data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Klontz, E."      1 ? 
"Guenther, S."    2 ? 
"Silverstein, Z." 3 ? 
"Sundberg, E."    4 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of fosfomycin resistance protein from Klebsiella pneumoniae" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "FosA, FosAKP, fosfomycin, glutathione transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Antimicrob. Agents Chemother." 
_citation.journal_id_ASTM           AMACCQ 
_citation.journal_id_CSD            0788 
_citation.journal_id_ISSN           1098-6596 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            61 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "Structure and Dynamics of FosA-Mediated Fosfomycin Resistance in Klebsiella pneumoniae and Escherichia coli." 
_citation.year                      2017 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/AAC.01572-17 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   28874374 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Klontz, E.H."     1  ? 
primary "Tomich, A.D."     2  ? 
primary "Gunther, S."      3  ? 
primary "Lemkul, J.A."     4  ? 
primary "Deredge, D."      5  ? 
primary "Silverstein, Z."  6  ? 
primary "Shaw, J.F."       7  ? 
primary "McElheny, C."     8  ? 
primary "Doi, Y."          9  ? 
primary "Wintrode, P.L."   10 ? 
primary "MacKerell, A.D."  11 ? 
primary "Sluis-Cremer, N." 12 ? 
primary "Sundberg, E.J."   13 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  SER n 
1 14  GLN n 
1 15  LEU n 
1 16  ALA n 
1 17  PRO n 
1 18  SER n 
1 19  VAL n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  GLN n 
1 24  GLN n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  MET n 
1 29  THR n 
1 30  LEU n 
1 31  HIS n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  SER n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  SER n 
1 42  CYS n 
1 43  GLY n 
1 44  ASP n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ASP n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  ARG n 
1 56  ARG n 
1 57  VAL n 
1 58  THR n 
1 59  PRO n 
1 60  PRO n 
1 61  GLU n 
1 62  GLU n 
1 63  SER n 
1 64  ASP n 
1 65  TYR n 
1 66  THR n 
1 67  HIS n 
1 68  TYR n 
1 69  ALA n 
1 70  PHE n 
1 71  SER n 
1 72  ILE n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  ALA n 
1 76  ASP n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  SER n 
1 80  PHE n 
1 81  ALA n 
1 82  ALA n 
1 83  ARG n 
1 84  LEU n 
1 85  GLU n 
1 86  ALA n 
1 87  ALA n 
1 88  GLY n 
1 89  VAL n 
1 90  ALA n 
1 91  VAL n 
1 92  TRP n 
1 93  LYS n 
1 94  LEU n 
1 95  ASN n 
1 96  ARG n 
1 97  SER n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ALA n 
1 101 SER n 
1 102 HIS n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 LEU n 
1 106 ASP n 
1 107 PRO n 
1 108 ASP n 
1 109 GLY n 
1 110 HIS n 
1 111 LYS n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 LEU n 
1 115 HIS n 
1 116 VAL n 
1 117 GLY n 
1 118 SER n 
1 119 LEU n 
1 120 ALA n 
1 121 GLN n 
1 122 ARG n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 ALA n 
1 126 CYS n 
1 127 ARG n 
1 128 GLU n 
1 129 GLN n 
1 130 PRO n 
1 131 TYR n 
1 132 LYS n 
1 133 GLY n 
1 134 MET n 
1 135 VAL n 
1 136 PHE n 
1 137 PHE n 
1 138 GLU n 
1 139 GLN n 
1 140 HIS n 
1 141 HIS n 
1 142 HIS n 
1 143 HIS n 
1 144 HIS n 
1 145 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Fosfomycin resistance protein" 16309.347 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                      65.409    2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                           18.015    402 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  MET 28  28  28  MET MET A ? n 
A 1 29  THR 29  29  29  THR THR A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER A ? n 
A 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO A ? n 
A 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 61  GLU 61  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU A ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS A ? n 
A 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR A ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE A ? n 
A 1 71  SER 71  71  71  SER SER A ? n 
A 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A ? n 
A 1 73  SER 73  73  73  SER SER A ? n 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  SER 79  79  79  SER SER A ? n 
A 1 80  PHE 80  80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A ? n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A ? n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP A ? n 
A 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS A ? n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A ? n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A ? n 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 SER 101 101 101 SER SER A ? n 
A 1 102 HIS 102 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR A ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A ? n 
A 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP A ? n 
A 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO A ? n 
A 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A ? n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A ? n 
A 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A ? n 
A 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA A ? n 
A 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN A ? n 
A 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A ? n 
A 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA A ? n 
A 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A ? n 
A 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG A ? n 
A 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN A ? n 
A 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A ? n 
A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A ? n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY A ? n 
A 1 134 MET 134 134 134 MET MET A ? n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE A ? n 
A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 138 GLU 138 138 138 GLU GLU A ? n 
A 1 139 GLN 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 145 HIS 145 145 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   SER 3   3   3   SER SER B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
B 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  MET 28  28  28  MET MET B ? n 
B 1 29  THR 29  29  29  THR THR B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  SER 36  36  36  SER SER B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  SER 41  41  41  SER SER B ? n 
B 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 58  THR 58  58  58  THR THR B ? n 
B 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO B ? n 
B 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 61  GLU 61  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU B ? n 
B 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
B 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS B ? n 
B 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR B ? n 
B 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE B ? n 
B 1 71  SER 71  71  71  SER SER B ? n 
B 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE B ? n 
B 1 73  SER 73  73  73  SER SER B ? n 
B 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  SER 79  79  79  SER SER B ? n 
B 1 80  PHE 80  80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG B ? n 
B 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B ? n 
B 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
B 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY B ? n 
B 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP B ? n 
B 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS B ? n 
B 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU B ? n 
B 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN B ? n 
B 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG B ? n 
B 1 97  SER 97  97  97  SER SER B ? n 
B 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B ? n 
B 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n 
B 1 101 SER 101 101 101 SER SER B ? n 
B 1 102 HIS 102 102 102 HIS HIS B ? n 
B 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR B ? n 
B 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE B ? n 
B 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B ? n 
B 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP B ? n 
B 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO B ? n 
B 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY B ? n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B ? n 
B 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU B ? n 
B 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU B ? n 
B 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL B ? n 
B 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA B ? n 
B 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN B ? n 
B 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG B ? n 
B 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU B ? n 
B 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA B ? n 
B 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA B ? n 
B 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS B ? n 
B 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG B ? n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B ? n 
B 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN B ? n 
B 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO B ? n 
B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B ? n 
B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY B ? n 
B 1 134 MET 134 134 134 MET MET B ? n 
B 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL B ? n 
B 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE B ? n 
B 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 138 GLU 138 138 138 GLU GLU B ? n 
B 1 139 GLN 139 139 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 145 HIS 145 145 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1   201 1   ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1   201 2   ZN  ZN  B ? 
E 3 HOH 1   301 104 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2   302 334 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3   303 208 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4   304 60  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5   305 53  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6   306 360 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7   307 226 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8   308 38  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9   309 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10  310 146 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11  311 88  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12  312 187 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13  313 253 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14  314 145 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15  315 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16  316 392 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17  317 381 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18  318 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19  319 54  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20  320 84  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21  321 118 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22  322 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23  323 215 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24  324 10  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25  325 265 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26  326 26  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27  327 297 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28  328 4   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29  329 177 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30  330 283 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31  331 52  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32  332 129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33  333 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  334 353 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  335 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  336 158 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  337 288 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  338 399 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  339 309 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  340 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  341 389 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  342 15  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  343 100 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  344 327 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  345 72  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  346 48  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  347 251 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48  348 105 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49  349 216 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  350 290 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  351 6   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  352 90  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  353 357 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  354 154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55  355 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56  356 316 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57  357 44  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58  358 206 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59  359 86  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60  360 21  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61  361 185 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62  362 344 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63  363 191 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64  364 259 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65  365 333 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66  366 378 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67  367 372 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68  368 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69  369 173 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70  370 24  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71  371 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72  372 57  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73  373 241 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74  374 68  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75  375 195 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  376 303 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  377 180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  378 46  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  379 380 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  380 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  381 148 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  382 374 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  383 280 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  384 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  385 351 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  386 18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  387 94  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88  388 260 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89  389 140 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90  390 152 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91  391 107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92  392 70  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93  393 43  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94  394 69  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95  395 317 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 96  396 106 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 97  397 384 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 98  398 186 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 99  399 109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 100 400 299 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 401 42  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 402 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 403 261 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 104 404 199 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 105 405 188 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 106 406 28  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 107 407 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 108 408 289 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 109 409 306 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 110 410 33  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 111 411 108 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 112 412 402 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 113 413 139 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 114 414 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 115 415 47  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 116 416 73  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 117 417 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 118 418 255 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 119 419 272 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 120 420 132 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 121 421 397 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 122 422 143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 123 423 223 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 124 424 386 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 125 425 332 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 126 426 328 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 127 427 39  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 128 428 394 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 129 429 266 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 130 430 203 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 131 431 202 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 132 432 348 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 133 433 9   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 134 434 313 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 135 435 383 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 136 436 335 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 137 437 356 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 138 438 388 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 139 439 329 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 140 440 96  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 141 441 110 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 142 442 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 143 443 367 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 144 444 239 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 145 445 337 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 146 446 194 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 147 447 258 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 148 448 56  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 149 449 355 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 150 450 160 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 151 451 235 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 152 452 302 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 153 453 379 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 154 454 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 155 455 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 156 456 200 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 157 457 51  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 158 458 181 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 159 459 292 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 160 460 267 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 161 461 243 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 162 462 401 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 163 463 221 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 164 464 163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 165 465 220 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 166 466 375 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 167 467 254 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 168 468 218 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 169 469 385 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 170 470 364 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 171 471 196 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 172 472 406 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 173 473 159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 174 474 342 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 175 475 227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 176 476 371 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 177 477 279 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 178 478 322 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 179 479 264 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 180 480 295 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 181 481 326 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 182 482 286 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 183 483 214 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 184 484 217 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 185 485 213 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 186 486 95  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 187 487 97  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 188 488 211 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 189 489 141 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 190 490 232 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 191 491 347 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 192 492 294 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 193 493 11  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 194 494 287 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 195 495 201 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 196 496 405 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 197 497 291 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 198 498 249 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 199 499 257 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   301 34  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   302 318 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   303 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   304 307 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   305 176 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   306 391 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   307 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   308 373 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   309 234 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  310 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  311 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  312 121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  313 314 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  314 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  315 311 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  316 336 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  317 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  318 58  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  319 269 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  320 323 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  321 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  322 262 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  323 162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  324 59  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  325 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  326 175 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  327 352 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  328 256 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  329 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  330 270 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  331 3   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  332 171 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  333 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  334 365 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  335 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  336 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  337 284 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  338 1   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  339 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  340 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  341 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  342 16  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  343 168 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  344 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  345 12  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  346 63  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  347 252 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  348 354 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  349 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  350 130 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  351 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  352 2   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  353 113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  354 135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  355 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  356 111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  357 230 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  358 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  359 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  360 268 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  361 120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  362 340 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  363 92  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  364 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  365 77  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  366 382 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  367 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  368 99  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  369 193 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  370 13  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  371 343 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  372 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  373 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  374 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  375 276 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  376 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  377 319 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  378 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  379 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  380 225 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  381 236 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  382 151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  383 103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  384 66  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  385 296 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  386 312 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  387 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  388 248 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  389 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  390 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  391 293 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  392 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  393 228 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  394 370 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  395 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  396 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  397 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  398 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  399 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 400 301 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 401 80  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 402 240 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 403 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 404 250 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 405 324 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 406 79  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 407 114 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 408 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 409 119 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 410 14  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 411 403 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 412 190 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 413 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 414 98  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 415 229 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 416 377 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 417 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 418 237 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 119 419 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 120 420 222 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 121 421 27  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 122 422 19  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 123 423 387 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 124 424 167 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 125 425 393 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 126 426 102 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 127 427 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 128 428 125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 129 429 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 130 430 219 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 131 431 331 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 132 432 376 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 133 433 321 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 134 434 350 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 135 435 285 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 136 436 205 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 137 437 117 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 138 438 224 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 139 439 310 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 140 440 349 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 141 441 127 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 142 442 368 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 143 443 305 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 144 444 282 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 145 445 198 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 146 446 67  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 147 447 341 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 148 448 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 149 449 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 150 450 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 151 451 398 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 152 452 242 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 153 453 304 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 154 454 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 155 455 233 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 156 456 184 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 157 457 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 158 458 244 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 159 459 396 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 160 460 339 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 161 461 245 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 162 462 359 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 163 463 300 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 164 464 274 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 165 465 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 166 466 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 167 467 85  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 168 468 315 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 169 469 320 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 170 470 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 171 471 338 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 172 472 400 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 173 473 346 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 174 474 369 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 175 475 169 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 176 476 281 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 177 477 363 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 178 478 246 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 179 479 278 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 180 480 362 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 181 481 358 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 182 482 361 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 183 483 172 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 184 484 155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 185 485 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 186 486 273 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 187 487 308 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 188 488 345 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 189 489 395 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 190 490 275 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 191 491 390 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 192 492 164 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 193 493 112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 194 494 101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 195 495 298 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 196 496 325 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 197 497 238 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 198 498 271 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 199 499 263 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 200 500 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 201 501 277 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 202 502 404 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 203 503 330 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLN A 14  ? GLN A 24  ? GLN A 14  GLN A 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 59  ? SER A 63  ? PRO A 59  SER A 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 73  ? ALA A 87  ? SER A 73  ALA A 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 118 ? GLN A 129 ? SER A 118 GLN A 129 1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 GLN B 14  ? GLN B 24  ? GLN B 14  GLN B 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 PRO B 59  ? SER B 63  ? PRO B 59  SER B 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 73  ? ALA B 87  ? SER B 73  ALA B 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 SER B 118 ? GLN B 129 ? SER B 118 GLN B 129 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL B 91  ? LYS B 93  ? VAL B 91  LYS B 93  
AA1 2 SER B 101 ? LEU B 105 ? SER B 101 LEU B 105 
AA1 3 LYS B 111 ? HIS B 115 ? LYS B 111 HIS B 115 
AA1 4 HIS B 67  ? SER B 71  ? HIS B 67  SER B 71  
AA1 5 LEU A 5   ? VAL A 12  ? LEU A 5   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? LEU A 51  ? LEU A 45  LEU A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? CYS A 42  ? GLY A 37  CYS A 42  
AA1 8 THR A 29  ? TRP A 34  ? THR A 29  TRP A 34  
AA1 9 VAL B 135 ? PHE B 136 ? VAL B 135 PHE B 136 
AA2 1 VAL A 91  ? LYS A 93  ? VAL A 91  LYS A 93  
AA2 2 SER A 101 ? LEU A 105 ? SER A 101 LEU A 105 
AA2 3 LYS A 111 ? HIS A 115 ? LYS A 111 HIS A 115 
AA2 4 HIS A 67  ? SER A 71  ? HIS A 67  SER A 71  
AA2 5 GLY B 4   ? VAL B 12  ? GLY B 4   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? LEU B 51  ? LEU B 45  LEU B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? CYS B 42  ? GLY B 37  CYS B 42  
AA2 8 THR B 29  ? TRP B 34  ? THR B 29  TRP B 34  
AA2 9 VAL A 135 ? PHE A 136 ? VAL A 135 PHE A 136 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022284 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014806 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011172 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
H  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N TRP B 92  ? N TRP B 92  O TYR B 103 ? O TYR B 103 
AA1 2 3 N PHE B 104 ? N PHE B 104 O LEU B 112 ? O LEU B 112 
AA1 3 4 O GLU B 113 ? O GLU B 113 N PHE B 70  ? N PHE B 70  
AA1 4 5 O HIS B 67  ? O HIS B 67  N THR A 9   ? N THR A 9   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLY A 37  ? O GLY A 37  N TRP A 34  ? N TRP A 34  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O VAL B 135 ? O VAL B 135 
AA2 1 2 N TRP A 92  ? N TRP A 92  O TYR A 103 ? O TYR A 103 
AA2 2 3 N PHE A 104 ? N PHE A 104 O LEU A 112 ? O LEU A 112 
AA2 3 4 O GLU A 113 ? O GLU A 113 N PHE A 70  ? N PHE A 70  
AA2 4 5 N ALA A 69  ? N ALA A 69  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 10  ? N LEU B 10  O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O TYR B 39  ? O TYR B 39  N HIS B 31  ? N HIS B 31  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N VAL A 135 ? N VAL A 135 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . MET A 1 1   ? -12.402 97.014  30.019 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N    1 
ATOM   2    C  CA   . MET A 1 1   ? -12.403 95.918  29.023 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA   1 
ATOM   3    C  C    . MET A 1 1   ? -11.018 95.280  28.935 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C    1 
ATOM   4    O  O    . MET A 1 1   ? -10.036 95.824  29.428 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O    1 
ATOM   5    C  CB   . MET A 1 1   ? -12.800 96.467  27.650 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB   1 
ATOM   6    C  CG   . MET A 1 1   ? -11.791 97.443  27.049 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG   1 
ATOM   7    S  SD   . MET A 1 1   ? -12.276 98.020  25.411 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD   1 
ATOM   8    C  CE   . MET A 1 1   ? -10.727 97.881  24.515 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE   1 
ATOM   9    H  H1   . MET A 1 1   ? -12.885 97.695  29.711 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 1   MET A H1   1 
ATOM   10   H  H2   . MET A 1 1   ? -12.754 96.722  30.782 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 1   MET A H2   1 
ATOM   11   H  H3   . MET A 1 1   ? -11.566 97.284  30.162 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 1   MET A H3   1 
ATOM   12   H  HA   . MET A 1 1   ? -13.052 95.245  29.284 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HA   1 
ATOM   13   H  HB2  . MET A 1 1   ? -12.895 95.724  27.033 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HB2  1 
ATOM   14   H  HB3  . MET A 1 1   ? -13.647 96.932  27.734 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HB3  1 
ATOM   15   H  HG2  . MET A 1 1   ? -11.715 98.216  27.630 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HG2  1 
ATOM   16   H  HG3  . MET A 1 1   ? -10.932 97.000  26.969 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HG3  1 
ATOM   17   H  HE1  . MET A 1 1   ? -10.865 98.171  23.600 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HE1  1 
ATOM   18   H  HE2  . MET A 1 1   ? -10.063 98.444  24.944 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HE2  1 
ATOM   19   H  HE3  . MET A 1 1   ? -10.436 96.956  24.529 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET A HE3  1 
ATOM   20   N  N    . LEU A 1 2   ? -10.935 94.125  28.286 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N    1 
ATOM   21   C  CA   . LEU A 1 2   ? -9.638  93.600  27.904 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA   1 
ATOM   22   C  C    . LEU A 1 2   ? -9.139  94.384  26.706 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C    1 
ATOM   23   O  O    . LEU A 1 2   ? -9.919  94.780  25.834 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O    1 
ATOM   24   C  CB   . LEU A 1 2   ? -9.742  92.137  27.496 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB   1 
ATOM   25   C  CG   . LEU A 1 2   ? -10.402 91.213  28.502 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG   1 
ATOM   26   C  CD1  . LEU A 1 2   ? -10.329 89.789  27.987 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1  1 
ATOM   27   C  CD2  . LEU A 1 2   ? -9.762  91.335  29.881 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2  1 
ATOM   28   H  H    . LEU A 1 2   ? -11.604 93.635  28.060 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A H    1 
ATOM   29   H  HA   . LEU A 1 2   ? -9.007  93.689  28.635 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HA   1 
ATOM   30   H  HB2  . LEU A 1 2   ? -10.256 92.085  26.674 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HB2  1 
ATOM   31   H  HB3  . LEU A 1 2   ? -8.846  91.800  27.337 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HB3  1 
ATOM   32   H  HG   . LEU A 1 2   ? -11.339 91.454  28.584 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HG   1 
ATOM   33   H  HD11 . LEU A 1 2   ? -10.751 89.198  28.630 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD11 1 
ATOM   34   H  HD12 . LEU A 1 2   ? -10.792 89.737  27.136 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD12 1 
ATOM   35   H  HD13 . LEU A 1 2   ? -9.397  89.542  27.873 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD13 1 
ATOM   36   H  HD21 . LEU A 1 2   ? -10.212 90.731  30.492 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD21 1 
ATOM   37   H  HD22 . LEU A 1 2   ? -8.823  91.102  29.815 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD22 1 
ATOM   38   H  HD23 . LEU A 1 2   ? -9.855  92.250  30.192 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A HD23 1 
ATOM   39   N  N    . SER A 1 3   ? -7.831  94.585  26.628 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N    1 
ATOM   40   C  CA   . SER A 1 3   ? -7.312  95.312  25.477 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA   1 
ATOM   41   C  C    . SER A 1 3   ? -5.882  94.869  25.220 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C    1 
ATOM   42   O  O    . SER A 1 3   ? -4.947  95.375  25.846 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O    1 
ATOM   43   C  CB   . SER A 1 3   ? -7.397  96.815  25.664 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB   1 
ATOM   44   O  OG   . SER A 1 3   ? -7.050  97.431  24.438 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG   1 
ATOM   45   H  H    . SER A 1 3   ? -7.245  94.324  27.200 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 3   SER A H    1 
ATOM   46   H  HA   . SER A 1 3   ? -7.839  95.080  24.696 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 3   SER A HA   1 
ATOM   47   H  HB2  . SER A 1 3   ? -8.304  97.061  25.905 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 3   SER A HB2  1 
ATOM   48   H  HB3  . SER A 1 3   ? -6.774  97.091  26.354 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 3   SER A HB3  1 
ATOM   49   H  HG   . SER A 1 3   ? -7.089  98.267  24.515 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 3   SER A HG   1 
ATOM   50   N  N    . GLY A 1 4   ? -5.734  93.956  24.283 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N    1 
ATOM   51   C  CA   . GLY A 1 4   ? -4.443  93.531  23.808 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA   1 
ATOM   52   C  C    . GLY A 1 4   ? -3.960  92.264  24.483 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C    1 
ATOM   53   O  O    . GLY A 1 4   ? -4.408  91.877  25.573 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O    1 
ATOM   54   H  H    . GLY A 1 4   ? -6.391  93.557  23.897 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A H    1 
ATOM   55   H  HA2  . GLY A 1 4   ? -4.488  93.371  22.852 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A HA2  1 
ATOM   56   H  HA3  . GLY A 1 4   ? -3.793  94.233  23.971 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A HA3  1 
ATOM   57   N  N    . LEU A 1 5   ? -2.991  91.632  23.833 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N    1 
ATOM   58   C  CA   . LEU A 1 5   ? -2.269  90.531  24.444 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA   1 
ATOM   59   C  C    . LEU A 1 5   ? -1.189  91.110  25.338 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C    1 
ATOM   60   O  O    . LEU A 1 5   ? -0.329  91.870  24.882 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O    1 
ATOM   61   C  CB   . LEU A 1 5   ? -1.643  89.633  23.386 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB   1 
ATOM   62   C  CG   . LEU A 1 5   ? -1.193  88.276  23.933 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG   1 
ATOM   63   C  CD1  . LEU A 1 5   ? -2.402  87.366  24.115 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1  1 
ATOM   64   C  CD2  . LEU A 1 5   ? -0.146  87.636  23.034 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2  1 
ATOM   65   H  H    . LEU A 1 5   ? -2.733  91.823  23.036 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A H    1 
ATOM   66   H  HA   . LEU A 1 5   ? -2.874  90.001  24.986 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HA   1 
ATOM   67   H  HB2  . LEU A 1 5   ? -2.295  89.471  22.685 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HB2  1 
ATOM   68   H  HB3  . LEU A 1 5   ? -0.865  90.079  23.016 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HB3  1 
ATOM   69   H  HG   . LEU A 1 5   ? -0.790  88.410  24.805 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HG   1 
ATOM   70   H  HD11 . LEU A 1 5   ? -2.103  86.510  24.461 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD11 1 
ATOM   71   H  HD12 . LEU A 1 5   ? -3.017  87.780  24.740 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD12 1 
ATOM   72   H  HD13 . LEU A 1 5   ? -2.835  87.242  23.256 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD13 1 
ATOM   73   H  HD21 . LEU A 1 5   ? 0.114   86.781  23.411 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD21 1 
ATOM   74   H  HD22 . LEU A 1 5   ? -0.526  87.507  22.151 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD22 1 
ATOM   75   H  HD23 . LEU A 1 5   ? 0.624   88.223  22.980 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A HD23 1 
ATOM   76   N  N    . ASN A 1 6   ? -1.249  90.757  26.613 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N    1 
ATOM   77   C  CA   . ASN A 1 6   ? -0.240  91.192  27.560 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA   1 
ATOM   78   C  C    . ASN A 1 6   ? 1.067   90.431  27.367 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C    1 
ATOM   79   O  O    . ASN A 1 6   ? 2.147   91.034  27.341 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O    1 
ATOM   80   C  CB   . ASN A 1 6   ? -0.763  91.001  28.979 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB   1 
ATOM   81   C  CG   . ASN A 1 6   ? 0.184   91.549  30.006 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG   1 
ATOM   82   O  OD1  . ASN A 1 6   ? 1.087   90.849  30.461 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1  1 
ATOM   83   N  ND2  . ASN A 1 6   ? 0.019   92.814  30.345 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2  1 
ATOM   84   H  H    . ASN A 1 6   ? -1.866  90.265  26.955 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A H    1 
ATOM   85   H  HA   . ASN A 1 6   ? -0.063  92.137  27.427 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HA   1 
ATOM   86   H  HB2  . ASN A 1 6   ? -1.610  91.465  29.071 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HB2  1 
ATOM   87   H  HB3  . ASN A 1 6   ? -0.881  90.054  29.150 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HB3  1 
ATOM   88   H  HD21 . ASN A 1 6   ? 0.537   93.174  30.930 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HD21 1 
ATOM   89   H  HD22 . ASN A 1 6   ? -0.607  93.279  29.981 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A HD22 1 
ATOM   90   N  N    . HIS A 1 7   ? 0.995   89.106  27.250 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N    1 
ATOM   91   C  CA   . HIS A 1 7   ? 2.163   88.307  26.922 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA   1 
ATOM   92   C  C    . HIS A 1 7   ? 1.737   86.965  26.346 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C    1 
ATOM   93   O  O    . HIS A 1 7   ? 0.628   86.490  26.572 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O    1 
ATOM   94   C  CB   . HIS A 1 7   ? 3.120   88.136  28.123 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB   1 
ATOM   95   C  CG   . HIS A 1 7   ? 2.528   87.480  29.342 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG   1 
ATOM   96   N  ND1  . HIS A 1 7   ? 1.919   88.205  30.341 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1  1 
ATOM   97   C  CD2  . HIS A 1 7   ? 2.524   86.190  29.763 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2  1 
ATOM   98   C  CE1  . HIS A 1 7   ? 1.536   87.387  31.312 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1  1 
ATOM   99   N  NE2  . HIS A 1 7   ? 1.895   86.157  30.988 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2  1 
ATOM   100  H  H    . HIS A 1 7   ? 0.275   88.648  27.358 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A H    1 
ATOM   101  H  HA   . HIS A 1 7   ? 2.658   88.771  26.229 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HA   1 
ATOM   102  H  HB2  . HIS A 1 7   ? 3.873   87.594  27.839 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HB2  1 
ATOM   103  H  HB3  . HIS A 1 7   ? 3.436   89.013  28.390 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HB3  1 
ATOM   104  H  HD1  . HIS A 1 7   ? 1.798   89.056  30.334 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HD1  1 
ATOM   105  H  HD2  . HIS A 1 7   ? 2.875   85.461  29.305 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HD2  1 
ATOM   106  H  HE1  . HIS A 1 7   ? 1.088   87.636  32.087 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A HE1  1 
ATOM   107  N  N    . LEU A 1 8   ? 2.671   86.342  25.631 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N    1 
ATOM   108  C  CA   . LEU A 1 8   ? 2.556   84.982  25.120 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA   1 
ATOM   109  C  C    . LEU A 1 8   ? 3.599   84.163  25.858 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C    1 
ATOM   110  O  O    . LEU A 1 8   ? 4.779   84.528  25.834 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O    1 
ATOM   111  C  CB   . LEU A 1 8   ? 2.862   84.976  23.618 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB   1 
ATOM   112  C  CG   . LEU A 1 8   ? 3.029   83.607  22.957 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG   1 
ATOM   113  C  CD1  . LEU A 1 8   ? 1.767   82.756  23.085 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1  1 
ATOM   114  C  CD2  . LEU A 1 8   ? 3.409   83.773  21.499 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2  1 
ATOM   115  H  H    . LEU A 1 8   ? 3.419   86.710  25.421 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A H    1 
ATOM   116  H  HA   . LEU A 1 8   ? 1.671   84.620  25.283 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HA   1 
ATOM   117  H  HB2  . LEU A 1 8   ? 2.136   85.429  23.160 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HB2  1 
ATOM   118  H  HB3  . LEU A 1 8   ? 3.686   85.467  23.475 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HB3  1 
ATOM   119  H  HG   . LEU A 1 8   ? 3.751   83.134  23.398 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HG   1 
ATOM   120  H  HD11 . LEU A 1 8   ? 1.918   81.901  22.653 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD11 1 
ATOM   121  H  HD12 . LEU A 1 8   ? 1.571   82.623  24.026 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD12 1 
ATOM   122  H  HD13 . LEU A 1 8   ? 1.030   83.218  22.656 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD13 1 
ATOM   123  H  HD21 . LEU A 1 8   ? 3.511   82.896  21.097 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD21 1 
ATOM   124  H  HD22 . LEU A 1 8   ? 2.708   84.267  21.044 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD22 1 
ATOM   125  H  HD23 . LEU A 1 8   ? 4.246   84.261  21.444 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A HD23 1 
ATOM   126  N  N    . THR A 1 9   ? 3.183   83.097  26.548 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 9   THR A N    1 
ATOM   127  C  CA   . THR A 1 9   ? 4.119   82.193  27.209 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA   1 
ATOM   128  C  C    . THR A 1 9   ? 4.131   80.859  26.482 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 9   THR A C    1 
ATOM   129  O  O    . THR A 1 9   ? 3.077   80.227  26.310 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 9   THR A O    1 
ATOM   130  C  CB   . THR A 1 9   ? 3.771   82.014  28.676 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB   1 
ATOM   131  O  OG1  . THR A 1 9   ? 3.936   83.286  29.301 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1  1 
ATOM   132  C  CG2  . THR A 1 9   ? 4.689   80.958  29.345 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2  1 
ATOM   133  H  H    . THR A 1 9   ? 2.358   82.877  26.647 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 9   THR A H    1 
ATOM   134  H  HA   . THR A 1 9   ? 5.012   82.570  27.158 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HA   1 
ATOM   135  H  HB   . THR A 1 9   ? 2.849   81.725  28.761 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HB   1 
ATOM   136  H  HG1  . THR A 1 9   ? 3.752   83.231  30.119 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HG1  1 
ATOM   137  H  HG21 . THR A 1 9   ? 4.451   80.857  30.280 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HG21 1 
ATOM   138  H  HG22 . THR A 1 9   ? 4.587   80.102  28.900 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HG22 1 
ATOM   139  H  HG23 . THR A 1 9   ? 5.615   81.237  29.283 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR A HG23 1 
ATOM   140  N  N    . LEU A 1 10  ? 5.315   80.447  26.057 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N    1 
ATOM   141  C  CA   . LEU A 1 10  ? 5.517   79.153  25.422 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA   1 
ATOM   142  C  C    . LEU A 1 10  ? 6.279   78.242  26.370 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C    1 
ATOM   143  O  O    . LEU A 1 10  ? 7.365   78.590  26.839 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O    1 
ATOM   144  C  CB   . LEU A 1 10  ? 6.307   79.309  24.131 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB   1 
ATOM   145  C  CG   . LEU A 1 10  ? 5.708   80.208  23.055 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG   1 
ATOM   146  C  CD1  . LEU A 1 10  ? 6.578   80.231  21.801 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1  1 
ATOM   147  C  CD2  . LEU A 1 10  ? 4.292   79.763  22.721 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2  1 
ATOM   148  H  H    . LEU A 1 10  ? 6.035   80.911  26.126 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A H    1 
ATOM   149  H  HA   . LEU A 1 10  ? 4.659   78.748  25.218 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HA   1 
ATOM   150  H  HB2  . LEU A 1 10  ? 7.179   79.673  24.354 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HB2  1 
ATOM   151  H  HB3  . LEU A 1 10  ? 6.420   78.430  23.739 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HB3  1 
ATOM   152  H  HG   . LEU A 1 10  ? 5.660   81.115  23.398 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HG   1 
ATOM   153  H  HD11 . LEU A 1 10  ? 6.166   80.811  21.142 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD11 1 
ATOM   154  H  HD12 . LEU A 1 10  ? 7.458   80.566  22.034 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD12 1 
ATOM   155  H  HD13 . LEU A 1 10  ? 6.649   79.329  21.451 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD13 1 
ATOM   156  H  HD21 . LEU A 1 10  ? 3.931   80.348  22.036 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD21 1 
ATOM   157  H  HD22 . LEU A 1 10  ? 4.317   78.849  22.397 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD22 1 
ATOM   158  H  HD23 . LEU A 1 10  ? 3.748   79.816  23.522 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A HD23 1 
ATOM   159  N  N    . ALA A 1 11  ? 5.723   77.062  26.635 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N    1 
ATOM   160  C  CA   . ALA A 1 11  ? 6.474   76.038  27.356 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA   1 
ATOM   161  C  C    . ALA A 1 11  ? 7.536   75.434  26.443 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C    1 
ATOM   162  O  O    . ALA A 1 11  ? 7.265   75.118  25.279 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O    1 
ATOM   163  C  CB   . ALA A 1 11  ? 5.520   74.936  27.836 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB   1 
ATOM   164  H  H    . ALA A 1 11  ? 4.924   76.831  26.412 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A H    1 
ATOM   165  H  HA   . ALA A 1 11  ? 6.911   76.432  28.127 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A HA   1 
ATOM   166  H  HB1  . ALA A 1 11  ? 6.031   74.263  28.313 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A HB1  1 
ATOM   167  H  HB2  . ALA A 1 11  ? 4.857   75.328  28.426 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A HB2  1 
ATOM   168  H  HB3  . ALA A 1 11  ? 5.085   74.538  27.066 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A HB3  1 
ATOM   169  N  N    . VAL A 1 12  ? 8.742   75.260  26.974 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N    1 
ATOM   170  C  CA   . VAL A 1 12  ? 9.863   74.714  26.214 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA   1 
ATOM   171  C  C    . VAL A 1 12  ? 10.511  73.591  27.010 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C    1 
ATOM   172  O  O    . VAL A 1 12  ? 10.529  73.603  28.245 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O    1 
ATOM   173  C  CB   . VAL A 1 12  ? 10.896  75.798  25.818 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB   1 
ATOM   174  C  CG1  . VAL A 1 12  ? 10.219  76.898  25.036 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1  1 
ATOM   175  C  CG2  . VAL A 1 12  ? 11.592  76.382  27.041 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2  1 
ATOM   176  H  H    . VAL A 1 12  ? 8.940   75.455  27.787 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A H    1 
ATOM   177  H  HA   . VAL A 1 12  ? 9.519   74.328  25.393 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HA   1 
ATOM   178  H  HB   . VAL A 1 12  ? 11.573  75.398  25.250 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HB   1 
ATOM   179  H  HG11 . VAL A 1 12  ? 10.880  77.567  24.797 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG11 1 
ATOM   180  H  HG12 . VAL A 1 12  ? 9.827   76.518  24.234 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG12 1 
ATOM   181  H  HG13 . VAL A 1 12  ? 9.528   77.297  25.587 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG13 1 
ATOM   182  H  HG21 . VAL A 1 12  ? 12.228  77.054  26.750 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG21 1 
ATOM   183  H  HG22 . VAL A 1 12  ? 10.927  76.784  27.621 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG22 1 
ATOM   184  H  HG23 . VAL A 1 12  ? 12.054  75.670  27.511 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A HG23 1 
ATOM   185  N  N    . SER A 1 13  ? 11.039  72.597  26.282 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N    1 
ATOM   186  C  CA   . SER A 1 13  ? 11.678  71.453  26.930 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA   1 
ATOM   187  C  C    . SER A 1 13  ? 13.134  71.726  27.272 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C    1 
ATOM   188  O  O    . SER A 1 13  ? 13.657  71.137  28.227 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O    1 
ATOM   189  C  CB   . SER A 1 13  ? 11.579  70.200  26.053 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB   1 
ATOM   190  O  OG   . SER A 1 13  ? 12.222  70.357  24.800 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG   1 
ATOM   191  H  H    . SER A 1 13  ? 11.038  72.564  25.422 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 13  SER A H    1 
ATOM   192  H  HA   . SER A 1 13  ? 11.211  71.269  27.760 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 13  SER A HA   1 
ATOM   193  H  HB2  . SER A 1 13  ? 11.994  69.460  26.523 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB2  1 
ATOM   194  H  HB3  . SER A 1 13  ? 10.642  70.004  25.898 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 13  SER A HB3  1 
ATOM   195  H  HG   . SER A 1 13  ? 11.873  70.992  24.375 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 13  SER A HG   1 
ATOM   196  N  N    . GLN A 1 14  ? 13.803  72.568  26.492 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N    1 
ATOM   197  C  CA   . GLN A 1 14  ? 15.209  72.897  26.694 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA   1 
ATOM   198  C  C    . GLN A 1 14  ? 15.354  74.389  26.462 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C    1 
ATOM   199  O  O    . GLN A 1 14  ? 15.048  74.888  25.376 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O    1 
ATOM   200  C  CB   . GLN A 1 14  ? 16.102  72.131  25.723 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB   1 
ATOM   201  C  CG   . GLN A 1 14  ? 16.065  70.625  25.887 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG   1 
ATOM   202  C  CD   . GLN A 1 14  ? 17.074  69.936  25.004 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD   1 
ATOM   203  O  OE1  . GLN A 1 14  ? 16.960  69.956  23.782 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1  1 
ATOM   204  N  NE2  . GLN A 1 14  ? 18.078  69.331  25.618 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2  1 
ATOM   205  H  H    . GLN A 1 14  ? 13.453  72.974  25.819 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A H    1 
ATOM   206  H  HA   . GLN A 1 14  ? 15.474  72.688  27.604 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HA   1 
ATOM   207  H  HB2  . GLN A 1 14  ? 15.821  72.335  24.817 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HB2  1 
ATOM   208  H  HB3  . GLN A 1 14  ? 17.019  72.419  25.853 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HB3  1 
ATOM   209  H  HG2  . GLN A 1 14  ? 16.267  70.400  26.809 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HG2  1 
ATOM   210  H  HG3  . GLN A 1 14  ? 15.183  70.300  25.649 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HG3  1 
ATOM   211  H  HE21 . GLN A 1 14  ? 18.128  69.344  26.476 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HE21 1 
ATOM   212  H  HE22 . GLN A 1 14  ? 18.680  68.923  25.159 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A HE22 1 
ATOM   213  N  N    . LEU A 1 15  ? 15.797  75.105  27.482 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N    1 
ATOM   214  C  CA   . LEU A 1 15  ? 15.724  76.554  27.427 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA   1 
ATOM   215  C  C    . LEU A 1 15  ? 16.702  77.131  26.416 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C    1 
ATOM   216  O  O    . LEU A 1 15  ? 16.334  77.990  25.610 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O    1 
ATOM   217  C  CB   . LEU A 1 15  ? 15.982  77.124  28.810 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB   1 
ATOM   218  C  CG   . LEU A 1 15  ? 15.786  78.622  28.946 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG   1 
ATOM   219  C  CD1  . LEU A 1 15  ? 14.389  79.079  28.499 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1  1 
ATOM   220  C  CD2  . LEU A 1 15  ? 16.028  78.996  30.401 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2  1 
ATOM   221  H  H    . LEU A 1 15  ? 16.138  74.785  28.203 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A H    1 
ATOM   222  H  HA   . LEU A 1 15  ? 14.829  76.814  27.159 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HA   1 
ATOM   223  H  HB2  . LEU A 1 15  ? 15.378  76.695  29.437 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB2  1 
ATOM   224  H  HB3  . LEU A 1 15  ? 16.899  76.927  29.057 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB3  1 
ATOM   225  H  HG   . LEU A 1 15  ? 16.445  79.080  28.401 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HG   1 
ATOM   226  H  HD11 . LEU A 1 15  ? 14.322  80.040  28.607 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD11 1 
ATOM   227  H  HD12 . LEU A 1 15  ? 14.262  78.841  27.567 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD12 1 
ATOM   228  H  HD13 . LEU A 1 15  ? 13.722  78.636  29.047 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD13 1 
ATOM   229  H  HD21 . LEU A 1 15  ? 15.906  79.953  30.504 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD21 1 
ATOM   230  H  HD22 . LEU A 1 15  ? 15.393  78.519  30.958 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD22 1 
ATOM   231  H  HD23 . LEU A 1 15  ? 16.934  78.749  30.644 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD23 1 
ATOM   232  N  N    . ALA A 1 16  ? 17.959  76.686  26.442 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N    1 
ATOM   233  C  CA   . ALA A 1 16  ? 18.976  77.337  25.617 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA   1 
ATOM   234  C  C    . ALA A 1 16  ? 18.679  77.245  24.125 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C    1 
ATOM   235  O  O    . ALA A 1 16  ? 18.776  78.275  23.437 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O    1 
ATOM   236  C  CB   . ALA A 1 16  ? 20.382  76.851  25.988 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB   1 
ATOM   237  H  H    . ALA A 1 16  ? 18.242  76.027  26.916 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A H    1 
ATOM   238  H  HA   . ALA A 1 16  ? 18.955  78.282  25.835 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A HA   1 
ATOM   239  H  HB1  . ALA A 1 16  ? 21.030  77.301  25.424 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A HB1  1 
ATOM   240  H  HB2  . ALA A 1 16  ? 20.552  77.059  26.920 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A HB2  1 
ATOM   241  H  HB3  . ALA A 1 16  ? 20.430  75.892  25.849 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A HB3  1 
ATOM   242  N  N    . PRO A 1 17  ? 18.307  76.091  23.568 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A N    1 
ATOM   243  C  CA   . PRO A 1 17  ? 17.979  76.056  22.137 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CA   1 
ATOM   244  C  C    . PRO A 1 17  ? 16.782  76.914  21.786 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A C    1 
ATOM   245  O  O    . PRO A 1 17  ? 16.703  77.455  20.679 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A O    1 
ATOM   246  C  CB   . PRO A 1 17  ? 17.706  74.569  21.867 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CB   1 
ATOM   247  C  CG   . PRO A 1 17  ? 18.406  73.854  22.972 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CG   1 
ATOM   248  C  CD   . PRO A 1 17  ? 18.368  74.745  24.160 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CD   1 
ATOM   249  H  HA   . PRO A 1 17  ? 18.743  76.341  21.610 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HA   1 
ATOM   250  H  HB2  . PRO A 1 17  ? 16.752  74.399  21.897 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HB2  1 
ATOM   251  H  HB3  . PRO A 1 17  ? 18.075  74.318  21.006 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HB3  1 
ATOM   252  H  HG2  . PRO A 1 17  ? 17.944  73.022  23.159 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HG2  1 
ATOM   253  H  HG3  . PRO A 1 17  ? 19.324  73.679  22.710 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HG3  1 
ATOM   254  H  HD2  . PRO A 1 17  ? 17.573  74.571  24.689 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HD2  1 
ATOM   255  H  HD3  . PRO A 1 17  ? 19.176  74.643  24.686 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A HD3  1 
ATOM   256  N  N    . SER A 1 18  ? 15.830  77.057  22.698 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N    1 
ATOM   257  C  CA   A SER A 1 18  ? 14.666  77.902  22.443 0.50 10.27 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA   1 
ATOM   258  C  CA   B SER A 1 18  ? 14.679  77.895  22.408 0.50 10.23 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA   1 
ATOM   259  C  C    . SER A 1 18  ? 15.053  79.376  22.437 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C    1 
ATOM   260  O  O    . SER A 1 18  ? 14.667  80.131  21.535 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O    1 
ATOM   261  C  CB   A SER A 1 18  ? 13.581  77.639  23.494 0.50 10.53 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB   1 
ATOM   262  C  CB   B SER A 1 18  ? 13.533  77.546  23.358 0.50 10.32 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB   1 
ATOM   263  O  OG   A SER A 1 18  ? 12.433  78.449  23.260 0.50 12.18 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG   1 
ATOM   264  O  OG   B SER A 1 18  ? 13.065  76.229  23.079 0.50 11.80 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG   1 
ATOM   265  H  H    A SER A 1 18  ? 15.832  76.678  23.470 0.50 12.54 ? ? ? ? ? ? 18  SER A H    1 
ATOM   266  H  H    B SER A 1 18  ? 15.826  76.688  23.475 0.50 12.54 ? ? ? ? ? ? 18  SER A H    1 
ATOM   267  H  HA   A SER A 1 18  ? 14.300  77.683  21.572 0.50 12.32 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HA   1 
ATOM   268  H  HA   B SER A 1 18  ? 14.376  77.694  21.509 0.50 12.28 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HA   1 
ATOM   269  H  HB2  A SER A 1 18  ? 13.321  76.705  23.452 0.50 12.63 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HB2  1 
ATOM   270  H  HB2  B SER A 1 18  ? 13.853  77.585  24.273 0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HB2  1 
ATOM   271  H  HB3  A SER A 1 18  ? 13.937  77.844  24.373 0.50 12.63 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HB3  1 
ATOM   272  H  HB3  B SER A 1 18  ? 12.808  78.177  23.229 0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HB3  1 
ATOM   273  H  HG   A SER A 1 18  ? 12.113  78.281  22.502 0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HG   1 
ATOM   274  H  HG   B SER A 1 18  ? 12.789  76.184  22.287 0.50 14.16 ? ? ? ? ? ? 18  SER A HG   1 
ATOM   275  N  N    . VAL A 1 19  ? 15.833  79.804  23.431 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N    1 
ATOM   276  C  CA   . VAL A 1 19  ? 16.312  81.181  23.426 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA   1 
ATOM   277  C  C    . VAL A 1 19  ? 17.077  81.465  22.140 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C    1 
ATOM   278  O  O    . VAL A 1 19  ? 16.888  82.510  21.511 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O    1 
ATOM   279  C  CB   . VAL A 1 19  ? 17.166  81.463  24.677 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB   1 
ATOM   280  C  CG1  . VAL A 1 19  ? 17.787  82.846  24.591 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1  1 
ATOM   281  C  CG2  . VAL A 1 19  ? 16.294  81.351  25.937 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2  1 
ATOM   282  H  H    . VAL A 1 19  ? 16.091  79.330  24.101 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A H    1 
ATOM   283  H  HA   . VAL A 1 19  ? 15.547  81.777  23.451 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HA   1 
ATOM   284  H  HB   . VAL A 1 19  ? 17.879  80.809  24.737 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HB   1 
ATOM   285  H  HG11 . VAL A 1 19  ? 18.319  83.003  25.386 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG11 1 
ATOM   286  H  HG12 . VAL A 1 19  ? 18.349  82.890  23.802 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG12 1 
ATOM   287  H  HG13 . VAL A 1 19  ? 17.079  83.506  24.530 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG13 1 
ATOM   288  H  HG21 . VAL A 1 19  ? 16.843  81.530  26.717 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG21 1 
ATOM   289  H  HG22 . VAL A 1 19  ? 15.575  81.999  25.882 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG22 1 
ATOM   290  H  HG23 . VAL A 1 19  ? 15.929  80.454  25.989 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A HG23 1 
ATOM   291  N  N    . ALA A 1 20  ? 17.955  80.544  21.728 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N    1 
ATOM   292  C  CA   . ALA A 1 20  ? 18.746  80.766  20.525 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA   1 
ATOM   293  C  C    . ALA A 1 20  ? 17.855  80.900  19.298 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C    1 
ATOM   294  O  O    . ALA A 1 20  ? 18.093  81.753  18.440 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O    1 
ATOM   295  C  CB   . ALA A 1 20  ? 19.743  79.634  20.346 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB   1 
ATOM   296  H  H    . ALA A 1 20  ? 18.107  79.796  22.125 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A H    1 
ATOM   297  H  HA   . ALA A 1 20  ? 19.245  81.592  20.623 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A HA   1 
ATOM   298  H  HB1  . ALA A 1 20  ? 20.261  79.794  19.542 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A HB1  1 
ATOM   299  H  HB2  . ALA A 1 20  ? 20.329  79.605  21.118 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A HB2  1 
ATOM   300  H  HB3  . ALA A 1 20  ? 19.259  78.797  20.266 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A HB3  1 
ATOM   301  N  N    . PHE A 1 21  ? 16.807  80.085  19.210 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N    1 
ATOM   302  C  CA   . PHE A 1 21  ? 15.890  80.165  18.078 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA   1 
ATOM   303  C  C    . PHE A 1 21  ? 15.229  81.538  18.003 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C    1 
ATOM   304  O  O    . PHE A 1 21  ? 15.222  82.178  16.944 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O    1 
ATOM   305  C  CB   . PHE A 1 21  ? 14.851  79.054  18.214 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB   1 
ATOM   306  C  CG   . PHE A 1 21  ? 13.902  78.938  17.058 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG   1 
ATOM   307  C  CD1  . PHE A 1 21  ? 14.212  78.168  15.940 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1  1 
ATOM   308  C  CD2  . PHE A 1 21  ? 12.662  79.556  17.115 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2  1 
ATOM   309  C  CE1  . PHE A 1 21  ? 13.314  78.050  14.907 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1  1 
ATOM   310  C  CE2  . PHE A 1 21  ? 11.761  79.433  16.082 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2  1 
ATOM   311  C  CZ   . PHE A 1 21  ? 12.076  78.684  14.982 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ   1 
ATOM   312  H  H    . PHE A 1 21  ? 16.607  79.481  19.789 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A H    1 
ATOM   313  H  HA   . PHE A 1 21  ? 16.383  80.021  17.256 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HA   1 
ATOM   314  H  HB2  . PHE A 1 21  ? 15.314  78.206  18.300 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HB2  1 
ATOM   315  H  HB3  . PHE A 1 21  ? 14.323  79.219  19.011 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HB3  1 
ATOM   316  H  HD1  . PHE A 1 21  ? 15.035  77.738  15.889 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HD1  1 
ATOM   317  H  HD2  . PHE A 1 21  ? 12.437  80.062  17.862 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HD2  1 
ATOM   318  H  HE1  . PHE A 1 21  ? 13.531  77.542  14.159 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HE1  1 
ATOM   319  H  HE2  . PHE A 1 21  ? 10.937  79.862  16.132 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HE2  1 
ATOM   320  H  HZ   . PHE A 1 21  ? 11.471  78.610  14.279 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A HZ   1 
ATOM   321  N  N    . TYR A 1 22  ? 14.618  81.985  19.103 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N    1 
ATOM   322  C  CA   . TYR A 1 22  ? 13.860  83.228  19.067 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA   1 
ATOM   323  C  C    . TYR A 1 22  ? 14.767  84.451  18.962 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C    1 
ATOM   324  O  O    . TYR A 1 22  ? 14.427  85.419  18.272 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O    1 
ATOM   325  C  CB   . TYR A 1 22  ? 12.897  83.303  20.263 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB   1 
ATOM   326  C  CG   . TYR A 1 22  ? 11.744  82.342  20.095 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG   1 
ATOM   327  C  CD1  . TYR A 1 22  ? 10.665  82.681  19.293 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1  1 
ATOM   328  C  CD2  . TYR A 1 22  ? 11.746  81.094  20.688 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2  1 
ATOM   329  C  CE1  . TYR A 1 22  ? 9.629   81.816  19.080 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1  1 
ATOM   330  C  CE2  . TYR A 1 22  ? 10.692  80.206  20.483 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2  1 
ATOM   331  C  CZ   . TYR A 1 22  ? 9.648   80.575  19.657 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ   1 
ATOM   332  O  OH   . TYR A 1 22  ? 8.591   79.737  19.417 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH   1 
ATOM   333  H  H    . TYR A 1 22  ? 14.629  81.592  19.868 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A H    1 
ATOM   334  H  HA   . TYR A 1 22  ? 13.312  83.218  18.266 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HA   1 
ATOM   335  H  HB2  . TYR A 1 22  ? 13.374  83.068  21.075 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HB2  1 
ATOM   336  H  HB3  . TYR A 1 22  ? 12.538  84.201  20.331 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HB3  1 
ATOM   337  H  HD1  . TYR A 1 22  ? 10.655  83.511  18.874 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HD1  1 
ATOM   338  H  HD2  . TYR A 1 22  ? 12.464  80.839  21.222 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HD2  1 
ATOM   339  H  HE1  . TYR A 1 22  ? 8.920   82.064  18.531 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HE1  1 
ATOM   340  H  HE2  . TYR A 1 22  ? 10.703  79.364  20.878 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HE2  1 
ATOM   341  H  HH   . TYR A 1 22  ? 8.707   79.008  19.817 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A HH   1 
ATOM   342  N  N    . GLN A 1 23  ? 15.909  84.444  19.644 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N    1 
ATOM   343  C  CA   . GLN A 1 23  ? 16.810  85.588  19.616 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA   1 
ATOM   344  C  C    . GLN A 1 23  ? 17.692  85.575  18.367 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C    1 
ATOM   345  O  O    . GLN A 1 23  ? 17.684  86.529  17.582 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O    1 
ATOM   346  C  CB   . GLN A 1 23  ? 17.621  85.611  20.909 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB   1 
ATOM   347  C  CG   . GLN A 1 23  ? 18.526  86.821  21.059 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG   1 
ATOM   348  C  CD   . GLN A 1 23  ? 19.890  86.614  20.427 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD   1 
ATOM   349  O  OE1  . GLN A 1 23  ? 20.229  87.250  19.433 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1  1 
ATOM   350  N  NE2  . GLN A 1 23  ? 20.660  85.696  20.976 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2  1 
ATOM   351  H  H    . GLN A 1 23  ? 16.184  83.790  20.129 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A H    1 
ATOM   352  H  HA   . GLN A 1 23  ? 16.278  86.399  19.589 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HA   1 
ATOM   353  H  HB2  . GLN A 1 23  ? 17.008  85.606  21.660 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HB2  1 
ATOM   354  H  HB3  . GLN A 1 23  ? 18.181  84.819  20.938 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HB3  1 
ATOM   355  H  HG2  . GLN A 1 23  ? 18.109  87.584  20.630 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HG2  1 
ATOM   356  H  HG3  . GLN A 1 23  ? 18.658  87.002  22.003 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HG3  1 
ATOM   357  H  HE21 . GLN A 1 23  ? 20.380  85.251  21.657 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HE21 1 
ATOM   358  H  HE22 . GLN A 1 23  ? 21.442  85.541  20.654 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A HE22 1 
ATOM   359  N  N    . GLN A 1 24  ? 18.466  84.505  18.173 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N    1 
ATOM   360  C  CA   . GLN A 1 24  ? 19.446  84.482  17.093 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA   1 
ATOM   361  C  C    . GLN A 1 24  ? 18.784  84.319  15.738 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C    1 
ATOM   362  O  O    . GLN A 1 24  ? 19.115  85.030  14.785 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O    1 
ATOM   363  C  CB   . GLN A 1 24  ? 20.448  83.354  17.300 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB   1 
ATOM   364  C  CG   . GLN A 1 24  ? 21.260  83.493  18.541 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG   1 
ATOM   365  C  CD   . GLN A 1 24  ? 22.120  82.280  18.782 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD   1 
ATOM   366  O  OE1  . GLN A 1 24  ? 22.039  81.279  18.054 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1  1 
ATOM   367  N  NE2  . GLN A 1 24  ? 22.959  82.358  19.782 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2  1 
ATOM   368  H  H    . GLN A 1 24  ? 18.443  83.789  18.649 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A H    1 
ATOM   369  H  HA   . GLN A 1 24  ? 19.933  85.321  17.090 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HA   1 
ATOM   370  H  HB2  . GLN A 1 24  ? 19.967  82.514  17.353 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HB2  1 
ATOM   371  H  HB3  . GLN A 1 24  ? 21.059  83.336  16.547 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HB3  1 
ATOM   372  H  HG2  . GLN A 1 24  ? 21.841  84.266  18.457 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HG2  1 
ATOM   373  H  HG3  . GLN A 1 24  ? 20.667  83.600  19.301 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HG3  1 
ATOM   374  H  HE21 . GLN A 1 24  ? 22.996  83.073  20.258 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HE21 1 
ATOM   375  H  HE22 . GLN A 1 24  ? 23.474  81.693  19.964 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A HE22 1 
ATOM   376  N  N    . LEU A 1 25  ? 17.877  83.358  15.610 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N    1 
ATOM   377  C  CA   . LEU A 1 25  ? 17.309  83.095  14.293 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA   1 
ATOM   378  C  C    . LEU A 1 25  ? 16.174  84.052  13.954 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C    1 
ATOM   379  O  O    . LEU A 1 25  ? 16.130  84.602  12.852 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O    1 
ATOM   380  C  CB   . LEU A 1 25  ? 16.856  81.642  14.181 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB   1 
ATOM   381  C  CG   . LEU A 1 25  ? 16.470  81.170  12.782 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG   1 
ATOM   382  C  CD1  . LEU A 1 25  ? 17.581  81.434  11.753 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1  1 
ATOM   383  C  CD2  . LEU A 1 25  ? 16.176  79.697  12.811 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2  1 
ATOM   384  H  H    . LEU A 1 25  ? 17.582  82.859  16.246 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A H    1 
ATOM   385  H  HA   . LEU A 1 25  ? 18.005  83.230  13.631 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HA   1 
ATOM   386  H  HB2  . LEU A 1 25  ? 17.579  81.072  14.490 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HB2  1 
ATOM   387  H  HB3  . LEU A 1 25  ? 16.082  81.518  14.753 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HB3  1 
ATOM   388  H  HG   . LEU A 1 25  ? 15.669  81.636  12.495 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HG   1 
ATOM   389  H  HD11 . LEU A 1 25  ? 17.287  81.117  10.885 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD11 1 
ATOM   390  H  HD12 . LEU A 1 25  ? 17.756  82.387  11.717 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD12 1 
ATOM   391  H  HD13 . LEU A 1 25  ? 18.382  80.959  12.026 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD13 1 
ATOM   392  H  HD21 . LEU A 1 25  ? 15.931  79.406  11.919 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD21 1 
ATOM   393  H  HD22 . LEU A 1 25  ? 16.968  79.223  13.109 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD22 1 
ATOM   394  H  HD23 . LEU A 1 25  ? 15.442  79.534  13.425 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A HD23 1 
ATOM   395  N  N    . LEU A 1 26  ? 15.245  84.270  14.875 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N    1 
ATOM   396  C  CA   . LEU A 1 26  ? 14.128  85.152  14.589 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA   1 
ATOM   397  C  C    . LEU A 1 26  ? 14.402  86.612  14.883 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C    1 
ATOM   398  O  O    . LEU A 1 26  ? 13.597  87.451  14.480 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O    1 
ATOM   399  C  CB   . LEU A 1 26  ? 12.861  84.703  15.320 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB   1 
ATOM   400  C  CG   . LEU A 1 26  ? 12.314  83.317  14.953 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG   1 
ATOM   401  C  CD1  . LEU A 1 26  ? 10.929  83.095  15.533 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1  1 
ATOM   402  C  CD2  . LEU A 1 26  ? 12.297  83.067  13.482 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2  1 
ATOM   403  H  H    . LEU A 1 26  ? 15.238  83.924  15.662 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A H    1 
ATOM   404  H  HA   . LEU A 1 26  ? 13.941  85.090  13.640 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HA   1 
ATOM   405  H  HB2  . LEU A 1 26  ? 13.046  84.696  16.272 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB2  1 
ATOM   406  H  HB3  . LEU A 1 26  ? 12.160  85.347  15.134 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB3  1 
ATOM   407  H  HG   . LEU A 1 26  ? 12.898  82.651  15.348 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HG   1 
ATOM   408  H  HD11 . LEU A 1 26  ? 10.620  82.211  15.280 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD11 1 
ATOM   409  H  HD12 . LEU A 1 26  ? 10.977  83.165  16.499 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD12 1 
ATOM   410  H  HD13 . LEU A 1 26  ? 10.328  83.770  15.181 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD13 1 
ATOM   411  H  HD21 . LEU A 1 26  ? 11.943  82.179  13.318 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD21 1 
ATOM   412  H  HD22 . LEU A 1 26  ? 11.735  83.732  13.056 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD22 1 
ATOM   413  H  HD23 . LEU A 1 26  ? 13.203  83.130  13.141 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD23 1 
ATOM   414  N  N    . GLY A 1 27  ? 15.508  86.934  15.549 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N    1 
ATOM   415  C  CA   . GLY A 1 27  ? 15.894  88.320  15.757 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA   1 
ATOM   416  C  C    . GLY A 1 27  ? 15.165  89.044  16.873 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C    1 
ATOM   417  O  O    . GLY A 1 27  ? 15.239  90.274  16.945 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O    1 
ATOM   418  H  H    . GLY A 1 27  ? 16.053  86.363  15.891 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A H    1 
ATOM   419  H  HA2  . GLY A 1 27  ? 16.843  88.353  15.952 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA2  1 
ATOM   420  H  HA3  . GLY A 1 27  ? 15.741  88.813  14.935 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA3  1 
ATOM   421  N  N    . MET A 1 28  ? 14.464  88.328  17.745 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 28  MET A N    1 
ATOM   422  C  CA   . MET A 1 28  ? 13.788  88.993  18.841 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA   1 
ATOM   423  C  C    . MET A 1 28  ? 14.805  89.489  19.867 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 28  MET A C    1 
ATOM   424  O  O    . MET A 1 28  ? 15.948  89.031  19.921 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 28  MET A O    1 
ATOM   425  C  CB   . MET A 1 28  ? 12.792  88.043  19.480 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB   1 
ATOM   426  C  CG   . MET A 1 28  ? 11.727  87.579  18.513 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG   1 
ATOM   427  S  SD   . MET A 1 28  ? 10.474  86.633  19.380 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD   1 
ATOM   428  C  CE   . MET A 1 28  ? 9.401   86.210  18.001 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE   1 
ATOM   429  H  H    . MET A 1 28  ? 14.367  87.474  17.723 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 28  MET A H    1 
ATOM   430  H  HA   . MET A 1 28  ? 13.296  89.753  18.493 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HA   1 
ATOM   431  H  HB2  . MET A 1 28  ? 13.264  87.260  19.805 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HB2  1 
ATOM   432  H  HB3  . MET A 1 28  ? 12.352  88.495  20.217 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HB3  1 
ATOM   433  H  HG2  . MET A 1 28  ? 11.303  88.350  18.103 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HG2  1 
ATOM   434  H  HG3  . MET A 1 28  ? 12.128  87.012  17.836 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HG3  1 
ATOM   435  H  HE1  . MET A 1 28  ? 8.657   85.682  18.332 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HE1  1 
ATOM   436  H  HE2  . MET A 1 28  ? 9.072   87.027  17.595 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HE2  1 
ATOM   437  H  HE3  . MET A 1 28  ? 9.908   85.697  17.353 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 28  MET A HE3  1 
ATOM   438  N  N    . THR A 1 29  ? 14.384  90.455  20.680 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 29  THR A N    1 
ATOM   439  C  CA   . THR A 1 29  ? 15.266  91.082  21.664 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CA   1 
ATOM   440  C  C    . THR A 1 29  ? 15.201  90.302  22.977 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 29  THR A C    1 
ATOM   441  O  O    . THR A 1 29  ? 14.136  90.171  23.578 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 29  THR A O    1 
ATOM   442  C  CB   . THR A 1 29  ? 14.835  92.533  21.904 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CB   1 
ATOM   443  O  OG1  . THR A 1 29  ? 14.889  93.271  20.674 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 29  THR A OG1  1 
ATOM   444  C  CG2  . THR A 1 29  ? 15.725  93.212  22.913 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CG2  1 
ATOM   445  H  H    . THR A 1 29  ? 13.583  90.769  20.682 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 29  THR A H    1 
ATOM   446  H  HA   . THR A 1 29  ? 16.180  91.075  21.340 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HA   1 
ATOM   447  H  HB   . THR A 1 29  ? 13.927  92.545  22.243 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HB   1 
ATOM   448  H  HG1  . THR A 1 29  ? 15.672  93.266  20.370 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HG1  1 
ATOM   449  H  HG21 . THR A 1 29  ? 15.434  94.128  23.049 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HG21 1 
ATOM   450  H  HG22 . THR A 1 29  ? 15.685  92.740  23.760 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HG22 1 
ATOM   451  H  HG23 . THR A 1 29  ? 16.642  93.216  22.597 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 29  THR A HG23 1 
ATOM   452  N  N    . LEU A 1 30  ? 16.339  89.798  23.427 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N    1 
ATOM   453  C  CA   . LEU A 1 30  ? 16.429  89.105  24.704 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA   1 
ATOM   454  C  C    . LEU A 1 30  ? 16.657  90.126  25.814 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C    1 
ATOM   455  O  O    . LEU A 1 30  ? 17.629  90.876  25.778 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O    1 
ATOM   456  C  CB   . LEU A 1 30  ? 17.578  88.094  24.668 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB   1 
ATOM   457  C  CG   . LEU A 1 30  ? 17.881  87.298  25.941 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG   1 
ATOM   458  C  CD1  . LEU A 1 30  ? 16.700  86.436  26.325 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1  1 
ATOM   459  C  CD2  . LEU A 1 30  ? 19.139  86.466  25.759 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2  1 
ATOM   460  H  H    . LEU A 1 30  ? 17.087  89.844  23.005 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A H    1 
ATOM   461  H  HA   . LEU A 1 30  ? 15.601  88.631  24.880 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HA   1 
ATOM   462  H  HB2  . LEU A 1 30  ? 17.384  87.447  23.971 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HB2  1 
ATOM   463  H  HB3  . LEU A 1 30  ? 18.389  88.574  24.436 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HB3  1 
ATOM   464  H  HG   . LEU A 1 30  ? 18.041  87.921  26.668 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HG   1 
ATOM   465  H  HD11 . LEU A 1 30  ? 16.918  85.945  27.133 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD11 1 
ATOM   466  H  HD12 . LEU A 1 30  ? 15.932  87.007  26.482 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD12 1 
ATOM   467  H  HD13 . LEU A 1 30  ? 16.512  85.819  25.602 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD13 1 
ATOM   468  H  HD21 . LEU A 1 30  ? 19.311  85.972  26.576 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD21 1 
ATOM   469  H  HD22 . LEU A 1 30  ? 19.006  85.850  25.022 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD22 1 
