data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Newmister, S.A."  1 ? 
"Romminger, S."    2 ? 
"Schmidt, J.J."    3 ? 
"Williams, R.M."   4 ? 
"Smith, J.L."      5 ? 
"Berlinck, R.G.S." 6 ? 
"Sherman, D.H."    7 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of OxaC in complex with SAH and oxaline" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "methyltransferase, penicillium oxalicum, oxaline, indole alkaloid, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Org. Biomol. Chem." 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1477-0539 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            16 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                6450 
_citation.page_last                 6459 
_citation.title                     "Unveiling sequential late-stage methyltransferase reactions in the meleagrin/oxaline biosynthetic pathway." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1039/c8ob01565a 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30141817 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Newmister, S.A."  1 ? 
primary "Romminger, S."    2 ? 
primary "Schmidt, J.J."    3 ? 
primary "Williams, R.M."   4 ? 
primary "Smith, J.L."      5 ? 
primary "Berlinck, R.G.S." 6 ? 
primary "Sherman, D.H."    7 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHHHGASENLYFQGASMTFSNADAQKIAVQKDVDEVVAAAQRFLHGSGNATSDEAKVDLQKKASNLVQTIRG
PIPAALSSMEDIVKVASLRTLFEAGVFHAMPKGGASMTASEISAQTGLDKGILIRLMRAVTPLGPFHEVGEEEYAHTPFS
EAYLTADIAGCFPVMSNFIFGPVLQICDFLRQNNWKDAITTRNNPFTLAHNCPGETMFEHLYKNSKNVAPVTKAEAADVD
QIAMDLYPWEERLSDAKGSNATLVDIAGSHGNGTRAIMALAPKLNGCRFIVQDLEPVIGEHSQALRAEGIEPQVYDFLKQ
EQPVHGASIYYFRRVFHDWPDLPEGKKILDNTRAAMSREHSRILIHDIIVPEIGATMSHAWQDLSLMAIGGMERTEKDFA
RLLDIAGLALVKVWRKPGDMMGIIEARLK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHHHGASENLYFQGASMTFSNADAQKIAVQKDVDEVVAAAQRFLHGSGNATSDEAKVDLQKKASNLVQTIRG
PIPAALSSMEDIVKVASLRTLFEAGVFHAMPKGGASMTASEISAQTGLDKGILIRLMRAVTPLGPFHEVGEEEYAHTPFS
EAYLTADIAGCFPVMSNFIFGPVLQICDFLRQNNWKDAITTRNNPFTLAHNCPGETMFEHLYKNSKNVAPVTKAEAADVD
QIAMDLYPWEERLSDAKGSNATLVDIAGSHGNGTRAIMALAPKLNGCRFIVQDLEPVIGEHSQALRAEGIEPQVYDFLKQ
EQPVHGASIYYFRRVFHDWPDLPEGKKILDNTRAAMSREHSRILIHDIIVPEIGATMSHAWQDLSLMAIGGMERTEKDFA
RLLDIAGLALVKVWRKPGDMMGIIEARLK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  HIS n 
1 12  HIS n 
1 13  GLY n 
1 14  ALA n 
1 15  SER n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  GLY n 
1 23  ALA n 
1 24  SER n 
1 25  MET n 
1 26  THR n 
1 27  PHE n 
1 28  SER n 
1 29  ASN n 
1 30  ALA n 
1 31  ASP n 
1 32  ALA n 
1 33  GLN n 
1 34  LYS n 
1 35  ILE n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  GLN n 
1 39  LYS n 
1 40  ASP n 
1 41  VAL n 
1 42  ASP n 
1 43  GLU n 
1 44  VAL n 
1 45  VAL n 
1 46  ALA n 
1 47  ALA n 
1 48  ALA n 
1 49  GLN n 
1 50  ARG n 
1 51  PHE n 
1 52  LEU n 
1 53  HIS n 
1 54  GLY n 
1 55  SER n 
1 56  GLY n 
1 57  ASN n 
1 58  ALA n 
1 59  THR n 
1 60  SER n 
1 61  ASP n 
1 62  GLU n 
1 63  ALA n 
1 64  LYS n 
1 65  VAL n 
1 66  ASP n 
1 67  LEU n 
1 68  GLN n 
1 69  LYS n 
1 70  LYS n 
1 71  ALA n 
1 72  SER n 
1 73  ASN n 
1 74  LEU n 
1 75  VAL n 
1 76  GLN n 
1 77  THR n 
1 78  ILE n 
1 79  ARG n 
1 80  GLY n 
1 81  PRO n 
1 82  ILE n 
1 83  PRO n 
1 84  ALA n 
1 85  ALA n 
1 86  LEU n 
1 87  SER n 
1 88  SER n 
1 89  MET n 
1 90  GLU n 
1 91  ASP n 
1 92  ILE n 
1 93  VAL n 
1 94  LYS n 
1 95  VAL n 
1 96  ALA n 
1 97  SER n 
1 98  LEU n 
1 99  ARG n 
1 100 THR n 
1 101 LEU n 
1 102 PHE n 
1 103 GLU n 
1 104 ALA n 
1 105 GLY n 
1 106 VAL n 
1 107 PHE n 
1 108 HIS n 
1 109 ALA n 
1 110 MET n 
1 111 PRO n 
1 112 LYS n 
1 113 GLY n 
1 114 GLY n 
1 115 ALA n 
1 116 SER n 
1 117 MET n 
1 118 THR n 
1 119 ALA n 
1 120 SER n 
1 121 GLU n 
1 122 ILE n 
1 123 SER n 
1 124 ALA n 
1 125 GLN n 
1 126 THR n 
1 127 GLY n 
1 128 LEU n 
1 129 ASP n 
1 130 LYS n 
1 131 GLY n 
1 132 ILE n 
1 133 LEU n 
1 134 ILE n 
1 135 ARG n 
1 136 LEU n 
1 137 MET n 
1 138 ARG n 
1 139 ALA n 
1 140 VAL n 
1 141 THR n 
1 142 PRO n 
1 143 LEU n 
1 144 GLY n 
1 145 PRO n 
1 146 PHE n 
1 147 HIS n 
1 148 GLU n 
1 149 VAL n 
1 150 GLY n 
1 151 GLU n 
1 152 GLU n 
1 153 GLU n 
1 154 TYR n 
1 155 ALA n 
1 156 HIS n 
1 157 THR n 
1 158 PRO n 
1 159 PHE n 
1 160 SER n 
1 161 GLU n 
1 162 ALA n 
1 163 TYR n 
1 164 LEU n 
1 165 THR n 
1 166 ALA n 
1 167 ASP n 
1 168 ILE n 
1 169 ALA n 
1 170 GLY n 
1 171 CYS n 
1 172 PHE n 
1 173 PRO n 
1 174 VAL n 
1 175 MET n 
1 176 SER n 
1 177 ASN n 
1 178 PHE n 
1 179 ILE n 
1 180 PHE n 
1 181 GLY n 
1 182 PRO n 
1 183 VAL n 
1 184 LEU n 
1 185 GLN n 
1 186 ILE n 
1 187 CYS n 
1 188 ASP n 
1 189 PHE n 
1 190 LEU n 
1 191 ARG n 
1 192 GLN n 
1 193 ASN n 
1 194 ASN n 
1 195 TRP n 
1 196 LYS n 
1 197 ASP n 
1 198 ALA n 
1 199 ILE n 
1 200 THR n 
1 201 THR n 
1 202 ARG n 
1 203 ASN n 
1 204 ASN n 
1 205 PRO n 
1 206 PHE n 
1 207 THR n 
1 208 LEU n 
1 209 ALA n 
1 210 HIS n 
1 211 ASN n 
1 212 CYS n 
1 213 PRO n 
1 214 GLY n 
1 215 GLU n 
1 216 THR n 
1 217 MET n 
1 218 PHE n 
1 219 GLU n 
1 220 HIS n 
1 221 LEU n 
1 222 TYR n 
1 223 LYS n 
1 224 ASN n 
1 225 SER n 
1 226 LYS n 
1 227 ASN n 
1 228 VAL n 
1 229 ALA n 
1 230 PRO n 
1 231 VAL n 
1 232 THR n 
1 233 LYS n 
1 234 ALA n 
1 235 GLU n 
1 236 ALA n 
1 237 ALA n 
1 238 ASP n 
1 239 VAL n 
1 240 ASP n 
1 241 GLN n 
1 242 ILE n 
1 243 ALA n 
1 244 MET n 
1 245 ASP n 
1 246 LEU n 
1 247 TYR n 
1 248 PRO n 
1 249 TRP n 
1 250 GLU n 
1 251 GLU n 
1 252 ARG n 
1 253 LEU n 
1 254 SER n 
1 255 ASP n 
1 256 ALA n 
1 257 LYS n 
1 258 GLY n 
1 259 SER n 
1 260 ASN n 
1 261 ALA n 
1 262 THR n 
1 263 LEU n 
1 264 VAL n 
1 265 ASP n 
1 266 ILE n 
1 267 ALA n 
1 268 GLY n 
1 269 SER n 
1 270 HIS n 
1 271 GLY n 
1 272 ASN n 
1 273 GLY n 
1 274 THR n 
1 275 ARG n 
1 276 ALA n 
1 277 ILE n 
1 278 MET n 
1 279 ALA n 
1 280 LEU n 
1 281 ALA n 
1 282 PRO n 
1 283 LYS n 
1 284 LEU n 
1 285 ASN n 
1 286 GLY n 
1 287 CYS n 
1 288 ARG n 
1 289 PHE n 
1 290 ILE n 
1 291 VAL n 
1 292 GLN n 
1 293 ASP n 
1 294 LEU n 
1 295 GLU n 
1 296 PRO n 
1 297 VAL n 
1 298 ILE n 
1 299 GLY n 
1 300 GLU n 
1 301 HIS n 
1 302 SER n 
1 303 GLN n 
1 304 ALA n 
1 305 LEU n 
1 306 ARG n 
1 307 ALA n 
1 308 GLU n 
1 309 GLY n 
1 310 ILE n 
1 311 GLU n 
1 312 PRO n 
1 313 GLN n 
1 314 VAL n 
1 315 TYR n 
1 316 ASP n 
1 317 PHE n 
1 318 LEU n 
1 319 LYS n 
1 320 GLN n 
1 321 GLU n 
1 322 GLN n 
1 323 PRO n 
1 324 VAL n 
1 325 HIS n 
1 326 GLY n 
1 327 ALA n 
1 328 SER n 
1 329 ILE n 
1 330 TYR n 
1 331 TYR n 
1 332 PHE n 
1 333 ARG n 
1 334 ARG n 
1 335 VAL n 
1 336 PHE n 
1 337 HIS n 
1 338 ASP n 
1 339 TRP n 
1 340 PRO n 
1 341 ASP n 
1 342 LEU n 
1 343 PRO n 
1 344 GLU n 
1 345 GLY n 
1 346 LYS n 
1 347 LYS n 
1 348 ILE n 
1 349 LEU n 
1 350 ASP n 
1 351 ASN n 
1 352 THR n 
1 353 ARG n 
1 354 ALA n 
1 355 ALA n 
1 356 MET n 
1 357 SER n 
1 358 ARG n 
1 359 GLU n 
1 360 HIS n 
1 361 SER n 
1 362 ARG n 
1 363 ILE n 
1 364 LEU n 
1 365 ILE n 
1 366 HIS n 
1 367 ASP n 
1 368 ILE n 
1 369 ILE n 
1 370 VAL n 
1 371 PRO n 
1 372 GLU n 
1 373 ILE n 
1 374 GLY n 
1 375 ALA n 
1 376 THR n 
1 377 MET n 
1 378 SER n 
1 379 HIS n 
1 380 ALA n 
1 381 TRP n 
1 382 GLN n 
1 383 ASP n 
1 384 LEU n 
1 385 SER n 
1 386 LEU n 
1 387 MET n 
1 388 ALA n 
1 389 ILE n 
1 390 GLY n 
1 391 GLY n 
1 392 MET n 
1 393 GLU n 
1 394 ARG n 
1 395 THR n 
1 396 GLU n 
1 397 LYS n 
1 398 ASP n 
1 399 PHE n 
1 400 ALA n 
1 401 ARG n 
1 402 LEU n 
1 403 LEU n 
1 404 ASP n 
1 405 ILE n 
1 406 ALA n 
1 407 GLY n 
1 408 LEU n 
1 409 ALA n 
1 410 LEU n 
1 411 VAL n 
1 412 LYS n 
1 413 VAL n 
1 414 TRP n 
1 415 ARG n 
1 416 LYS n 
1 417 PRO n 
1 418 GLY n 
1 419 ASP n 
1 420 MET n 
1 421 MET n 
1 422 GLY n 
1 423 ILE n 
1 424 ILE n 
1 425 GLU n 
1 426 ALA n 
1 427 ARG n 
1 428 LEU n 
1 429 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man OxaC                                                                                                                                                                 47284.727 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn 
;(3E,7aR,12aS)-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-6,12-dimethoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1 ',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione
;
447.486   2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                                                                                            384.411   2  ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                                                                                                                                18.015    20 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   SER 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   HIS 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  HIS 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  HIS 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  HIS 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  GLY 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  ALA 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  SER 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  GLY 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ALA 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  SER 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  THR 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  PHE 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  SER 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  ASN 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  ALA 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  ASP 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  ALA 32  8   8   ALA ALA A   ? n 
A   1 33  GLN 33  9   9   GLN GLN A   ? n 
A   1 34  LYS 34  10  10  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  ILE 35  11  11  ILE ILE A   ? n 
A   1 36  ALA 36  12  12  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  13  13  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  GLN 38  14  14  GLN GLN A   ? n 
A   1 39  LYS 39  15  15  LYS LYS A   ? n 
A   1 40  ASP 40  16  16  ASP ASP A   ? n 
A   1 41  VAL 41  17  17  VAL VAL A   ? n 
A   1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP A   ? n 
A   1 43  GLU 43  19  19  GLU GLU A   ? n 
A   1 44  VAL 44  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 45  VAL 45  21  21  VAL VAL A   ? n 
A   1 46  ALA 46  22  22  ALA ALA A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  ALA 48  24  24  ALA ALA A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  ARG 50  26  26  ARG ARG A   ? n 
A   1 51  PHE 51  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 52  LEU 52  28  28  LEU LEU A   ? n 
A   1 53  HIS 53  29  29  HIS HIS A   ? n 
A   1 54  GLY 54  30  30  GLY GLY A   ? n 
A   1 55  SER 55  31  31  SER SER A   ? n 
A   1 56  GLY 56  32  32  GLY GLY A   ? n 
A   1 57  ASN 57  33  33  ASN ASN A   ? n 
A   1 58  ALA 58  34  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 59  THR 59  35  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 60  SER 60  36  36  SER SER A   ? n 
A   1 61  ASP 61  37  37  ASP ASP A   ? n 
A   1 62  GLU 62  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 63  ALA 63  39  39  ALA ALA A   ? n 
A   1 64  LYS 64  40  40  LYS LYS A   ? n 
A   1 65  VAL 65  41  41  VAL VAL A   ? n 
A   1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  GLN 68  44  44  GLN GLN A   ? n 
A   1 69  LYS 69  45  45  LYS LYS A   ? n 
A   1 70  LYS 70  46  46  LYS LYS A   ? n 
A   1 71  ALA 71  47  47  ALA ALA A   ? n 
A   1 72  SER 72  48  48  SER SER A   ? n 
A   1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN A   ? n 
A   1 74  LEU 74  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL A   ? n 
A   1 76  GLN 76  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 77  THR 77  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 78  ILE 78  54  54  ILE ILE A   ? n 
A   1 79  ARG 79  55  55  ARG ARG A   ? n 
A   1 80  GLY 80  56  56  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  PRO 81  57  57  PRO PRO A   ? n 
A   1 82  ILE 82  58  58  ILE ILE A   ? n 
A   1 83  PRO 83  59  59  PRO PRO A   ? n 
A   1 84  ALA 84  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  ALA 85  61  61  ALA ALA A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  SER 87  63  63  SER SER A   ? n 
A   1 88  SER 88  64  64  SER SER A   ? n 
A   1 89  MET 89  65  65  MET MET A   ? n 
A   1 90  GLU 90  66  66  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  ASP 91  67  67  ASP ASP A   ? n 
A   1 92  ILE 92  68  68  ILE ILE A   ? n 
A   1 93  VAL 93  69  69  VAL VAL A   ? n 
A   1 94  LYS 94  70  70  LYS LYS A   ? n 
A   1 95  VAL 95  71  71  VAL VAL A   ? n 
A   1 96  ALA 96  72  72  ALA ALA A   ? n 
A   1 97  SER 97  73  73  SER SER A   ? n 
A   1 98  LEU 98  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 THR 100 76  76  THR THR A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 PHE 102 78  78  PHE PHE A   ? n 
A   1 103 GLU 103 79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 104 ALA 104 80  80  ALA ALA A   ? n 
A   1 105 GLY 105 81  81  GLY GLY A   ? n 
A   1 106 VAL 106 82  82  VAL VAL A   ? n 
A   1 107 PHE 107 83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 108 HIS 108 84  84  HIS HIS A   ? n 
A   1 109 ALA 109 85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 110 MET 110 86  86  MET MET A   ? n 
A   1 111 PRO 111 87  87  PRO PRO A   ? n 
A   1 112 LYS 112 88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 113 GLY 113 89  89  GLY GLY A   ? n 
A   1 114 GLY 114 90  90  GLY GLY A   ? n 
A   1 115 ALA 115 91  91  ALA ALA A   ? n 
A   1 116 SER 116 92  92  SER SER A   ? n 
A   1 117 MET 117 93  93  MET MET A   ? n 
A   1 118 THR 118 94  94  THR THR A   ? n 
A   1 119 ALA 119 95  95  ALA ALA A   ? n 
A   1 120 SER 120 96  96  SER SER A   ? n 
A   1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 122 ILE 122 98  98  ILE ILE A   ? n 
A   1 123 SER 123 99  99  SER SER A   ? n 
A   1 124 ALA 124 100 100 ALA ALA A   ? n 
A   1 125 GLN 125 101 101 GLN GLN A   ? n 
A   1 126 THR 126 102 102 THR THR A   ? n 
A   1 127 GLY 127 103 103 GLY GLY A   ? n 
A   1 128 LEU 128 104 104 LEU LEU A   ? n 
A   1 129 ASP 129 105 105 ASP ASP A   ? n 
A   1 130 LYS 130 106 106 LYS LYS A   ? n 
A   1 131 GLY 131 107 107 GLY GLY A   ? n 
A   1 132 ILE 132 108 108 ILE ILE A   ? n 
A   1 133 LEU 133 109 109 LEU LEU A   ? n 
A   1 134 ILE 134 110 110 ILE ILE A   ? n 
A   1 135 ARG 135 111 111 ARG ARG A   ? n 
A   1 136 LEU 136 112 112 LEU LEU A   ? n 
A   1 137 MET 137 113 113 MET MET A   ? n 
A   1 138 ARG 138 114 114 ARG ARG A   ? n 
A   1 139 ALA 139 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 140 VAL 140 116 116 VAL VAL A   ? n 
A   1 141 THR 141 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 142 PRO 142 118 118 PRO PRO A   ? n 
A   1 143 LEU 143 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 144 GLY 144 120 120 GLY GLY A   ? n 
A   1 145 PRO 145 121 121 PRO PRO A   ? n 
A   1 146 PHE 146 122 122 PHE PHE A   ? n 
A   1 147 HIS 147 123 123 HIS HIS A   ? n 
A   1 148 GLU 148 124 124 GLU GLU A   ? n 
A   1 149 VAL 149 125 125 VAL VAL A   ? n 
A   1 150 GLY 150 126 126 GLY GLY A   ? n 
A   1 151 GLU 151 127 127 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 GLU 152 128 128 GLU GLU A   ? n 
A   1 153 GLU 153 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 154 TYR 154 130 130 TYR TYR A   ? n 
A   1 155 ALA 155 131 131 ALA ALA A   ? n 
A   1 156 HIS 156 132 132 HIS HIS A   ? n 
A   1 157 THR 157 133 133 THR THR A   ? n 
A   1 158 PRO 158 134 134 PRO PRO A   ? n 
A   1 159 PHE 159 135 135 PHE PHE A   ? n 
A   1 160 SER 160 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 ALA 162 138 138 ALA ALA A   ? n 
A   1 163 TYR 163 139 139 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 THR 165 141 141 THR THR A   ? n 
A   1 166 ALA 166 142 142 ALA ALA A   ? n 
A   1 167 ASP 167 143 143 ASP ASP A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 GLY 170 146 146 GLY GLY A   ? n 
A   1 171 CYS 171 147 147 CYS CYS A   ? n 
A   1 172 PHE 172 148 148 PHE PHE A   ? n 
A   1 173 PRO 173 149 149 PRO PRO A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 175 MET 175 151 151 MET MET A   ? n 
A   1 176 SER 176 152 152 SER SER A   ? n 
A   1 177 ASN 177 153 153 ASN ASN A   ? n 
A   1 178 PHE 178 154 154 PHE PHE A   ? n 
A   1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE A   ? n 
A   1 180 PHE 180 156 156 PHE PHE A   ? n 
A   1 181 GLY 181 157 157 GLY GLY A   ? n 
A   1 182 PRO 182 158 158 PRO PRO A   ? n 
A   1 183 VAL 183 159 159 VAL VAL A   ? n 
A   1 184 LEU 184 160 160 LEU LEU A   ? n 
A   1 185 GLN 185 161 161 GLN GLN A   ? n 
A   1 186 ILE 186 162 162 ILE ILE A   ? n 
A   1 187 CYS 187 163 163 CYS CYS A   ? n 
A   1 188 ASP 188 164 164 ASP ASP A   ? n 
A   1 189 PHE 189 165 165 PHE PHE A   ? n 
A   1 190 LEU 190 166 166 LEU LEU A   ? n 
A   1 191 ARG 191 167 167 ARG ARG A   ? n 
A   1 192 GLN 192 168 168 GLN GLN A   ? n 
A   1 193 ASN 193 169 169 ASN ASN A   ? n 
A   1 194 ASN 194 170 170 ASN ASN A   ? n 
A   1 195 TRP 195 171 171 TRP TRP A   ? n 
A   1 196 LYS 196 172 172 LYS LYS A   ? n 
A   1 197 ASP 197 173 173 ASP ASP A   ? n 
A   1 198 ALA 198 174 174 ALA ALA A   ? n 
A   1 199 ILE 199 175 175 ILE ILE A   ? n 
A   1 200 THR 200 176 176 THR THR A   ? n 
A   1 201 THR 201 177 177 THR THR A   ? n 
A   1 202 ARG 202 178 178 ARG ARG A   ? n 
A   1 203 ASN 203 179 179 ASN ASN A   ? n 
A   1 204 ASN 204 180 180 ASN ASN A   ? n 
A   1 205 PRO 205 181 181 PRO PRO A   ? n 
A   1 206 PHE 206 182 182 PHE PHE A   ? n 
A   1 207 THR 207 183 183 THR THR A   ? n 
A   1 208 LEU 208 184 184 LEU LEU A   ? n 
A   1 209 ALA 209 185 185 ALA ALA A   ? n 
A   1 210 HIS 210 186 186 HIS HIS A   ? n 
A   1 211 ASN 211 187 187 ASN ASN A   ? n 
A   1 212 CYS 212 188 188 CYS CYS A   ? n 
A   1 213 PRO 213 189 189 PRO PRO A   ? n 
A   1 214 GLY 214 190 190 GLY GLY A   ? n 
A   1 215 GLU 215 191 191 GLU GLU A   ? n 
A   1 216 THR 216 192 192 THR THR A   ? n 
A   1 217 MET 217 193 193 MET MET A   ? n 
A   1 218 PHE 218 194 194 PHE PHE A   ? n 
A   1 219 GLU 219 195 195 GLU GLU A   ? n 
A   1 220 HIS 220 196 196 HIS HIS A   ? n 
A   1 221 LEU 221 197 197 LEU LEU A   ? n 
A   1 222 TYR 222 198 198 TYR TYR A   ? n 
A   1 223 LYS 223 199 199 LYS LYS A   ? n 
A   1 224 ASN 224 200 200 ASN ASN A   ? n 
A   1 225 SER 225 201 201 SER SER A   ? n 
A   1 226 LYS 226 202 202 LYS LYS A   ? n 
A   1 227 ASN 227 203 203 ASN ASN A   ? n 
A   1 228 VAL 228 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 229 ALA 229 205 205 ALA ALA A   ? n 
A   1 230 PRO 230 206 206 PRO PRO A   ? n 
A   1 231 VAL 231 207 207 VAL VAL A   ? n 
A   1 232 THR 232 208 208 THR THR A   ? n 
A   1 233 LYS 233 209 209 LYS LYS A   ? n 
A   1 234 ALA 234 210 210 ALA ALA A   ? n 
A   1 235 GLU 235 211 211 GLU GLU A   ? n 
A   1 236 ALA 236 212 212 ALA ALA A   ? n 
A   1 237 ALA 237 213 213 ALA ALA A   ? n 
A   1 238 ASP 238 214 214 ASP ASP A   ? n 
A   1 239 VAL 239 215 215 VAL VAL A   ? n 
A   1 240 ASP 240 216 216 ASP ASP A   ? n 
A   1 241 GLN 241 217 217 GLN GLN A   ? n 
A   1 242 ILE 242 218 218 ILE ILE A   ? n 
A   1 243 ALA 243 219 219 ALA ALA A   ? n 
A   1 244 MET 244 220 220 MET MET A   ? n 
A   1 245 ASP 245 221 221 ASP ASP A   ? n 
A   1 246 LEU 246 222 222 LEU LEU A   ? n 
A   1 247 TYR 247 223 223 TYR TYR A   ? n 
A   1 248 PRO 248 224 224 PRO PRO A   ? n 
A   1 249 TRP 249 225 225 TRP TRP A   ? n 
A   1 250 GLU 250 226 226 GLU GLU A   ? n 
A   1 251 GLU 251 227 227 GLU GLU A   ? n 
A   1 252 ARG 252 228 228 ARG ARG A   ? n 
A   1 253 LEU 253 229 229 LEU LEU A   ? n 
A   1 254 SER 254 230 230 SER SER A   ? n 
A   1 255 ASP 255 231 231 ASP ASP A   ? n 
A   1 256 ALA 256 232 232 ALA ALA A   ? n 
A   1 257 LYS 257 233 233 LYS LYS A   ? n 
A   1 258 GLY 258 234 234 GLY GLY A   ? n 
A   1 259 SER 259 235 235 SER SER A   ? n 
A   1 260 ASN 260 236 236 ASN ASN A   ? n 
A   1 261 ALA 261 237 237 ALA ALA A   ? n 
A   1 262 THR 262 238 238 THR THR A   ? n 
A   1 263 LEU 263 239 239 LEU LEU A   ? n 
A   1 264 VAL 264 240 240 VAL VAL A   ? n 
A   1 265 ASP 265 241 241 ASP ASP A   ? n 
A   1 266 ILE 266 242 242 ILE ILE A   ? n 
A   1 267 ALA 267 243 243 ALA ALA A   ? n 
A   1 268 GLY 268 244 244 GLY GLY A   ? n 
A   1 269 SER 269 245 245 SER SER A   ? n 
A   1 270 HIS 270 246 246 HIS HIS A   ? n 
A   1 271 GLY 271 247 247 GLY GLY A   ? n 
A   1 272 ASN 272 248 248 ASN ASN A   ? n 
A   1 273 GLY 273 249 249 GLY GLY A   ? n 
A   1 274 THR 274 250 250 THR THR A   ? n 
A   1 275 ARG 275 251 251 ARG ARG A   ? n 
A   1 276 ALA 276 252 252 ALA ALA A   ? n 
A   1 277 ILE 277 253 253 ILE ILE A   ? n 
A   1 278 MET 278 254 254 MET MET A   ? n 
A   1 279 ALA 279 255 255 ALA ALA A   ? n 
A   1 280 LEU 280 256 256 LEU LEU A   ? n 
A   1 281 ALA 281 257 257 ALA ALA A   ? n 
A   1 282 PRO 282 258 258 PRO PRO A   ? n 
A   1 283 LYS 283 259 259 LYS LYS A   ? n 
A   1 284 LEU 284 260 260 LEU LEU A   ? n 
A   1 285 ASN 285 261 261 ASN ASN A   ? n 
A   1 286 GLY 286 262 262 GLY GLY A   ? n 
A   1 287 CYS 287 263 263 CYS CYS A   ? n 
A   1 288 ARG 288 264 264 ARG ARG A   ? n 
A   1 289 PHE 289 265 265 PHE PHE A   ? n 
A   1 290 ILE 290 266 266 ILE ILE A   ? n 
A   1 291 VAL 291 267 267 VAL VAL A   ? n 
A   1 292 GLN 292 268 268 GLN GLN A   ? n 
A   1 293 ASP 293 269 269 ASP ASP A   ? n 
A   1 294 LEU 294 270 270 LEU LEU A   ? n 
A   1 295 GLU 295 271 271 GLU GLU A   ? n 
A   1 296 PRO 296 272 272 PRO PRO A   ? n 
A   1 297 VAL 297 273 273 VAL VAL A   ? n 
A   1 298 ILE 298 274 274 ILE ILE A   ? n 
A   1 299 GLY 299 275 275 GLY GLY A   ? n 
A   1 300 GLU 300 276 276 GLU GLU A   ? n 
A   1 301 HIS 301 277 277 HIS HIS A   ? n 
A   1 302 SER 302 278 278 SER SER A   ? n 
A   1 303 GLN 303 279 279 GLN GLN A   ? n 
A   1 304 ALA 304 280 280 ALA ALA A   ? n 
A   1 305 LEU 305 281 281 LEU LEU A   ? n 
A   1 306 ARG 306 282 282 ARG ARG A   ? n 
A   1 307 ALA 307 283 283 ALA ALA A   ? n 
A   1 308 GLU 308 284 284 GLU GLU A   ? n 
A   1 309 GLY 309 285 285 GLY GLY A   ? n 
A   1 310 ILE 310 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 311 GLU 311 287 287 GLU GLU A   ? n 
A   1 312 PRO 312 288 288 PRO PRO A   ? n 
A   1 313 GLN 313 289 289 GLN GLN A   ? n 
A   1 314 VAL 314 290 290 VAL VAL A   ? n 
A   1 315 TYR 315 291 291 TYR TYR A   ? n 
A   1 316 ASP 316 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 317 PHE 317 293 293 PHE PHE A   ? n 
A   1 318 LEU 318 294 294 LEU LEU A   ? n 
A   1 319 LYS 319 295 295 LYS LYS A   ? n 
A   1 320 GLN 320 296 296 GLN GLN A   ? n 
A   1 321 GLU 321 297 297 GLU GLU A   ? n 
A   1 322 GLN 322 298 298 GLN GLN A   ? n 
A   1 323 PRO 323 299 299 PRO PRO A   ? n 
A   1 324 VAL 324 300 300 VAL VAL A   ? n 
A   1 325 HIS 325 301 301 HIS HIS A   ? n 
A   1 326 GLY 326 302 302 GLY GLY A   ? n 
A   1 327 ALA 327 303 303 ALA ALA A   ? n 
A   1 328 SER 328 304 304 SER SER A   ? n 
A   1 329 ILE 329 305 305 ILE ILE A   ? n 
A   1 330 TYR 330 306 306 TYR TYR A   ? n 
A   1 331 TYR 331 307 307 TYR TYR A   ? n 
A   1 332 PHE 332 308 308 PHE PHE A   ? n 
A   1 333 ARG 333 309 309 ARG ARG A   ? n 
A   1 334 ARG 334 310 310 ARG ARG A   ? n 
A   1 335 VAL 335 311 311 VAL VAL A   ? n 
A   1 336 PHE 336 312 312 PHE PHE A   ? n 
A   1 337 HIS 337 313 313 HIS HIS A   ? n 
A   1 338 ASP 338 314 314 ASP ASP A   ? n 
A   1 339 TRP 339 315 315 TRP TRP A   ? n 
A   1 340 PRO 340 316 316 PRO PRO A   ? n 
A   1 341 ASP 341 317 317 ASP ASP A   ? n 
A   1 342 LEU 342 318 318 LEU LEU A   ? n 
A   1 343 PRO 343 319 319 PRO PRO A   ? n 
A   1 344 GLU 344 320 320 GLU GLU A   ? n 
A   1 345 GLY 345 321 321 GLY GLY A   ? n 
A   1 346 LYS 346 322 322 LYS LYS A   ? n 
A   1 347 LYS 347 323 323 LYS LYS A   ? n 
A   1 348 ILE 348 324 324 ILE ILE A   ? n 
A   1 349 LEU 349 325 325 LEU LEU A   ? n 
A   1 350 ASP 350 326 326 ASP ASP A   ? n 
A   1 351 ASN 351 327 327 ASN ASN A   ? n 
A   1 352 THR 352 328 328 THR THR A   ? n 
A   1 353 ARG 353 329 329 ARG ARG A   ? n 
A   1 354 ALA 354 330 330 ALA ALA A   ? n 
A   1 355 ALA 355 331 331 ALA ALA A   ? n 
A   1 356 MET 356 332 332 MET MET A   ? n 
A   1 357 SER 357 333 333 SER SER A   ? n 
A   1 358 ARG 358 334 334 ARG ARG A   ? n 
A   1 359 GLU 359 335 335 GLU GLU A   ? n 
A   1 360 HIS 360 336 336 HIS HIS A   ? n 
A   1 361 SER 361 337 337 SER SER A   ? n 
A   1 362 ARG 362 338 338 ARG ARG A   ? n 
A   1 363 ILE 363 339 339 ILE ILE A   ? n 
A   1 364 LEU 364 340 340 LEU LEU A   ? n 
A   1 365 ILE 365 341 341 ILE ILE A   ? n 
A   1 366 HIS 366 342 342 HIS HIS A   ? n 
A   1 367 ASP 367 343 343 ASP ASP A   ? n 
A   1 368 ILE 368 344 344 ILE ILE A   ? n 
A   1 369 ILE 369 345 345 ILE ILE A   ? n 
A   1 370 VAL 370 346 346 VAL VAL A   ? n 
A   1 371 PRO 371 347 347 PRO PRO A   ? n 
A   1 372 GLU 372 348 348 GLU GLU A   ? n 
A   1 373 ILE 373 349 349 ILE ILE A   ? n 
A   1 374 GLY 374 350 350 GLY GLY A   ? n 
A   1 375 ALA 375 351 351 ALA ALA A   ? n 
A   1 376 THR 376 352 352 THR THR A   ? n 
A   1 377 MET 377 353 353 MET MET A   ? n 
A   1 378 SER 378 354 354 SER SER A   ? n 
A   1 379 HIS 379 355 355 HIS HIS A   ? n 
A   1 380 ALA 380 356 356 ALA ALA A   ? n 
A   1 381 TRP 381 357 357 TRP TRP A   ? n 
A   1 382 GLN 382 358 358 GLN GLN A   ? n 
A   1 383 ASP 383 359 359 ASP ASP A   ? n 
A   1 384 LEU 384 360 360 LEU LEU A   ? n 
A   1 385 SER 385 361 361 SER SER A   ? n 
A   1 386 LEU 386 362 362 LEU LEU A   ? n 
A   1 387 MET 387 363 363 MET MET A   ? n 
A   1 388 ALA 388 364 364 ALA ALA A   ? n 
A   1 389 ILE 389 365 365 ILE ILE A   ? n 
A   1 390 GLY 390 366 366 GLY GLY A   ? n 
A   1 391 GLY 391 367 367 GLY GLY A   ? n 
A   1 392 MET 392 368 368 MET MET A   ? n 
A   1 393 GLU 393 369 369 GLU GLU A   ? n 
A   1 394 ARG 394 370 370 ARG ARG A   ? n 
A   1 395 THR 395 371 371 THR THR A   ? n 
A   1 396 GLU 396 372 372 GLU GLU A   ? n 
A   1 397 LYS 397 373 373 LYS LYS A   ? n 
A   1 398 ASP 398 374 374 ASP ASP A   ? n 
A   1 399 PHE 399 375 375 PHE PHE A   ? n 
A   1 400 ALA 400 376 376 ALA ALA A   ? n 
A   1 401 ARG 401 377 377 ARG ARG A   ? n 
A   1 402 LEU 402 378 378 LEU LEU A   ? n 
A   1 403 LEU 403 379 379 LEU LEU A   ? n 
A   1 404 ASP 404 380 380 ASP ASP A   ? n 
A   1 405 ILE 405 381 381 ILE ILE A   ? n 
A   1 406 ALA 406 382 382 ALA ALA A   ? n 
A   1 407 GLY 407 383 383 GLY GLY A   ? n 
A   1 408 LEU 408 384 384 LEU LEU A   ? n 
A   1 409 ALA 409 385 385 ALA ALA A   ? n 
A   1 410 LEU 410 386 386 LEU LEU A   ? n 
A   1 411 VAL 411 387 387 VAL VAL A   ? n 
A   1 412 LYS 412 388 388 LYS LYS A   ? n 
A   1 413 VAL 413 389 389 VAL VAL A   ? n 
A   1 414 TRP 414 390 390 TRP TRP A   ? n 
A   1 415 ARG 415 391 391 ARG ARG A   ? n 
A   1 416 LYS 416 392 392 LYS LYS A   ? n 
A   1 417 PRO 417 393 393 PRO PRO A   ? n 
A   1 418 GLY 418 394 394 GLY GLY A   ? n 
A   1 419 ASP 419 395 395 ASP ASP A   ? n 
A   1 420 MET 420 396 396 MET MET A   ? n 
A   1 421 MET 421 397 397 MET MET A   ? n 
A   1 422 GLY 422 398 398 GLY GLY A   ? n 
A   1 423 ILE 423 399 399 ILE ILE A   ? n 
A   1 424 ILE 424 400 400 ILE ILE A   ? n 
A   1 425 GLU 425 401 401 GLU GLU A   ? n 
A   1 426 ALA 426 402 402 ALA ALA A   ? n 
A   1 427 ARG 427 403 403 ARG ARG A   ? n 
A   1 428 LEU 428 404 404 LEU LEU A   ? n 
A   1 429 LYS 429 405 405 LYS LYS A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  HIS 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  HIS 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  GLY 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  ALA 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  SER 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  GLY 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  THR 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  SER 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  ASN 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  ALA 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  ASP 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  ALA 32  8   8   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 33  GLN 33  9   9   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  10  10  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  ILE 35  11  11  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  12  12  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  13  13  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  GLN 38  14  14  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 39  LYS 39  15  15  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 40  ASP 40  16  16  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 41  VAL 41  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 42  ASP 42  18  18  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 43  GLU 43  19  19  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 44  VAL 44  20  20  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 45  VAL 45  21  21  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 46  ALA 46  22  22  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  ALA 48  24  24  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  ARG 50  26  26  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 51  PHE 51  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 52  LEU 52  28  28  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 53  HIS 53  29  29  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 54  GLY 54  30  30  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 55  SER 55  31  31  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 56  GLY 56  32  32  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 57  ASN 57  33  33  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 58  ALA 58  34  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 59  THR 59  35  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 60  SER 60  36  36  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 61  ASP 61  37  37  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 62  GLU 62  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 63  ALA 63  39  39  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 64  LYS 64  40  40  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 65  VAL 65  41  41  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 66  ASP 66  42  42  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  43  43  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  GLN 68  44  44  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 69  LYS 69  45  45  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 70  LYS 70  46  46  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 71  ALA 71  47  47  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 72  SER 72  48  48  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 73  ASN 73  49  49  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  VAL 75  51  51  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 76  GLN 76  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  ILE 78  54  54  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 79  ARG 79  55  55  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  56  56  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  PRO 81  57  57  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 82  ILE 82  58  58  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 83  PRO 83  59  59  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  ALA 85  61  61  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  SER 87  63  63  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 88  SER 88  64  64  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 89  MET 89  65  65  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  66  66  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  ASP 91  67  67  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 92  ILE 92  68  68  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 93  VAL 93  69  69  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 94  LYS 94  70  70  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 95  VAL 95  71  71  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 96  ALA 96  72  72  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  73  73  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  LEU 98  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 THR 100 76  76  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 PHE 102 78  78  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 103 GLU 103 79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 104 ALA 104 80  80  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 105 GLY 105 81  81  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 106 VAL 106 82  82  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 107 PHE 107 83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 108 HIS 108 84  84  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 109 ALA 109 85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 110 MET 110 86  86  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 111 PRO 111 87  87  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 112 LYS 112 88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 113 GLY 113 89  89  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 114 GLY 114 90  90  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 91  91  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 SER 116 92  92  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 117 MET 117 93  93  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 118 THR 118 94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 119 ALA 119 95  95  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 SER 120 96  96  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 ILE 122 98  98  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 99  99  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 ALA 124 100 100 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 125 GLN 125 101 101 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 102 102 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 GLY 127 103 103 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 128 LEU 128 104 104 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 129 ASP 129 105 105 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 130 LYS 130 106 106 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 131 GLY 131 107 107 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 132 ILE 132 108 108 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 133 LEU 133 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 134 ILE 134 110 110 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 135 ARG 135 111 111 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 136 LEU 136 112 112 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 137 MET 137 113 113 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 138 ARG 138 114 114 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 139 ALA 139 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 140 VAL 140 116 116 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 141 THR 141 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 142 PRO 142 118 118 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 143 LEU 143 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 144 GLY 144 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 145 PRO 145 121 121 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 146 PHE 146 122 122 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 147 HIS 147 123 123 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 148 GLU 148 124 124 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 149 VAL 149 125 125 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 150 GLY 150 126 126 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 127 127 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 GLU 152 128 128 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 153 GLU 153 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 154 TYR 154 130 130 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 155 ALA 155 131 131 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 156 HIS 156 132 132 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 157 THR 157 133 133 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 158 PRO 158 134 134 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 159 PHE 159 135 135 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 160 SER 160 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 161 GLU 161 137 137 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 162 ALA 162 138 138 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 139 139 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 141 141 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 166 ALA 166 142 142 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 167 ASP 167 143 143 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 145 145 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 GLY 170 146 146 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 171 CYS 171 147 147 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 172 PHE 172 148 148 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 173 PRO 173 149 149 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 175 MET 175 151 151 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 176 SER 176 152 152 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 177 ASN 177 153 153 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 178 PHE 178 154 154 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 179 ILE 179 155 155 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 180 PHE 180 156 156 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 181 GLY 181 157 157 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 182 PRO 182 158 158 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 183 VAL 183 159 159 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 184 LEU 184 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 185 GLN 185 161 161 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 186 ILE 186 162 162 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 187 CYS 187 163 163 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 188 ASP 188 164 164 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 189 PHE 189 165 165 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 190 LEU 190 166 166 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 191 ARG 191 167 167 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 192 GLN 192 168 168 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 193 ASN 193 169 169 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 194 ASN 194 170 170 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 195 TRP 195 171 171 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 196 LYS 196 172 172 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 197 ASP 197 173 173 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 198 ALA 198 174 174 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 199 ILE 199 175 175 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 200 THR 200 176 176 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 201 THR 201 177 177 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 202 ARG 202 178 178 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 203 ASN 203 179 179 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 204 ASN 204 180 180 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 205 PRO 205 181 181 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 206 PHE 206 182 182 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 207 THR 207 183 183 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 208 LEU 208 184 184 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 209 ALA 209 185 185 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 210 HIS 210 186 186 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 211 ASN 211 187 187 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 212 CYS 212 188 188 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 213 PRO 213 189 189 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 214 GLY 214 190 190 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 215 GLU 215 191 191 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 216 THR 216 192 192 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 217 MET 217 193 193 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 218 PHE 218 194 194 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 219 GLU 219 195 195 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 220 HIS 220 196 196 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 221 LEU 221 197 197 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 222 TYR 222 198 198 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 223 LYS 223 199 199 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 224 ASN 224 200 200 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 225 SER 225 201 201 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 226 LYS 226 202 202 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 227 ASN 227 203 203 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 228 VAL 228 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 229 ALA 229 205 205 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 230 PRO 230 206 206 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 231 VAL 231 207 207 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 232 THR 232 208 208 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 233 LYS 233 209 209 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 234 ALA 234 210 210 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 235 GLU 235 211 211 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 236 ALA 236 212 212 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 237 ALA 237 213 213 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 238 ASP 238 214 214 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 239 VAL 239 215 215 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 240 ASP 240 216 216 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 241 GLN 241 217 217 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 242 ILE 242 218 218 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 243 ALA 243 219 219 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 244 MET 244 220 220 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 245 ASP 245 221 221 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 246 LEU 246 222 222 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 247 TYR 247 223 223 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 248 PRO 248 224 224 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 249 TRP 249 225 225 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 250 GLU 250 226 226 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 251 GLU 251 227 227 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 252 ARG 252 228 228 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 253 LEU 253 229 229 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 254 SER 254 230 230 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 255 ASP 255 231 231 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 256 ALA 256 232 232 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 257 LYS 257 233 233 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 258 GLY 258 234 234 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 259 SER 259 235 235 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 260 ASN 260 236 236 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 261 ALA 261 237 237 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 262 THR 262 238 238 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 263 LEU 263 239 239 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 264 VAL 264 240 240 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 265 ASP 265 241 241 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 266 ILE 266 242 242 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 267 ALA 267 243 243 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 268 GLY 268 244 244 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 269 SER 269 245 245 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 270 HIS 270 246 246 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 271 GLY 271 247 247 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 272 ASN 272 248 248 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 273 GLY 273 249 249 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 274 THR 274 250 250 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 275 ARG 275 251 251 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 276 ALA 276 252 252 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 277 ILE 277 253 253 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 278 MET 278 254 254 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 279 ALA 279 255 255 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 280 LEU 280 256 256 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 281 ALA 281 257 257 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 282 PRO 282 258 258 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 283 LYS 283 259 259 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 284 LEU 284 260 260 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 285 ASN 285 261 261 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 286 GLY 286 262 262 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 287 CYS 287 263 263 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 288 ARG 288 264 264 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 289 PHE 289 265 265 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 290 ILE 290 266 266 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 291 VAL 291 267 267 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 292 GLN 292 268 268 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 293 ASP 293 269 269 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 294 LEU 294 270 270 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 295 GLU 295 271 271 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 296 PRO 296 272 272 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 297 VAL 297 273 273 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 298 ILE 298 274 274 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 299 GLY 299 275 275 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 300 GLU 300 276 276 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 301 HIS 301 277 277 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 302 SER 302 278 278 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 303 GLN 303 279 279 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 304 ALA 304 280 280 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 305 LEU 305 281 281 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 306 ARG 306 282 282 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 307 ALA 307 283 283 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 308 GLU 308 284 284 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 309 GLY 309 285 285 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 310 ILE 310 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 311 GLU 311 287 287 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 312 PRO 312 288 288 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 313 GLN 313 289 289 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 314 VAL 314 290 290 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 315 TYR 315 291 291 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 316 ASP 316 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 317 PHE 317 293 293 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 318 LEU 318 294 294 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 319 LYS 319 295 295 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 320 GLN 320 296 296 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 321 GLU 321 297 297 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 322 GLN 322 298 298 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 323 PRO 323 299 299 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 324 VAL 324 300 300 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 325 HIS 325 301 301 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 326 GLY 326 302 302 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 327 ALA 327 303 303 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 328 SER 328 304 304 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 329 ILE 329 305 305 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 330 TYR 330 306 306 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 331 TYR 331 307 307 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 332 PHE 332 308 308 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 333 ARG 333 309 309 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 334 ARG 334 310 310 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 335 VAL 335 311 311 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 336 PHE 336 312 312 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 337 HIS 337 313 313 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 338 ASP 338 314 314 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 339 TRP 339 315 315 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 340 PRO 340 316 316 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 341 ASP 341 317 317 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 342 LEU 342 318 318 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 343 PRO 343 319 319 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 344 GLU 344 320 320 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 345 GLY 345 321 321 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 346 LYS 346 322 322 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 347 LYS 347 323 323 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 348 ILE 348 324 324 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 349 LEU 349 325 325 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 350 ASP 350 326 326 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 351 ASN 351 327 327 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 352 THR 352 328 328 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 353 ARG 353 329 329 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 354 ALA 354 330 330 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 355 ALA 355 331 331 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 356 MET 356 332 332 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 357 SER 357 333 333 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 358 ARG 358 334 334 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 359 GLU 359 335 335 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 360 HIS 360 336 336 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 361 SER 361 337 337 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 362 ARG 362 338 338 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 363 ILE 363 339 339 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 364 LEU 364 340 340 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 365 ILE 365 341 341 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 366 HIS 366 342 342 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 367 ASP 367 343 343 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 368 ILE 368 344 344 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 369 ILE 369 345 345 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 370 VAL 370 346 346 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 371 PRO 371 347 347 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 372 GLU 372 348 348 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 373 ILE 373 349 349 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 374 GLY 374 350 350 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 375 ALA 375 351 351 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 376 THR 376 352 352 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 377 MET 377 353 353 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 378 SER 378 354 354 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 379 HIS 379 355 355 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 380 ALA 380 356 356 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 381 TRP 381 357 357 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 382 GLN 382 358 358 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 383 ASP 383 359 359 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 384 LEU 384 360 360 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 385 SER 385 361 361 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 386 LEU 386 362 362 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 387 MET 387 363 363 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 388 ALA 388 364 364 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 389 ILE 389 365 365 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 390 GLY 390 366 366 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 391 GLY 391 367 367 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 392 MET 392 368 368 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 393 GLU 393 369 369 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 394 ARG 394 370 370 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 395 THR 395 371 371 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 396 GLU 396 372 372 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 397 LYS 397 373 373 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 398 ASP 398 374 374 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 399 PHE 399 375 375 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 400 ALA 400 376 376 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 401 ARG 401 377 377 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 402 LEU 402 378 378 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 403 LEU 403 379 379 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 404 ASP 404 380 380 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 405 ILE 405 381 381 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 406 ALA 406 382 382 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 407 GLY 407 383 383 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 408 LEU 408 384 384 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 409 ALA 409 385 385 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 410 LEU 410 386 386 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 411 VAL 411 387 387 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 412 LYS 412 388 388 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 413 VAL 413 389 389 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 414 TRP 414 390 390 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 415 ARG 415 391 391 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 416 LYS 416 392 392 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 417 PRO 417 393 393 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 418 GLY 418 394 394 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 419 ASP 419 395 395 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 420 MET 420 396 396 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 421 MET 421 397 397 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 422 GLY 422 398 398 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 423 ILE 423 399 399 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 424 ILE 424 400 400 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 425 GLU 425 401 401 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 426 ALA 426 402 402 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 427 ARG 427 403 403 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 428 LEU 428 404 404 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 429 LYS 429 405 405 LYS LYS A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 9Z7 1  501 1  9Z7 OXA A   ? 
C   3 SAH 1  502 1  SAH SAH A   ? 
B-2 2 9Z7 1  501 1  9Z7 OXA A-2 ? 
C-2 3 SAH 1  502 1  SAH SAH A-2 ? 
D   4 HOH 1  601 10 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2  602 9  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3  603 2  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4  604 3  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5  605 7  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6  606 5  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7  607 1  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8  608 4  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9  609 8  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10 610 6  HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1  601 10 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2  602 9  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3  603 2  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4  604 3  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5  605 7  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6  606 5  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7  607 1  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8  608 4  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9  609 8  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10 610 6  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
9Z7 non-polymer         . 
;(3E,7aR,12aS)-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-6,12-dimethoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1 ',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione
;
oxaline "C24 H25 N5 O4"   447.486 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                              ?       "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                             ?       "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                           ?       "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                      ?       "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                                                                             ?       "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                            ?       "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                      ?       "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                              ?       "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                            ?       "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                                ?       "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                           ?       "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                              ?       "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                               ?       "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                           ?       "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                        ?       "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                              ?       "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                                                                                            ?       "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                               ?       "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                            ?       "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                           ?       "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                             ?       "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                               ?       "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 GLN A   33  ? LEU A   52  ? GLN A   9   LEU A   28  1 ? 20 
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A   61  ? GLY A   80  ? ASP A   37  GLY A   56  1 ? 20 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   80  ? ALA A   85  ? GLY A   56  ALA A   61  1 ? 6  
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   86  ? ALA A   104 ? LEU A   62  ALA A   80  1 ? 19 
HELX_P HELX_P5  AA5 GLY A   105 ? MET A   110 ? GLY A   81  MET A   86  1 ? 6  
HELX_P HELX_P6  AA6 ALA A   119 ? GLY A   127 ? ALA A   95  GLY A   103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A   129 ? ARG A   138 ? ASP A   105 ARG A   114 1 ? 10 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A   157 ? ALA A   162 ? THR A   133 ALA A   138 1 ? 6  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR A   165 ? ILE A   179 ? THR A   141 ILE A   155 1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 ILE A   179 ? GLN A   185 ? ILE A   155 GLN A   161 1 ? 7  
HELX_P HELX_P11 AB2 GLN A   185 ? ASN A   193 ? GLN A   161 ASN A   169 1 ? 9  
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A   204 ? HIS A   210 ? ASN A   180 HIS A   186 1 ? 7  
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A   216 ? ASN A   224 ? THR A   192 ASN A   200 1 ? 9  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASN A   227 ? ALA A   237 ? ASN A   203 ALA A   213 1 ? 11 
HELX_P HELX_P15 AB6 PRO A   248 ? ASP A   255 ? PRO A   224 ASP A   231 1 ? 8  
HELX_P HELX_P16 AB7 LYS A   257 ? ASN A   260 ? LYS A   233 ASN A   236 5 ? 4  
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY A   271 ? MET A   278 ? GLY A   247 MET A   254 1 ? 8  
HELX_P HELX_P18 AB9 LEU A   294 ? GLU A   308 ? LEU A   270 GLU A   284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P19 AC1 VAL A   335 ? TRP A   339 ? VAL A   311 TRP A   315 5 ? 5  
HELX_P HELX_P20 AC2 PRO A   343 ? ALA A   354 ? PRO A   319 ALA A   330 1 ? 12 
HELX_P HELX_P21 AC3 THR A   376 ? ALA A   388 ? THR A   352 ALA A   364 1 ? 13 
HELX_P HELX_P22 AC4 GLU A   396 ? ALA A   406 ? GLU A   372 ALA A   382 1 ? 11 
HELX_P HELX_P23 AC5 GLN A-2 33  ? LEU A-2 52  ? GLN A-2 9   LEU A-2 28  1 ? 20 
HELX_P HELX_P24 AC6 ASP A-2 61  ? GLY A-2 80  ? ASP A-2 37  GLY A-2 56  1 ? 20 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLY A-2 80  ? ALA A-2 85  ? GLY A-2 56  ALA A-2 61  1 ? 6  
HELX_P HELX_P26 AC8 LEU A-2 86  ? ALA A-2 104 ? LEU A-2 62  ALA A-2 80  1 ? 19 
HELX_P HELX_P27 AC9 GLY A-2 105 ? MET A-2 110 ? GLY A-2 81  MET A-2 86  1 ? 6  
HELX_P HELX_P28 AD1 ALA A-2 119 ? GLY A-2 127 ? ALA A-2 95  GLY A-2 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P29 AD2 ASP A-2 129 ? ARG A-2 138 ? ASP A-2 105 ARG A-2 114 1 ? 10 
HELX_P HELX_P30 AD3 THR A-2 157 ? ALA A-2 162 ? THR A-2 133 ALA A-2 138 1 ? 6  
HELX_P HELX_P31 AD4 THR A-2 165 ? ILE A-2 179 ? THR A-2 141 ILE A-2 155 1 ? 15 
HELX_P HELX_P32 AD5 ILE A-2 179 ? GLN A-2 185 ? ILE A-2 155 GLN A-2 161 1 ? 7  
HELX_P HELX_P33 AD6 GLN A-2 185 ? ASN A-2 193 ? GLN A-2 161 ASN A-2 169 1 ? 9  
HELX_P HELX_P34 AD7 ASN A-2 204 ? HIS A-2 210 ? ASN A-2 180 HIS A-2 186 1 ? 7  
HELX_P HELX_P35 AD8 THR A-2 216 ? ASN A-2 224 ? THR A-2 192 ASN A-2 200 1 ? 9  
HELX_P HELX_P36 AD9 ASN A-2 227 ? ALA A-2 237 ? ASN A-2 203 ALA A-2 213 1 ? 11 
HELX_P HELX_P37 AE1 PRO A-2 248 ? ASP A-2 255 ? PRO A-2 224 ASP A-2 231 1 ? 8  
HELX_P HELX_P38 AE2 LYS A-2 257 ? ASN A-2 260 ? LYS A-2 233 ASN A-2 236 5 ? 4  
HELX_P HELX_P39 AE3 GLY A-2 271 ? MET A-2 278 ? GLY A-2 247 MET A-2 254 1 ? 8  
HELX_P HELX_P40 AE4 LEU A-2 294 ? GLU A-2 308 ? LEU A-2 270 GLU A-2 284 1 ? 15 
HELX_P HELX_P41 AE5 VAL A-2 335 ? TRP A-2 339 ? VAL A-2 311 TRP A-2 315 5 ? 5  
HELX_P HELX_P42 AE6 PRO A-2 343 ? ALA A-2 354 ? PRO A-2 319 ALA A-2 330 1 ? 12 
HELX_P HELX_P43 AE7 THR A-2 376 ? ALA A-2 388 ? THR A-2 352 ALA A-2 364 1 ? 13 
HELX_P HELX_P44 AE8 GLU A-2 396 ? ALA A-2 406 ? GLU A-2 372 ALA A-2 382 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 6 ? 
AA3 ? 7 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 6 ? 
AA6 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? parallel      
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? parallel      
AA3 3 4 ? parallel      
AA3 4 5 ? parallel      
AA3 5 6 ? anti-parallel 
AA3 6 7 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? parallel      
AA6 1 2 ? parallel      
AA6 2 3 ? parallel      
AA6 3 4 ? parallel      
AA6 4 5 ? parallel      
AA6 5 6 ? anti-parallel 
AA6 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 MET A   117 ? THR A   118 ? MET A   93  THR A   94  
AA1 2 GLU A   153 ? ALA A   155 ? GLU A   129 ALA A   131 
AA1 3 HIS A   147 ? GLY A   150 ? HIS A   123 GLY A   126 
AA2 1 GLU A   311 ? VAL A   314 ? GLU A   287 VAL A   290 
AA2 2 ARG A   288 ? ASP A   293 ? ARG A   264 ASP A   269 
AA2 3 THR A   262 ? ILE A   266 ? THR A   238 ILE A   242 
AA2 4 ILE A   329 ? ARG A   333 ? ILE A   305 ARG A   309 
AA2 5 ILE A   363 ? VAL A   370 ? ILE A   339 VAL A   346 
AA2 6 ARG A   394 ? THR A   395 ? ARG A   370 THR A   371 
AA3 1 GLU A   311 ? VAL A   314 ? GLU A   287 VAL A   290 
AA3 2 ARG A   288 ? ASP A   293 ? ARG A   264 ASP A   269 
AA3 3 THR A   262 ? ILE A   266 ? THR A   238 ILE A   242 
AA3 4 ILE A   329 ? ARG A   333 ? ILE A   305 ARG A   309 
AA3 5 ILE A   363 ? VAL A   370 ? ILE A   339 VAL A   346 
AA3 6 MET A   421 ? LEU A   428 ? MET A   397 LEU A   404 
AA3 7 LEU A   408 ? TRP A   414 ? LEU A   384 TRP A   390 
AA4 1 MET A-2 117 ? THR A-2 118 ? MET A-2 93  THR A-2 94  
AA4 2 GLU A-2 153 ? ALA A-2 155 ? GLU A-2 129 ALA A-2 131 
AA4 3 HIS A-2 147 ? GLY A-2 150 ? HIS A-2 123 GLY A-2 126 
AA5 1 GLU A-2 311 ? VAL A-2 314 ? GLU A-2 287 VAL A-2 290 
AA5 2 ARG A-2 288 ? ASP A-2 293 ? ARG A-2 264 ASP A-2 269 
AA5 3 THR A-2 262 ? ILE A-2 266 ? THR A-2 238 ILE A-2 242 
AA5 4 ILE A-2 329 ? ARG A-2 333 ? ILE A-2 305 ARG A-2 309 
AA5 5 ILE A-2 363 ? VAL A-2 370 ? ILE A-2 339 VAL A-2 346 
AA5 6 ARG A-2 394 ? THR A-2 395 ? ARG A-2 370 THR A-2 371 
AA6 1 GLU A-2 311 ? VAL A-2 314 ? GLU A-2 287 VAL A-2 290 
AA6 2 ARG A-2 288 ? ASP A-2 293 ? ARG A-2 264 ASP A-2 269 
AA6 3 THR A-2 262 ? ILE A-2 266 ? THR A-2 238 ILE A-2 242 
AA6 4 ILE A-2 329 ? ARG A-2 333 ? ILE A-2 305 ARG A-2 309 
AA6 5 ILE A-2 363 ? VAL A-2 370 ? ILE A-2 339 VAL A-2 346 
AA6 6 MET A-2 421 ? LEU A-2 428 ? MET A-2 397 LEU A-2 404 
AA6 7 LEU A-2 408 ? TRP A-2 414 ? LEU A-2 384 TRP A-2 390 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z          1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 8_666 -y+1,-x+1,-z+1 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 162.8780000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 162.8780000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 90.0400000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.006140 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.006140 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011106 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 
;(3E,7aR,12aS)-3-[(1H-imidazol-4-yl)methylidene]-6,12-dimethoxy-7a-(2-methylbut-3-en-2-yl)-7a,12-dihydro-1H,5H-imidazo[1 ',2':1,2]pyrido[2,3-b]indole-2,5(3H)-dione
;
9Z7 
3 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                                                                                            SAH 
4 water                                                                                                                                                                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A   117 ? N MET A   93  O TYR A   154 ? O TYR A   130 
AA1 2 3 O ALA A   155 ? O ALA A   131 N HIS A   147 ? N HIS A   123 
AA2 1 2 O GLU A   311 ? O GLU A   287 N PHE A   289 ? N PHE A   265 
AA2 2 3 O ILE A   290 ? O ILE A   266 N ASP A   265 ? N ASP A   241 
AA2 3 4 N VAL A   264 ? N VAL A   240 O TYR A   331 ? O TYR A   307 
AA2 4 5 N PHE A   332 ? N PHE A   308 O HIS A   366 ? O HIS A   342 
AA2 5 6 N VAL A   370 ? N VAL A   346 O ARG A   394 ? O ARG A   370 
AA3 1 2 O GLU A   311 ? O GLU A   287 N PHE A   289 ? N PHE A   265 
AA3 2 3 O ILE A   290 ? O ILE A   266 N ASP A   265 ? N ASP A   241 
AA3 3 4 N VAL A   264 ? N VAL A   240 O TYR A   331 ? O TYR A   307 
AA3 4 5 N PHE A   332 ? N PHE A   308 O HIS A   366 ? O HIS A   342 
AA3 5 6 N ILE A   365 ? N ILE A   341 O ILE A   424 ? O ILE A   400 
AA3 6 7 O ARG A   427 ? O ARG A   403 N ALA A   409 ? N ALA A   385 
AA4 1 2 N MET A-2 117 ? N MET A-2 93  O TYR A-2 154 ? O TYR A-2 130 
AA4 2 3 O ALA A-2 155 ? O ALA A-2 131 N HIS A-2 147 ? N HIS A-2 123 
AA5 1 2 O GLU A-2 311 ? O GLU A-2 287 N PHE A-2 289 ? N PHE A-2 265 
AA5 2 3 O ILE A-2 290 ? O ILE A-2 266 N ASP A-2 265 ? N ASP A-2 241 
AA5 3 4 N VAL A-2 264 ? N VAL A-2 240 O TYR A-2 331 ? O TYR A-2 307 
AA5 4 5 N PHE A-2 332 ? N PHE A-2 308 O HIS A-2 366 ? O HIS A-2 342 
AA5 5 6 N VAL A-2 370 ? N VAL A-2 346 O ARG A-2 394 ? O ARG A-2 370 
AA6 1 2 O GLU A-2 311 ? O GLU A-2 287 N PHE A-2 289 ? N PHE A-2 265 
AA6 2 3 O ILE A-2 290 ? O ILE A-2 266 N ASP A-2 265 ? N ASP A-2 241 
AA6 3 4 N VAL A-2 264 ? N VAL A-2 240 O TYR A-2 331 ? O TYR A-2 307 
AA6 4 5 N PHE A-2 332 ? N PHE A-2 308 O HIS A-2 366 ? O HIS A-2 342 
AA6 5 6 N ILE A-2 365 ? N ILE A-2 341 O ILE A-2 424 ? O ILE A-2 400 
AA6 6 7 O ARG A-2 427 ? O ARG A-2 403 N ALA A-2 409 ? N ALA A-2 385 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . ALA A   1 32  ? 44.045 117.403 64.474 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   N     1 
ATOM   2    C CA    . ALA A   1 32  ? 42.990 118.408 64.337 1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CA    1 
ATOM   3    C C     . ALA A   1 32  ? 42.028 118.083 63.176 1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   C     1 
ATOM   4    O O     . ALA A   1 32  ? 41.723 116.897 62.914 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   O     1 
ATOM   5    C CB    . ALA A   1 32  ? 43.602 119.787 64.143 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CB    1 
ATOM   6    N N     . GLN A   1 33  ? 41.631 119.101 62.404 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   N     1 
ATOM   7    C CA    . GLN A   1 33  ? 40.791 118.927 61.211 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CA    1 
ATOM   8    C C     . GLN A   1 33  ? 41.746 118.679 60.080 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   C     1 
ATOM   9    O O     . GLN A   1 33  ? 41.374 118.366 58.998 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   O     1 
ATOM   10   C CB    . GLN A   1 33  ? 39.977 120.164 60.899 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CB    1 
ATOM   11   C CG    . GLN A   1 33  ? 40.680 121.147 59.992 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CG    1 
ATOM   12   C CD    . GLN A   1 33  ? 39.879 122.395 59.727 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   CD    1 
ATOM   13   O OE1   . GLN A   1 33  ? 40.383 123.382 59.207 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   OE1   1 
ATOM   14   N NE2   . GLN A   1 33  ? 38.619 122.359 60.102 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A   NE2   1 
ATOM   15   N N     . LYS A   1 34  ? 43.011 118.880 60.340 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   N     1 
ATOM   16   C CA    . LYS A   1 34  ? 44.008 118.587 59.322 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CA    1 
ATOM   17   C C     . LYS A   1 34  ? 43.715 117.204 58.705 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   C     1 
ATOM   18   O O     . LYS A   1 34  ? 44.087 116.975 57.554 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   O     1 
ATOM   19   C CB    . LYS A   1 34  ? 45.419 118.625 59.910 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CB    1 
ATOM   20   C CG    . LYS A   1 34  ? 45.876 120.011 60.339 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CG    1 
ATOM   21   C CD    . LYS A   1 34  ? 47.273 119.973 60.935 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CD    1 
ATOM   22   C CE    . LYS A   1 34  ? 47.739 121.361 61.342 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   CE    1 
ATOM   23   N NZ    . LYS A   1 34  ? 49.098 121.334 61.951 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A   NZ    1 
ATOM   24   N N     . ILE A   1 35  ? 43.016 116.328 59.440 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   N     1 
ATOM   25   C CA    . ILE A   1 35  ? 42.606 115.003 58.951 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CA    1 
ATOM   26   C C     . ILE A   1 35  ? 41.617 115.124 57.807 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   C     1 
ATOM   27   O O     . ILE A   1 35  ? 41.624 114.339 56.846 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   O     1 
ATOM   28   C CB    . ILE A   1 35  ? 41.964 114.145 60.078 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CB    1 
ATOM   29   C CG1   . ILE A   1 35  ? 42.964 113.837 61.185 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG1   1 
ATOM   30   C CG2   . ILE A   1 35  ? 41.442 112.828 59.517 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CG2   1 
ATOM   31   C CD1   . ILE A   1 35  ? 43.737 112.546 60.949 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A   CD1   1 
ATOM   32   N N     . ALA A   1 36  ? 40.725 116.102 57.949 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   N     1 
ATOM   33   C CA    . ALA A   1 36  ? 39.668 116.269 56.966 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CA    1 
ATOM   34   C C     . ALA A   1 36  ? 40.210 116.888 55.693 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   C     1 
ATOM   35   O O     . ALA A   1 36  ? 39.834 116.470 54.598 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   O     1 
ATOM   36   C CB    . ALA A   1 36  ? 38.538 117.115 57.548 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A   CB    1 
ATOM   37   N N     . VAL A   1 37  ? 41.095 117.877 55.819 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   N     1 
ATOM   38   C CA    . VAL A   1 37  ? 41.773 118.423 54.646 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CA    1 
ATOM   39   C C     . VAL A   1 37  ? 42.462 117.307 53.868 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   C     1 
ATOM   40   O O     . VAL A   1 37  ? 42.335 117.205 52.640 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   O     1 
ATOM   41   C CB    . VAL A   1 37  ? 42.765 119.522 55.062 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CB    1 
ATOM   42   C CG1   . VAL A   1 37  ? 43.616 119.951 53.866 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG1   1 
ATOM   43   C CG2   . VAL A   1 37  ? 42.000 120.720 55.644 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A   CG2   1 
ATOM   44   N N     . GLN A   1 38  ? 43.177 116.433 54.581 1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   N     1 
ATOM   45   C CA    . GLN A   1 38  ? 43.934 115.378 53.912 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CA    1 
ATOM   46   C C     . GLN A   1 38  ? 43.021 114.431 53.140 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   C     1 
ATOM   47   O O     . GLN A   1 38  ? 43.330 114.052 52.001 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   O     1 
ATOM   48   C CB    . GLN A   1 38  ? 44.771 114.601 54.923 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CB    1 
ATOM   49   C CG    . GLN A   1 38  ? 45.496 113.405 54.325 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CG    1 
ATOM   50   C CD    . GLN A   1 38  ? 46.652 113.824 53.442 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   CD    1 
ATOM   51   O OE1   . GLN A   1 38  ? 47.725 114.185 53.935 1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   OE1   1 
ATOM   52   N NE2   . GLN A   1 38  ? 46.441 113.787 52.128 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A   NE2   1 
ATOM   53   N N     . LYS A   1 39  ? 41.895 114.032 53.732 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   N     1 
ATOM   54   C CA    . LYS A   1 39  ? 41.000 113.154 52.991 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CA    1 
ATOM   55   C C     . LYS A   1 39  ? 40.413 113.869 51.774 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   C     1 
ATOM   56   O O     . LYS A   1 39  ? 40.213 113.254 50.723 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   O     1 
ATOM   57   C CB    . LYS A   1 39  ? 39.896 112.622 53.905 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CB    1 
ATOM   58   C CG    . LYS A   1 39  ? 38.836 111.809 53.149 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CG    1 
ATOM   59   C CD    . LYS A   1 39  ? 37.521 111.702 53.915 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CD    1 
ATOM   60   C CE    . LYS A   1 39  ? 36.306 111.839 52.980 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CE    1 
ATOM   61   N NZ    . LYS A   1 39  ? 36.102 113.229 52.438 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   NZ    1 
ATOM   62   N N     . ASP A   1 40  ? 40.151 115.175 51.877 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   N     1 
ATOM   63   C CA    . ASP A   1 40  ? 39.556 115.878 50.742 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CA    1 
ATOM   64   C C     . ASP A   1 40  ? 40.572 116.106 49.626 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   C     1 
ATOM   65   O O     . ASP A   1 40  ? 40.216 116.060 48.437 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   O     1 
ATOM   66   C CB    . ASP A   1 40  ? 38.952 117.203 51.201 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CB    1 
ATOM   67   C CG    . ASP A   1 40  ? 37.562 117.039 51.768 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   CG    1 
ATOM   68   O OD1   . ASP A   1 40  ? 37.079 115.889 51.890 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD1   1 
ATOM   69   O OD2   . ASP A   1 40  ? 36.936 118.074 52.072 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A   OD2   1 
ATOM   70   N N     . VAL A   1 41  ? 41.838 116.365 49.987 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N     1 
ATOM   71   C CA    . VAL A   1 41  ? 42.891 116.445 48.977 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA    1 
ATOM   72   C C     . VAL A   1 41  ? 43.009 115.128 48.216 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C     1 
ATOM   73   O O     . VAL A   1 41  ? 43.172 115.122 46.992 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O     1 
ATOM   74   C CB    . VAL A   1 41  ? 44.231 116.837 49.617 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB    1 
ATOM   75   C CG1   . VAL A   1 41  ? 45.309 116.817 48.561 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1   1 
ATOM   76   C CG2   . VAL A   1 41  ? 44.141 118.215 50.238 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2   1 
ATOM   77   N N     . ASP A   1 42  ? 42.930 113.996 48.928 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   N     1 
ATOM   78   C CA    . ASP A   1 42  ? 43.008 112.692 48.277 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CA    1 
ATOM   79   C C     . ASP A   1 42  ? 41.898 112.529 47.246 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   C     1 
ATOM   80   O O     . ASP A   1 42  ? 42.132 112.039 46.134 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   O     1 
ATOM   81   C CB    . ASP A   1 42  ? 42.911 111.568 49.316 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CB    1 
ATOM   82   C CG    . ASP A   1 42  ? 44.149 111.452 50.202 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CG    1 
ATOM   83   O OD1   . ASP A   1 42  ? 45.218 112.032 49.868 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD1   1 
ATOM   84   O OD2   . ASP A   1 42  ? 44.034 110.765 51.251 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD2   1 
ATOM   85   N N     . GLU A   1 43  ? 40.679 112.932 47.601 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   N     1 
ATOM   86   C CA    . GLU A   1 43  ? 39.576 112.852 46.652 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CA    1 
ATOM   87   C C     . GLU A   1 43  ? 39.769 113.785 45.471 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   C     1 
ATOM   88   O O     . GLU A   1 43  ? 39.366 113.439 44.355 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   O     1 
ATOM   89   C CB    . GLU A   1 43  ? 38.258 113.166 47.339 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CB    1 
ATOM   90   C CG    . GLU A   1 43  ? 38.064 112.447 48.639 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CG    1 
ATOM   91   C CD    . GLU A   1 43  ? 36.731 111.744 48.686 1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   CD    1 
ATOM   92   O OE1   . GLU A   1 43  ? 35.732 112.394 49.081 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE1   1 
ATOM   93   O OE2   . GLU A   1 43  ? 36.688 110.546 48.304 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A   OE2   1 
ATOM   94   N N     . VAL A   1 44  ? 40.359 114.971 45.690 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   N     1 
ATOM   95   C CA    . VAL A   1 44  ? 40.660 115.861 44.561 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CA    1 
ATOM   96   C C     . VAL A   1 44  ? 41.649 115.181 43.614 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   C     1 
ATOM   97   O O     . VAL A   1 44  ? 41.405 115.059 42.406 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   O     1 
ATOM   98   C CB    . VAL A   1 44  ? 41.193 117.226 45.053 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CB    1 
ATOM   99   C CG1   . VAL A   1 44  ? 41.833 118.005 43.908 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG1   1 
ATOM   100  C CG2   . VAL A   1 44  ? 40.102 118.051 45.641 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A   CG2   1 
ATOM   101  N N     . VAL A   1 45  ? 42.772 114.701 44.159 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   N     1 
ATOM   102  C CA    . VAL A   1 45  ? 43.756 114.015 43.331 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CA    1 
ATOM   103  C C     . VAL A   1 45  ? 43.116 112.848 42.594 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   C     1 
ATOM   104  O O     . VAL A   1 45  ? 43.293 112.680 41.383 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   O     1 
ATOM   105  C CB    . VAL A   1 45  ? 44.939 113.553 44.184 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CB    1 
ATOM   106  C CG1   . VAL A   1 45  ? 45.764 112.559 43.395 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG1   1 
ATOM   107  C CG2   . VAL A   1 45  ? 45.759 114.750 44.566 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A   CG2   1 
ATOM   108  N N     . ALA A   1 46  ? 42.341 112.043 43.309 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   N     1 
ATOM   109  C CA    . ALA A   1 46  ? 41.690 110.902 42.684 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CA    1 
ATOM   110  C C     . ALA A   1 46  ? 40.760 111.339 41.560 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   C     1 
ATOM   111  O O     . ALA A   1 46  ? 40.711 110.699 40.502 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   O     1 
ATOM   112  C CB    . ALA A   1 46  ? 40.928 110.104 43.740 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A   CB    1 
ATOM   113  N N     . ALA A   1 47  ? 40.022 112.435 41.760 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   114  C CA    . ALA A   1 47  ? 39.101 112.874 40.720 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   115  C C     . ALA A   1 47  ? 39.848 113.477 39.539 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   116  O O     . ALA A   1 47  ? 39.415 113.323 38.391 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   117  C CB    . ALA A   1 47  ? 38.088 113.864 41.300 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   118  N N     . ALA A   1 48  ? 40.965 114.160 39.800 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   N     1 
ATOM   119  C CA    . ALA A   1 48  ? 41.756 114.728 38.718 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CA    1 
ATOM   120  C C     . ALA A   1 48  ? 42.315 113.621 37.838 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   C     1 
ATOM   121  O O     . ALA A   1 48  ? 42.117 113.621 36.616 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   O     1 
ATOM   122  C CB    . ALA A   1 48  ? 42.870 115.604 39.291 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A   CB    1 
ATOM   123  N N     . GLN A   1 49  ? 42.985 112.643 38.458 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N     1 
ATOM   124  C CA    . GLN A   1 49  ? 43.436 111.449 37.740 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA    1 
ATOM   125  C C     . GLN A   1 49  ? 42.318 110.836 36.893 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C     1 
ATOM   126  O O     . GLN A   1 49  ? 42.529 110.539 35.715 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O     1 
ATOM   127  C CB    . GLN A   1 49  ? 44.007 110.418 38.724 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB    1 
ATOM   128  C CG    . GLN A   1 49  ? 45.374 110.791 39.343 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG    1 
ATOM   129  C CD    . GLN A   1 49  ? 46.481 110.970 38.301 1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD    1 
ATOM   130  O OE1   . GLN A   1 49  ? 46.643 112.054 37.727 1.00 84.85  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1   1 
ATOM   131  N NE2   . GLN A   1 49  ? 47.243 109.900 38.050 1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2   1 
ATOM   132  N N     . ARG A   1 50  ? 41.109 110.663 37.454 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   N     1 
ATOM   133  C CA    . ARG A   1 50  ? 40.011 110.160 36.617 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CA    1 
ATOM   134  C C     . ARG A   1 50  ? 39.743 111.089 35.439 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   C     1 
ATOM   135  O O     . ARG A   1 50  ? 39.689 110.637 34.290 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   O     1 
ATOM   136  C CB    . ARG A   1 50  ? 38.709 109.960 37.403 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CB    1 
ATOM   137  C CG    . ARG A   1 50  ? 38.679 108.793 38.408 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CG    1 
ATOM   138  C CD    . ARG A   1 50  ? 39.534 107.557 38.101 1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CD    1 
ATOM   139  N NE    . ARG A   1 50  ? 40.902 107.745 38.707 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NE    1 
ATOM   140  C CZ    . ARG A   1 50  ? 41.944 106.885 38.796 1.00 127.06 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   CZ    1 
ATOM   141  N NH1   . ARG A   1 50  ? 41.867 105.639 38.428 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH1   1 
ATOM   142  N NH2   . ARG A   1 50  ? 43.073 107.280 39.366 1.00 137.12 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A   NH2   1 
ATOM   143  N N     . PHE A   1 51  ? 39.579 112.390 35.706 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   N     1 
ATOM   144  C CA    . PHE A   1 51  ? 39.298 113.339 34.632 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CA    1 
ATOM   145  C C     . PHE A   1 51  ? 40.431 113.371 33.605 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   C     1 
ATOM   146  O O     . PHE A   1 51  ? 40.176 113.389 32.396 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   O     1 
ATOM   147  C CB    . PHE A   1 51  ? 39.041 114.736 35.218 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CB    1 
ATOM   148  C CG    . PHE A   1 51  ? 39.293 115.851 34.242 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CG    1 
ATOM   149  C CD1   . PHE A   1 51  ? 38.327 116.197 33.308 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD1   1 
ATOM   150  C CD2   . PHE A   1 51  ? 40.514 116.521 34.226 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD2   1 
ATOM   151  C CE1   . PHE A   1 51  ? 38.569 117.198 32.381 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE1   1 
ATOM   152  C CE2   . PHE A   1 51  ? 40.766 117.529 33.294 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE2   1 
ATOM   153  C CZ    . PHE A   1 51  ? 39.796 117.866 32.376 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CZ    1 
ATOM   154  N N     . LEU A   1 52  ? 41.688 113.357 34.061 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   N     1 
ATOM   155  C CA    . LEU A   1 52  ? 42.807 113.454 33.129 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CA    1 
ATOM   156  C C     . LEU A   1 52  ? 43.074 112.173 32.323 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   C     1 
ATOM   157  O O     . LEU A   1 52  ? 44.067 112.152 31.586 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   O     1 
ATOM   158  C CB    . LEU A   1 52  ? 44.081 113.835 33.876 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CB    1 
ATOM   159  C CG    . LEU A   1 52  ? 44.103 115.204 34.543 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CG    1 
ATOM   160  C CD1   . LEU A   1 52  ? 45.263 115.297 35.494 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD1   1 
ATOM   161  C CD2   . LEU A   1 52  ? 44.196 116.293 33.502 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD2   1 
ATOM   162  N N     . HIS A   1 53  ? 42.264 111.106 32.455 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   N     1 
ATOM   163  C CA    . HIS A   1 53  ? 42.405 109.907 31.625 1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CA    1 
ATOM   164  C C     . HIS A   1 53  ? 41.081 109.449 31.035 1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   C     1 
ATOM   165  O O     . HIS A   1 53  ? 41.003 108.328 30.515 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   O     1 
ATOM   166  C CB    . HIS A   1 53  ? 43.016 108.729 32.392 1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CB    1 
ATOM   167  C CG    . HIS A   1 53  ? 44.440 108.933 32.800 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CG    1 
ATOM   168  N ND1   . HIS A   1 53  ? 44.809 109.795 33.811 1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   ND1   1 
ATOM   169  C CD2   . HIS A   1 53  ? 45.582 108.361 32.359 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CD2   1 
ATOM   170  C CE1   . HIS A   1 53  ? 46.119 109.753 33.969 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   CE1   1 
ATOM   171  N NE2   . HIS A   1 53  ? 46.612 108.887 33.102 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A   NE2   1 
ATOM   172  N N     . GLY A   1 54  ? 40.040 110.254 31.139 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   N     1 
ATOM   173  C CA    . GLY A   1 54  ? 38.847 109.996 30.377 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   CA    1 
ATOM   174  C C     . GLY A   1 54  ? 38.963 110.555 28.979 1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   C     1 
ATOM   175  O O     . GLY A   1 54  ? 39.846 111.360 28.674 1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   O     1 
ATOM   176  N N     . SER A   1 55  ? 38.074 110.103 28.112 1.00 92.62  ? ? ? ? ? ? 31  SER A   N     1 
ATOM   177  C CA    . SER A   1 55  ? 38.044 110.607 26.753 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CA    1 
ATOM   178  C C     . SER A   1 55  ? 36.999 111.723 26.672 1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   C     1 
ATOM   179  O O     . SER A   1 55  ? 36.528 112.238 27.692 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   O     1 
ATOM   180  C CB    . SER A   1 55  ? 37.797 109.455 25.772 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CB    1 
ATOM   181  O OG    . SER A   1 55  ? 36.517 108.881 25.953 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   OG    1 
ATOM   182  N N     . GLY A   1 56  ? 36.640 112.117 25.451 1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   N     1 
ATOM   183  C CA    . GLY A   1 56  ? 35.673 113.184 25.268 1.00 125.43 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   CA    1 
ATOM   184  C C     . GLY A   1 56  ? 34.232 112.822 25.563 1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   C     1 
ATOM   185  O O     . GLY A   1 56  ? 33.358 113.684 25.426 1.00 140.85 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A   O     1 
ATOM   186  N N     . ASN A   1 57  ? 33.957 111.581 25.959 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   N     1 
ATOM   187  C CA    . ASN A   1 57  ? 32.598 111.147 26.279 1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CA    1 
ATOM   188  C C     . ASN A   1 57  ? 31.976 112.001 27.389 1.00 145.33 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   C     1 
ATOM   189  O O     . ASN A   1 57  ? 30.776 112.285 27.375 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   O     1 
ATOM   190  C CB    . ASN A   1 57  ? 32.591 109.656 26.666 1.00 140.86 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CB    1 
ATOM   191  C CG    . ASN A   1 57  ? 33.154 109.390 28.062 1.00 137.14 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CG    1 
ATOM   192  O OD1   . ASN A   1 57  ? 32.585 109.802 29.074 1.00 138.91 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   OD1   1 
ATOM   193  N ND2   . ASN A   1 57  ? 34.273 108.678 28.114 1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   ND2   1 
ATOM   194  N N     . SER A   1 60  ? 32.383 118.421 28.945 1.00 150.19 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   N     1 
ATOM   195  C CA    . SER A   1 60  ? 31.131 118.403 29.694 1.00 134.13 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   CA    1 
ATOM   196  C C     . SER A   1 60  ? 30.971 117.093 30.480 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   C     1 
ATOM   197  O O     . SER A   1 60  ? 29.860 116.708 30.855 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   O     1 
ATOM   198  C CB    . SER A   1 60  ? 29.943 118.620 28.746 1.00 132.58 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   CB    1 
ATOM   199  O OG    . SER A   1 60  ? 29.739 117.506 27.897 1.00 126.22 ? ? ? ? ? ? 36  SER A   OG    1 
ATOM   200  N N     . ASP A   1 61  ? 32.105 116.446 30.754 1.00 124.30 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   N     1 
ATOM   201  C CA    . ASP A   1 61  ? 32.137 115.118 31.355 1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CA    1 
ATOM   202  C C     . ASP A   1 61  ? 31.468 115.098 32.732 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   C     1 
ATOM   203  O O     . ASP A   1 61  ? 31.270 116.126 33.382 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   O     1 
ATOM   204  C CB    . ASP A   1 61  ? 33.586 114.641 31.485 1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CB    1 
ATOM   205  C CG    . ASP A   1 61  ? 33.793 113.241 30.951 1.00 139.42 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   CG    1 
ATOM   206  O OD1   . ASP A   1 61  ? 32.790 112.575 30.616 1.00 140.46 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD1   1 
ATOM   207  O OD2   . ASP A   1 61  ? 34.962 112.814 30.865 1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A   OD2   1 
ATOM   208  N N     . GLU A   1 62  ? 31.108 113.889 33.169 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     1 
ATOM   209  C CA    . GLU A   1 62  ? 30.767 113.680 34.571 1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    1 
ATOM   210  C C     . GLU A   1 62  ? 32.014 113.721 35.449 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     1 
ATOM   211  O O     . GLU A   1 62  ? 31.952 114.170 36.603 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     1 
ATOM   212  C CB    . GLU A   1 62  ? 30.045 112.344 34.741 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    1 
ATOM   213  C CG    . GLU A   1 62  ? 30.398 111.629 36.035 1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    1 
ATOM   214  C CD    . GLU A   1 62  ? 29.870 110.208 36.108 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    1 
ATOM   215  O OE1   . GLU A   1 62  ? 28.751 109.960 35.605 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   1 
ATOM   216  O OE2   . GLU A   1 62  ? 30.577 109.344 36.678 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   1 
ATOM   217  N N     . ALA A   1 63  ? 33.151 113.256 34.920 1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   N     1 
ATOM   218  C CA    . ALA A   1 63  ? 34.404 113.319 35.669 1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CA    1 
ATOM   219  C C     . ALA A   1 63  ? 34.799 114.760 35.948 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   C     1 
ATOM   220  O O     . ALA A   1 63  ? 35.249 115.087 37.053 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   O     1 
ATOM   221  C CB    . ALA A   1 63  ? 35.514 112.601 34.900 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CB    1 
ATOM   222  N N     . LYS A   1 64  ? 34.617 115.635 34.958 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   N     1 
ATOM   223  C CA    . LYS A   1 64  ? 34.941 117.048 35.121 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CA    1 
ATOM   224  C C     . LYS A   1 64  ? 34.116 117.697 36.230 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   C     1 
ATOM   225  O O     . LYS A   1 64  ? 34.633 118.521 36.996 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   O     1 
ATOM   226  C CB    . LYS A   1 64  ? 34.732 117.770 33.791 1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CB    1 
ATOM   227  C CG    . LYS A   1 64  ? 34.620 119.274 33.889 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CG    1 
ATOM   228  C CD    . LYS A   1 64  ? 34.468 119.879 32.504 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CD    1 
ATOM   229  C CE    . LYS A   1 64  ? 34.291 121.385 32.559 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   CE    1 
ATOM   230  N NZ    . LYS A   1 64  ? 34.170 121.968 31.191 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A   NZ    1 
ATOM   231  N N     . VAL A   1 65  ? 32.833 117.344 36.344 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   N     1 
ATOM   232  C CA    . VAL A   1 65  ? 32.015 117.963 37.383 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CA    1 
ATOM   233  C C     . VAL A   1 65  ? 32.347 117.368 38.750 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   C     1 
ATOM   234  O O     . VAL A   1 65  ? 32.342 118.072 39.767 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   O     1 
ATOM   235  C CB    . VAL A   1 65  ? 30.512 117.855 37.039 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CB    1 
ATOM   236  C CG1   . VAL A   1 65  ? 30.290 118.175 35.581 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG1   1 
ATOM   237  C CG2   . VAL A   1 65  ? 29.934 116.488 37.375 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A   CG2   1 
ATOM   238  N N     . ASP A   1 66  ? 32.670 116.077 38.801 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   N     1 
ATOM   239  C CA    . ASP A   1 66  ? 33.077 115.505 40.077 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CA    1 
ATOM   240  C C     . ASP A   1 66  ? 34.344 116.173 40.604 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   C     1 
ATOM   241  O O     . ASP A   1 66  ? 34.451 116.448 41.802 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   O     1 
ATOM   242  C CB    . ASP A   1 66  ? 33.264 113.998 39.947 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CB    1 
ATOM   243  C CG    . ASP A   1 66  ? 33.001 113.280 41.249 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   CG    1 
ATOM   244  O OD1   . ASP A   1 66  ? 31.936 113.540 41.865 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD1   1 
ATOM   245  O OD2   . ASP A   1 66  ? 33.865 112.471 41.667 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A   OD2   1 
ATOM   246  N N     . LEU A   1 67  ? 35.298 116.479 39.718 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   N     1 
ATOM   247  C CA    . LEU A   1 67  ? 36.534 117.120 40.162 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CA    1 
ATOM   248  C C     . LEU A   1 67  ? 36.267 118.523 40.690 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   C     1 
ATOM   249  O O     . LEU A   1 67  ? 36.894 118.960 41.665 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   O     1 
ATOM   250  C CB    . LEU A   1 67  ? 37.542 117.161 39.016 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CB    1 
ATOM   251  C CG    . LEU A   1 67  ? 38.848 117.894 39.337 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CG    1 
ATOM   252  C CD1   . LEU A   1 67  ? 39.526 117.339 40.587 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD1   1 
ATOM   253  C CD2   . LEU A   1 67  ? 39.789 117.849 38.166 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A   CD2   1 
ATOM   254  N N     . GLN A   1 68  ? 35.344 119.246 40.046 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   N     1 
ATOM   255  C CA    . GLN A   1 68  ? 34.880 120.525 40.575 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CA    1 
ATOM   256  C C     . GLN A   1 68  ? 34.254 120.340 41.948 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   C     1 
ATOM   257  O O     . GLN A   1 68  ? 34.567 121.072 42.894 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   O     1 
ATOM   258  C CB    . GLN A   1 68  ? 33.870 121.145 39.610 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CB    1 
ATOM   259  C CG    . GLN A   1 68  ? 34.418 122.216 38.666 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CG    1 
ATOM   260  C CD    . GLN A   1 68  ? 33.473 122.491 37.504 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   CD    1 
ATOM   261  O OE1   . GLN A   1 68  ? 33.413 121.724 36.543 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   OE1   1 
ATOM   262  N NE2   . GLN A   1 68  ? 32.712 123.578 37.600 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A   NE2   1 
ATOM   263  N N     . LYS A   1 69  ? 33.363 119.352 42.069 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   N     1 
ATOM   264  C CA    . LYS A   1 69  ? 32.712 119.066 43.343 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CA    1 
ATOM   265  C C     . LYS A   1 69  ? 33.743 118.865 44.450 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   C     1 
ATOM   266  O O     . LYS A   1 69  ? 33.665 119.500 45.512 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   O     1 
