data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Newmister, S.A."  1 ? 
"Romminger, S."    2 ? 
"Schmidt, J.J."    3 ? 
"Williams, R.M."   4 ? 
"Smith, J.L."      5 ? 
"Berlinck, R.G.S." 6 ? 
"Sherman, D.H."    7 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of OxaC in complex with sinefungin and meleagrin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "methyltransferase, penicillium oxalicum, oxaline, indole alkaloid, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Org. Biomol. Chem." 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1477-0539 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            16 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                6450 
_citation.page_last                 6459 
_citation.title                     "Unveiling sequential late-stage methyltransferase reactions in the meleagrin/oxaline biosynthetic pathway." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1039/c8ob01565a 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30141817 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Newmister, S.A."  1 ? 
primary "Romminger, S."    2 ? 
primary "Schmidt, J.J."    3 ? 
primary "Williams, R.M."   4 ? 
primary "Smith, J.L."      5 ? 
primary "Berlinck, R.G.S." 6 ? 
primary "Sherman, D.H."    7 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHHHGASENLYFQGASMTFSNADAQKIAVQKDVDEVVAAAQRFLHGSGNATSDEAKVDLQKKASNLVQTIRG
PIPAALSSMEDIVKVASLRTLFEAGVFHAMPKGGASMTASEISAQTGLDKGILIRLMRAVTPLGPFHEVGEEEYAHTPFS
EAYLTADIAGCFPVMSNFIFGPVLQICDFLRQNNWKDAITTRNNPFTLAHNCPGETMFEHLYKNSKNVAPVTKAEAADVD
QIAMDLYPWEERLSDAKGSNATLVDIAGSHGNGTRAIMALAPKLNGCRFIVQDLEPVIGEHSQALRAEGIEPQVYDFLKQ
EQPVHGASIYYFRRVFHDWPDLPEGKKILDNTRAAMSREHSRILIHDIIVPEIGATMSHAWQDLSLMAIGGMERTEKDFA
RLLDIAGLALVKVWRKPGDMMGIIEARLK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHHHGASENLYFQGASMTFSNADAQKIAVQKDVDEVVAAAQRFLHGSGNATSDEAKVDLQKKASNLVQTIRG
PIPAALSSMEDIVKVASLRTLFEAGVFHAMPKGGASMTASEISAQTGLDKGILIRLMRAVTPLGPFHEVGEEEYAHTPFS
EAYLTADIAGCFPVMSNFIFGPVLQICDFLRQNNWKDAITTRNNPFTLAHNCPGETMFEHLYKNSKNVAPVTKAEAADVD
QIAMDLYPWEERLSDAKGSNATLVDIAGSHGNGTRAIMALAPKLNGCRFIVQDLEPVIGEHSQALRAEGIEPQVYDFLKQ
EQPVHGASIYYFRRVFHDWPDLPEGKKILDNTRAAMSREHSRILIHDIIVPEIGATMSHAWQDLSLMAIGGMERTEKDFA
RLLDIAGLALVKVWRKPGDMMGIIEARLK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  HIS n 
1 12  HIS n 
1 13  GLY n 
1 14  ALA n 
1 15  SER n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  GLY n 
1 23  ALA n 
1 24  SER n 
1 25  MET n 
1 26  THR n 
1 27  PHE n 
1 28  SER n 
1 29  ASN n 
1 30  ALA n 
1 31  ASP n 
1 32  ALA n 
1 33  GLN n 
1 34  LYS n 
1 35  ILE n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  GLN n 
1 39  LYS n 
1 40  ASP n 
1 41  VAL n 
1 42  ASP n 
1 43  GLU n 
1 44  VAL n 
1 45  VAL n 
1 46  ALA n 
1 47  ALA n 
1 48  ALA n 
1 49  GLN n 
1 50  ARG n 
1 51  PHE n 
1 52  LEU n 
1 53  HIS n 
1 54  GLY n 
1 55  SER n 
1 56  GLY n 
1 57  ASN n 
1 58  ALA n 
1 59  THR n 
1 60  SER n 
1 61  ASP n 
1 62  GLU n 
1 63  ALA n 
1 64  LYS n 
1 65  VAL n 
1 66  ASP n 
1 67  LEU n 
1 68  GLN n 
1 69  LYS n 
1 70  LYS n 
1 71  ALA n 
1 72  SER n 
1 73  ASN n 
1 74  LEU n 
1 75  VAL n 
1 76  GLN n 
1 77  THR n 
1 78  ILE n 
1 79  ARG n 
1 80  GLY n 
1 81  PRO n 
1 82  ILE n 
1 83  PRO n 
1 84  ALA n 
1 85  ALA n 
1 86  LEU n 
1 87  SER n 
1 88  SER n 
1 89  MET n 
1 90  GLU n 
1 91  ASP n 
1 92  ILE n 
1 93  VAL n 
1 94  LYS n 
1 95  VAL n 
1 96  ALA n 
1 97  SER n 
1 98  LEU n 
1 99  ARG n 
1 100 THR n 
1 101 LEU n 
1 102 PHE n 
1 103 GLU n 
1 104 ALA n 
1 105 GLY n 
1 106 VAL n 
1 107 PHE n 
1 108 HIS n 
1 109 ALA n 
1 110 MET n 
1 111 PRO n 
1 112 LYS n 
1 113 GLY n 
1 114 GLY n 
1 115 ALA n 
1 116 SER n 
1 117 MET n 
1 118 THR n 
1 119 ALA n 
1 120 SER n 
1 121 GLU n 
1 122 ILE n 
1 123 SER n 
1 124 ALA n 
1 125 GLN n 
1 126 THR n 
1 127 GLY n 
1 128 LEU n 
1 129 ASP n 
1 130 LYS n 
1 131 GLY n 
1 132 ILE n 
1 133 LEU n 
1 134 ILE n 
1 135 ARG n 
1 136 LEU n 
1 137 MET n 
1 138 ARG n 
1 139 ALA n 
1 140 VAL n 
1 141 THR n 
1 142 PRO n 
1 143 LEU n 
1 144 GLY n 
1 145 PRO n 
1 146 PHE n 
1 147 HIS n 
1 148 GLU n 
1 149 VAL n 
1 150 GLY n 
1 151 GLU n 
1 152 GLU n 
1 153 GLU n 
1 154 TYR n 
1 155 ALA n 
1 156 HIS n 
1 157 THR n 
1 158 PRO n 
1 159 PHE n 
1 160 SER n 
1 161 GLU n 
1 162 ALA n 
1 163 TYR n 
1 164 LEU n 
1 165 THR n 
1 166 ALA n 
1 167 ASP n 
1 168 ILE n 
1 169 ALA n 
1 170 GLY n 
1 171 CYS n 
1 172 PHE n 
1 173 PRO n 
1 174 VAL n 
1 175 MET n 
1 176 SER n 
1 177 ASN n 
1 178 PHE n 
1 179 ILE n 
1 180 PHE n 
1 181 GLY n 
1 182 PRO n 
1 183 VAL n 
1 184 LEU n 
1 185 GLN n 
1 186 ILE n 
1 187 CYS n 
1 188 ASP n 
1 189 PHE n 
1 190 LEU n 
1 191 ARG n 
1 192 GLN n 
1 193 ASN n 
1 194 ASN n 
1 195 TRP n 
1 196 LYS n 
1 197 ASP n 
1 198 ALA n 
1 199 ILE n 
1 200 THR n 
1 201 THR n 
1 202 ARG n 
1 203 ASN n 
1 204 ASN n 
1 205 PRO n 
1 206 PHE n 
1 207 THR n 
1 208 LEU n 
1 209 ALA n 
1 210 HIS n 
1 211 ASN n 
1 212 CYS n 
1 213 PRO n 
1 214 GLY n 
1 215 GLU n 
1 216 THR n 
1 217 MET n 
1 218 PHE n 
1 219 GLU n 
1 220 HIS n 
1 221 LEU n 
1 222 TYR n 
1 223 LYS n 
1 224 ASN n 
1 225 SER n 
1 226 LYS n 
1 227 ASN n 
1 228 VAL n 
1 229 ALA n 
1 230 PRO n 
1 231 VAL n 
1 232 THR n 
1 233 LYS n 
1 234 ALA n 
1 235 GLU n 
1 236 ALA n 
1 237 ALA n 
1 238 ASP n 
1 239 VAL n 
1 240 ASP n 
1 241 GLN n 
1 242 ILE n 
1 243 ALA n 
1 244 MET n 
1 245 ASP n 
1 246 LEU n 
1 247 TYR n 
1 248 PRO n 
1 249 TRP n 
1 250 GLU n 
1 251 GLU n 
1 252 ARG n 
1 253 LEU n 
1 254 SER n 
1 255 ASP n 
1 256 ALA n 
1 257 LYS n 
1 258 GLY n 
1 259 SER n 
1 260 ASN n 
1 261 ALA n 
1 262 THR n 
1 263 LEU n 
1 264 VAL n 
1 265 ASP n 
1 266 ILE n 
1 267 ALA n 
1 268 GLY n 
1 269 SER n 
1 270 HIS n 
1 271 GLY n 
1 272 ASN n 
1 273 GLY n 
1 274 THR n 
1 275 ARG n 
1 276 ALA n 
1 277 ILE n 
1 278 MET n 
1 279 ALA n 
1 280 LEU n 
1 281 ALA n 
1 282 PRO n 
1 283 LYS n 
1 284 LEU n 
1 285 ASN n 
1 286 GLY n 
1 287 CYS n 
1 288 ARG n 
1 289 PHE n 
1 290 ILE n 
1 291 VAL n 
1 292 GLN n 
1 293 ASP n 
1 294 LEU n 
1 295 GLU n 
1 296 PRO n 
1 297 VAL n 
1 298 ILE n 
1 299 GLY n 
1 300 GLU n 
1 301 HIS n 
1 302 SER n 
1 303 GLN n 
1 304 ALA n 
1 305 LEU n 
1 306 ARG n 
1 307 ALA n 
1 308 GLU n 
1 309 GLY n 
1 310 ILE n 
1 311 GLU n 
1 312 PRO n 
1 313 GLN n 
1 314 VAL n 
1 315 TYR n 
1 316 ASP n 
1 317 PHE n 
1 318 LEU n 
1 319 LYS n 
1 320 GLN n 
1 321 GLU n 
1 322 GLN n 
1 323 PRO n 
1 324 VAL n 
1 325 HIS n 
1 326 GLY n 
1 327 ALA n 
1 328 SER n 
1 329 ILE n 
1 330 TYR n 
1 331 TYR n 
1 332 PHE n 
1 333 ARG n 
1 334 ARG n 
1 335 VAL n 
1 336 PHE n 
1 337 HIS n 
1 338 ASP n 
1 339 TRP n 
1 340 PRO n 
1 341 ASP n 
1 342 LEU n 
1 343 PRO n 
1 344 GLU n 
1 345 GLY n 
1 346 LYS n 
1 347 LYS n 
1 348 ILE n 
1 349 LEU n 
1 350 ASP n 
1 351 ASN n 
1 352 THR n 
1 353 ARG n 
1 354 ALA n 
1 355 ALA n 
1 356 MET n 
1 357 SER n 
1 358 ARG n 
1 359 GLU n 
1 360 HIS n 
1 361 SER n 
1 362 ARG n 
1 363 ILE n 
1 364 LEU n 
1 365 ILE n 
1 366 HIS n 
1 367 ASP n 
1 368 ILE n 
1 369 ILE n 
1 370 VAL n 
1 371 PRO n 
1 372 GLU n 
1 373 ILE n 
1 374 GLY n 
1 375 ALA n 
1 376 THR n 
1 377 MET n 
1 378 SER n 
1 379 HIS n 
1 380 ALA n 
1 381 TRP n 
1 382 GLN n 
1 383 ASP n 
1 384 LEU n 
1 385 SER n 
1 386 LEU n 
1 387 MET n 
1 388 ALA n 
1 389 ILE n 
1 390 GLY n 
1 391 GLY n 
1 392 MET n 
1 393 GLU n 
1 394 ARG n 
1 395 THR n 
1 396 GLU n 
1 397 LYS n 
1 398 ASP n 
1 399 PHE n 
1 400 ALA n 
1 401 ARG n 
1 402 LEU n 
1 403 LEU n 
1 404 ASP n 
1 405 ILE n 
1 406 ALA n 
1 407 GLY n 
1 408 LEU n 
1 409 ALA n 
1 410 LEU n 
1 411 VAL n 
1 412 LYS n 
1 413 VAL n 
1 414 TRP n 
1 415 ARG n 
1 416 LYS n 
1 417 PRO n 
1 418 GLY n 
1 419 ASP n 
1 420 MET n 
1 421 MET n 
1 422 GLY n 
1 423 ILE n 
1 424 ILE n 
1 425 GLU n 
1 426 ALA n 
1 427 ARG n 
1 428 LEU n 
1 429 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man OxaC                                                                                                                                                                      47284.727 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(3E,7aR,12aS)-6-hydroxy-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-12-methoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione" 433.460   2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn SINEFUNGIN                                                                                                                                                                381.387   2  ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                                                                                                                                     18.015    14 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   SER 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   HIS 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  HIS 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  HIS 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  HIS 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  GLY 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  ALA 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  SER 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  GLY 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ALA 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  SER 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  THR 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  PHE 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  SER 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  ASN 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  ALA 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  ASP 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  ALA 32  8   8   ALA ALA A   ? n 
A   1 33  GLN 33  9   9   GLN GLN A   ? n 
A   1 34  LYS 34  10  10  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  ILE 35  11  11  ILE ILE A   ? n 
A   1 36  ALA 36  12  12  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  13  13  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  GLN 38  14  14  GLN GLN A   ? n 
A   1 39  LYS 39  15  15  LYS LYS A   ? n 
A   1 40  ASP 40  16  16  ASP ASP A   ? n 
A   1 41  VAL 41  17  17  VAL VAL A   ? n 
A   1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP A   ? n 
A   1 43  GLU 43  19  19  GLU GLU A   ? n 
A   1 44  VAL 44  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 45  VAL 45  21  21  VAL VAL A   ? n 
A   1 46  ALA 46  22  22  ALA ALA A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  ALA 48  24  24  ALA ALA A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  ARG 50  26  26  ARG ARG A   ? n 
A   1 51  PHE 51  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 52  LEU 52  28  28  LEU LEU A   ? n 
A   1 53  HIS 53  29  29  HIS HIS A   ? n 
A   1 54  GLY 54  30  30  GLY GLY A   ? n 
A   1 55  SER 55  31  31  SER SER A   ? n 
A   1 56  GLY 56  32  32  GLY GLY A   ? n 
A   1 57  ASN 57  33  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 58  ALA 58  34  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 59  THR 59  35  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 60  SER 60  36  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 61  ASP 61  37  37  ASP ASP A   ? n 
A   1 62  GLU 62  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 63  ALA 63  39  39  ALA ALA A   ? n 
A   1 64  LYS 64  40  40  LYS LYS A   ? n 
A   1 65  VAL 65  41  41  VAL VAL A   ? n 
A   1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  GLN 68  44  44  GLN GLN A   ? n 
A   1 69  LYS 69  45  45  LYS LYS A   ? n 
A   1 70  LYS 70  46  46  LYS LYS A   ? n 
A   1 71  ALA 71  47  47  ALA ALA A   ? n 
A   1 72  SER 72  48  48  SER SER A   ? n 
A   1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN A   ? n 
A   1 74  LEU 74  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL A   ? n 
A   1 76  GLN 76  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 77  THR 77  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 78  ILE 78  54  54  ILE ILE A   ? n 
A   1 79  ARG 79  55  55  ARG ARG A   ? n 
A   1 80  GLY 80  56  56  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  PRO 81  57  57  PRO PRO A   ? n 
A   1 82  ILE 82  58  58  ILE ILE A   ? n 
A   1 83  PRO 83  59  59  PRO PRO A   ? n 
A   1 84  ALA 84  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  ALA 85  61  61  ALA ALA A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  SER 87  63  63  SER SER A   ? n 
A   1 88  SER 88  64  64  SER SER A   ? n 
A   1 89  MET 89  65  65  MET MET A   ? n 
A   1 90  GLU 90  66  66  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  ASP 91  67  67  ASP ASP A   ? n 
A   1 92  ILE 92  68  68  ILE ILE A   ? n 
A   1 93  VAL 93  69  69  VAL VAL A   ? n 
A   1 94  LYS 94  70  70  LYS LYS A   ? n 
A   1 95  VAL 95  71  71  VAL VAL A   ? n 
A   1 96  ALA 96  72  72  ALA ALA A   ? n 
A   1 97  SER 97  73  73  SER SER A   ? n 
A   1 98  LEU 98  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 THR 100 76  76  THR THR A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 PHE 102 78  78  PHE PHE A   ? n 
A   1 103 GLU 103 79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 104 ALA 104 80  80  ALA ALA A   ? n 
A   1 105 GLY 105 81  81  GLY GLY A   ? n 
A   1 106 VAL 106 82  82  VAL VAL A   ? n 
A   1 107 PHE 107 83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 108 HIS 108 84  84  HIS HIS A   ? n 
A   1 109 ALA 109 85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 110 MET 110 86  86  MET MET A   ? n 
A   1 111 PRO 111 87  87  PRO PRO A   ? n 
A   1 112 LYS 112 88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 113 GLY 113 89  89  GLY GLY A   ? n 
A   1 114 GLY 114 90  90  GLY GLY A   ? n 
A   1 115 ALA 115 91  91  ALA ALA A   ? n 
A   1 116 SER 116 92  92  SER SER A   ? n 
A   1 117 MET 117 93  93  MET MET A   ? n 
A   1 118 THR 118 94  94  THR THR A   ? n 
A   1 119 ALA 119 95  95  ALA ALA A   ? n 
A   1 120 SER 120 96  96  SER SER A   ? n 
A   1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 122 ILE 122 98  98  ILE ILE A   ? n 
A   1 123 SER 123 99  99  SER SER A   ? n 
A   1 124 ALA 124 100 100 ALA ALA A   ? n 
A   1 125 GLN 125 101 101 GLN GLN A   ? n 
A   1 126 THR 126 102 102 THR THR A   ? n 
A   1 127 GLY 127 103 103 GLY GLY A   ? n 
A   1 128 LEU 128 104 104 LEU LEU A   ? n 
A   1 129 ASP 129 105 105 ASP ASP A   ? n 
A   1 130 LYS 130 106 106 LYS LYS A   ? n 
A   1 131 GLY 131 107 107 GLY GLY A   ? n 
A   1 132 ILE 132 108 108 ILE ILE A   ? n 
A   1 133 LEU 133 109 109 LEU LEU A   ? n 
A   1 134 ILE 134 110 110 ILE ILE A   ? n 
A   1 135 ARG 135 111 111 ARG ARG A   ? n 
A   1 136 LEU 136 112 112 LEU LEU A   ? n 
A   1 137 MET 137 113 113 MET MET A   ? n 
A   1 138 ARG 138 114 114 ARG ARG A   ? n 
A   1 139 ALA 139 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 140 VAL 140 116 116 VAL VAL A   ? n 
A   1 141 THR 141 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 142 PRO 142 118 118 PRO PRO A   ? n 
A   1 143 LEU 143 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 144 GLY 144 120 120 GLY GLY A   ? n 
A   1 145 PRO 145 121 121 PRO PRO A   ? n 
A   1 146 PHE 146 122 122 PHE PHE A   ? n 
A   1 147 HIS 147 123 123 HIS HIS A   ? n 
A   1 148 GLU 148 124 124 GLU GLU A   ? n 
A   1 149 VAL 149 125 125 VAL VAL A   ? n 
A   1 150 GLY 150 126 126 GLY GLY A   ? n 
A   1 151 GLU 151 127 127 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 GLU 152 128 128 GLU GLU A   ? n 
A   1 153 GLU 153 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 154 TYR 154 130 130 TYR TYR A   ? n 
A   1 155 ALA 155 131 131 ALA ALA A   ? n 
A   1 156 HIS 156 132 132 HIS HIS A   ? n 
A   1 157 THR 157 133 133 THR THR A   ? n 
A   1 158 PRO 158 134 134 PRO PRO A   ? n 
A   1 159 PHE 159 135 135 PHE PHE A   ? n 
A   1 160 SER 160 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 ALA 162 138 138 ALA ALA A   ? n 
A   1 163 TYR 163 139 139 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 THR 165 141 141 THR THR A   ? n 
A   1 166 ALA 166 142 142 ALA ALA A   ? n 
A   1 167 ASP 167 143 143 ASP ASP A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 GLY 170 146 146 GLY GLY A   ? n 
A   1 171 CYS 171 147 147 CYS CYS A   ? n 
A   1 172 PHE 172 148 148 PHE PHE A   ? n 
A   1 173 PRO 173 149 149 PRO PRO A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 175 MET 175 151 151 MET MET A   ? n 
A   1 176 SER 176 152 152 SER SER A   ? n 
A   1 177 ASN 177 153 153 ASN ASN A   ? n 
A   1 178 PHE 178 154 154 PHE PHE A   ? n 
A   1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE A   ? n 
A   1 180 PHE 180 156 156 PHE PHE A   ? n 
A   1 181 GLY 181 157 157 GLY GLY A   ? n 
A   1 182 PRO 182 158 158 PRO PRO A   ? n 
A   1 183 VAL 183 159 159 VAL VAL A   ? n 
A   1 184 LEU 184 160 160 LEU LEU A   ? n 
A   1 185 GLN 185 161 161 GLN GLN A   ? n 
A   1 186 ILE 186 162 162 ILE ILE A   ? n 
A   1 187 CYS 187 163 163 CYS CYS A   ? n 
A   1 188 ASP 188 164 164 ASP ASP A   ? n 
A   1 189 PHE 189 165 165 PHE PHE A   ? n 
A   1 190 LEU 190 166 166 LEU LEU A   ? n 
A   1 191 ARG 191 167 167 ARG ARG A   ? n 
A   1 192 GLN 192 168 168 GLN GLN A   ? n 
A   1 193 ASN 193 169 169 ASN ASN A   ? n 
A   1 194 ASN 194 170 170 ASN ASN A   ? n 
A   1 195 TRP 195 171 171 TRP TRP A   ? n 
A   1 196 LYS 196 172 172 LYS LYS A   ? n 
A   1 197 ASP 197 173 173 ASP ASP A   ? n 
A   1 198 ALA 198 174 174 ALA ALA A   ? n 
A   1 199 ILE 199 175 175 ILE ILE A   ? n 
A   1 200 THR 200 176 176 THR THR A   ? n 
A   1 201 THR 201 177 177 THR THR A   ? n 
A   1 202 ARG 202 178 178 ARG ARG A   ? n 
A   1 203 ASN 203 179 179 ASN ASN A   ? n 
A   1 204 ASN 204 180 180 ASN ASN A   ? n 
A   1 205 PRO 205 181 181 PRO PRO A   ? n 
A   1 206 PHE 206 182 182 PHE PHE A   ? n 
A   1 207 THR 207 183 183 THR THR A   ? n 
A   1 208 LEU 208 184 184 LEU LEU A   ? n 
A   1 209 ALA 209 185 185 ALA ALA A   ? n 
A   1 210 HIS 210 186 186 HIS HIS A   ? n 
A   1 211 ASN 211 187 187 ASN ASN A   ? n 
A   1 212 CYS 212 188 188 CYS CYS A   ? n 
A   1 213 PRO 213 189 189 PRO PRO A   ? n 
A   1 214 GLY 214 190 190 GLY GLY A   ? n 
A   1 215 GLU 215 191 191 GLU GLU A   ? n 
A   1 216 THR 216 192 192 THR THR A   ? n 
A   1 217 MET 217 193 193 MET MET A   ? n 
A   1 218 PHE 218 194 194 PHE PHE A   ? n 
A   1 219 GLU 219 195 195 GLU GLU A   ? n 
A   1 220 HIS 220 196 196 HIS HIS A   ? n 
A   1 221 LEU 221 197 197 LEU LEU A   ? n 
A   1 222 TYR 222 198 198 TYR TYR A   ? n 
A   1 223 LYS 223 199 199 LYS LYS A   ? n 
A   1 224 ASN 224 200 200 ASN ASN A   ? n 
A   1 225 SER 225 201 201 SER SER A   ? n 
A   1 226 LYS 226 202 202 LYS LYS A   ? n 
A   1 227 ASN 227 203 203 ASN ASN A   ? n 
A   1 228 VAL 228 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 229 ALA 229 205 205 ALA ALA A   ? n 
A   1 230 PRO 230 206 206 PRO PRO A   ? n 
A   1 231 VAL 231 207 207 VAL VAL A   ? n 
A   1 232 THR 232 208 208 THR THR A   ? n 
A   1 233 LYS 233 209 209 LYS LYS A   ? n 
A   1 234 ALA 234 210 210 ALA ALA A   ? n 
A   1 235 GLU 235 211 211 GLU GLU A   ? n 
A   1 236 ALA 236 212 212 ALA ALA A   ? n 
A   1 237 ALA 237 213 213 ALA ALA A   ? n 
A   1 238 ASP 238 214 214 ASP ASP A   ? n 
A   1 239 VAL 239 215 215 VAL VAL A   ? n 
A   1 240 ASP 240 216 216 ASP ASP A   ? n 
A   1 241 GLN 241 217 217 GLN GLN A   ? n 
A   1 242 ILE 242 218 218 ILE ILE A   ? n 
A   1 243 ALA 243 219 219 ALA ALA A   ? n 
A   1 244 MET 244 220 220 MET MET A   ? n 
A   1 245 ASP 245 221 221 ASP ASP A   ? n 
A   1 246 LEU 246 222 222 LEU LEU A   ? n 
A   1 247 TYR 247 223 223 TYR TYR A   ? n 
A   1 248 PRO 248 224 224 PRO PRO A   ? n 
A   1 249 TRP 249 225 225 TRP TRP A   ? n 
A   1 250 GLU 250 226 226 GLU GLU A   ? n 
A   1 251 GLU 251 227 227 GLU GLU A   ? n 
A   1 252 ARG 252 228 228 ARG ARG A   ? n 
A   1 253 LEU 253 229 229 LEU LEU A   ? n 
A   1 254 SER 254 230 230 SER SER A   ? n 
A   1 255 ASP 255 231 231 ASP ASP A   ? n 
A   1 256 ALA 256 232 232 ALA ALA A   ? n 
A   1 257 LYS 257 233 233 LYS LYS A   ? n 
A   1 258 GLY 258 234 234 GLY GLY A   ? n 
A   1 259 SER 259 235 235 SER SER A   ? n 
A   1 260 ASN 260 236 236 ASN ASN A   ? n 
A   1 261 ALA 261 237 237 ALA ALA A   ? n 
A   1 262 THR 262 238 238 THR THR A   ? n 
A   1 263 LEU 263 239 239 LEU LEU A   ? n 
A   1 264 VAL 264 240 240 VAL VAL A   ? n 
A   1 265 ASP 265 241 241 ASP ASP A   ? n 
A   1 266 ILE 266 242 242 ILE ILE A   ? n 
A   1 267 ALA 267 243 243 ALA ALA A   ? n 
A   1 268 GLY 268 244 244 GLY GLY A   ? n 
A   1 269 SER 269 245 245 SER SER A   ? n 
A   1 270 HIS 270 246 246 HIS HIS A   ? n 
A   1 271 GLY 271 247 247 GLY GLY A   ? n 
A   1 272 ASN 272 248 248 ASN ASN A   ? n 
A   1 273 GLY 273 249 249 GLY GLY A   ? n 
A   1 274 THR 274 250 250 THR THR A   ? n 
A   1 275 ARG 275 251 251 ARG ARG A   ? n 
A   1 276 ALA 276 252 252 ALA ALA A   ? n 
A   1 277 ILE 277 253 253 ILE ILE A   ? n 
A   1 278 MET 278 254 254 MET MET A   ? n 
A   1 279 ALA 279 255 255 ALA ALA A   ? n 
A   1 280 LEU 280 256 256 LEU LEU A   ? n 
A   1 281 ALA 281 257 257 ALA ALA A   ? n 
A   1 282 PRO 282 258 258 PRO PRO A   ? n 
A   1 283 LYS 283 259 259 LYS LYS A   ? n 
A   1 284 LEU 284 260 260 LEU LEU A   ? n 
A   1 285 ASN 285 261 261 ASN ASN A   ? n 
A   1 286 GLY 286 262 262 GLY GLY A   ? n 
A   1 287 CYS 287 263 263 CYS CYS A   ? n 
A   1 288 ARG 288 264 264 ARG ARG A   ? n 
A   1 289 PHE 289 265 265 PHE PHE A   ? n 
A   1 290 ILE 290 266 266 ILE ILE A   ? n 
A   1 291 VAL 291 267 267 VAL VAL A   ? n 
A   1 292 GLN 292 268 268 GLN GLN A   ? n 
A   1 293 ASP 293 269 269 ASP ASP A   ? n 
A   1 294 LEU 294 270 270 LEU LEU A   ? n 
A   1 295 GLU 295 271 271 GLU GLU A   ? n 
A   1 296 PRO 296 272 272 PRO PRO A   ? n 
A   1 297 VAL 297 273 273 VAL VAL A   ? n 
A   1 298 ILE 298 274 274 ILE ILE A   ? n 
A   1 299 GLY 299 275 275 GLY GLY A   ? n 
A   1 300 GLU 300 276 276 GLU GLU A   ? n 
A   1 301 HIS 301 277 277 HIS HIS A   ? n 
A   1 302 SER 302 278 278 SER SER A   ? n 
A   1 303 GLN 303 279 279 GLN GLN A   ? n 
A   1 304 ALA 304 280 280 ALA ALA A   ? n 
A   1 305 LEU 305 281 281 LEU LEU A   ? n 
A   1 306 ARG 306 282 282 ARG ARG A   ? n 
A   1 307 ALA 307 283 283 ALA ALA A   ? n 
A   1 308 GLU 308 284 284 GLU GLU A   ? n 
A   1 309 GLY 309 285 285 GLY GLY A   ? n 
A   1 310 ILE 310 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 311 GLU 311 287 287 GLU GLU A   ? n 
A   1 312 PRO 312 288 288 PRO PRO A   ? n 
A   1 313 GLN 313 289 289 GLN GLN A   ? n 
A   1 314 VAL 314 290 290 VAL VAL A   ? n 
A   1 315 TYR 315 291 291 TYR TYR A   ? n 
A   1 316 ASP 316 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 317 PHE 317 293 293 PHE PHE A   ? n 
A   1 318 LEU 318 294 294 LEU LEU A   ? n 
A   1 319 LYS 319 295 295 LYS LYS A   ? n 
A   1 320 GLN 320 296 296 GLN GLN A   ? n 
A   1 321 GLU 321 297 297 GLU GLU A   ? n 
A   1 322 GLN 322 298 298 GLN GLN A   ? n 
A   1 323 PRO 323 299 299 PRO PRO A   ? n 
A   1 324 VAL 324 300 300 VAL VAL A   ? n 
A   1 325 HIS 325 301 301 HIS HIS A   ? n 
A   1 326 GLY 326 302 302 GLY GLY A   ? n 
A   1 327 ALA 327 303 303 ALA ALA A   ? n 
A   1 328 SER 328 304 304 SER SER A   ? n 
A   1 329 ILE 329 305 305 ILE ILE A   ? n 
A   1 330 TYR 330 306 306 TYR TYR A   ? n 
A   1 331 TYR 331 307 307 TYR TYR A   ? n 
A   1 332 PHE 332 308 308 PHE PHE A   ? n 
A   1 333 ARG 333 309 309 ARG ARG A   ? n 
A   1 334 ARG 334 310 310 ARG ARG A   ? n 
A   1 335 VAL 335 311 311 VAL VAL A   ? n 
A   1 336 PHE 336 312 312 PHE PHE A   ? n 
A   1 337 HIS 337 313 313 HIS HIS A   ? n 
A   1 338 ASP 338 314 314 ASP ASP A   ? n 
A   1 339 TRP 339 315 315 TRP TRP A   ? n 
A   1 340 PRO 340 316 316 PRO PRO A   ? n 
A   1 341 ASP 341 317 317 ASP ASP A   ? n 
A   1 342 LEU 342 318 318 LEU LEU A   ? n 
A   1 343 PRO 343 319 319 PRO PRO A   ? n 
A   1 344 GLU 344 320 320 GLU GLU A   ? n 
A   1 345 GLY 345 321 321 GLY GLY A   ? n 
A   1 346 LYS 346 322 322 LYS LYS A   ? n 
A   1 347 LYS 347 323 323 LYS LYS A   ? n 
A   1 348 ILE 348 324 324 ILE ILE A   ? n 
A   1 349 LEU 349 325 325 LEU LEU A   ? n 
A   1 350 ASP 350 326 326 ASP ASP A   ? n 
A   1 351 ASN 351 327 327 ASN ASN A   ? n 
A   1 352 THR 352 328 328 THR THR A   ? n 
A   1 353 ARG 353 329 329 ARG ARG A   ? n 
A   1 354 ALA 354 330 330 ALA ALA A   ? n 
A   1 355 ALA 355 331 331 ALA ALA A   ? n 
A   1 356 MET 356 332 332 MET MET A   ? n 
A   1 357 SER 357 333 333 SER SER A   ? n 
A   1 358 ARG 358 334 334 ARG ARG A   ? n 
A   1 359 GLU 359 335 335 GLU GLU A   ? n 
A   1 360 HIS 360 336 336 HIS HIS A   ? n 
A   1 361 SER 361 337 337 SER SER A   ? n 
A   1 362 ARG 362 338 338 ARG ARG A   ? n 
A   1 363 ILE 363 339 339 ILE ILE A   ? n 
A   1 364 LEU 364 340 340 LEU LEU A   ? n 
A   1 365 ILE 365 341 341 ILE ILE A   ? n 
A   1 366 HIS 366 342 342 HIS HIS A   ? n 
A   1 367 ASP 367 343 343 ASP ASP A   ? n 
A   1 368 ILE 368 344 344 ILE ILE A   ? n 
A   1 369 ILE 369 345 345 ILE ILE A   ? n 
A   1 370 VAL 370 346 346 VAL VAL A   ? n 
A   1 371 PRO 371 347 347 PRO PRO A   ? n 
A   1 372 GLU 372 348 348 GLU GLU A   ? n 
A   1 373 ILE 373 349 349 ILE ILE A   ? n 
A   1 374 GLY 374 350 350 GLY GLY A   ? n 
A   1 375 ALA 375 351 351 ALA ALA A   ? n 
A   1 376 THR 376 352 352 THR THR A   ? n 
A   1 377 MET 377 353 353 MET MET A   ? n 
A   1 378 SER 378 354 354 SER SER A   ? n 
A   1 379 HIS 379 355 355 HIS HIS A   ? n 
A   1 380 ALA 380 356 356 ALA ALA A   ? n 
A   1 381 TRP 381 357 357 TRP TRP A   ? n 
A   1 382 GLN 382 358 358 GLN GLN A   ? n 
A   1 383 ASP 383 359 359 ASP ASP A   ? n 
A   1 384 LEU 384 360 360 LEU LEU A   ? n 
A   1 385 SER 385 361 361 SER SER A   ? n 
A   1 386 LEU 386 362 362 LEU LEU A   ? n 
A   1 387 MET 387 363 363 MET MET A   ? n 
A   1 388 ALA 388 364 364 ALA ALA A   ? n 
A   1 389 ILE 389 365 365 ILE ILE A   ? n 
A   1 390 GLY 390 366 366 GLY GLY A   ? n 
A   1 391 GLY 391 367 367 GLY GLY A   ? n 
A   1 392 MET 392 368 368 MET MET A   ? n 
A   1 393 GLU 393 369 369 GLU GLU A   ? n 
A   1 394 ARG 394 370 370 ARG ARG A   ? n 
A   1 395 THR 395 371 371 THR THR A   ? n 
A   1 396 GLU 396 372 372 GLU GLU A   ? n 
A   1 397 LYS 397 373 373 LYS LYS A   ? n 
A   1 398 ASP 398 374 374 ASP ASP A   ? n 
A   1 399 PHE 399 375 375 PHE PHE A   ? n 
A   1 400 ALA 400 376 376 ALA ALA A   ? n 
A   1 401 ARG 401 377 377 ARG ARG A   ? n 
A   1 402 LEU 402 378 378 LEU LEU A   ? n 
A   1 403 LEU 403 379 379 LEU LEU A   ? n 
A   1 404 ASP 404 380 380 ASP ASP A   ? n 
A   1 405 ILE 405 381 381 ILE ILE A   ? n 
A   1 406 ALA 406 382 382 ALA ALA A   ? n 
A   1 407 GLY 407 383 383 GLY GLY A   ? n 
A   1 408 LEU 408 384 384 LEU LEU A   ? n 
A   1 409 ALA 409 385 385 ALA ALA A   ? n 
A   1 410 LEU 410 386 386 LEU LEU A   ? n 
A   1 411 VAL 411 387 387 VAL VAL A   ? n 
A   1 412 LYS 412 388 388 LYS LYS A   ? n 
A   1 413 VAL 413 389 389 VAL VAL A   ? n 
A   1 414 TRP 414 390 390 TRP TRP A   ? n 
A   1 415 ARG 415 391 391 ARG ARG A   ? n 
A   1 416 LYS 416 392 392 LYS LYS A   ? n 
A   1 417 PRO 417 393 393 PRO PRO A   ? n 
A   1 418 GLY 418 394 394 GLY GLY A   ? n 
A   1 419 ASP 419 395 395 ASP ASP A   ? n 
A   1 420 MET 420 396 396 MET MET A   ? n 
A   1 421 MET 421 397 397 MET MET A   ? n 
A   1 422 GLY 422 398 398 GLY GLY A   ? n 
A   1 423 ILE 423 399 399 ILE ILE A   ? n 
A   1 424 ILE 424 400 400 ILE ILE A   ? n 
A   1 425 GLU 425 401 401 GLU GLU A   ? n 
A   1 426 ALA 426 402 402 ALA ALA A   ? n 
A   1 427 ARG 427 403 403 ARG ARG A   ? n 
A   1 428 LEU 428 404 404 LEU LEU A   ? n 
A   1 429 LYS 429 405 405 LYS LYS A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  HIS 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  HIS 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  GLY 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  ALA 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  SER 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  GLY 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  THR 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  SER 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  ASN 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  ALA 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  ASP 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  ALA 32  8   8   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 33  GLN 33  9   9   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  10  10  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  ILE 35  11  11  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  12  12  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  13  13  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  GLN 38  14  14  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 39  LYS 39  15  15  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 40  ASP 40  16  16  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 41  VAL 41  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 43  GLU 43  19  19  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 44  VAL 44  20  20  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 45  VAL 45  21  21  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 46  ALA 46  22  22  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  ALA 48  24  24  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  ARG 50  26  26  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 51  PHE 51  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 52  LEU 52  28  28  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 53  HIS 53  29  29  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 54  GLY 54  30  30  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 55  SER 55  31  31  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 56  GLY 56  32  32  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 57  ASN 57  33  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 58  ALA 58  34  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 59  THR 59  35  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 60  SER 60  36  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 61  ASP 61  37  37  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 62  GLU 62  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 63  ALA 63  39  39  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 64  LYS 64  40  40  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 65  VAL 65  41  41  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  GLN 68  44  44  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 69  LYS 69  45  45  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 70  LYS 70  46  46  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 71  ALA 71  47  47  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 72  SER 72  48  48  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 76  GLN 76  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  ILE 78  54  54  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 79  ARG 79  55  55  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  56  56  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  PRO 81  57  57  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 82  ILE 82  58  58  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 83  PRO 83  59  59  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  ALA 85  61  61  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  SER 87  63  63  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 88  SER 88  64  64  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 89  MET 89  65  65  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  66  66  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  ASP 91  67  67  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 92  ILE 92  68  68  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 93  VAL 93  69  69  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 94  LYS 94  70  70  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 95  VAL 95  71  71  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 96  ALA 96  72  72  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  73  73  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  LEU 98  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 THR 100 76  76  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 PHE 102 78  78  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 103 GLU 103 79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 104 ALA 104 80  80  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 105 GLY 105 81  81  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 106 VAL 106 82  82  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 107 PHE 107 83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 108 HIS 108 84  84  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 109 ALA 109 85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 110 MET 110 86  86  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 111 PRO 111 87  87  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 112 LYS 112 88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 113 GLY 113 89  89  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 114 GLY 114 90  90  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 91  91  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 SER 116 92  92  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 117 MET 117 93  93  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 118 THR 118 94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 119 ALA 119 95  95  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 SER 120 96  96  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 ILE 122 98  98  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 99  99  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 ALA 124 100 100 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 125 GLN 125 101 101 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 102 102 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 GLY 127 103 103 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 128 LEU 128 104 104 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 129 ASP 129 105 105 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 130 LYS 130 106 106 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 131 GLY 131 107 107 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 132 ILE 132 108 108 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 133 LEU 133 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 134 ILE 134 110 110 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 135 ARG 135 111 111 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 136 LEU 136 112 112 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 137 MET 137 113 113 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 138 ARG 138 114 114 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 139 ALA 139 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 140 VAL 140 116 116 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 141 THR 141 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 142 PRO 142 118 118 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 143 LEU 143 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 144 GLY 144 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 145 PRO 145 121 121 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 146 PHE 146 122 122 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 147 HIS 147 123 123 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 148 GLU 148 124 124 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 149 VAL 149 125 125 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 150 GLY 150 126 126 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 127 127 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 GLU 152 128 128 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 153 GLU 153 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 154 TYR 154 130 130 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 155 ALA 155 131 131 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 156 HIS 156 132 132 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 157 THR 157 133 133 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 158 PRO 158 134 134 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 159 PHE 159 135 135 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 160 SER 160 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 162 ALA 162 138 138 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 139 139 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 141 141 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 166 ALA 166 142 142 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 167 ASP 167 143 143 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 GLY 170 146 146 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 171 CYS 171 147 147 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 172 PHE 172 148 148 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 173 PRO 173 149 149 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 175 MET 175 151 151 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 176 SER 176 152 152 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 177 ASN 177 153 153 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 178 PHE 178 154 154 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 180 PHE 180 156 156 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 181 GLY 181 157 157 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 182 PRO 182 158 158 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 183 VAL 183 159 159 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 184 LEU 184 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 185 GLN 185 161 161 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 186 ILE 186 162 162 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 187 CYS 187 163 163 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 188 ASP 188 164 164 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 189 PHE 189 165 165 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 190 LEU 190 166 166 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 191 ARG 191 167 167 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 192 GLN 192 168 168 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 193 ASN 193 169 169 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 194 ASN 194 170 170 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 195 TRP 195 171 171 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 196 LYS 196 172 172 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 197 ASP 197 173 173 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 198 ALA 198 174 174 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 199 ILE 199 175 175 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 200 THR 200 176 176 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 201 THR 201 177 177 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 202 ARG 202 178 178 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 203 ASN 203 179 179 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 204 ASN 204 180 180 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 205 PRO 205 181 181 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 206 PHE 206 182 182 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 207 THR 207 183 183 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 208 LEU 208 184 184 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 209 ALA 209 185 185 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 210 HIS 210 186 186 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 211 ASN 211 187 187 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 212 CYS 212 188 188 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 213 PRO 213 189 189 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 214 GLY 214 190 190 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 215 GLU 215 191 191 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 216 THR 216 192 192 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 217 MET 217 193 193 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 218 PHE 218 194 194 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 219 GLU 219 195 195 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 220 HIS 220 196 196 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 221 LEU 221 197 197 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 222 TYR 222 198 198 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 223 LYS 223 199 199 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 224 ASN 224 200 200 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 225 SER 225 201 201 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 226 LYS 226 202 202 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 227 ASN 227 203 203 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 228 VAL 228 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 229 ALA 229 205 205 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 230 PRO 230 206 206 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 231 VAL 231 207 207 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 232 THR 232 208 208 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 233 LYS 233 209 209 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 234 ALA 234 210 210 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 235 GLU 235 211 211 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 236 ALA 236 212 212 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 237 ALA 237 213 213 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 238 ASP 238 214 214 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 239 VAL 239 215 215 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 240 ASP 240 216 216 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 241 GLN 241 217 217 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 242 ILE 242 218 218 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 243 ALA 243 219 219 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 244 MET 244 220 220 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 245 ASP 245 221 221 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 246 LEU 246 222 222 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 247 TYR 247 223 223 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 248 PRO 248 224 224 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 249 TRP 249 225 225 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 250 GLU 250 226 226 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 251 GLU 251 227 227 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 252 ARG 252 228 228 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 253 LEU 253 229 229 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 254 SER 254 230 230 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 255 ASP 255 231 231 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 256 ALA 256 232 232 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 257 LYS 257 233 233 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 258 GLY 258 234 234 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 259 SER 259 235 235 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 260 ASN 260 236 236 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 261 ALA 261 237 237 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 262 THR 262 238 238 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 263 LEU 263 239 239 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 264 VAL 264 240 240 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 265 ASP 265 241 241 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 266 ILE 266 242 242 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 267 ALA 267 243 243 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 268 GLY 268 244 244 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 269 SER 269 245 245 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 270 HIS 270 246 246 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 271 GLY 271 247 247 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 272 ASN 272 248 248 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 273 GLY 273 249 249 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 274 THR 274 250 250 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 275 ARG 275 251 251 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 276 ALA 276 252 252 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 277 ILE 277 253 253 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 278 MET 278 254 254 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 279 ALA 279 255 255 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 280 LEU 280 256 256 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 281 ALA 281 257 257 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 282 PRO 282 258 258 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 283 LYS 283 259 259 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 284 LEU 284 260 260 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 285 ASN 285 261 261 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 286 GLY 286 262 262 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 287 CYS 287 263 263 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 288 ARG 288 264 264 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 289 PHE 289 265 265 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 290 ILE 290 266 266 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 291 VAL 291 267 267 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 292 GLN 292 268 268 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 293 ASP 293 269 269 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 294 LEU 294 270 270 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 295 GLU 295 271 271 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 296 PRO 296 272 272 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 297 VAL 297 273 273 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 298 ILE 298 274 274 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 299 GLY 299 275 275 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 300 GLU 300 276 276 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 301 HIS 301 277 277 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 302 SER 302 278 278 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 303 GLN 303 279 279 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 304 ALA 304 280 280 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 305 LEU 305 281 281 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 306 ARG 306 282 282 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 307 ALA 307 283 283 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 308 GLU 308 284 284 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 309 GLY 309 285 285 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 310 ILE 310 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 311 GLU 311 287 287 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 312 PRO 312 288 288 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 313 GLN 313 289 289 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 314 VAL 314 290 290 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 315 TYR 315 291 291 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 316 ASP 316 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 317 PHE 317 293 293 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 318 LEU 318 294 294 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 319 LYS 319 295 295 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 320 GLN 320 296 296 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 321 GLU 321 297 297 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 322 GLN 322 298 298 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 323 PRO 323 299 299 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 324 VAL 324 300 300 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 325 HIS 325 301 301 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 326 GLY 326 302 302 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 327 ALA 327 303 303 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 328 SER 328 304 304 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 329 ILE 329 305 305 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 330 TYR 330 306 306 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 331 TYR 331 307 307 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 332 PHE 332 308 308 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 333 ARG 333 309 309 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 334 ARG 334 310 310 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 335 VAL 335 311 311 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 336 PHE 336 312 312 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 337 HIS 337 313 313 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 338 ASP 338 314 314 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 339 TRP 339 315 315 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 340 PRO 340 316 316 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 341 ASP 341 317 317 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 342 LEU 342 318 318 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 343 PRO 343 319 319 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 344 GLU 344 320 320 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 345 GLY 345 321 321 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 346 LYS 346 322 322 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 347 LYS 347 323 323 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 348 ILE 348 324 324 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 349 LEU 349 325 325 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 350 ASP 350 326 326 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 351 ASN 351 327 327 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 352 THR 352 328 328 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 353 ARG 353 329 329 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 354 ALA 354 330 330 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 355 ALA 355 331 331 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 356 MET 356 332 332 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 357 SER 357 333 333 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 358 ARG 358 334 334 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 359 GLU 359 335 335 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 360 HIS 360 336 336 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 361 SER 361 337 337 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 362 ARG 362 338 338 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 363 ILE 363 339 339 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 364 LEU 364 340 340 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 365 ILE 365 341 341 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 366 HIS 366 342 342 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 367 ASP 367 343 343 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 368 ILE 368 344 344 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 369 ILE 369 345 345 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 370 VAL 370 346 346 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 371 PRO 371 347 347 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 372 GLU 372 348 348 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 373 ILE 373 349 349 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 374 GLY 374 350 350 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 375 ALA 375 351 351 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 376 THR 376 352 352 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 377 MET 377 353 353 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 378 SER 378 354 354 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 379 HIS 379 355 355 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 380 ALA 380 356 356 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 381 TRP 381 357 357 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 382 GLN 382 358 358 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 383 ASP 383 359 359 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 384 LEU 384 360 360 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 385 SER 385 361 361 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 386 LEU 386 362 362 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 387 MET 387 363 363 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 388 ALA 388 364 364 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 389 ILE 389 365 365 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 390 GLY 390 366 366 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 391 GLY 391 367 367 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 392 MET 392 368 368 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 393 GLU 393 369 369 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 394 ARG 394 370 370 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 395 THR 395 371 371 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 396 GLU 396 372 372 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 397 LYS 397 373 373 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 398 ASP 398 374 374 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 399 PHE 399 375 375 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 400 ALA 400 376 376 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 401 ARG 401 377 377 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 402 LEU 402 378 378 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 403 LEU 403 379 379 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 404 ASP 404 380 380 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 405 ILE 405 381 381 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 406 ALA 406 382 382 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 407 GLY 407 383 383 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 408 LEU 408 384 384 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 409 ALA 409 385 385 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 410 LEU 410 386 386 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 411 VAL 411 387 387 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 412 LYS 412 388 388 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 413 VAL 413 389 389 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 414 TRP 414 390 390 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 415 ARG 415 391 391 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 416 LYS 416 392 392 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 417 PRO 417 393 393 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 418 GLY 418 394 394 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 419 ASP 419 395 395 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 420 MET 420 396 396 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 421 MET 421 397 397 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 422 GLY 422 398 398 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 423 ILE 423 399 399 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 424 ILE 424 400 400 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 425 GLU 425 401 401 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 426 ALA 426 402 402 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 427 ARG 427 403 403 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 428 LEU 428 404 404 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 429 LYS 429 405 405 LYS LYS A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 9Z1 1 501 1 9Z1 MLG A   ? 
C   3 SFG 1 502 1 SFG SFG A   ? 
B-2 2 9Z1 1 501 1 9Z1 MLG A-2 ? 
C-2 3 SFG 1 502 1 SFG SFG A-2 ? 
D   4 HOH 1 601 6 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2 602 5 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3 603 3 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4 604 1 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5 605 4 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6 606 2 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7 607 7 HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1 601 6 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2 602 5 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3 603 3 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4 604 1 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5 605 4 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6 606 2 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7 607 7 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
9Z1 non-polymer         . "(3E,7aR,12aS)-6-hydroxy-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-12-methoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione" Meleagrin          "C23 H23 N5 O4"  433.460 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                                   ?                  "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                                  ?                  "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                                ?                  "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                           ?                  "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                                                                                  ?                  "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                                 ?                  "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                           ?                  "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                                   ?                  "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                                 ?                  "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                                     ?                  "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                                ?                  "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                                   ?                  "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                                    ?                  "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                                ?                  "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                             ?                  "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                                   ?                  "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                                    ?                  "C3 H7 N O3"     105.093 
SFG non-polymer         . SINEFUNGIN                                                                                                                                                                ADENOSYL-ORNITHINE "C15 H23 N7 O5"  381.387 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                                 ?                  "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                                ?                  "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                                  ?                  "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                                    ?                  "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 LYS A   34  ? LEU A   52  ? LYS A   10  LEU A   28  1 ? 19 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLU A   62  ? GLY A   80  ? GLU A   38  GLY A   56  1 ? 19 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   80  ? LEU A   86  ? GLY A   56  LEU A   62  1 ? 7  
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   86  ? ALA A   104 ? LEU A   62  ALA A   80  1 ? 19 
HELX_P HELX_P5  AA5 GLY A   105 ? MET A   110 ? GLY A   81  MET A   86  1 ? 6  
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A   111 ? GLY A   114 ? PRO A   87  GLY A   90  5 ? 4  
HELX_P HELX_P7  AA7 ALA A   119 ? GLY A   127 ? ALA A   95  GLY A   103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A   129 ? ARG A   138 ? ASP A   105 ARG A   114 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  AA9 THR A   157 ? ALA A   162 ? THR A   133 ALA A   138 1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 AB1 THR A   165 ? ILE A   179 ? THR A   141 ILE A   155 1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A   179 ? ASN A   193 ? ILE A   155 ASN A   169 1 ? 15 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A   204 ? HIS A   210 ? ASN A   180 HIS A   186 1 ? 7  
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A   216 ? ASN A   224 ? THR A   192 ASN A   200 1 ? 9  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASN A   227 ? ALA A   237 ? ASN A   203 ALA A   213 1 ? 11 
HELX_P HELX_P15 AB6 PRO A   248 ? SER A   254 ? PRO A   224 SER A   230 1 ? 7  
HELX_P HELX_P16 AB7 GLY A   271 ? ALA A   281 ? GLY A   247 ALA A   257 1 ? 11 
HELX_P HELX_P17 AB8 LEU A   294 ? GLU A   308 ? LEU A   270 GLU A   284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P18 AB9 VAL A   335 ? TRP A   339 ? VAL A   311 TRP A   315 5 ? 5  
HELX_P HELX_P19 AC1 PRO A   343 ? ALA A   354 ? PRO A   319 ALA A   330 1 ? 12 
HELX_P HELX_P20 AC2 THR A   376 ? ALA A   388 ? THR A   352 ALA A   364 1 ? 13 
HELX_P HELX_P21 AC3 GLU A   396 ? ALA A   406 ? GLU A   372 ALA A   382 1 ? 11 
HELX_P HELX_P22 AC4 LYS A-2 34  ? LEU A-2 52  ? LYS A-2 10  LEU A-2 28  1 ? 19 
HELX_P HELX_P23 AC5 GLU A-2 62  ? GLY A-2 80  ? GLU A-2 38  GLY A-2 56  1 ? 19 
HELX_P HELX_P24 AC6 GLY A-2 80  ? LEU A-2 86  ? GLY A-2 56  LEU A-2 62  1 ? 7  
HELX_P HELX_P25 AC7 LEU A-2 86  ? ALA A-2 104 ? LEU A-2 62  ALA A-2 80  1 ? 19 
HELX_P HELX_P26 AC8 GLY A-2 105 ? MET A-2 110 ? GLY A-2 81  MET A-2 86  1 ? 6  
HELX_P HELX_P27 AC9 PRO A-2 111 ? GLY A-2 114 ? PRO A-2 87  GLY A-2 90  5 ? 4  
HELX_P HELX_P28 AD1 ALA A-2 119 ? GLY A-2 127 ? ALA A-2 95  GLY A-2 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P29 AD2 ASP A-2 129 ? ARG A-2 138 ? ASP A-2 105 ARG A-2 114 1 ? 10 
HELX_P HELX_P30 AD3 THR A-2 157 ? ALA A-2 162 ? THR A-2 133 ALA A-2 138 1 ? 6  
HELX_P HELX_P31 AD4 THR A-2 165 ? ILE A-2 179 ? THR A-2 141 ILE A-2 155 1 ? 15 
HELX_P HELX_P32 AD5 ILE A-2 179 ? ASN A-2 193 ? ILE A-2 155 ASN A-2 169 1 ? 15 
HELX_P HELX_P33 AD6 ASN A-2 204 ? HIS A-2 210 ? ASN A-2 180 HIS A-2 186 1 ? 7  
HELX_P HELX_P34 AD7 THR A-2 216 ? ASN A-2 224 ? THR A-2 192 ASN A-2 200 1 ? 9  
HELX_P HELX_P35 AD8 ASN A-2 227 ? ALA A-2 237 ? ASN A-2 203 ALA A-2 213 1 ? 11 
HELX_P HELX_P36 AD9 PRO A-2 248 ? SER A-2 254 ? PRO A-2 224 SER A-2 230 1 ? 7  
HELX_P HELX_P37 AE1 GLY A-2 271 ? ALA A-2 281 ? GLY A-2 247 ALA A-2 257 1 ? 11 
HELX_P HELX_P38 AE2 LEU A-2 294 ? GLU A-2 308 ? LEU A-2 270 GLU A-2 284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P39 AE3 VAL A-2 335 ? TRP A-2 339 ? VAL A-2 311 TRP A-2 315 5 ? 5  
HELX_P HELX_P40 AE4 PRO A-2 343 ? ALA A-2 354 ? PRO A-2 319 ALA A-2 330 1 ? 12 
HELX_P HELX_P41 AE5 THR A-2 376 ? ALA A-2 388 ? THR A-2 352 ALA A-2 364 1 ? 13 
HELX_P HELX_P42 AE6 GLU A-2 396 ? ALA A-2 406 ? GLU A-2 372 ALA A-2 382 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 6 ? 
AA3 ? 7 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 6 ? 
AA6 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? parallel      
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? parallel      
AA3 3 4 ? parallel      
AA3 4 5 ? parallel      
AA3 5 6 ? anti-parallel 
AA3 6 7 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? parallel      
AA6 1 2 ? parallel      
AA6 2 3 ? parallel      
AA6 3 4 ? parallel      
AA6 4 5 ? parallel      
AA6 5 6 ? anti-parallel 
AA6 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 SER A   116 ? THR A   118 ? SER A   92  THR A   94  
AA1 2 GLU A   153 ? HIS A   156 ? GLU A   129 HIS A   132 
AA1 3 PHE A   146 ? GLY A   150 ? PHE A   122 GLY A   126 
AA2 1 GLU A   311 ? VAL A   314 ? GLU A   287 VAL A   290 
AA2 2 ARG A   288 ? ASP A   293 ? ARG A   264 ASP A   269 
AA2 3 THR A   262 ? ILE A   266 ? THR A   238 ILE A   242 
AA2 4 ILE A   329 ? ARG A   333 ? ILE A   305 ARG A   309 
AA2 5 ILE A   363 ? VAL A   370 ? ILE A   339 VAL A   346 
AA2 6 ARG A   394 ? THR A   395 ? ARG A   370 THR A   371 
AA3 1 GLU A   311 ? VAL A   314 ? GLU A   287 VAL A   290 
AA3 2 ARG A   288 ? ASP A   293 ? ARG A   264 ASP A   269 
AA3 3 THR A   262 ? ILE A   266 ? THR A   238 ILE A   242 
AA3 4 ILE A   329 ? ARG A   333 ? ILE A   305 ARG A   309 
AA3 5 ILE A   363 ? VAL A   370 ? ILE A   339 VAL A   346 
AA3 6 MET A   421 ? LEU A   428 ? MET A   397 LEU A   404 
AA3 7 LEU A   408 ? TRP A   414 ? LEU A   384 TRP A   390 
AA4 1 SER A-2 116 ? THR A-2 118 ? SER A-2 92  THR A-2 94  
AA4 2 GLU A-2 153 ? HIS A-2 156 ? GLU A-2 129 HIS A-2 132 
AA4 3 PHE A-2 146 ? GLY A-2 150 ? PHE A-2 122 GLY A-2 126 
AA5 1 GLU A-2 311 ? VAL A-2 314 ? GLU A-2 287 VAL A-2 290 
AA5 2 ARG A-2 288 ? ASP A-2 293 ? ARG A-2 264 ASP A-2 269 
AA5 3 THR A-2 262 ? ILE A-2 266 ? THR A-2 238 ILE A-2 242 
AA5 4 ILE A-2 329 ? ARG A-2 333 ? ILE A-2 305 ARG A-2 309 
AA5 5 ILE A-2 363 ? VAL A-2 370 ? ILE A-2 339 VAL A-2 346 
AA5 6 ARG A-2 394 ? THR A-2 395 ? ARG A-2 370 THR A-2 371 
AA6 1 GLU A-2 311 ? VAL A-2 314 ? GLU A-2 287 VAL A-2 290 
AA6 2 ARG A-2 288 ? ASP A-2 293 ? ARG A-2 264 ASP A-2 269 
AA6 3 THR A-2 262 ? ILE A-2 266 ? THR A-2 238 ILE A-2 242 
AA6 4 ILE A-2 329 ? ARG A-2 333 ? ILE A-2 305 ARG A-2 309 
AA6 5 ILE A-2 363 ? VAL A-2 370 ? ILE A-2 339 VAL A-2 346 
AA6 6 MET A-2 421 ? LEU A-2 428 ? MET A-2 397 LEU A-2 404 
AA6 7 LEU A-2 408 ? TRP A-2 414 ? LEU A-2 384 TRP A-2 390 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z          1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 8_666 -y+1,-x+1,-z+1 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 162.9860000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 162.9860000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 91.2770000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.006135 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.006135 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010956 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(3E,7aR,12aS)-6-hydroxy-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-12-methoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione" 9Z1 
3 SINEFUNGIN                                                                                                                                                                SFG 
4 water                                                                                                                                                                     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A   117 ? N MET A   93  O TYR A   154 ? O TYR A   130 
AA1 2 3 O GLU A   153 ? O GLU A   129 N GLY A   150 ? N GLY A   126 
AA2 1 2 O GLU A   311 ? O GLU A   287 N PHE A   289 ? N PHE A   265 
AA2 2 3 O ILE A   290 ? O ILE A   266 N ASP A   265 ? N ASP A   241 
AA2 3 4 N VAL A   264 ? N VAL A   240 O TYR A   331 ? O TYR A   307 
AA2 4 5 N PHE A   332 ? N PHE A   308 O LEU A   364 ? O LEU A   340 
AA2 5 6 N VAL A   370 ? N VAL A   346 O ARG A   394 ? O ARG A   370 
AA3 1 2 O GLU A   311 ? O GLU A   287 N PHE A   289 ? N PHE A   265 
AA3 2 3 O ILE A   290 ? O ILE A   266 N ASP A   265 ? N ASP A   241 
AA3 3 4 N VAL A   264 ? N VAL A   240 O TYR A   331 ? O TYR A   307 
AA3 4 5 N PHE A   332 ? N PHE A   308 O LEU A   364 ? O LEU A   340 
AA3 5 6 N ILE A   365 ? N ILE A   341 O ILE A   424 ? O ILE A   400 
AA3 6 7 O ILE A   423 ? O ILE A   399 N TRP A   414 ? N TRP A   390 
AA4 1 2 N MET A-2 117 ? N MET A-2 93  O TYR A-2 154 ? O TYR A-2 130 
AA4 2 3 O GLU A-2 153 ? O GLU A-2 129 N GLY A-2 150 ? N GLY A-2 126 
AA5 1 2 O GLU A-2 311 ? O GLU A-2 287 N PHE A-2 289 ? N PHE A-2 265 
AA5 2 3 O ILE A-2 290 ? O ILE A-2 266 N ASP A-2 265 ? N ASP A-2 241 
AA5 3 4 N VAL A-2 264 ? N VAL A-2 240 O TYR A-2 331 ? O TYR A-2 307 
AA5 4 5 N PHE A-2 332 ? N PHE A-2 308 O LEU A-2 364 ? O LEU A-2 340 
AA5 5 6 N VAL A-2 370 ? N VAL A-2 346 O ARG A-2 394 ? O ARG A-2 370 
AA6 1 2 O GLU A-2 311 ? O GLU A-2 287 N PHE A-2 289 ? N PHE A-2 265 
AA6 2 3 O ILE A-2 290 ? O ILE A-2 266 N ASP A-2 265 ? N ASP A-2 241 
AA6 3 4 N VAL A-2 264 ? N VAL A-2 240 O TYR A-2 331 ? O TYR A-2 307 
AA6 4 5 N PHE A-2 332 ? N PHE A-2 308 O LEU A-2 364 ? O LEU A-2 340 
AA6 5 6 N ILE A-2 365 ? N ILE A-2 341 O ILE A-2 424 ? O ILE A-2 400 
AA6 6 7 O ILE A-2 423 ? O ILE A-2 399 N TRP A-2 414 ? N TRP A-2 390 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . ALA A   1 32  ? 44.066 118.123 66.078 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   N     1 
ATOM   2    C CA    . ALA A   1 32  ? 42.863 118.745 65.533 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CA    1 
ATOM   3    C C     . ALA A   1 32  ? 42.221 117.802 64.520 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   C     1 
ATOM   4    O O     . ALA A   1 32  ? 42.687 116.671 64.336 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   O     1 
ATOM   5    C CB    . ALA A   1 32  ? 43.190 120.112 64.880 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CB    1 
ATOM   6    N N     . GLN A   1 33  ? 41.143 118.264 63.885 1.00 141.93 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   N     1 
ATOM   7    C CA    . GLN A   1 33  ? 40.617 117.617 62.681 1.00 146.46 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CA    1 
ATOM   8    C C     . GLN A   1 33  ? 41.275 118.205 61.431 1.00 136.55 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   C     1 
ATOM   9    O O     . GLN A   1 33  ? 40.636 118.732 60.519 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   O     1 
ATOM   10   C CB    . GLN A   1 33  ? 39.096 117.733 62.623 1.00 155.14 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CB    1 
ATOM   11   C CG    . GLN A   1 33  ? 38.387 116.582 61.876 1.00 159.19 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CG    1 
ATOM   12   C CD    . GLN A   1 33  ? 36.896 116.441 62.234 1.00 161.07 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CD    1 
ATOM   13   O OE1   . GLN A   1 33  ? 36.018 116.516 61.366 1.00 155.75 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   OE1   1 
ATOM   14   N NE2   . GLN A   1 33  ? 36.614 116.218 63.512 1.00 165.81 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   NE2   1 
ATOM   15   N N     . LYS A   1 34  ? 42.610 118.163 61.435 1.00 134.88 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   N     1 
ATOM   16   C CA    . LYS A   1 34  ? 43.372 118.238 60.198 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CA    1 
ATOM   17   C C     . LYS A   1 34  ? 43.124 117.016 59.328 1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   C     1 
ATOM   18   O O     . LYS A   1 34  ? 43.327 117.087 58.114 1.00 119.04 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   O     1 
ATOM   19   C CB    . LYS A   1 34  ? 44.866 118.345 60.501 1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CB    1 
ATOM   20   C CG    . LYS A   1 34  ? 45.324 119.659 61.116 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CG    1 
ATOM   21   C CD    . LYS A   1 34  ? 46.855 119.691 61.262 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CD    1 
ATOM   22   C CE    . LYS A   1 34  ? 47.361 121.089 61.631 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CE    1 
ATOM   23   N NZ    . LYS A   1 34  ? 48.796 121.093 62.066 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   NZ    1 
ATOM   24   N N     . ILE A   1 35  ? 42.707 115.899 59.942 1.00 95.06  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   N     1 
ATOM   25   C CA    . ILE A   1 35  ? 42.320 114.691 59.214 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CA    1 
ATOM   26   C C     . ILE A   1 35  ? 41.356 115.019 58.094 1.00 95.15  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   C     1 
ATOM   27   O O     . ILE A   1 35  ? 41.417 114.434 57.002 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   O     1 
ATOM   28   C CB    . ILE A   1 35  ? 41.680 113.679 60.178 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CB    1 
ATOM   29   C CG1   . ILE A   1 35  ? 42.698 113.157 61.186 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG1   1 
ATOM   30   C CG2   . ILE A   1 35  ? 40.998 112.555 59.401 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG2   1 
ATOM   31   C CD1   . ILE A   1 35  ? 42.129 112.109 62.128 1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CD1   1 
ATOM   32   N N     . ALA A   1 36  ? 40.414 115.923 58.370 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   N     1 
ATOM   33   C CA    . ALA A   1 36  ? 39.420 116.287 57.375 1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CA    1 
ATOM   34   C C     . ALA A   1 36  ? 40.080 116.787 56.100 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   C     1 
ATOM   35   O O     . ALA A   1 36  ? 39.671 116.416 54.994 1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   O     1 
ATOM   36   C CB    . ALA A   1 36  ? 38.480 117.341 57.952 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CB    1 
ATOM   37   N N     . VAL A   1 37  ? 41.115 117.614 56.229 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   N     1 
ATOM   38   C CA    . VAL A   1 37  ? 41.760 118.137 55.033 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CA    1 
ATOM   39   C C     . VAL A   1 37  ? 42.375 117.002 54.223 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   C     1 
ATOM   40   O O     . VAL A   1 37  ? 42.124 116.871 53.018 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   O     1 
ATOM   41   C CB    . VAL A   1 37  ? 42.794 119.211 55.406 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CB    1 
ATOM   42   C CG1   . VAL A   1 37  ? 43.576 119.639 54.166 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG1   1 
ATOM   43   C CG2   . VAL A   1 37  ? 42.085 120.413 56.039 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG2   1 
ATOM   44   N N     . GLN A   1 38  ? 43.154 116.142 54.886 1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   N     1 
ATOM   45   C CA    . GLN A   1 38  ? 43.795 115.014 54.216 1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CA    1 
ATOM   46   C C     . GLN A   1 38  ? 42.810 114.225 53.355 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   C     1 
ATOM   47   O O     . GLN A   1 38  ? 43.015 114.059 52.146 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   O     1 
ATOM   48   C CB    . GLN A   1 38  ? 44.440 114.111 55.256 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CB    1 
ATOM   49   C CG    . GLN A   1 38  ? 45.247 112.970 54.658 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CG    1 
ATOM   50   C CD    . GLN A   1 38  ? 46.391 113.455 53.785 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CD    1 
ATOM   51   O OE1   . GLN A   1 38  ? 47.390 113.971 54.285 1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   OE1   1 
ATOM   52   N NE2   . GLN A   1 38  ? 46.253 113.282 52.472 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   NE2   1 
ATOM   53   N N     . LYS A   1 39  ? 41.718 113.748 53.958 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   N     1 
ATOM   54   C CA    . LYS A   1 39  ? 40.752 112.980 53.186 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CA    1 
ATOM   55   C C     . LYS A   1 39  ? 40.262 113.769 51.978 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   C     1 
ATOM   56   O O     . LYS A   1 39  ? 40.091 113.214 50.888 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   O     1 
ATOM   57   C CB    . LYS A   1 39  ? 39.583 112.556 54.076 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CB    1 
ATOM   58   C CG    . LYS A   1 39  ? 38.612 111.564 53.402 1.00 91.10  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CG    1 
ATOM   59   C CD    . LYS A   1 39  ? 37.205 111.619 54.022 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CD    1 
ATOM   60   C CE    . LYS A   1 39  ? 36.151 110.973 53.126 1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CE    1 
ATOM   61   N NZ    . LYS A   1 39  ? 36.610 109.683 52.534 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   NZ    1 
ATOM   62   N N     . ASP A   1 40  ? 40.063 115.071 52.135 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   N     1 
ATOM   63   C CA    . ASP A   1 40  ? 39.523 115.810 51.005 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CA    1 
ATOM   64   C C     . ASP A   1 40  ? 40.585 116.061 49.952 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   C     1 
ATOM   65   O O     . ASP A   1 40  ? 40.281 116.027 48.754 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   O     1 
ATOM   66   C CB    . ASP A   1 40  ? 38.903 117.108 51.486 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CB    1 
ATOM   67   C CG    . ASP A   1 40  ? 37.548 116.890 52.084 1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CG    1 
ATOM   68   O OD1   . ASP A   1 40  ? 37.125 115.715 52.179 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD1   1 
ATOM   69   O OD2   . ASP A   1 40  ? 36.906 117.886 52.458 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD2   1 
ATOM   70   N N     . VAL A   1 41  ? 41.833 116.285 50.384 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N     1 
ATOM   71   C CA    . VAL A   1 41  ? 42.949 116.363 49.443 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA    1 
ATOM   72   C C     . VAL A   1 41  ? 43.067 115.072 48.651 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C     1 
ATOM   73   O O     . VAL A   1 41  ? 43.166 115.090 47.416 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O     1 
ATOM   74   C CB    . VAL A   1 41  ? 44.268 116.670 50.169 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB    1 
ATOM   75   C CG1   . VAL A   1 41  ? 45.412 116.627 49.161 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1   1 
ATOM   76   C CG2   . VAL A   1 41  ? 44.217 118.029 50.854 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2   1 
ATOM   77   N N     . ASP A   1 42  ? 43.081 113.933 49.360 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   N     1 
ATOM   78   C CA    . ASP A   1 42  ? 43.125 112.625 48.711 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CA    1 
ATOM   79   C C     . ASP A   1 42  ? 42.087 112.527 47.605 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   C     1 
ATOM   80   O O     . ASP A   1 42  ? 42.393 112.118 46.478 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   O     1 
ATOM   81   C CB    . ASP A   1 42  ? 42.879 111.512 49.732 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CB    1 
ATOM   82   C CG    . ASP A   1 42  ? 44.060 111.271 50.651 1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CG    1 
ATOM   83   O OD1   . ASP A   1 42  ? 45.184 111.747 50.344 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD1   1 
ATOM   84   O OD2   . ASP A   1 42  ? 43.841 110.601 51.691 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD2   1 
ATOM   85   N N     . GLU A   1 43  ? 40.846 112.910 47.915 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   N     1 
ATOM   86   C CA    . GLU A   1 43  ? 39.781 112.737 46.941 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CA    1 
ATOM   87   C C     . GLU A   1 43  ? 39.988 113.644 45.744 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   C     1 
ATOM   88   O O     . GLU A   1 43  ? 39.841 113.205 44.599 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   O     1 
ATOM   89   C CB    . GLU A   1 43  ? 38.424 112.969 47.596 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CB    1 
ATOM   90   C CG    . GLU A   1 43  ? 37.831 111.700 48.195 1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CG    1 
ATOM   91   C CD    . GLU A   1 43  ? 36.477 111.936 48.822 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CD    1 
ATOM   92   O OE1   . GLU A   1 43  ? 35.455 111.682 48.146 1.00 122.79 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE1   1 
ATOM   93   O OE2   . GLU A   1 43  ? 36.434 112.392 49.989 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE2   1 
ATOM   94   N N     . VAL A   1 44  ? 40.352 114.903 45.983 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   N     1 
ATOM   95   C CA    . VAL A   1 44  ? 40.718 115.782 44.873 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CA    1 
ATOM   96   C C     . VAL A   1 44  ? 41.800 115.115 44.024 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   C     1 
ATOM   97   O O     . VAL A   1 44  ? 41.645 114.915 42.810 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   O     1 
ATOM   98   C CB    . VAL A   1 44  ? 41.166 117.164 45.400 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CB    1 
ATOM   99   C CG1   . VAL A   1 44  ? 41.500 118.102 44.259 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG1   1 
ATOM   100  C CG2   . VAL A   1 44  ? 40.091 117.789 46.229 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG2   1 
ATOM   101  N N     . VAL A   1 45  ? 42.896 114.723 44.671 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   N     1 
ATOM   102  C CA    . VAL A   1 45  ? 43.983 114.053 43.961 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CA    1 
ATOM   103  C C     . VAL A   1 45  ? 43.467 112.861 43.178 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   C     1 
ATOM   104  O O     . VAL A   1 45  ? 43.794 112.682 41.998 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   O     1 
ATOM   105  C CB    . VAL A   1 45  ? 45.077 113.621 44.941 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CB    1 
ATOM   106  C CG1   . VAL A   1 45  ? 46.032 112.726 44.221 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG1   1 
ATOM   107  C CG2   . VAL A   1 45  ? 45.773 114.848 45.473 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG2   1 
ATOM   108  N N     . ALA A   1 46  ? 42.665 112.022 43.835 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   N     1 
ATOM   109  C CA    . ALA A   1 46  ? 42.035 110.908 43.146 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CA    1 
ATOM   110  C C     . ALA A   1 46  ? 41.218 111.399 41.956 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   C     1 
ATOM   111  O O     . ALA A   1 46  ? 41.492 111.036 40.808 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   O     1 
ATOM   112  C CB    . ALA A   1 46  ? 41.178 110.105 44.125 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CB    1 
ATOM   113  N N     . ALA A   1 47  ? 40.221 112.253 42.206 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   114  C CA    . ALA A   1 47  ? 39.336 112.675 41.123 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   115  C C     . ALA A   1 47  ? 40.103 113.362 40.006 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   116  O O     . ALA A   1 47  ? 39.677 113.327 38.846 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   117  C CB    . ALA A   1 47  ? 38.251 113.608 41.652 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   118  N N     . ALA A   1 48  ? 41.215 114.018 40.343 1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   N     1 
ATOM   119  C CA    . ALA A   1 48  ? 42.054 114.631 39.326 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CA    1 
ATOM   120  C C     . ALA A   1 48  ? 42.603 113.575 38.375 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   C     1 
ATOM   121  O O     . ALA A   1 48  ? 42.436 113.669 37.151 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   O     1 
ATOM   122  C CB    . ALA A   1 48  ? 43.186 115.397 40.001 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CB    1 
ATOM   123  N N     . GLN A   1 49  ? 43.263 112.555 38.942 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N     1 
ATOM   124  C CA    . GLN A   1 49  ? 43.797 111.428 38.174 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA    1 
ATOM   125  C C     . GLN A   1 49  ? 42.734 110.818 37.267 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C     1 
ATOM   126  O O     . GLN A   1 49  ? 42.972 110.608 36.072 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O     1 
ATOM   127  C CB    . GLN A   1 49  ? 44.352 110.364 39.129 1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB    1 
ATOM   128  C CG    . GLN A   1 49  ? 45.686 110.700 39.765 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG    1 
ATOM   129  C CD    . GLN A   1 49  ? 46.805 110.688 38.753 1.00 107.47 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD    1 
ATOM   130  O OE1   . GLN A   1 49  ? 47.083 111.697 38.102 1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1   1 
ATOM   131  N NE2   . GLN A   1 49  ? 47.450 109.536 38.603 1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2   1 
ATOM   132  N N     . ARG A   1 50  ? 41.527 110.658 37.749 1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   N     1 
ATOM   133  C CA    . ARG A   1 50  ? 40.554 110.145 36.842 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CA    1 
ATOM   134  C C     . ARG A   1 50  ? 40.311 111.085 35.738 1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   C     1 
ATOM   135  O O     . ARG A   1 50  ? 40.378 110.722 34.615 1.00 107.49 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   O     1 
ATOM   136  C CB    . ARG A   1 50  ? 39.219 109.968 37.500 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CB    1 
ATOM   137  C CG    . ARG A   1 50  ? 39.262 109.271 38.830 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CG    1 
ATOM   138  C CD    . ARG A   1 50  ? 37.931 108.606 39.155 1.00 128.57 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CD    1 
ATOM   139  N NE    . ARG A   1 50  ? 37.677 108.504 40.586 1.00 150.84 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NE    1 
ATOM   140  C CZ    . ARG A   1 50  ? 38.215 107.601 41.395 1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CZ    1 
ATOM   141  N NH1   . ARG A   1 50  ? 39.073 106.689 40.948 1.00 146.18 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH1   1 
ATOM   142  N NH2   . ARG A   1 50  ? 37.900 107.632 42.674 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH2   1 
ATOM   143  N N     . PHE A   1 51  ? 40.128 112.346 36.036 1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   N     1 
ATOM   144  C CA    . PHE A   1 51  ? 39.772 113.268 34.986 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CA    1 
ATOM   145  C C     . PHE A   1 51  ? 40.856 113.299 33.929 1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   C     1 
ATOM   146  O O     . PHE A   1 51  ? 40.561 113.310 32.730 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   O     1 
ATOM   147  C CB    . PHE A   1 51  ? 39.538 114.659 35.586 1.00 110.28 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CB    1 
ATOM   148  C CG    . PHE A   1 51  ? 39.614 115.748 34.575 1.00 97.87  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CG    1 
ATOM   149  C CD1   . PHE A   1 51  ? 38.569 115.932 33.683 1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD1   1 
ATOM   150  C CD2   . PHE A   1 51  ? 40.748 116.545 34.466 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD2   1 
ATOM   151  C CE1   . PHE A   1 51  ? 38.639 116.903 32.711 1.00 97.30  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE1   1 
ATOM   152  C CE2   . PHE A   1 51  ? 40.833 117.526 33.496 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE2   1 
ATOM   153  C CZ    . PHE A   1 51  ? 39.781 117.705 32.613 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CZ    1 
ATOM   154  N N     . LEU A   1 52  ? 42.114 113.269 34.352 1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   N     1 
ATOM   155  C CA    . LEU A   1 52  ? 43.217 113.356 33.410 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CA    1 
ATOM   156  C C     . LEU A   1 52  ? 43.524 112.041 32.664 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   C     1 
ATOM   157  O O     . LEU A   1 52  ? 44.624 111.950 32.109 1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   O     1 
ATOM   158  C CB    . LEU A   1 52  ? 44.472 113.844 34.124 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CB    1 
ATOM   159  C CG    . LEU A   1 52  ? 44.229 115.181 34.807 1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CG    1 
ATOM   160  C CD1   . LEU A   1 52  ? 45.030 115.295 36.085 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD1   1 
ATOM   161  C CD2   . LEU A   1 52  ? 44.549 116.313 33.858 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD2   1 
ATOM   162  N N     . HIS A   1 53  ? 42.625 111.026 32.624 1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   N     1 
ATOM   163  C CA    . HIS A   1 53  ? 42.782 109.959 31.633 1.00 109.74 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CA    1 
ATOM   164  C C     . HIS A   1 53  ? 41.452 109.419 31.104 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   C     1 
ATOM   165  O O     . HIS A   1 53  ? 41.408 108.276 30.622 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   O     1 
ATOM   166  C CB    . HIS A   1 53  ? 43.558 108.738 32.133 1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CB    1 
ATOM   167  C CG    . HIS A   1 53  ? 44.845 109.048 32.821 1.00 98.47  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CG    1 
ATOM   168  N ND1   . HIS A   1 53  ? 44.901 109.366 34.159 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   ND1   1 
ATOM   169  C CD2   . HIS A   1 53  ? 46.127 109.016 32.387 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CD2   1 
ATOM   170  C CE1   . HIS A   1 53  ? 46.158 109.556 34.514 1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CE1   1 
ATOM   171  N NE2   . HIS A   1 53  ? 46.923 109.346 33.459 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   NE2   1 
ATOM   172  N N     . GLY A   1 54  ? 40.369 110.192 31.190 1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   N     1 
ATOM   173  C CA    . GLY A   1 54  ? 39.162 109.907 30.451 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   CA    1 
ATOM   174  C C     . GLY A   1 54  ? 39.182 110.586 29.089 1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   C     1 
ATOM   175  O O     . GLY A   1 54  ? 40.111 111.303 28.724 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   O     1 
ATOM   176  N N     . SER A   1 55  ? 38.121 110.338 28.328 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   N     1 
ATOM   177  C CA    . SER A   1 55  ? 37.966 110.995 27.039 1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CA    1 
ATOM   178  C C     . SER A   1 55  ? 36.646 111.764 26.997 1.00 123.92 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   C     1 
ATOM   179  O O     . SER A   1 55  ? 36.115 112.155 28.042 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   O     1 
ATOM   180  C CB    . SER A   1 55  ? 38.072 109.972 25.897 1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CB    1 
ATOM   181  O OG    . SER A   1 55  ? 37.139 108.914 26.030 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   OG    1 
ATOM   182  N N     . GLY A   1 56  ? 36.111 111.988 25.803 1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   N     1 
ATOM   183  C CA    . GLY A   1 56  ? 34.949 112.843 25.641 1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   CA    1 
ATOM   184  C C     . GLY A   1 56  ? 33.605 112.227 25.971 1.00 132.77 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   C     1 
ATOM   185  O O     . GLY A   1 56  ? 32.574 112.891 25.832 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   O     1 
ATOM   186  N N     . ASP A   1 61  ? 31.963 115.892 31.177 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   N     1 
ATOM   187  C CA    . ASP A   1 61  ? 31.548 114.556 31.599 1.00 130.76 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CA    1 
ATOM   188  C C     . ASP A   1 61  ? 31.656 114.410 33.121 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   C     1 
ATOM   189  O O     . ASP A   1 61  ? 32.173 115.303 33.790 1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   O     1 
ATOM   190  C CB    . ASP A   1 61  ? 32.381 113.482 30.885 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CB    1 
ATOM   191  C CG    . ASP A   1 61  ? 31.572 112.703 29.843 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CG    1 
ATOM   192  O OD1   . ASP A   1 61  ? 30.971 113.337 28.945 1.00 129.52 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD1   1 
ATOM   193  O OD2   . ASP A   1 61  ? 31.544 111.454 29.915 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD2   1 
ATOM   194  N N     . GLU A   1 62  ? 31.159 113.284 33.651 1.00 135.20 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     1 
ATOM   195  C CA    . GLU A   1 62  ? 31.050 113.036 35.089 1.00 132.45 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    1 
ATOM   196  C C     . GLU A   1 62  ? 32.378 113.230 35.804 1.00 127.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     1 
ATOM   197  O O     . GLU A   1 62  ? 32.409 113.686 36.955 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     1 
ATOM   198  C CB    . GLU A   1 62  ? 30.528 111.616 35.367 1.00 135.94 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    1 
ATOM   199  C CG    . GLU A   1 62  ? 29.393 111.153 34.455 1.00 145.17 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    1 
ATOM   200  C CD    . GLU A   1 62  ? 29.839 110.148 33.396 1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    1 
ATOM   201  O OE1   . GLU A   1 62  ? 29.612 108.929 33.579 1.00 154.04 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   1 
ATOM   202  O OE2   . GLU A   1 62  ? 30.418 110.584 32.376 1.00 156.12 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   1 
ATOM   203  N N     . ALA A   1 63  ? 33.472 112.864 35.131 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   N     1 
ATOM   204  C CA    . ALA A   1 63  ? 34.794 113.012 35.726 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CA    1 
ATOM   205  C C     . ALA A   1 63  ? 35.042 114.452 36.145 1.00 91.78  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   C     1 
ATOM   206  O O     . ALA A   1 63  ? 35.326 114.738 37.315 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   O     1 
ATOM   207  C CB    . ALA A   1 63  ? 35.857 112.554 34.733 1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CB    1 
ATOM   208  N N     . LYS A   1 64  ? 34.903 115.376 35.194 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   N     1 
ATOM   209  C CA    . LYS A   1 64  ? 35.199 116.780 35.444 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CA    1 
ATOM   210  C C     . LYS A   1 64  ? 34.329 117.338 36.561 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   C     1 
ATOM   211  O O     . LYS A   1 64  ? 34.824 118.001 37.478 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   O     1 
ATOM   212  C CB    . LYS A   1 64  ? 35.010 117.570 34.151 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CB    1 
ATOM   213  C CG    . LYS A   1 64  ? 34.984 119.079 34.311 1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CG    1 
ATOM   214  C CD    . LYS A   1 64  ? 34.780 119.749 32.952 1.00 99.35  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CD    1 
ATOM   215  C CE    . LYS A   1 64  ? 34.445 121.235 33.061 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CE    1 
ATOM   216  N NZ    . LYS A   1 64  ? 33.941 121.763 31.757 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   NZ    1 
ATOM   217  N N     . VAL A   1 65  ? 33.026 117.077 36.505 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   N     1 
ATOM   218  C CA    . VAL A   1 65  ? 32.127 117.605 37.527 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CA    1 
ATOM   219  C C     . VAL A   1 65  ? 32.516 117.082 38.897 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   C     1 
ATOM   220  O O     . VAL A   1 65  ? 32.541 117.828 39.885 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   O     1 
ATOM   221  C CB    . VAL A   1 65  ? 30.669 117.252 37.192 1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CB    1 
ATOM   222  C CG1   . VAL A   1 65  ? 29.711 118.159 37.971 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG1   1 
ATOM   223  C CG2   . VAL A   1 65  ? 30.439 117.337 35.681 1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG2   1 
ATOM   224  N N     . ASP A   1 66  ? 32.819 115.788 38.978 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   N     1 
ATOM   225  C CA    . ASP A   1 66  ? 33.156 115.213 40.269 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CA    1 
ATOM   226  C C     . ASP A   1 66  ? 34.393 115.881 40.851 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   C     1 
ATOM   227  O O     . ASP A   1 66  ? 34.435 116.187 42.049 1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   O     1 
ATOM   228  C CB    . ASP A   1 66  ? 33.352 113.705 40.136 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CB    1 
ATOM   229  C CG    . ASP A   1 66  ? 33.390 113.013 41.480 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CG    1 
ATOM   230  O OD1   . ASP A   1 66  ? 32.414 113.205 42.242 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD1   1 
ATOM   231  O OD2   . ASP A   1 66  ? 34.392 112.311 41.779 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD2   1 
ATOM   232  N N     . LEU A   1 67  ? 35.403 116.143 40.013 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   N     1 
ATOM   233  C CA    . LEU A   1 67  ? 36.624 116.779 40.506 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CA    1 
ATOM   234  C C     . LEU A   1 67  ? 36.356 118.207 40.962 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   C     1 
ATOM   235  O O     . LEU A   1 67  ? 36.833 118.626 42.025 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   O     1 
ATOM   236  C CB    . LEU A   1 67  ? 37.711 116.746 39.426 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CB    1 
ATOM   237  C CG    . LEU A   1 67  ? 38.869 117.758 39.364 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CG    1 
ATOM   238  C CD1   . LEU A   1 67  ? 39.785 117.708 40.588 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD1   1 
ATOM   239  C CD2   . LEU A   1 67  ? 39.690 117.515 38.104 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD2   1 
ATOM   240  N N     . GLN A   1 68  ? 35.579 118.960 40.180 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   N     1 
ATOM   241  C CA    . GLN A   1 68  ? 35.231 120.311 40.590 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CA    1 
ATOM   242  C C     . GLN A   1 68  ? 34.466 120.270 41.908 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   C     1 
ATOM   243  O O     . GLN A   1 68  ? 34.621 121.153 42.764 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   O     1 
ATOM   244  C CB    . GLN A   1 68  ? 34.433 120.999 39.479 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CB    1 
ATOM   245  C CG    . GLN A   1 68  ? 33.556 122.166 39.919 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CG    1 
ATOM   246  C CD    . GLN A   1 68  ? 32.807 122.821 38.754 1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CD    1 
ATOM   247  O OE1   . GLN A   1 68  ? 31.871 123.606 38.958 1.00 113.11 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   OE1   1 
ATOM   248  N NE2   . GLN A   1 68  ? 33.235 122.515 37.526 1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   NE2   1 
ATOM   249  N N     . LYS A   1 69  ? 33.688 119.204 42.118 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   N     1 
ATOM   250  C CA    . LYS A   1 69  ? 32.962 119.049 43.373 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CA    1 
ATOM   251  C C     . LYS A   1 69  ? 33.922 118.740 44.513 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   C     1 
ATOM   252  O O     . LYS A   1 69  ? 33.855 119.367 45.573 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   O     1 
ATOM   253  C CB    . LYS A   1 69  ? 31.880 117.967 43.232 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CB    1 
ATOM   254  C CG    . LYS A   1 69  ? 31.264 117.511 44.574 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CG    1 
ATOM   255  C CD    . LYS A   1 69  ? 29.948 116.729 44.425 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CD    1 
ATOM   256  C CE    . LYS A   1 69  ? 30.178 115.270 44.020 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CE    1 
ATOM   257  N NZ    . LYS A   1 69  ? 29.271 114.854 42.906 1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   NZ    1 
ATOM   258  N N     . LYS A   1 70  ? 34.836 117.782 44.317 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N     1 
ATOM   259  C CA    . LYS A   1 70  ? 35.767 117.478 45.401 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA    1 
ATOM   260  C C     . LYS A   1 70  ? 36.703 118.653 45.658 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C     1 
ATOM   261  O O     . LYS A   1 70  ? 37.149 118.848 46.795 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O     1 
ATOM   262  C CB    . LYS A   1 70  ? 36.558 116.196 45.113 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB    1 
ATOM   263  C CG    . LYS A   1 70  ? 35.728 114.982 44.734 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG    1 
ATOM   264  C CD    . LYS A   1 70  ? 35.537 114.025 45.906 1.00 91.42  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD    1 
ATOM   265  C CE    . LYS A   1 70  ? 34.220 113.235 45.795 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE    1 
ATOM   266  N NZ    . LYS A   1 70  ? 34.197 112.234 44.681 1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ    1 
ATOM   267  N N     . ALA A   1 71  ? 36.983 119.459 44.630 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   N     1 
ATOM   268  C CA    . ALA A   1 71  ? 37.775 120.669 44.839 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CA    1 
ATOM   269  C C     . ALA A   1 71  ? 37.051 121.654 45.750 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   C     1 
ATOM   270  O O     . ALA A   1 71  ? 37.671 122.267 46.631 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   O     1 
ATOM   271  C CB    . ALA A   1 71  ? 38.103 121.325 43.499 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CB    1 
ATOM   272  N N     . SER A   1 72  ? 35.735 121.808 45.562 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   N     1 
ATOM   273  C CA    . SER A   1 72  ? 34.973 122.702 46.421 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CA    1 
ATOM   274  C C     . SER A   1 72  ? 34.924 122.192 47.858 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   C     1 
ATOM   275  O O     . SER A   1 72  ? 35.083 122.977 48.805 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   O     1 
ATOM   276  C CB    . SER A   1 72  ? 33.561 122.886 45.864 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CB    1 
ATOM   277  O OG    . SER A   1 72  ? 32.993 124.091 46.349 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   OG    1 
ATOM   278  N N     . ASN A   1 73  ? 34.699 120.882 48.040 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   N     1 
ATOM   279  C CA    . ASN A   1 73  ? 34.620 120.317 49.385 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CA    1 
ATOM   280  C C     . ASN A   1 73  ? 35.831 120.719 50.200 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   C     1 
ATOM   281  O O     . ASN A   1 73  ? 35.715 121.090 51.374 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   O     1 
ATOM   282  C CB    . ASN A   1 73  ? 34.537 118.792 49.328 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CB    1 
ATOM   283  C CG    . ASN A   1 73  ? 33.331 118.284 48.578 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CG    1 
ATOM   284  O OD1   . ASN A   1 73  ? 32.518 119.053 48.094 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   OD1   1 
ATOM   285  N ND2   . ASN A   1 73  ? 33.231 116.966 48.455 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   ND2   1 
ATOM   286  N N     . LEU A   1 74  ? 37.005 120.653 49.571 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N     1 
ATOM   287  C CA    . LEU A   1 74  ? 38.258 121.011 50.217 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA    1 
ATOM   288  C C     . LEU A   1 74  ? 38.217 122.437 50.753 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C     1 
ATOM   289  O O     . LEU A   1 74  ? 38.465 122.670 51.946 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O     1 
ATOM   290  C CB    . LEU A   1 74  ? 39.395 120.828 49.211 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB    1 
ATOM   291  C CG    . LEU A   1 74  ? 40.837 121.116 49.614 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG    1 
ATOM   292  C CD1   . LEU A   1 74  ? 41.277 120.202 50.726 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1   1 
ATOM   293  C CD2   . LEU A   1 74  ? 41.668 120.938 48.399 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2   1 
ATOM   294  N N     . VAL A   1 75  ? 37.901 123.407 49.884 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   N     1 
ATOM   295  C CA    . VAL A   1 75  ? 37.781 124.789 50.342 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CA    1 
ATOM   296  C C     . VAL A   1 75  ? 36.857 124.863 51.546 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   C     1 
ATOM   297  O O     . VAL A   1 75  ? 37.197 125.449 52.583 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   O     1 
ATOM   298  C CB    . VAL A   1 75  ? 37.292 125.709 49.211 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CB    1 
ATOM   299  C CG1   . VAL A   1 75  ? 37.601 127.149 49.566 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG1   1 
ATOM   300  C CG2   . VAL A   1 75  ? 37.934 125.341 47.887 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG2   1 
ATOM   301  N N     . GLN A   1 76  ? 35.681 124.241 51.436 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   302  C CA    . GLN A   1 76  ? 34.735 124.293 52.538 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   303  C C     . GLN A   1 76  ? 35.308 123.627 53.781 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   304  O O     . GLN A   1 76  ? 35.208 124.165 54.888 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   305  C CB    . GLN A   1 76  ? 33.417 123.651 52.117 1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   306  C CG    . GLN A   1 76  ? 32.289 124.644 51.788 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   307  C CD    . GLN A   1 76  ? 32.688 125.727 50.780 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   308  O OE1   . GLN A   1 76  ? 33.132 125.428 49.664 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   309  N NE2   . GLN A   1 76  ? 32.501 126.991 51.166 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   310  N N     . THR A   1 77  ? 35.947 122.475 53.613 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   N     1 
ATOM   311  C CA    . THR A   1 77  ? 36.496 121.757 54.760 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CA    1 
ATOM   312  C C     . THR A   1 77  ? 37.629 122.530 55.424 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   C     1 
ATOM   313  O O     . THR A   1 77  ? 37.719 122.566 56.661 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   O     1 
ATOM   314  C CB    . THR A   1 77  ? 36.981 120.392 54.309 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CB    1 
ATOM   315  O OG1   . THR A   1 77  ? 36.039 119.859 53.373 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   OG1   1 
ATOM   316  C CG2   . THR A   1 77  ? 37.116 119.473 55.488 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CG2   1 
ATOM   317  N N     . ILE A   1 78  ? 38.509 123.134 54.615 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   N     1 
ATOM   318  C CA    . ILE A   1 78  ? 39.581 123.973 55.149 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CA    1 
ATOM   319  C C     . ILE A   1 78  ? 39.007 125.065 56.038 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   C     1 
ATOM   320  O O     . ILE A   1 78  ? 39.513 125.322 57.138 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   O     1 
ATOM   321  C CB    . ILE A   1 78  ? 40.414 124.590 54.010 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CB    1 
ATOM   322  C CG1   . ILE A   1 78  ? 41.149 123.534 53.195 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG1   1 
ATOM   323  C CG2   . ILE A   1 78  ? 41.412 125.573 54.568 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG2   1 
ATOM   324  C CD1   . ILE A   1 78  ? 41.388 123.972 51.760 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CD1   1 
ATOM   325  N N     . ARG A   1 79  ? 37.945 125.735 55.565 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   N     1 
ATOM   326  C CA    . ARG A   1 79  ? 37.395 126.867 56.307 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CA    1 
ATOM   327  C C     . ARG A   1 79  ? 36.633 126.401 57.535 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   C     1 
ATOM   328  O O     . ARG A   1 79  ? 36.757 126.990 58.611 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   O     1 
ATOM   329  C CB    . ARG A   1 79  ? 36.503 127.714 55.405 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CB    1 
ATOM   330  C CG    . ARG A   1 79  ? 37.205 128.205 54.157 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CG    1 
ATOM   331  C CD    . ARG A   1 79  ? 36.442 129.334 53.515 1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CD    1 
ATOM   332  N NE    . ARG A   1 79  ? 36.507 130.557 54.309 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NE    1 
ATOM   333  C CZ    . ARG A   1 79  ? 35.667 131.572 54.164 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CZ    1 
ATOM   334  N NH1   . ARG A   1 79  ? 34.701 131.496 53.257 1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH1   1 
ATOM   335  N NH2   . ARG A   1 79  ? 35.792 132.650 54.926 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH2   1 
ATOM   336  N N     . GLY A   1 80  ? 35.873 125.331 57.413 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   N     1 
ATOM   337  C CA    . GLY A   1 80  ? 35.103 124.866 58.532 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   CA    1 
ATOM   338  C C     . GLY A   1 80  ? 33.691 125.384 58.432 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   C     1 
ATOM   339  O O     . GLY A   1 80  ? 33.426 126.444 57.853 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   O     1 
ATOM   340  N N     . PRO A   1 81  ? 32.750 124.637 59.004 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   N     1 
ATOM   341  C CA    . PRO A   1 81  ? 31.338 124.952 58.764 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CA    1 
ATOM   342  C C     . PRO A   1 81  ? 30.962 126.379 59.121 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   C     1 
ATOM   343  O O     . PRO A   1 81  ? 30.304 127.048 58.313 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   O     1 
ATOM   344  C CB    . PRO A   1 81  ? 30.612 123.918 59.634 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CB    1 
ATOM   345  C CG    . PRO A   1 81  ? 31.559 122.815 59.743 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CG    1 
ATOM   346  C CD    . PRO A   1 81  ? 32.894 123.476 59.889 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CD    1 
ATOM   347  N N     . ILE A   1 82  ? 31.372 126.871 60.286 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N     1 
ATOM   348  C CA    . ILE A   1 82  ? 30.973 128.212 60.716 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA    1 
ATOM   349  C C     . ILE A   1 82  ? 31.607 129.272 59.814 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C     1 
ATOM   350  O O     . ILE A   1 82  ? 30.871 130.083 59.239 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O     1 
ATOM   351  C CB    . ILE A   1 82  ? 31.326 128.473 62.190 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB    1 
ATOM   352  C CG1   . ILE A   1 82  ? 30.756 127.388 63.116 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1   1 
ATOM   353  C CG2   . ILE A   1 82  ? 30.887 129.863 62.562 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2   1 
ATOM   354  C CD1   . ILE A   1 82  ? 29.331 127.585 63.549 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1   1 
ATOM   355  N N     . PRO A   1 83  ? 32.937 129.325 59.646 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   N     1 
ATOM   356  C CA    . PRO A   1 83  ? 33.499 130.310 58.709 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CA    1 
ATOM   357  C C     . PRO A   1 83  ? 32.983 130.196 57.291 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   C     1 
ATOM   358  O O     . PRO A   1 83  ? 32.945 131.202 56.570 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   O     1 
ATOM   359  C CB    . PRO A   1 83  ? 35.002 130.024 58.784 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CB    1 
ATOM   360  C CG    . PRO A   1 83  ? 35.177 129.554 60.167 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CG    1 
ATOM   361  C CD    . PRO A   1 83  ? 34.018 128.654 60.388 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CD    1 
ATOM   362  N N     . ALA A   1 84  ? 32.582 129.010 56.858 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   363  C CA    . ALA A   1 84  ? 32.121 128.889 55.484 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   364  C C     . ALA A   1 84  ? 30.748 129.542 55.294 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   365  O O     . ALA A   1 84  ? 30.405 129.964 54.181 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   366  C CB    . ALA A   1 84  ? 32.119 127.413 55.076 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   367  N N     . ALA A   1 85  ? 29.965 129.653 56.371 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   N     1 
ATOM   368  C CA    . ALA A   1 85  ? 28.652 130.273 56.277 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CA    1 
ATOM   369  C C     . ALA A   1 85  ? 28.779 131.738 55.891 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   C     1 
ATOM   370  O O     . ALA A   1 85  ? 27.894 132.296 55.222 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   O     1 
ATOM   371  C CB    . ALA A   1 85  ? 27.908 130.117 57.605 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CB    1 
ATOM   372  N N     . LEU A   1 86  ? 29.890 132.364 56.285 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   373  C CA    . LEU A   1 86  ? 30.261 133.698 55.872 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   374  C C     . LEU A   1 86  ? 30.568 133.808 54.386 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   375  O O     . LEU A   1 86  ? 30.803 134.925 53.909 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   376  C CB    . LEU A   1 86  ? 31.463 134.154 56.688 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   377  C CG    . LEU A   1 86  ? 31.192 134.380 58.175 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   378  C CD1   . LEU A   1 86  ? 32.206 135.328 58.745 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   379  C CD2   . LEU A   1 86  ? 29.808 134.932 58.392 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   380  N N     . SER A   1 87  ? 30.584 132.710 53.635 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N     1 
ATOM   381  C CA    . SER A   1 87  ? 30.869 132.834 52.213 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA    1 
ATOM   382  C C     . SER A   1 87  ? 29.777 133.600 51.475 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C     1 
ATOM   383  O O     . SER A   1 87  ? 30.050 134.169 50.415 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O     1 
ATOM   384  C CB    . SER A   1 87  ? 31.075 131.451 51.584 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB    1 
ATOM   385  O OG    . SER A   1 87  ? 29.872 130.700 51.541 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG    1 
ATOM   386  N N     . SER A   1 88  ? 28.554 133.640 52.009 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   N     1 
ATOM   387  C CA    . SER A   1 88  ? 27.474 134.336 51.309 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CA    1 
ATOM   388  C C     . SER A   1 88  ? 27.733 135.829 51.296 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   C     1 
ATOM   389  O O     . SER A   1 88  ? 27.587 136.483 50.260 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   O     1 
ATOM   390  C CB    . SER A   1 88  ? 26.109 134.019 51.950 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CB    1 
ATOM   391  O OG    . SER A   1 88  ? 26.058 132.670 52.426 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   OG    1 
ATOM   392  N N     . MET A   1 89  ? 28.156 136.373 52.432 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   N     1 
ATOM   393  C CA    . MET A   1 89  ? 28.559 137.770 52.504 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CA    1 
ATOM   394  C C     . MET A   1 89  ? 29.758 138.074 51.609 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   C     1 
ATOM   395  O O     . MET A   1 89  ? 29.720 139.025 50.818 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   O     1 
ATOM   396  C CB    . MET A   1 89  ? 28.812 138.113 53.964 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CB    1 
ATOM   397  C CG    . MET A   1 89  ? 27.488 138.010 54.699 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CG    1 
ATOM   398  S SD    . MET A   1 89  ? 27.252 136.895 56.081 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   SD    1 
ATOM   399  C CE    . MET A   1 89  ? 26.892 135.399 55.208 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CE    1 
ATOM   400  N N     . GLU A   1 90  ? 30.823 137.275 51.694 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N     1 
ATOM   401  C CA    . GLU A   1 90  ? 31.943 137.477 50.785 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA    1 
ATOM   402  C C     . GLU A   1 90  ? 31.466 137.464 49.340 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C     1 
ATOM   403  O O     . GLU A   1 90  ? 31.818 138.342 48.542 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O     1 
ATOM   404  C CB    . GLU A   1 90  ? 33.009 136.404 51.017 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB    1 
ATOM   405  C CG    . GLU A   1 90  ? 33.827 136.535 52.313 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG    1 
ATOM   406  C CD    . GLU A   1 90  ? 34.515 135.236 52.705 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD    1 
ATOM   407  O OE1   . GLU A   1 90  ? 34.602 134.331 51.843 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1   1 
ATOM   408  O OE2   . GLU A   1 90  ? 34.940 135.119 53.877 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2   1 
ATOM   409  N N     . ASP A   1 91  ? 30.641 136.478 48.992 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   N     1 
ATOM   410  C CA    . ASP A   1 91  ? 30.215 136.333 47.605 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CA    1 
ATOM   411  C C     . ASP A   1 91  ? 29.470 137.554 47.136 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   C     1 
ATOM   412  O O     . ASP A   1 91  ? 29.604 137.949 45.973 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   O     1 
ATOM   413  C CB    . ASP A   1 91  ? 29.326 135.109 47.429 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CB    1 
ATOM   414  C CG    . ASP A   1 91  ? 30.095 133.853 47.449 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CG    1 
ATOM   415  O OD1   . ASP A   1 91  ? 31.340 133.936 47.468 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD1   1 
ATOM   416  O OD2   . ASP A   1 91  ? 29.458 132.792 47.435 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD2   1 
ATOM   417  N N     . ILE A   1 92  ? 28.685 138.159 48.036 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   N     1 
ATOM   418  C CA    . ILE A   1 92  ? 27.816 139.275 47.668 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CA    1 
ATOM   419  C C     . ILE A   1 92  ? 28.648 140.493 47.296 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   C     1 
ATOM   420  O O     . ILE A   1 92  ? 28.534 141.000 46.174 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   O     1 
ATOM   421  C CB    . ILE A   1 92  ? 26.797 139.583 48.790 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CB    1 
ATOM   422  C CG1   . ILE A   1 92  ? 25.577 138.677 48.677 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG1   1 
ATOM   423  C CG2   . ILE A   1 92  ? 26.271 140.990 48.695 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG2   1 
ATOM   424  C CD1   . ILE A   1 92  ? 24.845 138.824 47.356 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CD1   1 
ATOM   425  N N     . VAL A   1 93  ? 29.540 140.941 48.197 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   N     1 
ATOM   426  C CA    . VAL A   1 93  ? 30.383 142.095 47.865 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CA    1 
ATOM   427  C C     . VAL A   1 93  ? 31.207 141.830 46.609 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   C     1 
ATOM   428  O O     . VAL A   1 93  ? 31.400 142.729 45.788 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   O     1 
ATOM   429  C CB    . VAL A   1 93  ? 31.290 142.516 49.037 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CB    1 
ATOM   430  C CG1   . VAL A   1 93  ? 30.469 142.968 50.261 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG1   1 
ATOM   431  C CG2   . VAL A   1 93  ? 32.304 141.421 49.373 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG2   1 
ATOM   432  N N     . LYS A   1 94  ? 31.692 140.606 46.418 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   N     1 
ATOM   433  C CA    . LYS A   1 94  ? 32.469 140.343 45.213 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CA    1 
ATOM   434  C C     . LYS A   1 94  ? 31.643 140.595 43.955 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   C     1 
ATOM   435  O O     . LYS A   1 94  ? 32.147 141.155 42.976 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   O     1 
ATOM   436  C CB    . LYS A   1 94  ? 33.020 138.914 45.232 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CB    1 
ATOM   437  C CG    . LYS A   1 94  ? 33.820 138.534 43.969 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CG    1 
ATOM   438  C CD    . LYS A   1 94  ? 34.703 137.357 44.255 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CD    1 
ATOM   439  C CE    . LYS A   1 94  ? 35.363 136.777 43.002 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CE    1 
ATOM   440  N NZ    . LYS A   1 94  ? 36.342 135.712 43.385 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   NZ    1 
ATOM   441  N N     . VAL A   1 95  ? 30.373 140.190 43.961 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   N     1 
ATOM   442  C CA    . VAL A   1 95  ? 29.527 140.405 42.791 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CA    1 
ATOM   443  C C     . VAL A   1 95  ? 29.218 141.888 42.654 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   C     1 
ATOM   444  O O     . VAL A   1 95  ? 29.231 142.459 41.554 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   O     1 
ATOM   445  C CB    . VAL A   1 95  ? 28.248 139.540 42.901 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CB    1 
ATOM   446  C CG1   . VAL A   1 95  ? 27.321 139.748 41.729 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG1   1 
ATOM   447  C CG2   . VAL A   1 95  ? 28.608 138.084 42.958 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG2   1 
ATOM   448  N N     . ALA A   1 96  ? 28.951 142.535 43.780 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   N     1 
ATOM   449  C CA    . ALA A   1 96  ? 28.778 143.972 43.784 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CA    1 
ATOM   450  C C     . ALA A   1 96  ? 29.996 144.661 43.175 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   C     1 
ATOM   451  O O     . ALA A   1 96  ? 29.889 145.402 42.187 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   O     1 
ATOM   452  C CB    . ALA A   1 96  ? 28.520 144.429 45.219 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CB    1 
ATOM   453  N N     . SER A   1 97  ? 31.175 144.378 43.720 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   N     1 
ATOM   454  C CA    . SER A   1 97  ? 32.358 145.119 43.313 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CA    1 
ATOM   455  C C     . SER A   1 97  ? 32.740 144.819 41.865 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   C     1 
ATOM   456  O O     . SER A   1 97  ? 33.131 145.725 41.121 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   O     1 
ATOM   457  C CB    . SER A   1 97  ? 33.497 144.821 44.274 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CB    1 
ATOM   458  O OG    . SER A   1 97  ? 34.741 144.860 43.592 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   OG    1 
ATOM   459  N N     . LEU A   1 98  ? 32.620 143.566 41.440 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     1 
ATOM   460  C CA    . LEU A   1 98  ? 32.824 143.243 40.034 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    1 
ATOM   461  C C     . LEU A   1 98  ? 31.902 144.051 39.135 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     1 
ATOM   462  O O     . LEU A   1 98  ? 32.322 144.536 38.076 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     1 
ATOM   463  C CB    . LEU A   1 98  ? 32.561 141.761 39.805 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    1 
ATOM   464  C CG    . LEU A   1 98  ? 33.582 140.678 40.075 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    1 
ATOM   465  C CD1   . LEU A   1 98  ? 32.921 139.424 39.621 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   1 
ATOM   466  C CD2   . LEU A   1 98  ? 34.867 140.939 39.288 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   1 
ATOM   467  N N     . ARG A   1 99  ? 30.624 144.153 39.527 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N     1 
ATOM   468  C CA    . ARG A   1 99  ? 29.628 144.881 38.753 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA    1 
ATOM   469  C C     . ARG A   1 99  ? 29.979 146.364 38.671 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C     1 
ATOM   470  O O     . ARG A   1 99  ? 30.017 146.945 37.580 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O     1 
ATOM   471  C CB    . ARG A   1 99  ? 28.247 144.686 39.388 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB    1 
ATOM   472  C CG    . ARG A   1 99  ? 27.095 145.351 38.621 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG    1 
ATOM   473  C CD    . ARG A   1 99  ? 26.001 145.869 39.534 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD    1 
ATOM   474  N NE    . ARG A   1 99  ? 24.963 146.564 38.758 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE    1 
ATOM   475  C CZ    . ARG A   1 99  ? 23.982 147.302 39.273 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ    1 
ATOM   476  N NH1   . ARG A   1 99  ? 23.849 147.458 40.594 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1   1 
ATOM   477  N NH2   . ARG A   1 99  ? 23.121 147.868 38.448 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2   1 
ATOM   478  N N     . THR A   1 100 ? 30.246 146.994 39.817 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   N     1 
ATOM   479  C CA    . THR A   1 100 ? 30.704 148.379 39.784 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CA    1 
ATOM   480  C C     . THR A   1 100 ? 31.912 148.549 38.876 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   C     1 
ATOM   481  O O     . THR A   1 100 ? 31.906 149.408 37.989 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   O     1 
ATOM   482  C CB    . THR A   1 100 ? 31.074 148.894 41.168 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CB    1 
ATOM   483  O OG1   . THR A   1 100 ? 30.022 148.650 42.098 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   OG1   1 
ATOM   484  C CG2   . THR A   1 100 ? 31.315 150.378 41.060 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CG2   1 
ATOM   485  N N     . LEU A   1 101 ? 32.971 147.751 39.104 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N     1 
ATOM   486  C CA    . LEU A   1 101 ? 34.202 147.915 38.337 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA    1 
ATOM   487  C C     . LEU A   1 101 ? 33.947 147.777 36.845 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C     1 
ATOM   488  O O     . LEU A   1 101 ? 34.486 148.540 36.031 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O     1 
ATOM   489  C CB    . LEU A   1 101 ? 35.269 146.912 38.784 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB    1 
ATOM   490  C CG    . LEU A   1 101 ? 35.776 146.996 40.235 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG    1 
ATOM   491  C CD1   . LEU A   1 101 ? 36.291 145.629 40.747 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1   1 
ATOM   492  C CD2   . LEU A   1 101 ? 36.806 148.124 40.470 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2   1 
ATOM   493  N N     . PHE A   1 102 ? 33.131 146.809 36.463 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   N     1 
ATOM   494  C CA    . PHE A   1 102 ? 32.912 146.621 35.042 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CA    1 
ATOM   495  C C     . PHE A   1 102 ? 32.117 147.783 34.458 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   C     1 
ATOM   496  O O     . PHE A   1 102 ? 32.421 148.259 33.359 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   O     1 
ATOM   497  C CB    . PHE A   1 102 ? 32.225 145.287 34.799 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CB    1 
ATOM   498  C CG    . PHE A   1 102 ? 32.047 144.975 33.355 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CG    1 
ATOM   499  C CD1   . PHE A   1 102 ? 33.022 144.291 32.658 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD1   1 
ATOM   500  C CD2   . PHE A   1 102 ? 30.911 145.381 32.683 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD2   1 
ATOM   501  C CE1   . PHE A   1 102 ? 32.862 144.017 31.312 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE1   1 
ATOM   502  C CE2   . PHE A   1 102 ? 30.748 145.107 31.348 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE2   1 
ATOM   503  C CZ    . PHE A   1 102 ? 31.718 144.430 30.662 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CZ    1 
ATOM   504  N N     . GLU A   1 103 ? 31.111 148.264 35.188 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N     1 
ATOM   505  C CA    . GLU A   1 103 ? 30.309 149.385 34.705 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA    1 
ATOM   506  C C     . GLU A   1 103 ? 31.152 150.657 34.613 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C     1 
ATOM   507  O O     . GLU A   1 103 ? 31.119 151.370 33.604 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O     1 
ATOM   508  C CB    . GLU A   1 103 ? 29.096 149.599 35.628 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB    1 
ATOM   509  C CG    . GLU A   1 103 ? 28.001 148.520 35.544 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG    1 
ATOM   510  C CD    . GLU A   1 103 ? 27.264 148.505 34.202 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD    1 
ATOM   511  O OE1   . GLU A   1 103 ? 26.303 149.301 34.041 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1   1 
ATOM   512  O OE2   . GLU A   1 103 ? 27.650 147.701 33.310 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2   1 
ATOM   513  N N     . ALA A   1 104 ? 31.938 150.944 35.655 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   N     1 
ATOM   514  C CA    . ALA A   1 104 ? 32.789 152.128 35.725 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CA    1 
ATOM   515  C C     . ALA A   1 104 ? 33.908 152.172 34.691 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   C     1 
ATOM   516  O O     . ALA A   1 104 ? 34.698 153.117 34.696 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   O     1 
ATOM   517  C CB    . ALA A   1 104 ? 33.416 152.237 37.114 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CB    1 
ATOM   518  N N     . GLY A   1 105 ? 34.013 151.167 33.826 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   N     1 
ATOM   519  C CA    . GLY A   1 105 ? 35.028 151.156 32.789 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   CA    1 
ATOM   520  C C     . GLY A   1 105 ? 36.408 150.724 33.227 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   C     1 
ATOM   521  O O     . GLY A   1 105 ? 37.377 150.969 32.498 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   O     1 
ATOM   522  N N     . VAL A   1 106 ? 36.528 150.078 34.387 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   N     1 
ATOM   523  C CA    . VAL A   1 106 ? 37.838 149.683 34.891 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CA    1 
ATOM   524  C C     . VAL A   1 106 ? 38.404 148.523 34.083 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   C     1 
ATOM   525  O O     . VAL A   1 106 ? 39.591 148.510 33.749 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   O     1 
ATOM   526  C CB    . VAL A   1 106 ? 37.741 149.336 36.384 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CB    1 
ATOM   527  C CG1   . VAL A   1 106 ? 39.019 148.650 36.857 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG1   1 
ATOM   528  C CG2   . VAL A   1 106 ? 37.449 150.600 37.190 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG2   1 
ATOM   529  N N     . PHE A   1 107 ? 37.571 147.533 33.758 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N     1 
ATOM   530  C CA    . PHE A   1 107 ? 38.033 146.411 32.943 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA    1 
ATOM   531  C C     . PHE A   1 107 ? 38.591 146.887 31.605 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C     1 
ATOM   532  O O     . PHE A   1 107 ? 39.548 146.312 31.084 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O     1 
ATOM   533  C CB    . PHE A   1 107 ? 36.893 145.420 32.695 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB    1 
ATOM   534  C CG    . PHE A   1 107 ? 36.536 144.549 33.882 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG    1 
ATOM   535  C CD1   . PHE A   1 107 ? 36.147 145.103 35.090 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1   1 
ATOM   536  C CD2   . PHE A   1 107 ? 36.529 143.172 33.761 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2   1 
ATOM   537  C CE1   . PHE A   1 107 ? 35.798 144.306 36.158 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1   1 
ATOM   538  C CE2   . PHE A   1 107 ? 36.176 142.365 34.829 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2   1 
ATOM   539  C CZ    . PHE A   1 107 ? 35.819 142.935 36.032 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ    1 
ATOM   540  N N     . HIS A   1 108 ? 38.009 147.931 31.025 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   N     1 
ATOM   541  C CA    . HIS A   1 108 ? 38.471 148.385 29.721 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CA    1 
ATOM   542  C C     . HIS A   1 108 ? 39.663 149.325 29.817 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   C     1 
ATOM   543  O O     . HIS A   1 108 ? 40.418 149.450 28.845 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   O     1 
ATOM   544  C CB    . HIS A   1 108 ? 37.342 149.086 28.965 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CB    1 
ATOM   545  C CG    . HIS A   1 108 ? 36.096 148.263 28.825 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CG    1 
ATOM   546  N ND1   . HIS A   1 108 ? 35.298 147.919 29.901 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   ND1   1 
ATOM   547  C CD2   . HIS A   1 108 ? 35.503 147.731 27.729 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CD2   1 
ATOM   548  C CE1   . HIS A   1 108 ? 34.271 147.213 29.469 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CE1   1 
ATOM   549  N NE2   . HIS A   1 108 ? 34.372 147.084 28.157 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   NE2   1 
ATOM   550  N N     . ALA A   1 109 ? 39.843 150.002 30.952 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N     1 
ATOM   551  C CA    . ALA A   1 109 ? 40.975 150.906 31.078 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA    1 
ATOM   552  C C     . ALA A   1 109 ? 42.274 150.160 31.357 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C     1 
ATOM   553  O O     . ALA A   1 109 ? 43.355 150.637 30.980 1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O     1 
ATOM   554  C CB    . ALA A   1 109 ? 40.704 151.943 32.175 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB    1 
ATOM   555  N N     . MET A   1 110 ? 42.186 149.000 31.989 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   N     1 
ATOM   556  C CA    . MET A   1 110 ? 43.341 148.241 32.425 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CA    1 
ATOM   557  C C     . MET A   1 110 ? 43.939 147.477 31.254 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   C     1 
ATOM   558  O O     . MET A   1 110 ? 43.202 146.958 30.407 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   O     1 
ATOM   559  C CB    . MET A   1 110 ? 42.957 147.273 33.528 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CB    1 
ATOM   560  C CG    . MET A   1 110 ? 42.737 147.955 34.852 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CG    1 
ATOM   561  S SD    . MET A   1 110 ? 42.548 146.752 36.170 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   SD    1 
ATOM   562  C CE    . MET A   1 110 ? 43.889 145.646 35.816 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CE    1 
ATOM   563  N N     . PRO A   1 111 ? 45.270 147.442 31.210 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   N     1 
ATOM   564  C CA    . PRO A   1 111 ? 45.959 146.767 30.103 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CA    1 
ATOM   565  C C     . PRO A   1 111 ? 45.790 145.259 30.178 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   C     1 
ATOM   566  O O     . PRO A   1 111 ? 45.972 144.638 31.233 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   O     1 
ATOM   567  C CB    . PRO A   1 111 ? 47.426 147.176 30.290 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CB    1 
ATOM   568  C CG    . PRO A   1 111 ? 47.532 147.554 31.732 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CG    1 
ATOM   569  C CD    . PRO A   1 111 ? 46.203 148.161 32.095 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CD    1 
ATOM   570  N N     . LYS A   1 112 ? 45.445 144.684 29.033 1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N     1 
ATOM   571  C CA    . LYS A   1 112 ? 45.424 143.250 28.838 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA    1 
ATOM   572  C C     . LYS A   1 112 ? 46.847 142.686 28.888 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C     1 
ATOM   573  O O     . LYS A   1 112 ? 47.840 143.416 28.792 1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O     1 
ATOM   574  C CB    . LYS A   1 112 ? 44.759 142.918 27.502 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB    1 
ATOM   575  C CG    . LYS A   1 112 ? 43.250 143.140 27.483 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG    1 
ATOM   576  C CD    . LYS A   1 112 ? 42.852 144.614 27.413 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD    1 
ATOM   577  C CE    . LYS A   1 112 ? 41.633 144.905 28.287 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE    1 
ATOM   578  N NZ    . LYS A   1 112 ? 41.403 146.368 28.471 1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ    1 
ATOM   579  N N     . GLY A   1 113 ? 46.937 141.366 29.054 1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   N     1 
ATOM   580  C CA    . GLY A   1 113 ? 48.212 140.683 29.111 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   CA    1 
ATOM   581  C C     . GLY A   1 113 ? 48.928 140.765 30.437 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   C     1 
ATOM   582  O O     . GLY A   1 113 ? 50.091 140.351 30.521 1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   O     1 
ATOM   583  N N     . GLY A   1 114 ? 48.286 141.302 31.473 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   N     1 
ATOM   584  C CA    . GLY A   1 114 ? 48.881 141.278 32.793 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   CA    1 
ATOM   585  C C     . GLY A   1 114 ? 49.830 142.406 33.108 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   C     1 
ATOM   586  O O     . GLY A   1 114 ? 50.446 142.393 34.179 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   O     1 
ATOM   587  N N     . ALA A   1 115 ? 49.984 143.375 32.212 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   N     1 
ATOM   588  C CA    . ALA A   1 115 ? 50.652 144.615 32.580 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CA    1 
ATOM   589  C C     . ALA A   1 115 ? 49.867 145.315 33.688 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   C     1 
ATOM   590  O O     . ALA A   1 115 ? 48.632 145.276 33.709 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   O     1 
ATOM   591  C CB    . ALA A   1 115 ? 50.778 145.510 31.355 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CB    1 
ATOM   592  N N     . SER A   1 116 ? 50.581 145.941 34.626 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   N     1 
ATOM   593  C CA    . SER A   1 116 ? 49.936 146.526 35.798 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CA    1 
ATOM   594  C C     . SER A   1 116 ? 49.474 147.967 35.531 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   C     1 
ATOM   595  O O     . SER A   1 116 ? 49.728 148.551 34.479 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   O     1 
ATOM   596  C CB    . SER A   1 116 ? 50.864 146.460 37.018 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CB    1 
ATOM   597  O OG    . SER A   1 116 ? 51.532 147.682 37.256 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   OG    1 
ATOM   598  N N     . MET A   1 117 ? 48.731 148.517 36.491 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   N     1 
ATOM   599  C CA    . MET A   1 117 ? 48.234 149.888 36.446 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CA    1 
ATOM   600  C C     . MET A   1 117 ? 47.885 150.288 37.866 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   C     1 
ATOM   601  O O     . MET A   1 117 ? 47.555 149.443 38.699 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   O     1 
ATOM   602  C CB    . MET A   1 117 ? 47.020 150.062 35.526 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CB    1 
ATOM   603  C CG    . MET A   1 117 ? 46.650 151.513 35.262 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CG    1 
ATOM   604  S SD    . MET A   1 117 ? 45.281 151.748 34.090 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   SD    1 
ATOM   605  C CE    . MET A   1 117 ? 46.104 152.047 32.534 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CE    1 
ATOM   606  N N     . THR A   1 118 ? 48.017 151.567 38.153 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   607  C CA    . THR A   1 118 ? 47.861 151.973 39.533 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   608  C C     . THR A   1 118 ? 46.420 152.327 39.803 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   609  O O     . THR A   1 118 ? 45.637 152.591 38.885 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   610  C CB    . THR A   1 118 ? 48.742 153.165 39.862 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   611  O OG1   . THR A   1 118 ? 48.388 154.248 38.990 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   612  C CG2   . THR A   1 118 ? 50.192 152.783 39.666 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   613  N N     . ALA A   1 119 ? 46.072 152.311 41.089 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N     1 
ATOM   614  C CA    . ALA A   1 119 ? 44.836 152.948 41.509 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA    1 
ATOM   615  C C     . ALA A   1 119 ? 44.733 154.339 40.892 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C     1 
ATOM   616  O O     . ALA A   1 119 ? 43.708 154.694 40.293 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O     1 
ATOM   617  C CB    . ALA A   1 119 ? 44.771 153.010 43.039 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB    1 
ATOM   618  N N     . SER A   1 120 ? 45.821 155.120 40.976 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   N     1 
ATOM   619  C CA    . SER A   1 120 ? 45.774 156.489 40.484 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CA    1 
ATOM   620  C C     . SER A   1 120 ? 45.547 156.535 38.979 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   C     1 
ATOM   621  O O     . SER A   1 120 ? 44.684 157.277 38.496 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   O     1 
ATOM   622  C CB    . SER A   1 120 ? 47.046 157.233 40.868 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CB    1 
ATOM   623  O OG    . SER A   1 120 ? 46.870 157.934 42.089 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   OG    1 
ATOM   624  N N     . GLU A   1 121 ? 46.311 155.755 38.212 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N     1 
ATOM   625  C CA    . GLU A   1 121 ? 46.142 155.828 36.762 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA    1 
ATOM   626  C C     . GLU A   1 121 ? 44.764 155.321 36.330 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C     1 
ATOM   627  O O     . GLU A   1 121 ? 44.186 155.829 35.358 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O     1 
ATOM   628  C CB    . GLU A   1 121 ? 47.265 155.061 36.057 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB    1 
ATOM   629  C CG    . GLU A   1 121 ? 47.054 154.905 34.553 1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG    1 
ATOM   630  C CD    . GLU A   1 121 ? 47.428 156.142 33.743 1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD    1 
ATOM   631  O OE1   . GLU A   1 121 ? 46.831 157.235 33.951 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1   1 
ATOM   632  O OE2   . GLU A   1 121 ? 48.323 156.003 32.878 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2   1 
ATOM   633  N N     . ILE A   1 122 ? 44.216 154.344 37.053 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N     1 
ATOM   634  C CA    . ILE A   1 122 ? 42.886 153.836 36.742 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA    1 
ATOM   635  C C     . ILE A   1 122 ? 41.838 154.904 37.017 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C     1 
ATOM   636  O O     . ILE A   1 122 ? 41.044 155.267 36.142 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O     1 
ATOM   637  C CB    . ILE A   1 122 ? 42.599 152.558 37.548 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB    1 
ATOM   638  C CG1   . ILE A   1 122 ? 43.434 151.396 37.004 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1   1 
ATOM   639  C CG2   . ILE A   1 122 ? 41.118 152.239 37.495 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2   1 
ATOM   640  C CD1   . ILE A   1 122 ? 43.327 150.102 37.796 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1   1 
ATOM   641  N N     . SER A   1 123 ? 41.816 155.409 38.248 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N     1 
ATOM   642  C CA    . SER A   1 123 ? 40.887 156.468 38.603 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA    1 
ATOM   643  C C     . SER A   1 123 ? 40.939 157.601 37.588 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C     1 
ATOM   644  O O     . SER A   1 123 ? 39.902 158.132 37.168 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O     1 
ATOM   645  C CB    . SER A   1 123 ? 41.224 156.970 40.004 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB    1 
ATOM   646  O OG    . SER A   1 123 ? 40.112 157.608 40.600 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG    1 
ATOM   647  N N     . ALA A   1 124 ? 42.152 157.955 37.161 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   N     1 
ATOM   648  C CA    . ALA A   1 124 ? 42.348 158.998 36.168 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CA    1 
ATOM   649  C C     . ALA A   1 124 ? 41.567 158.724 34.894 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   C     1 
ATOM   650  O O     . ALA A   1 124 ? 40.935 159.628 34.345 1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   O     1 
ATOM   651  C CB    . ALA A   1 124 ? 43.835 159.117 35.856 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CB    1 
ATOM   652  N N     . GLN A   1 125 ? 41.603 157.493 34.395 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   N     1 
ATOM   653  C CA    . GLN A   1 125 ? 41.012 157.247 33.088 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CA    1 
ATOM   654  C C     . GLN A   1 125 ? 39.524 156.968 33.143 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   C     1 
ATOM   655  O O     . GLN A   1 125 ? 38.859 157.058 32.103 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   O     1 
ATOM   656  C CB    . GLN A   1 125 ? 41.700 156.087 32.375 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CB    1 
ATOM   657  C CG    . GLN A   1 125 ? 41.788 156.308 30.878 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CG    1 
ATOM   658  C CD    . GLN A   1 125 ? 43.025 157.132 30.471 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CD    1 
ATOM   659  O OE1   . GLN A   1 125 ? 43.897 157.437 31.299 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   OE1   1 
ATOM   660  N NE2   . GLN A   1 125 ? 43.111 157.472 29.184 1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   NE2   1 
ATOM   661  N N     . THR A   1 126 ? 38.985 156.636 34.318 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   N     1 
ATOM   662  C CA    . THR A   1 126 ? 37.564 156.339 34.448 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CA    1 
ATOM   663  C C     . THR A   1 126 ? 36.798 157.363 35.271 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   C     1 
ATOM   664  O O     . THR A   1 126 ? 35.566 157.423 35.169 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   O     1 
ATOM   665  C CB    . THR A   1 126 ? 37.342 154.954 35.088 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CB    1 
ATOM   666  O OG1   . THR A   1 126 ? 37.850 154.951 36.432 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   OG1   1 
ATOM   667  C CG2   . THR A   1 126 ? 37.994 153.864 34.272 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CG2   1 
ATOM   668  N N     . GLY A   1 127 ? 37.482 158.149 36.090 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   N     1 
ATOM   669  C CA    . GLY A   1 127 ? 36.754 158.994 36.996 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   CA    1 
ATOM   670  C C     . GLY A   1 127 ? 35.971 158.256 38.053 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   C     1 
ATOM   671  O O     . GLY A   1 127 ? 34.960 158.766 38.530 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   O     1 
ATOM   672  N N     . LEU A   1 128 ? 36.396 157.063 38.433 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   N     1 
ATOM   673  C CA    . LEU A   1 128 ? 35.838 156.431 39.612 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CA    1 
ATOM   674  C C     . LEU A   1 128 ? 36.729 156.768 40.793 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   C     1 
ATOM   675  O O     . LEU A   1 128 ? 37.954 156.715 40.682 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   O     1 
ATOM   676  C CB    . LEU A   1 128 ? 35.723 154.915 39.426 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CB    1 
ATOM   677  C CG    . LEU A   1 128 ? 35.708 154.061 40.698 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CG    1 
ATOM   678  C CD1   . LEU A   1 128 ? 34.423 154.254 41.482 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD1   1 
ATOM   679  C CD2   . LEU A   1 128 ? 35.844 152.639 40.305 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD2   1 
ATOM   680  N N     . ASP A   1 129 ? 36.110 157.110 41.920 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   N     1 
ATOM   681  C CA    . ASP A   1 129 ? 36.845 157.572 43.089 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CA    1 
ATOM   682  C C     . ASP A   1 129 ? 37.955 156.620 43.484 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   C     1 
ATOM   683  O O     . ASP A   1 129 ? 37.685 155.497 43.914 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   O     1 
ATOM   684  C CB    . ASP A   1 129 ? 35.896 157.746 44.262 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CB    1 
ATOM   685  C CG    . ASP A   1 129 ? 36.584 158.340 45.460 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CG    1 
ATOM   686  O OD1   . ASP A   1 129 ? 36.900 159.552 45.378 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD1   1 
ATOM   687  O OD2   . ASP A   1 129 ? 36.793 157.615 46.466 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD2   1 
ATOM   688  N N     . LYS A   1 130 ? 39.207 157.086 43.369 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N     1 
ATOM   689  C CA    . LYS A   1 130 ? 40.368 156.253 43.696 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA    1 
ATOM   690  C C     . LYS A   1 130 ? 40.241 155.581 45.068 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C     1 
ATOM   691  O O     . LYS A   1 130 ? 40.659 154.426 45.233 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O     1 
ATOM   692  C CB    . LYS A   1 130 ? 41.650 157.093 43.616 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB    1 
ATOM   693  C CG    . LYS A   1 130 ? 42.948 156.390 43.968 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG    1 
ATOM   694  C CD    . LYS A   1 130 ? 43.828 157.229 44.898 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD    1 
ATOM   695  C CE    . LYS A   1 130 ? 45.320 157.032 44.568 1.00 72.90  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE    1 
ATOM   696  N NZ    . LYS A   1 130 ? 46.246 157.992 45.250 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ    1 
ATOM   697  N N     . GLY A   1 131 ? 39.640 156.262 46.047 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   N     1 
ATOM   698  C CA    . GLY A   1 131 ? 39.366 155.620 47.323 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   CA    1 
ATOM   699  C C     . GLY A   1 131 ? 38.347 154.495 47.223 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   C     1 
ATOM   700  O O     . GLY A   1 131 ? 38.533 153.430 47.819 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   O     1 
ATOM   701  N N     . ILE A   1 132 ? 37.250 154.713 46.488 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   N     1 
ATOM   702  C CA    . ILE A   1 132 ? 36.305 153.618 46.260 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CA    1 
ATOM   703  C C     . ILE A   1 132 ? 37.000 152.471 45.530 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   C     1 
ATOM   704  O O     . ILE A   1 132 ? 36.942 151.307 45.954 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   O     1 
ATOM   705  C CB    . ILE A   1 132 ? 35.056 154.100 45.487 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CB    1 
ATOM   706  C CG1   . ILE A   1 132 ? 34.348 155.272 46.183 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG1   1 
ATOM   707  C CG2   . ILE A   1 132 ? 34.090 152.950 45.285 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG2   1 
ATOM   708  C CD1   . ILE A   1 132 ? 33.774 154.977 47.538 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CD1   1 
ATOM   709  N N     . LEU A   1 133 ? 37.677 152.792 44.425 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N     1 
ATOM   710  C CA    . LEU A   1 133 ? 38.365 151.780 43.630 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA    1 
ATOM   711  C C     . LEU A   1 133 ? 39.296 150.912 44.480 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C     1 
ATOM   712  O O     . LEU A   1 133 ? 39.321 149.682 44.339 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O     1 
ATOM   713  C CB    . LEU A   1 133 ? 39.144 152.457 42.506 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB    1 
ATOM   714  C CG    . LEU A   1 133 ? 40.199 151.563 41.857 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG    1 
ATOM   715  C CD1   . LEU A   1 133 ? 39.547 150.375 41.177 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1   1 
ATOM   716  C CD2   . LEU A   1 133 ? 41.048 152.351 40.871 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2   1 
ATOM   717  N N     . ILE A   1 134 ? 40.079 151.533 45.364 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   N     1 
ATOM   718  C CA    . ILE A   1 134 ? 40.988 150.750 46.193 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CA    1 
ATOM   719  C C     . ILE A   1 134 ? 40.208 149.741 47.021 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   C     1 
ATOM   720  O O     . ILE A   1 134 ? 40.527 148.547 47.044 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   O     1 
ATOM   721  C CB    . ILE A   1 134 ? 41.848 151.676 47.069 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CB    1 
ATOM   722  C CG1   . ILE A   1 134 ? 42.807 152.477 46.177 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG1   1 
ATOM   723  C CG2   . ILE A   1 134 ? 42.628 150.873 48.092 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG2   1 
ATOM   724  C CD1   . ILE A   1 134 ? 43.468 153.652 46.857 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CD1   1 
ATOM   725  N N     . ARG A   1 135 ? 39.148 150.202 47.677 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   N     1 
ATOM   726  C CA    . ARG A   1 135 ? 38.342 149.331 48.519 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CA    1 
ATOM   727  C C     . ARG A   1 135 ? 37.718 148.210 47.706 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   C     1 
ATOM   728  O O     . ARG A   1 135 ? 37.768 147.027 48.091 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   O     1 
ATOM   729  C CB    . ARG A   1 135 ? 37.268 150.169 49.201 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CB    1 
ATOM   730  C CG    . ARG A   1 135 ? 37.826 150.996 50.316 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CG    1 
ATOM   731  C CD    . ARG A   1 135 ? 36.837 151.988 50.794 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CD    1 
ATOM   732  N NE    . ARG A   1 135 ? 35.778 151.372 51.582 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NE    1 
ATOM   733  C CZ    . ARG A   1 135 ? 34.948 152.075 52.333 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CZ    1 
ATOM   734  N NH1   . ARG A   1 135 ? 35.089 153.382 52.393 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH1   1 
ATOM   735  N NH2   . ARG A   1 135 ? 34.007 151.483 53.038 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH2   1 
ATOM   736  N N     . LEU A   1 136 ? 37.116 148.579 46.574 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   N     1 
ATOM   737  C CA    . LEU A   1 136 ? 36.499 147.596 45.700 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CA    1 
ATOM   738  C C     . LEU A   1 136 ? 37.498 146.537 45.270 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   C     1 
ATOM   739  O O     . LEU A   1 136 ? 37.156 145.350 45.199 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   O     1 
ATOM   740  C CB    . LEU A   1 136 ? 35.913 148.287 44.472 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CB    1 
ATOM   741  C CG    . LEU A   1 136 ? 34.741 149.242 44.686 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CG    1 
ATOM   742  C CD1   . LEU A   1 136 ? 34.391 149.866 43.362 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD1   1 
ATOM   743  C CD2   . LEU A   1 136 ? 33.544 148.515 45.273 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD2   1 
ATOM   744  N N     . MET A   1 137 ? 38.739 146.946 44.968 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   N     1 
ATOM   745  C CA    . MET A   1 137 ? 39.725 145.992 44.462 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CA    1 
ATOM   746  C C     . MET A   1 137 ? 39.981 144.859 45.448 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   C     1 
ATOM   747  O O     . MET A   1 137 ? 40.224 143.730 45.027 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   O     1 
ATOM   748  C CB    . MET A   1 137 ? 41.032 146.697 44.137 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CB    1 
ATOM   749  C CG    . MET A   1 137 ? 41.061 147.407 42.820 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CG    1 
ATOM   750  S SD    . MET A   1 137 ? 40.445 146.464 41.422 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   SD    1 
ATOM   751  C CE    . MET A   1 137 ? 41.765 145.304 41.098 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CE    1 
ATOM   752  N N     . ARG A   1 138 ? 39.914 145.139 46.755 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   N     1 
ATOM   753  C CA    . ARG A   1 138 ? 40.154 144.131 47.781 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CA    1 
ATOM   754  C C     . ARG A   1 138 ? 39.229 142.931 47.649 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   C     1 
ATOM   755  O O     . ARG A   1 138 ? 39.551 141.848 48.151 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   O     1 
ATOM   756  C CB    . ARG A   1 138 ? 39.966 144.732 49.174 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CB    1 
ATOM   757  C CG    . ARG A   1 138 ? 40.931 145.797 49.564 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CG    1 
ATOM   758  C CD    . ARG A   1 138 ? 40.956 145.929 51.064 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CD    1 
ATOM   759  N NE    . ARG A   1 138 ? 41.550 147.191 51.497 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NE    1 
ATOM   760  C CZ    . ARG A   1 138 ? 40.874 148.319 51.689 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CZ    1 
ATOM   761  N NH1   . ARG A   1 138 ? 39.560 148.382 51.485 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH1   1 
ATOM   762  N NH2   . ARG A   1 138 ? 41.524 149.391 52.080 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH2   1 
ATOM   763  N N     . ALA A   1 139 ? 38.071 143.109 47.025 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   764  C CA    . ALA A   1 139 ? 37.137 142.013 46.861 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   765  C C     . ALA A   1 139 ? 37.515 141.103 45.707 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   766  O O     . ALA A   1 139 ? 37.054 139.956 45.664 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   767  C CB    . ALA A   1 139 ? 35.722 142.556 46.652 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   768  N N     . VAL A   1 140 ? 38.357 141.575 44.792 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   N     1 
ATOM   769  C CA    . VAL A   1 140 ? 38.644 140.825 43.580 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CA    1 
ATOM   770  C C     . VAL A   1 140 ? 40.136 140.611 43.350 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   C     1 
ATOM   771  O O     . VAL A   1 140 ? 40.551 140.288 42.231 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   O     1 
ATOM   772  C CB    . VAL A   1 140 ? 38.018 141.522 42.365 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CB    1 
ATOM   773  C CG1   . VAL A   1 140 ? 36.495 141.445 42.440 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG1   1 
ATOM   774  C CG2   . VAL A   1 140 ? 38.511 142.934 42.299 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG2   1 
ATOM   775  N N     . THR A   1 141 ? 40.958 140.792 44.386 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   N     1 
ATOM   776  C CA    . THR A   1 141 ? 42.338 140.350 44.216 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CA    1 
ATOM   777  C C     . THR A   1 141 ? 42.611 139.044 44.969 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   C     1 
ATOM   778  O O     . THR A   1 141 ? 43.161 138.124 44.352 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   O     1 
ATOM   779  C CB    . THR A   1 141 ? 43.366 141.427 44.620 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CB    1 
ATOM   780  O OG1   . THR A   1 141 ? 43.410 141.618 46.054 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   OG1   1 
ATOM   781  C CG2   . THR A   1 141 ? 43.106 142.729 43.864 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CG2   1 
ATOM   782  N N     . PRO A   1 142 ? 42.209 138.884 46.255 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   N     1 
ATOM   783  C CA    . PRO A   1 142 ? 42.761 137.768 47.053 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CA    1 
ATOM   784  C C     . PRO A   1 142 ? 42.597 136.423 46.382 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   C     1 
ATOM   785  O O     . PRO A   1 142 ? 43.468 135.544 46.461 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   O     1 
ATOM   786  C CB    . PRO A   1 142 ? 41.955 137.823 48.367 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CB    1 
ATOM   787  C CG    . PRO A   1 142 ? 41.312 139.145 48.394 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CG    1 
ATOM   788  C CD    . PRO A   1 142 ? 41.091 139.529 46.964 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CD    1 
ATOM   789  N N     . LEU A   1 143 ? 41.461 136.255 45.736 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N     1 
ATOM   790  C CA    . LEU A   1 143 ? 41.124 135.178 44.819 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA    1 
ATOM   791  C C     . LEU A   1 143 ? 40.428 135.689 43.581 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C     1 
ATOM   792  O O     . LEU A   1 143 ? 40.477 135.001 42.562 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O     1 
ATOM   793  C CB    . LEU A   1 143 ? 40.198 134.162 45.496 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB    1 
ATOM   794  C CG    . LEU A   1 143 ? 40.470 133.969 46.995 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG    1 
ATOM   795  C CD1   . LEU A   1 143 ? 39.327 133.273 47.681 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1   1 
ATOM   796  C CD2   . LEU A   1 143 ? 41.764 133.189 47.246 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2   1 
ATOM   797  N N     . GLY A   1 144 ? 39.741 136.848 43.651 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N     1 
ATOM   798  C CA    . GLY A   1 144 ? 38.982 137.414 42.558 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA    1 
ATOM   799  C C     . GLY A   1 144 ? 39.820 137.385 41.308 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C     1 
ATOM   800  O O     . GLY A   1 144 ? 41.032 137.182 41.358 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O     1 
ATOM   801  N N     . PRO A   1 145 ? 39.198 137.580 40.150 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N     1 
ATOM   802  C CA    . PRO A   1 145 ? 39.930 137.419 38.882 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA    1 
ATOM   803  C C     . PRO A   1 145 ? 41.012 138.475 38.609 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C     1 
ATOM   804  O O     . PRO A   1 145 ? 41.581 138.479 37.512 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O     1 
ATOM   805  C CB    . PRO A   1 145 ? 38.813 137.495 37.828 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB    1 
ATOM   806  C CG    . PRO A   1 145 ? 37.762 138.301 38.477 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG    1 
ATOM   807  C CD    . PRO A   1 145 ? 37.801 137.961 39.947 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD    1 
ATOM   808  N N     . PHE A   1 146 ? 41.326 139.373 39.534 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   N     1 
ATOM   809  C CA    . PHE A   1 146 ? 42.414 140.312 39.316 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CA    1 
ATOM   810  C C     . PHE A   1 146 ? 43.630 139.900 40.124 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   C     1 
ATOM   811  O O     . PHE A   1 146 ? 43.555 139.071 41.038 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   O     1 
ATOM   812  C CB    . PHE A   1 146 ? 42.003 141.737 39.690 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CB    1 
ATOM   813  C CG    . PHE A   1 146 ? 41.014 142.332 38.753 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CG    1 
ATOM   814  C CD1   . PHE A   1 146 ? 41.431 142.906 37.563 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD1   1 
ATOM   815  C CD2   . PHE A   1 146 ? 39.659 142.284 39.038 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD2   1 
ATOM   816  C CE1   . PHE A   1 146 ? 40.515 143.452 36.682 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE1   1 
ATOM   817  C CE2   . PHE A   1 146 ? 38.756 142.826 38.169 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE2   1 
ATOM   818  C CZ    . PHE A   1 146 ? 39.183 143.419 36.989 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CZ    1 
ATOM   819  N N     . HIS A   1 147 ? 44.769 140.502 39.784 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   N     1 
ATOM   820  C CA    . HIS A   1 147 ? 45.982 140.281 40.549 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CA    1 
ATOM   821  C C     . HIS A   1 147 ? 46.435 141.587 41.181 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   C     1 
ATOM   822  O O     . HIS A   1 147 ? 46.547 142.607 40.497 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   O     1 
ATOM   823  C CB    . HIS A   1 147 ? 47.094 139.680 39.698 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CB    1 
ATOM   824  C CG    . HIS A   1 147 ? 48.265 139.261 40.516 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CG    1 
ATOM   825  N ND1   . HIS A   1 147 ? 49.552 139.665 40.241 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   ND1   1 
ATOM   826  C CD2   . HIS A   1 147 ? 48.331 138.529 41.653 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CD2   1 
ATOM   827  C CE1   . HIS A   1 147 ? 50.366 139.174 41.157 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CE1   1 
ATOM   828  N NE2   . HIS A   1 147 ? 49.649 138.485 42.027 1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   NE2   1 
ATOM   829  N N     . GLU A   1 148 ? 46.681 141.548 42.489 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N     1 
ATOM   830  C CA    . GLU A   1 148 ? 47.216 142.685 43.237 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA    1 
ATOM   831  C C     . GLU A   1 148 ? 48.741 142.603 43.178 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C     1 
ATOM   832  O O     . GLU A   1 148 ? 49.394 141.969 44.008 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O     1 
ATOM   833  C CB    . GLU A   1 148 ? 46.680 142.671 44.665 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB    1 
ATOM   834  C CG    . GLU A   1 148 ? 47.280 143.694 45.607 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CG    1 
ATOM   835  C CD    . GLU A   1 148 ? 47.188 143.252 47.059 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CD    1 
ATOM   836  O OE1   . GLU A   1 148 ? 47.654 142.123 47.343 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE1   1 
ATOM   837  O OE2   . GLU A   1 148 ? 46.674 144.022 47.915 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE2   1 
ATOM   838  N N     . VAL A   1 149 ? 49.311 143.256 42.167 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   N     1 
ATOM   839  C CA    . VAL A   1 149 ? 50.759 143.254 41.958 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CA    1 
ATOM   840  C C     . VAL A   1 149 ? 51.491 143.893 43.137 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   C     1 
ATOM   841  O O     . VAL A   1 149 ? 52.492 143.364 43.633 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   O     1 
ATOM   842  C CB    . VAL A   1 149 ? 51.093 143.985 40.651 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CB    1 
ATOM   843  C CG1   . VAL A   1 149 ? 52.520 144.400 40.656 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG1   1 
ATOM   844  C CG2   . VAL A   1 149 ? 50.734 143.115 39.448 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG2   1 
ATOM   845  N N     . GLY A   1 150 ? 51.032 145.064 43.565 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   N     1 
ATOM   846  C CA    . GLY A   1 150 ? 51.559 145.730 44.741 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   CA    1 
ATOM   847  C C     . GLY A   1 150 ? 50.575 146.789 45.178 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   C     1 
ATOM   848  O O     . GLY A   1 150 ? 49.508 146.950 44.581 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   O     1 
ATOM   849  N N     . GLU A   1 151 ? 50.959 147.518 46.230 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N     1 
ATOM   850  C CA    . GLU A   1 151 ? 50.150 148.598 46.806 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA    1 
ATOM   851  C C     . GLU A   1 151 ? 49.587 149.547 45.742 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C     1 
ATOM   852  O O     . GLU A   1 151 ? 50.339 150.173 44.989 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O     1 
ATOM   853  C CB    . GLU A   1 151 ? 51.001 149.367 47.818 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB    1 
ATOM   854  C CG    . GLU A   1 151 ? 50.257 150.416 48.601 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CG    1 
ATOM   855  C CD    . GLU A   1 151 ? 51.145 151.114 49.615 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CD    1 
ATOM   856  O OE1   . GLU A   1 151 ? 50.752 152.194 50.114 1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE1   1 
ATOM   857  O OE2   . GLU A   1 151 ? 52.238 150.579 49.910 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE2   1 
ATOM   858  N N     . GLU A   1 152 ? 48.250 149.631 45.686 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   N     1 
ATOM   859  C CA    . GLU A   1 152 ? 47.502 150.393 44.681 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CA    1 
ATOM   860  C C     . GLU A   1 152 ? 47.926 150.051 43.255 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   C     1 
ATOM   861  O O     . GLU A   1 152 ? 47.887 150.895 42.360 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   O     1 
ATOM   862  C CB    . GLU A   1 152 ? 47.630 151.885 44.932 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CB    1 
ATOM   863  C CG    . GLU A   1 152 ? 47.193 152.298 46.311 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CG    1 
ATOM   864  C CD    . GLU A   1 152 ? 47.181 153.796 46.484 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CD    1 
ATOM   865  O OE1   . GLU A   1 152 ? 47.337 154.530 45.471 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE1   1 
ATOM   866  O OE2   . GLU A   1 152 ? 47.014 154.229 47.642 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE2   1 
ATOM   867  N N     . GLU A   1 153 ? 48.301 148.798 43.025 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   868  C CA    . GLU A   1 153 ? 48.821 148.356 41.740 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   869  C C     . GLU A   1 153 ? 48.191 147.020 41.392 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   870  O O     . GLU A   1 153 ? 48.351 146.046 42.131 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   871  C CB    . GLU A   1 153 ? 50.332 148.224 41.809 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   872  C CG    . GLU A   1 153 ? 51.039 148.441 40.519 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    1 
ATOM   873  C CD    . GLU A   1 153 ? 52.506 148.523 40.757 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    1 
ATOM   874  O OE1   . GLU A   1 153 ? 52.883 148.588 41.952 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   1 
ATOM   875  O OE2   . GLU A   1 153 ? 53.271 148.527 39.771 1.00 108.13 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   1 
ATOM   876  N N     . TYR A   1 154 ? 47.486 146.967 40.270 1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   N     1 
ATOM   877  C CA    . TYR A   1 154 ? 46.621 145.843 39.948 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CA    1 
ATOM   878  C C     . TYR A   1 154 ? 46.875 145.431 38.511 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   C     1 
ATOM   879  O O     . TYR A   1 154 ? 47.349 146.228 37.705 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   O     1 
ATOM   880  C CB    . TYR A   1 154 ? 45.127 146.202 40.138 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CB    1 
ATOM   881  C CG    . TYR A   1 154 ? 44.817 146.879 41.456 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CG    1 
ATOM   882  C CD1   . TYR A   1 154 ? 44.670 146.135 42.615 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD1   1 
ATOM   883  C CD2   . TYR A   1 154 ? 44.695 148.275 41.546 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD2   1 
ATOM   884  C CE1   . TYR A   1 154 ? 44.393 146.746 43.823 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE1   1 
ATOM   885  C CE2   . TYR A   1 154 ? 44.420 148.901 42.766 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE2   1 
ATOM   886  C CZ    . TYR A   1 154 ? 44.273 148.131 43.901 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CZ    1 
ATOM   887  O OH    . TYR A   1 154 ? 43.986 148.716 45.124 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   OH    1 
ATOM   888  N N     . ALA A   1 155 ? 46.542 144.181 38.185 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N     1 
ATOM   889  C CA    . ALA A   1 155 ? 46.742 143.678 36.834 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA    1 
ATOM   890  C C     . ALA A   1 155 ? 45.589 142.774 36.426 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C     1 
ATOM   891  O O     . ALA A   1 155 ? 44.952 142.130 37.267 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O     1 
ATOM   892  C CB    . ALA A   1 155 ? 48.074 142.916 36.707 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB    1 
ATOM   893  N N     . HIS A   1 156 ? 45.341 142.737 35.115 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   N     1 
ATOM   894  C CA    . HIS A   1 156 ? 44.447 141.755 34.516 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CA    1 
ATOM   895  C C     . HIS A   1 156 ? 45.057 140.359 34.561 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   C     1 
ATOM   896  O O     . HIS A   1 156 ? 46.277 140.179 34.478 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   O     1 
ATOM   897  C CB    . HIS A   1 156 ? 44.164 142.099 33.054 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CB    1 
ATOM   898  C CG    . HIS A   1 156 ? 42.855 142.784 32.828 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CG    1 
ATOM   899  N ND1   . HIS A   1 156 ? 41.669 142.311 33.342 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   ND1   1 
ATOM   900  C CD2   . HIS A   1 156 ? 42.543 143.901 32.128 1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CD2   1 
ATOM   901  C CE1   . HIS A   1 156 ? 40.683 143.109 32.971 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CE1   1 
ATOM   902  N NE2   . HIS A   1 156 ? 41.188 144.081 32.236 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   NE2   1 
ATOM   903  N N     . THR A   1 157 ? 44.189 139.375 34.684 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   N     1 
ATOM   904  C CA    . THR A   1 157 ? 44.508 137.964 34.435 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CA    1 
ATOM   905  C C     . THR A   1 157 ? 43.486 137.456 33.430 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   C     1 
ATOM   906  O O     . THR A   1 157 ? 42.490 138.117 33.153 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   O     1 
ATOM   907  C CB    . THR A   1 157 ? 44.462 137.134 35.727 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CB    1 
ATOM   908  O OG1   . THR A   1 157 ? 43.134 136.656 35.933 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   OG1   1 
ATOM   909  C CG2   . THR A   1 157 ? 44.931 137.942 36.935 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CG2   1 
ATOM   910  N N     . PRO A   1 158 ? 43.722 136.273 32.850 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   N     1 
ATOM   911  C CA    . PRO A   1 158 ? 42.748 135.771 31.864 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CA    1 
ATOM   912  C C     . PRO A   1 158 ? 41.361 135.598 32.437 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   C     1 
ATOM   913  O O     . PRO A   1 158 ? 40.386 135.613 31.675 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   O     1 
ATOM   914  C CB    . PRO A   1 158 ? 43.349 134.424 31.431 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CB    1 
ATOM   915  C CG    . PRO A   1 158 ? 44.796 134.541 31.753 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CG    1 
ATOM   916  C CD    . PRO A   1 158 ? 44.844 135.330 33.015 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CD    1 
ATOM   917  N N     . PHE A   1 159 ? 41.239 135.455 33.758 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   N     1 
ATOM   918  C CA    . PHE A   1 159 ? 39.931 135.270 34.366 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CA    1 
ATOM   919  C C     . PHE A   1 159 ? 39.143 136.573 34.440 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   C     1 
ATOM   920  O O     . PHE A   1 159 ? 37.930 136.571 34.219 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   O     1 
ATOM   921  C CB    . PHE A   1 159 ? 40.100 134.622 35.731 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CB    1 
ATOM   922  C CG    . PHE A   1 159 ? 40.479 133.184 35.635 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CG    1 
ATOM   923  C CD1   . PHE A   1 159 ? 39.497 132.202 35.524 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD1   1 
ATOM   924  C CD2   . PHE A   1 159 ? 41.818 132.807 35.596 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD2   1 
ATOM   925  C CE1   . PHE A   1 159 ? 39.841 130.861 35.398 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE1   1 
ATOM   926  C CE2   . PHE A   1 159 ? 42.173 131.460 35.482 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE2   1 
ATOM   927  C CZ    . PHE A   1 159 ? 41.188 130.489 35.381 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CZ    1 
ATOM   928  N N     . SER A   1 160 ? 39.811 137.694 34.715 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   N     1 
ATOM   929  C CA    . SER A   1 160 ? 39.158 138.994 34.585 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CA    1 
ATOM   930  C C     . SER A   1 160 ? 38.945 139.360 33.125 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   C     1 
ATOM   931  O O     . SER A   1 160 ? 37.878 139.855 32.759 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   O     1 
ATOM   932  C CB    . SER A   1 160 ? 39.971 140.066 35.294 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CB    1 
ATOM   933  O OG    . SER A   1 160 ? 41.311 140.057 34.823 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   OG    1 
ATOM   934  N N     . GLU A   1 161 ? 39.918 139.093 32.262 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N     1 
ATOM   935  C CA    . GLU A   1 161 ? 39.716 139.436 30.861 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA    1 
ATOM   936  C C     . GLU A   1 161 ? 38.568 138.658 30.228 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C     1 
ATOM   937  O O     . GLU A   1 161 ? 38.036 139.086 29.196 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O     1 
ATOM   938  C CB    . GLU A   1 161 ? 41.010 139.225 30.077 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB    1 
ATOM   939  C CG    . GLU A   1 161 ? 42.144 140.163 30.491 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG    1 
ATOM   940  C CD    . GLU A   1 161 ? 43.319 140.104 29.540 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD    1 
ATOM   941  O OE1   . GLU A   1 161 ? 43.098 140.191 28.314 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1   1 
ATOM   942  O OE2   . GLU A   1 161 ? 44.459 139.962 30.023 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2   1 
ATOM   943  N N     . ALA A   1 162 ? 38.170 137.532 30.826 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N     1 
ATOM   944  C CA    . ALA A   1 162 ? 37.057 136.752 30.284 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA    1 
ATOM   945  C C     . ALA A   1 162 ? 35.763 137.545 30.313 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C     1 
ATOM   946  O O     . ALA A   1 162 ? 34.885 137.348 29.460 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O     1 
ATOM   947  C CB    . ALA A   1 162 ? 36.892 135.446 31.061 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB    1 
ATOM   948  N N     . TYR A   1 163 ? 35.639 138.454 31.283 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   N     1 
ATOM   949  C CA    . TYR A   1 163 ? 34.496 139.350 31.373 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CA    1 
ATOM   950  C C     . TYR A   1 163 ? 34.392 140.294 30.189 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   C     1 
ATOM   951  O O     . TYR A   1 163 ? 33.370 140.964 30.051 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   O     1 
ATOM   952  C CB    . TYR A   1 163 ? 34.578 140.150 32.671 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CB    1 
ATOM   953  C CG    . TYR A   1 163 ? 34.263 139.321 33.898 1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CG    1 
ATOM   954  C CD1   . TYR A   1 163 ? 35.243 138.549 34.516 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD1   1 
ATOM   955  C CD2   . TYR A   1 163 ? 32.968 139.298 34.435 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD2   1 
ATOM   956  C CE1   . TYR A   1 163 ? 34.946 137.789 35.638 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE1   1 
ATOM   957  C CE2   . TYR A   1 163 ? 32.667 138.545 35.563 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE2   1 
ATOM   958  C CZ    . TYR A   1 163 ? 33.662 137.795 36.153 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CZ    1 
ATOM   959  O OH    . TYR A   1 163 ? 33.368 137.050 37.263 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   OH    1 
ATOM   960  N N     . LEU A   1 164 ? 35.412 140.364 29.337 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N     1 
ATOM   961  C CA    . LEU A   1 164 ? 35.403 141.240 28.178 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA    1 
ATOM   962  C C     . LEU A   1 164 ? 35.014 140.519 26.902 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C     1 
ATOM   963  O O     . LEU A   1 164 ? 35.030 141.137 25.837 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O     1 
ATOM   964  C CB    . LEU A   1 164 ? 36.775 141.898 28.002 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB    1 
ATOM   965  C CG    . LEU A   1 164 ? 37.128 142.979 29.038 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG    1 
ATOM   966  C CD1   . LEU A   1 164 ? 38.635 143.247 29.127 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1   1 
ATOM   967  C CD2   . LEU A   1 164 ? 36.355 144.283 28.779 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2   1 
ATOM   968  N N     . THR A   1 165 ? 34.658 139.242 26.979 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   N     1 
ATOM   969  C CA    . THR A   1 165 ? 34.309 138.493 25.781 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CA    1 
ATOM   970  C C     . THR A   1 165 ? 32.827 138.636 25.472 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   C     1 
ATOM   971  O O     . THR A   1 165 ? 32.015 138.934 26.348 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   O     1 
ATOM   972  C CB    . THR A   1 165 ? 34.652 137.014 25.931 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CB    1 
ATOM   973  O OG1   . THR A   1 165 ? 33.617 136.369 26.684 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   OG1   1 
ATOM   974  C CG2   . THR A   1 165 ? 35.944 136.857 26.642 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CG2   1 
ATOM   975  N N     . ALA A   1 166 ? 32.484 138.384 24.203 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N     1 
ATOM   976  C CA    . ALA A   1 166 ? 31.111 138.549 23.728 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA    1 
ATOM   977  C C     . ALA A   1 166 ? 30.100 137.886 24.654 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C     1 
ATOM   978  O O     . ALA A   1 166 ? 29.121 138.517 25.075 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O     1 
ATOM   979  C CB    . ALA A   1 166 ? 30.972 137.985 22.314 1.00 72.71  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB    1 
ATOM   980  N N     . ASP A   1 167 ? 30.319 136.611 24.983 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   N     1 
ATOM   981  C CA    . ASP A   1 167 ? 29.368 135.900 25.828 1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CA    1 
ATOM   982  C C     . ASP A   1 167 ? 29.219 136.576 27.183 1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   C     1 
ATOM   983  O O     . ASP A   1 167 ? 28.113 136.943 27.587 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   O     1 
ATOM   984  C CB    . ASP A   1 167 ? 29.806 134.455 25.989 1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CB    1 
ATOM   985  C CG    . ASP A   1 167 ? 30.038 133.789 24.666 1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CG    1 
ATOM   986  O OD1   . ASP A   1 167 ? 29.057 133.714 23.878 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD1   1 
ATOM   987  O OD2   . ASP A   1 167 ? 31.196 133.365 24.422 1.00 115.74 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD2   1 
ATOM   988  N N     . ILE A   1 168 ? 30.325 136.773 27.897 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N     1 
ATOM   989  C CA    . ILE A   1 168 ? 30.222 137.344 29.236 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA    1 
ATOM   990  C C     . ILE A   1 168 ? 29.851 138.819 29.170 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C     1 
ATOM   991  O O     . ILE A   1 168 ? 29.011 139.300 29.940 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O     1 
ATOM   992  C CB    . ILE A   1 168 ? 31.527 137.126 30.015 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB    1 
ATOM   993  C CG1   . ILE A   1 168 ? 31.828 135.636 30.119 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1   1 
ATOM   994  C CG2   . ILE A   1 168 ? 31.390 137.667 31.406 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2   1 
ATOM   995  C CD1   . ILE A   1 168 ? 30.740 134.849 30.796 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1   1 
ATOM   996  N N     . ALA A   1 169 ? 30.469 139.565 28.257 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   N     1 
ATOM   997  C CA    . ALA A   1 169 ? 30.227 141.002 28.237 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CA    1 
ATOM   998  C C     . ALA A   1 169 ? 28.818 141.348 27.765 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   C     1 
ATOM   999  O O     . ALA A   1 169 ? 28.329 142.436 28.087 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   O     1 
ATOM   1000 C CB    . ALA A   1 169 ? 31.278 141.714 27.375 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CB    1 
ATOM   1001 N N     . GLY A   1 170 ? 28.157 140.458 27.021 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   N     1 
ATOM   1002 C CA    . GLY A   1 170 ? 26.781 140.691 26.626 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   CA    1 
ATOM   1003 C C     . GLY A   1 170 ? 25.823 140.303 27.732 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   C     1 
ATOM   1004 O O     . GLY A   1 170 ? 24.829 140.981 27.994 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   O     1 
ATOM   1005 N N     . CYS A   1 171 ? 26.176 139.224 28.418 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   N     1 
ATOM   1006 C CA    . CYS A   1 171 ? 25.351 138.599 29.443 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CA    1 
ATOM   1007 C C     . CYS A   1 171 ? 25.437 139.322 30.791 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   C     1 
ATOM   1008 O O     . CYS A   1 171 ? 24.416 139.716 31.365 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   O     1 
ATOM   1009 C CB    . CYS A   1 171 ? 25.807 137.145 29.576 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CB    1 
ATOM   1010 S SG    . CYS A   1 171 ? 24.920 136.176 30.719 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   SG    1 
ATOM   1011 N N     . PHE A   1 172 ? 26.658 139.499 31.303 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   N     1 
ATOM   1012 C CA    . PHE A   1 172 ? 26.861 139.875 32.703 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CA    1 
ATOM   1013 C C     . PHE A   1 172 ? 26.283 141.229 33.093 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   C     1 
ATOM   1014 O O     . PHE A   1 172 ? 25.726 141.330 34.199 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   O     1 
ATOM   1015 C CB    . PHE A   1 172 ? 28.365 139.836 33.024 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CB    1 
ATOM   1016 C CG    . PHE A   1 172 ? 28.712 140.331 34.404 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CG    1 
ATOM   1017 C CD1   . PHE A   1 172 ? 28.451 139.547 35.518 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD1   1 
ATOM   1018 C CD2   . PHE A   1 172 ? 29.287 141.590 34.580 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD2   1 
ATOM   1019 C CE1   . PHE A   1 172 ? 28.749 139.998 36.784 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE1   1 
ATOM   1020 C CE2   . PHE A   1 172 ? 29.608 142.049 35.845 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE2   1 
ATOM   1021 C CZ    . PHE A   1 172 ? 29.347 141.255 36.954 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CZ    1 
ATOM   1022 N N     . PRO A   1 173 ? 26.407 142.291 32.292 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   N     1 
ATOM   1023 C CA    . PRO A   1 173 ? 25.873 143.593 32.729 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CA    1 
ATOM   1024 C C     . PRO A   1 173 ? 24.373 143.589 32.905 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   C     1 
ATOM   1025 O O     . PRO A   1 173 ? 23.866 144.044 33.941 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   O     1 
ATOM   1026 C CB    . PRO A   1 173 ? 26.289 144.527 31.594 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CB    1 
ATOM   1027 C CG    . PRO A   1 173 ? 27.331 143.784 30.843 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CG    1 
ATOM   1028 C CD    . PRO A   1 173 ? 26.976 142.379 30.940 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CD    1 
ATOM   1029 N N     . VAL A   1 174 ? 23.655 143.088 31.892 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1030 C CA    . VAL A   1 174 ? 22.198 142.983 31.957 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1031 C C     . VAL A   1 174 ? 21.776 142.257 33.225 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1032 O O     . VAL A   1 174 ? 20.857 142.681 33.940 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1033 C CB    . VAL A   1 174 ? 21.657 142.268 30.706 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1034 C CG1   . VAL A   1 174 ? 20.192 141.849 30.922 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1035 C CG2   . VAL A   1 174 ? 21.802 143.163 29.470 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1036 N N     . MET A   1 175 ? 22.440 141.141 33.515 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   N     1 
ATOM   1037 C CA    . MET A   1 175 ? 22.063 140.372 34.684 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CA    1 
ATOM   1038 C C     . MET A   1 175 ? 22.274 141.174 35.954 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   C     1 
ATOM   1039 O O     . MET A   1 175 ? 21.423 141.180 36.851 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   O     1 
ATOM   1040 C CB    . MET A   1 175 ? 22.862 139.080 34.713 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CB    1 
ATOM   1041 C CG    . MET A   1 175 ? 22.504 138.140 33.580 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CG    1 
ATOM   1042 S SD    . MET A   1 175 ? 20.852 137.443 33.793 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   SD    1 
ATOM   1043 C CE    . MET A   1 175 ? 21.065 136.543 35.330 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CE    1 
ATOM   1044 N N     . SER A   1 176 ? 23.390 141.878 36.036 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   N     1 
ATOM   1045 C CA    . SER A   1 176 ? 23.733 142.535 37.284 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CA    1 
ATOM   1046 C C     . SER A   1 176 ? 22.928 143.814 37.462 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   C     1 
ATOM   1047 O O     . SER A   1 176 ? 22.536 144.153 38.584 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   O     1 
ATOM   1048 C CB    . SER A   1 176 ? 25.250 142.786 37.338 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CB    1 
ATOM   1049 O OG    . SER A   1 176 ? 25.739 143.403 36.159 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   OG    1 
ATOM   1050 N N     . ASN A   1 177 ? 22.630 144.506 36.365 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   N     1 
ATOM   1051 C CA    . ASN A   1 177 ? 21.796 145.699 36.460 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CA    1 
ATOM   1052 C C     . ASN A   1 177 ? 20.341 145.339 36.728 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   C     1 
ATOM   1053 O O     . ASN A   1 177 ? 19.720 145.869 37.653 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   O     1 
ATOM   1054 C CB    . ASN A   1 177 ? 21.931 146.525 35.187 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CB    1 
ATOM   1055 C CG    . ASN A   1 177 ? 23.353 147.012 34.975 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CG    1 
ATOM   1056 O OD1   . ASN A   1 177 ? 24.060 147.324 35.937 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   OD1   1 
ATOM   1057 N ND2   . ASN A   1 177 ? 23.782 147.069 33.719 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   ND2   1 
ATOM   1058 N N     . PHE A   1 178 ? 19.796 144.399 35.971 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   N     1 
ATOM   1059 C CA    . PHE A   1 178 ? 18.368 144.147 36.014 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CA    1 
ATOM   1060 C C     . PHE A   1 178 ? 17.932 142.894 36.767 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   C     1 
ATOM   1061 O O     . PHE A   1 178 ? 16.810 142.882 37.277 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   O     1 
ATOM   1062 C CB    . PHE A   1 178 ? 17.824 144.090 34.589 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CB    1 
ATOM   1063 C CG    . PHE A   1 178 ? 18.018 145.367 33.851 1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CG    1 
ATOM   1064 C CD1   . PHE A   1 178 ? 17.468 146.541 34.340 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD1   1 
ATOM   1065 C CD2   . PHE A   1 178 ? 18.779 145.414 32.696 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD2   1 
ATOM   1066 C CE1   . PHE A   1 178 ? 17.653 147.731 33.689 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE1   1 
ATOM   1067 C CE2   . PHE A   1 178 ? 18.965 146.605 32.030 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE2   1 
ATOM   1068 C CZ    . PHE A   1 178 ? 18.403 147.765 32.528 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CZ    1 
ATOM   1069 N N     . ILE A   1 179 ? 18.741 141.837 36.864 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   N     1 
ATOM   1070 C CA    . ILE A   1 179 ? 18.242 140.580 37.408 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CA    1 
ATOM   1071 C C     . ILE A   1 179 ? 18.704 140.295 38.839 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   C     1 
ATOM   1072 O O     . ILE A   1 179 ? 17.944 139.696 39.613 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   O     1 
ATOM   1073 C CB    . ILE A   1 179 ? 18.605 139.407 36.483 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CB    1 
ATOM   1074 C CG1   . ILE A   1 179 ? 18.018 139.648 35.103 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG1   1 
ATOM   1075 C CG2   . ILE A   1 179 ? 18.071 138.106 37.044 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG2   1 
ATOM   1076 C CD1   . ILE A   1 179 ? 16.577 139.985 35.156 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CD1   1 
ATOM   1077 N N     . PHE A   1 180 ? 19.919 140.693 39.219 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   N     1 
ATOM   1078 C CA    . PHE A   1 180 ? 20.470 140.231 40.491 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CA    1 
ATOM   1079 C C     . PHE A   1 180 ? 19.617 140.689 41.664 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   C     1 
ATOM   1080 O O     . PHE A   1 180 ? 19.188 139.878 42.493 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   O     1 
ATOM   1081 C CB    . PHE A   1 180 ? 21.914 140.706 40.652 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CB    1 
ATOM   1082 C CG    . PHE A   1 180 ? 22.897 139.926 39.838 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CG    1 