ATOM   470  H  HD23 . LEU A 1 30  ? 19.883  87.057  25.567 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A HD23 1 
ATOM   471  N  N    . HIS A 1 31  ? 15.771  90.156  26.802 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N    1 
ATOM   472  C  CA   . HIS A 1 31  ? 15.905  91.071  27.928 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA   1 
ATOM   473  C  C    . HIS A 1 31  ? 16.467  90.407  29.172 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C    1 
ATOM   474  O  O    . HIS A 1 31  ? 17.204  91.047  29.931 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O    1 
ATOM   475  C  CB   . HIS A 1 31  ? 14.544  91.686  28.272 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB   1 
ATOM   476  C  CG   . HIS A 1 31  ? 14.012  92.570  27.200 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG   1 
ATOM   477  N  ND1  . HIS A 1 31  ? 14.354  93.898  27.092 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1  1 
ATOM   478  C  CD2  . HIS A 1 31  ? 13.177  92.309  26.168 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2  1 
ATOM   479  C  CE1  . HIS A 1 31  ? 13.734  94.423  26.050 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1  1 
ATOM   480  N  NE2  . HIS A 1 31  ? 13.025  93.478  25.466 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2  1 
ATOM   481  H  H    . HIS A 1 31  ? 15.076  89.651  26.843 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A H    1 
ATOM   482  H  HA   . HIS A 1 31  ? 16.504  91.791  27.678 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HA   1 
ATOM   483  H  HB2  . HIS A 1 31  ? 13.903  90.972  28.416 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HB2  1 
ATOM   484  H  HB3  . HIS A 1 31  ? 14.633  92.217  29.079 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HB3  1 
ATOM   485  H  HD2  . HIS A 1 31  ? 12.780  91.491  25.971 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HD2  1 
ATOM   486  H  HE1  . HIS A 1 31  ? 13.802  95.306  25.765 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HE1  1 
ATOM   487  H  HE2  . HIS A 1 31  ? 12.535  93.581  24.767 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A HE2  1 
ATOM   488  N  N    . ALA A 1 32  ? 16.118  89.151  29.422 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N    1 
ATOM   489  C  CA   . ALA A 1 32  ? 16.585  88.470  30.618 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA   1 
ATOM   490  C  C    . ALA A 1 32  ? 16.424  86.979  30.429 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C    1 
ATOM   491  O  O    . ALA A 1 32  ? 15.544  86.527  29.700 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O    1 
ATOM   492  C  CB   . ALA A 1 32  ? 15.797  88.906  31.858 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB   1 
ATOM   493  H  H    . ALA A 1 32  ? 15.613  88.673  28.916 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A H    1 
ATOM   494  H  HA   . ALA A 1 32  ? 17.524  88.667  30.761 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A HA   1 
ATOM   495  H  HB1  . ALA A 1 32  ? 16.138  88.431  32.632 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A HB1  1 
ATOM   496  H  HB2  . ALA A 1 32  ? 15.907  89.862  31.981 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A HB2  1 
ATOM   497  H  HB3  . ALA A 1 32  ? 14.859  88.695  31.726 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A HB3  1 
ATOM   498  N  N    . ARG A 1 33  ? 17.276  86.217  31.109 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N    1 
ATOM   499  C  CA   . ARG A 1 33  ? 17.098  84.779  31.174 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA   1 
ATOM   500  C  C    . ARG A 1 33  ? 17.495  84.318  32.562 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C    1 
ATOM   501  O  O    . ARG A 1 33  ? 18.265  84.987  33.250 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O    1 
ATOM   502  C  CB   . ARG A 1 33  ? 17.878  84.037  30.094 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB   1 
ATOM   503  C  CG   . ARG A 1 33  ? 19.330  84.001  30.281 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG   1 
ATOM   504  C  CD   . ARG A 1 33  ? 19.957  83.152  29.192 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD   1 
ATOM   505  N  NE   . ARG A 1 33  ? 21.406  83.194  29.304 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE   1 
ATOM   506  C  CZ   . ARG A 1 33  ? 22.096  82.567  30.250 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ   1 
ATOM   507  N  NH1  . ARG A 1 33  ? 21.470  81.843  31.164 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1  1 
ATOM   508  N  NH2  . ARG A 1 33  ? 23.415  82.662  30.282 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2  1 
ATOM   509  H  H    . ARG A 1 33  ? 17.960  86.510  31.539 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A H    1 
ATOM   510  H  HA   . ARG A 1 33  ? 16.157  84.575  31.051 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HA   1 
ATOM   511  H  HB2  . ARG A 1 33  ? 17.566  83.119  30.066 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HB2  1 
ATOM   512  H  HB3  . ARG A 1 33  ? 17.705  84.464  29.241 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HB3  1 
ATOM   513  H  HG2  . ARG A 1 33  ? 19.690  84.900  30.219 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HG2  1 
ATOM   514  H  HG3  . ARG A 1 33  ? 19.540  83.606  31.142 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HG3  1 
ATOM   515  H  HD2  . ARG A 1 33  ? 19.666  82.231  29.289 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HD2  1 
ATOM   516  H  HD3  . ARG A 1 33  ? 19.704  83.499  28.322 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HD3  1 
ATOM   517  H  HE   . ARG A 1 33  ? 21.846  83.589  28.680 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HE   1 
ATOM   518  H  HH11 . ARG A 1 33  ? 20.612  81.779  31.149 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HH11 1 
ATOM   519  H  HH12 . ARG A 1 33  ? 21.920  81.438  31.775 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HH12 1 
ATOM   520  H  HH21 . ARG A 1 33  ? 23.826  83.130  29.689 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HH21 1 
ATOM   521  H  HH22 . ARG A 1 33  ? 23.861  82.254  30.893 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A HH22 1 
ATOM   522  N  N    . TRP A 1 34  ? 16.928  83.190  32.980 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N    1 
ATOM   523  C  CA   . TRP A 1 34  ? 17.211  82.621  34.290 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA   1 
ATOM   524  C  C    . TRP A 1 34  ? 17.151  81.107  34.160 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C    1 
ATOM   525  O  O    . TRP A 1 34  ? 17.003  80.568  33.066 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O    1 
ATOM   526  C  CB   . TRP A 1 34  ? 16.298  83.215  35.367 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB   1 
ATOM   527  C  CG   . TRP A 1 34  ? 14.835  82.839  35.280 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG   1 
ATOM   528  C  CD1  . TRP A 1 34  ? 14.181  81.895  36.040 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1  1 
ATOM   529  C  CD2  . TRP A 1 34  ? 13.829  83.418  34.429 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2  1 
ATOM   530  N  NE1  . TRP A 1 34  ? 12.864  81.850  35.707 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1  1 
ATOM   531  C  CE2  . TRP A 1 34  ? 12.617  82.762  34.721 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2  1 
ATOM   532  C  CE3  . TRP A 1 34  ? 13.834  84.421  33.453 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3  1 
ATOM   533  C  CZ2  . TRP A 1 34  ? 11.422  83.079  34.086 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2  1 
ATOM   534  C  CZ3  . TRP A 1 34  ? 12.626  84.736  32.815 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3  1 
ATOM   535  C  CH2  . TRP A 1 34  ? 11.451  84.055  33.134 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2  1 
ATOM   536  H  H    . TRP A 1 34  ? 16.368  82.730  32.515 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A H    1 
ATOM   537  H  HA   . TRP A 1 34  ? 18.123  82.851  34.530 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HA   1 
ATOM   538  H  HB2  . TRP A 1 34  ? 16.621  82.925  36.234 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HB2  1 
ATOM   539  H  HB3  . TRP A 1 34  ? 16.351  84.182  35.312 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HB3  1 
ATOM   540  H  HD1  . TRP A 1 34  ? 14.585  81.358  36.683 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HD1  1 
ATOM   541  H  HE1  . TRP A 1 34  ? 12.281  81.322  36.054 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HE1  1 
ATOM   542  H  HE3  . TRP A 1 34  ? 14.618  84.874  33.240 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HE3  1 
ATOM   543  H  HZ2  . TRP A 1 34  ? 10.633  82.632  34.293 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HZ2  1 
ATOM   544  H  HZ3  . TRP A 1 34  ? 12.612  85.392  32.156 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HZ3  1 
ATOM   545  H  HH2  . TRP A 1 34  ? 10.665  84.277  32.689 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A HH2  1 
ATOM   546  N  N    . ASP A 1 35  ? 17.279  80.411  35.286 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N    1 
ATOM   547  C  CA   . ASP A 1 35  ? 17.420  78.968  35.212 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA   1 
ATOM   548  C  C    . ASP A 1 35  ? 16.189  78.299  34.614 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C    1 
ATOM   549  O  O    . ASP A 1 35  ? 16.309  77.202  34.068 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O    1 
ATOM   550  C  CB   . ASP A 1 35  ? 17.744  78.378  36.590 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB   1 
ATOM   551  C  CG   . ASP A 1 35  ? 19.191  78.635  37.029 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG   1 
ATOM   552  O  OD1  . ASP A 1 35  ? 19.992  79.172  36.227 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1  1 
ATOM   553  O  OD2  . ASP A 1 35  ? 19.526  78.285  38.186 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2  1 
ATOM   554  H  H    . ASP A 1 35  ? 17.286  80.741  36.080 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A H    1 
ATOM   555  H  HA   . ASP A 1 35  ? 18.169  78.766  34.629 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A HA   1 
ATOM   556  H  HB2  . ASP A 1 35  ? 17.156  78.778  37.250 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A HB2  1 
ATOM   557  H  HB3  . ASP A 1 35  ? 17.606  77.418  36.562 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A HB3  1 
ATOM   558  N  N    . SER A 1 36  ? 15.009  78.928  34.674 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N    1 
ATOM   559  C  CA   A SER A 1 36  ? 13.777  78.295  34.230 0.61 13.69 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA   1 
ATOM   560  C  CA   B SER A 1 36  ? 13.802  78.266  34.189 0.39 13.33 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA   1 
ATOM   561  C  C    . SER A 1 36  ? 12.997  79.115  33.209 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C    1 
ATOM   562  O  O    . SER A 1 36  ? 11.827  78.810  32.964 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O    1 
ATOM   563  C  CB   A SER A 1 36  ? 12.884  77.979  35.432 0.61 16.42 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB   1 
ATOM   564  C  CB   B SER A 1 36  ? 12.920  77.805  35.351 0.39 15.07 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB   1 
ATOM   565  O  OG   A SER A 1 36  ? 13.528  77.045  36.273 0.61 18.28 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG   1 
ATOM   566  O  OG   B SER A 1 36  ? 12.496  78.908  36.120 0.39 16.13 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG   1 
ATOM   567  H  H    A SER A 1 36  ? 14.902  79.727  34.972 0.61 15.93 ? ? ? ? ? ? 36  SER A H    1 
ATOM   568  H  H    B SER A 1 36  ? 14.886  79.720  34.985 0.39 15.93 ? ? ? ? ? ? 36  SER A H    1 
ATOM   569  H  HA   A SER A 1 36  ? 14.004  77.451  33.808 0.61 16.43 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HA   1 
ATOM   570  H  HA   B SER A 1 36  ? 14.075  77.468  33.710 0.39 16.00 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HA   1 
ATOM   571  H  HB2  A SER A 1 36  ? 12.718  78.794  35.930 0.61 19.70 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HB2  1 
ATOM   572  H  HB2  B SER A 1 36  ? 12.142  77.349  34.996 0.39 18.08 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HB2  1 
ATOM   573  H  HB3  A SER A 1 36  ? 12.048  77.601  35.118 0.61 19.70 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HB3  1 
ATOM   574  H  HB3  B SER A 1 36  ? 13.430  77.203  35.915 0.39 18.08 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HB3  1 
ATOM   575  H  HG   A SER A 1 36  ? 13.041  76.869  36.934 0.61 21.94 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HG   1 
ATOM   576  H  HG   B SER A 1 36  ? 13.162  79.313  36.433 0.39 19.36 ? ? ? ? ? ? 36  SER A HG   1 
ATOM   577  N  N    . GLY A 1 37  ? 13.586  80.145  32.611 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N    1 
ATOM   578  C  CA   . GLY A 1 37  ? 12.843  80.874  31.598 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA   1 
ATOM   579  C  C    . GLY A 1 37  ? 13.643  81.997  30.975 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C    1 
ATOM   580  O  O    . GLY A 1 37  ? 14.824  82.199  31.266 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O    1 
ATOM   581  H  H    . GLY A 1 37  ? 14.382  80.432  32.767 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A H    1 
ATOM   582  H  HA2  . GLY A 1 37  ? 12.575  80.262  30.895 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA2  1 
ATOM   583  H  HA3  . GLY A 1 37  ? 12.043  81.252  31.996 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A HA3  1 
ATOM   584  N  N    . ALA A 1 38  ? 12.968  82.715  30.085 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N    1 
ATOM   585  C  CA   . ALA A 1 38  ? 13.543  83.884  29.440 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA   1 
ATOM   586  C  C    . ALA A 1 38  ? 12.428  84.839  29.040 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C    1 
ATOM   587  O  O    . ALA A 1 38  ? 11.309  84.416  28.742 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O    1 
ATOM   588  C  CB   . ALA A 1 38  ? 14.332  83.501  28.185 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB   1 
ATOM   589  H  H    . ALA A 1 38  ? 12.164  82.541  29.835 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A H    1 
ATOM   590  H  HA   . ALA A 1 38  ? 14.138  84.339  30.056 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A HA   1 
ATOM   591  H  HB1  . ALA A 1 38  ? 14.698  84.305  27.785 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A HB1  1 
ATOM   592  H  HB2  . ALA A 1 38  ? 15.050  82.899  28.435 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A HB2  1 
ATOM   593  H  HB3  . ALA A 1 38  ? 13.734  83.062  27.559 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A HB3  1 
ATOM   594  N  N    . TYR A 1 39  ? 12.752  86.130  29.018 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N    1 
ATOM   595  C  CA   . TYR A 1 39  ? 11.853  87.187  28.568 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA   1 
ATOM   596  C  C    . TYR A 1 39  ? 12.451  87.824  27.327 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C    1 
ATOM   597  O  O    . TYR A 1 39  ? 13.591  88.307  27.362 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O    1 
ATOM   598  C  CB   . TYR A 1 39  ? 11.680  88.259  29.640 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB   1 
ATOM   599  C  CG   . TYR A 1 39  ? 10.974  87.831  30.910 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG   1 
ATOM   600  C  CD1  . TYR A 1 39  ? 9.882   86.984  30.876 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1  1 
ATOM   601  C  CD2  . TYR A 1 39  ? 11.363  88.347  32.144 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2  1 
ATOM   602  C  CE1  . TYR A 1 39  ? 9.204   86.636  32.048 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1  1 
ATOM   603  C  CE2  . TYR A 1 39  ? 10.714  88.003  33.308 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2  1 
ATOM   604  C  CZ   . TYR A 1 39  ? 9.628   87.157  33.248 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ   1 
ATOM   605  O  OH   . TYR A 1 39  ? 8.999   86.823  34.419 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH   1 
ATOM   606  H  H    . TYR A 1 39  ? 13.519  86.428  29.271 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A H    1 
ATOM   607  H  HA   . TYR A 1 39  ? 10.985  86.815  28.348 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HA   1 
ATOM   608  H  HB2  . TYR A 1 39  ? 12.559  88.580  29.894 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HB2  1 
ATOM   609  H  HB3  . TYR A 1 39  ? 11.169  88.990  29.259 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HB3  1 
ATOM   610  H  HD1  . TYR A 1 39  ? 9.592   86.643  30.061 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HD1  1 
ATOM   611  H  HD2  . TYR A 1 39  ? 12.089  88.927  32.184 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HD2  1 
ATOM   612  H  HE1  . TYR A 1 39  ? 8.478   86.056  32.017 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HE1  1 
ATOM   613  H  HE2  . TYR A 1 39  ? 10.995  88.352  34.123 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HE2  1 
ATOM   614  H  HH   . TYR A 1 39  ? 8.368   86.290  34.264 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A HH   1 
ATOM   615  N  N    . LEU A 1 40  ? 11.673  87.839  26.247 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N    1 
ATOM   616  C  CA   . LEU A 1 40  ? 12.063  88.488  25.006 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA   1 
ATOM   617  C  C    . LEU A 1 40  ? 10.956  89.430  24.574 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C    1 
ATOM   618  O  O    . LEU A 1 40  ? 9.821   89.344  25.048 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O    1 
ATOM   619  C  CB   . LEU A 1 40  ? 12.316  87.469  23.886 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB   1 
ATOM   620  C  CG   . LEU A 1 40  ? 13.391  86.417  24.163 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG   1 
ATOM   621  C  CD1  . LEU A 1 40  ? 12.801  85.140  24.757 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1  1 
ATOM   622  C  CD2  . LEU A 1 40  ? 14.194  86.114  22.924 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2  1 
ATOM   623  H  H    . LEU A 1 40  ? 10.897  87.470  26.211 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A H    1 
ATOM   624  H  HA   . LEU A 1 40  ? 12.873  89.003  25.147 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HA   1 
ATOM   625  H  HB2  . LEU A 1 40  ? 11.487  86.996  23.711 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB2  1 
ATOM   626  H  HB3  . LEU A 1 40  ? 12.584  87.953  23.089 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB3  1 
ATOM   627  H  HG   . LEU A 1 40  ? 14.005  86.780  24.820 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HG   1 
ATOM   628  H  HD11 . LEU A 1 40  ? 13.518  84.506  24.915 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD11 1 
ATOM   629  H  HD12 . LEU A 1 40  ? 12.359  85.356  25.593 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD12 1 
ATOM   630  H  HD13 . LEU A 1 40  ? 12.161  84.768  24.131 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD13 1 
ATOM   631  H  HD21 . LEU A 1 40  ? 14.863  85.445  23.138 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD21 1 
ATOM   632  H  HD22 . LEU A 1 40  ? 13.599  85.778  22.236 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD22 1 
ATOM   633  H  HD23 . LEU A 1 40  ? 14.625  86.928  22.620 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD23 1 
ATOM   634  N  N    . SER A 1 41  ? 11.298  90.340  23.667 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 41  SER A N    1 
ATOM   635  C  CA   . SER A 1 41  ? 10.287  91.161  23.034 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA   1 
ATOM   636  C  C    . SER A 1 41  ? 10.426  91.122  21.526 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C    1 
ATOM   637  O  O    . SER A 1 41  ? 11.510  90.932  20.980 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 41  SER A O    1 
ATOM   638  C  CB   . SER A 1 41  ? 10.294  92.606  23.530 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB   1 
ATOM   639  O  OG   . SER A 1 41  ? 11.494  93.253  23.191 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG   1 
ATOM   640  H  H    . SER A 1 41  ? 12.103  90.498  23.407 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 41  SER A H    1 
ATOM   641  H  HA   . SER A 1 41  ? 9.418   90.789  23.251 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 41  SER A HA   1 
ATOM   642  H  HB2  . SER A 1 41  ? 9.554   93.082  23.122 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 41  SER A HB2  1 
ATOM   643  H  HB3  . SER A 1 41  ? 10.197  92.608  24.495 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 41  SER A HB3  1 
ATOM   644  H  HG   . SER A 1 41  ? 12.145  92.851  23.538 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 41  SER A HG   1 
ATOM   645  N  N    . CYS A 1 42  ? 9.294   91.317  20.867 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N    1 
ATOM   646  C  CA   . CYS A 1 42  ? 9.210   91.383  19.416 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA   1 
ATOM   647  C  C    . CYS A 1 42  ? 8.264   92.547  19.145 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C    1 
ATOM   648  O  O    . CYS A 1 42  ? 7.048   92.401  19.267 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O    1 
ATOM   649  C  CB   . CYS A 1 42  ? 8.654   90.065  18.891 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB   1 
ATOM   650  S  SG   . CYS A 1 42  ? 8.507   89.995  17.120 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG   1 
ATOM   651  H  H    . CYS A 1 42  ? 8.533   91.419  21.254 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A H    1 
ATOM   652  H  HA   . CYS A 1 42  ? 10.079  91.560  19.023 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A HA   1 
ATOM   653  H  HB2  . CYS A 1 42  ? 9.244   89.346  19.168 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A HB2  1 
ATOM   654  H  HB3  . CYS A 1 42  ? 7.771   89.928  19.267 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A HB3  1 
ATOM   655  H  HG   . CYS A 1 42  ? 7.768   90.867  16.755 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A HG   1 
ATOM   656  N  N    . GLY A 1 43  ? 8.813   93.722  18.853 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N    1 
ATOM   657  C  CA   . GLY A 1 43  ? 7.968   94.908  18.857 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA   1 
ATOM   658  C  C    . GLY A 1 43  ? 7.324   95.065  20.222 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C    1 
ATOM   659  O  O    . GLY A 1 43  ? 8.000   94.997  21.255 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O    1 
ATOM   660  H  H    . GLY A 1 43  ? 9.639   93.856  18.656 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A H    1 
ATOM   661  H  HA2  . GLY A 1 43  ? 8.500   95.696  18.666 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A HA2  1 
ATOM   662  H  HA3  . GLY A 1 43  ? 7.273   94.824  18.186 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A HA3  1 
ATOM   663  N  N    . ASP A 1 44  ? 5.993   95.233  20.239 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N    1 
ATOM   664  C  CA   . ASP A 1 44  ? 5.223   95.353  21.478 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA   1 
ATOM   665  C  C    . ASP A 1 44  ? 4.960   94.015  22.154 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C    1 
ATOM   666  O  O    . ASP A 1 44  ? 4.438   94.001  23.276 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O    1 
ATOM   667  C  CB   . ASP A 1 44  ? 3.844   95.973  21.199 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB   1 
ATOM   668  C  CG   . ASP A 1 44  ? 3.905   97.444  20.852 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG   1 
ATOM   669  O  OD1  . ASP A 1 44  ? 4.726   98.179  21.443 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1  1 
ATOM   670  O  OD2  . ASP A 1 44  ? 3.103   97.863  19.988 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2  1 
ATOM   671  H  H    . ASP A 1 44  ? 5.509   95.282  19.530 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A H    1 
ATOM   672  H  HA   . ASP A 1 44  ? 5.698   95.925  22.101 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A HA   1 
ATOM   673  H  HB2  . ASP A 1 44  ? 3.435   95.508  20.453 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A HB2  1 
ATOM   674  H  HB3  . ASP A 1 44  ? 3.290   95.877  21.990 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A HB3  1 
ATOM   675  N  N    . LEU A 1 45  ? 5.275   92.897  21.507 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N    1 
ATOM   676  C  CA   . LEU A 1 45  ? 4.977   91.593  22.083 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA   1 
ATOM   677  C  C    . LEU A 1 45  ? 5.969   91.239  23.180 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C    1 
ATOM   678  O  O    . LEU A 1 45  ? 7.176   91.252  22.951 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O    1 
ATOM   679  C  CB   . LEU A 1 45  ? 5.032   90.512  21.009 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB   1 
ATOM   680  C  CG   . LEU A 1 45  ? 4.870   89.081  21.543 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG   1 
ATOM   681  C  CD1  . LEU A 1 45  ? 3.472   88.887  22.113 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1  1 
ATOM   682  C  CD2  . LEU A 1 45  ? 5.155   88.065  20.448 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2  1 
ATOM   683  H  H    . LEU A 1 45  ? 5.659   92.868  20.738 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A H    1 
ATOM   684  H  HA   . LEU A 1 45  ? 4.086   91.603  22.465 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HA   1 
ATOM   685  H  HB2  . LEU A 1 45  ? 4.318   90.671  20.372 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HB2  1 
ATOM   686  H  HB3  . LEU A 1 45  ? 5.889   90.563  20.560 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HB3  1 
ATOM   687  H  HG   . LEU A 1 45  ? 5.508   88.937  22.260 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HG   1 
ATOM   688  H  HD11 . LEU A 1 45  ? 3.390   87.979  22.444 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD11 1 
ATOM   689  H  HD12 . LEU A 1 45  ? 3.336   89.517  22.837 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD12 1 
ATOM   690  H  HD13 . LEU A 1 45  ? 2.821   89.043  21.411 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD13 1 
ATOM   691  H  HD21 . LEU A 1 45  ? 5.046   87.172  20.811 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD21 1 
ATOM   692  H  HD22 . LEU A 1 45  ? 4.532   88.205  19.719 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD22 1 
ATOM   693  H  HD23 . LEU A 1 45  ? 6.065   88.187  20.135 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A HD23 1 
ATOM   694  N  N    . TRP A 1 46  ? 5.448   90.864  24.348 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N    1 
ATOM   695  C  CA   . TRP A 1 46  ? 6.216   90.255  25.428 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA   1 
ATOM   696  C  C    . TRP A 1 46  ? 6.096   88.745  25.288 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C    1 
ATOM   697  O  O    . TRP A 1 46  ? 5.001   88.191  25.396 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O    1 
ATOM   698  C  CB   . TRP A 1 46  ? 5.653   90.729  26.765 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB   1 
ATOM   699  C  CG   . TRP A 1 46  ? 6.214   90.097  28.012 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG   1 
ATOM   700  C  CD1  . TRP A 1 46  ? 7.262   89.234  28.130 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1  1 
ATOM   701  C  CD2  . TRP A 1 46  ? 5.728   90.317  29.343 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2  1 
ATOM   702  N  NE1  . TRP A 1 46  ? 7.459   88.906  29.465 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1  1 
ATOM   703  C  CE2  . TRP A 1 46  ? 6.515   89.549  30.218 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2  1 
ATOM   704  C  CE3  . TRP A 1 46  ? 4.684   91.081  29.873 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3  1 
ATOM   705  C  CZ2  . TRP A 1 46  ? 6.300   89.533  31.600 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2  1 
ATOM   706  C  CZ3  . TRP A 1 46  ? 4.464   91.054  31.244 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3  1 
ATOM   707  C  CH2  . TRP A 1 46  ? 5.268   90.293  32.088 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2  1 
ATOM   708  H  H    . TRP A 1 46  ? 4.615   90.958  24.543 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A H    1 
ATOM   709  H  HA   . TRP A 1 46  ? 7.150   90.511  25.363 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HA   1 
ATOM   710  H  HB2  . TRP A 1 46  ? 5.808   91.684  26.836 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HB2  1 
ATOM   711  H  HB3  . TRP A 1 46  ? 4.698   90.561  26.766 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HB3  1 
ATOM   712  H  HD1  . TRP A 1 46  ? 7.779   88.925  27.422 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HD1  1 
ATOM   713  H  HE1  . TRP A 1 46  ? 8.062   88.371  29.766 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HE1  1 
ATOM   714  H  HE3  . TRP A 1 46  ? 4.139   91.590  29.316 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HE3  1 
ATOM   715  H  HZ2  . TRP A 1 46  ? 6.834   89.023  32.165 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HZ2  1 
ATOM   716  H  HZ3  . TRP A 1 46  ? 3.775   91.563  31.607 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HZ3  1 
ATOM   717  H  HH2  . TRP A 1 46  ? 5.101   90.300  33.003 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A HH2  1 
ATOM   718  N  N    . LEU A 1 47  ? 7.214   88.087  24.996 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N    1 
ATOM   719  C  CA   . LEU A 1 47  ? 7.305   86.640  24.884 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA   1 
ATOM   720  C  C    . LEU A 1 47  ? 8.037   86.092  26.101 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C    1 
ATOM   721  O  O    . LEU A 1 47  ? 9.152   86.520  26.425 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O    1 
ATOM   722  C  CB   . LEU A 1 47  ? 8.045   86.251  23.601 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB   1 
ATOM   723  C  CG   . LEU A 1 47  ? 8.330   84.762  23.373 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG   1 
ATOM   724  C  CD1  . LEU A 1 47  ? 7.043   84.000  23.212 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1  1 
ATOM   725  C  CD2  . LEU A 1 47  ? 9.205   84.567  22.158 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2  1 
ATOM   726  H  H    . LEU A 1 47  ? 7.966   88.480  24.854 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A H    1 
ATOM   727  H  HA   . LEU A 1 47  ? 6.414   86.257  24.858 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HA   1 
ATOM   728  H  HB2  . LEU A 1 47  ? 7.519   86.558  22.846 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HB2  1 
ATOM   729  H  HB3  . LEU A 1 47  ? 8.901   86.707  23.598 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HB3  1 
ATOM   730  H  HG   . LEU A 1 47  ? 8.799   84.406  24.144 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HG   1 
ATOM   731  H  HD11 . LEU A 1 47  ? 7.248   83.063  23.070 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD11 1 
ATOM   732  H  HD12 . LEU A 1 47  ? 6.512   84.104  24.018 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD12 1 
ATOM   733  H  HD13 . LEU A 1 47  ? 6.560   84.354  22.449 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD13 1 
ATOM   734  H  HD21 . LEU A 1 47  ? 9.370   83.619  22.037 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD21 1 
ATOM   735  H  HD22 . LEU A 1 47  ? 8.750   84.926  21.380 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD22 1 
ATOM   736  H  HD23 . LEU A 1 47  ? 10.044  85.034  22.295 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A HD23 1 
ATOM   737  N  N    . CYS A 1 48  ? 7.416   85.129  26.754 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N    1 
ATOM   738  C  CA   A CYS A 1 48  ? 8.032   84.382  27.841 0.45 9.21  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA   1 
ATOM   739  C  CA   B CYS A 1 48  ? 8.057   84.388  27.826 0.55 9.01  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA   1 
ATOM   740  C  C    . CYS A 1 48  ? 8.271   82.953  27.377 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C    1 
ATOM   741  O  O    . CYS A 1 48  ? 7.341   82.304  26.894 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O    1 
ATOM   742  C  CB   A CYS A 1 48  ? 7.097   84.355  29.057 0.45 10.59 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB   1 
ATOM   743  C  CB   B CYS A 1 48  ? 7.209   84.410  29.099 0.55 10.78 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB   1 
ATOM   744  S  SG   A CYS A 1 48  ? 6.585   85.965  29.692 0.45 11.96 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG   1 
ATOM   745  S  SG   B CYS A 1 48  ? 7.912   83.370  30.399 0.55 12.24 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG   1 
ATOM   746  H  H    A CYS A 1 48  ? 6.611   84.880  26.583 0.45 10.60 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A H    1 
ATOM   747  H  H    B CYS A 1 48  ? 6.608   84.880  26.594 0.55 10.60 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A H    1 
ATOM   748  H  HA   A CYS A 1 48  ? 8.877   84.785  28.093 0.45 11.05 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HA   1 
ATOM   749  H  HA   B CYS A 1 48  ? 8.921   84.783  28.022 0.55 10.82 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HA   1 
ATOM   750  H  HB2  A CYS A 1 48  ? 6.293   83.871  28.813 0.45 12.71 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HB2  1 
ATOM   751  H  HB2  B CYS A 1 48  ? 7.160   85.319  29.433 0.55 12.94 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HB2  1 
ATOM   752  H  HB3  A CYS A 1 48  ? 7.548   83.889  29.778 0.45 12.71 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HB3  1 
ATOM   753  H  HB3  B CYS A 1 48  ? 6.320   84.080  28.896 0.55 12.94 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HB3  1 
ATOM   754  H  HG   A CYS A 1 48  ? 6.002   86.559  28.828 0.45 14.36 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HG   1 
ATOM   755  H  HG   B CYS A 1 48  ? 9.011   83.770  30.668 0.55 14.68 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A HG   1 
ATOM   756  N  N    . LEU A 1 49  ? 9.497   82.473  27.526 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N    1 
ATOM   757  C  CA   . LEU A 1 49  ? 9.818   81.070  27.322 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA   1 
ATOM   758  C  C    . LEU A 1 49  ? 9.938   80.472  28.714 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C    1 
ATOM   759  O  O    . LEU A 1 49  ? 10.719  80.968  29.537 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O    1 
ATOM   760  C  CB   . LEU A 1 49  ? 11.129  80.914  26.562 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB   1 
ATOM   761  C  CG   . LEU A 1 49  ? 11.169  81.594  25.190 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG   1 
ATOM   762  C  CD1  . LEU A 1 49  ? 12.547  81.397  24.558 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1  1 
ATOM   763  C  CD2  . LEU A 1 49  ? 10.056  81.087  24.284 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2  1 
ATOM   764  H  H    . LEU A 1 49  ? 10.175  82.952  27.751 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A H    1 
ATOM   765  H  HA   . LEU A 1 49  ? 9.106   80.624  26.837 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HA   1 
ATOM   766  H  HB2  . LEU A 1 49  ? 11.843  81.294  27.097 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HB2  1 
ATOM   767  H  HB3  . LEU A 1 49  ? 11.295  79.968  26.424 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HB3  1 
ATOM   768  H  HG   . LEU A 1 49  ? 11.036  82.547  25.313 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HG   1 
ATOM   769  H  HD11 . LEU A 1 49  ? 12.561  81.831  23.691 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD11 1 
ATOM   770  H  HD12 . LEU A 1 49  ? 13.219  81.790  25.137 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD12 1 
ATOM   771  H  HD13 . LEU A 1 49  ? 12.714  80.447  24.456 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD13 1 
ATOM   772  H  HD21 . LEU A 1 49  ? 10.115  81.540  23.429 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD21 1 
ATOM   773  H  HD22 . LEU A 1 49  ? 10.162  80.131  24.160 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD22 1 
ATOM   774  H  HD23 . LEU A 1 49  ? 9.200   81.275  24.700 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A HD23 1 
ATOM   775  N  N    . SER A 1 50  ? 9.181   79.412  28.984 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 50  SER A N    1 
ATOM   776  C  CA   . SER A 1 50  ? 9.118   78.839  30.319 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA   1 
ATOM   777  C  C    . SER A 1 50  ? 9.545   77.383  30.242 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 50  SER A C    1 
ATOM   778  O  O    . SER A 1 50  ? 8.915   76.581  29.541 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O    1 
ATOM   779  C  CB   . SER A 1 50  ? 7.702   78.968  30.869 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB   1 
ATOM   780  O  OG   . SER A 1 50  ? 7.637   78.440  32.175 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG   1 
ATOM   781  H  H    . SER A 1 50  ? 8.692   79.005  28.405 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 50  SER A H    1 
ATOM   782  H  HA   . SER A 1 50  ? 9.726   79.312  30.908 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 50  SER A HA   1 
ATOM   783  H  HB2  . SER A 1 50  ? 7.455   79.906  30.892 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 50  SER A HB2  1 
ATOM   784  H  HB3  . SER A 1 50  ? 7.093   78.476  30.297 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 50  SER A HB3  1 
ATOM   785  H  HG   . SER A 1 50  ? 6.856   78.513  32.476 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 50  SER A HG   1 
ATOM   786  N  N    . LEU A 1 51  ? 10.612  77.040  30.963 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N    1 
ATOM   787  C  CA   . LEU A 1 51  ? 11.091  75.667  30.984 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA   1 
ATOM   788  C  C    . LEU A 1 51  ? 10.050  74.787  31.659 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C    1 
ATOM   789  O  O    . LEU A 1 51  ? 9.661   75.040  32.802 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O    1 
ATOM   790  C  CB   . LEU A 1 51  ? 12.419  75.598  31.735 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB   1 
ATOM   791  C  CG   . LEU A 1 51  ? 13.078  74.218  31.816 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG   1 
ATOM   792  C  CD1  . LEU A 1 51  ? 13.368  73.650  30.438 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1  1 
ATOM   793  C  CD2  . LEU A 1 51  ? 14.350  74.285  32.655 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2  1 
ATOM   794  H  H    . LEU A 1 51  ? 11.072  77.584  31.445 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A H    1 
ATOM   795  H  HA   . LEU A 1 51  ? 11.228  75.351  30.077 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HA   1 
ATOM   796  H  HB2  . LEU A 1 51  ? 13.047  76.193  31.298 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HB2  1 
ATOM   797  H  HB3  . LEU A 1 51  ? 12.269  75.899  32.645 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HB3  1 
ATOM   798  H  HG   . LEU A 1 51  ? 12.467  73.610  32.260 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HG   1 
ATOM   799  H  HD11 . LEU A 1 51  ? 13.783  72.779  30.536 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD11 1 
ATOM   800  H  HD12 . LEU A 1 51  ? 12.533  73.565  29.950 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD12 1 
ATOM   801  H  HD13 . LEU A 1 51  ? 13.966  74.252  29.968 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD13 1 
ATOM   802  H  HD21 . LEU A 1 51  ? 14.750  73.402  32.692 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD21 1 
ATOM   803  H  HD22 . LEU A 1 51  ? 14.966  74.911  32.244 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD22 1 
ATOM   804  H  HD23 . LEU A 1 51  ? 14.122  74.583  33.550 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A HD23 1 
ATOM   805  N  N    . ASP A 1 52  ? 9.578   73.772  30.957 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N    1 
ATOM   806  C  CA   . ASP A 1 52  ? 8.498   72.952  31.488 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA   1 
ATOM   807  C  C    . ASP A 1 52  ? 8.838   71.494  31.218 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C    1 
ATOM   808  O  O    . ASP A 1 52  ? 8.836   71.074  30.055 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O    1 
ATOM   809  C  CB   . ASP A 1 52  ? 7.161   73.316  30.836 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB   1 
ATOM   810  C  CG   . ASP A 1 52  ? 5.968   72.636  31.499 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG   1 
ATOM   811  O  OD1  . ASP A 1 52  ? 6.176   71.718  32.324 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1  1 
ATOM   812  O  OD2  . ASP A 1 52  ? 4.823   73.034  31.199 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2  1 
ATOM   813  H  H    . ASP A 1 52  ? 9.859   73.536  30.180 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A H    1 
ATOM   814  H  HA   . ASP A 1 52  ? 8.425   73.084  32.446 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A HA   1 
ATOM   815  H  HB2  . ASP A 1 52  ? 7.030   74.275  30.899 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A HB2  1 
ATOM   816  H  HB3  . ASP A 1 52  ? 7.180   73.045  29.905 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A HB3  1 
ATOM   817  N  N    . PRO A 1 53  ? 9.128   70.693  32.254 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N    1 
ATOM   818  C  CA   . PRO A 1 53  ? 9.382   69.261  32.028 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA   1 
ATOM   819  C  C    . PRO A 1 53  ? 8.220   68.537  31.382 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C    1 
ATOM   820  O  O    . PRO A 1 53  ? 8.399   67.415  30.897 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O    1 
ATOM   821  C  CB   . PRO A 1 53  ? 9.647   68.712  33.440 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB   1 
ATOM   822  C  CG   . PRO A 1 53  ? 9.856   69.879  34.307 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG   1 
ATOM   823  C  CD   . PRO A 1 53  ? 9.167   71.044  33.682 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD   1 
ATOM   824  H  HA   . PRO A 1 53  ? 10.176  69.141  31.484 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HA   1 
ATOM   825  H  HB2  . PRO A 1 53  ? 8.878   68.201  33.738 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HB2  1 
ATOM   826  H  HB3  . PRO A 1 53  ? 10.440  68.154  33.426 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HB3  1 
ATOM   827  H  HG2  . PRO A 1 53  ? 9.479   69.697  35.182 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HG2  1 
ATOM   828  H  HG3  . PRO A 1 53  ? 10.807  70.054  34.383 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HG3  1 
ATOM   829  H  HD2  . PRO A 1 53  ? 8.267   71.132  34.033 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HD2  1 
ATOM   830  H  HD3  . PRO A 1 53  ? 9.682   71.855  33.817 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A HD3  1 
ATOM   831  N  N    . GLN A 1 54  ? 7.028   69.125  31.387 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N    1 
ATOM   832  C  CA   . GLN A 1 54  ? 5.857   68.508  30.784 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA   1 
ATOM   833  C  C    . GLN A 1 54  ? 5.754   68.773  29.290 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C    1 
ATOM   834  O  O    . GLN A 1 54  ? 4.932   68.130  28.627 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O    1 
ATOM   835  C  CB   . GLN A 1 54  ? 4.605   69.023  31.498 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB   1 
ATOM   836  C  CG   . GLN A 1 54  ? 3.324   68.331  31.115 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG   1 
ATOM   837  C  CD   . GLN A 1 54  ? 2.189   68.673  32.065 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD   1 
ATOM   838  O  OE1  . GLN A 1 54  ? 2.349   69.492  32.980 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1  1 
ATOM   839  N  NE2  . GLN A 1 54  ? 1.034   68.046  31.853 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2  1 
ATOM   840  H  H    . GLN A 1 54  ? 6.872   69.894  31.740 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A H    1 
ATOM   841  H  HA   . GLN A 1 54  ? 5.904   67.548  30.915 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HA   1 
ATOM   842  H  HB2  . GLN A 1 54  ? 4.725   68.906  32.454 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HB2  1 
ATOM   843  H  HB3  . GLN A 1 54  ? 4.500   69.966  31.296 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HB3  1 
ATOM   844  H  HG2  . GLN A 1 54  ? 3.066   68.610  30.222 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HG2  1 
ATOM   845  H  HG3  . GLN A 1 54  ? 3.460   67.371  31.139 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HG3  1 
ATOM   846  H  HE21 . GLN A 1 54  ? 0.963   67.483  31.207 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HE21 1 
ATOM   847  H  HE22 . GLN A 1 54  ? 0.360   68.204  32.363 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A HE22 1 
ATOM   848  N  N    . ARG A 1 55  ? 6.553   69.688  28.738 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N    1 
ATOM   849  C  CA   . ARG A 1 55  ? 6.477   69.976  27.309 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA   1 
ATOM   850  C  C    . ARG A 1 55  ? 7.017   68.796  26.516 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C    1 
ATOM   851  O  O    . ARG A 1 55  ? 8.088   68.262  26.819 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O    1 
ATOM   852  C  CB   . ARG A 1 55  ? 7.272   71.238  26.948 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB   1 
ATOM   853  C  CG   . ARG A 1 55  ? 7.305   71.554  25.434 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG   1 
ATOM   854  C  CD   . ARG A 1 55  ? 5.951   71.912  24.909 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD   1 
ATOM   855  N  NE   . ARG A 1 55  ? 5.867   71.847  23.457 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE   1 
ATOM   856  C  CZ   . ARG A 1 55  ? 4.761   72.142  22.779 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ   1 
ATOM   857  N  NH1  . ARG A 1 55  ? 3.672   72.537  23.427 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1  1 
ATOM   858  N  NH2  . ARG A 1 55  ? 4.740   72.054  21.454 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2  1 
ATOM   859  H  H    . ARG A 1 55  ? 7.139   70.150  29.165 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A H    1 
ATOM   860  H  HA   . ARG A 1 55  ? 5.551   70.116  27.057 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HA   1 
ATOM   861  H  HB2  . ARG A 1 55  ? 6.871   71.998  27.399 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HB2  1 
ATOM   862  H  HB3  . ARG A 1 55  ? 8.188   71.125  27.246 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HB3  1 
ATOM   863  H  HG2  . ARG A 1 55  ? 7.898   72.306  25.278 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HG2  1 
ATOM   864  H  HG3  . ARG A 1 55  ? 7.620   70.774  24.952 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HG3  1 
ATOM   865  H  HD2  . ARG A 1 55  ? 5.298   71.294  25.274 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HD2  1 
ATOM   866  H  HD3  . ARG A 1 55  ? 5.737   72.818  25.181 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HD3  1 
ATOM   867  H  HE   . ARG A 1 55  ? 6.507   71.458  23.034 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HE   1 
ATOM   868  H  HH11 . ARG A 1 55  ? 3.678   72.593  24.285 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HH11 1 
ATOM   869  H  HH12 . ARG A 1 55  ? 2.957   72.730  22.989 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HH12 1 
ATOM   870  H  HH21 . ARG A 1 55  ? 5.443   71.804  21.028 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HH21 1 
ATOM   871  H  HH22 . ARG A 1 55  ? 4.023   72.253  21.021 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A HH22 1 
ATOM   872  N  N    . ARG A 1 56  ? 6.269   68.393  25.498 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N    1 
ATOM   873  C  CA   . ARG A 1 56  ? 6.690   67.337  24.599 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA   1 
ATOM   874  C  C    . ARG A 1 56  ? 6.634   67.860  23.175 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C    1 
ATOM   875  O  O    . ARG A 1 56  ? 5.843   68.751  22.846 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O    1 
ATOM   876  C  CB   . ARG A 1 56  ? 5.774   66.112  24.706 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB   1 
ATOM   877  C  CG   . ARG A 1 56  ? 5.623   65.569  26.113 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG   1 
ATOM   878  C  CD   . ARG A 1 56  ? 6.888   64.893  26.598 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD   1 
ATOM   879  N  NE   . ARG A 1 56  ? 6.707   64.269  27.912 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE   1 
ATOM   880  C  CZ   . ARG A 1 56  ? 7.088   64.805  29.066 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ   1 
ATOM   881  N  NH1  . ARG A 1 56  ? 7.684   65.989  29.098 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1  1 
ATOM   882  N  NH2  . ARG A 1 56  ? 6.876   64.153  30.203 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2  1 
ATOM   883  H  H    . ARG A 1 56  ? 5.499   68.723  25.306 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A H    1 
ATOM   884  H  HA   . ARG A 1 56  ? 7.600   67.070  24.802 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HA   1 
ATOM   885  H  HB2  . ARG A 1 56  ? 4.891   66.355  24.387 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HB2  1 
ATOM   886  H  HB3  . ARG A 1 56  ? 6.138   65.402  24.154 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HB3  1 
ATOM   887  H  HG2  . ARG A 1 56  ? 5.420   66.300  26.717 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HG2  1 
ATOM   888  H  HG3  . ARG A 1 56  ? 4.906   64.915  26.127 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HG3  1 
ATOM   889  H  HD2  . ARG A 1 56  ? 7.142   64.201  25.967 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HD2  1 
ATOM   890  H  HD3  . ARG A 1 56  ? 7.594   65.554  26.671 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HD3  1 
ATOM   891  H  HE   . ARG A 1 56  ? 6.326   63.498  27.937 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HE   1 
ATOM   892  H  HH11 . ARG A 1 56  ? 7.826   66.419  28.366 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HH11 1 
ATOM   893  H  HH12 . ARG A 1 56  ? 7.927   66.328  29.850 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HH12 1 
ATOM   894  H  HH21 . ARG A 1 56  ? 6.490   63.385  30.192 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HH21 1 
ATOM   895  H  HH22 . ARG A 1 56  ? 7.123   64.500  30.950 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A HH22 1 
ATOM   896  N  N    . VAL A 1 57  ? 7.514   67.327  22.338 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N    1 
ATOM   897  C  CA   . VAL A 1 57  ? 7.348   67.516  20.913 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA   1 
ATOM   898  C  C    . VAL A 1 57  ? 6.158   66.690  20.448 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C    1 
ATOM   899  O  O    . VAL A 1 57  ? 5.967   65.534  20.859 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O    1 
ATOM   900  C  CB   . VAL A 1 57  ? 8.625   67.098  20.170 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB   1 
ATOM   901  C  CG1  . VAL A 1 57  ? 8.388   67.117  18.665 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1  1 
ATOM   902  C  CG2  . VAL A 1 57  ? 9.782   68.001  20.543 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2  1 
ATOM   903  H  H    . VAL A 1 57  ? 8.200   66.862  22.567 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A H    1 
ATOM   904  H  HA   . VAL A 1 57  ? 7.170   68.450  20.725 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HA   1 
ATOM   905  H  HB   . VAL A 1 57  ? 8.858   66.192  20.426 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HB   1 
ATOM   906  H  HG11 . VAL A 1 57  ? 9.204   66.851  18.214 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG11 1 
ATOM   907  H  HG12 . VAL A 1 57  ? 7.673   66.497  18.451 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG12 1 
ATOM   908  H  HG13 . VAL A 1 57  ? 8.138   68.015  18.397 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG13 1 
ATOM   909  H  HG21 . VAL A 1 57  ? 10.573  67.715  20.060 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG21 1 
ATOM   910  H  HG22 . VAL A 1 57  ? 9.559   68.914  20.302 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG22 1 
ATOM   911  H  HG23 . VAL A 1 57  ? 9.935   67.938  21.498 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A HG23 1 
ATOM   912  N  N    . THR A 1 58  ? 5.349   67.279  19.586 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 58  THR A N    1 
ATOM   913  C  CA   . THR A 1 58  ? 4.352   66.531  18.864 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA   1 
ATOM   914  C  C    . THR A 1 58  ? 4.611   66.868  17.401 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 58  THR A C    1 
ATOM   915  O  O    . THR A 1 58  ? 4.816   68.051  17.073 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 58  THR A O    1 
ATOM   916  C  CB   . THR A 1 58  ? 2.936   66.951  19.295 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB   1 
ATOM   917  O  OG1  . THR A 1 58  ? 1.963   66.367  18.417 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1  1 
ATOM   918  C  CG2  . THR A 1 58  ? 2.796   68.464  19.307 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2  1 
ATOM   919  H  H    . THR A 1 58  ? 5.361   68.119  19.404 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 58  THR A H    1 
ATOM   920  H  HA   . THR A 1 58  ? 4.469   65.579  19.005 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HA   1 
ATOM   921  H  HB   . THR A 1 58  ? 2.775   66.631  20.196 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HB   1 
ATOM   922  H  HG1  . THR A 1 58  ? 1.190   66.596  18.652 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HG1  1 
ATOM   923  H  HG21 . THR A 1 58  ? 1.899   68.712  19.581 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HG21 1 
ATOM   924  H  HG22 . THR A 1 58  ? 3.433   68.851  19.929 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HG22 1 
ATOM   925  H  HG23 . THR A 1 58  ? 2.965   68.820  18.421 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 58  THR A HG23 1 
ATOM   926  N  N    . PRO A 1 59  ? 4.677   65.884  16.507 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N    1 
ATOM   927  C  CA   . PRO A 1 59  ? 4.748   66.217  15.092 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA   1 
ATOM   928  C  C    . PRO A 1 59  ? 3.532   67.032  14.707 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C    1 
ATOM   929  O  O    . PRO A 1 59  ? 2.458   66.905  15.326 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O    1 
ATOM   930  C  CB   . PRO A 1 59  ? 4.744   64.846  14.403 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB   1 
ATOM   931  C  CG   . PRO A 1 59  ? 5.162   63.890  15.453 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG   1 
ATOM   932  C  CD   . PRO A 1 59  ? 4.580   64.432  16.705 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD   1 
ATOM   933  H  HA   . PRO A 1 59  ? 5.563   66.700  14.882 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HA   1 
ATOM   934  H  HB2  . PRO A 1 59  ? 3.850   64.641  14.088 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HB2  1 
ATOM   935  H  HB3  . PRO A 1 59  ? 5.376   64.847  13.668 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HB3  1 
ATOM   936  H  HG2  . PRO A 1 59  ? 4.803   63.011  15.259 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HG2  1 
ATOM   937  H  HG3  . PRO A 1 59  ? 6.130   63.864  15.507 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HG3  1 
ATOM   938  H  HD2  . PRO A 1 59  ? 3.653   64.162  16.794 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HD2  1 
ATOM   939  H  HD3  . PRO A 1 59  ? 5.107   64.158  17.472 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A HD3  1 
ATOM   940  N  N    . PRO A 1 60  ? 3.647   67.876  13.684 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N    1 
ATOM   941  C  CA   . PRO A 1 60  ? 2.563   68.827  13.399 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA   1 
ATOM   942  C  C    . PRO A 1 60  ? 1.275   68.171  12.991 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C    1 
ATOM   943  O  O    . PRO A 1 60  ? 0.210   68.759  13.200 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O    1 
ATOM   944  C  CB   . PRO A 1 60  ? 3.151   69.699  12.285 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB   1 
ATOM   945  C  CG   . PRO A 1 60  ? 4.209   68.857  11.652 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG   1 
ATOM   946  C  CD   . PRO A 1 60  ? 4.797   68.059  12.784 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD   1 
ATOM   947  H  HA   . PRO A 1 60  ? 2.399   69.382  14.178 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HA   1 
ATOM   948  H  HB2  . PRO A 1 60  ? 2.459   69.920  11.643 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB2  1 
ATOM   949  H  HB3  . PRO A 1 60  ? 3.536   70.503  12.667 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HB3  1 
ATOM   950  H  HG2  . PRO A 1 60  ? 3.809   68.271  10.990 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG2  1 
ATOM   951  H  HG3  . PRO A 1 60  ? 4.882   69.426  11.246 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HG3  1 
ATOM   952  H  HD2  . PRO A 1 60  ? 5.119   67.202  12.465 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD2  1 
ATOM   953  H  HD3  . PRO A 1 60  ? 5.498   68.563  13.227 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A HD3  1 
ATOM   954  N  N    . GLU A 1 61  ? 1.327   66.967  12.420 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N    1 
ATOM   955  C  CA   . GLU A 1 61  ? 0.103   66.299  12.011 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA   1 
ATOM   956  C  C    . GLU A 1 61  ? -0.712  65.801  13.199 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C    1 
ATOM   957  O  O    . GLU A 1 61  ? -1.894  65.494  13.031 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O    1 
ATOM   958  C  CB   . GLU A 1 61  ? 0.434   65.149  11.055 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB   1 
ATOM   959  C  CG   . GLU A 1 61  ? 1.226   65.562  9.803  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG   1 
ATOM   960  C  CD   . GLU A 1 61  ? 2.756   65.617  9.993  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD   1 
ATOM   961  O  OE1  . GLU A 1 61  ? 3.246   65.364  11.119 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1  1 
ATOM   962  O  OE2  . GLU A 1 61  ? 3.470   65.891  8.996  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2  1 
ATOM   963  H  H    . GLU A 1 61  ? 2.049   66.526  12.262 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A H    1 
ATOM   964  H  HA   . GLU A 1 61  ? -0.447  66.933  11.526 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A HA   1 
ATOM   965  H  HB2  . GLU A 1 61  ? 0.963   64.491  11.533 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A HB2  1 
ATOM   966  H  HB3  . GLU A 1 61  ? -0.396  64.745  10.756 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A HB3  1 
ATOM   967  H  HG2  . GLU A 1 61  ? 1.042   64.925  9.096  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A HG2  1 
ATOM   968  H  HG3  . GLU A 1 61  ? 0.933   66.445  9.529  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A HG3  1 
ATOM   969  N  N    . GLU A 1 62  ? -0.116  65.733  14.388 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N    1 
ATOM   970  C  CA   . GLU A 1 62  ? -0.819  65.280  15.583 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA   1 
ATOM   971  C  C    . GLU A 1 62  ? -1.101  66.398  16.584 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C    1 
ATOM   972  O  O    . GLU A 1 62  ? -1.584  66.115  17.686 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O    1 
ATOM   973  C  CB   . GLU A 1 62  ? -0.079  64.126  16.276 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB   1 
ATOM   974  C  CG   . GLU A 1 62  ? -0.252  62.732  15.599 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG   1 
ATOM   975  C  CD   . GLU A 1 62  ? 0.555   62.615  14.328 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD   1 
ATOM   976  O  OE1  . GLU A 1 62  ? 1.767   62.931  14.370 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1  1 
ATOM   977  O  OE2  . GLU A 1 62  ? -0.008  62.241  13.279 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2  1 
ATOM   978  H  H    . GLU A 1 62  ? 0.706   65.945  14.528 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A H    1 
ATOM   979  H  HA   . GLU A 1 62  ? -1.681  64.932  15.304 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A HA   1 
ATOM   980  H  HB2  . GLU A 1 62  ? 0.870   64.330  16.287 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A HB2  1 
ATOM   981  H  HB3  . GLU A 1 62  ? -0.406  64.051  17.187 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A HB3  1 
ATOM   982  H  HG2  . GLU A 1 62  ? 0.046   62.041  16.211 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A HG2  1 
ATOM   983  H  HG3  . GLU A 1 62  ? -1.187  62.600  15.376 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A HG3  1 
ATOM   984  N  N    . SER A 1 63  ? -0.805  67.647  16.250 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N    1 
ATOM   985  C  CA   . SER A 1 63  ? -1.264  68.779  17.040 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA   1 
ATOM   986  C  C    . SER A 1 63  ? -2.323  69.544  16.252 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C    1 
ATOM   987  O  O    . SER A 1 63  ? -2.381  69.486  15.019 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O    1 
ATOM   988  C  CB   . SER A 1 63  ? -0.105  69.714  17.408 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB   1 
ATOM   989  O  OG   . SER A 1 63  ? 0.464   70.270  16.249 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG   1 
ATOM   990  H  H    . SER A 1 63  ? -0.335  67.867  15.564 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 63  SER A H    1 
ATOM   991  H  HA   . SER A 1 63  ? -1.668  68.455  17.860 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 63  SER A HA   1 
ATOM   992  H  HB2  . SER A 1 63  ? -0.441  70.429  17.971 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB2  1 
ATOM   993  H  HB3  . SER A 1 63  ? 0.573   69.208  17.883 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 63  SER A HB3  1 
ATOM   994  H  HG   . SER A 1 63  ? 0.757   69.660  15.752 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 63  SER A HG   1 
ATOM   995  N  N    . ASP A 1 64  ? -3.151  70.276  16.972 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N    1 
ATOM   996  C  CA   . ASP A 1 64  ? -4.214  71.052  16.357 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA   1 
ATOM   997  C  C    . ASP A 1 64  ? -3.654  72.326  15.712 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C    1 
ATOM   998  O  O    . ASP A 1 64  ? -2.447  72.583  15.731 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O    1 
ATOM   999  C  CB   . ASP A 1 64  ? -5.340  71.286  17.368 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB   1 
ATOM   1000 C  CG   . ASP A 1 64  ? -4.918  72.121  18.546 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG   1 
ATOM   1001 O  OD1  . ASP A 1 64  ? -4.258  73.154  18.332 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1  1 
ATOM   1002 O  OD2  . ASP A 1 64  ? -5.257  71.737  19.687 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2  1 
ATOM   1003 H  H    . ASP A 1 64  ? -3.120  70.343  17.829 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A H    1 
ATOM   1004 H  HA   . ASP A 1 64  ? -4.591  70.520  15.639 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A HA   1 
ATOM   1005 H  HB2  . ASP A 1 64  ? -6.071  71.745  16.924 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A HB2  1 
ATOM   1006 H  HB3  . ASP A 1 64  ? -5.644  70.428  17.704 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A HB3  1 
ATOM   1007 N  N    . TYR A 1 65  ? -4.555  73.128  15.133 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N    1 
ATOM   1008 C  CA   . TYR A 1 65  ? -4.178  74.273  14.316 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA   1 
ATOM   1009 C  C    . TYR A 1 65  ? -3.785  75.507  15.131 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C    1 
ATOM   1010 O  O    . TYR A 1 65  ? -3.453  76.535  14.533 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O    1 
ATOM   1011 C  CB   . TYR A 1 65  ? -5.340  74.598  13.372 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB   1 
ATOM   1012 C  CG   . TYR A 1 65  ? -5.024  75.509  12.204 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG   1 
ATOM   1013 C  CD1  . TYR A 1 65  ? -4.037  75.187  11.285 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1  1 
ATOM   1014 C  CD2  . TYR A 1 65  ? -5.753  76.671  11.993 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2  1 
ATOM   1015 C  CE1  . TYR A 1 65  ? -3.771  76.007  10.205 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1  1 
ATOM   1016 C  CE2  . TYR A 1 65  ? -5.503  77.497  10.912 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2  1 
ATOM   1017 C  CZ   . TYR A 1 65  ? -4.497  77.161  10.025 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ   1 
ATOM   1018 O  OH   . TYR A 1 65  ? -4.213  77.968  8.943  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH   1 
ATOM   1019 H  H    . TYR A 1 65  ? -5.406  73.022  15.204 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A H    1 
ATOM   1020 H  HA   . TYR A 1 65  ? -3.415  74.026  13.770 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HA   1 
ATOM   1021 H  HB2  . TYR A 1 65  ? -5.676  73.765  13.005 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HB2  1 
ATOM   1022 H  HB3  . TYR A 1 65  ? -6.041  75.026  13.889 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HB3  1 
ATOM   1023 H  HD1  . TYR A 1 65  ? -3.540  74.410  11.402 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HD1  1 
ATOM   1024 H  HD2  . TYR A 1 65  ? -6.428  76.898  12.591 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HD2  1 
ATOM   1025 H  HE1  . TYR A 1 65  ? -3.097  75.783  9.604  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HE1  1 
ATOM   1026 H  HE2  . TYR A 1 65  ? -5.992  78.279  10.794 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HE2  1 
ATOM   1027 H  HH   . TYR A 1 65  ? -4.721  78.637  8.943  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A HH   1 
ATOM   1028 N  N    . THR A 1 66  ? -3.775  75.424  16.465 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 66  THR A N    1 
ATOM   1029 C  CA   . THR A 1 66  ? -3.369  76.562  17.287 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA   1 
ATOM   1030 C  C    . THR A 1 66  ? -1.981  77.028  16.847 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 66  THR A C    1 
ATOM   1031 O  O    . THR A 1 66  ? -1.049  76.224  16.763 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 66  THR A O    1 
ATOM   1032 C  CB   . THR A 1 66  ? -3.335  76.129  18.757 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB   1 
ATOM   1033 O  OG1  . THR A 1 66  ? -4.649  75.733  19.166 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1  1 
ATOM   1034 C  CG2  . THR A 1 66  ? -2.847  77.244  19.675 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2  1 
ATOM   1035 H  H    . THR A 1 66  ? -3.998  74.725  16.912 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 66  THR A H    1 
ATOM   1036 H  HA   . THR A 1 66  ? -3.998  77.293  17.184 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HA   1 
ATOM   1037 H  HB   . THR A 1 66  ? -2.732  75.375  18.852 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HB   1 
ATOM   1038 H  HG1  . THR A 1 66  ? -4.916  75.091  18.694 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HG1  1 
ATOM   1039 H  HG21 . THR A 1 66  ? -2.839  76.936  20.594 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HG21 1 
ATOM   1040 H  HG22 . THR A 1 66  ? -1.950  77.512  19.423 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HG22 1 
ATOM   1041 H  HG23 . THR A 1 66  ? -3.436  78.012  19.605 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 66  THR A HG23 1 
ATOM   1042 N  N    . HIS A 1 67  ? -1.833  78.325  16.560 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A N    1 
ATOM   1043 C  CA   . HIS A 1 67  ? -0.560  78.806  16.041 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CA   1 
ATOM   1044 C  C    . HIS A 1 67  ? -0.382  80.296  16.309 1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A C    1 
ATOM   1045 O  O    . HIS A 1 67  ? -1.334  81.009  16.632 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A O    1 
ATOM   1046 C  CB   . HIS A 1 67  ? -0.355  78.459  14.556 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CB   1 
ATOM   1047 C  CG   . HIS A 1 67  ? -1.238  79.197  13.589 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CG   1 
ATOM   1048 N  ND1  . HIS A 1 67  ? -2.454  78.714  13.155 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A ND1  1 
ATOM   1049 C  CD2  . HIS A 1 67  ? -1.044  80.357  12.924 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CD2  1 
ATOM   1050 C  CE1  . HIS A 1 67  ? -2.982  79.561  12.286 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CE1  1 
ATOM   1051 N  NE2  . HIS A 1 67  ? -2.140  80.565  12.123 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A NE2  1 
ATOM   1052 H  H    . HIS A 1 67  ? -2.439  78.928  16.654 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A H    1 
ATOM   1053 H  HA   . HIS A 1 67  ? 0.144   78.352  16.529 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HA   1 
ATOM   1054 H  HB2  . HIS A 1 67  ? 0.564   78.658  14.319 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HB2  1 
ATOM   1055 H  HB3  . HIS A 1 67  ? -0.523  77.511  14.437 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HB3  1 
ATOM   1056 H  HD1  . HIS A 1 67  ? -2.819  77.980  13.417 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HD1  1 
ATOM   1057 H  HD2  . HIS A 1 67  ? -0.304  80.916  13.000 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HD2  1 
ATOM   1058 H  HE1  . HIS A 1 67  ? -3.803  79.463  11.860 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A HE1  1 
ATOM   1059 N  N    . TYR A 1 68  ? 0.870   80.753  16.163 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N    1 
ATOM   1060 C  CA   . TYR A 1 68  ? 1.280   82.104  16.545 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA   1 
ATOM   1061 C  C    . TYR A 1 68  ? 1.961   82.739  15.345 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C    1 
ATOM   1062 O  O    . TYR A 1 68  ? 2.998   82.250  14.884 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O    1 
ATOM   1063 C  CB   . TYR A 1 68  ? 2.217   82.059  17.759 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB   1 
ATOM   1064 C  CG   . TYR A 1 68  ? 1.770   81.033  18.753 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG   1 
ATOM   1065 C  CD1  . TYR A 1 68  ? 0.516   81.123  19.341 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1  1 
ATOM   1066 C  CD2  . TYR A 1 68  ? 2.546   79.945  19.055 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2  1 
ATOM   1067 C  CE1  . TYR A 1 68  ? 0.057   80.164  20.213 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1  1 
ATOM   1068 C  CE2  . TYR A 1 68  ? 2.095   78.976  19.930 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2  1 
ATOM   1069 C  CZ   . TYR A 1 68  ? 0.843   79.091  20.497 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ   1 
ATOM   1070 O  OH   . TYR A 1 68  ? 0.361   78.133  21.362 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH   1 
ATOM   1071 H  H    . TYR A 1 68  ? 1.513   80.283  15.837 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A H    1 
ATOM   1072 H  HA   . TYR A 1 68  ? 0.498   82.631  16.774 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HA   1 
ATOM   1073 H  HB2  . TYR A 1 68  ? 3.112   81.828  17.464 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HB2  1 
ATOM   1074 H  HB3  . TYR A 1 68  ? 2.219   82.925  18.195 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HB3  1 
ATOM   1075 H  HD1  . TYR A 1 68  ? -0.031  81.846  19.134 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HD1  1 
ATOM   1076 H  HD2  . TYR A 1 68  ? 3.384   79.855  18.660 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HD2  1 
ATOM   1077 H  HE1  . TYR A 1 68  ? -0.787  80.242  20.595 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HE1  1 
ATOM   1078 H  HE2  . TYR A 1 68  ? 2.630   78.241  20.127 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HE2  1 
ATOM   1079 H  HH   . TYR A 1 68  ? 0.929   77.522  21.460 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A HH   1 
ATOM   1080 N  N    . ALA A 1 69  ? 1.378   83.811  14.812 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N    1 
ATOM   1081 C  CA   . ALA A 1 69  ? 1.926   84.468  13.627 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA   1 
ATOM   1082 C  C    . ALA A 1 69  ? 2.599   85.782  14.002 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C    1 
ATOM   1083 O  O    . ALA A 1 69  ? 2.068   86.548  14.814 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O    1 
ATOM   1084 C  CB   . ALA A 1 69  ? 0.823   84.746  12.609 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB   1 
ATOM   1085 H  H    . ALA A 1 69  ? 0.663   84.178  15.118 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A H    1 
ATOM   1086 H  HA   . ALA A 1 69  ? 2.587   83.891  13.214 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A HA   1 
ATOM   1087 H  HB1  . ALA A 1 69  ? 1.211   85.182  11.834 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A HB1  1 
ATOM   1088 H  HB2  . ALA A 1 69  ? 0.416   83.905  12.348 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A HB2  1 
ATOM   1089 H  HB3  . ALA A 1 69  ? 0.158   85.324  13.015 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A HB3  1 
ATOM   1090 N  N    . PHE A 1 70  ? 3.768   86.036  13.405 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N    1 
ATOM   1091 C  CA   . PHE A 1 70  ? 4.522   87.256  13.619 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA   1 
ATOM   1092 C  C    . PHE A 1 70  ? 4.491   88.106  12.352 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C    1 
ATOM   1093 O  O    . PHE A 1 70  ? 4.494   87.582  11.235 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O    1 
ATOM   1094 C  CB   . PHE A 1 70  ? 5.971   86.931  13.995 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB   1 
ATOM   1095 C  CG   . PHE A 1 70  ? 6.082   86.057  15.190 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG   1 
ATOM   1096 C  CD1  . PHE A 1 70  ? 5.762   86.536  16.446 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1  1 
ATOM   1097 C  CD2  . PHE A 1 70  ? 6.426   84.720  15.057 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2  1 
ATOM   1098 C  CE1  . PHE A 1 70  ? 5.817   85.693  17.557 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1  1 
ATOM   1099 C  CE2  . PHE A 1 70  ? 6.502   83.886  16.160 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2  1 
ATOM   1100 C  CZ   . PHE A 1 70  ? 6.174   84.369  17.401 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ   1 
ATOM   1101 H  H    . PHE A 1 70  ? 4.148   85.493  12.857 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A H    1 
ATOM   1102 H  HA   . PHE A 1 70  ? 4.122   87.764  14.341 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HA   1 
ATOM   1103 H  HB2  . PHE A 1 70  ? 6.395   86.475  13.251 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HB2  1 
ATOM   1104 H  HB3  . PHE A 1 70  ? 6.439   87.759  14.186 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HB3  1 
ATOM   1105 H  HD1  . PHE A 1 70  ? 5.507   87.424  16.551 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HD1  1 
ATOM   1106 H  HD2  . PHE A 1 70  ? 6.635   84.384  14.215 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HD2  1 
ATOM   1107 H  HE1  . PHE A 1 70  ? 5.613   86.023  18.402 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HE1  1 
ATOM   1108 H  HE2  . PHE A 1 70  ? 6.741   82.994  16.055 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HE2  1 
ATOM   1109 H  HZ   . PHE A 1 70  ? 6.230   83.814  18.145 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A HZ   1 
ATOM   1110 N  N    . SER A 1 71  ? 4.401   89.419  12.540 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 71  SER A N    1 
ATOM   1111 C  CA   . SER A 1 71  ? 4.348   90.359  11.434 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA   1 
ATOM   1112 C  C    . SER A 1 71  ? 5.720   90.590  10.831 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 71  SER A C    1 
ATOM   1113 O  O    . SER A 1 71  ? 6.719   90.757  11.543 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 71  SER A O    1 
ATOM   1114 C  CB   . SER A 1 71  ? 3.830   91.703  11.927 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB   1 
ATOM   1115 O  OG   . SER A 1 71  ? 2.505   91.558  12.366 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG   1 
ATOM   1116 H  H    . SER A 1 71  ? 4.368   89.793  13.313 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 71  SER A H    1 
ATOM   1117 H  HA   . SER A 1 71  ? 3.753   90.026  10.745 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 71  SER A HA   1 
ATOM   1118 H  HB2  . SER A 1 71  ? 4.381   92.007  12.666 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 71  SER A HB2  1 
ATOM   1119 H  HB3  . SER A 1 71  ? 3.859   92.344  11.200 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 71  SER A HB3  1 
ATOM   1120 H  HG   . SER A 1 71  ? 2.211   92.296  12.640 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 71  SER A HG   1 
ATOM   1121 N  N    . ILE A 1 72  ? 5.748   90.648  9.502  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N    1 
ATOM   1122 C  CA   . ILE A 1 72  ? 6.944   90.982  8.757  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA   1 
ATOM   1123 C  C    . ILE A 1 72  ? 6.511   91.831  7.567  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C    1 
ATOM   1124 O  O    . ILE A 1 72  ? 5.374   91.735  7.087  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O    1 
ATOM   1125 C  CB   . ILE A 1 72  ? 7.677   89.686  8.345  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB   1 
ATOM   1126 C  CG1  . ILE A 1 72  ? 9.063   89.987  7.800  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1  1 
ATOM   1127 C  CG2  . ILE A 1 72  ? 6.820   88.852  7.370  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2  1 
ATOM   1128 C  CD1  . ILE A 1 72  ? 9.929   88.788  7.696  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1  1 
ATOM   1129 H  H    . ILE A 1 72  ? 5.065   90.492  9.003  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A H    1 
ATOM   1130 H  HA   . ILE A 1 72  ? 7.538   91.509  9.313  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HA   1 
ATOM   1131 H  HB   . ILE A 1 72  ? 7.795   89.155  9.149  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HB   1 
ATOM   1132 H  HG12 . ILE A 1 72  ? 8.975   90.369  6.913  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HG12 1 
ATOM   1133 H  HG13 . ILE A 1 72  ? 9.501   90.620  8.389  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HG13 1 
ATOM   1134 H  HG21 . ILE A 1 72  ? 7.306   88.048  7.132  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HG21 1 
ATOM   1135 H  HG22 . ILE A 1 72  ? 5.985   88.618  7.806  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HG22 1 
ATOM   1136 H  HG23 . ILE A 1 72  ? 6.643   89.380  6.576  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HG23 1 
ATOM   1137 H  HD11 . ILE A 1 72  ? 10.793  89.053  7.343  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HD11 1 
ATOM   1138 H  HD12 . ILE A 1 72  ? 10.037  88.399  8.578  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HD12 1 
ATOM   1139 H  HD13 . ILE A 1 72  ? 9.511   88.147  7.100  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A HD13 1 
ATOM   1140 N  N    . SER A 1 73  ? 7.407   92.689  7.103  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N    1 
ATOM   1141 C  CA   . SER A 1 73  ? 7.068   93.551  5.980  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA   1 
ATOM   1142 C  C    . SER A 1 73  ? 7.056   92.769  4.671  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C    1 
ATOM   1143 O  O    . SER A 1 73  ? 7.671   91.710  4.527  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O    1 
ATOM   1144 C  CB   . SER A 1 73  ? 8.074   94.678  5.849  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB   1 
ATOM   1145 O  OG   . SER A 1 73  ? 9.290   94.187  5.328  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG   1 
ATOM   1146 H  H    . SER A 1 73  ? 8.203   92.792  7.412  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 73  SER A H    1 
ATOM   1147 H  HA   . SER A 1 73  ? 6.188   93.935  6.119  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 73  SER A HA   1 
ATOM   1148 H  HB2  . SER A 1 73  ? 7.720   95.352  5.247  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 73  SER A HB2  1 
ATOM   1149 H  HB3  . SER A 1 73  ? 8.235   95.064  6.724  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 73  SER A HB3  1 
ATOM   1150 H  HG   . SER A 1 73  ? 9.606   93.600  5.840  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 73  SER A HG   1 
ATOM   1151 N  N    . GLU A 1 74  ? 6.344   93.324  3.699  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N    1 
ATOM   1152 C  CA   . GLU A 1 74  ? 6.334   92.735  2.372  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA   1 
ATOM   1153 C  C    . GLU A 1 74  ? 7.740   92.643  1.800  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C    1 
ATOM   1154 O  O    . GLU A 1 74  ? 8.059   91.683  1.101  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O    1 
ATOM   1155 C  CB   . GLU A 1 74  ? 5.432   93.555  1.451  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB   1 
ATOM   1156 C  CG   . GLU A 1 74  ? 5.325   92.972  0.053  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG   1 
ATOM   1157 C  CD   . GLU A 1 74  ? 4.262   93.639  -0.785 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD   1 
ATOM   1158 O  OE1  . GLU A 1 74  ? 3.665   94.632  -0.310 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1  1 
ATOM   1159 O  OE2  . GLU A 1 74  ? 4.034   93.165  -1.923 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2  1 
ATOM   1160 H  H    . GLU A 1 74  ? 5.864   94.034  3.782  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A H    1 
ATOM   1161 H  HA   . GLU A 1 74  ? 5.972   91.837  2.427  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A HA   1 
ATOM   1162 H  HB2  . GLU A 1 74  ? 4.540   93.588  1.830  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A HB2  1 
ATOM   1163 H  HB3  . GLU A 1 74  ? 5.792   94.452  1.374  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A HB3  1 
ATOM   1164 H  HG2  . GLU A 1 74  ? 6.176   93.082  -0.400 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A HG2  1 
ATOM   1165 H  HG3  . GLU A 1 74  ? 5.105   92.030  0.121  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A HG3  1 
ATOM   1166 N  N    . ALA A 1 75  ? 8.603   93.616  2.102  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N    1 
ATOM   1167 C  CA   . ALA A 1 75  ? 9.946   93.615  1.529  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA   1 
ATOM   1168 C  C    . ALA A 1 75  ? 10.837  92.522  2.113  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C    1 
ATOM   1169 O  O    . ALA A 1 75  ? 11.743  92.030  1.428  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O    1 
ATOM   1170 C  CB   . ALA A 1 75  ? 10.594  94.977  1.733  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB   1 
ATOM   1171 H  H    . ALA A 1 75  ? 8.437   94.276  2.628  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A H    1 
ATOM   1172 H  HA   . ALA A 1 75  ? 9.877   93.460  0.574  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A HA   1 
ATOM   1173 H  HB1  . ALA A 1 75  ? 11.485  94.964  1.349  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A HB1  1 
ATOM   1174 H  HB2  . ALA A 1 75  ? 10.054  95.652  1.294  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A HB2  1 
ATOM   1175 H  HB3  . ALA A 1 75  ? 10.647  95.162  2.684  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A HB3  1 
ATOM   1176 N  N    . ASP A 1 76  ? 10.628  92.147  3.376  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N    1 
ATOM   1177 C  CA   . ASP A 1 76  ? 11.489  91.175  4.037  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA   1 
ATOM   1178 C  C    . ASP A 1 76  ? 10.931  89.756  4.033  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C    1 
ATOM   1179 O  O    . ASP A 1 76  ? 11.672  88.824  4.351  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O    1 
ATOM   1180 C  CB   . ASP A 1 76  ? 11.734  91.571  5.501  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB   1 
ATOM   1181 C  CG   . ASP A 1 76  ? 12.389  92.931  5.649  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG   1 
ATOM   1182 O  OD1  . ASP A 1 76  ? 13.062  93.376  4.696  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1  1 
ATOM   1183 O  OD2  . ASP A 1 76  ? 12.245  93.539  6.738  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2  1 
ATOM   1184 H  H    . ASP A 1 76  ? 9.991   92.445  3.871  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A H    1 
ATOM   1185 H  HA   . ASP A 1 76  ? 12.347  91.158  3.585  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A HA   1 
ATOM   1186 H  HB2  . ASP A 1 76  ? 10.883  91.597  5.967  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A HB2  1 
ATOM   1187 H  HB3  . ASP A 1 76  ? 12.316  90.913  5.912  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A HB3  1 
ATOM   1188 N  N    . PHE A 1 77  ? 9.656   89.573  3.680  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N    1 
ATOM   1189 C  CA   . PHE A 1 77  ? 8.961   88.305  3.897  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA   1 
ATOM   1190 C  C    . PHE A 1 77  ? 9.678   87.134  3.223  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C    1 
ATOM   1191 O  O    . PHE A 1 77  ? 10.010  86.130  3.870  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O    1 
ATOM   1192 C  CB   . PHE A 1 77  ? 7.536   88.452  3.362  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB   1 
ATOM   1193 C  CG   . PHE A 1 77  ? 6.763   87.166  3.275  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG   1 
ATOM   1194 C  CD1  . PHE A 1 77  ? 6.228   86.582  4.408  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1  1 
ATOM   1195 C  CD2  . PHE A 1 77  ? 6.558   86.547  2.052  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2  1 
ATOM   1196 C  CE1  . PHE A 1 77  ? 5.494   85.406  4.326  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1  1 
ATOM   1197 C  CE2  . PHE A 1 77  ? 5.825   85.369  1.966  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2  1 
ATOM   1198 C  CZ   . PHE A 1 77  ? 5.295   84.797  3.109  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ   1 
ATOM   1199 H  H    . PHE A 1 77  ? 9.168   90.176  3.309  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A H    1 
ATOM   1200 H  HA   . PHE A 1 77  ? 8.912   88.125  4.849  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HA   1 
ATOM   1201 H  HB2  . PHE A 1 77  ? 7.045   89.050  3.948  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HB2  1 
ATOM   1202 H  HB3  . PHE A 1 77  ? 7.577   88.831  2.471  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HB3  1 
ATOM   1203 H  HD1  . PHE A 1 77  ? 6.352   86.988  5.235  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HD1  1 
ATOM   1204 H  HD2  . PHE A 1 77  ? 6.906   86.930  1.279  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HD2  1 
ATOM   1205 H  HE1  . PHE A 1 77  ? 5.143   85.024  5.098  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HE1  1 
ATOM   1206 H  HE2  . PHE A 1 77  ? 5.696   84.962  1.140  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HE2  1 
ATOM   1207 H  HZ   . PHE A 1 77  ? 4.811   84.004  3.055  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A HZ   1 
ATOM   1208 N  N    . ALA A 1 78  ? 9.890   87.223  1.912  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N    1 
ATOM   1209 C  CA   . ALA A 1 78  ? 10.380  86.057  1.187  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA   1 
ATOM   1210 C  C    . ALA A 1 78  ? 11.807  85.708  1.578  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C    1 
ATOM   1211 O  O    . ALA A 1 78  ? 12.152  84.526  1.682  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O    1 
ATOM   1212 C  CB   . ALA A 1 78  ? 10.287  86.292  -0.318 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB   1 
ATOM   1213 H  H    . ALA A 1 78  ? 9.763   87.925  1.432  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A H    1 
ATOM   1214 H  HA   . ALA A 1 78  ? 9.819   85.296  1.403  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A HA   1 
ATOM   1215 H  HB1  . ALA A 1 78  ? 10.617  85.505  -0.780 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A HB1  1 
ATOM   1216 H  HB2  . ALA A 1 78  ? 9.361   86.451  -0.556 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A HB2  1 
ATOM   1217 H  HB3  . ALA A 1 78  ? 10.827  87.063  -0.550 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A HB3  1 
ATOM   1218 N  N    . SER A 1 79  ? 12.670  86.712  1.746  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N    1 
ATOM   1219 C  CA   . SER A 1 79  ? 14.057  86.404  2.059  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA   1 
ATOM   1220 C  C    . SER A 1 79  ? 14.172  85.812  3.452  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C    1 
ATOM   1221 O  O    . SER A 1 79  ? 14.993  84.917  3.688  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O    1 
ATOM   1222 C  CB   . SER A 1 79  ? 14.937  87.643  1.908  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB   1 
ATOM   1223 O  OG   . SER A 1 79  ? 14.563  88.679  2.784  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG   1 
ATOM   1224 H  H    . SER A 1 79  ? 12.484  87.549  1.686  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 79  SER A H    1 
ATOM   1225 H  HA   . SER A 1 79  ? 14.376  85.738  1.430  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 79  SER A HA   1 
ATOM   1226 H  HB2  . SER A 1 79  ? 15.856  87.395  2.096  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 79  SER A HB2  1 
ATOM   1227 H  HB3  . SER A 1 79  ? 14.865  87.965  0.997  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 79  SER A HB3  1 
ATOM   1228 H  HG   . SER A 1 79  ? 13.770  88.911  2.633  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 79  SER A HG   1 
ATOM   1229 N  N    A PHE A 1 80  ? 13.355  86.295  4.398  0.40 13.57 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N    1 
ATOM   1230 N  N    B PHE A 1 80  ? 13.353  86.271  4.386  0.60 13.05 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N    1 
ATOM   1231 C  CA   A PHE A 1 80  ? 13.347  85.744  5.757  0.40 13.76 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA   1 
ATOM   1232 C  CA   B PHE A 1 80  ? 13.450  85.675  5.702  0.60 13.18 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA   1 
ATOM   1233 C  C    A PHE A 1 80  ? 12.874  84.293  5.746  0.40 13.79 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C    1 
ATOM   1234 C  C    B PHE A 1 80  ? 12.905  84.252  5.707  0.60 13.60 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C    1 
ATOM   1235 O  O    A PHE A 1 80  ? 13.484  83.423  6.377  0.40 13.98 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O    1 
ATOM   1236 O  O    B PHE A 1 80  ? 13.500  83.360  6.322  0.60 13.83 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O    1 
ATOM   1237 C  CB   A PHE A 1 80  ? 12.453  86.618  6.656  0.40 15.30 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB   1 
ATOM   1238 C  CB   B PHE A 1 80  ? 12.769  86.522  6.756  0.60 14.20 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB   1 
ATOM   1239 C  CG   A PHE A 1 80  ? 12.523  86.296  8.153  0.40 15.82 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG   1 
ATOM   1240 C  CG   B PHE A 1 80  ? 13.140  86.100  8.128  0.60 13.89 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG   1 
ATOM   1241 C  CD1  A PHE A 1 80  ? 12.068  85.094  8.662  0.40 15.64 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1  1 
ATOM   1242 C  CD1  B PHE A 1 80  ? 12.185  85.681  9.021  0.60 12.51 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1  1 
ATOM   1243 C  CD2  A PHE A 1 80  ? 12.997  87.232  9.051  0.40 16.13 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2  1 
ATOM   1244 C  CD2  B PHE A 1 80  ? 14.475  86.021  8.485  0.60 14.67 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2  1 
ATOM   1245 C  CE1  A PHE A 1 80  ? 12.120  84.836  10.026 0.40 15.92 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1  1 
ATOM   1246 C  CE1  B PHE A 1 80  ? 12.543  85.267  10.271 0.60 13.33 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1  1 
ATOM   1247 C  CE2  A PHE A 1 80  ? 13.042  86.964  10.425 0.40 16.25 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2  1 
ATOM   1248 C  CE2  B PHE A 1 80  ? 14.847  85.597  9.740  0.60 16.00 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2  1 
ATOM   1249 C  CZ   A PHE A 1 80  ? 12.606  85.778  10.897 0.40 15.62 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ   1 
ATOM   1250 C  CZ   B PHE A 1 80  ? 13.877  85.212  10.626 0.60 14.62 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ   1 
ATOM   1251 H  H    B PHE A 1 80  ? 12.765  86.892  4.292  0.60 15.66 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A H    1 
ATOM   1252 H  HA   A PHE A 1 80  ? 14.249  85.766  6.114  0.40 16.52 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HA   1 
ATOM   1253 H  HA   B PHE A 1 80  ? 14.389  85.622  5.941  0.60 15.82 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HA   1 
ATOM   1254 H  HB2  A PHE A 1 80  ? 12.717  87.545  6.544  0.40 18.36 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HB2  1 
ATOM   1255 H  HB2  B PHE A 1 80  ? 13.034  87.448  6.642  0.60 17.04 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HB2  1 
ATOM   1256 H  HB3  A PHE A 1 80  ? 11.532  86.506  6.375  0.40 18.36 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HB3  1 