ATOM   267  C CB    . LYS A   1 69  ? 31.815 117.827 43.196 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CB    1 
ATOM   268  C CG    . LYS A   1 69  ? 30.748 117.660 44.290 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CG    1 
ATOM   269  C CD    . LYS A   1 69  ? 30.291 116.208 44.470 1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CD    1 
ATOM   270  C CE    . LYS A   1 69  ? 30.001 115.876 45.960 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CE    1 
ATOM   271  N NZ    . LYS A   1 69  ? 30.573 114.561 46.439 1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   NZ    1 
ATOM   272  N N     . LYS A   1 70  ? 34.740 118.001 44.202 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N     1 
ATOM   273  C CA    . LYS A   1 70  ? 35.747 117.704 45.218 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA    1 
ATOM   274  C C     . LYS A   1 70  ? 36.636 118.914 45.511 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C     1 
ATOM   275  O O     . LYS A   1 70  ? 36.993 119.151 46.672 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O     1 
ATOM   276  C CB    . LYS A   1 70  ? 36.566 116.487 44.789 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB    1 
ATOM   277  C CG    . LYS A   1 70  ? 35.670 115.359 44.328 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG    1 
ATOM   278  C CD    . LYS A   1 70  ? 35.921 114.058 45.027 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD    1 
ATOM   279  C CE    . LYS A   1 70  ? 34.651 113.274 45.238 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE    1 
ATOM   280  N NZ    . LYS A   1 70  ? 34.221 113.403 46.654 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ    1 
ATOM   281  N N     . ALA A   1 71  ? 36.984 119.702 44.486 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   N     1 
ATOM   282  C CA    . ALA A   1 71  ? 37.669 120.973 44.725 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CA    1 
ATOM   283  C C     . ALA A   1 71  ? 36.865 121.860 45.656 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   C     1 
ATOM   284  O O     . ALA A   1 71  ? 37.406 122.481 46.587 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   O     1 
ATOM   285  C CB    . ALA A   1 71  ? 37.911 121.699 43.407 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CB    1 
ATOM   286  N N     . SER A   1 72  ? 35.560 121.938 45.411 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   N     1 
ATOM   287  C CA    . SER A   1 72  ? 34.697 122.766 46.240 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CA    1 
ATOM   288  C C     . SER A   1 72  ? 34.644 122.259 47.675 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   C     1 
ATOM   289  O O     . SER A   1 72  ? 34.691 123.061 48.620 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   O     1 
ATOM   290  C CB    . SER A   1 72  ? 33.305 122.811 45.626 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   CB    1 
ATOM   291  O OG    . SER A   1 72  ? 32.426 123.506 46.481 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 48  SER A   OG    1 
ATOM   292  N N     . ASN A   1 73  ? 34.533 120.932 47.862 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   N     1 
ATOM   293  C CA    . ASN A   1 73  ? 34.561 120.370 49.210 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CA    1 
ATOM   294  C C     . ASN A   1 73  ? 35.833 120.770 49.943 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   C     1 
ATOM   295  O O     . ASN A   1 73  ? 35.800 121.105 51.137 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   O     1 
ATOM   296  C CB    . ASN A   1 73  ? 34.468 118.843 49.168 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CB    1 
ATOM   297  C CG    . ASN A   1 73  ? 33.179 118.332 48.531 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   CG    1 
ATOM   298  O OD1   . ASN A   1 73  ? 32.194 119.069 48.389 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   OD1   1 
ATOM   299  N ND2   . ASN A   1 73  ? 33.186 117.052 48.140 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A   ND2   1 
ATOM   300  N N     . LEU A   1 74  ? 36.968 120.724 49.245 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N     1 
ATOM   301  C CA    . LEU A   1 74  ? 38.248 120.979 49.894 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA    1 
ATOM   302  C C     . LEU A   1 74  ? 38.293 122.394 50.466 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C     1 
ATOM   303  O O     . LEU A   1 74  ? 38.668 122.590 51.625 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O     1 
ATOM   304  C CB    . LEU A   1 74  ? 39.384 120.732 48.899 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB    1 
ATOM   305  C CG    . LEU A   1 74  ? 40.802 121.117 49.345 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG    1 
ATOM   306  C CD1   . LEU A   1 74  ? 41.245 120.303 50.538 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1   1 
ATOM   307  C CD2   . LEU A   1 74  ? 41.760 120.957 48.214 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2   1 
ATOM   308  N N     . VAL A   1 75  ? 37.863 123.390 49.679 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   N     1 
ATOM   309  C CA    . VAL A   1 75  ? 37.733 124.754 50.198 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CA    1 
ATOM   310  C C     . VAL A   1 75  ? 36.852 124.782 51.439 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   C     1 
ATOM   311  O O     . VAL A   1 75  ? 37.244 125.302 52.494 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   O     1 
ATOM   312  C CB    . VAL A   1 75  ? 37.170 125.699 49.123 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CB    1 
ATOM   313  C CG1   . VAL A   1 75  ? 37.218 127.140 49.644 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG1   1 
ATOM   314  C CG2   . VAL A   1 75  ? 37.914 125.538 47.793 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A   CG2   1 
ATOM   315  N N     . GLN A   1 76  ? 35.636 124.246 51.325 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   316  C CA    . GLN A   1 76  ? 34.710 124.301 52.454 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   317  C C     . GLN A   1 76  ? 35.303 123.637 53.700 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   318  O O     . GLN A   1 76  ? 35.157 124.147 54.824 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   319  C CB    . GLN A   1 76  ? 33.383 123.645 52.063 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   320  C CG    . GLN A   1 76  ? 32.335 124.596 51.466 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   321  C CD    . GLN A   1 76  ? 32.939 125.616 50.492 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   322  O OE1   . GLN A   1 76  ? 33.210 125.297 49.325 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   323  N NE2   . GLN A   1 76  ? 33.164 126.855 50.977 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   324  N N     . THR A   1 77  ? 35.976 122.496 53.521 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   N     1 
ATOM   325  C CA    . THR A   1 77  ? 36.601 121.822 54.654 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CA    1 
ATOM   326  C C     . THR A   1 77  ? 37.726 122.658 55.253 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   C     1 
ATOM   327  O O     . THR A   1 77  ? 37.853 122.743 56.488 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   O     1 
ATOM   328  C CB    . THR A   1 77  ? 37.127 120.465 54.211 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CB    1 
ATOM   329  O OG1   . THR A   1 77  ? 36.086 119.768 53.509 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   OG1   1 
ATOM   330  C CG2   . THR A   1 77  ? 37.599 119.652 55.420 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CG2   1 
ATOM   331  N N     . ILE A   1 78  ? 38.549 123.282 54.393 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   N     1 
ATOM   332  C CA    . ILE A   1 78  ? 39.598 124.193 54.859 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CA    1 
ATOM   333  C C     . ILE A   1 78  ? 39.004 125.306 55.711 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   C     1 
ATOM   334  O O     . ILE A   1 78  ? 39.554 125.674 56.757 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   O     1 
ATOM   335  C CB    . ILE A   1 78  ? 40.381 124.783 53.671 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CB    1 
ATOM   336  C CG1   . ILE A   1 78  ? 41.100 123.698 52.870 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG1   1 
ATOM   337  C CG2   . ILE A   1 78  ? 41.355 125.865 54.155 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG2   1 
ATOM   338  C CD1   . ILE A   1 78  ? 41.490 124.169 51.476 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CD1   1 
ATOM   339  N N     . ARG A   1 79  ? 37.882 125.880 55.267 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   N     1 
ATOM   340  C CA    . ARG A   1 79  ? 37.308 126.996 56.003 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CA    1 
ATOM   341  C C     . ARG A   1 79  ? 36.587 126.548 57.259 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   C     1 
ATOM   342  O O     . ARG A   1 79  ? 36.526 127.308 58.224 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   O     1 
ATOM   343  C CB    . ARG A   1 79  ? 36.354 127.785 55.110 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CB    1 
ATOM   344  C CG    . ARG A   1 79  ? 37.026 128.317 53.882 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CG    1 
ATOM   345  C CD    . ARG A   1 79  ? 36.169 129.313 53.206 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CD    1 
ATOM   346  N NE    . ARG A   1 79  ? 36.074 130.553 53.978 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NE    1 
ATOM   347  C CZ    . ARG A   1 79  ? 35.397 131.621 53.566 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   CZ    1 
ATOM   348  N NH1   . ARG A   1 79  ? 34.775 131.585 52.392 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH1   1 
ATOM   349  N NH2   . ARG A   1 79  ? 35.344 132.716 54.316 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A   NH2   1 
ATOM   350  N N     . GLY A   1 80  ? 36.023 125.350 57.276 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   N     1 
ATOM   351  C CA    . GLY A   1 80  ? 35.204 124.943 58.392 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   CA    1 
ATOM   352  C C     . GLY A   1 80  ? 33.778 125.453 58.268 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   C     1 
ATOM   353  O O     . GLY A   1 80  ? 33.528 126.517 57.692 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   O     1 
ATOM   354  N N     . PRO A   1 81  ? 32.816 124.699 58.827 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   N     1 
ATOM   355  C CA    . PRO A   1 81  ? 31.391 124.976 58.538 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CA    1 
ATOM   356  C C     . PRO A   1 81  ? 30.931 126.404 58.801 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   C     1 
ATOM   357  O O     . PRO A   1 81  ? 30.289 127.007 57.929 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   O     1 
ATOM   358  C CB    . PRO A   1 81  ? 30.668 123.967 59.441 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CB    1 
ATOM   359  C CG    . PRO A   1 81  ? 31.618 122.815 59.510 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CG    1 
ATOM   360  C CD    . PRO A   1 81  ? 32.983 123.446 59.588 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A   CD    1 
ATOM   361  N N     . ILE A   1 82  ? 31.236 126.962 59.969 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N     1 
ATOM   362  C CA    . ILE A   1 82  ? 30.735 128.288 60.331 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA    1 
ATOM   363  C C     . ILE A   1 82  ? 31.377 129.359 59.447 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C     1 
ATOM   364  O O     . ILE A   1 82  ? 30.641 130.097 58.783 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O     1 
ATOM   365  C CB    . ILE A   1 82  ? 30.912 128.555 61.839 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB    1 
ATOM   366  C CG1   . ILE A   1 82  ? 29.855 127.767 62.618 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1   1 
ATOM   367  C CG2   . ILE A   1 82  ? 30.754 130.034 62.167 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2   1 
ATOM   368  C CD1   . ILE A   1 82  ? 30.190 127.570 64.065 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1   1 
ATOM   369  N N     . PRO A   1 83  ? 32.709 129.469 59.350 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   N     1 
ATOM   370  C CA    . PRO A   1 83  ? 33.278 130.471 58.424 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CA    1 
ATOM   371  C C     . PRO A   1 83  ? 32.875 130.291 56.971 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   C     1 
ATOM   372  O O     . PRO A   1 83  ? 32.892 131.268 56.212 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   O     1 
ATOM   373  C CB    . PRO A   1 83  ? 34.790 130.293 58.590 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CB    1 
ATOM   374  C CG    . PRO A   1 83  ? 34.944 129.663 59.907 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CG    1 
ATOM   375  C CD    . PRO A   1 83  ? 33.765 128.776 60.106 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A   CD    1 
ATOM   376  N N     . ALA A   1 84  ? 32.540 129.084 56.540 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   377  C CA    . ALA A   1 84  ? 32.111 128.913 55.158 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   378  C C     . ALA A   1 84  ? 30.735 129.517 54.918 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   379  O O     . ALA A   1 84  ? 30.363 129.770 53.766 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   380  C CB    . ALA A   1 84  ? 32.114 127.423 54.787 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   381  N N     . ALA A   1 85  ? 29.958 129.728 55.977 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   N     1 
ATOM   382  C CA    . ALA A   1 85  ? 28.648 130.325 55.791 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CA    1 
ATOM   383  C C     . ALA A   1 85  ? 28.745 131.814 55.513 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   C     1 
ATOM   384  O O     . ALA A   1 85  ? 27.732 132.412 55.132 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   O     1 
ATOM   385  C CB    . ALA A   1 85  ? 27.760 130.074 57.012 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A   CB    1 
ATOM   386  N N     . LEU A   1 86  ? 29.934 132.407 55.687 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   387  C CA    . LEU A   1 86  ? 30.211 133.790 55.322 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   388  C C     . LEU A   1 86  ? 30.474 133.964 53.833 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   389  O O     . LEU A   1 86  ? 30.652 135.099 53.371 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   390  C CB    . LEU A   1 86  ? 31.414 134.325 56.111 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   391  C CG    . LEU A   1 86  ? 31.245 134.622 57.608 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   392  C CD1   . LEU A   1 86  ? 32.341 135.560 58.080 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   393  C CD2   . LEU A   1 86  ? 29.865 135.206 57.926 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   394  N N     . SER A   1 87  ? 30.503 132.879 53.065 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N     1 
ATOM   395  C CA    . SER A   1 87  ? 30.833 133.025 51.661 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA    1 
ATOM   396  C C     . SER A   1 87  ? 29.681 133.641 50.850 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C     1 
ATOM   397  O O     . SER A   1 87  ? 29.920 134.108 49.731 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O     1 
ATOM   398  C CB    . SER A   1 87  ? 31.281 131.668 51.101 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB    1 
ATOM   399  O OG    . SER A   1 87  ? 30.255 130.716 51.182 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG    1 
ATOM   400  N N     . SER A   1 88  ? 28.450 133.674 51.386 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   N     1 
ATOM   401  C CA    . SER A   1 88  ? 27.390 134.488 50.777 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CA    1 
ATOM   402  C C     . SER A   1 88  ? 27.730 135.982 50.787 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   C     1 
ATOM   403  O O     . SER A   1 88  ? 27.473 136.683 49.808 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   O     1 
ATOM   404  C CB    . SER A   1 88  ? 26.058 134.266 51.498 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CB    1 
ATOM   405  O OG    . SER A   1 88  ? 25.311 133.212 50.943 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   OG    1 
ATOM   406  N N     . MET A   1 89  ? 28.304 136.500 51.877 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   N     1 
ATOM   407  C CA    . MET A   1 89  ? 28.656 137.920 51.882 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CA    1 
ATOM   408  C C     . MET A   1 89  ? 29.868 138.208 50.997 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   C     1 
ATOM   409  O O     . MET A   1 89  ? 29.905 139.239 50.307 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   O     1 
ATOM   410  C CB    . MET A   1 89  ? 28.880 138.445 53.311 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CB    1 
ATOM   411  C CG    . MET A   1 89  ? 28.764 137.437 54.435 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CG    1 
ATOM   412  S SD    . MET A   1 89  ? 27.132 137.075 55.160 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   SD    1 
ATOM   413  C CE    . MET A   1 89  ? 26.893 135.474 54.479 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 65  MET A   CE    1 
ATOM   414  N N     . GLU A   1 90  ? 30.866 137.317 50.980 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N     1 
ATOM   415  C CA    . GLU A   1 90  ? 31.966 137.481 50.031 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA    1 
ATOM   416  C C     . GLU A   1 90  ? 31.464 137.439 48.598 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C     1 
ATOM   417  O O     . GLU A   1 90  ? 31.901 138.227 47.747 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O     1 
ATOM   418  C CB    . GLU A   1 90  ? 33.015 136.403 50.245 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB    1 
ATOM   419  C CG    . GLU A   1 90  ? 33.769 136.548 51.555 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG    1 
ATOM   420  C CD    . GLU A   1 90  ? 34.477 135.280 51.958 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD    1 
ATOM   421  O OE1   . GLU A   1 90  ? 34.434 134.305 51.174 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1   1 
ATOM   422  O OE2   . GLU A   1 90  ? 35.059 135.257 53.067 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2   1 
ATOM   423  N N     . ASP A   1 91  ? 30.528 136.537 48.315 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   N     1 
ATOM   424  C CA    . ASP A   1 91  ? 30.071 136.376 46.944 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CA    1 
ATOM   425  C C     . ASP A   1 91  ? 29.323 137.606 46.476 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   C     1 
ATOM   426  O O     . ASP A   1 91  ? 29.478 138.026 45.324 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   O     1 
ATOM   427  C CB    . ASP A   1 91  ? 29.178 135.142 46.826 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CB    1 
ATOM   428  C CG    . ASP A   1 91  ? 29.970 133.843 46.867 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CG    1 
ATOM   429  O OD1   . ASP A   1 91  ? 31.218 133.902 47.009 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD1   1 
ATOM   430  O OD2   . ASP A   1 91  ? 29.336 132.766 46.772 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD2   1 
ATOM   431  N N     . ILE A   1 92  ? 28.487 138.172 47.357 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   N     1 
ATOM   432  C CA    . ILE A   1 92  ? 27.652 139.307 46.994 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CA    1 
ATOM   433  C C     . ILE A   1 92  ? 28.526 140.514 46.671 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   C     1 
ATOM   434  O O     . ILE A   1 92  ? 28.351 141.146 45.625 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   O     1 
ATOM   435  C CB    . ILE A   1 92  ? 26.642 139.616 48.116 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CB    1 
ATOM   436  C CG1   . ILE A   1 92  ? 25.503 138.589 48.182 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG1   1 
ATOM   437  C CG2   . ILE A   1 92  ? 26.123 141.030 47.971 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG2   1 
ATOM   438  C CD1   . ILE A   1 92  ? 24.558 138.548 46.937 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CD1   1 
ATOM   439  N N     . VAL A   1 93  ? 29.516 140.823 47.530 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   N     1 
ATOM   440  C CA    . VAL A   1 93  ? 30.366 141.991 47.249 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CA    1 
ATOM   441  C C     . VAL A   1 93  ? 31.203 141.762 45.996 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   C     1 
ATOM   442  O O     . VAL A   1 93  ? 31.463 142.700 45.245 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   O     1 
ATOM   443  C CB    . VAL A   1 93  ? 31.275 142.388 48.435 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CB    1 
ATOM   444  C CG1   . VAL A   1 93  ? 30.452 142.653 49.682 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG1   1 
ATOM   445  C CG2   . VAL A   1 93  ? 32.420 141.353 48.671 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A   CG2   1 
ATOM   446  N N     . LYS A   1 94  ? 31.615 140.523 45.735 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   N     1 
ATOM   447  C CA    . LYS A   1 94  ? 32.393 140.252 44.539 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CA    1 
ATOM   448  C C     . LYS A   1 94  ? 31.579 140.545 43.292 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   C     1 
ATOM   449  O O     . LYS A   1 94  ? 32.073 141.208 42.373 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   O     1 
ATOM   450  C CB    . LYS A   1 94  ? 32.893 138.800 44.536 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CB    1 
ATOM   451  C CG    . LYS A   1 94  ? 33.743 138.467 43.315 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CG    1 
ATOM   452  C CD    . LYS A   1 94  ? 34.740 137.340 43.573 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CD    1 
ATOM   453  C CE    . LYS A   1 94  ? 35.262 136.754 42.261 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CE    1 
ATOM   454  N NZ    . LYS A   1 94  ? 36.275 135.673 42.485 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   NZ    1 
ATOM   455  N N     . VAL A   1 95  ? 30.334 140.044 43.231 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   N     1 
ATOM   456  C CA    . VAL A   1 95  ? 29.454 140.346 42.094 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CA    1 
ATOM   457  C C     . VAL A   1 95  ? 29.236 141.854 41.983 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   C     1 
ATOM   458  O O     . VAL A   1 95  ? 29.285 142.433 40.889 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   O     1 
ATOM   459  C CB    . VAL A   1 95  ? 28.111 139.590 42.214 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CB    1 
ATOM   460  C CG1   . VAL A   1 95  ? 27.085 140.156 41.248 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG1   1 
ATOM   461  C CG2   . VAL A   1 95  ? 28.282 138.107 41.912 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG2   1 
ATOM   462  N N     . ALA A   1 96  ? 29.046 142.518 43.122 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   N     1 
ATOM   463  C CA    . ALA A   1 96  ? 28.748 143.944 43.119 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CA    1 
ATOM   464  C C     . ALA A   1 96  ? 29.936 144.727 42.595 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   C     1 
ATOM   465  O O     . ALA A   1 96  ? 29.775 145.714 41.871 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   O     1 
ATOM   466  C CB    . ALA A   1 96  ? 28.369 144.388 44.539 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CB    1 
ATOM   467  N N     . SER A   1 97  ? 31.142 144.264 42.926 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   N     1 
ATOM   468  C CA    . SER A   1 97  ? 32.374 144.923 42.510 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CA    1 
ATOM   469  C C     . SER A   1 97  ? 32.682 144.666 41.025 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   C     1 
ATOM   470  O O     . SER A   1 97  ? 33.043 145.592 40.283 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   O     1 
ATOM   471  C CB    . SER A   1 97  ? 33.496 144.446 43.420 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   CB    1 
ATOM   472  O OG    . SER A   1 97  ? 34.739 144.912 42.956 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 73  SER A   OG    1 
ATOM   473  N N     . LEU A   1 98  ? 32.530 143.417 40.564 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     1 
ATOM   474  C CA    . LEU A   1 98  ? 32.641 143.133 39.137 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    1 
ATOM   475  C C     . LEU A   1 98  ? 31.687 143.997 38.313 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     1 
ATOM   476  O O     . LEU A   1 98  ? 32.078 144.576 37.288 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     1 
ATOM   477  C CB    . LEU A   1 98  ? 32.350 141.655 38.879 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    1 
ATOM   478  C CG    . LEU A   1 98  ? 33.420 140.648 39.320 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    1 
ATOM   479  C CD1   . LEU A   1 98  ? 32.884 139.214 39.193 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   1 
ATOM   480  C CD2   . LEU A   1 98  ? 34.722 140.826 38.533 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   1 
ATOM   481  N N     . ARG A   1 99  ? 30.408 144.037 38.714 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N     1 
ATOM   482  C CA    . ARG A   1 99  ? 29.423 144.841 38.002 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA    1 
ATOM   483  C C     . ARG A   1 99  ? 29.843 146.313 37.932 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C     1 
ATOM   484  O O     . ARG A   1 99  ? 29.792 146.934 36.869 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O     1 
ATOM   485  C CB    . ARG A   1 99  ? 28.064 144.714 38.679 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB    1 
ATOM   486  C CG    . ARG A   1 99  ? 27.066 145.678 38.107 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG    1 
ATOM   487  C CD    . ARG A   1 99  ? 25.865 145.904 38.976 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD    1 
ATOM   488  N NE    . ARG A   1 99  ? 24.845 146.582 38.186 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE    1 
ATOM   489  C CZ    . ARG A   1 99  ? 23.831 147.282 38.691 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ    1 
ATOM   490  N NH1   . ARG A   1 99  ? 23.660 147.397 40.019 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1   1 
ATOM   491  N NH2   . ARG A   1 99  ? 22.974 147.862 37.856 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2   1 
ATOM   492  N N     . THR A   1 100 ? 30.266 146.885 39.060 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   N     1 
ATOM   493  C CA    . THR A   1 100 ? 30.685 148.283 39.069 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CA    1 
ATOM   494  C C     . THR A   1 100 ? 31.913 148.500 38.199 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   C     1 
ATOM   495  O O     . THR A   1 100 ? 31.966 149.456 37.422 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   O     1 
ATOM   496  C CB    . THR A   1 100 ? 30.979 148.763 40.493 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CB    1 
ATOM   497  O OG1   . THR A   1 100 ? 29.850 148.509 41.342 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   OG1   1 
ATOM   498  C CG2   . THR A   1 100 ? 31.302 150.289 40.476 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 76  THR A   CG2   1 
ATOM   499  N N     . LEU A   1 101 ? 32.928 147.644 38.343 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N     1 
ATOM   500  C CA    . LEU A   1 101 ? 34.157 147.824 37.579 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA    1 
ATOM   501  C C     . LEU A   1 101 ? 33.904 147.693 36.080 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C     1 
ATOM   502  O O     . LEU A   1 101 ? 34.447 148.468 35.274 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O     1 
ATOM   503  C CB    . LEU A   1 101 ? 35.206 146.816 38.042 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB    1 
ATOM   504  C CG    . LEU A   1 101 ? 35.663 146.935 39.499 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG    1 
ATOM   505  C CD1   . LEU A   1 101 ? 36.471 145.675 39.912 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1   1 
ATOM   506  C CD2   . LEU A   1 101 ? 36.451 148.243 39.754 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2   1 
ATOM   507  N N     . PHE A   1 102 ? 33.069 146.730 35.684 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   N     1 
ATOM   508  C CA    . PHE A   1 102 ? 32.727 146.594 34.275 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CA    1 
ATOM   509  C C     . PHE A   1 102 ? 31.947 147.806 33.765 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   C     1 
ATOM   510  O O     . PHE A   1 102 ? 32.237 148.339 32.686 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   O     1 
ATOM   511  C CB    . PHE A   1 102 ? 31.927 145.324 34.055 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CB    1 
ATOM   512  C CG    . PHE A   1 102 ? 31.782 144.960 32.613 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CG    1 
ATOM   513  C CD1   . PHE A   1 102 ? 32.822 144.309 31.945 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD1   1 
ATOM   514  C CD2   . PHE A   1 102 ? 30.620 145.285 31.906 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CD2   1 
ATOM   515  C CE1   . PHE A   1 102 ? 32.698 143.973 30.602 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE1   1 
ATOM   516  C CE2   . PHE A   1 102 ? 30.486 144.954 30.557 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CE2   1 
ATOM   517  C CZ    . PHE A   1 102 ? 31.516 144.304 29.906 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A   CZ    1 
ATOM   518  N N     . GLU A   1 103 ? 30.928 148.241 34.515 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N     1 
ATOM   519  C CA    . GLU A   1 103 ? 30.112 149.361 34.061 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA    1 
ATOM   520  C C     . GLU A   1 103 ? 30.918 150.661 34.011 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C     1 
ATOM   521  O O     . GLU A   1 103 ? 30.695 151.494 33.128 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O     1 
ATOM   522  C CB    . GLU A   1 103 ? 28.880 149.524 34.957 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB    1 
ATOM   523  C CG    . GLU A   1 103 ? 27.845 148.406 34.817 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG    1 
ATOM   524  C CD    . GLU A   1 103 ? 27.159 148.388 33.462 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD    1 
ATOM   525  O OE1   . GLU A   1 103 ? 26.315 149.281 33.196 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1   1 
ATOM   526  O OE2   . GLU A   1 103 ? 27.471 147.481 32.657 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2   1 
ATOM   527  N N     . ALA A   1 104 ? 31.858 150.853 34.929 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   N     1 
ATOM   528  C CA    . ALA A   1 104 ? 32.672 152.060 34.914 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CA    1 
ATOM   529  C C     . ALA A   1 104 ? 33.855 151.981 33.939 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   C     1 
ATOM   530  O O     . ALA A   1 104 ? 34.706 152.875 33.955 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   O     1 
ATOM   531  C CB    . ALA A   1 104 ? 33.176 152.369 36.329 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A   CB    1 
ATOM   532  N N     . GLY A   1 105 ? 33.953 150.942 33.110 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   N     1 
ATOM   533  C CA    . GLY A   1 105 ? 35.009 150.894 32.116 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   CA    1 
ATOM   534  C C     . GLY A   1 105 ? 36.393 150.524 32.619 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   C     1 
ATOM   535  O O     . GLY A   1 105 ? 37.381 150.726 31.902 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A   O     1 
ATOM   536  N N     . VAL A   1 106 ? 36.504 149.966 33.822 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   N     1 
ATOM   537  C CA    . VAL A   1 106 ? 37.808 149.526 34.304 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CA    1 
ATOM   538  C C     . VAL A   1 106 ? 38.355 148.359 33.470 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   C     1 
ATOM   539  O O     . VAL A   1 106 ? 39.563 148.293 33.204 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   O     1 
ATOM   540  C CB    . VAL A   1 106 ? 37.706 149.165 35.791 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CB    1 
ATOM   541  C CG1   . VAL A   1 106 ? 39.035 148.609 36.283 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG1   1 
ATOM   542  C CG2   . VAL A   1 106 ? 37.231 150.386 36.584 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG2   1 
ATOM   543  N N     . PHE A   1 107 ? 37.494 147.405 33.074 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N     1 
ATOM   544  C CA    . PHE A   1 107 ? 37.964 146.288 32.247 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA    1 
ATOM   545  C C     . PHE A   1 107 ? 38.527 146.782 30.910 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C     1 
ATOM   546  O O     . PHE A   1 107 ? 39.569 146.297 30.453 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O     1 
ATOM   547  C CB    . PHE A   1 107 ? 36.838 145.288 31.967 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB    1 
ATOM   548  C CG    . PHE A   1 107 ? 36.453 144.398 33.132 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG    1 
ATOM   549  C CD1   . PHE A   1 107 ? 35.932 144.930 34.305 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1   1 
ATOM   550  C CD2   . PHE A   1 107 ? 36.536 143.008 33.013 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2   1 
ATOM   551  C CE1   . PHE A   1 107 ? 35.544 144.099 35.353 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1   1 
ATOM   552  C CE2   . PHE A   1 107 ? 36.148 142.181 34.059 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2   1 
ATOM   553  C CZ    . PHE A   1 107 ? 35.650 142.732 35.228 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ    1 
ATOM   554  N N     . HIS A   1 108 ? 37.846 147.748 30.269 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   N     1 
ATOM   555  C CA    . HIS A   1 108 ? 38.299 148.293 28.985 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CA    1 
ATOM   556  C C     . HIS A   1 108 ? 39.507 149.217 29.127 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   C     1 
ATOM   557  O O     . HIS A   1 108 ? 40.307 149.329 28.201 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   O     1 
ATOM   558  C CB    . HIS A   1 108 ? 37.169 149.045 28.294 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CB    1 
ATOM   559  C CG    . HIS A   1 108 ? 35.922 148.234 28.142 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CG    1 
ATOM   560  N ND1   . HIS A   1 108 ? 35.119 147.897 29.214 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   ND1   1 
ATOM   561  C CD2   . HIS A   1 108 ? 35.354 147.668 27.050 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CD2   1 
ATOM   562  C CE1   . HIS A   1 108 ? 34.102 147.171 28.785 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   CE1   1 
ATOM   563  N NE2   . HIS A   1 108 ? 34.224 147.013 27.477 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A   NE2   1 
ATOM   564  N N     . ALA A   1 109 ? 39.665 149.884 30.256 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N     1 
ATOM   565  C CA    . ALA A   1 109 ? 40.845 150.707 30.428 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA    1 
ATOM   566  C C     . ALA A   1 109 ? 42.087 149.876 30.723 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C     1 
ATOM   567  O O     . ALA A   1 109 ? 43.208 150.380 30.576 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O     1 
ATOM   568  C CB    . ALA A   1 109 ? 40.620 151.720 31.551 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB    1 
ATOM   569  N N     . MET A   1 110 ? 41.915 148.614 31.112 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   N     1 
ATOM   570  C CA    . MET A   1 110 ? 43.155 147.990 31.547 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CA    1 
ATOM   571  C C     . MET A   1 110 ? 43.803 147.226 30.389 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   C     1 
ATOM   572  O O     . MET A   1 110 ? 43.103 146.622 29.567 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   O     1 
ATOM   573  C CB    . MET A   1 110 ? 42.908 147.059 32.736 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CB    1 
ATOM   574  C CG    . MET A   1 110 ? 42.809 147.806 34.066 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CG    1 
ATOM   575  S SD    . MET A   1 110 ? 42.366 146.778 35.493 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   SD    1 
ATOM   576  C CE    . MET A   1 110 ? 43.747 145.631 35.505 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 86  MET A   CE    1 
ATOM   577  N N     . PRO A   1 111 ? 45.133 147.320 30.303 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   N     1 
ATOM   578  C CA    . PRO A   1 111 ? 45.869 146.666 29.213 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CA    1 
ATOM   579  C C     . PRO A   1 111 ? 45.555 145.185 29.082 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   C     1 
ATOM   580  O O     . PRO A   1 111 ? 45.868 144.387 29.974 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   O     1 
ATOM   581  C CB    . PRO A   1 111 ? 47.340 146.887 29.601 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CB    1 
ATOM   582  C CG    . PRO A   1 111 ? 47.321 147.549 30.960 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CG    1 
ATOM   583  C CD    . PRO A   1 111 ? 46.001 148.177 31.128 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A   CD    1 
ATOM   584  N N     . LYS A   1 112 ? 44.902 144.825 27.980 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N     1 
ATOM   585  C CA    . LYS A   1 112 ? 44.710 143.424 27.646 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA    1 
ATOM   586  C C     . LYS A   1 112 ? 46.073 142.768 27.483 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C     1 
ATOM   587  O O     . LYS A   1 112 ? 46.924 143.265 26.739 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O     1 
ATOM   588  C CB    . LYS A   1 112 ? 43.882 143.300 26.365 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB    1 
ATOM   589  N N     . GLY A   1 113 ? 46.307 141.691 28.229 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   N     1 
ATOM   590  C CA    . GLY A   1 113 ? 47.542 140.933 28.117 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   CA    1 
ATOM   591  C C     . GLY A   1 113 ? 48.359 140.813 29.387 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   C     1 
ATOM   592  O O     . GLY A   1 113 ? 49.430 140.189 29.346 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A   O     1 
ATOM   593  N N     . GLY A   1 114 ? 47.935 141.375 30.522 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   N     1 
ATOM   594  C CA    . GLY A   1 114 ? 48.635 141.170 31.776 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   CA    1 
ATOM   595  C C     . GLY A   1 114 ? 49.564 142.288 32.192 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   C     1 
ATOM   596  O O     . GLY A   1 114 ? 50.150 142.213 33.283 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A   O     1 
ATOM   597  N N     . ALA A   1 115 ? 49.724 143.312 31.357 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   N     1 
ATOM   598  C CA    . ALA A   1 115 ? 50.503 144.479 31.734 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CA    1 
ATOM   599  C C     . ALA A   1 115 ? 49.796 145.239 32.846 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   C     1 
ATOM   600  O O     . ALA A   1 115 ? 48.576 145.417 32.817 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   O     1 
ATOM   601  C CB    . ALA A   1 115 ? 50.712 145.383 30.523 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CB    1 
ATOM   602  N N     . SER A   1 116 ? 50.573 145.684 33.828 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   N     1 
ATOM   603  C CA    . SER A   1 116 ? 50.065 146.322 35.036 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CA    1 
ATOM   604  C C     . SER A   1 116 ? 49.594 147.761 34.771 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   C     1 
ATOM   605  O O     . SER A   1 116 ? 49.941 148.383 33.765 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   O     1 
ATOM   606  C CB    . SER A   1 116 ? 51.152 146.272 36.112 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   CB    1 
ATOM   607  O OG    . SER A   1 116 ? 51.107 147.397 36.953 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 92  SER A   OG    1 
ATOM   608  N N     . MET A   1 117 ? 48.764 148.279 35.685 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   N     1 
ATOM   609  C CA    . MET A   1 117 ? 48.266 149.656 35.642 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CA    1 
ATOM   610  C C     . MET A   1 117 ? 47.847 150.061 37.051 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   C     1 
ATOM   611  O O     . MET A   1 117 ? 47.282 149.253 37.793 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   O     1 
ATOM   612  C CB    . MET A   1 117 ? 47.093 149.820 34.663 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CB    1 
ATOM   613  C CG    . MET A   1 117 ? 46.458 151.193 34.664 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CG    1 
ATOM   614  S SD    . MET A   1 117 ? 45.288 151.489 33.302 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   SD    1 
ATOM   615  C CE    . MET A   1 117 ? 46.410 151.455 31.912 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CE    1 
ATOM   616  N N     . THR A   1 118 ? 48.135 151.305 37.422 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   617  C CA    . THR A   1 118 ? 47.901 151.735 38.793 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   618  C C     . THR A   1 118 ? 46.460 152.187 38.997 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   619  O O     . THR A   1 118 ? 45.738 152.522 38.051 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   620  C CB    . THR A   1 118 ? 48.843 152.879 39.198 1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   621  O OG1   . THR A   1 118 ? 48.434 154.097 38.550 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   622  C CG2   . THR A   1 118 ? 50.291 152.545 38.840 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   623  N N     . ALA A   1 119 ? 46.057 152.191 40.268 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N     1 
ATOM   624  C CA    . ALA A   1 119 ? 44.790 152.788 40.649 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA    1 
ATOM   625  C C     . ALA A   1 119 ? 44.626 154.169 40.015 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C     1 
ATOM   626  O O     . ALA A   1 119 ? 43.602 154.462 39.379 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O     1 
ATOM   627  C CB    . ALA A   1 119 ? 44.711 152.862 42.174 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB    1 
ATOM   628  N N     . SER A   1 120 ? 45.657 155.017 40.141 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   N     1 
ATOM   629  C CA    . SER A   1 120 ? 45.568 156.390 39.646 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CA    1 
ATOM   630  C C     . SER A   1 120 ? 45.360 156.420 38.140 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   C     1 
ATOM   631  O O     . SER A   1 120 ? 44.507 157.157 37.633 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   O     1 
ATOM   632  C CB    . SER A   1 120 ? 46.829 157.152 40.022 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CB    1 
ATOM   633  O OG    . SER A   1 120 ? 47.280 156.726 41.291 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   OG    1 
ATOM   634  N N     . GLU A   1 121 ? 46.137 155.623 37.407 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N     1 
ATOM   635  C CA    . GLU A   1 121 ? 45.945 155.524 35.963 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA    1 
ATOM   636  C C     . GLU A   1 121 ? 44.522 155.097 35.629 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C     1 
ATOM   637  O O     . GLU A   1 121 ? 43.842 155.745 34.820 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O     1 
ATOM   638  C CB    . GLU A   1 121 ? 46.950 154.538 35.366 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB    1 
ATOM   639  C CG    . GLU A   1 121 ? 48.279 155.140 34.956 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG    1 
ATOM   640  C CD    . GLU A   1 121 ? 49.416 154.110 34.937 1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD    1 
ATOM   641  O OE1   . GLU A   1 121 ? 49.142 152.885 35.036 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1   1 
ATOM   642  O OE2   . GLU A   1 121 ? 50.590 154.535 34.829 1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2   1 
ATOM   643  N N     . ILE A   1 122 ? 44.057 153.996 36.239 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N     1 
ATOM   644  C CA    . ILE A   1 122 ? 42.692 153.531 36.002 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA    1 
ATOM   645  C C     . ILE A   1 122 ? 41.701 154.621 36.360 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C     1 
ATOM   646  O O     . ILE A   1 122 ? 40.752 154.894 35.614 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O     1 
ATOM   647  C CB    . ILE A   1 122 ? 42.405 152.238 36.791 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB    1 
ATOM   648  C CG1   . ILE A   1 122 ? 43.364 151.130 36.360 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1   1 
ATOM   649  C CG2   . ILE A   1 122 ? 40.953 151.802 36.560 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2   1 
ATOM   650  C CD1   . ILE A   1 122 ? 43.421 149.977 37.309 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1   1 
ATOM   651  N N     . SER A   1 123 ? 41.909 155.265 37.510 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N     1 
ATOM   652  C CA    . SER A   1 123 ? 40.979 156.303 37.933 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA    1 
ATOM   653  C C     . SER A   1 123 ? 40.940 157.453 36.932 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C     1 
ATOM   654  O O     . SER A   1 123 ? 39.872 158.023 36.662 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O     1 
ATOM   655  C CB    . SER A   1 123 ? 41.359 156.805 39.318 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB    1 
ATOM   656  O OG    . SER A   1 123 ? 40.266 157.518 39.862 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG    1 
ATOM   657  N N     . ALA A   1 124 ? 42.095 157.782 36.346 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   N     1 
ATOM   658  C CA    . ALA A   1 124 ? 42.168 158.874 35.379 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CA    1 
ATOM   659  C C     . ALA A   1 124 ? 41.391 158.548 34.117 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   C     1 
ATOM   660  O O     . ALA A   1 124 ? 40.649 159.392 33.601 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   O     1 
ATOM   661  C CB    . ALA A   1 124 ? 43.630 159.179 35.035 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CB    1 
ATOM   662  N N     . GLN A   1 125 ? 41.543 157.329 33.600 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   N     1 
ATOM   663  C CA    . GLN A   1 125 ? 40.928 157.005 32.320 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CA    1 
ATOM   664  C C     . GLN A   1 125 ? 39.441 156.691 32.398 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   C     1 
ATOM   665  O O     . GLN A   1 125 ? 38.785 156.672 31.352 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   O     1 
ATOM   666  C CB    . GLN A   1 125 ? 41.635 155.826 31.670 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CB    1 
ATOM   667  C CG    . GLN A   1 125 ? 41.702 155.976 30.168 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CG    1 
ATOM   668  C CD    . GLN A   1 125 ? 42.822 156.914 29.738 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CD    1 
ATOM   669  O OE1   . GLN A   1 125 ? 43.615 157.395 30.564 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   OE1   1 
ATOM   670  N NE2   . GLN A   1 125 ? 42.899 157.172 28.438 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   NE2   1 
ATOM   671  N N     . THR A   1 126 ? 38.887 156.426 33.588 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   N     1 
ATOM   672  C CA    . THR A   1 126 ? 37.472 156.077 33.694 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CA    1 
ATOM   673  C C     . THR A   1 126 ? 36.656 157.095 34.466 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   C     1 
ATOM   674  O O     . THR A   1 126 ? 35.425 157.111 34.319 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   O     1 
ATOM   675  C CB    . THR A   1 126 ? 37.278 154.693 34.356 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CB    1 
ATOM   676  O OG1   . THR A   1 126 ? 37.954 154.664 35.616 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   OG1   1 
ATOM   677  C CG2   . THR A   1 126 ? 37.833 153.575 33.485 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CG2   1 
ATOM   678  N N     . GLY A   1 127 ? 37.298 157.954 35.259 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   N     1 
ATOM   679  C CA    . GLY A   1 127 ? 36.570 158.815 36.165 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   CA    1 
ATOM   680  C C     . GLY A   1 127 ? 35.966 158.114 37.364 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   C     1 
ATOM   681  O O     . GLY A   1 127 ? 35.169 158.719 38.087 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   O     1 
ATOM   682  N N     . LEU A   1 128 ? 36.293 156.846 37.593 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   N     1 
ATOM   683  C CA    . LEU A   1 128 ? 35.879 156.190 38.818 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CA    1 
ATOM   684  C C     . LEU A   1 128 ? 36.763 156.697 39.948 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   C     1 
ATOM   685  O O     . LEU A   1 128 ? 37.988 156.760 39.807 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   O     1 
ATOM   686  C CB    . LEU A   1 128 ? 35.970 154.666 38.669 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CB    1 
ATOM   687  C CG    . LEU A   1 128 ? 35.702 153.783 39.888 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CG    1 
ATOM   688  C CD1   . LEU A   1 128 ? 34.269 153.971 40.366 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD1   1 
ATOM   689  C CD2   . LEU A   1 128 ? 35.954 152.312 39.565 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A   CD2   1 
ATOM   690  N N     . ASP A   1 129 ? 36.142 157.089 41.055 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   N     1 
ATOM   691  C CA    . ASP A   1 129 ? 36.897 157.559 42.209 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CA    1 
ATOM   692  C C     . ASP A   1 129 ? 37.972 156.554 42.599 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   C     1 
ATOM   693  O O     . ASP A   1 129 ? 37.669 155.392 42.905 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   O     1 
ATOM   694  C CB    . ASP A   1 129 ? 35.954 157.805 43.384 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CB    1 
ATOM   695  C CG    . ASP A   1 129 ? 36.682 158.330 44.595 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   CG    1 
ATOM   696  O OD1   . ASP A   1 129 ? 36.958 159.556 44.615 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD1   1 
ATOM   697  O OD2   . ASP A   1 129 ? 36.996 157.526 45.513 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A   OD2   1 
ATOM   698  N N     . LYS A   1 130 ? 39.228 157.016 42.576 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N     1 
ATOM   699  C CA    . LYS A   1 130 ? 40.380 156.196 42.952 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA    1 
ATOM   700  C C     . LYS A   1 130 ? 40.198 155.516 44.304 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C     1 
ATOM   701  O O     . LYS A   1 130 ? 40.752 154.431 44.537 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O     1 
ATOM   702  C CB    . LYS A   1 130 ? 41.645 157.071 42.977 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB    1 
ATOM   703  C CG    . LYS A   1 130 ? 42.951 156.340 43.192 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG    1 
ATOM   704  C CD    . LYS A   1 130 ? 43.893 157.183 44.020 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD    1 
ATOM   705  C CE    . LYS A   1 130 ? 45.344 156.846 43.722 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE    1 
ATOM   706  N NZ    . LYS A   1 130 ? 46.301 157.642 44.553 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ    1 
ATOM   707  N N     . GLY A   1 131 ? 39.448 156.138 45.210 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   N     1 
ATOM   708  C CA    . GLY A   1 131 ? 39.236 155.546 46.511 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   CA    1 
ATOM   709  C C     . GLY A   1 131 ? 38.261 154.392 46.449 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   C     1 
ATOM   710  O O     . GLY A   1 131 ? 38.482 153.352 47.076 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A   O     1 
ATOM   711  N N     . ILE A   1 132 ? 37.172 154.567 45.697 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   N     1 
ATOM   712  C CA    . ILE A   1 132 ? 36.238 153.465 45.474 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CA    1 
ATOM   713  C C     . ILE A   1 132 ? 36.925 152.335 44.716 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   C     1 
ATOM   714  O O     . ILE A   1 132 ? 36.787 151.153 45.060 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   O     1 
ATOM   715  C CB    . ILE A   1 132 ? 34.998 153.977 44.725 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CB    1 
ATOM   716  C CG1   . ILE A   1 132 ? 34.461 155.252 45.397 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG1   1 
ATOM   717  C CG2   . ILE A   1 132 ? 33.955 152.886 44.596 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CG2   1 
ATOM   718  C CD1   . ILE A   1 132 ? 33.869 155.012 46.743 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A   CD1   1 
ATOM   719  N N     . LEU A   1 133 ? 37.694 152.686 43.686 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N     1 
ATOM   720  C CA    . LEU A   1 133 ? 38.356 151.683 42.864 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA    1 
ATOM   721  C C     . LEU A   1 133 ? 39.263 150.800 43.707 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C     1 
ATOM   722  O O     . LEU A   1 133 ? 39.227 149.567 43.589 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O     1 
ATOM   723  C CB    . LEU A   1 133 ? 39.148 152.361 41.747 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB    1 
ATOM   724  C CG    . LEU A   1 133 ? 40.070 151.438 40.955 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG    1 
ATOM   725  C CD1   . LEU A   1 133 ? 39.238 150.453 40.164 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1   1 
ATOM   726  C CD2   . LEU A   1 133 ? 40.988 152.248 40.047 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2   1 
ATOM   727  N N     . ILE A   1 134 ? 40.075 151.409 44.578 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   N     1 
ATOM   728  C CA    . ILE A   1 134 ? 40.963 150.611 45.412 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CA    1 
ATOM   729  C C     . ILE A   1 134 ? 40.154 149.650 46.280 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   C     1 
ATOM   730  O O     . ILE A   1 134 ? 40.431 148.444 46.329 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   O     1 
ATOM   731  C CB    . ILE A   1 134 ? 41.876 151.521 46.247 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CB    1 
ATOM   732  C CG1   . ILE A   1 134 ? 42.860 152.241 45.321 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG1   1 
ATOM   733  C CG2   . ILE A   1 134 ? 42.641 150.710 47.312 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CG2   1 
ATOM   734  C CD1   . ILE A   1 134 ? 43.566 153.391 45.979 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A   CD1   1 
ATOM   735  N N     . ARG A   1 135 ? 39.115 150.163 46.942 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   N     1 
ATOM   736  C CA    . ARG A   1 135 ? 38.256 149.313 47.761 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CA    1 
ATOM   737  C C     . ARG A   1 135 ? 37.628 148.189 46.936 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   C     1 
ATOM   738  O O     . ARG A   1 135 ? 37.631 147.023 47.345 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   O     1 
ATOM   739  C CB    . ARG A   1 135 ? 37.186 150.172 48.422 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CB    1 
ATOM   740  C CG    . ARG A   1 135 ? 37.784 151.196 49.380 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CG    1 
ATOM   741  C CD    . ARG A   1 135 ? 36.731 152.106 49.962 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CD    1 
ATOM   742  N NE    . ARG A   1 135 ? 35.835 151.399 50.864 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NE    1 
ATOM   743  C CZ    . ARG A   1 135 ? 34.804 151.948 51.487 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   CZ    1 
ATOM   744  N NH1   . ARG A   1 135 ? 34.527 153.232 51.313 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH1   1 
ATOM   745  N NH2   . ARG A   1 135 ? 34.047 151.211 52.289 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A   NH2   1 
ATOM   746  N N     . LEU A   1 136 ? 37.087 148.523 45.764 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   N     1 
ATOM   747  C CA    . LEU A   1 136 ? 36.455 147.513 44.926 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CA    1 
ATOM   748  C C     . LEU A   1 136 ? 37.443 146.441 44.482 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   C     1 
ATOM   749  O O     . LEU A   1 136 ? 37.073 145.258 44.385 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   O     1 
ATOM   750  C CB    . LEU A   1 136 ? 35.825 148.180 43.709 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CB    1 
ATOM   751  C CG    . LEU A   1 136 ? 34.650 149.123 43.962 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CG    1 
ATOM   752  C CD1   . LEU A   1 136 ? 34.206 149.743 42.632 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD1   1 
ATOM   753  C CD2   . LEU A   1 136 ? 33.494 148.379 44.612 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD2   1 
ATOM   754  N N     . MET A   1 137 ? 38.702 146.823 44.205 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   N     1 
ATOM   755  C CA    . MET A   1 137 ? 39.668 145.849 43.701 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CA    1 
ATOM   756  C C     . MET A   1 137 ? 39.991 144.779 44.734 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   C     1 
ATOM   757  O O     . MET A   1 137 ? 40.378 143.666 44.354 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   O     1 
ATOM   758  C CB    . MET A   1 137 ? 40.964 146.526 43.258 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CB    1 
ATOM   759  C CG    . MET A   1 137 ? 40.943 147.193 41.911 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CG    1 
ATOM   760  S SD    . MET A   1 137 ? 40.212 146.236 40.574 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   SD    1 
ATOM   761  C CE    . MET A   1 137 ? 41.535 145.186 40.050 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 113 MET A   CE    1 
ATOM   762  N N     . ARG A   1 138 ? 39.810 145.078 46.023 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   N     1 
ATOM   763  C CA    . ARG A   1 138 ? 40.052 144.081 47.058 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CA    1 
ATOM   764  C C     . ARG A   1 138 ? 39.122 142.866 46.946 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   C     1 
ATOM   765  O O     . ARG A   1 138 ? 39.419 141.818 47.530 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   O     1 
ATOM   766  C CB    . ARG A   1 138 ? 39.900 144.720 48.437 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CB    1 
ATOM   767  C CG    . ARG A   1 138 ? 41.088 145.546 48.872 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CG    1 
ATOM   768  C CD    . ARG A   1 138 ? 40.969 145.947 50.343 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CD    1 
ATOM   769  N NE    . ARG A   1 138 ? 41.705 147.180 50.629 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NE    1 
ATOM   770  C CZ    . ARG A   1 138 ? 41.153 148.347 50.991 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   CZ    1 
ATOM   771  N NH1   . ARG A   1 138 ? 39.826 148.498 51.137 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH1   1 
ATOM   772  N NH2   . ARG A   1 138 ? 41.948 149.382 51.218 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A   NH2   1 
ATOM   773  N N     . ALA A   1 139 ? 37.993 142.976 46.237 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   774  C CA    . ALA A   1 139 ? 37.104 141.830 46.088 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   775  C C     . ALA A   1 139 ? 37.405 140.988 44.849 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   776  O O     . ALA A   1 139 ? 36.835 139.898 44.711 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   777  C CB    . ALA A   1 139 ? 35.636 142.293 46.047 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   778  N N     . VAL A   1 140 ? 38.271 141.452 43.944 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   N     1 
ATOM   779  C CA    . VAL A   1 140 ? 38.462 140.741 42.684 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CA    1 
ATOM   780  C C     . VAL A   1 140 ? 39.939 140.438 42.437 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   C     1 
ATOM   781  O O     . VAL A   1 140 ? 40.321 140.026 41.332 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   O     1 
ATOM   782  C CB    . VAL A   1 140 ? 37.852 141.526 41.512 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CB    1 
ATOM   783  C CG1   . VAL A   1 140 ? 36.327 141.478 41.607 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG1   1 
ATOM   784  C CG2   . VAL A   1 140 ? 38.391 142.982 41.492 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A   CG2   1 
ATOM   785  N N     . THR A   1 141 ? 40.777 140.623 43.464 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   N     1 
ATOM   786  C CA    . THR A   1 141 ? 42.176 140.218 43.341 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CA    1 
ATOM   787  C C     . THR A   1 141 ? 42.537 139.010 44.203 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   C     1 
ATOM   788  O O     . THR A   1 141 ? 43.302 138.168 43.726 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   O     1 
ATOM   789  C CB    . THR A   1 141 ? 43.137 141.379 43.656 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CB    1 
ATOM   790  O OG1   . THR A   1 141 ? 42.947 141.838 44.998 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   OG1   1 
ATOM   791  C CG2   . THR A   1 141 ? 42.956 142.536 42.668 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CG2   1 
ATOM   792  N N     . PRO A   1 142 ? 42.032 138.872 45.449 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   N     1 
ATOM   793  C CA    . PRO A   1 142 ? 42.534 137.783 46.316 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CA    1 
ATOM   794  C C     . PRO A   1 142 ? 42.389 136.407 45.699 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   C     1 
ATOM   795  O O     . PRO A   1 142 ? 43.338 135.596 45.689 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   O     1 
ATOM   796  C CB    . PRO A   1 142 ? 41.671 137.911 47.582 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CB    1 
ATOM   797  C CG    . PRO A   1 142 ? 41.100 139.230 47.548 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CG    1 
ATOM   798  C CD    . PRO A   1 142 ? 40.947 139.611 46.119 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A   CD    1 
ATOM   799  N N     . LEU A   1 143 ? 41.182 136.106 45.253 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N     1 
ATOM   800  C CA    . LEU A   1 143 ? 40.912 135.043 44.311 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA    1 
ATOM   801  C C     . LEU A   1 143 ? 40.348 135.556 43.012 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C     1 
ATOM   802  O O     . LEU A   1 143 ? 40.387 134.811 42.031 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O     1 
ATOM   803  C CB    . LEU A   1 143 ? 39.888 134.049 44.882 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB    1 
ATOM   804  C CG    . LEU A   1 143 ? 40.023 133.788 46.393 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG    1 
ATOM   805  C CD1   . LEU A   1 143 ? 38.784 133.106 46.914 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1   1 
ATOM   806  C CD2   . LEU A   1 143 ? 41.253 132.959 46.722 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2   1 
ATOM   807  N N     . GLY A   1 144 ? 39.738 136.782 43.008 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N     1 
ATOM   808  C CA    . GLY A   1 144 ? 38.898 137.302 41.932 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA    1 
ATOM   809  C C     . GLY A   1 144 ? 39.656 137.236 40.636 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C     1 
ATOM   810  O O     . GLY A   1 144 ? 40.856 136.925 40.638 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O     1 
ATOM   811  N N     . PRO A   1 145 ? 39.013 137.528 39.502 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N     1 
ATOM   812  C CA    . PRO A   1 145 ? 39.682 137.290 38.202 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA    1 
ATOM   813  C C     . PRO A   1 145 ? 40.846 138.243 37.885 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C     1 
ATOM   814  O O     . PRO A   1 145 ? 41.506 138.052 36.849 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O     1 
ATOM   815  C CB    . PRO A   1 145 ? 38.541 137.450 37.188 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB    1 
ATOM   816  C CG    . PRO A   1 145 ? 37.628 138.398 37.845 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG    1 
ATOM   817  C CD    . PRO A   1 145 ? 37.691 138.139 39.330 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD    1 
ATOM   818  N N     . PHE A   1 146 ? 41.112 139.262 38.706 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   N     1 
ATOM   819  C CA    . PHE A   1 146 ? 42.193 140.199 38.436 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CA    1 
ATOM   820  C C     . PHE A   1 146 ? 43.411 139.792 39.246 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   C     1 
ATOM   821  O O     . PHE A   1 146 ? 43.323 138.969 40.158 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   O     1 
ATOM   822  C CB    . PHE A   1 146 ? 41.798 141.636 38.799 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CB    1 
ATOM   823  C CG    . PHE A   1 146 ? 40.896 142.287 37.812 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CG    1 
ATOM   824  C CD1   . PHE A   1 146 ? 41.408 142.835 36.640 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD1   1 
ATOM   825  C CD2   . PHE A   1 146 ? 39.536 142.392 38.066 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD2   1 
ATOM   826  C CE1   . PHE A   1 146 ? 40.572 143.459 35.716 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE1   1 
ATOM   827  C CE2   . PHE A   1 146 ? 38.692 143.014 37.158 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE2   1 
ATOM   828  C CZ    . PHE A   1 146 ? 39.207 143.545 35.979 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CZ    1 
ATOM   829  N N     . HIS A   1 147 ? 44.545 140.419 38.949 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   N     1 
ATOM   830  C CA    . HIS A   1 147 ? 45.771 140.157 39.691 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CA    1 
ATOM   831  C C     . HIS A   1 147 ? 46.270 141.447 40.329 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   C     1 
ATOM   832  O O     . HIS A   1 147 ? 46.470 142.449 39.637 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   O     1 
ATOM   833  C CB    . HIS A   1 147 ? 46.841 139.559 38.787 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CB    1 
ATOM   834  C CG    . HIS A   1 147 ? 48.077 139.159 39.524 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CG    1 
ATOM   835  N ND1   . HIS A   1 147 ? 48.038 138.404 40.679 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   ND1   1 
ATOM   836  C CD2   . HIS A   1 147 ? 49.385 139.420 39.287 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CD2   1 
ATOM   837  C CE1   . HIS A   1 147 ? 49.270 138.203 41.112 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   CE1   1 
ATOM   838  N NE2   . HIS A   1 147 ? 50.106 138.808 40.285 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A   NE2   1 
ATOM   839  N N     . GLU A   1 148 ? 46.469 141.419 41.643 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N     1 
ATOM   840  C CA    . GLU A   1 148 ? 47.079 142.528 42.371 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA    1 
ATOM   841  C C     . GLU A   1 148 ? 48.592 142.404 42.251 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C     1 
ATOM   842  O O     . GLU A   1 148 ? 49.234 141.650 42.990 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O     1 
ATOM   843  C CB    . GLU A   1 148 ? 46.655 142.517 43.829 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB    1 
ATOM   844  C CG    . GLU A   1 148 ? 47.356 143.553 44.671 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CG    1 
ATOM   845  C CD    . GLU A   1 148 ? 47.102 143.336 46.142 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CD    1 
ATOM   846  O OE1   . GLU A   1 148 ? 47.424 142.225 46.628 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE1   1 
ATOM   847  O OE2   . GLU A   1 148 ? 46.559 144.255 46.807 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE2   1 
ATOM   848  N N     . VAL A   1 149 ? 49.163 143.163 41.319 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   N     1 
ATOM   849  C CA    . VAL A   1 149 ? 50.586 143.059 41.022 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CA    1 
ATOM   850  C C     . VAL A   1 149 ? 51.419 143.719 42.117 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   C     1 
ATOM   851  O O     . VAL A   1 149 ? 52.446 143.178 42.548 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   O     1 
ATOM   852  C CB    . VAL A   1 149 ? 50.848 143.668 39.638 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CB    1 
ATOM   853  C CG1   . VAL A   1 149 ? 52.246 144.211 39.559 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG1   1 
ATOM   854  C CG2   . VAL A   1 149 ? 50.588 142.615 38.572 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A   CG2   1 
ATOM   855  N N     . GLY A   1 150 ? 50.990 144.887 42.589 1.00 64.15  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   N     1 
ATOM   856  C CA    . GLY A   1 150 ? 51.605 145.560 43.718 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   CA    1 
ATOM   857  C C     . GLY A   1 150 ? 50.585 146.500 44.318 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   C     1 
ATOM   858  O O     . GLY A   1 150 ? 49.446 146.568 43.857 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   O     1 
ATOM   859  N N     . GLU A   1 151 ? 50.998 147.233 45.352 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   N     1 
ATOM   860  C CA    . GLU A   1 151 ? 50.118 148.221 45.977 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CA    1 
ATOM   861  C C     . GLU A   1 151 ? 49.531 149.178 44.940 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   C     1 
ATOM   862  O O     . GLU A   1 151 ? 50.273 149.818 44.192 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   O     1 
ATOM   863  C CB    . GLU A   1 151 ? 50.891 149.006 47.039 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CB    1 
ATOM   864  C CG    . GLU A   1 151 ? 50.071 150.104 47.711 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CG    1 
ATOM   865  C CD    . GLU A   1 151 ? 50.800 150.765 48.879 1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   CD    1 
ATOM   866  O OE1   . GLU A   1 151 ? 50.326 151.832 49.356 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE1   1 
ATOM   867  O OE2   . GLU A   1 151 ? 51.844 150.214 49.313 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A   OE2   1 
ATOM   868  N N     . GLU A   1 152 ? 48.190 149.256 44.892 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   N     1 
ATOM   869  C CA    . GLU A   1 152 ? 47.450 150.090 43.934 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CA    1 
ATOM   870  C C     . GLU A   1 152 ? 47.785 149.758 42.488 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   C     1 
ATOM   871  O O     . GLU A   1 152 ? 47.692 150.610 41.604 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   O     1 
ATOM   872  C CB    . GLU A   1 152 ? 47.686 151.576 44.182 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CB    1 
ATOM   873  C CG    . GLU A   1 152 ? 47.345 151.993 45.561 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CG    1 
ATOM   874  C CD    . GLU A   1 152 ? 47.029 153.462 45.651 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CD    1 
ATOM   875  O OE1   . GLU A   1 152 ? 47.014 154.145 44.589 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE1   1 
ATOM   876  O OE2   . GLU A   1 152 ? 46.778 153.919 46.792 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE2   1 
ATOM   877  N N     . GLU A   1 153 ? 48.156 148.514 42.230 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   878  C CA    . GLU A   1 153 ? 48.642 148.086 40.930 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   879  C C     . GLU A   1 153 ? 47.964 146.773 40.574 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   880  O O     . GLU A   1 153 ? 47.954 145.848 41.388 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   881  C CB    . GLU A   1 153 ? 50.150 147.910 40.987 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   882  C CG    . GLU A   1 153 ? 50.895 148.417 39.809 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    1 
ATOM   883  C CD    . GLU A   1 153 ? 52.355 148.066 39.926 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    1 
ATOM   884  O OE1   . GLU A   1 153 ? 52.920 148.268 41.037 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   1 
ATOM   885  O OE2   . GLU A   1 153 ? 52.916 147.552 38.927 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   1 
ATOM   886  N N     . TYR A   1 154 ? 47.392 146.684 39.376 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   N     1 
ATOM   887  C CA    . TYR A   1 154 ? 46.508 145.573 39.046 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CA    1 
ATOM   888  C C     . TYR A   1 154 ? 46.764 145.151 37.611 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   C     1 
ATOM   889  O O     . TYR A   1 154 ? 47.152 145.971 36.779 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   O     1 
ATOM   890  C CB    . TYR A   1 154 ? 45.015 145.960 39.249 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CB    1 
ATOM   891  C CG    . TYR A   1 154 ? 44.784 146.738 40.529 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CG    1 
ATOM   892  C CD1   . TYR A   1 154 ? 44.761 146.087 41.758 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD1   1 
ATOM   893  C CD2   . TYR A   1 154 ? 44.636 148.126 40.518 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CD2   1 
ATOM   894  C CE1   . TYR A   1 154 ? 44.577 146.783 42.950 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE1   1 
ATOM   895  C CE2   . TYR A   1 154 ? 44.462 148.842 41.716 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CE2   1 
ATOM   896  C CZ    . TYR A   1 154 ? 44.427 148.155 42.922 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   CZ    1 
ATOM   897  O OH    . TYR A   1 154 ? 44.241 148.818 44.110 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A   OH    1 
ATOM   898  N N     . ALA A   1 155 ? 46.547 143.873 37.315 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N     1 
ATOM   899  C CA    . ALA A   1 155 ? 46.608 143.410 35.937 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA    1 
ATOM   900  C C     . ALA A   1 155 ? 45.381 142.568 35.623 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C     1 
ATOM   901  O O     . ALA A   1 155 ? 44.759 141.976 36.513 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O     1 
ATOM   902  C CB    . ALA A   1 155 ? 47.891 142.604 35.646 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB    1 
ATOM   903  N N     . HIS A   1 156 ? 45.019 142.564 34.347 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   N     1 
ATOM   904  C CA    . HIS A   1 156 ? 44.111 141.566 33.820 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CA    1 
ATOM   905  C C     . HIS A   1 156 ? 44.717 140.173 33.982 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   C     1 
ATOM   906  O O     . HIS A   1 156 ? 45.935 140.007 34.153 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   O     1 
ATOM   907  C CB    . HIS A   1 156 ? 43.859 141.818 32.336 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CB    1 
ATOM   908  C CG    . HIS A   1 156 ? 42.665 142.671 32.040 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CG    1 
ATOM   909  N ND1   . HIS A   1 156 ? 41.375 142.265 32.299 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   ND1   1 
ATOM   910  C CD2   . HIS A   1 156 ? 42.565 143.890 31.458 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CD2   1 
ATOM   911  C CE1   . HIS A   1 156 ? 40.530 143.197 31.898 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   CE1   1 
ATOM   912  N NE2   . HIS A   1 156 ? 41.227 144.199 31.395 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A   NE2   1 
ATOM   913  N N     . THR A   1 157 ? 43.846 139.157 33.930 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   N     1 
ATOM   914  C CA    . THR A   1 157 ? 44.242 137.782 33.652 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CA    1 
ATOM   915  C C     . THR A   1 157 ? 43.312 137.295 32.541 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   C     1 
ATOM   916  O O     . THR A   1 157 ? 42.413 138.046 32.124 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   O     1 
ATOM   917  C CB    . THR A   1 157 ? 44.157 136.886 34.904 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CB    1 
ATOM   918  O OG1   . THR A   1 157 ? 42.802 136.425 35.091 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   OG1   1 
ATOM   919  C CG2   . THR A   1 157 ? 44.665 137.607 36.157 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 133 THR A   CG2   1 
ATOM   920  N N     . PRO A   1 158 ? 43.472 136.076 32.015 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   N     1 
ATOM   921  C CA    . PRO A   1 158 ? 42.476 135.597 31.047 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CA    1 
ATOM   922  C C     . PRO A   1 158 ? 41.090 135.459 31.657 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   C     1 
ATOM   923  O O     . PRO A   1 158 ? 40.096 135.472 30.920 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   O     1 
ATOM   924  C CB    . PRO A   1 158 ? 43.042 134.240 30.590 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CB    1 
ATOM   925  C CG    . PRO A   1 158 ? 44.491 134.326 30.879 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CG    1 
ATOM   926  C CD    . PRO A   1 158 ? 44.574 135.108 32.161 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A   CD    1 
ATOM   927  N N     . PHE A   1 159 ? 40.990 135.347 32.982 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   N     1 
ATOM   928  C CA    . PHE A   1 159 ? 39.684 135.222 33.604 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CA    1 
ATOM   929  C C     . PHE A   1 159 ? 38.979 136.565 33.720 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   C     1 
ATOM   930  O O     . PHE A   1 159 ? 37.761 136.617 33.549 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   O     1 
ATOM   931  C CB    . PHE A   1 159 ? 39.830 134.517 34.945 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CB    1 
ATOM   932  C CG    . PHE A   1 159 ? 40.264 133.090 34.792 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CG    1 
ATOM   933  C CD1   . PHE A   1 159 ? 39.314 132.069 34.631 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD1   1 
ATOM   934  C CD2   . PHE A   1 159 ? 41.625 132.759 34.740 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CD2   1 
ATOM   935  C CE1   . PHE A   1 159 ? 39.705 130.741 34.464 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE1   1 
ATOM   936  C CE2   . PHE A   1 159 ? 42.028 131.418 34.572 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CE2   1 
ATOM   937  C CZ    . PHE A   1 159 ? 41.064 130.410 34.427 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A   CZ    1 
ATOM   938  N N     . SER A   1 160 ? 39.709 137.666 33.926 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   N     1 
ATOM   939  C CA    . SER A   1 160 ? 39.066 138.973 33.850 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CA    1 
ATOM   940  C C     . SER A   1 160 ? 38.762 139.342 32.400 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   C     1 
ATOM   941  O O     . SER A   1 160 ? 37.617 139.680 32.064 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   O     1 
ATOM   942  C CB    . SER A   1 160 ? 39.920 140.040 34.545 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CB    1 
ATOM   943  O OG    . SER A   1 160 ? 41.208 140.156 33.983 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   OG    1 
ATOM   944  N N     . GLU A   1 161 ? 39.743 139.195 31.506 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N     1 
ATOM   945  C CA    . GLU A   1 161 ? 39.507 139.515 30.095 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA    1 
ATOM   946  C C     . GLU A   1 161 ? 38.356 138.725 29.488 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C     1 
ATOM   947  O O     . GLU A   1 161 ? 37.807 139.143 28.461 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O     1 
ATOM   948  C CB    . GLU A   1 161 ? 40.765 139.265 29.258 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB    1 
ATOM   949  C CG    . GLU A   1 161 ? 42.002 139.986 29.772 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG    1 
ATOM   950  C CD    . GLU A   1 161 ? 43.134 139.962 28.779 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD    1 
ATOM   951  O OE1   . GLU A   1 161 ? 42.883 140.200 27.590 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1   1 
ATOM   952  O OE2   . GLU A   1 161 ? 44.274 139.692 29.189 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2   1 
ATOM   953  N N     . ALA A   1 162 ? 38.008 137.575 30.069 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N     1 
ATOM   954  C CA    . ALA A   1 162 ? 36.862 136.817 29.584 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA    1 
ATOM   955  C C     . ALA A   1 162 ? 35.568 137.630 29.677 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C     1 
ATOM   956  O O     . ALA A   1 162 ? 34.635 137.419 28.885 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O     1 
ATOM   957  C CB    . ALA A   1 162 ? 36.732 135.511 30.374 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB    1 
ATOM   958  N N     . TYR A   1 163 ? 35.493 138.566 30.629 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   N     1 
ATOM   959  C CA    . TYR A   1 163 ? 34.322 139.432 30.703 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CA    1 
ATOM   960  C C     . TYR A   1 163 ? 34.194 140.321 29.474 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   C     1 
ATOM   961  O O     . TYR A   1 163 ? 33.116 140.863 29.221 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   O     1 
ATOM   962  C CB    . TYR A   1 163 ? 34.365 140.258 31.987 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CB    1 
ATOM   963  C CG    . TYR A   1 163 ? 34.052 139.427 33.229 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CG    1 
ATOM   964  C CD1   . TYR A   1 163 ? 35.031 138.640 33.841 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD1   1 
ATOM   965  C CD2   . TYR A   1 163 ? 32.758 139.409 33.769 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD2   1 
ATOM   966  C CE1   . TYR A   1 163 ? 34.733 137.876 34.957 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE1   1 
ATOM   967  C CE2   . TYR A   1 163 ? 32.455 138.672 34.885 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE2   1 
ATOM   968  C CZ    . TYR A   1 163 ? 33.446 137.898 35.471 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CZ    1 
ATOM   969  O OH    . TYR A   1 163 ? 33.125 137.144 36.575 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   OH    1 
ATOM   970  N N     . LEU A   1 164 ? 35.243 140.448 28.672 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N     1 
ATOM   971  C CA    . LEU A   1 164 ? 35.122 141.251 27.466 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA    1 
ATOM   972  C C     . LEU A   1 164 ? 34.677 140.454 26.249 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C     1 
ATOM   973  O O     . LEU A   1 164 ? 34.346 141.070 25.228 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O     1 
ATOM   974  C CB    . LEU A   1 164 ? 36.433 141.962 27.151 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB    1 
ATOM   975  C CG    . LEU A   1 164 ? 36.855 142.970 28.233 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG    1 
ATOM   976  C CD1   . LEU A   1 164 ? 38.366 143.225 28.201 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1   1 
ATOM   977  C CD2   . LEU A   1 164 ? 36.086 144.302 28.146 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2   1 
ATOM   978  N N     . THR A   1 165 ? 34.639 139.121 26.313 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   N     1 
ATOM   979  C CA    . THR A   1 165 ? 34.271 138.406 25.103 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CA    1 
ATOM   980  C C     . THR A   1 165 ? 32.788 138.621 24.795 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   C     1 
ATOM   981  O O     . THR A   1 165 ? 32.006 139.044 25.650 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   O     1 
ATOM   982  C CB    . THR A   1 165 ? 34.606 136.906 25.217 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CB    1 
ATOM   983  O OG1   . THR A   1 165 ? 33.663 136.231 26.055 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   OG1   1 
ATOM   984  C CG2   . THR A   1 165 ? 35.993 136.719 25.788 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 141 THR A   CG2   1 
ATOM   985  N N     . ALA A   1 166 ? 32.416 138.337 23.540 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N     1 
ATOM   986  C CA    . ALA A   1 166 ? 31.035 138.495 23.081 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA    1 
ATOM   987  C C     . ALA A   1 166 ? 30.031 137.911 24.071 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C     1 
ATOM   988  O O     . ALA A   1 166 ? 29.169 138.631 24.587 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O     1 
ATOM   989  C CB    . ALA A   1 166 ? 30.859 137.848 21.703 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB    1 
ATOM   990  N N     . ASP A   1 167 ? 30.139 136.605 24.356 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   N     1 
ATOM   991  C CA    . ASP A   1 167 ? 29.179 135.926 25.228 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CA    1 
ATOM   992  C C     . ASP A   1 167 ? 28.995 136.638 26.563 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   C     1 
ATOM   993  O O     . ASP A   1 167 ? 27.867 136.940 26.970 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   O     1 
ATOM   994  C CB    . ASP A   1 167 ? 29.628 134.497 25.470 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CB    1 
ATOM   995  C CG    . ASP A   1 167 ? 29.450 133.644 24.260 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CG    1 
ATOM   996  O OD1   . ASP A   1 167 ? 28.530 133.972 23.485 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD1   1 
ATOM   997  O OD2   . ASP A   1 167 ? 30.216 132.658 24.082 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD2   1 
ATOM   998  N N     . ILE A   1 168 ? 30.093 136.916 27.263 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N     1 
ATOM   999  C CA    . ILE A   1 168 ? 29.971 137.491 28.596 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA    1 
ATOM   1000 C C     . ILE A   1 168 ? 29.600 138.967 28.516 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C     1 
ATOM   1001 O O     . ILE A   1 168 ? 28.859 139.486 29.362 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O     1 
ATOM   1002 C CB    . ILE A   1 168 ? 31.269 137.260 29.387 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB    1 
ATOM   1003 C CG1   . ILE A   1 168 ? 31.595 135.776 29.410 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1   1 
ATOM   1004 C CG2   . ILE A   1 168 ? 31.156 137.781 30.799 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2   1 
ATOM   1005 C CD1   . ILE A   1 168 ? 30.420 134.908 29.661 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1   1 
ATOM   1006 N N     . ALA A   1 169 ? 30.107 139.672 27.509 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   N     1 
ATOM   1007 C CA    . ALA A   1 169 ? 29.859 141.108 27.462 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CA    1 
ATOM   1008 C C     . ALA A   1 169 ? 28.415 141.429 27.092 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   C     1 
ATOM   1009 O O     . ALA A   1 169 ? 27.930 142.511 27.438 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   O     1 
ATOM   1010 C CB    . ALA A   1 169 ? 30.826 141.799 26.497 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A   CB    1 
ATOM   1011 N N     . GLY A   1 170 ? 27.715 140.520 26.418 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   N     1 
ATOM   1012 C CA    . GLY A   1 170 ? 26.311 140.745 26.173 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   CA    1 
ATOM   1013 C C     . GLY A   1 170 ? 25.509 140.363 27.397 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   C     1 
ATOM   1014 O O     . GLY A   1 170 ? 24.635 141.097 27.853 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A   O     1 
ATOM   1015 N N     . CYS A   1 171 ? 25.878 139.229 27.973 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   N     1 
ATOM   1016 C CA    . CYS A   1 171 ? 25.086 138.556 28.992 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CA    1 
ATOM   1017 C C     . CYS A   1 171 ? 25.250 139.184 30.384 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   C     1 
ATOM   1018 O O     . CYS A   1 171 ? 24.260 139.429 31.074 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   O     1 
ATOM   1019 C CB    . CYS A   1 171 ? 25.485 137.084 28.945 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   CB    1 
ATOM   1020 S SG    . CYS A   1 171 ? 25.223 136.128 30.332 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A   SG    1 
ATOM   1021 N N     . PHE A   1 172 ? 26.491 139.493 30.805 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   N     1 
ATOM   1022 C CA    . PHE A   1 172 ? 26.722 139.921 32.186 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CA    1 
ATOM   1023 C C     . PHE A   1 172 ? 26.119 141.285 32.511 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   C     1 
ATOM   1024 O O     . PHE A   1 172 ? 25.490 141.420 33.575 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   O     1 
ATOM   1025 C CB    . PHE A   1 172 ? 28.225 139.899 32.491 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CB    1 
ATOM   1026 C CG    . PHE A   1 172 ? 28.578 140.317 33.895 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CG    1 
ATOM   1027 C CD1   . PHE A   1 172 ? 28.366 139.452 34.970 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD1   1 
ATOM   1028 C CD2   . PHE A   1 172 ? 29.132 141.568 34.143 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CD2   1 
ATOM   1029 C CE1   . PHE A   1 172 ? 28.706 139.828 36.274 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE1   1 
ATOM   1030 C CE2   . PHE A   1 172 ? 29.491 141.947 35.431 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CE2   1 
ATOM   1031 C CZ    . PHE A   1 172 ? 29.267 141.081 36.507 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A   CZ    1 
ATOM   1032 N N     . PRO A   1 173 ? 26.303 142.332 31.702 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   N     1 
ATOM   1033 C CA    . PRO A   1 173 ? 25.702 143.638 32.074 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CA    1 
ATOM   1034 C C     . PRO A   1 173 ? 24.195 143.592 32.175 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   C     1 
ATOM   1035 O O     . PRO A   1 173 ? 23.612 144.198 33.086 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   O     1 
ATOM   1036 C CB    . PRO A   1 173 ? 26.142 144.574 30.943 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CB    1 
ATOM   1037 C CG    . PRO A   1 173 ? 27.323 143.856 30.314 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CG    1 
ATOM   1038 C CD    . PRO A   1 173 ? 27.063 142.412 30.441 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A   CD    1 
ATOM   1039 N N     . VAL A   1 174 ? 23.544 142.869 31.268 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1040 C CA    . VAL A   1 174 ? 22.095 142.819 31.306 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1041 C C     . VAL A   1 174 ? 21.623 142.075 32.551 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1042 O O     . VAL A   1 174 ? 20.705 142.527 33.255 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1043 C CB    . VAL A   1 174 ? 21.563 142.195 30.003 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1044 C CG1   . VAL A   1 174 ? 20.085 141.885 30.138 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1045 C CG2   . VAL A   1 174 ? 21.823 143.147 28.832 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1046 N N     . MET A   1 175 ? 22.266 140.942 32.863 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   N     1 
ATOM   1047 C CA    . MET A   1 175 ? 21.907 140.198 34.068 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CA    1 
ATOM   1048 C C     . MET A   1 175 ? 22.161 141.039 35.309 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   C     1 
ATOM   1049 O O     . MET A   1 175 ? 21.354 141.030 36.258 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   O     1 
ATOM   1050 C CB    . MET A   1 175 ? 22.698 138.881 34.146 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CB    1 
ATOM   1051 C CG    . MET A   1 175 ? 22.281 137.824 33.127 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CG    1 
ATOM   1052 S SD    . MET A   1 175 ? 20.597 137.236 33.436 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   SD    1 
ATOM   1053 C CE    . MET A   1 175 ? 20.861 136.006 34.725 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 151 MET A   CE    1 
ATOM   1054 N N     . SER A   1 176 ? 23.282 141.769 35.328 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   N     1 
ATOM   1055 C CA    . SER A   1 176 ? 23.612 142.469 36.557 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CA    1 
ATOM   1056 C C     . SER A   1 176 ? 22.808 143.762 36.691 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   C     1 
ATOM   1057 O O     . SER A   1 176 ? 22.401 144.116 37.803 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   O     1 
ATOM   1058 C CB    . SER A   1 176 ? 25.129 142.696 36.641 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   CB    1 
ATOM   1059 O OG    . SER A   1 176 ? 25.572 143.505 35.582 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 152 SER A   OG    1 
ATOM   1060 N N     . ASN A   1 177 ? 22.484 144.434 35.582 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   N     1 
ATOM   1061 C CA    . ASN A   1 177 ? 21.676 145.652 35.692 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CA    1 
ATOM   1062 C C     . ASN A   1 177 ? 20.182 145.365 35.890 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   C     1 
ATOM   1063 O O     . ASN A   1 177 ? 19.483 146.181 36.492 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   O     1 
ATOM   1064 C CB    . ASN A   1 177 ? 21.849 146.539 34.454 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CB    1 
ATOM   1065 C CG    . ASN A   1 177 ? 23.284 147.061 34.279 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   CG    1 
ATOM   1066 O OD1   . ASN A   1 177 ? 23.980 147.410 35.232 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   OD1   1 
ATOM   1067 N ND2   . ASN A   1 177 ? 23.720 147.106 33.037 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A   ND2   1 
ATOM   1068 N N     . PHE A   1 178 ? 19.658 144.244 35.399 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   N     1 
ATOM   1069 C CA    . PHE A   1 178 ? 18.219 144.041 35.436 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CA    1 
ATOM   1070 C C     . PHE A   1 178 ? 17.759 142.815 36.191 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   C     1 
ATOM   1071 O O     . PHE A   1 178 ? 16.592 142.783 36.598 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   O     1 
ATOM   1072 C CB    . PHE A   1 178 ? 17.639 143.922 34.022 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CB    1 
ATOM   1073 C CG    . PHE A   1 178 ? 17.829 145.145 33.197 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CG    1 
ATOM   1074 C CD1   . PHE A   1 178 ? 17.005 146.246 33.371 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD1   1 
ATOM   1075 C CD2   . PHE A   1 178 ? 18.849 145.207 32.255 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CD2   1 
ATOM   1076 C CE1   . PHE A   1 178 ? 17.187 147.378 32.616 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE1   1 
ATOM   1077 C CE2   . PHE A   1 178 ? 19.046 146.344 31.501 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CE2   1 
ATOM   1078 C CZ    . PHE A   1 178 ? 18.213 147.427 31.677 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A   CZ    1 
ATOM   1079 N N     . ILE A   1 179 ? 18.596 141.793 36.356 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   N     1 
ATOM   1080 C CA    . ILE A   1 179 ? 18.135 140.504 36.826 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CA    1 
ATOM   1081 C C     . ILE A   1 179 ? 18.625 140.194 38.236 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   C     1 
ATOM   1082 O O     . ILE A   1 179 ? 17.858 139.649 39.045 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   O     1 
ATOM   1083 C CB    . ILE A   1 179 ? 18.510 139.388 35.832 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CB    1 
ATOM   1084 C CG1   . ILE A   1 179 ? 17.861 139.690 34.494 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG1   1 
ATOM   1085 C CG2   . ILE A   1 179 ? 18.010 138.006 36.313 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CG2   1 
ATOM   1086 C CD1   . ILE A   1 179 ? 16.330 139.829 34.594 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A   CD1   1 
ATOM   1087 N N     . PHE A   1 180 ? 19.880 140.544 38.568 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   N     1 
ATOM   1088 C CA    . PHE A   1 180 ? 20.425 140.118 39.861 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CA    1 
ATOM   1089 C C     . PHE A   1 180 ? 19.580 140.663 41.002 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   C     1 
ATOM   1090 O O     . PHE A   1 180 ? 19.259 139.934 41.955 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   O     1 
ATOM   1091 C CB    . PHE A   1 180 ? 21.886 140.551 40.027 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CB    1 
ATOM   1092 C CG    . PHE A   1 180 ? 22.888 139.751 39.181 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CG    1 
ATOM   1093 C CD1   . PHE A   1 180 ? 22.520 138.571 38.533 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD1   1 
ATOM   1094 C CD2   . PHE A   1 180 ? 24.208 140.192 39.040 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CD2   1 
ATOM   1095 C CE1   . PHE A   1 180 ? 23.444 137.873 37.759 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE1   1 
ATOM   1096 C CE2   . PHE A   1 180 ? 25.137 139.473 38.258 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CE2   1 
ATOM   1097 C CZ    . PHE A   1 180 ? 24.747 138.342 37.622 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A   CZ    1 
ATOM   1098 N N     . GLY A   1 181 ? 19.183 141.933 40.906 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   N     1 
ATOM   1099 C CA    . GLY A   1 181 ? 18.334 142.559 41.895 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   CA    1 
ATOM   1100 C C     . GLY A   1 181 ? 17.062 141.789 42.191 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   C     1 
ATOM   1101 O O     . GLY A   1 181 ? 16.785 141.419 43.341 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A   O     1 
ATOM   1102 N N     . PRO A   1 182 ? 16.256 141.547 41.155 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   N     1 