ATOM   1083 C CD1   . PHE A   1 180 ? 22.486 138.835 39.089 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD1   1 
ATOM   1084 C CD2   . PHE A   1 180 ? 24.235 140.267 39.827 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD2   1 
ATOM   1085 C CE1   . PHE A   1 180 ? 23.388 138.112 38.333 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE1   1 
ATOM   1086 C CE2   . PHE A   1 180 ? 25.139 139.540 39.068 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE2   1 
ATOM   1087 C CZ    . PHE A   1 180 ? 24.706 138.466 38.322 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CZ    1 
ATOM   1088 N N     . GLY A   1 181 ? 19.349 141.989 41.737 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   N     1 
ATOM   1089 C CA    . GLY A   1 181 ? 18.538 142.565 42.790 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   CA    1 
ATOM   1090 C C     . GLY A   1 181 ? 17.204 141.885 43.007 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   C     1 
ATOM   1091 O O     . GLY A   1 181 ? 16.802 141.619 44.139 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   O     1 
ATOM   1092 N N     . PRO A   1 182 ? 16.487 141.614 41.914 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   N     1 
ATOM   1093 C CA    . PRO A   1 182 ? 15.284 140.761 42.006 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CA    1 
ATOM   1094 C C     . PRO A   1 182 ? 15.516 139.378 42.588 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   C     1 
ATOM   1095 O O     . PRO A   1 182 ? 14.755 138.957 43.479 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   O     1 
ATOM   1096 C CB    . PRO A   1 182 ? 14.828 140.671 40.548 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CB    1 
ATOM   1097 C CG    . PRO A   1 182 ? 15.229 141.987 39.974 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CG    1 
ATOM   1098 C CD    . PRO A   1 182 ? 16.544 142.342 40.636 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CD    1 
ATOM   1099 N N     . VAL A   1 183 ? 16.514 138.635 42.073 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   N     1 
ATOM   1100 C CA    . VAL A   1 183 ? 16.805 137.314 42.623 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CA    1 
ATOM   1101 C C     . VAL A   1 183 ? 17.007 137.415 44.130 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   C     1 
ATOM   1102 O O     . VAL A   1 183 ? 16.532 136.569 44.898 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   O     1 
ATOM   1103 C CB    . VAL A   1 183 ? 18.022 136.686 41.914 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CB    1 
ATOM   1104 C CG1   . VAL A   1 183 ? 18.465 135.387 42.627 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG1   1 
ATOM   1105 C CG2   . VAL A   1 183 ? 17.725 136.427 40.433 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG2   1 
ATOM   1106 N N     . LEU A   1 184 ? 17.659 138.483 44.582 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N     1 
ATOM   1107 C CA    . LEU A   1 184 ? 17.882 138.644 46.010 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA    1 
ATOM   1108 C C     . LEU A   1 184 ? 16.588 138.890 46.759 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C     1 
ATOM   1109 O O     . LEU A   1 184 ? 16.485 138.580 47.955 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O     1 
ATOM   1110 C CB    . LEU A   1 184 ? 18.852 139.790 46.264 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB    1 
ATOM   1111 C CG    . LEU A   1 184 ? 20.231 139.297 46.658 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG    1 
ATOM   1112 C CD1   . LEU A   1 184 ? 20.121 138.608 48.019 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1   1 
ATOM   1113 C CD2   . LEU A   1 184 ? 20.744 138.354 45.595 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2   1 
ATOM   1114 N N     . GLN A   1 185 ? 15.594 139.451 46.079 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N     1 
ATOM   1115 C CA    . GLN A   1 185 ? 14.325 139.781 46.701 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA    1 
ATOM   1116 C C     . GLN A   1 185 ? 13.282 138.662 46.565 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C     1 
ATOM   1117 O O     . GLN A   1 185 ? 12.149 138.831 47.028 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O     1 
ATOM   1118 C CB    . GLN A   1 185 ? 13.808 141.098 46.120 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB    1 
ATOM   1119 C CG    . GLN A   1 185 ? 14.371 142.347 46.799 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG    1 
ATOM   1120 C CD    . GLN A   1 185 ? 14.017 143.643 46.063 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD    1 
ATOM   1121 O OE1   . GLN A   1 185 ? 12.861 144.063 46.023 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1   1 
ATOM   1122 N NE2   . GLN A   1 185 ? 15.017 144.275 45.475 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2   1 
ATOM   1123 N N     . ILE A   1 186 ? 13.639 137.523 45.967 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N     1 
ATOM   1124 C CA    . ILE A   1 186 ? 12.751 136.360 45.994 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA    1 
ATOM   1125 C C     . ILE A   1 186 ? 12.186 136.146 47.393 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C     1 
ATOM   1126 O O     . ILE A   1 186 ? 10.975 135.972 47.576 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O     1 
ATOM   1127 C CB    . ILE A   1 186 ? 13.488 135.099 45.508 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB    1 
ATOM   1128 C CG1   . ILE A   1 186 ? 13.769 135.175 44.013 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1   1 
ATOM   1129 C CG2   . ILE A   1 186 ? 12.641 133.871 45.802 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2   1 
ATOM   1130 C CD1   . ILE A   1 186 ? 14.740 134.163 43.534 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1   1 
ATOM   1131 N N     . CYS A   1 187 ? 13.062 136.142 48.400 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   N     1 
ATOM   1132 C CA    . CYS A   1 187 ? 12.610 135.927 49.765 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CA    1 
ATOM   1133 C C     . CYS A   1 187 ? 11.534 136.934 50.154 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   C     1 
ATOM   1134 O O     . CYS A   1 187 ? 10.513 136.567 50.750 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   O     1 
ATOM   1135 C CB    . CYS A   1 187 ? 13.791 135.997 50.720 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CB    1 
ATOM   1136 S SG    . CYS A   1 187 ? 13.315 135.953 52.449 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   SG    1 
ATOM   1137 N N     . ASP A   1 188 ? 11.719 138.197 49.776 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   N     1 
ATOM   1138 C CA    . ASP A   1 188 ? 10.781 139.248 50.175 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CA    1 
ATOM   1139 C C     . ASP A   1 188 ? 9.409  139.054 49.533 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   C     1 
ATOM   1140 O O     . ASP A   1 188 ? 8.375  139.174 50.197 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   O     1 
ATOM   1141 C CB    . ASP A   1 188 ? 11.365 140.612 49.810 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CB    1 
ATOM   1142 C CG    . ASP A   1 188 ? 12.623 140.903 50.557 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CG    1 
ATOM   1143 O OD1   . ASP A   1 188 ? 12.562 140.925 51.812 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD1   1 
ATOM   1144 O OD2   . ASP A   1 188 ? 13.674 141.076 49.891 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD2   1 
ATOM   1145 N N     . PHE A   1 189 ? 9.392  138.768 48.235 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   N     1 
ATOM   1146 C CA    . PHE A   1 189 ? 8.150  138.502 47.524 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CA    1 
ATOM   1147 C C     . PHE A   1 189 ? 7.387  137.327 48.133 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   C     1 
ATOM   1148 O O     . PHE A   1 189 ? 6.209  137.455 48.475 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   O     1 
ATOM   1149 C CB    . PHE A   1 189 ? 8.461  138.241 46.055 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CB    1 
ATOM   1150 C CG    . PHE A   1 189 ? 7.252  138.010 45.216 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CG    1 
ATOM   1151 C CD1   . PHE A   1 189 ? 6.658  136.767 45.172 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD1   1 
ATOM   1152 C CD2   . PHE A   1 189 ? 6.707  139.045 44.460 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD2   1 
ATOM   1153 C CE1   . PHE A   1 189 ? 5.536  136.555 44.393 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE1   1 
ATOM   1154 C CE2   . PHE A   1 189 ? 5.580  138.836 43.686 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE2   1 
ATOM   1155 C CZ    . PHE A   1 189 ? 5.001  137.583 43.640 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CZ    1 
ATOM   1156 N N     . LEU A   1 190 ? 8.029  136.161 48.256 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   N     1 
ATOM   1157 C CA    . LEU A   1 190 ? 7.306  135.026 48.813 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CA    1 
ATOM   1158 C C     . LEU A   1 190 ? 6.904  135.267 50.265 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   C     1 
ATOM   1159 O O     . LEU A   1 190 ? 5.954  134.641 50.752 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   O     1 
ATOM   1160 C CB    . LEU A   1 190 ? 8.112  133.725 48.705 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CB    1 
ATOM   1161 C CG    . LEU A   1 190 ? 8.698  133.240 47.377 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CG    1 
ATOM   1162 C CD1   . LEU A   1 190 ? 9.885  132.324 47.642 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD1   1 
ATOM   1163 C CD2   . LEU A   1 190 ? 7.696  132.558 46.495 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD2   1 
ATOM   1164 N N     . ARG A   1 191 ? 7.606  136.148 50.982 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   N     1 
ATOM   1165 C CA    . ARG A   1 191 ? 7.190  136.422 52.355 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CA    1 
ATOM   1166 C C     . ARG A   1 191 ? 5.880  137.190 52.375 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   C     1 
ATOM   1167 O O     . ARG A   1 191 ? 5.065  137.025 53.295 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   O     1 
ATOM   1168 C CB    . ARG A   1 191 ? 8.274  137.194 53.101 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CB    1 
ATOM   1169 C CG    . ARG A   1 191 ? 7.749  137.951 54.295 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CG    1 
ATOM   1170 C CD    . ARG A   1 191 ? 8.641  137.838 55.496 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CD    1 
ATOM   1171 N NE    . ARG A   1 191 ? 9.979  138.299 55.174 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NE    1 
ATOM   1172 C CZ    . ARG A   1 191 ? 11.076 137.854 55.773 1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CZ    1 
ATOM   1173 N NH1   . ARG A   1 191 ? 10.982 136.944 56.734 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH1   1 
ATOM   1174 N NH2   . ARG A   1 191 ? 12.264 138.314 55.406 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH2   1 
ATOM   1175 N N     . GLN A   1 192 ? 5.656  138.012 51.350 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   N     1 
ATOM   1176 C CA    . GLN A   1 192 ? 4.396  138.724 51.207 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CA    1 
ATOM   1177 C C     . GLN A   1 192 ? 3.216  137.782 51.091 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   C     1 
ATOM   1178 O O     . GLN A   1 192 ? 2.081  138.190 51.350 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   O     1 
ATOM   1179 C CB    . GLN A   1 192 ? 4.447  139.628 49.978 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CB    1 
ATOM   1180 C CG    . GLN A   1 192 ? 5.263  140.901 50.184 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CG    1 
ATOM   1181 C CD    . GLN A   1 192 ? 5.430  141.710 48.909 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CD    1 
ATOM   1182 O OE1   . GLN A   1 192 ? 4.996  141.305 47.823 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   OE1   1 
ATOM   1183 N NE2   . GLN A   1 192 ? 6.090  142.852 49.032 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   NE2   1 
ATOM   1184 N N     . ASN A   1 193 ? 3.453  136.535 50.708 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   N     1 
ATOM   1185 C CA    . ASN A   1 193 ? 2.388  135.566 50.514 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CA    1 
ATOM   1186 C C     . ASN A   1 193 ? 2.504  134.417 51.496 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   C     1 
ATOM   1187 O O     . ASN A   1 193 ? 1.922  133.350 51.279 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   O     1 
ATOM   1188 C CB    . ASN A   1 193 ? 2.383  135.081 49.068 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CB    1 
ATOM   1189 C CG    . ASN A   1 193 ? 2.094  136.213 48.100 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CG    1 
ATOM   1190 O OD1   . ASN A   1 193 ? 0.987  136.324 47.564 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   OD1   1 
ATOM   1191 N ND2   . ASN A   1 193 ? 3.080  137.089 47.901 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   ND2   1 
ATOM   1192 N N     . ASN A   1 194 ? 3.216  134.646 52.594 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   N     1 
ATOM   1193 C CA    . ASN A   1 194 ? 3.491  133.620 53.585 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CA    1 
ATOM   1194 C C     . ASN A   1 194 ? 3.990  132.344 52.915 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   C     1 
ATOM   1195 O O     . ASN A   1 194 ? 3.464  131.246 53.123 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   O     1 
ATOM   1196 C CB    . ASN A   1 194 ? 2.263  133.382 54.448 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CB    1 
ATOM   1197 C CG    . ASN A   1 194 ? 2.208  134.340 55.592 1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CG    1 
ATOM   1198 O OD1   . ASN A   1 194 ? 3.247  134.690 56.168 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   OD1   1 
ATOM   1199 N ND2   . ASN A   1 194 ? 1.015  134.806 55.920 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   ND2   1 
ATOM   1200 N N     . TRP A   1 195 ? 5.000  132.529 52.062 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   N     1 
ATOM   1201 C CA    . TRP A   1 195 ? 5.744  131.502 51.342 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CA    1 
ATOM   1202 C C     . TRP A   1 195 ? 4.894  130.723 50.353 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   C     1 
ATOM   1203 O O     . TRP A   1 195 ? 5.369  129.738 49.774 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   O     1 
ATOM   1204 C CB    . TRP A   1 195 ? 6.454  130.558 52.314 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CB    1 
ATOM   1205 C CG    . TRP A   1 195 ? 7.065  131.290 53.475 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CG    1 
ATOM   1206 C CD1   . TRP A   1 195 ? 6.736  131.157 54.788 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD1   1 
ATOM   1207 C CD2   . TRP A   1 195 ? 8.095  132.286 53.421 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD2   1 
ATOM   1208 N NE1   . TRP A   1 195 ? 7.493  132.000 55.562 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   NE1   1 
ATOM   1209 C CE2   . TRP A   1 195 ? 8.336  132.708 54.746 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE2   1 
ATOM   1210 C CE3   . TRP A   1 195 ? 8.824  132.874 52.383 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE3   1 
ATOM   1211 C CZ2   . TRP A   1 195 ? 9.274  133.688 55.060 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1212 C CZ3   . TRP A   1 195 ? 9.752  133.849 52.698 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1213 C CH2   . TRP A   1 195 ? 9.971  134.243 54.026 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CH2   1 
ATOM   1214 N N     . LYS A   1 196 ? 3.654  131.142 50.128 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   N     1 
ATOM   1215 C CA    . LYS A   1 196 ? 2.878  130.597 49.032 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CA    1 
ATOM   1216 C C     . LYS A   1 196 ? 3.446  131.083 47.702 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   C     1 
ATOM   1217 O O     . LYS A   1 196 ? 4.108  132.124 47.618 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   O     1 
ATOM   1218 C CB    . LYS A   1 196 ? 1.417  131.021 49.156 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CB    1 
ATOM   1219 C CG    . LYS A   1 196 ? 0.698  130.610 50.443 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CG    1 
ATOM   1220 C CD    . LYS A   1 196 ? -0.774 130.309 50.126 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CD    1 
ATOM   1221 C CE    . LYS A   1 196 ? -1.657 130.276 51.357 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CE    1 
ATOM   1222 N NZ    . LYS A   1 196 ? -2.910 131.008 51.077 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   NZ    1 
ATOM   1223 N N     . ASP A   1 197 ? 3.159  130.336 46.644 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   N     1 
ATOM   1224 C CA    . ASP A   1 197 ? 3.719  130.646 45.328 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CA    1 
ATOM   1225 C C     . ASP A   1 197 ? 2.791  131.609 44.603 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   C     1 
ATOM   1226 O O     . ASP A   1 197 ? 1.900  131.212 43.848 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   O     1 
ATOM   1227 C CB    . ASP A   1 197 ? 3.943  129.377 44.526 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CB    1 
ATOM   1228 C CG    . ASP A   1 197 ? 4.089  129.637 43.060 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CG    1 
ATOM   1229 O OD1   . ASP A   1 197 ? 4.879  130.510 42.670 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD1   1 
ATOM   1230 O OD2   . ASP A   1 197 ? 3.404  128.964 42.280 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD2   1 
ATOM   1231 N N     . ALA A   1 198 ? 3.008  132.900 44.819 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   N     1 
ATOM   1232 C CA    . ALA A   1 198 ? 2.191  133.894 44.140 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CA    1 
ATOM   1233 C C     . ALA A   1 198 ? 2.763  134.291 42.798 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   C     1 
ATOM   1234 O O     . ALA A   1 198 ? 2.196  135.158 42.128 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   O     1 
ATOM   1235 C CB    . ALA A   1 198 ? 2.028  135.140 45.005 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CB    1 
ATOM   1236 N N     . ILE A   1 199 ? 3.879  133.692 42.398 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N     1 
ATOM   1237 C CA    . ILE A   1 199 ? 4.631  134.247 41.292 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA    1 
ATOM   1238 C C     . ILE A   1 199 ? 3.795  134.189 40.027 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C     1 
ATOM   1239 O O     . ILE A   1 199 ? 3.159  133.171 39.729 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O     1 
ATOM   1240 C CB    . ILE A   1 199 ? 5.950  133.502 41.106 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB    1 
ATOM   1241 C CG1   . ILE A   1 199 ? 6.958  133.969 42.141 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1   1 
ATOM   1242 C CG2   . ILE A   1 199 ? 6.470  133.739 39.709 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2   1 
ATOM   1243 C CD1   . ILE A   1 199 ? 7.936  132.868 42.566 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1   1 
ATOM   1244 N N     . THR A   1 200 ? 3.752  135.305 39.304 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   N     1 
ATOM   1245 C CA    . THR A   1 200 ? 3.246  135.327 37.946 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CA    1 
ATOM   1246 C C     . THR A   1 200 ? 4.200  136.144 37.087 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   C     1 
ATOM   1247 O O     . THR A   1 200 ? 5.080  136.842 37.584 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   O     1 
ATOM   1248 C CB    . THR A   1 200 ? 1.819  135.898 37.859 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CB    1 
ATOM   1249 O OG1   . THR A   1 200 ? 1.873  137.316 37.718 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   OG1   1 
ATOM   1250 C CG2   . THR A   1 200 ? 1.041  135.582 39.109 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CG2   1 
ATOM   1251 N N     . THR A   1 201 ? 3.996  136.039 35.777 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   N     1 
ATOM   1252 C CA    . THR A   1 201 ? 4.747  136.788 34.780 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CA    1 
ATOM   1253 C C     . THR A   1 201 ? 4.695  138.305 35.006 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   C     1 
ATOM   1254 O O     . THR A   1 201 ? 5.610  139.025 34.577 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   O     1 
ATOM   1255 C CB    . THR A   1 201 ? 4.188  136.396 33.401 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CB    1 
ATOM   1256 O OG1   . THR A   1 201 ? 5.135  135.586 32.686 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   OG1   1 
ATOM   1257 C CG2   . THR A   1 201 ? 3.843  137.588 32.584 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CG2   1 
ATOM   1258 N N     . ARG A   1 202 ? 3.656  138.811 35.672 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   N     1 
ATOM   1259 C CA    . ARG A   1 202 ? 3.510  140.243 35.907 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CA    1 
ATOM   1260 C C     . ARG A   1 202 ? 3.364  140.570 37.385 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   C     1 
ATOM   1261 O O     . ARG A   1 202 ? 2.927  141.671 37.722 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   O     1 
ATOM   1262 C CB    . ARG A   1 202 ? 2.321  140.798 35.113 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CB    1 
ATOM   1263 C CG    . ARG A   1 202 ? 1.837  139.840 34.031 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CG    1 
ATOM   1264 C CD    . ARG A   1 202 ? 0.772  140.412 33.130 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CD    1 
ATOM   1265 N NE    . ARG A   1 202 ? 1.287  141.325 32.115 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NE    1 
ATOM   1266 C CZ    . ARG A   1 202 ? 1.464  141.000 30.837 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CZ    1 
ATOM   1267 N NH1   . ARG A   1 202 ? 1.201  139.761 30.411 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH1   1 
ATOM   1268 N NH2   . ARG A   1 202 ? 1.934  141.910 29.992 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH2   1 
ATOM   1269 N N     . ASN A   1 203 ? 3.722  139.646 38.274 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   N     1 
ATOM   1270 C CA    . ASN A   1 203 ? 3.735  139.912 39.716 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CA    1 
ATOM   1271 C C     . ASN A   1 203 ? 4.745  138.931 40.311 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   C     1 
ATOM   1272 O O     . ASN A   1 203 ? 4.451  137.745 40.506 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   O     1 
ATOM   1273 C CB    . ASN A   1 203 ? 2.345  139.772 40.337 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CB    1 
ATOM   1274 C CG    . ASN A   1 203 ? 2.326  140.091 41.840 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CG    1 
ATOM   1275 O OD1   . ASN A   1 203 ? 1.909  139.264 42.665 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   OD1   1 
ATOM   1276 N ND2   . ASN A   1 203 ? 2.775  141.300 42.198 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   ND2   1 
ATOM   1277 N N     . ASN A   1 204 ? 5.933  139.426 40.565 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   N     1 
ATOM   1278 C CA    . ASN A   1 204 ? 7.059  138.553 40.836 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CA    1 
ATOM   1279 C C     . ASN A   1 204 ? 8.152  139.385 41.494 1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   C     1 
ATOM   1280 O O     . ASN A   1 204 ? 7.952  140.589 41.731 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   O     1 
ATOM   1281 C CB    . ASN A   1 204 ? 7.536  137.889 39.546 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CB    1 
ATOM   1282 C CG    . ASN A   1 204 ? 7.823  138.880 38.478 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CG    1 
ATOM   1283 O OD1   . ASN A   1 204 ? 8.259  139.983 38.763 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   OD1   1 
ATOM   1284 N ND2   . ASN A   1 204 ? 7.570  138.508 37.234 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   ND2   1 
ATOM   1285 N N     . PRO A   1 205 ? 9.299  138.778 41.836 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   N     1 
ATOM   1286 C CA    . PRO A   1 205 ? 10.390 139.570 42.416 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CA    1 
ATOM   1287 C C     . PRO A   1 205 ? 10.924 140.650 41.492 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   C     1 
ATOM   1288 O O     . PRO A   1 205 ? 11.444 141.659 41.978 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   O     1 
ATOM   1289 C CB    . PRO A   1 205 ? 11.433 138.493 42.729 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CB    1 
ATOM   1290 C CG    . PRO A   1 205 ? 10.614 137.331 43.065 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CG    1 
ATOM   1291 C CD    . PRO A   1 205 ? 9.538  137.339 42.051 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CD    1 
ATOM   1292 N N     . PHE A   1 206 ? 10.800 140.475 40.176 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   N     1 
ATOM   1293 C CA    . PHE A   1 206 ? 11.209 141.519 39.245 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CA    1 
ATOM   1294 C C     . PHE A   1 206 ? 10.315 142.746 39.366 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   C     1 
ATOM   1295 O O     . PHE A   1 206 ? 10.808 143.852 39.605 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   O     1 
ATOM   1296 C CB    . PHE A   1 206 ? 11.198 140.980 37.821 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CB    1 
ATOM   1297 C CG    . PHE A   1 206 ? 11.791 141.912 36.810 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CG    1 
ATOM   1298 C CD1   . PHE A   1 206 ? 11.040 142.909 36.250 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD1   1 
ATOM   1299 C CD2   . PHE A   1 206 ? 13.100 141.755 36.383 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD2   1 
ATOM   1300 C CE1   . PHE A   1 206 ? 11.585 143.739 35.295 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE1   1 
ATOM   1301 C CE2   . PHE A   1 206 ? 13.650 142.598 35.428 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE2   1 
ATOM   1302 C CZ    . PHE A   1 206 ? 12.891 143.580 34.881 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CZ    1 
ATOM   1303 N N     . THR A   1 207 ? 8.993  142.573 39.202 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   N     1 
ATOM   1304 C CA    . THR A   1 207 ? 8.081  143.708 39.347 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CA    1 
ATOM   1305 C C     . THR A   1 207 ? 8.185  144.326 40.727 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   C     1 
ATOM   1306 O O     . THR A   1 207 ? 8.023  145.535 40.867 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   O     1 
ATOM   1307 C CB    . THR A   1 207 ? 6.630  143.301 39.077 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CB    1 
ATOM   1308 O OG1   . THR A   1 207 ? 6.087  142.579 40.200 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   OG1   1 
ATOM   1309 C CG2   . THR A   1 207 ? 6.535  142.478 37.809 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CG2   1 
ATOM   1310 N N     . LEU A   1 208 ? 8.457  143.525 41.754 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   N     1 
ATOM   1311 C CA    . LEU A   1 208 ? 8.611  144.084 43.089 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CA    1 
ATOM   1312 C C     . LEU A   1 208 ? 9.867  144.949 43.190 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   C     1 
ATOM   1313 O O     . LEU A   1 208 ? 9.819  146.073 43.699 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   O     1 
ATOM   1314 C CB    . LEU A   1 208 ? 8.630  142.964 44.121 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CB    1 
ATOM   1315 C CG    . LEU A   1 208 ? 9.240  143.359 45.467 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CG    1 
ATOM   1316 C CD1   . LEU A   1 208 ? 8.425  144.443 46.143 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD1   1 
ATOM   1317 C CD2   . LEU A   1 208 ? 9.373  142.140 46.382 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD2   1 
ATOM   1318 N N     . ALA A   1 209 ? 10.996 144.452 42.681 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   N     1 
ATOM   1319 C CA    . ALA A   1 209 ? 12.281 145.131 42.867 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CA    1 
ATOM   1320 C C     . ALA A   1 209 ? 12.379 146.402 42.025 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   C     1 
ATOM   1321 O O     . ALA A   1 209 ? 12.821 147.449 42.508 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   O     1 
ATOM   1322 C CB    . ALA A   1 209 ? 13.423 144.181 42.512 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CB    1 
ATOM   1323 N N     . HIS A   1 210 ? 12.016 146.310 40.753 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   N     1 
ATOM   1324 C CA    . HIS A   1 210 ? 11.952 147.433 39.839 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CA    1 
ATOM   1325 C C     . HIS A   1 210 ? 10.638 148.206 39.917 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   C     1 
ATOM   1326 O O     . HIS A   1 210 ? 10.412 149.082 39.072 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   O     1 
ATOM   1327 C CB    . HIS A   1 210 ? 12.157 146.948 38.407 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CB    1 
ATOM   1328 C CG    . HIS A   1 210 ? 13.470 146.276 38.185 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CG    1 
ATOM   1329 N ND1   . HIS A   1 210 ? 14.671 146.920 38.376 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   ND1   1 
ATOM   1330 C CD2   . HIS A   1 210 ? 13.772 145.021 37.775 1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CD2   1 
ATOM   1331 C CE1   . HIS A   1 210 ? 15.658 146.087 38.099 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CE1   1 
ATOM   1332 N NE2   . HIS A   1 210 ? 15.140 144.930 37.727 1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   NE2   1 
ATOM   1333 N N     . ASN A   1 211 ? 9.783  147.893 40.885 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   N     1 
ATOM   1334 C CA    . ASN A   1 211 ? 8.505  148.571 41.098 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CA    1 
ATOM   1335 C C     . ASN A   1 211 ? 7.742  148.755 39.776 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   C     1 
ATOM   1336 O O     . ASN A   1 211 ? 7.517  149.866 39.301 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   O     1 
ATOM   1337 C CB    . ASN A   1 211 ? 8.728  149.906 41.810 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CB    1 
ATOM   1338 C CG    . ASN A   1 211 ? 7.435  150.572 42.215 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CG    1 
ATOM   1339 O OD1   . ASN A   1 211 ? 6.422  150.476 41.528 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   OD1   1 
ATOM   1340 N ND2   . ASN A   1 211 ? 7.450  151.218 43.368 1.00 89.66  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   ND2   1 
ATOM   1341 N N     . CYS A   1 212 ? 7.355  147.639 39.167 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   N     1 
ATOM   1342 C CA    . CYS A   1 212 ? 6.547  147.783 37.964 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CA    1 
ATOM   1343 C C     . CYS A   1 212 ? 5.484  146.689 37.851 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   C     1 
ATOM   1344 O O     . CYS A   1 212 ? 5.372  146.024 36.807 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   O     1 
ATOM   1345 C CB    . CYS A   1 212 ? 7.453  147.809 36.737 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CB    1 
ATOM   1346 S SG    . CYS A   1 212 ? 8.484  146.383 36.637 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   SG    1 
ATOM   1347 N N     . PRO A   1 213 ? 4.657  146.514 38.886 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   N     1 
ATOM   1348 C CA    . PRO A   1 213 ? 3.614  145.481 38.838 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CA    1 
ATOM   1349 C C     . PRO A   1 213 ? 2.752  145.628 37.596 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   C     1 
ATOM   1350 O O     . PRO A   1 213 ? 2.377  146.734 37.212 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   O     1 
ATOM   1351 C CB    . PRO A   1 213 ? 2.804  145.739 40.109 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CB    1 
ATOM   1352 C CG    . PRO A   1 213 ? 3.159  147.155 40.504 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CG    1 
ATOM   1353 C CD    . PRO A   1 213 ? 4.543  147.366 40.085 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CD    1 
ATOM   1354 N N     . GLY A   1 214 ? 2.469  144.504 36.945 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   N     1 
ATOM   1355 C CA    . GLY A   1 214 ? 1.672  144.479 35.746 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   CA    1 
ATOM   1356 C C     . GLY A   1 214 ? 2.467  144.281 34.472 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   C     1 
ATOM   1357 O O     . GLY A   1 214 ? 1.965  143.658 33.527 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   O     1 
ATOM   1358 N N     . GLU A   1 215 ? 3.696  144.785 34.425 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   N     1 
ATOM   1359 C CA    . GLU A   1 215 ? 4.545  144.623 33.252 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CA    1 
ATOM   1360 C C     . GLU A   1 215 ? 5.300  143.299 33.303 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   C     1 
ATOM   1361 O O     . GLU A   1 215 ? 5.810  142.898 34.353 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   O     1 
ATOM   1362 C CB    . GLU A   1 215 ? 5.551  145.766 33.153 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CB    1 
ATOM   1363 C CG    . GLU A   1 215 ? 5.058  147.033 32.498 1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CG    1 
ATOM   1364 C CD    . GLU A   1 215 ? 5.792  148.253 33.030 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CD    1 
ATOM   1365 O OE1   . GLU A   1 215 ? 6.944  148.503 32.604 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE1   1 
ATOM   1366 O OE2   . GLU A   1 215 ? 5.221  148.949 33.901 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE2   1 
ATOM   1367 N N     . THR A   1 216 ? 5.374  142.621 32.165 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   N     1 
ATOM   1368 C CA    . THR A   1 216 ? 6.316  141.529 32.066 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CA    1 
ATOM   1369 C C     . THR A   1 216 ? 7.733  142.089 31.931 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   C     1 
ATOM   1370 O O     . THR A   1 216 ? 7.941  143.266 31.605 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   O     1 
ATOM   1371 C CB    . THR A   1 216 ? 5.994  140.620 30.877 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CB    1 
ATOM   1372 O OG1   . THR A   1 216 ? 6.390  141.244 29.648 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   OG1   1 
ATOM   1373 C CG2   . THR A   1 216 ? 4.572  140.364 30.809 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CG2   1 
ATOM   1374 N N     . MET A   1 217 ? 8.714  141.213 32.181 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   N     1 
ATOM   1375 C CA    . MET A   1 217 ? 10.114 141.618 32.185 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CA    1 
ATOM   1376 C C     . MET A   1 217 ? 10.500 142.259 30.862 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   C     1 
ATOM   1377 O O     . MET A   1 217 ? 11.138 143.318 30.831 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   O     1 
ATOM   1378 C CB    . MET A   1 217 ? 10.995 140.405 32.477 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CB    1 
ATOM   1379 C CG    . MET A   1 217 ? 12.456 140.727 32.732 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CG    1 
ATOM   1380 S SD    . MET A   1 217 ? 13.443 140.526 31.243 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   SD    1 
ATOM   1381 C CE    . MET A   1 217 ? 13.049 138.868 30.665 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CE    1 
ATOM   1382 N N     . PHE A   1 218 ? 10.097 141.637 29.755 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   N     1 
ATOM   1383 C CA    . PHE A   1 218 ? 10.420 142.188 28.444 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CA    1 
ATOM   1384 C C     . PHE A   1 218 ? 9.753  143.544 28.229 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   C     1 
ATOM   1385 O O     . PHE A   1 218 ? 10.400 144.516 27.814 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   O     1 
ATOM   1386 C CB    . PHE A   1 218 ? 10.001 141.205 27.362 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CB    1 
ATOM   1387 C CG    . PHE A   1 218 ? 10.733 139.909 27.421 1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CG    1 
ATOM   1388 C CD1   . PHE A   1 218 ? 12.082 139.847 27.111 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD1   1 
ATOM   1389 C CD2   . PHE A   1 218 ? 10.083 138.746 27.800 1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD2   1 
ATOM   1390 C CE1   . PHE A   1 218 ? 12.773 138.646 27.169 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE1   1 
ATOM   1391 C CE2   . PHE A   1 218 ? 10.770 137.541 27.857 1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE2   1 
ATOM   1392 C CZ    . PHE A   1 218 ? 12.120 137.497 27.539 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CZ    1 
ATOM   1393 N N     . GLU A   1 219 ? 8.451  143.620 28.493 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   N     1 
ATOM   1394 C CA    . GLU A   1 219 ? 7.733  144.877 28.362 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CA    1 
ATOM   1395 C C     . GLU A   1 219 ? 8.458  146.006 29.080 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   C     1 
ATOM   1396 O O     . GLU A   1 219 ? 8.697  147.076 28.506 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   O     1 
ATOM   1397 C CB    . GLU A   1 219 ? 6.316  144.714 28.906 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CB    1 
ATOM   1398 C CG    . GLU A   1 219 ? 5.366  144.034 27.939 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CG    1 
ATOM   1399 C CD    . GLU A   1 219 ? 4.070  143.637 28.602 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CD    1 
ATOM   1400 O OE1   . GLU A   1 219 ? 3.836  144.062 29.766 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE1   1 
ATOM   1401 O OE2   . GLU A   1 219 ? 3.296  142.889 27.957 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE2   1 
ATOM   1402 N N     . HIS A   1 220 ? 8.837  145.779 30.334 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   N     1 
ATOM   1403 C CA    . HIS A   1 220 ? 9.397  146.876 31.111 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CA    1 
ATOM   1404 C C     . HIS A   1 220 ? 10.788 147.258 30.631 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   C     1 
ATOM   1405 O O     . HIS A   1 220 ? 11.194 148.419 30.763 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   O     1 
ATOM   1406 C CB    . HIS A   1 220 ? 9.427  146.501 32.584 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CB    1 
ATOM   1407 C CG    . HIS A   1 220 ? 10.108 147.508 33.454 1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CG    1 
ATOM   1408 N ND1   . HIS A   1 220 ? 11.459 147.474 33.709 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   ND1   1 
ATOM   1409 C CD2   . HIS A   1 220 ? 9.617  148.557 34.154 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CD2   1 
ATOM   1410 C CE1   . HIS A   1 220 ? 11.775 148.466 34.523 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CE1   1 
ATOM   1411 N NE2   . HIS A   1 220 ? 10.674 149.136 34.813 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   NE2   1 
ATOM   1412 N N     . LEU A   1 221 ? 11.533 146.305 30.080 1.00 83.88  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   N     1 
ATOM   1413 C CA    . LEU A   1 221 ? 12.864 146.648 29.609 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CA    1 
ATOM   1414 C C     . LEU A   1 221 ? 12.797 147.370 28.281 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   C     1 
ATOM   1415 O O     . LEU A   1 221 ? 13.496 148.368 28.085 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   O     1 
ATOM   1416 C CB    . LEU A   1 221 ? 13.731 145.400 29.480 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CB    1 
ATOM   1417 C CG    . LEU A   1 221 ? 14.269 144.803 30.781 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CG    1 
ATOM   1418 C CD1   . LEU A   1 221 ? 15.138 143.622 30.432 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD1   1 
ATOM   1419 C CD2   . LEU A   1 221 ? 15.026 145.820 31.633 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD2   1 
ATOM   1420 N N     . TYR A   1 222 ? 11.960 146.886 27.361 1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   N     1 
ATOM   1421 C CA    . TYR A   1 222 ? 11.884 147.507 26.044 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CA    1 
ATOM   1422 C C     . TYR A   1 222 ? 11.242 148.898 26.076 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   C     1 
ATOM   1423 O O     . TYR A   1 222 ? 11.355 149.633 25.088 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   O     1 
ATOM   1424 C CB    . TYR A   1 222 ? 11.103 146.619 25.075 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CB    1 
ATOM   1425 C CG    . TYR A   1 222 ? 11.722 145.288 24.725 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CG    1 
ATOM   1426 C CD1   . TYR A   1 222 ? 13.102 145.081 24.778 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD1   1 
ATOM   1427 C CD2   . TYR A   1 222 ? 10.919 144.233 24.318 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD2   1 
ATOM   1428 C CE1   . TYR A   1 222 ? 13.661 143.846 24.444 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE1   1 
ATOM   1429 C CE2   . TYR A   1 222 ? 11.462 143.002 23.985 1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE2   1 
ATOM   1430 C CZ    . TYR A   1 222 ? 12.827 142.807 24.048 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CZ    1 
ATOM   1431 O OH    . TYR A   1 222 ? 13.325 141.566 23.702 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   OH    1 
ATOM   1432 N N     . LYS A   1 223 ? 10.560 149.275 27.166 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   N     1 
ATOM   1433 C CA    . LYS A   1 223 ? 9.951  150.603 27.223 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CA    1 
ATOM   1434 C C     . LYS A   1 223 ? 11.022 151.691 27.104 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   C     1 
ATOM   1435 O O     . LYS A   1 223 ? 10.848 152.678 26.375 1.00 114.79 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   O     1 
ATOM   1436 C CB    . LYS A   1 223 ? 9.113  150.759 28.507 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CB    1 
ATOM   1437 N N     . ASN A   1 224 ? 12.150 151.511 27.788 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   N     1 
ATOM   1438 C CA    . ASN A   1 224 ? 13.321 152.362 27.588 1.00 106.54 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CA    1 
ATOM   1439 C C     . ASN A   1 224 ? 14.117 151.830 26.400 1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   C     1 
ATOM   1440 O O     . ASN A   1 224 ? 14.611 150.698 26.433 1.00 110.38 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   O     1 
ATOM   1441 C CB    . ASN A   1 224 ? 14.173 152.396 28.859 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CB    1 
ATOM   1442 C CG    . ASN A   1 224 ? 15.444 153.221 28.709 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CG    1 
ATOM   1443 O OD1   . ASN A   1 224 ? 16.062 153.269 27.646 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   OD1   1 
ATOM   1444 N ND2   . ASN A   1 224 ? 15.845 153.872 29.796 1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   ND2   1 
ATOM   1445 N N     . SER A   1 225 ? 14.266 152.652 25.361 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 201 SER A   N     1 
ATOM   1446 C CA    . SER A   1 225 ? 14.866 152.163 24.125 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CA    1 
ATOM   1447 C C     . SER A   1 225 ? 16.379 151.994 24.234 1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 201 SER A   C     1 
ATOM   1448 O O     . SER A   1 225 ? 16.963 151.208 23.477 1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   O     1 
ATOM   1449 C CB    . SER A   1 225 ? 14.519 153.097 22.965 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CB    1 
ATOM   1450 O OG    . SER A   1 225 ? 14.445 152.372 21.747 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 201 SER A   OG    1 
ATOM   1451 N N     . LYS A   1 226 ? 17.028 152.706 25.162 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   N     1 
ATOM   1452 C CA    . LYS A   1 226 ? 18.458 152.502 25.376 1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CA    1 
ATOM   1453 C C     . LYS A   1 226 ? 18.774 151.069 25.791 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   C     1 
ATOM   1454 O O     . LYS A   1 226 ? 19.904 150.618 25.589 1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   O     1 
ATOM   1455 C CB    . LYS A   1 226 ? 18.987 153.484 26.425 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CB    1 
ATOM   1456 N N     . ASN A   1 227 ? 17.793 150.339 26.333 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   N     1 
ATOM   1457 C CA    . ASN A   1 227 ? 17.991 148.976 26.816 1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CA    1 
ATOM   1458 C C     . ASN A   1 227 ? 17.933 147.922 25.720 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   C     1 
ATOM   1459 O O     . ASN A   1 227 ? 18.324 146.780 25.968 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   O     1 
ATOM   1460 C CB    . ASN A   1 227 ? 16.926 148.615 27.856 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CB    1 
ATOM   1461 C CG    . ASN A   1 227 ? 17.016 149.452 29.106 1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CG    1 
ATOM   1462 O OD1   . ASN A   1 227 ? 18.077 149.964 29.446 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   OD1   1 
ATOM   1463 N ND2   . ASN A   1 227 ? 15.898 149.586 29.811 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   ND2   1 
ATOM   1464 N N     . VAL A   1 228 ? 17.434 148.257 24.531 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   N     1 
ATOM   1465 C CA    . VAL A   1 228 ? 17.165 147.225 23.531 1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CA    1 
ATOM   1466 C C     . VAL A   1 228 ? 18.461 146.586 23.056 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   C     1 
ATOM   1467 O O     . VAL A   1 228 ? 18.568 145.356 22.964 1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   O     1 
ATOM   1468 C CB    . VAL A   1 228 ? 16.371 147.811 22.353 1.00 99.73  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CB    1 
ATOM   1469 C CG1   . VAL A   1 228 ? 16.278 146.789 21.218 1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG1   1 
ATOM   1470 C CG2   . VAL A   1 228 ? 14.990 148.252 22.817 1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG2   1 
ATOM   1471 N N     . ALA A   1 229 ? 19.458 147.415 22.734 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   N     1 
ATOM   1472 C CA    . ALA A   1 229 ? 20.744 146.897 22.268 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CA    1 
ATOM   1473 C C     . ALA A   1 229 ? 21.438 146.024 23.306 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   C     1 
ATOM   1474 O O     . ALA A   1 229 ? 21.845 144.902 22.957 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   O     1 
ATOM   1475 C CB    . ALA A   1 229 ? 21.638 148.062 21.827 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CB    1 
ATOM   1476 N N     . PRO A   1 230 ? 21.607 146.447 24.569 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   N     1 
ATOM   1477 C CA    . PRO A   1 230 ? 22.213 145.538 25.553 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CA    1 
ATOM   1478 C C     . PRO A   1 230 ? 21.437 144.254 25.728 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   C     1 
ATOM   1479 O O     . PRO A   1 230 ? 22.035 143.176 25.817 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   O     1 
ATOM   1480 C CB    . PRO A   1 230 ? 22.199 146.361 26.848 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CB    1 
ATOM   1481 C CG    . PRO A   1 230 ? 22.008 147.757 26.430 1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CG    1 
ATOM   1482 C CD    . PRO A   1 230 ? 21.191 147.712 25.200 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CD    1 
ATOM   1483 N N     . VAL A   1 231 ? 20.109 144.344 25.773 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   N     1 
ATOM   1484 C CA    . VAL A   1 231 ? 19.288 143.170 26.032 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CA    1 
ATOM   1485 C C     . VAL A   1 231 ? 19.345 142.198 24.862 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   C     1 
ATOM   1486 O O     . VAL A   1 231 ? 19.427 140.982 25.059 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   O     1 
ATOM   1487 C CB    . VAL A   1 231 ? 17.856 143.608 26.365 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CB    1 
ATOM   1488 C CG1   . VAL A   1 231 ? 16.901 142.438 26.268 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG1   1 
ATOM   1489 C CG2   . VAL A   1 231 ? 17.837 144.201 27.762 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG2   1 
ATOM   1490 N N     . THR A   1 232 ? 19.343 142.709 23.630 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   N     1 
ATOM   1491 C CA    . THR A   1 232 ? 19.505 141.828 22.475 1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CA    1 
ATOM   1492 C C     . THR A   1 232 ? 20.878 141.155 22.452 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   C     1 
ATOM   1493 O O     . THR A   1 232 ? 21.003 140.016 21.988 1.00 83.53  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   O     1 
ATOM   1494 C CB    . THR A   1 232 ? 19.278 142.610 21.187 1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CB    1 
ATOM   1495 O OG1   . THR A   1 232 ? 19.959 143.871 21.266 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   OG1   1 
ATOM   1496 C CG2   . THR A   1 232 ? 17.802 142.839 20.992 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CG2   1 
ATOM   1497 N N     . LYS A   1 233 ? 21.926 141.851 22.918 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   N     1 
ATOM   1498 C CA    . LYS A   1 233 ? 23.242 141.220 23.039 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CA    1 
ATOM   1499 C C     . LYS A   1 233 ? 23.234 140.139 24.110 1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   C     1 
ATOM   1500 O O     . LYS A   1 233 ? 23.772 139.048 23.901 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   O     1 
ATOM   1501 C CB    . LYS A   1 233 ? 24.326 142.257 23.357 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CB    1 
ATOM   1502 C CG    . LYS A   1 233 ? 24.534 143.343 22.300 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CG    1 
ATOM   1503 C CD    . LYS A   1 233 ? 25.469 144.445 22.809 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CD    1 
ATOM   1504 C CE    . LYS A   1 233 ? 24.898 145.857 22.546 1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CE    1 
ATOM   1505 N NZ    . LYS A   1 233 ? 25.025 146.794 23.724 1.00 89.75  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   NZ    1 
ATOM   1506 N N     . ALA A   1 234 ? 22.634 140.433 25.266 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   N     1 
ATOM   1507 C CA    . ALA A   1 234 ? 22.458 139.426 26.311 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CA    1 
ATOM   1508 C C     . ALA A   1 234 ? 21.677 138.216 25.805 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   C     1 
ATOM   1509 O O     . ALA A   1 234 ? 22.036 137.068 26.104 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   O     1 
ATOM   1510 C CB    . ALA A   1 234 ? 21.755 140.051 27.521 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CB    1 
ATOM   1511 N N     . GLU A   1 235 ? 20.586 138.451 25.058 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   N     1 
ATOM   1512 C CA    . GLU A   1 235 ? 19.838 137.342 24.471 1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CA    1 
ATOM   1513 C C     . GLU A   1 235 ? 20.708 136.527 23.525 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   C     1 
ATOM   1514 O O     . GLU A   1 235 ? 20.456 135.333 23.322 1.00 98.41  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   O     1 
ATOM   1515 C CB    . GLU A   1 235 ? 18.608 137.853 23.723 1.00 94.25  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CB    1 
ATOM   1516 C CG    . GLU A   1 235 ? 17.474 138.334 24.599 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CG    1 
ATOM   1517 C CD    . GLU A   1 235 ? 16.481 139.186 23.823 1.00 118.64 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CD    1 
ATOM   1518 O OE1   . GLU A   1 235 ? 16.344 138.973 22.597 1.00 125.23 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE1   1 
ATOM   1519 O OE2   . GLU A   1 235 ? 15.846 140.073 24.430 1.00 118.93 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE2   1 
ATOM   1520 N N     . ALA A   1 236 ? 21.731 137.153 22.938 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   N     1 
ATOM   1521 C CA    . ALA A   1 236 ? 22.647 136.456 22.047 1.00 97.48  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CA    1 
ATOM   1522 C C     . ALA A   1 236 ? 23.636 135.577 22.794 1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   C     1 
ATOM   1523 O O     . ALA A   1 236 ? 24.184 134.652 22.189 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   O     1 
ATOM   1524 C CB    . ALA A   1 236 ? 23.412 137.461 21.180 1.00 96.30  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CB    1 
ATOM   1525 N N     . ALA A   1 237 ? 23.850 135.831 24.087 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   N     1 
ATOM   1526 C CA    . ALA A   1 237 ? 24.881 135.141 24.854 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CA    1 
ATOM   1527 C C     . ALA A   1 237 ? 24.626 133.638 24.916 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   C     1 
ATOM   1528 O O     . ALA A   1 237 ? 23.505 133.186 25.157 1.00 99.58  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   O     1 
ATOM   1529 C CB    . ALA A   1 237 ? 24.957 135.718 26.269 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CB    1 
ATOM   1530 N N     . ASP A   1 238 ? 25.623 132.870 24.530 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   N     1 
ATOM   1531 C CA    . ASP A   1 238 ? 25.538 131.424 24.493 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CA    1 
ATOM   1532 C C     . ASP A   1 238 ? 26.804 130.814 25.041 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   C     1 
ATOM   1533 O O     . ASP A   1 238 ? 27.556 130.196 24.331 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   O     1 
ATOM   1534 C CB    . ASP A   1 238 ? 25.351 130.991 23.059 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CB    1 
ATOM   1535 C CG    . ASP A   1 238 ? 25.358 129.532 22.901 1.00 112.10 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CG    1 
ATOM   1536 O OD1   . ASP A   1 238 ? 25.334 128.855 23.914 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD1   1 
ATOM   1537 O OD2   . ASP A   1 238 ? 25.388 129.053 21.770 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD2   1 
ATOM   1538 N N     . VAL A   1 239 ? 26.979 130.904 26.334 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   N     1 
ATOM   1539 C CA    . VAL A   1 239 ? 28.161 130.444 26.989 1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CA    1 
ATOM   1540 C C     . VAL A   1 239 ? 28.525 128.997 26.901 1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   C     1 
ATOM   1541 O O     . VAL A   1 239 ? 29.683 128.701 26.846 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   O     1 
ATOM   1542 C CB    . VAL A   1 239 ? 28.063 130.786 28.437 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CB    1 
ATOM   1543 C CG1   . VAL A   1 239 ? 28.319 132.252 28.588 1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG1   1 
ATOM   1544 C CG2   . VAL A   1 239 ? 26.659 130.469 28.910 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG2   1 
ATOM   1545 N N     . ASP A   1 240 ? 27.577 128.086 26.927 1.00 106.46 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   N     1 
ATOM   1546 C CA    . ASP A   1 240 ? 27.908 126.676 26.875 1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CA    1 
ATOM   1547 C C     . ASP A   1 240 ? 27.839 126.104 25.496 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   C     1 
ATOM   1548 O O     . ASP A   1 240 ? 27.775 124.917 25.362 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   O     1 
ATOM   1549 C CB    . ASP A   1 240 ? 27.031 125.860 27.796 1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CB    1 
ATOM   1550 N N     . GLN A   1 241 ? 27.749 126.960 24.493 1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   N     1 
ATOM   1551 C CA    . GLN A   1 241 ? 27.749 126.542 23.113 1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CA    1 
ATOM   1552 C C     . GLN A   1 241 ? 26.729 125.541 22.703 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   C     1 
ATOM   1553 O O     . GLN A   1 241 ? 27.042 124.406 22.478 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   O     1 
ATOM   1554 C CB    . GLN A   1 241 ? 29.125 126.115 22.707 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CB    1 
ATOM   1555 C CG    . GLN A   1 241 ? 30.046 127.291 22.662 1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CG    1 
ATOM   1556 C CD    . GLN A   1 241 ? 31.468 126.869 22.692 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CD    1 
ATOM   1557 O OE1   . GLN A   1 241 ? 32.261 127.270 21.856 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   OE1   1 
ATOM   1558 N NE2   . GLN A   1 241 ? 31.799 126.022 23.643 1.00 119.74 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   NE2   1 
ATOM   1559 N N     . ILE A   1 242 ? 25.497 125.975 22.578 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   N     1 
ATOM   1560 C CA    . ILE A   1 242 ? 24.431 125.074 22.246 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CA    1 
ATOM   1561 C C     . ILE A   1 242 ? 24.626 124.259 21.013 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   C     1 
ATOM   1562 O O     . ILE A   1 242 ? 24.924 124.753 19.961 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   O     1 
ATOM   1563 C CB    . ILE A   1 242 ? 23.180 125.872 21.999 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CB    1 
ATOM   1564 C CG1   . ILE A   1 242 ? 22.592 126.296 23.300 1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG1   1 
ATOM   1565 C CG2   . ILE A   1 242 ? 22.131 125.024 21.365 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG2   1 
ATOM   1566 C CD1   . ILE A   1 242 ? 21.621 127.401 23.096 1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CD1   1 
ATOM   1567 N N     . ALA A   1 243 ? 24.364 122.982 21.204 1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   N     1 
ATOM   1568 C CA    . ALA A   1 243 ? 24.486 121.950 20.184 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CA    1 
ATOM   1569 C C     . ALA A   1 243 ? 23.275 121.984 19.262 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   C     1 
ATOM   1570 O O     . ALA A   1 243 ? 22.135 121.818 19.711 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   O     1 
ATOM   1571 C CB    . ALA A   1 243 ? 24.630 120.580 20.841 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CB    1 
ATOM   1572 N N     . MET A   1 244 ? 23.527 122.200 17.973 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   N     1 
ATOM   1573 C CA    . MET A   1 244 ? 22.477 122.281 16.973 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CA    1 
ATOM   1574 C C     . MET A   1 244 ? 22.423 121.089 16.036 1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   C     1 
ATOM   1575 O O     . MET A   1 244 ? 21.380 120.868 15.412 1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   O     1 
ATOM   1576 C CB    . MET A   1 244 ? 22.644 123.558 16.147 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CB    1 
ATOM   1577 C CG    . MET A   1 244 ? 22.528 124.791 17.008 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CG    1 
ATOM   1578 S SD    . MET A   1 244 ? 20.861 125.006 17.702 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   SD    1 
ATOM   1579 C CE    . MET A   1 244 ? 20.177 126.156 16.529 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CE    1 
ATOM   1580 N N     . ASP A   1 245 ? 23.509 120.317 15.920 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   N     1 
ATOM   1581 C CA    . ASP A   1 245 ? 23.501 119.056 15.195 1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CA    1 
ATOM   1582 C C     . ASP A   1 245 ? 22.753 117.960 15.949 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   C     1 
ATOM   1583 O O     . ASP A   1 245 ? 22.866 116.777 15.610 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   O     1 
ATOM   1584 C CB    . ASP A   1 245 ? 24.940 118.624 14.880 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CB    1 
ATOM   1585 C CG    . ASP A   1 245 ? 25.713 118.157 16.114 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CG    1 
ATOM   1586 O OD1   . ASP A   1 245 ? 25.432 118.652 17.224 1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD1   1 
ATOM   1587 O OD2   . ASP A   1 245 ? 26.612 117.294 15.968 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD2   1 
ATOM   1588 N N     . LEU A   1 246 ? 21.969 118.347 16.953 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   N     1 
ATOM   1589 C CA    . LEU A   1 246 ? 21.233 117.389 17.772 1.00 102.49 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CA    1 
ATOM   1590 C C     . LEU A   1 246 ? 20.062 116.747 17.026 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   C     1 
ATOM   1591 O O     . LEU A   1 246 ? 19.683 115.612 17.336 1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   O     1 
ATOM   1592 C CB    . LEU A   1 246 ? 20.734 118.091 19.033 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CB    1 
ATOM   1593 C CG    . LEU A   1 246 ? 19.838 117.325 20.000 1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CG    1 
ATOM   1594 C CD1   . LEU A   1 246 ? 20.668 116.373 20.858 1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD1   1 
ATOM   1595 C CD2   . LEU A   1 246 ? 19.060 118.311 20.856 1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD2   1 
ATOM   1596 N N     . TYR A   1 247 ? 19.467 117.436 16.061 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   N     1 
ATOM   1597 C CA    . TYR A   1 247 ? 18.311 116.859 15.395 1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CA    1 
ATOM   1598 C C     . TYR A   1 247 ? 18.453 117.040 13.891 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   C     1 
ATOM   1599 O O     . TYR A   1 247 ? 19.032 118.030 13.433 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   O     1 
ATOM   1600 C CB    . TYR A   1 247 ? 17.005 117.493 15.927 1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CB    1 
ATOM   1601 C CG    . TYR A   1 247 ? 15.840 117.596 14.954 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CG    1 
ATOM   1602 C CD1   . TYR A   1 247 ? 15.020 116.503 14.695 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD1   1 
ATOM   1603 C CD2   . TYR A   1 247 ? 15.544 118.793 14.327 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD2   1 
ATOM   1604 C CE1   . TYR A   1 247 ? 13.970 116.591 13.814 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE1   1 
ATOM   1605 C CE2   . TYR A   1 247 ? 14.495 118.891 13.445 1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE2   1 
ATOM   1606 C CZ    . TYR A   1 247 ? 13.706 117.790 13.193 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CZ    1 
ATOM   1607 O OH    . TYR A   1 247 ? 12.648 117.889 12.314 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   OH    1 
ATOM   1608 N N     . PRO A   1 248 ? 17.984 116.061 13.094 1.00 96.44  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   N     1 
ATOM   1609 C CA    . PRO A   1 248 ? 18.228 116.087 11.640 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CA    1 
ATOM   1610 C C     . PRO A   1 248 ? 17.480 117.150 10.855 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   C     1 
ATOM   1611 O O     . PRO A   1 248 ? 16.365 116.915 10.397 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   O     1 
ATOM   1612 C CB    . PRO A   1 248 ? 17.789 114.685 11.192 1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CB    1 
ATOM   1613 C CG    . PRO A   1 248 ? 16.946 114.152 12.326 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CG    1 
ATOM   1614 C CD    . PRO A   1 248 ? 17.538 114.735 13.553 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CD    1 
ATOM   1615 N N     . TRP A   1 249 ? 18.106 118.302 10.636 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   N     1 
ATOM   1616 C CA    . TRP A   1 249 ? 17.482 119.335 9.816  1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CA    1 
ATOM   1617 C C     . TRP A   1 249 ? 17.509 118.964 8.339  1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   C     1 
ATOM   1618 O O     . TRP A   1 249 ? 16.479 119.020 7.659  1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   O     1 
ATOM   1619 C CB    . TRP A   1 249 ? 18.181 120.670 10.056 1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CB    1 
ATOM   1620 C CG    . TRP A   1 249 ? 18.280 120.944 11.494 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CG    1 
ATOM   1621 C CD1   . TRP A   1 249 ? 19.315 120.631 12.319 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD1   1 
ATOM   1622 C CD2   . TRP A   1 249 ? 17.277 121.544 12.311 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD2   1 
ATOM   1623 N NE1   . TRP A   1 249 ? 19.027 121.015 13.602 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   NE1   1 
ATOM   1624 C CE2   . TRP A   1 249 ? 17.778 121.583 13.622 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE2   1 
ATOM   1625 C CE3   . TRP A   1 249 ? 16.003 122.068 12.059 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE3   1 
ATOM   1626 C CZ2   . TRP A   1 249 ? 17.048 122.124 14.680 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1627 C CZ3   . TRP A   1 249 ? 15.283 122.601 13.106 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1628 C CH2   . TRP A   1 249 ? 15.806 122.627 14.400 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CH2   1 
ATOM   1629 N N     . GLU A   1 250 ? 18.686 118.594 7.825  1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   N     1 
ATOM   1630 C CA    . GLU A   1 250 ? 18.813 118.249 6.412  1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CA    1 
ATOM   1631 C C     . GLU A   1 250 ? 17.730 117.265 5.987  1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   C     1 
ATOM   1632 O O     . GLU A   1 250 ? 17.071 117.448 4.955  1.00 108.45 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   O     1 
ATOM   1633 C CB    . GLU A   1 250 ? 20.204 117.668 6.151  1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CB    1 
ATOM   1634 C CG    . GLU A   1 250 ? 20.568 117.522 4.687  1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CG    1 
ATOM   1635 C CD    . GLU A   1 250 ? 22.047 117.720 4.444  1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CD    1 
ATOM   1636 O OE1   . GLU A   1 250 ? 22.437 118.855 4.089  1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE1   1 
ATOM   1637 O OE2   . GLU A   1 250 ? 22.819 116.746 4.615  1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE2   1 
ATOM   1638 N N     . GLU A   1 251 ? 17.501 116.242 6.803  1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   N     1 
ATOM   1639 C CA    . GLU A   1 251 ? 16.572 115.188 6.429  1.00 128.35 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CA    1 
ATOM   1640 C C     . GLU A   1 251 ? 15.140 115.702 6.381  1.00 132.62 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   C     1 
ATOM   1641 O O     . GLU A   1 251 ? 14.457 115.568 5.360  1.00 139.26 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   O     1 
ATOM   1642 C CB    . GLU A   1 251 ? 16.706 114.027 7.409  1.00 132.69 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CB    1 
ATOM   1643 C CG    . GLU A   1 251 ? 15.756 112.881 7.160  1.00 140.22 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CG    1 
ATOM   1644 C CD    . GLU A   1 251 ? 16.066 111.690 8.042  1.00 143.39 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CD    1 
ATOM   1645 O OE1   . GLU A   1 251 ? 17.010 111.788 8.861  1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE1   1 
ATOM   1646 O OE2   . GLU A   1 251 ? 15.363 110.663 7.920  1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE2   1 
ATOM   1647 N N     . ARG A   1 252 ? 14.675 116.313 7.470  1.00 125.56 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   N     1 
ATOM   1648 C CA    . ARG A   1 252 ? 13.262 116.666 7.581  1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CA    1 
ATOM   1649 C C     . ARG A   1 252 ? 12.876 117.780 6.613  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   C     1 
ATOM   1650 O O     . ARG A   1 252 ? 11.838 117.690 5.946  1.00 129.02 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   O     1 
ATOM   1651 C CB    . ARG A   1 252 ? 12.942 117.065 9.021  1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CB    1 
ATOM   1652 C CG    . ARG A   1 252 ? 11.599 117.738 9.232  1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CG    1 
ATOM   1653 C CD    . ARG A   1 252 ? 10.430 116.875 8.795  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CD    1 
ATOM   1654 N NE    . ARG A   1 252 ? 9.224  117.213 9.550  1.00 123.33 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NE    1 
ATOM   1655 C CZ    . ARG A   1 252 ? 8.494  118.313 9.372  1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CZ    1 
ATOM   1656 N NH1   . ARG A   1 252 ? 8.824  119.205 8.447  1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NH1   1 
ATOM   1657 N NH2   . ARG A   1 252 ? 7.423  118.521 10.123 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NH2   1 
ATOM   1658 N N     . LEU A   1 253 ? 13.691 118.833 6.515  1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   N     1 
ATOM   1659 C CA    . LEU A   1 253 ? 13.284 120.000 5.737  1.00 118.75 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CA    1 
ATOM   1660 C C     . LEU A   1 253 ? 13.249 119.697 4.241  1.00 137.32 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   C     1 
ATOM   1661 O O     . LEU A   1 253 ? 12.337 120.142 3.534  1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   O     1 
ATOM   1662 C CB    . LEU A   1 253 ? 14.209 121.185 6.031  1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CB    1 
ATOM   1663 C CG    . LEU A   1 253 ? 13.801 122.558 5.471  1.00 114.21 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CG    1 
ATOM   1664 C CD1   . LEU A   1 253 ? 14.092 123.685 6.467  1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD1   1 
ATOM   1665 C CD2   . LEU A   1 253 ? 14.485 122.827 4.129  1.00 122.02 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD2   1 
ATOM   1666 N N     . SER A   1 254 ? 14.220 118.947 3.734  1.00 149.16 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N     1 
ATOM   1667 C CA    . SER A   1 254 ? 14.296 118.714 2.301  1.00 153.71 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA    1 
ATOM   1668 C C     . SER A   1 254 ? 13.513 117.478 1.850  1.00 161.58 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C     1 
ATOM   1669 O O     . SER A   1 254 ? 13.591 117.108 0.674  1.00 169.61 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O     1 
ATOM   1670 C CB    . SER A   1 254 ? 15.760 118.630 1.872  1.00 149.35 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB    1 
ATOM   1671 O OG    . SER A   1 254 ? 16.377 119.902 2.019  1.00 144.64 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG    1 
ATOM   1672 N N     . ASP A   1 255 ? 12.764 116.835 2.753  1.00 156.60 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   N     1 
ATOM   1673 C CA    . ASP A   1 255 ? 11.704 115.899 2.390  1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CA    1 
ATOM   1674 C C     . ASP A   1 255 ? 10.340 116.571 2.399  1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   C     1 
ATOM   1675 O O     . ASP A   1 255 ? 9.328  115.912 2.653  1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   O     1 
ATOM   1676 C CB    . ASP A   1 255 ? 11.674 114.693 3.329  1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CB    1 
ATOM   1677 C CG    . ASP A   1 255 ? 13.000 113.995 3.426  1.00 144.51 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CG    1 
ATOM   1678 O OD1   . ASP A   1 255 ? 13.975 114.483 2.819  1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD1   1 
ATOM   1679 O OD2   . ASP A   1 255 ? 13.072 112.964 4.125  1.00 146.75 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD2   1 
ATOM   1680 N N     . ALA A   1 256 ? 10.299 117.877 2.151  1.00 132.68 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   N     1 
ATOM   1681 C CA    . ALA A   1 256 ? 9.079  118.663 2.255  1.00 135.23 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CA    1 
ATOM   1682 C C     . ALA A   1 256 ? 8.834  119.395 0.945  1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   C     1 
ATOM   1683 O O     . ALA A   1 256 ? 9.723  120.094 0.442  1.00 136.94 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   O     1 
ATOM   1684 C CB    . ALA A   1 256 ? 9.165  119.658 3.414  1.00 137.35 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CB    1 
ATOM   1685 N N     . LYS A   1 257 ? 7.621  119.254 0.412  1.00 132.39 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   N     1 
ATOM   1686 C CA    . LYS A   1 257 ? 7.299  119.723 -0.928 1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CA    1 
ATOM   1687 C C     . LYS A   1 257 ? 6.711  121.131 -0.875 1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   C     1 
ATOM   1688 O O     . LYS A   1 257 ? 5.667  121.350 -0.252 1.00 130.08 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   O     1 
ATOM   1689 C CB    . LYS A   1 257 ? 6.328  118.754 -1.604 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CB    1 
ATOM   1690 N N     . GLY A   1 258 ? 7.396  122.083 -1.513 1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   N     1 
ATOM   1691 C CA    . GLY A   1 258 ? 6.822  123.375 -1.855 1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   CA    1 
ATOM   1692 C C     . GLY A   1 258 ? 6.631  124.375 -0.734 1.00 141.68 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   C     1 
ATOM   1693 O O     . GLY A   1 258 ? 7.606  124.853 -0.145 1.00 142.06 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   O     1 
ATOM   1694 N N     . SER A   1 259 ? 5.366  124.725 -0.460 1.00 141.13 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   N     1 
ATOM   1695 C CA    . SER A   1 259 ? 5.040  125.682 0.593  1.00 133.30 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CA    1 
ATOM   1696 C C     . SER A   1 259 ? 5.247  125.101 1.987  1.00 132.24 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   C     1 
ATOM   1697 O O     . SER A   1 259 ? 5.476  125.857 2.938  1.00 126.46 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   O     1 
ATOM   1698 C CB    . SER A   1 259 ? 3.597  126.155 0.426  1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CB    1 
ATOM   1699 O OG    . SER A   1 259 ? 3.286  127.176 1.356  1.00 126.23 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   OG    1 
ATOM   1700 N N     . ASN A   1 260 ? 5.164  123.775 2.117  1.00 137.02 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   N     1 
ATOM   1701 C CA    . ASN A   1 260 ? 5.459  123.101 3.379  1.00 140.88 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CA    1 
ATOM   1702 C C     . ASN A   1 260 ? 6.908  123.345 3.801  1.00 146.05 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   C     1 
ATOM   1703 O O     . ASN A   1 260 ? 7.180  123.632 4.972  1.00 151.83 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   O     1 
ATOM   1704 C CB    . ASN A   1 260 ? 5.133  121.605 3.212  1.00 138.56 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CB    1 
ATOM   1705 C CG    . ASN A   1 260 ? 5.744  120.701 4.281  1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CG    1 
ATOM   1706 O OD1   . ASN A   1 260 ? 6.077  121.128 5.384  1.00 136.05 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   OD1   1 
ATOM   1707 N ND2   . ASN A   1 260 ? 5.860  119.417 3.950  1.00 138.46 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   ND2   1 
ATOM   1708 N N     . ALA A   1 261 ? 7.845  123.280 2.850  1.00 141.77 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   N     1 
ATOM   1709 C CA    . ALA A   1 261 ? 9.271  123.428 3.129  1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CA    1 
ATOM   1710 C C     . ALA A   1 261 ? 9.637  124.849 3.555  1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   C     1 
ATOM   1711 O O     . ALA A   1 261 ? 9.952  125.695 2.709  1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   O     1 
ATOM   1712 C CB    . ALA A   1 261 ? 10.088 123.016 1.900  1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CB    1 
ATOM   1713 N N     . THR A   1 262 ? 9.623  125.108 4.866  1.00 133.56 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   N     1 
ATOM   1714 C CA    . THR A   1 262 ? 9.872  126.431 5.428  1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CA    1 
ATOM   1715 C C     . THR A   1 262 ? 9.925  126.331 6.948  1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   C     1 
ATOM   1716 O O     . THR A   1 262 ? 9.028  125.764 7.566  1.00 122.10 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   O     1 
ATOM   1717 C CB    . THR A   1 262 ? 8.782  127.423 5.001  1.00 126.64 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CB    1 
ATOM   1718 O OG1   . THR A   1 262 ? 9.050  127.880 3.670  1.00 130.36 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   OG1   1 
ATOM   1719 C CG2   . THR A   1 262 ? 8.728  128.601 5.947  1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CG2   1 
ATOM   1720 N N     . LEU A   1 263 ? 10.965 126.894 7.546  1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   N     1 
ATOM   1721 C CA    . LEU A   1 263 ? 11.154 126.834 8.987  1.00 104.41 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CA    1 
ATOM   1722 C C     . LEU A   1 263 ? 10.971 128.227 9.572  1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   C     1 
ATOM   1723 O O     . LEU A   1 263 ? 11.392 129.220 8.966  1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   O     1 
ATOM   1724 C CB    . LEU A   1 263 ? 12.553 126.273 9.323  1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CB    1 
ATOM   1725 C CG    . LEU A   1 263 ? 13.088 126.265 10.758 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CG    1 
ATOM   1726 C CD1   . LEU A   1 263 ? 13.887 125.015 10.989 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD1   1 
ATOM   1727 C CD2   . LEU A   1 263 ? 13.940 127.503 11.040 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD2   1 
ATOM   1728 N N     . VAL A   1 264 ? 10.342 128.308 10.742 1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   N     1 
ATOM   1729 C CA    . VAL A   1 264 ? 10.163 129.582 11.432 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CA    1 
ATOM   1730 C C     . VAL A   1 264 ? 10.827 129.493 12.800 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   C     1 
ATOM   1731 O O     . VAL A   1 264 ? 10.464 128.644 13.626 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   O     1 
ATOM   1732 C CB    . VAL A   1 264 ? 8.682  129.979 11.558 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CB    1 
ATOM   1733 C CG1   . VAL A   1 264 ? 8.543  131.251 12.384 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG1   1 
ATOM   1734 C CG2   . VAL A   1 264 ? 8.076  130.197 10.179 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG2   1 
ATOM   1735 N N     . ASP A   1 265 ? 11.813 130.363 13.024 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   N     1 
ATOM   1736 C CA    . ASP A   1 265 ? 12.458 130.517 14.324 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CA    1 
ATOM   1737 C C     . ASP A   1 265 ? 11.666 131.577 15.067 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   C     1 
ATOM   1738 O O     . ASP A   1 265 ? 11.892 132.776 14.890 1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   O     1 
ATOM   1739 C CB    . ASP A   1 265 ? 13.927 130.904 14.176 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CB    1 
ATOM   1740 C CG    . ASP A   1 265 ? 14.661 130.934 15.504 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CG    1 
ATOM   1741 O OD1   . ASP A   1 265 ? 14.070 130.550 16.541 1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD1   1 
ATOM   1742 O OD2   . ASP A   1 265 ? 15.836 131.356 15.510 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD2   1 
ATOM   1743 N N     . ILE A   1 266 ? 10.722 131.132 15.882 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N     1 
ATOM   1744 C CA    . ILE A   1 266 ? 9.878  132.048 16.632 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA    1 
ATOM   1745 C C     . ILE A   1 266 ? 10.658 132.580 17.823 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C     1 
ATOM   1746 O O     . ILE A   1 266 ? 11.316 131.819 18.549 1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O     1 
ATOM   1747 C CB    . ILE A   1 266 ? 8.579  131.355 17.068 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB    1 
ATOM   1748 C CG1   . ILE A   1 266 ? 7.815  130.862 15.837 1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1   1 
ATOM   1749 C CG2   . ILE A   1 266 ? 7.711  132.329 17.856 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2   1 
ATOM   1750 C CD1   . ILE A   1 266 ? 7.302  129.449 15.940 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1   1 
ATOM   1751 N N     . ALA A   1 267 ? 10.577 133.897 18.024 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   N     1 
ATOM   1752 C CA    . ALA A   1 267 ? 11.438 134.612 18.958 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CA    1 
ATOM   1753 C C     . ALA A   1 267 ? 12.904 134.286 18.672 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   C     1 
ATOM   1754 O O     . ALA A   1 267 ? 13.690 133.973 19.565 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   O     1 
ATOM   1755 C CB    . ALA A   1 267 ? 11.059 134.306 20.406 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CB    1 
ATOM   1756 N N     . GLY A   1 268 ? 13.263 134.349 17.387 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   N     1 
ATOM   1757 C CA    . GLY A   1 268 ? 14.603 133.997 16.962 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   CA    1 
ATOM   1758 C C     . GLY A   1 268 ? 15.654 135.025 17.321 1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   C     1 
ATOM   1759 O O     . GLY A   1 268 ? 16.854 134.712 17.280 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   O     1 
ATOM   1760 N N     . SER A   1 269 ? 15.228 136.238 17.677 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   N     1 
ATOM   1761 C CA    . SER A   1 269 ? 16.132 137.298 18.090 1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CA    1 
ATOM   1762 C C     . SER A   1 269 ? 17.146 137.517 16.976 1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   C     1 
ATOM   1763 O O     . SER A   1 269 ? 16.770 137.559 15.799 1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   O     1 
ATOM   1764 C CB    . SER A   1 269 ? 16.797 136.933 19.420 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CB    1 
ATOM   1765 O OG    . SER A   1 269 ? 17.428 138.044 20.023 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   OG    1 
ATOM   1766 N N     . HIS A   1 270 ? 18.426 137.635 17.340 1.00 96.07  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   N     1 
ATOM   1767 C CA    . HIS A   1 270 ? 19.562 137.665 16.422 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CA    1 
ATOM   1768 C C     . HIS A   1 270 ? 19.403 136.773 15.199 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   C     1 
ATOM   1769 O O     . HIS A   1 270 ? 19.700 137.188 14.075 1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   O     1 
ATOM   1770 C CB    . HIS A   1 270 ? 20.812 137.248 17.188 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CB    1 
ATOM   1771 C CG    . HIS A   1 270 ? 20.543 136.231 18.255 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CG    1 
ATOM   1772 N ND1   . HIS A   1 270 ? 20.389 134.888 17.984 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   ND1   1 
ATOM   1773 C CD2   . HIS A   1 270 ? 20.377 136.366 19.592 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CD2   1 
ATOM   1774 C CE1   . HIS A   1 270 ? 20.154 134.238 19.111 1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CE1   1 
ATOM   1775 N NE2   . HIS A   1 270 ? 20.145 135.112 20.102 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   NE2   1 
ATOM   1776 N N     . GLY A   1 271 ? 18.940 135.544 15.412 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   N     1 
ATOM   1777 C CA    . GLY A   1 271 ? 18.848 134.561 14.360 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   CA    1 
ATOM   1778 C C     . GLY A   1 271 ? 19.984 133.568 14.342 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   C     1 
ATOM   1779 O O     . GLY A   1 271 ? 20.040 132.740 13.424 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   O     1 
ATOM   1780 N N     . ASN A   1 272 ? 20.882 133.620 15.336 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   N     1 
ATOM   1781 C CA    . ASN A   1 272 ? 22.029 132.711 15.385 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CA    1 
ATOM   1782 C C     . ASN A   1 272 ? 21.587 131.255 15.306 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   C     1 
ATOM   1783 O O     . ASN A   1 272 ? 22.302 130.406 14.758 1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   O     1 
ATOM   1784 C CB    . ASN A   1 272 ? 22.853 132.945 16.664 1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CB    1 
ATOM   1785 C CG    . ASN A   1 272 ? 23.511 134.341 16.722 1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CG    1 
ATOM   1786 O OD1   . ASN A   1 272 ? 23.576 135.075 15.724 1.00 94.66  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   OD1   1 
ATOM   1787 N ND2   . ASN A   1 272 ? 23.998 134.705 17.910 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   ND2   1 
ATOM   1788 N N     . GLY A   1 273 ? 20.407 130.948 15.850 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   N     1 
ATOM   1789 C CA    . GLY A   1 273 ? 19.871 129.605 15.711 1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   CA    1 
ATOM   1790 C C     . GLY A   1 273 ? 19.586 129.258 14.266 1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   C     1 
ATOM   1791 O O     . GLY A   1 273 ? 19.985 128.201 13.775 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   O     1 
ATOM   1792 N N     . THR A   1 274 ? 18.907 130.160 13.558 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   N     1 
ATOM   1793 C CA    . THR A   1 274 ? 18.605 129.922 12.153 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CA    1 
ATOM   1794 C C     . THR A   1 274 ? 19.881 129.722 11.344 1.00 94.79  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   C     1 
ATOM   1795 O O     . THR A   1 274 ? 20.023 128.724 10.627 1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   O     1 
ATOM   1796 C CB    . THR A   1 274 ? 17.790 131.084 11.602 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CB    1 
ATOM   1797 O OG1   . THR A   1 274 ? 16.483 131.065 12.192 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   OG1   1 
ATOM   1798 C CG2   . THR A   1 274 ? 17.673 130.969 10.099 1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CG2   1 
ATOM   1799 N N     . ARG A   1 275 ? 20.830 130.664 11.464 1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   N     1 
ATOM   1800 C CA    . ARG A   1 275 ? 22.108 130.550 10.763 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CA    1 
ATOM   1801 C C     . ARG A   1 275 ? 22.773 129.204 11.039 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   C     1 
ATOM   1802 O O     . ARG A   1 275 ? 23.330 128.577 10.127 1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   O     1 
ATOM   1803 C CB    . ARG A   1 275 ? 23.044 131.704 11.158 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CB    1 
ATOM   1804 C CG    . ARG A   1 275 ? 22.401 133.107 11.203 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CG    1 
ATOM   1805 C CD    . ARG A   1 275 ? 23.417 134.250 11.464 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CD    1 
ATOM   1806 N NE    . ARG A   1 275 ? 22.885 135.340 12.299 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NE    1 
ATOM   1807 C CZ    . ARG A   1 275 ? 22.742 136.602 11.898 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CZ    1 
ATOM   1808 N NH1   . ARG A   1 275 ? 23.081 136.950 10.665 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH1   1 
ATOM   1809 N NH2   . ARG A   1 275 ? 22.255 137.521 12.725 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH2   1 
ATOM   1810 N N     . ALA A   1 276 ? 22.720 128.737 12.288 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   N     1 
ATOM   1811 C CA    . ALA A   1 276 ? 23.233 127.401 12.568 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CA    1 
ATOM   1812 C C     . ALA A   1 276 ? 22.515 126.362 11.725 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   C     1 
ATOM   1813 O O     . ALA A   1 276 ? 23.148 125.467 11.168 1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   O     1 
ATOM   1814 C CB    . ALA A   1 276 ? 23.107 127.065 14.054 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CB    1 
ATOM   1815 N N     . ILE A   1 277 ? 21.204 126.436 11.709 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   N     1 
ATOM   1816 C CA    . ILE A   1 277 ? 20.472 125.433 11.005 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CA    1 
ATOM   1817 C C     . ILE A   1 277 ? 20.803 125.521 9.572  1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   C     1 
ATOM   1818 O O     . ILE A   1 277 ? 21.116 124.533 8.968  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   O     1 
ATOM   1819 C CB    . ILE A   1 277 ? 18.954 125.531 11.166 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CB    1 
ATOM   1820 C CG1   . ILE A   1 277 ? 18.532 125.304 12.606 1.00 99.07  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG1   1 
ATOM   1821 C CG2   . ILE A   1 277 ? 18.314 124.449 10.345 1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG2   1 
ATOM   1822 C CD1   . ILE A   1 277 ? 17.207 124.588 12.790 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CD1   1 
ATOM   1823 N N     . MET A   1 278 ? 20.867 126.726 9.041  1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   N     1 
ATOM   1824 C CA    . MET A   1 278 ? 21.145 126.873 7.624  1.00 115.11 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CA    1 
ATOM   1825 C C     . MET A   1 278 ? 22.495 126.324 7.290  1.00 127.38 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   C     1 
ATOM   1826 O O     . MET A   1 278 ? 22.638 125.603 6.341  1.00 137.28 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   O     1 
ATOM   1827 C CB    . MET A   1 278 ? 21.072 128.310 7.181  1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CB    1 
ATOM   1828 C CG    . MET A   1 278 ? 19.765 128.973 7.471  1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CG    1 
ATOM   1829 S SD    . MET A   1 278 ? 19.625 130.416 6.449  1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   SD    1 
ATOM   1830 C CE    . MET A   1 278 ? 21.250 131.084 6.615  1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CE    1 
ATOM   1831 N N     . ALA A   1 279 ? 23.479 126.577 8.137  1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   N     1 
ATOM   1832 C CA    . ALA A   1 279 ? 24.780 126.036 7.923  1.00 118.16 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CA    1 
ATOM   1833 C C     . ALA A   1 279 ? 24.689 124.541 7.956  1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   C     1 
ATOM   1834 O O     . ALA A   1 279 ? 25.120 123.923 7.034  1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   O     1 
ATOM   1835 C CB    . ALA A   1 279 ? 25.699 126.522 8.998  1.00 116.66 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CB    1 
ATOM   1836 N N     . LEU A   1 280 ? 23.966 123.964 8.892  1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   N     1 
ATOM   1837 C CA    . LEU A   1 280 ? 23.848 122.532 8.951  1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CA    1 
ATOM   1838 C C     . LEU A   1 280 ? 23.262 121.882 7.733  1.00 133.24 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   C     1 
ATOM   1839 O O     . LEU A   1 280 ? 23.536 120.728 7.518  1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   O     1 
ATOM   1840 C CB    . LEU A   1 280 ? 23.106 122.086 10.167 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CB    1 
ATOM   1841 C CG    . LEU A   1 280 ? 24.195 121.880 11.175 1.00 119.87 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CG    1 
ATOM   1842 C CD1   . LEU A   1 280 ? 24.809 123.228 11.374 1.00 128.95 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD1   1 
ATOM   1843 C CD2   . LEU A   1 280 ? 23.632 121.345 12.458 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD2   1 
ATOM   1844 N N     . ALA A   1 281 ? 22.339 122.524 7.033  1.00 144.38 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   N     1 
ATOM   1845 C CA    . ALA A   1 281 ? 21.847 121.935 5.802  1.00 149.64 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CA    1 
ATOM   1846 C C     . ALA A   1 281 ? 21.847 122.912 4.644  1.00 157.98 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   C     1 
ATOM   1847 O O     . ALA A   1 281 ? 21.014 123.778 4.554  1.00 156.27 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   O     1 
ATOM   1848 C CB    . ALA A   1 281 ? 20.468 121.374 6.014  1.00 146.91 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CB    1 
ATOM   1849 N N     . PRO A   1 282 ? 22.751 122.732 3.712  1.00 156.95 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   N     1 
ATOM   1850 C CA    . PRO A   1 282 ? 22.815 123.616 2.558  1.00 153.43 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CA    1 
ATOM   1851 C C     . PRO A   1 282 ? 22.415 122.749 1.405  1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   C     1 
ATOM   1852 O O     . PRO A   1 282 ? 22.427 123.118 0.248  1.00 167.11 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   O     1 
ATOM   1853 C CB    . PRO A   1 282 ? 24.290 123.962 2.491  1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CB    1 
ATOM   1854 C CG    . PRO A   1 282 ? 24.982 122.901 3.304  1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CG    1 
ATOM   1855 C CD    . PRO A   1 282 ? 23.973 121.942 3.836  1.00 146.60 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CD    1 
ATOM   1856 N N     . LYS A   1 283 ? 22.035 121.549 1.792  1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   N     1 
ATOM   1857 C CA    . LYS A   1 283 ? 21.621 120.477 0.932  1.00 144.00 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CA    1 
ATOM   1858 C C     . LYS A   1 283 ? 20.202 120.931 0.722  1.00 145.69 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   C     1 
ATOM   1859 O O     . LYS A   1 283 ? 19.272 120.218 1.017  1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   O     1 
ATOM   1860 C CB    . LYS A   1 283 ? 21.598 119.200 1.742  1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CB    1 
ATOM   1861 C CG    . LYS A   1 283 ? 21.448 117.952 0.921  1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CG    1 
ATOM   1862 C CD    . LYS A   1 283 ? 22.672 117.790 0.052  1.00 114.28 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CD    1 
ATOM   1863 C CE    . LYS A   1 283 ? 23.126 116.353 -0.030 1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CE    1 
ATOM   1864 N NZ    . LYS A   1 283 ? 24.472 116.329 -0.649 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   NZ    1 
ATOM   1865 N N     . LEU A   1 284 ? 20.031 122.103 0.142  1.00 150.48 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   N     1 
ATOM   1866 C CA    . LEU A   1 284 ? 18.705 122.664 0.051  1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CA    1 
ATOM   1867 C C     . LEU A   1 284 ? 18.328 123.323 -1.241 1.00 161.03 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   C     1 
ATOM   1868 O O     . LEU A   1 284 ? 19.163 123.647 -2.058 1.00 163.51 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   O     1 
ATOM   1869 C CB    . LEU A   1 284 ? 18.594 123.725 1.131  1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CB    1 
ATOM   1870 C CG    . LEU A   1 284 ? 19.872 124.557 1.098  1.00 140.82 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CG    1 
ATOM   1871 C CD1   . LEU A   1 284 ? 19.690 125.760 0.202  1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD1   1 
ATOM   1872 C CD2   . LEU A   1 284 ? 20.378 124.963 2.476  1.00 134.89 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD2   1 
ATOM   1873 N N     . ASN A   1 285 ? 17.023 123.498 -1.393 1.00 163.39 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   N     1 
ATOM   1874 C CA    . ASN A   1 285 ? 16.387 124.189 -2.505 1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CA    1 
ATOM   1875 C C     . ASN A   1 285 ? 16.105 125.613 -1.994 1.00 165.90 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   C     1 
ATOM   1876 O O     . ASN A   1 285 ? 16.773 126.094 -1.087 1.00 165.97 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   O     1 
ATOM   1877 C CB    . ASN A   1 285 ? 15.085 123.471 -2.886 1.00 176.38 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CB    1 
ATOM   1878 C CG    . ASN A   1 285 ? 14.851 123.384 -4.402 1.00 179.85 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CG    1 
ATOM   1879 O OD1   . ASN A   1 285 ? 14.818 124.394 -5.113 1.00 183.77 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   OD1   1 
ATOM   1880 N ND2   . ASN A   1 285 ? 14.646 122.163 -4.890 1.00 174.11 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   ND2   1 
ATOM   1881 N N     . GLY A   1 286 ? 15.161 126.327 -2.586 1.00 160.97 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   N     1 
ATOM   1882 C CA    . GLY A   1 286 ? 14.888 127.658 -2.086 1.00 151.36 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   CA    1 
ATOM   1883 C C     . GLY A   1 286 ? 13.989 127.409 -0.922 1.00 144.28 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   C     1 
ATOM   1884 O O     . GLY A   1 286 ? 12.842 127.062 -1.091 1.00 144.00 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   O     1 
ATOM   1885 N N     . CYS A   1 287 ? 14.508 127.588 0.277  1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   N     1 
ATOM   1886 C CA    . CYS A   1 287 ? 13.701 127.324 1.446  1.00 136.14 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CA    1 
ATOM   1887 C C     . CYS A   1 287 ? 13.533 128.545 2.267  1.00 137.19 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   C     1 
ATOM   1888 O O     . CYS A   1 287 ? 14.478 129.222 2.579  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   O     1 
ATOM   1889 C CB    . CYS A   1 287 ? 14.309 126.264 2.298  1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CB    1 
ATOM   1890 S SG    . CYS A   1 287 ? 13.267 126.087 3.715  1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   SG    1 
ATOM   1891 N N     . ARG A   1 288 ? 12.305 128.832 2.618  1.00 133.36 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   N     1 
ATOM   1892 C CA    . ARG A   1 288 ? 12.035 130.022 3.352  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CA    1 
ATOM   1893 C C     . ARG A   1 288 ? 12.552 129.866 4.724  1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   C     1 
ATOM   1894 O O     . ARG A   1 288 ? 12.376 128.841 5.324  1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   O     1 
ATOM   1895 C CB    . ARG A   1 288 ? 10.534 130.261 3.397  1.00 118.78 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CB    1 
ATOM   1896 N N     . PHE A   1 289 ? 13.194 130.904 5.221  1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   N     1 
ATOM   1897 C CA    . PHE A   1 289 ? 13.689 130.904 6.595  1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CA    1 
ATOM   1898 C C     . PHE A   1 289 ? 13.258 132.215 7.236  1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   C     1 
ATOM   1899 O O     . PHE A   1 289 ? 13.699 133.289 6.813  1.00 116.79 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   O     1 
ATOM   1900 C CB    . PHE A   1 289 ? 15.212 130.749 6.638  1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CB    1 
ATOM   1901 C CG    . PHE A   1 289 ? 15.678 129.325 6.575  1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CG    1 
ATOM   1902 C CD1   . PHE A   1 289 ? 15.619 128.507 7.693  1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD1   1 
ATOM   1903 C CD2   . PHE A   1 289 ? 16.175 128.801 5.396  1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD2   1 
ATOM   1904 C CE1   . PHE A   1 289 ? 16.048 127.185 7.631  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE1   1 
ATOM   1905 C CE2   . PHE A   1 289 ? 16.598 127.482 5.328  1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE2   1 
ATOM   1906 C CZ    . PHE A   1 289 ? 16.534 126.676 6.445  1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CZ    1 
ATOM   1907 N N     . ILE A   1 290 ? 12.395 132.138 8.245  1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   N     1 
ATOM   1908 C CA    . ILE A   1 290 ? 11.845 133.327 8.880  1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CA    1 
ATOM   1909 C C     . ILE A   1 290 ? 12.233 133.336 10.348 1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   C     1 
ATOM   1910 O O     . ILE A   1 290 ? 12.244 132.293 11.012 1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   O     1 
ATOM   1911 C CB    . ILE A   1 290 ? 10.313 133.420 8.727  1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CB    1 
ATOM   1912 C CG1   . ILE A   1 290 ? 9.904  133.175 7.277  1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG1   1 
ATOM   1913 C CG2   . ILE A   1 290 ? 9.825  134.781 9.178  1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG2   1 
ATOM   1914 C CD1   . ILE A   1 290 ? 9.377  131.796 7.031  1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CD1   1 
ATOM   1915 N N     . VAL A   1 291 ? 12.558 134.521 10.844 1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   N     1 
ATOM   1916 C CA    . VAL A   1 291 ? 12.858 134.749 12.245 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CA    1 
ATOM   1917 C C     . VAL A   1 291 ? 11.876 135.818 12.709 1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   C     1 
ATOM   1918 O O     . VAL A   1 291 ? 11.947 136.973 12.267 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   O     1 
ATOM   1919 C CB    . VAL A   1 291 ? 14.325 135.169 12.460 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CB    1 
ATOM   1920 C CG1   . VAL A   1 291 ? 14.533 135.843 13.814 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG1   1 
ATOM   1921 C CG2   . VAL A   1 291 ? 15.254 133.962 12.319 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG2   1 
ATOM   1922 N N     . GLN A   1 292 ? 10.923 135.421 13.548 1.00 98.46  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   N     1 
ATOM   1923 C CA    . GLN A   1 292 ? 9.983  136.353 14.146 1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CA    1 
ATOM   1924 C C     . GLN A   1 292 ? 10.428 136.709 15.553 1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   C     1 
ATOM   1925 O O     . GLN A   1 292 ? 11.097 135.926 16.230 1.00 93.14  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   O     1 
ATOM   1926 C CB    . GLN A   1 292 ? 8.567  135.786 14.212 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CB    1 
ATOM   1927 C CG    . GLN A   1 292 ? 8.039  135.215 12.926 1.00 112.51 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CG    1 
ATOM   1928 C CD    . GLN A   1 292 ? 6.987  134.175 13.190 1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CD    1 
ATOM   1929 O OE1   . GLN A   1 292 ? 6.986  133.555 14.249 1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   OE1   1 
ATOM   1930 N NE2   . GLN A   1 292 ? 6.082  133.976 12.235 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   NE2   1 
ATOM   1931 N N     . ASP A   1 293 ? 10.027 137.900 15.984 1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   N     1 
ATOM   1932 C CA    . ASP A   1 293 ? 10.292 138.434 17.312 1.00 84.16  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CA    1 
ATOM   1933 C C     . ASP A   1 293 ? 9.623  139.801 17.368 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   C     1 
ATOM   1934 O O     . ASP A   1 293 ? 9.158  140.326 16.352 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   O     1 
ATOM   1935 C CB    . ASP A   1 293 ? 11.787 138.548 17.621 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CB    1 
ATOM   1936 C CG    . ASP A   1 293 ? 12.091 138.378 19.092 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CG    1 
ATOM   1937 O OD1   . ASP A   1 293 ? 11.539 139.132 19.924 1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD1   1 
ATOM   1938 O OD2   . ASP A   1 293 ? 12.892 137.484 19.422 1.00 79.43  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD2   1 
ATOM   1939 N N     . LEU A   1 294 ? 9.588  140.373 18.567 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   N     1 
ATOM   1940 C CA    . LEU A   1 294 ? 8.994  141.681 18.762 1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CA    1 
ATOM   1941 C C     . LEU A   1 294 ? 9.721  142.743 17.945 1.00 98.91  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   C     1 
ATOM   1942 O O     . LEU A   1 294 ? 10.828 142.537 17.443 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   O     1 
ATOM   1943 C CB    . LEU A   1 294 ? 8.983  142.044 20.243 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CB    1 
ATOM   1944 C CG    . LEU A   1 294 ? 8.367  140.968 21.134 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CG    1 
ATOM   1945 C CD1   . LEU A   1 294 ? 7.957  141.537 22.488 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD1   1 
ATOM   1946 C CD2   . LEU A   1 294 ? 7.153  140.360 20.464 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD2   1 
ATOM   1947 N N     . GLU A   1 295 ? 9.065  143.900 17.814 1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   N     1 
ATOM   1948 C CA    . GLU A   1 295 ? 9.570  144.948 16.927 1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CA    1 
ATOM   1949 C C     . GLU A   1 295 ? 10.951 145.457 17.323 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   C     1 
ATOM   1950 O O     . GLU A   1 295 ? 11.846 145.463 16.459 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   O     1 
ATOM   1951 C CB    . GLU A   1 295 ? 8.554  146.094 16.846 1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CB    1 
ATOM   1952 C CG    . GLU A   1 295 ? 9.047  147.290 16.031 1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CG    1 
ATOM   1953 C CD    . GLU A   1 295 ? 9.219  148.543 16.866 1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CD    1 
ATOM   1954 O OE1   . GLU A   1 295 ? 8.325  148.828 17.690 1.00 143.29 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE1   1 
ATOM   1955 O OE2   . GLU A   1 295 ? 10.252 149.233 16.712 1.00 141.49 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE2   1 
ATOM   1956 N N     . PRO A   1 296 ? 11.212 145.879 18.569 1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   N     1 
ATOM   1957 C CA    . PRO A   1 296 ? 12.553 146.405 18.887 1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CA    1 
ATOM   1958 C C     . PRO A   1 296 ? 13.664 145.406 18.609 1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   C     1 
ATOM   1959 O O     . PRO A   1 296 ? 14.797 145.807 18.300 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   O     1 
ATOM   1960 C CB    . PRO A   1 296 ? 12.459 146.743 20.383 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CB    1 
ATOM   1961 C CG    . PRO A   1 296 ? 11.007 146.691 20.722 1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CG    1 
ATOM   1962 C CD    . PRO A   1 296 ? 10.401 145.710 19.787 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CD    1 
ATOM   1963 N N     . VAL A   1 297 ? 13.351 144.111 18.710 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   N     1 
ATOM   1964 C CA    . VAL A   1 297 ? 14.293 143.056 18.359 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CA    1 
ATOM   1965 C C     . VAL A   1 297 ? 14.456 142.970 16.847 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   C     1 
ATOM   1966 O O     . VAL A   1 297 ? 15.576 142.859 16.331 1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   O     1 
ATOM   1967 C CB    . VAL A   1 297 ? 13.818 141.716 18.951 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CB    1 
ATOM   1968 C CG1   . VAL A   1 297 ? 14.729 140.584 18.496 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG1   1 
ATOM   1969 C CG2   . VAL A   1 297 ? 13.737 141.793 20.480 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG2   1 
ATOM   1970 N N     . ILE A   1 298 ? 13.341 143.012 16.115 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   N     1 
ATOM   1971 C CA    . ILE A   1 298 ? 13.395 142.961 14.658 1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CA    1 
ATOM   1972 C C     . ILE A   1 298 ? 14.159 144.152 14.099 1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   C     1 
ATOM   1973 O O     . ILE A   1 298 ? 14.880 144.021 13.104 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   O     1 
ATOM   1974 C CB    . ILE A   1 298 ? 11.967 142.867 14.084 1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CB    1 
ATOM   1975 C CG1   . ILE A   1 298 ? 11.413 141.447 14.297 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG1   1 
ATOM   1976 C CG2   . ILE A   1 298 ? 11.925 143.311 12.618 1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG2   1 
ATOM   1977 C CD1   . ILE A   1 298 ? 12.240 140.339 13.677 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CD1   1 
ATOM   1978 N N     . GLY A   1 299 ? 14.044 145.317 14.731 1.00 105.93 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   N     1 
ATOM   1979 C CA    . GLY A   1 299 ? 14.825 146.462 14.304 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   CA    1 
ATOM   1980 C C     . GLY A   1 299 ? 16.321 146.216 14.366 1.00 115.09 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   C     1 
ATOM   1981 O O     . GLY A   1 299 ? 17.031 146.341 13.361 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   O     1 
ATOM   1982 N N     . GLU A   1 300 ? 16.796 145.822 15.548 1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   N     1 
ATOM   1983 C CA    . GLU A   1 300 ? 18.229 145.700 15.783 1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CA    1 
ATOM   1984 C C     . GLU A   1 300 ? 18.891 144.747 14.795 1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   C     1 
ATOM   1985 O O     . GLU A   1 300 ? 20.018 144.994 14.348 1.00 135.55 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   O     1 
ATOM   1986 C CB    . GLU A   1 300 ? 18.476 145.241 17.217 1.00 132.69 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CB    1 
ATOM   1987 C CG    . GLU A   1 300 ? 19.888 145.481 17.709 1.00 138.44 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CG    1 
ATOM   1988 C CD    . GLU A   1 300 ? 20.136 146.920 18.138 1.00 140.95 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CD    1 
ATOM   1989 O OE1   . GLU A   1 300 ? 19.195 147.747 18.085 1.00 134.93 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE1   1 
ATOM   1990 O OE2   . GLU A   1 300 ? 21.285 147.218 18.531 1.00 146.65 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE2   1 
ATOM   1991 N N     . HIS A   1 301 ? 18.213 143.660 14.429 1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   N     1 
ATOM   1992 C CA    . HIS A   1 301 ? 18.833 142.621 13.617 1.00 118.63 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CA    1 
ATOM   1993 C C     . HIS A   1 301 ? 18.299 142.530 12.191 1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   C     1 
ATOM   1994 O O     . HIS A   1 301 ? 18.805 141.708 11.424 1.00 119.64 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   O     1 
ATOM   1995 C CB    . HIS A   1 301 ? 18.671 141.251 14.290 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CB    1 
ATOM   1996 C CG    . HIS A   1 301 ? 19.383 141.119 15.602 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CG    1 
ATOM   1997 N ND1   . HIS A   1 301 ? 18.764 140.641 16.737 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   ND1   1 
ATOM   1998 C CD2   . HIS A   1 301 ? 20.660 141.388 15.957 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CD2   1 
ATOM   1999 C CE1   . HIS A   1 301 ? 19.625 140.631 17.739 1.00 108.73 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CE1   1 
ATOM   2000 N NE2   . HIS A   1 301 ? 20.783 141.079 17.292 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   NE2   1 
ATOM   2001 N N     . SER A   1 302 ? 17.307 143.340 11.805 1.00 128.56 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   N     1 
ATOM   2002 C CA    . SER A   1 302 ? 16.601 143.138 10.537 1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CA    1 
ATOM   2003 C C     . SER A   1 302 ? 17.531 143.036 9.337  1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   C     1 
ATOM   2004 O O     . SER A   1 302 ? 17.650 141.970 8.727  1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   O     1 
ATOM   2005 C CB    . SER A   1 302 ? 15.601 144.265 10.264 1.00 132.09 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CB    1 
ATOM   2006 O OG    . SER A   1 302 ? 16.269 145.457 9.893  1.00 132.12 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   OG    1 
ATOM   2007 N N     . GLN A   1 303 ? 18.183 144.138 8.973  1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   N     1 
ATOM   2008 C CA    . GLN A   1 303 ? 18.945 144.118 7.737  1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CA    1 
ATOM   2009 C C     . GLN A   1 303 ? 20.186 143.238 7.842  1.00 131.94 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   C     1 
ATOM   2010 O O     . GLN A   1 303 ? 20.697 142.789 6.810  1.00 142.72 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   O     1 
ATOM   2011 C CB    . GLN A   1 303 ? 19.298 145.547 7.320  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CB    1 
ATOM   2012 C CG    . GLN A   1 303 ? 20.234 146.283 8.251  1.00 148.94 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CG    1 
ATOM   2013 C CD    . GLN A   1 303 ? 21.645 146.353 7.703  1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CD    1 
ATOM   2014 O OE1   . GLN A   1 303 ? 21.846 146.377 6.488  1.00 153.56 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   OE1   1 
ATOM   2015 N NE2   . GLN A   1 303 ? 22.629 146.401 8.593  1.00 154.17 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   NE2   1 
ATOM   2016 N N     . ALA A   1 304 ? 20.668 142.955 9.057  1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   N     1 
ATOM   2017 C CA    . ALA A   1 304 ? 21.653 141.888 9.207  1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CA    1 
ATOM   2018 C C     . ALA A   1 304 ? 21.064 140.538 8.803  1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   C     1 
ATOM   2019 O O     . ALA A   1 304 ? 21.786 139.669 8.304  1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   O     1 
ATOM   2020 C CB    . ALA A   1 304 ? 22.171 141.846 10.647 1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CB    1 
ATOM   2021 N N     . LEU A   1 305 ? 19.750 140.359 8.984  1.00 121.06 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   N     1 
ATOM   2022 C CA    . LEU A   1 305 ? 19.092 139.091 8.675  1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CA    1 
ATOM   2023 C C     . LEU A   1 305 ? 18.696 139.004 7.206  1.00 129.68 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   C     1 
ATOM   2024 O O     . LEU A   1 305 ? 18.870 137.954 6.575  1.00 130.61 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   O     1 
ATOM   2025 C CB    . LEU A   1 305 ? 17.859 138.912 9.558  1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CB    1 
ATOM   2026 C CG    . LEU A   1 305 ? 18.058 138.420 10.986 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CG    1 
ATOM   2027 C CD1   . LEU A   1 305 ? 16.711 138.371 11.672 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD1   1 
ATOM   2028 C CD2   . LEU A   1 305 ? 18.735 137.053 11.004 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD2   1 
ATOM   2029 N N     . ARG A   1 306 ? 18.116 140.079 6.661  1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   N     1 
ATOM   2030 C CA    . ARG A   1 306 ? 17.904 140.160 5.219  1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CA    1 
ATOM   2031 C C     . ARG A   1 306 ? 19.184 139.810 4.476  1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   C     1 
ATOM   2032 O O     . ARG A   1 306 ? 19.168 139.061 3.492  1.00 120.93 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   O     1 
ATOM   2033 C CB    . ARG A   1 306 ? 17.446 141.565 4.822  1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CB    1 
ATOM   2034 C CG    . ARG A   1 306 ? 16.082 141.969 5.303  1.00 131.07 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CG    1 
ATOM   2035 C CD    . ARG A   1 306 ? 16.176 143.298 6.014  1.00 140.38 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CD    1 
ATOM   2036 N NE    . ARG A   1 306 ? 16.153 144.457 5.123  1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NE    1 
ATOM   2037 C CZ    . ARG A   1 306 ? 15.141 145.318 5.042  1.00 149.55 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CZ    1 
ATOM   2038 N NH1   . ARG A   1 306 ? 14.061 145.151 5.799  1.00 146.44 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH1   1 
ATOM   2039 N NH2   . ARG A   1 306 ? 15.211 146.349 4.208  1.00 153.15 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH2   1 
ATOM   2040 N N     . ALA A   1 307 ? 20.308 140.351 4.951  1.00 132.19 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   N     1 
ATOM   2041 C CA    . ALA A   1 307 ? 21.625 140.114 4.378  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CA    1 
ATOM   2042 C C     . ALA A   1 307 ? 21.894 138.624 4.261  1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   C     1 
ATOM   2043 O O     . ALA A   1 307 ? 22.007 138.090 3.153  1.00 133.66 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   O     1 
ATOM   2044 C CB    . ALA A   1 307 ? 22.706 140.785 5.230  1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CB    1 
ATOM   2045 N N     . GLU A   1 308 ? 21.966 137.941 5.398  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   N     1 
ATOM   2046 C CA    . GLU A   1 308 ? 22.193 136.505 5.377  1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CA    1 
ATOM   2047 C C     . GLU A   1 308 ? 21.042 135.729 4.754  1.00 111.75 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   C     1 
ATOM   2048 O O     . GLU A   1 308 ? 21.102 134.497 4.742  1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   O     1 
ATOM   2049 C CB    . GLU A   1 308 ? 22.463 136.007 6.793  1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CB    1 
ATOM   2050 C CG    . GLU A   1 308 ? 23.657 136.679 7.453  1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CG    1 
ATOM   2051 C CD    . GLU A   1 308 ? 24.487 135.703 8.261  1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CD    1 
ATOM   2052 O OE1   . GLU A   1 308 ? 24.393 134.485 7.994  1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE1   1 
ATOM   2053 O OE2   . GLU A   1 308 ? 25.234 136.150 9.159  1.00 117.60 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE2   1 
ATOM   2054 N N     . GLY A   1 309 ? 20.009 136.404 4.249  1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   N     1 
ATOM   2055 C CA    . GLY A   1 309 ? 18.982 135.754 3.459  1.00 128.33 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   CA    1 
ATOM   2056 C C     . GLY A   1 309 ? 17.751 135.310 4.214  1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   C     1 
ATOM   2057 O O     . GLY A   1 309 ? 17.110 134.334 3.807  1.00 140.87 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   O     1 
ATOM   2058 N N     . ILE A   1 310 ? 17.390 135.994 5.299  1.00 140.23 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   N     1 
ATOM   2059 C CA    . ILE A   1 310 ? 16.304 135.549 6.163  1.00 138.05 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CA    1 
ATOM   2060 C C     . ILE A   1 310 ? 15.245 136.642 6.238  1.00 137.84 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   C     1 
ATOM   2061 O O     . ILE A   1 310 ? 15.556 137.837 6.255  1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   O     1 
ATOM   2062 C CB    . ILE A   1 310 ? 16.819 135.159 7.572  1.00 134.34 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CB    1 
ATOM   2063 C CG1   . ILE A   1 310 ? 17.365 133.732 7.570  1.00 131.02 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG1   1 
ATOM   2064 C CG2   . ILE A   1 310 ? 15.738 135.271 8.625  1.00 134.72 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG2   1 
ATOM   2065 C CD1   . ILE A   1 310 ? 18.661 133.590 6.853  1.00 131.35 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CD1   1 
ATOM   2066 N N     . GLU A   1 311 ? 13.980 136.212 6.259  1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   N     1 
ATOM   2067 C CA    . GLU A   1 311 ? 12.811 137.075 6.343  1.00 125.45 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CA    1 
ATOM   2068 C C     . GLU A   1 311 ? 12.623 137.585 7.766  1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   C     1 
ATOM   2069 O O     . GLU A   1 311 ? 12.267 136.809 8.661  1.00 121.88 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   O     1 
ATOM   2070 C CB    . GLU A   1 311 ? 11.561 136.312 5.904  1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CB    1 
ATOM   2071 C CG    . GLU A   1 311 ? 11.230 136.425 4.429  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CG    1 
ATOM   2072 C CD    . GLU A   1 311 ? 10.158 135.433 4.010  1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CD    1 
ATOM   2073 O OE1   . GLU A   1 311 ? 8.961  135.732 4.240  1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE1   1 
ATOM   2074 O OE2   . GLU A   1 311 ? 10.510 134.359 3.461  1.00 122.50 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE2   1 
ATOM   2075 N N     . PRO A   1 312 ? 12.845 138.863 8.019  1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   N     1 
ATOM   2076 C CA    . PRO A   1 312 ? 12.566 139.420 9.351  1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CA    1 
ATOM   2077 C C     . PRO A   1 312 ? 11.103 139.805 9.494  1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   C     1 
ATOM   2078 O O     . PRO A   1 312 ? 10.644 140.807 8.929  1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   O     1 
ATOM   2079 C CB    . PRO A   1 312 ? 13.491 140.644 9.405  1.00 113.28 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CB    1 
ATOM   2080 C CG    . PRO A   1 312 ? 13.553 141.086 7.995  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CG    1 
ATOM   2081 C CD    . PRO A   1 312 ? 13.481 139.850 7.132  1.00 113.17 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CD    1 
ATOM   2082 N N     . GLN A   1 313 ? 10.359 139.011 10.267 1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   N     1 
ATOM   2083 C CA    . GLN A   1 313 ? 8.934  139.221 10.507 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CA    1 
ATOM   2084 C C     . GLN A   1 313 ? 8.699  139.684 11.940 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   C     1 
ATOM   2085 O O     . GLN A   1 313 ? 9.219  139.084 12.885 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   O     1 
ATOM   2086 C CB    . GLN A   1 313 ? 8.139  137.938 10.255 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CB    1 
ATOM   2087 C CG    . GLN A   1 313 ? 7.646  137.741 8.837  1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CG    1 
ATOM   2088 C CD    . GLN A   1 313 ? 6.788  136.488 8.702  1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CD    1 
ATOM   2089 O OE1   . GLN A   1 313 ? 6.981  135.684 7.787  1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   OE1   1 
ATOM   2090 N NE2   . GLN A   1 313 ? 5.840  136.314 9.622  1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   NE2   1 
ATOM   2091 N N     . VAL A   1 314 ? 7.901  140.731 12.102 1.00 100.59 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   N     1 
ATOM   2092 C CA    . VAL A   1 314 ? 7.491  141.170 13.433 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CA    1 
ATOM   2093 C C     . VAL A   1 314 ? 6.284  140.353 13.879 1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   C     1 
ATOM   2094 O O     . VAL A   1 314 ? 5.279  140.269 13.161 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   O     1 
ATOM   2095 C CB    . VAL A   1 314 ? 7.169  142.671 13.439 1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CB    1 
ATOM   2096 C CG1   . VAL A   1 314 ? 7.018  143.160 14.866 1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG1   1 
ATOM   2097 C CG2   . VAL A   1 314 ? 8.244  143.451 12.705 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG2   1 
ATOM   2098 N N     . TYR A   1 315 ? 6.375  139.751 15.065 1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   N     1 
ATOM   2099 C CA    . TYR A   1 315 ? 5.298  138.906 15.563 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CA    1 
ATOM   2100 C C     . TYR A   1 315 ? 5.334  138.881 17.087 1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   C     1 
ATOM   2101 O O     . TYR A   1 315 ? 6.368  139.129 17.712 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   O     1 
ATOM   2102 C CB    . TYR A   1 315 ? 5.383  137.489 14.963 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CB    1 
ATOM   2103 C CG    . TYR A   1 315 ? 4.509  136.439 15.627 1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CG    1 
ATOM   2104 C CD1   . TYR A   1 315 ? 3.120  136.593 15.703 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD1   1 
ATOM   2105 C CD2   . TYR A   1 315 ? 5.073  135.281 16.152 1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD2   1 
ATOM   2106 C CE1   . TYR A   1 315 ? 2.332  135.632 16.313 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE1   1 
ATOM   2107 C CE2   . TYR A   1 315 ? 4.294  134.315 16.756 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE2   1 
ATOM   2108 C CZ    . TYR A   1 315 ? 2.928  134.490 16.834 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CZ    1 
ATOM   2109 O OH    . TYR A   1 315 ? 2.169  133.515 17.442 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   OH    1 
ATOM   2110 N N     . ASP A   1 316 ? 4.167  138.603 17.673 1.00 99.02  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   N     1 
ATOM   2111 C CA    . ASP A   1 316 ? 3.937  138.604 19.115 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CA    1 
ATOM   2112 C C     . ASP A   1 316 ? 3.093  137.374 19.402 1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   C     1 
ATOM   2113 O O     . ASP A   1 316 ? 1.915  137.343 19.044 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   O     1 
ATOM   2114 C CB    . ASP A   1 316 ? 3.211  139.885 19.545 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CB    1 
ATOM   2115 C CG    . ASP A   1 316 ? 2.989  139.981 21.049 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CG    1 
ATOM   2116 O OD1   . ASP A   1 316 ? 2.816  138.934 21.713 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD1   1 
ATOM   2117 O OD2   . ASP A   1 316 ? 2.964  141.128 21.564 1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD2   1 
ATOM   2118 N N     . PHE A   1 317 ? 3.671  136.358 20.033 1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   N     1 
ATOM   2119 C CA    . PHE A   1 317 ? 2.876  135.161 20.274 1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CA    1 
ATOM   2120 C C     . PHE A   1 317 ? 1.965  135.278 21.509 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   C     1 
ATOM   2121 O O     . PHE A   1 317 ? 1.464  134.255 21.994 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   O     1 
ATOM   2122 C CB    . PHE A   1 317 ? 3.776  133.926 20.377 1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CB    1 
ATOM   2123 C CG    . PHE A   1 317 ? 4.992  134.102 21.244 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CG    1 
ATOM   2124 C CD1   . PHE A   1 317 ? 4.881  134.307 22.607 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD1   1 
ATOM   2125 C CD2   . PHE A   1 317 ? 6.259  134.014 20.692 1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD2   1 
ATOM   2126 C CE1   . PHE A   1 317 ? 6.004  134.426 23.403 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE1   1 
ATOM   2127 C CE2   . PHE A   1 317 ? 7.386  134.145 21.480 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE2   1 
ATOM   2128 C CZ    . PHE A   1 317 ? 7.258  134.355 22.838 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CZ    1 
ATOM   2129 N N     . LEU A   1 318 ? 1.745  136.491 22.020 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   N     1 
ATOM   2130 C CA    . LEU A   1 318 ? 0.798  136.727 23.104 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CA    1 
ATOM   2131 C C     . LEU A   1 318 ? -0.464 137.440 22.641 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   C     1 
ATOM   2132 O O     . LEU A   1 318 ? -1.558 137.123 23.117 1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   O     1 
ATOM   2133 C CB    . LEU A   1 318 ? 1.466  137.531 24.228 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CB    1 
ATOM   2134 C CG    . LEU A   1 318 ? 2.500  136.768 25.084 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CG    1 
ATOM   2135 C CD1   . LEU A   1 318 ? 2.890  137.515 26.375 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD1   1 
ATOM   2136 C CD2   . LEU A   1 318 ? 2.022  135.353 25.410 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD2   1 
ATOM   2137 N N     . LYS A   1 319 ? -0.340 138.363 21.688 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   N     1 
ATOM   2138 C CA    . LYS A   1 319 ? -1.463 139.126 21.176 1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CA    1 
ATOM   2139 C C     . LYS A   1 319 ? -1.923 138.703 19.785 1.00 100.34 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   C     1 
ATOM   2140 O O     . LYS A   1 319 ? -2.886 139.285 19.276 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   O     1 
ATOM   2141 C CB    . LYS A   1 319 ? -1.117 140.619 21.162 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CB    1 
ATOM   2142 C CG    . LYS A   1 319 ? -0.777 141.187 22.525 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CG    1 
ATOM   2143 C CD    . LYS A   1 319 ? 0.107  142.425 22.417 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CD    1 
ATOM   2144 C CE    . LYS A   1 319 ? -0.669 143.722 22.668 1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CE    1 
ATOM   2145 N NZ    . LYS A   1 319 ? 0.016  144.920 22.093 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   NZ    1 
ATOM   2146 N N     . GLN A   1 320 ? -1.286 137.711 19.160 1.00 97.29  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   N     1 
ATOM   2147 C CA    . GLN A   1 320 ? -1.586 137.326 17.781 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CA    1 
ATOM   2148 C C     . GLN A   1 320 ? -1.515 135.817 17.613 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   C     1 
ATOM   2149 O O     . GLN A   1 320 ? -0.841 135.115 18.370 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   O     1 
ATOM   2150 C CB    . GLN A   1 320 ? -0.613 137.947 16.761 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CB    1 
ATOM   2151 C CG    . GLN A   1 320 ? -0.872 139.401 16.399 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CG    1 
ATOM   2152 C CD    . GLN A   1 320 ? 0.375  140.108 15.859 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CD    1 
ATOM   2153 O OE1   . GLN A   1 320 ? 0.875  139.782 14.778 1.00 129.30 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   OE1   1 
ATOM   2154 N NE2   . GLN A   1 320 ? 0.882  141.076 16.619 1.00 123.60 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   NE2   1 
ATOM   2155 N N     . GLU A   1 321 ? -2.202 135.329 16.586 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   N     1 
ATOM   2156 C CA    . GLU A   1 321 ? -2.033 133.960 16.128 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CA    1 
ATOM   2157 C C     . GLU A   1 321 ? -0.897 133.908 15.111 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   C     1 
ATOM   2158 O O     . GLU A   1 321 ? -0.588 134.899 14.443 1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   O     1 
ATOM   2159 C CB    . GLU A   1 321 ? -3.327 133.423 15.511 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CB    1 
ATOM   2160 C CG    . GLU A   1 321 ? -4.552 133.520 16.411 1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CG    1 
ATOM   2161 C CD    . GLU A   1 321 ? -5.836 133.093 15.712 1.00 115.04 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CD    1 
ATOM   2162 O OE1   . GLU A   1 321 ? -5.766 132.371 14.690 1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE1   1 
ATOM   2163 O OE2   . GLU A   1 321 ? -6.919 133.478 16.196 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE2   1 
ATOM   2164 N N     . GLN A   1 322 ? -0.283 132.733 14.994 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   N     1 
ATOM   2165 C CA    . GLN A   1 322 ? 0.925  132.575 14.180 1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CA    1 
ATOM   2166 C C     . GLN A   1 322 ? 0.631  132.798 12.701 1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   C     1 
ATOM   2167 O O     . GLN A   1 322 ? -0.201 132.080 12.130 1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   O     1 
ATOM   2168 C CB    . GLN A   1 322 ? 1.533  131.188 14.395 1.00 116.95 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CB    1 
ATOM   2169 C CG    . GLN A   1 322 ? 2.315  130.621 13.201 1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CG    1 
ATOM   2170 C CD    . GLN A   1 322 ? 3.598  131.378 12.893 1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CD    1 
ATOM   2171 O OE1   . GLN A   1 322 ? 4.005  132.277 13.632 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   OE1   1 
ATOM   2172 N NE2   . GLN A   1 322 ? 4.230  131.025 11.782 1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   NE2   1 
ATOM   2173 N N     . PRO A   1 323 ? 1.299  133.766 12.039 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   N     1 
ATOM   2174 C CA    . PRO A   1 323 ? 0.994  134.064 10.628 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CA    1 
ATOM   2175 C C     . PRO A   1 323 ? 1.307  132.947 9.646  1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   C     1 
ATOM   2176 O O     . PRO A   1 323 ? 0.386  132.369 9.067  1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   O     1 
ATOM   2177 C CB    . PRO A   1 323 ? 1.847  135.305 10.331 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CB    1 
ATOM   2178 C CG    . PRO A   1 323 ? 2.778  135.446 11.492 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CG    1 
ATOM   2179 C CD    . PRO A   1 323 ? 2.118  134.816 12.662 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CD    1 
ATOM   2180 N N     . VAL A   1 324 ? 2.579  132.633 9.422  1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   N     1 
ATOM   2181 C CA    . VAL A   1 324 ? 2.914  131.757 8.303  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CA    1 
ATOM   2182 C C     . VAL A   1 324 ? 2.363  130.360 8.570  1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   C     1 
ATOM   2183 O O     . VAL A   1 324 ? 2.722  129.711 9.561  1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   O     1 
ATOM   2184 C CB    . VAL A   1 324 ? 4.425  131.744 8.044  1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CB    1 
ATOM   2185 C CG1   . VAL A   1 324 ? 4.831  130.440 7.371  1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG1   1 
ATOM   2186 C CG2   . VAL A   1 324 ? 4.818  132.953 7.182  1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG2   1 
ATOM   2187 N N     . HIS A   1 325 ? 1.475  129.904 7.681  1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   N     1 
ATOM   2188 C CA    . HIS A   1 325 ? 0.712  128.671 7.806  1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CA    1 
ATOM   2189 C C     . HIS A   1 325 ? 1.523  127.463 7.334  1.00 124.16 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   C     1 
ATOM   2190 O O     . HIS A   1 325 ? 2.496  127.580 6.582  1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   O     1 
ATOM   2191 C CB    . HIS A   1 325 ? -0.585 128.763 6.988  1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CB    1 
ATOM   2192 C CG    . HIS A   1 325 ? -1.797 129.154 7.785  1.00 123.97 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CG    1 
ATOM   2193 N ND1   . HIS A   1 325 ? -1.952 130.405 8.344  1.00 122.87 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   ND1   1 
ATOM   2194 C CD2   . HIS A   1 325 ? -2.924 128.465 8.091  1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CD2   1 
ATOM   2195 C CE1   . HIS A   1 325 ? -3.110 130.464 8.978  1.00 122.05 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CE1   1 
ATOM   2196 N NE2   . HIS A   1 325 ? -3.720 129.299 8.839  1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   NE2   1 
ATOM   2197 N N     . GLY A   1 326 ? 1.100  126.287 7.803  1.00 138.03 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   N     1 
ATOM   2198 C CA    . GLY A   1 326 ? 1.563  124.984 7.342  1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   CA    1 
ATOM   2199 C C     . GLY A   1 326 ? 3.025  124.791 6.985  1.00 141.26 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   C     1 
ATOM   2200 O O     . GLY A   1 326 ? 3.336  124.257 5.914  1.00 143.81 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   O     1 
ATOM   2201 N N     . ALA A   1 327 ? 3.928  125.168 7.883  1.00 127.81 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   N     1 
ATOM   2202 C CA    . ALA A   1 327 ? 5.350  125.174 7.578  1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CA    1 
ATOM   2203 C C     . ALA A   1 327 ? 6.015  123.862 8.001  1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   C     1 
ATOM   2204 O O     . ALA A   1 327 ? 5.403  122.991 8.626  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   O     1 
ATOM   2205 C CB    . ALA A   1 327 ? 6.016  126.372 8.251  1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CB    1 
ATOM   2206 N N     . SER A   1 328 ? 7.285  123.719 7.603  1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   N     1 
ATOM   2207 C CA    . SER A   1 328 ? 8.088  122.559 7.984  1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CA    1 
ATOM   2208 C C     . SER A   1 328 ? 7.918  122.264 9.459  1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   C     1 
ATOM   2209 O O     . SER A   1 328 ? 7.346  121.241 9.859  1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   O     1 
ATOM   2210 C CB    . SER A   1 328 ? 9.570  122.835 7.703  1.00 143.49 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CB    1 
ATOM   2211 O OG    . SER A   1 328 ? 9.836  123.074 6.336  1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   OG    1 
ATOM   2212 N N     . ILE A   1 329 ? 8.386  123.202 10.273 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   N     1 
ATOM   2213 C CA    . ILE A   1 329 ? 8.444  123.087 11.713 1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CA    1 
ATOM   2214 C C     . ILE A   1 329 ? 8.422  124.509 12.251 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   C     1 
ATOM   2215 O O     . ILE A   1 329 ? 8.934  125.443 11.623 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   O     1 
ATOM   2216 C CB    . ILE A   1 329 ? 9.713  122.331 12.192 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CB    1 
ATOM   2217 C CG1   . ILE A   1 329 ? 10.973 123.008 11.635 1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG1   1 
ATOM   2218 C CG2   . ILE A   1 329 ? 9.677  120.835 11.833 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG2   1 
ATOM   2219 C CD1   . ILE A   1 329 ? 12.167 122.135 11.695 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CD1   1 
ATOM   2220 N N     . TYR A   1 330 ? 7.810  124.672 13.408 1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   N     1 
ATOM   2221 C CA    . TYR A   1 330 ? 7.893  125.913 14.152 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CA    1 
ATOM   2222 C C     . TYR A   1 330 ? 8.839  125.657 15.316 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   C     1 
ATOM   2223 O O     . TYR A   1 330 ? 8.659  124.689 16.065 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   O     1 
ATOM   2224 C CB    . TYR A   1 330 ? 6.496  126.360 14.594 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CB    1 
ATOM   2225 C CG    . TYR A   1 330 ? 5.555  126.474 13.404 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CG    1 
ATOM   2226 C CD1   . TYR A   1 330 ? 4.963  125.340 12.849 1.00 99.80  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD1   1 
ATOM   2227 C CD2   . TYR A   1 330 ? 5.292  127.705 12.810 1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD2   1 
ATOM   2228 C CE1   . TYR A   1 330 ? 4.136  125.426 11.750 1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE1   1 
ATOM   2229 C CE2   . TYR A   1 330 ? 4.454  127.802 11.711 1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE2   1 
ATOM   2230 C CZ    . TYR A   1 330 ? 3.883  126.657 11.187 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CZ    1 
ATOM   2231 O OH    . TYR A   1 330 ? 3.057  126.742 10.095 1.00 109.26 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   OH    1 
ATOM   2232 N N     . TYR A   1 331 ? 9.884  126.477 15.420 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   N     1 
ATOM   2233 C CA    . TYR A   1 331 ? 11.034 126.180 16.263 1.00 98.28  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CA    1 
ATOM   2234 C C     . TYR A   1 331 ? 11.155 127.233 17.353 1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   C     1 
ATOM   2235 O O     . TYR A   1 331 ? 11.260 128.428 17.053 1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   O     1 
ATOM   2236 C CB    . TYR A   1 331 ? 12.309 126.118 15.418 1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CB    1 
ATOM   2237 C CG    . TYR A   1 331 ? 13.572 125.928 16.220 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CG    1 
ATOM   2238 C CD1   . TYR A   1 331 ? 13.861 124.708 16.817 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD1   1 
ATOM   2239 C CD2   . TYR A   1 331 ? 14.483 126.968 16.374 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD2   1 
ATOM   2240 C CE1   . TYR A   1 331 ? 15.013 124.531 17.552 1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE1   1 
ATOM   2241 C CE2   . TYR A   1 331 ? 15.647 126.800 17.104 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE2   1 
ATOM   2242 C CZ    . TYR A   1 331 ? 15.906 125.580 17.693 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CZ    1 
ATOM   2243 O OH    . TYR A   1 331 ? 17.062 125.407 18.426 1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   OH    1 
ATOM   2244 N N     . PHE A   1 332 ? 11.143 126.788 18.614 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   N     1 
ATOM   2245 C CA    . PHE A   1 332 ? 11.293 127.658 19.780 1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CA    1 
ATOM   2246 C C     . PHE A   1 332 ? 12.588 127.315 20.501 1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   C     1 
ATOM   2247 O O     . PHE A   1 332 ? 12.691 126.245 21.117 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   O     1 
ATOM   2248 C CB    . PHE A   1 332 ? 10.123 127.502 20.750 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CB    1 
ATOM   2249 C CG    . PHE A   1 332 ? 8.806  127.921 20.196 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CG    1 
ATOM   2250 C CD1   . PHE A   1 332 ? 8.356  129.216 20.338 1.00 95.60  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD1   1 
ATOM   2251 C CD2   . PHE A   1 332 ? 8.004  127.016 19.555 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD2   1 
ATOM   2252 C CE1   . PHE A   1 332 ? 7.125  129.593 19.838 1.00 94.28  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE1   1 
ATOM   2253 C CE2   . PHE A   1 332 ? 6.776  127.395 19.048 1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE2   1 
ATOM   2254 C CZ    . PHE A   1 332 ? 6.340  128.679 19.193 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CZ    1 
ATOM   2255 N N     . ARG A   1 333 ? 13.557 128.229 20.468 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   N     1 
ATOM   2256 C CA    . ARG A   1 333 ? 14.805 128.036 21.200 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CA    1 
ATOM   2257 C C     . ARG A   1 333 ? 14.902 129.026 22.350 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   C     1 
ATOM   2258 O O     . ARG A   1 333 ? 14.801 130.240 22.144 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   O     1 
ATOM   2259 C CB    . ARG A   1 333 ? 16.042 128.163 20.299 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CB    1 
ATOM   2260 C CG    . ARG A   1 333 ? 17.266 127.469 20.903 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CG    1 
ATOM   2261 C CD    . ARG A   1 333 ? 18.523 127.627 20.076 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CD    1 
ATOM   2262 N NE    . ARG A   1 333 ? 19.212 128.880 20.365 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NE    1 
ATOM   2263 C CZ    . ARG A   1 333 ? 20.195 129.378 19.622 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CZ    1 
ATOM   2264 N NH1   . ARG A   1 333 ? 20.640 128.697 18.571 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH1   1 
ATOM   2265 N NH2   . ARG A   1 333 ? 20.746 130.546 19.946 1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH2   1 
ATOM   2266 N N     . ARG A   1 334 ? 15.117 128.489 23.551 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   N     1 
ATOM   2267 C CA    . ARG A   1 334 ? 15.278 129.273 24.769 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CA    1 
ATOM   2268 C C     . ARG A   1 334 ? 14.172 130.312 24.875 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   C     1 
ATOM   2269 O O     . ARG A   1 334 ? 14.402 131.493 25.167 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   O     1 
ATOM   2270 C CB    . ARG A   1 334 ? 16.667 129.904 24.838 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CB    1 
ATOM   2271 C CG    . ARG A   1 334 ? 17.749 128.905 25.255 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CG    1 
ATOM   2272 C CD    . ARG A   1 334 ? 19.041 129.590 25.589 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CD    1 
ATOM   2273 N NE    . ARG A   1 334 ? 19.418 130.492 24.511 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NE    1 
ATOM   2274 C CZ    . ARG A   1 334 ? 20.504 131.255 24.519 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CZ    1 
ATOM   2275 N NH1   . ARG A   1 334 ? 21.328 131.221 25.557 1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH1   1 
ATOM   2276 N NH2   . ARG A   1 334 ? 20.766 132.042 23.484 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH2   1 
ATOM   2277 N N     . VAL A   1 335 ? 12.951 129.831 24.611 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   N     1 
ATOM   2278 C CA    . VAL A   1 335 ? 11.735 130.624 24.648 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CA    1 
ATOM   2279 C C     . VAL A   1 335 ? 10.849 130.213 25.810 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   C     1 
ATOM   2280 O O     . VAL A   1 335 ? 10.441 131.043 26.616 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   O     1 
ATOM   2281 C CB    . VAL A   1 335 ? 10.967 130.511 23.314 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CB    1 
ATOM   2282 C CG1   . VAL A   1 335 ? 9.504  130.860 23.523 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG1   1 
ATOM   2283 C CG2   . VAL A   1 335 ? 11.571 131.414 22.271 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG2   1 
ATOM   2284 N N     . PHE A   1 336 ? 10.546 128.927 25.916 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   N     1 
ATOM   2285 C CA    . PHE A   1 336 ? 9.507  128.519 26.850 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CA    1 
ATOM   2286 C C     . PHE A   1 336 ? 9.934  128.694 28.298 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   C     1 
ATOM   2287 O O     . PHE A   1 336 ? 9.075  128.855 29.174 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   O     1 
ATOM   2288 C CB    . PHE A   1 336 ? 9.088  127.077 26.561 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CB    1 
ATOM   2289 C CG    . PHE A   1 336 ? 8.000  126.994 25.554 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CG    1 
ATOM   2290 C CD1   . PHE A   1 336 ? 8.246  127.316 24.229 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD1   1 
ATOM   2291 C CD2   . PHE A   1 336 ? 6.705  126.703 25.940 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD2   1 
ATOM   2292 C CE1   . PHE A   1 336 ? 7.223  127.310 23.300 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE1   1 
ATOM   2293 C CE2   . PHE A   1 336 ? 5.687  126.687 25.012 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE2   1 
ATOM   2294 C CZ    . PHE A   1 336 ? 5.947  126.988 23.690 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CZ    1 
ATOM   2295 N N     . HIS A   1 337 ? 11.243 128.678 28.572 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   N     1 
ATOM   2296 C CA    . HIS A   1 337 ? 11.689 128.871 29.945 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CA    1 
ATOM   2297 C C     . HIS A   1 337 ? 11.460 130.292 30.423 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   C     1 
ATOM   2298 O O     . HIS A   1 337 ? 11.636 130.567 31.614 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   O     1 
ATOM   2299 C CB    . HIS A   1 337 ? 13.160 128.472 30.110 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CB    1 
ATOM   2300 C CG    . HIS A   1 337 ? 14.135 129.395 29.447 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CG    1 
ATOM   2301 N ND1   . HIS A   1 337 ? 15.414 129.584 29.923 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   ND1   1 
ATOM   2302 C CD2   . HIS A   1 337 ? 14.040 130.147 28.326 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CD2   1 
ATOM   2303 C CE1   . HIS A   1 337 ? 16.053 130.436 29.142 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CE1   1 
ATOM   2304 N NE2   . HIS A   1 337 ? 15.243 130.790 28.162 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   NE2   1 
ATOM   2305 N N     . ASP A   1 338 ? 11.032 131.181 29.533 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   N     1 
ATOM   2306 C CA    . ASP A   1 338 ? 10.598 132.522 29.900 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CA    1 
ATOM   2307 C C     . ASP A   1 338 ? 9.176  132.587 30.455 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   C     1 
ATOM   2308 O O     . ASP A   1 338 ? 8.710  133.690 30.759 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   O     1 
ATOM   2309 C CB    . ASP A   1 338 ? 10.660 133.438 28.681 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CB    1 
ATOM   2310 C CG    . ASP A   1 338 ? 12.054 133.814 28.301 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CG    1 
ATOM   2311 O OD1   . ASP A   1 338 ? 12.988 133.602 29.109 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD1   1 
ATOM   2312 O OD2   . ASP A   1 338 ? 12.192 134.347 27.179 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD2   1 
ATOM   2313 N N     . TRP A   1 339 ? 8.480  131.459 30.581 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   N     1 
ATOM   2314 C CA    . TRP A   1 339 ? 7.034  131.444 30.710 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CA    1 
ATOM   2315 C C     . TRP A   1 339 ? 6.574  130.347 31.647 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   C     1 
ATOM   2316 O O     . TRP A   1 339 ? 7.225  129.298 31.764 1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   O     1 
ATOM   2317 C CB    . TRP A   1 339 ? 6.388  131.254 29.332 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CB    1 
ATOM   2318 C CG    . TRP A   1 339 ? 6.848  132.316 28.396 1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CG    1 
ATOM   2319 C CD1   . TRP A   1 339 ? 7.669  132.162 27.315 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD1   1 
ATOM   2320 C CD2   . TRP A   1 339 ? 6.547  133.711 28.475 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD2   1 
ATOM   2321 N NE1   . TRP A   1 339 ? 7.891  133.375 26.710 1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   NE1   1 
ATOM   2322 C CE2   . TRP A   1 339 ? 7.212  134.341 27.404 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE2   1 
ATOM   2323 C CE3   . TRP A   1 339 ? 5.766  134.492 29.344 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE3   1 
ATOM   2324 C CZ2   . TRP A   1 339 ? 7.119  135.701 27.174 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2325 C CZ3   . TRP A   1 339 ? 5.680  135.847 29.120 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2326 C CH2   . TRP A   1 339 ? 6.350  136.439 28.041 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CH2   1 
ATOM   2327 N N     . PRO A   1 340 ? 5.459  130.562 32.341 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   N     1 
ATOM   2328 C CA    . PRO A   1 340 ? 4.825  129.485 33.088 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CA    1 
ATOM   2329 C C     . PRO A   1 340 ? 3.910  128.713 32.158 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   C     1 
ATOM   2330 O O     . PRO A   1 340 ? 3.557  129.180 31.072 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   O     1 
ATOM   2331 C CB    . PRO A   1 340 ? 4.036  130.219 34.177 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CB    1 
ATOM   2332 C CG    . PRO A   1 340 ? 4.171  131.733 33.836 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CG    1 
ATOM   2333 C CD    . PRO A   1 340 ? 4.682  131.805 32.445 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CD    1 
ATOM   2334 N N     . ASP A   1 341 ? 3.550  127.500 32.589 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   N     1 
ATOM   2335 C CA    . ASP A   1 341 ? 2.710  126.651 31.749 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CA    1 
ATOM   2336 C C     . ASP A   1 341 ? 1.433  127.385 31.360 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   C     1 
ATOM   2337 O O     . ASP A   1 341 ? 1.128  127.529 30.173 1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   O     1 
ATOM   2338 C CB    . ASP A   1 341 ? 2.411  125.329 32.457 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CB    1 
ATOM   2339 C CG    . ASP A   1 341 ? 3.589  124.350 32.398 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CG    1 
ATOM   2340 O OD1   . ASP A   1 341 ? 4.756  124.797 32.443 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD1   1 
ATOM   2341 O OD2   . ASP A   1 341 ? 3.349  123.128 32.314 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD2   1 
ATOM   2342 N N     . LEU A   1 342 ? 0.700  127.907 32.341 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   N     1 
ATOM   2343 C CA    . LEU A   1 342 ? -0.393 128.813 32.016 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CA    1 
ATOM   2344 C C     . LEU A   1 342 ? -0.252 130.110 32.792 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   C     1 
ATOM   2345 O O     . LEU A   1 342 ? 0.284  130.124 33.903 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   O     1 
ATOM   2346 C CB    . LEU A   1 342 ? -1.784 128.217 32.307 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CB    1 
ATOM   2347 C CG    . LEU A   1 342 ? -2.210 126.837 31.808 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CG    1 
ATOM   2348 C CD1   . LEU A   1 342 ? -2.437 125.915 32.981 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD1   1 
ATOM   2349 C CD2   . LEU A   1 342 ? -3.441 126.933 30.924 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD2   1 
ATOM   2350 N N     . PRO A   1 343 ? -0.767 131.218 32.245 1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   N     1 
ATOM   2351 C CA    . PRO A   1 343 ? -1.459 131.362 30.958 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CA    1 
ATOM   2352 C C     . PRO A   1 343 ? -0.592 131.278 29.715 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   C     1 
ATOM   2353 O O     . PRO A   1 343 ? -0.996 130.657 28.731 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   O     1 
ATOM   2354 C CB    . PRO A   1 343 ? -2.064 132.770 31.046 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CB    1 
ATOM   2355 C CG    . PRO A   1 343 ? -1.328 133.468 32.093 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CG    1 
ATOM   2356 C CD    . PRO A   1 343 ? -0.900 132.428 33.075 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CD    1 
ATOM   2357 N N     . GLU A   1 344 ? 0.580  131.916 29.765 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   N     1 
ATOM   2358 C CA    . GLU A   1 344 ? 1.303  132.230 28.538 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CA    1 
ATOM   2359 C C     . GLU A   1 344 ? 1.771  130.970 27.823 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   C     1 
ATOM   2360 O O     . GLU A   1 344 ? 1.668  130.876 26.597 1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   O     1 
ATOM   2361 C CB    . GLU A   1 344 ? 2.472  133.154 28.854 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CB    1 
ATOM   2362 C CG    . GLU A   1 344 ? 2.051  134.556 29.267 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CG    1 
ATOM   2363 C CD    . GLU A   1 344 ? 1.921  134.738 30.778 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CD    1 
ATOM   2364 O OE1   . GLU A   1 344 ? 1.828  133.747 31.542 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE1   1 
ATOM   2365 O OE2   . GLU A   1 344 ? 1.908  135.906 31.200 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE2   1 
ATOM   2366 N N     . GLY A   1 345 ? 2.245  129.973 28.571 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   N     1 
ATOM   2367 C CA    . GLY A   1 345 ? 2.704  128.743 27.944 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   CA    1 
ATOM   2368 C C     . GLY A   1 345 ? 1.690  128.124 26.996 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   C     1 
ATOM   2369 O O     . GLY A   1 345 ? 2.010  127.807 25.844 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   O     1 
ATOM   2370 N N     . LYS A   1 346 ? 0.449  127.932 27.467 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   N     1 
ATOM   2371 C CA    . LYS A   1 346 ? -0.561 127.331 26.595 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CA    1 
ATOM   2372 C C     . LYS A   1 346 ? -0.898 128.257 25.436 1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   C     1 
ATOM   2373 O O     . LYS A   1 346 ? -1.076 127.793 24.304 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   O     1 
ATOM   2374 C CB    . LYS A   1 346 ? -1.821 126.962 27.380 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CB    1 
ATOM   2375 N N     . LYS A   1 347 ? -0.946 129.573 25.685 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   N     1 
ATOM   2376 C CA    . LYS A   1 347 ? -1.334 130.495 24.623 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CA    1 
ATOM   2377 C C     . LYS A   1 347 ? -0.314 130.504 23.493 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   C     1 
ATOM   2378 O O     . LYS A   1 347 ? -0.699 130.662 22.328 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   O     1 
ATOM   2379 C CB    . LYS A   1 347 ? -1.551 131.908 25.177 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CB    1 
ATOM   2380 C CG    . LYS A   1 347 ? -2.103 132.926 24.139 1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CG    1 
ATOM   2381 C CD    . LYS A   1 347 ? -3.266 133.831 24.664 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CD    1 
ATOM   2382 C CE    . LYS A   1 347 ? -4.676 133.277 24.368 1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CE    1 
ATOM   2383 N NZ    . LYS A   1 347 ? -4.960 133.054 22.910 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   NZ    1 
ATOM   2384 N N     . ILE A   1 348 ? 0.979  130.325 23.802 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   N     1 
ATOM   2385 C CA    . ILE A   1 348 ? 1.985  130.229 22.741 1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CA    1 
ATOM   2386 C C     . ILE A   1 348 ? 1.643  129.082 21.805 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   C     1 
ATOM   2387 O O     . ILE A   1 348 ? 1.518  129.258 20.587 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   O     1 
ATOM   2388 C CB    . ILE A   1 348 ? 3.396  130.025 23.318 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CB    1 
ATOM   2389 C CG1   . ILE A   1 348 ? 3.646  130.839 24.574 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG1   1 
ATOM   2390 C CG2   . ILE A   1 348 ? 4.441  130.345 22.264 1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG2   1 
ATOM   2391 C CD1   . ILE A   1 348 ? 3.798  132.252 24.334 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CD1   1 
ATOM   2392 N N     . LEU A   1 349 ? 1.519  127.879 22.376 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   N     1 
ATOM   2393 C CA    . LEU A   1 349 ? 1.226  126.688 21.592 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CA    1 
ATOM   2394 C C     . LEU A   1 349 ? -0.158 126.749 20.954 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   C     1 
ATOM   2395 O O     . LEU A   1 349 ? -0.387 126.128 19.909 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   O     1 
ATOM   2396 C CB    . LEU A   1 349 ? 1.341  125.456 22.480 1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CB    1 
ATOM   2397 C CG    . LEU A   1 349 ? 2.734  125.103 22.951 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CG    1 
ATOM   2398 C CD1   . LEU A   1 349 ? 2.665  124.034 24.042 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD1   1 
ATOM   2399 C CD2   . LEU A   1 349 ? 3.542  124.626 21.754 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD2   1 
ATOM   2400 N N     . ASP A   1 350 ? -1.099 127.471 21.567 1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   N     1 
ATOM   2401 C CA    . ASP A   1 350 ? -2.425 127.575 20.966 1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CA    1 
ATOM   2402 C C     . ASP A   1 350 ? -2.421 128.545 19.787 1.00 95.16  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   C     1 
ATOM   2403 O O     . ASP A   1 350 ? -3.010 128.248 18.742 1.00 94.25  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   O     1 
ATOM   2404 C CB    . ASP A   1 350 ? -3.463 127.981 22.020 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CB    1 
ATOM   2405 C CG    . ASP A   1 350 ? -3.839 126.824 22.961 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CG    1 
ATOM   2406 O OD1   . ASP A   1 350 ? -3.825 125.651 22.512 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD1   1 
ATOM   2407 O OD2   . ASP A   1 350 ? -4.155 127.087 24.149 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD2   1 
ATOM   2408 N N     . ASN A   1 351 ? -1.736 129.689 19.918 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   N     1 
ATOM   2409 C CA    . ASN A   1 351 ? -1.612 130.634 18.809 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CA    1 
ATOM   2410 C C     . ASN A   1 351 ? -0.821 130.063 17.644 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   C     1 
ATOM   2411 O O     . ASN A   1 351 ? -0.834 130.651 16.556 1.00 91.19  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   O     1 
ATOM   2412 C CB    . ASN A   1 351 ? -0.955 131.933 19.278 1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CB    1 
ATOM   2413 C CG    . ASN A   1 351 ? -1.941 132.876 19.943 1.00 95.36  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CG    1 
ATOM   2414 O OD1   . ASN A   1 351 ? -3.133 132.900 19.605 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   OD1   1 
ATOM   2415 N ND2   . ASN A   1 351 ? -1.448 133.669 20.891 1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   ND2   1 
ATOM   2416 N N     . THR A   1 352 ? -0.134 128.942 17.851 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   N     1 
ATOM   2417 C CA    . THR A   1 352 ? 0.686  128.305 16.832 1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CA    1 
ATOM   2418 C C     . THR A   1 352 ? -0.005 127.092 16.228 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   C     1 
ATOM   2419 O O     . THR A   1 352 ? 0.192  126.797 15.043 1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   O     1 
ATOM   2420 C CB    . THR A   1 352 ? 2.054  127.907 17.433 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CB    1 
ATOM   2421 O OG1   . THR A   1 352 ? 2.762  129.081 17.862 1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   OG1   1 
ATOM   2422 C CG2   . THR A   1 352 ? 2.924  127.144 16.425 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CG2   1 
ATOM   2423 N N     . ARG A   1 353 ? -0.828 126.397 17.019 1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   N     1 
ATOM   2424 C CA    . ARG A   1 353 ? -1.692 125.359 16.473 1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CA    1 
ATOM   2425 C C     . ARG A   1 353 ? -2.551 125.909 15.349 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   C     1 
ATOM   2426 O O     . ARG A   1 353 ? -2.869 125.192 14.395 1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   O     1 
ATOM   2427 C CB    . ARG A   1 353 ? -2.567 124.780 17.585 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CB    1 
ATOM   2428 C CG    . ARG A   1 353 ? -3.649 123.809 17.126 1.00 124.80 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CG    1 
ATOM   2429 C CD    . ARG A   1 353 ? -4.684 123.577 18.221 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CD    1 
ATOM   2430 N NE    . ARG A   1 353 ? -4.127 123.880 19.535 1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NE    1 
ATOM   2431 C CZ    . ARG A   1 353 ? -3.486 122.998 20.298 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CZ    1 
ATOM   2432 N NH1   . ARG A   1 353 ? -3.322 121.746 19.880 1.00 136.69 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH1   1 
ATOM   2433 N NH2   . ARG A   1 353 ? -3.002 123.371 21.478 1.00 139.06 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH2   1 
ATOM   2434 N N     . ALA A   1 354 ? -2.907 127.190 15.438 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   N     1 
ATOM   2435 C CA    . ALA A   1 354 ? -3.737 127.828 14.428 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CA    1 
ATOM   2436 C C     . ALA A   1 354 ? -3.193 127.604 13.022 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   C     1 
ATOM   2437 O O     . ALA A   1 354 ? -3.946 127.285 12.095 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   O     1 
ATOM   2438 C CB    . ALA A   1 354 ? -3.850 129.323 14.732 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CB    1 
ATOM   2439 N N     . ALA A   1 355 ? -1.883 127.739 12.843 1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   N     1 
ATOM   2440 C CA    . ALA A   1 355 ? -1.301 127.786 11.508 1.00 99.57  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CA    1 
ATOM   2441 C C     . ALA A   1 355 ? -0.589 126.494 11.105 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   C     1 
ATOM   2442 O O     . ALA A   1 355 ? 0.288  126.526 10.244 1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   O     1 
ATOM   2443 C CB    . ALA A   1 355 ? -0.347 128.972 11.399 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CB    1 
ATOM   2444 N N     . MET A   1 356 ? -0.976 125.347 11.665 1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   N     1 
ATOM   2445 C CA    . MET A   1 356 ? -0.240 124.112 11.433 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CA    1 
ATOM   2446 C C     . MET A   1 356 ? -0.934 123.205 10.413 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   C     1 
ATOM   2447 O O     . MET A   1 356 ? -1.853 123.614 9.700  1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   O     1 
ATOM   2448 C CB    . MET A   1 356 ? -0.015 123.379 12.755 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CB    1 
ATOM   2449 C CG    . MET A   1 356 ? 1.287  123.767 13.442 1.00 117.19 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CG    1 
ATOM   2450 S SD    . MET A   1 356 ? 1.365  123.288 15.178 1.00 103.16 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   SD    1 
ATOM   2451 C CE    . MET A   1 356 ? 1.888  121.583 15.049 1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CE    1 
ATOM   2452 N N     . SER A   1 357 ? -0.456 121.961 10.322 1.00 109.39 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   N     1 
ATOM   2453 C CA    . SER A   1 357 ? -1.008 120.928 9.447  1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CA    1 
ATOM   2454 C C     . SER A   1 357 ? -0.963 119.620 10.205 1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   C     1 
ATOM   2455 O O     . SER A   1 357 ? 0.129  119.143 10.520 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   O     1 
ATOM   2456 C CB    . SER A   1 357 ? -0.216 120.778 8.145  1.00 94.62  ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CB    1 
ATOM   2457 O OG    . SER A   1 357 ? 0.043  122.029 7.557  1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 333 SER A   OG    1 
ATOM   2458 N N     . ARG A   1 358 ? -2.136 119.038 10.464 1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   N     1 
ATOM   2459 C CA    . ARG A   1 358 ? -2.283 117.834 11.279 1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CA    1 
ATOM   2460 C C     . ARG A   1 358 ? -1.069 116.901 11.211 1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   C     1 
ATOM   2461 O O     . ARG A   1 358 ? -0.604 116.408 12.244 1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   O     1 
ATOM   2462 C CB    . ARG A   1 358 ? -3.563 117.087 10.873 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CB    1 
ATOM   2463 N N     . GLU A   1 359 ? -0.509 116.690 10.016 1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   N     1 
ATOM   2464 C CA    . GLU A   1 359 ? 0.617  115.780 9.881  1.00 148.67 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CA    1 
ATOM   2465 C C     . GLU A   1 359 ? 1.794  116.331 9.083  1.00 145.47 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   C     1 
ATOM   2466 O O     . GLU A   1 359 ? 2.789  115.617 8.921  1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   O     1 
ATOM   2467 C CB    . GLU A   1 359 ? 0.155  114.458 9.250  1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CB    1 
ATOM   2468 C CG    . GLU A   1 359 ? -0.309 114.574 7.808  1.00 167.36 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CG    1 
ATOM   2469 C CD    . GLU A   1 359 ? 0.769  114.184 6.805  1.00 173.65 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CD    1 
ATOM   2470 O OE1   . GLU A   1 359 ? 1.839  113.694 7.225  1.00 174.77 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE1   1 
ATOM   2471 O OE2   . GLU A   1 359 ? 0.538  114.358 5.591  1.00 176.29 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE2   1 
ATOM   2472 N N     . HIS A   1 360 ? 1.726  117.563 8.586  1.00 141.84 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   N     1 
ATOM   2473 C CA    . HIS A   1 360 ? 2.864  118.147 7.884  1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CA    1 
ATOM   2474 C C     . HIS A   1 360 ? 3.711  119.050 8.767  1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   C     1 
ATOM   2475 O O     . HIS A   1 360 ? 4.941  119.031 8.667  1.00 122.97 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   O     1 
ATOM   2476 C CB    . HIS A   1 360 ? 2.389  118.938 6.668  1.00 140.02 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CB    1 
ATOM   2477 C CG    . HIS A   1 360 ? 1.780  118.087 5.606  1.00 143.73 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CG    1 
ATOM   2478 N ND1   . HIS A   1 360 ? 0.682  118.485 4.874  1.00 148.14 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   ND1   1 
ATOM   2479 C CD2   . HIS A   1 360 ? 2.112  116.857 5.154  1.00 144.20 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CD2   1 
ATOM   2480 C CE1   . HIS A   1 360 ? 0.365  117.534 4.014  1.00 150.52 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CE1   1 
ATOM   2481 N NE2   . HIS A   1 360 ? 1.218  116.535 4.164  1.00 148.03 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   NE2   1 
ATOM   2482 N N     . SER A   1 361 ? 3.080  119.849 9.616  1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   N     1 
ATOM   2483 C CA    . SER A   1 361 ? 3.816  120.699 10.527 1.00 116.47 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CA    1 
ATOM   2484 C C     . SER A   1 361 ? 4.207  119.926 11.779 1.00 124.64 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   C     1 
ATOM   2485 O O     . SER A   1 361 ? 3.599  118.911 12.137 1.00 126.87 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   O     1 
ATOM   2486 C CB    . SER A   1 361 ? 2.996  121.931 10.904 1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CB    1 
ATOM   2487 O OG    . SER A   1 361 ? 3.110  122.933 9.908  1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   OG    1 
ATOM   2488 N N     . ARG A   1 362 ? 5.260  120.418 12.432 1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   N     1 
ATOM   2489 C CA    . ARG A   1 362 ? 5.748  119.873 13.688 1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CA    1 
ATOM   2490 C C     . ARG A   1 362 ? 6.271  121.018 14.543 1.00 104.43 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   C     1 
ATOM   2491 O O     . ARG A   1 362 ? 6.623  122.087 14.037 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   O     1 
ATOM   2492 C CB    . ARG A   1 362 ? 6.838  118.833 13.458 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CB    1 
ATOM   2493 C CG    . ARG A   1 362 ? 6.676  117.604 14.312 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CG    1 
ATOM   2494 C CD    . ARG A   1 362 ? 7.467  116.436 13.757 1.00 138.12 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CD    1 
ATOM   2495 N NE    . ARG A   1 362 ? 6.586  115.418 13.205 1.00 147.12 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NE    1 
ATOM   2496 C CZ    . ARG A   1 362 ? 6.493  115.138 11.911 1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CZ    1 
ATOM   2497 N NH1   . ARG A   1 362 ? 7.236  115.789 11.031 1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH1   1 
ATOM   2498 N NH2   . ARG A   1 362 ? 5.657  114.201 11.498 1.00 156.33 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH2   1 
ATOM   2499 N N     . ILE A   1 363 ? 6.317  120.790 15.850 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   N     1 
ATOM   2500 C CA    . ILE A   1 363 ? 6.740  121.805 16.810 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CA    1 
ATOM   2501 C C     . ILE A   1 363 ? 8.008  121.324 17.507 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   C     1 
ATOM   2502 O O     . ILE A   1 363 ? 8.087  120.166 17.938 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   O     1 
ATOM   2503 C CB    . ILE A   1 363 ? 5.619  122.117 17.818 1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CB    1 
ATOM   2504 C CG1   . ILE A   1 363 ? 6.162  122.880 19.012 1.00 96.86  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG1   1 
ATOM   2505 C CG2   . ILE A   1 363 ? 4.955  120.873 18.295 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG2   1 
ATOM   2506 C CD1   . ILE A   1 363 ? 6.734  124.162 18.623 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CD1   1 
ATOM   2507 N N     . LEU A   1 364 ? 9.005  122.212 17.609 1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   N     1 
ATOM   2508 C CA    . LEU A   1 364 ? 10.287 121.909 18.243 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CA    1 
ATOM   2509 C C     . LEU A   1 364 ? 10.579 122.910 19.353 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   C     1 
ATOM   2510 O O     . LEU A   1 364 ? 10.884 124.076 19.077 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   O     1 
ATOM   2511 C CB    . LEU A   1 364 ? 11.407 121.917 17.215 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CB    1 
ATOM   2512 C CG    . LEU A   1 364 ? 11.233 120.855 16.146 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CG    1 
ATOM   2513 C CD1   . LEU A   1 364 ? 12.378 120.956 15.174 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD1   1 
ATOM   2514 C CD2   . LEU A   1 364 ? 11.161 119.492 16.808 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD2   1 
ATOM   2515 N N     . ILE A   1 365 ? 10.492 122.448 20.599 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   N     1 
ATOM   2516 C CA    . ILE A   1 365 ? 10.887 123.212 21.777 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CA    1 
ATOM   2517 C C     . ILE A   1 365 ? 12.302 122.793 22.127 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   C     1 
ATOM   2518 O O     . ILE A   1 365 ? 12.556 121.608 22.375 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   O     1 
ATOM   2519 C CB    . ILE A   1 365 ? 9.950  122.954 22.970 1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CB    1 
ATOM   2520 C CG1   . ILE A   1 365 ? 8.493  122.961 22.547 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG1   1 
ATOM   2521 C CG2   . ILE A   1 365 ? 10.180 123.978 24.078 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG2   1 
ATOM   2522 C CD1   . ILE A   1 365 ? 8.002  124.299 22.217 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CD1   1 
ATOM   2523 N N     . HIS A   1 366 ? 13.219 123.759 22.170 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   N     1 
ATOM   2524 C CA    . HIS A   1 366 ? 14.633 123.496 22.428 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CA    1 
ATOM   2525 C C     . HIS A   1 366 ? 15.065 124.279 23.667 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   C     1 
ATOM   2526 O O     . HIS A   1 366 ? 15.180 125.511 23.626 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   O     1 
ATOM   2527 C CB    . HIS A   1 366 ? 15.469 123.862 21.207 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CB    1 
ATOM   2528 C CG    . HIS A   1 366 ? 16.875 123.370 21.275 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CG    1 
ATOM   2529 N ND1   . HIS A   1 366 ? 17.872 123.852 20.458 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   ND1   1 
ATOM   2530 C CD2   . HIS A   1 366 ? 17.454 122.449 22.079 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CD2   1 
ATOM   2531 C CE1   . HIS A   1 366 ? 19.006 123.244 20.751 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CE1   1 
ATOM   2532 N NE2   . HIS A   1 366 ? 18.780 122.386 21.730 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   NE2   1 
ATOM   2533 N N     . ASP A   1 367 ? 15.321 123.563 24.757 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   N     1 
ATOM   2534 C CA    . ASP A   1 367 ? 15.468 124.185 26.065 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CA    1 
ATOM   2535 C C     . ASP A   1 367 ? 16.186 123.205 26.977 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   C     1 
ATOM   2536 O O     . ASP A   1 367 ? 16.359 122.034 26.645 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   O     1 
ATOM   2537 C CB    . ASP A   1 367 ? 14.106 124.563 26.661 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CB    1 
ATOM   2538 C CG    . ASP A   1 367 ? 13.793 126.052 26.547 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CG    1 
ATOM   2539 O OD1   . ASP A   1 367 ? 14.717 126.861 26.821 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD1   1 
ATOM   2540 O OD2   . ASP A   1 367 ? 12.620 126.399 26.209 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD2   1 
ATOM   2541 N N     . ILE A   1 368 ? 16.585 123.693 28.149 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   N     1 
ATOM   2542 C CA    . ILE A   1 368 ? 17.203 122.812 29.128 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CA    1 
ATOM   2543 C C     . ILE A   1 368 ? 16.192 121.769 29.594 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   C     1 
ATOM   2544 O O     . ILE A   1 368 ? 15.001 122.056 29.758 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   O     1 
ATOM   2545 C CB    . ILE A   1 368 ? 17.745 123.642 30.303 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CB    1 
ATOM   2546 C CG1   . ILE A   1 368 ? 19.060 124.314 29.913 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG1   1 
ATOM   2547 C CG2   . ILE A   1 368 ? 17.896 122.789 31.562 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG2   1 
ATOM   2548 C CD1   . ILE A   1 368 ? 19.413 125.518 30.776 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CD1   1 
ATOM   2549 N N     . ILE A   1 369 ? 16.661 120.543 29.791 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   N     1 
ATOM   2550 C CA    . ILE A   1 369 ? 15.862 119.500 30.418 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CA    1 
ATOM   2551 C C     . ILE A   1 369 ? 16.513 119.182 31.753 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   C     1 
ATOM   2552 O O     . ILE A   1 369 ? 17.578 118.550 31.822 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   O     1 
ATOM   2553 C CB    . ILE A   1 369 ? 15.738 118.254 29.546 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CB    1 
ATOM   2554 C CG1   . ILE A   1 369 ? 15.033 118.609 28.246 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG1   1 
ATOM   2555 C CG2   . ILE A   1 369 ? 14.935 117.214 30.275 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG2   1 
ATOM   2556 C CD1   . ILE A   1 369 ? 15.367 117.685 27.131 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CD1   1 
ATOM   2557 N N     . VAL A   1 370 ? 15.869 119.636 32.813 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   N     1 
ATOM   2558 C CA    . VAL A   1 370 ? 16.435 119.468 34.146 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CA    1 
ATOM   2559 C C     . VAL A   1 370 ? 16.323 118.010 34.553 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   C     1 
ATOM   2560 O O     . VAL A   1 370 ? 15.232 117.424 34.453 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   O     1 
ATOM   2561 C CB    . VAL A   1 370 ? 15.720 120.371 35.140 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CB    1 
ATOM   2562 C CG1   . VAL A   1 370 ? 16.295 120.183 36.542 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG1   1 
ATOM   2563 C CG2   . VAL A   1 370 ? 15.823 121.824 34.682 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG2   1 
ATOM   2564 N N     . PRO A   1 371 ? 17.413 117.387 34.993 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   N     1 
ATOM   2565 C CA    . PRO A   1 371 ? 17.312 116.073 35.634 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CA    1 
ATOM   2566 C C     . PRO A   1 371 ? 16.474 116.143 36.898 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   C     1 
ATOM   2567 O O     . PRO A   1 371 ? 16.365 117.185 37.546 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   O     1 
ATOM   2568 C CB    . PRO A   1 371 ? 18.765 115.735 35.966 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CB    1 
ATOM   2569 C CG    . PRO A   1 371 ? 19.421 117.064 36.122 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CG    1 
ATOM   2570 C CD    . PRO A   1 371 ? 18.782 117.926 35.061 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CD    1 
ATOM   2571 N N     . GLU A   1 372 ? 15.889 115.012 37.257 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   N     1 
ATOM   2572 C CA    . GLU A   1 372 ? 15.109 114.978 38.480 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CA    1 
ATOM   2573 C C     . GLU A   1 372 ? 15.970 114.718 39.700 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   C     1 
ATOM   2574 O O     . GLU A   1 372 ? 15.457 114.721 40.824 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   O     1 
ATOM   2575 C CB    . GLU A   1 372 ? 14.002 113.933 38.362 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CB    1 
ATOM   2576 C CG    . GLU A   1 372 ? 13.051 114.212 37.203 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CG    1 
ATOM   2577 C CD    . GLU A   1 372 ? 11.616 114.325 37.643 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CD    1 
ATOM   2578 O OE1   . GLU A   1 372 ? 11.350 114.287 38.863 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE1   1 
ATOM   2579 O OE2   . GLU A   1 372 ? 10.745 114.422 36.764 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE2   1 
ATOM   2580 N N     . ILE A   1 373 ? 17.265 114.500 39.501 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   N     1 
ATOM   2581 C CA    . ILE A   1 373 ? 18.207 114.346 40.598 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CA    1 
ATOM   2582 C C     . ILE A   1 373 ? 19.565 114.744 40.062 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   C     1 
ATOM   2583 O O     . ILE A   1 373 ? 19.848 114.589 38.871 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   O     1 
ATOM   2584 C CB    . ILE A   1 373 ? 18.221 112.909 41.184 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CB    1 
ATOM   2585 C CG1   . ILE A   1 373 ? 18.877 112.924 42.561 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG1   1 
ATOM   2586 C CG2   . ILE A   1 373 ? 18.917 111.913 40.247 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG2   1 
ATOM   2587 C CD1   . ILE A   1 373 ? 18.865 111.614 43.272 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CD1   1 
ATOM   2588 N N     . GLY A   1 374 ? 20.392 115.298 40.941 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   N     1 
ATOM   2589 C CA    . GLY A   1 374 ? 21.731 115.688 40.540 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   CA    1 
ATOM   2590 C C     . GLY A   1 374 ? 21.760 116.865 39.596 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   C     1 
ATOM   2591 O O     . GLY A   1 374 ? 22.532 116.863 38.628 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   O     1 
ATOM   2592 N N     . ALA A   1 375 ? 20.907 117.858 39.834 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   N     1 
ATOM   2593 C CA    . ALA A   1 375 ? 21.025 119.126 39.140 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CA    1 
ATOM   2594 C C     . ALA A   1 375 ? 22.373 119.760 39.446 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   C     1 
ATOM   2595 O O     . ALA A   1 375 ? 22.951 119.561 40.520 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   O     1 
ATOM   2596 C CB    . ALA A   1 375 ? 19.906 120.057 39.569 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CB    1 
ATOM   2597 N N     . THR A   1 376 ? 22.881 120.514 38.481 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   N     1 
ATOM   2598 C CA    . THR A   1 376 ? 24.106 121.281 38.656 1.00 65.64  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CA    1 
ATOM   2599 C C     . THR A   1 376 ? 23.771 122.721 39.021 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   C     1 
ATOM   2600 O O     . THR A   1 376 ? 22.627 123.171 38.911 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   O     1 
ATOM   2601 C CB    . THR A   1 376 ? 24.954 121.256 37.383 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CB    1 
ATOM   2602 O OG1   . THR A   1 376 ? 24.555 122.319 36.530 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   OG1   1 
ATOM   2603 C CG2   . THR A   1 376 ? 24.742 119.971 36.630 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CG2   1 
ATOM   2604 N N     . MET A   1 377 ? 24.794 123.457 39.454 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   N     1 
ATOM   2605 C CA    . MET A   1 377 ? 24.613 124.896 39.638 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CA    1 
ATOM   2606 C C     . MET A   1 377 ? 24.310 125.598 38.319 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   C     1 
ATOM   2607 O O     . MET A   1 377 ? 23.676 126.656 38.313 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   O     1 
ATOM   2608 C CB    . MET A   1 377 ? 25.846 125.512 40.280 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CB    1 
ATOM   2609 C CG    . MET A   1 377 ? 26.102 125.074 41.695 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CG    1 
ATOM   2610 S SD    . MET A   1 377 ? 24.787 125.552 42.821 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   SD    1 
ATOM   2611 C CE    . MET A   1 377 ? 24.733 127.337 42.626 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CE    1 
ATOM   2612 N N     . SER A   1 378 ? 24.765 125.040 37.197 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   N     1 
ATOM   2613 C CA    . SER A   1 378 ? 24.361 125.573 35.904 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CA    1 
ATOM   2614 C C     . SER A   1 378 ? 22.850 125.498 35.744 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   C     1 
ATOM   2615 O O     . SER A   1 378 ? 22.216 126.466 35.304 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   O     1 
ATOM   2616 C CB    . SER A   1 378 ? 25.068 124.823 34.776 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CB    1 
ATOM   2617 O OG    . SER A   1 378 ? 25.104 125.590 33.587 1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   OG    1 
ATOM   2618 N N     . HIS A   1 379 ? 22.255 124.357 36.100 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   N     1 
ATOM   2619 C CA    . HIS A   1 379 ? 20.800 124.251 36.129 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CA    1 
ATOM   2620 C C     . HIS A   1 379 ? 20.208 125.278 37.077 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   C     1 
ATOM   2621 O O     . HIS A   1 379 ? 19.315 126.048 36.707 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   O     1 
ATOM   2622 C CB    . HIS A   1 379 ? 20.376 122.854 36.575 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CB    1 
ATOM   2623 C CG    . HIS A   1 379 ? 20.679 121.770 35.590 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CG    1 
ATOM   2624 N ND1   . HIS A   1 379 ? 21.428 120.660 35.918 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   ND1   1 
ATOM   2625 C CD2   . HIS A   1 379 ? 20.299 121.603 34.301 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CD2   1 
ATOM   2626 C CE1   . HIS A   1 379 ? 21.512 119.867 34.865 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CE1   1 
ATOM   2627 N NE2   . HIS A   1 379 ? 20.832 120.412 33.872 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   NE2   1 
ATOM   2628 N N     . ALA A   1 380 ? 20.720 125.315 38.307 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   N     1 
ATOM   2629 C CA    . ALA A   1 380 ? 20.071 126.079 39.365 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CA    1 
ATOM   2630 C C     . ALA A   1 380 ? 20.082 127.580 39.090 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   C     1 
ATOM   2631 O O     . ALA A   1 380 ? 19.110 128.274 39.415 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   O     1 
ATOM   2632 C CB    . ALA A   1 380 ? 20.728 125.769 40.712 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CB    1 
ATOM   2633 N N     . TRP A   1 381 ? 21.164 128.112 38.509 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   N     1 
ATOM   2634 C CA    . TRP A   1 381 ? 21.241 129.567 38.380 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CA    1 
ATOM   2635 C C     . TRP A   1 381 ? 20.318 130.061 37.279 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   C     1 
ATOM   2636 O O     . TRP A   1 381 ? 19.709 131.124 37.418 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   O     1 
ATOM   2637 C CB    . TRP A   1 381 ? 22.690 130.046 38.155 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CB    1 
ATOM   2638 C CG    . TRP A   1 381 ? 23.217 130.001 36.727 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CG    1 
ATOM   2639 C CD1   . TRP A   1 381 ? 24.100 129.092 36.207 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD1   1 
ATOM   2640 C CD2   . TRP A   1 381 ? 22.908 130.908 35.658 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD2   1 
ATOM   2641 N NE1   . TRP A   1 381 ? 24.349 129.370 34.883 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   NE1   1 
ATOM   2642 C CE2   . TRP A   1 381 ? 23.624 130.475 34.520 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE2   1 
ATOM   2643 C CE3   . TRP A   1 381 ? 22.079 132.027 35.544 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE3   1 
ATOM   2644 C CZ2   . TRP A   1 381 ? 23.541 131.132 33.292 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2645 C CZ3   . TRP A   1 381 ? 21.998 132.674 34.330 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2646 C CH2   . TRP A   1 381 ? 22.727 132.230 33.221 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CH2   1 
ATOM   2647 N N     . GLN A   1 382 ? 20.193 129.304 36.187 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   N     1 
ATOM   2648 C CA    . GLN A   1 382 ? 19.275 129.700 35.127 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CA    1 
ATOM   2649 C C     . GLN A   1 382 ? 17.824 129.597 35.598 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   C     1 
ATOM   2650 O O     . GLN A   1 382 ? 17.023 130.518 35.397 1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   O     1 
ATOM   2651 C CB    . GLN A   1 382 ? 19.502 128.838 33.885 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CB    1 
ATOM   2652 C CG    . GLN A   1 382 ? 20.870 128.978 33.277 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CG    1 
ATOM   2653 C CD    . GLN A   1 382 ? 20.926 128.566 31.816 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CD    1 
ATOM   2654 O OE1   . GLN A   1 382 ? 21.829 127.829 31.400 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   OE1   1 
ATOM   2655 N NE2   . GLN A   1 382 ? 19.958 129.035 31.026 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   NE2   1 
ATOM   2656 N N     . ASP A   1 383 ? 17.472 128.485 36.238 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   N     1 
ATOM   2657 C CA    . ASP A   1 383 ? 16.089 128.287 36.650 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CA    1 
ATOM   2658 C C     . ASP A   1 383 ? 15.671 129.343 37.657 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   C     1 
ATOM   2659 O O     . ASP A   1 383 ? 14.638 130.005 37.495 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   O     1 
ATOM   2660 C CB    . ASP A   1 383 ? 15.917 126.884 37.237 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CB    1 
ATOM   2661 C CG    . ASP A   1 383 ? 14.640 126.734 38.040 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CG    1 
ATOM   2662 O OD1   . ASP A   1 383 ? 13.552 126.748 37.417 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD1   1 
ATOM   2663 O OD2   . ASP A   1 383 ? 14.743 126.552 39.276 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD2   1 
ATOM   2664 N N     . LEU A   1 384 ? 16.475 129.521 38.697 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   N     1 
ATOM   2665 C CA    . LEU A   1 384 ? 16.094 130.389 39.796 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CA    1 
ATOM   2666 C C     . LEU A   1 384 ? 16.165 131.869 39.426 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   C     1 
ATOM   2667 O O     . LEU A   1 384 ? 15.583 132.707 40.128 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   O     1 
ATOM   2668 C CB    . LEU A   1 384 ? 16.984 130.094 40.996 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CB    1 
ATOM   2669 C CG    . LEU A   1 384 ? 16.610 128.859 41.804 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CG    1 
ATOM   2670 C CD1   . LEU A   1 384 ? 17.472 128.778 43.058 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD1   1 
ATOM   2671 C CD2   . LEU A   1 384 ? 15.094 128.853 42.144 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD2   1 
ATOM   2672 N N     . SER A   1 385 ? 16.880 132.210 38.354 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   N     1 
ATOM   2673 C CA    . SER A   1 385 ? 16.850 133.579 37.862 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CA    1 
ATOM   2674 C C     . SER A   1 385 ? 15.524 133.853 37.184 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   C     1 
ATOM   2675 O O     . SER A   1 385 ? 14.811 134.797 37.541 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   O     1 
ATOM   2676 C CB    . SER A   1 385 ? 18.014 133.818 36.900 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CB    1 
ATOM   2677 O OG    . SER A   1 385 ? 19.265 133.495 37.510 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   OG    1 
ATOM   2678 N N     . LEU A   1 386 ? 15.181 133.022 36.204 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   N     1 
ATOM   2679 C CA    . LEU A   1 386 ? 13.838 132.997 35.641 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CA    1 
ATOM   2680 C C     . LEU A   1 386 ? 12.753 133.088 36.712 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   C     1 
ATOM   2681 O O     . LEU A   1 386 ? 11.820 133.890 36.587 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   O     1 
ATOM   2682 C CB    . LEU A   1 386 ? 13.669 131.720 34.832 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CB    1 
ATOM   2683 C CG    . LEU A   1 386 ? 14.603 131.785 33.645 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CG    1 
ATOM   2684 C CD1   . LEU A   1 386 ? 14.582 130.454 32.909 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD1   1 
ATOM   2685 C CD2   . LEU A   1 386 ? 14.239 133.013 32.763 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD2   1 
ATOM   2686 N N     . MET A   1 387 ? 12.851 132.262 37.766 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   N     1 
ATOM   2687 C CA    . MET A   1 387 ? 11.874 132.315 38.850 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CA    1 
ATOM   2688 C C     . MET A   1 387 ? 11.530 133.765 39.193 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   C     1 
ATOM   2689 O O     . MET A   1 387 ? 10.362 134.087 39.436 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   O     1 
ATOM   2690 C CB    . MET A   1 387 ? 12.368 131.560 40.096 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CB    1 
ATOM   2691 C CG    . MET A   1 387 ? 11.657 132.006 41.392 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CG    1 
ATOM   2692 S SD    . MET A   1 387 ? 11.774 130.992 42.897 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   SD    1 