ATOM   1257 H  HB3  B PHE A 1 80  ? 11.807  86.435  6.663  0.60 17.04 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HB3  1 
ATOM   1258 H  HD1  A PHE A 1 80  ? 11.735  84.446  8.084  0.40 18.77 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HD1  1 
ATOM   1259 H  HD1  B PHE A 1 80  ? 11.285  85.718  8.787  0.60 15.01 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HD1  1 
ATOM   1260 H  HD2  A PHE A 1 80  ? 13.299  88.053  8.736  0.40 19.36 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HD2  1 
ATOM   1261 H  HD2  B PHE A 1 80  ? 15.128  86.285  7.878  0.60 17.61 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HD2  1 
ATOM   1262 H  HE1  A PHE A 1 80  ? 11.820  84.019  10.353 0.40 19.11 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HE1  1 
ATOM   1263 H  HE1  B PHE A 1 80  ? 11.889  85.002  10.878 0.60 16.00 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HE1  1 
ATOM   1264 H  HE2  A PHE A 1 80  ? 13.375  87.604  11.012 0.40 19.50 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HE2  1 
ATOM   1265 H  HE2  B PHE A 1 80  ? 15.745  85.565  9.980  0.60 19.20 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HE2  1 
ATOM   1266 H  HZ   A PHE A 1 80  ? 12.640  85.597  11.809 0.40 18.75 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HZ   1 
ATOM   1267 H  HZ   B PHE A 1 80  ? 14.117  84.927  11.478 0.60 17.54 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A HZ   1 
ATOM   1268 N  N    . ALA A 1 81  ? 11.781  84.016  5.025  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N    1 
ATOM   1269 C  CA   . ALA A 1 81  ? 11.286  82.648  4.893  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA   1 
ATOM   1270 C  C    . ALA A 1 81  ? 12.339  81.740  4.264  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C    1 
ATOM   1271 O  O    . ALA A 1 81  ? 12.541  80.605  4.710  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O    1 
ATOM   1272 C  CB   . ALA A 1 81  ? 10.014  82.645  4.049  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB   1 
ATOM   1273 H  H    . ALA A 1 81  ? 11.308  84.611  4.623  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A H    1 
ATOM   1274 H  HA   . ALA A 1 81  ? 11.070  82.300  5.772  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A HA   1 
ATOM   1275 H  HB1  . ALA A 1 81  ? 9.692   81.734  3.967  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A HB1  1 
ATOM   1276 H  HB2  . ALA A 1 81  ? 9.344   83.194  4.486  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A HB2  1 
ATOM   1277 H  HB3  . ALA A 1 81  ? 10.216  83.005  3.171  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A HB3  1 
ATOM   1278 N  N    . ALA A 1 82  ? 13.021  82.224  3.225  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N    1 
ATOM   1279 C  CA   . ALA A 1 82  ? 14.060  81.428  2.577  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA   1 
ATOM   1280 C  C    . ALA A 1 82  ? 15.219  81.162  3.521  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C    1 
ATOM   1281 O  O    . ALA A 1 82  ? 15.814  80.080  3.493  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O    1 
ATOM   1282 C  CB   . ALA A 1 82  ? 14.558  82.135  1.317  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB   1 
ATOM   1283 H  H    . ALA A 1 82  ? 12.902  83.003  2.880  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A H    1 
ATOM   1284 H  HA   . ALA A 1 82  ? 13.684  80.573  2.314  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A HA   1 
ATOM   1285 H  HB1  . ALA A 1 82  ? 15.246  81.591  0.901  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A HB1  1 
ATOM   1286 H  HB2  . ALA A 1 82  ? 13.813  82.251  0.705  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A HB2  1 
ATOM   1287 H  HB3  . ALA A 1 82  ? 14.922  82.999  1.563  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A HB3  1 
ATOM   1288 N  N    . ARG A 1 83  ? 15.562  82.140  4.361  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N    1 
ATOM   1289 C  CA   . ARG A 1 83  ? 16.626  81.928  5.337  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA   1 
ATOM   1290 C  C    . ARG A 1 83  ? 16.244  80.850  6.344  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C    1 
ATOM   1291 O  O    . ARG A 1 83  ? 17.061  79.981  6.669  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O    1 
ATOM   1292 C  CB   . ARG A 1 83  ? 16.977  83.244  6.034  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB   1 
ATOM   1293 C  CG   . ARG A 1 83  ? 18.162  83.128  6.997  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG   1 
ATOM   1294 C  CD   . ARG A 1 83  ? 18.399  84.376  7.849  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD   1 
ATOM   1295 N  NE   . ARG A 1 83  ? 18.591  85.595  7.075  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE   1 
ATOM   1296 C  CZ   . ARG A 1 83  ? 18.664  86.806  7.625  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ   1 
ATOM   1297 N  NH1  . ARG A 1 83  ? 18.559  86.943  8.945  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1  1 
ATOM   1298 N  NH2  . ARG A 1 83  ? 18.839  87.880  6.865  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2  1 
ATOM   1299 H  H    . ARG A 1 83  ? 15.200  82.920  4.386  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A H    1 
ATOM   1300 H  HA   . ARG A 1 83  ? 17.419  81.624  4.868  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HA   1 
ATOM   1301 H  HB2  . ARG A 1 83  ? 17.203  83.905  5.362  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HB2  1 
ATOM   1302 H  HB3  . ARG A 1 83  ? 16.207  83.543  6.544  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HB3  1 
ATOM   1303 H  HG2  . ARG A 1 83  ? 18.003  82.385  7.600  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HG2  1 
ATOM   1304 H  HG3  . ARG A 1 83  ? 18.967  82.965  6.481  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HG3  1 
ATOM   1305 H  HD2  . ARG A 1 83  ? 17.631  84.510  8.426  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HD2  1 
ATOM   1306 H  HD3  . ARG A 1 83  ? 19.194  84.239  8.388  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HD3  1 
ATOM   1307 H  HE   . ARG A 1 83  ? 18.812  85.516  6.247  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HE   1 
ATOM   1308 H  HH11 . ARG A 1 83  ? 18.445  86.250  9.441  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HH11 1 
ATOM   1309 H  HH12 . ARG A 1 83  ? 18.606  87.724  9.301  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HH12 1 
ATOM   1310 H  HH21 . ARG A 1 83  ? 18.907  87.797  6.012  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HH21 1 
ATOM   1311 H  HH22 . ARG A 1 83  ? 18.885  88.659  7.227  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A HH22 1 
ATOM   1312 N  N    . LEU A 1 84  ? 15.002  80.873  6.835  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N    1 
ATOM   1313 C  CA   . LEU A 1 84  ? 14.565  79.824  7.744  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA   1 
ATOM   1314 C  C    . LEU A 1 84  ? 14.663  78.457  7.079  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C    1 
ATOM   1315 O  O    . LEU A 1 84  ? 15.172  77.500  7.679  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O    1 
ATOM   1316 C  CB   . LEU A 1 84  ? 13.129  80.095  8.190  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB   1 
ATOM   1317 C  CG   . LEU A 1 84  ? 12.897  81.345  9.030  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG   1 
ATOM   1318 C  CD1  . LEU A 1 84  ? 11.421  81.478  9.323  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1  1 
ATOM   1319 C  CD2  . LEU A 1 84  ? 13.673  81.281  10.331 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2  1 
ATOM   1320 H  H    . LEU A 1 84  ? 14.410  81.471  6.659  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A H    1 
ATOM   1321 H  HA   . LEU A 1 84  ? 15.133  79.823  8.530  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HA   1 
ATOM   1322 H  HB2  . LEU A 1 84  ? 12.577  80.176  7.397  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB2  1 
ATOM   1323 H  HB3  . LEU A 1 84  ? 12.827  79.337  8.714  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HB3  1 
ATOM   1324 H  HG   . LEU A 1 84  ? 13.186  82.128  8.535  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HG   1 
ATOM   1325 H  HD11 . LEU A 1 84  ? 11.276  82.274  9.857  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD11 1 
ATOM   1326 H  HD12 . LEU A 1 84  ? 10.938  81.550  8.484  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD12 1 
ATOM   1327 H  HD13 . LEU A 1 84  ? 11.124  80.693  9.810  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD13 1 
ATOM   1328 H  HD21 . LEU A 1 84  ? 13.503  82.089  10.840 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD21 1 
ATOM   1329 H  HD22 . LEU A 1 84  ? 13.381  80.504  10.834 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD22 1 
ATOM   1330 H  HD23 . LEU A 1 84  ? 14.619  81.208  10.130 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A HD23 1 
ATOM   1331 N  N    . GLU A 1 85  ? 14.187  78.353  5.828  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N    1 
ATOM   1332 C  CA   . GLU A 1 85  ? 14.261  77.095  5.085  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA   1 
ATOM   1333 C  C    . GLU A 1 85  ? 15.702  76.624  4.962  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C    1 
ATOM   1334 O  O    . GLU A 1 85  ? 16.007  75.449  5.200  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O    1 
ATOM   1335 C  CB   . GLU A 1 85  ? 13.644  77.274  3.692  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB   1 
ATOM   1336 C  CG   . GLU A 1 85  ? 12.116  77.203  3.640  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG   1 
ATOM   1337 C  CD   . GLU A 1 85  ? 11.593  75.791  3.775  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD   1 
ATOM   1338 O  OE1  . GLU A 1 85  ? 11.286  75.179  2.730  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1  1 
ATOM   1339 O  OE2  . GLU A 1 85  ? 11.499  75.293  4.917  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2  1 
ATOM   1340 H  H    . GLU A 1 85  ? 13.819  78.997  5.393  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A H    1 
ATOM   1341 H  HA   . GLU A 1 85  ? 13.757  76.413  5.557  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A HA   1 
ATOM   1342 H  HB2  . GLU A 1 85  ? 13.908  78.142  3.348  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A HB2  1 
ATOM   1343 H  HB3  . GLU A 1 85  ? 13.989  76.577  3.111  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A HB3  1 
ATOM   1344 H  HG2  . GLU A 1 85  ? 11.750  77.729  4.368  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A HG2  1 
ATOM   1345 H  HG3  . GLU A 1 85  ? 11.811  77.556  2.789  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A HG3  1 
ATOM   1346 N  N    . ALA A 1 86  ? 16.603  77.534  4.593  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N    1 
ATOM   1347 C  CA   . ALA A 1 86  ? 18.002  77.168  4.407  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA   1 
ATOM   1348 C  C    . ALA A 1 86  ? 18.659  76.742  5.714  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C    1 
ATOM   1349 O  O    . ALA A 1 86  ? 19.589  75.932  5.695  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O    1 
ATOM   1350 C  CB   . ALA A 1 86  ? 18.758  78.330  3.766  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB   1 
ATOM   1351 H  H    . ALA A 1 86  ? 16.430  78.364  4.446  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A H    1 
ATOM   1352 H  HA   . ALA A 1 86  ? 18.047  76.416  3.797  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HA   1 
ATOM   1353 H  HB1  . ALA A 1 86  ? 19.686  78.074  3.648  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB1  1 
ATOM   1354 H  HB2  . ALA A 1 86  ? 18.357  78.530  2.906  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB2  1 
ATOM   1355 H  HB3  . ALA A 1 86  ? 18.699  79.104  4.348  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A HB3  1 
ATOM   1356 N  N    . ALA A 1 87  ? 18.193  77.261  6.851  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N    1 
ATOM   1357 C  CA   . ALA A 1 87  ? 18.689  76.854  8.163  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA   1 
ATOM   1358 C  C    . ALA A 1 87  ? 18.096  75.534  8.648  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C    1 
ATOM   1359 O  O    . ALA A 1 87  ? 18.401  75.111  9.767  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O    1 
ATOM   1360 C  CB   . ALA A 1 87  ? 18.387  77.939  9.194  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB   1 
ATOM   1361 H  H    . ALA A 1 87  ? 17.578  77.860  6.888  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A H    1 
ATOM   1362 H  HA   . ALA A 1 87  ? 19.652  76.748  8.115  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HA   1 
ATOM   1363 H  HB1  . ALA A 1 87  ? 18.722  77.654  10.059 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB1  1 
ATOM   1364 H  HB2  . ALA A 1 87  ? 18.824  78.761  8.924  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB2  1 
ATOM   1365 H  HB3  . ALA A 1 87  ? 17.427  78.072  9.239  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB3  1 
ATOM   1366 N  N    . GLY A 1 88  ? 17.250  74.886  7.859  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N    1 
ATOM   1367 C  CA   . GLY A 1 88  ? 16.703  73.605  8.231  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA   1 
ATOM   1368 C  C    . GLY A 1 88  ? 15.477  73.666  9.107  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C    1 
ATOM   1369 O  O    . GLY A 1 88  ? 15.088  72.636  9.659  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O    1 
ATOM   1370 H  H    . GLY A 1 88  ? 16.979  75.175  7.097  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A H    1 
ATOM   1371 H  HA2  . GLY A 1 88  ? 16.471  73.116  7.426  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A HA2  1 
ATOM   1372 H  HA3  . GLY A 1 88  ? 17.382  73.098  8.704  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A HA3  1 
ATOM   1373 N  N    . VAL A 1 89  ? 14.858  74.836  9.256  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N    1 
ATOM   1374 C  CA   . VAL A 1 89  ? 13.670  74.951  10.091 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA   1 
ATOM   1375 C  C    . VAL A 1 89  ? 12.515  74.235  9.402  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C    1 
ATOM   1376 O  O    . VAL A 1 89  ? 12.255  74.445  8.214  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O    1 
ATOM   1377 C  CB   . VAL A 1 89  ? 13.347  76.429  10.355 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB   1 
ATOM   1378 C  CG1  . VAL A 1 89  ? 12.086  76.569  11.193 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1  1 
ATOM   1379 C  CG2  . VAL A 1 89  ? 14.512  77.136  11.032 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2  1 
ATOM   1380 H  H    . VAL A 1 89  ? 15.106  75.572  8.886  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A H    1 
ATOM   1381 H  HA   . VAL A 1 89  ? 13.833  74.517  10.943 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HA   1 
ATOM   1382 H  HB   . VAL A 1 89  ? 13.187  76.869  9.506  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HB   1 
ATOM   1383 H  HG11 . VAL A 1 89  ? 11.910  77.511  11.342 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG11 1 
ATOM   1384 H  HG12 . VAL A 1 89  ? 11.345  76.164  10.717 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG12 1 
ATOM   1385 H  HG13 . VAL A 1 89  ? 12.220  76.119  12.042 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG13 1 
ATOM   1386 H  HG21 . VAL A 1 89  ? 14.273  78.064  11.183 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG21 1 
ATOM   1387 H  HG22 . VAL A 1 89  ? 14.698  76.699  11.878 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG22 1 
ATOM   1388 H  HG23 . VAL A 1 89  ? 15.290  77.084  10.455 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG23 1 
ATOM   1389 N  N    . ALA A 1 90  ? 11.799  73.411  10.148 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N    1 
ATOM   1390 C  CA   . ALA A 1 90  ? 10.752  72.596  9.560  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA   1 
ATOM   1391 C  C    . ALA A 1 90  ? 9.526   73.430  9.212  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C    1 
ATOM   1392 O  O    . ALA A 1 90  ? 9.215   74.420  9.869  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O    1 
ATOM   1393 C  CB   . ALA A 1 90  ? 10.354  71.491  10.525 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB   1 
ATOM   1394 H  H    . ALA A 1 90  ? 11.899  73.304  10.995 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A H    1 
ATOM   1395 H  HA   . ALA A 1 90  ? 11.084  72.186  8.745  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A HA   1 
ATOM   1396 H  HB1  . ALA A 1 90  ? 9.655   70.955  10.119 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A HB1  1 
ATOM   1397 H  HB2  . ALA A 1 90  ? 11.130  70.939  10.709 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A HB2  1 
ATOM   1398 H  HB3  . ALA A 1 90  ? 10.030  71.892  11.346 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A HB3  1 
ATOM   1399 N  N    . VAL A 1 91  ? 8.820   72.991  8.170  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N    1 
ATOM   1400 C  CA   . VAL A 1 91  ? 7.598   73.622  7.678  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA   1 
ATOM   1401 C  C    . VAL A 1 91  ? 6.432   72.698  7.990  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C    1 
ATOM   1402 O  O    . VAL A 1 91  ? 6.538   71.480  7.805  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O    1 
ATOM   1403 C  CB   . VAL A 1 91  ? 7.722   73.859  6.159  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB   1 
ATOM   1404 C  CG1  . VAL A 1 91  ? 6.422   74.319  5.537  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1  1 
ATOM   1405 C  CG2  . VAL A 1 91  ? 8.825   74.862  5.883  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2  1 
ATOM   1406 H  H    . VAL A 1 91  ? 9.042   72.297  7.713  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A H    1 
ATOM   1407 H  HA   . VAL A 1 91  ? 7.458   74.472  8.123  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HA   1 
ATOM   1408 H  HB   . VAL A 1 91  ? 7.972   73.023  5.734  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HB   1 
ATOM   1409 H  HG11 . VAL A 1 91  ? 6.557   74.452  4.586  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG11 1 
ATOM   1410 H  HG12 . VAL A 1 91  ? 5.744   73.640  5.683  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG12 1 
ATOM   1411 H  HG13 . VAL A 1 91  ? 6.151   75.153  5.953  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG13 1 
ATOM   1412 H  HG21 . VAL A 1 91  ? 8.892   75.002  4.926  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG21 1 
ATOM   1413 H  HG22 . VAL A 1 91  ? 8.608   75.698  6.325  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG22 1 
ATOM   1414 H  HG23 . VAL A 1 91  ? 9.662   74.513  6.226  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A HG23 1 
ATOM   1415 N  N    . TRP A 1 92  ? 5.304   73.278  8.413  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A N    1 
ATOM   1416 C  CA   . TRP A 1 92  ? 4.131   72.495  8.774  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CA   1 
ATOM   1417 C  C    . TRP A 1 92  ? 2.926   72.729  7.891  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A C    1 
ATOM   1418 O  O    . TRP A 1 92  ? 1.937   72.006  8.032  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A O    1 
ATOM   1419 C  CB   . TRP A 1 92  ? 3.726   72.702  10.244 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CB   1 
ATOM   1420 C  CG   . TRP A 1 92  ? 3.323   74.091  10.673 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CG   1 
ATOM   1421 C  CD1  . TRP A 1 92  ? 4.149   75.097  11.075 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1  1 
ATOM   1422 C  CD2  . TRP A 1 92  ? 1.988   74.605  10.794 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2  1 
ATOM   1423 N  NE1  . TRP A 1 92  ? 3.421   76.210  11.427 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1  1 
ATOM   1424 C  CE2  . TRP A 1 92  ? 2.091   75.932  11.271 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2  1 
ATOM   1425 C  CE3  . TRP A 1 92  ? 0.714   74.073  10.555 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3  1 
ATOM   1426 C  CZ2  . TRP A 1 92  ? 0.976   76.732  11.502 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2  1 
ATOM   1427 C  CZ3  . TRP A 1 92  ? -0.388  74.868  10.781 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3  1 
ATOM   1428 C  CH2  . TRP A 1 92  ? -0.250  76.186  11.258 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2  1 
ATOM   1429 H  H    . TRP A 1 92  ? 5.197   74.127  8.498  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A H    1 
ATOM   1430 H  HA   . TRP A 1 92  ? 4.365   71.558  8.679  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HA   1 
ATOM   1431 H  HB2  . TRP A 1 92  ? 2.975   72.118  10.432 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HB2  1 
ATOM   1432 H  HB3  . TRP A 1 92  ? 4.477   72.441  10.800 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HB3  1 
ATOM   1433 H  HD1  . TRP A 1 92  ? 5.077   75.040  11.103 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HD1  1 
ATOM   1434 H  HE1  . TRP A 1 92  ? 3.748   76.955  11.704 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HE1  1 
ATOM   1435 H  HE3  . TRP A 1 92  ? 0.614   73.199  10.251 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HE3  1 
ATOM   1436 H  HZ2  . TRP A 1 92  ? 1.063   77.607  11.805 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HZ2  1 
ATOM   1437 H  HZ3  . TRP A 1 92  ? -1.238  74.525  10.625 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HZ3  1 
ATOM   1438 H  HH2  . TRP A 1 92  ? -1.012  76.702  11.393 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A HH2  1 
ATOM   1439 N  N    . LYS A 1 93  ? 2.973   73.697  6.990  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A N    1 
ATOM   1440 C  CA   . LYS A 1 93  ? 1.840   73.951  6.117  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CA   1 
ATOM   1441 C  C    . LYS A 1 93  ? 2.354   74.686  4.897  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A C    1 
ATOM   1442 O  O    . LYS A 1 93  ? 3.260   75.508  5.005  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A O    1 
ATOM   1443 C  CB   . LYS A 1 93  ? 0.817   74.789  6.881  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CB   1 
ATOM   1444 C  CG   . LYS A 1 93  ? -0.340  75.355  6.107  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CG   1 
ATOM   1445 C  CD   . LYS A 1 93  ? -1.212  76.123  7.079  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CD   1 
ATOM   1446 C  CE   . LYS A 1 93  ? -2.227  76.981  6.370  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CE   1 
ATOM   1447 N  NZ   . LYS A 1 93  ? -3.171  76.124  5.618  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A NZ   1 
ATOM   1448 H  H    . LYS A 1 93  ? 3.645   74.218  6.864  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A H    1 
ATOM   1449 H  HA   . LYS A 1 93  ? 1.432   73.115  5.842  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HA   1 
ATOM   1450 H  HB2  . LYS A 1 93  ? 0.443   74.236  7.585  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HB2  1 
ATOM   1451 H  HB3  . LYS A 1 93  ? 1.284   75.539  7.282  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HB3  1 
ATOM   1452 H  HG2  . LYS A 1 93  ? -0.017  75.964  5.424  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HG2  1 
ATOM   1453 H  HG3  . LYS A 1 93  ? -0.861  74.637  5.715  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HG3  1 
ATOM   1454 H  HD2  . LYS A 1 93  ? -1.689  75.495  7.644  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HD2  1 
ATOM   1455 H  HD3  . LYS A 1 93  ? -0.653  76.702  7.621  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HD3  1 
ATOM   1456 H  HE2  . LYS A 1 93  ? -2.729  77.496  7.021  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HE2  1 
ATOM   1457 H  HE3  . LYS A 1 93  ? -1.776  77.568  5.744  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HE3  1 
ATOM   1458 H  HZ1  . LYS A 1 93  ? -3.771  76.629  5.198  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HZ1  1 
ATOM   1459 H  HZ2  . LYS A 1 93  ? -2.728  75.640  5.016  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HZ2  1 
ATOM   1460 H  HZ3  . LYS A 1 93  ? -3.594  75.575  6.176  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A HZ3  1 
ATOM   1461 N  N    . LEU A 1 94  ? 1.797   74.359  3.738  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N    1 
ATOM   1462 C  CA   . LEU A 1 94  ? 2.206   74.985  2.490  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA   1 
ATOM   1463 C  C    . LEU A 1 94  ? 1.112   75.800  1.823  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C    1 
ATOM   1464 O  O    . LEU A 1 94  ? 1.422   76.811  1.189  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O    1 
ATOM   1465 C  CB   . LEU A 1 94  ? 2.707   73.927  1.495  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB   1 
ATOM   1466 C  CG   . LEU A 1 94  ? 4.066   73.281  1.788  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG   1 
ATOM   1467 C  CD1  . LEU A 1 94  ? 4.392   72.309  0.669  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1  1 
ATOM   1468 C  CD2  . LEU A 1 94  ? 5.164   74.328  1.935  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2  1 
ATOM   1469 H  H    . LEU A 1 94  ? 1.176   73.771  3.647  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A H    1 
ATOM   1470 H  HA   . LEU A 1 94  ? 2.945   75.586  2.675  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HA   1 
ATOM   1471 H  HB2  . LEU A 1 94  ? 2.053   73.211  1.462  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HB2  1 
ATOM   1472 H  HB3  . LEU A 1 94  ? 2.770   74.342  0.621  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HB3  1 
ATOM   1473 H  HG   . LEU A 1 94  ? 4.011   72.782  2.617  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HG   1 
ATOM   1474 H  HD11 . LEU A 1 94  ? 5.252   71.898  0.849  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD11 1 
ATOM   1475 H  HD12 . LEU A 1 94  ? 3.701   71.630  0.630  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD12 1 
ATOM   1476 H  HD13 . LEU A 1 94  ? 4.426   72.795  -0.170 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD13 1 
ATOM   1477 H  HD21 . LEU A 1 94  ? 6.004   73.880  2.118  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD21 1 
ATOM   1478 H  HD22 . LEU A 1 94  ? 5.231   74.832  1.109  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD22 1 
ATOM   1479 H  HD23 . LEU A 1 94  ? 4.938   74.922  2.668  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A HD23 1 
ATOM   1480 N  N    . ASN A 1 95  ? -0.149  75.409  1.946  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N    1 
ATOM   1481 C  CA   A ASN A 1 95  ? -1.234  76.110  1.269  0.42 21.70 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA   1 
ATOM   1482 C  CA   B ASN A 1 95  ? -1.223  76.117  1.262  0.58 21.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA   1 
ATOM   1483 C  C    . ASN A 1 95  ? -1.528  77.430  1.974  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C    1 
ATOM   1484 O  O    . ASN A 1 95  ? -1.734  77.463  3.197  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O    1 
ATOM   1485 C  CB   A ASN A 1 95  ? -2.481  75.224  1.246  0.42 23.00 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB   1 
ATOM   1486 C  CB   B ASN A 1 95  ? -2.481  75.248  1.166  0.58 22.75 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB   1 
ATOM   1487 C  CG   A ASN A 1 95  ? -3.728  75.971  0.810  0.42 24.50 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG   1 
ATOM   1488 C  CG   B ASN A 1 95  ? -3.071  74.908  2.522  0.58 24.37 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG   1 
ATOM   1489 O  OD1  A ASN A 1 95  ? -4.593  76.288  1.629  0.42 25.26 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1  1 
ATOM   1490 O  OD1  B ASN A 1 95  ? -2.348  74.609  3.469  0.58 24.67 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1  1 
ATOM   1491 N  ND2  A ASN A 1 95  ? -3.829  76.250  -0.482 0.42 25.13 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2  1 
ATOM   1492 N  ND2  B ASN A 1 95  ? -4.396  74.940  2.616  0.58 25.48 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2  1 
ATOM   1493 H  H    A ASN A 1 95  ? -0.405  74.737  2.417  0.42 25.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A H    1 
ATOM   1494 H  H    B ASN A 1 95  ? -0.409  74.739  2.417  0.58 25.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A H    1 
ATOM   1495 H  HA   A ASN A 1 95  ? -0.975  76.300  0.354  0.42 26.05 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HA   1 
ATOM   1496 H  HA   B ASN A 1 95  ? -0.936  76.327  0.359  0.58 25.83 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HA   1 
ATOM   1497 H  HB2  A ASN A 1 95  ? -2.337  74.492  0.625  0.42 27.60 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HB2  1 
ATOM   1498 H  HB2  B ASN A 1 95  ? -3.155  75.725  0.657  0.58 27.30 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HB2  1 
ATOM   1499 H  HB3  A ASN A 1 95  ? -2.637  74.876  2.138  0.42 27.60 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HB3  1 
ATOM   1500 H  HB3  B ASN A 1 95  ? -2.256  74.416  0.721  0.58 27.30 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HB3  1 
ATOM   1501 H  HD21 A ASN A 1 95  ? -4.518  76.672  -0.778 0.42 30.15 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HD21 1 
ATOM   1502 H  HD21 B ASN A 1 95  ? -4.779  74.755  3.363  0.58 30.57 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HD21 1 
ATOM   1503 H  HD22 A ASN A 1 95  ? -3.207  76.009  -1.024 0.42 30.15 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HD22 1 
ATOM   1504 H  HD22 B ASN A 1 95  ? -4.871  75.146  1.929  0.58 30.57 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A HD22 1 
ATOM   1505 N  N    . ARG A 1 96  ? -1.551  78.520  1.203  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N    1 
ATOM   1506 C  CA   . ARG A 1 96  ? -1.785  79.861  1.744  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA   1 
ATOM   1507 C  C    . ARG A 1 96  ? -3.278  80.123  1.800  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C    1 
ATOM   1508 O  O    . ARG A 1 96  ? -3.865  80.727  0.902  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O    1 
ATOM   1509 C  CB   . ARG A 1 96  ? -1.056  80.896  0.912  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB   1 
ATOM   1510 C  CG   . ARG A 1 96  ? 0.420   80.690  1.028  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG   1 
ATOM   1511 C  CD   . ARG A 1 96  ? 1.187   81.833  0.499  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD   1 
ATOM   1512 N  NE   . ARG A 1 96  ? 2.616   81.573  0.603  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE   1 
ATOM   1513 C  CZ   . ARG A 1 96  ? 3.553   82.422  0.223  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ   1 
ATOM   1514 N  NH1  . ARG A 1 96  ? 3.214   83.606  -0.273 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1  1 
ATOM   1515 N  NH2  . ARG A 1 96  ? 4.830   82.093  0.361  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2  1 
ATOM   1516 H  H    . ARG A 1 96  ? -1.432  78.508  0.352  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A H    1 
ATOM   1517 H  HA   . ARG A 1 96  ? -1.438  79.904  2.649  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HA   1 
ATOM   1518 H  HB2  . ARG A 1 96  ? -1.310  80.802  -0.020 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HB2  1 
ATOM   1519 H  HB3  . ARG A 1 96  ? -1.271  81.785  1.236  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HB3  1 
ATOM   1520 H  HG2  . ARG A 1 96  ? 0.653   80.577  1.963  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HG2  1 
ATOM   1521 H  HG3  . ARG A 1 96  ? 0.671   79.900  0.524  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HG3  1 
ATOM   1522 H  HD2  . ARG A 1 96  ? 0.965   81.968  -0.435 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HD2  1 
ATOM   1523 H  HD3  . ARG A 1 96  ? 0.981   82.628  1.016  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HD3  1 
ATOM   1524 H  HE   . ARG A 1 96  ? 2.865   80.801  0.890  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HE   1 
ATOM   1525 H  HH11 . ARG A 1 96  ? 2.384   83.815  -0.358 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HH11 1 
ATOM   1526 H  HH12 . ARG A 1 96  ? 3.824   84.161  -0.518 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HH12 1 
ATOM   1527 H  HH21 . ARG A 1 96  ? 5.043   81.326  0.686  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HH21 1 
ATOM   1528 H  HH22 . ARG A 1 96  ? 5.444   82.644  0.118  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A HH22 1 
ATOM   1529 N  N    . SER A 1 97  ? -3.888  79.685  2.892  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N    1 
ATOM   1530 C  CA   . SER A 1 97  ? -5.315  79.809  3.095  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA   1 
ATOM   1531 C  C    . SER A 1 97  ? -5.710  81.109  3.782  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C    1 
ATOM   1532 O  O    . SER A 1 97  ? -6.910  81.370  3.913  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O    1 
ATOM   1533 C  CB   . SER A 1 97  ? -5.810  78.617  3.922  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB   1 
ATOM   1534 O  OG   . SER A 1 97  ? -4.989  78.427  5.068  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG   1 
ATOM   1535 H  H    . SER A 1 97  ? -3.481  79.302  3.546  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 97  SER A H    1 
ATOM   1536 H  HA   . SER A 1 97  ? -5.759  79.780  2.233  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 97  SER A HA   1 
ATOM   1537 H  HB2  . SER A 1 97  ? -6.721  78.787  4.210  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB2  1 
ATOM   1538 H  HB3  . SER A 1 97  ? -5.779  77.817  3.374  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB3  1 
ATOM   1539 H  HG   . SER A 1 97  ? -5.007  79.114  5.551  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 97  SER A HG   1 
ATOM   1540 N  N    . GLU A 1 98  ? -4.750  81.933  4.211  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N    1 
ATOM   1541 C  CA   . GLU A 1 98  ? -5.061  83.182  4.912  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA   1 
ATOM   1542 C  C    . GLU A 1 98  ? -4.102  84.284  4.490  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C    1 
ATOM   1543 O  O    . GLU A 1 98  ? -3.677  85.111  5.304  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O    1 
ATOM   1544 C  CB   . GLU A 1 98  ? -5.080  83.002  6.438  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB   1 
ATOM   1545 C  CG   . GLU A 1 98  ? -3.842  82.334  6.995  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG   1 
ATOM   1546 C  CD   . GLU A 1 98  ? -3.795  82.212  8.533  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD   1 
ATOM   1547 O  OE1  . GLU A 1 98  ? -4.742  82.627  9.244  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1  1 
ATOM   1548 O  OE2  . GLU A 1 98  ? -2.762  81.703  9.022  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2  1 
ATOM   1549 H  H    . GLU A 1 98  ? -3.908  81.791  4.109  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A H    1 
ATOM   1550 H  HA   . GLU A 1 98  ? -5.952  83.462  4.647  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A HA   1 
ATOM   1551 H  HB2  . GLU A 1 98  ? -5.158  83.875  6.854  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A HB2  1 
ATOM   1552 H  HB3  . GLU A 1 98  ? -5.845  82.455  6.678  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A HB3  1 
ATOM   1553 H  HG2  . GLU A 1 98  ? -3.785  81.438  6.630  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A HG2  1 
ATOM   1554 H  HG3  . GLU A 1 98  ? -3.066  82.847  6.720  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A HG3  1 
ATOM   1555 N  N    . GLY A 1 99  ? -3.744  84.313  3.212  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N    1 
ATOM   1556 C  CA   . GLY A 1 99  ? -2.878  85.354  2.681  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA   1 
ATOM   1557 C  C    . GLY A 1 99  ? -1.413  84.963  2.630  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C    1 
ATOM   1558 O  O    . GLY A 1 99  ? -1.048  83.787  2.608  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O    1 
ATOM   1559 H  H    . GLY A 1 99  ? -3.993  83.734  2.627  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A H    1 
ATOM   1560 H  HA2  . GLY A 1 99  ? -3.163  85.577  1.781  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A HA2  1 
ATOM   1561 H  HA3  . GLY A 1 99  ? -2.960  86.149  3.231  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A HA3  1 
ATOM   1562 N  N    . ALA A 1 100 ? -0.555  85.986  2.612  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N    1 
ATOM   1563 C  CA   . ALA A 1 100 ? 0.885   85.785  2.426  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA   1 
ATOM   1564 C  C    . ALA A 1 100 ? 1.500   85.336  3.748  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C    1 
ATOM   1565 O  O    . ALA A 1 100 ? 1.723   86.147  4.652  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O    1 
ATOM   1566 C  CB   . ALA A 1 100 ? 1.541   87.056  1.909  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB   1 
ATOM   1567 H  H    . ALA A 1 100 ? -0.783  86.810  2.705  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A H    1 
ATOM   1568 H  HA   . ALA A 1 100 ? 1.027   85.083  1.772  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A HA   1 
ATOM   1569 H  HB1  . ALA A 1 100 ? 2.491   86.897  1.795  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A HB1  1 
ATOM   1570 H  HB2  . ALA A 1 100 ? 1.141   87.294  1.058  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A HB2  1 
ATOM   1571 H  HB3  . ALA A 1 100 ? 1.399   87.768  2.553  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A HB3  1 
ATOM   1572 N  N    . SER A 1 101 ? 1.748   84.027  3.865  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N    1 
ATOM   1573 C  CA   . SER A 1 101 ? 2.229   83.421  5.097  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA   1 
ATOM   1574 C  C    . SER A 1 101 ? 3.248   82.328  4.808  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C    1 
ATOM   1575 O  O    . SER A 1 101 ? 3.171   81.635  3.794  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O    1 
ATOM   1576 C  CB   . SER A 1 101 ? 1.090   82.757  5.878  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB   1 
ATOM   1577 O  OG   . SER A 1 101 ? 0.099   83.695  6.242  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG   1 
ATOM   1578 H  H    . SER A 1 101 ? 1.642   83.462  3.226  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 101 SER A H    1 
ATOM   1579 H  HA   . SER A 1 101 ? 2.642   84.096  5.657  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 101 SER A HA   1 
ATOM   1580 H  HB2  . SER A 1 101 ? 0.685   82.073  5.323  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 101 SER A HB2  1 
ATOM   1581 H  HB3  . SER A 1 101 ? 1.454   82.356  6.683  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 101 SER A HB3  1 
ATOM   1582 H  HG   . SER A 1 101 ? -0.515  83.313  6.669  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 101 SER A HG   1 
ATOM   1583 N  N    . HIS A 1 102 ? 4.179   82.162  5.745  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N    1 
ATOM   1584 C  CA   . HIS A 1 102 ? 5.112   81.042  5.780  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA   1 
ATOM   1585 C  C    . HIS A 1 102 ? 4.953   80.355  7.131  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C    1 
ATOM   1586 O  O    . HIS A 1 102 ? 4.979   81.020  8.165  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O    1 
ATOM   1587 C  CB   . HIS A 1 102 ? 6.560   81.530  5.614  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB   1 
ATOM   1588 C  CG   . HIS A 1 102 ? 7.575   80.437  5.710  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG   1 
ATOM   1589 N  ND1  . HIS A 1 102 ? 7.785   79.534  4.692  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1  1 
ATOM   1590 C  CD2  . HIS A 1 102 ? 8.418   80.080  6.710  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2  1 
ATOM   1591 C  CE1  . HIS A 1 102 ? 8.731   78.684  5.048  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1  1 
ATOM   1592 N  NE2  . HIS A 1 102 ? 9.120   78.983  6.274  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2  1 
ATOM   1593 H  H    . HIS A 1 102 ? 4.291   82.711  6.398  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A H    1 
ATOM   1594 H  HA   . HIS A 1 102 ? 4.905   80.410  5.073  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HA   1 
ATOM   1595 H  HB2  . HIS A 1 102 ? 6.653   81.946  4.743  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HB2  1 
ATOM   1596 H  HB3  . HIS A 1 102 ? 6.754   82.177  6.310  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HB3  1 
ATOM   1597 H  HD1  . HIS A 1 102 ? 7.378   79.535  3.934  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HD1  1 
ATOM   1598 H  HD2  . HIS A 1 102 ? 8.504   80.499  7.536  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HD2  1 
ATOM   1599 H  HE1  . HIS A 1 102 ? 9.051   77.980  4.532  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A HE1  1 
ATOM   1600 N  N    . TYR A 1 103 ? 4.780   79.037  7.124  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N    1 
ATOM   1601 C  CA   . TYR A 1 103 ? 4.433   78.270  8.316  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA   1 
ATOM   1602 C  C    . TYR A 1 103 ? 5.605   77.392  8.744  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C    1 
ATOM   1603 O  O    . TYR A 1 103 ? 6.001   76.478  8.013  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O    1 
ATOM   1604 C  CB   . TYR A 1 103 ? 3.203   77.412  8.037  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB   1 
ATOM   1605 C  CG   . TYR A 1 103 ? 1.976   78.239  7.734  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG   1 
ATOM   1606 C  CD1  . TYR A 1 103 ? 1.245   78.808  8.758  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1  1 
ATOM   1607 C  CD2  . TYR A 1 103 ? 1.575   78.478  6.441  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2  1 
ATOM   1608 C  CE1  . TYR A 1 103 ? 0.135   79.574  8.509  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1  1 
ATOM   1609 C  CE2  . TYR A 1 103 ? 0.467   79.239  6.175  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2  1 
ATOM   1610 C  CZ   . TYR A 1 103 ? -0.249  79.785  7.211  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ   1 
ATOM   1611 O  OH   . TYR A 1 103 ? -1.345  80.544  6.918  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH   1 
ATOM   1612 H  H    . TYR A 1 103 ? 4.860   78.551  6.419  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A H    1 
ATOM   1613 H  HA   . TYR A 1 103 ? 4.225   78.878  9.042  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HA   1 
ATOM   1614 H  HB2  . TYR A 1 103 ? 3.380   76.844  7.271  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HB2  1 
ATOM   1615 H  HB3  . TYR A 1 103 ? 3.013   76.868  8.817  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HB3  1 
ATOM   1616 H  HD1  . TYR A 1 103 ? 1.506   78.661  9.639  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HD1  1 
ATOM   1617 H  HD2  . TYR A 1 103 ? 2.057   78.108  5.736  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HD2  1 
ATOM   1618 H  HE1  . TYR A 1 103 ? -0.351  79.944  9.210  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HE1  1 
ATOM   1619 H  HE2  . TYR A 1 103 ? 0.203   79.388  5.296  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HE2  1 
ATOM   1620 H  HH   . TYR A 1 103 ? -1.698  80.825  7.627  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A HH   1 
ATOM   1621 N  N    . PHE A 1 104 ? 6.128   77.642  9.943  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N    1 
ATOM   1622 C  CA   . PHE A 1 104 ? 7.327   76.957  10.400 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA   1 
ATOM   1623 C  C    . PHE A 1 104 ? 7.181   76.562  11.865 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C    1 
ATOM   1624 O  O    . PHE A 1 104 ? 6.353   77.102  12.597 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O    1 
ATOM   1625 C  CB   . PHE A 1 104 ? 8.568   77.819  10.155 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB   1 
ATOM   1626 C  CG   . PHE A 1 104 ? 8.600   79.105  10.937 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG   1 
ATOM   1627 C  CD1  . PHE A 1 104 ? 7.829   80.202  10.556 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1  1 
ATOM   1628 C  CD2  . PHE A 1 104 ? 9.443   79.230  12.017 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2  1 
ATOM   1629 C  CE1  . PHE A 1 104 ? 7.887   81.386  11.261 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1  1 
ATOM   1630 C  CE2  . PHE A 1 104 ? 9.509   80.400  12.734 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2  1 
ATOM   1631 C  CZ   . PHE A 1 104 ? 8.738   81.494  12.352 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ   1 
ATOM   1632 H  H    . PHE A 1 104 ? 5.806   78.203  10.509 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A H    1 
ATOM   1633 H  HA   . PHE A 1 104 ? 7.431   76.141  9.886  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HA   1 
ATOM   1634 H  HB2  . PHE A 1 104 ? 9.354   77.307  10.399 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HB2  1 
ATOM   1635 H  HB3  . PHE A 1 104 ? 8.606   78.047  9.213  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HB3  1 
ATOM   1636 H  HD1  . PHE A 1 104 ? 7.265   80.133  9.820  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HD1  1 
ATOM   1637 H  HD2  . PHE A 1 104 ? 9.967   78.506  12.273 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HD2  1 
ATOM   1638 H  HE1  . PHE A 1 104 ? 7.363   82.110  11.004 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HE1  1 
ATOM   1639 H  HE2  . PHE A 1 104 ? 10.080  80.465  13.466 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HE2  1 
ATOM   1640 H  HZ   . PHE A 1 104 ? 8.776   82.285  12.839 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A HZ   1 
ATOM   1641 N  N    . LEU A 1 105 ? 8.005   75.606  12.288 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N    1 
ATOM   1642 C  CA   . LEU A 1 105 ? 7.971   75.071  13.641 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA   1 
ATOM   1643 C  C    . LEU A 1 105 ? 9.153   75.571  14.453 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C    1 
ATOM   1644 O  O    . LEU A 1 105 ? 10.268  75.686  13.942 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O    1 
ATOM   1645 C  CB   . LEU A 1 105 ? 8.033   73.543  13.607 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB   1 
ATOM   1646 C  CG   . LEU A 1 105 ? 6.853   72.846  12.925 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG   1 
ATOM   1647 C  CD1  . LEU A 1 105 ? 7.110   71.358  12.807 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1  1 
ATOM   1648 C  CD2  . LEU A 1 105 ? 5.572   73.091  13.703 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2  1 
ATOM   1649 H  H    . LEU A 1 105 ? 8.608   75.243  11.793 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A H    1 
ATOM   1650 H  HA   . LEU A 1 105 ? 7.151   75.342  14.081 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HA   1 
ATOM   1651 H  HB2  . LEU A 1 105 ? 8.838   73.279  13.135 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HB2  1 
ATOM   1652 H  HB3  . LEU A 1 105 ? 8.073   73.218  14.520 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HB3  1 
ATOM   1653 H  HG   . LEU A 1 105 ? 6.741   73.207  12.032 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HG   1 
ATOM   1654 H  HD11 . LEU A 1 105 ? 6.350   70.940  12.373 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD11 1 
ATOM   1655 H  HD12 . LEU A 1 105 ? 7.912   71.218  12.280 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD12 1 
ATOM   1656 H  HD13 . LEU A 1 105 ? 7.229   70.987  13.696 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD13 1 
ATOM   1657 H  HD21 . LEU A 1 105 ? 4.840   72.641  13.254 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD21 1 
ATOM   1658 H  HD22 . LEU A 1 105 ? 5.676   72.739  14.601 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD22 1 
ATOM   1659 H  HD23 . LEU A 1 105 ? 5.403   74.045  13.739 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A HD23 1 
ATOM   1660 N  N    . ASP A 1 106 ? 8.909   75.829  15.735 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N    1 
ATOM   1661 C  CA   . ASP A 1 106 ? 9.996   76.077  16.674 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA   1 
ATOM   1662 C  C    . ASP A 1 106 ? 10.578  74.749  17.160 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C    1 
ATOM   1663 O  O    . ASP A 1 106 ? 10.090  73.671  16.809 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O    1 
ATOM   1664 C  CB   . ASP A 1 106 ? 9.551   77.067  17.768 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB   1 
ATOM   1665 C  CG   . ASP A 1 106 ? 9.043   76.413  19.048 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG   1 
ATOM   1666 O  OD1  . ASP A 1 106 ? 8.704   75.214  19.074 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1  1 
ATOM   1667 O  OD2  . ASP A 1 106 ? 8.956   77.159  20.059 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2  1 
ATOM   1668 H  H    . ASP A 1 106 ? 8.124   75.865  16.085 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A H    1 
ATOM   1669 H  HA   . ASP A 1 106 ? 10.706  76.519  16.183 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A HA   1 
ATOM   1670 H  HB2  . ASP A 1 106 ? 10.306  77.627  18.004 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A HB2  1 
ATOM   1671 H  HB3  . ASP A 1 106 ? 8.834   77.617  17.415 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A HB3  1 
ATOM   1672 N  N    . PRO A 1 107 ? 11.650  74.790  17.953 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A N    1 
ATOM   1673 C  CA   . PRO A 1 107 ? 12.318  73.537  18.351 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CA   1 
ATOM   1674 C  C    . PRO A 1 107 ? 11.447  72.604  19.154 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A C    1 
ATOM   1675 O  O    . PRO A 1 107 ? 11.740  71.405  19.211 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A O    1 
ATOM   1676 C  CB   . PRO A 1 107 ? 13.506  74.024  19.186 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CB   1 
ATOM   1677 C  CG   . PRO A 1 107 ? 13.772  75.405  18.694 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CG   1 
ATOM   1678 C  CD   . PRO A 1 107 ? 12.418  75.972  18.380 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CD   1 
ATOM   1679 H  HA   . PRO A 1 107 ? 12.649  73.070  17.568 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HA   1 
ATOM   1680 H  HB2  . PRO A 1 107 ? 13.265  74.034  20.126 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HB2  1 
ATOM   1681 H  HB3  . PRO A 1 107 ? 14.273  73.450  19.032 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HB3  1 
ATOM   1682 H  HG2  . PRO A 1 107 ? 14.208  75.922  19.389 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HG2  1 
ATOM   1683 H  HG3  . PRO A 1 107 ? 14.322  75.368  17.896 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HG3  1 
ATOM   1684 H  HD2  . PRO A 1 107 ? 12.023  76.365  19.174 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HD2  1 
ATOM   1685 H  HD3  . PRO A 1 107 ? 12.480  76.615  17.656 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A HD3  1 
ATOM   1686 N  N    . ASP A 1 108 ? 10.411  73.111  19.809 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N    1 
ATOM   1687 C  CA   . ASP A 1 108 ? 9.509   72.301  20.611 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA   1 
ATOM   1688 C  C    . ASP A 1 108 ? 8.230   71.944  19.871 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C    1 
ATOM   1689 O  O    . ASP A 1 108 ? 7.311   71.387  20.481 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O    1 
ATOM   1690 C  CB   . ASP A 1 108 ? 9.173   73.027  21.916 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB   1 
ATOM   1691 C  CG   . ASP A 1 108 ? 10.323  72.974  22.929 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG   1 
ATOM   1692 O  OD1  . ASP A 1 108 ? 10.530  71.921  23.559 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1  1 
ATOM   1693 O  OD2  . ASP A 1 108 ? 11.035  73.980  23.081 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2  1 
ATOM   1694 H  H    . ASP A 1 108 ? 10.205  73.946  19.803 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A H    1 
ATOM   1695 H  HA   . ASP A 1 108 ? 9.957   71.473  20.842 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A HA   1 
ATOM   1696 H  HB2  . ASP A 1 108 ? 8.985   73.958  21.721 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A HB2  1 
ATOM   1697 H  HB3  . ASP A 1 108 ? 8.396   72.609  22.320 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A HB3  1 
ATOM   1698 N  N    . GLY A 1 109 ? 8.143   72.244  18.580 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    1 
ATOM   1699 C  CA   . GLY A 1 109 ? 6.958   71.934  17.814 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   1 
ATOM   1700 C  C    . GLY A 1 109 ? 5.852   72.955  17.897 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    1 
ATOM   1701 O  O    . GLY A 1 109 ? 4.762   72.705  17.372 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    1 
ATOM   1702 H  H    . GLY A 1 109 ? 8.764   72.630  18.127 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    1 
ATOM   1703 H  HA2  . GLY A 1 109 ? 7.205   71.838  16.881 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  1 
ATOM   1704 H  HA3  . GLY A 1 109 ? 6.602   71.084  18.118 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  1 
ATOM   1705 N  N    . HIS A 1 110 ? 6.085   74.105  18.521 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N    1 
ATOM   1706 C  CA   . HIS A 1 110 ? 5.083   75.157  18.470 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA   1 
ATOM   1707 C  C    . HIS A 1 110 ? 4.918   75.611  17.023 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C    1 
ATOM   1708 O  O    . HIS A 1 110 ? 5.897   75.807  16.297 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O    1 
ATOM   1709 C  CB   . HIS A 1 110 ? 5.473   76.351  19.353 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB   1 
ATOM   1710 C  CG   . HIS A 1 110 ? 5.444   76.064  20.822 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG   1 
ATOM   1711 N  ND1  . HIS A 1 110 ? 4.273   75.896  21.535 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1  1 
ATOM   1712 C  CD2  . HIS A 1 110 ? 6.452   75.944  21.718 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2  1 
ATOM   1713 C  CE1  . HIS A 1 110 ? 4.569   75.661  22.804 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1  1 
ATOM   1714 N  NE2  . HIS A 1 110 ? 5.887   75.679  22.938 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2  1 
ATOM   1715 H  H    . HIS A 1 110 ? 6.795   74.297  18.967 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A H    1 
ATOM   1716 H  HA   . HIS A 1 110 ? 4.233   74.810  18.782 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HA   1 
ATOM   1717 H  HB2  . HIS A 1 110 ? 6.375   76.626  19.124 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HB2  1 
ATOM   1718 H  HB3  . HIS A 1 110 ? 4.856   77.080  19.182 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HB3  1 
ATOM   1719 H  HD2  . HIS A 1 110 ? 7.362   76.006  21.535 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HD2  1 
ATOM   1720 H  HE1  . HIS A 1 110 ? 3.956   75.509  23.487 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HE1  1 
ATOM   1721 H  HE2  . HIS A 1 110 ? 6.317   75.560  23.673 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A HE2  1 
ATOM   1722 N  N    . LYS A 1 111 ? 3.673   75.806  16.612 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N    1 
ATOM   1723 C  CA   . LYS A 1 111 ? 3.359   76.203  15.251 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA   1 
ATOM   1724 C  C    . LYS A 1 111 ? 3.437   77.718  15.120 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C    1 
ATOM   1725 O  O    . LYS A 1 111 ? 2.664   78.449  15.759 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O    1 
ATOM   1726 C  CB   . LYS A 1 111 ? 1.981   75.679  14.852 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB   1 
ATOM   1727 C  CG   . LYS A 1 111 ? 1.996   74.172  14.539 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG   1 
ATOM   1728 C  CD   . LYS A 1 111 ? 0.627   73.598  14.267 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD   1 
ATOM   1729 C  CE   . LYS A 1 111 ? 0.747   72.166  13.752 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE   1 
ATOM   1730 N  NZ   . LYS A 1 111 ? -0.536  71.428  13.794 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ   1 
ATOM   1731 H  H    . LYS A 1 111 ? 2.980   75.712  17.113 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A H    1 
ATOM   1732 H  HA   . LYS A 1 111 ? 4.013   75.816  14.649 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HA   1 
ATOM   1733 H  HB2  . LYS A 1 111 ? 1.361   75.829  15.583 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HB2  1 
ATOM   1734 H  HB3  . LYS A 1 111 ? 1.680   76.149  14.058 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HB3  1 
ATOM   1735 H  HG2  . LYS A 1 111 ? 2.543   74.021  13.753 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HG2  1 
ATOM   1736 H  HG3  . LYS A 1 111 ? 2.371   73.699  15.298 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HG3  1 
ATOM   1737 H  HD2  . LYS A 1 111 ? 0.111   73.588  15.088 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HD2  1 
ATOM   1738 H  HD3  . LYS A 1 111 ? 0.181   74.132  13.592 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HD3  1 
ATOM   1739 H  HE2  . LYS A 1 111 ? 1.050   72.187  12.831 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HE2  1 
ATOM   1740 H  HE3  . LYS A 1 111 ? 1.386   71.686  14.301 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HE3  1 
ATOM   1741 H  HZ1  . LYS A 1 111 ? -0.420  70.601  13.486 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HZ1  1 
ATOM   1742 H  HZ2  . LYS A 1 111 ? -0.835  71.386  14.632 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HZ2  1 
ATOM   1743 H  HZ3  . LYS A 1 111 ? -1.142  71.842  13.291 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A HZ3  1 
ATOM   1744 N  N    . LEU A 1 112 ? 4.390   78.174  14.309 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N    1 
ATOM   1745 C  CA   . LEU A 1 112 ? 4.655   79.583  14.079 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA   1 
ATOM   1746 C  C    . LEU A 1 112 ? 4.349   79.940  12.631 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C    1 
ATOM   1747 O  O    . LEU A 1 112 ? 4.185   79.080  11.759 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O    1 
ATOM   1748 C  CB   . LEU A 1 112 ? 6.110   79.918  14.394 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB   1 
ATOM   1749 C  CG   . LEU A 1 112 ? 6.617   79.504  15.776 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG   1 
ATOM   1750 C  CD1  . LEU A 1 112 ? 8.018   79.988  15.966 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1  1 
ATOM   1751 C  CD2  . LEU A 1 112 ? 5.734   80.029  16.890 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2  1 
ATOM   1752 H  H    . LEU A 1 112 ? 4.916   77.659  13.865 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A H    1 
ATOM   1753 H  HA   . LEU A 1 112 ? 4.086   80.117  14.654 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HA   1 
ATOM   1754 H  HB2  . LEU A 1 112 ? 6.673   79.478  13.737 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB2  1 
ATOM   1755 H  HB3  . LEU A 1 112 ? 6.224   80.879  14.321 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HB3  1 
ATOM   1756 H  HG   . LEU A 1 112 ? 6.625   78.535  15.832 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HG   1 
ATOM   1757 H  HD11 . LEU A 1 112 ? 8.328   79.720  16.845 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD11 1 
ATOM   1758 H  HD12 . LEU A 1 112 ? 8.583   79.596  15.282 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD12 1 
ATOM   1759 H  HD13 . LEU A 1 112 ? 8.030   80.955  15.891 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD13 1 
ATOM   1760 H  HD21 . LEU A 1 112 ? 6.096   79.741  17.742 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD21 1 
ATOM   1761 H  HD22 . LEU A 1 112 ? 5.717   80.998  16.848 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD22 1 
ATOM   1762 H  HD23 . LEU A 1 112 ? 4.838   79.677  16.774 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A HD23 1 
ATOM   1763 N  N    . GLU A 1 113 ? 4.332   81.244  12.376 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N    1 
ATOM   1764 C  CA   . GLU A 1 113 ? 4.002   81.747  11.060 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA   1 
ATOM   1765 C  C    . GLU A 1 113 ? 4.620   83.126  10.903 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C    1 
ATOM   1766 O  O    . GLU A 1 113 ? 4.674   83.909  11.858 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O    1 
ATOM   1767 C  CB   . GLU A 1 113 ? 2.476   81.801  10.906 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB   1 
ATOM   1768 C  CG   . GLU A 1 113 ? 1.952   82.492  9.675  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG   1 
ATOM   1769 C  CD   . GLU A 1 113 ? 0.431   82.662  9.719  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD   1 
ATOM   1770 O  OE1  . GLU A 1 113 ? -0.231  82.070  10.613 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1  1 
ATOM   1771 O  OE2  . GLU A 1 113 ? -0.084  83.430  8.871  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2  1 
ATOM   1772 H  H    . GLU A 1 113 ? 4.510   81.856  12.953 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A H    1 
ATOM   1773 H  HA   . GLU A 1 113 ? 4.367   81.159  10.380 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A HA   1 
ATOM   1774 H  HB2  . GLU A 1 113 ? 2.140   80.892  10.890 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A HB2  1 
ATOM   1775 H  HB3  . GLU A 1 113 ? 2.110   82.266  11.675 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A HB3  1 
ATOM   1776 H  HG2  . GLU A 1 113 ? 2.354   83.373  9.609  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A HG2  1 
ATOM   1777 H  HG3  . GLU A 1 113 ? 2.175   81.963  8.893  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A HG3  1 
ATOM   1778 N  N    . LEU A 1 114 ? 5.072   83.408  9.685  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N    1 
ATOM   1779 C  CA   . LEU A 1 114 ? 5.355   84.765  9.232  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA   1 
ATOM   1780 C  C    . LEU A 1 114 ? 4.168   85.207  8.395  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C    1 
ATOM   1781 O  O    . LEU A 1 114 ? 3.770   84.486  7.480  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O    1 
ATOM   1782 C  CB   . LEU A 1 114 ? 6.590   84.814  8.327  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB   1 
ATOM   1783 C  CG   . LEU A 1 114 ? 7.869   84.186  8.832  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG   1 
ATOM   1784 C  CD1  . LEU A 1 114 ? 8.935   84.230  7.720  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1  1 
ATOM   1785 C  CD2  . LEU A 1 114 ? 8.349   84.888  10.090 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2  1 
ATOM   1786 H  H    . LEU A 1 114 ? 5.227   82.811  9.085  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A H    1 
ATOM   1787 H  HA   . LEU A 1 114 ? 5.471   85.366  9.985  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HA   1 
ATOM   1788 H  HB2  . LEU A 1 114 ? 6.366   84.369  7.495  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HB2  1 
ATOM   1789 H  HB3  . LEU A 1 114 ? 6.787   85.746  8.144  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HB3  1 
ATOM   1790 H  HG   . LEU A 1 114 ? 7.701   83.256  9.051  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HG   1 
ATOM   1791 H  HD11 . LEU A 1 114 ? 9.753   83.825  8.051  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD11 1 
ATOM   1792 H  HD12 . LEU A 1 114 ? 8.609   83.737  6.951  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD12 1 
ATOM   1793 H  HD13 . LEU A 1 114 ? 9.098   85.154  7.476  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD13 1 
ATOM   1794 H  HD21 . LEU A 1 114 ? 9.169   84.467  10.392 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD21 1 
ATOM   1795 H  HD22 . LEU A 1 114 ? 8.511   85.822  9.887  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD22 1 
ATOM   1796 H  HD23 . LEU A 1 114 ? 7.665   84.811  10.773 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A HD23 1 
ATOM   1797 N  N    . HIS A 1 115 ? 3.627   86.393  8.672  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N    1 
ATOM   1798 C  CA   . HIS A 1 115 ? 2.498   86.877  7.884  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA   1 
ATOM   1799 C  C    . HIS A 1 115 ? 2.667   88.345  7.524  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C    1 
ATOM   1800 O  O    . HIS A 1 115 ? 3.085   89.151  8.355  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O    1 
ATOM   1801 C  CB   . HIS A 1 115 ? 1.168   86.677  8.626  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB   1 
ATOM   1802 C  CG   . HIS A 1 115 ? -0.034  87.132  7.864  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG   1 
ATOM   1803 N  ND1  . HIS A 1 115 ? -0.574  86.408  6.825  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1  1 
ATOM   1804 C  CD2  . HIS A 1 115 ? -0.801  88.239  7.988  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2  1 
ATOM   1805 C  CE1  . HIS A 1 115 ? -1.617  87.055  6.337  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1  1 
ATOM   1806 N  NE2  . HIS A 1 115 ? -1.781  88.167  7.028  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2  1 
ATOM   1807 H  H    . HIS A 1 115 ? 3.888   86.925  9.296  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A H    1 
ATOM   1808 H  HA   . HIS A 1 115 ? 2.455   86.372  7.057  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HA   1 
ATOM   1809 H  HB2  . HIS A 1 115 ? 1.056   85.732  8.816  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HB2  1 
ATOM   1810 H  HB3  . HIS A 1 115 ? 1.197   87.177  9.457  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HB3  1 
ATOM   1811 H  HD1  . HIS A 1 115 ? -0.273  85.657  6.533  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HD1  1 
ATOM   1812 H  HD2  . HIS A 1 115 ? -0.686  88.923  8.607  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HD2  1 
ATOM   1813 H  HE1  . HIS A 1 115 ? -2.153  86.769  5.632  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A HE1  1 
ATOM   1814 N  N    . VAL A 1 116 ? 2.303   88.680  6.286  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N    1 
ATOM   1815 C  CA   . VAL A 1 116 ? 2.274   90.057  5.805  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA   1 
ATOM   1816 C  C    . VAL A 1 116 ? 0.817   90.506  5.769  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C    1 
ATOM   1817 O  O    . VAL A 1 116 ? 0.018   89.941  5.018  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O    1 
ATOM   1818 C  CB   . VAL A 1 116 ? 2.886   90.176  4.397  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB   1 
ATOM   1819 C  CG1  . VAL A 1 116 ? 2.882   91.635  3.937  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1  1 
ATOM   1820 C  CG2  . VAL A 1 116 ? 4.272   89.605  4.342  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2  1 
ATOM   1821 H  H    . VAL A 1 116 ? 2.062   88.108  5.691  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A H    1 
ATOM   1822 H  HA   . VAL A 1 116 ? 2.766   90.631  6.413  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HA   1 
ATOM   1823 H  HB   . VAL A 1 116 ? 2.337   89.671  3.777  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HB   1 
ATOM   1824 H  HG11 . VAL A 1 116 ? 3.271   91.687  3.051  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG11 1 
ATOM   1825 H  HG12 . VAL A 1 116 ? 1.967   91.956  3.917  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG12 1 
ATOM   1826 H  HG13 . VAL A 1 116 ? 3.405   92.163  4.561  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG13 1 
ATOM   1827 H  HG21 . VAL A 1 116 ? 4.617   89.701  3.440  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG21 1 
ATOM   1828 H  HG22 . VAL A 1 116 ? 4.837   90.087  4.965  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG22 1 
ATOM   1829 H  HG23 . VAL A 1 116 ? 4.237   88.666  4.584  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A HG23 1 
ATOM   1830 N  N    . GLY A 1 117 ? 0.466   91.514  6.561  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N    1 
ATOM   1831 C  CA   . GLY A 1 117 ? -0.863  92.100  6.485  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA   1 
ATOM   1832 C  C    . GLY A 1 117 ? -1.585  92.140  7.811  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C    1 
ATOM   1833 O  O    . GLY A 1 117 ? -1.378  91.300  8.692  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O    1 
ATOM   1834 H  H    . GLY A 1 117 ? 0.979   91.875  7.149  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A H    1 
ATOM   1835 H  HA2  . GLY A 1 117 ? -0.793  93.008  6.151  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A HA2  1 
ATOM   1836 H  HA3  . GLY A 1 117 ? -1.402  91.588  5.862  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A HA3  1 
ATOM   1837 N  N    . SER A 1 118 ? -2.462  93.124  7.950  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N    1 
ATOM   1838 C  CA   . SER A 1 118 ? -3.279  93.334  9.138  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA   1 
ATOM   1839 C  C    . SER A 1 118 ? -4.622  92.609  9.035  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C    1 
ATOM   1840 O  O    . SER A 1 118 ? -5.014  92.087  7.988  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O    1 
ATOM   1841 C  CB   . SER A 1 118 ? -3.553  94.826  9.297  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB   1 
ATOM   1842 O  OG   . SER A 1 118 ? -4.370  95.266  8.233  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG   1 
ATOM   1843 H  H    . SER A 1 118 ? -2.607  93.712  7.339  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 118 SER A H    1 
ATOM   1844 H  HA   . SER A 1 118 ? -2.808  93.014  9.924  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 118 SER A HA   1 
ATOM   1845 H  HB2  . SER A 1 118 ? -4.011  94.980  10.138 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB2  1 
ATOM   1846 H  HB3  . SER A 1 118 ? -2.713  95.310  9.278  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 118 SER A HB3  1 
ATOM   1847 H  HG   . SER A 1 118 ? -3.983  95.131  7.499  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 118 SER A HG   1 
ATOM   1848 N  N    . LEU A 1 119 ? -5.364  92.642  10.142 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N    1 
ATOM   1849 C  CA   . LEU A 1 119 ? -6.727  92.134  10.132 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA   1 
ATOM   1850 C  C    . LEU A 1 119 ? -7.591  92.906  9.144  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C    1 
ATOM   1851 O  O    . LEU A 1 119 ? -8.389  92.313  8.418  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O    1 
ATOM   1852 C  CB   . LEU A 1 119 ? -7.321  92.208  11.542 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB   1 
ATOM   1853 C  CG   . LEU A 1 119 ? -8.818  91.865  11.669 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG   1 
ATOM   1854 C  CD1  . LEU A 1 119 ? -9.133  90.455  11.174 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1  1 
ATOM   1855 C  CD2  . LEU A 1 119 ? -9.300  92.054  13.114 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2  1 
ATOM   1856 H  H    . LEU A 1 119 ? -5.102  92.950  10.901 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A H    1 
ATOM   1857 H  HA   . LEU A 1 119 ? -6.717  91.204  9.859  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HA   1 
ATOM   1858 H  HB2  . LEU A 1 119 ? -6.835  91.591  12.110 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB2  1 
ATOM   1859 H  HB3  . LEU A 1 119 ? -7.204  93.112  11.875 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HB3  1 
ATOM   1860 H  HG   . LEU A 1 119 ? -9.319  92.483  11.115 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HG   1 
ATOM   1861 H  HD11 . LEU A 1 119 ? -10.083 90.291  11.276 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD11 1 
ATOM   1862 H  HD12 . LEU A 1 119 ? -8.882  90.386  10.240 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD12 1 
ATOM   1863 H  HD13 . LEU A 1 119 ? -8.628  89.816  11.701 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD13 1 
ATOM   1864 H  HD21 . LEU A 1 119 ? -10.243 91.831  13.163 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD21 1 
ATOM   1865 H  HD22 . LEU A 1 119 ? -8.790  91.468  13.696 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD22 1 
ATOM   1866 H  HD23 . LEU A 1 119 ? -9.164  92.979  13.373 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A HD23 1 
ATOM   1867 N  N    . ALA A 1 120 ? -7.470  94.236  9.121  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N    1 
ATOM   1868 C  CA   . ALA A 1 120 ? -8.253  95.011  8.167  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA   1 
ATOM   1869 C  C    . ALA A 1 120 ? -7.967  94.566  6.742  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C    1 
ATOM   1870 O  O    . ALA A 1 120 ? -8.882  94.463  5.919  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O    1 
ATOM   1871 C  CB   . ALA A 1 120 ? -7.949  96.501  8.312  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB   1 
ATOM   1872 H  H    . ALA A 1 120 ? -6.956  94.698  9.632  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A H    1 
ATOM   1873 H  HA   . ALA A 1 120 ? -9.197  94.875  8.344  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A HA   1 
ATOM   1874 H  HB1  . ALA A 1 120 ? -8.480  96.995  7.669  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A HB1  1 
ATOM   1875 H  HB2  . ALA A 1 120 ? -8.173  96.782  9.213  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A HB2  1 
ATOM   1876 H  HB3  . ALA A 1 120 ? -7.005  96.648  8.145  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A HB3  1 
ATOM   1877 N  N    . GLN A 1 121 ? -6.697  94.322  6.420  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N    1 
ATOM   1878 C  CA   . GLN A 1 121 ? -6.356  93.890  5.071  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA   1 
ATOM   1879 C  C    . GLN A 1 121 ? -6.884  92.496  4.786  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C    1 
ATOM   1880 O  O    . GLN A 1 121 ? -7.346  92.218  3.675  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O    1 
ATOM   1881 C  CB   . GLN A 1 121 ? -4.848  93.946  4.876  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB   1 
ATOM   1882 C  CG   . GLN A 1 121 ? -4.333  95.370  4.793  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG   1 
ATOM   1883 C  CD   . GLN A 1 121 ? -2.816  95.470  4.824  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD   1 
ATOM   1884 O  OE1  . GLN A 1 121 ? -2.156  94.960  5.720  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1  1 
ATOM   1885 N  NE2  . GLN A 1 121 ? -2.263  96.151  3.838  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2  1 
ATOM   1886 H  H    . GLN A 1 121 ? -6.028  94.398  6.955  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A H    1 
ATOM   1887 H  HA   . GLN A 1 121 ? -6.762  94.498  4.434  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HA   1 
ATOM   1888 H  HB2  . GLN A 1 121 ? -4.414  93.511  5.627  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HB2  1 
ATOM   1889 H  HB3  . GLN A 1 121 ? -4.617  93.493  4.050  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HB3  1 
ATOM   1890 H  HG2  . GLN A 1 121 ? -4.640  95.767  3.963  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HG2  1 
ATOM   1891 H  HG3  . GLN A 1 121 ? -4.679  95.873  5.547  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HG3  1 
ATOM   1892 H  HE21 . GLN A 1 121 ? -2.758  96.505  3.230  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HE21 1 
ATOM   1893 H  HE22 . GLN A 1 121 ? -1.408  96.241  3.803  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A HE22 1 
ATOM   1894 N  N    . ARG A 1 122 ? -6.836  91.611  5.778  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N    1 
ATOM   1895 C  CA   A ARG A 1 122 ? -7.392  90.276  5.599  0.96 10.92 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA   1 
ATOM   1896 C  C    . ARG A 1 122 ? -8.897  90.347  5.343  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C    1 
ATOM   1897 O  O    . ARG A 1 122 ? -9.417  89.672  4.450  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O    1 
ATOM   1898 C  CB   A ARG A 1 122 ? -7.080  89.423  6.835  0.96 12.02 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB   1 
ATOM   1899 C  CG   A ARG A 1 122 ? -7.478  87.964  6.697  0.96 13.54 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG   1 
ATOM   1900 C  CD   A ARG A 1 122 ? -6.423  87.084  6.025  0.96 15.50 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD   1 
ATOM   1901 N  NE   A ARG A 1 122 ? -6.031  87.467  4.657  0.96 19.83 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE   1 
ATOM   1902 C  CZ   A ARG A 1 122 ? -6.398  86.863  3.517  0.96 24.04 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ   1 
ATOM   1903 N  NH1  A ARG A 1 122 ? -7.221  85.827  3.520  0.96 23.24 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1  1 
ATOM   1904 N  NH2  A ARG A 1 122 ? -5.941  87.322  2.348  0.96 26.77 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2  1 
ATOM   1905 H  H    A ARG A 1 122 ? -6.492  91.757  6.553  0.96 13.39 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A H    1 
ATOM   1906 H  HA   A ARG A 1 122 ? -6.975  89.858  4.830  0.96 13.10 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HA   1 
ATOM   1907 H  HB2  A ARG A 1 122 ? -6.125  89.454  7.002  0.96 14.43 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HB2  1 
ATOM   1908 H  HB3  A ARG A 1 122 ? -7.559  89.789  7.595  0.96 14.43 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HB3  1 
ATOM   1909 H  HG2  A ARG A 1 122 ? -7.644  87.602  7.582  0.96 16.24 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HG2  1 
ATOM   1910 H  HG3  A ARG A 1 122 ? -8.288  87.912  6.165  0.96 16.24 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HG3  1 
ATOM   1911 H  HD2  A ARG A 1 122 ? -5.621  87.101  6.570  0.96 18.60 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HD2  1 
ATOM   1912 H  HD3  A ARG A 1 122 ? -6.765  86.177  5.984  0.96 18.60 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HD3  1 
ATOM   1913 H  HE   A ARG A 1 122 ? -5.513  88.150  4.581  0.96 23.80 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HE   1 
ATOM   1914 H  HH11 A ARG A 1 122 ? -7.521  85.518  4.265  0.96 27.89 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HH11 1 
ATOM   1915 H  HH12 A ARG A 1 122 ? -7.449  85.456  2.778  0.96 27.89 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HH12 1 
ATOM   1916 H  HH21 A ARG A 1 122 ? -5.411  87.999  2.329  0.96 32.13 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HH21 1 
ATOM   1917 H  HH22 A ARG A 1 122 ? -6.183  86.945  1.614  0.96 32.13 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A HH22 1 
ATOM   1918 N  N    . LEU A 1 123 ? -9.614  91.169  6.111  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N    1 
ATOM   1919 C  CA   . LEU A 1 123 ? -11.052 91.292  5.913  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA   1 
ATOM   1920 C  C    . LEU A 1 123 ? -11.367 91.807  4.516  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C    1 
ATOM   1921 O  O    . LEU A 1 123 ? -12.292 91.319  3.859  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O    1 
ATOM   1922 C  CB   . LEU A 1 123 ? -11.652 92.213  6.980  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB   1 
ATOM   1923 C  CG   . LEU A 1 123 ? -11.655 91.637  8.396  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG   1 
ATOM   1924 C  CD1  . LEU A 1 123 ? -11.954 92.727  9.417  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1  1 
ATOM   1925 C  CD2  . LEU A 1 123 ? -12.668 90.481  8.513  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2  1 
ATOM   1926 H  H    . LEU A 1 123 ? -9.295  91.658  6.743  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A H    1 
ATOM   1927 H  HA   . LEU A 1 123 ? -11.460 90.417  6.009  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HA   1 
ATOM   1928 H  HB2  . LEU A 1 123 ? -11.141 93.038  7.000  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HB2  1 
ATOM   1929 H  HB3  . LEU A 1 123 ? -12.572 92.406  6.740  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HB3  1 
ATOM   1930 H  HG   . LEU A 1 123 ? -10.774 91.281  8.591  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HG   1 
ATOM   1931 H  HD11 . LEU A 1 123 ? -11.950 92.336  10.305 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD11 1 
ATOM   1932 H  HD12 . LEU A 1 123 ? -11.273 93.414  9.354  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD12 1 
ATOM   1933 H  HD13 . LEU A 1 123 ? -12.826 93.107  9.226  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD13 1 
ATOM   1934 H  HD21 . LEU A 1 123 ? -12.649 90.136  9.419  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD21 1 
ATOM   1935 H  HD22 . LEU A 1 123 ? -13.554 90.817  8.305  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD22 1 
ATOM   1936 H  HD23 . LEU A 1 123 ? -12.423 89.783  7.886  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A HD23 1 
ATOM   1937 N  N    . ALA A 1 124 ? -10.607 92.801  4.050  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N    1 
ATOM   1938 C  CA   . ALA A 1 124 ? -10.837 93.347  2.724  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA   1 
ATOM   1939 C  C    . ALA A 1 124 ? -10.578 92.293  1.651  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C    1 
ATOM   1940 O  O    . ALA A 1 124 ? -11.335 92.190  0.679  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O    1 
ATOM   1941 C  CB   . ALA A 1 124 ? -9.974  94.591  2.524  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB   1 
ATOM   1942 H  H    . ALA A 1 124 ? -9.960  93.169  4.482  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A H    1 
ATOM   1943 H  HA   . ALA A 1 124 ? -11.766 93.617  2.654  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A HA   1 
ATOM   1944 H  HB1  . ALA A 1 124 ? -10.134 94.948  1.636  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A HB1  1 
ATOM   1945 H  HB2  . ALA A 1 124 ? -10.212 95.251  3.194  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A HB2  1 
ATOM   1946 H  HB3  . ALA A 1 124 ? -9.040  94.346  2.618  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A HB3  1 
ATOM   1947 N  N    . ALA A 1 125 ? -9.523  91.489  1.814  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N    1 
ATOM   1948 C  CA   . ALA A 1 125 ? -9.272  90.401  0.869  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA   1 
ATOM   1949 C  C    . ALA A 1 125 ? -10.390 89.363  0.911  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C    1 
ATOM   1950 O  O    . ALA A 1 125 ? -10.812 88.844  -0.132 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O    1 
ATOM   1951 C  CB   . ALA A 1 125 ? -7.930  89.748  1.193  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB   1 
ATOM   1952 H  H    . ALA A 1 125 ? -8.948  91.551  2.451  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A H    1 
ATOM   1953 H  HA   . ALA A 1 125 ? -9.226  90.762  -0.030 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A HA   1 
ATOM   1954 H  HB1  . ALA A 1 125 ? -7.770  89.028  0.564  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A HB1  1 
ATOM   1955 H  HB2  . ALA A 1 125 ? -7.229  90.415  1.119  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A HB2  1 
ATOM   1956 H  HB3  . ALA A 1 125 ? -7.960  89.398  2.097  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A HB3  1 
ATOM   1957 N  N    . CYS A 1 126 ? -10.902 89.062  2.105  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N    1 
ATOM   1958 C  CA   . CYS A 1 126 ? -11.947 88.057  2.241  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA   1 
ATOM   1959 C  C    . CYS A 1 126 ? -13.276 88.527  1.666  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C    1 
ATOM   1960 O  O    . CYS A 1 126 ? -14.095 87.704  1.249  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O    1 
ATOM   1961 C  CB   . CYS A 1 126 ? -12.138 87.691  3.709  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB   1 
ATOM   1962 S  SG   . CYS A 1 126 ? -10.813 86.679  4.404  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG   1 
ATOM   1963 H  H    . CYS A 1 126 ? -10.660 89.425  2.846  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A H    1 
ATOM   1964 H  HA   . CYS A 1 126 ? -11.679 87.256  1.764  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A HA   1 
ATOM   1965 H  HB2  . CYS A 1 126 ? -12.188 88.508  4.229  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A HB2  1 
ATOM   1966 H  HB3  . CYS A 1 126 ? -12.966 87.194  3.800  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A HB3  1 
ATOM   1967 H  HG   . CYS A 1 126 ? -9.777  87.279  4.319  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A HG   1 
ATOM   1968 N  N    . ARG A 1 127 ? -13.527 89.833  1.633  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N    1 
ATOM   1969 C  CA   . ARG A 1 127 ? -14.746 90.290  0.976  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA   1 
ATOM   1970 C  C    . ARG A 1 127 ? -14.782 89.841  -0.482 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C    1 
ATOM   1971 O  O    . ARG A 1 127 ? -15.840 89.469  -0.997 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O    1 
ATOM   1972 C  CB   . ARG A 1 127 ? -14.894 91.804  1.117  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB   1 
ATOM   1973 C  CG   . ARG A 1 127 ? -15.276 92.214  2.525  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG   1 
ATOM   1974 C  CD   . ARG A 1 127 ? -15.799 93.615  2.595  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD   1 
ATOM   1975 N  NE   . ARG A 1 127 ? -16.234 93.968  3.948  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE   1 
ATOM   1976 C  CZ   . ARG A 1 127 ? -17.465 93.784  4.427  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ   1 
ATOM   1977 N  NH1  . ARG A 1 127 ? -18.415 93.225  3.682  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1  1 
ATOM   1978 N  NH2  . ARG A 1 127 ? -17.745 94.158  5.667  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2  1 
ATOM   1979 H  H    . ARG A 1 127 ? -13.032 90.450  1.968  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A H    1 
ATOM   1980 H  HA   . ARG A 1 127 ? -15.505 89.882  1.422  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HA   1 
ATOM   1981 H  HB2  . ARG A 1 127 ? -14.050 92.228  0.898  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HB2  1 
ATOM   1982 H  HB3  . ARG A 1 127 ? -15.589 92.113  0.514  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HB3  1 
ATOM   1983 H  HG2  . ARG A 1 127 ? -15.969 91.618  2.851  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HG2  1 
ATOM   1984 H  HG3  . ARG A 1 127 ? -14.493 92.157  3.095  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HG3  1 
ATOM   1985 H  HD2  . ARG A 1 127 ? -15.096 94.231  2.333  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HD2  1 
ATOM   1986 H  HD3  . ARG A 1 127 ? -16.559 93.702  2.000  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HD3  1 
ATOM   1987 H  HE   . ARG A 1 127 ? -15.652 94.321  4.473  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HE   1 
ATOM   1988 H  HH11 . ARG A 1 127 ? -18.242 92.982  2.875  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HH11 1 
ATOM   1989 H  HH12 . ARG A 1 127 ? -19.204 93.109  4.006  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HH12 1 
ATOM   1990 H  HH21 . ARG A 1 127 ? -17.135 94.516  6.157  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HH21 1 
ATOM   1991 H  HH22 . ARG A 1 127 ? -18.535 94.035  5.986  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A HH22 1 
ATOM   1992 N  N    . GLU A 1 128 ? -13.626 89.811  -1.142 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N    1 
ATOM   1993 C  CA   . GLU A 1 128 ? -13.546 89.404  -2.541 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA   1 
ATOM   1994 C  C    . GLU A 1 128 ? -13.401 87.894  -2.711 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C    1 
ATOM   1995 O  O    . GLU A 1 128 ? -13.920 87.326  -3.681 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O    1 
ATOM   1996 C  CB   . GLU A 1 128 ? -12.372 90.115  -3.215 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB   1 
ATOM   1997 C  CG   . GLU A 1 128 ? -12.470 91.628  -3.108 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG   1 
ATOM   1998 C  CD   . GLU A 1 128 ? -13.773 92.172  -3.693 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD   1 
ATOM   1999 O  OE1  . GLU A 1 128 ? -14.114 91.797  -4.836 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1  1 
ATOM   2000 O  OE2  . GLU A 1 128 ? -14.466 92.958  -2.999 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2  1 
ATOM   2001 H  H    . GLU A 1 128 ? -12.867 90.024  -0.798 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A H    1 
ATOM   2002 H  HA   . GLU A 1 128 ? -14.359 89.677  -2.993 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A HA   1 
ATOM   2003 H  HB2  . GLU A 1 128 ? -11.546 89.835  -2.791 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A HB2  1 
ATOM   2004 H  HB3  . GLU A 1 128 ? -12.359 89.880  -4.157 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A HB3  1 
ATOM   2005 H  HG2  . GLU A 1 128 ? -12.430 91.882  -2.173 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A HG2  1 
ATOM   2006 H  HG3  . GLU A 1 128 ? -11.731 92.028  -3.593 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A HG3  1 
ATOM   2007 N  N    . GLN A 1 129 ? -12.726 87.233  -1.774 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N    1 
ATOM   2008 C  CA   . GLN A 1 129 ? -12.509 85.786  -1.809 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA   1 
ATOM   2009 C  C    . GLN A 1 129 ? -12.820 85.248  -0.420 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C    1 
ATOM   2010 O  O    . GLN A 1 129 ? -11.915 84.942  0.371  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O    1 
ATOM   2011 C  CB   . GLN A 1 129 ? -11.093 85.455  -2.282 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB   1 
ATOM   2012 C  CG   . GLN A 1 129 ? -10.828 86.011  -3.678 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG   1 
ATOM   2013 C  CD   . GLN A 1 129 ? -9.507  85.581  -4.276 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD   1 
ATOM   2014 O  OE1  . GLN A 1 129 ? -8.715  84.868  -3.647 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1  1 
ATOM   2015 N  NE2  . GLN A 1 129 ? -9.263  86.015  -5.510 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2  1 
ATOM   2016 H  H    . GLN A 1 129 ? -12.373 87.611  -1.087 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A H    1 
ATOM   2017 H  HA   . GLN A 1 129 ? -13.135 85.386  -2.433 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HA   1 
ATOM   2018 H  HB2  . GLN A 1 129 ? -10.451 85.848  -1.671 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HB2  1 
ATOM   2019 H  HB3  . GLN A 1 129 ? -10.983 84.491  -2.312 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HB3  1 
ATOM   2020 H  HG2  . GLN A 1 129 ? -11.532 85.709  -4.272 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HG2  1 
ATOM   2021 H  HG3  . GLN A 1 129 ? -10.830 86.980  -3.633 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HG3  1 
ATOM   2022 H  HE21 . GLN A 1 129 ? -9.840  86.507  -5.915 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HE21 1 
ATOM   2023 H  HE22 . GLN A 1 129 ? -8.527  85.803  -5.902 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A HE22 1 
ATOM   2024 N  N    . PRO A 1 130 ? -14.097 85.147  -0.080 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N    1 
ATOM   2025 C  CA   . PRO A 1 130 ? -14.473 84.773  1.287  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA   1 
ATOM   2026 C  C    . PRO A 1 130 ? -14.287 83.293  1.561  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C    1 
ATOM   2027 O  O    . PRO A 1 130 ? -14.365 82.454  0.659  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O    1 
ATOM   2028 C  CB   . PRO A 1 130 ? -15.963 85.134  1.354  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB   1 
ATOM   2029 C  CG   . PRO A 1 130 ? -16.412 85.104  -0.057 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG   1 
ATOM   2030 C  CD   . PRO A 1 130 ? -15.257 85.557  -0.887 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD   1 
ATOM   2031 H  HA   . PRO A 1 130 ? -13.978 85.295  1.938  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HA   1 
ATOM   2032 H  HB2  . PRO A 1 130 ? -16.438 84.474  1.882  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HB2  1 
ATOM   2033 H  HB3  . PRO A 1 130 ? -16.070 86.021  1.731  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HB3  1 
ATOM   2034 H  HG2  . PRO A 1 130 ? -16.664 84.198  -0.296 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HG2  1 
ATOM   2035 H  HG3  . PRO A 1 130 ? -17.165 85.705  -0.169 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HG3  1 
ATOM   2036 H  HD2  . PRO A 1 130 ? -15.254 85.101  -1.743 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HD2  1 
ATOM   2037 H  HD3  . PRO A 1 130 ? -15.273 86.521  -0.994 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A HD3  1 
ATOM   2038 N  N    . TYR A 1 131 ? -14.073 82.979  2.840  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N    1 
ATOM   2039 C  CA   . TYR A 1 131 ? -14.213 81.601  3.274  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA   1 
ATOM   2040 C  C    . TYR A 1 131 ? -15.663 81.166  3.102  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C    1 
ATOM   2041 O  O    . TYR A 1 131 ? -16.583 81.986  3.036  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O    1 
ATOM   2042 C  CB   . TYR A 1 131 ? -13.882 81.475  4.754  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB   1 
ATOM   2043 C  CG   . TYR A 1 131 ? -12.450 81.731  5.091  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG   1 
ATOM   2044 C  CD1  . TYR A 1 131 ? -11.457 80.890  4.612  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1  1 
ATOM   2045 C  CD2  . TYR A 1 131 ? -12.085 82.786  5.932  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2  1 