ATOM   1103 C CA    . PRO A   1 182 ? 15.060 140.705 41.343 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CA    1 
ATOM   1104 C C     . PRO A   1 182 ? 15.351 139.360 41.976 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   C     1 
ATOM   1105 O O     . PRO A   1 182 ? 14.633 138.957 42.907 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   O     1 
ATOM   1106 C CB    . PRO A   1 182 ? 14.511 140.551 39.911 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CB    1 
ATOM   1107 C CG    . PRO A   1 182 ? 14.885 141.819 39.222 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CG    1 
ATOM   1108 C CD    . PRO A   1 182 ? 16.204 142.304 39.882 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CD    1 
ATOM   1109 N N     . VAL A   1 183 ? 16.362 138.632 41.476 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   N     1 
ATOM   1110 C CA    . VAL A   1 183 ? 16.654 137.313 42.033 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CA    1 
ATOM   1111 C C     . VAL A   1 183 ? 16.845 137.419 43.543 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   C     1 
ATOM   1112 O O     . VAL A   1 183 ? 16.274 136.648 44.325 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   O     1 
ATOM   1113 C CB    . VAL A   1 183 ? 17.883 136.698 41.343 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CB    1 
ATOM   1114 C CG1   . VAL A   1 183 ? 18.355 135.452 42.105 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG1   1 
ATOM   1115 C CG2   . VAL A   1 183 ? 17.567 136.347 39.940 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG2   1 
ATOM   1116 N N     . LEU A   1 184 ? 17.625 138.401 43.979 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N     1 
ATOM   1117 C CA    . LEU A   1 184 ? 17.813 138.571 45.410 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA    1 
ATOM   1118 C C     . LEU A   1 184 ? 16.488 138.832 46.107 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C     1 
ATOM   1119 O O     . LEU A   1 184 ? 16.324 138.463 47.277 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O     1 
ATOM   1120 C CB    . LEU A   1 184 ? 18.805 139.699 45.682 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB    1 
ATOM   1121 C CG    . LEU A   1 184 ? 20.284 139.355 45.864 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG    1 
ATOM   1122 C CD1   . LEU A   1 184 ? 20.522 138.958 47.310 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1   1 
ATOM   1123 C CD2   . LEU A   1 184 ? 20.672 138.202 44.971 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2   1 
ATOM   1124 N N     . GLN A   1 185 ? 15.527 139.442 45.402 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   N     1 
ATOM   1125 C CA    . GLN A   1 185 ? 14.234 139.782 45.987 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CA    1 
ATOM   1126 C C     . GLN A   1 185 ? 13.209 138.660 45.875 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   C     1 
ATOM   1127 O O     . GLN A   1 185 ? 12.054 138.866 46.249 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   O     1 
ATOM   1128 C CB    . GLN A   1 185 ? 13.671 141.059 45.353 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CB    1 
ATOM   1129 C CG    . GLN A   1 185 ? 14.203 142.294 46.016 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CG    1 
ATOM   1130 C CD    . GLN A   1 185 ? 13.862 143.564 45.280 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   CD    1 
ATOM   1131 O OE1   . GLN A   1 185 ? 12.694 143.944 45.180 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   OE1   1 
ATOM   1132 N NE2   . GLN A   1 185 ? 14.881 144.242 44.766 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A   NE2   1 
ATOM   1133 N N     . ILE A   1 186 ? 13.600 137.500 45.352 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N     1 
ATOM   1134 C CA    . ILE A   1 186 ? 12.730 136.329 45.359 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA    1 
ATOM   1135 C C     . ILE A   1 186 ? 12.156 136.108 46.755 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C     1 
ATOM   1136 O O     . ILE A   1 186 ? 10.956 135.862 46.922 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O     1 
ATOM   1137 C CB    . ILE A   1 186 ? 13.504 135.088 44.871 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB    1 
ATOM   1138 C CG1   . ILE A   1 186 ? 13.615 135.066 43.345 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1   1 
ATOM   1139 C CG2   . ILE A   1 186 ? 12.854 133.805 45.403 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2   1 
ATOM   1140 C CD1   . ILE A   1 186 ? 14.219 133.755 42.767 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1   1 
ATOM   1141 N N     . CYS A   1 187 ? 13.010 136.184 47.780 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   N     1 
ATOM   1142 C CA    . CYS A   1 187 ? 12.530 135.960 49.136 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CA    1 
ATOM   1143 C C     . CYS A   1 187 ? 11.444 136.964 49.495 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   C     1 
ATOM   1144 O O     . CYS A   1 187 ? 10.371 136.583 49.981 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   O     1 
ATOM   1145 C CB    . CYS A   1 187 ? 13.677 136.044 50.129 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   CB    1 
ATOM   1146 S SG    . CYS A   1 187 ? 13.162 135.779 51.832 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A   SG    1 
ATOM   1147 N N     . ASP A   1 188 ? 11.702 138.257 49.241 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   N     1 
ATOM   1148 C CA    . ASP A   1 188 ? 10.719 139.290 49.554 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CA    1 
ATOM   1149 C C     . ASP A   1 188 ? 9.392  139.024 48.857 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   C     1 
ATOM   1150 O O     . ASP A   1 188 ? 8.324  139.209 49.454 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   O     1 
ATOM   1151 C CB    . ASP A   1 188 ? 11.227 140.670 49.149 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CB    1 
ATOM   1152 C CG    . ASP A   1 188 ? 12.596 140.961 49.656 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   CG    1 
ATOM   1153 O OD1   . ASP A   1 188 ? 12.776 141.132 50.880 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD1   1 
ATOM   1154 O OD2   . ASP A   1 188 ? 13.517 141.028 48.813 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A   OD2   1 
ATOM   1155 N N     . PHE A   1 189 ? 9.431  138.613 47.586 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   N     1 
ATOM   1156 C CA    . PHE A   1 189 ? 8.182  138.400 46.860 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CA    1 
ATOM   1157 C C     . PHE A   1 189 ? 7.405  137.243 47.467 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   C     1 
ATOM   1158 O O     . PHE A   1 189 ? 6.203  137.356 47.723 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   O     1 
ATOM   1159 C CB    . PHE A   1 189 ? 8.447  138.149 45.373 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CB    1 
ATOM   1160 C CG    . PHE A   1 189 ? 7.193  137.877 44.560 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CG    1 
ATOM   1161 C CD1   . PHE A   1 189 ? 6.664  136.601 44.476 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD1   1 
ATOM   1162 C CD2   . PHE A   1 189 ? 6.539  138.915 43.892 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD2   1 
ATOM   1163 C CE1   . PHE A   1 189 ? 5.500  136.353 43.729 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE1   1 
ATOM   1164 C CE2   . PHE A   1 189 ? 5.384  138.677 43.141 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE2   1 
ATOM   1165 C CZ    . PHE A   1 189 ? 4.866  137.392 43.055 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CZ    1 
ATOM   1166 N N     . LEU A   1 190 ? 8.078  136.118 47.701 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   N     1 
ATOM   1167 C CA    . LEU A   1 190 ? 7.385  134.961 48.243 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CA    1 
ATOM   1168 C C     . LEU A   1 190 ? 6.857  135.242 49.648 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   C     1 
ATOM   1169 O O     . LEU A   1 190 ? 5.791  134.723 50.024 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   O     1 
ATOM   1170 C CB    . LEU A   1 190 ? 8.320  133.752 48.226 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CB    1 
ATOM   1171 C CG    . LEU A   1 190 ? 8.723  133.241 46.841 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CG    1 
ATOM   1172 C CD1   . LEU A   1 190 ? 9.825  132.223 46.988 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD1   1 
ATOM   1173 C CD2   . LEU A   1 190 ? 7.544  132.631 46.122 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A   CD2   1 
ATOM   1174 N N     . ARG A   1 191 ? 7.576  136.071 50.424 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   N     1 
ATOM   1175 C CA    . ARG A   1 191 ? 7.141  136.433 51.775 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CA    1 
ATOM   1176 C C     . ARG A   1 191 ? 5.756  137.080 51.761 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   C     1 
ATOM   1177 O O     . ARG A   1 191 ? 4.883  136.737 52.564 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   O     1 
ATOM   1178 C CB    . ARG A   1 191 ? 8.153  137.385 52.419 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CB    1 
ATOM   1179 C CG    . ARG A   1 191 ? 8.067  137.423 53.937 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CG    1 
ATOM   1180 C CD    . ARG A   1 191 ? 8.740  138.650 54.587 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CD    1 
ATOM   1181 N NE    . ARG A   1 191 ? 10.206 138.616 54.548 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NE    1 
ATOM   1182 C CZ    . ARG A   1 191 ? 10.966 137.728 55.197 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   CZ    1 
ATOM   1183 N NH1   . ARG A   1 191 ? 10.415 136.781 55.949 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH1   1 
ATOM   1184 N NH2   . ARG A   1 191 ? 12.291 137.778 55.089 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A   NH2   1 
ATOM   1185 N N     . GLN A   1 192 ? 5.543  138.023 50.849 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   N     1 
ATOM   1186 C CA    . GLN A   1 192 ? 4.259  138.697 50.724 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CA    1 
ATOM   1187 C C     . GLN A   1 192 ? 3.082  137.746 50.538 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   C     1 
ATOM   1188 O O     . GLN A   1 192 ? 1.945  138.137 50.805 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   O     1 
ATOM   1189 C CB    . GLN A   1 192 ? 4.306  139.671 49.546 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CB    1 
ATOM   1190 C CG    . GLN A   1 192 ? 5.237  140.843 49.774 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CG    1 
ATOM   1191 C CD    . GLN A   1 192 ? 5.515  141.632 48.506 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   CD    1 
ATOM   1192 O OE1   . GLN A   1 192 ? 5.017  141.298 47.412 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   OE1   1 
ATOM   1193 N NE2   . GLN A   1 192 ? 6.333  142.691 48.645 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A   NE2   1 
ATOM   1194 N N     . ASN A   1 193 ? 3.306  136.517 50.071 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   N     1 
ATOM   1195 C CA    . ASN A   1 193 ? 2.227  135.544 49.944 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CA    1 
ATOM   1196 C C     . ASN A   1 193 ? 2.464  134.337 50.834 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   C     1 
ATOM   1197 O O     . ASN A   1 193 ? 1.963  133.239 50.540 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   O     1 
ATOM   1198 C CB    . ASN A   1 193 ? 2.022  135.114 48.485 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CB    1 
ATOM   1199 C CG    . ASN A   1 193 ? 1.841  136.310 47.542 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   CG    1 
ATOM   1200 O OD1   . ASN A   1 193 ? 0.756  136.916 47.493 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   OD1   1 
ATOM   1201 N ND2   . ASN A   1 193 ? 2.902  136.660 46.793 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A   ND2   1 
ATOM   1202 N N     . ASN A   1 194 ? 3.251  134.525 51.899 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   N     1 
ATOM   1203 C CA    . ASN A   1 194 ? 3.517  133.494 52.897 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CA    1 
ATOM   1204 C C     . ASN A   1 194 ? 4.096  132.232 52.267 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   C     1 
ATOM   1205 O O     . ASN A   1 194 ? 3.643  131.115 52.534 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   O     1 
ATOM   1206 C CB    . ASN A   1 194 ? 2.252  133.184 53.693 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CB    1 
ATOM   1207 C CG    . ASN A   1 194 ? 2.114  134.099 54.879 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CG    1 
ATOM   1208 O OD1   . ASN A   1 194 ? 3.061  134.254 55.657 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   OD1   1 
ATOM   1209 N ND2   . ASN A   1 194 ? 0.978  134.763 54.992 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   ND2   1 
ATOM   1210 N N     . TRP A   1 195 ? 5.101  132.432 51.404 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   N     1 
ATOM   1211 C CA    . TRP A   1 195 ? 5.893  131.365 50.796 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CA    1 
ATOM   1212 C C     . TRP A   1 195 ? 5.079  130.532 49.827 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   C     1 
ATOM   1213 O O     . TRP A   1 195 ? 5.454  129.397 49.506 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   O     1 
ATOM   1214 C CB    . TRP A   1 195 ? 6.549  130.472 51.862 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CB    1 
ATOM   1215 C CG    . TRP A   1 195 ? 7.093  131.279 53.000 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CG    1 
ATOM   1216 C CD1   . TRP A   1 195 ? 6.711  131.211 54.291 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD1   1 
ATOM   1217 C CD2   . TRP A   1 195 ? 8.100  132.315 52.931 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD2   1 
ATOM   1218 N NE1   . TRP A   1 195 ? 7.409  132.127 55.050 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   NE1   1 
ATOM   1219 C CE2   . TRP A   1 195 ? 8.271  132.816 54.242 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE2   1 
ATOM   1220 C CE3   . TRP A   1 195 ? 8.878  132.855 51.893 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE3   1 
ATOM   1221 C CZ2   . TRP A   1 195 ? 9.197  133.822 54.550 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1222 C CZ3   . TRP A   1 195 ? 9.771  133.874 52.198 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1223 C CH2   . TRP A   1 195 ? 9.931  134.339 53.515 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CH2   1 
ATOM   1224 N N     . LYS A   1 196 ? 3.970  131.082 49.358 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   N     1 
ATOM   1225 C CA    . LYS A   1 196 ? 3.137  130.450 48.353 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CA    1 
ATOM   1226 C C     . LYS A   1 196 ? 3.535  130.949 46.974 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   C     1 
ATOM   1227 O O     . LYS A   1 196 ? 4.025  132.074 46.813 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   O     1 
ATOM   1228 C CB    . LYS A   1 196 ? 1.662  130.766 48.589 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CB    1 
ATOM   1229 C CG    . LYS A   1 196 ? 1.084  130.266 49.885 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CG    1 
ATOM   1230 C CD    . LYS A   1 196 ? -0.341 130.784 50.009 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CD    1 
ATOM   1231 C CE    . LYS A   1 196 ? -1.310 129.710 50.436 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   CE    1 
ATOM   1232 N NZ    . LYS A   1 196 ? -2.674 130.323 50.507 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A   NZ    1 
ATOM   1233 N N     . ASP A   1 197 ? 3.276  130.116 45.971 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   N     1 
ATOM   1234 C CA    . ASP A   1 197 ? 3.624  130.452 44.593 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CA    1 
ATOM   1235 C C     . ASP A   1 197 ? 2.567  131.385 43.979 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   C     1 
ATOM   1236 O O     . ASP A   1 197 ? 1.644  130.965 43.279 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   O     1 
ATOM   1237 C CB    . ASP A   1 197 ? 3.800  129.181 43.777 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CB    1 
ATOM   1238 C CG    . ASP A   1 197 ? 4.032  129.477 42.316 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   CG    1 
ATOM   1239 O OD1   . ASP A   1 197 ? 4.568  130.567 42.007 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD1   1 
ATOM   1240 O OD2   . ASP A   1 197 ? 3.665  128.635 41.474 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A   OD2   1 
ATOM   1241 N N     . ALA A   1 198 ? 2.731  132.683 44.200 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   N     1 
ATOM   1242 C CA    . ALA A   1 198 ? 1.929  133.681 43.507 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CA    1 
ATOM   1243 C C     . ALA A   1 198 ? 2.584  134.157 42.215 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   C     1 
ATOM   1244 O O     . ALA A   1 198 ? 2.143  135.163 41.639 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   O     1 
ATOM   1245 C CB    . ALA A   1 198 ? 1.677  134.891 44.420 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A   CB    1 
ATOM   1246 N N     . ILE A   1 199 ? 3.642  133.486 41.766 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N     1 
ATOM   1247 C CA    . ILE A   1 199 ? 4.508  134.067 40.748 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA    1 
ATOM   1248 C C     . ILE A   1 199 ? 3.823  133.987 39.399 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C     1 
ATOM   1249 O O     . ILE A   1 199 ? 3.288  132.936 39.012 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O     1 
ATOM   1250 C CB    . ILE A   1 199 ? 5.871  133.367 40.704 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB    1 
ATOM   1251 C CG1   . ILE A   1 199 ? 6.706  133.740 41.924 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1   1 
ATOM   1252 C CG2   . ILE A   1 199 ? 6.589  133.743 39.407 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2   1 
ATOM   1253 C CD1   . ILE A   1 199 ? 8.031  133.014 41.967 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1   1 
ATOM   1254 N N     . THR A   1 200 ? 3.871  135.090 38.667 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   N     1 
ATOM   1255 C CA    . THR A   1 200 ? 3.315  135.119 37.335 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CA    1 
ATOM   1256 C C     . THR A   1 200 ? 4.253  135.915 36.421 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   C     1 
ATOM   1257 O O     . THR A   1 200 ? 5.174  136.613 36.868 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   O     1 
ATOM   1258 C CB    . THR A   1 200 ? 1.883  135.686 37.403 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CB    1 
ATOM   1259 O OG1   . THR A   1 200 ? 1.119  135.178 36.316 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   OG1   1 
ATOM   1260 C CG2   . THR A   1 200 ? 1.878  137.194 37.347 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 176 THR A   CG2   1 
ATOM   1261 N N     . THR A   1 201 ? 4.020  135.787 35.119 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   N     1 
ATOM   1262 C CA    . THR A   1 201 ? 4.764  136.564 34.129 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CA    1 
ATOM   1263 C C     . THR A   1 201 ? 4.684  138.074 34.358 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   C     1 
ATOM   1264 O O     . THR A   1 201 ? 5.612  138.805 33.986 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   O     1 
ATOM   1265 C CB    . THR A   1 201 ? 4.256  136.195 32.737 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CB    1 
ATOM   1266 O OG1   . THR A   1 201 ? 4.832  134.937 32.346 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   OG1   1 
ATOM   1267 C CG2   . THR A   1 201 ? 4.610  137.212 31.754 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 177 THR A   CG2   1 
ATOM   1268 N N     . ARG A   1 202 ? 3.598  138.573 34.952 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   N     1 
ATOM   1269 C CA    . ARG A   1 202 ? 3.424  140.016 35.126 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CA    1 
ATOM   1270 C C     . ARG A   1 202 ? 3.381  140.442 36.585 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   C     1 
ATOM   1271 O O     . ARG A   1 202 ? 3.090  141.609 36.864 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   O     1 
ATOM   1272 C CB    . ARG A   1 202 ? 2.162  140.516 34.410 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CB    1 
ATOM   1273 C CG    . ARG A   1 202 ? 1.820  139.759 33.126 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CG    1 
ATOM   1274 C CD    . ARG A   1 202 ? 0.885  140.548 32.144 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CD    1 
ATOM   1275 N NE    . ARG A   1 202 ? 1.183  140.181 30.761 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NE    1 
ATOM   1276 C CZ    . ARG A   1 202 ? 0.879  138.995 30.231 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   CZ    1 
ATOM   1277 N NH1   . ARG A   1 202 ? 0.233  138.085 30.960 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH1   1 
ATOM   1278 N NH2   . ARG A   1 202 ? 1.219  138.711 28.977 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A   NH2   1 
ATOM   1279 N N     . ASN A   1 203 ? 3.693  139.537 37.513 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   N     1 
ATOM   1280 C CA    . ASN A   1 203 ? 3.714  139.831 38.947 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CA    1 
ATOM   1281 C C     . ASN A   1 203 ? 4.674  138.818 39.569 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   C     1 
ATOM   1282 O O     . ASN A   1 203 ? 4.389  137.604 39.625 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   O     1 
ATOM   1283 C CB    . ASN A   1 203 ? 2.296  139.765 39.542 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CB    1 
ATOM   1284 C CG    . ASN A   1 203 ? 2.275  139.757 41.074 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   CG    1 
ATOM   1285 O OD1   . ASN A   1 203 ? 2.672  140.729 41.726 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   OD1   1 
ATOM   1286 N ND2   . ASN A   1 203 ? 1.784  138.653 41.653 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A   ND2   1 
ATOM   1287 N N     . ASN A   1 204 ? 5.842  139.314 39.967 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   N     1 
ATOM   1288 C CA    . ASN A   1 204 ? 7.011  138.466 40.202 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CA    1 
ATOM   1289 C C     . ASN A   1 204 ? 8.129  139.321 40.786 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   C     1 
ATOM   1290 O O     . ASN A   1 204 ? 7.986  140.554 40.883 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   O     1 
ATOM   1291 C CB    . ASN A   1 204 ? 7.461  137.780 38.903 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CB    1 
ATOM   1292 C CG    . ASN A   1 204 ? 7.735  138.770 37.774 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CG    1 
ATOM   1293 O OD1   . ASN A   1 204 ? 8.264  139.881 37.990 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   OD1   1 
ATOM   1294 N ND2   . ASN A   1 204 ? 7.378  138.368 36.554 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   ND2   1 
ATOM   1295 N N     . PRO A   1 205 ? 9.252  138.716 41.196 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   N     1 
ATOM   1296 C CA    . PRO A   1 205 ? 10.327 139.536 41.781 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CA    1 
ATOM   1297 C C     . PRO A   1 205 ? 10.848 140.611 40.837 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   C     1 
ATOM   1298 O O     . PRO A   1 205 ? 11.290 141.673 41.307 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   O     1 
ATOM   1299 C CB    . PRO A   1 205 ? 11.384 138.487 42.140 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CB    1 
ATOM   1300 C CG    . PRO A   1 205 ? 10.581 137.248 42.404 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CG    1 
ATOM   1301 C CD    . PRO A   1 205 ? 9.528  137.266 41.358 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A   CD    1 
ATOM   1302 N N     . PHE A   1 206 ? 10.748 140.400 39.516 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   N     1 
ATOM   1303 C CA    . PHE A   1 206 ? 11.136 141.444 38.565 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CA    1 
ATOM   1304 C C     . PHE A   1 206 ? 10.184 142.647 38.623 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   C     1 
ATOM   1305 O O     . PHE A   1 206 ? 10.639 143.798 38.691 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   O     1 
ATOM   1306 C CB    . PHE A   1 206 ? 11.215 140.871 37.145 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CB    1 
ATOM   1307 C CG    . PHE A   1 206 ? 11.722 141.868 36.113 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CG    1 
ATOM   1308 C CD1   . PHE A   1 206 ? 10.862 142.807 35.538 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD1   1 
ATOM   1309 C CD2   . PHE A   1 206 ? 13.061 141.868 35.719 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CD2   1 
ATOM   1310 C CE1   . PHE A   1 206 ? 11.335 143.715 34.593 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE1   1 
ATOM   1311 C CE2   . PHE A   1 206 ? 13.543 142.778 34.772 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CE2   1 
ATOM   1312 C CZ    . PHE A   1 206 ? 12.688 143.695 34.211 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A   CZ    1 
ATOM   1313 N N     . THR A   1 207 ? 8.855  142.416 38.575 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   N     1 
ATOM   1314 C CA    . THR A   1 207 ? 7.931  143.551 38.714 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CA    1 
ATOM   1315 C C     . THR A   1 207 ? 8.062  144.193 40.088 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   C     1 
ATOM   1316 O O     . THR A   1 207 ? 8.007  145.424 40.211 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   O     1 
ATOM   1317 C CB    . THR A   1 207 ? 6.472  143.143 38.477 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CB    1 
ATOM   1318 O OG1   . THR A   1 207 ? 5.999  142.347 39.572 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   OG1   1 
ATOM   1319 C CG2   . THR A   1 207 ? 6.288  142.386 37.164 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 183 THR A   CG2   1 
ATOM   1320 N N     . LEU A   1 208 ? 8.253  143.379 41.136 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   N     1 
ATOM   1321 C CA    . LEU A   1 208 ? 8.457  143.949 42.468 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CA    1 
ATOM   1322 C C     . LEU A   1 208 ? 9.698  144.847 42.509 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   C     1 
ATOM   1323 O O     . LEU A   1 208 ? 9.627  145.991 42.973 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   O     1 
ATOM   1324 C CB    . LEU A   1 208 ? 8.549  142.835 43.518 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CB    1 
ATOM   1325 C CG    . LEU A   1 208 ? 9.028  143.264 44.920 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CG    1 
ATOM   1326 C CD1   . LEU A   1 208 ? 8.108  144.320 45.537 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD1   1 
ATOM   1327 C CD2   . LEU A   1 208 ? 9.209  142.060 45.876 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A   CD2   1 
ATOM   1328 N N     . ALA A   1 209 ? 10.846 144.357 42.001 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   N     1 
ATOM   1329 C CA    . ALA A   1 209 ? 12.109 145.093 42.155 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CA    1 
ATOM   1330 C C     . ALA A   1 209 ? 12.151 146.325 41.272 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   C     1 
ATOM   1331 O O     . ALA A   1 209 ? 12.707 147.360 41.661 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   O     1 
ATOM   1332 C CB    . ALA A   1 209 ? 13.311 144.206 41.825 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A   CB    1 
ATOM   1333 N N     . HIS A   1 210 ? 11.615 146.219 40.065 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   N     1 
ATOM   1334 C CA    . HIS A   1 210 ? 11.659 147.313 39.114 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CA    1 
ATOM   1335 C C     . HIS A   1 210 ? 10.414 148.179 39.193 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   C     1 
ATOM   1336 O O     . HIS A   1 210 ? 10.242 149.077 38.352 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   O     1 
ATOM   1337 C CB    . HIS A   1 210 ? 11.863 146.761 37.702 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CB    1 
ATOM   1338 C CG    . HIS A   1 210 ? 13.221 146.158 37.496 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CG    1 
ATOM   1339 N ND1   . HIS A   1 210 ? 14.384 146.897 37.612 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   ND1   1 
ATOM   1340 C CD2   . HIS A   1 210 ? 13.605 144.888 37.212 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CD2   1 
ATOM   1341 C CE1   . HIS A   1 210 ? 15.421 146.109 37.389 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   CE1   1 
ATOM   1342 N NE2   . HIS A   1 210 ? 14.976 144.890 37.139 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A   NE2   1 
ATOM   1343 N N     . ASN A   1 211 ? 9.570  147.927 40.200 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   N     1 
ATOM   1344 C CA    . ASN A   1 211 ? 8.302  148.610 40.415 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CA    1 
ATOM   1345 C C     . ASN A   1 211 ? 7.528  148.768 39.107 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   C     1 
ATOM   1346 O O     . ASN A   1 211 ? 7.182  149.867 38.690 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   O     1 
ATOM   1347 C CB    . ASN A   1 211 ? 8.529  149.964 41.089 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CB    1 
ATOM   1348 C CG    . ASN A   1 211 ? 7.230  150.594 41.589 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CG    1 
ATOM   1349 O OD1   . ASN A   1 211 ? 6.197  149.922 41.722 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   OD1   1 
ATOM   1350 N ND2   . ASN A   1 211 ? 7.280  151.887 41.873 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   ND2   1 
ATOM   1351 N N     . CYS A   1 212 ? 7.266  147.644 38.444 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   N     1 
ATOM   1352 C CA    . CYS A   1 212 ? 6.543  147.662 37.173 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CA    1 
ATOM   1353 C C     . CYS A   1 212 ? 5.475  146.571 37.102 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   C     1 
ATOM   1354 O O     . CYS A   1 212 ? 5.388  145.838 36.115 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   O     1 
ATOM   1355 C CB    . CYS A   1 212 ? 7.533  147.537 36.015 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   CB    1 
ATOM   1356 S SG    . CYS A   1 212 ? 8.400  145.935 35.836 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A   SG    1 
ATOM   1357 N N     . PRO A   1 213 ? 4.607  146.467 38.116 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   N     1 
ATOM   1358 C CA    . PRO A   1 213 ? 3.555  145.432 38.086 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CA    1 
ATOM   1359 C C     . PRO A   1 213 ? 2.744  145.489 36.802 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   C     1 
ATOM   1360 O O     . PRO A   1 213 ? 2.411  146.574 36.308 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   O     1 
ATOM   1361 C CB    . PRO A   1 213 ? 2.681  145.775 39.294 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CB    1 
ATOM   1362 C CG    . PRO A   1 213 ? 2.972  147.206 39.606 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CG    1 
ATOM   1363 C CD    . PRO A   1 213 ? 4.405  147.418 39.227 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A   CD    1 
ATOM   1364 N N     . GLY A   1 214 ? 2.443  144.311 36.251 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   N     1 
ATOM   1365 C CA    . GLY A   1 214 ? 1.683  144.239 35.012 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   CA    1 
ATOM   1366 C C     . GLY A   1 214 ? 2.506  143.946 33.768 1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   C     1 
ATOM   1367 O O     . GLY A   1 214 ? 2.087  143.143 32.923 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A   O     1 
ATOM   1368 N N     . GLU A   1 215 ? 3.676  144.585 33.632 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   N     1 
ATOM   1369 C CA    . GLU A   1 215 ? 4.542  144.333 32.484 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CA    1 
ATOM   1370 C C     . GLU A   1 215 ? 5.317  143.042 32.657 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   C     1 
ATOM   1371 O O     . GLU A   1 215 ? 5.940  142.821 33.695 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   O     1 
ATOM   1372 C CB    . GLU A   1 215 ? 5.554  145.450 32.293 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CB    1 
ATOM   1373 C CG    . GLU A   1 215 ? 5.123  146.793 32.743 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CG    1 
ATOM   1374 C CD    . GLU A   1 215 ? 5.981  147.852 32.120 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   CD    1 
ATOM   1375 O OE1   . GLU A   1 215 ? 5.732  148.171 30.937 1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE1   1 
ATOM   1376 O OE2   . GLU A   1 215 ? 6.907  148.354 32.799 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A   OE2   1 
ATOM   1377 N N     . THR A   1 216 ? 5.313  142.212 31.623 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   N     1 
ATOM   1378 C CA    . THR A   1 216 ? 6.334  141.193 31.484 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CA    1 
ATOM   1379 C C     . THR A   1 216 ? 7.717  141.836 31.306 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   C     1 
ATOM   1380 O O     . THR A   1 216 ? 7.857  143.050 31.073 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   O     1 
ATOM   1381 C CB    . THR A   1 216 ? 6.037  140.318 30.283 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CB    1 
ATOM   1382 O OG1   . THR A   1 216 ? 6.636  140.924 29.130 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   OG1   1 
ATOM   1383 C CG2   . THR A   1 216 ? 4.560  140.232 30.082 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CG2   1 
ATOM   1384 N N     . MET A   1 217 ? 8.758  140.990 31.381 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   N     1 
ATOM   1385 C CA    . MET A   1 217 ? 10.122 141.517 31.376 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CA    1 
ATOM   1386 C C     . MET A   1 217 ? 10.502 142.089 30.016 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   C     1 
ATOM   1387 O O     . MET A   1 217 ? 11.073 143.185 29.935 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   O     1 
ATOM   1388 C CB    . MET A   1 217 ? 11.124 140.450 31.779 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CB    1 
ATOM   1389 C CG    . MET A   1 217 ? 12.533 141.035 31.724 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CG    1 
ATOM   1390 S SD    . MET A   1 217 ? 13.834 139.888 31.285 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   SD    1 
ATOM   1391 C CE    . MET A   1 217 ? 13.150 138.952 29.918 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 193 MET A   CE    1 
ATOM   1392 N N     . PHE A   1 218 ? 10.225 141.339 28.940 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   N     1 
ATOM   1393 C CA    . PHE A   1 218 ? 10.434 141.851 27.585 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CA    1 
ATOM   1394 C C     . PHE A   1 218 ? 9.682  143.165 27.360 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   C     1 
ATOM   1395 O O     . PHE A   1 218 ? 10.250 144.133 26.831 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   O     1 
ATOM   1396 C CB    . PHE A   1 218 ? 10.007 140.800 26.563 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CB    1 
ATOM   1397 C CG    . PHE A   1 218 ? 10.849 139.545 26.586 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CG    1 
ATOM   1398 C CD1   . PHE A   1 218 ? 12.214 139.602 26.347 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD1   1 
ATOM   1399 C CD2   . PHE A   1 218 ? 10.279 138.319 26.844 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CD2   1 
ATOM   1400 C CE1   . PHE A   1 218 ? 13.000 138.459 26.365 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE1   1 
ATOM   1401 C CE2   . PHE A   1 218 ? 11.052 137.166 26.863 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CE2   1 
ATOM   1402 C CZ    . PHE A   1 218 ? 12.423 137.240 26.615 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A   CZ    1 
ATOM   1403 N N     . GLU A   1 219 ? 8.414  143.234 27.778 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   N     1 
ATOM   1404 C CA    . GLU A   1 219 ? 7.687  144.495 27.685 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CA    1 
ATOM   1405 C C     . GLU A   1 219 ? 8.452  145.619 28.364 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   C     1 
ATOM   1406 O O     . GLU A   1 219 ? 8.689  146.675 27.762 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   O     1 
ATOM   1407 C CB    . GLU A   1 219 ? 6.297  144.361 28.299 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CB    1 
ATOM   1408 C CG    . GLU A   1 219 ? 5.276  143.705 27.386 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CG    1 
ATOM   1409 C CD    . GLU A   1 219 ? 4.079  143.174 28.151 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   CD    1 
ATOM   1410 O OE1   . GLU A   1 219 ? 3.810  143.686 29.268 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE1   1 
ATOM   1411 O OE2   . GLU A   1 219 ? 3.432  142.225 27.642 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A   OE2   1 
ATOM   1412 N N     . HIS A   1 220 ? 8.860  145.412 29.618 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   N     1 
ATOM   1413 C CA    . HIS A   1 220 ? 9.466  146.512 30.365 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CA    1 
ATOM   1414 C C     . HIS A   1 220 ? 10.798 146.939 29.753 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   C     1 
ATOM   1415 O O     . HIS A   1 220 ? 11.082 148.141 29.651 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   O     1 
ATOM   1416 C CB    . HIS A   1 220 ? 9.638  146.128 31.834 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CB    1 
ATOM   1417 C CG    . HIS A   1 220 ? 10.253 147.205 32.674 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CG    1 
ATOM   1418 N ND1   . HIS A   1 220 ? 9.517  148.237 33.216 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   ND1   1 
ATOM   1419 C CD2   . HIS A   1 220 ? 11.533 147.407 33.071 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CD2   1 
ATOM   1420 C CE1   . HIS A   1 220 ? 10.316 149.028 33.913 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   CE1   1 
ATOM   1421 N NE2   . HIS A   1 220 ? 11.546 148.549 33.837 1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A   NE2   1 
ATOM   1422 N N     . LEU A   1 221 ? 11.618 145.978 29.317 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   N     1 
ATOM   1423 C CA    . LEU A   1 221 ? 12.935 146.335 28.788 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CA    1 
ATOM   1424 C C     . LEU A   1 221 ? 12.824 146.992 27.418 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   C     1 
ATOM   1425 O O     . LEU A   1 221 ? 13.501 147.990 27.152 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   O     1 
ATOM   1426 C CB    . LEU A   1 221 ? 13.841 145.103 28.716 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CB    1 
ATOM   1427 C CG    . LEU A   1 221 ? 14.146 144.512 30.090 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CG    1 
ATOM   1428 C CD1   . LEU A   1 221 ? 15.072 143.302 29.971 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD1   1 
ATOM   1429 C CD2   . LEU A   1 221 ? 14.702 145.563 31.014 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A   CD2   1 
ATOM   1430 N N     . TYR A   1 222 ? 11.983 146.444 26.535 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   N     1 
ATOM   1431 C CA    . TYR A   1 222 ? 11.829 147.029 25.211 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CA    1 
ATOM   1432 C C     . TYR A   1 222 ? 11.174 148.413 25.248 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   C     1 
ATOM   1433 O O     . TYR A   1 222 ? 11.394 149.204 24.324 1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   O     1 
ATOM   1434 C CB    . TYR A   1 222 ? 11.020 146.096 24.314 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CB    1 
ATOM   1435 C CG    . TYR A   1 222 ? 11.680 144.776 23.968 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CG    1 
ATOM   1436 C CD1   . TYR A   1 222 ? 13.061 144.607 24.037 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD1   1 
ATOM   1437 C CD2   . TYR A   1 222 ? 10.912 143.695 23.561 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CD2   1 
ATOM   1438 C CE1   . TYR A   1 222 ? 13.653 143.379 23.723 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE1   1 
ATOM   1439 C CE2   . TYR A   1 222 ? 11.490 142.472 23.242 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CE2   1 
ATOM   1440 C CZ    . TYR A   1 222 ? 12.859 142.315 23.328 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   CZ    1 
ATOM   1441 O OH    . TYR A   1 222 ? 13.410 141.092 22.996 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A   OH    1 
ATOM   1442 N N     . LYS A   1 223 ? 10.381 148.721 26.286 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   N     1 
ATOM   1443 C CA    . LYS A   1 223 ? 9.708  150.019 26.364 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CA    1 
ATOM   1444 C C     . LYS A   1 223 ? 10.702 151.166 26.233 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   C     1 
ATOM   1445 O O     . LYS A   1 223 ? 10.410 152.179 25.587 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   O     1 
ATOM   1446 C CB    . LYS A   1 223 ? 8.917  150.141 27.674 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CB    1 
ATOM   1447 N N     . ASN A   1 224 ? 11.880 151.034 26.834 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   N     1 
ATOM   1448 C CA    . ASN A   1 224 ? 12.941 152.022 26.665 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CA    1 
ATOM   1449 C C     . ASN A   1 224 ? 13.845 151.555 25.527 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   C     1 
ATOM   1450 O O     . ASN A   1 224 ? 14.456 150.484 25.614 1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   O     1 
ATOM   1451 C CB    . ASN A   1 224 ? 13.712 152.205 27.975 1.00 72.74  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CB    1 
ATOM   1452 C CG    . ASN A   1 224 ? 14.948 153.089 27.829 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   CG    1 
ATOM   1453 O OD1   . ASN A   1 224 ? 15.409 153.389 26.720 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   OD1   1 
ATOM   1454 N ND2   . ASN A   1 224 ? 15.504 153.501 28.969 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A   ND2   1 
ATOM   1455 N N     . SER A   1 225 ? 13.930 152.356 24.461 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   N     1 
ATOM   1456 C CA    . SER A   1 225 ? 14.626 151.918 23.251 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CA    1 
ATOM   1457 C C     . SER A   1 225 ? 16.131 151.746 23.459 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   C     1 
ATOM   1458 O O     . SER A   1 225 ? 16.747 150.949 22.739 1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   O     1 
ATOM   1459 C CB    . SER A   1 225 ? 14.380 152.905 22.109 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   CB    1 
ATOM   1460 O OG    . SER A   1 225 ? 15.095 154.112 22.330 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 201 SER A   OG    1 
ATOM   1461 N N     . LYS A   1 226 ? 16.728 152.462 24.424 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   N     1 
ATOM   1462 C CA    . LYS A   1 226 ? 18.150 152.329 24.734 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CA    1 
ATOM   1463 C C     . LYS A   1 226 ? 18.515 150.952 25.291 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   C     1 
ATOM   1464 O O     . LYS A   1 226 ? 19.706 150.634 25.369 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   O     1 
ATOM   1465 C CB    . LYS A   1 226 ? 18.583 153.430 25.718 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A   CB    1 
ATOM   1466 N N     . ASN A   1 227 ? 17.534 150.132 25.671 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   N     1 
ATOM   1467 C CA    . ASN A   1 227 ? 17.779 148.767 26.119 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CA    1 
ATOM   1468 C C     . ASN A   1 227 ? 17.801 147.753 24.978 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   C     1 
ATOM   1469 O O     . ASN A   1 227 ? 18.230 146.612 25.197 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   O     1 
ATOM   1470 C CB    . ASN A   1 227 ? 16.710 148.329 27.145 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CB    1 
ATOM   1471 C CG    . ASN A   1 227 ? 16.709 149.178 28.416 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   CG    1 
ATOM   1472 O OD1   . ASN A   1 227 ? 17.723 149.765 28.801 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   OD1   1 
ATOM   1473 N ND2   . ASN A   1 227 ? 15.558 149.227 29.084 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A   ND2   1 
ATOM   1474 N N     . VAL A   1 228 ? 17.347 148.128 23.778 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   N     1 
ATOM   1475 C CA    . VAL A   1 228 ? 17.140 147.129 22.729 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CA    1 
ATOM   1476 C C     . VAL A   1 228 ? 18.470 146.531 22.287 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   C     1 
ATOM   1477 O O     . VAL A   1 228 ? 18.606 145.308 22.162 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   O     1 
ATOM   1478 C CB    . VAL A   1 228 ? 16.363 147.729 21.540 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CB    1 
ATOM   1479 C CG1   . VAL A   1 228 ? 16.365 146.754 20.353 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG1   1 
ATOM   1480 C CG2   . VAL A   1 228 ? 14.931 148.041 21.945 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A   CG2   1 
ATOM   1481 N N     . ALA A   1 229 ? 19.466 147.384 22.036 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   N     1 
ATOM   1482 C CA    . ALA A   1 229 ? 20.787 146.882 21.654 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CA    1 
ATOM   1483 C C     . ALA A   1 229 ? 21.403 145.989 22.728 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   C     1 
ATOM   1484 O O     . ALA A   1 229 ? 21.742 144.831 22.414 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   O     1 
ATOM   1485 C CB    . ALA A   1 229 ? 21.705 148.057 21.297 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CB    1 
ATOM   1486 N N     . PRO A   1 230 ? 21.553 146.429 23.991 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   N     1 
ATOM   1487 C CA    . PRO A   1 230 ? 22.130 145.532 25.008 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CA    1 
ATOM   1488 C C     . PRO A   1 230 ? 21.352 144.244 25.211 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   C     1 
ATOM   1489 O O     . PRO A   1 230 ? 21.970 143.184 25.387 1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   O     1 
ATOM   1490 C CB    . PRO A   1 230 ? 22.111 146.390 26.274 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CB    1 
ATOM   1491 C CG    . PRO A   1 230 ? 22.027 147.788 25.785 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CG    1 
ATOM   1492 C CD    . PRO A   1 230 ? 21.165 147.720 24.585 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A   CD    1 
ATOM   1493 N N     . VAL A   1 231 ? 20.015 144.296 25.177 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   N     1 
ATOM   1494 C CA    . VAL A   1 231 ? 19.227 143.096 25.445 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CA    1 
ATOM   1495 C C     . VAL A   1 231 ? 19.322 142.116 24.282 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   C     1 
ATOM   1496 O O     . VAL A   1 231 ? 19.464 140.907 24.495 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   O     1 
ATOM   1497 C CB    . VAL A   1 231 ? 17.764 143.459 25.778 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CB    1 
ATOM   1498 C CG1   . VAL A   1 231 ? 16.849 142.224 25.675 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG1   1 
ATOM   1499 C CG2   . VAL A   1 231 ? 17.671 144.086 27.167 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG2   1 
ATOM   1500 N N     . THR A   1 232 ? 19.255 142.604 23.033 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   N     1 
ATOM   1501 C CA    . THR A   1 232 ? 19.378 141.664 21.913 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CA    1 
ATOM   1502 C C     . THR A   1 232 ? 20.757 141.010 21.867 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   C     1 
ATOM   1503 O O     . THR A   1 232 ? 20.861 139.843 21.466 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   O     1 
ATOM   1504 C CB    . THR A   1 232 ? 19.075 142.335 20.568 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CB    1 
ATOM   1505 O OG1   . THR A   1 232 ? 19.651 143.652 20.522 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   OG1   1 
ATOM   1506 C CG2   . THR A   1 232 ? 17.570 142.399 20.341 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CG2   1 
ATOM   1507 N N     . LYS A   1 233 ? 21.815 141.744 22.269 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   N     1 
ATOM   1508 C CA    . LYS A   1 233 ? 23.156 141.161 22.377 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CA    1 
ATOM   1509 C C     . LYS A   1 233 ? 23.181 140.054 23.418 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   C     1 
ATOM   1510 O O     . LYS A   1 233 ? 23.649 138.945 23.143 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   O     1 
ATOM   1511 C CB    . LYS A   1 233 ? 24.200 142.228 22.732 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CB    1 
ATOM   1512 C CG    . LYS A   1 233 ? 24.635 143.093 21.578 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CG    1 
ATOM   1513 C CD    . LYS A   1 233 ? 25.649 144.155 21.990 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CD    1 
ATOM   1514 C CE    . LYS A   1 233 ? 26.215 144.881 20.752 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   CE    1 
ATOM   1515 N NZ    . LYS A   1 233 ? 27.523 145.581 20.992 1.00 97.67  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A   NZ    1 
ATOM   1516 N N     . ALA A   1 234 ? 22.672 140.340 24.622 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   N     1 
ATOM   1517 C CA    . ALA A   1 234 ? 22.544 139.313 25.657 1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CA    1 
ATOM   1518 C C     . ALA A   1 234 ? 21.739 138.112 25.165 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   C     1 
ATOM   1519 O O     . ALA A   1 234 ? 22.027 136.968 25.536 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   O     1 
ATOM   1520 C CB    . ALA A   1 234 ? 21.901 139.916 26.911 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A   CB    1 
ATOM   1521 N N     . GLU A   1 235 ? 20.724 138.348 24.324 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   N     1 
ATOM   1522 C CA    . GLU A   1 235 ? 19.950 137.235 23.779 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CA    1 
ATOM   1523 C C     . GLU A   1 235 ? 20.797 136.367 22.854 1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   C     1 
ATOM   1524 O O     . GLU A   1 235 ? 20.506 135.173 22.683 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   O     1 
ATOM   1525 C CB    . GLU A   1 235 ? 18.706 137.748 23.042 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CB    1 
ATOM   1526 C CG    . GLU A   1 235 ? 17.532 138.061 23.947 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CG    1 
ATOM   1527 C CD    . GLU A   1 235 ? 16.562 139.068 23.330 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CD    1 
ATOM   1528 O OE1   . GLU A   1 235 ? 16.775 139.493 22.172 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE1   1 
ATOM   1529 O OE2   . GLU A   1 235 ? 15.582 139.438 24.007 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE2   1 
ATOM   1530 N N     . ALA A   1 236 ? 21.845 136.947 22.256 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   N     1 
ATOM   1531 C CA    . ALA A   1 236 ? 22.770 136.183 21.424 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CA    1 
ATOM   1532 C C     . ALA A   1 236 ? 23.744 135.342 22.234 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   C     1 
ATOM   1533 O O     . ALA A   1 236 ? 24.363 134.443 21.662 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   O     1 
ATOM   1534 C CB    . ALA A   1 236 ? 23.559 137.119 20.503 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A   CB    1 
ATOM   1535 N N     . ALA A   1 237 ? 23.891 135.609 23.536 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   N     1 
ATOM   1536 C CA    . ALA A   1 237 ? 24.827 134.864 24.377 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CA    1 
ATOM   1537 C C     . ALA A   1 237 ? 24.558 133.366 24.309 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   C     1 
ATOM   1538 O O     . ALA A   1 237 ? 23.410 132.914 24.366 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   O     1 
ATOM   1539 C CB    . ALA A   1 237 ? 24.753 135.339 25.833 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A   CB    1 
ATOM   1540 N N     . ASP A   1 238 ? 25.636 132.593 24.197 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   N     1 
ATOM   1541 C CA    . ASP A   1 238 ? 25.557 131.153 24.071 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CA    1 
ATOM   1542 C C     . ASP A   1 238 ? 26.875 130.583 24.616 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   C     1 
ATOM   1543 O O     . ASP A   1 238 ? 27.726 130.061 23.901 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   O     1 
ATOM   1544 C CB    . ASP A   1 238 ? 25.284 130.760 22.616 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CB    1 
ATOM   1545 C CG    . ASP A   1 238 ? 25.173 129.268 22.418 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   CG    1 
ATOM   1546 O OD1   . ASP A   1 238 ? 24.983 128.531 23.408 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD1   1 
ATOM   1547 O OD2   . ASP A   1 238 ? 25.299 128.826 21.257 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A   OD2   1 
ATOM   1548 N N     . VAL A   1 239 ? 27.096 130.739 25.889 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   N     1 
ATOM   1549 C CA    . VAL A   1 239 ? 28.321 130.302 26.498 1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CA    1 
ATOM   1550 C C     . VAL A   1 239 ? 28.563 128.844 26.446 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   C     1 
ATOM   1551 O O     . VAL A   1 239 ? 29.664 128.432 26.362 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   O     1 
ATOM   1552 C CB    . VAL A   1 239 ? 28.430 130.711 27.946 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CB    1 
ATOM   1553 C CG1   . VAL A   1 239 ? 29.546 129.954 28.606 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG1   1 
ATOM   1554 C CG2   . VAL A   1 239 ? 28.690 132.169 28.052 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A   CG2   1 
ATOM   1555 N N     . ASP A   1 240 ? 27.543 128.044 26.560 1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   N     1 
ATOM   1556 C CA    . ASP A   1 240 ? 27.751 126.620 26.557 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CA    1 
ATOM   1557 C C     . ASP A   1 240 ? 27.696 126.000 25.192 1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   C     1 
ATOM   1558 O O     . ASP A   1 240 ? 27.720 124.819 25.094 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   O     1 
ATOM   1559 C CB    . ASP A   1 240 ? 26.801 125.916 27.517 1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CB    1 
ATOM   1560 C CG    . ASP A   1 240 ? 27.070 126.258 28.994 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CG    1 
ATOM   1561 O OD1   . ASP A   1 240 ? 28.186 126.040 29.499 1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   OD1   1 
ATOM   1562 O OD2   . ASP A   1 240 ? 26.150 126.740 29.675 1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   OD2   1 
ATOM   1563 N N     . GLN A   1 241 ? 27.572 126.802 24.154 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   N     1 
ATOM   1564 C CA    . GLN A   1 241 ? 27.559 126.359 22.785 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CA    1 
ATOM   1565 C C     . GLN A   1 241 ? 26.550 125.335 22.427 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   C     1 
ATOM   1566 O O     . GLN A   1 241 ? 26.878 124.206 22.245 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   O     1 
ATOM   1567 C CB    . GLN A   1 241 ? 28.929 125.949 22.339 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CB    1 
ATOM   1568 C CG    . GLN A   1 241 ? 29.750 127.090 21.789 1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CG    1 
ATOM   1569 C CD    . GLN A   1 241 ? 31.194 126.967 22.171 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CD    1 
ATOM   1570 O OE1   . GLN A   1 241 ? 31.630 125.936 22.617 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   OE1   1 
ATOM   1571 N NE2   . GLN A   1 241 ? 31.923 128.008 22.009 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   NE2   1 
ATOM   1572 N N     . ILE A   1 242 ? 25.301 125.740 22.329 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   N     1 
ATOM   1573 C CA    . ILE A   1 242 ? 24.239 124.812 22.050 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CA    1 
ATOM   1574 C C     . ILE A   1 242 ? 24.438 124.019 20.811 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   C     1 
ATOM   1575 O O     . ILE A   1 242 ? 24.635 124.555 19.757 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   O     1 
ATOM   1576 C CB    . ILE A   1 242 ? 22.957 125.572 21.820 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CB    1 
ATOM   1577 C CG1   . ILE A   1 242 ? 22.615 126.363 23.034 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG1   1 
ATOM   1578 C CG2   . ILE A   1 242 ? 21.821 124.626 21.620 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CG2   1 
ATOM   1579 C CD1   . ILE A   1 242 ? 21.784 127.561 22.716 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A   CD1   1 
ATOM   1580 N N     . ALA A   1 243 ? 24.267 122.721 20.979 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   N     1 
ATOM   1581 C CA    . ALA A   1 243 ? 24.417 121.699 19.942 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CA    1 
ATOM   1582 C C     . ALA A   1 243 ? 23.206 121.712 19.018 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   C     1 
ATOM   1583 O O     . ALA A   1 243 ? 22.124 121.238 19.385 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   O     1 
ATOM   1584 C CB    . ALA A   1 243 ? 24.593 120.323 20.577 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CB    1 
ATOM   1585 N N     . MET A   1 244 ? 23.402 122.233 17.810 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   N     1 
ATOM   1586 C CA    . MET A   1 244 ? 22.376 122.322 16.785 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CA    1 
ATOM   1587 C C     . MET A   1 244 ? 22.314 121.110 15.863 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   C     1 
ATOM   1588 O O     . MET A   1 244 ? 21.389 121.019 15.053 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   O     1 
ATOM   1589 C CB    . MET A   1 244 ? 22.611 123.582 15.964 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CB    1 
ATOM   1590 C CG    . MET A   1 244 ? 22.510 124.824 16.793 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CG    1 
ATOM   1591 S SD    . MET A   1 244 ? 20.788 124.975 17.322 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   SD    1 
ATOM   1592 C CE    . MET A   1 244 ? 20.098 125.792 15.891 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 220 MET A   CE    1 
ATOM   1593 N N     . ASP A   1 245 ? 23.294 120.209 15.911 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   N     1 
ATOM   1594 C CA    . ASP A   1 245 ? 23.278 118.999 15.098 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CA    1 
ATOM   1595 C C     . ASP A   1 245 ? 22.555 117.858 15.792 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   C     1 
ATOM   1596 O O     . ASP A   1 245 ? 22.670 116.705 15.369 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   O     1 
ATOM   1597 C CB    . ASP A   1 245 ? 24.706 118.583 14.733 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CB    1 
ATOM   1598 C CG    . ASP A   1 245 ? 25.573 118.309 15.948 1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   CG    1 
ATOM   1599 O OD1   . ASP A   1 245 ? 25.128 118.546 17.087 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD1   1 
ATOM   1600 O OD2   . ASP A   1 245 ? 26.718 117.852 15.763 1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A   OD2   1 
ATOM   1601 N N     . LEU A   1 246 ? 21.824 118.165 16.857 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   N     1 
ATOM   1602 C CA    . LEU A   1 246 ? 21.107 117.170 17.636 1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CA    1 
ATOM   1603 C C     . LEU A   1 246 ? 19.908 116.602 16.886 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   C     1 
ATOM   1604 O O     . LEU A   1 246 ? 19.454 115.494 17.204 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   O     1 
ATOM   1605 C CB    . LEU A   1 246 ? 20.680 117.822 18.950 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CB    1 
ATOM   1606 C CG    . LEU A   1 246 ? 19.705 117.135 19.891 1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CG    1 
ATOM   1607 C CD1   . LEU A   1 246 ? 20.462 116.294 20.924 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD1   1 
ATOM   1608 C CD2   . LEU A   1 246 ? 18.861 118.222 20.540 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A   CD2   1 
ATOM   1609 N N     . TYR A   1 247 ? 19.410 117.330 15.886 1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   N     1 
ATOM   1610 C CA    . TYR A   1 247 ? 18.243 117.008 15.095 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CA    1 
ATOM   1611 C C     . TYR A   1 247 ? 18.602 116.958 13.616 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   C     1 
ATOM   1612 O O     . TYR A   1 247 ? 19.338 117.822 13.126 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   O     1 
ATOM   1613 C CB    . TYR A   1 247 ? 17.128 118.054 15.313 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CB    1 
ATOM   1614 C CG    . TYR A   1 247 ? 15.852 117.778 14.542 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CG    1 
ATOM   1615 C CD1   . TYR A   1 247 ? 15.051 116.681 14.859 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD1   1 
ATOM   1616 C CD2   . TYR A   1 247 ? 15.448 118.612 13.505 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CD2   1 
ATOM   1617 C CE1   . TYR A   1 247 ? 13.899 116.414 14.165 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE1   1 
ATOM   1618 C CE2   . TYR A   1 247 ? 14.285 118.353 12.800 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CE2   1 
ATOM   1619 C CZ    . TYR A   1 247 ? 13.513 117.254 13.141 1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   CZ    1 
ATOM   1620 O OH    . TYR A   1 247 ? 12.348 116.985 12.457 1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A   OH    1 
ATOM   1621 N N     . PRO A   1 248 ? 18.095 115.968 12.882 1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   N     1 
ATOM   1622 C CA    . PRO A   1 248 ? 18.387 115.865 11.440 1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CA    1 
ATOM   1623 C C     . PRO A   1 248 ? 17.674 116.879 10.555 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   C     1 
ATOM   1624 O O     . PRO A   1 248 ? 16.654 116.566 9.936  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   O     1 
ATOM   1625 C CB    . PRO A   1 248 ? 17.936 114.438 11.097 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CB    1 
ATOM   1626 C CG    . PRO A   1 248 ? 16.996 114.050 12.199 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CG    1 
ATOM   1627 C CD    . PRO A   1 248 ? 17.469 114.750 13.425 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A   CD    1 
ATOM   1628 N N     . TRP A   1 249 ? 18.231 118.086 10.451 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   N     1 
ATOM   1629 C CA    . TRP A   1 249 ? 17.602 119.121 9.636  1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CA    1 
ATOM   1630 C C     . TRP A   1 249 ? 17.567 118.737 8.163  1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   C     1 
ATOM   1631 O O     . TRP A   1 249 ? 16.616 119.085 7.456  1.00 100.07 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   O     1 
ATOM   1632 C CB    . TRP A   1 249 ? 18.325 120.452 9.830  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CB    1 
ATOM   1633 C CG    . TRP A   1 249 ? 18.424 120.786 11.261 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CG    1 
ATOM   1634 C CD1   . TRP A   1 249 ? 19.473 120.530 12.087 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD1   1 
ATOM   1635 C CD2   . TRP A   1 249 ? 17.416 121.403 12.067 1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CD2   1 
ATOM   1636 N NE1   . TRP A   1 249 ? 19.189 120.956 13.357 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   NE1   1 
ATOM   1637 C CE2   . TRP A   1 249 ? 17.932 121.502 13.372 1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE2   1 
ATOM   1638 C CE3   . TRP A   1 249 ? 16.126 121.889 11.810 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CE3   1 
ATOM   1639 C CZ2   . TRP A   1 249 ? 17.204 122.068 14.422 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1640 C CZ3   . TRP A   1 249 ? 15.404 122.444 12.850 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1641 C CH2   . TRP A   1 249 ? 15.942 122.527 14.141 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A   CH2   1 
ATOM   1642 N N     . GLU A   1 250 ? 18.592 118.025 7.677  1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   N     1 
ATOM   1643 C CA    . GLU A   1 250 ? 18.631 117.675 6.257  1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CA    1 
ATOM   1644 C C     . GLU A   1 250 ? 17.475 116.762 5.881  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   C     1 
ATOM   1645 O O     . GLU A   1 250 ? 16.837 116.950 4.837  1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   O     1 
ATOM   1646 C CB    . GLU A   1 250 ? 19.974 117.028 5.901  1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CB    1 
ATOM   1647 C CG    . GLU A   1 250 ? 20.341 117.138 4.415  1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CG    1 
ATOM   1648 C CD    . GLU A   1 250 ? 21.822 117.399 4.162  1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   CD    1 
ATOM   1649 O OE1   . GLU A   1 250 ? 22.151 118.512 3.702  1.00 106.90 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE1   1 
ATOM   1650 O OE2   . GLU A   1 250 ? 22.656 116.496 4.409  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A   OE2   1 
ATOM   1651 N N     . GLU A   1 251 ? 17.169 115.791 6.737  1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   N     1 
ATOM   1652 C CA    . GLU A   1 251 ? 16.145 114.806 6.417  1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CA    1 
ATOM   1653 C C     . GLU A   1 251 ? 14.760 115.449 6.327  1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   C     1 
ATOM   1654 O O     . GLU A   1 251 ? 14.142 115.464 5.256  1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   O     1 
ATOM   1655 C CB    . GLU A   1 251 ? 16.178 113.690 7.457  1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CB    1 
ATOM   1656 C CG    . GLU A   1 251 ? 16.893 112.453 6.990  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CG    1 
ATOM   1657 C CD    . GLU A   1 251 ? 16.883 111.370 8.037  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CD    1 
ATOM   1658 O OE1   . GLU A   1 251 ? 17.777 111.387 8.912  1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE1   1 
ATOM   1659 O OE2   . GLU A   1 251 ? 15.967 110.517 7.998  1.00 122.53 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE2   1 
ATOM   1660 N N     . ARG A   1 252 ? 14.257 116.006 7.437  1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   N     1 
ATOM   1661 C CA    . ARG A   1 252 ? 12.872 116.481 7.450  1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CA    1 
ATOM   1662 C C     . ARG A   1 252 ? 12.649 117.626 6.469  1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   C     1 
ATOM   1663 O O     . ARG A   1 252 ? 11.543 117.775 5.939  1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   O     1 
ATOM   1664 C CB    . ARG A   1 252 ? 12.453 116.908 8.861  1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 228 ARG A   CB    1 
ATOM   1665 N N     . LEU A   1 253 ? 13.674 118.425 6.195  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   N     1 
ATOM   1666 C CA    . LEU A   1 253 ? 13.498 119.608 5.366  1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CA    1 
ATOM   1667 C C     . LEU A   1 253 ? 13.628 119.321 3.871  1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   C     1 
ATOM   1668 O O     . LEU A   1 253 ? 13.075 120.073 3.056  1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   O     1 
ATOM   1669 C CB    . LEU A   1 253 ? 14.500 120.686 5.797  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CB    1 
ATOM   1670 C CG    . LEU A   1 253 ? 14.068 122.153 5.737  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CG    1 
ATOM   1671 C CD1   . LEU A   1 253 ? 15.078 123.035 6.451  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD1   1 
ATOM   1672 C CD2   . LEU A   1 253 ? 13.907 122.590 4.298  1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A   CD2   1 
ATOM   1673 N N     . SER A   1 254 ? 14.323 118.251 3.485  1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N     1 
ATOM   1674 C CA    . SER A   1 254 ? 14.433 117.900 2.072  1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA    1 
ATOM   1675 C C     . SER A   1 254 ? 13.263 117.054 1.569  1.00 123.85 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C     1 
ATOM   1676 O O     . SER A   1 254 ? 12.890 117.172 0.394  1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O     1 
ATOM   1677 C CB    . SER A   1 254 ? 15.754 117.170 1.812  1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB    1 
ATOM   1678 O OG    . SER A   1 254 ? 15.824 115.968 2.555  1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG    1 
ATOM   1679 N N     . ASP A   1 255 ? 12.664 116.212 2.421  1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   N     1 
ATOM   1680 C CA    . ASP A   1 255 ? 11.449 115.488 2.056  1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CA    1 
ATOM   1681 C C     . ASP A   1 255 ? 10.237 116.406 2.115  1.00 118.80 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   C     1 
ATOM   1682 O O     . ASP A   1 255 ? 9.141  115.971 2.478  1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   O     1 
ATOM   1683 C CB    . ASP A   1 255 ? 11.214 114.296 2.983  1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CB    1 
ATOM   1684 C CG    . ASP A   1 255 ? 12.373 113.340 3.003  1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   CG    1 
ATOM   1685 O OD1   . ASP A   1 255 ? 13.522 113.813 3.092  1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD1   1 
ATOM   1686 O OD2   . ASP A   1 255 ? 12.141 112.116 2.926  1.00 129.06 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A   OD2   1 
ATOM   1687 N N     . ALA A   1 256 ? 10.421 117.674 1.769  1.00 119.51 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   N     1 
ATOM   1688 C CA    . ALA A   1 256 ? 9.393  118.693 1.922  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CA    1 
ATOM   1689 C C     . ALA A   1 256 ? 9.168  119.360 0.572  1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   C     1 
ATOM   1690 O O     . ALA A   1 256 ? 10.059 120.046 0.053  1.00 122.59 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   O     1 
ATOM   1691 C CB    . ALA A   1 256 ? 9.794  119.710 2.987  1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CB    1 
ATOM   1692 N N     . LYS A   1 257 ? 7.977  119.161 0.016  1.00 121.14 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   N     1 
ATOM   1693 C CA    . LYS A   1 257 ? 7.639  119.655 -1.311 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CA    1 
ATOM   1694 C C     . LYS A   1 257 ? 6.996  121.032 -1.195 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   C     1 
ATOM   1695 O O     . LYS A   1 257 ? 6.026  121.208 -0.452 1.00 119.24 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   O     1 
ATOM   1696 C CB    . LYS A   1 257 ? 6.703  118.673 -2.018 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A   CB    1 
ATOM   1697 N N     . GLY A   1 258 ? 7.547  122.007 -1.917 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   N     1 
ATOM   1698 C CA    . GLY A   1 258 ? 6.919  123.306 -2.078 1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   CA    1 
ATOM   1699 C C     . GLY A   1 258 ? 6.766  124.126 -0.814 1.00 121.87 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   C     1 
ATOM   1700 O O     . GLY A   1 258 ? 7.759  124.588 -0.241 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A   O     1 
ATOM   1701 N N     . SER A   1 259 ? 5.515  124.325 -0.376 1.00 124.36 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   N     1 
ATOM   1702 C CA    . SER A   1 259 ? 5.238  125.152 0.797  1.00 119.22 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CA    1 
ATOM   1703 C C     . SER A   1 259 ? 5.625  124.473 2.106  1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   C     1 
ATOM   1704 O O     . SER A   1 259 ? 5.819  125.167 3.109  1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   O     1 
ATOM   1705 C CB    . SER A   1 259 ? 3.758  125.535 0.838  1.00 117.86 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CB    1 
ATOM   1706 O OG    . SER A   1 259 ? 3.550  126.789 0.215  1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   OG    1 
ATOM   1707 N N     . ASN A   1 260 ? 5.734  123.139 2.119  1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   N     1 
ATOM   1708 C CA    . ASN A   1 260 ? 6.234  122.424 3.291  1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CA    1 
ATOM   1709 C C     . ASN A   1 260 ? 7.753  122.549 3.457  1.00 114.67 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   C     1 
ATOM   1710 O O     . ASN A   1 260 ? 8.259  122.345 4.567  1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   O     1 
ATOM   1711 C CB    . ASN A   1 260 ? 5.831  120.951 3.212  1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CB    1 
ATOM   1712 C CG    . ASN A   1 260 ? 5.845  120.267 4.567  1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   CG    1 
ATOM   1713 O OD1   . ASN A   1 260 ? 6.599  119.317 4.784  1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   OD1   1 
ATOM   1714 N ND2   . ASN A   1 260 ? 5.006  120.746 5.487  1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A   ND2   1 
ATOM   1715 N N     . ALA A   1 261 ? 8.493  122.878 2.392  1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   N     1 
ATOM   1716 C CA    . ALA A   1 261 ? 9.920  123.180 2.505  1.00 107.44 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CA    1 
ATOM   1717 C C     . ALA A   1 261 ? 10.064 124.595 3.056  1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   C     1 
ATOM   1718 O O     . ALA A   1 261 ? 10.293 125.562 2.326  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   O     1 
ATOM   1719 C CB    . ALA A   1 261 ? 10.624 123.016 1.165  1.00 117.34 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A   CB    1 
ATOM   1720 N N     . THR A   1 262 ? 9.925  124.702 4.383  1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   N     1 
ATOM   1721 C CA    . THR A   1 262 ? 9.984  125.971 5.101  1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CA    1 
ATOM   1722 C C     . THR A   1 262 ? 10.265 125.705 6.585  1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   C     1 
ATOM   1723 O O     . THR A   1 262 ? 9.790  124.713 7.155  1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   O     1 
ATOM   1724 C CB    . THR A   1 262 ? 8.678  126.761 4.908  1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CB    1 
ATOM   1725 O OG1   . THR A   1 262 ? 8.571  127.157 3.538  1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   OG1   1 
ATOM   1726 C CG2   . THR A   1 262 ? 8.650  128.015 5.773  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CG2   1 
ATOM   1727 N N     . LEU A   1 263 ? 11.066 126.587 7.191  1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   N     1 
ATOM   1728 C CA    . LEU A   1 263 ? 11.435 126.527 8.603  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CA    1 
ATOM   1729 C C     . LEU A   1 263 ? 11.144 127.892 9.209  1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   C     1 
ATOM   1730 O O     . LEU A   1 263 ? 11.597 128.912 8.678  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   O     1 
ATOM   1731 C CB    . LEU A   1 263 ? 12.928 126.149 8.780  1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CB    1 
ATOM   1732 C CG    . LEU A   1 263 ? 13.648 126.123 10.140 1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CG    1 
ATOM   1733 C CD1   . LEU A   1 263 ? 14.615 124.923 10.266 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD1   1 
ATOM   1734 C CD2   . LEU A   1 263 ? 14.382 127.478 10.519 1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A   CD2   1 
ATOM   1735 N N     . VAL A   1 264 ? 10.363 127.925 10.287 1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   N     1 
ATOM   1736 C CA    . VAL A   1 264 ? 10.105 129.168 11.011 1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CA    1 
ATOM   1737 C C     . VAL A   1 264 ? 10.837 129.122 12.351 1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   C     1 
ATOM   1738 O O     . VAL A   1 264 ? 10.585 128.240 13.186 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   O     1 
ATOM   1739 C CB    . VAL A   1 264 ? 8.604  129.430 11.219 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CB    1 
ATOM   1740 C CG1   . VAL A   1 264 ? 8.398  130.869 11.625 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG1   1 
ATOM   1741 C CG2   . VAL A   1 264 ? 7.798  129.153 9.962  1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A   CG2   1 
ATOM   1742 N N     . ASP A   1 265 ? 11.727 130.092 12.559 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   N     1 
ATOM   1743 C CA    . ASP A   1 265 ? 12.495 130.229 13.798 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CA    1 
ATOM   1744 C C     . ASP A   1 265 ? 11.782 131.282 14.646 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   C     1 
ATOM   1745 O O     . ASP A   1 265 ? 12.099 132.477 14.596 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   O     1 
ATOM   1746 C CB    . ASP A   1 265 ? 13.947 130.602 13.501 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CB    1 
ATOM   1747 C CG    . ASP A   1 265 ? 14.798 130.691 14.753 1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   CG    1 
ATOM   1748 O OD1   . ASP A   1 265 ? 14.362 130.157 15.802 1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD1   1 
ATOM   1749 O OD2   . ASP A   1 265 ? 15.890 131.314 14.694 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A   OD2   1 
ATOM   1750 N N     . ILE A   1 266 ? 10.806 130.821 15.429 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N     1 
ATOM   1751 C CA    . ILE A   1 266 ? 9.902  131.716 16.141 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA    1 
ATOM   1752 C C     . ILE A   1 266 ? 10.603 132.261 17.378 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C     1 
ATOM   1753 O O     . ILE A   1 266 ? 11.184 131.503 18.169 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O     1 
ATOM   1754 C CB    . ILE A   1 266 ? 8.589  130.999 16.504 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB    1 
ATOM   1755 C CG1   . ILE A   1 266 ? 7.885  130.477 15.241 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1   1 
ATOM   1756 C CG2   . ILE A   1 266 ? 7.659  131.960 17.235 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2   1 
ATOM   1757 C CD1   . ILE A   1 266 ? 7.216  129.123 15.384 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1   1 
ATOM   1758 N N     . ALA A   1 267 ? 10.521 133.580 17.557 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   N     1 
ATOM   1759 C CA    . ALA A   1 267 ? 11.342 134.305 18.526 1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CA    1 
ATOM   1760 C C     . ALA A   1 267 ? 12.810 133.955 18.318 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   C     1 
ATOM   1761 O O     . ALA A   1 267 ? 13.565 133.729 19.267 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   O     1 
ATOM   1762 C CB    . ALA A   1 267 ? 10.893 134.038 19.958 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A   CB    1 
ATOM   1763 N N     . GLY A   1 268 ? 13.136 133.921 17.051 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   N     1 
ATOM   1764 C CA    . GLY A   1 268 ? 14.425 133.613 16.514 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   CA    1 
ATOM   1765 C C     . GLY A   1 268 ? 15.466 134.606 16.870 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   C     1 
ATOM   1766 O O     . GLY A   1 268 ? 16.613 134.320 16.807 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A   O     1 
ATOM   1767 N N     . SER A   1 269 ? 15.037 135.804 17.132 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   N     1 
ATOM   1768 C CA    . SER A   1 269 ? 15.906 136.863 17.543 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CA    1 
ATOM   1769 C C     . SER A   1 269 ? 16.945 137.117 16.516 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   C     1 
ATOM   1770 O O     . SER A   1 269 ? 16.629 137.401 15.417 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   O     1 
ATOM   1771 C CB    . SER A   1 269 ? 16.444 136.682 18.959 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   CB    1 
ATOM   1772 O OG    . SER A   1 269 ? 17.099 137.824 19.405 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 245 SER A   OG    1 
ATOM   1773 N N     . HIS A   1 270 ? 18.192 136.997 16.881 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   N     1 
ATOM   1774 C CA    . HIS A   1 270 ? 19.296 137.290 16.006 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CA    1 
ATOM   1775 C C     . HIS A   1 270 ? 19.340 136.481 14.760 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   C     1 
ATOM   1776 O O     . HIS A   1 270 ? 19.789 136.934 13.768 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   O     1 
ATOM   1777 C CB    . HIS A   1 270 ? 20.565 137.060 16.767 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CB    1 
ATOM   1778 C CG    . HIS A   1 270 ? 20.451 135.993 17.787 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CG    1 
ATOM   1779 N ND1   . HIS A   1 270 ? 20.430 134.668 17.462 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   ND1   1 
ATOM   1780 C CD2   . HIS A   1 270 ? 20.322 136.054 19.122 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CD2   1 
ATOM   1781 C CE1   . HIS A   1 270 ? 20.312 133.954 18.555 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   CE1   1 
ATOM   1782 N NE2   . HIS A   1 270 ? 20.235 134.772 19.575 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A   NE2   1 
ATOM   1783 N N     . GLY A   1 271 ? 18.888 135.258 14.841 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   N     1 
ATOM   1784 C CA    . GLY A   1 271 ? 18.931 134.347 13.716 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   CA    1 
ATOM   1785 C C     . GLY A   1 271 ? 19.979 133.249 13.813 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   C     1 
ATOM   1786 O O     . GLY A   1 271 ? 19.938 132.306 13.008 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A   O     1 
ATOM   1787 N N     . ASN A   1 272 ? 20.904 133.331 14.780 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   N     1 
ATOM   1788 C CA    . ASN A   1 272 ? 22.024 132.389 14.831 1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CA    1 
ATOM   1789 C C     . ASN A   1 272 ? 21.554 130.950 14.809 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   C     1 
ATOM   1790 O O     . ASN A   1 272 ? 22.241 130.090 14.259 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   O     1 
ATOM   1791 C CB    . ASN A   1 272 ? 22.889 132.617 16.073 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CB    1 
ATOM   1792 C CG    . ASN A   1 272 ? 23.543 133.994 16.091 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   CG    1 
ATOM   1793 O OD1   . ASN A   1 272 ? 23.623 134.677 15.058 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   OD1   1 
ATOM   1794 N ND2   . ASN A   1 272 ? 24.023 134.409 17.274 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A   ND2   1 
ATOM   1795 N N     . GLY A   1 273 ? 20.391 130.666 15.396 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   N     1 
ATOM   1796 C CA    . GLY A   1 273 ? 19.851 129.318 15.320 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   CA    1 
ATOM   1797 C C     . GLY A   1 273 ? 19.498 128.933 13.900 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   C     1 
ATOM   1798 O O     . GLY A   1 273 ? 19.704 127.795 13.488 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A   O     1 
ATOM   1799 N N     . THR A   1 274 ? 18.979 129.883 13.125 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   N     1 
ATOM   1800 C CA    . THR A   1 274 ? 18.696 129.604 11.722 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CA    1 
ATOM   1801 C C     . THR A   1 274 ? 19.990 129.426 10.938 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   C     1 
ATOM   1802 O O     . THR A   1 274 ? 20.156 128.434 10.214 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   O     1 
ATOM   1803 C CB    . THR A   1 274 ? 17.846 130.723 11.114 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CB    1 
ATOM   1804 O OG1   . THR A   1 274 ? 16.544 130.708 11.705 1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   OG1   1 
ATOM   1805 C CG2   . THR A   1 274 ? 17.716 130.543 9.606  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CG2   1 
ATOM   1806 N N     . ARG A   1 275 ? 20.919 130.383 11.075 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   N     1 
ATOM   1807 C CA    . ARG A   1 275 ? 22.237 130.258 10.453 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CA    1 
ATOM   1808 C C     . ARG A   1 275 ? 22.839 128.879 10.696 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   C     1 
ATOM   1809 O O     . ARG A   1 275 ? 23.403 128.262 9.787  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   O     1 
ATOM   1810 C CB    . ARG A   1 275 ? 23.164 131.349 10.990 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CB    1 
ATOM   1811 C CG    . ARG A   1 275 ? 22.735 132.771 10.627 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CG    1 
ATOM   1812 C CD    . ARG A   1 275 ? 23.848 133.757 10.898 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CD    1 
ATOM   1813 N NE    . ARG A   1 275 ? 23.445 135.127 10.603 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NE    1 
ATOM   1814 C CZ    . ARG A   1 275 ? 22.782 135.906 11.453 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   CZ    1 
ATOM   1815 N NH1   . ARG A   1 275 ? 22.451 135.436 12.655 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH1   1 
ATOM   1816 N NH2   . ARG A   1 275 ? 22.440 137.146 11.102 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A   NH2   1 
ATOM   1817 N N     . ALA A   1 276 ? 22.686 128.366 11.913 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   N     1 
ATOM   1818 C CA    . ALA A   1 276 ? 23.219 127.056 12.250 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CA    1 
ATOM   1819 C C     . ALA A   1 276 ? 22.403 125.931 11.624 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   C     1 
ATOM   1820 O O     . ALA A   1 276 ? 22.921 124.823 11.463 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   O     1 
ATOM   1821 C CB    . ALA A   1 276 ? 23.272 126.897 13.770 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A   CB    1 
ATOM   1822 N N     . ILE A   1 277 ? 21.130 126.171 11.288 1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   N     1 
ATOM   1823 C CA    . ILE A   1 277 ? 20.355 125.131 10.607 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CA    1 
ATOM   1824 C C     . ILE A   1 277 ? 20.616 125.176 9.104  1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   C     1 
ATOM   1825 O O     . ILE A   1 277 ? 20.778 124.134 8.456  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   O     1 
ATOM   1826 C CB    . ILE A   1 277 ? 18.849 125.235 10.930 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CB    1 
ATOM   1827 C CG1   . ILE A   1 277 ? 18.602 124.994 12.417 1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG1   1 
ATOM   1828 C CG2   . ILE A   1 277 ? 18.065 124.171 10.156 1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CG2   1 
ATOM   1829 C CD1   . ILE A   1 277 ? 17.229 125.390 12.858 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A   CD1   1 
ATOM   1830 N N     . MET A   1 278 ? 20.675 126.374 8.519  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   N     1 
ATOM   1831 C CA    . MET A   1 278 ? 21.330 126.481 7.224  1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CA    1 
ATOM   1832 C C     . MET A   1 278 ? 22.780 125.995 7.296  1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   C     1 
ATOM   1833 O O     . MET A   1 278 ? 23.383 125.751 6.246  1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 254 MET A   O     1 
ATOM   1834 C CB    . MET A   1 278 ? 21.301 127.927 6.735  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CB    1 
ATOM   1835 C CG    . MET A   1 278 ? 20.000 128.660 7.073  1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CG    1 
ATOM   1836 S SD    . MET A   1 278 ? 19.670 130.154 6.107  1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   SD    1 
ATOM   1837 C CE    . MET A   1 278 ? 20.950 131.273 6.665  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 254 MET A   CE    1 
ATOM   1838 N N     . ALA A   1 279 ? 23.372 125.881 8.508  1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   N     1 
ATOM   1839 C CA    . ALA A   1 279 ? 24.706 125.307 8.693  1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CA    1 
ATOM   1840 C C     . ALA A   1 279 ? 24.660 123.928 9.349  1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   C     1 
ATOM   1841 O O     . ALA A   1 279 ? 25.585 123.526 10.035 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   O     1 
ATOM   1842 C CB    . ALA A   1 279 ? 25.618 126.239 9.480  1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CB    1 
ATOM   1843 N N     . LEU A   1 280 ? 23.633 123.159 9.068  1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   N     1 
ATOM   1844 C CA    . LEU A   1 280 ? 23.605 121.772 9.484  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CA    1 
ATOM   1845 C C     . LEU A   1 280 ? 22.884 120.878 8.477  1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   C     1 
ATOM   1846 O O     . LEU A   1 280 ? 23.016 119.648 8.563  1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   O     1 
ATOM   1847 C CB    . LEU A   1 280 ? 23.080 121.698 10.939 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CB    1 
ATOM   1848 C CG    . LEU A   1 280 ? 24.267 121.773 11.925 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CG    1 
ATOM   1849 C CD1   . LEU A   1 280 ? 23.863 122.005 13.327 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD1   1 
ATOM   1850 C CD2   . LEU A   1 280 ? 25.148 120.486 11.832 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD2   1 
ATOM   1851 N N     . ALA A   1 281 ? 22.304 121.474 7.437  1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   N     1 
ATOM   1852 C CA    . ALA A   1 281 ? 21.968 120.867 6.174  1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CA    1 
ATOM   1853 C C     . ALA A   1 281 ? 22.180 121.901 5.078  1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   C     1 
ATOM   1854 O O     . ALA A   1 281 ? 21.528 122.938 5.112  1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   O     1 
ATOM   1855 C CB    . ALA A   1 281 ? 20.525 120.400 6.171  1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A   CB    1 
ATOM   1856 N N     . PRO A   1 282 ? 23.075 121.688 4.090  1.00 120.11 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   N     1 
ATOM   1857 C CA    . PRO A   1 282 ? 23.256 122.697 3.033  1.00 119.61 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CA    1 
ATOM   1858 C C     . PRO A   1 282 ? 22.712 122.335 1.651  1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   C     1 
ATOM   1859 O O     . PRO A   1 282 ? 22.722 123.226 0.799  1.00 123.96 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   O     1 
ATOM   1860 C CB    . PRO A   1 282 ? 24.775 122.842 2.982  1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CB    1 
ATOM   1861 C CG    . PRO A   1 282 ? 25.259 121.417 3.252  1.00 111.15 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CG    1 
ATOM   1862 C CD    . PRO A   1 282 ? 24.180 120.718 4.088  1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A   CD    1 
ATOM   1863 N N     . LYS A   1 283 ? 22.287 121.087 1.373  1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   N     1 
ATOM   1864 C CA    . LYS A   1 283 ? 21.692 120.735 0.069  1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CA    1 
ATOM   1865 C C     . LYS A   1 283 ? 20.213 121.148 0.062  1.00 130.62 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   C     1 
ATOM   1866 O O     . LYS A   1 283 ? 19.292 120.349 0.256  1.00 130.17 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   O     1 
ATOM   1867 C CB    . LYS A   1 283 ? 21.893 119.250 -0.254 1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CB    1 
ATOM   1868 C CG    . LYS A   1 283 ? 21.325 118.244 0.740  1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CG    1 
ATOM   1869 C CD    . LYS A   1 283 ? 21.610 116.799 0.312  1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CD    1 
ATOM   1870 C CE    . LYS A   1 283 ? 23.072 116.415 0.514  1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   CE    1 
ATOM   1871 N NZ    . LYS A   1 283 ? 23.199 115.096 1.207  1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A   NZ    1 
ATOM   1872 N N     . LEU A   1 284 ? 19.990 122.443 -0.184 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   N     1 
ATOM   1873 C CA    . LEU A   1 284 ? 18.674 123.060 -0.051 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CA    1 
ATOM   1874 C C     . LEU A   1 284 ? 17.891 122.969 -1.360 1.00 137.51 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   C     1 
ATOM   1875 O O     . LEU A   1 284 ? 18.440 123.191 -2.442 1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   O     1 
ATOM   1876 C CB    . LEU A   1 284 ? 18.818 124.532 0.365  1.00 131.76 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CB    1 
ATOM   1877 C CG    . LEU A   1 284 ? 20.014 124.957 1.241  1.00 128.13 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CG    1 
ATOM   1878 C CD1   . LEU A   1 284 ? 20.044 126.460 1.458  1.00 122.93 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD1   1 
ATOM   1879 C CD2   . LEU A   1 284 ? 20.017 124.254 2.585  1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A   CD2   1 
ATOM   1880 N N     . ASN A   1 285 ? 16.600 122.640 -1.262 1.00 141.20 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   N     1 
ATOM   1881 C CA    . ASN A   1 285 ? 15.693 122.799 -2.403 1.00 143.18 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CA    1 
ATOM   1882 C C     . ASN A   1 285 ? 15.067 124.201 -2.341 1.00 146.63 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   C     1 
ATOM   1883 O O     . ASN A   1 285 ? 13.866 124.399 -2.135 1.00 148.01 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   O     1 
ATOM   1884 C CB    . ASN A   1 285 ? 14.679 121.645 -2.470 1.00 147.81 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CB    1 
ATOM   1885 C CG    . ASN A   1 285 ? 13.486 121.761 -1.481 1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   CG    1 
ATOM   1886 O OD1   . ASN A   1 285 ? 13.626 122.192 -0.334 1.00 145.15 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   OD1   1 
ATOM   1887 N ND2   . ASN A   1 285 ? 12.304 121.351 -1.947 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A   ND2   1 
ATOM   1888 N N     . GLY A   1 286 ? 15.946 125.199 -2.524 1.00 141.90 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   N     1 
ATOM   1889 C CA    . GLY A   1 286 ? 15.584 126.609 -2.557 1.00 137.24 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   CA    1 
ATOM   1890 C C     . GLY A   1 286 ? 14.656 127.026 -1.436 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   C     1 
ATOM   1891 O O     . GLY A   1 286 ? 13.610 127.639 -1.672 1.00 131.71 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A   O     1 
ATOM   1892 N N     . CYS A   1 287 ? 15.047 126.714 -0.206 1.00 135.81 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   N     1 
ATOM   1893 C CA    . CYS A   1 287 ? 14.089 126.641 0.882  1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CA    1 
ATOM   1894 C C     . CYS A   1 287 ? 13.845 127.997 1.539  1.00 110.04 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   C     1 
ATOM   1895 O O     . CYS A   1 287 ? 14.623 128.945 1.413  1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   O     1 
ATOM   1896 C CB    . CYS A   1 287 ? 14.549 125.647 1.939  1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   CB    1 
ATOM   1897 S SG    . CYS A   1 287 ? 13.548 125.775 3.405  1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A   SG    1 
ATOM   1898 N N     . ARG A   1 288 ? 12.746 128.049 2.278  1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   N     1 
ATOM   1899 C CA    . ARG A   1 288 ? 12.238 129.259 2.903  1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CA    1 
ATOM   1900 C C     . ARG A   1 288 ? 12.662 129.279 4.369  1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   C     1 
ATOM   1901 O O     . ARG A   1 288 ? 12.304 128.377 5.134  1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   O     1 
ATOM   1902 C CB    . ARG A   1 288 ? 10.719 129.266 2.755  1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CB    1 
ATOM   1903 C CG    . ARG A   1 288 ? 9.985  130.412 3.366  1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CG    1 
ATOM   1904 C CD    . ARG A   1 288 ? 8.699  130.665 2.578  1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CD    1 
ATOM   1905 N NE    . ARG A   1 288 ? 7.963  131.839 3.035  1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   NE    1 
ATOM   1906 C CZ    . ARG A   1 288 ? 8.458  133.073 3.091  1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   CZ    1 
ATOM   1907 N NH1   . ARG A   1 288 ? 9.707  133.331 2.705  1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   NH1   1 
ATOM   1908 N NH2   . ARG A   1 288 ? 7.694  134.062 3.536  1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A   NH2   1 
ATOM   1909 N N     . PHE A   1 289 ? 13.437 130.289 4.764  1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   N     1 
ATOM   1910 C CA    . PHE A   1 289 ? 13.933 130.383 6.136  1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CA    1 
ATOM   1911 C C     . PHE A   1 289 ? 13.468 131.694 6.752  1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   C     1 
ATOM   1912 O O     . PHE A   1 289 ? 13.837 132.776 6.277  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   O     1 
ATOM   1913 C CB    . PHE A   1 289 ? 15.462 130.236 6.189  1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CB    1 
ATOM   1914 C CG    . PHE A   1 289 ? 15.916 128.817 6.000  1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CG    1 
ATOM   1915 C CD1   . PHE A   1 289 ? 15.697 127.875 6.992  1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD1   1 
ATOM   1916 C CD2   . PHE A   1 289 ? 16.510 128.410 4.817  1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD2   1 
ATOM   1917 C CE1   . PHE A   1 289 ? 16.078 126.556 6.817  1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE1   1 
ATOM   1918 C CE2   . PHE A   1 289 ? 16.895 127.093 4.638  1.00 91.77  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE2   1 
ATOM   1919 C CZ    . PHE A   1 289 ? 16.676 126.164 5.643  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CZ    1 
ATOM   1920 N N     . ILE A   1 290 ? 12.663 131.583 7.816  1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   N     1 
ATOM   1921 C CA    . ILE A   1 290 ? 11.930 132.695 8.413  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CA    1 
ATOM   1922 C C     . ILE A   1 290 ? 12.373 132.867 9.862  1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   C     1 
ATOM   1923 O O     . ILE A   1 290 ? 12.557 131.883 10.587 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   O     1 