ATOM   2693 C CE    . MET A   1 387 ? 11.290 129.390 42.242 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CE    1 
ATOM   2694 N N     . ALA A   1 388 ? 12.524 134.654 39.140 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   N     1 
ATOM   2695 C CA    . ALA A   1 388 ? 12.336 136.052 39.511 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CA    1 
ATOM   2696 C C     . ALA A   1 388 ? 11.442 136.819 38.540 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   C     1 
ATOM   2697 O O     . ALA A   1 388 ? 10.844 137.822 38.935 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   O     1 
ATOM   2698 C CB    . ALA A   1 388 ? 13.696 136.752 39.625 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CB    1 
ATOM   2699 N N     . ILE A   1 389 ? 11.332 136.377 37.296 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   N     1 
ATOM   2700 C CA    . ILE A   1 389 ? 10.459 137.013 36.320 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CA    1 
ATOM   2701 C C     . ILE A   1 389 ? 9.249  136.133 35.964 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   C     1 
ATOM   2702 O O     . ILE A   1 389 ? 8.593  136.361 34.942 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   O     1 
ATOM   2703 C CB    . ILE A   1 389 ? 11.254 137.404 35.066 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CB    1 
ATOM   2704 C CG1   . ILE A   1 389 ? 11.682 136.161 34.290 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG1   1 
ATOM   2705 C CG2   . ILE A   1 389 ? 12.424 138.266 35.452 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG2   1 
ATOM   2706 C CD1   . ILE A   1 389 ? 11.926 136.436 32.848 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CD1   1 
ATOM   2707 N N     . GLY A   1 390 ? 8.947  135.126 36.789 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   N     1 
ATOM   2708 C CA    . GLY A   1 390 ? 7.886  134.183 36.515 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   CA    1 
ATOM   2709 C C     . GLY A   1 390 ? 8.158  133.151 35.441 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   C     1 
ATOM   2710 O O     . GLY A   1 390 ? 7.209  132.515 34.966 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   O     1 
ATOM   2711 N N     . GLY A   1 391 ? 9.418  132.976 35.029 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   N     1 
ATOM   2712 C CA    . GLY A   1 391 ? 9.809  131.871 34.173 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   CA    1 
ATOM   2713 C C     . GLY A   1 391 ? 10.311 130.679 34.977 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   C     1 
ATOM   2714 O O     . GLY A   1 391 ? 10.321 130.678 36.207 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   O     1 
ATOM   2715 N N     . MET A   1 392 ? 10.710 129.632 34.256 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   N     1 
ATOM   2716 C CA    . MET A   1 392 ? 11.224 128.420 34.897 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CA    1 
ATOM   2717 C C     . MET A   1 392 ? 11.814 127.436 33.904 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   C     1 
ATOM   2718 O O     . MET A   1 392 ? 11.361 127.353 32.758 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   O     1 
ATOM   2719 C CB    . MET A   1 392 ? 10.127 127.724 35.687 1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CB    1 
ATOM   2720 C CG    . MET A   1 392 ? 9.415  126.649 34.940 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CG    1 
ATOM   2721 S SD    . MET A   1 392 ? 7.972  126.349 35.907 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   SD    1 
ATOM   2722 C CE    . MET A   1 392 ? 7.124  127.962 35.786 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CE    1 
ATOM   2723 N N     . GLU A   1 393 ? 12.831 126.695 34.327 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   N     1 
ATOM   2724 C CA    . GLU A   1 393 ? 13.317 125.590 33.518 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CA    1 
ATOM   2725 C C     . GLU A   1 393 ? 12.529 124.338 33.869 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   C     1 
ATOM   2726 O O     . GLU A   1 393 ? 12.144 124.137 35.025 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   O     1 
ATOM   2727 C CB    . GLU A   1 393 ? 14.815 125.348 33.724 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CB    1 
ATOM   2728 C CG    . GLU A   1 393 ? 15.694 126.550 33.411 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CG    1 
ATOM   2729 C CD    . GLU A   1 393 ? 15.917 126.787 31.919 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CD    1 
ATOM   2730 O OE1   . GLU A   1 393 ? 15.543 125.932 31.079 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE1   1 
ATOM   2731 O OE2   . GLU A   1 393 ? 16.477 127.858 31.595 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE2   1 
ATOM   2732 N N     . ARG A   1 394 ? 12.317 123.491 32.857 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   N     1 
ATOM   2733 C CA    . ARG A   1 394 ? 11.356 122.392 32.891 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CA    1 
ATOM   2734 C C     . ARG A   1 394 ? 12.021 121.015 32.887 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   C     1 
ATOM   2735 O O     . ARG A   1 394 ? 12.957 120.759 32.126 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   O     1 
ATOM   2736 C CB    . ARG A   1 394 ? 10.405 122.476 31.692 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CB    1 
ATOM   2737 C CG    . ARG A   1 394 ? 9.331  123.479 31.848 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CG    1 
ATOM   2738 C CD    . ARG A   1 394 ? 8.263  123.391 30.768 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CD    1 
ATOM   2739 N NE    . ARG A   1 394 ? 7.293  124.457 31.010 1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NE    1 
ATOM   2740 C CZ    . ARG A   1 394 ? 7.518  125.738 30.731 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CZ    1 
ATOM   2741 N NH1   . ARG A   1 394 ? 8.658  126.101 30.163 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH1   1 
ATOM   2742 N NH2   . ARG A   1 394 ? 6.605  126.653 31.013 1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH2   1 
ATOM   2743 N N     . THR A   1 395 ? 11.496 120.123 33.722 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   N     1 
ATOM   2744 C CA    . THR A   1 395 ? 11.783 118.700 33.688 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CA    1 
ATOM   2745 C C     . THR A   1 395 ? 11.257 118.085 32.393 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   C     1 
ATOM   2746 O O     . THR A   1 395 ? 10.470 118.687 31.659 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   O     1 
ATOM   2747 C CB    . THR A   1 395 ? 11.127 118.022 34.889 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CB    1 
ATOM   2748 O OG1   . THR A   1 395 ? 11.651 118.593 36.085 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   OG1   1 
ATOM   2749 C CG2   . THR A   1 395 ? 11.410 116.551 34.918 1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CG2   1 
ATOM   2750 N N     . GLU A   1 396 ? 11.709 116.862 32.105 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   N     1 
ATOM   2751 C CA    . GLU A   1 396 ? 11.032 116.052 31.100 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CA    1 
ATOM   2752 C C     . GLU A   1 396 ? 9.551  115.872 31.443 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   C     1 
ATOM   2753 O O     . GLU A   1 396 ? 8.669  116.087 30.600 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   O     1 
ATOM   2754 C CB    . GLU A   1 396 ? 11.735 114.708 30.969 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CB    1 
ATOM   2755 C CG    . GLU A   1 396 ? 11.544 114.088 29.608 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CG    1 
ATOM   2756 C CD    . GLU A   1 396 ? 11.553 112.579 29.644 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CD    1 
ATOM   2757 O OE1   . GLU A   1 396 ? 12.642 112.000 29.848 1.00 94.85  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE1   1 
ATOM   2758 O OE2   . GLU A   1 396 ? 10.465 111.978 29.476 1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE2   1 
ATOM   2759 N N     . LYS A   1 397 ? 9.253  115.491 32.686 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   N     1 
ATOM   2760 C CA    . LYS A   1 397 ? 7.860  115.360 33.071 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CA    1 
ATOM   2761 C C     . LYS A   1 397 ? 7.184  116.726 33.125 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   C     1 
ATOM   2762 O O     . LYS A   1 397 ? 5.962  116.817 32.990 1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   O     1 
ATOM   2763 C CB    . LYS A   1 397 ? 7.746  114.614 34.405 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CB    1 
ATOM   2764 C CG    . LYS A   1 397 ? 7.991  115.427 35.672 1.00 103.82 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CG    1 
ATOM   2765 C CD    . LYS A   1 397 ? 7.198  114.838 36.865 1.00 118.67 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CD    1 
ATOM   2766 C CE    . LYS A   1 397 ? 6.976  115.866 38.004 1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CE    1 
ATOM   2767 N NZ    . LYS A   1 397 ? 6.389  115.288 39.270 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   NZ    1 
ATOM   2768 N N     . ASP A   1 398 ? 7.960  117.802 33.288 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   N     1 
ATOM   2769 C CA    . ASP A   1 398 ? 7.389  119.142 33.215 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CA    1 
ATOM   2770 C C     . ASP A   1 398 ? 6.963  119.476 31.796 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   C     1 
ATOM   2771 O O     . ASP A   1 398 ? 5.878  120.031 31.585 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   O     1 
ATOM   2772 C CB    . ASP A   1 398 ? 8.395  120.163 33.719 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CB    1 
ATOM   2773 C CG    . ASP A   1 398 ? 8.412  120.264 35.227 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CG    1 
ATOM   2774 O OD1   . ASP A   1 398 ? 7.397  119.856 35.852 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD1   1 
ATOM   2775 O OD2   . ASP A   1 398 ? 9.427  120.772 35.778 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD2   1 
ATOM   2776 N N     . PHE A   1 399 ? 7.808  119.147 30.811 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   N     1 
ATOM   2777 C CA    . PHE A   1 399 ? 7.422  119.297 29.409 1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CA    1 
ATOM   2778 C C     . PHE A   1 399 ? 6.246  118.395 29.049 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   C     1 
ATOM   2779 O O     . PHE A   1 399 ? 5.444  118.744 28.175 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   O     1 
ATOM   2780 C CB    . PHE A   1 399 ? 8.617  119.002 28.495 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CB    1 
ATOM   2781 C CG    . PHE A   1 399 ? 9.625  120.121 28.429 1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CG    1 
ATOM   2782 C CD1   . PHE A   1 399 ? 9.287  121.353 27.863 1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD1   1 
ATOM   2783 C CD2   . PHE A   1 399 ? 10.908 119.952 28.936 1.00 78.14  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD2   1 
ATOM   2784 C CE1   . PHE A   1 399 ? 10.210 122.398 27.799 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE1   1 
ATOM   2785 C CE2   . PHE A   1 399 ? 11.831 120.989 28.882 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE2   1 
ATOM   2786 C CZ    . PHE A   1 399 ? 11.476 122.219 28.311 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CZ    1 
ATOM   2787 N N     . ALA A   1 400 ? 6.131  117.234 29.703 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   N     1 
ATOM   2788 C CA    . ALA A   1 400 ? 4.980  116.359 29.493 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CA    1 
ATOM   2789 C C     . ALA A   1 400 ? 3.678  117.075 29.825 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   C     1 
ATOM   2790 O O     . ALA A   1 400 ? 2.762  117.130 28.999 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   O     1 
ATOM   2791 C CB    . ALA A   1 400 ? 5.117  115.101 30.345 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CB    1 
ATOM   2792 N N     . ARG A   1 401 ? 3.578  117.614 31.049 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   N     1 
ATOM   2793 C CA    . ARG A   1 401 ? 2.410  118.388 31.466 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CA    1 
ATOM   2794 C C     . ARG A   1 401 ? 2.093  119.487 30.464 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   C     1 
ATOM   2795 O O     . ARG A   1 401 ? 0.944  119.645 30.042 1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   O     1 
ATOM   2796 C CB    . ARG A   1 401 ? 2.638  119.001 32.851 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CB    1 
ATOM   2797 C CG    . ARG A   1 401 ? 2.443  118.072 34.048 1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CG    1 
ATOM   2798 C CD    . ARG A   1 401 ? 3.706  118.014 34.923 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CD    1 
ATOM   2799 N NE    . ARG A   1 401 ? 3.621  117.067 36.043 1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NE    1 
ATOM   2800 C CZ    . ARG A   1 401 ? 3.690  115.737 35.932 1.00 127.87 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CZ    1 
ATOM   2801 N NH1   . ARG A   1 401 ? 3.837  115.161 34.742 1.00 124.76 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH1   1 
ATOM   2802 N NH2   . ARG A   1 401 ? 3.608  114.973 37.018 1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH2   1 
ATOM   2803 N N     . LEU A   1 402 ? 3.108  120.260 30.069 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   N     1 
ATOM   2804 C CA    . LEU A   1 402 ? 2.865  121.380 29.168 1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CA    1 
ATOM   2805 C C     . LEU A   1 402 ? 2.222  120.918 27.870 1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   C     1 
ATOM   2806 O O     . LEU A   1 402 ? 1.300  121.564 27.362 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   O     1 
ATOM   2807 C CB    . LEU A   1 402 ? 4.167  122.119 28.880 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CB    1 
ATOM   2808 C CG    . LEU A   1 402 ? 4.011  123.310 27.934 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CG    1 
ATOM   2809 C CD1   . LEU A   1 402 ? 2.935  124.254 28.436 1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD1   1 
ATOM   2810 C CD2   . LEU A   1 402 ? 5.319  124.056 27.856 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD2   1 
ATOM   2811 N N     . LEU A   1 403 ? 2.681  119.790 27.331 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   N     1 
ATOM   2812 C CA    . LEU A   1 403 ? 2.161  119.304 26.058 1.00 91.87  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CA    1 
ATOM   2813 C C     . LEU A   1 403 ? 0.708  118.858 26.178 1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   C     1 
ATOM   2814 O O     . LEU A   1 403 ? -0.152 119.293 25.403 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   O     1 
ATOM   2815 C CB    . LEU A   1 403 ? 3.029  118.158 25.557 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CB    1 
ATOM   2816 C CG    . LEU A   1 403 ? 4.308  118.587 24.853 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CG    1 
ATOM   2817 C CD1   . LEU A   1 403 ? 4.904  117.398 24.088 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD1   1 
ATOM   2818 C CD2   . LEU A   1 403 ? 4.014  119.766 23.936 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD2   1 
ATOM   2819 N N     . ASP A   1 404 ? 0.421  117.977 27.140 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   N     1 
ATOM   2820 C CA    . ASP A   1 404 ? -0.942 117.501 27.341 1.00 106.84 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CA    1 
ATOM   2821 C C     . ASP A   1 404 ? -1.906 118.660 27.556 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   C     1 
ATOM   2822 O O     . ASP A   1 404 ? -3.026 118.645 27.031 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   O     1 
ATOM   2823 C CB    . ASP A   1 404 ? -0.981 116.529 28.522 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CB    1 
ATOM   2824 C CG    . ASP A   1 404 ? -2.380 116.332 29.079 1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CG    1 
ATOM   2825 O OD1   . ASP A   1 404 ? -3.327 116.116 28.288 1.00 135.24 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD1   1 
ATOM   2826 O OD2   . ASP A   1 404 ? -2.529 116.378 30.318 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD2   1 
ATOM   2827 N N     . ILE A   1 405 ? -1.487 119.680 28.313 1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   N     1 
ATOM   2828 C CA    . ILE A   1 405 ? -2.370 120.812 28.588 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CA    1 
ATOM   2829 C C     . ILE A   1 405 ? -2.807 121.473 27.291 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   C     1 
ATOM   2830 O O     . ILE A   1 405 ? -3.963 121.891 27.148 1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   O     1 
ATOM   2831 C CB    . ILE A   1 405 ? -1.691 121.820 29.533 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CB    1 
ATOM   2832 C CG1   . ILE A   1 405 ? -1.957 121.457 30.988 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG1   1 
ATOM   2833 C CG2   . ILE A   1 405 ? -2.188 123.238 29.275 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG2   1 
ATOM   2834 C CD1   . ILE A   1 405 ? -1.363 122.463 31.959 1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CD1   1 
ATOM   2835 N N     . ALA A   1 406 ? -1.902 121.562 26.318 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   N     1 
ATOM   2836 C CA    . ALA A   1 406 ? -2.244 122.087 25.003 1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CA    1 
ATOM   2837 C C     . ALA A   1 406 ? -2.674 120.986 24.029 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   C     1 
ATOM   2838 O O     . ALA A   1 406 ? -2.603 121.174 22.806 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   O     1 
ATOM   2839 C CB    . ALA A   1 406 ? -1.072 122.897 24.442 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CB    1 
ATOM   2840 N N     . GLY A   1 407 ? -3.127 119.847 24.541 1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   N     1 
ATOM   2841 C CA    . GLY A   1 407 ? -3.567 118.762 23.668 1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   CA    1 
ATOM   2842 C C     . GLY A   1 407 ? -2.550 118.381 22.618 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   C     1 
ATOM   2843 O O     . GLY A   1 407 ? -2.912 118.118 21.465 1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   O     1 
ATOM   2844 N N     . LEU A   1 408 ? -1.272 118.355 22.991 1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   N     1 
ATOM   2845 C CA    . LEU A   1 408 ? -0.181 118.049 22.078 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CA    1 
ATOM   2846 C C     . LEU A   1 408 ? 0.449  116.700 22.409 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   C     1 
ATOM   2847 O O     . LEU A   1 408 ? 0.575  116.311 23.575 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   O     1 
ATOM   2848 C CB    . LEU A   1 408 ? 0.890  119.139 22.122 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CB    1 
ATOM   2849 C CG    . LEU A   1 408 ? 0.579  120.428 21.363 1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CG    1 
ATOM   2850 C CD1   . LEU A   1 408 ? 1.724  121.420 21.526 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD1   1 
ATOM   2851 C CD2   . LEU A   1 408 ? 0.316  120.136 19.896 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD2   1 
ATOM   2852 N N     . ALA A   1 409 ? 0.858  115.997 21.363 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   N     1 
ATOM   2853 C CA    . ALA A   1 409 ? 1.371  114.644 21.485 1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CA    1 
ATOM   2854 C C     . ALA A   1 409 ? 2.884  114.661 21.341 1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   C     1 
ATOM   2855 O O     . ALA A   1 409 ? 3.420  115.231 20.383 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   O     1 
ATOM   2856 C CB    . ALA A   1 409 ? 0.747  113.720 20.436 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CB    1 
ATOM   2857 N N     . LEU A   1 410 ? 3.560  114.030 22.293 1.00 109.79 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   N     1 
ATOM   2858 C CA    . LEU A   1 410 ? 5.011  113.947 22.282 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CA    1 
ATOM   2859 C C     . LEU A   1 410 ? 5.445  112.933 21.231 1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   C     1 
ATOM   2860 O O     . LEU A   1 410 ? 5.115  111.748 21.336 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   O     1 
ATOM   2861 C CB    . LEU A   1 410 ? 5.516  113.559 23.671 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CB    1 
ATOM   2862 C CG    . LEU A   1 410 ? 6.958  113.062 23.804 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CG    1 
ATOM   2863 C CD1   . LEU A   1 410 ? 7.951  114.183 23.506 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD1   1 
ATOM   2864 C CD2   . LEU A   1 410 ? 7.194  112.472 25.190 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD2   1 
ATOM   2865 N N     . VAL A   1 411 ? 6.169  113.398 20.212 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   N     1 
ATOM   2866 C CA    . VAL A   1 411 ? 6.734  112.517 19.193 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CA    1 
ATOM   2867 C C     . VAL A   1 411 ? 8.013  111.885 19.727 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   C     1 
ATOM   2868 O O     . VAL A   1 411 ? 8.069  110.667 19.925 1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   O     1 
ATOM   2869 C CB    . VAL A   1 411 ? 6.988  113.269 17.875 1.00 91.71  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CB    1 
ATOM   2870 C CG1   . VAL A   1 411 ? 7.494  112.320 16.808 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG1   1 
ATOM   2871 C CG2   . VAL A   1 411 ? 5.716  113.977 17.417 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG2   1 
ATOM   2872 N N     . LYS A   1 412 ? 9.046  112.693 19.971 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   N     1 
ATOM   2873 C CA    . LYS A   1 412 ? 10.253 112.173 20.606 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CA    1 
ATOM   2874 C C     . LYS A   1 412 ? 11.070 113.317 21.188 1.00 95.37  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   C     1 
ATOM   2875 O O     . LYS A   1 412 ? 11.060 114.440 20.673 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   O     1 
ATOM   2876 C CB    . LYS A   1 412 ? 11.121 111.353 19.634 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CB    1 
ATOM   2877 C CG    . LYS A   1 412 ? 12.328 112.099 19.082 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CG    1 
ATOM   2878 C CD    . LYS A   1 412 ? 13.260 111.193 18.305 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CD    1 
ATOM   2879 C CE    . LYS A   1 412 ? 13.887 110.136 19.175 1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CE    1 
ATOM   2880 N NZ    . LYS A   1 412 ? 14.841 109.323 18.378 1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   NZ    1 
ATOM   2881 N N     . VAL A   1 413 ? 11.784 113.001 22.265 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   N     1 
ATOM   2882 C CA    . VAL A   1 413 ? 12.724 113.907 22.911 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CA    1 
ATOM   2883 C C     . VAL A   1 413 ? 14.118 113.594 22.390 1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   C     1 
ATOM   2884 O O     . VAL A   1 413 ? 14.621 112.481 22.588 1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   O     1 
ATOM   2885 C CB    . VAL A   1 413 ? 12.677 113.760 24.439 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CB    1 
ATOM   2886 C CG1   . VAL A   1 413 ? 13.577 114.771 25.084 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG1   1 
ATOM   2887 C CG2   . VAL A   1 413 ? 11.265 113.911 24.951 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG2   1 
ATOM   2888 N N     . TRP A   1 414 ? 14.745 114.570 21.737 1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   N     1 
ATOM   2889 C CA    . TRP A   1 414 ? 16.119 114.450 21.257 1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CA    1 
ATOM   2890 C C     . TRP A   1 414 ? 17.097 114.921 22.332 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   C     1 
ATOM   2891 O O     . TRP A   1 414 ? 17.006 116.062 22.788 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   O     1 
ATOM   2892 C CB    . TRP A   1 414 ? 16.322 115.287 19.996 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CB    1 
ATOM   2893 C CG    . TRP A   1 414 ? 15.382 114.991 18.891 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CG    1 
ATOM   2894 C CD1   . TRP A   1 414 ? 14.153 115.543 18.690 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD1   1 
ATOM   2895 C CD2   . TRP A   1 414 ? 15.598 114.083 17.807 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD2   1 
ATOM   2896 N NE1   . TRP A   1 414 ? 13.585 115.028 17.549 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   NE1   1 
ATOM   2897 C CE2   . TRP A   1 414 ? 14.454 114.129 16.990 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE2   1 
ATOM   2898 C CE3   . TRP A   1 414 ? 16.649 113.235 17.448 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE3   1 
ATOM   2899 C CZ2   . TRP A   1 414 ? 14.332 113.359 15.839 1.00 111.44 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2900 C CZ3   . TRP A   1 414 ? 16.523 112.472 16.311 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2901 C CH2   . TRP A   1 414 ? 15.374 112.537 15.519 1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CH2   1 
ATOM   2902 N N     . ARG A   1 415 ? 18.050 114.067 22.713 1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   N     1 
ATOM   2903 C CA    . ARG A   1 415 ? 19.127 114.497 23.601 1.00 111.74 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CA    1 
ATOM   2904 C C     . ARG A   1 415 ? 20.370 113.646 23.371 1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   C     1 
ATOM   2905 O O     . ARG A   1 415 ? 20.277 112.416 23.306 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   O     1 
ATOM   2906 C CB    . ARG A   1 415 ? 18.701 114.434 25.078 1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CB    1 
ATOM   2907 C CG    . ARG A   1 415 ? 19.698 115.129 26.019 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CG    1 
ATOM   2908 C CD    . ARG A   1 415 ? 19.032 116.000 27.073 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CD    1 
ATOM   2909 N NE    . ARG A   1 415 ? 18.387 115.227 28.130 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NE    1 
ATOM   2910 C CZ    . ARG A   1 415 ? 18.831 115.168 29.381 1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CZ    1 
ATOM   2911 N NH1   . ARG A   1 415 ? 19.930 115.828 29.723 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH1   1 
ATOM   2912 N NH2   . ARG A   1 415 ? 18.184 114.447 30.288 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH2   1 
ATOM   2913 N N     . LYS A   1 416 ? 21.529 114.312 23.240 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   N     1 
ATOM   2914 C CA    . LYS A   1 416 ? 22.840 113.669 23.184 1.00 139.34 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CA    1 
ATOM   2915 C C     . LYS A   1 416 ? 23.516 113.821 24.542 1.00 147.54 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   C     1 
ATOM   2916 O O     . LYS A   1 416 ? 24.390 114.684 24.696 1.00 149.47 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   O     1 
ATOM   2917 C CB    . LYS A   1 416 ? 23.709 114.280 22.081 1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CB    1 
ATOM   2918 N N     . PRO A   1 417 ? 23.152 112.974 25.545 1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   N     1 
ATOM   2919 C CA    . PRO A   1 417 ? 23.474 113.269 26.953 1.00 145.98 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CA    1 
ATOM   2920 C C     . PRO A   1 417 ? 24.936 113.577 27.212 1.00 136.49 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   C     1 
ATOM   2921 O O     . PRO A   1 417 ? 25.814 113.256 26.403 1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   O     1 
ATOM   2922 C CB    . PRO A   1 417 ? 23.037 111.993 27.685 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CB    1 
ATOM   2923 C CG    . PRO A   1 417 ? 21.964 111.436 26.828 1.00 149.06 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CG    1 
ATOM   2924 C CD    . PRO A   1 417 ? 22.428 111.701 25.417 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CD    1 
ATOM   2925 N N     . GLY A   1 418 ? 25.201 114.179 28.367 1.00 131.85 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   N     1 
ATOM   2926 C CA    . GLY A   1 418 ? 26.367 115.024 28.487 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   CA    1 
ATOM   2927 C C     . GLY A   1 418 ? 26.132 116.382 27.877 1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   C     1 
ATOM   2928 O O     . GLY A   1 418 ? 27.089 117.116 27.603 1.00 123.30 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   O     1 
ATOM   2929 N N     . ASP A   1 419 ? 24.866 116.718 27.645 1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   N     1 
ATOM   2930 C CA    . ASP A   1 419 ? 24.441 117.962 27.029 1.00 111.20 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CA    1 
ATOM   2931 C C     . ASP A   1 419 ? 23.108 118.319 27.671 1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   C     1 
ATOM   2932 O O     . ASP A   1 419 ? 22.199 117.484 27.732 1.00 105.08 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   O     1 
ATOM   2933 C CB    . ASP A   1 419 ? 24.345 117.803 25.505 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CB    1 
ATOM   2934 C CG    . ASP A   1 419 ? 23.444 118.828 24.851 1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CG    1 
ATOM   2935 O OD1   . ASP A   1 419 ? 23.722 120.046 24.939 1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD1   1 
ATOM   2936 O OD2   . ASP A   1 419 ? 22.458 118.402 24.222 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD2   1 
ATOM   2937 N N     . MET A   1 420 ? 23.021 119.548 28.184 1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   N     1 
ATOM   2938 C CA    . MET A   1 420 ? 21.945 119.966 29.072 1.00 88.66  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CA    1 
ATOM   2939 C C     . MET A   1 420 ? 20.635 120.214 28.349 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   C     1 
ATOM   2940 O O     . MET A   1 420 ? 19.564 120.102 28.963 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   O     1 
ATOM   2941 C CB    . MET A   1 420 ? 22.352 121.243 29.809 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CB    1 
ATOM   2942 C CG    . MET A   1 420 ? 23.260 120.979 30.984 1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CG    1 
ATOM   2943 S SD    . MET A   1 420 ? 23.001 122.142 32.320 1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   SD    1 
ATOM   2944 C CE    . MET A   1 420 ? 22.416 123.546 31.386 1.00 101.09 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CE    1 
ATOM   2945 N N     . MET A   1 421 ? 20.694 120.559 27.073 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   N     1 
ATOM   2946 C CA    . MET A   1 421 ? 19.510 120.896 26.308 1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CA    1 
ATOM   2947 C C     . MET A   1 421 ? 19.131 119.745 25.400 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   C     1 
ATOM   2948 O O     . MET A   1 421 ? 19.986 119.198 24.696 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   O     1 
ATOM   2949 C CB    . MET A   1 421 ? 19.733 122.132 25.448 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CB    1 
ATOM   2950 C CG    . MET A   1 421 ? 20.248 123.329 26.161 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CG    1 
ATOM   2951 S SD    . MET A   1 421 ? 19.554 124.770 25.371 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   SD    1 
ATOM   2952 C CE    . MET A   1 421 ? 20.413 124.718 23.809 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CE    1 
ATOM   2953 N N     . GLY A   1 422 ? 17.842 119.414 25.387 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   N     1 
ATOM   2954 C CA    . GLY A   1 422 ? 17.267 118.577 24.362 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   CA    1 
ATOM   2955 C C     . GLY A   1 422 ? 16.264 119.343 23.517 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   C     1 
ATOM   2956 O O     . GLY A   1 422 ? 16.014 120.532 23.723 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   O     1 
ATOM   2957 N N     . ILE A   1 423 ? 15.694 118.631 22.556 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   N     1 
ATOM   2958 C CA    . ILE A   1 423 ? 14.563 119.128 21.783 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CA    1 
ATOM   2959 C C     . ILE A   1 423 ? 13.342 118.266 22.086 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   C     1 
ATOM   2960 O O     . ILE A   1 423 ? 13.429 117.032 22.116 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   O     1 
ATOM   2961 C CB    . ILE A   1 423 ? 14.868 119.146 20.277 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CB    1 
ATOM   2962 C CG1   . ILE A   1 423 ? 15.829 120.294 19.976 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG1   1 
ATOM   2963 C CG2   . ILE A   1 423 ? 13.572 119.259 19.460 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG2   1 
ATOM   2964 C CD1   . ILE A   1 423 ? 16.024 120.581 18.495 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CD1   1 
ATOM   2965 N N     . ILE A   1 424 ? 12.214 118.924 22.330 1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   N     1 
ATOM   2966 C CA    . ILE A   1 424 ? 10.917 118.273 22.448 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CA    1 
ATOM   2967 C C     . ILE A   1 424 ? 10.225 118.404 21.095 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   C     1 
ATOM   2968 O O     . ILE A   1 424 ? 9.876  119.509 20.669 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   O     1 
ATOM   2969 C CB    . ILE A   1 424 ? 10.088 118.887 23.579 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CB    1 
ATOM   2970 C CG1   . ILE A   1 424 ? 10.407 118.199 24.905 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG1   1 
ATOM   2971 C CG2   . ILE A   1 424 ? 8.646  118.686 23.320 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG2   1 
ATOM   2972 C CD1   . ILE A   1 424 ? 11.794 118.438 25.420 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CD1   1 
ATOM   2973 N N     . GLU A   1 425 ? 10.082 117.282 20.390 1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   N     1 
ATOM   2974 C CA    . GLU A   1 425 ? 9.346  117.220 19.132 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CA    1 
ATOM   2975 C C     . GLU A   1 425 ? 7.912  116.824 19.445 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   C     1 
ATOM   2976 O O     . GLU A   1 425 ? 7.670  115.955 20.287 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   O     1 
ATOM   2977 C CB    . GLU A   1 425 ? 9.989  116.204 18.177 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CB    1 
ATOM   2978 C CG    . GLU A   1 425 ? 9.603  116.300 16.689 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CG    1 
ATOM   2979 C CD    . GLU A   1 425 ? 10.106 115.102 15.866 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CD    1 
ATOM   2980 O OE1   . GLU A   1 425 ? 10.303 114.014 16.449 1.00 119.70 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE1   1 
ATOM   2981 O OE2   . GLU A   1 425 ? 10.322 115.245 14.641 1.00 116.09 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE2   1 
ATOM   2982 N N     . ALA A   1 426 ? 6.959  117.479 18.785 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   N     1 
ATOM   2983 C CA    . ALA A   1 426 ? 5.558  117.249 19.099 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CA    1 
ATOM   2984 C C     . ALA A   1 426 ? 4.691  117.507 17.872 1.00 107.86 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   C     1 
ATOM   2985 O O     . ALA A   1 426 ? 5.101  118.172 16.918 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   O     1 
ATOM   2986 C CB    . ALA A   1 426 ? 5.112  118.116 20.283 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CB    1 
ATOM   2987 N N     . ARG A   1 427 ? 3.478  116.959 17.909 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   N     1 
ATOM   2988 C CA    . ARG A   1 427 ? 2.516  117.107 16.829 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CA    1 
ATOM   2989 C C     . ARG A   1 427 ? 1.143  117.335 17.436 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   C     1 
ATOM   2990 O O     . ARG A   1 427 ? 0.965  117.251 18.654 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   O     1 
ATOM   2991 C CB    . ARG A   1 427 ? 2.498  115.872 15.926 1.00 127.09 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CB    1 
ATOM   2992 C CG    . ARG A   1 427 ? 2.190  114.604 16.690 1.00 133.03 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CG    1 
ATOM   2993 C CD    . ARG A   1 427 ? 1.633  113.515 15.797 1.00 138.86 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CD    1 
ATOM   2994 N NE    . ARG A   1 427 ? 0.961  112.485 16.584 1.00 143.01 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NE    1 
ATOM   2995 C CZ    . ARG A   1 427 ? 1.570  111.425 17.105 1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CZ    1 
ATOM   2996 N NH1   . ARG A   1 427 ? 2.873  111.244 16.919 1.00 141.90 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH1   1 
ATOM   2997 N NH2   . ARG A   1 427 ? 0.875  110.543 17.812 1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH2   1 
ATOM   2998 N N     . LEU A   1 428 ? 0.166  117.633 16.579 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   N     1 
ATOM   2999 C CA    . LEU A   1 428 ? -1.241 117.655 17.001 1.00 118.82 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CA    1 
ATOM   3000 C C     . LEU A   1 428 ? -1.681 116.238 17.422 1.00 122.64 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   C     1 
ATOM   3001 O O     . LEU A   1 428 ? -1.364 115.257 16.733 1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   O     1 
ATOM   3002 C CB    . LEU A   1 428 ? -2.156 118.172 15.883 1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CB    1 
ATOM   3003 C CG    . LEU A   1 428 ? -2.212 119.627 15.392 1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CG    1 
ATOM   3004 C CD1   . LEU A   1 428 ? -2.219 120.648 16.523 1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD1   1 
ATOM   3005 C CD2   . LEU A   1 428 ? -1.101 119.906 14.399 1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD2   1 
ATOM   3006 N N     . LYS A   1 429 ? -2.389 116.122 18.536 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   N     1 
ATOM   3007 C CA    . LYS A   1 429 ? -2.783 114.815 19.026 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CA    1 
ATOM   3008 C C     . LYS A   1 429 ? -3.397 113.986 17.926 1.00 113.24 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   C     1 
ATOM   3009 O O     . LYS A   1 429 ? -4.085 114.515 17.072 1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   O     1 
ATOM   3010 C CB    . LYS A   1 429 ? -3.742 114.935 20.207 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CB    1 
ATOM   3011 C CG    . LYS A   1 429 ? -3.075 115.096 21.559 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CG    1 
ATOM   3012 C CD    . LYS A   1 429 ? -3.608 114.149 22.608 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CD    1 
ATOM   3013 C CE    . LYS A   1 429 ? -4.188 114.929 23.773 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CE    1 
ATOM   3014 N NZ    . LYS A   1 429 ? -5.478 114.375 24.300 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   NZ    1 
ATOM   3015 N N     . ALA A-2 1 32  ? 44.863 118.920 25.199 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 N     1 
ATOM   3016 C CA    . ALA A-2 1 32  ? 44.241 120.123 25.744 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3017 C C     . ALA A-2 1 32  ? 45.184 120.765 26.757 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 C     1 
ATOM   3018 O O     . ALA A-2 1 32  ? 46.315 120.299 26.941 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 O     1 
ATOM   3019 C CB    . ALA A-2 1 32  ? 42.874 119.796 26.397 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3020 N N     . GLN A-2 1 33  ? 44.722 121.843 27.392 1.00 141.93 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 N     1 
ATOM   3021 C CA    . GLN A-2 1 33  ? 45.369 122.369 28.596 1.00 146.46 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CA    1 
ATOM   3022 C C     . GLN A-2 1 33  ? 44.781 121.711 29.846 1.00 136.55 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 C     1 
ATOM   3023 O O     . GLN A-2 1 33  ? 44.254 122.350 30.758 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 O     1 
ATOM   3024 C CB    . GLN A-2 1 33  ? 45.253 123.890 28.654 1.00 155.14 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CB    1 
ATOM   3025 C CG    . GLN A-2 1 33  ? 46.404 124.599 29.401 1.00 159.19 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CG    1 
ATOM   3026 C CD    . GLN A-2 1 33  ? 46.545 126.090 29.043 1.00 161.07 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CD    1 
ATOM   3027 O OE1   . GLN A-2 1 33  ? 46.470 126.968 29.911 1.00 155.75 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3028 N NE2   . GLN A-2 1 33  ? 46.768 126.372 27.765 1.00 165.81 ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3029 N N     . LYS A-2 1 34  ? 44.823 120.376 29.842 1.00 134.88 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 N     1 
ATOM   3030 C CA    . LYS A-2 1 34  ? 44.748 119.614 31.079 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3031 C C     . LYS A-2 1 34  ? 45.970 119.862 31.949 1.00 112.42 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 C     1 
ATOM   3032 O O     . LYS A-2 1 34  ? 45.899 119.659 33.163 1.00 119.04 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 O     1 
ATOM   3033 C CB    . LYS A-2 1 34  ? 44.641 118.120 30.776 1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3034 C CG    . LYS A-2 1 34  ? 43.327 117.662 30.161 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3035 C CD    . LYS A-2 1 34  ? 43.295 116.131 30.015 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3036 C CE    . LYS A-2 1 34  ? 41.897 115.625 29.646 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3037 N NZ    . LYS A-2 1 34  ? 41.893 114.190 29.211 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3038 N N     . ILE A-2 1 35  ? 47.087 120.279 31.335 1.00 95.06  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 N     1 
ATOM   3039 C CA    . ILE A-2 1 35  ? 48.295 120.666 32.063 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3040 C C     . ILE A-2 1 35  ? 47.967 121.630 33.183 1.00 95.15  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 C     1 
ATOM   3041 O O     . ILE A-2 1 35  ? 48.552 121.569 34.275 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 O     1 
ATOM   3042 C CB    . ILE A-2 1 35  ? 49.307 121.306 31.099 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3043 C CG1   . ILE A-2 1 35  ? 49.829 120.288 30.091 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3044 C CG2   . ILE A-2 1 35  ? 50.431 121.988 31.876 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3045 C CD1   . ILE A-2 1 35  ? 50.877 120.857 29.149 1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3046 N N     . ALA A-2 1 36  ? 47.063 122.572 32.907 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 N     1 
ATOM   3047 C CA    . ALA A-2 1 36  ? 46.699 123.566 33.902 1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3048 C C     . ALA A-2 1 36  ? 46.199 122.906 35.177 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 C     1 
ATOM   3049 O O     . ALA A-2 1 36  ? 46.570 123.315 36.283 1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 O     1 
ATOM   3050 C CB    . ALA A-2 1 36  ? 45.645 124.506 33.325 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3051 N N     . VAL A-2 1 37  ? 45.372 121.871 35.048 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 N     1 
ATOM   3052 C CA    . VAL A-2 1 37  ? 44.849 121.226 36.244 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3053 C C     . VAL A-2 1 37  ? 45.984 120.611 37.054 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 C     1 
ATOM   3054 O O     . VAL A-2 1 37  ? 46.115 120.862 38.259 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 O     1 
ATOM   3055 C CB    . VAL A-2 1 37  ? 43.775 120.192 35.871 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3056 C CG1   . VAL A-2 1 37  ? 43.347 119.410 37.111 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3057 C CG2   . VAL A-2 1 37  ? 42.573 120.901 35.238 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3058 N N     . GLN A-2 1 38  ? 46.844 119.832 36.391 1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 N     1 
ATOM   3059 C CA    . GLN A-2 1 38  ? 47.972 119.191 37.061 1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3060 C C     . GLN A-2 1 38  ? 48.761 120.176 37.922 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 C     1 
ATOM   3061 O O     . GLN A-2 1 38  ? 48.927 119.971 39.131 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 O     1 
ATOM   3062 C CB    . GLN A-2 1 38  ? 48.875 118.546 36.021 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3063 C CG    . GLN A-2 1 38  ? 50.016 117.739 36.619 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3064 C CD    . GLN A-2 1 38  ? 49.531 116.595 37.492 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3065 O OE1   . GLN A-2 1 38  ? 49.015 115.596 36.992 1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3066 N NE2   . GLN A-2 1 38  ? 49.704 116.733 38.805 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3067 N N     . LYS A-2 1 39  ? 49.238 121.268 37.319 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 N     1 
ATOM   3068 C CA    . LYS A-2 1 39  ? 50.006 122.234 38.091 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3069 C C     . LYS A-2 1 39  ? 49.217 122.724 39.299 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 C     1 
ATOM   3070 O O     . LYS A-2 1 39  ? 49.772 122.895 40.389 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 O     1 
ATOM   3071 C CB    . LYS A-2 1 39  ? 50.430 123.403 37.201 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3072 C CG    . LYS A-2 1 39  ? 51.422 124.374 37.875 1.00 91.10  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3073 C CD    . LYS A-2 1 39  ? 51.367 125.781 37.255 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3074 C CE    . LYS A-2 1 39  ? 52.013 126.835 38.151 1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3075 N NZ    . LYS A-2 1 39  ? 53.303 126.376 38.743 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3076 N N     . ASP A-2 1 40  ? 47.915 122.923 39.142 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 N     1 
ATOM   3077 C CA    . ASP A-2 1 40  ? 47.176 123.463 40.272 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3078 C C     . ASP A-2 1 40  ? 46.925 122.401 41.325 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 C     1 
ATOM   3079 O O     . ASP A-2 1 40  ? 46.959 122.705 42.523 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 O     1 
ATOM   3080 C CB    . ASP A-2 1 40  ? 45.878 124.083 39.791 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3081 C CG    . ASP A-2 1 40  ? 46.096 125.438 39.193 1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3082 O OD1   . ASP A-2 1 40  ? 47.271 125.861 39.098 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3083 O OD2   . ASP A-2 1 40  ? 45.100 126.080 38.819 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3084 N N     . VAL A-2 1 41  ? 46.701 121.153 40.893 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N     1 
ATOM   3085 C CA    . VAL A-2 1 41  ? 46.623 120.037 41.834 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3086 C C     . VAL A-2 1 41  ? 47.914 119.919 42.626 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C     1 
ATOM   3087 O O     . VAL A-2 1 41  ? 47.896 119.820 43.861 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O     1 
ATOM   3088 C CB    . VAL A-2 1 41  ? 46.316 118.718 41.108 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3089 C CG1   . VAL A-2 1 41  ? 46.359 117.574 42.116 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3090 C CG2   . VAL A-2 1 41  ? 44.957 118.769 40.423 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3091 N N     . ASP A-2 1 42  ? 49.053 119.905 41.917 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 N     1 
ATOM   3092 C CA    . ASP A-2 1 42  ? 50.361 119.861 42.566 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3093 C C     . ASP A-2 1 42  ? 50.459 120.899 43.672 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 C     1 
ATOM   3094 O O     . ASP A-2 1 42  ? 50.868 120.593 44.799 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 O     1 
ATOM   3095 C CB    . ASP A-2 1 42  ? 51.474 120.107 41.545 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3096 C CG    . ASP A-2 1 42  ? 51.715 118.926 40.626 1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3097 O OD1   . ASP A-2 1 42  ? 51.239 117.802 40.933 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3098 O OD2   . ASP A-2 1 42  ? 52.385 119.145 39.586 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3099 N N     . GLU A-2 1 43  ? 50.076 122.140 43.362 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 N     1 
ATOM   3100 C CA    . GLU A-2 1 43  ? 50.249 123.205 44.336 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3101 C C     . GLU A-2 1 43  ? 49.342 122.998 45.533 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 C     1 
ATOM   3102 O O     . GLU A-2 1 43  ? 49.781 123.145 46.678 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 O     1 
ATOM   3103 C CB    . GLU A-2 1 43  ? 50.017 124.562 43.681 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3104 C CG    . GLU A-2 1 43  ? 51.286 125.155 43.082 1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3105 C CD    . GLU A-2 1 43  ? 51.050 126.509 42.455 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3106 O OE1   . GLU A-2 1 43  ? 51.304 127.531 43.131 1.00 122.79 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3107 O OE2   . GLU A-2 1 43  ? 50.594 126.552 41.288 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3108 N N     . VAL A-2 1 44  ? 48.083 122.634 45.294 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 N     1 
ATOM   3109 C CA    . VAL A-2 1 44  ? 47.204 122.268 46.404 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3110 C C     . VAL A-2 1 44  ? 47.871 121.186 47.253 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 C     1 
ATOM   3111 O O     . VAL A-2 1 44  ? 48.071 121.341 48.467 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 O     1 
ATOM   3112 C CB    . VAL A-2 1 44  ? 45.822 121.820 45.877 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3113 C CG1   . VAL A-2 1 44  ? 44.884 121.486 47.018 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3114 C CG2   . VAL A-2 1 44  ? 45.197 122.895 45.048 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3115 N N     . VAL A-2 1 45  ? 48.263 120.090 46.606 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 N     1 
ATOM   3116 C CA    . VAL A-2 1 45  ? 48.933 119.003 47.316 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3117 C C     . VAL A-2 1 45  ? 50.125 119.519 48.099 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 C     1 
ATOM   3118 O O     . VAL A-2 1 45  ? 50.304 119.192 49.279 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 O     1 
ATOM   3119 C CB    . VAL A-2 1 45  ? 49.365 117.909 46.336 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3120 C CG1   . VAL A-2 1 45  ? 50.260 116.954 47.056 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3121 C CG2   . VAL A-2 1 45  ? 48.138 117.213 45.804 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3122 N N     . ALA A-2 1 46  ? 50.964 120.321 47.442 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 N     1 
ATOM   3123 C CA    . ALA A-2 1 46  ? 52.078 120.951 48.131 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3124 C C     . ALA A-2 1 46  ? 51.587 121.768 49.321 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 C     1 
ATOM   3125 O O     . ALA A-2 1 46  ? 51.950 121.494 50.469 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 O     1 
ATOM   3126 C CB    . ALA A-2 1 46  ? 52.881 121.808 47.152 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3127 N N     . ALA A-2 1 47  ? 50.733 122.765 49.071 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   3128 C CA    . ALA A-2 1 47  ? 50.311 123.650 50.154 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3129 C C     . ALA A-2 1 47  ? 49.624 122.883 51.271 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   3130 O O     . ALA A-2 1 47  ? 49.659 123.309 52.431 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   3131 C CB    . ALA A-2 1 47  ? 49.378 124.735 49.625 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3132 N N     . ALA A-2 1 48  ? 48.968 121.771 50.934 1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 N     1 
ATOM   3133 C CA    . ALA A-2 1 48  ? 48.355 120.932 51.951 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3134 C C     . ALA A-2 1 48  ? 49.411 120.383 52.902 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 C     1 
ATOM   3135 O O     . ALA A-2 1 48  ? 49.317 120.550 54.126 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 O     1 
ATOM   3136 C CB    . ALA A-2 1 48  ? 47.589 119.800 51.276 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3137 N N     . GLN A-2 1 49  ? 50.431 119.723 52.335 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N     1 
ATOM   3138 C CA    . GLN A-2 1 49  ? 51.558 119.189 53.103 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3139 C C     . GLN A-2 1 49  ? 52.168 120.252 54.010 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C     1 
ATOM   3140 O O     . GLN A-2 1 49  ? 52.378 120.014 55.205 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O     1 
ATOM   3141 C CB    . GLN A-2 1 49  ? 52.622 118.634 52.148 1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3142 C CG    . GLN A-2 1 49  ? 52.286 117.300 51.512 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3143 C CD    . GLN A-2 1 49  ? 52.298 116.181 52.524 1.00 107.47 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3144 O OE1   . GLN A-2 1 49  ? 51.289 115.903 53.175 1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3145 N NE2   . GLN A-2 1 49  ? 53.450 115.536 52.674 1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3146 N N     . ARG A-2 1 50  ? 52.328 121.459 53.528 1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 N     1 
ATOM   3147 C CA    . ARG A-2 1 50  ? 52.841 122.432 54.435 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3148 C C     . ARG A-2 1 50  ? 51.901 122.675 55.539 1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 C     1 
ATOM   3149 O O     . ARG A-2 1 50  ? 52.264 122.608 56.662 1.00 107.49 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 O     1 
ATOM   3150 C CB    . ARG A-2 1 50  ? 53.018 123.767 53.777 1.00 107.38 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3151 C CG    . ARG A-2 1 50  ? 53.715 123.724 52.447 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3152 C CD    . ARG A-2 1 50  ? 54.380 125.055 52.122 1.00 128.57 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3153 N NE    . ARG A-2 1 50  ? 54.482 125.309 50.691 1.00 150.84 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3154 C CZ    . ARG A-2 1 50  ? 55.385 124.771 49.882 1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3155 N NH1   . ARG A-2 1 50  ? 56.297 123.913 50.329 1.00 146.18 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3156 N NH2   . ARG A-2 1 50  ? 55.354 125.086 48.603 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3157 N N     . PHE A-2 1 51  ? 50.640 122.858 55.241 1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 N     1 
ATOM   3158 C CA    . PHE A-2 1 51  ? 49.718 123.214 56.291 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3159 C C     . PHE A-2 1 51  ? 49.687 122.130 57.348 1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 C     1 
ATOM   3160 O O     . PHE A-2 1 51  ? 49.676 122.425 58.547 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 O     1 
ATOM   3161 C CB    . PHE A-2 1 51  ? 48.327 123.448 55.691 1.00 110.28 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3162 C CG    . PHE A-2 1 51  ? 47.238 123.372 56.702 1.00 97.87  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3163 C CD1   . PHE A-2 1 51  ? 47.054 124.417 57.594 1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3164 C CD2   . PHE A-2 1 51  ? 46.441 122.238 56.811 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3165 C CE1   . PHE A-2 1 51  ? 46.083 124.347 58.566 1.00 97.30  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3166 C CE2   . PHE A-2 1 51  ? 45.460 122.153 57.781 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3167 C CZ    . PHE A-2 1 51  ? 45.281 123.205 58.664 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3168 N N     . LEU A-2 1 52  ? 49.717 120.872 56.925 1.00 79.64  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 N     1 
ATOM   3169 C CA    . LEU A-2 1 52  ? 49.630 119.769 57.867 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3170 C C     . LEU A-2 1 52  ? 50.945 119.462 58.613 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 C     1 
ATOM   3171 O O     . LEU A-2 1 52  ? 51.036 118.362 59.168 1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 O     1 
ATOM   3172 C CB    . LEU A-2 1 52  ? 49.142 118.514 57.153 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3173 C CG    . LEU A-2 1 52  ? 47.805 118.757 56.470 1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3174 C CD1   . LEU A-2 1 52  ? 47.691 117.956 55.192 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3175 C CD2   . LEU A-2 1 52  ? 46.673 118.437 57.419 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3176 N N     . HIS A-2 1 53  ? 51.960 120.361 58.653 1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 N     1 
ATOM   3177 C CA    . HIS A-2 1 53  ? 53.027 120.204 59.644 1.00 109.74 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3178 C C     . HIS A-2 1 53  ? 53.567 121.534 60.173 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 C     1 
ATOM   3179 O O     . HIS A-2 1 53  ? 54.710 121.578 60.655 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 O     1 
ATOM   3180 C CB    . HIS A-2 1 53  ? 54.248 119.428 59.144 1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3181 C CG    . HIS A-2 1 53  ? 53.938 118.141 58.456 1.00 98.47  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3182 N ND1   . HIS A-2 1 53  ? 53.620 118.085 57.118 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3183 C CD2   . HIS A-2 1 53  ? 53.970 116.859 58.890 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3184 C CE1   . HIS A-2 1 53  ? 53.430 116.828 56.763 1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3185 N NE2   . HIS A-2 1 53  ? 53.640 116.063 57.818 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3186 N N     . GLY A-2 1 54  ? 52.794 122.617 60.087 1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 N     1 
ATOM   3187 C CA    . GLY A-2 1 54  ? 53.079 123.824 60.826 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3188 C C     . GLY A-2 1 54  ? 52.400 123.804 62.188 1.00 102.30 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 C     1 
ATOM   3189 O O     . GLY A-2 1 54  ? 51.683 122.875 62.553 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 O     1 
ATOM   3190 N N     . SER A-2 1 55  ? 52.648 124.865 62.949 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 N     1 
ATOM   3191 C CA    . SER A-2 1 55  ? 51.991 125.020 64.238 1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CA    1 
ATOM   3192 C C     . SER A-2 1 55  ? 51.222 126.340 64.280 1.00 123.92 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 C     1 
ATOM   3193 O O     . SER A-2 1 55  ? 50.831 126.871 63.235 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 O     1 
ATOM   3194 C CB    . SER A-2 1 55  ? 53.014 124.914 65.380 1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CB    1 
ATOM   3195 O OG    . SER A-2 1 55  ? 54.072 125.847 65.247 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 OG    1 
ATOM   3196 N N     . GLY A-2 1 56  ? 50.998 126.875 65.474 1.00 131.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 N     1 
ATOM   3197 C CA    . GLY A-2 1 56  ? 50.143 128.037 65.636 1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3198 C C     . GLY A-2 1 56  ? 50.759 129.381 65.306 1.00 132.77 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 C     1 
ATOM   3199 O O     . GLY A-2 1 56  ? 50.095 130.412 65.445 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 O     1 
ATOM   3200 N N     . ASP A-2 1 61  ? 47.094 131.023 60.100 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 N     1 
ATOM   3201 C CA    . ASP A-2 1 61  ? 48.430 131.438 59.678 1.00 130.76 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3202 C C     . ASP A-2 1 61  ? 48.576 131.330 58.156 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 C     1 
ATOM   3203 O O     . ASP A-2 1 61  ? 47.683 130.813 57.487 1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 O     1 
ATOM   3204 C CB    . ASP A-2 1 61  ? 49.504 130.605 60.392 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3205 C CG    . ASP A-2 1 61  ? 50.283 131.414 61.434 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3206 O OD1   . ASP A-2 1 61  ? 49.649 132.015 62.332 1.00 129.52 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3207 O OD2   . ASP A-2 1 61  ? 51.532 131.442 61.362 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3208 N N     . GLU A-2 1 62  ? 49.702 131.827 57.626 1.00 135.20 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     1 
ATOM   3209 C CA    . GLU A-2 1 62  ? 49.950 131.936 56.188 1.00 132.45 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3210 C C     . GLU A-2 1 62  ? 49.756 130.608 55.473 1.00 127.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     1 
ATOM   3211 O O     . GLU A-2 1 62  ? 49.300 130.577 54.322 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     1 
ATOM   3212 C CB    . GLU A-2 1 62  ? 51.370 132.458 55.910 1.00 135.94 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3213 C CG    . GLU A-2 1 62  ? 51.833 133.593 56.822 1.00 145.17 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3214 C CD    . GLU A-2 1 62  ? 52.838 133.147 57.881 1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3215 O OE1   . GLU A-2 1 62  ? 54.057 133.374 57.698 1.00 154.04 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3216 O OE2   . GLU A-2 1 62  ? 52.402 132.568 58.901 1.00 156.12 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3217 N N     . ALA A-2 1 63  ? 50.122 129.514 56.146 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 N     1 
ATOM   3218 C CA    . ALA A-2 1 63  ? 49.974 128.192 55.551 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3219 C C     . ALA A-2 1 63  ? 48.534 127.944 55.132 1.00 91.78  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 C     1 
ATOM   3220 O O     . ALA A-2 1 63  ? 48.248 127.660 53.962 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 O     1 
ATOM   3221 C CB    . ALA A-2 1 63  ? 50.432 127.129 56.544 1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3222 N N     . LYS A-2 1 64  ? 47.610 128.083 56.083 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 N     1 
ATOM   3223 C CA    . LYS A-2 1 64  ? 46.206 127.787 55.833 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3224 C C     . LYS A-2 1 64  ? 45.648 128.657 54.716 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 C     1 
ATOM   3225 O O     . LYS A-2 1 64  ? 44.985 128.162 53.799 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 O     1 
ATOM   3226 C CB    . LYS A-2 1 64  ? 45.416 127.976 57.126 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3227 C CG    . LYS A-2 1 64  ? 43.907 128.002 56.966 1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3228 C CD    . LYS A-2 1 64  ? 43.237 128.206 58.325 1.00 99.35  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3229 C CE    . LYS A-2 1 64  ? 41.751 128.541 58.216 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3230 N NZ    . LYS A-2 1 64  ? 41.223 129.045 59.520 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3231 N N     . VAL A-2 1 65  ? 45.909 129.960 54.772 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 N     1 
ATOM   3232 C CA    . VAL A-2 1 65  ? 45.381 130.859 53.750 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3233 C C     . VAL A-2 1 65  ? 45.904 130.470 52.380 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 C     1 
ATOM   3234 O O     . VAL A-2 1 65  ? 45.158 130.445 51.392 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 O     1 
ATOM   3235 C CB    . VAL A-2 1 65  ? 45.734 132.317 54.085 1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3236 C CG1   . VAL A-2 1 65  ? 44.827 133.275 53.306 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3237 C CG2   . VAL A-2 1 65  ? 45.649 132.547 55.596 1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3238 N N     . ASP A-2 1 66  ? 47.198 130.167 52.299 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 N     1 
ATOM   3239 C CA    . ASP A-2 1 66  ? 47.773 129.830 51.008 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3240 C C     . ASP A-2 1 66  ? 47.105 128.593 50.426 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 C     1 
ATOM   3241 O O     . ASP A-2 1 66  ? 46.799 128.551 49.228 1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 O     1 
ATOM   3242 C CB    . ASP A-2 1 66  ? 49.281 129.634 51.141 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3243 C CG    . ASP A-2 1 66  ? 49.973 129.596 49.797 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3244 O OD1   . ASP A-2 1 66  ? 49.781 130.572 49.035 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3245 O OD2   . ASP A-2 1 66  ? 50.675 128.594 49.498 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3246 N N     . LEU A-2 1 67  ? 46.843 127.583 51.264 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 N     1 
ATOM   3247 C CA    . LEU A-2 1 67  ? 46.207 126.362 50.771 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3248 C C     . LEU A-2 1 67  ? 44.779 126.630 50.315 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 C     1 
ATOM   3249 O O     . LEU A-2 1 67  ? 44.360 126.153 49.252 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 O     1 
ATOM   3250 C CB    . LEU A-2 1 67  ? 46.240 125.275 51.851 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3251 C CG    . LEU A-2 1 67  ? 45.228 124.117 51.913 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3252 C CD1   . LEU A-2 1 67  ? 45.278 123.201 50.689 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3253 C CD2   . LEU A-2 1 67  ? 45.471 123.296 53.173 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3254 N N     . GLN A-2 1 68  ? 44.026 127.407 51.097 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 N     1 
ATOM   3255 C CA    . GLN A-2 1 68  ? 42.675 127.755 50.687 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3256 C C     . GLN A-2 1 68  ? 42.716 128.520 49.369 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 C     1 
ATOM   3257 O O     . GLN A-2 1 68  ? 41.833 128.365 48.513 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 O     1 
ATOM   3258 C CB    . GLN A-2 1 68  ? 41.987 128.553 51.798 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3259 C CG    . GLN A-2 1 68  ? 40.820 129.430 51.358 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3260 C CD    . GLN A-2 1 68  ? 40.165 130.179 52.523 1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3261 O OE1   . GLN A-2 1 68  ? 39.380 131.115 52.319 1.00 113.11 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3262 N NE2   . GLN A-2 1 68  ? 40.471 129.751 53.751 1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3263 N N     . LYS A-2 1 69  ? 43.782 129.298 49.159 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 N     1 
ATOM   3264 C CA    . LYS A-2 1 69  ? 43.937 130.024 47.904 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3265 C C     . LYS A-2 1 69  ? 44.246 129.064 46.764 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 C     1 
ATOM   3266 O O     . LYS A-2 1 69  ? 43.619 129.131 45.704 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 O     1 
ATOM   3267 C CB    . LYS A-2 1 69  ? 45.019 131.106 48.045 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3268 C CG    . LYS A-2 1 69  ? 45.475 131.722 46.703 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3269 C CD    . LYS A-2 1 69  ? 46.257 133.038 46.852 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3270 C CE    . LYS A-2 1 69  ? 47.716 132.808 47.257 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3271 N NZ    . LYS A-2 1 69  ? 48.132 133.715 48.371 1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3272 N N     . LYS A-2 1 70  ? 45.204 128.150 46.960 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N     1 
ATOM   3273 C CA    . LYS A-2 1 70  ? 45.508 127.219 45.876 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3274 C C     . LYS A-2 1 70  ? 44.333 126.283 45.619 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C     1 
ATOM   3275 O O     . LYS A-2 1 70  ? 44.138 125.837 44.482 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O     1 
ATOM   3276 C CB    . LYS A-2 1 70  ? 46.790 126.428 46.164 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3277 C CG    . LYS A-2 1 70  ? 48.004 127.258 46.543 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3278 C CD    . LYS A-2 1 70  ? 48.961 127.449 45.371 1.00 91.42  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3279 C CE    . LYS A-2 1 70  ? 49.751 128.766 45.482 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3280 N NZ    . LYS A-2 1 70  ? 50.752 128.789 46.596 1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3281 N N     . ALA A-2 1 71  ? 43.527 126.003 46.647 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 N     1 
ATOM   3282 C CA    . ALA A-2 1 71  ? 42.317 125.211 46.438 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3283 C C     . ALA A-2 1 71  ? 41.332 125.935 45.527 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 C     1 
ATOM   3284 O O     . ALA A-2 1 71  ? 40.719 125.315 44.646 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 O     1 
ATOM   3285 C CB    . ALA A-2 1 71  ? 41.661 124.883 47.778 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3286 N N     . SER A-2 1 72  ? 41.178 127.251 45.715 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 N     1 
ATOM   3287 C CA    . SER A-2 1 72  ? 40.284 128.013 44.856 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CA    1 
ATOM   3288 C C     . SER A-2 1 72  ? 40.794 128.062 43.419 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 C     1 
ATOM   3289 O O     . SER A-2 1 72  ? 40.009 127.903 42.472 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 O     1 
ATOM   3290 C CB    . SER A-2 1 72  ? 40.100 129.425 45.413 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CB    1 
ATOM   3291 O OG    . SER A-2 1 72  ? 38.895 129.993 44.928 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 OG    1 
ATOM   3292 N N     . ASN A-2 1 73  ? 42.104 128.287 43.237 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 N     1 
ATOM   3293 C CA    . ASN A-2 1 73  ? 42.669 128.366 41.892 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3294 C C     . ASN A-2 1 73  ? 42.267 127.155 41.077 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 C     1 
ATOM   3295 O O     . ASN A-2 1 73  ? 41.896 127.271 39.903 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 O     1 
ATOM   3296 C CB    . ASN A-2 1 73  ? 44.194 128.449 41.949 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3297 C CG    . ASN A-2 1 73  ? 44.702 129.655 42.699 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3298 O OD1   . ASN A-2 1 73  ? 43.933 130.468 43.183 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3299 N ND2   . ASN A-2 1 73  ? 46.020 129.755 42.822 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3300 N N     . LEU A-2 1 74  ? 42.333 125.981 41.706 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N     1 
ATOM   3301 C CA    . LEU A-2 1 74  ? 41.975 124.728 41.060 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3302 C C     . LEU A-2 1 74  ? 40.549 124.769 40.524 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C     1 
ATOM   3303 O O     . LEU A-2 1 74  ? 40.316 124.521 39.331 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O     1 
ATOM   3304 C CB    . LEU A-2 1 74  ? 42.158 123.591 42.066 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3305 C CG    . LEU A-2 1 74  ? 41.870 122.149 41.663 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3306 C CD1   . LEU A-2 1 74  ? 42.784 121.709 40.551 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3307 C CD2   . LEU A-2 1 74  ? 42.048 121.318 42.878 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3308 N N     . VAL A-2 1 75  ? 39.579 125.085 41.393 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 N     1 
ATOM   3309 C CA    . VAL A-2 1 75  ? 38.197 125.205 40.935 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3310 C C     . VAL A-2 1 75  ? 38.123 126.129 39.731 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 C     1 
ATOM   3311 O O     . VAL A-2 1 75  ? 37.537 125.789 38.694 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 O     1 
ATOM   3312 C CB    . VAL A-2 1 75  ? 37.277 125.694 42.066 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3313 C CG1   . VAL A-2 1 75  ? 35.837 125.385 41.711 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3314 C CG2   . VAL A-2 1 75  ? 37.645 125.052 43.390 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3315 N N     . GLN A-2 1 76  ? 38.745 127.305 39.841 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   3316 C CA    . GLN A-2 1 76  ? 38.693 128.251 38.739 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3317 C C     . GLN A-2 1 76  ? 39.359 127.678 37.496 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   3318 O O     . GLN A-2 1 76  ? 38.821 127.778 36.389 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   3319 C CB    . GLN A-2 1 76  ? 39.335 129.569 39.160 1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3320 C CG    . GLN A-2 1 76  ? 38.342 130.697 39.489 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3321 C CD    . GLN A-2 1 76  ? 37.259 130.298 40.497 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3322 O OE1   . GLN A-2 1 76  ? 37.558 129.854 41.613 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3323 N NE2   . GLN A-2 1 76  ? 35.995 130.485 40.111 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3324 N N     . THR A-2 1 77  ? 40.511 127.039 37.664 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 N     1 
ATOM   3325 C CA    . THR A-2 1 77  ? 41.229 126.490 36.517 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CA    1 
ATOM   3326 C C     . THR A-2 1 77  ? 40.456 125.357 35.853 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 C     1 
ATOM   3327 O O     . THR A-2 1 77  ? 40.420 125.267 34.616 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 O     1 
ATOM   3328 C CB    . THR A-2 1 77  ? 42.594 126.005 36.968 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CB    1 
ATOM   3329 O OG1   . THR A-2 1 77  ? 43.127 126.947 37.904 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3330 C CG2   . THR A-2 1 77  ? 43.513 125.870 35.789 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3331 N N     . ILE A-2 1 78  ? 39.852 124.477 36.662 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 N     1 
ATOM   3332 C CA    . ILE A-2 1 78  ? 39.013 123.405 36.128 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3333 C C     . ILE A-2 1 78  ? 37.921 123.979 35.239 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 C     1 
ATOM   3334 O O     . ILE A-2 1 78  ? 37.664 123.473 34.139 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 O     1 
ATOM   3335 C CB    . ILE A-2 1 78  ? 38.396 122.572 37.267 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3336 C CG1   . ILE A-2 1 78  ? 39.452 121.837 38.082 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3337 C CG2   . ILE A-2 1 78  ? 37.413 121.574 36.709 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3338 C CD1   . ILE A-2 1 78  ? 39.014 121.598 39.517 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3339 N N     . ARG A-2 1 79  ? 37.251 125.041 35.712 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 N     1 
ATOM   3340 C CA    . ARG A-2 1 79  ? 36.119 125.591 34.970 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3341 C C     . ARG A-2 1 79  ? 36.585 126.353 33.742 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 C     1 
ATOM   3342 O O     . ARG A-2 1 79  ? 35.996 126.229 32.666 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 O     1 
ATOM   3343 C CB    . ARG A-2 1 79  ? 35.272 126.483 35.872 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3344 C CG    . ARG A-2 1 79  ? 34.781 125.781 37.120 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3345 C CD    . ARG A-2 1 79  ? 33.652 126.544 37.762 1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3346 N NE    . ARG A-2 1 79  ? 32.429 126.479 36.968 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3347 C CZ    . ARG A-2 1 79  ? 31.414 127.319 37.113 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3348 N NH1   . ARG A-2 1 79  ? 31.490 128.285 38.020 1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3349 N NH2   . ARG A-2 1 79  ? 30.336 127.194 36.351 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3350 N N     . GLY A-2 1 80  ? 37.655 127.113 33.864 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 N     1 
ATOM   3351 C CA    . GLY A-2 1 80  ? 38.120 127.883 32.745 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3352 C C     . GLY A-2 1 80  ? 37.602 129.295 32.845 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 C     1 
ATOM   3353 O O     . GLY A-2 1 80  ? 36.542 129.560 33.424 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 O     1 
ATOM   3354 N N     . PRO A-2 1 81  ? 38.349 130.236 32.273 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 N     1 
ATOM   3355 C CA    . PRO A-2 1 81  ? 38.034 131.648 32.513 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3356 C C     . PRO A-2 1 81  ? 36.607 132.024 32.156 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 C     1 
ATOM   3357 O O     . PRO A-2 1 81  ? 35.938 132.682 32.964 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 O     1 
ATOM   3358 C CB    . PRO A-2 1 81  ? 39.068 132.374 31.643 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3359 C CG    . PRO A-2 1 81  ? 40.171 131.427 31.534 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3360 C CD    . PRO A-2 1 81  ? 39.510 130.092 31.388 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3361 N N     . ILE A-2 1 82  ? 36.115 131.614 30.991 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N     1 
ATOM   3362 C CA    . ILE A-2 1 82  ? 34.774 132.013 30.561 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3363 C C     . ILE A-2 1 82  ? 33.714 131.379 31.463 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C     1 
ATOM   3364 O O     . ILE A-2 1 82  ? 32.903 132.115 32.038 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O     1 
ATOM   3365 C CB    . ILE A-2 1 82  ? 34.513 131.660 29.087 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3366 C CG1   . ILE A-2 1 82  ? 35.598 132.230 28.161 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3367 C CG2   . ILE A-2 1 82  ? 33.123 132.099 28.715 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3368 C CD1   . ILE A-2 1 82  ? 35.401 133.655 27.728 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3369 N N     . PRO A-2 1 83  ? 33.661 130.049 31.631 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 N     1 
ATOM   3370 C CA    . PRO A-2 1 83  ? 32.676 129.487 32.568 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3371 C C     . PRO A-2 1 83  ? 32.790 130.003 33.986 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 C     1 
ATOM   3372 O O     . PRO A-2 1 83  ? 31.784 130.041 34.707 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 O     1 
ATOM   3373 C CB    . PRO A-2 1 83  ? 32.962 127.984 32.493 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3374 C CG    . PRO A-2 1 83  ? 33.432 127.809 31.110 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3375 C CD    . PRO A-2 1 83  ? 34.332 128.968 30.889 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3376 N N     . ALA A-2 1 84  ? 33.976 130.404 34.419 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   3377 C CA    . ALA A-2 1 84  ? 34.097 130.865 35.793 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3378 C C     . ALA A-2 1 84  ? 33.444 132.238 35.983 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   3379 O O     . ALA A-2 1 84  ? 33.022 132.581 37.096 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   3380 C CB    . ALA A-2 1 84  ? 35.573 130.867 36.201 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3381 N N     . ALA A-2 1 85  ? 33.333 133.021 34.906 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 N     1 
ATOM   3382 C CA    . ALA A-2 1 85  ? 32.713 134.334 35.000 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3383 C C     . ALA A-2 1 85  ? 31.248 134.207 35.386 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 C     1 
ATOM   3384 O O     . ALA A-2 1 85  ? 30.690 135.092 36.055 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 O     1 
ATOM   3385 C CB    . ALA A-2 1 85  ? 32.869 135.078 33.672 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3386 N N     . LEU A-2 1 86  ? 30.622 133.096 34.992 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   3387 C CA    . LEU A-2 1 86  ? 29.288 132.725 35.405 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3388 C C     . LEU A-2 1 86  ? 29.178 132.418 36.891 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   3389 O O     . LEU A-2 1 86  ? 28.061 132.183 37.368 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   3390 C CB    . LEU A-2 1 86  ? 28.832 131.523 34.589 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3391 C CG    . LEU A-2 1 86  ? 28.606 131.794 33.102 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3392 C CD1   . LEU A-2 1 86  ? 27.658 130.780 32.532 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3393 C CD2   . LEU A-2 1 86  ? 28.054 133.178 32.885 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3394 N N     . SER A-2 1 87  ? 30.276 132.402 37.642 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N     1 
ATOM   3395 C CA    . SER A-2 1 87  ? 30.152 132.117 39.064 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA    1 
ATOM   3396 C C     . SER A-2 1 87  ? 29.386 133.209 39.802 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C     1 
ATOM   3397 O O     . SER A-2 1 87  ? 28.817 132.936 40.862 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O     1 
ATOM   3398 C CB    . SER A-2 1 87  ? 31.535 131.911 39.693 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB    1 
ATOM   3399 O OG    . SER A-2 1 87  ? 32.286 133.114 39.736 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG    1 
ATOM   3400 N N     . SER A-2 1 88  ? 29.346 134.432 39.268 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 N     1 
ATOM   3401 C CA    . SER A-2 1 88  ? 28.650 135.512 39.968 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CA    1 
ATOM   3402 C C     . SER A-2 1 88  ? 27.157 135.253 39.981 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 C     1 
ATOM   3403 O O     . SER A-2 1 88  ? 26.503 135.399 41.017 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 O     1 
ATOM   3404 C CB    . SER A-2 1 88  ? 28.967 136.877 39.327 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CB    1 
ATOM   3405 O OG    . SER A-2 1 88  ? 30.316 136.928 38.851 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 OG    1 
ATOM   3406 N N     . MET A-2 1 89  ? 26.613 134.830 38.845 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 N     1 
ATOM   3407 C CA    . MET A-2 1 89  ? 25.216 134.427 38.773 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CA    1 
ATOM   3408 C C     . MET A-2 1 89  ? 24.912 133.228 39.668 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 C     1 
ATOM   3409 O O     . MET A-2 1 89  ? 23.961 133.266 40.459 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 O     1 
ATOM   3410 C CB    . MET A-2 1 89  ? 24.873 134.174 37.313 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CB    1 
ATOM   3411 C CG    . MET A-2 1 89  ? 24.976 135.498 36.578 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CG    1 
ATOM   3412 S SD    . MET A-2 1 89  ? 26.091 135.734 35.196 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 SD    1 
ATOM   3413 C CE    . MET A-2 1 89  ? 27.587 136.094 36.069 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CE    1 
ATOM   3414 N N     . GLU A-2 1 90  ? 25.711 132.163 39.583 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N     1 
ATOM   3415 C CA    . GLU A-2 1 90  ? 25.509 131.043 40.492 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3416 C C     . GLU A-2 1 90  ? 25.522 131.520 41.937 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C     1 
ATOM   3417 O O     . GLU A-2 1 90  ? 24.644 131.168 42.735 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O     1 
ATOM   3418 C CB    . GLU A-2 1 90  ? 26.582 129.977 40.260 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3419 C CG    . GLU A-2 1 90  ? 26.451 129.159 38.964 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3420 C CD    . GLU A-2 1 90  ? 27.750 128.471 38.572 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3421 O OE1   . GLU A-2 1 90  ? 28.655 128.384 39.434 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3422 O OE2   . GLU A-2 1 90  ? 27.867 128.046 37.400 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3423 N N     . ASP A-2 1 91  ? 26.508 132.345 42.285 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 N     1 
ATOM   3424 C CA    . ASP A-2 1 91  ? 26.653 132.771 43.672 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3425 C C     . ASP A-2 1 91  ? 25.432 133.516 44.141 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 C     1 
ATOM   3426 O O     . ASP A-2 1 91  ? 25.037 133.382 45.304 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 O     1 
ATOM   3427 C CB    . ASP A-2 1 91  ? 27.877 133.660 43.848 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3428 C CG    . ASP A-2 1 91  ? 29.133 132.891 43.828 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3429 O OD1   . ASP A-2 1 91  ? 29.050 131.646 43.809 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3430 O OD2   . ASP A-2 1 91  ? 30.194 133.528 43.842 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3431 N N     . ILE A-2 1 92  ? 24.827 134.301 43.241 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 N     1 
ATOM   3432 C CA    . ILE A-2 1 92  ? 23.711 135.170 43.609 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3433 C C     . ILE A-2 1 92  ? 22.493 134.338 43.981 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 C     1 
ATOM   3434 O O     . ILE A-2 1 92  ? 21.986 134.452 45.103 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 O     1 
ATOM   3435 C CB    . ILE A-2 1 92  ? 23.403 136.189 42.487 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3436 C CG1   . ILE A-2 1 92  ? 24.309 137.409 42.600 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3437 C CG2   . ILE A-2 1 92  ? 21.996 136.715 42.582 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3438 C CD1   . ILE A-2 1 92  ? 24.162 138.141 43.921 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3439 N N     . VAL A-2 1 93  ? 22.045 133.446 43.080 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 N     1 
ATOM   3440 C CA    . VAL A-2 1 93  ? 20.891 132.603 43.412 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3441 C C     . VAL A-2 1 93  ? 21.156 131.779 44.668 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 C     1 
ATOM   3442 O O     . VAL A-2 1 93  ? 20.257 131.586 45.489 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 O     1 
ATOM   3443 C CB    . VAL A-2 1 93  ? 20.470 131.696 42.240 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3444 C CG1   . VAL A-2 1 93  ? 20.018 132.517 41.016 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3445 C CG2   . VAL A-2 1 93  ? 21.565 130.682 41.904 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3446 N N     . LYS A-2 1 94  ? 22.380 131.294 44.859 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 N     1 
ATOM   3447 C CA    . LYS A-2 1 94  ? 22.643 130.517 46.064 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3448 C C     . LYS A-2 1 94  ? 22.391 131.343 47.322 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 C     1 
ATOM   3449 O O     . LYS A-2 1 94  ? 21.831 130.839 48.301 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 O     1 
ATOM   3450 C CB    . LYS A-2 1 94  ? 24.072 129.966 46.045 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3451 C CG    . LYS A-2 1 94  ? 24.452 129.166 47.308 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3452 C CD    . LYS A-2 1 94  ? 25.629 128.283 47.022 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3453 C CE    . LYS A-2 1 94  ? 26.209 127.623 48.275 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3454 N NZ    . LYS A-2 1 94  ? 27.274 126.644 47.892 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3455 N N     . VAL A-2 1 95  ? 22.796 132.613 47.316 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 N     1 
ATOM   3456 C CA    . VAL A-2 1 95  ? 22.581 133.459 48.486 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3457 C C     . VAL A-2 1 95  ? 21.098 133.768 48.623 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 C     1 
ATOM   3458 O O     . VAL A-2 1 95  ? 20.527 133.755 49.723 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 O     1 
ATOM   3459 C CB    . VAL A-2 1 95  ? 23.446 134.738 48.376 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3460 C CG1   . VAL A-2 1 95  ? 23.238 135.665 49.548 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3461 C CG2   . VAL A-2 1 95  ? 24.902 134.378 48.319 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3462 N N     . ALA A-2 1 96  ? 20.451 134.035 47.497 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 N     1 
ATOM   3463 C CA    . ALA A-2 1 96  ? 19.014 134.208 47.493 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3464 C C     . ALA A-2 1 96  ? 18.325 132.990 48.102 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 C     1 
ATOM   3465 O O     . ALA A-2 1 96  ? 17.584 133.097 49.090 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 O     1 
ATOM   3466 C CB    . ALA A-2 1 96  ? 18.557 134.466 46.058 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3467 N N     . SER A-2 1 97  ? 18.608 131.811 47.557 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 N     1 
ATOM   3468 C CA    . SER A-2 1 97  ? 17.867 130.628 47.964 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CA    1 
ATOM   3469 C C     . SER A-2 1 97  ? 18.167 130.246 49.412 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 C     1 
ATOM   3470 O O     . SER A-2 1 97  ? 17.261 129.855 50.156 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 O     1 
ATOM   3471 C CB    . SER A-2 1 97  ? 18.165 129.489 47.003 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CB    1 
ATOM   3472 O OG    . SER A-2 1 97  ? 18.126 128.245 47.685 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 OG    1 
ATOM   3473 N N     . LEU A-2 1 98  ? 19.420 130.366 49.837 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     1 
ATOM   3474 C CA    . LEU A-2 1 98  ? 19.743 130.162 51.243 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3475 C C     . LEU A-2 1 98  ? 18.935 131.084 52.142 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     1 
ATOM   3476 O O     . LEU A-2 1 98  ? 18.450 130.664 53.201 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     1 
ATOM   3477 C CB    . LEU A-2 1 98  ? 21.225 130.425 51.472 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3478 C CG    . LEU A-2 1 98  ? 22.308 129.404 51.202 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3479 C CD1   . LEU A-2 1 98  ? 23.562 130.065 51.656 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3480 C CD2   . LEU A-2 1 98  ? 22.047 128.119 51.989 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3481 N N     . ARG A-2 1 99  ? 18.833 132.362 51.750 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N     1 
ATOM   3482 C CA    . ARG A-2 1 99  ? 18.105 133.358 52.524 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3483 C C     . ARG A-2 1 99  ? 16.622 133.007 52.606 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C     1 
ATOM   3484 O O     . ARG A-2 1 99  ? 16.041 132.969 53.697 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O     1 
ATOM   3485 C CB    . ARG A-2 1 99  ? 18.300 134.739 51.889 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3486 C CG    . ARG A-2 1 99  ? 17.635 135.891 52.656 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3487 C CD    . ARG A-2 1 99  ? 17.117 136.985 51.743 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3488 N NE    . ARG A-2 1 99  ? 16.422 138.023 52.519 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3489 C CZ    . ARG A-2 1 99  ? 15.684 139.004 52.004 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3490 N NH1   . ARG A-2 1 99  ? 15.528 139.137 50.683 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3491 N NH2   . ARG A-2 1 99  ? 15.118 139.865 52.829 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3492 N N     . THR A-2 1 100 ? 15.992 132.740 51.460 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 N     1 
ATOM   3493 C CA    . THR A-2 1 100 ? 14.607 132.282 51.493 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CA    1 
ATOM   3494 C C     . THR A-2 1 100 ? 14.437 131.074 52.401 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 C     1 
ATOM   3495 O O     . THR A-2 1 100 ? 13.578 131.080 53.288 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 O     1 
ATOM   3496 C CB    . THR A-2 1 100 ? 14.092 131.912 50.109 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CB    1 
ATOM   3497 O OG1   . THR A-2 1 100 ? 14.336 132.964 49.179 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3498 C CG2   . THR A-2 1 100 ? 12.608 131.671 50.217 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3499 N N     . LEU A-2 1 101 ? 15.235 130.015 52.173 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N     1 
ATOM   3500 C CA    . LEU A-2 1 101 ? 15.071 128.784 52.940 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3501 C C     . LEU A-2 1 101 ? 15.209 129.039 54.432 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C     1 
ATOM   3502 O O     . LEU A-2 1 101 ? 14.446 128.500 55.246 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O     1 
ATOM   3503 C CB    . LEU A-2 1 101 ? 16.074 127.717 52.493 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3504 C CG    . LEU A-2 1 101 ? 15.990 127.210 51.042 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3505 C CD1   . LEU A-2 1 101 ? 17.357 126.695 50.530 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3506 C CD2   . LEU A-2 1 101 ? 14.862 126.180 50.807 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3507 N N     . PHE A-2 1 102 ? 16.177 129.855 54.814 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 N     1 
ATOM   3508 C CA    . PHE A-2 1 102 ? 16.365 130.074 56.235 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3509 C C     . PHE A-2 1 102 ? 15.203 130.869 56.819 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 C     1 
ATOM   3510 O O     . PHE A-2 1 102 ? 14.727 130.565 57.918 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 O     1 
ATOM   3511 C CB    . PHE A-2 1 102 ? 17.699 130.761 56.478 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3512 C CG    . PHE A-2 1 102 ? 18.011 130.939 57.922 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3513 C CD1   . PHE A-2 1 102 ? 18.695 129.964 58.619 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3514 C CD2   . PHE A-2 1 102 ? 17.605 132.075 58.594 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3515 C CE1   . PHE A-2 1 102 ? 18.969 130.124 59.965 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3516 C CE2   . PHE A-2 1 102 ? 17.879 132.238 59.929 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3517 C CZ    . PHE A-2 1 102 ? 18.556 131.268 60.615 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3518 N N     . GLU A-2 1 103 ? 14.722 131.875 56.089 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N     1 
ATOM   3519 C CA    . GLU A-2 1 103 ? 13.601 132.677 56.572 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3520 C C     . GLU A-2 1 103 ? 12.329 131.834 56.664 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C     1 
ATOM   3521 O O     . GLU A-2 1 103 ? 11.616 131.867 57.673 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O     1 
ATOM   3522 C CB    . GLU A-2 1 103 ? 13.387 133.890 55.649 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3523 C CG    . GLU A-2 1 103 ? 14.466 134.985 55.733 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3524 C CD    . GLU A-2 1 103 ? 14.481 135.722 57.075 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3525 O OE1   . GLU A-2 1 103 ? 13.685 136.683 57.236 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3526 O OE2   . GLU A-2 1 103 ? 15.285 135.336 57.967 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3527 N N     . ALA A-2 1 104 ? 12.042 131.048 55.622 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 N     1 
ATOM   3528 C CA    . ALA A-2 1 104 ? 10.858 130.197 55.552 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3529 C C     . ALA A-2 1 104 ? 10.814 129.078 56.586 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 C     1 
ATOM   3530 O O     . ALA A-2 1 104 ? 9.869  128.288 56.581 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 O     1 
ATOM   3531 C CB    . ALA A-2 1 104 ? 10.749 129.570 54.163 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3532 N N     . GLY A-2 1 105 ? 11.819 128.973 57.451 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 N     1 
ATOM   3533 C CA    . GLY A-2 1 105 ? 11.830 127.958 58.488 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3534 C C     . GLY A-2 1 105 ? 12.262 126.578 58.050 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 C     1 
ATOM   3535 O O     . GLY A-2 1 105 ? 12.017 125.609 58.779 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 O     1 
ATOM   3536 N N     . VAL A-2 1 106 ? 12.908 126.458 56.890 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 N     1 
ATOM   3537 C CA    . VAL A-2 1 106 ? 13.303 125.148 56.386 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3538 C C     . VAL A-2 1 106 ? 14.463 124.582 57.194 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 C     1 
ATOM   3539 O O     . VAL A-2 1 106 ? 14.476 123.395 57.528 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 O     1 
ATOM   3540 C CB    . VAL A-2 1 106 ? 13.650 125.245 54.893 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3541 C CG1   . VAL A-2 1 106 ? 14.336 123.967 54.420 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3542 C CG2   . VAL A-2 1 106 ? 12.386 125.537 54.087 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3543 N N     . PHE A-2 1 107 ? 15.453 125.415 57.519 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N     1 
ATOM   3544 C CA    . PHE A-2 1 107 ? 16.575 124.953 58.334 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3545 C C     . PHE A-2 1 107 ? 16.099 124.395 59.672 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C     1 
ATOM   3546 O O     . PHE A-2 1 107 ? 16.674 123.438 60.193 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O     1 
ATOM   3547 C CB    . PHE A-2 1 107 ? 17.566 126.093 58.582 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3548 C CG    . PHE A-2 1 107 ? 18.437 126.450 57.395 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3549 C CD1   . PHE A-2 1 107 ? 17.883 126.839 56.187 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3550 C CD2   . PHE A-2 1 107 ? 19.814 126.457 57.516 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3551 C CE1   . PHE A-2 1 107 ? 18.680 127.188 55.119 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3552 C CE2   . PHE A-2 1 107 ? 20.621 126.810 56.448 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3553 C CZ    . PHE A-2 1 107 ? 20.051 127.167 55.245 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3554 N N     . HIS A-2 1 108 ? 15.055 124.977 60.252 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 N     1 
ATOM   3555 C CA    . HIS A-2 1 108 ? 14.601 124.515 61.556 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3556 C C     . HIS A-2 1 108 ? 13.661 123.323 61.460 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 C     1 
ATOM   3557 O O     . HIS A-2 1 108 ? 13.536 122.568 62.432 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 O     1 
ATOM   3558 C CB    . HIS A-2 1 108 ? 13.900 125.644 62.312 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3559 C CG    . HIS A-2 1 108 ? 14.723 126.890 62.452 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3560 N ND1   . HIS A-2 1 108 ? 15.067 127.688 61.376 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3561 C CD2   . HIS A-2 1 108 ? 15.255 127.483 63.548 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3562 C CE1   . HIS A-2 1 108 ? 15.773 128.715 61.808 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3563 N NE2   . HIS A-2 1 108 ? 15.902 128.614 63.120 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3564 N N     . ALA A-2 1 109 ? 12.984 123.143 60.325 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N     1 
ATOM   3565 C CA    . ALA A-2 1 109 ? 12.080 122.011 60.199 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3566 C C     . ALA A-2 1 109 ? 12.826 120.712 59.920 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C     1 
ATOM   3567 O O     . ALA A-2 1 109 ? 12.349 119.631 60.297 1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O     1 
ATOM   3568 C CB    . ALA A-2 1 109 ? 11.043 122.282 59.102 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3569 N N     . MET A-2 1 110 ? 13.986 120.800 59.288 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 N     1 
ATOM   3570 C CA    . MET A-2 1 110 ? 14.745 119.645 58.852 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CA    1 
ATOM   3571 C C     . MET A-2 1 110 ? 15.509 119.047 60.023 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 C     1 
ATOM   3572 O O     . MET A-2 1 110 ? 16.028 119.784 60.870 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 O     1 
ATOM   3573 C CB    . MET A-2 1 110 ? 15.713 120.029 57.749 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CB    1 
ATOM   3574 C CG    . MET A-2 1 110 ? 15.031 120.249 56.425 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CG    1 
ATOM   3575 S SD    . MET A-2 1 110 ? 16.234 120.438 55.107 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 SD    1 
ATOM   3576 C CE    . MET A-2 1 110 ? 17.340 119.097 55.461 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CE    1 
ATOM   3577 N N     . PRO A-2 1 111 ? 15.544 117.716 60.067 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 N     1 
ATOM   3578 C CA    . PRO A-2 1 111 ? 16.219 117.027 61.174 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3579 C C     . PRO A-2 1 111 ? 17.727 117.196 61.099 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 C     1 
ATOM   3580 O O     . PRO A-2 1 111 ? 18.348 117.014 60.044 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 O     1 
ATOM   3581 C CB    . PRO A-2 1 111 ? 15.810 115.560 60.987 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3582 C CG    . PRO A-2 1 111 ? 15.432 115.454 59.545 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3583 C CD    . PRO A-2 1 111 ? 14.825 116.783 59.182 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3584 N N     . LYS A-2 1 112 ? 18.302 117.541 62.244 1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N     1 
ATOM   3585 C CA    . LYS A-2 1 112 ? 19.736 117.562 62.439 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3586 C C     . LYS A-2 1 112 ? 20.300 116.139 62.389 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C     1 
ATOM   3587 O O     . LYS A-2 1 112 ? 19.570 115.146 62.485 1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O     1 
ATOM   3588 C CB    . LYS A-2 1 112 ? 20.068 118.227 63.775 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3589 C CG    . LYS A-2 1 112 ? 19.846 119.736 63.794 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3590 C CD    . LYS A-2 1 112 ? 18.372 120.134 63.864 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3591 C CE    . LYS A-2 1 112 ? 18.081 121.353 62.990 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3592 N NZ    . LYS A-2 1 112 ? 16.618 121.583 62.806 1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3593 N N     . GLY A-2 1 113 ? 21.620 116.049 62.223 1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 N     1 
ATOM   3594 C CA    . GLY A-2 1 113 ? 22.303 114.774 62.166 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3595 C C     . GLY A-2 1 113 ? 22.221 114.058 60.840 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 C     1 
ATOM   3596 O O     . GLY A-2 1 113 ? 22.635 112.895 60.756 1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 O     1 
ATOM   3597 N N     . GLY A-2 1 114 ? 21.684 114.700 59.804 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 N     1 
ATOM   3598 C CA    . GLY A-2 1 114 ? 21.708 114.105 58.484 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3599 C C     . GLY A-2 1 114 ? 20.580 113.156 58.169 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 C     1 
ATOM   3600 O O     . GLY A-2 1 114 ? 20.593 112.540 57.098 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 O     1 
ATOM   3601 N N     . ALA A-2 1 115 ? 19.611 113.002 59.065 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 N     1 
ATOM   3602 C CA    . ALA A-2 1 115 ? 18.371 112.334 58.697 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3603 C C     . ALA A-2 1 115 ? 17.671 113.119 57.589 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 C     1 
ATOM   3604 O O     . ALA A-2 1 115 ? 17.710 114.354 57.568 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 O     1 
ATOM   3605 C CB    . ALA A-2 1 115 ? 17.476 112.208 59.922 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3606 N N     . SER A-2 1 116 ? 17.045 112.405 56.651 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 N     1 
ATOM   3607 C CA    . SER A-2 1 116 ? 16.460 113.050 55.479 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CA    1 
ATOM   3608 C C     . SER A-2 1 116 ? 15.019 113.512 55.746 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 C     1 
ATOM   3609 O O     . SER A-2 1 116 ? 14.435 113.258 56.798 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 O     1 
ATOM   3610 C CB    . SER A-2 1 116 ? 16.526 112.122 54.259 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CB    1 
ATOM   3611 O OG    . SER A-2 1 116 ? 15.304 111.454 54.021 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 OG    1 
ATOM   3612 N N     . MET A-2 1 117 ? 14.469 114.255 54.786 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 N     1 
ATOM   3613 C CA    . MET A-2 1 117 ? 13.098 114.752 54.831 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CA    1 
ATOM   3614 C C     . MET A-2 1 117 ? 12.698 115.101 53.411 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 C     1 
ATOM   3615 O O     . MET A-2 1 117 ? 13.543 115.431 52.578 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 O     1 
ATOM   3616 C CB    . MET A-2 1 117 ? 12.924 115.966 55.751 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CB    1 
ATOM   3617 C CG    . MET A-2 1 117 ? 11.473 116.336 56.015 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CG    1 
ATOM   3618 S SD    . MET A-2 1 117 ? 11.238 117.705 57.187 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 SD    1 
ATOM   3619 C CE    . MET A-2 1 117 ? 10.939 116.882 58.743 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CE    1 
ATOM   3620 N N     . THR A-2 1 118 ? 11.419 114.969 53.124 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   3621 C CA    . THR A-2 1 118 ? 11.013 115.125 51.744 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   3622 C C     . THR A-2 1 118 ? 10.659 116.566 51.474 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   3623 O O     . THR A-2 1 118 ? 10.395 117.349 52.392 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   3624 C CB    . THR A-2 1 118 ? 9.821  114.244 51.415 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   3625 O OG1   . THR A-2 1 118 ? 8.738  114.598 52.287 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3626 C CG2   . THR A-2 1 118 ? 10.203 112.794 51.611 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3627 N N     . ALA A-2 1 119 ? 10.675 116.914 50.188 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N     1 
ATOM   3628 C CA    . ALA A-2 1 119 ? 10.038 118.150 49.768 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3629 C C     . ALA A-2 1 119 ? 8.647  118.253 50.385 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C     1 
ATOM   3630 O O     . ALA A-2 1 119 ? 8.292  119.278 50.984 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O     1 
ATOM   3631 C CB    . ALA A-2 1 119 ? 9.976  118.215 48.238 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3632 N N     . SER A-2 1 120 ? 7.866  117.165 50.301 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 N     1 
ATOM   3633 C CA    . SER A-2 1 120 ? 6.497  117.212 50.793 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CA    1 
ATOM   3634 C C     . SER A-2 1 120 ? 6.451  117.439 52.298 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 C     1 
ATOM   3635 O O     . SER A-2 1 120 ? 5.709  118.302 52.781 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 O     1 
ATOM   3636 C CB    . SER A-2 1 120 ? 5.753  115.940 50.409 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CB    1 
ATOM   3637 O OG    . SER A-2 1 120 ? 5.052  116.116 49.188 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 OG    1 
ATOM   3638 N N     . GLU A-2 1 121 ? 7.231  116.675 53.065 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N     1 
ATOM   3639 C CA    . GLU A-2 1 121 ? 7.158  116.844 54.515 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3640 C C     . GLU A-2 1 121 ? 7.665  118.222 54.947 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C     1 
ATOM   3641 O O     . GLU A-2 1 121 ? 7.157  118.800 55.919 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O     1 
ATOM   3642 C CB    . GLU A-2 1 121 ? 7.925  115.721 55.220 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3643 C CG    . GLU A-2 1 121 ? 8.081  115.932 56.724 1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3644 C CD    . GLU A-2 1 121 ? 6.844  115.558 57.534 1.00 120.90 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3645 O OE1   . GLU A-2 1 121 ? 5.751  116.155 57.326 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3646 O OE2   . GLU A-2 1 121 ? 6.983  114.663 58.399 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3647 N N     . ILE A-2 1 122 ? 8.642  118.770 54.224 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N     1 
ATOM   3648 C CA    . ILE A-2 1 122 ? 9.150  120.100 54.535 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3649 C C     . ILE A-2 1 122 ? 8.082  121.148 54.260 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C     1 
ATOM   3650 O O     . ILE A-2 1 122 ? 7.719  121.942 55.135 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O     1 
ATOM   3651 C CB    . ILE A-2 1 122 ? 10.428 120.387 53.729 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3652 C CG1   . ILE A-2 1 122 ? 11.590 119.552 54.273 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3653 C CG2   . ILE A-2 1 122 ? 10.747 121.868 53.782 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3654 C CD1   . ILE A-2 1 122 ? 12.884 119.659 53.481 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3655 N N     . SER A-2 1 123 ? 7.577  121.170 53.029 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N     1 
ATOM   3656 C CA    . SER A-2 1 123 ? 6.518  122.099 52.674 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA    1 
ATOM   3657 C C     . SER A-2 1 123 ? 5.385  122.047 53.689 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C     1 
ATOM   3658 O O     . SER A-2 1 123 ? 4.854  123.084 54.109 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O     1 
ATOM   3659 C CB    . SER A-2 1 123 ? 6.016  121.762 51.273 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB    1 
ATOM   3660 O OG    . SER A-2 1 123 ? 5.378  122.874 50.677 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG    1 
ATOM   3661 N N     . ALA A-2 1 124 ? 5.031  120.834 54.116 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 N     1 
ATOM   3662 C CA    . ALA A-2 1 124 ? 3.988  120.638 55.109 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3663 C C     . ALA A-2 1 124 ? 4.262  121.419 56.383 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 C     1 
ATOM   3664 O O     . ALA A-2 1 124 ? 3.358  122.051 56.932 1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 O     1 
ATOM   3665 C CB    . ALA A-2 1 124 ? 3.869  119.151 55.421 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3666 N N     . GLN A-2 1 125 ? 5.493  121.383 56.882 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 N     1 
ATOM   3667 C CA    . GLN A-2 1 125 ? 5.739  121.974 58.189 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CA    1 
ATOM   3668 C C     . GLN A-2 1 125 ? 6.018  123.462 58.134 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 C     1 
ATOM   3669 O O     . GLN A-2 1 125 ? 5.928  124.127 59.174 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 O     1 
ATOM   3670 C CB    . GLN A-2 1 125 ? 6.899  121.286 58.902 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CB    1 
ATOM   3671 C CG    . GLN A-2 1 125 ? 6.678  121.198 60.399 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CG    1 
ATOM   3672 C CD    . GLN A-2 1 125 ? 5.854  119.961 60.806 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CD    1 
ATOM   3673 O OE1   . GLN A-2 1 125 ? 5.549  119.089 59.978 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3674 N NE2   . GLN A-2 1 125 ? 5.514  119.875 62.093 1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3675 N N     . THR A-2 1 126 ? 6.350  124.001 56.959 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 N     1 
ATOM   3676 C CA    . THR A-2 1 126 ? 6.647  125.422 56.829 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CA    1 
ATOM   3677 C C     . THR A-2 1 126 ? 5.623  126.188 56.006 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 C     1 
ATOM   3678 O O     . THR A-2 1 126 ? 5.563  127.420 56.108 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 O     1 
ATOM   3679 C CB    . THR A-2 1 126 ? 8.032  125.644 56.189 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CB    1 
ATOM   3680 O OG1   . THR A-2 1 126 ? 8.035  125.136 54.845 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3681 C CG2   . THR A-2 1 126 ? 9.122  124.992 57.005 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3682 N N     . GLY A-2 1 127 ? 4.837  125.504 55.187 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 N     1 
ATOM   3683 C CA    . GLY A-2 1 127 ? 3.992  126.232 54.281 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3684 C C     . GLY A-2 1 127 ? 4.730  127.015 53.224 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 C     1 
ATOM   3685 O O     . GLY A-2 1 127 ? 4.220  128.026 52.747 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 O     1 
ATOM   3686 N N     . LEU A-2 1 128 ? 5.923  126.590 52.844 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 N     1 
ATOM   3687 C CA    . LEU A-2 1 128 ? 6.555  127.148 51.665 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3688 C C     . LEU A-2 1 128 ? 6.218  126.257 50.484 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 C     1 
ATOM   3689 O O     . LEU A-2 1 128 ? 6.271  125.032 50.595 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 O     1 
ATOM   3690 C CB    . LEU A-2 1 128 ? 8.071  127.263 51.851 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3691 C CG    . LEU A-2 1 128 ? 8.925  127.278 50.579 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3692 C CD1   . LEU A-2 1 128 ? 8.732  128.563 49.795 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3693 C CD2   . LEU A-2 1 128 ? 10.347 127.142 50.972 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3694 N N     . ASP A-2 1 129 ? 5.876  126.876 49.357 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 N     1 
ATOM   3695 C CA    . ASP A-2 1 129 ? 5.414  126.141 48.188 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3696 C C     . ASP A-2 1 129 ? 6.366  125.031 47.793 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 C     1 
ATOM   3697 O O     . ASP A-2 1 129 ? 7.489  125.301 47.363 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 O     1 
ATOM   3698 C CB    . ASP A-2 1 129 ? 5.240  127.090 47.015 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3699 C CG    . ASP A-2 1 129 ? 4.646  126.402 45.817 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3700 O OD1   . ASP A-2 1 129 ? 3.434  126.086 45.899 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3701 O OD2   . ASP A-2 1 129 ? 5.371  126.193 44.811 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3702 N N     . LYS A-2 1 130 ? 5.900  123.779 47.908 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N     1 
ATOM   3703 C CA    . LYS A-2 1 130 ? 6.733  122.618 47.581 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA    1 
ATOM   3704 C C     . LYS A-2 1 130 ? 7.405  122.745 46.209 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C     1 
ATOM   3705 O O     . LYS A-2 1 130 ? 8.560  122.327 46.044 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O     1 
ATOM   3706 C CB    . LYS A-2 1 130 ? 5.893  121.336 47.661 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB    1 
ATOM   3707 C CG    . LYS A-2 1 130 ? 6.596  120.038 47.309 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG    1 
ATOM   3708 C CD    . LYS A-2 1 130 ? 5.757  119.158 46.379 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD    1 
ATOM   3709 C CE    . LYS A-2 1 130 ? 5.954  117.666 46.709 1.00 72.90  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE    1 
ATOM   3710 N NZ    . LYS A-2 1 130 ? 4.994  116.740 46.027 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3711 N N     . GLY A-2 1 131 ? 6.724  123.346 45.230 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N     1 
ATOM   3712 C CA    . GLY A-2 1 131 ? 7.366  123.620 43.954 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3713 C C     . GLY A-2 1 131 ? 8.491  124.639 44.054 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C     1 
ATOM   3714 O O     . GLY A-2 1 131 ? 9.556  124.453 43.458 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O     1 
ATOM   3715 N N     . ILE A-2 1 132 ? 8.273  125.736 44.789 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 N     1 
ATOM   3716 C CA    . ILE A-2 1 132 ? 9.368  126.681 45.017 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CA    1 
ATOM   3717 C C     . ILE A-2 1 132 ? 10.515 125.986 45.747 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 C     1 
ATOM   3718 O O     . ILE A-2 1 132 ? 11.679 126.044 45.323 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 O     1 
ATOM   3719 C CB    . ILE A-2 1 132 ? 8.886  127.930 45.790 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CB    1 
ATOM   3720 C CG1   . ILE A-2 1 132 ? 7.714  128.638 45.094 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3721 C CG2   . ILE A-2 1 132 ? 10.036 128.896 45.992 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3722 C CD1   . ILE A-2 1 132 ? 8.009  129.212 43.739 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3723 N N     . LEU A-2 1 133 ? 10.194 125.309 46.852 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N     1 
ATOM   3724 C CA    . LEU A-2 1 133 ? 11.206 124.621 47.647 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3725 C C     . LEU A-2 1 133 ? 12.074 123.690 46.797 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C     1 
ATOM   3726 O O     . LEU A-2 1 133 ? 13.304 123.665 46.938 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O     1 
ATOM   3727 C CB    . LEU A-2 1 133 ? 10.529 123.842 48.771 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3728 C CG    . LEU A-2 1 133 ? 11.423 122.787 49.420 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3729 C CD1   . LEU A-2 1 133 ? 12.611 123.439 50.100 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3730 C CD2   . LEU A-2 1 133 ? 10.635 121.938 50.406 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3731 N N     . ILE A-2 1 134 ? 11.453 122.907 45.913 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N     1 
ATOM   3732 C CA    . ILE A-2 1 134 ? 12.236 121.998 45.084 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA    1 
ATOM   3733 C C     . ILE A-2 1 134 ? 13.245 122.778 44.256 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C     1 
ATOM   3734 O O     . ILE A-2 1 134 ? 14.439 122.459 44.233 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O     1 
ATOM   3735 C CB    . ILE A-2 1 134 ? 11.310 121.138 44.208 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB    1 
ATOM   3736 C CG1   . ILE A-2 1 134 ? 10.509 120.179 45.100 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3737 C CG2   . ILE A-2 1 134 ? 12.113 120.358 43.185 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3738 C CD1   . ILE A-2 1 134 ? 9.334  119.518 44.420 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3739 N N     . ARG A-2 1 135 ? 12.784 123.838 43.600 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 N     1 
ATOM   3740 C CA    . ARG A-2 1 135 ? 13.655 124.644 42.758 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CA    1 
ATOM   3741 C C     . ARG A-2 1 135 ? 14.776 125.268 43.571 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 C     1 
ATOM   3742 O O     . ARG A-2 1 135 ? 15.959 125.218 43.186 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 O     1 
ATOM   3743 C CB    . ARG A-2 1 135 ? 12.817 125.718 42.076 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CB    1 
ATOM   3744 C CG    . ARG A-2 1 135 ? 11.990 125.160 40.961 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CG    1 
ATOM   3745 C CD    . ARG A-2 1 135 ? 10.998 126.149 40.483 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CD    1 
ATOM   3746 N NE    . ARG A-2 1 135 ? 11.614 127.208 39.695 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NE    1 
ATOM   3747 C CZ    . ARG A-2 1 135 ? 10.911 128.038 38.944 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3748 N NH1   . ARG A-2 1 135 ? 9.604  127.897 38.884 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3749 N NH2   . ARG A-2 1 135 ? 11.503 128.979 38.239 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3750 N N     . LEU A-2 1 136 ? 14.407 125.870 44.703 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 N     1 
ATOM   3751 C CA    . LEU A-2 1 136 ? 15.390 126.487 45.577 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3752 C C     . LEU A-2 1 136 ? 16.449 125.488 46.007 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 C     1 
ATOM   3753 O O     . LEU A-2 1 136 ? 17.636 125.830 46.078 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 O     1 
ATOM   3754 C CB    . LEU A-2 1 136 ? 14.699 127.073 46.805 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3755 C CG    . LEU A-2 1 136 ? 13.744 128.245 46.591 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3756 C CD1   . LEU A-2 1 136 ? 13.120 128.595 47.915 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3757 C CD2   . LEU A-2 1 136 ? 14.471 129.442 46.004 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3758 N N     . MET A-2 1 137 ? 16.040 124.247 46.309 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 N     1 
ATOM   3759 C CA    . MET A-2 1 137 ? 16.994 123.261 46.815 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CA    1 
ATOM   3760 C C     . MET A-2 1 137 ? 18.127 123.005 45.829 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 C     1 
ATOM   3761 O O     . MET A-2 1 137 ? 19.256 122.762 46.250 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 O     1 
ATOM   3762 C CB    . MET A-2 1 137 ? 16.289 121.954 47.140 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CB    1 
ATOM   3763 C CG    . MET A-2 1 137 ? 15.579 121.925 48.457 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CG    1 
ATOM   3764 S SD    . MET A-2 1 137 ? 16.522 122.541 49.855 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 SD    1 
ATOM   3765 C CE    . MET A-2 1 137 ? 17.682 121.221 50.179 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CE    1 
ATOM   3766 N N     . ARG A-2 1 138 ? 17.847 123.072 44.522 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 N     1 
ATOM   3767 C CA    . ARG A-2 1 138 ? 18.855 122.832 43.496 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CA    1 
ATOM   3768 C C     . ARG A-2 1 138 ? 20.055 123.757 43.628 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 C     1 
ATOM   3769 O O     . ARG A-2 1 138 ? 21.138 123.435 43.126 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 O     1 
ATOM   3770 C CB    . ARG A-2 1 138 ? 18.254 123.020 42.103 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CB    1 
ATOM   3771 C CG    . ARG A-2 1 138 ? 17.189 122.055 41.713 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CG    1 
ATOM   3772 C CD    . ARG A-2 1 138 ? 17.057 122.030 40.213 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CD    1 
ATOM   3773 N NE    . ARG A-2 1 138 ? 15.795 121.436 39.780 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NE    1 
ATOM   3774 C CZ    . ARG A-2 1 138 ? 14.667 122.112 39.588 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3775 N NH1   . ARG A-2 1 138 ? 14.604 123.426 39.792 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3776 N NH2   . ARG A-2 1 138 ? 13.595 121.462 39.197 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3777 N N     . ALA A-2 1 139 ? 19.877 124.915 44.252 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   3778 C CA    . ALA A-2 1 139 ? 20.973 125.849 44.416 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3779 C C     . ALA A-2 1 139 ? 21.883 125.471 45.570 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   3780 O O     . ALA A-2 1 139 ? 23.030 125.932 45.613 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   3781 C CB    . ALA A-2 1 139 ? 20.430 127.264 44.625 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3782 N N     . VAL A-2 1 140 ? 21.411 124.629 46.485 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 N     1 
ATOM   3783 C CA    . VAL A-2 1 140 ? 22.161 124.342 47.697 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3784 C C     . VAL A-2 1 140 ? 22.375 122.850 47.927 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 C     1 
ATOM   3785 O O     . VAL A-2 1 140 ? 22.698 122.435 49.046 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 O     1 
ATOM   3786 C CB    . VAL A-2 1 140 ? 21.464 124.968 48.912 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3787 C CG1   . VAL A-2 1 140 ? 21.541 126.491 48.837 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3788 C CG2   . VAL A-2 1 140 ? 20.052 124.475 48.978 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3789 N N     . THR A-2 1 141 ? 22.194 122.028 46.891 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N     1 
ATOM   3790 C CA    . THR A-2 1 141 ? 22.636 120.648 47.061 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA    1 
ATOM   3791 C C     . THR A-2 1 141 ? 23.942 120.375 46.308 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C     1 
ATOM   3792 O O     . THR A-2 1 141 ? 24.862 119.825 46.925 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O     1 
ATOM   3793 C CB    . THR A-2 1 141 ? 21.559 119.620 46.657 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB    1 
ATOM   3794 O OG1   . THR A-2 1 141 ? 21.368 119.576 45.223 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3795 C CG2   . THR A-2 1 141 ? 20.257 119.880 47.413 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3796 N N     . PRO A-2 1 142 ? 24.102 120.777 45.022 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 N     1 
ATOM   3797 C CA    . PRO A-2 1 142 ? 25.218 120.225 44.224 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3798 C C     . PRO A-2 1 142 ? 26.563 120.389 44.895 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 C     1 
ATOM   3799 O O     . PRO A-2 1 142 ? 27.442 119.518 44.816 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 O     1 
ATOM   3800 C CB    . PRO A-2 1 142 ? 25.163 121.031 42.910 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3801 C CG    . PRO A-2 1 142 ? 23.841 121.674 42.883 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3802 C CD    . PRO A-2 1 142 ? 23.457 121.895 44.313 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3803 N N     . LEU A-2 1 143 ? 26.731 121.525 45.541 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N     1 
ATOM   3804 C CA    . LEU A-2 1 143 ? 27.808 121.862 46.458 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3805 C C     . LEU A-2 1 143 ? 27.297 122.558 47.696 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C     1 
ATOM   3806 O O     . LEU A-2 1 143 ? 27.985 122.509 48.715 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O     1 
ATOM   3807 C CB    . LEU A-2 1 143 ? 28.824 122.788 45.781 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3808 C CG    . LEU A-2 1 143 ? 29.017 122.516 44.282 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3809 C CD1   . LEU A-2 1 143 ? 29.713 123.659 43.596 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3810 C CD2   . LEU A-2 1 143 ? 29.797 121.222 44.031 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3811 N N     . GLY A-2 1 144 ? 26.138 123.245 47.626 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N     1 
ATOM   3812 C CA    . GLY A-2 1 144 ? 25.572 124.004 48.719 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3813 C C     . GLY A-2 1 144 ? 25.601 123.166 49.969 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C     1 
ATOM   3814 O O     . GLY A-2 1 144 ? 25.804 121.954 49.919 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O     1 
ATOM   3815 N N     . PRO A-2 1 145 ? 25.406 123.788 51.127 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N     1 
ATOM   3816 C CA    . PRO A-2 1 145 ? 25.567 123.056 52.395 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3817 C C     . PRO A-2 1 145 ? 24.511 121.974 52.668 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C     1 
ATOM   3818 O O     . PRO A-2 1 145 ? 24.507 121.405 53.765 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O     1 
ATOM   3819 C CB    . PRO A-2 1 145 ? 25.491 124.173 53.449 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3820 C CG    . PRO A-2 1 145 ? 24.685 125.224 52.800 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3821 C CD    . PRO A-2 1 145 ? 25.025 125.185 51.330 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3822 N N     . PHE A-2 1 146 ? 23.613 121.660 51.743 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 N     1 
ATOM   3823 C CA    . PHE A-2 1 146 ? 22.674 120.572 51.961 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3824 C C     . PHE A-2 1 146 ? 23.086 119.356 51.153 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 C     1 
ATOM   3825 O O     . PHE A-2 1 146 ? 23.915 119.431 50.239 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 O     1 
ATOM   3826 C CB    . PHE A-2 1 146 ? 21.249 120.983 51.587 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3827 C CG    . PHE A-2 1 146 ? 20.654 121.972 52.524 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3828 C CD1   . PHE A-2 1 146 ? 20.080 121.555 53.714 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3829 C CD2   . PHE A-2 1 146 ? 20.702 123.327 52.239 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3830 C CE1   . PHE A-2 1 146 ? 19.534 122.471 54.595 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3831 C CE2   . PHE A-2 1 146 ? 20.160 124.230 53.108 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3832 C CZ    . PHE A-2 1 146 ? 19.567 123.803 54.288 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3833 N N     . HIS A-2 1 147 ? 22.484 118.217 51.493 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 N     1 
ATOM   3834 C CA    . HIS A-2 1 147 ? 22.705 117.004 50.728 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CA    1 
ATOM   3835 C C     . HIS A-2 1 147 ? 21.399 116.551 50.096 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 C     1 
ATOM   3836 O O     . HIS A-2 1 147 ? 20.379 116.439 50.780 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 O     1 
ATOM   3837 C CB    . HIS A-2 1 147 ? 23.306 115.892 51.579 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CB    1 
ATOM   3838 C CG    . HIS A-2 1 147 ? 23.725 114.721 50.761 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CG    1 
ATOM   3839 N ND1   . HIS A-2 1 147 ? 23.321 113.434 51.036 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3840 C CD2   . HIS A-2 1 147 ? 24.457 114.655 49.624 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3841 C CE1   . HIS A-2 1 147 ? 23.812 112.620 50.120 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3842 N NE2   . HIS A-2 1 147 ? 24.501 113.337 49.250 1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3843 N N     . GLU A-2 1 148 ? 21.438 116.305 48.788 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N     1 
ATOM   3844 C CA    . GLU A-2 1 148 ? 20.301 115.770 48.040 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3845 C C     . GLU A-2 1 148 ? 20.383 114.245 48.099 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C     1 
ATOM   3846 O O     . GLU A-2 1 148 ? 21.017 113.592 47.269 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O     1 
ATOM   3847 C CB    . GLU A-2 1 148 ? 20.315 116.306 46.612 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3848 C CG    . GLU A-2 1 148 ? 19.292 115.706 45.670 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3849 C CD    . GLU A-2 1 148 ? 19.734 115.798 44.218 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3850 O OE1   . GLU A-2 1 148 ? 20.863 115.332 43.934 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3851 O OE2   . GLU A-2 1 148 ? 18.964 116.312 43.362 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3852 N N     . VAL A-2 1 149 ? 19.730 113.675 49.110 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 N     1 
ATOM   3853 C CA    . VAL A-2 1 149 ? 19.732 112.227 49.319 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3854 C C     . VAL A-2 1 149 ? 19.093 111.495 48.140 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 C     1 
ATOM   3855 O O     . VAL A-2 1 149 ? 19.622 110.494 47.644 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 O     1 
ATOM   3856 C CB    . VAL A-2 1 149 ? 19.001 111.893 50.626 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3857 C CG1   . VAL A-2 1 149 ? 18.586 110.466 50.621 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3858 C CG2   . VAL A-2 1 149 ? 19.871 112.252 51.829 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3859 N N     . GLY A-2 1 150 ? 17.922 111.954 47.712 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 N     1 
ATOM   3860 C CA    . GLY A-2 1 150 ? 17.256 111.427 46.536 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3861 C C     . GLY A-2 1 150 ? 16.197 112.411 46.099 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 C     1 
ATOM   3862 O O     . GLY A-2 1 150 ? 16.036 113.478 46.696 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 O     1 
ATOM   3863 N N     . GLU A-2 1 151 ? 15.468 112.027 45.047 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N     1 
ATOM   3864 C CA    . GLU A-2 1 151 ? 14.388 112.836 44.471 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3865 C C     . GLU A-2 1 151 ? 13.439 113.399 45.535 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C     1 
ATOM   3866 O O     . GLU A-2 1 151 ? 12.813 112.647 46.288 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O     1 
ATOM   3867 C CB    . GLU A-2 1 151 ? 13.619 111.985 43.459 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3868 C CG    . GLU A-2 1 151 ? 12.570 112.729 42.676 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3869 C CD    . GLU A-2 1 151 ? 11.872 111.841 41.662 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3870 O OE1   . GLU A-2 1 151 ? 10.792 112.234 41.163 1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3871 O OE2   . GLU A-2 1 151 ? 12.407 110.748 41.367 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3872 N N     . GLU A-2 1 152 ? 13.355 114.736 45.591 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 N     1 
ATOM   3873 C CA    . GLU A-2 1 152 ? 12.593 115.484 46.596 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3874 C C     . GLU A-2 1 152 ? 12.935 115.060 48.022 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 C     1 
ATOM   3875 O O     . GLU A-2 1 152 ? 12.091 115.099 48.917 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 O     1 
ATOM   3876 C CB    . GLU A-2 1 152 ? 11.101 115.356 46.345 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3877 C CG    . GLU A-2 1 152 ? 10.688 115.793 44.966 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3878 C CD    . GLU A-2 1 152 ? 9.190  115.805 44.793 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3879 O OE1   . GLU A-2 1 152 ? 8.456  115.649 45.806 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3880 O OE2   . GLU A-2 1 152 ? 8.757  115.972 43.635 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3881 N N     . GLU A-2 1 153 ? 14.188 114.685 48.252 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   3882 C CA    . GLU A-2 1 153 ? 14.630 114.165 49.537 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3883 C C     . GLU A-2 1 153 ? 15.966 114.795 49.885 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   3884 O O     . GLU A-2 1 153 ? 16.940 114.635 49.146 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   3885 C CB    . GLU A-2 1 153 ? 14.762 112.654 49.468 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3886 C CG    . GLU A-2 1 153 ? 14.545 111.947 50.758 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3887 C CD    . GLU A-2 1 153 ? 14.463 110.480 50.520 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3888 O OE1   . GLU A-2 1 153 ? 14.398 110.103 49.325 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3889 O OE2   . GLU A-2 1 153 ? 14.459 109.715 51.506 1.00 108.13 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3890 N N     . TYR A-2 1 154 ? 16.019 115.500 51.007 1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 N     1 
ATOM   3891 C CA    . TYR A-2 1 154 ? 17.143 116.365 51.329 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3892 C C     . TYR A-2 1 154 ? 17.555 116.111 52.766 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 C     1 
ATOM   3893 O O     . TYR A-2 1 154 ? 16.758 115.637 53.572 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 O     1 
ATOM   3894 C CB    . TYR A-2 1 154 ? 16.784 117.859 51.139 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3895 C CG    . TYR A-2 1 154 ? 16.107 118.169 49.821 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3896 C CD1   . TYR A-2 1 154 ? 16.851 118.316 48.662 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3897 C CD2   . TYR A-2 1 154 ? 14.711 118.291 49.731 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3898 C CE1   . TYR A-2 1 154 ? 16.240 118.593 47.454 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3899 C CE2   . TYR A-2 1 154 ? 14.085 118.566 48.511 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3900 C CZ    . TYR A-2 1 154 ? 14.855 118.713 47.376 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3901 O OH    . TYR A-2 1 154 ? 14.270 119.000 46.153 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3902 N N     . ALA A-2 1 155 ? 18.805 116.444 53.092 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N     1 
ATOM   3903 C CA    . ALA A-2 1 155 ? 19.308 116.244 54.443 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3904 C C     . ALA A-2 1 155 ? 20.212 117.397 54.851 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C     1 
ATOM   3905 O O     . ALA A-2 1 155 ? 20.856 118.034 54.010 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O     1 
ATOM   3906 C CB    . ALA A-2 1 155 ? 20.070 114.912 54.570 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3907 N N     . HIS A-2 1 156 ? 20.249 117.645 56.162 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 N     1 
ATOM   3908 C CA    . HIS A-2 1 156 ? 21.231 118.539 56.761 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CA    1 
ATOM   3909 C C     . HIS A-2 1 156 ? 22.627 117.929 56.716 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 C     1 
ATOM   3910 O O     . HIS A-2 1 156 ? 22.807 116.709 56.799 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 O     1 
ATOM   3911 C CB    . HIS A-2 1 156 ? 20.887 118.822 58.223 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CB    1 
ATOM   3912 C CG    . HIS A-2 1 156 ? 20.202 120.131 58.449 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CG    1 
ATOM   3913 N ND1   . HIS A-2 1 156 ? 20.675 121.317 57.935 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3914 C CD2   . HIS A-2 1 156 ? 19.085 120.443 59.149 1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3915 C CE1   . HIS A-2 1 156 ? 19.877 122.303 58.306 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3916 N NE2   . HIS A-2 1 156 ? 18.905 121.798 59.041 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3917 N N     . THR A-2 1 157 ? 23.611 118.797 56.593 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 N     1 
ATOM   3918 C CA    . THR A-2 1 157 ? 25.022 118.478 56.842 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CA    1 
ATOM   3919 C C     . THR A-2 1 157 ? 25.530 119.500 57.847 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 C     1 
ATOM   3920 O O     . THR A-2 1 157 ? 24.869 120.496 58.124 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 O     1 
ATOM   3921 C CB    . THR A-2 1 157 ? 25.852 118.524 55.550 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CB    1 
ATOM   3922 O OG1   . THR A-2 1 157 ? 26.330 119.852 55.344 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3923 C CG2   . THR A-2 1 157 ? 25.044 118.055 54.342 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3924 N N     . PRO A-2 1 158 ? 26.713 119.264 58.427 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 N     1 
ATOM   3925 C CA    . PRO A-2 1 158 ? 27.215 120.238 59.413 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3926 C C     . PRO A-2 1 158 ? 27.388 121.625 58.840 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 C     1 
ATOM   3927 O O     . PRO A-2 1 158 ? 27.373 122.600 59.602 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 O     1 
ATOM   3928 C CB    . PRO A-2 1 158 ? 28.562 119.637 59.846 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3929 C CG    . PRO A-2 1 158 ? 28.445 118.190 59.524 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3930 C CD    . PRO A-2 1 158 ? 27.656 118.142 58.262 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3931 N N     . PHE A-2 1 159 ? 27.531 121.747 57.519 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 N     1 
ATOM   3932 C CA    . PHE A-2 1 159 ? 27.716 123.055 56.911 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3933 C C     . PHE A-2 1 159 ? 26.413 123.843 56.837 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 C     1 
ATOM   3934 O O     . PHE A-2 1 159 ? 26.415 125.056 57.058 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 O     1 
ATOM   3935 C CB    . PHE A-2 1 159 ? 28.364 122.886 55.546 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3936 C CG    . PHE A-2 1 159 ? 29.802 122.507 55.642 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3937 C CD1   . PHE A-2 1 159 ? 30.784 123.489 55.753 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3938 C CD2   . PHE A-2 1 159 ? 30.179 121.168 55.681 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3939 C CE1   . PHE A-2 1 159 ? 32.125 123.145 55.879 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3940 C CE2   . PHE A-2 1 159 ? 31.526 120.813 55.795 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3941 C CZ    . PHE A-2 1 159 ? 32.497 121.798 55.896 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3942 N N     . SER A-2 1 160 ? 25.292 123.175 56.562 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 N     1 
ATOM   3943 C CA    . SER A-2 1 160 ? 23.992 123.828 56.692 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CA    1 
ATOM   3944 C C     . SER A-2 1 160 ? 23.626 124.041 58.152 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 C     1 
ATOM   3945 O O     . SER A-2 1 160 ? 23.131 125.108 58.518 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 O     1 
ATOM   3946 C CB    . SER A-2 1 160 ? 22.920 123.015 55.983 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CB    1 
ATOM   3947 O OG    . SER A-2 1 160 ? 22.929 121.675 56.454 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 OG    1 
ATOM   3948 N N     . GLU A-2 1 161 ? 23.893 123.068 59.015 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N     1 
ATOM   3949 C CA    . GLU A-2 1 161 ? 23.550 123.270 60.416 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3950 C C     . GLU A-2 1 161 ? 24.328 124.418 61.049 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C     1 
ATOM   3951 O O     . GLU A-2 1 161 ? 23.900 124.950 62.081 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O     1 
ATOM   3952 C CB    . GLU A-2 1 161 ? 23.761 121.976 61.200 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3953 C CG    . GLU A-2 1 161 ? 22.823 120.842 60.786 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3954 C CD    . GLU A-2 1 161 ? 22.882 119.667 61.737 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3955 O OE1   . GLU A-2 1 161 ? 22.795 119.888 62.963 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3956 O OE2   . GLU A-2 1 161 ? 23.024 118.527 61.254 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3957 N N     . ALA A-2 1 162 ? 25.454 124.816 60.451 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N     1 
ATOM   3958 C CA    . ALA A-2 1 162 ? 26.234 125.929 60.993 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3959 C C     . ALA A-2 1 162 ? 25.441 127.223 60.964 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C     1 
ATOM   3960 O O     . ALA A-2 1 162 ? 25.638 128.101 61.817 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O     1 
ATOM   3961 C CB    . ALA A-2 1 162 ? 27.540 126.094 60.216 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3962 N N     . TYR A-2 1 163 ? 24.532 127.347 59.994 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 N     1 
ATOM   3963 C CA    . TYR A-2 1 163 ? 23.636 128.490 59.904 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3964 C C     . TYR A-2 1 163 ? 22.692 128.594 61.088 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 C     1 
ATOM   3965 O O     . TYR A-2 1 163 ? 22.022 129.616 61.226 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 O     1 
ATOM   3966 C CB    . TYR A-2 1 163 ? 22.836 128.408 58.606 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3967 C CG    . TYR A-2 1 163 ? 23.665 128.723 57.379 1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3968 C CD1   . TYR A-2 1 163 ? 24.437 127.743 56.761 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3969 C CD2   . TYR A-2 1 163 ? 23.688 130.018 56.842 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3970 C CE1   . TYR A-2 1 163 ? 25.197 128.040 55.639 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3971 C CE2   . TYR A-2 1 163 ? 24.441 130.319 55.714 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3972 C CZ    . TYR A-2 1 163 ? 25.191 129.324 55.124 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3973 O OH    . TYR A-2 1 163 ? 25.936 129.618 54.014 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3974 N N     . LEU A-2 1 164 ? 22.622 127.574 61.940 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N     1 
ATOM   3975 C CA    . LEU A-2 1 164 ? 21.746 127.583 63.099 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3976 C C     . LEU A-2 1 164 ? 22.467 127.972 64.375 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C     1 
ATOM   3977 O O     . LEU A-2 1 164 ? 21.849 127.956 65.440 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O     1 
ATOM   3978 C CB    . LEU A-2 1 164 ? 21.088 126.211 63.275 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3979 C CG    . LEU A-2 1 164 ? 20.007 125.858 62.239 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3980 C CD1   . LEU A-2 1 164 ? 19.739 124.351 62.150 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3981 C CD2   . LEU A-2 1 164 ? 18.703 126.631 62.498 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3982 N N     . THR A-2 1 165 ? 23.744 128.328 64.298 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N     1 
ATOM   3983 C CA    . THR A-2 1 165 ? 24.493 128.677 65.496 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA    1 
ATOM   3984 C C     . THR A-2 1 165 ? 24.350 130.159 65.805 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C     1 
ATOM   3985 O O     . THR A-2 1 165 ? 24.052 130.971 64.929 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O     1 
ATOM   3986 C CB    . THR A-2 1 165 ? 25.972 128.334 65.346 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB    1 
ATOM   3987 O OG1   . THR A-2 1 165 ? 26.617 129.369 64.593 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3988 C CG2   . THR A-2 1 165 ? 26.129 127.042 64.635 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3989 N N     . ALA A-2 1 166 ? 24.602 130.502 67.074 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N     1 
ATOM   3990 C CA    . ALA A-2 1 166 ? 24.437 131.875 67.549 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3991 C C     . ALA A-2 1 166 ? 25.100 132.886 66.623 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C     1 
ATOM   3992 O O     . ALA A-2 1 166 ? 24.469 133.865 66.202 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O     1 
ATOM   3993 C CB    . ALA A-2 1 166 ? 25.001 132.014 68.963 1.00 72.71  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3994 N N     . ASP A-2 1 167 ? 26.375 132.667 66.294 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 N     1 
ATOM   3995 C CA    . ASP A-2 1 167 ? 27.086 133.618 65.449 1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3996 C C     . ASP A-2 1 167 ? 26.410 133.767 64.094 1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 C     1 
ATOM   3997 O O     . ASP A-2 1 167 ? 26.043 134.873 63.690 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 O     1 
ATOM   3998 C CB    . ASP A-2 1 167 ? 28.531 133.180 65.288 1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3999 C CG    . ASP A-2 1 167 ? 29.197 132.948 66.611 1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4000 O OD1   . ASP A-2 1 167 ? 29.272 133.929 67.399 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4001 O OD2   . ASP A-2 1 167 ? 29.621 131.790 66.855 1.00 115.74 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4002 N N     . ILE A-2 1 168 ? 26.213 132.661 63.380 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N     1 
ATOM   4003 C CA    . ILE A-2 1 168 ? 25.642 132.764 62.041 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4004 C C     . ILE A-2 1 168 ? 24.167 133.135 62.107 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C     1 
ATOM   4005 O O     . ILE A-2 1 168 ? 23.686 133.975 61.337 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O     1 
ATOM   4006 C CB    . ILE A-2 1 168 ? 25.860 131.459 61.262 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4007 C CG1   . ILE A-2 1 168 ? 27.350 131.158 61.158 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4008 C CG2   . ILE A-2 1 168 ? 25.319 131.596 59.871 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4009 C CD1   . ILE A-2 1 168 ? 28.137 132.246 60.481 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4010 N N     . ALA A-2 1 169 ? 23.421 132.517 63.020 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 N     1 
ATOM   4011 C CA    . ALA A-2 1 169 ? 21.984 132.759 63.040 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4012 C C     . ALA A-2 1 169 ? 21.638 134.168 63.512 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 C     1 
ATOM   4013 O O     . ALA A-2 1 169 ? 20.550 134.657 63.190 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 O     1 
ATOM   4014 C CB    . ALA A-2 1 169 ? 21.272 131.708 63.902 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4015 N N     . GLY A-2 1 170 ? 22.528 134.829 64.256 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 N     1 
ATOM   4016 C CA    . GLY A-2 1 170 ? 22.295 136.205 64.651 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4017 C C     . GLY A-2 1 170 ? 22.683 137.163 63.545 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 C     1 
ATOM   4018 O O     . GLY A-2 1 170 ? 22.005 138.157 63.283 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 O     1 
ATOM   4019 N N     . CYS A-2 1 171 ? 23.762 136.810 62.859 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 N     1 
ATOM   4020 C CA    . CYS A-2 1 171 ? 24.387 137.635 61.834 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4021 C C     . CYS A-2 1 171 ? 23.664 137.549 60.486 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 C     1 
ATOM   4022 O O     . CYS A-2 1 171 ? 23.270 138.570 59.912 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 O     1 
ATOM   4023 C CB    . CYS A-2 1 171 ? 25.841 137.179 61.701 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4024 S SG    . CYS A-2 1 171 ? 26.810 138.066 60.558 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4025 N N     . PHE A-2 1 172 ? 23.487 136.328 59.974 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 N     1 
ATOM   4026 C CA    . PHE A-2 1 172 ? 23.111 136.125 58.574 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4027 C C     . PHE A-2 1 172 ? 21.757 136.703 58.184 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 C     1 
ATOM   4028 O O     . PHE A-2 1 172 ? 21.656 137.260 57.078 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 O     1 
ATOM   4029 C CB    . PHE A-2 1 172 ? 23.150 134.621 58.253 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4030 C CG    . PHE A-2 1 172 ? 22.655 134.274 56.873 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4031 C CD1   . PHE A-2 1 172 ? 23.439 134.535 55.759 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4032 C CD2   . PHE A-2 1 172 ? 21.396 133.699 56.697 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4033 C CE1   . PHE A-2 1 172 ? 22.988 134.237 54.493 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4034 C CE2   . PHE A-2 1 172 ? 20.937 133.378 55.432 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4035 C CZ    . PHE A-2 1 172 ? 21.731 133.639 54.323 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4036 N N     . PRO A-2 1 173 ? 20.695 136.579 58.985 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 N     1 
ATOM   4037 C CA    . PRO A-2 1 173 ? 19.393 137.113 58.548 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4038 C C     . PRO A-2 1 173 ? 19.397 138.613 58.372 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 C     1 
ATOM   4039 O O     . PRO A-2 1 173 ? 18.942 139.120 57.336 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 O     1 
ATOM   4040 C CB    . PRO A-2 1 173 ? 18.459 136.697 59.683 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4041 C CG    . PRO A-2 1 173 ? 19.202 135.655 60.434 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4042 C CD    . PRO A-2 1 173 ? 20.607 136.010 60.337 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4043 N N     . VAL A-2 1 174 ? 19.898 139.331 59.385 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   4044 C CA    . VAL A-2 1 174 ? 20.003 140.788 59.320 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4045 C C     . VAL A-2 1 174 ? 20.729 141.210 58.052 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   4046 O O     . VAL A-2 1 174 ? 20.305 142.129 57.337 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   4047 C CB    . VAL A-2 1 174 ? 20.718 141.329 60.571 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4048 C CG1   . VAL A-2 1 174 ? 21.137 142.794 60.355 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4049 C CG2   . VAL A-2 1 174 ? 19.823 141.184 61.807 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4050 N N     . MET A-2 1 175 ? 21.845 140.546 57.762 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 N     1 
ATOM   4051 C CA    . MET A-2 1 175 ? 22.614 140.923 56.593 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CA    1 
ATOM   4052 C C     . MET A-2 1 175 ? 21.812 140.712 55.323 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 C     1 
ATOM   4053 O O     . MET A-2 1 175 ? 21.806 141.563 54.426 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 O     1 
ATOM   4054 C CB    . MET A-2 1 175 ? 23.906 140.124 56.564 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CB    1 
ATOM   4055 C CG    . MET A-2 1 175 ? 24.846 140.482 57.697 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CG    1 
ATOM   4056 S SD    . MET A-2 1 175 ? 25.543 142.134 57.484 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 SD    1 
ATOM   4057 C CE    . MET A-2 1 175 ? 26.443 141.921 55.947 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CE    1 
ATOM   4058 N N     . SER A-2 1 176 ? 21.108 139.596 55.241 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N     1 
ATOM   4059 C CA    . SER A-2 1 176 ? 20.451 139.253 53.993 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA    1 
ATOM   4060 C C     . SER A-2 1 176 ? 19.172 140.058 53.815 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C     1 
ATOM   4061 O O     . SER A-2 1 176 ? 18.833 140.450 52.693 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O     1 
ATOM   4062 C CB    . SER A-2 1 176 ? 20.200 137.736 53.939 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB    1 
ATOM   4063 O OG    . SER A-2 1 176 ? 19.583 137.247 55.118 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG    1 
ATOM   4064 N N     . ASN A-2 1 177 ? 18.480 140.356 54.912 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 N     1 
ATOM   4065 C CA    . ASN A-2 1 177 ? 17.287 141.190 54.817 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4066 C C     . ASN A-2 1 177 ? 17.647 142.645 54.549 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 C     1 
ATOM   4067 O O     . ASN A-2 1 177 ? 17.117 143.266 53.624 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 O     1 
ATOM   4068 C CB    . ASN A-2 1 177 ? 16.461 141.055 56.090 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4069 C CG    . ASN A-2 1 177 ? 15.974 139.633 56.302 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4070 O OD1   . ASN A-2 1 177 ? 15.662 138.926 55.340 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4071 N ND2   . ASN A-2 1 177 ? 15.917 139.204 57.558 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4072 N N     . PHE A-2 1 178 ? 18.587 143.190 55.306 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 N     1 
ATOM   4073 C CA    . PHE A-2 1 178 ? 18.839 144.618 55.263 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4074 C C     . PHE A-2 1 178 ? 20.092 145.054 54.510 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 C     1 
ATOM   4075 O O     . PHE A-2 1 178 ? 20.104 146.176 54.000 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 O     1 
ATOM   4076 C CB    . PHE A-2 1 178 ? 18.896 145.162 56.688 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4077 C CG    . PHE A-2 1 178 ? 17.619 144.968 57.426 1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4078 C CD1   . PHE A-2 1 178 ? 16.445 145.518 56.937 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4079 C CD2   . PHE A-2 1 178 ? 17.572 144.207 58.581 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4080 C CE1   . PHE A-2 1 178 ? 15.255 145.333 57.588 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4081 C CE2   . PHE A-2 1 178 ? 16.381 144.021 59.247 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4082 C CZ    . PHE A-2 1 178 ? 15.221 144.583 58.749 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4083 N N     . ILE A-2 1 179 ? 21.149 144.245 54.413 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 N     1 
ATOM   4084 C CA    . ILE A-2 1 179 ? 22.406 144.744 53.869 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4085 C C     . ILE A-2 1 179 ? 22.691 144.282 52.438 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 C     1 
ATOM   4086 O O     . ILE A-2 1 179 ? 23.290 145.042 51.664 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 O     1 
ATOM   4087 C CB    . ILE A-2 1 179 ? 23.579 144.381 54.794 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4088 C CG1   . ILE A-2 1 179 ? 23.338 144.968 56.174 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4089 C CG2   . ILE A-2 1 179 ? 24.880 144.915 54.233 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4090 C CD1   . ILE A-2 1 179 ? 23.001 146.409 56.121 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4091 N N     . PHE A-2 1 180 ? 22.293 143.067 52.058 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 N     1 
ATOM   4092 C CA    . PHE A-2 1 180 ? 22.755 142.516 50.786 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4093 C C     . PHE A-2 1 180 ? 22.297 143.369 49.613 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 C     1 
ATOM   4094 O O     . PHE A-2 1 180 ? 23.108 143.798 48.784 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 O     1 
ATOM   4095 C CB    . PHE A-2 1 180 ? 22.280 141.072 50.625 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4096 C CG    . PHE A-2 1 180 ? 23.060 140.089 51.439 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4097 C CD1   . PHE A-2 1 180 ? 24.151 140.500 52.188 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4098 C CD2   . PHE A-2 1 180 ? 22.719 138.751 51.450 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4099 C CE1   . PHE A-2 1 180 ? 24.874 139.598 52.944 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4100 C CE2   . PHE A-2 1 180 ? 23.446 137.847 52.209 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4101 C CZ    . PHE A-2 1 180 ? 24.520 138.280 52.955 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4102 N N     . GLY A-2 1 181 ? 20.997 143.637 49.540 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 N     1 
ATOM   4103 C CA    . GLY A-2 1 181 ? 20.421 144.448 48.487 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4104 C C     . GLY A-2 1 181 ? 21.101 145.782 48.270 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 C     1 
ATOM   4105 O O     . GLY A-2 1 181 ? 21.367 146.184 47.138 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 O     1 
ATOM   4106 N N     . PRO A-2 1 182 ? 21.372 146.499 49.363 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 N     1 
ATOM   4107 C CA    . PRO A-2 1 182 ? 22.225 147.702 49.271 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4108 C C     . PRO A-2 1 182 ? 23.608 147.470 48.689 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 C     1 
ATOM   4109 O O     . PRO A-2 1 182 ? 24.029 148.231 47.798 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 O     1 
ATOM   4110 C CB    . PRO A-2 1 182 ? 22.315 148.158 50.729 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4111 C CG    . PRO A-2 1 182 ? 20.999 147.757 51.303 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4112 C CD    . PRO A-2 1 182 ? 20.644 146.442 50.641 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4113 N N     . VAL A-2 1 183 ? 24.351 146.472 49.204 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 N     1 
ATOM   4114 C CA    . VAL A-2 1 183 ? 25.672 146.181 48.654 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4115 C C     . VAL A-2 1 183 ? 25.571 145.979 47.147 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 C     1 
ATOM   4116 O O     . VAL A-2 1 183 ? 26.417 146.454 46.379 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 O     1 
ATOM   4117 C CB    . VAL A-2 1 183 ? 26.300 144.964 49.363 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4118 C CG1   . VAL A-2 1 183 ? 27.599 144.521 48.650 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4119 C CG2   . VAL A-2 1 183 ? 26.559 145.261 50.844 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4120 N N     . LEU A-2 1 184 ? 24.503 145.327 46.695 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N     1 
ATOM   4121 C CA    . LEU A-2 1 184 ? 24.342 145.104 45.267 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4122 C C     . LEU A-2 1 184 ? 24.096 146.398 44.518 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C     1 
ATOM   4123 O O     . LEU A-2 1 184 ? 24.406 146.501 43.322 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O     1 
ATOM   4124 C CB    . LEU A-2 1 184 ? 23.196 144.134 45.013 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4125 C CG    . LEU A-2 1 184 ? 23.689 142.755 44.619 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4126 C CD1   . LEU A-2 1 184 ? 24.378 142.865 43.258 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4127 C CD2   . LEU A-2 1 184 ? 24.632 142.242 45.682 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4128 N N     . GLN A-2 1 185 ? 23.535 147.392 45.198 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N     1 
ATOM   4129 C CA    . GLN A-2 1 185 ? 23.205 148.661 44.576 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4130 C C     . GLN A-2 1 185 ? 24.324 149.704 44.712 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C     1 
ATOM   4131 O O     . GLN A-2 1 185 ? 24.155 150.837 44.249 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O     1 
ATOM   4132 C CB    . GLN A-2 1 185 ? 21.888 149.178 45.157 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4133 C CG    . GLN A-2 1 185 ? 20.639 148.615 44.478 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4134 C CD    . GLN A-2 1 185 ? 19.343 148.969 45.214 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4135 O OE1   . GLN A-2 1 185 ? 18.923 150.125 45.254 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4136 N NE2   . GLN A-2 1 185 ? 18.711 147.969 45.802 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4137 N N     . ILE A-2 1 186 ? 25.463 149.347 45.310 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N     1 
ATOM   4138 C CA    . ILE A-2 1 186 ? 26.626 150.235 45.283 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4139 C C     . ILE A-2 1 186 ? 26.840 150.800 43.884 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C     1 
ATOM   4140 O O     . ILE A-2 1 186 ? 27.014 152.011 43.701 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O     1 
ATOM   4141 C CB    . ILE A-2 1 186 ? 27.887 149.498 45.769 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4142 C CG1   . ILE A-2 1 186 ? 27.811 149.217 47.264 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4143 C CG2   . ILE A-2 1 186 ? 29.115 150.345 45.475 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4144 C CD1   . ILE A-2 1 186 ? 28.823 148.246 47.743 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4145 N N     . CYS A-2 1 187 ? 26.844 149.924 42.877 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 N     1 
ATOM   4146 C CA    . CYS A-2 1 187 ? 27.059 150.376 41.512 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4147 C C     . CYS A-2 1 187 ? 26.052 151.452 41.123 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 C     1 
ATOM   4148 O O     . CYS A-2 1 187 ? 26.419 152.473 40.527 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 O     1 
ATOM   4149 C CB    . CYS A-2 1 187 ? 26.989 149.195 40.557 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4150 S SG    . CYS A-2 1 187 ? 27.033 149.671 38.828 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4151 N N     . ASP A-2 1 188 ? 24.789 151.267 41.501 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 N     1 
ATOM   4152 C CA    . ASP A-2 1 188 ? 23.738 152.205 41.102 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4153 C C     . ASP A-2 1 188 ? 23.932 153.577 41.744 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 C     1 
ATOM   4154 O O     . ASP A-2 1 188 ? 23.812 154.611 41.080 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 O     1 
ATOM   4155 C CB    . ASP A-2 1 188 ? 22.374 151.621 41.467 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4156 C CG    . ASP A-2 1 188 ? 22.083 150.363 40.720 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4157 O OD1   . ASP A-2 1 188 ? 22.061 150.424 39.465 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4158 O OD2   . ASP A-2 1 188 ? 21.910 149.312 41.386 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4159 N N     . PHE A-2 1 189 ? 24.218 153.594 43.042 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 N     1 
ATOM   4160 C CA    . PHE A-2 1 189 ? 24.484 154.836 43.753 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4161 C C     . PHE A-2 1 189 ? 25.659 155.599 43.144 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 C     1 
ATOM   4162 O O     . PHE A-2 1 189 ? 25.531 156.777 42.802 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 O     1 
ATOM   4163 C CB    . PHE A-2 1 189 ? 24.745 154.525 45.222 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4164 C CG    . PHE A-2 1 189 ? 24.976 155.734 46.061 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4165 C CD1   . PHE A-2 1 189 ? 26.219 156.328 46.105 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4166 C CD2   . PHE A-2 1 189 ? 23.941 156.279 46.817 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4167 C CE1   . PHE A-2 1 189 ? 26.431 157.450 46.884 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4168 C CE2   . PHE A-2 1 189 ? 24.150 157.406 47.591 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4169 C CZ    . PHE A-2 1 189 ? 25.403 157.985 47.637 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4170 N N     . LEU A-2 1 190 ? 26.825 154.957 43.021 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N     1 
ATOM   4171 C CA    . LEU A-2 1 190 ? 27.960 155.680 42.464 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4172 C C     . LEU A-2 1 190 ? 27.719 156.082 41.012 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C     1 
ATOM   4173 O O     . LEU A-2 1 190 ? 28.345 157.032 40.525 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O     1 
ATOM   4174 C CB    . LEU A-2 1 190 ? 29.261 154.874 42.572 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4175 C CG    . LEU A-2 1 190 ? 29.746 154.288 43.900 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4176 C CD1   . LEU A-2 1 190 ? 30.662 153.101 43.635 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4177 C CD2   . LEU A-2 1 190 ? 30.428 155.290 44.782 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4178 N N     . ARG A-2 1 191 ? 26.838 155.380 40.295 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 N     1 
ATOM   4179 C CA    . ARG A-2 1 191 ? 26.564 155.796 38.922 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4180 C C     . ARG A-2 1 191 ? 25.796 157.106 38.902 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 C     1 
ATOM   4181 O O     . ARG A-2 1 191 ? 25.961 157.921 37.982 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 O     1 
ATOM   4182 C CB    . ARG A-2 1 191 ? 25.792 154.712 38.176 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4183 C CG    . ARG A-2 1 191 ? 25.035 155.237 36.982 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4184 C CD    . ARG A-2 1 191 ? 25.148 154.345 35.781 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4185 N NE    . ARG A-2 1 191 ? 24.687 153.007 36.103 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4186 C CZ    . ARG A-2 1 191 ? 25.132 151.910 35.504 1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4187 N NH1   . ARG A-2 1 191 ? 26.042 152.004 34.543 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4188 N NH2   . ARG A-2 1 191 ? 24.672 150.722 35.871 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4189 N N     . GLN A-2 1 192 ? 24.974 157.330 39.927 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 N     1 
ATOM   4190 C CA    . GLN A-2 1 192 ? 24.262 158.590 40.070 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4191 C C     . GLN A-2 1 192 ? 25.204 159.770 40.186 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 C     1 
ATOM   4192 O O     . GLN A-2 1 192 ? 24.796 160.905 39.927 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 O     1 
ATOM   4193 C CB    . GLN A-2 1 192 ? 23.358 158.539 41.299 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4194 C CG    . GLN A-2 1 192 ? 22.085 157.723 41.093 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4195 C CD    . GLN A-2 1 192 ? 21.276 157.556 42.368 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4196 O OE1   . GLN A-2 1 192 ? 21.681 157.990 43.454 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4197 N NE2   . GLN A-2 1 192 ? 20.134 156.896 42.245 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4198 N N     . ASN A-2 1 193 ? 26.451 159.533 40.569 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 N     1 
ATOM   4199 C CA    . ASN A-2 1 193 ? 27.420 160.598 40.763 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4200 C C     . ASN A-2 1 193 ? 28.569 160.482 39.781 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 C     1 
ATOM   4201 O O     . ASN A-2 1 193 ? 29.636 161.064 39.998 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 O     1 
ATOM   4202 C CB    . ASN A-2 1 193 ? 27.905 160.603 42.209 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4203 C CG    . ASN A-2 1 193 ? 26.773 160.892 43.177 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4204 O OD1   . ASN A-2 1 193 ? 26.662 161.999 43.713 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4205 N ND2   . ASN A-2 1 193 ? 25.897 159.906 43.376 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4206 N N     . ASN A-2 1 194 ? 28.340 159.770 38.683 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 N     1 
ATOM   4207 C CA    . ASN A-2 1 194 ? 29.366 159.495 37.692 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4208 C C     . ASN A-2 1 194 ? 30.642 158.996 38.362 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 C     1 
ATOM   4209 O O     . ASN A-2 1 194 ? 31.740 159.522 38.154 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 O     1 
ATOM   4210 C CB    . ASN A-2 1 194 ? 29.604 160.723 36.829 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4211 C CG    . ASN A-2 1 194 ? 28.646 160.778 35.685 1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4212 O OD1   . ASN A-2 1 194 ? 28.296 159.739 35.109 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4213 N ND2   . ASN A-2 1 194 ? 28.180 161.971 35.357 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4214 N N     . TRP A-2 1 195 ? 30.457 157.986 39.215 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 N     1 
ATOM   4215 C CA    . TRP A-2 1 195 ? 31.484 157.242 39.935 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CA    1 
ATOM   4216 C C     . TRP A-2 1 195 ? 32.263 158.092 40.924 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 C     1 
ATOM   4217 O O     . TRP A-2 1 195 ? 33.248 157.617 41.503 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 O     1 
ATOM   4218 C CB    . TRP A-2 1 195 ? 32.428 156.532 38.963 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CB    1 
ATOM   4219 C CG    . TRP A-2 1 195 ? 31.696 155.921 37.802 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CG    1 
ATOM   4220 C CD1   . TRP A-2 1 195 ? 31.829 156.250 36.489 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4221 C CD2   . TRP A-2 1 195 ? 30.700 154.891 37.856 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4222 N NE1   . TRP A-2 1 195 ? 30.986 155.493 35.715 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4223 C CE2   . TRP A-2 1 195 ? 30.278 154.650 36.531 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4224 C CE3   . TRP A-2 1 195 ? 30.112 154.162 38.894 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4225 C CZ2   . TRP A-2 1 195 ? 29.298 153.712 36.217 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4226 C CZ3   . TRP A-2 1 195 ? 29.137 153.234 38.579 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4227 C CH2   . TRP A-2 1 195 ? 28.743 153.015 37.251 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4228 N N     . LYS A-2 1 196 ? 31.844 159.332 41.149 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 N     1 
ATOM   4229 C CA    . LYS A-2 1 196 ? 32.389 160.108 42.245 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4230 C C     . LYS A-2 1 196 ? 31.903 159.540 43.575 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 C     1 
ATOM   4231 O O     . LYS A-2 1 196 ? 30.862 158.878 43.659 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 O     1 
ATOM   4232 C CB    . LYS A-2 1 196 ? 31.965 161.569 42.121 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4233 C CG    . LYS A-2 1 196 ? 32.376 162.288 40.834 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4234 C CD    . LYS A-2 1 196 ? 32.677 163.760 41.151 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4235 C CE    . LYS A-2 1 196 ? 32.710 164.643 39.920 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4236 N NZ    . LYS A-2 1 196 ? 31.978 165.896 40.200 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4237 N N     . ASP A-2 1 197 ? 32.650 159.827 44.633 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 N     1 
ATOM   4238 C CA    . ASP A-2 1 197 ? 32.340 159.267 45.949 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4239 C C     . ASP A-2 1 197 ? 31.377 160.195 46.674 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 C     1 
ATOM   4240 O O     . ASP A-2 1 197 ? 31.774 161.086 47.429 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 O     1 
ATOM   4241 C CB    . ASP A-2 1 197 ? 33.609 159.043 46.751 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4242 C CG    . ASP A-2 1 197 ? 33.349 158.897 48.217 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4243 O OD1   . ASP A-2 1 197 ? 32.476 158.107 48.607 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4244 O OD2   . ASP A-2 1 197 ? 34.022 159.582 48.997 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4245 N N     . ALA A-2 1 198 ? 30.086 159.978 46.458 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 N     1 
ATOM   4246 C CA    . ALA A-2 1 198 ? 29.092 160.795 47.137 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4247 C C     . ALA A-2 1 198 ? 28.695 160.223 48.479 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 C     1 
ATOM   4248 O O     . ALA A-2 1 198 ? 27.828 160.790 49.149 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 O     1 
ATOM   4249 C CB    . ALA A-2 1 198 ? 27.846 160.958 46.272 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4250 N N     . ILE A-2 1 199 ? 29.294 159.107 48.879 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N     1 
ATOM   4251 C CA    . ILE A-2 1 199 ? 28.739 158.355 49.985 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4252 C C     . ILE A-2 1 199 ? 28.797 159.191 51.250 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C     1 
ATOM   4253 O O     . ILE A-2 1 199 ? 29.815 159.827 51.548 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O     1 
ATOM   4254 C CB    . ILE A-2 1 199 ? 29.484 157.036 50.171 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4255 C CG1   . ILE A-2 1 199 ? 29.017 156.028 49.136 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4256 C CG2   . ILE A-2 1 199 ? 29.247 156.516 51.568 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4257 C CD1   . ILE A-2 1 199 ? 30.118 155.050 48.711 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4258 N N     . THR A-2 1 200 ? 27.681 159.234 51.973 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 N     1 
ATOM   4259 C CA    . THR A-2 1 200 ? 27.659 159.740 53.331 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CA    1 
ATOM   4260 C C     . THR A-2 1 200 ? 26.842 158.786 54.190 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 C     1 
ATOM   4261 O O     . THR A-2 1 200 ? 26.144 157.906 53.693 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 O     1 
ATOM   4262 C CB    . THR A-2 1 200 ? 27.088 161.167 53.418 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CB    1 
ATOM   4263 O OG1   . THR A-2 1 200 ? 25.670 161.113 53.559 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4264 C CG2   . THR A-2 1 200 ? 27.404 161.945 52.168 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4265 N N     . THR A-2 1 201 ? 26.947 158.990 55.500 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 N     1 
ATOM   4266 C CA    . THR A-2 1 201 ? 26.198 158.239 56.497 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CA    1 
ATOM   4267 C C     . THR A-2 1 201 ? 24.681 158.291 56.271 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 C     1 
ATOM   4268 O O     . THR A-2 1 201 ? 23.961 157.376 56.700 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 O     1 
ATOM   4269 C CB    . THR A-2 1 201 ? 26.590 158.798 57.876 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CB    1 
ATOM   4270 O OG1   . THR A-2 1 201 ? 27.400 157.851 58.591 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4271 C CG2   . THR A-2 1 201 ? 25.398 159.143 58.693 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4272 N N     . ARG A-2 1 202 ? 24.175 159.330 55.605 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 N     1 
ATOM   4273 C CA    . ARG A-2 1 202 ? 22.743 159.476 55.370 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4274 C C     . ARG A-2 1 202 ? 22.416 159.622 53.892 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 C     1 
ATOM   4275 O O     . ARG A-2 1 202 ? 21.315 160.059 53.555 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 O     1 
ATOM   4276 C CB    . ARG A-2 1 202 ? 22.188 160.665 56.164 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4277 C CG    . ARG A-2 1 202 ? 23.146 161.149 57.246 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4278 C CD    . ARG A-2 1 202 ? 22.574 162.214 58.147 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4279 N NE    . ARG A-2 1 202 ? 21.661 161.699 59.162 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4280 C CZ    . ARG A-2 1 202 ? 21.986 161.522 60.440 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4281 N NH1   . ARG A-2 1 202 ? 23.225 161.785 60.866 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4282 N NH2   . ARG A-2 1 202 ? 21.076 161.052 61.285 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4283 N N     . ASN A-2 1 203 ? 23.340 159.264 53.003 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 N     1 
ATOM   4284 C CA    . ASN A-2 1 203 ? 23.074 159.251 51.561 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4285 C C     . ASN A-2 1 203 ? 24.055 158.241 50.966 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 C     1 
ATOM   4286 O O     . ASN A-2 1 203 ? 25.241 158.535 50.771 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 O     1 
ATOM   4287 C CB    . ASN A-2 1 203 ? 23.214 160.641 50.940 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4288 C CG    . ASN A-2 1 203 ? 22.895 160.660 49.437 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4289 O OD1   . ASN A-2 1 203 ? 23.722 161.077 48.612 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4290 N ND2   . ASN A-2 1 203 ? 21.686 160.211 49.079 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4291 N N     . ASN A-2 1 204 ? 23.560 157.053 50.712 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 N     1 
ATOM   4292 C CA    . ASN A-2 1 204 ? 24.433 155.927 50.441 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4293 C C     . ASN A-2 1 204 ? 23.601 154.834 49.783 1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 C     1 
ATOM   4294 O O     . ASN A-2 1 204 ? 22.397 155.034 49.546 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 O     1 
ATOM   4295 C CB    . ASN A-2 1 204 ? 25.097 155.450 51.731 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4296 C CG    . ASN A-2 1 204 ? 24.106 155.163 52.799 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4297 O OD1   . ASN A-2 1 204 ? 23.003 154.727 52.514 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4298 N ND2   . ASN A-2 1 204 ? 24.478 155.416 54.043 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4299 N N     . PRO A-2 1 205 ? 24.208 153.687 49.441 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 N     1 
ATOM   4300 C CA    . PRO A-2 1 205 ? 23.416 152.596 48.861 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4301 C C     . PRO A-2 1 205 ? 22.336 152.062 49.785 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 C     1 
ATOM   4302 O O     . PRO A-2 1 205 ? 21.327 151.542 49.299 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 O     1 
ATOM   4303 C CB    . PRO A-2 1 205 ? 24.493 151.553 48.548 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4304 C CG    . PRO A-2 1 205 ? 25.655 152.372 48.212 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4305 C CD    . PRO A-2 1 205 ? 25.647 153.448 49.226 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4306 N N     . PHE A-2 1 206 ? 22.511 152.186 51.101 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 N     1 
ATOM   4307 C CA    . PHE A-2 1 206 ? 21.467 151.777 52.032 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4308 C C     . PHE A-2 1 206 ? 20.240 152.671 51.911 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 C     1 
ATOM   4309 O O     . PHE A-2 1 206 ? 19.134 152.178 51.672 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 O     1 
ATOM   4310 C CB    . PHE A-2 1 206 ? 22.006 151.788 53.456 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4311 C CG    . PHE A-2 1 206 ? 21.074 151.195 54.467 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4312 C CD1   . PHE A-2 1 206 ? 20.077 151.946 55.027 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4313 C CD2   . PHE A-2 1 206 ? 21.231 149.886 54.894 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4314 C CE1   . PHE A-2 1 206 ? 19.247 151.401 55.982 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4315 C CE2   . PHE A-2 1 206 ? 20.388 149.336 55.849 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4316 C CZ    . PHE A-2 1 206 ? 19.406 150.095 56.396 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4317 N N     . THR A-2 1 207 ? 20.413 153.993 52.075 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 N     1 
ATOM   4318 C CA    . THR A-2 1 207 ? 19.278 154.905 51.930 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CA    1 
ATOM   4319 C C     . THR A-2 1 207 ? 18.660 154.801 50.550 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 C     1 
ATOM   4320 O O     . THR A-2 1 207 ? 17.451 154.963 50.410 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 O     1 
ATOM   4321 C CB    . THR A-2 1 207 ? 19.685 156.356 52.200 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CB    1 
ATOM   4322 O OG1   . THR A-2 1 207 ? 20.407 156.899 51.077 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4323 C CG2   . THR A-2 1 207 ? 20.508 156.451 53.468 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4324 N N     . LEU A-2 1 208 ? 19.461 154.529 49.523 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 N     1 
ATOM   4325 C CA    . LEU A-2 1 208 ? 18.902 154.375 48.188 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4326 C C     . LEU A-2 1 208 ? 18.037 153.119 48.087 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 C     1 
ATOM   4327 O O     . LEU A-2 1 208 ? 16.913 153.167 47.578 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 O     1 
ATOM   4328 C CB    . LEU A-2 1 208 ? 20.022 154.356 47.156 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4329 C CG    . LEU A-2 1 208 ? 19.627 153.746 45.810 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4330 C CD1   . LEU A-2 1 208 ? 18.543 154.561 45.134 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4331 C CD2   . LEU A-2 1 208 ? 20.846 153.613 44.895 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4332 N N     . ALA A-2 1 209 ? 18.534 151.990 48.596 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 N     1 
ATOM   4333 C CA    . ALA A-2 1 209 ? 17.855 150.705 48.410 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4334 C C     . ALA A-2 1 209 ? 16.584 150.607 49.252 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 C     1 
ATOM   4335 O O     . ALA A-2 1 209 ? 15.537 150.165 48.769 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 O     1 
ATOM   4336 C CB    . ALA A-2 1 209 ? 18.805 149.563 48.765 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4337 N N     . HIS A-2 1 210 ? 16.676 150.970 50.524 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 N     1 
ATOM   4338 C CA    . HIS A-2 1 210 ? 15.553 151.034 51.438 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4339 C C     . HIS A-2 1 210 ? 14.780 152.348 51.360 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 C     1 
ATOM   4340 O O     . HIS A-2 1 210 ? 13.904 152.574 52.205 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 O     1 
ATOM   4341 C CB    . HIS A-2 1 210 ? 16.038 150.829 52.870 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4342 C CG    . HIS A-2 1 210 ? 16.710 149.516 53.092 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4343 N ND1   . HIS A-2 1 210 ? 16.066 148.315 52.901 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4344 C CD2   . HIS A-2 1 210 ? 17.965 149.214 53.502 1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4345 C CE1   . HIS A-2 1 210 ? 16.899 147.328 53.178 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4346 N NE2   . HIS A-2 1 210 ? 18.056 147.846 53.550 1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4347 N N     . ASN A-2 1 211 ? 15.093 153.203 50.392 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 N     1 
ATOM   4348 C CA    . ASN A-2 1 211 ? 14.415 154.481 50.179 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4349 C C     . ASN A-2 1 211 ? 14.231 155.244 51.501 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 C     1 
ATOM   4350 O O     . ASN A-2 1 211 ? 13.120 155.469 51.976 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 O     1 
ATOM   4351 C CB    . ASN A-2 1 211 ? 13.080 154.258 49.467 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4352 C CG    . ASN A-2 1 211 ? 12.414 155.551 49.062 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4353 O OD1   . ASN A-2 1 211 ? 12.510 156.564 49.749 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4354 N ND2   . ASN A-2 1 211 ? 11.768 155.536 47.909 1.00 89.66  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4355 N N     . CYS A-2 1 212 ? 15.347 155.631 52.110 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 N     1 
ATOM   4356 C CA    . CYS A-2 1 212 ? 15.203 156.439 53.313 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4357 C C     . CYS A-2 1 212 ? 16.297 157.502 53.426 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 C     1 
ATOM   4358 O O     . CYS A-2 1 212 ? 16.962 157.614 54.470 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 O     1 
ATOM   4359 C CB    . CYS A-2 1 212 ? 15.177 155.533 54.540 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4360 S SG    . CYS A-2 1 212 ? 16.603 154.502 54.640 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4361 N N     . PRO A-2 1 213 ? 16.472 158.329 52.391 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 N     1 
ATOM   4362 C CA    . PRO A-2 1 213 ? 17.505 159.372 52.439 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4363 C C     . PRO A-2 1 213 ? 17.358 160.234 53.681 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 C     1 
ATOM   4364 O O     . PRO A-2 1 213 ? 16.252 160.609 54.065 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 O     1 
ATOM   4365 C CB    . PRO A-2 1 213 ? 17.247 160.182 51.168 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4366 C CG    . PRO A-2 1 213 ? 15.831 159.827 50.773 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4367 C CD    . PRO A-2 1 213 ? 15.620 158.443 51.192 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4368 N N     . GLY A-2 1 214 ? 18.482 160.517 54.332 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 N     1 
ATOM   4369 C CA    . GLY A-2 1 214 ? 18.507 161.314 55.531 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4370 C C     . GLY A-2 1 214 ? 18.705 160.519 56.805 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 C     1 
ATOM   4371 O O     . GLY A-2 1 214 ? 19.328 161.021 57.750 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 O     1 
ATOM   4372 N N     . GLU A-2 1 215 ? 18.201 159.290 56.852 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 N     1 
ATOM   4373 C CA    . GLU A-2 1 215 ? 18.363 158.441 58.025 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4374 C C     . GLU A-2 1 215 ? 19.687 157.686 57.974 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 C     1 
ATOM   4375 O O     . GLU A-2 1 215 ? 20.088 157.176 56.924 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 O     1 
ATOM   4376 C CB    . GLU A-2 1 215 ? 17.220 157.435 58.124 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4377 C CG    . GLU A-2 1 215 ? 15.953 157.928 58.779 1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4378 C CD    . GLU A-2 1 215 ? 14.733 157.194 58.247 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4379 O OE1   . GLU A-2 1 215 ? 14.483 156.042 58.673 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4380 O OE2   . GLU A-2 1 215 ? 14.037 157.765 57.376 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4381 N N     . THR A-2 1 216 ? 20.365 157.612 59.112 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N     1 
ATOM   4382 C CA    . THR A-2 1 216 ? 21.457 156.670 59.211 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA    1 
ATOM   4383 C C     . THR A-2 1 216 ? 20.897 155.253 59.346 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C     1 
ATOM   4384 O O     . THR A-2 1 216 ? 19.720 155.045 59.672 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O     1 
ATOM   4385 C CB    . THR A-2 1 216 ? 22.366 156.992 60.400 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB    1 
ATOM   4386 O OG1   . THR A-2 1 216 ? 21.742 156.596 61.629 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4387 C CG2   . THR A-2 1 216 ? 22.622 158.414 60.468 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4388 N N     . MET A-2 1 217 ? 21.773 154.272 59.096 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 N     1 
ATOM   4389 C CA    . MET A-2 1 217 ? 21.368 152.872 59.092 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CA    1 
ATOM   4390 C C     . MET A-2 1 217 ? 20.727 152.486 60.415 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 C     1 
ATOM   4391 O O     . MET A-2 1 217 ? 19.668 151.848 60.446 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 O     1 
ATOM   4392 C CB    . MET A-2 1 217 ? 22.581 151.991 58.800 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CB    1 
ATOM   4393 C CG    . MET A-2 1 217 ? 22.259 150.530 58.545 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CG    1 
ATOM   4394 S SD    . MET A-2 1 217 ? 22.460 149.543 60.034 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 SD    1 
ATOM   4395 C CE    . MET A-2 1 217 ? 24.118 149.937 60.612 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CE    1 
ATOM   4396 N N     . PHE A-2 1 218 ? 21.349 152.889 61.522 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 N     1 
ATOM   4397 C CA    . PHE A-2 1 218 ? 20.798 152.566 62.833 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4398 C C     . PHE A-2 1 218 ? 19.442 153.233 63.048 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 C     1 
ATOM   4399 O O     . PHE A-2 1 218 ? 18.470 152.586 63.463 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 O     1 
ATOM   4400 C CB    . PHE A-2 1 218 ? 21.781 152.985 63.915 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4401 C CG    . PHE A-2 1 218 ? 23.077 152.253 63.856 1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4402 C CD1   . PHE A-2 1 218 ? 23.139 150.904 64.166 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4403 C CD2   . PHE A-2 1 218 ? 24.240 152.903 63.477 1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4404 C CE1   . PHE A-2 1 218 ? 24.340 150.213 64.108 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4405 C CE2   . PHE A-2 1 218 ? 25.445 152.216 63.420 1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4406 C CZ    . PHE A-2 1 218 ? 25.489 150.866 63.738 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4407 N N     . GLU A-2 1 219 ? 19.366 154.535 62.784 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 N     1 
ATOM   4408 C CA    . GLU A-2 1 219 ? 18.109 155.253 62.915 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4409 C C     . GLU A-2 1 219 ? 16.980 154.528 62.197 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 C     1 
ATOM   4410 O O     . GLU A-2 1 219 ? 15.910 154.289 62.771 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 O     1 
ATOM   4411 C CB    . GLU A-2 1 219 ? 18.272 156.670 62.371 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4412 C CG    . GLU A-2 1 219 ? 18.952 157.620 63.338 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4413 C CD    . GLU A-2 1 219 ? 19.349 158.916 62.675 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4414 O OE1   . GLU A-2 1 219 ? 18.924 159.150 61.511 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4415 O OE2   . GLU A-2 1 219 ? 20.097 159.690 63.320 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4416 N N     . HIS A-2 1 220 ? 17.207 154.149 60.943 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 N     1 
ATOM   4417 C CA    . HIS A-2 1 220 ? 16.110 153.589 60.166 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4418 C C     . HIS A-2 1 220 ? 15.728 152.198 60.646 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 C     1 
ATOM   4419 O O     . HIS A-2 1 220 ? 14.567 151.792 60.514 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 O     1 
ATOM   4420 C CB    . HIS A-2 1 220 ? 16.485 153.559 58.693 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4421 C CG    . HIS A-2 1 220 ? 15.478 152.878 57.823 1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4422 N ND1   . HIS A-2 1 220 ? 15.512 151.527 57.568 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4423 C CD2   . HIS A-2 1 220 ? 14.429 153.369 57.123 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4424 C CE1   . HIS A-2 1 220 ? 14.520 151.211 56.754 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4425 N NE2   . HIS A-2 1 220 ? 13.850 152.312 56.464 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4426 N N     . LEU A-2 1 221 ? 16.681 151.453 61.197 1.00 83.88  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 N     1 