ATOM   2046 C  CE1  . TYR A 1 131 ? -10.134 81.104  4.930  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1  1 
ATOM   2047 C  CE2  . TYR A 1 131 ? -10.771 83.009  6.253  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2  1 
ATOM   2048 C  CZ   . TYR A 1 131 ? -9.803  82.160  5.741  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ   1 
ATOM   2049 O  OH   . TYR A 1 131 ? -8.486  82.352  6.043  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH   1 
ATOM   2050 H  H    . TYR A 1 131 ? -13.850 83.535  3.457  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A H    1 
ATOM   2051 H  HA   . TYR A 1 131 ? -13.633 81.018  2.758  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HA   1 
ATOM   2052 H  HB2  . TYR A 1 131 ? -14.420 82.113  5.247  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HB2  1 
ATOM   2053 H  HB3  . TYR A 1 131 ? -14.096 80.574  5.043  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HB3  1 
ATOM   2054 H  HD1  . TYR A 1 131 ? -11.686 80.179  4.058  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HD1  1 
ATOM   2055 H  HD2  . TYR A 1 131 ? -12.741 83.354  6.266  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HD2  1 
ATOM   2056 H  HE1  . TYR A 1 131 ? -9.473  80.543  4.595  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HE1  1 
ATOM   2057 H  HE2  . TYR A 1 131 ? -10.533 83.720  6.803  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HE2  1 
ATOM   2058 H  HH   . TYR A 1 131 ? -8.017  81.763  5.671  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A HH   1 
ATOM   2059 N  N    . LYS A 1 132 ? -15.877 79.853  3.058  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N    1 
ATOM   2060 C  CA   . LYS A 1 132 ? -17.224 79.337  2.856  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA   1 
ATOM   2061 C  C    . LYS A 1 132 ? -18.167 79.802  3.962  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C    1 
ATOM   2062 O  O    . LYS A 1 132 ? -17.903 79.610  5.155  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O    1 
ATOM   2063 C  CB   . LYS A 1 132 ? -17.203 77.809  2.815  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB   1 
ATOM   2064 C  CG   . LYS A 1 132 ? -18.563 77.173  2.525  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG   1 
ATOM   2065 C  CD   . LYS A 1 132 ? -19.071 77.517  1.133  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD   1 
ATOM   2066 C  CE   . LYS A 1 132 ? -20.342 76.761  0.783  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE   1 
ATOM   2067 N  NZ   . LYS A 1 132 ? -20.842 77.168  -0.555 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ   1 
ATOM   2068 H  H    . LYS A 1 132 ? -15.268 79.251  3.142  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A H    1 
ATOM   2069 H  HA   . LYS A 1 132 ? -17.567 79.659  2.008  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HA   1 
ATOM   2070 H  HB2  . LYS A 1 132 ? -16.589 77.525  2.119  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HB2  1 
ATOM   2071 H  HB3  . LYS A 1 132 ? -16.899 77.478  3.675  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HB3  1 
ATOM   2072 H  HG2  . LYS A 1 132 ? -18.483 76.208  2.587  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HG2  1 
ATOM   2073 H  HG3  . LYS A 1 132 ? -19.209 77.497  3.171  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HG3  1 
ATOM   2074 H  HD2  . LYS A 1 132 ? -19.263 78.467  1.090  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HD2  1 
ATOM   2075 H  HD3  . LYS A 1 132 ? -18.392 77.285  0.480  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HD3  1 
ATOM   2076 H  HE2  . LYS A 1 132 ? -20.157 75.809  0.765  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HE2  1 
ATOM   2077 H  HE3  . LYS A 1 132 ? -21.028 76.960  1.440  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HE3  1 
ATOM   2078 H  HZ1  . LYS A 1 132 ? -21.586 76.721  -0.751 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HZ1  1 
ATOM   2079 H  HZ2  . LYS A 1 132 ? -21.019 78.041  -0.561 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HZ2  1 
ATOM   2080 H  HZ3  . LYS A 1 132 ? -20.227 76.994  -1.175 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A HZ3  1 
ATOM   2081 N  N    . GLY A 1 133 ? -19.274 80.413  3.559  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N    1 
ATOM   2082 C  CA   . GLY A 1 133 ? -20.268 80.861  4.508  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA   1 
ATOM   2083 C  C    . GLY A 1 133 ? -19.930 82.135  5.252  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C    1 
ATOM   2084 O  O    . GLY A 1 133 ? -20.581 82.442  6.253  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O    1 
ATOM   2085 H  H    . GLY A 1 133 ? -19.469 80.578  2.738  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A H    1 
ATOM   2086 H  HA2  . GLY A 1 133 ? -21.105 81.003  4.040  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A HA2  1 
ATOM   2087 H  HA3  . GLY A 1 133 ? -20.410 80.162  5.166  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A HA3  1 
ATOM   2088 N  N    . MET A 1 134 ? -18.938 82.893  4.796  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N    1 
ATOM   2089 C  CA   . MET A 1 134 ? -18.456 84.036  5.556  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA   1 
ATOM   2090 C  C    . MET A 1 134 ? -19.504 85.143  5.645  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C    1 
ATOM   2091 O  O    . MET A 1 134 ? -20.149 85.505  4.657  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O    1 
ATOM   2092 C  CB   . MET A 1 134 ? -17.170 84.566  4.938  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB   1 
ATOM   2093 C  CG   . MET A 1 134 ? -16.379 85.425  5.881  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG   1 
ATOM   2094 S  SD   . MET A 1 134 ? -14.696 85.529  5.293  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD   1 
ATOM   2095 C  CE   . MET A 1 134 ? -13.881 86.352  6.669  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE   1 
ATOM   2096 H  H    . MET A 1 134 ? -18.528 82.765  4.050  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 134 MET A H    1 
ATOM   2097 H  HA   . MET A 1 134 ? -18.246 83.739  6.455  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HA   1 
ATOM   2098 H  HB2  . MET A 1 134 ? -16.613 83.817  4.677  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HB2  1 
ATOM   2099 H  HB3  . MET A 1 134 ? -17.391 85.102  4.160  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HB3  1 
ATOM   2100 H  HG2  . MET A 1 134 ? -16.756 86.318  5.907  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HG2  1 
ATOM   2101 H  HG3  . MET A 1 134 ? -16.377 85.025  6.765  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HG3  1 
ATOM   2102 H  HE1  . MET A 1 134 ? -12.941 86.464  6.457  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HE1  1 
ATOM   2103 H  HE2  . MET A 1 134 ? -14.295 87.218  6.809  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HE2  1 
ATOM   2104 H  HE3  . MET A 1 134 ? -13.978 85.807  7.465  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 134 MET A HE3  1 
ATOM   2105 N  N    . VAL A 1 135 ? -19.643 85.680  6.856  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N    1 
ATOM   2106 C  CA   . VAL A 1 135 ? -20.448 86.850  7.175  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA   1 
ATOM   2107 C  C    . VAL A 1 135 ? -19.551 87.886  7.845  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C    1 
ATOM   2108 O  O    . VAL A 1 135 ? -18.691 87.545  8.661  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O    1 
ATOM   2109 C  CB   . VAL A 1 135 ? -21.602 86.439  8.114  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB   1 
ATOM   2110 C  CG1  . VAL A 1 135 ? -22.342 87.649  8.653  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1  1 
ATOM   2111 C  CG2  . VAL A 1 135 ? -22.553 85.505  7.381  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2  1 
ATOM   2112 H  H    . VAL A 1 135 ? -19.252 85.358  7.551  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A H    1 
ATOM   2113 H  HA   . VAL A 1 135 ? -20.820 87.230  6.364  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HA   1 
ATOM   2114 H  HB   . VAL A 1 135 ? -21.234 85.955  8.870  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HB   1 
ATOM   2115 H  HG11 . VAL A 1 135 ? -23.056 87.348  9.236  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG11 1 
ATOM   2116 H  HG12 . VAL A 1 135 ? -21.720 88.204  9.150  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG12 1 
ATOM   2117 H  HG13 . VAL A 1 135 ? -22.710 88.151  7.909  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG13 1 
ATOM   2118 H  HG21 . VAL A 1 135 ? -23.273 85.255  7.981  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG21 1 
ATOM   2119 H  HG22 . VAL A 1 135 ? -22.913 85.966  6.607  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG22 1 
ATOM   2120 H  HG23 . VAL A 1 135 ? -22.066 84.715  7.101  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A HG23 1 
ATOM   2121 N  N    . PHE A 1 136 ? -19.787 89.154  7.528  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N    1 
ATOM   2122 C  CA   . PHE A 1 136 ? -19.026 90.272  8.057  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA   1 
ATOM   2123 C  C    . PHE A 1 136 ? -19.911 91.113  8.965  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C    1 
ATOM   2124 O  O    . PHE A 1 136 ? -21.078 91.366  8.652  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O    1 
ATOM   2125 C  CB   . PHE A 1 136 ? -18.492 91.124  6.902  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB   1 
ATOM   2126 C  CG   . PHE A 1 136 ? -17.555 90.372  5.994  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG   1 
ATOM   2127 C  CD1  . PHE A 1 136 ? -18.044 89.603  4.944  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1  1 
ATOM   2128 C  CD2  . PHE A 1 136 ? -16.186 90.417  6.199  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2  1 
ATOM   2129 C  CE1  . PHE A 1 136 ? -17.169 88.899  4.110  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1  1 
ATOM   2130 C  CE2  . PHE A 1 136 ? -15.318 89.719  5.385  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2  1 
ATOM   2131 C  CZ   . PHE A 1 136 ? -15.800 88.955  4.341  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ   1 
ATOM   2132 H  H    . PHE A 1 136 ? -20.408 89.397  6.985  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A H    1 
ATOM   2133 H  HA   . PHE A 1 136 ? -18.275 89.941  8.573  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HA   1 
ATOM   2134 H  HB2  . PHE A 1 136 ? -19.240 91.435  6.369  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HB2  1 
ATOM   2135 H  HB3  . PHE A 1 136 ? -18.009 91.881  7.268  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HB3  1 
ATOM   2136 H  HD1  . PHE A 1 136 ? -18.960 89.560  4.792  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HD1  1 
ATOM   2137 H  HD2  . PHE A 1 136 ? -15.846 90.922  6.902  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HD2  1 
ATOM   2138 H  HE1  . PHE A 1 136 ? -17.504 88.387  3.409  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HE1  1 
ATOM   2139 H  HE2  . PHE A 1 136 ? -14.402 89.765  5.539  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HE2  1 
ATOM   2140 H  HZ   . PHE A 1 136 ? -15.213 88.493  3.788  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A HZ   1 
ATOM   2141 N  N    . PHE A 1 137 ? -19.358 91.552  10.089 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N    1 
ATOM   2142 C  CA   . PHE A 1 137 ? -20.096 92.351  11.058 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA   1 
ATOM   2143 C  C    . PHE A 1 137 ? -19.501 93.752  11.119 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C    1 
ATOM   2144 O  O    . PHE A 1 137 ? -18.297 93.912  11.338 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O    1 
ATOM   2145 C  CB   . PHE A 1 137 ? -20.047 91.694  12.441 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB   1 
ATOM   2146 C  CG   . PHE A 1 137 ? -20.541 90.279  12.455 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG   1 
ATOM   2147 C  CD1  . PHE A 1 137 ? -21.896 90.006  12.559 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1  1 
ATOM   2148 C  CD2  . PHE A 1 137 ? -19.668 89.222  12.336 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2  1 
ATOM   2149 C  CE1  . PHE A 1 137 ? -22.360 88.690  12.561 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1  1 
ATOM   2150 C  CE2  . PHE A 1 137 ? -20.124 87.916  12.344 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2  1 
ATOM   2151 C  CZ   . PHE A 1 137 ? -21.470 87.650  12.452 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ   1 
ATOM   2152 H  H    . PHE A 1 137 ? -18.543 91.397  10.316 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A H    1 
ATOM   2153 H  HA   . PHE A 1 137 ? -21.024 92.421  10.782 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HA   1 
ATOM   2154 H  HB2  . PHE A 1 137 ? -19.128 91.691  12.753 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HB2  1 
ATOM   2155 H  HB3  . PHE A 1 137 ? -20.599 92.208  13.051 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HB3  1 
ATOM   2156 H  HD1  . PHE A 1 137 ? -22.502 90.707  12.634 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HD1  1 
ATOM   2157 H  HD2  . PHE A 1 137 ? -18.755 89.388  12.264 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HD2  1 
ATOM   2158 H  HE1  . PHE A 1 137 ? -23.270 88.518  12.637 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HE1  1 
ATOM   2159 H  HE2  . PHE A 1 137 ? -19.519 87.214  12.268 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HE2  1 
ATOM   2160 H  HZ   . PHE A 1 137 ? -21.775 86.771  12.455 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A HZ   1 
ATOM   2161 N  N    . GLU A 1 138 ? -20.347 94.761  10.938 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N    1 
ATOM   2162 C  CA   . GLU A 1 138 ? -19.917 96.152  11.071 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA   1 
ATOM   2163 C  C    . GLU A 1 138 ? -20.165 96.662  12.481 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C    1 
ATOM   2164 O  O    . GLU A 1 138 ? -19.362 97.428  13.014 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O    1 
ATOM   2165 C  CB   . GLU A 1 138 ? -20.647 97.047  10.065 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB   1 
ATOM   2166 C  CG   . GLU A 1 138 ? -20.249 96.812  8.615  1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CG   1 
ATOM   2167 C  CD   . GLU A 1 138 ? -18.741 96.723  8.430  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CD   1 
ATOM   2168 O  OE1  . GLU A 1 138 ? -18.020 97.558  9.022  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE1  1 
ATOM   2169 O  OE2  . GLU A 1 138 ? -18.279 95.809  7.710  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE2  1 
ATOM   2170 H  H    . GLU A 1 138 ? -21.178 94.669  10.736 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A H    1 
ATOM   2171 H  HA   . GLU A 1 138 ? -18.965 96.209  10.892 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A HA   1 
ATOM   2172 H  HB2  . GLU A 1 138 ? -21.600 96.884  10.139 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A HB2  1 
ATOM   2173 H  HB3  . GLU A 1 138 ? -20.455 97.974  10.277 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A HB3  1 
ATOM   2174 H  HG2  . GLU A 1 138 ? -20.639 95.978  8.310  1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A HG2  1 
ATOM   2175 H  HG3  . GLU A 1 138 ? -20.575 97.549  8.074  1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A HG3  1 
ATOM   2176 N  N    . MET B 1 1   ? 13.242  93.097  12.473 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N    1 
ATOM   2177 C  CA   . MET B 1 1   ? 12.879  92.239  11.310 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA   1 
ATOM   2178 C  C    . MET B 1 1   ? 11.447  91.742  11.444 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C    1 
ATOM   2179 O  O    . MET B 1 1   ? 10.650  91.942  10.546 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O    1 
ATOM   2180 C  CB   . MET B 1 1   ? 13.840  91.067  11.197 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB   1 
ATOM   2181 C  CG   . MET B 1 1   ? 13.461  90.023  10.158 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG   1 
ATOM   2182 S  SD   . MET B 1 1   ? 13.632  90.415  8.396  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD   1 
ATOM   2183 C  CE   . MET B 1 1   ? 15.348  89.949  8.116  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE   1 
ATOM   2184 H  H1   . MET B 1 1   ? 14.058  93.430  12.353 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET B H1   1 
ATOM   2185 H  H2   . MET B 1 1   ? 12.657  93.764  12.544 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET B H2   1 
ATOM   2186 H  H3   . MET B 1 1   ? 13.227  92.610  13.218 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET B H3   1 
ATOM   2187 H  HA   . MET B 1 1   ? 12.954  92.764  10.497 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HA   1 
ATOM   2188 H  HB2  . MET B 1 1   ? 14.717  91.409  10.962 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HB2  1 
ATOM   2189 H  HB3  . MET B 1 1   ? 13.885  90.621  12.058 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HB3  1 
ATOM   2190 H  HG2  . MET B 1 1   ? 14.006  89.237  10.321 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HG2  1 
ATOM   2191 H  HG3  . MET B 1 1   ? 12.530  89.792  10.301 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HG3  1 
ATOM   2192 H  HE1  . MET B 1 1   ? 15.572  90.114  7.187  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HE1  1 
ATOM   2193 H  HE2  . MET B 1 1   ? 15.917  90.481  8.694  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HE2  1 
ATOM   2194 H  HE3  . MET B 1 1   ? 15.456  89.007  8.321  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET B HE3  1 
ATOM   2195 N  N    . LEU B 1 2   ? 11.121  91.077  12.552 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N    1 
ATOM   2196 C  CA   . LEU B 1 2   ? 9.732   90.858  12.917 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA   1 
ATOM   2197 C  C    . LEU B 1 2   ? 9.268   92.032  13.772 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C    1 
ATOM   2198 O  O    . LEU B 1 2   ? 10.013  92.535  14.617 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O    1 
ATOM   2199 C  CB   . LEU B 1 2   ? 9.574   89.554  13.692 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB   1 
ATOM   2200 C  CG   . LEU B 1 2   ? 10.103  88.295  13.002 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG   1 
ATOM   2201 C  CD1  . LEU B 1 2   ? 9.932   87.082  13.909 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1  1 
ATOM   2202 C  CD2  . LEU B 1 2   ? 9.426   88.078  11.647 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2  1 
ATOM   2203 H  H    . LEU B 1 2   ? 11.689  90.745  13.105 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B H    1 
ATOM   2204 H  HA   . LEU B 1 2   ? 9.183   90.817  12.118 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HA   1 
ATOM   2205 H  HB2  . LEU B 1 2   ? 10.046  89.642  14.535 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HB2  1 
ATOM   2206 H  HB3  . LEU B 1 2   ? 8.630   89.414  13.865 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HB3  1 
ATOM   2207 H  HG   . LEU B 1 2   ? 11.053  88.408  12.840 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HG   1 
ATOM   2208 H  HD11 . LEU B 1 2   ? 10.273  86.297  13.453 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD11 1 
ATOM   2209 H  HD12 . LEU B 1 2   ? 10.427  87.230  14.730 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD12 1 
ATOM   2210 H  HD13 . LEU B 1 2   ? 8.989   86.967  14.107 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD13 1 
ATOM   2211 H  HD21 . LEU B 1 2   ? 9.785   87.274  11.241 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD21 1 
ATOM   2212 H  HD22 . LEU B 1 2   ? 8.470   87.982  11.784 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD22 1 
ATOM   2213 H  HD23 . LEU B 1 2   ? 9.603   88.844  11.080 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B HD23 1 
ATOM   2214 N  N    . SER B 1 3   ? 8.045   92.488  13.541 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N    1 
ATOM   2215 C  CA   . SER B 1 3   ? 7.594   93.734  14.154 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA   1 
ATOM   2216 C  C    . SER B 1 3   ? 6.584   93.546  15.275 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C    1 
ATOM   2217 O  O    . SER B 1 3   ? 6.221   94.531  15.928 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O    1 
ATOM   2218 C  CB   . SER B 1 3   ? 7.029   94.679  13.102 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB   1 
ATOM   2219 O  OG   . SER B 1 3   ? 5.981   94.056  12.424 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG   1 
ATOM   2220 H  H    . SER B 1 3   ? 7.461   92.103  13.040 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 3   SER B H    1 
ATOM   2221 H  HA   . SER B 1 3   ? 8.368   94.172  14.542 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 3   SER B HA   1 
ATOM   2222 H  HB2  . SER B 1 3   ? 6.696   95.479  13.538 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 3   SER B HB2  1 
ATOM   2223 H  HB3  . SER B 1 3   ? 7.728   94.907  12.469 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 3   SER B HB3  1 
ATOM   2224 H  HG   . SER B 1 3   ? 5.667   94.574  11.843 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 3   SER B HG   1 
ATOM   2225 N  N    . GLY B 1 4   ? 6.143   92.331  15.535 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N    1 
ATOM   2226 C  CA   . GLY B 1 4   ? 5.202   92.067  16.603 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA   1 
ATOM   2227 C  C    . GLY B 1 4   ? 4.413   90.800  16.329 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C    1 
ATOM   2228 O  O    . GLY B 1 4   ? 4.688   90.069  15.385 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O    1 
ATOM   2229 H  H    . GLY B 1 4   ? 6.379   91.629  15.098 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B H    1 
ATOM   2230 H  HA2  . GLY B 1 4   ? 5.677   91.963  17.442 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B HA2  1 
ATOM   2231 H  HA3  . GLY B 1 4   ? 4.582   92.809  16.685 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B HA3  1 
ATOM   2232 N  N    . LEU B 1 5   ? 3.427   90.547  17.193 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N    1 
ATOM   2233 C  CA   . LEU B 1 5   ? 2.495   89.451  16.969 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA   1 
ATOM   2234 C  C    . LEU B 1 5   ? 1.472   89.887  15.928 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C    1 
ATOM   2235 O  O    . LEU B 1 5   ? 0.787   90.901  16.100 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O    1 
ATOM   2236 C  CB   . LEU B 1 5   ? 1.776   89.055  18.256 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB   1 
ATOM   2237 C  CG   . LEU B 1 5   ? 0.927   87.788  18.127 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG   1 
ATOM   2238 C  CD1  . LEU B 1 5   ? 1.773   86.527  18.151 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1  1 
ATOM   2239 C  CD2  . LEU B 1 5   ? -0.130  87.761  19.216 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2  1 
ATOM   2240 H  H    . LEU B 1 5   ? 3.281   90.995  17.912 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B H    1 
ATOM   2241 H  HA   . LEU B 1 5   ? 2.974   88.679  16.630 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HA   1 
ATOM   2242 H  HB2  . LEU B 1 5   ? 2.437   88.899  18.948 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HB2  1 
ATOM   2243 H  HB3  . LEU B 1 5   ? 1.188   89.779  18.521 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HB3  1 
ATOM   2244 H  HG   . LEU B 1 5   ? 0.465   87.812  17.275 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HG   1 
ATOM   2245 H  HD11 . LEU B 1 5   ? 1.192   85.755  18.067 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD11 1 
ATOM   2246 H  HD12 . LEU B 1 5   ? 2.399   86.553  17.410 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD12 1 
ATOM   2247 H  HD13 . LEU B 1 5   ? 2.257   86.488  18.991 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD13 1 
ATOM   2248 H  HD21 . LEU B 1 5   ? -0.659  86.953  19.122 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD21 1 
ATOM   2249 H  HD22 . LEU B 1 5   ? 0.309   87.770  20.082 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD22 1 
ATOM   2250 H  HD23 . LEU B 1 5   ? -0.698  88.542  19.124 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B HD23 1 
ATOM   2251 N  N    . ASN B 1 6   ? 1.361   89.120  14.857 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N    1 
ATOM   2252 C  CA   . ASN B 1 6   ? 0.376   89.418  13.824 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA   1 
ATOM   2253 C  C    . ASN B 1 6   ? -1.009  88.899  14.202 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C    1 
ATOM   2254 O  O    . ASN B 1 6   ? -1.998  89.631  14.108 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O    1 
ATOM   2255 C  CB   . ASN B 1 6   ? 0.829   88.830  12.494 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB   1 
ATOM   2256 C  CG   . ASN B 1 6   ? -0.054  89.256  11.388 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG   1 
ATOM   2257 O  OD1  . ASN B 1 6   ? -1.019  88.573  11.037 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1  1 
ATOM   2258 N  ND2  . ASN B 1 6   ? 0.237   90.428  10.849 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2  1 
ATOM   2259 H  H    . ASN B 1 6   ? 1.840   88.422  14.702 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B H    1 
ATOM   2260 H  HA   . ASN B 1 6   ? 0.315   90.380  13.718 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HA   1 
ATOM   2261 H  HB2  . ASN B 1 6   ? 1.730   89.133  12.300 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HB2  1 
ATOM   2262 H  HB3  . ASN B 1 6   ? 0.805   87.861  12.547 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HB3  1 
ATOM   2263 H  HD21 . ASN B 1 6   ? -0.239  90.733  10.201 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HD21 1 
ATOM   2264 H  HD22 . ASN B 1 6   ? 0.902   90.885  11.146 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B HD22 1 
ATOM   2265 N  N    . HIS B 1 7   ? -1.104  87.631  14.594 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N    1 
ATOM   2266 C  CA   . HIS B 1 7   ? -2.366  87.067  15.043 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA   1 
ATOM   2267 C  C    . HIS B 1 7   ? -2.097  85.853  15.911 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C    1 
ATOM   2268 O  O    . HIS B 1 7   ? -1.039  85.230  15.836 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O    1 
ATOM   2269 C  CB   . HIS B 1 7   ? -3.359  86.745  13.896 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB   1 
ATOM   2270 C  CG   . HIS B 1 7   ? -2.883  85.750  12.871 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG   1 
ATOM   2271 N  ND1  . HIS B 1 7   ? -2.233  86.134  11.718 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1  1 
ATOM   2272 C  CD2  . HIS B 1 7   ? -3.039  84.401  12.778 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2  1 
ATOM   2273 C  CE1  . HIS B 1 7   ? -1.966  85.062  10.986 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1  1 
ATOM   2274 N  NE2  . HIS B 1 7   ? -2.457  84.001  11.598 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2  1 
ATOM   2275 H  H    . HIS B 1 7   ? -0.446  87.077  14.608 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B H    1 
ATOM   2276 H  HA   . HIS B 1 7   ? -2.799  87.725  15.609 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HA   1 
ATOM   2277 H  HB2  . HIS B 1 7   ? -4.173  86.391  14.287 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HB2  1 
ATOM   2278 H  HB3  . HIS B 1 7   ? -3.560  87.570  13.426 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HB3  1 
ATOM   2279 H  HD1  . HIS B 1 7   ? -2.011  86.940  11.517 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HD1  1 
ATOM   2280 H  HD2  . HIS B 1 7   ? -3.454  83.851  13.402 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HD2  1 
ATOM   2281 H  HE1  . HIS B 1 7   ? -1.522  85.060  10.168 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B HE1  1 
ATOM   2282 N  N    . LEU B 1 8   ? -3.069  85.562  16.764 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N    1 
ATOM   2283 C  CA   . LEU B 1 8   ? -3.123  84.363  17.589 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA   1 
ATOM   2284 C  C    . LEU B 1 8   ? -4.282  83.525  17.076 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C    1 
ATOM   2285 O  O    . LEU B 1 8   ? -5.410  84.021  17.017 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O    1 
ATOM   2286 C  CB   . LEU B 1 8   ? -3.384  84.742  19.052 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB   1 
ATOM   2287 C  CG   . LEU B 1 8   ? -3.735  83.591  20.007 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG   1 
ATOM   2288 C  CD1  . LEU B 1 8   ? -2.602  82.601  20.084 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1  1 
ATOM   2289 C  CD2  . LEU B 1 8   ? -4.055  84.116  21.392 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2  1 
ATOM   2290 H  H    . LEU B 1 8   ? -3.748  86.076  16.888 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B H    1 
ATOM   2291 H  HA   . LEU B 1 8   ? -2.296  83.860  17.521 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HA   1 
ATOM   2292 H  HB2  . LEU B 1 8   ? -2.587  85.171  19.400 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HB2  1 
ATOM   2293 H  HB3  . LEU B 1 8   ? -4.123  85.370  19.075 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HB3  1 
ATOM   2294 H  HG   . LEU B 1 8   ? -4.518  83.127  19.672 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HG   1 
ATOM   2295 H  HD11 . LEU B 1 8   ? -2.848  81.886  20.692 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD11 1 
ATOM   2296 H  HD12 . LEU B 1 8   ? -2.437  82.240  19.198 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD12 1 
ATOM   2297 H  HD13 . LEU B 1 8   ? -1.808  83.054  20.409 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD13 1 
ATOM   2298 H  HD21 . LEU B 1 8   ? -4.272  83.369  21.970 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD21 1 
ATOM   2299 H  HD22 . LEU B 1 8   ? -3.281  84.589  21.737 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD22 1 
ATOM   2300 H  HD23 . LEU B 1 8   ? -4.812  84.720  21.332 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B HD23 1 
ATOM   2301 N  N    . THR B 1 9   ? -4.019  82.272  16.705 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 9   THR B N    1 
ATOM   2302 C  CA   . THR B 1 9   ? -5.072  81.362  16.269 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA   1 
ATOM   2303 C  C    . THR B 1 9   ? -5.241  80.250  17.287 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 9   THR B C    1 
ATOM   2304 O  O    . THR B 1 9   ? -4.276  79.568  17.634 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 9   THR B O    1 
ATOM   2305 C  CB   . THR B 1 9   ? -4.785  80.791  14.885 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB   1 
ATOM   2306 O  OG1  . THR B 1 9   ? -4.828  81.868  13.951 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1  1 
ATOM   2307 C  CG2  . THR B 1 9   ? -5.822  79.734  14.506 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2  1 
ATOM   2308 H  H    . THR B 1 9   ? -3.232  81.925  16.697 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 9   THR B H    1 
ATOM   2309 H  HA   . THR B 1 9   ? -5.908  81.851  16.220 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HA   1 
ATOM   2310 H  HB   . THR B 1 9   ? -3.905  80.383  14.875 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HB   1 
ATOM   2311 H  HG1  . THR B 1 9   ? -4.673  81.584  13.176 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HG1  1 
ATOM   2312 H  HG21 . THR B 1 9   ? -5.627  79.379  13.625 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HG21 1 
ATOM   2313 H  HG22 . THR B 1 9   ? -5.804  79.007  15.149 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HG22 1 
ATOM   2314 H  HG23 . THR B 1 9   ? -6.708  80.127  14.499 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 9   THR B HG23 1 
ATOM   2315 N  N    . LEU B 1 10  ? -6.461  80.079  17.754 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N    1 
ATOM   2316 C  CA   . LEU B 1 10  ? -6.802  79.021  18.691 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA   1 
ATOM   2317 C  C    . LEU B 1 10  ? -7.685  78.012  17.976 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C    1 
ATOM   2318 O  O    . LEU B 1 10  ? -8.725  78.379  17.426 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O    1 
ATOM   2319 C  CB   . LEU B 1 10  ? -7.556  79.582  19.896 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB   1 
ATOM   2320 C  CG   . LEU B 1 10  ? -6.807  80.627  20.712 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG   1 
ATOM   2321 C  CD1  . LEU B 1 10  ? -7.671  81.075  21.884 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1  1 
ATOM   2322 C  CD2  . LEU B 1 10  ? -5.451  80.104  21.195 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2  1 
ATOM   2323 H  H    . LEU B 1 10  ? -7.130  80.575  17.539 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B H    1 
ATOM   2324 H  HA   . LEU B 1 10  ? -5.997  78.576  18.999 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HA   1 
ATOM   2325 H  HB2  . LEU B 1 10  ? -8.376  79.994  19.580 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HB2  1 
ATOM   2326 H  HB3  . LEU B 1 10  ? -7.772  78.848  20.492 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HB3  1 
ATOM   2327 H  HG   . LEU B 1 10  ? -6.643  81.402  20.152 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HG   1 
ATOM   2328 H  HD11 . LEU B 1 10  ? -7.186  81.739  22.397 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD11 1 
ATOM   2329 H  HD12 . LEU B 1 10  ? -8.494  81.457  21.541 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD12 1 
ATOM   2330 H  HD13 . LEU B 1 10  ? -7.870  80.306  22.441 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD13 1 
ATOM   2331 H  HD21 . LEU B 1 10  ? -5.010  80.800  21.708 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD21 1 
ATOM   2332 H  HD22 . LEU B 1 10  ? -5.595  79.323  21.751 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD22 1 
ATOM   2333 H  HD23 . LEU B 1 10  ? -4.912  79.868  20.425 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B HD23 1 
ATOM   2334 N  N    . ALA B 1 11  ? -7.269  76.750  17.978 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N    1 
ATOM   2335 C  CA   . ALA B 1 11  ? -8.131  75.685  17.479 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA   1 
ATOM   2336 C  C    . ALA B 1 11  ? -9.246  75.416  18.476 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C    1 
ATOM   2337 O  O    . ALA B 1 11  ? -9.008  75.347  19.682 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O    1 
ATOM   2338 C  CB   . ALA B 1 11  ? -7.315  74.411  17.284 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB   1 
ATOM   2339 H  H    . ALA B 1 11  ? -6.501  76.486  18.259 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B H    1 
ATOM   2340 H  HA   . ALA B 1 11  ? -8.522  75.944  16.629 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B HA   1 
ATOM   2341 H  HB1  . ALA B 1 11  ? -7.898  73.710  16.952 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B HB1  1 
ATOM   2342 H  HB2  . ALA B 1 11  ? -6.607  74.584  16.643 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B HB2  1 
ATOM   2343 H  HB3  . ALA B 1 11  ? -6.932  74.148  18.136 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B HB3  1 
ATOM   2344 N  N    . VAL B 1 12  ? -10.466 75.268  17.975 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N    1 
ATOM   2345 C  CA   . VAL B 1 12  ? -11.629 75.053  18.827 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA   1 
ATOM   2346 C  C    . VAL B 1 12  ? -12.393 73.831  18.337 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C    1 
ATOM   2347 O  O    . VAL B 1 12  ? -12.414 73.519  17.145 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O    1 
ATOM   2348 C  CB   . VAL B 1 12  ? -12.547 76.291  18.919 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB   1 
ATOM   2349 C  CG1  . VAL B 1 12  ? -11.757 77.492  19.398 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1  1 
ATOM   2350 C  CG2  . VAL B 1 12  ? -13.210 76.603  17.580 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2  1 
ATOM   2351 H  H    . VAL B 1 12  ? -10.649 75.288  17.135 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B H    1 
ATOM   2352 H  HA   . VAL B 1 12  ? -11.318 74.858  19.725 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HA   1 
ATOM   2353 H  HB   . VAL B 1 12  ? -13.248 76.117  19.567 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HB   1 
ATOM   2354 H  HG11 . VAL B 1 12  ? -12.350 78.259  19.450 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG11 1 
ATOM   2355 H  HG12 . VAL B 1 12  ? -11.389 77.299  20.274 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG12 1 
ATOM   2356 H  HG13 . VAL B 1 12  ? -11.040 77.669  18.769 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG13 1 
ATOM   2357 H  HG21 . VAL B 1 12  ? -13.775 77.384  17.682 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG21 1 
ATOM   2358 H  HG22 . VAL B 1 12  ? -12.521 76.776  16.919 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG22 1 
ATOM   2359 H  HG23 . VAL B 1 12  ? -13.745 75.840  17.308 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B HG23 1 
ATOM   2360 N  N    . SER B 1 13  ? -13.051 73.150  19.268 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N    1 
ATOM   2361 C  CA   . SER B 1 13  ? -13.817 71.967  18.920 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA   1 
ATOM   2362 C  C    . SER B 1 13  ? -15.234 72.291  18.491 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C    1 
ATOM   2363 O  O    . SER B 1 13  ? -15.813 71.529  17.715 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O    1 
ATOM   2364 C  CB   . SER B 1 13  ? -13.854 70.982  20.090 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB   1 
ATOM   2365 O  OG   . SER B 1 13  ? -14.467 71.529  21.238 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG   1 
ATOM   2366 H  H    . SER B 1 13  ? -13.068 73.353  20.103 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 13  SER B H    1 
ATOM   2367 H  HA   . SER B 1 13  ? -13.380 71.524  18.177 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 13  SER B HA   1 
ATOM   2368 H  HB2  . SER B 1 13  ? -14.351 70.195  19.817 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB2  1 
ATOM   2369 H  HB3  . SER B 1 13  ? -12.944 70.731  20.313 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 13  SER B HB3  1 
ATOM   2370 H  HG   . SER B 1 13  ? -14.046 72.210  21.492 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 13  SER B HG   1 
ATOM   2371 N  N    . GLN B 1 14  ? -15.797 73.392  18.977 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N    1 
ATOM   2372 C  CA   . GLN B 1 14  ? -17.152 73.815  18.628 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA   1 
ATOM   2373 C  C    . GLN B 1 14  ? -17.140 75.326  18.504 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C    1 
ATOM   2374 O  O    . GLN B 1 14  ? -16.795 76.034  19.452 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O    1 
ATOM   2375 C  CB   . GLN B 1 14  ? -18.163 73.416  19.696 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB   1 
ATOM   2376 C  CG   . GLN B 1 14  ? -18.303 71.950  19.947 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG   1 
ATOM   2377 C  CD   . GLN B 1 14  ? -19.426 71.698  20.930 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD   1 
ATOM   2378 O  OE1  . GLN B 1 14  ? -20.598 71.887  20.605 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1  1 
ATOM   2379 N  NE2  . GLN B 1 14  ? -19.077 71.312  22.142 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2  1 
ATOM   2380 H  H    . GLN B 1 14  ? -15.405 73.926  19.526 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B H    1 
ATOM   2381 H  HA   . GLN B 1 14  ? -17.415 73.427  17.779 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HA   1 
ATOM   2382 H  HB2  . GLN B 1 14  ? -17.902 73.829  20.533 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HB2  1 
ATOM   2383 H  HB3  . GLN B 1 14  ? -19.035 73.748  19.430 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HB3  1 
ATOM   2384 H  HG2  . GLN B 1 14  ? -18.513 71.496  19.116 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HG2  1 
ATOM   2385 H  HG3  . GLN B 1 14  ? -17.479 71.605  20.325 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HG3  1 
ATOM   2386 H  HE21 . GLN B 1 14  ? -18.246 71.215  22.340 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HE21 1 
ATOM   2387 H  HE22 . GLN B 1 14  ? -19.681 71.156  22.735 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B HE22 1 
ATOM   2388 N  N    . LEU B 1 15  ? -17.534 75.826  17.344 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N    1 
ATOM   2389 C  CA   . LEU B 1 15  ? -17.366 77.248  17.084 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA   1 
ATOM   2390 C  C    . LEU B 1 15  ? -18.311 78.106  17.923 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C    1 
ATOM   2391 O  O    . LEU B 1 15  ? -17.884 79.112  18.491 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O    1 
ATOM   2392 C  CB   . LEU B 1 15  ? -17.533 77.511  15.592 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB   1 
ATOM   2393 C  CG   . LEU B 1 15  ? -17.168 78.914  15.125 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG   1 
ATOM   2394 C  CD1  . LEU B 1 15  ? -15.739 79.267  15.464 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1  1 
ATOM   2395 C  CD2  . LEU B 1 15  ? -17.391 78.998  13.614 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2  1 
ATOM   2396 H  H    . LEU B 1 15  ? -17.892 75.377  16.704 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B H    1 
ATOM   2397 H  HA   . LEU B 1 15  ? -16.460 77.498  17.323 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HA   1 
ATOM   2398 H  HB2  . LEU B 1 15  ? -16.969 76.888  15.107 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB2  1 
ATOM   2399 H  HB3  . LEU B 1 15  ? -18.461 77.358  15.356 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB3  1 
ATOM   2400 H  HG   . LEU B 1 15  ? -17.752 79.558  15.556 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HG   1 
ATOM   2401 H  HD11 . LEU B 1 15  ? -15.553 80.165  15.149 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD11 1 
ATOM   2402 H  HD12 . LEU B 1 15  ? -15.623 79.222  16.426 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD12 1 
ATOM   2403 H  HD13 . LEU B 1 15  ? -15.147 78.633  15.029 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD13 1 
ATOM   2404 H  HD21 . LEU B 1 15  ? -17.161 79.890  13.311 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD21 1 
ATOM   2405 H  HD22 . LEU B 1 15  ? -16.827 78.343  13.175 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD22 1 
ATOM   2406 H  HD23 . LEU B 1 15  ? -18.324 78.814  13.423 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD23 1 
ATOM   2407 N  N    . ALA B 1 16  ? -19.576 77.710  18.051 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N    1 
ATOM   2408 C  CA   . ALA B 1 16  ? -20.537 78.575  18.729 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA   1 
ATOM   2409 C  C    . ALA B 1 16  ? -20.171 78.859  20.174 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C    1 
ATOM   2410 O  O    . ALA B 1 16  ? -20.158 80.038  20.558 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O    1 
ATOM   2411 C  CB   . ALA B 1 16  ? -21.959 78.030  18.585 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB   1 
ATOM   2412 H  H    . ALA B 1 16  ? -19.896 76.966  17.762 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B H    1 
ATOM   2413 H  HA   . ALA B 1 16  ? -20.527 79.431  18.273 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B HA   1 
ATOM   2414 H  HB1  . ALA B 1 16  ? -22.573 78.624  19.044 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B HB1  1 
ATOM   2415 H  HB2  . ALA B 1 16  ? -22.185 77.984  17.642 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B HB2  1 
ATOM   2416 H  HB3  . ALA B 1 16  ? -21.999 77.144  18.978 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B HB3  1 
ATOM   2417 N  N    . PRO B 1 17  ? -19.850 77.873  21.018 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N    1 
ATOM   2418 C  CA   . PRO B 1 17  ? -19.486 78.225  22.398 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA   1 
ATOM   2419 C  C    . PRO B 1 17  ? -18.203 79.014  22.487 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C    1 
ATOM   2420 O  O    . PRO B 1 17  ? -18.033 79.812  23.415 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O    1 
ATOM   2421 C  CB   . PRO B 1 17  ? -19.403 76.875  23.126 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB   1 
ATOM   2422 C  CG   . PRO B 1 17  ? -19.410 75.850  22.084 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG   1 
ATOM   2423 C  CD   . PRO B 1 17  ? -20.027 76.420  20.845 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD   1 
ATOM   2424 H  HA   . PRO B 1 17  ? -20.198 78.748  22.799 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HA   1 
ATOM   2425 H  HB2  . PRO B 1 17  ? -18.580 76.833  23.639 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HB2  1 
ATOM   2426 H  HB3  . PRO B 1 17  ? -20.172 76.773  23.709 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HB3  1 
ATOM   2427 H  HG2  . PRO B 1 17  ? -18.496 75.578  21.903 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HG2  1 
ATOM   2428 H  HG3  . PRO B 1 17  ? -19.927 75.090  22.392 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HG3  1 
ATOM   2429 H  HD2  . PRO B 1 17  ? -19.553 76.112  20.058 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HD2  1 
ATOM   2430 H  HD3  . PRO B 1 17  ? -20.970 76.196  20.803 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B HD3  1 
ATOM   2431 N  N    . SER B 1 18  ? -17.278 78.825  21.554 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N    1 
ATOM   2432 C  CA   . SER B 1 18  ? -16.056 79.612  21.599 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA   1 
ATOM   2433 C  C    . SER B 1 18  ? -16.323 81.065  21.231 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C    1 
ATOM   2434 O  O    . SER B 1 18  ? -15.808 81.971  21.877 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O    1 
ATOM   2435 C  CB   . SER B 1 18  ? -14.986 78.981  20.709 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB   1 
ATOM   2436 O  OG   . SER B 1 18  ? -14.683 77.684  21.181 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG   1 
ATOM   2437 H  H    . SER B 1 18  ? -17.330 78.265  20.903 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 18  SER B H    1 
ATOM   2438 H  HA   . SER B 1 18  ? -15.719 79.601  22.508 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 18  SER B HA   1 
ATOM   2439 H  HB2  . SER B 1 18  ? -15.321 78.920  19.801 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 18  SER B HB2  1 
ATOM   2440 H  HB3  . SER B 1 18  ? -14.185 79.527  20.736 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 18  SER B HB3  1 
ATOM   2441 H  HG   . SER B 1 18  ? -14.396 77.726  21.970 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 18  SER B HG   1 
ATOM   2442 N  N    . VAL B 1 19  ? -17.133 81.305  20.210 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N    1 
ATOM   2443 C  CA   . VAL B 1 19  ? -17.516 82.673  19.884 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA   1 
ATOM   2444 C  C    . VAL B 1 19  ? -18.239 83.326  21.057 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C    1 
ATOM   2445 O  O    . VAL B 1 19  ? -17.952 84.473  21.415 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O    1 
ATOM   2446 C  CB   . VAL B 1 19  ? -18.347 82.715  18.589 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB   1 
ATOM   2447 C  CG1  . VAL B 1 19  ? -18.940 84.109  18.364 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1  1 
ATOM   2448 C  CG2  . VAL B 1 19  ? -17.490 82.299  17.391 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2  1 
ATOM   2449 H  H    . VAL B 1 19  ? -17.471 80.705  19.695 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B H    1 
ATOM   2450 H  HA   . VAL B 1 19  ? -16.708 83.186  19.724 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HA   1 
ATOM   2451 H  HB   . VAL B 1 19  ? -19.081 82.086  18.665 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HB   1 
ATOM   2452 H  HG11 . VAL B 1 19  ? -19.456 84.104  17.543 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG11 1 
ATOM   2453 H  HG12 . VAL B 1 19  ? -19.512 84.334  19.114 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG12 1 
ATOM   2454 H  HG13 . VAL B 1 19  ? -18.216 84.752  18.296 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG13 1 
ATOM   2455 H  HG21 . VAL B 1 19  ? -18.033 82.332  16.588 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG21 1 
ATOM   2456 H  HG22 . VAL B 1 19  ? -16.742 82.911  17.311 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG22 1 
ATOM   2457 H  HG23 . VAL B 1 19  ? -17.165 81.396  17.534 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B HG23 1 
ATOM   2458 N  N    . ALA B 1 20  ? -19.154 82.599  21.699 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N    1 
ATOM   2459 C  CA   . ALA B 1 20  ? -19.853 83.162  22.848 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA   1 
ATOM   2460 C  C    . ALA B 1 20  ? -18.866 83.538  23.940 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C    1 
ATOM   2461 O  O    . ALA B 1 20  ? -18.982 84.601  24.552 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O    1 
ATOM   2462 C  CB   . ALA B 1 20  ? -20.883 82.169  23.381 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB   1 
ATOM   2463 H  H    . ALA B 1 20  ? -19.383 81.796  21.494 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B H    1 
ATOM   2464 H  HA   . ALA B 1 20  ? -20.322 83.965  22.573 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B HA   1 
ATOM   2465 H  HB1  . ALA B 1 20  ? -21.335 82.563  24.144 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B HB1  1 
ATOM   2466 H  HB2  . ALA B 1 20  ? -21.525 81.973  22.681 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B HB2  1 
ATOM   2467 H  HB3  . ALA B 1 20  ? -20.428 81.356  23.651 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B HB3  1 
ATOM   2468 N  N    . PHE B 1 21  ? -17.872 82.689  24.182 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N    1 
ATOM   2469 C  CA   . PHE B 1 21  ? -16.920 82.944  25.256 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA   1 
ATOM   2470 C  C    . PHE B 1 21  ? -16.094 84.190  24.961 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C    1 
ATOM   2471 O  O    . PHE B 1 21  ? -15.979 85.084  25.796 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O    1 
ATOM   2472 C  CB   . PHE B 1 21  ? -16.025 81.717  25.389 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB   1 
ATOM   2473 C  CG   . PHE B 1 21  ? -15.018 81.790  26.499 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG   1 
ATOM   2474 C  CD1  . PHE B 1 21  ? -15.357 81.401  27.772 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1  1 
ATOM   2475 C  CD2  . PHE B 1 21  ? -13.721 82.209  26.259 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2  1 
ATOM   2476 C  CE1  . PHE B 1 21  ? -14.439 81.430  28.788 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1  1 
ATOM   2477 C  CE2  . PHE B 1 21  ? -12.788 82.239  27.273 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2  1 
ATOM   2478 C  CZ   . PHE B 1 21  ? -13.138 81.840  28.536 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ   1 
ATOM   2479 H  H    . PHE B 1 21  ? -17.728 81.963  23.743 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B H    1 
ATOM   2480 H  HA   . PHE B 1 21  ? -17.395 83.076  26.092 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HA   1 
ATOM   2481 H  HB2  . PHE B 1 21  ? -16.585 80.942  25.552 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HB2  1 
ATOM   2482 H  HB3  . PHE B 1 21  ? -15.538 81.598  24.559 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HB3  1 
ATOM   2483 H  HD1  . PHE B 1 21  ? -16.222 81.108  27.945 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HD1  1 
ATOM   2484 H  HD2  . PHE B 1 21  ? -13.473 82.464  25.399 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HD2  1 
ATOM   2485 H  HE1  . PHE B 1 21  ? -14.686 81.165  29.645 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HE1  1 
ATOM   2486 H  HE2  . PHE B 1 21  ? -11.920 82.525  27.099 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HE2  1 
ATOM   2487 H  HZ   . PHE B 1 21  ? -12.517 81.877  29.228 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B HZ   1 
ATOM   2488 N  N    . TYR B 1 22  ? -15.517 84.277  23.766 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N    1 
ATOM   2489 C  CA   . TYR B 1 22  ? -14.616 85.387  23.480 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA   1 
ATOM   2490 C  C    . TYR B 1 22  ? -15.372 86.687  23.203 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C    1 
ATOM   2491 O  O    . TYR B 1 22  ? -14.938 87.754  23.633 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O    1 
ATOM   2492 C  CB   . TYR B 1 22  ? -13.650 85.011  22.344 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB   1 
ATOM   2493 C  CG   . TYR B 1 22  ? -12.620 84.010  22.794 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG   1 
ATOM   2494 C  CD1  . TYR B 1 22  ? -11.522 84.420  23.530 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1  1 
ATOM   2495 C  CD2  . TYR B 1 22  ? -12.767 82.650  22.544 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2  1 
ATOM   2496 C  CE1  . TYR B 1 22  ? -10.597 83.515  23.986 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1  1 
ATOM   2497 C  CE2  . TYR B 1 22  ? -11.842 81.732  23.019 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2  1 
ATOM   2498 C  CZ   . TYR B 1 22  ? -10.755 82.181  23.729 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ   1 
ATOM   2499 O  OH   . TYR B 1 22  ? -9.825  81.290  24.212 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH   1 
ATOM   2500 H  H    . TYR B 1 22  ? -15.626 83.722  23.119 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B H    1 
ATOM   2501 H  HA   . TYR B 1 22  ? -14.074 85.541  24.269 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HA   1 
ATOM   2502 H  HB2  . TYR B 1 22  ? -14.153 84.620  21.613 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HB2  1 
ATOM   2503 H  HB3  . TYR B 1 22  ? -13.187 85.808  22.042 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HB3  1 
ATOM   2504 H  HD1  . TYR B 1 22  ? -11.409 85.324  23.716 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HD1  1 
ATOM   2505 H  HD2  . TYR B 1 22  ? -13.508 82.349  22.069 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HD2  1 
ATOM   2506 H  HE1  . TYR B 1 22  ? -9.863  83.810  24.477 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HE1  1 
ATOM   2507 H  HE2  . TYR B 1 22  ? -11.946 80.825  22.840 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HE2  1 
ATOM   2508 H  HH   . TYR B 1 22  ? -10.034 80.507  23.988 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B HH   1 
ATOM   2509 N  N    . GLN B 1 23  ? -16.494 86.624  22.493 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N    1 
ATOM   2510 C  CA   . GLN B 1 23  ? -17.251 87.836  22.187 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA   1 
ATOM   2511 C  C    . GLN B 1 23  ? -18.091 88.286  23.377 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C    1 
ATOM   2512 O  O    . GLN B 1 23  ? -17.993 89.434  23.827 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O    1 
ATOM   2513 C  CB   . GLN B 1 23  ? -18.161 87.614  20.982 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB   1 
ATOM   2514 C  CG   . GLN B 1 23  ? -18.970 88.874  20.620 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG   1 
ATOM   2515 C  CD   . GLN B 1 23  ? -20.075 88.612  19.651 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD   1 
ATOM   2516 O  OE1  . GLN B 1 23  ? -20.609 87.508  19.584 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1  1 
ATOM   2517 N  NE2  . GLN B 1 23  ? -20.420 89.623  18.876 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2  1 
ATOM   2518 H  H    . GLN B 1 23  ? -16.836 85.901  22.178 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B H    1 
ATOM   2519 H  HA   . GLN B 1 23  ? -16.631 88.550  21.969 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HA   1 
ATOM   2520 H  HB2  . GLN B 1 23  ? -17.619 87.373  20.215 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HB2  1 
ATOM   2521 H  HB3  . GLN B 1 23  ? -18.788 86.902  21.185 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HB3  1 
ATOM   2522 H  HG2  . GLN B 1 23  ? -19.363 89.238  21.429 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HG2  1 
ATOM   2523 H  HG3  . GLN B 1 23  ? -18.373 89.526  20.221 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HG3  1 
ATOM   2524 H  HE21 . GLN B 1 23  ? -20.014 90.378  18.947 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HE21 1 
ATOM   2525 H  HE22 . GLN B 1 23  ? -21.051 89.528  18.300 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B HE22 1 
ATOM   2526 N  N    . GLN B 1 24  ? -18.971 87.412  23.868 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N    1 
ATOM   2527 C  CA   . GLN B 1 24  ? -19.936 87.835  24.875 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA   1 
ATOM   2528 C  C    . GLN B 1 24  ? -19.334 87.884  26.276 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C    1 
ATOM   2529 O  O    . GLN B 1 24  ? -19.447 88.900  26.977 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O    1 
ATOM   2530 C  CB   . GLN B 1 24  ? -21.175 86.937  24.821 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB   1 
ATOM   2531 C  CG   . GLN B 1 24  ? -21.923 87.015  23.487 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG   1 
ATOM   2532 C  CD   . GLN B 1 24  ? -22.525 88.380  23.201 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD   1 
ATOM   2533 O  OE1  . GLN B 1 24  ? -22.908 89.115  24.112 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1  1 
ATOM   2534 N  NE2  . GLN B 1 24  ? -22.613 88.725  21.925 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2  1 
ATOM   2535 H  H    . GLN B 1 24  ? -19.028 86.585  23.638 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B H    1 
ATOM   2536 H  HA   . GLN B 1 24  ? -20.225 88.735  24.657 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HA   1 
ATOM   2537 H  HB2  . GLN B 1 24  ? -20.901 86.016  24.956 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HB2  1 
ATOM   2538 H  HB3  . GLN B 1 24  ? -21.788 87.205  25.523 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HB3  1 
ATOM   2539 H  HG2  . GLN B 1 24  ? -21.304 86.808  22.769 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HG2  1 
ATOM   2540 H  HG3  . GLN B 1 24  ? -22.645 86.368  23.495 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HG3  1 
ATOM   2541 H  HE21 . GLN B 1 24  ? -22.336 88.187  21.314 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HE21 1 
ATOM   2542 H  HE22 . GLN B 1 24  ? -22.947 89.487  21.708 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B HE22 1 
ATOM   2543 N  N    . LEU B 1 25  ? -18.690 86.806  26.727 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N    1 
ATOM   2544 C  CA   . LEU B 1 25  ? -18.150 86.834  28.078 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA   1 
ATOM   2545 C  C    . LEU B 1 25  ? -16.929 87.749  28.172 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C    1 
ATOM   2546 O  O    . LEU B 1 25  ? -16.849 88.598  29.067 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O    1 
ATOM   2547 C  CB   . LEU B 1 25  ? -17.834 85.422  28.560 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB   1 
ATOM   2548 C  CG   . LEU B 1 25  ? -17.477 85.319  30.043 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG   1 
ATOM   2549 C  CD1  . LEU B 1 25  ? -18.655 85.729  30.923 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1  1 
ATOM   2550 C  CD2  . LEU B 1 25  ? -17.025 83.907  30.386 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2  1 
ATOM   2551 H  H    . LEU B 1 25  ? -18.558 86.078  26.289 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B H    1 
ATOM   2552 H  HA   . LEU B 1 25  ? -18.828 87.196  28.670 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HA   1 
ATOM   2553 H  HB2  . LEU B 1 25  ? -18.609 84.860  28.406 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HB2  1 
ATOM   2554 H  HB3  . LEU B 1 25  ? -17.080 85.083  28.052 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HB3  1 
ATOM   2555 H  HG   . LEU B 1 25  ? -16.740 85.922  30.231 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HG   1 
ATOM   2556 H  HD11 . LEU B 1 25  ? -18.394 85.653  31.854 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD11 1 
ATOM   2557 H  HD12 . LEU B 1 25  ? -18.895 86.647  30.721 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD12 1 
ATOM   2558 H  HD13 . LEU B 1 25  ? -19.405 85.142  30.739 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD13 1 
ATOM   2559 H  HD21 . LEU B 1 25  ? -16.804 83.867  31.330 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD21 1 
ATOM   2560 H  HD22 . LEU B 1 25  ? -17.745 83.288  30.188 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD22 1 
ATOM   2561 H  HD23 . LEU B 1 25  ? -16.244 83.688  29.854 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B HD23 1 
ATOM   2562 N  N    . LEU B 1 26  ? -15.979 87.606  27.257 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N    1 
ATOM   2563 C  CA   . LEU B 1 26  ? -14.737 88.378  27.359 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA   1 
ATOM   2564 C  C    . LEU B 1 26  ? -14.829 89.745  26.700 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C    1 
ATOM   2565 O  O    . LEU B 1 26  ? -13.949 90.585  26.933 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O    1 
ATOM   2566 C  CB   . LEU B 1 26  ? -13.515 87.617  26.815 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB   1 
ATOM   2567 C  CG   . LEU B 1 26  ? -13.129 86.319  27.517 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG   1 
ATOM   2568 C  CD1  . LEU B 1 26  ? -11.748 85.850  27.072 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1  1 
ATOM   2569 C  CD2  . LEU B 1 26  ? -13.184 86.377  28.991 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2  1 
ATOM   2570 H  H    . LEU B 1 26  ? -16.022 87.081  26.577 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B H    1 
ATOM   2571 H  HA   . LEU B 1 26  ? -14.568 88.535  28.301 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HA   1 
ATOM   2572 H  HB2  . LEU B 1 26  ? -13.687 87.397  25.886 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB2  1 
ATOM   2573 H  HB3  . LEU B 1 26  ? -12.747 88.207  26.865 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB3  1 
ATOM   2574 H  HG   . LEU B 1 26  ? -13.760 85.635  27.242 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HG   1 
ATOM   2575 H  HD11 . LEU B 1 26  ? -11.531 85.025  27.535 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD11 1 
ATOM   2576 H  HD12 . LEU B 1 26  ? -11.760 85.699  26.114 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD12 1 
ATOM   2577 H  HD13 . LEU B 1 26  ? -11.097 86.534  27.292 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD13 1 
ATOM   2578 H  HD21 . LEU B 1 26  ? -12.924 85.515  29.351 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD21 1 
ATOM   2579 H  HD22 . LEU B 1 26  ? -12.572 87.063  29.302 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD22 1 
ATOM   2580 H  HD23 . LEU B 1 26  ? -14.089 86.592  29.265 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD23 1 
ATOM   2581 N  N    . GLY B 1 27  ? -15.874 89.997  25.916 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N    1 
ATOM   2582 C  CA   . GLY B 1 27  ? -16.081 91.325  25.368 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA   1 
ATOM   2583 C  C    . GLY B 1 27  ? -15.257 91.673  24.153 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C    1 
ATOM   2584 O  O    . GLY B 1 27  ? -15.177 92.852  23.806 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O    1 
ATOM   2585 H  H    . GLY B 1 27  ? -16.470 89.420  25.690 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B H    1 
ATOM   2586 H  HA2  . GLY B 1 27  ? -17.016 91.420  25.128 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA2  1 
ATOM   2587 H  HA3  . GLY B 1 27  ? -15.884 91.980  26.056 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA3  1 
ATOM   2588 N  N    . MET B 1 28  ? -14.665 90.695  23.469 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N    1 
ATOM   2589 C  CA   . MET B 1 28  ? -13.932 90.983  22.242 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA   1 
ATOM   2590 C  C    . MET B 1 28  ? -14.886 91.318  21.094 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 28  MET B C    1 
ATOM   2591 O  O    . MET B 1 28  ? -16.066 90.962  21.100 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 28  MET B O    1 
ATOM   2592 C  CB   . MET B 1 28  ? -13.057 89.796  21.877 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB   1 
ATOM   2593 C  CG   . MET B 1 28  ? -12.087 89.446  22.981 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG   1 
ATOM   2594 S  SD   . MET B 1 28  ? -10.925 88.206  22.480 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD   1 
ATOM   2595 C  CE   . MET B 1 28  ? -9.999  87.991  24.003 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE   1 
ATOM   2596 H  H    . MET B 1 28  ? -14.673 89.864  23.692 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 28  MET B H    1 
ATOM   2597 H  HA   . MET B 1 28  ? -13.351 91.744  22.397 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HA   1 
ATOM   2598 H  HB2  . MET B 1 28  ? -13.621 89.024  21.715 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HB2  1 
ATOM   2599 H  HB3  . MET B 1 28  ? -12.546 90.010  21.082 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HB3  1 
ATOM   2600 H  HG2  . MET B 1 28  ? -11.590 90.241  23.232 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HG2  1 
ATOM   2601 H  HG3  . MET B 1 28  ? -12.581 89.107  23.743 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HG3  1 
ATOM   2602 H  HE1  . MET B 1 28  ? -9.312  87.321  23.863 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HE1  1 
ATOM   2603 H  HE2  . MET B 1 28  ? -9.591  88.837  24.246 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HE2  1 
ATOM   2604 H  HE3  . MET B 1 28  ? -10.605 87.703  24.703 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 28  MET B HE3  1 
ATOM   2605 N  N    . THR B 1 29  ? -14.360 92.019  20.102 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 29  THR B N    1 
ATOM   2606 C  CA   . THR B 1 29  ? -15.159 92.456  18.966 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CA   1 
ATOM   2607 C  C    . THR B 1 29  ? -15.125 91.394  17.875 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 29  THR B C    1 
ATOM   2608 O  O    . THR B 1 29  ? -14.046 91.006  17.428 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 29  THR B O    1 
ATOM   2609 C  CB   . THR B 1 29  ? -14.589 93.760  18.404 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CB   1 
ATOM   2610 O  OG1  . THR B 1 29  ? -14.655 94.772  19.413 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 29  THR B OG1  1 
ATOM   2611 C  CG2  . THR B 1 29  ? -15.375 94.215  17.166 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CG2  1 
ATOM   2612 H  H    . THR B 1 29  ? -13.535 92.257  20.061 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 29  THR B H    1 
ATOM   2613 H  HA   . THR B 1 29  ? -16.078 92.602  19.240 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HA   1 
ATOM   2614 H  HB   . THR B 1 29  ? -13.664 93.622  18.146 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HB   1 
ATOM   2615 H  HG1  . THR B 1 29  ? -14.207 94.538  20.084 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HG1  1 
ATOM   2616 H  HG21 . THR B 1 29  ? -15.002 95.042  16.822 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HG21 1 
ATOM   2617 H  HG22 . THR B 1 29  ? -15.327 93.536  16.475 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HG22 1 
ATOM   2618 H  HG23 . THR B 1 29  ? -16.305 94.362  17.400 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 29  THR B HG23 1 
ATOM   2619 N  N    . LEU B 1 30  ? -16.299 90.944  17.448 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N    1 
ATOM   2620 C  CA   . LEU B 1 30  ? -16.426 89.953  16.386 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA   1 
ATOM   2621 C  C    . LEU B 1 30  ? -16.486 90.673  15.049 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C    1 
ATOM   2622 O  O    . LEU B 1 30  ? -17.395 91.466  14.813 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O    1 
ATOM   2623 C  CB   . LEU B 1 30  ? -17.694 89.128  16.601 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB   1 
ATOM   2624 C  CG   . LEU B 1 30  ? -17.994 88.024  15.586 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG   1 
ATOM   2625 C  CD1  . LEU B 1 30  ? -16.874 86.994  15.576 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1  1 
ATOM   2626 C  CD2  . LEU B 1 30  ? -19.321 87.387  15.900 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2  1 
ATOM   2627 H  H    . LEU B 1 30  ? -17.055 91.204  17.766 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B H    1 
ATOM   2628 H  HA   . LEU B 1 30  ? -15.658 89.360  16.392 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HA   1 
ATOM   2629 H  HB2  . LEU B 1 30  ? -17.634 88.706  17.472 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HB2  1 
ATOM   2630 H  HB3  . LEU B 1 30  ? -18.451 89.735  16.593 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HB3  1 
ATOM   2631 H  HG   . LEU B 1 30  ? -18.051 88.415  14.701 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HG   1 
ATOM   2632 H  HD11 . LEU B 1 30  ? -17.085 86.305  14.927 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD11 1 
ATOM   2633 H  HD12 . LEU B 1 30  ? -16.044 87.434  15.334 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD12 1 
ATOM   2634 H  HD13 . LEU B 1 30  ? -16.796 86.604  16.460 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD13 1 
ATOM   2635 H  HD21 . LEU B 1 30  ? -19.498 86.689  15.249 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD21 1 
ATOM   2636 H  HD22 . LEU B 1 30  ? -19.286 87.006  16.791 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD22 1 
ATOM   2637 H  HD23 . LEU B 1 30  ? -20.015 88.064  15.856 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B HD23 1 
ATOM   2638 N  N    . HIS B 1 31  ? -15.526 90.392  14.168 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N    1 
ATOM   2639 C  CA   . HIS B 1 31  ? -15.473 91.029  12.859 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA   1 
ATOM   2640 C  C    . HIS B 1 31  ? -16.049 90.175  11.749 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C    1 
ATOM   2641 O  O    . HIS B 1 31  ? -16.612 90.723  10.796 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O    1 
ATOM   2642 C  CB   . HIS B 1 31  ? -14.027 91.388  12.505 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB   1 
ATOM   2643 C  CG   . HIS B 1 31  ? -13.448 92.450  13.379 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG   1 
ATOM   2644 N  ND1  . HIS B 1 31  ? -13.571 93.790  13.097 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1  1 
ATOM   2645 C  CD2  . HIS B 1 31  ? -12.767 92.374  14.545 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2  1 
ATOM   2646 C  CE1  . HIS B 1 31  ? -12.969 94.495  14.036 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1  1 
ATOM   2647 N  NE2  . HIS B 1 31  ? -12.468 93.658  14.925 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2  1 
ATOM   2648 H  H    . HIS B 1 31  ? -14.890 89.831  14.309 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B H    1 
ATOM   2649 H  HA   . HIS B 1 31  ? -15.983 91.853  12.893 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HA   1 
ATOM   2650 H  HB2  . HIS B 1 31  ? -13.475 90.595  12.595 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HB2  1 
ATOM   2651 H  HB3  . HIS B 1 31  ? -13.998 91.707  11.590 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HB3  1 
ATOM   2652 H  HD2  . HIS B 1 31  ? -12.525 91.595  14.993 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HD2  1 
ATOM   2653 H  HE1  . HIS B 1 31  ? -12.911 95.423  14.068 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HE1  1 
ATOM   2654 H  HE2  . HIS B 1 31  ? -12.038 93.882  15.635 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B HE2  1 
ATOM   2655 N  N    . ALA B 1 32  ? -15.890 88.860  11.818 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N    1 
ATOM   2656 C  CA   . ALA B 1 32  ? -16.387 87.993  10.764 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA   1 
ATOM   2657 C  C    . ALA B 1 32  ? -16.468 86.574  11.291 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C    1 
ATOM   2658 O  O    . ALA B 1 32  ? -15.763 86.197  12.226 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O    1 
ATOM   2659 C  CB   . ALA B 1 32  ? -15.487 88.035  9.528  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB   1 
ATOM   2660 H  H    . ALA B 1 32  ? -15.499 88.447  12.463 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B H    1 
ATOM   2661 H  HA   . ALA B 1 32  ? -17.278 88.276  10.506 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B HA   1 
ATOM   2662 H  HB1  . ALA B 1 32  ? -15.853 87.445  8.851  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B HB1  1 
ATOM   2663 H  HB2  . ALA B 1 32  ? -15.455 88.945  9.192  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B HB2  1 
ATOM   2664 H  HB3  . ALA B 1 32  ? -14.596 87.743  9.776  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B HB3  1 
ATOM   2665 N  N    . ARG B 1 33  ? -17.342 85.792  10.671 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N    1 
ATOM   2666 C  CA   . ARG B 1 33  ? -17.484 84.387  10.987 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA   1 
ATOM   2667 C  C    . ARG B 1 33  ? -17.790 83.635  9.703  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C    1 
ATOM   2668 O  O    . ARG B 1 33  ? -18.430 84.167  8.795  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O    1 
ATOM   2669 C  CB   . ARG B 1 33  ? -18.589 84.189  12.012 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB   1 
ATOM   2670 C  CG   . ARG B 1 33  ? -18.823 82.772  12.433 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG   1 
ATOM   2671 C  CD   . ARG B 1 33  ? -19.912 82.724  13.462 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD   1 
ATOM   2672 N  NE   . ARG B 1 33  ? -20.262 81.352  13.780 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE   1 
ATOM   2673 C  CZ   . ARG B 1 33  ? -20.853 80.989  14.903 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ   1 
ATOM   2674 N  NH1  . ARG B 1 33  ? -21.153 81.900  15.818 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1  1 
ATOM   2675 N  NH2  . ARG B 1 33  ? -21.155 79.712  15.106 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2  1 
ATOM   2676 H  H    . ARG B 1 33  ? -17.873 86.062  10.050 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B H    1 
ATOM   2677 H  HA   . ARG B 1 33  ? -16.653 84.049  11.356 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HA   1 
ATOM   2678 H  HB2  . ARG B 1 33  ? -18.364 84.696  12.808 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HB2  1 
ATOM   2679 H  HB3  . ARG B 1 33  ? -19.419 84.524  11.639 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HB3  1 
ATOM   2680 H  HG2  . ARG B 1 33  ? -19.098 82.245  11.666 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HG2  1 
ATOM   2681 H  HG3  . ARG B 1 33  ? -18.012 82.409  12.823 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HG3  1 
ATOM   2682 H  HD2  . ARG B 1 33  ? -19.608 83.158  14.274 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HD2  1 
ATOM   2683 H  HD3  . ARG B 1 33  ? -20.702 83.169  13.116 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HD3  1 
ATOM   2684 H  HE   . ARG B 1 33  ? -20.172 80.761  13.162 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HE   1 
ATOM   2685 H  HH11 . ARG B 1 33  ? -20.961 82.727  15.681 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HH11 1 
ATOM   2686 H  HH12 . ARG B 1 33  ? -21.537 81.664  16.551 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HH12 1 
ATOM   2687 H  HH21 . ARG B 1 33  ? -20.957 79.124  14.510 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HH21 1 
ATOM   2688 H  HH22 . ARG B 1 33  ? -21.535 79.471  15.839 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B HH22 1 
ATOM   2689 N  N    . TRP B 1 34  ? -17.314 82.399  9.634  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N    1 
ATOM   2690 C  CA   . TRP B 1 34  ? -17.553 81.532  8.491  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA   1 
ATOM   2691 C  C    . TRP B 1 34  ? -17.842 80.127  9.011  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C    1 
ATOM   2692 O  O    . TRP B 1 34  ? -17.891 79.889  10.220 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O    1 
ATOM   2693 C  CB   . TRP B 1 34  ? -16.412 81.602  7.473  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB   1 
ATOM   2694 C  CG   . TRP B 1 34  ? -15.061 81.228  7.971  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG   1 
ATOM   2695 C  CD1  . TRP B 1 34  ? -14.417 80.034  7.787  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1  1 
ATOM   2696 C  CD2  . TRP B 1 34  ? -14.163 82.060  8.709  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2  1 
ATOM   2697 N  NE1  . TRP B 1 34  ? -13.173 80.075  8.367  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1  1 
ATOM   2698 C  CE2  . TRP B 1 34  ? -12.988 81.310  8.936  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2  1 
ATOM   2699 C  CE3  . TRP B 1 34  ? -14.226 83.374  9.187  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3  1 
ATOM   2700 C  CZ2  . TRP B 1 34  ? -11.904 81.827  9.646  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2  1 
ATOM   2701 C  CZ3  . TRP B 1 34  ? -13.145 83.884  9.872  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3  1 
ATOM   2702 C  CH2  . TRP B 1 34  ? -12.002 83.117  10.087 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2  1 
ATOM   2703 H  H    . TRP B 1 34  ? -16.838 82.033  10.251 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B H    1 
ATOM   2704 H  HA   . TRP B 1 34  ? -18.355 81.840  8.040  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HA   1 
ATOM   2705 H  HB2  . TRP B 1 34  ? -16.624 81.007  6.737  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HB2  1 
ATOM   2706 H  HB3  . TRP B 1 34  ? -16.355 82.513  7.143  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HB3  1 
ATOM   2707 H  HD1  . TRP B 1 34  ? -14.771 79.301  7.336  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HD1  1 
ATOM   2708 H  HE1  . TRP B 1 34  ? -12.605 79.430  8.378  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HE1  1 
ATOM   2709 H  HE3  . TRP B 1 34  ? -14.982 83.895  9.039  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HE3  1 
ATOM   2710 H  HZ2  . TRP B 1 34  ? -11.136 81.323  9.791  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HZ2  1 
ATOM   2711 H  HZ3  . TRP B 1 34  ? -13.180 84.754  10.199 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HZ3  1 
ATOM   2712 H  HH2  . TRP B 1 34  ? -11.294 83.486  10.564 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B HH2  1 
ATOM   2713 N  N    . ASP B 1 35  ? -18.038 79.178  8.094  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N    1 
ATOM   2714 C  CA   A ASP B 1 35  ? -18.470 77.855  8.529  0.65 15.02 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA   1 
ATOM   2715 C  CA   B ASP B 1 35  ? -18.448 77.835  8.490  0.35 15.87 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA   1 
ATOM   2716 C  C    . ASP B 1 35  ? -17.461 77.205  9.463  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C    1 
ATOM   2717 O  O    . ASP B 1 35  ? -17.845 76.382  10.301 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O    1 
ATOM   2718 C  CB   A ASP B 1 35  ? -18.739 76.944  7.333  0.65 15.64 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB   1 
ATOM   2719 C  CB   B ASP B 1 35  ? -18.629 76.951  7.248  0.35 18.07 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB   1 
ATOM   2720 C  CG   A ASP B 1 35  ? -19.989 77.332  6.573  0.65 16.18 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG   1 
ATOM   2721 C  CG   B ASP B 1 35  ? -17.328 76.729  6.462  0.35 20.35 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG   1 
ATOM   2722 O  OD1  A ASP B 1 35  ? -20.704 78.252  7.020  0.65 17.02 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1  1 
ATOM   2723 O  OD1  B ASP B 1 35  ? -16.388 77.557  6.538  0.35 21.09 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1  1 
ATOM   2724 O  OD2  A ASP B 1 35  ? -20.262 76.708  5.532  0.65 17.45 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2  1 
ATOM   2725 O  OD2  B ASP B 1 35  ? -17.258 75.710  5.739  0.35 22.29 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2  1 
ATOM   2726 H  H    A ASP B 1 35  ? -17.931 79.270  7.246  0.65 16.54 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B H    1 
ATOM   2727 H  H    B ASP B 1 35  ? -17.941 79.286  7.247  0.35 16.54 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B H    1 
ATOM   2728 H  HA   A ASP B 1 35  ? -19.303 77.949  9.018  0.65 18.03 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HA   1 
ATOM   2729 H  HA   B ASP B 1 35  ? -19.306 77.892  8.939  0.35 19.04 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HA   1 
ATOM   2730 H  HB2  A ASP B 1 35  ? -17.988 76.995  6.721  0.65 18.76 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HB2  1 
ATOM   2731 H  HB2  B ASP B 1 35  ? -18.961 76.083  7.526  0.35 21.69 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HB2  1 
ATOM   2732 H  HB3  A ASP B 1 35  ? -18.850 76.033  7.648  0.65 18.76 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HB3  1 
ATOM   2733 H  HB3  B ASP B 1 35  ? -19.269 77.374  6.653  0.35 21.69 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B HB3  1 
ATOM   2734 N  N    . SER B 1 36  ? -16.184 77.562  9.363  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N    1 
ATOM   2735 C  CA   . SER B 1 36  ? -15.159 76.899  10.161 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA   1 
ATOM   2736 C  C    . SER B 1 36  ? -14.270 77.866  10.938 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C    1 
ATOM   2737 O  O    . SER B 1 36  ? -13.168 77.482  11.328 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O    1 
ATOM   2738 C  CB   . SER B 1 36  ? -14.305 75.986  9.286  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB   1 
ATOM   2739 O  OG   . SER B 1 36  ? -13.665 76.730  8.286  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG   1 
ATOM   2740 H  H    . SER B 1 36  ? -15.887 78.180  8.845  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 36  SER B H    1 
ATOM   2741 H  HA   . SER B 1 36  ? -15.604 76.335  10.813 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 36  SER B HA   1 
ATOM   2742 H  HB2  . SER B 1 36  ? -13.634 75.554  9.838  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 36  SER B HB2  1 
ATOM   2743 H  HB3  . SER B 1 36  ? -14.874 75.320  8.871  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 36  SER B HB3  1 
ATOM   2744 H  HG   . SER B 1 36  ? -13.170 77.313  8.633  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 36  SER B HG   1 
ATOM   2745 N  N    . GLY B 1 37  ? -14.716 79.083  11.219 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N    1 
ATOM   2746 C  CA   . GLY B 1 37  ? -13.892 79.941  12.044 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA   1 
ATOM   2747 C  C    . GLY B 1 37  ? -14.502 81.302  12.281 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C    1 
ATOM   2748 O  O    . GLY B 1 37  ? -15.615 81.606  11.842 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O    1 
ATOM   2749 H  H    . GLY B 1 37  ? -15.461 79.423  10.955 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B H    1 
ATOM   2750 H  HA2  . GLY B 1 37  ? -13.750 79.518  12.905 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA2  1 
ATOM   2751 H  HA3  . GLY B 1 37  ? -13.029 80.064  11.618 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B HA3  1 
ATOM   2752 N  N    . ALA B 1 38  ? -13.734 82.131  12.981 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N    1 
ATOM   2753 C  CA   . ALA B 1 38  ? -14.148 83.495  13.258 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA   1 
ATOM   2754 C  C    . ALA B 1 38  ? -12.923 84.359  13.484 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C    1 
ATOM   2755 O  O    . ALA B 1 38  ? -11.875 83.867  13.908 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O    1 
ATOM   2756 C  CB   . ALA B 1 38  ? -15.063 83.572  14.476 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB   1 
ATOM   2757 H  H    . ALA B 1 38  ? -12.966 81.924  13.308 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B H    1 
ATOM   2758 H  HA   . ALA B 1 38  ? -14.631 83.845  12.492 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B HA   1 
ATOM   2759 H  HB1  . ALA B 1 38  ? -15.314 84.497  14.623 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B HB1  1 
ATOM   2760 H  HB2  . ALA B 1 38  ? -15.855 83.036  14.310 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B HB2  1 
ATOM   2761 H  HB3  . ALA B 1 38  ? -14.588 83.231  15.249 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B HB3  1 
ATOM   2762 N  N    . TYR B 1 39  ? -13.059 85.646  13.183 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N    1 
ATOM   2763 C  CA   . TYR B 1 39  ? -12.042 86.651  13.474 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA   1 
ATOM   2764 C  C    . TYR B 1 39  ? -12.585 87.634  14.498 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C    1 
ATOM   2765 O  O    . TYR B 1 39  ? -13.650 88.231  14.287 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O    1 
ATOM   2766 C  CB   . TYR B 1 39  ? -11.660 87.453  12.230 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB   1 
ATOM   2767 C  CG   . TYR B 1 39  ? -10.853 86.756  11.180 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG   1 
ATOM   2768 C  CD1  . TYR B 1 39  ? -9.947  85.760  11.499 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1  1 
ATOM   2769 C  CD2  . TYR B 1 39  ? -10.956 87.143  9.859  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2  1 
ATOM   2770 C  CE1  . TYR B 1 39  ? -9.178  85.165  10.518 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1  1 
ATOM   2771 C  CE2  . TYR B 1 39  ? -10.198 86.559  8.880  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2  1 
ATOM   2772 C  CZ   . TYR B 1 39  ? -9.311  85.569  9.207  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ   1 
ATOM   2773 O  OH   . TYR B 1 39  ? -8.540  84.997  8.224  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH   1 
ATOM   2774 H  H    . TYR B 1 39  ? -13.756 85.971  12.797 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B H    1 
ATOM   2775 H  HA   . TYR B 1 39  ? -11.248 86.226  13.833 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HA   1 
ATOM   2776 H  HB2  . TYR B 1 39  ? -12.478 87.754  11.804 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HB2  1 
ATOM   2777 H  HB3  . TYR B 1 39  ? -11.148 88.225  12.516 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HB3  1 
ATOM   2778 H  HD1  . TYR B 1 39  ? -9.851  85.492  12.384 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HD1  1 
ATOM   2779 H  HD2  . TYR B 1 39  ? -11.551 87.821  9.629  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HD2  1 
ATOM   2780 H  HE1  . TYR B 1 39  ? -8.573  84.495  10.741 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HE1  1 
ATOM   2781 H  HE2  . TYR B 1 39  ? -10.285 86.834  7.996  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HE2  1 
ATOM   2782 H  HH   . TYR B 1 39  ? -8.032  84.418  8.558  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B HH   1 
ATOM   2783 N  N    . LEU B 1 40  ? -11.829 87.830  15.570 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N    1 
ATOM   2784 C  CA   . LEU B 1 40  ? -12.145 88.808  16.594 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA   1 
ATOM   2785 C  C    . LEU B 1 40  ? -10.939 89.701  16.837 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C    1 
ATOM   2786 O  O    . LEU B 1 40  ? -9.813  89.375  16.451 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O    1 
ATOM   2787 C  CB   . LEU B 1 40  ? -12.531 88.137  17.919 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB   1 
ATOM   2788 C  CG   . LEU B 1 40  ? -13.726 87.186  17.828 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG   1 
ATOM   2789 C  CD1  . LEU B 1 40  ? -13.292 85.735  17.575 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1  1 
ATOM   2790 C  CD2  . LEU B 1 40  ? -14.598 87.283  19.057 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2  1 
ATOM   2791 H  H    . LEU B 1 40  ? -11.106 87.393  15.728 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B H    1 
ATOM   2792 H  HA   . LEU B 1 40  ? -12.885 89.361  16.299 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HA   1 
ATOM   2793 H  HB2  . LEU B 1 40  ? -11.772 87.626  18.240 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB2  1 
ATOM   2794 H  HB3  . LEU B 1 40  ? -12.754 88.828  18.562 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB3  1 
ATOM   2795 H  HG   . LEU B 1 40  ? -14.269 87.457  17.071 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HG   1 
ATOM   2796 H  HD11 . LEU B 1 40  ? -14.081 85.174  17.525 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD11 1 
ATOM   2797 H  HD12 . LEU B 1 40  ? -12.803 85.693  16.738 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD12 1 
ATOM   2798 H  HD13 . LEU B 1 40  ? -12.724 85.444  18.305 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD13 1 
ATOM   2799 H  HD21 . LEU B 1 40  ? -15.343 86.668  18.964 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD21 1 
ATOM   2800 H  HD22 . LEU B 1 40  ? -14.071 87.049  19.837 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD22 1 
ATOM   2801 H  HD23 . LEU B 1 40  ? -14.927 88.192  19.139 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD23 1 
ATOM   2802 N  N    . SER B 1 41  ? -11.180 90.824  17.497 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 41  SER B N    1 
ATOM   2803 C  CA   . SER B 1 41  ? -10.101 91.682  17.950 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA   1 
ATOM   2804 C  C    . SER B 1 41  ? -10.290 92.036  19.416 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 41  SER B C    1 
ATOM   2805 O  O    . SER B 1 41  ? -11.414 92.110  19.924 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 41  SER B O    1 
ATOM   2806 C  CB   . SER B 1 41  ? -9.939  92.942  17.101 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB   1 
ATOM   2807 O  OG   . SER B 1 41  ? -11.048 93.801  17.221 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG   1 
ATOM   2808 H  H    . SER B 1 41  ? -11.965 91.113  17.695 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 41  SER B H    1 
ATOM   2809 H  HA   . SER B 1 41  ? -9.271  91.183  17.881 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 41  SER B HA   1 
ATOM   2810 H  HB2  . SER B 1 41  ? -9.144  93.416  17.393 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 41  SER B HB2  1 
ATOM   2811 H  HB3  . SER B 1 41  ? -9.844  92.683  16.171 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 41  SER B HB3  1 
ATOM   2812 H  HG   . SER B 1 41  ? -10.934 94.484  16.746 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 41  SER B HG   1 
ATOM   2813 N  N    . CYS B 1 42  ? -9.165  92.246  20.079 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B N    1 
ATOM   2814 C  CA   . CYS B 1 42  ? -9.109  92.638  21.485 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CA   1 
ATOM   2815 C  C    . CYS B 1 42  ? -7.987  93.669  21.551 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B C    1 
ATOM   2816 O  O    . CYS B 1 42  ? -6.813  93.305  21.540 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B O    1 
ATOM   2817 C  CB   . CYS B 1 42  ? -8.775  91.424  22.339 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CB   1 
ATOM   2818 S  SG   . CYS B 1 42  ? -8.625  91.775  24.083 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B SG   1 
ATOM   2819 H  H    . CYS B 1 42  ? -8.386  92.165  19.723 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B H    1 
ATOM   2820 H  HA   . CYS B 1 42  ? -9.946  93.034  21.773 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B HA   1 
ATOM   2821 H  HB2  . CYS B 1 42  ? -9.478  90.764  22.231 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B HB2  1 
ATOM   2822 H  HB3  . CYS B 1 42  ? -7.930  91.054  22.039 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B HB3  1 
ATOM   2823 H  HG   . CYS B 1 42  ? -9.665  92.219  24.483 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B HG   1 
ATOM   2824 N  N    . GLY B 1 43  ? -8.337  94.946  21.606 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N    1 
ATOM   2825 C  CA   . GLY B 1 43  ? -7.320  95.953  21.379 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA   1 
ATOM   2826 C  C    . GLY B 1 43  ? -6.616  95.667  20.065 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C    1 
ATOM   2827 O  O    . GLY B 1 43  ? -7.255  95.407  19.040 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O    1 
ATOM   2828 H  H    . GLY B 1 43  ? -9.127  95.245  21.767 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B H    1 
ATOM   2829 H  HA2  . GLY B 1 43  ? -7.726  96.833  21.336 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B HA2  1 
ATOM   2830 H  HA3  . GLY B 1 43  ? -6.669  95.937  22.098 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B HA3  1 
ATOM   2831 N  N    . ASP B 1 44  ? -5.278  95.685  20.082 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N    1 
ATOM   2832 C  CA   A ASP B 1 44  ? -4.535  95.431  18.852 0.65 16.16 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA   1 
ATOM   2833 C  CA   B ASP B 1 44  ? -4.435  95.423  18.919 0.35 16.17 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA   1 
ATOM   2834 C  C    . ASP B 1 44  ? -4.339  93.946  18.552 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C    1 
ATOM   2835 O  O    . ASP B 1 44  ? -3.707  93.620  17.540 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O    1 