ATOM   1924 C CB    . ILE A   1 290 ? 10.406 132.455 8.347  1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CB    1 
ATOM   1925 C CG1   . ILE A   1 290 ? 9.929  132.364 6.895  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG1   1 
ATOM   1926 C CG2   . ILE A   1 290 ? 9.657  133.548 9.088  1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CG2   1 
ATOM   1927 C CD1   . ILE A   1 290 ? 8.794  131.387 6.707  1.00 103.20 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A   CD1   1 
ATOM   1928 N N     . VAL A   1 291 ? 12.541 134.116 10.286 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   N     1 
ATOM   1929 C CA    . VAL A   1 291 ? 12.875 134.433 11.672 1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CA    1 
ATOM   1930 C C     . VAL A   1 291 ? 11.858 135.462 12.151 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   C     1 
ATOM   1931 O O     . VAL A   1 291 ? 11.870 136.620 11.699 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   O     1 
ATOM   1932 C CB    . VAL A   1 291 ? 14.322 134.943 11.838 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CB    1 
ATOM   1933 C CG1   . VAL A   1 291 ? 14.491 135.780 13.105 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG1   1 
ATOM   1934 C CG2   . VAL A   1 291 ? 15.310 133.764 11.862 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A   CG2   1 
ATOM   1935 N N     . GLN A   1 292 ? 10.962 135.033 13.043 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   N     1 
ATOM   1936 C CA    . GLN A   1 292 ? 9.945  135.893 13.634 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CA    1 
ATOM   1937 C C     . GLN A   1 292 ? 10.409 136.365 15.002 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   C     1 
ATOM   1938 O O     . GLN A   1 292 ? 10.908 135.563 15.797 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   O     1 
ATOM   1939 C CB    . GLN A   1 292 ? 8.614  135.153 13.784 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CB    1 
ATOM   1940 C CG    . GLN A   1 292 ? 7.830  134.982 12.515 1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CG    1 
ATOM   1941 C CD    . GLN A   1 292 ? 6.951  133.754 12.562 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   CD    1 
ATOM   1942 O OE1   . GLN A   1 292 ? 7.006  132.980 13.515 1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   OE1   1 
ATOM   1943 N NE2   . GLN A   1 292 ? 6.150  133.555 11.521 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A   NE2   1 
ATOM   1944 N N     . ASP A   1 293 ? 10.228 137.655 15.278 1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   N     1 
ATOM   1945 C CA    . ASP A   1 293 ? 10.416 138.186 16.623 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CA    1 
ATOM   1946 C C     . ASP A   1 293 ? 9.654  139.497 16.737 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   C     1 
ATOM   1947 O O     . ASP A   1 293 ? 9.113  140.011 15.759 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   O     1 
ATOM   1948 C CB    . ASP A   1 293 ? 11.897 138.384 16.957 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CB    1 
ATOM   1949 C CG    . ASP A   1 293 ? 12.194 138.160 18.424 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   CG    1 
ATOM   1950 O OD1   . ASP A   1 293 ? 11.916 139.067 19.240 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD1   1 
ATOM   1951 O OD2   . ASP A   1 293 ? 12.708 137.075 18.759 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A   OD2   1 
ATOM   1952 N N     . LEU A   1 294 ? 9.613  140.027 17.956 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   N     1 
ATOM   1953 C CA    . LEU A   1 294 ? 8.966  141.302 18.197 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CA    1 
ATOM   1954 C C     . LEU A   1 294 ? 9.640  142.393 17.369 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   C     1 
ATOM   1955 O O     . LEU A   1 294 ? 10.760 142.237 16.887 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   O     1 
ATOM   1956 C CB    . LEU A   1 294 ? 9.000  141.636 19.691 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CB    1 
ATOM   1957 C CG    . LEU A   1 294 ? 8.344  140.540 20.548 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CG    1 
ATOM   1958 C CD1   . LEU A   1 294 ? 8.352  140.864 22.048 1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD1   1 
ATOM   1959 C CD2   . LEU A   1 294 ? 6.926  140.238 20.053 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A   CD2   1 
ATOM   1960 N N     . GLU A   1 295 ? 8.929  143.510 17.203 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   N     1 
ATOM   1961 C CA    . GLU A   1 295 ? 9.387  144.560 16.290 1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CA    1 
ATOM   1962 C C     . GLU A   1 295 ? 10.790 145.068 16.611 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   C     1 
ATOM   1963 O O     . GLU A   1 295 ? 11.660 145.016 15.727 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   O     1 
ATOM   1964 C CB    . GLU A   1 295 ? 8.367  145.703 16.268 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CB    1 
ATOM   1965 C CG    . GLU A   1 295 ? 8.498  146.627 15.048 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CG    1 
ATOM   1966 C CD    . GLU A   1 295 ? 8.819  148.075 15.414 1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   CD    1 
ATOM   1967 O OE1   . GLU A   1 295 ? 9.433  148.315 16.481 1.00 113.16 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE1   1 
ATOM   1968 O OE2   . GLU A   1 295 ? 8.456  148.976 14.626 1.00 118.73 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A   OE2   1 
ATOM   1969 N N     . PRO A   1 296 ? 11.083 145.554 17.823 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   N     1 
ATOM   1970 C CA    . PRO A   1 296 ? 12.392 146.196 18.033 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CA    1 
ATOM   1971 C C     . PRO A   1 296 ? 13.563 145.240 17.851 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   C     1 
ATOM   1972 O O     . PRO A   1 296 ? 14.680 145.704 17.589 1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   O     1 
ATOM   1973 C CB    . PRO A   1 296 ? 12.310 146.713 19.480 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CB    1 
ATOM   1974 C CG    . PRO A   1 296 ? 10.956 146.307 19.996 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CG    1 
ATOM   1975 C CD    . PRO A   1 296 ? 10.431 145.247 19.107 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A   CD    1 
ATOM   1976 N N     . VAL A   1 297 ? 13.322 143.928 17.986 1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   N     1 
ATOM   1977 C CA    . VAL A   1 297 ? 14.331 142.897 17.747 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CA    1 
ATOM   1978 C C     . VAL A   1 297 ? 14.554 142.702 16.254 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   C     1 
ATOM   1979 O O     . VAL A   1 297 ? 15.692 142.768 15.769 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   O     1 
ATOM   1980 C CB    . VAL A   1 297 ? 13.909 141.575 18.419 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CB    1 
ATOM   1981 C CG1   . VAL A   1 297 ? 14.918 140.479 18.129 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG1   1 
ATOM   1982 C CG2   . VAL A   1 297 ? 13.733 141.775 19.905 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A   CG2   1 
ATOM   1983 N N     . ILE A   1 298 ? 13.469 142.440 15.515 1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   N     1 
ATOM   1984 C CA    . ILE A   1 298 ? 13.533 142.359 14.057 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CA    1 
ATOM   1985 C C     . ILE A   1 298 ? 14.187 143.609 13.480 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   C     1 
ATOM   1986 O O     . ILE A   1 298 ? 14.922 143.541 12.489 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   O     1 
ATOM   1987 C CB    . ILE A   1 298 ? 12.127 142.132 13.470 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CB    1 
ATOM   1988 C CG1   . ILE A   1 298 ? 11.531 140.820 13.982 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG1   1 
ATOM   1989 C CG2   . ILE A   1 298 ? 12.189 142.092 11.952 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CG2   1 
ATOM   1990 C CD1   . ILE A   1 298 ? 11.951 139.610 13.184 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A   CD1   1 
ATOM   1991 N N     . GLY A   1 299 ? 13.957 144.764 14.108 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   N     1 
ATOM   1992 C CA    . GLY A   1 299 ? 14.627 145.981 13.668 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   CA    1 
ATOM   1993 C C     . GLY A   1 299 ? 16.142 145.891 13.749 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   C     1 
ATOM   1994 O O     . GLY A   1 299 ? 16.851 146.244 12.802 1.00 87.17  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   O     1 
ATOM   1995 N N     . GLU A   1 300 ? 16.657 145.410 14.885 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   N     1 
ATOM   1996 C CA    . GLU A   1 300 ? 18.103 145.345 15.084 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CA    1 
ATOM   1997 C C     . GLU A   1 300 ? 18.769 144.379 14.106 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   C     1 
ATOM   1998 O O     . GLU A   1 300 ? 19.876 144.646 13.622 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   O     1 
ATOM   1999 C CB    . GLU A   1 300 ? 18.413 144.947 16.530 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CB    1 
ATOM   2000 C CG    . GLU A   1 300 ? 19.822 145.304 16.989 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CG    1 
ATOM   2001 C CD    . GLU A   1 300 ? 19.928 146.719 17.515 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   CD    1 
ATOM   2002 O OE1   . GLU A   1 300 ? 18.874 147.363 17.716 1.00 89.17  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE1   1 
ATOM   2003 O OE2   . GLU A   1 300 ? 21.063 147.191 17.731 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A   OE2   1 
ATOM   2004 N N     . HIS A   1 301 ? 18.114 143.260 13.793 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   N     1 
ATOM   2005 C CA    . HIS A   1 301 ? 18.727 142.218 12.979 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CA    1 
ATOM   2006 C C     . HIS A   1 301 ? 18.173 142.125 11.559 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   C     1 
ATOM   2007 O O     . HIS A   1 301 ? 18.618 141.251 10.811 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   O     1 
ATOM   2008 C CB    . HIS A   1 301 ? 18.586 140.843 13.662 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CB    1 
ATOM   2009 C CG    . HIS A   1 301 ? 19.151 140.782 15.051 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CG    1 
ATOM   2010 N ND1   . HIS A   1 301 ? 18.459 140.232 16.114 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   ND1   1 
ATOM   2011 C CD2   . HIS A   1 301 ? 20.336 141.207 15.553 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CD2   1 
ATOM   2012 C CE1   . HIS A   1 301 ? 19.196 140.321 17.209 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   CE1   1 
ATOM   2013 N NE2   . HIS A   1 301 ? 20.338 140.908 16.896 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A   NE2   1 
ATOM   2014 N N     . SER A   1 302 ? 17.235 142.990 11.154 1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   N     1 
ATOM   2015 C CA    . SER A   1 302 ? 16.622 142.849 9.827  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CA    1 
ATOM   2016 C C     . SER A   1 302 ? 17.669 142.893 8.722  1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   C     1 
ATOM   2017 O O     . SER A   1 302 ? 17.736 141.996 7.872  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   O     1 
ATOM   2018 C CB    . SER A   1 302 ? 15.585 143.947 9.585  1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 278 SER A   CB    1 
ATOM   2019 O OG    . SER A   1 302 ? 16.230 145.181 9.301  1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 278 SER A   OG    1 
ATOM   2020 N N     . GLN A   1 303 ? 18.490 143.944 8.717  1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   N     1 
ATOM   2021 C CA    . GLN A   1 303 ? 19.467 144.127 7.651  1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CA    1 
ATOM   2022 C C     . GLN A   1 303 ? 20.438 142.952 7.589  1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   C     1 
ATOM   2023 O O     . GLN A   1 303 ? 20.643 142.358 6.526  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   O     1 
ATOM   2024 C CB    . GLN A   1 303 ? 20.204 145.450 7.860  1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CB    1 
ATOM   2025 C CG    . GLN A   1 303 ? 20.928 145.976 6.639  1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CG    1 
ATOM   2026 C CD    . GLN A   1 303 ? 22.374 146.324 6.937  1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   CD    1 
ATOM   2027 O OE1   . GLN A   1 303 ? 23.207 145.440 7.148  1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   OE1   1 
ATOM   2028 N NE2   . GLN A   1 303 ? 22.677 147.618 6.966  1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A   NE2   1 
ATOM   2029 N N     . ALA A   1 304 ? 21.024 142.584 8.731  1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   N     1 
ATOM   2030 C CA    . ALA A   1 304 ? 21.936 141.449 8.770  1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CA    1 
ATOM   2031 C C     . ALA A   1 304 ? 21.242 140.116 8.497  1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   C     1 
ATOM   2032 O O     . ALA A   1 304 ? 21.900 139.169 8.051  1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   O     1 
ATOM   2033 C CB    . ALA A   1 304 ? 22.648 141.408 10.122 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A   CB    1 
ATOM   2034 N N     . LEU A   1 305 ? 19.937 140.009 8.749  1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   N     1 
ATOM   2035 C CA    . LEU A   1 305 ? 19.229 138.767 8.436  1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CA    1 
ATOM   2036 C C     . LEU A   1 305 ? 18.891 138.660 6.946  1.00 98.27  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   C     1 
ATOM   2037 O O     . LEU A   1 305 ? 19.056 137.590 6.340  1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   O     1 
ATOM   2038 C CB    . LEU A   1 305 ? 17.950 138.668 9.277  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CB    1 
ATOM   2039 C CG    . LEU A   1 305 ? 18.012 138.271 10.761 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CG    1 
ATOM   2040 C CD1   . LEU A   1 305 ? 16.633 138.375 11.417 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD1   1 
ATOM   2041 C CD2   . LEU A   1 305 ? 18.605 136.886 10.975 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A   CD2   1 
ATOM   2042 N N     . ARG A   1 306 ? 18.368 139.740 6.355  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   N     1 
ATOM   2043 C CA    . ARG A   1 306 ? 18.141 139.758 4.914  1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CA    1 
ATOM   2044 C C     . ARG A   1 306 ? 19.425 139.416 4.169  1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   C     1 
ATOM   2045 O O     . ARG A   1 306 ? 19.446 138.522 3.312  1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   O     1 
ATOM   2046 C CB    . ARG A   1 306 ? 17.608 141.129 4.479  1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CB    1 
ATOM   2047 C CG    . ARG A   1 306 ? 16.086 141.312 4.548  1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CG    1 
ATOM   2048 C CD    . ARG A   1 306 ? 15.724 142.647 5.216  1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CD    1 
ATOM   2049 N NE    . ARG A   1 306 ? 16.578 143.745 4.754  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NE    1 
ATOM   2050 C CZ    . ARG A   1 306 ? 16.564 144.987 5.244  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   CZ    1 
ATOM   2051 N NH1   . ARG A   1 306 ? 15.739 145.317 6.229  1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH1   1 
ATOM   2052 N NH2   . ARG A   1 306 ? 17.386 145.908 4.749  1.00 113.23 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A   NH2   1 
ATOM   2053 N N     . ALA A   1 307 ? 20.519 140.097 4.522  1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   N     1 
ATOM   2054 C CA    . ALA A   1 307 ? 21.798 139.882 3.853  1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CA    1 
ATOM   2055 C C     . ALA A   1 307 ? 22.131 138.398 3.745  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   C     1 
ATOM   2056 O O     . ALA A   1 307 ? 22.455 137.898 2.663  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   O     1 
ATOM   2057 C CB    . ALA A   1 307 ? 22.903 140.637 4.591  1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A   CB    1 
ATOM   2058 N N     . GLU A   1 308 ? 22.023 137.666 4.848  1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   N     1 
ATOM   2059 C CA    . GLU A   1 308 ? 22.322 136.239 4.827  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CA    1 
ATOM   2060 C C     . GLU A   1 308 ? 21.223 135.417 4.173  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   C     1 
ATOM   2061 O O     . GLU A   1 308 ? 21.220 134.187 4.313  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   O     1 
ATOM   2062 C CB    . GLU A   1 308 ? 22.569 135.732 6.247  1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CB    1 
ATOM   2063 C CG    . GLU A   1 308 ? 23.501 134.542 6.331  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CG    1 
ATOM   2064 C CD    . GLU A   1 308 ? 24.496 134.702 7.460  1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   CD    1 
ATOM   2065 O OE1   . GLU A   1 308 ? 24.593 135.840 7.996  1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE1   1 
ATOM   2066 O OE2   . GLU A   1 308 ? 25.158 133.695 7.818  1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A   OE2   1 
ATOM   2067 N N     . GLY A   1 309 ? 20.290 136.073 3.486  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   N     1 
ATOM   2068 C CA    . GLY A   1 309 ? 19.261 135.371 2.751  1.00 98.47  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   CA    1 
ATOM   2069 C C     . GLY A   1 309 ? 18.101 134.822 3.557  1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   C     1 
ATOM   2070 O O     . GLY A   1 309 ? 17.410 133.923 3.069  1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A   O     1 
ATOM   2071 N N     . ILE A   1 310 ? 17.856 135.318 4.775  1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   N     1 
ATOM   2072 C CA    . ILE A   1 310 ? 16.665 134.923 5.525  1.00 98.89  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CA    1 
ATOM   2073 C C     . ILE A   1 310 ? 15.762 136.142 5.650  1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   C     1 
ATOM   2074 O O     . ILE A   1 310 ? 16.206 137.294 5.553  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   O     1 
ATOM   2075 C CB    . ILE A   1 310 ? 16.954 134.314 6.919  1.00 96.34  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CB    1 
ATOM   2076 C CG1   . ILE A   1 310 ? 17.329 135.378 7.955  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG1   1 
ATOM   2077 C CG2   . ILE A   1 310 ? 18.019 133.251 6.824  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG2   1 
ATOM   2078 C CD1   . ILE A   1 310 ? 16.103 136.046 8.644  1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CD1   1 
ATOM   2079 N N     . GLU A   1 311 ? 14.479 135.874 5.883  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   N     1 
ATOM   2080 C CA    . GLU A   1 311 ? 13.444 136.885 5.769  1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CA    1 
ATOM   2081 C C     . GLU A   1 311 ? 12.939 137.283 7.145  1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   C     1 
ATOM   2082 O O     . GLU A   1 311 ? 12.436 136.418 7.880  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   O     1 
ATOM   2083 C CB    . GLU A   1 311 ? 12.303 136.349 4.924  1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CB    1 
ATOM   2084 C CG    . GLU A   1 311 ? 11.190 137.328 4.673  1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CG    1 
ATOM   2085 C CD    . GLU A   1 311 ? 9.953  136.604 4.228  1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   CD    1 
ATOM   2086 O OE1   . GLU A   1 311 ? 8.866  137.213 4.222  1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE1   1 
ATOM   2087 O OE2   . GLU A   1 311 ? 10.083 135.408 3.888  1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A   OE2   1 
ATOM   2088 N N     . PRO A   1 312 ? 13.024 138.567 7.524  1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   N     1 
ATOM   2089 C CA    . PRO A   1 312 ? 12.607 138.977 8.870  1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CA    1 
ATOM   2090 C C     . PRO A   1 312 ? 11.170 139.468 8.948  1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   C     1 
ATOM   2091 O O     . PRO A   1 312 ? 10.846 140.539 8.416  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   O     1 
ATOM   2092 C CB    . PRO A   1 312 ? 13.585 140.114 9.190  1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CB    1 
ATOM   2093 C CG    . PRO A   1 312 ? 13.834 140.771 7.845  1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CG    1 
ATOM   2094 C CD    . PRO A   1 312 ? 13.626 139.689 6.777  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A   CD    1 
ATOM   2095 N N     . GLN A   1 313 ? 10.305 138.730 9.639  1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   N     1 
ATOM   2096 C CA    . GLN A   1 313 ? 8.930  139.165 9.836  1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CA    1 
ATOM   2097 C C     . GLN A   1 313 ? 8.609  139.327 11.322 1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   C     1 
ATOM   2098 O O     . GLN A   1 313 ? 8.954  138.473 12.148 1.00 83.33  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   O     1 
ATOM   2099 C CB    . GLN A   1 313 ? 7.943  138.201 9.162  1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CB    1 
ATOM   2100 C CG    . GLN A   1 313 ? 8.145  136.750 9.489  1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CG    1 
ATOM   2101 C CD    . GLN A   1 313 ? 7.044  135.865 8.914  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   CD    1 
ATOM   2102 O OE1   . GLN A   1 313 ? 6.109  135.486 9.622  1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   OE1   1 
ATOM   2103 N NE2   . GLN A   1 313 ? 7.161  135.518 7.633  1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A   NE2   1 
ATOM   2104 N N     . VAL A   1 314 ? 7.943  140.446 11.643 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   N     1 
ATOM   2105 C CA    . VAL A   1 314 ? 7.484  140.771 12.992 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CA    1 
ATOM   2106 C C     . VAL A   1 314 ? 6.257  139.934 13.349 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   C     1 
ATOM   2107 O O     . VAL A   1 314 ? 5.327  139.791 12.547 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   O     1 
ATOM   2108 C CB    . VAL A   1 314 ? 7.175  142.274 13.086 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CB    1 
ATOM   2109 C CG1   . VAL A   1 314 ? 6.444  142.582 14.366 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG1   1 
ATOM   2110 C CG2   . VAL A   1 314 ? 8.454  143.094 12.965 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG2   1 
ATOM   2111 N N     . TYR A   1 315 ? 6.244  139.386 14.563 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   N     1 
ATOM   2112 C CA    . TYR A   1 315 ? 5.202  138.470 15.001 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CA    1 
ATOM   2113 C C     . TYR A   1 315 ? 5.237  138.378 16.522 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   C     1 
ATOM   2114 O O     . TYR A   1 315 ? 6.310  138.411 17.130 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   O     1 
ATOM   2115 C CB    . TYR A   1 315 ? 5.384  137.085 14.377 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CB    1 
ATOM   2116 C CG    . TYR A   1 315 ? 4.503  135.998 14.964 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CG    1 
ATOM   2117 C CD1   . TYR A   1 315 ? 3.111  136.118 14.977 1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD1   1 
ATOM   2118 C CD2   . TYR A   1 315 ? 5.066  134.837 15.487 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CD2   1 
ATOM   2119 C CE1   . TYR A   1 315 ? 2.310  135.108 15.512 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE1   1 
ATOM   2120 C CE2   . TYR A   1 315 ? 4.281  133.824 16.017 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CE2   1 
ATOM   2121 C CZ    . TYR A   1 315 ? 2.904  133.960 16.030 1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   CZ    1 
ATOM   2122 O OH    . TYR A   1 315 ? 2.143  132.939 16.565 1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A   OH    1 
ATOM   2123 N N     . ASP A   1 316 ? 4.058  138.269 17.125 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   N     1 
ATOM   2124 C CA    . ASP A   1 316 ? 3.882  138.222 18.575 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CA    1 
ATOM   2125 C C     . ASP A   1 316 ? 3.113  136.940 18.860 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   C     1 
ATOM   2126 O O     . ASP A   1 316 ? 1.901  136.884 18.642 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   O     1 
ATOM   2127 C CB    . ASP A   1 316 ? 3.134  139.462 19.065 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CB    1 
ATOM   2128 C CG    . ASP A   1 316 ? 2.898  139.466 20.562 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CG    1 
ATOM   2129 O OD1   . ASP A   1 316 ? 2.531  138.419 21.132 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD1   1 
ATOM   2130 O OD2   . ASP A   1 316 ? 3.069  140.539 21.181 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD2   1 
ATOM   2131 N N     . PHE A   1 317 ? 3.797  135.906 19.344 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   N     1 
ATOM   2132 C CA    . PHE A   1 317 ? 3.093  134.640 19.520 1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CA    1 
ATOM   2133 C C     . PHE A   1 317 ? 2.055  134.672 20.649 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   C     1 
ATOM   2134 O O     . PHE A   1 317 ? 1.451  133.623 20.922 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   O     1 
ATOM   2135 C CB    . PHE A   1 317 ? 4.086  133.486 19.748 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CB    1 
ATOM   2136 C CG    . PHE A   1 317 ? 5.205  133.790 20.721 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CG    1 
ATOM   2137 C CD1   . PHE A   1 317 ? 4.944  134.266 22.003 1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD1   1 
ATOM   2138 C CD2   . PHE A   1 317 ? 6.522  133.601 20.352 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CD2   1 
ATOM   2139 C CE1   . PHE A   1 317 ? 5.965  134.507 22.909 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE1   1 
ATOM   2140 C CE2   . PHE A   1 317 ? 7.555  133.866 21.252 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CE2   1 
ATOM   2141 C CZ    . PHE A   1 317 ? 7.270  134.325 22.525 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A   CZ    1 
ATOM   2142 N N     . LEU A   1 318 ? 1.835  135.827 21.297 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   N     1 
ATOM   2143 C CA    . LEU A   1 318 ? 0.809  136.014 22.328 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CA    1 
ATOM   2144 C C     . LEU A   1 318 ? -0.460 136.679 21.792 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   C     1 
ATOM   2145 O O     . LEU A   1 318 ? -1.571 136.227 22.099 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   O     1 
ATOM   2146 C CB    . LEU A   1 318 ? 1.359  136.848 23.497 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CB    1 
ATOM   2147 C CG    . LEU A   1 318 ? 2.422  136.175 24.370 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CG    1 
ATOM   2148 C CD1   . LEU A   1 318 ? 2.867  137.067 25.517 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD1   1 
ATOM   2149 C CD2   . LEU A   1 318 ? 1.889  134.864 24.878 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD2   1 
ATOM   2150 N N     . LYS A   1 319 ? -0.317 137.735 20.985 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   N     1 
ATOM   2151 C CA    . LYS A   1 319 ? -1.436 138.461 20.396 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CA    1 
ATOM   2152 C C     . LYS A   1 319 ? -1.962 137.827 19.097 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   C     1 
ATOM   2153 O O     . LYS A   1 319 ? -3.175 137.650 18.945 1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   O     1 
ATOM   2154 C CB    . LYS A   1 319 ? -1.016 139.915 20.161 1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CB    1 
ATOM   2155 C CG    . LYS A   1 319 ? -0.562 140.630 21.428 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CG    1 
ATOM   2156 C CD    . LYS A   1 319 ? -0.796 142.143 21.350 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CD    1 
ATOM   2157 C CE    . LYS A   1 319 ? -0.847 142.786 22.742 1.00 96.33  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CE    1 
ATOM   2158 N NZ    . LYS A   1 319 ? -1.281 144.213 22.704 1.00 98.09  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   NZ    1 
ATOM   2159 N N     . GLN A   1 320 ? -1.080 137.469 18.159 1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   N     1 
ATOM   2160 C CA    . GLN A   1 320 ? -1.461 137.041 16.815 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CA    1 
ATOM   2161 C C     . GLN A   1 320 ? -1.433 135.519 16.673 1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   C     1 
ATOM   2162 O O     . GLN A   1 320 ? -0.988 134.792 17.557 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   O     1 
ATOM   2163 C CB    . GLN A   1 320 ? -0.535 137.677 15.773 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CB    1 
ATOM   2164 C CG    . GLN A   1 320 ? -0.729 139.170 15.633 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CG    1 
ATOM   2165 C CD    . GLN A   1 320 ? 0.560  139.925 15.352 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   CD    1 
ATOM   2166 O OE1   . GLN A   1 320 ? 1.486  139.395 14.729 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   OE1   1 
ATOM   2167 N NE2   . GLN A   1 320 ? 0.625  141.173 15.812 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A   NE2   1 
ATOM   2168 N N     . GLU A   1 321 ? -1.934 135.044 15.541 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   N     1 
ATOM   2169 C CA    . GLU A   1 321 ? -1.807 133.649 15.146 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CA    1 
ATOM   2170 C C     . GLU A   1 321 ? -0.614 133.498 14.213 1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   C     1 
ATOM   2171 O O     . GLU A   1 321 ? -0.185 134.461 13.577 1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   O     1 
ATOM   2172 C CB    . GLU A   1 321 ? -3.062 133.165 14.425 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CB    1 
ATOM   2173 C CG    . GLU A   1 321 ? -4.119 132.522 15.281 1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CG    1 
ATOM   2174 C CD    . GLU A   1 321 ? -5.437 132.452 14.549 1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CD    1 
ATOM   2175 O OE1   . GLU A   1 321 ? -5.418 132.138 13.343 1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE1   1 
ATOM   2176 O OE2   . GLU A   1 321 ? -6.484 132.732 15.165 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE2   1 
ATOM   2177 N N     . GLN A   1 322 ? -0.107 132.272 14.104 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   N     1 
ATOM   2178 C CA    . GLN A   1 322 ? 1.100  132.007 13.303 1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CA    1 
ATOM   2179 C C     . GLN A   1 322 ? 0.841  132.288 11.830 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   C     1 
ATOM   2180 O O     . GLN A   1 322 ? 0.077  131.541 11.201 1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   O     1 
ATOM   2181 C CB    . GLN A   1 322 ? 1.561  130.554 13.486 1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CB    1 
ATOM   2182 C CG    . GLN A   1 322 ? 2.770  130.099 12.637 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CG    1 
ATOM   2183 C CD    . GLN A   1 322 ? 3.884  131.133 12.548 1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   CD    1 
ATOM   2184 O OE1   . GLN A   1 322 ? 4.582  131.404 13.523 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   OE1   1 
ATOM   2185 N NE2   . GLN A   1 322 ? 4.088  131.671 11.359 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A   NE2   1 
ATOM   2186 N N     . PRO A   1 323 ? 1.448  133.329 11.239 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   N     1 
ATOM   2187 C CA    . PRO A   1 323 ? 1.131  133.656 9.833  1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CA    1 
ATOM   2188 C C     . PRO A   1 323 ? 1.463  132.552 8.842  1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   C     1 
ATOM   2189 O O     . PRO A   1 323 ? 0.592  132.116 8.081  1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   O     1 
ATOM   2190 C CB    . PRO A   1 323 ? 1.960  134.925 9.582  1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CB    1 
ATOM   2191 C CG    . PRO A   1 323 ? 2.156  135.521 10.931 1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CG    1 
ATOM   2192 C CD    . PRO A   1 323 ? 2.322  134.345 11.851 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A   CD    1 
ATOM   2193 N N     . VAL A   1 324 ? 2.703  132.079 8.827  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   N     1 
ATOM   2194 C CA    . VAL A   1 324 ? 3.141  131.165 7.780  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CA    1 
ATOM   2195 C C     . VAL A   1 324 ? 2.502  129.798 8.029  1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   C     1 
ATOM   2196 O O     . VAL A   1 324 ? 2.786  129.141 9.034  1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   O     1 
ATOM   2197 C CB    . VAL A   1 324 ? 4.669  131.081 7.721  1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CB    1 
ATOM   2198 C CG1   . VAL A   1 324 ? 5.090  130.007 6.738  1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG1   1 
ATOM   2199 C CG2   . VAL A   1 324 ? 5.242  132.462 7.338  1.00 90.47  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG2   1 
ATOM   2200 N N     . HIS A   1 325 ? 1.630  129.380 7.101  1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   N     1 
ATOM   2201 C CA    . HIS A   1 325 ? 0.867  128.142 7.208  1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CA    1 
ATOM   2202 C C     . HIS A   1 325 ? 1.649  126.970 6.629  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   C     1 
ATOM   2203 O O     . HIS A   1 325 ? 2.363  127.114 5.634  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   O     1 
ATOM   2204 C CB    . HIS A   1 325 ? -0.467 128.268 6.465  1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CB    1 
ATOM   2205 C CG    . HIS A   1 325 ? -1.603 128.777 7.304  1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CG    1 
ATOM   2206 N ND1   . HIS A   1 325 ? -1.591 130.019 7.904  1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   ND1   1 
ATOM   2207 C CD2   . HIS A   1 325 ? -2.797 128.219 7.623  1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CD2   1 
ATOM   2208 C CE1   . HIS A   1 325 ? -2.720 130.199 8.567  1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   CE1   1 
ATOM   2209 N NE2   . HIS A   1 325 ? -3.469 129.121 8.413  1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A   NE2   1 
ATOM   2210 N N     . GLY A   1 326 ? 1.500  125.806 7.260  1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   N     1 
ATOM   2211 C CA    . GLY A   1 326 ? 2.004  124.541 6.752  1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   CA    1 
ATOM   2212 C C     . GLY A   1 326 ? 3.486  124.425 6.437  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   C     1 
ATOM   2213 O O     . GLY A   1 326 ? 3.846  123.967 5.348  1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A   O     1 
ATOM   2214 N N     . ALA A   1 327 ? 4.358  124.816 7.367  1.00 101.51 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   N     1 
ATOM   2215 C CA    . ALA A   1 327 ? 5.793  124.604 7.218  1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CA    1 
ATOM   2216 C C     . ALA A   1 327 ? 6.170  123.296 7.899  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   C     1 
ATOM   2217 O O     . ALA A   1 327 ? 5.509  122.875 8.845  1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   O     1 
ATOM   2218 C CB    . ALA A   1 327 ? 6.577  125.772 7.817  1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A   CB    1 
ATOM   2219 N N     . SER A   1 328 ? 7.226  122.634 7.404  1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   N     1 
ATOM   2220 C CA    . SER A   1 328 ? 7.499  121.281 7.900  1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CA    1 
ATOM   2221 C C     . SER A   1 328 ? 7.872  121.277 9.367  1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   C     1 
ATOM   2222 O O     . SER A   1 328 ? 7.702  120.251 10.043 1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   O     1 
ATOM   2223 C CB    . SER A   1 328 ? 8.623  120.589 7.135  1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   CB    1 
ATOM   2224 O OG    . SER A   1 328 ? 8.935  119.352 7.782  1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 304 SER A   OG    1 
ATOM   2225 N N     . ILE A   1 329 ? 8.436  122.381 9.851  1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   N     1 
ATOM   2226 C CA    . ILE A   1 329 ? 8.754  122.543 11.262 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CA    1 
ATOM   2227 C C     . ILE A   1 329 ? 8.417  123.969 11.683 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   C     1 
ATOM   2228 O O     . ILE A   1 329 ? 8.551  124.922 10.901 1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   O     1 
ATOM   2229 C CB    . ILE A   1 329 ? 10.233 122.184 11.579 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CB    1 
ATOM   2230 C CG1   . ILE A   1 329 ? 11.247 123.138 10.940 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG1   1 
ATOM   2231 C CG2   . ILE A   1 329 ? 10.536 120.761 11.181 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CG2   1 
ATOM   2232 C CD1   . ILE A   1 329 ? 11.426 124.402 11.712 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A   CD1   1 
ATOM   2233 N N     . TYR A   1 330 ? 7.982  124.108 12.928 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   N     1 
ATOM   2234 C CA    . TYR A   1 330 ? 7.997  125.380 13.631 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CA    1 
ATOM   2235 C C     . TYR A   1 330 ? 8.931  125.183 14.819 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   C     1 
ATOM   2236 O O     . TYR A   1 330 ? 8.769  124.230 15.598 1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   O     1 
ATOM   2237 C CB    . TYR A   1 330 ? 6.587  125.820 14.042 1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CB    1 
ATOM   2238 C CG    . TYR A   1 330 ? 5.617  125.955 12.867 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CG    1 
ATOM   2239 C CD1   . TYR A   1 330 ? 5.033  124.830 12.279 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD1   1 
ATOM   2240 C CD2   . TYR A   1 330 ? 5.293  127.204 12.347 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CD2   1 
ATOM   2241 C CE1   . TYR A   1 330 ? 4.157  124.945 11.211 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE1   1 
ATOM   2242 C CE2   . TYR A   1 330 ? 4.413  127.328 11.274 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CE2   1 
ATOM   2243 C CZ    . TYR A   1 330 ? 3.855  126.198 10.711 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   CZ    1 
ATOM   2244 O OH    . TYR A   1 330 ? 2.991  126.349 9.651  1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A   OH    1 
ATOM   2245 N N     . TYR A   1 331 ? 9.939  126.049 14.914 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   N     1 
ATOM   2246 C CA    . TYR A   1 331 ? 11.110 125.820 15.743 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CA    1 
ATOM   2247 C C     . TYR A   1 331 ? 11.195 126.882 16.830 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   C     1 
ATOM   2248 O O     . TYR A   1 331 ? 11.120 128.083 16.543 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   O     1 
ATOM   2249 C CB    . TYR A   1 331 ? 12.374 125.827 14.877 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CB    1 
ATOM   2250 C CG    . TYR A   1 331 ? 13.649 125.711 15.665 1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CG    1 
ATOM   2251 C CD1   . TYR A   1 331 ? 13.981 124.516 16.290 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD1   1 
ATOM   2252 C CD2   . TYR A   1 331 ? 14.510 126.803 15.805 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CD2   1 
ATOM   2253 C CE1   . TYR A   1 331 ? 15.140 124.398 17.023 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE1   1 
ATOM   2254 C CE2   . TYR A   1 331 ? 15.683 126.696 16.529 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CE2   1 
ATOM   2255 C CZ    . TYR A   1 331 ? 15.992 125.489 17.137 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   CZ    1 
ATOM   2256 O OH    . TYR A   1 331 ? 17.149 125.353 17.871 1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A   OH    1 
ATOM   2257 N N     . PHE A   1 332 ? 11.374 126.427 18.073 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   N     1 
ATOM   2258 C CA    . PHE A   1 332 ? 11.386 127.282 19.263 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CA    1 
ATOM   2259 C C     . PHE A   1 332 ? 12.665 127.034 20.062 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   C     1 
ATOM   2260 O O     . PHE A   1 332 ? 12.761 126.036 20.786 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   O     1 
ATOM   2261 C CB    . PHE A   1 332 ? 10.175 126.997 20.141 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CB    1 
ATOM   2262 C CG    . PHE A   1 332 ? 8.874  127.498 19.594 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CG    1 
ATOM   2263 C CD1   . PHE A   1 332 ? 8.562  128.837 19.585 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD1   1 
ATOM   2264 C CD2   . PHE A   1 332 ? 7.931  126.617 19.134 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CD2   1 
ATOM   2265 C CE1   . PHE A   1 332 ? 7.311  129.263 19.105 1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE1   1 
ATOM   2266 C CE2   . PHE A   1 332 ? 6.709  127.058 18.656 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CE2   1 
ATOM   2267 C CZ    . PHE A   1 332 ? 6.405  128.367 18.643 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A   CZ    1 
ATOM   2268 N N     . ARG A   1 333 ? 13.637 127.940 19.984 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   N     1 
ATOM   2269 C CA    . ARG A   1 333 ? 14.866 127.768 20.753 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CA    1 
ATOM   2270 C C     . ARG A   1 333 ? 14.910 128.789 21.883 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   C     1 
ATOM   2271 O O     . ARG A   1 333 ? 14.937 130.003 21.633 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   O     1 
ATOM   2272 C CB    . ARG A   1 333 ? 16.132 127.866 19.886 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CB    1 
ATOM   2273 C CG    . ARG A   1 333 ? 17.309 127.109 20.550 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CG    1 
ATOM   2274 C CD    . ARG A   1 333 ? 18.636 127.215 19.805 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CD    1 
ATOM   2275 N NE    . ARG A   1 333 ? 19.188 128.555 19.867 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NE    1 
ATOM   2276 C CZ    . ARG A   1 333 ? 20.331 128.921 19.296 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   CZ    1 
ATOM   2277 N NH1   . ARG A   1 333 ? 21.050 128.035 18.613 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH1   1 
ATOM   2278 N NH2   . ARG A   1 333 ? 20.749 130.180 19.404 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A   NH2   1 
ATOM   2279 N N     . ARG A   1 334 ? 14.958 128.286 23.117 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   N     1 
ATOM   2280 C CA    . ARG A   1 334 ? 15.099 129.139 24.288 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CA    1 
ATOM   2281 C C     . ARG A   1 334 ? 14.011 130.209 24.305 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   C     1 
ATOM   2282 O O     . ARG A   1 334 ? 14.274 131.399 24.512 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   O     1 
ATOM   2283 C CB    . ARG A   1 334 ? 16.501 129.768 24.351 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CB    1 
ATOM   2284 C CG    . ARG A   1 334 ? 17.634 128.741 24.501 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CG    1 
ATOM   2285 C CD    . ARG A   1 334 ? 18.946 129.375 24.944 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CD    1 
ATOM   2286 N NE    . ARG A   1 334 ? 19.486 130.292 23.940 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NE    1 
ATOM   2287 C CZ    . ARG A   1 334 ? 20.635 130.955 24.071 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   CZ    1 
ATOM   2288 N NH1   . ARG A   1 334 ? 21.364 130.798 25.168 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH1   1 
ATOM   2289 N NH2   . ARG A   1 334 ? 21.057 131.772 23.105 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A   NH2   1 
ATOM   2290 N N     . VAL A   1 335 ? 12.775 129.772 24.047 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   N     1 
ATOM   2291 C CA    . VAL A   1 335 ? 11.588 130.595 24.228 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CA    1 
ATOM   2292 C C     . VAL A   1 335 ? 10.731 130.083 25.383 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   C     1 
ATOM   2293 O O     . VAL A   1 335 ? 10.396 130.840 26.287 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   O     1 
ATOM   2294 C CB    . VAL A   1 335 ? 10.765 130.694 22.922 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CB    1 
ATOM   2295 C CG1   . VAL A   1 335 ? 11.604 131.272 21.802 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG1   1 
ATOM   2296 C CG2   . VAL A   1 335 ? 10.277 129.368 22.512 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A   CG2   1 
ATOM   2297 N N     . PHE A   1 336 ? 10.438 128.780 25.409 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   N     1 
ATOM   2298 C CA    . PHE A   1 336 ? 9.464  128.242 26.354 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CA    1 
ATOM   2299 C C     . PHE A   1 336 ? 9.929  128.310 27.804 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   C     1 
ATOM   2300 O O     . PHE A   1 336 ? 9.087  128.313 28.708 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   O     1 
ATOM   2301 C CB    . PHE A   1 336 ? 9.087  126.804 25.963 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CB    1 
ATOM   2302 C CG    . PHE A   1 336 ? 7.976  126.758 24.960 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CG    1 
ATOM   2303 C CD1   . PHE A   1 336 ? 8.233  126.991 23.623 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD1   1 
ATOM   2304 C CD2   . PHE A   1 336 ? 6.659  126.592 25.363 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CD2   1 
ATOM   2305 C CE1   . PHE A   1 336 ? 7.212  127.025 22.700 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE1   1 
ATOM   2306 C CE2   . PHE A   1 336 ? 5.637  126.612 24.443 1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CE2   1 
ATOM   2307 C CZ    . PHE A   1 336 ? 5.917  126.825 23.106 1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A   CZ    1 
ATOM   2308 N N     . HIS A   1 337 ? 11.238 128.390 28.061 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   N     1 
ATOM   2309 C CA    . HIS A   1 337 ? 11.648 128.585 29.447 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CA    1 
ATOM   2310 C C     . HIS A   1 337 ? 11.338 129.996 29.943 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   C     1 
ATOM   2311 O O     . HIS A   1 337 ? 11.492 130.270 31.138 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   O     1 
ATOM   2312 C CB    . HIS A   1 337 ? 13.137 128.250 29.607 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CB    1 
ATOM   2313 C CG    . HIS A   1 337 ? 14.047 129.175 28.864 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CG    1 
ATOM   2314 N ND1   . HIS A   1 337 ? 15.396 129.258 29.125 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   ND1   1 
ATOM   2315 C CD2   . HIS A   1 337 ? 13.800 130.061 27.871 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CD2   1 
ATOM   2316 C CE1   . HIS A   1 337 ? 15.942 130.155 28.323 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   CE1   1 
ATOM   2317 N NE2   . HIS A   1 337 ? 14.996 130.654 27.551 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A   NE2   1 
ATOM   2318 N N     . ASP A   1 338 ? 10.879 130.883 29.061 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   N     1 
ATOM   2319 C CA    . ASP A   1 338 ? 10.457 132.221 29.450 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CA    1 
ATOM   2320 C C     . ASP A   1 338 ? 9.028  132.277 29.975 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   C     1 
ATOM   2321 O O     . ASP A   1 338 ? 8.620  133.339 30.471 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   O     1 
ATOM   2322 C CB    . ASP A   1 338 ? 10.561 133.174 28.265 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CB    1 
ATOM   2323 C CG    . ASP A   1 338 ? 11.976 133.548 27.961 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   CG    1 
ATOM   2324 O OD1   . ASP A   1 338 ? 12.814 133.400 28.873 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD1   1 
ATOM   2325 O OD2   . ASP A   1 338 ? 12.255 133.998 26.828 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A   OD2   1 
ATOM   2326 N N     . TRP A   1 339 ? 8.264  131.187 29.862 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   N     1 
ATOM   2327 C CA    . TRP A   1 339 ? 6.824  131.267 30.025 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CA    1 
ATOM   2328 C C     . TRP A   1 339 ? 6.325  130.074 30.824 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   C     1 
ATOM   2329 O O     . TRP A   1 339 ? 6.875  128.976 30.710 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   O     1 
ATOM   2330 C CB    . TRP A   1 339 ? 6.091  131.302 28.675 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CB    1 
ATOM   2331 C CG    . TRP A   1 339 ? 6.622  132.326 27.752 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CG    1 
ATOM   2332 C CD1   . TRP A   1 339 ? 7.463  132.119 26.685 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD1   1 
ATOM   2333 C CD2   . TRP A   1 339 ? 6.386  133.729 27.808 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CD2   1 
ATOM   2334 N NE1   . TRP A   1 339 ? 7.752  133.311 26.071 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   NE1   1 
ATOM   2335 C CE2   . TRP A   1 339 ? 7.097  134.316 26.736 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE2   1 
ATOM   2336 C CE3   . TRP A   1 339 ? 5.630  134.551 28.648 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CE3   1 
ATOM   2337 C CZ2   . TRP A   1 339 ? 7.075  135.688 26.491 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2338 C CZ3   . TRP A   1 339 ? 5.617  135.913 28.409 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2339 C CH2   . TRP A   1 339 ? 6.330  136.468 27.337 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A   CH2   1 
ATOM   2340 N N     . PRO A   1 340 ? 5.278  130.270 31.618 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   N     1 
ATOM   2341 C CA    . PRO A   1 340 ? 4.650  129.139 32.306 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CA    1 
ATOM   2342 C C     . PRO A   1 340 ? 3.737  128.384 31.351 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   C     1 
ATOM   2343 O O     . PRO A   1 340 ? 3.298  128.916 30.330 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   O     1 
ATOM   2344 C CB    . PRO A   1 340 ? 3.847  129.820 33.421 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CB    1 
ATOM   2345 C CG    . PRO A   1 340 ? 3.961  131.379 33.153 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CG    1 
ATOM   2346 C CD    . PRO A   1 340 ? 4.509  131.516 31.790 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A   CD    1 
ATOM   2347 N N     . ASP A   1 341 ? 3.476  127.115 31.687 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   N     1 
ATOM   2348 C CA    . ASP A   1 341 ? 2.478  126.334 30.958 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CA    1 
ATOM   2349 C C     . ASP A   1 341 ? 1.207  127.143 30.682 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   C     1 
ATOM   2350 O O     . ASP A   1 341 ? 0.816  127.348 29.524 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   O     1 
ATOM   2351 C CB    . ASP A   1 341 ? 2.115  125.071 31.742 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CB    1 
ATOM   2352 C CG    . ASP A   1 341 ? 3.214  124.034 31.733 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   CG    1 
ATOM   2353 O OD1   . ASP A   1 341 ? 4.364  124.363 31.347 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD1   1 
ATOM   2354 O OD2   . ASP A   1 341 ? 2.918  122.887 32.130 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A   OD2   1 
ATOM   2355 N N     . LEU A   1 342 ? 0.541  127.612 31.742 1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   N     1 
ATOM   2356 C CA    . LEU A   1 342 ? -0.632 128.447 31.553 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CA    1 
ATOM   2357 C C     . LEU A   1 342 ? -0.435 129.779 32.248 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   C     1 
ATOM   2358 O O     . LEU A   1 342 ? 0.070  129.820 33.378 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   O     1 
ATOM   2359 C CB    . LEU A   1 342 ? -1.913 127.780 32.090 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CB    1 
ATOM   2360 C CG    . LEU A   1 342 ? -2.373 126.459 31.468 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CG    1 
ATOM   2361 C CD1   . LEU A   1 342 ? -2.458 125.362 32.522 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD1   1 
ATOM   2362 C CD2   . LEU A   1 342 ? -3.698 126.623 30.775 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD2   1 
ATOM   2363 N N     . PRO A   1 343 ? -0.833 130.890 31.610 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   N     1 
ATOM   2364 C CA    . PRO A   1 343 ? -1.487 130.950 30.293 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CA    1 
ATOM   2365 C C     . PRO A   1 343 ? -0.590 130.950 29.043 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   C     1 
ATOM   2366 O O     . PRO A   1 343 ? -0.985 130.307 28.067 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   O     1 
ATOM   2367 C CB    . PRO A   1 343 ? -2.241 132.284 30.345 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CB    1 
ATOM   2368 C CG    . PRO A   1 343 ? -1.438 133.146 31.265 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CG    1 
ATOM   2369 C CD    . PRO A   1 343 ? -0.838 132.198 32.293 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CD    1 
ATOM   2370 N N     . GLU A   1 344 ? 0.549  131.662 29.059 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   N     1 
ATOM   2371 C CA    . GLU A   1 344 ? 1.254  131.960 27.813 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CA    1 
ATOM   2372 C C     . GLU A   1 344 ? 1.694  130.692 27.097 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   C     1 
ATOM   2373 O O     . GLU A   1 344 ? 1.620  130.615 25.869 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   O     1 
ATOM   2374 C CB    . GLU A   1 344 ? 2.451  132.855 28.082 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CB    1 
ATOM   2375 C CG    . GLU A   1 344 ? 2.078  134.256 28.451 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CG    1 
ATOM   2376 C CD    . GLU A   1 344 ? 1.919  134.406 29.935 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   CD    1 
ATOM   2377 O OE1   . GLU A   1 344 ? 1.552  133.397 30.585 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE1   1 
ATOM   2378 O OE2   . GLU A   1 344 ? 2.192  135.516 30.454 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A   OE2   1 
ATOM   2379 N N     . GLY A   1 345 ? 2.124  129.682 27.841 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   N     1 
ATOM   2380 C CA    . GLY A   1 345 ? 2.530  128.428 27.238 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   CA    1 
ATOM   2381 C C     . GLY A   1 345 ? 1.533  127.852 26.253 1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   C     1 
ATOM   2382 O O     . GLY A   1 345 ? 1.866  127.636 25.081 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A   O     1 
ATOM   2383 N N     . LYS A   1 346 ? 0.300  127.603 26.711 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   N     1 
ATOM   2384 C CA    . LYS A   1 346 ? -0.712 127.078 25.802 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CA    1 
ATOM   2385 C C     . LYS A   1 346 ? -1.026 128.083 24.703 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   C     1 
ATOM   2386 O O     . LYS A   1 346 ? -1.239 127.699 23.549 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   O     1 
ATOM   2387 C CB    . LYS A   1 346 ? -1.982 126.685 26.563 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A   CB    1 
ATOM   2388 N N     . LYS A   1 347 ? -1.017 129.377 25.023 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   N     1 
ATOM   2389 C CA    . LYS A   1 347 ? -1.350 130.361 23.999 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CA    1 
ATOM   2390 C C     . LYS A   1 347 ? -0.320 130.361 22.871 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   C     1 
ATOM   2391 O O     . LYS A   1 347 ? -0.691 130.530 21.701 1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   O     1 
ATOM   2392 C CB    . LYS A   1 347 ? -1.492 131.758 24.608 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CB    1 
ATOM   2393 C CG    . LYS A   1 347 ? -1.857 132.842 23.568 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CG    1 
ATOM   2394 C CD    . LYS A   1 347 ? -2.918 133.842 24.065 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CD    1 
ATOM   2395 C CE    . LYS A   1 347 ? -4.360 133.313 23.906 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   CE    1 
ATOM   2396 N NZ    . LYS A   1 347 ? -4.637 132.721 22.567 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A   NZ    1 
ATOM   2397 N N     . ILE A   1 348 ? 0.976  130.173 23.192 1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   N     1 
ATOM   2398 C CA    . ILE A   1 348 ? 1.984  129.999 22.136 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CA    1 
ATOM   2399 C C     . ILE A   1 348 ? 1.616  128.804 21.272 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   C     1 
ATOM   2400 O O     . ILE A   1 348 ? 1.454  128.919 20.053 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   O     1 
ATOM   2401 C CB    . ILE A   1 348 ? 3.409  129.799 22.704 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CB    1 
ATOM   2402 C CG1   . ILE A   1 348 ? 3.838  130.817 23.776 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG1   1 
ATOM   2403 C CG2   . ILE A   1 348 ? 4.417  129.729 21.551 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CG2   1 
ATOM   2404 C CD1   . ILE A   1 348 ? 3.461  132.171 23.492 1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A   CD1   1 
ATOM   2405 N N     . LEU A   1 349 ? 1.514  127.629 21.904 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   N     1 
ATOM   2406 C CA    . LEU A   1 349 ? 1.297  126.392 21.167 1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CA    1 
ATOM   2407 C C     . LEU A   1 349 ? -0.015 126.415 20.393 1.00 84.16  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   C     1 
ATOM   2408 O O     . LEU A   1 349 ? -0.134 125.747 19.361 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   O     1 
ATOM   2409 C CB    . LEU A   1 349 ? 1.329  125.196 22.120 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CB    1 
ATOM   2410 C CG    . LEU A   1 349 ? 2.692  124.823 22.699 1.00 76.41  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CG    1 
ATOM   2411 C CD1   . LEU A   1 349 ? 2.603  123.560 23.543 1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD1   1 
ATOM   2412 C CD2   . LEU A   1 349 ? 3.726  124.652 21.590 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD2   1 
ATOM   2413 N N     . ASP A   1 350 ? -1.011 127.170 20.855 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   N     1 
ATOM   2414 C CA    . ASP A   1 350 ? -2.267 127.160 20.120 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CA    1 
ATOM   2415 C C     . ASP A   1 350 ? -2.258 128.169 18.982 1.00 82.26  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   C     1 
ATOM   2416 O O     . ASP A   1 350 ? -2.799 127.887 17.908 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   O     1 
ATOM   2417 C CB    . ASP A   1 350 ? -3.441 127.394 21.068 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CB    1 
ATOM   2418 C CG    . ASP A   1 350 ? -3.799 126.141 21.852 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   CG    1 
ATOM   2419 O OD1   . ASP A   1 350 ? -3.444 125.025 21.388 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD1   1 
ATOM   2420 O OD2   . ASP A   1 350 ? -4.418 126.266 22.930 1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A   OD2   1 
ATOM   2421 N N     . ASN A   1 351 ? -1.625 129.330 19.179 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   N     1 
ATOM   2422 C CA    . ASN A   1 351 ? -1.526 130.313 18.103 1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CA    1 
ATOM   2423 C C     . ASN A   1 351 ? -0.734 129.804 16.904 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   C     1 
ATOM   2424 O O     . ASN A   1 351 ? -0.830 130.392 15.820 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   O     1 
ATOM   2425 C CB    . ASN A   1 351 ? -0.887 131.598 18.609 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CB    1 
ATOM   2426 C CG    . ASN A   1 351 ? -1.884 132.518 19.244 1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   CG    1 
ATOM   2427 O OD1   . ASN A   1 351 ? -3.089 132.344 19.080 1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   OD1   1 
ATOM   2428 N ND2   . ASN A   1 351 ? -1.393 133.521 19.963 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A   ND2   1 
ATOM   2429 N N     . THR A   1 352 ? 0.068  128.749 17.074 1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   N     1 
ATOM   2430 C CA    . THR A   1 352 ? 0.816  128.176 15.966 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CA    1 
ATOM   2431 C C     . THR A   1 352 ? 0.310  126.788 15.587 1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   C     1 
ATOM   2432 O O     . THR A   1 352 ? 0.650  126.293 14.506 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   O     1 
ATOM   2433 C CB    . THR A   1 352 ? 2.347  128.159 16.262 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CB    1 
ATOM   2434 O OG1   . THR A   1 352 ? 2.703  127.094 17.155 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   OG1   1 
ATOM   2435 C CG2   . THR A   1 352 ? 2.846  129.525 16.841 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 328 THR A   CG2   1 
ATOM   2436 N N     . ARG A   1 353 ? -0.518 126.162 16.427 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   N     1 
ATOM   2437 C CA    . ARG A   1 353 ? -1.328 125.045 15.954 1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CA    1 
ATOM   2438 C C     . ARG A   1 353 ? -2.237 125.486 14.818 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   C     1 
ATOM   2439 O O     . ARG A   1 353 ? -2.558 124.687 13.929 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   O     1 
ATOM   2440 C CB    . ARG A   1 353 ? -2.155 124.468 17.104 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CB    1 
ATOM   2441 C CG    . ARG A   1 353 ? -3.533 123.966 16.705 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CG    1 
ATOM   2442 C CD    . ARG A   1 353 ? -4.385 123.655 17.923 1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CD    1 
ATOM   2443 N NE    . ARG A   1 353 ? -3.760 122.616 18.731 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NE    1 
ATOM   2444 C CZ    . ARG A   1 353 ? -4.054 121.325 18.637 1.00 105.48 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   CZ    1 
ATOM   2445 N NH1   . ARG A   1 353 ? -4.969 120.919 17.768 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH1   1 
ATOM   2446 N NH2   . ARG A   1 353 ? -3.430 120.443 19.408 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A   NH2   1 
ATOM   2447 N N     . ALA A   1 354 ? -2.638 126.761 14.827 1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   N     1 
ATOM   2448 C CA    . ALA A   1 354 ? -3.488 127.314 13.780 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CA    1 
ATOM   2449 C C     . ALA A   1 354 ? -2.913 127.050 12.394 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   C     1 
ATOM   2450 O O     . ALA A   1 354 ? -3.613 126.552 11.506 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   O     1 
ATOM   2451 C CB    . ALA A   1 354 ? -3.678 128.816 14.010 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A   CB    1 
ATOM   2452 N N     . ALA A   1 355 ? -1.633 127.356 12.195 1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   N     1 
ATOM   2453 C CA    . ALA A   1 355 ? -1.026 127.285 10.872 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CA    1 
ATOM   2454 C C     . ALA A   1 355 ? -0.458 125.911 10.519 1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   C     1 
ATOM   2455 O O     . ALA A   1 355 ? 0.054  125.747 9.410  1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   O     1 
ATOM   2456 C CB    . ALA A   1 355 ? 0.071  128.342 10.750 1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CB    1 
ATOM   2457 N N     . MET A   1 356 ? -0.556 124.917 11.397 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   N     1 
ATOM   2458 C CA    . MET A   1 356 ? 0.069  123.622 11.139 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CA    1 
ATOM   2459 C C     . MET A   1 356 ? -0.801 122.731 10.266 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   C     1 
ATOM   2460 O O     . MET A   1 356 ? -1.992 122.560 10.538 1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 332 MET A   O     1 
ATOM   2461 C CB    . MET A   1 356 ? 0.341  122.870 12.438 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CB    1 
ATOM   2462 C CG    . MET A   1 356 ? 1.392  123.450 13.337 1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CG    1 
ATOM   2463 S SD    . MET A   1 356 ? 1.457  122.442 14.832 1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   SD    1 
ATOM   2464 C CE    . MET A   1 356 ? 2.439  121.049 14.281 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 332 MET A   CE    1 
ATOM   2465 N N     . SER A   1 357 ? -0.195 122.126 9.248  1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   N     1 
ATOM   2466 C CA    . SER A   1 357 ? -0.770 120.926 8.661  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CA    1 
ATOM   2467 C C     . SER A   1 357 ? -0.712 119.792 9.678  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   C     1 
ATOM   2468 O O     . SER A   1 357 ? 0.262  119.652 10.421 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   O     1 
ATOM   2469 C CB    . SER A   1 357 ? -0.021 120.539 7.388  1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   CB    1 
ATOM   2470 O OG    . SER A   1 357 ? -0.125 119.146 7.156  1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 333 SER A   OG    1 
ATOM   2471 N N     . ARG A   1 358 ? -1.772 118.985 9.727  1.00 107.47 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   N     1 
ATOM   2472 C CA    . ARG A   1 358 ? -1.841 117.932 10.738 1.00 109.70 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CA    1 
ATOM   2473 C C     . ARG A   1 358 ? -0.725 116.912 10.543 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   C     1 
ATOM   2474 O O     . ARG A   1 358 ? -0.011 116.562 11.493 1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   O     1 
ATOM   2475 C CB    . ARG A   1 358 ? -3.215 117.254 10.703 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A   CB    1 
ATOM   2476 N N     . GLU A   1 359 ? -0.537 116.456 9.304  1.00 116.82 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   N     1 
ATOM   2477 C CA    . GLU A   1 359 ? 0.337  115.337 8.975  1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CA    1 
ATOM   2478 C C     . GLU A   1 359 ? 1.681  115.768 8.399  1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   C     1 
ATOM   2479 O O     . GLU A   1 359 ? 2.540  114.911 8.172  1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   O     1 
ATOM   2480 C CB    . GLU A   1 359 ? -0.366 114.400 7.977  1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CB    1 
ATOM   2481 C CG    . GLU A   1 359 ? -1.694 113.803 8.471  1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CG    1 
ATOM   2482 C CD    . GLU A   1 359 ? -2.942 114.503 7.907  1.00 129.18 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   CD    1 
ATOM   2483 O OE1   . GLU A   1 359 ? -4.053 114.230 8.418  1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE1   1 
ATOM   2484 O OE2   . GLU A   1 359 ? -2.819 115.320 6.964  1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A   OE2   1 
ATOM   2485 N N     . HIS A   1 360 ? 1.884  117.062 8.147  1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   N     1 
ATOM   2486 C CA    . HIS A   1 360 ? 3.081  117.535 7.459  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CA    1 
ATOM   2487 C C     . HIS A   1 360 ? 3.811  118.675 8.157  1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   C     1 
ATOM   2488 O O     . HIS A   1 360 ? 4.991  118.897 7.852  1.00 98.28  ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   O     1 
ATOM   2489 C CB    . HIS A   1 360 ? 2.729  117.964 6.029  1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CB    1 
ATOM   2490 C CG    . HIS A   1 360 ? 2.167  116.852 5.203  1.00 112.09 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CG    1 
ATOM   2491 N ND1   . HIS A   1 360 ? 2.368  115.524 5.517  1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   ND1   1 
ATOM   2492 C CD2   . HIS A   1 360 ? 1.409  116.862 4.083  1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CD2   1 
ATOM   2493 C CE1   . HIS A   1 360 ? 1.756  114.763 4.628  1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   CE1   1 
ATOM   2494 N NE2   . HIS A   1 360 ? 1.168  115.551 3.746  1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A   NE2   1 
ATOM   2495 N N     . SER A   1 361 ? 3.165  119.402 9.063  1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 337 SER A   N     1 
ATOM   2496 C CA    . SER A   1 361 ? 3.849  120.357 9.919  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CA    1 
ATOM   2497 C C     . SER A   1 361 ? 4.206  119.705 11.253 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 337 SER A   C     1 
ATOM   2498 O O     . SER A   1 361 ? 3.610  118.704 11.675 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 337 SER A   O     1 
ATOM   2499 C CB    . SER A   1 361 ? 2.994  121.605 10.150 1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 337 SER A   CB    1 
ATOM   2500 O OG    . SER A   1 361 ? 2.988  122.445 9.002  1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 337 SER A   OG    1 
ATOM   2501 N N     . ARG A   1 362 ? 5.214  120.279 11.908 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   N     1 
ATOM   2502 C CA    . ARG A   1 362 ? 5.733  119.703 13.140 1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CA    1 
ATOM   2503 C C     . ARG A   1 362 ? 6.347  120.799 14.002 1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   C     1 
ATOM   2504 O O     . ARG A   1 362 ? 6.803  121.830 13.492 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   O     1 
ATOM   2505 C CB    . ARG A   1 362 ? 6.747  118.603 12.845 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CB    1 
ATOM   2506 C CG    . ARG A   1 362 ? 6.611  117.453 13.793 1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CG    1 
ATOM   2507 C CD    . ARG A   1 362 ? 7.357  116.262 13.302 1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CD    1 
ATOM   2508 N NE    . ARG A   1 362 ? 6.484  115.367 12.559 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NE    1 
ATOM   2509 C CZ    . ARG A   1 362 ? 6.503  114.045 12.682 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   CZ    1 
ATOM   2510 N NH1   . ARG A   1 362 ? 7.353  113.467 13.522 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH1   1 
ATOM   2511 N NH2   . ARG A   1 362 ? 5.672  113.302 11.967 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A   NH2   1 
ATOM   2512 N N     . ILE A   1 363 ? 6.335  120.576 15.319 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   N     1 
ATOM   2513 C CA    . ILE A   1 363 ? 6.781  121.571 16.296 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CA    1 
ATOM   2514 C C     . ILE A   1 363 ? 8.039  121.064 16.994 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   C     1 
ATOM   2515 O O     . ILE A   1 363 ? 8.092  119.909 17.441 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   O     1 
ATOM   2516 C CB    . ILE A   1 363 ? 5.666  121.915 17.308 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CB    1 
ATOM   2517 C CG1   . ILE A   1 363 ? 6.203  122.729 18.470 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG1   1 
ATOM   2518 C CG2   . ILE A   1 363 ? 4.982  120.703 17.863 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CG2   1 
ATOM   2519 C CD1   . ILE A   1 363 ? 6.428  124.061 18.085 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A   CD1   1 
ATOM   2520 N N     . LEU A   1 364 ? 9.053  121.930 17.082 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   N     1 
ATOM   2521 C CA    . LEU A   1 364 ? 10.312 121.604 17.752 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CA    1 
ATOM   2522 C C     . LEU A   1 364 ? 10.599 122.616 18.858 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   C     1 
ATOM   2523 O O     . LEU A   1 364 ? 10.809 123.811 18.581 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   O     1 
ATOM   2524 C CB    . LEU A   1 364 ? 11.465 121.572 16.752 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CB    1 
ATOM   2525 C CG    . LEU A   1 364 ? 11.390 120.473 15.700 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CG    1 
ATOM   2526 C CD1   . LEU A   1 364 ? 12.592 120.554 14.785 1.00 84.34  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD1   1 
ATOM   2527 C CD2   . LEU A   1 364 ? 11.282 119.094 16.357 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A   CD2   1 
ATOM   2528 N N     . ILE A   1 365 ? 10.634 122.124 20.102 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   N     1 
ATOM   2529 C CA    . ILE A   1 365 ? 10.936 122.917 21.296 1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CA    1 
ATOM   2530 C C     . ILE A   1 365 ? 12.343 122.559 21.753 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   C     1 
ATOM   2531 O O     . ILE A   1 365 ? 12.598 121.411 22.134 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   O     1 
ATOM   2532 C CB    . ILE A   1 365 ? 9.926  122.662 22.430 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CB    1 
ATOM   2533 C CG1   . ILE A   1 365 ? 8.509  122.685 21.896 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG1   1 
ATOM   2534 C CG2   . ILE A   1 365 ? 10.049 123.712 23.520 1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CG2   1 
ATOM   2535 C CD1   . ILE A   1 365 ? 8.058  124.048 21.564 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A   CD1   1 
ATOM   2536 N N     . HIS A   1 366 ? 13.239 123.549 21.758 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   N     1 
ATOM   2537 C CA    . HIS A   1 366 ? 14.664 123.362 22.054 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CA    1 
ATOM   2538 C C     . HIS A   1 366 ? 15.018 124.119 23.334 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   C     1 
ATOM   2539 O O     . HIS A   1 366 ? 15.044 125.355 23.349 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   O     1 
ATOM   2540 C CB    . HIS A   1 366 ? 15.510 123.844 20.873 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CB    1 
ATOM   2541 C CG    . HIS A   1 366 ? 16.889 123.275 20.839 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CG    1 
ATOM   2542 N ND1   . HIS A   1 366 ? 17.855 123.723 19.963 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   ND1   1 
ATOM   2543 C CD2   . HIS A   1 366 ? 17.473 122.303 21.582 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CD2   1 
ATOM   2544 C CE1   . HIS A   1 366 ? 18.971 123.045 20.162 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   CE1   1 
ATOM   2545 N NE2   . HIS A   1 366 ? 18.767 122.178 21.140 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A   NE2   1 
ATOM   2546 N N     . ASP A   1 367 ? 15.308 123.381 24.402 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   N     1 
ATOM   2547 C CA    . ASP A   1 367 ? 15.458 123.984 25.719 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CA    1 
ATOM   2548 C C     . ASP A   1 367 ? 16.257 123.036 26.594 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   C     1 
ATOM   2549 O O     . ASP A   1 367 ? 16.432 121.860 26.277 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   O     1 
ATOM   2550 C CB    . ASP A   1 367 ? 14.097 124.267 26.385 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CB    1 
ATOM   2551 C CG    . ASP A   1 367 ? 13.634 125.710 26.217 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   CG    1 
ATOM   2552 O OD1   . ASP A   1 367 ? 14.471 126.641 26.266 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD1   1 
ATOM   2553 O OD2   . ASP A   1 367 ? 12.407 125.916 26.034 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A   OD2   1 
ATOM   2554 N N     . ILE A   1 368 ? 16.715 123.561 27.727 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   N     1 
ATOM   2555 C CA    . ILE A   1 368 ? 17.284 122.693 28.740 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CA    1 
ATOM   2556 C C     . ILE A   1 368 ? 16.258 121.640 29.151 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   C     1 
ATOM   2557 O O     . ILE A   1 368 ? 15.050 121.904 29.223 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   O     1 
ATOM   2558 C CB    . ILE A   1 368 ? 17.761 123.543 29.928 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CB    1 
ATOM   2559 C CG1   . ILE A   1 368 ? 18.996 124.343 29.515 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG1   1 
ATOM   2560 C CG2   . ILE A   1 368 ? 18.087 122.664 31.129 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CG2   1 
ATOM   2561 C CD1   . ILE A   1 368 ? 19.472 125.329 30.564 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A   CD1   1 
ATOM   2562 N N     . ILE A   1 369 ? 16.734 120.423 29.385 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   N     1 
ATOM   2563 C CA    . ILE A   1 369 ? 15.937 119.363 29.984 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CA    1 
ATOM   2564 C C     . ILE A   1 369 ? 16.537 119.078 31.351 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   C     1 
ATOM   2565 O O     . ILE A   1 369 ? 17.646 118.538 31.463 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   O     1 
ATOM   2566 C CB    . ILE A   1 369 ? 15.886 118.116 29.096 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CB    1 
ATOM   2567 C CG1   . ILE A   1 369 ? 15.301 118.488 27.742 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG1   1 
ATOM   2568 C CG2   . ILE A   1 369 ? 15.042 117.030 29.725 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CG2   1 
ATOM   2569 C CD1   . ILE A   1 369 ? 15.195 117.326 26.837 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A   CD1   1 
ATOM   2570 N N     . VAL A   1 370 ? 15.831 119.485 32.388 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   N     1 
ATOM   2571 C CA    . VAL A   1 370 ? 16.375 119.401 33.741 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CA    1 
ATOM   2572 C C     . VAL A   1 370 ? 16.221 117.971 34.240 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   C     1 
ATOM   2573 O O     . VAL A   1 370 ? 15.124 117.411 34.145 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   O     1 
ATOM   2574 C CB    . VAL A   1 370 ? 15.657 120.385 34.658 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CB    1 
ATOM   2575 C CG1   . VAL A   1 370 ? 16.221 120.330 36.065 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG1   1 
ATOM   2576 C CG2   . VAL A   1 370 ? 15.763 121.794 34.108 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A   CG2   1 
ATOM   2577 N N     . PRO A   1 371 ? 17.280 117.342 34.755 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   N     1 
ATOM   2578 C CA    . PRO A   1 371 ? 17.121 116.018 35.360 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CA    1 
ATOM   2579 C C     . PRO A   1 371 ? 16.424 116.110 36.704 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   C     1 
ATOM   2580 O O     . PRO A   1 371 ? 16.539 117.106 37.423 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   O     1 
ATOM   2581 C CB    . PRO A   1 371 ? 18.563 115.532 35.525 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CB    1 
ATOM   2582 C CG    . PRO A   1 371 ? 19.315 116.761 35.717 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CG    1 
ATOM   2583 C CD    . PRO A   1 371 ? 18.688 117.775 34.784 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CD    1 
ATOM   2584 N N     . GLU A   1 372 ? 15.699 115.046 37.046 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   N     1 
ATOM   2585 C CA    . GLU A   1 372 ? 15.013 114.983 38.326 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CA    1 
ATOM   2586 C C     . GLU A   1 372 ? 15.965 114.713 39.485 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   C     1 
ATOM   2587 O O     . GLU A   1 372 ? 15.558 114.785 40.649 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   O     1 
ATOM   2588 C CB    . GLU A   1 372 ? 13.904 113.915 38.283 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CB    1 
ATOM   2589 C CG    . GLU A   1 372 ? 13.128 113.859 36.969 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CG    1 
ATOM   2590 C CD    . GLU A   1 372 ? 11.762 114.522 37.042 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   CD    1 
ATOM   2591 O OE1   . GLU A   1 372 ? 11.352 114.917 38.158 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE1   1 
ATOM   2592 O OE2   . GLU A   1 372 ? 11.118 114.659 35.970 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A   OE2   1 
ATOM   2593 N N     . ILE A   1 373 ? 17.226 114.417 39.208 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   N     1 
ATOM   2594 C CA    . ILE A   1 373 ? 18.217 114.290 40.263 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CA    1 
ATOM   2595 C C     . ILE A   1 373 ? 19.549 114.681 39.661 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   C     1 
ATOM   2596 O O     . ILE A   1 373 ? 19.741 114.611 38.444 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   O     1 
ATOM   2597 C CB    . ILE A   1 373 ? 18.251 112.868 40.869 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CB    1 
ATOM   2598 C CG1   . ILE A   1 373 ? 18.801 112.924 42.294 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG1   1 
ATOM   2599 C CG2   . ILE A   1 373 ? 19.066 111.919 40.006 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG2   1 
ATOM   2600 C CD1   . ILE A   1 373 ? 18.879 111.582 42.986 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CD1   1 
ATOM   2601 N N     . GLY A   1 374 ? 20.458 115.141 40.515 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   N     1 
ATOM   2602 C CA    . GLY A   1 374 ? 21.787 115.491 40.055 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   CA    1 
ATOM   2603 C C     . GLY A   1 374 ? 21.874 116.710 39.159 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   C     1 
ATOM   2604 O O     . GLY A   1 374 ? 22.785 116.785 38.325 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A   O     1 
ATOM   2605 N N     . ALA A   1 375 ? 20.950 117.661 39.293 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   N     1 
ATOM   2606 C CA    . ALA A   1 375 ? 21.081 118.925 38.575 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CA    1 
ATOM   2607 C C     . ALA A   1 375 ? 22.366 119.638 38.996 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   C     1 
ATOM   2608 O O     . ALA A   1 375 ? 22.850 119.485 40.122 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   O     1 
ATOM   2609 C CB    . ALA A   1 375 ? 19.862 119.819 38.847 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A   CB    1 
ATOM   2610 N N     . THR A   1 376 ? 22.928 120.416 38.085 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   N     1 
ATOM   2611 C CA    . THR A   1 376 ? 24.122 121.202 38.377 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CA    1 
ATOM   2612 C C     . THR A   1 376 ? 23.774 122.665 38.639 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   C     1 
ATOM   2613 O O     . THR A   1 376 ? 22.641 123.116 38.432 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   O     1 
ATOM   2614 C CB    . THR A   1 376 ? 25.102 121.148 37.208 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CB    1 
ATOM   2615 O OG1   . THR A   1 376 ? 24.755 122.187 36.288 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   OG1   1 
ATOM   2616 C CG2   . THR A   1 376 ? 25.005 119.807 36.496 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 352 THR A   CG2   1 
ATOM   2617 N N     . MET A   1 377 ? 24.793 123.423 39.051 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   N     1 
ATOM   2618 C CA    . MET A   1 377 ? 24.656 124.867 39.191 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CA    1 
ATOM   2619 C C     . MET A   1 377 ? 24.316 125.545 37.873 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   C     1 
ATOM   2620 O O     . MET A   1 377 ? 23.877 126.703 37.876 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   O     1 
ATOM   2621 C CB    . MET A   1 377 ? 25.938 125.472 39.756 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CB    1 
ATOM   2622 C CG    . MET A   1 377 ? 26.218 125.110 41.191 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CG    1 
ATOM   2623 S SD    . MET A   1 377 ? 24.772 125.371 42.225 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   SD    1 
ATOM   2624 C CE    . MET A   1 377 ? 24.744 127.175 42.236 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 353 MET A   CE    1 
ATOM   2625 N N     . SER A   1 378 ? 24.507 124.864 36.751 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   N     1 
ATOM   2626 C CA    . SER A   1 378 ? 24.151 125.458 35.466 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CA    1 
ATOM   2627 C C     . SER A   1 378 ? 22.642 125.394 35.214 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   C     1 
ATOM   2628 O O     . SER A   1 378 ? 22.057 126.363 34.723 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   O     1 
ATOM   2629 C CB    . SER A   1 378 ? 24.923 124.762 34.345 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   CB    1 
ATOM   2630 O OG    . SER A   1 378 ? 25.167 125.673 33.277 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 354 SER A   OG    1 
ATOM   2631 N N     . HIS A   1 379 ? 21.998 124.260 35.519 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   N     1 
ATOM   2632 C CA    . HIS A   1 379 ? 20.544 124.244 35.608 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CA    1 
ATOM   2633 C C     . HIS A   1 379 ? 20.054 125.297 36.597 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   C     1 
ATOM   2634 O O     . HIS A   1 379 ? 19.146 126.083 36.295 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   O     1 
ATOM   2635 C CB    . HIS A   1 379 ? 20.038 122.862 36.047 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CB    1 
ATOM   2636 C CG    . HIS A   1 379 ? 20.480 121.728 35.172 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CG    1 
ATOM   2637 N ND1   . HIS A   1 379 ? 21.340 120.739 35.612 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   ND1   1 
ATOM   2638 C CD2   . HIS A   1 379 ? 20.167 121.412 33.892 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CD2   1 
ATOM   2639 C CE1   . HIS A   1 379 ? 21.539 119.869 34.639 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   CE1   1 
ATOM   2640 N NE2   . HIS A   1 379 ? 20.843 120.256 33.584 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A   NE2   1 
ATOM   2641 N N     . ALA A   1 380 ? 20.658 125.328 37.790 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   N     1 
ATOM   2642 C CA    . ALA A   1 380 ? 20.113 126.114 38.886 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CA    1 
ATOM   2643 C C     . ALA A   1 380 ? 20.107 127.600 38.562 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   C     1 
ATOM   2644 O O     . ALA A   1 380 ? 19.097 128.272 38.776 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   O     1 
ATOM   2645 C CB    . ALA A   1 380 ? 20.891 125.848 40.170 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A   CB    1 
ATOM   2646 N N     . TRP A   1 381 ? 21.217 128.142 38.033 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   N     1 
ATOM   2647 C CA    . TRP A   1 381 ? 21.244 129.593 37.810 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CA    1 
ATOM   2648 C C     . TRP A   1 381 ? 20.277 130.003 36.698 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   C     1 
ATOM   2649 O O     . TRP A   1 381 ? 19.668 131.073 36.772 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   O     1 
ATOM   2650 C CB    . TRP A   1 381 ? 22.676 130.104 37.528 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CB    1 
ATOM   2651 C CG    . TRP A   1 381 ? 23.186 129.990 36.088 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CG    1 
ATOM   2652 C CD1   . TRP A   1 381 ? 24.057 129.042 35.597 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD1   1 
ATOM   2653 C CD2   . TRP A   1 381 ? 22.886 130.860 34.977 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CD2   1 
ATOM   2654 N NE1   . TRP A   1 381 ? 24.293 129.261 34.259 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   NE1   1 
ATOM   2655 C CE2   . TRP A   1 381 ? 23.585 130.360 33.851 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE2   1 
ATOM   2656 C CE3   . TRP A   1 381 ? 22.085 131.998 34.820 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CE3   1 
ATOM   2657 C CZ2   . TRP A   1 381 ? 23.511 130.968 32.593 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2658 C CZ3   . TRP A   1 381 ? 22.010 132.599 33.564 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2659 C CH2   . TRP A   1 381 ? 22.717 132.082 32.474 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A   CH2   1 
ATOM   2660 N N     . GLN A   1 382 ? 20.113 129.171 35.668 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   N     1 
ATOM   2661 C CA    . GLN A   1 382 ? 19.171 129.511 34.608 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CA    1 
ATOM   2662 C C     . GLN A   1 382 ? 17.727 129.411 35.101 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   C     1 
ATOM   2663 O O     . GLN A   1 382 ? 16.921 130.319 34.869 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   O     1 
ATOM   2664 C CB    . GLN A   1 382 ? 19.405 128.617 33.384 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CB    1 
ATOM   2665 C CG    . GLN A   1 382 ? 20.803 128.776 32.775 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CG    1 
ATOM   2666 C CD    . GLN A   1 382 ? 20.870 128.421 31.293 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   CD    1 
ATOM   2667 O OE1   . GLN A   1 382 ? 21.678 127.588 30.872 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   OE1   1 
ATOM   2668 N NE2   . GLN A   1 382 ? 20.026 129.064 30.495 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A   NE2   1 
ATOM   2669 N N     . ASP A   1 383 ? 17.388 128.324 35.798 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   N     1 
ATOM   2670 C CA    . ASP A   1 383 ? 16.015 128.136 36.262 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CA    1 
ATOM   2671 C C     . ASP A   1 383 ? 15.615 129.188 37.288 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   C     1 
ATOM   2672 O O     . ASP A   1 383 ? 14.518 129.760 37.219 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   O     1 
ATOM   2673 C CB    . ASP A   1 383 ? 15.834 126.751 36.881 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CB    1 
ATOM   2674 C CG    . ASP A   1 383 ? 14.421 126.548 37.398 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   CG    1 
ATOM   2675 O OD1   . ASP A   1 383 ? 13.506 126.466 36.550 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD1   1 
ATOM   2676 O OD2   . ASP A   1 383 ? 14.221 126.498 38.631 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A   OD2   1 
ATOM   2677 N N     . LEU A   1 384 ? 16.480 129.427 38.275 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   N     1 
ATOM   2678 C CA    . LEU A   1 384 ? 16.151 130.371 39.326 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CA    1 
ATOM   2679 C C     . LEU A   1 384 ? 16.229 131.825 38.858 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   C     1 
ATOM   2680 O O     . LEU A   1 384 ? 15.575 132.690 39.455 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   O     1 
ATOM   2681 C CB    . LEU A   1 384 ? 17.058 130.116 40.529 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CB    1 
ATOM   2682 C CG    . LEU A   1 384 ? 16.756 128.786 41.218 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CG    1 
ATOM   2683 C CD1   . LEU A   1 384 ? 17.777 128.502 42.287 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD1   1 
ATOM   2684 C CD2   . LEU A   1 384 ? 15.341 128.812 41.833 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A   CD2   1 
ATOM   2685 N N     . SER A   1 385 ? 16.988 132.129 37.803 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   N     1 
ATOM   2686 C CA    . SER A   1 385 ? 16.938 133.491 37.272 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CA    1 
ATOM   2687 C C     . SER A   1 385 ? 15.633 133.718 36.511 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   C     1 
ATOM   2688 O O     . SER A   1 385 ? 15.031 134.797 36.595 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   O     1 
ATOM   2689 C CB    . SER A   1 385 ? 18.147 133.767 36.376 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   CB    1 
ATOM   2690 O OG    . SER A   1 385 ? 19.365 133.608 37.105 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 361 SER A   OG    1 
ATOM   2691 N N     . LEU A   1 386 ? 15.177 132.695 35.778 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   N     1 
ATOM   2692 C CA    . LEU A   1 386 ? 13.871 132.722 35.141 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CA    1 
ATOM   2693 C C     . LEU A   1 386 ? 12.729 132.787 36.160 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   C     1 
ATOM   2694 O O     . LEU A   1 386 ? 11.682 133.376 35.867 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   O     1 
ATOM   2695 C CB    . LEU A   1 386 ? 13.727 131.500 34.242 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CB    1 
ATOM   2696 C CG    . LEU A   1 386 ? 14.592 131.623 32.984 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CG    1 
ATOM   2697 C CD1   . LEU A   1 386 ? 14.560 130.314 32.221 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD1   1 
ATOM   2698 C CD2   . LEU A   1 386 ? 14.169 132.786 32.122 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD2   1 
ATOM   2699 N N     . MET A   1 387 ? 12.895 132.181 37.345 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   N     1 
ATOM   2700 C CA    . MET A   1 387 ? 11.889 132.332 38.390 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CA    1 
ATOM   2701 C C     . MET A   1 387 ? 11.554 133.806 38.628 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   C     1 
ATOM   2702 O O     . MET A   1 387 ? 10.382 134.165 38.830 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   O     1 
ATOM   2703 C CB    . MET A   1 387 ? 12.367 131.674 39.685 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CB    1 
ATOM   2704 C CG    . MET A   1 387 ? 11.366 131.748 40.817 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CG    1 
ATOM   2705 S SD    . MET A   1 387 ? 11.774 130.881 42.354 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   SD    1 
ATOM   2706 C CE    . MET A   1 387 ? 11.683 129.184 41.840 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 363 MET A   CE    1 
ATOM   2707 N N     . ALA A   1 388 ? 12.555 134.680 38.556 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   N     1 
ATOM   2708 C CA    . ALA A   1 388 ? 12.342 136.083 38.865 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CA    1 
ATOM   2709 C C     . ALA A   1 388 ? 11.422 136.772 37.855 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   C     1 
ATOM   2710 O O     . ALA A   1 388 ? 10.852 137.826 38.167 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   O     1 
ATOM   2711 C CB    . ALA A   1 388 ? 13.690 136.806 38.937 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A   CB    1 
ATOM   2712 N N     . ILE A   1 389 ? 11.267 136.217 36.651 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   N     1 
ATOM   2713 C CA    . ILE A   1 389 ? 10.406 136.814 35.639 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CA    1 
ATOM   2714 C C     . ILE A   1 389 ? 9.216  135.921 35.283 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   C     1 
ATOM   2715 O O     . ILE A   1 389 ? 8.544  136.165 34.283 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   O     1 
ATOM   2716 C CB    . ILE A   1 389 ? 11.203 137.185 34.369 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CB    1 
ATOM   2717 C CG1   . ILE A   1 389 ? 11.715 135.935 33.669 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG1   1 
ATOM   2718 C CG2   . ILE A   1 389 ? 12.337 138.125 34.684 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CG2   1 
ATOM   2719 C CD1   . ILE A   1 389 ? 12.164 136.202 32.256 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A   CD1   1 
ATOM   2720 N N     . GLY A   1 390 ? 8.935  134.894 36.077 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   N     1 
ATOM   2721 C CA    . GLY A   1 390 ? 7.851  133.982 35.756 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   CA    1 
ATOM   2722 C C     . GLY A   1 390 ? 8.187  132.858 34.797 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   C     1 
ATOM   2723 O O     . GLY A   1 390 ? 7.277  132.132 34.372 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A   O     1 
ATOM   2724 N N     . GLY A   1 391 ? 9.463  132.681 34.446 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   N     1 
ATOM   2725 C CA    . GLY A   1 391 ? 9.882  131.607 33.575 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   CA    1 
ATOM   2726 C C     . GLY A   1 391 ? 10.388 130.421 34.372 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   C     1 
ATOM   2727 O O     . GLY A   1 391 ? 10.397 130.416 35.598 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A   O     1 
ATOM   2728 N N     . MET A   1 392 ? 10.833 129.402 33.645 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   N     1 
ATOM   2729 C CA    . MET A   1 392 ? 11.220 128.169 34.317 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CA    1 
ATOM   2730 C C     . MET A   1 392 ? 11.818 127.206 33.310 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   C     1 
ATOM   2731 O O     . MET A   1 392 ? 11.324 127.106 32.183 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   O     1 
ATOM   2732 C CB    . MET A   1 392 ? 10.010 127.532 35.007 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CB    1 
ATOM   2733 C CG    . MET A   1 392 ? 9.977  126.046 34.961 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CG    1 
ATOM   2734 S SD    . MET A   1 392 ? 8.540  125.363 35.825 1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   SD    1 
ATOM   2735 C CE    . MET A   1 392 ? 8.837  123.600 35.587 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 368 MET A   CE    1 
ATOM   2736 N N     . GLU A   1 393 ? 12.888 126.518 33.715 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   N     1 
ATOM   2737 C CA    . GLU A   1 393 ? 13.386 125.378 32.952 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CA    1 
ATOM   2738 C C     . GLU A   1 393 ? 12.605 124.119 33.322 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   C     1 
ATOM   2739 O O     . GLU A   1 393 ? 12.326 123.865 34.500 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   O     1 
ATOM   2740 C CB    . GLU A   1 393 ? 14.888 125.170 33.198 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CB    1 
ATOM   2741 C CG    . GLU A   1 393 ? 15.753 126.391 32.894 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CG    1 
ATOM   2742 C CD    . GLU A   1 393 ? 15.858 126.672 31.420 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   CD    1 
ATOM   2743 O OE1   . GLU A   1 393 ? 15.326 125.877 30.606 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE1   1 
ATOM   2744 O OE2   . GLU A   1 393 ? 16.459 127.699 31.066 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A   OE2   1 
ATOM   2745 N N     . ARG A   1 394 ? 12.253 123.328 32.312 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   N     1 