ATOM   4427 C CA    . LEU A-2 1 221 ? 16.338 150.122 61.668 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4428 C C     . LEU A-2 1 221 ? 15.616 150.189 62.996 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 C     1 
ATOM   4429 O O     . LEU A-2 1 221 ? 14.618 149.490 63.192 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 O     1 
ATOM   4430 C CB    . LEU A-2 1 221 ? 17.586 149.255 61.797 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4431 C CG    . LEU A-2 1 221 ? 18.183 148.717 60.496 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4432 C CD1   . LEU A-2 1 221 ? 19.364 147.848 60.845 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4433 C CD2   . LEU A-2 1 221 ? 17.166 147.960 59.644 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4434 N N     . TYR A-2 1 222 ? 16.100 151.026 63.916 1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 N     1 
ATOM   4435 C CA    . TYR A-2 1 222 ? 15.479 151.102 65.233 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4436 C C     . TYR A-2 1 222 ? 14.088 151.744 65.201 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 C     1 
ATOM   4437 O O     . TYR A-2 1 222 ? 13.353 151.631 66.189 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 O     1 
ATOM   4438 C CB    . TYR A-2 1 222 ? 16.367 151.883 66.202 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4439 C CG    . TYR A-2 1 222 ? 17.698 151.264 66.552 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4440 C CD1   . TYR A-2 1 222 ? 17.905 149.884 66.499 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4441 C CD2   . TYR A-2 1 222 ? 18.753 152.067 66.959 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4442 C CE1   . TYR A-2 1 222 ? 19.140 149.325 66.833 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4443 C CE2   . TYR A-2 1 222 ? 19.984 151.524 67.292 1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4444 C CZ    . TYR A-2 1 222 ? 20.179 150.159 67.229 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4445 O OH    . TYR A-2 1 222 ? 21.420 149.661 67.575 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4446 N N     . LYS A-2 1 223 ? 13.711 152.426 64.111 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 N     1 
ATOM   4447 C CA    . LYS A-2 1 223 ? 12.383 153.035 64.054 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4448 C C     . LYS A-2 1 223 ? 11.295 151.964 64.173 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 C     1 
ATOM   4449 O O     . LYS A-2 1 223 ? 10.308 152.138 64.902 1.00 114.79 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 O     1 
ATOM   4450 C CB    . LYS A-2 1 223 ? 12.227 153.873 62.770 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4451 N N     . ASN A-2 1 224 ? 11.475 150.836 63.489 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 N     1 
ATOM   4452 C CA    . ASN A-2 1 224 ? 10.624 149.665 63.689 1.00 106.54 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4453 C C     . ASN A-2 1 224 ? 11.156 148.869 64.877 1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 C     1 
ATOM   4454 O O     . ASN A-2 1 224 ? 12.288 148.375 64.844 1.00 110.38 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 O     1 
ATOM   4455 C CB    . ASN A-2 1 224 ? 10.590 148.813 62.418 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4456 C CG    . ASN A-2 1 224 ? 9.765  147.542 62.568 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4457 O OD1   . ASN A-2 1 224 ? 9.717  146.924 63.631 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4458 N ND2   . ASN A-2 1 224 ? 9.114  147.141 61.481 1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4459 N N     . SER A-2 1 225 ? 10.334 148.720 65.916 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 N     1 
ATOM   4460 C CA    . SER A-2 1 225 ? 10.823 148.120 67.152 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CA    1 
ATOM   4461 C C     . SER A-2 1 225 ? 10.992 146.607 67.043 1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 C     1 
ATOM   4462 O O     . SER A-2 1 225 ? 11.778 146.023 67.800 1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 O     1 
ATOM   4463 C CB    . SER A-2 1 225 ? 9.889  148.467 68.312 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CB    1 
ATOM   4464 O OG    . SER A-2 1 225 ? 10.614 148.541 69.530 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 OG    1 
ATOM   4465 N N     . LYS A-2 1 226 ? 10.280 145.958 66.115 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 N     1 
ATOM   4466 C CA    . LYS A-2 1 226 ? 10.484 144.528 65.901 1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4467 C C     . LYS A-2 1 226 ? 11.917 144.212 65.486 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 C     1 
ATOM   4468 O O     . LYS A-2 1 226 ? 12.368 143.082 65.688 1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 O     1 
ATOM   4469 C CB    . LYS A-2 1 226 ? 9.502  143.999 64.852 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4470 N N     . ASN A-2 1 227 ? 12.647 145.193 64.944 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 N     1 
ATOM   4471 C CA    . ASN A-2 1 227 ? 14.010 144.995 64.461 1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4472 C C     . ASN A-2 1 227 ? 15.064 145.053 65.557 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 C     1 
ATOM   4473 O O     . ASN A-2 1 227 ? 16.206 144.662 65.309 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 O     1 
ATOM   4474 C CB    . ASN A-2 1 227 ? 14.371 146.060 63.421 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4475 C CG    . ASN A-2 1 227 ? 13.534 145.970 62.171 1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4476 O OD1   . ASN A-2 1 227 ? 13.022 144.909 61.831 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4477 N ND2   . ASN A-2 1 227 ? 13.400 147.088 61.466 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4478 N N     . VAL A-2 1 228 ? 14.729 145.552 66.746 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 N     1 
ATOM   4479 C CA    . VAL A-2 1 228 ? 15.761 145.821 67.746 1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4480 C C     . VAL A-2 1 228 ? 16.400 144.525 68.221 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 C     1 
ATOM   4481 O O     . VAL A-2 1 228 ? 17.630 144.418 68.313 1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 O     1 
ATOM   4482 C CB    . VAL A-2 1 228 ? 15.175 146.615 68.924 1.00 99.73  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4483 C CG1   . VAL A-2 1 228 ? 16.197 146.708 70.059 1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4484 C CG2   . VAL A-2 1 228 ? 14.734 147.996 68.460 1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4485 N N     . ALA A-2 1 229 ? 15.571 143.528 68.543 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 N     1 
ATOM   4486 C CA    . ALA A-2 1 229 ? 16.089 142.242 69.009 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4487 C C     . ALA A-2 1 229 ? 16.962 141.548 67.971 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 C     1 
ATOM   4488 O O     . ALA A-2 1 229 ? 18.084 141.141 68.320 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 O     1 
ATOM   4489 C CB    . ALA A-2 1 229 ? 14.924 141.348 69.450 1.00 107.77 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4490 N N     . PRO A-2 1 230 ? 16.539 141.379 66.708 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 N     1 
ATOM   4491 C CA    . PRO A-2 1 230 ? 17.448 140.773 65.724 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4492 C C     . PRO A-2 1 230 ? 18.732 141.549 65.549 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 C     1 
ATOM   4493 O O     . PRO A-2 1 230 ? 19.810 140.951 65.460 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 O     1 
ATOM   4494 C CB    . PRO A-2 1 230 ? 16.625 140.787 64.429 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4495 C CG    . PRO A-2 1 230 ? 15.229 140.978 64.847 1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4496 C CD    . PRO A-2 1 230 ? 15.274 141.795 66.077 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4497 N N     . VAL A-2 1 231 ? 18.642 142.877 65.504 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 N     1 
ATOM   4498 C CA    . VAL A-2 1 231 ? 19.816 143.698 65.245 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4499 C C     . VAL A-2 1 231 ? 20.788 143.641 66.415 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 C     1 
ATOM   4500 O O     . VAL A-2 1 231 ? 22.004 143.559 66.218 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 O     1 
ATOM   4501 C CB    . VAL A-2 1 231 ? 19.378 145.130 64.912 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4502 C CG1   . VAL A-2 1 231 ? 20.548 146.085 65.009 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4503 C CG2   . VAL A-2 1 231 ? 18.785 145.149 63.515 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4504 N N     . THR A-2 1 232 ? 20.277 143.643 67.647 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 N     1 
ATOM   4505 C CA    . THR A-2 1 232 ? 21.158 143.481 68.802 1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CA    1 
ATOM   4506 C C     . THR A-2 1 232 ? 21.831 142.108 68.825 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 C     1 
ATOM   4507 O O     . THR A-2 1 232 ? 22.970 141.983 69.289 1.00 83.53  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 O     1 
ATOM   4508 C CB    . THR A-2 1 232 ? 20.376 143.708 70.090 1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CB    1 
ATOM   4509 O OG1   . THR A-2 1 232 ? 19.115 143.027 70.011 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4510 C CG2   . THR A-2 1 232 ? 20.147 145.184 70.285 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4511 N N     . LYS A-2 1 233 ? 21.135 141.060 68.359 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 N     1 
ATOM   4512 C CA    . LYS A-2 1 233 ? 21.766 139.744 68.238 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4513 C C     . LYS A-2 1 233 ? 22.847 139.752 67.167 1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 C     1 
ATOM   4514 O O     . LYS A-2 1 233 ? 23.938 139.214 67.376 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 O     1 
ATOM   4515 C CB    . LYS A-2 1 233 ? 20.729 138.660 67.920 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4516 C CG    . LYS A-2 1 233 ? 19.643 138.452 68.977 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4517 C CD    . LYS A-2 1 233 ? 18.541 137.517 68.468 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4518 C CE    . LYS A-2 1 233 ? 17.129 138.088 68.731 1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4519 N NZ    . LYS A-2 1 233 ? 16.192 137.961 67.553 1.00 89.75  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4520 N N     . ALA A-2 1 234 ? 22.553 140.352 66.011 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 N     1 
ATOM   4521 C CA    . ALA A-2 1 234 ? 23.560 140.528 64.966 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4522 C C     . ALA A-2 1 234 ? 24.770 141.309 65.472 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 C     1 
ATOM   4523 O O     . ALA A-2 1 234 ? 25.918 140.950 65.173 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 O     1 
ATOM   4524 C CB    . ALA A-2 1 234 ? 22.935 141.231 63.756 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4525 N N     . GLU A-2 1 235 ? 24.535 142.400 66.219 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 N     1 
ATOM   4526 C CA    . GLU A-2 1 235 ? 25.644 143.148 66.806 1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4527 C C     . GLU A-2 1 235 ? 26.459 142.278 67.752 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 C     1 
ATOM   4528 O O     . GLU A-2 1 235 ? 27.653 142.530 67.955 1.00 98.41  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 O     1 
ATOM   4529 C CB    . GLU A-2 1 235 ? 25.133 144.378 67.554 1.00 94.25  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4530 C CG    . GLU A-2 1 235 ? 24.652 145.512 66.678 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4531 C CD    . GLU A-2 1 235 ? 23.800 146.505 67.454 1.00 118.64 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4532 O OE1   . GLU A-2 1 235 ? 24.013 146.642 68.680 1.00 125.23 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4533 O OE2   . GLU A-2 1 235 ? 22.913 147.140 66.847 1.00 118.93 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4534 N N     . ALA A-2 1 236 ? 25.833 141.255 68.339 1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 N     1 
ATOM   4535 C CA    . ALA A-2 1 236 ? 26.530 140.339 69.230 1.00 97.48  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4536 C C     . ALA A-2 1 236 ? 27.409 139.350 68.483 1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 C     1 
ATOM   4537 O O     . ALA A-2 1 236 ? 28.334 138.802 69.088 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 O     1 
ATOM   4538 C CB    . ALA A-2 1 236 ? 25.525 139.574 70.097 1.00 96.30  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4539 N N     . ALA A-2 1 237 ? 27.155 139.136 67.190 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 N     1 
ATOM   4540 C CA    . ALA A-2 1 237 ? 27.845 138.105 66.423 1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4541 C C     . ALA A-2 1 237 ? 29.348 138.360 66.361 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 C     1 
ATOM   4542 O O     . ALA A-2 1 237 ? 29.800 139.481 66.120 1.00 99.58  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 O     1 
ATOM   4543 C CB    . ALA A-2 1 237 ? 27.268 138.029 65.008 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4544 N N     . ASP A-2 1 238 ? 30.116 137.363 66.747 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 N     1 
ATOM   4545 C CA    . ASP A-2 1 238 ? 31.562 137.448 66.784 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4546 C C     . ASP A-2 1 238 ? 32.172 136.182 66.236 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 C     1 
ATOM   4547 O O     . ASP A-2 1 238 ? 32.790 135.430 66.946 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 O     1 
ATOM   4548 C CB    . ASP A-2 1 238 ? 31.995 137.635 68.218 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4549 C CG    . ASP A-2 1 238 ? 33.454 137.628 68.376 1.00 112.10 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4550 O OD1   . ASP A-2 1 238 ? 34.131 137.652 67.363 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4551 O OD2   . ASP A-2 1 238 ? 33.933 137.598 69.507 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4552 N N     . VAL A-2 1 239 ? 32.082 136.007 64.943 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 N     1 
ATOM   4553 C CA    . VAL A-2 1 239 ? 32.542 134.825 64.288 1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4554 C C     . VAL A-2 1 239 ? 33.989 134.461 64.376 1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 C     1 
ATOM   4555 O O     . VAL A-2 1 239 ? 34.285 133.303 64.431 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 O     1 
ATOM   4556 C CB    . VAL A-2 1 239 ? 32.200 134.923 62.840 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4557 C CG1   . VAL A-2 1 239 ? 30.734 134.667 62.689 1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4558 C CG2   . VAL A-2 1 239 ? 32.517 136.327 62.367 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4559 N N     . ASP A-2 1 240 ? 34.900 135.409 64.350 1.00 106.46 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 N     1 
ATOM   4560 C CA    . ASP A-2 1 240 ? 36.310 135.078 64.402 1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4561 C C     . ASP A-2 1 240 ? 36.882 135.147 65.781 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 C     1 
ATOM   4562 O O     . ASP A-2 1 240 ? 38.069 135.211 65.915 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 O     1 
ATOM   4563 C CB    . ASP A-2 1 240 ? 37.126 135.955 63.481 1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4564 N N     . GLN A-2 1 241 ? 36.026 135.237 66.784 1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 N     1 
ATOM   4565 C CA    . GLN A-2 1 241 ? 36.444 135.237 68.164 1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4566 C C     . GLN A-2 1 241 ? 37.445 136.257 68.574 1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 C     1 
ATOM   4567 O O     . GLN A-2 1 241 ? 38.580 135.944 68.799 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 O     1 
ATOM   4568 C CB    . GLN A-2 1 241 ? 36.871 133.861 68.570 1.00 109.32 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4569 C CG    . GLN A-2 1 241 ? 35.695 132.940 68.615 1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4570 C CD    . GLN A-2 1 241 ? 36.117 131.518 68.585 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4571 O OE1   . GLN A-2 1 241 ? 35.716 130.725 69.421 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4572 N NE2   . GLN A-2 1 241 ? 36.964 131.187 67.634 1.00 119.74 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4573 N N     . ILE A-2 1 242 ? 37.011 137.489 68.699 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 N     1 
ATOM   4574 C CA    . ILE A-2 1 242 ? 37.912 138.555 69.031 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4575 C C     . ILE A-2 1 242 ? 38.727 138.360 70.264 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 C     1 
ATOM   4576 O O     . ILE A-2 1 242 ? 38.233 138.062 71.316 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 O     1 
ATOM   4577 C CB    . ILE A-2 1 242 ? 37.114 139.806 69.278 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4578 C CG1   . ILE A-2 1 242 ? 36.690 140.394 67.977 1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4579 C CG2   . ILE A-2 1 242 ? 37.962 140.855 69.912 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4580 C CD1   . ILE A-2 1 242 ? 35.585 141.365 68.181 1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4581 N N     . ALA A-2 1 243 ? 40.004 138.622 70.073 1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 N     1 
ATOM   4582 C CA    . ALA A-2 1 243 ? 41.036 138.500 71.093 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4583 C C     . ALA A-2 1 243 ? 41.002 139.711 72.015 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 C     1 
ATOM   4584 O O     . ALA A-2 1 243 ? 41.168 140.851 71.566 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 O     1 
ATOM   4585 C CB    . ALA A-2 1 243 ? 42.406 138.356 70.436 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4586 N N     . MET A-2 1 244 ? 40.786 139.459 73.304 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 N     1 
ATOM   4587 C CA    . MET A-2 1 244 ? 40.705 140.509 74.304 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CA    1 
ATOM   4588 C C     . MET A-2 1 244 ? 41.897 140.563 75.241 1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 C     1 
ATOM   4589 O O     . MET A-2 1 244 ? 42.118 141.606 75.865 1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 O     1 
ATOM   4590 C CB    . MET A-2 1 244 ? 39.428 140.342 75.130 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CB    1 
ATOM   4591 C CG    . MET A-2 1 244 ? 38.195 140.458 74.269 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CG    1 
ATOM   4592 S SD    . MET A-2 1 244 ? 37.980 142.125 73.575 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 SD    1 
ATOM   4593 C CE    . MET A-2 1 244 ? 36.830 142.809 74.748 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CE    1 
ATOM   4594 N N     . ASP A-2 1 245 ? 42.669 139.477 75.357 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 N     1 
ATOM   4595 C CA    . ASP A-2 1 245 ? 43.930 139.485 76.082 1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4596 C C     . ASP A-2 1 245 ? 45.026 140.233 75.328 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 C     1 
ATOM   4597 O O     . ASP A-2 1 245 ? 46.209 140.120 75.667 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 O     1 
ATOM   4598 C CB    . ASP A-2 1 245 ? 44.362 138.046 76.397 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4599 C CG    . ASP A-2 1 245 ? 44.829 137.273 75.163 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4600 O OD1   . ASP A-2 1 245 ? 44.334 137.554 74.053 1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4601 O OD2   . ASP A-2 1 245 ? 45.692 136.374 75.309 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4602 N N     . LEU A-2 1 246 ? 44.639 141.017 74.324 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 N     1 
ATOM   4603 C CA    . LEU A-2 1 246 ? 45.597 141.753 73.505 1.00 102.49 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4604 C C     . LEU A-2 1 246 ? 46.239 142.924 74.251 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 C     1 
ATOM   4605 O O     . LEU A-2 1 246 ? 47.374 143.303 73.941 1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 O     1 
ATOM   4606 C CB    . LEU A-2 1 246 ? 44.895 142.252 72.244 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4607 C CG    . LEU A-2 1 246 ? 45.661 143.148 71.277 1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4608 C CD1   . LEU A-2 1 246 ? 46.613 142.318 70.419 1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4609 C CD2   . LEU A-2 1 246 ? 44.675 143.926 70.421 1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4610 N N     . TYR A-2 1 247 ? 45.550 143.519 75.216 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 N     1 
ATOM   4611 C CA    . TYR A-2 1 247 ? 46.127 144.675 75.882 1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4612 C C     . TYR A-2 1 247 ? 45.946 144.533 77.386 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 C     1 
ATOM   4613 O O     . TYR A-2 1 247 ? 44.956 143.954 77.844 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 O     1 
ATOM   4614 C CB    . TYR A-2 1 247 ? 45.493 145.981 75.350 1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4615 C CG    . TYR A-2 1 247 ? 45.390 147.146 76.323 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4616 C CD1   . TYR A-2 1 247 ? 46.483 147.966 76.582 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4617 C CD2   . TYR A-2 1 247 ? 44.193 147.442 76.950 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4618 C CE1   . TYR A-2 1 247 ? 46.395 149.016 77.463 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4619 C CE2   . TYR A-2 1 247 ? 44.095 148.491 77.832 1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4620 C CZ    . TYR A-2 1 247 ? 45.196 149.280 78.084 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4621 O OH    . TYR A-2 1 247 ? 45.097 150.338 78.963 1.00 112.44 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4622 N N     . PRO A-2 1 248 ? 46.925 145.002 78.183 1.00 96.44  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 N     1 
ATOM   4623 C CA    . PRO A-2 1 248 ? 46.899 144.758 79.637 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4624 C C     . PRO A-2 1 248 ? 45.836 145.506 80.422 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 C     1 
ATOM   4625 O O     . PRO A-2 1 248 ? 46.071 146.621 80.880 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 O     1 
ATOM   4626 C CB    . PRO A-2 1 248 ? 48.301 145.197 80.085 1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4627 C CG    . PRO A-2 1 248 ? 48.834 146.040 78.951 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4628 C CD    . PRO A-2 1 248 ? 48.251 145.448 77.724 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4629 N N     . TRP A-2 1 249 ? 44.684 144.880 80.641 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 N     1 
ATOM   4630 C CA    . TRP A-2 1 249 ? 43.651 145.504 81.461 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CA    1 
ATOM   4631 C C     . TRP A-2 1 249 ? 44.022 145.477 82.938 1.00 104.92 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 C     1 
ATOM   4632 O O     . TRP A-2 1 249 ? 43.966 146.507 83.618 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 O     1 
ATOM   4633 C CB    . TRP A-2 1 249 ? 42.316 144.805 81.221 1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CB    1 
ATOM   4634 C CG    . TRP A-2 1 249 ? 42.042 144.706 79.783 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CG    1 
ATOM   4635 C CD1   . TRP A-2 1 249 ? 42.355 143.671 78.958 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4636 C CD2   . TRP A-2 1 249 ? 41.442 145.709 78.966 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4637 N NE1   . TRP A-2 1 249 ? 41.971 143.959 77.675 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4638 C CE2   . TRP A-2 1 249 ? 41.403 145.208 77.655 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4639 C CE3   . TRP A-2 1 249 ? 40.918 146.983 79.218 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4640 C CZ2   . TRP A-2 1 249 ? 40.862 145.938 76.597 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4641 C CZ3   . TRP A-2 1 249 ? 40.385 147.703 78.171 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4642 C CH2   . TRP A-2 1 249 ? 40.359 147.180 76.877 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4643 N N     . GLU A-2 1 250 ? 44.392 144.300 83.452 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 N     1 
ATOM   4644 C CA    . GLU A-2 1 250 ? 44.737 144.173 84.865 1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4645 C C     . GLU A-2 1 250 ? 45.721 145.256 85.290 1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 C     1 
ATOM   4646 O O     . GLU A-2 1 250 ? 45.538 145.915 86.322 1.00 108.45 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 O     1 
ATOM   4647 C CB    . GLU A-2 1 250 ? 45.318 142.782 85.126 1.00 116.27 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4648 C CG    . GLU A-2 1 250 ? 45.464 142.418 86.590 1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4649 C CD    . GLU A-2 1 250 ? 45.266 140.939 86.833 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4650 O OE1   . GLU A-2 1 250 ? 44.131 140.549 87.188 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4651 O OE2   . GLU A-2 1 250 ? 46.240 140.167 86.662 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4652 N N     . GLU A-2 1 251 ? 46.744 145.485 84.474 1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 N     1 
ATOM   4653 C CA    . GLU A-2 1 251 ? 47.798 146.414 84.848 1.00 128.35 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4654 C C     . GLU A-2 1 251 ? 47.284 147.846 84.896 1.00 132.62 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 C     1 
ATOM   4655 O O     . GLU A-2 1 251 ? 47.418 148.529 85.917 1.00 139.26 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 O     1 
ATOM   4656 C CB    . GLU A-2 1 251 ? 48.959 146.280 83.868 1.00 132.69 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4657 C CG    . GLU A-2 1 251 ? 50.105 147.230 84.117 1.00 140.22 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4658 C CD    . GLU A-2 1 251 ? 51.296 146.920 83.235 1.00 143.39 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4659 O OE1   . GLU A-2 1 251 ? 51.198 145.976 82.416 1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4660 O OE2   . GLU A-2 1 251 ? 52.323 147.623 83.357 1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4661 N N     . ARG A-2 1 252 ? 46.673 148.311 83.807 1.00 125.56 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 N     1 
ATOM   4662 C CA    . ARG A-2 1 252 ? 46.320 149.724 83.696 1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4663 C C     . ARG A-2 1 252 ? 45.206 150.110 84.664 1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 C     1 
ATOM   4664 O O     . ARG A-2 1 252 ? 45.296 151.148 85.331 1.00 129.02 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 O     1 
ATOM   4665 C CB    . ARG A-2 1 252 ? 45.921 150.044 82.256 1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4666 C CG    . ARG A-2 1 252 ? 45.248 151.387 82.045 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4667 C CD    . ARG A-2 1 252 ? 46.111 152.556 82.482 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4668 N NE    . ARG A-2 1 252 ? 45.773 153.762 81.727 1.00 123.33 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4669 C CZ    . ARG A-2 1 252 ? 44.673 154.492 81.905 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4670 N NH1   . ARG A-2 1 252 ? 43.781 154.162 82.830 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4671 N NH2   . ARG A-2 1 252 ? 44.465 155.563 81.154 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4672 N N     . LEU A-2 1 253 ? 44.153 149.295 84.762 1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 N     1 
ATOM   4673 C CA    . LEU A-2 1 253 ? 42.986 149.702 85.540 1.00 118.75 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4674 C C     . LEU A-2 1 253 ? 43.289 149.737 87.036 1.00 137.32 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 C     1 
ATOM   4675 O O     . LEU A-2 1 253 ? 42.844 150.649 87.743 1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 O     1 
ATOM   4676 C CB    . LEU A-2 1 253 ? 41.801 148.777 85.246 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4677 C CG    . LEU A-2 1 253 ? 40.428 149.185 85.806 1.00 114.21 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4678 C CD1   . LEU A-2 1 253 ? 39.301 148.894 84.810 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4679 C CD2   . LEU A-2 1 253 ? 40.159 148.501 87.148 1.00 122.02 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4680 N N     . SER A-2 1 254 ? 44.039 148.766 87.543 1.00 149.16 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N     1 
ATOM   4681 C CA    . SER A-2 1 254 ? 44.272 148.690 88.976 1.00 153.71 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA    1 
ATOM   4682 C C     . SER A-2 1 254 ? 45.508 149.473 89.427 1.00 161.58 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C     1 
ATOM   4683 O O     . SER A-2 1 254 ? 45.878 149.395 90.603 1.00 169.61 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O     1 
ATOM   4684 C CB    . SER A-2 1 254 ? 44.356 147.226 89.405 1.00 149.35 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB    1 
ATOM   4685 O OG    . SER A-2 1 254 ? 43.084 146.609 89.258 1.00 144.64 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG    1 
ATOM   4686 N N     . ASP A-2 1 255 ? 46.151 150.222 88.524 1.00 156.60 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 N     1 
ATOM   4687 C CA    . ASP A-2 1 255 ? 47.087 151.282 88.887 1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4688 C C     . ASP A-2 1 255 ? 46.415 152.646 88.878 1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 C     1 
ATOM   4689 O O     . ASP A-2 1 255 ? 47.074 153.658 88.624 1.00 129.17 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 O     1 
ATOM   4690 C CB    . ASP A-2 1 255 ? 48.293 151.312 87.948 1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4691 C CG    . ASP A-2 1 255 ? 48.991 149.986 87.851 1.00 144.51 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4692 O OD1   . ASP A-2 1 255 ? 48.503 149.011 88.458 1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4693 O OD2   . ASP A-2 1 255 ? 50.022 149.914 87.152 1.00 146.75 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4694 N N     . ALA A-2 1 256 ? 45.109 152.687 89.126 1.00 132.68 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 N     1 
ATOM   4695 C CA    . ALA A-2 1 256 ? 44.323 153.907 89.022 1.00 135.23 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4696 C C     . ALA A-2 1 256 ? 43.591 154.152 90.332 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 C     1 
ATOM   4697 O O     . ALA A-2 1 256 ? 42.892 153.263 90.835 1.00 136.94 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 O     1 
ATOM   4698 C CB    . ALA A-2 1 256 ? 43.328 153.821 87.863 1.00 137.35 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4699 N N     . LYS A-2 1 257 ? 43.732 155.365 90.865 1.00 132.39 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 N     1 
ATOM   4700 C CA    . LYS A-2 1 257 ? 43.263 155.687 92.205 1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4701 C C     . LYS A-2 1 257 ? 41.855 156.275 92.152 1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 C     1 
ATOM   4702 O O     . LYS A-2 1 257 ? 41.636 157.319 91.529 1.00 130.08 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 O     1 
ATOM   4703 C CB    . LYS A-2 1 257 ? 44.232 156.658 92.881 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4704 N N     . GLY A-2 1 258 ? 40.903 155.590 92.790 1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 N     1 
ATOM   4705 C CA    . GLY A-2 1 258 ? 39.611 156.164 93.132 1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4706 C C     . GLY A-2 1 258 ? 38.611 156.355 92.011 1.00 141.68 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 C     1 
ATOM   4707 O O     . GLY A-2 1 258 ? 38.133 155.380 91.422 1.00 142.06 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 O     1 
ATOM   4708 N N     . SER A-2 1 259 ? 38.261 157.620 91.737 1.00 141.13 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 N     1 
ATOM   4709 C CA    . SER A-2 1 259 ? 37.304 157.946 90.684 1.00 133.30 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CA    1 
ATOM   4710 C C     . SER A-2 1 259 ? 37.885 157.739 89.290 1.00 132.24 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 C     1 
ATOM   4711 O O     . SER A-2 1 259 ? 37.129 157.510 88.339 1.00 126.46 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 O     1 
ATOM   4712 C CB    . SER A-2 1 259 ? 36.831 159.389 90.851 1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CB    1 
ATOM   4713 O OG    . SER A-2 1 259 ? 35.810 159.700 89.921 1.00 126.23 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 OG    1 
ATOM   4714 N N     . ASN A-2 1 260 ? 39.211 157.822 89.160 1.00 137.02 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 N     1 
ATOM   4715 C CA    . ASN A-2 1 260 ? 39.885 157.527 87.898 1.00 140.88 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4716 C C     . ASN A-2 1 260 ? 39.641 156.078 87.476 1.00 146.05 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 C     1 
ATOM   4717 O O     . ASN A-2 1 260 ? 39.354 155.806 86.305 1.00 151.83 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 O     1 
ATOM   4718 C CB    . ASN A-2 1 260 ? 41.381 157.853 88.065 1.00 138.56 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4719 C CG    . ASN A-2 1 260 ? 42.285 157.242 86.996 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4720 O OD1   . ASN A-2 1 260 ? 41.858 156.909 85.893 1.00 136.05 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4721 N ND2   . ASN A-2 1 260 ? 43.569 157.126 87.327 1.00 138.46 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4722 N N     . ALA A-2 1 261 ? 39.706 155.141 88.427 1.00 141.77 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 N     1 
ATOM   4723 C CA    . ALA A-2 1 261 ? 39.558 153.715 88.148 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4724 C C     . ALA A-2 1 261 ? 38.137 153.349 87.722 1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 C     1 
ATOM   4725 O O     . ALA A-2 1 261 ? 37.291 153.034 88.568 1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 O     1 
ATOM   4726 C CB    . ALA A-2 1 261 ? 39.970 152.898 89.377 1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4727 N N     . THR A-2 1 262 ? 37.878 153.363 86.411 1.00 133.56 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 N     1 
ATOM   4728 C CA    . THR A-2 1 262 ? 36.555 153.114 85.849 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CA    1 
ATOM   4729 C C     . THR A-2 1 262 ? 36.655 153.061 84.329 1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 C     1 
ATOM   4730 O O     . THR A-2 1 262 ? 37.222 153.958 83.711 1.00 122.10 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 O     1 
ATOM   4731 C CB    . THR A-2 1 262 ? 35.563 154.204 86.276 1.00 126.64 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CB    1 
ATOM   4732 O OG1   . THR A-2 1 262 ? 35.106 153.936 87.607 1.00 130.36 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4733 C CG2   . THR A-2 1 262 ? 34.385 154.258 85.330 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4734 N N     . LEU A-2 1 263 ? 36.092 152.021 83.731 1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 N     1 
ATOM   4735 C CA    . LEU A-2 1 263 ? 36.152 151.832 82.290 1.00 104.41 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4736 C C     . LEU A-2 1 263 ? 34.759 152.015 81.705 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 C     1 
ATOM   4737 O O     . LEU A-2 1 263 ? 33.766 151.594 82.311 1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 O     1 
ATOM   4738 C CB    . LEU A-2 1 263 ? 36.713 150.433 81.954 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4739 C CG    . LEU A-2 1 263 ? 36.721 149.898 80.519 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4740 C CD1   . LEU A-2 1 263 ? 37.971 149.099 80.288 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4741 C CD2   . LEU A-2 1 263 ? 35.483 149.046 80.237 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4742 N N     . VAL A-2 1 264 ? 34.678 152.644 80.535 1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 N     1 
ATOM   4743 C CA    . VAL A-2 1 264 ? 33.404 152.823 79.845 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4744 C C     . VAL A-2 1 264 ? 33.493 152.159 78.477 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 C     1 
ATOM   4745 O O     . VAL A-2 1 264 ? 34.342 152.522 77.651 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 O     1 
ATOM   4746 C CB    . VAL A-2 1 264 ? 33.007 154.304 79.719 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4747 C CG1   . VAL A-2 1 264 ? 31.735 154.443 78.893 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4748 C CG2   . VAL A-2 1 264 ? 32.789 154.910 81.098 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4749 N N     . ASP A-2 1 265 ? 32.623 151.173 78.253 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 N     1 
ATOM   4750 C CA    . ASP A-2 1 265 ? 32.469 150.528 76.953 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4751 C C     . ASP A-2 1 265 ? 31.409 151.320 76.210 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 C     1 
ATOM   4752 O O     . ASP A-2 1 265 ? 30.210 151.094 76.387 1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 O     1 
ATOM   4753 C CB    . ASP A-2 1 265 ? 32.082 149.059 77.101 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4754 C CG    . ASP A-2 1 265 ? 32.052 148.325 75.773 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4755 O OD1   . ASP A-2 1 265 ? 32.436 148.916 74.736 1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4756 O OD2   . ASP A-2 1 265 ? 31.630 147.150 75.767 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4757 N N     . ILE A-2 1 266 ? 31.854 152.264 75.395 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N     1 
ATOM   4758 C CA    . ILE A-2 1 266 ? 30.938 153.108 74.645 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4759 C C     . ILE A-2 1 266 ? 30.406 152.328 73.454 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C     1 
ATOM   4760 O O     . ILE A-2 1 266 ? 31.167 151.670 72.728 1.00 96.32  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O     1 
ATOM   4761 C CB    . ILE A-2 1 266 ? 31.631 154.407 74.209 1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4762 C CG1   . ILE A-2 1 266 ? 32.124 155.171 75.440 1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4763 C CG2   . ILE A-2 1 266 ? 30.657 155.275 73.421 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4764 C CD1   . ILE A-2 1 266 ? 33.537 155.684 75.337 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4765 N N     . ALA A-2 1 267 ? 29.089 152.409 73.253 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 N     1 
ATOM   4766 C CA    . ALA A-2 1 267 ? 28.374 151.548 72.319 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4767 C C     . ALA A-2 1 267 ? 28.700 150.082 72.605 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 C     1 
ATOM   4768 O O     . ALA A-2 1 267 ? 29.013 149.296 71.712 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 O     1 
ATOM   4769 C CB    . ALA A-2 1 267 ? 28.680 151.927 70.871 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4770 N N     . GLY A-2 1 268 ? 28.637 149.723 73.890 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 N     1 
ATOM   4771 C CA    . GLY A-2 1 268 ? 28.989 148.383 74.315 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4772 C C     . GLY A-2 1 268 ? 27.961 147.332 73.956 1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 C     1 
ATOM   4773 O O     . GLY A-2 1 268 ? 28.274 146.132 73.997 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 O     1 
ATOM   4774 N N     . SER A-2 1 269 ? 26.748 147.758 73.600 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 N     1 
ATOM   4775 C CA    . SER A-2 1 269 ? 25.688 146.854 73.187 1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CA    1 
ATOM   4776 C C     . SER A-2 1 269 ? 25.469 145.840 74.301 1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 C     1 
ATOM   4777 O O     . SER A-2 1 269 ? 25.427 146.216 75.478 1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 O     1 
ATOM   4778 C CB    . SER A-2 1 269 ? 26.053 146.189 71.857 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CB    1 
ATOM   4779 O OG    . SER A-2 1 269 ? 24.942 145.558 71.254 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 OG    1 
ATOM   4780 N N     . HIS A-2 1 270 ? 25.351 144.560 73.937 1.00 96.07  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 N     1 
ATOM   4781 C CA    . HIS A-2 1 270 ? 25.321 143.424 74.855 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4782 C C     . HIS A-2 1 270 ? 26.213 143.583 76.078 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 C     1 
ATOM   4783 O O     . HIS A-2 1 270 ? 25.798 143.286 77.202 1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 O     1 
ATOM   4784 C CB    . HIS A-2 1 270 ? 25.738 142.174 74.089 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4785 C CG    . HIS A-2 1 270 ? 26.755 142.443 73.022 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4786 N ND1   . HIS A-2 1 270 ? 28.098 142.597 73.293 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4787 C CD2   . HIS A-2 1 270 ? 26.620 142.609 71.685 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4788 C CE1   . HIS A-2 1 270 ? 28.748 142.832 72.166 1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4789 N NE2   . HIS A-2 1 270 ? 27.874 142.841 71.175 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4790 N N     . GLY A-2 1 271 ? 27.442 144.046 75.865 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 N     1 
ATOM   4791 C CA    . GLY A-2 1 271 ? 28.425 144.138 76.917 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4792 C C     . GLY A-2 1 271 ? 29.418 143.002 76.935 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 C     1 
ATOM   4793 O O     . GLY A-2 1 271 ? 30.246 142.946 77.853 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 O     1 
ATOM   4794 N N     . ASN A-2 1 272 ? 29.366 142.104 75.941 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 N     1 
ATOM   4795 C CA    . ASN A-2 1 272 ? 30.275 140.957 75.892 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4796 C C     . ASN A-2 1 272 ? 31.731 141.399 75.971 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 C     1 
ATOM   4797 O O     . ASN A-2 1 272 ? 32.580 140.684 76.519 1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 O     1 
ATOM   4798 C CB    . ASN A-2 1 272 ? 30.041 140.133 74.613 1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4799 C CG    . ASN A-2 1 272 ? 28.645 139.475 74.555 1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4800 O OD1   . ASN A-2 1 272 ? 27.911 139.410 75.553 1.00 94.66  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4801 N ND2   . ASN A-2 1 272 ? 28.281 138.988 73.367 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4802 N N     . GLY A-2 1 273 ? 32.038 142.579 75.427 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 N     1 
ATOM   4803 C CA    . GLY A-2 1 273 ? 33.381 143.115 75.566 1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4804 C C     . GLY A-2 1 273 ? 33.728 143.400 77.011 1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 C     1 
ATOM   4805 O O     . GLY A-2 1 273 ? 34.785 143.001 77.502 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 O     1 
ATOM   4806 N N     . THR A-2 1 274 ? 32.826 144.079 77.719 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 N     1 
ATOM   4807 C CA    . THR A-2 1 274 ? 33.064 144.381 79.124 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CA    1 
ATOM   4808 C C     . THR A-2 1 274 ? 33.264 143.105 79.933 1.00 94.79  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 C     1 
ATOM   4809 O O     . THR A-2 1 274 ? 34.262 142.963 80.650 1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 O     1 
ATOM   4810 C CB    . THR A-2 1 274 ? 31.902 145.196 79.675 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CB    1 
ATOM   4811 O OG1   . THR A-2 1 274 ? 31.921 146.503 79.085 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4812 C CG2   . THR A-2 1 274 ? 32.017 145.313 81.178 1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4813 N N     . ARG A-2 1 275 ? 32.322 142.156 79.813 1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 N     1 
ATOM   4814 C CA    . ARG A-2 1 275 ? 32.436 140.878 80.514 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4815 C C     . ARG A-2 1 275 ? 33.782 140.213 80.238 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 C     1 
ATOM   4816 O O     . ARG A-2 1 275 ? 34.409 139.656 81.150 1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 O     1 
ATOM   4817 C CB    . ARG A-2 1 275 ? 31.282 139.942 80.119 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4818 C CG    . ARG A-2 1 275 ? 29.879 140.585 80.074 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4819 C CD    . ARG A-2 1 275 ? 28.736 139.569 79.813 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4820 N NE    . ARG A-2 1 275 ? 27.646 140.101 78.978 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4821 C CZ    . ARG A-2 1 275 ? 26.384 140.244 79.379 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4822 N NH1   . ARG A-2 1 275 ? 26.036 139.905 80.612 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4823 N NH2   . ARG A-2 1 275 ? 25.465 140.731 78.552 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4824 N N     . ALA A-2 1 276 ? 34.249 140.266 78.989 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 N     1 
ATOM   4825 C CA    . ALA A-2 1 276 ? 35.585 139.753 78.709 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4826 C C     . ALA A-2 1 276 ? 36.624 140.471 79.552 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 C     1 
ATOM   4827 O O     . ALA A-2 1 276 ? 37.519 139.838 80.109 1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 O     1 
ATOM   4828 C CB    . ALA A-2 1 276 ? 35.921 139.879 77.223 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4829 N N     . ILE A-2 1 277 ? 36.550 141.782 79.568 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 N     1 
ATOM   4830 C CA    . ILE A-2 1 277 ? 37.553 142.514 80.272 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4831 C C     . ILE A-2 1 277 ? 37.465 142.183 81.705 1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 C     1 
ATOM   4832 O O     . ILE A-2 1 277 ? 38.453 141.870 82.309 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 O     1 
ATOM   4833 C CB    . ILE A-2 1 277 ? 37.455 144.032 80.111 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4834 C CG1   . ILE A-2 1 277 ? 37.682 144.454 78.671 1.00 99.07  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4835 C CG2   . ILE A-2 1 277 ? 38.537 144.672 80.932 1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4836 C CD1   . ILE A-2 1 277 ? 38.398 145.779 78.487 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4837 N N     . MET A-2 1 278 ? 36.260 142.119 82.236 1.00 108.67 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 N     1 
ATOM   4838 C CA    . MET A-2 1 278 ? 36.113 141.841 83.653 1.00 115.11 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CA    1 
ATOM   4839 C C     . MET A-2 1 278 ? 36.662 140.491 83.987 1.00 127.38 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 C     1 
ATOM   4840 O O     . MET A-2 1 278 ? 37.383 140.348 84.936 1.00 137.28 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 O     1 
ATOM   4841 C CB    . MET A-2 1 278 ? 34.676 141.914 84.096 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CB    1 
ATOM   4842 C CG    . MET A-2 1 278 ? 34.013 143.221 83.806 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CG    1 
ATOM   4843 S SD    . MET A-2 1 278 ? 32.570 143.361 84.828 1.00 115.13 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 SD    1 
ATOM   4844 C CE    . MET A-2 1 278 ? 31.902 141.736 84.662 1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CE    1 
ATOM   4845 N N     . ALA A-2 1 279 ? 36.409 139.507 83.140 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 N     1 
ATOM   4846 C CA    . ALA A-2 1 279 ? 36.950 138.206 83.354 1.00 118.16 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4847 C C     . ALA A-2 1 279 ? 38.445 138.297 83.321 1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 C     1 
ATOM   4848 O O     . ALA A-2 1 279 ? 39.063 137.866 84.243 1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 O     1 
ATOM   4849 C CB    . ALA A-2 1 279 ? 36.464 137.287 82.279 1.00 116.66 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4850 N N     . LEU A-2 1 280 ? 39.022 139.020 82.385 1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 N     1 
ATOM   4851 C CA    . LEU A-2 1 280 ? 40.454 139.138 82.326 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4852 C C     . LEU A-2 1 280 ? 41.104 139.724 83.544 1.00 133.24 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 C     1 
ATOM   4853 O O     . LEU A-2 1 280 ? 42.258 139.450 83.759 1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 O     1 
ATOM   4854 C CB    . LEU A-2 1 280 ? 40.900 139.880 81.110 1.00 110.43 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4855 C CG    . LEU A-2 1 280 ? 41.106 138.791 80.102 1.00 119.87 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4856 C CD1   . LEU A-2 1 280 ? 39.758 138.177 79.903 1.00 128.95 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4857 C CD2   . LEU A-2 1 280 ? 41.641 139.354 78.819 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4858 N N     . ALA A-2 1 281 ? 40.462 140.647 84.244 1.00 144.38 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 N     1 
ATOM   4859 C CA    . ALA A-2 1 281 ? 41.051 141.139 85.475 1.00 149.64 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4860 C C     . ALA A-2 1 281 ? 40.074 141.139 86.633 1.00 157.98 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 C     1 
ATOM   4861 O O     . ALA A-2 1 281 ? 39.208 141.972 86.723 1.00 156.27 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 O     1 
ATOM   4862 C CB    . ALA A-2 1 281 ? 41.612 142.518 85.263 1.00 146.91 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4863 N N     . PRO A-2 1 282 ? 40.254 140.235 87.565 1.00 156.95 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 N     1 
ATOM   4864 C CA    . PRO A-2 1 282 ? 39.370 140.171 88.719 1.00 153.43 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4865 C C     . PRO A-2 1 282 ? 40.237 140.571 89.872 1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 C     1 
ATOM   4866 O O     . PRO A-2 1 282 ? 39.868 140.559 91.029 1.00 167.11 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 O     1 
ATOM   4867 C CB    . PRO A-2 1 282 ? 39.024 138.696 88.786 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4868 C CG    . PRO A-2 1 282 ? 40.085 138.004 87.973 1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4869 C CD    . PRO A-2 1 282 ? 41.044 139.013 87.441 1.00 146.60 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4870 N N     . LYS A-2 1 283 ? 41.437 140.951 89.485 1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 N     1 
ATOM   4871 C CA    . LYS A-2 1 283 ? 42.509 141.365 90.345 1.00 144.00 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4872 C C     . LYS A-2 1 283 ? 42.055 142.784 90.555 1.00 145.69 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 C     1 
ATOM   4873 O O     . LYS A-2 1 283 ? 42.768 143.714 90.260 1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 O     1 
ATOM   4874 C CB    . LYS A-2 1 283 ? 43.786 141.388 89.535 1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4875 C CG    . LYS A-2 1 283 ? 45.034 141.538 90.356 1.00 117.10 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4876 C CD    . LYS A-2 1 283 ? 45.196 140.314 91.225 1.00 114.28 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4877 C CE    . LYS A-2 1 283 ? 46.633 139.860 91.307 1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4878 N NZ    . LYS A-2 1 283 ? 46.657 138.514 91.926 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4879 N N     . LEU A-2 1 284 ? 40.883 142.955 91.135 1.00 150.48 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 N     1 
ATOM   4880 C CA    . LEU A-2 1 284 ? 40.322 144.281 91.226 1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4881 C C     . LEU A-2 1 284 ? 39.663 144.658 92.518 1.00 161.03 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 C     1 
ATOM   4882 O O     . LEU A-2 1 284 ? 39.339 143.823 93.335 1.00 163.51 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 O     1 
ATOM   4883 C CB    . LEU A-2 1 284 ? 39.261 144.392 90.146 1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4884 C CG    . LEU A-2 1 284 ? 38.429 143.114 90.179 1.00 140.82 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4885 C CD1   . LEU A-2 1 284 ? 37.226 143.296 91.075 1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4886 C CD2   . LEU A-2 1 284 ? 38.023 142.608 88.801 1.00 134.89 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4887 N N     . ASN A-2 1 285 ? 39.488 145.963 92.670 1.00 163.39 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 N     1 
ATOM   4888 C CA    . ASN A-2 1 285 ? 38.797 146.599 93.782 1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4889 C C     . ASN A-2 1 285 ? 37.373 146.881 93.271 1.00 165.90 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 C     1 
ATOM   4890 O O     . ASN A-2 1 285 ? 36.892 146.213 92.364 1.00 165.97 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 O     1 
ATOM   4891 C CB    . ASN A-2 1 285 ? 39.515 147.901 94.163 1.00 176.38 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4892 C CG    . ASN A-2 1 285 ? 39.602 148.135 95.679 1.00 179.85 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4893 O OD1   . ASN A-2 1 285 ? 38.592 148.168 96.390 1.00 183.77 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4894 N ND2   . ASN A-2 1 285 ? 40.823 148.340 96.167 1.00 174.11 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4895 N N     . GLY A-2 1 286 ? 36.659 147.825 93.863 1.00 160.97 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 N     1 
ATOM   4896 C CA    . GLY A-2 1 286 ? 35.328 148.098 93.363 1.00 151.36 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4897 C C     . GLY A-2 1 286 ? 35.577 148.997 92.199 1.00 144.28 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 C     1 
ATOM   4898 O O     . GLY A-2 1 286 ? 35.924 150.144 92.368 1.00 144.00 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 O     1 
ATOM   4899 N N     . CYS A-2 1 287 ? 35.398 148.478 91.000 1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 N     1 
ATOM   4900 C CA    . CYS A-2 1 287 ? 35.662 149.285 89.831 1.00 136.14 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4901 C C     . CYS A-2 1 287 ? 34.441 149.453 89.010 1.00 137.19 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 C     1 
ATOM   4902 O O     . CYS A-2 1 287 ? 33.764 148.508 88.698 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 O     1 
ATOM   4903 C CB    . CYS A-2 1 287 ? 36.722 148.677 88.979 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4904 S SG    . CYS A-2 1 287 ? 36.899 149.719 87.562 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4905 N N     . ARG A-2 1 288 ? 34.154 150.681 88.659 1.00 133.36 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 N     1 
ATOM   4906 C CA    . ARG A-2 1 288 ? 32.964 150.951 87.925 1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4907 C C     . ARG A-2 1 288 ? 33.120 150.434 86.553 1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 C     1 
ATOM   4908 O O     . ARG A-2 1 288 ? 34.145 150.610 85.953 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 O     1 
ATOM   4909 C CB    . ARG A-2 1 288 ? 32.725 152.452 87.880 1.00 118.78 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4910 N N     . PHE A-2 1 289 ? 32.082 149.792 86.056 1.00 121.98 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 N     1 
ATOM   4911 C CA    . PHE A-2 1 289 ? 32.082 149.297 84.682 1.00 119.77 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4912 C C     . PHE A-2 1 289 ? 30.771 149.728 84.041 1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 C     1 
ATOM   4913 O O     . PHE A-2 1 289 ? 29.697 149.287 84.464 1.00 116.79 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 O     1 
ATOM   4914 C CB    . PHE A-2 1 289 ? 32.237 147.774 84.639 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4915 C CG    . PHE A-2 1 289 ? 33.661 147.308 84.702 1.00 109.29 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4916 C CD1   . PHE A-2 1 289 ? 34.479 147.367 83.584 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4917 C CD2   . PHE A-2 1 289 ? 34.185 146.811 85.881 1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4918 C CE1   . PHE A-2 1 289 ? 35.801 146.938 83.646 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4919 C CE2   . PHE A-2 1 289 ? 35.504 146.388 85.949 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4920 C CZ    . PHE A-2 1 289 ? 36.310 146.452 84.832 1.00 100.66 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4921 N N     . ILE A-2 1 290 ? 30.848 150.591 83.032 1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 N     1 
ATOM   4922 C CA    . ILE A-2 1 290 ? 29.659 151.141 82.397 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4923 C C     . ILE A-2 1 290 ? 29.650 150.753 80.929 1.00 108.52 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 C     1 
ATOM   4924 O O     . ILE A-2 1 290 ? 30.693 150.742 80.265 1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 O     1 
ATOM   4925 C CB    . ILE A-2 1 290 ? 29.566 152.673 82.550 1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4926 C CG1   . ILE A-2 1 290 ? 29.811 153.082 84.000 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4927 C CG2   . ILE A-2 1 290 ? 28.205 153.161 82.099 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4928 C CD1   . ILE A-2 1 290 ? 31.190 153.609 84.246 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4929 N N     . VAL A-2 1 291 ? 28.465 150.428 80.433 1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 N     1 
ATOM   4930 C CA    . VAL A-2 1 291 ? 28.237 150.128 79.032 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4931 C C     . VAL A-2 1 291 ? 27.168 151.110 78.568 1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 C     1 
ATOM   4932 O O     . VAL A-2 1 291 ? 26.013 151.039 79.010 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 O     1 
ATOM   4933 C CB    . VAL A-2 1 291 ? 27.817 148.661 78.817 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4934 C CG1   . VAL A-2 1 291 ? 27.143 148.453 77.463 1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4935 C CG2   . VAL A-2 1 291 ? 29.024 147.732 78.958 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4936 N N     . GLN A-2 1 292 ? 27.565 152.063 77.729 1.00 98.46  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 N     1 
ATOM   4937 C CA    . GLN A-2 1 292 ? 26.633 153.003 77.131 1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4938 C C     . GLN A-2 1 292 ? 26.277 152.558 75.724 1.00 97.58  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 C     1 
ATOM   4939 O O     . GLN A-2 1 292 ? 27.060 151.889 75.047 1.00 93.14  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 O     1 
ATOM   4940 C CB    . GLN A-2 1 292 ? 27.200 154.419 77.065 1.00 109.09 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4941 C CG    . GLN A-2 1 292 ? 27.771 154.947 78.351 1.00 112.51 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4942 C CD    . GLN A-2 1 292 ? 28.811 155.999 78.087 1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4943 O OE1   . GLN A-2 1 292 ? 29.431 156.000 77.028 1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4944 N NE2   . GLN A-2 1 292 ? 29.010 156.904 79.042 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4945 N N     . ASP A-2 1 293 ? 25.086 152.959 75.293 1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 N     1 
ATOM   4946 C CA    . ASP A-2 1 293 ? 24.552 152.694 73.965 1.00 84.16  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4947 C C     . ASP A-2 1 293 ? 23.185 153.363 73.909 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 C     1 
ATOM   4948 O O     . ASP A-2 1 293 ? 22.660 153.828 74.925 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 O     1 
ATOM   4949 C CB    . ASP A-2 1 293 ? 24.438 151.199 73.656 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4950 C CG    . ASP A-2 1 293 ? 24.608 150.895 72.185 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4951 O OD1   . ASP A-2 1 293 ? 23.854 151.447 71.353 1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4952 O OD2   . ASP A-2 1 293 ? 25.502 150.094 71.855 1.00 79.43  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4953 N N     . LEU A-2 1 294 ? 22.613 153.398 72.710 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 N     1 
ATOM   4954 C CA    . LEU A-2 1 294 ? 21.305 153.992 72.515 1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4955 C C     . LEU A-2 1 294 ? 20.243 153.265 73.332 1.00 98.91  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 C     1 
ATOM   4956 O O     . LEU A-2 1 294 ? 20.449 152.158 73.834 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 O     1 
ATOM   4957 C CB    . LEU A-2 1 294 ? 20.942 154.003 71.034 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4958 C CG    . LEU A-2 1 294 ? 22.018 154.619 70.143 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4959 C CD1   . LEU A-2 1 294 ? 21.449 155.029 68.789 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4960 C CD2   . LEU A-2 1 294 ? 22.626 155.833 70.813 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4961 N N     . GLU A-2 1 295 ? 19.086 153.921 73.463 1.00 111.45 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 N     1 
ATOM   4962 C CA    . GLU A-2 1 295 ? 18.038 153.416 74.350 1.00 118.31 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4963 C C     . GLU A-2 1 295 ? 17.529 152.035 73.954 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 C     1 
ATOM   4964 O O     . GLU A-2 1 295 ? 17.523 151.140 74.818 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 O     1 
ATOM   4965 C CB    . GLU A-2 1 295 ? 16.892 154.432 74.431 1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4966 C CG    . GLU A-2 1 295 ? 15.696 153.939 75.246 1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4967 C CD    . GLU A-2 1 295 ? 14.443 153.767 74.411 1.00 142.77 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4968 O OE1   . GLU A-2 1 295 ? 14.158 154.661 73.587 1.00 143.29 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4969 O OE2   . GLU A-2 1 295 ? 13.753 152.734 74.565 1.00 141.49 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4970 N N     . PRO A-2 1 296 ? 17.107 151.774 72.708 1.00 93.75  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 N     1 
ATOM   4971 C CA    . PRO A-2 1 296 ? 16.581 150.433 72.390 1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4972 C C     . PRO A-2 1 296 ? 17.580 149.322 72.668 1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 C     1 
ATOM   4973 O O     . PRO A-2 1 296 ? 17.179 148.189 72.977 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 O     1 
ATOM   4974 C CB    . PRO A-2 1 296 ? 16.243 150.527 70.894 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4975 C CG    . PRO A-2 1 296 ? 16.295 151.979 70.555 1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4976 C CD    . PRO A-2 1 296 ? 17.276 152.585 71.490 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4977 N N     . VAL A-2 1 297 ? 18.875 149.635 72.567 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 N     1 
ATOM   4978 C CA    . VAL A-2 1 297 ? 19.930 148.693 72.918 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4979 C C     . VAL A-2 1 297 ? 20.016 148.530 74.430 1.00 100.81 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 C     1 
ATOM   4980 O O     . VAL A-2 1 297 ? 20.127 147.410 74.946 1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 O     1 
ATOM   4981 C CB    . VAL A-2 1 297 ? 21.270 149.168 72.326 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4982 C CG1   . VAL A-2 1 297 ? 22.402 148.257 72.781 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4983 C CG2   . VAL A-2 1 297 ? 21.193 149.249 70.797 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4984 N N     . ILE A-2 1 298 ? 19.974 149.645 75.162 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 N     1 
ATOM   4985 C CA    . ILE A-2 1 298 ? 20.025 149.591 76.619 1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4986 C C     . ILE A-2 1 298 ? 18.834 148.827 77.178 1.00 108.75 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 C     1 
ATOM   4987 O O     . ILE A-2 1 298 ? 18.965 148.106 78.173 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 O     1 
ATOM   4988 C CB    . ILE A-2 1 298 ? 20.119 151.019 77.193 1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4989 C CG1   . ILE A-2 1 298 ? 21.539 151.573 76.980 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4990 C CG2   . ILE A-2 1 298 ? 19.675 151.061 78.659 1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4991 C CD1   . ILE A-2 1 298 ? 22.647 150.746 77.600 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4992 N N     . GLY A-2 1 299 ? 17.669 148.942 76.546 1.00 105.93 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 N     1 
ATOM   4993 C CA    . GLY A-2 1 299 ? 16.524 148.161 76.973 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4994 C C     . GLY A-2 1 299 ? 16.770 146.665 76.911 1.00 115.09 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 C     1 
ATOM   4995 O O     . GLY A-2 1 299 ? 16.645 145.955 77.916 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 O     1 
ATOM   4996 N N     . GLU A-2 1 300 ? 17.164 146.190 75.729 1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 N     1 
ATOM   4997 C CA    . GLU A-2 1 300 ? 17.286 144.757 75.494 1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4998 C C     . GLU A-2 1 300 ? 18.239 144.095 76.482 1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 C     1 
ATOM   4999 O O     . GLU A-2 1 300 ? 17.992 142.968 76.929 1.00 135.55 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 O     1 
ATOM   5000 C CB    . GLU A-2 1 300 ? 17.745 144.510 74.060 1.00 132.69 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5001 C CG    . GLU A-2 1 300 ? 17.505 143.098 73.568 1.00 138.44 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5002 C CD    . GLU A-2 1 300 ? 16.066 142.850 73.139 1.00 140.95 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5003 O OE1   . GLU A-2 1 300 ? 15.239 143.791 73.192 1.00 134.93 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5004 O OE2   . GLU A-2 1 300 ? 15.768 141.701 72.746 1.00 146.65 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5005 N N     . HIS A-2 1 301 ? 19.326 144.773 76.848 1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 N     1 
ATOM   5006 C CA    . HIS A-2 1 301 ? 20.365 144.153 77.660 1.00 118.63 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5007 C C     . HIS A-2 1 301 ? 20.456 144.687 79.086 1.00 121.90 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 C     1 
ATOM   5008 O O     . HIS A-2 1 301 ? 21.278 144.181 79.853 1.00 119.64 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 O     1 
ATOM   5009 C CB    . HIS A-2 1 301 ? 21.735 144.315 76.987 1.00 114.86 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5010 C CG    . HIS A-2 1 301 ? 21.867 143.603 75.675 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5011 N ND1   . HIS A-2 1 301 ? 22.345 144.222 74.540 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5012 C CD2   . HIS A-2 1 301 ? 21.598 142.326 75.320 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5013 C CE1   . HIS A-2 1 301 ? 22.355 143.361 73.538 1.00 108.73 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5014 N NE2   . HIS A-2 1 301 ? 21.907 142.203 73.985 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5015 N N     . SER A-2 1 302 ? 19.646 145.679 79.472 1.00 128.56 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 N     1 
ATOM   5016 C CA    . SER A-2 1 302 ? 19.848 146.385 80.740 1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CA    1 
ATOM   5017 C C     . SER A-2 1 302 ? 19.950 145.455 81.940 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 C     1 
ATOM   5018 O O     . SER A-2 1 302 ? 21.016 145.336 82.550 1.00 130.77 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 O     1 
ATOM   5019 C CB    . SER A-2 1 302 ? 18.721 147.385 81.013 1.00 132.09 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CB    1 
ATOM   5020 O OG    . SER A-2 1 302 ? 17.529 146.717 81.384 1.00 132.12 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 OG    1 
ATOM   5021 N N     . GLN A-2 1 303 ? 18.848 144.803 82.304 1.00 132.15 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 N     1 
ATOM   5022 C CA    . GLN A-2 1 303 ? 18.868 144.041 83.540 1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5023 C C     . GLN A-2 1 303 ? 19.748 142.800 83.435 1.00 131.94 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 C     1 
ATOM   5024 O O     . GLN A-2 1 303 ? 20.197 142.289 84.467 1.00 142.72 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 O     1 
ATOM   5025 C CB    . GLN A-2 1 303 ? 17.439 143.688 83.957 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5026 C CG    . GLN A-2 1 303 ? 16.703 142.752 83.026 1.00 148.94 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5027 C CD    . GLN A-2 1 303 ? 16.633 141.341 83.574 1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5028 O OE1   . GLN A-2 1 303 ? 16.609 141.140 84.789 1.00 153.56 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5029 N NE2   . GLN A-2 1 303 ? 16.585 140.357 82.684 1.00 154.17 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5030 N N     . ALA A-2 1 304 ? 20.031 142.318 82.220 1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 N     1 
ATOM   5031 C CA    . ALA A-2 1 304 ? 21.098 141.333 82.070 1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5032 C C     . ALA A-2 1 304 ? 22.448 141.922 82.474 1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 C     1 
ATOM   5033 O O     . ALA A-2 1 304 ? 23.317 141.200 82.973 1.00 107.65 ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 O     1 
ATOM   5034 C CB    . ALA A-2 1 304 ? 21.140 140.815 80.630 1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5035 N N     . LEU A-2 1 305 ? 22.627 143.236 82.293 1.00 121.06 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 N     1 
ATOM   5036 C CA    . LEU A-2 1 305 ? 23.895 143.894 82.602 1.00 126.86 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5037 C C     . LEU A-2 1 305 ? 23.982 144.290 84.071 1.00 129.68 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 C     1 
ATOM   5038 O O     . LEU A-2 1 305 ? 25.032 144.116 84.702 1.00 130.61 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 O     1 
ATOM   5039 C CB    . LEU A-2 1 305 ? 24.074 145.127 81.719 1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5040 C CG    . LEU A-2 1 305 ? 24.566 144.928 80.291 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5041 C CD1   . LEU A-2 1 305 ? 24.615 146.275 79.605 1.00 108.78 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5042 C CD2   . LEU A-2 1 305 ? 25.933 144.251 80.273 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5043 N N     . ARG A-2 1 306 ? 22.907 144.870 84.616 1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 N     1 
ATOM   5044 C CA    . ARG A-2 1 306 ? 22.826 145.082 86.058 1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5045 C C     . ARG A-2 1 306 ? 23.176 143.802 86.801 1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 C     1 
ATOM   5046 O O     . ARG A-2 1 306 ? 23.925 143.818 87.785 1.00 120.93 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 O     1 
ATOM   5047 C CB    . ARG A-2 1 306 ? 21.421 145.540 86.455 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5048 C CG    . ARG A-2 1 306 ? 21.017 146.904 85.974 1.00 131.07 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5049 C CD    . ARG A-2 1 306 ? 19.688 146.810 85.263 1.00 140.38 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5050 N NE    . ARG A-2 1 306 ? 18.529 146.833 86.154 1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5051 C CZ    . ARG A-2 1 306 ? 17.668 147.845 86.235 1.00 149.55 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5052 N NH1   . ARG A-2 1 306 ? 17.835 148.925 85.478 1.00 146.44 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5053 N NH2   . ARG A-2 1 306 ? 16.637 147.775 87.069 1.00 153.15 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5054 N N     . ALA A-2 1 307 ? 22.635 142.678 86.326 1.00 132.19 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 N     1 
ATOM   5055 C CA    . ALA A-2 1 307 ? 22.872 141.361 86.899 1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5056 C C     . ALA A-2 1 307 ? 24.362 141.092 87.016 1.00 127.30 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 C     1 
ATOM   5057 O O     . ALA A-2 1 307 ? 24.896 140.979 88.124 1.00 133.66 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 O     1 
ATOM   5058 C CB    . ALA A-2 1 307 ? 22.201 140.280 86.047 1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5059 N N     . GLU A-2 1 308 ? 25.045 141.020 85.879 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 N     1 
ATOM   5060 C CA    . GLU A-2 1 308 ? 26.481 140.793 85.900 1.00 110.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5061 C C     . GLU A-2 1 308 ? 27.257 141.944 86.523 1.00 111.75 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 C     1 
ATOM   5062 O O     . GLU A-2 1 308 ? 28.489 141.884 86.535 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 O     1 
ATOM   5063 C CB    . GLU A-2 1 308 ? 26.979 140.523 84.484 1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5064 C CG    . GLU A-2 1 308 ? 26.307 139.329 83.824 1.00 107.00 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5065 C CD    . GLU A-2 1 308 ? 27.283 138.499 83.016 1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5066 O OE1   . GLU A-2 1 308 ? 28.501 138.593 83.283 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5067 O OE2   . GLU A-2 1 308 ? 26.836 137.752 82.118 1.00 117.60 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5068 N N     . GLY A-2 1 309 ? 26.582 142.977 87.028 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 N     1 
ATOM   5069 C CA    . GLY A-2 1 309 ? 27.232 144.004 87.818 1.00 128.33 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5070 C C     . GLY A-2 1 309 ? 27.676 145.235 87.063 1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 C     1 
ATOM   5071 O O     . GLY A-2 1 309 ? 28.652 145.876 87.470 1.00 140.87 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 O     1 
ATOM   5072 N N     . ILE A-2 1 310 ? 26.992 145.596 85.978 1.00 140.23 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 N     1 
ATOM   5073 C CA    . ILE A-2 1 310 ? 27.437 146.682 85.114 1.00 138.05 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5074 C C     . ILE A-2 1 310 ? 26.344 147.741 85.039 1.00 137.84 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 C     1 
ATOM   5075 O O     . ILE A-2 1 310 ? 25.149 147.430 85.022 1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 O     1 
ATOM   5076 C CB    . ILE A-2 1 310 ? 27.827 146.167 83.705 1.00 134.34 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5077 C CG1   . ILE A-2 1 310 ? 29.254 145.621 83.707 1.00 131.02 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5078 C CG2   . ILE A-2 1 310 ? 27.715 147.248 82.652 1.00 134.72 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5079 C CD1   . ILE A-2 1 310 ? 29.396 144.325 84.424 1.00 131.35 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5080 N N     . GLU A-2 1 311 ? 26.774 149.006 85.018 1.00 131.30 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 N     1 
ATOM   5081 C CA    . GLU A-2 1 311 ? 25.911 150.175 84.934 1.00 125.45 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5082 C C     . GLU A-2 1 311 ? 25.401 150.363 83.511 1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 C     1 
ATOM   5083 O O     . GLU A-2 1 311 ? 26.177 150.719 82.616 1.00 121.88 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 O     1 
ATOM   5084 C CB    . GLU A-2 1 311 ? 26.674 151.425 85.373 1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5085 C CG    . GLU A-2 1 311 ? 26.561 151.756 86.848 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5086 C CD    . GLU A-2 1 311 ? 27.553 152.828 87.267 1.00 124.40 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5087 O OE1   . GLU A-2 1 311 ? 27.254 154.025 87.037 1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5088 O OE2   . GLU A-2 1 311 ? 28.627 152.476 87.816 1.00 122.50 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5089 N N     . PRO A-2 1 312 ? 24.123 150.141 83.258 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 N     1 
ATOM   5090 C CA    . PRO A-2 1 312 ? 23.566 150.420 81.926 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5091 C C     . PRO A-2 1 312 ? 23.181 151.883 81.783 1.00 106.67 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 C     1 
ATOM   5092 O O     . PRO A-2 1 312 ? 22.179 152.342 82.348 1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 O     1 
ATOM   5093 C CB    . PRO A-2 1 312 ? 22.342 149.495 81.872 1.00 113.28 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5094 C CG    . PRO A-2 1 312 ? 21.900 149.433 83.282 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5095 C CD    . PRO A-2 1 312 ? 23.136 149.505 84.145 1.00 113.17 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5096 N N     . GLN A-2 1 313 ? 23.975 152.627 81.010 1.00 111.65 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 N     1 
ATOM   5097 C CA    . GLN A-2 1 313 ? 23.765 154.052 80.770 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5098 C C     . GLN A-2 1 313 ? 23.302 154.287 79.337 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 C     1 
ATOM   5099 O O     . GLN A-2 1 313 ? 23.902 153.767 78.392 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 O     1 
ATOM   5100 C CB    . GLN A-2 1 313 ? 25.048 154.847 81.022 1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5101 C CG    . GLN A-2 1 313 ? 25.245 155.340 82.440 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5102 C CD    . GLN A-2 1 313 ? 26.498 156.198 82.575 1.00 110.31 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5103 O OE1   . GLN A-2 1 313 ? 27.302 156.005 83.490 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5104 N NE2   . GLN A-2 1 313 ? 26.672 157.146 81.655 1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5105 N N     . VAL A-2 1 314 ? 22.255 155.085 79.175 1.00 100.59 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 N     1 
ATOM   5106 C CA    . VAL A-2 1 314 ? 21.816 155.495 77.844 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5107 C C     . VAL A-2 1 314 ? 22.633 156.702 77.398 1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 C     1 
ATOM   5108 O O     . VAL A-2 1 314 ? 22.717 157.707 78.116 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 O     1 
ATOM   5109 C CB    . VAL A-2 1 314 ? 20.315 155.817 77.838 1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5110 C CG1   . VAL A-2 1 314 ? 19.826 155.968 76.411 1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5111 C CG2   . VAL A-2 1 314 ? 19.535 154.742 78.572 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5112 N N     . TYR A-2 1 315 ? 23.235 156.611 76.212 1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 N     1 
ATOM   5113 C CA    . TYR A-2 1 315 ? 24.080 157.688 75.714 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5114 C C     . TYR A-2 1 315 ? 24.105 157.652 74.190 1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 C     1 
ATOM   5115 O O     . TYR A-2 1 315 ? 23.857 156.618 73.565 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 O     1 
ATOM   5116 C CB    . TYR A-2 1 315 ? 25.497 157.603 76.314 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5117 C CG    . TYR A-2 1 315 ? 26.547 158.477 75.650 1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5118 C CD1   . TYR A-2 1 315 ? 26.393 159.866 75.574 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5119 C CD2   . TYR A-2 1 315 ? 27.705 157.913 75.125 1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5120 C CE1   . TYR A-2 1 315 ? 27.354 160.654 74.964 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5121 C CE2   . TYR A-2 1 315 ? 28.671 158.692 74.521 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5122 C CZ    . TYR A-2 1 315 ? 28.496 160.058 74.443 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5123 O OH    . TYR A-2 1 315 ? 29.471 160.817 73.835 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5124 N N     . ASP A-2 1 316 ? 24.383 158.819 73.604 1.00 99.02  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 N     1 
ATOM   5125 C CA    . ASP A-2 1 316 ? 24.382 159.049 72.162 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5126 C C     . ASP A-2 1 316 ? 25.612 159.893 71.875 1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 C     1 
ATOM   5127 O O     . ASP A-2 1 316 ? 25.643 161.071 72.233 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 O     1 
ATOM   5128 C CB    . ASP A-2 1 316 ? 23.101 159.775 71.732 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5129 C CG    . ASP A-2 1 316 ? 23.005 159.997 70.228 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5130 O OD1   . ASP A-2 1 316 ? 24.052 160.170 69.564 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5131 O OD2   . ASP A-2 1 316 ? 21.858 160.022 69.713 1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5132 N N     . PHE A-2 1 317 ? 26.628 159.315 71.244 1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 N     1 
ATOM   5133 C CA    . PHE A-2 1 317 ? 27.825 160.110 71.003 1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5134 C C     . PHE A-2 1 317 ? 27.708 161.021 69.768 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 C     1 
ATOM   5135 O O     . PHE A-2 1 317 ? 28.731 161.522 69.283 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 O     1 
ATOM   5136 C CB    . PHE A-2 1 317 ? 29.060 159.210 70.900 1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5137 C CG    . PHE A-2 1 317 ? 28.884 157.994 70.033 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5138 C CD1   . PHE A-2 1 317 ? 28.679 158.105 68.670 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5139 C CD2   . PHE A-2 1 317 ? 28.972 156.727 70.585 1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5140 C CE1   . PHE A-2 1 317 ? 28.560 156.982 67.874 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5141 C CE2   . PHE A-2 1 317 ? 28.841 155.600 69.797 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5142 C CZ    . PHE A-2 1 317 ? 28.631 155.728 68.439 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5143 N N     . LEU A-2 1 318 ? 26.495 161.241 69.257 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 N     1 
ATOM   5144 C CA    . LEU A-2 1 318 ? 26.259 162.188 68.173 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5145 C C     . LEU A-2 1 318 ? 25.546 163.450 68.636 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 C     1 
ATOM   5146 O O     . LEU A-2 1 318 ? 25.863 164.544 68.160 1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 O     1 
ATOM   5147 C CB    . LEU A-2 1 318 ? 25.455 161.520 67.049 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5148 C CG    . LEU A-2 1 318 ? 26.218 160.486 66.193 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5149 C CD1   . LEU A-2 1 318 ? 25.471 160.096 64.902 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5150 C CD2   . LEU A-2 1 318 ? 27.633 160.964 65.867 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5151 N N     . LYS A-2 1 319 ? 24.623 163.326 69.589 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 N     1 
ATOM   5152 C CA    . LYS A-2 1 319 ? 23.860 164.449 70.101 1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5153 C C     . LYS A-2 1 319 ? 24.283 164.909 71.492 1.00 100.34 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 C     1 
ATOM   5154 O O     . LYS A-2 1 319 ? 23.701 165.872 72.001 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 O     1 
ATOM   5155 C CB    . LYS A-2 1 319 ? 22.367 164.103 70.115 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5156 C CG    . LYS A-2 1 319 ? 21.799 163.763 68.752 1.00 114.70 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5157 C CD    . LYS A-2 1 319 ? 20.561 162.879 68.860 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5158 C CE    . LYS A-2 1 319 ? 19.264 163.655 68.609 1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5159 N NZ    . LYS A-2 1 319 ? 18.066 162.970 69.184 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5160 N N     . GLN A-2 1 320 ? 25.275 164.272 72.117 1.00 97.29  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 N     1 
ATOM   5161 C CA    . GLN A-2 1 320 ? 25.660 164.572 73.496 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5162 C C     . GLN A-2 1 320 ? 27.169 164.501 73.664 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 C     1 
ATOM   5163 O O     . GLN A-2 1 320 ? 27.871 163.827 72.907 1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 O     1 
ATOM   5164 C CB    . GLN A-2 1 320 ? 25.039 163.599 74.516 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5165 C CG    . GLN A-2 1 320 ? 23.585 163.858 74.878 1.00 113.96 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5166 C CD    . GLN A-2 1 320 ? 22.878 162.611 75.418 1.00 124.78 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5167 O OE1   . GLN A-2 1 320 ? 23.204 162.111 76.499 1.00 129.30 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5168 N NE2   . GLN A-2 1 320 ? 21.910 162.104 74.658 1.00 123.60 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5169 N N     . GLU A-2 1 321 ? 27.657 165.188 74.691 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 N     1 
ATOM   5170 C CA    . GLU A-2 1 321 ? 29.026 165.019 75.149 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5171 C C     . GLU A-2 1 321 ? 29.078 163.883 76.166 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 C     1 
ATOM   5172 O O     . GLU A-2 1 321 ? 28.087 163.574 76.834 1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 O     1 
ATOM   5173 C CB    . GLU A-2 1 321 ? 29.563 166.313 75.766 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5174 C CG    . GLU A-2 1 321 ? 29.466 167.538 74.866 1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5175 C CD    . GLU A-2 1 321 ? 29.893 168.822 75.565 1.00 115.04 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5176 O OE1   . GLU A-2 1 321 ? 30.615 168.752 76.587 1.00 114.01 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5177 O OE2   . GLU A-2 1 321 ? 29.508 169.905 75.081 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5178 N N     . GLN A-2 1 322 ? 30.253 163.269 76.283 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 N     1 
ATOM   5179 C CA    . GLN A-2 1 322 ? 30.411 162.061 77.097 1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5180 C C     . GLN A-2 1 322 ? 30.188 162.355 78.576 1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 C     1 
ATOM   5181 O O     . GLN A-2 1 322 ? 30.906 163.187 79.147 1.00 108.50 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 O     1 
ATOM   5182 C CB    . GLN A-2 1 322 ? 31.798 161.453 76.882 1.00 116.95 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5183 C CG    . GLN A-2 1 322 ? 32.365 160.671 78.076 1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5184 C CD    . GLN A-2 1 322 ? 31.608 159.388 78.384 1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5185 O OE1   . GLN A-2 1 322 ? 30.709 158.981 77.645 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5186 N NE2   . GLN A-2 1 322 ? 31.961 158.756 79.495 1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5187 N N     . PRO A-2 1 323 ? 29.220 161.687 79.238 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 N     1 
ATOM   5188 C CA    . PRO A-2 1 323 ? 28.922 161.992 80.649 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5189 C C     . PRO A-2 1 323 ? 30.039 161.679 81.631 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 C     1 
ATOM   5190 O O     . PRO A-2 1 323 ? 30.617 162.600 82.210 1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 O     1 
ATOM   5191 C CB    . PRO A-2 1 323 ? 27.681 161.139 80.946 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5192 C CG    . PRO A-2 1 323 ? 27.540 160.208 79.785 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5193 C CD    . PRO A-2 1 323 ? 28.170 160.868 78.615 1.00 93.77  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5194 N N     . VAL A-2 1 324 ? 30.353 160.407 81.855 1.00 113.54 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 N     1 
ATOM   5195 C CA    . VAL A-2 1 324 ? 31.229 160.072 82.974 1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5196 C C     . VAL A-2 1 324 ? 32.626 160.623 82.707 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 C     1 
ATOM   5197 O O     . VAL A-2 1 324 ? 33.275 160.264 81.716 1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 O     1 
ATOM   5198 C CB    . VAL A-2 1 324 ? 31.242 158.561 83.233 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5199 C CG1   . VAL A-2 1 324 ? 32.546 158.155 83.906 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5200 C CG2   . VAL A-2 1 324 ? 30.033 158.168 84.095 1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5201 N N     . HIS A-2 1 325 ? 33.082 161.511 83.596 1.00 108.71 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 N     1 
ATOM   5202 C CA    . HIS A-2 1 325 ? 34.315 162.274 83.471 1.00 113.30 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5203 C C     . HIS A-2 1 325 ? 35.523 161.463 83.943 1.00 124.16 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 C     1 
ATOM   5204 O O     . HIS A-2 1 325 ? 35.406 160.490 84.695 1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 O     1 
ATOM   5205 C CB    . HIS A-2 1 325 ? 34.223 163.571 84.289 1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5206 C CG    . HIS A-2 1 325 ? 33.832 164.783 83.492 1.00 123.97 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5207 N ND1   . HIS A-2 1 325 ? 32.581 164.938 82.933 1.00 122.87 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5208 C CD2   . HIS A-2 1 325 ? 34.521 165.910 83.186 1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5209 C CE1   . HIS A-2 1 325 ? 32.522 166.096 82.299 1.00 122.05 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5210 N NE2   . HIS A-2 1 325 ? 33.687 166.706 82.438 1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5211 N N     . GLY A-2 1 326 ? 36.699 161.886 83.474 1.00 138.03 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 N     1 
ATOM   5212 C CA    . GLY A-2 1 326 ? 38.002 161.423 83.935 1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5213 C C     . GLY A-2 1 326 ? 38.195 159.961 84.292 1.00 141.26 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 C     1 
ATOM   5214 O O     . GLY A-2 1 326 ? 38.729 159.650 85.363 1.00 143.81 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 O     1 
ATOM   5215 N N     . ALA A-2 1 327 ? 37.818 159.058 83.394 1.00 127.81 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 N     1 
ATOM   5216 C CA    . ALA A-2 1 327 ? 37.812 157.636 83.699 1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5217 C C     . ALA A-2 1 327 ? 39.124 156.971 83.276 1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 C     1 
ATOM   5218 O O     . ALA A-2 1 327 ? 39.995 157.583 82.651 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 O     1 
ATOM   5219 C CB    . ALA A-2 1 327 ? 36.614 156.970 83.026 1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5220 N N     . SER A-2 1 328 ? 39.267 155.701 83.674 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 N     1 
ATOM   5221 C CA    . SER A-2 1 328 ? 40.427 154.898 83.293 1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CA    1 
ATOM   5222 C C     . SER A-2 1 328 ? 40.722 155.068 81.818 1.00 120.73 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 C     1 
ATOM   5223 O O     . SER A-2 1 328 ? 41.745 155.640 81.418 1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 O     1 
ATOM   5224 C CB    . SER A-2 1 328 ? 40.151 153.416 83.574 1.00 143.49 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CB    1 
ATOM   5225 O OG    . SER A-2 1 328 ? 39.912 153.150 84.941 1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 OG    1 
ATOM   5226 N N     . ILE A-2 1 329 ? 39.784 154.600 81.004 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 N     1 
ATOM   5227 C CA    . ILE A-2 1 329 ? 39.899 154.542 79.564 1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5228 C C     . ILE A-2 1 329 ? 38.477 154.564 79.026 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 C     1 
ATOM   5229 O O     . ILE A-2 1 329 ? 37.543 154.052 79.654 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 O     1 
ATOM   5230 C CB    . ILE A-2 1 329 ? 40.655 153.273 79.085 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5231 C CG1   . ILE A-2 1 329 ? 39.978 152.013 79.642 1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5232 C CG2   . ILE A-2 1 329 ? 42.151 153.309 79.444 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5233 C CD1   . ILE A-2 1 329 ? 40.851 150.819 79.582 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5234 N N     . TYR A-2 1 330 ? 38.314 155.176 77.869 1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 N     1 
ATOM   5235 C CA    . TYR A-2 1 330 ? 37.073 155.093 77.125 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5236 C C     . TYR A-2 1 330 ? 37.329 154.147 75.961 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 C     1 
ATOM   5237 O O     . TYR A-2 1 330 ? 38.297 154.327 75.212 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 O     1 
ATOM   5238 C CB    . TYR A-2 1 330 ? 36.626 156.490 76.683 1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5239 C CG    . TYR A-2 1 330 ? 36.512 157.431 77.873 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5240 C CD1   . TYR A-2 1 330 ? 37.646 158.023 78.428 1.00 99.80  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5241 C CD2   . TYR A-2 1 330 ? 35.281 157.694 78.467 1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5242 C CE1   . TYR A-2 1 330 ? 37.560 158.850 79.527 1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5243 C CE2   . TYR A-2 1 330 ? 35.184 158.532 79.566 1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5244 C CZ    . TYR A-2 1 330 ? 36.329 159.103 80.090 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5245 O OH    . TYR A-2 1 330 ? 36.244 159.929 81.182 1.00 109.26 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5246 N N     . TYR A-2 1 331 ? 36.509 153.102 75.857 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 N     1 
ATOM   5247 C CA    . TYR A-2 1 331 ? 36.806 151.952 75.014 1.00 98.28  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5248 C C     . TYR A-2 1 331 ? 35.753 151.831 73.924 1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 C     1 
ATOM   5249 O O     . TYR A-2 1 331 ? 34.558 151.726 74.224 1.00 96.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 O     1 
ATOM   5250 C CB    . TYR A-2 1 331 ? 36.868 150.677 75.859 1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5251 C CG    . TYR A-2 1 331 ? 37.058 149.414 75.057 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5252 C CD1   . TYR A-2 1 331 ? 38.278 149.125 74.460 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5253 C CD2   . TYR A-2 1 331 ? 36.018 148.503 74.903 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5254 C CE1   . TYR A-2 1 331 ? 38.455 147.973 73.725 1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5255 C CE2   . TYR A-2 1 331 ? 36.186 147.339 74.173 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5256 C CZ    . TYR A-2 1 331 ? 37.406 147.080 73.584 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5257 O OH    . TYR A-2 1 331 ? 37.579 145.924 72.851 1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5258 N N     . PHE A-2 1 332 ? 36.198 151.843 72.663 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 N     1 
ATOM   5259 C CA    . PHE A-2 1 332 ? 35.328 151.693 71.497 1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5260 C C     . PHE A-2 1 332 ? 35.671 150.398 70.776 1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 C     1 
ATOM   5261 O O     . PHE A-2 1 332 ? 36.741 150.295 70.160 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 O     1 
ATOM   5262 C CB    . PHE A-2 1 332 ? 35.484 152.863 70.527 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5263 C CG    . PHE A-2 1 332 ? 35.065 154.180 71.081 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5264 C CD1   . PHE A-2 1 332 ? 33.770 154.630 70.939 1.00 95.60  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5265 C CD2   . PHE A-2 1 332 ? 35.970 154.982 71.722 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5266 C CE1   . PHE A-2 1 332 ? 33.393 155.861 71.439 1.00 94.28  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5267 C CE2   . PHE A-2 1 332 ? 35.591 156.210 72.229 1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5268 C CZ    . PHE A-2 1 332 ? 34.307 156.646 72.084 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5269 N N     . ARG A-2 1 333 ? 34.757 149.429 70.809 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 N     1 
ATOM   5270 C CA    . ARG A-2 1 333 ? 34.950 148.181 70.077 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5271 C C     . ARG A-2 1 333 ? 33.960 148.084 68.927 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 C     1 
ATOM   5272 O O     . ARG A-2 1 333 ? 32.746 148.185 69.133 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 O     1 
ATOM   5273 C CB    . ARG A-2 1 333 ? 34.823 146.944 70.978 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5274 C CG    . ARG A-2 1 333 ? 35.517 145.720 70.374 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5275 C CD    . ARG A-2 1 333 ? 35.359 144.463 71.201 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5276 N NE    . ARG A-2 1 333 ? 34.106 143.774 70.912 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5277 C CZ    . ARG A-2 1 333 ? 33.608 142.791 71.655 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5278 N NH1   . ARG A-2 1 333 ? 34.289 142.346 72.706 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5279 N NH2   . ARG A-2 1 333 ? 32.440 142.240 71.331 1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5280 N N     . ARG A-2 1 334 ? 34.497 147.869 67.726 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 N     1 
ATOM   5281 C CA    . ARG A-2 1 334 ? 33.713 147.708 66.508 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5282 C C     . ARG A-2 1 334 ? 32.674 148.814 66.402 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 C     1 
ATOM   5283 O O     . ARG A-2 1 334 ? 31.493 148.584 66.110 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 O     1 
ATOM   5284 C CB    . ARG A-2 1 334 ? 33.082 146.319 66.439 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5285 C CG    . ARG A-2 1 334 ? 34.081 145.237 66.022 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5286 C CD    . ARG A-2 1 334 ? 33.396 143.945 65.688 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5287 N NE    . ARG A-2 1 334 ? 32.494 143.568 66.766 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5288 C CZ    . ARG A-2 1 334 ? 31.731 142.482 66.758 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5289 N NH1   . ARG A-2 1 334 ? 31.765 141.658 65.720 1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5290 N NH2   . ARG A-2 1 334 ? 30.944 142.220 67.793 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5291 N N     . VAL A-2 1 335 ? 33.155 150.035 66.666 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 N     1 
ATOM   5292 C CA    . VAL A-2 1 335 ? 32.362 151.251 66.629 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5293 C C     . VAL A-2 1 335 ? 32.773 152.137 65.467 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 C     1 
ATOM   5294 O O     . VAL A-2 1 335 ? 31.943 152.545 64.661 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 O     1 
ATOM   5295 C CB    . VAL A-2 1 335 ? 32.475 152.019 67.963 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5296 C CG1   . VAL A-2 1 335 ? 32.126 153.482 67.754 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5297 C CG2   . VAL A-2 1 335 ? 31.572 151.415 69.006 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5298 N N     . PHE A-2 1 336 ? 34.059 152.440 65.361 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 N     1 
ATOM   5299 C CA    . PHE A-2 1 336 ? 34.467 153.479 64.427 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5300 C C     . PHE A-2 1 336 ? 34.292 153.052 62.979 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 C     1 
ATOM   5301 O O     . PHE A-2 1 336 ? 34.131 153.911 62.103 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 O     1 
ATOM   5302 C CB    . PHE A-2 1 336 ? 35.909 153.898 64.716 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5303 C CG    . PHE A-2 1 336 ? 35.992 154.986 65.723 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5304 C CD1   . PHE A-2 1 336 ? 35.670 154.740 67.048 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5305 C CD2   . PHE A-2 1 336 ? 36.283 156.281 65.337 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5306 C CE1   . PHE A-2 1 336 ? 35.676 155.763 67.977 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5307 C CE2   . PHE A-2 1 336 ? 36.299 157.299 66.265 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5308 C CZ    . PHE A-2 1 336 ? 35.998 157.039 67.587 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5309 N N     . HIS A-2 1 337 ? 34.308 151.743 62.705 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 N     1 
ATOM   5310 C CA    . HIS A-2 1 337 ? 34.115 151.297 61.332 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5311 C C     . HIS A-2 1 337 ? 32.694 151.526 60.854 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 C     1 
ATOM   5312 O O     . HIS A-2 1 337 ? 32.419 151.350 59.663 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 O     1 
ATOM   5313 C CB    . HIS A-2 1 337 ? 34.514 149.826 61.167 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5314 C CG    . HIS A-2 1 337 ? 33.591 148.851 61.830 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5315 N ND1   . HIS A-2 1 337 ? 33.402 147.572 61.354 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5316 C CD2   . HIS A-2 1 337 ? 32.839 148.946 62.951 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5317 C CE1   . HIS A-2 1 337 ? 32.550 146.933 62.135 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5318 N NE2   . HIS A-2 1 337 ? 32.196 147.743 63.115 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5319 N N     . ASP A-2 1 338 ? 31.805 151.954 61.744 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 N     1 
ATOM   5320 C CA    . ASP A-2 1 338 ? 30.464 152.388 61.377 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5321 C C     . ASP A-2 1 338 ? 30.399 153.810 60.822 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 C     1 
ATOM   5322 O O     . ASP A-2 1 338 ? 29.296 154.276 60.518 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 O     1 
ATOM   5323 C CB    . ASP A-2 1 338 ? 29.548 152.326 62.596 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5324 C CG    . ASP A-2 1 338 ? 29.172 150.932 62.976 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5325 O OD1   . ASP A-2 1 338 ? 29.384 149.998 62.168 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5326 O OD2   . ASP A-2 1 338 ? 28.639 150.794 64.098 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5327 N N     . TRP A-2 1 339 ? 31.527 154.506 60.696 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 N     1 
ATOM   5328 C CA    . TRP A-2 1 339 ? 31.542 155.952 60.567 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5329 C C     . TRP A-2 1 339 ? 32.639 156.412 59.630 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 C     1 
ATOM   5330 O O     . TRP A-2 1 339 ? 33.688 155.761 59.513 1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 O     1 
ATOM   5331 C CB    . TRP A-2 1 339 ? 31.732 156.598 61.945 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5332 C CG    . TRP A-2 1 339 ? 30.670 156.138 62.881 1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5333 C CD1   . TRP A-2 1 339 ? 30.824 155.317 63.962 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5334 C CD2   . TRP A-2 1 339 ? 29.275 156.439 62.802 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5335 N NE1   . TRP A-2 1 339 ? 29.611 155.095 64.567 1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5336 C CE2   . TRP A-2 1 339 ? 28.645 155.774 63.873 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5337 C CE3   . TRP A-2 1 339 ? 28.494 157.220 61.933 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5338 C CZ2   . TRP A-2 1 339 ? 27.285 155.867 64.103 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5339 C CZ3   . TRP A-2 1 339 ? 27.139 157.306 62.157 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5340 C CH2   . TRP A-2 1 339 ? 26.547 156.636 63.236 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5341 N N     . PRO A-2 1 340 ? 32.424 157.527 58.936 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 N     1 
ATOM   5342 C CA    . PRO A-2 1 340 ? 33.501 158.161 58.189 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5343 C C     . PRO A-2 1 340 ? 34.273 159.076 59.119 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 C     1 
ATOM   5344 O O     . PRO A-2 1 340 ? 33.806 159.429 60.205 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 O     1 
ATOM   5345 C CB    . PRO A-2 1 340 ? 32.767 158.950 57.100 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5346 C CG    . PRO A-2 1 340 ? 31.253 158.815 57.441 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5347 C CD    . PRO A-2 1 340 ? 31.181 158.304 58.832 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5348 N N     . ASP A-2 1 341 ? 35.486 159.436 58.688 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 N     1 
ATOM   5349 C CA    . ASP A-2 1 341 ? 36.335 160.276 59.528 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5350 C C     . ASP A-2 1 341 ? 35.601 161.553 59.917 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 C     1 
ATOM   5351 O O     . ASP A-2 1 341 ? 35.457 161.858 61.104 1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 O     1 
ATOM   5352 C CB    . ASP A-2 1 341 ? 37.657 160.575 58.820 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5353 C CG    . ASP A-2 1 341 ? 38.636 159.397 58.879 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5354 O OD1   . ASP A-2 1 341 ? 38.189 158.230 58.834 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5355 O OD2   . ASP A-2 1 341 ? 39.858 159.637 58.963 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5356 N N     . LEU A-2 1 342 ? 35.079 162.286 58.936 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 N     1 
ATOM   5357 C CA    . LEU A-2 1 342 ? 34.173 163.379 59.261 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5358 C C     . LEU A-2 1 342 ? 32.876 163.238 58.485 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 C     1 
ATOM   5359 O O     . LEU A-2 1 342 ? 32.862 162.702 57.374 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 O     1 
ATOM   5360 C CB    . LEU A-2 1 342 ? 34.769 164.770 58.970 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5361 C CG    . LEU A-2 1 342 ? 36.149 165.196 59.469 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5362 C CD1   . LEU A-2 1 342 ? 37.071 165.423 58.296 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5363 C CD2   . LEU A-2 1 342 ? 36.053 166.427 60.353 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5364 N N     . PRO A-2 1 343 ? 31.768 163.753 59.032 1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 N     1 
ATOM   5365 C CA    . PRO A-2 1 343 ? 31.624 164.445 60.319 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5366 C C     . PRO A-2 1 343 ? 31.708 163.578 61.562 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 C     1 
ATOM   5367 O O     . PRO A-2 1 343 ? 32.329 163.982 62.546 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 O     1 
ATOM   5368 C CB    . PRO A-2 1 343 ? 30.216 165.050 60.231 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5369 C CG    . PRO A-2 1 343 ? 29.518 164.314 59.184 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5370 C CD    . PRO A-2 1 343 ? 30.558 163.886 58.202 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5371 N N     . GLU A-2 1 344 ? 31.070 162.406 61.512 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 N     1 
ATOM   5372 C CA    . GLU A-2 1 344 ? 30.756 161.683 62.739 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5373 C C     . GLU A-2 1 344 ? 32.016 161.215 63.454 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 C     1 
ATOM   5374 O O     . GLU A-2 1 344 ? 32.110 161.318 64.680 1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 O     1 
ATOM   5375 C CB    . GLU A-2 1 344 ? 29.832 160.514 62.423 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5376 C CG    . GLU A-2 1 344 ? 28.430 160.935 62.010 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5377 C CD    . GLU A-2 1 344 ? 28.248 161.065 60.499 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5378 O OE1   . GLU A-2 1 344 ? 29.239 161.158 59.735 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5379 O OE2   . GLU A-2 1 344 ? 27.080 161.078 60.077 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5380 N N     . GLY A-2 1 345 ? 33.013 160.741 62.706 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 N     1 
ATOM   5381 C CA    . GLY A-2 1 345 ? 34.243 160.282 63.333 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5382 C C     . GLY A-2 1 345 ? 34.862 161.296 64.281 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 C     1 
ATOM   5383 O O     . GLY A-2 1 345 ? 35.179 160.976 65.433 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 O     1 
ATOM   5384 N N     . LYS A-2 1 346 ? 35.054 162.537 63.810 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 N     1 
ATOM   5385 C CA    . LYS A-2 1 346 ? 35.655 163.547 64.682 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5386 C C     . LYS A-2 1 346 ? 34.729 163.884 65.841 1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 C     1 
ATOM   5387 O O     . LYS A-2 1 346 ? 35.193 164.062 66.973 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 O     1 
ATOM   5388 C CB    . LYS A-2 1 346 ? 36.024 164.807 63.897 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5389 N N     . LYS A-2 1 347 ? 33.413 163.932 65.592 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 N     1 
ATOM   5390 C CA    . LYS A-2 1 347 ? 32.491 164.320 66.654 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5391 C C     . LYS A-2 1 347 ? 32.482 163.300 67.784 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 C     1 
ATOM   5392 O O     . LYS A-2 1 347 ? 32.324 163.685 68.949 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 O     1 
ATOM   5393 C CB    . LYS A-2 1 347 ? 31.078 164.537 66.100 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5394 C CG    . LYS A-2 1 347 ? 30.060 165.089 67.138 1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5395 C CD    . LYS A-2 1 347 ? 29.155 166.252 66.613 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5396 C CE    . LYS A-2 1 347 ? 29.709 167.662 66.909 1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5397 N NZ    . LYS A-2 1 347 ? 29.932 167.946 68.367 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5398 N N     . ILE A-2 1 348 ? 32.661 162.007 67.475 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 N     1 
ATOM   5399 C CA    . ILE A-2 1 348 ? 32.757 161.001 68.536 1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5400 C C     . ILE A-2 1 348 ? 33.904 161.343 69.472 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 C     1 
ATOM   5401 O O     . ILE A-2 1 348 ? 33.728 161.468 70.690 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 O     1 
ATOM   5402 C CB    . ILE A-2 1 348 ? 32.961 159.590 67.959 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5403 C CG1   . ILE A-2 1 348 ? 32.147 159.340 66.703 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5404 C CG2   . ILE A-2 1 348 ? 32.641 158.545 69.013 1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5405 C CD1   . ILE A-2 1 348 ? 30.734 159.188 66.943 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5406 N N     . LEU A-2 1 349 ? 35.107 161.467 68.901 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 N     1 
ATOM   5407 C CA    . LEU A-2 1 349 ? 36.298 161.760 69.685 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5408 C C     . LEU A-2 1 349 ? 36.237 163.144 70.323 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 C     1 
ATOM   5409 O O     . LEU A-2 1 349 ? 36.858 163.373 71.368 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 O     1 
ATOM   5410 C CB    . LEU A-2 1 349 ? 37.530 161.645 68.797 1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5411 C CG    . LEU A-2 1 349 ? 37.883 160.252 68.326 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5412 C CD1   . LEU A-2 1 349 ? 38.952 160.321 67.235 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5413 C CD2   . LEU A-2 1 349 ? 38.360 159.444 69.523 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5414 N N     . ASP A-2 1 350 ? 35.515 164.085 69.710 1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 N     1 
ATOM   5415 C CA    . ASP A-2 1 350 ? 35.411 165.411 70.311 1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5416 C C     . ASP A-2 1 350 ? 34.441 165.407 71.490 1.00 95.16  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 C     1 
ATOM   5417 O O     . ASP A-2 1 350 ? 34.738 165.996 72.535 1.00 94.25  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 O     1 
ATOM   5418 C CB    . ASP A-2 1 350 ? 35.005 166.449 69.257 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5419 C CG    . ASP A-2 1 350 ? 36.162 166.825 68.316 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5420 O OD1   . ASP A-2 1 350 ? 37.335 166.811 68.765 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5421 O OD2   . ASP A-2 1 350 ? 35.899 167.141 67.128 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5422 N N     . ASN A-2 1 351 ? 33.297 164.722 71.359 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 N     1 
ATOM   5423 C CA    . ASN A-2 1 351 ? 32.352 164.598 72.468 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5424 C C     . ASN A-2 1 351 ? 32.923 163.807 73.633 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 C     1 
ATOM   5425 O O     . ASN A-2 1 351 ? 32.335 163.820 74.721 1.00 91.19  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 O     1 
ATOM   5426 C CB    . ASN A-2 1 351 ? 31.053 163.941 71.999 1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5427 C CG    . ASN A-2 1 351 ? 30.110 164.927 71.334 1.00 95.36  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5428 O OD1   . ASN A-2 1 351 ? 30.086 166.119 71.672 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5429 N ND2   . ASN A-2 1 351 ? 29.317 164.434 70.386 1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   5430 N N     . THR A-2 1 352 ? 34.044 163.120 73.426 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 N     1 
ATOM   5431 C CA    . THR A-2 1 352 ? 34.681 162.300 74.445 1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CA    1 
ATOM   5432 C C     . THR A-2 1 352 ? 35.894 162.991 75.049 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 C     1 
ATOM   5433 O O     . THR A-2 1 352 ? 36.189 162.794 76.234 1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 O     1 
ATOM   5434 C CB    . THR A-2 1 352 ? 35.079 160.932 73.844 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CB    1 
ATOM   5435 O OG1   . THR A-2 1 352 ? 33.905 160.224 73.415 1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5436 C CG2   . THR A-2 1 352 ? 35.842 160.062 74.852 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5437 N N     . ARG A-2 1 353 ? 36.589 163.814 74.258 1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 N     1 
ATOM   5438 C CA    . ARG A-2 1 353 ? 37.627 164.678 74.804 1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5439 C C     . ARG A-2 1 353 ? 37.077 165.537 75.928 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 C     1 
ATOM   5440 O O     . ARG A-2 1 353 ? 37.794 165.855 76.882 1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 O     1 
ATOM   5441 C CB    . ARG A-2 1 353 ? 38.206 165.553 73.692 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5442 C CG    . ARG A-2 1 353 ? 39.177 166.635 74.151 1.00 124.80 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5443 C CD    . ARG A-2 1 353 ? 39.409 167.670 73.056 1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5444 N NE    . ARG A-2 1 353 ? 39.106 167.113 71.742 1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5445 C CZ    . ARG A-2 1 353 ? 39.988 166.472 70.979 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5446 N NH1   . ARG A-2 1 353 ? 41.240 166.308 71.397 1.00 136.69 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5447 N NH2   . ARG A-2 1 353 ? 39.615 165.988 69.799 1.00 139.06 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5448 N N     . ALA A-2 1 354 ? 35.796 165.893 75.839 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 N     1 
ATOM   5449 C CA    . ALA A-2 1 354 ? 35.158 166.723 76.849 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5450 C C     . ALA A-2 1 354 ? 35.382 166.179 78.255 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 C     1 
ATOM   5451 O O     . ALA A-2 1 354 ? 35.701 166.932 79.182 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 O     1 
ATOM   5452 C CB    . ALA A-2 1 354 ? 33.663 166.836 76.545 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5453 N N     . ALA A-2 1 355 ? 35.247 164.869 78.434 1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 N     1 
ATOM   5454 C CA    . ALA A-2 1 355 ? 35.200 164.287 79.769 1.00 99.57  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5455 C C     . ALA A-2 1 355 ? 36.492 163.575 80.172 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 C     1 
ATOM   5456 O O     . ALA A-2 1 355 ? 36.460 162.698 81.033 1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 O     1 
ATOM   5457 C CB    . ALA A-2 1 355 ? 34.014 163.333 79.878 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5458 N N     . MET A-2 1 356 ? 37.639 163.962 79.612 1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 N     1 
ATOM   5459 C CA    . MET A-2 1 356 ? 38.874 163.226 79.844 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CA    1 
ATOM   5460 C C     . MET A-2 1 356 ? 39.781 163.920 80.864 1.00 112.53 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 C     1 
ATOM   5461 O O     . MET A-2 1 356 ? 39.372 164.839 81.577 1.00 120.22 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 O     1 
ATOM   5462 C CB    . MET A-2 1 356 ? 39.607 163.001 78.522 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CB    1 
ATOM   5463 C CG    . MET A-2 1 356 ? 39.219 161.699 77.835 1.00 117.19 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CG    1 
ATOM   5464 S SD    . MET A-2 1 356 ? 39.698 161.621 76.099 1.00 103.16 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 SD    1 
ATOM   5465 C CE    . MET A-2 1 356 ? 41.403 161.098 76.228 1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CE    1 
ATOM   5466 N N     . SER A-2 1 357 ? 41.025 163.442 80.955 1.00 109.39 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 N     1 
ATOM   5467 C CA    . SER A-2 1 357 ? 42.058 163.994 81.830 1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CA    1 
ATOM   5468 C C     . SER A-2 1 357 ? 43.366 163.949 81.072 1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 C     1 
ATOM   5469 O O     . SER A-2 1 357 ? 43.843 162.857 80.757 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 O     1 
ATOM   5470 C CB    . SER A-2 1 357 ? 42.208 163.202 83.132 1.00 94.62  ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CB    1 
ATOM   5471 O OG    . SER A-2 1 357 ? 40.957 162.943 83.720 1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 OG    1 
ATOM   5472 N N     . ARG A-2 1 358 ? 43.948 165.122 80.813 1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 N     1 
ATOM   5473 C CA    . ARG A-2 1 358 ? 45.152 165.269 79.998 1.00 128.04 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5474 C C     . ARG A-2 1 358 ? 46.085 164.055 80.066 1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 C     1 
ATOM   5475 O O     . ARG A-2 1 358 ? 46.578 163.590 79.033 1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 O     1 
ATOM   5476 C CB    . ARG A-2 1 358 ? 45.899 166.549 80.404 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5477 N N     . GLU A-2 1 359 ? 46.296 163.495 81.261 1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 N     1 
ATOM   5478 C CA    . GLU A-2 1 359 ? 47.206 162.369 81.396 1.00 148.67 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5479 C C     . GLU A-2 1 359 ? 46.655 161.192 82.194 1.00 145.47 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 C     1 
ATOM   5480 O O     . GLU A-2 1 359 ? 47.369 160.197 82.356 1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 O     1 
ATOM   5481 C CB    . GLU A-2 1 359 ? 48.528 162.831 82.027 1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5482 C CG    . GLU A-2 1 359 ? 48.412 163.295 83.469 1.00 167.36 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5483 C CD    . GLU A-2 1 359 ? 48.802 162.217 84.472 1.00 173.65 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5484 O OE1   . GLU A-2 1 359 ? 49.292 161.147 84.052 1.00 174.77 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5485 O OE2   . GLU A-2 1 359 ? 48.628 162.448 85.686 1.00 176.29 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5486 N N     . HIS A-2 1 360 ? 45.423 161.260 82.691 1.00 141.84 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 N     1 
ATOM   5487 C CA    . HIS A-2 1 360 ? 44.839 160.122 83.393 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5488 C C     . HIS A-2 1 360 ? 43.936 159.275 82.510 1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 C     1 
ATOM   5489 O O     . HIS A-2 1 360 ? 43.955 158.045 82.610 1.00 122.97 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 O     1 
ATOM   5490 C CB    . HIS A-2 1 360 ? 44.048 160.597 84.609 1.00 140.02 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5491 C CG    . HIS A-2 1 360 ? 44.899 161.206 85.671 1.00 143.73 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5492 N ND1   . HIS A-2 1 360 ? 44.501 162.304 86.403 1.00 148.14 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5493 C CD2   . HIS A-2 1 360 ? 46.129 160.874 86.123 1.00 144.20 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5494 C CE1   . HIS A-2 1 360 ? 45.452 162.621 87.263 1.00 150.52 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5495 N NE2   . HIS A-2 1 360 ? 46.451 161.768 87.113 1.00 148.03 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5496 N N     . SER A-2 1 361 ? 43.137 159.906 81.661 1.00 121.43 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 N     1 
ATOM   5497 C CA    . SER A-2 1 361 ? 42.287 159.170 80.750 1.00 116.47 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CA    1 
ATOM   5498 C C     . SER A-2 1 361 ? 43.060 158.779 79.498 1.00 124.64 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 C     1 
ATOM   5499 O O     . SER A-2 1 361 ? 44.075 159.387 79.140 1.00 126.87 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 O     1 
ATOM   5500 C CB    . SER A-2 1 361 ? 41.055 159.990 80.373 1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CB    1 
ATOM   5501 O OG    . SER A-2 1 361 ? 40.053 159.876 81.369 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 OG    1 
ATOM   5502 N N     . ARG A-2 1 362 ? 42.568 157.726 78.845 1.00 128.19 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 N     1 
ATOM   5503 C CA    . ARG A-2 1 362 ? 43.113 157.238 77.589 1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5504 C C     . ARG A-2 1 362 ? 41.968 156.715 76.734 1.00 104.43 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 C     1 
ATOM   5505 O O     . ARG A-2 1 362 ? 40.899 156.363 77.240 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 O     1 
ATOM   5506 C CB    . ARG A-2 1 362 ? 44.153 156.148 77.819 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5507 C CG    . ARG A-2 1 362 ? 45.382 156.310 76.965 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5508 C CD    . ARG A-2 1 362 ? 46.550 155.519 77.520 1.00 138.12 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5509 N NE    . ARG A-2 1 362 ? 47.568 156.400 78.072 1.00 147.12 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5510 C CZ    . ARG A-2 1 362 ? 47.848 156.493 79.366 1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5511 N NH1   . ARG A-2 1 362 ? 47.197 155.750 80.246 1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5512 N NH2   . ARG A-2 1 362 ? 48.785 157.329 79.779 1.00 156.33 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5513 N N     . ILE A-2 1 363 ? 42.196 156.669 75.427 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 N     1 
ATOM   5514 C CA    . ILE A-2 1 363 ? 41.181 156.246 74.467 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5515 C C     . ILE A-2 1 363 ? 41.662 154.978 73.770 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 C     1 
ATOM   5516 O O     . ILE A-2 1 363 ? 42.820 154.899 73.339 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 O     1 
ATOM   5517 C CB    . ILE A-2 1 363 ? 40.869 157.367 73.459 1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5518 C CG1   . ILE A-2 1 363 ? 40.106 156.824 72.265 1.00 96.86  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5519 C CG2   . ILE A-2 1 363 ? 42.113 158.031 72.982 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5520 C CD1   . ILE A-2 1 363 ? 38.824 156.252 72.654 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5521 N N     . LEU A-2 1 364 ? 40.774 153.981 73.668 1.00 93.87  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 N     1 
ATOM   5522 C CA    . LEU A-2 1 364 ? 41.077 152.699 73.034 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5523 C C     . LEU A-2 1 364 ? 40.076 152.407 71.924 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 C     1 
ATOM   5524 O O     . LEU A-2 1 364 ? 38.910 152.102 72.200 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 O     1 
ATOM   5525 C CB    . LEU A-2 1 364 ? 41.069 151.579 74.062 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5526 C CG    . LEU A-2 1 364 ? 42.131 151.753 75.131 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5527 C CD1   . LEU A-2 1 364 ? 42.030 150.608 76.103 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5528 C CD2   . LEU A-2 1 364 ? 43.494 151.825 74.469 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5529 N N     . ILE A-2 1 365 ? 40.538 152.494 70.678 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 N     1 
ATOM   5530 C CA    . ILE A-2 1 365 ? 39.774 152.099 69.500 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5531 C C     . ILE A-2 1 365 ? 40.193 150.684 69.150 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 C     1 
ATOM   5532 O O     . ILE A-2 1 365 ? 41.378 150.430 68.902 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 O     1 
ATOM   5533 C CB    . ILE A-2 1 365 ? 40.032 153.036 68.307 1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5534 C CG1   . ILE A-2 1 365 ? 40.025 154.493 68.730 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5535 C CG2   . ILE A-2 1 365 ? 39.008 152.806 67.199 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5536 C CD1   . ILE A-2 1 365 ? 38.687 154.984 69.060 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5537 N N     . HIS A-2 1 366 ? 39.227 149.767 69.107 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 N     1 
ATOM   5538 C CA    . HIS A-2 1 366 ? 39.490 148.353 68.849 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5539 C C     . HIS A-2 1 366 ? 38.707 147.921 67.610 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 C     1 
ATOM   5540 O O     . HIS A-2 1 366 ? 37.475 147.806 67.651 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 O     1 
ATOM   5541 C CB    . HIS A-2 1 366 ? 39.124 147.517 70.070 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5542 C CG    . HIS A-2 1 366 ? 39.616 146.111 70.002 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5543 N ND1   . HIS A-2 1 366 ? 39.134 145.114 70.819 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5544 C CD2   . HIS A-2 1 366 ? 40.537 145.532 69.198 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5545 C CE1   . HIS A-2 1 366 ? 39.742 143.980 70.526 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5546 N NE2   . HIS A-2 1 366 ? 40.600 144.206 69.547 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5547 N N     . ASP A-2 1 367 ? 39.423 147.665 66.520 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 N     1 
ATOM   5548 C CA    . ASP A-2 1 367 ? 38.801 147.518 65.212 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5549 C C     . ASP A-2 1 367 ? 39.781 146.800 64.300 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 C     1 
ATOM   5550 O O     . ASP A-2 1 367 ? 40.952 146.627 64.632 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 O     1 
ATOM   5551 C CB    . ASP A-2 1 367 ? 38.423 148.880 64.616 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5552 C CG    . ASP A-2 1 367 ? 36.934 149.193 64.730 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5553 O OD1   . ASP A-2 1 367 ? 36.125 148.269 64.456 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5554 O OD2   . ASP A-2 1 367 ? 36.587 150.366 65.068 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5555 N N     . ILE A-2 1 368 ? 39.293 146.401 63.128 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 N     1 
ATOM   5556 C CA    . ILE A-2 1 368 ? 40.174 145.783 62.149 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5557 C C     . ILE A-2 1 368 ? 41.217 146.794 61.683 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 C     1 
ATOM   5558 O O     . ILE A-2 1 368 ? 40.930 147.985 61.519 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 O     1 
ATOM   5559 C CB    . ILE A-2 1 368 ? 39.344 145.241 60.974 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5560 C CG1   . ILE A-2 1 368 ? 38.672 143.926 61.364 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5561 C CG2   . ILE A-2 1 368 ? 40.197 145.090 59.715 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5562 C CD1   . ILE A-2 1 368 ? 37.468 143.573 60.501 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5563 N N     . ILE A-2 1 369 ? 42.443 146.325 61.486 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 N     1 
ATOM   5564 C CA    . ILE A-2 1 369 ? 43.486 147.124 60.859 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5565 C C     . ILE A-2 1 369 ? 43.804 146.473 59.524 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 C     1 
ATOM   5566 O O     . ILE A-2 1 369 ? 44.436 145.408 59.455 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 O     1 
ATOM   5567 C CB    . ILE A-2 1 369 ? 44.732 147.248 61.731 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5568 C CG1   . ILE A-2 1 369 ? 44.377 147.953 63.031 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5569 C CG2   . ILE A-2 1 369 ? 45.772 148.051 61.002 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5570 C CD1   . ILE A-2 1 369 ? 45.301 147.619 64.146 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5571 N N     . VAL A-2 1 370 ? 43.350 147.117 58.464 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 N     1 
ATOM   5572 C CA    . VAL A-2 1 370 ? 43.518 146.551 57.131 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5573 C C     . VAL A-2 1 370 ? 44.976 146.663 56.724 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 C     1 
ATOM   5574 O O     . VAL A-2 1 370 ? 45.562 147.754 56.824 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 O     1 
ATOM   5575 C CB    . VAL A-2 1 370 ? 42.615 147.266 56.137 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5576 C CG1   . VAL A-2 1 370 ? 42.803 146.691 54.735 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5577 C CG2   . VAL A-2 1 370 ? 41.162 147.163 56.595 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5578 N N     . PRO A-2 1 371 ? 45.599 145.573 56.284 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 N     1 
ATOM   5579 C CA    . PRO A-2 1 371 ? 46.913 145.674 55.643 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5580 C C     . PRO A-2 1 371 ? 46.843 146.512 54.379 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 C     1 
ATOM   5581 O O     . PRO A-2 1 371 ? 45.801 146.621 53.731 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 O     1 
ATOM   5582 C CB    . PRO A-2 1 371 ? 47.251 144.221 55.311 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5583 C CG    . PRO A-2 1 371 ? 45.922 143.565 55.155 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5584 C CD    . PRO A-2 1 371 ? 45.060 144.204 56.216 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5585 N N     . GLU A-2 1 372 ? 47.974 147.097 54.020 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 N     1 
ATOM   5586 C CA    . GLU A-2 1 372 ? 48.008 147.877 52.797 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5587 C C     . GLU A-2 1 372 ? 48.268 147.016 51.577 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 C     1 
ATOM   5588 O O     . GLU A-2 1 372 ? 48.265 147.529 50.453 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 O     1 
ATOM   5589 C CB    . GLU A-2 1 372 ? 49.053 148.984 52.915 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5590 C CG    . GLU A-2 1 372 ? 48.774 149.935 54.074 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5591 C CD    . GLU A-2 1 372 ? 48.661 151.370 53.634 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5592 O OE1   . GLU A-2 1 372 ? 48.699 151.636 52.414 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5593 O OE2   . GLU A-2 1 372 ? 48.564 152.241 54.513 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5594 N N     . ILE A-2 1 373 ? 48.486 145.721 51.776 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 N     1 
ATOM   5595 C CA    . ILE A-2 1 373 ? 48.640 144.779 50.679 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5596 C C     . ILE A-2 1 373 ? 48.242 143.421 51.215 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 C     1 
ATOM   5597 O O     . ILE A-2 1 373 ? 48.397 143.138 52.406 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 O     1 
ATOM   5598 C CB    . ILE A-2 1 373 ? 50.077 144.765 50.093 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5599 C CG1   . ILE A-2 1 373 ? 50.062 144.109 48.716 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5600 C CG2   . ILE A-2 1 373 ? 51.073 144.069 51.030 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5601 C CD1   . ILE A-2 1 373 ? 51.372 144.121 48.005 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5602 N N     . GLY A-2 1 374 ? 47.688 142.594 50.336 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 N     1 
ATOM   5603 C CA    . GLY A-2 1 374 ? 47.298 141.255 50.737 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5604 C C     . GLY A-2 1 374 ? 46.121 141.226 51.681 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 C     1 
ATOM   5605 O O     . GLY A-2 1 374 ? 46.123 140.454 52.649 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 O     1 
ATOM   5606 N N     . ALA A-2 1 375 ? 45.128 142.079 51.443 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 N     1 
ATOM   5607 C CA    . ALA A-2 1 375 ? 43.860 141.961 52.137 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5608 C C     . ALA A-2 1 375 ? 43.226 140.613 51.831 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 C     1 
ATOM   5609 O O     . ALA A-2 1 375 ? 43.425 140.035 50.757 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 O     1 
ATOM   5610 C CB    . ALA A-2 1 375 ? 42.929 143.080 51.708 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5611 N N     . THR A-2 1 376 ? 42.472 140.105 52.796 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 N     1 
ATOM   5612 C CA    . THR A-2 1 376 ? 41.705 138.880 52.621 1.00 65.64  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CA    1 
ATOM   5613 C C     . THR A-2 1 376 ? 40.265 139.215 52.256 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 C     1 
ATOM   5614 O O     . THR A-2 1 376 ? 39.815 140.359 52.366 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 O     1 
ATOM   5615 C CB    . THR A-2 1 376 ? 41.730 138.032 53.894 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CB    1 
ATOM   5616 O OG1   . THR A-2 1 376 ? 40.667 138.431 54.747 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5617 C CG2   . THR A-2 1 376 ? 43.015 138.244 54.647 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5618 N N     . MET A-2 1 377 ? 39.529 138.192 51.823 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 N     1 
ATOM   5619 C CA    . MET A-2 1 377 ? 38.090 138.373 51.639 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CA    1 
ATOM   5620 C C     . MET A-2 1 377 ? 37.388 138.676 52.958 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 C     1 
ATOM   5621 O O     . MET A-2 1 377 ? 36.330 139.310 52.964 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 O     1 
ATOM   5622 C CB    . MET A-2 1 377 ? 37.474 137.140 50.997 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CB    1 
ATOM   5623 C CG    . MET A-2 1 377 ? 37.912 136.884 49.582 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CG    1 
ATOM   5624 S SD    . MET A-2 1 377 ? 37.434 138.199 48.456 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 SD    1 
ATOM   5625 C CE    . MET A-2 1 377 ? 35.649 138.253 48.651 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CE    1 
ATOM   5626 N N     . SER A-2 1 378 ? 37.946 138.221 54.080 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 N     1 
ATOM   5627 C CA    . SER A-2 1 378 ? 37.413 138.625 55.373 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CA    1 
ATOM   5628 C C     . SER A-2 1 378 ? 37.488 140.136 55.533 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 C     1 
ATOM   5629 O O     . SER A-2 1 378 ? 36.520 140.770 55.973 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 O     1 
ATOM   5630 C CB    . SER A-2 1 378 ? 38.163 137.918 56.501 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CB    1 
ATOM   5631 O OG    . SER A-2 1 378 ? 37.396 137.882 57.690 1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 OG    1 
ATOM   5632 N N     . HIS A-2 1 379 ? 38.629 140.731 55.177 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 N     1 
ATOM   5633 C CA    . HIS A-2 1 379 ? 38.735 142.186 55.148 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5634 C C     . HIS A-2 1 379 ? 37.708 142.778 54.200 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 C     1 
ATOM   5635 O O     . HIS A-2 1 379 ? 36.938 143.671 54.570 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 O     1 
ATOM   5636 C CB    . HIS A-2 1 379 ? 40.132 142.610 54.702 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5637 C CG    . HIS A-2 1 379 ? 41.216 142.307 55.687 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5638 N ND1   . HIS A-2 1 379 ? 42.326 141.558 55.359 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5639 C CD2   . HIS A-2 1 379 ? 41.383 142.687 56.976 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5640 C CE1   . HIS A-2 1 379 ? 43.119 141.474 56.412 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5641 N NE2   . HIS A-2 1 379 ? 42.574 142.154 57.405 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5642 N N     . ALA A-2 1 380 ? 37.671 142.266 52.970 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 N     1 
ATOM   5643 C CA    . ALA A-2 1 380 ? 36.907 142.915 51.912 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5644 C C     . ALA A-2 1 380 ? 35.406 142.904 52.187 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 C     1 
ATOM   5645 O O     . ALA A-2 1 380 ? 34.712 143.876 51.862 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 O     1 
ATOM   5646 C CB    . ALA A-2 1 380 ? 37.217 142.258 50.565 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5647 N N     . TRP A-2 1 381 ? 34.874 141.822 52.768 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 N     1 
ATOM   5648 C CA    . TRP A-2 1 381 ? 33.419 141.745 52.897 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5649 C C     . TRP A-2 1 381 ? 32.925 142.668 53.998 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 C     1 
ATOM   5650 O O     . TRP A-2 1 381 ? 31.862 143.277 53.859 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 O     1 
ATOM   5651 C CB    . TRP A-2 1 381 ? 32.940 140.296 53.122 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5652 C CG    . TRP A-2 1 381 ? 32.985 139.769 54.550 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5653 C CD1   . TRP A-2 1 381 ? 33.894 138.886 55.070 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5654 C CD2   . TRP A-2 1 381 ? 32.078 140.078 55.619 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5655 N NE1   . TRP A-2 1 381 ? 33.616 138.637 56.394 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5656 C CE2   . TRP A-2 1 381 ? 32.511 139.362 56.757 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5657 C CE3   . TRP A-2 1 381 ? 30.959 140.907 55.733 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5658 C CZ2   . TRP A-2 1 381 ? 31.854 139.445 57.985 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5659 C CZ3   . TRP A-2 1 381 ? 30.312 140.988 56.947 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5660 C CH2   . TRP A-2 1 381 ? 30.756 140.259 58.056 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5661 N N     . GLN A-2 1 382 ? 33.682 142.793 55.090 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 N     1 
ATOM   5662 C CA    . GLN A-2 1 382 ? 33.286 143.711 56.150 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5663 C C     . GLN A-2 1 382 ? 33.389 145.162 55.679 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 C     1 
ATOM   5664 O O     . GLN A-2 1 382 ? 32.468 145.963 55.880 1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 O     1 
ATOM   5665 C CB    . GLN A-2 1 382 ? 34.148 143.484 57.392 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5666 C CG    . GLN A-2 1 382 ? 34.008 142.116 58.000 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5667 C CD    . GLN A-2 1 382 ? 34.420 142.060 59.461 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5668 O OE1   . GLN A-2 1 382 ? 35.157 141.157 59.877 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5669 N NE2   . GLN A-2 1 382 ? 33.951 143.028 60.251 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5670 N N     . ASP A-2 1 383 ? 34.501 145.514 55.039 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 N     1 
ATOM   5671 C CA    . ASP A-2 1 383 ? 34.699 146.897 54.627 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5672 C C     . ASP A-2 1 383 ? 33.643 147.315 53.620 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 C     1 
ATOM   5673 O O     . ASP A-2 1 383 ? 32.981 148.348 53.782 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 O     1 
ATOM   5674 C CB    . ASP A-2 1 383 ? 36.102 147.069 54.040 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5675 C CG    . ASP A-2 1 383 ? 36.252 148.346 53.237 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5676 O OD1   . ASP A-2 1 383 ? 36.238 149.434 53.860 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5677 O OD2   . ASP A-2 1 383 ? 36.434 148.243 52.001 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5678 N N     . LEU A-2 1 384 ? 33.465 146.511 52.580 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 N     1 
ATOM   5679 C CA    . LEU A-2 1 384 ? 32.597 146.892 51.481 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5680 C C     . LEU A-2 1 384 ? 31.117 146.821 51.851 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 C     1 
ATOM   5681 O O     . LEU A-2 1 384 ? 30.279 147.403 51.149 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 O     1 
ATOM   5682 C CB    . LEU A-2 1 384 ? 32.892 146.002 50.281 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5683 C CG    . LEU A-2 1 384 ? 34.127 146.376 49.473 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5684 C CD1   . LEU A-2 1 384 ? 34.208 145.514 48.219 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5685 C CD2   . LEU A-2 1 384 ? 34.133 147.892 49.133 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5686 N N     . SER A-2 1 385 ? 30.776 146.106 52.923 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 N     1 
ATOM   5687 C CA    . SER A-2 1 385 ? 29.407 146.136 53.415 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CA    1 
ATOM   5688 C C     . SER A-2 1 385 ? 29.133 147.462 54.093 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 C     1 
ATOM   5689 O O     . SER A-2 1 385 ? 28.189 148.175 53.736 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 O     1 
ATOM   5690 C CB    . SER A-2 1 385 ? 29.168 144.972 54.377 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CB    1 
ATOM   5691 O OG    . SER A-2 1 385 ? 29.491 143.721 53.767 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 OG    1 
ATOM   5692 N N     . LEU A-2 1 386 ? 29.964 147.805 55.073 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N     1 
ATOM   5693 C CA    . LEU A-2 1 386 ? 29.989 149.148 55.636 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5694 C C     . LEU A-2 1 386 ? 29.898 150.233 54.565 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C     1 
ATOM   5695 O O     . LEU A-2 1 386 ? 29.096 151.166 54.690 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O     1 
ATOM   5696 C CB    . LEU A-2 1 386 ? 31.266 149.317 56.445 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5697 C CG    . LEU A-2 1 386 ? 31.201 148.383 57.632 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5698 C CD1   . LEU A-2 1 386 ? 32.532 148.404 58.368 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5699 C CD2   . LEU A-2 1 386 ? 29.973 148.747 58.514 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5700 N N     . MET A-2 1 387 ? 30.724 150.135 53.511 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 N     1 
ATOM   5701 C CA    . MET A-2 1 387 ? 30.671 151.112 52.427 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CA    1 
ATOM   5702 C C     . MET A-2 1 387 ? 29.221 151.456 52.084 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 C     1 
ATOM   5703 O O     . MET A-2 1 387 ? 28.899 152.624 51.841 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 O     1 
ATOM   5704 C CB    . MET A-2 1 387 ? 31.426 150.618 51.181 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CB    1 
ATOM   5705 C CG    . MET A-2 1 387 ? 30.980 151.329 49.885 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CG    1 
ATOM   5706 S SD    . MET A-2 1 387 ? 31.994 151.212 48.380 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 SD    1 
ATOM   5707 C CE    . MET A-2 1 387 ? 33.596 151.696 49.035 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CE    1 
ATOM   5708 N N     . ALA A-2 1 388 ? 28.332 150.462 52.137 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 N     1 
ATOM   5709 C CA    . ALA A-2 1 388 ? 26.934 150.650 51.766 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5710 C C     . ALA A-2 1 388 ? 26.167 151.544 52.737 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 C     1 
ATOM   5711 O O     . ALA A-2 1 388 ? 25.164 152.142 52.342 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 O     1 
ATOM   5712 C CB    . ALA A-2 1 388 ? 26.234 149.290 51.652 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5713 N N     . ILE A-2 1 389 ? 26.609 151.654 53.981 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 N     1 
ATOM   5714 C CA    . ILE A-2 1 389 ? 25.973 152.527 54.957 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5715 C C     . ILE A-2 1 389 ? 26.853 153.737 55.313 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 C     1 
ATOM   5716 O O     . ILE A-2 1 389 ? 26.625 154.393 56.335 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 O     1 
ATOM   5717 C CB    . ILE A-2 1 389 ? 25.582 151.732 56.211 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5718 C CG1   . ILE A-2 1 389 ? 26.825 151.304 56.987 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5719 C CG2   . ILE A-2 1 389 ? 24.720 150.562 55.825 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5720 C CD1   . ILE A-2 1 389 ? 26.550 151.060 58.429 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5721 N N     . GLY A-2 1 390 ? 27.860 154.039 54.488 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 N     1 
ATOM   5722 C CA    . GLY A-2 1 390 ? 28.803 155.100 54.762 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5723 C C     . GLY A-2 1 390 ? 29.835 154.828 55.836 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 C     1 
ATOM   5724 O O     . GLY A-2 1 390 ? 30.471 155.777 56.311 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 O     1 
ATOM   5725 N N     . GLY A-2 1 391 ? 30.010 153.568 56.248 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 N     1 
ATOM   5726 C CA    . GLY A-2 1 391 ? 31.115 153.177 57.104 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5727 C C     . GLY A-2 1 391 ? 32.307 152.675 56.300 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 C     1 
ATOM   5728 O O     . GLY A-2 1 391 ? 32.308 152.665 55.070 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 O     1 
ATOM   5729 N N     . MET A-2 1 392 ? 33.354 152.276 57.021 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 N     1 
ATOM   5730 C CA    . MET A-2 1 392 ? 34.566 151.762 56.380 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CA    1 
ATOM   5731 C C     . MET A-2 1 392 ? 35.550 151.172 57.373 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 C     1 
ATOM   5732 O O     . MET A-2 1 392 ? 35.633 151.625 58.519 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 O     1 
ATOM   5733 C CB    . MET A-2 1 392 ? 35.262 152.859 55.590 1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CB    1 
ATOM   5734 C CG    . MET A-2 1 392 ? 36.337 153.571 56.337 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CG    1 
ATOM   5735 S SD    . MET A-2 1 392 ? 36.637 155.014 55.370 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 SD    1 
ATOM   5736 C CE    . MET A-2 1 392 ? 35.024 155.862 55.491 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CE    1 
ATOM   5737 N N     . GLU A-2 1 393 ? 36.291 150.155 56.950 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 N     1 
ATOM   5738 C CA    . GLU A-2 1 393 ? 37.396 149.669 57.759 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5739 C C     . GLU A-2 1 393 ? 38.648 150.457 57.408 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 C     1 
ATOM   5740 O O     . GLU A-2 1 393 ? 38.849 150.842 56.252 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 O     1 
ATOM   5741 C CB    . GLU A-2 1 393 ? 37.638 148.171 57.553 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5742 C CG    . GLU A-2 1 393 ? 36.436 147.292 57.866 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5743 C CD    . GLU A-2 1 393 ? 36.199 147.069 59.358 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5744 O OE1   . GLU A-2 1 393 ? 37.054 147.443 60.198 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5745 O OE2   . GLU A-2 1 393 ? 35.128 146.509 59.682 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5746 N N     . ARG A-2 1 394 ? 39.495 150.669 58.420 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 N     1 
ATOM   5747 C CA    . ARG A-2 1 394 ? 40.594 151.630 58.386 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5748 C C     . ARG A-2 1 394 ? 41.971 150.965 58.390 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 C     1 
ATOM   5749 O O     . ARG A-2 1 394 ? 42.227 150.029 59.151 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 O     1 
ATOM   5750 C CB    . ARG A-2 1 394 ? 40.510 152.581 59.585 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5751 C CG    . ARG A-2 1 394 ? 39.507 153.655 59.429 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5752 C CD    . ARG A-2 1 394 ? 39.595 154.723 60.509 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5753 N NE    . ARG A-2 1 394 ? 38.529 155.693 60.267 1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5754 C CZ    . ARG A-2 1 394 ? 37.248 155.468 60.546 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5755 N NH1   . ARG A-2 1 394 ? 36.885 154.328 61.114 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5756 N NH2   . ARG A-2 1 394 ? 36.333 156.381 60.264 1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5757 N N     . THR A-2 1 395 ? 42.863 151.490 57.555 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 N     1 
ATOM   5758 C CA    . THR A-2 1 395 ? 44.286 151.203 57.589 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CA    1 
ATOM   5759 C C     . THR A-2 1 395 ? 44.901 151.729 58.884 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 C     1 
ATOM   5760 O O     . THR A-2 1 395 ? 44.299 152.516 59.618 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 O     1 
ATOM   5761 C CB    . THR A-2 1 395 ? 44.964 151.859 56.388 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CB    1 
ATOM   5762 O OG1   . THR A-2 1 395 ? 44.393 151.335 55.192 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5763 C CG2   . THR A-2 1 395 ? 46.435 151.576 56.359 1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5764 N N     . GLU A-2 1 396 ? 46.124 151.277 59.172 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 N     1 
ATOM   5765 C CA    . GLU A-2 1 396 ? 46.934 151.954 60.177 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5766 C C     . GLU A-2 1 396 ? 47.114 153.435 59.834 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 C     1 
ATOM   5767 O O     . GLU A-2 1 396 ? 46.899 154.317 60.677 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 O     1 
ATOM   5768 C CB    . GLU A-2 1 396 ? 48.278 151.251 60.308 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5769 C CG    . GLU A-2 1 396 ? 48.898 151.442 61.669 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5770 C CD    . GLU A-2 1 396 ? 50.407 151.433 61.633 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5771 O OE1   . GLU A-2 1 396 ? 50.986 150.344 61.429 1.00 94.85  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5772 O OE2   . GLU A-2 1 396 ? 51.008 152.521 61.801 1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5773 N N     . LYS A-2 1 397 ? 47.495 153.733 58.591 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 N     1 
ATOM   5774 C CA    . LYS A-2 1 397 ? 47.626 155.126 58.206 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5775 C C     . LYS A-2 1 397 ? 46.260 155.802 58.152 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 C     1 
ATOM   5776 O O     . LYS A-2 1 397 ? 46.169 157.024 58.287 1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 O     1 
ATOM   5777 C CB    . LYS A-2 1 397 ? 48.372 155.240 56.872 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5778 C CG    . LYS A-2 1 397 ? 47.559 154.995 55.605 1.00 103.82 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5779 C CD    . LYS A-2 1 397 ? 48.148 155.788 54.412 1.00 118.67 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5780 C CE    . LYS A-2 1 397 ? 47.120 156.010 53.273 1.00 114.96 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5781 N NZ    . LYS A-2 1 397 ? 47.698 156.597 52.007 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5782 N N     . ASP A-2 1 398 ? 45.184 155.026 57.989 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 N     1 
ATOM   5783 C CA    . ASP A-2 1 398 ? 43.844 155.597 58.062 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5784 C C     . ASP A-2 1 398 ? 43.510 156.023 59.481 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 C     1 
ATOM   5785 O O     . ASP A-2 1 398 ? 42.955 157.108 59.692 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 O     1 
ATOM   5786 C CB    . ASP A-2 1 398 ? 42.823 154.591 57.558 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5787 C CG    . ASP A-2 1 398 ? 42.722 154.574 56.050 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5788 O OD1   . ASP A-2 1 398 ? 43.130 155.589 55.425 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5789 O OD2   . ASP A-2 1 398 ? 42.214 153.559 55.499 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5790 N N     . PHE A-2 1 399 ? 43.839 155.178 60.466 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 N     1 
ATOM   5791 C CA    . PHE A-2 1 399 ? 43.689 155.564 61.868 1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5792 C C     . PHE A-2 1 399 ? 44.591 156.740 62.228 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 C     1 
ATOM   5793 O O     . PHE A-2 1 399 ? 44.242 157.542 63.102 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 O     1 
ATOM   5794 C CB    . PHE A-2 1 399 ? 43.984 154.369 62.782 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5795 C CG    . PHE A-2 1 399 ? 42.865 153.361 62.848 1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5796 C CD1   . PHE A-2 1 399 ? 41.633 153.699 63.414 1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5797 C CD2   . PHE A-2 1 399 ? 43.034 152.078 62.341 1.00 78.14  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5798 C CE1   . PHE A-2 1 399 ? 40.588 152.776 63.478 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5799 C CE2   . PHE A-2 1 399 ? 41.997 151.155 62.395 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5800 C CZ    . PHE A-2 1 399 ? 40.767 151.510 62.966 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5801 N N     . ALA A-2 1 400 ? 45.752 156.855 61.574 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 N     1 
ATOM   5802 C CA    . ALA A-2 1 400 ? 46.627 158.006 61.784 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5803 C C     . ALA A-2 1 400 ? 45.911 159.308 61.452 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 C     1 
ATOM   5804 O O     . ALA A-2 1 400 ? 45.856 160.224 62.278 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 O     1 
ATOM   5805 C CB    . ALA A-2 1 400 ? 47.885 157.869 60.932 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5806 N N     . ARG A-2 1 401 ? 45.372 159.408 60.228 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 N     1 
ATOM   5807 C CA    . ARG A-2 1 401 ? 44.598 160.576 59.811 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5808 C C     . ARG A-2 1 401 ? 43.499 160.893 60.813 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 C     1 
ATOM   5809 O O     . ARG A-2 1 401 ? 43.341 162.042 61.235 1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 O     1 
ATOM   5810 C CB    . ARG A-2 1 401 ? 43.985 160.348 58.426 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5811 C CG    . ARG A-2 1 401 ? 44.914 160.543 57.229 1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5812 C CD    . ARG A-2 1 401 ? 44.972 159.280 56.354 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5813 N NE    . ARG A-2 1 401 ? 45.919 159.365 55.234 1.00 127.19 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5814 C CZ    . ARG A-2 1 401 ? 47.249 159.296 55.345 1.00 127.87 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5815 N NH1   . ARG A-2 1 401 ? 47.825 159.149 56.535 1.00 124.76 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5816 N NH2   . ARG A-2 1 401 ? 48.013 159.378 54.259 1.00 125.74 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5817 N N     . LEU A-2 1 402 ? 42.726 159.878 61.208 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 N     1 
ATOM   5818 C CA    . LEU A-2 1 402 ? 41.606 160.121 62.109 1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5819 C C     . LEU A-2 1 402 ? 42.068 160.764 63.407 1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 C     1 
ATOM   5820 O O     . LEU A-2 1 402 ? 41.422 161.686 63.915 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 O     1 
ATOM   5821 C CB    . LEU A-2 1 402 ? 40.867 158.819 62.397 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5822 C CG    . LEU A-2 1 402 ? 39.676 158.975 63.343 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5823 C CD1   . LEU A-2 1 402 ? 38.732 160.051 62.841 1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5824 C CD2   . LEU A-2 1 402 ? 38.930 157.667 63.421 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5825 N N     . LEU A-2 1 403 ? 43.196 160.305 63.946 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 N     1 
ATOM   5826 C CA    . LEU A-2 1 403 ? 43.682 160.825 65.219 1.00 91.87  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5827 C C     . LEU A-2 1 403 ? 44.128 162.278 65.099 1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 C     1 
ATOM   5828 O O     . LEU A-2 1 403 ? 43.693 163.138 65.874 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 O     1 
ATOM   5829 C CB    . LEU A-2 1 403 ? 44.828 159.957 65.720 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5830 C CG    . LEU A-2 1 403 ? 44.399 158.678 66.424 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5831 C CD1   . LEU A-2 1 403 ? 45.588 158.082 67.189 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5832 C CD2   . LEU A-2 1 403 ? 43.220 158.972 67.341 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5833 N N     . ASP A-2 1 404 ? 45.009 162.565 64.137 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 N     1 
ATOM   5834 C CA    . ASP A-2 1 404 ? 45.485 163.928 63.936 1.00 106.84 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5835 C C     . ASP A-2 1 404 ? 44.326 164.892 63.721 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 C     1 
ATOM   5836 O O     . ASP A-2 1 404 ? 44.341 166.012 64.246 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 O     1 
ATOM   5837 C CB    . ASP A-2 1 404 ? 46.457 163.967 62.755 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5838 C CG    . ASP A-2 1 404 ? 46.654 165.366 62.198 1.00 128.71 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5839 O OD1   . ASP A-2 1 404 ? 46.870 166.313 62.989 1.00 135.24 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5840 O OD2   . ASP A-2 1 404 ? 46.608 165.515 60.959 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5841 N N     . ILE A-2 1 405 ? 43.306 164.473 62.964 1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 N     1 
ATOM   5842 C CA    . ILE A-2 1 405 ? 42.174 165.356 62.689 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5843 C C     . ILE A-2 1 405 ? 41.513 165.793 63.986 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 C     1 
ATOM   5844 O O     . ILE A-2 1 405 ? 41.095 166.949 64.129 1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 O     1 
ATOM   5845 C CB    . ILE A-2 1 405 ? 41.166 164.677 61.744 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5846 C CG1   . ILE A-2 1 405 ? 41.529 164.943 60.289 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5847 C CG2   . ILE A-2 1 405 ? 39.748 165.174 62.002 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5848 C CD1   . ILE A-2 1 405 ? 40.523 164.349 59.318 1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5849 N N     . ALA A-2 1 406 ? 41.424 164.888 64.959 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 N     1 
ATOM   5850 C CA    . ALA A-2 1 406 ? 40.899 165.230 66.274 1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5851 C C     . ALA A-2 1 406 ? 42.000 165.660 67.248 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 C     1 
ATOM   5852 O O     . ALA A-2 1 406 ? 41.812 165.589 68.471 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 O     1 
ATOM   5853 C CB    . ALA A-2 1 406 ? 40.089 164.058 66.835 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5854 N N     . GLY A-2 1 407 ? 43.139 166.113 66.736 1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 N     1 
ATOM   5855 C CA    . GLY A-2 1 407 ? 44.224 166.553 67.609 1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5856 C C     . GLY A-2 1 407 ? 44.605 165.536 68.659 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 C     1 
ATOM   5857 O O     . GLY A-2 1 407 ? 44.868 165.898 69.812 1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 O     1 
ATOM   5858 N N     . LEU A-2 1 408 ? 44.631 164.258 68.286 1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 N     1 
ATOM   5859 C CA    . LEU A-2 1 408 ? 44.937 163.167 69.199 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5860 C C     . LEU A-2 1 408 ? 46.286 162.537 68.868 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 C     1 
ATOM   5861 O O     . LEU A-2 1 408 ? 46.675 162.411 67.702 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 O     1 
ATOM   5862 C CB    . LEU A-2 1 408 ? 43.847 162.096 69.155 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5863 C CG    . LEU A-2 1 408 ? 42.558 162.407 69.914 1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5864 C CD1   . LEU A-2 1 408 ? 41.566 161.262 69.751 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5865 C CD2   . LEU A-2 1 408 ? 42.850 162.670 71.381 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5866 N N     . ALA A-2 1 409 ? 46.989 162.128 69.914 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 N     1 
ATOM   5867 C CA    . ALA A-2 1 409 ? 48.342 161.615 69.792 1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5868 C C     . ALA A-2 1 409 ? 48.325 160.102 69.936 1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 C     1 
ATOM   5869 O O     . ALA A-2 1 409 ? 47.755 159.566 70.894 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 O     1 
ATOM   5870 C CB    . ALA A-2 1 409 ? 49.266 162.239 70.841 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5871 N N     . LEU A-2 1 410 ? 48.956 159.426 68.984 1.00 109.79 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 N     1 
ATOM   5872 C CA    . LEU A-2 1 410 ? 49.039 157.975 68.995 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5873 C C     . LEU A-2 1 410 ? 50.053 157.541 70.046 1.00 110.58 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 C     1 
ATOM   5874 O O     . LEU A-2 1 410 ? 51.238 157.871 69.941 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 O     1 
ATOM   5875 C CB    . LEU A-2 1 410 ? 49.427 157.470 67.606 1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5876 C CG    . LEU A-2 1 410 ? 49.924 156.028 67.473 1.00 108.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5877 C CD1   . LEU A-2 1 410 ? 48.803 155.035 67.771 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5878 C CD2   . LEU A-2 1 410 ? 50.514 155.792 66.087 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5879 N N     . VAL A-2 1 411 ? 49.588 156.817 71.065 1.00 108.26 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 N     1 
ATOM   5880 C CA    . VAL A-2 1 411 ? 50.469 156.252 72.084 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5881 C C     . VAL A-2 1 411 ? 51.101 154.973 71.550 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 C     1 
ATOM   5882 O O     . VAL A-2 1 411 ? 52.319 154.917 71.352 1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 O     1 
ATOM   5883 C CB    . VAL A-2 1 411 ? 49.717 155.998 73.402 1.00 91.71  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5884 C CG1   . VAL A-2 1 411 ? 50.666 155.492 74.469 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5885 C CG2   . VAL A-2 1 411 ? 49.009 157.270 73.860 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5886 N N     . LYS A-2 1 412 ? 50.293 153.940 71.306 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 N     1 
ATOM   5887 C CA    . LYS A-2 1 412 ? 50.813 152.733 70.671 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5888 C C     . LYS A-2 1 412 ? 49.669 151.916 70.089 1.00 95.37  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 C     1 
ATOM   5889 O O     . LYS A-2 1 412 ? 48.546 151.926 70.604 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 O     1 
ATOM   5890 C CB    . LYS A-2 1 412 ? 51.633 151.865 71.643 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5891 C CG    . LYS A-2 1 412 ? 50.887 150.658 72.195 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5892 C CD    . LYS A-2 1 412 ? 51.793 149.726 72.972 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5893 C CE    . LYS A-2 1 412 ? 52.850 149.099 72.102 1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5894 N NZ    . LYS A-2 1 412 ? 53.663 148.145 72.899 1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5895 N N     . VAL A-2 1 413 ? 49.985 151.202 69.012 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 N     1 
ATOM   5896 C CA    . VAL A-2 1 413 ? 49.079 150.262 68.366 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5897 C C     . VAL A-2 1 413 ? 49.392 148.868 68.887 1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 C     1 
ATOM   5898 O O     . VAL A-2 1 413 ? 50.505 148.365 68.689 1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 O     1 
ATOM   5899 C CB    . VAL A-2 1 413 ? 49.226 150.309 66.838 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5900 C CG1   . VAL A-2 1 413 ? 48.215 149.409 66.193 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5901 C CG2   . VAL A-2 1 413 ? 49.075 151.721 66.326 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5902 N N     . TRP A-2 1 414 ? 48.416 148.241 69.540 1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 N     1 
ATOM   5903 C CA    . TRP A-2 1 414 ? 48.536 146.867 70.020 1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5904 C C     . TRP A-2 1 414 ? 48.065 145.889 68.945 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 C     1 
ATOM   5905 O O     . TRP A-2 1 414 ? 46.924 145.980 68.489 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 O     1 
ATOM   5906 C CB    . TRP A-2 1 414 ? 47.699 146.664 71.281 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5907 C CG    . TRP A-2 1 414 ? 47.995 147.604 72.386 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5908 C CD1   . TRP A-2 1 414 ? 47.443 148.833 72.587 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5909 C CD2   . TRP A-2 1 414 ? 48.903 147.388 73.470 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5910 N NE1   . TRP A-2 1 414 ? 47.958 149.401 73.728 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5911 C CE2   . TRP A-2 1 414 ? 48.857 148.532 74.287 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5912 C CE3   . TRP A-2 1 414 ? 49.751 146.337 73.829 1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5913 C CZ2   . TRP A-2 1 414 ? 49.627 148.654 75.438 1.00 111.44 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5914 C CZ3   . TRP A-2 1 414 ? 50.514 146.463 74.966 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5915 C CH2   . TRP A-2 1 414 ? 50.449 147.612 75.758 1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5916 N N     . ARG A-2 1 415 ? 48.919 144.936 68.564 1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 N     1 
ATOM   5917 C CA    . ARG A-2 1 415 ? 48.489 143.859 67.676 1.00 111.74 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5918 C C     . ARG A-2 1 415 ? 49.340 142.616 67.906 1.00 119.45 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 C     1 
ATOM   5919 O O     . ARG A-2 1 415 ? 50.570 142.709 67.971 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 O     1 
ATOM   5920 C CB    . ARG A-2 1 415 ? 48.552 144.285 66.199 1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5921 C CG    . ARG A-2 1 415 ? 47.857 143.288 65.258 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5922 C CD    . ARG A-2 1 415 ? 46.986 143.954 64.204 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5923 N NE    . ARG A-2 1 415 ? 47.759 144.599 63.147 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5924 C CZ    . ARG A-2 1 415 ? 47.818 144.155 61.896 1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5925 N NH1   . ARG A-2 1 415 ? 47.158 143.056 61.554 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5926 N NH2   . ARG A-2 1 415 ? 48.539 144.802 60.989 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5927 N N     . LYS A-2 1 416 ? 48.674 141.457 68.037 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 N     1 
ATOM   5928 C CA    . LYS A-2 1 416 ? 49.317 140.146 68.093 1.00 139.34 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5929 C C     . LYS A-2 1 416 ? 49.165 139.470 66.735 1.00 147.54 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 C     1 
ATOM   5930 O O     . LYS A-2 1 416 ? 48.302 138.596 66.581 1.00 149.47 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 O     1 
ATOM   5931 C CB    . LYS A-2 1 416 ? 48.706 139.277 69.196 1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5932 N N     . PRO A-2 1 417 ? 50.012 139.834 65.732 1.00 149.74 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 N     1 
ATOM   5933 C CA    . PRO A-2 1 417 ? 49.717 139.512 64.324 1.00 145.98 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5934 C C     . PRO A-2 1 417 ? 49.409 138.050 64.065 1.00 136.49 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 C     1 
ATOM   5935 O O     . PRO A-2 1 417 ? 49.730 137.172 64.874 1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 O     1 
ATOM   5936 C CB    . PRO A-2 1 417 ? 50.993 139.949 63.592 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5937 C CG    . PRO A-2 1 417 ? 51.550 141.022 64.449 1.00 149.06 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5938 C CD    . PRO A-2 1 417 ? 51.285 140.558 65.860 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5939 N N     . GLY A-2 1 418 ? 48.807 137.785 62.910 1.00 131.85 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 N     1 
ATOM   5940 C CA    . GLY A-2 1 418 ? 47.962 136.619 62.790 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5941 C C     . GLY A-2 1 418 ? 46.604 136.854 63.400 1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 C     1 
ATOM   5942 O O     . GLY A-2 1 418 ? 45.870 135.897 63.674 1.00 123.30 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 O     1 
ATOM   5943 N N     . ASP A-2 1 419 ? 46.268 138.120 63.632 1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 N     1 
ATOM   5944 C CA    . ASP A-2 1 419 ? 45.024 138.545 64.248 1.00 111.20 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5945 C C     . ASP A-2 1 419 ? 44.667 139.878 63.606 1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 C     1 
ATOM   5946 O O     . ASP A-2 1 419 ? 45.502 140.787 63.545 1.00 105.08 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 O     1 
ATOM   5947 C CB    . ASP A-2 1 419 ? 45.183 138.641 65.772 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5948 C CG    . ASP A-2 1 419 ? 44.158 139.542 66.426 1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5949 O OD1   . ASP A-2 1 419 ? 42.940 139.264 66.338 1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5950 O OD2   . ASP A-2 1 419 ? 44.584 140.528 67.055 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5951 N N     . MET A-2 1 420 ? 43.438 139.965 63.093 1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 N     1 
ATOM   5952 C CA    . MET A-2 1 420 ? 43.020 141.041 62.205 1.00 88.66  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CA    1 
ATOM   5953 C C     . MET A-2 1 420 ? 42.772 142.351 62.928 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 C     1 
ATOM   5954 O O     . MET A-2 1 420 ? 42.884 143.422 62.314 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 O     1 
ATOM   5955 C CB    . MET A-2 1 420 ? 41.743 140.634 61.468 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CB    1 
ATOM   5956 C CG    . MET A-2 1 420 ? 42.007 139.726 60.293 1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CG    1 
ATOM   5957 S SD    . MET A-2 1 420 ? 40.844 139.985 58.957 1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 SD    1 
ATOM   5958 C CE    . MET A-2 1 420 ? 39.440 140.570 59.891 1.00 101.09 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CE    1 
ATOM   5959 N N     . MET A-2 1 421 ? 42.427 142.292 64.204 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 N     1 
ATOM   5960 C CA    . MET A-2 1 421 ? 42.090 143.476 64.969 1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CA    1 
ATOM   5961 C C     . MET A-2 1 421 ? 43.241 143.855 65.877 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 C     1 
ATOM   5962 O O     . MET A-2 1 421 ? 43.788 143.000 66.581 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 O     1 
ATOM   5963 C CB    . MET A-2 1 421 ? 40.854 143.253 65.829 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CB    1 
ATOM   5964 C CG    . MET A-2 1 421 ? 39.657 142.738 65.116 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CG    1 
ATOM   5965 S SD    . MET A-2 1 421 ? 38.216 143.432 65.906 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 SD    1 
ATOM   5966 C CE    . MET A-2 1 421 ? 38.268 142.573 67.468 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CE    1 
ATOM   5967 N N     . GLY A-2 1 422 ? 43.572 145.144 65.890 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 N     1 
ATOM   5968 C CA    . GLY A-2 1 422 ? 44.409 145.719 66.915 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5969 C C     . GLY A-2 1 422 ? 43.643 146.722 67.760 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 C     1 
ATOM   5970 O O     . GLY A-2 1 422 ? 42.454 146.972 67.554 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 O     1 
ATOM   5971 N N     . ILE A-2 1 423 ? 44.355 147.292 68.721 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 N     1 
ATOM   5972 C CA    . ILE A-2 1 423 ? 43.858 148.423 69.494 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5973 C C     . ILE A-2 1 423 ? 44.720 149.644 69.191 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 C     1 
ATOM   5974 O O     . ILE A-2 1 423 ? 45.954 149.557 69.161 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 O     1 
ATOM   5975 C CB    . ILE A-2 1 423 ? 43.840 148.118 71.000 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5976 C CG1   . ILE A-2 1 423 ? 42.692 147.157 71.301 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5977 C CG2   . ILE A-2 1 423 ? 43.727 149.414 71.817 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5978 C CD1   . ILE A-2 1 423 ? 42.405 146.962 72.782 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5979 N N     . ILE A-2 1 424 ? 44.062 150.772 68.947 1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 N     1 
ATOM   5980 C CA    . ILE A-2 1 424 ? 44.713 152.069 68.829 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5981 C C     . ILE A-2 1 424 ? 44.582 152.761 70.182 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 C     1 
ATOM   5982 O O     . ILE A-2 1 424 ? 43.477 153.110 70.608 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 O     1 
ATOM   5983 C CB    . ILE A-2 1 424 ? 44.099 152.898 67.698 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5984 C CG1   . ILE A-2 1 424 ? 44.787 152.579 66.372 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5985 C CG2   . ILE A-2 1 424 ? 44.300 154.340 67.957 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5986 C CD1   . ILE A-2 1 424 ? 44.548 151.192 65.857 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5987 N N     . GLU A-2 1 425 ? 45.704 152.904 70.887 1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 N     1 
ATOM   5988 C CA    . GLU A-2 1 425 ? 45.766 153.640 72.145 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5989 C C     . GLU A-2 1 425 ? 46.162 155.074 71.832 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 C     1 
ATOM   5990 O O     . GLU A-2 1 425 ? 47.031 155.316 70.990 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 O     1 
ATOM   5991 C CB    . GLU A-2 1 425 ? 46.782 152.997 73.100 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5992 C CG    . GLU A-2 1 425 ? 46.686 153.383 74.588 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5993 C CD    . GLU A-2 1 425 ? 47.884 152.880 75.411 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5994 O OE1   . GLU A-2 1 425 ? 48.972 152.683 74.828 1.00 119.70 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5995 O OE2   . GLU A-2 1 425 ? 47.741 152.664 76.636 1.00 116.09 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5996 N N     . ALA A-2 1 426 ? 45.507 156.027 72.492 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 N     1 
ATOM   5997 C CA    . ALA A-2 1 426 ? 45.737 157.428 72.178 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5998 C C     . ALA A-2 1 426 ? 45.479 158.295 73.405 1.00 107.86 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 C     1 
ATOM   5999 O O     . ALA A-2 1 426 ? 44.814 157.885 74.359 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 O     1 
ATOM   6000 C CB    . ALA A-2 1 426 ? 44.870 157.874 70.994 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CB    1 
ATOM   6001 N N     . ARG A-2 1 427 ? 46.027 159.508 73.368 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 N     1 
ATOM   6002 C CA    . ARG A-2 1 427 ? 45.879 160.470 74.448 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CA    1 
ATOM   6003 C C     . ARG A-2 1 427 ? 45.651 161.843 73.841 1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 C     1 
ATOM   6004 O O     . ARG A-2 1 427 ? 45.735 162.021 72.623 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 O     1 
ATOM   6005 C CB    . ARG A-2 1 427 ? 47.114 160.488 75.351 1.00 127.09 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CB    1 
ATOM   6006 C CG    . ARG A-2 1 427 ? 48.382 160.796 74.587 1.00 133.03 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CG    1 
ATOM   6007 C CD    . ARG A-2 1 427 ? 49.471 161.353 75.480 1.00 138.86 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CD    1 
ATOM   6008 N NE    . ARG A-2 1 427 ? 50.501 162.025 74.693 1.00 143.01 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NE    1 
ATOM   6009 C CZ    . ARG A-2 1 427 ? 51.561 161.416 74.172 1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   6010 N NH1   . ARG A-2 1 427 ? 51.742 160.113 74.358 1.00 141.90 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   6011 N NH2   . ARG A-2 1 427 ? 52.443 162.111 73.465 1.00 144.41 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   6012 N N     . LEU A-2 1 428 ? 45.353 162.820 74.698 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 N     1 
ATOM   6013 C CA    . LEU A-2 1 428 ? 45.331 164.227 74.276 1.00 118.82 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CA    1 
ATOM   6014 C C     . LEU A-2 1 428 ? 46.748 164.667 73.855 1.00 122.64 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 C     1 
ATOM   6015 O O     . LEU A-2 1 428 ? 47.729 164.350 74.544 1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 O     1 
ATOM   6016 C CB    . LEU A-2 1 428 ? 44.814 165.142 75.394 1.00 113.94 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CB    1 
ATOM   6017 C CG    . LEU A-2 1 428 ? 43.359 165.198 75.885 1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CG    1 
ATOM   6018 C CD1   . LEU A-2 1 428 ? 42.338 165.205 74.754 1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   6019 C CD2   . LEU A-2 1 428 ? 43.080 164.087 76.878 1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   6020 N N     . LYS A-2 1 429 ? 46.864 165.375 72.741 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 N     1 
ATOM   6021 C CA    . LYS A-2 1 429 ? 48.171 165.769 72.251 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CA    1 
ATOM   6022 C C     . LYS A-2 1 429 ? 49.000 166.383 73.351 1.00 113.24 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 C     1 
ATOM   6023 O O     . LYS A-2 1 429 ? 48.471 167.071 74.205 1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 O     1 
ATOM   6024 C CB    . LYS A-2 1 429 ? 48.051 166.728 71.070 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CB    1 
ATOM   6025 C CG    . LYS A-2 1 429 ? 47.890 166.061 69.718 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CG    1 
ATOM   6026 C CD    . LYS A-2 1 429 ? 48.837 166.594 68.669 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CD    1 
ATOM   6027 C CE    . LYS A-2 1 429 ? 48.057 167.174 67.504 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CE    1 
ATOM   6028 N NZ    . LYS A-2 1 429 ? 48.611 168.464 66.977 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 NZ    1 
HETATM 6029 C C11   . 9Z1 B   2 .   ? 16.703 137.699 27.948 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C11   1 
HETATM 6030 C C10   . 9Z1 B   2 .   ? 18.961 138.589 30.713 1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C10   1 
HETATM 6031 C C12   . 9Z1 B   2 .   ? 19.101 137.210 28.062 1.00 99.33  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C12   1 
HETATM 6032 C C16   . 9Z1 B   2 .   ? 18.866 132.475 32.558 1.00 107.51 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C16   1 
HETATM 6033 C C1    . 9Z1 B   2 .   ? 17.401 135.200 31.903 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C1    1 
HETATM 6034 C C13   . 9Z1 B   2 .   ? 18.671 135.066 29.962 1.00 117.70 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C13   1 
HETATM 6035 C C18   . 9Z1 B   2 .   ? 17.969 133.560 28.134 1.00 112.92 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C18   1 
HETATM 6036 C C2    . 9Z1 B   2 .   ? 17.063 135.119 33.250 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C2    1 
HETATM 6037 C C20   . 9Z1 B   2 .   ? 16.618 134.181 28.230 1.00 109.95 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C20   1 
HETATM 6038 C C22   . 9Z1 B   2 .   ? 16.401 135.314 28.933 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C22   1 
HETATM 6039 C C23   . 9Z1 B   2 .   ? 20.289 133.703 29.085 1.00 118.56 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C23   1 
HETATM 6040 C C24   . 9Z1 B   2 .   ? 20.981 132.651 28.280 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C24   1 
HETATM 6041 C C25   . 9Z1 B   2 .   ? 22.419 132.282 28.436 1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C25   1 
HETATM 6042 C C26   . 9Z1 B   2 .   ? 22.806 130.963 28.522 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C26   1 
HETATM 6043 C C28   . 9Z1 B   2 .   ? 24.539 132.338 28.662 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C28   1 
HETATM 6044 C C3    . 9Z1 B   2 .   ? 16.247 136.104 33.789 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C3    1 
HETATM 6045 C C30   . 9Z1 B   2 .   ? 20.815 134.541 30.079 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C30   1 
HETATM 6046 C C4    . 9Z1 B   2 .   ? 15.801 137.145 32.982 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C4    1 
HETATM 6047 C C5    . 9Z1 B   2 .   ? 16.141 137.206 31.633 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C5    1 
HETATM 6048 C C6    . 9Z1 B   2 .   ? 16.969 136.223 31.102 1.00 96.73  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C6    1 
HETATM 6049 C C7    . 9Z1 B   2 .   ? 17.497 136.058 29.686 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C7    1 
HETATM 6050 C C8    . 9Z1 B   2 .   ? 17.841 137.362 28.907 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C8    1 
HETATM 6051 C C9    . 9Z1 B   2 .   ? 18.061 138.594 29.750 1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C9    1 
HETATM 6052 N N14   . 9Z1 B   2 .   ? 18.192 134.334 31.137 1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N14   1 
HETATM 6053 N N17   . 9Z1 B   2 .   ? 18.980 134.034 28.955 1.00 119.18 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N17   1 
HETATM 6054 N N27   . 9Z1 B   2 .   ? 24.153 131.032 28.660 1.00 106.97 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N27   1 
HETATM 6055 N N29   . 9Z1 B   2 .   ? 23.452 133.138 28.524 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N29   1 
HETATM 6056 N N32   . 9Z1 B   2 .   ? 19.943 135.431 30.602 1.00 119.01 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N32   1 
HETATM 6057 O O15   . 9Z1 B   2 .   ? 18.427 133.088 31.337 1.00 113.50 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O15   1 
HETATM 6058 O O19   . 9Z1 B   2 .   ? 18.184 132.693 27.297 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O19   1 
HETATM 6059 O O21   . 9Z1 B   2 .   ? 15.562 133.648 27.607 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O21   1 
HETATM 6060 O O31   . 9Z1 B   2 .   ? 22.041 134.513 30.469 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O31   1 
HETATM 6061 N N     . SFG C   3 .   ? 15.418 131.993 20.425 1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N     1 
HETATM 6062 C CA    . SFG C   3 .   ? 16.455 132.964 20.753 1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CA    1 
HETATM 6063 C C     . SFG C   3 .   ? 17.582 132.270 21.501 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C     1 
HETATM 6064 O O     . SFG C   3 .   ? 17.536 131.031 21.695 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   O     1 
HETATM 6065 O OXT   . SFG C   3 .   ? 18.553 132.941 21.929 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   OXT   1 
HETATM 6066 C CB    . SFG C   3 .   ? 15.922 134.127 21.607 1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CB    1 
HETATM 6067 C CG    . SFG C   3 .   ? 15.488 133.693 23.012 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CG    1 
HETATM 6068 C CD    . SFG C   3 .   ? 15.309 134.913 23.921 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CD    1 
HETATM 6069 N NE    . SFG C   3 .   ? 16.014 134.713 25.166 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   NE    1 
HETATM 6070 C "C5'" . SFG C   3 .   ? 13.842 135.120 24.269 1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C5'" 1 
HETATM 6071 C "C4'" . SFG C   3 .   ? 13.127 135.772 23.056 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C4'" 1 
HETATM 6072 O "O4'" . SFG C   3 .   ? 11.824 135.759 23.208 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O4'" 1 
HETATM 6073 C "C3'" . SFG C   3 .   ? 13.558 137.249 22.946 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C3'" 1 
HETATM 6074 O "O3'" . SFG C   3 .   ? 14.170 137.467 21.747 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O3'" 1 
HETATM 6075 C "C2'" . SFG C   3 .   ? 12.230 138.023 23.105 1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C2'" 1 
HETATM 6076 O "O2'" . SFG C   3 .   ? 12.256 139.325 22.357 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O2'" 1 
HETATM 6077 C "C1'" . SFG C   3 .   ? 11.321 137.183 22.662 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C1'" 1 
HETATM 6078 N N9    . SFG C   3 .   ? 10.037 137.530 23.208 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N9    1 
HETATM 6079 C C8    . SFG C   3 .   ? 9.751  138.021 24.419 1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C8    1 
HETATM 6080 N N7    . SFG C   3 .   ? 8.428  138.221 24.499 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N7    1 
HETATM 6081 C C5    . SFG C   3 .   ? 7.894  137.865 23.325 1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C5    1 
HETATM 6082 C C6    . SFG C   3 .   ? 6.590  137.885 22.875 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C6    1 
HETATM 6083 N N6    . SFG C   3 .   ? 5.325  138.278 23.475 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N6    1 
HETATM 6084 N N1    . SFG C   3 .   ? 6.322  137.465 21.647 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N1    1 
HETATM 6085 C C2    . SFG C   3 .   ? 7.329  137.028 20.844 1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C2    1 
HETATM 6086 N N3    . SFG C   3 .   ? 8.612  137.015 21.281 1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N3    1 
HETATM 6087 C C4    . SFG C   3 .   ? 8.887  137.437 22.526 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C4    1 
HETATM 6088 C C11   . 9Z1 B-2 2 .   ? 25.287 146.283 63.329 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C11   1 
HETATM 6089 C C10   . 9Z1 B-2 2 .   ? 24.397 144.025 60.564 1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C10   1 
HETATM 6090 C C12   . 9Z1 B-2 2 .   ? 25.776 143.885 63.215 1.00 99.33  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C12   1 
HETATM 6091 C C16   . 9Z1 B-2 2 .   ? 30.511 144.120 58.719 1.00 107.51 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C16   1 
HETATM 6092 C C1    . 9Z1 B-2 2 .   ? 27.786 145.585 59.374 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C1    1 
HETATM 6093 C C13   . 9Z1 B-2 2 .   ? 27.920 144.315 61.315 1.00 117.70 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C13   1 
HETATM 6094 C C18   . 9Z1 B-2 2 .   ? 29.426 145.017 63.143 1.00 112.92 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C18   1 
HETATM 6095 C C2    . 9Z1 B-2 2 .   ? 27.867 145.923 58.027 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C2    1 
HETATM 6096 C C20   . 9Z1 B-2 2 .   ? 28.805 146.368 63.047 1.00 109.95 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C20   1 
HETATM 6097 C C22   . 9Z1 B-2 2 .   ? 27.672 146.585 62.344 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C22   1 
HETATM 6098 C C23   . 9Z1 B-2 2 .   ? 29.283 142.697 62.192 1.00 118.56 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C23   1 
HETATM 6099 C C24   . 9Z1 B-2 2 .   ? 30.335 142.005 62.997 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C24   1 
HETATM 6100 C C25   . 9Z1 B-2 2 .   ? 30.704 140.567 62.841 1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C25   1 
HETATM 6101 C C26   . 9Z1 B-2 2 .   ? 32.023 140.180 62.755 1.00 112.36 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C26   1 
HETATM 6102 C C28   . 9Z1 B-2 2 .   ? 30.648 138.447 62.615 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C28   1 
HETATM 6103 C C3    . 9Z1 B-2 2 .   ? 26.882 146.739 57.488 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C3    1 
HETATM 6104 C C30   . 9Z1 B-2 2 .   ? 28.445 142.171 61.198 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C30   1 
HETATM 6105 C C4    . 9Z1 B-2 2 .   ? 25.841 147.185 58.295 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C4    1 
HETATM 6106 C C5    . 9Z1 B-2 2 .   ? 25.780 146.845 59.644 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C5    1 
HETATM 6107 C C6    . 9Z1 B-2 2 .   ? 26.763 146.017 60.175 1.00 96.73  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C6    1 
HETATM 6108 C C7    . 9Z1 B-2 2 .   ? 26.928 145.489 61.591 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C7    1 
HETATM 6109 C C8    . 9Z1 B-2 2 .   ? 25.624 145.145 62.370 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C8    1 
HETATM 6110 C C9    . 9Z1 B-2 2 .   ? 24.392 144.925 61.527 1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C9    1 
HETATM 6111 N N14   . 9Z1 B-2 2 .   ? 28.652 144.794 60.140 1.00 114.81 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N14   1 
HETATM 6112 N N17   . 9Z1 B-2 2 .   ? 28.952 144.006 62.322 1.00 119.18 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N17   1 
HETATM 6113 N N27   . 9Z1 B-2 2 .   ? 31.954 138.833 62.617 1.00 106.97 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N27   1 
HETATM 6114 N N29   . 9Z1 B-2 2 .   ? 29.848 139.534 62.753 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N29   1 
HETATM 6115 N N32   . 9Z1 B-2 2 .   ? 27.555 143.043 60.675 1.00 119.01 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N32   1 
HETATM 6116 O O15   . 9Z1 B-2 2 .   ? 29.898 144.559 59.940 1.00 113.50 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O15   1 
HETATM 6117 O O19   . 9Z1 B-2 2 .   ? 30.293 144.802 63.980 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O19   1 
HETATM 6118 O O21   . 9Z1 B-2 2 .   ? 29.338 147.424 63.670 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O21   1 
HETATM 6119 O O31   . 9Z1 B-2 2 .   ? 28.473 140.945 60.808 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O31   1 
HETATM 6120 N N     . SFG C-2 3 .   ? 30.993 147.568 70.852 1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N     1 
HETATM 6121 C CA    . SFG C-2 3 .   ? 30.022 146.531 70.524 1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CA    1 
HETATM 6122 C C     . SFG C-2 3 .   ? 30.716 145.404 69.776 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C     1 
HETATM 6123 O O     . SFG C-2 3 .   ? 31.955 145.450 69.582 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 O     1 
HETATM 6124 O OXT   . SFG C-2 3 .   ? 30.045 144.433 69.348 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 OXT   1 
HETATM 6125 C CB    . SFG C-2 3 .   ? 28.859 147.064 69.670 1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CB    1 
HETATM 6126 C CG    . SFG C-2 3 .   ? 29.293 147.498 68.265 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CG    1 
HETATM 6127 C CD    . SFG C-2 3 .   ? 28.073 147.677 67.356 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CD    1 
HETATM 6128 N NE    . SFG C-2 3 .   ? 28.273 146.972 66.111 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 NE    1 
HETATM 6129 C "C5'" . SFG C-2 3 .   ? 27.866 149.144 67.008 1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C5'" 1 
HETATM 6130 C "C4'" . SFG C-2 3 .   ? 27.214 149.859 68.221 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C4'" 1 
HETATM 6131 O "O4'" . SFG C-2 3 .   ? 27.227 151.162 68.069 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O4'" 1 
HETATM 6132 C "C3'" . SFG C-2 3 .   ? 25.737 149.428 68.331 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C3'" 1 
HETATM 6133 O "O3'" . SFG C-2 3 .   ? 25.519 148.816 69.530 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O3'" 1 
HETATM 6134 C "C2'" . SFG C-2 3 .   ? 24.963 150.756 68.172 1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C2'" 1 
HETATM 6135 O "O2'" . SFG C-2 3 .   ? 23.661 150.730 68.920 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O2'" 1 
HETATM 6136 C "C1'" . SFG C-2 3 .   ? 25.803 151.665 68.615 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C1'" 1 
HETATM 6137 N N9    . SFG C-2 3 .   ? 25.456 152.949 68.069 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N9    1 
HETATM 6138 C C8    . SFG C-2 3 .   ? 24.965 153.235 66.858 1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C8    1 
HETATM 6139 N N7    . SFG C-2 3 .   ? 24.765 154.558 66.778 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N7    1 
HETATM 6140 C C5    . SFG C-2 3 .   ? 25.121 155.092 67.952 1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C5    1 
HETATM 6141 C C6    . SFG C-2 3 .   ? 25.101 156.396 68.402 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C6    1 
HETATM 6142 N N6    . SFG C-2 3 .   ? 24.708 157.661 67.802 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N6    1 
HETATM 6143 N N1    . SFG C-2 3 .   ? 25.521 156.664 69.630 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N1    1 
HETATM 6144 C C2    . SFG C-2 3 .   ? 25.958 155.657 70.433 1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C2    1 
HETATM 6145 N N3    . SFG C-2 3 .   ? 25.971 154.374 69.996 1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N3    1 
HETATM 6146 C C4    . SFG C-2 3 .   ? 25.549 154.099 68.751 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C4    1 
HETATM 6147 O O     . HOH D   4 .   ? 13.430 124.244 30.756 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A   O     1 