ATOM   2836 C  CB   A ASP B 1 44  ? -3.190  96.176  18.834 0.65 18.20 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB   1 
ATOM   2837 C  CB   B ASP B 1 44  ? -3.005  95.910  19.197 0.35 18.07 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB   1 
ATOM   2838 C  CG   A ASP B 1 44  ? -2.348  95.930  20.073 0.65 20.58 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG   1 
ATOM   2839 C  CG   B ASP B 1 44  ? -2.725  97.289  18.632 0.35 20.26 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG   1 
ATOM   2840 O  OD1  A ASP B 1 44  ? -2.640  94.997  20.846 0.65 21.31 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1  1 
ATOM   2841 O  OD1  B ASP B 1 44  ? -3.183  97.587  17.511 0.35 20.91 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1  1 
ATOM   2842 O  OD2  A ASP B 1 44  ? -1.374  96.691  20.270 0.65 22.91 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2  1 
ATOM   2843 O  OD2  B ASP B 1 44  ? -2.026  98.076  19.306 0.35 21.93 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2  1 
ATOM   2844 H  H    A ASP B 1 44  ? -4.792  95.837  20.775 0.65 18.37 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B H    1 
ATOM   2845 H  H    B ASP B 1 44  ? -4.821  95.854  20.791 0.35 18.37 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B H    1 
ATOM   2846 H  HA   A ASP B 1 44  ? -5.058  95.791  18.119 0.65 19.39 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HA   1 
ATOM   2847 H  HA   B ASP B 1 44  ? -4.782  95.908  18.153 0.35 19.41 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HA   1 
ATOM   2848 H  HB2  A ASP B 1 44  ? -2.679  95.883  18.063 0.65 21.84 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HB2  1 
ATOM   2849 H  HB2  B ASP B 1 44  ? -2.867  95.947  20.156 0.35 21.68 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HB2  1 
ATOM   2850 H  HB3  A ASP B 1 44  ? -3.360  97.129  18.774 0.65 21.84 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HB3  1 
ATOM   2851 H  HB3  B ASP B 1 44  ? -2.378  95.289  18.795 0.35 21.68 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B HB3  1 
ATOM   2852 N  N    . LEU B 1 45  ? -4.897  93.042  19.358 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N    1 
ATOM   2853 C  CA   . LEU B 1 45  ? -4.776  91.614  19.102 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA   1 
ATOM   2854 C  C    . LEU B 1 45  ? -5.800  91.169  18.067 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C    1 
ATOM   2855 O  O    . LEU B 1 45  ? -7.000  91.384  18.241 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O    1 
ATOM   2856 C  CB   . LEU B 1 45  ? -5.000  90.818  20.381 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB   1 
ATOM   2857 C  CG   . LEU B 1 45  ? -4.995  89.297  20.192 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG   1 
ATOM   2858 C  CD1  . LEU B 1 45  ? -3.630  88.792  19.756 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1  1 
ATOM   2859 C  CD2  . LEU B 1 45  ? -5.465  88.621  21.469 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2  1 
ATOM   2860 H  H    . LEU B 1 45  ? -5.352  93.235  20.062 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B H    1 
ATOM   2861 H  HA   . LEU B 1 45  ? -3.888  91.417  18.765 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HA   1 
ATOM   2862 H  HB2  . LEU B 1 45  ? -4.297  91.038  21.012 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HB2  1 
ATOM   2863 H  HB3  . LEU B 1 45  ? -5.862  91.065  20.753 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HB3  1 
ATOM   2864 H  HG   . LEU B 1 45  ? -5.627  89.071  19.491 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HG   1 
ATOM   2865 H  HD11 . LEU B 1 45  ? -3.669  87.829  19.648 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD11 1 
ATOM   2866 H  HD12 . LEU B 1 45  ? -3.392  89.211  18.914 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD12 1 
ATOM   2867 H  HD13 . LEU B 1 45  ? -2.977  89.023  20.436 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD13 1 
ATOM   2868 H  HD21 . LEU B 1 45  ? -5.458  87.660  21.338 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD21 1 
ATOM   2869 H  HD22 . LEU B 1 45  ? -4.866  88.861  22.192 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD22 1 
ATOM   2870 H  HD23 . LEU B 1 45  ? -6.365  88.921  21.671 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B HD23 1 
ATOM   2871 N  N    . TRP B 1 46  ? -5.316  90.529  17.010 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N    1 
ATOM   2872 C  CA   . TRP B 1 46  ? -6.135  89.803  16.049 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA   1 
ATOM   2873 C  C    . TRP B 1 46  ? -6.193  88.346  16.511 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C    1 
ATOM   2874 O  O    . TRP B 1 46  ? -5.160  87.664  16.557 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O    1 
ATOM   2875 C  CB   . TRP B 1 46  ? -5.510  89.947  14.663 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB   1 
ATOM   2876 C  CG   . TRP B 1 46  ? -6.073  89.104  13.559 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG   1 
ATOM   2877 C  CD1  . TRP B 1 46  ? -7.187  88.322  13.583 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1  1 
ATOM   2878 C  CD2  . TRP B 1 46  ? -5.520  88.974  12.255 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2  1 
ATOM   2879 N  NE1  . TRP B 1 46  ? -7.348  87.704  12.373 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1  1 
ATOM   2880 C  CE2  . TRP B 1 46  ? -6.332  88.086  11.543 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2  1 
ATOM   2881 C  CE3  . TRP B 1 46  ? -4.412  89.528  11.621 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3  1 
ATOM   2882 C  CZ2  . TRP B 1 46  ? -6.064  87.727  10.223 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2  1 
ATOM   2883 C  CZ3  . TRP B 1 46  ? -4.149  89.173  10.322 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3  1 
ATOM   2884 C  CH2  . TRP B 1 46  ? -4.959  88.276  9.638  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2  1 
ATOM   2885 H  H    . TRP B 1 46  ? -4.477  90.501  16.821 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B H    1 
ATOM   2886 H  HA   . TRP B 1 46  ? -7.034  90.168  16.033 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HA   1 
ATOM   2887 H  HB2  . TRP B 1 46  ? -5.601  90.873  14.388 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HB2  1 
ATOM   2888 H  HB3  . TRP B 1 46  ? -4.568  89.728  14.735 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HB3  1 
ATOM   2889 H  HD1  . TRP B 1 46  ? -7.746  88.211  14.318 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HD1  1 
ATOM   2890 H  HE1  . TRP B 1 46  ? -7.980  87.156  12.172 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HE1  1 
ATOM   2891 H  HE3  . TRP B 1 46  ? -3.847  90.108  12.077 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HE3  1 
ATOM   2892 H  HZ2  . TRP B 1 46  ? -6.619  87.143  9.758  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HZ2  1 
ATOM   2893 H  HZ3  . TRP B 1 46  ? -3.403  89.528  9.896  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HZ3  1 
ATOM   2894 H  HH2  . TRP B 1 46  ? -4.763  88.070  8.753  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B HH2  1 
ATOM   2895 N  N    . LEU B 1 47  ? -7.386  87.901  16.908 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N    1 
ATOM   2896 C  CA   . LEU B 1 47  ? -7.641  86.535  17.345 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA   1 
ATOM   2897 C  C    . LEU B 1 47  ? -8.432  85.799  16.269 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C    1 
ATOM   2898 O  O    . LEU B 1 47  ? -9.445  86.304  15.778 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O    1 
ATOM   2899 C  CB   . LEU B 1 47  ? -8.440  86.536  18.653 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB   1 
ATOM   2900 C  CG   . LEU B 1 47  ? -8.872  85.181  19.208 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG   1 
ATOM   2901 C  CD1  . LEU B 1 47  ? -7.674  84.325  19.615 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1  1 
ATOM   2902 C  CD2  . LEU B 1 47  ? -9.836  85.374  20.370 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2  1 
ATOM   2903 H  H    . LEU B 1 47  ? -8.089  88.397  16.931 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B H    1 
ATOM   2904 H  HA   . LEU B 1 47  ? -6.801  86.072  17.490 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HA   1 
ATOM   2905 H  HB2  . LEU B 1 47  ? -7.900  86.964  19.335 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HB2  1 
ATOM   2906 H  HB3  . LEU B 1 47  ? -9.247  87.056  18.512 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HB3  1 
ATOM   2907 H  HG   . LEU B 1 47  ? -9.348  84.702  18.512 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HG   1 
ATOM   2908 H  HD11 . LEU B 1 47  ? -7.995  83.478  19.960 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD11 1 
ATOM   2909 H  HD12 . LEU B 1 47  ? -7.115  84.175  18.836 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD12 1 
ATOM   2910 H  HD13 . LEU B 1 47  ? -7.170  84.793  20.299 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD13 1 
ATOM   2911 H  HD21 . LEU B 1 47  ? -10.099 84.504  20.709 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD21 1 
ATOM   2912 H  HD22 . LEU B 1 47  ? -9.393  85.881  21.067 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD22 1 
ATOM   2913 H  HD23 . LEU B 1 47  ? -10.617 85.856  20.055 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B HD23 1 
ATOM   2914 N  N    . CYS B 1 48  ? -7.978  84.605  15.910 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N    1 
ATOM   2915 C  CA   A CYS B 1 48  ? -8.721  83.724  15.023 0.85 8.81  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA   1 
ATOM   2916 C  CA   B CYS B 1 48  ? -8.699  83.711  15.015 0.15 9.25  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA   1 
ATOM   2917 C  C    . CYS B 1 48  ? -9.113  82.481  15.808 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C    1 
ATOM   2918 O  O    . CYS B 1 48  ? -8.277  81.871  16.480 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O    1 
ATOM   2919 C  CB   A CYS B 1 48  ? -7.882  83.349  13.797 0.85 10.24 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB   1 
ATOM   2920 C  CB   B CYS B 1 48  ? -7.806  83.249  13.859 0.15 10.50 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB   1 
ATOM   2921 S  SG   A CYS B 1 48  ? -8.682  82.113  12.736 0.85 11.73 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG   1 
ATOM   2922 S  SG   B CYS B 1 48  ? -6.856  84.526  13.027 0.15 11.78 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG   1 
ATOM   2923 H  H    A CYS B 1 48  ? -7.227  84.277  16.172 0.85 10.44 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B H    1 
ATOM   2924 H  H    B CYS B 1 48  ? -7.229  84.280  16.181 0.15 10.44 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B H    1 
ATOM   2925 H  HA   A CYS B 1 48  ? -9.529  84.169  14.723 0.85 10.57 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HA   1 
ATOM   2926 H  HA   B CYS B 1 48  ? -9.489  84.148  14.660 0.15 11.10 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HA   1 
ATOM   2927 H  HB2  A CYS B 1 48  ? -7.730  84.146  13.264 0.85 12.29 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HB2  1 
ATOM   2928 H  HB2  B CYS B 1 48  ? -7.175  82.599  14.204 0.15 12.60 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HB2  1 
ATOM   2929 H  HB3  A CYS B 1 48  ? -7.034  82.984  14.095 0.85 12.29 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HB3  1 
ATOM   2930 H  HB3  B CYS B 1 48  ? -8.369  82.828  13.190 0.15 12.60 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HB3  1 
ATOM   2931 H  HG   A CYS B 1 48  ? -9.729  82.552  12.347 0.85 14.08 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HG   1 
ATOM   2932 H  HG   B CYS B 1 48  ? -7.611  85.336  12.564 0.15 14.14 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B HG   1 
ATOM   2933 N  N    . LEU B 1 49  ? -10.389 82.131  15.740 1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N    1 
ATOM   2934 C  CA   . LEU B 1 49  ? -10.879 80.853  16.229 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA   1 
ATOM   2935 C  C    . LEU B 1 49  ? -11.051 79.959  15.012 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C    1 
ATOM   2936 O  O    . LEU B 1 49  ? -11.720 80.349  14.053 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O    1 
ATOM   2937 C  CB   . LEU B 1 49  ? -12.216 81.021  16.948 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB   1 
ATOM   2938 C  CG   . LEU B 1 49  ? -12.204 82.042  18.074 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG   1 
ATOM   2939 C  CD1  . LEU B 1 49  ? -13.611 82.156  18.681 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1  1 
ATOM   2940 C  CD2  . LEU B 1 49  ? -11.185 81.670  19.152 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2  1 
ATOM   2941 H  H    . LEU B 1 49  ? -11.006 82.629  15.405 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B H    1 
ATOM   2942 H  HA   . LEU B 1 49  ? -10.235 80.453  16.835 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HA   1 
ATOM   2943 H  HB2  . LEU B 1 49  ? -12.882 81.304  16.302 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HB2  1 
ATOM   2944 H  HB3  . LEU B 1 49  ? -12.473 80.167  17.329 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HB3  1 
ATOM   2945 H  HG   . LEU B 1 49  ? -11.960 82.909  17.714 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HG   1 
ATOM   2946 H  HD11 . LEU B 1 49  ? -13.592 82.809  19.398 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD11 1 
ATOM   2947 H  HD12 . LEU B 1 49  ? -14.230 82.439  17.991 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD12 1 
ATOM   2948 H  HD13 . LEU B 1 49  ? -13.875 81.290  19.029 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD13 1 
ATOM   2949 H  HD21 . LEU B 1 49  ? -11.206 82.343  19.851 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD21 1 
ATOM   2950 H  HD22 . LEU B 1 49  ? -11.417 80.803  19.520 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD22 1 
ATOM   2951 H  HD23 . LEU B 1 49  ? -10.302 81.635  18.753 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B HD23 1 
ATOM   2952 N  N    . SER B 1 50  ? -10.429 78.785  15.030 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N    1 
ATOM   2953 C  CA   . SER B 1 50  ? -10.433 77.887  13.881 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA   1 
ATOM   2954 C  C    . SER B 1 50  ? -11.029 76.549  14.296 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 50  SER B C    1 
ATOM   2955 O  O    . SER B 1 50  ? -10.492 75.874  15.181 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O    1 
ATOM   2956 C  CB   . SER B 1 50  ? -9.015  77.714  13.339 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB   1 
ATOM   2957 O  OG   . SER B 1 50  ? -9.051  76.895  12.200 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG   1 
ATOM   2958 H  H    . SER B 1 50  ? -9.992  78.481  15.706 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 50  SER B H    1 
ATOM   2959 H  HA   . SER B 1 50  ? -10.985 78.265  13.179 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 50  SER B HA   1 
ATOM   2960 H  HB2  . SER B 1 50  ? -8.655  78.582  13.099 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 50  SER B HB2  1 
ATOM   2961 H  HB3  . SER B 1 50  ? -8.461  77.296  14.017 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 50  SER B HB3  1 
ATOM   2962 H  HG   . SER B 1 50  ? -8.275  76.794  11.894 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 50  SER B HG   1 
ATOM   2963 N  N    . LEU B 1 51  ? -12.158 76.188  13.689 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N    1 
ATOM   2964 C  CA   . LEU B 1 51  ? -12.797 74.918  13.999 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA   1 
ATOM   2965 C  C    . LEU B 1 51  ? -11.893 73.780  13.537 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C    1 
ATOM   2966 O  O    . LEU B 1 51  ? -11.538 73.702  12.360 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O    1 
ATOM   2967 C  CB   . LEU B 1 51  ? -14.141 74.851  13.277 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB   1 
ATOM   2968 C  CG   . LEU B 1 51  ? -14.987 73.615  13.556 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG   1 
ATOM   2969 C  CD1  . LEU B 1 51  ? -15.317 73.468  15.050 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1  1 
ATOM   2970 C  CD2  . LEU B 1 51  ? -16.269 73.657  12.726 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2  1 
ATOM   2971 H  H    . LEU B 1 51  ? -12.569 76.658  13.098 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B H    1 
ATOM   2972 H  HA   . LEU B 1 51  ? -12.944 74.841  14.955 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HA   1 
ATOM   2973 H  HB2  . LEU B 1 51  ? -14.665 75.625  13.537 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HB2  1 
ATOM   2974 H  HB3  . LEU B 1 51  ? -13.976 74.879  12.322 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HB3  1 
ATOM   2975 H  HG   . LEU B 1 51  ? -14.487 72.829  13.286 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HG   1 
ATOM   2976 H  HD11 . LEU B 1 51  ? -15.854 72.671  15.177 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD11 1 
ATOM   2977 H  HD12 . LEU B 1 51  ? -14.489 73.392  15.549 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD12 1 
ATOM   2978 H  HD13 . LEU B 1 51  ? -15.810 74.250  15.343 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD13 1 
ATOM   2979 H  HD21 . LEU B 1 51  ? -16.794 72.863  12.917 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD21 1 
ATOM   2980 H  HD22 . LEU B 1 51  ? -16.773 74.452  12.963 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD22 1 
ATOM   2981 H  HD23 . LEU B 1 51  ? -16.035 73.681  11.785 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B HD23 1 
ATOM   2982 N  N    . ASP B 1 52  ? -11.522 72.897  14.446 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N    1 
ATOM   2983 C  CA   . ASP B 1 52  ? -10.562 71.849  14.132 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA   1 
ATOM   2984 C  C    . ASP B 1 52  ? -11.024 70.543  14.760 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C    1 
ATOM   2985 O  O    . ASP B 1 52  ? -11.059 70.440  15.992 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O    1 
ATOM   2986 C  CB   . ASP B 1 52  ? -9.189  72.221  14.684 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB   1 
ATOM   2987 C  CG   . ASP B 1 52  ? -8.083  71.278  14.219 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG   1 
ATOM   2988 O  OD1  . ASP B 1 52  ? -8.400  70.185  13.675 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1  1 
ATOM   2989 O  OD2  . ASP B 1 52  ? -6.891  71.626  14.408 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2  1 
ATOM   2990 H  H    . ASP B 1 52  ? -11.811 72.880  15.256 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B H    1 
ATOM   2991 H  HA   . ASP B 1 52  ? -10.497 71.733  13.171 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B HA   1 
ATOM   2992 H  HB2  . ASP B 1 52  ? -8.962  73.117  14.389 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B HB2  1 
ATOM   2993 H  HB3  . ASP B 1 52  ? -9.220  72.190  15.653 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B HB3  1 
ATOM   2994 N  N    . PRO B 1 53  ? -11.363 69.521  13.969 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N    1 
ATOM   2995 C  CA   . PRO B 1 53  ? -11.773 68.241  14.571 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA   1 
ATOM   2996 C  C    . PRO B 1 53  ? -10.692 67.588  15.396 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C    1 
ATOM   2997 O  O    . PRO B 1 53  ? -10.994 66.670  16.168 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O    1 
ATOM   2998 C  CB   . PRO B 1 53  ? -12.147 67.371  13.362 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB   1 
ATOM   2999 C  CG   . PRO B 1 53  ? -12.320 68.303  12.244 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG   1 
ATOM   3000 C  CD   . PRO B 1 53  ? -11.489 69.514  12.502 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD   1 
ATOM   3001 H  HA   . PRO B 1 53  ? -12.559 68.370  15.124 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HA   1 
ATOM   3002 H  HB2  . PRO B 1 53  ? -11.429 66.745  13.177 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HB2  1 
ATOM   3003 H  HB3  . PRO B 1 53  ? -12.974 66.899  13.544 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HB3  1 
ATOM   3004 H  HG2  . PRO B 1 53  ? -12.033 67.871  11.424 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HG2  1 
ATOM   3005 H  HG3  . PRO B 1 53  ? -13.256 68.550  12.180 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HG3  1 
ATOM   3006 H  HD2  . PRO B 1 53  ? -10.617 69.422  12.087 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HD2  1 
ATOM   3007 H  HD3  . PRO B 1 53  ? -11.948 70.312  12.197 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B HD3  1 
ATOM   3008 N  N    . GLN B 1 54  ? -9.441  68.012  15.243 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N    1 
ATOM   3009 C  CA   . GLN B 1 54  ? -8.355  67.492  16.059 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA   1 
ATOM   3010 C  C    . GLN B 1 54  ? -8.343  68.090  17.462 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C    1 
ATOM   3011 O  O    . GLN B 1 54  ? -7.709  67.513  18.347 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O    1 
ATOM   3012 C  CB   . GLN B 1 54  ? -7.015  67.728  15.343 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB   1 
ATOM   3013 C  CG   . GLN B 1 54  ? -5.757  67.223  16.052 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG   1 
ATOM   3014 C  CD   . GLN B 1 54  ? -5.695  65.713  16.182 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD   1 
ATOM   3015 O  OE1  . GLN B 1 54  ? -6.554  64.993  15.661 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1  1 
ATOM   3016 N  NE2  . GLN B 1 54  ? -4.665  65.220  16.876 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2  1 
ATOM   3017 H  H    . GLN B 1 54  ? -9.197  68.605  14.670 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B H    1 
ATOM   3018 H  HA   . GLN B 1 54  ? -8.471  66.534  16.153 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HA   1 
ATOM   3019 H  HB2  . GLN B 1 54  ? -7.053  67.289  14.479 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HB2  1 
ATOM   3020 H  HB3  . GLN B 1 54  ? -6.906  68.683  15.212 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HB3  1 
ATOM   3021 H  HG2  . GLN B 1 54  ? -4.978  67.510  15.549 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HG2  1 
ATOM   3022 H  HG3  . GLN B 1 54  ? -5.728  67.600  16.945 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HG3  1 
ATOM   3023 H  HE21 . GLN B 1 54  ? -4.083  65.752  17.219 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HE21 1 
ATOM   3024 H  HE22 . GLN B 1 54  ? -4.584  64.370  16.979 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B HE22 1 
ATOM   3025 N  N    . ARG B 1 55  ? -9.035  69.207  17.699 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N    1 
ATOM   3026 C  CA   . ARG B 1 55  ? -9.008  69.812  19.023 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA   1 
ATOM   3027 C  C    . ARG B 1 55  ? -9.826  68.990  20.005 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C    1 
ATOM   3028 O  O    . ARG B 1 55  ? -10.997 68.691  19.761 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O    1 
ATOM   3029 C  CB   . ARG B 1 55  ? -9.558  71.241  18.993 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB   1 
ATOM   3030 C  CG   . ARG B 1 55  ? -9.549  71.921  20.358 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG   1 
ATOM   3031 C  CD   . ARG B 1 55  ? -8.119  72.130  20.857 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD   1 
ATOM   3032 N  NE   . ARG B 1 55  ? -8.053  72.285  22.304 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE   1 
ATOM   3033 C  CZ   . ARG B 1 55  ? -6.950  72.607  22.967 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ   1 
ATOM   3034 N  NH1  . ARG B 1 55  ? -5.814  72.824  22.321 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1  1 
ATOM   3035 N  NH2  . ARG B 1 55  ? -6.989  72.729  24.289 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2  1 
ATOM   3036 H  H    . ARG B 1 55  ? -9.517  69.624  17.121 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B H    1 
ATOM   3037 H  HA   . ARG B 1 55  ? -8.092  69.844  19.341 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HA   1 
ATOM   3038 H  HB2  . ARG B 1 55  ? -9.015  71.774  18.391 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HB2  1 
ATOM   3039 H  HB3  . ARG B 1 55  ? -10.475 71.218  18.678 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HB3  1 
ATOM   3040 H  HG2  . ARG B 1 55  ? -9.978  72.788  20.288 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HG2  1 
ATOM   3041 H  HG3  . ARG B 1 55  ? -10.017 71.363  20.998 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HG3  1 
ATOM   3042 H  HD2  . ARG B 1 55  ? -7.582  71.361  20.612 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HD2  1 
ATOM   3043 H  HD3  . ARG B 1 55  ? -7.756  72.933  20.452 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HD3  1 
ATOM   3044 H  HE   . ARG B 1 55  ? -8.759  72.104  22.761 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HE   1 
ATOM   3045 H  HH11 . ARG B 1 55  ? -5.785  72.749  21.465 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HH11 1 
ATOM   3046 H  HH12 . ARG B 1 55  ? -5.104  73.035  22.758 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HH12 1 
ATOM   3047 H  HH21 . ARG B 1 55  ? -7.725  72.590  24.712 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HH21 1 
ATOM   3048 H  HH22 . ARG B 1 55  ? -6.277  72.939  24.723 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B HH22 1 
ATOM   3049 N  N    . ARG B 1 56  ? -9.219  68.685  21.142 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N    1 
ATOM   3050 C  CA   . ARG B 1 56  ? -9.858  68.013  22.263 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA   1 
ATOM   3051 C  C    . ARG B 1 56  ? -10.075 69.004  23.405 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C    1 
ATOM   3052 O  O    . ARG B 1 56  ? -9.230  69.870  23.651 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O    1 
ATOM   3053 C  CB   . ARG B 1 56  ? -8.921  66.898  22.747 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB   1 
ATOM   3054 C  CG   . ARG B 1 56  ? -9.498  65.987  23.779 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG   1 
ATOM   3055 C  CD   . ARG B 1 56  ? -8.642  64.737  23.949 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD   1 
ATOM   3056 N  NE   . ARG B 1 56  ? -7.344  65.011  24.565 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE   1 
ATOM   3057 C  CZ   . ARG B 1 56  ? -7.111  64.997  25.876 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ   1 
ATOM   3058 N  NH1  . ARG B 1 56  ? -8.089  64.736  26.733 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1  1 
ATOM   3059 N  NH2  . ARG B 1 56  ? -5.891  65.249  26.339 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2  1 
ATOM   3060 H  H    . ARG B 1 56  ? -8.392  68.867  21.294 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B H    1 
ATOM   3061 H  HA   . ARG B 1 56  ? -10.709 67.632  21.995 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HA   1 
ATOM   3062 H  HB2  . ARG B 1 56  ? -8.671  66.353  21.984 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HB2  1 
ATOM   3063 H  HB3  . ARG B 1 56  ? -8.128  67.306  23.128 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HB3  1 
ATOM   3064 H  HG2  . ARG B 1 56  ? -9.536  66.450  24.631 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HG2  1 
ATOM   3065 H  HG3  . ARG B 1 56  ? -10.388 65.713  23.505 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HG3  1 
ATOM   3066 H  HD2  . ARG B 1 56  ? -9.114  64.107  24.515 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HD2  1 
ATOM   3067 H  HD3  . ARG B 1 56  ? -8.482  64.344  23.077 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HD3  1 
ATOM   3068 H  HE   . ARG B 1 56  ? -6.685  65.194  24.044 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HE   1 
ATOM   3069 H  HH11 . ARG B 1 56  ? -8.881  64.569  26.444 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HH11 1 
ATOM   3070 H  HH12 . ARG B 1 56  ? -7.930  64.730  27.579 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HH12 1 
ATOM   3071 H  HH21 . ARG B 1 56  ? -5.251  65.422  25.792 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HH21 1 
ATOM   3072 H  HH22 . ARG B 1 56  ? -5.743  65.245  27.186 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B HH22 1 
ATOM   3073 N  N    . VAL B 1 57  ? -11.198 68.877  24.112 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N    1 
ATOM   3074 C  CA   . VAL B 1 57  ? -11.374 69.603  25.368 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA   1 
ATOM   3075 C  C    . VAL B 1 57  ? -10.378 69.014  26.356 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C    1 
ATOM   3076 O  O    . VAL B 1 57  ? -10.467 67.842  26.729 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O    1 
ATOM   3077 C  CB   . VAL B 1 57  ? -12.813 69.520  25.897 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB   1 
ATOM   3078 C  CG1  . VAL B 1 57  ? -12.933 70.261  27.242 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1  1 
ATOM   3079 C  CG2  . VAL B 1 57  ? -13.806 70.106  24.878 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2  1 
ATOM   3080 H  H    . VAL B 1 57  ? -11.865 68.383  23.889 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B H    1 
ATOM   3081 H  HA   . VAL B 1 57  ? -11.153 70.538  25.233 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HA   1 
ATOM   3082 H  HB   . VAL B 1 57  ? -13.045 68.590  26.043 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HB   1 
ATOM   3083 H  HG11 . VAL B 1 57  ? -13.848 70.197  27.557 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG11 1 
ATOM   3084 H  HG12 . VAL B 1 57  ? -12.332 69.850  27.883 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG12 1 
ATOM   3085 H  HG13 . VAL B 1 57  ? -12.692 71.192  27.111 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG13 1 
ATOM   3086 H  HG21 . VAL B 1 57  ? -14.704 70.040  25.239 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG21 1 
ATOM   3087 H  HG22 . VAL B 1 57  ? -13.581 71.036  24.718 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG22 1 
ATOM   3088 H  HG23 . VAL B 1 57  ? -13.743 69.603  24.051 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B HG23 1 
ATOM   3089 N  N    . THR B 1 58  ? -9.399  69.817  26.751 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 58  THR B N    1 
ATOM   3090 C  CA   . THR B 1 58  ? -8.227  69.279  27.417 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA   1 
ATOM   3091 C  C    . THR B 1 58  ? -8.157  69.775  28.851 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 58  THR B C    1 
ATOM   3092 O  O    . THR B 1 58  ? -8.021  70.991  29.069 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 58  THR B O    1 
ATOM   3093 C  CB   . THR B 1 58  ? -6.992  69.710  26.646 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB   1 
ATOM   3094 O  OG1  . THR B 1 58  ? -7.110  69.233  25.303 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1  1 
ATOM   3095 C  CG2  . THR B 1 58  ? -5.746  69.138  27.294 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2  1 
ATOM   3096 H  H    . THR B 1 58  ? -9.391  70.670  26.646 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 58  THR B H    1 
ATOM   3097 H  HA   . THR B 1 58  ? -8.269  68.310  27.424 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HA   1 
ATOM   3098 H  HB   . THR B 1 58  ? -6.926  70.677  26.645 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HB   1 
ATOM   3099 H  HG1  . THR B 1 58  ? -7.797  69.556  24.943 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HG1  1 
ATOM   3100 H  HG21 . THR B 1 58  ? -4.959  69.415  26.799 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HG21 1 
ATOM   3101 H  HG22 . THR B 1 58  ? -5.672  69.456  28.207 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HG22 1 
ATOM   3102 H  HG23 . THR B 1 58  ? -5.791  68.169  27.300 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 58  THR B HG23 1 
ATOM   3103 N  N    . PRO B 1 59  ? -8.225  68.889  29.846 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N    1 
ATOM   3104 C  CA   . PRO B 1 59  ? -8.080  69.338  31.229 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA   1 
ATOM   3105 C  C    . PRO B 1 59  ? -6.727  69.982  31.453 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C    1 
ATOM   3106 O  O    . PRO B 1 59  ? -5.734  69.639  30.786 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O    1 
ATOM   3107 C  CB   . PRO B 1 59  ? -8.229  68.040  32.036 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB   1 
ATOM   3108 C  CG   . PRO B 1 59  ? -8.970  67.110  31.141 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG   1 
ATOM   3109 C  CD   . PRO B 1 59  ? -8.508  67.446  29.765 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD   1 
ATOM   3110 H  HA   . PRO B 1 59  ? -8.786  69.958  31.468 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HA   1 
ATOM   3111 H  HB2  . PRO B 1 59  ? -7.352  67.684  32.249 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HB2  1 
ATOM   3112 H  HB3  . PRO B 1 59  ? -8.735  68.214  32.845 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HB3  1 
ATOM   3113 H  HG2  . PRO B 1 59  ? -8.747  66.193  31.364 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HG2  1 
ATOM   3114 H  HG3  . PRO B 1 59  ? -9.924  67.263  31.229 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HG3  1 
ATOM   3115 H  HD2  . PRO B 1 59  ? -7.699  66.954  29.551 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HD2  1 
ATOM   3116 H  HD3  . PRO B 1 59  ? -9.211  67.274  29.120 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B HD3  1 
ATOM   3117 N  N    . PRO B 1 60  ? -6.630  70.906  32.410 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N    1 
ATOM   3118 C  CA   . PRO B 1 60  ? -5.369  71.645  32.584 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA   1 
ATOM   3119 C  C    . PRO B 1 60  ? -4.211  70.779  33.014 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C    1 
ATOM   3120 O  O    . PRO B 1 60  ? -3.064  71.095  32.681 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O    1 
ATOM   3121 C  CB   . PRO B 1 60  ? -5.723  72.709  33.632 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB   1 
ATOM   3122 C  CG   . PRO B 1 60  ? -6.886  72.132  34.367 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG   1 
ATOM   3123 C  CD   . PRO B 1 60  ? -7.670  71.389  33.332 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD   1 
ATOM   3124 H  HA   . PRO B 1 60  ? -5.133  72.090  31.755 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HA   1 
ATOM   3125 H  HB2  . PRO B 1 60  ? -4.971  72.846  34.229 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB2  1 
ATOM   3126 H  HB3  . PRO B 1 60  ? -5.970  73.537  33.190 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HB3  1 
ATOM   3127 H  HG2  . PRO B 1 60  ? -6.570  71.529  35.058 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG2  1 
ATOM   3128 H  HG3  . PRO B 1 60  ? -7.417  72.847  34.752 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HG3  1 
ATOM   3129 H  HD2  . PRO B 1 60  ? -8.140  70.642  33.734 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD2  1 
ATOM   3130 H  HD3  . PRO B 1 60  ? -8.279  71.988  32.872 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B HD3  1 
ATOM   3131 N  N    . GLU B 1 61  ? -4.465  69.683  33.727 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N    1 
ATOM   3132 C  CA   . GLU B 1 61  ? -3.361  68.827  34.125 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA   1 
ATOM   3133 C  C    . GLU B 1 61  ? -2.799  68.032  32.950 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C    1 
ATOM   3134 O  O    . GLU B 1 61  ? -1.754  67.390  33.096 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O    1 
ATOM   3135 C  CB   . GLU B 1 61  ? -3.800  67.920  35.282 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB   1 
ATOM   3136 C  CG   . GLU B 1 61  ? -4.855  66.881  34.920 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG   1 
ATOM   3137 C  CD   . GLU B 1 61  ? -6.321  67.347  35.061 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD   1 
ATOM   3138 O  OE1  . GLU B 1 61  ? -6.618  68.574  35.064 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1  1 
ATOM   3139 O  OE2  . GLU B 1 61  ? -7.189  66.438  35.161 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2  1 
ATOM   3140 H  H    . GLU B 1 61  ? -5.243  69.423  33.985 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B H    1 
ATOM   3141 H  HA   . GLU B 1 61  ? -2.645  69.390  34.458 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B HA   1 
ATOM   3142 H  HB2  . GLU B 1 61  ? -3.023  67.445  35.615 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B HB2  1 
ATOM   3143 H  HB3  . GLU B 1 61  ? -4.168  68.476  35.987 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B HB3  1 
ATOM   3144 H  HG2  . GLU B 1 61  ? -4.721  66.617  33.996 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B HG2  1 
ATOM   3145 H  HG3  . GLU B 1 61  ? -4.738  66.110  35.497 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B HG3  1 
ATOM   3146 N  N    . GLU B 1 62  ? -3.449  68.083  31.786 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N    1 
ATOM   3147 C  CA   . GLU B 1 62  ? -3.029  67.342  30.605 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA   1 
ATOM   3148 C  C    . GLU B 1 62  ? -2.405  68.238  29.543 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C    1 
ATOM   3149 O  O    . GLU B 1 62  ? -2.105  67.768  28.438 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O    1 
ATOM   3150 C  CB   . GLU B 1 62  ? -4.226  66.587  30.033 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB   1 
ATOM   3151 C  CG   . GLU B 1 62  ? -4.834  65.603  31.022 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG   1 
ATOM   3152 C  CD   . GLU B 1 62  ? -6.025  64.862  30.452 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD   1 
ATOM   3153 O  OE1  . GLU B 1 62  ? -6.162  64.816  29.216 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1  1 
ATOM   3154 O  OE2  . GLU B 1 62  ? -6.834  64.334  31.239 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2  1 
ATOM   3155 H  H    . GLU B 1 62  ? -4.157  68.554  31.657 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B H    1 
ATOM   3156 H  HA   . GLU B 1 62  ? -2.363  66.688  30.868 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B HA   1 
ATOM   3157 H  HB2  . GLU B 1 62  ? -4.912  67.225  29.785 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B HB2  1 
ATOM   3158 H  HB3  . GLU B 1 62  ? -3.939  66.087  29.252 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B HB3  1 
ATOM   3159 H  HG2  . GLU B 1 62  ? -4.163  64.948  31.269 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B HG2  1 
ATOM   3160 H  HG3  . GLU B 1 62  ? -5.131  66.088  31.808 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B HG3  1 
ATOM   3161 N  N    . SER B 1 63  ? -2.201  69.517  29.837 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N    1 
ATOM   3162 C  CA   . SER B 1 63  ? -1.510  70.409  28.922 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA   1 
ATOM   3163 C  C    . SER B 1 63  ? -0.357  71.062  29.658 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C    1 
ATOM   3164 O  O    . SER B 1 63  ? -0.330  71.124  30.892 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O    1 
ATOM   3165 C  CB   . SER B 1 63  ? -2.441  71.483  28.346 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB   1 
ATOM   3166 O  OG   . SER B 1 63  ? -2.912  72.308  29.382 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG   1 
ATOM   3167 H  H    . SER B 1 63  ? -2.456  69.893  30.566 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 63  SER B H    1 
ATOM   3168 H  HA   . SER B 1 63  ? -1.148  69.894  28.185 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 63  SER B HA   1 
ATOM   3169 H  HB2  . SER B 1 63  ? -1.950  72.021  27.707 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB2  1 
ATOM   3170 H  HB3  . SER B 1 63  ? -3.195  71.052  27.913 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 63  SER B HB3  1 
ATOM   3171 H  HG   . SER B 1 63  ? -3.422  72.898  29.070 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 63  SER B HG   1 
ATOM   3172 N  N    . ASP B 1 64  ? 0.601   71.551  28.886 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N    1 
ATOM   3173 C  CA   . ASP B 1 64  ? 1.765   72.210  29.456 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA   1 
ATOM   3174 C  C    . ASP B 1 64  ? 1.431   73.664  29.798 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C    1 
ATOM   3175 O  O    . ASP B 1 64  ? 0.274   74.089  29.731 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O    1 
ATOM   3176 C  CB   . ASP B 1 64  ? 2.979   72.025  28.561 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB   1 
ATOM   3177 C  CG   . ASP B 1 64  ? 2.829   72.684  27.189 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG   1 
ATOM   3178 O  OD1  . ASP B 1 64  ? 2.297   73.810  27.097 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1  1 
ATOM   3179 O  OD2  . ASP B 1 64  ? 3.257   72.065  26.187 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2  1 
ATOM   3180 H  H    . ASP B 1 64  ? 0.601   71.514  28.027 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B H    1 
ATOM   3181 H  HA   . ASP B 1 64  ? 1.972   71.770  30.296 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B HA   1 
ATOM   3182 H  HB2  . ASP B 1 64  ? 3.753   72.416  28.996 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B HB2  1 
ATOM   3183 H  HB3  . ASP B 1 64  ? 3.124   71.076  28.421 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B HB3  1 
ATOM   3184 N  N    . TYR B 1 65  ? 2.455   74.434  30.189 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N    1 
ATOM   3185 C  CA   . TYR B 1 65  ? 2.278   75.787  30.708 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA   1 
ATOM   3186 C  C    . TYR B 1 65  ? 2.060   76.846  29.624 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C    1 
ATOM   3187 O  O    . TYR B 1 65  ? 1.863   78.018  29.957 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O    1 
ATOM   3188 C  CB   . TYR B 1 65  ? 3.510   76.142  31.543 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB   1 
ATOM   3189 C  CG   . TYR B 1 65  ? 3.391   77.345  32.449 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG   1 
ATOM   3190 C  CD1  . TYR B 1 65  ? 2.442   77.389  33.452 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1  1 
ATOM   3191 C  CD2  . TYR B 1 65  ? 4.257   78.419  32.335 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2  1 
ATOM   3192 C  CE1  . TYR B 1 65  ? 2.337   78.473  34.303 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1  1 
ATOM   3193 C  CE2  . TYR B 1 65  ? 4.160   79.520  33.186 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2  1 
ATOM   3194 C  CZ   . TYR B 1 65  ? 3.197   79.534  34.178 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ   1 
ATOM   3195 O  OH   . TYR B 1 65  ? 3.066   80.600  35.041 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH   1 
ATOM   3196 H  H    . TYR B 1 65  ? 3.277   74.185  30.160 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B H    1 
ATOM   3197 H  HA   . TYR B 1 65  ? 1.506   75.799  31.295 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HA   1 
ATOM   3198 H  HB2  . TYR B 1 65  ? 3.726   75.381  32.104 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HB2  1 
ATOM   3199 H  HB3  . TYR B 1 65  ? 4.248   76.312  30.937 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HB3  1 
ATOM   3200 H  HD1  . TYR B 1 65  ? 1.855   76.674  33.554 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HD1  1 
ATOM   3201 H  HD2  . TYR B 1 65  ? 4.910   78.410  31.672 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HD2  1 
ATOM   3202 H  HE1  . TYR B 1 65  ? 1.686   78.480  34.967 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HE1  1 
ATOM   3203 H  HE2  . TYR B 1 65  ? 4.746   80.236  33.093 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HE2  1 
ATOM   3204 H  HH   . TYR B 1 65  ? 3.644   81.184  34.867 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B HH   1 
ATOM   3205 N  N    . THR B 1 66  ? 2.066   76.482  28.348 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 66  THR B N    1 
ATOM   3206 C  CA   . THR B 1 66  ? 1.818   77.462  27.299 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA   1 
ATOM   3207 C  C    . THR B 1 66  ? 0.498   78.186  27.571 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C    1 
ATOM   3208 O  O    . THR B 1 66  ? -0.528  77.551  27.840 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O    1 
ATOM   3209 C  CB   . THR B 1 66  ? 1.767   76.723  25.955 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB   1 
ATOM   3210 O  OG1  . THR B 1 66  ? 3.023   76.068  25.704 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1  1 
ATOM   3211 C  CG2  . THR B 1 66  ? 1.464   77.661  24.807 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2  1 
ATOM   3212 H  H    . THR B 1 66  ? 2.210   75.683  28.065 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 66  THR B H    1 
ATOM   3213 H  HA   . THR B 1 66  ? 2.537   78.113  27.275 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HA   1 
ATOM   3214 H  HB   . THR B 1 66  ? 1.065   76.055  25.989 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HB   1 
ATOM   3215 H  HG1  . THR B 1 66  ? 3.185   75.513  26.313 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HG1  1 
ATOM   3216 H  HG21 . THR B 1 66  ? 1.438   77.167  23.973 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HG21 1 
ATOM   3217 H  HG22 . THR B 1 66  ? 0.604   78.089  24.947 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HG22 1 
ATOM   3218 H  HG23 . THR B 1 66  ? 2.149   78.345  24.747 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 66  THR B HG23 1 
ATOM   3219 N  N    . HIS B 1 67  ? 0.511   79.515  27.511 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B N    1 
ATOM   3220 C  CA   . HIS B 1 67  ? -0.706  80.245  27.847 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CA   1 
ATOM   3221 C  C    . HIS B 1 67  ? -0.680  81.640  27.237 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B C    1 
ATOM   3222 O  O    . HIS B 1 67  ? 0.372   82.151  26.835 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B O    1 
ATOM   3223 C  CB   . HIS B 1 67  ? -0.962  80.270  29.368 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CB   1 
ATOM   3224 C  CG   . HIS B 1 67  ? -0.004  81.116  30.153 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CG   1 
ATOM   3225 N  ND1  . HIS B 1 67  ? 1.137   80.610  30.738 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B ND1  1 
ATOM   3226 C  CD2  . HIS B 1 67  ? -0.052  82.425  30.499 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CD2  1 
ATOM   3227 C  CE1  . HIS B 1 67  ? 1.763   81.579  31.388 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CE1  1 
ATOM   3228 N  NE2  . HIS B 1 67  ? 1.065   82.691  31.254 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B NE2  1 
ATOM   3229 H  H    . HIS B 1 67  ? 1.184   80.002  27.288 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B H    1 
ATOM   3230 H  HA   . HIS B 1 67  ? -1.454  79.776  27.444 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HA   1 
ATOM   3231 H  HB2  . HIS B 1 67  ? -1.855  80.615  29.525 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HB2  1 
ATOM   3232 H  HB3  . HIS B 1 67  ? -0.898  79.364  29.707 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HB3  1 
ATOM   3233 H  HD1  . HIS B 1 67  ? 1.404   79.795  30.682 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HD1  1 
ATOM   3234 H  HD2  . HIS B 1 67  ? -0.710  83.035  30.254 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HD2  1 
ATOM   3235 H  HE1  . HIS B 1 67  ? 2.563   81.492  31.853 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B HE1  1 
ATOM   3236 N  N    . TYR B 1 68  ? -1.859  82.275  27.249 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N    1 
ATOM   3237 C  CA   . TYR B 1 68  ? -2.107  83.539  26.552 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA   1 
ATOM   3238 C  C    . TYR B 1 68  ? -2.705  84.522  27.549 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C    1 
ATOM   3239 O  O    . TYR B 1 68  ? -3.786  84.284  28.087 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O    1 
ATOM   3240 C  CB   . TYR B 1 68  ? -3.045  83.317  25.350 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB   1 
ATOM   3241 C  CG   . TYR B 1 68  ? -2.737  82.016  24.650 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG   1 
ATOM   3242 C  CD1  . TYR B 1 68  ? -1.497  81.807  24.077 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1  1 
ATOM   3243 C  CD2  . TYR B 1 68  ? -3.625  80.955  24.655 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2  1 
ATOM   3244 C  CE1  . TYR B 1 68  ? -1.165  80.600  23.511 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1  1 
ATOM   3245 C  CE2  . TYR B 1 68  ? -3.306  79.754  24.065 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2  1 
ATOM   3246 C  CZ   . TYR B 1 68  ? -2.078  79.579  23.503 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ   1 
ATOM   3247 O  OH   . TYR B 1 68  ? -1.767  78.375  22.932 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH   1 
ATOM   3248 H  H    . TYR B 1 68  ? -2.549  81.981  27.669 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B H    1 
ATOM   3249 H  HA   . TYR B 1 68  ? -1.268  83.901  26.226 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HA   1 
ATOM   3250 H  HB2  . TYR B 1 68  ? -3.963  83.286  25.660 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HB2  1 
ATOM   3251 H  HB3  . TYR B 1 68  ? -2.928  84.040  24.714 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HB3  1 
ATOM   3252 H  HD1  . TYR B 1 68  ? -0.869  82.493  24.090 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HD1  1 
ATOM   3253 H  HD2  . TYR B 1 68  ? -4.463  81.063  25.045 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HD2  1 
ATOM   3254 H  HE1  . TYR B 1 68  ? -0.332  80.484  23.116 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HE1  1 
ATOM   3255 H  HE2  . TYR B 1 68  ? -3.921  79.056  24.067 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HE2  1 
ATOM   3256 H  HH   . TYR B 1 68  ? -0.985  78.396  22.624 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B HH   1 
ATOM   3257 N  N    . ALA B 1 69  ? -2.002  85.613  27.805 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N    1 
ATOM   3258 C  CA   . ALA B 1 69  ? -2.442  86.601  28.783 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA   1 
ATOM   3259 C  C    . ALA B 1 69  ? -2.951  87.856  28.085 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C    1 
ATOM   3260 O  O    . ALA B 1 69  ? -2.274  88.398  27.210 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O    1 
ATOM   3261 C  CB   . ALA B 1 69  ? -1.303  86.994  29.720 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB   1 
ATOM   3262 H  H    . ALA B 1 69  ? -1.257  85.809  27.423 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B H    1 
ATOM   3263 H  HA   . ALA B 1 69  ? -3.164  86.230  29.314 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B HA   1 
ATOM   3264 H  HB1  . ALA B 1 69  ? -1.629  87.650  30.355 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B HB1  1 
ATOM   3265 H  HB2  . ALA B 1 69  ? -0.994  86.203  30.189 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B HB2  1 
ATOM   3266 H  HB3  . ALA B 1 69  ? -0.579  87.372  29.195 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B HB3  1 
ATOM   3267 N  N    . PHE B 1 70  ? -4.115  88.328  28.510 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N    1 
ATOM   3268 C  CA   . PHE B 1 70  ? -4.732  89.553  28.023 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA   1 
ATOM   3269 C  C    . PHE B 1 70  ? -4.528  90.678  29.030 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C    1 
ATOM   3270 O  O    . PHE B 1 70  ? -4.541  90.453  30.240 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O    1 
ATOM   3271 C  CB   . PHE B 1 70  ? -6.228  89.334  27.813 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB   1 
ATOM   3272 C  CG   . PHE B 1 70  ? -6.526  88.188  26.898 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG   1 
ATOM   3273 C  CD1  . PHE B 1 70  ? -6.199  88.259  25.565 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1  1 
ATOM   3274 C  CD2  . PHE B 1 70  ? -7.079  87.015  27.384 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2  1 
ATOM   3275 C  CE1  . PHE B 1 70  ? -6.434  87.189  24.719 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1  1 
ATOM   3276 C  CE2  . PHE B 1 70  ? -7.329  85.952  26.551 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2  1 
ATOM   3277 C  CZ   . PHE B 1 70  ? -6.997  86.033  25.223 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ   1 
ATOM   3278 H  H    . PHE B 1 70  ? -4.589  87.935  29.111 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B H    1 
ATOM   3279 H  HA   . PHE B 1 70  ? -4.331  89.812  27.178 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HA   1 
ATOM   3280 H  HB2  . PHE B 1 70  ? -6.642  89.148  28.670 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HB2  1 
ATOM   3281 H  HB3  . PHE B 1 70  ? -6.613  90.135  27.426 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HB3  1 
ATOM   3282 H  HD1  . PHE B 1 70  ? -5.812  89.034  25.228 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HD1  1 
ATOM   3283 H  HD2  . PHE B 1 70  ? -7.298  86.952  28.286 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HD2  1 
ATOM   3284 H  HE1  . PHE B 1 70  ? -6.218  87.250  23.817 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HE1  1 
ATOM   3285 H  HE2  . PHE B 1 70  ? -7.707  85.173  26.891 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HE2  1 
ATOM   3286 H  HZ   . PHE B 1 70  ? -7.170  85.316  24.656 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B HZ   1 
ATOM   3287 N  N    . SER B 1 71  ? -4.360  91.892  28.525 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 71  SER B N    1 
ATOM   3288 C  CA   . SER B 1 71  ? -4.171  93.040  29.395 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA   1 
ATOM   3289 C  C    . SER B 1 71  ? -5.493  93.589  29.882 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 71  SER B C    1 
ATOM   3290 O  O    . SER B 1 71  ? -6.457  93.699  29.119 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 71  SER B O    1 
ATOM   3291 C  CB   . SER B 1 71  ? -3.449  94.178  28.689 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB   1 
ATOM   3292 O  OG   . SER B 1 71  ? -2.133  93.805  28.394 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG   1 
ATOM   3293 H  H    . SER B 1 71  ? -4.351  92.077  27.685 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 71  SER B H    1 
ATOM   3294 H  HA   . SER B 1 71  ? -3.646  92.776  30.167 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 71  SER B HA   1 
ATOM   3295 H  HB2  . SER B 1 71  ? -3.914  94.386  27.864 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 71  SER B HB2  1 
ATOM   3296 H  HB3  . SER B 1 71  ? -3.436  94.955  29.270 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 71  SER B HB3  1 
ATOM   3297 H  HG   . SER B 1 71  ? -1.737  94.434  28.004 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 71  SER B HG   1 
ATOM   3298 N  N    . ILE B 1 72  ? -5.499  93.977  31.158 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N    1 
ATOM   3299 C  CA   . ILE B 1 72  ? -6.624  94.650  31.785 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA   1 
ATOM   3300 C  C    . ILE B 1 72  ? -6.049  95.662  32.765 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C    1 
ATOM   3301 O  O    . ILE B 1 72  ? -4.979  95.453  33.332 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O    1 
ATOM   3302 C  CB   . ILE B 1 72  ? -7.544  93.615  32.473 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB   1 
ATOM   3303 C  CG1  . ILE B 1 72  ? -8.848  94.268  32.912 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1  1 
ATOM   3304 C  CG2  . ILE B 1 72  ? -6.848  92.936  33.638 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2  1 
ATOM   3305 C  CD1  . ILE B 1 72  ? -9.958  93.286  33.234 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1  1 
ATOM   3306 H  H    . ILE B 1 72  ? -4.837  93.855  31.693 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B H    1 
ATOM   3307 H  HA   . ILE B 1 72  ? -7.137  95.124  31.113 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HA   1 
ATOM   3308 H  HB   . ILE B 1 72  ? -7.761  92.932  31.819 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HB   1 
ATOM   3309 H  HG12 . ILE B 1 72  ? -8.680  94.794  33.710 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HG12 1 
ATOM   3310 H  HG13 . ILE B 1 72  ? -9.163  94.846  32.199 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HG13 1 
ATOM   3311 H  HG21 . ILE B 1 72  ? -7.457  92.297  34.040 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HG21 1 
ATOM   3312 H  HG22 . ILE B 1 72  ? -6.057  92.479  33.310 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HG22 1 
ATOM   3313 H  HG23 . ILE B 1 72  ? -6.595  93.609  34.290 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HG23 1 
ATOM   3314 H  HD11 . ILE B 1 72  ? -10.748 93.780  33.503 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HD11 1 
ATOM   3315 H  HD12 . ILE B 1 72  ? -10.151 92.758  32.443 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HD12 1 
ATOM   3316 H  HD13 . ILE B 1 72  ? -9.667  92.707  33.955 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B HD13 1 
ATOM   3317 N  N    . SER B 1 73  ? -6.761  96.760  32.979 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N    1 
ATOM   3318 C  CA   . SER B 1 73  ? -6.277  97.737  33.936 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA   1 
ATOM   3319 C  C    . SER B 1 73  ? -6.450  97.226  35.359 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C    1 
ATOM   3320 O  O    . SER B 1 73  ? -7.310  96.394  35.661 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O    1 
ATOM   3321 C  CB   . SER B 1 73  ? -7.015  99.071  33.805 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB   1 
ATOM   3322 O  OG   . SER B 1 73  ? -8.327  98.970  34.305 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG   1 
ATOM   3323 H  H    . SER B 1 73  ? -7.505  96.958  32.595 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 73  SER B H    1 
ATOM   3324 H  HA   . SER B 1 73  ? -5.332  97.895  33.782 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 73  SER B HA   1 
ATOM   3325 H  HB2  . SER B 1 73  ? -6.537  99.748  34.310 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 73  SER B HB2  1 
ATOM   3326 H  HB3  . SER B 1 73  ? -7.052  99.321  32.868 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 73  SER B HB3  1 
ATOM   3327 H  HG   . SER B 1 73  ? -8.754  98.387  33.876 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 73  SER B HG   1 
ATOM   3328 N  N    . GLU B 1 74  ? -5.627  97.760  36.256 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N    1 
ATOM   3329 C  CA   A GLU B 1 74  ? -5.780  97.439  37.667 0.43 12.79 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA   1 
ATOM   3330 C  CA   B GLU B 1 74  ? -5.784  97.433  37.665 0.57 12.37 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA   1 
ATOM   3331 C  C    . GLU B 1 74  ? -7.193  97.750  38.141 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C    1 
ATOM   3332 O  O    . GLU B 1 74  ? -7.785  96.979  38.906 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O    1 
ATOM   3333 C  CB   A GLU B 1 74  ? -4.753  98.237  38.473 0.43 15.41 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB   1 
ATOM   3334 C  CB   B GLU B 1 74  ? -4.762  98.199  38.502 0.57 14.87 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB   1 
ATOM   3335 C  CG   A GLU B 1 74  ? -4.819  98.060  39.988 0.43 18.16 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG   1 
ATOM   3336 C  CG   B GLU B 1 74  ? -4.730  97.726  39.950 0.57 17.75 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG   1 
ATOM   3337 C  CD   A GLU B 1 74  ? -4.302  96.716  40.458 0.43 21.13 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD   1 
ATOM   3338 C  CD   B GLU B 1 74  ? -3.739  98.483  40.813 0.57 21.49 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD   1 
ATOM   3339 O  OE1  A GLU B 1 74  ? -3.703  95.988  39.647 0.43 22.45 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1  1 
ATOM   3340 O  OE1  B GLU B 1 74  ? -3.073  99.402  40.297 0.57 23.25 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1  1 
ATOM   3341 O  OE2  A GLU B 1 74  ? -4.495  96.391  41.650 0.43 22.35 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2  1 
ATOM   3342 O  OE2  B GLU B 1 74  ? -3.639  98.161  42.019 0.57 23.25 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2  1 
ATOM   3343 H  H    . GLU B 1 74  ? -4.982  98.302  36.082 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B H    1 
ATOM   3344 H  HA   . GLU B 1 74  ? -5.620  96.489  37.798 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HA   1 
ATOM   3345 H  HB2  A GLU B 1 74  ? -3.865  97.970  38.187 0.43 18.49 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HB2  1 
ATOM   3346 H  HB2  B GLU B 1 74  ? -3.879  98.068  38.122 0.57 17.84 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HB2  1 
ATOM   3347 H  HB3  A GLU B 1 74  ? -4.883  99.180  38.285 0.43 18.49 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HB3  1 
ATOM   3348 H  HB3  B GLU B 1 74  ? -4.990  99.142  38.497 0.57 17.84 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HB3  1 
ATOM   3349 H  HG2  A GLU B 1 74  ? -4.282  98.749  40.409 0.43 21.79 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HG2  1 
ATOM   3350 H  HG2  B GLU B 1 74  ? -5.612  97.844  40.337 0.57 21.30 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HG2  1 
ATOM   3351 H  HG3  A GLU B 1 74  ? -5.743  98.140  40.274 0.43 21.79 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HG3  1 
ATOM   3352 H  HG3  B GLU B 1 74  ? -4.485  96.788  39.968 0.57 21.30 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B HG3  1 
ATOM   3353 N  N    . ALA B 1 75  ? -7.742  98.880  37.699 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N    1 
ATOM   3354 C  CA   . ALA B 1 75  ? -9.062  99.293  38.154 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA   1 
ATOM   3355 C  C    . ALA B 1 75  ? -10.154 98.322  37.730 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C    1 
ATOM   3356 O  O    . ALA B 1 75  ? -11.148 98.164  38.444 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O    1 
ATOM   3357 C  CB   . ALA B 1 75  ? -9.387  100.697 37.637 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB   1 
ATOM   3358 H  H    . ALA B 1 75  ? -7.373  99.420  37.140 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B H    1 
ATOM   3359 H  HA   . ALA B 1 75  ? -9.059  99.329  39.123 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B HA   1 
ATOM   3360 H  HB1  . ALA B 1 75  ? -10.269 100.952 37.950 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B HB1  1 
ATOM   3361 H  HB2  . ALA B 1 75  ? -8.723  101.318 37.973 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B HB2  1 
ATOM   3362 H  HB3  . ALA B 1 75  ? -9.370  100.687 36.667 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B HB3  1 
ATOM   3363 N  N    . ASP B 1 76  ? -10.009 97.684  36.572 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N    1 
ATOM   3364 C  CA   . ASP B 1 76  ? -11.042 96.785  36.070 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA   1 
ATOM   3365 C  C    . ASP B 1 76  ? -10.832 95.326  36.475 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C    1 
ATOM   3366 O  O    . ASP B 1 76  ? -11.741 94.506  36.293 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O    1 
ATOM   3367 C  CB   . ASP B 1 76  ? -11.083 96.839  34.545 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB   1 
ATOM   3368 C  CG   . ASP B 1 76  ? -11.524 98.186  34.002 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG   1 
ATOM   3369 O  OD1  . ASP B 1 76  ? -12.135 98.969  34.750 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1  1 
ATOM   3370 O  OD2  . ASP B 1 76  ? -11.277 98.444  32.802 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2  1 
ATOM   3371 H  H    . ASP B 1 76  ? -9.323  97.755  36.059 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B H    1 
ATOM   3372 H  HA   . ASP B 1 76  ? -11.905 97.071  36.407 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B HA   1 
ATOM   3373 H  HB2  . ASP B 1 76  ? -10.195 96.656  34.200 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B HB2  1 
ATOM   3374 H  HB3  . ASP B 1 76  ? -11.707 96.170  34.223 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B HB3  1 
ATOM   3375 N  N    . PHE B 1 77  ? -9.667  94.984  37.023 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N    1 
ATOM   3376 C  CA   . PHE B 1 77  ? -9.299  93.586  37.228 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA   1 
ATOM   3377 C  C    . PHE B 1 77  ? -10.313 92.852  38.096 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C    1 
ATOM   3378 O  O    . PHE B 1 77  ? -10.775 91.769  37.735 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O    1 
ATOM   3379 C  CB   . PHE B 1 77  ? -7.916  93.528  37.863 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB   1 
ATOM   3380 C  CG   . PHE B 1 77  ? -7.446  92.140  38.187 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG   1 
ATOM   3381 C  CD1  . PHE B 1 77  ? -6.797  91.372  37.232 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1  1 
ATOM   3382 C  CD2  . PHE B 1 77  ? -7.627  91.609  39.456 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2  1 
ATOM   3383 C  CE1  . PHE B 1 77  ? -6.355  90.095  37.536 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1  1 
ATOM   3384 C  CE2  . PHE B 1 77  ? -7.188  90.336  39.754 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2  1 
ATOM   3385 C  CZ   . PHE B 1 77  ? -6.549  89.578  38.796 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ   1 
ATOM   3386 H  H    . PHE B 1 77  ? -9.070  95.546  37.286 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B H    1 
ATOM   3387 H  HA   . PHE B 1 77  ? -9.257  93.138  36.369 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HA   1 
ATOM   3388 H  HB2  . PHE B 1 77  ? -7.275  93.921  37.250 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HB2  1 
ATOM   3389 H  HB3  . PHE B 1 77  ? -7.931  94.035  38.690 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HB3  1 
ATOM   3390 H  HD1  . PHE B 1 77  ? -6.663  91.715  36.378 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HD1  1 
ATOM   3391 H  HD2  . PHE B 1 77  ? -8.057  92.112  40.109 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HD2  1 
ATOM   3392 H  HE1  . PHE B 1 77  ? -5.926  89.586  36.887 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HE1  1 
ATOM   3393 H  HE2  . PHE B 1 77  ? -7.319  89.989  40.607 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HE2  1 
ATOM   3394 H  HZ   . PHE B 1 77  ? -6.253  88.721  39.000 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B HZ   1 
ATOM   3395 N  N    . ALA B 1 78  ? -10.631 93.394  39.272 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N    1 
ATOM   3396 C  CA   . ALA B 1 78  ? -11.420 92.625  40.229 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA   1 
ATOM   3397 C  C    . ALA B 1 78  ? -12.819 92.350  39.702 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C    1 
ATOM   3398 O  O    . ALA B 1 78  ? -13.346 91.248  39.869 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O    1 
ATOM   3399 C  CB   . ALA B 1 78  ? -11.488 93.339  41.577 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB   1 
ATOM   3400 H  H    . ALA B 1 78  ? -10.409 94.182  39.533 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B H    1 
ATOM   3401 H  HA   . ALA B 1 78  ? -10.987 91.769  40.371 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B HA   1 
ATOM   3402 H  HB1  . ALA B 1 78  ? -12.017 92.806  42.190 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B HB1  1 
ATOM   3403 H  HB2  . ALA B 1 78  ? -10.588 93.446  41.922 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B HB2  1 
ATOM   3404 H  HB3  . ALA B 1 78  ? -11.901 94.208  41.453 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B HB3  1 
ATOM   3405 N  N    A SER B 1 79  ? -13.443 93.329  39.055 0.66 13.11 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N    1 
ATOM   3406 N  N    B SER B 1 79  ? -13.434 93.346  39.058 0.34 12.75 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N    1 
ATOM   3407 C  CA   A SER B 1 79  ? -14.787 93.089  38.539 0.66 14.02 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA   1 
ATOM   3408 C  CA   B SER B 1 79  ? -14.767 93.159  38.496 0.34 12.98 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA   1 
ATOM   3409 C  C    A SER B 1 79  ? -14.781 92.089  37.393 0.66 12.27 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C    1 
ATOM   3410 C  C    B SER B 1 79  ? -14.762 92.088  37.417 0.34 12.08 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C    1 
ATOM   3411 O  O    A SER B 1 79  ? -15.719 91.300  37.261 0.66 12.72 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O    1 
ATOM   3412 O  O    B SER B 1 79  ? -15.676 91.262  37.346 0.34 12.36 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O    1 
ATOM   3413 C  CB   A SER B 1 79  ? -15.462 94.391  38.115 0.66 16.69 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB   1 
ATOM   3414 C  CB   B SER B 1 79  ? -15.287 94.476  37.920 0.34 14.14 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB   1 
ATOM   3415 O  OG   A SER B 1 79  ? -14.671 95.110  37.200 0.66 19.11 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG   1 
ATOM   3416 O  OG   B SER B 1 79  ? -16.605 94.317  37.421 0.34 15.92 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG   1 
ATOM   3417 H  H    A SER B 1 79  ? -13.126 94.114  38.905 0.66 15.73 ? ? ? ? ? ? 79  SER B H    1 
ATOM   3418 H  H    B SER B 1 79  ? -13.102 94.129  38.936 0.34 15.30 ? ? ? ? ? ? 79  SER B H    1 
ATOM   3419 H  HA   A SER B 1 79  ? -15.322 92.706  39.252 0.66 16.82 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HA   1 
ATOM   3420 H  HA   B SER B 1 79  ? -15.372 92.876  39.199 0.34 15.57 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HA   1 
ATOM   3421 H  HB2  A SER B 1 79  ? -16.312 94.182  37.697 0.66 20.03 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HB2  1 
ATOM   3422 H  HB2  B SER B 1 79  ? -15.293 95.148  38.620 0.34 16.97 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HB2  1 
ATOM   3423 H  HB3  A SER B 1 79  ? -15.608 94.939  38.902 0.66 20.03 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HB3  1 
ATOM   3424 H  HB3  B SER B 1 79  ? -14.706 94.756  37.195 0.34 16.97 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HB3  1 
ATOM   3425 H  HG   A SER B 1 79  ? -13.930 95.301  37.549 0.66 22.93 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HG   1 
ATOM   3426 H  HG   B SER B 1 79  ? -16.614 93.737  36.814 0.34 19.10 ? ? ? ? ? ? 79  SER B HG   1 
ATOM   3427 N  N    . PHE B 1 80  ? -13.735 92.082  36.569 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N    1 
ATOM   3428 C  CA   . PHE B 1 80  ? -13.689 91.108  35.486 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA   1 
ATOM   3429 C  C    . PHE B 1 80  ? -13.454 89.702  36.018 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C    1 
ATOM   3430 O  O    . PHE B 1 80  ? -14.070 88.740  35.538 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O    1 
ATOM   3431 C  CB   . PHE B 1 80  ? -12.612 91.497  34.493 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB   1 
ATOM   3432 C  CG   . PHE B 1 80  ? -12.916 91.078  33.082 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG   1 
ATOM   3433 C  CD1  . PHE B 1 80  ? -12.761 89.766  32.676 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1  1 
ATOM   3434 C  CD2  . PHE B 1 80  ? -13.362 92.011  32.150 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2  1 
ATOM   3435 C  CE1  . PHE B 1 80  ? -13.046 89.397  31.373 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1  1 
ATOM   3436 C  CE2  . PHE B 1 80  ? -13.642 91.643  30.848 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2  1 
ATOM   3437 C  CZ   . PHE B 1 80  ? -13.489 90.341  30.469 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ   1 
ATOM   3438 H  H    A PHE B 1 80  ? -13.060 92.613  36.613 0.66 14.05 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B H    1 
ATOM   3439 H  H    B PHE B 1 80  ? -13.065 92.621  36.598 0.34 14.05 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B H    1 
ATOM   3440 H  HA   . PHE B 1 80  ? -14.541 91.113  35.021 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HA   1 
ATOM   3441 H  HB2  . PHE B 1 80  ? -12.512 92.462  34.501 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HB2  1 
ATOM   3442 H  HB3  . PHE B 1 80  ? -11.778 91.077  34.754 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HB3  1 
ATOM   3443 H  HD1  . PHE B 1 80  ? -12.465 89.127  33.283 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HD1  1 
ATOM   3444 H  HD2  . PHE B 1 80  ? -13.469 92.898  32.408 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HD2  1 
ATOM   3445 H  HE1  . PHE B 1 80  ? -12.941 88.512  31.107 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HE1  1 
ATOM   3446 H  HE2  . PHE B 1 80  ? -13.941 92.277  30.237 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HE2  1 
ATOM   3447 H  HZ   . PHE B 1 80  ? -13.677 90.090  29.593 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B HZ   1 
ATOM   3448 N  N    . ALA B 1 81  ? -12.576 89.560  37.011 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N    1 
ATOM   3449 C  CA   . ALA B 1 81  ? -12.401 88.263  37.655 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA   1 
ATOM   3450 C  C    . ALA B 1 81  ? -13.719 87.772  38.233 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C    1 
ATOM   3451 O  O    . ALA B 1 81  ? -14.070 86.595  38.089 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O    1 
ATOM   3452 C  CB   . ALA B 1 81  ? -11.325 88.348  38.737 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB   1 
ATOM   3453 H  H    . ALA B 1 81  ? -12.078 90.187  37.324 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B H    1 
ATOM   3454 H  HA   . ALA B 1 81  ? -12.108 87.620  36.991 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B HA   1 
ATOM   3455 H  HB1  . ALA B 1 81  ? -11.226 87.476  39.151 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B HB1  1 
ATOM   3456 H  HB2  . ALA B 1 81  ? -10.488 88.618  38.329 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B HB2  1 
ATOM   3457 H  HB3  . ALA B 1 81  ? -11.597 89.001  39.401 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B HB3  1 
ATOM   3458 N  N    . ALA B 1 82  ? -14.485 88.671  38.847 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N    1 
ATOM   3459 C  CA   . ALA B 1 82  ? -15.764 88.275  39.433 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA   1 
ATOM   3460 C  C    . ALA B 1 82  ? -16.747 87.840  38.353 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C    1 
ATOM   3461 O  O    . ALA B 1 82  ? -17.551 86.929  38.574 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O    1 
ATOM   3462 C  CB   . ALA B 1 82  ? -16.347 89.433  40.239 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB   1 
ATOM   3463 H  H    . ALA B 1 82  ? -14.292 89.504  38.938 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B H    1 
ATOM   3464 H  HA   . ALA B 1 82  ? -15.622 87.528  40.034 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B HA   1 
ATOM   3465 H  HB1  . ALA B 1 82  ? -17.194 89.156  40.621 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B HB1  1 
ATOM   3466 H  HB2  . ALA B 1 82  ? -15.726 89.668  40.946 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B HB2  1 
ATOM   3467 H  HB3  . ALA B 1 82  ? -16.481 90.192  39.650 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B HB3  1 
ATOM   3468 N  N    . ARG B 1 83  ? -16.704 88.491  37.188 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N    1 
ATOM   3469 C  CA   . ARG B 1 83  ? -17.539 88.096  36.063 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA   1 
ATOM   3470 C  C    . ARG B 1 83  ? -17.226 86.672  35.622 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C    1 
ATOM   3471 O  O    . ARG B 1 83  ? -18.138 85.866  35.389 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O    1 
ATOM   3472 C  CB   . ARG B 1 83  ? -17.307 89.086  34.918 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB   1 
ATOM   3473 C  CG   . ARG B 1 83  ? -18.035 88.789  33.611 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG   1 
ATOM   3474 C  CD   . ARG B 1 83  ? -17.634 89.796  32.564 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD   1 
ATOM   3475 N  NE   . ARG B 1 83  ? -18.313 89.606  31.285 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE   1 
ATOM   3476 C  CZ   . ARG B 1 83  ? -19.566 89.983  31.044 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ   1 
ATOM   3477 N  NH1  . ARG B 1 83  ? -20.276 90.559  31.994 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1  1 
ATOM   3478 N  NH2  . ARG B 1 83  ? -20.128 89.786  29.859 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2  1 
ATOM   3479 H  H    . ARG B 1 83  ? -16.196 89.167  37.028 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B H    1 
ATOM   3480 H  HA   . ARG B 1 83  ? -18.472 88.140  36.322 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HA   1 
ATOM   3481 H  HB2  . ARG B 1 83  ? -17.593 89.965  35.213 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HB2  1 
ATOM   3482 H  HB3  . ARG B 1 83  ? -16.358 89.107  34.721 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HB3  1 
ATOM   3483 H  HG2  . ARG B 1 83  ? -17.793 87.904  33.298 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HG2  1 
ATOM   3484 H  HG3  . ARG B 1 83  ? -18.993 88.852  33.751 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HG3  1 
ATOM   3485 H  HD2  . ARG B 1 83  ? -17.849 90.685  32.885 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HD2  1 
ATOM   3486 H  HD3  . ARG B 1 83  ? -16.679 89.723  32.408 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HD3  1 
ATOM   3487 H  HE   . ARG B 1 83  ? -17.854 89.293  30.628 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HE   1 
ATOM   3488 H  HH11 . ARG B 1 83  ? -19.928 90.695  32.769 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HH11 1 
ATOM   3489 H  HH12 . ARG B 1 83  ? -21.087 90.801  31.839 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HH12 1 
ATOM   3490 H  HH21 . ARG B 1 83  ? -19.680 89.411  29.228 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HH21 1 
ATOM   3491 H  HH22 . ARG B 1 83  ? -20.940 90.034  29.722 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B HH22 1 
ATOM   3492 N  N    . LEU B 1 84  ? -15.935 86.348  35.493 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N    1 
ATOM   3493 C  CA   . LEU B 1 84  ? -15.554 84.997  35.099 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA   1 
ATOM   3494 C  C    . LEU B 1 84  ? -15.984 83.986  36.153 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C    1 
ATOM   3495 O  O    . LEU B 1 84  ? -16.452 82.892  35.822 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O    1 
ATOM   3496 C  CB   . LEU B 1 84  ? -14.046 84.911  34.853 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB   1 
ATOM   3497 C  CG   . LEU B 1 84  ? -13.534 85.808  33.741 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG   1 
ATOM   3498 C  CD1  . LEU B 1 84  ? -12.015 85.801  33.693 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1  1 
ATOM   3499 C  CD2  . LEU B 1 84  ? -14.091 85.365  32.400 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2  1 
ATOM   3500 H  H    . LEU B 1 84  ? -15.276 86.884  35.626 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B H    1 
ATOM   3501 H  HA   . LEU B 1 84  ? -16.004 84.773  34.269 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HA   1 
ATOM   3502 H  HB2  . LEU B 1 84  ? -13.584 85.162  35.668 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB2  1 
ATOM   3503 H  HB3  . LEU B 1 84  ? -13.821 83.997  34.619 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HB3  1 
ATOM   3504 H  HG   . LEU B 1 84  ? -13.828 86.718  33.904 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HG   1 
ATOM   3505 H  HD11 . LEU B 1 84  ? -11.719 86.382  32.975 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD11 1 
ATOM   3506 H  HD12 . LEU B 1 84  ? -11.672 86.123  34.542 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD12 1 
ATOM   3507 H  HD13 . LEU B 1 84  ? -11.709 84.895  33.534 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD13 1 
ATOM   3508 H  HD21 . LEU B 1 84  ? -13.750 85.952  31.707 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD21 1 
ATOM   3509 H  HD22 . LEU B 1 84  ? -13.810 84.452  32.229 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD22 1 
ATOM   3510 H  HD23 . LEU B 1 84  ? -15.059 85.413  32.429 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B HD23 1 
ATOM   3511 N  N    . GLU B 1 85  ? -15.838 84.339  37.429 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N    1 
ATOM   3512 C  CA   . GLU B 1 85  ? -16.265 83.447  38.500 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA   1 
ATOM   3513 C  C    . GLU B 1 85  ? -17.775 83.230  38.477 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C    1 
ATOM   3514 O  O    . GLU B 1 85  ? -18.249 82.103  38.672 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O    1 
ATOM   3515 C  CB   . GLU B 1 85  ? -15.832 84.027  39.842 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB   1 
ATOM   3516 C  CG   . GLU B 1 85  ? -14.334 83.944  40.104 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG   1 
ATOM   3517 C  CD   . GLU B 1 85  ? -13.837 82.506  40.133 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD   1 
ATOM   3518 O  OE1  . GLU B 1 85  ? -14.608 81.607  40.543 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1  1 
ATOM   3519 O  OE2  . GLU B 1 85  ? -12.678 82.265  39.745 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2  1 
ATOM   3520 H  H    . GLU B 1 85  ? -15.498 85.082  37.697 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B H    1 
ATOM   3521 H  HA   . GLU B 1 85  ? -15.833 82.586  38.389 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B HA   1 
ATOM   3522 H  HB2  . GLU B 1 85  ? -16.085 84.963  39.873 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B HB2  1 
ATOM   3523 H  HB3  . GLU B 1 85  ? -16.283 83.542  40.551 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B HB3  1 
ATOM   3524 H  HG2  . GLU B 1 85  ? -13.861 84.413  39.398 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B HG2  1 
ATOM   3525 H  HG3  . GLU B 1 85  ? -14.138 84.349  40.963 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B HG3  1 
ATOM   3526 N  N    . ALA B 1 86  ? -18.549 84.288  38.228 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N    1 
ATOM   3527 C  CA   . ALA B 1 86  ? -20.001 84.134  38.169 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA   1 
ATOM   3528 C  C    . ALA B 1 86  ? -20.408 83.202  37.032 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C    1 
ATOM   3529 O  O    . ALA B 1 86  ? -21.356 82.420  37.166 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O    1 
ATOM   3530 C  CB   . ALA B 1 86  ? -20.674 85.501  38.036 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB   1 
ATOM   3531 H  H    . ALA B 1 86  ? -18.265 85.089  38.093 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B H    1 
ATOM   3532 H  HA   . ALA B 1 86  ? -20.305 83.735  39.000 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HA   1 
ATOM   3533 H  HB1  . ALA B 1 86  ? -21.636 85.377  37.998 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB1  1 
ATOM   3534 H  HB2  . ALA B 1 86  ? -20.440 86.044  38.804 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB2  1 
ATOM   3535 H  HB3  . ALA B 1 86  ? -20.363 85.927  37.222 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B HB3  1 
ATOM   3536 N  N    . ALA B 1 87  ? -19.694 83.269  35.910 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N    1 
ATOM   3537 C  CA   . ALA B 1 87  ? -19.941 82.412  34.756 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA   1 
ATOM   3538 C  C    . ALA B 1 87  ? -19.443 80.989  34.953 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C    1 
ATOM   3539 O  O    . ALA B 1 87  ? -19.628 80.159  34.054 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O    1 
ATOM   3540 C  CB   . ALA B 1 87  ? -19.278 83.019  33.523 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB   1 
ATOM   3541 H  H    . ALA B 1 87  ? -19.043 83.819  35.792 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B H    1 
ATOM   3542 H  HA   . ALA B 1 87  ? -20.897 82.374  34.593 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HA   1 
ATOM   3543 H  HB1  . ALA B 1 87  ? -19.446 82.444  32.760 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB1  1 
ATOM   3544 H  HB2  . ALA B 1 87  ? -19.653 83.899  33.365 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB2  1 
ATOM   3545 H  HB3  . ALA B 1 87  ? -18.323 83.089  33.681 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB3  1 
ATOM   3546 N  N    . GLY B 1 88  ? -18.813 80.688  36.088 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N    1 
ATOM   3547 C  CA   . GLY B 1 88  ? -18.345 79.344  36.347 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA   1 
ATOM   3548 C  C    . GLY B 1 88  ? -17.075 78.963  35.623 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C    1 
ATOM   3549 O  O    . GLY B 1 88  ? -16.805 77.773  35.460 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O    1 
ATOM   3550 H  H    . GLY B 1 88  ? -18.648 81.249  36.719 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B H    1 
ATOM   3551 H  HA2  . GLY B 1 88  ? -18.189 79.244  37.299 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B HA2  1 
ATOM   3552 H  HA3  . GLY B 1 88  ? -19.037 78.715  36.088 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B HA3  1 
ATOM   3553 N  N    . VAL B 1 89  ? -16.279 79.930  35.194 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N    1 
ATOM   3554 C  CA   . VAL B 1 89  ? -15.093 79.643  34.406 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA   1 
ATOM   3555 C  C    . VAL B 1 89  ? -14.014 79.096  35.331 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C    1 
ATOM   3556 O  O    . VAL B 1 89  ? -13.703 79.700  36.361 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O    1 
ATOM   3557 C  CB   . VAL B 1 89  ? -14.633 80.911  33.664 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB   1 
ATOM   3558 C  CG1  . VAL B 1 89  ? -13.354 80.642  32.892 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1  1 
ATOM   3559 C  CG2  . VAL B 1 89  ? -15.735 81.404  32.712 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2  1 
ATOM   3560 H  H    . VAL B 1 89  ? -16.405 80.767  35.346 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B H    1 
ATOM   3561 H  HA   . VAL B 1 89  ? -15.302 78.963  33.746 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HA   1 
ATOM   3562 H  HB   . VAL B 1 89  ? -14.455 81.612  34.311 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HB   1 
ATOM   3563 H  HG11 . VAL B 1 89  ? -13.085 81.454  32.435 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG11 1 
ATOM   3564 H  HG12 . VAL B 1 89  ? -12.662 80.368  33.514 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG12 1 
ATOM   3565 H  HG13 . VAL B 1 89  ? -13.517 79.937  32.247 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG13 1 
ATOM   3566 H  HG21 . VAL B 1 89  ? -15.425 82.202  32.257 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG21 1 
ATOM   3567 H  HG22 . VAL B 1 89  ? -15.928 80.707  32.066 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG22 1 
ATOM   3568 H  HG23 . VAL B 1 89  ? -16.531 81.606  33.229 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG23 1 
ATOM   3569 N  N    . ALA B 1 90  ? -13.426 77.968  34.955 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N    1 
ATOM   3570 C  CA   . ALA B 1 90  ? -12.440 77.307  35.800 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA   1 
ATOM   3571 C  C    . ALA B 1 90  ? -11.112 78.053  35.843 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C    1 
ATOM   3572 O  O    . ALA B 1 90  ? -10.660 78.626  34.851 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O    1 
ATOM   3573 C  CB   . ALA B 1 90  ? -12.185 75.892  35.292 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB   1 
ATOM   3574 H  H    . ALA B 1 90  ? -13.582 77.562  34.213 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B H    1 
ATOM   3575 H  HA   . ALA B 1 90  ? -12.784 77.248  36.705 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B HA   1 
ATOM   3576 H  HB1  . ALA B 1 90  ? -11.527 75.466  35.864 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B HB1  1 
ATOM   3577 H  HB2  . ALA B 1 90  ? -13.017 75.394  35.316 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B HB2  1 
ATOM   3578 H  HB3  . ALA B 1 90  ? -11.853 75.938  34.382 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B HB3  1 
ATOM   3579 N  N    . VAL B 1 91  ? -10.485 78.002  37.003 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N    1 
ATOM   3580 C  CA   . VAL B 1 91  ? -9.160  78.557  37.253 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA   1 
ATOM   3581 C  C    . VAL B 1 91  ? -8.154  77.412  37.236 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C    1 
ATOM   3582 O  O    . VAL B 1 91  ? -8.395  76.355  37.837 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O    1 
ATOM   3583 C  CB   . VAL B 1 91  ? -9.153  79.287  38.613 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB   1 
ATOM   3584 C  CG1  . VAL B 1 91  ? -7.741  79.530  39.091 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1  1 
ATOM   3585 C  CG2  . VAL B 1 91  ? -9.923  80.585  38.505 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2  1 
ATOM   3586 H  H    . VAL B 1 91  ? -10.825 77.631  37.701 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B H    1 
ATOM   3587 H  HA   . VAL B 1 91  ? -8.929  79.189  36.555 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HA   1 
ATOM   3588 H  HB   . VAL B 1 91  ? -9.599  78.730  39.270 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HB   1 
ATOM   3589 H  HG11 . VAL B 1 91  ? -7.771  79.989  39.945 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG11 1 
ATOM   3590 H  HG12 . VAL B 1 91  ? -7.290  78.677  39.189 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG12 1 
ATOM   3591 H  HG13 . VAL B 1 91  ? -7.277  80.077  38.437 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG13 1 
ATOM   3592 H  HG21 . VAL B 1 91  ? -9.909  81.032  39.367 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG21 1 
ATOM   3593 H  HG22 . VAL B 1 91  ? -9.502  81.146  37.835 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG22 1 
ATOM   3594 H  HG23 . VAL B 1 91  ? -10.837 80.389  38.248 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B HG23 1 
ATOM   3595 N  N    . TRP B 1 92  ? -7.009  77.618  36.574 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B N    1 
ATOM   3596 C  CA   . TRP B 1 92  ? -6.001  76.577  36.463 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CA   1 
ATOM   3597 C  C    . TRP B 1 92  ? -4.762  76.811  37.317 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B C    1 
ATOM   3598 O  O    . TRP B 1 92  ? -3.922  75.907  37.416 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B O    1 
ATOM   3599 C  CB   . TRP B 1 92  ? -5.623  76.320  34.991 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CB   1 
ATOM   3600 C  CG   . TRP B 1 92  ? -5.039  77.465  34.230 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CG   1 
ATOM   3601 C  CD1  . TRP B 1 92  ? -5.723  78.424  33.550 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD1  1 
ATOM   3602 C  CD2  . TRP B 1 92  ? -3.653  77.730  34.008 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD2  1 
ATOM   3603 N  NE1  . TRP B 1 92  ? -4.855  79.298  32.949 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B NE1  1 
ATOM   3604 C  CE2  . TRP B 1 92  ? -3.574  78.883  33.195 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE2  1 
ATOM   3605 C  CE3  . TRP B 1 92  ? -2.468  77.105  34.414 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE3  1 
ATOM   3606 C  CZ2  . TRP B 1 92  ? -2.358  79.433  32.791 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ2  1 
ATOM   3607 C  CZ3  . TRP B 1 92  ? -1.260  77.648  34.007 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ3  1 
ATOM   3608 C  CH2  . TRP B 1 92  ? -1.215  78.800  33.195 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CH2  1 
ATOM   3609 H  H    . TRP B 1 92  ? -6.799  78.355  36.182 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B H    1 
ATOM   3610 H  HA   . TRP B 1 92  ? -6.402  75.755  36.788 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HA   1 
ATOM   3611 H  HB2  . TRP B 1 92  ? -4.973  75.601  34.968 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HB2  1 
ATOM   3612 H  HB3  . TRP B 1 92  ? -6.423  76.041  34.518 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HB3  1 
ATOM   3613 H  HD1  . TRP B 1 92  ? -6.650  78.495  33.523 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HD1  1 
ATOM   3614 H  HE1  . TRP B 1 92  ? -5.078  79.977  32.471 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HE1  1 
ATOM   3615 H  HE3  . TRP B 1 92  ? -2.491  76.337  34.938 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HE3  1 
ATOM   3616 H  HZ2  . TRP B 1 92  ? -2.326  80.198  32.263 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HZ2  1 
ATOM   3617 H  HZ3  . TRP B 1 92  ? -0.465  77.244  34.270 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HZ3  1 
ATOM   3618 H  HH2  . TRP B 1 92  ? -0.390  79.151  32.948 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B HH2  1 
ATOM   3619 N  N    . LYS B 1 93  ? -4.647  77.965  37.969 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B N    1 
ATOM   3620 C  CA   . LYS B 1 93  ? -3.487  78.285  38.796 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CA   1 
ATOM   3621 C  C    . LYS B 1 93  ? -3.837  79.494  39.652 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B C    1 