ATOM   2746 C CA    . ARG A   1 394 ? 11.331 122.212 32.492 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CA    1 
ATOM   2747 C C     . ARG A   1 394 ? 12.052 120.868 32.554 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   C     1 
ATOM   2748 O O     . ARG A   1 394 ? 13.064 120.652 31.881 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   O     1 
ATOM   2749 C CB    . ARG A   1 394 ? 10.313 122.178 31.353 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CB    1 
ATOM   2750 C CG    . ARG A   1 394 ? 9.250  123.240 31.444 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CG    1 
ATOM   2751 C CD    . ARG A   1 394 ? 8.455  123.331 30.159 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CD    1 
ATOM   2752 N NE    . ARG A   1 394 ? 7.342  124.254 30.313 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NE    1 
ATOM   2753 C CZ    . ARG A   1 394 ? 7.414  125.560 30.084 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   CZ    1 
ATOM   2754 N NH1   . ARG A   1 394 ? 8.549  126.113 29.662 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH1   1 
ATOM   2755 N NH2   . ARG A   1 394 ? 6.342  126.315 30.266 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A   NH2   1 
ATOM   2756 N N     . THR A   1 395 ? 11.512 119.953 33.360 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   N     1 
ATOM   2757 C CA    . THR A   1 395 ? 11.979 118.577 33.302 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CA    1 
ATOM   2758 C C     . THR A   1 395 ? 11.354 117.889 32.097 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   C     1 
ATOM   2759 O O     . THR A   1 395 ? 10.530 118.465 31.379 1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   O     1 
ATOM   2760 C CB    . THR A   1 395 ? 11.624 117.798 34.568 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CB    1 
ATOM   2761 O OG1   . THR A   1 395 ? 10.197 117.734 34.711 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   OG1   1 
ATOM   2762 C CG2   . THR A   1 395 ? 12.249 118.423 35.805 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 371 THR A   CG2   1 
ATOM   2763 N N     . GLU A   1 396 ? 11.742 116.630 31.873 1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   N     1 
ATOM   2764 C CA    . GLU A   1 396 ? 11.106 115.870 30.806 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CA    1 
ATOM   2765 C C     . GLU A   1 396 ? 9.619  115.670 31.100 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   C     1 
ATOM   2766 O O     . GLU A   1 396 ? 8.775  115.815 30.207 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   O     1 
ATOM   2767 C CB    . GLU A   1 396 ? 11.825 114.538 30.618 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CB    1 
ATOM   2768 C CG    . GLU A   1 396 ? 11.905 114.081 29.172 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CG    1 
ATOM   2769 C CD    . GLU A   1 396 ? 12.283 112.614 29.045 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   CD    1 
ATOM   2770 O OE1   . GLU A   1 396 ? 13.475 112.283 29.240 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE1   1 
ATOM   2771 O OE2   . GLU A   1 396 ? 11.386 111.789 28.759 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A   OE2   1 
ATOM   2772 N N     . LYS A   1 397 ? 9.278  115.394 32.364 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   N     1 
ATOM   2773 C CA    . LYS A   1 397 ? 7.876  115.292 32.749 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CA    1 
ATOM   2774 C C     . LYS A   1 397 ? 7.155  116.621 32.586 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   C     1 
ATOM   2775 O O     . LYS A   1 397 ? 5.977  116.638 32.214 1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   O     1 
ATOM   2776 C CB    . LYS A   1 397 ? 7.751  114.778 34.186 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CB    1 
ATOM   2777 C CG    . LYS A   1 397 ? 8.345  113.377 34.397 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CG    1 
ATOM   2778 C CD    . LYS A   1 397 ? 7.844  112.704 35.670 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CD    1 
ATOM   2779 C CE    . LYS A   1 397 ? 9.005  112.346 36.599 1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   CE    1 
ATOM   2780 N NZ    . LYS A   1 397 ? 8.607  111.496 37.754 1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A   NZ    1 
ATOM   2781 N N     . ASP A   1 398 ? 7.839  117.742 32.830 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   N     1 
ATOM   2782 C CA    . ASP A   1 398 ? 7.191  119.039 32.675 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CA    1 
ATOM   2783 C C     . ASP A   1 398 ? 6.837  119.297 31.222 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   C     1 
ATOM   2784 O O     . ASP A   1 398 ? 5.790  119.886 30.927 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   O     1 
ATOM   2785 C CB    . ASP A   1 398 ? 8.093  120.154 33.201 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CB    1 
ATOM   2786 C CG    . ASP A   1 398 ? 8.254  120.124 34.709 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   CG    1 
ATOM   2787 O OD1   . ASP A   1 398 ? 7.295  119.728 35.412 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD1   1 
ATOM   2788 O OD2   . ASP A   1 398 ? 9.346  120.499 35.192 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A   OD2   1 
ATOM   2789 N N     . PHE A   1 399 ? 7.706  118.880 30.299 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   N     1 
ATOM   2790 C CA    . PHE A   1 399 ? 7.389  119.019 28.881 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CA    1 
ATOM   2791 C C     . PHE A   1 399 ? 6.230  118.104 28.491 1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   C     1 
ATOM   2792 O O     . PHE A   1 399 ? 5.409  118.465 27.641 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   O     1 
ATOM   2793 C CB    . PHE A   1 399 ? 8.634  118.734 28.026 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CB    1 
ATOM   2794 C CG    . PHE A   1 399 ? 9.583  119.898 27.936 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CG    1 
ATOM   2795 C CD1   . PHE A   1 399 ? 9.250  121.032 27.189 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD1   1 
ATOM   2796 C CD2   . PHE A   1 399 ? 10.805 119.876 28.611 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CD2   1 
ATOM   2797 C CE1   . PHE A   1 399 ? 10.119 122.135 27.111 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE1   1 
ATOM   2798 C CE2   . PHE A   1 399 ? 11.688 120.964 28.538 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CE2   1 
ATOM   2799 C CZ    . PHE A   1 399 ? 11.341 122.098 27.788 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A   CZ    1 
ATOM   2800 N N     . ALA A   1 400 ? 6.145  116.918 29.109 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   N     1 
ATOM   2801 C CA    . ALA A   1 400 ? 5.039  116.005 28.827 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CA    1 
ATOM   2802 C C     . ALA A   1 400 ? 3.697  116.667 29.125 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   C     1 
ATOM   2803 O O     . ALA A   1 400 ? 2.783  116.646 28.293 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   O     1 
ATOM   2804 C CB    . ALA A   1 400 ? 5.204  114.718 29.637 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A   CB    1 
ATOM   2805 N N     . ARG A   1 401 ? 3.575  117.287 30.305 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   N     1 
ATOM   2806 C CA    . ARG A   1 401 ? 2.346  117.983 30.674 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CA    1 
ATOM   2807 C C     . ARG A   1 401 ? 2.092  119.199 29.798 1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   C     1 
ATOM   2808 O O     . ARG A   1 401 ? 0.934  119.526 29.534 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   O     1 
ATOM   2809 C CB    . ARG A   1 401 ? 2.396  118.412 32.139 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CB    1 
ATOM   2810 C CG    . ARG A   1 401 ? 2.466  117.257 33.127 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CG    1 
ATOM   2811 C CD    . ARG A   1 401 ? 2.577  117.762 34.564 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CD    1 
ATOM   2812 N NE    . ARG A   1 401 ? 3.711  117.169 35.265 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NE    1 
ATOM   2813 C CZ    . ARG A   1 401 ? 3.659  116.019 35.934 1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   CZ    1 
ATOM   2814 N NH1   . ARG A   1 401 ? 2.523  115.330 35.997 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH1   1 
ATOM   2815 N NH2   . ARG A   1 401 ? 4.748  115.555 36.540 1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A   NH2   1 
ATOM   2816 N N     . LEU A   1 402 ? 3.141  119.894 29.351 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   N     1 
ATOM   2817 C CA    . LEU A   1 402 ? 2.912  121.036 28.470 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CA    1 
ATOM   2818 C C     . LEU A   1 402 ? 2.347  120.588 27.129 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   C     1 
ATOM   2819 O O     . LEU A   1 402 ? 1.554  121.312 26.515 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   O     1 
ATOM   2820 C CB    . LEU A   1 402 ? 4.205  121.834 28.264 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CB    1 
ATOM   2821 C CG    . LEU A   1 402 ? 4.117  122.960 27.231 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CG    1 
ATOM   2822 C CD1   . LEU A   1 402 ? 3.047  123.952 27.635 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD1   1 
ATOM   2823 C CD2   . LEU A   1 402 ? 5.441  123.678 27.048 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A   CD2   1 
ATOM   2824 N N     . LEU A   1 403 ? 2.743  119.404 26.660 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   N     1 
ATOM   2825 C CA    . LEU A   1 403 ? 2.177  118.860 25.430 1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CA    1 
ATOM   2826 C C     . LEU A   1 403 ? 0.721  118.458 25.632 1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   C     1 
ATOM   2827 O O     . LEU A   1 403 ? -0.163 118.873 24.873 1.00 89.01  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   O     1 
ATOM   2828 C CB    . LEU A   1 403 ? 2.994  117.654 24.971 1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CB    1 
ATOM   2829 C CG    . LEU A   1 403 ? 4.363  117.957 24.384 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CG    1 
ATOM   2830 C CD1   . LEU A   1 403 ? 5.008  116.666 23.897 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD1   1 
ATOM   2831 C CD2   . LEU A   1 403 ? 4.214  118.999 23.272 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A   CD2   1 
ATOM   2832 N N     . ASP A   1 404 ? 0.465  117.635 26.650 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   N     1 
ATOM   2833 C CA    . ASP A   1 404 ? -0.891 117.210 26.972 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CA    1 
ATOM   2834 C C     . ASP A   1 404 ? -1.844 118.395 27.030 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   C     1 
ATOM   2835 O O     . ASP A   1 404 ? -2.885 118.405 26.363 1.00 93.86  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   O     1 
ATOM   2836 C CB    . ASP A   1 404 ? -0.878 116.454 28.301 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CB    1 
ATOM   2837 C CG    . ASP A   1 404 ? -2.233 115.905 28.669 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   CG    1 
ATOM   2838 O OD1   . ASP A   1 404 ? -2.564 114.788 28.213 1.00 113.18 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD1   1 
ATOM   2839 O OD2   . ASP A   1 404 ? -2.969 116.594 29.407 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A   OD2   1 
ATOM   2840 N N     . ILE A   1 405 ? -1.483 119.421 27.803 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   N     1 
ATOM   2841 C CA    . ILE A   1 405 ? -2.350 120.573 28.001 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CA    1 
ATOM   2842 C C     . ILE A   1 405 ? -2.664 121.272 26.684 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   C     1 
ATOM   2843 O O     . ILE A   1 405 ? -3.700 121.934 26.568 1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   O     1 
ATOM   2844 C CB    . ILE A   1 405 ? -1.691 121.518 29.041 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CB    1 
ATOM   2845 C CG1   . ILE A   1 405 ? -1.898 120.974 30.459 1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG1   1 
ATOM   2846 C CG2   . ILE A   1 405 ? -2.174 122.984 28.932 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CG2   1 
ATOM   2847 C CD1   . ILE A   1 405 ? -1.079 121.731 31.521 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A   CD1   1 
ATOM   2848 N N     . ALA A   1 406 ? -1.814 121.120 25.670 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   N     1 
ATOM   2849 C CA    . ALA A   1 406 ? -2.025 121.789 24.391 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CA    1 
ATOM   2850 C C     . ALA A   1 406 ? -2.407 120.817 23.282 1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   C     1 
ATOM   2851 O O     . ALA A   1 406 ? -2.374 121.186 22.101 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   O     1 
ATOM   2852 C CB    . ALA A   1 406 ? -0.783 122.596 23.999 1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A   CB    1 
ATOM   2853 N N     . GLY A   1 407 ? -2.770 119.589 23.633 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   N     1 
ATOM   2854 C CA    . GLY A   1 407 ? -3.273 118.647 22.646 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   CA    1 
ATOM   2855 C C     . GLY A   1 407 ? -2.259 118.227 21.604 1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   C     1 
ATOM   2856 O O     . GLY A   1 407 ? -2.617 118.018 20.438 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A   O     1 
ATOM   2857 N N     . LEU A   1 408 ? -0.998 118.091 22.000 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   N     1 
ATOM   2858 C CA    . LEU A   1 408 ? 0.067  117.691 21.098 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CA    1 
ATOM   2859 C C     . LEU A   1 408 ? 0.604  116.323 21.494 1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   C     1 
ATOM   2860 O O     . LEU A   1 408 ? 0.629  115.957 22.672 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   O     1 
ATOM   2861 C CB    . LEU A   1 408 ? 1.197  118.724 21.089 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CB    1 
ATOM   2862 C CG    . LEU A   1 408 ? 0.762  120.168 20.848 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CG    1 
ATOM   2863 C CD1   . LEU A   1 408 ? 1.946  121.098 20.984 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD1   1 
ATOM   2864 C CD2   . LEU A   1 408 ? 0.110  120.310 19.477 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A   CD2   1 
ATOM   2865 N N     . ALA A   1 409 ? 1.025  115.566 20.489 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   N     1 
ATOM   2866 C CA    . ALA A   1 409 ? 1.592  114.242 20.693 1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CA    1 
ATOM   2867 C C     . ALA A   1 409 ? 3.113  114.330 20.734 1.00 93.67  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   C     1 
ATOM   2868 O O     . ALA A   1 409 ? 3.734  114.975 19.877 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   O     1 
ATOM   2869 C CB    . ALA A   1 409 ? 1.146  113.276 19.591 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A   CB    1 
ATOM   2870 N N     . LEU A   1 410 ? 3.701  113.688 21.735 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   N     1 
ATOM   2871 C CA    . LEU A   1 410 ? 5.140  113.487 21.750 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CA    1 
ATOM   2872 C C     . LEU A   1 410 ? 5.532  112.599 20.578 1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   C     1 
ATOM   2873 O O     . LEU A   1 410 ? 5.035  111.478 20.447 1.00 101.64 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   O     1 
ATOM   2874 C CB    . LEU A   1 410 ? 5.561  112.849 23.076 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CB    1 
ATOM   2875 C CG    . LEU A   1 410 ? 7.038  112.735 23.480 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CG    1 
ATOM   2876 C CD1   . LEU A   1 410 ? 7.864  113.937 23.022 1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD1   1 
ATOM   2877 C CD2   . LEU A   1 410 ? 7.139  112.524 24.992 1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD2   1 
ATOM   2878 N N     . VAL A   1 411 ? 6.393  113.105 19.704 1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   N     1 
ATOM   2879 C CA    . VAL A   1 411 ? 6.991  112.252 18.689 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CA    1 
ATOM   2880 C C     . VAL A   1 411 ? 8.280  111.665 19.256 1.00 95.06  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   C     1 
ATOM   2881 O O     . VAL A   1 411 ? 8.353  110.467 19.554 1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   O     1 
ATOM   2882 C CB    . VAL A   1 411 ? 7.242  113.028 17.387 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CB    1 
ATOM   2883 C CG1   . VAL A   1 411 ? 7.923  112.138 16.375 1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG1   1 
ATOM   2884 C CG2   . VAL A   1 411 ? 5.944  113.582 16.848 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A   CG2   1 
ATOM   2885 N N     . LYS A   1 412 ? 9.297  112.508 19.442 1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   N     1 
ATOM   2886 C CA    . LYS A   1 412 ? 10.588 112.045 19.928 1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CA    1 
ATOM   2887 C C     . LYS A   1 412 ? 11.236 113.128 20.781 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   C     1 
ATOM   2888 O O     . LYS A   1 412 ? 11.108 114.320 20.485 1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   O     1 
ATOM   2889 C CB    . LYS A   1 412 ? 11.507 111.664 18.759 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CB    1 
ATOM   2890 C CG    . LYS A   1 412 ? 12.822 111.014 19.162 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CG    1 
ATOM   2891 C CD    . LYS A   1 412 ? 13.569 110.506 17.942 1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CD    1 
ATOM   2892 C CE    . LYS A   1 412 ? 14.922 109.916 18.314 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   CE    1 
ATOM   2893 N NZ    . LYS A   1 412 ? 14.832 108.571 18.957 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A   NZ    1 
ATOM   2894 N N     . VAL A   1 413 ? 11.925 112.700 21.837 1.00 87.09  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   N     1 
ATOM   2895 C CA    . VAL A   1 413 ? 12.770 113.572 22.645 1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CA    1 
ATOM   2896 C C     . VAL A   1 413 ? 14.208 113.368 22.182 1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   C     1 
ATOM   2897 O O     . VAL A   1 413 ? 14.823 112.335 22.475 1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   O     1 
ATOM   2898 C CB    . VAL A   1 413 ? 12.619 113.277 24.141 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CB    1 
ATOM   2899 C CG1   . VAL A   1 413 ? 13.666 114.029 24.940 1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG1   1 
ATOM   2900 C CG2   . VAL A   1 413 ? 11.231 113.648 24.605 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A   CG2   1 
ATOM   2901 N N     . TRP A   1 414 ? 14.742 114.356 21.461 1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   N     1 
ATOM   2902 C CA    . TRP A   1 414 ? 16.065 114.275 20.833 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CA    1 
ATOM   2903 C C     . TRP A   1 414 ? 17.144 114.682 21.832 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   C     1 
ATOM   2904 O O     . TRP A   1 414 ? 17.362 115.872 22.070 1.00 87.76  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   O     1 
ATOM   2905 C CB    . TRP A   1 414 ? 16.130 115.180 19.610 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CB    1 
ATOM   2906 C CG    . TRP A   1 414 ? 15.278 114.762 18.456 1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CG    1 
ATOM   2907 C CD1   . TRP A   1 414 ? 14.069 115.286 18.093 1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD1   1 
ATOM   2908 C CD2   . TRP A   1 414 ? 15.582 113.748 17.493 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CD2   1 
ATOM   2909 N NE1   . TRP A   1 414 ? 13.600 114.654 16.968 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   NE1   1 
ATOM   2910 C CE2   . TRP A   1 414 ? 14.510 113.706 16.580 1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE2   1 
ATOM   2911 C CE3   . TRP A   1 414 ? 16.655 112.868 17.316 1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CE3   1 
ATOM   2912 C CZ2   . TRP A   1 414 ? 14.483 112.821 15.505 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2913 C CZ3   . TRP A   1 414 ? 16.624 111.992 16.250 1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2914 C CH2   . TRP A   1 414 ? 15.547 111.972 15.360 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A   CH2   1 
ATOM   2915 N N     . ARG A   1 415 ? 17.859 113.703 22.388 1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   N     1 
ATOM   2916 C CA    . ARG A   1 415 ? 18.911 113.973 23.364 1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CA    1 
ATOM   2917 C C     . ARG A   1 415 ? 20.205 113.275 22.969 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   C     1 
ATOM   2918 O O     . ARG A   1 415 ? 20.196 112.086 22.635 1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   O     1 
ATOM   2919 C CB    . ARG A   1 415 ? 18.498 113.522 24.775 1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CB    1 
ATOM   2920 C CG    . ARG A   1 415 ? 17.771 114.581 25.601 1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CG    1 
ATOM   2921 C CD    . ARG A   1 415 ? 18.670 115.785 25.925 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CD    1 
ATOM   2922 N NE    . ARG A   1 415 ? 19.772 115.482 26.838 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NE    1 
ATOM   2923 C CZ    . ARG A   1 415 ? 19.633 115.280 28.145 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   CZ    1 
ATOM   2924 N NH1   . ARG A   1 415 ? 18.426 115.332 28.705 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH1   1 
ATOM   2925 N NH2   . ARG A   1 415 ? 20.702 115.013 28.892 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A   NH2   1 
ATOM   2926 N N     . LYS A   1 416 ? 21.314 114.016 23.017 1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   N     1 
ATOM   2927 C CA    . LYS A   1 416 ? 22.661 113.457 22.941 1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CA    1 
ATOM   2928 C C     . LYS A   1 416 ? 23.292 113.641 24.315 1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   C     1 
ATOM   2929 O O     . LYS A   1 416 ? 23.919 114.679 24.571 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   O     1 
ATOM   2930 C CB    . LYS A   1 416 ? 23.491 114.151 21.858 1.00 108.16 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A   CB    1 
ATOM   2931 N N     . PRO A   1 417 ? 23.169 112.660 25.226 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   N     1 
ATOM   2932 C CA    . PRO A   1 417 ? 23.468 112.903 26.650 1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CA    1 
ATOM   2933 C C     . PRO A   1 417 ? 24.844 113.519 26.877 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   C     1 
ATOM   2934 O O     . PRO A   1 417 ? 25.786 113.300 26.110 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   O     1 
ATOM   2935 C CB    . PRO A   1 417 ? 23.366 111.507 27.285 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CB    1 
ATOM   2936 C CG    . PRO A   1 417 ? 23.354 110.539 26.143 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CG    1 
ATOM   2937 C CD    . PRO A   1 417 ? 22.746 111.271 24.986 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A   CD    1 
ATOM   2938 N N     . GLY A   1 418 ? 24.946 114.296 27.957 1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   N     1 
ATOM   2939 C CA    . GLY A   1 418 ? 25.983 115.290 28.095 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   CA    1 
ATOM   2940 C C     . GLY A   1 418 ? 25.613 116.640 27.516 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   C     1 
ATOM   2941 O O     . GLY A   1 418 ? 26.245 117.645 27.861 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A   O     1 
ATOM   2942 N N     . ASP A   1 419 ? 24.630 116.671 26.613 1.00 104.51 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   N     1 
ATOM   2943 C CA    . ASP A   1 419 ? 23.920 117.890 26.256 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CA    1 
ATOM   2944 C C     . ASP A   1 419 ? 22.902 118.191 27.351 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   C     1 
ATOM   2945 O O     . ASP A   1 419 ? 22.209 117.287 27.833 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   O     1 
ATOM   2946 C CB    . ASP A   1 419 ? 23.221 117.717 24.899 1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CB    1 
ATOM   2947 C CG    . ASP A   1 419 ? 23.042 119.036 24.128 1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   CG    1 
ATOM   2948 O OD1   . ASP A   1 419 ? 23.434 120.115 24.636 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD1   1 
ATOM   2949 O OD2   . ASP A   1 419 ? 22.496 118.987 22.996 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A   OD2   1 
ATOM   2950 N N     . MET A   1 420 ? 22.845 119.454 27.776 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   N     1 
ATOM   2951 C CA    . MET A   1 420 ? 21.761 119.898 28.648 1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CA    1 
ATOM   2952 C C     . MET A   1 420 ? 20.500 120.191 27.856 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   C     1 
ATOM   2953 O O     . MET A   1 420 ? 19.397 119.968 28.355 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   O     1 
ATOM   2954 C CB    . MET A   1 420 ? 22.173 121.145 29.420 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CB    1 
ATOM   2955 C CG    . MET A   1 420 ? 22.852 120.854 30.725 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CG    1 
ATOM   2956 S SD    . MET A   1 420 ? 23.027 122.374 31.642 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   SD    1 
ATOM   2957 C CE    . MET A   1 420 ? 23.519 123.519 30.343 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 396 MET A   CE    1 
ATOM   2958 N N     . MET A   1 421 ? 20.656 120.700 26.640 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   N     1 
ATOM   2959 C CA    . MET A   1 421 ? 19.542 120.873 25.728 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CA    1 
ATOM   2960 C C     . MET A   1 421 ? 19.051 119.531 25.200 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   C     1 
ATOM   2961 O O     . MET A   1 421 ? 19.828 118.607 24.952 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   O     1 
ATOM   2962 C CB    . MET A   1 421 ? 19.950 121.726 24.533 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CB    1 
ATOM   2963 C CG    . MET A   1 421 ? 20.713 122.953 24.873 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CG    1 
ATOM   2964 S SD    . MET A   1 421 ? 19.576 124.150 25.544 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   SD    1 
ATOM   2965 C CE    . MET A   1 421 ? 19.470 125.376 24.244 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 397 MET A   CE    1 
ATOM   2966 N N     . GLY A   1 422 ? 17.734 119.444 25.013 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   N     1 
ATOM   2967 C CA    . GLY A   1 422 ? 17.152 118.466 24.130 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   CA    1 
ATOM   2968 C C     . GLY A   1 422 ? 16.164 119.167 23.211 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   C     1 
ATOM   2969 O O     . GLY A   1 422 ? 15.875 120.355 23.371 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A   O     1 
ATOM   2970 N N     . ILE A   1 423 ? 15.665 118.414 22.241 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   N     1 
ATOM   2971 C CA    . ILE A   1 423 ? 14.592 118.885 21.378 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CA    1 
ATOM   2972 C C     . ILE A   1 423 ? 13.359 118.026 21.626 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   C     1 
ATOM   2973 O O     . ILE A   1 423 ? 13.415 116.791 21.534 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   O     1 
ATOM   2974 C CB    . ILE A   1 423 ? 14.996 118.878 19.899 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CB    1 
ATOM   2975 C CG1   . ILE A   1 423 ? 15.852 120.112 19.619 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG1   1 
ATOM   2976 C CG2   . ILE A   1 423 ? 13.745 118.868 19.007 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CG2   1 
ATOM   2977 C CD1   . ILE A   1 423 ? 16.054 120.401 18.159 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A   CD1   1 
ATOM   2978 N N     . ILE A   1 424 ? 12.260 118.688 21.973 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   N     1 
ATOM   2979 C CA    . ILE A   1 424 ? 10.955 118.047 22.085 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CA    1 
ATOM   2980 C C     . ILE A   1 424 ? 10.282 118.149 20.716 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   C     1 
ATOM   2981 O O     . ILE A   1 424 ? 9.961  119.249 20.250 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   O     1 
ATOM   2982 C CB    . ILE A   1 424 ? 10.107 118.694 23.187 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CB    1 
ATOM   2983 C CG1   . ILE A   1 424 ? 10.942 118.897 24.459 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG1   1 
ATOM   2984 C CG2   . ILE A   1 424 ? 8.916  117.823 23.499 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CG2   1 
ATOM   2985 C CD1   . ILE A   1 424 ? 11.296 117.609 25.210 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A   CD1   1 
ATOM   2986 N N     . GLU A   1 425 ? 10.117 117.004 20.048 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   N     1 
ATOM   2987 C CA    . GLU A   1 425 ? 9.454  116.927 18.752 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CA    1 
ATOM   2988 C C     . GLU A   1 425 ? 7.982  116.590 18.960 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   C     1 
ATOM   2989 O O     . GLU A   1 425 ? 7.654  115.647 19.693 1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   O     1 
ATOM   2990 C CB    . GLU A   1 425 ? 10.101 115.863 17.870 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CB    1 
ATOM   2991 C CG    . GLU A   1 425 ? 9.386  115.672 16.544 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CG    1 
ATOM   2992 C CD    . GLU A   1 425 ? 10.215 114.909 15.537 1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   CD    1 
ATOM   2993 O OE1   . GLU A   1 425 ? 10.900 113.945 15.948 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE1   1 
ATOM   2994 O OE2   . GLU A   1 425 ? 10.184 115.273 14.342 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A   OE2   1 
ATOM   2995 N N     . ALA A   1 426 ? 7.094  117.342 18.314 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   N     1 
ATOM   2996 C CA    . ALA A   1 426 ? 5.679  117.095 18.536 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CA    1 
ATOM   2997 C C     . ALA A   1 426 ? 4.841  117.341 17.285 1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   C     1 
ATOM   2998 O O     . ALA A   1 426 ? 5.186  118.154 16.420 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   O     1 
ATOM   2999 C CB    . ALA A   1 426 ? 5.157  117.945 19.709 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A   CB    1 
ATOM   3000 N N     . ARG A   1 427 ? 3.735  116.607 17.210 1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   N     1 
ATOM   3001 C CA    . ARG A   1 427 ? 2.733  116.733 16.166 1.00 99.27  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CA    1 
ATOM   3002 C C     . ARG A   1 427 ? 1.377  116.918 16.829 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   C     1 
ATOM   3003 O O     . ARG A   1 427 ? 1.220  116.661 18.025 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   O     1 
ATOM   3004 C CB    . ARG A   1 427 ? 2.709  115.487 15.278 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CB    1 
ATOM   3005 C CG    . ARG A   1 427 ? 2.412  114.222 16.080 1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CG    1 
ATOM   3006 C CD    . ARG A   1 427 ? 2.137  113.008 15.201 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CD    1 
ATOM   3007 N NE    . ARG A   1 427 ? 1.365  111.996 15.924 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NE    1 
ATOM   3008 C CZ    . ARG A   1 427 ? 1.889  110.953 16.566 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   CZ    1 
ATOM   3009 N NH1   . ARG A   1 427 ? 3.203  110.758 16.577 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH1   1 
ATOM   3010 N NH2   . ARG A   1 427 ? 1.095  110.096 17.196 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A   NH2   1 
ATOM   3011 N N     . LEU A   1 428 ? 0.388  117.348 16.043 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   N     1 
ATOM   3012 C CA    . LEU A   1 428 ? -0.985 117.494 16.550 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CA    1 
ATOM   3013 C C     . LEU A   1 428 ? -1.598 116.111 16.864 1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   C     1 
ATOM   3014 O O     . LEU A   1 428 ? -1.418 115.148 16.109 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   O     1 
ATOM   3015 C CB    . LEU A   1 428 ? -1.865 118.263 15.555 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CB    1 
ATOM   3016 C CG    . LEU A   1 428 ? -1.307 119.550 14.936 1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CG    1 
ATOM   3017 C CD1   . LEU A   1 428 ? -0.504 119.230 13.681 1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD1   1 
ATOM   3018 C CD2   . LEU A   1 428 ? -2.392 120.562 14.629 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A   CD2   1 
ATOM   3019 N N     . LYS A   1 429 ? -2.301 115.998 17.964 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   N     1 
ATOM   3020 C CA    . LYS A   1 429 ? -2.828 114.712 18.341 1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CA    1 
ATOM   3021 C C     . LYS A   1 429 ? -3.833 114.208 17.332 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   C     1 
ATOM   3022 O O     . LYS A   1 429 ? -3.581 113.229 16.657 1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   O     1 
ATOM   3023 C CB    . LYS A   1 429 ? -3.411 114.768 19.759 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CB    1 
ATOM   3024 C CG    . LYS A   1 429 ? -2.650 113.921 20.767 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CG    1 
ATOM   3025 C CD    . LYS A   1 429 ? -3.344 113.832 22.110 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CD    1 
ATOM   3026 C CE    . LYS A   1 429 ? -4.048 115.124 22.435 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   CE    1 
ATOM   3027 N NZ    . LYS A   1 429 ? -3.810 115.545 23.838 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A   NZ    1 
ATOM   3028 N N     . ALA A-2 1 32  ? 45.475 118.833 25.566 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 N     1 
ATOM   3029 C CA    . ALA A-2 1 32  ? 44.470 119.888 25.703 1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3030 C C     . ALA A-2 1 32  ? 44.795 120.850 26.864 1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 C     1 
ATOM   3031 O O     . ALA A-2 1 32  ? 45.981 121.155 27.126 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 O     1 
ATOM   3032 C CB    . ALA A-2 1 32  ? 43.091 119.276 25.897 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3033 N N     . GLN A-2 1 33  ? 43.777 121.247 27.636 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 N     1 
ATOM   3034 C CA    . GLN A-2 1 33  ? 43.951 122.087 28.829 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CA    1 
ATOM   3035 C C     . GLN A-2 1 33  ? 44.199 121.132 29.960 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 C     1 
ATOM   3036 O O     . GLN A-2 1 33  ? 44.512 121.504 31.042 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 O     1 
ATOM   3037 C CB    . GLN A-2 1 33  ? 42.714 122.901 29.141 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CB    1 
ATOM   3038 C CG    . GLN A-2 1 33  ? 41.731 122.198 30.048 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CG    1 
ATOM   3039 C CD    . GLN A-2 1 33  ? 40.483 122.999 30.313 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 CD    1 
ATOM   3040 O OE1   . GLN A-2 1 33  ? 39.496 122.495 30.833 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3041 N NE2   . GLN A-2 1 33  ? 40.519 124.259 29.938 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3042 N N     . LYS A-2 1 34  ? 43.998 119.867 29.700 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 N     1 
ATOM   3043 C CA    . LYS A-2 1 34  ? 44.291 118.870 30.718 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3044 C C     . LYS A-2 1 34  ? 45.674 119.163 31.335 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 C     1 
ATOM   3045 O O     . LYS A-2 1 34  ? 45.903 118.791 32.486 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 O     1 
ATOM   3046 C CB    . LYS A-2 1 34  ? 44.253 117.459 30.130 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3047 C CG    . LYS A-2 1 34  ? 42.867 117.002 29.701 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3048 C CD    . LYS A-2 1 34  ? 42.905 115.605 29.105 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3049 C CE    . LYS A-2 1 34  ? 41.517 115.139 28.698 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3050 N NZ    . LYS A-2 1 34  ? 41.544 113.780 28.089 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 10  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3051 N N     . ILE A-2 1 35  ? 46.550 119.862 30.600 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 N     1 
ATOM   3052 C CA    . ILE A-2 1 35  ? 47.875 120.272 31.089 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3053 C C     . ILE A-2 1 35  ? 47.754 121.261 32.233 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 C     1 
ATOM   3054 O O     . ILE A-2 1 35  ? 48.539 121.254 33.194 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 O     1 
ATOM   3055 C CB    . ILE A-2 1 35  ? 48.733 120.914 29.962 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3056 C CG1   . ILE A-2 1 35  ? 49.041 119.914 28.855 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3057 C CG2   . ILE A-2 1 35  ? 50.050 121.436 30.523 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3058 C CD1   . ILE A-2 1 35  ? 50.332 119.141 29.091 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 11  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3059 N N     . ALA A-2 1 36  ? 46.776 122.153 32.091 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 N     1 
ATOM   3060 C CA    . ALA A-2 1 36  ? 46.609 123.210 33.074 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3061 C C     . ALA A-2 1 36  ? 45.990 122.668 34.347 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 C     1 
ATOM   3062 O O     . ALA A-2 1 36  ? 46.408 123.044 35.442 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 O     1 
ATOM   3063 C CB    . ALA A-2 1 36  ? 45.763 124.340 32.492 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3064 N N     . VAL A-2 1 37  ? 45.001 121.783 34.221 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 N     1 
ATOM   3065 C CA    . VAL A-2 1 37  ? 44.455 121.105 35.394 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3066 C C     . VAL A-2 1 37  ? 45.571 120.416 36.172 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 C     1 
ATOM   3067 O O     . VAL A-2 1 37  ? 45.673 120.543 37.400 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 O     1 
ATOM   3068 C CB    . VAL A-2 1 37  ? 43.356 120.113 34.978 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3069 C CG1   . VAL A-2 1 37  ? 42.927 119.262 36.174 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3070 C CG2   . VAL A-2 1 37  ? 42.158 120.878 34.396 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3071 N N     . GLN A-2 1 38  ? 46.445 119.701 35.459 1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 N     1 
ATOM   3072 C CA    . GLN A-2 1 38  ? 47.500 118.944 36.128 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3073 C C     . GLN A-2 1 38  ? 48.447 119.857 36.900 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 C     1 
ATOM   3074 O O     . GLN A-2 1 38  ? 48.826 119.548 38.039 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 O     1 
ATOM   3075 C CB    . GLN A-2 1 38  ? 48.277 118.107 35.117 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3076 C CG    . GLN A-2 1 38  ? 49.473 117.382 35.715 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3077 C CD    . GLN A-2 1 38  ? 49.054 116.226 36.598 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3078 O OE1   . GLN A-2 1 38  ? 48.693 115.153 36.105 1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3079 N NE2   . GLN A-2 1 38  ? 49.091 116.437 37.912 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3080 N N     . LYS A-2 1 39  ? 48.846 120.983 36.308 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 N     1 
ATOM   3081 C CA    . LYS A-2 1 39  ? 49.724 121.878 37.049 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3082 C C     . LYS A-2 1 39  ? 49.009 122.465 38.266 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 C     1 
ATOM   3083 O O     . LYS A-2 1 39  ? 49.624 122.665 39.317 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 O     1 
ATOM   3084 C CB    . LYS A-2 1 39  ? 50.256 122.982 36.135 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3085 C CG    . LYS A-2 1 39  ? 51.069 124.042 36.891 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3086 C CD    . LYS A-2 1 39  ? 51.176 125.357 36.125 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3087 C CE    . LYS A-2 1 39  ? 51.039 126.572 37.060 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3088 N NZ    . LYS A-2 1 39  ? 49.649 126.776 37.602 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3089 N N     . ASP A-2 1 40  ? 47.703 122.727 38.163 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 N     1 
ATOM   3090 C CA    . ASP A-2 1 40  ? 47.000 123.322 39.298 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3091 C C     . ASP A-2 1 40  ? 46.772 122.306 40.414 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 C     1 
ATOM   3092 O O     . ASP A-2 1 40  ? 46.818 122.662 41.603 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 O     1 
ATOM   3093 C CB    . ASP A-2 1 40  ? 45.675 123.926 38.839 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3094 C CG    . ASP A-2 1 40  ? 45.839 125.316 38.272 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3095 O OD1   . ASP A-2 1 40  ? 46.989 125.799 38.150 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3096 O OD2   . ASP A-2 1 40  ? 44.804 125.942 37.968 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3097 N N     . VAL A-2 1 41  ? 46.513 121.040 40.053 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N     1 
ATOM   3098 C CA    . VAL A-2 1 41  ? 46.433 119.987 41.063 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3099 C C     . VAL A-2 1 41  ? 47.750 119.869 41.824 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C     1 
ATOM   3100 O O     . VAL A-2 1 41  ? 47.756 119.706 43.048 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O     1 
ATOM   3101 C CB    . VAL A-2 1 41  ? 46.041 118.647 40.423 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3102 C CG1   . VAL A-2 1 41  ? 46.061 117.569 41.479 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3103 C CG2   . VAL A-2 1 41  ? 44.663 118.737 39.802 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3104 N N     . ASP A-2 1 42  ? 48.882 119.948 41.112 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 N     1 
ATOM   3105 C CA    . ASP A-2 1 42  ? 50.186 119.870 41.763 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3106 C C     . ASP A-2 1 42  ? 50.349 120.980 42.794 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 C     1 
ATOM   3107 O O     . ASP A-2 1 42  ? 50.839 120.746 43.906 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 O     1 
ATOM   3108 C CB    . ASP A-2 1 42  ? 51.310 119.967 40.724 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3109 C CG    . ASP A-2 1 42  ? 51.426 118.729 39.838 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3110 O OD1   . ASP A-2 1 42  ? 50.846 117.660 40.172 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3111 O OD2   . ASP A-2 1 42  ? 52.113 118.844 38.789 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3112 N N     . GLU A-2 1 43  ? 49.946 122.199 42.439 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 N     1 
ATOM   3113 C CA    . GLU A-2 1 43  ? 50.026 123.302 43.388 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3114 C C     . GLU A-2 1 43  ? 49.093 123.109 44.569 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 C     1 
ATOM   3115 O O     . GLU A-2 1 43  ? 49.439 123.512 45.685 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 O     1 
ATOM   3116 C CB    . GLU A-2 1 43  ? 49.712 124.620 42.701 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3117 C CG    . GLU A-2 1 43  ? 50.431 124.814 41.401 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3118 C CD    . GLU A-2 1 43  ? 51.134 126.147 41.354 1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3119 O OE1   . GLU A-2 1 43  ? 50.484 127.146 40.959 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3120 O OE2   . GLU A-2 1 43  ? 52.332 126.190 41.736 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 19  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3121 N N     . VAL A-2 1 44  ? 47.907 122.519 44.350 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 N     1 
ATOM   3122 C CA    . VAL A-2 1 44  ? 47.017 122.218 45.479 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3123 C C     . VAL A-2 1 44  ? 47.697 121.229 46.426 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 C     1 
ATOM   3124 O O     . VAL A-2 1 44  ? 47.819 121.473 47.634 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 O     1 
ATOM   3125 C CB    . VAL A-2 1 44  ? 45.652 121.685 44.987 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3126 C CG1   . VAL A-2 1 44  ? 44.873 121.045 46.132 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3127 C CG2   . VAL A-2 1 44  ? 44.827 122.776 44.399 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 20  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3128 N N     . VAL A-2 1 45  ? 48.177 120.106 45.881 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 N     1 
ATOM   3129 C CA    . VAL A-2 1 45  ? 48.863 119.122 46.709 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3130 C C     . VAL A-2 1 45  ? 50.030 119.762 47.446 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 C     1 
ATOM   3131 O O     . VAL A-2 1 45  ? 50.198 119.585 48.657 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 O     1 
ATOM   3132 C CB    . VAL A-2 1 45  ? 49.325 117.939 45.856 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3133 C CG1   . VAL A-2 1 45  ? 50.319 117.114 46.645 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3134 C CG2   . VAL A-2 1 45  ? 48.128 117.119 45.474 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3135 N N     . ALA A-2 1 46  ? 50.835 120.537 46.731 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 N     1 
ATOM   3136 C CA    . ALA A-2 1 46  ? 51.976 121.188 47.356 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3137 C C     . ALA A-2 1 46  ? 51.539 122.118 48.480 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 C     1 
ATOM   3138 O O     . ALA A-2 1 46  ? 52.179 122.167 49.538 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 O     1 
ATOM   3139 C CB    . ALA A-2 1 46  ? 52.774 121.950 46.300 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 22  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3140 N N     . ALA A-2 1 47  ? 50.443 122.856 48.280 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   3141 C CA    . ALA A-2 1 47  ? 50.004 123.777 49.320 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3142 C C     . ALA A-2 1 47  ? 49.401 123.030 50.501 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   3143 O O     . ALA A-2 1 47  ? 49.555 123.463 51.649 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   3144 C CB    . ALA A-2 1 47  ? 49.014 124.790 48.740 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3145 N N     . ALA A-2 1 48  ? 48.718 121.913 50.240 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 N     1 
ATOM   3146 C CA    . ALA A-2 1 48  ? 48.150 121.122 51.322 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3147 C C     . ALA A-2 1 48  ? 49.257 120.563 52.202 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 C     1 
ATOM   3148 O O     . ALA A-2 1 48  ? 49.257 120.761 53.424 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 O     1 
ATOM   3149 C CB    . ALA A-2 1 48  ? 47.274 120.008 50.749 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 24  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3150 N N     . GLN A-2 1 49  ? 50.235 119.893 51.582 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N     1 
ATOM   3151 C CA    . GLN A-2 1 49  ? 51.429 119.442 52.300 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3152 C C     . GLN A-2 1 49  ? 52.042 120.560 53.147 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C     1 
ATOM   3153 O O     . GLN A-2 1 49  ? 52.339 120.349 54.325 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O     1 
ATOM   3154 C CB    . GLN A-2 1 49  ? 52.460 118.871 51.316 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3155 C CG    . GLN A-2 1 49  ? 52.087 117.504 50.697 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3156 C CD    . GLN A-2 1 49  ? 51.908 116.397 51.739 1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3157 O OE1   . GLN A-2 1 49  ? 50.824 116.235 52.313 1.00 84.85  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3158 N NE2   . GLN A-2 1 49  ? 52.978 115.635 51.990 1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3159 N N     . ARG A-2 1 50  ? 52.215 121.769 52.586 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 N     1 
ATOM   3160 C CA    . ARG A-2 1 50  ? 52.718 122.867 53.423 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3161 C C     . ARG A-2 1 50  ? 51.789 123.135 54.601 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 C     1 
ATOM   3162 O O     . ARG A-2 1 50  ? 52.241 123.189 55.750 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 O     1 
ATOM   3163 C CB    . ARG A-2 1 50  ? 52.918 124.169 52.637 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3164 C CG    . ARG A-2 1 50  ? 54.085 124.199 51.632 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3165 C CD    . ARG A-2 1 50  ? 55.321 123.344 51.939 1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3166 N NE    . ARG A-2 1 50  ? 55.133 121.976 51.333 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3167 C CZ    . ARG A-2 1 50  ? 55.993 120.934 51.244 1.00 127.06 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3168 N NH1   . ARG A-2 1 50  ? 57.239 121.011 51.612 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3169 N NH2   . ARG A-2 1 50  ? 55.598 119.805 50.674 1.00 137.12 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3170 N N     . PHE A-2 1 51  ? 50.488 123.299 54.334 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 N     1 
ATOM   3171 C CA    . PHE A-2 1 51  ? 49.539 123.580 55.408 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3172 C C     . PHE A-2 1 51  ? 49.507 122.447 56.435 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 C     1 
ATOM   3173 O O     . PHE A-2 1 51  ? 49.489 122.702 57.644 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 O     1 
ATOM   3174 C CB    . PHE A-2 1 51  ? 48.142 123.837 54.822 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3175 C CG    . PHE A-2 1 51  ? 47.027 123.585 55.798 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3176 C CD1   . PHE A-2 1 51  ? 46.681 124.551 56.732 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3177 C CD2   . PHE A-2 1 51  ? 46.357 122.364 55.814 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3178 C CE1   . PHE A-2 1 51  ? 45.680 124.309 57.659 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3179 C CE2   . PHE A-2 1 51  ? 45.349 122.112 56.746 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3180 C CZ    . PHE A-2 1 51  ? 45.012 123.082 57.664 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3181 N N     . LEU A-2 1 52  ? 49.521 121.190 55.979 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 N     1 
ATOM   3182 C CA    . LEU A-2 1 52  ? 49.424 120.071 56.911 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3183 C C     . LEU A-2 1 52  ? 50.705 119.804 57.717 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 C     1 
ATOM   3184 O O     . LEU A-2 1 52  ? 50.726 118.811 58.454 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 O     1 
ATOM   3185 C CB    . LEU A-2 1 52  ? 49.043 118.797 56.164 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3186 C CG    . LEU A-2 1 52  ? 47.674 118.775 55.497 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3187 C CD1   . LEU A-2 1 52  ? 47.581 117.615 54.546 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3188 C CD2   . LEU A-2 1 52  ? 46.585 118.682 56.538 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3189 N N     . HIS A-2 1 53  ? 51.772 120.614 57.585 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 N     1 
ATOM   3190 C CA    . HIS A-2 1 53  ? 52.971 120.473 58.415 1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3191 C C     . HIS A-2 1 53  ? 53.429 121.797 59.005 1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 C     1 
ATOM   3192 O O     . HIS A-2 1 53  ? 54.550 121.875 59.525 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 O     1 
ATOM   3193 C CB    . HIS A-2 1 53  ? 54.149 119.862 57.648 1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3194 C CG    . HIS A-2 1 53  ? 53.945 118.438 57.240 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3195 N ND1   . HIS A-2 1 53  ? 53.083 118.069 56.229 1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3196 C CD2   . HIS A-2 1 53  ? 54.517 117.296 57.681 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3197 C CE1   . HIS A-2 1 53  ? 53.125 116.759 56.071 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3198 N NE2   . HIS A-2 1 53  ? 53.991 116.266 56.938 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3199 N N     . GLY A-2 1 54  ? 52.624 122.838 58.901 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 N     1 
ATOM   3200 C CA    . GLY A-2 1 54  ? 52.882 124.031 59.663 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3201 C C     . GLY A-2 1 54  ? 52.323 123.915 61.061 1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 C     1 
ATOM   3202 O O     . GLY A-2 1 54  ? 51.518 123.032 61.366 1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 O     1 
ATOM   3203 N N     . SER A-2 1 55  ? 52.775 124.804 61.928 1.00 92.62  ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 N     1 
ATOM   3204 C CA    . SER A-2 1 55  ? 52.271 124.834 63.287 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CA    1 
ATOM   3205 C C     . SER A-2 1 55  ? 51.155 125.879 63.368 1.00 113.12 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 C     1 
ATOM   3206 O O     . SER A-2 1 55  ? 50.640 126.350 62.348 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 O     1 
ATOM   3207 C CB    . SER A-2 1 55  ? 53.423 125.081 64.268 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CB    1 
ATOM   3208 O OG    . SER A-2 1 55  ? 53.997 126.361 64.087 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 OG    1 
ATOM   3209 N N     . GLY A-2 1 56  ? 50.761 126.238 64.589 1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 N     1 
ATOM   3210 C CA    . GLY A-2 1 56  ? 49.694 127.205 64.772 1.00 125.43 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3211 C C     . GLY A-2 1 56  ? 50.056 128.646 64.477 1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 C     1 
ATOM   3212 O O     . GLY A-2 1 56  ? 49.194 129.520 64.614 1.00 140.85 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A-2 O     1 
ATOM   3213 N N     . ASN A-2 1 57  ? 51.297 128.921 64.081 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 N     1 
ATOM   3214 C CA    . ASN A-2 1 57  ? 51.731 130.280 63.761 1.00 141.78 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3215 C C     . ASN A-2 1 57  ? 50.877 130.902 62.651 1.00 145.33 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 C     1 
ATOM   3216 O O     . ASN A-2 1 57  ? 50.593 132.102 62.665 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 O     1 
ATOM   3217 C CB    . ASN A-2 1 57  ? 53.222 130.287 63.374 1.00 140.86 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3218 C CG    . ASN A-2 1 57  ? 53.488 129.724 61.978 1.00 137.14 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3219 O OD1   . ASN A-2 1 57  ? 53.076 130.293 60.966 1.00 138.91 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3220 N ND2   . ASN A-2 1 57  ? 54.200 128.605 61.926 1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3221 N N     . SER A-2 1 60  ? 44.457 130.495 61.095 1.00 150.19 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 N     1 
ATOM   3222 C CA    . SER A-2 1 60  ? 44.475 131.747 60.346 1.00 134.13 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 CA    1 
ATOM   3223 C C     . SER A-2 1 60  ? 45.785 131.907 59.560 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 C     1 
ATOM   3224 O O     . SER A-2 1 60  ? 46.170 133.018 59.185 1.00 128.73 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 O     1 
ATOM   3225 C CB    . SER A-2 1 60  ? 44.258 132.935 61.294 1.00 132.58 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 CB    1 
ATOM   3226 O OG    . SER A-2 1 60  ? 45.372 133.139 62.143 1.00 126.22 ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 OG    1 
ATOM   3227 N N     . ASP A-2 1 61  ? 46.432 130.773 59.286 1.00 124.30 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 N     1 
ATOM   3228 C CA    . ASP A-2 1 61  ? 47.760 130.741 58.685 1.00 121.38 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3229 C C     . ASP A-2 1 61  ? 47.780 131.410 57.308 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 C     1 
ATOM   3230 O O     . ASP A-2 1 61  ? 46.752 131.608 56.658 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 O     1 
ATOM   3231 C CB    . ASP A-2 1 61  ? 48.237 129.292 58.555 1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3232 C CG    . ASP A-2 1 61  ? 49.637 129.085 59.089 1.00 139.42 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3233 O OD1   . ASP A-2 1 61  ? 50.303 130.088 59.424 1.00 140.46 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3234 O OD2   . ASP A-2 1 61  ? 50.064 127.916 59.175 1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3235 N N     . GLU A-2 1 62  ? 48.989 131.770 56.871 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     1 
ATOM   3236 C CA    . GLU A-2 1 62  ? 49.198 132.111 55.469 1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3237 C C     . GLU A-2 1 62  ? 49.157 130.864 54.591 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     1 
ATOM   3238 O O     . GLU A-2 1 62  ? 48.708 130.926 53.437 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     1 
ATOM   3239 C CB    . GLU A-2 1 62  ? 50.534 132.833 55.299 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3240 C CG    . GLU A-2 1 62  ? 51.249 132.480 54.005 1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3241 C CD    . GLU A-2 1 62  ? 52.670 133.008 53.932 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3242 O OE1   . GLU A-2 1 62  ? 52.918 134.127 54.435 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3243 O OE2   . GLU A-2 1 62  ? 53.534 132.301 53.362 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3244 N N     . ALA A-2 1 63  ? 49.622 129.727 55.120 1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 N     1 
ATOM   3245 C CA    . ALA A-2 1 63  ? 49.559 128.474 54.371 1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3246 C C     . ALA A-2 1 63  ? 48.118 128.079 54.092 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 C     1 
ATOM   3247 O O     . ALA A-2 1 63  ? 47.791 127.629 52.987 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 O     1 
ATOM   3248 C CB    . ALA A-2 1 63  ? 50.277 127.364 55.140 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3249 N N     . LYS A-2 1 64  ? 47.243 128.261 55.082 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 N     1 
ATOM   3250 C CA    . LYS A-2 1 64  ? 45.830 127.937 54.919 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3251 C C     . LYS A-2 1 64  ? 45.181 128.762 53.810 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 C     1 
ATOM   3252 O O     . LYS A-2 1 64  ? 44.357 128.245 53.044 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 O     1 
ATOM   3253 C CB    . LYS A-2 1 64  ? 45.108 128.146 56.249 1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3254 C CG    . LYS A-2 1 64  ? 43.604 128.258 56.151 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3255 C CD    . LYS A-2 1 64  ? 42.999 128.410 57.536 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3256 C CE    . LYS A-2 1 64  ? 41.493 128.587 57.481 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3257 N NZ    . LYS A-2 1 64  ? 40.910 128.708 58.849 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 40  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3258 N N     . VAL A-2 1 65  ? 45.534 130.045 53.696 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 N     1 
ATOM   3259 C CA    . VAL A-2 1 65  ? 44.915 130.863 52.657 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3260 C C     . VAL A-2 1 65  ? 45.510 130.531 51.290 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 C     1 
ATOM   3261 O O     . VAL A-2 1 65  ? 44.806 130.536 50.273 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 O     1 
ATOM   3262 C CB    . VAL A-2 1 65  ? 45.023 132.366 53.001 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3263 C CG1   . VAL A-2 1 65  ? 44.703 132.588 54.459 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3264 C CG2   . VAL A-2 1 65  ? 46.390 132.944 52.665 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 41  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3265 N N     . ASP A-2 1 66  ? 46.801 130.208 51.239 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 N     1 
ATOM   3266 C CA    . ASP A-2 1 66  ? 47.373 129.801 49.963 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3267 C C     . ASP A-2 1 66  ? 46.705 128.534 49.436 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 C     1 
ATOM   3268 O O     . ASP A-2 1 66  ? 46.430 128.427 48.238 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 O     1 
ATOM   3269 C CB    . ASP A-2 1 66  ? 48.880 129.614 50.093 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3270 C CG    . ASP A-2 1 66  ? 49.598 129.877 48.791 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3271 O OD1   . ASP A-2 1 66  ? 49.338 130.942 48.175 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3272 O OD2   . ASP A-2 1 66  ? 50.407 129.013 48.373 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 42  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3273 N N     . LEU A-2 1 67  ? 46.399 127.580 50.322 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 N     1 
ATOM   3274 C CA    . LEU A-2 1 67  ? 45.758 126.344 49.878 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3275 C C     . LEU A-2 1 67  ? 44.355 126.611 49.350 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 C     1 
ATOM   3276 O O     . LEU A-2 1 67  ? 43.918 125.984 48.375 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 O     1 
ATOM   3277 C CB    . LEU A-2 1 67  ? 45.717 125.336 51.024 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3278 C CG    . LEU A-2 1 67  ? 44.984 124.030 50.703 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3279 C CD1   . LEU A-2 1 67  ? 45.539 123.352 49.453 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3280 C CD2   . LEU A-2 1 67  ? 45.029 123.089 51.874 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3281 N N     . GLN A-2 1 68  ? 43.632 127.534 49.994 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 N     1 
ATOM   3282 C CA    . GLN A-2 1 68  ? 42.353 127.998 49.465 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3283 C C     . GLN A-2 1 68  ? 42.538 128.624 48.092 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 C     1 
ATOM   3284 O O     . GLN A-2 1 68  ? 41.806 128.311 47.146 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 O     1 
ATOM   3285 C CB    . GLN A-2 1 68  ? 41.733 129.008 50.430 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3286 C CG    . GLN A-2 1 68  ? 40.662 128.460 51.374 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3287 C CD    . GLN A-2 1 68  ? 40.387 129.405 52.536 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3288 O OE1   . GLN A-2 1 68  ? 41.154 129.465 53.497 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3289 N NE2   . GLN A-2 1 68  ? 39.300 130.166 52.440 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3290 N N     . LYS A-2 1 69  ? 43.526 129.515 47.971 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 N     1 
ATOM   3291 C CA    . LYS A-2 1 69  ? 43.812 130.166 46.697 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3292 C C     . LYS A-2 1 69  ? 44.013 129.135 45.590 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 C     1 
ATOM   3293 O O     . LYS A-2 1 69  ? 43.378 129.213 44.528 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 O     1 
ATOM   3294 C CB    . LYS A-2 1 69  ? 45.051 131.063 46.844 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3295 C CG    . LYS A-2 1 69  ? 45.218 132.130 45.750 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3296 C CD    . LYS A-2 1 69  ? 46.670 132.587 45.570 1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3297 C CE    . LYS A-2 1 69  ? 47.002 132.877 44.080 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3298 N NZ    . LYS A-2 1 69  ? 48.317 132.305 43.601 1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3299 N N     . LYS A-2 1 70  ? 44.877 128.138 45.838 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N     1 
ATOM   3300 C CA    . LYS A-2 1 70  ? 45.174 127.131 44.822 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3301 C C     . LYS A-2 1 70  ? 43.964 126.242 44.529 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C     1 
ATOM   3302 O O     . LYS A-2 1 70  ? 43.727 125.885 43.368 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O     1 
ATOM   3303 C CB    . LYS A-2 1 70  ? 46.391 126.312 45.251 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3304 C CG    . LYS A-2 1 70  ? 47.519 127.208 45.712 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3305 C CD    . LYS A-2 1 70  ? 48.820 126.957 45.013 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3306 C CE    . LYS A-2 1 70  ? 49.604 128.227 44.802 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3307 N NZ    . LYS A-2 1 70  ? 49.475 128.657 43.386 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3308 N N     . ALA A-2 1 71  ? 43.176 125.894 45.554 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 N     1 
ATOM   3309 C CA    . ALA A-2 1 71  ? 41.905 125.209 45.315 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3310 C C     . ALA A-2 1 71  ? 41.018 126.013 44.384 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 C     1 
ATOM   3311 O O     . ALA A-2 1 71  ? 40.397 125.472 43.453 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 O     1 
ATOM   3312 C CB    . ALA A-2 1 71  ? 41.179 124.967 46.633 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3313 N N     . SER A-2 1 72  ? 40.940 127.318 44.629 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 N     1 
ATOM   3314 C CA    . SER A-2 1 72  ? 40.112 128.181 43.800 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CA    1 
ATOM   3315 C C     . SER A-2 1 72  ? 40.619 128.234 42.365 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 C     1 
ATOM   3316 O O     . SER A-2 1 72  ? 39.817 128.187 41.420 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 O     1 
ATOM   3317 C CB    . SER A-2 1 72  ? 40.067 129.573 44.414 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 CB    1 
ATOM   3318 O OG    . SER A-2 1 72  ? 39.372 130.452 43.559 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 48  SER A-2 OG    1 
ATOM   3319 N N     . ASN A-2 1 73  ? 41.946 128.345 42.178 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 N     1 
ATOM   3320 C CA    . ASN A-2 1 73  ? 42.508 128.317 40.830 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3321 C C     . ASN A-2 1 73  ? 42.108 127.045 40.097 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 C     1 
ATOM   3322 O O     . ASN A-2 1 73  ? 41.773 127.078 38.903 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 O     1 
ATOM   3323 C CB    . ASN A-2 1 73  ? 44.035 128.410 40.872 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3324 C CG    . ASN A-2 1 73  ? 44.546 129.699 41.509 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3325 O OD1   . ASN A-2 1 73  ? 43.809 130.684 41.651 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3326 N ND2   . ASN A-2 1 73  ? 45.826 129.692 41.900 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3327 N N     . LEU A-2 1 74  ? 42.154 125.910 40.795 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N     1 
ATOM   3328 C CA    . LEU A-2 1 74  ? 41.899 124.630 40.146 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3329 C C     . LEU A-2 1 74  ? 40.484 124.585 39.574 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C     1 
ATOM   3330 O O     . LEU A-2 1 74  ? 40.288 124.210 38.415 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O     1 
ATOM   3331 C CB    . LEU A-2 1 74  ? 42.146 123.494 41.141 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3332 C CG    . LEU A-2 1 74  ? 41.761 122.076 40.695 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3333 C CD1   . LEU A-2 1 74  ? 42.575 121.633 39.502 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3334 C CD2   . LEU A-2 1 74  ? 41.921 121.118 41.826 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3335 N N     . VAL A-2 1 75  ? 39.488 125.015 40.361 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 N     1 
ATOM   3336 C CA    . VAL A-2 1 75  ? 38.124 125.145 39.842 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3337 C C     . VAL A-2 1 75  ? 38.096 126.026 38.601 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 C     1 
ATOM   3338 O O     . VAL A-2 1 75  ? 37.576 125.634 37.546 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 O     1 
ATOM   3339 C CB    . VAL A-2 1 75  ? 37.179 125.708 40.917 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3340 C CG1   . VAL A-2 1 75  ? 35.738 125.660 40.396 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3341 C CG2   . VAL A-2 1 75  ? 37.340 124.964 42.247 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 51  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3342 N N     . GLN A-2 1 76  ? 38.632 127.242 38.715 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   3343 C CA    . GLN A-2 1 76  ? 38.577 128.168 37.586 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3344 C C     . GLN A-2 1 76  ? 39.241 127.575 36.340 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   3345 O O     . GLN A-2 1 76  ? 38.731 127.721 35.216 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   3346 C CB    . GLN A-2 1 76  ? 39.233 129.495 37.977 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3347 C CG    . GLN A-2 1 76  ? 38.282 130.543 38.574 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3348 C CD    . GLN A-2 1 76  ? 37.262 129.939 39.548 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3349 O OE1   . GLN A-2 1 76  ? 37.581 129.668 40.715 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3350 N NE2   . GLN A-2 1 76  ? 36.023 129.714 39.063 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3351 N N     . THR A-2 1 77  ? 40.382 126.902 36.519 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 N     1 
ATOM   3352 C CA    . THR A-2 1 77  ? 41.056 126.277 35.386 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CA    1 
ATOM   3353 C C     . THR A-2 1 77  ? 40.220 125.152 34.787 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 C     1 
ATOM   3354 O O     . THR A-2 1 77  ? 40.135 125.025 33.552 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 O     1 
ATOM   3355 C CB    . THR A-2 1 77  ? 42.413 125.751 35.829 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CB    1 
ATOM   3356 O OG1   . THR A-2 1 77  ? 43.110 126.792 36.531 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3357 C CG2   . THR A-2 1 77  ? 43.226 125.279 34.620 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3358 N N     . ILE A-2 1 78  ? 39.596 124.329 35.647 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 N     1 
ATOM   3359 C CA    . ILE A-2 1 78  ? 38.685 123.280 35.181 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3360 C C     . ILE A-2 1 78  ? 37.572 123.874 34.329 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 C     1 
ATOM   3361 O O     . ILE A-2 1 78  ? 37.204 123.324 33.283 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 O     1 
ATOM   3362 C CB    . ILE A-2 1 78  ? 38.095 122.497 36.369 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3363 C CG1   . ILE A-2 1 78  ? 39.180 121.778 37.170 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3364 C CG2   . ILE A-2 1 78  ? 37.013 121.523 35.885 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3365 C CD1   . ILE A-2 1 78  ? 38.709 121.388 38.564 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3366 N N     . ARG A-2 1 79  ? 36.998 124.996 34.773 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 N     1 
ATOM   3367 C CA    . ARG A-2 1 79  ? 35.882 125.570 34.037 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3368 C C     . ARG A-2 1 79  ? 36.330 126.291 32.781 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 C     1 
ATOM   3369 O O     . ARG A-2 1 79  ? 35.570 126.352 31.816 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 O     1 
ATOM   3370 C CB    . ARG A-2 1 79  ? 35.093 126.524 34.930 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3371 C CG    . ARG A-2 1 79  ? 34.561 125.852 36.158 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3372 C CD    . ARG A-2 1 79  ? 33.565 126.709 36.834 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3373 N NE    . ARG A-2 1 79  ? 32.325 126.804 36.062 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3374 C CZ    . ARG A-2 1 79  ? 31.257 127.481 36.474 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3375 N NH1   . ARG A-2 1 79  ? 31.293 128.103 37.648 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3376 N NH2   . ARG A-2 1 79  ? 30.162 127.534 35.724 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3377 N N     . GLY A-2 1 80  ? 37.528 126.855 32.764 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 N     1 
ATOM   3378 C CA    . GLY A-2 1 80  ? 37.935 127.674 31.648 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3379 C C     . GLY A-2 1 80  ? 37.425 129.100 31.772 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 C     1 
ATOM   3380 O O     . GLY A-2 1 80  ? 36.361 129.350 32.348 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 O     1 
ATOM   3381 N N     . PRO A-2 1 81  ? 38.179 130.062 31.213 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 N     1 
ATOM   3382 C CA    . PRO A-2 1 81  ? 37.902 131.487 31.502 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3383 C C     . PRO A-2 1 81  ? 36.474 131.947 31.239 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 C     1 
ATOM   3384 O O     . PRO A-2 1 81  ? 35.871 132.589 32.111 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 O     1 
ATOM   3385 C CB    . PRO A-2 1 81  ? 38.911 132.210 30.599 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3386 C CG    . PRO A-2 1 81  ? 40.063 131.260 30.530 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3387 C CD    . PRO A-2 1 81  ? 39.432 129.895 30.452 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 57  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3388 N N     . ILE A-2 1 82  ? 35.916 131.642 30.071 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N     1 
ATOM   3389 C CA    . ILE A-2 1 82  ? 34.590 132.143 29.709 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3390 C C     . ILE A-2 1 82  ? 33.519 131.501 30.593 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C     1 
ATOM   3391 O O     . ILE A-2 1 82  ? 32.781 132.237 31.257 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O     1 
ATOM   3392 C CB    . ILE A-2 1 82  ? 34.323 131.966 28.201 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3393 C CG1   . ILE A-2 1 82  ? 35.111 133.023 27.422 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3394 C CG2   . ILE A-2 1 82  ? 32.844 132.124 27.873 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3395 C CD1   . ILE A-2 1 82  ? 35.308 132.688 25.975 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3396 N N     . PRO A-2 1 83  ? 33.409 130.169 30.690 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 N     1 
ATOM   3397 C CA    . PRO A-2 1 83  ? 32.407 129.600 31.616 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3398 C C     . PRO A-2 1 83  ? 32.587 130.003 33.069 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 C     1 
ATOM   3399 O O     . PRO A-2 1 83  ? 31.610 129.986 33.828 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 O     1 
ATOM   3400 C CB    . PRO A-2 1 83  ? 32.585 128.088 31.450 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3401 C CG    . PRO A-2 1 83  ? 33.215 127.934 30.133 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3402 C CD    . PRO A-2 1 83  ? 34.102 129.113 29.934 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3403 N N     . ALA A-2 1 84  ? 33.794 130.338 33.500 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   3404 C CA    . ALA A-2 1 84  ? 33.965 130.767 34.882 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3405 C C     . ALA A-2 1 84  ? 33.361 132.143 35.122 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   3406 O O     . ALA A-2 1 84  ? 33.108 132.515 36.274 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   3407 C CB    . ALA A-2 1 84  ? 35.455 130.764 35.253 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3408 N N     . ALA A-2 1 85  ? 33.150 132.920 34.063 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 N     1 
ATOM   3409 C CA    . ALA A-2 1 85  ? 32.553 134.230 34.249 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3410 C C     . ALA A-2 1 85  ? 31.064 134.133 34.527 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 C     1 
ATOM   3411 O O     . ALA A-2 1 85  ? 30.466 135.146 34.908 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 O     1 
ATOM   3412 C CB    . ALA A-2 1 85  ? 32.804 135.118 33.028 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3413 N N     . LEU A-2 1 86  ? 30.471 132.944 34.353 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   3414 C CA    . LEU A-2 1 86  ? 29.088 132.667 34.718 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3415 C C     . LEU A-2 1 86  ? 28.914 132.404 36.207 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   3416 O O     . LEU A-2 1 86  ? 27.779 132.226 36.669 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   3417 C CB    . LEU A-2 1 86  ? 28.553 131.464 33.929 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3418 C CG    . LEU A-2 1 86  ? 28.256 131.633 32.432 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3419 C CD1   . LEU A-2 1 86  ? 27.318 130.537 31.960 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3420 C CD2   . LEU A-2 1 86  ? 27.672 133.013 32.114 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3421 N N     . SER A-2 1 87  ? 29.999 132.375 36.975 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N     1 
ATOM   3422 C CA    . SER A-2 1 87  ? 29.853 132.045 38.379 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA    1 
ATOM   3423 C C     . SER A-2 1 87  ? 29.237 133.197 39.190 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C     1 
ATOM   3424 O O     . SER A-2 1 87  ? 28.770 132.958 40.309 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O     1 
ATOM   3425 C CB    . SER A-2 1 87  ? 31.210 131.597 38.939 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB    1 
ATOM   3426 O OG    . SER A-2 1 87  ? 32.162 132.623 38.858 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG    1 
ATOM   3427 N N     . SER A-2 1 88  ? 29.204 134.428 38.654 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 N     1 
ATOM   3428 C CA    . SER A-2 1 88  ? 28.390 135.488 39.263 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CA    1 
ATOM   3429 C C     . SER A-2 1 88  ? 26.896 135.148 39.253 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 C     1 
ATOM   3430 O O     . SER A-2 1 88  ? 26.195 135.405 40.232 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 O     1 
ATOM   3431 C CB    . SER A-2 1 88  ? 28.612 136.820 38.542 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CB    1 
ATOM   3432 O OG    . SER A-2 1 88  ? 29.666 137.567 39.097 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 OG    1 
ATOM   3433 N N     . MET A-2 1 89  ? 26.378 134.574 38.163 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 N     1 
ATOM   3434 C CA    . MET A-2 1 89  ? 24.958 134.222 38.158 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CA    1 
ATOM   3435 C C     . MET A-2 1 89  ? 24.670 133.010 39.043 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 C     1 
ATOM   3436 O O     . MET A-2 1 89  ? 23.639 132.973 39.733 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 O     1 
ATOM   3437 C CB    . MET A-2 1 89  ? 24.433 133.998 36.729 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CB    1 
ATOM   3438 C CG    . MET A-2 1 89  ? 25.441 134.114 35.605 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CG    1 
ATOM   3439 S SD    . MET A-2 1 89  ? 25.803 135.746 34.880 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 SD    1 
ATOM   3440 C CE    . MET A-2 1 89  ? 27.404 135.985 35.561 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 65  MET A-2 CE    1 
ATOM   3441 N N     . GLU A-2 1 90  ? 25.561 132.012 39.060 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N     1 
ATOM   3442 C CA    . GLU A-2 1 90  ? 25.397 130.912 40.009 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3443 C C     . GLU A-2 1 90  ? 25.439 131.414 41.442 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C     1 
ATOM   3444 O O     . GLU A-2 1 90  ? 24.651 130.977 42.293 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O     1 
ATOM   3445 C CB    . GLU A-2 1 90  ? 26.475 129.863 39.795 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3446 C CG    . GLU A-2 1 90  ? 26.330 129.109 38.485 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3447 C CD    . GLU A-2 1 90  ? 27.598 128.401 38.082 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3448 O OE1   . GLU A-2 1 90  ? 28.573 128.444 38.866 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3449 O OE2   . GLU A-2 1 90  ? 27.621 127.819 36.973 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3450 N N     . ASP A-2 1 91  ? 26.341 132.350 41.725 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 N     1 
ATOM   3451 C CA    . ASP A-2 1 91  ? 26.502 132.807 43.096 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3452 C C     . ASP A-2 1 91  ? 25.272 133.555 43.564 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 C     1 
ATOM   3453 O O     . ASP A-2 1 91  ? 24.852 133.400 44.716 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 O     1 
ATOM   3454 C CB    . ASP A-2 1 91  ? 27.736 133.700 43.214 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3455 C CG    . ASP A-2 1 91  ? 29.035 132.908 43.173 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3456 O OD1   . ASP A-2 1 91  ? 28.976 131.660 43.031 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3457 O OD2   . ASP A-2 1 91  ? 30.112 133.542 43.268 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3458 N N     . ILE A-2 1 92  ? 24.706 134.391 42.683 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 N     1 
ATOM   3459 C CA    . ILE A-2 1 92  ? 23.571 135.226 43.046 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3460 C C     . ILE A-2 1 92  ? 22.364 134.352 43.369 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 C     1 
ATOM   3461 O O     . ILE A-2 1 92  ? 21.732 134.527 44.415 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 O     1 
ATOM   3462 C CB    . ILE A-2 1 92  ? 23.262 136.236 41.924 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3463 C CG1   . ILE A-2 1 92  ? 24.289 137.375 41.858 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3464 C CG2   . ILE A-2 1 92  ? 21.848 136.755 42.069 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3465 C CD1   . ILE A-2 1 92  ? 24.330 138.320 43.103 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3466 N N     . VAL A-2 1 93  ? 22.055 133.362 42.510 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 N     1 
ATOM   3467 C CA    . VAL A-2 1 93  ? 20.887 132.512 42.791 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3468 C C     . VAL A-2 1 93  ? 21.116 131.675 44.044 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 C     1 
ATOM   3469 O O     . VAL A-2 1 93  ? 20.178 131.415 44.795 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 O     1 
ATOM   3470 C CB    . VAL A-2 1 93  ? 20.490 131.603 41.605 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3471 C CG1   . VAL A-2 1 93  ? 20.225 132.426 40.358 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3472 C CG2   . VAL A-2 1 93  ? 21.525 130.458 41.369 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 69  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3473 N N     . LYS A-2 1 94  ? 22.355 131.263 44.305 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 N     1 
ATOM   3474 C CA    . LYS A-2 1 94  ? 22.626 130.485 45.501 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3475 C C     . LYS A-2 1 94  ? 22.333 131.299 46.748 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 C     1 
ATOM   3476 O O     . LYS A-2 1 94  ? 21.670 130.805 47.667 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 O     1 
ATOM   3477 C CB    . LYS A-2 1 94  ? 24.078 129.985 45.504 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3478 C CG    . LYS A-2 1 94  ? 24.411 129.135 46.725 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3479 C CD    . LYS A-2 1 94  ? 25.538 128.138 46.467 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3480 C CE    . LYS A-2 1 94  ? 26.124 127.616 47.779 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3481 N NZ    . LYS A-2 1 94  ? 27.205 126.603 47.555 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3482 N N     . VAL A-2 1 95  ? 22.834 132.544 46.809 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 N     1 
ATOM   3483 C CA    . VAL A-2 1 95  ? 22.532 133.424 47.946 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3484 C C     . VAL A-2 1 95  ? 21.024 133.642 48.057 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 C     1 
ATOM   3485 O O     . VAL A-2 1 95  ? 20.445 133.593 49.151 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 O     1 
ATOM   3486 C CB    . VAL A-2 1 95  ? 23.288 134.767 47.826 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3487 C CG1   . VAL A-2 1 95  ? 22.722 135.793 48.792 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3488 C CG2   . VAL A-2 1 95  ? 24.771 134.596 48.128 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3489 N N     . ALA A-2 1 96  ? 20.360 133.832 46.918 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 N     1 
ATOM   3490 C CA    . ALA A-2 1 96  ? 18.934 134.130 46.921 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3491 C C     . ALA A-2 1 96  ? 18.151 132.942 47.445 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 C     1 
ATOM   3492 O O     . ALA A-2 1 96  ? 17.164 133.103 48.169 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 O     1 
ATOM   3493 C CB    . ALA A-2 1 96  ? 18.490 134.509 45.501 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3494 N N     . SER A-2 1 97  ? 18.614 131.736 47.114 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 N     1 
ATOM   3495 C CA    . SER A-2 1 97  ? 17.955 130.504 47.530 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CA    1 
ATOM   3496 C C     . SER A-2 1 97  ? 18.212 130.196 49.015 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 C     1 
ATOM   3497 O O     . SER A-2 1 97  ? 17.286 129.835 49.757 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 O     1 
ATOM   3498 C CB    . SER A-2 1 97  ? 18.432 129.382 46.620 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 CB    1 
ATOM   3499 O OG    . SER A-2 1 97  ? 17.966 128.139 47.084 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 73  SER A-2 OG    1 
ATOM   3500 N N     . LEU A-2 1 98  ? 19.461 130.348 49.476 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     1 
ATOM   3501 C CA    . LEU A-2 1 98  ? 19.745 130.237 50.903 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3502 C C     . LEU A-2 1 98  ? 18.881 131.191 51.727 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     1 
ATOM   3503 O O     . LEU A-2 1 98  ? 18.302 130.800 52.752 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     1 
ATOM   3504 C CB    . LEU A-2 1 98  ? 21.223 130.528 51.161 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3505 C CG    . LEU A-2 1 98  ? 22.230 129.458 50.720 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3506 C CD1   . LEU A-2 1 98  ? 23.664 129.994 50.847 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3507 C CD2   . LEU A-2 1 98  ? 22.052 128.156 51.507 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3508 N N     . ARG A-2 1 99  ? 18.841 132.470 51.326 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N     1 
ATOM   3509 C CA    . ARG A-2 1 99  ? 18.037 133.455 52.038 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3510 C C     . ARG A-2 1 99  ? 16.565 133.035 52.108 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C     1 
ATOM   3511 O O     . ARG A-2 1 99  ? 15.944 133.086 53.171 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O     1 
ATOM   3512 C CB    . ARG A-2 1 99  ? 18.164 134.814 51.361 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3513 C CG    . ARG A-2 1 99  ? 17.200 135.812 51.933 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3514 C CD    . ARG A-2 1 99  ? 16.974 137.013 51.064 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3515 N NE    . ARG A-2 1 99  ? 16.296 138.033 51.854 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3516 C CZ    . ARG A-2 1 99  ? 15.596 139.047 51.349 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3517 N NH1   . ARG A-2 1 99  ? 15.481 139.218 50.021 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3518 N NH2   . ARG A-2 1 99  ? 15.016 139.904 52.184 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3519 N N     . THR A-2 1 100 ? 15.993 132.612 50.980 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 N     1 
ATOM   3520 C CA    . THR A-2 1 100 ? 14.595 132.193 50.971 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CA    1 
ATOM   3521 C C     . THR A-2 1 100 ? 14.378 130.965 51.841 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 C     1 
ATOM   3522 O O     . THR A-2 1 100 ? 13.422 130.912 52.618 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 O     1 
ATOM   3523 C CB    . THR A-2 1 100 ? 14.115 131.899 49.547 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CB    1 
ATOM   3524 O OG1   . THR A-2 1 100 ? 14.369 133.028 48.698 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3525 C CG2   . THR A-2 1 100 ? 12.589 131.576 49.564 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 76  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3526 N N     . LEU A-2 1 101 ? 15.234 129.950 51.697 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N     1 
ATOM   3527 C CA    . LEU A-2 1 101 ? 15.054 128.721 52.461 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3528 C C     . LEU A-2 1 101 ? 15.185 128.974 53.960 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C     1 
ATOM   3529 O O     . LEU A-2 1 101 ? 14.410 128.431 54.766 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O     1 
ATOM   3530 C CB    . LEU A-2 1 101 ? 16.062 127.672 51.998 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3531 C CG    . LEU A-2 1 101 ? 15.943 127.215 50.541 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3532 C CD1   . LEU A-2 1 101 ? 17.203 126.407 50.128 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3533 C CD2   . LEU A-2 1 101 ? 14.635 126.427 50.286 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3534 N N     . PHE A-2 1 102 ? 16.148 129.809 54.356 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 N     1 
ATOM   3535 C CA    . PHE A-2 1 102 ? 16.284 130.151 55.765 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3536 C C     . PHE A-2 1 102 ? 15.072 130.931 56.275 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 C     1 
ATOM   3537 O O     . PHE A-2 1 102 ? 14.539 130.641 57.354 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 O     1 
ATOM   3538 C CB    . PHE A-2 1 102 ? 17.554 130.951 55.985 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3539 C CG    . PHE A-2 1 102 ? 17.918 131.096 57.427 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3540 C CD1   . PHE A-2 1 102 ? 18.569 130.056 58.095 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3541 C CD2   . PHE A-2 1 102 ? 17.593 132.258 58.134 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3542 C CE1   . PHE A-2 1 102 ? 18.905 130.180 59.438 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3543 C CE2   . PHE A-2 1 102 ? 17.924 132.392 59.483 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3544 C CZ    . PHE A-2 1 102 ? 18.574 131.362 60.134 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 78  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3545 N N     . GLU A-2 1 103 ? 14.637 131.950 55.525 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N     1 
ATOM   3546 C CA    . GLU A-2 1 103 ? 13.517 132.766 55.979 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3547 C C     . GLU A-2 1 103 ? 12.217 131.960 56.029 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C     1 
ATOM   3548 O O     . GLU A-2 1 103 ? 11.384 132.183 56.912 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O     1 
ATOM   3549 C CB    . GLU A-2 1 103 ? 13.354 133.998 55.083 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3550 C CG    . GLU A-2 1 103 ? 14.472 135.033 55.223 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3551 C CD    . GLU A-2 1 103 ? 14.490 135.719 56.578 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3552 O OE1   . GLU A-2 1 103 ? 13.597 136.563 56.844 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3553 O OE2   . GLU A-2 1 103 ? 15.397 135.407 57.383 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3554 N N     . ALA A-2 1 104 ? 12.025 131.020 55.111 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 N     1 
ATOM   3555 C CA    . ALA A-2 1 104 ? 10.818 130.206 55.126 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3556 C C     . ALA A-2 1 104 ? 10.897 129.023 56.101 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 C     1 
ATOM   3557 O O     . ALA A-2 1 104 ? 10.003 128.172 56.085 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 O     1 
ATOM   3558 C CB    . ALA A-2 1 104 ? 10.509 129.702 53.711 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 80  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3559 N N     . GLY A-2 1 105 ? 11.936 128.925 56.930 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 N     1 
ATOM   3560 C CA    . GLY A-2 1 105 ? 11.984 127.869 57.924 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3561 C C     . GLY A-2 1 105 ? 12.354 126.485 57.421 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 C     1 
ATOM   3562 O O     . GLY A-2 1 105 ? 12.152 125.497 58.138 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A-2 O     1 
ATOM   3563 N N     . VAL A-2 1 106 ? 12.912 126.374 56.218 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 N     1 
ATOM   3564 C CA    . VAL A-2 1 106 ? 13.352 125.070 55.736 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3565 C C     . VAL A-2 1 106 ? 14.519 124.523 56.570 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 C     1 
ATOM   3566 O O     . VAL A-2 1 106 ? 14.585 123.315 56.836 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 O     1 
ATOM   3567 C CB    . VAL A-2 1 106 ? 13.713 125.172 54.249 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3568 C CG1   . VAL A-2 1 106 ? 14.269 123.843 53.757 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3569 C CG2   . VAL A-2 1 106 ? 12.492 125.647 53.456 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3570 N N     . PHE A-2 1 107 ? 15.473 125.384 56.966 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N     1 
ATOM   3571 C CA    . PHE A-2 1 107 ? 16.590 124.914 57.793 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3572 C C     . PHE A-2 1 107 ? 16.096 124.351 59.130 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C     1 
ATOM   3573 O O     . PHE A-2 1 107 ? 16.581 123.309 59.587 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O     1 
ATOM   3574 C CB    . PHE A-2 1 107 ? 17.590 126.040 58.073 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3575 C CG    . PHE A-2 1 107 ? 18.480 126.425 56.908 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3576 C CD1   . PHE A-2 1 107 ? 17.948 126.946 55.735 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3577 C CD2   . PHE A-2 1 107 ? 19.870 126.342 57.027 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3578 C CE1   . PHE A-2 1 107 ? 18.779 127.334 54.687 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3579 C CE2   . PHE A-2 1 107 ? 20.697 126.730 55.981 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3580 C CZ    . PHE A-2 1 107 ? 20.146 127.228 54.812 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3581 N N     . HIS A-2 1 108 ? 15.130 125.032 59.771 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 N     1 
ATOM   3582 C CA    . HIS A-2 1 108 ? 14.585 124.579 61.055 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3583 C C     . HIS A-2 1 108 ? 13.661 123.371 60.913 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 C     1 
ATOM   3584 O O     . HIS A-2 1 108 ? 13.549 122.571 61.839 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 O     1 
ATOM   3585 C CB    . HIS A-2 1 108 ? 13.833 125.709 61.746 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3586 C CG    . HIS A-2 1 108 ? 14.644 126.956 61.898 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3587 N ND1   . HIS A-2 1 108 ? 14.981 127.759 60.826 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3588 C CD2   . HIS A-2 1 108 ? 15.210 127.524 62.990 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3589 C CE1   . HIS A-2 1 108 ? 15.707 128.776 61.255 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3590 N NE2   . HIS A-2 1 108 ? 15.865 128.654 62.563 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3591 N N     . ALA A-2 1 109 ? 12.994 123.213 59.784 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N     1 
ATOM   3592 C CA    . ALA A-2 1 109 ? 12.171 122.033 59.612 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3593 C C     . ALA A-2 1 109 ? 13.002 120.791 59.317 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C     1 
ATOM   3594 O O     . ALA A-2 1 109 ? 12.498 119.670 59.464 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O     1 
ATOM   3595 C CB    . ALA A-2 1 109 ? 11.158 122.258 58.489 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3596 N N     . MET A-2 1 110 ? 14.264 120.963 58.928 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 N     1 
ATOM   3597 C CA    . MET A-2 1 110 ? 14.888 119.723 58.493 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CA    1 
ATOM   3598 C C     . MET A-2 1 110 ? 15.652 119.075 59.651 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 C     1 
ATOM   3599 O O     . MET A-2 1 110 ? 16.256 119.775 60.473 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 O     1 
ATOM   3600 C CB    . MET A-2 1 110 ? 15.819 119.970 57.304 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CB    1 
ATOM   3601 C CG    . MET A-2 1 110 ? 15.072 120.069 55.974 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CG    1 
ATOM   3602 S SD    . MET A-2 1 110 ? 16.100 120.512 54.547 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 SD    1 
ATOM   3603 C CE    . MET A-2 1 110 ? 17.247 119.131 54.535 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 86  MET A-2 CE    1 
ATOM   3604 N N     . PRO A-2 1 111 ? 15.558 117.745 59.737 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 N     1 
ATOM   3605 C CA    . PRO A-2 1 111 ? 16.212 117.009 60.827 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3606 C C     . PRO A-2 1 111 ? 17.693 117.323 60.958 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 C     1 
ATOM   3607 O O     . PRO A-2 1 111 ? 18.491 117.010 60.066 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 O     1 