HETATM 6148 O O     . HOH D   4 .   ? 5.063  143.731 42.620 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A   O     1 
HETATM 6149 O O     . HOH D   4 .   ? 46.262 138.755 43.856 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A   O     1 
HETATM 6150 O O     . HOH D   4 .   ? 38.720 131.537 56.329 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A   O     1 
HETATM 6151 O O     . HOH D   4 .   ? 46.447 137.965 31.517 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A   O     1 
HETATM 6152 O O     . HOH D   4 .   ? 26.685 131.505 49.389 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A   O     1 
HETATM 6153 O O     . HOH D   4 .   ? 32.249 109.618 39.994 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A   O     1 
HETATM 6154 O O     . HOH D-2 4 .   ? 38.742 149.556 60.521 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A-2 O     1 
HETATM 6155 O O     . HOH D-2 4 .   ? 19.255 157.923 48.657 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O     1 
HETATM 6156 O O     . HOH D-2 4 .   ? 24.231 116.724 47.421 1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O     1 
HETATM 6157 O O     . HOH D-2 4 .   ? 31.449 124.266 34.948 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O     1 
HETATM 6158 O O     . HOH D-2 4 .   ? 25.021 116.539 59.760 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O     1 
HETATM 6159 O O     . HOH D-2 4 .   ? 31.481 136.301 41.888 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O     1 
HETATM 6160 O O     . HOH D-2 4 .   ? 53.368 130.737 51.283 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N     . ALA A   32  ? 1.3459 1.2760 1.2329 0.1402  -0.1270 0.1123  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   N     
2    C CA    . ALA A   32  ? 1.4799 1.4018 1.3696 0.1276  -0.1177 0.1104  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CA    
3    C C     . ALA A   32  ? 1.5884 1.4932 1.4857 0.1281  -0.1127 0.1120  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   C     
4    O O     . ALA A   32  ? 1.2896 1.1871 1.1888 0.1380  -0.1162 0.1150  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   O     
5    C CB    . ALA A   32  ? 1.2298 1.1728 1.1314 0.1190  -0.1163 0.0996  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CB    
6    N N     . GLN A   33  ? 1.8642 1.7627 1.7657 0.1177  -0.1044 0.1098  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   N     
7    C CA    . GLN A   33  ? 1.9212 1.8097 1.8339 0.1164  -0.0995 0.1080  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CA    
8    C C     . GLN A   33  ? 1.7834 1.6907 1.7140 0.1146  -0.1004 0.0976  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   C     
9    O O     . GLN A   33  ? 1.5678 1.4768 1.5069 0.1066  -0.0944 0.0928  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   O     
10   C CB    . GLN A   33  ? 2.0380 1.9109 1.9459 0.1068  -0.0903 0.1109  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CB    
11   C CG    . GLN A   33  ? 2.0938 1.9484 2.0062 0.1075  -0.0855 0.1130  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CG    
12   C CD    . GLN A   33  ? 2.1267 1.9632 2.0299 0.0996  -0.0773 0.1183  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CD    
13   O OE1   . GLN A   33  ? 2.0578 1.8911 1.9687 0.0927  -0.0707 0.1148  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   OE1   
14   N NE2   . GLN A   33  ? 2.1961 2.0216 2.0825 0.1008  -0.0776 0.1265  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   NE2   
15   N N     . LYS A   34  ? 1.7552 1.6785 1.6913 0.1223  -0.1081 0.0940  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   N     
16   C CA    . LYS A   34  ? 1.5042 1.4421 1.4578 0.1238  -0.1096 0.0854  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CA    
17   C C     . LYS A   34  ? 1.4621 1.3864 1.4230 0.1286  -0.1078 0.0865  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   C     
18   O O     . LYS A   34  ? 1.5383 1.4708 1.5137 0.1270  -0.1062 0.0794  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   O     
19   C CB    . LYS A   34  ? 1.3793 1.3372 1.3363 0.1318  -0.1186 0.0816  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CB    
20   C CG    . LYS A   34  ? 1.3638 1.3403 1.3178 0.1263  -0.1206 0.0773  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CG    
21   C CD    . LYS A   34  ? 1.3257 1.3244 1.2857 0.1342  -0.1294 0.0721  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CD    
22   C CE    . LYS A   34  ? 1.3191 1.3385 1.2793 0.1269  -0.1304 0.0653  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CE    
23   N NZ    . LYS A   34  ? 1.2929 1.3343 1.2561 0.1347  -0.1395 0.0610  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   NZ    
24   N N     . ILE A   35  ? 1.2525 1.1561 1.2031 0.1342  -0.1077 0.0951  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   N     
25   C CA    . ILE A   35  ? 1.1638 1.0507 1.1195 0.1378  -0.1048 0.0966  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CA    
26   C C     . ILE A   35  ? 1.2550 1.1399 1.2203 0.1277  -0.0968 0.0916  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   C     
27   O O     . ILE A   35  ? 1.2702 1.1541 1.2476 0.1294  -0.0953 0.0872  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   O     
28   C CB    . ILE A   35  ? 1.1519 1.0135 1.0919 0.1416  -0.1033 0.1074  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CB    
29   C CG1   . ILE A   35  ? 1.2671 1.1296 1.1977 0.1539  -0.1117 0.1129  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG1   
30   C CG2   . ILE A   35  ? 1.0047 0.8468 0.9496 0.1419  -0.0979 0.1084  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG2   
31   C CD1   . ILE A   35  ? 1.2942 1.1306 1.2084 0.1586  -0.1102 0.1243  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CD1   
32   N N     . ALA A   36  ? 1.2441 1.1281 1.2037 0.1175  -0.0914 0.0923  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   N     
33   C CA    . ALA A   36  ? 1.2265 1.1092 1.1939 0.1083  -0.0838 0.0880  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CA    
34   C C     . ALA A   36  ? 1.1134 1.0150 1.0976 0.1075  -0.0847 0.0784  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   C     
35   O O     . ALA A   36  ? 1.2183 1.1177 1.2126 0.1056  -0.0808 0.0744  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   O     
36   C CB    . ALA A   36  ? 1.3562 1.2385 1.3147 0.0986  -0.0789 0.0898  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CB    
37   N N     . VAL A   37  ? 0.9304 0.8511 0.9175 0.1089  -0.0897 0.0742  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   N     
38   C CA    . VAL A   37  ? 0.9642 0.9031 0.9665 0.1076  -0.0901 0.0651  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CA    
39   C C     . VAL A   37  ? 0.9798 0.9180 0.9929 0.1158  -0.0929 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   C     
40   O O     . VAL A   37  ? 0.9646 0.9050 0.9890 0.1133  -0.0893 0.0572  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   O     
41   C CB    . VAL A   37  ? 1.0047 0.9640 1.0076 0.1070  -0.0948 0.0609  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CB    
42   C CG1   . VAL A   37  ? 0.9867 0.9646 1.0056 0.1063  -0.0953 0.0516  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG1   
43   C CG2   . VAL A   37  ? 0.9466 0.9061 0.9402 0.0978  -0.0906 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG2   
44   N N     . GLN A   38  ? 1.0457 0.9802 1.0548 0.1260  -0.0993 0.0661  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   N     
45   C CA    . GLN A   38  ? 0.9916 0.9245 1.0101 0.1351  -0.1024 0.0639  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CA    
46   C C     . GLN A   38  ? 0.9751 0.8920 0.9983 0.1323  -0.0959 0.0637  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   C     
47   O O     . GLN A   38  ? 0.9874 0.9117 1.0242 0.1323  -0.0945 0.0567  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   O     
48   C CB    . GLN A   38  ? 1.0889 1.0135 1.0982 0.1465  -0.1089 0.0705  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CB    
49   C CG    . GLN A   38  ? 1.2973 1.2211 1.3158 0.1575  -0.1129 0.0682  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CG    
50   C CD    . GLN A   38  ? 1.3628 1.3122 1.3967 0.1596  -0.1168 0.0583  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CD    
51   O OE1   . GLN A   38  ? 1.3952 1.3620 1.4289 0.1633  -0.1230 0.0563  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   OE1   
52   N NE2   . GLN A   38  ? 1.3664 1.3189 1.4138 0.1569  -0.1131 0.0516  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   NE2   
53   N N     . LYS A   39  ? 0.8841 0.7797 0.8961 0.1295  -0.0914 0.0710  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   N     
54   C CA    . LYS A   39  ? 0.9156 0.7963 0.9319 0.1262  -0.0849 0.0703  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CA    
55   C C     . LYS A   39  ? 0.9669 0.8603 0.9947 0.1174  -0.0798 0.0624  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   C     
56   O O     . LYS A   39  ? 1.0692 0.9617 1.1078 0.1173  -0.0771 0.0574  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   O     
57   C CB    . LYS A   39  ? 1.0158 0.8739 1.0179 0.1224  -0.0801 0.0788  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CB    
58   C CG    . LYS A   39  ? 1.2050 1.0456 1.2107 0.1196  -0.0734 0.0784  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CG    
59   C CD    . LYS A   39  ? 1.3483 1.1732 1.3427 0.1109  -0.0664 0.0841  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CD    
60   C CE    . LYS A   39  ? 1.4166 1.2310 1.4177 0.1050  -0.0589 0.0807  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CE    
61   N NZ    . LYS A   39  ? 1.4782 1.2827 1.4864 0.1122  -0.0598 0.0787  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   NZ    
62   N N     . ASP A   40  ? 0.9488 0.8541 0.9743 0.1102  -0.0785 0.0611  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   N     
63   C CA    . ASP A   40  ? 0.9342 0.8498 0.9691 0.1023  -0.0732 0.0546  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CA    
64   C C     . ASP A   40  ? 0.8398 0.7747 0.8889 0.1053  -0.0764 0.0463  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   C     
65   O O     . ASP A   40  ? 0.8284 0.7681 0.8879 0.1024  -0.0727 0.0406  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   O     
66   C CB    . ASP A   40  ? 1.0136 0.9338 1.0410 0.0939  -0.0700 0.0561  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CB    
67   C CG    . ASP A   40  ? 1.1512 1.0539 1.1682 0.0888  -0.0645 0.0621  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CG    
68   O OD1   . ASP A   40  ? 1.2112 1.0976 1.2263 0.0914  -0.0631 0.0653  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD1   
69   O OD2   . ASP A   40  ? 1.2177 1.1227 1.2284 0.0820  -0.0612 0.0633  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD2   
70   N N     . VAL A   41  ? 0.7554 0.7021 0.8051 0.1111  -0.0831 0.0454  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N     
71   C CA    . VAL A   41  ? 0.7387 0.7036 0.8020 0.1149  -0.0865 0.0375  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA    
72   C C     . VAL A   41  ? 0.7785 0.7366 0.8507 0.1211  -0.0867 0.0351  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C     
73   O O     . VAL A   41  ? 0.7600 0.7276 0.8445 0.1196  -0.0846 0.0280  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O     
74   C CB    . VAL A   41  ? 0.6750 0.6533 0.7369 0.1208  -0.0941 0.0371  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB    
75   C CG1   . VAL A   41  ? 0.5197 0.5168 0.5966 0.1250  -0.0973 0.0285  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1   
76   C CG2   . VAL A   41  ? 0.6974 0.6843 0.7518 0.1138  -0.0934 0.0379  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2   
77   N N     . ASP A   42  ? 0.7706 0.7119 0.8364 0.1284  -0.0892 0.0409  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   N     
78   C CA    . ASP A   42  ? 0.8313 0.7624 0.9042 0.1345  -0.0888 0.0391  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CA    
79   C C     . ASP A   42  ? 0.8180 0.7453 0.8978 0.1270  -0.0814 0.0349  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   C     
80   O O     . ASP A   42  ? 0.8253 0.7594 0.9177 0.1289  -0.0809 0.0278  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   O     
81   C CB    . ASP A   42  ? 0.9404 0.8480 1.0016 0.1409  -0.0901 0.0478  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CB    
82   C CG    . ASP A   42  ? 0.9781 0.8895 1.0343 0.1516  -0.0983 0.0513  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CG    
83   O OD1   . ASP A   42  ? 0.9585 0.8913 1.0231 0.1553  -0.1035 0.0455  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD1   
84   O OD2   . ASP A   42  ? 0.9056 0.7987 0.9491 0.1563  -0.0995 0.0598  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD2   
85   N N     . GLU A   43  ? 0.7796 0.6971 0.8514 0.1185  -0.0757 0.0387  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   N     
86   C CA    . GLU A   43  ? 0.8623 0.7760 0.9401 0.1117  -0.0687 0.0349  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CA    
87   C C     . GLU A   43  ? 0.6821 0.6171 0.7713 0.1075  -0.0673 0.0267  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   C     
88   O O     . GLU A   43  ? 0.7302 0.6687 0.8301 0.1070  -0.0648 0.0204  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   O     
89   C CB    . GLU A   43  ? 1.0514 0.9515 1.1180 0.1039  -0.0631 0.0407  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CB    
90   C CG    . GLU A   43  ? 1.2475 1.1231 1.3068 0.1061  -0.0610 0.0464  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CG    
91   C CD    . GLU A   43  ? 1.4329 1.2963 1.4816 0.0978  -0.0550 0.0516  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CD    
92   O OE1   . GLU A   43  ? 1.5843 1.4436 1.6373 0.0916  -0.0488 0.0484  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE1   
93   O OE2   . GLU A   43  ? 1.3794 1.2386 1.4158 0.0974  -0.0566 0.0584  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE2   
94   N N     . VAL A   44  ? 0.7094 0.6587 0.7963 0.1043  -0.0687 0.0264  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   N     
95   C CA    . VAL A   44  ? 0.8234 0.7929 0.9206 0.1010  -0.0676 0.0190  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CA    
96   C C     . VAL A   44  ? 0.7025 0.6818 0.8123 0.1080  -0.0713 0.0125  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   C     
97   O O     . VAL A   44  ? 0.5909 0.5766 0.7111 0.1066  -0.0684 0.0061  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   O     
98   C CB    . VAL A   44  ? 0.7822 0.7641 0.8743 0.0975  -0.0691 0.0199  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CB    
99   C CG1   . VAL A   44  ? 0.7087 0.7096 0.8102 0.0935  -0.0671 0.0128  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG1   
100  C CG2   . VAL A   44  ? 0.6678 0.6397 0.7476 0.0910  -0.0653 0.0260  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG2   
101  N N     . VAL A   45  ? 0.6124 0.5933 0.7215 0.1160  -0.0779 0.0138  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   N     
102  C CA    . VAL A   45  ? 0.7243 0.7148 0.8453 0.1238  -0.0819 0.0076  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CA    
103  C C     . VAL A   45  ? 0.7622 0.7413 0.8896 0.1258  -0.0789 0.0050  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   C     
104  O O     . VAL A   45  ? 0.7578 0.7479 0.8975 0.1266  -0.0780 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   O     
105  C CB    . VAL A   45  ? 0.7105 0.7009 0.8279 0.1333  -0.0895 0.0108  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CB    
106  C CG1   . VAL A   45  ? 0.7260 0.7228 0.8553 0.1422  -0.0931 0.0048  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG1   
107  C CG2   . VAL A   45  ? 0.6969 0.7040 0.8114 0.1309  -0.0926 0.0105  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG2   
108  N N     . ALA A   46  ? 0.7036 0.6604 0.8227 0.1266  -0.0770 0.0112  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   N     
109  C CA    . ALA A   46  ? 0.7254 0.6695 0.8496 0.1270  -0.0730 0.0086  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CA    
110  C C     . ALA A   46  ? 0.7576 0.7107 0.8892 0.1184  -0.0669 0.0024  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   C     
111  O O     . ALA A   46  ? 0.8863 0.8482 1.0299 0.1198  -0.0661 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   O     
112  C CB    . ALA A   46  ? 0.7929 0.7111 0.9052 0.1271  -0.0708 0.0167  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CB    
113  N N     . ALA A   47  ? 0.7896 0.7418 0.9141 0.1098  -0.0626 0.0056  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
114  C CA    . ALA A   47  ? 0.8334 0.7932 0.9637 0.1022  -0.0566 0.0003  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
115  C C     . ALA A   47  ? 0.8697 0.8524 1.0109 0.1023  -0.0577 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
116  O O     . ALA A   47  ? 0.8421 0.8325 0.9916 0.0992  -0.0539 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
117  C CB    . ALA A   47  ? 0.8466 0.8035 0.9670 0.0940  -0.0525 0.0053  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
118  N N     . ALA A   48  ? 0.8021 0.7967 0.9432 0.1055  -0.0626 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   N     
119  C CA    . ALA A   48  ? 0.7374 0.7536 0.8888 0.1056  -0.0635 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CA    
120  C C     . ALA A   48  ? 0.8387 0.8585 1.0025 0.1115  -0.0647 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   C     
121  O O     . ALA A   48  ? 0.6825 0.7131 0.8551 0.1088  -0.0615 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   O     
122  C CB    . ALA A   48  ? 0.6536 0.6806 0.8025 0.1080  -0.0686 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CB    
123  N N     . GLN A   49  ? 1.0076 1.0181 1.1717 0.1199  -0.0694 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N     
124  C CA    . GLN A   49  ? 1.0799 1.0909 1.2549 0.1266  -0.0707 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA    
125  C C     . GLN A   49  ? 1.0333 1.0373 1.2129 0.1223  -0.0647 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C     
126  O O     . GLN A   49  ? 0.9941 1.0099 1.1850 0.1227  -0.0634 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O     
127  C CB    . GLN A   49  ? 1.1396 1.1353 1.3107 0.1361  -0.0757 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB    
128  C CG    . GLN A   49  ? 1.1436 1.1507 1.3143 0.1430  -0.0828 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG    
129  C CD    . GLN A   49  ? 1.2902 1.3181 1.4750 0.1474  -0.0854 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD    
130  O OE1   . GLN A   49  ? 1.3435 1.3909 1.5334 0.1421  -0.0842 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1   
131  N NE2   . GLN A   49  ? 1.3450 1.3684 1.5360 0.1571  -0.0886 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2   
132  N N     . ARG A   50  ? 1.0036 0.9886 1.1746 0.1183  -0.0610 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   N     
133  C CA    . ARG A   50  ? 1.0540 1.0355 1.2276 0.1114  -0.0544 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CA    
134  C C     . ARG A   50  ? 1.2060 1.2090 1.3880 0.1070  -0.0520 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   C     
135  O O     . ARG A   50  ? 1.2944 1.3034 1.4864 0.1071  -0.0498 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   O     
136  C CB    . ARG A   50  ? 1.3156 1.2867 1.4778 0.1038  -0.0504 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CB    
137  C CG    . ARG A   50  ? 1.3950 1.3421 1.5491 0.1047  -0.0492 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CG    
138  C CD    . ARG A   50  ? 1.5955 1.5322 1.7573 0.1052  -0.0456 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CD    
139  N NE    . ARG A   50  ? 1.8851 1.8038 2.0424 0.1132  -0.0491 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NE    
140  C CZ    . ARG A   50  ? 1.8727 1.7752 2.0328 0.1176  -0.0482 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CZ    
141  N NH1   . ARG A   50  ? 1.8302 1.7269 1.9971 0.1133  -0.0424 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH1   
142  N NH2   . ARG A   50  ? 1.8043 1.6940 1.9576 0.1257  -0.0527 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH2   
143  N N     . PHE A   51  ? 1.3137 1.3259 1.4898 0.1018  -0.0512 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   N     
144  C CA    . PHE A   51  ? 1.2883 1.3175 1.4685 0.0962  -0.0475 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CA    
145  C C     . PHE A   51  ? 1.0470 1.0947 1.2388 0.0999  -0.0496 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   C     
146  O O     . PHE A   51  ? 1.0713 1.1299 1.2706 0.0975  -0.0463 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   O     
147  C CB    . PHE A   51  ? 1.3288 1.3621 1.4994 0.0913  -0.0468 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CB    
148  C CG    . PHE A   51  ? 1.1639 1.2164 1.3384 0.0875  -0.0443 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CG    
149  C CD1   . PHE A   51  ? 1.1181 1.1751 1.2944 0.0827  -0.0389 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD1   
150  C CD2   . PHE A   51  ? 0.9766 1.0432 1.1532 0.0889  -0.0470 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD2   
151  C CE1   . PHE A   51  ? 1.1479 1.2220 1.3270 0.0800  -0.0365 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE1   
152  C CE2   . PHE A   51  ? 0.9183 1.0014 1.0979 0.0853  -0.0441 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE2   
153  C CZ    . PHE A   51  ? 1.0866 1.1730 1.2670 0.0812  -0.0389 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CZ    
154  N N     . LEU A   52  ? 0.9268 0.9788 1.1205 0.1059  -0.0550 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   N     
155  C CA    . LEU A   52  ? 0.9765 1.0475 1.1813 0.1092  -0.0570 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CA    
156  C C     . LEU A   52  ? 1.1816 1.2512 1.3972 0.1150  -0.0577 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   C     
157  O O     . LEU A   52  ? 1.0912 1.1749 1.3158 0.1196  -0.0606 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   O     
158  C CB    . LEU A   52  ? 0.8768 0.9552 1.0802 0.1133  -0.0626 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CB    
159  C CG    . LEU A   52  ? 0.8548 0.9353 1.0481 0.1072  -0.0616 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CG    
160  C CD1   . LEU A   52  ? 0.7630 0.8401 0.9503 0.1113  -0.0672 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD1   
161  C CD2   . LEU A   52  ? 0.8614 0.9619 1.0588 0.1024  -0.0589 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD2   
162  N N     . HIS A   53  ? 1.3907 1.4442 1.6061 0.1147  -0.0550 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   N     
163  C CA    . HIS A   53  ? 1.2959 1.3511 1.5226 0.1181  -0.0541 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CA    
164  C C     . HIS A   53  ? 1.2196 1.2662 1.4469 0.1126  -0.0482 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   C     
165  O O     . HIS A   53  ? 1.0491 1.0891 1.2834 0.1156  -0.0472 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   O     
166  C CB    . HIS A   53  ? 1.1178 1.1606 1.3473 0.1276  -0.0583 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CB    
167  C CG    . HIS A   53  ? 1.1544 1.2038 1.3831 0.1343  -0.0647 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CG    
168  N ND1   . HIS A   53  ? 1.1727 1.2117 1.3901 0.1354  -0.0677 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   ND1   
169  C CD2   . HIS A   53  ? 1.1955 1.2608 1.4333 0.1406  -0.0688 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CD2   
170  C CE1   . HIS A   53  ? 1.2072 1.2564 1.4268 0.1419  -0.0735 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CE1   
171  N NE2   . HIS A   53  ? 1.2395 1.3049 1.4717 0.1451  -0.0743 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   NE2   
172  N N     . GLY A   54  ? 1.2338 1.2803 1.4541 0.1049  -0.0442 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   N     
173  C CA    . GLY A   54  ? 1.2052 1.2510 1.4278 0.0990  -0.0386 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   CA    
174  C C     . GLY A   54  ? 1.1960 1.2651 1.4258 0.0963  -0.0363 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   C     
175  O O     . GLY A   54  ? 1.1840 1.2687 1.4167 0.0983  -0.0387 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   O     
176  N N     . SER A   55  ? 1.3027 1.3741 1.5353 0.0914  -0.0315 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   N     
177  C CA    . SER A   55  ? 1.3899 1.4832 1.6279 0.0886  -0.0289 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CA    
178  C C     . SER A   55  ? 1.4606 1.5561 1.6915 0.0817  -0.0246 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   C     
179  O O     . SER A   55  ? 1.4131 1.4966 1.6341 0.0792  -0.0243 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   O     
180  C CB    . SER A   55  ? 1.3461 1.4459 1.5962 0.0903  -0.0276 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CB    
181  O OG    . SER A   55  ? 1.2799 1.3648 1.5309 0.0880  -0.0246 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   OG    
182  N N     . GLY A   56  ? 1.5549 1.6664 1.7906 0.0788  -0.0212 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   N     
183  C CA    . GLY A   56  ? 1.5995 1.7169 1.8289 0.0735  -0.0174 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   CA    
184  C C     . GLY A   56  ? 1.5704 1.6765 1.7976 0.0689  -0.0139 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   C     
185  O O     . GLY A   56  ? 1.5047 1.6165 1.7271 0.0648  -0.0106 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   O     
186  N N     . ASP A   61  ? 1.4627 1.5253 1.6370 0.0599  -0.0140 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   N     
187  C CA    . ASP A   61  ? 1.5814 1.6289 1.7580 0.0592  -0.0134 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CA    
188  C C     . ASP A   61  ? 1.6300 1.6579 1.7971 0.0594  -0.0153 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   C     
189  O O     . ASP A   61  ? 1.6310 1.6587 1.7911 0.0606  -0.0177 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   O     
190  C CB    . ASP A   61  ? 1.6070 1.6563 1.7946 0.0632  -0.0155 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CB    
191  C CG    . ASP A   61  ? 1.5925 1.6480 1.7886 0.0604  -0.0116 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CG    
192  O OD1   . ASP A   61  ? 1.5503 1.6224 1.7484 0.0580  -0.0089 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD1   
193  O OD2   . ASP A   61  ? 1.5844 1.6283 1.7853 0.0609  -0.0112 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD2   
194  N N     . GLU A   62  ? 1.6529 1.6645 1.8196 0.0582  -0.0140 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     
195  C CA    . GLU A   62  ? 1.6280 1.6197 1.7847 0.0579  -0.0149 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    
196  C C     . GLU A   62  ? 1.5692 1.5568 1.7225 0.0638  -0.0207 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     
197  O O     . GLU A   62  ? 1.6425 1.6211 1.7855 0.0636  -0.0221 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     
198  C CB    . GLU A   62  ? 1.6776 1.6518 1.8358 0.0565  -0.0125 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    
199  C CG    . GLU A   62  ? 1.7902 1.7704 1.9552 0.0510  -0.0070 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    
200  C CD    . GLU A   62  ? 1.8741 1.8581 2.0514 0.0534  -0.0071 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    
201  O OE1   . GLU A   62  ? 1.9016 1.8702 2.0810 0.0526  -0.0050 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   
202  O OE2   . GLU A   62  ? 1.9150 1.9173 2.0995 0.0561  -0.0088 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   
203  N N     . ALA A   63  ? 1.3096 1.3046 1.4716 0.0690  -0.0241 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   N     
204  C CA    . ALA A   63  ? 1.1776 1.1714 1.3378 0.0750  -0.0298 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CA    
205  C C     . ALA A   63  ? 1.1104 1.1132 1.2636 0.0735  -0.0311 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   C     
206  O O     . ALA A   63  ? 1.0437 1.0376 1.1880 0.0746  -0.0337 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   O     
207  C CB    . ALA A   63  ? 1.1696 1.1747 1.3417 0.0803  -0.0326 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CB    
208  N N     . LYS A   64  ? 1.0721 1.0921 1.2288 0.0709  -0.0289 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   N     
209  C CA    . LYS A   64  ? 0.9711 0.9998 1.1217 0.0694  -0.0295 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CA    
210  C C     . LYS A   64  ? 0.9714 0.9891 1.1098 0.0654  -0.0276 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   C     
211  O O     . LYS A   64  ? 1.0348 1.0496 1.1658 0.0659  -0.0300 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   O     
212  C CB    . LYS A   64  ? 0.9920 1.0390 1.1477 0.0672  -0.0264 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CB    
213  C CG    . LYS A   64  ? 1.0839 1.1380 1.2323 0.0645  -0.0250 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CG    
214  C CD    . LYS A   64  ? 1.1837 1.2547 1.3367 0.0631  -0.0216 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CD    
215  C CE    . LYS A   64  ? 1.2146 1.2901 1.3590 0.0600  -0.0187 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CE    
216  N NZ    . LYS A   64  ? 1.1953 1.2849 1.3427 0.0590  -0.0147 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   NZ    
217  N N     . VAL A   65  ? 1.0415 1.0537 1.1780 0.0613  -0.0231 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   N     
218  C CA    . VAL A   65  ? 1.0644 1.0672 1.1897 0.0574  -0.0208 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CA    
219  C C     . VAL A   65  ? 0.9759 0.9619 1.0938 0.0594  -0.0240 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   C     
220  O O     . VAL A   65  ? 0.8989 0.8806 1.0071 0.0583  -0.0249 0.0038  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   O     
221  C CB    . VAL A   65  ? 1.1127 1.1134 1.2385 0.0528  -0.0154 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CB    
222  C CG1   . VAL A   65  ? 1.1756 1.1728 1.2908 0.0485  -0.0124 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG1   
223  C CG2   . VAL A   65  ? 1.0358 1.0535 1.1714 0.0524  -0.0131 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG2   
224  N N     . ASP A   66  ? 0.9494 0.9254 1.0714 0.0626  -0.0258 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   N     
225  C CA    . ASP A   66  ? 0.9238 0.8828 1.0379 0.0653  -0.0288 0.0027  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CA    
226  C C     . ASP A   66  ? 0.9194 0.8833 1.0301 0.0695  -0.0343 0.0059  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   C     
227  O O     . ASP A   66  ? 0.9507 0.9061 1.0510 0.0694  -0.0359 0.0126  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   O     
228  C CB    . ASP A   66  ? 1.0007 0.9480 1.1201 0.0689  -0.0295 0.0004  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CB    
229  C CG    . ASP A   66  ? 1.0196 0.9463 1.1292 0.0710  -0.0311 0.0079  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CG    
230  O OD1   . ASP A   66  ? 1.0349 0.9521 1.1352 0.0661  -0.0277 0.0129  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD1   
231  O OD2   . ASP A   66  ? 0.9371 0.8577 1.0478 0.0779  -0.0357 0.0089  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD2   
232  N N     . LEU A   67  ? 0.8944 0.8733 1.0139 0.0727  -0.0371 0.0006  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   N     
233  C CA    . LEU A   67  ? 0.8733 0.8591 0.9908 0.0762  -0.0422 0.0024  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CA    
234  C C     . LEU A   67  ? 0.9021 0.8931 1.0114 0.0714  -0.0405 0.0060  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   C     
235  O O     . LEU A   67  ? 0.9446 0.9322 1.0460 0.0724  -0.0436 0.0108  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   O     
236  C CB    . LEU A   67  ? 0.7881 0.7897 0.9175 0.0800  -0.0447 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CB    
237  C CG    . LEU A   67  ? 0.7111 0.7282 0.8421 0.0811  -0.0479 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CG    
238  C CD1   . LEU A   67  ? 0.5805 0.5930 0.7056 0.0854  -0.0536 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD1   
239  C CD2   . LEU A   67  ? 0.7803 0.8124 0.9242 0.0841  -0.0489 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD2   
240  N N     . GLN A   68  ? 0.8648 0.8639 0.9754 0.0666  -0.0357 0.0036  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   N     
241  C CA    . GLN A   68  ? 0.8672 0.8695 0.9695 0.0622  -0.0334 0.0071  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CA    
242  C C     . GLN A   68  ? 0.7457 0.7327 0.8362 0.0600  -0.0326 0.0141  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   C     
243  O O     . GLN A   68  ? 0.6951 0.6811 0.7771 0.0584  -0.0333 0.0182  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   O     
244  C CB    . GLN A   68  ? 1.0156 1.0281 1.1210 0.0585  -0.0281 0.0037  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CB    
245  C CG    . GLN A   68  ? 1.3089 1.3199 1.4046 0.0538  -0.0241 0.0078  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CG    
246  C CD    . GLN A   68  ? 1.3925 1.4143 1.4913 0.0515  -0.0191 0.0045  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CD    
247  O OE1   . GLN A   68  ? 1.3951 1.4155 1.4870 0.0483  -0.0152 0.0073  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   OE1   
248  N NE2   . GLN A   68  ? 1.3568 1.3899 1.4657 0.0534  -0.0193 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   NE2   
249  N N     . LYS A   69  ? 0.6679 0.6427 0.7579 0.0598  -0.0310 0.0153  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   N     
250  C CA    . LYS A   69  ? 0.7316 0.6912 0.8103 0.0576  -0.0299 0.0220  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CA    
251  C C     . LYS A   69  ? 0.7524 0.7042 0.8251 0.0620  -0.0355 0.0267  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   C     
252  O O     . LYS A   69  ? 0.6878 0.6353 0.7502 0.0605  -0.0361 0.0319  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   O     
253  C CB    . LYS A   69  ? 0.7643 0.7130 0.8443 0.0556  -0.0261 0.0215  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CB    
254  C CG    . LYS A   69  ? 0.8797 0.8104 0.9484 0.0539  -0.0252 0.0286  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CG    
255  C CD    . LYS A   69  ? 0.9507 0.8723 1.0198 0.0495  -0.0195 0.0278  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CD    
256  C CE    . LYS A   69  ? 1.1799 1.0927 1.2559 0.0524  -0.0201 0.0248  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CE    
257  N NZ    . LYS A   69  ? 1.2297 1.1477 1.3148 0.0485  -0.0151 0.0179  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   NZ    
258  N N     . LYS A   70  ? 0.9224 0.8729 1.0013 0.0680  -0.0397 0.0247  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N     
259  C CA    . LYS A   70  ? 0.9443 0.8885 1.0173 0.0732  -0.0455 0.0292  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA    
260  C C     . LYS A   70  ? 0.8150 0.7727 0.8865 0.0735  -0.0488 0.0288  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C     
261  O O     . LYS A   70  ? 0.7992 0.7529 0.8620 0.0752  -0.0524 0.0336  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O     
262  C CB    . LYS A   70  ? 0.9394 0.8796 1.0196 0.0804  -0.0493 0.0270  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB    
263  C CG    . LYS A   70  ? 0.9993 0.9262 1.0824 0.0799  -0.0456 0.0261  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG    
264  C CD    . LYS A   70  ? 1.1649 1.0707 1.2380 0.0827  -0.0465 0.0333  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD    
265  C CE    . LYS A   70  ? 1.2620 1.1531 1.3338 0.0778  -0.0401 0.0339  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE    
266  N NZ    . LYS A   70  ? 1.2423 1.1325 1.3258 0.0793  -0.0384 0.0271  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ    
267  N N     . ALA A   71  ? 0.7515 0.7250 0.8306 0.0714  -0.0474 0.0232  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   N     
268  C CA    . ALA A   71  ? 0.8498 0.8354 0.9271 0.0701  -0.0493 0.0224  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CA    
269  C C     . ALA A   71  ? 0.8515 0.8320 0.9168 0.0648  -0.0465 0.0274  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   C     
270  O O     . ALA A   71  ? 0.8473 0.8299 0.9063 0.0648  -0.0495 0.0296  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   O     
271  C CB    . ALA A   71  ? 0.8070 0.8089 0.8942 0.0684  -0.0472 0.0157  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CB    
272  N N     . SER A   72  ? 0.7440 0.7184 0.8062 0.0602  -0.0408 0.0289  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   N     
273  C CA    . SER A   72  ? 0.7826 0.7517 0.8335 0.0554  -0.0378 0.0334  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CA    
274  C C     . SER A   72  ? 0.7986 0.7544 0.8391 0.0568  -0.0405 0.0398  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   C     
275  O O     . SER A   72  ? 0.7458 0.7012 0.7773 0.0551  -0.0414 0.0428  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   O     
276  C CB    . SER A   72  ? 0.7909 0.7577 0.8416 0.0509  -0.0312 0.0331  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CB    
277  O OG    . SER A   72  ? 0.9373 0.9042 0.9794 0.0465  -0.0279 0.0356  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   OG    
278  N N     . ASN A   73  ? 0.7123 0.6567 0.7532 0.0600  -0.0415 0.0418  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   N     
279  C CA    . ASN A   73  ? 0.6563 0.5867 0.6863 0.0617  -0.0437 0.0485  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CA    
280  C C     . ASN A   73  ? 0.7176 0.6534 0.7434 0.0654  -0.0499 0.0500  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   C     
281  O O     . ASN A   73  ? 0.6774 0.6078 0.6918 0.0642  -0.0507 0.0549  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   O     
282  C CB    . ASN A   73  ? 0.7827 0.7006 0.8152 0.0660  -0.0446 0.0498  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CB    
283  C CG    . ASN A   73  ? 0.9256 0.8381 0.9625 0.0619  -0.0385 0.0478  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CG    
284  O OD1   . ASN A   73  ? 0.9878 0.9064 1.0258 0.0565  -0.0338 0.0456  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   OD1   
285  N ND2   . ASN A   73  ? 1.0702 0.9713 1.1098 0.0648  -0.0385 0.0481  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   ND2   
286  N N     . LEU A   74  ? 0.8263 0.7740 0.8615 0.0698  -0.0541 0.0451  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N     
287  C CA    . LEU A   74  ? 0.7803 0.7366 0.8136 0.0734  -0.0603 0.0450  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA    
288  C C     . LEU A   74  ? 0.7380 0.7009 0.7644 0.0677  -0.0588 0.0453  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C     
289  O O     . LEU A   74  ? 0.6021 0.5623 0.6186 0.0683  -0.0616 0.0492  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O     
290  C CB    . LEU A   74  ? 0.7997 0.7701 0.8462 0.0777  -0.0637 0.0383  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB    
291  C CG    . LEU A   74  ? 0.7359 0.7192 0.7841 0.0820  -0.0703 0.0361  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG    
292  C CD1   . LEU A   74  ? 0.5851 0.5596 0.6263 0.0892  -0.0761 0.0414  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1   
293  C CD2   . LEU A   74  ? 0.7550 0.7520 0.8174 0.0848  -0.0717 0.0288  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2   
294  N N     . VAL A   75  ? 0.5942 0.5656 0.6253 0.0624  -0.0541 0.0411  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   N     
295  C CA    . VAL A   75  ? 0.6927 0.6685 0.7169 0.0567  -0.0517 0.0412  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CA    
296  C C     . VAL A   75  ? 0.7544 0.7171 0.7653 0.0542  -0.0498 0.0476  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   C     
297  O O     . VAL A   75  ? 0.7031 0.6666 0.7055 0.0531  -0.0519 0.0495  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   O     
298  C CB    . VAL A   75  ? 0.7870 0.7698 0.8166 0.0517  -0.0457 0.0371  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CB    
299  C CG1   . VAL A   75  ? 0.8152 0.8046 0.8397 0.0469  -0.0441 0.0358  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG1   
300  C CG2   . VAL A   75  ? 0.8056 0.7989 0.8486 0.0544  -0.0466 0.0313  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG2   
301  N N     . GLN A   76  ? 0.7580 0.7091 0.7670 0.0531  -0.0459 0.0506  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
302  C CA    . GLN A   76  ? 0.8252 0.7642 0.8218 0.0502  -0.0435 0.0565  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
303  C C     . GLN A   76  ? 0.7566 0.6887 0.7449 0.0546  -0.0490 0.0615  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
304  O O     . GLN A   76  ? 0.7602 0.6895 0.7374 0.0527  -0.0494 0.0649  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
305  C CB    . GLN A   76  ? 0.9856 0.9147 0.9830 0.0481  -0.0381 0.0580  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
306  C CG    . GLN A   76  ? 1.1270 1.0578 1.1225 0.0420  -0.0314 0.0570  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
307  C CD    . GLN A   76  ? 1.1726 1.1172 1.1753 0.0405  -0.0299 0.0515  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
308  O OE1   . GLN A   76  ? 1.1643 1.1166 1.1778 0.0426  -0.0307 0.0471  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
309  N NE2   . GLN A   76  ? 1.1390 1.0863 1.1352 0.0366  -0.0273 0.0517  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
310  N N     . THR A   77  ? 0.7953 0.7249 0.7884 0.0610  -0.0534 0.0618  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   N     
311  C CA    . THR A   77  ? 0.8334 0.7558 0.8181 0.0665  -0.0588 0.0671  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CA    
312  C C     . THR A   77  ? 0.8424 0.7771 0.8241 0.0681  -0.0642 0.0656  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   C     
313  O O     . THR A   77  ? 0.6570 0.5873 0.6271 0.0692  -0.0668 0.0704  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   O     
314  C CB    . THR A   77  ? 0.8789 0.7964 0.8704 0.0738  -0.0622 0.0671  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CB    
315  O OG1   . THR A   77  ? 0.9363 0.8471 0.9342 0.0711  -0.0567 0.0656  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   OG1   
316  C CG2   . THR A   77  ? 0.8655 0.7696 0.8460 0.0792  -0.0658 0.0744  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CG2   
317  N N     . ILE A   78  ? 0.9210 0.8718 0.9130 0.0681  -0.0659 0.0588  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   N     
318  C CA    . ILE A   78  ? 0.9159 0.8803 0.9064 0.0682  -0.0702 0.0560  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CA    
319  C C     . ILE A   78  ? 0.9303 0.8928 0.9094 0.0616  -0.0670 0.0580  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   C     
320  O O     . ILE A   78  ? 0.9407 0.9059 0.9115 0.0626  -0.0710 0.0597  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   O     
321  C CB    . ILE A   78  ? 0.8454 0.8267 0.8489 0.0670  -0.0704 0.0479  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CB    
322  C CG1   . ILE A   78  ? 0.8266 0.8121 0.8416 0.0741  -0.0743 0.0451  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG1   
323  C CG2   . ILE A   78  ? 0.7412 0.7367 0.7429 0.0653  -0.0736 0.0443  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG2   
324  C CD1   . ILE A   78  ? 0.7447 0.7418 0.7727 0.0715  -0.0713 0.0380  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CD1   
325  N N     . ARG A   79  ? 0.8708 0.8293 0.8496 0.0550  -0.0599 0.0575  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   N     
326  C CA    . ARG A   79  ? 0.7977 0.7549 0.7667 0.0487  -0.0563 0.0585  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CA    
327  C C     . ARG A   79  ? 0.8011 0.7446 0.7567 0.0490  -0.0560 0.0657  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   C     
328  O O     . ARG A   79  ? 0.9012 0.8454 0.8468 0.0471  -0.0572 0.0673  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   O     
329  C CB    . ARG A   79  ? 0.7729 0.7301 0.7454 0.0427  -0.0488 0.0558  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CB    
330  C CG    . ARG A   79  ? 0.9071 0.8771 0.8918 0.0421  -0.0482 0.0491  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CG    
331  C CD    . ARG A   79  ? 1.1102 1.0809 1.0951 0.0361  -0.0410 0.0470  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CD    
332  N NE    . ARG A   79  ? 1.1521 1.1243 1.1285 0.0313  -0.0392 0.0464  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NE    
333  C CZ    . ARG A   79  ? 1.0325 1.0014 1.0048 0.0263  -0.0327 0.0462  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CZ    
334  N NH1   . ARG A   79  ? 0.8733 0.8385 0.8493 0.0258  -0.0278 0.0467  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH1   
335  N NH2   . ARG A   79  ? 1.0230 0.9926 0.9875 0.0220  -0.0312 0.0453  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH2   
336  N N     . GLY A   80  ? 0.8305 0.7615 0.7855 0.0511  -0.0544 0.0700  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   N     
337  C CA    . GLY A   80  ? 0.9436 0.8608 0.8858 0.0508  -0.0534 0.0770  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   CA    
338  C C     . GLY A   80  ? 1.0031 0.9136 0.9417 0.0441  -0.0456 0.0780  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   C     
339  O O     . GLY A   80  ? 0.9240 0.8416 0.8664 0.0395  -0.0417 0.0736  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   O     
340  N N     . PRO A   81  ? 0.9963 0.8927 0.9272 0.0435  -0.0430 0.0837  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   N     
341  C CA    . PRO A   81  ? 0.9334 0.8242 0.8629 0.0376  -0.0354 0.0841  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CA    
342  C C     . PRO A   81  ? 0.8218 0.7181 0.7459 0.0322  -0.0319 0.0822  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   C     
343  O O     . PRO A   81  ? 0.7815 0.6817 0.7110 0.0286  -0.0268 0.0787  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   O     
344  C CB    . PRO A   81  ? 0.8805 0.7555 0.8001 0.0379  -0.0340 0.0911  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CB    
345  C CG    . PRO A   81  ? 0.9087 0.7801 0.8296 0.0450  -0.0401 0.0934  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CG    
346  C CD    . PRO A   81  ? 0.9021 0.7869 0.8248 0.0482  -0.0464 0.0903  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CD    
347  N N     . ILE A   82  ? 0.7776 0.6746 0.6912 0.0318  -0.0345 0.0842  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N     
348  C CA    . ILE A   82  ? 0.7942 0.6950 0.7018 0.0265  -0.0308 0.0824  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA    
349  C C     . ILE A   82  ? 0.7518 0.6651 0.6685 0.0251  -0.0305 0.0755  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C     
350  O O     . ILE A   82  ? 0.6784 0.5929 0.5974 0.0213  -0.0247 0.0730  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O     
351  C CB    . ILE A   82  ? 0.7726 0.6721 0.6669 0.0263  -0.0339 0.0855  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB    
352  C CG1   . ILE A   82  ? 0.7121 0.5985 0.5962 0.0280  -0.0341 0.0930  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1   
353  C CG2   . ILE A   82  ? 0.7192 0.6220 0.6080 0.0206  -0.0295 0.0828  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2   
354  C CD1   . ILE A   82  ? 0.6252 0.5029 0.5017 0.0228  -0.0271 0.0957  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1   
355  N N     . PRO A   83  ? 0.7233 0.6461 0.6451 0.0281  -0.0361 0.0723  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   N     
356  C CA    . PRO A   83  ? 0.6930 0.6270 0.6237 0.0260  -0.0349 0.0658  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CA    
357  C C     . PRO A   83  ? 0.6269 0.5617 0.5682 0.0259  -0.0308 0.0635  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   C     
358  O O     . PRO A   83  ? 0.8252 0.7657 0.7706 0.0229  -0.0270 0.0593  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   O     
359  C CB    . PRO A   83  ? 0.7840 0.7278 0.7191 0.0301  -0.0423 0.0632  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CB    
360  C CG    . PRO A   83  ? 0.7187 0.6580 0.6426 0.0323  -0.0465 0.0680  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CG    
361  C CD    . PRO A   83  ? 0.6379 0.5630 0.5568 0.0331  -0.0437 0.0742  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CD    
362  N N     . ALA A   84  ? 0.5835 0.5126 0.5292 0.0290  -0.0313 0.0659  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
363  C CA    . ALA A   84  ? 0.7380 0.6696 0.6942 0.0289  -0.0277 0.0629  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
364  C C     . ALA A   84  ? 0.7525 0.6801 0.7055 0.0246  -0.0204 0.0635  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
365  O O     . ALA A   84  ? 0.6151 0.5478 0.5753 0.0238  -0.0167 0.0602  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
366  C CB    . ALA A   84  ? 0.7145 0.6414 0.6767 0.0333  -0.0302 0.0645  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
367  N N     . ALA A   85  ? 0.6730 0.5925 0.6150 0.0222  -0.0182 0.0675  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   N     
368  C CA    . ALA A   85  ? 0.5438 0.4602 0.4824 0.0185  -0.0114 0.0678  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CA    
369  C C     . ALA A   85  ? 0.7554 0.6785 0.6942 0.0162  -0.0082 0.0640  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   C     
370  O O     . ALA A   85  ? 0.7751 0.6992 0.7158 0.0148  -0.0027 0.0627  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   O     
371  C CB    . ALA A   85  ? 0.4383 0.3453 0.3645 0.0164  -0.0099 0.0727  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CB    
372  N N     . LEU A   86  ? 0.6534 0.5812 0.5904 0.0158  -0.0115 0.0621  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
373  C CA    . LEU A   86  ? 0.6622 0.5958 0.6000 0.0134  -0.0087 0.0580  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
374  C C     . LEU A   86  ? 0.7071 0.6480 0.6563 0.0149  -0.0076 0.0543  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
375  O O     . LEU A   86  ? 0.6694 0.6141 0.6193 0.0129  -0.0044 0.0512  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
376  C CB    . LEU A   86  ? 0.8161 0.7538 0.7500 0.0123  -0.0130 0.0563  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
377  C CG    . LEU A   86  ? 0.9048 0.8368 0.8260 0.0102  -0.0134 0.0591  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
378  C CD1   . LEU A   86  ? 0.7679 0.7058 0.6856 0.0075  -0.0151 0.0554  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
379  C CD2   . LEU A   86  ? 1.0140 0.9387 0.9286 0.0075  -0.0066 0.0610  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
380  N N     . SER A   87  ? 0.7820 0.7247 0.7398 0.0182  -0.0098 0.0544  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N     
381  C CA    . SER A   87  ? 0.8633 0.8137 0.8316 0.0195  -0.0086 0.0506  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA    
382  C C     . SER A   87  ? 0.8511 0.8012 0.8191 0.0182  -0.0017 0.0501  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C     
383  O O     . SER A   87  ? 0.9243 0.8807 0.8979 0.0186  0.0004  0.0470  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O     
384  C CB    . SER A   87  ? 0.8721 0.8242 0.8495 0.0234  -0.0123 0.0503  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB    
385  O OG    . SER A   87  ? 0.9109 0.8567 0.8879 0.0237  -0.0098 0.0529  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG    
386  N N     . SER A   88  ? 0.8332 0.7766 0.7946 0.0170  0.0019  0.0531  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   N     
387  C CA    . SER A   88  ? 0.8317 0.7759 0.7930 0.0168  0.0082  0.0526  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CA    
388  C C     . SER A   88  ? 0.7967 0.7414 0.7530 0.0149  0.0117  0.0511  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   C     
389  O O     . SER A   88  ? 0.8122 0.7609 0.7718 0.0159  0.0154  0.0493  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   O     
390  C CB    . SER A   88  ? 0.7822 0.7202 0.7377 0.0158  0.0112  0.0556  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CB    
391  O OG    . SER A   88  ? 0.8072 0.7412 0.7639 0.0163  0.0076  0.0577  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   OG    
392  N N     . MET A   89  ? 0.7240 0.6644 0.6721 0.0122  0.0108  0.0517  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   N     
393  C CA    . MET A   89  ? 0.7044 0.6443 0.6477 0.0097  0.0142  0.0497  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CA    
394  C C     . MET A   89  ? 0.7888 0.7359 0.7393 0.0097  0.0128  0.0460  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   C     
395  O O     . MET A   89  ? 0.8180 0.7661 0.7690 0.0093  0.0176  0.0444  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   O     
396  C CB    . MET A   89  ? 0.6922 0.6270 0.6258 0.0066  0.0128  0.0505  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CB    
397  C CG    . MET A   89  ? 0.9473 0.8753 0.8736 0.0063  0.0158  0.0539  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CG    
398  S SD    . MET A   89  ? 0.8877 0.8107 0.8079 0.0059  0.0114  0.0579  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   SD    
399  C CE    . MET A   89  ? 0.8583 0.7834 0.7884 0.0094  0.0091  0.0593  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CE    
400  N N     . GLU A   90  ? 0.7296 0.6819 0.6858 0.0104  0.0067  0.0447  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N     
401  C CA    . GLU A   90  ? 0.6362 0.5968 0.6002 0.0104  0.0054  0.0408  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA    
402  C C     . GLU A   90  ? 0.6143 0.5786 0.5852 0.0129  0.0089  0.0401  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C     
403  O O     . GLU A   90  ? 0.5112 0.4783 0.4835 0.0119  0.0126  0.0379  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O     
404  C CB    . GLU A   90  ? 0.6523 0.6189 0.6225 0.0122  -0.0021 0.0396  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB    
405  C CG    . GLU A   90  ? 0.6452 0.6118 0.6096 0.0100  -0.0063 0.0391  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG    
406  C CD    . GLU A   90  ? 0.7149 0.6851 0.6835 0.0136  -0.0140 0.0398  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD    
407  O OE1   . GLU A   90  ? 0.6835 0.6571 0.6610 0.0173  -0.0160 0.0395  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1   
408  O OE2   . GLU A   90  ? 0.7541 0.7233 0.7166 0.0131  -0.0178 0.0407  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2   
409  N N     . ASP A   91  ? 0.5993 0.5633 0.5739 0.0161  0.0081  0.0420  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   N     
410  C CA    . ASP A   91  ? 0.7217 0.6910 0.7034 0.0188  0.0107  0.0409  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CA    
411  C C     . ASP A   91  ? 0.6209 0.5880 0.5975 0.0184  0.0176  0.0415  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   C     
412  O O     . ASP A   91  ? 0.6288 0.6012 0.6095 0.0198  0.0203  0.0399  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   O     
413  C CB    . ASP A   91  ? 0.8137 0.7828 0.7996 0.0215  0.0093  0.0424  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CB    
414  C CG    . ASP A   91  ? 0.8607 0.8328 0.8539 0.0231  0.0031  0.0413  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CG    
415  O OD1   . ASP A   91  ? 0.9334 0.9097 0.9294 0.0228  -0.0003 0.0391  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD1   
416  O OD2   . ASP A   91  ? 0.9606 0.9307 0.9566 0.0247  0.0019  0.0424  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD2   
417  N N     . ILE A   92  ? 0.5824 0.5416 0.5495 0.0169  0.0207  0.0440  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   N     
418  C CA    . ILE A   92  ? 0.6256 0.5814 0.5869 0.0177  0.0275  0.0450  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CA    
419  C C     . ILE A   92  ? 0.5318 0.4869 0.4907 0.0156  0.0308  0.0432  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   C     
420  O O     . ILE A   92  ? 0.5502 0.5081 0.5110 0.0177  0.0346  0.0428  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   O     
421  C CB    . ILE A   92  ? 0.6555 0.6032 0.6075 0.0166  0.0299  0.0477  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CB    
422  C CG1   . ILE A   92  ? 0.7152 0.6645 0.6697 0.0192  0.0299  0.0494  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG1   
423  C CG2   . ILE A   92  ? 0.6718 0.6142 0.6160 0.0168  0.0367  0.0483  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG2   
424  C CD1   . ILE A   92  ? 0.6081 0.5636 0.5671 0.0232  0.0335  0.0488  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CD1   
425  N N     . VAL A   93  ? 0.5003 0.4520 0.4550 0.0114  0.0294  0.0418  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   N     
426  C CA    . VAL A   93  ? 0.5304 0.4812 0.4830 0.0084  0.0330  0.0394  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CA    
427  C C     . VAL A   93  ? 0.5453 0.5051 0.5072 0.0095  0.0319  0.0369  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   C     
428  O O     . VAL A   93  ? 0.6794 0.6386 0.6402 0.0090  0.0371  0.0362  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   O     
429  C CB    . VAL A   93  ? 0.5253 0.4733 0.4733 0.0031  0.0311  0.0371  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CB    
430  C CG1   . VAL A   93  ? 0.5811 0.5198 0.5187 0.0017  0.0332  0.0392  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG1   
431  C CG2   . VAL A   93  ? 0.4935 0.4497 0.4487 0.0027  0.0232  0.0352  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG2   
432  N N     . LYS A   94  ? 0.5223 0.4902 0.4932 0.0111  0.0257  0.0357  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   N     
433  C CA    . LYS A   94  ? 0.5712 0.5485 0.5512 0.0122  0.0248  0.0330  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CA    
434  C C     . LYS A   94  ? 0.5890 0.5677 0.5700 0.0159  0.0296  0.0344  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   C     
435  O O     . LYS A   94  ? 0.5905 0.5730 0.5736 0.0157  0.0328  0.0329  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   O     
436  C CB    . LYS A   94  ? 0.6096 0.5947 0.5990 0.0141  0.0173  0.0315  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CB    
437  C CG    . LYS A   94  ? 0.5494 0.5452 0.5491 0.0156  0.0161  0.0281  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CG    
438  C CD    . LYS A   94  ? 0.5688 0.5713 0.5765 0.0167  0.0086  0.0258  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CD    
439  C CE    . LYS A   94  ? 0.6383 0.6519 0.6571 0.0190  0.0069  0.0223  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CE    
440  N NZ    . LYS A   94  ? 0.5678 0.5875 0.5939 0.0204  -0.0004 0.0198  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   NZ    
441  N N     . VAL A   95  ? 0.5368 0.5135 0.5164 0.0194  0.0303  0.0372  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   N     
442  C CA    . VAL A   95  ? 0.5993 0.5791 0.5798 0.0236  0.0345  0.0384  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CA    
443  C C     . VAL A   95  ? 0.6266 0.5988 0.5975 0.0232  0.0418  0.0402  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   C     
444  O O     . VAL A   95  ? 0.5102 0.4849 0.4810 0.0254  0.0459  0.0404  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   O     
445  C CB    . VAL A   95  ? 0.6806 0.6614 0.6625 0.0269  0.0333  0.0401  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CB    
446  C CG1   . VAL A   95  ? 0.6691 0.6551 0.6520 0.0316  0.0373  0.0408  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG1   
447  C CG2   . VAL A   95  ? 0.8411 0.8278 0.8322 0.0272  0.0269  0.0382  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG2   
448  N N     . ALA A   96  ? 0.6313 0.5937 0.5935 0.0207  0.0436  0.0416  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   N     
449  C CA    . ALA A   96  ? 0.6123 0.5656 0.5649 0.0199  0.0506  0.0430  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CA    
450  C C     . ALA A   96  ? 0.6635 0.6173 0.6169 0.0166  0.0530  0.0406  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   C     
451  O O     . ALA A   96  ? 0.6469 0.5995 0.5978 0.0187  0.0584  0.0418  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   O     
452  C CB    . ALA A   96  ? 0.4800 0.4234 0.4242 0.0166  0.0513  0.0437  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CB    
453  N N     . SER A   97  ? 0.6972 0.6539 0.6544 0.0116  0.0489  0.0373  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   N     
454  C CA    . SER A   97  ? 0.5794 0.5366 0.5370 0.0071  0.0516  0.0343  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CA    
455  C C     . SER A   97  ? 0.6318 0.5984 0.5968 0.0096  0.0520  0.0334  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   C     
456  O O     . SER A   97  ? 0.7340 0.6982 0.6961 0.0082  0.0578  0.0332  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   O     
457  C CB    . SER A   97  ? 0.4854 0.4458 0.4460 0.0015  0.0466  0.0304  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CB    
458  O OG    . SER A   97  ? 0.8291 0.7976 0.7963 -0.0015 0.0461  0.0264  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   OG    
459  N N     . LEU A   98  ? 0.5272 0.5041 0.5015 0.0133  0.0463  0.0329  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     
460  C CA    . LEU A   98  ? 0.5651 0.5515 0.5462 0.0163  0.0468  0.0320  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    
461  C C     . LEU A   98  ? 0.6631 0.6454 0.6377 0.0205  0.0537  0.0356  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     
462  O O     . LEU A   98  ? 0.7174 0.7025 0.6922 0.0209  0.0576  0.0353  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     
463  C CB    . LEU A   98  ? 0.6403 0.6366 0.6313 0.0201  0.0402  0.0310  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    
464  C CG    . LEU A   98  ? 0.6130 0.6176 0.6137 0.0185  0.0330  0.0272  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    
465  C CD1   . LEU A   98  ? 0.4977 0.5088 0.5058 0.0234  0.0290  0.0273  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   
466  C CD2   . LEU A   98  ? 0.6279 0.6404 0.6340 0.0159  0.0337  0.0233  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   
467  N N     . ARG A   99  ? 0.5308 0.5072 0.4995 0.0242  0.0551  0.0391  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N     
468  C CA    . ARG A   99  ? 0.4488 0.4220 0.4110 0.0295  0.0611  0.0427  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA    
469  C C     . ARG A   99  ? 0.5855 0.5472 0.5376 0.0271  0.0687  0.0443  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C     
470  O O     . ARG A   99  ? 0.5494 0.5114 0.4988 0.0297  0.0736  0.0459  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O     
471  C CB    . ARG A   99  ? 0.5008 0.4706 0.4592 0.0332  0.0608  0.0454  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB    
472  C CG    . ARG A   99  ? 0.5071 0.4755 0.4591 0.0400  0.0663  0.0491  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG    
473  C CD    . ARG A   99  ? 0.6017 0.5609 0.5453 0.0418  0.0689  0.0517  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD    
474  N NE    . ARG A   99  ? 0.6377 0.5963 0.5751 0.0491  0.0742  0.0552  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE    
475  C CZ    . ARG A   99  ? 0.5824 0.5325 0.5108 0.0523  0.0783  0.0579  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ    
476  N NH1   . ARG A   99  ? 0.5307 0.4721 0.4551 0.0485  0.0779  0.0576  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1   
477  N NH2   . ARG A   99  ? 0.6322 0.5836 0.5557 0.0599  0.0826  0.0610  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2   
478  N N     . THR A   100 ? 0.5585 0.5095 0.5044 0.0221  0.0702  0.0438  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   N     
479  C CA    . THR A   100 ? 0.6442 0.5833 0.5809 0.0186  0.0777  0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CA    
480  C C     . THR A   100 ? 0.6260 0.5702 0.5669 0.0151  0.0793  0.0419  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   C     
481  O O     . THR A   100 ? 0.6589 0.5980 0.5940 0.0166  0.0861  0.0442  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   O     
482  C CB    . THR A   100 ? 0.6606 0.5899 0.5922 0.0122  0.0781  0.0425  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CB    
483  O OG1   . THR A   100 ? 0.7562 0.6818 0.6844 0.0148  0.0762  0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   OG1   
484  C CG2   . THR A   100 ? 0.5425 0.4577 0.4636 0.0093  0.0871  0.0434  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CG2   
485  N N     . LEU A   101 ? 0.5315 0.4857 0.4822 0.0105  0.0733  0.0372  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N     
486  C CA    . LEU A   101 ? 0.7300 0.6901 0.6852 0.0063  0.0748  0.0340  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA    
487  C C     . LEU A   101 ? 0.7757 0.7427 0.7330 0.0118  0.0770  0.0361  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C     
488  O O     . LEU A   101 ? 0.7241 0.6888 0.6782 0.0099  0.0831  0.0363  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O     
489  C CB    . LEU A   101 ? 0.7123 0.6846 0.6788 0.0022  0.0669  0.0286  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB    
490  C CG    . LEU A   101 ? 0.8476 0.8161 0.8129 -0.0037 0.0640  0.0256  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG    
491  C CD1   . LEU A   101 ? 0.8631 0.8440 0.8391 -0.0034 0.0542  0.0224  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1   
492  C CD2   . LEU A   101 ? 0.7754 0.7382 0.7363 -0.0120 0.0695  0.0222  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2   
493  N N     . PHE A   102 ? 0.7586 0.7342 0.7212 0.0183  0.0725  0.0374  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   N     
494  C CA    . PHE A   102 ? 0.8097 0.7938 0.7748 0.0235  0.0741  0.0387  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CA    
495  C C     . PHE A   102 ? 0.8550 0.8287 0.8079 0.0278  0.0824  0.0441  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   C     
496  O O     . PHE A   102 ? 0.9744 0.9495 0.9249 0.0290  0.0871  0.0453  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   O     
497  C CB    . PHE A   102 ? 0.6970 0.6932 0.6710 0.0289  0.0673  0.0380  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CB    
498  C CG    . PHE A   102 ? 0.6885 0.6958 0.6663 0.0340  0.0682  0.0382  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CG    
499  C CD1   . PHE A   102 ? 0.7361 0.7558 0.7239 0.0322  0.0651  0.0340  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD1   
500  C CD2   . PHE A   102 ? 0.6118 0.6180 0.5831 0.0409  0.0721  0.0425  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD2   
501  C CE1   . PHE A   102 ? 0.7284 0.7588 0.7193 0.0367  0.0661  0.0339  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE1   
502  C CE2   . PHE A   102 ? 0.6323 0.6497 0.6065 0.0457  0.0728  0.0426  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE2   
503  C CZ    . PHE A   102 ? 0.6577 0.6870 0.6416 0.0435  0.0699  0.0383  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CZ    
504  N N     . GLU A   103 ? 0.7560 0.7190 0.7007 0.0305  0.0844  0.0475  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N     
505  C CA    . GLU A   103 ? 0.7454 0.6977 0.6779 0.0357  0.0922  0.0529  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA    
506  C C     . GLU A   103 ? 0.8638 0.8028 0.7877 0.0302  0.1002  0.0535  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C     
507  O O     . GLU A   103 ? 1.0203 0.9554 0.9375 0.0333  0.1065  0.0568  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O     
508  C CB    . GLU A   103 ? 0.7999 0.7439 0.7262 0.0393  0.0924  0.0556  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB    
509  C CG    . GLU A   103 ? 0.8752 0.8312 0.8078 0.0457  0.0866  0.0558  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG    
510  C CD    . GLU A   103 ? 0.9564 0.9208 0.8882 0.0543  0.0886  0.0587  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD    
511  O OE1   . GLU A   103 ? 0.9807 0.9382 0.9028 0.0606  0.0936  0.0631  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1   
512  O OE2   . GLU A   103 ? 0.8380 0.8163 0.7786 0.0550  0.0852  0.0563  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2   
513  N N     . ALA A   104 ? 0.7929 0.7249 0.7166 0.0219  0.1000  0.0501  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   N     
514  C CA    . ALA A   104 ? 0.6301 0.5493 0.5464 0.0150  0.1077  0.0494  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CA    
515  C C     . ALA A   104 ? 0.7098 0.6358 0.6301 0.0112  0.1099  0.0472  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   C     
516  O O     . ALA A   104 ? 0.8873 0.8036 0.8021 0.0044  0.1166  0.0461  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   O     
517  C CB    . ALA A   104 ? 0.6055 0.5198 0.5228 0.0065  0.1056  0.0448  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CB    
518  N N     . GLY A   105 ? 0.7098 0.6526 0.6398 0.0147  0.1048  0.0462  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   N     
519  C CA    . GLY A   105 ? 0.8167 0.7675 0.7509 0.0116  0.1069  0.0440  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   CA    
520  C C     . GLY A   105 ? 0.9128 0.8722 0.8570 0.0025  0.1030  0.0369  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   C     
521  O O     . GLY A   105 ? 0.8175 0.7812 0.7638 -0.0020 0.1065  0.0345  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   O     
522  N N     . VAL A   106 ? 1.0034 0.9662 0.9538 -0.0001 0.0960  0.0333  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   N     
523  C CA    . VAL A   106 ? 0.8494 0.8211 0.8090 -0.0081 0.0919  0.0264  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CA    
524  C C     . VAL A   106 ? 0.7893 0.7802 0.7620 -0.0061 0.0858  0.0230  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   C     
525  O O     . VAL A   106 ? 0.7614 0.7606 0.7401 -0.0117 0.0862  0.0182  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   O     
526  C CB    . VAL A   106 ? 0.7626 0.7321 0.7237 -0.0103 0.0861  0.0243  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CB    
527  C CG1   . VAL A   106 ? 0.5462 0.5288 0.5185 -0.0163 0.0797  0.0173  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG1   
528  C CG2   . VAL A   106 ? 0.7478 0.6988 0.6964 -0.0142 0.0930  0.0261  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG2   
529  N N     . PHE A   107 ? 0.8225 0.8211 0.8001 0.0017  0.0802  0.0250  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N     
530  C CA    . PHE A   107 ? 0.7964 0.8126 0.7862 0.0041  0.0747  0.0216  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA    
531  C C     . PHE A   107 ? 0.7504 0.7711 0.7394 0.0032  0.0807  0.0214  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C     
532  O O     . PHE A   107 ? 0.8469 0.8813 0.8458 0.0010  0.0780  0.0164  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O     
533  C CB    . PHE A   107 ? 0.8811 0.9028 0.8745 0.0125  0.0696  0.0240  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB    
534  C CG    . PHE A   107 ? 0.8148 0.8366 0.8125 0.0133  0.0621  0.0230  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG    
535  C CD1   . PHE A   107 ? 0.7617 0.7707 0.7517 0.0110  0.0631  0.0250  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1   
536  C CD2   . PHE A   107 ? 0.7642 0.7981 0.7731 0.0166  0.0545  0.0202  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2   
537  C CE1   . PHE A   107 ? 0.6624 0.6714 0.6556 0.0118  0.0565  0.0245  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1   
538  C CE2   . PHE A   107 ? 0.6630 0.6957 0.6750 0.0174  0.0481  0.0199  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2   
539  C CZ    . PHE A   107 ? 0.6059 0.6263 0.6098 0.0150  0.0492  0.0222  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ    
540  N N     . HIS A   108 ? 0.7690 0.7784 0.7461 0.0052  0.0890  0.0268  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   N     
541  C CA    . HIS A   108 ? 0.6897 0.7027 0.6647 0.0049  0.0951  0.0274  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CA    
542  C C     . HIS A   108 ? 0.7168 0.7241 0.6887 -0.0048 0.1016  0.0246  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   C     
543  O O     . HIS A   108 ? 0.6064 0.6209 0.5805 -0.0073 0.1051  0.0228  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   O     
544  C CB    . HIS A   108 ? 0.7141 0.7178 0.6769 0.0122  0.1014  0.0349  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CB    
545  C CG    . HIS A   108 ? 0.7744 0.7843 0.7395 0.0215  0.0960  0.0374  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CG    
546  N ND1   . HIS A   108 ? 0.7085 0.7138 0.6739 0.0236  0.0914  0.0382  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   ND1   
547  C CD2   . HIS A   108 ? 0.6355 0.6564 0.6029 0.0289  0.0947  0.0390  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CD2   
548  C CE1   . HIS A   108 ? 0.6657 0.6787 0.6336 0.0315  0.0878  0.0400  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CE1   
549  N NE2   . HIS A   108 ? 0.6785 0.7015 0.6478 0.0349  0.0895  0.0403  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   NE2   
550  N N     . ALA A   109 ? 0.6646 0.6595 0.6314 -0.0107 0.1036  0.0238  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N     
551  C CA    . ALA A   109 ? 0.8071 0.7969 0.7714 -0.0209 0.1101  0.0202  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA    
552  C C     . ALA A   109 ? 0.8889 0.8957 0.8672 -0.0272 0.1040  0.0116  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C     
553  O O     . ALA A   109 ? 0.8728 0.8829 0.8526 -0.0349 0.1089  0.0076  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O     
554  C CB    . ALA A   109 ? 0.7288 0.6994 0.6824 -0.0252 0.1150  0.0217  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB    
555  N N     . MET A   110 ? 0.9339 0.9515 0.9223 -0.0240 0.0938  0.0089  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   N     
556  C CA    . MET A   110 ? 0.8779 0.9112 0.8793 -0.0286 0.0870  0.0011  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CA    
557  C C     . MET A   110 ? 0.8940 0.9450 0.9058 -0.0266 0.0848  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 86  MET A   C     
558  O O     . MET A   110 ? 0.8436 0.8980 0.8560 -0.0189 0.0836  0.0016  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   O     
559  C CB    . MET A   110 ? 0.8100 0.8466 0.8170 -0.0249 0.0772  0.0003  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CB    
560  C CG    . MET A   110 ? 0.7407 0.7638 0.7398 -0.0290 0.0784  0.0010  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CG    
561  S SD    . MET A   110 ? 0.7304 0.7596 0.7366 -0.0257 0.0666  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 86  MET A   SD    
562  C CE    . MET A   110 ? 0.8257 0.8777 0.8484 -0.0267 0.0592  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CE    
563  N N     . PRO A   111 ? 0.8419 0.9045 0.8618 -0.0336 0.0845  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   N     
564  C CA    . PRO A   111 ? 0.7489 0.8292 0.7791 -0.0323 0.0829  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CA    
565  C C     . PRO A   111 ? 0.8232 0.9171 0.8654 -0.0249 0.0720  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   C     
566  O O     . PRO A   111 ? 0.7368 0.8339 0.7847 -0.0246 0.0645  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   O     
567  C CB    . PRO A   111 ? 0.7155 0.8043 0.7511 -0.0425 0.0852  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CB    
568  C CG    . PRO A   111 ? 0.8052 0.8860 0.8379 -0.0472 0.0834  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CG    
569  C CD    . PRO A   111 ? 0.8369 0.8970 0.8560 -0.0435 0.0870  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CD    
570  N N     . LYS A   112 ? 0.9429 1.0447 0.9884 -0.0189 0.0715  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N     
571  C CA    . LYS A   112 ? 1.0147 1.1307 1.0726 -0.0124 0.0625  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA    
572  C C     . LYS A   112 ? 1.1457 1.2789 1.2167 -0.0163 0.0582  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C     
573  O O     . LYS A   112 ? 1.2663 1.4029 1.3374 -0.0241 0.0631  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O     
574  C CB    . LYS A   112 ? 0.9610 1.0817 1.0186 -0.0060 0.0643  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB    
575  C CG    . LYS A   112 ? 1.0561 1.1638 1.1034 0.0001  0.0661  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG    
576  C CD    . LYS A   112 ? 1.1008 1.1920 1.1327 -0.0029 0.0759  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD    
577  C CE    . LYS A   112 ? 1.1175 1.1930 1.1402 0.0005  0.0756  0.0056  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE    
578  N NZ    . LYS A   112 ? 1.0658 1.1237 1.0739 -0.0032 0.0848  0.0104  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ    
579  N N     . GLY A   113 ? 0.9863 1.1305 1.0687 -0.0108 0.0491  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   N     
580  C CA    . GLY A   113 ? 0.8720 1.0335 0.9677 -0.0125 0.0439  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   CA    
581  C C     . GLY A   113 ? 0.9967 1.1586 1.0945 -0.0168 0.0398  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   C     
582  O O     . GLY A   113 ? 1.0758 1.2530 1.1842 -0.0188 0.0360  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   O     
583  N N     . GLY A   114 ? 1.0109 1.1575 1.0991 -0.0183 0.0404  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   N     
584  C CA    . GLY A   114 ? 0.9661 1.1138 1.0562 -0.0215 0.0356  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   CA    
585  C C     . GLY A   114 ? 0.8299 0.9787 0.9173 -0.0317 0.0412  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   C     
586  O O     . GLY A   114 ? 0.8689 1.0216 0.9587 -0.0348 0.0371  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   O     
587  N N     . ALA A   115 ? 0.7496 0.8955 0.8319 -0.0371 0.0508  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   N     
588  C CA    . ALA A   115 ? 0.6795 0.8212 0.7563 -0.0476 0.0579  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CA    
589  C C     . ALA A   115 ? 0.8018 0.9246 0.8667 -0.0493 0.0597  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   C     
590  O O     . ALA A   115 ? 0.9756 1.0846 1.0326 -0.0435 0.0600  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   O     
591  C CB    . ALA A   115 ? 0.6090 0.7476 0.6806 -0.0523 0.0687  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CB    
592  N N     . SER A   116 ? 0.7139 0.8371 0.7778 -0.0574 0.0607  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   N     
593  C CA    . SER A   116 ? 0.6850 0.7921 0.7386 -0.0592 0.0614  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CA    
594  C C     . SER A   116 ? 0.7014 0.7893 0.7412 -0.0652 0.0734  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   C     
595  O O     . SER A   116 ? 0.8061 0.8929 0.8438 -0.0686 0.0814  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   O     
596  C CB    . SER A   116 ? 0.7036 0.8206 0.7624 -0.0643 0.0561  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CB    
597  O OG    . SER A   116 ? 0.8523 0.9660 0.9066 -0.0757 0.0641  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 92  SER A   OG    
598  N N     . MET A   117 ? 0.7459 0.8176 0.7755 -0.0658 0.0748  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   N     
599  C CA    . MET A   117 ? 0.7745 0.8256 0.7901 -0.0709 0.0858  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CA    
600  C C     . MET A   117 ? 0.7904 0.8311 0.7994 -0.0734 0.0844  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   C     
601  O O     . MET A   117 ? 0.7514 0.7964 0.7638 -0.0680 0.0753  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   O     
602  C CB    . MET A   117 ? 0.7220 0.7597 0.7289 -0.0635 0.0905  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CB    
603  C CG    . MET A   117 ? 0.7409 0.7579 0.7334 -0.0683 0.1029  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CG    
604  S SD    . MET A   117 ? 0.9086 0.9118 0.8906 -0.0585 0.1085  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   SD    
605  C CE    . MET A   117 ? 1.0746 1.0853 1.0587 -0.0620 0.1159  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CE    
606  N N     . THR A   118 ? 0.8614 0.8885 0.8610 -0.0819 0.0936  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
607  C CA    . THR A   118 ? 0.7900 0.8095 0.7843 -0.0855 0.0924  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
608  C C     . THR A   118 ? 0.7734 0.7722 0.7553 -0.0795 0.0950  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
609  O O     . THR A   118 ? 0.7390 0.7272 0.7147 -0.0744 0.1004  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
610  C CB    . THR A   118 ? 0.7927 0.8081 0.7834 -0.0985 0.1008  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
611  O OG1   . THR A   118 ? 0.9278 0.9253 0.9080 -0.1013 0.1131  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
612  C CG2   . THR A   118 ? 0.6670 0.7053 0.6710 -0.1047 0.0977  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
613  N N     . ALA A   119 ? 0.7372 0.7316 0.7157 -0.0796 0.0910  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N     
614  C CA    . ALA A   119 ? 0.7341 0.7076 0.6997 -0.0764 0.0955  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA    
615  C C     . ALA A   119 ? 0.9168 0.8723 0.8715 -0.0817 0.1087  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C     
616  O O     . ALA A   119 ? 0.8710 0.8121 0.8170 -0.0755 0.1137  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O     
617  C CB    . ALA A   119 ? 0.5571 0.5286 0.5199 -0.0793 0.0913  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB    
618  N N     . SER A   120 ? 0.9069 0.8636 0.8622 -0.0930 0.1146  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   N     
619  C CA    . SER A   120 ? 0.8510 0.7884 0.7950 -0.0990 0.1279  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CA    
620  C C     . SER A   120 ? 0.8247 0.7592 0.7670 -0.0943 0.1332  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   C     
621  O O     . SER A   120 ? 0.8208 0.7360 0.7511 -0.0905 0.1411  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   O     
622  C CB    . SER A   120 ? 0.9901 0.9310 0.9362 -0.1130 0.1331  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CB    
623  O OG    . SER A   120 ? 1.0674 0.9970 1.0064 -0.1184 0.1353  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 96  SER A   OG    
624  N N     . GLU A   121 ? 0.8773 0.8312 0.8312 -0.0940 0.1289  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N     
625  C CA    . GLU A   121 ? 1.0780 1.0300 1.0299 -0.0900 0.1342  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA    
626  C C     . GLU A   121 ? 1.1026 1.0488 1.0501 -0.0766 0.1310  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C     
627  O O     . GLU A   121 ? 1.0509 0.9858 0.9898 -0.0724 0.1382  0.0009  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O     
628  C CB    . GLU A   121 ? 1.1240 1.0993 1.0898 -0.0925 0.1300  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB    
629  C CG    . GLU A   121 ? 1.2814 1.2584 1.2466 -0.0870 0.1336  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG    
630  C CD    . GLU A   121 ? 1.5582 1.5217 1.5137 -0.0943 0.1473  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD    
631  O OE1   . GLU A   121 ? 1.5884 1.5287 1.5298 -0.0958 0.1562  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1   
632  O OE2   . GLU A   121 ? 1.6205 1.5966 1.5826 -0.0985 0.1495  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2   
633  N N     . ILE A   122 ? 1.0571 1.0110 1.0100 -0.0699 0.1205  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N     
634  C CA    . ILE A   122 ? 0.9408 0.8903 0.8903 -0.0580 0.1173  0.0031  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA    
635  C C     . ILE A   122 ? 0.8686 0.7945 0.8027 -0.0559 0.1252  0.0093  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C     
636  O O     . ILE A   122 ? 0.9000 0.8165 0.8263 -0.0494 0.1304  0.0163  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O     
637  C CB    . ILE A   122 ? 0.8690 0.8311 0.8275 -0.0527 0.1049  0.0020  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB    
638  C CG1   . ILE A   122 ? 0.9335 0.9180 0.9067 -0.0516 0.0973  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1   
639  C CG2   . ILE A   122 ? 0.7331 0.6876 0.6861 -0.0421 0.1030  0.0098  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2   
640  C CD1   . ILE A   122 ? 0.8138 0.8107 0.7963 -0.0470 0.0853  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1   
641  N N     . SER A   123 ? 0.7295 0.6464 0.6591 -0.0609 0.1258  0.0066  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N     
642  C CA    . SER A   123 ? 0.7308 0.6250 0.6460 -0.0594 0.1335  0.0116  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA    
643  C C     . SER A   123 ? 0.9093 0.7882 0.8142 -0.0612 0.1458  0.0151  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C     
644  O O     . SER A   123 ? 0.8333 0.6971 0.7273 -0.0539 0.1512  0.0227  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O     
645  C CB    . SER A   123 ? 0.7374 0.6256 0.6501 -0.0676 0.1338  0.0059  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB    
646  O OG    . SER A   123 ? 0.8507 0.7205 0.7517 -0.0636 0.1375  0.0106  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG    
647  N N     . ALA A   124 ? 1.0031 0.8864 0.9114 -0.0707 0.1505  0.0097  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   N     
648  C CA    . ALA A   124 ? 0.9284 0.7977 0.8271 -0.0737 0.1626  0.0127  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CA    
649  C C     . ALA A   124 ? 0.9563 0.8256 0.8517 -0.0624 0.1635  0.0213  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   C     
650  O O     . ALA A   124 ? 1.0678 0.9184 0.9498 -0.0587 0.1726  0.0281  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   O     
651  C CB    . ALA A   124 ? 0.9269 0.8069 0.8331 -0.0854 0.1655  0.0048  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CB    
652  N N     . GLN A   125 ? 0.9648 0.8551 0.8719 -0.0568 0.1542  0.0209  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   N     
653  C CA    . GLN A   125 ? 0.9584 0.8511 0.8630 -0.0473 0.1554  0.0278  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CA    
654  C C     . GLN A   125 ? 0.9463 0.8339 0.8457 -0.0348 0.1520  0.0351  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   C     
655  O O     . GLN A   125 ? 0.9529 0.8382 0.8465 -0.0265 0.1550  0.0417  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   O     
656  C CB    . GLN A   125 ? 0.8619 0.7792 0.7810 -0.0467 0.1480  0.0239  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CB    
657  C CG    . GLN A   125 ? 0.9966 0.9150 0.9120 -0.0438 0.1542  0.0280  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CG    
658  C CD    . GLN A   125 ? 1.2899 1.2047 1.2032 -0.0555 0.1635  0.0239  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CD    
659  O OE1   . GLN A   125 ? 1.3649 1.2795 1.2818 -0.0661 0.1644  0.0168  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   OE1   
660  N NE2   . GLN A   125 ? 1.3220 1.2351 1.2298 -0.0536 0.1704  0.0280  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   NE2   
661  N N     . THR A   126 ? 0.9031 0.7899 0.8043 -0.0333 0.1458  0.0340  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   N     
662  C CA    . THR A   126 ? 0.9663 0.8496 0.8633 -0.0220 0.1425  0.0402  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CA    
663  C C     . THR A   126 ? 0.9610 0.8226 0.8450 -0.0213 0.1484  0.0433  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   C     
664  O O     . THR A   126 ? 0.9618 0.8173 0.8393 -0.0115 0.1485  0.0495  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   O     
665  C CB    . THR A   126 ? 0.7440 0.6447 0.6536 -0.0190 0.1299  0.0372  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CB    
666  O OG1   . THR A   126 ? 0.6803 0.5802 0.5929 -0.0266 0.1267  0.0315  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   OG1   
667  C CG2   . THR A   126 ? 0.5981 0.5200 0.5207 -0.0183 0.1236  0.0341  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CG2   
668  N N     . GLY A   127 ? 0.7441 0.5950 0.6246 -0.0314 0.1532  0.0388  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   N     
669  C CA    . GLY A   127 ? 0.8225 0.6543 0.6920 -0.0308 0.1577  0.0407  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   CA    
670  C C     . GLY A   127 ? 0.9801 0.8178 0.8536 -0.0264 0.1488  0.0402  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   C     
671  O O     . GLY A   127 ? 1.1181 0.9423 0.9825 -0.0212 0.1515  0.0441  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   O     
672  N N     . LEU A   128 ? 0.9841 0.8413 0.8709 -0.0279 0.1384  0.0357  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   N     
673  C CA    . LEU A   128 ? 0.9436 0.8050 0.8336 -0.0260 0.1306  0.0344  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CA    
674  C C     . LEU A   128 ? 0.7990 0.6584 0.6900 -0.0369 0.1304  0.0272  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   C     
675  O O     . LEU A   128 ? 0.7111 0.5787 0.6085 -0.0451 0.1301  0.0215  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   O     
676  C CB    . LEU A   128 ? 0.8574 0.7396 0.7602 -0.0209 0.1195  0.0340  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CB    
677  C CG    . LEU A   128 ? 0.7225 0.6130 0.6317 -0.0225 0.1103  0.0304  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CG    
678  C CD1   . LEU A   128 ? 0.7605 0.6407 0.6620 -0.0171 0.1105  0.0343  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD1   
679  C CD2   . LEU A   128 ? 0.6853 0.5950 0.6072 -0.0185 0.1009  0.0296  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD2   
680  N N     . ASP A   129 ? 0.6987 0.5483 0.5835 -0.0369 0.1306  0.0272  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   N     
681  C CA    . ASP A   129 ? 0.7279 0.5740 0.6118 -0.0471 0.1313  0.0204  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CA    
682  C C     . ASP A   129 ? 0.7694 0.6358 0.6663 -0.0529 0.1224  0.0136  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   C     
683  O O     . ASP A   129 ? 1.0646 0.9437 0.9686 -0.0485 0.1127  0.0139  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   O     
684  C CB    . ASP A   129 ? 0.7806 0.6178 0.6578 -0.0445 0.1302  0.0215  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CB    
685  C CG    . ASP A   129 ? 0.9285 0.7611 0.8033 -0.0548 0.1319  0.0144  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CG    
686  O OD1   . ASP A   129 ? 0.9552 0.7722 0.8218 -0.0608 0.1419  0.0126  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD1   
687  O OD2   . ASP A   129 ? 0.8966 0.7406 0.7771 -0.0569 0.1236  0.0106  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD2   
688  N N     . LYS A   130 ? 0.6803 0.5492 0.5798 -0.0628 0.1260  0.0073  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N     
689  C CA    . LYS A   130 ? 0.7928 0.6822 0.7049 -0.0683 0.1179  0.0002  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA    
690  C C     . LYS A   130 ? 0.9046 0.8015 0.8197 -0.0681 0.1089  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C     
691  O O     . LYS A   130 ? 1.0001 0.9148 0.9258 -0.0662 0.0991  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O     
692  C CB    . LYS A   130 ? 0.6746 0.5636 0.5873 -0.0805 0.1245  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB    
693  C CG    . LYS A   130 ? 0.6518 0.5625 0.5772 -0.0869 0.1171  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG    
694  C CD    . LYS A   130 ? 0.7954 0.7041 0.7188 -0.0991 0.1210  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD    
695  C CE    . LYS A   130 ? 0.9695 0.8966 0.9040 -0.1075 0.1197  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE    
696  N NZ    . LYS A   130 ? 0.9722 0.8974 0.9048 -0.1209 0.1255  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ    
697  N N     . GLY A   131 ? 0.8049 0.6881 0.7105 -0.0695 0.1121  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   N     
698  C CA    . GLY A   131 ? 0.7808 0.6700 0.6877 -0.0683 0.1039  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   CA    
699  C C     . GLY A   131 ? 0.9473 0.8419 0.8571 -0.0574 0.0965  0.0030  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   C     
700  O O     . GLY A   131 ? 1.0235 0.9316 0.9403 -0.0557 0.0869  0.0017  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   O     
701  N N     . ILE A   132 ? 0.9093 0.7935 0.8136 -0.0499 0.1009  0.0100  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   N     
702  C CA    . ILE A   132 ? 0.9482 0.8390 0.8563 -0.0401 0.0942  0.0156  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CA    
703  C C     . ILE A   132 ? 0.8885 0.7974 0.8093 -0.0384 0.0871  0.0144  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   C     
704  O O     . ILE A   132 ? 0.8388 0.7591 0.7665 -0.0352 0.0781  0.0144  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   O     
705  C CB    . ILE A   132 ? 0.8828 0.7613 0.7832 -0.0322 0.1005  0.0227  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CB    
706  C CG1   . ILE A   132 ? 0.8289 0.6886 0.7164 -0.0331 0.1080  0.0239  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG1   
707  C CG2   . ILE A   132 ? 0.7846 0.6716 0.6898 -0.0230 0.0937  0.0274  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG2   
708  C CD1   . ILE A   132 ? 0.6926 0.5517 0.5776 -0.0328 0.1035  0.0232  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CD1   
709  N N     . LEU A   133 ? 0.7959 0.7072 0.7196 -0.0405 0.0913  0.0133  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N     
710  C CA    . LEU A   133 ? 0.8651 0.7935 0.8009 -0.0389 0.0854  0.0117  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA    
711  C C     . LEU A   133 ? 0.8862 0.8295 0.8311 -0.0425 0.0763  0.0060  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C     
712  O O     . LEU A   133 ? 0.8520 0.8079 0.8057 -0.0375 0.0681  0.0065  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O     
713  C CB    . LEU A   133 ? 0.8304 0.7585 0.7667 -0.0430 0.0925  0.0100  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB    
714  C CG    . LEU A   133 ? 0.7157 0.6628 0.6650 -0.0441 0.0869  0.0059  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG    
715  C CD1   . LEU A   133 ? 0.7041 0.6604 0.6600 -0.0346 0.0806  0.0101  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1   
716  C CD2   . LEU A   133 ? 0.6703 0.6167 0.6194 -0.0499 0.0948  0.0035  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2   
717  N N     . ILE A   134 ? 0.7372 0.6795 0.6800 -0.0509 0.0777  0.0002  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   N     
718  C CA    . ILE A   134 ? 0.6706 0.6280 0.6214 -0.0538 0.0689  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CA    
719  C C     . ILE A   134 ? 0.7835 0.7430 0.7346 -0.0471 0.0607  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   C     
720  O O     . ILE A   134 ? 0.8555 0.8283 0.8154 -0.0433 0.0521  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   O     
721  C CB    . ILE A   134 ? 0.6852 0.6411 0.6326 -0.0640 0.0722  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CB    
722  C CG1   . ILE A   134 ? 0.8919 0.8488 0.8414 -0.0713 0.0796  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG1   
723  C CG2   . ILE A   134 ? 0.5975 0.5691 0.5516 -0.0657 0.0625  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG2   
724  C CD1   . ILE A   134 ? 0.9319 0.8829 0.8760 -0.0823 0.0861  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CD1   
725  N N     . ARG A   135 ? 0.8168 0.7626 0.7579 -0.0455 0.0637  0.0021  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   N     
726  C CA    . ARG A   135 ? 0.7353 0.6816 0.6753 -0.0400 0.0570  0.0057  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CA    
727  C C     . ARG A   135 ? 0.7700 0.7218 0.7163 -0.0315 0.0526  0.0106  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   C     
728  O O     . ARG A   135 ? 0.5655 0.5264 0.5177 -0.0279 0.0443  0.0112  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   O     
729  C CB    . ARG A   135 ? 0.6065 0.5367 0.5344 -0.0399 0.0626  0.0087  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CB    
730  C CG    . ARG A   135 ? 0.7338 0.6602 0.6559 -0.0479 0.0646  0.0033  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CG    
731  C CD    . ARG A   135 ? 0.8001 0.7094 0.7102 -0.0481 0.0718  0.0057  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CD    
732  N NE    . ARG A   135 ? 0.8001 0.7074 0.7067 -0.0426 0.0676  0.0100  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NE    
733  C CZ    . ARG A   135 ? 0.7566 0.6514 0.6530 -0.0429 0.0720  0.0112  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CZ    
734  N NH1   . ARG A   135 ? 0.8434 0.7265 0.7326 -0.0482 0.0805  0.0084  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH1   
735  N NH2   . ARG A   135 ? 0.8275 0.7215 0.7210 -0.0383 0.0683  0.0149  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH2   
736  N N     . LEU A   136 ? 0.7843 0.7304 0.7291 -0.0281 0.0585  0.0142  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   N     
737  C CA    . LEU A   136 ? 0.8301 0.7820 0.7809 -0.0204 0.0551  0.0182  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CA    
738  C C     . LEU A   136 ? 0.8841 0.8520 0.8472 -0.0200 0.0482  0.0149  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   C     
739  O O     . LEU A   136 ? 0.8507 0.8252 0.8198 -0.0145 0.0418  0.0167  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   O     
740  C CB    . LEU A   136 ? 0.8702 0.8154 0.8173 -0.0174 0.0629  0.0216  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CB    
741  C CG    . LEU A   136 ? 0.8327 0.7622 0.7680 -0.0153 0.0698  0.0259  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CG    
742  C CD1   . LEU A   136 ? 0.7303 0.6554 0.6628 -0.0119 0.0769  0.0291  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD1   
743  C CD2   . LEU A   136 ? 0.8408 0.7694 0.7747 -0.0095 0.0657  0.0298  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD2   
744  N N     . MET A   137 ? 0.9002 0.8745 0.8673 -0.0257 0.0495  0.0096  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   N     
745  C CA    . MET A   137 ? 0.7517 0.7422 0.7310 -0.0250 0.0434  0.0060  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CA    
746  C C     . MET A   137 ? 0.6960 0.6945 0.6802 -0.0228 0.0336  0.0049  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   C     
747  O O     . MET A   137 ? 0.7346 0.7433 0.7279 -0.0183 0.0276  0.0046  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   O     
748  C CB    . MET A   137 ? 0.6811 0.6776 0.6634 -0.0324 0.0467  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CB    
749  C CG    . MET A   137 ? 0.6912 0.6846 0.6726 -0.0334 0.0547  0.0006  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CG    
750  S SD    . MET A   137 ? 0.7761 0.7757 0.7640 -0.0245 0.0529  0.0048  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   SD    
751  C CE    . MET A   137 ? 1.0518 1.0724 1.0550 -0.0245 0.0447  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CE    
752  N N     . ARG A   138 ? 0.6375 0.6311 0.6152 -0.0257 0.0323  0.0043  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   N     
753  C CA    . ARG A   138 ? 0.6033 0.6034 0.5838 -0.0235 0.0233  0.0039  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CA    
754  C C     . ARG A   138 ? 0.7603 0.7594 0.7432 -0.0156 0.0187  0.0092  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   C     
755  O O     . ARG A   138 ? 0.8463 0.8523 0.8339 -0.0125 0.0110  0.0091  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   O     
756  C CB    . ARG A   138 ? 0.5218 0.5146 0.4926 -0.0275 0.0239  0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CB    
757  C CG    . ARG A   138 ? 0.6265 0.6212 0.5951 -0.0359 0.0273  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CG    
758  C CD    . ARG A   138 ? 0.7067 0.6998 0.6686 -0.0386 0.0243  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CD    
759  N NE    . ARG A   138 ? 0.8616 0.8523 0.8186 -0.0474 0.0299  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NE    
760  C CZ    . ARG A   138 ? 0.8720 0.8478 0.8190 -0.0509 0.0381  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CZ    
761  N NH1   . ARG A   138 ? 0.9154 0.8782 0.8563 -0.0460 0.0415  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH1   
762  N NH2   . ARG A   138 ? 0.8997 0.8740 0.8432 -0.0594 0.0429  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH2   
763  N N     . ALA A   139 ? 0.7210 0.7114 0.7002 -0.0124 0.0235  0.0138  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
764  C CA    . ALA A   139 ? 0.7052 0.6949 0.6868 -0.0058 0.0199  0.0183  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
765  C C     . ALA A   139 ? 0.6217 0.6218 0.6146 -0.0018 0.0169  0.0171  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
766  O O     . ALA A   139 ? 0.5791 0.5811 0.5762 0.0031  0.0123  0.0192  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
767  C CB    . ALA A   139 ? 0.7550 0.7332 0.7288 -0.0037 0.0261  0.0230  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
768  N N     . VAL A   140 ? 0.4832 0.4899 0.4808 -0.0043 0.0197  0.0134  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   N     
769  C CA    . VAL A   140 ? 0.5133 0.5298 0.5210 -0.0006 0.0179  0.0121  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CA    
770  C C     . VAL A   140 ? 0.6269 0.6567 0.6436 -0.0031 0.0144  0.0061  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   C     
771  O O     . VAL A   140 ? 0.6100 0.6486 0.6347 -0.0014 0.0146  0.0040  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   O     
772  C CB    . VAL A   140 ? 0.5072 0.5203 0.5126 0.0003  0.0253  0.0141  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CB    
773  C CG1   . VAL A   140 ? 0.3532 0.3569 0.3523 0.0045  0.0274  0.0196  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG1   
774  C CG2   . VAL A   140 ? 0.4316 0.4401 0.4308 -0.0058 0.0323  0.0123  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG2   
775  N N     . THR A   141 ? 0.5190 0.5515 0.5346 -0.0069 0.0113  0.0030  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   N     
776  C CA    . THR A   141 ? 0.5245 0.5720 0.5500 -0.0079 0.0066  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CA    
777  C C     . THR A   141 ? 0.7026 0.7558 0.7330 -0.0028 -0.0029 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   C     
778  O O     . THR A   141 ? 0.6430 0.7066 0.6835 0.0012  -0.0073 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   O     
779  C CB    . THR A   141 ? 0.6781 0.7296 0.7017 -0.0159 0.0095  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CB    
780  O OG1   . THR A   141 ? 0.7981 0.8459 0.8152 -0.0183 0.0067  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   OG1   
781  C CG2   . THR A   141 ? 0.3654 0.4090 0.3832 -0.0209 0.0196  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CG2   
782  N N     . PRO A   142 ? 0.7348 0.7811 0.7580 -0.0023 -0.0061 0.0000  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   N     
783  C CA    . PRO A   142 ? 0.6958 0.7487 0.7230 0.0019  -0.0150 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CA    
784  C C     . PRO A   142 ? 0.7234 0.7794 0.7589 0.0092  -0.0194 0.0010  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   C     
785  O O     . PRO A   142 ? 0.8089 0.8749 0.8520 0.0129  -0.0261 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   O     
786  C CB    . PRO A   142 ? 0.7286 0.7699 0.7447 0.0019  -0.0160 0.0041  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CB    
787  C CG    . PRO A   142 ? 0.7465 0.7780 0.7537 -0.0037 -0.0078 0.0051  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CG    
788  C CD    . PRO A   142 ? 0.7251 0.7569 0.7365 -0.0041 -0.0019 0.0046  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CD    
789  N N     . LEU A   143 ? 0.6494 0.6970 0.6834 0.0114  -0.0157 0.0050  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N     
790  C CA    . LEU A   143 ? 0.4680 0.5177 0.5098 0.0170  -0.0175 0.0059  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA    
791  C C     . LEU A   143 ? 0.7131 0.7610 0.7555 0.0162  -0.0107 0.0065  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C     
792  O O     . LEU A   143 ? 0.7595 0.8135 0.8103 0.0197  -0.0115 0.0050  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O     
793  C CB    . LEU A   143 ? 0.3590 0.3991 0.3974 0.0216  -0.0210 0.0111  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB    
794  C CG    . LEU A   143 ? 0.6183 0.6549 0.6503 0.0216  -0.0259 0.0128  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG    
795  C CD1   . LEU A   143 ? 0.4954 0.5196 0.5209 0.0244  -0.0267 0.0188  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1   
796  C CD2   . LEU A   143 ? 0.7740 0.8218 0.8134 0.0251  -0.0334 0.0093  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2   
797  N N     . GLY A   144 ? 0.9900 1.0294 1.0233 0.0123  -0.0040 0.0088  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N     
798  C CA    . GLY A   144 ? 0.7603 0.7969 0.7923 0.0123  0.0027  0.0103  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA    
799  C C     . GLY A   144 ? 0.6861 0.7345 0.7272 0.0123  0.0036  0.0059  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C     
800  O O     . GLY A   144 ? 0.8251 0.8834 0.8726 0.0111  0.0000  0.0013  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O     
801  N N     . PRO A   145 ? 0.5398 0.5884 0.5815 0.0140  0.0083  0.0070  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N     
802  C CA    . PRO A   145 ? 0.6704 0.7309 0.7210 0.0146  0.0091  0.0029  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA    
803  C C     . PRO A   145 ? 0.7657 0.8312 0.8159 0.0087  0.0131  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C     
804  O O     . PRO A   145 ? 0.7305 0.8054 0.7870 0.0086  0.0148  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O     
805  C CB    . PRO A   145 ? 0.6265 0.6847 0.6754 0.0178  0.0137  0.0059  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB    
806  C CG    . PRO A   145 ? 0.6988 0.7437 0.7360 0.0167  0.0179  0.0109  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG    
807  C CD    . PRO A   145 ? 0.6711 0.7101 0.7053 0.0156  0.0132  0.0119  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD    
808  N N     . PHE A   146 ? 0.7451 0.8048 0.7883 0.0035  0.0149  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   N     
809  C CA    . PHE A   146 ? 0.7631 0.8279 0.8067 -0.0030 0.0188  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CA    
810  C C     . PHE A   146 ? 0.8412 0.9161 0.8911 -0.0051 0.0124  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   C     
811  O O     . PHE A   146 ? 0.8081 0.8829 0.8592 -0.0018 0.0056  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   O     
812  C CB    . PHE A   146 ? 0.7374 0.7891 0.7688 -0.0083 0.0265  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CB    
813  C CG    . PHE A   146 ? 0.6884 0.7319 0.7136 -0.0063 0.0337  0.0017  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CG    
814  C CD1   . PHE A   146 ? 0.6478 0.6953 0.6741 -0.0082 0.0395  0.0003  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD1   
815  C CD2   . PHE A   146 ? 0.6453 0.6780 0.6635 -0.0021 0.0345  0.0074  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD2   
816  C CE1   . PHE A   146 ? 0.5993 0.6395 0.6190 -0.0054 0.0459  0.0049  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE1   
817  C CE2   . PHE A   146 ? 0.6204 0.6471 0.6330 0.0006  0.0407  0.0114  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE2   
818  C CZ    . PHE A   146 ? 0.5555 0.5857 0.5685 -0.0008 0.0464  0.0104  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CZ    
819  N N     . HIS A   147 ? 0.7750 0.8589 0.8285 -0.0106 0.0149  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   N     
820  C CA    . HIS A   147 ? 0.6287 0.7239 0.6880 -0.0133 0.0095  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CA    
821  C C     . HIS A   147 ? 0.5994 0.6909 0.6517 -0.0221 0.0147  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   C     
822  O O     . HIS A   147 ? 0.6311 0.7193 0.6800 -0.0276 0.0229  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   O     
823  C CB    . HIS A   147 ? 0.6521 0.7652 0.7243 -0.0122 0.0066  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CB    
824  C CG    . HIS A   147 ? 0.9283 1.0547 1.0072 -0.0129 -0.0003 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CG    
825  N ND1   . HIS A   147 ? 0.9721 1.1132 1.0578 -0.0183 0.0007  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   ND1   
826  C CD2   . HIS A   147 ? 0.9971 1.1242 1.0761 -0.0090 -0.0082 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CD2   
827  C CE1   . HIS A   147 ? 0.9806 1.1324 1.0711 -0.0172 -0.0067 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CE1   
828  N NE2   . HIS A   147 ? 0.9869 1.1300 1.0730 -0.0114 -0.0123 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   NE2   
829  N N     . GLU A   148 ? 0.5912 0.6826 0.6408 -0.0235 0.0102  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N     
830  C CA    . GLU A   148 ? 0.6306 0.7203 0.6745 -0.0322 0.0140  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA    
831  C C     . GLU A   148 ? 0.7558 0.8649 0.8099 -0.0362 0.0111  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C     
832  O O     . GLU A   148 ? 0.8205 0.9406 0.8793 -0.0343 0.0032  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O     
833  C CB    . GLU A   148 ? 0.5909 0.6721 0.6266 -0.0316 0.0106  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB    
834  C CG    . GLU A   148 ? 0.6955 0.7767 0.7259 -0.0402 0.0131  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CG    
835  C CD    . GLU A   148 ? 0.9069 0.9883 0.9335 -0.0381 0.0060  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CD    
836  O OE1   . GLU A   148 ? 1.0436 1.1365 1.0773 -0.0322 -0.0030 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE1   
837  O OE2   . GLU A   148 ? 0.8593 0.9293 0.8755 -0.0420 0.0093  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE2   
838  N N     . VAL A   149 ? 0.8595 0.9734 0.9168 -0.0415 0.0178  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   N     
839  C CA    . VAL A   149 ? 0.8326 0.9661 0.9003 -0.0461 0.0162  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CA    
840  C C     . VAL A   149 ? 0.7730 0.9114 0.8385 -0.0535 0.0154  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   C     
841  O O     . VAL A   149 ? 0.7991 0.9552 0.8729 -0.0530 0.0084  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   O     
842  C CB    . VAL A   149 ? 0.8116 0.9463 0.8809 -0.0516 0.0253  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CB    
843  C CG1   . VAL A   149 ? 0.8325 0.9843 0.9093 -0.0597 0.0263  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG1   
844  C CG2   . VAL A   149 ? 0.8324 0.9704 0.9079 -0.0438 0.0239  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG2   
845  N N     . GLY A   150 ? 0.7495 0.8730 0.8037 -0.0604 0.0229  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   N     
846  C CA    . GLY A   150 ? 0.6571 0.7830 0.7077 -0.0677 0.0228  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   CA    
847  C C     . GLY A   150 ? 0.6731 0.7768 0.7095 -0.0718 0.0305  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   C     
848  O O     . GLY A   150 ? 0.8377 0.9255 0.8676 -0.0683 0.0352  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   O     
849  N N     . GLU A   151 ? 0.7457 0.8495 0.7775 -0.0793 0.0316  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N     
850  C CA    . GLU A   151 ? 0.8409 0.9245 0.8593 -0.0841 0.0390  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA    
851  C C     . GLU A   151 ? 0.8056 0.8722 0.8174 -0.0873 0.0507  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C     
852  O O     . GLU A   151 ? 0.8993 0.9700 0.9143 -0.0945 0.0573  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O     
853  C CB    . GLU A   151 ? 0.9266 1.0169 0.9436 -0.0942 0.0401  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB    
854  C CG    . GLU A   151 ? 1.1155 1.1865 1.1191 -0.0992 0.0466  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CG    
855  C CD    . GLU A   151 ? 1.2647 1.3442 1.2677 -0.1094 0.0473  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CD    
856  O OE1   . GLU A   151 ? 1.2460 1.3102 1.2388 -0.1161 0.0549  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE1   
857  O OE2   . GLU A   151 ? 1.3480 1.4501 1.3611 -0.1104 0.0402  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE2   
858  N N     . GLU A   152 ? 0.7256 0.7736 0.7280 -0.0816 0.0532  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   N     
859  C CA    . GLU A   152 ? 0.6151 0.6461 0.6102 -0.0816 0.0632  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CA    
860  C C     . GLU A   152 ? 0.7793 0.8190 0.7824 -0.0798 0.0648  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   C     
861  O O     . GLU A   152 ? 0.9116 0.9422 0.9103 -0.0835 0.0744  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   O     
862  C CB    . GLU A   152 ? 0.6963 0.7135 0.6819 -0.0919 0.0740  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CB    
863  C CG    . GLU A   152 ? 0.7595 0.7677 0.7367 -0.0941 0.0732  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CG    
864  C CD    . GLU A   152 ? 0.8582 0.8500 0.8252 -0.1036 0.0848  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CD    
865  O OE1   . GLU A   152 ? 0.8410 0.8249 0.8058 -0.1075 0.0941  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE1   
866  O OE2   . GLU A   152 ? 0.9839 0.9700 0.9447 -0.1072 0.0847  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE2   
867  N N     . GLU A   153 ? 0.7182 0.7748 0.7326 -0.0735 0.0556  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     
868  C CA    . GLU A   153 ? 0.7211 0.7890 0.7445 -0.0717 0.0560  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    
869  C C     . GLU A   153 ? 0.7893 0.8618 0.8182 -0.0603 0.0479  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     
870  O O     . GLU A   153 ? 0.7192 0.8009 0.7536 -0.0557 0.0384  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     
871  C CB    . GLU A   153 ? 0.9635 1.0522 0.9979 -0.0780 0.0532  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    
872  C CG    . GLU A   153 ? 1.0920 1.1888 1.1324 -0.0816 0.0587  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    
873  C CD    . GLU A   153 ? 1.1653 1.2818 1.2153 -0.0894 0.0572  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    
874  O OE1   . GLU A   153 ? 1.0620 1.1833 1.1120 -0.0926 0.0529  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   
875  O OE2   . GLU A   153 ? 1.3077 1.4355 1.3651 -0.0924 0.0603  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   
876  N N     . TYR A   154 ? 0.8306 0.8966 0.8577 -0.0556 0.0519  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   N     
877  C CA    . TYR A   154 ? 0.7324 0.7988 0.7623 -0.0452 0.0459  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CA    
878  C C     . TYR A   154 ? 0.7935 0.8692 0.8308 -0.0423 0.0472  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   C     
879  O O     . TYR A   154 ? 0.8392 0.9149 0.8752 -0.0477 0.0549  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   O     
880  C CB    . TYR A   154 ? 0.5814 0.6286 0.5995 -0.0410 0.0494  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CB    
881  C CG    . TYR A   154 ? 0.5485 0.5842 0.5573 -0.0450 0.0505  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CG    
882  C CD1   . TYR A   154 ? 0.4624 0.5008 0.4724 -0.0421 0.0423  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD1   
883  C CD2   . TYR A   154 ? 0.5543 0.5761 0.5527 -0.0517 0.0602  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD2   
884  C CE1   . TYR A   154 ? 0.6283 0.6571 0.6296 -0.0457 0.0433  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE1   
885  C CE2   . TYR A   154 ? 0.5270 0.5385 0.5170 -0.0555 0.0614  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE2   
886  C CZ    . TYR A   154 ? 0.6245 0.6403 0.6161 -0.0525 0.0528  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CZ    
887  O OH    . TYR A   154 ? 0.6452 0.6517 0.6284 -0.0561 0.0537  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   OH    
888  N N     . ALA A   155 ? 0.8009 0.8838 0.8454 -0.0338 0.0401  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N     
889  C CA    . ALA A   155 ? 0.7084 0.8011 0.7604 -0.0304 0.0407  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA    
890  C C     . ALA A   155 ? 0.7461 0.8351 0.7984 -0.0211 0.0372  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C     
891  O O     . ALA A   155 ? 0.6816 0.7661 0.7328 -0.0166 0.0315  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O     
892  C CB    . ALA A   155 ? 0.6548 0.7681 0.7206 -0.0311 0.0346  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB    
893  N N     . HIS A   156 ? 0.8519 0.9436 0.9057 -0.0184 0.0410  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   N     
894  C CA    . HIS A   156 ? 0.8528 0.9459 0.9097 -0.0099 0.0375  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CA    
895  C C     . HIS A   156 ? 0.8749 0.9827 0.9451 -0.0057 0.0283  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   C     
896  O O     . HIS A   156 ? 0.8502 0.9710 0.9288 -0.0086 0.0262  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   O     
897  C CB    . HIS A   156 ? 0.9095 1.0042 0.9649 -0.0085 0.0439  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CB    
898  C CG    . HIS A   156 ? 0.9469 1.0267 0.9903 -0.0058 0.0497  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CG    
899  N ND1   . HIS A   156 ? 0.9244 0.9966 0.9644 -0.0003 0.0464  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   ND1   
900  C CD2   . HIS A   156 ? 0.9434 1.0149 0.9771 -0.0076 0.0588  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CD2   
901  C CE1   . HIS A   156 ? 0.9040 0.9651 0.9334 0.0015  0.0529  0.0043  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CE1   
902  N NE2   . HIS A   156 ? 0.9012 0.9610 0.9262 -0.0025 0.0603  0.0041  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   NE2   
903  N N     . THR A   157 ? 0.8538 0.9591 0.9257 0.0012  0.0233  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   N     
904  C CA    . THR A   157 ? 0.6972 0.8141 0.7811 0.0068  0.0158  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CA    
905  C C     . THR A   157 ? 0.6723 0.7883 0.7568 0.0124  0.0171  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   C     
906  O O     . THR A   157 ? 0.7430 0.8494 0.8184 0.0127  0.0225  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   O     
907  C CB    . THR A   157 ? 0.4704 0.5844 0.5558 0.0095  0.0079  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CB    
908  O OG1   . THR A   157 ? 0.6037 0.7070 0.6844 0.0142  0.0070  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   OG1   
909  C CG2   . THR A   157 ? 0.3664 0.4756 0.4455 0.0038  0.0082  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CG2   
910  N N     . PRO A   158 ? 0.5919 0.7186 0.6872 0.0173  0.0122  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   N     
911  C CA    . PRO A   158 ? 0.6365 0.7637 0.7328 0.0222  0.0135  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CA    
912  C C     . PRO A   158 ? 0.7343 0.8487 0.8235 0.0251  0.0131  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   C     
913  O O     . PRO A   158 ? 0.7786 0.8918 0.8652 0.0280  0.0162  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   O     
914  C CB    . PRO A   158 ? 0.5086 0.6484 0.6183 0.0265  0.0072  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CB    
915  C CG    . PRO A   158 ? 0.3941 0.5432 0.5097 0.0232  0.0049  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CG    
916  C CD    . PRO A   158 ? 0.4358 0.5749 0.5429 0.0188  0.0054  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CD    
917  N N     . PHE A   159 ? 0.7356 0.8414 0.8215 0.0245  0.0095  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   N     
918  C CA    . PHE A   159 ? 0.7318 0.8258 0.8110 0.0268  0.0092  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CA    
919  C C     . PHE A   159 ? 0.7011 0.7847 0.7680 0.0243  0.0162  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   C     
920  O O     . PHE A   159 ? 0.7899 0.8682 0.8522 0.0271  0.0185  0.0033  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   O     
921  C CB    . PHE A   159 ? 0.7607 0.8493 0.8401 0.0272  0.0030  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CB    
922  C CG    . PHE A   159 ? 0.8074 0.9028 0.8976 0.0317  -0.0036 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CG    
923  C CD1   . PHE A   159 ? 0.7419 0.8333 0.8340 0.0359  -0.0054 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD1   
924  C CD2   . PHE A   159 ? 0.7242 0.8302 0.8228 0.0317  -0.0077 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD2   
925  C CE1   . PHE A   159 ? 0.7587 0.8549 0.8605 0.0401  -0.0110 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE1   
926  C CE2   . PHE A   159 ? 0.6378 0.7493 0.7463 0.0367  -0.0137 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE2   
927  C CZ    . PHE A   159 ? 0.7286 0.8343 0.8383 0.0409  -0.0152 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CZ    
928  N N     . SER A   160 ? 0.7519 0.8329 0.8134 0.0190  0.0201  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 136 SER A   N     
929  C CA    . SER A   160 ? 0.5854 0.6565 0.6354 0.0169  0.0277  0.0037  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CA    
930  C C     . SER A   160 ? 0.5742 0.6505 0.6239 0.0187  0.0331  0.0040  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   C     
931  O O     . SER A   160 ? 0.6911 0.7610 0.7332 0.0213  0.0375  0.0085  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   O     
932  C CB    . SER A   160 ? 0.4683 0.5344 0.5127 0.0101  0.0307  0.0027  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CB    
933  O OG    . SER A   160 ? 0.6383 0.7160 0.6902 0.0068  0.0302  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 136 SER A   OG    
934  N N     . GLU A   161 ? 0.4822 0.5710 0.5401 0.0179  0.0326  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N     
935  C CA    . GLU A   161 ? 0.6377 0.7318 0.6946 0.0198  0.0379  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA    
936  C C     . GLU A   161 ? 0.6380 0.7353 0.6970 0.0265  0.0362  0.0015  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C     
937  O O     . GLU A   161 ? 0.4764 0.5757 0.5313 0.0291  0.0411  0.0036  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O     
938  C CB    . GLU A   161 ? 0.6603 0.7684 0.7263 0.0174  0.0375  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB    
939  C CG    . GLU A   161 ? 0.7749 0.8816 0.8385 0.0099  0.0408  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG    
940  C CD    . GLU A   161 ? 0.8664 0.9874 0.9379 0.0074  0.0421  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD    
941  O OE1   . GLU A   161 ? 0.8854 1.0115 0.9565 0.0096  0.0460  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1   
942  O OE2   . GLU A   161 ? 0.8887 1.0167 0.9668 0.0033  0.0392  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2   
943  N N     . ALA A   162 ? 0.7486 0.8464 0.8135 0.0293  0.0298  0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N     
944  C CA    . ALA A   162 ? 0.8232 0.9241 0.8905 0.0349  0.0284  0.0013  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA    
945  C C     . ALA A   162 ? 0.7942 0.8860 0.8504 0.0368  0.0333  0.0072  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C     
946  O O     . ALA A   162 ? 0.6677 0.7646 0.7238 0.0412  0.0348  0.0079  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O     
947  C CB    . ALA A   162 ? 0.8525 0.9530 0.9271 0.0366  0.0212  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB    
948  N N     . TYR A   163 ? 0.8406 0.9197 0.8873 0.0338  0.0358  0.0110  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   N     
949  C CA    . TYR A   163 ? 0.7696 0.8390 0.8049 0.0357  0.0410  0.0165  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CA    
950  C C     . TYR A   163 ? 0.6961 0.7675 0.7253 0.0374  0.0478  0.0187  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   C     
951  O O     . TYR A   163 ? 0.7183 0.7835 0.7385 0.0407  0.0521  0.0233  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   O     
952  C CB    . TYR A   163 ? 0.6876 0.7431 0.7146 0.0316  0.0424  0.0193  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CB    
953  C CG    . TYR A   163 ? 0.8228 0.8742 0.8523 0.0313  0.0365  0.0191  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CG    
954  C CD1   . TYR A   163 ? 0.6878 0.7427 0.7250 0.0287  0.0306  0.0153  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD1   
955  C CD2   . TYR A   163 ? 0.9053 0.9496 0.9293 0.0339  0.0370  0.0228  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD2   
956  C CE1   . TYR A   163 ? 0.7201 0.7705 0.7585 0.0288  0.0255  0.0158  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE1   
957  C CE2   . TYR A   163 ? 0.8209 0.8609 0.8465 0.0333  0.0322  0.0229  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE2   
958  C CZ    . TYR A   163 ? 0.8005 0.8430 0.8328 0.0308  0.0265  0.0197  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CZ    
959  O OH    . TYR A   163 ? 0.9341 0.9716 0.9669 0.0306  0.0220  0.0205  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   OH    
960  N N     . LEU A   164 ? 0.7216 0.8014 0.7552 0.0356  0.0491  0.0155  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N     
961  C CA    . LEU A   164 ? 0.7012 0.7828 0.7284 0.0370  0.0558  0.0178  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA    
962  C C     . LEU A   164 ? 0.6883 0.7844 0.7215 0.0424  0.0547  0.0159  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C     
963  O O     . LEU A   164 ? 0.7650 0.8644 0.7932 0.0442  0.0599  0.0176  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O     
964  C CB    . LEU A   164 ? 0.6424 0.7241 0.6695 0.0308  0.0592  0.0156  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB    
965  C CG    . LEU A   164 ? 0.8185 0.8851 0.8368 0.0249  0.0630  0.0178  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG    
966  C CD1   . LEU A   164 ? 0.7970 0.8671 0.8195 0.0175  0.0638  0.0131  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1   
967  C CD2   . LEU A   164 ? 0.8467 0.9003 0.8503 0.0268  0.0713  0.0244  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2   
968  N N     . THR A   165 ? 0.6074 0.7117 0.6505 0.0450  0.0483  0.0123  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   N     
969  C CA    . THR A   165 ? 0.6506 0.7695 0.7001 0.0496  0.0470  0.0094  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CA    
970  C C     . THR A   165 ? 0.7613 0.8801 0.8048 0.0555  0.0489  0.0130  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   C     
971  O O     . THR A   165 ? 0.7498 0.8582 0.7872 0.0561  0.0492  0.0168  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   O     
972  C CB    . THR A   165 ? 0.6266 0.7544 0.6901 0.0495  0.0398  0.0031  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CB    
973  O OG1   . THR A   165 ? 0.8296 0.9527 0.8939 0.0515  0.0364  0.0040  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   OG1   
974  C CG2   . THR A   165 ? 0.4955 0.6211 0.5641 0.0444  0.0369  0.0002  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CG2   
975  N N     . ALA A   166 ? 0.7988 0.9307 0.8444 0.0599  0.0499  0.0115  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N     
976  C CA    . ALA A   166 ? 0.8245 0.9597 0.8646 0.0662  0.0518  0.0143  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA    
977  C C     . ALA A   166 ? 0.8775 1.0092 0.9203 0.0670  0.0479  0.0141  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C     
978  O O     . ALA A   166 ? 0.9413 1.0656 0.9754 0.0696  0.0505  0.0188  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O     
979  C CB    . ALA A   166 ? 0.8545 1.0078 0.9002 0.0703  0.0514  0.0104  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB    
980  N N     . ASP A   167 ? 0.8136 0.9501 0.8682 0.0650  0.0421  0.0085  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   N     
981  C CA    . ASP A   167 ? 0.9136 1.0467 0.9708 0.0653  0.0389  0.0081  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CA    
982  C C     . ASP A   167 ? 0.8792 0.9954 0.9282 0.0626  0.0398  0.0131  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   C     
983  O O     . ASP A   167 ? 0.9414 1.0530 0.9840 0.0649  0.0416  0.0165  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   O     
984  C CB    . ASP A   167 ? 1.1701 1.3084 1.2405 0.0631  0.0330  0.0017  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CB    
985  C CG    . ASP A   167 ? 1.3296 1.4844 1.4084 0.0654  0.0321  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CG    
986  O OD1   . ASP A   167 ? 1.2637 1.4285 1.3420 0.0695  0.0336  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD1   
987  O OD2   . ASP A   167 ? 1.3843 1.5430 1.4703 0.0632  0.0300  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD2   
988  N N     . ILE A   168 ? 0.8740 0.9818 0.9231 0.0578  0.0388  0.0133  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N     
989  C CA    . ILE A   168 ? 0.7524 0.8449 0.7941 0.0548  0.0394  0.0173  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA    
990  C C     . ILE A   168 ? 0.6998 0.7840 0.7284 0.0562  0.0459  0.0230  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C     
991  O O     . ILE A   168 ? 0.6083 0.6831 0.6294 0.0570  0.0476  0.0268  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O     
992  C CB    . ILE A   168 ? 0.6970 0.7847 0.7428 0.0494  0.0361  0.0153  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB    
993  C CG1   . ILE A   168 ? 0.7112 0.8056 0.7693 0.0492  0.0297  0.0101  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1   
994  C CG2   . ILE A   168 ? 0.7139 0.7870 0.7521 0.0464  0.0364  0.0189  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2   
995  C CD1   . ILE A   168 ? 0.6795 0.7704 0.7388 0.0504  0.0271  0.0106  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1   
996  N N     . ALA A   169 ? 0.8492 0.9361 0.8744 0.0565  0.0500  0.0238  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   N     
997  C CA    . ALA A   169 ? 0.8920 0.9684 0.9039 0.0575  0.0568  0.0296  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CA    
998  C C     . ALA A   169 ? 0.9408 1.0193 0.9460 0.0646  0.0597  0.0332  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   C     
999  O O     . ALA A   169 ? 0.9742 1.0413 0.9679 0.0663  0.0646  0.0384  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   O     
1000 C CB    . ALA A   169 ? 0.6600 0.7378 0.6692 0.0556  0.0612  0.0297  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CB    
1001 N N     . GLY A   170 ? 0.8333 0.9263 0.8456 0.0689  0.0568  0.0302  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   N     
1002 C CA    . GLY A   170 ? 0.9342 1.0316 0.9413 0.0758  0.0588  0.0327  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   CA    
1003 C C     . GLY A   170 ? 0.9115 1.0040 0.9193 0.0755  0.0564  0.0329  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   C     
1004 O O     . GLY A   170 ? 0.9946 1.0824 0.9941 0.0795  0.0594  0.0369  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   O     
1005 N N     . CYS A   171 ? 0.8335 0.9265 0.8509 0.0708  0.0510  0.0288  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   N     
1006 C CA    . CYS A   171 ? 0.8423 0.9319 0.8621 0.0696  0.0482  0.0281  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CA    
1007 C C     . CYS A   171 ? 0.7547 0.8271 0.7662 0.0662  0.0496  0.0321  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   C     
1008 O O     . CYS A   171 ? 0.6872 0.7546 0.6926 0.0683  0.0515  0.0350  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   O     
1009 C CB    . CYS A   171 ? 0.9811 1.0768 1.0137 0.0661  0.0423  0.0223  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CB    
1010 S SG    . CYS A   171 ? 1.1982 1.2901 1.2347 0.0639  0.0389  0.0210  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   SG    
1011 N N     . PHE A   172 ? 0.7479 0.8122 0.7595 0.0609  0.0488  0.0320  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   N     
1012 C CA    . PHE A   172 ? 0.7268 0.7768 0.7332 0.0565  0.0486  0.0342  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CA    
1013 C C     . PHE A   172 ? 0.7012 0.7398 0.6947 0.0583  0.0544  0.0394  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   C     
1014 O O     . PHE A   172 ? 0.6247 0.6547 0.6141 0.0570  0.0542  0.0410  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   O     
1015 C CB    . PHE A   172 ? 0.7697 0.8162 0.7793 0.0509  0.0465  0.0322  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CB    
1016 C CG    . PHE A   172 ? 0.6244 0.6573 0.6281 0.0461  0.0465  0.0340  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CG    
1017 C CD1   . PHE A   172 ? 0.4307 0.4600 0.4370 0.0441  0.0421  0.0334  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD1   
1018 C CD2   . PHE A   172 ? 0.4051 0.4284 0.4002 0.0436  0.0513  0.0363  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD2   
1019 C CE1   . PHE A   172 ? 0.4790 0.4968 0.4795 0.0400  0.0420  0.0349  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE1   
1020 C CE2   . PHE A   172 ? 0.4769 0.4886 0.4667 0.0390  0.0514  0.0372  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE2   
1021 C CZ    . PHE A   172 ? 0.5467 0.5563 0.5392 0.0373  0.0465  0.0365  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CZ    
1022 N N     . PRO A   173 ? 0.8005 0.8373 0.7866 0.0611  0.0598  0.0422  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   N     
1023 C CA    . PRO A   173 ? 0.7309 0.7546 0.7041 0.0629  0.0657  0.0472  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CA    
1024 C C     . PRO A   173 ? 0.6956 0.7212 0.6655 0.0686  0.0664  0.0491  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   C     
1025 O O     . PRO A   173 ? 0.6595 0.6746 0.6232 0.0678  0.0679  0.0512  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   O     
1026 C CB    . PRO A   173 ? 0.8086 0.8320 0.7757 0.0656  0.0712  0.0496  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CB    
1027 C CG    . PRO A   173 ? 0.8408 0.8751 0.8177 0.0628  0.0680  0.0454  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CG    
1028 C CD    . PRO A   173 ? 0.8445 0.8904 0.8329 0.0631  0.0614  0.0412  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CD    
1029 N N     . VAL A   174 ? 0.7115 0.7515 0.6858 0.0744  0.0656  0.0479  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1030 C CA    . VAL A   174 ? 0.8270 0.8725 0.7998 0.0800  0.0659  0.0487  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1031 C C     . VAL A   174 ? 0.7711 0.8132 0.7478 0.0758  0.0623  0.0469  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1032 O O     . VAL A   174 ? 0.7157 0.7524 0.6864 0.0776  0.0643  0.0490  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1033 C CB    . VAL A   174 ? 0.8224 0.8871 0.8023 0.0852  0.0642  0.0458  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1034 C CG1   . VAL A   174 ? 0.7006 0.7737 0.6822 0.0893  0.0632  0.0447  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1035 C CG2   . VAL A   174 ? 0.8949 0.9626 0.8680 0.0912  0.0687  0.0489  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1036 N N     . MET A   175 ? 0.5925 0.6379 0.5790 0.0703  0.0571  0.0429  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   N     
1037 C CA    . MET A   175 ? 0.6426 0.6844 0.6324 0.0663  0.0538  0.0415  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CA    
1038 C C     . MET A   175 ? 0.6821 0.7075 0.6629 0.0628  0.0557  0.0447  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   C     
1039 O O     . MET A   175 ? 0.7322 0.7533 0.7097 0.0626  0.0562  0.0458  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   O     
1040 C CB    . MET A   175 ? 0.7549 0.8014 0.7558 0.0617  0.0482  0.0371  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CB    
1041 C CG    . MET A   175 ? 0.8856 0.9484 0.8962 0.0646  0.0461  0.0330  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CG    
1042 S SD    . MET A   175 ? 0.9103 0.9812 0.9238 0.0667  0.0459  0.0311  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   SD    
1043 C CE    . MET A   175 ? 0.8688 0.9283 0.8848 0.0596  0.0421  0.0306  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CE    
1044 N N     . SER A   176 ? 0.6495 0.6664 0.6264 0.0599  0.0572  0.0459  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   N     
1045 C CA    . SER A   176 ? 0.7642 0.7665 0.7338 0.0554  0.0584  0.0478  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CA    
1046 C C     . SER A   176 ? 0.7744 0.7680 0.7322 0.0593  0.0646  0.0518  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   C     
1047 O O     . SER A   176 ? 0.8120 0.7962 0.7641 0.0575  0.0656  0.0531  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   O     
1048 C CB    . SER A   176 ? 0.7825 0.7800 0.7528 0.0502  0.0577  0.0467  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CB    
1049 O OG    . SER A   176 ? 0.7691 0.7696 0.7382 0.0524  0.0612  0.0472  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   OG    
1050 N N     . ASN A   177 ? 0.7304 0.7271 0.6842 0.0652  0.0688  0.0539  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   N     
1051 C CA    . ASN A   177 ? 0.7966 0.7851 0.7392 0.0703  0.0749  0.0579  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CA    
1052 C C     . ASN A   177 ? 0.8597 0.8548 0.8029 0.0750  0.0742  0.0579  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   C     
1053 O O     . ASN A   177 ? 0.9864 0.9728 0.9228 0.0753  0.0765  0.0596  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   O     
1054 C CB    . ASN A   177 ? 0.7410 0.7305 0.6784 0.0759  0.0796  0.0606  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CB    
1055 C CG    . ASN A   177 ? 0.7873 0.7690 0.7230 0.0705  0.0814  0.0606  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CG    
1056 O OD1   . ASN A   177 ? 0.7438 0.7142 0.6771 0.0639  0.0817  0.0599  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   OD1   
1057 N ND2   . ASN A   177 ? 0.7111 0.6999 0.6483 0.0731  0.0827  0.0609  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   ND2   
1058 N N     . PHE A   178 ? 0.7831 0.7943 0.7348 0.0782  0.0711  0.0555  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   N     
1059 C CA    . PHE A   178 ? 0.7750 0.7950 0.7274 0.0832  0.0713  0.0550  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CA    
1060 C C     . PHE A   178 ? 0.8119 0.8377 0.7728 0.0786  0.0666  0.0513  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   C     
1061 O O     . PHE A   178 ? 0.8315 0.8595 0.7907 0.0807  0.0677  0.0513  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   O     
1062 C CB    . PHE A   178 ? 0.7855 0.8209 0.7402 0.0909  0.0720  0.0546  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CB    
1063 C CG    . PHE A   178 ? 0.9941 1.0234 0.9387 0.0968  0.0774  0.0592  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CG    
1064 C CD1   . PHE A   178 ? 1.0540 1.0714 0.9870 0.1010  0.0825  0.0634  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD1   
1065 C CD2   . PHE A   178 ? 1.0239 1.0581 0.9699 0.0982  0.0777  0.0593  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD2   
1066 C CE1   . PHE A   178 ? 0.9885 0.9980 0.9111 0.1065  0.0881  0.0680  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE1   
1067 C CE2   . PHE A   178 ? 0.9941 1.0212 0.9296 0.1034  0.0833  0.0641  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE2   
1068 C CZ    . PHE A   178 ? 0.9942 1.0082 0.9178 0.1077  0.0885  0.0686  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CZ    
1069 N N     . ILE A   179 ? 0.6919 0.7200 0.6616 0.0727  0.0618  0.0482  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   N     
1070 C CA    . ILE A   179 ? 0.6976 0.7316 0.6754 0.0691  0.0579  0.0448  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CA    
1071 C C     . ILE A   179 ? 0.7099 0.7312 0.6859 0.0621  0.0559  0.0454  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   C     
1072 O O     . ILE A   179 ? 0.6483 0.6700 0.6257 0.0600  0.0549  0.0445  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   O     
1073 C CB    . ILE A   179 ? 0.7053 0.7521 0.6947 0.0683  0.0539  0.0405  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CB    
1074 C CG1   . ILE A   179 ? 0.7089 0.7701 0.6997 0.0754  0.0559  0.0396  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG1   
1075 C CG2   . ILE A   179 ? 0.5429 0.5940 0.5401 0.0643  0.0506  0.0371  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG2   
1076 C CD1   . ILE A   179 ? 0.7056 0.7731 0.6930 0.0805  0.0587  0.0401  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CD1   
1077 N N     . PHE A   180 ? 0.6719 0.6828 0.6449 0.0584  0.0552  0.0467  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   N     
1078 C CA    . PHE A   180 ? 0.7246 0.7262 0.6973 0.0519  0.0521  0.0467  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CA    
1079 C C     . PHE A   180 ? 0.6350 0.6285 0.5998 0.0512  0.0546  0.0487  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   C     
1080 O O     . PHE A   180 ? 0.6594 0.6523 0.6262 0.0480  0.0523  0.0480  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   O     
1081 C CB    . PHE A   180 ? 0.8043 0.7979 0.7749 0.0484  0.0513  0.0472  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CB    
1082 C CG    . PHE A   180 ? 0.8694 0.8706 0.8494 0.0474  0.0474  0.0443  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CG    
1083 C CD1   . PHE A   180 ? 0.9103 0.9234 0.8997 0.0492  0.0448  0.0415  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD1   
1084 C CD2   . PHE A   180 ? 0.8757 0.8729 0.8556 0.0443  0.0465  0.0439  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD2   
1085 C CE1   . PHE A   180 ? 0.7126 0.7327 0.7108 0.0485  0.0414  0.0385  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE1   
1086 C CE2   . PHE A   180 ? 0.7564 0.7615 0.7453 0.0436  0.0430  0.0409  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE2   
1087 C CZ    . PHE A   180 ? 0.4978 0.5140 0.4957 0.0460  0.0405  0.0384  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CZ    
1088 N N     . GLY A   181 ? 0.6627 0.6496 0.6181 0.0541  0.0595  0.0514  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   N     
1089 C CA    . GLY A   181 ? 0.7148 0.6941 0.6621 0.0540  0.0625  0.0531  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   CA    
1090 C C     . GLY A   181 ? 0.5780 0.5655 0.5284 0.0556  0.0623  0.0519  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   C     
1091 O O     . GLY A   181 ? 0.6162 0.5989 0.5640 0.0521  0.0619  0.0521  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   O     
1092 N N     . PRO A   182 ? 0.5697 0.5705 0.5254 0.0608  0.0629  0.0505  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   N     
1093 C CA    . PRO A   182 ? 0.6331 0.6446 0.5941 0.0612  0.0623  0.0480  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CA    
1094 C C     . PRO A   182 ? 0.6828 0.6947 0.6510 0.0546  0.0579  0.0458  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   C     
1095 O O     . PRO A   182 ? 0.6489 0.6596 0.6162 0.0517  0.0583  0.0454  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   O     
1096 C CB    . PRO A   182 ? 0.6442 0.6709 0.6108 0.0675  0.0628  0.0462  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CB    
1097 C CG    . PRO A   182 ? 0.6623 0.6838 0.6211 0.0728  0.0663  0.0494  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CG    
1098 C CD    . PRO A   182 ? 0.6316 0.6377 0.5861 0.0673  0.0654  0.0514  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CD    
1099 N N     . VAL A   183 ? 0.5741 0.5876 0.5493 0.0522  0.0540  0.0443  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   N     
1100 C CA    . VAL A   183 ? 0.5727 0.5848 0.5541 0.0465  0.0499  0.0425  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CA    
1101 C C     . VAL A   183 ? 0.5828 0.5814 0.5569 0.0418  0.0495  0.0452  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   C     
1102 O O     . VAL A   183 ? 0.5716 0.5685 0.5468 0.0380  0.0485  0.0447  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   O     
1103 C CB    . VAL A   183 ? 0.4928 0.5068 0.4815 0.0454  0.0458  0.0408  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CB    
1104 C CG1   . VAL A   183 ? 0.3735 0.3828 0.3669 0.0400  0.0415  0.0398  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG1   
1105 C CG2   . VAL A   183 ? 0.3287 0.3576 0.3251 0.0497  0.0461  0.0376  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG2   
1106 N N     . LEU A   184 ? 0.5103 0.4992 0.4762 0.0417  0.0507  0.0478  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N     
1107 C CA    . LEU A   184 ? 0.5415 0.5186 0.5001 0.0373  0.0504  0.0499  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA    
1108 C C     . LEU A   184 ? 0.6157 0.5921 0.5689 0.0375  0.0539  0.0507  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C     
1109 O O     . LEU A   184 ? 0.6943 0.6636 0.6433 0.0333  0.0533  0.0518  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O     
1110 C CB    . LEU A   184 ? 0.6538 0.6217 0.6052 0.0369  0.0514  0.0517  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB    
1111 C CG    . LEU A   184 ? 0.7397 0.7029 0.6933 0.0326  0.0465  0.0514  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG    
1112 C CD1   . LEU A   184 ? 0.7568 0.7138 0.7073 0.0282  0.0441  0.0525  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1   
1113 C CD2   . LEU A   184 ? 0.7898 0.7618 0.7540 0.0336  0.0430  0.0492  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2   
1114 N N     . GLN A   185 ? 0.6249 0.6091 0.5779 0.0427  0.0578  0.0500  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N     
1115 C CA    . GLN A   185 ? 0.6810 0.6662 0.6292 0.0438  0.0616  0.0502  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA    
1116 C C     . GLN A   185 ? 0.7976 0.7938 0.7532 0.0427  0.0613  0.0474  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C     
1117 O O     . GLN A   185 ? 0.8637 0.8633 0.8167 0.0433  0.0645  0.0469  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O     
1118 C CB    . GLN A   185 ? 0.5436 0.5308 0.4866 0.0508  0.0663  0.0512  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB    
1119 C CG    . GLN A   185 ? 0.6136 0.5867 0.5459 0.0507  0.0688  0.0539  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG    
1120 C CD    . GLN A   185 ? 0.7108 0.6839 0.6376 0.0582  0.0736  0.0552  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD    
1121 O OE1   . GLN A   185 ? 0.8933 0.8714 0.8177 0.0631  0.0771  0.0551  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1   
1122 N NE2   . GLN A   185 ? 0.7408 0.7082 0.6656 0.0592  0.0739  0.0565  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2   
1123 N N     . ILE A   186 ? 0.8535 0.8555 0.8184 0.0406  0.0578  0.0452  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N     
1124 C CA    . ILE A   186 ? 0.8241 0.8341 0.7958 0.0378  0.0577  0.0422  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA    
1125 C C     . ILE A   186 ? 0.7658 0.7683 0.7317 0.0329  0.0592  0.0436  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C     
1126 O O     . ILE A   186 ? 0.7852 0.7950 0.7520 0.0325  0.0623  0.0416  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O     
1127 C CB    . ILE A   186 ? 0.7488 0.7601 0.7296 0.0347  0.0534  0.0402  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB    
1128 C CG1   . ILE A   186 ? 0.6721 0.6947 0.6600 0.0395  0.0524  0.0376  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1   
1129 C CG2   . ILE A   186 ? 0.6781 0.6936 0.6644 0.0301  0.0538  0.0374  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2   
1130 C CD1   . ILE A   186 ? 0.5377 0.5599 0.5334 0.0371  0.0481  0.0359  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1   
1131 N N     . CYS A   187 ? 0.6404 0.6291 0.6003 0.0290  0.0571  0.0468  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   N     
1132 C CA    . CYS A   187 ? 0.6381 0.6191 0.5914 0.0243  0.0584  0.0485  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CA    
1133 C C     . CYS A   187 ? 0.8226 0.8063 0.7695 0.0269  0.0634  0.0485  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   C     
1134 O O     . CYS A   187 ? 0.9837 0.9703 0.9298 0.0243  0.0661  0.0475  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   O     
1135 C CB    . CYS A   187 ? 0.6286 0.5957 0.5753 0.0211  0.0552  0.0519  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CB    
1136 S SG    . CYS A   187 ? 0.7844 0.7416 0.7207 0.0159  0.0570  0.0546  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   SG    
1137 N N     . ASP A   188 ? 0.7957 0.7788 0.7383 0.0322  0.0652  0.0494  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   N     
1138 C CA    . ASP A   188 ? 0.7902 0.7742 0.7258 0.0355  0.0700  0.0496  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CA    
1139 C C     . ASP A   188 ? 0.7010 0.7006 0.6424 0.0390  0.0729  0.0463  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   C     
1140 O O     . ASP A   188 ? 0.7577 0.7602 0.6961 0.0383  0.0763  0.0454  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   O     
1141 C CB    . ASP A   188 ? 0.6170 0.5953 0.5467 0.0406  0.0714  0.0514  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CB    
1142 C CG    . ASP A   188 ? 0.7185 0.6826 0.6421 0.0367  0.0692  0.0538  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CG    
1143 O OD1   . ASP A   188 ? 0.7268 0.6831 0.6439 0.0324  0.0696  0.0549  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD1   
1144 O OD2   . ASP A   188 ? 0.8491 0.8110 0.7748 0.0376  0.0669  0.0543  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD2   
1145 N N     . PHE A   189 ? 0.5375 0.5484 0.4872 0.0427  0.0717  0.0441  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   N     
1146 C CA    . PHE A   189 ? 0.5324 0.5606 0.4888 0.0460  0.0739  0.0401  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CA    
1147 C C     . PHE A   189 ? 0.6350 0.6676 0.5959 0.0392  0.0744  0.0374  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   C     
1148 O O     . PHE A   189 ? 0.7569 0.7976 0.7173 0.0397  0.0781  0.0353  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   O     
1149 C CB    . PHE A   189 ? 0.6436 0.6824 0.6083 0.0501  0.0717  0.0381  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CB    
1150 C CG    . PHE A   189 ? 0.6796 0.7382 0.6513 0.0541  0.0736  0.0335  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CG    
1151 C CD1   . PHE A   189 ? 0.6215 0.6897 0.6020 0.0488  0.0731  0.0290  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD1   
1152 C CD2   . PHE A   189 ? 0.7480 0.8156 0.7174 0.0634  0.0760  0.0335  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD2   
1153 C CE1   . PHE A   189 ? 0.7123 0.8005 0.6998 0.0521  0.0748  0.0239  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE1   
1154 C CE2   . PHE A   189 ? 0.6926 0.7805 0.6686 0.0676  0.0774  0.0290  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE2   
1155 C CZ    . PHE A   189 ? 0.6466 0.7457 0.6322 0.0618  0.0767  0.0238  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CZ    
1156 N N     . LEU A   190 ? 0.6648 0.6925 0.6304 0.0329  0.0712  0.0372  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   N     
1157 C CA    . LEU A   190 ? 0.6651 0.6955 0.6345 0.0261  0.0723  0.0347  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CA    
1158 C C     . LEU A   190 ? 0.7207 0.7417 0.6808 0.0221  0.0750  0.0372  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   C     
1159 O O     . LEU A   190 ? 0.7017 0.7274 0.6634 0.0175  0.0778  0.0349  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   O     
1160 C CB    . LEU A   190 ? 0.5450 0.5694 0.5202 0.0205  0.0686  0.0345  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CB    
1161 C CG    . LEU A   190 ? 0.5056 0.5372 0.4903 0.0229  0.0653  0.0319  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CG    
1162 C CD1   . LEU A   190 ? 0.5821 0.6010 0.5680 0.0185  0.0611  0.0339  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD1   
1163 C CD2   . LEU A   190 ? 0.3970 0.4462 0.3920 0.0227  0.0671  0.0256  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD2   
1164 N N     . ARG A   191 ? 0.6858 0.6938 0.6361 0.0232  0.0744  0.0415  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   N     
1165 C CA    . ARG A   191 ? 0.7080 0.7082 0.6492 0.0196  0.0771  0.0435  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CA    
1166 C C     . ARG A   191 ? 0.8381 0.8492 0.7779 0.0236  0.0822  0.0410  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   C     
1167 O O     . ARG A   191 ? 0.8251 0.8367 0.7615 0.0197  0.0854  0.0404  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   O     
1168 C CB    . ARG A   191 ? 0.6401 0.6248 0.5715 0.0197  0.0753  0.0479  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CB    
1169 C CG    . ARG A   191 ? 0.7470 0.7263 0.6682 0.0187  0.0789  0.0492  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CG    
1170 C CD    . ARG A   191 ? 0.8677 0.8318 0.7804 0.0136  0.0767  0.0529  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CD    
1171 N NE    . ARG A   191 ? 1.0053 0.9617 0.9166 0.0156  0.0729  0.0548  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NE    
1172 C CZ    . ARG A   191 ? 1.1447 1.0909 1.0529 0.0117  0.0688  0.0575  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CZ    
1173 N NH1   . ARG A   191 ? 1.1423 1.0835 1.0475 0.0060  0.0680  0.0592  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH1   
1174 N NH2   . ARG A   191 ? 1.1939 1.1353 1.1018 0.0135  0.0656  0.0584  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH2   
1175 N N     . GLN A   192 ? 0.8428 0.8632 0.7851 0.0316  0.0830  0.0396  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   N     
1176 C CA    . GLN A   192 ? 0.8308 0.8637 0.7727 0.0370  0.0874  0.0369  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CA    
1177 C C     . GLN A   192 ? 0.8458 0.8942 0.7958 0.0336  0.0895  0.0319  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   C     
1178 O O     . GLN A   192 ? 1.0447 1.1030 0.9939 0.0358  0.0935  0.0294  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   O     
1179 C CB    . GLN A   192 ? 0.9009 0.9412 0.8444 0.0468  0.0873  0.0366  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CB    
1180 C CG    . GLN A   192 ? 0.9093 0.9354 0.8430 0.0512  0.0876  0.0409  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CG    
1181 C CD    . GLN A   192 ? 0.8736 0.9051 0.8084 0.0605  0.0877  0.0413  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CD    
1182 O OE1   . GLN A   192 ? 0.7483 0.7950 0.6914 0.0641  0.0869  0.0385  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   OE1   
1183 N NE2   . GLN A   192 ? 0.9584 0.9770 0.8845 0.0642  0.0888  0.0448  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   NE2   
1184 N N     . ASN A   193 ? 0.8062 0.8572 0.7644 0.0281  0.0871  0.0301  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   N     
1185 C CA    . ASN A   193 ? 0.7764 0.8420 0.7432 0.0238  0.0893  0.0246  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CA    
1186 C C     . ASN A   193 ? 0.8164 0.8716 0.7822 0.0133  0.0896  0.0255  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   C     
1187 O O     . ASN A   193 ? 0.7871 0.8506 0.7608 0.0078  0.0910  0.0212  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   O     
1188 C CB    . ASN A   193 ? 0.7606 0.8405 0.7386 0.0269  0.0872  0.0205  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CB    
1189 C CG    . ASN A   193 ? 0.9680 1.0598 0.9461 0.0379  0.0876  0.0197  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CG    
1190 O OD1   . ASN A   193 ? 0.9713 1.0823 0.9548 0.0417  0.0900  0.0148  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   OD1   
1191 N ND2   . ASN A   193 ? 1.0796 1.1602 1.0515 0.0431  0.0854  0.0245  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   ND2   
1192 N N     . ASN A   194 ? 0.8976 0.9347 0.8533 0.0104  0.0888  0.0309  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   N     
1193 C CA    . ASN A   194 ? 0.9111 0.9357 0.8637 0.0014  0.0886  0.0331  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CA    
1194 C C     . ASN A   194 ? 0.8726 0.8963 0.8339 -0.0025 0.0857  0.0317  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   C     
1195 O O     . ASN A   194 ? 0.8829 0.9079 0.8482 -0.0095 0.0878  0.0294  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   O     
1196 C CB    . ASN A   194 ? 0.8315 0.8612 0.7820 -0.0039 0.0940  0.0310  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CB    
1197 C CG    . ASN A   194 ? 1.0960 1.1173 1.0345 -0.0029 0.0960  0.0344  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CG    
1198 O OD1   . ASN A   194 ? 1.2075 1.2134 1.1378 -0.0027 0.0930  0.0395  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   OD1   
1199 N ND2   . ASN A   194 ? 1.2015 1.2338 1.1391 -0.0022 0.1009  0.0313  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   ND2   
1200 N N     . TRP A   195 ? 0.6737 0.6953 0.6379 0.0022  0.0812  0.0328  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   N     
1201 C CA    . TRP A   195 ? 0.6031 0.6225 0.5751 0.0002  0.0775  0.0319  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CA    
1202 C C     . TRP A   195 ? 0.6860 0.7221 0.6700 -0.0012 0.0794  0.0251  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   C     
1203 O O     . TRP A   195 ? 0.7256 0.7603 0.7167 -0.0037 0.0771  0.0233  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   O     
1204 C CB    . TRP A   195 ? 0.5811 0.5827 0.5483 -0.0066 0.0758  0.0361  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CB    
1205 C CG    . TRP A   195 ? 0.5119 0.4995 0.4666 -0.0063 0.0748  0.0420  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CG    
1206 C CD1   . TRP A   195 ? 0.6146 0.5931 0.5603 -0.0113 0.0773  0.0449  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD1   
1207 C CD2   . TRP A   195 ? 0.6114 0.5930 0.5611 -0.0009 0.0713  0.0453  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD2   
1208 N NE1   . TRP A   195 ? 0.6865 0.6545 0.6221 -0.0092 0.0753  0.0495  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   NE1   
1209 C CE2   . TRP A   195 ? 0.7153 0.6849 0.6533 -0.0031 0.0717  0.0496  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE2   
1210 C CE3   . TRP A   195 ? 0.6602 0.6457 0.6139 0.0052  0.0683  0.0447  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE3   
1211 C CZ2   . TRP A   195 ? 0.6980 0.6598 0.6289 0.0002  0.0692  0.0528  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ2   
1212 C CZ3   . TRP A   195 ? 0.7564 0.7334 0.7027 0.0083  0.0661  0.0482  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ3   
1213 C CH2   . TRP A   195 ? 0.7623 0.7277 0.6976 0.0057  0.0666  0.0519  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CH2   
1214 N N     . LYS A   196 ? 0.6923 0.7446 0.6791 0.0006  0.0834  0.0207  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   N     
1215 C CA    . LYS A   196 ? 0.6719 0.7434 0.6706 0.0008  0.0847  0.0134  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CA    
1216 C C     . LYS A   196 ? 0.6309 0.7108 0.6346 0.0089  0.0810  0.0124  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   C     
1217 O O     . LYS A   196 ? 0.7492 0.8237 0.7468 0.0155  0.0790  0.0167  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   O     
1218 C CB    . LYS A   196 ? 0.8085 0.8970 0.8085 0.0015  0.0897  0.0089  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CB    
1219 C CG    . LYS A   196 ? 0.7881 0.8710 0.7832 -0.0066 0.0943  0.0093  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CG    
1220 C CD    . LYS A   196 ? 0.7070 0.8118 0.7104 -0.0090 0.0991  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CD    
1221 C CE    . LYS A   196 ? 0.7581 0.8613 0.7558 -0.0151 0.1044  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CE    
1222 N NZ    . LYS A   196 ? 0.9357 1.0613 0.9368 -0.0102 0.1079  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   NZ    
1223 N N     . ASP A   197 ? 0.5697 0.6635 0.5846 0.0082  0.0807  0.0062  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   N     
1224 C CA    . ASP A   197 ? 0.5652 0.6675 0.5853 0.0153  0.0772  0.0049  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CA    
1225 C C     . ASP A   197 ? 0.6798 0.8025 0.7015 0.0235  0.0791  0.0018  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   C     
1226 O O     . ASP A   197 ? 0.5984 0.7410 0.6290 0.0237  0.0806  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   O     
1227 C CB    . ASP A   197 ? 0.4105 0.5176 0.4415 0.0109  0.0756  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CB    
1228 C CG    . ASP A   197 ? 0.5578 0.6808 0.5959 0.0179  0.0733  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CG    
1229 O OD1   . ASP A   197 ? 0.7292 0.8483 0.7628 0.0249  0.0706  0.0003  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD1   
1230 O OD2   . ASP A   197 ? 0.7520 0.8920 0.8001 0.0161  0.0745  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD2   
1231 N N     . ALA A   198 ? 0.8146 0.9323 0.8272 0.0307  0.0790  0.0068  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   N     
1232 C CA    . ALA A   198 ? 0.8617 0.9968 0.8744 0.0399  0.0807  0.0048  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CA    
1233 C C     . ALA A   198 ? 0.8594 1.0018 0.8750 0.0478  0.0777  0.0048  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   C     
1234 O O     . ALA A   198 ? 0.8008 0.9567 0.8154 0.0568  0.0788  0.0040  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   O     
1235 C CB    . ALA A   198 ? 0.7159 0.8422 0.7170 0.0444  0.0829  0.0100  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CB    
1236 N N     . ILE A   199 ? 0.7399 0.8736 0.7585 0.0451  0.0741  0.0059  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N     
1237 C CA    . ILE A   199 ? 0.6558 0.7922 0.6745 0.0525  0.0714  0.0075  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA    
1238 C C     . ILE A   199 ? 0.6750 0.8364 0.7017 0.0581  0.0719  0.0013  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C     
1239 O O     . ILE A   199 ? 0.7055 0.8803 0.7419 0.0533  0.0723  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O     
1240 C CB    . ILE A   199 ? 0.5341 0.6581 0.5557 0.0479  0.0675  0.0088  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB    
1241 C CG1   . ILE A   199 ? 0.5278 0.6288 0.5396 0.0458  0.0665  0.0158  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1   
1242 C CG2   . ILE A   199 ? 0.5852 0.7189 0.6107 0.0544  0.0652  0.0077  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2   
1243 C CD1   . ILE A   199 ? 0.5925 0.6798 0.6071 0.0381  0.0634  0.0165  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1   
1244 N N     . THR A   200 ? 0.6353 0.8033 0.6575 0.0684  0.0720  0.0037  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   N     
1245 C CA    . THR A   200 ? 0.7054 0.8961 0.7339 0.0752  0.0715  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CA    
1246 C C     . THR A   200 ? 0.7331 0.9189 0.7565 0.0830  0.0696  0.0038  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   C     
1247 O O     . THR A   200 ? 0.6228 0.7890 0.6373 0.0836  0.0695  0.0105  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   O     
1248 C CB    . THR A   200 ? 0.7059 0.9156 0.7341 0.0817  0.0746  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CB    
1249 O OG1   . THR A   200 ? 0.8561 1.0616 0.8739 0.0924  0.0757  0.0019  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   OG1   
1250 C CG2   . THR A   200 ? 0.6894 0.8960 0.7173 0.0748  0.0775  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CG2   
1251 N N     . THR A   201 ? 0.8215 1.0262 0.8506 0.0886  0.0684  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 177 THR A   N     
1252 C CA    . THR A   201 ? 0.7150 0.9190 0.7396 0.0966  0.0671  0.0038  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CA    
1253 C C     . THR A   201 ? 0.8099 1.0048 0.8215 0.1056  0.0697  0.0111  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   C     
1254 O O     . THR A   201 ? 0.8478 1.0322 0.8528 0.1099  0.0694  0.0164  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   O     
1255 C CB    . THR A   201 ? 0.6116 0.8420 0.6445 0.1016  0.0659  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CB    
1256 O OG1   . THR A   201 ? 0.6026 0.8327 0.6423 0.0974  0.0628  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 177 THR A   OG1   
1257 C CG2   . THR A   201 ? 0.5303 0.7703 0.5560 0.1145  0.0671  0.0008  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CG2   
1258 N N     . ARG A   202 ? 0.7625 0.9608 0.7703 0.1085  0.0727  0.0112  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   N     
1259 C CA    . ARG A   202 ? 0.6823 0.8718 0.6779 0.1175  0.0756  0.0176  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CA    
1260 C C     . ARG A   202 ? 0.6416 0.8144 0.6310 0.1128  0.0780  0.0203  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   C     
1261 O O     . ARG A   202 ? 0.6641 0.8323 0.6444 0.1199  0.0811  0.0240  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   O     
1262 C CB    . ARG A   202 ? 0.6681 0.8802 0.6635 0.1291  0.0772  0.0154  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CB    
1263 C CG    . ARG A   202 ? 0.8470 1.0852 0.8544 0.1292  0.0747  0.0077  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CG    
1264 C CD    . ARG A   202 ? 0.9276 1.1896 0.9343 0.1417  0.0756  0.0056  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CD    
1265 N NE    . ARG A   202 ? 0.8701 1.1306 0.8689 0.1525  0.0755  0.0112  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NE    
1266 C CZ    . ARG A   202 ? 0.8763 1.1526 0.8796 0.1563  0.0732  0.0086  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CZ    
1267 N NH1   . ARG A   202 ? 0.8927 1.1874 0.9092 0.1497  0.0706  0.0000  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH1   
1268 N NH2   . ARG A   202 ? 0.7908 1.0636 0.7851 0.1662  0.0737  0.0147  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH2   
1269 N N     . ASN A   203 ? 0.6151 0.7783 0.6085 0.1014  0.0768  0.0187  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   N     
1270 C CA    . ASN A   203 ? 0.7160 0.8619 0.7028 0.0962  0.0788  0.0217  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CA    
1271 C C     . ASN A   203 ? 0.7192 0.8508 0.7093 0.0849  0.0760  0.0220  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   C     
1272 O O     . ASN A   203 ? 0.6923 0.8302 0.6909 0.0773  0.0749  0.0172  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   O     
1273 C CB    . ASN A   203 ? 0.7901 0.9483 0.7790 0.0957  0.0815  0.0177  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CB    
1274 C CG    . ASN A   203 ? 0.9166 1.0575 0.8979 0.0906  0.0839  0.0207  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CG    
1275 O OD1   . ASN A   203 ? 0.7581 0.8995 0.7432 0.0821  0.0844  0.0177  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   OD1   
1276 N ND2   . ASN A   203 ? 1.0633 1.1885 1.0333 0.0956  0.0856  0.0266  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   ND2   
1277 N N     . ASN A   204 ? 0.7192 0.8319 0.7025 0.0840  0.0750  0.0273  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   N     
1278 C CA    . ASN A   204 ? 0.7501 0.8513 0.7369 0.0755  0.0715  0.0277  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CA    
1279 C C     . ASN A   204 ? 0.8756 0.9553 0.8524 0.0747  0.0716  0.0337  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   C     
1280 O O     . ASN A   204 ? 0.7601 0.8340 0.7278 0.0802  0.0747  0.0372  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   O     
1281 C CB    . ASN A   204 ? 0.6378 0.7499 0.6334 0.0764  0.0685  0.0246  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CB    
1282 C CG    . ASN A   204 ? 0.6161 0.7320 0.6075 0.0857  0.0691  0.0272  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CG    
1283 O OD1   . ASN A   204 ? 0.5695 0.6723 0.5511 0.0892  0.0709  0.0325  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   OD1   
1284 N ND2   . ASN A   204 ? 0.6698 0.8035 0.6684 0.0897  0.0679  0.0233  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   ND2   
1285 N N     . PRO A   205 ? 0.8320 0.8999 0.8104 0.0679  0.0684  0.0348  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   N     
1286 C CA    . PRO A   205 ? 0.8070 0.8565 0.7767 0.0669  0.0683  0.0398  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CA    
1287 C C     . PRO A   205 ? 0.7751 0.8231 0.7402 0.0739  0.0695  0.0425  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   C     
1288 O O     . PRO A   205 ? 0.6993 0.7334 0.6552 0.0748  0.0715  0.0463  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   O     
1289 C CB    . PRO A   205 ? 0.7435 0.7857 0.7183 0.0591  0.0639  0.0392  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CB    
1290 C CG    . PRO A   205 ? 0.6598 0.7095 0.6413 0.0544  0.0635  0.0355  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CG    
1291 C CD    . PRO A   205 ? 0.6242 0.6930 0.6111 0.0600  0.0653  0.0317  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CD    
1292 N N     . PHE A   206 ? 0.8090 0.8710 0.7798 0.0789  0.0688  0.0404  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   N     
1293 C CA    . PHE A   206 ? 0.8357 0.8968 0.8012 0.0862  0.0706  0.0434  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CA    
1294 C C     . PHE A   206 ? 0.8932 0.9534 0.8494 0.0940  0.0754  0.0461  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   C     
1295 O O     . PHE A   206 ? 0.8333 0.8791 0.7798 0.0963  0.0781  0.0504  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   O     
1296 C CB    . PHE A   206 ? 0.7802 0.8580 0.7539 0.0898  0.0687  0.0404  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CB    
1297 C CG    . PHE A   206 ? 0.7769 0.8532 0.7453 0.0964  0.0702  0.0437  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CG    
1298 C CD1   . PHE A   206 ? 0.5871 0.6686 0.5489 0.1061  0.0739  0.0459  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD1   
1299 C CD2   . PHE A   206 ? 0.8977 0.9679 0.8678 0.0932  0.0682  0.0444  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD2   
1300 C CE1   . PHE A   206 ? 0.7025 0.7817 0.6586 0.1121  0.0758  0.0494  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE1   
1301 C CE2   . PHE A   206 ? 0.8025 0.8713 0.7675 0.0987  0.0702  0.0474  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE2   
1302 C CZ    . PHE A   206 ? 0.6327 0.7054 0.5904 0.1080  0.0740  0.0502  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CZ    
1303 N N     . THR A   207 ? 0.9704 1.0460 0.9296 0.0983  0.0766  0.0433  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   N     
1304 C CA    . THR A   207 ? 0.8044 0.8801 0.7552 0.1066  0.0810  0.0455  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CA    
1305 C C     . THR A   207 ? 0.7286 0.7862 0.6707 0.1030  0.0834  0.0483  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   C     
1306 O O     . THR A   207 ? 0.8068 0.8555 0.7391 0.1091  0.0874  0.0518  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   O     
1307 C CB    . THR A   207 ? 0.7520 0.8490 0.7086 0.1109  0.0815  0.0411  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CB    
1308 O OG1   . THR A   207 ? 0.6173 0.7144 0.5775 0.1033  0.0812  0.0380  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   OG1   
1309 C CG2   . THR A   207 ? 0.7842 0.9006 0.7509 0.1126  0.0786  0.0370  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CG2   
1310 N N     . LEU A   208 ? 0.6337 0.6850 0.5789 0.0933  0.0813  0.0467  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   N     
1311 C CA    . LEU A   208 ? 0.6423 0.6771 0.5792 0.0894  0.0834  0.0491  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CA    
1312 C C     . LEU A   208 ? 0.7415 0.7579 0.6704 0.0885  0.0841  0.0532  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   C     
1313 O O     . LEU A   208 ? 0.8881 0.8926 0.8071 0.0913  0.0881  0.0559  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   O     
1314 C CB    . LEU A   208 ? 0.6189 0.6519 0.5604 0.0795  0.0808  0.0468  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CB    
1315 C CG    . LEU A   208 ? 0.6774 0.6917 0.6107 0.0736  0.0814  0.0494  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CG    
1316 C CD1   . LEU A   208 ? 0.6537 0.6634 0.5779 0.0780  0.0863  0.0506  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD1   
1317 C CD2   . LEU A   208 ? 0.8050 0.8177 0.7428 0.0641  0.0783  0.0478  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD2   
1318 N N     . ALA A   209 ? 0.7914 0.8057 0.7248 0.0847  0.0807  0.0533  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   N     
1319 C CA    . ALA A   209 ? 0.7336 0.7315 0.6609 0.0819  0.0811  0.0562  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CA    
1320 C C     . ALA A   209 ? 0.7381 0.7316 0.6577 0.0900  0.0854  0.0594  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   C     
1321 O O     . ALA A   209 ? 0.6114 0.5893 0.5216 0.0899  0.0889  0.0621  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   O     
1322 C CB    . ALA A   209 ? 0.5620 0.5611 0.4971 0.0759  0.0762  0.0548  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CB    
1323 N N     . HIS A   210 ? 0.7431 0.7499 0.6666 0.0968  0.0853  0.0591  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   N     
1324 C CA    . HIS A   210 ? 0.7382 0.7428 0.6543 0.1059  0.0895  0.0625  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CA    
1325 C C     . HIS A   210 ? 0.8841 0.8921 0.7940 0.1150  0.0937  0.0637  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   C     
1326 O O     . HIS A   210 ? 1.0443 1.0523 0.9479 0.1242  0.0971  0.0668  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   O     
1327 C CB    . HIS A   210 ? 0.8120 0.8309 0.7347 0.1095  0.0873  0.0617  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CB    
1328 C CG    . HIS A   210 ? 0.9934 1.0096 0.9221 0.1019  0.0835  0.0605  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CG    
1329 N ND1   . HIS A   210 ? 1.0129 1.0129 0.9358 0.0980  0.0851  0.0630  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   ND1   
1330 C CD2   . HIS A   210 ? 1.0455 1.0735 0.9855 0.0976  0.0785  0.0567  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CD2   
1331 C CE1   . HIS A   210 ? 1.0287 1.0317 0.9595 0.0919  0.0809  0.0608  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CE1   
1332 N NE2   . HIS A   210 ? 1.0180 1.0373 0.9590 0.0919  0.0769  0.0571  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   NE2   
1333 N N     . ASN A   211 ? 0.9199 0.9311 0.8311 0.1129  0.0936  0.0614  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   N     
1334 C CA    . ASN A   211 ? 0.9721 0.9875 0.8782 0.1212  0.0974  0.0618  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CA    
1335 C C     . ASN A   211 ? 0.8289 0.8610 0.7364 0.1326  0.0981  0.0621  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   C     
1336 O O     . ASN A   211 ? 0.6759 0.7029 0.5743 0.1421  0.1023  0.0659  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   O     
1337 C CB    . ASN A   211 ? 1.0048 0.9992 0.8980 0.1230  0.1026  0.0655  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CB    
1338 C CG    . ASN A   211 ? 1.1215 1.1189 1.0094 0.1309  0.1065  0.0655  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CG    
1339 O OD1   . ASN A   211 ? 1.2519 1.2664 1.1428 0.1394  0.1066  0.0645  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   OD1   
1340 N ND2   . ASN A   211 ? 1.1814 1.1634 1.0618 0.1281  0.1097  0.0662  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   ND2   
1341 N N     . CYS A   212 ? 0.8334 0.8857 0.7521 0.1316  0.0941  0.0579  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   N     
1342 C CA    . CYS A   212 ? 0.7421 0.8128 0.6624 0.1425  0.0945  0.0575  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CA    
1343 C C     . CYS A   212 ? 0.7679 0.8626 0.6997 0.1416  0.0916  0.0511  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   C     
1344 O O     . CYS A   212 ? 0.7498 0.8621 0.6894 0.1436  0.0888  0.0482  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   O     
1345 C CB    . CYS A   212 ? 0.6205 0.6918 0.5411 0.1446  0.0933  0.0596  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CB    
1346 S SG    . CYS A   212 ? 0.7134 0.7881 0.6461 0.1323  0.0876  0.0556  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   SG    
1347 N N     . PRO A   213 ? 0.8079 0.9046 0.7408 0.1388  0.0926  0.0486  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   N     
1348 C CA    . PRO A   213 ? 0.8182 0.9375 0.7620 0.1370  0.0906  0.0421  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CA    
1349 C C     . PRO A   213 ? 0.7912 0.9333 0.7378 0.1483  0.0906  0.0402  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   C     
1350 O O     . PRO A   213 ? 0.9001 1.0414 0.8381 0.1598  0.0936  0.0439  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   O     
1351 C CB    . PRO A   213 ? 0.7452 0.8606 0.6857 0.1353  0.0934  0.0411  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CB    
1352 C CG    . PRO A   213 ? 0.6891 0.7839 0.6159 0.1409  0.0974  0.0473  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CG    
1353 C CD    . PRO A   213 ? 0.7276 0.8069 0.6510 0.1382  0.0964  0.0513  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CD    
1354 N N     . GLY A   214 ? 0.7265 0.8888 0.6850 0.1452  0.0872  0.0343  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   N     
1355 C CA    . GLY A   214 ? 0.7431 0.9301 0.7057 0.1549  0.0865  0.0313  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   CA    
1356 C C     . GLY A   214 ? 0.8208 1.0121 0.7854 0.1571  0.0840  0.0322  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   C     
1357 O O     . GLY A   214 ? 0.7883 1.0031 0.7613 0.1599  0.0817  0.0271  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   O     
1358 N N     . GLU A   215 ? 0.8218 0.9919 0.7792 0.1556  0.0844  0.0381  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   N     
1359 C CA    . GLU A   215 ? 0.8594 1.0323 0.8182 0.1571  0.0823  0.0392  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CA    
1360 C C     . GLU A   215 ? 0.8421 1.0157 0.8121 0.1448  0.0783  0.0346  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   C     
1361 O O     . GLU A   215 ? 0.8690 1.0277 0.8403 0.1348  0.0777  0.0346  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   O     
1362 C CB    . GLU A   215 ? 0.9334 1.0835 0.8797 0.1606  0.0851  0.0472  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CB    
1363 C CG    . GLU A   215 ? 1.0183 1.1693 0.9533 0.1750  0.0888  0.0525  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CG    
1364 C CD    . GLU A   215 ? 1.1189 1.2416 1.0402 0.1761  0.0932  0.0600  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CD    
1365 O OE1   . GLU A   215 ? 1.0487 1.1585 0.9662 0.1736  0.0937  0.0636  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE1   
1366 O OE2   . GLU A   215 ? 1.3007 1.4143 1.2154 0.1788  0.0965  0.0618  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE2   
1367 N N     . THR A   216 ? 0.7440 0.9351 0.7218 0.1459  0.0755  0.0307  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   N     
1368 C CA    . THR A   216 ? 0.7013 0.8897 0.6880 0.1357  0.0720  0.0275  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CA    
1369 C C     . THR A   216 ? 0.8930 1.0611 0.8726 0.1345  0.0723  0.0335  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   C     
1370 O O     . THR A   216 ? 0.7817 0.9415 0.7504 0.1423  0.0753  0.0396  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   O     
1371 C CB    . THR A   216 ? 0.6283 0.8416 0.6257 0.1369  0.0691  0.0207  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CB    
1372 O OG1   . THR A   216 ? 0.6659 0.8843 0.6583 0.1457  0.0694  0.0238  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   OG1   
1373 C CG2   . THR A   216 ? 0.5031 0.7383 0.5056 0.1406  0.0696  0.0152  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CG2   
1374 N N     . MET A   217 ? 1.0413 1.2018 1.0274 0.1245  0.0694  0.0316  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   N     
1375 C CA    . MET A   217 ? 0.9642 1.1062 0.9452 0.1215  0.0694  0.0362  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CA    
1376 C C     . MET A   217 ? 0.8690 1.0165 0.8456 0.1296  0.0705  0.0389  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   C     
1377 O O     . MET A   217 ? 0.8472 0.9795 0.8134 0.1326  0.0735  0.0451  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   O     
1378 C CB    . MET A   217 ? 1.0239 1.1623 1.0147 0.1108  0.0655  0.0324  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CB    
1379 C CG    . MET A   217 ? 0.9668 1.0861 0.9534 0.1063  0.0651  0.0364  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CG    
1380 S SD    . MET A   217 ? 0.8873 1.0149 0.8778 0.1083  0.0634  0.0354  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   SD    
1381 C CE    . MET A   217 ? 0.5646 0.7131 0.5710 0.1045  0.0590  0.0264  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CE    
1382 N N     . PHE A   218 ? 0.7629 0.9322 0.7470 0.1331  0.0684  0.0343  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   N     
1383 C CA    . PHE A   218 ? 0.8743 1.0505 0.8539 0.1410  0.0694  0.0368  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CA    
1384 C C     . PHE A   218 ? 0.9297 1.1039 0.8964 0.1527  0.0737  0.0429  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   C     
1385 O O     . PHE A   218 ? 0.9170 1.0793 0.8734 0.1572  0.0767  0.0492  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   O     
1386 C CB    . PHE A   218 ? 0.8072 1.0092 0.7977 0.1424  0.0662  0.0296  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CB    
1387 C CG    . PHE A   218 ? 1.0093 1.2123 1.0119 0.1319  0.0623  0.0238  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CG    
1388 C CD1   . PHE A   218 ? 1.0534 1.2460 1.0559 0.1280  0.0614  0.0255  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD1   
1389 C CD2   . PHE A   218 ? 1.1410 1.3548 1.1549 0.1259  0.0599  0.0165  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD2   
1390 C CE1   . PHE A   218 ? 1.0374 1.2309 1.0511 0.1191  0.0578  0.0202  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE1   
1391 C CE2   . PHE A   218 ? 1.1430 1.3561 1.1675 0.1167  0.0567  0.0114  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE2   
1392 C CZ    . PHE A   218 ? 1.0269 1.2298 1.0512 0.1138  0.0554  0.0133  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CZ    
1393 N N     . GLU A   219 ? 0.8791 1.0650 0.8461 0.1579  0.0744  0.0410  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   N     
1394 C CA    . GLU A   219 ? 0.8824 1.0666 0.8374 0.1698  0.0784  0.0465  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CA    
1395 C C     . GLU A   219 ? 0.9575 1.1131 0.8998 0.1693  0.0826  0.0543  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   C     
1396 O O     . GLU A   219 ? 0.9822 1.1296 0.9129 0.1775  0.0862  0.0607  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   O     
1397 C CB    . GLU A   219 ? 0.8121 1.0100 0.7704 0.1728  0.0785  0.0427  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CB    
1398 C CG    . GLU A   219 ? 0.8189 1.0479 0.7861 0.1780  0.0758  0.0360  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CG    
1399 C CD    . GLU A   219 ? 0.9467 1.1898 0.9201 0.1777  0.0755  0.0305  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CD    
1400 O OE1   . GLU A   219 ? 0.9171 1.1454 0.8859 0.1754  0.0779  0.0329  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE1   
1401 O OE2   . GLU A   219 ? 1.0096 1.2792 0.9926 0.1792  0.0732  0.0233  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE2   
1402 N N     . HIS A   220 ? 0.8758 1.0155 0.8197 0.1594  0.0823  0.0537  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   N     
1403 C CA    . HIS A   220 ? 0.9389 1.0528 0.8710 0.1587  0.0865  0.0601  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CA    
1404 C C     . HIS A   220 ? 1.0212 1.1207 0.9486 0.1558  0.0877  0.0640  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   C     
1405 O O     . HIS A   220 ? 1.0466 1.1276 0.9619 0.1589  0.0924  0.0701  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   O     
1406 C CB    . HIS A   220 ? 0.8787 0.9811 0.8137 0.1489  0.0857  0.0581  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CB    
1407 C CG    . HIS A   220 ? 0.8057 0.8821 0.7298 0.1463  0.0895  0.0634  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CG    
1408 N ND1   . HIS A   220 ? 0.7691 0.8300 0.6928 0.1378  0.0890  0.0646  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   ND1   
1409 C CD2   . HIS A   220 ? 0.8557 0.9194 0.7695 0.1509  0.0940  0.0670  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CD2   
1410 C CE1   . HIS A   220 ? 0.8876 0.9276 0.8010 0.1368  0.0931  0.0686  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CE1   
1411 N NE2   . HIS A   220 ? 0.8440 0.8846 0.7512 0.1446  0.0962  0.0702  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   NE2   
1412 N N     . LEU A   221 ? 1.0475 1.1551 0.9844 0.1497  0.0838  0.0603  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   N     
1413 C CA    . LEU A   221 ? 1.0360 1.1315 0.9691 0.1467  0.0849  0.0634  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CA    
1414 C C     . LEU A   221 ? 1.0098 1.1114 0.9353 0.1571  0.0878  0.0675  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   C     
1415 O O     . LEU A   221 ? 1.2009 1.2861 1.1156 0.1588  0.0923  0.0733  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   O     
1416 C CB    . LEU A   221 ? 1.0861 1.1879 1.0319 0.1370  0.0799  0.0580  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CB    
1417 C CG    . LEU A   221 ? 0.9848 1.0747 0.9359 0.1257  0.0775  0.0556  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CG    
1418 C CD1   . LEU A   221 ? 0.8168 0.9137 0.7796 0.1183  0.0727  0.0507  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD1   
1419 C CD2   . LEU A   221 ? 0.9121 0.9776 0.8528 0.1223  0.0812  0.0606  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD2   
1420 N N     . TYR A   222 ? 0.8445 0.9697 0.7750 0.1641  0.0856  0.0644  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   N     
1421 C CA    . TYR A   222 ? 0.8622 0.9951 0.7852 0.1746  0.0879  0.0682  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CA    
1422 C C     . TYR A   222 ? 1.0311 1.1536 0.9388 0.1860  0.0936  0.0756  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   C     
1423 O O     . TYR A   222 ? 1.0563 1.1785 0.9543 0.1947  0.0968  0.0808  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   O     
1424 C CB    . TYR A   222 ? 0.8129 0.9756 0.7454 0.1794  0.0839  0.0623  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CB    
1425 C CG    . TYR A   222 ? 0.8693 1.0440 0.8160 0.1703  0.0788  0.0551  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CG    
1426 C CD1   . TYR A   222 ? 0.9062 1.0678 0.8549 0.1614  0.0784  0.0555  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD1   
1427 C CD2   . TYR A   222 ? 0.8860 1.0858 0.8445 0.1707  0.0747  0.0474  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD2   
1428 C CE1   . TYR A   222 ? 0.8542 1.0269 0.8160 0.1539  0.0738  0.0487  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE1   
1429 C CE2   . TYR A   222 ? 0.9342 1.1442 0.9057 0.1626  0.0704  0.0405  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE2   
1430 C CZ    . TYR A   222 ? 0.9000 1.0962 0.8730 0.1545  0.0699  0.0413  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CZ    
1431 O OH    . TYR A   222 ? 0.8696 1.0765 0.8557 0.1474  0.0657  0.0342  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   OH    
1432 N N     . LYS A   223 ? 1.0830 1.1969 0.9877 0.1865  0.0951  0.0763  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   N     
1433 C CA    . LYS A   223 ? 1.0598 1.1627 0.9498 0.1977  0.1007  0.0831  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CA    
1434 C C     . LYS A   223 ? 1.3177 1.3948 1.1947 0.1972  0.1064  0.0904  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   C     
1435 O O     . LYS A   223 ? 1.4750 1.5471 1.3394 0.2081  0.1110  0.0969  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   O     
1436 C CB    . LYS A   223 ? 0.6939 0.7914 0.5839 0.1969  0.1014  0.0817  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CB    
1437 N N     . ASN A   224 ? 1.3308 1.3917 1.2105 0.1846  0.1063  0.0894  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   N     
1438 C CA    . ASN A   224 ? 1.3797 1.4189 1.2495 0.1817  0.1113  0.0948  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CA    
1439 C C     . ASN A   224 ? 1.3997 1.4500 1.2741 0.1799  0.1093  0.0937  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   C     
1440 O O     . ASN A   224 ? 1.4151 1.4762 1.3027 0.1711  0.1039  0.0876  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   O     
1441 C CB    . ASN A   224 ? 1.3393 1.3585 1.2105 0.1690  0.1119  0.0933  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CB    
1442 C CG    . ASN A   224 ? 1.3599 1.3577 1.2223 0.1642  0.1171  0.0976  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CG    
1443 O OD1   . ASN A   224 ? 1.2967 1.2978 1.1575 0.1655  0.1182  0.0995  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   OD1   
1444 N ND2   . ASN A   224 ? 1.4551 1.4312 1.3119 0.1582  0.1206  0.0988  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   ND2   
1445 N N     . SER A   225 ? 1.4358 1.4827 1.2989 0.1884  0.1139  0.0998  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   N     
1446 C CA    . SER A   225 ? 1.4469 1.5073 1.3137 0.1884  0.1122  0.0989  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CA    
1447 C C     . SER A   225 ? 1.4056 1.4539 1.2756 0.1758  0.1127  0.0977  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   C     
1448 O O     . SER A   225 ? 1.2620 1.3241 1.1403 0.1722  0.1093  0.0940  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   O     
1449 C CB    . SER A   225 ? 1.4395 1.5005 1.2922 0.2019  0.1171  0.1062  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CB    
1450 O OG    . SER A   225 ? 1.3474 1.4327 1.2061 0.2057  0.1134  0.1035  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   OG    
1451 N N     . LYS A   226 ? 1.4653 1.4889 1.3291 0.1691  0.1169  0.1001  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   N     
1452 C CA    . LYS A   226 ? 1.4324 1.4463 1.3005 0.1566  0.1170  0.0980  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CA    
1453 C C     . LYS A   226 ? 1.4317 1.4602 1.3174 0.1472  0.1090  0.0897  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   C     
1454 O O     . LYS A   226 ? 1.5642 1.5933 1.4562 0.1388  0.1075  0.0868  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   O     
1455 C CB    . LYS A   226 ? 1.3556 1.3421 1.2148 0.1507  0.1225  0.1010  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CB    
1456 N N     . ASN A   227 ? 1.3444 1.3851 1.2381 0.1486  0.1041  0.0857  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   N     
1457 C CA    . ASN A   227 ? 1.2148 1.2672 1.1242 0.1400  0.0970  0.0781  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CA    
1458 C C     . ASN A   227 ? 1.1768 1.2532 1.0968 0.1417  0.0923  0.0735  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   C     
1459 O O     . ASN A   227 ? 1.0579 1.1425 0.9908 0.1341  0.0869  0.0673  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   O     
1460 C CB    . ASN A   227 ? 1.1277 1.1829 1.0410 0.1403  0.0944  0.0757  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CB    
1461 C CG    . ASN A   227 ? 1.2233 1.2561 1.1284 0.1369  0.0981  0.0787  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CG    
1462 O OD1   . ASN A   227 ? 1.3162 1.3323 1.2171 0.1305  0.1008  0.0804  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   OD1   
1463 N ND2   . ASN A   227 ? 1.1892 1.2226 1.0925 0.1409  0.0982  0.0788  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   ND2   
1464 N N     . VAL A   228 ? 1.2637 1.3514 1.1783 0.1517  0.0942  0.0761  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   N     
1465 C CA    . VAL A   228 ? 1.2191 1.3320 1.1440 0.1541  0.0895  0.0708  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CA    
1466 C C     . VAL A   228 ? 1.1741 1.2895 1.1067 0.1459  0.0874  0.0673  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   C     
1467 O O     . VAL A   228 ? 1.0827 1.2125 1.0290 0.1411  0.0819  0.0602  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   O     
1468 C CB    . VAL A   228 ? 1.2494 1.3743 1.1654 0.1673  0.0921  0.0747  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CB    
1469 C CG1   . VAL A   228 ? 1.1628 1.3138 1.0890 0.1689  0.0876  0.0688  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG1   
1470 C CG2   . VAL A   228 ? 1.2816 1.4086 1.1926 0.1758  0.0930  0.0767  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG2   
1471 N N     . ALA A   229 ? 1.2056 1.3068 1.1294 0.1444  0.0922  0.0720  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   N     
1472 C CA    . ALA A   229 ? 1.2202 1.3238 1.1508 0.1368  0.0908  0.0688  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CA    
1473 C C     . ALA A   229 ? 1.0579 1.1572 1.0005 0.1254  0.0861  0.0631  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   C     
1474 O O     . ALA A   229 ? 0.8289 0.9421 0.7841 0.1213  0.0812  0.0567  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   O     
1475 C CB    . ALA A   229 ? 1.3630 1.4507 1.2810 0.1368  0.0978  0.0751  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CB    
1476 N N     . PRO A   230 ? 1.0097 1.0908 0.9491 0.1202  0.0874  0.0648  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   N     
1477 C CA    . PRO A   230 ? 0.8828 0.9615 0.8334 0.1103  0.0824  0.0595  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CA    
1478 C C     . PRO A   230 ? 0.9379 1.0325 0.9008 0.1103  0.0761  0.0535  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   C     
1479 O O     . PRO A   230 ? 1.0059 1.1070 0.9805 0.1041  0.0713  0.0479  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   O     
1480 C CB    . PRO A   230 ? 0.8901 0.9478 0.8326 0.1071  0.0853  0.0630  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CB    
1481 C CG    . PRO A   230 ? 0.9703 1.0166 0.8977 0.1134  0.0927  0.0701  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CG    
1482 C CD    . PRO A   230 ? 1.0393 1.1017 0.9649 0.1235  0.0931  0.0713  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CD    
1483 N N     . VAL A   231 ? 0.9456 1.0466 0.9058 0.1171  0.0764  0.0545  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   N     
1484 C CA    . VAL A   231 ? 0.8809 0.9960 0.8523 0.1163  0.0712  0.0486  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CA    
1485 C C     . VAL A   231 ? 0.8972 1.0334 0.8787 0.1176  0.0678  0.0430  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   C     
1486 O O     . VAL A   231 ? 0.8209 0.9651 0.8147 0.1123  0.0630  0.0367  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   O     
1487 C CB    . VAL A   231 ? 0.7806 0.8982 0.7464 0.1233  0.0729  0.0507  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CB    
1488 C CG1   . VAL A   231 ? 0.7512 0.8880 0.7284 0.1237  0.0685  0.0442  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG1   
1489 C CG2   . VAL A   231 ? 0.6644 0.7621 0.6240 0.1195  0.0749  0.0540  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG2   
1490 N N     . THR A   232 ? 1.0147 1.1594 0.9907 0.1245  0.0704  0.0452  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   N     
1491 C CA    . THR A   232 ? 1.1193 1.2841 1.1044 0.1254  0.0674  0.0397  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CA    
1492 C C     . THR A   232 ? 1.0399 1.2019 1.0335 0.1168  0.0650  0.0359  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   C     
1493 O O     . THR A   232 ? 0.9973 1.1738 1.0028 0.1145  0.0608  0.0289  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   O     
1494 C CB    . THR A   232 ? 1.2156 1.3892 1.1914 0.1348  0.0711  0.0436  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CB    
1495 O OG1   . THR A   232 ? 1.2898 1.4443 1.2524 0.1355  0.0767  0.0513  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   OG1   
1496 C CG2   . THR A   232 ? 1.1966 1.3817 1.1685 0.1440  0.0716  0.0445  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CG2   
1497 N N     . LYS A   233 ? 1.0261 1.1703 1.0138 0.1123  0.0676  0.0399  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   N     
1498 C CA    . LYS A   233 ? 1.0104 1.1521 1.0066 0.1041  0.0650  0.0360  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CA    
1499 C C     . LYS A   233 ? 0.9265 1.0661 0.9335 0.0976  0.0597  0.0311  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   C     
1500 O O     . LYS A   233 ? 0.8472 0.9952 0.8659 0.0937  0.0555  0.0250  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   O     
1501 C CB    . LYS A   233 ? 1.0936 1.2174 1.0811 0.1003  0.0693  0.0409  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CB    
1502 C CG    . LYS A   233 ? 1.1459 1.2688 1.1219 0.1056  0.0754  0.0462  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CG    
1503 C CD    . LYS A   233 ? 1.1678 1.2702 1.1343 0.1010  0.0805  0.0511  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CD    
1504 C CE    . LYS A   233 ? 1.1715 1.2629 1.1213 0.1080  0.0877  0.0593  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CE    