ATOM   3622 O  O    . LYS B 1 93  ? -4.620  80.334  39.224 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B O    1 
ATOM   3623 C  CB   . LYS B 1 93  ? -2.301  78.621  37.873 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CB   1 
ATOM   3624 C  CG   . LYS B 1 93  ? -1.069  79.122  38.517 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CG   1 
ATOM   3625 C  CD   . LYS B 1 93  ? -0.049  79.451  37.448 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CD   1 
ATOM   3626 C  CE   . LYS B 1 93  ? 0.884   80.489  37.953 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CE   1 
ATOM   3627 N  NZ   . LYS B 1 93  ? 2.239   80.068  37.636 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B NZ   1 
ATOM   3628 H  H    . LYS B 1 93  ? -5.239  78.589  37.948 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B H    1 
ATOM   3629 H  HA   . LYS B 1 93  ? -3.256  77.536  39.367 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HA   1 
ATOM   3630 H  HB2  . LYS B 1 93  ? -2.061  77.817  37.385 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HB2  1 
ATOM   3631 H  HB3  . LYS B 1 93  ? -2.591  79.301  37.244 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HB3  1 
ATOM   3632 H  HG2  . LYS B 1 93  ? -1.267  79.929  39.018 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HG2  1 
ATOM   3633 H  HG3  . LYS B 1 93  ? -0.702  78.438  39.099 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HG3  1 
ATOM   3634 H  HD2  . LYS B 1 93  ? 0.461   78.655  37.229 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HD2  1 
ATOM   3635 H  HD3  . LYS B 1 93  ? -0.500  79.795  36.662 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HD3  1 
ATOM   3636 H  HE2  . LYS B 1 93  ? 0.707   81.335  37.513 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HE2  1 
ATOM   3637 H  HE3  . LYS B 1 93  ? 0.797   80.572  38.915 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HE3  1 
ATOM   3638 H  HZ1  . LYS B 1 93  ? 2.821   80.674  37.928 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HZ1  1 
ATOM   3639 H  HZ2  . LYS B 1 93  ? 2.413   79.287  38.026 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HZ2  1 
ATOM   3640 H  HZ3  . LYS B 1 93  ? 2.331   79.978  36.756 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B HZ3  1 
ATOM   3641 N  N    . LEU B 1 94  ? -3.243  79.586  40.850 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N    1 
ATOM   3642 C  CA   . LEU B 1 94  ? -3.317  80.790  41.679 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA   1 
ATOM   3643 C  C    . LEU B 1 94  ? -2.130  81.699  41.379 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C    1 
ATOM   3644 O  O    . LEU B 1 94  ? -1.042  81.230  41.045 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O    1 
ATOM   3645 C  CB   . LEU B 1 94  ? -3.300  80.449  43.178 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB   1 
ATOM   3646 C  CG   . LEU B 1 94  ? -4.427  79.554  43.667 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG   1 
ATOM   3647 C  CD1  . LEU B 1 94  ? -4.335  79.434  45.183 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1  1 
ATOM   3648 C  CD2  . LEU B 1 94  ? -5.808  80.057  43.238 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2  1 
ATOM   3649 H  H    . LEU B 1 94  ? -2.785  78.952  41.206 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B H    1 
ATOM   3650 H  HA   . LEU B 1 94  ? -4.134  81.272  41.481 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HA   1 
ATOM   3651 H  HB2  . LEU B 1 94  ? -2.465  80.000  43.380 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HB2  1 
ATOM   3652 H  HB3  . LEU B 1 94  ? -3.350  81.278  43.680 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HB3  1 
ATOM   3653 H  HG   . LEU B 1 94  ? -4.306  78.667  43.292 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HG   1 
ATOM   3654 H  HD11 . LEU B 1 94  ? -5.053  78.863  45.499 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD11 1 
ATOM   3655 H  HD12 . LEU B 1 94  ? -3.477  79.048  45.417 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD12 1 
ATOM   3656 H  HD13 . LEU B 1 94  ? -4.418  80.318  45.574 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD13 1 
ATOM   3657 H  HD21 . LEU B 1 94  ? -6.484  79.450  43.576 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD21 1 
ATOM   3658 H  HD22 . LEU B 1 94  ? -5.947  80.945  43.604 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD22 1 
ATOM   3659 H  HD23 . LEU B 1 94  ? -5.845  80.089  42.269 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B HD23 1 
ATOM   3660 N  N    . ASN B 1 95  ? -2.338  83.011  41.506 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N    1 
ATOM   3661 C  CA   . ASN B 1 95  ? -1.259  83.969  41.268 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA   1 
ATOM   3662 C  C    . ASN B 1 95  ? -0.268  83.996  42.429 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C    1 
ATOM   3663 O  O    . ASN B 1 95  ? -0.665  84.164  43.583 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O    1 
ATOM   3664 C  CB   . ASN B 1 95  ? -1.842  85.365  41.075 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB   1 
ATOM   3665 C  CG   . ASN B 1 95  ? -0.785  86.395  40.718 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG   1 
ATOM   3666 O  OD1  . ASN B 1 95  ? 0.237   86.069  40.106 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1  1 
ATOM   3667 N  ND2  . ASN B 1 95  ? -1.034  87.648  41.075 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2  1 
ATOM   3668 H  H    . ASN B 1 95  ? -3.089  83.368  41.728 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B H    1 
ATOM   3669 H  HA   . ASN B 1 95  ? -0.780  83.721  40.462 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B HA   1 
ATOM   3670 H  HB2  . ASN B 1 95  ? -2.492  85.340  40.356 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B HB2  1 
ATOM   3671 H  HB3  . ASN B 1 95  ? -2.269  85.647  41.899 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B HB3  1 
ATOM   3672 H  HD21 . ASN B 1 95  ? -0.466  88.268  40.894 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B HD21 1 
ATOM   3673 H  HD22 . ASN B 1 95  ? -1.764  87.841  41.486 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B HD22 1 
ATOM   3674 N  N    . ARG B 1 96  ? 1.030   83.862  42.108 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N    1 
ATOM   3675 C  CA   . ARG B 1 96  ? 2.114   84.003  43.079 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA   1 
ATOM   3676 C  C    . ARG B 1 96  ? 3.240   84.913  42.576 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C    1 
ATOM   3677 O  O    . ARG B 1 96  ? 4.361   84.839  43.088 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O    1 
ATOM   3678 C  CB   . ARG B 1 96  ? 2.676   82.624  43.451 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB   1 
ATOM   3679 C  CG   . ARG B 1 96  ? 1.630   81.654  44.007 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG   1 
ATOM   3680 C  CD   . ARG B 1 96  ? 2.239   80.294  44.320 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD   1 
ATOM   3681 N  NE   . ARG B 1 96  ? 1.312   79.428  45.050 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE   1 
ATOM   3682 C  CZ   . ARG B 1 96  ? 0.366   78.683  44.489 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ   1 
ATOM   3683 N  NH1  . ARG B 1 96  ? 0.194   78.689  43.175 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1  1 
ATOM   3684 N  NH2  . ARG B 1 96  ? -0.411  77.928  45.249 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2  1 
ATOM   3685 H  H    . ARG B 1 96  ? 1.307   83.686  41.313 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B H    1 
ATOM   3686 H  HA   . ARG B 1 96  ? 1.755   84.401  43.887 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HA   1 
ATOM   3687 H  HB2  . ARG B 1 96  ? 3.063   82.220  42.659 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HB2  1 
ATOM   3688 H  HB3  . ARG B 1 96  ? 3.362   82.739  44.128 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HB3  1 
ATOM   3689 H  HG2  . ARG B 1 96  ? 1.260   82.018  44.826 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HG2  1 
ATOM   3690 H  HG3  . ARG B 1 96  ? 0.929   81.529  43.348 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HG3  1 
ATOM   3691 H  HD2  . ARG B 1 96  ? 2.474   79.852  43.489 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HD2  1 
ATOM   3692 H  HD3  . ARG B 1 96  ? 3.030   80.419  44.867 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HD3  1 
ATOM   3693 H  HE   . ARG B 1 96  ? 1.386   79.399  45.907 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HE   1 
ATOM   3694 H  HH11 . ARG B 1 96  ? 0.699   79.176  42.678 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HH11 1 
ATOM   3695 H  HH12 . ARG B 1 96  ? -0.421  78.204  42.820 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HH12 1 
ATOM   3696 H  HH21 . ARG B 1 96  ? -0.304  77.923  46.102 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HH21 1 
ATOM   3697 H  HH22 . ARG B 1 96  ? -1.027  77.447  44.890 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B HH22 1 
ATOM   3698 N  N    . SER B 1 97  ? 2.978   85.768  41.592 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N    1 
ATOM   3699 C  CA   . SER B 1 97  ? 3.998   86.630  40.996 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA   1 
ATOM   3700 C  C    . SER B 1 97  ? 3.552   88.089  41.059 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C    1 
ATOM   3701 O  O    . SER B 1 97  ? 2.422   88.398  41.450 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O    1 
ATOM   3702 C  CB   . SER B 1 97  ? 4.250   86.232  39.542 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB   1 
ATOM   3703 O  OG   . SER B 1 97  ? 4.735   84.909  39.456 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG   1 
ATOM   3704 H  H    . SER B 1 97  ? 2.198   85.871  41.243 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 97  SER B H    1 
ATOM   3705 H  HA   . SER B 1 97  ? 4.829   86.540  41.489 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 97  SER B HA   1 
ATOM   3706 H  HB2  . SER B 1 97  ? 3.417   86.294  39.049 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB2  1 
ATOM   3707 H  HB3  . SER B 1 97  ? 4.907   86.834  39.159 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB3  1 
ATOM   3708 H  HG   . SER B 1 97  ? 4.869   84.703  38.653 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 97  SER B HG   1 
ATOM   3709 N  N    . GLU B 1 98  ? 4.446   88.995  40.645 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N    1 
ATOM   3710 C  CA   . GLU B 1 98  ? 4.135   90.418  40.736 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA   1 
ATOM   3711 C  C    . GLU B 1 98  ? 3.111   90.818  39.685 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C    1 
ATOM   3712 O  O    . GLU B 1 98  ? 3.109   90.315  38.550 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O    1 
ATOM   3713 C  CB   . GLU B 1 98  ? 5.397   91.292  40.626 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB   1 
ATOM   3714 C  CG   . GLU B 1 98  ? 6.033   91.392  39.236 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG   1 
ATOM   3715 C  CD   . GLU B 1 98  ? 5.373   92.433  38.303 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD   1 
ATOM   3716 O  OE1  . GLU B 1 98  ? 4.767   93.429  38.760 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1  1 
ATOM   3717 O  OE2  . GLU B 1 98  ? 5.455   92.243  37.085 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2  1 
ATOM   3718 H  H    . GLU B 1 98  ? 5.219   88.814  40.316 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B H    1 
ATOM   3719 H  HA   . GLU B 1 98  ? 3.740   90.589  41.605 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B HA   1 
ATOM   3720 H  HB2  . GLU B 1 98  ? 5.168   92.192  40.904 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B HB2  1 
ATOM   3721 H  HB3  . GLU B 1 98  ? 6.069   90.932  41.225 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B HB3  1 
ATOM   3722 H  HG2  . GLU B 1 98  ? 6.965   91.638  39.339 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B HG2  1 
ATOM   3723 H  HG3  . GLU B 1 98  ? 5.969   90.526  38.803 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B HG3  1 
ATOM   3724 N  N    . GLY B 1 99  ? 2.235   91.738  40.079 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N    1 
ATOM   3725 C  CA   . GLY B 1 99  ? 1.141   92.172  39.249 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA   1 
ATOM   3726 C  C    . GLY B 1 99  ? -0.039  91.243  39.400 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C    1 
ATOM   3727 O  O    . GLY B 1 99  ? 0.110   90.022  39.544 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O    1 
ATOM   3728 H  H    . GLY B 1 99  ? 2.262   92.130  40.844 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B H    1 
ATOM   3729 H  HA2  . GLY B 1 99  ? 0.870   93.068  39.504 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B HA2  1 
ATOM   3730 H  HA3  . GLY B 1 99  ? 1.417   92.181  38.319 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B HA3  1 
ATOM   3731 N  N    . ALA B 1 100 ? -1.224  91.816  39.394 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N    1 
ATOM   3732 C  CA   . ALA B 1 100 ? -2.431  91.017  39.467 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA   1 
ATOM   3733 C  C    . ALA B 1 100 ? -2.532  90.092  38.260 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C    1 
ATOM   3734 O  O    . ALA B 1 100 ? -2.294  90.500  37.120 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O    1 
ATOM   3735 C  CB   . ALA B 1 100 ? -3.635  91.948  39.511 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB   1 
ATOM   3736 H  H    . ALA B 1 100 ? -1.360  92.664  39.349 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B H    1 
ATOM   3737 H  HA   . ALA B 1 100 ? -2.422  90.480  40.274 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B HA   1 
ATOM   3738 H  HB1  . ALA B 1 100 ? -4.444  91.415  39.560 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B HB1  1 
ATOM   3739 H  HB2  . ALA B 1 100 ? -3.565  92.517  40.294 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B HB2  1 
ATOM   3740 H  HB3  . ALA B 1 100 ? -3.643  92.491  38.708 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B HB3  1 
ATOM   3741 N  N    . SER B 1 101 ? -2.934  88.847  38.519 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N    1 
ATOM   3742 C  CA   . SER B 1 101 ? -3.149  87.873  37.458 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA   1 
ATOM   3743 C  C    . SER B 1 101 ? -4.268  86.931  37.863 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 101 SER B C    1 
ATOM   3744 O  O    . SER B 1 101 ? -4.340  86.508  39.019 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 101 SER B O    1 
ATOM   3745 C  CB   . SER B 1 101 ? -1.903  87.028  37.200 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB   1 
ATOM   3746 O  OG   . SER B 1 101 ? -0.923  87.733  36.474 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG   1 
ATOM   3747 H  H    . SER B 1 101 ? -3.090  88.543  39.308 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 101 SER B H    1 
ATOM   3748 H  HA   . SER B 1 101 ? -3.399  88.326  36.637 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 101 SER B HA   1 
ATOM   3749 H  HB2  . SER B 1 101 ? -1.526  86.760  38.052 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 101 SER B HB2  1 
ATOM   3750 H  HB3  . SER B 1 101 ? -2.159  86.242  36.693 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 101 SER B HB3  1 
ATOM   3751 H  HG   . SER B 1 101 ? -1.231  87.970  35.730 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 101 SER B HG   1 
ATOM   3752 N  N    . HIS B 1 102 ? -5.112  86.586  36.895 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N    1 
ATOM   3753 C  CA   . HIS B 1 102 ? -6.187  85.615  37.055 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA   1 
ATOM   3754 C  C    . HIS B 1 102 ? -6.029  84.596  35.937 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C    1 
ATOM   3755 O  O    . HIS B 1 102 ? -6.028  84.973  34.762 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O    1 
ATOM   3756 C  CB   . HIS B 1 102 ? -7.553  86.311  36.951 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB   1 
ATOM   3757 C  CG   . HIS B 1 102 ? -8.719  85.398  37.157 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG   1 
ATOM   3758 N  ND1  . HIS B 1 102 ? -9.196  85.075  38.404 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1  1 
ATOM   3759 C  CD2  . HIS B 1 102 ? -9.507  84.745  36.273 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2  1 
ATOM   3760 C  CE1  . HIS B 1 102 ? -10.224 84.249  38.283 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1  1 
ATOM   3761 N  NE2  . HIS B 1 102 ? -10.429 84.029  36.996 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2  1 
ATOM   3762 H  H    . HIS B 1 102 ? -5.078  86.917  36.102 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B H    1 
ATOM   3763 H  HA   . HIS B 1 102 ? -6.116  85.168  37.913 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HA   1 
ATOM   3764 H  HB2  . HIS B 1 102 ? -7.600  87.007  37.625 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HB2  1 
ATOM   3765 H  HB3  . HIS B 1 102 ? -7.636  86.703  36.068 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HB3  1 
ATOM   3766 H  HD1  . HIS B 1 102 ? -8.871  85.358  39.149 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HD1  1 
ATOM   3767 H  HD2  . HIS B 1 102 ? -9.427  84.764  35.346 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HD2  1 
ATOM   3768 H  HE1  . HIS B 1 102 ? -10.717 83.887  38.983 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B HE1  1 
ATOM   3769 N  N    . TYR B 1 103 ? -5.887  83.317  36.290 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N    1 
ATOM   3770 C  CA   . TYR B 1 103 ? -5.536  82.256  35.346 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA   1 
ATOM   3771 C  C    . TYR B 1 103 ? -6.771  81.391  35.127 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C    1 
ATOM   3772 O  O    . TYR B 1 103 ? -7.205  80.695  36.045 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O    1 
ATOM   3773 C  CB   . TYR B 1 103 ? -4.399  81.403  35.913 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB   1 
ATOM   3774 C  CG   . TYR B 1 103 ? -3.099  82.147  36.074 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG   1 
ATOM   3775 C  CD1  . TYR B 1 103 ? -2.183  82.226  35.025 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1  1 
ATOM   3776 C  CD2  . TYR B 1 103 ? -2.765  82.762  37.273 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2  1 
ATOM   3777 C  CE1  . TYR B 1 103 ? -0.981  82.888  35.171 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1  1 
ATOM   3778 C  CE2  . TYR B 1 103 ? -1.565  83.434  37.426 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2  1 
ATOM   3779 C  CZ   . TYR B 1 103 ? -0.677  83.485  36.379 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ   1 
ATOM   3780 O  OH   . TYR B 1 103 ? 0.510   84.158  36.545 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH   1 
ATOM   3781 H  H    . TYR B 1 103 ? -5.993  83.033  37.095 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B H    1 
ATOM   3782 H  HA   . TYR B 1 103 ? -5.258  82.638  34.499 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HA   1 
ATOM   3783 H  HB2  . TYR B 1 103 ? -4.662  81.074  36.787 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HB2  1 
ATOM   3784 H  HB3  . TYR B 1 103 ? -4.241  80.656  35.315 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HB3  1 
ATOM   3785 H  HD1  . TYR B 1 103 ? -2.382  81.815  34.215 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HD1  1 
ATOM   3786 H  HD2  . TYR B 1 103 ? -3.358  82.721  37.988 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HD2  1 
ATOM   3787 H  HE1  . TYR B 1 103 ? -0.380  82.931  34.462 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HE1  1 
ATOM   3788 H  HE2  . TYR B 1 103 ? -1.356  83.838  38.237 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HE2  1 
ATOM   3789 H  HH   . TYR B 1 103 ? 0.558   84.467  37.325 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B HH   1 
ATOM   3790 N  N    . PHE B 1 104 ? -7.313  81.409  33.913 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N    1 
ATOM   3791 C  CA   . PHE B 1 104 ? -8.609  80.804  33.624 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA   1 
ATOM   3792 C  C    . PHE B 1 104 ? -8.561  80.020  32.317 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C    1 
ATOM   3793 O  O    . PHE B 1 104 ? -7.675  80.213  31.480 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O    1 
ATOM   3794 C  CB   . PHE B 1 104 ? -9.743  81.835  33.594 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB   1 
ATOM   3795 C  CG   . PHE B 1 104 ? -9.637  82.867  32.505 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG   1 
ATOM   3796 C  CD1  . PHE B 1 104 ? -8.715  83.903  32.583 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1  1 
ATOM   3797 C  CD2  . PHE B 1 104 ? -10.503 82.830  31.423 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2  1 
ATOM   3798 C  CE1  . PHE B 1 104 ? -8.650  84.871  31.604 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1  1 
ATOM   3799 C  CE2  . PHE B 1 104 ? -10.439 83.806  30.442 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2  1 
ATOM   3800 C  CZ   . PHE B 1 104 ? -9.513  84.812  30.539 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ   1 
ATOM   3801 H  H    . PHE B 1 104 ? -6.943  81.772  33.227 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B H    1 
ATOM   3802 H  HA   . PHE B 1 104 ? -8.813  80.172  34.332 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HA   1 
ATOM   3803 H  HB2  . PHE B 1 104 ? -10.583 81.366  33.472 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HB2  1 
ATOM   3804 H  HB3  . PHE B 1 104 ? -9.754  82.306  34.442 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HB3  1 
ATOM   3805 H  HD1  . PHE B 1 104 ? -8.136  83.947  33.309 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HD1  1 
ATOM   3806 H  HD2  . PHE B 1 104 ? -11.137 82.152  31.361 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HD2  1 
ATOM   3807 H  HE1  . PHE B 1 104 ? -8.023  85.555  31.662 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HE1  1 
ATOM   3808 H  HE2  . PHE B 1 104 ? -11.015 83.772  29.713 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HE2  1 
ATOM   3809 H  HZ   . PHE B 1 104 ? -9.463  85.458  29.872 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B HZ   1 
ATOM   3810 N  N    . LEU B 1 105 ? -9.534  79.124  32.143 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N    1 
ATOM   3811 C  CA   . LEU B 1 105 ? -9.572  78.230  30.991 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA   1 
ATOM   3812 C  C    . LEU B 1 105 ? -10.683 78.615  30.034 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C    1 
ATOM   3813 O  O    . LEU B 1 105 ? -11.772 79.002  30.460 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O    1 
ATOM   3814 C  CB   . LEU B 1 105 ? -9.826  76.793  31.420 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB   1 
ATOM   3815 C  CG   . LEU B 1 105 ? -8.743  76.185  32.290 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG   1 
ATOM   3816 C  CD1  . LEU B 1 105 ? -9.200  74.838  32.854 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1  1 
ATOM   3817 C  CD2  . LEU B 1 105 ? -7.479  75.999  31.494 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2  1 
ATOM   3818 H  H    . LEU B 1 105 ? -10.190 79.014  32.688 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B H    1 
ATOM   3819 H  HA   . LEU B 1 105 ? -8.726  78.269  30.518 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HA   1 
ATOM   3820 H  HB2  . LEU B 1 105 ? -10.656 76.763  31.922 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HB2  1 
ATOM   3821 H  HB3  . LEU B 1 105 ? -9.907  76.243  30.625 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HB3  1 
ATOM   3822 H  HG   . LEU B 1 105 ? -8.554  76.779  33.032 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HG   1 
ATOM   3823 H  HD11 . LEU B 1 105 ? -8.491  74.470  33.405 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD11 1 
ATOM   3824 H  HD12 . LEU B 1 105 ? -9.998  74.974  33.388 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD12 1 
ATOM   3825 H  HD13 . LEU B 1 105 ? -9.392  74.236  32.117 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD13 1 
ATOM   3826 H  HD21 . LEU B 1 105 ? -6.800  75.610  32.066 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD21 1 
ATOM   3827 H  HD22 . LEU B 1 105 ? -7.661  75.409  30.746 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD22 1 
ATOM   3828 H  HD23 . LEU B 1 105 ? -7.182  76.864  31.168 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B HD23 1 
ATOM   3829 N  N    . ASP B 1 106 ? -10.407 78.478  28.737 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N    1 
ATOM   3830 C  CA   . ASP B 1 106 ? -11.452 78.605  27.722 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA   1 
ATOM   3831 C  C    . ASP B 1 106 ? -12.212 77.284  27.563 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C    1 
ATOM   3832 O  O    . ASP B 1 106 ? -11.896 76.283  28.215 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O    1 
ATOM   3833 C  CB   . ASP B 1 106 ? -10.879 79.217  26.439 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB   1 
ATOM   3834 C  CG   . ASP B 1 106 ? -10.577 78.217  25.334 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG   1 
ATOM   3835 O  OD1  . ASP B 1 106 ? -10.396 77.008  25.594 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1  1 
ATOM   3836 O  OD2  . ASP B 1 106 ? -10.512 78.696  24.169 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2  1 
ATOM   3837 H  H    . ASP B 1 106 ? -9.625  78.311  28.420 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B H    1 
ATOM   3838 H  HA   . ASP B 1 106 ? -12.098 79.245  28.057 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B HA   1 
ATOM   3839 H  HB2  . ASP B 1 106 ? -11.519 79.856  26.089 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B HB2  1 
ATOM   3840 H  HB3  . ASP B 1 106 ? -10.050 79.672  26.657 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B HB3  1 
ATOM   3841 N  N    . PRO B 1 107 ? -13.274 77.273  26.751 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B N    1 
ATOM   3842 C  CA   . PRO B 1 107 ? -14.126 76.071  26.662 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CA   1 
ATOM   3843 C  C    . PRO B 1 107 ? -13.410 74.817  26.206 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B C    1 
ATOM   3844 O  O    . PRO B 1 107 ? -13.870 73.709  26.522 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B O    1 
ATOM   3845 C  CB   . PRO B 1 107 ? -15.226 76.492  25.678 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CB   1 
ATOM   3846 C  CG   . PRO B 1 107 ? -15.310 77.991  25.859 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CG   1 
ATOM   3847 C  CD   . PRO B 1 107 ? -13.886 78.433  26.076 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CD   1 
ATOM   3848 H  HA   . PRO B 1 107 ? -14.533 75.897  27.525 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HA   1 
ATOM   3849 H  HB2  . PRO B 1 107 ? -14.965 76.265  24.772 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HB2  1 
ATOM   3850 H  HB3  . PRO B 1 107 ? -16.064 76.066  25.916 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HB3  1 
ATOM   3851 H  HG2  . PRO B 1 107 ? -15.678 78.398  25.059 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HG2  1 
ATOM   3852 H  HG3  . PRO B 1 107 ? -15.856 78.198  26.634 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HG3  1 
ATOM   3853 H  HD2  . PRO B 1 107 ? -13.450 78.599  25.225 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HD2  1 
ATOM   3854 H  HD3  . PRO B 1 107 ? -13.857 79.214  26.650 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B HD3  1 
ATOM   3855 N  N    . ASP B 1 108 ? -12.300 74.945  25.499 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N    1 
ATOM   3856 C  CA   . ASP B 1 108 ? -11.520 73.802  25.065 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA   1 
ATOM   3857 C  C    . ASP B 1 108 ? -10.324 73.533  25.954 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C    1 
ATOM   3858 O  O    . ASP B 1 108 ? -9.539  72.623  25.660 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O    1 
ATOM   3859 C  CB   . ASP B 1 108 ? -11.056 74.007  23.629 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB   1 
ATOM   3860 C  CG   . ASP B 1 108 ? -12.134 73.693  22.647 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG   1 
ATOM   3861 O  OD1  . ASP B 1 108 ? -12.631 72.549  22.681 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1  1 
ATOM   3862 O  OD2  . ASP B 1 108 ? -12.503 74.595  21.888 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2  1 
ATOM   3863 H  H    . ASP B 1 108 ? -11.972 75.701  25.253 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B H    1 
ATOM   3864 H  HA   . ASP B 1 108 ? -12.085 73.014  25.084 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B HA   1 
ATOM   3865 H  HB2  . ASP B 1 108 ? -10.795 74.933  23.507 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B HB2  1 
ATOM   3866 H  HB3  . ASP B 1 108 ? -10.304 73.421  23.451 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B HB3  1 
ATOM   3867 N  N    . GLY B 1 109 ? -10.179 74.280  27.037 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B N    1 
ATOM   3868 C  CA   . GLY B 1 109 ? -9.029  74.122  27.892 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B CA   1 
ATOM   3869 C  C    . GLY B 1 109 ? -7.817  74.945  27.525 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 109 GLY B C    1 
ATOM   3870 O  O    . GLY B 1 109 ? -6.750  74.750  28.121 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B O    1 
ATOM   3871 H  H    . GLY B 1 109 ? -10.735 74.884  27.294 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B H    1 
ATOM   3872 H  HA2  . GLY B 1 109 ? -9.281  74.356  28.799 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B HA2  1 
ATOM   3873 H  HA3  . GLY B 1 109 ? -8.764  73.189  27.889 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B HA3  1 
ATOM   3874 N  N    . HIS B 1 110 ? -7.917  75.862  26.568 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N    1 
ATOM   3875 C  CA   . HIS B 1 110 ? -6.782  76.745  26.343 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA   1 
ATOM   3876 C  C    . HIS B 1 110 ? -6.537  77.541  27.612 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C    1 
ATOM   3877 O  O    . HIS B 1 110 ? -7.473  78.054  28.233 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O    1 
ATOM   3878 C  CB   . HIS B 1 110 ? -7.044  77.723  25.191 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB   1 
ATOM   3879 C  CG   . HIS B 1 110 ? -7.060  77.092  23.838 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG   1 
ATOM   3880 N  ND1  . HIS B 1 110 ? -5.913  76.651  23.216 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1  1 
ATOM   3881 C  CD2  . HIS B 1 110 ? -8.080  76.845  22.982 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2  1 
ATOM   3882 C  CE1  . HIS B 1 110 ? -6.227  76.166  22.027 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1  1 
ATOM   3883 N  NE2  . HIS B 1 110 ? -7.538  76.266  21.864 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2  1 
ATOM   3884 H  H    . HIS B 1 110 ? -8.597  75.989  26.057 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B H    1 
ATOM   3885 H  HA   . HIS B 1 110 ? -5.990  76.222  26.140 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HA   1 
ATOM   3886 H  HB2  . HIS B 1 110 ? -7.906  78.143  25.331 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HB2  1 
ATOM   3887 H  HB3  . HIS B 1 110 ? -6.347  78.398  25.193 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HB3  1 
ATOM   3888 H  HD2  . HIS B 1 110 ? -8.979  77.036  23.125 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HD2  1 
ATOM   3889 H  HE1  . HIS B 1 110 ? -5.630  75.800  21.415 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HE1  1 
ATOM   3890 H  HE2  . HIS B 1 110 ? -7.978  76.008  21.171 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B HE2  1 
ATOM   3891 N  N    . LYS B 1 111 ? -5.271  77.650  27.995 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N    1 
ATOM   3892 C  CA   . LYS B 1 111 ? -4.884  78.354  29.211 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA   1 
ATOM   3893 C  C    . LYS B 1 111 ? -4.763  79.846  28.935 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C    1 
ATOM   3894 O  O    . LYS B 1 111 ? -3.922  80.284  28.134 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O    1 
ATOM   3895 C  CB   . LYS B 1 111 ? -3.595  77.764  29.779 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB   1 
ATOM   3896 C  CG   . LYS B 1 111 ? -3.837  76.426  30.455 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG   1 
ATOM   3897 C  CD   . LYS B 1 111 ? -2.558  75.731  30.895 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD   1 
ATOM   3898 C  CE   . LYS B 1 111 ? -2.897  74.475  31.664 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE   1 
ATOM   3899 N  NZ   . LYS B 1 111 ? -1.763  73.534  31.807 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ   1 
ATOM   3900 H  H    . LYS B 1 111 ? -4.607  77.320  27.560 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B H    1 
ATOM   3901 H  HA   . LYS B 1 111 ? -5.580  78.233  29.876 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HA   1 
ATOM   3902 H  HB2  . LYS B 1 111 ? -2.961  77.629  29.058 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HB2  1 
ATOM   3903 H  HB3  . LYS B 1 111 ? -3.228  78.374  30.438 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HB3  1 
ATOM   3904 H  HG2  . LYS B 1 111 ? -4.386  76.567  31.242 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HG2  1 
ATOM   3905 H  HG3  . LYS B 1 111 ? -4.296  75.839  29.834 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HG3  1 
ATOM   3906 H  HD2  . LYS B 1 111 ? -2.036  75.484  30.116 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HD2  1 
ATOM   3907 H  HD3  . LYS B 1 111 ? -2.049  76.320  31.474 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HD3  1 
ATOM   3908 H  HE2  . LYS B 1 111 ? -3.189  74.724  32.555 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HE2  1 
ATOM   3909 H  HE3  . LYS B 1 111 ? -3.612  74.010  31.203 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HE3  1 
ATOM   3910 H  HZ1  . LYS B 1 111 ? -2.020  72.816  32.266 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HZ1  1 
ATOM   3911 H  HZ2  . LYS B 1 111 ? -1.479  73.277  31.004 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HZ2  1 
ATOM   3912 H  HZ3  . LYS B 1 111 ? -1.093  73.929  32.239 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B HZ3  1 
ATOM   3913 N  N    . LEU B 1 112 ? -5.603  80.619  29.627 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N    1 
ATOM   3914 C  CA   . LEU B 1 112 ? -5.680  82.060  29.485 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA   1 
ATOM   3915 C  C    . LEU B 1 112 ? -5.312  82.724  30.803 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C    1 
ATOM   3916 O  O    . LEU B 1 112 ? -5.248  82.087  31.864 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O    1 
ATOM   3917 C  CB   . LEU B 1 112 ? -7.097  82.491  29.084 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB   1 
ATOM   3918 C  CG   . LEU B 1 112 ? -7.659  81.798  27.842 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG   1 
ATOM   3919 C  CD1  . LEU B 1 112 ? -9.070  82.291  27.549 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1  1 
ATOM   3920 C  CD2  . LEU B 1 112 ? -6.741  81.995  26.646 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2  1 
ATOM   3921 H  H    . LEU B 1 112 ? -6.157  80.310  30.207 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B H    1 
ATOM   3922 H  HA   . LEU B 1 112 ? -5.058  82.356  28.802 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HA   1 
ATOM   3923 H  HB2  . LEU B 1 112 ? -7.698  82.299  29.821 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB2  1 
ATOM   3924 H  HB3  . LEU B 1 112 ? -7.091  83.445  28.909 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HB3  1 
ATOM   3925 H  HG   . LEU B 1 112 ? -7.712  80.845  28.016 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HG   1 
ATOM   3926 H  HD11 . LEU B 1 112 ? -9.404  81.838  26.759 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD11 1 
ATOM   3927 H  HD12 . LEU B 1 112 ? -9.637  82.091  28.310 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD12 1 
ATOM   3928 H  HD13 . LEU B 1 112 ? -9.044  83.248  27.397 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD13 1 
ATOM   3929 H  HD21 . LEU B 1 112 ? -7.124  81.545  25.877 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD21 1 
ATOM   3930 H  HD22 . LEU B 1 112 ? -6.657  82.944  26.467 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD22 1 
ATOM   3931 H  HD23 . LEU B 1 112 ? -5.871  81.618  26.851 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B HD23 1 
ATOM   3932 N  N    . GLU B 1 113 ? -5.103  84.035  30.722 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N    1 
ATOM   3933 C  CA   . GLU B 1 113 ? -4.734  84.821  31.883 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA   1 
ATOM   3934 C  C    . GLU B 1 113 ? -5.185  86.258  31.664 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C    1 
ATOM   3935 O  O    . GLU B 1 113 ? -5.126  86.764  30.548 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O    1 
ATOM   3936 C  CB   . GLU B 1 113 ? -3.216  84.744  32.092 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB   1 
ATOM   3937 C  CG   . GLU B 1 113 ? -2.657  85.620  33.200 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG   1 
ATOM   3938 C  CD   . GLU B 1 113 ? -1.132  85.629  33.227 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD   1 
ATOM   3939 O  OE1  . GLU B 1 113 ? -0.514  84.844  32.478 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1  1 
ATOM   3940 O  OE2  . GLU B 1 113 ? -0.540  86.430  33.998 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2  1 
ATOM   3941 H  H    . GLU B 1 113 ? -5.170  84.493  29.997 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B H    1 
ATOM   3942 H  HA   . GLU B 1 113 ? -5.177  84.471  32.671 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B HA   1 
ATOM   3943 H  HB2  . GLU B 1 113 ? -2.983  83.826  32.302 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B HB2  1 
ATOM   3944 H  HB3  . GLU B 1 113 ? -2.780  85.007  31.266 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B HB3  1 
ATOM   3945 H  HG2  . GLU B 1 113 ? -2.960  86.532  33.066 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B HG2  1 
ATOM   3946 H  HG3  . GLU B 1 113 ? -2.971  85.287  34.055 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B HG3  1 
ATOM   3947 N  N    . LEU B 1 114 ? -5.616  86.907  32.741 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N    1 
ATOM   3948 C  CA   . LEU B 1 114 ? -5.716  88.359  32.800 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA   1 
ATOM   3949 C  C    . LEU B 1 114 ? -4.510  88.830  33.579 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C    1 
ATOM   3950 O  O    . LEU B 1 114 ? -4.267  88.325  34.666 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O    1 
ATOM   3951 C  CB   . LEU B 1 114 ? -6.965  88.815  33.559 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB   1 
ATOM   3952 C  CG   . LEU B 1 114 ? -8.308  88.219  33.166 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG   1 
ATOM   3953 C  CD1  . LEU B 1 114 ? -9.400  88.859  34.002 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1  1 
ATOM   3954 C  CD2  . LEU B 1 114 ? -8.560  88.437  31.695 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2  1 
ATOM   3955 H  H    . LEU B 1 114 ? -5.863  86.517  33.467 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B H    1 
ATOM   3956 H  HA   . LEU B 1 114 ? -5.708  88.746  31.910 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HA   1 
ATOM   3957 H  HB2  . LEU B 1 114 ? -6.832  88.611  34.498 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HB2  1 
ATOM   3958 H  HB3  . LEU B 1 114 ? -7.042  89.776  33.453 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HB3  1 
ATOM   3959 H  HG   . LEU B 1 114 ? -8.304  87.265  33.340 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HG   1 
ATOM   3960 H  HD11 . LEU B 1 114 ? -10.256 88.478  33.749 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD11 1 
ATOM   3961 H  HD12 . LEU B 1 114 ? -9.223  88.683  34.940 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD12 1 
ATOM   3962 H  HD13 . LEU B 1 114 ? -9.403  89.815  33.839 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD13 1 
ATOM   3963 H  HD21 . LEU B 1 114 ? -9.419  88.052  31.461 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD21 1 
ATOM   3964 H  HD22 . LEU B 1 114 ? -8.563  89.390  31.513 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD22 1 
ATOM   3965 H  HD23 . LEU B 1 114 ? -7.854  88.006  31.187 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B HD23 1 
ATOM   3966 N  N    . HIS B 1 115 ? -3.787  89.814  33.063 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N    1 
ATOM   3967 C  CA   . HIS B 1 115 ? -2.629  90.323  33.774 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA   1 
ATOM   3968 C  C    . HIS B 1 115 ? -2.599  91.842  33.732 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C    1 
ATOM   3969 O  O    . HIS B 1 115 ? -2.903  92.454  32.701 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O    1 
ATOM   3970 C  CB   . HIS B 1 115 ? -1.312  89.759  33.218 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB   1 
ATOM   3971 C  CG   . HIS B 1 115 ? -0.089  90.224  33.955 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG   1 
ATOM   3972 N  ND1  . HIS B 1 115 ? 0.136   89.931  35.286 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1  1 
ATOM   3973 C  CD2  . HIS B 1 115 ? 0.957   90.989  33.557 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2  1 
ATOM   3974 C  CE1  . HIS B 1 115 ? 1.283   90.472  35.662 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1  1 
ATOM   3975 N  NE2  . HIS B 1 115 ? 1.796   91.127  34.636 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2  1 
ATOM   3976 H  H    . HIS B 1 115 ? -3.945  90.200  32.311 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B H    1 
ATOM   3977 H  HA   . HIS B 1 115 ? -2.694  90.055  34.704 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HA   1 
ATOM   3978 H  HB2  . HIS B 1 115 ? -1.339  88.791  33.272 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HB2  1 
ATOM   3979 H  HB3  . HIS B 1 115 ? -1.221  90.034  32.292 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HB3  1 
ATOM   3980 H  HD1  . HIS B 1 115 ? -0.377  89.454  35.785 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HD1  1 
ATOM   3981 H  HD2  . HIS B 1 115 ? 1.087   91.346  32.708 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HD2  1 
ATOM   3982 H  HE1  . HIS B 1 115 ? 1.657   90.416  36.512 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B HE1  1 
ATOM   3983 N  N    . VAL B 1 116 ? -2.207  92.424  34.870 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N    1 
ATOM   3984 C  CA   . VAL B 1 116 ? -1.980  93.855  35.028 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA   1 
ATOM   3985 C  C    . VAL B 1 116 ? -0.473  94.055  35.112 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C    1 
ATOM   3986 O  O    . VAL B 1 116 ? 0.176   93.584  36.056 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O    1 
ATOM   3987 C  CB   . VAL B 1 116 ? -2.645  94.412  36.288 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB   1 
ATOM   3988 C  CG1  . VAL B 1 116 ? -2.427  95.928  36.379 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1  1 
ATOM   3989 C  CG2  . VAL B 1 116 ? -4.126  94.067  36.325 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2  1 
ATOM   3990 H  H    . VAL B 1 116 ? -2.062  91.984  35.595 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B H    1 
ATOM   3991 H  HA   . VAL B 1 116 ? -2.319  94.332  34.255 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HA   1 
ATOM   3992 H  HB   . VAL B 1 116 ? -2.229  94.006  37.065 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HB   1 
ATOM   3993 H  HG11 . VAL B 1 116 ? -2.855  96.261  37.183 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG11 1 
ATOM   3994 H  HG12 . VAL B 1 116 ? -1.474  96.108  36.413 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG12 1 
ATOM   3995 H  HG13 . VAL B 1 116 ? -2.816  96.350  35.597 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG13 1 
ATOM   3996 H  HG21 . VAL B 1 116 ? -4.515  94.434  37.134 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG21 1 
ATOM   3997 H  HG22 . VAL B 1 116 ? -4.558  94.451  35.546 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG22 1 
ATOM   3998 H  HG23 . VAL B 1 116 ? -4.225  93.102  36.317 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B HG23 1 
ATOM   3999 N  N    . GLY B 1 117 ? 0.101   94.718  34.121 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N    1 
ATOM   4000 C  CA   . GLY B 1 117 ? 1.510   95.071  34.171 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA   1 
ATOM   4001 C  C    . GLY B 1 117 ? 2.266   94.738  32.912 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C    1 
ATOM   4002 O  O    . GLY B 1 117 ? 1.972   93.764  32.215 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O    1 
ATOM   4003 H  H    . GLY B 1 117 ? -0.304  94.976  33.407 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B H    1 
ATOM   4004 H  HA2  . GLY B 1 117 ? 1.593   96.024  34.331 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B HA2  1 
ATOM   4005 H  HA3  . GLY B 1 117 ? 1.929   94.602  34.909 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B HA3  1 
ATOM   4006 N  N    . SER B 1 118 ? 3.284   95.529  32.643 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N    1 
ATOM   4007 C  CA   . SER B 1 118 ? 4.088   95.427  31.439 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA   1 
ATOM   4008 C  C    . SER B 1 118 ? 5.352   94.594  31.666 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C    1 
ATOM   4009 O  O    . SER B 1 118 ? 5.735   94.253  32.789 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O    1 
ATOM   4010 C  CB   . SER B 1 118 ? 4.523   96.827  31.021 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB   1 
ATOM   4011 O  OG   . SER B 1 118 ? 5.387   97.375  32.003 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG   1 
ATOM   4012 H  H    . SER B 1 118 ? 3.541   96.161  33.166 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 118 SER B H    1 
ATOM   4013 H  HA   . SER B 1 118 ? 3.568   95.028  30.723 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 118 SER B HA   1 
ATOM   4014 H  HB2  . SER B 1 118 ? 4.994   96.775  30.174 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB2  1 
ATOM   4015 H  HB3  . SER B 1 118 ? 3.739   97.392  30.934 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 118 SER B HB3  1 
ATOM   4016 H  HG   . SER B 1 118 ? 5.628   98.147  31.776 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 118 SER B HG   1 
ATOM   4017 N  N    . LEU B 1 119 ? 6.014   94.285  30.552 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N    1 
ATOM   4018 C  CA   . LEU B 1 119 ? 7.343   93.694  30.611 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA   1 
ATOM   4019 C  C    . LEU B 1 119 ? 8.312   94.602  31.369 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C    1 
ATOM   4020 O  O    . LEU B 1 119 ? 9.106   94.132  32.187 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O    1 
ATOM   4021 C  CB   . LEU B 1 119 ? 7.840   93.419  29.195 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB   1 
ATOM   4022 C  CG   . LEU B 1 119 ? 9.290   92.928  29.081 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG   1 
ATOM   4023 C  CD1  . LEU B 1 119 ? 9.535   91.700  29.928 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1  1 
ATOM   4024 C  CD2  . LEU B 1 119 ? 9.602   92.607  27.647 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2  1 
ATOM   4025 H  H    . LEU B 1 119 ? 5.715   94.408  29.755 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B H    1 
ATOM   4026 H  HA   . LEU B 1 119 ? 7.293   92.848  31.082 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HA   1 
ATOM   4027 H  HB2  . LEU B 1 119 ? 7.272   92.741  28.798 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB2  1 
ATOM   4028 H  HB3  . LEU B 1 119 ? 7.771   94.240  28.682 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HB3  1 
ATOM   4029 H  HG   . LEU B 1 119 ? 9.893   93.629  29.376 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HG   1 
ATOM   4030 H  HD11 . LEU B 1 119 ? 10.460  91.425  29.826 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD11 1 
ATOM   4031 H  HD12 . LEU B 1 119 ? 9.355   91.916  30.856 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD12 1 
ATOM   4032 H  HD13 . LEU B 1 119 ? 8.945   90.989  29.632 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD13 1 
ATOM   4033 H  HD21 . LEU B 1 119 ? 10.519  92.298  27.585 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD21 1 
ATOM   4034 H  HD22 . LEU B 1 119 ? 8.997   91.913  27.340 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD22 1 
ATOM   4035 H  HD23 . LEU B 1 119 ? 9.486   93.408  27.112 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B HD23 1 
ATOM   4036 N  N    . ALA B 1 120 ? 8.266   95.911  31.113 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N    1 
ATOM   4037 C  CA   . ALA B 1 120 ? 9.156   96.824  31.823 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA   1 
ATOM   4038 C  C    . ALA B 1 120 ? 8.933   96.751  33.329 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C    1 
ATOM   4039 O  O    . ALA B 1 120 ? 9.888   96.778  34.110 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O    1 
ATOM   4040 C  CB   . ALA B 1 120 ? 8.960   98.248  31.315 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB   1 
ATOM   4041 H  H    . ALA B 1 120 ? 7.740   96.287  30.546 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B H    1 
ATOM   4042 H  HA   . ALA B 1 120 ? 10.075  96.569  31.646 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B HA   1 
ATOM   4043 H  HB1  . ALA B 1 120 ? 9.558   98.841  31.797 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B HB1  1 
ATOM   4044 H  HB2  . ALA B 1 120 ? 9.160   98.275  30.367 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B HB2  1 
ATOM   4045 H  HB3  . ALA B 1 120 ? 8.039   98.513  31.467 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B HB3  1 
ATOM   4046 N  N    . GLN B 1 121 ? 7.681   96.660  33.757 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N    1 
ATOM   4047 C  CA   . GLN B 1 121 ? 7.408   96.551  35.183 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA   1 
ATOM   4048 C  C    . GLN B 1 121 ? 7.960   95.246  35.740 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C    1 
ATOM   4049 O  O    . GLN B 1 121 ? 8.545   95.226  36.827 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O    1 
ATOM   4050 C  CB   . GLN B 1 121 ? 5.903   96.651  35.404 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB   1 
ATOM   4051 C  CG   . GLN B 1 121 ? 5.429   96.432  36.842 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG   1 
ATOM   4052 C  CD   . GLN B 1 121 ? 3.907   96.461  36.960 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD   1 
ATOM   4053 O  OE1  . GLN B 1 121 ? 3.258   97.406  36.506 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1  1 
ATOM   4054 N  NE2  . GLN B 1 121 ? 3.333   95.425  37.571 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2  1 
ATOM   4055 H  H    . GLN B 1 121 ? 6.983   96.659  33.254 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B H    1 
ATOM   4056 H  HA   . GLN B 1 121 ? 7.835   97.287  35.649 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HA   1 
ATOM   4057 H  HB2  . GLN B 1 121 ? 5.612   97.536  35.133 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HB2  1 
ATOM   4058 H  HB3  . GLN B 1 121 ? 5.467   95.984  34.850 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HB3  1 
ATOM   4059 H  HG2  . GLN B 1 121 ? 5.739   95.567  37.150 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HG2  1 
ATOM   4060 H  HG3  . GLN B 1 121 ? 5.789   97.136  37.405 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HG3  1 
ATOM   4061 H  HE21 . GLN B 1 121 ? 3.818   94.783  37.876 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HE21 1 
ATOM   4062 H  HE22 . GLN B 1 121 ? 2.478   95.398  37.661 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B HE22 1 
ATOM   4063 N  N    . ARG B 1 122 ? 7.760   94.139  35.019 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N    1 
ATOM   4064 C  CA   . ARG B 1 122 ? 8.307   92.854  35.447 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA   1 
ATOM   4065 C  C    . ARG B 1 122 ? 9.825   92.911  35.545 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C    1 
ATOM   4066 O  O    . ARG B 1 122 ? 10.404  92.434  36.527 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O    1 
ATOM   4067 C  CB   . ARG B 1 122 ? 7.873   91.756  34.483 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB   1 
ATOM   4068 C  CG   . ARG B 1 122 ? 8.443   90.359  34.799 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG   1 
ATOM   4069 C  CD   . ARG B 1 122 ? 8.054   89.826  36.166 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD   1 
ATOM   4070 N  NE   . ARG B 1 122 ? 6.617   89.772  36.370 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE   1 
ATOM   4071 C  CZ   . ARG B 1 122 ? 5.839   88.766  35.991 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ   1 
ATOM   4072 N  NH1  . ARG B 1 122 ? 6.343   87.705  35.365 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1  1 
ATOM   4073 N  NH2  . ARG B 1 122 ? 4.541   88.823  36.245 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2  1 
ATOM   4074 H  H    . ARG B 1 122 ? 7.314   94.108  34.284 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B H    1 
ATOM   4075 H  HA   . ARG B 1 122 ? 7.957   92.639  36.326 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HA   1 
ATOM   4076 H  HB2  . ARG B 1 122 ? 6.905   91.690  34.505 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HB2  1 
ATOM   4077 H  HB3  . ARG B 1 122 ? 8.163   91.997  33.590 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HB3  1 
ATOM   4078 H  HG2  . ARG B 1 122 ? 8.119   89.732  34.134 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HG2  1 
ATOM   4079 H  HG3  . ARG B 1 122 ? 9.412   90.403  34.763 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HG3  1 
ATOM   4080 H  HD2  . ARG B 1 122 ? 8.403   88.926  36.264 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HD2  1 
ATOM   4081 H  HD3  . ARG B 1 122 ? 8.431   90.403  36.848 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HD3  1 
ATOM   4082 H  HE   . ARG B 1 122 ? 6.244   90.440  36.763 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HE   1 
ATOM   4083 H  HH11 . ARG B 1 122 ? 7.186   87.662  35.202 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HH11 1 
ATOM   4084 H  HH12 . ARG B 1 122 ? 5.825   87.061  35.124 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HH12 1 
ATOM   4085 H  HH21 . ARG B 1 122 ? 4.211   89.508  36.646 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HH21 1 
ATOM   4086 H  HH22 . ARG B 1 122 ? 4.026   88.180  35.999 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B HH22 1 
ATOM   4087 N  N    . LEU B 1 123 ? 10.492  93.491  34.541 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N    1 
ATOM   4088 C  CA   . LEU B 1 123 ? 11.951  93.563  34.575 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA   1 
ATOM   4089 C  C    . LEU B 1 123 ? 12.439  94.397  35.750 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C    1 
ATOM   4090 O  O    . LEU B 1 123 ? 13.447  94.062  36.380 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O    1 
ATOM   4091 C  CB   . LEU B 1 123 ? 12.490  94.115  33.258 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB   1 
ATOM   4092 C  CG   . LEU B 1 123 ? 12.328  93.189  32.055 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG   1 
ATOM   4093 C  CD1  . LEU B 1 123 ? 12.653  93.933  30.789 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1  1 
ATOM   4094 C  CD2  . LEU B 1 123 ? 13.186  91.948  32.161 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2  1 
ATOM   4095 H  H    . LEU B 1 123 ? 10.130  93.841  33.844 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B H    1 
ATOM   4096 H  HA   . LEU B 1 123 ? 12.304  92.666  34.685 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HA   1 
ATOM   4097 H  HB2  . LEU B 1 123 ? 12.024  94.941  33.056 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HB2  1 
ATOM   4098 H  HB3  . LEU B 1 123 ? 13.437  94.294  33.363 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HB3  1 
ATOM   4099 H  HG   . LEU B 1 123 ? 11.402  92.905  32.002 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HG   1 
ATOM   4100 H  HD11 . LEU B 1 123 ? 12.546  93.334  30.034 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD11 1 
ATOM   4101 H  HD12 . LEU B 1 123 ? 12.049  94.687  30.702 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD12 1 
ATOM   4102 H  HD13 . LEU B 1 123 ? 13.570  94.248  30.835 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD13 1 
ATOM   4103 H  HD21 . LEU B 1 123 ? 13.044  91.399  31.375 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD21 1 
ATOM   4104 H  HD22 . LEU B 1 123 ? 14.117  92.212  32.217 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD22 1 
ATOM   4105 H  HD23 . LEU B 1 123 ? 12.932  91.457  32.958 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B HD23 1 
ATOM   4106 N  N    . ALA B 1 124 ? 11.754  95.502  36.054 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N    1 
ATOM   4107 C  CA   . ALA B 1 124 ? 12.161  96.318  37.192 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA   1 
ATOM   4108 C  C    . ALA B 1 124 ? 12.057  95.533  38.490 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C    1 
ATOM   4109 O  O    . ALA B 1 124 ? 12.945  95.620  39.350 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O    1 
ATOM   4110 C  CB   . ALA B 1 124 ? 11.316  97.593  37.251 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB   1 
ATOM   4111 H  H    . ALA B 1 124 ? 11.067  95.793  35.627 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B H    1 
ATOM   4112 H  HA   . ALA B 1 124 ? 13.087  96.580  37.075 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B HA   1 
ATOM   4113 H  HB1  . ALA B 1 124 ? 11.598  98.124  38.012 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B HB1  1 
ATOM   4114 H  HB2  . ALA B 1 124 ? 11.444  98.095  36.431 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B HB2  1 
ATOM   4115 H  HB3  . ALA B 1 124 ? 10.382  97.348  37.346 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B HB3  1 
ATOM   4116 N  N    . ALA B 1 125 ? 10.976  94.771  38.658 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N    1 
ATOM   4117 C  CA   . ALA B 1 125 ? 10.851  93.954  39.862 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA   1 
ATOM   4118 C  C    . ALA B 1 125 ? 11.927  92.875  39.900 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C    1 
ATOM   4119 O  O    . ALA B 1 125 ? 12.493  92.593  40.961 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O    1 
ATOM   4120 C  CB   . ALA B 1 125 ? 9.462   93.331  39.931 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB   1 
ATOM   4121 H  H    . ALA B 1 125 ? 10.320  94.709  38.106 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B H    1 
ATOM   4122 H  HA   . ALA B 1 125 ? 10.966  94.520  40.641 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B HA   1 
ATOM   4123 H  HB1  . ALA B 1 125 ? 9.398   92.793  40.736 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B HB1  1 
ATOM   4124 H  HB2  . ALA B 1 125 ? 8.799   94.039  39.952 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B HB2  1 
ATOM   4125 H  HB3  . ALA B 1 125 ? 9.327   92.773  39.149 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B HB3  1 
ATOM   4126 N  N    . CYS B 1 126 ? 12.249  92.287  38.744 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N    1 
ATOM   4127 C  CA   . CYS B 1 126 ? 13.283  91.266  38.699 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA   1 
ATOM   4128 C  C    . CYS B 1 126 ? 14.669  91.836  38.986 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C    1 
ATOM   4129 O  O    . CYS B 1 126 ? 15.505  91.157  39.595 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O    1 
ATOM   4130 C  CB   . CYS B 1 126 ? 13.252  90.583  37.333 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB   1 
ATOM   4131 S  SG   . CYS B 1 126 ? 11.827  89.529  37.093 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG   1 
ATOM   4132 H  H    . CYS B 1 126 ? 11.886  92.462  37.984 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B H    1 
ATOM   4133 H  HA   . CYS B 1 126 ? 13.092  90.595  39.373 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B HA   1 
ATOM   4134 H  HB2  . CYS B 1 126 ? 13.237  91.265  36.643 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B HB2  1 
ATOM   4135 H  HB3  . CYS B 1 126 ? 14.047  90.035  37.238 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B HB3  1 
ATOM   4136 H  HG   . CYS B 1 126 ? 10.830  90.190  37.193 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B HG   1 
ATOM   4137 N  N    . ARG B 1 127 ? 14.966  93.063  38.546 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N    1 
ATOM   4138 C  CA   A ARG B 1 127 ? 16.275  93.635  38.854 0.58 15.14 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA   1 
ATOM   4139 C  CA   B ARG B 1 127 ? 16.275  93.633  38.852 0.42 15.34 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA   1 
ATOM   4140 C  C    . ARG B 1 127 ? 16.453  93.807  40.355 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C    1 
ATOM   4141 O  O    . ARG B 1 127 ? 17.551  93.613  40.881 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O    1 
ATOM   4142 C  CB   A ARG B 1 127 ? 16.482  94.962  38.119 0.58 17.16 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB   1 
ATOM   4143 C  CB   B ARG B 1 127 ? 16.483  94.958  38.111 0.42 17.23 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB   1 
ATOM   4144 C  CG   A ARG B 1 127 ? 16.646  94.771  36.623 0.58 17.91 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG   1 
ATOM   4145 C  CG   B ARG B 1 127 ? 16.774  94.789  36.617 0.42 18.40 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG   1 
ATOM   4146 C  CD   A ARG B 1 127 ? 17.129  96.002  35.880 0.58 19.15 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD   1 
ATOM   4147 C  CD   B ARG B 1 127 ? 17.486  96.001  36.031 0.42 19.73 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD   1 
ATOM   4148 N  NE   A ARG B 1 127 ? 16.946  95.797  34.448 0.58 19.75 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE   1 
ATOM   4149 N  NE   B ARG B 1 127 ? 17.678  95.893  34.584 0.42 19.93 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE   1 
ATOM   4150 C  CZ   A ARG B 1 127 ? 15.889  96.211  33.760 0.58 18.81 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ   1 
ATOM   4151 C  CZ   B ARG B 1 127 ? 18.796  95.482  33.985 0.42 20.15 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ   1 
ATOM   4152 N  NH1  A ARG B 1 127 ? 14.928  96.900  34.361 0.58 18.65 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1  1 
ATOM   4153 N  NH1  B ARG B 1 127 ? 19.864  95.135  34.694 0.42 19.73 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1  1 
ATOM   4154 N  NH2  A ARG B 1 127 ? 15.794  95.937  32.464 0.58 18.56 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2  1 
ATOM   4155 N  NH2  B ARG B 1 127 ? 18.851  95.426  32.658 0.42 20.22 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2  1 
ATOM   4156 H  H    A ARG B 1 127 ? 14.446  93.567  38.083 0.58 16.25 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B H    1 
ATOM   4157 H  H    B ARG B 1 127 ? 14.445  93.567  38.084 0.42 16.25 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B H    1 
ATOM   4158 H  HA   A ARG B 1 127 ? 16.960  93.021  38.547 0.58 18.17 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HA   1 
ATOM   4159 H  HA   B ARG B 1 127 ? 16.959  93.017  38.546 0.42 18.41 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HA   1 
ATOM   4160 H  HB2  A ARG B 1 127 ? 15.711  95.531  38.268 0.58 20.60 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HB2  1 
ATOM   4161 H  HB2  B ARG B 1 127 ? 15.679  95.494  38.197 0.42 20.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HB2  1 
ATOM   4162 H  HB3  A ARG B 1 127 ? 17.284  95.391  38.458 0.58 20.60 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HB3  1 
ATOM   4163 H  HB3  B ARG B 1 127 ? 17.234  95.424  38.509 0.42 20.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HB3  1 
ATOM   4164 H  HG2  A ARG B 1 127 ? 17.291  94.063  36.470 0.58 21.49 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HG2  1 
ATOM   4165 H  HG2  B ARG B 1 127 ? 17.343  94.014  36.490 0.42 22.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HG2  1 
ATOM   4166 H  HG3  A ARG B 1 127 ? 15.788  94.518  36.248 0.58 21.49 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HG3  1 
ATOM   4167 H  HG3  B ARG B 1 127 ? 15.938  94.671  36.141 0.42 22.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HG3  1 
ATOM   4168 H  HD2  A ARG B 1 127 ? 16.609  96.775  36.153 0.58 22.99 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HD2  1 
ATOM   4169 H  HD2  B ARG B 1 127 ? 16.957  96.795  36.206 0.42 23.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HD2  1 
ATOM   4170 H  HD3  A ARG B 1 127 ? 18.072  96.143  36.057 0.58 22.99 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HD3  1 
ATOM   4171 H  HD3  B ARG B 1 127 ? 18.360  96.086  36.445 0.42 23.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HD3  1 
ATOM   4172 H  HE   A ARG B 1 127 ? 17.565  95.380  34.021 0.58 23.70 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HE   1 
ATOM   4173 H  HE   B ARG B 1 127 ? 17.017  96.111  34.080 0.42 23.91 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HE   1 
ATOM   4174 H  HH11 A ARG B 1 127 ? 14.981  97.069  35.203 0.58 22.38 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH11 1 
ATOM   4175 H  HH11 B ARG B 1 127 ? 19.839  95.169  35.553 0.42 23.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH11 1 
ATOM   4176 H  HH12 A ARG B 1 127 ? 14.247  97.172  33.911 0.58 22.38 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH12 1 
ATOM   4177 H  HH12 B ARG B 1 127 ? 20.579  94.874  34.295 0.42 23.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH12 1 
ATOM   4178 H  HH21 A ARG B 1 127 ? 16.422  95.500  32.070 0.58 22.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH21 1 
ATOM   4179 H  HH21 B ARG B 1 127 ? 18.165  95.650  32.190 0.42 24.26 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH21 1 
ATOM   4180 H  HH22 A ARG B 1 127 ? 15.120  96.222  32.013 0.58 22.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH22 1 
ATOM   4181 H  HH22 B ARG B 1 127 ? 19.571  95.163  32.268 0.42 24.26 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B HH22 1 
ATOM   4182 N  N    . GLU B 1 128 ? 15.372  94.138  41.065 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N    1 
ATOM   4183 C  CA   . GLU B 1 128 ? 15.452  94.284  42.514 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA   1 
ATOM   4184 C  C    . GLU B 1 128 ? 15.573  92.938  43.210 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C    1 
ATOM   4185 O  O    . GLU B 1 128 ? 16.221  92.839  44.257 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O    1 
ATOM   4186 C  CB   . GLU B 1 128 ? 14.208  95.015  43.020 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB   1 
ATOM   4187 C  CG   . GLU B 1 128 ? 14.160  96.473  42.611 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG   1 
ATOM   4188 C  CD   . GLU B 1 128 ? 15.444  97.216  42.967 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD   1 
ATOM   4189 O  OE1  . GLU B 1 128 ? 15.793  97.256  44.170 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1  1 
ATOM   4190 O  OE2  . GLU B 1 128 ? 16.111  97.731  42.036 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2  1 
ATOM   4191 H  H    . GLU B 1 128 ? 14.591  94.282  40.734 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B H    1 
ATOM   4192 H  HA   . GLU B 1 128 ? 16.231  94.815  42.740 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B HA   1 
ATOM   4193 H  HB2  . GLU B 1 128 ? 13.420  94.579  42.661 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B HB2  1 
ATOM   4194 H  HB3  . GLU B 1 128 ? 14.194  94.977  43.989 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B HB3  1 
ATOM   4195 H  HG2  . GLU B 1 128 ? 14.035  96.530  41.651 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B HG2  1 
ATOM   4196 H  HG3  . GLU B 1 128 ? 13.424  96.907  43.069 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B HG3  1 
ATOM   4197 N  N    . GLN B 1 129 ? 14.946  91.906  42.659 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N    1 
ATOM   4198 C  CA   . GLN B 1 129 ? 14.848  90.598  43.306 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA   1 
ATOM   4199 C  C    . GLN B 1 129 ? 14.972  89.536  42.218 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C    1 
ATOM   4200 O  O    . GLN B 1 129 ? 13.983  88.915  41.810 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O    1 
ATOM   4201 C  CB   . GLN B 1 129 ? 13.514  90.495  44.039 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB   1 
ATOM   4202 C  CG   . GLN B 1 129 ? 13.289  89.280  44.867 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG   1 
ATOM   4203 C  CD   . GLN B 1 129 ? 12.015  89.424  45.699 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD   1 
ATOM   4204 O  OE1  . GLN B 1 129 ? 11.125  88.573  45.651 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1  1 
ATOM   4205 N  NE2  . GLN B 1 129 ? 11.921  90.514  46.453 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2  1 
ATOM   4206 H  H    . GLN B 1 129 ? 14.559  91.937  41.892 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B H    1 
ATOM   4207 H  HA   . GLN B 1 129 ? 15.571  90.486  43.943 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HA   1 
ATOM   4208 H  HB2  . GLN B 1 129 ? 13.435  91.261  44.630 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HB2  1 
ATOM   4209 H  HB3  . GLN B 1 129 ? 12.804  90.527  43.379 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HB3  1 
ATOM   4210 H  HG2  . GLN B 1 129 ? 13.191  88.509  44.287 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HG2  1 
ATOM   4211 H  HG3  . GLN B 1 129 ? 14.038  89.158  45.471 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HG3  1 
ATOM   4212 H  HE21 . GLN B 1 129 ? 12.558  91.092  46.454 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HE21 1 
ATOM   4213 H  HE22 . GLN B 1 129 ? 11.224  90.642  46.940 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B HE22 1 
ATOM   4214 N  N    . PRO B 1 130 ? 16.183  89.300  41.725 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N    1 
ATOM   4215 C  CA   . PRO B 1 130 ? 16.348  88.427  40.552 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA   1 
ATOM   4216 C  C    . PRO B 1 130 ? 16.023  86.974  40.850 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C    1 
ATOM   4217 O  O    . PRO B 1 130 ? 16.322  86.448  41.922 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O    1 
ATOM   4218 C  CB   . PRO B 1 130 ? 17.827  88.597  40.177 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB   1 
ATOM   4219 C  CG   . PRO B 1 130 ? 18.473  89.216  41.362 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG   1 
ATOM   4220 C  CD   . PRO B 1 130 ? 17.420  89.997  42.082 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD   1 
ATOM   4221 H  HA   . PRO B 1 130 ? 15.793  88.737  39.820 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HA   1 
ATOM   4222 H  HB2  . PRO B 1 130 ? 18.218  87.729  39.990 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HB2  1 
ATOM   4223 H  HB3  . PRO B 1 130 ? 17.902  89.179  39.404 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HB3  1 
ATOM   4224 H  HG2  . PRO B 1 130 ? 18.827  88.519  41.936 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HG2  1 
ATOM   4225 H  HG3  . PRO B 1 130 ? 19.187  89.804  41.068 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HG3  1 
ATOM   4226 H  HD2  . PRO B 1 130 ? 17.566  89.959  43.040 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HD2  1 
ATOM   4227 H  HD3  . PRO B 1 130 ? 17.398  90.912  41.761 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B HD3  1 
ATOM   4228 N  N    . TYR B 1 131 ? 15.420  86.312  39.866 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N    1 
ATOM   4229 C  CA   . TYR B 1 131 ? 15.176  84.889  39.954 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA   1 
ATOM   4230 C  C    . TYR B 1 131 ? 16.507  84.124  39.962 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C    1 
ATOM   4231 O  O    . TYR B 1 131 ? 17.572  84.663  39.643 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O    1 
ATOM   4232 C  CB   . TYR B 1 131 ? 14.355  84.424  38.755 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB   1 
ATOM   4233 C  CG   . TYR B 1 131 ? 13.021  85.107  38.526 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG   1 
ATOM   4234 C  CD1  . TYR B 1 131 ? 12.305  85.709  39.556 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1  1 
ATOM   4235 C  CD2  . TYR B 1 131 ? 12.451  85.110  37.259 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2  1 
ATOM   4236 C  CE1  . TYR B 1 131 ? 11.071  86.304  39.316 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1  1 
ATOM   4237 C  CE2  . TYR B 1 131 ? 11.227  85.701  37.022 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2  1 
ATOM   4238 C  CZ   . TYR B 1 131 ? 10.546  86.286  38.049 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ   1 
ATOM   4239 O  OH   . TYR B 1 131 ? 9.326   86.863  37.790 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH   1 
ATOM   4240 H  H    . TYR B 1 131 ? 15.144  86.673  39.135 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B H    1 
ATOM   4241 H  HA   . TYR B 1 131 ? 14.690  84.685  40.769 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HA   1 
ATOM   4242 H  HB2  . TYR B 1 131 ? 14.886  84.560  37.955 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HB2  1 
ATOM   4243 H  HB3  . TYR B 1 131 ? 14.176  83.476  38.862 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HB3  1 
ATOM   4244 H  HD1  . TYR B 1 131 ? 12.657  85.715  40.417 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HD1  1 
ATOM   4245 H  HD2  . TYR B 1 131 ? 12.905  84.707  36.555 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HD2  1 
ATOM   4246 H  HE1  . TYR B 1 131 ? 10.602  86.705  40.012 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HE1  1 
ATOM   4247 H  HE2  . TYR B 1 131 ? 10.863  85.694  36.166 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HE2  1 
ATOM   4248 H  HH   . TYR B 1 131 ? 9.134   86.776  36.977 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B HH   1 
ATOM   4249 N  N    . LYS B 1 132 ? 16.442  82.842  40.332 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N    1 
ATOM   4250 C  CA   . LYS B 1 132 ? 17.654  82.034  40.390 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA   1 
ATOM   4251 C  C    . LYS B 1 132 ? 18.315  81.959  39.019 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C    1 
ATOM   4252 O  O    . LYS B 1 132 ? 17.686  81.586  38.029 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O    1 
ATOM   4253 C  CB   . LYS B 1 132 ? 17.320  80.631  40.892 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB   1 
ATOM   4254 C  CG   . LYS B 1 132 ? 18.530  79.747  41.053 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG   1 
ATOM   4255 C  CD   . LYS B 1 132 ? 18.187  78.433  41.727 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD   1 
ATOM   4256 C  CE   . LYS B 1 132 ? 17.498  77.473  40.777 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE   1 
ATOM   4257 N  NZ   . LYS B 1 132 ? 18.481  76.736  39.923 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ   1 
ATOM   4258 H  H    . LYS B 1 132 ? 15.721  82.427  40.549 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B H    1 
ATOM   4259 H  HA   . LYS B 1 132 ? 18.281  82.439  41.009 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HA   1 
ATOM   4260 H  HB2  . LYS B 1 132 ? 16.886  80.702  41.756 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HB2  1 
ATOM   4261 H  HB3  . LYS B 1 132 ? 16.723  80.204  40.257 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HB3  1 
ATOM   4262 H  HG2  . LYS B 1 132 ? 18.900  79.551  40.178 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HG2  1 
ATOM   4263 H  HG3  . LYS B 1 132 ? 19.188  80.205  41.600 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HG3  1 
ATOM   4264 H  HD2  . LYS B 1 132 ? 19.003  78.013  42.043 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HD2  1 
ATOM   4265 H  HD3  . LYS B 1 132 ? 17.589  78.603  42.472 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HD3  1 
ATOM   4266 H  HE2  . LYS B 1 132 ? 16.995  76.822  41.290 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HE2  1 
ATOM   4267 H  HE3  . LYS B 1 132 ? 16.905  77.972  40.194 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HE3  1 
ATOM   4268 H  HZ1  . LYS B 1 132 ? 18.052  76.181  39.376 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HZ1  1 
ATOM   4269 H  HZ2  . LYS B 1 132 ? 18.955  77.313  39.437 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HZ2  1 
ATOM   4270 H  HZ3  . LYS B 1 132 ? 19.036  76.265  40.435 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B HZ3  1 
ATOM   4271 N  N    . GLY B 1 133 ? 19.598  82.300  38.969 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N    1 
ATOM   4272 C  CA   . GLY B 1 133 ? 20.331  82.269  37.730 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA   1 
ATOM   4273 C  C    . GLY B 1 133 ? 20.072  83.425  36.795 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C    1 
ATOM   4274 O  O    . GLY B 1 133 ? 20.439  83.338  35.624 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O    1 
ATOM   4275 H  H    . GLY B 1 133 ? 20.062  82.553  39.648 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B H    1 
ATOM   4276 H  HA2  . GLY B 1 133 ? 21.280  82.255  37.928 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B HA2  1 
ATOM   4277 H  HA3  . GLY B 1 133 ? 20.112  81.451  37.258 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B HA3  1 
ATOM   4278 N  N    . MET B 1 134 ? 19.440  84.496  37.259 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 134 MET B N    1 
ATOM   4279 C  CA   . MET B 1 134 ? 18.974  85.528  36.343 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA   1 
ATOM   4280 C  C    . MET B 1 134 ? 20.115  86.428  35.878 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 134 MET B C    1 
ATOM   4281 O  O    . MET B 1 134 ? 20.913  86.915  36.683 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 134 MET B O    1 
ATOM   4282 C  CB   . MET B 1 134 ? 17.866  86.368  36.968 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB   1 
ATOM   4283 C  CG   . MET B 1 134 ? 17.162  87.265  35.970 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG   1 
ATOM   4284 S  SD   . MET B 1 134 ? 15.530  87.682  36.593 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD   1 
ATOM   4285 C  CE   . MET B 1 134 ? 14.593  87.929  35.099 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE   1 
ATOM   4286 H  H    . MET B 1 134 ? 19.270  84.648  38.088 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 134 MET B H    1 
ATOM   4287 H  HA   . MET B 1 134 ? 18.597  85.091  35.563 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HA   1 
ATOM   4288 H  HB2  . MET B 1 134 ? 17.203  85.776  37.357 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HB2  1 
ATOM   4289 H  HB3  . MET B 1 134 ? 18.249  86.932  37.658 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HB3  1 
ATOM   4290 H  HG2  . MET B 1 134 ? 17.669  88.084  35.853 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HG2  1 
ATOM   4291 H  HG3  . MET B 1 134 ? 17.063  86.799  35.125 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HG3  1 
ATOM   4292 H  HE1  . MET B 1 134 ? 13.681  88.162  35.334 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HE1  1 
ATOM   4293 H  HE2  . MET B 1 134 ? 14.998  88.647  34.588 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HE2  1 
ATOM   4294 H  HE3  . MET B 1 134 ? 14.602  87.108  34.582 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 134 MET B HE3  1 
ATOM   4295 N  N    . VAL B 1 135 ? 20.144  86.655  34.569 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N    1 
ATOM   4296 C  CA   . VAL B 1 135 ? 21.067  87.547  33.881 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA   1 
ATOM   4297 C  C    . VAL B 1 135 ? 20.231  88.476  33.005 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C    1 
ATOM   4298 O  O    . VAL B 1 135 ? 19.253  88.040  32.389 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O    1 
ATOM   4299 C  CB   . VAL B 1 135 ? 22.061  86.738  33.012 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB   1 
ATOM   4300 C  CG1  . VAL B 1 135 ? 22.980  87.660  32.227 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1  1 
ATOM   4301 C  CG2  . VAL B 1 135 ? 22.860  85.780  33.883 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2  1 
ATOM   4302 H  H    . VAL B 1 135 ? 19.598  86.274  34.024 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B H    1 
ATOM   4303 H  HA   . VAL B 1 135 ? 21.563  88.077  34.524 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HA   1 
ATOM   4304 H  HB   . VAL B 1 135 ? 21.558  86.208  32.374 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HB   1 
ATOM   4305 H  HG11 . VAL B 1 135 ? 23.587  87.121  31.695 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG11 1 
ATOM   4306 H  HG12 . VAL B 1 135 ? 22.442  88.222  31.647 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG12 1 
ATOM   4307 H  HG13 . VAL B 1 135 ? 23.482  88.209  32.848 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG13 1 
ATOM   4308 H  HG21 . VAL B 1 135 ? 23.476  85.283  33.322 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG21 1 
ATOM   4309 H  HG22 . VAL B 1 135 ? 23.353  86.290  34.544 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG22 1 
ATOM   4310 H  HG23 . VAL B 1 135 ? 22.249  85.169  34.324 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B HG23 1 
ATOM   4311 N  N    . PHE B 1 136 ? 20.619  89.744  32.940 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B N    1 
ATOM   4312 C  CA   . PHE B 1 136 ? 19.946  90.759  32.148 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CA   1 
ATOM   4313 C  C    . PHE B 1 136 ? 20.800  91.136  30.944 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B C    1 
ATOM   4314 O  O    . PHE B 1 136 ? 22.026  91.029  30.961 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B O    1 
ATOM   4315 C  CB   . PHE B 1 136 ? 19.636  91.989  33.018 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CB   1 
ATOM   4316 C  CG   . PHE B 1 136 ? 18.729  91.685  34.166 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CG   1 
ATOM   4317 C  CD1  . PHE B 1 136 ? 19.239  91.260  35.377 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD1  1 
ATOM   4318 C  CD2  . PHE B 1 136 ? 17.356  91.781  34.021 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD2  1 
ATOM   4319 C  CE1  . PHE B 1 136 ? 18.399  90.963  36.429 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE1  1 
ATOM   4320 C  CE2  . PHE B 1 136 ? 16.509  91.491  35.075 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE2  1 
ATOM   4321 C  CZ   . PHE B 1 136 ? 17.037  91.076  36.283 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CZ   1 
ATOM   4322 H  H    . PHE B 1 136 ? 21.300  90.050  33.367 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B H    1 
ATOM   4323 H  HA   . PHE B 1 136 ? 19.105  90.402  31.822 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HA   1 
ATOM   4324 H  HB2  . PHE B 1 136 ? 20.466  92.337  33.378 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HB2  1 
ATOM   4325 H  HB3  . PHE B 1 136 ? 19.206  92.663  32.468 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HB3  1 
ATOM   4326 H  HD1  . PHE B 1 136 ? 20.159  91.182  35.487 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HD1  1 
ATOM   4327 H  HD2  . PHE B 1 136 ? 16.999  92.062  33.209 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HD2  1 
ATOM   4328 H  HE1  . PHE B 1 136 ? 18.756  90.687  37.243 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HE1  1 
ATOM   4329 H  HE2  . PHE B 1 136 ? 15.588  91.566  34.969 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HE2  1 
ATOM   4330 H  HZ   . PHE B 1 136 ? 16.473  90.877  36.995 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B HZ   1 
ATOM   4331 N  N    . PHE B 1 137 ? 20.138  91.612  29.899 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N    1 
ATOM   4332 C  CA   . PHE B 1 137 ? 20.810  91.987  28.659 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA   1 
ATOM   4333 C  C    . PHE B 1 137 ? 20.336  93.380  28.268 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C    1 
ATOM   4334 O  O    . PHE B 1 137 ? 19.132  93.607  28.132 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O    1 
ATOM   4335 C  CB   . PHE B 1 137 ? 20.540  90.952  27.559 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB   1 
ATOM   4336 C  CG   . PHE B 1 137 ? 20.868  89.545  27.985 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG   1 
ATOM   4337 C  CD1  . PHE B 1 137 ? 19.926  88.767  28.614 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1  1 
ATOM   4338 C  CD2  . PHE B 1 137 ? 22.141  89.023  27.818 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2  1 
ATOM   4339 C  CE1  . PHE B 1 137 ? 20.233  87.495  29.050 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1  1 
ATOM   4340 C  CE2  . PHE B 1 137 ? 22.445  87.745  28.248 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2  1 
ATOM   4341 C  CZ   . PHE B 1 137 ? 21.486  86.982  28.864 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ   1 
ATOM   4342 H  H    . PHE B 1 137 ? 19.286  91.729  29.881 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B H    1 
ATOM   4343 H  HA   . PHE B 1 137 ? 21.767  92.023  28.812 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HA   1 
ATOM   4344 H  HB2  . PHE B 1 137 ? 19.599  90.982  27.322 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HB2  1 
ATOM   4345 H  HB3  . PHE B 1 137 ? 21.083  91.165  26.785 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HB3  1 
ATOM   4346 H  HD1  . PHE B 1 137 ? 19.071  89.105  28.751 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HD1  1 
ATOM   4347 H  HD2  . PHE B 1 137 ? 22.797  89.537  27.405 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HD2  1 
ATOM   4348 H  HE1  . PHE B 1 137 ? 19.578  86.978  29.461 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HE1  1 
ATOM   4349 H  HE2  . PHE B 1 137 ? 23.300  87.402  28.119 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HE2  1 
ATOM   4350 H  HZ   . PHE B 1 137 ? 21.685  86.120  29.149 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B HZ   1 
ATOM   4351 N  N    . GLU B 1 138 ? 21.275  94.313  28.137 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N    1 
ATOM   4352 C  CA   . GLU B 1 138 ? 20.951  95.707  27.807 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA   1 
ATOM   4353 C  C    . GLU B 1 138 ? 21.054  95.916  26.305 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C    1 
ATOM   4354 O  O    . GLU B 1 138 ? 21.936  95.354  25.650 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O    1 
ATOM   4355 C  CB   . GLU B 1 138 ? 21.891  96.678  28.533 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB   1 
ATOM   4356 C  CG   . GLU B 1 138 ? 21.645  98.156  28.199 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG   1 
ATOM   4357 C  CD   . GLU B 1 138 ? 22.651  99.095  28.849 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD   1 
ATOM   4358 O  OE1  . GLU B 1 138 ? 23.822  99.120  28.401 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1  1 
ATOM   4359 O  OE2  . GLU B 1 138 ? 22.271  99.811  29.803 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2  1 
ATOM   4360 H  H    . GLU B 1 138 ? 22.117  94.167  28.234 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B H    1 
ATOM   4361 H  HA   . GLU B 1 138 ? 20.041  95.899  28.081 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B HA   1 
ATOM   4362 H  HB2  . GLU B 1 138 ? 21.775  96.568  29.490 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B HB2  1 
ATOM   4363 H  HB3  . GLU B 1 138 ? 22.806  96.468  28.288 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B HB3  1 
ATOM   4364 H  HG2  . GLU B 1 138 ? 21.703  98.276  27.238 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B HG2  1 
ATOM   4365 H  HG3  . GLU B 1 138 ? 20.760  98.406  28.510 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B HG3  1 
HETATM 4366 ZN ZN   . ZN  C 2 .   ? -2.160  82.136  10.819 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN   1 
HETATM 4367 ZN ZN   . ZN  D 2 .   ? 1.418   84.507  32.163 0.76 11.53 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  B ZN   1 
HETATM 4368 O  O    . HOH E 3 .   ? -8.390  84.604  5.645  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O    1 
HETATM 4369 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.076 79.564  -0.928 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O    1 
HETATM 4370 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.410  75.498  -2.321 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O    1 
HETATM 4371 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.420  73.484  23.505 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O    1 
HETATM 4372 O  O    . HOH E 3 .   ? 11.006  75.993  21.642 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O    1 
HETATM 4373 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.365  87.568  16.039 1.00 66.94 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O    1 
HETATM 4374 O  O    . HOH E 3 .   ? 21.706  78.710  39.389 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O    1 
HETATM 4375 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.726   62.839  12.006 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O    1 
HETATM 4376 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.739  95.062  21.502 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O    1 
HETATM 4377 O  O    . HOH E 3 .   ? -3.347  64.616  11.050 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O    1 
HETATM 4378 O  O    . HOH E 3 .   ? -5.122  83.030  0.945  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O    1 
HETATM 4379 O  O    . HOH E 3 .   ? -18.043 88.951  0.337  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O    1 
HETATM 4380 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.878   68.928  28.953 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O    1 
HETATM 4381 O  O    . HOH E 3 .   ? -12.457 94.273  -0.487 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O    1 
HETATM 4382 O  O    . HOH E 3 .   ? 5.922   92.324  -3.564 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O    1 
HETATM 4383 O  O    . HOH E 3 .   ? 5.715   71.646  34.923 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O    1 
HETATM 4384 O  O    . HOH E 3 .   ? -0.391  94.408  24.120 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O    1 
HETATM 4385 O  O    . HOH E 3 .   ? 4.642   77.714  4.504  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O    1 
HETATM 4386 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.844  79.999  16.052 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O    1 
HETATM 4387 O  O    . HOH E 3 .   ? 7.568   84.577  34.400 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O    1 
HETATM 4388 O  O    . HOH E 3 .   ? 6.865   76.039  33.079 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O    1 
HETATM 4389 O  O    . HOH E 3 .   ? -11.085 95.985  6.061  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O    1 
HETATM 4390 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.540 87.599  3.679  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O    1 
HETATM 4391 O  O    . HOH E 3 .   ? -1.482  88.637  3.194  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O    1 
HETATM 4392 O  O    . HOH E 3 .   ? -4.106  74.061  7.085  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O    1 
HETATM 4393 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.421   89.528  0.216  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O    1 
HETATM 4394 O  O    . HOH E 3 .   ? -0.079  70.488  33.622 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O    1 
HETATM 4395 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.582   75.750  20.987 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O    1 
HETATM 4396 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.839  82.624  0.270  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O    1 
HETATM 4397 O  O    . HOH E 3 .   ? -13.553 95.607  32.027 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O    1 
HETATM 4398 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.171  84.503  2.119  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O    1 
HETATM 4399 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.240   93.138  14.566 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O    1 
HETATM 4400 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.082  90.125  14.427 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O    1 
HETATM 4401 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.143   79.951  33.875 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O    1 
HETATM 4402 O  O    . HOH E 3 .   ? -0.876  73.667  17.705 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O    1 
HETATM 4403 O  O    . HOH E 3 .   ? 21.486  84.487  13.543 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O    1 
HETATM 4404 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.264  92.408  18.477 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O    1 
HETATM 4405 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.979  75.781  32.438 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O    1 
HETATM 4406 O  O    . HOH E 3 .   ? -0.591  72.082  6.997  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O    1 