ATOM   3608 C CB    . PRO A-2 1 111 ? 15.991 115.538 60.439 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3609 C CG    . PRO A-2 1 111 ? 15.329 115.557 59.080 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3610 C CD    . PRO A-2 1 111 ? 14.701 116.877 58.912 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 87  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3611 N N     . LYS A-2 1 112 ? 18.053 117.976 62.060 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N     1 
ATOM   3612 C CA    . LYS A-2 1 112 ? 19.454 118.168 62.394 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3613 C C     . LYS A-2 1 112 ? 20.110 116.805 62.557 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C     1 
ATOM   3614 O O     . LYS A-2 1 112 ? 19.613 115.954 63.301 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O     1 
ATOM   3615 C CB    . LYS A-2 1 112 ? 19.578 118.996 63.675 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3616 N N     . GLY A-2 1 113 ? 21.187 116.571 61.811 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 N     1 
ATOM   3617 C CA    . GLY A-2 1 113 ? 21.945 115.336 61.923 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3618 C C     . GLY A-2 1 113 ? 22.065 114.519 60.653 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 C     1 
ATOM   3619 O O     . GLY A-2 1 113 ? 22.689 113.448 60.694 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A-2 O     1 
ATOM   3620 N N     . GLY A-2 1 114 ? 21.503 114.943 59.518 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 N     1 
ATOM   3621 C CA    . GLY A-2 1 114 ? 21.708 114.243 58.264 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3622 C C     . GLY A-2 1 114 ? 20.590 113.314 57.848 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 C     1 
ATOM   3623 O O     . GLY A-2 1 114 ? 20.665 112.728 56.757 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 90  GLY A-2 O     1 
ATOM   3624 N N     . ALA A-2 1 115 ? 19.566 113.154 58.683 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 N     1 
ATOM   3625 C CA    . ALA A-2 1 115 ? 18.399 112.375 58.306 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3626 C C     . ALA A-2 1 115 ? 17.639 113.082 57.194 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 C     1 
ATOM   3627 O O     . ALA A-2 1 115 ? 17.461 114.302 57.223 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 O     1 
ATOM   3628 C CB    . ALA A-2 1 115 ? 17.495 112.166 59.517 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3629 N N     . SER A-2 1 116 ? 17.194 112.305 56.212 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 N     1 
ATOM   3630 C CA    . SER A-2 1 116 ? 16.556 112.813 55.004 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CA    1 
ATOM   3631 C C     . SER A-2 1 116 ? 15.117 113.284 55.269 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 C     1 
ATOM   3632 O O     . SER A-2 1 116 ? 14.495 112.937 56.275 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 O     1 
ATOM   3633 C CB    . SER A-2 1 116 ? 16.606 111.726 53.928 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 CB    1 
ATOM   3634 O OG    . SER A-2 1 116 ? 15.481 111.771 53.087 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 92  SER A-2 OG    1 
ATOM   3635 N N     . MET A-2 1 117 ? 14.599 114.114 54.355 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 N     1 
ATOM   3636 C CA    . MET A-2 1 117 ? 13.222 114.612 54.398 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CA    1 
ATOM   3637 C C     . MET A-2 1 117 ? 12.817 115.031 52.989 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 C     1 
ATOM   3638 O O     . MET A-2 1 117 ? 13.625 115.596 52.247 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 O     1 
ATOM   3639 C CB    . MET A-2 1 117 ? 13.058 115.785 55.377 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CB    1 
ATOM   3640 C CG    . MET A-2 1 117 ? 11.685 116.420 55.376 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CG    1 
ATOM   3641 S SD    . MET A-2 1 117 ? 11.389 117.590 56.738 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 SD    1 
ATOM   3642 C CE    . MET A-2 1 117 ? 11.423 116.468 58.128 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CE    1 
ATOM   3643 N N     . THR A-2 1 118 ? 11.573 114.743 52.618 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   3644 C CA    . THR A-2 1 118 ? 11.143 114.977 51.247 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   3645 C C     . THR A-2 1 118 ? 10.691 116.418 51.043 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   3646 O O     . THR A-2 1 118 ? 10.356 117.140 51.989 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   3647 C CB    . THR A-2 1 118 ? 9.999  114.035 50.842 1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   3648 O OG1   . THR A-2 1 118 ? 8.781  114.444 51.490 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3649 C CG2   . THR A-2 1 118 ? 10.333 112.587 51.200 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3650 N N     . ALA A-2 1 119 ? 10.687 116.821 49.772 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N     1 
ATOM   3651 C CA    . ALA A-2 1 119 ? 10.090 118.088 49.391 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3652 C C     . ALA A-2 1 119 ? 8.709  118.252 50.025 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C     1 
ATOM   3653 O O     . ALA A-2 1 119 ? 8.416  119.276 50.661 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O     1 
ATOM   3654 C CB    . ALA A-2 1 119 ? 10.016 118.167 47.866 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3655 N N     . SER A-2 1 120 ? 7.861  117.221 49.899 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 N     1 
ATOM   3656 C CA    . SER A-2 1 120 ? 6.488  117.310 50.394 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CA    1 
ATOM   3657 C C     . SER A-2 1 120 ? 6.458  117.518 51.900 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 C     1 
ATOM   3658 O O     . SER A-2 1 120 ? 5.721  118.371 52.407 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 O     1 
ATOM   3659 C CB    . SER A-2 1 120 ? 5.726  116.049 50.018 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CB    1 
ATOM   3660 O OG    . SER A-2 1 120 ? 6.152  115.598 48.749 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 OG    1 
ATOM   3661 N N     . GLU A-2 1 121 ? 7.255  116.741 52.633 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N     1 
ATOM   3662 C CA    . GLU A-2 1 121 ? 7.354  116.933 54.077 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3663 C C     . GLU A-2 1 121 ? 7.781  118.356 54.411 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C     1 
ATOM   3664 O O     . GLU A-2 1 121 ? 7.133  119.036 55.220 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O     1 
ATOM   3665 C CB    . GLU A-2 1 121 ? 8.340  115.928 54.674 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3666 C CG    . GLU A-2 1 121 ? 7.738  114.599 55.084 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3667 C CD    . GLU A-2 1 121 ? 8.768  113.462 55.103 1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3668 O OE1   . GLU A-2 1 121 ? 9.993  113.736 55.004 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3669 O OE2   . GLU A-2 1 121 ? 8.343  112.288 55.211 1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3670 N N     . ILE A-2 1 122 ? 8.882  118.821 53.801 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N     1 
ATOM   3671 C CA    . ILE A-2 1 122 ? 9.347  120.186 54.038 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3672 C C     . ILE A-2 1 122 ? 8.257  121.177 53.680 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C     1 
ATOM   3673 O O     . ILE A-2 1 122 ? 7.984  122.126 54.426 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O     1 
ATOM   3674 C CB    . ILE A-2 1 122 ? 10.640 120.473 53.249 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3675 C CG1   . ILE A-2 1 122 ? 11.748 119.514 53.680 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3676 C CG2   . ILE A-2 1 122 ? 11.076 121.925 53.480 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3677 C CD1   . ILE A-2 1 122 ? 12.901 119.457 52.731 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3678 N N     . SER A-2 1 123 ? 7.613  120.969 52.530 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N     1 
ATOM   3679 C CA    . SER A-2 1 123 ? 6.575  121.899 52.107 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA    1 
ATOM   3680 C C     . SER A-2 1 123 ? 5.425  121.938 53.108 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C     1 
ATOM   3681 O O     . SER A-2 1 123 ? 4.855  123.006 53.378 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O     1 
ATOM   3682 C CB    . SER A-2 1 123 ? 6.073  121.519 50.722 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB    1 
ATOM   3683 O OG    . SER A-2 1 123 ? 5.360  122.612 50.178 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG    1 
ATOM   3684 N N     . ALA A-2 1 124 ? 5.096  120.783 53.694 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 N     1 
ATOM   3685 C CA    . ALA A-2 1 124 ? 4.004  120.710 54.661 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3686 C C     . ALA A-2 1 124 ? 4.330  121.487 55.923 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 C     1 
ATOM   3687 O O     . ALA A-2 1 124 ? 3.486  122.229 56.439 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 O     1 
ATOM   3688 C CB    . ALA A-2 1 124 ? 3.699  119.248 55.005 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3689 N N     . GLN A-2 1 125 ? 5.549  121.335 56.440 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 N     1 
ATOM   3690 C CA    . GLN A-2 1 125 ? 5.873  121.950 57.720 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CA    1 
ATOM   3691 C C     . GLN A-2 1 125 ? 6.187  123.437 57.642 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 C     1 
ATOM   3692 O O     . GLN A-2 1 125 ? 6.206  124.093 58.688 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 O     1 
ATOM   3693 C CB    . GLN A-2 1 125 ? 7.052  121.243 58.370 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CB    1 
ATOM   3694 C CG    . GLN A-2 1 125 ? 6.902  121.176 59.872 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CG    1 
ATOM   3695 C CD    . GLN A-2 1 125 ? 5.964  120.056 60.302 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CD    1 
ATOM   3696 O OE1   . GLN A-2 1 125 ? 5.483  119.263 59.476 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3697 N NE2   . GLN A-2 1 125 ? 5.706  119.979 61.602 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3698 N N     . THR A-2 1 126 ? 6.452  123.991 56.452 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 N     1 
ATOM   3699 C CA    . THR A-2 1 126 ? 6.801  125.406 56.346 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CA    1 
ATOM   3700 C C     . THR A-2 1 126 ? 5.783  126.222 55.574 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 C     1 
ATOM   3701 O O     . THR A-2 1 126 ? 5.767  127.453 55.721 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 O     1 
ATOM   3702 C CB    . THR A-2 1 126 ? 8.185  125.600 55.684 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CB    1 
ATOM   3703 O OG1   . THR A-2 1 126 ? 8.214  124.924 54.424 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3704 C CG2   . THR A-2 1 126 ? 9.303  125.045 56.555 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3705 N N     . GLY A-2 1 127 ? 4.924  125.580 54.781 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 N     1 
ATOM   3706 C CA    . GLY A-2 1 127 ? 4.063  126.308 53.875 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3707 C C     . GLY A-2 1 127 ? 4.764  126.912 52.676 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 C     1 
ATOM   3708 O O     . GLY A-2 1 127 ? 4.159  127.709 51.953 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 O     1 
ATOM   3709 N N     . LEU A-2 1 128 ? 6.032  126.585 52.447 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 N     1 
ATOM   3710 C CA    . LEU A-2 1 128 ? 6.688  126.999 51.222 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3711 C C     . LEU A-2 1 128 ? 6.181  126.115 50.092 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 C     1 
ATOM   3712 O O     . LEU A-2 1 128 ? 6.118  124.890 50.233 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 O     1 
ATOM   3713 C CB    . LEU A-2 1 128 ? 8.212  126.908 51.371 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3714 C CG    . LEU A-2 1 128 ? 9.095  127.176 50.152 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3715 C CD1   . LEU A-2 1 128 ? 8.907  128.609 49.674 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3716 C CD2   . LEU A-2 1 128 ? 10.566 126.924 50.475 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3717 N N     . ASP A-2 1 129 ? 5.789  126.736 48.985 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 N     1 
ATOM   3718 C CA    . ASP A-2 1 129 ? 5.319  125.981 47.831 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3719 C C     . ASP A-2 1 129 ? 6.324  124.906 47.441 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 C     1 
ATOM   3720 O O     . ASP A-2 1 129 ? 7.486  125.209 47.135 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 O     1 
ATOM   3721 C CB    . ASP A-2 1 129 ? 5.073  126.924 46.656 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3722 C CG    . ASP A-2 1 129 ? 4.548  126.196 45.445 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3723 O OD1   . ASP A-2 1 129 ? 3.322  125.920 45.425 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3724 O OD2   . ASP A-2 1 129 ? 5.352  125.882 44.527 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 105 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3725 N N     . LYS A-2 1 130 ? 5.862  123.650 47.464 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N     1 
ATOM   3726 C CA    . LYS A-2 1 130 ? 6.682  122.498 47.088 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA    1 
ATOM   3727 C C     . LYS A-2 1 130 ? 7.362  122.680 45.736 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C     1 
ATOM   3728 O O     . LYS A-2 1 130 ? 8.447  122.126 45.503 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O     1 
ATOM   3729 C CB    . LYS A-2 1 130 ? 5.807  121.233 47.063 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB    1 
ATOM   3730 C CG    . LYS A-2 1 130 ? 6.538  119.927 46.848 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG    1 
ATOM   3731 C CD    . LYS A-2 1 130 ? 5.695  118.985 46.020 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD    1 
ATOM   3732 C CE    . LYS A-2 1 130 ? 6.032  117.534 46.318 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE    1 
ATOM   3733 N NZ    . LYS A-2 1 130 ? 5.236  116.577 45.487 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3734 N N     . GLY A-2 1 131 ? 6.740  123.430 44.830 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 N     1 
ATOM   3735 C CA    . GLY A-2 1 131 ? 7.332  123.642 43.529 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3736 C C     . GLY A-2 1 131 ? 8.486  124.617 43.591 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 C     1 
ATOM   3737 O O     . GLY A-2 1 131 ? 9.526  124.396 42.964 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A-2 O     1 
ATOM   3738 N N     . ILE A-2 1 132 ? 8.311  125.706 44.343 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 N     1 
ATOM   3739 C CA    . ILE A-2 1 132 ? 9.413  126.640 44.566 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CA    1 
ATOM   3740 C C     . ILE A-2 1 132 ? 10.543 125.953 45.324 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 C     1 
ATOM   3741 O O     . ILE A-2 1 132 ? 11.725 126.091 44.980 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 O     1 
ATOM   3742 C CB    . ILE A-2 1 132 ? 8.901  127.880 45.315 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CB    1 
ATOM   3743 C CG1   . ILE A-2 1 132 ? 7.626  128.417 44.643 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3744 C CG2   . ILE A-2 1 132 ? 9.992  128.923 45.444 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3745 C CD1   . ILE A-2 1 132 ? 7.866  129.009 43.297 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 108 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3746 N N     . LEU A-2 1 133 ? 10.192 125.184 46.354 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N     1 
ATOM   3747 C CA    . LEU A-2 1 133 ? 11.195 124.522 47.176 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3748 C C     . LEU A-2 1 133 ? 12.078 123.615 46.333 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C     1 
ATOM   3749 O O     . LEU A-2 1 133 ? 13.311 123.651 46.451 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O     1 
ATOM   3750 C CB    . LEU A-2 1 133 ? 10.517 123.730 48.293 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3751 C CG    . LEU A-2 1 133 ? 11.440 122.808 49.085 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3752 C CD1   . LEU A-2 1 133 ? 12.425 123.640 49.876 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3753 C CD2   . LEU A-2 1 133 ? 10.630 121.890 49.993 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3754 N N     . ILE A-2 1 134 ? 11.469 122.803 45.462 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 N     1 
ATOM   3755 C CA    . ILE A-2 1 134 ? 12.267 121.915 44.628 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CA    1 
ATOM   3756 C C     . ILE A-2 1 134 ? 13.228 122.724 43.760 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 C     1 
ATOM   3757 O O     . ILE A-2 1 134 ? 14.434 122.447 43.711 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 O     1 
ATOM   3758 C CB    . ILE A-2 1 134 ? 11.357 121.002 43.793 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CB    1 
ATOM   3759 C CG1   . ILE A-2 1 134 ? 10.637 120.018 44.719 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3760 C CG2   . ILE A-2 1 134 ? 12.168 120.237 42.728 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3761 C CD1   . ILE A-2 1 134 ? 9.487  119.312 44.061 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3762 N N     . ARG A-2 1 135 ? 12.715 123.763 43.098 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 N     1 
ATOM   3763 C CA    . ARG A-2 1 135 ? 13.565 124.622 42.279 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CA    1 
ATOM   3764 C C     . ARG A-2 1 135 ? 14.689 125.250 43.104 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 C     1 
ATOM   3765 O O     . ARG A-2 1 135 ? 15.855 125.247 42.695 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 O     1 
ATOM   3766 C CB    . ARG A-2 1 135 ? 12.706 125.692 41.618 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CB    1 
ATOM   3767 C CG    . ARG A-2 1 135 ? 11.682 125.094 40.660 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CG    1 
ATOM   3768 C CD    . ARG A-2 1 135 ? 10.772 126.147 40.078 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CD    1 
ATOM   3769 N NE    . ARG A-2 1 135 ? 11.479 127.043 39.176 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NE    1 
ATOM   3770 C CZ    . ARG A-2 1 135 ? 10.930 128.074 38.553 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3771 N NH1   . ARG A-2 1 135 ? 9.646  128.351 38.727 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3772 N NH2   . ARG A-2 1 135 ? 11.667 128.831 37.751 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 111 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3773 N N     . LEU A-2 1 136 ? 14.355 125.791 44.276 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 N     1 
ATOM   3774 C CA    . LEU A-2 1 136 ? 15.365 126.423 45.114 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3775 C C     . LEU A-2 1 136 ? 16.437 125.435 45.558 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 C     1 
ATOM   3776 O O     . LEU A-2 1 136 ? 17.620 125.805 45.655 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 O     1 
ATOM   3777 C CB    . LEU A-2 1 136 ? 14.698 127.053 46.331 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3778 C CG    . LEU A-2 1 136 ? 13.755 128.228 46.078 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3779 C CD1   . LEU A-2 1 136 ? 13.135 128.672 47.408 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3780 C CD2   . LEU A-2 1 136 ? 14.499 129.384 45.428 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3781 N N     . MET A-2 1 137 ? 16.055 124.176 45.835 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 N     1 
ATOM   3782 C CA    . MET A-2 1 137 ? 17.029 123.210 46.339 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CA    1 
ATOM   3783 C C     . MET A-2 1 137 ? 18.099 122.887 45.306 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 C     1 
ATOM   3784 O O     . MET A-2 1 137 ? 19.212 122.500 45.686 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 O     1 
ATOM   3785 C CB    . MET A-2 1 137 ? 16.352 121.914 46.782 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CB    1 
ATOM   3786 C CG    . MET A-2 1 137 ? 15.685 121.935 48.129 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CG    1 
ATOM   3787 S SD    . MET A-2 1 137 ? 16.642 122.666 49.466 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 SD    1 
ATOM   3788 C CE    . MET A-2 1 137 ? 17.692 121.343 49.990 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 113 MET A-2 CE    1 
ATOM   3789 N N     . ARG A-2 1 138 ? 17.800 123.068 44.017 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 N     1 
ATOM   3790 C CA    . ARG A-2 1 138 ? 18.797 122.826 42.982 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CA    1 
ATOM   3791 C C     . ARG A-2 1 138 ? 20.012 123.756 43.094 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 C     1 
ATOM   3792 O O     . ARG A-2 1 138 ? 21.060 123.459 42.510 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 O     1 
ATOM   3793 C CB    . ARG A-2 1 138 ? 18.158 122.978 41.603 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CB    1 
ATOM   3794 C CG    . ARG A-2 1 138 ? 17.332 121.790 41.168 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CG    1 
ATOM   3795 C CD    . ARG A-2 1 138 ? 16.931 121.909 39.697 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CD    1 
ATOM   3796 N NE    . ARG A-2 1 138 ? 15.698 121.173 39.411 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NE    1 
ATOM   3797 C CZ    . ARG A-2 1 138 ? 14.531 121.725 39.049 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3798 N NH1   . ARG A-2 1 138 ? 14.380 123.052 38.903 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3799 N NH2   . ARG A-2 1 138 ? 13.496 120.930 38.822 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3800 N N     . ALA A-2 1 139 ? 19.902 124.885 43.803 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   3801 C CA    . ALA A-2 1 139 ? 21.048 125.774 43.952 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3802 C C     . ALA A-2 1 139 ? 21.890 125.473 45.191 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   3803 O O     . ALA A-2 1 139 ? 22.980 126.043 45.329 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   3804 C CB    . ALA A-2 1 139 ? 20.585 127.242 43.993 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3805 N N     . VAL A-2 1 140 ? 21.426 124.607 46.096 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 N     1 
ATOM   3806 C CA    . VAL A-2 1 140 ? 22.137 124.416 47.356 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3807 C C     . VAL A-2 1 140 ? 22.440 122.939 47.603 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 C     1 
ATOM   3808 O O     . VAL A-2 1 140 ? 22.852 122.557 48.708 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 O     1 
ATOM   3809 C CB    . VAL A-2 1 140 ? 21.352 125.026 48.528 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3810 C CG1   . VAL A-2 1 140 ? 21.400 126.551 48.433 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3811 C CG2   . VAL A-2 1 140 ? 19.896 124.487 48.548 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3812 N N     . THR A-2 1 141 ? 22.255 122.101 46.576 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N     1 
ATOM   3813 C CA    . THR A-2 1 141 ? 22.660 120.702 46.699 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA    1 
ATOM   3814 C C     . THR A-2 1 141 ? 23.868 120.341 45.837 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C     1 
ATOM   3815 O O     . THR A-2 1 141 ? 24.710 119.576 46.314 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O     1 
ATOM   3816 C CB    . THR A-2 1 141 ? 21.499 119.741 46.384 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB    1 
ATOM   3817 O OG1   . THR A-2 1 141 ? 21.040 119.931 45.042 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3818 C CG2   . THR A-2 1 141 ? 20.342 119.922 47.372 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3819 N N     . PRO A-2 1 142 ? 24.006 120.846 44.591 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 N     1 
ATOM   3820 C CA    . PRO A-2 1 142 ? 25.095 120.344 43.724 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3821 C C     . PRO A-2 1 142 ? 26.471 120.489 44.341 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 C     1 
ATOM   3822 O O     . PRO A-2 1 142 ? 27.282 119.540 44.351 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 O     1 
ATOM   3823 C CB    . PRO A-2 1 142 ? 24.967 121.207 42.458 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3824 C CG    . PRO A-2 1 142 ? 23.648 121.778 42.492 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3825 C CD    . PRO A-2 1 142 ? 23.267 121.931 43.921 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 118 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3826 N N     . LEU A-2 1 143 ? 26.772 121.696 44.787 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N     1 
ATOM   3827 C CA    . LEU A-2 1 143 ? 27.835 121.966 45.729 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3828 C C     . LEU A-2 1 143 ? 27.322 122.530 47.028 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C     1 
ATOM   3829 O O     . LEU A-2 1 143 ? 28.067 122.491 48.009 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O     1 
ATOM   3830 C CB    . LEU A-2 1 143 ? 28.829 122.990 45.158 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3831 C CG    . LEU A-2 1 143 ? 29.090 122.855 43.647 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3832 C CD1   . LEU A-2 1 143 ? 29.772 124.094 43.126 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3833 C CD2   . LEU A-2 1 143 ? 29.919 121.625 43.318 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3834 N N     . GLY A-2 1 144 ? 26.096 123.140 47.032 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N     1 
ATOM   3835 C CA    . GLY A-2 1 144 ? 25.576 123.980 48.108 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3836 C C     . GLY A-2 1 144 ? 25.642 123.222 49.404 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C     1 
ATOM   3837 O O     . GLY A-2 1 144 ? 25.953 122.022 49.402 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O     1 
ATOM   3838 N N     . PRO A-2 1 145 ? 25.350 123.865 50.538 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N     1 
ATOM   3839 C CA    . PRO A-2 1 145 ? 25.588 123.196 51.838 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3840 C C     . PRO A-2 1 145 ? 24.635 122.032 52.155 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C     1 
ATOM   3841 O O     . PRO A-2 1 145 ? 24.826 121.372 53.191 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O     1 
ATOM   3842 C CB    . PRO A-2 1 145 ? 25.428 124.337 52.852 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3843 C CG    . PRO A-2 1 145 ? 24.480 125.250 52.195 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3844 C CD    . PRO A-2 1 145 ? 24.739 125.187 50.710 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3845 N N     . PHE A-2 1 146 ? 23.616 121.766 51.334 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 N     1 
ATOM   3846 C CA    . PHE A-2 1 146 ? 22.679 120.685 51.604 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3847 C C     . PHE A-2 1 146 ? 23.086 119.467 50.794 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 C     1 
ATOM   3848 O O     . PHE A-2 1 146 ? 23.909 119.555 49.882 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 O     1 
ATOM   3849 C CB    . PHE A-2 1 146 ? 21.242 121.080 51.241 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3850 C CG    . PHE A-2 1 146 ? 20.591 121.982 52.228 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3851 C CD1   . PHE A-2 1 146 ? 20.043 121.470 53.400 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3852 C CD2   . PHE A-2 1 146 ? 20.486 123.342 51.974 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3853 C CE1   . PHE A-2 1 146 ? 19.419 122.306 54.324 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3854 C CE2   . PHE A-2 1 146 ? 19.864 124.186 52.882 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3855 C CZ    . PHE A-2 1 146 ? 19.333 123.671 54.061 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3856 N N     . HIS A-2 1 147 ? 22.459 118.333 51.091 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 N     1 
ATOM   3857 C CA    . HIS A-2 1 147 ? 22.721 117.107 50.349 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CA    1 
ATOM   3858 C C     . HIS A-2 1 147 ? 21.431 116.608 49.711 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 C     1 
ATOM   3859 O O     . HIS A-2 1 147 ? 20.429 116.408 50.403 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 O     1 
ATOM   3860 C CB    . HIS A-2 1 147 ? 23.319 116.037 51.253 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CB    1 
ATOM   3861 C CG    . HIS A-2 1 147 ? 23.719 114.801 50.516 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CG    1 
ATOM   3862 N ND1   . HIS A-2 1 147 ? 24.474 114.840 49.361 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3863 C CD2   . HIS A-2 1 147 ? 23.458 113.493 50.753 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3864 C CE1   . HIS A-2 1 147 ? 24.675 113.608 48.928 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3865 N NE2   . HIS A-2 1 147 ? 24.070 112.772 49.755 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 123 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3866 N N     . GLU A-2 1 148 ? 21.459 116.409 48.397 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N     1 
ATOM   3867 C CA    . GLU A-2 1 148 ? 20.350 115.799 47.669 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3868 C C     . GLU A-2 1 148 ? 20.474 114.286 47.789 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C     1 
ATOM   3869 O O     . GLU A-2 1 148 ? 21.228 113.644 47.050 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O     1 
ATOM   3870 C CB    . GLU A-2 1 148 ? 20.361 116.223 46.211 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3871 C CG    . GLU A-2 1 148 ? 19.325 115.522 45.369 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3872 C CD    . GLU A-2 1 148 ? 19.542 115.776 43.898 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3873 O OE1   . GLU A-2 1 148 ? 20.653 115.454 43.412 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3874 O OE2   . GLU A-2 1 148 ? 18.623 116.319 43.233 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3875 N N     . VAL A-2 1 149 ? 19.715 113.715 48.721 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 N     1 
ATOM   3876 C CA    . VAL A-2 1 149 ? 19.819 112.292 49.018 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3877 C C     . VAL A-2 1 149 ? 19.159 111.459 47.923 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 C     1 
ATOM   3878 O O     . VAL A-2 1 149 ? 19.700 110.432 47.492 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 O     1 
ATOM   3879 C CB    . VAL A-2 1 149 ? 19.210 112.030 50.402 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3880 C CG1   . VAL A-2 1 149 ? 18.667 110.632 50.481 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3881 C CG2   . VAL A-2 1 149 ? 20.263 112.290 51.468 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3882 N N     . GLY A-2 1 150 ? 17.991 111.888 47.451 1.00 64.15  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 N     1 
ATOM   3883 C CA    . GLY A-2 1 150 ? 17.318 111.273 46.322 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3884 C C     . GLY A-2 1 150 ? 16.378 112.293 45.722 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 C     1 
ATOM   3885 O O     . GLY A-2 1 150 ? 16.310 113.432 46.183 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 O     1 
ATOM   3886 N N     . GLU A-2 1 151 ? 15.645 111.880 44.688 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 N     1 
ATOM   3887 C CA    . GLU A-2 1 151 ? 14.657 112.760 44.063 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3888 C C     . GLU A-2 1 151 ? 13.700 113.347 45.100 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 C     1 
ATOM   3889 O O     . GLU A-2 1 151 ? 13.060 112.605 45.848 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 O     1 
ATOM   3890 C CB    . GLU A-2 1 151 ? 13.872 111.987 43.001 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3891 C CG    . GLU A-2 1 151 ? 12.774 112.807 42.329 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3892 C CD    . GLU A-2 1 151 ? 12.113 112.078 41.161 1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3893 O OE1   . GLU A-2 1 151 ? 11.046 112.552 40.684 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3894 O OE2   . GLU A-2 1 151 ? 12.664 111.034 40.727 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 127 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3895 N N     . GLU A-2 1 152 ? 13.622 114.688 45.148 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 N     1 
ATOM   3896 C CA    . GLU A-2 1 152 ? 12.788 115.428 46.106 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3897 C C     . GLU A-2 1 152 ? 13.120 115.093 47.552 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 C     1 
ATOM   3898 O O     . GLU A-2 1 152 ? 12.268 115.186 48.436 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 O     1 
ATOM   3899 C CB    . GLU A-2 1 152 ? 11.302 115.192 45.858 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3900 C CG    . GLU A-2 1 152 ? 10.885 115.533 44.479 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3901 C CD    . GLU A-2 1 152 ? 9.416  115.849 44.389 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3902 O OE1   . GLU A-2 1 152 ? 8.733  115.864 45.451 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3903 O OE2   . GLU A-2 1 152 ? 8.959  116.100 43.248 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3904 N N     . GLU A-2 1 153 ? 14.364 114.722 47.810 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   3905 C CA    . GLU A-2 1 153 ? 14.792 114.236 49.110 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3906 C C     . GLU A-2 1 153 ? 16.105 114.914 49.466 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   3907 O O     . GLU A-2 1 153 ? 17.030 114.924 48.652 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   3908 C CB    . GLU A-2 1 153 ? 14.968 112.728 49.053 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3909 C CG    . GLU A-2 1 153 ? 14.461 111.983 50.231 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3910 C CD    . GLU A-2 1 153 ? 14.812 110.523 50.114 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3911 O OE1   . GLU A-2 1 153 ? 14.610 109.958 49.003 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3912 O OE2   . GLU A-2 1 153 ? 15.326 109.962 51.113 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3913 N N     . TYR A-2 1 154 ? 16.194 115.486 50.664 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 N     1 
ATOM   3914 C CA    . TYR A-2 1 154 ? 17.305 116.370 50.994 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3915 C C     . TYR A-2 1 154 ? 17.727 116.114 52.429 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 C     1 
ATOM   3916 O O     . TYR A-2 1 154 ? 16.907 115.726 53.261 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 O     1 
ATOM   3917 C CB    . TYR A-2 1 154 ? 16.918 117.863 50.791 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3918 C CG    . TYR A-2 1 154 ? 16.140 118.094 49.511 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3919 C CD1   . TYR A-2 1 154 ? 16.791 118.117 48.282 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3920 C CD2   . TYR A-2 1 154 ? 14.752 118.242 49.522 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3921 C CE1   . TYR A-2 1 154 ? 16.095 118.301 47.090 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3922 C CE2   . TYR A-2 1 154 ? 14.036 118.416 48.324 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3923 C CZ    . TYR A-2 1 154 ? 14.723 118.451 47.118 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3924 O OH    . TYR A-2 1 154 ? 14.060 118.637 45.930 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 130 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3925 N N     . ALA A-2 1 155 ? 19.005 116.331 52.725 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N     1 
ATOM   3926 C CA    . ALA A-2 1 155 ? 19.468 116.270 54.103 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3927 C C     . ALA A-2 1 155 ? 20.310 117.497 54.417 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C     1 
ATOM   3928 O O     . ALA A-2 1 155 ? 20.902 118.119 53.527 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O     1 
ATOM   3929 C CB    . ALA A-2 1 155 ? 20.274 114.987 54.394 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3930 N N     . HIS A-2 1 156 ? 20.314 117.859 55.693 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 N     1 
ATOM   3931 C CA    . HIS A-2 1 156 ? 21.312 118.767 56.220 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CA    1 
ATOM   3932 C C     . HIS A-2 1 156 ? 22.705 118.161 56.058 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 C     1 
ATOM   3933 O O     . HIS A-2 1 156 ? 22.871 116.943 55.887 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 O     1 
ATOM   3934 C CB    . HIS A-2 1 156 ? 21.060 119.019 57.704 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CB    1 
ATOM   3935 C CG    . HIS A-2 1 156 ? 20.207 120.213 58.000 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CG    1 
ATOM   3936 N ND1   . HIS A-2 1 156 ? 20.613 121.503 57.741 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3937 C CD2   . HIS A-2 1 156 ? 18.988 120.313 58.582 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3938 C CE1   . HIS A-2 1 156 ? 19.681 122.348 58.142 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3939 N NE2   . HIS A-2 1 156 ? 18.679 121.651 58.645 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 132 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3940 N N     . THR A-2 1 157 ? 23.721 119.032 56.110 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 N     1 
ATOM   3941 C CA    . THR A-2 1 157 ? 25.096 118.636 56.388 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CA    1 
ATOM   3942 C C     . THR A-2 1 157 ? 25.583 119.566 57.499 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 C     1 
ATOM   3943 O O     . THR A-2 1 157 ? 24.832 120.465 57.916 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 O     1 
ATOM   3944 C CB    . THR A-2 1 157 ? 25.992 118.721 55.136 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CB    1 
ATOM   3945 O OG1   . THR A-2 1 157 ? 26.453 120.076 54.949 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3946 C CG2   . THR A-2 1 157 ? 25.271 118.213 53.883 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 133 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3947 N N     . PRO A-2 1 158 ? 26.802 119.406 58.025 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 N     1 
ATOM   3948 C CA    . PRO A-2 1 158 ? 27.281 120.402 58.993 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3949 C C     . PRO A-2 1 158 ? 27.419 121.788 58.383 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 C     1 
ATOM   3950 O O     . PRO A-2 1 158 ? 27.406 122.782 59.120 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 O     1 
ATOM   3951 C CB    . PRO A-2 1 158 ? 28.638 119.836 59.450 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3952 C CG    . PRO A-2 1 158 ? 28.552 118.387 59.161 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3953 C CD    . PRO A-2 1 158 ? 27.770 118.304 57.879 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3954 N N     . PHE A-2 1 159 ? 27.531 121.888 57.058 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 N     1 
ATOM   3955 C CA    . PHE A-2 1 159 ? 27.656 123.194 56.436 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3956 C C     . PHE A-2 1 159 ? 26.313 123.899 56.320 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 C     1 
ATOM   3957 O O     . PHE A-2 1 159 ? 26.261 125.117 56.491 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 O     1 
ATOM   3958 C CB    . PHE A-2 1 159 ? 28.361 123.048 55.095 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3959 C CG    . PHE A-2 1 159 ? 29.788 122.614 55.248 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3960 C CD1   . PHE A-2 1 159 ? 30.809 123.564 55.409 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3961 C CD2   . PHE A-2 1 159 ? 30.119 121.253 55.300 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3962 C CE1   . PHE A-2 1 159 ? 32.137 123.173 55.576 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3963 C CE2   . PHE A-2 1 159 ? 31.460 120.850 55.468 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3964 C CZ    . PHE A-2 1 159 ? 32.468 121.814 55.613 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 135 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3965 N N     . SER A-2 1 160 ? 25.212 123.169 56.114 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 N     1 
ATOM   3966 C CA    . SER A-2 1 160 ? 23.905 123.812 56.190 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CA    1 
ATOM   3967 C C     . SER A-2 1 160 ? 23.536 124.116 57.640 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 C     1 
ATOM   3968 O O     . SER A-2 1 160 ? 23.198 125.261 57.976 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 O     1 
ATOM   3969 C CB    . SER A-2 1 160 ? 22.838 122.958 55.495 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CB    1 
ATOM   3970 O OG    . SER A-2 1 160 ? 22.722 121.670 56.057 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 OG    1 
ATOM   3971 N N     . GLU A-2 1 161 ? 23.683 123.135 58.534 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N     1 
ATOM   3972 C CA    . GLU A-2 1 161 ? 23.363 123.371 59.945 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3973 C C     . GLU A-2 1 161 ? 24.153 124.522 60.552 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C     1 
ATOM   3974 O O     . GLU A-2 1 161 ? 23.735 125.071 61.579 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O     1 
ATOM   3975 C CB    . GLU A-2 1 161 ? 23.613 122.113 60.782 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3976 C CG    . GLU A-2 1 161 ? 22.892 120.876 60.268 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3977 C CD    . GLU A-2 1 161 ? 22.916 119.744 61.261 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3978 O OE1   . GLU A-2 1 161 ? 22.678 119.995 62.450 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3979 O OE2   . GLU A-2 1 161 ? 23.186 118.604 60.851 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3980 N N     . ALA A-2 1 162 ? 25.303 124.870 59.971 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N     1 
ATOM   3981 C CA    . ALA A-2 1 162 ? 26.061 126.016 60.456 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3982 C C     . ALA A-2 1 162 ? 25.248 127.310 60.363 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C     1 
ATOM   3983 O O     . ALA A-2 1 162 ? 25.459 128.243 61.155 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O     1 
ATOM   3984 C CB    . ALA A-2 1 162 ? 27.367 126.146 59.666 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3985 N N     . TYR A-2 1 163 ? 24.312 127.385 59.411 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 N     1 
ATOM   3986 C CA    . TYR A-2 1 163 ? 23.446 128.556 59.337 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3987 C C     . TYR A-2 1 163 ? 22.557 128.684 60.566 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 C     1 
ATOM   3988 O O     . TYR A-2 1 163 ? 22.015 129.762 60.819 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 O     1 
ATOM   3989 C CB    . TYR A-2 1 163 ? 22.620 128.513 58.053 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3990 C CG    . TYR A-2 1 163 ? 23.451 128.826 56.811 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3991 C CD1   . TYR A-2 1 163 ? 24.238 127.847 56.199 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3992 C CD2   . TYR A-2 1 163 ? 23.469 130.120 56.271 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3993 C CE1   . TYR A-2 1 163 ? 25.002 128.145 55.083 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3994 C CE2   . TYR A-2 1 163 ? 24.206 130.423 55.155 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3995 C CZ    . TYR A-2 1 163 ? 24.980 129.432 54.569 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3996 O OH    . TYR A-2 1 163 ? 25.734 129.753 53.465 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3997 N N     . LEU A-2 1 164 ? 22.430 127.635 61.368 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N     1 
ATOM   3998 C CA    . LEU A-2 1 164 ? 21.627 127.756 62.574 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3999 C C     . LEU A-2 1 164 ? 22.424 128.201 63.791 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C     1 
ATOM   4000 O O     . LEU A-2 1 164 ? 21.808 128.532 64.812 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O     1 
ATOM   4001 C CB    . LEU A-2 1 164 ? 20.916 126.445 62.889 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4002 C CG    . LEU A-2 1 164 ? 19.908 126.023 61.807 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4003 C CD1   . LEU A-2 1 164 ? 19.653 124.512 61.839 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4004 C CD2   . LEU A-2 1 164 ? 18.576 126.792 61.894 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4005 N N     . THR A-2 1 165 ? 23.757 128.239 63.727 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 N     1 
ATOM   4006 C CA    . THR A-2 1 165 ? 24.472 128.607 64.937 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CA    1 
ATOM   4007 C C     . THR A-2 1 165 ? 24.257 130.090 65.245 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 C     1 
ATOM   4008 O O     . THR A-2 1 165 ? 23.834 130.872 64.390 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 O     1 
ATOM   4009 C CB    . THR A-2 1 165 ? 25.972 128.272 64.823 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CB    1 
ATOM   4010 O OG1   . THR A-2 1 165 ? 26.647 129.215 63.985 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4011 C CG2   . THR A-2 1 165 ? 26.159 126.885 64.252 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 141 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4012 N N     . ALA A-2 1 166 ? 24.541 130.462 66.500 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N     1 
ATOM   4013 C CA    . ALA A-2 1 166 ? 24.383 131.843 66.959 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4014 C C     . ALA A-2 1 166 ? 24.967 132.847 65.969 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C     1 
ATOM   4015 O O     . ALA A-2 1 166 ? 24.247 133.709 65.453 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O     1 
ATOM   4016 C CB    . ALA A-2 1 166 ? 25.030 132.019 68.337 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4017 N N     . ASP A-2 1 167 ? 26.273 132.739 65.684 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 N     1 
ATOM   4018 C CA    . ASP A-2 1 167 ? 26.952 133.699 64.812 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4019 C C     . ASP A-2 1 167 ? 26.240 133.883 63.477 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 C     1 
ATOM   4020 O O     . ASP A-2 1 167 ? 25.938 135.011 63.070 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 O     1 
ATOM   4021 C CB    . ASP A-2 1 167 ? 28.381 133.250 64.570 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4022 C CG    . ASP A-2 1 167 ? 29.234 133.428 65.780 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4023 O OD1   . ASP A-2 1 167 ? 28.906 134.348 66.555 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4024 O OD2   . ASP A-2 1 167 ? 30.220 132.662 65.958 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4025 N N     . ILE A-2 1 168 ? 25.962 132.785 62.777 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N     1 
ATOM   4026 C CA    . ILE A-2 1 168 ? 25.387 132.907 61.444 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4027 C C     . ILE A-2 1 168 ? 23.911 133.278 61.524 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C     1 
ATOM   4028 O O     . ILE A-2 1 168 ? 23.392 134.019 60.678 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O     1 
ATOM   4029 C CB    . ILE A-2 1 168 ? 25.618 131.609 60.653 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4030 C CG1   . ILE A-2 1 168 ? 27.102 131.283 60.630 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4031 C CG2   . ILE A-2 1 168 ? 25.097 131.722 59.241 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4032 C CD1   . ILE A-2 1 168 ? 27.970 132.458 60.379 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4033 N N     . ALA A-2 1 169 ? 23.206 132.771 62.531 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 N     1 
ATOM   4034 C CA    . ALA A-2 1 169 ? 21.770 133.019 62.578 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4035 C C     . ALA A-2 1 169 ? 21.449 134.463 62.948 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 C     1 
ATOM   4036 O O     . ALA A-2 1 169 ? 20.367 134.948 62.602 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 O     1 
ATOM   4037 C CB    . ALA A-2 1 169 ? 21.079 132.052 63.543 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 145 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4038 N N     . GLY A-2 1 170 ? 22.358 135.163 63.622 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 N     1 
ATOM   4039 C CA    . GLY A-2 1 170 ? 22.133 136.567 63.867 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4040 C C     . GLY A-2 1 170 ? 22.515 137.369 62.643 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 C     1 
ATOM   4041 O O     . GLY A-2 1 170 ? 21.781 138.243 62.187 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLY A-2 O     1 
ATOM   4042 N N     . CYS A-2 1 171 ? 23.649 137.000 62.067 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 N     1 
ATOM   4043 C CA    . CYS A-2 1 171 ? 24.322 137.792 61.048 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4044 C C     . CYS A-2 1 171 ? 23.694 137.628 59.656 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 C     1 
ATOM   4045 O O     . CYS A-2 1 171 ? 23.449 138.618 58.966 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 O     1 
ATOM   4046 C CB    . CYS A-2 1 171 ? 25.794 137.393 61.095 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4047 S SG    . CYS A-2 1 171 ? 26.750 137.655 59.708 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 147 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4048 N N     . PHE A-2 1 172 ? 23.385 136.387 59.235 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 N     1 
ATOM   4049 C CA    . PHE A-2 1 172 ? 22.957 136.156 57.854 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4050 C C     . PHE A-2 1 172 ? 21.593 136.759 57.529 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 C     1 
ATOM   4051 O O     . PHE A-2 1 172 ? 21.458 137.388 56.465 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 O     1 
ATOM   4052 C CB    . PHE A-2 1 172 ? 22.979 134.653 57.549 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4053 C CG    . PHE A-2 1 172 ? 22.561 134.300 56.145 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4054 C CD1   . PHE A-2 1 172 ? 23.426 134.512 55.070 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4055 C CD2   . PHE A-2 1 172 ? 21.310 133.746 55.897 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4056 C CE1   . PHE A-2 1 172 ? 23.050 134.172 53.766 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4057 C CE2   . PHE A-2 1 172 ? 20.931 133.387 54.609 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4058 C CZ    . PHE A-2 1 172 ? 21.797 133.611 53.533 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 148 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4059 N N     . PRO A-2 1 173 ? 20.546 136.575 58.338 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 N     1 
ATOM   4060 C CA    . PRO A-2 1 173 ? 19.240 137.176 57.966 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4061 C C     . PRO A-2 1 173 ? 19.286 138.683 57.865 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 C     1 
ATOM   4062 O O     . PRO A-2 1 173 ? 18.680 139.266 56.954 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 O     1 
ATOM   4063 C CB    . PRO A-2 1 173 ? 18.304 136.736 59.097 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4064 C CG    . PRO A-2 1 173 ? 19.022 135.555 59.726 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4065 C CD    . PRO A-2 1 173 ? 20.466 135.815 59.599 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 149 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4066 N N     . VAL A-2 1 174 ? 20.009 139.334 58.772 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   4067 C CA    . VAL A-2 1 174 ? 20.059 140.783 58.734 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4068 C C     . VAL A-2 1 174 ? 20.803 141.255 57.489 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   4069 O O     . VAL A-2 1 174 ? 20.351 142.173 56.785 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   4070 C CB    . VAL A-2 1 174 ? 20.683 141.315 60.037 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4071 C CG1   . VAL A-2 1 174 ? 20.993 142.793 59.902 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4072 C CG2   . VAL A-2 1 174 ? 19.731 141.055 61.208 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4073 N N     . MET A-2 1 175 ? 21.936 140.612 57.177 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 N     1 
ATOM   4074 C CA    . MET A-2 1 175 ? 22.680 140.971 55.972 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CA    1 
ATOM   4075 C C     . MET A-2 1 175 ? 21.839 140.717 54.731 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 C     1 
ATOM   4076 O O     . MET A-2 1 175 ? 21.848 141.524 53.782 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 O     1 
ATOM   4077 C CB    . MET A-2 1 175 ? 23.997 140.180 55.894 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CB    1 
ATOM   4078 C CG    . MET A-2 1 175 ? 25.054 140.597 56.913 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CG    1 
ATOM   4079 S SD    . MET A-2 1 175 ? 25.642 142.281 56.604 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 SD    1 
ATOM   4080 C CE    . MET A-2 1 175 ? 26.872 142.017 55.315 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 151 MET A-2 CE    1 
ATOM   4081 N N     . SER A-2 1 176 ? 21.109 139.596 54.712 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 N     1 
ATOM   4082 C CA    . SER A-2 1 176 ? 20.409 139.266 53.483 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CA    1 
ATOM   4083 C C     . SER A-2 1 176 ? 19.116 140.070 53.349 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 C     1 
ATOM   4084 O O     . SER A-2 1 176 ? 18.762 140.477 52.237 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 O     1 
ATOM   4085 C CB    . SER A-2 1 176 ? 20.182 137.749 53.399 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 CB    1 
ATOM   4086 O OG    . SER A-2 1 176 ? 19.373 137.306 54.458 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 152 SER A-2 OG    1 
ATOM   4087 N N     . ASN A-2 1 177 ? 18.444 140.394 54.458 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 N     1 
ATOM   4088 C CA    . ASN A-2 1 177 ? 17.226 141.202 54.348 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4089 C C     . ASN A-2 1 177 ? 17.513 142.696 54.150 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 C     1 
ATOM   4090 O O     . ASN A-2 1 177 ? 16.697 143.395 53.548 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 O     1 
ATOM   4091 C CB    . ASN A-2 1 177 ? 16.339 141.029 55.586 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4092 C CG    . ASN A-2 1 177 ? 15.817 139.594 55.761 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4093 O OD1   . ASN A-2 1 177 ? 15.468 138.898 54.808 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4094 N ND2   . ASN A-2 1 177 ? 15.772 139.158 57.003 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 153 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4095 N N     . PHE A-2 1 178 ? 18.634 143.220 54.641 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 N     1 
ATOM   4096 C CA    . PHE A-2 1 178 ? 18.837 144.659 54.604 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4097 C C     . PHE A-2 1 178 ? 20.063 145.119 53.849 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 C     1 
ATOM   4098 O O     . PHE A-2 1 178 ? 20.095 146.286 53.442 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 O     1 
ATOM   4099 C CB    . PHE A-2 1 178 ? 18.956 145.239 56.018 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4100 C CG    . PHE A-2 1 178 ? 17.733 145.049 56.843 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4101 C CD1   . PHE A-2 1 178 ? 16.632 145.873 56.669 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4102 C CD2   . PHE A-2 1 178 ? 17.671 144.029 57.785 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4103 C CE1   . PHE A-2 1 178 ? 15.500 145.691 57.424 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4104 C CE2   . PHE A-2 1 178 ? 16.534 143.832 58.539 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4105 C CZ    . PHE A-2 1 178 ? 15.451 144.665 58.363 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 154 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4106 N N     . ILE A-2 1 179 ? 21.085 144.282 53.684 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 N     1 
ATOM   4107 C CA    . ILE A-2 1 179 ? 22.374 144.743 53.214 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4108 C C     . ILE A-2 1 179 ? 22.684 144.253 51.804 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 C     1 
ATOM   4109 O O     . ILE A-2 1 179 ? 23.229 145.020 50.995 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 O     1 
ATOM   4110 C CB    . ILE A-2 1 179 ? 23.490 144.368 54.208 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4111 C CG1   . ILE A-2 1 179 ? 23.188 145.017 55.546 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4112 C CG2   . ILE A-2 1 179 ? 24.872 144.868 53.727 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4113 C CD1   . ILE A-2 1 179 ? 23.049 146.548 55.446 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 155 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4114 N N     . PHE A-2 1 180 ? 22.334 142.998 51.472 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 N     1 
ATOM   4115 C CA    . PHE A-2 1 180 ? 22.760 142.453 50.179 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4116 C C     . PHE A-2 1 180 ? 22.215 143.298 49.038 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 C     1 
ATOM   4117 O O     . PHE A-2 1 180 ? 22.944 143.619 48.085 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 O     1 
ATOM   4118 C CB    . PHE A-2 1 180 ? 22.327 140.992 50.013 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4119 C CG    . PHE A-2 1 180 ? 23.127 139.990 50.859 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4120 C CD1   . PHE A-2 1 180 ? 24.307 140.358 51.507 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4121 C CD2   . PHE A-2 1 180 ? 22.686 138.670 51.000 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4122 C CE1   . PHE A-2 1 180 ? 25.005 139.434 52.281 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4123 C CE2   . PHE A-2 1 180 ? 23.405 137.741 51.782 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4124 C CZ    . PHE A-2 1 180 ? 24.536 138.131 52.418 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 156 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4125 N N     . GLY A-2 1 181 ? 20.945 143.695 49.134 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 N     1 
ATOM   4126 C CA    . GLY A-2 1 181 ? 20.319 144.544 48.145 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4127 C C     . GLY A-2 1 181 ? 21.089 145.816 47.849 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 C     1 
ATOM   4128 O O     . GLY A-2 1 181 ? 21.459 146.093 46.699 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 157 GLY A-2 O     1 
ATOM   4129 N N     . PRO A-2 1 182 ? 21.331 146.622 48.885 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 N     1 
ATOM   4130 C CA    . PRO A-2 1 182 ? 22.173 147.818 48.697 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4131 C C     . PRO A-2 1 182 ? 23.518 147.527 48.064 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 C     1 
ATOM   4132 O O     . PRO A-2 1 182 ? 23.921 148.245 47.133 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 O     1 
ATOM   4133 C CB    . PRO A-2 1 182 ? 22.327 148.367 50.129 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4134 C CG    . PRO A-2 1 182 ? 21.059 147.993 50.818 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4135 C CD    . PRO A-2 1 182 ? 20.574 146.674 50.158 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4136 N N     . VAL A-2 1 183 ? 24.246 146.516 48.564 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 N     1 
ATOM   4137 C CA    . VAL A-2 1 183 ? 25.565 146.224 48.007 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4138 C C     . VAL A-2 1 183 ? 25.459 146.033 46.497 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 C     1 
ATOM   4139 O O     . VAL A-2 1 183 ? 26.230 146.604 45.715 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 O     1 
ATOM   4140 C CB    . VAL A-2 1 183 ? 26.180 144.995 48.697 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4141 C CG1   . VAL A-2 1 183 ? 27.426 144.523 47.935 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4142 C CG2   . VAL A-2 1 183 ? 26.531 145.311 50.100 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4143 N N     . LEU A-2 1 184 ? 24.477 145.253 46.061 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N     1 
ATOM   4144 C CA    . LEU A-2 1 184 ? 24.307 145.065 44.630 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4145 C C     . LEU A-2 1 184 ? 24.046 146.390 43.933 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C     1 
ATOM   4146 O O     . LEU A-2 1 184 ? 24.415 146.554 42.763 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O     1 
ATOM   4147 C CB    . LEU A-2 1 184 ? 23.179 144.073 44.358 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4148 C CG    . LEU A-2 1 184 ? 23.523 142.594 44.176 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4149 C CD1   . LEU A-2 1 184 ? 23.920 142.356 42.730 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4150 C CD2   . LEU A-2 1 184 ? 24.676 142.206 45.069 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4151 N N     . GLN A-2 1 185 ? 23.436 147.351 44.638 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 N     1 
ATOM   4152 C CA    . GLN A-2 1 185 ? 23.096 148.644 44.053 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4153 C C     . GLN A-2 1 185 ? 24.218 149.669 44.165 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 C     1 
ATOM   4154 O O     . GLN A-2 1 185 ? 24.012 150.824 43.791 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 O     1 
ATOM   4155 C CB    . GLN A-2 1 185 ? 21.819 149.207 44.687 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4156 C CG    . GLN A-2 1 185 ? 20.584 148.675 44.024 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4157 C CD    . GLN A-2 1 185 ? 19.314 149.016 44.760 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4158 O OE1   . GLN A-2 1 185 ? 18.934 150.184 44.860 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4159 N NE2   . GLN A-2 1 185 ? 18.636 147.997 45.274 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4160 N N     . ILE A-2 1 186 ? 25.378 149.278 44.688 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N     1 
ATOM   4161 C CA    . ILE A-2 1 186 ? 26.549 150.148 44.681 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4162 C C     . ILE A-2 1 186 ? 26.770 150.722 43.285 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C     1 
ATOM   4163 O O     . ILE A-2 1 186 ? 27.016 151.922 43.118 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O     1 
ATOM   4164 C CB    . ILE A-2 1 186 ? 27.790 149.374 45.169 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4165 C CG1   . ILE A-2 1 186 ? 27.812 149.263 46.695 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4166 C CG2   . ILE A-2 1 186 ? 29.073 150.024 44.637 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4167 C CD1   . ILE A-2 1 186 ? 29.123 148.659 47.273 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4168 N N     . CYS A-2 1 187 ? 26.694 149.868 42.260 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 N     1 
ATOM   4169 C CA    . CYS A-2 1 187 ? 26.918 150.348 40.904 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4170 C C     . CYS A-2 1 187 ? 25.914 151.434 40.545 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 C     1 
ATOM   4171 O O     . CYS A-2 1 187 ? 26.295 152.507 40.059 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 O     1 
ATOM   4172 C CB    . CYS A-2 1 187 ? 26.834 149.201 39.911 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4173 S SG    . CYS A-2 1 187 ? 27.099 149.716 38.208 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4174 N N     . ASP A-2 1 188 ? 24.621 151.176 40.799 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 N     1 
ATOM   4175 C CA    . ASP A-2 1 188 ? 23.588 152.159 40.486 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4176 C C     . ASP A-2 1 188 ? 23.854 153.486 41.183 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 C     1 
ATOM   4177 O O     . ASP A-2 1 188 ? 23.669 154.554 40.586 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 O     1 
ATOM   4178 C CB    . ASP A-2 1 188 ? 22.208 151.651 40.891 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4179 C CG    . ASP A-2 1 188 ? 21.917 150.282 40.384 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4180 O OD1   . ASP A-2 1 188 ? 21.746 150.102 39.160 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4181 O OD2   . ASP A-2 1 188 ? 21.850 149.361 41.227 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 164 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4182 N N     . PHE A-2 1 189 ? 24.265 153.447 42.454 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 N     1 
ATOM   4183 C CA    . PHE A-2 1 189 ? 24.478 154.696 43.180 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4184 C C     . PHE A-2 1 189 ? 25.635 155.473 42.573 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 C     1 
ATOM   4185 O O     . PHE A-2 1 189 ? 25.522 156.675 42.317 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 O     1 
ATOM   4186 C CB    . PHE A-2 1 189 ? 24.729 154.431 44.667 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4187 C CG    . PHE A-2 1 189 ? 25.001 155.685 45.480 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4188 C CD1   . PHE A-2 1 189 ? 26.277 156.214 45.564 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4189 C CD2   . PHE A-2 1 189 ? 23.963 156.339 46.148 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4190 C CE1   . PHE A-2 1 189 ? 26.525 157.378 46.311 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4191 C CE2   . PHE A-2 1 189 ? 24.201 157.494 46.899 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4192 C CZ    . PHE A-2 1 189 ? 25.486 158.012 46.985 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4193 N N     . LEU A-2 1 190 ? 26.760 154.800 42.339 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 N     1 
ATOM   4194 C CA    . LEU A-2 1 190 ? 27.917 155.493 41.797 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4195 C C     . LEU A-2 1 190 ? 27.636 156.021 40.392 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 C     1 
ATOM   4196 O O     . LEU A-2 1 190 ? 28.155 157.087 40.016 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 O     1 
ATOM   4197 C CB    . LEU A-2 1 190 ? 29.126 154.558 41.814 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4198 C CG    . LEU A-2 1 190 ? 29.637 154.155 43.199 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4199 C CD1   . LEU A-2 1 190 ? 30.655 153.053 43.052 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4200 C CD2   . LEU A-2 1 190 ? 30.247 155.334 43.918 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4201 N N     . ARG A-2 1 191 ? 26.807 155.302 39.616 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 N     1 
ATOM   4202 C CA    . ARG A-2 1 191 ? 26.445 155.737 38.265 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4203 C C     . ARG A-2 1 191 ? 25.798 157.122 38.279 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 C     1 
ATOM   4204 O O     . ARG A-2 1 191 ? 26.141 157.995 37.476 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 O     1 
ATOM   4205 C CB    . ARG A-2 1 191 ? 25.493 154.725 37.621 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4206 C CG    . ARG A-2 1 191 ? 25.455 154.811 36.103 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4207 C CD    . ARG A-2 1 191 ? 24.228 154.138 35.453 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4208 N NE    . ARG A-2 1 191 ? 24.262 152.672 35.492 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4209 C CZ    . ARG A-2 1 191 ? 25.150 151.912 34.843 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4210 N NH1   . ARG A-2 1 191 ? 26.097 152.463 34.091 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4211 N NH2   . ARG A-2 1 191 ? 25.100 150.587 34.951 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 167 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4212 N N     . GLN A-2 1 192 ? 24.855 157.335 39.191 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 N     1 
ATOM   4213 C CA    . GLN A-2 1 192 ? 24.181 158.619 39.316 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4214 C C     . GLN A-2 1 192 ? 25.132 159.796 39.502 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 C     1 
ATOM   4215 O O     . GLN A-2 1 192 ? 24.741 160.933 39.235 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 O     1 
ATOM   4216 C CB    . GLN A-2 1 192 ? 23.207 158.572 40.494 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4217 C CG    . GLN A-2 1 192 ? 22.035 157.641 40.266 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4218 C CD    . GLN A-2 1 192 ? 21.246 157.363 41.534 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4219 O OE1   . GLN A-2 1 192 ? 21.580 157.861 42.628 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4220 N NE2   . GLN A-2 1 192 ? 20.187 156.545 41.395 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4221 N N     . ASN A-2 1 193 ? 26.361 159.572 39.969 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 N     1 
ATOM   4222 C CA    . ASN A-2 1 193 ? 27.334 160.651 40.096 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4223 C C     . ASN A-2 1 193 ? 28.541 160.414 39.206 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 C     1 
ATOM   4224 O O     . ASN A-2 1 193 ? 29.639 160.915 39.500 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 O     1 
ATOM   4225 C CB    . ASN A-2 1 193 ? 27.764 160.856 41.555 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4226 C CG    . ASN A-2 1 193 ? 26.568 161.037 42.498 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4227 O OD1   . ASN A-2 1 193 ? 25.962 162.122 42.547 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4228 N ND2   . ASN A-2 1 193 ? 26.218 159.976 43.247 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 169 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4229 N N     . ASN A-2 1 194 ? 28.353 159.627 38.141 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 N     1 
ATOM   4230 C CA    . ASN A-2 1 194 ? 29.384 159.361 37.143 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4231 C C     . ASN A-2 1 194 ? 30.646 158.782 37.773 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 C     1 
ATOM   4232 O O     . ASN A-2 1 194 ? 31.763 159.235 37.506 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 O     1 
ATOM   4233 C CB    . ASN A-2 1 194 ? 29.694 160.626 36.347 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4234 C CG    . ASN A-2 1 194 ? 28.779 160.764 35.161 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4235 O OD1   . ASN A-2 1 194 ? 28.624 159.817 34.383 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4236 N ND2   . ASN A-2 1 194 ? 28.115 161.900 35.048 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4237 N N     . TRP A-2 1 195 ? 30.446 157.777 38.636 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 N     1 
ATOM   4238 C CA    . TRP A-2 1 195 ? 31.513 156.985 39.244 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CA    1 
ATOM   4239 C C     . TRP A-2 1 195 ? 32.346 157.799 40.213 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 C     1 
ATOM   4240 O O     . TRP A-2 1 195 ? 33.481 157.424 40.534 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 O     1 
ATOM   4241 C CB    . TRP A-2 1 195 ? 32.406 156.329 38.178 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CB    1 
ATOM   4242 C CG    . TRP A-2 1 195 ? 31.599 155.785 37.040 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CG    1 
ATOM   4243 C CD1   . TRP A-2 1 195 ? 31.667 156.167 35.749 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4244 C CD2   . TRP A-2 1 195 ? 30.563 154.778 37.109 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4245 N NE1   . TRP A-2 1 195 ? 30.751 155.469 34.990 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4246 C CE2   . TRP A-2 1 195 ? 30.062 154.607 35.798 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4247 C CE3   . TRP A-2 1 195 ? 30.023 154.000 38.147 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4248 C CZ2   . TRP A-2 1 195 ? 29.056 153.681 35.490 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4249 C CZ3   . TRP A-2 1 195 ? 29.004 153.107 37.842 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4250 C CH2   . TRP A-2 1 195 ? 28.539 152.947 36.525 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4251 N N     . LYS A-2 1 196 ? 31.796 158.908 40.682 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 N     1 
ATOM   4252 C CA    . LYS A-2 1 196 ? 32.428 159.741 41.687 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4253 C C     . LYS A-2 1 196 ? 31.929 159.343 43.066 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 C     1 
ATOM   4254 O O     . LYS A-2 1 196 ? 30.804 158.853 43.227 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 O     1 
ATOM   4255 C CB    . LYS A-2 1 196 ? 32.112 161.216 41.451 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4256 C CG    . LYS A-2 1 196 ? 32.612 161.794 40.155 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4257 C CD    . LYS A-2 1 196 ? 32.094 163.219 40.031 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4258 C CE    . LYS A-2 1 196 ? 33.168 164.188 39.604 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4259 N NZ    . LYS A-2 1 196 ? 32.555 165.552 39.533 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 172 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4260 N N     . ASP A-2 1 197 ? 32.762 159.602 44.069 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 N     1 
ATOM   4261 C CA    . ASP A-2 1 197 ? 32.426 159.254 45.447 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4262 C C     . ASP A-2 1 197 ? 31.493 160.311 46.061 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 C     1 
ATOM   4263 O O     . ASP A-2 1 197 ? 31.913 161.234 46.761 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 O     1 
ATOM   4264 C CB    . ASP A-2 1 197 ? 33.697 159.078 46.263 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4265 C CG    . ASP A-2 1 197 ? 33.401 158.846 47.724 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4266 O OD1   . ASP A-2 1 197 ? 32.311 158.310 48.033 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4267 O OD2   . ASP A-2 1 197 ? 34.243 159.213 48.566 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 173 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4268 N N     . ALA A-2 1 198 ? 30.195 160.147 45.840 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 N     1 
ATOM   4269 C CA    . ALA A-2 1 198 ? 29.197 160.949 46.533 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4270 C C     . ALA A-2 1 198 ? 28.721 160.294 47.825 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 C     1 
ATOM   4271 O O     . ALA A-2 1 198 ? 27.715 160.735 48.401 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 O     1 
ATOM   4272 C CB    . ALA A-2 1 198 ? 27.987 161.201 45.620 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4273 N N     . ILE A-2 1 199 ? 29.392 159.236 48.274 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N     1 
ATOM   4274 C CA    . ILE A-2 1 199 ? 28.811 158.370 49.292 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4275 C C     . ILE A-2 1 199 ? 28.891 159.055 50.641 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C     1 
ATOM   4276 O O     . ILE A-2 1 199 ? 29.942 159.590 51.028 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O     1 
ATOM   4277 C CB    . ILE A-2 1 199 ? 29.511 157.007 49.336 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4278 C CG1   . ILE A-2 1 199 ? 29.138 156.172 48.116 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4279 C CG2   . ILE A-2 1 199 ? 29.135 156.289 50.633 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4280 C CD1   . ILE A-2 1 199 ? 29.864 154.847 48.073 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4281 N N     . THR A-2 1 200 ? 27.788 159.007 51.373 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 N     1 
ATOM   4282 C CA    . THR A-2 1 200 ? 27.759 159.563 52.705 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CA    1 
ATOM   4283 C C     . THR A-2 1 200 ? 26.963 158.625 53.619 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 C     1 
ATOM   4284 O O     . THR A-2 1 200 ? 26.265 157.704 53.172 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 O     1 
ATOM   4285 C CB    . THR A-2 1 200 ? 27.192 160.995 52.637 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CB    1 
ATOM   4286 O OG1   . THR A-2 1 200 ? 27.700 161.759 53.724 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4287 C CG2   . THR A-2 1 200 ? 25.684 161.000 52.693 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4288 N N     . THR A-2 1 201 ? 27.091 158.858 54.921 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 N     1 
ATOM   4289 C CA    . THR A-2 1 201 ? 26.314 158.114 55.911 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CA    1 
ATOM   4290 C C     . THR A-2 1 201 ? 24.804 158.194 55.682 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 C     1 
ATOM   4291 O O     . THR A-2 1 201 ? 24.073 157.266 56.054 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 O     1 
ATOM   4292 C CB    . THR A-2 1 201 ? 26.683 158.622 57.303 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CB    1 
ATOM   4293 O OG1   . THR A-2 1 201 ? 27.941 158.046 57.694 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4294 C CG2   . THR A-2 1 201 ? 25.666 158.268 58.286 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 177 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4295 N N     . ARG A-2 1 202 ? 24.305 159.280 55.088 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 N     1 
ATOM   4296 C CA    . ARG A-2 1 202 ? 22.862 159.454 54.914 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4297 C C     . ARG A-2 1 202 ? 22.436 159.497 53.455 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 C     1 
ATOM   4298 O O     . ARG A-2 1 202 ? 21.269 159.788 53.176 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 O     1 
ATOM   4299 C CB    . ARG A-2 1 202 ? 22.362 160.716 55.630 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4300 C CG    . ARG A-2 1 202 ? 23.119 161.058 56.914 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4301 C CD    . ARG A-2 1 202 ? 22.330 161.993 57.896 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4302 N NE    . ARG A-2 1 202 ? 22.697 161.695 59.279 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4303 C CZ    . ARG A-2 1 202 ? 23.883 161.999 59.809 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4304 N NH1   . ARG A-2 1 202 ? 24.793 162.645 59.080 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4305 N NH2   . ARG A-2 1 202 ? 24.167 161.659 61.063 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4306 N N     . ASN A-2 1 203 ? 23.341 159.185 52.527 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 N     1 
ATOM   4307 C CA    . ASN A-2 1 203 ? 23.047 159.164 51.093 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4308 C C     . ASN A-2 1 203 ? 24.060 158.204 50.471 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 C     1 
ATOM   4309 O O     . ASN A-2 1 203 ? 25.274 158.489 50.415 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 O     1 
ATOM   4310 C CB    . ASN A-2 1 203 ? 23.113 160.582 50.498 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4311 C CG    . ASN A-2 1 203 ? 23.121 160.603 48.966 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4312 O OD1   . ASN A-2 1 203 ? 22.149 160.206 48.314 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4313 N ND2   . ASN A-2 1 203 ? 24.225 161.094 48.387 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 179 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4314 N N     . ASN A-2 1 204 ? 23.564 157.036 50.073 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 N     1 
ATOM   4315 C CA    . ASN A-2 1 204 ? 24.412 155.867 49.838 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4316 C C     . ASN A-2 1 204 ? 23.557 154.749 49.254 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 C     1 
ATOM   4317 O O     . ASN A-2 1 204 ? 22.324 154.892 49.157 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 O     1 
ATOM   4318 C CB    . ASN A-2 1 204 ? 25.098 155.417 51.137 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4319 C CG    . ASN A-2 1 204 ? 24.108 155.143 52.266 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4320 O OD1   . ASN A-2 1 204 ? 22.997 154.614 52.050 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4321 N ND2   . ASN A-2 1 204 ? 24.510 155.500 53.486 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4322 N N     . PRO A-2 1 205 ? 24.162 153.626 48.844 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 N     1 
ATOM   4323 C CA    . PRO A-2 1 205 ? 23.342 152.551 48.259 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4324 C C     . PRO A-2 1 205 ? 22.267 152.030 49.203 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 C     1 
ATOM   4325 O O     . PRO A-2 1 205 ? 21.205 151.588 48.733 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 O     1 
ATOM   4326 C CB    . PRO A-2 1 205 ? 24.391 151.494 47.900 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4327 C CG    . PRO A-2 1 205 ? 25.630 152.297 47.636 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4328 C CD    . PRO A-2 1 205 ? 25.612 153.350 48.682 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4329 N N     . PHE A-2 1 206 ? 22.478 152.130 50.524 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 N     1 
ATOM   4330 C CA    . PHE A-2 1 206 ? 21.434 151.742 51.475 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4331 C C     . PHE A-2 1 206 ? 20.231 152.694 51.417 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 C     1 
ATOM   4332 O O     . PHE A-2 1 206 ? 19.080 152.239 51.349 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 O     1 
ATOM   4333 C CB    . PHE A-2 1 206 ? 22.007 151.663 52.895 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4334 C CG    . PHE A-2 1 206 ? 21.010 151.156 53.927 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4335 C CD1   . PHE A-2 1 206 ? 20.071 152.016 54.502 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4336 C CD2   . PHE A-2 1 206 ? 21.010 149.817 54.321 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4337 C CE1   . PHE A-2 1 206 ? 19.163 151.543 55.447 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4338 C CE2   . PHE A-2 1 206 ? 20.100 149.335 55.268 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4339 C CZ    . PHE A-2 1 206 ? 19.183 150.190 55.829 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 182 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4340 N N     . THR A-2 1 207 ? 20.462 154.023 51.465 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 N     1 
ATOM   4341 C CA    . THR A-2 1 207 ? 19.327 154.947 51.326 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CA    1 
ATOM   4342 C C     . THR A-2 1 207 ? 18.685 154.816 49.952 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 C     1 
ATOM   4343 O O     . THR A-2 1 207 ? 17.454 154.871 49.829 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 O     1 
ATOM   4344 C CB    . THR A-2 1 207 ? 19.735 156.406 51.563 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CB    1 
ATOM   4345 O OG1   . THR A-2 1 207 ? 20.531 156.879 50.468 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4346 C CG2   . THR A-2 1 207 ? 20.492 156.590 52.876 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 183 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4347 N N     . LEU A-2 1 208 ? 19.499 154.625 48.904 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 N     1 
ATOM   4348 C CA    . LEU A-2 1 208 ? 18.929 154.421 47.572 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4349 C C     . LEU A-2 1 208 ? 18.031 153.180 47.531 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 C     1 
ATOM   4350 O O     . LEU A-2 1 208 ? 16.887 153.251 47.067 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 O     1 
ATOM   4351 C CB    . LEU A-2 1 208 ? 20.043 154.329 46.522 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4352 C CG    . LEU A-2 1 208 ? 19.614 153.850 45.120 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4353 C CD1   . LEU A-2 1 208 ? 18.558 154.770 44.503 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4354 C CD2   . LEU A-2 1 208 ? 20.818 153.669 44.164 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 184 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4355 N N     . ALA A-2 1 209 ? 18.521 152.032 48.039 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 N     1 
ATOM   4356 C CA    . ALA A-2 1 209 ? 17.785 150.769 47.885 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4357 C C     . ALA A-2 1 209 ? 16.553 150.727 48.768 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 C     1 
ATOM   4358 O O     . ALA A-2 1 209 ? 15.518 150.171 48.379 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 O     1 
ATOM   4359 C CB    . ALA A-2 1 209 ? 18.672 149.567 48.215 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 185 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4360 N N     . HIS A-2 1 210 ? 16.659 151.263 49.975 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 N     1 
ATOM   4361 C CA    . HIS A-2 1 210 ? 15.565 151.219 50.926 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4362 C C     . HIS A-2 1 210 ? 14.699 152.464 50.847 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 C     1 
ATOM   4363 O O     . HIS A-2 1 210 ? 13.801 152.636 51.688 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 O     1 
ATOM   4364 C CB    . HIS A-2 1 210 ? 16.117 151.015 52.338 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4365 C CG    . HIS A-2 1 210 ? 16.720 149.657 52.544 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4366 N ND1   . HIS A-2 1 210 ? 15.981 148.494 52.428 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4367 C CD2   . HIS A-2 1 210 ? 17.990 149.273 52.828 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4368 C CE1   . HIS A-2 1 210 ? 16.769 147.457 52.651 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4369 N NE2   . HIS A-2 1 210 ? 17.988 147.902 52.901 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 186 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4370 N N     . ASN A-2 1 211 ? 14.951 153.308 49.840 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 N     1 
ATOM   4371 C CA    . ASN A-2 1 211 ? 14.268 154.576 49.625 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4372 C C     . ASN A-2 1 211 ? 14.110 155.350 50.933 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 C     1 
ATOM   4373 O O     . ASN A-2 1 211 ? 13.011 155.696 51.350 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 O     1 
ATOM   4374 C CB    . ASN A-2 1 211 ? 12.914 154.349 48.951 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4375 C CG    . ASN A-2 1 211 ? 12.284 155.648 48.451 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4376 O OD1   . ASN A-2 1 211 ? 12.956 156.681 48.318 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4377 N ND2   . ASN A-2 1 211 ? 10.991 155.598 48.167 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4378 N N     . CYS A-2 1 212 ? 15.234 155.612 51.596 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 N     1 
ATOM   4379 C CA    . CYS A-2 1 212 ? 15.216 156.335 52.867 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4380 C C     . CYS A-2 1 212 ? 16.307 157.403 52.938 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 C     1 
ATOM   4381 O O     . CYS A-2 1 212 ? 17.040 157.490 53.925 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 O     1 
ATOM   4382 C CB    . CYS A-2 1 212 ? 15.341 155.345 54.025 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4383 S SG    . CYS A-2 1 212 ? 16.943 154.478 54.204 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 188 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4384 N N     . PRO A-2 1 213 ? 16.411 158.271 51.924 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 N     1 
ATOM   4385 C CA    . PRO A-2 1 213 ? 17.446 159.323 51.954 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4386 C C     . PRO A-2 1 213 ? 17.389 160.134 53.238 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 C     1 
ATOM   4387 O O     . PRO A-2 1 213 ? 16.304 160.467 53.732 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 O     1 
ATOM   4388 C CB    . PRO A-2 1 213 ? 17.103 160.197 50.746 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4389 C CG    . PRO A-2 1 213 ? 15.672 159.906 50.434 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4390 C CD    . PRO A-2 1 213 ? 15.460 158.473 50.813 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4391 N N     . GLY A-2 1 214 ? 18.567 160.435 53.789 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 N     1 
ATOM   4392 C CA    . GLY A-2 1 214 ? 18.639 161.195 55.028 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4393 C C     . GLY A-2 1 214 ? 18.932 160.372 56.272 1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 C     1 
ATOM   4394 O O     . GLY A-2 1 214 ? 19.735 160.791 57.117 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 190 GLY A-2 O     1 
ATOM   4395 N N     . GLU A-2 1 215 ? 18.293 159.202 56.408 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 N     1 
ATOM   4396 C CA    . GLU A-2 1 215 ? 18.545 158.336 57.556 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4397 C C     . GLU A-2 1 215 ? 19.836 157.561 57.383 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 C     1 
ATOM   4398 O O     . GLU A-2 1 215 ? 20.057 156.938 56.345 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 O     1 
ATOM   4399 C CB    . GLU A-2 1 215 ? 17.428 157.324 57.747 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4400 C CG    . GLU A-2 1 215 ? 16.085 157.755 57.297 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4401 C CD    . GLU A-2 1 215 ? 15.026 156.897 57.920 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4402 O OE1   . GLU A-2 1 215 ? 14.707 157.146 59.103 1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4403 O OE2   . GLU A-2 1 215 ? 14.524 155.971 57.241 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 191 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4404 N N     . THR A-2 1 216 ? 20.666 157.565 58.417 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N     1 
ATOM   4405 C CA    . THR A-2 1 216 ? 21.685 156.544 58.556 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA    1 
ATOM   4406 C C     . THR A-2 1 216 ? 21.042 155.161 58.734 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C     1 
ATOM   4407 O O     . THR A-2 1 216 ? 19.828 155.021 58.967 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O     1 
ATOM   4408 C CB    . THR A-2 1 216 ? 22.560 156.841 59.757 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB    1 
ATOM   4409 O OG1   . THR A-2 1 216 ? 21.954 156.242 60.910 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4410 C CG2   . THR A-2 1 216 ? 22.646 158.318 59.958 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4411 N N     . MET A-2 1 217 ? 21.888 154.120 58.659 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 N     1 
ATOM   4412 C CA    . MET A-2 1 217 ? 21.361 152.756 58.664 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CA    1 
ATOM   4413 C C     . MET A-2 1 217 ? 20.789 152.376 60.024 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 C     1 
ATOM   4414 O O     . MET A-2 1 217 ? 19.693 151.805 60.105 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 O     1 
ATOM   4415 C CB    . MET A-2 1 217 ? 22.428 151.754 58.261 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CB    1 
ATOM   4416 C CG    . MET A-2 1 217 ? 21.843 150.345 58.316 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CG    1 
ATOM   4417 S SD    . MET A-2 1 217 ? 22.990 149.044 58.755 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 SD    1 
ATOM   4418 C CE    . MET A-2 1 217 ? 23.926 149.728 60.122 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 193 MET A-2 CE    1 
ATOM   4419 N N     . PHE A-2 1 218 ? 21.539 152.653 61.100 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 N     1 
ATOM   4420 C CA    . PHE A-2 1 218 ? 21.027 152.444 62.455 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4421 C C     . PHE A-2 1 218 ? 19.713 153.196 62.680 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 C     1 
ATOM   4422 O O     . PHE A-2 1 218 ? 18.745 152.628 63.209 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 O     1 
ATOM   4423 C CB    . PHE A-2 1 218 ? 22.078 152.871 63.477 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4424 C CG    . PHE A-2 1 218 ? 23.333 152.029 63.454 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4425 C CD1   . PHE A-2 1 218 ? 23.276 150.664 63.693 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4426 C CD2   . PHE A-2 1 218 ? 24.559 152.599 63.196 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4427 C CE1   . PHE A-2 1 218 ? 24.419 149.878 63.675 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4428 C CE2   . PHE A-2 1 218 ? 25.712 151.826 63.177 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4429 C CZ    . PHE A-2 1 218 ? 25.638 150.455 63.425 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 194 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4430 N N     . GLU A-2 1 219 ? 19.644 154.464 62.262 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 N     1 
ATOM   4431 C CA    . GLU A-2 1 219 ? 18.383 155.191 62.355 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4432 C C     . GLU A-2 1 219 ? 17.259 154.426 61.676 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 C     1 
ATOM   4433 O O     . GLU A-2 1 219 ? 16.203 154.189 62.278 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 O     1 
ATOM   4434 C CB    . GLU A-2 1 219 ? 18.517 156.581 61.741 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4435 C CG    . GLU A-2 1 219 ? 19.173 157.602 62.654 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4436 C CD    . GLU A-2 1 219 ? 19.704 158.799 61.889 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4437 O OE1   . GLU A-2 1 219 ? 19.192 159.068 60.772 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4438 O OE2   . GLU A-2 1 219 ? 20.653 159.446 62.398 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4439 N N     . HIS A-2 1 220 ? 17.466 154.018 60.422 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 N     1 
ATOM   4440 C CA    . HIS A-2 1 220 ? 16.366 153.412 59.675 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4441 C C     . HIS A-2 1 220 ? 15.939 152.080 60.287 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 C     1 
ATOM   4442 O O     . HIS A-2 1 220 ? 14.737 151.796 60.389 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 O     1 
ATOM   4443 C CB    . HIS A-2 1 220 ? 16.750 153.240 58.206 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4444 C CG    . HIS A-2 1 220 ? 15.673 152.625 57.366 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4445 N ND1   . HIS A-2 1 220 ? 14.641 153.361 56.824 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4446 C CD2   . HIS A-2 1 220 ? 15.471 151.345 56.969 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4447 C CE1   . HIS A-2 1 220 ? 13.850 152.562 56.127 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4448 N NE2   . HIS A-2 1 220 ? 14.329 151.332 56.203 1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 196 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4449 N N     . LEU A-2 1 221 ? 16.900 151.260 60.723 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 N     1 
ATOM   4450 C CA    . LEU A-2 1 221 ? 16.543 149.943 61.252 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4451 C C     . LEU A-2 1 221 ? 15.886 150.054 62.622 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 C     1 
ATOM   4452 O O     . LEU A-2 1 221 ? 14.888 149.377 62.888 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 O     1 
ATOM   4453 C CB    . LEU A-2 1 221 ? 17.775 149.037 61.324 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4454 C CG    . LEU A-2 1 221 ? 18.366 148.732 59.950 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4455 C CD1   . LEU A-2 1 221 ? 19.576 147.806 60.069 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4456 C CD2   . LEU A-2 1 221 ? 17.315 148.176 59.026 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4457 N N     . TYR A-2 1 222 ? 16.434 150.895 63.505 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 N     1 
ATOM   4458 C CA    . TYR A-2 1 222 ? 15.849 151.049 64.829 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4459 C C     . TYR A-2 1 222 ? 14.465 151.704 64.792 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 C     1 
ATOM   4460 O O     . TYR A-2 1 222 ? 13.674 151.484 65.716 1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 O     1 
ATOM   4461 C CB    . TYR A-2 1 222 ? 16.782 151.858 65.726 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4462 C CG    . TYR A-2 1 222 ? 18.102 151.198 66.072 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4463 C CD1   . TYR A-2 1 222 ? 18.271 149.817 66.003 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4464 C CD2   . TYR A-2 1 222 ? 19.183 151.966 66.479 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4465 C CE1   . TYR A-2 1 222 ? 19.499 149.225 66.317 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4466 C CE2   . TYR A-2 1 222 ? 20.406 151.388 66.798 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4467 C CZ    . TYR A-2 1 222 ? 20.563 150.019 66.712 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4468 O OH    . TYR A-2 1 222 ? 21.786 149.468 67.044 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 198 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4469 N N     . LYS A-2 1 223 ? 14.157 152.497 63.754 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 N     1 
ATOM   4470 C CA    . LYS A-2 1 223 ? 12.859 153.170 63.676 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4471 C C     . LYS A-2 1 223 ? 11.712 152.176 63.807 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 C     1 
ATOM   4472 O O     . LYS A-2 1 223 ? 10.699 152.468 64.453 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 O     1 
ATOM   4473 C CB    . LYS A-2 1 223 ? 12.737 153.961 62.366 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4474 N N     . ASN A-2 1 224 ? 11.844 150.998 63.206 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 N     1 
ATOM   4475 C CA    . ASN A-2 1 224 ? 10.856 149.937 63.375 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4476 C C     . ASN A-2 1 224 ? 11.323 149.033 64.513 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 C     1 
ATOM   4477 O O     . ASN A-2 1 224 ? 12.394 148.422 64.426 1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 O     1 
ATOM   4478 C CB    . ASN A-2 1 224 ? 10.673 149.166 62.065 1.00 72.74  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4479 C CG    . ASN A-2 1 224 ? 9.789  147.930 62.211 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4480 O OD1   . ASN A-2 1 224 ? 9.489  147.469 63.320 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4481 N ND2   . ASN A-2 1 224 ? 9.377  147.374 61.071 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 200 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4482 N N     . SER A-2 1 225 ? 10.522 148.948 65.579 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 N     1 
ATOM   4483 C CA    . SER A-2 1 225 ? 10.960 148.252 66.789 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CA    1 
ATOM   4484 C C     . SER A-2 1 225 ? 11.132 146.747 66.581 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 C     1 
ATOM   4485 O O     . SER A-2 1 225 ? 11.929 146.131 67.301 1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 O     1 