1505 N NZ    . LYS A   233 ? 1.1334 1.2022 1.0745 0.1044  0.0915  0.0635  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   NZ    
1506 N N     . ALA A   234 ? 0.9297 1.0576 0.9324 0.0967  0.0602  0.0338  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   N     
1507 C CA    . ALA A   234 ? 0.8489 0.9746 0.8604 0.0912  0.0556  0.0299  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CA    
1508 C C     . ALA A   234 ? 0.9291 1.0727 0.9514 0.0926  0.0519  0.0235  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   C     
1509 O O     . ALA A   234 ? 0.8759 1.0218 0.9088 0.0875  0.0477  0.0183  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   O     
1510 C CB    . ALA A   234 ? 0.6089 0.7210 0.6125 0.0911  0.0575  0.0341  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CB    
1511 N N     . GLU A   235 ? 1.0488 1.2053 1.0684 0.0997  0.0536  0.0236  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   N     
1512 C CA    . GLU A   235 ? 1.1354 1.3108 1.1653 0.1009  0.0506  0.0167  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CA    
1513 C C     . GLU A   235 ? 1.1818 1.3681 1.2212 0.0989  0.0480  0.0112  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   C     
1514 O O     . GLU A   235 ? 1.1637 1.3612 1.2144 0.0965  0.0446  0.0041  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   O     
1515 C CB    . GLU A   235 ? 1.1222 1.3117 1.1470 0.1096  0.0529  0.0177  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CB    
1516 C CG    . GLU A   235 ? 1.2275 1.4118 1.2465 0.1121  0.0546  0.0208  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CG    
1517 C CD    . GLU A   235 ? 1.4339 1.6294 1.4445 0.1224  0.0577  0.0238  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CD    
1518 O OE1   . GLU A   235 ? 1.5105 1.7238 1.5237 0.1271  0.0572  0.0209  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE1   
1519 O OE2   . GLU A   235 ? 1.4437 1.6304 1.4450 0.1262  0.0606  0.0289  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE2   
1520 N N     . ALA A   236 ? 1.1977 1.3806 1.2325 0.0995  0.0499  0.0140  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   N     
1521 C CA    . ALA A   236 ? 1.1559 1.3488 1.1992 0.0975  0.0479  0.0088  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CA    
1522 C C     . ALA A   236 ? 1.1281 1.3126 1.1806 0.0898  0.0441  0.0052  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   C     
1523 O O     . ALA A   236 ? 1.1046 1.2989 1.1671 0.0879  0.0413  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   O     
1524 C CB    . ALA A   236 ? 1.1440 1.3362 1.1788 0.1005  0.0518  0.0132  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CB    
1525 N N     . ALA A   237 ? 1.1866 1.3537 1.2357 0.0857  0.0439  0.0088  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   N     
1526 C CA    . ALA A   237 ? 1.2097 1.3678 1.2657 0.0791  0.0404  0.0065  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CA    
1527 C C     . ALA A   237 ? 1.2531 1.4187 1.3218 0.0767  0.0359  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   C     
1528 O O     . ALA A   237 ? 1.1812 1.3506 1.2518 0.0774  0.0354  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   O     
1529 C CB    . ALA A   237 ? 1.2043 1.3437 1.2532 0.0758  0.0410  0.0117  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CB    
1530 N N     . ASP A   238 ? 1.3688 1.5361 1.4463 0.0736  0.0328  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   N     
1531 C CA    . ASP A   238 ? 1.4337 1.6085 1.5237 0.0717  0.0290  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CA    
1532 C C     . ASP A   238 ? 1.4541 1.6207 1.5500 0.0676  0.0255  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   C     
1533 O O     . ASP A   238 ? 1.4557 1.6296 1.5576 0.0676  0.0244  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   O     
1534 C CB    . ASP A   238 ? 1.4164 1.6109 1.5120 0.0752  0.0294  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CB    
1535 C CG    . ASP A   238 ? 1.3163 1.5185 1.4247 0.0732  0.0261  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CG    
1536 O OD1   . ASP A   238 ? 1.2855 1.4775 1.3979 0.0695  0.0238  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD1   
1537 O OD2   . ASP A   238 ? 1.2571 1.4756 1.3713 0.0754  0.0261  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD2   
1538 N N     . VAL A   239 ? 1.3509 1.5026 1.4451 0.0642  0.0238  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   N     
1539 C CA    . VAL A   239 ? 1.1819 1.3251 1.2797 0.0611  0.0205  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CA    
1540 C C     . VAL A   239 ? 1.2985 1.4459 1.4086 0.0601  0.0165  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   C     
1541 O O     . VAL A   239 ? 1.4419 1.5923 1.5581 0.0598  0.0143  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   O     
1542 C CB    . VAL A   239 ? 1.1703 1.2967 1.2609 0.0583  0.0201  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CB    
1543 C CG1   . VAL A   239 ? 1.0310 1.1521 1.1098 0.0589  0.0242  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG1   
1544 C CG2   . VAL A   239 ? 1.3319 1.4538 1.4226 0.0575  0.0196  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG2   
1545 N N     . ASP A   240 ? 1.2613 1.4086 1.3753 0.0596  0.0158  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   N     
1546 C CA    . ASP A   240 ? 1.1357 1.2845 1.2608 0.0585  0.0125  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CA    
1547 C C     . ASP A   240 ? 1.1794 1.3457 1.3128 0.0606  0.0130  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   C     
1548 O O     . ASP A   240 ? 1.1136 1.2821 1.2562 0.0596  0.0112  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   O     
1549 C CB    . ASP A   240 ? 1.1164 1.2560 1.2417 0.0560  0.0121  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CB    
1550 N N     . GLN A   241 ? 1.2929 1.4710 1.4226 0.0634  0.0157  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   N     
1551 C CA    . GLN A   241 ? 1.2420 1.4383 1.3781 0.0658  0.0165  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CA    
1552 C C     . GLN A   241 ? 1.2079 1.4127 1.3511 0.0655  0.0164  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   C     
1553 O O     . GLN A   241 ? 1.2084 1.4116 1.3611 0.0635  0.0140  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   O     
1554 C CB    . GLN A   241 ? 1.2702 1.4697 1.4139 0.0657  0.0140  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CB    
1555 C CG    . GLN A   241 ? 1.3244 1.5133 1.4629 0.0645  0.0134  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CG    
1556 C CD    . GLN A   241 ? 1.3774 1.5708 1.5242 0.0645  0.0109  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CD    
1557 O OE1   . GLN A   241 ? 1.3472 1.5512 1.4941 0.0658  0.0126  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   OE1   
1558 N NE2   . GLN A   241 ? 1.4034 1.5888 1.5573 0.0633  0.0069  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   NE2   
1559 N N     . ILE A   242 ? 1.0391 1.2537 1.1780 0.0676  0.0191  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   N     
1560 C CA    . ILE A   242 ? 0.8884 1.1108 1.0330 0.0665  0.0195  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CA    
1561 C C     . ILE A   242 ? 0.7768 1.0147 0.9325 0.0669  0.0185  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   C     
1562 O O     . ILE A   242 ? 0.6525 0.9052 0.8079 0.0704  0.0195  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   O     
1563 C CB    . ILE A   242 ? 0.9835 1.2144 1.1206 0.0694  0.0226  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CB    
1564 C CG1   . ILE A   242 ? 1.0310 1.2453 1.1593 0.0679  0.0234  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG1   
1565 C CG2   . ILE A   242 ? 0.9321 1.1779 1.0766 0.0688  0.0231  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG2   
1566 C CD1   . ILE A   242 ? 1.2490 1.4509 1.3825 0.0627  0.0217  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CD1   
1567 N N     . ALA A   243 ? 0.8532 1.0871 1.0183 0.0633  0.0169  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   N     
1568 C CA    . ALA A   243 ? 0.7995 1.0466 0.9758 0.0630  0.0162  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CA    
1569 C C     . ALA A   243 ? 0.7464 1.0137 0.9242 0.0643  0.0184  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   C     
1570 O O     . ALA A   243 ? 0.7314 0.9983 0.9083 0.0623  0.0198  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   O     
1571 C CB    . ALA A   243 ? 0.7962 1.0308 0.9811 0.0586  0.0145  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CB    
1572 N N     . MET A   244 ? 0.7825 1.0681 0.9622 0.0678  0.0188  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   N     
1573 C CA    . MET A   244 ? 0.7211 1.0286 0.9018 0.0701  0.0206  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CA    
1574 C C     . MET A   244 ? 0.8711 1.1933 1.0643 0.0683  0.0200  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   C     
1575 O O     . MET A   244 ? 0.7868 1.1262 0.9828 0.0686  0.0213  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   O     
1576 C CB    . MET A   244 ? 0.6569 0.9762 0.8283 0.0762  0.0220  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CB    
1577 C CG    . MET A   244 ? 0.8545 1.1604 1.0132 0.0781  0.0233  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CG    
1578 S SD    . MET A   244 ? 1.0009 1.3073 1.1552 0.0778  0.0250  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   SD    
1579 C CE    . MET A   244 ? 1.0080 1.3360 1.1537 0.0860  0.0274  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CE    
1580 N N     . ASP A   245 ? 0.9806 1.2968 1.1813 0.0667  0.0182  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   N     
1581 C CA    . ASP A   245 ? 0.9522 1.2785 1.1655 0.0644  0.0177  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CA    
1582 C C     . ASP A   245 ? 0.9523 1.2684 1.1721 0.0585  0.0182  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   C     
1583 O O     . ASP A   245 ? 1.0663 1.3839 1.2966 0.0555  0.0180  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   O     
1584 C CB    . ASP A   245 ? 1.0522 1.3744 1.2711 0.0651  0.0157  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CB    
1585 C CG    . ASP A   245 ? 1.0976 1.3947 1.3176 0.0625  0.0137  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CG    
1586 O OD1   . ASP A   245 ? 1.1206 1.4025 1.3330 0.0615  0.0138  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD1   
1587 O OD2   . ASP A   245 ? 1.0698 1.3627 1.2981 0.0620  0.0120  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD2   
1588 N N     . LEU A   246 ? 1.0081 1.3135 1.2212 0.0568  0.0193  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   N     
1589 C CA    . LEU A   246 ? 1.1275 1.4216 1.3452 0.0508  0.0203  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CA    
1590 C C     . LEU A   246 ? 1.0571 1.3704 1.2823 0.0480  0.0225  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   C     
1591 O O     . LEU A   246 ? 1.0366 1.3432 1.2695 0.0421  0.0237  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   O     
1592 C CB    . LEU A   246 ? 1.2328 1.5118 1.4406 0.0499  0.0210  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CB    
1593 C CG    . LEU A   246 ? 1.2610 1.5280 1.4709 0.0436  0.0228  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CG    
1594 C CD1   . LEU A   246 ? 1.2379 1.4811 1.4512 0.0403  0.0215  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD1   
1595 C CD2   . LEU A   246 ? 1.2542 1.5164 1.4535 0.0442  0.0241  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD2   
1596 N N     . TYR A   247 ? 0.9899 1.3268 1.2128 0.0519  0.0233  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   N     
1597 C CA    . TYR A   247 ? 1.1305 1.4875 1.3606 0.0492  0.0252  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CA    
1598 C C     . TYR A   247 ? 1.1243 1.5075 1.3572 0.0538  0.0247  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   C     
1599 O O     . TYR A   247 ? 1.1898 1.5783 1.4152 0.0601  0.0236  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   O     
1600 C CB    . TYR A   247 ? 1.2306 1.5922 1.4543 0.0489  0.0271  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CB    
1601 C CG    . TYR A   247 ? 1.2113 1.6025 1.4379 0.0504  0.0285  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CG    
1602 C CD1   . TYR A   247 ? 1.2122 1.6139 1.4496 0.0440  0.0303  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD1   
1603 C CD2   . TYR A   247 ? 1.1377 1.5461 1.3558 0.0581  0.0281  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD2   
1604 C CE1   . TYR A   247 ? 1.1887 1.6191 1.4291 0.0453  0.0313  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE1   
1605 C CE2   . TYR A   247 ? 1.1238 1.5602 1.3441 0.0603  0.0290  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE2   
1606 C CZ    . TYR A   247 ? 1.1573 1.6057 1.3891 0.0539  0.0304  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CZ    
1607 O OH    . TYR A   247 ? 1.1865 1.6650 1.4208 0.0561  0.0311  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   OH    
1608 N N     . PRO A   248 ? 1.0070 1.4065 1.2508 0.0504  0.0257  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   N     
1609 C CA    . PRO A   248 ? 0.9121 1.3365 1.1595 0.0544  0.0250  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CA    
1610 C C     . PRO A   248 ? 0.7731 1.2224 1.0131 0.0608  0.0253  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   C     
1611 O O     . PRO A   248 ? 0.7578 1.2273 1.0017 0.0596  0.0265  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   O     
1612 C CB    . PRO A   248 ? 0.9494 1.3822 1.2105 0.0478  0.0264  -0.1920 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CB    
1613 C CG    . PRO A   248 ? 0.9393 1.3569 1.2022 0.0408  0.0285  -0.1920 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CG    
1614 C CD    . PRO A   248 ? 0.9572 1.3478 1.2110 0.0421  0.0274  -0.1779 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CD    
1615 N N     . TRP A   249 ? 0.8496 1.2985 1.0791 0.0677  0.0243  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   N     
1616 C CA    . TRP A   249 ? 0.9571 1.4288 1.1785 0.0750  0.0247  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CA    
1617 C C     . TRP A   249 ? 1.0935 1.5799 1.3130 0.0750  0.0229  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   C     
1618 O O     . TRP A   249 ? 1.0848 1.5857 1.2992 0.0753  0.0222  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   O     
1619 C CB    . TRP A   249 ? 0.9303 1.3907 1.1380 0.0813  0.0244  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CB    
1620 C CG    . TRP A   249 ? 0.9880 1.4214 1.1908 0.0785  0.0246  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CG    
1621 C CD1   . TRP A   249 ? 0.9941 1.4031 1.1984 0.0748  0.0236  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD1   
1622 C CD2   . TRP A   249 ? 1.1323 1.5612 1.3284 0.0791  0.0258  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD2   
1623 N NE1   . TRP A   249 ? 1.0368 1.4261 1.2351 0.0730  0.0241  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   NE1   
1624 C CE2   . TRP A   249 ? 1.1486 1.5494 1.3418 0.0755  0.0255  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE2   
1625 C CE3   . TRP A   249 ? 1.1433 1.5899 1.3353 0.0828  0.0269  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE3   
1626 C CZ2   . TRP A   249 ? 1.1765 1.5661 1.3629 0.0750  0.0266  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ2   
1627 C CZ3   . TRP A   249 ? 1.1053 1.5409 1.2909 0.0826  0.0280  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ3   
1628 C CH2   . TRP A   249 ? 1.1409 1.5480 1.3237 0.0785  0.0279  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CH2   
1629 N N     . GLU A   250 ? 1.2404 1.7237 1.4636 0.0748  0.0220  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   N     
1630 C CA    . GLU A   250 ? 1.2739 1.7710 1.4950 0.0748  0.0204  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CA    
1631 C C     . GLU A   250 ? 1.2232 1.7326 1.4506 0.0694  0.0202  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   C     
1632 O O     . GLU A   250 ? 1.1249 1.6506 1.3451 0.0711  0.0189  -0.1944 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   O     
1633 C CB    . GLU A   250 ? 1.2330 1.7234 1.4614 0.0736  0.0198  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CB    
1634 C CG    . GLU A   250 ? 1.2214 1.7250 1.4458 0.0747  0.0183  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CG    
1635 C CD    . GLU A   250 ? 1.2725 1.7695 1.4969 0.0769  0.0180  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CD    
1636 O OE1   . GLU A   250 ? 1.2873 1.7861 1.4999 0.0823  0.0182  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE1   
1637 O OE2   . GLU A   250 ? 1.2705 1.7604 1.5067 0.0734  0.0178  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE2   
1638 N N     . GLU A   251 ? 1.2821 1.7842 1.5230 0.0629  0.0218  -0.1987 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   N     
1639 C CA    . GLU A   251 ? 1.3717 1.8845 1.6205 0.0566  0.0224  -0.2121 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CA    
1640 C C     . GLU A   251 ? 1.4242 1.9493 1.6653 0.0573  0.0223  -0.2110 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   C     
1641 O O     . GLU A   251 ? 1.5040 2.0463 1.7411 0.0571  0.0209  -0.2177 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   O     
1642 C CB    . GLU A   251 ? 1.4252 1.9256 1.6906 0.0495  0.0250  -0.2196 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CB    
1643 C CG    . GLU A   251 ? 1.5142 2.0239 1.7895 0.0416  0.0267  -0.2342 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CG    
1644 C CD    . GLU A   251 ? 1.5531 2.0491 1.8458 0.0348  0.0300  -0.2420 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CD    
1645 O OE1   . GLU A   251 ? 1.5315 2.0071 1.8252 0.0364  0.0298  -0.2342 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE1   
1646 O OE2   . GLU A   251 ? 1.5577 2.0593 1.8604 0.0274  0.0324  -0.2548 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE2   
1647 N N     . ARG A   252 ? 1.3383 1.8556 1.5769 0.0585  0.0237  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   N     
1648 C CA    . ARG A   252 ? 1.2380 1.7662 1.4714 0.0584  0.0240  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CA    
1649 C C     . ARG A   252 ? 1.2431 1.7851 1.4605 0.0664  0.0214  -0.1964 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   C     
1650 O O     . ARG A   252 ? 1.3763 1.9352 1.5905 0.0659  0.0202  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   O     
1651 C CB    . ARG A   252 ? 1.1686 1.6842 1.4032 0.0580  0.0264  -0.1952 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CB    
1652 C CG    . ARG A   252 ? 1.1601 1.6853 1.3869 0.0600  0.0265  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CG    
1653 C CD    . ARG A   252 ? 1.2481 1.7888 1.4806 0.0535  0.0268  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CD    
1654 N NE    . ARG A   252 ? 1.3037 1.8479 1.5343 0.0525  0.0283  -0.2032 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NE    
1655 C CZ    . ARG A   252 ? 1.2443 1.7971 1.4620 0.0596  0.0267  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CZ    
1656 N NH1   . ARG A   252 ? 1.1782 1.7372 1.3835 0.0682  0.0237  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NH1   
1657 N NH2   . ARG A   252 ? 1.1886 1.7440 1.4059 0.0581  0.0282  -0.1949 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   NH2   
1658 N N     . LEU A   253 ? 1.1352 1.6708 1.3426 0.0737  0.0206  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   N     
1659 C CA    . LEU A   253 ? 1.2577 1.8047 1.4495 0.0819  0.0189  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CA    
1660 C C     . LEU A   253 ? 1.4882 2.0528 1.6767 0.0828  0.0164  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   C     
1661 O O     . LEU A   253 ? 1.5496 2.1305 1.7294 0.0866  0.0146  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   O     
1662 C CB    . LEU A   253 ? 1.2288 1.7636 1.4113 0.0890  0.0196  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CB    
1663 C CG    . LEU A   253 ? 1.2102 1.7531 1.3760 0.0984  0.0188  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CG    
1664 C CD1   . LEU A   253 ? 1.0944 1.6223 1.2534 0.1035  0.0210  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD1   
1665 C CD2   . LEU A   253 ? 1.3085 1.8607 1.4672 0.1025  0.0172  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD2   
1666 N N     . SER A   254 ? 1.6365 2.1990 1.8319 0.0795  0.0161  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N     
1667 C CA    . SER A   254 ? 1.6898 2.2689 1.8815 0.0806  0.0138  -0.1981 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA    
1668 C C     . SER A   254 ? 1.7820 2.3741 1.9830 0.0734  0.0132  -0.2140 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C     
1669 O O     . SER A   254 ? 1.8796 2.4857 2.0791 0.0733  0.0114  -0.2219 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O     
1670 C CB    . SER A   254 ? 1.6366 2.2084 1.8296 0.0815  0.0139  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB    
1671 O OG    . SER A   254 ? 1.5832 2.1475 1.7652 0.0887  0.0144  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG    
1672 N N     . ASP A   255 ? 1.7173 2.3053 1.9277 0.0672  0.0150  -0.2194 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   N     
1673 C CA    . ASP A   255 ? 1.5383 2.1410 1.7552 0.0609  0.0149  -0.2336 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CA    
1674 C C     . ASP A   255 ? 1.4401 2.0561 1.6484 0.0640  0.0138  -0.2312 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   C     
1675 O O     . ASP A   255 ? 1.3565 1.9799 1.5715 0.0579  0.0147  -0.2406 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   O     
1676 C CB    . ASP A   255 ? 1.4845 2.0759 1.7181 0.0512  0.0182  -0.2425 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CB    
1677 C CG    . ASP A   255 ? 1.5567 2.1341 1.7998 0.0486  0.0193  -0.2450 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CG    
1678 O OD1   . ASP A   255 ? 1.5917 2.1677 1.8283 0.0540  0.0175  -0.2393 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD1   
1679 O OD2   . ASP A   255 ? 1.5836 2.1514 1.8407 0.0412  0.0221  -0.2527 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD2   
1680 N N     . ALA A   256 ? 1.4094 2.0285 1.6032 0.0734  0.0120  -0.2189 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   N     
1681 C CA    . ALA A   256 ? 1.4411 2.0710 1.6260 0.0780  0.0109  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CA    
1682 C C     . ALA A   256 ? 1.4439 2.0927 1.6150 0.0862  0.0074  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   C     
1683 O O     . ALA A   256 ? 1.4648 2.1103 1.6278 0.0925  0.0067  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   O     
1684 C CB    . ALA A   256 ? 1.4750 2.0887 1.6550 0.0825  0.0127  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CB    
1685 N N     . LYS A   257 ? 1.3974 2.0667 1.5661 0.0861  0.0053  -0.2205 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   N     
1686 C CA    . LYS A   257 ? 1.2998 1.9907 1.4569 0.0929  0.0017  -0.2217 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CA    
1687 C C     . LYS A   257 ? 1.4047 2.1002 1.5471 0.1038  0.0003  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   C     
1688 O O     . LYS A   257 ? 1.3673 2.0659 1.5092 0.1041  0.0004  -0.2083 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   O     
1689 C CB    . LYS A   257 ? 1.1142 1.8266 1.2767 0.0871  -0.0001 -0.2383 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CB    
1690 N N     . GLY A   258 ? 1.4798 2.1752 1.6102 0.1128  -0.0007 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   N     
1691 C CA    . GLY A   258 ? 1.5305 2.2354 1.6452 0.1243  -0.0025 -0.1882 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   CA    
1692 C C     . GLY A   258 ? 1.5280 2.2175 1.6377 0.1293  -0.0004 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   C     
1693 O O     . GLY A   258 ? 1.5397 2.2091 1.6486 0.1307  0.0024  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   O     
1694 N N     . SER A   259 ? 1.5189 2.2186 1.6248 0.1324  -0.0016 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   N     
1695 C CA    . SER A   259 ? 1.4258 2.1126 1.5266 0.1376  0.0003  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CA    
1696 C C     . SER A   259 ? 1.4146 2.0814 1.5284 0.1284  0.0039  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   C     
1697 O O     . SER A   259 ? 1.3481 1.9979 1.4588 0.1317  0.0063  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   O     
1698 C CB    . SER A   259 ? 1.3572 2.0627 1.4506 0.1435  -0.0023 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CB    
1699 O OG    . SER A   259 ? 1.3385 2.0322 1.4255 0.1498  -0.0004 -0.1523 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   OG    
1700 N N     . ASN A   260 ? 1.4698 2.1384 1.5978 0.1172  0.0043  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   N     
1701 C CA    . ASN A   260 ? 1.5206 2.1705 1.6615 0.1082  0.0078  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CA    
1702 C C     . ASN A   260 ? 1.5931 2.2211 1.7350 0.1087  0.0101  -0.1703 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   C     
1703 O O     . ASN A   260 ? 1.6715 2.2815 1.8158 0.1078  0.0129  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   O     
1704 C CB    . ASN A   260 ? 1.4838 2.1420 1.6389 0.0968  0.0079  -0.1959 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CB    
1705 C CG    . ASN A   260 ? 1.4644 2.1031 1.6340 0.0870  0.0116  -0.1990 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CG    
1706 O OD1   . ASN A   260 ? 1.4594 2.0803 1.6297 0.0877  0.0141  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   OD1   
1707 N ND2   . ASN A   260 ? 1.4789 2.1219 1.6602 0.0780  0.0120  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   ND2   
1708 N N     . ALA A   261 ? 1.5391 2.1691 1.6784 0.1103  0.0090  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   N     
1709 C CA    . ALA A   261 ? 1.3722 1.9836 1.5130 0.1103  0.0111  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CA    
1710 C C     . ALA A   261 ? 1.3788 1.9786 1.5075 0.1194  0.0126  -0.1480 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   C     
1711 O O     . ALA A   261 ? 1.2810 1.8865 1.3977 0.1275  0.0117  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   O     
1712 C CB    . ALA A   261 ? 1.2836 1.9029 1.4241 0.1099  0.0095  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CB    
1713 N N     . THR A   262 ? 1.4531 2.0366 1.5848 0.1181  0.0152  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   N     
1714 C CA    . THR A   262 ? 1.3706 1.9419 1.4913 0.1262  0.0171  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CA    
1715 C C     . THR A   262 ? 1.2693 1.8227 1.3973 0.1218  0.0200  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   C     
1716 O O     . THR A   262 ? 1.3159 1.8722 1.4511 0.1167  0.0201  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   O     
1717 C CB    . THR A   262 ? 1.3733 1.9578 1.4807 0.1356  0.0156  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CB    
1718 O OG1   . THR A   262 ? 1.4197 2.0166 1.5168 0.1423  0.0137  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   OG1   
1719 C CG2   . THR A   262 ? 1.3233 1.8934 1.4222 0.1421  0.0183  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CG2   
1720 N N     . LEU A   263 ? 1.1857 1.7214 1.3115 0.1238  0.0225  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   N     
1721 C CA    . LEU A   263 ? 1.1054 1.6241 1.2376 0.1201  0.0251  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CA    
1722 C C     . LEU A   263 ? 1.0669 1.5768 1.1865 0.1286  0.0272  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   C     
1723 O O     . LEU A   263 ? 1.0944 1.6039 1.2019 0.1365  0.0277  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   O     
1724 C CB    . LEU A   263 ? 1.0440 1.5489 1.1851 0.1150  0.0262  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CB    
1725 C CG    . LEU A   263 ? 0.8951 1.3812 1.0421 0.1120  0.0288  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CG    
1726 C CD1   . LEU A   263 ? 0.7683 1.2488 0.9301 0.1037  0.0285  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD1   
1727 C CD2   . LEU A   263 ? 0.8019 1.2755 0.9382 0.1190  0.0309  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD2   
1728 N N     . VAL A   264 ? 1.0293 1.5322 1.1514 0.1270  0.0289  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   N     
1729 C CA    . VAL A   264 ? 1.0964 1.5893 1.2071 0.1346  0.0313  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CA    
1730 C C     . VAL A   264 ? 1.1019 1.5759 1.2187 0.1306  0.0342  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   C     
1731 O O     . VAL A   264 ? 0.9875 1.4599 1.1155 0.1232  0.0346  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   O     
1732 C CB    . VAL A   264 ? 1.1245 1.6277 1.2299 0.1384  0.0306  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CB    
1733 C CG1   . VAL A   264 ? 1.1139 1.6045 1.2083 0.1460  0.0335  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG1   
1734 C CG2   . VAL A   264 ? 1.0930 1.6157 1.1908 0.1440  0.0274  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG2   
1735 N N     . ASP A   265 ? 1.1699 1.6279 1.2782 0.1346  0.0361  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   N     
1736 C CA    . ASP A   265 ? 1.0938 1.5211 1.1996 0.1286  0.0369  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CA    
1737 C C     . ASP A   265 ? 0.9342 1.3541 1.0291 0.1341  0.0389  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   C     
1738 O O     . ASP A   265 ? 0.8693 1.2826 0.9509 0.1419  0.0408  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   O     
1739 C CB    . ASP A   265 ? 1.0521 1.4621 1.1526 0.1280  0.0372  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CB    
1740 C CG    . ASP A   265 ? 1.0154 1.3957 1.1148 0.1211  0.0375  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CG    
1741 O OD1   . ASP A   265 ? 1.0255 1.3978 1.1285 0.1162  0.0373  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD1   
1742 O OD2   . ASP A   265 ? 1.0589 1.4245 1.1535 0.1205  0.0380  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD2   
1743 N N     . ILE A   266 ? 0.8683 1.2894 0.9687 0.1300  0.0389  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N     
1744 C CA    . ILE A   266 ? 0.9158 1.3314 1.0071 0.1350  0.0408  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA    
1745 C C     . ILE A   266 ? 0.9473 1.3309 1.0314 0.1312  0.0421  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C     
1746 O O     . ILE A   266 ? 1.0670 1.4348 1.1578 0.1217  0.0411  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O     
1747 C CB    . ILE A   266 ? 0.9792 1.4091 1.0794 0.1314  0.0406  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB    
1748 C CG1   . ILE A   266 ? 0.9656 1.4293 1.0731 0.1352  0.0393  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1   
1749 C CG2   . ILE A   266 ? 1.0175 1.4422 1.1084 0.1369  0.0427  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2   
1750 C CD1   . ILE A   266 ? 0.8577 1.3331 0.9809 0.1252  0.0383  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1   
1751 N N     . ALA A   267 ? 0.7974 1.1716 0.8676 0.1390  0.0445  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   N     
1752 C CA    . ALA A   267 ? 0.7648 1.1098 0.8262 0.1368  0.0461  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CA    
1753 C C     . ALA A   267 ? 0.8306 1.1644 0.8944 0.1317  0.0451  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   C     
1754 O O     . ALA A   267 ? 0.7063 1.0201 0.7725 0.1239  0.0445  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   O     
1755 C CB    . ALA A   267 ? 0.6170 0.9470 0.6811 0.1297  0.0463  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CB    
1756 N N     . GLY A   268 ? 0.9422 1.2907 1.0055 0.1364  0.0448  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   N     
1757 C CA    . GLY A   268 ? 0.9667 1.3087 1.0332 0.1321  0.0438  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   CA    
1758 C C     . GLY A   268 ? 1.0214 1.3405 1.0767 0.1327  0.0462  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   C     
1759 O O     . GLY A   268 ? 0.9818 1.2918 1.0405 0.1274  0.0454  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   O     
1760 N N     . SER A   269 ? 1.0017 1.3117 1.0440 0.1389  0.0494  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 245 SER A   N     
1761 C CA    . SER A   269 ? 1.0030 1.2902 1.0338 0.1391  0.0524  0.0034  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CA    
1762 C C     . SER A   269 ? 1.1191 1.4102 1.1473 0.1408  0.0534  0.0044  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   C     
1763 O O     . SER A   269 ? 1.1430 1.4536 1.1698 0.1476  0.0535  0.0025  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   O     
1764 C CB    . SER A   269 ? 0.9823 1.2479 1.0173 0.1293  0.0513  0.0038  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CB    
1765 O OG    . SER A   269 ? 1.0514 1.2950 1.0748 0.1294  0.0546  0.0127  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   OG    
1766 N N     . HIS A   270 ? 1.1164 1.3900 1.1439 0.1347  0.0540  0.0071  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   N     
1767 C CA    . HIS A   270 ? 1.0339 1.3100 1.0614 0.1339  0.0547  0.0068  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CA    
1768 C C     . HIS A   270 ? 0.9281 1.2295 0.9646 0.1357  0.0522  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   C     
1769 O O     . HIS A   270 ? 0.9149 1.2260 0.9459 0.1408  0.0541  0.0000  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   O     
1770 C CB    . HIS A   270 ? 1.1231 1.3827 1.1566 0.1242  0.0533  0.0057  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CB    
1771 C CG    . HIS A   270 ? 1.1032 1.3585 1.1476 0.1175  0.0495  0.0005  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CG    
1772 N ND1   . HIS A   270 ? 1.0240 1.2930 1.0823 0.1140  0.0455  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   ND1   
1773 C CD2   . HIS A   270 ? 1.0817 1.3199 1.1245 0.1136  0.0493  0.0035  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CD2   
1774 C CE1   . HIS A   270 ? 1.0200 1.2797 1.0844 0.1083  0.0433  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CE1   
1775 N NE2   . HIS A   270 ? 1.0309 1.2723 1.0860 0.1080  0.0454  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   NE2   
1776 N N     . GLY A   271 ? 0.9195 1.2312 0.9694 0.1314  0.0482  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   N     
1777 C CA    . GLY A   271 ? 0.9341 1.2688 0.9945 0.1315  0.0456  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   CA    
1778 C C     . GLY A   271 ? 0.9425 1.2743 1.0144 0.1235  0.0431  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   C     
1779 O O     . GLY A   271 ? 0.7856 1.1357 0.8664 0.1232  0.0412  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   O     
1780 N N     . ASN A   272 ? 1.0313 1.3413 1.1035 0.1172  0.0430  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   N     
1781 C CA    . ASN A   272 ? 1.1012 1.4076 1.1840 0.1103  0.0404  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CA    
1782 C C     . ASN A   272 ? 1.1031 1.4215 1.2006 0.1066  0.0368  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   C     
1783 O O     . ASN A   272 ? 0.9822 1.3075 1.0894 0.1036  0.0348  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   O     
1784 C CB    . ASN A   272 ? 1.0938 1.3756 1.1749 0.1045  0.0403  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CB    
1785 C CG    . ASN A   272 ? 1.0779 1.3465 1.1454 0.1066  0.0444  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CG    
1786 O OD1   . ASN A   272 ? 1.0868 1.3634 1.1465 0.1120  0.0474  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   OD1   
1787 N ND2   . ASN A   272 ? 0.9735 1.2214 1.0377 0.1022  0.0447  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   ND2   
1788 N N     . GLY A   273 ? 1.1629 1.4837 1.2625 0.1064  0.0361  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   N     
1789 C CA    . GLY A   273 ? 0.9838 1.3167 1.0968 0.1027  0.0335  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   CA    
1790 C C     . GLY A   273 ? 0.9045 1.2632 1.0218 0.1066  0.0332  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   C     
1791 O O     . GLY A   273 ? 0.8925 1.2596 1.0212 0.1030  0.0312  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   O     
1792 N N     . THR A   274 ? 0.8809 1.2527 0.9888 0.1145  0.0352  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   N     
1793 C CA    . THR A   274 ? 0.9545 1.3524 1.0651 0.1191  0.0350  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CA    
1794 C C     . THR A   274 ? 1.0295 1.4295 1.1427 0.1180  0.0347  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   C     
1795 O O     . THR A   274 ? 0.9601 1.3751 1.0842 0.1157  0.0329  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   O     
1796 C CB    . THR A   274 ? 0.9620 1.3706 1.0596 0.1289  0.0374  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CB    
1797 O OG1   . THR A   274 ? 1.0856 1.4984 1.1836 0.1301  0.0372  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   OG1   
1798 C CG2   . THR A   274 ? 0.8637 1.2986 0.9619 0.1344  0.0372  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CG2   
1799 N N     . ARG A   275 ? 1.0354 1.4206 1.1389 0.1192  0.0369  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   N     
1800 C CA    . ARG A   275 ? 0.9843 1.3707 1.0899 0.1177  0.0371  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CA    
1801 C C     . ARG A   275 ? 0.9365 1.3204 1.0574 0.1101  0.0338  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   C     
1802 O O     . ARG A   275 ? 0.9145 1.3116 1.0428 0.1094  0.0329  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   O     
1803 C CB    . ARG A   275 ? 0.9458 1.3127 1.0398 0.1181  0.0401  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CB    
1804 C CG    . ARG A   275 ? 0.9408 1.3027 1.0183 0.1251  0.0438  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CG    
1805 C CD    . ARG A   275 ? 0.8619 1.2046 0.9278 0.1247  0.0476  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CD    
1806 N NE    . ARG A   275 ? 0.8631 1.1894 0.9168 0.1275  0.0504  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NE    
1807 C CZ    . ARG A   275 ? 0.9481 1.2708 0.9865 0.1341  0.0549  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CZ    
1808 N NH1   . ARG A   275 ? 0.9055 1.2401 0.9385 0.1386  0.0573  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH1   
1809 N NH2   . ARG A   275 ? 1.0461 1.3528 1.0741 0.1364  0.0574  0.0017  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH2   
1810 N N     . ALA A   276 ? 0.8522 1.2190 0.9779 0.1046  0.0322  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   N     
1811 C CA    . ALA A   276 ? 0.7892 1.1531 0.9290 0.0981  0.0292  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CA    
1812 C C     . ALA A   276 ? 0.8540 1.2396 1.0043 0.0980  0.0279  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   C     
1813 O O     . ALA A   276 ? 0.8091 1.2015 0.9694 0.0955  0.0264  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   O     
1814 C CB    . ALA A   276 ? 0.6917 1.0345 0.8337 0.0929  0.0278  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CB    
1815 N N     . ILE A   277 ? 1.0299 1.4276 1.1782 0.1008  0.0285  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   N     
1816 C CA    . ILE A   277 ? 1.1218 1.5406 1.2808 0.0998  0.0273  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CA    
1817 C C     . ILE A   277 ? 1.1374 1.5781 1.2964 0.1042  0.0277  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   C     
1818 O O     . ILE A   277 ? 1.1251 1.5779 1.2954 0.1015  0.0264  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   O     
1819 C CB    . ILE A   277 ? 1.1383 1.5668 1.2960 0.1013  0.0279  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CB    
1820 C CG1   . ILE A   277 ? 1.0671 1.4735 1.2234 0.0970  0.0280  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG1   
1821 C CG2   . ILE A   277 ? 1.1142 1.5620 1.2850 0.0980  0.0268  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG2   
1822 C CD1   . ILE A   277 ? 0.9509 1.3670 1.1082 0.0971  0.0286  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CD1   
1823 N N     . MET A   278 ? 1.1790 1.6248 1.3253 0.1112  0.0298  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   N     
1824 C CA    . MET A   278 ? 1.2539 1.7208 1.3990 0.1153  0.0301  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CA    
1825 C C     . MET A   278 ? 1.4083 1.8718 1.5597 0.1121  0.0298  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   C     
1826 O O     . MET A   278 ? 1.5288 2.0020 1.6853 0.1095  0.0279  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   O     
1827 C CB    . MET A   278 ? 1.2339 1.7049 1.3622 0.1235  0.0325  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CB    
1828 C CG    . MET A   278 ? 1.2465 1.7122 1.3673 0.1275  0.0340  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CG    
1829 S SD    . MET A   278 ? 1.2668 1.7395 1.3680 0.1380  0.0367  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   SD    
1830 C CE    . MET A   278 ? 1.2896 1.7452 1.3846 0.1371  0.0399  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CE    
1831 N N     . ALA A   279 ? 1.3843 1.8255 1.5313 0.1099  0.0305  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   N     
1832 C CA    . ALA A   279 ? 1.2997 1.7349 1.4551 0.1053  0.0294  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CA    
1833 C C     . ALA A   279 ? 1.2485 1.6864 1.4200 0.0998  0.0264  -0.1114 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   C     
1834 O O     . ALA A   279 ? 1.2809 1.7291 1.4616 0.0984  0.0255  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   O     
1835 C CB    . ALA A   279 ? 1.2908 1.7005 1.4414 0.1024  0.0299  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CB    
1836 N N     . LEU A   280 ? 1.1840 1.6133 1.3593 0.0967  0.0253  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   N     
1837 C CA    . LEU A   280 ? 1.2248 1.6556 1.4150 0.0912  0.0232  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CA    
1838 C C     . LEU A   280 ? 1.4706 1.9259 1.6659 0.0923  0.0234  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   C     
1839 O O     . LEU A   280 ? 1.5590 2.0129 1.7630 0.0877  0.0227  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   O     
1840 C CB    . LEU A   280 ? 1.1983 1.6060 1.3915 0.0859  0.0221  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CB    
1841 C CG    . LEU A   280 ? 1.3238 1.7125 1.5182 0.0836  0.0209  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CG    
1842 C CD1   . LEU A   280 ? 1.4460 1.8264 1.6272 0.0871  0.0224  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD1   
1843 C CD2   . LEU A   280 ? 1.3605 1.7265 1.5611 0.0779  0.0191  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD2   
1844 N N     . ALA A   281 ? 1.6107 2.0795 1.7955 0.0967  0.0238  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   N     
1845 C CA    . ALA A   281 ? 1.6723 2.1573 1.8559 0.0959  0.0222  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CA    
1846 C C     . ALA A   281 ? 1.7787 2.2757 1.9481 0.1019  0.0227  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   C     
1847 O O     . ALA A   281 ? 1.7577 2.2626 1.9170 0.1063  0.0228  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   O     
1848 C CB    . ALA A   281 ? 1.6343 2.1261 1.8213 0.0932  0.0214  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CB    
1849 N N     . PRO A   282 ? 1.7649 2.2650 1.9336 0.1024  0.0227  -0.1363 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   N     
1850 C CA    . PRO A   282 ? 1.7185 2.2342 1.8768 0.1064  0.0224  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CA    
1851 C C     . PRO A   282 ? 1.7655 2.2950 1.9295 0.1028  0.0198  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   C     
1852 O O     . PRO A   282 ? 1.8833 2.4264 2.0396 0.1058  0.0193  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   O     
1853 C CB    . PRO A   282 ? 1.6066 2.1175 1.7614 0.1083  0.0245  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CB    
1854 C CG    . PRO A   282 ? 1.5918 2.0848 1.7547 0.1056  0.0256  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CG    
1855 C CD    . PRO A   282 ? 1.6356 2.1241 1.8104 0.1006  0.0235  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CD    
1856 N N     . LYS A   283 ? 1.7007 2.2276 1.8776 0.0966  0.0184  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   N     
1857 C CA    . LYS A   283 ? 1.5830 2.1252 1.7632 0.0937  0.0163  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CA    
1858 C C     . LYS A   283 ? 1.6039 2.1566 1.7750 0.0971  0.0157  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   C     
1859 O O     . LYS A   283 ? 1.5635 2.1173 1.7405 0.0935  0.0152  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   O     
1860 C CB    . LYS A   283 ? 1.3622 1.8987 1.5585 0.0862  0.0158  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CB    
1861 C CG    . LYS A   283 ? 1.2331 1.7803 1.4358 0.0825  0.0144  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CG    
1862 C CD    . LYS A   283 ? 1.1982 1.7378 1.4060 0.0819  0.0147  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CD    
1863 C CE    . LYS A   283 ? 1.1447 1.6943 1.3595 0.0782  0.0134  -0.2102 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CE    
1864 N NZ    . LYS A   283 ? 1.1381 1.6863 1.3526 0.0796  0.0135  -0.2094 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   NZ    
1865 N N     . LEU A   284 ? 1.6667 2.2274 1.8235 0.1043  0.0160  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   N     
1866 C CA    . LEU A   284 ? 1.7003 2.2683 1.8467 0.1096  0.0157  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CA    
1867 C C     . LEU A   284 ? 1.7975 2.3867 1.9342 0.1140  0.0136  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   C     
1868 O O     . LEU A   284 ? 1.8264 2.4236 1.9627 0.1137  0.0129  -0.1608 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   O     
1869 C CB    . LEU A   284 ? 1.6253 2.1818 1.7614 0.1160  0.0184  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CB    
1870 C CG    . LEU A   284 ? 1.5565 2.1075 1.6864 0.1195  0.0207  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CG    
1871 C CD1   . LEU A   284 ? 1.5747 2.1422 1.6939 0.1247  0.0201  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD1   
1872 C CD2   . LEU A   284 ? 1.4887 2.0252 1.6113 0.1241  0.0240  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD2   
1873 N N     . ASN A   285 ? 1.8268 2.4259 1.9555 0.1184  0.0125  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   N     
1874 C CA    . ASN A   285 ? 1.9000 2.5147 2.0140 0.1268  0.0115  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CA    
1875 C C     . ASN A   285 ? 1.8642 2.4719 1.9672 0.1344  0.0133  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   C     
1876 O O     . ASN A   285 ? 1.8702 2.4595 1.9766 0.1329  0.0158  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   O     
1877 C CB    . ASN A   285 ? 1.9836 2.6209 2.0973 0.1261  0.0078  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CB    
1878 C CG    . ASN A   285 ? 2.0262 2.6817 2.1257 0.1346  0.0063  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CG    
1879 O OD1   . ASN A   285 ? 2.0801 2.7310 2.1714 0.1399  0.0083  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   OD1   
1880 N ND2   . ASN A   285 ? 1.9473 2.6242 2.0439 0.1359  0.0028  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   ND2   
1881 N N     . GLY A   286 ? 1.8013 2.4238 1.8910 0.1428  0.0120  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   N     
1882 C CA    . GLY A   286 ? 1.6854 2.3023 1.7632 0.1513  0.0138  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   CA    
1883 C C     . GLY A   286 ? 1.5966 2.2065 1.6790 0.1491  0.0137  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   C     
1884 O O     . GLY A   286 ? 1.5921 2.2121 1.6671 0.1547  0.0121  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   O     
1885 N N     . CYS A   287 ? 1.5508 2.1440 1.6454 0.1413  0.0153  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   N     
1886 C CA    . CYS A   287 ? 1.4956 2.0816 1.5956 0.1385  0.0156  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CA    
1887 C C     . CYS A   287 ? 1.5164 2.0903 1.6060 0.1459  0.0184  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   C     
1888 O O     . CYS A   287 ? 1.5395 2.1005 1.6243 0.1489  0.0214  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   O     
1889 C CB    . CYS A   287 ? 1.3886 1.9608 1.5047 0.1282  0.0166  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CB    
1890 S SG    . CYS A   287 ? 1.3027 1.8644 1.4256 0.1245  0.0177  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   SG    
1891 N N     . ARG A   288 ? 1.4675 2.0460 1.5534 0.1490  0.0175  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   N     
1892 C CA    . ARG A   288 ? 1.3685 1.9357 1.4444 0.1564  0.0202  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CA    
1893 C C     . ARG A   288 ? 1.3217 1.8681 1.4065 0.1505  0.0230  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   C     
1894 O O     . ARG A   288 ? 1.1830 1.7280 1.2806 0.1421  0.0221  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   O     
1895 C CB    . ARG A   288 ? 1.2880 1.8680 1.3570 0.1622  0.0182  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CB    
1896 N N     . PHE A   289 ? 1.3421 1.8727 1.4199 0.1549  0.0267  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   N     
1897 C CA    . PHE A   289 ? 1.3187 1.8295 1.4027 0.1508  0.0295  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CA    
1898 C C     . PHE A   289 ? 1.3057 1.8072 1.3772 0.1592  0.0325  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   C     
1899 O O     . PHE A   289 ? 1.2936 1.7914 1.3524 0.1671  0.0351  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   O     
1900 C CB    . PHE A   289 ? 1.2486 1.7480 1.3370 0.1473  0.0315  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CB    
1901 C CG    . PHE A   289 ? 1.1822 1.6839 1.2864 0.1375  0.0292  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CG    
1902 C CD1   . PHE A   289 ? 1.1838 1.6764 1.3007 0.1301  0.0291  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD1   
1903 C CD2   . PHE A   289 ? 1.1529 1.6658 1.2590 0.1359  0.0273  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD2   
1904 C CE1   . PHE A   289 ? 1.1361 1.6298 1.2672 0.1217  0.0274  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE1   
1905 C CE2   . PHE A   289 ? 1.1128 1.6269 1.2331 0.1273  0.0255  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE2   
1906 C CZ    . PHE A   289 ? 1.0625 1.5667 1.1953 0.1204  0.0256  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CZ    
1907 N N     . ILE A   290 ? 1.3221 1.8196 1.3970 0.1576  0.0325  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   N     
1908 C CA    . ILE A   290 ? 1.2722 1.7614 1.3355 0.1655  0.0352  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CA    
1909 C C     . ILE A   290 ? 1.1947 1.6649 1.2636 0.1613  0.0382  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   C     
1910 O O     . ILE A   290 ? 1.1480 1.6164 1.2307 0.1524  0.0371  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   O     
1911 C CB    . ILE A   290 ? 1.2484 1.7519 1.3083 0.1693  0.0326  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CB    
1912 C CG1   . ILE A   290 ? 1.2100 1.7351 1.2666 0.1721  0.0288  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG1   
1913 C CG2   . ILE A   290 ? 1.2609 1.7563 1.3067 0.1794  0.0354  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG2   
1914 C CD1   . ILE A   290 ? 1.1972 1.7364 1.2672 0.1629  0.0251  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CD1   
1915 N N     . VAL A   291 ? 1.1632 1.6191 1.2209 0.1681  0.0423  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   N     
1916 C CA    . VAL A   291 ? 1.1727 1.6030 1.2299 0.1630  0.0440  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CA    
1917 C C     . VAL A   291 ? 1.1121 1.5395 1.1578 0.1715  0.0462  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   C     
1918 O O     . VAL A   291 ? 1.0507 1.4745 1.0819 0.1809  0.0490  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   O     
1919 C CB    . VAL A   291 ? 1.1795 1.5853 1.2312 0.1591  0.0458  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CB    
1920 C CG1   . VAL A   291 ? 1.1316 1.5089 1.1766 0.1562  0.0478  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG1   
1921 C CG2   . VAL A   291 ? 1.1547 1.5609 1.2201 0.1493  0.0432  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG2   
1922 N N     . GLN A   292 ? 1.0865 1.5161 1.1384 0.1686  0.0453  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   N     
1923 C CA    . GLN A   292 ? 1.1344 1.5602 1.1768 0.1757  0.0473  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CA    
1924 C C     . GLN A   292 ? 1.0913 1.4862 1.1302 0.1695  0.0490  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   C     
1925 O O     . GLN A   292 ? 1.0365 1.4182 1.0840 0.1586  0.0477  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   O     
1926 C CB    . GLN A   292 ? 1.2163 1.6627 1.2661 0.1757  0.0449  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CB    
1927 C CG    . GLN A   292 ? 1.2515 1.7198 1.3036 0.1756  0.0403  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CG    
1928 C CD    . GLN A   292 ? 1.1433 1.6251 1.2072 0.1682  0.0374  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CD    
1929 O OE1   . GLN A   292 ? 1.0762 1.5507 1.1501 0.1606  0.0387  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   OE1   
1930 N NE2   . GLN A   292 ? 1.1567 1.6586 1.2191 0.1705  0.0337  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   NE2   
1931 N N     . ASP A   293 ? 1.0517 1.4356 1.0774 0.1771  0.0519  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   N     
1932 C CA    . ASP A   293 ? 0.9405 1.2964 0.9607 0.1729  0.0540  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CA    
1933 C C     . ASP A   293 ? 0.9711 1.3230 0.9763 0.1848  0.0575  0.0088  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   C     
1934 O O     . ASP A   293 ? 1.0164 1.3846 1.0148 0.1959  0.0582  0.0107  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   O     
1935 C CB    . ASP A   293 ? 0.7581 1.0896 0.7760 0.1658  0.0549  0.0044  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CB    
1936 C CG    . ASP A   293 ? 0.8123 1.1207 0.8326 0.1565  0.0550  0.0059  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CG    
1937 O OD1   . ASP A   293 ? 0.8850 1.1822 0.8976 0.1594  0.0573  0.0113  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD1   
1938 O OD2   . ASP A   293 ? 0.8956 1.1971 0.9253 0.1467  0.0528  0.0016  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD2   
1939 N N     . LEU A   294 ? 0.9174 1.2473 0.9170 0.1826  0.0597  0.0145  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   N     
1940 C CA    . LEU A   294 ? 0.8841 1.2065 0.8692 0.1933  0.0633  0.0231  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CA    
1941 C C     . LEU A   294 ? 1.1581 1.4710 1.1290 0.2010  0.0667  0.0321  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   C     
1942 O O     . LEU A   294 ? 1.2582 1.5658 1.2300 0.1964  0.0666  0.0324  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   O     
1943 C CB    . LEU A   294 ? 0.8500 1.1484 0.8322 0.1880  0.0652  0.0270  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CB    
1944 C CG    . LEU A   294 ? 0.9679 1.2727 0.9635 0.1791  0.0624  0.0186  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CG    
1945 C CD1   . LEU A   294 ? 0.9848 1.2716 0.9751 0.1778  0.0647  0.0229  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD1   
1946 C CD2   . LEU A   294 ? 0.9358 1.2725 0.9396 0.1838  0.0601  0.0104  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD2   
1947 N N     . GLU A   295 ? 1.3222 1.6329 1.2794 0.2132  0.0700  0.0396  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   N     
1948 C CA    . GLU A   295 ? 1.4164 1.7200 1.3586 0.2223  0.0738  0.0484  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CA    
1949 C C     . GLU A   295 ? 1.3032 1.5769 1.2389 0.2150  0.0773  0.0548  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   C     
1950 O O     . GLU A   295 ? 1.2621 1.5359 1.1955 0.2142  0.0780  0.0562  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   O     
1951 C CB    . GLU A   295 ? 1.5743 1.8787 1.5027 0.2372  0.0770  0.0555  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CB    
1952 C CG    . GLU A   295 ? 1.6992 1.9919 1.6098 0.2471  0.0819  0.0661  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CG    
1953 C CD    . GLU A   295 ? 1.7556 2.0172 1.6517 0.2497  0.0877  0.0760  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CD    
1954 O OE1   . GLU A   295 ? 1.7632 2.0226 1.6585 0.2531  0.0881  0.0762  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE1   
1955 O OE2   . GLU A   295 ? 1.7501 1.9897 1.6361 0.2478  0.0921  0.0831  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE2   
1956 N N     . PRO A   296 ? 1.1268 1.3757 1.0595 0.2092  0.0795  0.0584  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   N     
1957 C CA    . PRO A   296 ? 1.1623 1.3845 1.0887 0.2023  0.0829  0.0640  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CA    
1958 C C     . PRO A   296 ? 1.1959 1.4213 1.1338 0.1912  0.0798  0.0581  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   C     
1959 O O     . PRO A   296 ? 1.1355 1.3476 1.0681 0.1880  0.0825  0.0620  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   O     
1960 C CB    . PRO A   296 ? 1.1326 1.3333 1.0575 0.1968  0.0844  0.0659  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CB    
1961 C CG    . PRO A   296 ? 1.1054 1.3197 1.0320 0.2037  0.0831  0.0636  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CG    
1962 C CD    . PRO A   296 ? 1.0685 1.3140 1.0058 0.2065  0.0785  0.0559  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CD    
1963 N N     . VAL A   297 ? 1.2253 1.4682 1.1789 0.1853  0.0743  0.0485  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   N     
1964 C CA    . VAL A   297 ? 1.1743 1.4231 1.1399 0.1760  0.0710  0.0420  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CA    
1965 C C     . VAL A   297 ? 1.1994 1.4671 1.1638 0.1821  0.0708  0.0409  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   C     
1966 O O     . VAL A   297 ? 1.1920 1.4558 1.1570 0.1778  0.0713  0.0410  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   O     
1967 C CB    . VAL A   297 ? 1.0534 1.3136 1.0353 0.1683  0.0659  0.0323  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CB    
1968 C CG1   . VAL A   297 ? 1.1059 1.3735 1.1003 0.1600  0.0624  0.0251  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG1   
1969 C CG2   . VAL A   297 ? 0.9069 1.1475 0.8892 0.1618  0.0662  0.0338  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG2   
1970 N N     . ILE A   298 ? 1.2586 1.5483 1.2214 0.1923  0.0700  0.0394  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   N     
1971 C CA    . ILE A   298 ? 1.2972 1.6068 1.2579 0.1991  0.0697  0.0384  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CA    
1972 C C     . ILE A   298 ? 1.2979 1.5920 1.2422 0.2045  0.0751  0.0487  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   C     
1973 O O     . ILE A   298 ? 1.3467 1.6477 1.2903 0.2044  0.0755  0.0482  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   O     
1974 C CB    . ILE A   298 ? 1.3198 1.6562 1.2809 0.2098  0.0678  0.0351  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CB    
1975 C CG1   . ILE A   298 ? 1.2360 1.5924 1.2157 0.2026  0.0624  0.0227  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG1   
1976 C CG2   . ILE A   298 ? 1.3452 1.6980 1.2973 0.2208  0.0690  0.0380  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG2   
1977 C CD1   . ILE A   298 ? 1.0790 1.4455 1.0709 0.1943  0.0593  0.0145  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CD1   
1978 N N     . GLY A   299 ? 1.2739 1.5461 1.2048 0.2086  0.0798  0.0579  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   N     
1979 C CA    . GLY A   299 ? 1.3554 1.6093 1.2705 0.2122  0.0858  0.0677  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   CA    
1980 C C     . GLY A   299 ? 1.4046 1.6449 1.3236 0.2005  0.0867  0.0668  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   C     
1981 O O     . GLY A   299 ? 1.2457 1.4900 1.1607 0.2015  0.0886  0.0684  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   O     
1982 N N     . GLU A   300 ? 1.6221 1.8479 1.5494 0.1893  0.0852  0.0638  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   N     
1983 C CA    . GLU A   300 ? 1.6006 1.8114 1.5309 0.1783  0.0862  0.0634  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CA    
1984 C C     . GLU A   300 ? 1.5832 1.8125 1.5238 0.1746  0.0830  0.0566  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   C     
1985 O O     . GLU A   300 ? 1.6636 1.8857 1.6012 0.1707  0.0858  0.0585  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   O     
1986 C CB    . GLU A   300 ? 1.6350 1.8321 1.5744 0.1678  0.0838  0.0600  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CB    
1987 C CG    . GLU A   300 ? 1.7149 1.8916 1.6537 0.1578  0.0860  0.0616  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CG    
1988 C CD    . GLU A   300 ? 1.7604 1.9121 1.6829 0.1597  0.0930  0.0710  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CD    
1989 O OE1   . GLU A   300 ? 1.6890 1.8376 1.6001 0.1695  0.0962  0.0768  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE1   
1990 O OE2   . GLU A   300 ? 1.8385 1.9737 1.7598 0.1514  0.0955  0.0723  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE2   
1991 N N     . HIS A   301 ? 1.4851 1.7385 1.4379 0.1756  0.0776  0.0482  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   N     
1992 C CA    . HIS A   301 ? 1.4242 1.6947 1.3886 0.1710  0.0741  0.0402  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CA    
1993 C C     . HIS A   301 ? 1.4580 1.7537 1.4200 0.1804  0.0737  0.0386  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   C     
1994 O O     . HIS A   301 ? 1.4212 1.7322 1.3923 0.1771  0.0711  0.0318  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   O     
1995 C CB    . HIS A   301 ? 1.3678 1.6461 1.3503 0.1626  0.0681  0.0301  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CB    
1996 C CG    . HIS A   301 ? 1.3399 1.5961 1.3267 0.1525  0.0676  0.0304  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CG    
1997 N ND1   . HIS A   301 ? 1.3300 1.5817 1.3234 0.1486  0.0649  0.0276  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   ND1   
1998 C CD2   . HIS A   301 ? 1.3240 1.5627 1.3094 0.1454  0.0695  0.0329  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CD2   
1999 C CE1   . HIS A   301 ? 1.3014 1.5332 1.2966 0.1401  0.0649  0.0288  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CE1   
2000 N NE2   . HIS A   301 ? 1.3244 1.5486 1.3152 0.1380  0.0675  0.0317  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   NE2   
2001 N N     . SER A   302 ? 1.5445 1.8456 1.4945 0.1923  0.0760  0.0444  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   N     
2002 C CA    . SER A   302 ? 1.5812 1.9099 1.5300 0.2019  0.0745  0.0417  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CA    
2003 C C     . SER A   302 ? 1.5754 1.9125 1.5226 0.2015  0.0757  0.0411  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   C     
2004 O O     . SER A   302 ? 1.5504 1.9083 1.5101 0.1982  0.0716  0.0316  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   O     
2005 C CB    . SER A   302 ? 1.5856 1.9150 1.5183 0.2160  0.0778  0.0504  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CB    
2006 O OG    . SER A   302 ? 1.5979 1.9088 1.5134 0.2202  0.0842  0.0612  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   OG    
2007 N N     . GLN A   303 ? 1.5894 1.9106 1.5210 0.2049  0.0817  0.0509  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   N     
2008 C CA    . GLN A   303 ? 1.6455 1.9767 1.5738 0.2059  0.0834  0.0509  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CA    
2009 C C     . GLN A   303 ? 1.5806 1.9099 1.5226 0.1928  0.0814  0.0436  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   C     
2010 O O     . GLN A   303 ? 1.7108 2.0559 1.6560 0.1924  0.0808  0.0394  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   O     
2011 C CB    . GLN A   303 ? 1.7598 2.0734 1.6670 0.2126  0.0911  0.0637  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CB    
2012 C CG    . GLN A   303 ? 1.8254 2.1066 1.7269 0.2047  0.0961  0.0700  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CG    
2013 C CD    . GLN A   303 ? 1.8803 2.1552 1.7806 0.1973  0.0996  0.0705  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CD    
2014 O OE1   . GLN A   303 ? 1.8834 2.1725 1.7787 0.2020  0.1010  0.0711  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   OE1   
2015 N NE2   . GLN A   303 ? 1.8995 2.1540 1.8042 0.1860  0.1010  0.0702  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   NE2   
2016 N N     . ALA A   304 ? 1.3850 1.6966 1.3352 0.1827  0.0802  0.0416  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   N     
2017 C CA    . ALA A   304 ? 1.1750 1.4893 1.1410 0.1714  0.0768  0.0329  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CA    
2018 C C     . ALA A   304 ? 1.2887 1.6294 1.2704 0.1709  0.0704  0.0212  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   C     
2019 O O     . ALA A   304 ? 1.2488 1.6002 1.2413 0.1653  0.0680  0.0136  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   O     
2020 C CB    . ALA A   304 ? 0.9522 1.2432 0.9233 0.1617  0.0763  0.0333  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CB    
2021 N N     . LEU A   305 ? 1.4216 1.7736 1.4047 0.1766  0.0679  0.0193  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   N     
2022 C CA    . LEU A   305 ? 1.4818 1.8584 1.4799 0.1755  0.0623  0.0077  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CA    
2023 C C     . LEU A   305 ? 1.5094 1.9132 1.5048 0.1839  0.0619  0.0048  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   C     
2024 O O     . LEU A   305 ? 1.5107 1.9335 1.5183 0.1805  0.0586  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   O     
2025 C CB    . LEU A   305 ? 1.4219 1.7996 1.4236 0.1770  0.0599  0.0060  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CB    
2026 C CG    . LEU A   305 ? 1.3554 1.7148 1.3662 0.1671  0.0581  0.0039  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CG    
2027 C CD1   . LEU A   305 ? 1.2524 1.6160 1.2646 0.1703  0.0566  0.0029  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD1   
2028 C CD2   . LEU A   305 ? 1.3774 1.7427 1.4054 0.1572  0.0540  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD2   
2029 N N     . ARG A   306 ? 1.5188 1.9250 1.4980 0.1953  0.0654  0.0135  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   N     
2030 C CA    . ARG A   306 ? 1.4914 1.9213 1.4650 0.2040  0.0658  0.0126  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CA    
2031 C C     . ARG A   306 ? 1.4799 1.9117 1.4567 0.1981  0.0667  0.0097  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   C     
2032 O O     . ARG A   306 ? 1.3849 1.8412 1.3687 0.1989  0.0641  0.0015  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   O     
2033 C CB    . ARG A   306 ? 1.5022 1.9263 1.4547 0.2166  0.0707  0.0252  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CB    
2034 C CG    . ARG A   306 ? 1.5349 1.9624 1.4829 0.2252  0.0698  0.0279  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CG    
2035 C CD    . ARG A   306 ? 1.6680 2.0659 1.5998 0.2288  0.0753  0.0410  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CD    
2036 N NE    . ARG A   306 ? 1.7595 2.1552 1.6713 0.2407  0.0805  0.0518  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NE    
2037 C CZ    . ARG A   306 ? 1.7956 2.1926 1.6942 0.2538  0.0823  0.0592  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CZ    
2038 N NH1   . ARG A   306 ? 1.7527 2.1546 1.6568 0.2563  0.0792  0.0563  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH1   
2039 N NH2   . ARG A   306 ? 1.8487 2.2420 1.7284 0.2645  0.0873  0.0695  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH2   
2040 N N     . ALA A   307 ? 1.5480 1.9547 1.5199 0.1919  0.0706  0.0160  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   N     
2041 C CA    . ALA A   307 ? 1.5483 1.9541 1.5230 0.1856  0.0721  0.0138  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CA    
2042 C C     . ALA A   307 ? 1.4731 1.8954 1.4681 0.1778  0.0665  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   C     
2043 O O     . ALA A   307 ? 1.5451 1.9895 1.5439 0.1796  0.0652  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   O     
2044 C CB    . ALA A   307 ? 1.5444 1.9198 1.5142 0.1782  0.0763  0.0208  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CB    
2045 N N     . GLU A   308 ? 1.3684 1.7800 1.3759 0.1694  0.0632  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   N     
2046 C CA    . GLU A   308 ? 1.2506 1.6750 1.2770 0.1621  0.0581  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CA    
2047 C C     . GLU A   308 ? 1.2533 1.7055 1.2871 0.1667  0.0543  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   C     
2048 O O     . GLU A   308 ? 1.1728 1.6358 1.2225 0.1607  0.0503  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   O     
2049 C CB    . GLU A   308 ? 1.2166 1.6216 1.2531 0.1529  0.0558  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CB    
2050 C CG    . GLU A   308 ? 1.2183 1.5977 1.2494 0.1474  0.0591  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CG    
2051 C CD    . GLU A   308 ? 1.2897 1.6601 1.3357 0.1371  0.0557  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CD    
2052 O OE1   . GLU A   308 ? 1.2869 1.6722 1.3471 0.1342  0.0515  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE1   
2053 O OE2   . GLU A   308 ? 1.3588 1.7073 1.4022 0.1320  0.0572  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE2   
2054 N N     . GLY A   309 ? 1.3716 1.8355 1.3943 0.1771  0.0555  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   N     
2055 C CA    . GLY A   309 ? 1.4545 1.9407 1.4808 0.1794  0.0502  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   CA    
2056 C C     . GLY A   309 ? 1.5828 2.0708 1.6152 0.1781  0.0463  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   C     
2057 O O     . GLY A   309 ? 1.6030 2.1055 1.6439 0.1743  0.0410  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   O     
2058 N N     . ILE A   310 ? 1.6089 2.0825 1.6368 0.1810  0.0492  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   N     
2059 C CA    . ILE A   310 ? 1.5789 2.0527 1.6136 0.1787  0.0461  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CA    
2060 C C     . ILE A   310 ? 1.5812 2.0545 1.6014 0.1890  0.0476  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   C     
2061 O O     . ILE A   310 ? 1.6419 2.1041 1.6480 0.1966  0.0528  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   O     
2062 C CB    . ILE A   310 ? 1.5347 1.9901 1.5796 0.1706  0.0472  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CB    
2063 C CG1   . ILE A   310 ? 1.4848 1.9458 1.5475 0.1605  0.0438  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG1   
2064 C CG2   . ILE A   310 ? 1.5413 1.9910 1.5865 0.1712  0.0466  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG2   
2065 C CD1   . ILE A   310 ? 1.4889 1.9490 1.5526 0.1576  0.0445  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CD1   
2066 N N     . GLU A   311 ? 1.4933 1.9787 1.5168 0.1892  0.0431  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   N     
2067 C CA    . GLU A   311 ? 1.4221 1.9102 1.4341 0.1986  0.0432  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CA    
2068 C C     . GLU A   311 ? 1.3595 1.8288 1.3706 0.1988  0.0466  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   C     
2069 O O     . GLU A   311 ? 1.3801 1.8476 1.4034 0.1912  0.0447  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   O     
2070 C CB    . GLU A   311 ? 1.3982 1.9073 1.4158 0.1973  0.0372  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CB    
2071 C CG    . GLU A   311 ? 1.4036 1.9331 1.4133 0.2038  0.0342  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CG    
2072 C CD    . GLU A   311 ? 1.3860 1.9366 1.4039 0.1997  0.0283  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CD    
2073 O OE1   . GLU A   311 ? 1.3371 1.8947 1.3510 0.2044  0.0266  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE1   
2074 O OE2   . GLU A   311 ? 1.3554 1.9156 1.3836 0.1918  0.0256  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE2   
2075 N N     . PRO A   312 ? 1.2937 1.7484 1.2905 0.2072  0.0520  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   N     
2076 C CA    . PRO A   312 ? 1.2479 1.6850 1.2424 0.2082  0.0554  0.0024  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CA    
2077 C C     . PRO A   312 ? 1.2065 1.6511 1.1954 0.2150  0.0531  0.0035  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   C     
2078 O O     . PRO A   312 ? 1.0784 1.5248 1.0524 0.2263  0.0545  0.0113  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   O     
2079 C CB    . PRO A   312 ? 1.3046 1.7164 1.2831 0.2113  0.0609  0.0152  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CB    
2080 C CG    . PRO A   312 ? 1.3384 1.7663 1.3072 0.2212  0.0623  0.0180  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CG    
2081 C CD    . PRO A   312 ? 1.2889 1.7404 1.2706 0.2155  0.0562  0.0059  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CD    
2082 N N     . GLN A   313 ? 1.2641 1.7131 1.2648 0.2083  0.0499  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   N     
2083 C CA    . GLN A   313 ? 1.2215 1.6792 1.2195 0.2130  0.0475  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CA    
2084 C C     . GLN A   313 ? 1.1497 1.5897 1.1470 0.2127  0.0510  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   C     
2085 O O     . GLN A   313 ? 1.0951 1.5249 1.1030 0.2037  0.0522  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   O     
2086 C CB    . GLN A   313 ? 1.1631 1.6413 1.1749 0.2051  0.0415  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CB    
2087 C CG    . GLN A   313 ? 1.1829 1.6839 1.1912 0.2093  0.0372  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CG    
2088 C CD    . GLN A   313 ? 1.2166 1.7363 1.2383 0.2010  0.0321  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CD    
2089 O OE1   . GLN A   313 ? 1.2657 1.7994 1.2931 0.1967  0.0290  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   OE1   
2090 N NE2   . GLN A   313 ? 1.1651 1.6850 1.1917 0.1984  0.0317  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   NE2   
2091 N N     . VAL A   314 ? 1.1335 1.5702 1.1182 0.2229  0.0526  0.0071  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   N     
2092 C CA    . VAL A   314 ? 1.1155 1.5373 1.0991 0.2232  0.0556  0.0109  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CA    
2093 C C     . VAL A   314 ? 1.1158 1.5524 1.1104 0.2179  0.0512  0.0012  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   C     
2094 O O     . VAL A   314 ? 1.1749 1.6307 1.1679 0.2220  0.0471  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   O     
2095 C CB    . VAL A   314 ? 1.0440 1.4544 1.0090 0.2366  0.0597  0.0230  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CB    
2096 C CG1   . VAL A   314 ? 1.0057 1.3967 0.9691 0.2361  0.0639  0.0274  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG1   
2097 C CG2   . VAL A   314 ? 0.9899 1.3894 0.9428 0.2425  0.0643  0.0319  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG2   
2098 N N     . TYR A   315 ? 1.0489 1.4770 1.0543 0.2089  0.0522  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   N     
2099 C CA    . TYR A   315 ? 1.1254 1.5663 1.1420 0.2025  0.0490  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CA    
2100 C C     . TYR A   315 ? 1.1556 1.5806 1.1766 0.1976  0.0525  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   C     
2101 O O     . TYR A   315 ? 1.2231 1.6228 1.2407 0.1929  0.0547  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   O     
2102 C CB    . TYR A   315 ? 1.1655 1.6229 1.1967 0.1925  0.0448  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CB    
2103 C CG    . TYR A   315 ? 1.0930 1.5601 1.1379 0.1832  0.0429  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CG    
2104 C CD1   . TYR A   315 ? 1.0053 1.4855 1.0487 0.1864  0.0411  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD1   
2105 C CD2   . TYR A   315 ? 1.0647 1.5284 1.1241 0.1715  0.0431  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD2   
2106 C CE1   . TYR A   315 ? 1.0212 1.5102 1.0770 0.1774  0.0401  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE1   
2107 C CE2   . TYR A   315 ? 1.0678 1.5397 1.1394 0.1629  0.0422  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE2   
2108 C CZ    . TYR A   315 ? 1.0697 1.5541 1.1395 0.1655  0.0409  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CZ    
2109 O OH    . TYR A   315 ? 1.0963 1.5889 1.1784 0.1563  0.0408  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   OH    
2110 N N     . ASP A   316 ? 1.1010 1.5346 1.1268 0.1956  0.0512  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   N     
2111 C CA    . ASP A   316 ? 0.9916 1.4128 1.0206 0.1915  0.0543  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CA    
2112 C C     . ASP A   316 ? 1.0457 1.4835 1.0897 0.1819  0.0516  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   C     
2113 O O     . ASP A   316 ? 1.1216 1.5761 1.1656 0.1843  0.0489  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   O     
2114 C CB    . ASP A   316 ? 0.9874 1.4017 1.0030 0.2022  0.0568  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CB    
2115 C CG    . ASP A   316 ? 1.0489 1.4447 1.0649 0.1961  0.0591  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CG    
2116 O OD1   . ASP A   316 ? 1.0045 1.4019 1.0326 0.1845  0.0577  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD1   
2117 O OD2   . ASP A   316 ? 1.0808 1.4591 1.0840 0.2028  0.0621  0.0045  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD2   
2118 N N     . PHE A   317 ? 1.0803 1.5086 1.1350 0.1692  0.0514  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   N     
2119 C CA    . PHE A   317 ? 1.0017 1.4471 1.0711 0.1606  0.0501  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CA    
2120 C C     . PHE A   317 ? 0.9313 1.3716 1.0010 0.1579  0.0522  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   C     
2121 O O     . PHE A   317 ? 0.8146 1.2616 0.8959 0.1480  0.0520  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   O     
2122 C CB    . PHE A   317 ? 0.9257 1.3618 1.0060 0.1473  0.0485  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CB    
2123 C CG    . PHE A   317 ? 0.9479 1.3500 1.0229 0.1411  0.0492  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CG    
2124 C CD1   . PHE A   317 ? 0.8885 1.2701 0.9602 0.1363  0.0509  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD1   
2125 C CD2   . PHE A   317 ? 1.0116 1.4037 1.0854 0.1397  0.0480  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD2   
2126 C CE1   . PHE A   317 ? 0.8996 1.2519 0.9669 0.1305  0.0512  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE1   
2127 C CE2   . PHE A   317 ? 0.9612 1.3242 1.0310 0.1339  0.0483  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE2   
2128 C CZ    . PHE A   317 ? 0.9182 1.2615 0.9846 0.1294  0.0499  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CZ    
2129 N N     . LEU A   318 ? 0.8508 1.2793 0.9079 0.1662  0.0544  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   N     
2130 C CA    . LEU A   318 ? 0.9042 1.3306 0.9606 0.1654  0.0565  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CA    
2131 C C     . LEU A   318 ? 0.9998 1.4468 1.0513 0.1768  0.0561  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   C     
2132 O O     . LEU A   318 ? 0.9808 1.4389 1.0376 0.1735  0.0559  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   O     
2133 C CB    . LEU A   318 ? 0.8498 1.2424 0.8952 0.1640  0.0589  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CB    
2134 C CG    . LEU A   318 ? 0.7778 1.1455 0.8275 0.1499  0.0584  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CG    
2135 C CD1   . LEU A   318 ? 0.7383 1.0765 0.7780 0.1479  0.0608  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD1   
2136 C CD2   . LEU A   318 ? 0.6494 1.0281 0.7139 0.1381  0.0574  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD2   
2137 N N     . LYS A   319 ? 1.0125 1.4596 1.0520 0.1877  0.0545  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   N     
2138 C CA    . LYS A   319 ? 0.9715 1.4310 1.0025 0.1976  0.0522  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CA    
2139 C C     . LYS A   319 ? 1.0990 1.5814 1.1319 0.1991  0.0469  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   C     
2140 O O     . LYS A   319 ? 1.2810 1.7764 1.3069 0.2078  0.0445  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   O     
2141 C CB    . LYS A   319 ? 1.0299 1.4725 1.0438 0.2105  0.0549  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CB    
2142 C CG    . LYS A   319 ? 1.3095 1.7294 1.3193 0.2104  0.0604  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CG    
2143 C CD    . LYS A   319 ? 1.3152 1.7133 1.3097 0.2200  0.0641  0.0050  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CD    
2144 C CE    . LYS A   319 ? 1.3512 1.7432 1.3320 0.2321  0.0660  0.0123  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CE    
2145 N NZ    . LYS A   319 ? 1.3606 1.7367 1.3253 0.2433  0.0687  0.0235  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   NZ    
2146 N N     . GLN A   320 ? 1.0554 1.5437 1.0973 0.1913  0.0450  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   N     
2147 C CA    . GLN A   320 ? 1.0819 1.5908 1.1245 0.1929  0.0401  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CA    
2148 C C     . GLN A   320 ? 1.1357 1.6557 1.1944 0.1795  0.0384  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   C     
2149 O O     . GLN A   320 ? 1.2386 1.7472 1.3067 0.1700  0.0410  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   O     
2150 C CB    . GLN A   320 ? 1.0751 1.5781 1.1072 0.2006  0.0396  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CB    
2151 C CG    . GLN A   320 ? 1.2721 1.7711 1.2867 0.2158  0.0402  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CG    
2152 C CD    . GLN A   320 ? 1.4177 1.9014 1.4219 0.2219  0.0425  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CD    
2153 O OE1   . GLN A   320 ? 1.4721 1.9642 1.4763 0.2217  0.0401  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   OE1   
2154 N NE2   . GLN A   320 ? 1.4134 1.8743 1.4085 0.2269  0.0473  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   NE2   
2155 N N     . GLU A   321 ? 1.0815 1.6239 1.1427 0.1793  0.0341  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   N     
2156 C CA    . GLU A   321 ? 1.1045 1.6576 1.1791 0.1680  0.0323  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CA    
2157 C C     . GLU A   321 ? 1.0841 1.6341 1.1557 0.1697  0.0309  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   C     
2158 O O     . GLU A   321 ? 1.0576 1.6053 1.1160 0.1806  0.0302  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   O     
2159 C CB    . GLU A   321 ? 1.1847 1.7640 1.2635 0.1663  0.0286  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CB    
2160 C CG    . GLU A   321 ? 1.2140 1.7994 1.2954 0.1652  0.0297  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CG    
2161 C CD    . GLU A   321 ? 1.2247 1.8375 1.3089 0.1646  0.0259  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CD    
2162 O OE1   . GLU A   321 ? 1.2056 1.8324 1.2937 0.1612  0.0228  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE1   
2163 O OE2   . GLU A   321 ? 1.2313 1.8521 1.3138 0.1676  0.0259  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE2   
2164 N N     . GLN A   322 ? 1.0585 1.6085 1.1421 0.1589  0.0308  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   N     
2165 C CA    . GLN A   322 ? 1.1731 1.7181 1.2557 0.1590  0.0300  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CA    
2166 C C     . GLN A   322 ? 1.1463 1.7098 1.2213 0.1659  0.0258  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   C     
2167 O O     . GLN A   322 ? 1.1527 1.7363 1.2333 0.1621  0.0228  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   O     
2168 C CB    . GLN A   322 ? 1.2677 1.8101 1.3659 0.1458  0.0307  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CB    
2169 C CG    . GLN A   322 ? 1.2665 1.8151 1.3669 0.1439  0.0282  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CG    
2170 C CD    . GLN A   322 ? 1.1406 1.6748 1.2323 0.1502  0.0292  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CD    
2171 O OE1   . GLN A   322 ? 1.0736 1.5914 1.1582 0.1551  0.0322  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   OE1   
2172 N NE2   . GLN A   322 ? 1.1131 1.6540 1.2050 0.1498  0.0271  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   NE2   
2173 N N     . PRO A   323 ? 1.0407 1.5986 1.1030 0.1758  0.0258  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   N     
2174 C CA    . PRO A   323 ? 0.9604 1.5366 1.0139 0.1836  0.0220  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CA    
2175 C C     . PRO A   323 ? 1.0496 1.6394 1.1114 0.1763  0.0191  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   C     
2176 O O     . PRO A   323 ? 1.0888 1.6995 1.1541 0.1743  0.0158  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   O     
2177 C CB    . PRO A   323 ? 0.8724 1.4349 0.9112 0.1946  0.0241  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CB    
2178 C CG    . PRO A   323 ? 0.9665 1.5038 1.0085 0.1903  0.0287  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CG    
2179 C CD    . PRO A   323 ? 0.9914 1.5269 1.0445 0.1820  0.0297  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CD    
2180 N N     . VAL A   324 ? 1.2234 1.8022 1.2883 0.1725  0.0204  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   N     
2181 C CA    . VAL A   324 ? 1.2616 1.8538 1.3315 0.1680  0.0175  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CA    
2182 C C     . VAL A   324 ? 1.1344 1.7358 1.2202 0.1556  0.0165  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   C     
2183 O O     . VAL A   324 ? 0.9680 1.5560 1.0648 0.1466  0.0192  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   O     
2184 C CB    . VAL A   324 ? 1.2274 1.8056 1.2974 0.1667  0.0193  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CB    
2185 C CG1   . VAL A   324 ? 1.2380 1.8252 1.3195 0.1572  0.0173  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG1   
2186 C CG2   . VAL A   324 ? 1.1592 1.7380 1.2128 0.1792  0.0193  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG2   
2187 N N     . HIS A   325 ? 1.1399 1.7645 1.2262 0.1553  0.0129  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   N     
2188 C CA    . HIS A   325 ? 1.1895 1.8264 1.2890 0.1447  0.0120  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CA    
2189 C C     . HIS A   325 ? 1.3235 1.9600 1.4340 0.1349  0.0118  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   C     
2190 O O     . HIS A   325 ? 1.3144 1.9481 1.4210 0.1375  0.0112  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   O     
2191 C CB    . HIS A   325 ? 1.2550 1.9183 1.3493 0.1493  0.0080  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CB    
2192 C CG    . HIS A   325 ? 1.3164 1.9843 1.4097 0.1512  0.0084  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CG    
2193 N ND1   . HIS A   325 ? 1.3093 1.9676 1.3918 0.1612  0.0097  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   ND1   
2194 C CD2   . HIS A   325 ? 1.3141 1.9958 1.4157 0.1446  0.0079  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CD2   
2195 C CE1   . HIS A   325 ? 1.2956 1.9615 1.3801 0.1607  0.0097  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CE1   
2196 N NE2   . HIS A   325 ? 1.3118 1.9922 1.4079 0.1505  0.0087  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   NE2   
2197 N N     . GLY A   326 ? 1.4936 2.1330 1.6180 0.1234  0.0129  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   N     
2198 C CA    . GLY A   326 ? 1.5662 2.2088 1.7023 0.1134  0.0127  -0.1638 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   CA    
2199 C C     . GLY A   326 ? 1.5333 2.1632 1.6708 0.1125  0.0133  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   C     
2200 O O     . GLY A   326 ? 1.5617 2.2022 1.7003 0.1111  0.0112  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   O     
2201 N N     . ALA A   327 ? 1.3701 1.9779 1.5081 0.1129  0.0163  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   N     
2202 C CA    . ALA A   327 ? 1.1826 1.7781 1.3204 0.1135  0.0169  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CA    
2203 C C     . ALA A   327 ? 1.0689 1.6552 1.2224 0.1021  0.0187  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   C     
2204 O O     . ALA A   327 ? 0.8129 1.4004 0.9771 0.0937  0.0201  -0.1645 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   O     
2205 C CB    . ALA A   327 ? 1.0834 1.6609 1.2120 0.1209  0.0190  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CB    
2206 N N     . SER A   328 ? 1.2689 1.8467 1.4234 0.1020  0.0187  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   N     
2207 C CA    . SER A   328 ? 1.4066 1.9740 1.5751 0.0927  0.0203  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CA    
2208 C C     . SER A   328 ? 1.2855 1.8390 1.4626 0.0871  0.0236  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   C     
2209 O O     . SER A   328 ? 1.2503 1.8067 1.4388 0.0785  0.0249  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   O     
2210 C CB    . SER A   328 ? 1.5768 2.1323 1.7430 0.0955  0.0205  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CB    
2211 O OG    . SER A   328 ? 1.6941 2.2621 1.8527 0.1002  0.0179  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 304 SER A   OG    
2212 N N     . ILE A   329 ? 1.2399 1.7786 1.4109 0.0922  0.0252  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   N     
2213 C CA    . ILE A   329 ? 1.1453 1.6689 1.3227 0.0883  0.0283  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CA    
2214 C C     . ILE A   329 ? 1.0045 1.5202 1.1691 0.0973  0.0292  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   C     
2215 O O     . ILE A   329 ? 0.8677 1.3826 1.0211 0.1053  0.0281  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   O     
2216 C CB    . ILE A   329 ? 1.1159 1.6244 1.3041 0.0828  0.0297  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CB    
2217 C CG1   . ILE A   329 ? 0.9265 1.4282 1.1073 0.0891  0.0285  -0.1390 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG1   
2218 C CG2   . ILE A   329 ? 1.1292 1.6434 1.3315 0.0733  0.0297  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG2   
2219 C CD1   . ILE A   329 ? 0.9034 1.3956 1.0948 0.0840  0.0287  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CD1   
2220 N N     . TYR A   330 ? 0.9585 1.4682 1.1247 0.0957  0.0316  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   N     
2221 C CA    . TYR A   330 ? 1.0938 1.5926 1.2496 0.1031  0.0332  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CA    
2222 C C     . TYR A   330 ? 1.1902 1.6648 1.3503 0.0979  0.0351  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   C     
2223 O O     . TYR A   330 ? 1.2293 1.6945 1.3980 0.0881  0.0358  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   O     
2224 C CB    . TYR A   330 ? 1.1500 1.6565 1.3014 0.1052  0.0338  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CB    
2225 C CG    . TYR A   330 ? 1.1213 1.6483 1.2671 0.1088  0.0306  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CG    
2226 C CD1   . TYR A   330 ? 1.0316 1.5734 1.1870 0.1013  0.0292  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD1   
2227 C CD2   . TYR A   330 ? 1.1737 1.7055 1.3046 0.1198  0.0291  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD2   
2228 C CE1   . TYR A   330 ? 1.0567 1.6185 1.2069 0.1047  0.0259  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE1   
2229 C CE2   . TYR A   330 ? 1.2030 1.7547 1.3287 0.1237  0.0258  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE2   
2230 C CZ    . TYR A   330 ? 1.1457 1.7128 1.2810 0.1160  0.0241  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CZ    
2231 O OH    . TYR A   330 ? 1.1445 1.7326 1.2745 0.1199  0.0206  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   OH    
2232 N N     . TYR A   331 ? 1.1562 1.6127 1.3062 0.1021  0.0347  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   N     
2233 C CA    . TYR A   331 ? 1.0524 1.4795 1.2024 0.0957  0.0344  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CA    
2234 C C     . TYR A   331 ? 0.9933 1.3982 1.1313 0.0981  0.0356  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   C     
2235 O O     . TYR A   331 ? 1.0476 1.4529 1.1741 0.1067  0.0363  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   O     
2236 C CB    . TYR A   331 ? 1.0300 1.4556 1.1804 0.0972  0.0329  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CB    
2237 C CG    . TYR A   331 ? 1.0013 1.3986 1.1511 0.0919  0.0322  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CG    
2238 C CD1   . TYR A   331 ? 0.9104 1.2961 1.0706 0.0827  0.0315  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD1   
2239 C CD2   . TYR A   331 ? 0.9578 1.3401 1.0966 0.0963  0.0325  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD2   
2240 C CE1   . TYR A   331 ? 0.9304 1.2914 1.0898 0.0788  0.0305  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE1   
2241 C CE2   . TYR A   331 ? 0.9176 1.2761 1.0564 0.0915  0.0317  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE2   
2242 C CZ    . TYR A   331 ? 1.0043 1.3529 1.1534 0.0832  0.0304  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CZ    
2243 O OH    . TYR A   331 ? 1.0934 1.4193 1.2422 0.0794  0.0293  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   OH    
2244 N N     . PHE A   332 ? 0.9309 1.3159 1.0710 0.0905  0.0361  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   N     
2245 C CA    . PHE A   332 ? 1.0054 1.3678 1.1350 0.0913  0.0373  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CA    
2246 C C     . PHE A   332 ? 0.9258 1.2623 1.0558 0.0854  0.0361  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   C     
2247 O O     . PHE A   332 ? 0.7993 1.1264 0.9374 0.0771  0.0356  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   O     
2248 C CB    . PHE A   332 ? 1.0150 1.3766 1.1457 0.0878  0.0390  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CB    
2249 C CG    . PHE A   332 ? 0.9560 1.3431 1.0860 0.0940  0.0401  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CG    
2250 C CD1   . PHE A   332 ? 1.0422 1.4299 1.1604 0.1028  0.0414  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD1   
2251 C CD2   . PHE A   332 ? 0.9462 1.3567 1.0874 0.0911  0.0399  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD2   
2252 C CE1   . PHE A   332 ? 1.0176 1.4296 1.1351 0.1094  0.0422  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE1   
2253 C CE2   . PHE A   332 ? 0.9320 1.3681 1.0729 0.0971  0.0407  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE2   
2254 C CZ    . PHE A   332 ? 0.9229 1.3599 1.0520 0.1066  0.0417  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CZ    
2255 N N     . ARG A   333 ? 0.9292 1.2537 1.0501 0.0896  0.0360  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   N     
2256 C CA    . ARG A   333 ? 0.9617 1.2624 1.0819 0.0847  0.0347  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CA    
2257 C C     . ARG A   333 ? 0.8100 1.0905 0.9190 0.0855  0.0361  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   C     
2258 O O     . ARG A   333 ? 0.8049 1.0862 0.9034 0.0923  0.0378  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   O     
2259 C CB    . ARG A   333 ? 0.9578 1.2599 1.0783 0.0870  0.0335  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CB    
2260 C CG    . ARG A   333 ? 0.8627 1.1461 0.9879 0.0807  0.0315  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CG    
2261 C CD    . ARG A   333 ? 0.9361 1.2209 1.0616 0.0828  0.0304  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CD    
2262 N NE    . ARG A   333 ? 1.0184 1.2906 1.1322 0.0860  0.0316  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NE    
2263 C CZ    . ARG A   333 ? 1.0042 1.2782 1.1150 0.0888  0.0319  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CZ    
2264 N NH1   . ARG A   333 ? 0.8423 1.1301 0.9613 0.0889  0.0306  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH1   
2265 N NH2   . ARG A   333 ? 1.1016 1.3633 1.2015 0.0910  0.0337  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH2   
2266 N N     . ARG A   334 ? 0.6763 0.9385 0.7872 0.0787  0.0355  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   N     
2267 C CA    . ARG A   334 ? 0.6573 0.8992 0.7584 0.0781  0.0365  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CA    
2268 C C     . ARG A   334 ? 0.8260 1.0744 0.9185 0.0838  0.0393  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   C     
2269 O O     . ARG A   334 ? 0.7586 0.9974 0.8401 0.0881  0.0408  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   O     
2270 C CB    . ARG A   334 ? 0.7176 0.9452 0.8129 0.0790  0.0357  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CB    
2271 C CG    . ARG A   334 ? 0.7712 0.9865 0.8737 0.0727  0.0329  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CG    
2272 C CD    . ARG A   334 ? 0.8974 1.0977 0.9936 0.0729  0.0322  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CD    
2273 N NE    . ARG A   334 ? 1.0504 1.2600 1.1418 0.0788  0.0336  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NE    
2274 C CZ    . ARG A   334 ? 1.0602 1.2603 1.1456 0.0796  0.0339  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CZ    
2275 N NH1   . ARG A   334 ? 0.9779 1.1603 1.0620 0.0752  0.0326  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH1   
2276 N NH2   . ARG A   334 ? 1.0114 1.2204 1.0922 0.0848  0.0358  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH2   
2277 N N     . VAL A   335 ? 0.8195 1.0851 0.9177 0.0839  0.0400  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   N     
2278 C CA    . VAL A   335 ? 0.6747 0.9508 0.7670 0.0895  0.0423  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CA    
2279 C C     . VAL A   335 ? 0.6965 0.9668 0.7905 0.0840  0.0436  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   C     
2280 O O     . VAL A   335 ? 0.7224 0.9839 0.8078 0.0861  0.0455  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   O     
2281 C CB    . VAL A   335 ? 0.7581 1.0627 0.8550 0.0952  0.0423  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CB    
2282 C CG1   . VAL A   335 ? 0.7542 1.0723 0.8494 0.0987  0.0443  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG1   
2283 C CG2   . VAL A   335 ? 0.8279 1.1378 0.9177 0.1035  0.0423  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG2   
2284 N N     . PHE A   336 ? 0.7444 1.0191 0.8494 0.0765  0.0429  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   N     
2285 C CA    . PHE A   336 ? 0.7330 1.0068 0.8401 0.0714  0.0448  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CA    
2286 C C     . PHE A   336 ? 0.7372 0.9849 0.8378 0.0668  0.0453  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   C     
2287 O O     . PHE A   336 ? 0.6129 0.8579 0.7105 0.0649  0.0475  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   O     
2288 C CB    . PHE A   336 ? 0.8299 1.1143 0.9503 0.0639  0.0447  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CB    
2289 C CG    . PHE A   336 ? 0.8408 1.1543 0.9670 0.0675  0.0455  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CG    
2290 C CD1   . PHE A   336 ? 0.7939 1.1246 0.9208 0.0745  0.0440  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD1   
2291 C CD2   . PHE A   336 ? 0.8599 1.1847 0.9898 0.0644  0.0479  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD2   
2292 C CE1   . PHE A   336 ? 0.7336 1.0929 0.8650 0.0787  0.0445  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE1   
2293 C CE2   . PHE A   336 ? 0.7799 1.1338 0.9151 0.0681  0.0485  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE2   
2294 C CZ    . PHE A   336 ? 0.7032 1.0745 0.8391 0.0756  0.0466  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CZ    
2295 N N     . HIS A   337 ? 0.7998 1.0292 0.8978 0.0651  0.0433  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   N     
2296 C CA    . HIS A   337 ? 0.7813 0.9870 0.8726 0.0611  0.0435  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CA    
2297 C C     . HIS A   337 ? 0.6700 0.8700 0.7491 0.0668  0.0454  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   C     
2298 O O     . HIS A   337 ? 0.6812 0.8635 0.7539 0.0639  0.0460  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   O     
2299 C CB    . HIS A   337 ? 0.7939 0.9834 0.8862 0.0582  0.0406  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CB    
2300 C CG    . HIS A   337 ? 0.7668 0.9554 0.8538 0.0641  0.0395  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CG    
2301 N ND1   . HIS A   337 ? 0.8067 0.9780 0.8900 0.0626  0.0377  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   ND1   
2302 C CD2   . HIS A   337 ? 0.8021 1.0052 0.8868 0.0713  0.0402  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CD2   
2303 C CE1   . HIS A   337 ? 0.7832 0.9580 0.8624 0.0680  0.0377  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CE1   
2304 N NE2   . HIS A   337 ? 0.7477 0.9411 0.8273 0.0734  0.0393  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   NE2   
2305 N N     . ASP A   338 ? 0.6314 0.8460 0.7069 0.0751  0.0465  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   N     
2306 C CA    . ASP A   338 ? 0.7466 0.9577 0.8107 0.0814  0.0490  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CA    
2307 C C     . ASP A   338 ? 0.8105 1.0299 0.8742 0.0816  0.0515  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   C     
2308 O O     . ASP A   338 ? 0.8399 1.0573 0.8944 0.0874  0.0537  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   O     
2309 C CB    . ASP A   338 ? 0.8022 1.0256 0.8617 0.0910  0.0495  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CB    
2310 C CG    . ASP A   338 ? 0.6981 0.9103 0.7540 0.0919  0.0483  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CG    
2311 O OD1   . ASP A   338 ? 0.6974 0.8909 0.7525 0.0860  0.0471  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD1   
2312 O OD2   . ASP A   338 ? 0.7308 0.9540 0.7844 0.0988  0.0486  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD2   
2313 N N     . TRP A   339 ? 0.7291 0.9576 0.8025 0.0753  0.0514  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   N     
2314 C CA    . TRP A   339 ? 0.6634 0.9079 0.7391 0.0763  0.0539  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CA    
2315 C C     . TRP A   339 ? 0.7492 0.9884 0.8311 0.0660  0.0548  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   C     
2316 O O     . TRP A   339 ? 0.8362 1.0666 0.9243 0.0586  0.0533  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   O     
2317 C CB    . TRP A   339 ? 0.7072 0.9796 0.7899 0.0814  0.0534  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CB    
2318 C CG    . TRP A   339 ? 0.8612 1.1380 0.9367 0.0917  0.0527  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CG    
2319 C CD1   . TRP A   339 ? 0.9879 1.2698 1.0660 0.0941  0.0506  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD1   
2320 C CD2   . TRP A   339 ? 0.8932 1.1681 0.9569 0.1011  0.0546  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD2   
2321 N NE1   . TRP A   339 ? 0.9049 1.1882 0.9732 0.1040  0.0512  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   NE1   
2322 C CE2   . TRP A   339 ? 0.8815 1.1600 0.9408 0.1086  0.0537  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE2   
2323 C CE3   . TRP A   339 ? 0.8506 1.1210 0.9069 0.1040  0.0573  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE3   
2324 C CZ2   . TRP A   339 ? 0.9070 1.1834 0.9544 0.1188  0.0556  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ2   
2325 C CZ3   . TRP A   339 ? 0.7596 1.0282 0.8046 0.1144  0.0590  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ3   
2326 C CH2   . TRP A   339 ? 0.8839 1.1550 0.9243 0.1217  0.0582  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CH2   
2327 N N     . PRO A   340 ? 0.7046 0.9484 0.7847 0.0653  0.0577  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   N     
2328 C CA    . PRO A   340 ? 0.7189 0.9617 0.8056 0.0554  0.0595  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CA    
2329 C C     . PRO A   340 ? 0.8133 1.0822 0.9116 0.0540  0.0601  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   C     
2330 O O     . PRO A   340 ? 0.7421 1.0316 0.8420 0.0619  0.0594  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   O     
2331 C CB    . PRO A   340 ? 0.6473 0.8851 0.7260 0.0562  0.0625  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CB    
2332 C CG    . PRO A   340 ? 0.5591 0.7979 0.6277 0.0678  0.0623  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CG    
2333 C CD    . PRO A   340 ? 0.5697 0.8204 0.6416 0.0738  0.0598  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CD    
2334 N N     . ASP A   341 ? 0.9148 1.1824 1.0211 0.0437  0.0617  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   N     
2335 C CA    . ASP A   341 ? 0.8195 1.1113 0.9378 0.0406  0.0627  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CA    
2336 C C     . ASP A   341 ? 0.7493 1.0668 0.8677 0.0475  0.0644  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   C     
2337 O O     . ASP A   341 ? 0.7690 1.1098 0.8920 0.0537  0.0631  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   O     
2338 C CB    . ASP A   341 ? 0.8543 1.1381 0.9797 0.0279  0.0653  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CB    
2339 C CG    . ASP A   341 ? 0.9629 1.2286 1.0919 0.0221  0.0632  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CG    
2340 O OD1   . ASP A   341 ? 0.9875 1.2372 1.1101 0.0262  0.0601  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD1   
2341 O OD2   . ASP A   341 ? 0.9863 1.2537 1.1245 0.0134  0.0649  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD2   
2342 N N     . LEU A   342 ? 0.6080 0.9221 0.7207 0.0473  0.0672  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   N     
2343 C CA    . LEU A   342 ? 0.5414 0.8781 0.6522 0.0561  0.0684  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CA    
2344 C C     . LEU A   342 ? 0.5864 0.9082 0.6838 0.0632  0.0690  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   C     
2345 O O     . LEU A   342 ? 0.4781 0.7750 0.5693 0.0580  0.0697  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   O     
2346 C CB    . LEU A   342 ? 0.5689 0.9246 0.6879 0.0499  0.0721  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CB    
2347 C CG    . LEU A   342 ? 0.6221 0.9926 0.7551 0.0401  0.0732  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CG    
2348 C CD1   . LEU A   342 ? 0.4926 0.8474 0.6280 0.0267  0.0770  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD1   
2349 C CD2   . LEU A   342 ? 0.7951 1.2020 0.9359 0.0447  0.0740  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD2   
2350 N N     . PRO A   343 ? 0.6674 1.0043 0.7598 0.0752  0.0689  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   N     
2351 C CA    . PRO A   343 ? 0.5138 0.8816 0.6118 0.0832  0.0679  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CA    
2352 C C     . PRO A   343 ? 0.6129 0.9849 0.7125 0.0876  0.0644  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   C     
2353 O O     . PRO A   343 ? 0.6344 1.0301 0.7437 0.0874  0.0634  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   O     
2354 C CB    . PRO A   343 ? 0.5249 0.8985 0.6129 0.0957  0.0690  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CB    
2355 C CG    . PRO A   343 ? 0.6085 0.9520 0.6849 0.0955  0.0698  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CG    
2356 C CD    . PRO A   343 ? 0.6930 1.0177 0.7733 0.0814  0.0705  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CD    
2357 N N     . GLU A   344 ? 0.6418 0.9920 0.7322 0.0913  0.0628  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   N     
2358 C CA    . GLU A   344 ? 0.5971 0.9532 0.6860 0.0987  0.0601  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CA    
2359 C C     . GLU A   344 ? 0.6524 1.0152 0.7529 0.0913  0.0581  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   C     
2360 O O     . GLU A   344 ? 0.7322 1.1159 0.8371 0.0964  0.0564  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   O     
2361 C CB    . GLU A   344 ? 0.5182 0.8482 0.5950 0.1027  0.0595  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CB    
2362 C CG    . GLU A   344 ? 0.4706 0.7959 0.5351 0.1123  0.0616  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CG    
2363 C CD    . GLU A   344 ? 0.5943 0.8995 0.6538 0.1067  0.0640  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CD    
2364 O OE1   . GLU A   344 ? 0.5886 0.8881 0.6548 0.0956  0.0644  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE1   
2365 O OE2   . GLU A   344 ? 0.7130 1.0078 0.7614 0.1136  0.0657  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE2   
2366 N N     . GLY A   345 ? 0.5668 0.9126 0.6723 0.0795  0.0583  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   N     
2367 C CA    . GLY A   345 ? 0.6416 0.9917 0.7581 0.0724  0.0567  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   CA    
2368 C C     . GLY A   345 ? 0.7058 1.0876 0.8333 0.0722  0.0570  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   C     
2369 O O     . GLY A   345 ? 0.6068 1.0025 0.7396 0.0746  0.0549  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   O     
2370 N N     . LYS A   346 ? 0.7718 1.1668 0.9034 0.0691  0.0598  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   N     
2371 C CA    . LYS A   346 ? 0.7120 1.1391 0.8548 0.0682  0.0603  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CA    
2372 C C     . LYS A   346 ? 0.6692 1.1209 0.8086 0.0820  0.0583  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   C     
2373 O O     . LYS A   346 ? 0.6560 1.1309 0.8034 0.0833  0.0568  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   O     
2374 C CB    . LYS A   346 ? 0.6241 1.0606 0.7718 0.0615  0.0641  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CB    
2375 N N     . LYS A   347 ? 0.6038 1.0500 0.7310 0.0926  0.0584  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   N     
2376 C CA    . LYS A   347 ? 0.6303 1.0990 0.7530 0.1067  0.0569  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CA    
2377 C C     . LYS A   347 ? 0.7918 1.2609 0.9134 0.1110  0.0539  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   C     
2378 O O     . LYS A   347 ? 0.8121 1.3072 0.9355 0.1188  0.0523  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   O     
2379 C CB    . LYS A   347 ? 0.7266 1.1858 0.8355 0.1172  0.0581  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CB    
2380 C CG    . LYS A   347 ? 0.9295 1.4122 1.0325 0.1331  0.0570  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CG    
2381 C CD    . LYS A   347 ? 0.9859 1.4733 1.0815 0.1400  0.0581  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CD    
2382 C CE    . LYS A   347 ? 0.9104 1.4211 1.0131 0.1360  0.0561  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CE    
2383 N NZ    . LYS A   347 ? 0.8355 1.3642 0.9385 0.1388  0.0508  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   NZ    
2384 N N     . ILE A   348 ? 0.8370 1.2787 0.9555 0.1061  0.0530  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   N     
2385 C CA    . ILE A   348 ? 0.8975 1.3401 1.0162 0.1089  0.0504  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CA    
2386 C C     . ILE A   348 ? 0.9216 1.3888 1.0541 0.1041  0.0492  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   C     
2387 O O     . ILE A   348 ? 0.8475 1.3373 0.9808 0.1116  0.0476  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   O     
2388 C CB    . ILE A   348 ? 1.0088 1.4193 1.1244 0.1026  0.0497  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CB    
2389 C CG1   . ILE A   348 ? 0.9625 1.3467 1.0672 0.1028  0.0513  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG1   
2390 C CG2   . ILE A   348 ? 1.0189 1.4292 1.1309 0.1084  0.0475  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG2   
2391 C CD1   . ILE A   348 ? 0.9049 1.2858 0.9966 0.1147  0.0517  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CD1   
2392 N N     . LEU A   349 ? 0.9462 1.4082 1.0891 0.0912  0.0504  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   N     
2393 C CA    . LEU A   349 ? 0.9542 1.4367 1.1109 0.0848  0.0499  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CA    
2394 C C     . LEU A   349 ? 1.0446 1.5613 1.2059 0.0888  0.0502  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   C     
2395 O O     . LEU A   349 ? 1.0465 1.5769 1.2120 0.0863  0.0473  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   O     
2396 C CB    . LEU A   349 ? 0.8593 1.3251 1.0245 0.0701  0.0519  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CB    
2397 C CG    . LEU A   349 ? 0.7653 1.1994 0.9279 0.0649  0.0508  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CG    
2398 C CD1   . LEU A   349 ? 0.7429 1.1589 0.9114 0.0517  0.0533  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD1   
2399 C CD2   . LEU A   349 ? 0.8262 1.2683 0.9942 0.0661  0.0482  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD2   
2400 N N     . ASP A   350 ? 1.0111 1.5305 1.1663 0.0927  0.0514  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   N     
2401 C CA    . ASP A   350 ? 0.9788 1.5185 1.1322 0.0947  0.0489  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CA    
2402 C C     . ASP A   350 ? 0.9758 1.5228 1.1169 0.1072  0.0441  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   C     
2403 O O     . ASP A   350 ? 0.9579 1.5232 1.0998 0.1077  0.0405  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   O     
2404 C CB    . ASP A   350 ? 0.8889 1.4300 1.0407 0.0945  0.0519  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CB    
2405 C CG    . ASP A   350 ? 0.9434 1.4844 1.1085 0.0803  0.0565  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CG    
2406 O OD1   . ASP A   350 ? 0.9571 1.5052 1.1331 0.0707  0.0565  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD1   
2407 O OD2   . ASP A   350 ? 0.9038 1.4374 1.0681 0.0785  0.0606  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD2   
2408 N N     . ASN A   351 ? 0.9911 1.5241 1.1205 0.1173  0.0443  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   N     
2409 C CA    . ASN A   351 ? 0.9113 1.4492 1.0284 0.1291  0.0405  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CA    
2410 C C     . ASN A   351 ? 0.9132 1.4554 1.0329 0.1274  0.0376  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   C     
2411 O O     . ASN A   351 ? 0.9345 1.4851 1.0451 0.1359  0.0343  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   O     
2412 C CB    . ASN A   351 ? 0.8547 1.3739 0.9590 0.1391  0.0424  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CB    
2413 C CG    . ASN A   351 ? 1.0024 1.5221 1.0988 0.1458  0.0436  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CG    
2414 O OD1   . ASN A   351 ? 1.0668 1.6044 1.1630 0.1476  0.0414  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   OD1   
2415 N ND2   . ASN A   351 ? 1.0640 1.5644 1.1538 0.1497  0.0472  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   ND2   
2416 N N     . THR A   352 ? 0.9574 1.4942 1.0891 0.1170  0.0390  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   N     
2417 C CA    . THR A   352 ? 1.0569 1.5965 1.1924 0.1144  0.0367  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CA    
2418 C C     . THR A   352 ? 1.1229 1.6807 1.2692 0.1056  0.0351  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   C     
2419 O O     . THR A   352 ? 1.1756 1.7439 1.3213 0.1066  0.0319  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   O     
2420 C CB    . THR A   352 ? 0.9984 1.5185 1.1397 0.1096  0.0393  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CB    
2421 O OG1   . THR A   352 ? 0.9106 1.4147 1.0408 0.1182  0.0406  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   OG1   
2422 C CG2   . THR A   352 ? 0.9375 1.4605 1.0843 0.1061  0.0371  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CG2   
2423 N N     . ARG A   353 ? 1.1614 1.7232 1.3170 0.0970  0.0376  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   N     
2424 C CA    . ARG A   353 ? 1.1555 1.7360 1.3200 0.0890  0.0365  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CA    
2425 C C     . ARG A   353 ? 1.0814 1.6826 1.2371 0.0971  0.0318  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   C     
2426 O O     . ARG A   353 ? 1.1669 1.7842 1.3267 0.0934  0.0294  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   O     
2427 C CB    . ARG A   353 ? 1.2581 1.8397 1.4317 0.0797  0.0405  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CB    
2428 C CG    . ARG A   353 ? 1.3193 1.9212 1.5013 0.0714  0.0399  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CG    
2429 C CD    . ARG A   353 ? 1.2979 1.9023 1.4853 0.0646  0.0439  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CD    
2430 N NE    . ARG A   353 ? 1.3909 1.9746 1.5785 0.0636  0.0483  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NE    
2431 C CZ    . ARG A   353 ? 1.4846 2.0546 1.6825 0.0534  0.0528  -0.1675 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CZ    
2432 N NH1   . ARG A   353 ? 1.4702 2.0439 1.6795 0.0432  0.0537  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH1   
2433 N NH2   . ARG A   353 ? 1.5115 2.0640 1.7080 0.0536  0.0565  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH2   
2434 N N     . ALA A   354 ? 0.9676 1.5686 1.1107 0.1084  0.0307  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   N     
2435 C CA    . ALA A   354 ? 0.8782 1.4988 1.0117 0.1176  0.0263  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CA    
2436 C C     . ALA A   354 ? 0.9293 1.5590 1.0600 0.1201  0.0226  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   C     
2437 O O     . ALA A   354 ? 1.0401 1.6913 1.1706 0.1203  0.0192  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   O     
2438 C CB    . ALA A   354 ? 0.8203 1.4336 0.9396 0.1306  0.0262  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CB    
2439 N N     . ALA A   355 ? 0.9377 1.5519 1.0663 0.1216  0.0232  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   N     
2440 C CA    . ALA A   355 ? 1.0128 1.6343 1.1360 0.1261  0.0199  -0.1382 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CA    
2441 C C     . ALA A   355 ? 1.0151 1.6363 1.1502 0.1156  0.0201  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   C     
2442 O O     . ALA A   355 ? 0.9824 1.6024 1.1141 0.1184  0.0185  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   O     
2443 C CB    . ALA A   355 ? 1.0318 1.6385 1.1424 0.1367  0.0203  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CB    
2444 N N     . MET A   356 ? 1.1238 1.7466 1.2725 0.1037  0.0222  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   N     
2445 C CA    . MET A   356 ? 1.1873 1.8065 1.3478 0.0937  0.0232  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CA    
2446 C C     . MET A   356 ? 1.1562 1.7976 1.3218 0.0885  0.0207  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   C     
2447 O O     . MET A   356 ? 1.2496 1.9104 1.4080 0.0941  0.0174  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   O     
2448 C CB    . MET A   356 ? 1.2714 1.8748 1.4441 0.0835  0.0280  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CB    
2449 C CG    . MET A   356 ? 1.2337 1.8136 1.4053 0.0856  0.0301  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CG    
2450 S SD    . MET A   356 ? 1.0584 1.6207 1.2404 0.0768  0.0358  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   SD    
2451 C CE    . MET A   356 ? 0.9246 1.4852 1.1238 0.0633  0.0376  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CE    
2452 N N     . SER A   357 ? 1.1133 1.7519 1.2912 0.0781  0.0222  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   N     
2453 C CA    . SER A   357 ? 1.0618 1.7191 1.2464 0.0712  0.0208  -0.2077 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CA    
2454 C C     . SER A   357 ? 1.1011 1.7503 1.3017 0.0573  0.0253  -0.2178 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   C     
2455 O O     . SER A   357 ? 1.0061 1.6384 1.2132 0.0534  0.0275  -0.2164 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   O     
2456 C CB    . SER A   357 ? 0.9171 1.5800 1.0982 0.0743  0.0177  -0.2099 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CB    
2457 O OG    . SER A   357 ? 0.9419 1.6069 1.1082 0.0871  0.0145  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   OG    
2458 N N     . ARG A   358 ? 1.2367 1.8985 1.4437 0.0500  0.0268  -0.2282 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   N     
2459 C CA    . ARG A   358 ? 1.3294 1.9842 1.5514 0.0363  0.0321  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CA    
2460 C C     . ARG A   358 ? 1.4269 2.0671 1.6584 0.0298  0.0342  -0.2417 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   C     
2461 O O     . ARG A   358 ? 1.3670 1.9896 1.6075 0.0230  0.0388  -0.2407 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   O     
2462 C CB    . ARG A   358 ? 1.2414 1.9178 1.4686 0.0287  0.0322  -0.2535 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CB    
2463 N N     . GLU A   359 ? 1.5368 2.1839 1.7662 0.0324  0.0309  -0.2456 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   N     
2464 C CA    . GLU A   359 ? 1.5918 2.2265 1.8306 0.0267  0.0327  -0.2501 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CA    
2465 C C     . GLU A   359 ? 1.5555 2.1854 1.7864 0.0356  0.0291  -0.2422 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   C     
2466 O O     . GLU A   359 ? 1.5963 2.2163 1.8346 0.0317  0.0302  -0.2457 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   O     
2467 C CB    . GLU A   359 ? 1.7137 2.3610 1.9631 0.0161  0.0341  -0.2684 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CB    
2468 C CG    . GLU A   359 ? 1.8154 2.4862 2.0574 0.0205  0.0292  -0.2753 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CG    
2469 C CD    . GLU A   359 ? 1.8952 2.5647 2.1378 0.0219  0.0272  -0.2783 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CD    
2470 O OE1   . GLU A   359 ? 1.9131 2.5640 2.1634 0.0185  0.0298  -0.2767 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE1   
2471 O OE2   . GLU A   359 ? 1.9249 2.6129 2.1604 0.0265  0.0231  -0.2827 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE2   
2472 N N     . HIS A   360 ? 1.5122 2.1485 1.7286 0.0473  0.0251  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   N     
2473 C CA    . HIS A   360 ? 1.4609 2.0916 1.6693 0.0554  0.0224  -0.2236 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CA    
2474 C C     . HIS A   360 ? 1.3261 1.9361 1.5296 0.0613  0.0236  -0.2081 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   C     
2475 O O     . HIS A   360 ? 1.2902 1.8875 1.4944 0.0626  0.0237  -0.2038 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   O     
2476 C CB    . HIS A   360 ? 1.4916 2.1420 1.6866 0.0647  0.0176  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CB    
2477 C CG    . HIS A   360 ? 1.5303 2.2019 1.7289 0.0600  0.0158  -0.2372 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CG    
2478 N ND1   . HIS A   360 ? 1.5811 2.2757 1.7717 0.0645  0.0124  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   ND1   
2479 C CD2   . HIS A   360 ? 1.5319 2.2057 1.7412 0.0512  0.0168  -0.2503 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CD2   
2480 C CE1   . HIS A   360 ? 1.6042 2.3146 1.8003 0.0584  0.0115  -0.2557 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CE1   
2481 N NE2   . HIS A   360 ? 1.5731 2.2709 1.7806 0.0502  0.0143  -0.2618 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   NE2   
2482 N N     . SER A   361 ? 1.2695 1.8764 1.4678 0.0649  0.0246  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   N     
2483 C CA    . SER A   361 ? 1.2147 1.8022 1.4083 0.0700  0.0262  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CA    
2484 C C     . SER A   361 ? 1.3197 1.8902 1.5260 0.0610  0.0306  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   C     
2485 O O     . SER A   361 ? 1.3430 1.9172 1.5605 0.0513  0.0331  -0.1988 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   O     
2486 C CB    . SER A   361 ? 1.1072 1.6980 1.2892 0.0783  0.0256  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CB    
2487 O OG    . SER A   361 ? 1.1021 1.7008 1.2702 0.0892  0.0220  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   OG    
2488 N N     . ARG A   362 ? 1.3714 1.9234 1.5759 0.0644  0.0318  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   N     
2489 C CA    . ARG A   362 ? 1.1810 1.7159 1.3958 0.0578  0.0357  -0.1772 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CA    
2490 C C     . ARG A   362 ? 1.0805 1.6007 1.2867 0.0651  0.0365  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   C     
2491 O O     . ARG A   362 ? 1.0971 1.6173 1.2910 0.0746  0.0342  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   O     
2492 C CB    . ARG A   362 ? 1.1263 1.6532 1.3521 0.0520  0.0363  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CB    
2493 C CG    . ARG A   362 ? 1.3116 1.8320 1.5530 0.0405  0.0406  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CG    
2494 C CD    . ARG A   362 ? 1.4925 2.0104 1.7452 0.0347  0.0407  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CD    
2495 N NE    . ARG A   362 ? 1.5992 2.1310 1.8597 0.0265  0.0418  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NE    
2496 C CZ    . ARG A   362 ? 1.6466 2.1926 1.9050 0.0273  0.0388  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CZ    
2497 N NH1   . ARG A   362 ? 1.6167 2.1648 1.8657 0.0358  0.0348  -0.2188 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH1   
2498 N NH2   . ARG A   362 ? 1.7052 2.2637 1.9710 0.0193  0.0402  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH2   
2499 N N     . ILE A   363 ? 1.0119 1.5165 1.2230 0.0599  0.0397  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   N     
2500 C CA    . ILE A   363 ? 1.0090 1.4897 1.2074 0.0642  0.0395  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CA    
2501 C C     . ILE A   363 ? 1.0738 1.5225 1.2720 0.0585  0.0390  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   C     
2502 O O     . ILE A   363 ? 1.1311 1.5690 1.3380 0.0488  0.0402  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   O     
2503 C CB    . ILE A   363 ? 0.9942 1.4737 1.1899 0.0624  0.0419  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CB    
2504 C CG1   . ILE A   363 ? 1.0154 1.4650 1.1997 0.0637  0.0421  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG1   
2505 C CG2   . ILE A   363 ? 1.0492 1.5290 1.2565 0.0503  0.0446  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG2   
2506 C CD1   . ILE A   363 ? 1.0842 1.5322 1.2565 0.0749  0.0404  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CD1   
2507 N N     . LEU A   364 ? 0.9818 1.4152 1.1697 0.0648  0.0373  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   N     
2508 C CA    . LEU A   364 ? 0.8662 1.2709 1.0529 0.0610  0.0363  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CA    
2509 C C     . LEU A   364 ? 0.7187 1.1009 0.8931 0.0637  0.0365  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   C     
2510 O O     . LEU A   364 ? 0.6662 1.0494 0.8306 0.0720  0.0359  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   O     
2511 C CB    . LEU A   364 ? 0.9316 1.3401 1.1192 0.0649  0.0341  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CB    
2512 C CG    . LEU A   364 ? 0.9415 1.3706 1.1415 0.0617  0.0339  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CG    
2513 C CD1   . LEU A   364 ? 0.8934 1.3258 1.0933 0.0661  0.0318  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD1   
2514 C CD2   . LEU A   364 ? 0.9077 1.3237 1.1181 0.0508  0.0352  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD2   
2515 N N     . ILE A   365 ? 0.7021 1.0638 0.8771 0.0565  0.0377  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   N     
2516 C CA    . ILE A   365 ? 0.7584 1.0961 0.9228 0.0574  0.0379  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CA    
2517 C C     . ILE A   365 ? 0.8773 1.1924 1.0421 0.0545  0.0359  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   C     
2518 O O     . ILE A   365 ? 0.8987 1.2052 1.0718 0.0473  0.0359  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   O     
2519 C CB    . ILE A   365 ? 0.8379 1.1671 1.0020 0.0514  0.0404  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CB    
2520 C CG1   . ILE A   365 ? 0.7395 1.0944 0.9076 0.0521  0.0424  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG1   
2521 C CG2   . ILE A   365 ? 0.9506 1.2599 1.1023 0.0540  0.0407  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG2   
2522 C CD1   . ILE A   365 ? 0.8973 1.2651 1.0561 0.0621  0.0424  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CD1   
2523 N N     . HIS A   366 ? 0.9071 1.2123 1.0628 0.0600  0.0345  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   N     
2524 C CA    . HIS A   366 ? 0.8288 1.1152 0.9846 0.0583  0.0323  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CA    
2525 C C     . HIS A   366 ? 0.7314 0.9951 0.8767 0.0586  0.0323  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   C     
2526 O O     . HIS A   366 ? 0.7780 1.0414 0.9135 0.0645  0.0328  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   O     
2527 C CB    . HIS A   366 ? 0.8716 1.1692 1.0275 0.0640  0.0308  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CB    
2528 C CG    . HIS A   366 ? 0.8474 1.1309 1.0066 0.0618  0.0285  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CG    
2529 N ND1   . HIS A   366 ? 0.8090 1.0968 0.9662 0.0664  0.0273  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   ND1   
2530 C CD2   . HIS A   366 ? 0.8492 1.1144 1.0130 0.0560  0.0274  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CD2   
2531 C CE1   . HIS A   366 ? 0.8787 1.1526 1.0401 0.0633  0.0253  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CE1   
2532 N NE2   . HIS A   366 ? 0.9081 1.1680 1.0734 0.0574  0.0251  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   NE2   
2533 N N     . ASP A   367 ? 0.4619 0.7061 0.6088 0.0522  0.0320  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   N     
2534 C CA    . ASP A   367 ? 0.6010 0.8251 0.7383 0.0514  0.0323  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CA    
2535 C C     . ASP A   367 ? 0.6573 0.8607 0.7978 0.0453  0.0309  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   C     
2536 O O     . ASP A   367 ? 0.6005 0.8050 0.7506 0.0415  0.0303  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   O     
2537 C CB    . ASP A   367 ? 0.7809 1.0090 0.9141 0.0507  0.0352  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CB    
2538 C CG    . ASP A   367 ? 0.9749 1.2085 1.0976 0.0580  0.0364  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CG    
2539 O OD1   . ASP A   367 ? 0.9912 1.2121 1.1060 0.0609  0.0354  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD1   
2540 O OD2   . ASP A   367 ? 0.9447 1.1948 1.0669 0.0608  0.0384  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD2   
2541 N N     . ILE A   368 ? 0.7484 0.9328 0.8805 0.0445  0.0304  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   N     
2542 C CA    . ILE A   368 ? 0.7499 0.9140 0.8833 0.0394  0.0290  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CA    
2543 C C     . ILE A   368 ? 0.7413 0.9037 0.8798 0.0330  0.0314  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   C     
2544 O O     . ILE A   368 ? 0.6315 0.8019 0.7681 0.0320  0.0343  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   O     
2545 C CB    . ILE A   368 ? 0.7021 0.8484 0.8247 0.0402  0.0282  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CB    
2546 C CG1   . ILE A   368 ? 0.7056 0.8499 0.8255 0.0445  0.0255  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG1   
2547 C CG2   . ILE A   368 ? 0.6130 0.7393 0.7347 0.0347  0.0276  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG2   
2548 C CD1   . ILE A   368 ? 0.6856 0.8185 0.7939 0.0463  0.0256  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CD1   
2549 N N     . ILE A   369 ? 0.7584 0.9102 0.9033 0.0288  0.0305  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   N     
2550 C CA    . ILE A   369 ? 0.7127 0.8572 0.8610 0.0218  0.0332  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CA    
2551 C C     . ILE A   369 ? 0.7096 0.8286 0.8518 0.0193  0.0319  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   C     
2552 O O     . ILE A   369 ? 0.6554 0.7629 0.8001 0.0198  0.0292  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   O     
2553 C CB    . ILE A   369 ? 0.6049 0.7572 0.7653 0.0185  0.0340  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CB    
2554 C CG1   . ILE A   369 ? 0.5763 0.7559 0.7422 0.0211  0.0350  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG1   
2555 C CG2   . ILE A   369 ? 0.6008 0.7431 0.7638 0.0106  0.0375  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG2   
2556 C CD1   . ILE A   369 ? 0.6412 0.8308 0.8183 0.0204  0.0344  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CD1   
2557 N N     . VAL A   370 ? 0.5501 0.6610 0.6841 0.0172  0.0339  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   N     
2558 C CA    . VAL A   370 ? 0.5236 0.6113 0.6501 0.0153  0.0327  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CA    
2559 C C     . VAL A   370 ? 0.6808 0.7554 0.8120 0.0093  0.0342  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   C     
2560 O O     . VAL A   370 ? 0.7930 0.8731 0.9286 0.0040  0.0383  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   O     
2561 C CB    . VAL A   370 ? 0.6598 0.7436 0.7760 0.0146  0.0348  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CB    
2562 C CG1   . VAL A   370 ? 0.5768 0.6374 0.6848 0.0127  0.0335  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG1   
2563 C CG2   . VAL A   370 ? 0.6684 0.7641 0.7797 0.0209  0.0338  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG2   
2564 N N     . PRO A   371 ? 0.8199 0.8776 0.9506 0.0100  0.0312  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   N     
2565 C CA    . PRO A   371 ? 0.7030 0.7433 0.8351 0.0047  0.0330  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CA    
2566 C C     . PRO A   371 ? 0.6899 0.7186 0.8132 -0.0002 0.0364  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   C     
2567 O O     . PRO A   371 ? 0.7204 0.7487 0.8348 0.0016  0.0358  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   O     
2568 C CB    . PRO A   371 ? 0.6307 0.6558 0.7612 0.0087  0.0283  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CB    
2569 C CG    . PRO A   371 ? 0.6604 0.6900 0.7842 0.0142  0.0248  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CG    
2570 C CD    . PRO A   371 ? 0.7676 0.8200 0.8948 0.0158  0.0263  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CD    
2571 N N     . GLU A   372 ? 0.7345 0.7530 0.8601 -0.0066 0.0402  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   N     
2572 C CA    . GLU A   372 ? 0.7411 0.7476 0.8582 -0.0119 0.0438  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CA    
2573 C C     . GLU A   372 ? 0.6683 0.6504 0.7757 -0.0107 0.0414  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   C     
2574 O O     . GLU A   372 ? 0.6886 0.6589 0.7873 -0.0145 0.0440  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   O     
2575 C CB    . GLU A   372 ? 0.8263 0.8330 0.9494 -0.0203 0.0499  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CB    
2576 C CG    . GLU A   372 ? 0.9026 0.9358 1.0351 -0.0216 0.0523  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CG    
2577 C CD    . GLU A   372 ? 1.0118 1.0516 1.1426 -0.0281 0.0580  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CD    
2578 O OE1   . GLU A   372 ? 1.0547 1.0788 1.1765 -0.0317 0.0602  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE1   
2579 O OE2   . GLU A   372 ? 1.0961 1.1578 1.2349 -0.0298 0.0604  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE2   
2580 N N     . ILE A   373 ? 0.6423 0.6177 0.7511 -0.0053 0.0364  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   N     
2581 C CA    . ILE A   373 ? 0.6841 0.6391 0.7839 -0.0026 0.0331  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CA    
2582 C C     . ILE A   373 ? 0.7482 0.7079 0.8507 0.0050  0.0268  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   C     
2583 O O     . ILE A   373 ? 0.6772 0.6495 0.7897 0.0072  0.0258  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   O     
2584 C CB    . ILE A   373 ? 0.7446 0.6780 0.8435 -0.0064 0.0354  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CB    
2585 C CG1   . ILE A   373 ? 0.8580 0.7711 0.9443 -0.0041 0.0328  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG1   
2586 C CG2   . ILE A   373 ? 0.6437 0.5760 0.7532 -0.0042 0.0338  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG2   
2587 C CD1   . ILE A   373 ? 0.8669 0.7568 0.9497 -0.0072 0.0353  0.0015  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CD1   
2588 N N     . GLY A   374 ? 0.7999 0.7505 0.8933 0.0089  0.0229  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   N     
2589 C CA    . GLY A   374 ? 0.7815 0.7363 0.8772 0.0157  0.0171  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   CA    
2590 C C     . GLY A   374 ? 0.8226 0.7982 0.9219 0.0183  0.0162  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   C     
2591 O O     . GLY A   374 ? 0.6564 0.6415 0.7633 0.0222  0.0135  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   O     
2592 N N     . ALA A   375 ? 0.9941 0.9769 1.0879 0.0163  0.0189  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   N     
2593 C CA    . ALA A   375 ? 0.8984 0.8976 0.9924 0.0197  0.0180  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CA    
2594 C C     . ALA A   375 ? 0.8699 0.8656 0.9599 0.0244  0.0131  0.0013  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   C     
2595 O O     . ALA A   375 ? 1.0047 0.9858 1.0880 0.0248  0.0107  0.0069  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   O     
2596 C CB    . ALA A   375 ? 0.9178 0.9218 1.0050 0.0173  0.0217  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CB    
2597 N N     . THR A   376 ? 0.8011 0.8108 0.8949 0.0280  0.0117  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 352 THR A   N     
2598 C CA    . THR A   376 ? 0.7981 0.8074 0.8886 0.0318  0.0077  0.0025  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CA    
2599 C C     . THR A   376 ? 0.8234 0.8362 0.9050 0.0318  0.0094  0.0069  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   C     
2600 O O     . THR A   376 ? 0.8848 0.9031 0.9641 0.0300  0.0134  0.0065  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   O     
2601 C CB    . THR A   376 ? 0.7574 0.7792 0.8571 0.0354  0.0056  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CB    
2602 O OG1   . THR A   376 ? 0.6688 0.7055 0.7686 0.0365  0.0079  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 352 THR A   OG1   
2603 C CG2   . THR A   376 ? 0.8911 0.9152 1.0011 0.0347  0.0061  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CG2   
2604 N N     . MET A   377 ? 0.7076 0.7174 0.7843 0.0339  0.0065  0.0108  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   N     
2605 C CA    . MET A   377 ? 0.6099 0.6233 0.6788 0.0342  0.0083  0.0142  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CA    
2606 C C     . MET A   377 ? 0.6012 0.6304 0.6743 0.0363  0.0108  0.0105  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   C     
2607 O O     . MET A   377 ? 0.5223 0.5551 0.5893 0.0365  0.0139  0.0126  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   O     
2608 C CB    . MET A   377 ? 0.5357 0.5438 0.5995 0.0355  0.0049  0.0180  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CB    
2609 C CG    . MET A   377 ? 0.5784 0.5718 0.6355 0.0341  0.0025  0.0227  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CG    
2610 S SD    . MET A   377 ? 0.7178 0.7030 0.7638 0.0304  0.0066  0.0275  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   SD    
2611 C CE    . MET A   377 ? 0.7172 0.7096 0.7570 0.0312  0.0093  0.0291  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CE    
2612 N N     . SER A   378 ? 0.6445 0.6830 0.7273 0.0382  0.0095  0.0051  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   N     
2613 C CA    . SER A   378 ? 0.6443 0.6983 0.7308 0.0402  0.0120  0.0013  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CA    
2614 C C     . SER A   378 ? 0.6047 0.6641 0.6910 0.0388  0.0160  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 354 SER A   C     
2615 O O     . SER A   378 ? 0.6735 0.7415 0.7562 0.0405  0.0189  0.0004  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   O     
2616 C CB    . SER A   378 ? 0.8232 0.8864 0.9206 0.0422  0.0099  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CB    
2617 O OG    . SER A   378 ? 1.0339 1.1116 1.1331 0.0449  0.0115  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 354 SER A   OG    
2618 N N     . HIS A   379 ? 0.5919 0.6463 0.6820 0.0357  0.0164  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   N     
2619 C CA    . HIS A   379 ? 0.6559 0.7149 0.7455 0.0333  0.0203  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CA    
2620 C C     . HIS A   379 ? 0.6335 0.6870 0.7122 0.0327  0.0226  0.0017  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   C     
2621 O O     . HIS A   379 ? 0.5276 0.5909 0.6039 0.0342  0.0257  0.0014  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   O     
2622 C CB    . HIS A   379 ? 0.7896 0.8404 0.8837 0.0289  0.0207  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CB    
2623 C CG    . HIS A   379 ? 0.9084 0.9653 1.0139 0.0290  0.0196  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CG    
2624 N ND1   . HIS A   379 ? 0.8870 0.9319 0.9961 0.0280  0.0171  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   ND1   
2625 C CD2   . HIS A   379 ? 0.9041 0.9778 1.0179 0.0301  0.0209  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CD2   
2626 C CE1   . HIS A   379 ? 0.9228 0.9764 1.0423 0.0283  0.0170  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CE1   
2627 N NE2   . HIS A   379 ? 0.8730 0.9445 0.9956 0.0293  0.0192  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   NE2   
2628 N N     . ALA A   380 ? 0.6515 0.6895 0.7232 0.0311  0.0209  0.0072  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   N     
2629 C CA    . ALA A   380 ? 0.6438 0.6749 0.7052 0.0296  0.0232  0.0124  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CA    
2630 C C     . ALA A   380 ? 0.6438 0.6809 0.6991 0.0330  0.0247  0.0150  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   C     
2631 O O     . ALA A   380 ? 0.7035 0.7423 0.7531 0.0330  0.0281  0.0168  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   O     
2632 C CB    . ALA A   380 ? 0.6044 0.6184 0.6595 0.0274  0.0207  0.0175  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CB    
2633 N N     . TRP A   381 ? 0.6903 0.7302 0.7465 0.0360  0.0226  0.0152  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   N     
2634 C CA    . TRP A   381 ? 0.7386 0.7808 0.7875 0.0388  0.0246  0.0184  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CA    
2635 C C     . TRP A   381 ? 0.6935 0.7503 0.7443 0.0421  0.0280  0.0158  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   C     
2636 O O     . TRP A   381 ? 0.6258 0.6834 0.6692 0.0441  0.0312  0.0187  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   O     
2637 C CB    . TRP A   381 ? 0.6979 0.7382 0.7465 0.0402  0.0220  0.0196  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CB    
2638 C CG    . TRP A   381 ? 0.7629 0.8157 0.8191 0.0432  0.0214  0.0154  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CG    
2639 C CD1   . TRP A   381 ? 0.8461 0.9020 0.9111 0.0432  0.0180  0.0117  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD1   
2640 C CD2   . TRP A   381 ? 0.7775 0.8412 0.8325 0.0468  0.0245  0.0148  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD2   
2641 N NE1   . TRP A   381 ? 0.7902 0.8587 0.8598 0.0462  0.0188  0.0084  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   NE1   
2642 C CE2   . TRP A   381 ? 0.7747 0.8483 0.8381 0.0485  0.0228  0.0105  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE2   
2643 C CE3   . TRP A   381 ? 0.7916 0.8578 0.8391 0.0494  0.0287  0.0176  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE3   
2644 C CZ2   . TRP A   381 ? 0.7817 0.8673 0.8454 0.0523  0.0251  0.0092  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ2   
2645 C CZ3   . TRP A   381 ? 0.8330 0.9104 0.8807 0.0536  0.0309  0.0166  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ3   
2646 C CH2   . TRP A   381 ? 0.8288 0.9158 0.8843 0.0549  0.0291  0.0126  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CH2   
2647 N N     . GLN A   382 ? 0.6168 0.6854 0.6771 0.0432  0.0274  0.0102  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   N     
2648 C CA    . GLN A   382 ? 0.6965 0.7809 0.7588 0.0467  0.0303  0.0073  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CA    
2649 C C     . GLN A   382 ? 0.7626 0.8495 0.8231 0.0454  0.0333  0.0067  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   C     
2650 O O     . GLN A   382 ? 0.7957 0.8893 0.8511 0.0488  0.0364  0.0081  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   O     
2651 C CB    . GLN A   382 ? 0.6100 0.7072 0.6833 0.0477  0.0288  0.0007  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CB    
2652 C CG    . GLN A   382 ? 0.6072 0.7046 0.6828 0.0494  0.0263  0.0006  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CG    
2653 C CD    . GLN A   382 ? 0.7354 0.8493 0.8198 0.0521  0.0260  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CD    
2654 O OE1   . GLN A   382 ? 0.7318 0.8465 0.8233 0.0513  0.0232  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   OE1   
2655 N NE2   . GLN A   382 ? 0.7556 0.8834 0.8392 0.0555  0.0288  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   NE2   
2656 N N     . ASP A   383 ? 0.6901 0.7717 0.7545 0.0405  0.0328  0.0047  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   N     
2657 C CA    . ASP A   383 ? 0.7708 0.8560 0.8346 0.0383  0.0360  0.0032  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CA    
2658 C C     . ASP A   383 ? 0.7701 0.8474 0.8228 0.0388  0.0382  0.0091  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   C     
2659 O O     . ASP A   383 ? 0.8068 0.8931 0.8567 0.0415  0.0414  0.0089  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   O     
2660 C CB    . ASP A   383 ? 0.6751 0.7530 0.7442 0.0321  0.0354  0.0005  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CB    
2661 C CG    . ASP A   383 ? 0.6529 0.7298 0.7191 0.0283  0.0389  0.0004  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CG    
2662 O OD1   . ASP A   383 ? 0.5166 0.6090 0.5869 0.0290  0.0417  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD1   
2663 O OD2   . ASP A   383 ? 0.6805 0.7420 0.7407 0.0246  0.0390  0.0047  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD2   
2664 N N     . LEU A   384 ? 0.5855 0.6465 0.6317 0.0368  0.0365  0.0143  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   N     
2665 C CA    . LEU A   384 ? 0.5844 0.6365 0.6202 0.0363  0.0386  0.0194  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CA    
2666 C C     . LEU A   384 ? 0.7122 0.7673 0.7411 0.0417  0.0405  0.0224  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   C     
2667 O O     . LEU A   384 ? 0.5906 0.6415 0.6113 0.0425  0.0432  0.0256  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   O     
2668 C CB    . LEU A   384 ? 0.5261 0.5608 0.5570 0.0325  0.0360  0.0235  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CB    
2669 C CG    . LEU A   384 ? 0.6351 0.6624 0.6681 0.0270  0.0357  0.0228  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CG    
2670 C CD1   . LEU A   384 ? 0.5602 0.5707 0.5861 0.0245  0.0331  0.0279  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD1   
2671 C CD2   . LEU A   384 ? 0.6086 0.6411 0.6401 0.0250  0.0402  0.0214  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD2   
2672 N N     . SER A   385 ? 0.7072 0.7687 0.7390 0.0455  0.0393  0.0214  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   N     
2673 C CA    . SER A   385 ? 0.5277 0.5924 0.5529 0.0510  0.0419  0.0241  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CA    
2674 C C     . SER A   385 ? 0.6475 0.7268 0.6736 0.0553  0.0451  0.0218  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   C     
2675 O O     . SER A   385 ? 0.7832 0.8616 0.8017 0.0582  0.0483  0.0246  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   O     
2676 C CB    . SER A   385 ? 0.5625 0.6298 0.5902 0.0533  0.0401  0.0238  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CB    
2677 O OG    . SER A   385 ? 0.7412 0.7968 0.7690 0.0495  0.0368  0.0252  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   OG    
2678 N N     . LEU A   386 ? 0.6747 0.7685 0.7104 0.0559  0.0442  0.0162  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   N     
2679 C CA    . LEU A   386 ? 0.6269 0.7371 0.6655 0.0590  0.0466  0.0126  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CA    
2680 C C     . LEU A   386 ? 0.6288 0.7356 0.6632 0.0568  0.0492  0.0135  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   C     
2681 O O     . LEU A   386 ? 0.5883 0.7029 0.6184 0.0616  0.0522  0.0143  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   O     
2682 C CB    . LEU A   386 ? 0.6566 0.7794 0.7073 0.0567  0.0448  0.0053  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CB    
2683 C CG    . LEU A   386 ? 0.6318 0.7609 0.6861 0.0601  0.0429  0.0041  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CG    
2684 C CD1   . LEU A   386 ? 0.5948 0.7347 0.6614 0.0572  0.0409  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD1   
2685 C CD2   . LEU A   386 ? 0.4430 0.5827 0.4915 0.0684  0.0452  0.0062  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD2   
2686 N N     . MET A   387 ? 0.5269 0.6225 0.5623 0.0498  0.0482  0.0136  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   N     
2687 C CA    . MET A   387 ? 0.5349 0.6267 0.5660 0.0469  0.0509  0.0147  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CA    
2688 C C     . MET A   387 ? 0.5944 0.6834 0.6149 0.0522  0.0538  0.0194  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   C     
2689 O O     . MET A   387 ? 0.7390 0.8352 0.7575 0.0538  0.0569  0.0185  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   O     
2690 C CB    . MET A   387 ? 0.5039 0.5786 0.5332 0.0396  0.0494  0.0168  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CB    
2691 C CG    . MET A   387 ? 0.5618 0.6284 0.5827 0.0374  0.0523  0.0202  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CG    
2692 S SD    . MET A   387 ? 0.6996 0.7495 0.7180 0.0286  0.0517  0.0221  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   SD    
2693 C CE    . MET A   387 ? 0.5293 0.5886 0.5605 0.0240  0.0516  0.0150  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CE    
2694 N N     . ALA A   388 ? 0.5408 0.6204 0.5549 0.0551  0.0530  0.0240  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   N     
2695 C CA    . ALA A   388 ? 0.7344 0.8081 0.7378 0.0596  0.0560  0.0287  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CA    
2696 C C     . ALA A   388 ? 0.6663 0.7548 0.6688 0.0679  0.0588  0.0277  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   C     
2697 O O     . ALA A   388 ? 0.6725 0.7584 0.6668 0.0720  0.0621  0.0306  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   O     
2698 C CB    . ALA A   388 ? 0.9060 0.9659 0.9035 0.0598  0.0548  0.0330  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CB    
2699 N N     . ILE A   389 ? 0.5639 0.6679 0.5740 0.0709  0.0577  0.0237  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   N     
2700 C CA    . ILE A   389 ? 0.5659 0.6861 0.5754 0.0793  0.0599  0.0226  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CA    
2701 C C     . ILE A   389 ? 0.6373 0.7770 0.6559 0.0787  0.0601  0.0158  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   C     
2702 O O     . ILE A   389 ? 0.5437 0.7013 0.5647 0.0854  0.0608  0.0132  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   O     
2703 C CB    . ILE A   389 ? 0.5644 0.6889 0.5739 0.0845  0.0589  0.0235  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CB    
2704 C CG1   . ILE A   389 ? 0.3021 0.4364 0.3233 0.0808  0.0555  0.0179  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG1   
2705 C CG2   . ILE A   389 ? 0.4963 0.6019 0.4972 0.0841  0.0594  0.0295  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG2   
2706 C CD1   . ILE A   389 ? 0.3616 0.5088 0.3844 0.0873  0.0551  0.0169  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CD1   
2707 N N     . GLY A   390 ? 0.6731 0.8099 0.6967 0.0706  0.0595  0.0128  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   N     
2708 C CA    . GLY A   390 ? 0.6969 0.8509 0.7299 0.0681  0.0600  0.0057  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   CA    
2709 C C     . GLY A   390 ? 0.7321 0.8983 0.7762 0.0663  0.0575  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   C     
2710 O O     . GLY A   390 ? 0.7855 0.9697 0.8377 0.0655  0.0583  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   O     
2711 N N     . GLY A   391 ? 0.7198 0.8778 0.7650 0.0656  0.0546  0.0012  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   N     
2712 C CA    . GLY A   391 ? 0.6235 0.7899 0.6793 0.0627  0.0521  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   CA    
2713 C C     . GLY A   391 ? 0.5711 0.7239 0.6316 0.0534  0.0505  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   C     
2714 O O     . GLY A   391 ? 0.6510 0.7887 0.7062 0.0491  0.0513  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   O     
2715 N N     . MET A   392 ? 0.6877 0.8462 0.7579 0.0505  0.0484  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   N     
2716 C CA    . MET A   392 ? 0.7377 0.8831 0.8126 0.0425  0.0470  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CA    
2717 C C     . MET A   392 ? 0.6753 0.8273 0.7605 0.0412  0.0446  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   C     
2718 O O     . MET A   392 ? 0.7909 0.9623 0.8823 0.0443  0.0449  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   O     
2719 C CB    . MET A   392 ? 0.9436 1.0892 1.0207 0.0362  0.0498  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CB    
2720 C CG    . MET A   392 ? 1.1009 1.2623 1.1895 0.0327  0.0508  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CG    
2721 S SD    . MET A   392 ? 1.3478 1.5114 1.4360 0.0268  0.0553  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   SD    
2722 C CE    . MET A   392 ? 1.2350 1.4120 1.3153 0.0358  0.0572  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CE    
2723 N N     . GLU A   393 ? 0.5304 0.6670 0.6173 0.0371  0.0421  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   N     
2724 C CA    . GLU A   393 ? 0.5894 0.7307 0.6868 0.0350  0.0402  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CA    
2725 C C     . GLU A   393 ? 0.6927 0.8336 0.7969 0.0277  0.0422  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   C     
2726 O O     . GLU A   393 ? 0.6976 0.8260 0.7973 0.0230  0.0439  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   O     
2727 C CB    . GLU A   393 ? 0.6059 0.7319 0.7026 0.0348  0.0365  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CB    
2728 C CG    . GLU A   393 ? 0.7305 0.8556 0.8207 0.0408  0.0349  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CG    
2729 C CD    . GLU A   393 ? 0.7272 0.8698 0.8224 0.0458  0.0343  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CD    
2730 O OE1   . GLU A   393 ? 0.6296 0.7852 0.7343 0.0447  0.0344  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE1   
2731 O OE2   . GLU A   393 ? 0.7296 0.8727 0.8188 0.0507  0.0340  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE2   
2732 N N     . ARG A   394 ? 0.7481 0.9026 0.8629 0.0263  0.0423  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   N     
2733 C CA    . ARG A   394 ? 0.7629 0.9227 0.8854 0.0195  0.0452  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CA    
2734 C C     . ARG A   394 ? 0.8424 0.9907 0.9722 0.0142  0.0441  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   C     
2735 O O     . ARG A   394 ? 0.8199 0.9695 0.9542 0.0168  0.0412  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   O     
2736 C CB    . ARG A   394 ? 0.6922 0.8793 0.8220 0.0218  0.0467  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CB    
2737 C CG    . ARG A   394 ? 0.6863 0.8855 0.8106 0.0253  0.0490  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CG    
2738 C CD    . ARG A   394 ? 0.7220 0.9493 0.8542 0.0269  0.0507  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CD    
2739 N NE    . ARG A   394 ? 0.8629 1.1006 0.9887 0.0315  0.0526  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NE    
2740 C CZ    . ARG A   394 ? 0.8386 1.0796 0.9562 0.0405  0.0514  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CZ    
2741 N NH1   . ARG A   394 ? 0.8536 1.0894 0.9688 0.0452  0.0484  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH1   
2742 N NH2   . ARG A   394 ? 0.8322 1.0813 0.9440 0.0449  0.0535  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH2   
2743 N N     . THR A   395 ? 0.9671 1.1044 1.0978 0.0066  0.0469  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   N     
2744 C CA    . THR A   395 ? 0.9184 1.0461 1.0566 0.0007  0.0475  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CA    
2745 C C     . THR A   395 ? 0.8879 1.0366 1.0382 -0.0007 0.0488  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   C     
2746 O O     . THR A   395 ? 0.7841 0.9553 0.9367 0.0021  0.0498  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   O     
2747 C CB    . THR A   395 ? 1.0701 1.1825 1.2051 -0.0073 0.0513  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CB    
2748 O OG1   . THR A   395 ? 1.2349 1.3285 1.3583 -0.0057 0.0498  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   OG1   
2749 C CG2   . THR A   395 ? 1.1590 1.2585 1.3005 -0.0134 0.0525  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CG2   
2750 N N     . GLU A   396 ? 0.9540 1.0953 1.1119 -0.0047 0.0488  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   N     
2751 C CA    . GLU A   396 ? 0.8915 1.0501 1.0611 -0.0086 0.0513  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CA    
2752 C C     . GLU A   396 ? 0.8664 1.0342 1.0377 -0.0153 0.0566  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   C     
2753 O O     . GLU A   396 ? 0.7915 0.9844 0.9687 -0.0149 0.0581  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   O     
2754 C CB    . GLU A   396 ? 0.8509 0.9953 1.0274 -0.0127 0.0513  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CB    
2755 C CG    . GLU A   396 ? 0.9945 1.1584 1.1833 -0.0136 0.0518  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CG    
2756 C CD    . GLU A   396 ? 1.1600 1.3115 1.3564 -0.0214 0.0549  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CD    
2757 O OE1   . GLU A   396 ? 1.0918 1.2242 1.2880 -0.0201 0.0526  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE1   
2758 O OE2   . GLU A   396 ? 1.3439 1.5048 1.5466 -0.0288 0.0597  -0.1197 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE2   
2759 N N     . LYS A   397 ? 0.7945 0.9431 0.9604 -0.0214 0.0596  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   N     
2760 C CA    . LYS A   397 ? 0.7984 0.9556 0.9654 -0.0281 0.0649  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CA    
2761 C C     . LYS A   397 ? 0.9436 1.1174 1.1048 -0.0224 0.0645  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   C     
2762 O O     . LYS A   397 ? 1.0643 1.2561 1.2290 -0.0255 0.0681  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   O     
2763 C CB    . LYS A   397 ? 0.9111 1.0424 1.0728 -0.0361 0.0685  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CB    
2764 C CG    . LYS A   397 ? 1.2271 1.3421 1.3754 -0.0335 0.0674  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CG    
2765 C CD    . LYS A   397 ? 1.4215 1.5221 1.5655 -0.0428 0.0730  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CD    
2766 C CE    . LYS A   397 ? 1.3808 1.4748 1.5124 -0.0405 0.0730  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CE    
2767 N NZ    . LYS A   397 ? 1.2902 1.3670 1.4159 -0.0492 0.0782  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   NZ    
2768 N N     . ASP A   398 ? 0.9920 1.1608 1.1447 -0.0141 0.0603  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   N     
2769 C CA    . ASP A   398 ? 0.8683 1.0525 1.0153 -0.0076 0.0599  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CA    
2770 C C     . ASP A   398 ? 0.8289 1.0421 0.9833 -0.0025 0.0590  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   C     
2771 O O     . ASP A   398 ? 0.8503 1.0833 1.0052 -0.0008 0.0610  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   O     
2772 C CB    . ASP A   398 ? 0.8414 1.0113 0.9774 -0.0006 0.0561  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CB    
2773 C CG    . ASP A   398 ? 0.9276 1.0754 1.0539 -0.0041 0.0575  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CG    
2774 O OD1   . ASP A   398 ? 0.9868 1.1347 1.1135 -0.0108 0.0619  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD1   
2775 O OD2   . ASP A   398 ? 0.7639 0.8954 0.8821 -0.0004 0.0543  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD2   
2776 N N     . PHE A   399 ? 0.7598 0.9767 0.9198 0.0004  0.0560  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   N     
2777 C CA    . PHE A   399 ? 0.7488 0.9938 0.9164 0.0046  0.0552  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CA    
2778 C C     . PHE A   399 ? 0.7930 1.0549 0.9710 -0.0029 0.0593  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   C     
2779 O O     . PHE A   399 ? 0.7862 1.0755 0.9687 0.0004  0.0597  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   O     
2780 C CB    . PHE A   399 ? 0.7502 0.9940 0.9218 0.0081  0.0515  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CB    
2781 C CG    . PHE A   399 ? 0.9140 1.1514 1.0766 0.0170  0.0476  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CG    
2782 C CD1   . PHE A   399 ? 0.9859 1.2405 1.1436 0.0253  0.0469  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD1   
2783 C CD2   . PHE A   399 ? 0.8651 1.0796 1.0241 0.0171  0.0450  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD2   
2784 C CE1   . PHE A   399 ? 0.9008 1.1485 1.0499 0.0328  0.0441  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE1   
2785 C CE2   . PHE A   399 ? 0.8219 1.0314 0.9731 0.0244  0.0419  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE2   
2786 C CZ    . PHE A   399 ? 0.8563 1.0818 1.0024 0.0318  0.0417  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CZ    
2787 N N     . ALA A   400 ? 0.8013 1.0478 0.9832 -0.0129 0.0624  -0.1100 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   N     
2788 C CA    . ALA A   400 ? 0.7620 1.0226 0.9536 -0.0216 0.0672  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CA    
2789 C C     . ALA A   400 ? 0.8678 1.1455 1.0570 -0.0213 0.0700  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   C     
2790 O O     . ALA A   400 ? 0.9224 1.2285 1.1188 -0.0208 0.0712  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   O     
2791 C CB    . ALA A   400 ? 0.7081 0.9439 0.9014 -0.0323 0.0708  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CB    
2792 N N     . ARG A   401 ? 0.9203 1.1815 1.0993 -0.0215 0.0710  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   N     
2793 C CA    . ARG A   401 ? 0.8324 1.1080 1.0080 -0.0204 0.0736  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CA    
2794 C C     . ARG A   401 ? 0.8642 1.1670 1.0397 -0.0094 0.0707  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   C     
2795 O O     . ARG A   401 ? 0.9533 1.2821 1.1339 -0.0092 0.0728  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   O     
2796 C CB    . ARG A   401 ? 0.9116 1.1640 1.0747 -0.0198 0.0739  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CB    
2797 C CG    . ARG A   401 ? 1.0707 1.3012 1.2323 -0.0310 0.0783  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CG    
2798 C CD    . ARG A   401 ? 1.3437 1.5417 1.4959 -0.0303 0.0758  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CD    
2799 N NE    . ARG A   401 ? 1.5026 1.6778 1.6523 -0.0403 0.0798  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NE    
2800 C CZ    . ARG A   401 ? 1.5118 1.6781 1.6685 -0.0488 0.0825  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CZ    
2801 N NH1   . ARG A   401 ? 1.4645 1.6439 1.6320 -0.0488 0.0815  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH1   
2802 N NH2   . ARG A   401 ? 1.4937 1.6375 1.6462 -0.0572 0.0865  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH2   
2803 N N     . LEU A   402 ? 0.8770 1.1744 1.0464 0.0000  0.0660  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   N     
2804 C CA    . LEU A   402 ? 0.8690 1.1891 1.0360 0.0112  0.0636  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CA    
2805 C C     . LEU A   402 ? 0.9394 1.2901 1.1179 0.0113  0.0638  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   C     
2806 O O     . LEU A   402 ? 1.0607 1.4369 1.2398 0.0171  0.0641  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   O     
2807 C CB    . LEU A   402 ? 0.7714 1.0792 0.9308 0.0196  0.0592  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CB    
2808 C CG    . LEU A   402 ? 0.8405 1.1689 0.9960 0.0316  0.0570  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CG    
2809 C CD1   . LEU A   402 ? 0.9186 1.2565 1.0680 0.0359  0.0591  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD1   
2810 C CD2   . LEU A   402 ? 0.9513 1.2634 1.0981 0.0384  0.0536  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD2   
2811 N N     . LEU A   403 ? 0.9147 1.2636 1.1023 0.0053  0.0636  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   N     
2812 C CA    . LEU A   403 ? 0.9713 1.3492 1.1701 0.0050  0.0637  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CA    
2813 C C     . LEU A   403 ? 1.1245 1.5224 1.3309 -0.0019 0.0681  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   C     
2814 O O     . LEU A   403 ? 1.1562 1.5849 1.3662 0.0031  0.0679  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   O     
2815 C CB    . LEU A   403 ? 0.9145 1.2829 1.1211 -0.0005 0.0629  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CB    
2816 C CG    . LEU A   403 ? 0.8417 1.2049 1.0446 0.0078  0.0581  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CG    
2817 C CD1   . LEU A   403 ? 0.8193 1.1823 1.0326 0.0027  0.0577  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD1   
2818 C CD2   . LEU A   403 ? 0.6510 1.0393 0.8500 0.0196  0.0555  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD2   
2819 N N     . ASP A   404 ? 1.1824 1.5638 1.3913 -0.0135 0.0724  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   N     
2820 C CA    . ASP A   404 ? 1.1481 1.5470 1.3644 -0.0217 0.0774  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CA    
2821 C C     . ASP A   404 ? 1.0754 1.4930 1.2864 -0.0144 0.0776  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   C     
2822 O O     . ASP A   404 ? 1.2465 1.6944 1.4649 -0.0149 0.0794  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   O     
2823 C CB    . ASP A   404 ? 1.2574 1.6298 1.4739 -0.0347 0.0823  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CB    
2824 C CG    . ASP A   404 ? 1.4281 1.8139 1.6484 -0.0426 0.0880  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CG    
2825 O OD1   . ASP A   404 ? 1.4970 1.9139 1.7274 -0.0444 0.0896  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD1   
2826 O OD2   . ASP A   404 ? 1.4758 1.8416 1.6891 -0.0472 0.0909  -0.1601 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD2   
2827 N N     . ILE A   405 ? 0.8621 1.2626 1.0604 -0.0074 0.0758  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   N     
2828 C CA    . ILE A   405 ? 0.8540 1.2696 1.0465 0.0000  0.0762  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CA    
2829 C C     . ILE A   405 ? 0.9707 1.4198 1.1661 0.0109  0.0733  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   C     
2830 O O     . ILE A   405 ? 1.1640 1.6387 1.3617 0.0139  0.0748  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   O     
2831 C CB    . ILE A   405 ? 0.8721 1.2621 1.0501 0.0063  0.0746  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CB    
2832 C CG1   . ILE A   405 ? 0.8627 1.2311 1.0370 -0.0033 0.0787  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG1   
2833 C CG2   . ILE A   405 ? 0.8946 1.3017 1.0655 0.0193  0.0729  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG2   
2834 C CD1   . ILE A   405 ? 0.9022 1.2472 1.0624 0.0025  0.0773  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CD1   
2835 N N     . ALA A   406 ? 0.8968 1.3470 1.0921 0.0170  0.0692  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   N     
2836 C CA    . ALA A   406 ? 0.9331 1.4149 1.1311 0.0272  0.0664  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CA    
2837 C C     . ALA A   406 ? 0.9520 1.4578 1.1645 0.0205  0.0673  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   C     
2838 O O     . ALA A   406 ? 0.9289 1.4569 1.1442 0.0277  0.0643  -0.1701 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   O     
2839 C CB    . ALA A   406 ? 0.9270 1.3989 1.1161 0.0381  0.0619  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CB    
2840 N N     . GLY A   407 ? 1.0011 1.5026 1.2224 0.0067  0.0716  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   N     
2841 C CA    . GLY A   407 ? 1.0318 1.5551 1.2672 -0.0009 0.0731  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   CA    
2842 C C     . GLY A   407 ? 1.1017 1.6243 1.3402 0.0016  0.0696  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   C     
2843 O O     . GLY A   407 ? 1.1494 1.7011 1.3964 0.0032  0.0685  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   O     
2844 N N     . LEU A   408 ? 1.1168 1.6079 1.3488 0.0022  0.0677  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   N     
2845 C CA    . LEU A   408 ? 1.0169 1.5045 1.2509 0.0050  0.0643  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CA    
2846 C C     . LEU A   408 ? 0.8546 1.3190 1.0954 -0.0070 0.0665  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   C     
2847 O O     . LEU A   408 ? 0.7287 1.1664 0.9665 -0.0145 0.0693  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   O     
2848 C CB    . LEU A   408 ? 1.0211 1.4925 1.2424 0.0164  0.0600  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CB    
2849 C CG    . LEU A   408 ? 0.9596 1.4544 1.1743 0.0304  0.0570  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CG    
2850 C CD1   . LEU A   408 ? 0.9563 1.4300 1.1582 0.0396  0.0538  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD1   
2851 C CD2   . LEU A   408 ? 0.8806 1.4077 1.1038 0.0335  0.0554  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD2   
2852 N N     . ALA A   409 ? 0.8739 1.3484 1.1232 -0.0084 0.0654  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   N     
2853 C CA    . ALA A   409 ? 0.9913 1.4475 1.2484 -0.0194 0.0678  -0.2034 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CA    
2854 C C     . ALA A   409 ? 1.0585 1.4920 1.3109 -0.0147 0.0640  -0.1952 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   C     
2855 O O     . ALA A   409 ? 0.9538 1.4002 1.2045 -0.0053 0.0598  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   O     
2856 C CB    . ALA A   409 ? 1.0676 1.5507 1.3388 -0.0256 0.0698  -0.2213 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CB    
2857 N N     . LEU A   410 ? 1.1737 1.5739 1.4239 -0.0210 0.0654  -0.1898 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   N     
2858 C CA    . LEU A   410 ? 1.2058 1.5830 1.4521 -0.0173 0.0620  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CA    
2859 C C     . LEU A   410 ? 1.1865 1.5713 1.4439 -0.0205 0.0619  -0.1943 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   C     
2860 O O     . LEU A   410 ? 1.2546 1.6345 1.5208 -0.0309 0.0659  -0.2041 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   O     
2861 C CB    . LEU A   410 ? 1.2135 1.5542 1.4539 -0.0227 0.0637  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CB    
2862 C CG    . LEU A   410 ? 1.1847 1.4991 1.4237 -0.0219 0.0612  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CG    
2863 C CD1   . LEU A   410 ? 1.1483 1.4619 1.3789 -0.0102 0.0557  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD1   
2864 C CD2   . LEU A   410 ? 1.1401 1.4212 1.3744 -0.0288 0.0638  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD2   
2865 N N     . VAL A   411 ? 1.1533 1.5500 1.4102 -0.0117 0.0575  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   N     
2866 C CA    . VAL A   411 ? 1.0534 1.4566 1.3201 -0.0135 0.0569  -0.2043 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CA    
2867 C C     . VAL A   411 ? 1.0941 1.4642 1.3595 -0.0155 0.0560  -0.1987 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   C     
2868 O O     . VAL A   411 ? 1.1764 1.5333 1.4491 -0.0243 0.0592  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   O     
2869 C CB    . VAL A   411 ? 0.9295 1.3596 1.1957 -0.0033 0.0528  -0.2059 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CB    
2870 C CG1   . VAL A   411 ? 0.7959 1.2346 1.0727 -0.0058 0.0525  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG1   
2871 C CG2   . VAL A   411 ? 0.9314 1.3939 1.1975 0.0001  0.0533  -0.2101 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG2   
2872 N N     . LYS A   412 ? 1.0620 1.4184 1.3180 -0.0072 0.0520  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   N     
2873 C CA    . LYS A   412 ? 1.0830 1.4083 1.3370 -0.0083 0.0508  -0.1798 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CA    
2874 C C     . LYS A   412 ? 1.0236 1.3351 1.2651 -0.0001 0.0471  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   C     
2875 O O     . LYS A   412 ? 0.9273 1.2550 1.1634 0.0080  0.0446  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   O     
2876 C CB    . LYS A   412 ? 1.1082 1.4357 1.3709 -0.0081 0.0495  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CB    
2877 C CG    . LYS A   412 ? 1.1043 1.4328 1.3623 0.0017  0.0445  -0.1814 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CG    
2878 C CD    . LYS A   412 ? 1.0742 1.4008 1.3408 0.0013  0.0435  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CD    
2879 C CE    . LYS A   412 ? 1.0542 1.3496 1.3228 -0.0042 0.0447  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CE    
2880 N NZ    . LYS A   412 ? 1.0043 1.2987 1.2812 -0.0033 0.0435  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   NZ    
2881 N N     . VAL A   413 ? 0.9440 1.2254 1.1811 -0.0023 0.0468  -0.1563 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   N     
2882 C CA    . VAL A   413 ? 0.7526 1.0176 0.9787 0.0043  0.0433  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CA    
2883 C C     . VAL A   413 ? 0.8071 1.0647 1.0360 0.0081  0.0399  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   C     
2884 O O     . VAL A   413 ? 0.8795 1.1213 1.1140 0.0038  0.0406  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   O     
2885 C CB    . VAL A   413 ? 0.7064 0.9440 0.9255 -0.0001 0.0449  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CB    
2886 C CG1   . VAL A   413 ? 0.8090 1.0327 1.0171 0.0065  0.0413  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG1   
2887 C CG2   . VAL A   413 ? 0.6998 0.9449 0.9176 -0.0051 0.0489  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG2   
2888 N N     . TRP A   414 ? 0.9094 1.1780 1.1342 0.0162  0.0366  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   N     
2889 C CA    . TRP A   414 ? 0.9691 1.2323 1.1957 0.0205  0.0333  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CA    
2890 C C     . TRP A   414 ? 1.1273 1.3661 1.3449 0.0231  0.0308  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   C     
2891 O O     . TRP A   414 ? 1.1688 1.4066 1.3766 0.0268  0.0301  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   O     
2892 C CB    . TRP A   414 ? 0.9681 1.2558 1.1943 0.0276  0.0314  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CB    
2893 C CG    . TRP A   414 ? 1.1342 1.4492 1.3681 0.0264  0.0332  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CG    
2894 C CD1   . TRP A   414 ? 1.2296 1.5636 1.4614 0.0269  0.0350  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD1   
2895 C CD2   . TRP A   414 ? 1.1954 1.5235 1.4403 0.0248  0.0333  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD2   
2896 N NE1   . TRP A   414 ? 1.2479 1.6068 1.4890 0.0257  0.0360  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   NE1   
2897 C CE2   . TRP A   414 ? 1.2142 1.5696 1.4633 0.0241  0.0351  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE2   
2898 C CE3   . TRP A   414 ? 1.2046 1.5244 1.4563 0.0242  0.0320  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE3   
2899 C CZ2   . TRP A   414 ? 1.1999 1.5746 1.4596 0.0223  0.0357  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ2   
2900 C CZ3   . TRP A   414 ? 1.1949 1.5328 1.4572 0.0225  0.0328  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ3   
2901 C CH2   . TRP A   414 ? 1.1893 1.5544 1.4555 0.0213  0.0347  -0.1898 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CH2   
2902 N N     . ARG A   415 ? 1.2516 1.4712 1.4723 0.0216  0.0295  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   N     
2903 C CA    . ARG A   415 ? 1.2777 1.4770 1.4908 0.0249  0.0265  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CA    
2904 C C     . ARG A   415 ? 1.3767 1.5660 1.5960 0.0262  0.0241  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   C     
2905 O O     . ARG A   415 ? 1.3588 1.5416 1.5859 0.0220  0.0257  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   O     
2906 C CB    . ARG A   415 ? 1.2288 1.4067 1.4346 0.0209  0.0279  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CB    
2907 C CG    . ARG A   415 ? 1.2860 1.4465 1.4823 0.0248  0.0247  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CG    
2908 C CD    . ARG A   415 ? 1.2459 1.3996 1.4315 0.0239  0.0260  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CD    
2909 N NE    . ARG A   415 ? 1.2627 1.3998 1.4469 0.0176  0.0286  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NE    
2910 C CZ    . ARG A   415 ? 1.3008 1.4156 1.4777 0.0168  0.0276  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CZ    
2911 N NH1   . ARG A   415 ? 1.2725 1.3799 1.4436 0.0219  0.0237  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH1   
2912 N NH2   . ARG A   415 ? 1.3437 1.4439 1.5189 0.0109  0.0306  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH2   
2913 N N     . LYS A   416 ? 1.5067 1.6952 1.7226 0.0321  0.0205  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   N     
2914 C CA    . LYS A   416 ? 1.6319 1.8100 1.8524 0.0344  0.0176  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CA    
2915 C C     . LYS A   416 ? 1.7463 1.9007 1.9589 0.0353  0.0154  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   C     
2916 O O     . LYS A   416 ? 1.7727 1.9265 1.9799 0.0397  0.0126  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   O     
2917 C CB    . LYS A   416 ? 1.5987 1.7938 1.8213 0.0400  0.0153  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CB    
2918 N N     . PRO A   417 ? 1.7810 1.9158 1.9926 0.0310  0.0169  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   N     
2919 C CA    . PRO A   417 ? 1.7436 1.8575 1.9455 0.0313  0.0154  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CA    
2920 C C     . PRO A   417 ? 1.6266 1.7334 1.8262 0.0369  0.0107  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   C     
2921 O O     . PRO A   417 ? 1.5191 1.6329 1.7259 0.0402  0.0086  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   O     
2922 C CB    . PRO A   417 ? 1.7664 1.8612 1.9701 0.0262  0.0178  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CB    
2923 C CG    . PRO A   417 ? 1.7811 1.8896 1.9928 0.0213  0.0220  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CG    
2924 C CD    . PRO A   417 ? 1.7995 1.9302 2.0186 0.0253  0.0203  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CD    
2925 N N     . GLY A   418 ? 1.5755 1.6690 1.7652 0.0377  0.0091  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   N     
2926 C CA    . GLY A   418 ? 1.5821 1.6767 1.7679 0.0427  0.0052  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   CA    
2927 C C     . GLY A   418 ? 1.4867 1.5987 1.6686 0.0441  0.0060  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   C     
2928 O O     . GLY A   418 ? 1.4622 1.5799 1.6428 0.0479  0.0036  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   O     
2929 N N     . ASP A   419 ? 1.4439 1.5646 1.6240 0.0413  0.0096  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   N     
2930 C CA    . ASP A   419 ? 1.3040 1.4412 1.4798 0.0431  0.0110  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CA    
2931 C C     . ASP A   419 ? 1.2266 1.3617 1.3961 0.0398  0.0142  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   C     
2932 O O     . ASP A   419 ? 1.2282 1.3624 1.4018 0.0356  0.0166  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   O     
2933 C CB    . ASP A   419 ? 1.3493 1.5078 1.5336 0.0447  0.0119  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CB    
2934 C CG    . ASP A   419 ? 1.4830 1.6590 1.6632 0.0460  0.0144  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CG    
2935 O OD1   . ASP A   419 ? 1.4970 1.6747 1.6690 0.0490  0.0141  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD1   
2936 O OD2   . ASP A   419 ? 1.5209 1.7092 1.7061 0.0441  0.0167  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD2   
2937 N N     . MET A   420 ? 1.1261 1.2597 1.2856 0.0414  0.0144  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   N     
2938 C CA    . MET A   420 ? 1.0297 1.1575 1.1816 0.0387  0.0170  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CA    
2939 C C     . MET A   420 ? 0.9600 1.1054 1.1136 0.0381  0.0204  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   C     
2940 O O     . MET A   420 ? 0.9555 1.0980 1.1066 0.0346  0.0230  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   O     
2941 C CB    . MET A   420 ? 1.0239 1.1448 1.1647 0.0410  0.0161  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CB    
2942 C CG    . MET A   420 ? 1.1316 1.2328 1.2685 0.0402  0.0133  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CG    
2943 S SD    . MET A   420 ? 1.2309 1.3203 1.3540 0.0396  0.0141  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   SD    
2944 C CE    . MET A   420 ? 1.2048 1.3120 1.3241 0.0430  0.0169  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CE    
2945 N N     . MET A   421 ? 0.8685 1.0327 1.0259 0.0416  0.0205  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   N     
2946 C CA    . MET A   421 ? 0.8416 1.0250 1.0002 0.0423  0.0233  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CA    
2947 C C     . MET A   421 ? 0.8741 1.0698 1.0444 0.0398  0.0240  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   C     
2948 O O     . MET A   421 ? 0.9379 1.1365 1.1150 0.0409  0.0222  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   O     
2949 C CB    . MET A   421 ? 0.8119 1.0093 0.9655 0.0485  0.0232  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CB    
2950 C CG    . MET A   421 ? 0.8045 0.9908 0.9470 0.0511  0.0228  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CG    
2951 S SD    . MET A   421 ? 0.9248 1.1280 1.0595 0.0572  0.0253  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   SD    
2952 C CE    . MET A   421 ? 0.9886 1.2081 1.1292 0.0611  0.0240  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CE    
2953 N N     . GLY A   422 ? 0.8174 1.0213 0.9902 0.0364  0.0270  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   N     
2954 C CA    . GLY A   422 ? 0.7421 0.9633 0.9254 0.0344  0.0283  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   CA    
2955 C C     . GLY A   422 ? 0.6684 0.9141 0.8506 0.0377  0.0300  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   C     
2956 O O     . GLY A   422 ? 0.7916 1.0398 0.9646 0.0421  0.0302  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   O     
2957 N N     . ILE A   423 ? 0.6392 0.9032 0.8309 0.0359  0.0311  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   N     
2958 C CA    . ILE A   423 ? 0.7228 1.0121 0.9150 0.0384  0.0328  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CA    
2959 C C     . ILE A   423 ? 0.7407 1.0346 0.9394 0.0312  0.0360  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   C     
2960 O O     . ILE A   423 ? 0.5797 0.8674 0.7871 0.0247  0.0370  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   O     
2961 C CB    . ILE A   423 ? 0.6101 0.9218 0.8075 0.0429  0.0315  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CB    
2962 C CG1   . ILE A   423 ? 0.5230 0.8330 0.7116 0.0505  0.0294  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG1   
2963 C CG2   . ILE A   423 ? 0.4711 0.8107 0.6718 0.0441  0.0333  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG2   
2964 C CD1   . ILE A   423 ? 0.4784 0.8119 0.6693 0.0561  0.0286  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CD1   
2965 N N     . ILE A   424 ? 0.8326 1.1369 1.0269 0.0321  0.0379  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   N     
2966 C CA    . ILE A   424 ? 0.8159 1.1310 1.0166 0.0258  0.0413  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CA    
2967 C C     . ILE A   424 ? 0.8722 1.2199 1.0785 0.0294  0.0414  -0.1335 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   C     
2968 O O     . ILE A   424 ? 0.8605 1.2234 1.0603 0.0372  0.0406  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   O     
2969 C CB    . ILE A   424 ? 0.6885 0.9962 0.8813 0.0247  0.0434  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CB    
2970 C CG1   . ILE A   424 ? 0.7127 0.9913 0.9039 0.0174  0.0446  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG1   
2971 C CG2   . ILE A   424 ? 0.7032 1.0328 0.9013 0.0217  0.0464  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG2   
2972 C CD1   . ILE A   424 ? 0.7003 0.9557 0.8852 0.0202  0.0415  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CD1   
2973 N N     . GLU A   425 ? 0.9897 1.3478 1.2077 0.0242  0.0423  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   N     
2974 C CA    . GLU A   425 ? 1.0146 1.4053 1.2395 0.0262  0.0426  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CA    
2975 C C     . GLU A   425 ? 0.9657 1.3687 1.1956 0.0198  0.0462  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   C     
2976 O O     . GLU A   425 ? 1.0679 1.4548 1.3016 0.0105  0.0491  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   O     
2977 C CB    . GLU A   425 ? 1.1084 1.5046 1.3437 0.0235  0.0418  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CB    
2978 C CG    . GLU A   425 ? 1.1225 1.5525 1.3631 0.0279  0.0409  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CG    
2979 C CD    . GLU A   425 ? 1.2275 1.6619 1.4799 0.0232  0.0410  -0.1892 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CD    
2980 O OE1   . GLU A   425 ? 1.2913 1.7068 1.5499 0.0147  0.0430  -0.1932 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE1   
2981 O OE2   . GLU A   425 ? 1.2333 1.6894 1.4883 0.0282  0.0392  -0.1946 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE2   
2982 N N     . ALA A   426 ? 0.9935 1.4251 1.2228 0.0249  0.0463  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   N     
2983 C CA    . ALA A   426 ? 1.0355 1.4814 1.2691 0.0197  0.0496  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CA    
2984 C C     . ALA A   426 ? 1.1252 1.6096 1.3636 0.0246  0.0491  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   C     
2985 O O     . ALA A   426 ? 1.0709 1.5693 1.3056 0.0340  0.0460  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   O     
2986 C CB    . ALA A   426 ? 0.8988 1.3321 1.1222 0.0215  0.0507  -0.1635 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CB    
2987 N N     . ARG A   427 ? 1.1911 1.6929 1.4376 0.0179  0.0522  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   N     
2988 C CA    . ARG A   427 ? 1.2456 1.7840 1.4963 0.0214  0.0515  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CA    
2989 C C     . ARG A   427 ? 1.2299 1.7773 1.4789 0.0186  0.0538  -0.2065 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   C     
2990 O O     . ARG A   427 ? 1.2130 1.7448 1.4627 0.0132  0.0574  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   O     
2991 C CB    . ARG A   427 ? 1.3404 1.8874 1.6011 0.0135  0.0516  -0.2196 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CB    
2992 C CG    . ARG A   427 ? 1.4134 1.9528 1.6883 -0.0006 0.0577  -0.2297 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CG    
2993 C CD    . ARG A   427 ? 1.4792 2.0340 1.7630 -0.0088 0.0585  -0.2461 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CD    
2994 N NE    . ARG A   427 ? 1.5286 2.0803 1.8249 -0.0226 0.0653  -0.2559 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NE    
2995 C CZ    . ARG A   427 ? 1.5518 2.0761 1.8529 -0.0323 0.0684  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CZ    
2996 N NH1   . ARG A   427 ? 1.5297 2.0337 1.8283 -0.0290 0.0656  -0.2525 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH1   
2997 N NH2   . ARG A   427 ? 1.5546 2.0704 1.8618 -0.0450 0.0741  -0.2647 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH2   
2998 N N     . LEU A   428 ? 1.2383 1.8055 1.4811 0.0220  0.0504  -0.2106 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   N     
2999 C CA    . LEU A   428 ? 1.2308 1.8100 1.4737 0.0181  0.0523  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CA    
3000 C C     . LEU A   428 ? 1.2742 1.8534 1.5322 0.0026  0.0579  -0.2289 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   C     
3001 O O     . LEU A   428 ? 1.3180 1.8997 1.5841 -0.0035 0.0581  -0.2392 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   O     
3002 C CB    . LEU A   428 ? 1.1644 1.7663 1.3985 0.0249  0.0471  -0.2182 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CB    
3003 C CG    . LEU A   428 ? 1.1312 1.7386 1.3495 0.0398  0.0420  -0.2063 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CG    
3004 C CD1   . LEU A   428 ? 1.0882 1.6830 1.2997 0.0456  0.0438  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD1   
3005 C CD2   . LEU A   428 ? 1.1849 1.7889 1.3976 0.0470  0.0381  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD2   
3006 N N     . LYS A   429 ? 1.2078 1.7839 1.4693 -0.0040 0.0628  -0.2294 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   N     
3007 C CA    . LYS A   429 ? 1.0874 1.6590 1.3629 -0.0197 0.0697  -0.2408 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CA    
3008 C C     . LYS A   429 ? 1.1436 1.7341 1.4248 -0.0273 0.0696  -0.2566 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   C     
3009 O O     . LYS A   429 ? 1.1133 1.7228 1.3872 -0.0207 0.0641  -0.2593 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   O     
3015 N N     . ALA A-2 32  ? 1.3459 1.2760 1.2329 0.1402  -0.1270 0.1123  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 N     
3016 C CA    . ALA A-2 32  ? 1.4799 1.4018 1.3696 0.1276  -0.1177 0.1104  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CA    
3017 C C     . ALA A-2 32  ? 1.5884 1.4932 1.4857 0.1281  -0.1127 0.1120  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 C     
3018 O O     . ALA A-2 32  ? 1.2896 1.1871 1.1888 0.1380  -0.1162 0.1150  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 O     
3019 C CB    . ALA A-2 32  ? 1.2298 1.1728 1.1314 0.1190  -0.1163 0.0996  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CB    
3020 N N     . GLN A-2 33  ? 1.8642 1.7627 1.7657 0.1177  -0.1044 0.1098  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 N     
3021 C CA    . GLN A-2 33  ? 1.9212 1.8097 1.8339 0.1164  -0.0995 0.1080  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CA    
3022 C C     . GLN A-2 33  ? 1.7834 1.6907 1.7140 0.1146  -0.1004 0.0976  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 C     
3023 O O     . GLN A-2 33  ? 1.5678 1.4768 1.5069 0.1066  -0.0944 0.0928  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 O     
3024 C CB    . GLN A-2 33  ? 2.0380 1.9109 1.9459 0.1068  -0.0903 0.1109  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CB    
3025 C CG    . GLN A-2 33  ? 2.0938 1.9484 2.0062 0.1075  -0.0855 0.1130  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CG    
3026 C CD    . GLN A-2 33  ? 2.1267 1.9632 2.0299 0.0996  -0.0773 0.1183  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CD    
3027 O OE1   . GLN A-2 33  ? 2.0578 1.8911 1.9687 0.0927  -0.0707 0.1148  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 OE1   
3028 N NE2   . GLN A-2 33  ? 2.1961 2.0216 2.0825 0.1008  -0.0776 0.1265  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 NE2   
3029 N N     . LYS A-2 34  ? 1.7552 1.6785 1.6913 0.1223  -0.1081 0.0940  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 N     
3030 C CA    . LYS A-2 34  ? 1.5042 1.4421 1.4578 0.1238  -0.1096 0.0854  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CA    
3031 C C     . LYS A-2 34  ? 1.4621 1.3864 1.4230 0.1286  -0.1078 0.0865  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 C     
3032 O O     . LYS A-2 34  ? 1.5383 1.4708 1.5137 0.1270  -0.1062 0.0794  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 O     
3033 C CB    . LYS A-2 34  ? 1.3793 1.3372 1.3363 0.1318  -0.1186 0.0816  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CB    
3034 C CG    . LYS A-2 34  ? 1.3638 1.3403 1.3178 0.1263  -0.1206 0.0773  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CG    
3035 C CD    . LYS A-2 34  ? 1.3257 1.3244 1.2857 0.1342  -0.1294 0.0721  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CD    
3036 C CE    . LYS A-2 34  ? 1.3191 1.3385 1.2793 0.1269  -0.1304 0.0653  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CE    
3037 N NZ    . LYS A-2 34  ? 1.2929 1.3343 1.2561 0.1347  -0.1395 0.0610  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 NZ    
3038 N N     . ILE A-2 35  ? 1.2525 1.1561 1.2031 0.1342  -0.1077 0.0951  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 N     
3039 C CA    . ILE A-2 35  ? 1.1638 1.0507 1.1195 0.1378  -0.1048 0.0966  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CA    
3040 C C     . ILE A-2 35  ? 1.2550 1.1399 1.2203 0.1277  -0.0968 0.0916  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 C     
3041 O O     . ILE A-2 35  ? 1.2702 1.1541 1.2476 0.1294  -0.0953 0.0872  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 O     
3042 C CB    . ILE A-2 35  ? 1.1519 1.0135 1.0919 0.1416  -0.1033 0.1074  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CB    
3043 C CG1   . ILE A-2 35  ? 1.2671 1.1296 1.1977 0.1539  -0.1117 0.1129  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG1   
3044 C CG2   . ILE A-2 35  ? 1.0047 0.8468 0.9496 0.1419  -0.0979 0.1084  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG2   
3045 C CD1   . ILE A-2 35  ? 1.2942 1.1306 1.2084 0.1586  -0.1102 0.1243  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CD1   
3046 N N     . ALA A-2 36  ? 1.2441 1.1281 1.2037 0.1175  -0.0914 0.0923  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 N     
3047 C CA    . ALA A-2 36  ? 1.2265 1.1092 1.1939 0.1083  -0.0838 0.0880  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CA    
3048 C C     . ALA A-2 36  ? 1.1134 1.0150 1.0976 0.1075  -0.0847 0.0784  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 C     
3049 O O     . ALA A-2 36  ? 1.2183 1.1177 1.2126 0.1056  -0.0808 0.0744  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 O     
3050 C CB    . ALA A-2 36  ? 1.3562 1.2385 1.3147 0.0986  -0.0789 0.0898  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CB    
3051 N N     . VAL A-2 37  ? 0.9304 0.8511 0.9175 0.1089  -0.0897 0.0742  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 N     
3052 C CA    . VAL A-2 37  ? 0.9642 0.9031 0.9665 0.1076  -0.0901 0.0651  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CA    
3053 C C     . VAL A-2 37  ? 0.9798 0.9180 0.9929 0.1158  -0.0929 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 C     
3054 O O     . VAL A-2 37  ? 0.9646 0.9050 0.9890 0.1133  -0.0893 0.0572  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 O     
3055 C CB    . VAL A-2 37  ? 1.0047 0.9640 1.0076 0.1070  -0.0948 0.0609  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CB    
3056 C CG1   . VAL A-2 37  ? 0.9867 0.9646 1.0056 0.1063  -0.0953 0.0516  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG1   
3057 C CG2   . VAL A-2 37  ? 0.9466 0.9061 0.9402 0.0978  -0.0906 0.0624  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG2   
3058 N N     . GLN A-2 38  ? 1.0457 0.9802 1.0548 0.1260  -0.0993 0.0661  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 N     
3059 C CA    . GLN A-2 38  ? 0.9916 0.9245 1.0101 0.1351  -0.1024 0.0639  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CA    
3060 C C     . GLN A-2 38  ? 0.9751 0.8920 0.9983 0.1323  -0.0959 0.0637  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 C     
3061 O O     . GLN A-2 38  ? 0.9874 0.9117 1.0242 0.1323  -0.0945 0.0567  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 O     
3062 C CB    . GLN A-2 38  ? 1.0889 1.0135 1.0982 0.1465  -0.1089 0.0705  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CB    
3063 C CG    . GLN A-2 38  ? 1.2973 1.2211 1.3158 0.1575  -0.1129 0.0682  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CG    
3064 C CD    . GLN A-2 38  ? 1.3628 1.3122 1.3967 0.1596  -0.1168 0.0583  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CD    
3065 O OE1   . GLN A-2 38  ? 1.3952 1.3620 1.4289 0.1633  -0.1230 0.0563  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 OE1   