HETATM 4407 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.251   66.982  6.807  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O    1 
HETATM 4408 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.512  86.094  11.544 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O    1 
HETATM 4409 O  O    . HOH E 3 .   ? -5.599  81.127  11.373 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O    1 
HETATM 4410 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.849   72.463  33.018 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O    1 
HETATM 4411 O  O    . HOH E 3 .   ? -19.336 85.806  2.039  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O    1 
HETATM 4412 O  O    . HOH E 3 .   ? 3.408   70.546  16.313 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O    1 
HETATM 4413 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.049  76.444  18.487 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O    1 
HETATM 4414 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.477  92.860  -1.109 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O    1 
HETATM 4415 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.092  80.424  31.185 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O    1 
HETATM 4416 O  O    . HOH E 3 .   ? 14.003  95.887  20.899 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O    1 
HETATM 4417 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.797  80.345  6.419  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O    1 
HETATM 4418 O  O    . HOH E 3 .   ? -3.645  90.127  6.423  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O    1 
HETATM 4419 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.157  89.415  0.607  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O    1 
HETATM 4420 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.359  87.742  5.634  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O    1 
HETATM 4421 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.464   69.618  9.361  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O    1 
HETATM 4422 O  O    . HOH E 3 .   ? -4.086  97.997  7.828  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O    1 
HETATM 4423 O  O    . HOH E 3 .   ? 6.532   80.127  2.283  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O    1 
HETATM 4424 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.639  72.038  12.081 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O    1 
HETATM 4425 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.903  95.391  28.866 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O    1 
HETATM 4426 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.403  93.414  1.338  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O    1 
HETATM 4427 O  O    . HOH E 3 .   ? -13.186 82.532  -1.869 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O    1 
HETATM 4428 O  O    . HOH E 3 .   ? 11.965  73.646  13.077 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O    1 
HETATM 4429 O  O    . HOH E 3 .   ? -5.278  78.591  -0.950 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O    1 
HETATM 4430 O  O    . HOH E 3 .   ? 8.100   95.451  24.014 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O    1 
HETATM 4431 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.955  96.444  5.355  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O    1 
HETATM 4432 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.936   92.995  7.696  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O    1 
HETATM 4433 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.446  67.882  24.218 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O    1 
HETATM 4434 O  O    . HOH E 3 .   ? -20.427 94.400  6.522  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O    1 
HETATM 4435 O  O    . HOH E 3 .   ? -11.852 93.493  24.218 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O    1 
HETATM 4436 O  O    . HOH E 3 .   ? -3.135  68.646  12.422 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O    1 
HETATM 4437 O  O    . HOH E 3 .   ? -1.921  81.668  4.322  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O    1 
HETATM 4438 O  O    . HOH E 3 .   ? -8.941  88.479  -2.244 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O    1 
HETATM 4439 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.398   93.839  27.760 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O    1 
HETATM 4440 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.793  74.591  14.698 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O    1 
HETATM 4441 O  O    . HOH E 3 .   ? 22.781  79.763  36.403 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O    1 
HETATM 4442 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.957  91.218  24.156 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O    1 
HETATM 4443 O  O    . HOH E 3 .   ? 11.063  77.144  7.288  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O    1 
HETATM 4444 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.921  93.792  30.692 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O    1 
HETATM 4445 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.795   91.701  -2.953 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O    1 
HETATM 4446 O  O    . HOH E 3 .   ? -15.232 94.487  7.015  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O    1 
HETATM 4447 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.798  83.271  22.523 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O    1 
HETATM 4448 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.385  89.385  18.428 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O    1 
HETATM 4449 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.618  75.904  0.276  1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O    1 
HETATM 4450 O  O    . HOH E 3 .   ? -4.413  89.527  3.445  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O    1 
HETATM 4451 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.500   74.985  18.326 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O    1 
HETATM 4452 O  O    . HOH E 3 .   ? 4.267   83.662  32.148 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O    1 
HETATM 4453 O  O    . HOH E 3 .   ? 5.878   67.268  8.157  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O    1 
HETATM 4454 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.746  78.544  1.025  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O    1 
HETATM 4455 O  O    . HOH E 3 .   ? 3.661   100.775 20.673 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O    1 
HETATM 4456 O  O    . HOH E 3 .   ? 6.143   94.148  25.642 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O    1 
HETATM 4457 O  O    . HOH E 3 .   ? -0.437  72.412  3.238  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O    1 
HETATM 4458 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.143  74.616  28.129 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O    1 
HETATM 4459 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.935  80.603  37.923 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O    1 
HETATM 4460 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.604   91.572  24.429 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O    1 
HETATM 4461 O  O    . HOH E 3 .   ? -4.270  93.516  12.722 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O    1 
HETATM 4462 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.409  70.066  30.659 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O    1 
HETATM 4463 O  O    . HOH E 3 .   ? 7.306   69.205  9.496  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O    1 
HETATM 4464 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.695  97.209  25.324 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O    1 
HETATM 4465 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.502   71.955  19.512 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O    1 
HETATM 4466 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.020  73.033  20.275 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O    1 
HETATM 4467 O  O    . HOH E 3 .   ? -8.994  84.770  0.885  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O    1 
HETATM 4468 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.797 89.778  5.429  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O    1 
HETATM 4469 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.580  80.621  23.719 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O    1 
HETATM 4470 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.785  91.841  14.471 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O    1 
HETATM 4471 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.021  92.914  18.377 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O    1 
HETATM 4472 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.585  70.017  19.890 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O    1 
HETATM 4473 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.852  90.487  21.962 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O    1 
HETATM 4474 O  O    . HOH E 3 .   ? 7.631   96.404  2.630  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O    1 
HETATM 4475 O  O    . HOH E 3 .   ? -3.769  97.381  1.552  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O    1 
HETATM 4476 O  O    . HOH E 3 .   ? -14.234 89.024  -6.138 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O    1 
HETATM 4477 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.423  79.501  7.479  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O    1 
HETATM 4478 O  O    . HOH E 3 .   ? 0.979   73.600  22.601 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O    1 
HETATM 4479 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.794  85.511  4.316  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O    1 
HETATM 4480 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.925   70.619  6.678  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O    1 
HETATM 4481 O  O    . HOH E 3 .   ? 4.670   95.738  4.371  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O    1 
HETATM 4482 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.360  95.957  11.338 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O    1 
HETATM 4483 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.026  73.730  29.877 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O    1 
HETATM 4484 O  O    . HOH E 3 .   ? -19.211 81.191  0.623  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O    1 
HETATM 4485 O  O    . HOH E 3 .   ? 14.759  91.381  1.383  1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O    1 
HETATM 4486 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.346  70.788  29.647 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O    1 
HETATM 4487 O  O    . HOH E 3 .   ? -13.450 95.063  4.599  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O    1 
HETATM 4488 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.042  88.033  14.181 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O    1 
HETATM 4489 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.164  69.223  21.226 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O    1 
HETATM 4490 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.567   77.741  -1.750 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O    1 
HETATM 4491 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.682  73.016  4.231  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O    1 
HETATM 4492 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.396   65.183  23.592 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O    1 
HETATM 4493 O  O    . HOH E 3 .   ? 14.015  70.479  7.680  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O    1 
HETATM 4494 O  O    . HOH E 3 .   ? 23.790  84.114  27.481 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O    1 
HETATM 4495 O  O    . HOH E 3 .   ? -16.571 96.583  14.201 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O    1 
HETATM 4496 O  O    . HOH E 3 .   ? -18.662 91.773  0.895  1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O    1 
HETATM 4497 O  O    . HOH E 3 .   ? 3.600   78.739  2.436  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O    1 
HETATM 4498 O  O    . HOH E 3 .   ? 14.934  71.685  22.066 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O    1 
HETATM 4499 O  O    . HOH E 3 .   ? 21.236  75.389  3.034  1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O    1 
HETATM 4500 O  O    . HOH E 3 .   ? 5.442   85.125  -1.966 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O    1 
HETATM 4501 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.166 82.554  9.394  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O    1 
HETATM 4502 O  O    . HOH E 3 .   ? -17.812 94.969  14.409 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O    1 
HETATM 4503 O  O    . HOH E 3 .   ? 7.830   83.208  -0.347 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O    1 
HETATM 4504 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.589   69.057  22.322 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O    1 
HETATM 4505 O  O    . HOH E 3 .   ? -7.227  85.873  -0.339 1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O    1 
HETATM 4506 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.599  95.794  25.373 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O    1 
HETATM 4507 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.944  85.569  -1.141 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O    1 
HETATM 4508 O  O    . HOH E 3 .   ? 21.438  76.093  22.189 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O    1 
HETATM 4509 O  O    . HOH E 3 .   ? 21.465  83.881  25.931 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O    1 
HETATM 4510 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.542 93.275  5.158  1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O    1 
HETATM 4511 O  O    . HOH E 3 .   ? 0.851   93.869  9.397  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O    1 
HETATM 4512 O  O    . HOH E 3 .   ? 7.518   81.657  33.526 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O    1 
HETATM 4513 O  O    . HOH E 3 .   ? -7.429  97.364  4.629  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O    1 
HETATM 4514 O  O    . HOH E 3 .   ? 26.216  80.603  29.888 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O    1 
HETATM 4515 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.595  81.112  26.610 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O    1 
HETATM 4516 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.528  88.246  11.509 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O    1 
HETATM 4517 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.501  81.977  2.207  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O    1 
HETATM 4518 O  O    . HOH E 3 .   ? 11.415  79.808  1.193  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O    1 
HETATM 4519 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.950  96.474  23.574 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O    1 
HETATM 4520 O  O    . HOH E 3 .   ? -23.337 83.684  4.365  1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O    1 
HETATM 4521 O  O    . HOH E 3 .   ? 1.309   92.481  21.726 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O    1 
HETATM 4522 O  O    . HOH E 3 .   ? 18.423  78.293  16.509 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O    1 
HETATM 4523 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.807  75.995  1.320  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O    1 
HETATM 4524 O  O    . HOH E 3 .   ? 25.522  81.680  27.501 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O    1 
HETATM 4525 O  O    . HOH E 3 .   ? -7.889  93.038  -1.085 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O    1 
HETATM 4526 O  O    . HOH E 3 .   ? 22.731  79.820  28.025 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O    1 
HETATM 4527 O  O    . HOH E 3 .   ? 8.264   69.688  5.001  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O    1 
HETATM 4528 O  O    . HOH E 3 .   ? -22.701 79.374  2.442  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O    1 
HETATM 4529 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.140  73.735  1.959  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O    1 
HETATM 4530 O  O    . HOH E 3 .   ? 0.545   74.992  -2.026 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O    1 
HETATM 4531 O  O    . HOH E 3 .   ? 12.076  83.529  -1.993 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O    1 
HETATM 4532 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.256  79.581  28.607 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O    1 
HETATM 4533 O  O    . HOH E 3 .   ? 8.120   65.872  14.773 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O    1 
HETATM 4534 O  O    . HOH E 3 .   ? 2.106   94.917  5.731  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O    1 
HETATM 4535 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.128  87.561  -1.557 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O    1 
HETATM 4536 O  O    . HOH E 3 .   ? 5.586   74.758  34.728 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O    1 
HETATM 4537 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.653   97.677  3.543  1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O    1 
HETATM 4538 O  O    . HOH E 3 .   ? 8.220   91.521  -2.846 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O    1 
HETATM 4539 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.323  72.313  2.801  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O    1 
HETATM 4540 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.507  80.208  -0.214 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O    1 
HETATM 4541 O  O    . HOH E 3 .   ? 19.823  77.707  29.960 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O    1 
HETATM 4542 O  O    . HOH E 3 .   ? -10.091 98.316  4.959  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O    1 
HETATM 4543 O  O    . HOH E 3 .   ? -15.688 94.421  30.399 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O    1 
HETATM 4544 O  O    . HOH E 3 .   ? -13.157 96.120  1.837  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O    1 
HETATM 4545 O  O    . HOH E 3 .   ? 0.351   71.235  20.926 1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O    1 
HETATM 4546 O  O    . HOH E 3 .   ? 22.241  74.229  24.082 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O    1 
HETATM 4547 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.433  69.121  11.817 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O    1 
HETATM 4548 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.319  97.011  23.963 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O    1 
HETATM 4549 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.720  73.158  26.700 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O    1 
HETATM 4550 O  O    . HOH E 3 .   ? 17.169  73.840  18.058 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O    1 
HETATM 4551 O  O    . HOH E 3 .   ? 4.820   78.078  -1.719 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O    1 
HETATM 4552 O  O    . HOH E 3 .   ? -6.609  96.273  1.811  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O    1 
HETATM 4553 O  O    . HOH E 3 .   ? 16.437  84.685  -0.603 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O    1 
HETATM 4554 O  O    . HOH E 3 .   ? -2.481  72.237  9.042  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O    1 
HETATM 4555 O  O    . HOH E 3 .   ? -21.922 80.237  -3.753 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O    1 
HETATM 4556 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.674  75.307  19.742 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O    1 
HETATM 4557 O  O    . HOH E 3 .   ? 20.465  81.386  3.938  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O    1 
HETATM 4558 O  O    . HOH E 3 .   ? -25.090 76.230  1.017  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O    1 
HETATM 4559 O  O    . HOH E 3 .   ? -11.676 96.428  9.085  1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O    1 
HETATM 4560 O  O    . HOH E 3 .   ? 9.173   88.909  -2.490 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O    1 
HETATM 4561 O  O    . HOH E 3 .   ? -1.658  96.236  11.917 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O    1 
HETATM 4562 O  O    . HOH E 3 .   ? 13.391  78.259  -0.173 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O    1 
HETATM 4563 O  O    . HOH E 3 .   ? 10.556  65.288  34.708 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O    1 
HETATM 4564 O  O    . HOH E 3 .   ? 15.418  74.810  14.695 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O    1 
HETATM 4565 O  O    . HOH E 3 .   ? -25.623 78.597  -1.693 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O    1 
HETATM 4566 O  O    . HOH E 3 .   ? 23.658  75.538  26.159 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O    1 
HETATM 4567 O  O    . HOH F 3 .   ? -7.196  63.258  16.207 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O    1 
HETATM 4568 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.999 74.424  5.090  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O    1 
HETATM 4569 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.057   97.819  37.211 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O    1 
HETATM 4570 O  O    . HOH F 3 .   ? -7.806  63.113  29.072 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O    1 
HETATM 4571 O  O    . HOH F 3 .   ? -6.893  64.429  33.623 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O    1 
HETATM 4572 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.314 91.523  24.280 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O    1 
HETATM 4573 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.693  92.787  21.482 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O    1 
HETATM 4574 O  O    . HOH F 3 .   ? 5.815   95.090  40.334 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O    1 
HETATM 4575 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.408 79.297  38.793 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O    1 
HETATM 4576 O  O    . HOH F 3 .   ? 10.067  93.234  8.388  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O    1 
HETATM 4577 O  O    . HOH F 3 .   ? -5.776  86.480  41.179 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O    1 
HETATM 4578 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.432  94.772  39.995 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O    1 
HETATM 4579 O  O    . HOH F 3 .   ? -20.384 80.361  31.573 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O    1 
HETATM 4580 O  O    . HOH F 3 .   ? -7.461  82.732  8.913  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O    1 
HETATM 4581 O  O    . HOH F 3 .   ? -23.253 78.377  6.488  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O    1 
HETATM 4582 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.310 77.379  4.065  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O    1 
HETATM 4583 O  O    . HOH F 3 .   ? 6.181   94.273  9.827  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O    1 
HETATM 4584 O  O    . HOH F 3 .   ? -5.628  72.605  29.134 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O    1 
HETATM 4585 O  O    . HOH F 3 .   ? -0.141  67.352  35.172 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O    1 
HETATM 4586 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.715 94.805  21.831 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O    1 
HETATM 4587 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.619 92.381  15.922 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O    1 
HETATM 4588 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.222 100.378 31.249 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O    1 
HETATM 4589 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.850  95.086  26.086 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O    1 
HETATM 4590 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.584  95.815  40.475 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O    1 
HETATM 4591 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.614 77.254  22.810 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O    1 
HETATM 4592 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.636  74.285  11.831 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O    1 
HETATM 4593 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.058 95.715  18.797 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O    1 
HETATM 4594 O  O    . HOH F 3 .   ? 5.034   82.408  35.005 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O    1 
HETATM 4595 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.709 69.017  17.723 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O    1 
HETATM 4596 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.870 73.657  19.036 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O    1 
HETATM 4597 O  O    . HOH F 3 .   ? -3.258  76.323  23.834 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O    1 
HETATM 4598 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.287 77.982  8.114  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O    1 
HETATM 4599 O  O    . HOH F 3 .   ? -13.188 93.165  26.802 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O    1 
HETATM 4600 O  O    . HOH F 3 .   ? 4.495   95.244  17.871 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O    1 
HETATM 4601 O  O    . HOH F 3 .   ? 20.799  81.143  34.089 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O    1 
HETATM 4602 O  O    . HOH F 3 .   ? -4.987  69.183  23.629 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O    1 
HETATM 4603 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.080 94.904  34.563 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O    1 
HETATM 4604 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.045  74.910  27.457 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O    1 
HETATM 4605 O  O    . HOH F 3 .   ? -5.062  70.693  12.622 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O    1 
HETATM 4606 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.809 96.135  39.193 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O    1 
HETATM 4607 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.100 79.430  25.898 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O    1 
HETATM 4608 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.190 74.885  21.493 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O    1 
HETATM 4609 O  O    . HOH F 3 .   ? -16.318 69.683  22.053 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O    1 
HETATM 4610 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.514 85.158  20.661 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O    1 
HETATM 4611 O  O    . HOH F 3 .   ? 4.099   92.783  34.759 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O    1 
HETATM 4612 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.944  92.307  13.494 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O    1 
HETATM 4613 O  O    . HOH F 3 .   ? -4.162  73.282  36.601 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O    1 
HETATM 4614 O  O    . HOH F 3 .   ? 3.353   69.443  25.313 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O    1 
HETATM 4615 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.072  97.574  31.371 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O    1 
HETATM 4616 O  O    . HOH F 3 .   ? -20.204 79.439  11.681 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O    1 
HETATM 4617 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.526 86.453  41.127 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O    1 
HETATM 4618 O  O    . HOH F 3 .   ? -6.033  82.724  39.185 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O    1 
HETATM 4619 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.452 91.624  37.638 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O    1 
HETATM 4620 O  O    . HOH F 3 .   ? 22.339  89.259  37.120 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O    1 
HETATM 4621 O  O    . HOH F 3 .   ? -1.572  93.880  15.774 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O    1 
HETATM 4622 O  O    . HOH F 3 .   ? 12.257  98.113  33.514 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O    1 
HETATM 4623 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.349 95.052  10.740 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O    1 
HETATM 4624 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.698 101.708 34.490 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O    1 
HETATM 4625 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.467  86.618  40.616 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O    1 
HETATM 4626 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.471  63.436  31.012 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O    1 
HETATM 4627 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.292 77.812  30.247 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O    1 
HETATM 4628 O  O    . HOH F 3 .   ? -7.289  68.171  12.083 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O    1 
HETATM 4629 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.359 91.966  22.351 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O    1 
HETATM 4630 O  O    . HOH F 3 .   ? 20.918  86.584  39.462 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O    1 
HETATM 4631 O  O    . HOH F 3 .   ? 14.409  98.003  39.504 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O    1 
HETATM 4632 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.997 73.272  29.049 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O    1 
HETATM 4633 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.344 86.657  17.556 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O    1 
HETATM 4634 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.791 89.566  42.040 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O    1 
HETATM 4635 O  O    . HOH F 3 .   ? 10.702  87.390  43.141 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O    1 
HETATM 4636 O  O    . HOH F 3 .   ? 16.659  87.685  44.419 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O    1 
HETATM 4637 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.886  73.798  36.784 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O    1 
HETATM 4638 O  O    . HOH F 3 .   ? 0.806   76.965  47.608 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O    1 
HETATM 4639 O  O    . HOH F 3 .   ? 0.539   95.368  38.215 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O    1 
HETATM 4640 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.541 84.683  15.529 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O    1 
HETATM 4641 O  O    . HOH F 3 .   ? 20.409  94.810  37.456 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O    1 
HETATM 4642 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.732 80.113  41.330 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O    1 
HETATM 4643 O  O    . HOH F 3 .   ? 19.254  93.799  43.145 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O    1 
HETATM 4644 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.870 91.569  26.101 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O    1 
HETATM 4645 O  O    . HOH F 3 .   ? -4.075  96.765  22.549 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O    1 
HETATM 4646 O  O    . HOH F 3 .   ? 3.578   95.234  13.388 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O    1 
HETATM 4647 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.609 99.760  40.757 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O    1 
HETATM 4648 O  O    . HOH F 3 .   ? 7.997   96.744  39.176 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O    1 
HETATM 4649 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.300 74.009  29.892 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O    1 
HETATM 4650 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.746 82.348  36.840 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O    1 
HETATM 4651 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.241 80.606  8.546  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O    1 
HETATM 4652 O  O    . HOH F 3 .   ? -13.377 94.727  21.969 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O    1 
HETATM 4653 O  O    . HOH F 3 .   ? 10.969  92.954  43.362 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O    1 
HETATM 4654 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.427 69.777  15.917 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O    1 
HETATM 4655 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.128 77.355  13.472 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O    1 
HETATM 4656 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.064  101.682 33.720 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O    1 
HETATM 4657 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.438 80.795  39.531 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O    1 
HETATM 4658 O  O    . HOH F 3 .   ? 2.058   87.042  35.077 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O    1 
HETATM 4659 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.184 71.227  16.110 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O    1 
HETATM 4660 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.653   79.981  41.055 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O    1 
HETATM 4661 O  O    . HOH F 3 .   ? -4.738  73.072  26.058 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O    1 
HETATM 4662 O  O    . HOH F 3 .   ? -3.721  88.500  41.684 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O    1 
HETATM 4663 O  O    . HOH F 3 .   ? 0.585   74.248  33.348 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O    1 
HETATM 4664 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.381 72.046  30.384 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O    1 
HETATM 4665 O  O    . HOH F 3 .   ? 11.166  89.583  41.595 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O    1 
HETATM 4666 O  O    . HOH F 3 .   ? 19.959  93.245  39.295 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O    1 
HETATM 4667 O  O    . HOH F 3 .   ? 2.675   92.794  18.878 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O    1 
HETATM 4668 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.128 95.762  21.539 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O    1 
HETATM 4669 O  O    . HOH F 3 .   ? 11.780  91.286  16.561 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O    1 
HETATM 4670 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.939 93.069  9.201  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O    1 
HETATM 4671 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.410 78.190  32.272 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O    1 
HETATM 4672 O  O    . HOH F 3 .   ? 0.214   71.037  26.030 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O    1 
HETATM 4673 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.518   87.835  38.095 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O    1 
HETATM 4674 O  O    . HOH F 3 .   ? 4.860   94.937  27.930 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O    1 
HETATM 4675 O  O    . HOH F 3 .   ? 20.987  84.148  40.785 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O    1 
HETATM 4676 O  O    . HOH F 3 .   ? -2.372  90.614  16.924 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O    1 
HETATM 4677 O  O    . HOH F 3 .   ? -23.017 91.297  20.545 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O    1 
HETATM 4678 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.305 76.449  32.581 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O    1 
HETATM 4679 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.010   90.446  43.040 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O    1 
HETATM 4680 O  O    . HOH F 3 .   ? -20.831 75.357  16.770 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O    1 
HETATM 4681 O  O    . HOH F 3 .   ? 7.484   87.839  39.890 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O    1 
HETATM 4682 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.142 78.753  10.154 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O    1 
HETATM 4683 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.041 76.949  39.311 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O    1 
HETATM 4684 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.974 66.599  23.392 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O    1 
HETATM 4685 O  O    . HOH F 3 .   ? -3.039  73.785  22.888 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O    1 
HETATM 4686 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.952  69.767  36.525 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O    1 
HETATM 4687 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.922 74.029  15.379 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O    1 
HETATM 4688 O  O    . HOH F 3 .   ? -3.564  75.592  26.576 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O    1 
HETATM 4689 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.775 75.737  12.545 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O    1 
HETATM 4690 O  O    . HOH F 3 .   ? 13.621  97.570  31.126 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O    1 
HETATM 4691 O  O    . HOH F 3 .   ? 7.297   84.619  37.563 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O    1 
HETATM 4692 O  O    . HOH F 3 .   ? 18.976  85.075  42.468 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O    1 
HETATM 4693 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.811 89.659  17.002 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O    1 
HETATM 4694 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.905   83.493  39.208 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O    1 
HETATM 4695 O  O    . HOH F 3 .   ? 22.899  90.717  34.761 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O    1 
HETATM 4696 O  O    . HOH F 3 .   ? 4.523   85.325  36.115 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O    1 
HETATM 4697 O  O    . HOH F 3 .   ? 24.134  93.192  28.536 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O    1 
HETATM 4698 O  O    . HOH F 3 .   ? 8.543   86.864  45.877 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O    1 
HETATM 4699 O  O    . HOH F 3 .   ? -17.484 73.528  9.090  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O    1 
HETATM 4700 O  O    . HOH F 3 .   ? 2.372   84.110  34.018 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O    1 
HETATM 4701 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.838 92.333  18.715 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O    1 
HETATM 4702 O  O    . HOH F 3 .   ? 15.034  98.777  36.891 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O    1 
HETATM 4703 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.477 92.039  34.664 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O    1 
HETATM 4704 O  O    . HOH F 3 .   ? -17.022 91.740  28.819 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O    1 
HETATM 4705 O  O    . HOH F 3 .   ? -6.326  74.869  39.827 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O    1 
HETATM 4706 O  O    . HOH F 3 .   ? 23.103  94.053  31.356 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O    1 
HETATM 4707 O  O    . HOH F 3 .   ? -13.548 80.401  43.357 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O    1 
HETATM 4708 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.031 84.350  41.503 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O    1 
HETATM 4709 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.459 98.388  37.537 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O    1 
HETATM 4710 O  O    . HOH F 3 .   ? -16.271 93.249  34.291 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O    1 
HETATM 4711 O  O    . HOH F 3 .   ? -0.794  91.959  18.871 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O    1 
HETATM 4712 O  O    . HOH F 3 .   ? -0.395  73.575  25.076 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O    1 
HETATM 4713 O  O    . HOH F 3 .   ? -2.041  73.339  35.191 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O    1 
HETATM 4714 O  O    . HOH F 3 .   ? -16.781 73.554  23.333 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O    1 
HETATM 4715 O  O    . HOH F 3 .   ? 10.182  97.292  40.873 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O    1 
HETATM 4716 O  O    . HOH F 3 .   ? 9.388   89.785  39.670 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O    1 
HETATM 4717 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.928 63.282  16.007 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O    1 
HETATM 4718 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.585 78.529  23.139 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O    1 
HETATM 4719 O  O    . HOH F 3 .   ? 23.018  93.789  33.875 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O    1 
HETATM 4720 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.993 89.469  38.355 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O    1 
HETATM 4721 O  O    . HOH F 3 .   ? 1.875   76.538  37.518 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O    1 
HETATM 4722 O  O    . HOH F 3 .   ? -0.648  93.812  11.472 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O    1 
HETATM 4723 O  O    . HOH F 3 .   ? -13.959 87.110  41.999 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O    1 
HETATM 4724 O  O    . HOH F 3 .   ? -24.041 81.505  13.744 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O    1 
HETATM 4725 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.980  63.348  17.303 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O    1 
HETATM 4726 O  O    . HOH F 3 .   ? 4.107   77.200  45.964 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O    1 
HETATM 4727 O  O    . HOH F 3 .   ? 13.247  100.117 35.112 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O    1 
HETATM 4728 O  O    . HOH F 3 .   ? -5.758  101.783 39.303 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O    1 
HETATM 4729 O  O    . HOH F 3 .   ? -17.855 93.335  31.110 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O    1 
HETATM 4730 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.147 69.497  13.536 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O    1 
HETATM 4731 O  O    . HOH F 3 .   ? -3.079  71.212  24.672 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O    1 
HETATM 4732 O  O    . HOH F 3 .   ? -11.611 70.003  31.556 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O    1 
HETATM 4733 O  O    . HOH F 3 .   ? -20.139 88.664  41.017 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O    1 
HETATM 4734 O  O    . HOH F 3 .   ? 9.461   91.239  43.118 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O    1 
HETATM 4735 O  O    . HOH F 3 .   ? 22.717  82.906  41.341 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O    1 
HETATM 4736 O  O    . HOH F 3 .   ? -19.962 84.271  41.933 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O    1 
HETATM 4737 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.112  79.958  9.841  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O    1 
HETATM 4738 O  O    . HOH F 3 .   ? 15.717  99.859  31.547 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O    1 
HETATM 4739 O  O    . HOH F 3 .   ? 11.939  99.353  40.585 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O    1 
HETATM 4740 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.243  101.316 30.985 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O    1 
HETATM 4741 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.813 94.042  27.986 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O    1 
HETATM 4742 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.130  82.535  41.402 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O    1 
HETATM 4743 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.446 96.014  11.456 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O    1 
HETATM 4744 O  O    . HOH F 3 .   ? -23.423 80.168  11.312 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O    1 
HETATM 4745 O  O    . HOH F 3 .   ? -14.124 96.595  41.713 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O    1 
HETATM 4746 O  O    . HOH F 3 .   ? -6.361  72.448  37.863 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O    1 
HETATM 4747 O  O    . HOH F 3 .   ? -23.818 77.858  12.210 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O    1 
HETATM 4748 O  O    . HOH F 3 .   ? -8.050  74.189  8.837  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O    1 
HETATM 4749 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.014 89.105  41.958 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O    1 
HETATM 4750 O  O    . HOH F 3 .   ? -21.681 78.517  25.669 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O    1 
HETATM 4751 O  O    . HOH F 3 .   ? -16.501 86.643  42.943 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O    1 
HETATM 4752 O  O    . HOH F 3 .   ? -9.814  101.297 41.397 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O    1 
HETATM 4753 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.230 82.599  43.152 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O    1 
HETATM 4754 O  O    . HOH F 3 .   ? 7.882   99.395  38.452 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O    1 
HETATM 4755 O  O    . HOH F 3 .   ? 17.787  99.767  36.917 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O    1 
HETATM 4756 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.293 74.321  25.749 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O    1 
HETATM 4757 O  O    . HOH F 3 .   ? -25.058 72.322  19.855 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O    1 
HETATM 4758 O  O    . HOH F 3 .   ? 21.406  90.697  39.246 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O    1 
HETATM 4759 O  O    . HOH F 3 .   ? 0.463   75.209  36.175 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O    1 
HETATM 4760 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.061 103.081 36.896 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O    1 
HETATM 4761 O  O    . HOH F 3 .   ? -12.916 73.792  32.132 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O    1 
HETATM 4762 O  O    . HOH F 3 .   ? -15.011 70.717  11.030 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O    1 
HETATM 4763 O  O    . HOH F 3 .   ? -18.317 77.244  27.528 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O    1 
HETATM 4764 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.358 72.410  35.757 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O    1 
HETATM 4765 O  O    . HOH F 3 .   ? -22.083 92.892  15.640 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O    1 
HETATM 4766 O  O    . HOH F 3 .   ? -16.874 78.637  29.856 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O    1 
HETATM 4767 O  O    . HOH F 3 .   ? 11.222  101.313 36.458 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O    1 
HETATM 4768 O  O    . HOH F 3 .   ? -10.855 68.691  38.321 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O    1 
HETATM 4769 O  O    . HOH F 3 .   ? -20.704 85.746  44.538 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O    1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.2909 0.4363 0.3148 0.0120  0.0540  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.2901 0.4262 0.3061 -0.0022 0.0461  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.1758 0.3399 0.2491 -0.0231 0.0241  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.1960 0.3323 0.2468 -0.0128 0.0051  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.4073 0.5073 0.3530 0.0029  0.0456  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.5326 0.5918 0.3889 0.0037  0.0476  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 0.6423 0.6611 0.4241 0.0057  0.0572  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 0.6677 0.6759 0.4351 0.0187  0.0554  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
20   N  N   . LEU A 2   ? 0.1257 0.2712 0.1978 -0.0187 0.0120  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   
21   C  CA  . LEU A 2   ? 0.1078 0.2386 0.1691 -0.0005 -0.0048 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  
22   C  C   . LEU A 2   ? 0.0944 0.2374 0.1584 0.0068  -0.0121 0.0144  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   
23   O  O   . LEU A 2   ? 0.1136 0.2512 0.1799 -0.0023 -0.0203 0.0231  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   
24   C  CB  . LEU A 2   ? 0.0995 0.2290 0.1632 -0.0097 -0.0032 0.0098  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  
25   C  CG  . LEU A 2   ? 0.1257 0.2396 0.1677 -0.0060 -0.0010 0.0192  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  
26   C  CD1 . LEU A 2   ? 0.1525 0.2281 0.1755 -0.0155 0.0277  0.0162  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 
27   C  CD2 . LEU A 2   ? 0.1777 0.2676 0.1767 0.0049  -0.0210 0.0220  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 
39   N  N   . SER A 3   ? 0.0931 0.2304 0.1423 -0.0083 -0.0136 0.0130  ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   
40   C  CA  . SER A 3   ? 0.1676 0.2498 0.1562 0.0039  -0.0129 0.0196  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  
41   C  C   . SER A 3   ? 0.1528 0.2685 0.1484 -0.0034 -0.0298 0.0123  ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   
42   O  O   . SER A 3   ? 0.1788 0.2972 0.1665 -0.0427 -0.0399 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   
43   C  CB  . SER A 3   ? 0.2896 0.2722 0.1958 -0.0198 0.0091  0.0180  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  
44   O  OG  . SER A 3   ? 0.3990 0.2999 0.2345 0.0021  0.0173  0.0115  ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  
50   N  N   . GLY A 4   ? 0.1214 0.2611 0.1279 0.0069  -0.0194 0.0063  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   
51   C  CA  . GLY A 4   ? 0.1184 0.2489 0.1174 0.0299  -0.0154 0.0127  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  
52   C  C   . GLY A 4   ? 0.0882 0.2450 0.1002 0.0133  -0.0140 0.0257  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   
53   O  O   . GLY A 4   ? 0.1095 0.2508 0.1051 0.0214  0.0031  0.0357  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   
57   N  N   . LEU A 5   ? 0.0859 0.2344 0.1016 -0.0023 -0.0016 0.0069  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   
58   C  CA  . LEU A 5   ? 0.0811 0.2219 0.1055 -0.0119 -0.0157 0.0063  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  
59   C  C   . LEU A 5   ? 0.0856 0.2147 0.1190 -0.0300 -0.0098 0.0182  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   
60   O  O   . LEU A 5   ? 0.1287 0.2774 0.1358 -0.0689 -0.0167 0.0342  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   
61   C  CB  . LEU A 5   ? 0.1141 0.2483 0.1010 0.0016  0.0000  0.0071  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  
62   C  CG  . LEU A 5   ? 0.1289 0.2735 0.1240 0.0292  -0.0034 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  
63   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.1940 0.2604 0.1235 0.0080  -0.0112 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 
64   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.1530 0.3128 0.1528 0.0486  0.0081  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 
76   N  N   . ASN A 6   ? 0.0698 0.1626 0.1090 0.0101  0.0066  0.0106  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   
77   C  CA  . ASN A 6   ? 0.0864 0.1584 0.1137 0.0152  -0.0049 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  
78   C  C   . ASN A 6   ? 0.0702 0.1646 0.1043 0.0084  -0.0178 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   
79   O  O   . ASN A 6   ? 0.0536 0.1881 0.1208 0.0073  -0.0144 0.0023  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   
80   C  CB  . ASN A 6   ? 0.0681 0.1658 0.1181 0.0078  -0.0043 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  
81   C  CG  . ASN A 6   ? 0.0815 0.1810 0.1298 0.0055  0.0010  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  
82   O  OD1 . ASN A 6   ? 0.0951 0.1906 0.1198 0.0265  0.0013  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 
83   N  ND2 . ASN A 6   ? 0.1146 0.2015 0.1415 0.0072  -0.0217 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 
90   N  N   . HIS A 7   ? 0.0638 0.1416 0.1026 0.0144  0.0034  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   
91   C  CA  . HIS A 7   ? 0.0717 0.1684 0.0971 0.0101  0.0001  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  
92   C  C   . HIS A 7   ? 0.0560 0.1678 0.0969 0.0000  0.0003  0.0137  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   
93   O  O   . HIS A 7   ? 0.0567 0.1552 0.1006 -0.0061 0.0035  0.0031  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   
94   C  CB  . HIS A 7   ? 0.0772 0.1710 0.0973 0.0069  -0.0126 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  
95   C  CG  . HIS A 7   ? 0.0849 0.1805 0.1016 -0.0090 -0.0073 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  
96   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.0872 0.1775 0.0999 -0.0058 0.0055  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 
97   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.1050 0.1873 0.0983 -0.0048 0.0011  0.0039  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 
98   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.1175 0.1926 0.0947 0.0082  -0.0011 0.0006  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 
99   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.1123 0.1882 0.1007 -0.0118 -0.0110 0.0177  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 
107  N  N   . LEU A 8   ? 0.0481 0.1496 0.1044 0.0007  0.0077  0.0091  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   
108  C  CA  . LEU A 8   ? 0.0620 0.1571 0.0963 0.0049  0.0024  0.0095  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  
109  C  C   . LEU A 8   ? 0.0569 0.1506 0.1099 -0.0214 0.0164  0.0095  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   
110  O  O   . LEU A 8   ? 0.0528 0.1625 0.1197 -0.0244 0.0004  0.0140  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   
111  C  CB  . LEU A 8   ? 0.0642 0.1741 0.0936 -0.0123 -0.0055 0.0153  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  
112  C  CG  . LEU A 8   ? 0.0906 0.2002 0.1066 -0.0183 0.0144  0.0039  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  
113  C  CD1 . LEU A 8   ? 0.0866 0.2240 0.1381 -0.0093 0.0250  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 
114  C  CD2 . LEU A 8   ? 0.1121 0.2100 0.1039 0.0003  0.0181  0.0035  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 
126  N  N   . THR A 9   ? 0.0407 0.1533 0.1150 -0.0068 0.0109  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   
127  C  CA  . THR A 9   ? 0.0627 0.1484 0.1156 -0.0022 0.0257  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  
128  C  C   . THR A 9   ? 0.0555 0.1613 0.1111 0.0017  0.0054  0.0037  ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   
129  O  O   . THR A 9   ? 0.0625 0.1664 0.1124 0.0015  0.0046  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   
130  C  CB  . THR A 9   ? 0.0865 0.1524 0.1228 0.0052  0.0238  0.0018  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  
131  O  OG1 . THR A 9   ? 0.1005 0.1770 0.1171 0.0210  0.0082  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 
132  C  CG2 . THR A 9   ? 0.1056 0.1614 0.1320 0.0032  0.0181  0.0045  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 
140  N  N   . LEU A 10  ? 0.0657 0.1639 0.1186 -0.0042 0.0119  0.0016  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
141  C  CA  . LEU A 10  ? 0.0626 0.1552 0.1246 0.0066  0.0186  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
142  C  C   . LEU A 10  ? 0.0417 0.1510 0.1383 0.0179  0.0045  0.0035  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
143  O  O   . LEU A 10  ? 0.0536 0.1705 0.1464 0.0071  -0.0083 0.0077  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
144  C  CB  . LEU A 10  ? 0.1128 0.1617 0.1147 -0.0006 0.0190  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
145  C  CG  . LEU A 10  ? 0.1006 0.1758 0.1086 -0.0002 0.0188  0.0019  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
146  C  CD1 . LEU A 10  ? 0.1392 0.1946 0.1146 -0.0041 0.0395  0.0002  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
147  C  CD2 . LEU A 10  ? 0.1108 0.1864 0.1219 0.0086  -0.0047 0.0218  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
159  N  N   . ALA A 11  ? 0.0515 0.1700 0.1258 -0.0070 -0.0022 0.0162  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   
160  C  CA  . ALA A 11  ? 0.0576 0.1805 0.1368 -0.0038 0.0039  0.0080  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  
161  C  C   . ALA A 11  ? 0.0653 0.1801 0.1308 0.0013  -0.0043 0.0056  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   
162  O  O   . ALA A 11  ? 0.0835 0.1921 0.1293 0.0137  -0.0170 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   
163  C  CB  . ALA A 11  ? 0.0762 0.1757 0.1458 -0.0046 0.0097  0.0068  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  
169  N  N   . VAL A 12  ? 0.0786 0.1834 0.1205 0.0106  0.0028  0.0051  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   
170  C  CA  . VAL A 12  ? 0.0701 0.1878 0.1370 0.0254  0.0136  0.0052  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  
171  C  C   . VAL A 12  ? 0.1122 0.2047 0.1671 0.0301  0.0102  0.0119  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   
172  O  O   . VAL A 12  ? 0.1169 0.2049 0.1707 0.0401  -0.0003 0.0145  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   
173  C  CB  . VAL A 12  ? 0.0676 0.1990 0.1434 0.0206  0.0076  0.0039  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  
174  C  CG1 . VAL A 12  ? 0.0976 0.2082 0.1548 0.0273  0.0344  0.0065  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 
175  C  CG2 . VAL A 12  ? 0.1059 0.1970 0.1505 -0.0150 -0.0108 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 
185  N  N   . SER A 13  ? 0.1102 0.2039 0.1989 0.0353  0.0154  0.0180  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   
186  C  CA  . SER A 13  ? 0.1316 0.2135 0.2321 0.0330  0.0201  0.0263  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  
187  C  C   . SER A 13  ? 0.1354 0.2260 0.2507 0.0333  0.0136  0.0374  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   
188  O  O   . SER A 13  ? 0.1595 0.2397 0.2627 0.0486  0.0141  0.0607  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   
189  C  CB  . SER A 13  ? 0.1927 0.2349 0.2490 0.0062  0.0294  0.0140  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  
190  O  OG  . SER A 13  ? 0.2849 0.2634 0.2824 -0.0029 0.0086  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  
196  N  N   . GLN A 14  ? 0.1267 0.2308 0.2564 0.0380  0.0167  0.0247  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   
197  C  CA  . GLN A 14  ? 0.1208 0.2489 0.2525 0.0268  0.0221  0.0295  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  
198  C  C   . GLN A 14  ? 0.1044 0.2281 0.2132 0.0171  0.0060  0.0256  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   
199  O  O   . GLN A 14  ? 0.1621 0.2118 0.1957 0.0178  -0.0264 0.0069  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   
200  C  CB  . GLN A 14  ? 0.1639 0.2934 0.2891 0.0362  0.0414  0.0221  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  
201  C  CG  . GLN A 14  ? 0.2387 0.3516 0.3110 0.0671  0.0567  0.0080  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  
202  C  CD  . GLN A 14  ? 0.3363 0.4215 0.3279 0.0872  0.0507  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  
203  O  OE1 . GLN A 14  ? 0.3761 0.4522 0.3352 0.0971  0.0677  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 
204  N  NE2 . GLN A 14  ? 0.3646 0.4540 0.3430 0.0943  0.0440  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 
213  N  N   . LEU A 15  ? 0.0865 0.2348 0.1905 0.0172  -0.0013 0.0319  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   
214  C  CA  . LEU A 15  ? 0.1166 0.2421 0.1679 0.0109  -0.0007 0.0164  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  
215  C  C   . LEU A 15  ? 0.1030 0.2296 0.1477 0.0098  0.0032  0.0197  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   
216  O  O   . LEU A 15  ? 0.1454 0.2253 0.1214 0.0205  -0.0124 0.0091  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   
217  C  CB  . LEU A 15  ? 0.1464 0.2669 0.1559 0.0255  -0.0121 0.0093  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  
218  C  CG  . LEU A 15  ? 0.1544 0.2871 0.1695 0.0152  -0.0065 0.0013  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  
219  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.1621 0.2898 0.1842 0.0412  0.0147  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 
220  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.1703 0.2956 0.1645 0.0069  -0.0048 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 
232  N  N   . ALA A 16  ? 0.0871 0.2363 0.1638 -0.0076 0.0016  0.0349  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   
233  C  CA  . ALA A 16  ? 0.0815 0.2550 0.1766 -0.0083 -0.0043 0.0366  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  
234  C  C   . ALA A 16  ? 0.0958 0.2275 0.1674 0.0198  0.0138  0.0358  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   
235  O  O   . ALA A 16  ? 0.0792 0.2354 0.1607 0.0127  0.0146  0.0448  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   
236  C  CB  . ALA A 16  ? 0.1039 0.2893 0.1851 -0.0206 -0.0079 0.0524  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  
242  N  N   . PRO A 17  ? 0.1063 0.2112 0.1635 0.0303  0.0211  0.0272  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A N   
243  C  CA  . PRO A 17  ? 0.1194 0.2045 0.1572 0.0373  0.0275  0.0173  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CA  
244  C  C   . PRO A 17  ? 0.0871 0.1892 0.1417 0.0324  0.0170  0.0154  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A C   
245  O  O   . PRO A 17  ? 0.1298 0.1982 0.1449 0.0342  0.0281  0.0207  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A O   
246  C  CB  . PRO A 17  ? 0.1603 0.2197 0.1750 0.0487  0.0383  0.0139  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CB  
247  C  CG  . PRO A 17  ? 0.2352 0.2306 0.1786 0.0315  0.0363  0.0284  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CG  
248  C  CD  . PRO A 17  ? 0.1665 0.2158 0.1705 0.0288  0.0279  0.0385  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CD  
256  N  N   . SER A 18  ? 0.0887 0.1847 0.1235 0.0007  0.0175  0.0174  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   
257  C  CA  A SER A 18  ? 0.0797 0.1889 0.1216 -0.0123 0.0051  0.0239  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
258  C  CA  B SER A 18  ? 0.0813 0.1837 0.1237 -0.0064 0.0083  0.0236  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
259  C  C   . SER A 18  ? 0.0558 0.1886 0.1160 0.0020  0.0015  0.0109  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   
260  O  O   . SER A 18  ? 0.0829 0.1945 0.1016 0.0028  0.0083  0.0007  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   
261  C  CB  A SER A 18  ? 0.0767 0.1911 0.1322 -0.0149 0.0033  0.0160  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
262  C  CB  B SER A 18  ? 0.0797 0.1747 0.1377 0.0031  0.0129  0.0139  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
263  O  OG  A SER A 18  ? 0.1109 0.2091 0.1428 -0.0144 0.0187  0.0112  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
264  O  OG  B SER A 18  ? 0.1164 0.1842 0.1478 0.0215  0.0282  0.0137  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
275  N  N   . VAL A 19  ? 0.0601 0.1932 0.1204 0.0122  0.0023  0.0117  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   
276  C  CA  . VAL A 19  ? 0.0618 0.1917 0.1341 0.0151  -0.0123 0.0091  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  
277  C  C   . VAL A 19  ? 0.0661 0.1919 0.1384 0.0022  -0.0042 0.0045  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   
278  O  O   . VAL A 19  ? 0.0966 0.1831 0.1462 0.0015  -0.0156 0.0139  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   
279  C  CB  . VAL A 19  ? 0.0933 0.1898 0.1420 -0.0213 -0.0055 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  
280  C  CG1 . VAL A 19  ? 0.1232 0.1999 0.1484 -0.0187 -0.0106 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 
281  C  CG2 . VAL A 19  ? 0.1055 0.2043 0.1672 -0.0097 0.0052  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 
291  N  N   . ALA A 20  ? 0.0658 0.2005 0.1356 0.0141  -0.0060 0.0264  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   
292  C  CA  . ALA A 20  ? 0.0769 0.2086 0.1446 0.0033  0.0091  0.0190  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  
293  C  C   . ALA A 20  ? 0.0769 0.1985 0.1358 0.0167  0.0104  0.0235  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   
294  O  O   . ALA A 20  ? 0.0823 0.2024 0.1393 0.0223  0.0299  0.0287  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   
295  C  CB  . ALA A 20  ? 0.0960 0.2250 0.1580 0.0187  0.0122  0.0237  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  
301  N  N   . PHE A 21  ? 0.0748 0.1897 0.1199 0.0157  0.0270  0.0190  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   
302  C  CA  . PHE A 21  ? 0.0821 0.1844 0.1115 0.0115  0.0108  0.0113  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  
303  C  C   . PHE A 21  ? 0.0862 0.1771 0.0969 0.0099  0.0033  0.0044  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   
304  O  O   . PHE A 21  ? 0.0817 0.1826 0.0965 0.0164  0.0125  0.0120  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   
305  C  CB  . PHE A 21  ? 0.1204 0.1938 0.1044 -0.0043 0.0173  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  
306  C  CG  . PHE A 21  ? 0.1074 0.2010 0.1014 -0.0086 0.0097  0.0011  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  
307  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.1265 0.2260 0.1125 0.0031  0.0012  0.0125  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 
308  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.1138 0.2048 0.1072 0.0015  -0.0087 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 
309  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.1503 0.2435 0.1200 -0.0040 0.0028  0.0060  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 
310  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.1186 0.2173 0.1235 -0.0122 -0.0137 0.0162  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 
311  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.1398 0.2359 0.1205 -0.0206 -0.0160 0.0136  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  
321  N  N   . TYR A 22  ? 0.0605 0.1921 0.1001 0.0055  0.0004  0.0000  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   
322  C  CA  . TYR A 22  ? 0.0654 0.1888 0.1043 0.0089  0.0034  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  
323  C  C   . TYR A 22  ? 0.0605 0.1871 0.1002 0.0081  -0.0126 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   
324  O  O   . TYR A 22  ? 0.0805 0.1883 0.0973 0.0072  -0.0123 0.0111  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   
325  C  CB  . TYR A 22  ? 0.0799 0.1856 0.0959 0.0232  0.0240  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  
326  C  CG  . TYR A 22  ? 0.0649 0.2008 0.0995 0.0134  0.0248  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  
327  C  CD1 . TYR A 22  ? 0.0694 0.1895 0.1084 0.0060  0.0116  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 
328  C  CD2 . TYR A 22  ? 0.0576 0.2089 0.1132 0.0002  0.0092  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 
329  C  CE1 . TYR A 22  ? 0.0914 0.2039 0.1059 -0.0036 0.0169  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 
330  C  CE2 . TYR A 22  ? 0.0735 0.2011 0.1131 -0.0009 0.0036  0.0085  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 
331  C  CZ  . TYR A 22  ? 0.0607 0.1961 0.1019 -0.0061 0.0143  0.0032  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  
332  O  OH  . TYR A 22  ? 0.0762 0.2130 0.1029 -0.0193 0.0128  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  
342  N  N   . GLN A 23  ? 0.0606 0.1906 0.1081 -0.0033 0.0076  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   
343  C  CA  . GLN A 23  ? 0.0670 0.1849 0.1082 -0.0081 -0.0018 0.0023  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  
344  C  C   . GLN A 23  ? 0.0735 0.1907 0.1166 0.0002  -0.0133 0.0207  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   
345  O  O   . GLN A 23  ? 0.1113 0.2230 0.1368 0.0073  -0.0085 0.0446  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   
346  C  CB  . GLN A 23  ? 0.0831 0.2016 0.1295 -0.0069 -0.0054 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  
347  C  CG  . GLN A 23  ? 0.0875 0.2253 0.1455 -0.0139 -0.0078 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  
348  C  CD  . GLN A 23  ? 0.1030 0.2757 0.1692 -0.0209 -0.0042 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  
349  O  OE1 . GLN A 23  ? 0.1557 0.3364 0.1666 -0.0156 0.0005  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 
350  N  NE2 . GLN A 23  ? 0.0707 0.2722 0.1746 -0.0077 0.0097  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 
359  N  N   . GLN A 24  ? 0.0662 0.1973 0.1194 -0.0022 0.0023  0.0239  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   
360  C  CA  . GLN A 24  ? 0.0745 0.2213 0.1196 -0.0024 0.0163  0.0154  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  
361  C  C   . GLN A 24  ? 0.0944 0.2449 0.1294 -0.0081 0.0218  0.0223  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   
362  O  O   . GLN A 24  ? 0.1938 0.2804 0.1550 -0.0719 0.0127  0.0392  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   
363  C  CB  . GLN A 24  ? 0.0690 0.2197 0.1196 -0.0034 0.0140  0.0169  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  
364  C  CG  . GLN A 24  ? 0.0676 0.2190 0.1401 -0.0003 0.0073  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  
365  C  CD  . GLN A 24  ? 0.0930 0.2397 0.1490 0.0410  0.0008  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  
366  O  OE1 . GLN A 24  ? 0.1629 0.2647 0.1594 0.0360  -0.0038 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 
367  N  NE2 . GLN A 24  ? 0.1366 0.2751 0.1612 0.0754  -0.0392 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 
376  N  N   . LEU A 25  ? 0.0699 0.2241 0.1132 0.0085  -0.0001 0.0140  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   
377  C  CA  . LEU A 25  ? 0.0999 0.2506 0.1145 0.0035  0.0013  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  
378  C  C   . LEU A 25  ? 0.0924 0.2432 0.1017 0.0011  -0.0027 0.0195  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   
379  O  O   . LEU A 25  ? 0.1365 0.2735 0.0974 0.0273  0.0095  0.0373  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   
380  C  CB  . LEU A 25  ? 0.1263 0.2635 0.1308 0.0202  -0.0043 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  
381  C  CG  . LEU A 25  ? 0.1887 0.2950 0.1515 -0.0254 0.0046  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  
382  C  CD1 . LEU A 25  ? 0.2302 0.3314 0.1535 -0.0190 0.0094  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 
383  C  CD2 . LEU A 25  ? 0.2397 0.2908 0.1675 -0.0683 -0.0019 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 
395  N  N   . LEU A 26  ? 0.0766 0.2246 0.1010 0.0067  -0.0031 0.0168  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
396  C  CA  . LEU A 26  ? 0.0915 0.2073 0.1053 -0.0057 -0.0014 0.0084  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
397  C  C   . LEU A 26  ? 0.0912 0.2075 0.1156 -0.0140 0.0191  0.0179  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
398  O  O   . LEU A 26  ? 0.1093 0.1893 0.1372 0.0051  0.0029  0.0212  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
399  C  CB  . LEU A 26  ? 0.0829 0.2172 0.1130 -0.0248 -0.0016 0.0035  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
400  C  CG  . LEU A 26  ? 0.0978 0.2339 0.1404 -0.0328 0.0082  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
401  C  CD1 . LEU A 26  ? 0.0676 0.2271 0.1327 -0.0314 0.0075  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
402  C  CD2 . LEU A 26  ? 0.1551 0.2593 0.1571 -0.0333 0.0154  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
414  N  N   . GLY A 27  ? 0.0860 0.2119 0.1097 -0.0208 0.0079  0.0140  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
415  C  CA  . GLY A 27  ? 0.0848 0.2065 0.1081 -0.0155 0.0128  0.0261  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
416  C  C   . GLY A 27  ? 0.0955 0.1971 0.1116 0.0039  0.0034  0.0181  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
417  O  O   . GLY A 27  ? 0.1115 0.2089 0.1198 0.0040  -0.0013 0.0071  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
421  N  N   . MET A 28  ? 0.0851 0.1769 0.0934 -0.0067 -0.0065 0.0048  ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   
422  C  CA  . MET A 28  ? 0.0766 0.1721 0.1092 -0.0005 0.0021  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  
423  C  C   . MET A 28  ? 0.0840 0.1764 0.0934 0.0072  -0.0079 0.0115  ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   
424  O  O   . MET A 28  ? 0.1037 0.2023 0.1077 0.0131  0.0016  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   
425  C  CB  . MET A 28  ? 0.0916 0.1699 0.1197 0.0038  0.0183  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  
426  C  CG  . MET A 28  ? 0.0837 0.1744 0.1336 -0.0039 0.0071  0.0077  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  
427  S  SD  . MET A 28  ? 0.0956 0.2023 0.1528 -0.0130 0.0127  0.0134  ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  
428  C  CE  . MET A 28  ? 0.1078 0.2175 0.1643 -0.0186 0.0069  0.0047  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  
438  N  N   . THR A 29  ? 0.0844 0.1796 0.1010 0.0059  0.0063  0.0192  ? ? ? ? ? ? 29  THR A N   
439  C  CA  . THR A 29  ? 0.0907 0.1874 0.1096 -0.0188 0.0127  0.0094  ? ? ? ? ? ? 29  THR A CA  
440  C  C   . THR A 29  ? 0.0720 0.1937 0.0968 -0.0138 0.0135  0.0079  ? ? ? ? ? ? 29  THR A C   
441  O  O   . THR A 29  ? 0.0715 0.2070 0.1095 -0.0181 0.0060  0.0227  ? ? ? ? ? ? 29  THR A O   
442  C  CB  . THR A 29  ? 0.1490 0.1970 0.1243 -0.0307 0.0000  0.0084  ? ? ? ? ? ? 29  THR A CB  
443  O  OG1 . THR A 29  ? 0.2245 0.2185 0.1389 -0.0331 -0.0116 0.0321  ? ? ? ? ? ? 29  THR A OG1 
444  C  CG2 . THR A 29  ? 0.1636 0.2056 0.1490 -0.0418 -0.0044 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CG2 
452  N  N   . LEU A 30  ? 0.0755 0.2096 0.0919 -0.0148 0.0127  0.0073  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   
453  C  CA  . LEU A 30  ? 0.0588 0.2017 0.1042 -0.0148 0.0112  0.0001  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  
454  C  C   . LEU A 30  ? 0.0566 0.1878 0.1110 0.0040  0.0010  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   
455  O  O   . LEU A 30  ? 0.0952 0.2315 0.1227 -0.0356 0.0111  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   
456  C  CB  . LEU A 30  ? 0.0748 0.2118 0.1169 0.0217  0.0035  0.0049  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  
457  C  CG  . LEU A 30  ? 0.0789 0.2162 0.1286 0.0368  0.0083  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  
458  C  CD1 . LEU A 30  ? 0.0835 0.2203 0.1114 0.0398  0.0138  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 
459  C  CD2 . LEU A 30  ? 0.1025 0.2264 0.1474 0.0477  0.0065  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 
471  N  N   . HIS A 31  ? 0.0516 0.1741 0.1126 0.0004  -0.0007 0.0041  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   
472  C  CA  . HIS A 31  ? 0.0696 0.1734 0.1173 0.0112  -0.0111 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  
473  C  C   . HIS A 31  ? 0.0654 0.1640 0.1169 -0.0012 -0.0123 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   
474  O  O   . HIS A 31  ? 0.0903 0.1878 0.1301 -0.0084 -0.0155 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   
475  C  CB  . HIS A 31  ? 0.0788 0.1775 0.1096 0.0159  -0.0007 0.0026  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  
476  C  CG  . HIS A 31  ? 0.1027 0.1872 0.1267 -0.0054 -0.0109 0.0110  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  
477  N  ND1 . HIS A 31  ? 0.1911 0.2114 0.1481 0.0041  -0.0331 0.0147  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 
478  C  CD2 . HIS A 31  ? 0.0993 0.2052 0.1315 -0.0058 -0.0262 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 
479  C  CE1 . HIS A 31  ? 0.1892 0.2190 0.1521 -0.0201 -0.0542 0.0178  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 
480  N  NE2 . HIS A 31  ? 0.1242 0.2251 0.1463 -0.0052 -0.0445 0.0150  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 
488  N  N   . ALA A 32  ? 0.0880 0.1584 0.1088 -0.0087 -0.0210 0.0026  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   
489  C  CA  . ALA A 32  ? 0.0854 0.1856 0.1089 0.0024  -0.0129 0.0097  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  
490  C  C   . ALA A 32  ? 0.0537 0.2004 0.1132 -0.0086 -0.0052 0.0158  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   
491  O  O   . ALA A 32  ? 0.0673 0.2032 0.1174 -0.0122 -0.0130 0.0251  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   
492  C  CB  . ALA A 32  ? 0.1188 0.2086 0.1069 0.0002  -0.0122 0.0017  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  
498  N  N   . ARG A 33  ? 0.0633 0.2087 0.1041 -0.0294 -0.0152 0.0251  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   
499  C  CA  . ARG A 33  ? 0.1047 0.2338 0.1104 -0.0258 -0.0167 0.0278  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  
500  C  C   . ARG A 33  ? 0.1070 0.2130 0.1102 -0.0306 -0.0226 0.0173  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   
501  O  O   . ARG A 33  ? 0.1456 0.2294 0.1223 -0.0523 -0.0360 0.0247  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   
502  C  CB  . ARG A 33  ? 0.1764 0.2775 0.1369 -0.0156 0.0025  0.0251  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  
503  C  CG  . ARG A 33  ? 0.1985 0.3257 0.1725 -0.0045 0.0385  0.0211  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  
504  C  CD  . ARG A 33  ? 0.2008 0.3812 0.2074 0.0164  0.0507  0.0304  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  
505  N  NE  . ARG A 33  ? 0.2554 0.4268 0.2450 0.0208  0.0407  0.0406  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  
506  C  CZ  . ARG A 33  ? 0.3100 0.4626 0.2672 0.0148  0.0188  0.0561  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  
507  N  NH1 . ARG A 33  ? 0.3353 0.4668 0.2729 0.0160  0.0098  0.0579  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 
508  N  NH2 . ARG A 33  ? 0.3172 0.4808 0.2802 -0.0032 0.0220  0.0595  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 
522  N  N   . TRP A 34  ? 0.0891 0.1983 0.1127 -0.0150 -0.0164 0.0191  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   
523  C  CA  . TRP A 34  ? 0.0781 0.1981 0.1215 0.0019  0.0003  0.0235  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  
524  C  C   . TRP A 34  ? 0.0829 0.2043 0.1313 -0.0068 -0.0091 0.0186  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   
525  O  O   . TRP A 34  ? 0.1232 0.1953 0.1140 -0.0052 -0.0069 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   
526  C  CB  . TRP A 34  ? 0.0764 0.2106 0.1292 0.0145  -0.0017 0.0283  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  
527  C  CG  . TRP A 34  ? 0.0968 0.2406 0.1472 0.0261  0.0075  0.0110  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  
528  C  CD1 . TRP A 34  ? 0.0965 0.2517 0.1720 0.0301  0.0001  0.0135  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 
529  C  CD2 . TRP A 34  ? 0.1182 0.2586 0.1641 0.0421  0.0064  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 
530  N  NE1 . TRP A 34  ? 0.1161 0.2658 0.1998 0.0094  0.0091  0.0035  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 
531  C  CE2 . TRP A 34  ? 0.0968 0.2715 0.1862 0.0304  -0.0085 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 
532  C  CE3 . TRP A 34  ? 0.1522 0.2732 0.1679 0.0713  -0.0125 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 
533  C  CZ2 . TRP A 34  ? 0.1381 0.2932 0.2006 0.0578  -0.0248 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 
534  C  CZ3 . TRP A 34  ? 0.1757 0.2852 0.1706 0.0931  -0.0049 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 
535  C  CH2 . TRP A 34  ? 0.1704 0.2944 0.1814 0.0896  -0.0320 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 
546  N  N   . ASP A 35  ? 0.0828 0.2033 0.1463 0.0097  -0.0119 0.0453  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   
547  C  CA  . ASP A 35  ? 0.1150 0.2262 0.1649 0.0106  -0.0403 0.0397  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  
548  C  C   . ASP A 35  ? 0.1288 0.2212 0.1767 -0.0017 -0.0440 0.0365  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   
549  O  O   . ASP A 35  ? 0.1709 0.2292 0.2163 -0.0162 -0.0312 0.0052  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   
550  C  CB  . ASP A 35  ? 0.1336 0.2544 0.1805 0.0277  -0.0489 0.0566  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  
551  C  CG  . ASP A 35  ? 0.2301 0.3082 0.2025 0.0273  -0.0429 0.0569  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  
552  O  OD1 . ASP A 35  ? 0.2528 0.3237 0.2288 0.0151  -0.0467 0.0588  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 
553  O  OD2 . ASP A 35  ? 0.2834 0.3365 0.2115 0.0271  -0.0427 0.0415  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 
558  N  N   . SER A 36  ? 0.1174 0.2256 0.1614 -0.0205 -0.0404 0.0531  ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   
559  C  CA  A SER A 36  ? 0.1277 0.2342 0.1583 -0.0234 -0.0397 0.0665  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  
560  C  CA  B SER A 36  ? 0.1200 0.2298 0.1566 -0.0318 -0.0315 0.0647  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  
561  C  C   . SER A 36  ? 0.0950 0.2176 0.1455 -0.0144 -0.0273 0.0600  ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   
562  O  O   . SER A 36  ? 0.1148 0.2180 0.1521 -0.0270 -0.0277 0.0393  ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   
563  C  CB  A SER A 36  ? 0.1793 0.2691 0.1753 -0.0183 -0.0467 0.0625  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  
564  C  CB  B SER A 36  ? 0.1506 0.2538 0.1682 -0.0471 -0.0218 0.0653  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  
565  O  OG  A SER A 36  ? 0.2091 0.2925 0.1930 -0.0130 -0.0532 0.0571  ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  
566  O  OG  B SER A 36  ? 0.1638 0.2680 0.1810 -0.0540 -0.0069 0.0566  ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  
577  N  N   . GLY A 37  ? 0.0875 0.2046 0.1197 -0.0302 -0.0206 0.0418  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   
578  C  CA  . GLY A 37  ? 0.0844 0.1842 0.1169 -0.0103 -0.0079 0.0232  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  
579  C  C   . GLY A 37  ? 0.0600 0.1725 0.1183 0.0022  -0.0083 0.0147  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   
580  O  O   . GLY A 37  ? 0.0689 0.1788 0.1225 0.0002  -0.0082 0.0210  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   
584  N  N   . ALA A 38  ? 0.0785 0.1570 0.1078 0.0048  -0.0062 0.0053  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   
585  C  CA  . ALA A 38  ? 0.0790 0.1530 0.1103 -0.0082 -0.0018 0.0047  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  
586  C  C   . ALA A 38  ? 0.0566 0.1647 0.1057 -0.0132 -0.0160 0.0089  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   
587  O  O   . ALA A 38  ? 0.0588 0.1710 0.1224 -0.0147 -0.0181 0.0093  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   
588  C  CB  . ALA A 38  ? 0.0706 0.1660 0.1140 -0.0009 0.0063  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  
594  N  N   . TYR A 39  ? 0.0547 0.1662 0.1097 -0.0119 -0.0264 0.0106  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   
595  C  CA  . TYR A 39  ? 0.0561 0.1694 0.1110 0.0027  -0.0014 0.0016  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  
596  C  C   . TYR A 39  ? 0.0501 0.1661 0.1151 -0.0033 0.0069  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   
597  O  O   . TYR A 39  ? 0.0577 0.1859 0.1185 -0.0119 -0.0094 0.0151  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   
598  C  CB  . TYR A 39  ? 0.0716 0.1708 0.1205 0.0146  0.0034  0.0083  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  
599  C  CG  . TYR A 39  ? 0.0749 0.1878 0.1173 0.0126  0.0058  0.0143  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  
600  C  CD1 . TYR A 39  ? 0.0668 0.2034 0.1237 0.0096  0.0063  0.0223  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 
601  C  CD2 . TYR A 39  ? 0.0885 0.1803 0.1235 -0.0030 0.0109  0.0038  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 
602  C  CE1 . TYR A 39  ? 0.0893 0.2045 0.1476 0.0133  0.0279  0.0199  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 
603  C  CE2 . TYR A 39  ? 0.0918 0.1978 0.1422 0.0063  0.0236  0.0047  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 
604  C  CZ  . TYR A 39  ? 0.0737 0.2092 0.1460 0.0116  0.0435  0.0023  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  
605  O  OH  . TYR A 39  ? 0.1025 0.2496 0.1542 0.0048  0.0400  0.0061  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  
615  N  N   . LEU A 40  ? 0.0522 0.1716 0.1184 -0.0093 -0.0010 0.0138  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   
616  C  CA  . LEU A 40  ? 0.0456 0.1658 0.1180 -0.0166 -0.0089 0.0103  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  
617  C  C   . LEU A 40  ? 0.0502 0.1721 0.1262 -0.0217 0.0003  0.0232  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   
618  O  O   . LEU A 40  ? 0.0626 0.1721 0.1424 -0.0145 -0.0033 0.0303  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   
619  C  CB  . LEU A 40  ? 0.0514 0.1910 0.1093 -0.0159 -0.0028 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  
620  C  CG  . LEU A 40  ? 0.0752 0.1888 0.1146 0.0106  -0.0009 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  
621  C  CD1 . LEU A 40  ? 0.1132 0.2028 0.1294 0.0187  0.0162  0.0031  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 
622  C  CD2 . LEU A 40  ? 0.1070 0.2012 0.1253 0.0200  0.0186  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 
634  N  N   . SER A 41  ? 0.0648 0.1958 0.1174 -0.0198 -0.0038 0.0299  ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   
635  C  CA  . SER A 41  ? 0.0702 0.2148 0.1132 0.0157  0.0003  0.0306  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  
636  C  C   . SER A 41  ? 0.0614 0.2049 0.1158 0.0052  0.0027  0.0224  ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   
637  O  O   . SER A 41  ? 0.0676 0.2156 0.1243 0.0177  0.0044  0.0153  ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   
638  C  CB  . SER A 41  ? 0.1024 0.2283 0.1225 0.0210  -0.0051 0.0317  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  
639  O  OG  . SER A 41  ? 0.1228 0.2410 0.1367 0.0015  -0.0185 0.0242  ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  
645  N  N   . CYS A 42  ? 0.0718 0.2225 0.1200 0.0078  0.0116  0.0153  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N   
646  C  CA  . CYS A 42  ? 0.1056 0.2208 0.1160 0.0093  -0.0046 0.0057  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA  
647  C  C   . CYS A 42  ? 0.1259 0.2062 0.1272 0.0014  -0.0196 0.0139  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C   
648  O  O   . CYS A 42  ? 0.1023 0.1986 0.1215 -0.0033 -0.0085 0.0029  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O   
649  C  CB  . CYS A 42  ? 0.1200 0.2400 0.1257 0.0289  -0.0115 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB  
650  S  SG  . CYS A 42  ? 0.1746 0.2525 0.1376 0.0339  -0.0118 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG  
656  N  N   . GLY A 43  ? 0.1172 0.2196 0.1557 0.0023  -0.0063 0.0264  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   
657  C  CA  . GLY A 43  ? 0.1453 0.2105 0.1653 -0.0096 -0.0088 0.0319  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  
658  C  C   . GLY A 43  ? 0.1624 0.2116 0.1672 0.0054  -0.0136 0.0258  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   
659  O  O   . GLY A 43  ? 0.1695 0.2310 0.1814 -0.0175 -0.0306 0.0123  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   
663  N  N   . ASP A 44  ? 0.1621 0.2003 0.1708 0.0132  -0.0133 0.0129  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   
664  C  CA  . ASP A 44  ? 0.1749 0.2331 0.1870 0.0180  0.0053  0.0223  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  
665  C  C   . ASP A 44  ? 0.1357 0.2095 0.1519 0.0083  0.0213  0.0164  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   
666  O  O   . ASP A 44  ? 0.2044 0.2130 0.1536 0.0302  0.0531  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   
667  C  CB  . ASP A 44  ? 0.2647 0.2997 0.2266 0.0632  -0.0001 0.0186  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  
668  C  CG  . ASP A 44  ? 0.3641 0.3881 0.2716 0.0673  -0.0070 0.0233  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  
669  O  OD1 . ASP A 44  ? 0.3913 0.4099 0.2858 0.0633  0.0097  0.0226  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 
670  O  OD2 . ASP A 44  ? 0.4151 0.4216 0.3035 0.0865  -0.0102 0.0308  ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 
675  N  N   . LEU A 45  ? 0.0927 0.1825 0.1304 0.0122  -0.0148 0.0164  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   
676  C  CA  . LEU A 45  ? 0.0712 0.1881 0.1211 -0.0017 -0.0069 0.0148  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  
677  C  C   . LEU A 45  ? 0.0629 0.1860 0.1141 -0.0196 0.0063  0.0124  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   
678  O  O   . LEU A 45  ? 0.0643 0.1966 0.1230 -0.0019 0.0002  0.0219  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   
679  C  CB  . LEU A 45  ? 0.1023 0.2019 0.1315 -0.0034 -0.0289 0.0151  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  
680  C  CG  . LEU A 45  ? 0.1201 0.2110 0.1428 -0.0429 -0.0384 0.0087  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  
681  C  CD1 . LEU A 45  ? 0.1662 0.2299 0.1329 -0.0533 -0.0371 0.0262  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 
682  C  CD2 . LEU A 45  ? 0.1571 0.2089 0.1583 -0.0312 -0.0312 0.0002  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 
694  N  N   . TRP A 46  ? 0.0531 0.1903 0.1119 -0.0009 0.0174  0.0142  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   
695  C  CA  . TRP A 46  ? 0.0655 0.1782 0.1172 -0.0271 -0.0029 0.0039  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  
696  C  C   . TRP A 46  ? 0.0700 0.1610 0.1087 -0.0064 0.0059  0.0080  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   
697  O  O   . TRP A 46  ? 0.0730 0.1535 0.1052 -0.0019 -0.0003 0.0042  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   
698  C  CB  . TRP A 46  ? 0.0728 0.1688 0.1303 -0.0131 0.0044  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  
699  C  CG  . TRP A 46  ? 0.0795 0.1920 0.1162 0.0032  -0.0070 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  
700  C  CD1 . TRP A 46  ? 0.1137 0.2095 0.1070 0.0063  -0.0065 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 
701  C  CD2 . TRP A 46  ? 0.0782 0.2045 0.1101 0.0083  -0.0200 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 
702  N  NE1 . TRP A 46  ? 0.1413 0.2156 0.1225 0.0301  -0.0230 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 
703  C  CE2 . TRP A 46  ? 0.1121 0.2144 0.1165 0.0122  -0.0272 0.0031  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 
704  C  CE3 . TRP A 46  ? 0.0944 0.2054 0.1118 -0.0033 -0.0101 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 
705  C  CZ2 . TRP A 46  ? 0.1377 0.2248 0.1248 0.0010  -0.0293 0.0084  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 
706  C  CZ3 . TRP A 46  ? 0.1186 0.2178 0.1209 -0.0118 -0.0215 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 
707  C  CH2 . TRP A 46  ? 0.1346 0.2186 0.1205 -0.0124 -0.0213 0.0086  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 
718  N  N   . LEU A 47  ? 0.0603 0.1629 0.1117 -0.0154 0.0053  0.0049  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
719  C  CA  . LEU A 47  ? 0.0557 0.1801 0.1134 -0.0036 0.0107  0.0065  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
720  C  C   . LEU A 47  ? 0.0505 0.1739 0.1232 0.0035  0.0013  0.0085  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
721  O  O   . LEU A 47  ? 0.0596 0.1870 0.1260 -0.0072 -0.0013 0.0102  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
722  C  CB  . LEU A 47  ? 0.0687 0.1903 0.1197 -0.0145 0.0128  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
723  C  CG  . LEU A 47  ? 0.0881 0.1939 0.1336 -0.0127 0.0174  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
724  C  CD1 . LEU A 47  ? 0.1000 0.2061 0.1303 -0.0173 0.0308  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
725  C  CD2 . LEU A 47  ? 0.1126 0.1908 0.1477 0.0120  0.0242  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
737  N  N   . CYS A 48  ? 0.0558 0.1751 0.1046 -0.0016 -0.0019 0.0118  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   
738  C  CA  A CYS A 48  ? 0.0676 0.1695 0.1128 -0.0042 -0.0137 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  
739  C  CA  B CYS A 48  ? 0.0702 0.1643 0.1080 -0.0139 -0.0140 0.0074  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  
740  C  C   . CYS A 48  ? 0.0556 0.1675 0.1235 0.0012  -0.0069 0.0050  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   
741  O  O   . CYS A 48  ? 0.0652 0.1652 0.1575 -0.0033 -0.0199 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   
742  C  CB  A CYS A 48  ? 0.0921 0.1905 0.1198 0.0092  -0.0010 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  
743  C  CB  B CYS A 48  ? 0.1149 0.1859 0.1088 -0.0132 0.0067  0.0011  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  
744  S  SG  A CYS A 48  ? 0.1055 0.2141 0.1350 0.0162  0.0053  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  
745  S  SG  B CYS A 48  ? 0.1344 0.2127 0.1178 -0.0099 0.0101  0.0169  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  
756  N  N   . LEU A 49  ? 0.0680 0.1699 0.1228 -0.0023 -0.0052 0.0093  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   
757  C  CA  . LEU A 49  ? 0.0618 0.1861 0.1339 0.0068  -0.0030 0.0172  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  
758  C  C   . LEU A 49  ? 0.0632 0.1847 0.1292 -0.0112 -0.0226 0.0179  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   
759  O  O   . LEU A 49  ? 0.1287 0.2044 0.1391 -0.0364 -0.0530 0.0256  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   
760  C  CB  . LEU A 49  ? 0.0812 0.1847 0.1393 -0.0045 0.0118  0.0081  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  
761  C  CG  . LEU A 49  ? 0.0660 0.1991 0.1425 -0.0048 0.0052  0.0011  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  