ATOM   4486 C CB    . SER A-2 1 225 ? 9.973  148.498 67.931 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 CB    1 
ATOM   4487 O OG    . SER A-2 1 225 ? 8.766  147.783 67.710 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 201 SER A-2 OG    1 
ATOM   4488 N N     . LYS A-2 1 226 ? 10.416 146.150 65.616 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 N     1 
ATOM   4489 C CA    . LYS A-2 1 226 ? 10.549 144.728 65.306 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4490 C C     . LYS A-2 1 226 ? 11.926 144.363 64.749 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 C     1 
ATOM   4491 O O     . LYS A-2 1 226 ? 12.244 143.172 64.671 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 O     1 
ATOM   4492 C CB    . LYS A-2 1 226 ? 9.448  144.295 64.322 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 202 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4493 N N     . ASN A-2 1 227 ? 12.746 145.344 64.369 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 N     1 
ATOM   4494 C CA    . ASN A-2 1 227 ? 14.111 145.099 63.921 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4495 C C     . ASN A-2 1 227 ? 15.125 145.077 65.062 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 C     1 
ATOM   4496 O O     . ASN A-2 1 227 ? 16.266 144.648 64.843 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 O     1 
ATOM   4497 C CB    . ASN A-2 1 227 ? 14.549 146.168 62.895 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4498 C CG    . ASN A-2 1 227 ? 13.700 146.169 61.624 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4499 O OD1   . ASN A-2 1 227 ? 13.113 145.155 61.239 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4500 N ND2   . ASN A-2 1 227 ? 13.651 147.320 60.956 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 203 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4501 N N     . VAL A-2 1 228 ? 14.750 145.531 66.262 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 N     1 
ATOM   4502 C CA    . VAL A-2 1 228 ? 15.749 145.738 67.311 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4503 C C     . VAL A-2 1 228 ? 16.347 144.408 67.753 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 C     1 
ATOM   4504 O O     . VAL A-2 1 228 ? 17.570 144.272 67.878 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 O     1 
ATOM   4505 C CB    . VAL A-2 1 228 ? 15.149 146.515 68.500 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4506 C CG1   . VAL A-2 1 228 ? 16.124 146.513 69.687 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4507 C CG2   . VAL A-2 1 228 ? 14.837 147.947 68.095 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 204 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4508 N N     . ALA A-2 1 229 ? 15.494 143.412 68.004 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 N     1 
ATOM   4509 C CA    . ALA A-2 1 229 ? 15.996 142.091 68.386 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4510 C C     . ALA A-2 1 229 ? 16.889 141.475 67.312 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 C     1 
ATOM   4511 O O     . ALA A-2 1 229 ? 18.047 141.136 67.626 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 O     1 
ATOM   4512 C CB    . ALA A-2 1 229 ? 14.821 141.173 68.743 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4513 N N     . PRO A-2 1 230 ? 16.449 141.325 66.049 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 N     1 
ATOM   4514 C CA    . PRO A-2 1 230 ? 17.346 140.748 65.032 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4515 C C     . PRO A-2 1 230 ? 18.634 141.526 64.829 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 C     1 
ATOM   4516 O O     . PRO A-2 1 230 ? 19.694 140.908 64.653 1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 O     1 
ATOM   4517 C CB    . PRO A-2 1 230 ? 16.488 140.767 63.766 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4518 C CG    . PRO A-2 1 230 ? 15.090 140.851 64.255 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4519 C CD    . PRO A-2 1 230 ? 15.158 141.713 65.455 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 206 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4520 N N     . VAL A-2 1 231 ? 18.582 142.863 64.863 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 N     1 
ATOM   4521 C CA    . VAL A-2 1 231 ? 19.782 143.651 64.595 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4522 C C     . VAL A-2 1 231 ? 20.762 143.556 65.758 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 C     1 
ATOM   4523 O O     . VAL A-2 1 231 ? 21.971 143.414 65.545 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 O     1 
ATOM   4524 C CB    . VAL A-2 1 231 ? 19.419 145.114 64.262 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4525 C CG1   . VAL A-2 1 231 ? 20.654 146.029 64.365 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4526 C CG2   . VAL A-2 1 231 ? 18.792 145.207 62.873 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4527 N N     . THR A-2 1 232 ? 20.274 143.623 67.007 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 N     1 
ATOM   4528 C CA    . THR A-2 1 232 ? 21.214 143.500 68.127 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CA    1 
ATOM   4529 C C     . THR A-2 1 232 ? 21.868 142.121 68.173 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 C     1 
ATOM   4530 O O     . THR A-2 1 232 ? 23.035 142.017 68.574 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 O     1 
ATOM   4531 C CB    . THR A-2 1 232 ? 20.543 143.803 69.472 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CB    1 
ATOM   4532 O OG1   . THR A-2 1 232 ? 19.226 143.227 69.518 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4533 C CG2   . THR A-2 1 232 ? 20.479 145.308 69.699 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4534 N N     . LYS A-2 1 233 ? 21.134 141.063 67.771 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 N     1 
ATOM   4535 C CA    . LYS A-2 1 233 ? 21.717 139.722 67.663 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4536 C C     . LYS A-2 1 233 ? 22.824 139.697 66.622 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 C     1 
ATOM   4537 O O     . LYS A-2 1 233 ? 23.933 139.229 66.897 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 O     1 
ATOM   4538 C CB    . LYS A-2 1 233 ? 20.650 138.678 67.308 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4539 C CG    . LYS A-2 1 233 ? 19.785 138.243 68.462 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4540 C CD    . LYS A-2 1 233 ? 18.723 137.229 68.050 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4541 C CE    . LYS A-2 1 233 ? 17.997 136.663 69.288 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4542 N NZ    . LYS A-2 1 233 ? 17.297 135.355 69.048 1.00 97.67  ? ? ? ? ? ? 209 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4543 N N     . ALA A-2 1 234 ? 22.538 140.206 65.418 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 N     1 
ATOM   4544 C CA    . ALA A-2 1 234 ? 23.565 140.334 64.383 1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4545 C C     . ALA A-2 1 234 ? 24.766 141.139 64.875 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 C     1 
ATOM   4546 O O     . ALA A-2 1 234 ? 25.910 140.851 64.504 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 O     1 
ATOM   4547 C CB    . ALA A-2 1 234 ? 22.962 140.977 63.129 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 210 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4548 N N     . GLU A-2 1 235 ? 24.530 142.154 65.716 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 N     1 
ATOM   4549 C CA    . GLU A-2 1 235 ? 25.643 142.928 66.261 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4550 C C     . GLU A-2 1 235 ? 26.511 142.081 67.186 1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 C     1 
ATOM   4551 O O     . GLU A-2 1 235 ? 27.705 142.372 67.357 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 O     1 
ATOM   4552 C CB    . GLU A-2 1 235 ? 25.130 144.172 66.998 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4553 C CG    . GLU A-2 1 235 ? 24.817 145.346 66.093 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4554 C CD    . GLU A-2 1 235 ? 23.810 146.316 66.710 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4555 O OE1   . GLU A-2 1 235 ? 23.385 146.103 67.868 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4556 O OE2   . GLU A-2 1 235 ? 23.440 147.296 66.033 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4557 N N     . ALA A-2 1 236 ? 25.931 141.033 67.784 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 N     1 
ATOM   4558 C CA    . ALA A-2 1 236 ? 26.695 140.108 68.616 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4559 C C     . ALA A-2 1 236 ? 27.536 139.134 67.806 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 C     1 
ATOM   4560 O O     . ALA A-2 1 236 ? 28.435 138.515 68.378 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 O     1 
ATOM   4561 C CB    . ALA A-2 1 236 ? 25.759 139.319 69.537 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 212 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4562 N N     . ALA A-2 1 237 ? 27.269 138.987 66.504 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 N     1 
ATOM   4563 C CA    . ALA A-2 1 237 ? 28.014 138.051 65.663 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4564 C C     . ALA A-2 1 237 ? 29.512 138.320 65.731 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 C     1 
ATOM   4565 O O     . ALA A-2 1 237 ? 29.964 139.468 65.674 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 O     1 
ATOM   4566 C CB    . ALA A-2 1 237 ? 27.539 138.125 64.207 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 213 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4567 N N     . ASP A-2 1 238 ? 30.285 137.242 65.843 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 N     1 
ATOM   4568 C CA    . ASP A-2 1 238 ? 31.725 137.321 65.969 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4569 C C     . ASP A-2 1 238 ? 32.295 136.003 65.424 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 C     1 
ATOM   4570 O O     . ASP A-2 1 238 ? 32.817 135.152 66.139 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 O     1 
ATOM   4571 C CB    . ASP A-2 1 238 ? 32.118 137.594 67.424 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4572 C CG    . ASP A-2 1 238 ? 33.610 137.705 67.622 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4573 O OD1   . ASP A-2 1 238 ? 34.347 137.895 66.632 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4574 O OD2   . ASP A-2 1 238 ? 34.052 137.579 68.783 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 214 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4575 N N     . VAL A-2 1 239 ? 32.139 135.782 64.151 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 N     1 
ATOM   4576 C CA    . VAL A-2 1 239 ? 32.576 134.557 63.542 1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4577 C C     . VAL A-2 1 239 ? 34.034 134.315 63.594 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 C     1 
ATOM   4578 O O     . VAL A-2 1 239 ? 34.446 133.214 63.678 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 O     1 
ATOM   4579 C CB    . VAL A-2 1 239 ? 32.167 134.448 62.094 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4580 C CG1   . VAL A-2 1 239 ? 32.924 133.332 61.434 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4581 C CG2   . VAL A-2 1 239 ? 30.709 134.188 61.988 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 215 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4582 N N     . ASP A-2 1 240 ? 34.834 135.335 63.480 1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 N     1 
ATOM   4583 C CA    . ASP A-2 1 240 ? 36.258 135.127 63.483 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4584 C C     . ASP A-2 1 240 ? 36.878 135.182 64.848 1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 C     1 
ATOM   4585 O O     . ASP A-2 1 240 ? 38.059 135.158 64.946 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 O     1 
ATOM   4586 C CB    . ASP A-2 1 240 ? 36.962 136.077 62.523 1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4587 C CG    . ASP A-2 1 240 ? 36.620 135.808 61.046 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4588 O OD1   . ASP A-2 1 240 ? 36.838 134.692 60.541 1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4589 O OD2   . ASP A-2 1 240 ? 36.138 136.728 60.365 1.00 99.79  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4590 N N     . GLN A-2 1 241 ? 36.076 135.306 65.886 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 N     1 
ATOM   4591 C CA    . GLN A-2 1 241 ? 36.519 135.319 67.255 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4592 C C     . GLN A-2 1 241 ? 37.543 136.328 67.613 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 C     1 
ATOM   4593 O O     . GLN A-2 1 241 ? 38.672 136.000 67.795 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 O     1 
ATOM   4594 C CB    . GLN A-2 1 241 ? 36.929 133.949 67.701 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4595 C CG    . GLN A-2 1 241 ? 35.788 133.128 68.251 1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4596 C CD    . GLN A-2 1 241 ? 35.911 131.684 67.869 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4597 O OE1   . GLN A-2 1 241 ? 36.942 131.248 67.423 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4598 N NE2   . GLN A-2 1 241 ? 34.870 130.955 68.031 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4599 N N     . ILE A-2 1 242 ? 37.138 137.577 67.711 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 N     1 
ATOM   4600 C CA    . ILE A-2 1 242 ? 38.066 138.639 67.990 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4601 C C     . ILE A-2 1 242 ? 38.859 138.440 69.229 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 C     1 
ATOM   4602 O O     . ILE A-2 1 242 ? 38.323 138.243 70.283 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 O     1 
ATOM   4603 C CB    . ILE A-2 1 242 ? 37.306 139.921 68.220 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4604 C CG1   . ILE A-2 1 242 ? 36.515 140.263 67.006 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4605 C CG2   . ILE A-2 1 242 ? 38.252 141.057 68.420 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4606 C CD1   . ILE A-2 1 242 ? 35.317 141.094 67.324 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4607 N N     . ALA A-2 1 243 ? 40.157 138.611 69.061 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 N     1 
ATOM   4608 C CA    . ALA A-2 1 243 ? 41.179 138.461 70.098 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4609 C C     . ALA A-2 1 243 ? 41.166 139.672 71.022 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 C     1 
ATOM   4610 O O     . ALA A-2 1 243 ? 41.640 140.754 70.655 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 O     1 
ATOM   4611 C CB    . ALA A-2 1 243 ? 42.555 138.285 69.463 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4612 N N     . MET A-2 1 244 ? 40.645 139.476 72.230 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 N     1 
ATOM   4613 C CA    . MET A-2 1 244 ? 40.556 140.502 73.255 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CA    1 
ATOM   4614 C C     . MET A-2 1 244 ? 41.768 140.564 74.177 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 C     1 
ATOM   4615 O O     . MET A-2 1 244 ? 41.859 141.489 74.987 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 O     1 
ATOM   4616 C CB    . MET A-2 1 244 ? 39.296 140.267 74.076 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CB    1 
ATOM   4617 C CG    . MET A-2 1 244 ? 38.054 140.368 73.247 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CG    1 
ATOM   4618 S SD    . MET A-2 1 244 ? 37.903 142.090 72.718 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 SD    1 
ATOM   4619 C CE    . MET A-2 1 244 ? 37.086 142.780 74.149 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 220 MET A-2 CE    1 
ATOM   4620 N N     . ASP A-2 1 245 ? 42.669 139.584 74.129 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 N     1 
ATOM   4621 C CA    . ASP A-2 1 245 ? 43.879 139.600 74.942 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4622 C C     . ASP A-2 1 245 ? 45.020 140.323 74.248 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 C     1 
ATOM   4623 O O     . ASP A-2 1 245 ? 46.173 140.208 74.671 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 O     1 
ATOM   4624 C CB    . ASP A-2 1 245 ? 44.295 138.172 75.307 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4625 C CG    . ASP A-2 1 245 ? 44.569 137.305 74.092 1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4626 O OD1   . ASP A-2 1 245 ? 44.332 137.750 72.953 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4627 O OD2   . ASP A-2 1 245 ? 45.026 136.160 74.277 1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 221 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4628 N N     . LEU A-2 1 246 ? 44.713 141.054 73.183 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 N     1 
ATOM   4629 C CA    . LEU A-2 1 246 ? 45.708 141.771 72.404 1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4630 C C     . LEU A-2 1 246 ? 46.276 142.970 73.154 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 C     1 
ATOM   4631 O O     . LEU A-2 1 246 ? 47.384 143.424 72.836 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 O     1 
ATOM   4632 C CB    . LEU A-2 1 246 ? 45.056 142.198 71.090 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4633 C CG    . LEU A-2 1 246 ? 45.743 143.173 70.149 1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4634 C CD1   . LEU A-2 1 246 ? 46.584 142.416 69.116 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4635 C CD2   . LEU A-2 1 246 ? 44.656 144.017 69.500 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 222 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4636 N N     . TYR A-2 1 247 ? 45.548 143.468 74.154 1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 N     1 
ATOM   4637 C CA    . TYR A-2 1 247 ? 45.870 144.635 74.945 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4638 C C     . TYR A-2 1 247 ? 45.920 144.276 76.424 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 C     1 
ATOM   4639 O O     . TYR A-2 1 247 ? 45.056 143.540 76.914 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 O     1 
ATOM   4640 C CB    . TYR A-2 1 247 ? 44.824 145.750 74.727 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4641 C CG    . TYR A-2 1 247 ? 45.100 147.026 75.498 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4642 C CD1   . TYR A-2 1 247 ? 46.197 147.827 75.181 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4643 C CD2   . TYR A-2 1 247 ? 44.266 147.430 76.535 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4644 C CE1   . TYR A-2 1 247 ? 46.464 148.979 75.875 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4645 C CE2   . TYR A-2 1 247 ? 44.525 148.593 77.240 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4646 C CZ    . TYR A-2 1 247 ? 45.624 149.365 76.899 1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4647 O OH    . TYR A-2 1 247 ? 45.893 150.530 77.583 1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 223 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4648 N N     . PRO A-2 1 248 ? 46.910 144.783 77.158 1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 N     1 
ATOM   4649 C CA    . PRO A-2 1 248 ? 47.013 144.491 78.600 1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4650 C C     . PRO A-2 1 248 ? 45.999 145.204 79.485 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 C     1 
ATOM   4651 O O     . PRO A-2 1 248 ? 46.312 146.224 80.104 1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 O     1 
ATOM   4652 C CB    . PRO A-2 1 248 ? 48.440 144.942 78.943 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4653 C CG    . PRO A-2 1 248 ? 48.828 145.882 77.841 1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4654 C CD    . PRO A-2 1 248 ? 48.128 145.409 76.615 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4655 N N     . TRP A-2 1 249 ? 44.792 144.647 79.589 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 N     1 
ATOM   4656 C CA    . TRP A-2 1 249 ? 43.757 145.276 80.404 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CA    1 
ATOM   4657 C C     . TRP A-2 1 249 ? 44.141 145.311 81.877 1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 C     1 
ATOM   4658 O O     . TRP A-2 1 249 ? 43.793 146.262 82.584 1.00 100.07 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 O     1 
ATOM   4659 C CB    . TRP A-2 1 249 ? 42.426 144.553 80.210 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CB    1 
ATOM   4660 C CG    . TRP A-2 1 249 ? 42.092 144.454 78.779 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CG    1 
ATOM   4661 C CD1   . TRP A-2 1 249 ? 42.348 143.405 77.953 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4662 C CD2   . TRP A-2 1 249 ? 41.475 145.462 77.973 1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4663 N NE1   . TRP A-2 1 249 ? 41.922 143.689 76.683 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4664 C CE2   . TRP A-2 1 249 ? 41.376 144.946 76.668 1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4665 C CE3   . TRP A-2 1 249 ? 40.989 146.752 78.230 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4666 C CZ2   . TRP A-2 1 249 ? 40.810 145.674 75.618 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4667 C CZ3   . TRP A-2 1 249 ? 40.434 147.474 77.190 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4668 C CH2   . TRP A-2 1 249 ? 40.351 146.936 75.899 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 225 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4669 N N     . GLU A-2 1 250 ? 44.853 144.286 82.363 1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 N     1 
ATOM   4670 C CA    . GLU A-2 1 250 ? 45.203 144.247 83.783 1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4671 C C     . GLU A-2 1 250 ? 46.116 145.403 84.159 1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 C     1 
ATOM   4672 O O     . GLU A-2 1 250 ? 45.928 146.041 85.203 1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 O     1 
ATOM   4673 C CB    . GLU A-2 1 250 ? 45.850 142.904 84.139 1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4674 C CG    . GLU A-2 1 250 ? 45.740 142.537 85.625 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4675 C CD    . GLU A-2 1 250 ? 45.479 141.056 85.878 1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4676 O OE1   . GLU A-2 1 250 ? 44.366 140.727 86.338 1.00 106.90 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4677 O OE2   . GLU A-2 1 250 ? 46.382 140.222 85.631 1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 226 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4678 N N     . GLU A-2 1 251 ? 47.087 145.709 83.303 1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 N     1 
ATOM   4679 C CA    . GLU A-2 1 251 ? 48.072 146.733 83.623 1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4680 C C     . GLU A-2 1 251 ? 47.429 148.118 83.713 1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 C     1 
ATOM   4681 O O     . GLU A-2 1 251 ? 47.414 148.736 84.784 1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 O     1 
ATOM   4682 C CB    . GLU A-2 1 251 ? 49.188 146.700 82.583 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4683 C CG    . GLU A-2 1 251 ? 50.425 145.985 83.050 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4684 C CD    . GLU A-2 1 251 ? 51.508 145.995 82.003 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4685 O OE1   . GLU A-2 1 251 ? 51.491 145.101 81.128 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4686 O OE2   . GLU A-2 1 251 ? 52.361 146.911 82.042 1.00 122.53 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4687 N N     . ARG A-2 1 252 ? 46.872 148.621 82.603 1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 N     1 
ATOM   4688 C CA    . ARG A-2 1 252 ? 46.397 150.006 82.590 1.00 105.99 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4689 C C     . ARG A-2 1 252 ? 45.252 150.229 83.571 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 C     1 
ATOM   4690 O O     . ARG A-2 1 252 ? 45.103 151.335 84.101 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 O     1 
ATOM   4691 C CB    . ARG A-2 1 252 ? 45.970 150.425 81.179 1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 228 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4692 N N     . LEU A-2 1 253 ? 44.453 149.204 83.845 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 N     1 
ATOM   4693 C CA    . LEU A-2 1 253 ? 43.270 149.380 84.674 1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4694 C C     . LEU A-2 1 253 ? 43.557 149.250 86.169 1.00 115.25 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 C     1 
ATOM   4695 O O     . LEU A-2 1 253 ? 42.805 149.803 86.984 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 O     1 
ATOM   4696 C CB    . LEU A-2 1 253 ? 42.192 148.378 84.243 1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4697 C CG    . LEU A-2 1 253 ? 40.725 148.810 84.303 1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4698 C CD1   . LEU A-2 1 253 ? 39.843 147.800 83.589 1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4699 C CD2   . LEU A-2 1 253 ? 40.288 148.971 85.742 1.00 101.58 ? ? ? ? ? ? 229 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4700 N N     . SER A-2 1 254 ? 44.627 148.555 86.555 1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N     1 
ATOM   4701 C CA    . SER A-2 1 254 ? 44.978 148.445 87.968 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA    1 
ATOM   4702 C C     . SER A-2 1 254 ? 45.824 149.615 88.471 1.00 123.85 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C     1 
ATOM   4703 O O     . SER A-2 1 254 ? 45.706 149.988 89.646 1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O     1 
ATOM   4704 C CB    . SER A-2 1 254 ? 45.708 147.124 88.228 1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB    1 
ATOM   4705 O OG    . SER A-2 1 254 ? 46.910 147.054 87.485 1.00 109.19 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG    1 
ATOM   4706 N N     . ASP A-2 1 255 ? 46.666 150.214 87.619 1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 N     1 
ATOM   4707 C CA    . ASP A-2 1 255 ? 47.390 151.429 87.984 1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4708 C C     . ASP A-2 1 255 ? 46.472 152.641 87.925 1.00 118.80 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 C     1 
ATOM   4709 O O     . ASP A-2 1 255 ? 46.907 153.737 87.562 1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 O     1 
ATOM   4710 C CB    . ASP A-2 1 255 ? 48.582 151.664 87.057 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4711 C CG    . ASP A-2 1 255 ? 49.538 150.505 87.037 1.00 121.82 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4712 O OD1   . ASP A-2 1 255 ? 49.065 149.356 86.948 1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4713 O OD2   . ASP A-2 1 255 ? 50.762 150.737 87.114 1.00 129.06 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4714 N N     . ALA A-2 1 256 ? 45.204 152.457 88.271 1.00 119.51 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 N     1 
ATOM   4715 C CA    . ALA A-2 1 256 ? 44.185 153.485 88.118 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4716 C C     . ALA A-2 1 256 ? 43.518 153.710 89.468 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 C     1 
ATOM   4717 O O     . ALA A-2 1 256 ? 42.832 152.819 89.987 1.00 122.59 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 O     1 
ATOM   4718 C CB    . ALA A-2 1 256 ? 43.168 153.084 87.053 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4719 N N     . LYS A-2 1 257 ? 43.717 154.901 90.024 1.00 121.14 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 N     1 
ATOM   4720 C CA    . LYS A-2 1 257 ? 43.223 155.239 91.351 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4721 C C     . LYS A-2 1 257 ? 41.846 155.882 91.235 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 C     1 
ATOM   4722 O O     . LYS A-2 1 257 ? 41.670 156.852 90.492 1.00 119.24 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 O     1 
ATOM   4723 C CB    . LYS A-2 1 257 ? 44.205 156.175 92.058 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 233 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4724 N N     . GLY A-2 1 258 ? 40.871 155.331 91.957 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 N     1 
ATOM   4725 C CA    . GLY A-2 1 258 ? 39.572 155.959 92.118 1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4726 C C     . GLY A-2 1 258 ? 38.752 156.112 90.854 1.00 121.87 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 C     1 
ATOM   4727 O O     . GLY A-2 1 258 ? 38.290 155.119 90.281 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A-2 O     1 
ATOM   4728 N N     . SER A-2 1 259 ? 38.553 157.363 90.416 1.00 124.36 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 N     1 
ATOM   4729 C CA    . SER A-2 1 259 ? 37.726 157.640 89.243 1.00 119.22 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CA    1 
ATOM   4730 C C     . SER A-2 1 259 ? 38.405 157.253 87.934 1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 C     1 
ATOM   4731 O O     . SER A-2 1 259 ? 37.711 157.059 86.931 1.00 107.74 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 O     1 
ATOM   4732 C CB    . SER A-2 1 259 ? 37.343 159.120 89.202 1.00 117.86 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CB    1 
ATOM   4733 O OG    . SER A-2 1 259 ? 36.089 159.328 89.825 1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 OG    1 
ATOM   4734 N N     . ASN A-2 1 260 ? 39.739 157.144 87.921 1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 N     1 
ATOM   4735 C CA    . ASN A-2 1 260 ? 40.454 156.644 86.749 1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4736 C C     . ASN A-2 1 260 ? 40.329 155.125 86.583 1.00 114.67 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 C     1 
ATOM   4737 O O     . ASN A-2 1 260 ? 40.533 154.619 85.473 1.00 109.81 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 O     1 
ATOM   4738 C CB    . ASN A-2 1 260 ? 41.927 157.047 86.828 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4739 C CG    . ASN A-2 1 260 ? 42.611 157.033 85.473 1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4740 O OD1   . ASN A-2 1 260 ? 43.561 156.279 85.256 1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4741 N ND2   . ASN A-2 1 260 ? 42.132 157.872 84.553 1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 236 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4742 N N     . ALA A-2 1 261 ? 40.000 154.385 87.648 1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 N     1 
ATOM   4743 C CA    . ALA A-2 1 261 ? 39.698 152.958 87.535 1.00 107.44 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4744 C C     . ALA A-2 1 261 ? 38.283 152.814 86.984 1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 C     1 
ATOM   4745 O O     . ALA A-2 1 261 ? 37.316 152.585 87.714 1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 O     1 
ATOM   4746 C CB    . ALA A-2 1 261 ? 39.862 152.254 88.875 1.00 117.34 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4747 N N     . THR A-2 1 262 ? 38.176 152.953 85.657 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 N     1 
ATOM   4748 C CA    . THR A-2 1 262 ? 36.907 152.894 84.939 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CA    1 
ATOM   4749 C C     . THR A-2 1 262 ? 37.173 152.613 83.455 1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 C     1 
ATOM   4750 O O     . THR A-2 1 262 ? 38.165 153.088 82.885 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 O     1 
ATOM   4751 C CB    . THR A-2 1 262 ? 36.117 154.200 85.132 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CB    1 
ATOM   4752 O OG1   . THR A-2 1 262 ? 35.721 154.307 86.502 1.00 106.01 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4753 C CG2   . THR A-2 1 262 ? 34.863 154.228 84.267 1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4754 N N     . LEU A-2 1 263 ? 36.291 151.812 82.849 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 N     1 
ATOM   4755 C CA    . LEU A-2 1 263 ? 36.351 151.443 81.437 1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4756 C C     . LEU A-2 1 263 ? 34.986 151.734 80.831 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 C     1 
ATOM   4757 O O     . LEU A-2 1 263 ? 33.966 151.281 81.362 1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 O     1 
ATOM   4758 C CB    . LEU A-2 1 263 ? 36.729 149.950 81.260 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4759 C CG    . LEU A-2 1 263 ? 36.755 149.230 79.900 1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4760 C CD1   . LEU A-2 1 263 ? 37.955 148.263 79.774 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4761 C CD2   . LEU A-2 1 263 ? 35.400 148.496 79.521 1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 239 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4762 N N     . VAL A-2 1 264 ? 34.953 152.515 79.753 1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 N     1 
ATOM   4763 C CA    . VAL A-2 1 264 ? 33.710 152.773 79.029 1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4764 C C     . VAL A-2 1 264 ? 33.756 152.041 77.689 1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 C     1 
ATOM   4765 O O     . VAL A-2 1 264 ? 34.638 152.293 76.854 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 O     1 
ATOM   4766 C CB    . VAL A-2 1 264 ? 33.448 154.274 78.821 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4767 C CG1   . VAL A-2 1 264 ? 32.009 154.480 78.415 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4768 C CG2   . VAL A-2 1 264 ? 33.725 155.080 80.078 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4769 N N     . ASP A-2 1 265 ? 32.786 151.151 77.481 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 N     1 
ATOM   4770 C CA    . ASP A-2 1 265 ? 32.649 150.383 76.242 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4771 C C     . ASP A-2 1 265 ? 31.596 151.096 75.394 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 C     1 
ATOM   4772 O O     . ASP A-2 1 265 ? 30.401 150.779 75.444 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 O     1 
ATOM   4773 C CB    . ASP A-2 1 265 ? 32.276 148.931 76.539 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4774 C CG    . ASP A-2 1 265 ? 32.187 148.080 75.287 1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4775 O OD1   . ASP A-2 1 265 ? 32.721 148.516 74.238 1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4776 O OD2   . ASP A-2 1 265 ? 31.564 146.988 75.346 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 241 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4777 N N     . ILE A-2 1 266 ? 32.057 152.072 74.611 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N     1 
ATOM   4778 C CA    . ILE A-2 1 266 ? 31.162 152.976 73.899 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4779 C C     . ILE A-2 1 266 ? 30.617 152.275 72.662 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C     1 
ATOM   4780 O O     . ILE A-2 1 266 ? 31.375 151.694 71.871 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O     1 
ATOM   4781 C CB    . ILE A-2 1 266 ? 31.879 154.289 73.536 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4782 C CG1   . ILE A-2 1 266 ? 32.401 154.993 74.799 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4783 C CG2   . ILE A-2 1 266 ? 30.918 155.219 72.805 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4784 C CD1   . ILE A-2 1 266 ? 33.755 155.662 74.656 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4785 N N     . ALA A-2 1 267 ? 29.298 152.357 72.483 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 N     1 
ATOM   4786 C CA    . ALA A-2 1 267 ? 28.573 151.536 71.514 1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4787 C C     . ALA A-2 1 267 ? 28.923 150.068 71.722 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 C     1 
ATOM   4788 O O     . ALA A-2 1 267 ? 29.149 149.313 70.773 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 O     1 
ATOM   4789 C CB    . ALA A-2 1 267 ? 28.840 151.985 70.082 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 243 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4790 N N     . GLY A-2 1 268 ? 28.957 149.742 72.989 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 N     1 
ATOM   4791 C CA    . GLY A-2 1 268 ? 29.265 148.453 73.526 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4792 C C     . GLY A-2 1 268 ? 28.272 147.412 73.170 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 C     1 
ATOM   4793 O O     . GLY A-2 1 268 ? 28.558 146.265 73.233 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 244 GLY A-2 O     1 
ATOM   4794 N N     . SER A-2 1 269 ? 27.074 147.841 72.908 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 N     1 
ATOM   4795 C CA    . SER A-2 1 269 ? 26.015 146.972 72.497 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CA    1 
ATOM   4796 C C     . SER A-2 1 269 ? 25.761 145.933 73.524 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 C     1 
ATOM   4797 O O     . SER A-2 1 269 ? 25.477 146.249 74.623 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 O     1 
ATOM   4798 C CB    . SER A-2 1 269 ? 26.196 146.434 71.081 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 CB    1 
ATOM   4799 O OG    . SER A-2 1 269 ? 25.054 145.779 70.635 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 245 SER A-2 OG    1 
ATOM   4800 N N     . HIS A-2 1 270 ? 25.881 144.686 73.159 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 N     1 
ATOM   4801 C CA    . HIS A-2 1 270 ? 25.588 143.582 74.034 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4802 C C     . HIS A-2 1 270 ? 26.397 143.538 75.280 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 C     1 
ATOM   4803 O O     . HIS A-2 1 270 ? 25.944 143.089 76.272 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 O     1 
ATOM   4804 C CB    . HIS A-2 1 270 ? 25.818 142.313 73.273 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4805 C CG    . HIS A-2 1 270 ? 26.885 142.427 72.253 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4806 N ND1   . HIS A-2 1 270 ? 28.210 142.448 72.578 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4807 C CD2   . HIS A-2 1 270 ? 26.824 142.556 70.918 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4808 C CE1   . HIS A-2 1 270 ? 28.924 142.566 71.485 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4809 N NE2   . HIS A-2 1 270 ? 28.106 142.643 70.465 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 246 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4810 N N     . GLY A-2 1 271 ? 27.620 143.990 75.199 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 N     1 
ATOM   4811 C CA    . GLY A-2 1 271 ? 28.531 143.947 76.324 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4812 C C     . GLY A-2 1 271 ? 29.629 142.899 76.227 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 C     1 
ATOM   4813 O O     . GLY A-2 1 271 ? 30.572 142.940 77.032 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 247 GLY A-2 O     1 
ATOM   4814 N N     . ASN A-2 1 272 ? 29.547 141.974 75.260 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 N     1 
ATOM   4815 C CA    . ASN A-2 1 272 ? 30.489 140.854 75.209 1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4816 C C     . ASN A-2 1 272 ? 31.928 141.324 75.231 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 C     1 
ATOM   4817 O O     . ASN A-2 1 272 ? 32.788 140.637 75.781 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 O     1 
ATOM   4818 C CB    . ASN A-2 1 272 ? 30.261 139.989 73.967 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4819 C CG    . ASN A-2 1 272 ? 28.884 139.335 73.949 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4820 O OD1   . ASN A-2 1 272 ? 28.201 139.255 74.982 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4821 N ND2   . ASN A-2 1 272 ? 28.469 138.855 72.766 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 248 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4822 N N     . GLY A-2 1 273 ? 32.212 142.487 74.644 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 N     1 
ATOM   4823 C CA    . GLY A-2 1 273 ? 33.560 143.027 74.720 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4824 C C     . GLY A-2 1 273 ? 33.945 143.380 76.140 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 C     1 
ATOM   4825 O O     . GLY A-2 1 273 ? 35.083 143.174 76.552 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 249 GLY A-2 O     1 
ATOM   4826 N N     . THR A-2 1 274 ? 32.995 143.899 76.915 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 N     1 
ATOM   4827 C CA    . THR A-2 1 274 ? 33.274 144.182 78.318 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CA    1 
ATOM   4828 C C     . THR A-2 1 274 ? 33.452 142.888 79.102 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 C     1 
ATOM   4829 O O     . THR A-2 1 274 ? 34.444 142.722 79.826 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 O     1 
ATOM   4830 C CB    . THR A-2 1 274 ? 32.155 145.032 78.926 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CB    1 
ATOM   4831 O OG1   . THR A-2 1 274 ? 32.170 146.334 78.335 1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4832 C CG2   . THR A-2 1 274 ? 32.335 145.162 80.434 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4833 N N     . ARG A-2 1 275 ? 32.495 141.959 78.965 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 N     1 
ATOM   4834 C CA    . ARG A-2 1 275 ? 32.620 140.641 79.587 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4835 C C     . ARG A-2 1 275 ? 33.999 140.039 79.344 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 C     1 
ATOM   4836 O O     . ARG A-2 1 275 ? 34.616 139.475 80.253 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 O     1 
ATOM   4837 C CB    . ARG A-2 1 275 ? 31.529 139.714 79.050 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4838 C CG    . ARG A-2 1 275 ? 30.107 140.143 79.413 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4839 C CD    . ARG A-2 1 275 ? 29.121 139.030 79.142 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4840 N NE    . ARG A-2 1 275 ? 27.751 139.433 79.437 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4841 C CZ    . ARG A-2 1 275 ? 26.972 140.096 78.587 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4842 N NH1   . ARG A-2 1 275 ? 27.442 140.427 77.385 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4843 N NH2   . ARG A-2 1 275 ? 25.732 140.438 78.938 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 251 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4844 N N     . ALA A-2 1 276 ? 34.512 140.192 78.127 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 N     1 
ATOM   4845 C CA    . ALA A-2 1 276 ? 35.822 139.659 77.790 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4846 C C     . ALA A-2 1 276 ? 36.947 140.475 78.416 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 C     1 
ATOM   4847 O O     . ALA A-2 1 276 ? 38.055 139.957 78.577 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 O     1 
ATOM   4848 C CB    . ALA A-2 1 276 ? 35.981 139.606 76.270 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 252 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4849 N N     . ILE A-2 1 277 ? 36.707 141.748 78.752 1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 N     1 
ATOM   4850 C CA    . ILE A-2 1 277 ? 37.747 142.523 79.433 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4851 C C     . ILE A-2 1 277 ? 37.702 142.262 80.936 1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 C     1 
ATOM   4852 O O     . ILE A-2 1 277 ? 38.744 142.100 81.584 1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 O     1 
ATOM   4853 C CB    . ILE A-2 1 277 ? 37.643 144.029 79.110 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4854 C CG1   . ILE A-2 1 277 ? 37.884 144.276 77.623 1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4855 C CG2   . ILE A-2 1 277 ? 38.707 144.813 79.884 1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4856 C CD1   . ILE A-2 1 277 ? 37.488 145.649 77.182 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 253 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4857 N N     . MET A-2 1 278 ? 36.504 142.203 81.521 1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 N     1 
ATOM   4858 C CA    . MET A-2 1 278 ? 36.397 141.548 82.816 1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CA    1 
ATOM   4859 C C     . MET A-2 1 278 ? 36.883 140.098 82.744 1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 C     1 
ATOM   4860 O O     . MET A-2 1 278 ? 37.127 139.495 83.794 1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 O     1 
ATOM   4861 C CB    . MET A-2 1 278 ? 34.951 141.577 83.305 1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CB    1 
ATOM   4862 C CG    . MET A-2 1 278 ? 34.218 142.878 82.967 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CG    1 
ATOM   4863 S SD    . MET A-2 1 278 ? 32.724 143.208 83.933 1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 SD    1 
ATOM   4864 C CE    . MET A-2 1 278 ? 31.605 141.928 83.375 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 254 MET A-2 CE    1 
ATOM   4865 N N     . ALA A-2 1 279 ? 36.997 139.506 81.532 1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 N     1 
ATOM   4866 C CA    . ALA A-2 1 279 ? 37.571 138.172 81.347 1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4867 C C     . ALA A-2 1 279 ? 38.950 138.218 80.691 1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 C     1 
ATOM   4868 O O     . ALA A-2 1 279 ? 39.352 137.293 80.005 1.00 119.47 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 O     1 
ATOM   4869 C CB    . ALA A-2 1 279 ? 36.639 137.260 80.560 1.00 105.33 ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4870 N N     . LEU A-2 1 280 ? 39.719 139.245 80.972 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 N     1 
ATOM   4871 C CA    . LEU A-2 1 280 ? 41.106 139.273 80.556 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4872 C C     . LEU A-2 1 280 ? 42.000 139.994 81.563 1.00 104.90 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 C     1 
ATOM   4873 O O     . LEU A-2 1 280 ? 43.230 139.862 81.477 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 O     1 
ATOM   4874 C CB    . LEU A-2 1 280 ? 41.180 139.798 79.101 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4875 C CG    . LEU A-2 1 280 ? 41.105 138.611 78.115 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4876 C CD1   . LEU A-2 1 280 ? 40.873 139.015 76.713 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4877 C CD2   . LEU A-2 1 280 ? 42.392 137.730 78.208 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4878 N N     . ALA A-2 1 281 ? 41.404 140.574 82.603 1.00 110.30 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 N     1 
ATOM   4879 C CA    . ALA A-2 1 281 ? 42.011 140.910 83.866 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4880 C C     . ALA A-2 1 281 ? 40.977 140.698 84.962 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 C     1 
ATOM   4881 O O     . ALA A-2 1 281 ? 39.940 141.350 84.928 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 O     1 
ATOM   4882 C CB    . ALA A-2 1 281 ? 42.478 142.353 83.869 1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 257 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4883 N N     . PRO A-2 1 282 ? 41.190 139.803 85.950 1.00 120.11 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 N     1 
ATOM   4884 C CA    . PRO A-2 1 282 ? 40.181 139.622 87.007 1.00 119.61 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4885 C C     . PRO A-2 1 282 ? 40.543 140.166 88.389 1.00 124.02 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 C     1 
ATOM   4886 O O     . PRO A-2 1 282 ? 39.652 140.156 89.241 1.00 123.96 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 O     1 
ATOM   4887 C CB    . PRO A-2 1 282 ? 40.036 138.103 87.058 1.00 111.12 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4888 C CG    . PRO A-2 1 282 ? 41.461 137.619 86.788 1.00 111.15 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4889 C CD    . PRO A-2 1 282 ? 42.160 138.698 85.952 1.00 116.24 ? ? ? ? ? ? 258 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4890 N N     . LYS A-2 1 283 ? 41.791 140.591 88.667 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 N     1 
ATOM   4891 C CA    . LYS A-2 1 283 ? 42.143 141.186 89.971 1.00 125.12 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4892 C C     . LYS A-2 1 283 ? 41.730 142.665 89.978 1.00 130.62 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 C     1 
ATOM   4893 O O     . LYS A-2 1 283 ? 42.529 143.586 89.784 1.00 130.17 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 O     1 
ATOM   4894 C CB    . LYS A-2 1 283 ? 43.628 140.985 90.294 1.00 116.32 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4895 C CG    . LYS A-2 1 283 ? 44.634 141.553 89.300 1.00 109.57 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4896 C CD    . LYS A-2 1 283 ? 46.079 141.268 89.728 1.00 109.90 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4897 C CE    . LYS A-2 1 283 ? 46.463 139.806 89.526 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4898 N NZ    . LYS A-2 1 283 ? 47.782 139.679 88.833 1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4899 N N     . LEU A-2 1 284 ? 40.435 142.888 90.224 1.00 132.21 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 N     1 
ATOM   4900 C CA    . LEU A-2 1 284 ? 39.818 144.204 90.091 1.00 133.83 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4901 C C     . LEU A-2 1 284 ? 39.909 144.987 91.400 1.00 137.51 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 C     1 
ATOM   4902 O O     . LEU A-2 1 284 ? 39.687 144.438 92.482 1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 O     1 
ATOM   4903 C CB    . LEU A-2 1 284 ? 38.346 144.060 89.675 1.00 131.76 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4904 C CG    . LEU A-2 1 284 ? 37.921 142.864 88.799 1.00 128.13 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4905 C CD1   . LEU A-2 1 284 ? 36.418 142.834 88.582 1.00 122.93 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4906 C CD2   . LEU A-2 1 284 ? 38.624 142.861 87.455 1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 260 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4907 N N     . ASN A-2 1 285 ? 40.238 146.278 91.302 1.00 141.20 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 N     1 
ATOM   4908 C CA    . ASN A-2 1 285 ? 40.079 147.185 92.443 1.00 143.18 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4909 C C     . ASN A-2 1 285 ? 38.677 147.811 92.381 1.00 146.63 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 C     1 
ATOM   4910 O O     . ASN A-2 1 285 ? 38.479 149.012 92.175 1.00 148.01 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 O     1 
ATOM   4911 C CB    . ASN A-2 1 285 ? 41.233 148.199 92.510 1.00 147.81 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4912 C CG    . ASN A-2 1 285 ? 41.117 149.392 91.521 1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4913 O OD1   . ASN A-2 1 285 ? 40.686 149.252 90.374 1.00 145.15 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4914 N ND2   . ASN A-2 1 285 ? 41.527 150.574 91.987 1.00 141.70 ? ? ? ? ? ? 261 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4915 N N     . GLY A-2 1 286 ? 37.679 146.932 92.564 1.00 141.90 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 N     1 
ATOM   4916 C CA    . GLY A-2 1 286 ? 36.269 147.294 92.597 1.00 137.24 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4917 C C     . GLY A-2 1 286 ? 35.852 148.222 91.476 1.00 134.49 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 C     1 
ATOM   4918 O O     . GLY A-2 1 286 ? 35.239 149.268 91.712 1.00 131.71 ? ? ? ? ? ? 262 GLY A-2 O     1 
ATOM   4919 N N     . CYS A-2 1 287 ? 36.164 147.831 90.246 1.00 135.81 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 N     1 
ATOM   4920 C CA    . CYS A-2 1 287 ? 36.237 148.789 89.158 1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4921 C C     . CYS A-2 1 287 ? 34.881 149.033 88.501 1.00 110.04 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 C     1 
ATOM   4922 O O     . CYS A-2 1 287 ? 33.933 148.255 88.627 1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 O     1 
ATOM   4923 C CB    . CYS A-2 1 287 ? 37.231 148.329 88.101 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4924 S SG    . CYS A-2 1 287 ? 37.103 149.330 86.635 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 263 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4925 N N     . ARG A-2 1 288 ? 34.829 150.132 87.762 1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 N     1 
ATOM   4926 C CA    . ARG A-2 1 288 ? 33.619 150.640 87.137 1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4927 C C     . ARG A-2 1 288 ? 33.599 150.216 85.671 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 C     1 
ATOM   4928 O O     . ARG A-2 1 288 ? 34.501 150.574 84.906 1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 O     1 
ATOM   4929 C CB    . ARG A-2 1 288 ? 33.612 152.159 87.285 1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4930 C CG    . ARG A-2 1 288 ? 32.466 152.893 86.674 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4931 C CD    . ARG A-2 1 288 ? 32.213 154.179 87.462 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4932 N NE    . ARG A-2 1 288 ? 31.039 154.915 87.005 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4933 C CZ    . ARG A-2 1 288 ? 29.805 154.420 86.949 1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4934 N NH1   . ARG A-2 1 288 ? 29.547 153.171 87.335 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4935 N NH2   . ARG A-2 1 288 ? 28.816 155.184 86.504 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4936 N N     . PHE A-2 1 289 ? 32.589 149.441 85.276 1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 N     1 
ATOM   4937 C CA    . PHE A-2 1 289 ? 32.495 148.945 83.904 1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4938 C C     . PHE A-2 1 289 ? 31.184 149.410 83.288 1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 C     1 
ATOM   4939 O O     . PHE A-2 1 289 ? 30.102 149.041 83.763 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 O     1 
ATOM   4940 C CB    . PHE A-2 1 289 ? 32.642 147.416 83.851 1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4941 C CG    . PHE A-2 1 289 ? 34.061 146.962 84.040 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4942 C CD1   . PHE A-2 1 289 ? 35.003 147.181 83.048 1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4943 C CD2   . PHE A-2 1 289 ? 34.468 146.368 85.223 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4944 C CE1   . PHE A-2 1 289 ? 36.322 146.800 83.223 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4945 C CE2   . PHE A-2 1 289 ? 35.785 145.983 85.402 1.00 91.77  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4946 C CZ    . PHE A-2 1 289 ? 36.714 146.202 84.397 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4947 N N     . ILE A-2 1 290 ? 31.295 150.215 82.224 1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 N     1 
ATOM   4948 C CA    . ILE A-2 1 290 ? 30.183 150.948 81.627 1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4949 C C     . ILE A-2 1 290 ? 30.011 150.505 80.178 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 C     1 
ATOM   4950 O O     . ILE A-2 1 290 ? 30.995 150.321 79.453 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 O     1 
ATOM   4951 C CB    . ILE A-2 1 290 ? 30.423 152.472 81.693 1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4952 C CG1   . ILE A-2 1 290 ? 30.514 152.949 83.145 1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4953 C CG2   . ILE A-2 1 290 ? 29.330 153.221 80.952 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4954 C CD1   . ILE A-2 1 290 ? 31.491 154.084 83.333 1.00 103.20 ? ? ? ? ? ? 266 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4955 N N     . VAL A-2 1 291 ? 28.762 150.337 79.754 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 N     1 
ATOM   4956 C CA    . VAL A-2 1 291 ? 28.445 150.003 78.368 1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4957 C C     . VAL A-2 1 291 ? 27.416 151.020 77.889 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 C     1 
ATOM   4958 O O     . VAL A-2 1 291 ? 26.258 151.008 78.341 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 O     1 
ATOM   4959 C CB    . VAL A-2 1 291 ? 27.935 148.556 78.202 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4960 C CG1   . VAL A-2 1 291 ? 27.098 148.387 76.935 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4961 C CG2   . VAL A-2 1 291 ? 29.114 147.568 78.178 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 267 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4962 N N     . GLN A-2 1 292 ? 27.845 151.916 76.997 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 N     1 
ATOM   4963 C CA    . GLN A-2 1 292 ? 26.985 152.933 76.406 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4964 C C     . GLN A-2 1 292 ? 26.513 152.469 75.038 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 C     1 
ATOM   4965 O O     . GLN A-2 1 292 ? 27.315 151.970 74.243 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 O     1 
ATOM   4966 C CB    . GLN A-2 1 292 ? 27.725 154.264 76.256 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4967 C CG    . GLN A-2 1 292 ? 27.896 155.048 77.525 1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4968 C CD    . GLN A-2 1 292 ? 29.124 155.927 77.478 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4969 O OE1   . GLN A-2 1 292 ? 29.898 155.872 76.525 1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4970 N NE2   . GLN A-2 1 292 ? 29.323 156.728 78.519 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 268 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4971 N N     . ASP A-2 1 293 ? 25.223 152.650 74.762 1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 N     1 
ATOM   4972 C CA    . ASP A-2 1 293 ? 24.692 152.462 73.417 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4973 C C     . ASP A-2 1 293 ? 23.381 153.224 73.303 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 C     1 
ATOM   4974 O O     . ASP A-2 1 293 ? 22.867 153.765 74.281 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 O     1 
ATOM   4975 C CB    . ASP A-2 1 293 ? 24.494 150.981 73.083 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4976 C CG    . ASP A-2 1 293 ? 24.718 150.684 71.616 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4977 O OD1   . ASP A-2 1 293 ? 23.811 150.962 70.800 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4978 O OD2   . ASP A-2 1 293 ? 25.803 150.170 71.281 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 269 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4979 N N     . LEU A-2 1 294 ? 22.851 153.265 72.084 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 N     1 
ATOM   4980 C CA    . LEU A-2 1 294 ? 21.576 153.912 71.843 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4981 C C     . LEU A-2 1 294 ? 20.485 153.238 72.671 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 C     1 
ATOM   4982 O O     . LEU A-2 1 294 ? 20.641 152.118 73.153 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 O     1 
ATOM   4983 C CB    . LEU A-2 1 294 ? 21.242 153.878 70.349 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4984 C CG    . LEU A-2 1 294 ? 22.338 154.534 69.492 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4985 C CD1   . LEU A-2 1 294 ? 22.014 154.526 67.992 1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4986 C CD2   . LEU A-2 1 294 ? 22.640 155.952 69.987 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4987 N N     . GLU A-2 1 295 ? 19.368 153.949 72.837 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 N     1 
ATOM   4988 C CA    . GLU A-2 1 295 ? 18.318 153.491 73.750 1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4989 C C     . GLU A-2 1 295 ? 17.810 152.088 73.429 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 C     1 
ATOM   4990 O O     . GLU A-2 1 295 ? 17.862 151.218 74.313 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 O     1 
ATOM   4991 C CB    . GLU A-2 1 295 ? 17.175 154.511 73.772 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4992 C CG    . GLU A-2 1 295 ? 16.251 154.380 74.992 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4993 C CD    . GLU A-2 1 295 ? 14.803 154.059 74.626 1.00 110.87 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4994 O OE1   . GLU A-2 1 295 ? 14.563 153.445 73.559 1.00 113.16 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4995 O OE2   . GLU A-2 1 295 ? 13.902 154.422 75.414 1.00 118.73 ? ? ? ? ? ? 271 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4996 N N     . PRO A-2 1 296 ? 17.324 151.795 72.217 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 N     1 
ATOM   4997 C CA    . PRO A-2 1 296 ? 16.682 150.486 72.007 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4998 C C     . PRO A-2 1 296 ? 17.638 149.315 72.189 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 C     1 
ATOM   4999 O O     . PRO A-2 1 296 ? 17.174 148.198 72.451 1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 O     1 
ATOM   5000 C CB    . PRO A-2 1 296 ? 16.165 150.568 70.560 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5001 C CG    . PRO A-2 1 296 ? 16.571 151.922 70.044 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5002 C CD    . PRO A-2 1 296 ? 17.631 152.447 70.933 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 272 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5003 N N     . VAL A-2 1 297 ? 18.950 149.556 72.054 1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 N     1 
ATOM   5004 C CA    . VAL A-2 1 297 ? 19.981 148.547 72.293 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5005 C C     . VAL A-2 1 297 ? 20.176 148.324 73.786 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 C     1 
ATOM   5006 O O     . VAL A-2 1 297 ? 20.110 147.186 74.271 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 O     1 
ATOM   5007 C CB    . VAL A-2 1 297 ? 21.303 148.969 71.621 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5008 C CG1   . VAL A-2 1 297 ? 22.399 147.960 71.911 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5009 C CG2   . VAL A-2 1 297 ? 21.103 149.145 70.135 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 273 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5010 N N     . ILE A-2 1 298 ? 20.438 149.409 74.525 1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 N     1 
ATOM   5011 C CA    . ILE A-2 1 298 ? 20.519 149.345 75.983 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5012 C C     . ILE A-2 1 298 ? 19.269 148.691 76.560 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 C     1 
ATOM   5013 O O     . ILE A-2 1 298 ? 19.337 147.956 77.551 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 O     1 
ATOM   5014 C CB    . ILE A-2 1 298 ? 20.746 150.751 76.570 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5015 C CG1   . ILE A-2 1 298 ? 22.058 151.347 76.058 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5016 C CG2   . ILE A-2 1 298 ? 20.786 150.689 78.088 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5017 C CD1   . ILE A-2 1 298 ? 23.268 150.927 76.856 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5018 N N     . GLY A-2 1 299 ? 18.114 148.921 75.932 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 N     1 
ATOM   5019 C CA    . GLY A-2 1 299 ? 16.897 148.251 76.372 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5020 C C     . GLY A-2 1 299 ? 16.987 146.736 76.291 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 C     1 
ATOM   5021 O O     . GLY A-2 1 299 ? 16.634 146.027 77.238 1.00 87.17  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 O     1 
ATOM   5022 N N     . GLU A-2 1 300 ? 17.468 146.221 75.155 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 N     1 
ATOM   5023 C CA    . GLU A-2 1 300 ? 17.533 144.775 74.956 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5024 C C     . GLU A-2 1 300 ? 18.499 144.109 75.934 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 C     1 
ATOM   5025 O O     . GLU A-2 1 300 ? 18.232 143.002 76.418 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 O     1 
ATOM   5026 C CB    . GLU A-2 1 300 ? 17.931 144.465 73.510 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5027 C CG    . GLU A-2 1 300 ? 17.574 143.056 73.051 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5028 C CD    . GLU A-2 1 300 ? 16.159 142.950 72.525 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5029 O OE1   . GLU A-2 1 300 ? 15.515 144.004 72.324 1.00 89.17  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5030 O OE2   . GLU A-2 1 300 ? 15.687 141.815 72.309 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 276 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5031 N N     . HIS A-2 1 301 ? 19.618 144.764 76.247 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 N     1 
ATOM   5032 C CA    . HIS A-2 1 301 ? 20.660 144.151 77.061 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5033 C C     . HIS A-2 1 301 ? 20.753 144.705 78.481 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 C     1 
ATOM   5034 O O     . HIS A-2 1 301 ? 21.627 144.260 79.229 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 O     1 
ATOM   5035 C CB    . HIS A-2 1 301 ? 22.035 144.292 76.378 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5036 C CG    . HIS A-2 1 301 ? 22.096 143.727 74.989 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5037 N ND1   . HIS A-2 1 301 ? 22.646 144.419 73.926 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5038 C CD2   . HIS A-2 1 301 ? 21.671 142.542 74.487 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5039 C CE1   . HIS A-2 1 301 ? 22.557 143.682 72.831 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5040 N NE2   . HIS A-2 1 301 ? 21.970 142.540 73.144 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 277 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5041 N N     . SER A-2 1 302 ? 19.888 145.643 78.886 1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 N     1 
ATOM   5042 C CA    . SER A-2 1 302 ? 20.029 146.256 80.213 1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CA    1 
ATOM   5043 C C     . SER A-2 1 302 ? 19.985 145.209 81.318 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 C     1 
ATOM   5044 O O     . SER A-2 1 302 ? 20.882 145.142 82.168 1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 O     1 
ATOM   5045 C CB    . SER A-2 1 302 ? 18.931 147.293 80.455 1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 CB    1 
ATOM   5046 O OG    . SER A-2 1 302 ? 17.697 146.648 80.739 1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 278 SER A-2 OG    1 
ATOM   5047 N N     . GLN A-2 1 303 ? 18.934 144.388 81.323 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 N     1 
ATOM   5048 C CA    . GLN A-2 1 303 ? 18.751 143.411 82.389 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5049 C C     . GLN A-2 1 303 ? 19.926 142.440 82.451 1.00 101.38 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 C     1 
ATOM   5050 O O     . GLN A-2 1 303 ? 20.520 142.235 83.514 1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 O     1 
ATOM   5051 C CB    . GLN A-2 1 303 ? 17.428 142.674 82.180 1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5052 C CG    . GLN A-2 1 303 ? 16.902 141.950 83.401 1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5053 C CD    . GLN A-2 1 303 ? 16.554 140.504 83.103 1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5054 O OE1   . GLN A-2 1 303 ? 17.438 139.671 82.892 1.00 119.39 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5055 N NE2   . GLN A-2 1 303 ? 15.260 140.201 83.074 1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 279 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5056 N N     . ALA A-2 1 304 ? 20.294 141.854 81.309 1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 N     1 
ATOM   5057 C CA    . ALA A-2 1 304 ? 21.429 140.942 81.270 1.00 92.34  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5058 C C     . ALA A-2 1 304 ? 22.762 141.636 81.543 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 C     1 
ATOM   5059 O O     . ALA A-2 1 304 ? 23.709 140.978 81.989 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 O     1 
ATOM   5060 C CB    . ALA A-2 1 304 ? 21.470 140.230 79.918 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 280 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5061 N N     . LEU A-2 1 305 ? 22.869 142.941 81.291 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 N     1 
ATOM   5062 C CA    . LEU A-2 1 305 ? 24.111 143.649 81.604 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5063 C C     . LEU A-2 1 305 ? 24.218 143.987 83.094 1.00 98.27  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 C     1 
ATOM   5064 O O     . LEU A-2 1 305 ? 25.288 143.822 83.700 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 O     1 
ATOM   5065 C CB    . LEU A-2 1 305 ? 24.210 144.928 80.763 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5066 C CG    . LEU A-2 1 305 ? 24.607 144.866 79.279 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5067 C CD1   . LEU A-2 1 305 ? 24.503 146.245 78.623 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5068 C CD2   . LEU A-2 1 305 ? 25.992 144.273 79.065 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 281 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5069 N N     . ARG A-2 1 306 ? 23.138 144.510 83.685 1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 N     1 
ATOM   5070 C CA    . ARG A-2 1 306 ? 23.120 144.737 85.126 1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5071 C C     . ARG A-2 1 306 ? 23.462 143.453 85.871 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 C     1 
ATOM   5072 O O     . ARG A-2 1 306 ? 24.356 143.432 86.728 1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 O     1 
ATOM   5073 C CB    . ARG A-2 1 306 ? 21.749 145.270 85.561 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5074 C CG    . ARG A-2 1 306 ? 21.566 146.792 85.492 1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5075 C CD    . ARG A-2 1 306 ? 20.231 147.154 84.824 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5076 N NE    . ARG A-2 1 306 ? 19.133 146.300 85.286 1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5077 C CZ    . ARG A-2 1 306 ? 17.891 146.314 84.796 1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5078 N NH1   . ARG A-2 1 306 ? 17.561 147.139 83.811 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5079 N NH2   . ARG A-2 1 306 ? 16.970 145.492 85.291 1.00 113.23 ? ? ? ? ? ? 282 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5080 N N     . ALA A-2 1 307 ? 22.781 142.359 85.518 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 N     1 
ATOM   5081 C CA    . ALA A-2 1 307 ? 22.996 141.080 86.187 1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5082 C C     . ALA A-2 1 307 ? 24.480 140.747 86.295 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 C     1 
ATOM   5083 O O     . ALA A-2 1 307 ? 24.980 140.423 87.377 1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 O     1 
ATOM   5084 C CB    . ALA A-2 1 307 ? 22.241 139.975 85.449 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 283 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5085 N N     . GLU A-2 1 308 ? 25.212 140.855 85.192 1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 N     1 
ATOM   5086 C CA    . GLU A-2 1 308 ? 26.639 140.556 85.213 1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5087 C C     . GLU A-2 1 308 ? 27.461 141.655 85.867 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 C     1 
ATOM   5088 O O     . GLU A-2 1 308 ? 28.691 141.658 85.727 1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 O     1 
ATOM   5089 C CB    . GLU A-2 1 308 ? 27.146 140.309 83.793 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5090 C CG    . GLU A-2 1 308 ? 28.336 139.377 83.709 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5091 C CD    . GLU A-2 1 308 ? 28.176 138.382 82.580 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5092 O OE1   . GLU A-2 1 308 ? 27.038 138.285 82.044 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5093 O OE2   . GLU A-2 1 308 ? 29.183 137.720 82.222 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 284 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5094 N N     . GLY A-2 1 309 ? 26.805 142.588 86.554 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 N     1 
ATOM   5095 C CA    . GLY A-2 1 309 ? 27.507 143.617 87.289 1.00 98.47  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5096 C C     . GLY A-2 1 309 ? 28.056 144.777 86.483 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 C     1 
ATOM   5097 O O     . GLY A-2 1 309 ? 28.955 145.468 86.971 1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 285 GLY A-2 O     1 
ATOM   5098 N N     . ILE A-2 1 310 ? 27.560 145.022 85.265 1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 N     1 
ATOM   5099 C CA    . ILE A-2 1 310 ? 27.955 146.213 84.515 1.00 98.89  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5100 C C     . ILE A-2 1 310 ? 26.736 147.116 84.390 1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 C     1 
ATOM   5101 O O     . ILE A-2 1 310 ? 25.584 146.672 84.487 1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 O     1 
ATOM   5102 C CB    . ILE A-2 1 310 ? 28.564 145.924 83.121 1.00 96.34  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5103 C CG1   . ILE A-2 1 310 ? 27.500 145.549 82.085 1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5104 C CG2   . ILE A-2 1 310 ? 29.627 144.859 83.216 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5105 C CD1   . ILE A-2 1 310 ? 26.832 146.775 81.396 1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5106 N N     . GLU A-2 1 311 ? 27.004 148.399 84.157 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 N     1 
ATOM   5107 C CA    . GLU A-2 1 311 ? 25.993 149.434 84.271 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5108 C C     . GLU A-2 1 311 ? 25.595 149.939 82.895 1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 C     1 
ATOM   5109 O O     . GLU A-2 1 311 ? 26.460 150.442 82.160 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 O     1 
ATOM   5110 C CB    . GLU A-2 1 311 ? 26.529 150.575 85.116 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5111 C CG    . GLU A-2 1 311 ? 25.550 151.688 85.367 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5112 C CD    . GLU A-2 1 311 ? 26.274 152.925 85.812 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5113 O OE1   . GLU A-2 1 311 ? 25.665 154.012 85.818 1.00 110.56 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5114 O OE2   . GLU A-2 1 311 ? 27.470 152.795 86.152 1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5115 N N     . PRO A-2 1 312 ? 24.311 149.854 82.516 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 N     1 
ATOM   5116 C CA    . PRO A-2 1 312 ? 23.901 150.271 81.170 1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5117 C C     . PRO A-2 1 312 ? 23.410 151.708 81.092 1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 C     1 
ATOM   5118 O O     . PRO A-2 1 312 ? 22.339 152.032 81.624 1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 O     1 
ATOM   5119 C CB    . PRO A-2 1 312 ? 22.764 149.293 80.850 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5120 C CG    . PRO A-2 1 312 ? 22.107 149.044 82.195 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5121 C CD    . PRO A-2 1 312 ? 23.189 149.252 83.263 1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 288 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5122 N N     . GLN A-2 1 313 ? 24.148 152.573 80.401 1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 N     1 
ATOM   5123 C CA    . GLN A-2 1 313 ? 23.713 153.948 80.204 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5124 C C     . GLN A-2 1 313 ? 23.551 154.269 78.718 1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 C     1 
ATOM   5125 O O     . GLN A-2 1 313 ? 24.405 153.924 77.892 1.00 83.33  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 O     1 
ATOM   5126 C CB    . GLN A-2 1 313 ? 24.677 154.935 80.878 1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5127 C CG    . GLN A-2 1 313 ? 26.128 154.733 80.551 1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5128 C CD    . GLN A-2 1 313 ? 27.013 155.834 81.126 1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5129 O OE1   . GLN A-2 1 313 ? 27.392 156.769 80.418 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5130 N NE2   . GLN A-2 1 313 ? 27.360 155.717 82.407 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 289 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5131 N N     . VAL A-2 1 314 ? 22.432 154.935 78.397 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 N     1 
ATOM   5132 C CA    . VAL A-2 1 314 ? 22.107 155.394 77.048 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5133 C C     . VAL A-2 1 314 ? 22.944 156.621 76.691 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 C     1 
ATOM   5134 O O     . VAL A-2 1 314 ? 23.087 157.551 77.493 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 O     1 
ATOM   5135 C CB    . VAL A-2 1 314 ? 20.604 155.703 76.954 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5136 C CG1   . VAL A-2 1 314 ? 20.296 156.434 75.674 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5137 C CG2   . VAL A-2 1 314 ? 19.784 154.424 77.075 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5138 N N     . TYR A-2 1 315 ? 23.492 156.634 75.477 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 N     1 
ATOM   5139 C CA    . TYR A-2 1 315 ? 24.408 157.676 75.039 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5140 C C     . TYR A-2 1 315 ? 24.500 157.641 73.518 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 C     1 
ATOM   5141 O O     . TYR A-2 1 315 ? 24.467 156.568 72.910 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 O     1 
ATOM   5142 C CB    . TYR A-2 1 315 ? 25.793 157.494 75.663 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5143 C CG    . TYR A-2 1 315 ? 26.880 158.375 75.076 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5144 C CD1   . TYR A-2 1 315 ? 26.760 159.767 75.063 1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5145 C CD2   . TYR A-2 1 315 ? 28.041 157.812 74.553 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5146 C CE1   . TYR A-2 1 315 ? 27.770 160.568 74.528 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5147 C CE2   . TYR A-2 1 315 ? 29.054 158.597 74.023 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5148 C CZ    . TYR A-2 1 315 ? 28.918 159.974 74.010 1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5149 O OH    . TYR A-2 1 315 ? 29.939 160.735 73.475 1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 291 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5150 N N     . ASP A-2 1 316 ? 24.609 158.820 72.915 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 N     1 
ATOM   5151 C CA    . ASP A-2 1 316 ? 24.656 158.996 71.465 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5152 C C     . ASP A-2 1 316 ? 25.938 159.765 71.180 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 C     1 
ATOM   5153 O O     . ASP A-2 1 316 ? 25.994 160.977 71.398 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 O     1 
ATOM   5154 C CB    . ASP A-2 1 316 ? 23.416 159.744 70.975 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5155 C CG    . ASP A-2 1 316 ? 23.412 159.980 69.478 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5156 O OD1   . ASP A-2 1 316 ? 24.459 160.347 68.908 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5157 O OD2   . ASP A-2 1 316 ? 22.339 159.809 68.859 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5158 N N     . PHE A-2 1 317 ? 26.972 159.081 70.696 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 N     1 
ATOM   5159 C CA    . PHE A-2 1 317 ? 28.238 159.785 70.520 1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5160 C C     . PHE A-2 1 317 ? 28.206 160.823 69.391 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 C     1 
ATOM   5161 O O     . PHE A-2 1 317 ? 29.255 161.427 69.118 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 O     1 
ATOM   5162 C CB    . PHE A-2 1 317 ? 29.392 158.792 70.292 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5163 C CG    . PHE A-2 1 317 ? 29.088 157.673 69.319 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5164 C CD1   . PHE A-2 1 317 ? 28.612 157.934 68.037 1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5165 C CD2   . PHE A-2 1 317 ? 29.277 156.356 69.688 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5166 C CE1   . PHE A-2 1 317 ? 28.371 156.913 67.131 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5167 C CE2   . PHE A-2 1 317 ? 29.012 155.323 68.788 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5168 C CZ    . PHE A-2 1 317 ? 28.553 155.608 67.515 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5169 N N     . LEU A-2 1 318 ? 27.051 161.043 68.743 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 N     1 
ATOM   5170 C CA    . LEU A-2 1 318 ? 26.864 162.069 67.712 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5171 C C     . LEU A-2 1 318 ? 26.199 163.338 68.248 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 C     1 
ATOM   5172 O O     . LEU A-2 1 318 ? 26.651 164.449 67.941 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 O     1 
ATOM   5173 C CB    . LEU A-2 1 318 ? 26.030 161.519 66.543 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5174 C CG    . LEU A-2 1 318 ? 26.703 160.456 65.670 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5175 C CD1   . LEU A-2 1 318 ? 25.811 160.011 64.523 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5176 C CD2   . LEU A-2 1 318 ? 28.014 160.989 65.162 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5177 N N     . LYS A-2 1 319 ? 25.143 163.195 69.055 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 N     1 
ATOM   5178 C CA    . LYS A-2 1 319 ? 24.417 164.314 69.644 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5179 C C     . LYS A-2 1 319 ? 25.051 164.840 70.943 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 C     1 
ATOM   5180 O O     . LYS A-2 1 319 ? 25.228 166.053 71.095 1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 O     1 
ATOM   5181 C CB    . LYS A-2 1 319 ? 22.963 163.894 69.879 1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5182 C CG    . LYS A-2 1 319 ? 22.248 163.440 68.612 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5183 C CD    . LYS A-2 1 319 ? 20.735 163.674 68.690 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5184 C CE    . LYS A-2 1 319 ? 20.092 163.725 67.298 1.00 96.33  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5185 N NZ    . LYS A-2 1 319 ? 18.665 164.159 67.336 1.00 98.09  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5186 N N     . GLN A-2 1 320 ? 25.409 163.958 71.881 1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 N     1 
ATOM   5187 C CA    . GLN A-2 1 320 ? 25.837 164.339 73.225 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5188 C C     . GLN A-2 1 320 ? 27.359 164.311 73.367 1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 C     1 
ATOM   5189 O O     . GLN A-2 1 320 ? 28.086 163.866 72.483 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 O     1 
ATOM   5190 C CB    . GLN A-2 1 320 ? 25.201 163.413 74.267 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5191 C CG    . GLN A-2 1 320 ? 23.708 163.607 74.407 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5192 C CD    . GLN A-2 1 320 ? 22.953 162.318 74.688 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5193 O OE1   . GLN A-2 1 320 ? 23.483 161.392 75.311 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5194 N NE2   . GLN A-2 1 320 ? 21.705 162.253 74.228 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 296 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5195 N N     . GLU A-2 1 321 ? 27.834 164.812 74.499 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 N     1 
ATOM   5196 C CA    . GLU A-2 1 321 ? 29.229 164.685 74.894 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5197 C C     . GLU A-2 1 321 ? 29.380 163.492 75.827 1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 C     1 
ATOM   5198 O O     . GLU A-2 1 321 ? 28.417 163.063 76.463 1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 O     1 
ATOM   5199 C CB    . GLU A-2 1 321 ? 29.713 165.940 75.615 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5200 C CG    . GLU A-2 1 321 ? 30.356 166.997 74.759 1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5201 C CD    . GLU A-2 1 321 ? 30.426 168.315 75.491 1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5202 O OE1   . GLU A-2 1 321 ? 30.740 168.296 76.697 1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5203 O OE2   . GLU A-2 1 321 ? 30.146 169.362 74.875 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5204 N N     . GLN A-2 1 322 ? 30.606 162.985 75.936 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 N     1 
ATOM   5205 C CA    . GLN A-2 1 322 ? 30.871 161.778 76.737 1.00 92.47  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5206 C C     . GLN A-2 1 322 ? 30.590 162.037 78.210 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 C     1 
ATOM   5207 O O     . GLN A-2 1 322 ? 31.337 162.801 78.839 1.00 91.93  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 O     1 
ATOM   5208 C CB    . GLN A-2 1 322 ? 32.324 161.317 76.554 1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5209 C CG    . GLN A-2 1 322 ? 32.779 160.108 77.403 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5210 C CD    . GLN A-2 1 322 ? 31.745 158.994 77.492 1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5211 O OE1   . GLN A-2 1 322 ? 31.474 158.296 76.517 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5212 N NE2   . GLN A-2 1 322 ? 31.207 158.790 78.681 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 298 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5213 N N     . PRO A-2 1 323 ? 29.549 161.430 78.801 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 N     1 
ATOM   5214 C CA    . PRO A-2 1 323 ? 29.222 161.747 80.207 1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5215 C C     . PRO A-2 1 323 ? 30.326 161.415 81.198 1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 C     1 
ATOM   5216 O O     . PRO A-2 1 323 ? 30.762 162.286 81.959 1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 O     1 
ATOM   5217 C CB    . PRO A-2 1 323 ? 27.953 160.918 80.458 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5218 C CG    . PRO A-2 1 323 ? 27.357 160.722 79.109 1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5219 C CD    . PRO A-2 1 323 ? 28.533 160.556 78.189 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 299 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5220 N N     . VAL A-2 1 324 ? 30.799 160.175 81.213 1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 N     1 
ATOM   5221 C CA    . VAL A-2 1 324 ? 31.713 159.737 82.260 1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5222 C C     . VAL A-2 1 324 ? 33.080 160.376 82.011 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 C     1 
ATOM   5223 O O     . VAL A-2 1 324 ? 33.737 160.092 81.006 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 O     1 
ATOM   5224 C CB    . VAL A-2 1 324 ? 31.797 158.209 82.319 1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5225 C CG1   . VAL A-2 1 324 ? 32.871 157.788 83.302 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5226 C CG2   . VAL A-2 1 324 ? 30.416 157.636 82.702 1.00 90.47  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5227 N N     . HIS A-2 1 325 ? 33.498 161.248 82.939 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 N     1 
ATOM   5228 C CA    . HIS A-2 1 325 ? 34.736 162.011 82.832 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5229 C C     . HIS A-2 1 325 ? 35.908 161.229 83.411 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 C     1 
ATOM   5230 O O     . HIS A-2 1 325 ? 35.764 160.515 84.406 1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 O     1 
ATOM   5231 C CB    . HIS A-2 1 325 ? 34.610 163.345 83.575 1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5232 C CG    . HIS A-2 1 325 ? 34.101 164.481 82.736 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5233 N ND1   . HIS A-2 1 325 ? 32.859 164.469 82.136 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5234 C CD2   . HIS A-2 1 325 ? 34.659 165.675 82.417 1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5235 C CE1   . HIS A-2 1 325 ? 32.679 165.598 81.473 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5236 N NE2   . HIS A-2 1 325 ? 33.757 166.347 81.627 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 301 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5237 N N     . GLY A-2 1 326 ? 37.072 161.378 82.780 1.00 95.04  ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 N     1 
ATOM   5238 C CA    . GLY A-2 1 326 ? 38.337 160.874 83.288 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5239 C C     . GLY A-2 1 326 ? 38.453 159.392 83.603 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 C     1 
ATOM   5240 O O     . GLY A-2 1 326 ? 38.911 159.032 84.692 1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A-2 O     1 
ATOM   5241 N N     . ALA A-2 1 327 ? 38.062 158.520 82.673 1.00 101.51 ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 N     1 
ATOM   5242 C CA    . ALA A-2 1 327 ? 38.274 157.085 82.822 1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5243 C C     . ALA A-2 1 327 ? 39.582 156.708 82.141 1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 C     1 
ATOM   5244 O O     . ALA A-2 1 327 ? 40.003 157.369 81.195 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 O     1 
ATOM   5245 C CB    . ALA A-2 1 327 ? 37.106 156.301 82.223 1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 303 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5246 N N     . SER A-2 1 328 ? 40.244 155.652 82.636 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 N     1 
ATOM   5247 C CA    . SER A-2 1 328 ? 41.597 155.379 82.140 1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CA    1 
ATOM   5248 C C     . SER A-2 1 328 ? 41.601 155.006 80.673 1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 C     1 
ATOM   5249 O O     . SER A-2 1 328 ? 42.627 155.176 79.997 1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 O     1 
ATOM   5250 C CB    . SER A-2 1 328 ? 42.289 154.255 82.905 1.00 96.50  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 CB    1 
ATOM   5251 O OG    . SER A-2 1 328 ? 43.526 153.943 82.258 1.00 92.51  ? ? ? ? ? ? 304 SER A-2 OG    1 
ATOM   5252 N N     . ILE A-2 1 329 ? 40.497 154.442 80.189 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 N     1 
ATOM   5253 C CA    . ILE A-2 1 329 ? 40.335 154.124 78.778 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5254 C C     . ILE A-2 1 329 ? 38.909 154.461 78.357 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 C     1 
ATOM   5255 O O     . ILE A-2 1 329 ? 37.956 154.327 79.139 1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 O     1 
ATOM   5256 C CB    . ILE A-2 1 329 ? 40.694 152.645 78.461 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5257 C CG1   . ILE A-2 1 329 ? 39.740 151.631 79.100 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5258 C CG2   . ILE A-2 1 329 ? 42.117 152.342 78.859 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5259 C CD1   . ILE A-2 1 329 ? 38.476 151.452 78.328 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 305 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5260 N N     . TYR A-2 1 330 ? 38.770 154.896 77.112 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 N     1 
ATOM   5261 C CA    . TYR A-2 1 330 ? 37.498 154.881 76.409 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5262 C C     . TYR A-2 1 330 ? 37.695 153.947 75.221 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 C     1 
ATOM   5263 O O     . TYR A-2 1 330 ? 38.648 154.109 74.442 1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 O     1 
ATOM   5264 C CB    . TYR A-2 1 330 ? 37.058 156.291 75.998 1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5265 C CG    . TYR A-2 1 330 ? 36.923 157.261 77.173 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5266 C CD1   . TYR A-2 1 330 ? 38.048 157.845 77.761 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5267 C CD2   . TYR A-2 1 330 ? 35.674 157.585 77.693 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5268 C CE1   . TYR A-2 1 330 ? 37.933 158.721 78.829 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5269 C CE2   . TYR A-2 1 330 ? 35.550 158.465 78.766 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5270 C CZ    . TYR A-2 1 330 ? 36.680 159.023 79.329 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5271 O OH    . TYR A-2 1 330 ? 36.529 159.887 80.389 1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 306 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5272 N N     . TYR A-2 1 331 ? 36.829 152.939 75.126 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 N     1 
ATOM   5273 C CA    . TYR A-2 1 331 ? 37.058 151.768 74.297 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5274 C C     . TYR A-2 1 331 ? 35.996 151.683 73.210 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 C     1 
ATOM   5275 O O     . TYR A-2 1 331 ? 34.795 151.758 73.497 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 O     1 
ATOM   5276 C CB    . TYR A-2 1 331 ? 37.051 150.504 75.163 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5277 C CG    . TYR A-2 1 331 ? 37.167 149.229 74.375 1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5278 C CD1   . TYR A-2 1 331 ? 38.362 148.897 73.750 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5279 C CD2   . TYR A-2 1 331 ? 36.075 148.368 74.235 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5280 C CE1   . TYR A-2 1 331 ? 38.480 147.738 73.017 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5281 C CE2   . TYR A-2 1 331 ? 36.182 147.195 73.511 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5282 C CZ    . TYR A-2 1 331 ? 37.389 146.886 72.903 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5283 O OH    . TYR A-2 1 331 ? 37.525 145.729 72.169 1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 307 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5284 N N     . PHE A-2 1 332 ? 36.451 151.504 71.967 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 N     1 
ATOM   5285 C CA    . PHE A-2 1 332 ? 35.596 151.492 70.777 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5286 C C     . PHE A-2 1 332 ? 35.844 150.213 69.978 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 C     1 
ATOM   5287 O O     . PHE A-2 1 332 ? 36.842 150.117 69.254 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 O     1 
ATOM   5288 C CB    . PHE A-2 1 332 ? 35.881 152.703 69.899 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5289 C CG    . PHE A-2 1 332 ? 35.380 154.004 70.446 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5290 C CD1   . PHE A-2 1 332 ? 34.041 154.316 70.455 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5291 C CD2   . PHE A-2 1 332 ? 36.261 154.947 70.906 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5292 C CE1   . PHE A-2 1 332 ? 33.615 155.567 70.935 1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5293 C CE2   . PHE A-2 1 332 ? 35.820 156.169 71.384 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5294 C CZ    . PHE A-2 1 332 ? 34.511 156.473 71.397 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 308 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5295 N N     . ARG A-2 1 333 ? 34.938 149.241 70.056 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 N     1 
ATOM   5296 C CA    . ARG A-2 1 333 ? 35.110 148.012 69.287 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5297 C C     . ARG A-2 1 333 ? 34.089 147.968 68.157 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 C     1 
ATOM   5298 O O     . ARG A-2 1 333 ? 32.875 147.941 68.407 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 O     1 
ATOM   5299 C CB    . ARG A-2 1 333 ? 35.012 146.746 70.154 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5300 C CG    . ARG A-2 1 333 ? 35.769 145.569 69.490 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5301 C CD    . ARG A-2 1 333 ? 35.663 144.242 70.235 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5302 N NE    . ARG A-2 1 333 ? 34.323 143.690 70.173 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5303 C CZ    . ARG A-2 1 333 ? 33.957 142.547 70.744 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5304 N NH1   . ARG A-2 1 333 ? 34.843 141.828 71.427 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5305 N NH2   . ARG A-2 1 333 ? 32.698 142.129 70.636 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 309 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5306 N N     . ARG A-2 1 334 ? 34.592 147.920 66.923 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 N     1 
ATOM   5307 C CA    . ARG A-2 1 334 ? 33.739 147.779 65.752 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5308 C C     . ARG A-2 1 334 ? 32.669 148.867 65.735 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 C     1 
ATOM   5309 O O     . ARG A-2 1 334 ? 31.479 148.604 65.528 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 O     1 
ATOM   5310 C CB    . ARG A-2 1 334 ? 33.110 146.377 65.689 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5311 C CG    . ARG A-2 1 334 ? 34.137 145.244 65.539 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5312 C CD    . ARG A-2 1 334 ? 33.503 143.932 65.096 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5313 N NE    . ARG A-2 1 334 ? 32.586 143.392 66.100 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5314 C CZ    . ARG A-2 1 334 ? 31.923 142.243 65.969 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5315 N NH1   . ARG A-2 1 334 ? 32.080 141.514 64.872 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5316 N NH2   . ARG A-2 1 334 ? 31.106 141.821 66.935 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 310 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5317 N N     . VAL A-2 1 335 ? 33.106 150.103 65.993 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 N     1 
ATOM   5318 C CA    . VAL A-2 1 335 ? 32.283 151.290 65.812 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5319 C C     . VAL A-2 1 335 ? 32.795 152.147 64.657 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 C     1 
ATOM   5320 O O     . VAL A-2 1 335 ? 32.038 152.482 63.753 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 O     1 
ATOM   5321 C CB    . VAL A-2 1 335 ? 32.184 152.113 67.118 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5322 C CG1   . VAL A-2 1 335 ? 31.606 151.274 68.238 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5323 C CG2   . VAL A-2 1 335 ? 33.510 152.601 67.528 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 311 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5324 N N     . PHE A-2 1 336 ? 34.098 152.440 64.631 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 N     1 
ATOM   5325 C CA    . PHE A-2 1 336 ? 34.636 153.414 63.686 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5326 C C     . PHE A-2 1 336 ? 34.568 152.949 62.236 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 C     1 
ATOM   5327 O O     . PHE A-2 1 336 ? 34.565 153.791 61.332 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 O     1 
ATOM   5328 C CB    . PHE A-2 1 336 ? 36.074 153.791 64.077 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5329 C CG    . PHE A-2 1 336 ? 36.120 154.902 65.080 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5330 C CD1   . PHE A-2 1 336 ? 35.887 154.645 66.417 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5331 C CD2   . PHE A-2 1 336 ? 36.286 156.219 64.677 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5332 C CE1   . PHE A-2 1 336 ? 35.853 155.666 67.340 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5333 C CE2   . PHE A-2 1 336 ? 36.266 157.241 65.597 1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5334 C CZ    . PHE A-2 1 336 ? 36.053 156.961 66.934 1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 312 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5335 N N     . HIS A-2 1 337 ? 34.488 151.640 61.979 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 N     1 
ATOM   5336 C CA    . HIS A-2 1 337 ? 34.293 151.230 60.593 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5337 C C     . HIS A-2 1 337 ? 32.882 151.540 60.097 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 C     1 
ATOM   5338 O O     . HIS A-2 1 337 ? 32.608 151.386 58.902 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 O     1 
ATOM   5339 C CB    . HIS A-2 1 337 ? 34.628 149.741 60.433 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5340 C CG    . HIS A-2 1 337 ? 33.703 148.831 61.176 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5341 N ND1   . HIS A-2 1 337 ? 33.620 147.482 60.915 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5342 C CD2   . HIS A-2 1 337 ? 32.817 149.078 62.169 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5343 C CE1   . HIS A-2 1 337 ? 32.723 146.936 61.717 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5344 N NE2   . HIS A-2 1 337 ? 32.224 147.882 62.489 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 313 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5345 N N     . ASP A-2 1 338 ? 31.995 151.999 60.979 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 N     1 