3066 N NE2   . GLN A-2 38  ? 1.3664 1.3189 1.4138 0.1569  -0.1131 0.0516  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 NE2   
3067 N N     . LYS A-2 39  ? 0.8841 0.7797 0.8961 0.1295  -0.0914 0.0710  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 N     
3068 C CA    . LYS A-2 39  ? 0.9156 0.7963 0.9319 0.1262  -0.0849 0.0703  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CA    
3069 C C     . LYS A-2 39  ? 0.9669 0.8603 0.9947 0.1174  -0.0798 0.0624  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 C     
3070 O O     . LYS A-2 39  ? 1.0692 0.9617 1.1078 0.1173  -0.0771 0.0574  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 O     
3071 C CB    . LYS A-2 39  ? 1.0158 0.8739 1.0179 0.1224  -0.0801 0.0788  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CB    
3072 C CG    . LYS A-2 39  ? 1.2050 1.0456 1.2107 0.1196  -0.0734 0.0784  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CG    
3073 C CD    . LYS A-2 39  ? 1.3483 1.1732 1.3427 0.1109  -0.0664 0.0841  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CD    
3074 C CE    . LYS A-2 39  ? 1.4166 1.2310 1.4177 0.1050  -0.0589 0.0807  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CE    
3075 N NZ    . LYS A-2 39  ? 1.4782 1.2827 1.4864 0.1122  -0.0598 0.0787  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 NZ    
3076 N N     . ASP A-2 40  ? 0.9488 0.8541 0.9743 0.1102  -0.0785 0.0611  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 N     
3077 C CA    . ASP A-2 40  ? 0.9342 0.8498 0.9691 0.1023  -0.0732 0.0546  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CA    
3078 C C     . ASP A-2 40  ? 0.8398 0.7747 0.8889 0.1053  -0.0764 0.0463  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 C     
3079 O O     . ASP A-2 40  ? 0.8284 0.7681 0.8879 0.1024  -0.0727 0.0406  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 O     
3080 C CB    . ASP A-2 40  ? 1.0136 0.9338 1.0410 0.0939  -0.0700 0.0561  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CB    
3081 C CG    . ASP A-2 40  ? 1.1512 1.0539 1.1682 0.0888  -0.0645 0.0621  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CG    
3082 O OD1   . ASP A-2 40  ? 1.2112 1.0976 1.2263 0.0914  -0.0631 0.0653  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD1   
3083 O OD2   . ASP A-2 40  ? 1.2177 1.1227 1.2284 0.0820  -0.0612 0.0633  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD2   
3084 N N     . VAL A-2 41  ? 0.7554 0.7021 0.8051 0.1111  -0.0831 0.0454  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N     
3085 C CA    . VAL A-2 41  ? 0.7387 0.7036 0.8020 0.1149  -0.0865 0.0375  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA    
3086 C C     . VAL A-2 41  ? 0.7785 0.7366 0.8507 0.1211  -0.0867 0.0351  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C     
3087 O O     . VAL A-2 41  ? 0.7600 0.7276 0.8445 0.1196  -0.0846 0.0280  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O     
3088 C CB    . VAL A-2 41  ? 0.6750 0.6533 0.7369 0.1208  -0.0941 0.0371  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB    
3089 C CG1   . VAL A-2 41  ? 0.5197 0.5168 0.5966 0.1250  -0.0973 0.0285  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1   
3090 C CG2   . VAL A-2 41  ? 0.6974 0.6843 0.7518 0.1138  -0.0934 0.0379  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2   
3091 N N     . ASP A-2 42  ? 0.7706 0.7119 0.8364 0.1284  -0.0892 0.0409  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 N     
3092 C CA    . ASP A-2 42  ? 0.8313 0.7624 0.9042 0.1345  -0.0888 0.0391  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CA    
3093 C C     . ASP A-2 42  ? 0.8180 0.7453 0.8978 0.1270  -0.0814 0.0349  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 C     
3094 O O     . ASP A-2 42  ? 0.8253 0.7594 0.9177 0.1289  -0.0809 0.0278  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 O     
3095 C CB    . ASP A-2 42  ? 0.9404 0.8480 1.0016 0.1409  -0.0901 0.0478  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CB    
3096 C CG    . ASP A-2 42  ? 0.9781 0.8895 1.0343 0.1516  -0.0983 0.0513  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CG    
3097 O OD1   . ASP A-2 42  ? 0.9585 0.8913 1.0231 0.1553  -0.1035 0.0455  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD1   
3098 O OD2   . ASP A-2 42  ? 0.9056 0.7987 0.9491 0.1563  -0.0995 0.0598  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD2   
3099 N N     . GLU A-2 43  ? 0.7796 0.6971 0.8514 0.1185  -0.0757 0.0387  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 N     
3100 C CA    . GLU A-2 43  ? 0.8623 0.7760 0.9401 0.1117  -0.0687 0.0349  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CA    
3101 C C     . GLU A-2 43  ? 0.6821 0.6171 0.7713 0.1075  -0.0673 0.0267  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 C     
3102 O O     . GLU A-2 43  ? 0.7302 0.6687 0.8301 0.1070  -0.0648 0.0204  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 O     
3103 C CB    . GLU A-2 43  ? 1.0514 0.9515 1.1180 0.1039  -0.0631 0.0407  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CB    
3104 C CG    . GLU A-2 43  ? 1.2475 1.1231 1.3068 0.1061  -0.0610 0.0464  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CG    
3105 C CD    . GLU A-2 43  ? 1.4329 1.2963 1.4816 0.0978  -0.0550 0.0516  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CD    
3106 O OE1   . GLU A-2 43  ? 1.5843 1.4436 1.6373 0.0916  -0.0488 0.0484  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE1   
3107 O OE2   . GLU A-2 43  ? 1.3794 1.2386 1.4158 0.0974  -0.0566 0.0584  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE2   
3108 N N     . VAL A-2 44  ? 0.7094 0.6587 0.7963 0.1043  -0.0687 0.0264  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 N     
3109 C CA    . VAL A-2 44  ? 0.8234 0.7929 0.9206 0.1010  -0.0676 0.0190  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CA    
3110 C C     . VAL A-2 44  ? 0.7025 0.6818 0.8123 0.1080  -0.0713 0.0125  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 C     
3111 O O     . VAL A-2 44  ? 0.5909 0.5766 0.7111 0.1066  -0.0684 0.0061  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 O     
3112 C CB    . VAL A-2 44  ? 0.7822 0.7641 0.8743 0.0975  -0.0691 0.0199  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CB    
3113 C CG1   . VAL A-2 44  ? 0.7087 0.7096 0.8102 0.0935  -0.0671 0.0128  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG1   
3114 C CG2   . VAL A-2 44  ? 0.6678 0.6397 0.7476 0.0910  -0.0653 0.0260  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG2   
3115 N N     . VAL A-2 45  ? 0.6124 0.5933 0.7215 0.1160  -0.0779 0.0138  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 N     
3116 C CA    . VAL A-2 45  ? 0.7243 0.7148 0.8453 0.1238  -0.0819 0.0076  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CA    
3117 C C     . VAL A-2 45  ? 0.7622 0.7413 0.8896 0.1258  -0.0789 0.0050  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 C     
3118 O O     . VAL A-2 45  ? 0.7578 0.7479 0.8975 0.1266  -0.0780 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 O     
3119 C CB    . VAL A-2 45  ? 0.7105 0.7009 0.8279 0.1333  -0.0895 0.0108  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CB    
3120 C CG1   . VAL A-2 45  ? 0.7260 0.7228 0.8553 0.1422  -0.0931 0.0048  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG1   
3121 C CG2   . VAL A-2 45  ? 0.6969 0.7040 0.8114 0.1309  -0.0926 0.0105  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG2   
3122 N N     . ALA A-2 46  ? 0.7036 0.6604 0.8227 0.1266  -0.0770 0.0112  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 N     
3123 C CA    . ALA A-2 46  ? 0.7254 0.6695 0.8496 0.1270  -0.0730 0.0086  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CA    
3124 C C     . ALA A-2 46  ? 0.7576 0.7107 0.8892 0.1184  -0.0669 0.0024  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 C     
3125 O O     . ALA A-2 46  ? 0.8863 0.8482 1.0299 0.1198  -0.0661 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 O     
3126 C CB    . ALA A-2 46  ? 0.7929 0.7111 0.9052 0.1271  -0.0708 0.0167  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CB    
3127 N N     . ALA A-2 47  ? 0.7896 0.7418 0.9141 0.1098  -0.0626 0.0056  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
3128 C CA    . ALA A-2 47  ? 0.8334 0.7932 0.9637 0.1022  -0.0566 0.0003  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
3129 C C     . ALA A-2 47  ? 0.8697 0.8524 1.0109 0.1023  -0.0577 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
3130 O O     . ALA A-2 47  ? 0.8421 0.8325 0.9916 0.0992  -0.0539 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
3131 C CB    . ALA A-2 47  ? 0.8466 0.8035 0.9670 0.0940  -0.0525 0.0053  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
3132 N N     . ALA A-2 48  ? 0.8021 0.7967 0.9432 0.1055  -0.0626 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 N     
3133 C CA    . ALA A-2 48  ? 0.7374 0.7536 0.8888 0.1056  -0.0635 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CA    
3134 C C     . ALA A-2 48  ? 0.8387 0.8585 1.0025 0.1115  -0.0647 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 C     
3135 O O     . ALA A-2 48  ? 0.6825 0.7131 0.8551 0.1088  -0.0615 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 O     
3136 C CB    . ALA A-2 48  ? 0.6536 0.6806 0.8025 0.1080  -0.0686 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CB    
3137 N N     . GLN A-2 49  ? 1.0076 1.0181 1.1717 0.1199  -0.0694 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N     
3138 C CA    . GLN A-2 49  ? 1.0799 1.0909 1.2549 0.1266  -0.0707 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA    
3139 C C     . GLN A-2 49  ? 1.0333 1.0373 1.2129 0.1223  -0.0647 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C     
3140 O O     . GLN A-2 49  ? 0.9941 1.0099 1.1850 0.1227  -0.0634 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O     
3141 C CB    . GLN A-2 49  ? 1.1396 1.1353 1.3107 0.1361  -0.0757 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB    
3142 C CG    . GLN A-2 49  ? 1.1436 1.1507 1.3143 0.1430  -0.0828 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG    
3143 C CD    . GLN A-2 49  ? 1.2902 1.3181 1.4750 0.1474  -0.0854 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD    
3144 O OE1   . GLN A-2 49  ? 1.3435 1.3909 1.5334 0.1421  -0.0842 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1   
3145 N NE2   . GLN A-2 49  ? 1.3450 1.3684 1.5360 0.1571  -0.0886 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2   
3146 N N     . ARG A-2 50  ? 1.0036 0.9886 1.1746 0.1183  -0.0610 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 N     
3147 C CA    . ARG A-2 50  ? 1.0540 1.0355 1.2276 0.1114  -0.0544 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CA    
3148 C C     . ARG A-2 50  ? 1.2060 1.2090 1.3880 0.1070  -0.0520 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 C     
3149 O O     . ARG A-2 50  ? 1.2944 1.3034 1.4864 0.1071  -0.0498 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 O     
3150 C CB    . ARG A-2 50  ? 1.3156 1.2867 1.4778 0.1038  -0.0504 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CB    
3151 C CG    . ARG A-2 50  ? 1.3950 1.3421 1.5491 0.1047  -0.0492 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CG    
3152 C CD    . ARG A-2 50  ? 1.5955 1.5322 1.7573 0.1052  -0.0456 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CD    
3153 N NE    . ARG A-2 50  ? 1.8851 1.8038 2.0424 0.1132  -0.0491 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NE    
3154 C CZ    . ARG A-2 50  ? 1.8727 1.7752 2.0328 0.1176  -0.0482 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CZ    
3155 N NH1   . ARG A-2 50  ? 1.8302 1.7269 1.9971 0.1133  -0.0424 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH1   
3156 N NH2   . ARG A-2 50  ? 1.8043 1.6940 1.9576 0.1257  -0.0527 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH2   
3157 N N     . PHE A-2 51  ? 1.3137 1.3259 1.4898 0.1018  -0.0512 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 N     
3158 C CA    . PHE A-2 51  ? 1.2883 1.3175 1.4685 0.0962  -0.0475 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CA    
3159 C C     . PHE A-2 51  ? 1.0470 1.0947 1.2388 0.0999  -0.0496 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 C     
3160 O O     . PHE A-2 51  ? 1.0713 1.1299 1.2706 0.0975  -0.0463 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 O     
3161 C CB    . PHE A-2 51  ? 1.3288 1.3621 1.4994 0.0913  -0.0468 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CB    
3162 C CG    . PHE A-2 51  ? 1.1639 1.2164 1.3384 0.0875  -0.0443 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CG    
3163 C CD1   . PHE A-2 51  ? 1.1181 1.1751 1.2944 0.0827  -0.0389 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD1   
3164 C CD2   . PHE A-2 51  ? 0.9766 1.0432 1.1532 0.0889  -0.0470 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD2   
3165 C CE1   . PHE A-2 51  ? 1.1479 1.2220 1.3270 0.0800  -0.0365 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE1   
3166 C CE2   . PHE A-2 51  ? 0.9183 1.0014 1.0979 0.0853  -0.0441 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE2   
3167 C CZ    . PHE A-2 51  ? 1.0866 1.1730 1.2670 0.0812  -0.0389 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CZ    
3168 N N     . LEU A-2 52  ? 0.9268 0.9788 1.1205 0.1059  -0.0550 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 N     
3169 C CA    . LEU A-2 52  ? 0.9765 1.0475 1.1813 0.1092  -0.0570 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CA    
3170 C C     . LEU A-2 52  ? 1.1816 1.2512 1.3972 0.1150  -0.0577 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 C     
3171 O O     . LEU A-2 52  ? 1.0912 1.1749 1.3158 0.1196  -0.0606 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 O     
3172 C CB    . LEU A-2 52  ? 0.8768 0.9552 1.0802 0.1133  -0.0626 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CB    
3173 C CG    . LEU A-2 52  ? 0.8548 0.9353 1.0481 0.1072  -0.0616 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CG    
3174 C CD1   . LEU A-2 52  ? 0.7630 0.8401 0.9503 0.1113  -0.0672 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD1   
3175 C CD2   . LEU A-2 52  ? 0.8614 0.9619 1.0588 0.1024  -0.0589 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD2   
3176 N N     . HIS A-2 53  ? 1.3907 1.4442 1.6061 0.1147  -0.0550 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 N     
3177 C CA    . HIS A-2 53  ? 1.2959 1.3511 1.5226 0.1181  -0.0541 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CA    
3178 C C     . HIS A-2 53  ? 1.2196 1.2662 1.4469 0.1126  -0.0482 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 C     
3179 O O     . HIS A-2 53  ? 1.0491 1.0891 1.2834 0.1156  -0.0472 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 O     
3180 C CB    . HIS A-2 53  ? 1.1178 1.1606 1.3473 0.1276  -0.0583 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CB    
3181 C CG    . HIS A-2 53  ? 1.1544 1.2038 1.3831 0.1343  -0.0647 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CG    
3182 N ND1   . HIS A-2 53  ? 1.1727 1.2117 1.3901 0.1354  -0.0677 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 ND1   
3183 C CD2   . HIS A-2 53  ? 1.1955 1.2608 1.4333 0.1406  -0.0688 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CD2   
3184 C CE1   . HIS A-2 53  ? 1.2072 1.2564 1.4268 0.1419  -0.0735 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CE1   
3185 N NE2   . HIS A-2 53  ? 1.2395 1.3049 1.4717 0.1451  -0.0743 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 NE2   
3186 N N     . GLY A-2 54  ? 1.2338 1.2803 1.4541 0.1049  -0.0442 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 N     
3187 C CA    . GLY A-2 54  ? 1.2052 1.2510 1.4278 0.0990  -0.0386 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 CA    
3188 C C     . GLY A-2 54  ? 1.1960 1.2651 1.4258 0.0963  -0.0363 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 C     
3189 O O     . GLY A-2 54  ? 1.1840 1.2687 1.4167 0.0983  -0.0387 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 O     
3190 N N     . SER A-2 55  ? 1.3027 1.3741 1.5353 0.0914  -0.0315 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 N     
3191 C CA    . SER A-2 55  ? 1.3899 1.4832 1.6279 0.0886  -0.0289 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CA    
3192 C C     . SER A-2 55  ? 1.4606 1.5561 1.6915 0.0817  -0.0246 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 C     
3193 O O     . SER A-2 55  ? 1.4131 1.4966 1.6341 0.0792  -0.0243 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 O     
3194 C CB    . SER A-2 55  ? 1.3461 1.4459 1.5962 0.0903  -0.0276 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CB    
3195 O OG    . SER A-2 55  ? 1.2799 1.3648 1.5309 0.0880  -0.0246 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 OG    
3196 N N     . GLY A-2 56  ? 1.5549 1.6664 1.7906 0.0788  -0.0212 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 N     
3197 C CA    . GLY A-2 56  ? 1.5995 1.7169 1.8289 0.0735  -0.0174 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 CA    
3198 C C     . GLY A-2 56  ? 1.5704 1.6765 1.7976 0.0689  -0.0139 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 C     
3199 O O     . GLY A-2 56  ? 1.5047 1.6165 1.7271 0.0648  -0.0106 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 O     
3200 N N     . ASP A-2 61  ? 1.4627 1.5253 1.6370 0.0599  -0.0140 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 N     
3201 C CA    . ASP A-2 61  ? 1.5814 1.6289 1.7580 0.0592  -0.0134 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CA    
3202 C C     . ASP A-2 61  ? 1.6300 1.6579 1.7971 0.0594  -0.0153 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 C     
3203 O O     . ASP A-2 61  ? 1.6310 1.6587 1.7911 0.0606  -0.0177 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 O     
3204 C CB    . ASP A-2 61  ? 1.6070 1.6563 1.7946 0.0632  -0.0155 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CB    
3205 C CG    . ASP A-2 61  ? 1.5925 1.6480 1.7886 0.0604  -0.0116 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CG    
3206 O OD1   . ASP A-2 61  ? 1.5503 1.6224 1.7484 0.0580  -0.0089 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD1   
3207 O OD2   . ASP A-2 61  ? 1.5844 1.6283 1.7853 0.0609  -0.0112 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD2   
3208 N N     . GLU A-2 62  ? 1.6529 1.6645 1.8196 0.0582  -0.0140 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     
3209 C CA    . GLU A-2 62  ? 1.6280 1.6197 1.7847 0.0579  -0.0149 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    
3210 C C     . GLU A-2 62  ? 1.5692 1.5568 1.7225 0.0638  -0.0207 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     
3211 O O     . GLU A-2 62  ? 1.6425 1.6211 1.7855 0.0636  -0.0221 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     
3212 C CB    . GLU A-2 62  ? 1.6776 1.6518 1.8358 0.0565  -0.0125 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    
3213 C CG    . GLU A-2 62  ? 1.7902 1.7704 1.9552 0.0510  -0.0070 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    
3214 C CD    . GLU A-2 62  ? 1.8741 1.8581 2.0514 0.0534  -0.0071 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    
3215 O OE1   . GLU A-2 62  ? 1.9016 1.8702 2.0810 0.0526  -0.0050 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   
3216 O OE2   . GLU A-2 62  ? 1.9150 1.9173 2.0995 0.0561  -0.0088 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   
3217 N N     . ALA A-2 63  ? 1.3096 1.3046 1.4716 0.0690  -0.0241 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 N     
3218 C CA    . ALA A-2 63  ? 1.1776 1.1714 1.3378 0.0750  -0.0298 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CA    
3219 C C     . ALA A-2 63  ? 1.1104 1.1132 1.2636 0.0735  -0.0311 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 C     
3220 O O     . ALA A-2 63  ? 1.0437 1.0376 1.1880 0.0746  -0.0337 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 O     
3221 C CB    . ALA A-2 63  ? 1.1696 1.1747 1.3417 0.0803  -0.0326 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CB    
3222 N N     . LYS A-2 64  ? 1.0721 1.0921 1.2288 0.0709  -0.0289 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 N     
3223 C CA    . LYS A-2 64  ? 0.9711 0.9998 1.1217 0.0694  -0.0295 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CA    
3224 C C     . LYS A-2 64  ? 0.9714 0.9891 1.1098 0.0654  -0.0276 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 C     
3225 O O     . LYS A-2 64  ? 1.0348 1.0496 1.1658 0.0659  -0.0300 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 O     
3226 C CB    . LYS A-2 64  ? 0.9920 1.0390 1.1477 0.0672  -0.0264 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CB    
3227 C CG    . LYS A-2 64  ? 1.0839 1.1380 1.2323 0.0645  -0.0250 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CG    
3228 C CD    . LYS A-2 64  ? 1.1837 1.2547 1.3367 0.0631  -0.0216 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CD    
3229 C CE    . LYS A-2 64  ? 1.2146 1.2901 1.3590 0.0600  -0.0187 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CE    
3230 N NZ    . LYS A-2 64  ? 1.1953 1.2849 1.3427 0.0590  -0.0147 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 NZ    
3231 N N     . VAL A-2 65  ? 1.0415 1.0537 1.1780 0.0613  -0.0231 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 N     
3232 C CA    . VAL A-2 65  ? 1.0644 1.0672 1.1897 0.0574  -0.0208 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CA    
3233 C C     . VAL A-2 65  ? 0.9759 0.9619 1.0938 0.0594  -0.0240 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 C     
3234 O O     . VAL A-2 65  ? 0.8989 0.8806 1.0071 0.0583  -0.0249 0.0038  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 O     
3235 C CB    . VAL A-2 65  ? 1.1127 1.1134 1.2385 0.0528  -0.0154 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CB    
3236 C CG1   . VAL A-2 65  ? 1.1756 1.1728 1.2908 0.0485  -0.0124 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG1   
3237 C CG2   . VAL A-2 65  ? 1.0358 1.0535 1.1714 0.0524  -0.0131 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG2   
3238 N N     . ASP A-2 66  ? 0.9494 0.9254 1.0714 0.0626  -0.0258 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 N     
3239 C CA    . ASP A-2 66  ? 0.9238 0.8828 1.0379 0.0653  -0.0288 0.0027  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CA    
3240 C C     . ASP A-2 66  ? 0.9194 0.8833 1.0301 0.0695  -0.0343 0.0059  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 C     
3241 O O     . ASP A-2 66  ? 0.9507 0.9061 1.0510 0.0694  -0.0359 0.0126  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 O     
3242 C CB    . ASP A-2 66  ? 1.0007 0.9480 1.1201 0.0689  -0.0295 0.0004  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CB    
3243 C CG    . ASP A-2 66  ? 1.0196 0.9463 1.1292 0.0710  -0.0311 0.0079  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CG    
3244 O OD1   . ASP A-2 66  ? 1.0349 0.9521 1.1352 0.0661  -0.0277 0.0129  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD1   
3245 O OD2   . ASP A-2 66  ? 0.9371 0.8577 1.0478 0.0779  -0.0357 0.0089  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD2   
3246 N N     . LEU A-2 67  ? 0.8944 0.8733 1.0139 0.0727  -0.0371 0.0006  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 N     
3247 C CA    . LEU A-2 67  ? 0.8733 0.8591 0.9908 0.0762  -0.0422 0.0024  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CA    
3248 C C     . LEU A-2 67  ? 0.9021 0.8931 1.0114 0.0714  -0.0405 0.0060  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 C     
3249 O O     . LEU A-2 67  ? 0.9446 0.9322 1.0460 0.0724  -0.0436 0.0108  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 O     
3250 C CB    . LEU A-2 67  ? 0.7881 0.7897 0.9175 0.0800  -0.0447 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CB    
3251 C CG    . LEU A-2 67  ? 0.7111 0.7282 0.8421 0.0811  -0.0479 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CG    
3252 C CD1   . LEU A-2 67  ? 0.5805 0.5930 0.7056 0.0854  -0.0536 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD1   
3253 C CD2   . LEU A-2 67  ? 0.7803 0.8124 0.9242 0.0841  -0.0489 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD2   
3254 N N     . GLN A-2 68  ? 0.8648 0.8639 0.9754 0.0666  -0.0357 0.0036  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 N     
3255 C CA    . GLN A-2 68  ? 0.8672 0.8695 0.9695 0.0622  -0.0334 0.0071  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CA    
3256 C C     . GLN A-2 68  ? 0.7457 0.7327 0.8362 0.0600  -0.0326 0.0141  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 C     
3257 O O     . GLN A-2 68  ? 0.6951 0.6811 0.7771 0.0584  -0.0333 0.0182  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 O     
3258 C CB    . GLN A-2 68  ? 1.0156 1.0281 1.1210 0.0585  -0.0281 0.0037  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CB    
3259 C CG    . GLN A-2 68  ? 1.3089 1.3199 1.4046 0.0538  -0.0241 0.0078  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CG    
3260 C CD    . GLN A-2 68  ? 1.3925 1.4143 1.4913 0.0515  -0.0191 0.0045  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CD    
3261 O OE1   . GLN A-2 68  ? 1.3951 1.4155 1.4870 0.0483  -0.0152 0.0073  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 OE1   
3262 N NE2   . GLN A-2 68  ? 1.3568 1.3899 1.4657 0.0534  -0.0193 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 NE2   
3263 N N     . LYS A-2 69  ? 0.6679 0.6427 0.7579 0.0598  -0.0310 0.0153  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 N     
3264 C CA    . LYS A-2 69  ? 0.7316 0.6912 0.8103 0.0576  -0.0299 0.0220  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CA    
3265 C C     . LYS A-2 69  ? 0.7524 0.7042 0.8251 0.0620  -0.0355 0.0267  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 C     
3266 O O     . LYS A-2 69  ? 0.6878 0.6353 0.7502 0.0605  -0.0361 0.0319  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 O     
3267 C CB    . LYS A-2 69  ? 0.7643 0.7130 0.8443 0.0556  -0.0261 0.0215  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CB    
3268 C CG    . LYS A-2 69  ? 0.8797 0.8104 0.9484 0.0539  -0.0252 0.0286  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CG    
3269 C CD    . LYS A-2 69  ? 0.9507 0.8723 1.0198 0.0495  -0.0195 0.0278  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CD    
3270 C CE    . LYS A-2 69  ? 1.1799 1.0927 1.2559 0.0524  -0.0201 0.0248  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CE    
3271 N NZ    . LYS A-2 69  ? 1.2297 1.1477 1.3148 0.0485  -0.0151 0.0179  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 NZ    
3272 N N     . LYS A-2 70  ? 0.9224 0.8729 1.0013 0.0680  -0.0397 0.0247  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N     
3273 C CA    . LYS A-2 70  ? 0.9443 0.8885 1.0173 0.0732  -0.0455 0.0292  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA    
3274 C C     . LYS A-2 70  ? 0.8150 0.7727 0.8865 0.0735  -0.0488 0.0288  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C     
3275 O O     . LYS A-2 70  ? 0.7992 0.7529 0.8620 0.0752  -0.0524 0.0336  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O     
3276 C CB    . LYS A-2 70  ? 0.9394 0.8796 1.0196 0.0804  -0.0493 0.0270  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB    
3277 C CG    . LYS A-2 70  ? 0.9993 0.9262 1.0824 0.0799  -0.0456 0.0261  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG    
3278 C CD    . LYS A-2 70  ? 1.1649 1.0707 1.2380 0.0827  -0.0465 0.0333  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD    
3279 C CE    . LYS A-2 70  ? 1.2620 1.1531 1.3338 0.0778  -0.0401 0.0339  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE    
3280 N NZ    . LYS A-2 70  ? 1.2423 1.1325 1.3258 0.0793  -0.0384 0.0271  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ    
3281 N N     . ALA A-2 71  ? 0.7515 0.7250 0.8306 0.0714  -0.0474 0.0232  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 N     
3282 C CA    . ALA A-2 71  ? 0.8498 0.8354 0.9271 0.0701  -0.0493 0.0224  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CA    
3283 C C     . ALA A-2 71  ? 0.8515 0.8320 0.9168 0.0648  -0.0465 0.0274  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 C     
3284 O O     . ALA A-2 71  ? 0.8473 0.8299 0.9063 0.0648  -0.0495 0.0296  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 O     
3285 C CB    . ALA A-2 71  ? 0.8070 0.8089 0.8942 0.0684  -0.0472 0.0157  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CB    
3286 N N     . SER A-2 72  ? 0.7440 0.7184 0.8062 0.0602  -0.0408 0.0289  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 N     
3287 C CA    . SER A-2 72  ? 0.7826 0.7517 0.8335 0.0554  -0.0378 0.0334  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CA    
3288 C C     . SER A-2 72  ? 0.7986 0.7544 0.8391 0.0568  -0.0405 0.0398  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 C     
3289 O O     . SER A-2 72  ? 0.7458 0.7012 0.7773 0.0551  -0.0414 0.0428  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 O     
3290 C CB    . SER A-2 72  ? 0.7909 0.7577 0.8416 0.0509  -0.0312 0.0331  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CB    
3291 O OG    . SER A-2 72  ? 0.9373 0.9042 0.9794 0.0465  -0.0279 0.0356  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 OG    
3292 N N     . ASN A-2 73  ? 0.7123 0.6567 0.7532 0.0600  -0.0415 0.0418  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 N     
3293 C CA    . ASN A-2 73  ? 0.6563 0.5867 0.6863 0.0617  -0.0437 0.0485  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CA    
3294 C C     . ASN A-2 73  ? 0.7176 0.6534 0.7434 0.0654  -0.0499 0.0500  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 C     
3295 O O     . ASN A-2 73  ? 0.6774 0.6078 0.6918 0.0642  -0.0507 0.0549  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 O     
3296 C CB    . ASN A-2 73  ? 0.7827 0.7006 0.8152 0.0660  -0.0446 0.0498  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CB    
3297 C CG    . ASN A-2 73  ? 0.9256 0.8381 0.9625 0.0619  -0.0385 0.0478  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CG    
3298 O OD1   . ASN A-2 73  ? 0.9878 0.9064 1.0258 0.0565  -0.0338 0.0456  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 OD1   
3299 N ND2   . ASN A-2 73  ? 1.0702 0.9713 1.1098 0.0648  -0.0385 0.0481  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 ND2   
3300 N N     . LEU A-2 74  ? 0.8263 0.7740 0.8615 0.0698  -0.0541 0.0451  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N     
3301 C CA    . LEU A-2 74  ? 0.7803 0.7366 0.8136 0.0734  -0.0603 0.0450  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA    
3302 C C     . LEU A-2 74  ? 0.7380 0.7009 0.7644 0.0677  -0.0588 0.0453  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C     
3303 O O     . LEU A-2 74  ? 0.6021 0.5623 0.6186 0.0683  -0.0616 0.0492  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O     
3304 C CB    . LEU A-2 74  ? 0.7997 0.7701 0.8462 0.0777  -0.0637 0.0383  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB    
3305 C CG    . LEU A-2 74  ? 0.7359 0.7192 0.7841 0.0820  -0.0703 0.0361  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG    
3306 C CD1   . LEU A-2 74  ? 0.5851 0.5596 0.6263 0.0892  -0.0761 0.0414  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1   
3307 C CD2   . LEU A-2 74  ? 0.7550 0.7520 0.8174 0.0848  -0.0717 0.0288  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2   
3308 N N     . VAL A-2 75  ? 0.5942 0.5656 0.6253 0.0624  -0.0541 0.0411  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 N     
3309 C CA    . VAL A-2 75  ? 0.6927 0.6685 0.7169 0.0567  -0.0517 0.0412  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CA    
3310 C C     . VAL A-2 75  ? 0.7544 0.7171 0.7653 0.0542  -0.0498 0.0476  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 C     
3311 O O     . VAL A-2 75  ? 0.7031 0.6666 0.7055 0.0531  -0.0519 0.0495  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 O     
3312 C CB    . VAL A-2 75  ? 0.7870 0.7698 0.8166 0.0517  -0.0457 0.0371  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CB    
3313 C CG1   . VAL A-2 75  ? 0.8152 0.8046 0.8397 0.0469  -0.0441 0.0358  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG1   
3314 C CG2   . VAL A-2 75  ? 0.8056 0.7989 0.8486 0.0544  -0.0466 0.0313  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG2   
3315 N N     . GLN A-2 76  ? 0.7580 0.7091 0.7670 0.0531  -0.0459 0.0506  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
3316 C CA    . GLN A-2 76  ? 0.8252 0.7642 0.8218 0.0502  -0.0435 0.0565  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
3317 C C     . GLN A-2 76  ? 0.7566 0.6887 0.7449 0.0546  -0.0490 0.0615  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
3318 O O     . GLN A-2 76  ? 0.7602 0.6895 0.7374 0.0527  -0.0494 0.0649  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
3319 C CB    . GLN A-2 76  ? 0.9856 0.9147 0.9830 0.0481  -0.0381 0.0580  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
3320 C CG    . GLN A-2 76  ? 1.1270 1.0578 1.1225 0.0420  -0.0314 0.0570  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
3321 C CD    . GLN A-2 76  ? 1.1726 1.1172 1.1753 0.0405  -0.0299 0.0515  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
3322 O OE1   . GLN A-2 76  ? 1.1643 1.1166 1.1778 0.0426  -0.0307 0.0471  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
3323 N NE2   . GLN A-2 76  ? 1.1390 1.0863 1.1352 0.0366  -0.0273 0.0517  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
3324 N N     . THR A-2 77  ? 0.7953 0.7249 0.7884 0.0610  -0.0534 0.0618  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 N     
3325 C CA    . THR A-2 77  ? 0.8334 0.7558 0.8181 0.0665  -0.0588 0.0671  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CA    
3326 C C     . THR A-2 77  ? 0.8424 0.7771 0.8241 0.0681  -0.0642 0.0656  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 C     
3327 O O     . THR A-2 77  ? 0.6570 0.5873 0.6271 0.0692  -0.0668 0.0704  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 O     
3328 C CB    . THR A-2 77  ? 0.8789 0.7964 0.8704 0.0738  -0.0622 0.0671  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CB    
3329 O OG1   . THR A-2 77  ? 0.9363 0.8471 0.9342 0.0711  -0.0567 0.0656  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 OG1   
3330 C CG2   . THR A-2 77  ? 0.8655 0.7696 0.8460 0.0792  -0.0658 0.0744  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CG2   
3331 N N     . ILE A-2 78  ? 0.9210 0.8718 0.9130 0.0681  -0.0659 0.0588  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 N     
3332 C CA    . ILE A-2 78  ? 0.9159 0.8803 0.9064 0.0682  -0.0702 0.0560  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CA    
3333 C C     . ILE A-2 78  ? 0.9303 0.8928 0.9094 0.0616  -0.0670 0.0580  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 C     
3334 O O     . ILE A-2 78  ? 0.9407 0.9059 0.9115 0.0626  -0.0710 0.0597  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 O     
3335 C CB    . ILE A-2 78  ? 0.8454 0.8267 0.8489 0.0670  -0.0704 0.0479  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CB    
3336 C CG1   . ILE A-2 78  ? 0.8266 0.8121 0.8416 0.0741  -0.0743 0.0451  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG1   
3337 C CG2   . ILE A-2 78  ? 0.7412 0.7367 0.7429 0.0653  -0.0736 0.0443  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG2   
3338 C CD1   . ILE A-2 78  ? 0.7447 0.7418 0.7727 0.0715  -0.0713 0.0380  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CD1   
3339 N N     . ARG A-2 79  ? 0.8708 0.8293 0.8496 0.0550  -0.0599 0.0575  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 N     
3340 C CA    . ARG A-2 79  ? 0.7977 0.7549 0.7667 0.0487  -0.0563 0.0585  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CA    
3341 C C     . ARG A-2 79  ? 0.8011 0.7446 0.7567 0.0490  -0.0560 0.0657  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 C     
3342 O O     . ARG A-2 79  ? 0.9012 0.8454 0.8468 0.0471  -0.0572 0.0673  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 O     
3343 C CB    . ARG A-2 79  ? 0.7729 0.7301 0.7454 0.0427  -0.0488 0.0558  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CB    
3344 C CG    . ARG A-2 79  ? 0.9071 0.8771 0.8918 0.0421  -0.0482 0.0491  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CG    
3345 C CD    . ARG A-2 79  ? 1.1102 1.0809 1.0951 0.0361  -0.0410 0.0470  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CD    
3346 N NE    . ARG A-2 79  ? 1.1521 1.1243 1.1285 0.0313  -0.0392 0.0464  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NE    
3347 C CZ    . ARG A-2 79  ? 1.0325 1.0014 1.0048 0.0263  -0.0327 0.0462  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CZ    
3348 N NH1   . ARG A-2 79  ? 0.8733 0.8385 0.8493 0.0258  -0.0278 0.0467  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH1   
3349 N NH2   . ARG A-2 79  ? 1.0230 0.9926 0.9875 0.0220  -0.0312 0.0453  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH2   
3350 N N     . GLY A-2 80  ? 0.8305 0.7615 0.7855 0.0511  -0.0544 0.0700  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 N     
3351 C CA    . GLY A-2 80  ? 0.9436 0.8608 0.8858 0.0508  -0.0534 0.0770  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 CA    
3352 C C     . GLY A-2 80  ? 1.0031 0.9136 0.9417 0.0441  -0.0456 0.0780  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 C     
3353 O O     . GLY A-2 80  ? 0.9240 0.8416 0.8664 0.0395  -0.0417 0.0736  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 O     
3354 N N     . PRO A-2 81  ? 0.9963 0.8927 0.9272 0.0435  -0.0430 0.0837  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 N     
3355 C CA    . PRO A-2 81  ? 0.9334 0.8242 0.8629 0.0376  -0.0354 0.0841  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CA    
3356 C C     . PRO A-2 81  ? 0.8218 0.7181 0.7459 0.0322  -0.0319 0.0822  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 C     
3357 O O     . PRO A-2 81  ? 0.7815 0.6817 0.7110 0.0286  -0.0268 0.0787  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 O     
3358 C CB    . PRO A-2 81  ? 0.8805 0.7555 0.8001 0.0379  -0.0340 0.0911  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CB    
3359 C CG    . PRO A-2 81  ? 0.9087 0.7801 0.8296 0.0450  -0.0401 0.0934  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CG    
3360 C CD    . PRO A-2 81  ? 0.9021 0.7869 0.8248 0.0482  -0.0464 0.0903  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CD    
3361 N N     . ILE A-2 82  ? 0.7776 0.6746 0.6912 0.0318  -0.0345 0.0842  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N     
3362 C CA    . ILE A-2 82  ? 0.7942 0.6950 0.7018 0.0265  -0.0308 0.0824  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA    
3363 C C     . ILE A-2 82  ? 0.7518 0.6651 0.6685 0.0251  -0.0305 0.0755  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C     
3364 O O     . ILE A-2 82  ? 0.6784 0.5929 0.5974 0.0213  -0.0247 0.0730  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O     
3365 C CB    . ILE A-2 82  ? 0.7726 0.6721 0.6669 0.0263  -0.0339 0.0855  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB    
3366 C CG1   . ILE A-2 82  ? 0.7121 0.5985 0.5962 0.0280  -0.0341 0.0930  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1   
3367 C CG2   . ILE A-2 82  ? 0.7192 0.6220 0.6080 0.0206  -0.0295 0.0828  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2   
3368 C CD1   . ILE A-2 82  ? 0.6252 0.5029 0.5017 0.0228  -0.0271 0.0957  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1   
3369 N N     . PRO A-2 83  ? 0.7233 0.6461 0.6451 0.0281  -0.0361 0.0723  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 N     
3370 C CA    . PRO A-2 83  ? 0.6930 0.6270 0.6237 0.0260  -0.0349 0.0658  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CA    
3371 C C     . PRO A-2 83  ? 0.6269 0.5617 0.5682 0.0259  -0.0308 0.0635  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 C     
3372 O O     . PRO A-2 83  ? 0.8252 0.7657 0.7706 0.0229  -0.0270 0.0593  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 O     
3373 C CB    . PRO A-2 83  ? 0.7840 0.7278 0.7191 0.0301  -0.0423 0.0632  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CB    
3374 C CG    . PRO A-2 83  ? 0.7187 0.6580 0.6426 0.0323  -0.0465 0.0680  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CG    
3375 C CD    . PRO A-2 83  ? 0.6379 0.5630 0.5568 0.0331  -0.0437 0.0742  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CD    
3376 N N     . ALA A-2 84  ? 0.5835 0.5126 0.5292 0.0290  -0.0313 0.0659  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
3377 C CA    . ALA A-2 84  ? 0.7380 0.6696 0.6942 0.0289  -0.0277 0.0629  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
3378 C C     . ALA A-2 84  ? 0.7525 0.6801 0.7055 0.0246  -0.0204 0.0635  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
3379 O O     . ALA A-2 84  ? 0.6151 0.5478 0.5753 0.0238  -0.0167 0.0602  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
3380 C CB    . ALA A-2 84  ? 0.7145 0.6414 0.6767 0.0333  -0.0302 0.0645  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
3381 N N     . ALA A-2 85  ? 0.6730 0.5925 0.6150 0.0222  -0.0182 0.0675  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 N     
3382 C CA    . ALA A-2 85  ? 0.5438 0.4602 0.4824 0.0185  -0.0114 0.0678  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CA    
3383 C C     . ALA A-2 85  ? 0.7554 0.6785 0.6942 0.0162  -0.0082 0.0640  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 C     
3384 O O     . ALA A-2 85  ? 0.7751 0.6992 0.7158 0.0148  -0.0027 0.0627  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 O     
3385 C CB    . ALA A-2 85  ? 0.4383 0.3453 0.3645 0.0164  -0.0099 0.0727  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CB    
3386 N N     . LEU A-2 86  ? 0.6534 0.5812 0.5904 0.0158  -0.0115 0.0621  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
3387 C CA    . LEU A-2 86  ? 0.6622 0.5958 0.6000 0.0134  -0.0087 0.0580  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
3388 C C     . LEU A-2 86  ? 0.7071 0.6480 0.6563 0.0149  -0.0076 0.0543  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
3389 O O     . LEU A-2 86  ? 0.6694 0.6141 0.6193 0.0129  -0.0044 0.0512  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
3390 C CB    . LEU A-2 86  ? 0.8161 0.7538 0.7500 0.0123  -0.0130 0.0563  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
3391 C CG    . LEU A-2 86  ? 0.9048 0.8368 0.8260 0.0102  -0.0134 0.0591  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
3392 C CD1   . LEU A-2 86  ? 0.7679 0.7058 0.6856 0.0075  -0.0151 0.0554  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
3393 C CD2   . LEU A-2 86  ? 1.0140 0.9387 0.9286 0.0075  -0.0066 0.0610  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
3394 N N     . SER A-2 87  ? 0.7820 0.7247 0.7398 0.0182  -0.0098 0.0544  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N     
3395 C CA    . SER A-2 87  ? 0.8633 0.8137 0.8316 0.0195  -0.0086 0.0506  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA    
3396 C C     . SER A-2 87  ? 0.8511 0.8012 0.8191 0.0182  -0.0017 0.0501  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C     
3397 O O     . SER A-2 87  ? 0.9243 0.8807 0.8979 0.0186  0.0004  0.0470  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O     
3398 C CB    . SER A-2 87  ? 0.8721 0.8242 0.8495 0.0234  -0.0123 0.0503  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB    
3399 O OG    . SER A-2 87  ? 0.9109 0.8567 0.8879 0.0237  -0.0098 0.0529  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG    
3400 N N     . SER A-2 88  ? 0.8332 0.7766 0.7946 0.0170  0.0019  0.0531  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 N     
3401 C CA    . SER A-2 88  ? 0.8317 0.7759 0.7930 0.0168  0.0082  0.0526  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CA    
3402 C C     . SER A-2 88  ? 0.7967 0.7414 0.7530 0.0149  0.0117  0.0511  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 C     
3403 O O     . SER A-2 88  ? 0.8122 0.7609 0.7718 0.0159  0.0154  0.0493  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 O     
3404 C CB    . SER A-2 88  ? 0.7822 0.7202 0.7377 0.0158  0.0112  0.0556  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CB    
3405 O OG    . SER A-2 88  ? 0.8072 0.7412 0.7639 0.0163  0.0076  0.0577  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 OG    
3406 N N     . MET A-2 89  ? 0.7240 0.6644 0.6721 0.0122  0.0108  0.0517  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 N     
3407 C CA    . MET A-2 89  ? 0.7044 0.6443 0.6477 0.0097  0.0142  0.0497  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CA    
3408 C C     . MET A-2 89  ? 0.7888 0.7359 0.7393 0.0097  0.0128  0.0460  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 C     
3409 O O     . MET A-2 89  ? 0.8180 0.7661 0.7690 0.0093  0.0176  0.0444  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 O     
3410 C CB    . MET A-2 89  ? 0.6922 0.6270 0.6258 0.0066  0.0128  0.0505  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CB    
3411 C CG    . MET A-2 89  ? 0.9473 0.8753 0.8736 0.0063  0.0158  0.0539  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CG    
3412 S SD    . MET A-2 89  ? 0.8877 0.8107 0.8079 0.0059  0.0114  0.0579  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 SD    
3413 C CE    . MET A-2 89  ? 0.8583 0.7834 0.7884 0.0094  0.0091  0.0593  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CE    
3414 N N     . GLU A-2 90  ? 0.7296 0.6819 0.6858 0.0104  0.0067  0.0447  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N     
3415 C CA    . GLU A-2 90  ? 0.6362 0.5968 0.6002 0.0104  0.0054  0.0408  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA    
3416 C C     . GLU A-2 90  ? 0.6143 0.5786 0.5852 0.0129  0.0089  0.0401  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C     
3417 O O     . GLU A-2 90  ? 0.5112 0.4783 0.4835 0.0119  0.0126  0.0379  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O     
3418 C CB    . GLU A-2 90  ? 0.6523 0.6189 0.6225 0.0122  -0.0021 0.0396  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB    
3419 C CG    . GLU A-2 90  ? 0.6452 0.6118 0.6096 0.0100  -0.0063 0.0391  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG    
3420 C CD    . GLU A-2 90  ? 0.7149 0.6851 0.6835 0.0136  -0.0140 0.0398  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD    
3421 O OE1   . GLU A-2 90  ? 0.6835 0.6571 0.6610 0.0173  -0.0160 0.0395  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1   
3422 O OE2   . GLU A-2 90  ? 0.7541 0.7233 0.7166 0.0131  -0.0178 0.0407  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2   
3423 N N     . ASP A-2 91  ? 0.5993 0.5633 0.5739 0.0161  0.0081  0.0420  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 N     
3424 C CA    . ASP A-2 91  ? 0.7217 0.6910 0.7034 0.0188  0.0107  0.0409  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CA    
3425 C C     . ASP A-2 91  ? 0.6209 0.5880 0.5975 0.0184  0.0176  0.0415  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 C     
3426 O O     . ASP A-2 91  ? 0.6288 0.6012 0.6095 0.0198  0.0203  0.0399  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 O     
3427 C CB    . ASP A-2 91  ? 0.8137 0.7828 0.7996 0.0215  0.0093  0.0424  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CB    
3428 C CG    . ASP A-2 91  ? 0.8607 0.8328 0.8539 0.0231  0.0031  0.0413  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CG    
3429 O OD1   . ASP A-2 91  ? 0.9334 0.9097 0.9294 0.0228  -0.0003 0.0391  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD1   
3430 O OD2   . ASP A-2 91  ? 0.9606 0.9307 0.9566 0.0247  0.0019  0.0424  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD2   
3431 N N     . ILE A-2 92  ? 0.5824 0.5416 0.5495 0.0169  0.0207  0.0440  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 N     
3432 C CA    . ILE A-2 92  ? 0.6256 0.5814 0.5869 0.0177  0.0275  0.0450  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CA    
3433 C C     . ILE A-2 92  ? 0.5318 0.4869 0.4907 0.0156  0.0308  0.0432  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 C     
3434 O O     . ILE A-2 92  ? 0.5502 0.5081 0.5110 0.0177  0.0346  0.0428  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 O     
3435 C CB    . ILE A-2 92  ? 0.6555 0.6032 0.6075 0.0166  0.0299  0.0477  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CB    
3436 C CG1   . ILE A-2 92  ? 0.7152 0.6645 0.6697 0.0192  0.0299  0.0494  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG1   
3437 C CG2   . ILE A-2 92  ? 0.6718 0.6142 0.6160 0.0168  0.0367  0.0483  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG2   
3438 C CD1   . ILE A-2 92  ? 0.6081 0.5636 0.5671 0.0232  0.0335  0.0488  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CD1   
3439 N N     . VAL A-2 93  ? 0.5003 0.4520 0.4550 0.0114  0.0294  0.0418  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 N     
3440 C CA    . VAL A-2 93  ? 0.5304 0.4812 0.4830 0.0084  0.0330  0.0394  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CA    
3441 C C     . VAL A-2 93  ? 0.5453 0.5051 0.5072 0.0095  0.0319  0.0369  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 C     
3442 O O     . VAL A-2 93  ? 0.6794 0.6386 0.6402 0.0090  0.0371  0.0362  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 O     
3443 C CB    . VAL A-2 93  ? 0.5253 0.4733 0.4733 0.0031  0.0311  0.0371  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CB    
3444 C CG1   . VAL A-2 93  ? 0.5811 0.5198 0.5187 0.0017  0.0332  0.0392  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG1   
3445 C CG2   . VAL A-2 93  ? 0.4935 0.4497 0.4487 0.0027  0.0232  0.0352  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG2   
3446 N N     . LYS A-2 94  ? 0.5223 0.4902 0.4932 0.0111  0.0257  0.0357  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 N     
3447 C CA    . LYS A-2 94  ? 0.5712 0.5485 0.5512 0.0122  0.0248  0.0330  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CA    
3448 C C     . LYS A-2 94  ? 0.5890 0.5677 0.5700 0.0159  0.0296  0.0344  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 C     
3449 O O     . LYS A-2 94  ? 0.5905 0.5730 0.5736 0.0157  0.0328  0.0329  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 O     
3450 C CB    . LYS A-2 94  ? 0.6096 0.5947 0.5990 0.0141  0.0173  0.0315  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CB    
3451 C CG    . LYS A-2 94  ? 0.5494 0.5452 0.5491 0.0156  0.0161  0.0281  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CG    
3452 C CD    . LYS A-2 94  ? 0.5688 0.5713 0.5765 0.0167  0.0086  0.0258  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CD    
3453 C CE    . LYS A-2 94  ? 0.6383 0.6519 0.6571 0.0190  0.0069  0.0223  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CE    
3454 N NZ    . LYS A-2 94  ? 0.5678 0.5875 0.5939 0.0204  -0.0004 0.0198  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 NZ    
3455 N N     . VAL A-2 95  ? 0.5368 0.5135 0.5164 0.0194  0.0303  0.0372  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 N     
3456 C CA    . VAL A-2 95  ? 0.5993 0.5791 0.5798 0.0236  0.0345  0.0384  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CA    
3457 C C     . VAL A-2 95  ? 0.6266 0.5988 0.5975 0.0232  0.0418  0.0402  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 C     
3458 O O     . VAL A-2 95  ? 0.5102 0.4849 0.4810 0.0254  0.0459  0.0404  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 O     
3459 C CB    . VAL A-2 95  ? 0.6806 0.6614 0.6625 0.0269  0.0333  0.0401  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CB    
3460 C CG1   . VAL A-2 95  ? 0.6691 0.6551 0.6520 0.0316  0.0373  0.0408  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG1   
3461 C CG2   . VAL A-2 95  ? 0.8411 0.8278 0.8322 0.0272  0.0269  0.0382  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG2   
3462 N N     . ALA A-2 96  ? 0.6313 0.5937 0.5935 0.0207  0.0436  0.0416  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 N     
3463 C CA    . ALA A-2 96  ? 0.6123 0.5656 0.5649 0.0199  0.0506  0.0430  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CA    
3464 C C     . ALA A-2 96  ? 0.6635 0.6173 0.6169 0.0166  0.0530  0.0406  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 C     
3465 O O     . ALA A-2 96  ? 0.6469 0.5995 0.5978 0.0187  0.0584  0.0418  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 O     
3466 C CB    . ALA A-2 96  ? 0.4800 0.4234 0.4242 0.0166  0.0513  0.0437  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CB    
3467 N N     . SER A-2 97  ? 0.6972 0.6539 0.6544 0.0116  0.0489  0.0373  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 N     
3468 C CA    . SER A-2 97  ? 0.5794 0.5366 0.5370 0.0071  0.0516  0.0343  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CA    
3469 C C     . SER A-2 97  ? 0.6318 0.5984 0.5968 0.0096  0.0520  0.0334  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 C     
3470 O O     . SER A-2 97  ? 0.7340 0.6982 0.6961 0.0082  0.0578  0.0332  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 O     
3471 C CB    . SER A-2 97  ? 0.4854 0.4458 0.4460 0.0015  0.0466  0.0304  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CB    
3472 O OG    . SER A-2 97  ? 0.8291 0.7976 0.7963 -0.0015 0.0461  0.0264  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 OG    
3473 N N     . LEU A-2 98  ? 0.5272 0.5041 0.5015 0.0133  0.0463  0.0329  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     
3474 C CA    . LEU A-2 98  ? 0.5651 0.5515 0.5462 0.0163  0.0468  0.0320  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    
3475 C C     . LEU A-2 98  ? 0.6631 0.6454 0.6377 0.0205  0.0537  0.0356  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     
3476 O O     . LEU A-2 98  ? 0.7174 0.7025 0.6922 0.0209  0.0576  0.0353  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     
3477 C CB    . LEU A-2 98  ? 0.6403 0.6366 0.6313 0.0201  0.0402  0.0310  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    
3478 C CG    . LEU A-2 98  ? 0.6130 0.6176 0.6137 0.0185  0.0330  0.0272  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    
3479 C CD1   . LEU A-2 98  ? 0.4977 0.5088 0.5058 0.0234  0.0290  0.0273  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   
3480 C CD2   . LEU A-2 98  ? 0.6279 0.6404 0.6340 0.0159  0.0337  0.0233  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   
3481 N N     . ARG A-2 99  ? 0.5308 0.5072 0.4995 0.0242  0.0551  0.0391  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N     
3482 C CA    . ARG A-2 99  ? 0.4488 0.4220 0.4110 0.0295  0.0611  0.0427  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA    
3483 C C     . ARG A-2 99  ? 0.5855 0.5472 0.5376 0.0271  0.0687  0.0443  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C     
3484 O O     . ARG A-2 99  ? 0.5494 0.5114 0.4988 0.0297  0.0736  0.0459  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O     
3485 C CB    . ARG A-2 99  ? 0.5008 0.4706 0.4592 0.0332  0.0608  0.0454  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB    
3486 C CG    . ARG A-2 99  ? 0.5071 0.4755 0.4591 0.0400  0.0663  0.0491  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG    
3487 C CD    . ARG A-2 99  ? 0.6017 0.5609 0.5453 0.0418  0.0689  0.0517  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD    
3488 N NE    . ARG A-2 99  ? 0.6377 0.5963 0.5751 0.0491  0.0742  0.0552  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE    
3489 C CZ    . ARG A-2 99  ? 0.5824 0.5325 0.5108 0.0523  0.0783  0.0579  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ    
3490 N NH1   . ARG A-2 99  ? 0.5307 0.4721 0.4551 0.0485  0.0779  0.0576  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1   
3491 N NH2   . ARG A-2 99  ? 0.6322 0.5836 0.5557 0.0599  0.0826  0.0610  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2   
3492 N N     . THR A-2 100 ? 0.5585 0.5095 0.5044 0.0221  0.0702  0.0438  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 N     
3493 C CA    . THR A-2 100 ? 0.6442 0.5833 0.5809 0.0186  0.0777  0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CA    
3494 C C     . THR A-2 100 ? 0.6260 0.5702 0.5669 0.0151  0.0793  0.0419  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 C     
3495 O O     . THR A-2 100 ? 0.6589 0.5980 0.5940 0.0166  0.0861  0.0442  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 O     
3496 C CB    . THR A-2 100 ? 0.6606 0.5899 0.5922 0.0122  0.0781  0.0425  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CB    
3497 O OG1   . THR A-2 100 ? 0.7562 0.6818 0.6844 0.0148  0.0762  0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 OG1   
3498 C CG2   . THR A-2 100 ? 0.5425 0.4577 0.4636 0.0093  0.0871  0.0434  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CG2   
3499 N N     . LEU A-2 101 ? 0.5315 0.4857 0.4822 0.0105  0.0733  0.0372  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N     
3500 C CA    . LEU A-2 101 ? 0.7300 0.6901 0.6852 0.0063  0.0748  0.0340  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA    
3501 C C     . LEU A-2 101 ? 0.7757 0.7427 0.7330 0.0118  0.0770  0.0361  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C     
3502 O O     . LEU A-2 101 ? 0.7241 0.6888 0.6782 0.0099  0.0831  0.0363  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O     
3503 C CB    . LEU A-2 101 ? 0.7123 0.6846 0.6788 0.0022  0.0669  0.0286  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB    
3504 C CG    . LEU A-2 101 ? 0.8476 0.8161 0.8129 -0.0037 0.0640  0.0256  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG    
3505 C CD1   . LEU A-2 101 ? 0.8631 0.8440 0.8391 -0.0034 0.0542  0.0224  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1   
3506 C CD2   . LEU A-2 101 ? 0.7754 0.7382 0.7363 -0.0120 0.0695  0.0222  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2   
3507 N N     . PHE A-2 102 ? 0.7586 0.7342 0.7212 0.0183  0.0725  0.0374  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 N     
3508 C CA    . PHE A-2 102 ? 0.8097 0.7938 0.7748 0.0235  0.0741  0.0387  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CA    
3509 C C     . PHE A-2 102 ? 0.8550 0.8287 0.8079 0.0278  0.0824  0.0441  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 C     
3510 O O     . PHE A-2 102 ? 0.9744 0.9495 0.9249 0.0290  0.0871  0.0453  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 O     
3511 C CB    . PHE A-2 102 ? 0.6970 0.6932 0.6710 0.0289  0.0673  0.0380  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CB    
3512 C CG    . PHE A-2 102 ? 0.6885 0.6958 0.6663 0.0340  0.0682  0.0382  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CG    
3513 C CD1   . PHE A-2 102 ? 0.7361 0.7558 0.7239 0.0322  0.0651  0.0340  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD1   
3514 C CD2   . PHE A-2 102 ? 0.6118 0.6180 0.5831 0.0409  0.0721  0.0425  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD2   
3515 C CE1   . PHE A-2 102 ? 0.7284 0.7588 0.7193 0.0367  0.0661  0.0339  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE1   
3516 C CE2   . PHE A-2 102 ? 0.6323 0.6497 0.6065 0.0457  0.0728  0.0426  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE2   
3517 C CZ    . PHE A-2 102 ? 0.6577 0.6870 0.6416 0.0435  0.0699  0.0383  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CZ    
3518 N N     . GLU A-2 103 ? 0.7560 0.7190 0.7007 0.0305  0.0844  0.0475  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N     
3519 C CA    . GLU A-2 103 ? 0.7454 0.6977 0.6779 0.0357  0.0922  0.0529  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA    
3520 C C     . GLU A-2 103 ? 0.8638 0.8028 0.7877 0.0302  0.1002  0.0535  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C     
3521 O O     . GLU A-2 103 ? 1.0203 0.9554 0.9375 0.0333  0.1065  0.0568  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O     
3522 C CB    . GLU A-2 103 ? 0.7999 0.7439 0.7262 0.0393  0.0924  0.0556  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB    
3523 C CG    . GLU A-2 103 ? 0.8752 0.8312 0.8078 0.0457  0.0866  0.0558  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG    
3524 C CD    . GLU A-2 103 ? 0.9564 0.9208 0.8882 0.0543  0.0886  0.0587  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD    
3525 O OE1   . GLU A-2 103 ? 0.9807 0.9382 0.9028 0.0606  0.0936  0.0631  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1   
3526 O OE2   . GLU A-2 103 ? 0.8380 0.8163 0.7786 0.0550  0.0852  0.0563  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2   
3527 N N     . ALA A-2 104 ? 0.7929 0.7249 0.7166 0.0219  0.1000  0.0501  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 N     
3528 C CA    . ALA A-2 104 ? 0.6301 0.5493 0.5464 0.0150  0.1077  0.0494  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CA    
3529 C C     . ALA A-2 104 ? 0.7098 0.6358 0.6301 0.0112  0.1099  0.0472  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 C     
3530 O O     . ALA A-2 104 ? 0.8873 0.8036 0.8021 0.0044  0.1166  0.0461  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 O     
3531 C CB    . ALA A-2 104 ? 0.6055 0.5198 0.5228 0.0065  0.1056  0.0448  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CB    
3532 N N     . GLY A-2 105 ? 0.7098 0.6526 0.6398 0.0147  0.1048  0.0462  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 N     
3533 C CA    . GLY A-2 105 ? 0.8167 0.7675 0.7509 0.0116  0.1069  0.0440  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 CA    
3534 C C     . GLY A-2 105 ? 0.9128 0.8722 0.8570 0.0025  0.1030  0.0369  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 C     
3535 O O     . GLY A-2 105 ? 0.8175 0.7812 0.7638 -0.0020 0.1065  0.0345  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 O     
3536 N N     . VAL A-2 106 ? 1.0034 0.9662 0.9538 -0.0001 0.0960  0.0333  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 N     
3537 C CA    . VAL A-2 106 ? 0.8494 0.8211 0.8090 -0.0081 0.0919  0.0264  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CA    
3538 C C     . VAL A-2 106 ? 0.7893 0.7802 0.7620 -0.0061 0.0858  0.0230  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 C     
3539 O O     . VAL A-2 106 ? 0.7614 0.7606 0.7401 -0.0117 0.0862  0.0182  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 O     
3540 C CB    . VAL A-2 106 ? 0.7626 0.7321 0.7237 -0.0103 0.0861  0.0243  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CB    
3541 C CG1   . VAL A-2 106 ? 0.5462 0.5288 0.5185 -0.0163 0.0797  0.0173  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG1   
3542 C CG2   . VAL A-2 106 ? 0.7478 0.6988 0.6964 -0.0142 0.0930  0.0261  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG2   
3543 N N     . PHE A-2 107 ? 0.8225 0.8211 0.8001 0.0017  0.0802  0.0250  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N     
3544 C CA    . PHE A-2 107 ? 0.7964 0.8126 0.7862 0.0041  0.0747  0.0216  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA    
3545 C C     . PHE A-2 107 ? 0.7504 0.7711 0.7394 0.0032  0.0807  0.0214  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C     
3546 O O     . PHE A-2 107 ? 0.8469 0.8813 0.8458 0.0010  0.0780  0.0164  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O     
3547 C CB    . PHE A-2 107 ? 0.8811 0.9028 0.8745 0.0125  0.0696  0.0240  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB    
3548 C CG    . PHE A-2 107 ? 0.8148 0.8366 0.8125 0.0133  0.0621  0.0230  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG    
3549 C CD1   . PHE A-2 107 ? 0.7617 0.7707 0.7517 0.0110  0.0631  0.0250  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1   
3550 C CD2   . PHE A-2 107 ? 0.7642 0.7981 0.7731 0.0166  0.0545  0.0202  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2   
3551 C CE1   . PHE A-2 107 ? 0.6624 0.6714 0.6556 0.0118  0.0565  0.0245  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1   
3552 C CE2   . PHE A-2 107 ? 0.6630 0.6957 0.6750 0.0174  0.0481  0.0199  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2   
3553 C CZ    . PHE A-2 107 ? 0.6059 0.6263 0.6098 0.0150  0.0492  0.0222  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ    
3554 N N     . HIS A-2 108 ? 0.7690 0.7784 0.7461 0.0052  0.0890  0.0268  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 N     
3555 C CA    . HIS A-2 108 ? 0.6897 0.7027 0.6647 0.0049  0.0951  0.0274  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CA    
3556 C C     . HIS A-2 108 ? 0.7168 0.7241 0.6887 -0.0048 0.1016  0.0246  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 C     
3557 O O     . HIS A-2 108 ? 0.6064 0.6209 0.5805 -0.0073 0.1051  0.0228  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 O     
3558 C CB    . HIS A-2 108 ? 0.7141 0.7178 0.6769 0.0122  0.1014  0.0349  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CB    
3559 C CG    . HIS A-2 108 ? 0.7744 0.7843 0.7395 0.0215  0.0960  0.0374  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CG    
3560 N ND1   . HIS A-2 108 ? 0.7085 0.7138 0.6739 0.0236  0.0914  0.0382  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 ND1   
3561 C CD2   . HIS A-2 108 ? 0.6355 0.6564 0.6029 0.0289  0.0947  0.0390  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CD2   
3562 C CE1   . HIS A-2 108 ? 0.6657 0.6787 0.6336 0.0315  0.0878  0.0400  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CE1   
3563 N NE2   . HIS A-2 108 ? 0.6785 0.7015 0.6478 0.0349  0.0895  0.0403  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 NE2   
3564 N N     . ALA A-2 109 ? 0.6646 0.6595 0.6314 -0.0107 0.1036  0.0238  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N     
3565 C CA    . ALA A-2 109 ? 0.8071 0.7969 0.7714 -0.0209 0.1101  0.0202  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA    
3566 C C     . ALA A-2 109 ? 0.8889 0.8957 0.8672 -0.0272 0.1040  0.0116  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C     
3567 O O     . ALA A-2 109 ? 0.8728 0.8829 0.8526 -0.0349 0.1089  0.0076  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O     
3568 C CB    . ALA A-2 109 ? 0.7288 0.6994 0.6824 -0.0252 0.1150  0.0217  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB    
3569 N N     . MET A-2 110 ? 0.9339 0.9515 0.9223 -0.0240 0.0938  0.0089  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 N     
3570 C CA    . MET A-2 110 ? 0.8779 0.9112 0.8793 -0.0286 0.0870  0.0011  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CA    
3571 C C     . MET A-2 110 ? 0.8940 0.9450 0.9058 -0.0266 0.0848  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 C     
3572 O O     . MET A-2 110 ? 0.8436 0.8980 0.8560 -0.0189 0.0836  0.0016  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 O     
3573 C CB    . MET A-2 110 ? 0.8100 0.8466 0.8170 -0.0249 0.0772  0.0003  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CB    
3574 C CG    . MET A-2 110 ? 0.7407 0.7638 0.7398 -0.0290 0.0784  0.0010  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CG    
3575 S SD    . MET A-2 110 ? 0.7304 0.7596 0.7366 -0.0257 0.0666  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 SD    
3576 C CE    . MET A-2 110 ? 0.8257 0.8777 0.8484 -0.0267 0.0592  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CE    
3577 N N     . PRO A-2 111 ? 0.8419 0.9045 0.8618 -0.0336 0.0845  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 N     
3578 C CA    . PRO A-2 111 ? 0.7489 0.8292 0.7791 -0.0323 0.0829  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CA    
3579 C C     . PRO A-2 111 ? 0.8232 0.9171 0.8654 -0.0249 0.0720  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 C     
3580 O O     . PRO A-2 111 ? 0.7368 0.8339 0.7847 -0.0246 0.0645  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 O     
3581 C CB    . PRO A-2 111 ? 0.7155 0.8043 0.7511 -0.0425 0.0852  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CB    
3582 C CG    . PRO A-2 111 ? 0.8052 0.8860 0.8379 -0.0472 0.0834  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CG    
3583 C CD    . PRO A-2 111 ? 0.8369 0.8970 0.8560 -0.0435 0.0870  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CD    
3584 N N     . LYS A-2 112 ? 0.9429 1.0447 0.9884 -0.0189 0.0715  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N     
3585 C CA    . LYS A-2 112 ? 1.0147 1.1307 1.0726 -0.0124 0.0625  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA    
3586 C C     . LYS A-2 112 ? 1.1457 1.2789 1.2167 -0.0163 0.0582  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C     
3587 O O     . LYS A-2 112 ? 1.2663 1.4029 1.3374 -0.0241 0.0631  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O     
3588 C CB    . LYS A-2 112 ? 0.9610 1.0817 1.0186 -0.0060 0.0643  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB    
3589 C CG    . LYS A-2 112 ? 1.0561 1.1638 1.1034 0.0001  0.0661  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG    
3590 C CD    . LYS A-2 112 ? 1.1008 1.1920 1.1327 -0.0029 0.0759  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD    
3591 C CE    . LYS A-2 112 ? 1.1175 1.1930 1.1402 0.0005  0.0756  0.0056  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE    
3592 N NZ    . LYS A-2 112 ? 1.0658 1.1237 1.0739 -0.0032 0.0848  0.0104  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ    
3593 N N     . GLY A-2 113 ? 0.9863 1.1305 1.0687 -0.0108 0.0491  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 N     
3594 C CA    . GLY A-2 113 ? 0.8720 1.0335 0.9677 -0.0125 0.0439  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 CA    
3595 C C     . GLY A-2 113 ? 0.9967 1.1586 1.0945 -0.0168 0.0398  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 C     
3596 O O     . GLY A-2 113 ? 1.0758 1.2530 1.1842 -0.0188 0.0360  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 O     
3597 N N     . GLY A-2 114 ? 1.0109 1.1575 1.0991 -0.0183 0.0404  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 N     
3598 C CA    . GLY A-2 114 ? 0.9661 1.1138 1.0562 -0.0215 0.0356  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 CA    
3599 C C     . GLY A-2 114 ? 0.8299 0.9787 0.9173 -0.0317 0.0412  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 C     
3600 O O     . GLY A-2 114 ? 0.8689 1.0216 0.9587 -0.0348 0.0371  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 O     
3601 N N     . ALA A-2 115 ? 0.7496 0.8955 0.8319 -0.0371 0.0508  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 N     
3602 C CA    . ALA A-2 115 ? 0.6795 0.8212 0.7563 -0.0476 0.0579  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CA    
3603 C C     . ALA A-2 115 ? 0.8018 0.9246 0.8667 -0.0493 0.0597  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 C     
3604 O O     . ALA A-2 115 ? 0.9756 1.0846 1.0326 -0.0435 0.0600  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 O     
3605 C CB    . ALA A-2 115 ? 0.6090 0.7476 0.6806 -0.0523 0.0687  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CB    
3606 N N     . SER A-2 116 ? 0.7139 0.8371 0.7778 -0.0574 0.0607  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 N     
3607 C CA    . SER A-2 116 ? 0.6850 0.7921 0.7386 -0.0592 0.0614  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CA    
3608 C C     . SER A-2 116 ? 0.7014 0.7893 0.7412 -0.0652 0.0734  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 C     
3609 O O     . SER A-2 116 ? 0.8061 0.8929 0.8438 -0.0686 0.0814  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 O     
3610 C CB    . SER A-2 116 ? 0.7036 0.8206 0.7624 -0.0643 0.0561  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CB    
3611 O OG    . SER A-2 116 ? 0.8523 0.9660 0.9066 -0.0757 0.0641  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 OG    
3612 N N     . MET A-2 117 ? 0.7459 0.8176 0.7755 -0.0658 0.0748  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 N     
3613 C CA    . MET A-2 117 ? 0.7745 0.8256 0.7901 -0.0709 0.0858  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CA    
3614 C C     . MET A-2 117 ? 0.7904 0.8311 0.7994 -0.0734 0.0844  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 C     
3615 O O     . MET A-2 117 ? 0.7514 0.7964 0.7638 -0.0680 0.0753  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 O     
3616 C CB    . MET A-2 117 ? 0.7220 0.7597 0.7289 -0.0635 0.0905  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CB    
3617 C CG    . MET A-2 117 ? 0.7409 0.7579 0.7334 -0.0683 0.1029  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CG    
3618 S SD    . MET A-2 117 ? 0.9086 0.9118 0.8906 -0.0585 0.1085  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 SD    
3619 C CE    . MET A-2 117 ? 1.0746 1.0853 1.0587 -0.0620 0.1159  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CE    
3620 N N     . THR A-2 118 ? 0.8614 0.8885 0.8610 -0.0819 0.0936  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
3621 C CA    . THR A-2 118 ? 0.7900 0.8095 0.7843 -0.0855 0.0924  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
3622 C C     . THR A-2 118 ? 0.7734 0.7722 0.7553 -0.0795 0.0950  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
3623 O O     . THR A-2 118 ? 0.7390 0.7272 0.7147 -0.0744 0.1004  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
3624 C CB    . THR A-2 118 ? 0.7927 0.8081 0.7834 -0.0985 0.1008  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
3625 O OG1   . THR A-2 118 ? 0.9278 0.9253 0.9080 -0.1013 0.1131  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
3626 C CG2   . THR A-2 118 ? 0.6670 0.7053 0.6710 -0.1047 0.0977  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
3627 N N     . ALA A-2 119 ? 0.7372 0.7316 0.7157 -0.0796 0.0910  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N     
3628 C CA    . ALA A-2 119 ? 0.7341 0.7076 0.6997 -0.0764 0.0955  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA    
3629 C C     . ALA A-2 119 ? 0.9168 0.8723 0.8715 -0.0817 0.1087  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C     
3630 O O     . ALA A-2 119 ? 0.8710 0.8121 0.8170 -0.0755 0.1137  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O     
3631 C CB    . ALA A-2 119 ? 0.5571 0.5286 0.5199 -0.0793 0.0913  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB    
3632 N N     . SER A-2 120 ? 0.9069 0.8636 0.8622 -0.0930 0.1146  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 N     
3633 C CA    . SER A-2 120 ? 0.8510 0.7884 0.7950 -0.0990 0.1279  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CA    
3634 C C     . SER A-2 120 ? 0.8247 0.7592 0.7670 -0.0943 0.1332  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 C     
3635 O O     . SER A-2 120 ? 0.8208 0.7360 0.7511 -0.0905 0.1411  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 O     
3636 C CB    . SER A-2 120 ? 0.9901 0.9310 0.9362 -0.1130 0.1331  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CB    
3637 O OG    . SER A-2 120 ? 1.0674 0.9970 1.0064 -0.1184 0.1353  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 OG    
3638 N N     . GLU A-2 121 ? 0.8773 0.8312 0.8312 -0.0940 0.1289  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N     
3639 C CA    . GLU A-2 121 ? 1.0780 1.0300 1.0299 -0.0900 0.1342  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA    
3640 C C     . GLU A-2 121 ? 1.1026 1.0488 1.0501 -0.0766 0.1310  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C     
3641 O O     . GLU A-2 121 ? 1.0509 0.9858 0.9898 -0.0724 0.1382  0.0009  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O     
3642 C CB    . GLU A-2 121 ? 1.1240 1.0993 1.0898 -0.0925 0.1300  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB    
3643 C CG    . GLU A-2 121 ? 1.2814 1.2584 1.2466 -0.0870 0.1336  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG    
3644 C CD    . GLU A-2 121 ? 1.5582 1.5217 1.5137 -0.0943 0.1473  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD    
3645 O OE1   . GLU A-2 121 ? 1.5884 1.5287 1.5298 -0.0958 0.1562  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1   
3646 O OE2   . GLU A-2 121 ? 1.6205 1.5966 1.5826 -0.0985 0.1495  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2   
3647 N N     . ILE A-2 122 ? 1.0571 1.0110 1.0100 -0.0699 0.1205  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N     
3648 C CA    . ILE A-2 122 ? 0.9408 0.8903 0.8903 -0.0580 0.1173  0.0031  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA    
3649 C C     . ILE A-2 122 ? 0.8686 0.7945 0.8027 -0.0559 0.1252  0.0093  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C     
3650 O O     . ILE A-2 122 ? 0.9000 0.8165 0.8263 -0.0494 0.1304  0.0163  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O     
3651 C CB    . ILE A-2 122 ? 0.8690 0.8311 0.8275 -0.0527 0.1049  0.0020  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB    
3652 C CG1   . ILE A-2 122 ? 0.9335 0.9180 0.9067 -0.0516 0.0973  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1   
3653 C CG2   . ILE A-2 122 ? 0.7331 0.6876 0.6861 -0.0421 0.1030  0.0098  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2   
3654 C CD1   . ILE A-2 122 ? 0.8138 0.8107 0.7963 -0.0470 0.0853  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1   
3655 N N     . SER A-2 123 ? 0.7295 0.6464 0.6591 -0.0609 0.1258  0.0066  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N     
3656 C CA    . SER A-2 123 ? 0.7308 0.6250 0.6460 -0.0594 0.1335  0.0116  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA    
3657 C C     . SER A-2 123 ? 0.9093 0.7882 0.8142 -0.0612 0.1458  0.0151  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C     
3658 O O     . SER A-2 123 ? 0.8333 0.6971 0.7273 -0.0539 0.1512  0.0227  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O     
3659 C CB    . SER A-2 123 ? 0.7374 0.6256 0.6501 -0.0676 0.1338  0.0059  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB    
3660 O OG    . SER A-2 123 ? 0.8507 0.7205 0.7517 -0.0636 0.1375  0.0106  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG    
3661 N N     . ALA A-2 124 ? 1.0031 0.8864 0.9114 -0.0707 0.1505  0.0097  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 N     
3662 C CA    . ALA A-2 124 ? 0.9284 0.7977 0.8271 -0.0737 0.1626  0.0127  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CA    
3663 C C     . ALA A-2 124 ? 0.9563 0.8256 0.8517 -0.0624 0.1635  0.0213  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 C     
3664 O O     . ALA A-2 124 ? 1.0678 0.9184 0.9498 -0.0587 0.1726  0.0281  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 O     
3665 C CB    . ALA A-2 124 ? 0.9269 0.8069 0.8331 -0.0854 0.1655  0.0048  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CB    
3666 N N     . GLN A-2 125 ? 0.9648 0.8551 0.8719 -0.0568 0.1542  0.0209  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 N     
3667 C CA    . GLN A-2 125 ? 0.9584 0.8511 0.8630 -0.0473 0.1554  0.0278  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CA    
3668 C C     . GLN A-2 125 ? 0.9463 0.8339 0.8457 -0.0348 0.1520  0.0351  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 C     
3669 O O     . GLN A-2 125 ? 0.9529 0.8382 0.8465 -0.0265 0.1550  0.0417  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 O     
3670 C CB    . GLN A-2 125 ? 0.8619 0.7792 0.7810 -0.0467 0.1480  0.0239  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CB    
3671 C CG    . GLN A-2 125 ? 0.9966 0.9150 0.9120 -0.0438 0.1542  0.0280  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CG    
3672 C CD    . GLN A-2 125 ? 1.2899 1.2047 1.2032 -0.0555 0.1635  0.0239  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CD    
3673 O OE1   . GLN A-2 125 ? 1.3649 1.2795 1.2818 -0.0661 0.1644  0.0168  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 OE1   
3674 N NE2   . GLN A-2 125 ? 1.3220 1.2351 1.2298 -0.0536 0.1704  0.0280  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 NE2   
3675 N N     . THR A-2 126 ? 0.9031 0.7899 0.8043 -0.0333 0.1458  0.0340  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 N     
3676 C CA    . THR A-2 126 ? 0.9663 0.8496 0.8633 -0.0220 0.1425  0.0402  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CA    
3677 C C     . THR A-2 126 ? 0.9610 0.8226 0.8450 -0.0213 0.1484  0.0433  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 C     
3678 O O     . THR A-2 126 ? 0.9618 0.8173 0.8393 -0.0115 0.1485  0.0495  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 O     
3679 C CB    . THR A-2 126 ? 0.7440 0.6447 0.6536 -0.0190 0.1299  0.0372  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CB    
3680 O OG1   . THR A-2 126 ? 0.6803 0.5802 0.5929 -0.0266 0.1267  0.0315  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 OG1   
3681 C CG2   . THR A-2 126 ? 0.5981 0.5200 0.5207 -0.0183 0.1236  0.0341  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CG2   
3682 N N     . GLY A-2 127 ? 0.7441 0.5950 0.6246 -0.0314 0.1532  0.0388  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 N     
3683 C CA    . GLY A-2 127 ? 0.8225 0.6543 0.6920 -0.0308 0.1577  0.0407  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 CA    
3684 C C     . GLY A-2 127 ? 0.9801 0.8178 0.8536 -0.0264 0.1488  0.0402  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 C     
3685 O O     . GLY A-2 127 ? 1.1181 0.9423 0.9825 -0.0212 0.1515  0.0441  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 O     
3686 N N     . LEU A-2 128 ? 0.9841 0.8413 0.8709 -0.0279 0.1384  0.0357  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 N     
3687 C CA    . LEU A-2 128 ? 0.9436 0.8050 0.8336 -0.0260 0.1306  0.0344  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CA    
3688 C C     . LEU A-2 128 ? 0.7990 0.6584 0.6900 -0.0369 0.1304  0.0272  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 C     
3689 O O     . LEU A-2 128 ? 0.7111 0.5787 0.6085 -0.0451 0.1301  0.0215  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 O     
3690 C CB    . LEU A-2 128 ? 0.8574 0.7396 0.7602 -0.0209 0.1195  0.0340  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CB    
3691 C CG    . LEU A-2 128 ? 0.7225 0.6130 0.6317 -0.0225 0.1103  0.0304  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CG    
3692 C CD1   . LEU A-2 128 ? 0.7605 0.6407 0.6620 -0.0171 0.1105  0.0343  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD1   
3693 C CD2   . LEU A-2 128 ? 0.6853 0.5950 0.6072 -0.0185 0.1009  0.0296  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD2   
3694 N N     . ASP A-2 129 ? 0.6987 0.5483 0.5835 -0.0369 0.1306  0.0272  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 N     
3695 C CA    . ASP A-2 129 ? 0.7279 0.5740 0.6118 -0.0471 0.1313  0.0204  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CA    
3696 C C     . ASP A-2 129 ? 0.7694 0.6358 0.6663 -0.0529 0.1224  0.0136  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 C     
3697 O O     . ASP A-2 129 ? 1.0646 0.9437 0.9686 -0.0485 0.1127  0.0139  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 O     
3698 C CB    . ASP A-2 129 ? 0.7806 0.6178 0.6578 -0.0445 0.1302  0.0215  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CB    
3699 C CG    . ASP A-2 129 ? 0.9285 0.7611 0.8033 -0.0548 0.1319  0.0144  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CG    
3700 O OD1   . ASP A-2 129 ? 0.9552 0.7722 0.8218 -0.0608 0.1419  0.0126  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD1   
3701 O OD2   . ASP A-2 129 ? 0.8966 0.7406 0.7771 -0.0569 0.1236  0.0106  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD2   
3702 N N     . LYS A-2 130 ? 0.6803 0.5492 0.5798 -0.0628 0.1260  0.0073  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N     
3703 C CA    . LYS A-2 130 ? 0.7928 0.6822 0.7049 -0.0683 0.1179  0.0002  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA    
3704 C C     . LYS A-2 130 ? 0.9046 0.8015 0.8197 -0.0681 0.1089  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C     
3705 O O     . LYS A-2 130 ? 1.0001 0.9148 0.9258 -0.0662 0.0991  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O     
3706 C CB    . LYS A-2 130 ? 0.6746 0.5636 0.5873 -0.0805 0.1245  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB    
3707 C CG    . LYS A-2 130 ? 0.6518 0.5625 0.5772 -0.0869 0.1171  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG    
3708 C CD    . LYS A-2 130 ? 0.7954 0.7041 0.7188 -0.0991 0.1210  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD    
3709 C CE    . LYS A-2 130 ? 0.9695 0.8966 0.9040 -0.1075 0.1197  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE    
3710 N NZ    . LYS A-2 130 ? 0.9722 0.8974 0.9048 -0.1209 0.1255  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ    
3711 N N     . GLY A-2 131 ? 0.8049 0.6881 0.7105 -0.0695 0.1121  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N     
3712 C CA    . GLY A-2 131 ? 0.7808 0.6700 0.6877 -0.0683 0.1039  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA    
3713 C C     . GLY A-2 131 ? 0.9473 0.8419 0.8571 -0.0574 0.0965  0.0030  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C     
3714 O O     . GLY A-2 131 ? 1.0235 0.9316 0.9403 -0.0557 0.0869  0.0017  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O     
3715 N N     . ILE A-2 132 ? 0.9093 0.7935 0.8136 -0.0499 0.1009  0.0100  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 N     
3716 C CA    . ILE A-2 132 ? 0.9482 0.8390 0.8563 -0.0401 0.0942  0.0156  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CA    
3717 C C     . ILE A-2 132 ? 0.8885 0.7974 0.8093 -0.0384 0.0871  0.0144  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 C     
3718 O O     . ILE A-2 132 ? 0.8388 0.7591 0.7665 -0.0352 0.0781  0.0144  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 O     
3719 C CB    . ILE A-2 132 ? 0.8828 0.7613 0.7832 -0.0322 0.1005  0.0227  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CB    
3720 C CG1   . ILE A-2 132 ? 0.8289 0.6886 0.7164 -0.0331 0.1080  0.0239  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG1   
3721 C CG2   . ILE A-2 132 ? 0.7846 0.6716 0.6898 -0.0230 0.0937  0.0274  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG2   
3722 C CD1   . ILE A-2 132 ? 0.6926 0.5517 0.5776 -0.0328 0.1035  0.0232  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CD1   
3723 N N     . LEU A-2 133 ? 0.7959 0.7072 0.7196 -0.0405 0.0913  0.0133  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N     
3724 C CA    . LEU A-2 133 ? 0.8651 0.7935 0.8009 -0.0389 0.0854  0.0117  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA    
3725 C C     . LEU A-2 133 ? 0.8862 0.8295 0.8311 -0.0425 0.0763  0.0060  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C     
3726 O O     . LEU A-2 133 ? 0.8520 0.8079 0.8057 -0.0375 0.0681  0.0065  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O     
3727 C CB    . LEU A-2 133 ? 0.8304 0.7585 0.7667 -0.0430 0.0925  0.0100  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB    
3728 C CG    . LEU A-2 133 ? 0.7157 0.6628 0.6650 -0.0441 0.0869  0.0059  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG    
3729 C CD1   . LEU A-2 133 ? 0.7041 0.6604 0.6600 -0.0346 0.0806  0.0101  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1   
3730 C CD2   . LEU A-2 133 ? 0.6703 0.6167 0.6194 -0.0499 0.0948  0.0035  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2   
3731 N N     . ILE A-2 134 ? 0.7372 0.6795 0.6800 -0.0509 0.0777  0.0002  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N     
3732 C CA    . ILE A-2 134 ? 0.6706 0.6280 0.6214 -0.0538 0.0689  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA    
3733 C C     . ILE A-2 134 ? 0.7835 0.7430 0.7346 -0.0471 0.0607  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C     
3734 O O     . ILE A-2 134 ? 0.8555 0.8283 0.8154 -0.0433 0.0521  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O     
3735 C CB    . ILE A-2 134 ? 0.6852 0.6411 0.6326 -0.0640 0.0722  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB    
3736 C CG1   . ILE A-2 134 ? 0.8919 0.8488 0.8414 -0.0713 0.0796  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1   
3737 C CG2   . ILE A-2 134 ? 0.5975 0.5691 0.5516 -0.0657 0.0625  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2   
3738 C CD1   . ILE A-2 134 ? 0.9319 0.8829 0.8760 -0.0823 0.0861  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1   
3739 N N     . ARG A-2 135 ? 0.8168 0.7626 0.7579 -0.0455 0.0637  0.0021  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 N     
3740 C CA    . ARG A-2 135 ? 0.7353 0.6816 0.6753 -0.0400 0.0570  0.0057  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CA    
3741 C C     . ARG A-2 135 ? 0.7700 0.7218 0.7163 -0.0315 0.0526  0.0106  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 C     
3742 O O     . ARG A-2 135 ? 0.5655 0.5264 0.5177 -0.0279 0.0443  0.0112  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 O     
3743 C CB    . ARG A-2 135 ? 0.6065 0.5367 0.5344 -0.0399 0.0626  0.0087  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CB    
3744 C CG    . ARG A-2 135 ? 0.7338 0.6602 0.6559 -0.0479 0.0646  0.0033  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CG    
3745 C CD    . ARG A-2 135 ? 0.8001 0.7094 0.7102 -0.0481 0.0718  0.0057  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CD    
3746 N NE    . ARG A-2 135 ? 0.8001 0.7074 0.7067 -0.0426 0.0676  0.0100  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NE    
3747 C CZ    . ARG A-2 135 ? 0.7566 0.6514 0.6530 -0.0429 0.0720  0.0112  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CZ    
3748 N NH1   . ARG A-2 135 ? 0.8434 0.7265 0.7326 -0.0482 0.0805  0.0084  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH1   
3749 N NH2   . ARG A-2 135 ? 0.8275 0.7215 0.7210 -0.0383 0.0683  0.0149  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH2   
3750 N N     . LEU A-2 136 ? 0.7843 0.7304 0.7291 -0.0281 0.0585  0.0142  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 N     
3751 C CA    . LEU A-2 136 ? 0.8301 0.7820 0.7809 -0.0204 0.0551  0.0182  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CA    
3752 C C     . LEU A-2 136 ? 0.8841 0.8520 0.8472 -0.0200 0.0482  0.0149  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 C     
3753 O O     . LEU A-2 136 ? 0.8507 0.8252 0.8198 -0.0145 0.0418  0.0167  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 O     
3754 C CB    . LEU A-2 136 ? 0.8702 0.8154 0.8173 -0.0174 0.0629  0.0216  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CB    
3755 C CG    . LEU A-2 136 ? 0.8327 0.7622 0.7680 -0.0153 0.0698  0.0259  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CG    
3756 C CD1   . LEU A-2 136 ? 0.7303 0.6554 0.6628 -0.0119 0.0769  0.0291  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD1   
3757 C CD2   . LEU A-2 136 ? 0.8408 0.7694 0.7747 -0.0095 0.0657  0.0298  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD2   
3758 N N     . MET A-2 137 ? 0.9002 0.8745 0.8673 -0.0257 0.0495  0.0096  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 N     
3759 C CA    . MET A-2 137 ? 0.7517 0.7422 0.7310 -0.0250 0.0434  0.0060  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CA    
3760 C C     . MET A-2 137 ? 0.6960 0.6945 0.6802 -0.0228 0.0336  0.0049  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 C     
3761 O O     . MET A-2 137 ? 0.7346 0.7433 0.7279 -0.0183 0.0276  0.0046  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 O     
3762 C CB    . MET A-2 137 ? 0.6811 0.6776 0.6634 -0.0324 0.0467  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CB    
3763 C CG    . MET A-2 137 ? 0.6912 0.6846 0.6726 -0.0334 0.0547  0.0006  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CG    
3764 S SD    . MET A-2 137 ? 0.7761 0.7757 0.7640 -0.0245 0.0529  0.0048  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 SD    
3765 C CE    . MET A-2 137 ? 1.0518 1.0724 1.0550 -0.0245 0.0447  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CE    
3766 N N     . ARG A-2 138 ? 0.6375 0.6311 0.6152 -0.0257 0.0323  0.0043  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 N     
3767 C CA    . ARG A-2 138 ? 0.6033 0.6034 0.5838 -0.0235 0.0233  0.0039  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CA    
3768 C C     . ARG A-2 138 ? 0.7603 0.7594 0.7432 -0.0156 0.0187  0.0092  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 C     
3769 O O     . ARG A-2 138 ? 0.8463 0.8523 0.8339 -0.0125 0.0110  0.0091  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 O     
3770 C CB    . ARG A-2 138 ? 0.5218 0.5146 0.4926 -0.0275 0.0239  0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CB    
3771 C CG    . ARG A-2 138 ? 0.6265 0.6212 0.5951 -0.0359 0.0273  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CG    
3772 C CD    . ARG A-2 138 ? 0.7067 0.6998 0.6686 -0.0386 0.0243  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CD    
3773 N NE    . ARG A-2 138 ? 0.8616 0.8523 0.8186 -0.0474 0.0299  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NE    
3774 C CZ    . ARG A-2 138 ? 0.8720 0.8478 0.8190 -0.0509 0.0381  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CZ    
3775 N NH1   . ARG A-2 138 ? 0.9154 0.8782 0.8563 -0.0460 0.0415  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH1   
3776 N NH2   . ARG A-2 138 ? 0.8997 0.8740 0.8432 -0.0594 0.0429  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH2   
3777 N N     . ALA A-2 139 ? 0.7210 0.7114 0.7002 -0.0124 0.0235  0.0138  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
3778 C CA    . ALA A-2 139 ? 0.7052 0.6949 0.6868 -0.0058 0.0199  0.0183  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
3779 C C     . ALA A-2 139 ? 0.6217 0.6218 0.6146 -0.0018 0.0169  0.0171  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
3780 O O     . ALA A-2 139 ? 0.5791 0.5811 0.5762 0.0031  0.0123  0.0192  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
3781 C CB    . ALA A-2 139 ? 0.7550 0.7332 0.7288 -0.0037 0.0261  0.0230  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
3782 N N     . VAL A-2 140 ? 0.4832 0.4899 0.4808 -0.0043 0.0197  0.0134  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 N     
3783 C CA    . VAL A-2 140 ? 0.5133 0.5298 0.5210 -0.0006 0.0179  0.0121  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CA    
3784 C C     . VAL A-2 140 ? 0.6269 0.6567 0.6436 -0.0031 0.0144  0.0061  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 C     
3785 O O     . VAL A-2 140 ? 0.6100 0.6486 0.6347 -0.0014 0.0146  0.0040  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 O     
3786 C CB    . VAL A-2 140 ? 0.5072 0.5203 0.5126 0.0003  0.0253  0.0141  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CB    
3787 C CG1   . VAL A-2 140 ? 0.3532 0.3569 0.3523 0.0045  0.0274  0.0196  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG1   
3788 C CG2   . VAL A-2 140 ? 0.4316 0.4401 0.4308 -0.0058 0.0323  0.0123  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG2   
3789 N N     . THR A-2 141 ? 0.5190 0.5515 0.5346 -0.0069 0.0113  0.0030  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N     
3790 C CA    . THR A-2 141 ? 0.5245 0.5720 0.5500 -0.0079 0.0066  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA    
3791 C C     . THR A-2 141 ? 0.7026 0.7558 0.7330 -0.0028 -0.0029 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C     
3792 O O     . THR A-2 141 ? 0.6430 0.7066 0.6835 0.0012  -0.0073 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O     
3793 C CB    . THR A-2 141 ? 0.6781 0.7296 0.7017 -0.0159 0.0095  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB    
3794 O OG1   . THR A-2 141 ? 0.7981 0.8459 0.8152 -0.0183 0.0067  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1   
3795 C CG2   . THR A-2 141 ? 0.3654 0.4090 0.3832 -0.0209 0.0196  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2   
3796 N N     . PRO A-2 142 ? 0.7348 0.7811 0.7580 -0.0023 -0.0061 0.0000  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 N     
3797 C CA    . PRO A-2 142 ? 0.6958 0.7487 0.7230 0.0019  -0.0150 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CA    
3798 C C     . PRO A-2 142 ? 0.7234 0.7794 0.7589 0.0092  -0.0194 0.0010  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 C     
3799 O O     . PRO A-2 142 ? 0.8089 0.8749 0.8520 0.0129  -0.0261 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 O     
3800 C CB    . PRO A-2 142 ? 0.7286 0.7699 0.7447 0.0019  -0.0160 0.0041  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CB    
3801 C CG    . PRO A-2 142 ? 0.7465 0.7780 0.7537 -0.0037 -0.0078 0.0051  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CG    
3802 C CD    . PRO A-2 142 ? 0.7251 0.7569 0.7365 -0.0041 -0.0019 0.0046  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CD    
3803 N N     . LEU A-2 143 ? 0.6494 0.6970 0.6834 0.0114  -0.0157 0.0050  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N     
3804 C CA    . LEU A-2 143 ? 0.4680 0.5177 0.5098 0.0170  -0.0175 0.0059  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA    
3805 C C     . LEU A-2 143 ? 0.7131 0.7610 0.7555 0.0162  -0.0107 0.0065  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C     
3806 O O     . LEU A-2 143 ? 0.7595 0.8135 0.8103 0.0197  -0.0115 0.0050  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O     
3807 C CB    . LEU A-2 143 ? 0.3590 0.3991 0.3974 0.0216  -0.0210 0.0111  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB    
3808 C CG    . LEU A-2 143 ? 0.6183 0.6549 0.6503 0.0216  -0.0259 0.0128  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG    
3809 C CD1   . LEU A-2 143 ? 0.4954 0.5196 0.5209 0.0244  -0.0267 0.0188  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1   
3810 C CD2   . LEU A-2 143 ? 0.7740 0.8218 0.8134 0.0251  -0.0334 0.0093  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2   
3811 N N     . GLY A-2 144 ? 0.9900 1.0294 1.0233 0.0123  -0.0040 0.0088  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N     
3812 C CA    . GLY A-2 144 ? 0.7603 0.7969 0.7923 0.0123  0.0027  0.0103  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA    
3813 C C     . GLY A-2 144 ? 0.6861 0.7345 0.7272 0.0123  0.0036  0.0059  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C     
3814 O O     . GLY A-2 144 ? 0.8251 0.8834 0.8726 0.0111  0.0000  0.0013  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O     
3815 N N     . PRO A-2 145 ? 0.5398 0.5884 0.5815 0.0140  0.0083  0.0070  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N     
3816 C CA    . PRO A-2 145 ? 0.6704 0.7309 0.7210 0.0146  0.0091  0.0029  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA    
3817 C C     . PRO A-2 145 ? 0.7657 0.8312 0.8159 0.0087  0.0131  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C     
3818 O O     . PRO A-2 145 ? 0.7305 0.8054 0.7870 0.0086  0.0148  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O     
3819 C CB    . PRO A-2 145 ? 0.6265 0.6847 0.6754 0.0178  0.0137  0.0059  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB    
3820 C CG    . PRO A-2 145 ? 0.6988 0.7437 0.7360 0.0167  0.0179  0.0109  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG    
3821 C CD    . PRO A-2 145 ? 0.6711 0.7101 0.7053 0.0156  0.0132  0.0119  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD    
3822 N N     . PHE A-2 146 ? 0.7451 0.8048 0.7883 0.0035  0.0149  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 N     
3823 C CA    . PHE A-2 146 ? 0.7631 0.8279 0.8067 -0.0030 0.0188  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CA    
3824 C C     . PHE A-2 146 ? 0.8412 0.9161 0.8911 -0.0051 0.0124  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 C     
3825 O O     . PHE A-2 146 ? 0.8081 0.8829 0.8592 -0.0018 0.0056  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 O     
3826 C CB    . PHE A-2 146 ? 0.7374 0.7891 0.7688 -0.0083 0.0265  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CB    
3827 C CG    . PHE A-2 146 ? 0.6884 0.7319 0.7136 -0.0063 0.0337  0.0017  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CG    
3828 C CD1   . PHE A-2 146 ? 0.6478 0.6953 0.6741 -0.0082 0.0395  0.0003  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD1   
3829 C CD2   . PHE A-2 146 ? 0.6453 0.6780 0.6635 -0.0021 0.0345  0.0074  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD2   
3830 C CE1   . PHE A-2 146 ? 0.5993 0.6395 0.6190 -0.0054 0.0459  0.0049  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE1   
3831 C CE2   . PHE A-2 146 ? 0.6204 0.6471 0.6330 0.0006  0.0407  0.0114  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE2   
3832 C CZ    . PHE A-2 146 ? 0.5555 0.5857 0.5685 -0.0008 0.0464  0.0104  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CZ    
3833 N N     . HIS A-2 147 ? 0.7750 0.8589 0.8285 -0.0106 0.0149  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 N     
3834 C CA    . HIS A-2 147 ? 0.6287 0.7239 0.6880 -0.0133 0.0095  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CA    
3835 C C     . HIS A-2 147 ? 0.5994 0.6909 0.6517 -0.0221 0.0147  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 C     
3836 O O     . HIS A-2 147 ? 0.6311 0.7193 0.6800 -0.0276 0.0229  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 O     
3837 C CB    . HIS A-2 147 ? 0.6521 0.7652 0.7243 -0.0122 0.0066  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CB    
3838 C CG    . HIS A-2 147 ? 0.9283 1.0547 1.0072 -0.0129 -0.0003 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CG    
3839 N ND1   . HIS A-2 147 ? 0.9721 1.1132 1.0578 -0.0183 0.0007  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 ND1   
3840 C CD2   . HIS A-2 147 ? 0.9971 1.1242 1.0761 -0.0090 -0.0082 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CD2   
3841 C CE1   . HIS A-2 147 ? 0.9806 1.1324 1.0711 -0.0172 -0.0067 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CE1   
3842 N NE2   . HIS A-2 147 ? 0.9869 1.1300 1.0730 -0.0114 -0.0123 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 NE2   
3843 N N     . GLU A-2 148 ? 0.5912 0.6826 0.6408 -0.0235 0.0102  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N     
3844 C CA    . GLU A-2 148 ? 0.6306 0.7203 0.6745 -0.0322 0.0140  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA    
3845 C C     . GLU A-2 148 ? 0.7558 0.8649 0.8099 -0.0362 0.0111  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C     
3846 O O     . GLU A-2 148 ? 0.8205 0.9406 0.8793 -0.0343 0.0032  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O     
3847 C CB    . GLU A-2 148 ? 0.5909 0.6721 0.6266 -0.0316 0.0106  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB    
3848 C CG    . GLU A-2 148 ? 0.6955 0.7767 0.7259 -0.0402 0.0131  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CG    
3849 C CD    . GLU A-2 148 ? 0.9069 0.9883 0.9335 -0.0381 0.0060  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CD    
3850 O OE1   . GLU A-2 148 ? 1.0436 1.1365 1.0773 -0.0322 -0.0030 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE1   
3851 O OE2   . GLU A-2 148 ? 0.8593 0.9293 0.8755 -0.0420 0.0093  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE2   
3852 N N     . VAL A-2 149 ? 0.8595 0.9734 0.9168 -0.0415 0.0178  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 N     
3853 C CA    . VAL A-2 149 ? 0.8326 0.9661 0.9003 -0.0461 0.0162  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CA    
3854 C C     . VAL A-2 149 ? 0.7730 0.9114 0.8385 -0.0535 0.0154  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 C     
3855 O O     . VAL A-2 149 ? 0.7991 0.9552 0.8729 -0.0530 0.0084  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 O     
3856 C CB    . VAL A-2 149 ? 0.8116 0.9463 0.8809 -0.0516 0.0253  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CB    
3857 C CG1   . VAL A-2 149 ? 0.8325 0.9843 0.9093 -0.0597 0.0263  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG1   
3858 C CG2   . VAL A-2 149 ? 0.8324 0.9704 0.9079 -0.0438 0.0239  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG2   
3859 N N     . GLY A-2 150 ? 0.7495 0.8730 0.8037 -0.0604 0.0229  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 N     
3860 C CA    . GLY A-2 150 ? 0.6571 0.7830 0.7077 -0.0677 0.0228  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 CA    
3861 C C     . GLY A-2 150 ? 0.6731 0.7768 0.7095 -0.0718 0.0305  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 C     
3862 O O     . GLY A-2 150 ? 0.8377 0.9255 0.8676 -0.0683 0.0352  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 O     
3863 N N     . GLU A-2 151 ? 0.7457 0.8495 0.7775 -0.0793 0.0316  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N     
3864 C CA    . GLU A-2 151 ? 0.8409 0.9245 0.8593 -0.0841 0.0390  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA    
3865 C C     . GLU A-2 151 ? 0.8056 0.8722 0.8174 -0.0873 0.0507  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C     
3866 O O     . GLU A-2 151 ? 0.8993 0.9700 0.9143 -0.0945 0.0573  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O     
3867 C CB    . GLU A-2 151 ? 0.9266 1.0169 0.9436 -0.0942 0.0401  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB    
3868 C CG    . GLU A-2 151 ? 1.1155 1.1865 1.1191 -0.0992 0.0466  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CG    
3869 C CD    . GLU A-2 151 ? 1.2647 1.3442 1.2677 -0.1094 0.0473  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CD    
3870 O OE1   . GLU A-2 151 ? 1.2460 1.3102 1.2388 -0.1161 0.0549  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE1   
3871 O OE2   . GLU A-2 151 ? 1.3480 1.4501 1.3611 -0.1104 0.0402  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE2   
3872 N N     . GLU A-2 152 ? 0.7256 0.7736 0.7280 -0.0816 0.0532  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 N     
3873 C CA    . GLU A-2 152 ? 0.6151 0.6461 0.6102 -0.0816 0.0632  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CA    
3874 C C     . GLU A-2 152 ? 0.7793 0.8190 0.7824 -0.0798 0.0648  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 C     
3875 O O     . GLU A-2 152 ? 0.9116 0.9422 0.9103 -0.0835 0.0744  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 O     
3876 C CB    . GLU A-2 152 ? 0.6963 0.7135 0.6819 -0.0919 0.0740  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CB    
3877 C CG    . GLU A-2 152 ? 0.7595 0.7677 0.7367 -0.0941 0.0732  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CG    
3878 C CD    . GLU A-2 152 ? 0.8582 0.8500 0.8252 -0.1036 0.0848  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CD    
3879 O OE1   . GLU A-2 152 ? 0.8410 0.8249 0.8058 -0.1075 0.0941  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE1   
3880 O OE2   . GLU A-2 152 ? 0.9839 0.9700 0.9447 -0.1072 0.0847  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE2   
3881 N N     . GLU A-2 153 ? 0.7182 0.7748 0.7326 -0.0735 0.0556  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     
3882 C CA    . GLU A-2 153 ? 0.7211 0.7890 0.7445 -0.0717 0.0560  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    
3883 C C     . GLU A-2 153 ? 0.7893 0.8618 0.8182 -0.0603 0.0479  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     
3884 O O     . GLU A-2 153 ? 0.7192 0.8009 0.7536 -0.0557 0.0384  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     
3885 C CB    . GLU A-2 153 ? 0.9635 1.0522 0.9979 -0.0780 0.0532  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    
3886 C CG    . GLU A-2 153 ? 1.0920 1.1888 1.1324 -0.0816 0.0587  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    
3887 C CD    . GLU A-2 153 ? 1.1653 1.2818 1.2153 -0.0894 0.0572  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    
3888 O OE1   . GLU A-2 153 ? 1.0620 1.1833 1.1120 -0.0926 0.0529  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   
3889 O OE2   . GLU A-2 153 ? 1.3077 1.4355 1.3651 -0.0924 0.0603  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   
3890 N N     . TYR A-2 154 ? 0.8306 0.8966 0.8577 -0.0556 0.0519  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 N     
3891 C CA    . TYR A-2 154 ? 0.7324 0.7988 0.7623 -0.0452 0.0459  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CA    
3892 C C     . TYR A-2 154 ? 0.7935 0.8692 0.8308 -0.0423 0.0472  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 C     
3893 O O     . TYR A-2 154 ? 0.8392 0.9149 0.8752 -0.0477 0.0549  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 O     
3894 C CB    . TYR A-2 154 ? 0.5814 0.6286 0.5995 -0.0410 0.0494  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CB    
3895 C CG    . TYR A-2 154 ? 0.5485 0.5842 0.5573 -0.0450 0.0505  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CG    
3896 C CD1   . TYR A-2 154 ? 0.4624 0.5008 0.4724 -0.0421 0.0423  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD1   
3897 C CD2   . TYR A-2 154 ? 0.5543 0.5761 0.5527 -0.0517 0.0602  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD2   
3898 C CE1   . TYR A-2 154 ? 0.6283 0.6571 0.6296 -0.0457 0.0433  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE1   
3899 C CE2   . TYR A-2 154 ? 0.5270 0.5385 0.5170 -0.0555 0.0614  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE2   
3900 C CZ    . TYR A-2 154 ? 0.6245 0.6403 0.6161 -0.0525 0.0528  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CZ    
3901 O OH    . TYR A-2 154 ? 0.6452 0.6517 0.6284 -0.0561 0.0537  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 OH    
3902 N N     . ALA A-2 155 ? 0.8009 0.8838 0.8454 -0.0338 0.0401  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N     
3903 C CA    . ALA A-2 155 ? 0.7084 0.8011 0.7604 -0.0304 0.0407  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA    
3904 C C     . ALA A-2 155 ? 0.7461 0.8351 0.7984 -0.0211 0.0372  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C     
3905 O O     . ALA A-2 155 ? 0.6816 0.7661 0.7328 -0.0166 0.0315  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O     
3906 C CB    . ALA A-2 155 ? 0.6548 0.7681 0.7206 -0.0311 0.0346  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB    
3907 N N     . HIS A-2 156 ? 0.8519 0.9436 0.9057 -0.0184 0.0410  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 N     
3908 C CA    . HIS A-2 156 ? 0.8528 0.9459 0.9097 -0.0099 0.0375  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CA    
3909 C C     . HIS A-2 156 ? 0.8749 0.9827 0.9451 -0.0057 0.0283  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 C     
3910 O O     . HIS A-2 156 ? 0.8502 0.9710 0.9288 -0.0086 0.0262  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 O     
3911 C CB    . HIS A-2 156 ? 0.9095 1.0042 0.9649 -0.0085 0.0439  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CB    
3912 C CG    . HIS A-2 156 ? 0.9469 1.0267 0.9903 -0.0058 0.0497  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CG    
3913 N ND1   . HIS A-2 156 ? 0.9244 0.9966 0.9644 -0.0003 0.0464  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 ND1   
3914 C CD2   . HIS A-2 156 ? 0.9434 1.0149 0.9771 -0.0076 0.0588  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CD2   
3915 C CE1   . HIS A-2 156 ? 0.9040 0.9651 0.9334 0.0015  0.0529  0.0043  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CE1   
3916 N NE2   . HIS A-2 156 ? 0.9012 0.9610 0.9262 -0.0025 0.0603  0.0041  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 NE2   
3917 N N     . THR A-2 157 ? 0.8538 0.9591 0.9257 0.0012  0.0233  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 N     
3918 C CA    . THR A-2 157 ? 0.6972 0.8141 0.7811 0.0068  0.0158  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CA    
3919 C C     . THR A-2 157 ? 0.6723 0.7883 0.7568 0.0124  0.0171  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 C     
3920 O O     . THR A-2 157 ? 0.7430 0.8494 0.8184 0.0127  0.0225  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 O     
3921 C CB    . THR A-2 157 ? 0.4704 0.5844 0.5558 0.0095  0.0079  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CB    
3922 O OG1   . THR A-2 157 ? 0.6037 0.7070 0.6844 0.0142  0.0070  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 OG1   
3923 C CG2   . THR A-2 157 ? 0.3664 0.4756 0.4455 0.0038  0.0082  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CG2   
3924 N N     . PRO A-2 158 ? 0.5919 0.7186 0.6872 0.0173  0.0122  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 N     
3925 C CA    . PRO A-2 158 ? 0.6365 0.7637 0.7328 0.0222  0.0135  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CA    
3926 C C     . PRO A-2 158 ? 0.7343 0.8487 0.8235 0.0251  0.0131  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 C     
3927 O O     . PRO A-2 158 ? 0.7786 0.8918 0.8652 0.0280  0.0162  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 O     
3928 C CB    . PRO A-2 158 ? 0.5086 0.6484 0.6183 0.0265  0.0072  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CB    
3929 C CG    . PRO A-2 158 ? 0.3941 0.5432 0.5097 0.0232  0.0049  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CG    
3930 C CD    . PRO A-2 158 ? 0.4358 0.5749 0.5429 0.0188  0.0054  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CD    
3931 N N     . PHE A-2 159 ? 0.7356 0.8414 0.8215 0.0245  0.0095  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 N     
3932 C CA    . PHE A-2 159 ? 0.7318 0.8258 0.8110 0.0268  0.0092  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CA    
3933 C C     . PHE A-2 159 ? 0.7011 0.7847 0.7680 0.0243  0.0162  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 C     
3934 O O     . PHE A-2 159 ? 0.7899 0.8682 0.8522 0.0271  0.0185  0.0033  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 O     
3935 C CB    . PHE A-2 159 ? 0.7607 0.8493 0.8401 0.0272  0.0030  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CB    
3936 C CG    . PHE A-2 159 ? 0.8074 0.9028 0.8976 0.0317  -0.0036 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CG    
3937 C CD1   . PHE A-2 159 ? 0.7419 0.8333 0.8340 0.0359  -0.0054 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD1   
3938 C CD2   . PHE A-2 159 ? 0.7242 0.8302 0.8228 0.0317  -0.0077 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD2   
3939 C CE1   . PHE A-2 159 ? 0.7587 0.8549 0.8605 0.0401  -0.0110 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE1   
3940 C CE2   . PHE A-2 159 ? 0.6378 0.7493 0.7463 0.0367  -0.0137 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE2   
3941 C CZ    . PHE A-2 159 ? 0.7286 0.8343 0.8383 0.0409  -0.0152 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CZ    
3942 N N     . SER A-2 160 ? 0.7519 0.8329 0.8134 0.0190  0.0201  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 N     
3943 C CA    . SER A-2 160 ? 0.5854 0.6565 0.6354 0.0169  0.0277  0.0037  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CA    
3944 C C     . SER A-2 160 ? 0.5742 0.6505 0.6239 0.0187  0.0331  0.0040  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 C     
3945 O O     . SER A-2 160 ? 0.6911 0.7610 0.7332 0.0213  0.0375  0.0085  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 O     
3946 C CB    . SER A-2 160 ? 0.4683 0.5344 0.5127 0.0101  0.0307  0.0027  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CB    
3947 O OG    . SER A-2 160 ? 0.6383 0.7160 0.6902 0.0068  0.0302  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 OG    
3948 N N     . GLU A-2 161 ? 0.4822 0.5710 0.5401 0.0179  0.0326  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N     
3949 C CA    . GLU A-2 161 ? 0.6377 0.7318 0.6946 0.0198  0.0379  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA    
3950 C C     . GLU A-2 161 ? 0.6380 0.7353 0.6970 0.0265  0.0362  0.0015  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C     
3951 O O     . GLU A-2 161 ? 0.4764 0.5757 0.5313 0.0291  0.0411  0.0036  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O     
3952 C CB    . GLU A-2 161 ? 0.6603 0.7684 0.7263 0.0174  0.0375  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB    
3953 C CG    . GLU A-2 161 ? 0.7749 0.8816 0.8385 0.0099  0.0408  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG    
3954 C CD    . GLU A-2 161 ? 0.8664 0.9874 0.9379 0.0074  0.0421  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD    
3955 O OE1   . GLU A-2 161 ? 0.8854 1.0115 0.9565 0.0096  0.0460  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1   
3956 O OE2   . GLU A-2 161 ? 0.8887 1.0167 0.9668 0.0033  0.0392  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2   
3957 N N     . ALA A-2 162 ? 0.7486 0.8464 0.8135 0.0293  0.0298  0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N     
3958 C CA    . ALA A-2 162 ? 0.8232 0.9241 0.8905 0.0349  0.0284  0.0013  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA    
3959 C C     . ALA A-2 162 ? 0.7942 0.8860 0.8504 0.0368  0.0333  0.0072  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C     
3960 O O     . ALA A-2 162 ? 0.6677 0.7646 0.7238 0.0412  0.0348  0.0079  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O     
3961 C CB    . ALA A-2 162 ? 0.8525 0.9530 0.9271 0.0366  0.0212  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB    
3962 N N     . TYR A-2 163 ? 0.8406 0.9197 0.8873 0.0338  0.0358  0.0110  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 N     
3963 C CA    . TYR A-2 163 ? 0.7696 0.8390 0.8049 0.0357  0.0410  0.0165  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CA    
3964 C C     . TYR A-2 163 ? 0.6961 0.7675 0.7253 0.0374  0.0478  0.0187  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 C     
3965 O O     . TYR A-2 163 ? 0.7183 0.7835 0.7385 0.0407  0.0521  0.0233  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 O     
3966 C CB    . TYR A-2 163 ? 0.6876 0.7431 0.7146 0.0316  0.0424  0.0193  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CB    
3967 C CG    . TYR A-2 163 ? 0.8228 0.8742 0.8523 0.0313  0.0365  0.0191  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CG    
3968 C CD1   . TYR A-2 163 ? 0.6878 0.7427 0.7250 0.0287  0.0306  0.0153  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD1   
3969 C CD2   . TYR A-2 163 ? 0.9053 0.9496 0.9293 0.0339  0.0370  0.0228  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD2   
3970 C CE1   . TYR A-2 163 ? 0.7201 0.7705 0.7585 0.0288  0.0255  0.0158  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE1   
3971 C CE2   . TYR A-2 163 ? 0.8209 0.8609 0.8465 0.0333  0.0322  0.0229  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE2   
3972 C CZ    . TYR A-2 163 ? 0.8005 0.8430 0.8328 0.0308  0.0265  0.0197  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CZ    
3973 O OH    . TYR A-2 163 ? 0.9341 0.9716 0.9669 0.0306  0.0220  0.0205  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 OH    
3974 N N     . LEU A-2 164 ? 0.7216 0.8014 0.7552 0.0356  0.0491  0.0155  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N     
3975 C CA    . LEU A-2 164 ? 0.7012 0.7828 0.7284 0.0370  0.0558  0.0178  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA    
3976 C C     . LEU A-2 164 ? 0.6883 0.7844 0.7215 0.0424  0.0547  0.0159  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C     
3977 O O     . LEU A-2 164 ? 0.7650 0.8644 0.7932 0.0442  0.0599  0.0176  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O     
3978 C CB    . LEU A-2 164 ? 0.6424 0.7241 0.6695 0.0308  0.0592  0.0156  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB    
3979 C CG    . LEU A-2 164 ? 0.8185 0.8851 0.8368 0.0249  0.0630  0.0178  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG    
3980 C CD1   . LEU A-2 164 ? 0.7970 0.8671 0.8195 0.0175  0.0638  0.0131  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1   
3981 C CD2   . LEU A-2 164 ? 0.8467 0.9003 0.8503 0.0268  0.0713  0.0244  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2   
3982 N N     . THR A-2 165 ? 0.6074 0.7117 0.6505 0.0450  0.0483  0.0123  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N     
3983 C CA    . THR A-2 165 ? 0.6506 0.7695 0.7001 0.0496  0.0470  0.0094  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA    
3984 C C     . THR A-2 165 ? 0.7613 0.8801 0.8048 0.0555  0.0489  0.0130  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C     
3985 O O     . THR A-2 165 ? 0.7498 0.8582 0.7872 0.0561  0.0492  0.0168  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O     
3986 C CB    . THR A-2 165 ? 0.6266 0.7544 0.6901 0.0495  0.0398  0.0031  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB    
3987 O OG1   . THR A-2 165 ? 0.8296 0.9527 0.8939 0.0515  0.0364  0.0040  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1   
3988 C CG2   . THR A-2 165 ? 0.4955 0.6211 0.5641 0.0444  0.0369  0.0002  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2   
3989 N N     . ALA A-2 166 ? 0.7988 0.9307 0.8444 0.0599  0.0499  0.0115  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N     
3990 C CA    . ALA A-2 166 ? 0.8245 0.9597 0.8646 0.0662  0.0518  0.0143  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA    
3991 C C     . ALA A-2 166 ? 0.8775 1.0092 0.9203 0.0670  0.0479  0.0141  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C     
3992 O O     . ALA A-2 166 ? 0.9413 1.0656 0.9754 0.0696  0.0505  0.0188  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O     
3993 C CB    . ALA A-2 166 ? 0.8545 1.0078 0.9002 0.0703  0.0514  0.0104  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB    
3994 N N     . ASP A-2 167 ? 0.8136 0.9501 0.8682 0.0650  0.0421  0.0085  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 N     
3995 C CA    . ASP A-2 167 ? 0.9136 1.0467 0.9708 0.0653  0.0389  0.0081  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CA    
3996 C C     . ASP A-2 167 ? 0.8792 0.9954 0.9282 0.0626  0.0398  0.0131  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 C     
3997 O O     . ASP A-2 167 ? 0.9414 1.0530 0.9840 0.0649  0.0416  0.0165  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 O     
3998 C CB    . ASP A-2 167 ? 1.1701 1.3084 1.2405 0.0631  0.0330  0.0017  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CB    
3999 C CG    . ASP A-2 167 ? 1.3296 1.4844 1.4084 0.0654  0.0321  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CG    
4000 O OD1   . ASP A-2 167 ? 1.2637 1.4285 1.3420 0.0695  0.0336  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD1   
4001 O OD2   . ASP A-2 167 ? 1.3843 1.5430 1.4703 0.0632  0.0300  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD2   
4002 N N     . ILE A-2 168 ? 0.8740 0.9818 0.9231 0.0578  0.0388  0.0133  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N     
4003 C CA    . ILE A-2 168 ? 0.7524 0.8449 0.7941 0.0548  0.0394  0.0173  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA    
4004 C C     . ILE A-2 168 ? 0.6998 0.7840 0.7284 0.0562  0.0459  0.0230  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C     
4005 O O     . ILE A-2 168 ? 0.6083 0.6831 0.6294 0.0570  0.0476  0.0268  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O     
4006 C CB    . ILE A-2 168 ? 0.6970 0.7847 0.7428 0.0494  0.0361  0.0153  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB    
4007 C CG1   . ILE A-2 168 ? 0.7112 0.8056 0.7693 0.0492  0.0297  0.0101  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1   
4008 C CG2   . ILE A-2 168 ? 0.7139 0.7870 0.7521 0.0464  0.0364  0.0189  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2   
4009 C CD1   . ILE A-2 168 ? 0.6795 0.7704 0.7388 0.0504  0.0271  0.0106  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1   
4010 N N     . ALA A-2 169 ? 0.8492 0.9361 0.8744 0.0565  0.0500  0.0238  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 N     
4011 C CA    . ALA A-2 169 ? 0.8920 0.9684 0.9039 0.0575  0.0568  0.0296  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CA    
4012 C C     . ALA A-2 169 ? 0.9408 1.0193 0.9460 0.0646  0.0597  0.0332  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 C     
4013 O O     . ALA A-2 169 ? 0.9742 1.0413 0.9679 0.0663  0.0646  0.0384  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 O     
4014 C CB    . ALA A-2 169 ? 0.6600 0.7378 0.6692 0.0556  0.0612  0.0297  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CB    
4015 N N     . GLY A-2 170 ? 0.8333 0.9263 0.8456 0.0689  0.0568  0.0302  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 N     
4016 C CA    . GLY A-2 170 ? 0.9342 1.0316 0.9413 0.0758  0.0588  0.0327  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 CA    
4017 C C     . GLY A-2 170 ? 0.9115 1.0040 0.9193 0.0755  0.0564  0.0329  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 C     
4018 O O     . GLY A-2 170 ? 0.9946 1.0824 0.9941 0.0795  0.0594  0.0369  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 O     
4019 N N     . CYS A-2 171 ? 0.8335 0.9265 0.8509 0.0708  0.0510  0.0288  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 N     
4020 C CA    . CYS A-2 171 ? 0.8423 0.9319 0.8621 0.0696  0.0482  0.0281  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CA    
4021 C C     . CYS A-2 171 ? 0.7547 0.8271 0.7662 0.0662  0.0496  0.0321  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 C     
4022 O O     . CYS A-2 171 ? 0.6872 0.7546 0.6926 0.0683  0.0515  0.0350  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 O     
4023 C CB    . CYS A-2 171 ? 0.9811 1.0768 1.0137 0.0661  0.0423  0.0223  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CB    
4024 S SG    . CYS A-2 171 ? 1.1982 1.2901 1.2347 0.0639  0.0389  0.0210  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 SG    
4025 N N     . PHE A-2 172 ? 0.7479 0.8122 0.7595 0.0609  0.0488  0.0320  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 N     
4026 C CA    . PHE A-2 172 ? 0.7268 0.7768 0.7332 0.0565  0.0486  0.0342  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CA    
4027 C C     . PHE A-2 172 ? 0.7012 0.7398 0.6947 0.0583  0.0544  0.0394  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 C     
4028 O O     . PHE A-2 172 ? 0.6247 0.6547 0.6141 0.0570  0.0542  0.0410  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 O     
4029 C CB    . PHE A-2 172 ? 0.7697 0.8162 0.7793 0.0509  0.0465  0.0322  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CB    
4030 C CG    . PHE A-2 172 ? 0.6244 0.6573 0.6281 0.0461  0.0465  0.0340  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CG    
4031 C CD1   . PHE A-2 172 ? 0.4307 0.4600 0.4370 0.0441  0.0421  0.0334  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD1   
4032 C CD2   . PHE A-2 172 ? 0.4051 0.4284 0.4002 0.0436  0.0513  0.0363  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD2   
4033 C CE1   . PHE A-2 172 ? 0.4790 0.4968 0.4795 0.0400  0.0420  0.0349  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE1   
4034 C CE2   . PHE A-2 172 ? 0.4769 0.4886 0.4667 0.0390  0.0514  0.0372  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE2   
4035 C CZ    . PHE A-2 172 ? 0.5467 0.5563 0.5392 0.0373  0.0465  0.0365  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CZ    
4036 N N     . PRO A-2 173 ? 0.8005 0.8373 0.7866 0.0611  0.0598  0.0422  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 N     
4037 C CA    . PRO A-2 173 ? 0.7309 0.7546 0.7041 0.0629  0.0657  0.0472  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CA    
4038 C C     . PRO A-2 173 ? 0.6956 0.7212 0.6655 0.0686  0.0664  0.0491  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 C     
4039 O O     . PRO A-2 173 ? 0.6595 0.6746 0.6232 0.0678  0.0679  0.0512  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 O     
4040 C CB    . PRO A-2 173 ? 0.8086 0.8320 0.7757 0.0656  0.0712  0.0496  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CB    
4041 C CG    . PRO A-2 173 ? 0.8408 0.8751 0.8177 0.0628  0.0680  0.0454  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CG    
4042 C CD    . PRO A-2 173 ? 0.8445 0.8904 0.8329 0.0631  0.0614  0.0412  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CD    
4043 N N     . VAL A-2 174 ? 0.7115 0.7515 0.6858 0.0744  0.0656  0.0479  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
4044 C CA    . VAL A-2 174 ? 0.8270 0.8725 0.7998 0.0800  0.0659  0.0487  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
4045 C C     . VAL A-2 174 ? 0.7711 0.8132 0.7478 0.0758  0.0623  0.0469  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
4046 O O     . VAL A-2 174 ? 0.7157 0.7524 0.6864 0.0776  0.0643  0.0490  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
4047 C CB    . VAL A-2 174 ? 0.8224 0.8871 0.8023 0.0852  0.0642  0.0458  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
4048 C CG1   . VAL A-2 174 ? 0.7006 0.7737 0.6822 0.0893  0.0632  0.0447  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
4049 C CG2   . VAL A-2 174 ? 0.8949 0.9626 0.8680 0.0912  0.0687  0.0489  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
4050 N N     . MET A-2 175 ? 0.5925 0.6379 0.5790 0.0703  0.0571  0.0429  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 N     
4051 C CA    . MET A-2 175 ? 0.6426 0.6844 0.6324 0.0663  0.0538  0.0415  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CA    
4052 C C     . MET A-2 175 ? 0.6821 0.7075 0.6629 0.0628  0.0557  0.0447  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 C     
4053 O O     . MET A-2 175 ? 0.7322 0.7533 0.7097 0.0626  0.0562  0.0458  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 O     
4054 C CB    . MET A-2 175 ? 0.7549 0.8014 0.7558 0.0617  0.0482  0.0371  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CB    
4055 C CG    . MET A-2 175 ? 0.8856 0.9484 0.8962 0.0646  0.0461  0.0330  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CG    
4056 S SD    . MET A-2 175 ? 0.9103 0.9812 0.9238 0.0667  0.0459  0.0311  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 SD    
4057 C CE    . MET A-2 175 ? 0.8688 0.9283 0.8848 0.0596  0.0421  0.0306  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CE    
4058 N N     . SER A-2 176 ? 0.6495 0.6664 0.6264 0.0599  0.0572  0.0459  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N     
4059 C CA    . SER A-2 176 ? 0.7642 0.7665 0.7338 0.0554  0.0584  0.0478  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA    
4060 C C     . SER A-2 176 ? 0.7744 0.7680 0.7322 0.0593  0.0646  0.0518  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C     
4061 O O     . SER A-2 176 ? 0.8120 0.7962 0.7641 0.0575  0.0656  0.0531  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O     
4062 C CB    . SER A-2 176 ? 0.7825 0.7800 0.7528 0.0502  0.0577  0.0467  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB    
4063 O OG    . SER A-2 176 ? 0.7691 0.7696 0.7382 0.0524  0.0612  0.0472  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG    
4064 N N     . ASN A-2 177 ? 0.7304 0.7271 0.6842 0.0652  0.0688  0.0539  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 N     
4065 C CA    . ASN A-2 177 ? 0.7966 0.7851 0.7392 0.0703  0.0749  0.0579  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CA    
4066 C C     . ASN A-2 177 ? 0.8597 0.8548 0.8029 0.0750  0.0742  0.0579  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 C     
4067 O O     . ASN A-2 177 ? 0.9864 0.9728 0.9228 0.0753  0.0765  0.0596  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 O     
4068 C CB    . ASN A-2 177 ? 0.7410 0.7305 0.6784 0.0759  0.0796  0.0606  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CB    
4069 C CG    . ASN A-2 177 ? 0.7873 0.7690 0.7230 0.0705  0.0814  0.0606  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CG    
4070 O OD1   . ASN A-2 177 ? 0.7438 0.7142 0.6771 0.0639  0.0817  0.0599  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 OD1   
4071 N ND2   . ASN A-2 177 ? 0.7111 0.6999 0.6483 0.0731  0.0827  0.0609  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 ND2   
4072 N N     . PHE A-2 178 ? 0.7831 0.7943 0.7348 0.0782  0.0711  0.0555  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 N     
4073 C CA    . PHE A-2 178 ? 0.7750 0.7950 0.7274 0.0832  0.0713  0.0550  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CA    
4074 C C     . PHE A-2 178 ? 0.8119 0.8377 0.7728 0.0786  0.0666  0.0513  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 C     
4075 O O     . PHE A-2 178 ? 0.8315 0.8595 0.7907 0.0807  0.0677  0.0513  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 O     
4076 C CB    . PHE A-2 178 ? 0.7855 0.8209 0.7402 0.0909  0.0720  0.0546  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CB    
4077 C CG    . PHE A-2 178 ? 0.9941 1.0234 0.9387 0.0968  0.0774  0.0592  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CG    
4078 C CD1   . PHE A-2 178 ? 1.0540 1.0714 0.9870 0.1010  0.0825  0.0634  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD1   
4079 C CD2   . PHE A-2 178 ? 1.0239 1.0581 0.9699 0.0982  0.0777  0.0593  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD2   
4080 C CE1   . PHE A-2 178 ? 0.9885 0.9980 0.9111 0.1065  0.0881  0.0680  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE1   
4081 C CE2   . PHE A-2 178 ? 0.9941 1.0212 0.9296 0.1034  0.0833  0.0641  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE2   
4082 C CZ    . PHE A-2 178 ? 0.9942 1.0082 0.9178 0.1077  0.0885  0.0686  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CZ    
4083 N N     . ILE A-2 179 ? 0.6919 0.7200 0.6616 0.0727  0.0618  0.0482  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 N     
4084 C CA    . ILE A-2 179 ? 0.6976 0.7316 0.6754 0.0691  0.0579  0.0448  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CA    
4085 C C     . ILE A-2 179 ? 0.7099 0.7312 0.6859 0.0621  0.0559  0.0454  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 C     
4086 O O     . ILE A-2 179 ? 0.6483 0.6700 0.6257 0.0600  0.0549  0.0445  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 O     
4087 C CB    . ILE A-2 179 ? 0.7053 0.7521 0.6947 0.0683  0.0539  0.0405  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CB    
4088 C CG1   . ILE A-2 179 ? 0.7089 0.7701 0.6997 0.0754  0.0559  0.0396  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG1   
4089 C CG2   . ILE A-2 179 ? 0.5429 0.5940 0.5401 0.0643  0.0506  0.0371  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG2   
4090 C CD1   . ILE A-2 179 ? 0.7056 0.7731 0.6930 0.0805  0.0587  0.0401  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CD1   
4091 N N     . PHE A-2 180 ? 0.6719 0.6828 0.6449 0.0584  0.0552  0.0467  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 N     
4092 C CA    . PHE A-2 180 ? 0.7246 0.7262 0.6973 0.0519  0.0521  0.0467  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CA    
4093 C C     . PHE A-2 180 ? 0.6350 0.6285 0.5998 0.0512  0.0546  0.0487  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 C     
4094 O O     . PHE A-2 180 ? 0.6594 0.6523 0.6262 0.0480  0.0523  0.0480  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 O     
4095 C CB    . PHE A-2 180 ? 0.8043 0.7979 0.7749 0.0484  0.0513  0.0472  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CB    
4096 C CG    . PHE A-2 180 ? 0.8694 0.8706 0.8494 0.0474  0.0474  0.0443  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CG    
4097 C CD1   . PHE A-2 180 ? 0.9103 0.9234 0.8997 0.0492  0.0448  0.0415  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD1   
4098 C CD2   . PHE A-2 180 ? 0.8757 0.8729 0.8556 0.0443  0.0465  0.0439  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD2   
4099 C CE1   . PHE A-2 180 ? 0.7126 0.7327 0.7108 0.0485  0.0414  0.0385  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE1   
4100 C CE2   . PHE A-2 180 ? 0.7564 0.7615 0.7453 0.0436  0.0430  0.0409  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE2   
4101 C CZ    . PHE A-2 180 ? 0.4978 0.5140 0.4957 0.0460  0.0405  0.0384  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CZ    
4102 N N     . GLY A-2 181 ? 0.6627 0.6496 0.6181 0.0541  0.0595  0.0514  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 N     
4103 C CA    . GLY A-2 181 ? 0.7148 0.6941 0.6621 0.0540  0.0625  0.0531  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 CA    
4104 C C     . GLY A-2 181 ? 0.5780 0.5655 0.5284 0.0556  0.0623  0.0519  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 C     
4105 O O     . GLY A-2 181 ? 0.6162 0.5989 0.5640 0.0521  0.0619  0.0521  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 O     
4106 N N     . PRO A-2 182 ? 0.5697 0.5705 0.5254 0.0608  0.0629  0.0505  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 N     
4107 C CA    . PRO A-2 182 ? 0.6331 0.6446 0.5941 0.0612  0.0623  0.0480  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CA    
4108 C C     . PRO A-2 182 ? 0.6828 0.6947 0.6510 0.0546  0.0579  0.0458  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 C     
4109 O O     . PRO A-2 182 ? 0.6489 0.6596 0.6162 0.0517  0.0583  0.0454  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 O     
4110 C CB    . PRO A-2 182 ? 0.6442 0.6709 0.6108 0.0675  0.0628  0.0462  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CB    
4111 C CG    . PRO A-2 182 ? 0.6623 0.6838 0.6211 0.0728  0.0663  0.0494  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CG    
4112 C CD    . PRO A-2 182 ? 0.6316 0.6377 0.5861 0.0673  0.0654  0.0514  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CD    
4113 N N     . VAL A-2 183 ? 0.5741 0.5876 0.5493 0.0522  0.0540  0.0443  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 N     
4114 C CA    . VAL A-2 183 ? 0.5727 0.5848 0.5541 0.0465  0.0499  0.0425  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CA    
4115 C C     . VAL A-2 183 ? 0.5828 0.5814 0.5569 0.0418  0.0495  0.0452  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 C     
4116 O O     . VAL A-2 183 ? 0.5716 0.5685 0.5468 0.0380  0.0485  0.0447  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 O     
4117 C CB    . VAL A-2 183 ? 0.4928 0.5068 0.4815 0.0454  0.0458  0.0408  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CB    
4118 C CG1   . VAL A-2 183 ? 0.3735 0.3828 0.3669 0.0400  0.0415  0.0398  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG1   
4119 C CG2   . VAL A-2 183 ? 0.3287 0.3576 0.3251 0.0497  0.0461  0.0376  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG2   
4120 N N     . LEU A-2 184 ? 0.5103 0.4992 0.4762 0.0417  0.0507  0.0478  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N     
4121 C CA    . LEU A-2 184 ? 0.5415 0.5186 0.5001 0.0373  0.0504  0.0499  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA    
4122 C C     . LEU A-2 184 ? 0.6157 0.5921 0.5689 0.0375  0.0539  0.0507  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C     
4123 O O     . LEU A-2 184 ? 0.6943 0.6636 0.6433 0.0333  0.0533  0.0518  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O     
4124 C CB    . LEU A-2 184 ? 0.6538 0.6217 0.6052 0.0369  0.0514  0.0517  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB    
4125 C CG    . LEU A-2 184 ? 0.7397 0.7029 0.6933 0.0326  0.0465  0.0514  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG    
4126 C CD1   . LEU A-2 184 ? 0.7568 0.7138 0.7073 0.0282  0.0441  0.0525  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1   
4127 C CD2   . LEU A-2 184 ? 0.7898 0.7618 0.7540 0.0336  0.0430  0.0492  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2   
4128 N N     . GLN A-2 185 ? 0.6249 0.6091 0.5779 0.0427  0.0578  0.0500  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N     
4129 C CA    . GLN A-2 185 ? 0.6810 0.6662 0.6292 0.0438  0.0616  0.0502  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA    
4130 C C     . GLN A-2 185 ? 0.7976 0.7938 0.7532 0.0427  0.0613  0.0474  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C     
4131 O O     . GLN A-2 185 ? 0.8637 0.8633 0.8167 0.0433  0.0645  0.0469  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O     
4132 C CB    . GLN A-2 185 ? 0.5436 0.5308 0.4866 0.0508  0.0663  0.0512  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB    
4133 C CG    . GLN A-2 185 ? 0.6136 0.5867 0.5459 0.0507  0.0688  0.0539  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG    
4134 C CD    . GLN A-2 185 ? 0.7108 0.6839 0.6376 0.0582  0.0736  0.0552  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD    
4135 O OE1   . GLN A-2 185 ? 0.8933 0.8714 0.8177 0.0631  0.0771  0.0551  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1   
4136 N NE2   . GLN A-2 185 ? 0.7408 0.7082 0.6656 0.0592  0.0739  0.0565  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2   
4137 N N     . ILE A-2 186 ? 0.8535 0.8555 0.8184 0.0406  0.0578  0.0452  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N     
4138 C CA    . ILE A-2 186 ? 0.8241 0.8341 0.7958 0.0378  0.0577  0.0422  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA    
4139 C C     . ILE A-2 186 ? 0.7658 0.7683 0.7317 0.0329  0.0592  0.0436  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C     
4140 O O     . ILE A-2 186 ? 0.7852 0.7950 0.7520 0.0325  0.0623  0.0416  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O     
4141 C CB    . ILE A-2 186 ? 0.7488 0.7601 0.7296 0.0347  0.0534  0.0402  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB    
4142 C CG1   . ILE A-2 186 ? 0.6721 0.6947 0.6600 0.0395  0.0524  0.0376  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1   
4143 C CG2   . ILE A-2 186 ? 0.6781 0.6936 0.6644 0.0301  0.0538  0.0374  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2   
4144 C CD1   . ILE A-2 186 ? 0.5377 0.5599 0.5334 0.0371  0.0481  0.0359  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1   
4145 N N     . CYS A-2 187 ? 0.6404 0.6291 0.6003 0.0290  0.0571  0.0468  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 N     
4146 C CA    . CYS A-2 187 ? 0.6381 0.6191 0.5914 0.0243  0.0584  0.0485  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CA    
4147 C C     . CYS A-2 187 ? 0.8226 0.8063 0.7695 0.0269  0.0634  0.0485  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 C     
4148 O O     . CYS A-2 187 ? 0.9837 0.9703 0.9298 0.0243  0.0661  0.0475  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 O     
4149 C CB    . CYS A-2 187 ? 0.6286 0.5957 0.5753 0.0211  0.0552  0.0519  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CB    
4150 S SG    . CYS A-2 187 ? 0.7844 0.7416 0.7207 0.0159  0.0570  0.0546  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 SG    
4151 N N     . ASP A-2 188 ? 0.7957 0.7788 0.7383 0.0322  0.0652  0.0494  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 N     
4152 C CA    . ASP A-2 188 ? 0.7902 0.7742 0.7258 0.0355  0.0700  0.0496  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CA    
4153 C C     . ASP A-2 188 ? 0.7010 0.7006 0.6424 0.0390  0.0729  0.0463  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 C     
4154 O O     . ASP A-2 188 ? 0.7577 0.7602 0.6961 0.0383  0.0763  0.0454  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 O     
4155 C CB    . ASP A-2 188 ? 0.6170 0.5953 0.5467 0.0406  0.0714  0.0514  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CB    
4156 C CG    . ASP A-2 188 ? 0.7185 0.6826 0.6421 0.0367  0.0692  0.0538  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CG    
4157 O OD1   . ASP A-2 188 ? 0.7268 0.6831 0.6439 0.0324  0.0696  0.0549  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD1   
4158 O OD2   . ASP A-2 188 ? 0.8491 0.8110 0.7748 0.0376  0.0669  0.0543  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD2   
4159 N N     . PHE A-2 189 ? 0.5375 0.5484 0.4872 0.0427  0.0717  0.0441  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 N     
4160 C CA    . PHE A-2 189 ? 0.5324 0.5606 0.4888 0.0460  0.0739  0.0401  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CA    
4161 C C     . PHE A-2 189 ? 0.6350 0.6676 0.5959 0.0392  0.0744  0.0374  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 C     
4162 O O     . PHE A-2 189 ? 0.7569 0.7976 0.7173 0.0397  0.0781  0.0353  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 O     
4163 C CB    . PHE A-2 189 ? 0.6436 0.6824 0.6083 0.0501  0.0717  0.0381  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CB    
4164 C CG    . PHE A-2 189 ? 0.6796 0.7382 0.6513 0.0541  0.0736  0.0335  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CG    
4165 C CD1   . PHE A-2 189 ? 0.6215 0.6897 0.6020 0.0488  0.0731  0.0290  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD1   
4166 C CD2   . PHE A-2 189 ? 0.7480 0.8156 0.7174 0.0634  0.0760  0.0335  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD2   
4167 C CE1   . PHE A-2 189 ? 0.7123 0.8005 0.6998 0.0521  0.0748  0.0239  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE1   
4168 C CE2   . PHE A-2 189 ? 0.6926 0.7805 0.6686 0.0676  0.0774  0.0290  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE2   
4169 C CZ    . PHE A-2 189 ? 0.6466 0.7457 0.6322 0.0618  0.0767  0.0238  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CZ    
4170 N N     . LEU A-2 190 ? 0.6648 0.6925 0.6304 0.0329  0.0712  0.0372  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N     
4171 C CA    . LEU A-2 190 ? 0.6651 0.6955 0.6345 0.0261  0.0723  0.0347  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA    
4172 C C     . LEU A-2 190 ? 0.7207 0.7417 0.6808 0.0221  0.0750  0.0372  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C     
4173 O O     . LEU A-2 190 ? 0.7017 0.7274 0.6634 0.0175  0.0778  0.0349  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O     
4174 C CB    . LEU A-2 190 ? 0.5450 0.5694 0.5202 0.0205  0.0686  0.0345  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB    
4175 C CG    . LEU A-2 190 ? 0.5056 0.5372 0.4903 0.0229  0.0653  0.0319  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG    
4176 C CD1   . LEU A-2 190 ? 0.5821 0.6010 0.5680 0.0185  0.0611  0.0339  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1   
4177 C CD2   . LEU A-2 190 ? 0.3970 0.4462 0.3920 0.0227  0.0671  0.0256  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2   
4178 N N     . ARG A-2 191 ? 0.6858 0.6938 0.6361 0.0232  0.0744  0.0415  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 N     
4179 C CA    . ARG A-2 191 ? 0.7080 0.7082 0.6492 0.0196  0.0771  0.0435  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CA    
4180 C C     . ARG A-2 191 ? 0.8381 0.8492 0.7779 0.0236  0.0822  0.0410  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 C     
4181 O O     . ARG A-2 191 ? 0.8251 0.8367 0.7615 0.0197  0.0854  0.0404  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 O     
4182 C CB    . ARG A-2 191 ? 0.6401 0.6248 0.5715 0.0197  0.0753  0.0479  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CB    
4183 C CG    . ARG A-2 191 ? 0.7470 0.7263 0.6682 0.0187  0.0789  0.0492  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CG    
4184 C CD    . ARG A-2 191 ? 0.8677 0.8318 0.7804 0.0136  0.0767  0.0529  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CD    
4185 N NE    . ARG A-2 191 ? 1.0053 0.9617 0.9166 0.0156  0.0729  0.0548  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NE    
4186 C CZ    . ARG A-2 191 ? 1.1447 1.0909 1.0529 0.0117  0.0688  0.0575  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CZ    
4187 N NH1   . ARG A-2 191 ? 1.1423 1.0835 1.0475 0.0060  0.0680  0.0592  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH1   
4188 N NH2   . ARG A-2 191 ? 1.1939 1.1353 1.1018 0.0135  0.0656  0.0584  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH2   
4189 N N     . GLN A-2 192 ? 0.8428 0.8632 0.7851 0.0316  0.0830  0.0396  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 N     
4190 C CA    . GLN A-2 192 ? 0.8308 0.8637 0.7727 0.0370  0.0874  0.0369  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CA    
4191 C C     . GLN A-2 192 ? 0.8458 0.8942 0.7958 0.0336  0.0895  0.0319  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 C     
4192 O O     . GLN A-2 192 ? 1.0447 1.1030 0.9939 0.0358  0.0935  0.0294  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 O     
4193 C CB    . GLN A-2 192 ? 0.9009 0.9412 0.8444 0.0468  0.0873  0.0366  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CB    
4194 C CG    . GLN A-2 192 ? 0.9093 0.9354 0.8430 0.0512  0.0876  0.0409  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CG    
4195 C CD    . GLN A-2 192 ? 0.8736 0.9051 0.8084 0.0605  0.0877  0.0413  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CD    
4196 O OE1   . GLN A-2 192 ? 0.7483 0.7950 0.6914 0.0641  0.0869  0.0385  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 OE1   
4197 N NE2   . GLN A-2 192 ? 0.9584 0.9770 0.8845 0.0642  0.0888  0.0448  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 NE2   
4198 N N     . ASN A-2 193 ? 0.8062 0.8572 0.7644 0.0281  0.0871  0.0301  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 N     
4199 C CA    . ASN A-2 193 ? 0.7764 0.8420 0.7432 0.0238  0.0893  0.0246  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CA    
4200 C C     . ASN A-2 193 ? 0.8164 0.8716 0.7822 0.0133  0.0896  0.0255  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 C     
4201 O O     . ASN A-2 193 ? 0.7871 0.8506 0.7608 0.0078  0.0910  0.0212  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 O     
4202 C CB    . ASN A-2 193 ? 0.7606 0.8405 0.7386 0.0269  0.0872  0.0205  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CB    
4203 C CG    . ASN A-2 193 ? 0.9680 1.0598 0.9461 0.0379  0.0876  0.0197  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CG    
4204 O OD1   . ASN A-2 193 ? 0.9713 1.0823 0.9548 0.0417  0.0900  0.0148  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 OD1   
4205 N ND2   . ASN A-2 193 ? 1.0796 1.1602 1.0515 0.0431  0.0854  0.0245  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 ND2   
4206 N N     . ASN A-2 194 ? 0.8976 0.9347 0.8533 0.0104  0.0888  0.0309  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 N     
4207 C CA    . ASN A-2 194 ? 0.9111 0.9357 0.8637 0.0014  0.0886  0.0331  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CA    
4208 C C     . ASN A-2 194 ? 0.8726 0.8963 0.8339 -0.0025 0.0857  0.0317  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 C     
4209 O O     . ASN A-2 194 ? 0.8829 0.9079 0.8482 -0.0095 0.0878  0.0294  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 O     
4210 C CB    . ASN A-2 194 ? 0.8315 0.8612 0.7820 -0.0039 0.0940  0.0310  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CB    
4211 C CG    . ASN A-2 194 ? 1.0960 1.1173 1.0345 -0.0029 0.0960  0.0344  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CG    
4212 O OD1   . ASN A-2 194 ? 1.2075 1.2134 1.1378 -0.0027 0.0930  0.0395  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 OD1   
4213 N ND2   . ASN A-2 194 ? 1.2015 1.2338 1.1391 -0.0022 0.1009  0.0313  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 ND2   
4214 N N     . TRP A-2 195 ? 0.6737 0.6953 0.6379 0.0022  0.0812  0.0328  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 N     
4215 C CA    . TRP A-2 195 ? 0.6031 0.6225 0.5751 0.0002  0.0775  0.0319  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CA    
4216 C C     . TRP A-2 195 ? 0.6860 0.7221 0.6700 -0.0012 0.0794  0.0251  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 C     
4217 O O     . TRP A-2 195 ? 0.7256 0.7603 0.7167 -0.0037 0.0771  0.0233  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 O     
4218 C CB    . TRP A-2 195 ? 0.5811 0.5827 0.5483 -0.0066 0.0758  0.0361  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CB    
4219 C CG    . TRP A-2 195 ? 0.5119 0.4995 0.4666 -0.0063 0.0748  0.0420  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CG    
4220 C CD1   . TRP A-2 195 ? 0.6146 0.5931 0.5603 -0.0113 0.0773  0.0449  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD1   
4221 C CD2   . TRP A-2 195 ? 0.6114 0.5930 0.5611 -0.0009 0.0713  0.0453  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD2   
4222 N NE1   . TRP A-2 195 ? 0.6865 0.6545 0.6221 -0.0092 0.0753  0.0495  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 NE1   
4223 C CE2   . TRP A-2 195 ? 0.7153 0.6849 0.6533 -0.0031 0.0717  0.0496  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE2   
4224 C CE3   . TRP A-2 195 ? 0.6602 0.6457 0.6139 0.0052  0.0683  0.0447  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE3   
4225 C CZ2   . TRP A-2 195 ? 0.6980 0.6598 0.6289 0.0002  0.0692  0.0528  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ2   
4226 C CZ3   . TRP A-2 195 ? 0.7564 0.7334 0.7027 0.0083  0.0661  0.0482  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ3   
4227 C CH2   . TRP A-2 195 ? 0.7623 0.7277 0.6976 0.0057  0.0666  0.0519  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CH2   
4228 N N     . LYS A-2 196 ? 0.6923 0.7446 0.6791 0.0006  0.0834  0.0207  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 N     
4229 C CA    . LYS A-2 196 ? 0.6719 0.7434 0.6706 0.0008  0.0847  0.0134  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CA    
4230 C C     . LYS A-2 196 ? 0.6309 0.7108 0.6346 0.0089  0.0810  0.0124  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 C     
4231 O O     . LYS A-2 196 ? 0.7492 0.8237 0.7468 0.0155  0.0790  0.0167  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 O     
4232 C CB    . LYS A-2 196 ? 0.8085 0.8970 0.8085 0.0015  0.0897  0.0089  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CB    
4233 C CG    . LYS A-2 196 ? 0.7881 0.8710 0.7832 -0.0066 0.0943  0.0093  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CG    
4234 C CD    . LYS A-2 196 ? 0.7070 0.8118 0.7104 -0.0090 0.0991  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CD    
4235 C CE    . LYS A-2 196 ? 0.7581 0.8613 0.7558 -0.0151 0.1044  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CE    
4236 N NZ    . LYS A-2 196 ? 0.9357 1.0613 0.9368 -0.0102 0.1079  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 NZ    
4237 N N     . ASP A-2 197 ? 0.5697 0.6635 0.5846 0.0082  0.0807  0.0062  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 N     
4238 C CA    . ASP A-2 197 ? 0.5652 0.6675 0.5853 0.0153  0.0772  0.0049  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CA    
4239 C C     . ASP A-2 197 ? 0.6798 0.8025 0.7015 0.0235  0.0791  0.0018  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 C     
4240 O O     . ASP A-2 197 ? 0.5984 0.7410 0.6290 0.0237  0.0806  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 O     
4241 C CB    . ASP A-2 197 ? 0.4105 0.5176 0.4415 0.0109  0.0756  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CB    
4242 C CG    . ASP A-2 197 ? 0.5578 0.6808 0.5959 0.0179  0.0733  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CG    
4243 O OD1   . ASP A-2 197 ? 0.7292 0.8483 0.7628 0.0249  0.0706  0.0003  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD1   
4244 O OD2   . ASP A-2 197 ? 0.7520 0.8920 0.8001 0.0161  0.0745  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD2   
4245 N N     . ALA A-2 198 ? 0.8146 0.9323 0.8272 0.0307  0.0790  0.0068  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 N     
4246 C CA    . ALA A-2 198 ? 0.8617 0.9968 0.8744 0.0399  0.0807  0.0048  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CA    
4247 C C     . ALA A-2 198 ? 0.8594 1.0018 0.8750 0.0478  0.0777  0.0048  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 C     
4248 O O     . ALA A-2 198 ? 0.8008 0.9567 0.8154 0.0568  0.0788  0.0040  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 O     
4249 C CB    . ALA A-2 198 ? 0.7159 0.8422 0.7170 0.0444  0.0829  0.0100  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CB    
4250 N N     . ILE A-2 199 ? 0.7399 0.8736 0.7585 0.0451  0.0741  0.0059  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N     
4251 C CA    . ILE A-2 199 ? 0.6558 0.7922 0.6745 0.0525  0.0714  0.0075  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA    
4252 C C     . ILE A-2 199 ? 0.6750 0.8364 0.7017 0.0581  0.0719  0.0013  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C     
4253 O O     . ILE A-2 199 ? 0.7055 0.8803 0.7419 0.0533  0.0723  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O     
4254 C CB    . ILE A-2 199 ? 0.5341 0.6581 0.5557 0.0479  0.0675  0.0088  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB    
4255 C CG1   . ILE A-2 199 ? 0.5278 0.6288 0.5396 0.0458  0.0665  0.0158  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1   
4256 C CG2   . ILE A-2 199 ? 0.5852 0.7189 0.6107 0.0544  0.0652  0.0077  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2   
4257 C CD1   . ILE A-2 199 ? 0.5925 0.6798 0.6071 0.0381  0.0634  0.0165  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1   
4258 N N     . THR A-2 200 ? 0.6353 0.8033 0.6575 0.0684  0.0720  0.0037  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 N     
4259 C CA    . THR A-2 200 ? 0.7054 0.8961 0.7339 0.0752  0.0715  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CA    
4260 C C     . THR A-2 200 ? 0.7331 0.9189 0.7565 0.0830  0.0696  0.0038  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 C     
4261 O O     . THR A-2 200 ? 0.6228 0.7890 0.6373 0.0836  0.0695  0.0105  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 O     
4262 C CB    . THR A-2 200 ? 0.7059 0.9156 0.7341 0.0817  0.0746  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CB    
4263 O OG1   . THR A-2 200 ? 0.8561 1.0616 0.8739 0.0924  0.0757  0.0019  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 OG1   
4264 C CG2   . THR A-2 200 ? 0.6894 0.8960 0.7173 0.0748  0.0775  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CG2   
4265 N N     . THR A-2 201 ? 0.8215 1.0262 0.8506 0.0886  0.0684  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 N     
4266 C CA    . THR A-2 201 ? 0.7150 0.9190 0.7396 0.0966  0.0671  0.0038  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CA    
4267 C C     . THR A-2 201 ? 0.8099 1.0048 0.8215 0.1056  0.0697  0.0111  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 C     
4268 O O     . THR A-2 201 ? 0.8478 1.0322 0.8528 0.1099  0.0694  0.0164  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 O     
4269 C CB    . THR A-2 201 ? 0.6116 0.8420 0.6445 0.1016  0.0659  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CB    
4270 O OG1   . THR A-2 201 ? 0.6026 0.8327 0.6423 0.0974  0.0628  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 OG1   
4271 C CG2   . THR A-2 201 ? 0.5303 0.7703 0.5560 0.1145  0.0671  0.0008  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CG2   
4272 N N     . ARG A-2 202 ? 0.7625 0.9608 0.7703 0.1085  0.0727  0.0112  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 N     
4273 C CA    . ARG A-2 202 ? 0.6823 0.8718 0.6779 0.1175  0.0756  0.0176  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CA    
4274 C C     . ARG A-2 202 ? 0.6416 0.8144 0.6310 0.1128  0.0780  0.0203  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 C     
4275 O O     . ARG A-2 202 ? 0.6641 0.8323 0.6444 0.1199  0.0811  0.0240  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 O     
4276 C CB    . ARG A-2 202 ? 0.6681 0.8802 0.6635 0.1291  0.0772  0.0154  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CB    
4277 C CG    . ARG A-2 202 ? 0.8470 1.0852 0.8544 0.1292  0.0747  0.0077  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CG    
4278 C CD    . ARG A-2 202 ? 0.9276 1.1896 0.9343 0.1417  0.0756  0.0056  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CD    
4279 N NE    . ARG A-2 202 ? 0.8701 1.1306 0.8689 0.1525  0.0755  0.0112  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NE    
4280 C CZ    . ARG A-2 202 ? 0.8763 1.1526 0.8796 0.1563  0.0732  0.0086  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CZ    
4281 N NH1   . ARG A-2 202 ? 0.8927 1.1874 0.9092 0.1497  0.0706  0.0000  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH1   
4282 N NH2   . ARG A-2 202 ? 0.7908 1.0636 0.7851 0.1662  0.0737  0.0147  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH2   
4283 N N     . ASN A-2 203 ? 0.6151 0.7783 0.6085 0.1014  0.0768  0.0187  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 N     
4284 C CA    . ASN A-2 203 ? 0.7160 0.8619 0.7028 0.0962  0.0788  0.0217  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CA    
4285 C C     . ASN A-2 203 ? 0.7192 0.8508 0.7093 0.0849  0.0760  0.0220  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 C     
4286 O O     . ASN A-2 203 ? 0.6923 0.8302 0.6909 0.0773  0.0749  0.0172  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 O     
4287 C CB    . ASN A-2 203 ? 0.7901 0.9483 0.7790 0.0957  0.0815  0.0177  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CB    
4288 C CG    . ASN A-2 203 ? 0.9166 1.0575 0.8979 0.0906  0.0839  0.0207  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CG    
4289 O OD1   . ASN A-2 203 ? 0.7581 0.8995 0.7432 0.0821  0.0844  0.0177  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 OD1   
4290 N ND2   . ASN A-2 203 ? 1.0633 1.1885 1.0333 0.0956  0.0856  0.0266  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 ND2   
4291 N N     . ASN A-2 204 ? 0.7192 0.8319 0.7025 0.0840  0.0750  0.0273  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 N     
4292 C CA    . ASN A-2 204 ? 0.7501 0.8513 0.7369 0.0755  0.0715  0.0277  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CA    
4293 C C     . ASN A-2 204 ? 0.8756 0.9553 0.8524 0.0747  0.0716  0.0337  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 C     
4294 O O     . ASN A-2 204 ? 0.7601 0.8340 0.7278 0.0802  0.0747  0.0372  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 O     
4295 C CB    . ASN A-2 204 ? 0.6378 0.7499 0.6334 0.0764  0.0685  0.0246  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CB    
4296 C CG    . ASN A-2 204 ? 0.6161 0.7320 0.6075 0.0857  0.0691  0.0272  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CG    
4297 O OD1   . ASN A-2 204 ? 0.5695 0.6723 0.5511 0.0892  0.0709  0.0325  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 OD1   
4298 N ND2   . ASN A-2 204 ? 0.6698 0.8035 0.6684 0.0897  0.0679  0.0233  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 ND2   
4299 N N     . PRO A-2 205 ? 0.8320 0.8999 0.8104 0.0679  0.0684  0.0348  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 N     
4300 C CA    . PRO A-2 205 ? 0.8070 0.8565 0.7767 0.0669  0.0683  0.0398  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CA    
4301 C C     . PRO A-2 205 ? 0.7751 0.8231 0.7402 0.0739  0.0695  0.0425  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 C     
4302 O O     . PRO A-2 205 ? 0.6993 0.7334 0.6552 0.0748  0.0715  0.0463  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 O     
4303 C CB    . PRO A-2 205 ? 0.7435 0.7857 0.7183 0.0591  0.0639  0.0392  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CB    
4304 C CG    . PRO A-2 205 ? 0.6598 0.7095 0.6413 0.0544  0.0635  0.0355  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CG    
4305 C CD    . PRO A-2 205 ? 0.6242 0.6930 0.6111 0.0600  0.0653  0.0317  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CD    
4306 N N     . PHE A-2 206 ? 0.8090 0.8710 0.7798 0.0789  0.0688  0.0404  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 N     
4307 C CA    . PHE A-2 206 ? 0.8357 0.8968 0.8012 0.0862  0.0706  0.0434  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CA    
4308 C C     . PHE A-2 206 ? 0.8932 0.9534 0.8494 0.0940  0.0754  0.0461  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 C     
4309 O O     . PHE A-2 206 ? 0.8333 0.8791 0.7798 0.0963  0.0781  0.0504  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 O     
4310 C CB    . PHE A-2 206 ? 0.7802 0.8580 0.7539 0.0898  0.0687  0.0404  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CB    
4311 C CG    . PHE A-2 206 ? 0.7769 0.8532 0.7453 0.0964  0.0702  0.0437  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CG    
4312 C CD1   . PHE A-2 206 ? 0.5871 0.6686 0.5489 0.1061  0.0739  0.0459  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD1   
4313 C CD2   . PHE A-2 206 ? 0.8977 0.9679 0.8678 0.0932  0.0682  0.0444  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD2   
4314 C CE1   . PHE A-2 206 ? 0.7025 0.7817 0.6586 0.1121  0.0758  0.0494  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE1   
4315 C CE2   . PHE A-2 206 ? 0.8025 0.8713 0.7675 0.0987  0.0702  0.0474  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE2   
4316 C CZ    . PHE A-2 206 ? 0.6327 0.7054 0.5904 0.1080  0.0740  0.0502  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CZ    
4317 N N     . THR A-2 207 ? 0.9704 1.0460 0.9296 0.0983  0.0766  0.0433  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 N     
4318 C CA    . THR A-2 207 ? 0.8044 0.8801 0.7552 0.1066  0.0810  0.0455  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CA    
4319 C C     . THR A-2 207 ? 0.7286 0.7862 0.6707 0.1030  0.0834  0.0483  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 C     
4320 O O     . THR A-2 207 ? 0.8068 0.8555 0.7391 0.1091  0.0874  0.0518  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 O     
4321 C CB    . THR A-2 207 ? 0.7520 0.8490 0.7086 0.1109  0.0815  0.0411  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CB    
4322 O OG1   . THR A-2 207 ? 0.6173 0.7144 0.5775 0.1033  0.0812  0.0380  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 OG1   
4323 C CG2   . THR A-2 207 ? 0.7842 0.9006 0.7509 0.1126  0.0786  0.0370  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CG2   
4324 N N     . LEU A-2 208 ? 0.6337 0.6850 0.5789 0.0933  0.0813  0.0467  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 N     
4325 C CA    . LEU A-2 208 ? 0.6423 0.6771 0.5792 0.0894  0.0834  0.0491  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CA    
4326 C C     . LEU A-2 208 ? 0.7415 0.7579 0.6704 0.0885  0.0841  0.0532  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 C     
4327 O O     . LEU A-2 208 ? 0.8881 0.8926 0.8071 0.0913  0.0881  0.0559  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 O     
4328 C CB    . LEU A-2 208 ? 0.6189 0.6519 0.5604 0.0795  0.0808  0.0468  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CB    
4329 C CG    . LEU A-2 208 ? 0.6774 0.6917 0.6107 0.0736  0.0814  0.0494  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CG    
4330 C CD1   . LEU A-2 208 ? 0.6537 0.6634 0.5779 0.0780  0.0863  0.0506  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD1   
4331 C CD2   . LEU A-2 208 ? 0.8050 0.8177 0.7428 0.0641  0.0783  0.0478  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD2   
4332 N N     . ALA A-2 209 ? 0.7914 0.8057 0.7248 0.0847  0.0807  0.0533  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 N     
4333 C CA    . ALA A-2 209 ? 0.7336 0.7315 0.6609 0.0819  0.0811  0.0562  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CA    
4334 C C     . ALA A-2 209 ? 0.7381 0.7316 0.6577 0.0900  0.0854  0.0594  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 C     
4335 O O     . ALA A-2 209 ? 0.6114 0.5893 0.5216 0.0899  0.0889  0.0621  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 O     
4336 C CB    . ALA A-2 209 ? 0.5620 0.5611 0.4971 0.0759  0.0762  0.0548  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CB    
4337 N N     . HIS A-2 210 ? 0.7431 0.7499 0.6666 0.0968  0.0853  0.0591  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 N     
4338 C CA    . HIS A-2 210 ? 0.7382 0.7428 0.6543 0.1059  0.0895  0.0625  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CA    
4339 C C     . HIS A-2 210 ? 0.8841 0.8921 0.7940 0.1150  0.0937  0.0637  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 C     
4340 O O     . HIS A-2 210 ? 1.0443 1.0523 0.9479 0.1242  0.0971  0.0668  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 O     
4341 C CB    . HIS A-2 210 ? 0.8120 0.8309 0.7347 0.1095  0.0873  0.0617  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CB    
4342 C CG    . HIS A-2 210 ? 0.9934 1.0096 0.9221 0.1019  0.0835  0.0605  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CG    
4343 N ND1   . HIS A-2 210 ? 1.0129 1.0129 0.9358 0.0980  0.0851  0.0630  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 ND1   
4344 C CD2   . HIS A-2 210 ? 1.0455 1.0735 0.9855 0.0976  0.0785  0.0567  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CD2   
4345 C CE1   . HIS A-2 210 ? 1.0287 1.0317 0.9595 0.0919  0.0809  0.0608  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CE1   
4346 N NE2   . HIS A-2 210 ? 1.0180 1.0373 0.9590 0.0919  0.0769  0.0571  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 NE2   
4347 N N     . ASN A-2 211 ? 0.9199 0.9311 0.8311 0.1129  0.0936  0.0614  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 N     
4348 C CA    . ASN A-2 211 ? 0.9721 0.9875 0.8782 0.1212  0.0974  0.0618  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CA    
4349 C C     . ASN A-2 211 ? 0.8289 0.8610 0.7364 0.1326  0.0981  0.0621  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 C     
4350 O O     . ASN A-2 211 ? 0.6759 0.7029 0.5743 0.1421  0.1023  0.0659  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 O     
4351 C CB    . ASN A-2 211 ? 1.0048 0.9992 0.8980 0.1230  0.1026  0.0655  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CB    
4352 C CG    . ASN A-2 211 ? 1.1215 1.1189 1.0094 0.1309  0.1065  0.0655  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CG    
4353 O OD1   . ASN A-2 211 ? 1.2519 1.2664 1.1428 0.1394  0.1066  0.0645  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 OD1   
4354 N ND2   . ASN A-2 211 ? 1.1814 1.1634 1.0618 0.1281  0.1097  0.0662  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 ND2   
4355 N N     . CYS A-2 212 ? 0.8334 0.8857 0.7521 0.1316  0.0941  0.0579  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 N     
4356 C CA    . CYS A-2 212 ? 0.7421 0.8128 0.6624 0.1425  0.0945  0.0575  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CA    
4357 C C     . CYS A-2 212 ? 0.7679 0.8626 0.6997 0.1416  0.0916  0.0511  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 C     
4358 O O     . CYS A-2 212 ? 0.7498 0.8621 0.6894 0.1436  0.0888  0.0482  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 O     
4359 C CB    . CYS A-2 212 ? 0.6205 0.6918 0.5411 0.1446  0.0933  0.0596  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CB    
4360 S SG    . CYS A-2 212 ? 0.7134 0.7881 0.6461 0.1323  0.0876  0.0556  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 SG    
4361 N N     . PRO A-2 213 ? 0.8079 0.9046 0.7408 0.1388  0.0926  0.0486  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 N     
4362 C CA    . PRO A-2 213 ? 0.8182 0.9375 0.7620 0.1370  0.0906  0.0421  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CA    
4363 C C     . PRO A-2 213 ? 0.7912 0.9333 0.7378 0.1483  0.0906  0.0402  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 C     
4364 O O     . PRO A-2 213 ? 0.9001 1.0414 0.8381 0.1598  0.0936  0.0439  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 O     
4365 C CB    . PRO A-2 213 ? 0.7452 0.8606 0.6857 0.1353  0.0934  0.0411  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CB    
4366 C CG    . PRO A-2 213 ? 0.6891 0.7839 0.6159 0.1409  0.0974  0.0473  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CG    
4367 C CD    . PRO A-2 213 ? 0.7276 0.8069 0.6510 0.1382  0.0964  0.0513  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CD    
4368 N N     . GLY A-2 214 ? 0.7265 0.8888 0.6850 0.1452  0.0872  0.0343  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 N     
4369 C CA    . GLY A-2 214 ? 0.7431 0.9301 0.7057 0.1549  0.0865  0.0313  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 CA    
4370 C C     . GLY A-2 214 ? 0.8208 1.0121 0.7854 0.1571  0.0840  0.0322  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 C     
4371 O O     . GLY A-2 214 ? 0.7883 1.0031 0.7613 0.1599  0.0817  0.0271  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 O     
4372 N N     . GLU A-2 215 ? 0.8218 0.9919 0.7792 0.1556  0.0844  0.0381  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 N     
4373 C CA    . GLU A-2 215 ? 0.8594 1.0323 0.8182 0.1571  0.0823  0.0392  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CA    
4374 C C     . GLU A-2 215 ? 0.8421 1.0157 0.8121 0.1448  0.0783  0.0346  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 C     
4375 O O     . GLU A-2 215 ? 0.8690 1.0277 0.8403 0.1348  0.0777  0.0346  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 O     
4376 C CB    . GLU A-2 215 ? 0.9334 1.0835 0.8797 0.1606  0.0851  0.0472  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CB    
4377 C CG    . GLU A-2 215 ? 1.0183 1.1693 0.9533 0.1750  0.0888  0.0525  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CG    
4378 C CD    . GLU A-2 215 ? 1.1189 1.2416 1.0402 0.1761  0.0932  0.0600  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CD    
4379 O OE1   . GLU A-2 215 ? 1.0487 1.1585 0.9662 0.1736  0.0937  0.0636  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE1   
4380 O OE2   . GLU A-2 215 ? 1.3007 1.4143 1.2154 0.1788  0.0965  0.0618  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE2   
4381 N N     . THR A-2 216 ? 0.7440 0.9351 0.7218 0.1459  0.0755  0.0307  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N     
4382 C CA    . THR A-2 216 ? 0.7013 0.8897 0.6880 0.1357  0.0720  0.0275  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA    
4383 C C     . THR A-2 216 ? 0.8930 1.0611 0.8726 0.1345  0.0723  0.0335  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C     
4384 O O     . THR A-2 216 ? 0.7817 0.9415 0.7504 0.1423  0.0753  0.0396  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O     
4385 C CB    . THR A-2 216 ? 0.6283 0.8416 0.6257 0.1369  0.0691  0.0207  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB    
4386 O OG1   . THR A-2 216 ? 0.6659 0.8843 0.6583 0.1457  0.0694  0.0238  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1   
4387 C CG2   . THR A-2 216 ? 0.5031 0.7383 0.5056 0.1406  0.0696  0.0152  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2   
4388 N N     . MET A-2 217 ? 1.0413 1.2018 1.0274 0.1245  0.0694  0.0316  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 N     
4389 C CA    . MET A-2 217 ? 0.9642 1.1062 0.9452 0.1215  0.0694  0.0362  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CA    
4390 C C     . MET A-2 217 ? 0.8690 1.0165 0.8456 0.1296  0.0705  0.0389  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 C     
4391 O O     . MET A-2 217 ? 0.8472 0.9795 0.8134 0.1326  0.0735  0.0451  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 O     
4392 C CB    . MET A-2 217 ? 1.0239 1.1623 1.0147 0.1108  0.0655  0.0324  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CB    
4393 C CG    . MET A-2 217 ? 0.9668 1.0861 0.9534 0.1063  0.0651  0.0364  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CG    
4394 S SD    . MET A-2 217 ? 0.8873 1.0149 0.8778 0.1083  0.0634  0.0354  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 SD    
4395 C CE    . MET A-2 217 ? 0.5646 0.7131 0.5710 0.1045  0.0590  0.0264  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CE    
4396 N N     . PHE A-2 218 ? 0.7629 0.9322 0.7470 0.1331  0.0684  0.0343  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 N     
4397 C CA    . PHE A-2 218 ? 0.8743 1.0505 0.8539 0.1410  0.0694  0.0368  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CA    
4398 C C     . PHE A-2 218 ? 0.9297 1.1039 0.8964 0.1527  0.0737  0.0429  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 C     
4399 O O     . PHE A-2 218 ? 0.9170 1.0793 0.8734 0.1572  0.0767  0.0492  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 O     
4400 C CB    . PHE A-2 218 ? 0.8072 1.0092 0.7977 0.1424  0.0662  0.0296  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CB    
4401 C CG    . PHE A-2 218 ? 1.0093 1.2123 1.0119 0.1319  0.0623  0.0238  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CG    
4402 C CD1   . PHE A-2 218 ? 1.0534 1.2460 1.0559 0.1280  0.0614  0.0255  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD1   
4403 C CD2   . PHE A-2 218 ? 1.1410 1.3548 1.1549 0.1259  0.0599  0.0165  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD2   
4404 C CE1   . PHE A-2 218 ? 1.0374 1.2309 1.0511 0.1191  0.0578  0.0202  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE1   
4405 C CE2   . PHE A-2 218 ? 1.1430 1.3561 1.1675 0.1167  0.0567  0.0114  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE2   
4406 C CZ    . PHE A-2 218 ? 1.0269 1.2298 1.0512 0.1138  0.0554  0.0133  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CZ    
4407 N N     . GLU A-2 219 ? 0.8791 1.0650 0.8461 0.1579  0.0744  0.0410  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 N     
4408 C CA    . GLU A-2 219 ? 0.8824 1.0666 0.8374 0.1698  0.0784  0.0465  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CA    
4409 C C     . GLU A-2 219 ? 0.9575 1.1131 0.8998 0.1693  0.0826  0.0543  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 C     
4410 O O     . GLU A-2 219 ? 0.9822 1.1296 0.9129 0.1775  0.0862  0.0607  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 O     
4411 C CB    . GLU A-2 219 ? 0.8121 1.0100 0.7704 0.1728  0.0785  0.0427  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CB    
4412 C CG    . GLU A-2 219 ? 0.8189 1.0479 0.7861 0.1780  0.0758  0.0360  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CG    
4413 C CD    . GLU A-2 219 ? 0.9467 1.1898 0.9201 0.1777  0.0755  0.0305  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CD    
4414 O OE1   . GLU A-2 219 ? 0.9171 1.1454 0.8859 0.1754  0.0779  0.0329  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE1   
4415 O OE2   . GLU A-2 219 ? 1.0096 1.2792 0.9926 0.1792  0.0732  0.0233  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE2   
4416 N N     . HIS A-2 220 ? 0.8758 1.0155 0.8197 0.1594  0.0823  0.0537  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 N     
4417 C CA    . HIS A-2 220 ? 0.9389 1.0528 0.8710 0.1587  0.0865  0.0601  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CA    
4418 C C     . HIS A-2 220 ? 1.0212 1.1207 0.9486 0.1558  0.0877  0.0640  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 C     
4419 O O     . HIS A-2 220 ? 1.0466 1.1276 0.9619 0.1589  0.0924  0.0701  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 O     
4420 C CB    . HIS A-2 220 ? 0.8787 0.9811 0.8137 0.1489  0.0857  0.0581  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CB    
4421 C CG    . HIS A-2 220 ? 0.8057 0.8821 0.7298 0.1463  0.0895  0.0634  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CG    
4422 N ND1   . HIS A-2 220 ? 0.7691 0.8300 0.6928 0.1378  0.0890  0.0646  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 ND1   
4423 C CD2   . HIS A-2 220 ? 0.8557 0.9194 0.7695 0.1509  0.0940  0.0670  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CD2   
4424 C CE1   . HIS A-2 220 ? 0.8876 0.9276 0.8010 0.1368  0.0931  0.0686  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CE1   
4425 N NE2   . HIS A-2 220 ? 0.8440 0.8846 0.7512 0.1446  0.0962  0.0702  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 NE2   
4426 N N     . LEU A-2 221 ? 1.0475 1.1551 0.9844 0.1497  0.0838  0.0603  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 N     
4427 C CA    . LEU A-2 221 ? 1.0360 1.1315 0.9691 0.1467  0.0849  0.0634  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CA    
4428 C C     . LEU A-2 221 ? 1.0098 1.1114 0.9353 0.1571  0.0878  0.0675  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 C     
4429 O O     . LEU A-2 221 ? 1.2009 1.2861 1.1156 0.1588  0.0923  0.0733  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 O     
4430 C CB    . LEU A-2 221 ? 1.0861 1.1879 1.0319 0.1370  0.0799  0.0580  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CB    
4431 C CG    . LEU A-2 221 ? 0.9848 1.0747 0.9359 0.1257  0.0775  0.0556  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CG    
4432 C CD1   . LEU A-2 221 ? 0.8168 0.9137 0.7796 0.1183  0.0727  0.0507  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD1   
4433 C CD2   . LEU A-2 221 ? 0.9121 0.9776 0.8528 0.1223  0.0812  0.0606  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD2   
4434 N N     . TYR A-2 222 ? 0.8445 0.9697 0.7750 0.1641  0.0856  0.0644  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 N     
4435 C CA    . TYR A-2 222 ? 0.8622 0.9951 0.7852 0.1746  0.0879  0.0682  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CA    
4436 C C     . TYR A-2 222 ? 1.0311 1.1536 0.9388 0.1860  0.0936  0.0756  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 C     
4437 O O     . TYR A-2 222 ? 1.0563 1.1785 0.9543 0.1947  0.0968  0.0808  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 O     
4438 C CB    . TYR A-2 222 ? 0.8129 0.9756 0.7454 0.1794  0.0839  0.0623  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CB    
4439 C CG    . TYR A-2 222 ? 0.8693 1.0440 0.8160 0.1703  0.0788  0.0551  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CG    
4440 C CD1   . TYR A-2 222 ? 0.9062 1.0678 0.8549 0.1614  0.0784  0.0555  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD1   
4441 C CD2   . TYR A-2 222 ? 0.8860 1.0858 0.8445 0.1707  0.0747  0.0474  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD2   
4442 C CE1   . TYR A-2 222 ? 0.8542 1.0269 0.8160 0.1539  0.0738  0.0487  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE1   
4443 C CE2   . TYR A-2 222 ? 0.9342 1.1442 0.9057 0.1626  0.0704  0.0405  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE2   
4444 C CZ    . TYR A-2 222 ? 0.9000 1.0962 0.8730 0.1545  0.0699  0.0413  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CZ    
4445 O OH    . TYR A-2 222 ? 0.8696 1.0765 0.8557 0.1474  0.0657  0.0342  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 OH    
4446 N N     . LYS A-2 223 ? 1.0830 1.1969 0.9877 0.1865  0.0951  0.0763  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 N     
4447 C CA    . LYS A-2 223 ? 1.0598 1.1627 0.9498 0.1977  0.1007  0.0831  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CA    
4448 C C     . LYS A-2 223 ? 1.3177 1.3948 1.1947 0.1972  0.1064  0.0904  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 C     
4449 O O     . LYS A-2 223 ? 1.4750 1.5471 1.3394 0.2081  0.1110  0.0969  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 O     
4450 C CB    . LYS A-2 223 ? 0.6939 0.7914 0.5839 0.1969  0.1014  0.0817  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CB    
4451 N N     . ASN A-2 224 ? 1.3308 1.3917 1.2105 0.1846  0.1063  0.0894  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 N     
4452 C CA    . ASN A-2 224 ? 1.3797 1.4189 1.2495 0.1817  0.1113  0.0948  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CA    
4453 C C     . ASN A-2 224 ? 1.3997 1.4500 1.2741 0.1799  0.1093  0.0937  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 C     
4454 O O     . ASN A-2 224 ? 1.4151 1.4762 1.3027 0.1711  0.1039  0.0876  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 O     
4455 C CB    . ASN A-2 224 ? 1.3393 1.3585 1.2105 0.1690  0.1119  0.0933  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CB    
4456 C CG    . ASN A-2 224 ? 1.3599 1.3577 1.2223 0.1642  0.1171  0.0976  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CG    
4457 O OD1   . ASN A-2 224 ? 1.2967 1.2978 1.1575 0.1655  0.1182  0.0995  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 OD1   
4458 N ND2   . ASN A-2 224 ? 1.4551 1.4312 1.3119 0.1582  0.1206  0.0988  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 ND2   
4459 N N     . SER A-2 225 ? 1.4358 1.4827 1.2989 0.1884  0.1139  0.0998  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 N     
4460 C CA    . SER A-2 225 ? 1.4469 1.5073 1.3137 0.1884  0.1122  0.0989  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CA    
4461 C C     . SER A-2 225 ? 1.4056 1.4539 1.2756 0.1758  0.1127  0.0977  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 C     
4462 O O     . SER A-2 225 ? 1.2620 1.3241 1.1403 0.1722  0.1093  0.0940  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 O     
4463 C CB    . SER A-2 225 ? 1.4395 1.5005 1.2922 0.2019  0.1171  0.1062  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CB    
4464 O OG    . SER A-2 225 ? 1.3474 1.4327 1.2061 0.2057  0.1134  0.1035  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 OG    
4465 N N     . LYS A-2 226 ? 1.4653 1.4889 1.3291 0.1691  0.1169  0.1001  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 N     
4466 C CA    . LYS A-2 226 ? 1.4324 1.4463 1.3005 0.1566  0.1170  0.0980  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CA    
4467 C C     . LYS A-2 226 ? 1.4317 1.4602 1.3174 0.1472  0.1090  0.0897  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 C     
4468 O O     . LYS A-2 226 ? 1.5642 1.5933 1.4562 0.1388  0.1075  0.0868  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 O     
4469 C CB    . LYS A-2 226 ? 1.3556 1.3421 1.2148 0.1507  0.1225  0.1010  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CB    
4470 N N     . ASN A-2 227 ? 1.3444 1.3851 1.2381 0.1486  0.1041  0.0857  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 N     
4471 C CA    . ASN A-2 227 ? 1.2148 1.2672 1.1242 0.1400  0.0970  0.0781  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CA    
4472 C C     . ASN A-2 227 ? 1.1768 1.2532 1.0968 0.1417  0.0923  0.0735  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 C     
4473 O O     . ASN A-2 227 ? 1.0579 1.1425 0.9908 0.1341  0.0869  0.0673  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 O     
4474 C CB    . ASN A-2 227 ? 1.1277 1.1829 1.0410 0.1403  0.0944  0.0757  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CB    
4475 C CG    . ASN A-2 227 ? 1.2233 1.2561 1.1284 0.1369  0.0981  0.0787  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CG    
4476 O OD1   . ASN A-2 227 ? 1.3162 1.3323 1.2171 0.1305  0.1008  0.0804  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 OD1   
4477 N ND2   . ASN A-2 227 ? 1.1892 1.2226 1.0925 0.1409  0.0982  0.0788  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 ND2   
4478 N N     . VAL A-2 228 ? 1.2637 1.3514 1.1783 0.1517  0.0942  0.0761  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 N     
4479 C CA    . VAL A-2 228 ? 1.2191 1.3320 1.1440 0.1541  0.0895  0.0708  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CA    
4480 C C     . VAL A-2 228 ? 1.1741 1.2895 1.1067 0.1459  0.0874  0.0673  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 C     
4481 O O     . VAL A-2 228 ? 1.0827 1.2125 1.0290 0.1411  0.0819  0.0602  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 O     
4482 C CB    . VAL A-2 228 ? 1.2494 1.3743 1.1654 0.1673  0.0921  0.0747  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CB    
4483 C CG1   . VAL A-2 228 ? 1.1628 1.3138 1.0890 0.1689  0.0876  0.0688  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG1   
4484 C CG2   . VAL A-2 228 ? 1.2816 1.4086 1.1926 0.1758  0.0930  0.0767  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG2   
4485 N N     . ALA A-2 229 ? 1.2056 1.3068 1.1294 0.1444  0.0922  0.0720  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 N     
4486 C CA    . ALA A-2 229 ? 1.2202 1.3238 1.1508 0.1368  0.0908  0.0688  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CA    
4487 C C     . ALA A-2 229 ? 1.0579 1.1572 1.0005 0.1254  0.0861  0.0631  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 C     
4488 O O     . ALA A-2 229 ? 0.8289 0.9421 0.7841 0.1213  0.0812  0.0567  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 O     
4489 C CB    . ALA A-2 229 ? 1.3630 1.4507 1.2810 0.1368  0.0978  0.0751  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CB    
4490 N N     . PRO A-2 230 ? 1.0097 1.0908 0.9491 0.1202  0.0874  0.0648  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 N     
4491 C CA    . PRO A-2 230 ? 0.8828 0.9615 0.8334 0.1103  0.0824  0.0595  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CA    
4492 C C     . PRO A-2 230 ? 0.9379 1.0325 0.9008 0.1103  0.0761  0.0535  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 C     
4493 O O     . PRO A-2 230 ? 1.0059 1.1070 0.9805 0.1041  0.0713  0.0479  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 O     
4494 C CB    . PRO A-2 230 ? 0.8901 0.9478 0.8326 0.1071  0.0853  0.0630  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CB    
4495 C CG    . PRO A-2 230 ? 0.9703 1.0166 0.8977 0.1134  0.0927  0.0701  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CG    
4496 C CD    . PRO A-2 230 ? 1.0393 1.1017 0.9649 0.1235  0.0931  0.0713  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CD    
4497 N N     . VAL A-2 231 ? 0.9456 1.0466 0.9058 0.1171  0.0764  0.0545  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 N     
4498 C CA    . VAL A-2 231 ? 0.8809 0.9960 0.8523 0.1163  0.0712  0.0486  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CA    
4499 C C     . VAL A-2 231 ? 0.8972 1.0334 0.8787 0.1176  0.0678  0.0430  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 C     
4500 O O     . VAL A-2 231 ? 0.8209 0.9651 0.8147 0.1123  0.0630  0.0367  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 O     
4501 C CB    . VAL A-2 231 ? 0.7806 0.8982 0.7464 0.1233  0.0729  0.0507  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CB    
4502 C CG1   . VAL A-2 231 ? 0.7512 0.8880 0.7284 0.1237  0.0685  0.0442  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG1   
4503 C CG2   . VAL A-2 231 ? 0.6644 0.7621 0.6240 0.1195  0.0749  0.0540  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG2   
4504 N N     . THR A-2 232 ? 1.0147 1.1594 0.9907 0.1245  0.0704  0.0452  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 N     
4505 C CA    . THR A-2 232 ? 1.1193 1.2841 1.1044 0.1254  0.0674  0.0397  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CA    
4506 C C     . THR A-2 232 ? 1.0399 1.2019 1.0335 0.1168  0.0650  0.0359  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 C     
4507 O O     . THR A-2 232 ? 0.9973 1.1738 1.0028 0.1145  0.0608  0.0289  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 O     
4508 C CB    . THR A-2 232 ? 1.2156 1.3892 1.1914 0.1348  0.0711  0.0436  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CB    
4509 O OG1   . THR A-2 232 ? 1.2898 1.4443 1.2524 0.1355  0.0767  0.0513  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 OG1   
4510 C CG2   . THR A-2 232 ? 1.1966 1.3817 1.1685 0.1440  0.0716  0.0445  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CG2   
4511 N N     . LYS A-2 233 ? 1.0261 1.1703 1.0138 0.1123  0.0676  0.0399  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 N     
4512 C CA    . LYS A-2 233 ? 1.0104 1.1521 1.0066 0.1041  0.0650  0.0360  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CA    
4513 C C     . LYS A-2 233 ? 0.9265 1.0661 0.9335 0.0976  0.0597  0.0311  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 C     
4514 O O     . LYS A-2 233 ? 0.8472 0.9952 0.8659 0.0937  0.0555  0.0250  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 O     
4515 C CB    . LYS A-2 233 ? 1.0936 1.2174 1.0811 0.1003  0.0693  0.0409  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CB    
4516 C CG    . LYS A-2 233 ? 1.1459 1.2688 1.1219 0.1056  0.0754  0.0462  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CG    
4517 C CD    . LYS A-2 233 ? 1.1678 1.2702 1.1343 0.1010  0.0805  0.0511  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CD    
4518 C CE    . LYS A-2 233 ? 1.1715 1.2629 1.1213 0.1080  0.0877  0.0593  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CE    
4519 N NZ    . LYS A-2 233 ? 1.1334 1.2022 1.0745 0.1044  0.0915  0.0635  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 NZ    
4520 N N     . ALA A-2 234 ? 0.9297 1.0576 0.9324 0.0967  0.0602  0.0338  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 N     
4521 C CA    . ALA A-2 234 ? 0.8489 0.9746 0.8604 0.0912  0.0556  0.0299  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CA    
4522 C C     . ALA A-2 234 ? 0.9291 1.0727 0.9514 0.0926  0.0519  0.0235  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 C     
4523 O O     . ALA A-2 234 ? 0.8759 1.0218 0.9088 0.0875  0.0477  0.0183  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 O     
4524 C CB    . ALA A-2 234 ? 0.6089 0.7210 0.6125 0.0911  0.0575  0.0341  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CB    
4525 N N     . GLU A-2 235 ? 1.0488 1.2053 1.0684 0.0997  0.0536  0.0236  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 N     
4526 C CA    . GLU A-2 235 ? 1.1354 1.3108 1.1653 0.1009  0.0506  0.0167  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CA    
4527 C C     . GLU A-2 235 ? 1.1818 1.3681 1.2212 0.0989  0.0480  0.0112  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 C     
4528 O O     . GLU A-2 235 ? 1.1637 1.3612 1.2144 0.0965  0.0446  0.0041  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 O     
4529 C CB    . GLU A-2 235 ? 1.1222 1.3117 1.1470 0.1096  0.0529  0.0177  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CB    
4530 C CG    . GLU A-2 235 ? 1.2275 1.4118 1.2465 0.1121  0.0546  0.0208  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CG    
4531 C CD    . GLU A-2 235 ? 1.4339 1.6294 1.4445 0.1224  0.0577  0.0238  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CD    
4532 O OE1   . GLU A-2 235 ? 1.5105 1.7238 1.5237 0.1271  0.0572  0.0209  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE1   
4533 O OE2   . GLU A-2 235 ? 1.4437 1.6304 1.4450 0.1262  0.0606  0.0289  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE2   
4534 N N     . ALA A-2 236 ? 1.1977 1.3806 1.2325 0.0995  0.0499  0.0140  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 N     
4535 C CA    . ALA A-2 236 ? 1.1559 1.3488 1.1992 0.0975  0.0479  0.0088  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CA    
4536 C C     . ALA A-2 236 ? 1.1281 1.3126 1.1806 0.0898  0.0441  0.0052  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 C     
4537 O O     . ALA A-2 236 ? 1.1046 1.2989 1.1671 0.0879  0.0413  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 O     
4538 C CB    . ALA A-2 236 ? 1.1440 1.3362 1.1788 0.1005  0.0518  0.0132  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CB    
4539 N N     . ALA A-2 237 ? 1.1866 1.3537 1.2357 0.0857  0.0439  0.0088  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 N     
4540 C CA    . ALA A-2 237 ? 1.2097 1.3678 1.2657 0.0791  0.0404  0.0065  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CA    
4541 C C     . ALA A-2 237 ? 1.2531 1.4187 1.3218 0.0767  0.0359  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 C     
4542 O O     . ALA A-2 237 ? 1.1812 1.3506 1.2518 0.0774  0.0354  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 O     
4543 C CB    . ALA A-2 237 ? 1.2043 1.3437 1.2532 0.0758  0.0410  0.0117  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CB    
4544 N N     . ASP A-2 238 ? 1.3688 1.5361 1.4463 0.0736  0.0328  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 N     
4545 C CA    . ASP A-2 238 ? 1.4337 1.6085 1.5237 0.0717  0.0290  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CA    
4546 C C     . ASP A-2 238 ? 1.4541 1.6207 1.5500 0.0676  0.0255  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 C     
4547 O O     . ASP A-2 238 ? 1.4557 1.6296 1.5576 0.0676  0.0244  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 O     
4548 C CB    . ASP A-2 238 ? 1.4164 1.6109 1.5120 0.0752  0.0294  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CB    
4549 C CG    . ASP A-2 238 ? 1.3163 1.5185 1.4247 0.0732  0.0261  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CG    
4550 O OD1   . ASP A-2 238 ? 1.2855 1.4775 1.3979 0.0695  0.0238  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD1   
4551 O OD2   . ASP A-2 238 ? 1.2571 1.4756 1.3713 0.0754  0.0261  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD2   
4552 N N     . VAL A-2 239 ? 1.3509 1.5026 1.4451 0.0642  0.0238  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 N     
4553 C CA    . VAL A-2 239 ? 1.1819 1.3251 1.2797 0.0611  0.0205  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CA    
4554 C C     . VAL A-2 239 ? 1.2985 1.4459 1.4086 0.0601  0.0165  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 C     
4555 O O     . VAL A-2 239 ? 1.4419 1.5923 1.5581 0.0598  0.0143  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 O     
4556 C CB    . VAL A-2 239 ? 1.1703 1.2967 1.2609 0.0583  0.0201  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CB    
4557 C CG1   . VAL A-2 239 ? 1.0310 1.1521 1.1098 0.0589  0.0242  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG1   
4558 C CG2   . VAL A-2 239 ? 1.3319 1.4538 1.4226 0.0575  0.0196  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG2   
4559 N N     . ASP A-2 240 ? 1.2613 1.4086 1.3753 0.0596  0.0158  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 N     
4560 C CA    . ASP A-2 240 ? 1.1357 1.2845 1.2608 0.0585  0.0125  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CA    
4561 C C     . ASP A-2 240 ? 1.1794 1.3457 1.3128 0.0606  0.0130  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 C     
4562 O O     . ASP A-2 240 ? 1.1136 1.2821 1.2562 0.0596  0.0112  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 O     
4563 C CB    . ASP A-2 240 ? 1.1164 1.2560 1.2417 0.0560  0.0121  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CB    
4564 N N     . GLN A-2 241 ? 1.2929 1.4710 1.4226 0.0634  0.0157  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 N     
4565 C CA    . GLN A-2 241 ? 1.2420 1.4383 1.3781 0.0658  0.0165  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CA    
4566 C C     . GLN A-2 241 ? 1.2079 1.4127 1.3511 0.0655  0.0164  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 C     
4567 O O     . GLN A-2 241 ? 1.2084 1.4116 1.3611 0.0635  0.0140  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 O     
4568 C CB    . GLN A-2 241 ? 1.2702 1.4697 1.4139 0.0657  0.0140  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CB    
4569 C CG    . GLN A-2 241 ? 1.3244 1.5133 1.4629 0.0645  0.0134  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CG    
4570 C CD    . GLN A-2 241 ? 1.3774 1.5708 1.5242 0.0645  0.0109  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CD    
4571 O OE1   . GLN A-2 241 ? 1.3472 1.5512 1.4941 0.0658  0.0126  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 OE1   
4572 N NE2   . GLN A-2 241 ? 1.4034 1.5888 1.5573 0.0633  0.0069  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 NE2   
4573 N N     . ILE A-2 242 ? 1.0391 1.2537 1.1780 0.0676  0.0191  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 N     
4574 C CA    . ILE A-2 242 ? 0.8884 1.1108 1.0330 0.0665  0.0195  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CA    
4575 C C     . ILE A-2 242 ? 0.7768 1.0147 0.9325 0.0669  0.0185  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 C     
4576 O O     . ILE A-2 242 ? 0.6525 0.9052 0.8079 0.0704  0.0195  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 O     
4577 C CB    . ILE A-2 242 ? 0.9835 1.2144 1.1206 0.0694  0.0226  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CB    
4578 C CG1   . ILE A-2 242 ? 1.0310 1.2453 1.1593 0.0679  0.0234  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG1   
4579 C CG2   . ILE A-2 242 ? 0.9321 1.1779 1.0766 0.0688  0.0231  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG2   
4580 C CD1   . ILE A-2 242 ? 1.2490 1.4509 1.3825 0.0627  0.0217  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CD1   
4581 N N     . ALA A-2 243 ? 0.8532 1.0871 1.0183 0.0633  0.0169  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 N     
4582 C CA    . ALA A-2 243 ? 0.7995 1.0466 0.9758 0.0630  0.0162  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CA    
4583 C C     . ALA A-2 243 ? 0.7464 1.0137 0.9242 0.0643  0.0184  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 C     
4584 O O     . ALA A-2 243 ? 0.7314 0.9983 0.9083 0.0623  0.0198  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 O     
4585 C CB    . ALA A-2 243 ? 0.7962 1.0308 0.9811 0.0586  0.0145  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CB    
4586 N N     . MET A-2 244 ? 0.7825 1.0681 0.9622 0.0678  0.0188  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 N     
4587 C CA    . MET A-2 244 ? 0.7211 1.0286 0.9018 0.0701  0.0206  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CA    
4588 C C     . MET A-2 244 ? 0.8711 1.1933 1.0643 0.0683  0.0200  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 C     
4589 O O     . MET A-2 244 ? 0.7868 1.1262 0.9828 0.0686  0.0213  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 O     
4590 C CB    . MET A-2 244 ? 0.6569 0.9762 0.8283 0.0762  0.0220  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CB    
4591 C CG    . MET A-2 244 ? 0.8545 1.1604 1.0132 0.0781  0.0233  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CG    
4592 S SD    . MET A-2 244 ? 1.0009 1.3073 1.1552 0.0778  0.0250  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 SD    
4593 C CE    . MET A-2 244 ? 1.0080 1.3360 1.1537 0.0860  0.0274  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CE    
4594 N N     . ASP A-2 245 ? 0.9806 1.2968 1.1813 0.0667  0.0182  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 N     
4595 C CA    . ASP A-2 245 ? 0.9522 1.2785 1.1655 0.0644  0.0177  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CA    
4596 C C     . ASP A-2 245 ? 0.9523 1.2684 1.1721 0.0585  0.0182  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 C     
4597 O O     . ASP A-2 245 ? 1.0663 1.3839 1.2966 0.0555  0.0180  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 O     
4598 C CB    . ASP A-2 245 ? 1.0522 1.3744 1.2711 0.0651  0.0157  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CB    
4599 C CG    . ASP A-2 245 ? 1.0976 1.3947 1.3176 0.0625  0.0137  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CG    
4600 O OD1   . ASP A-2 245 ? 1.1206 1.4025 1.3330 0.0615  0.0138  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD1   
4601 O OD2   . ASP A-2 245 ? 1.0698 1.3627 1.2981 0.0620  0.0120  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD2   
4602 N N     . LEU A-2 246 ? 1.0081 1.3135 1.2212 0.0568  0.0193  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 N     
4603 C CA    . LEU A-2 246 ? 1.1275 1.4216 1.3452 0.0508  0.0203  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CA    
4604 C C     . LEU A-2 246 ? 1.0571 1.3704 1.2823 0.0480  0.0225  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 C     
4605 O O     . LEU A-2 246 ? 1.0366 1.3432 1.2695 0.0421  0.0237  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 O     
4606 C CB    . LEU A-2 246 ? 1.2328 1.5118 1.4406 0.0499  0.0210  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CB    
4607 C CG    . LEU A-2 246 ? 1.2610 1.5280 1.4709 0.0436  0.0228  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CG    
4608 C CD1   . LEU A-2 246 ? 1.2379 1.4811 1.4512 0.0403  0.0215  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD1   
4609 C CD2   . LEU A-2 246 ? 1.2542 1.5164 1.4535 0.0442  0.0241  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD2   
4610 N N     . TYR A-2 247 ? 0.9899 1.3268 1.2128 0.0519  0.0233  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 N     
4611 C CA    . TYR A-2 247 ? 1.1305 1.4875 1.3606 0.0492  0.0252  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CA    
4612 C C     . TYR A-2 247 ? 1.1243 1.5075 1.3572 0.0538  0.0247  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 C     
4613 O O     . TYR A-2 247 ? 1.1898 1.5783 1.4152 0.0601  0.0236  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 O     
4614 C CB    . TYR A-2 247 ? 1.2306 1.5922 1.4543 0.0489  0.0271  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CB    
4615 C CG    . TYR A-2 247 ? 1.2113 1.6025 1.4379 0.0504  0.0285  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CG    
4616 C CD1   . TYR A-2 247 ? 1.2122 1.6139 1.4496 0.0440  0.0303  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD1   
4617 C CD2   . TYR A-2 247 ? 1.1377 1.5461 1.3558 0.0581  0.0281  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD2   
4618 C CE1   . TYR A-2 247 ? 1.1887 1.6191 1.4291 0.0453  0.0313  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE1   
4619 C CE2   . TYR A-2 247 ? 1.1238 1.5602 1.3441 0.0603  0.0290  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE2   
4620 C CZ    . TYR A-2 247 ? 1.1573 1.6057 1.3891 0.0539  0.0304  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CZ    
4621 O OH    . TYR A-2 247 ? 1.1865 1.6650 1.4208 0.0561  0.0311  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 OH    
4622 N N     . PRO A-2 248 ? 1.0070 1.4065 1.2508 0.0504  0.0257  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 N     
4623 C CA    . PRO A-2 248 ? 0.9121 1.3365 1.1595 0.0544  0.0250  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CA    
4624 C C     . PRO A-2 248 ? 0.7731 1.2224 1.0131 0.0608  0.0253  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 C     
4625 O O     . PRO A-2 248 ? 0.7578 1.2273 1.0017 0.0596  0.0265  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 O     
4626 C CB    . PRO A-2 248 ? 0.9494 1.3822 1.2105 0.0478  0.0264  -0.1920 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CB    
4627 C CG    . PRO A-2 248 ? 0.9393 1.3569 1.2022 0.0408  0.0285  -0.1920 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CG    
4628 C CD    . PRO A-2 248 ? 0.9572 1.3478 1.2110 0.0421  0.0274  -0.1779 ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CD    
4629 N N     . TRP A-2 249 ? 0.8496 1.2985 1.0791 0.0677  0.0243  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 N     
4630 C CA    . TRP A-2 249 ? 0.9571 1.4288 1.1785 0.0750  0.0247  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CA    
4631 C C     . TRP A-2 249 ? 1.0935 1.5799 1.3130 0.0750  0.0229  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 C     
4632 O O     . TRP A-2 249 ? 1.0848 1.5857 1.2992 0.0753  0.0222  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 O     
4633 C CB    . TRP A-2 249 ? 0.9303 1.3907 1.1380 0.0813  0.0244  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CB    
4634 C CG    . TRP A-2 249 ? 0.9880 1.4214 1.1908 0.0785  0.0246  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CG    
4635 C CD1   . TRP A-2 249 ? 0.9941 1.4031 1.1984 0.0748  0.0236  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD1   
4636 C CD2   . TRP A-2 249 ? 1.1323 1.5612 1.3284 0.0791  0.0258  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD2   
4637 N NE1   . TRP A-2 249 ? 1.0368 1.4261 1.2351 0.0730  0.0241  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 NE1   
4638 C CE2   . TRP A-2 249 ? 1.1486 1.5494 1.3418 0.0755  0.0255  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE2   
4639 C CE3   . TRP A-2 249 ? 1.1433 1.5899 1.3353 0.0828  0.0269  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE3   
4640 C CZ2   . TRP A-2 249 ? 1.1765 1.5661 1.3629 0.0750  0.0266  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ2   
4641 C CZ3   . TRP A-2 249 ? 1.1053 1.5409 1.2909 0.0826  0.0280  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ3   
4642 C CH2   . TRP A-2 249 ? 1.1409 1.5480 1.3237 0.0785  0.0279  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CH2   
4643 N N     . GLU A-2 250 ? 1.2404 1.7237 1.4636 0.0748  0.0220  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 N     
4644 C CA    . GLU A-2 250 ? 1.2739 1.7710 1.4950 0.0748  0.0204  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CA    
4645 C C     . GLU A-2 250 ? 1.2232 1.7326 1.4506 0.0694  0.0202  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 C     
4646 O O     . GLU A-2 250 ? 1.1249 1.6506 1.3451 0.0711  0.0189  -0.1944 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 O     
4647 C CB    . GLU A-2 250 ? 1.2330 1.7234 1.4614 0.0736  0.0198  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CB    
4648 C CG    . GLU A-2 250 ? 1.2214 1.7250 1.4458 0.0747  0.0183  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CG    
4649 C CD    . GLU A-2 250 ? 1.2725 1.7695 1.4969 0.0769  0.0180  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CD    
4650 O OE1   . GLU A-2 250 ? 1.2873 1.7861 1.4999 0.0823  0.0182  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE1   
4651 O OE2   . GLU A-2 250 ? 1.2705 1.7604 1.5067 0.0734  0.0178  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE2   
4652 N N     . GLU A-2 251 ? 1.2821 1.7842 1.5230 0.0629  0.0218  -0.1987 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 N     
4653 C CA    . GLU A-2 251 ? 1.3717 1.8845 1.6205 0.0566  0.0224  -0.2121 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CA    
4654 C C     . GLU A-2 251 ? 1.4242 1.9493 1.6653 0.0573  0.0223  -0.2110 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 C     
4655 O O     . GLU A-2 251 ? 1.5040 2.0463 1.7411 0.0571  0.0209  -0.2177 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 O     
4656 C CB    . GLU A-2 251 ? 1.4252 1.9256 1.6906 0.0495  0.0250  -0.2196 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CB    
4657 C CG    . GLU A-2 251 ? 1.5142 2.0239 1.7895 0.0416  0.0267  -0.2342 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CG    
4658 C CD    . GLU A-2 251 ? 1.5531 2.0491 1.8458 0.0348  0.0300  -0.2420 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CD    
4659 O OE1   . GLU A-2 251 ? 1.5315 2.0071 1.8252 0.0364  0.0298  -0.2342 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE1   
4660 O OE2   . GLU A-2 251 ? 1.5577 2.0593 1.8604 0.0274  0.0324  -0.2548 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE2   
4661 N N     . ARG A-2 252 ? 1.3383 1.8556 1.5769 0.0585  0.0237  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 N     
4662 C CA    . ARG A-2 252 ? 1.2380 1.7662 1.4714 0.0584  0.0240  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CA    
4663 C C     . ARG A-2 252 ? 1.2431 1.7851 1.4605 0.0664  0.0214  -0.1964 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 C     
4664 O O     . ARG A-2 252 ? 1.3763 1.9352 1.5905 0.0659  0.0202  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 O     
4665 C CB    . ARG A-2 252 ? 1.1686 1.6842 1.4032 0.0580  0.0264  -0.1952 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CB    
4666 C CG    . ARG A-2 252 ? 1.1601 1.6853 1.3869 0.0600  0.0265  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CG    
4667 C CD    . ARG A-2 252 ? 1.2481 1.7888 1.4806 0.0535  0.0268  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CD    
4668 N NE    . ARG A-2 252 ? 1.3037 1.8479 1.5343 0.0525  0.0283  -0.2032 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NE    
4669 C CZ    . ARG A-2 252 ? 1.2443 1.7971 1.4620 0.0596  0.0267  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CZ    
4670 N NH1   . ARG A-2 252 ? 1.1782 1.7372 1.3835 0.0682  0.0237  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NH1   
4671 N NH2   . ARG A-2 252 ? 1.1886 1.7440 1.4059 0.0581  0.0282  -0.1949 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 NH2   
4672 N N     . LEU A-2 253 ? 1.1352 1.6708 1.3426 0.0737  0.0206  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 N     
4673 C CA    . LEU A-2 253 ? 1.2577 1.8047 1.4495 0.0819  0.0189  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CA    
4674 C C     . LEU A-2 253 ? 1.4882 2.0528 1.6767 0.0828  0.0164  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 C     
4675 O O     . LEU A-2 253 ? 1.5496 2.1305 1.7294 0.0866  0.0146  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 O     
4676 C CB    . LEU A-2 253 ? 1.2288 1.7636 1.4113 0.0890  0.0196  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CB    
4677 C CG    . LEU A-2 253 ? 1.2102 1.7531 1.3760 0.0984  0.0188  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CG    
4678 C CD1   . LEU A-2 253 ? 1.0944 1.6223 1.2534 0.1035  0.0210  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD1   
4679 C CD2   . LEU A-2 253 ? 1.3085 1.8607 1.4672 0.1025  0.0172  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD2   
4680 N N     . SER A-2 254 ? 1.6365 2.1990 1.8319 0.0795  0.0161  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N     
4681 C CA    . SER A-2 254 ? 1.6898 2.2689 1.8815 0.0806  0.0138  -0.1981 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA    
4682 C C     . SER A-2 254 ? 1.7820 2.3741 1.9830 0.0734  0.0132  -0.2140 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C     
4683 O O     . SER A-2 254 ? 1.8796 2.4857 2.0791 0.0733  0.0114  -0.2219 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O     
4684 C CB    . SER A-2 254 ? 1.6366 2.2084 1.8296 0.0815  0.0139  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB    
4685 O OG    . SER A-2 254 ? 1.5832 2.1475 1.7652 0.0887  0.0144  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG    
4686 N N     . ASP A-2 255 ? 1.7173 2.3053 1.9277 0.0672  0.0150  -0.2194 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 N     
4687 C CA    . ASP A-2 255 ? 1.5383 2.1410 1.7552 0.0609  0.0149  -0.2336 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CA    
4688 C C     . ASP A-2 255 ? 1.4401 2.0561 1.6484 0.0640  0.0138  -0.2312 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 C     
4689 O O     . ASP A-2 255 ? 1.3565 1.9799 1.5715 0.0579  0.0147  -0.2406 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 O     
4690 C CB    . ASP A-2 255 ? 1.4845 2.0759 1.7181 0.0512  0.0182  -0.2425 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CB    
4691 C CG    . ASP A-2 255 ? 1.5567 2.1341 1.7998 0.0486  0.0193  -0.2450 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CG    
4692 O OD1   . ASP A-2 255 ? 1.5917 2.1677 1.8283 0.0540  0.0175  -0.2393 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD1   
4693 O OD2   . ASP A-2 255 ? 1.5836 2.1514 1.8407 0.0412  0.0221  -0.2527 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD2   
4694 N N     . ALA A-2 256 ? 1.4094 2.0285 1.6032 0.0734  0.0120  -0.2189 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 N     
4695 C CA    . ALA A-2 256 ? 1.4411 2.0710 1.6260 0.0780  0.0109  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CA    
4696 C C     . ALA A-2 256 ? 1.4439 2.0927 1.6150 0.0862  0.0074  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 C     
4697 O O     . ALA A-2 256 ? 1.4648 2.1103 1.6278 0.0925  0.0067  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 O     
4698 C CB    . ALA A-2 256 ? 1.4750 2.0887 1.6550 0.0825  0.0127  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CB    
4699 N N     . LYS A-2 257 ? 1.3974 2.0667 1.5661 0.0861  0.0053  -0.2205 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 N     
4700 C CA    . LYS A-2 257 ? 1.2998 1.9907 1.4569 0.0929  0.0017  -0.2217 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CA    
4701 C C     . LYS A-2 257 ? 1.4047 2.1002 1.5471 0.1038  0.0003  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 C     
4702 O O     . LYS A-2 257 ? 1.3673 2.0659 1.5092 0.1041  0.0004  -0.2083 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 O     
4703 C CB    . LYS A-2 257 ? 1.1142 1.8266 1.2767 0.0871  -0.0001 -0.2383 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CB    
4704 N N     . GLY A-2 258 ? 1.4798 2.1752 1.6102 0.1128  -0.0007 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 N     
4705 C CA    . GLY A-2 258 ? 1.5305 2.2354 1.6452 0.1243  -0.0025 -0.1882 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 CA    
4706 C C     . GLY A-2 258 ? 1.5280 2.2175 1.6377 0.1293  -0.0004 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 C     
4707 O O     . GLY A-2 258 ? 1.5397 2.2091 1.6486 0.1307  0.0024  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 O     
4708 N N     . SER A-2 259 ? 1.5189 2.2186 1.6248 0.1324  -0.0016 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 N     
4709 C CA    . SER A-2 259 ? 1.4258 2.1126 1.5266 0.1376  0.0003  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CA    
4710 C C     . SER A-2 259 ? 1.4146 2.0814 1.5284 0.1284  0.0039  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 C     
4711 O O     . SER A-2 259 ? 1.3481 1.9979 1.4588 0.1317  0.0063  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 O     
4712 C CB    . SER A-2 259 ? 1.3572 2.0627 1.4506 0.1435  -0.0023 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CB    
4713 O OG    . SER A-2 259 ? 1.3385 2.0322 1.4255 0.1498  -0.0004 -0.1523 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 OG    
4714 N N     . ASN A-2 260 ? 1.4698 2.1384 1.5978 0.1172  0.0043  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 N     
4715 C CA    . ASN A-2 260 ? 1.5206 2.1705 1.6615 0.1082  0.0078  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CA    
4716 C C     . ASN A-2 260 ? 1.5931 2.2211 1.7350 0.1087  0.0101  -0.1703 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 C     
4717 O O     . ASN A-2 260 ? 1.6715 2.2815 1.8158 0.1078  0.0129  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 O     
4718 C CB    . ASN A-2 260 ? 1.4838 2.1420 1.6389 0.0968  0.0079  -0.1959 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CB    
4719 C CG    . ASN A-2 260 ? 1.4644 2.1031 1.6340 0.0870  0.0116  -0.1990 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CG    
4720 O OD1   . ASN A-2 260 ? 1.4594 2.0803 1.6297 0.0877  0.0141  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 OD1   
4721 N ND2   . ASN A-2 260 ? 1.4789 2.1219 1.6602 0.0780  0.0120  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 ND2   
4722 N N     . ALA A-2 261 ? 1.5391 2.1691 1.6784 0.1103  0.0090  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 N     
4723 C CA    . ALA A-2 261 ? 1.3722 1.9836 1.5130 0.1103  0.0111  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CA    
4724 C C     . ALA A-2 261 ? 1.3788 1.9786 1.5075 0.1194  0.0126  -0.1480 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 C     
4725 O O     . ALA A-2 261 ? 1.2810 1.8865 1.3977 0.1275  0.0117  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 O     
4726 C CB    . ALA A-2 261 ? 1.2836 1.9029 1.4241 0.1099  0.0095  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CB    
4727 N N     . THR A-2 262 ? 1.4531 2.0366 1.5848 0.1181  0.0152  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 N     
4728 C CA    . THR A-2 262 ? 1.3706 1.9419 1.4913 0.1262  0.0171  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CA    
4729 C C     . THR A-2 262 ? 1.2693 1.8227 1.3973 0.1218  0.0200  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 C     
4730 O O     . THR A-2 262 ? 1.3159 1.8722 1.4511 0.1167  0.0201  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 O     
4731 C CB    . THR A-2 262 ? 1.3733 1.9578 1.4807 0.1356  0.0156  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CB    
4732 O OG1   . THR A-2 262 ? 1.4197 2.0166 1.5168 0.1423  0.0137  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 OG1   
4733 C CG2   . THR A-2 262 ? 1.3233 1.8934 1.4222 0.1421  0.0183  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CG2   
4734 N N     . LEU A-2 263 ? 1.1857 1.7214 1.3115 0.1238  0.0225  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 N     
4735 C CA    . LEU A-2 263 ? 1.1054 1.6241 1.2376 0.1201  0.0251  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CA    
4736 C C     . LEU A-2 263 ? 1.0669 1.5768 1.1865 0.1286  0.0272  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 C     
4737 O O     . LEU A-2 263 ? 1.0944 1.6039 1.2019 0.1365  0.0277  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 O     
4738 C CB    . LEU A-2 263 ? 1.0440 1.5489 1.1851 0.1150  0.0262  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CB    
4739 C CG    . LEU A-2 263 ? 0.8951 1.3812 1.0421 0.1120  0.0288  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CG    
4740 C CD1   . LEU A-2 263 ? 0.7683 1.2488 0.9301 0.1037  0.0285  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD1   
4741 C CD2   . LEU A-2 263 ? 0.8019 1.2755 0.9382 0.1190  0.0309  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD2   
4742 N N     . VAL A-2 264 ? 1.0293 1.5322 1.1514 0.1270  0.0289  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 N     
4743 C CA    . VAL A-2 264 ? 1.0964 1.5893 1.2071 0.1346  0.0313  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CA    
4744 C C     . VAL A-2 264 ? 1.1019 1.5759 1.2187 0.1306  0.0342  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 C     
4745 O O     . VAL A-2 264 ? 0.9875 1.4599 1.1155 0.1232  0.0346  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 O     
4746 C CB    . VAL A-2 264 ? 1.1245 1.6277 1.2299 0.1384  0.0306  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CB    
4747 C CG1   . VAL A-2 264 ? 1.1139 1.6045 1.2083 0.1460  0.0335  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG1   
4748 C CG2   . VAL A-2 264 ? 1.0930 1.6157 1.1908 0.1440  0.0274  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG2   
4749 N N     . ASP A-2 265 ? 1.1699 1.6279 1.2782 0.1346  0.0361  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 N     
4750 C CA    . ASP A-2 265 ? 1.0938 1.5211 1.1996 0.1286  0.0369  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CA    
4751 C C     . ASP A-2 265 ? 0.9342 1.3541 1.0291 0.1341  0.0389  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 C     
4752 O O     . ASP A-2 265 ? 0.8693 1.2826 0.9509 0.1419  0.0408  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 O     
4753 C CB    . ASP A-2 265 ? 1.0521 1.4621 1.1526 0.1280  0.0372  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CB    
4754 C CG    . ASP A-2 265 ? 1.0154 1.3957 1.1148 0.1211  0.0375  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CG    
4755 O OD1   . ASP A-2 265 ? 1.0255 1.3978 1.1285 0.1162  0.0373  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD1   
4756 O OD2   . ASP A-2 265 ? 1.0589 1.4245 1.1535 0.1205  0.0380  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD2   
4757 N N     . ILE A-2 266 ? 0.8683 1.2894 0.9687 0.1300  0.0389  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N     
4758 C CA    . ILE A-2 266 ? 0.9158 1.3314 1.0071 0.1350  0.0408  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA    
4759 C C     . ILE A-2 266 ? 0.9473 1.3309 1.0314 0.1312  0.0421  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C     
4760 O O     . ILE A-2 266 ? 1.0670 1.4348 1.1578 0.1217  0.0411  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O     
4761 C CB    . ILE A-2 266 ? 0.9792 1.4091 1.0794 0.1314  0.0406  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB    
4762 C CG1   . ILE A-2 266 ? 0.9656 1.4293 1.0731 0.1352  0.0393  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1   
4763 C CG2   . ILE A-2 266 ? 1.0175 1.4422 1.1084 0.1369  0.0427  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2   
4764 C CD1   . ILE A-2 266 ? 0.8577 1.3331 0.9809 0.1252  0.0383  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1   
4765 N N     . ALA A-2 267 ? 0.7974 1.1716 0.8676 0.1390  0.0445  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 N     
4766 C CA    . ALA A-2 267 ? 0.7648 1.1098 0.8262 0.1368  0.0461  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CA    
4767 C C     . ALA A-2 267 ? 0.8306 1.1644 0.8944 0.1317  0.0451  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 C     
4768 O O     . ALA A-2 267 ? 0.7063 1.0201 0.7725 0.1239  0.0445  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 O     
4769 C CB    . ALA A-2 267 ? 0.6170 0.9470 0.6811 0.1297  0.0463  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CB    
4770 N N     . GLY A-2 268 ? 0.9422 1.2907 1.0055 0.1364  0.0448  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 N     
4771 C CA    . GLY A-2 268 ? 0.9667 1.3087 1.0332 0.1321  0.0438  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 CA    
4772 C C     . GLY A-2 268 ? 1.0214 1.3405 1.0767 0.1327  0.0462  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 C     
4773 O O     . GLY A-2 268 ? 0.9818 1.2918 1.0405 0.1274  0.0454  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 O     
4774 N N     . SER A-2 269 ? 1.0017 1.3117 1.0440 0.1389  0.0494  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 N     
4775 C CA    . SER A-2 269 ? 1.0030 1.2902 1.0338 0.1391  0.0524  0.0034  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CA    
4776 C C     . SER A-2 269 ? 1.1191 1.4102 1.1473 0.1408  0.0534  0.0044  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 C     
4777 O O     . SER A-2 269 ? 1.1430 1.4536 1.1698 0.1476  0.0535  0.0025  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 O     
4778 C CB    . SER A-2 269 ? 0.9823 1.2479 1.0173 0.1293  0.0513  0.0038  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CB    
4779 O OG    . SER A-2 269 ? 1.0514 1.2950 1.0748 0.1294  0.0546  0.0127  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 OG    
4780 N N     . HIS A-2 270 ? 1.1164 1.3900 1.1439 0.1347  0.0540  0.0071  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 N     
4781 C CA    . HIS A-2 270 ? 1.0339 1.3100 1.0614 0.1339  0.0547  0.0068  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CA    
4782 C C     . HIS A-2 270 ? 0.9281 1.2295 0.9646 0.1357  0.0522  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 C     
4783 O O     . HIS A-2 270 ? 0.9149 1.2260 0.9459 0.1408  0.0541  0.0000  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 O     
4784 C CB    . HIS A-2 270 ? 1.1231 1.3827 1.1566 0.1242  0.0533  0.0057  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CB    
4785 C CG    . HIS A-2 270 ? 1.1032 1.3585 1.1476 0.1175  0.0495  0.0005  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CG    
4786 N ND1   . HIS A-2 270 ? 1.0240 1.2930 1.0823 0.1140  0.0455  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 ND1   
4787 C CD2   . HIS A-2 270 ? 1.0817 1.3199 1.1245 0.1136  0.0493  0.0035  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CD2   
4788 C CE1   . HIS A-2 270 ? 1.0200 1.2797 1.0844 0.1083  0.0433  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CE1   
4789 N NE2   . HIS A-2 270 ? 1.0309 1.2723 1.0860 0.1080  0.0454  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 NE2   
4790 N N     . GLY A-2 271 ? 0.9195 1.2312 0.9694 0.1314  0.0482  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 N     
4791 C CA    . GLY A-2 271 ? 0.9341 1.2688 0.9945 0.1315  0.0456  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 CA    
4792 C C     . GLY A-2 271 ? 0.9425 1.2743 1.0144 0.1235  0.0431  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 C     
4793 O O     . GLY A-2 271 ? 0.7856 1.1357 0.8664 0.1232  0.0412  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 O     
4794 N N     . ASN A-2 272 ? 1.0313 1.3413 1.1035 0.1172  0.0430  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 N     
4795 C CA    . ASN A-2 272 ? 1.1012 1.4076 1.1840 0.1103  0.0404  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CA    
4796 C C     . ASN A-2 272 ? 1.1031 1.4215 1.2006 0.1066  0.0368  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 C     
4797 O O     . ASN A-2 272 ? 0.9822 1.3075 1.0894 0.1036  0.0348  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 O     
4798 C CB    . ASN A-2 272 ? 1.0938 1.3756 1.1749 0.1045  0.0403  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CB    
4799 C CG    . ASN A-2 272 ? 1.0779 1.3465 1.1454 0.1066  0.0444  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CG    
4800 O OD1   . ASN A-2 272 ? 1.0868 1.3634 1.1465 0.1120  0.0474  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 OD1   
4801 N ND2   . ASN A-2 272 ? 0.9735 1.2214 1.0377 0.1022  0.0447  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 ND2   
4802 N N     . GLY A-2 273 ? 1.1629 1.4837 1.2625 0.1064  0.0361  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 N     
4803 C CA    . GLY A-2 273 ? 0.9838 1.3167 1.0968 0.1027  0.0335  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 CA    
4804 C C     . GLY A-2 273 ? 0.9045 1.2632 1.0218 0.1066  0.0332  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 C     
4805 O O     . GLY A-2 273 ? 0.8925 1.2596 1.0212 0.1030  0.0312  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 O     
4806 N N     . THR A-2 274 ? 0.8809 1.2527 0.9888 0.1145  0.0352  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 N     
4807 C CA    . THR A-2 274 ? 0.9545 1.3524 1.0651 0.1191  0.0350  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CA    
4808 C C     . THR A-2 274 ? 1.0295 1.4295 1.1427 0.1180  0.0347  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 C     
4809 O O     . THR A-2 274 ? 0.9601 1.3751 1.0842 0.1157  0.0329  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 O     
4810 C CB    . THR A-2 274 ? 0.9620 1.3706 1.0596 0.1289  0.0374  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CB    
4811 O OG1   . THR A-2 274 ? 1.0856 1.4984 1.1836 0.1301  0.0372  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 OG1   
4812 C CG2   . THR A-2 274 ? 0.8637 1.2986 0.9619 0.1344  0.0372  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CG2   
4813 N N     . ARG A-2 275 ? 1.0354 1.4206 1.1389 0.1192  0.0369  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 N     
4814 C CA    . ARG A-2 275 ? 0.9843 1.3707 1.0899 0.1177  0.0371  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CA    
4815 C C     . ARG A-2 275 ? 0.9365 1.3204 1.0574 0.1101  0.0338  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 C     
4816 O O     . ARG A-2 275 ? 0.9145 1.3116 1.0428 0.1094  0.0329  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 O     
4817 C CB    . ARG A-2 275 ? 0.9458 1.3127 1.0398 0.1181  0.0401  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CB    
4818 C CG    . ARG A-2 275 ? 0.9408 1.3027 1.0183 0.1251  0.0438  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CG    
4819 C CD    . ARG A-2 275 ? 0.8619 1.2046 0.9278 0.1247  0.0476  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CD    
4820 N NE    . ARG A-2 275 ? 0.8631 1.1894 0.9168 0.1275  0.0504  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NE    
4821 C CZ    . ARG A-2 275 ? 0.9481 1.2708 0.9865 0.1341  0.0549  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CZ    
4822 N NH1   . ARG A-2 275 ? 0.9055 1.2401 0.9385 0.1386  0.0573  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH1   
4823 N NH2   . ARG A-2 275 ? 1.0461 1.3528 1.0741 0.1364  0.0574  0.0017  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH2   
4824 N N     . ALA A-2 276 ? 0.8522 1.2190 0.9779 0.1046  0.0322  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 N     
4825 C CA    . ALA A-2 276 ? 0.7892 1.1531 0.9290 0.0981  0.0292  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CA    
4826 C C     . ALA A-2 276 ? 0.8540 1.2396 1.0043 0.0980  0.0279  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 C     
4827 O O     . ALA A-2 276 ? 0.8091 1.2015 0.9694 0.0955  0.0264  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 O     
4828 C CB    . ALA A-2 276 ? 0.6917 1.0345 0.8337 0.0929  0.0278  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CB    
4829 N N     . ILE A-2 277 ? 1.0299 1.4276 1.1782 0.1008  0.0285  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 N     
4830 C CA    . ILE A-2 277 ? 1.1218 1.5406 1.2808 0.0998  0.0273  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CA    
4831 C C     . ILE A-2 277 ? 1.1374 1.5781 1.2964 0.1042  0.0277  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 C     
4832 O O     . ILE A-2 277 ? 1.1251 1.5779 1.2954 0.1015  0.0264  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 O     
4833 C CB    . ILE A-2 277 ? 1.1383 1.5668 1.2960 0.1013  0.0279  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CB    
4834 C CG1   . ILE A-2 277 ? 1.0671 1.4735 1.2234 0.0970  0.0280  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG1   
4835 C CG2   . ILE A-2 277 ? 1.1142 1.5620 1.2850 0.0980  0.0268  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG2   
4836 C CD1   . ILE A-2 277 ? 0.9509 1.3670 1.1082 0.0971  0.0286  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CD1   
4837 N N     . MET A-2 278 ? 1.1790 1.6248 1.3253 0.1112  0.0298  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 N     
4838 C CA    . MET A-2 278 ? 1.2539 1.7208 1.3990 0.1153  0.0301  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CA    
4839 C C     . MET A-2 278 ? 1.4083 1.8718 1.5597 0.1121  0.0298  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 C     
4840 O O     . MET A-2 278 ? 1.5288 2.0020 1.6853 0.1095  0.0279  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 O     
4841 C CB    . MET A-2 278 ? 1.2339 1.7049 1.3622 0.1235  0.0325  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CB    
4842 C CG    . MET A-2 278 ? 1.2465 1.7122 1.3673 0.1275  0.0340  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CG    
4843 S SD    . MET A-2 278 ? 1.2668 1.7395 1.3680 0.1380  0.0367  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 SD    
4844 C CE    . MET A-2 278 ? 1.2896 1.7452 1.3846 0.1371  0.0399  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CE    
4845 N N     . ALA A-2 279 ? 1.3843 1.8255 1.5313 0.1099  0.0305  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 N     
4846 C CA    . ALA A-2 279 ? 1.2997 1.7349 1.4551 0.1053  0.0294  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CA    
4847 C C     . ALA A-2 279 ? 1.2485 1.6864 1.4200 0.0998  0.0264  -0.1114 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 C     
4848 O O     . ALA A-2 279 ? 1.2809 1.7291 1.4616 0.0984  0.0255  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 O     
4849 C CB    . ALA A-2 279 ? 1.2908 1.7005 1.4414 0.1024  0.0299  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CB    
4850 N N     . LEU A-2 280 ? 1.1840 1.6133 1.3593 0.0967  0.0253  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 N     
4851 C CA    . LEU A-2 280 ? 1.2248 1.6556 1.4150 0.0912  0.0232  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CA    
4852 C C     . LEU A-2 280 ? 1.4706 1.9259 1.6659 0.0923  0.0234  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 C     
4853 O O     . LEU A-2 280 ? 1.5590 2.0129 1.7630 0.0877  0.0227  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 O     
4854 C CB    . LEU A-2 280 ? 1.1983 1.6060 1.3915 0.0859  0.0221  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CB    
4855 C CG    . LEU A-2 280 ? 1.3238 1.7125 1.5182 0.0836  0.0209  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CG    
4856 C CD1   . LEU A-2 280 ? 1.4460 1.8264 1.6272 0.0871  0.0224  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD1   
4857 C CD2   . LEU A-2 280 ? 1.3605 1.7265 1.5611 0.0779  0.0191  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD2   
4858 N N     . ALA A-2 281 ? 1.6107 2.0795 1.7955 0.0967  0.0238  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 N     
4859 C CA    . ALA A-2 281 ? 1.6723 2.1573 1.8559 0.0959  0.0222  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CA    
4860 C C     . ALA A-2 281 ? 1.7787 2.2757 1.9481 0.1019  0.0227  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 C     
4861 O O     . ALA A-2 281 ? 1.7577 2.2626 1.9170 0.1063  0.0228  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 O     
4862 C CB    . ALA A-2 281 ? 1.6343 2.1261 1.8213 0.0932  0.0214  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CB    
4863 N N     . PRO A-2 282 ? 1.7649 2.2650 1.9336 0.1024  0.0227  -0.1363 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 N     
4864 C CA    . PRO A-2 282 ? 1.7185 2.2342 1.8768 0.1064  0.0224  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CA    
4865 C C     . PRO A-2 282 ? 1.7655 2.2950 1.9295 0.1028  0.0198  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 C     
4866 O O     . PRO A-2 282 ? 1.8833 2.4264 2.0396 0.1058  0.0193  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 O     
4867 C CB    . PRO A-2 282 ? 1.6066 2.1175 1.7614 0.1083  0.0245  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CB    
4868 C CG    . PRO A-2 282 ? 1.5918 2.0848 1.7547 0.1056  0.0256  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CG    
4869 C CD    . PRO A-2 282 ? 1.6356 2.1241 1.8104 0.1006  0.0235  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CD    
4870 N N     . LYS A-2 283 ? 1.7007 2.2276 1.8776 0.0966  0.0184  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 N     
4871 C CA    . LYS A-2 283 ? 1.5830 2.1252 1.7632 0.0937  0.0163  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CA    
4872 C C     . LYS A-2 283 ? 1.6039 2.1566 1.7750 0.0971  0.0157  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 C     
4873 O O     . LYS A-2 283 ? 1.5635 2.1173 1.7405 0.0935  0.0152  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 O     
4874 C CB    . LYS A-2 283 ? 1.3622 1.8987 1.5585 0.0862  0.0158  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CB    
4875 C CG    . LYS A-2 283 ? 1.2331 1.7803 1.4358 0.0825  0.0144  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CG    
4876 C CD    . LYS A-2 283 ? 1.1982 1.7378 1.4060 0.0819  0.0147  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CD    
4877 C CE    . LYS A-2 283 ? 1.1447 1.6943 1.3595 0.0782  0.0134  -0.2102 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CE    
4878 N NZ    . LYS A-2 283 ? 1.1381 1.6863 1.3526 0.0796  0.0135  -0.2094 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 NZ    
4879 N N     . LEU A-2 284 ? 1.6667 2.2274 1.8235 0.1043  0.0160  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 N     
4880 C CA    . LEU A-2 284 ? 1.7003 2.2683 1.8467 0.1096  0.0157  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CA    
4881 C C     . LEU A-2 284 ? 1.7975 2.3867 1.9342 0.1140  0.0136  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 C     
4882 O O     . LEU A-2 284 ? 1.8264 2.4236 1.9627 0.1137  0.0129  -0.1608 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 O     
4883 C CB    . LEU A-2 284 ? 1.6253 2.1818 1.7614 0.1160  0.0184  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CB    
4884 C CG    . LEU A-2 284 ? 1.5565 2.1075 1.6864 0.1195  0.0207  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CG    
4885 C CD1   . LEU A-2 284 ? 1.5747 2.1422 1.6939 0.1247  0.0201  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD1   
4886 C CD2   . LEU A-2 284 ? 1.4887 2.0252 1.6113 0.1241  0.0240  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD2   
4887 N N     . ASN A-2 285 ? 1.8268 2.4259 1.9555 0.1184  0.0125  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 N     
4888 C CA    . ASN A-2 285 ? 1.9000 2.5147 2.0140 0.1268  0.0115  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CA    
4889 C C     . ASN A-2 285 ? 1.8642 2.4719 1.9672 0.1344  0.0133  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 C     
4890 O O     . ASN A-2 285 ? 1.8702 2.4595 1.9766 0.1329  0.0158  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 O     
4891 C CB    . ASN A-2 285 ? 1.9836 2.6209 2.0973 0.1261  0.0078  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CB    
4892 C CG    . ASN A-2 285 ? 2.0262 2.6817 2.1257 0.1346  0.0063  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CG    
4893 O OD1   . ASN A-2 285 ? 2.0801 2.7310 2.1714 0.1399  0.0083  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 OD1   
4894 N ND2   . ASN A-2 285 ? 1.9473 2.6242 2.0439 0.1359  0.0028  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 ND2   
4895 N N     . GLY A-2 286 ? 1.8013 2.4238 1.8910 0.1428  0.0120  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 N     
4896 C CA    . GLY A-2 286 ? 1.6854 2.3023 1.7632 0.1513  0.0138  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 CA    
4897 C C     . GLY A-2 286 ? 1.5966 2.2065 1.6790 0.1491  0.0137  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 C     
4898 O O     . GLY A-2 286 ? 1.5921 2.2121 1.6671 0.1547  0.0121  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 O     
4899 N N     . CYS A-2 287 ? 1.5508 2.1440 1.6454 0.1413  0.0153  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 N     
4900 C CA    . CYS A-2 287 ? 1.4956 2.0816 1.5956 0.1385  0.0156  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CA    
4901 C C     . CYS A-2 287 ? 1.5164 2.0903 1.6060 0.1459  0.0184  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 C     
4902 O O     . CYS A-2 287 ? 1.5395 2.1005 1.6243 0.1489  0.0214  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 O     
4903 C CB    . CYS A-2 287 ? 1.3886 1.9608 1.5047 0.1282  0.0166  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CB    
4904 S SG    . CYS A-2 287 ? 1.3027 1.8644 1.4256 0.1245  0.0177  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 SG    
4905 N N     . ARG A-2 288 ? 1.4675 2.0460 1.5534 0.1490  0.0175  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 N     
4906 C CA    . ARG A-2 288 ? 1.3685 1.9357 1.4444 0.1564  0.0202  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CA    
4907 C C     . ARG A-2 288 ? 1.3217 1.8681 1.4065 0.1505  0.0230  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 C     
4908 O O     . ARG A-2 288 ? 1.1830 1.7280 1.2806 0.1421  0.0221  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 O     
4909 C CB    . ARG A-2 288 ? 1.2880 1.8680 1.3570 0.1622  0.0182  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CB    
4910 N N     . PHE A-2 289 ? 1.3421 1.8727 1.4199 0.1549  0.0267  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 N     
4911 C CA    . PHE A-2 289 ? 1.3187 1.8295 1.4027 0.1508  0.0295  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CA    
4912 C C     . PHE A-2 289 ? 1.3057 1.8072 1.3772 0.1592  0.0325  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 C     
4913 O O     . PHE A-2 289 ? 1.2936 1.7914 1.3524 0.1671  0.0351  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 O     
4914 C CB    . PHE A-2 289 ? 1.2486 1.7480 1.3370 0.1473  0.0315  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CB    
4915 C CG    . PHE A-2 289 ? 1.1822 1.6839 1.2864 0.1375  0.0292  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CG    
4916 C CD1   . PHE A-2 289 ? 1.1838 1.6764 1.3007 0.1301  0.0291  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD1   
4917 C CD2   . PHE A-2 289 ? 1.1529 1.6658 1.2590 0.1359  0.0273  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD2   
4918 C CE1   . PHE A-2 289 ? 1.1361 1.6298 1.2672 0.1217  0.0274  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE1   
4919 C CE2   . PHE A-2 289 ? 1.1128 1.6269 1.2331 0.1273  0.0255  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE2   
4920 C CZ    . PHE A-2 289 ? 1.0625 1.5667 1.1953 0.1204  0.0256  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CZ    
4921 N N     . ILE A-2 290 ? 1.3221 1.8196 1.3970 0.1576  0.0325  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 N     
4922 C CA    . ILE A-2 290 ? 1.2722 1.7614 1.3355 0.1655  0.0352  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CA    
4923 C C     . ILE A-2 290 ? 1.1947 1.6649 1.2636 0.1613  0.0382  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 C     
4924 O O     . ILE A-2 290 ? 1.1480 1.6164 1.2307 0.1524  0.0371  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 O     
4925 C CB    . ILE A-2 290 ? 1.2484 1.7519 1.3083 0.1693  0.0326  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CB    
4926 C CG1   . ILE A-2 290 ? 1.2100 1.7351 1.2666 0.1721  0.0288  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG1   
4927 C CG2   . ILE A-2 290 ? 1.2609 1.7563 1.3067 0.1794  0.0354  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG2   
4928 C CD1   . ILE A-2 290 ? 1.1972 1.7364 1.2672 0.1629  0.0251  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CD1   
4929 N N     . VAL A-2 291 ? 1.1632 1.6191 1.2209 0.1681  0.0423  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 N     
4930 C CA    . VAL A-2 291 ? 1.1727 1.6030 1.2299 0.1630  0.0440  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CA    
4931 C C     . VAL A-2 291 ? 1.1121 1.5395 1.1578 0.1715  0.0462  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 C     
4932 O O     . VAL A-2 291 ? 1.0507 1.4745 1.0819 0.1809  0.0490  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 O     
4933 C CB    . VAL A-2 291 ? 1.1795 1.5853 1.2312 0.1591  0.0458  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CB    
4934 C CG1   . VAL A-2 291 ? 1.1316 1.5089 1.1766 0.1562  0.0478  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG1   
4935 C CG2   . VAL A-2 291 ? 1.1547 1.5609 1.2201 0.1493  0.0432  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG2   
4936 N N     . GLN A-2 292 ? 1.0865 1.5161 1.1384 0.1686  0.0453  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 N     
4937 C CA    . GLN A-2 292 ? 1.1344 1.5602 1.1768 0.1757  0.0473  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CA    
4938 C C     . GLN A-2 292 ? 1.0913 1.4862 1.1302 0.1695  0.0490  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 C     
4939 O O     . GLN A-2 292 ? 1.0365 1.4182 1.0840 0.1586  0.0477  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 O     
4940 C CB    . GLN A-2 292 ? 1.2163 1.6627 1.2661 0.1757  0.0449  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CB    
4941 C CG    . GLN A-2 292 ? 1.2515 1.7198 1.3036 0.1756  0.0403  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CG    
4942 C CD    . GLN A-2 292 ? 1.1433 1.6251 1.2072 0.1682  0.0374  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CD    
4943 O OE1   . GLN A-2 292 ? 1.0762 1.5507 1.1501 0.1606  0.0387  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 OE1   
4944 N NE2   . GLN A-2 292 ? 1.1567 1.6586 1.2191 0.1705  0.0337  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 NE2   
4945 N N     . ASP A-2 293 ? 1.0517 1.4356 1.0774 0.1771  0.0519  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 N     
4946 C CA    . ASP A-2 293 ? 0.9405 1.2964 0.9607 0.1729  0.0540  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CA    
4947 C C     . ASP A-2 293 ? 0.9711 1.3230 0.9763 0.1848  0.0575  0.0088  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 C     
4948 O O     . ASP A-2 293 ? 1.0164 1.3846 1.0148 0.1959  0.0582  0.0107  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 O     
4949 C CB    . ASP A-2 293 ? 0.7581 1.0896 0.7760 0.1658  0.0549  0.0044  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CB    
4950 C CG    . ASP A-2 293 ? 0.8123 1.1207 0.8326 0.1565  0.0550  0.0059  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CG    
4951 O OD1   . ASP A-2 293 ? 0.8850 1.1822 0.8976 0.1594  0.0573  0.0113  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD1   
4952 O OD2   . ASP A-2 293 ? 0.8956 1.1971 0.9253 0.1467  0.0528  0.0016  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD2   
4953 N N     . LEU A-2 294 ? 0.9174 1.2473 0.9170 0.1826  0.0597  0.0145  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 N     
4954 C CA    . LEU A-2 294 ? 0.8841 1.2065 0.8692 0.1933  0.0633  0.0231  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CA    
4955 C C     . LEU A-2 294 ? 1.1581 1.4710 1.1290 0.2010  0.0667  0.0321  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 C     
4956 O O     . LEU A-2 294 ? 1.2582 1.5658 1.2300 0.1964  0.0666  0.0324  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 O     
4957 C CB    . LEU A-2 294 ? 0.8500 1.1484 0.8322 0.1880  0.0652  0.0270  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CB    
4958 C CG    . LEU A-2 294 ? 0.9679 1.2727 0.9635 0.1791  0.0624  0.0186  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CG    
4959 C CD1   . LEU A-2 294 ? 0.9848 1.2716 0.9751 0.1778  0.0647  0.0229  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD1   
4960 C CD2   . LEU A-2 294 ? 0.9358 1.2725 0.9396 0.1838  0.0601  0.0104  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD2   
4961 N N     . GLU A-2 295 ? 1.3222 1.6329 1.2794 0.2132  0.0700  0.0396  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 N     
4962 C CA    . GLU A-2 295 ? 1.4164 1.7200 1.3586 0.2223  0.0738  0.0484  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CA    
4963 C C     . GLU A-2 295 ? 1.3032 1.5769 1.2389 0.2150  0.0773  0.0548  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 C     
4964 O O     . GLU A-2 295 ? 1.2621 1.5359 1.1955 0.2142  0.0780  0.0562  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 O     
4965 C CB    . GLU A-2 295 ? 1.5743 1.8787 1.5027 0.2372  0.0770  0.0555  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CB    
4966 C CG    . GLU A-2 295 ? 1.6992 1.9919 1.6098 0.2471  0.0819  0.0661  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CG    
4967 C CD    . GLU A-2 295 ? 1.7556 2.0172 1.6517 0.2497  0.0877  0.0760  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CD    
4968 O OE1   . GLU A-2 295 ? 1.7632 2.0226 1.6585 0.2531  0.0881  0.0762  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE1   
4969 O OE2   . GLU A-2 295 ? 1.7501 1.9897 1.6361 0.2478  0.0921  0.0831  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE2   
4970 N N     . PRO A-2 296 ? 1.1268 1.3757 1.0595 0.2092  0.0795  0.0584  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 N     
4971 C CA    . PRO A-2 296 ? 1.1623 1.3845 1.0887 0.2023  0.0829  0.0640  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CA    
4972 C C     . PRO A-2 296 ? 1.1959 1.4213 1.1338 0.1912  0.0798  0.0581  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 C     
4973 O O     . PRO A-2 296 ? 1.1355 1.3476 1.0681 0.1880  0.0825  0.0620  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 O     
4974 C CB    . PRO A-2 296 ? 1.1326 1.3333 1.0575 0.1968  0.0844  0.0659  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CB    
4975 C CG    . PRO A-2 296 ? 1.1054 1.3197 1.0320 0.2037  0.0831  0.0636  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CG    
4976 C CD    . PRO A-2 296 ? 1.0685 1.3140 1.0058 0.2065  0.0785  0.0559  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CD    
4977 N N     . VAL A-2 297 ? 1.2253 1.4682 1.1789 0.1853  0.0743  0.0485  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 N     
4978 C CA    . VAL A-2 297 ? 1.1743 1.4231 1.1399 0.1760  0.0710  0.0420  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CA    
4979 C C     . VAL A-2 297 ? 1.1994 1.4671 1.1638 0.1821  0.0708  0.0409  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 C     
4980 O O     . VAL A-2 297 ? 1.1920 1.4558 1.1570 0.1778  0.0713  0.0410  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 O     
4981 C CB    . VAL A-2 297 ? 1.0534 1.3136 1.0353 0.1683  0.0659  0.0323  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CB    
4982 C CG1   . VAL A-2 297 ? 1.1059 1.3735 1.1003 0.1600  0.0624  0.0251  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG1   
4983 C CG2   . VAL A-2 297 ? 0.9069 1.1475 0.8892 0.1618  0.0662  0.0338  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG2   
4984 N N     . ILE A-2 298 ? 1.2586 1.5483 1.2214 0.1923  0.0700  0.0394  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 N     
4985 C CA    . ILE A-2 298 ? 1.2972 1.6068 1.2579 0.1991  0.0697  0.0384  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CA    
4986 C C     . ILE A-2 298 ? 1.2979 1.5920 1.2422 0.2045  0.0751  0.0487  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 C     
4987 O O     . ILE A-2 298 ? 1.3467 1.6477 1.2903 0.2044  0.0755  0.0482  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 O     
4988 C CB    . ILE A-2 298 ? 1.3198 1.6562 1.2809 0.2098  0.0678  0.0351  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CB    
4989 C CG1   . ILE A-2 298 ? 1.2360 1.5924 1.2157 0.2026  0.0624  0.0227  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG1   
4990 C CG2   . ILE A-2 298 ? 1.3452 1.6980 1.2973 0.2208  0.0690  0.0380  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG2   
4991 C CD1   . ILE A-2 298 ? 1.0790 1.4455 1.0709 0.1943  0.0593  0.0145  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CD1   
4992 N N     . GLY A-2 299 ? 1.2739 1.5461 1.2048 0.2086  0.0798  0.0579  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 N     
4993 C CA    . GLY A-2 299 ? 1.3554 1.6093 1.2705 0.2122  0.0858  0.0677  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 CA    
4994 C C     . GLY A-2 299 ? 1.4046 1.6449 1.3236 0.2005  0.0867  0.0668  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 C     
4995 O O     . GLY A-2 299 ? 1.2457 1.4900 1.1607 0.2015  0.0886  0.0684  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 O     
4996 N N     . GLU A-2 300 ? 1.6221 1.8479 1.5494 0.1893  0.0852  0.0638  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 N     
4997 C CA    . GLU A-2 300 ? 1.6006 1.8114 1.5309 0.1783  0.0862  0.0634  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CA    
4998 C C     . GLU A-2 300 ? 1.5832 1.8125 1.5238 0.1746  0.0830  0.0566  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 C     
4999 O O     . GLU A-2 300 ? 1.6636 1.8857 1.6012 0.1707  0.0858  0.0585  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 O     
5000 C CB    . GLU A-2 300 ? 1.6350 1.8321 1.5744 0.1678  0.0838  0.0600  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CB    
5001 C CG    . GLU A-2 300 ? 1.7149 1.8916 1.6537 0.1578  0.0860  0.0616  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CG    
5002 C CD    . GLU A-2 300 ? 1.7604 1.9121 1.6829 0.1597  0.0930  0.0710  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CD    
5003 O OE1   . GLU A-2 300 ? 1.6890 1.8376 1.6001 0.1695  0.0962  0.0768  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE1   
5004 O OE2   . GLU A-2 300 ? 1.8385 1.9737 1.7598 0.1514  0.0955  0.0723  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE2   
5005 N N     . HIS A-2 301 ? 1.4851 1.7385 1.4379 0.1756  0.0776  0.0482  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 N     
5006 C CA    . HIS A-2 301 ? 1.4242 1.6947 1.3886 0.1710  0.0741  0.0402  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CA    
5007 C C     . HIS A-2 301 ? 1.4580 1.7537 1.4200 0.1804  0.0737  0.0386  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 C     
5008 O O     . HIS A-2 301 ? 1.4212 1.7322 1.3923 0.1771  0.0711  0.0318  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 O     
5009 C CB    . HIS A-2 301 ? 1.3678 1.6461 1.3503 0.1626  0.0681  0.0301  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CB    
5010 C CG    . HIS A-2 301 ? 1.3399 1.5961 1.3267 0.1525  0.0676  0.0304  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CG    
5011 N ND1   . HIS A-2 301 ? 1.3300 1.5817 1.3234 0.1486  0.0649  0.0276  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 ND1   
5012 C CD2   . HIS A-2 301 ? 1.3240 1.5627 1.3094 0.1454  0.0695  0.0329  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CD2   
5013 C CE1   . HIS A-2 301 ? 1.3014 1.5332 1.2966 0.1401  0.0649  0.0288  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CE1   
5014 N NE2   . HIS A-2 301 ? 1.3244 1.5486 1.3152 0.1380  0.0675  0.0317  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 NE2   
5015 N N     . SER A-2 302 ? 1.5445 1.8456 1.4945 0.1923  0.0760  0.0444  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 N     
5016 C CA    . SER A-2 302 ? 1.5812 1.9099 1.5300 0.2019  0.0745  0.0417  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CA    
5017 C C     . SER A-2 302 ? 1.5754 1.9125 1.5226 0.2015  0.0757  0.0411  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 C     
5018 O O     . SER A-2 302 ? 1.5504 1.9083 1.5101 0.1982  0.0716  0.0316  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 O     
5019 C CB    . SER A-2 302 ? 1.5856 1.9150 1.5183 0.2160  0.0778  0.0504  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CB    
5020 O OG    . SER A-2 302 ? 1.5979 1.9088 1.5134 0.2202  0.0842  0.0612  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 OG    
5021 N N     . GLN A-2 303 ? 1.5894 1.9106 1.5210 0.2049  0.0817  0.0509  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 N     
5022 C CA    . GLN A-2 303 ? 1.6455 1.9767 1.5738 0.2059  0.0834  0.0509  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CA    
5023 C C     . GLN A-2 303 ? 1.5806 1.9099 1.5226 0.1928  0.0814  0.0436  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 C     
5024 O O     . GLN A-2 303 ? 1.7108 2.0559 1.6560 0.1924  0.0808  0.0394  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 O     
5025 C CB    . GLN A-2 303 ? 1.7598 2.0734 1.6670 0.2126  0.0911  0.0637  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CB    
5026 C CG    . GLN A-2 303 ? 1.8254 2.1066 1.7269 0.2047  0.0961  0.0700  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CG    
5027 C CD    . GLN A-2 303 ? 1.8803 2.1552 1.7806 0.1973  0.0996  0.0705  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CD    
5028 O OE1   . GLN A-2 303 ? 1.8834 2.1725 1.7787 0.2020  0.1010  0.0711  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 OE1   
5029 N NE2   . GLN A-2 303 ? 1.8995 2.1540 1.8042 0.1860  0.1010  0.0702  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 NE2   
5030 N N     . ALA A-2 304 ? 1.3850 1.6966 1.3352 0.1827  0.0802  0.0416  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 N     
5031 C CA    . ALA A-2 304 ? 1.1750 1.4893 1.1410 0.1714  0.0768  0.0329  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CA    
5032 C C     . ALA A-2 304 ? 1.2887 1.6294 1.2704 0.1709  0.0704  0.0212  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 C     
5033 O O     . ALA A-2 304 ? 1.2488 1.6002 1.2413 0.1653  0.0680  0.0136  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 O     
5034 C CB    . ALA A-2 304 ? 0.9522 1.2432 0.9233 0.1617  0.0763  0.0333  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CB    
5035 N N     . LEU A-2 305 ? 1.4216 1.7736 1.4047 0.1766  0.0679  0.0193  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 N     
5036 C CA    . LEU A-2 305 ? 1.4818 1.8584 1.4799 0.1755  0.0623  0.0077  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CA    
5037 C C     . LEU A-2 305 ? 1.5094 1.9132 1.5048 0.1839  0.0619  0.0048  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 C     
5038 O O     . LEU A-2 305 ? 1.5107 1.9335 1.5183 0.1805  0.0586  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 O     
5039 C CB    . LEU A-2 305 ? 1.4219 1.7996 1.4236 0.1770  0.0599  0.0060  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CB    
5040 C CG    . LEU A-2 305 ? 1.3554 1.7148 1.3662 0.1671  0.0581  0.0039  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CG    
5041 C CD1   . LEU A-2 305 ? 1.2524 1.6160 1.2646 0.1703  0.0566  0.0029  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD1   
5042 C CD2   . LEU A-2 305 ? 1.3774 1.7427 1.4054 0.1572  0.0540  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD2   
5043 N N     . ARG A-2 306 ? 1.5188 1.9250 1.4980 0.1953  0.0654  0.0135  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 N     
5044 C CA    . ARG A-2 306 ? 1.4914 1.9213 1.4650 0.2040  0.0658  0.0126  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CA    
5045 C C     . ARG A-2 306 ? 1.4799 1.9117 1.4567 0.1981  0.0667  0.0097  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 C     
5046 O O     . ARG A-2 306 ? 1.3849 1.8412 1.3687 0.1989  0.0641  0.0015  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 O     
5047 C CB    . ARG A-2 306 ? 1.5022 1.9263 1.4547 0.2166  0.0707  0.0252  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CB    
5048 C CG    . ARG A-2 306 ? 1.5349 1.9624 1.4829 0.2252  0.0698  0.0279  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CG    
5049 C CD    . ARG A-2 306 ? 1.6680 2.0659 1.5998 0.2288  0.0753  0.0410  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CD    
5050 N NE    . ARG A-2 306 ? 1.7595 2.1552 1.6713 0.2407  0.0805  0.0518  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NE    
5051 C CZ    . ARG A-2 306 ? 1.7956 2.1926 1.6942 0.2538  0.0823  0.0592  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CZ    
5052 N NH1   . ARG A-2 306 ? 1.7527 2.1546 1.6568 0.2563  0.0792  0.0563  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH1   
5053 N NH2   . ARG A-2 306 ? 1.8487 2.2420 1.7284 0.2645  0.0873  0.0695  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH2   
5054 N N     . ALA A-2 307 ? 1.5480 1.9547 1.5199 0.1919  0.0706  0.0160  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 N     
5055 C CA    . ALA A-2 307 ? 1.5483 1.9541 1.5230 0.1856  0.0721  0.0138  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CA    
5056 C C     . ALA A-2 307 ? 1.4731 1.8954 1.4681 0.1778  0.0665  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 C     
5057 O O     . ALA A-2 307 ? 1.5451 1.9895 1.5439 0.1796  0.0652  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 O     
5058 C CB    . ALA A-2 307 ? 1.5444 1.9198 1.5142 0.1782  0.0763  0.0208  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CB    
5059 N N     . GLU A-2 308 ? 1.3684 1.7800 1.3759 0.1694  0.0632  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 N     
5060 C CA    . GLU A-2 308 ? 1.2506 1.6750 1.2770 0.1621  0.0581  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CA    
5061 C C     . GLU A-2 308 ? 1.2533 1.7055 1.2871 0.1667  0.0543  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 C     
5062 O O     . GLU A-2 308 ? 1.1728 1.6358 1.2225 0.1607  0.0503  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 O     
5063 C CB    . GLU A-2 308 ? 1.2166 1.6216 1.2531 0.1529  0.0558  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CB    
5064 C CG    . GLU A-2 308 ? 1.2183 1.5977 1.2494 0.1474  0.0591  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CG    
5065 C CD    . GLU A-2 308 ? 1.2897 1.6601 1.3357 0.1371  0.0557  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CD    
5066 O OE1   . GLU A-2 308 ? 1.2869 1.6722 1.3471 0.1342  0.0515  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE1   
5067 O OE2   . GLU A-2 308 ? 1.3588 1.7073 1.4022 0.1320  0.0572  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE2   
5068 N N     . GLY A-2 309 ? 1.3716 1.8355 1.3943 0.1771  0.0555  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 N     
5069 C CA    . GLY A-2 309 ? 1.4545 1.9407 1.4808 0.1794  0.0502  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 CA    
5070 C C     . GLY A-2 309 ? 1.5828 2.0708 1.6152 0.1781  0.0463  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 C     
5071 O O     . GLY A-2 309 ? 1.6030 2.1055 1.6439 0.1743  0.0410  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 O     
5072 N N     . ILE A-2 310 ? 1.6089 2.0825 1.6368 0.1810  0.0492  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 N     
5073 C CA    . ILE A-2 310 ? 1.5789 2.0527 1.6136 0.1787  0.0461  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CA    
5074 C C     . ILE A-2 310 ? 1.5812 2.0545 1.6014 0.1890  0.0476  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 C     
5075 O O     . ILE A-2 310 ? 1.6419 2.1041 1.6480 0.1966  0.0528  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 O     
5076 C CB    . ILE A-2 310 ? 1.5347 1.9901 1.5796 0.1706  0.0472  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CB    
5077 C CG1   . ILE A-2 310 ? 1.4848 1.9458 1.5475 0.1605  0.0438  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG1   
5078 C CG2   . ILE A-2 310 ? 1.5413 1.9910 1.5865 0.1712  0.0466  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG2   
5079 C CD1   . ILE A-2 310 ? 1.4889 1.9490 1.5526 0.1576  0.0445  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CD1   
5080 N N     . GLU A-2 311 ? 1.4933 1.9787 1.5168 0.1892  0.0431  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 N     
5081 C CA    . GLU A-2 311 ? 1.4221 1.9102 1.4341 0.1986  0.0432  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CA    
5082 C C     . GLU A-2 311 ? 1.3595 1.8288 1.3706 0.1988  0.0466  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 C     
5083 O O     . GLU A-2 311 ? 1.3801 1.8476 1.4034 0.1912  0.0447  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 O     
5084 C CB    . GLU A-2 311 ? 1.3982 1.9073 1.4158 0.1973  0.0372  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CB    
5085 C CG    . GLU A-2 311 ? 1.4036 1.9331 1.4133 0.2038  0.0342  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CG    
5086 C CD    . GLU A-2 311 ? 1.3860 1.9366 1.4039 0.1997  0.0283  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CD    
5087 O OE1   . GLU A-2 311 ? 1.3371 1.8947 1.3510 0.2044  0.0266  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE1   
5088 O OE2   . GLU A-2 311 ? 1.3554 1.9156 1.3836 0.1918  0.0256  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE2   
5089 N N     . PRO A-2 312 ? 1.2937 1.7484 1.2905 0.2072  0.0520  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 N     
5090 C CA    . PRO A-2 312 ? 1.2479 1.6850 1.2424 0.2082  0.0554  0.0024  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CA    
5091 C C     . PRO A-2 312 ? 1.2065 1.6511 1.1954 0.2150  0.0531  0.0035  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 C     
5092 O O     . PRO A-2 312 ? 1.0784 1.5248 1.0524 0.2263  0.0545  0.0113  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 O     
5093 C CB    . PRO A-2 312 ? 1.3046 1.7164 1.2831 0.2113  0.0609  0.0152  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CB    
5094 C CG    . PRO A-2 312 ? 1.3384 1.7663 1.3072 0.2212  0.0623  0.0180  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CG    
5095 C CD    . PRO A-2 312 ? 1.2889 1.7404 1.2706 0.2155  0.0562  0.0059  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CD    
5096 N N     . GLN A-2 313 ? 1.2641 1.7131 1.2648 0.2083  0.0499  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 N     
5097 C CA    . GLN A-2 313 ? 1.2215 1.6792 1.2195 0.2130  0.0475  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CA    
5098 C C     . GLN A-2 313 ? 1.1497 1.5897 1.1470 0.2127  0.0510  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 C     
5099 O O     . GLN A-2 313 ? 1.0951 1.5249 1.1030 0.2037  0.0522  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 O     
5100 C CB    . GLN A-2 313 ? 1.1631 1.6413 1.1749 0.2051  0.0415  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CB    
5101 C CG    . GLN A-2 313 ? 1.1829 1.6839 1.1912 0.2093  0.0372  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CG    
5102 C CD    . GLN A-2 313 ? 1.2166 1.7363 1.2383 0.2010  0.0321  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CD    
5103 O OE1   . GLN A-2 313 ? 1.2657 1.7994 1.2931 0.1967  0.0290  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 OE1   
5104 N NE2   . GLN A-2 313 ? 1.1651 1.6850 1.1917 0.1984  0.0317  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 NE2   
5105 N N     . VAL A-2 314 ? 1.1335 1.5702 1.1182 0.2229  0.0526  0.0071  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 N     
5106 C CA    . VAL A-2 314 ? 1.1155 1.5373 1.0991 0.2232  0.0556  0.0109  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CA    
5107 C C     . VAL A-2 314 ? 1.1158 1.5524 1.1104 0.2179  0.0512  0.0012  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 C     
5108 O O     . VAL A-2 314 ? 1.1749 1.6307 1.1679 0.2220  0.0471  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 O     
5109 C CB    . VAL A-2 314 ? 1.0440 1.4544 1.0090 0.2366  0.0597  0.0230  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CB    
5110 C CG1   . VAL A-2 314 ? 1.0057 1.3967 0.9691 0.2361  0.0639  0.0274  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG1   
5111 C CG2   . VAL A-2 314 ? 0.9899 1.3894 0.9428 0.2425  0.0643  0.0319  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG2   
5112 N N     . TYR A-2 315 ? 1.0489 1.4770 1.0543 0.2089  0.0522  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 N     
5113 C CA    . TYR A-2 315 ? 1.1254 1.5663 1.1420 0.2025  0.0490  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CA    
5114 C C     . TYR A-2 315 ? 1.1556 1.5806 1.1766 0.1976  0.0525  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 C     
5115 O O     . TYR A-2 315 ? 1.2231 1.6228 1.2407 0.1929  0.0547  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 O     
5116 C CB    . TYR A-2 315 ? 1.1655 1.6229 1.1967 0.1925  0.0448  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CB    
5117 C CG    . TYR A-2 315 ? 1.0930 1.5601 1.1379 0.1832  0.0429  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CG    
5118 C CD1   . TYR A-2 315 ? 1.0053 1.4855 1.0487 0.1864  0.0411  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD1   
5119 C CD2   . TYR A-2 315 ? 1.0647 1.5284 1.1241 0.1715  0.0431  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD2   
5120 C CE1   . TYR A-2 315 ? 1.0212 1.5102 1.0770 0.1774  0.0401  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE1   
5121 C CE2   . TYR A-2 315 ? 1.0678 1.5397 1.1394 0.1629  0.0422  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE2   
5122 C CZ    . TYR A-2 315 ? 1.0697 1.5541 1.1395 0.1655  0.0409  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CZ    
5123 O OH    . TYR A-2 315 ? 1.0963 1.5889 1.1784 0.1563  0.0408  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 OH    
5124 N N     . ASP A-2 316 ? 1.1010 1.5346 1.1268 0.1956  0.0512  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 N     
5125 C CA    . ASP A-2 316 ? 0.9916 1.4128 1.0206 0.1915  0.0543  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CA    
5126 C C     . ASP A-2 316 ? 1.0457 1.4835 1.0897 0.1819  0.0516  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 C     
5127 O O     . ASP A-2 316 ? 1.1216 1.5761 1.1656 0.1843  0.0489  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 O     
5128 C CB    . ASP A-2 316 ? 0.9874 1.4017 1.0030 0.2022  0.0568  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CB    
5129 C CG    . ASP A-2 316 ? 1.0489 1.4447 1.0649 0.1961  0.0591  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CG    
5130 O OD1   . ASP A-2 316 ? 1.0045 1.4019 1.0326 0.1845  0.0577  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD1   
5131 O OD2   . ASP A-2 316 ? 1.0808 1.4591 1.0840 0.2028  0.0621  0.0045  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD2   
5132 N N     . PHE A-2 317 ? 1.0803 1.5086 1.1350 0.1692  0.0514  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 N     
5133 C CA    . PHE A-2 317 ? 1.0017 1.4471 1.0711 0.1606  0.0501  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CA    
5134 C C     . PHE A-2 317 ? 0.9313 1.3716 1.0010 0.1579  0.0522  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 C     
5135 O O     . PHE A-2 317 ? 0.8146 1.2616 0.8959 0.1480  0.0520  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 O     
5136 C CB    . PHE A-2 317 ? 0.9257 1.3618 1.0060 0.1473  0.0485  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CB    
5137 C CG    . PHE A-2 317 ? 0.9479 1.3500 1.0229 0.1411  0.0492  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CG    
5138 C CD1   . PHE A-2 317 ? 0.8885 1.2701 0.9602 0.1363  0.0509  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD1   
5139 C CD2   . PHE A-2 317 ? 1.0116 1.4037 1.0854 0.1397  0.0480  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD2   
5140 C CE1   . PHE A-2 317 ? 0.8996 1.2519 0.9669 0.1305  0.0512  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE1   
5141 C CE2   . PHE A-2 317 ? 0.9612 1.3242 1.0310 0.1339  0.0483  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE2   
5142 C CZ    . PHE A-2 317 ? 0.9182 1.2615 0.9846 0.1294  0.0499  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CZ    
5143 N N     . LEU A-2 318 ? 0.8508 1.2793 0.9079 0.1662  0.0544  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 N     
5144 C CA    . LEU A-2 318 ? 0.9042 1.3306 0.9606 0.1654  0.0565  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CA    
5145 C C     . LEU A-2 318 ? 0.9998 1.4468 1.0513 0.1768  0.0561  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 C     
5146 O O     . LEU A-2 318 ? 0.9808 1.4389 1.0376 0.1735  0.0559  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 O     
5147 C CB    . LEU A-2 318 ? 0.8498 1.2424 0.8952 0.1640  0.0589  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CB    
5148 C CG    . LEU A-2 318 ? 0.7778 1.1455 0.8275 0.1499  0.0584  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CG    
5149 C CD1   . LEU A-2 318 ? 0.7383 1.0765 0.7780 0.1479  0.0608  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD1   
5150 C CD2   . LEU A-2 318 ? 0.6494 1.0281 0.7139 0.1381  0.0574  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD2   
5151 N N     . LYS A-2 319 ? 1.0125 1.4596 1.0520 0.1877  0.0545  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 N     
5152 C CA    . LYS A-2 319 ? 0.9715 1.4310 1.0025 0.1976  0.0522  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CA    
5153 C C     . LYS A-2 319 ? 1.0990 1.5814 1.1319 0.1991  0.0469  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 C     
5154 O O     . LYS A-2 319 ? 1.2810 1.7764 1.3069 0.2078  0.0445  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 O     
5155 C CB    . LYS A-2 319 ? 1.0299 1.4725 1.0438 0.2105  0.0549  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CB    
5156 C CG    . LYS A-2 319 ? 1.3095 1.7294 1.3193 0.2104  0.0604  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CG    
5157 C CD    . LYS A-2 319 ? 1.3152 1.7133 1.3097 0.2200  0.0641  0.0050  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CD    
5158 C CE    . LYS A-2 319 ? 1.3512 1.7432 1.3320 0.2321  0.0660  0.0123  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CE    
5159 N NZ    . LYS A-2 319 ? 1.3606 1.7367 1.3253 0.2433  0.0687  0.0235  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 NZ    
5160 N N     . GLN A-2 320 ? 1.0554 1.5437 1.0973 0.1913  0.0450  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 N     
5161 C CA    . GLN A-2 320 ? 1.0819 1.5908 1.1245 0.1929  0.0401  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CA    
5162 C C     . GLN A-2 320 ? 1.1357 1.6557 1.1944 0.1795  0.0384  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 C     
5163 O O     . GLN A-2 320 ? 1.2386 1.7472 1.3067 0.1700  0.0410  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 O     
5164 C CB    . GLN A-2 320 ? 1.0751 1.5781 1.1072 0.2006  0.0396  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CB    
5165 C CG    . GLN A-2 320 ? 1.2721 1.7711 1.2867 0.2158  0.0402  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CG    
5166 C CD    . GLN A-2 320 ? 1.4177 1.9014 1.4219 0.2219  0.0425  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CD    
5167 O OE1   . GLN A-2 320 ? 1.4721 1.9642 1.4763 0.2217  0.0401  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 OE1   
5168 N NE2   . GLN A-2 320 ? 1.4134 1.8743 1.4085 0.2269  0.0473  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 NE2   
5169 N N     . GLU A-2 321 ? 1.0815 1.6239 1.1427 0.1793  0.0341  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 N     
5170 C CA    . GLU A-2 321 ? 1.1045 1.6576 1.1791 0.1680  0.0323  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CA    
5171 C C     . GLU A-2 321 ? 1.0841 1.6341 1.1557 0.1697  0.0309  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 C     
5172 O O     . GLU A-2 321 ? 1.0576 1.6053 1.1160 0.1806  0.0302  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 O     
5173 C CB    . GLU A-2 321 ? 1.1847 1.7640 1.2635 0.1663  0.0286  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CB    
5174 C CG    . GLU A-2 321 ? 1.2140 1.7994 1.2954 0.1652  0.0297  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CG    
5175 C CD    . GLU A-2 321 ? 1.2247 1.8375 1.3089 0.1646  0.0259  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CD    
5176 O OE1   . GLU A-2 321 ? 1.2056 1.8324 1.2937 0.1612  0.0228  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE1   
5177 O OE2   . GLU A-2 321 ? 1.2313 1.8521 1.3138 0.1676  0.0259  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE2   
5178 N N     . GLN A-2 322 ? 1.0585 1.6085 1.1421 0.1589  0.0308  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 N     
5179 C CA    . GLN A-2 322 ? 1.1731 1.7181 1.2557 0.1590  0.0300  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CA    
5180 C C     . GLN A-2 322 ? 1.1463 1.7098 1.2213 0.1659  0.0258  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 C     
5181 O O     . GLN A-2 322 ? 1.1527 1.7363 1.2333 0.1621  0.0228  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 O     
5182 C CB    . GLN A-2 322 ? 1.2677 1.8101 1.3659 0.1458  0.0307  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CB    
5183 C CG    . GLN A-2 322 ? 1.2665 1.8151 1.3669 0.1439  0.0282  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CG    
5184 C CD    . GLN A-2 322 ? 1.1406 1.6748 1.2323 0.1502  0.0292  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CD    
5185 O OE1   . GLN A-2 322 ? 1.0736 1.5914 1.1582 0.1551  0.0322  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 OE1   
5186 N NE2   . GLN A-2 322 ? 1.1131 1.6540 1.2050 0.1498  0.0271  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 NE2   
5187 N N     . PRO A-2 323 ? 1.0407 1.5986 1.1030 0.1758  0.0258  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 N     
5188 C CA    . PRO A-2 323 ? 0.9604 1.5366 1.0139 0.1836  0.0220  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CA    
5189 C C     . PRO A-2 323 ? 1.0496 1.6394 1.1114 0.1763  0.0191  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 C     
5190 O O     . PRO A-2 323 ? 1.0888 1.6995 1.1541 0.1743  0.0158  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 O     
5191 C CB    . PRO A-2 323 ? 0.8724 1.4349 0.9112 0.1946  0.0241  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CB    
5192 C CG    . PRO A-2 323 ? 0.9665 1.5038 1.0085 0.1903  0.0287  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CG    
5193 C CD    . PRO A-2 323 ? 0.9914 1.5269 1.0445 0.1820  0.0297  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CD    
5194 N N     . VAL A-2 324 ? 1.2234 1.8022 1.2883 0.1725  0.0204  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 N     
5195 C CA    . VAL A-2 324 ? 1.2616 1.8538 1.3315 0.1680  0.0175  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CA    
5196 C C     . VAL A-2 324 ? 1.1344 1.7358 1.2202 0.1556  0.0165  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 C     
5197 O O     . VAL A-2 324 ? 0.9680 1.5560 1.0648 0.1466  0.0192  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 O     
5198 C CB    . VAL A-2 324 ? 1.2274 1.8056 1.2974 0.1667  0.0193  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CB    
5199 C CG1   . VAL A-2 324 ? 1.2380 1.8252 1.3195 0.1572  0.0173  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG1   
5200 C CG2   . VAL A-2 324 ? 1.1592 1.7380 1.2128 0.1792  0.0193  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG2   
5201 N N     . HIS A-2 325 ? 1.1399 1.7645 1.2262 0.1553  0.0129  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 N     
5202 C CA    . HIS A-2 325 ? 1.1895 1.8264 1.2890 0.1447  0.0120  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CA    
5203 C C     . HIS A-2 325 ? 1.3235 1.9600 1.4340 0.1349  0.0118  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 C     
5204 O O     . HIS A-2 325 ? 1.3144 1.9481 1.4210 0.1375  0.0112  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 O     
5205 C CB    . HIS A-2 325 ? 1.2550 1.9183 1.3493 0.1493  0.0080  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CB    
5206 C CG    . HIS A-2 325 ? 1.3164 1.9843 1.4097 0.1512  0.0084  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CG    
5207 N ND1   . HIS A-2 325 ? 1.3093 1.9676 1.3918 0.1612  0.0097  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 ND1   
5208 C CD2   . HIS A-2 325 ? 1.3141 1.9958 1.4157 0.1446  0.0079  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CD2   
5209 C CE1   . HIS A-2 325 ? 1.2956 1.9615 1.3801 0.1607  0.0097  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CE1   
5210 N NE2   . HIS A-2 325 ? 1.3118 1.9922 1.4079 0.1505  0.0087  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 NE2   
5211 N N     . GLY A-2 326 ? 1.4936 2.1330 1.6180 0.1234  0.0129  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 N     
5212 C CA    . GLY A-2 326 ? 1.5662 2.2088 1.7023 0.1134  0.0127  -0.1638 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 CA    
5213 C C     . GLY A-2 326 ? 1.5333 2.1632 1.6708 0.1125  0.0133  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 C     
5214 O O     . GLY A-2 326 ? 1.5617 2.2022 1.7003 0.1111  0.0112  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 O     
5215 N N     . ALA A-2 327 ? 1.3701 1.9779 1.5081 0.1129  0.0163  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 N     
5216 C CA    . ALA A-2 327 ? 1.1826 1.7781 1.3204 0.1135  0.0169  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CA    
5217 C C     . ALA A-2 327 ? 1.0689 1.6552 1.2224 0.1021  0.0187  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 C     
5218 O O     . ALA A-2 327 ? 0.8129 1.4004 0.9771 0.0937  0.0201  -0.1645 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 O     
5219 C CB    . ALA A-2 327 ? 1.0834 1.6609 1.2120 0.1209  0.0190  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CB    
5220 N N     . SER A-2 328 ? 1.2689 1.8467 1.4234 0.1020  0.0187  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 N     
5221 C CA    . SER A-2 328 ? 1.4066 1.9740 1.5751 0.0927  0.0203  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CA    
5222 C C     . SER A-2 328 ? 1.2855 1.8390 1.4626 0.0871  0.0236  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 C     
5223 O O     . SER A-2 328 ? 1.2503 1.8067 1.4388 0.0785  0.0249  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 O     
5224 C CB    . SER A-2 328 ? 1.5768 2.1323 1.7430 0.0955  0.0205  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CB    
5225 O OG    . SER A-2 328 ? 1.6941 2.2621 1.8527 0.1002  0.0179  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 OG    
5226 N N     . ILE A-2 329 ? 1.2399 1.7786 1.4109 0.0922  0.0252  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 N     
5227 C CA    . ILE A-2 329 ? 1.1453 1.6689 1.3227 0.0883  0.0283  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CA    
5228 C C     . ILE A-2 329 ? 1.0045 1.5202 1.1691 0.0973  0.0292  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 C     
5229 O O     . ILE A-2 329 ? 0.8677 1.3826 1.0211 0.1053  0.0281  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 O     
5230 C CB    . ILE A-2 329 ? 1.1159 1.6244 1.3041 0.0828  0.0297  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CB    
5231 C CG1   . ILE A-2 329 ? 0.9265 1.4282 1.1073 0.0891  0.0285  -0.1390 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG1   
5232 C CG2   . ILE A-2 329 ? 1.1292 1.6434 1.3315 0.0733  0.0297  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG2   
5233 C CD1   . ILE A-2 329 ? 0.9034 1.3956 1.0948 0.0840  0.0287  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CD1   
5234 N N     . TYR A-2 330 ? 0.9585 1.4682 1.1247 0.0957  0.0316  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 N     
5235 C CA    . TYR A-2 330 ? 1.0938 1.5926 1.2496 0.1031  0.0332  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CA    
5236 C C     . TYR A-2 330 ? 1.1902 1.6648 1.3503 0.0979  0.0351  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 C     
5237 O O     . TYR A-2 330 ? 1.2293 1.6945 1.3980 0.0881  0.0358  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 O     
5238 C CB    . TYR A-2 330 ? 1.1500 1.6565 1.3014 0.1052  0.0338  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CB    
5239 C CG    . TYR A-2 330 ? 1.1213 1.6483 1.2671 0.1088  0.0306  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CG    
5240 C CD1   . TYR A-2 330 ? 1.0316 1.5734 1.1870 0.1013  0.0292  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD1   
5241 C CD2   . TYR A-2 330 ? 1.1737 1.7055 1.3046 0.1198  0.0291  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD2   
5242 C CE1   . TYR A-2 330 ? 1.0567 1.6185 1.2069 0.1047  0.0259  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE1   
5243 C CE2   . TYR A-2 330 ? 1.2030 1.7547 1.3287 0.1237  0.0258  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE2   
5244 C CZ    . TYR A-2 330 ? 1.1457 1.7128 1.2810 0.1160  0.0241  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CZ    
5245 O OH    . TYR A-2 330 ? 1.1445 1.7326 1.2745 0.1199  0.0206  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 OH    
5246 N N     . TYR A-2 331 ? 1.1562 1.6127 1.3062 0.1021  0.0347  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 N     
5247 C CA    . TYR A-2 331 ? 1.0524 1.4795 1.2024 0.0957  0.0344  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CA    
5248 C C     . TYR A-2 331 ? 0.9933 1.3982 1.1313 0.0981  0.0356  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 C     
5249 O O     . TYR A-2 331 ? 1.0476 1.4529 1.1741 0.1067  0.0363  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 O     
5250 C CB    . TYR A-2 331 ? 1.0300 1.4556 1.1804 0.0972  0.0329  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CB    
5251 C CG    . TYR A-2 331 ? 1.0013 1.3986 1.1511 0.0919  0.0322  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CG    
5252 C CD1   . TYR A-2 331 ? 0.9104 1.2961 1.0706 0.0827  0.0315  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD1   
5253 C CD2   . TYR A-2 331 ? 0.9578 1.3401 1.0966 0.0963  0.0325  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD2   
5254 C CE1   . TYR A-2 331 ? 0.9304 1.2914 1.0898 0.0788  0.0305  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE1   
5255 C CE2   . TYR A-2 331 ? 0.9176 1.2761 1.0564 0.0915  0.0317  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE2   
5256 C CZ    . TYR A-2 331 ? 1.0043 1.3529 1.1534 0.0832  0.0304  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CZ    
5257 O OH    . TYR A-2 331 ? 1.0934 1.4193 1.2422 0.0794  0.0293  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 OH    
5258 N N     . PHE A-2 332 ? 0.9309 1.3159 1.0710 0.0905  0.0361  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 N     
5259 C CA    . PHE A-2 332 ? 1.0054 1.3678 1.1350 0.0913  0.0373  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CA    
5260 C C     . PHE A-2 332 ? 0.9258 1.2623 1.0558 0.0854  0.0361  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 C     
5261 O O     . PHE A-2 332 ? 0.7993 1.1264 0.9374 0.0771  0.0356  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 O     
5262 C CB    . PHE A-2 332 ? 1.0150 1.3766 1.1457 0.0878  0.0390  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CB    
5263 C CG    . PHE A-2 332 ? 0.9560 1.3431 1.0860 0.0940  0.0401  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CG    
5264 C CD1   . PHE A-2 332 ? 1.0422 1.4299 1.1604 0.1028  0.0414  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD1   
5265 C CD2   . PHE A-2 332 ? 0.9462 1.3567 1.0874 0.0911  0.0399  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD2   
5266 C CE1   . PHE A-2 332 ? 1.0176 1.4296 1.1351 0.1094  0.0422  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE1   
5267 C CE2   . PHE A-2 332 ? 0.9320 1.3681 1.0729 0.0971  0.0407  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE2   
5268 C CZ    . PHE A-2 332 ? 0.9229 1.3599 1.0520 0.1066  0.0417  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CZ    
5269 N N     . ARG A-2 333 ? 0.9292 1.2537 1.0501 0.0896  0.0360  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 N     
5270 C CA    . ARG A-2 333 ? 0.9617 1.2624 1.0819 0.0847  0.0347  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CA    
5271 C C     . ARG A-2 333 ? 0.8100 1.0905 0.9190 0.0855  0.0361  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 C     
5272 O O     . ARG A-2 333 ? 0.8049 1.0862 0.9034 0.0923  0.0378  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 O     
5273 C CB    . ARG A-2 333 ? 0.9578 1.2599 1.0783 0.0870  0.0335  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CB    
5274 C CG    . ARG A-2 333 ? 0.8627 1.1461 0.9879 0.0807  0.0315  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CG    
5275 C CD    . ARG A-2 333 ? 0.9361 1.2209 1.0616 0.0828  0.0304  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CD    
5276 N NE    . ARG A-2 333 ? 1.0184 1.2906 1.1322 0.0860  0.0316  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NE    
5277 C CZ    . ARG A-2 333 ? 1.0042 1.2782 1.1150 0.0888  0.0319  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CZ    
5278 N NH1   . ARG A-2 333 ? 0.8423 1.1301 0.9613 0.0889  0.0306  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH1   
5279 N NH2   . ARG A-2 333 ? 1.1016 1.3633 1.2015 0.0910  0.0337  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH2   
5280 N N     . ARG A-2 334 ? 0.6763 0.9385 0.7872 0.0787  0.0355  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 N     
5281 C CA    . ARG A-2 334 ? 0.6573 0.8992 0.7584 0.0781  0.0365  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CA    
5282 C C     . ARG A-2 334 ? 0.8260 1.0744 0.9185 0.0838  0.0393  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 C     
5283 O O     . ARG A-2 334 ? 0.7586 0.9974 0.8401 0.0881  0.0408  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 O     
5284 C CB    . ARG A-2 334 ? 0.7176 0.9452 0.8129 0.0790  0.0357  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CB    
5285 C CG    . ARG A-2 334 ? 0.7712 0.9865 0.8737 0.0727  0.0329  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CG    
5286 C CD    . ARG A-2 334 ? 0.8974 1.0977 0.9936 0.0729  0.0322  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CD    
5287 N NE    . ARG A-2 334 ? 1.0504 1.2600 1.1418 0.0788  0.0336  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NE    
5288 C CZ    . ARG A-2 334 ? 1.0602 1.2603 1.1456 0.0796  0.0339  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CZ    
5289 N NH1   . ARG A-2 334 ? 0.9779 1.1603 1.0620 0.0752  0.0326  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH1   
5290 N NH2   . ARG A-2 334 ? 1.0114 1.2204 1.0922 0.0848  0.0358  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH2   
5291 N N     . VAL A-2 335 ? 0.8195 1.0851 0.9177 0.0839  0.0400  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 N     
5292 C CA    . VAL A-2 335 ? 0.6747 0.9508 0.7670 0.0895  0.0423  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CA    
5293 C C     . VAL A-2 335 ? 0.6965 0.9668 0.7905 0.0840  0.0436  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 C     
5294 O O     . VAL A-2 335 ? 0.7224 0.9839 0.8078 0.0861  0.0455  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 O     
5295 C CB    . VAL A-2 335 ? 0.7581 1.0627 0.8550 0.0952  0.0423  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CB    
5296 C CG1   . VAL A-2 335 ? 0.7542 1.0723 0.8494 0.0987  0.0443  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG1   
5297 C CG2   . VAL A-2 335 ? 0.8279 1.1378 0.9177 0.1035  0.0423  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG2   
5298 N N     . PHE A-2 336 ? 0.7444 1.0191 0.8494 0.0765  0.0429  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 N     
5299 C CA    . PHE A-2 336 ? 0.7330 1.0068 0.8401 0.0714  0.0448  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CA    
5300 C C     . PHE A-2 336 ? 0.7372 0.9849 0.8378 0.0668  0.0453  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 C     
5301 O O     . PHE A-2 336 ? 0.6129 0.8579 0.7105 0.0649  0.0475  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 O     
5302 C CB    . PHE A-2 336 ? 0.8299 1.1143 0.9503 0.0639  0.0447  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CB    
5303 C CG    . PHE A-2 336 ? 0.8408 1.1543 0.9670 0.0675  0.0455  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CG    
5304 C CD1   . PHE A-2 336 ? 0.7939 1.1246 0.9208 0.0745  0.0440  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD1   
5305 C CD2   . PHE A-2 336 ? 0.8599 1.1847 0.9898 0.0644  0.0479  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD2   
5306 C CE1   . PHE A-2 336 ? 0.7336 1.0929 0.8650 0.0787  0.0445  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE1   
5307 C CE2   . PHE A-2 336 ? 0.7799 1.1338 0.9151 0.0681  0.0485  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE2   
5308 C CZ    . PHE A-2 336 ? 0.7032 1.0745 0.8391 0.0756  0.0466  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CZ    
5309 N N     . HIS A-2 337 ? 0.7998 1.0292 0.8978 0.0651  0.0433  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 N     
5310 C CA    . HIS A-2 337 ? 0.7813 0.9870 0.8726 0.0611  0.0435  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CA    
5311 C C     . HIS A-2 337 ? 0.6700 0.8700 0.7491 0.0668  0.0454  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 C     
5312 O O     . HIS A-2 337 ? 0.6812 0.8635 0.7539 0.0639  0.0460  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 O     
5313 C CB    . HIS A-2 337 ? 0.7939 0.9834 0.8862 0.0582  0.0406  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CB    
5314 C CG    . HIS A-2 337 ? 0.7668 0.9554 0.8538 0.0641  0.0395  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CG    
5315 N ND1   . HIS A-2 337 ? 0.8067 0.9780 0.8900 0.0626  0.0377  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 ND1   
5316 C CD2   . HIS A-2 337 ? 0.8021 1.0052 0.8868 0.0713  0.0402  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CD2   
5317 C CE1   . HIS A-2 337 ? 0.7832 0.9580 0.8624 0.0680  0.0377  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CE1   
5318 N NE2   . HIS A-2 337 ? 0.7477 0.9411 0.8273 0.0734  0.0393  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 NE2   
5319 N N     . ASP A-2 338 ? 0.6314 0.8460 0.7069 0.0751  0.0465  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 N     
5320 C CA    . ASP A-2 338 ? 0.7466 0.9577 0.8107 0.0814  0.0490  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CA    
5321 C C     . ASP A-2 338 ? 0.8105 1.0299 0.8742 0.0816  0.0515  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 C     
5322 O O     . ASP A-2 338 ? 0.8399 1.0573 0.8944 0.0874  0.0537  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 O     
5323 C CB    . ASP A-2 338 ? 0.8022 1.0256 0.8617 0.0910  0.0495  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CB    
5324 C CG    . ASP A-2 338 ? 0.6981 0.9103 0.7540 0.0919  0.0483  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CG    
5325 O OD1   . ASP A-2 338 ? 0.6974 0.8909 0.7525 0.0860  0.0471  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD1   
5326 O OD2   . ASP A-2 338 ? 0.7308 0.9540 0.7844 0.0988  0.0486  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD2   
5327 N N     . TRP A-2 339 ? 0.7291 0.9576 0.8025 0.0753  0.0514  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 N     
5328 C CA    . TRP A-2 339 ? 0.6634 0.9079 0.7391 0.0763  0.0539  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CA    
5329 C C     . TRP A-2 339 ? 0.7492 0.9884 0.8311 0.0660  0.0548  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 C     
5330 O O     . TRP A-2 339 ? 0.8362 1.0666 0.9243 0.0586  0.0533  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 O     
5331 C CB    . TRP A-2 339 ? 0.7072 0.9796 0.7899 0.0814  0.0534  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CB    
5332 C CG    . TRP A-2 339 ? 0.8612 1.1380 0.9367 0.0917  0.0527  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CG    
5333 C CD1   . TRP A-2 339 ? 0.9879 1.2698 1.0660 0.0941  0.0506  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD1   
5334 C CD2   . TRP A-2 339 ? 0.8932 1.1681 0.9569 0.1011  0.0546  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD2   
5335 N NE1   . TRP A-2 339 ? 0.9049 1.1882 0.9732 0.1040  0.0512  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 NE1   
5336 C CE2   . TRP A-2 339 ? 0.8815 1.1600 0.9408 0.1086  0.0537  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE2   
5337 C CE3   . TRP A-2 339 ? 0.8506 1.1210 0.9069 0.1040  0.0573  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE3   
5338 C CZ2   . TRP A-2 339 ? 0.9070 1.1834 0.9544 0.1188  0.0556  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ2   
5339 C CZ3   . TRP A-2 339 ? 0.7596 1.0282 0.8046 0.1144  0.0590  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ3   
5340 C CH2   . TRP A-2 339 ? 0.8839 1.1550 0.9243 0.1217  0.0582  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CH2   
5341 N N     . PRO A-2 340 ? 0.7046 0.9484 0.7847 0.0653  0.0577  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 N     
5342 C CA    . PRO A-2 340 ? 0.7189 0.9617 0.8056 0.0554  0.0595  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CA    
5343 C C     . PRO A-2 340 ? 0.8133 1.0822 0.9116 0.0540  0.0601  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 C     
5344 O O     . PRO A-2 340 ? 0.7421 1.0316 0.8420 0.0619  0.0594  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 O     
5345 C CB    . PRO A-2 340 ? 0.6473 0.8851 0.7260 0.0562  0.0625  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CB    
5346 C CG    . PRO A-2 340 ? 0.5591 0.7979 0.6277 0.0678  0.0623  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CG    
5347 C CD    . PRO A-2 340 ? 0.5697 0.8204 0.6416 0.0738  0.0598  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CD    
5348 N N     . ASP A-2 341 ? 0.9148 1.1824 1.0211 0.0437  0.0617  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 N     
5349 C CA    . ASP A-2 341 ? 0.8195 1.1113 0.9378 0.0406  0.0627  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CA    
5350 C C     . ASP A-2 341 ? 0.7493 1.0668 0.8677 0.0475  0.0644  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 C     
5351 O O     . ASP A-2 341 ? 0.7690 1.1098 0.8920 0.0537  0.0631  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 O     
5352 C CB    . ASP A-2 341 ? 0.8543 1.1381 0.9797 0.0279  0.0653  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CB    
5353 C CG    . ASP A-2 341 ? 0.9629 1.2286 1.0919 0.0221  0.0632  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CG    
5354 O OD1   . ASP A-2 341 ? 0.9875 1.2372 1.1101 0.0262  0.0601  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD1   
5355 O OD2   . ASP A-2 341 ? 0.9863 1.2537 1.1245 0.0134  0.0649  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD2   
5356 N N     . LEU A-2 342 ? 0.6080 0.9221 0.7207 0.0473  0.0672  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 N     
5357 C CA    . LEU A-2 342 ? 0.5414 0.8781 0.6522 0.0561  0.0684  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CA    
5358 C C     . LEU A-2 342 ? 0.5864 0.9082 0.6838 0.0632  0.0690  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 C     
5359 O O     . LEU A-2 342 ? 0.4781 0.7750 0.5693 0.0580  0.0697  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 O     
5360 C CB    . LEU A-2 342 ? 0.5689 0.9246 0.6879 0.0499  0.0721  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CB    
5361 C CG    . LEU A-2 342 ? 0.6221 0.9926 0.7551 0.0401  0.0732  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CG    
5362 C CD1   . LEU A-2 342 ? 0.4926 0.8474 0.6280 0.0267  0.0770  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD1   
5363 C CD2   . LEU A-2 342 ? 0.7951 1.2020 0.9359 0.0447  0.0740  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD2   
5364 N N     . PRO A-2 343 ? 0.6674 1.0043 0.7598 0.0752  0.0689  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 N     
5365 C CA    . PRO A-2 343 ? 0.5138 0.8816 0.6118 0.0832  0.0679  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CA    
5366 C C     . PRO A-2 343 ? 0.6129 0.9849 0.7125 0.0876  0.0644  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 C     
5367 O O     . PRO A-2 343 ? 0.6344 1.0301 0.7437 0.0874  0.0634  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 O     
5368 C CB    . PRO A-2 343 ? 0.5249 0.8985 0.6129 0.0957  0.0690  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CB    
5369 C CG    . PRO A-2 343 ? 0.6085 0.9520 0.6849 0.0955  0.0698  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CG    
5370 C CD    . PRO A-2 343 ? 0.6930 1.0177 0.7733 0.0814  0.0705  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CD    
5371 N N     . GLU A-2 344 ? 0.6418 0.9920 0.7322 0.0913  0.0628  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 N     
5372 C CA    . GLU A-2 344 ? 0.5971 0.9532 0.6860 0.0987  0.0601  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CA    
5373 C C     . GLU A-2 344 ? 0.6524 1.0152 0.7529 0.0913  0.0581  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 C     
5374 O O     . GLU A-2 344 ? 0.7322 1.1159 0.8371 0.0964  0.0564  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 O     
5375 C CB    . GLU A-2 344 ? 0.5182 0.8482 0.5950 0.1027  0.0595  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CB    
5376 C CG    . GLU A-2 344 ? 0.4706 0.7959 0.5351 0.1123  0.0616  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CG    
5377 C CD    . GLU A-2 344 ? 0.5943 0.8995 0.6538 0.1067  0.0640  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CD    
5378 O OE1   . GLU A-2 344 ? 0.5886 0.8881 0.6548 0.0956  0.0644  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE1   
5379 O OE2   . GLU A-2 344 ? 0.7130 1.0078 0.7614 0.1136  0.0657  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE2   
5380 N N     . GLY A-2 345 ? 0.5668 0.9126 0.6723 0.0795  0.0583  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 N     
5381 C CA    . GLY A-2 345 ? 0.6416 0.9917 0.7581 0.0724  0.0567  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 CA    
5382 C C     . GLY A-2 345 ? 0.7058 1.0876 0.8333 0.0722  0.0570  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 C     
5383 O O     . GLY A-2 345 ? 0.6068 1.0025 0.7396 0.0746  0.0549  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 O     
5384 N N     . LYS A-2 346 ? 0.7718 1.1668 0.9034 0.0691  0.0598  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 N     
5385 C CA    . LYS A-2 346 ? 0.7120 1.1391 0.8548 0.0682  0.0603  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CA    
5386 C C     . LYS A-2 346 ? 0.6692 1.1209 0.8086 0.0820  0.0583  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 C     
5387 O O     . LYS A-2 346 ? 0.6560 1.1309 0.8034 0.0833  0.0568  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 O     
5388 C CB    . LYS A-2 346 ? 0.6241 1.0606 0.7718 0.0615  0.0641  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CB    
5389 N N     . LYS A-2 347 ? 0.6038 1.0500 0.7310 0.0926  0.0584  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 N     
5390 C CA    . LYS A-2 347 ? 0.6303 1.0990 0.7530 0.1067  0.0569  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CA    
5391 C C     . LYS A-2 347 ? 0.7918 1.2609 0.9134 0.1110  0.0539  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 C     
5392 O O     . LYS A-2 347 ? 0.8121 1.3072 0.9355 0.1188  0.0523  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 O     
5393 C CB    . LYS A-2 347 ? 0.7266 1.1858 0.8355 0.1172  0.0581  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CB    
5394 C CG    . LYS A-2 347 ? 0.9295 1.4122 1.0325 0.1331  0.0570  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CG    
5395 C CD    . LYS A-2 347 ? 0.9859 1.4733 1.0815 0.1400  0.0581  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CD    
5396 C CE    . LYS A-2 347 ? 0.9104 1.4211 1.0131 0.1360  0.0561  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CE    
5397 N NZ    . LYS A-2 347 ? 0.8355 1.3642 0.9385 0.1388  0.0508  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 NZ    
5398 N N     . ILE A-2 348 ? 0.8370 1.2787 0.9555 0.1061  0.0530  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 N     
5399 C CA    . ILE A-2 348 ? 0.8975 1.3401 1.0162 0.1089  0.0504  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CA    
5400 C C     . ILE A-2 348 ? 0.9216 1.3888 1.0541 0.1041  0.0492  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 C     
5401 O O     . ILE A-2 348 ? 0.8475 1.3373 0.9808 0.1116  0.0476  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 O     
5402 C CB    . ILE A-2 348 ? 1.0088 1.4193 1.1244 0.1026  0.0497  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CB    
5403 C CG1   . ILE A-2 348 ? 0.9625 1.3467 1.0672 0.1028  0.0513  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG1   
5404 C CG2   . ILE A-2 348 ? 1.0189 1.4292 1.1309 0.1084  0.0475  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG2   
5405 C CD1   . ILE A-2 348 ? 0.9049 1.2858 0.9966 0.1147  0.0517  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CD1   
5406 N N     . LEU A-2 349 ? 0.9462 1.4082 1.0891 0.0912  0.0504  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 N     
5407 C CA    . LEU A-2 349 ? 0.9542 1.4367 1.1109 0.0848  0.0499  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CA    
5408 C C     . LEU A-2 349 ? 1.0446 1.5613 1.2059 0.0888  0.0502  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 C     
5409 O O     . LEU A-2 349 ? 1.0465 1.5769 1.2120 0.0863  0.0473  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 O     
5410 C CB    . LEU A-2 349 ? 0.8593 1.3251 1.0245 0.0701  0.0519  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CB    
5411 C CG    . LEU A-2 349 ? 0.7653 1.1994 0.9279 0.0649  0.0508  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CG    
5412 C CD1   . LEU A-2 349 ? 0.7429 1.1589 0.9114 0.0517  0.0533  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD1   
5413 C CD2   . LEU A-2 349 ? 0.8262 1.2683 0.9942 0.0661  0.0482  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD2   
5414 N N     . ASP A-2 350 ? 1.0111 1.5305 1.1663 0.0927  0.0514  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 N     
5415 C CA    . ASP A-2 350 ? 0.9788 1.5185 1.1322 0.0947  0.0489  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CA    
5416 C C     . ASP A-2 350 ? 0.9758 1.5228 1.1169 0.1072  0.0441  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 C     
5417 O O     . ASP A-2 350 ? 0.9579 1.5232 1.0998 0.1077  0.0405  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 O     
5418 C CB    . ASP A-2 350 ? 0.8889 1.4300 1.0407 0.0945  0.0519  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CB    
5419 C CG    . ASP A-2 350 ? 0.9434 1.4844 1.1085 0.0803  0.0565  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CG    
5420 O OD1   . ASP A-2 350 ? 0.9571 1.5052 1.1331 0.0707  0.0565  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD1   
5421 O OD2   . ASP A-2 350 ? 0.9038 1.4374 1.0681 0.0785  0.0606  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD2   
5422 N N     . ASN A-2 351 ? 0.9911 1.5241 1.1205 0.1173  0.0443  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 N     
5423 C CA    . ASN A-2 351 ? 0.9113 1.4492 1.0284 0.1291  0.0405  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CA    
5424 C C     . ASN A-2 351 ? 0.9132 1.4554 1.0329 0.1274  0.0376  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 C     
5425 O O     . ASN A-2 351 ? 0.9345 1.4851 1.0451 0.1359  0.0343  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 O     
5426 C CB    . ASN A-2 351 ? 0.8547 1.3739 0.9590 0.1391  0.0424  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CB    
5427 C CG    . ASN A-2 351 ? 1.0024 1.5221 1.0988 0.1458  0.0436  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CG    
5428 O OD1   . ASN A-2 351 ? 1.0668 1.6044 1.1630 0.1476  0.0414  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 OD1   
5429 N ND2   . ASN A-2 351 ? 1.0640 1.5644 1.1538 0.1497  0.0472  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 ND2   
5430 N N     . THR A-2 352 ? 0.9574 1.4942 1.0891 0.1170  0.0390  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 N     
5431 C CA    . THR A-2 352 ? 1.0569 1.5965 1.1924 0.1144  0.0367  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CA    
5432 C C     . THR A-2 352 ? 1.1229 1.6807 1.2692 0.1056  0.0351  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 C     
5433 O O     . THR A-2 352 ? 1.1756 1.7439 1.3213 0.1066  0.0319  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 O     
5434 C CB    . THR A-2 352 ? 0.9984 1.5185 1.1397 0.1096  0.0393  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CB    
5435 O OG1   . THR A-2 352 ? 0.9106 1.4147 1.0408 0.1182  0.0406  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 OG1   
5436 C CG2   . THR A-2 352 ? 0.9375 1.4605 1.0843 0.1061  0.0371  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CG2   
5437 N N     . ARG A-2 353 ? 1.1614 1.7232 1.3170 0.0970  0.0376  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 N     
5438 C CA    . ARG A-2 353 ? 1.1555 1.7360 1.3200 0.0890  0.0365  -0.1491 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CA    
5439 C C     . ARG A-2 353 ? 1.0814 1.6826 1.2371 0.0971  0.0318  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 C     
5440 O O     . ARG A-2 353 ? 1.1669 1.7842 1.3267 0.0934  0.0294  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 O     
5441 C CB    . ARG A-2 353 ? 1.2581 1.8397 1.4317 0.0797  0.0405  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CB    
5442 C CG    . ARG A-2 353 ? 1.3193 1.9212 1.5013 0.0714  0.0399  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CG    
5443 C CD    . ARG A-2 353 ? 1.2979 1.9023 1.4853 0.0646  0.0439  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CD    
5444 N NE    . ARG A-2 353 ? 1.3909 1.9746 1.5785 0.0636  0.0483  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NE    
5445 C CZ    . ARG A-2 353 ? 1.4846 2.0546 1.6825 0.0534  0.0528  -0.1675 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CZ    
5446 N NH1   . ARG A-2 353 ? 1.4702 2.0439 1.6795 0.0432  0.0537  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH1   
5447 N NH2   . ARG A-2 353 ? 1.5115 2.0640 1.7080 0.0536  0.0565  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH2   
5448 N N     . ALA A-2 354 ? 0.9676 1.5686 1.1107 0.1084  0.0307  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 N     
5449 C CA    . ALA A-2 354 ? 0.8782 1.4988 1.0117 0.1176  0.0263  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CA    
5450 C C     . ALA A-2 354 ? 0.9293 1.5590 1.0600 0.1201  0.0226  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 C     
5451 O O     . ALA A-2 354 ? 1.0401 1.6913 1.1706 0.1203  0.0192  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 O     
5452 C CB    . ALA A-2 354 ? 0.8203 1.4336 0.9396 0.1306  0.0262  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CB    
5453 N N     . ALA A-2 355 ? 0.9377 1.5519 1.0663 0.1216  0.0232  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 N     
5454 C CA    . ALA A-2 355 ? 1.0128 1.6343 1.1360 0.1261  0.0199  -0.1382 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CA    
5455 C C     . ALA A-2 355 ? 1.0151 1.6363 1.1502 0.1156  0.0201  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 C     
5456 O O     . ALA A-2 355 ? 0.9824 1.6024 1.1141 0.1184  0.0185  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 O     
5457 C CB    . ALA A-2 355 ? 1.0318 1.6385 1.1424 0.1367  0.0203  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CB    
5458 N N     . MET A-2 356 ? 1.1238 1.7466 1.2725 0.1037  0.0222  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 N     
5459 C CA    . MET A-2 356 ? 1.1873 1.8065 1.3478 0.0937  0.0232  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CA    
5460 C C     . MET A-2 356 ? 1.1562 1.7976 1.3218 0.0885  0.0207  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 C     
5461 O O     . MET A-2 356 ? 1.2496 1.9104 1.4080 0.0941  0.0174  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 O     
5462 C CB    . MET A-2 356 ? 1.2714 1.8748 1.4441 0.0835  0.0280  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CB    
5463 C CG    . MET A-2 356 ? 1.2337 1.8136 1.4053 0.0856  0.0301  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CG    
5464 S SD    . MET A-2 356 ? 1.0584 1.6207 1.2404 0.0768  0.0358  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 SD    
5465 C CE    . MET A-2 356 ? 0.9246 1.4852 1.1238 0.0633  0.0376  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CE    
5466 N N     . SER A-2 357 ? 1.1133 1.7519 1.2912 0.0781  0.0222  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 N     
5467 C CA    . SER A-2 357 ? 1.0618 1.7191 1.2464 0.0712  0.0208  -0.2077 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CA    
5468 C C     . SER A-2 357 ? 1.1011 1.7503 1.3017 0.0573  0.0253  -0.2178 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 C     
5469 O O     . SER A-2 357 ? 1.0061 1.6384 1.2132 0.0534  0.0275  -0.2164 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 O     
5470 C CB    . SER A-2 357 ? 0.9171 1.5800 1.0982 0.0743  0.0177  -0.2099 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CB    
5471 O OG    . SER A-2 357 ? 0.9419 1.6069 1.1082 0.0871  0.0145  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 OG    
5472 N N     . ARG A-2 358 ? 1.2367 1.8985 1.4437 0.0500  0.0268  -0.2282 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 N     
5473 C CA    . ARG A-2 358 ? 1.3294 1.9842 1.5514 0.0363  0.0321  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CA    
5474 C C     . ARG A-2 358 ? 1.4269 2.0671 1.6584 0.0298  0.0342  -0.2417 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 C     
5475 O O     . ARG A-2 358 ? 1.3670 1.9896 1.6075 0.0230  0.0388  -0.2407 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 O     
5476 C CB    . ARG A-2 358 ? 1.2414 1.9178 1.4686 0.0287  0.0322  -0.2535 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CB    
5477 N N     . GLU A-2 359 ? 1.5368 2.1839 1.7662 0.0324  0.0309  -0.2456 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 N     
5478 C CA    . GLU A-2 359 ? 1.5918 2.2265 1.8306 0.0267  0.0327  -0.2501 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CA    
5479 C C     . GLU A-2 359 ? 1.5555 2.1854 1.7864 0.0356  0.0291  -0.2422 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 C     
5480 O O     . GLU A-2 359 ? 1.5963 2.2163 1.8346 0.0317  0.0302  -0.2457 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 O     
5481 C CB    . GLU A-2 359 ? 1.7137 2.3610 1.9631 0.0161  0.0341  -0.2684 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CB    
5482 C CG    . GLU A-2 359 ? 1.8154 2.4862 2.0574 0.0205  0.0292  -0.2753 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CG    
5483 C CD    . GLU A-2 359 ? 1.8952 2.5647 2.1378 0.0219  0.0272  -0.2783 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CD    
5484 O OE1   . GLU A-2 359 ? 1.9131 2.5640 2.1634 0.0185  0.0298  -0.2767 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE1   
5485 O OE2   . GLU A-2 359 ? 1.9249 2.6129 2.1604 0.0265  0.0231  -0.2827 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE2   
5486 N N     . HIS A-2 360 ? 1.5122 2.1485 1.7286 0.0473  0.0251  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 N     
5487 C CA    . HIS A-2 360 ? 1.4609 2.0916 1.6693 0.0554  0.0224  -0.2236 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CA    
5488 C C     . HIS A-2 360 ? 1.3261 1.9361 1.5296 0.0613  0.0236  -0.2081 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 C     
5489 O O     . HIS A-2 360 ? 1.2902 1.8875 1.4944 0.0626  0.0237  -0.2038 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 O     
5490 C CB    . HIS A-2 360 ? 1.4916 2.1420 1.6866 0.0647  0.0176  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CB    
5491 C CG    . HIS A-2 360 ? 1.5303 2.2019 1.7289 0.0600  0.0158  -0.2372 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CG    
5492 N ND1   . HIS A-2 360 ? 1.5811 2.2757 1.7717 0.0645  0.0124  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 ND1   
5493 C CD2   . HIS A-2 360 ? 1.5319 2.2057 1.7412 0.0512  0.0168  -0.2503 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CD2   
5494 C CE1   . HIS A-2 360 ? 1.6042 2.3146 1.8003 0.0584  0.0115  -0.2557 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CE1   
5495 N NE2   . HIS A-2 360 ? 1.5731 2.2709 1.7806 0.0502  0.0143  -0.2618 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 NE2   
5496 N N     . SER A-2 361 ? 1.2695 1.8764 1.4678 0.0649  0.0246  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 N     
5497 C CA    . SER A-2 361 ? 1.2147 1.8022 1.4083 0.0700  0.0262  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CA    
5498 C C     . SER A-2 361 ? 1.3197 1.8902 1.5260 0.0610  0.0306  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 C     
5499 O O     . SER A-2 361 ? 1.3430 1.9172 1.5605 0.0513  0.0331  -0.1988 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 O     
5500 C CB    . SER A-2 361 ? 1.1072 1.6980 1.2892 0.0783  0.0256  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CB    
5501 O OG    . SER A-2 361 ? 1.1021 1.7008 1.2702 0.0892  0.0220  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 OG    
5502 N N     . ARG A-2 362 ? 1.3714 1.9234 1.5759 0.0644  0.0318  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 N     
5503 C CA    . ARG A-2 362 ? 1.1810 1.7159 1.3958 0.0578  0.0357  -0.1772 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CA    
5504 C C     . ARG A-2 362 ? 1.0805 1.6007 1.2867 0.0651  0.0365  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 C     
5505 O O     . ARG A-2 362 ? 1.0971 1.6173 1.2910 0.0746  0.0342  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 O     
5506 C CB    . ARG A-2 362 ? 1.1263 1.6532 1.3521 0.0520  0.0363  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CB    
5507 C CG    . ARG A-2 362 ? 1.3116 1.8320 1.5530 0.0405  0.0406  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CG    
5508 C CD    . ARG A-2 362 ? 1.4925 2.0104 1.7452 0.0347  0.0407  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CD    
5509 N NE    . ARG A-2 362 ? 1.5992 2.1310 1.8597 0.0265  0.0418  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NE    
5510 C CZ    . ARG A-2 362 ? 1.6466 2.1926 1.9050 0.0273  0.0388  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CZ    
5511 N NH1   . ARG A-2 362 ? 1.6167 2.1648 1.8657 0.0358  0.0348  -0.2188 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH1   
5512 N NH2   . ARG A-2 362 ? 1.7052 2.2637 1.9710 0.0193  0.0402  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH2   
5513 N N     . ILE A-2 363 ? 1.0119 1.5165 1.2230 0.0599  0.0397  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 N     
5514 C CA    . ILE A-2 363 ? 1.0090 1.4897 1.2074 0.0642  0.0395  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CA    
5515 C C     . ILE A-2 363 ? 1.0738 1.5225 1.2720 0.0585  0.0390  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 C     
5516 O O     . ILE A-2 363 ? 1.1311 1.5690 1.3380 0.0488  0.0402  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 O     
5517 C CB    . ILE A-2 363 ? 0.9942 1.4737 1.1899 0.0624  0.0419  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CB    
5518 C CG1   . ILE A-2 363 ? 1.0154 1.4650 1.1997 0.0637  0.0421  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG1   
5519 C CG2   . ILE A-2 363 ? 1.0492 1.5290 1.2565 0.0503  0.0446  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG2   
5520 C CD1   . ILE A-2 363 ? 1.0842 1.5322 1.2565 0.0749  0.0404  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CD1   
5521 N N     . LEU A-2 364 ? 0.9818 1.4152 1.1697 0.0648  0.0373  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 N     
5522 C CA    . LEU A-2 364 ? 0.8662 1.2709 1.0529 0.0610  0.0363  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CA    
5523 C C     . LEU A-2 364 ? 0.7187 1.1009 0.8931 0.0637  0.0365  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 C     
5524 O O     . LEU A-2 364 ? 0.6662 1.0494 0.8306 0.0720  0.0359  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 O     
5525 C CB    . LEU A-2 364 ? 0.9316 1.3401 1.1192 0.0649  0.0341  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CB    
5526 C CG    . LEU A-2 364 ? 0.9415 1.3706 1.1415 0.0617  0.0339  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CG    
5527 C CD1   . LEU A-2 364 ? 0.8934 1.3258 1.0933 0.0661  0.0318  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD1   
5528 C CD2   . LEU A-2 364 ? 0.9077 1.3237 1.1181 0.0508  0.0352  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD2   
5529 N N     . ILE A-2 365 ? 0.7021 1.0638 0.8771 0.0565  0.0377  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 N     
5530 C CA    . ILE A-2 365 ? 0.7584 1.0961 0.9228 0.0574  0.0379  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CA    
5531 C C     . ILE A-2 365 ? 0.8773 1.1924 1.0421 0.0545  0.0359  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 C     
5532 O O     . ILE A-2 365 ? 0.8987 1.2052 1.0718 0.0473  0.0359  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 O     
5533 C CB    . ILE A-2 365 ? 0.8379 1.1671 1.0020 0.0514  0.0404  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CB    
5534 C CG1   . ILE A-2 365 ? 0.7395 1.0944 0.9076 0.0521  0.0424  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG1   
5535 C CG2   . ILE A-2 365 ? 0.9506 1.2599 1.1023 0.0540  0.0407  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG2   
5536 C CD1   . ILE A-2 365 ? 0.8973 1.2651 1.0561 0.0621  0.0424  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CD1   
5537 N N     . HIS A-2 366 ? 0.9071 1.2123 1.0628 0.0600  0.0345  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 N     
5538 C CA    . HIS A-2 366 ? 0.8288 1.1152 0.9846 0.0583  0.0323  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CA    
5539 C C     . HIS A-2 366 ? 0.7314 0.9951 0.8767 0.0586  0.0323  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 C     
5540 O O     . HIS A-2 366 ? 0.7780 1.0414 0.9135 0.0645  0.0328  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 O     
5541 C CB    . HIS A-2 366 ? 0.8716 1.1692 1.0275 0.0640  0.0308  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CB    
5542 C CG    . HIS A-2 366 ? 0.8474 1.1309 1.0066 0.0618  0.0285  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CG    
5543 N ND1   . HIS A-2 366 ? 0.8090 1.0968 0.9662 0.0664  0.0273  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 ND1   
5544 C CD2   . HIS A-2 366 ? 0.8492 1.1144 1.0130 0.0560  0.0274  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CD2   
5545 C CE1   . HIS A-2 366 ? 0.8787 1.1526 1.0401 0.0633  0.0253  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CE1   
5546 N NE2   . HIS A-2 366 ? 0.9081 1.1680 1.0734 0.0574  0.0251  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 NE2   
5547 N N     . ASP A-2 367 ? 0.4619 0.7061 0.6088 0.0522  0.0320  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 N     
5548 C CA    . ASP A-2 367 ? 0.6010 0.8251 0.7383 0.0514  0.0323  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CA    
5549 C C     . ASP A-2 367 ? 0.6573 0.8607 0.7978 0.0453  0.0309  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 C     
5550 O O     . ASP A-2 367 ? 0.6005 0.8050 0.7506 0.0415  0.0303  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 O     
5551 C CB    . ASP A-2 367 ? 0.7809 1.0090 0.9141 0.0507  0.0352  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CB    
5552 C CG    . ASP A-2 367 ? 0.9749 1.2085 1.0976 0.0580  0.0364  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CG    
5553 O OD1   . ASP A-2 367 ? 0.9912 1.2121 1.1060 0.0609  0.0354  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD1   
5554 O OD2   . ASP A-2 367 ? 0.9447 1.1948 1.0669 0.0608  0.0384  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD2   
5555 N N     . ILE A-2 368 ? 0.7484 0.9328 0.8805 0.0445  0.0304  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 N     
5556 C CA    . ILE A-2 368 ? 0.7499 0.9140 0.8833 0.0394  0.0290  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CA    
5557 C C     . ILE A-2 368 ? 0.7413 0.9037 0.8798 0.0330  0.0314  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 C     
5558 O O     . ILE A-2 368 ? 0.6315 0.8019 0.7681 0.0320  0.0343  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 O     
5559 C CB    . ILE A-2 368 ? 0.7021 0.8484 0.8247 0.0402  0.0282  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CB    
5560 C CG1   . ILE A-2 368 ? 0.7056 0.8499 0.8255 0.0445  0.0255  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG1   
5561 C CG2   . ILE A-2 368 ? 0.6130 0.7393 0.7347 0.0347  0.0276  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG2   
5562 C CD1   . ILE A-2 368 ? 0.6856 0.8185 0.7939 0.0463  0.0256  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CD1   
5563 N N     . ILE A-2 369 ? 0.7584 0.9102 0.9033 0.0288  0.0305  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 N     
5564 C CA    . ILE A-2 369 ? 0.7127 0.8572 0.8610 0.0218  0.0332  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CA    
5565 C C     . ILE A-2 369 ? 0.7096 0.8286 0.8518 0.0193  0.0319  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 C     
5566 O O     . ILE A-2 369 ? 0.6554 0.7629 0.8001 0.0198  0.0292  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 O     
5567 C CB    . ILE A-2 369 ? 0.6049 0.7572 0.7653 0.0185  0.0340  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CB    
5568 C CG1   . ILE A-2 369 ? 0.5763 0.7559 0.7422 0.0211  0.0350  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG1   
5569 C CG2   . ILE A-2 369 ? 0.6008 0.7431 0.7638 0.0106  0.0375  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG2   
5570 C CD1   . ILE A-2 369 ? 0.6412 0.8308 0.8183 0.0204  0.0344  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CD1   
5571 N N     . VAL A-2 370 ? 0.5501 0.6610 0.6841 0.0172  0.0339  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 N     
5572 C CA    . VAL A-2 370 ? 0.5236 0.6113 0.6501 0.0153  0.0327  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CA    
5573 C C     . VAL A-2 370 ? 0.6808 0.7554 0.8120 0.0093  0.0342  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 C     
5574 O O     . VAL A-2 370 ? 0.7930 0.8731 0.9286 0.0040  0.0383  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 O     
5575 C CB    . VAL A-2 370 ? 0.6598 0.7436 0.7760 0.0146  0.0348  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CB    
5576 C CG1   . VAL A-2 370 ? 0.5768 0.6374 0.6848 0.0127  0.0335  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG1   
5577 C CG2   . VAL A-2 370 ? 0.6684 0.7641 0.7797 0.0209  0.0338  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG2   
5578 N N     . PRO A-2 371 ? 0.8199 0.8776 0.9506 0.0100  0.0312  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 N     
5579 C CA    . PRO A-2 371 ? 0.7030 0.7433 0.8351 0.0047  0.0330  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CA    
5580 C C     . PRO A-2 371 ? 0.6899 0.7186 0.8132 -0.0002 0.0364  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 C     
5581 O O     . PRO A-2 371 ? 0.7204 0.7487 0.8348 0.0016  0.0358  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 O     
5582 C CB    . PRO A-2 371 ? 0.6307 0.6558 0.7612 0.0087  0.0283  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CB    
5583 C CG    . PRO A-2 371 ? 0.6604 0.6900 0.7842 0.0142  0.0248  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CG    
5584 C CD    . PRO A-2 371 ? 0.7676 0.8200 0.8948 0.0158  0.0263  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CD    
5585 N N     . GLU A-2 372 ? 0.7345 0.7530 0.8601 -0.0066 0.0402  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 N     
5586 C CA    . GLU A-2 372 ? 0.7411 0.7476 0.8582 -0.0119 0.0438  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CA    
5587 C C     . GLU A-2 372 ? 0.6683 0.6504 0.7757 -0.0107 0.0414  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 C     
5588 O O     . GLU A-2 372 ? 0.6886 0.6589 0.7873 -0.0145 0.0440  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 O     
5589 C CB    . GLU A-2 372 ? 0.8263 0.8330 0.9494 -0.0203 0.0499  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CB    
5590 C CG    . GLU A-2 372 ? 0.9026 0.9358 1.0351 -0.0216 0.0523  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CG    
5591 C CD    . GLU A-2 372 ? 1.0118 1.0516 1.1426 -0.0281 0.0580  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CD    
5592 O OE1   . GLU A-2 372 ? 1.0547 1.0788 1.1765 -0.0317 0.0602  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE1   
5593 O OE2   . GLU A-2 372 ? 1.0961 1.1578 1.2349 -0.0298 0.0604  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE2   
5594 N N     . ILE A-2 373 ? 0.6423 0.6177 0.7511 -0.0053 0.0364  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 N     
5595 C CA    . ILE A-2 373 ? 0.6841 0.6391 0.7839 -0.0026 0.0331  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CA    
5596 C C     . ILE A-2 373 ? 0.7482 0.7079 0.8507 0.0050  0.0268  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 C     
5597 O O     . ILE A-2 373 ? 0.6772 0.6495 0.7897 0.0072  0.0258  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 O     
5598 C CB    . ILE A-2 373 ? 0.7446 0.6780 0.8435 -0.0064 0.0354  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CB    
5599 C CG1   . ILE A-2 373 ? 0.8580 0.7711 0.9443 -0.0041 0.0328  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG1   
5600 C CG2   . ILE A-2 373 ? 0.6437 0.5760 0.7532 -0.0042 0.0338  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG2   
5601 C CD1   . ILE A-2 373 ? 0.8669 0.7568 0.9497 -0.0072 0.0353  0.0015  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CD1   
5602 N N     . GLY A-2 374 ? 0.7999 0.7505 0.8933 0.0089  0.0229  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 N     
5603 C CA    . GLY A-2 374 ? 0.7815 0.7363 0.8772 0.0157  0.0171  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 CA    
5604 C C     . GLY A-2 374 ? 0.8226 0.7982 0.9219 0.0183  0.0162  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 C     
5605 O O     . GLY A-2 374 ? 0.6564 0.6415 0.7633 0.0222  0.0135  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 O     
5606 N N     . ALA A-2 375 ? 0.9941 0.9769 1.0879 0.0163  0.0189  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 N     
5607 C CA    . ALA A-2 375 ? 0.8984 0.8976 0.9924 0.0197  0.0180  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CA    
5608 C C     . ALA A-2 375 ? 0.8699 0.8656 0.9599 0.0244  0.0131  0.0013  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 C     
5609 O O     . ALA A-2 375 ? 1.0047 0.9858 1.0880 0.0248  0.0107  0.0069  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 O     
5610 C CB    . ALA A-2 375 ? 0.9178 0.9218 1.0050 0.0173  0.0217  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CB    
5611 N N     . THR A-2 376 ? 0.8011 0.8108 0.8949 0.0280  0.0117  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 N     
5612 C CA    . THR A-2 376 ? 0.7981 0.8074 0.8886 0.0318  0.0077  0.0025  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CA    
5613 C C     . THR A-2 376 ? 0.8234 0.8362 0.9050 0.0318  0.0094  0.0069  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 C     
5614 O O     . THR A-2 376 ? 0.8848 0.9031 0.9641 0.0300  0.0134  0.0065  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 O     
5615 C CB    . THR A-2 376 ? 0.7574 0.7792 0.8571 0.0354  0.0056  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CB    
5616 O OG1   . THR A-2 376 ? 0.6688 0.7055 0.7686 0.0365  0.0079  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 OG1   
5617 C CG2   . THR A-2 376 ? 0.8911 0.9152 1.0011 0.0347  0.0061  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CG2   
5618 N N     . MET A-2 377 ? 0.7076 0.7174 0.7843 0.0339  0.0065  0.0108  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 N     
5619 C CA    . MET A-2 377 ? 0.6099 0.6233 0.6788 0.0342  0.0083  0.0142  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CA    
5620 C C     . MET A-2 377 ? 0.6012 0.6304 0.6743 0.0363  0.0108  0.0105  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 C     
5621 O O     . MET A-2 377 ? 0.5223 0.5551 0.5893 0.0365  0.0139  0.0126  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 O     
5622 C CB    . MET A-2 377 ? 0.5357 0.5438 0.5995 0.0355  0.0049  0.0180  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CB    
5623 C CG    . MET A-2 377 ? 0.5784 0.5718 0.6355 0.0341  0.0025  0.0227  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CG    
5624 S SD    . MET A-2 377 ? 0.7178 0.7030 0.7638 0.0304  0.0066  0.0275  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 SD    
5625 C CE    . MET A-2 377 ? 0.7172 0.7096 0.7570 0.0312  0.0093  0.0291  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CE    
5626 N N     . SER A-2 378 ? 0.6445 0.6830 0.7273 0.0382  0.0095  0.0051  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 N     
5627 C CA    . SER A-2 378 ? 0.6443 0.6983 0.7308 0.0402  0.0120  0.0013  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CA    
5628 C C     . SER A-2 378 ? 0.6047 0.6641 0.6910 0.0388  0.0160  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 C     
5629 O O     . SER A-2 378 ? 0.6735 0.7415 0.7562 0.0405  0.0189  0.0004  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 O     
5630 C CB    . SER A-2 378 ? 0.8232 0.8864 0.9206 0.0422  0.0099  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CB    
5631 O OG    . SER A-2 378 ? 1.0339 1.1116 1.1331 0.0449  0.0115  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 OG    
5632 N N     . HIS A-2 379 ? 0.5919 0.6463 0.6820 0.0357  0.0164  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 N     
5633 C CA    . HIS A-2 379 ? 0.6559 0.7149 0.7455 0.0333  0.0203  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CA    
5634 C C     . HIS A-2 379 ? 0.6335 0.6870 0.7122 0.0327  0.0226  0.0017  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 C     
5635 O O     . HIS A-2 379 ? 0.5276 0.5909 0.6039 0.0342  0.0257  0.0014  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 O     
5636 C CB    . HIS A-2 379 ? 0.7896 0.8404 0.8837 0.0289  0.0207  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CB    
5637 C CG    . HIS A-2 379 ? 0.9084 0.9653 1.0139 0.0290  0.0196  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CG    
5638 N ND1   . HIS A-2 379 ? 0.8870 0.9319 0.9961 0.0280  0.0171  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 ND1   
5639 C CD2   . HIS A-2 379 ? 0.9041 0.9778 1.0179 0.0301  0.0209  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CD2   
5640 C CE1   . HIS A-2 379 ? 0.9228 0.9764 1.0423 0.0283  0.0170  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CE1   
5641 N NE2   . HIS A-2 379 ? 0.8730 0.9445 0.9956 0.0293  0.0192  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 NE2   
5642 N N     . ALA A-2 380 ? 0.6515 0.6895 0.7232 0.0311  0.0209  0.0072  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 N     
5643 C CA    . ALA A-2 380 ? 0.6438 0.6749 0.7052 0.0296  0.0232  0.0124  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CA    
5644 C C     . ALA A-2 380 ? 0.6438 0.6809 0.6991 0.0330  0.0247  0.0150  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 C     
5645 O O     . ALA A-2 380 ? 0.7035 0.7423 0.7531 0.0330  0.0281  0.0168  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 O     
5646 C CB    . ALA A-2 380 ? 0.6044 0.6184 0.6595 0.0274  0.0207  0.0175  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CB    
5647 N N     . TRP A-2 381 ? 0.6903 0.7302 0.7465 0.0360  0.0226  0.0152  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 N     
5648 C CA    . TRP A-2 381 ? 0.7386 0.7808 0.7875 0.0388  0.0246  0.0184  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CA    
5649 C C     . TRP A-2 381 ? 0.6935 0.7503 0.7443 0.0421  0.0280  0.0158  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 C     
5650 O O     . TRP A-2 381 ? 0.6258 0.6834 0.6692 0.0441  0.0312  0.0187  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 O     
5651 C CB    . TRP A-2 381 ? 0.6979 0.7382 0.7465 0.0402  0.0220  0.0196  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CB    
5652 C CG    . TRP A-2 381 ? 0.7629 0.8157 0.8191 0.0432  0.0214  0.0154  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CG    
5653 C CD1   . TRP A-2 381 ? 0.8461 0.9020 0.9111 0.0432  0.0180  0.0117  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD1   
5654 C CD2   . TRP A-2 381 ? 0.7775 0.8412 0.8325 0.0468  0.0245  0.0148  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD2   
5655 N NE1   . TRP A-2 381 ? 0.7902 0.8587 0.8598 0.0462  0.0188  0.0084  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 NE1   
5656 C CE2   . TRP A-2 381 ? 0.7747 0.8483 0.8381 0.0485  0.0228  0.0105  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE2   
5657 C CE3   . TRP A-2 381 ? 0.7916 0.8578 0.8391 0.0494  0.0287  0.0176  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE3   
5658 C CZ2   . TRP A-2 381 ? 0.7817 0.8673 0.8454 0.0523  0.0251  0.0092  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ2   
5659 C CZ3   . TRP A-2 381 ? 0.8330 0.9104 0.8807 0.0536  0.0309  0.0166  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ3   
5660 C CH2   . TRP A-2 381 ? 0.8288 0.9158 0.8843 0.0549  0.0291  0.0126  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CH2   
5661 N N     . GLN A-2 382 ? 0.6168 0.6854 0.6771 0.0432  0.0274  0.0102  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 N     
5662 C CA    . GLN A-2 382 ? 0.6965 0.7809 0.7588 0.0467  0.0303  0.0073  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CA    
5663 C C     . GLN A-2 382 ? 0.7626 0.8495 0.8231 0.0454  0.0333  0.0067  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 C     
5664 O O     . GLN A-2 382 ? 0.7957 0.8893 0.8511 0.0488  0.0364  0.0081  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 O     
5665 C CB    . GLN A-2 382 ? 0.6100 0.7072 0.6833 0.0477  0.0288  0.0007  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CB    
5666 C CG    . GLN A-2 382 ? 0.6072 0.7046 0.6828 0.0494  0.0263  0.0006  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CG    
5667 C CD    . GLN A-2 382 ? 0.7354 0.8493 0.8198 0.0521  0.0260  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CD    
5668 O OE1   . GLN A-2 382 ? 0.7318 0.8465 0.8233 0.0513  0.0232  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 OE1   
5669 N NE2   . GLN A-2 382 ? 0.7556 0.8834 0.8392 0.0555  0.0288  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 NE2   
5670 N N     . ASP A-2 383 ? 0.6901 0.7717 0.7545 0.0405  0.0328  0.0047  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 N     
5671 C CA    . ASP A-2 383 ? 0.7708 0.8560 0.8346 0.0383  0.0360  0.0032  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CA    
5672 C C     . ASP A-2 383 ? 0.7701 0.8474 0.8228 0.0388  0.0382  0.0091  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 C     
5673 O O     . ASP A-2 383 ? 0.8068 0.8931 0.8567 0.0415  0.0414  0.0089  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 O     
5674 C CB    . ASP A-2 383 ? 0.6751 0.7530 0.7442 0.0321  0.0354  0.0005  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CB    
5675 C CG    . ASP A-2 383 ? 0.6529 0.7298 0.7191 0.0283  0.0389  0.0004  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CG    
5676 O OD1   . ASP A-2 383 ? 0.5166 0.6090 0.5869 0.0290  0.0417  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD1   
5677 O OD2   . ASP A-2 383 ? 0.6805 0.7420 0.7407 0.0246  0.0390  0.0047  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD2   
5678 N N     . LEU A-2 384 ? 0.5855 0.6465 0.6317 0.0368  0.0365  0.0143  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 N     
5679 C CA    . LEU A-2 384 ? 0.5844 0.6365 0.6202 0.0363  0.0386  0.0194  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CA    
5680 C C     . LEU A-2 384 ? 0.7122 0.7673 0.7411 0.0417  0.0405  0.0224  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 C     
5681 O O     . LEU A-2 384 ? 0.5906 0.6415 0.6113 0.0425  0.0432  0.0256  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 O     
5682 C CB    . LEU A-2 384 ? 0.5261 0.5608 0.5570 0.0325  0.0360  0.0235  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CB    
5683 C CG    . LEU A-2 384 ? 0.6351 0.6624 0.6681 0.0270  0.0357  0.0228  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CG    
5684 C CD1   . LEU A-2 384 ? 0.5602 0.5707 0.5861 0.0245  0.0331  0.0279  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD1   
5685 C CD2   . LEU A-2 384 ? 0.6086 0.6411 0.6401 0.0250  0.0402  0.0214  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD2   
5686 N N     . SER A-2 385 ? 0.7072 0.7687 0.7390 0.0455  0.0393  0.0214  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 N     
5687 C CA    . SER A-2 385 ? 0.5277 0.5924 0.5529 0.0510  0.0419  0.0241  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CA    
5688 C C     . SER A-2 385 ? 0.6475 0.7268 0.6736 0.0553  0.0451  0.0218  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 C     
5689 O O     . SER A-2 385 ? 0.7832 0.8616 0.8017 0.0582  0.0483  0.0246  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 O     
5690 C CB    . SER A-2 385 ? 0.5625 0.6298 0.5902 0.0533  0.0401  0.0238  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CB    
5691 O OG    . SER A-2 385 ? 0.7412 0.7968 0.7690 0.0495  0.0368  0.0252  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 OG    
5692 N N     . LEU A-2 386 ? 0.6747 0.7685 0.7104 0.0559  0.0442  0.0162  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N     
5693 C CA    . LEU A-2 386 ? 0.6269 0.7371 0.6655 0.0590  0.0466  0.0126  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA    
5694 C C     . LEU A-2 386 ? 0.6288 0.7356 0.6632 0.0568  0.0492  0.0135  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C     
5695 O O     . LEU A-2 386 ? 0.5883 0.7029 0.6184 0.0616  0.0522  0.0143  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O     
5696 C CB    . LEU A-2 386 ? 0.6566 0.7794 0.7073 0.0567  0.0448  0.0053  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB    
5697 C CG    . LEU A-2 386 ? 0.6318 0.7609 0.6861 0.0601  0.0429  0.0041  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG    
5698 C CD1   . LEU A-2 386 ? 0.5948 0.7347 0.6614 0.0572  0.0409  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1   
5699 C CD2   . LEU A-2 386 ? 0.4430 0.5827 0.4915 0.0684  0.0452  0.0062  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2   
5700 N N     . MET A-2 387 ? 0.5269 0.6225 0.5623 0.0498  0.0482  0.0136  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 N     
5701 C CA    . MET A-2 387 ? 0.5349 0.6267 0.5660 0.0469  0.0509  0.0147  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CA    
5702 C C     . MET A-2 387 ? 0.5944 0.6834 0.6149 0.0522  0.0538  0.0194  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 C     
5703 O O     . MET A-2 387 ? 0.7390 0.8352 0.7575 0.0538  0.0569  0.0185  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 O     
5704 C CB    . MET A-2 387 ? 0.5039 0.5786 0.5332 0.0396  0.0494  0.0168  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CB    
5705 C CG    . MET A-2 387 ? 0.5618 0.6284 0.5827 0.0374  0.0523  0.0202  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CG    
5706 S SD    . MET A-2 387 ? 0.6996 0.7495 0.7180 0.0286  0.0517  0.0221  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 SD    
5707 C CE    . MET A-2 387 ? 0.5293 0.5886 0.5605 0.0240  0.0516  0.0150  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CE    
5708 N N     . ALA A-2 388 ? 0.5408 0.6204 0.5549 0.0551  0.0530  0.0240  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 N     
5709 C CA    . ALA A-2 388 ? 0.7344 0.8081 0.7378 0.0596  0.0560  0.0287  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CA    
5710 C C     . ALA A-2 388 ? 0.6663 0.7548 0.6688 0.0679  0.0588  0.0277  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 C     
5711 O O     . ALA A-2 388 ? 0.6725 0.7584 0.6668 0.0720  0.0621  0.0306  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 O     
5712 C CB    . ALA A-2 388 ? 0.9060 0.9659 0.9035 0.0598  0.0548  0.0330  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CB    
5713 N N     . ILE A-2 389 ? 0.5639 0.6679 0.5740 0.0709  0.0577  0.0237  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 N     
5714 C CA    . ILE A-2 389 ? 0.5659 0.6861 0.5754 0.0793  0.0599  0.0226  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CA    
5715 C C     . ILE A-2 389 ? 0.6373 0.7770 0.6559 0.0787  0.0601  0.0158  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 C     
5716 O O     . ILE A-2 389 ? 0.5437 0.7013 0.5647 0.0854  0.0608  0.0132  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 O     
5717 C CB    . ILE A-2 389 ? 0.5644 0.6889 0.5739 0.0845  0.0589  0.0235  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CB    
5718 C CG1   . ILE A-2 389 ? 0.3021 0.4364 0.3233 0.0808  0.0555  0.0179  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG1   
5719 C CG2   . ILE A-2 389 ? 0.4963 0.6019 0.4972 0.0841  0.0594  0.0295  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG2   
5720 C CD1   . ILE A-2 389 ? 0.3616 0.5088 0.3844 0.0873  0.0551  0.0169  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CD1   
5721 N N     . GLY A-2 390 ? 0.6731 0.8099 0.6967 0.0706  0.0595  0.0128  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 N     
5722 C CA    . GLY A-2 390 ? 0.6969 0.8509 0.7299 0.0681  0.0600  0.0057  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 CA    
5723 C C     . GLY A-2 390 ? 0.7321 0.8983 0.7762 0.0663  0.0575  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 C     
5724 O O     . GLY A-2 390 ? 0.7855 0.9697 0.8377 0.0655  0.0583  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 O     
5725 N N     . GLY A-2 391 ? 0.7198 0.8778 0.7650 0.0656  0.0546  0.0012  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 N     
5726 C CA    . GLY A-2 391 ? 0.6235 0.7899 0.6793 0.0627  0.0521  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 CA    
5727 C C     . GLY A-2 391 ? 0.5711 0.7239 0.6316 0.0534  0.0505  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 C     
5728 O O     . GLY A-2 391 ? 0.6510 0.7887 0.7062 0.0491  0.0513  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 O     
5729 N N     . MET A-2 392 ? 0.6877 0.8462 0.7579 0.0505  0.0484  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 N     
5730 C CA    . MET A-2 392 ? 0.7377 0.8831 0.8126 0.0425  0.0470  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CA    
5731 C C     . MET A-2 392 ? 0.6753 0.8273 0.7605 0.0412  0.0446  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 C     
5732 O O     . MET A-2 392 ? 0.7909 0.9623 0.8823 0.0443  0.0449  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 O     
5733 C CB    . MET A-2 392 ? 0.9436 1.0892 1.0207 0.0362  0.0498  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CB    
5734 C CG    . MET A-2 392 ? 1.1009 1.2623 1.1895 0.0327  0.0508  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CG    
5735 S SD    . MET A-2 392 ? 1.3478 1.5114 1.4360 0.0268  0.0553  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 SD    
5736 C CE    . MET A-2 392 ? 1.2350 1.4120 1.3153 0.0358  0.0572  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CE    
5737 N N     . GLU A-2 393 ? 0.5304 0.6670 0.6173 0.0371  0.0421  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 N     
5738 C CA    . GLU A-2 393 ? 0.5894 0.7307 0.6868 0.0350  0.0402  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CA    
5739 C C     . GLU A-2 393 ? 0.6927 0.8336 0.7969 0.0277  0.0422  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 C     
5740 O O     . GLU A-2 393 ? 0.6976 0.8260 0.7973 0.0230  0.0439  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 O     
5741 C CB    . GLU A-2 393 ? 0.6059 0.7319 0.7026 0.0348  0.0365  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CB    
5742 C CG    . GLU A-2 393 ? 0.7305 0.8556 0.8207 0.0408  0.0349  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CG    
5743 C CD    . GLU A-2 393 ? 0.7272 0.8698 0.8224 0.0458  0.0343  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CD    
5744 O OE1   . GLU A-2 393 ? 0.6296 0.7852 0.7343 0.0447  0.0344  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE1   
5745 O OE2   . GLU A-2 393 ? 0.7296 0.8727 0.8188 0.0507  0.0340  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE2   
5746 N N     . ARG A-2 394 ? 0.7481 0.9026 0.8629 0.0263  0.0423  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 N     
5747 C CA    . ARG A-2 394 ? 0.7629 0.9227 0.8854 0.0195  0.0452  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CA    
5748 C C     . ARG A-2 394 ? 0.8424 0.9907 0.9722 0.0142  0.0441  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 C     
5749 O O     . ARG A-2 394 ? 0.8199 0.9695 0.9542 0.0168  0.0412  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 O     
5750 C CB    . ARG A-2 394 ? 0.6922 0.8793 0.8220 0.0218  0.0467  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CB    
5751 C CG    . ARG A-2 394 ? 0.6863 0.8855 0.8106 0.0253  0.0490  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CG    
5752 C CD    . ARG A-2 394 ? 0.7220 0.9493 0.8542 0.0269  0.0507  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CD    
5753 N NE    . ARG A-2 394 ? 0.8629 1.1006 0.9887 0.0315  0.0526  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NE    
5754 C CZ    . ARG A-2 394 ? 0.8386 1.0796 0.9562 0.0405  0.0514  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CZ    
5755 N NH1   . ARG A-2 394 ? 0.8536 1.0894 0.9688 0.0452  0.0484  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH1   
5756 N NH2   . ARG A-2 394 ? 0.8322 1.0813 0.9440 0.0449  0.0535  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH2   
5757 N N     . THR A-2 395 ? 0.9671 1.1044 1.0978 0.0066  0.0469  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 N     
5758 C CA    . THR A-2 395 ? 0.9184 1.0461 1.0566 0.0007  0.0475  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CA    
5759 C C     . THR A-2 395 ? 0.8879 1.0366 1.0382 -0.0007 0.0488  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 C     
5760 O O     . THR A-2 395 ? 0.7841 0.9553 0.9367 0.0021  0.0498  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 O     
5761 C CB    . THR A-2 395 ? 1.0701 1.1825 1.2051 -0.0073 0.0513  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CB    
5762 O OG1   . THR A-2 395 ? 1.2349 1.3285 1.3583 -0.0057 0.0498  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 OG1   
5763 C CG2   . THR A-2 395 ? 1.1590 1.2585 1.3005 -0.0134 0.0525  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CG2   
5764 N N     . GLU A-2 396 ? 0.9540 1.0953 1.1119 -0.0047 0.0488  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 N     
5765 C CA    . GLU A-2 396 ? 0.8915 1.0501 1.0611 -0.0086 0.0513  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CA    
5766 C C     . GLU A-2 396 ? 0.8664 1.0342 1.0377 -0.0153 0.0566  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 C     
5767 O O     . GLU A-2 396 ? 0.7915 0.9844 0.9687 -0.0149 0.0581  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 O     
5768 C CB    . GLU A-2 396 ? 0.8509 0.9953 1.0274 -0.0127 0.0513  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CB    
5769 C CG    . GLU A-2 396 ? 0.9945 1.1584 1.1833 -0.0136 0.0518  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CG    
5770 C CD    . GLU A-2 396 ? 1.1600 1.3115 1.3564 -0.0214 0.0549  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CD    
5771 O OE1   . GLU A-2 396 ? 1.0918 1.2242 1.2880 -0.0201 0.0526  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE1   
5772 O OE2   . GLU A-2 396 ? 1.3439 1.5048 1.5466 -0.0288 0.0597  -0.1197 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE2   
5773 N N     . LYS A-2 397 ? 0.7945 0.9431 0.9604 -0.0214 0.0596  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 N     
5774 C CA    . LYS A-2 397 ? 0.7984 0.9556 0.9654 -0.0281 0.0649  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CA    
5775 C C     . LYS A-2 397 ? 0.9436 1.1174 1.1048 -0.0224 0.0645  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 C     
5776 O O     . LYS A-2 397 ? 1.0643 1.2561 1.2290 -0.0255 0.0681  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 O     
5777 C CB    . LYS A-2 397 ? 0.9111 1.0424 1.0728 -0.0361 0.0685  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CB    
5778 C CG    . LYS A-2 397 ? 1.2271 1.3421 1.3754 -0.0335 0.0674  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CG    
5779 C CD    . LYS A-2 397 ? 1.4215 1.5221 1.5655 -0.0428 0.0730  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CD    
5780 C CE    . LYS A-2 397 ? 1.3808 1.4748 1.5124 -0.0405 0.0730  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CE    
5781 N NZ    . LYS A-2 397 ? 1.2902 1.3670 1.4159 -0.0492 0.0782  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 NZ    
5782 N N     . ASP A-2 398 ? 0.9920 1.1608 1.1447 -0.0141 0.0603  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 N     
5783 C CA    . ASP A-2 398 ? 0.8683 1.0525 1.0153 -0.0076 0.0599  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CA    
5784 C C     . ASP A-2 398 ? 0.8289 1.0421 0.9833 -0.0025 0.0590  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 C     
5785 O O     . ASP A-2 398 ? 0.8503 1.0833 1.0052 -0.0008 0.0610  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 O     
5786 C CB    . ASP A-2 398 ? 0.8414 1.0113 0.9774 -0.0006 0.0561  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CB    
5787 C CG    . ASP A-2 398 ? 0.9276 1.0754 1.0539 -0.0041 0.0575  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CG    
5788 O OD1   . ASP A-2 398 ? 0.9868 1.1347 1.1135 -0.0108 0.0619  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD1   
5789 O OD2   . ASP A-2 398 ? 0.7639 0.8954 0.8821 -0.0004 0.0543  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD2   
5790 N N     . PHE A-2 399 ? 0.7598 0.9767 0.9198 0.0004  0.0560  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 N     
5791 C CA    . PHE A-2 399 ? 0.7488 0.9938 0.9164 0.0046  0.0552  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CA    
5792 C C     . PHE A-2 399 ? 0.7930 1.0549 0.9710 -0.0029 0.0593  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 C     
5793 O O     . PHE A-2 399 ? 0.7862 1.0755 0.9687 0.0004  0.0597  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 O     
5794 C CB    . PHE A-2 399 ? 0.7502 0.9940 0.9218 0.0081  0.0515  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CB    
5795 C CG    . PHE A-2 399 ? 0.9140 1.1514 1.0766 0.0170  0.0476  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CG    
5796 C CD1   . PHE A-2 399 ? 0.9859 1.2405 1.1436 0.0253  0.0469  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD1   
5797 C CD2   . PHE A-2 399 ? 0.8651 1.0796 1.0241 0.0171  0.0450  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD2   
5798 C CE1   . PHE A-2 399 ? 0.9008 1.1485 1.0499 0.0328  0.0441  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE1   
5799 C CE2   . PHE A-2 399 ? 0.8219 1.0314 0.9731 0.0244  0.0419  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE2   
5800 C CZ    . PHE A-2 399 ? 0.8563 1.0818 1.0024 0.0318  0.0417  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CZ    
5801 N N     . ALA A-2 400 ? 0.8013 1.0478 0.9832 -0.0129 0.0624  -0.1100 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 N     
5802 C CA    . ALA A-2 400 ? 0.7620 1.0226 0.9536 -0.0216 0.0672  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CA    
5803 C C     . ALA A-2 400 ? 0.8678 1.1455 1.0570 -0.0213 0.0700  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 C     
5804 O O     . ALA A-2 400 ? 0.9224 1.2285 1.1188 -0.0208 0.0712  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 O     
5805 C CB    . ALA A-2 400 ? 0.7081 0.9439 0.9014 -0.0323 0.0708  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CB    
5806 N N     . ARG A-2 401 ? 0.9203 1.1815 1.0993 -0.0215 0.0710  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 N     
5807 C CA    . ARG A-2 401 ? 0.8324 1.1080 1.0080 -0.0204 0.0736  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CA    
5808 C C     . ARG A-2 401 ? 0.8642 1.1670 1.0397 -0.0094 0.0707  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 C     
5809 O O     . ARG A-2 401 ? 0.9533 1.2821 1.1339 -0.0092 0.0728  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 O     
5810 C CB    . ARG A-2 401 ? 0.9116 1.1640 1.0747 -0.0198 0.0739  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CB    
5811 C CG    . ARG A-2 401 ? 1.0707 1.3012 1.2323 -0.0310 0.0783  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CG    
5812 C CD    . ARG A-2 401 ? 1.3437 1.5417 1.4959 -0.0303 0.0758  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CD    
5813 N NE    . ARG A-2 401 ? 1.5026 1.6778 1.6523 -0.0403 0.0798  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NE    
5814 C CZ    . ARG A-2 401 ? 1.5118 1.6781 1.6685 -0.0488 0.0825  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CZ    
5815 N NH1   . ARG A-2 401 ? 1.4645 1.6439 1.6320 -0.0488 0.0815  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH1   
5816 N NH2   . ARG A-2 401 ? 1.4937 1.6375 1.6462 -0.0572 0.0865  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH2   
5817 N N     . LEU A-2 402 ? 0.8770 1.1744 1.0464 0.0000  0.0660  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 N     
5818 C CA    . LEU A-2 402 ? 0.8690 1.1891 1.0360 0.0112  0.0636  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CA    
5819 C C     . LEU A-2 402 ? 0.9394 1.2901 1.1179 0.0113  0.0638  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 C     
5820 O O     . LEU A-2 402 ? 1.0607 1.4369 1.2398 0.0171  0.0641  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 O     
5821 C CB    . LEU A-2 402 ? 0.7714 1.0792 0.9308 0.0196  0.0592  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CB    
5822 C CG    . LEU A-2 402 ? 0.8405 1.1689 0.9960 0.0316  0.0570  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CG    
5823 C CD1   . LEU A-2 402 ? 0.9186 1.2565 1.0680 0.0359  0.0591  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD1   
5824 C CD2   . LEU A-2 402 ? 0.9513 1.2634 1.0981 0.0384  0.0536  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD2   
5825 N N     . LEU A-2 403 ? 0.9147 1.2636 1.1023 0.0053  0.0636  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 N     
5826 C CA    . LEU A-2 403 ? 0.9713 1.3492 1.1701 0.0050  0.0637  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CA    
5827 C C     . LEU A-2 403 ? 1.1245 1.5224 1.3309 -0.0019 0.0681  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 C     
5828 O O     . LEU A-2 403 ? 1.1562 1.5849 1.3662 0.0031  0.0679  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 O     
5829 C CB    . LEU A-2 403 ? 0.9145 1.2829 1.1211 -0.0005 0.0629  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CB    
5830 C CG    . LEU A-2 403 ? 0.8417 1.2049 1.0446 0.0078  0.0581  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CG    
5831 C CD1   . LEU A-2 403 ? 0.8193 1.1823 1.0326 0.0027  0.0577  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD1   
5832 C CD2   . LEU A-2 403 ? 0.6510 1.0393 0.8500 0.0196  0.0555  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD2   
5833 N N     . ASP A-2 404 ? 1.1824 1.5638 1.3913 -0.0135 0.0724  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 N     
5834 C CA    . ASP A-2 404 ? 1.1481 1.5470 1.3644 -0.0217 0.0774  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CA    
5835 C C     . ASP A-2 404 ? 1.0754 1.4930 1.2864 -0.0144 0.0776  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 C     
5836 O O     . ASP A-2 404 ? 1.2465 1.6944 1.4649 -0.0149 0.0794  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 O     
5837 C CB    . ASP A-2 404 ? 1.2574 1.6298 1.4739 -0.0347 0.0823  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CB    
5838 C CG    . ASP A-2 404 ? 1.4281 1.8139 1.6484 -0.0426 0.0880  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CG    
5839 O OD1   . ASP A-2 404 ? 1.4970 1.9139 1.7274 -0.0444 0.0896  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD1   
5840 O OD2   . ASP A-2 404 ? 1.4758 1.8416 1.6891 -0.0472 0.0909  -0.1601 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD2   
5841 N N     . ILE A-2 405 ? 0.8621 1.2626 1.0604 -0.0074 0.0758  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 N     
5842 C CA    . ILE A-2 405 ? 0.8540 1.2696 1.0465 0.0000  0.0762  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CA    
5843 C C     . ILE A-2 405 ? 0.9707 1.4198 1.1661 0.0109  0.0733  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 C     
5844 O O     . ILE A-2 405 ? 1.1640 1.6387 1.3617 0.0139  0.0748  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 O     
5845 C CB    . ILE A-2 405 ? 0.8721 1.2621 1.0501 0.0063  0.0746  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CB    
5846 C CG1   . ILE A-2 405 ? 0.8627 1.2311 1.0370 -0.0033 0.0787  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG1   
5847 C CG2   . ILE A-2 405 ? 0.8946 1.3017 1.0655 0.0193  0.0729  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG2   
5848 C CD1   . ILE A-2 405 ? 0.9022 1.2472 1.0624 0.0025  0.0773  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CD1   
5849 N N     . ALA A-2 406 ? 0.8968 1.3470 1.0921 0.0170  0.0692  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 N     
5850 C CA    . ALA A-2 406 ? 0.9331 1.4149 1.1311 0.0272  0.0664  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CA    
5851 C C     . ALA A-2 406 ? 0.9520 1.4578 1.1645 0.0205  0.0673  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 C     
5852 O O     . ALA A-2 406 ? 0.9289 1.4569 1.1442 0.0277  0.0643  -0.1701 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 O     
5853 C CB    . ALA A-2 406 ? 0.9270 1.3989 1.1161 0.0381  0.0619  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CB    
5854 N N     . GLY A-2 407 ? 1.0011 1.5026 1.2224 0.0067  0.0716  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 N     
5855 C CA    . GLY A-2 407 ? 1.0318 1.5551 1.2672 -0.0009 0.0731  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 CA    
5856 C C     . GLY A-2 407 ? 1.1017 1.6243 1.3402 0.0016  0.0696  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 C     
5857 O O     . GLY A-2 407 ? 1.1494 1.7011 1.3964 0.0032  0.0685  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 O     
5858 N N     . LEU A-2 408 ? 1.1168 1.6079 1.3488 0.0022  0.0677  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 N     
5859 C CA    . LEU A-2 408 ? 1.0169 1.5045 1.2509 0.0050  0.0643  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CA    
5860 C C     . LEU A-2 408 ? 0.8546 1.3190 1.0954 -0.0070 0.0665  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 C     
5861 O O     . LEU A-2 408 ? 0.7287 1.1664 0.9665 -0.0145 0.0693  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 O     
5862 C CB    . LEU A-2 408 ? 1.0211 1.4925 1.2424 0.0164  0.0600  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CB    
5863 C CG    . LEU A-2 408 ? 0.9596 1.4544 1.1743 0.0304  0.0570  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CG    
5864 C CD1   . LEU A-2 408 ? 0.9563 1.4300 1.1582 0.0396  0.0538  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD1   
5865 C CD2   . LEU A-2 408 ? 0.8806 1.4077 1.1038 0.0335  0.0554  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD2   
5866 N N     . ALA A-2 409 ? 0.8739 1.3484 1.1232 -0.0084 0.0654  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 N     
5867 C CA    . ALA A-2 409 ? 0.9913 1.4475 1.2484 -0.0194 0.0678  -0.2034 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CA    
5868 C C     . ALA A-2 409 ? 1.0585 1.4920 1.3109 -0.0147 0.0640  -0.1952 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 C     
5869 O O     . ALA A-2 409 ? 0.9538 1.4002 1.2045 -0.0053 0.0598  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 O     
5870 C CB    . ALA A-2 409 ? 1.0676 1.5507 1.3388 -0.0256 0.0698  -0.2213 ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CB    
5871 N N     . LEU A-2 410 ? 1.1737 1.5739 1.4239 -0.0210 0.0654  -0.1898 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 N     
5872 C CA    . LEU A-2 410 ? 1.2058 1.5830 1.4521 -0.0173 0.0620  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CA    
5873 C C     . LEU A-2 410 ? 1.1865 1.5713 1.4439 -0.0205 0.0619  -0.1943 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 C     
5874 O O     . LEU A-2 410 ? 1.2546 1.6345 1.5208 -0.0309 0.0659  -0.2041 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 O     
5875 C CB    . LEU A-2 410 ? 1.2135 1.5542 1.4539 -0.0227 0.0637  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CB    
5876 C CG    . LEU A-2 410 ? 1.1847 1.4991 1.4237 -0.0219 0.0612  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CG    
5877 C CD1   . LEU A-2 410 ? 1.1483 1.4619 1.3789 -0.0102 0.0557  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD1   
5878 C CD2   . LEU A-2 410 ? 1.1401 1.4212 1.3744 -0.0288 0.0638  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD2   
5879 N N     . VAL A-2 411 ? 1.1533 1.5500 1.4102 -0.0117 0.0575  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 N     
5880 C CA    . VAL A-2 411 ? 1.0534 1.4566 1.3201 -0.0135 0.0569  -0.2043 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CA    
5881 C C     . VAL A-2 411 ? 1.0941 1.4642 1.3595 -0.0155 0.0560  -0.1987 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 C     
5882 O O     . VAL A-2 411 ? 1.1764 1.5333 1.4491 -0.0243 0.0592  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 O     
5883 C CB    . VAL A-2 411 ? 0.9295 1.3596 1.1957 -0.0033 0.0528  -0.2059 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CB    
5884 C CG1   . VAL A-2 411 ? 0.7959 1.2346 1.0727 -0.0058 0.0525  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG1   
5885 C CG2   . VAL A-2 411 ? 0.9314 1.3939 1.1975 0.0001  0.0533  -0.2101 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG2   
5886 N N     . LYS A-2 412 ? 1.0620 1.4184 1.3180 -0.0072 0.0520  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 N     
5887 C CA    . LYS A-2 412 ? 1.0830 1.4083 1.3370 -0.0083 0.0508  -0.1798 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CA    
5888 C C     . LYS A-2 412 ? 1.0236 1.3351 1.2651 -0.0001 0.0471  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 C     
5889 O O     . LYS A-2 412 ? 0.9273 1.2550 1.1634 0.0080  0.0446  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 O     
5890 C CB    . LYS A-2 412 ? 1.1082 1.4357 1.3709 -0.0081 0.0495  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CB    
5891 C CG    . LYS A-2 412 ? 1.1043 1.4328 1.3623 0.0017  0.0445  -0.1814 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CG    
5892 C CD    . LYS A-2 412 ? 1.0742 1.4008 1.3408 0.0013  0.0435  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CD    
5893 C CE    . LYS A-2 412 ? 1.0542 1.3496 1.3228 -0.0042 0.0447  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CE    
5894 N NZ    . LYS A-2 412 ? 1.0043 1.2987 1.2812 -0.0033 0.0435  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 NZ    
5895 N N     . VAL A-2 413 ? 0.9440 1.2254 1.1811 -0.0023 0.0468  -0.1563 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 N     
5896 C CA    . VAL A-2 413 ? 0.7526 1.0176 0.9787 0.0043  0.0433  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CA    
5897 C C     . VAL A-2 413 ? 0.8071 1.0647 1.0360 0.0081  0.0399  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 C     
5898 O O     . VAL A-2 413 ? 0.8795 1.1213 1.1140 0.0038  0.0406  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 O     
5899 C CB    . VAL A-2 413 ? 0.7064 0.9440 0.9255 -0.0001 0.0449  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CB    
5900 C CG1   . VAL A-2 413 ? 0.8090 1.0327 1.0171 0.0065  0.0413  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG1   
5901 C CG2   . VAL A-2 413 ? 0.6998 0.9449 0.9176 -0.0051 0.0489  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG2   
5902 N N     . TRP A-2 414 ? 0.9094 1.1780 1.1342 0.0162  0.0366  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 N     
5903 C CA    . TRP A-2 414 ? 0.9691 1.2323 1.1957 0.0205  0.0333  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CA    
5904 C C     . TRP A-2 414 ? 1.1273 1.3661 1.3449 0.0231  0.0308  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 C     
5905 O O     . TRP A-2 414 ? 1.1688 1.4066 1.3766 0.0268  0.0301  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 O     
5906 C CB    . TRP A-2 414 ? 0.9681 1.2558 1.1943 0.0276  0.0314  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CB    
5907 C CG    . TRP A-2 414 ? 1.1342 1.4492 1.3681 0.0264  0.0332  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CG    
5908 C CD1   . TRP A-2 414 ? 1.2296 1.5636 1.4614 0.0269  0.0350  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD1   
5909 C CD2   . TRP A-2 414 ? 1.1954 1.5235 1.4403 0.0248  0.0333  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD2   
5910 N NE1   . TRP A-2 414 ? 1.2479 1.6068 1.4890 0.0257  0.0360  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 NE1   
5911 C CE2   . TRP A-2 414 ? 1.2142 1.5696 1.4633 0.0241  0.0351  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE2   
5912 C CE3   . TRP A-2 414 ? 1.2046 1.5244 1.4563 0.0242  0.0320  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE3   
5913 C CZ2   . TRP A-2 414 ? 1.1999 1.5746 1.4596 0.0223  0.0357  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ2   
5914 C CZ3   . TRP A-2 414 ? 1.1949 1.5328 1.4572 0.0225  0.0328  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ3   
5915 C CH2   . TRP A-2 414 ? 1.1893 1.5544 1.4555 0.0213  0.0347  -0.1898 ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CH2   
5916 N N     . ARG A-2 415 ? 1.2516 1.4712 1.4723 0.0216  0.0295  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 N     
5917 C CA    . ARG A-2 415 ? 1.2777 1.4770 1.4908 0.0249  0.0265  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CA    
5918 C C     . ARG A-2 415 ? 1.3767 1.5660 1.5960 0.0262  0.0241  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 C     
5919 O O     . ARG A-2 415 ? 1.3588 1.5416 1.5859 0.0220  0.0257  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 O     
5920 C CB    . ARG A-2 415 ? 1.2288 1.4067 1.4346 0.0209  0.0279  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CB    
5921 C CG    . ARG A-2 415 ? 1.2860 1.4465 1.4823 0.0248  0.0247  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CG    
5922 C CD    . ARG A-2 415 ? 1.2459 1.3996 1.4315 0.0239  0.0260  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CD    
5923 N NE    . ARG A-2 415 ? 1.2627 1.3998 1.4469 0.0176  0.0286  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NE    
5924 C CZ    . ARG A-2 415 ? 1.3008 1.4156 1.4777 0.0168  0.0276  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CZ    
5925 N NH1   . ARG A-2 415 ? 1.2725 1.3799 1.4436 0.0219  0.0237  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH1   
5926 N NH2   . ARG A-2 415 ? 1.3437 1.4439 1.5189 0.0109  0.0306  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH2   
5927 N N     . LYS A-2 416 ? 1.5067 1.6952 1.7226 0.0321  0.0205  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 N     
5928 C CA    . LYS A-2 416 ? 1.6319 1.8100 1.8524 0.0344  0.0176  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CA    
5929 C C     . LYS A-2 416 ? 1.7463 1.9007 1.9589 0.0353  0.0154  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 C     
5930 O O     . LYS A-2 416 ? 1.7727 1.9265 1.9799 0.0397  0.0126  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 O     
5931 C CB    . LYS A-2 416 ? 1.5987 1.7938 1.8213 0.0400  0.0153  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CB    
5932 N N     . PRO A-2 417 ? 1.7810 1.9158 1.9926 0.0310  0.0169  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 N     
5933 C CA    . PRO A-2 417 ? 1.7436 1.8575 1.9455 0.0313  0.0154  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CA    
5934 C C     . PRO A-2 417 ? 1.6266 1.7334 1.8262 0.0369  0.0107  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 C     
5935 O O     . PRO A-2 417 ? 1.5191 1.6329 1.7259 0.0402  0.0086  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 O     
5936 C CB    . PRO A-2 417 ? 1.7664 1.8612 1.9701 0.0262  0.0178  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CB    
5937 C CG    . PRO A-2 417 ? 1.7811 1.8896 1.9928 0.0213  0.0220  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CG    
5938 C CD    . PRO A-2 417 ? 1.7995 1.9302 2.0186 0.0253  0.0203  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CD    
5939 N N     . GLY A-2 418 ? 1.5755 1.6690 1.7652 0.0377  0.0091  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 N     
5940 C CA    . GLY A-2 418 ? 1.5821 1.6767 1.7679 0.0427  0.0052  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 CA    
5941 C C     . GLY A-2 418 ? 1.4867 1.5987 1.6686 0.0441  0.0060  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 C     
5942 O O     . GLY A-2 418 ? 1.4622 1.5799 1.6428 0.0479  0.0036  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 O     
5943 N N     . ASP A-2 419 ? 1.4439 1.5646 1.6240 0.0413  0.0096  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 N     
5944 C CA    . ASP A-2 419 ? 1.3040 1.4412 1.4798 0.0431  0.0110  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CA    
5945 C C     . ASP A-2 419 ? 1.2266 1.3617 1.3961 0.0398  0.0142  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 C     
5946 O O     . ASP A-2 419 ? 1.2282 1.3624 1.4018 0.0356  0.0166  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 O     
5947 C CB    . ASP A-2 419 ? 1.3493 1.5078 1.5336 0.0447  0.0119  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CB    
5948 C CG    . ASP A-2 419 ? 1.4830 1.6590 1.6632 0.0460  0.0144  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CG    
5949 O OD1   . ASP A-2 419 ? 1.4970 1.6747 1.6690 0.0490  0.0141  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD1   
5950 O OD2   . ASP A-2 419 ? 1.5209 1.7092 1.7061 0.0441  0.0167  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD2   
5951 N N     . MET A-2 420 ? 1.1261 1.2597 1.2856 0.0414  0.0144  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 N     
5952 C CA    . MET A-2 420 ? 1.0297 1.1575 1.1816 0.0387  0.0170  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CA    
5953 C C     . MET A-2 420 ? 0.9600 1.1054 1.1136 0.0381  0.0204  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 C     
5954 O O     . MET A-2 420 ? 0.9555 1.0980 1.1066 0.0346  0.0230  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 O     
5955 C CB    . MET A-2 420 ? 1.0239 1.1448 1.1647 0.0410  0.0161  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CB    
5956 C CG    . MET A-2 420 ? 1.1316 1.2328 1.2685 0.0402  0.0133  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CG    
5957 S SD    . MET A-2 420 ? 1.2309 1.3203 1.3540 0.0396  0.0141  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 SD    
5958 C CE    . MET A-2 420 ? 1.2048 1.3120 1.3241 0.0430  0.0169  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CE    
5959 N N     . MET A-2 421 ? 0.8685 1.0327 1.0259 0.0416  0.0205  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 N     
5960 C CA    . MET A-2 421 ? 0.8416 1.0250 1.0002 0.0423  0.0233  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CA    
5961 C C     . MET A-2 421 ? 0.8741 1.0698 1.0444 0.0398  0.0240  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 C     
5962 O O     . MET A-2 421 ? 0.9379 1.1365 1.1150 0.0409  0.0222  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 O     
5963 C CB    . MET A-2 421 ? 0.8119 1.0093 0.9655 0.0485  0.0232  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CB    
5964 C CG    . MET A-2 421 ? 0.8045 0.9908 0.9470 0.0511  0.0228  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CG    
5965 S SD    . MET A-2 421 ? 0.9248 1.1280 1.0595 0.0572  0.0253  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 SD    
5966 C CE    . MET A-2 421 ? 0.9886 1.2081 1.1292 0.0611  0.0240  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CE    
5967 N N     . GLY A-2 422 ? 0.8174 1.0213 0.9902 0.0364  0.0270  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 N     
5968 C CA    . GLY A-2 422 ? 0.7421 0.9633 0.9254 0.0344  0.0283  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 CA    
5969 C C     . GLY A-2 422 ? 0.6684 0.9141 0.8506 0.0377  0.0300  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 C     
5970 O O     . GLY A-2 422 ? 0.7916 1.0398 0.9646 0.0421  0.0302  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 O     
5971 N N     . ILE A-2 423 ? 0.6392 0.9032 0.8309 0.0359  0.0311  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 N     
5972 C CA    . ILE A-2 423 ? 0.7228 1.0121 0.9150 0.0384  0.0328  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CA    
5973 C C     . ILE A-2 423 ? 0.7407 1.0346 0.9394 0.0312  0.0360  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 C     
5974 O O     . ILE A-2 423 ? 0.5797 0.8674 0.7871 0.0247  0.0370  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 O     
5975 C CB    . ILE A-2 423 ? 0.6101 0.9218 0.8075 0.0429  0.0315  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CB    
5976 C CG1   . ILE A-2 423 ? 0.5230 0.8330 0.7116 0.0505  0.0294  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG1   
5977 C CG2   . ILE A-2 423 ? 0.4711 0.8107 0.6718 0.0441  0.0333  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG2   
5978 C CD1   . ILE A-2 423 ? 0.4784 0.8119 0.6693 0.0561  0.0286  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CD1   
5979 N N     . ILE A-2 424 ? 0.8326 1.1369 1.0269 0.0321  0.0379  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 N     
5980 C CA    . ILE A-2 424 ? 0.8159 1.1310 1.0166 0.0258  0.0413  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CA    
5981 C C     . ILE A-2 424 ? 0.8722 1.2199 1.0785 0.0294  0.0414  -0.1335 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 C     
5982 O O     . ILE A-2 424 ? 0.8605 1.2234 1.0603 0.0372  0.0406  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 O     
5983 C CB    . ILE A-2 424 ? 0.6885 0.9962 0.8813 0.0247  0.0434  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CB    
5984 C CG1   . ILE A-2 424 ? 0.7127 0.9913 0.9039 0.0174  0.0446  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG1   
5985 C CG2   . ILE A-2 424 ? 0.7032 1.0328 0.9013 0.0217  0.0464  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG2   
5986 C CD1   . ILE A-2 424 ? 0.7003 0.9557 0.8852 0.0202  0.0415  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CD1   
5987 N N     . GLU A-2 425 ? 0.9897 1.3478 1.2077 0.0242  0.0423  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 N     
5988 C CA    . GLU A-2 425 ? 1.0146 1.4053 1.2395 0.0262  0.0426  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CA    
5989 C C     . GLU A-2 425 ? 0.9657 1.3687 1.1956 0.0198  0.0462  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 C     
5990 O O     . GLU A-2 425 ? 1.0679 1.4548 1.3016 0.0105  0.0491  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 O     
5991 C CB    . GLU A-2 425 ? 1.1084 1.5046 1.3437 0.0235  0.0418  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CB    
5992 C CG    . GLU A-2 425 ? 1.1225 1.5525 1.3631 0.0279  0.0409  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CG    
5993 C CD    . GLU A-2 425 ? 1.2275 1.6619 1.4799 0.0232  0.0410  -0.1892 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CD    
5994 O OE1   . GLU A-2 425 ? 1.2913 1.7068 1.5499 0.0147  0.0430  -0.1932 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE1   
5995 O OE2   . GLU A-2 425 ? 1.2333 1.6894 1.4883 0.0282  0.0392  -0.1946 ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE2   
5996 N N     . ALA A-2 426 ? 0.9935 1.4251 1.2228 0.0249  0.0463  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 N     
5997 C CA    . ALA A-2 426 ? 1.0355 1.4814 1.2691 0.0197  0.0496  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CA    
5998 C C     . ALA A-2 426 ? 1.1252 1.6096 1.3636 0.0246  0.0491  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 C     
5999 O O     . ALA A-2 426 ? 1.0709 1.5693 1.3056 0.0340  0.0460  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 O     
6000 C CB    . ALA A-2 426 ? 0.8988 1.3321 1.1222 0.0215  0.0507  -0.1635 ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CB    
6001 N N     . ARG A-2 427 ? 1.1911 1.6929 1.4376 0.0179  0.0522  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 N     
6002 C CA    . ARG A-2 427 ? 1.2456 1.7840 1.4963 0.0214  0.0515  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CA    
6003 C C     . ARG A-2 427 ? 1.2299 1.7773 1.4789 0.0186  0.0538  -0.2065 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 C     
6004 O O     . ARG A-2 427 ? 1.2130 1.7448 1.4627 0.0132  0.0574  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 O     
6005 C CB    . ARG A-2 427 ? 1.3404 1.8874 1.6011 0.0135  0.0516  -0.2196 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CB    
6006 C CG    . ARG A-2 427 ? 1.4134 1.9528 1.6883 -0.0006 0.0577  -0.2297 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CG    
6007 C CD    . ARG A-2 427 ? 1.4792 2.0340 1.7630 -0.0088 0.0585  -0.2461 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CD    
6008 N NE    . ARG A-2 427 ? 1.5286 2.0803 1.8249 -0.0226 0.0653  -0.2559 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NE    
6009 C CZ    . ARG A-2 427 ? 1.5518 2.0761 1.8529 -0.0323 0.0684  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CZ    
6010 N NH1   . ARG A-2 427 ? 1.5297 2.0337 1.8283 -0.0290 0.0656  -0.2525 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH1   
6011 N NH2   . ARG A-2 427 ? 1.5546 2.0704 1.8618 -0.0450 0.0741  -0.2647 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH2   
6012 N N     . LEU A-2 428 ? 1.2383 1.8055 1.4811 0.0220  0.0504  -0.2106 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 N     
6013 C CA    . LEU A-2 428 ? 1.2308 1.8100 1.4737 0.0181  0.0523  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CA    
6014 C C     . LEU A-2 428 ? 1.2742 1.8534 1.5322 0.0026  0.0579  -0.2289 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 C     
6015 O O     . LEU A-2 428 ? 1.3180 1.8997 1.5841 -0.0035 0.0581  -0.2392 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 O     
6016 C CB    . LEU A-2 428 ? 1.1644 1.7663 1.3985 0.0249  0.0471  -0.2182 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CB    
6017 C CG    . LEU A-2 428 ? 1.1312 1.7386 1.3495 0.0398  0.0420  -0.2063 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CG    
6018 C CD1   . LEU A-2 428 ? 1.0882 1.6830 1.2997 0.0456  0.0438  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD1   
6019 C CD2   . LEU A-2 428 ? 1.1849 1.7889 1.3976 0.0470  0.0381  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD2   
6020 N N     . LYS A-2 429 ? 1.2078 1.7839 1.4693 -0.0040 0.0628  -0.2294 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 N     
6021 C CA    . LYS A-2 429 ? 1.0874 1.6590 1.3629 -0.0197 0.0697  -0.2408 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CA    
6022 C C     . LYS A-2 429 ? 1.1436 1.7341 1.4248 -0.0273 0.0696  -0.2566 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 C     
6023 O O     . LYS A-2 429 ? 1.1133 1.7228 1.3872 -0.0207 0.0641  -0.2593 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 O     
6029 C C11   . 9Z1 B   .   ? 1.3101 1.4656 1.3310 0.0991  0.0526  0.0215  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C11   
6030 C C10   . 9Z1 B   .   ? 1.2129 1.3176 1.2224 0.0851  0.0528  0.0309  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C10   
6031 C C12   . 9Z1 B   .   ? 1.2026 1.3428 1.2287 0.0899  0.0493  0.0211  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C12   
6032 C C16   . 9Z1 B   .   ? 1.3069 1.4180 1.3600 0.0615  0.0366  0.0097  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C16   
6033 C C1    . 9Z1 B   .   ? 1.2211 1.3400 1.2550 0.0743  0.0449  0.0177  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C1    
6034 C C13   . 9Z1 B   .   ? 1.4330 1.5656 1.4734 0.0777  0.0433  0.0144  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C13   
6035 C C18   . 9Z1 B   .   ? 1.3564 1.5208 1.4133 0.0802  0.0409  0.0029  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C18   
6036 C C2    . 9Z1 B   .   ? 1.0729 1.1798 1.1036 0.0701  0.0451  0.0197  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C2    
6037 C C20   . 9Z1 B   .   ? 1.3185 1.4892 1.3697 0.0848  0.0438  0.0045  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C20   
6038 C C22   . 9Z1 B   .   ? 1.2273 1.3864 1.2673 0.0871  0.0466  0.0112  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C22   
6039 C C23   . 9Z1 B   .   ? 1.4373 1.5756 1.4919 0.0733  0.0382  0.0077  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C23   
6040 C C24   . 9Z1 B   .   ? 1.3667 1.5140 1.4323 0.0717  0.0351  0.0015  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C24   
6041 C C25   . 9Z1 B   .   ? 1.3129 1.4526 1.3824 0.0681  0.0323  0.0009  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C25   
6042 C C26   . 9Z1 B   .   ? 1.3495 1.4901 1.4295 0.0645  0.0287  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C26   
6043 C C28   . 9Z1 B   .   ? 1.2588 1.3877 1.3299 0.0645  0.0295  0.0020  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C28   
6044 C C3    . 9Z1 B   .   ? 1.0183 1.1211 1.0397 0.0732  0.0485  0.0236  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C3    
6045 C C30   . 9Z1 B   .   ? 1.4148 1.5362 1.4606 0.0715  0.0393  0.0136  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C30   
6046 C C4    . 9Z1 B   .   ? 1.0867 1.1966 1.1022 0.0808  0.0518  0.0258  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C4    
6047 C C5    . 9Z1 B   .   ? 1.1109 1.2324 1.1290 0.0851  0.0515  0.0243  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C5    
6048 C C6    . 9Z1 B   .   ? 1.1739 1.3000 1.2015 0.0814  0.0481  0.0200  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C6    
6049 C C7    . 9Z1 B   .   ? 1.3071 1.4461 1.3394 0.0846  0.0472  0.0173  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C7    
6050 C C8    . 9Z1 B   .   ? 1.2769 1.4153 1.2996 0.0910  0.0506  0.0223  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C8    
6051 C C9    . 9Z1 B   .   ? 1.2096 1.3300 1.2202 0.0914  0.0539  0.0292  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   C9    
6052 N N14   . 9Z1 B   .   ? 1.3979 1.5234 1.4410 0.0725  0.0419  0.0132  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N14   
6053 N N17   . 9Z1 B   .   ? 1.4436 1.5898 1.4950 0.0771  0.0407  0.0079  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N17   
6054 N N27   . 9Z1 B   .   ? 1.2834 1.4170 1.3640 0.0628  0.0268  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N27   
6055 N N29   . 9Z1 B   .   ? 1.3321 1.4639 1.3958 0.0680  0.0331  0.0050  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N29   
6056 N N32   . 9Z1 B   .   ? 1.4562 1.5728 1.4929 0.0740  0.0426  0.0180  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   N32   
6057 O O15   . 9Z1 B   .   ? 1.3781 1.5039 1.4304 0.0676  0.0388  0.0087  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O15   
6058 O O19   . 9Z1 B   .   ? 1.2128 1.3889 1.2790 0.0795  0.0389  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O19   
6059 O O21   . 9Z1 B   .   ? 1.2348 1.4238 1.2920 0.0869  0.0438  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O21   
6060 O O31   . 9Z1 B   .   ? 1.3076 1.4192 1.3538 0.0679  0.0375  0.0147  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A   O31   
6061 N N     . SFG C   .   ? 0.9758 1.2692 1.0602 0.1060  0.0400  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N     
6062 C CA    . SFG C   .   ? 1.0316 1.3062 1.1061 0.1070  0.0413  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CA    
6063 C C     . SFG C   .   ? 1.1318 1.3893 1.2121 0.0987  0.0392  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C     
6064 O O     . SFG C   .   ? 1.1778 1.4379 1.2694 0.0929  0.0367  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   O     
6065 O OXT   . SFG C   .   ? 1.1914 1.4324 1.2651 0.0977  0.0400  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   OXT   
6066 C CB    . SFG C   .   ? 1.0080 1.2698 1.0703 0.1105  0.0442  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CB    
6067 C CG    . SFG C   .   ? 0.9574 1.2064 1.0223 0.1042  0.0436  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CG    
6068 C CD    . SFG C   .   ? 0.9199 1.1523 0.9721 0.1068  0.0465  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   CD    
6069 N NE    . SFG C   .   ? 0.9916 1.2027 1.0439 0.0994  0.0456  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   NE    
6070 C "C5'" . SFG C   .   ? 0.9237 1.1645 0.9739 0.1103  0.0479  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C5'" 
6071 C "C4'" . SFG C   .   ? 0.9852 1.2458 1.0308 0.1207  0.0495  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C4'" 
6072 O "O4'" . SFG C   .   ? 0.9741 1.2470 1.0206 0.1238  0.0501  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O4'" 
6073 C "C3'" . SFG C   .   ? 0.9556 1.2038 0.9865 0.1275  0.0529  0.0069  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C3'" 
6074 O "O3'" . SFG C   .   ? 0.8557 1.1119 0.8847 0.1316  0.0531  0.0074  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O3'" 
6075 C "C2'" . SFG C   .   ? 0.9592 1.2141 0.9828 0.1356  0.0553  0.0097  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C2'" 
6076 O "O2'" . SFG C   .   ? 0.9538 1.2083 0.9641 0.1461  0.0586  0.0170  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "O2'" 
6077 C "C1'" . SFG C   .   ? 0.9558 1.2329 0.9889 0.1360  0.0533  0.0017  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   "C1'" 
6078 N N9    . SFG C   .   ? 0.9994 1.2819 1.0297 0.1400  0.0548  0.0020  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N9    
6079 C C8    . SFG C   .   ? 1.0134 1.2797 1.0382 0.1383  0.0566  0.0064  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C8    
6080 N N7    . SFG C   .   ? 0.9995 1.2799 1.0238 0.1438  0.0576  0.0046  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N7    
6081 C C5    . SFG C   .   ? 1.0093 1.3154 1.0388 0.1490  0.0562  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C5    
6082 C C6    . SFG C   .   ? 0.9788 1.3091 1.0103 0.1560  0.0563  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C6    
6083 N N6    . SFG C   .   ? 0.8553 1.1926 0.8846 0.1604  0.0579  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N6    
6084 N N1    . SFG C   .   ? 0.9853 1.3403 1.0222 0.1602  0.0545  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N1    
6085 C C2    . SFG C   .   ? 1.0018 1.3572 1.0420 0.1574  0.0528  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C2    
6086 N N3    . SFG C   .   ? 0.9663 1.2978 1.0047 0.1507  0.0529  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   N3    
6087 C C4    . SFG C   .   ? 0.9922 1.2993 1.0252 0.1466  0.0545  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A   C4    
6088 C C11   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3101 1.4656 1.3310 0.0991  0.0526  0.0215  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C11   
6089 C C10   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2129 1.3176 1.2224 0.0851  0.0528  0.0309  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C10   
6090 C C12   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2026 1.3428 1.2287 0.0899  0.0493  0.0211  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C12   
6091 C C16   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3069 1.4180 1.3600 0.0615  0.0366  0.0097  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C16   
6092 C C1    . 9Z1 B-2 .   ? 1.2211 1.3400 1.2550 0.0743  0.0449  0.0177  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C1    
6093 C C13   . 9Z1 B-2 .   ? 1.4330 1.5656 1.4734 0.0777  0.0433  0.0144  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C13   
6094 C C18   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3564 1.5208 1.4133 0.0802  0.0409  0.0029  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C18   
6095 C C2    . 9Z1 B-2 .   ? 1.0729 1.1798 1.1036 0.0701  0.0451  0.0197  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C2    
6096 C C20   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3185 1.4892 1.3697 0.0848  0.0438  0.0045  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C20   
6097 C C22   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2273 1.3864 1.2673 0.0871  0.0466  0.0112  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C22   
6098 C C23   . 9Z1 B-2 .   ? 1.4373 1.5756 1.4919 0.0733  0.0382  0.0077  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C23   
6099 C C24   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3667 1.5140 1.4323 0.0717  0.0351  0.0015  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C24   
6100 C C25   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3129 1.4526 1.3824 0.0681  0.0323  0.0009  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C25   
6101 C C26   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3495 1.4901 1.4295 0.0645  0.0287  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C26   
6102 C C28   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2588 1.3877 1.3299 0.0645  0.0295  0.0020  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C28   
6103 C C3    . 9Z1 B-2 .   ? 1.0183 1.1211 1.0397 0.0732  0.0485  0.0236  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C3    
6104 C C30   . 9Z1 B-2 .   ? 1.4148 1.5362 1.4606 0.0715  0.0393  0.0136  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C30   
6105 C C4    . 9Z1 B-2 .   ? 1.0867 1.1966 1.1022 0.0808  0.0518  0.0258  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C4    
6106 C C5    . 9Z1 B-2 .   ? 1.1109 1.2324 1.1290 0.0851  0.0515  0.0243  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C5    
6107 C C6    . 9Z1 B-2 .   ? 1.1739 1.3000 1.2015 0.0814  0.0481  0.0200  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C6    
6108 C C7    . 9Z1 B-2 .   ? 1.3071 1.4461 1.3394 0.0846  0.0472  0.0173  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C7    
6109 C C8    . 9Z1 B-2 .   ? 1.2769 1.4153 1.2996 0.0910  0.0506  0.0223  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C8    
6110 C C9    . 9Z1 B-2 .   ? 1.2096 1.3300 1.2202 0.0914  0.0539  0.0292  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 C9    
6111 N N14   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3979 1.5234 1.4410 0.0725  0.0419  0.0132  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N14   
6112 N N17   . 9Z1 B-2 .   ? 1.4436 1.5898 1.4950 0.0771  0.0407  0.0079  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N17   
6113 N N27   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2834 1.4170 1.3640 0.0628  0.0268  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N27   
6114 N N29   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3321 1.4639 1.3958 0.0680  0.0331  0.0050  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N29   
6115 N N32   . 9Z1 B-2 .   ? 1.4562 1.5728 1.4929 0.0740  0.0426  0.0180  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 N32   
6116 O O15   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3781 1.5039 1.4304 0.0676  0.0388  0.0087  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O15   
6117 O O19   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2128 1.3889 1.2790 0.0795  0.0389  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O19   
6118 O O21   . 9Z1 B-2 .   ? 1.2348 1.4238 1.2920 0.0869  0.0438  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O21   
6119 O O31   . 9Z1 B-2 .   ? 1.3076 1.4192 1.3538 0.0679  0.0375  0.0147  ? ? ? ? ? ? 501 9Z1 A-2 O31   
6120 N N     . SFG C-2 .   ? 0.9758 1.2692 1.0602 0.1060  0.0400  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N     
6121 C CA    . SFG C-2 .   ? 1.0316 1.3062 1.1061 0.1070  0.0413  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CA    
6122 C C     . SFG C-2 .   ? 1.1318 1.3893 1.2121 0.0987  0.0392  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C     
6123 O O     . SFG C-2 .   ? 1.1778 1.4379 1.2694 0.0929  0.0367  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 O     
6124 O OXT   . SFG C-2 .   ? 1.1914 1.4324 1.2651 0.0977  0.0400  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 OXT   
6125 C CB    . SFG C-2 .   ? 1.0080 1.2698 1.0703 0.1105  0.0442  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CB    
6126 C CG    . SFG C-2 .   ? 0.9574 1.2064 1.0223 0.1042  0.0436  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CG    
6127 C CD    . SFG C-2 .   ? 0.9199 1.1523 0.9721 0.1068  0.0465  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 CD    
6128 N NE    . SFG C-2 .   ? 0.9916 1.2027 1.0439 0.0994  0.0456  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 NE    
6129 C "C5'" . SFG C-2 .   ? 0.9237 1.1645 0.9739 0.1103  0.0479  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C5'" 
6130 C "C4'" . SFG C-2 .   ? 0.9852 1.2458 1.0308 0.1207  0.0495  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C4'" 
6131 O "O4'" . SFG C-2 .   ? 0.9741 1.2470 1.0206 0.1238  0.0501  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O4'" 
6132 C "C3'" . SFG C-2 .   ? 0.9556 1.2038 0.9865 0.1275  0.0529  0.0069  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C3'" 
6133 O "O3'" . SFG C-2 .   ? 0.8557 1.1119 0.8847 0.1316  0.0531  0.0074  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O3'" 
6134 C "C2'" . SFG C-2 .   ? 0.9592 1.2141 0.9828 0.1356  0.0553  0.0097  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C2'" 
6135 O "O2'" . SFG C-2 .   ? 0.9538 1.2083 0.9641 0.1461  0.0586  0.0170  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "O2'" 
6136 C "C1'" . SFG C-2 .   ? 0.9558 1.2329 0.9889 0.1360  0.0533  0.0017  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 "C1'" 
6137 N N9    . SFG C-2 .   ? 0.9994 1.2819 1.0297 0.1400  0.0548  0.0020  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N9    
6138 C C8    . SFG C-2 .   ? 1.0134 1.2797 1.0382 0.1383  0.0566  0.0064  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C8    
6139 N N7    . SFG C-2 .   ? 0.9995 1.2799 1.0238 0.1438  0.0576  0.0046  ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N7    
6140 C C5    . SFG C-2 .   ? 1.0093 1.3154 1.0388 0.1490  0.0562  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C5    
6141 C C6    . SFG C-2 .   ? 0.9788 1.3091 1.0103 0.1560  0.0563  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C6    
6142 N N6    . SFG C-2 .   ? 0.8553 1.1926 0.8846 0.1604  0.0579  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N6    
6143 N N1    . SFG C-2 .   ? 0.9853 1.3403 1.0222 0.1602  0.0545  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N1    
6144 C C2    . SFG C-2 .   ? 1.0018 1.3572 1.0420 0.1574  0.0528  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C2    
6145 N N3    . SFG C-2 .   ? 0.9663 1.2978 1.0047 0.1507  0.0529  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 N3    
6146 C C4    . SFG C-2 .   ? 0.9922 1.2993 1.0252 0.1466  0.0545  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 502 SFG A-2 C4    
6147 O O     . HOH D   .   ? 0.5504 0.7257 0.6694 0.0369  0.0384  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A   O     
6148 O O     . HOH D   .   ? 0.7376 0.8162 0.6834 0.1016  0.0876  0.0408  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A   O     
6149 O O     . HOH D   .   ? 0.8125 0.9085 0.8690 -0.0072 -0.0093 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A   O     
6150 O O     . HOH D   .   ? 0.6117 0.5999 0.5788 0.0300  -0.0488 0.0422  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A   O     
6151 O O     . HOH D   .   ? 0.6315 0.7812 0.7331 0.0042  0.0217  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A   O     
6152 O O     . HOH D   .   ? 0.6619 0.6129 0.6445 0.0221  0.0055  0.0505  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A   O     
6153 O O     . HOH D   .   ? 0.7581 0.6595 0.8851 0.0698  -0.0225 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A   O     
6154 O O     . HOH D-2 .   ? 0.5504 0.7257 0.6694 0.0369  0.0384  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A-2 O     
6155 O O     . HOH D-2 .   ? 0.7376 0.8162 0.6834 0.1016  0.0876  0.0408  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O     
6156 O O     . HOH D-2 .   ? 0.8125 0.9085 0.8690 -0.0072 -0.0093 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O     
6157 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6117 0.5999 0.5788 0.0300  -0.0488 0.0422  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O     
6158 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6315 0.7812 0.7331 0.0042  0.0217  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O     
6159 O O     . HOH D-2 .   ? 0.6619 0.6129 0.6445 0.0221  0.0055  0.0505  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O     
6160 O O     . HOH D-2 .   ? 0.7581 0.6595 0.8851 0.0698  -0.0225 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O     
# 