ATOM   5346 C CA    . ASP A-2 1 338 ? 30.657 152.421 60.590 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5347 C C     . ASP A-2 1 338 ? 30.601 153.850 60.065 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 C     1 
ATOM   5348 O O     . ASP A-2 1 338 ? 29.539 154.258 59.569 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 O     1 
ATOM   5349 C CB    . ASP A-2 1 338 ? 29.704 152.317 61.775 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5350 C CG    . ASP A-2 1 338 ? 29.330 150.902 62.079 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5351 O OD1   . ASP A-2 1 338 ? 29.478 150.064 61.167 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5352 O OD2   . ASP A-2 1 338 ? 28.880 150.623 63.212 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 314 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5353 N N     . TRP A-2 1 339 ? 31.691 154.614 60.178 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 N     1 
ATOM   5354 C CA    . TRP A-2 1 339 ? 31.611 156.054 60.015 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5355 C C     . TRP A-2 1 339 ? 32.804 156.553 59.216 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 C     1 
ATOM   5356 O O     . TRP A-2 1 339 ? 33.902 156.003 59.330 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 O     1 
ATOM   5357 C CB    . TRP A-2 1 339 ? 31.576 156.787 61.365 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5358 C CG    . TRP A-2 1 339 ? 30.552 156.256 62.288 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5359 C CD1   . TRP A-2 1 339 ? 30.759 155.415 63.355 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5360 C CD2   . TRP A-2 1 339 ? 29.149 156.492 62.232 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5361 N NE1   . TRP A-2 1 339 ? 29.567 155.126 63.969 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5362 C CE2   . TRP A-2 1 339 ? 28.562 155.781 63.304 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5363 C CE3   . TRP A-2 1 339 ? 28.327 157.248 61.392 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5364 C CZ2   . TRP A-2 1 339 ? 27.190 155.803 63.549 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5365 C CZ3   . TRP A-2 1 339 ? 26.965 157.261 61.631 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5366 C CH2   . TRP A-2 1 339 ? 26.410 156.548 62.703 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 315 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5367 N N     . PRO A-2 1 340 ? 32.608 157.600 58.422 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 N     1 
ATOM   5368 C CA    . PRO A-2 1 340 ? 33.739 158.228 57.734 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5369 C C     . PRO A-2 1 340 ? 34.494 159.141 58.689 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 C     1 
ATOM   5370 O O     . PRO A-2 1 340 ? 33.962 159.580 59.710 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 O     1 
ATOM   5371 C CB    . PRO A-2 1 340 ? 33.058 159.031 56.619 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5372 C CG    . PRO A-2 1 340 ? 31.499 158.917 56.887 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5373 C CD    . PRO A-2 1 340 ? 31.362 158.369 58.250 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 316 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5374 N N     . ASP A-2 1 341 ? 35.763 159.402 58.353 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 N     1 
ATOM   5375 C CA    . ASP A-2 1 341 ? 36.544 160.400 59.082 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5376 C C     . ASP A-2 1 341 ? 35.735 161.671 59.358 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 C     1 
ATOM   5377 O O     . ASP A-2 1 341 ? 35.530 162.062 60.516 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 O     1 
ATOM   5378 C CB    . ASP A-2 1 341 ? 37.807 160.763 58.298 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5379 C CG    . ASP A-2 1 341 ? 38.844 159.664 58.307 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5380 O OD1   . ASP A-2 1 341 ? 38.515 158.514 58.693 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5381 O OD2   . ASP A-2 1 341 ? 39.991 159.960 57.910 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 317 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5382 N N     . LEU A-2 1 342 ? 35.266 162.337 58.298 1.00 66.99  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 N     1 
ATOM   5383 C CA    . LEU A-2 1 342 ? 34.431 163.510 58.487 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5384 C C     . LEU A-2 1 342 ? 33.099 163.313 57.792 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 C     1 
ATOM   5385 O O     . LEU A-2 1 342 ? 33.058 162.808 56.662 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 O     1 
ATOM   5386 C CB    . LEU A-2 1 342 ? 35.098 164.791 57.950 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5387 C CG    . LEU A-2 1 342 ? 36.419 165.251 58.572 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5388 C CD1   . LEU A-2 1 342 ? 37.516 165.336 57.518 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5389 C CD2   . LEU A-2 1 342 ? 36.255 166.576 59.265 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5390 N N     . PRO A-2 1 343 ? 31.988 163.711 58.430 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 N     1 
ATOM   5391 C CA    . PRO A-2 1 343 ? 31.928 164.365 59.747 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5392 C C     . PRO A-2 1 343 ? 31.928 163.468 60.997 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 C     1 
ATOM   5393 O O     . PRO A-2 1 343 ? 32.571 163.863 61.973 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 O     1 
ATOM   5394 C CB    . PRO A-2 1 343 ? 30.594 165.119 59.695 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5395 C CG    . PRO A-2 1 343 ? 29.732 164.316 58.775 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5396 C CD    . PRO A-2 1 343 ? 30.680 163.716 57.747 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5397 N N     . GLU A-2 1 344 ? 31.216 162.329 60.981 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 N     1 
ATOM   5398 C CA    . GLU A-2 1 344 ? 30.918 161.624 62.227 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5399 C C     . GLU A-2 1 344 ? 32.186 161.184 62.943 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 C     1 
ATOM   5400 O O     . GLU A-2 1 344 ? 32.263 161.258 64.171 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 O     1 
ATOM   5401 C CB    . GLU A-2 1 344 ? 30.023 160.427 61.958 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5402 C CG    . GLU A-2 1 344 ? 28.622 160.800 61.589 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5403 C CD    . GLU A-2 1 344 ? 28.472 160.959 60.105 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5404 O OE1   . GLU A-2 1 344 ? 29.481 161.326 59.455 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5405 O OE2   . GLU A-2 1 344 ? 27.362 160.686 59.586 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 320 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5406 N N     . GLY A-2 1 345 ? 33.196 160.754 62.199 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 N     1 
ATOM   5407 C CA    . GLY A-2 1 345 ? 34.450 160.348 62.802 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5408 C C     . GLY A-2 1 345 ? 35.026 161.345 63.787 1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 C     1 
ATOM   5409 O O     . GLY A-2 1 345 ? 35.242 161.012 64.959 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 321 GLY A-2 O     1 
ATOM   5410 N N     . LYS A-2 1 346 ? 35.275 162.578 63.329 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 N     1 
ATOM   5411 C CA    . LYS A-2 1 346 ? 35.800 163.590 64.238 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5412 C C     . LYS A-2 1 346 ? 34.795 163.904 65.337 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 C     1 
ATOM   5413 O O     . LYS A-2 1 346 ? 35.179 164.117 66.491 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 O     1 
ATOM   5414 C CB    . LYS A-2 1 346 ? 36.193 164.860 63.477 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5415 N N     . LYS A-2 1 347 ? 33.501 163.895 65.017 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 N     1 
ATOM   5416 C CA    . LYS A-2 1 347 ? 32.517 164.228 66.041 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5417 C C     . LYS A-2 1 347 ? 32.517 163.198 67.169 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 C     1 
ATOM   5418 O O     . LYS A-2 1 347 ? 32.348 163.569 68.339 1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 O     1 
ATOM   5419 C CB    . LYS A-2 1 347 ? 31.120 164.370 65.432 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5420 C CG    . LYS A-2 1 347 ? 30.036 164.735 66.472 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5421 C CD    . LYS A-2 1 347 ? 29.036 165.796 65.975 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5422 C CE    . LYS A-2 1 347 ? 29.565 167.238 66.134 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5423 N NZ    . LYS A-2 1 347 ? 30.157 167.515 67.473 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5424 N N     . ILE A-2 1 348 ? 32.705 161.902 66.848 1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 N     1 
ATOM   5425 C CA    . ILE A-2 1 348 ? 32.879 160.894 67.904 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5426 C C     . ILE A-2 1 348 ? 34.074 161.262 68.768 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 C     1 
ATOM   5427 O O     . ILE A-2 1 348 ? 33.959 161.424 69.987 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 O     1 
ATOM   5428 C CB    . ILE A-2 1 348 ? 33.079 159.469 67.336 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5429 C CG1   . ILE A-2 1 348 ? 32.061 159.040 66.264 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5430 C CG2   . ILE A-2 1 348 ? 33.149 158.461 68.489 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5431 C CD1   . ILE A-2 1 348 ? 30.707 159.417 66.548 1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 324 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5432 N N     . LEU A-2 1 349 ? 35.249 161.364 68.136 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 N     1 
ATOM   5433 C CA    . LEU A-2 1 349 ? 36.486 161.581 68.873 1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5434 C C     . LEU A-2 1 349 ? 36.463 162.893 69.647 1.00 84.16  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 C     1 
ATOM   5435 O O     . LEU A-2 1 349 ? 37.131 163.012 70.679 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 O     1 
ATOM   5436 C CB    . LEU A-2 1 349 ? 37.682 161.549 67.920 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5437 C CG    . LEU A-2 1 349 ? 38.055 160.186 67.341 1.00 76.41  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5438 C CD1   . LEU A-2 1 349 ? 39.318 160.275 66.497 1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5439 C CD2   . LEU A-2 1 349 ? 38.226 159.152 68.450 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5440 N N     . ASP A-2 1 350 ? 35.708 163.889 69.185 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 N     1 
ATOM   5441 C CA    . ASP A-2 1 350 ? 35.718 165.145 69.920 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5442 C C     . ASP A-2 1 350 ? 34.709 165.136 71.058 1.00 82.26  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 C     1 
ATOM   5443 O O     . ASP A-2 1 350 ? 34.991 165.677 72.132 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 O     1 
ATOM   5444 C CB    . ASP A-2 1 350 ? 35.484 166.319 68.972 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5445 C CG    . ASP A-2 1 350 ? 36.737 166.677 68.188 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5446 O OD1   . ASP A-2 1 350 ? 37.853 166.322 68.652 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5447 O OD2   . ASP A-2 1 350 ? 36.612 167.296 67.110 1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 326 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5448 N N     . ASN A-2 1 351 ? 33.548 164.503 70.861 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 N     1 
ATOM   5449 C CA    . ASN A-2 1 351 ? 32.565 164.404 71.937 1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5450 C C     . ASN A-2 1 351 ? 33.074 163.612 73.136 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 C     1 
ATOM   5451 O O     . ASN A-2 1 351 ? 32.486 163.708 74.220 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 O     1 
ATOM   5452 C CB    . ASN A-2 1 351 ? 31.280 163.765 71.431 1.00 82.24  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5453 C CG    . ASN A-2 1 351 ? 30.360 164.762 70.796 1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5454 O OD1   . ASN A-2 1 351 ? 30.534 165.967 70.960 1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5455 N ND2   . ASN A-2 1 351 ? 29.357 164.271 70.077 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 327 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   5456 N N     . THR A-2 1 352 ? 34.129 162.810 72.966 1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 N     1 
ATOM   5457 C CA    . THR A-2 1 352 ? 34.702 162.062 74.074 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CA    1 
ATOM   5458 C C     . THR A-2 1 352 ? 36.090 162.568 74.453 1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 C     1 
ATOM   5459 O O     . THR A-2 1 352 ? 36.585 162.228 75.534 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 O     1 
ATOM   5460 C CB    . THR A-2 1 352 ? 34.719 160.531 73.778 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CB    1 
ATOM   5461 O OG1   . THR A-2 1 352 ? 35.784 160.175 72.885 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5462 C CG2   . THR A-2 1 352 ? 33.353 160.032 73.199 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 328 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5463 N N     . ARG A-2 1 353 ? 36.716 163.396 73.613 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 N     1 
ATOM   5464 C CA    . ARG A-2 1 353 ? 37.833 164.206 74.086 1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5465 C C     . ARG A-2 1 353 ? 37.392 165.115 75.222 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 C     1 
ATOM   5466 O O     . ARG A-2 1 353 ? 38.191 165.436 76.111 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 O     1 
ATOM   5467 C CB    . ARG A-2 1 353 ? 38.410 165.033 72.936 1.00 93.93  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5468 C CG    . ARG A-2 1 353 ? 38.912 166.411 73.335 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5469 C CD    . ARG A-2 1 353 ? 39.223 167.263 72.117 1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5470 N NE    . ARG A-2 1 353 ? 40.262 166.638 71.309 1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5471 C CZ    . ARG A-2 1 353 ? 41.553 166.932 71.403 1.00 105.48 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5472 N NH1   . ARG A-2 1 353 ? 41.959 167.847 72.272 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5473 N NH2   . ARG A-2 1 353 ? 42.435 166.308 70.632 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 329 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5474 N N     . ALA A-2 1 354 ? 36.117 165.516 75.213 1.00 91.60  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 N     1 
ATOM   5475 C CA    . ALA A-2 1 354 ? 35.564 166.366 76.260 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5476 C C     . ALA A-2 1 354 ? 35.828 165.791 77.646 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 C     1 
ATOM   5477 O O     . ALA A-2 1 354 ? 36.326 166.491 78.534 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 O     1 
ATOM   5478 C CB    . ALA A-2 1 354 ? 34.062 166.556 76.030 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5479 N N     . ALA A-2 1 355 ? 35.522 164.511 77.845 1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 N     1 
ATOM   5480 C CA    . ALA A-2 1 355 ? 35.593 163.904 79.168 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5481 C C     . ALA A-2 1 355 ? 36.967 163.336 79.521 1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 C     1 
ATOM   5482 O O     . ALA A-2 1 355 ? 37.131 162.824 80.630 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 O     1 
ATOM   5483 C CB    . ALA A-2 1 355 ? 34.536 162.807 79.290 1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5484 N N     . MET A-2 1 356 ? 37.961 163.434 78.643 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 N     1 
ATOM   5485 C CA    . MET A-2 1 356 ? 39.256 162.809 78.901 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CA    1 
ATOM   5486 C C     . MET A-2 1 356 ? 40.147 163.679 79.774 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 C     1 
ATOM   5487 O O     . MET A-2 1 356 ? 40.318 164.870 79.502 1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 O     1 
ATOM   5488 C CB    . MET A-2 1 356 ? 40.008 162.537 77.602 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CB    1 
ATOM   5489 C CG    . MET A-2 1 356 ? 39.428 161.486 76.703 1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CG    1 
ATOM   5490 S SD    . MET A-2 1 356 ? 40.436 161.421 75.208 1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 SD    1 
ATOM   5491 C CE    . MET A-2 1 356 ? 41.829 160.439 75.759 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 332 MET A-2 CE    1 
ATOM   5492 N N     . SER A-2 1 357 ? 40.752 163.073 80.792 1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 N     1 
ATOM   5493 C CA    . SER A-2 1 357 ? 41.952 163.648 81.379 1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CA    1 
ATOM   5494 C C     . SER A-2 1 357 ? 43.086 163.590 80.362 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 C     1 
ATOM   5495 O O     . SER A-2 1 357 ? 43.226 162.616 79.619 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 O     1 
ATOM   5496 C CB    . SER A-2 1 357 ? 42.339 162.899 82.652 1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 CB    1 
ATOM   5497 O OG    . SER A-2 1 357 ? 43.732 163.003 82.884 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 333 SER A-2 OG    1 
ATOM   5498 N N     . ARG A-2 1 358 ? 43.893 164.650 80.313 1.00 107.47 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 N     1 
ATOM   5499 C CA    . ARG A-2 1 358 ? 44.946 164.719 79.302 1.00 109.70 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5500 C C     . ARG A-2 1 358 ? 45.966 163.603 79.497 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 C     1 
ATOM   5501 O O     . ARG A-2 1 358 ? 46.316 162.889 78.547 1.00 108.31 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 O     1 
ATOM   5502 C CB    . ARG A-2 1 358 ? 45.624 166.093 79.337 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 334 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5503 N N     . GLU A-2 1 359 ? 46.422 163.415 80.736 1.00 116.82 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 N     1 
ATOM   5504 C CA    . GLU A-2 1 359 ? 47.541 162.541 81.065 1.00 116.83 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5505 C C     . GLU A-2 1 359 ? 47.110 161.197 81.641 1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 C     1 
ATOM   5506 O O     . GLU A-2 1 359 ? 47.967 160.338 81.868 1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 O     1 
ATOM   5507 C CB    . GLU A-2 1 359 ? 48.478 163.244 82.063 1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5508 C CG    . GLU A-2 1 359 ? 49.075 164.572 81.569 1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5509 C CD    . GLU A-2 1 359 ? 48.375 165.820 82.133 1.00 129.18 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5510 O OE1   . GLU A-2 1 359 ? 48.648 166.931 81.622 1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5511 O OE2   . GLU A-2 1 359 ? 47.558 165.697 83.076 1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 335 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5512 N N     . HIS A-2 1 360 ? 45.816 160.994 81.893 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 N     1 
ATOM   5513 C CA    . HIS A-2 1 360 ? 45.343 159.797 82.581 1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5514 C C     . HIS A-2 1 360 ? 44.203 159.067 81.883 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 C     1 
ATOM   5515 O O     . HIS A-2 1 360 ? 43.981 157.887 82.188 1.00 98.28  ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 O     1 
ATOM   5516 C CB    . HIS A-2 1 360 ? 44.914 160.149 84.011 1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5517 C CG    . HIS A-2 1 360 ? 46.026 160.711 84.837 1.00 112.09 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5518 N ND1   . HIS A-2 1 360 ? 47.354 160.510 84.523 1.00 113.56 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5519 C CD2   . HIS A-2 1 360 ? 46.016 161.469 85.957 1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5520 C CE1   . HIS A-2 1 360 ? 48.115 161.122 85.412 1.00 110.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5521 N NE2   . HIS A-2 1 360 ? 47.327 161.710 86.294 1.00 117.81 ? ? ? ? ? ? 336 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5522 N N     . SER A-2 1 361 ? 43.476 159.713 80.977 1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 N     1 
ATOM   5523 C CA    . SER A-2 1 361 ? 42.521 159.029 80.121 1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CA    1 
ATOM   5524 C C     . SER A-2 1 361 ? 43.173 158.672 78.787 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 C     1 
ATOM   5525 O O     . SER A-2 1 361 ? 44.174 159.268 78.365 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 O     1 
ATOM   5526 C CB    . SER A-2 1 361 ? 41.273 159.884 79.890 1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 CB    1 
ATOM   5527 O OG    . SER A-2 1 361 ? 40.433 159.890 81.038 1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 337 SER A-2 OG    1 
ATOM   5528 N N     . ARG A-2 1 362 ? 42.599 157.664 78.132 1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 N     1 
ATOM   5529 C CA    . ARG A-2 1 362 ? 43.175 157.145 76.900 1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5530 C C     . ARG A-2 1 362 ? 42.079 156.531 76.038 1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 C     1 
ATOM   5531 O O     . ARG A-2 1 362 ? 41.048 156.075 76.548 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 O     1 
ATOM   5532 C CB    . ARG A-2 1 362 ? 44.275 156.131 77.195 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5533 C CG    . ARG A-2 1 362 ? 45.425 156.267 76.247 1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5534 C CD    . ARG A-2 1 362 ? 46.616 155.521 76.738 1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5535 N NE    . ARG A-2 1 362 ? 47.511 156.394 77.481 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5536 C CZ    . ARG A-2 1 362 ? 48.833 156.375 77.358 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5537 N NH1   . ARG A-2 1 362 ? 49.411 155.525 76.518 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5538 N NH2   . ARG A-2 1 362 ? 49.576 157.206 78.073 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 338 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5539 N N     . ILE A-2 1 363 ? 42.302 156.543 74.721 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 N     1 
ATOM   5540 C CA    . ILE A-2 1 363 ? 41.307 156.097 73.744 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5541 C C     . ILE A-2 1 363 ? 41.814 154.839 73.046 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 C     1 
ATOM   5542 O O     . ILE A-2 1 363 ? 42.969 154.786 72.599 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 O     1 
ATOM   5543 C CB    . ILE A-2 1 363 ? 40.963 157.212 72.732 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5544 C CG1   . ILE A-2 1 363 ? 40.149 156.675 71.570 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5545 C CG2   . ILE A-2 1 363 ? 42.175 157.896 72.177 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5546 C CD1   . ILE A-2 1 363 ? 38.817 156.450 71.955 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 339 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5547 N N     . LEU A-2 1 364 ? 40.948 153.825 72.958 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 N     1 
ATOM   5548 C CA    . LEU A-2 1 364 ? 41.274 152.566 72.288 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5549 C C     . LEU A-2 1 364 ? 40.262 152.279 71.182 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 C     1 
ATOM   5550 O O     . LEU A-2 1 364 ? 39.067 152.069 71.459 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 O     1 
ATOM   5551 C CB    . LEU A-2 1 364 ? 41.306 151.413 73.288 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5552 C CG    . LEU A-2 1 364 ? 42.405 151.488 74.340 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5553 C CD1   . LEU A-2 1 364 ? 42.324 150.286 75.255 1.00 84.34  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5554 C CD2   . LEU A-2 1 364 ? 43.784 151.596 73.683 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 340 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5555 N N     . ILE A-2 1 365 ? 40.754 152.244 69.938 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 N     1 
ATOM   5556 C CA    . ILE A-2 1 365 ? 39.961 151.942 68.744 1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5557 C C     . ILE A-2 1 365 ? 40.319 150.535 68.287 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 C     1 
ATOM   5558 O O     . ILE A-2 1 365 ? 41.467 150.280 67.906 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 O     1 
ATOM   5559 C CB    . ILE A-2 1 365 ? 40.216 152.952 67.610 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5560 C CG1   . ILE A-2 1 365 ? 40.193 154.369 68.144 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5561 C CG2   . ILE A-2 1 365 ? 39.166 152.829 66.520 1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5562 C CD1   . ILE A-2 1 365 ? 38.830 154.820 68.476 1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 341 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5563 N N     . HIS A-2 1 366 ? 39.329 149.639 68.282 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 N     1 
ATOM   5564 C CA    . HIS A-2 1 366 ? 39.516 148.214 67.986 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5565 C C     . HIS A-2 1 366 ? 38.759 147.860 66.706 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 C     1 
ATOM   5566 O O     . HIS A-2 1 366 ? 37.523 147.834 66.691 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 O     1 
ATOM   5567 C CB    . HIS A-2 1 366 ? 39.034 147.368 69.167 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5568 C CG    . HIS A-2 1 366 ? 39.603 145.989 69.201 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5569 N ND1   . HIS A-2 1 366 ? 39.155 145.023 70.077 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5570 C CD2   . HIS A-2 1 366 ? 40.575 145.405 68.458 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5571 C CE1   . HIS A-2 1 366 ? 39.833 143.907 69.878 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5572 N NE2   . HIS A-2 1 366 ? 40.700 144.111 68.900 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 342 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5573 N N     . ASP A-2 1 367 ? 39.497 147.570 65.638 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 N     1 
ATOM   5574 C CA    . ASP A-2 1 367 ? 38.894 147.420 64.321 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5575 C C     . ASP A-2 1 367 ? 39.842 146.621 63.446 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 C     1 
ATOM   5576 O O     . ASP A-2 1 367 ? 41.018 146.446 63.763 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 O     1 
ATOM   5577 C CB    . ASP A-2 1 367 ? 38.611 148.781 63.655 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5578 C CG    . ASP A-2 1 367 ? 37.168 149.244 63.823 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5579 O OD1   . ASP A-2 1 367 ? 36.237 148.407 63.774 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5580 O OD2   . ASP A-2 1 367 ? 36.962 150.471 64.006 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5581 N N     . ILE A-2 1 368 ? 39.317 146.163 62.313 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 N     1 
ATOM   5582 C CA    . ILE A-2 1 368 ? 40.185 145.594 61.300 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5583 C C     . ILE A-2 1 368 ? 41.238 146.620 60.889 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 C     1 
ATOM   5584 O O     . ILE A-2 1 368 ? 40.974 147.828 60.817 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 O     1 
ATOM   5585 C CB    . ILE A-2 1 368 ? 39.335 145.117 60.112 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5586 C CG1   . ILE A-2 1 368 ? 38.535 143.882 60.525 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5587 C CG2   . ILE A-2 1 368 ? 40.214 144.791 58.911 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5588 C CD1   . ILE A-2 1 368 ? 37.549 143.406 59.476 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 344 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5589 N N     . ILE A-2 1 369 ? 42.455 146.144 60.655 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 N     1 
ATOM   5590 C CA    . ILE A-2 1 369 ? 43.515 146.941 60.056 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5591 C C     . ILE A-2 1 369 ? 43.800 146.341 58.689 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 C     1 
ATOM   5592 O O     . ILE A-2 1 369 ? 44.340 145.232 58.577 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 O     1 
ATOM   5593 C CB    . ILE A-2 1 369 ? 44.762 146.992 60.944 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5594 C CG1   . ILE A-2 1 369 ? 44.390 147.577 62.298 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5595 C CG2   . ILE A-2 1 369 ? 45.848 147.836 60.315 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5596 C CD1   . ILE A-2 1 369 ? 45.552 147.683 63.203 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 345 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5597 N N     . VAL A-2 1 370 ? 43.393 147.047 57.652 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 N     1 
ATOM   5598 C CA    . VAL A-2 1 370 ? 43.477 146.503 56.299 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5599 C C     . VAL A-2 1 370 ? 44.907 146.657 55.800 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 C     1 
ATOM   5600 O O     . VAL A-2 1 370 ? 45.467 147.754 55.895 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 O     1 
ATOM   5601 C CB    . VAL A-2 1 370 ? 42.493 147.221 55.382 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5602 C CG1   . VAL A-2 1 370 ? 42.548 146.657 53.975 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5603 C CG2   . VAL A-2 1 370 ? 41.084 147.115 55.932 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 346 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5604 N N     . PRO A-2 1 371 ? 45.536 145.598 55.285 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 N     1 
ATOM   5605 C CA    . PRO A-2 1 371 ? 46.860 145.757 54.680 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5606 C C     . PRO A-2 1 371 ? 46.768 146.454 53.336 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 C     1 
ATOM   5607 O O     . PRO A-2 1 371 ? 45.772 146.339 52.617 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 O     1 
ATOM   5608 C CB    . PRO A-2 1 371 ? 47.346 144.315 54.515 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5609 C CG    . PRO A-2 1 371 ? 46.117 143.563 54.323 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5610 C CD    . PRO A-2 1 371 ? 45.103 144.190 55.256 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5611 N N     . GLU A-2 1 372 ? 47.832 147.179 52.994 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 N     1 
ATOM   5612 C CA    . GLU A-2 1 372 ? 47.895 147.865 51.714 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5613 C C     . GLU A-2 1 372 ? 48.165 146.913 50.555 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 C     1 
ATOM   5614 O O     . GLU A-2 1 372 ? 48.093 147.320 49.391 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 O     1 
ATOM   5615 C CB    . GLU A-2 1 372 ? 48.963 148.974 51.757 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5616 C CG    . GLU A-2 1 372 ? 49.019 149.750 53.071 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5617 C CD    . GLU A-2 1 372 ? 48.356 151.116 52.998 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5618 O OE1   . GLU A-2 1 372 ? 47.961 151.526 51.882 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5619 O OE2   . GLU A-2 1 372 ? 48.219 151.760 54.070 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 348 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5620 N N     . ILE A-2 1 373 ? 48.461 145.652 50.832 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 N     1 
ATOM   5621 C CA    . ILE A-2 1 373 ? 48.588 144.661 49.777 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5622 C C     . ILE A-2 1 373 ? 48.197 143.329 50.379 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 C     1 
ATOM   5623 O O     . ILE A-2 1 373 ? 48.267 143.137 51.596 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 O     1 
ATOM   5624 C CB    . ILE A-2 1 373 ? 50.010 144.627 49.171 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5625 C CG1   . ILE A-2 1 373 ? 49.954 144.077 47.746 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5626 C CG2   . ILE A-2 1 373 ? 50.959 143.812 50.034 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5627 C CD1   . ILE A-2 1 373 ? 51.296 143.999 47.054 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5628 N N     . GLY A-2 1 374 ? 47.737 142.420 49.525 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 N     1 
ATOM   5629 C CA    . GLY A-2 1 374 ? 47.387 141.091 49.985 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5630 C C     . GLY A-2 1 374 ? 46.168 141.004 50.881 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 C     1 
ATOM   5631 O O     . GLY A-2 1 374 ? 46.093 140.093 51.715 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 350 GLY A-2 O     1 
ATOM   5632 N N     . ALA A-2 1 375 ? 45.217 141.928 50.747 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 N     1 
ATOM   5633 C CA    . ALA A-2 1 375 ? 43.953 141.797 51.465 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5634 C C     . ALA A-2 1 375 ? 43.240 140.512 51.044 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 C     1 
ATOM   5635 O O     . ALA A-2 1 375 ? 43.393 140.028 49.918 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 O     1 
ATOM   5636 C CB    . ALA A-2 1 375 ? 43.059 143.016 51.193 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 351 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5637 N N     . THR A-2 1 376 ? 42.462 139.950 51.955 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 N     1 
ATOM   5638 C CA    . THR A-2 1 376 ? 41.676 138.756 51.663 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CA    1 
ATOM   5639 C C     . THR A-2 1 376 ? 40.213 139.104 51.401 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 C     1 
ATOM   5640 O O     . THR A-2 1 376 ? 39.762 140.237 51.608 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 O     1 
ATOM   5641 C CB    . THR A-2 1 376 ? 41.730 137.776 52.832 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CB    1 
ATOM   5642 O OG1   . THR A-2 1 376 ? 40.691 138.123 53.752 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5643 C CG2   . THR A-2 1 376 ? 43.071 137.873 53.544 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 352 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5644 N N     . MET A-2 1 377 ? 39.455 138.085 50.989 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 N     1 
ATOM   5645 C CA    . MET A-2 1 377 ? 38.011 138.222 50.849 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CA    1 
ATOM   5646 C C     . MET A-2 1 377 ? 37.333 138.562 52.167 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 C     1 
ATOM   5647 O O     . MET A-2 1 377 ? 36.175 139.001 52.164 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 O     1 
ATOM   5648 C CB    . MET A-2 1 377 ? 37.406 136.940 50.284 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CB    1 
ATOM   5649 C CG    . MET A-2 1 377 ? 37.768 136.660 48.849 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CG    1 
ATOM   5650 S SD    . MET A-2 1 377 ? 37.507 138.106 47.815 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 SD    1 
ATOM   5651 C CE    . MET A-2 1 377 ? 35.703 138.134 47.804 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 353 MET A-2 CE    1 
ATOM   5652 N N     . SER A-2 1 378 ? 38.014 138.371 53.289 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 N     1 
ATOM   5653 C CA    . SER A-2 1 378 ? 37.420 138.727 54.574 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CA    1 
ATOM   5654 C C     . SER A-2 1 378 ? 37.484 140.236 54.826 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 C     1 
ATOM   5655 O O     . SER A-2 1 378 ? 36.515 140.821 55.317 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 O     1 
ATOM   5656 C CB    . SER A-2 1 378 ? 38.116 137.955 55.695 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 CB    1 
ATOM   5657 O OG    . SER A-2 1 378 ? 37.205 137.711 56.763 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 354 SER A-2 OG    1 
ATOM   5658 N N     . HIS A-2 1 379 ? 38.618 140.880 54.521 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 N     1 
ATOM   5659 C CA    . HIS A-2 1 379 ? 38.634 142.334 54.432 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5660 C C     . HIS A-2 1 379 ? 37.581 142.824 53.443 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 C     1 
ATOM   5661 O O     . HIS A-2 1 379 ? 36.795 143.732 53.745 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 O     1 
ATOM   5662 C CB    . HIS A-2 1 379 ? 40.016 142.840 53.993 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5663 C CG    . HIS A-2 1 379 ? 41.150 142.398 54.868 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5664 N ND1   . HIS A-2 1 379 ? 42.139 141.538 54.428 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5665 C CD2   . HIS A-2 1 379 ? 41.466 142.711 56.148 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5666 C CE1   . HIS A-2 1 379 ? 43.009 141.339 55.401 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5667 N NE2   . HIS A-2 1 379 ? 42.622 142.035 56.456 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 355 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5668 N N     . ALA A-2 1 380 ? 37.550 142.220 52.250 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 N     1 
ATOM   5669 C CA    . ALA A-2 1 380 ? 36.764 142.765 51.154 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5670 C C     . ALA A-2 1 380 ? 35.278 142.771 51.478 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 C     1 
ATOM   5671 O O     . ALA A-2 1 380 ? 34.606 143.781 51.264 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 O     1 
ATOM   5672 C CB    . ALA A-2 1 380 ? 37.030 141.987 49.870 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 356 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5673 N N     . TRP A-2 1 381 ? 34.736 141.661 52.007 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 N     1 
ATOM   5674 C CA    . TRP A-2 1 381 ? 33.285 141.634 52.230 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5675 C C     . TRP A-2 1 381 ? 32.875 142.601 53.342 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 C     1 
ATOM   5676 O O     . TRP A-2 1 381 ? 31.805 143.210 53.268 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 O     1 
ATOM   5677 C CB    . TRP A-2 1 381 ? 32.774 140.202 52.512 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5678 C CG    . TRP A-2 1 381 ? 32.888 139.692 53.952 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5679 C CD1   . TRP A-2 1 381 ? 33.836 138.821 54.443 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5680 C CD2   . TRP A-2 1 381 ? 32.018 139.992 55.063 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5681 N NE1   . TRP A-2 1 381 ? 33.617 138.585 55.781 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5682 C CE2   . TRP A-2 1 381 ? 32.518 139.293 56.189 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5683 C CE3   . TRP A-2 1 381 ? 30.880 140.793 55.220 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5684 C CZ2   . TRP A-2 1 381 ? 31.910 139.367 57.447 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5685 C CZ3   . TRP A-2 1 381 ? 30.279 140.868 56.476 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5686 C CH2   . TRP A-2 1 381 ? 30.796 140.161 57.566 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 357 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5687 N N     . GLN A-2 1 382 ? 33.707 142.765 54.372 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 N     1 
ATOM   5688 C CA    . GLN A-2 1 382 ? 33.367 143.707 55.432 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5689 C C     . GLN A-2 1 382 ? 33.467 145.151 54.939 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 C     1 
ATOM   5690 O O     . GLN A-2 1 382 ? 32.559 145.957 55.171 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 O     1 
ATOM   5691 C CB    . GLN A-2 1 382 ? 34.261 143.473 56.656 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5692 C CG    . GLN A-2 1 382 ? 34.102 142.075 57.265 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5693 C CD    . GLN A-2 1 382 ? 34.457 142.008 58.747 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5694 O OE1   . GLN A-2 1 382 ? 35.290 141.200 59.168 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5695 N NE2   . GLN A-2 1 382 ? 33.814 142.852 59.545 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 358 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5696 N N     . ASP A-2 1 383 ? 34.554 145.490 54.242 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 N     1 
ATOM   5697 C CA    . ASP A-2 1 383 ? 34.742 146.863 53.778 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5698 C C     . ASP A-2 1 383 ? 33.690 147.263 52.752 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 C     1 
ATOM   5699 O O     . ASP A-2 1 383 ? 33.118 148.360 52.821 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 O     1 
ATOM   5700 C CB    . ASP A-2 1 383 ? 36.127 147.044 53.159 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5701 C CG    . ASP A-2 1 383 ? 36.330 148.457 52.642 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5702 O OD1   . ASP A-2 1 383 ? 36.412 149.372 53.490 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5703 O OD2   . ASP A-2 1 383 ? 36.380 148.657 51.409 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 359 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5704 N N     . LEU A-2 1 384 ? 33.451 146.398 51.765 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 N     1 
ATOM   5705 C CA    . LEU A-2 1 384 ? 32.507 146.727 50.714 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5706 C C     . LEU A-2 1 384 ? 31.053 146.649 51.182 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 C     1 
ATOM   5707 O O     . LEU A-2 1 384 ? 30.188 147.303 50.585 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 O     1 
ATOM   5708 C CB    . LEU A-2 1 384 ? 32.762 145.820 49.511 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5709 C CG    . LEU A-2 1 384 ? 34.092 146.122 48.822 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5710 C CD1   . LEU A-2 1 384 ? 34.376 145.101 47.753 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5711 C CD2   . LEU A-2 1 384 ? 34.066 147.537 48.207 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 360 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5712 N N     . SER A-2 1 385 ? 30.749 145.890 52.237 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 N     1 
ATOM   5713 C CA    . SER A-2 1 385 ? 29.387 145.940 52.768 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CA    1 
ATOM   5714 C C     . SER A-2 1 385 ? 29.160 147.245 53.529 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 C     1 
ATOM   5715 O O     . SER A-2 1 385 ? 28.081 147.847 53.445 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 O     1 
ATOM   5716 C CB    . SER A-2 1 385 ? 29.111 144.731 53.664 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 CB    1 
ATOM   5717 O OG    . SER A-2 1 385 ? 29.270 143.513 52.935 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 361 SER A-2 OG    1 
ATOM   5718 N N     . LEU A-2 1 386 ? 30.183 147.701 54.262 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N     1 
ATOM   5719 C CA    . LEU A-2 1 386 ? 30.156 149.007 54.899 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5720 C C     . LEU A-2 1 386 ? 30.091 150.149 53.880 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C     1 
ATOM   5721 O O     . LEU A-2 1 386 ? 29.502 151.196 54.173 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O     1 
ATOM   5722 C CB    . LEU A-2 1 386 ? 31.378 149.151 55.798 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5723 C CG    . LEU A-2 1 386 ? 31.255 148.286 57.056 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5724 C CD1   . LEU A-2 1 386 ? 32.564 148.318 57.819 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5725 C CD2   . LEU A-2 1 386 ? 30.092 148.709 57.918 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5726 N N     . MET A-2 1 387 ? 30.697 149.983 52.695 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 N     1 
ATOM   5727 C CA    . MET A-2 1 387 ? 30.546 150.989 51.650 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CA    1 
ATOM   5728 C C     . MET A-2 1 387 ? 29.072 151.324 51.412 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 C     1 
ATOM   5729 O O     . MET A-2 1 387 ? 28.713 152.496 51.210 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 O     1 
ATOM   5730 C CB    . MET A-2 1 387 ? 31.204 150.511 50.355 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CB    1 
ATOM   5731 C CG    . MET A-2 1 387 ? 31.130 151.512 49.223 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CG    1 
ATOM   5732 S SD    . MET A-2 1 387 ? 31.997 151.104 47.686 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 SD    1 
ATOM   5733 C CE    . MET A-2 1 387 ? 33.694 151.195 48.200 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 363 MET A-2 CE    1 
ATOM   5734 N N     . ALA A-2 1 388 ? 28.198 150.323 51.484 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 N     1 
ATOM   5735 C CA    . ALA A-2 1 388 ? 26.795 150.536 51.175 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5736 C C     . ALA A-2 1 388 ? 26.106 151.456 52.185 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 C     1 
ATOM   5737 O O     . ALA A-2 1 388 ? 25.052 152.026 51.873 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 O     1 
ATOM   5738 C CB    . ALA A-2 1 388 ? 26.072 149.188 51.103 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 364 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5739 N N     . ILE A-2 1 389 ? 26.661 151.611 53.389 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 N     1 
ATOM   5740 C CA    . ILE A-2 1 389 ? 26.064 152.472 54.401 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5741 C C     . ILE A-2 1 389 ? 26.957 153.662 54.757 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 C     1 
ATOM   5742 O O     . ILE A-2 1 389 ? 26.713 154.334 55.757 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 O     1 
ATOM   5743 C CB    . ILE A-2 1 389 ? 25.693 151.675 55.671 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5744 C CG1   . ILE A-2 1 389 ? 26.943 151.163 56.371 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5745 C CG2   . ILE A-2 1 389 ? 24.753 150.541 55.356 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5746 C CD1   . ILE A-2 1 389 ? 26.676 150.714 57.784 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 365 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5747 N N     . GLY A-2 1 390 ? 27.984 153.943 53.963 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 N     1 
ATOM   5748 C CA    . GLY A-2 1 390 ? 28.896 155.027 54.284 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5749 C C     . GLY A-2 1 390 ? 30.020 154.691 55.243 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 C     1 
ATOM   5750 O O     . GLY A-2 1 390 ? 30.746 155.601 55.668 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 366 GLY A-2 O     1 
ATOM   5751 N N     . GLY A-2 1 391 ? 30.197 153.415 55.594 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 N     1 
ATOM   5752 C CA    . GLY A-2 1 391 ? 31.271 152.996 56.465 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5753 C C     . GLY A-2 1 391 ? 32.457 152.490 55.668 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 C     1 
ATOM   5754 O O     . GLY A-2 1 391 ? 32.462 152.481 54.442 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 367 GLY A-2 O     1 
ATOM   5755 N N     . MET A-2 1 392 ? 33.476 152.045 56.395 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 N     1 
ATOM   5756 C CA    . MET A-2 1 392 ? 34.709 151.658 55.723 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CA    1 
ATOM   5757 C C     . MET A-2 1 392 ? 35.672 151.060 56.730 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 C     1 
ATOM   5758 O O     . MET A-2 1 392 ? 35.772 151.554 57.857 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 O     1 
ATOM   5759 C CB    . MET A-2 1 392 ? 35.346 152.868 55.033 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CB    1 
ATOM   5760 C CG    . MET A-2 1 392 ? 36.832 152.901 55.079 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CG    1 
ATOM   5761 S SD    . MET A-2 1 392 ? 37.515 154.338 54.215 1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 SD    1 
ATOM   5762 C CE    . MET A-2 1 392 ? 39.278 154.041 54.453 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 368 MET A-2 CE    1 
ATOM   5763 N N     . GLU A-2 1 393 ? 36.360 149.990 56.325 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 N     1 
ATOM   5764 C CA    . GLU A-2 1 393 ? 37.500 149.492 57.088 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5765 C C     . GLU A-2 1 393 ? 38.759 150.273 56.718 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 C     1 
ATOM   5766 O O     . GLU A-2 1 393 ? 39.013 150.552 55.540 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 O     1 
ATOM   5767 C CB    . GLU A-2 1 393 ? 37.708 147.990 56.842 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5768 C CG    . GLU A-2 1 393 ? 36.487 147.125 57.146 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5769 C CD    . GLU A-2 1 393 ? 36.206 147.020 58.620 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5770 O OE1   . GLU A-2 1 393 ? 37.001 147.552 59.434 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5771 O OE2   . GLU A-2 1 393 ? 35.179 146.419 58.974 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 369 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5772 N N     . ARG A-2 1 394 ? 39.550 150.625 57.728 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 N     1 
ATOM   5773 C CA    . ARG A-2 1 394 ? 40.666 151.547 57.548 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5774 C C     . ARG A-2 1 394 ? 42.010 150.826 57.486 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 C     1 
ATOM   5775 O O     . ARG A-2 1 394 ? 42.226 149.814 58.159 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 O     1 
ATOM   5776 C CB    . ARG A-2 1 394 ? 40.700 152.565 58.687 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5777 C CG    . ARG A-2 1 394 ? 39.638 153.628 58.596 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5778 C CD    . ARG A-2 1 394 ? 39.547 154.423 59.881 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5779 N NE    . ARG A-2 1 394 ? 38.624 155.536 59.727 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5780 C CZ    . ARG A-2 1 394 ? 37.318 155.464 59.956 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5781 N NH1   . ARG A-2 1 394 ? 36.765 154.329 60.378 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5782 N NH2   . ARG A-2 1 394 ? 36.563 156.536 59.774 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 370 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5783 N N     . THR A-2 1 395 ? 42.925 151.366 56.680 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 N     1 
ATOM   5784 C CA    . THR A-2 1 395 ? 44.301 150.899 56.738 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CA    1 
ATOM   5785 C C     . THR A-2 1 395 ? 44.989 151.524 57.943 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 C     1 
ATOM   5786 O O     . THR A-2 1 395 ? 44.413 152.348 58.661 1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 O     1 
ATOM   5787 C CB    . THR A-2 1 395 ? 45.080 151.254 55.472 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CB    1 
ATOM   5788 O OG1   . THR A-2 1 395 ? 45.144 152.681 55.329 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5789 C CG2   . THR A-2 1 395 ? 44.455 150.629 54.235 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 371 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5790 N N     . GLU A-2 1 396 ? 46.248 151.136 58.167 1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 N     1 
ATOM   5791 C CA    . GLU A-2 1 396 ? 47.008 151.772 59.234 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5792 C C     . GLU A-2 1 396 ? 47.208 153.259 58.940 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 C     1 
ATOM   5793 O O     . GLU A-2 1 396 ? 47.063 154.103 59.833 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 O     1 
ATOM   5794 C CB    . GLU A-2 1 396 ? 48.340 151.053 59.422 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5795 C CG    . GLU A-2 1 396 ? 48.797 150.973 60.868 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5796 C CD    . GLU A-2 1 396 ? 50.264 150.595 60.995 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5797 O OE1   . GLU A-2 1 396 ? 50.595 149.403 60.800 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5798 O OE2   . GLU A-2 1 396 ? 51.089 151.492 61.281 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 372 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5799 N N     . LYS A-2 1 397 ? 47.484 153.600 57.676 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 N     1 
ATOM   5800 C CA    . LYS A-2 1 397 ? 47.586 155.002 57.291 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5801 C C     . LYS A-2 1 397 ? 46.257 155.723 57.454 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 C     1 
ATOM   5802 O O     . LYS A-2 1 397 ? 46.240 156.901 57.826 1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 O     1 
ATOM   5803 C CB    . LYS A-2 1 397 ? 48.100 155.127 55.854 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5804 C CG    . LYS A-2 1 397 ? 49.501 154.533 55.643 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5805 C CD    . LYS A-2 1 397 ? 50.174 155.034 54.370 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5806 C CE    . LYS A-2 1 397 ? 50.532 153.873 53.441 1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5807 N NZ    . LYS A-2 1 397 ? 51.382 154.271 52.286 1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 373 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5808 N N     . ASP A-2 1 398 ? 45.136 155.039 57.210 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 N     1 
ATOM   5809 C CA    . ASP A-2 1 398 ? 43.839 155.687 57.365 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5810 C C     . ASP A-2 1 398 ? 43.581 156.041 58.818 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 C     1 
ATOM   5811 O O     . ASP A-2 1 398 ? 42.992 157.088 59.113 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 O     1 
ATOM   5812 C CB    . ASP A-2 1 398 ? 42.724 154.785 56.839 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5813 C CG    . ASP A-2 1 398 ? 42.754 154.624 55.331 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5814 O OD1   . ASP A-2 1 398 ? 43.150 155.583 54.628 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5815 O OD2   . ASP A-2 1 398 ? 42.379 153.532 54.848 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 374 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5816 N N     . PHE A-2 1 399 ? 43.998 155.172 59.741 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 N     1 
ATOM   5817 C CA    . PHE A-2 1 399 ? 43.859 155.489 61.159 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5818 C C     . PHE A-2 1 399 ? 44.774 156.648 61.549 1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 C     1 
ATOM   5819 O O     . PHE A-2 1 399 ? 44.413 157.469 62.399 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 O     1 
ATOM   5820 C CB    . PHE A-2 1 399 ? 44.144 154.244 62.014 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5821 C CG    . PHE A-2 1 399 ? 42.980 153.295 62.104 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5822 C CD1   . PHE A-2 1 399 ? 41.846 153.628 62.851 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5823 C CD2   . PHE A-2 1 399 ? 43.002 152.073 61.429 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5824 C CE1   . PHE A-2 1 399 ? 40.743 152.759 62.929 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5825 C CE2   . PHE A-2 1 399 ? 41.914 151.190 61.502 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5826 C CZ    . PHE A-2 1 399 ? 40.780 151.537 62.252 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 375 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5827 N N     . ALA A-2 1 400 ? 45.960 156.733 60.931 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 N     1 
ATOM   5828 C CA    . ALA A-2 1 400 ? 46.873 157.839 61.213 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5829 C C     . ALA A-2 1 400 ? 46.211 159.181 60.915 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 C     1 
ATOM   5830 O O     . ALA A-2 1 400 ? 46.232 160.095 61.747 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 O     1 
ATOM   5831 C CB    . ALA A-2 1 400 ? 48.160 157.674 60.403 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 376 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5832 N N     . ARG A-2 1 401 ? 45.591 159.303 59.735 1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 N     1 
ATOM   5833 C CA    . ARG A-2 1 401 ? 44.895 160.532 59.366 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5834 C C     . ARG A-2 1 401 ? 43.679 160.786 60.242 1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 C     1 
ATOM   5835 O O     . ARG A-2 1 401 ? 43.352 161.944 60.506 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 O     1 
ATOM   5836 C CB    . ARG A-2 1 401 ? 44.466 160.482 57.901 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5837 C CG    . ARG A-2 1 401 ? 45.621 160.412 56.913 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5838 C CD    . ARG A-2 1 401 ? 45.116 160.301 55.476 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5839 N NE    . ARG A-2 1 401 ? 45.709 159.167 54.775 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5840 C CZ    . ARG A-2 1 401 ? 46.859 159.219 54.106 1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5841 N NH1   . ARG A-2 1 401 ? 47.548 160.355 54.043 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5842 N NH2   . ARG A-2 1 401 ? 47.323 158.130 53.500 1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 377 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5843 N N     . LEU A-2 1 402 ? 42.984 159.737 60.689 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 N     1 
ATOM   5844 C CA    . LEU A-2 1 402 ? 41.842 159.966 61.570 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5845 C C     . LEU A-2 1 402 ? 42.290 160.531 62.911 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 C     1 
ATOM   5846 O O     . LEU A-2 1 402 ? 41.566 161.324 63.525 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 O     1 
ATOM   5847 C CB    . LEU A-2 1 402 ? 41.044 158.673 61.776 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5848 C CG    . LEU A-2 1 402 ? 39.918 158.761 62.809 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5849 C CD1   . LEU A-2 1 402 ? 38.926 159.831 62.405 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5850 C CD2   . LEU A-2 1 402 ? 39.200 157.437 62.992 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 378 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5851 N N     . LEU A-2 1 403 ? 43.474 160.135 63.380 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 N     1 
ATOM   5852 C CA    . LEU A-2 1 403 ? 44.018 160.701 64.610 1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5853 C C     . LEU A-2 1 403 ? 44.420 162.157 64.408 1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 C     1 
ATOM   5854 O O     . LEU A-2 1 403 ? 44.005 163.041 65.167 1.00 89.01  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 O     1 
ATOM   5855 C CB    . LEU A-2 1 403 ? 45.224 159.884 65.069 1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5856 C CG    . LEU A-2 1 403 ? 44.921 158.515 65.656 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5857 C CD1   . LEU A-2 1 403 ? 46.212 157.870 66.143 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5858 C CD2   . LEU A-2 1 403 ? 43.879 158.664 66.768 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 379 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5859 N N     . ASP A-2 1 404 ? 45.243 162.413 63.390 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 N     1 
ATOM   5860 C CA    . ASP A-2 1 404 ? 45.668 163.769 63.068 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5861 C C     . ASP A-2 1 404 ? 44.483 164.722 63.010 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 C     1 
ATOM   5862 O O     . ASP A-2 1 404 ? 44.473 165.763 63.677 1.00 93.86  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 O     1 
ATOM   5863 C CB    . ASP A-2 1 404 ? 46.424 163.756 61.739 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5864 C CG    . ASP A-2 1 404 ? 46.973 165.111 61.371 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5865 O OD1   . ASP A-2 1 404 ? 48.090 165.442 61.827 1.00 113.18 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5866 O OD2   . ASP A-2 1 404 ? 46.284 165.847 60.633 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 380 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5867 N N     . ILE A-2 1 405 ? 43.457 164.361 62.237 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 N     1 
ATOM   5868 C CA    . ILE A-2 1 405 ? 42.305 165.228 62.039 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5869 C C     . ILE A-2 1 405 ? 41.606 165.542 63.356 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 C     1 
ATOM   5870 O O     . ILE A-2 1 405 ? 40.944 166.578 63.472 1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 O     1 
ATOM   5871 C CB    . ILE A-2 1 405 ? 41.360 164.569 60.999 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5872 C CG1   . ILE A-2 1 405 ? 41.904 164.776 59.581 1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5873 C CG2   . ILE A-2 1 405 ? 39.894 165.052 61.108 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5874 C CD1   . ILE A-2 1 405 ? 41.147 163.957 58.519 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 381 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5875 N N     . ALA A-2 1 406 ? 41.758 164.692 64.370 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 N     1 
ATOM   5876 C CA    . ALA A-2 1 406 ? 41.089 164.903 65.649 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5877 C C     . ALA A-2 1 406 ? 42.061 165.285 66.758 1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 C     1 
ATOM   5878 O O     . ALA A-2 1 406 ? 41.692 165.252 67.939 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 O     1 
ATOM   5879 C CB    . ALA A-2 1 406 ? 40.282 163.661 66.041 1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 382 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5880 N N     . GLY A-2 1 407 ? 43.289 165.648 66.407 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 N     1 
ATOM   5881 C CA    . GLY A-2 1 407 ? 44.231 166.151 67.394 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5882 C C     . GLY A-2 1 407 ? 44.651 165.137 68.436 1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 C     1 
ATOM   5883 O O     . GLY A-2 1 407 ? 44.860 165.495 69.602 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 383 GLY A-2 O     1 
ATOM   5884 N N     . LEU A-2 1 408 ? 44.787 163.876 68.040 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 N     1 
ATOM   5885 C CA    . LEU A-2 1 408 ? 45.187 162.811 68.942 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5886 C C     . LEU A-2 1 408 ? 46.555 162.274 68.546 1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 C     1 
ATOM   5887 O O     . LEU A-2 1 408 ? 46.921 162.249 67.368 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 O     1 
ATOM   5888 C CB    . LEU A-2 1 408 ? 44.154 161.681 68.951 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5889 C CG    . LEU A-2 1 408 ? 42.710 162.116 69.192 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5890 C CD1   . LEU A-2 1 408 ? 41.780 160.932 69.056 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5891 C CD2   . LEU A-2 1 408 ? 42.568 162.768 70.563 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 384 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5892 N N     . ALA A-2 1 409 ? 47.312 161.853 69.551 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 N     1 
ATOM   5893 C CA    . ALA A-2 1 409 ? 48.636 161.286 69.347 1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5894 C C     . ALA A-2 1 409 ? 48.548 159.765 69.306 1.00 93.67  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 C     1 
ATOM   5895 O O     . ALA A-2 1 409 ? 47.903 159.144 70.163 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 O     1 
ATOM   5896 C CB    . ALA A-2 1 409 ? 49.602 161.732 70.449 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 385 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5897 N N     . LEU A-2 1 410 ? 49.190 159.177 68.305 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 N     1 
ATOM   5898 C CA    . LEU A-2 1 410 ? 49.391 157.738 68.290 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5899 C C     . LEU A-2 1 410 ? 50.279 157.346 69.462 1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 C     1 
ATOM   5900 O O     . LEU A-2 1 410 ? 51.400 157.843 69.593 1.00 101.64 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 O     1 
ATOM   5901 C CB    . LEU A-2 1 410 ? 50.029 157.317 66.964 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5902 C CG    . LEU A-2 1 410 ? 50.143 155.840 66.560 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5903 C CD1   . LEU A-2 1 410 ? 48.941 155.014 67.018 1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5904 C CD2   . LEU A-2 1 410 ? 50.354 155.739 65.048 1.00 102.31 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5905 N N     . VAL A-2 1 411 ? 49.773 156.485 70.336 1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 N     1 
ATOM   5906 C CA    . VAL A-2 1 411 ? 50.626 155.887 71.351 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5907 C C     . VAL A-2 1 411 ? 51.213 154.598 70.784 1.00 95.06  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 C     1 
ATOM   5908 O O     . VAL A-2 1 411 ? 52.411 154.525 70.486 1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 O     1 
ATOM   5909 C CB    . VAL A-2 1 411 ? 49.850 155.636 72.653 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5910 C CG1   . VAL A-2 1 411 ? 50.740 154.955 73.665 1.00 92.43  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5911 C CG2   . VAL A-2 1 411 ? 49.296 156.934 73.192 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5912 N N     . LYS A-2 1 412 ? 50.370 153.581 70.598 1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 N     1 
ATOM   5913 C CA    . LYS A-2 1 412 ? 50.833 152.290 70.112 1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5914 C C     . LYS A-2 1 412 ? 49.750 151.642 69.259 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 C     1 
ATOM   5915 O O     . LYS A-2 1 412 ? 48.558 151.770 69.555 1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 O     1 
ATOM   5916 C CB    . LYS A-2 1 412 ? 51.214 151.371 71.281 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5917 C CG    . LYS A-2 1 412 ? 51.864 150.056 70.878 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5918 C CD    . LYS A-2 1 412 ? 52.372 149.309 72.098 1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5919 C CE    . LYS A-2 1 412 ? 52.962 147.956 71.726 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5920 N NZ    . LYS A-2 1 412 ? 54.307 148.046 71.083 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5921 N N     . VAL A-2 1 413 ? 50.178 150.953 68.203 1.00 87.09  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 N     1 
ATOM   5922 C CA    . VAL A-2 1 413 ? 49.306 150.108 67.395 1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5923 C C     . VAL A-2 1 413 ? 49.510 148.670 67.858 1.00 88.30  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 C     1 
ATOM   5924 O O     . VAL A-2 1 413 ? 50.543 148.055 67.565 1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 O     1 
ATOM   5925 C CB    . VAL A-2 1 413 ? 49.601 150.259 65.899 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5926 C CG1   . VAL A-2 1 413 ? 48.849 149.212 65.100 1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5927 C CG2   . VAL A-2 1 413 ? 49.230 151.647 65.435 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 389 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5928 N N     . TRP A-2 1 414 ? 48.522 148.136 68.579 1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 N     1 
ATOM   5929 C CA    . TRP A-2 1 414 ? 48.603 146.813 69.207 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5930 C C     . TRP A-2 1 414 ? 48.196 145.734 68.208 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 C     1 
ATOM   5931 O O     . TRP A-2 1 414 ? 47.006 145.516 67.970 1.00 87.76  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 O     1 
ATOM   5932 C CB    . TRP A-2 1 414 ? 47.698 146.748 70.430 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5933 C CG    . TRP A-2 1 414 ? 48.116 147.600 71.584 1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5934 C CD1   . TRP A-2 1 414 ? 47.592 148.809 71.947 1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5935 C CD2   . TRP A-2 1 414 ? 49.130 147.296 72.547 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5936 N NE1   . TRP A-2 1 414 ? 48.224 149.278 73.072 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5937 C CE2   . TRP A-2 1 414 ? 49.172 148.368 73.460 1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5938 C CE3   . TRP A-2 1 414 ? 50.010 146.223 72.724 1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5939 C CZ2   . TRP A-2 1 414 ? 50.057 148.395 74.535 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5940 C CZ3   . TRP A-2 1 414 ? 50.886 146.254 73.790 1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5941 C CH2   . TRP A-2 1 414 ? 50.906 147.331 74.680 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 390 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5942 N N     . ARG A-2 1 415 ? 49.175 145.019 67.652 1.00 94.71  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 N     1 
ATOM   5943 C CA    . ARG A-2 1 415 ? 48.905 143.967 66.676 1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5944 C C     . ARG A-2 1 415 ? 49.603 142.673 67.071 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 C     1 
ATOM   5945 O O     . ARG A-2 1 415 ? 50.792 142.682 67.405 1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 O     1 
ATOM   5946 C CB    . ARG A-2 1 415 ? 49.356 144.380 65.265 1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5947 C CG    . ARG A-2 1 415 ? 48.297 145.107 64.439 1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5948 C CD    . ARG A-2 1 415 ? 47.093 144.208 64.115 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5949 N NE    . ARG A-2 1 415 ? 47.396 143.106 63.202 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5950 C CZ    . ARG A-2 1 415 ? 47.598 143.245 61.895 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5951 N NH1   . ARG A-2 1 415 ? 47.546 144.452 61.335 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5952 N NH2   . ARG A-2 1 415 ? 47.865 142.176 61.148 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 391 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5953 N N     . LYS A-2 1 416 ? 48.862 141.564 67.023 1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 N     1 
ATOM   5954 C CA    . LYS A-2 1 416 ? 49.421 140.217 67.099 1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5955 C C     . LYS A-2 1 416 ? 49.237 139.586 65.725 1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 C     1 
ATOM   5956 O O     . LYS A-2 1 416 ? 48.199 138.959 65.469 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 O     1 
ATOM   5957 C CB    . LYS A-2 1 416 ? 48.727 139.387 68.182 1.00 108.16 ? ? ? ? ? ? 392 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5958 N N     . PRO A-2 1 417 ? 50.218 139.709 64.814 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 N     1 
ATOM   5959 C CA    . PRO A-2 1 417 ? 49.975 139.410 63.390 1.00 119.71 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5960 C C     . PRO A-2 1 417 ? 49.359 138.034 63.163 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 C     1 
ATOM   5961 O O     . PRO A-2 1 417 ? 49.578 137.092 63.930 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 O     1 
ATOM   5962 C CB    . PRO A-2 1 417 ? 51.371 139.512 62.755 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5963 C CG    . PRO A-2 1 417 ? 52.339 139.524 63.897 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5964 C CD    . PRO A-2 1 417 ? 51.607 140.132 65.054 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 393 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5965 N N     . GLY A-2 1 418 ? 48.582 137.932 62.083 1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 N     1 
ATOM   5966 C CA    . GLY A-2 1 418 ? 47.588 136.895 61.945 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5967 C C     . GLY A-2 1 418 ? 46.238 137.265 62.524 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 C     1 
ATOM   5968 O O     . GLY A-2 1 418 ? 45.233 136.633 62.179 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 394 GLY A-2 O     1 
ATOM   5969 N N     . ASP A-2 1 419 ? 46.207 138.248 63.427 1.00 104.51 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 N     1 
ATOM   5970 C CA    . ASP A-2 1 419 ? 44.988 138.958 63.784 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5971 C C     . ASP A-2 1 419 ? 44.687 139.976 62.689 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 C     1 
ATOM   5972 O O     . ASP A-2 1 419 ? 45.591 140.669 62.207 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 O     1 
ATOM   5973 C CB    . ASP A-2 1 419 ? 45.161 139.657 65.141 1.00 99.95  ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5974 C CG    . ASP A-2 1 419 ? 43.842 139.836 65.912 1.00 106.19 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5975 O OD1   . ASP A-2 1 419 ? 42.763 139.444 65.404 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5976 O OD2   . ASP A-2 1 419 ? 43.891 140.382 67.044 1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 395 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5977 N N     . MET A-2 1 420 ? 43.424 140.033 62.264 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 N     1 
ATOM   5978 C CA    . MET A-2 1 420 ? 42.980 141.117 61.392 1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CA    1 
ATOM   5979 C C     . MET A-2 1 420 ? 42.687 142.378 62.184 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 C     1 
ATOM   5980 O O     . MET A-2 1 420 ? 42.910 143.481 61.685 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 O     1 
ATOM   5981 C CB    . MET A-2 1 420 ? 41.733 140.705 60.620 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CB    1 
ATOM   5982 C CG    . MET A-2 1 420 ? 42.024 140.026 59.315 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CG    1 
ATOM   5983 S SD    . MET A-2 1 420 ? 40.504 139.851 58.398 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 SD    1 
ATOM   5984 C CE    . MET A-2 1 420 ? 39.359 139.359 59.697 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 396 MET A-2 CE    1 
ATOM   5985 N N     . MET A-2 1 421 ? 42.178 142.222 63.400 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 N     1 
ATOM   5986 C CA    . MET A-2 1 421 ? 42.005 143.336 64.312 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CA    1 
ATOM   5987 C C     . MET A-2 1 421 ? 43.347 143.827 64.840 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 C     1 
ATOM   5988 O O     . MET A-2 1 421 ? 44.271 143.050 65.088 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 O     1 
ATOM   5989 C CB    . MET A-2 1 421 ? 41.152 142.928 65.507 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CB    1 
ATOM   5990 C CG    . MET A-2 1 421 ? 39.925 142.165 65.167 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CG    1 
ATOM   5991 S SD    . MET A-2 1 421 ? 38.728 143.302 64.496 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 SD    1 
ATOM   5992 C CE    . MET A-2 1 421 ? 37.502 143.408 65.796 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 397 MET A-2 CE    1 
ATOM   5993 N N     . GLY A-2 1 422 ? 43.434 145.144 65.027 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 N     1 
ATOM   5994 C CA    . GLY A-2 1 422 ? 44.412 145.726 65.910 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5995 C C     . GLY A-2 1 422 ? 43.711 146.714 66.829 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 C     1 
ATOM   5996 O O     . GLY A-2 1 422 ? 42.523 147.003 66.669 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 398 GLY A-2 O     1 
ATOM   5997 N N     . ILE A-2 1 423 ? 44.464 147.213 67.799 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 N     1 
ATOM   5998 C CA    . ILE A-2 1 423 ? 43.993 148.286 68.662 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5999 C C     . ILE A-2 1 423 ? 44.852 149.519 68.414 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 C     1 
ATOM   6000 O O     . ILE A-2 1 423 ? 46.087 149.463 68.506 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 O     1 
ATOM   6001 C CB    . ILE A-2 1 423 ? 44.000 147.882 70.141 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CB    1 
ATOM   6002 C CG1   . ILE A-2 1 423 ? 42.766 147.026 70.421 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   6003 C CG2   . ILE A-2 1 423 ? 44.010 149.133 71.033 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   6004 C CD1   . ILE A-2 1 423 ? 42.477 146.824 71.881 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   6005 N N     . ILE A-2 1 424 ? 44.190 150.618 68.067 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 N     1 
ATOM   6006 C CA    . ILE A-2 1 424 ? 44.831 151.923 67.955 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CA    1 
ATOM   6007 C C     . ILE A-2 1 424 ? 44.729 152.596 69.324 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 C     1 
ATOM   6008 O O     . ILE A-2 1 424 ? 43.629 152.917 69.790 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 O     1 
ATOM   6009 C CB    . ILE A-2 1 424 ? 44.184 152.771 66.853 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CB    1 
ATOM   6010 C CG1   . ILE A-2 1 424 ? 43.981 151.936 65.581 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   6011 C CG2   . ILE A-2 1 424 ? 45.055 153.962 66.541 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   6012 C CD1   . ILE A-2 1 424 ? 45.269 151.582 64.830 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   6013 N N     . GLU A-2 1 425 ? 45.874 152.761 69.992 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 N     1 
ATOM   6014 C CA    . GLU A-2 1 425 ? 45.951 153.424 71.288 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CA    1 
ATOM   6015 C C     . GLU A-2 1 425 ? 46.288 154.896 71.080 1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 C     1 
ATOM   6016 O O     . GLU A-2 1 425 ? 47.231 155.224 70.347 1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 O     1 
ATOM   6017 C CB    . GLU A-2 1 425 ? 47.015 152.777 72.170 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CB    1 
ATOM   6018 C CG    . GLU A-2 1 425 ? 47.206 153.492 73.496 1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CG    1 
ATOM   6019 C CD    . GLU A-2 1 425 ? 47.969 152.663 74.503 1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 CD    1 
ATOM   6020 O OE1   . GLU A-2 1 425 ? 48.933 151.978 74.092 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   6021 O OE2   . GLU A-2 1 425 ? 47.605 152.694 75.698 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 401 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   6022 N N     . ALA A-2 1 426 ? 45.536 155.784 71.726 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 N     1 
ATOM   6023 C CA    . ALA A-2 1 426 ? 45.783 157.199 71.504 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CA    1 
ATOM   6024 C C     . ALA A-2 1 426 ? 45.537 158.037 72.755 1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 C     1 
ATOM   6025 O O     . ALA A-2 1 426 ? 44.724 157.692 73.620 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 O     1 
ATOM   6026 C CB    . ALA A-2 1 426 ? 44.933 157.721 70.331 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 402 ALA A-2 CB    1 
ATOM   6027 N N     . ARG A-2 1 427 ? 46.271 159.143 72.830 1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 N     1 
ATOM   6028 C CA    . ARG A-2 1 427 ? 46.145 160.145 73.874 1.00 99.27  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CA    1 
ATOM   6029 C C     . ARG A-2 1 427 ? 45.960 161.501 73.211 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 C     1 
ATOM   6030 O O     . ARG A-2 1 427 ? 46.217 161.658 72.015 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 O     1 
ATOM   6031 C CB    . ARG A-2 1 427 ? 47.391 160.169 74.762 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CB    1 
ATOM   6032 C CG    . ARG A-2 1 427 ? 48.656 160.466 73.960 1.00 96.25  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CG    1 
ATOM   6033 C CD    . ARG A-2 1 427 ? 49.870 160.741 74.839 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CD    1 
ATOM   6034 N NE    . ARG A-2 1 427 ? 50.882 161.513 74.116 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NE    1 
ATOM   6035 C CZ    . ARG A-2 1 427 ? 51.925 160.989 73.474 1.00 105.25 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   6036 N NH1   . ARG A-2 1 427 ? 52.120 159.675 73.463 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   6037 N NH2   . ARG A-2 1 427 ? 52.782 161.783 72.844 1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   6038 N N     . LEU A-2 1 428 ? 45.530 162.490 73.997 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 N     1 
ATOM   6039 C CA    . LEU A-2 1 428 ? 45.384 163.863 73.490 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CA    1 
ATOM   6040 C C     . LEU A-2 1 428 ? 46.767 164.476 73.176 1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 C     1 
ATOM   6041 O O     . LEU A-2 1 428 ? 47.730 164.296 73.931 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 O     1 
ATOM   6042 C CB    . LEU A-2 1 428 ? 44.615 164.743 74.485 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CB    1 
ATOM   6043 C CG    . LEU A-2 1 428 ? 43.328 164.185 75.104 1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CG    1 
ATOM   6044 C CD1   . LEU A-2 1 428 ? 43.648 163.382 76.359 1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   6045 C CD2   . LEU A-2 1 428 ? 42.316 165.270 75.411 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 404 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   6046 N N     . LYS A-2 1 429 ? 46.880 165.179 72.076 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 N     1 
ATOM   6047 C CA    . LYS A-2 1 429 ? 48.166 165.706 71.699 1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CA    1 
ATOM   6048 C C     . LYS A-2 1 429 ? 48.670 166.711 72.708 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 C     1 
ATOM   6049 O O     . LYS A-2 1 429 ? 49.649 166.459 73.383 1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 O     1 
ATOM   6050 C CB    . LYS A-2 1 429 ? 48.110 166.289 70.281 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CB    1 
ATOM   6051 C CG    . LYS A-2 1 429 ? 48.957 165.528 69.273 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CG    1 
ATOM   6052 C CD    . LYS A-2 1 429 ? 49.046 166.222 67.930 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CD    1 
ATOM   6053 C CE    . LYS A-2 1 429 ? 47.754 166.926 67.605 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 CE    1 
ATOM   6054 N NZ    . LYS A-2 1 429 ? 47.333 166.688 66.202 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 405 LYS A-2 NZ    1 
HETATM 6055 C C1    . 9Z7 B   2 .   ? 17.576 135.034 31.691 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C1    1 
HETATM 6056 C C2    . 9Z7 B   2 .   ? 17.133 134.968 33.007 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C2    1 
HETATM 6057 C C10   . 9Z7 B   2 .   ? 17.146 138.149 28.381 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C10   1 
HETATM 6058 C C11   . 9Z7 B   2 .   ? 19.383 137.972 29.337 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C11   1 
HETATM 6059 C C12   . 9Z7 B   2 .   ? 19.183 138.608 30.472 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C12   1 
HETATM 6060 C C13   . 9Z7 B   2 .   ? 19.022 134.853 29.878 1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C13   1 
HETATM 6061 C C16   . 9Z7 B   2 .   ? 18.141 131.756 31.339 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C16   1 
HETATM 6062 C C18   . 9Z7 B   2 .   ? 18.419 133.136 28.228 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C18   1 
HETATM 6063 C C20   . 9Z7 B   2 .   ? 17.093 133.811 28.189 1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C20   1 
HETATM 6064 C C22   . 9Z7 B   2 .   ? 15.327 133.507 26.498 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C22   1 
HETATM 6065 C C23   . 9Z7 B   2 .   ? 16.910 135.106 28.563 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C23   1 
HETATM 6066 C C24   . 9Z7 B   2 .   ? 20.747 133.529 28.992 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C24   1 
HETATM 6067 C C25   . 9Z7 B   2 .   ? 21.459 132.468 28.204 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C25   1 
HETATM 6068 C C26   . 9Z7 B   2 .   ? 22.930 132.205 28.236 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C26   1 
HETATM 6069 C C27   . 9Z7 B   2 .   ? 23.909 133.134 28.516 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C27   1 
HETATM 6070 C C29   . 9Z7 B   2 .   ? 24.780 131.118 28.110 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C29   1 
HETATM 6071 C C3    . 9Z7 B   2 .   ? 16.270 135.967 33.442 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C3    1 
HETATM 6072 C C31   . 9Z7 B   2 .   ? 21.252 134.568 29.948 1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C31   1 
HETATM 6073 C C4    . 9Z7 B   2 .   ? 15.893 136.991 32.577 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C4    1 
HETATM 6074 C C5    . 9Z7 B   2 .   ? 16.362 137.038 31.266 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C5    1 
HETATM 6075 C C6    . 9Z7 B   2 .   ? 17.231 136.047 30.822 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C6    1 
HETATM 6076 C C7    . 9Z7 B   2 .   ? 17.892 135.866 29.453 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C7    1 
HETATM 6077 C C8    . 9Z7 B   2 .   ? 18.287 137.170 28.674 1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C8    1 
HETATM 6078 C C9    . 9Z7 B   2 .   ? 18.844 136.800 27.303 1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   C9    1 
HETATM 6079 N N14   . 9Z7 B   2 .   ? 18.477 134.163 31.074 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   N14   1 
HETATM 6080 N N17   . 9Z7 B   2 .   ? 19.412 133.764 28.940 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   N17   1 
HETATM 6081 N N28   . 9Z7 B   2 .   ? 25.061 132.413 28.433 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   N28   1 
HETATM 6082 N N30   . 9Z7 B   2 .   ? 23.433 130.980 27.982 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   N30   1 
HETATM 6083 N N33   . 9Z7 B   2 .   ? 20.284 135.381 30.444 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   N33   1 
HETATM 6084 O O15   . 9Z7 B   2 .   ? 18.835 133.005 31.529 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   O15   1 
HETATM 6085 O O19   . 9Z7 B   2 .   ? 18.630 132.082 27.630 1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   O19   1 
HETATM 6086 O O21   . 9Z7 B   2 .   ? 15.931 133.084 27.704 1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   O21   1 
HETATM 6087 O O32   . 9Z7 B   2 .   ? 22.489 134.709 30.286 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A   O32   1 
HETATM 6088 N N     . SAH C   3 .   ? 15.632 131.727 19.542 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N     1 
HETATM 6089 C CA    . SAH C   3 .   ? 16.516 132.591 20.322 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   CA    1 
HETATM 6090 C CB    . SAH C   3 .   ? 15.826 133.072 21.585 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   CB    1 
HETATM 6091 C CG    . SAH C   3 .   ? 16.092 134.532 21.905 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   CG    1 
HETATM 6092 S SD    . SAH C   3 .   ? 15.599 134.929 23.602 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   SD    1 
HETATM 6093 C C     . SAH C   3 .   ? 17.808 131.907 20.750 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C     1 
HETATM 6094 O O     . SAH C   3 .   ? 18.885 132.505 20.774 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   O     1 
HETATM 6095 O OXT   . SAH C   3 .   ? 17.781 130.733 21.132 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   OXT   1 
HETATM 6096 C "C5'" . SAH C   3 .   ? 13.788 134.866 23.409 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "C5'" 1 
HETATM 6097 C "C4'" . SAH C   3 .   ? 13.198 135.759 22.328 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "C4'" 1 
HETATM 6098 O "O4'" . SAH C   3 .   ? 11.779 135.681 22.373 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "O4'" 1 
HETATM 6099 C "C3'" . SAH C   3 .   ? 13.565 137.223 22.522 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "C3'" 1 
HETATM 6100 O "O3'" . SAH C   3 .   ? 14.406 137.586 21.452 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "O3'" 1 
HETATM 6101 C "C2'" . SAH C   3 .   ? 12.215 137.963 22.559 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "C2'" 1 
HETATM 6102 O "O2'" . SAH C   3 .   ? 12.085 139.181 21.852 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "O2'" 1 
HETATM 6103 C "C1'" . SAH C   3 .   ? 11.258 136.945 21.983 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   "C1'" 1 
HETATM 6104 N N9    . SAH C   3 .   ? 9.902  137.263 22.462 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N9    1 
HETATM 6105 C C8    . SAH C   3 .   ? 9.559  137.749 23.696 1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C8    1 
HETATM 6106 N N7    . SAH C   3 .   ? 8.215  137.930 23.722 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N7    1 
HETATM 6107 C C5    . SAH C   3 .   ? 7.696  137.582 22.521 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C5    1 
HETATM 6108 C C6    . SAH C   3 .   ? 6.390  137.583 22.009 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C6    1 
HETATM 6109 N N6    . SAH C   3 .   ? 5.347  137.964 22.751 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N6    1 
HETATM 6110 N N1    . SAH C   3 .   ? 6.177  137.155 20.713 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N1    1 
HETATM 6111 C C2    . SAH C   3 .   ? 7.253  136.749 19.942 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C2    1 
HETATM 6112 N N3    . SAH C   3 .   ? 8.536  136.754 20.450 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   N3    1 
HETATM 6113 C C4    . SAH C   3 .   ? 8.754  137.167 21.718 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A   C4    1 
HETATM 6114 C C1    . 9Z7 B-2 2 .   ? 27.844 145.302 58.349 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C1    1 
HETATM 6115 C C2    . 9Z7 B-2 2 .   ? 27.910 145.745 57.033 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C2    1 
HETATM 6116 C C10   . 9Z7 B-2 2 .   ? 24.729 145.732 61.659 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C10   1 
HETATM 6117 C C11   . 9Z7 B-2 2 .   ? 24.906 143.495 60.703 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C11   1 
HETATM 6118 C C12   . 9Z7 B-2 2 .   ? 24.270 143.695 59.568 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C12   1 
HETATM 6119 C C13   . 9Z7 B-2 2 .   ? 28.025 143.856 60.162 1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C13   1 
HETATM 6120 C C16   . 9Z7 B-2 2 .   ? 31.122 144.737 58.701 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C16   1 
HETATM 6121 C C18   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.742 144.459 61.812 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C18   1 
HETATM 6122 C C20   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.067 145.785 61.851 1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C20   1 
HETATM 6123 C C22   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.371 147.551 63.542 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C22   1 
HETATM 6124 C C23   . 9Z7 B-2 2 .   ? 27.772 145.968 61.477 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C23   1 
HETATM 6125 C C24   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.349 142.131 61.048 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C24   1 
HETATM 6126 C C25   . 9Z7 B-2 2 .   ? 30.410 141.419 61.836 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C25   1 
HETATM 6127 C C26   . 9Z7 B-2 2 .   ? 30.673 139.948 61.804 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C26   1 
HETATM 6128 C C27   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.744 138.969 61.524 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C27   1 
HETATM 6129 C C29   . 9Z7 B-2 2 .   ? 31.760 138.098 61.930 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C29   1 
HETATM 6130 C C3    . 9Z7 B-2 2 .   ? 26.911 146.608 56.598 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C3    1 
HETATM 6131 C C31   . 9Z7 B-2 2 .   ? 28.310 141.626 60.092 1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C31   1 
HETATM 6132 C C4    . 9Z7 B-2 2 .   ? 25.887 146.985 57.463 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C4    1 
HETATM 6133 C C5    . 9Z7 B-2 2 .   ? 25.840 146.516 58.774 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C5    1 
HETATM 6134 C C6    . 9Z7 B-2 2 .   ? 26.831 145.647 59.218 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C6    1 
HETATM 6135 C C7    . 9Z7 B-2 2 .   ? 27.012 144.986 60.587 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C7    1 
HETATM 6136 C C8    . 9Z7 B-2 2 .   ? 25.708 144.591 61.366 1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C8    1 
HETATM 6137 C C9    . 9Z7 B-2 2 .   ? 26.078 144.034 62.737 1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 C9    1 
HETATM 6138 N N14   . 9Z7 B-2 2 .   ? 28.715 144.401 58.966 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 N14   1 
HETATM 6139 N N17   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.114 143.466 61.100 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 N17   1 
HETATM 6140 N N28   . 9Z7 B-2 2 .   ? 30.465 137.817 61.607 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 N28   1 
HETATM 6141 N N30   . 9Z7 B-2 2 .   ? 31.898 139.445 62.058 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 N30   1 
HETATM 6142 N N33   . 9Z7 B-2 2 .   ? 27.497 142.594 59.596 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 N33   1 
HETATM 6143 O O15   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.873 144.043 58.511 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 O15   1 
HETATM 6144 O O19   . 9Z7 B-2 2 .   ? 30.796 144.248 62.410 1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 O19   1 
HETATM 6145 O O21   . 9Z7 B-2 2 .   ? 29.794 146.947 62.336 1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 O21   1 
HETATM 6146 O O32   . 9Z7 B-2 2 .   ? 28.169 140.389 59.754 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 501 9Z7 A-2 O32   1 
HETATM 6147 N N     . SAH C-2 3 .   ? 31.151 147.246 70.498 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N     1 
HETATM 6148 C CA    . SAH C-2 3 .   ? 30.287 146.362 69.718 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 CA    1 
HETATM 6149 C CB    . SAH C-2 3 .   ? 29.806 147.052 68.455 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 CB    1 
HETATM 6150 C CG    . SAH C-2 3 .   ? 28.346 146.786 68.135 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 CG    1 
HETATM 6151 S SD    . SAH C-2 3 .   ? 27.949 147.279 66.438 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 SD    1 
HETATM 6152 C C     . SAH C-2 3 .   ? 30.971 145.070 69.290 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C     1 
HETATM 6153 O O     . SAH C-2 3 .   ? 30.373 143.993 69.266 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 O     1 
HETATM 6154 O OXT   . SAH C-2 3 .   ? 32.145 145.097 68.908 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 OXT   1 
HETATM 6155 C "C5'" . SAH C-2 3 .   ? 28.012 149.090 66.631 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "C5'" 1 
HETATM 6156 C "C4'" . SAH C-2 3 .   ? 27.119 149.680 67.712 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "C4'" 1 
HETATM 6157 O "O4'" . SAH C-2 3 .   ? 27.197 151.099 67.667 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "O4'" 1 
HETATM 6158 C "C3'" . SAH C-2 3 .   ? 25.655 149.313 67.518 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "C3'" 1 
HETATM 6159 O "O3'" . SAH C-2 3 .   ? 25.292 148.472 68.588 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "O3'" 1 
HETATM 6160 C "C2'" . SAH C-2 3 .   ? 24.915 150.663 67.481 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "C2'" 1 
HETATM 6161 O "O2'" . SAH C-2 3 .   ? 23.697 150.793 68.188 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "O2'" 1 
HETATM 6162 C "C1'" . SAH C-2 3 .   ? 25.933 151.620 68.057 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 "C1'" 1 
HETATM 6163 N N9    . SAH C-2 3 .   ? 25.615 152.976 67.578 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N9    1 
HETATM 6164 C C8    . SAH C-2 3 .   ? 25.129 153.319 66.344 1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C8    1 
HETATM 6165 N N7    . SAH C-2 3 .   ? 24.948 154.663 66.318 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N7    1 
HETATM 6166 C C5    . SAH C-2 3 .   ? 25.296 155.182 67.519 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C5    1 
HETATM 6167 C C6    . SAH C-2 3 .   ? 25.295 156.488 68.031 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C6    1 
HETATM 6168 N N6    . SAH C-2 3 .   ? 24.914 157.531 67.289 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N6    1 
HETATM 6169 N N1    . SAH C-2 3 .   ? 25.723 156.701 69.327 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N1    1 
HETATM 6170 C C2    . SAH C-2 3 .   ? 26.129 155.625 70.098 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C2    1 
HETATM 6171 N N3    . SAH C-2 3 .   ? 26.124 154.342 69.590 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 N3    1 
HETATM 6172 C C4    . SAH C-2 3 .   ? 25.711 154.124 68.322 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 502 SAH A-2 C4    1 
HETATM 6173 O O     . HOH D   4 .   ? 31.344 122.242 47.982 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A   O     1 
HETATM 6174 O O     . HOH D   4 .   ? 34.310 129.872 50.738 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A   O     1 
HETATM 6175 O O     . HOH D   4 .   ? 15.879 135.903 47.743 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A   O     1 
HETATM 6176 O O     . HOH D   4 .   ? 11.886 127.055 23.683 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A   O     1 
HETATM 6177 O O     . HOH D   4 .   ? 35.497 135.854 55.685 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A   O     1 
HETATM 6178 O O     . HOH D   4 .   ? 8.240  138.522 32.552 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A   O     1 
HETATM 6179 O O     . HOH D   4 .   ? 19.702 144.091 39.128 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A   O     1 
HETATM 6180 O O     . HOH D   4 .   ? 7.290  147.720 43.775 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A   O     1 
HETATM 6181 O O     . HOH D   4 .   ? 38.197 131.754 55.804 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A   O     1 
HETATM 6182 O O     . HOH D   4 .   ? 35.169 133.446 57.272 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A   O     1 
HETATM 6183 O O     . HOH D-2 4 .   ? 40.636 131.534 42.058 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A-2 O     1 
HETATM 6184 O O     . HOH D-2 4 .   ? 33.006 128.568 39.302 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O     1 
HETATM 6185 O O     . HOH D-2 4 .   ? 26.975 146.999 42.297 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O     1 
HETATM 6186 O O     . HOH D-2 4 .   ? 35.823 150.992 66.357 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O     1 
HETATM 6187 O O     . HOH D-2 4 .   ? 27.024 127.381 34.355 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O     1 
HETATM 6188 O O     . HOH D-2 4 .   ? 24.356 154.638 57.488 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O     1 
HETATM 6189 O O     . HOH D-2 4 .   ? 18.787 143.176 50.912 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O     1 
HETATM 6190 O O     . HOH D-2 4 .   ? 15.158 155.588 46.265 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A-2 O     1 
HETATM 6191 O O     . HOH D-2 4 .   ? 31.124 124.681 34.236 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A-2 O     1 
HETATM 6192 O O     . HOH D-2 4 .   ? 29.432 127.709 32.768 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A-2 O     1 
# 