762  C  CD1 . LEU A 49  ? 0.0824 0.2313 0.1703 -0.0026 0.0208  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 
763  C  CD2 . LEU A 49  ? 0.1033 0.2037 0.1324 -0.0113 -0.0035 0.0238  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 
775  N  N   . SER A 50  ? 0.0656 0.1903 0.1087 -0.0194 -0.0098 0.0160  ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   
776  C  CA  . SER A 50  ? 0.0647 0.1904 0.1098 -0.0140 -0.0003 0.0184  ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  
777  C  C   . SER A 50  ? 0.0801 0.1822 0.1247 -0.0021 -0.0061 0.0206  ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   
778  O  O   . SER A 50  ? 0.0962 0.1822 0.1248 -0.0138 -0.0052 0.0164  ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   
779  C  CB  . SER A 50  ? 0.0939 0.2440 0.1172 -0.0080 0.0002  0.0187  ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  
780  O  OG  . SER A 50  ? 0.1160 0.3177 0.1342 0.0167  0.0293  0.0395  ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  
786  N  N   . LEU A 51  ? 0.0657 0.1949 0.1534 0.0077  -0.0111 0.0207  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   
787  C  CA  . LEU A 51  ? 0.0885 0.2068 0.1794 0.0059  -0.0060 0.0259  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  
788  C  C   . LEU A 51  ? 0.1273 0.2176 0.1870 -0.0042 0.0020  0.0404  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   
789  O  O   . LEU A 51  ? 0.1826 0.2324 0.1832 -0.0299 0.0111  0.0396  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   
790  C  CB  . LEU A 51  ? 0.1148 0.2144 0.2028 0.0134  -0.0134 0.0289  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  
791  C  CG  . LEU A 51  ? 0.1518 0.2432 0.2262 0.0311  -0.0423 0.0488  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  
792  C  CD1 . LEU A 51  ? 0.1464 0.2602 0.2414 0.0304  -0.0218 0.0476  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 
793  C  CD2 . LEU A 51  ? 0.1556 0.2536 0.2346 0.0321  -0.0565 0.0417  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 
805  N  N   . ASP A 52  ? 0.1032 0.2250 0.1992 -0.0122 0.0034  0.0505  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   
806  C  CA  . ASP A 52  ? 0.1148 0.2290 0.2393 -0.0124 -0.0182 0.0642  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
807  C  C   . ASP A 52  ? 0.1398 0.2373 0.2793 -0.0052 -0.0295 0.0577  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   
808  O  O   . ASP A 52  ? 0.1662 0.2199 0.2693 -0.0155 -0.0172 0.0437  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   
809  C  CB  . ASP A 52  ? 0.1260 0.2300 0.2504 0.0024  -0.0253 0.0772  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
810  C  CG  . ASP A 52  ? 0.1323 0.2416 0.2696 0.0244  -0.0269 0.0659  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
811  O  OD1 . ASP A 52  ? 0.1627 0.2571 0.2826 0.0147  -0.0165 0.0627  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
812  O  OD2 . ASP A 52  ? 0.1158 0.2504 0.2752 0.0249  -0.0159 0.0654  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
817  N  N   . PRO A 53  ? 0.1981 0.2494 0.3270 0.0150  -0.0376 0.0737  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   
818  C  CA  . PRO A 53  ? 0.2713 0.2737 0.3639 0.0159  -0.0396 0.0655  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  
819  C  C   . PRO A 53  ? 0.2883 0.2787 0.4001 0.0145  -0.0320 0.0417  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   
820  O  O   . PRO A 53  ? 0.3262 0.2817 0.4218 0.0258  -0.0099 0.0335  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   
821  C  CB  . PRO A 53  ? 0.3025 0.2860 0.3628 0.0350  -0.0496 0.0716  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  
822  C  CG  . PRO A 53  ? 0.3182 0.2930 0.3558 0.0325  -0.0503 0.0773  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  
823  C  CD  . PRO A 53  ? 0.2817 0.2693 0.3434 0.0220  -0.0404 0.0857  ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  
831  N  N   . GLN A 54  ? 0.2624 0.3025 0.4153 -0.0087 -0.0482 0.0237  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   
832  C  CA  . GLN A 54  ? 0.2787 0.3403 0.4372 -0.0386 -0.0430 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  
833  C  C   . GLN A 54  ? 0.2625 0.3361 0.4190 -0.0367 -0.0767 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   
834  O  O   . GLN A 54  ? 0.2763 0.3598 0.4340 -0.0543 -0.0842 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   
835  C  CB  . GLN A 54  ? 0.3095 0.3901 0.4765 -0.0748 -0.0228 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  
836  C  CG  . GLN A 54  ? 0.3863 0.4443 0.5104 -0.0789 -0.0028 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  
837  C  CD  . GLN A 54  ? 0.4280 0.4823 0.5353 -0.1063 0.0133  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  
838  O  OE1 . GLN A 54  ? 0.4444 0.4955 0.5412 -0.1277 0.0203  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 
839  N  NE2 . GLN A 54  ? 0.4396 0.4964 0.5467 -0.1058 0.0160  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 
848  N  N   . ARG A 55  ? 0.2427 0.3096 0.3909 -0.0139 -0.0848 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N   
849  C  CA  . ARG A 55  ? 0.2675 0.3089 0.3648 0.0002  -0.0857 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA  
850  C  C   . ARG A 55  ? 0.3691 0.3460 0.3778 0.0334  -0.1219 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C   
851  O  O   . ARG A 55  ? 0.3749 0.3494 0.3881 0.0616  -0.1247 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O   
852  C  CB  . ARG A 55  ? 0.2220 0.2880 0.3287 0.0010  -0.0531 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB  
853  C  CG  . ARG A 55  ? 0.1928 0.2677 0.3035 0.0057  -0.0359 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG  
854  C  CD  . ARG A 55  ? 0.1977 0.2557 0.2774 0.0106  0.0024  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD  
855  N  NE  . ARG A 55  ? 0.1704 0.2629 0.2620 0.0108  0.0393  0.0086  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE  
856  C  CZ  . ARG A 55  ? 0.1614 0.2821 0.2526 0.0074  0.0613  0.0351  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ  
857  N  NH1 . ARG A 55  ? 0.1662 0.2644 0.2576 0.0234  0.0497  0.0399  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1 
858  N  NH2 . ARG A 55  ? 0.1688 0.3178 0.2410 0.0116  0.0703  0.0481  ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2 
872  N  N   . ARG A 56  ? 0.4603 0.3659 0.3814 0.0339  -0.1410 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   
873  C  CA  . ARG A 56  ? 0.5620 0.4046 0.3893 0.0425  -0.1584 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  
874  C  C   . ARG A 56  ? 0.6013 0.4410 0.3720 0.0945  -0.1914 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   
875  O  O   . ARG A 56  ? 0.6053 0.4396 0.3707 0.1155  -0.2184 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   
876  C  CB  . ARG A 56  ? 0.6220 0.4039 0.4176 0.0019  -0.1415 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  
877  C  CG  . ARG A 56  ? 0.6676 0.4019 0.4426 -0.0142 -0.1255 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  
878  C  CD  . ARG A 56  ? 0.6972 0.4024 0.4601 -0.0195 -0.1158 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  
879  N  NE  . ARG A 56  ? 0.7174 0.4146 0.4779 -0.0234 -0.0997 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  
880  C  CZ  . ARG A 56  ? 0.7284 0.4340 0.4919 -0.0119 -0.0869 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  
881  N  NH1 . ARG A 56  ? 0.7305 0.4344 0.4958 -0.0074 -0.0871 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 
882  N  NH2 . ARG A 56  ? 0.7305 0.4413 0.4964 -0.0150 -0.0764 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 
896  N  N   . VAL A 57  ? 0.6292 0.4660 0.3535 0.1172  -0.1943 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
897  C  CA  . VAL A 57  ? 0.6615 0.5012 0.3460 0.1235  -0.1747 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
898  C  C   . VAL A 57  ? 0.6272 0.5243 0.3375 0.1679  -0.1666 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
899  O  O   . VAL A 57  ? 0.6454 0.5282 0.3430 0.1703  -0.1705 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
900  C  CB  . VAL A 57  ? 0.7121 0.5193 0.3483 0.0948  -0.1608 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
901  C  CG1 . VAL A 57  ? 0.7350 0.5297 0.3534 0.0884  -0.1596 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
902  C  CG2 . VAL A 57  ? 0.7201 0.5133 0.3414 0.0791  -0.1568 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
912  N  N   . THR A 58  ? 0.5542 0.5252 0.3154 0.2081  -0.1379 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   
913  C  CA  . THR A 58  ? 0.4718 0.5325 0.2876 0.2107  -0.1046 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  
914  C  C   . THR A 58  ? 0.3809 0.4758 0.2321 0.1889  -0.0952 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   
915  O  O   . THR A 58  ? 0.4196 0.4965 0.2244 0.1676  -0.1075 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   
916  C  CB  . THR A 58  ? 0.4926 0.5811 0.3034 0.2024  -0.0915 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  
917  O  OG1 . THR A 58  ? 0.4867 0.6019 0.3205 0.1967  -0.0882 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 
918  C  CG2 . THR A 58  ? 0.5092 0.5973 0.3061 0.2034  -0.0857 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 
926  N  N   . PRO A 59  ? 0.2749 0.4126 0.2044 0.1581  -0.0425 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   
927  C  CA  . PRO A 59  ? 0.2062 0.3418 0.1666 0.1093  -0.0208 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  
928  C  C   . PRO A 59  ? 0.1498 0.2675 0.1466 0.0644  -0.0007 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   
929  O  O   . PRO A 59  ? 0.1686 0.2773 0.1357 0.0864  0.0026  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   
930  C  CB  . PRO A 59  ? 0.1986 0.3349 0.1905 0.1274  -0.0107 0.0104  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  
931  C  CG  . PRO A 59  ? 0.2437 0.3588 0.2100 0.0973  -0.0143 0.0123  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  
932  C  CD  . PRO A 59  ? 0.2810 0.3944 0.2181 0.1234  -0.0162 0.0001  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  
940  N  N   . PRO A 60  ? 0.1081 0.2057 0.1442 0.0421  0.0065  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   
941  C  CA  . PRO A 60  ? 0.1016 0.1860 0.1444 0.0159  0.0132  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  
942  C  C   . PRO A 60  ? 0.1073 0.1733 0.1453 0.0180  0.0234  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   
943  O  O   . PRO A 60  ? 0.0983 0.1805 0.1638 0.0131  0.0183  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   
944  C  CB  . PRO A 60  ? 0.1073 0.1882 0.1486 -0.0160 0.0148  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  
945  C  CG  . PRO A 60  ? 0.1249 0.2102 0.1501 0.0020  0.0233  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  
946  C  CD  . PRO A 60  ? 0.1062 0.2146 0.1513 -0.0009 0.0165  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  
954  N  N   . GLU A 61  ? 0.1002 0.1624 0.1456 0.0117  0.0131  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
955  C  CA  . GLU A 61  ? 0.1176 0.1792 0.1775 0.0067  0.0233  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  
956  C  C   . GLU A 61  ? 0.1133 0.1973 0.2223 0.0000  0.0415  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
957  O  O   . GLU A 61  ? 0.1352 0.2215 0.2533 -0.0163 0.0374  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
958  C  CB  . GLU A 61  ? 0.1427 0.1961 0.1837 -0.0014 0.0315  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  
959  C  CG  . GLU A 61  ? 0.1413 0.2304 0.1925 0.0164  0.0277  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  
960  C  CD  . GLU A 61  ? 0.1455 0.2341 0.1937 0.0076  0.0321  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  
961  O  OE1 . GLU A 61  ? 0.1435 0.2293 0.1889 0.0168  0.0161  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 
962  O  OE2 . GLU A 61  ? 0.1578 0.2514 0.1970 0.0178  0.0305  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 
969  N  N   . GLU A 62  ? 0.1665 0.1937 0.2090 0.0603  0.0916  0.0183  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   
970  C  CA  . GLU A 62  ? 0.2075 0.2223 0.2028 0.0608  0.1060  0.0306  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  
971  C  C   . GLU A 62  ? 0.2171 0.2390 0.2060 0.0551  0.0922  0.0279  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   
972  O  O   . GLU A 62  ? 0.3130 0.2680 0.2333 0.0646  0.1190  0.0469  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   
973  C  CB  . GLU A 62  ? 0.2679 0.2445 0.2222 0.0518  0.0888  0.0296  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  
974  C  CG  . GLU A 62  ? 0.2752 0.2802 0.2541 0.0462  0.0634  0.0288  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  
975  C  CD  . GLU A 62  ? 0.2758 0.3170 0.2721 -0.0090 0.0455  0.0211  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  
976  O  OE1 . GLU A 62  ? 0.2314 0.3567 0.2777 -0.0020 0.0435  0.0124  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 
977  O  OE2 . GLU A 62  ? 0.2437 0.3174 0.2804 -0.0589 0.0423  0.0064  ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 
984  N  N   . SER A 63  ? 0.1292 0.2050 0.1735 0.0430  0.0463  0.0062  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   
985  C  CA  . SER A 63  ? 0.1165 0.2077 0.1527 0.0249  0.0097  0.0057  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  
986  C  C   . SER A 63  ? 0.0983 0.1785 0.1372 0.0153  0.0046  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   
987  O  O   . SER A 63  ? 0.0959 0.1759 0.1288 -0.0002 0.0002  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   
988  C  CB  . SER A 63  ? 0.1344 0.2512 0.1718 0.0089  -0.0078 0.0077  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  
989  O  OG  . SER A 63  ? 0.1484 0.2586 0.1837 -0.0086 -0.0023 0.0040  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  
995  N  N   . ASP A 64  ? 0.1193 0.1645 0.1349 0.0191  0.0071  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   
996  C  CA  . ASP A 64  ? 0.0908 0.1504 0.1456 -0.0057 0.0174  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  
997  C  C   . ASP A 64  ? 0.0646 0.1702 0.1409 0.0174  0.0242  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   
998  O  O   . ASP A 64  ? 0.0716 0.1686 0.1439 0.0070  0.0110  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   
999  C  CB  . ASP A 64  ? 0.1275 0.1607 0.1632 -0.0202 0.0329  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  
1000 C  CG  . ASP A 64  ? 0.1184 0.1913 0.1624 -0.0087 0.0388  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  
1001 O  OD1 . ASP A 64  ? 0.1130 0.1760 0.1556 -0.0172 0.0143  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 
1002 O  OD2 . ASP A 64  ? 0.1869 0.2189 0.1705 -0.0187 0.0379  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 
1007 N  N   . TYR A 65  ? 0.0575 0.1762 0.1376 -0.0033 0.0227  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   
1008 C  CA  . TYR A 65  ? 0.0779 0.1867 0.1350 -0.0070 0.0166  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  
1009 C  C   . TYR A 65  ? 0.0925 0.1777 0.1137 -0.0161 0.0240  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   
1010 O  O   . TYR A 65  ? 0.1199 0.1772 0.1081 -0.0279 0.0058  0.0010  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   
1011 C  CB  . TYR A 65  ? 0.1198 0.2133 0.1458 -0.0132 0.0062  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  
1012 C  CG  . TYR A 65  ? 0.1297 0.2375 0.1538 -0.0114 0.0182  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  
1013 C  CD1 . TYR A 65  ? 0.1696 0.2596 0.1613 0.0048  0.0325  0.0008  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 
1014 C  CD2 . TYR A 65  ? 0.1009 0.2415 0.1573 -0.0061 0.0175  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 
1015 C  CE1 . TYR A 65  ? 0.1869 0.2814 0.1666 0.0076  0.0367  0.0174  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 
1016 C  CE2 . TYR A 65  ? 0.1591 0.2556 0.1645 -0.0182 0.0154  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 
1017 C  CZ  . TYR A 65  ? 0.2083 0.2863 0.1680 -0.0277 0.0240  0.0224  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  
1018 O  OH  . TYR A 65  ? 0.2472 0.3277 0.1773 -0.0258 0.0202  0.0397  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  
1028 N  N   . THR A 66  ? 0.0593 0.1721 0.1107 -0.0020 0.0188  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   
1029 C  CA  . THR A 66  ? 0.0629 0.1523 0.1104 0.0030  0.0149  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  
1030 C  C   . THR A 66  ? 0.0681 0.1493 0.1178 -0.0023 0.0113  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   
1031 O  O   . THR A 66  ? 0.0785 0.1590 0.1295 0.0059  0.0104  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   
1032 C  CB  . THR A 66  ? 0.0712 0.1672 0.1147 -0.0158 0.0152  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  
1033 O  OG1 . THR A 66  ? 0.0695 0.1897 0.1151 -0.0190 0.0242  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 
1034 C  CG2 . THR A 66  ? 0.0872 0.1696 0.1251 -0.0051 0.0041  0.0014  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 
1042 N  N   . HIS A 67  ? 0.0766 0.1509 0.1068 -0.0049 0.0065  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A N   
1043 C  CA  . HIS A 67  ? 0.0511 0.1582 0.1084 -0.0031 0.0010  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CA  
1044 C  C   . HIS A 67  ? 0.0465 0.1525 0.0974 0.0100  0.0063  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A C   
1045 O  O   . HIS A 67  ? 0.0544 0.1404 0.1100 0.0056  0.0113  0.0023  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A O   
1046 C  CB  . HIS A 67  ? 0.0470 0.1677 0.1151 -0.0047 0.0042  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CB  
1047 C  CG  . HIS A 67  ? 0.0499 0.1715 0.1057 -0.0012 -0.0026 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CG  
1048 N  ND1 . HIS A 67  ? 0.0557 0.1755 0.1100 0.0022  -0.0033 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A ND1 
1049 C  CD2 . HIS A 67  ? 0.0561 0.1692 0.1085 -0.0140 -0.0037 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CD2 
1050 C  CE1 . HIS A 67  ? 0.0569 0.1789 0.1135 0.0011  -0.0069 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CE1 
1051 N  NE2 . HIS A 67  ? 0.0574 0.1808 0.1087 -0.0022 0.0047  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A NE2 
1059 N  N   . TYR A 68  ? 0.0503 0.1451 0.1069 -0.0117 0.0097  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   
1060 C  CA  . TYR A 68  ? 0.0639 0.1475 0.1110 0.0056  0.0126  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  
1061 C  C   . TYR A 68  ? 0.0502 0.1438 0.1156 -0.0012 0.0230  0.0040  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   
1062 O  O   . TYR A 68  ? 0.0641 0.1637 0.1396 0.0027  0.0149  0.0002  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   
1063 C  CB  . TYR A 68  ? 0.0618 0.1546 0.1206 -0.0075 -0.0049 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  
1064 C  CG  . TYR A 68  ? 0.0791 0.1777 0.1132 -0.0009 0.0029  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  
1065 C  CD1 . TYR A 68  ? 0.1057 0.1841 0.1146 0.0296  0.0191  0.0047  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 
1066 C  CD2 . TYR A 68  ? 0.0721 0.2048 0.1179 -0.0053 0.0120  0.0085  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 
1067 C  CE1 . TYR A 68  ? 0.1063 0.1876 0.1145 0.0279  0.0245  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 
1068 C  CE2 . TYR A 68  ? 0.0789 0.1927 0.1171 0.0146  0.0095  0.0105  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 
1069 C  CZ  . TYR A 68  ? 0.0829 0.1871 0.1152 0.0162  0.0299  0.0068  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  
1070 O  OH  . TYR A 68  ? 0.0695 0.2014 0.1392 0.0223  0.0346  0.0205  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  
1080 N  N   . ALA A 69  ? 0.0452 0.1549 0.1137 -0.0012 0.0104  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
1081 C  CA  . ALA A 69  ? 0.0629 0.1582 0.1067 0.0036  0.0133  0.0015  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
1082 C  C   . ALA A 69  ? 0.0604 0.1554 0.1006 0.0146  0.0208  0.0021  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
1083 O  O   . ALA A 69  ? 0.0682 0.1547 0.1073 0.0046  0.0138  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
1084 C  CB  . ALA A 69  ? 0.0734 0.1822 0.0980 0.0079  0.0024  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
1090 N  N   . PHE A 70  ? 0.0662 0.1513 0.1100 0.0081  0.0225  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   
1091 C  CA  . PHE A 70  ? 0.0627 0.1524 0.1108 -0.0200 0.0093  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  
1092 C  C   . PHE A 70  ? 0.0838 0.1695 0.1058 -0.0141 0.0029  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   
1093 O  O   . PHE A 70  ? 0.1013 0.1870 0.1171 -0.0190 0.0018  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   
1094 C  CB  . PHE A 70  ? 0.0754 0.1697 0.1232 -0.0029 -0.0041 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  
1095 C  CG  . PHE A 70  ? 0.1188 0.1927 0.1365 -0.0045 -0.0434 0.0012  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  
1096 C  CD1 . PHE A 70  ? 0.1121 0.2059 0.1386 0.0184  -0.0575 0.0062  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 
1097 C  CD2 . PHE A 70  ? 0.2065 0.2072 0.1425 0.0049  -0.0435 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 
1098 C  CE1 . PHE A 70  ? 0.1598 0.2382 0.1523 0.0174  -0.0537 0.0089  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 
1099 C  CE2 . PHE A 70  ? 0.2389 0.2310 0.1618 -0.0049 -0.0659 0.0097  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 
1100 C  CZ  . PHE A 70  ? 0.2091 0.2371 0.1591 -0.0296 -0.0511 0.0200  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  
1110 N  N   . SER A 71  ? 0.0904 0.1619 0.0990 -0.0060 0.0081  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   
1111 C  CA  . SER A 71  ? 0.1024 0.1784 0.1109 -0.0183 0.0033  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  
1112 C  C   . SER A 71  ? 0.0943 0.1936 0.1010 -0.0164 -0.0060 0.0032  ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   
1113 O  O   . SER A 71  ? 0.0932 0.2140 0.1068 -0.0162 -0.0007 0.0121  ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   
1114 C  CB  . SER A 71  ? 0.0781 0.1962 0.1309 -0.0102 -0.0134 0.0054  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  
1115 O  OG  . SER A 71  ? 0.0958 0.1994 0.1515 -0.0090 0.0032  0.0099  ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  
1121 N  N   . ILE A 72  ? 0.1146 0.2110 0.0963 -0.0353 -0.0039 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   
1122 C  CA  . ILE A 72  ? 0.1240 0.2167 0.1079 -0.0266 -0.0006 0.0059  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  
1123 C  C   . ILE A 72  ? 0.1477 0.2184 0.1143 -0.0218 0.0062  0.0145  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   
1124 O  O   . ILE A 72  ? 0.1544 0.2212 0.1235 -0.0122 -0.0012 0.0232  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   
1125 C  CB  . ILE A 72  ? 0.1193 0.2274 0.1204 -0.0242 -0.0041 0.0130  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  
1126 C  CG1 . ILE A 72  ? 0.1406 0.2529 0.1264 -0.0192 -0.0040 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 
1127 C  CG2 . ILE A 72  ? 0.1198 0.2256 0.1305 0.0007  -0.0179 0.0072  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 
1128 C  CD1 . ILE A 72  ? 0.1596 0.2742 0.1454 -0.0221 0.0014  0.0339  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 
1140 N  N   . SER A 73  ? 0.1955 0.2235 0.1099 -0.0468 0.0268  0.0207  ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   
1141 C  CA  . SER A 73  ? 0.2069 0.2284 0.1204 -0.0564 0.0295  0.0194  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  
1142 C  C   . SER A 73  ? 0.1909 0.2137 0.1209 -0.0561 0.0262  0.0244  ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   
1143 O  O   . SER A 73  ? 0.2143 0.2240 0.1192 -0.0464 0.0124  0.0376  ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   
1144 C  CB  . SER A 73  ? 0.2680 0.2497 0.1391 -0.0717 0.0414  0.0152  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  
1145 O  OG  . SER A 73  ? 0.2882 0.2777 0.1413 -0.0767 0.0340  0.0127  ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  
1151 N  N   . GLU A 74  ? 0.2037 0.2269 0.1340 -0.0217 0.0119  0.0263  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   
1152 C  CA  . GLU A 74  ? 0.2269 0.2652 0.1495 -0.0238 0.0037  0.0255  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  
1153 C  C   . GLU A 74  ? 0.2005 0.2722 0.1347 -0.0259 0.0050  0.0120  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   
1154 O  O   . GLU A 74  ? 0.2067 0.2798 0.1499 -0.0250 0.0037  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   
1155 C  CB  . GLU A 74  ? 0.3016 0.3158 0.1743 0.0092  -0.0109 0.0193  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  
1156 C  CG  . GLU A 74  ? 0.3692 0.3793 0.2028 0.0444  -0.0182 0.0060  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  
1157 C  CD  . GLU A 74  ? 0.4588 0.4367 0.2383 0.0766  -0.0244 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  
1158 O  OE1 . GLU A 74  ? 0.4882 0.4633 0.2661 0.1072  -0.0203 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 
1159 O  OE2 . GLU A 74  ? 0.4868 0.4535 0.2361 0.0624  -0.0301 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 
1166 N  N   . ALA A 75  ? 0.2031 0.2895 0.1262 -0.0363 0.0201  0.0132  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   
1167 C  CA  . ALA A 75  ? 0.2012 0.3007 0.1432 -0.0600 0.0163  0.0184  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  
1168 C  C   . ALA A 75  ? 0.1931 0.3147 0.1363 -0.0512 0.0127  0.0135  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   
1169 O  O   . ALA A 75  ? 0.2023 0.3206 0.1370 -0.0412 0.0333  0.0190  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   
1170 C  CB  . ALA A 75  ? 0.2434 0.3160 0.1596 -0.0782 0.0255  0.0197  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  
1176 N  N   . ASP A 76  ? 0.2021 0.3064 0.1395 -0.0708 0.0353  0.0181  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   
1177 C  CA  . ASP A 76  ? 0.1764 0.3024 0.1472 -0.0710 0.0142  0.0136  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  
1178 C  C   . ASP A 76  ? 0.1425 0.2761 0.1304 -0.0431 0.0132  0.0189  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   
1179 O  O   . ASP A 76  ? 0.1383 0.2842 0.1331 -0.0200 0.0065  0.0305  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   
1180 C  CB  . ASP A 76  ? 0.2512 0.3284 0.1711 -0.1143 -0.0067 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  
1181 C  CG  . ASP A 76  ? 0.3398 0.3729 0.1991 -0.1320 0.0078  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  
1182 O  OD1 . ASP A 76  ? 0.3679 0.4046 0.2198 -0.1383 0.0241  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 
1183 O  OD2 . ASP A 76  ? 0.3774 0.3774 0.2103 -0.1315 -0.0059 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 
1188 N  N   . PHE A 77  ? 0.1312 0.2583 0.1155 -0.0361 0.0071  0.0218  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   
1189 C  CA  . PHE A 77  ? 0.1067 0.2335 0.1155 -0.0103 0.0184  0.0089  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  
1190 C  C   . PHE A 77  ? 0.1092 0.2380 0.1256 -0.0020 0.0059  0.0070  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   
1191 O  O   . PHE A 77  ? 0.1093 0.2323 0.1362 0.0054  -0.0130 0.0109  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   
1192 C  CB  . PHE A 77  ? 0.1041 0.2239 0.1170 -0.0004 0.0058  0.0140  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  
1193 C  CG  . PHE A 77  ? 0.0992 0.2356 0.1219 -0.0110 0.0028  0.0036  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  
1194 C  CD1 . PHE A 77  ? 0.1203 0.2463 0.1386 -0.0305 0.0035  0.0171  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 
1195 C  CD2 . PHE A 77  ? 0.1361 0.2522 0.1187 -0.0203 -0.0031 0.0056  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 
1196 C  CE1 . PHE A 77  ? 0.1631 0.2584 0.1397 -0.0436 0.0181  0.0016  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 
1197 C  CE2 . PHE A 77  ? 0.1965 0.2763 0.1281 -0.0389 -0.0012 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 
1198 C  CZ  . PHE A 77  ? 0.1819 0.2665 0.1376 -0.0640 0.0201  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  
1208 N  N   . ALA A 78  ? 0.1328 0.2461 0.1109 0.0046  0.0156  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   
1209 C  CA  . ALA A 78  ? 0.1601 0.2664 0.1171 0.0172  0.0124  0.0026  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  
1210 C  C   . ALA A 78  ? 0.1552 0.2792 0.1196 0.0176  0.0412  0.0135  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   
1211 O  O   . ALA A 78  ? 0.1702 0.2791 0.1249 0.0207  0.0414  0.0119  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   
1212 C  CB  . ALA A 78  ? 0.1794 0.2866 0.1166 0.0259  -0.0144 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  
1218 N  N   . SER A 79  ? 0.1251 0.2778 0.1285 0.0133  0.0125  0.0088  ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   
1219 C  CA  . SER A 79  ? 0.1335 0.2928 0.1381 0.0110  0.0141  0.0268  ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  
1220 C  C   . SER A 79  ? 0.1240 0.2803 0.1310 0.0096  0.0184  0.0367  ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   
1221 O  O   . SER A 79  ? 0.1482 0.2782 0.1569 0.0140  0.0158  0.0420  ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   
1222 C  CB  . SER A 79  ? 0.1980 0.3289 0.1644 -0.0107 0.0321  0.0302  ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  
1223 O  OG  . SER A 79  ? 0.2636 0.3603 0.1935 -0.0083 0.0182  0.0296  ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  
1229 N  N   A PHE A 80  ? 0.1160 0.2792 0.1204 0.0059  0.0125  0.0404  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
1230 N  N   B PHE A 80  ? 0.1184 0.2639 0.1135 -0.0152 0.0104  0.0312  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
1231 C  CA  A PHE A 80  ? 0.1162 0.2920 0.1147 0.0097  -0.0045 0.0420  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
1232 C  CA  B PHE A 80  ? 0.1269 0.2691 0.1048 -0.0272 -0.0153 0.0243  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
1233 C  C   A PHE A 80  ? 0.1257 0.2860 0.1123 0.0086  0.0091  0.0380  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
1234 C  C   B PHE A 80  ? 0.1324 0.2771 0.1072 -0.0084 0.0030  0.0291  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
1235 O  O   A PHE A 80  ? 0.1233 0.2911 0.1168 0.0336  0.0239  0.0311  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
1236 O  O   B PHE A 80  ? 0.1262 0.2863 0.1129 0.0246  0.0230  0.0210  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
1237 C  CB  A PHE A 80  ? 0.1461 0.3195 0.1158 0.0023  -0.0112 0.0391  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
1238 C  CB  B PHE A 80  ? 0.1660 0.2750 0.0986 -0.0572 -0.0234 0.0066  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
1239 C  CG  A PHE A 80  ? 0.1382 0.3446 0.1182 0.0033  -0.0040 0.0316  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
1240 C  CG  B PHE A 80  ? 0.1659 0.2701 0.0920 -0.0615 -0.0293 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
1241 C  CD1 A PHE A 80  ? 0.1254 0.3502 0.1189 0.0046  0.0109  0.0340  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
1242 C  CD1 B PHE A 80  ? 0.1358 0.2623 0.0773 -0.0673 -0.0062 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
1243 C  CD2 A PHE A 80  ? 0.1267 0.3617 0.1244 0.0109  -0.0004 0.0284  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
1244 C  CD2 B PHE A 80  ? 0.1787 0.2929 0.0859 -0.0570 -0.0152 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
1245 C  CE1 A PHE A 80  ? 0.1143 0.3632 0.1276 0.0101  -0.0094 0.0356  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
1246 C  CE1 B PHE A 80  ? 0.1637 0.2619 0.0810 -0.0582 -0.0150 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
1247 C  CE2 A PHE A 80  ? 0.1156 0.3716 0.1300 0.0208  -0.0155 0.0272  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
1248 C  CE2 B PHE A 80  ? 0.2290 0.2910 0.0880 -0.0492 -0.0060 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
1249 C  CZ  A PHE A 80  ? 0.0999 0.3673 0.1265 0.0152  -0.0015 0.0393  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
1250 C  CZ  B PHE A 80  ? 0.1848 0.2835 0.0871 -0.0472 -0.0101 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
1268 N  N   . ALA A 81  ? 0.1203 0.2734 0.1110 -0.0012 0.0147  0.0412  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   
1269 C  CA  . ALA A 81  ? 0.1465 0.2697 0.1258 0.0053  0.0193  0.0360  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  
1270 C  C   . ALA A 81  ? 0.1661 0.2796 0.1348 0.0191  0.0307  0.0269  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   
1271 O  O   . ALA A 81  ? 0.1735 0.2739 0.1402 0.0238  0.0315  0.0163  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   
1272 C  CB  . ALA A 81  ? 0.1385 0.2662 0.1571 0.0092  0.0105  0.0231  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  
1278 N  N   . ALA A 82  ? 0.1817 0.2853 0.1311 0.0239  0.0484  0.0284  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   
1279 C  CA  . ALA A 82  ? 0.1958 0.2996 0.1446 0.0369  0.0424  0.0214  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  
1280 C  C   . ALA A 82  ? 0.1693 0.2868 0.1609 0.0362  0.0471  0.0224  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   
1281 O  O   . ALA A 82  ? 0.1913 0.2902 0.1676 0.0401  0.0434  0.0165  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   
1282 C  CB  . ALA A 82  ? 0.1928 0.3152 0.1389 0.0263  0.0563  0.0116  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  
1288 N  N   . ARG A 83  ? 0.1428 0.2704 0.1581 0.0341  0.0384  0.0259  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   
1289 C  CA  . ARG A 83  ? 0.1721 0.2800 0.1870 0.0258  0.0406  0.0319  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  
1290 C  C   . ARG A 83  ? 0.1346 0.2602 0.1821 0.0307  0.0420  0.0148  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   
1291 O  O   . ARG A 83  ? 0.1166 0.2771 0.1915 0.0144  0.0290  0.0224  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   
1292 C  CB  . ARG A 83  ? 0.2294 0.2879 0.2287 0.0172  0.0291  0.0293  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  
1293 C  CG  . ARG A 83  ? 0.3254 0.3300 0.2729 0.0214  0.0237  0.0229  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  
1294 C  CD  . ARG A 83  ? 0.4449 0.3764 0.3194 0.0200  0.0184  0.0187  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  
1295 N  NE  . ARG A 83  ? 0.5643 0.4269 0.3583 0.0241  0.0108  0.0054  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  
1296 C  CZ  . ARG A 83  ? 0.6554 0.4618 0.3791 0.0278  0.0116  0.0057  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  
1297 N  NH1 . ARG A 83  ? 0.6811 0.4785 0.3818 0.0310  0.0166  0.0000  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 
1298 N  NH2 . ARG A 83  ? 0.6820 0.4720 0.3880 0.0289  0.0106  0.0131  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 
1312 N  N   . LEU A 84  ? 0.1412 0.2467 0.1696 0.0250  0.0507  0.0096  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   
1313 C  CA  . LEU A 84  ? 0.1406 0.2464 0.1736 0.0372  0.0483  0.0156  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  
1314 C  C   . LEU A 84  ? 0.1483 0.2559 0.1804 0.0379  0.0584  0.0046  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   
1315 O  O   . LEU A 84  ? 0.1658 0.2504 0.1820 0.0321  0.0659  0.0043  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   
1316 C  CB  . LEU A 84  ? 0.1433 0.2440 0.1698 0.0355  0.0433  0.0207  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  
1317 C  CG  . LEU A 84  ? 0.1656 0.2495 0.1671 0.0372  0.0422  0.0199  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  
1318 C  CD1 . LEU A 84  ? 0.1671 0.2420 0.1740 0.0401  0.0544  0.0243  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 
1319 C  CD2 . LEU A 84  ? 0.2129 0.2769 0.1796 0.0343  0.0095  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 
1331 N  N   . GLU A 85  ? 0.1585 0.2718 0.1877 0.0413  0.0449  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   
1332 C  CA  . GLU A 85  ? 0.2084 0.3265 0.2148 0.0326  0.0376  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  
1333 C  C   . GLU A 85  ? 0.1967 0.3146 0.2144 0.0454  0.0530  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   
1334 O  O   . GLU A 85  ? 0.1886 0.3121 0.2229 0.0606  0.0343  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   
1335 C  CB  . GLU A 85  ? 0.2948 0.4010 0.2622 0.0029  0.0129  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  
1336 C  CG  . GLU A 85  ? 0.4277 0.4702 0.3052 -0.0282 -0.0031 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  
1337 C  CD  . GLU A 85  ? 0.5278 0.5318 0.3340 -0.0535 -0.0123 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  
1338 O  OE1 . GLU A 85  ? 0.5680 0.5582 0.3464 -0.0602 -0.0145 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 
1339 O  OE2 . GLU A 85  ? 0.5654 0.5522 0.3463 -0.0615 -0.0068 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 
1346 N  N   . ALA A 86  ? 0.1475 0.3118 0.2212 0.0488  0.0652  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
1347 C  CA  . ALA A 86  ? 0.1609 0.3191 0.2362 0.0447  0.0634  0.0091  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
1348 C  C   . ALA A 86  ? 0.1551 0.3197 0.2451 0.0450  0.0558  0.0164  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
1349 O  O   . ALA A 86  ? 0.1930 0.3303 0.2569 0.0527  0.0354  0.0118  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
1350 C  CB  . ALA A 86  ? 0.1719 0.3346 0.2489 0.0138  0.0672  0.0184  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
1356 N  N   . ALA A 87  ? 0.1132 0.2988 0.2457 0.0258  0.0687  0.0207  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   
1357 C  CA  . ALA A 87  ? 0.1093 0.2943 0.2457 0.0254  0.0479  0.0162  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  
1358 C  C   . ALA A 87  ? 0.1373 0.2943 0.2401 0.0208  0.0449  0.0261  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   
1359 O  O   . ALA A 87  ? 0.2058 0.2998 0.2534 -0.0019 0.0195  0.0359  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   
1360 C  CB  . ALA A 87  ? 0.1536 0.3042 0.2431 0.0030  0.0142  0.0085  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  
1366 N  N   . GLY A 88  ? 0.1302 0.2879 0.2370 0.0356  0.0723  0.0261  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N   
1367 C  CA  . GLY A 88  ? 0.1476 0.2883 0.2319 0.0370  0.0688  0.0208  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA  
1368 C  C   . GLY A 88  ? 0.1301 0.2658 0.2268 0.0389  0.0566  0.0153  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C   
1369 O  O   . GLY A 88  ? 0.1774 0.2655 0.2420 0.0376  0.0664  0.0180  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O   
1373 N  N   . VAL A 89  ? 0.0989 0.2301 0.2033 0.0001  0.0375  0.0065  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   
1374 C  CA  . VAL A 89  ? 0.1032 0.2290 0.1802 -0.0007 0.0249  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  
1375 C  C   . VAL A 89  ? 0.0976 0.2363 0.1606 0.0119  0.0245  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   
1376 O  O   . VAL A 89  ? 0.1466 0.2753 0.1538 0.0002  0.0125  0.0019  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   
1377 C  CB  . VAL A 89  ? 0.0933 0.2346 0.1854 0.0251  0.0140  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  
1378 C  CG1 . VAL A 89  ? 0.1212 0.2366 0.1862 0.0179  0.0253  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 
1379 C  CG2 . VAL A 89  ? 0.1387 0.2578 0.1953 0.0228  0.0138  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 
1389 N  N   . ALA A 90  ? 0.1012 0.2210 0.1671 0.0162  0.0230  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   
1390 C  CA  . ALA A 90  ? 0.1031 0.2261 0.1761 0.0284  0.0328  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  
1391 C  C   . ALA A 90  ? 0.1050 0.2163 0.1839 0.0119  0.0199  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   
1392 O  O   . ALA A 90  ? 0.1239 0.2179 0.1783 0.0170  0.0152  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   
1393 C  CB  . ALA A 90  ? 0.1706 0.2333 0.1890 0.0335  0.0191  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  
1399 N  N   . VAL A 91  ? 0.1322 0.2101 0.1874 0.0272  0.0267  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   
1400 C  CA  . VAL A 91  ? 0.1495 0.2160 0.1955 0.0169  0.0239  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  
1401 C  C   . VAL A 91  ? 0.1651 0.2083 0.1921 0.0158  0.0219  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   
1402 O  O   . VAL A 91  ? 0.2029 0.2280 0.2218 0.0005  0.0196  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   
1403 C  CB  . VAL A 91  ? 0.1817 0.2480 0.2084 0.0015  0.0280  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  
1404 C  CG1 . VAL A 91  ? 0.2159 0.2647 0.2160 0.0122  0.0338  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 
1405 C  CG2 . VAL A 91  ? 0.1933 0.2724 0.2016 -0.0095 0.0469  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 
1415 N  N   . TRP A 92  ? 0.1319 0.1908 0.1655 0.0054  0.0111  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A N   
1416 C  CA  . TRP A 92  ? 0.1484 0.1949 0.1585 -0.0099 0.0124  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CA  
1417 C  C   . TRP A 92  ? 0.1450 0.2272 0.1649 -0.0139 0.0185  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A C   
1418 O  O   . TRP A 92  ? 0.1694 0.2410 0.1872 -0.0474 0.0094  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A O   
1419 C  CB  . TRP A 92  ? 0.1428 0.1980 0.1523 -0.0105 0.0171  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CB  
1420 C  CG  . TRP A 92  ? 0.1332 0.1967 0.1301 -0.0058 0.0059  0.0046  ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CG  
1421 C  CD1 . TRP A 92  ? 0.1354 0.1951 0.1233 -0.0032 0.0086  0.0035  ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1 
1422 C  CD2 . TRP A 92  ? 0.1085 0.2008 0.1222 -0.0221 0.0146  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2 
1423 N  NE1 . TRP A 92  ? 0.1194 0.1918 0.1107 -0.0215 0.0236  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1 
1424 C  CE2 . TRP A 92  ? 0.1134 0.1936 0.1131 -0.0154 0.0253  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2 
1425 C  CE3 . TRP A 92  ? 0.1282 0.2236 0.1217 -0.0212 0.0137  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3 
1426 C  CZ2 . TRP A 92  ? 0.1177 0.2214 0.1131 -0.0142 0.0283  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2 
1427 C  CZ3 . TRP A 92  ? 0.1189 0.2412 0.1169 -0.0182 -0.0066 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3 
1428 C  CH2 . TRP A 92  ? 0.1091 0.2434 0.1192 0.0030  0.0217  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2 
1439 N  N   . LYS A 93  ? 0.1390 0.2440 0.1549 0.0088  0.0091  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A N   
1440 C  CA  . LYS A 93  ? 0.1491 0.2837 0.1757 0.0244  0.0081  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CA  
1441 C  C   . LYS A 93  ? 0.1615 0.3044 0.1800 0.0300  0.0091  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A C   
1442 O  O   . LYS A 93  ? 0.1852 0.2954 0.1756 0.0118  0.0104  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A O   
1443 C  CB  . LYS A 93  ? 0.1275 0.3232 0.1836 0.0202  0.0131  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CB  
1444 C  CG  . LYS A 93  ? 0.1420 0.3531 0.1958 0.0122  0.0146  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CG  
1445 C  CD  . LYS A 93  ? 0.1589 0.3858 0.2119 0.0152  0.0032  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CD  
1446 C  CE  . LYS A 93  ? 0.1811 0.4094 0.2210 -0.0124 -0.0349 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CE  
1447 N  NZ  . LYS A 93  ? 0.2014 0.4152 0.2322 -0.0256 -0.0531 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A NZ  
1461 N  N   . LEU A 94  ? 0.2136 0.3445 0.1898 0.0278  0.0237  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   
1462 C  CA  . LEU A 94  ? 0.2426 0.3868 0.2171 0.0422  0.0323  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  
1463 C  C   . LEU A 94  ? 0.2514 0.3841 0.2324 0.0124  0.0223  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   
1464 O  O   . LEU A 94  ? 0.2703 0.4161 0.2585 -0.0165 0.0092  0.0113  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   
1465 C  CB  . LEU A 94  ? 0.2929 0.4327 0.2446 0.0786  0.0235  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  
1466 C  CG  . LEU A 94  ? 0.3427 0.4672 0.2707 0.0830  0.0409  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  
1467 C  CD1 . LEU A 94  ? 0.3550 0.4745 0.2805 0.0981  0.0510  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 
1468 C  CD2 . LEU A 94  ? 0.3651 0.4821 0.2791 0.0772  0.0450  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 
1480 N  N   . ASN A 95  ? 0.2253 0.3548 0.2281 0.0018  0.0426  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N   
1481 C  CA  A ASN A 95  ? 0.2371 0.3520 0.2356 0.0070  0.0439  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  
1482 C  CA  B ASN A 95  ? 0.2303 0.3535 0.2341 0.0105  0.0261  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  
1483 C  C   . ASN A 95  ? 0.2250 0.3462 0.2253 0.0093  0.0389  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C   
1484 O  O   . ASN A 95  ? 0.2440 0.3496 0.2290 0.0040  0.0205  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O   
1485 C  CB  A ASN A 95  ? 0.2634 0.3584 0.2520 0.0023  0.0505  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  
1486 C  CB  B ASN A 95  ? 0.2495 0.3660 0.2488 0.0101  -0.0030 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  
1487 C  CG  A ASN A 95  ? 0.2952 0.3678 0.2681 0.0071  0.0570  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  
1488 C  CG  B ASN A 95  ? 0.2779 0.3836 0.2645 0.0191  -0.0272 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  
1489 O  OD1 A ASN A 95  ? 0.3036 0.3783 0.2781 0.0114  0.0609  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 
1490 O  OD1 B ASN A 95  ? 0.2859 0.3903 0.2613 0.0339  -0.0412 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 
1491 N  ND2 A ASN A 95  ? 0.3131 0.3701 0.2715 0.0052  0.0571  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 
1492 N  ND2 B ASN A 95  ? 0.2989 0.3929 0.2762 0.0192  -0.0436 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 
1505 N  N   . ARG A 96  ? 0.2017 0.3363 0.2177 0.0080  0.0500  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   
1506 C  CA  . ARG A 96  ? 0.1834 0.3273 0.2213 0.0024  0.0508  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  
1507 C  C   . ARG A 96  ? 0.2024 0.3437 0.2009 0.0013  0.0163  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   
1508 O  O   . ARG A 96  ? 0.2279 0.3860 0.2073 0.0124  0.0231  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   
1509 C  CB  . ARG A 96  ? 0.1822 0.3252 0.2557 -0.0026 0.0645  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  
1510 C  CG  . ARG A 96  ? 0.1844 0.3390 0.2727 -0.0092 0.0731  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  
1511 C  CD  . ARG A 96  ? 0.2148 0.3526 0.2856 -0.0316 0.0825  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  
1512 N  NE  . ARG A 96  ? 0.2214 0.3626 0.2891 -0.0505 0.0634  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  
1513 C  CZ  . ARG A 96  ? 0.2221 0.3703 0.2852 -0.0695 0.0717  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  
1514 N  NH1 . ARG A 96  ? 0.2152 0.3710 0.2773 -0.0945 0.0658  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 
1515 N  NH2 . ARG A 96  ? 0.2338 0.3789 0.2985 -0.0626 0.0671  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 
1529 N  N   . SER A 97  ? 0.1697 0.3223 0.1746 -0.0217 0.0053  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   
1530 C  CA  . SER A 97  ? 0.1501 0.3034 0.1638 -0.0080 -0.0046 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
1531 C  C   . SER A 97  ? 0.1282 0.2942 0.1560 0.0001  -0.0040 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   
1532 O  O   . SER A 97  ? 0.1309 0.3096 0.1864 -0.0052 0.0047  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   
1533 C  CB  . SER A 97  ? 0.1781 0.3013 0.1867 -0.0437 -0.0255 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
1534 O  OG  . SER A 97  ? 0.2269 0.2952 0.1930 -0.0447 -0.0146 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
1540 N  N   . GLU A 98  ? 0.1331 0.2755 0.1364 0.0057  0.0112  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   
1541 C  CA  . GLU A 98  ? 0.1489 0.2705 0.1334 -0.0248 0.0132  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  
1542 C  C   . GLU A 98  ? 0.1327 0.2600 0.1320 -0.0201 0.0052  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   
1543 O  O   . GLU A 98  ? 0.1426 0.2575 0.1272 -0.0204 -0.0110 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   
1544 C  CB  . GLU A 98  ? 0.1347 0.2732 0.1331 -0.0204 0.0085  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  
1545 C  CG  . GLU A 98  ? 0.1308 0.2698 0.1318 0.0150  0.0115  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  
1546 C  CD  . GLU A 98  ? 0.1232 0.2572 0.1329 0.0167  0.0343  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  
1547 O  OE1 . GLU A 98  ? 0.1221 0.2903 0.1488 0.0029  0.0060  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 
1548 O  OE2 . GLU A 98  ? 0.1085 0.2298 0.1060 0.0241  0.0042  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 
1555 N  N   . GLY A 99  ? 0.1198 0.2628 0.1339 -0.0380 0.0065  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
1556 C  CA  . GLY A 99  ? 0.1161 0.2640 0.1383 -0.0401 -0.0062 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
1557 C  C   . GLY A 99  ? 0.1067 0.2459 0.1476 -0.0212 0.0060  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
1558 O  O   . GLY A 99  ? 0.1309 0.2591 0.1778 -0.0311 -0.0046 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
1562 N  N   . ALA A 100 ? 0.1045 0.2240 0.1352 -0.0131 -0.0083 0.0002  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   
1563 C  CA  . ALA A 100 ? 0.1147 0.2246 0.1184 -0.0157 0.0085  0.0007  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  
1564 C  C   . ALA A 100 ? 0.1045 0.2200 0.1067 -0.0123 -0.0065 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   
1565 O  O   . ALA A 100 ? 0.1218 0.2214 0.1154 -0.0002 -0.0040 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   
1566 C  CB  . ALA A 100 ? 0.1393 0.2444 0.1312 -0.0092 0.0151  0.0166  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  
1572 N  N   . SER A 101 ? 0.1053 0.2230 0.1081 -0.0060 0.0059  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   
1573 C  CA  . SER A 101 ? 0.0732 0.2280 0.1079 -0.0112 0.0107  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  
1574 C  C   . SER A 101 ? 0.1225 0.2244 0.1117 -0.0143 0.0098  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   
1575 O  O   . SER A 101 ? 0.1554 0.2309 0.1141 0.0064  -0.0123 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   
1576 C  CB  . SER A 101 ? 0.1123 0.2460 0.1106 -0.0075 0.0173  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  
1577 O  OG  . SER A 101 ? 0.1281 0.2548 0.1183 0.0139  0.0236  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  
1583 N  N   . HIS A 102 ? 0.0979 0.2128 0.1115 -0.0067 0.0079  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   
1584 C  CA  . HIS A 102 ? 0.0856 0.2213 0.1207 -0.0163 0.0139  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  
1585 C  C   . HIS A 102 ? 0.0958 0.2045 0.1105 -0.0145 0.0179  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   
1586 O  O   . HIS A 102 ? 0.1560 0.1944 0.1163 -0.0035 0.0158  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   
1587 C  CB  . HIS A 102 ? 0.1171 0.2514 0.1463 -0.0074 0.0306  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  
1588 C  CG  . HIS A 102 ? 0.1698 0.2753 0.1727 0.0091  0.0275  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  
1589 N  ND1 . HIS A 102 ? 0.1761 0.2896 0.1811 0.0196  0.0271  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 
1590 C  CD2 . HIS A 102 ? 0.2224 0.2856 0.1824 0.0394  0.0423  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 
1591 C  CE1 . HIS A 102 ? 0.2271 0.2856 0.1893 0.0510  0.0374  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 
1592 N  NE2 . HIS A 102 ? 0.2420 0.2919 0.1844 0.0467  0.0462  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 
1600 N  N   . TYR A 103 ? 0.1037 0.2036 0.1127 -0.0021 0.0101  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   
1601 C  CA  . TYR A 103 ? 0.0771 0.1998 0.1127 0.0006  0.0174  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  
1602 C  C   . TYR A 103 ? 0.1105 0.2076 0.1213 0.0119  0.0156  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   
1603 O  O   . TYR A 103 ? 0.1595 0.2439 0.1254 0.0593  -0.0053 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   
1604 C  CB  . TYR A 103 ? 0.0949 0.2138 0.1250 -0.0059 0.0175  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  
1605 C  CG  . TYR A 103 ? 0.0978 0.2042 0.1263 -0.0113 0.0180  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  
1606 C  CD1 . TYR A 103 ? 0.0934 0.2023 0.1259 -0.0381 0.0137  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 
1607 C  CD2 . TYR A 103 ? 0.1034 0.2197 0.1258 0.0085  0.0131  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 
1608 C  CE1 . TYR A 103 ? 0.1112 0.2139 0.1303 -0.0203 -0.0029 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 
1609 C  CE2 . TYR A 103 ? 0.1168 0.2324 0.1157 0.0092  -0.0007 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 
1610 C  CZ  . TYR A 103 ? 0.1035 0.2289 0.1183 0.0076  -0.0023 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  
1611 O  OH  . TYR A 103 ? 0.1327 0.2488 0.1178 0.0208  0.0109  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  
1621 N  N   . PHE A 104 ? 0.0943 0.1773 0.1316 -0.0048 0.0196  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   
1622 C  CA  . PHE A 104 ? 0.0845 0.1672 0.1362 0.0011  0.0241  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  
1623 C  C   . PHE A 104 ? 0.0922 0.1684 0.1264 0.0054  0.0215  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   
1624 O  O   . PHE A 104 ? 0.0963 0.1857 0.1113 0.0114  0.0162  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   
1625 C  CB  . PHE A 104 ? 0.1155 0.1896 0.1417 -0.0004 0.0296  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  
1626 C  CG  . PHE A 104 ? 0.0954 0.1979 0.1431 -0.0142 0.0207  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  
1627 C  CD1 . PHE A 104 ? 0.1224 0.2083 0.1503 -0.0199 -0.0044 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 
1628 C  CD2 . PHE A 104 ? 0.1161 0.2015 0.1379 -0.0026 0.0314  0.0122  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 
1629 C  CE1 . PHE A 104 ? 0.0951 0.1912 0.1488 -0.0036 -0.0037 0.0097  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 
1630 C  CE2 . PHE A 104 ? 0.1230 0.1991 0.1419 -0.0212 0.0160  0.0153  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 
1631 C  CZ  . PHE A 104 ? 0.1174 0.2039 0.1530 -0.0015 -0.0005 0.0176  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  
1641 N  N   . LEU A 105 ? 0.0866 0.1755 0.1186 0.0035  0.0320  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   
1642 C  CA  . LEU A 105 ? 0.0819 0.1823 0.1355 -0.0055 0.0312  0.0042  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  
1643 C  C   . LEU A 105 ? 0.0767 0.1791 0.1295 -0.0120 0.0298  0.0001  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   
1644 O  O   . LEU A 105 ? 0.0876 0.2219 0.1301 -0.0039 0.0221  0.0089  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   
1645 C  CB  . LEU A 105 ? 0.1187 0.1793 0.1530 0.0014  0.0280  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  
1646 C  CG  . LEU A 105 ? 0.1075 0.1930 0.1672 0.0013  0.0231  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  
1647 C  CD1 . LEU A 105 ? 0.1035 0.2047 0.1866 -0.0206 0.0155  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 
1648 C  CD2 . LEU A 105 ? 0.1175 0.2080 0.1716 -0.0195 0.0084  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 
1660 N  N   . ASP A 106 ? 0.0752 0.1824 0.1396 0.0080  0.0250  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   
1661 C  CA  . ASP A 106 ? 0.0715 0.1763 0.1481 0.0058  0.0056  0.0044  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  
1662 C  C   . ASP A 106 ? 0.0856 0.1793 0.1643 -0.0004 0.0252  0.0071  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   
1663 O  O   . ASP A 106 ? 0.1007 0.1904 0.1828 0.0020  0.0164  0.0035  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   
1664 C  CB  . ASP A 106 ? 0.1017 0.1845 0.1501 0.0071  0.0113  0.0015  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  
1665 C  CG  . ASP A 106 ? 0.1058 0.2053 0.1531 -0.0028 0.0204  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  
1666 O  OD1 . ASP A 106 ? 0.0844 0.1937 0.1445 0.0045  0.0157  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 
1667 O  OD2 . ASP A 106 ? 0.1363 0.2261 0.1439 -0.0384 0.0101  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 
1672 N  N   . PRO A 107 ? 0.0910 0.2145 0.1867 0.0141  0.0203  0.0080  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A N   
1673 C  CA  . PRO A 107 ? 0.1096 0.2210 0.2062 0.0293  0.0150  0.0183  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CA  
1674 C  C   . PRO A 107 ? 0.1288 0.2282 0.2442 0.0337  0.0221  0.0481  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A C   
1675 O  O   . PRO A 107 ? 0.1636 0.2381 0.2822 0.0339  0.0347  0.0452  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A O   
1676 C  CB  . PRO A 107 ? 0.1261 0.2336 0.1964 0.0279  -0.0120 0.0209  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CB  
1677 C  CG  . PRO A 107 ? 0.1296 0.2270 0.1917 0.0091  -0.0082 0.0125  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CG  
1678 C  CD  . PRO A 107 ? 0.1105 0.2216 0.1813 0.0086  -0.0059 0.0061  ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CD  
1686 N  N   . ASP A 108 ? 0.1213 0.2423 0.2455 0.0491  0.0361  0.0679  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   
1687 C  CA  . ASP A 108 ? 0.1617 0.2771 0.2749 0.0464  0.0412  0.0788  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  
1688 C  C   . ASP A 108 ? 0.1231 0.2536 0.2907 0.0366  0.0549  0.0863  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   
1689 O  O   . ASP A 108 ? 0.1506 0.2768 0.3165 0.0261  0.0647  0.1220  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   
1690 C  CB  . ASP A 108 ? 0.1789 0.3443 0.2882 0.0695  0.0465  0.0698  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  
1691 C  CG  . ASP A 108 ? 0.1999 0.3891 0.2956 0.1000  0.0502  0.0669  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  
1692 O  OD1 . ASP A 108 ? 0.2590 0.4423 0.3290 0.0817  0.0325  0.0782  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 
1693 O  OD2 . ASP A 108 ? 0.2621 0.4204 0.2861 0.1208  0.0286  0.0295  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 
1698 N  N   . GLY A 109 ? 0.1005 0.2134 0.2719 0.0255  0.0393  0.0333  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N   
1699 C  CA  . GLY A 109 ? 0.1143 0.2068 0.2503 0.0313  0.0397  0.0036  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA  
1700 C  C   . GLY A 109 ? 0.0886 0.1875 0.2184 0.0113  0.0214  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C   
1701 O  O   . GLY A 109 ? 0.1181 0.2006 0.2390 -0.0060 0.0040  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O   
1705 N  N   . HIS A 110 ? 0.0970 0.1630 0.1688 0.0129  0.0109  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   
1706 C  CA  . HIS A 110 ? 0.0737 0.1621 0.1501 -0.0062 0.0137  0.0087  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  
1707 C  C   . HIS A 110 ? 0.0854 0.1547 0.1299 0.0108  0.0377  0.0008  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   
1708 O  O   . HIS A 110 ? 0.0783 0.1888 0.1242 0.0055  0.0283  0.0075  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   
1709 C  CB  . HIS A 110 ? 0.0838 0.1771 0.1335 0.0032  0.0092  0.0105  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  
1710 C  CG  . HIS A 110 ? 0.0636 0.1913 0.1245 -0.0023 0.0182  0.0049  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  
1711 N  ND1 . HIS A 110 ? 0.1098 0.2041 0.1271 0.0058  -0.0009 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 
1712 C  CD2 . HIS A 110 ? 0.0757 0.1980 0.1147 0.0038  0.0071  0.0026  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 
1713 C  CE1 . HIS A 110 ? 0.0736 0.2122 0.1286 -0.0037 0.0124  0.0121  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 
1714 N  NE2 . HIS A 110 ? 0.0924 0.1998 0.1264 -0.0115 0.0045  0.0018  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 
1722 N  N   . LYS A 111 ? 0.0712 0.1516 0.1131 0.0200  0.0058  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   
1723 C  CA  . LYS A 111 ? 0.0756 0.1571 0.1138 0.0079  0.0065  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  
1724 C  C   . LYS A 111 ? 0.0456 0.1644 0.1207 0.0064  0.0145  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   
1725 O  O   . LYS A 111 ? 0.0519 0.1673 0.1330 0.0075  0.0148  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   
1726 C  CB  . LYS A 111 ? 0.0743 0.1523 0.1203 -0.0079 0.0121  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  
1727 C  CG  . LYS A 111 ? 0.0906 0.1509 0.1268 -0.0104 0.0079  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  
1728 C  CD  . LYS A 111 ? 0.0753 0.1482 0.1371 -0.0206 0.0160  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  
1729 C  CE  . LYS A 111 ? 0.0844 0.1669 0.1449 -0.0204 0.0113  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  
1730 N  NZ  . LYS A 111 ? 0.1050 0.1549 0.1422 -0.0204 0.0015  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  
1744 N  N   . LEU A 112 ? 0.0619 0.1728 0.1065 -0.0096 0.0312  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N   
1745 C  CA  . LEU A 112 ? 0.0671 0.1605 0.1188 -0.0029 0.0111  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA  
1746 C  C   . LEU A 112 ? 0.0685 0.1477 0.1120 -0.0006 -0.0076 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C   
1747 O  O   . LEU A 112 ? 0.0817 0.1541 0.1101 -0.0029 0.0024  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O   
1748 C  CB  . LEU A 112 ? 0.0684 0.1619 0.1226 0.0045  0.0072  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB  
1749 C  CG  . LEU A 112 ? 0.0617 0.1713 0.1239 -0.0153 -0.0055 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG  
1750 C  CD1 . LEU A 112 ? 0.0844 0.1940 0.1272 -0.0064 -0.0078 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 
1751 C  CD2 . LEU A 112 ? 0.0855 0.1984 0.1217 -0.0125 -0.0079 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 
1763 N  N   . GLU A 113 ? 0.0876 0.1650 0.0996 0.0004  -0.0067 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   
1764 C  CA  . GLU A 113 ? 0.0932 0.1691 0.0872 -0.0053 -0.0187 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  
1765 C  C   . GLU A 113 ? 0.0974 0.1716 0.0962 0.0007  -0.0166 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   
1766 O  O   . GLU A 113 ? 0.1003 0.1657 0.1085 -0.0132 0.0037  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   
1767 C  CB  . GLU A 113 ? 0.0933 0.1868 0.0830 0.0047  -0.0142 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  
1768 C  CG  . GLU A 113 ? 0.0979 0.2032 0.0900 -0.0024 -0.0027 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG  
1769 C  CD  . GLU A 113 ? 0.0889 0.2173 0.0956 -0.0075 0.0083  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD  
1770 O  OE1 . GLU A 113 ? 0.0742 0.2099 0.1043 -0.0067 0.0186  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 
1771 O  OE2 . GLU A 113 ? 0.0997 0.2364 0.1142 -0.0010 0.0033  0.0021  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 
1778 N  N   . LEU A 114 ? 0.0852 0.1736 0.0973 -0.0106 0.0103  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   
1779 C  CA  . LEU A 114 ? 0.0955 0.1901 0.1061 -0.0363 0.0030  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  
1780 C  C   . LEU A 114 ? 0.0743 0.1887 0.1005 -0.0098 -0.0120 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   
1781 O  O   . LEU A 114 ? 0.1193 0.1977 0.1012 -0.0002 -0.0129 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   
1782 C  CB  . LEU A 114 ? 0.1123 0.2089 0.1290 -0.0401 0.0188  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  
1783 C  CG  . LEU A 114 ? 0.1182 0.2242 0.1530 -0.0245 0.0224  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  
1784 C  CD1 . LEU A 114 ? 0.1121 0.2491 0.1649 -0.0080 0.0260  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 
1785 C  CD2 . LEU A 114 ? 0.1242 0.2273 0.1704 -0.0111 -0.0253 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 
1797 N  N   . HIS A 115 ? 0.0861 0.1829 0.0901 -0.0044 -0.0087 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   
1798 C  CA  . HIS A 115 ? 0.0924 0.1863 0.0997 -0.0057 -0.0112 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  
1799 C  C   . HIS A 115 ? 0.1101 0.1779 0.0994 0.0147  -0.0116 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   
1800 O  O   . HIS A 115 ? 0.1271 0.1959 0.1079 -0.0055 -0.0113 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   
1801 C  CB  . HIS A 115 ? 0.0938 0.2045 0.1055 -0.0035 -0.0108 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  
1802 C  CG  . HIS A 115 ? 0.1046 0.2238 0.0955 0.0001  0.0019  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  
1803 N  ND1 . HIS A 115 ? 0.1275 0.2240 0.1052 0.0034  0.0002  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 
1804 C  CD2 . HIS A 115 ? 0.1082 0.2296 0.0980 0.0096  0.0018  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 
1805 C  CE1 . HIS A 115 ? 0.1048 0.2403 0.1161 -0.0048 0.0045  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 
1806 N  NE2 . HIS A 115 ? 0.0987 0.2374 0.1074 -0.0045 0.0242  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 
1814 N  N   . VAL A 116 ? 0.1194 0.1900 0.1066 -0.0171 -0.0104 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   
1815 C  CA  . VAL A 116 ? 0.1137 0.1967 0.1222 -0.0015 0.0075  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  
1816 C  C   . VAL A 116 ? 0.1067 0.2096 0.1332 -0.0064 0.0188  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   
1817 O  O   . VAL A 116 ? 0.1231 0.2402 0.1535 -0.0088 -0.0200 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   
1818 C  CB  . VAL A 116 ? 0.1303 0.2265 0.1279 0.0119  -0.0049 0.0118  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  
1819 C  CG1 . VAL A 116 ? 0.1116 0.2397 0.1444 -0.0085 0.0003  0.0338  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 
1820 C  CG2 . VAL A 116 ? 0.1241 0.2535 0.1148 0.0009  0.0151  0.0143  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 
1830 N  N   . GLY A 117 ? 0.1019 0.2083 0.1348 0.0043  0.0149  0.0084  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   
1831 C  CA  . GLY A 117 ? 0.1254 0.2026 0.1362 0.0144  -0.0009 0.0054  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  
1832 C  C   . GLY A 117 ? 0.0833 0.2173 0.1331 0.0125  -0.0164 0.0064  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   
1833 O  O   . GLY A 117 ? 0.1040 0.2306 0.1339 0.0116  -0.0301 0.0044  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   
1837 N  N   . SER A 118 ? 0.1014 0.2242 0.1295 0.0090  -0.0193 0.0051  ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   
1838 C  CA  . SER A 118 ? 0.1086 0.2331 0.1258 -0.0039 -0.0308 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  
1839 C  C   . SER A 118 ? 0.0935 0.2261 0.1121 0.0019  -0.0140 0.0014  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   
1840 O  O   . SER A 118 ? 0.0950 0.2179 0.0951 -0.0086 -0.0113 0.0007  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   
1841 C  CB  . SER A 118 ? 0.1132 0.2463 0.1468 -0.0060 -0.0370 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  
1842 O  OG  . SER A 118 ? 0.1389 0.2411 0.1498 -0.0129 -0.0188 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  
1848 N  N   . LEU A 119 ? 0.0791 0.2359 0.1081 0.0233  -0.0079 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   
1849 C  CA  . LEU A 119 ? 0.0833 0.2323 0.1043 0.0219  -0.0012 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  
1850 C  C   . LEU A 119 ? 0.1014 0.2210 0.1024 0.0106  -0.0141 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   
1851 O  O   . LEU A 119 ? 0.0961 0.2164 0.1014 -0.0098 -0.0176 0.0032  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   
1852 C  CB  . LEU A 119 ? 0.1005 0.2554 0.1104 0.0186  -0.0035 0.0048  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  
1853 C  CG  . LEU A 119 ? 0.1125 0.2747 0.1213 0.0095  0.0000  0.0093  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  
1854 C  CD1 . LEU A 119 ? 0.1288 0.2904 0.1447 -0.0001 -0.0117 0.0192  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 
1855 C  CD2 . LEU A 119 ? 0.1367 0.2985 0.1215 -0.0117 0.0046  0.0102  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 
1867 N  N   . ALA A 120 ? 0.1011 0.2086 0.1160 0.0111  -0.0203 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   
1868 C  CA  . ALA A 120 ? 0.1234 0.2139 0.1391 0.0120  -0.0246 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  
1869 C  C   . ALA A 120 ? 0.1255 0.2185 0.1376 0.0020  -0.0251 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   
1870 O  O   . ALA A 120 ? 0.1115 0.2309 0.1411 -0.0035 -0.0296 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   
1871 C  CB  . ALA A 120 ? 0.1387 0.2207 0.1658 0.0036  -0.0192 0.0022  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  
1877 N  N   . GLN A 121 ? 0.1051 0.2124 0.1372 -0.0010 -0.0201 0.0168  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   
1878 C  CA  . GLN A 121 ? 0.1019 0.2274 0.1314 -0.0113 -0.0274 0.0268  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  
1879 C  C   . GLN A 121 ? 0.1064 0.2357 0.1219 0.0079  -0.0153 0.0159  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   
1880 O  O   . GLN A 121 ? 0.1059 0.2573 0.1076 -0.0007 -0.0191 0.0125  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   
1881 C  CB  . GLN A 121 ? 0.0896 0.2454 0.1430 -0.0076 -0.0266 0.0394  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  
1882 C  CG  . GLN A 121 ? 0.1282 0.2629 0.1753 -0.0154 -0.0296 0.0594  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  
1883 C  CD  . GLN A 121 ? 0.1703 0.2919 0.2014 -0.0273 -0.0237 0.0800  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  
1884 O  OE1 . GLN A 121 ? 0.1605 0.2905 0.1993 -0.0126 -0.0158 0.0795  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 
1885 N  NE2 . GLN A 121 ? 0.2358 0.3382 0.2300 -0.0195 -0.0275 0.0940  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 
1894 N  N   . ARG A 122 ? 0.0924 0.2195 0.1121 0.0031  -0.0126 0.0074  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   
1895 C  CA  A ARG A 122 ? 0.0813 0.2137 0.1198 -0.0094 -0.0269 0.0008  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  
1896 C  C   . ARG A 122 ? 0.0965 0.2218 0.1148 -0.0174 -0.0248 0.0043  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   
1897 O  O   . ARG A 122 ? 0.0985 0.2436 0.1135 -0.0150 -0.0266 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   
1898 C  CB  A ARG A 122 ? 0.0983 0.2166 0.1419 -0.0203 -0.0184 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  
1899 C  CG  A ARG A 122 ? 0.1278 0.2156 0.1709 -0.0129 -0.0184 0.0088  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  
1900 C  CD  A ARG A 122 ? 0.1705 0.2387 0.1798 0.0155  0.0104  0.0058  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  
1901 N  NE  A ARG A 122 ? 0.2675 0.2781 0.2079 0.0415  0.0003  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  
1902 C  CZ  A ARG A 122 ? 0.3499 0.3062 0.2571 0.0388  0.0035  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  
1903 N  NH1 A ARG A 122 ? 0.3087 0.2972 0.2771 0.0246  0.0010  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 
1904 N  NH2 A ARG A 122 ? 0.4103 0.3315 0.2755 0.0280  -0.0003 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 
1918 N  N   . LEU A 123 ? 0.0894 0.2307 0.1290 -0.0007 -0.0147 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   
1919 C  CA  . LEU A 123 ? 0.0995 0.2427 0.1287 -0.0023 -0.0145 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  
1920 C  C   . LEU A 123 ? 0.0936 0.2568 0.1294 0.0064  -0.0333 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   
1921 O  O   . LEU A 123 ? 0.1126 0.2733 0.1339 -0.0024 -0.0358 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   
1922 C  CB  . LEU A 123 ? 0.0806 0.2480 0.1394 -0.0022 0.0012  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  
1923 C  CG  . LEU A 123 ? 0.0893 0.2631 0.1412 -0.0076 0.0034  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  
1924 C  CD1 . LEU A 123 ? 0.1164 0.2646 0.1543 -0.0056 0.0158  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 
1925 C  CD2 . LEU A 123 ? 0.1129 0.2778 0.1455 -0.0132 -0.0184 0.0006  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 
1937 N  N   . ALA A 124 ? 0.1186 0.2671 0.1245 0.0165  -0.0362 0.0115  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   
1938 C  CA  . ALA A 124 ? 0.1320 0.2788 0.1331 0.0141  -0.0237 0.0136  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  
1939 C  C   . ALA A 124 ? 0.1262 0.2863 0.1364 0.0151  -0.0285 0.0094  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   
1940 O  O   . ALA A 124 ? 0.1633 0.2968 0.1439 0.0031  -0.0441 0.0056  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   
1941 C  CB  . ALA A 124 ? 0.1589 0.2758 0.1385 0.0170  -0.0182 0.0212  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  
1947 N  N   . ALA A 125 ? 0.1038 0.2932 0.1307 -0.0122 -0.0359 0.0056  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   
1948 C  CA  . ALA A 125 ? 0.1084 0.3098 0.1291 -0.0221 -0.0216 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  
1949 C  C   . ALA A 125 ? 0.1147 0.3152 0.1334 -0.0172 -0.0123 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   
1950 O  O   . ALA A 125 ? 0.1145 0.3227 0.1288 -0.0363 -0.0242 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   
1951 C  CB  . ALA A 125 ? 0.1374 0.3240 0.1416 -0.0129 -0.0079 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  
1957 N  N   . CYS A 126 ? 0.1184 0.3061 0.1397 -0.0223 -0.0097 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   
1958 C  CA  . CYS A 126 ? 0.1201 0.2994 0.1549 -0.0344 -0.0133 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  
1959 C  C   . CYS A 126 ? 0.1249 0.3131 0.1701 -0.0181 -0.0080 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   
1960 O  O   . CYS A 126 ? 0.1579 0.3177 0.1550 -0.0555 -0.0026 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   
1961 C  CB  . CYS A 126 ? 0.1412 0.2940 0.1689 -0.0303 -0.0089 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  
1962 S  SG  . CYS A 126 ? 0.1511 0.2981 0.1879 -0.0236 -0.0009 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  
1968 N  N   . ARG A 127 ? 0.0963 0.3226 0.1951 0.0039  -0.0155 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   
1969 C  CA  . ARG A 127 ? 0.1227 0.3443 0.2065 0.0128  -0.0367 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  
1970 C  C   . ARG A 127 ? 0.1271 0.3494 0.1980 0.0006  -0.0405 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   
1971 O  O   . ARG A 127 ? 0.1552 0.3660 0.1967 -0.0099 -0.0515 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   
1972 C  CB  . ARG A 127 ? 0.1834 0.3572 0.2278 0.0422  -0.0324 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  
1973 C  CG  . ARG A 127 ? 0.2650 0.3766 0.2543 0.0854  0.0003  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  
1974 C  CD  . ARG A 127 ? 0.3671 0.3956 0.2796 0.1009  0.0365  0.0119  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  
1975 N  NE  . ARG A 127 ? 0.4294 0.4085 0.2994 0.1099  0.0663  0.0364  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  
1976 C  CZ  . ARG A 127 ? 0.4703 0.4087 0.3162 0.1265  0.0739  0.0570  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  
1977 N  NH1 . ARG A 127 ? 0.4568 0.4021 0.3221 0.1304  0.0692  0.0668  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 
1978 N  NH2 . ARG A 127 ? 0.4939 0.4034 0.3305 0.1457  0.0866  0.0488  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 
1992 N  N   . GLU A 128 ? 0.1311 0.3356 0.2018 -0.0228 -0.0325 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   
1993 C  CA  . GLU A 128 ? 0.1613 0.3467 0.1968 -0.0073 0.0054  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  
1994 C  C   . GLU A 128 ? 0.1511 0.3389 0.1595 -0.0133 0.0091  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   
1995 O  O   . GLU A 128 ? 0.1291 0.3341 0.1423 -0.0244 -0.0042 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   
1996 C  CB  . GLU A 128 ? 0.2712 0.3795 0.2373 0.0160  0.0019  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  
1997 C  CG  . GLU A 128 ? 0.4014 0.4244 0.2854 0.0346  0.0168  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  
1998 C  CD  . GLU A 128 ? 0.5264 0.4682 0.3311 0.0557  0.0369  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  
1999 O  OE1 . GLU A 128 ? 0.5683 0.4836 0.3480 0.0560  0.0246  0.0002  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 
2000 O  OE2 . GLU A 128 ? 0.5773 0.4858 0.3592 0.0666  0.0476  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 
2007 N  N   . GLN A 129 ? 0.1462 0.3459 0.1356 0.0002  0.0073  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   
2008 C  CA  . GLN A 129 ? 0.1607 0.3528 0.1457 0.0026  0.0177  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  
2009 C  C   . GLN A 129 ? 0.1409 0.3228 0.1345 0.0125  0.0007  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   
2010 O  O   . GLN A 129 ? 0.1459 0.3137 0.1493 0.0078  -0.0103 0.0024  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   
2011 C  CB  . GLN A 129 ? 0.1837 0.3966 0.1842 0.0024  0.0283  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  
2012 C  CG  . GLN A 129 ? 0.1876 0.4503 0.2052 0.0034  0.0482  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  
2013 C  CD  . GLN A 129 ? 0.2092 0.4964 0.2308 0.0084  0.0430  0.0083  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  
2014 O  OE1 . GLN A 129 ? 0.2193 0.5228 0.2466 0.0209  0.0303  0.0115  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 
2015 N  NE2 . GLN A 129 ? 0.2196 0.5116 0.2404 -0.0016 0.0634  0.0065  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 
2024 N  N   . PRO A 130 ? 0.1408 0.3216 0.1126 0.0179  0.0034  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   
2025 C  CA  . PRO A 130 ? 0.1366 0.3240 0.0929 0.0002  0.0073  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  
2026 C  C   . PRO A 130 ? 0.1440 0.3316 0.0915 -0.0125 0.0078  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   
2027 O  O   . PRO A 130 ? 0.1756 0.3238 0.0957 -0.0037 0.0107  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   
2028 C  CB  . PRO A 130 ? 0.1550 0.3201 0.1130 -0.0160 -0.0011 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  
2029 C  CG  . PRO A 130 ? 0.1678 0.3284 0.1190 -0.0041 0.0054  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  
2030 C  CD  . PRO A 130 ? 0.1643 0.3190 0.1131 0.0113  -0.0036 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  
2038 N  N   . TYR A 131 ? 0.1417 0.3473 0.1025 -0.0383 -0.0053 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   
2039 C  CA  . TYR A 131 ? 0.1684 0.3641 0.1002 -0.0057 -0.0078 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  
2040 C  C   . TYR A 131 ? 0.1563 0.3385 0.1084 -0.0093 -0.0036 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   
2041 O  O   . TYR A 131 ? 0.1505 0.3309 0.1096 -0.0100 -0.0107 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   
2042 C  CB  . TYR A 131 ? 0.1492 0.4138 0.1162 0.0227  -0.0085 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  
2043 C  CG  . TYR A 131 ? 0.1626 0.4852 0.1644 0.0187  0.0062  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  
2044 C  CD1 . TYR A 131 ? 0.1870 0.5307 0.2148 0.0133  -0.0109 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 
2045 C  CD2 . TYR A 131 ? 0.1550 0.5060 0.1795 0.0025  -0.0099 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 
2046 C  CE1 . TYR A 131 ? 0.2075 0.5577 0.2434 0.0092  -0.0310 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 
2047 C  CE2 . TYR A 131 ? 0.1781 0.5407 0.2008 0.0043  -0.0206 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 
2048 C  CZ  . TYR A 131 ? 0.1779 0.5654 0.2372 0.0087  -0.0417 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  
2049 O  OH  . TYR A 131 ? 0.1710 0.5874 0.2762 0.0286  -0.0372 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  
2059 N  N   . LYS A 132 ? 0.1932 0.3360 0.1244 -0.0051 -0.0054 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
2060 C  CA  . LYS A 132 ? 0.1960 0.3362 0.1480 -0.0308 -0.0177 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
2061 C  C   . LYS A 132 ? 0.1946 0.3046 0.1526 -0.0489 -0.0286 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
2062 O  O   . LYS A 132 ? 0.2063 0.2914 0.1460 -0.0538 -0.0291 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
2063 C  CB  . LYS A 132 ? 0.2402 0.3731 0.1770 -0.0316 -0.0156 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
2064 C  CG  . LYS A 132 ? 0.2582 0.4103 0.2083 -0.0514 -0.0352 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
2065 C  CD  . LYS A 132 ? 0.2830 0.4482 0.2438 -0.0547 -0.0610 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
2066 C  CE  . LYS A 132 ? 0.3280 0.4854 0.2743 -0.0536 -0.0647 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
2067 N  NZ  . LYS A 132 ? 0.3567 0.5072 0.2956 -0.0620 -0.0676 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
2081 N  N   . GLY A 133 ? 0.1961 0.3129 0.1733 -0.0559 -0.0399 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N   
2082 C  CA  . GLY A 133 ? 0.1605 0.3243 0.1846 -0.0518 -0.0464 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA  
2083 C  C   . GLY A 133 ? 0.1469 0.3174 0.1747 -0.0437 -0.0301 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C   
2084 O  O   . GLY A 133 ? 0.1456 0.3203 0.2016 -0.0332 0.0099  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O   
2088 N  N   . MET A 134 ? 0.1494 0.2925 0.1360 -0.0222 -0.0248 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   
2089 C  CA  . MET A 134 ? 0.1086 0.2901 0.1305 -0.0014 -0.0282 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  
2090 C  C   . MET A 134 ? 0.1162 0.2974 0.1455 -0.0085 -0.0528 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   
2091 O  O   . MET A 134 ? 0.1815 0.3267 0.1501 0.0093  -0.0679 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   
2092 C  CB  . MET A 134 ? 0.1052 0.2859 0.1194 -0.0046 -0.0101 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  
2093 C  CG  . MET A 134 ? 0.1143 0.2951 0.1240 -0.0279 -0.0064 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  
2094 S  SD  . MET A 134 ? 0.1501 0.3194 0.1325 -0.0110 0.0024  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  
2095 C  CE  . MET A 134 ? 0.1836 0.3291 0.1270 -0.0104 -0.0137 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  
2105 N  N   . VAL A 135 ? 0.1077 0.3039 0.1533 -0.0094 -0.0407 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   
2106 C  CA  . VAL A 135 ? 0.1148 0.3111 0.1815 -0.0138 -0.0406 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  
2107 C  C   . VAL A 135 ? 0.0988 0.2832 0.1623 0.0213  -0.0303 0.0022  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   
2108 O  O   . VAL A 135 ? 0.1084 0.2755 0.1624 0.0185  -0.0467 0.0168  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   
2109 C  CB  . VAL A 135 ? 0.1433 0.3432 0.2338 -0.0194 -0.0098 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  
2110 C  CG1 . VAL A 135 ? 0.2081 0.3628 0.2458 -0.0208 0.0083  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 
2111 C  CG2 . VAL A 135 ? 0.1740 0.3590 0.2547 -0.0453 -0.0093 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 
2121 N  N   . PHE A 136 ? 0.1378 0.2887 0.1596 0.0233  -0.0259 0.0121  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N   
2122 C  CA  . PHE A 136 ? 0.1457 0.3064 0.1784 0.0427  -0.0342 0.0129  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA  
2123 C  C   . PHE A 136 ? 0.1697 0.3260 0.2126 0.0690  -0.0303 0.0080  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C   
2124 O  O   . PHE A 136 ? 0.1806 0.3507 0.2286 0.0652  -0.0326 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O   
2125 C  CB  . PHE A 136 ? 0.1431 0.3123 0.1706 0.0293  -0.0222 0.0135  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB  
2126 C  CG  . PHE A 136 ? 0.1427 0.3225 0.1521 0.0230  -0.0032 0.0098  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG  
2127 C  CD1 . PHE A 136 ? 0.1364 0.3364 0.1514 0.0107  -0.0025 0.0150  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 
2128 C  CD2 . PHE A 136 ? 0.1619 0.3399 0.1590 0.0067  -0.0068 0.0134  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 
2129 C  CE1 . PHE A 136 ? 0.1723 0.3482 0.1585 0.0148  -0.0004 0.0155  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 
2130 C  CE2 . PHE A 136 ? 0.1508 0.3589 0.1654 0.0024  -0.0038 0.0195  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 
2131 C  CZ  . PHE A 136 ? 0.1718 0.3572 0.1614 0.0190  0.0155  0.0180  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ  
2141 N  N   . PHE A 137 ? 0.1742 0.3372 0.2255 0.0831  -0.0072 0.0036  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   
2142 C  CA  . PHE A 137 ? 0.2339 0.3705 0.2605 0.0993  -0.0047 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  
2143 C  C   . PHE A 137 ? 0.3671 0.4187 0.3391 0.0999  -0.0019 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   
2144 O  O   . PHE A 137 ? 0.4054 0.4105 0.3511 0.0732  0.0146  0.0004  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   
2145 C  CB  . PHE A 137 ? 0.1903 0.3692 0.2397 0.0849  0.0007  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  
2146 C  CG  . PHE A 137 ? 0.1567 0.3871 0.2369 0.0357  0.0014  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  
2147 C  CD1 . PHE A 137 ? 0.1895 0.4044 0.2760 0.0348  0.0051  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 
2148 C  CD2 . PHE A 137 ? 0.1323 0.3806 0.2094 0.0257  -0.0275 0.0028  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 
2149 C  CE1 . PHE A 137 ? 0.1908 0.4040 0.2774 0.0264  0.0167  0.0004  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 
2150 C  CE2 . PHE A 137 ? 0.1316 0.3854 0.2254 0.0172  0.0149  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 
2151 C  CZ  . PHE A 137 ? 0.1809 0.3901 0.2513 0.0275  0.0216  0.0045  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  
2161 N  N   . GLU A 138 ? 0.5142 0.4871 0.4009 0.0853  -0.0122 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   
2162 C  CA  . GLU A 138 ? 0.6274 0.5478 0.4458 0.0874  -0.0078 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  
2163 C  C   . GLU A 138 ? 0.6679 0.5544 0.4554 0.0954  -0.0155 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   
2164 O  O   . GLU A 138 ? 0.6962 0.5611 0.4637 0.1023  -0.0187 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   
2165 C  CB  . GLU A 138 ? 0.6833 0.6005 0.4750 0.0796  0.0093  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  
2166 C  CG  . GLU A 138 ? 0.7232 0.6461 0.5020 0.0738  0.0220  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CG  
2167 C  CD  . GLU A 138 ? 0.7463 0.6806 0.5236 0.0664  0.0332  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CD  
2168 O  OE1 . GLU A 138 ? 0.7513 0.6956 0.5312 0.0662  0.0357  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE1 
2169 O  OE2 . GLU A 138 ? 0.7600 0.6912 0.5323 0.0592  0.0363  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE2 
2176 N  N   . MET B 1   ? 0.2952 0.6321 0.2694 -0.1154 -0.0308 0.0071  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
2177 C  CA  . MET B 1   ? 0.2849 0.6080 0.2499 -0.0830 -0.0065 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
2178 C  C   . MET B 1   ? 0.2089 0.4998 0.2110 -0.0821 0.0124  0.0209  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
2179 O  O   . MET B 1   ? 0.2473 0.5130 0.1957 -0.1190 0.0101  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
2180 C  CB  . MET B 1   ? 0.3675 0.6777 0.2632 -0.0749 -0.0045 0.0061  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
2181 C  CG  . MET B 1   ? 0.3972 0.7352 0.2783 -0.0680 -0.0082 0.0062  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
2182 S  SD  . MET B 1   ? 0.4133 0.7739 0.2799 -0.0671 -0.0156 0.0089  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
2183 C  CE  . MET B 1   ? 0.4050 0.7815 0.2859 -0.0937 0.0041  0.0105  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
2195 N  N   . LEU B 2   ? 0.1113 0.3644 0.1803 -0.0472 0.0092  0.0112  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   
2196 C  CA  . LEU B 2   ? 0.0923 0.2933 0.1640 -0.0265 -0.0134 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  
2197 C  C   . LEU B 2   ? 0.0936 0.2672 0.1742 -0.0121 -0.0251 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   
2198 O  O   . LEU B 2   ? 0.1335 0.2694 0.1947 -0.0037 -0.0397 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   
2199 C  CB  . LEU B 2   ? 0.1052 0.2712 0.1405 -0.0138 0.0099  0.0037  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  
2200 C  CG  . LEU B 2   ? 0.0943 0.2570 0.1342 -0.0006 -0.0057 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  
2201 C  CD1 . LEU B 2   ? 0.0981 0.2576 0.1422 0.0049  -0.0169 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 
2202 C  CD2 . LEU B 2   ? 0.0997 0.2578 0.1386 -0.0106 -0.0087 0.0021  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 
2214 N  N   . SER B 3   ? 0.1009 0.2387 0.1769 -0.0055 -0.0316 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   
2215 C  CA  . SER B 3   ? 0.1594 0.2274 0.1915 0.0033  -0.0321 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  
2216 C  C   . SER B 3   ? 0.1754 0.2219 0.1989 0.0371  -0.0225 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   
2217 O  O   . SER B 3   ? 0.2784 0.2482 0.2100 0.0425  -0.0011 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   
2218 C  CB  . SER B 3   ? 0.1875 0.2371 0.2149 -0.0170 -0.0411 0.0092  ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  
2219 O  OG  . SER B 3   ? 0.1685 0.2347 0.2281 -0.0266 -0.0483 0.0315  ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  
2225 N  N   . GLY B 4   ? 0.1081 0.1977 0.1877 0.0029  -0.0261 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   
2226 C  CA  . GLY B 4   ? 0.1370 0.2049 0.1628 0.0009  -0.0293 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  
2227 C  C   . GLY B 4   ? 0.1291 0.2011 0.1404 0.0113  -0.0280 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   
2228 O  O   . GLY B 4   ? 0.1109 0.2050 0.1388 -0.0070 -0.0219 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   
2232 N  N   . LEU B 5   ? 0.1146 0.2279 0.1109 0.0061  -0.0328 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   
2233 C  CA  . LEU B 5   ? 0.1202 0.2221 0.1083 0.0121  -0.0169 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  
2234 C  C   . LEU B 5   ? 0.1139 0.2137 0.1230 0.0170  -0.0249 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   
2235 O  O   . LEU B 5   ? 0.1618 0.2378 0.1545 0.0583  -0.0413 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   
2236 C  CB  . LEU B 5   ? 0.1261 0.2591 0.1168 -0.0076 0.0092  0.0072  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  
2237 C  CG  . LEU B 5   ? 0.1411 0.2818 0.1219 -0.0315 0.0170  0.0299  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  
2238 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.1676 0.2984 0.1299 -0.0572 0.0081  0.0220  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 
2239 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.1529 0.3108 0.1495 -0.0161 0.0143  0.0231  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 
2251 N  N   . ASN B 6   ? 0.0669 0.1866 0.0978 0.0025  -0.0120 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   
2252 C  CA  . ASN B 6   ? 0.0660 0.1687 0.1008 -0.0137 -0.0019 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  
2253 C  C   . ASN B 6   ? 0.0689 0.1733 0.0903 0.0030  -0.0017 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   
2254 O  O   . ASN B 6   ? 0.0684 0.1949 0.0963 -0.0010 0.0083  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   
2255 C  CB  . ASN B 6   ? 0.0803 0.1801 0.0945 -0.0059 -0.0124 0.0084  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  
2256 C  CG  . ASN B 6   ? 0.1020 0.1741 0.0896 -0.0098 -0.0203 0.0000  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  
2257 O  OD1 . ASN B 6   ? 0.1045 0.1873 0.1085 -0.0099 -0.0252 0.0080  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 
2258 N  ND2 . ASN B 6   ? 0.1219 0.1972 0.1005 -0.0179 -0.0093 0.0035  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 
2265 N  N   . HIS B 7   ? 0.0818 0.1615 0.0879 -0.0069 0.0090  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   
2266 C  CA  . HIS B 7   ? 0.0675 0.1671 0.0927 0.0073  0.0058  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  
2267 C  C   . HIS B 7   ? 0.0589 0.1705 0.1062 0.0093  0.0064  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   
2268 O  O   . HIS B 7   ? 0.0545 0.1724 0.1073 0.0127  0.0091  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   
2269 C  CB  . HIS B 7   ? 0.0711 0.1740 0.0997 0.0125  -0.0022 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  
2270 C  CG  . HIS B 7   ? 0.0639 0.1797 0.0966 0.0039  -0.0111 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  
2271 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.0806 0.1886 0.0861 -0.0032 0.0059  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 
2272 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.0703 0.1909 0.0953 0.0035  0.0092  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 
2273 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.0753 0.1973 0.0904 -0.0027 -0.0005 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 
2274 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.0658 0.1930 0.0873 -0.0224 0.0002  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 
2282 N  N   . LEU B 8   ? 0.0598 0.1705 0.1071 0.0039  0.0170  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   
2283 C  CA  . LEU B 8   ? 0.0722 0.1671 0.0951 0.0092  -0.0029 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  
2284 C  C   . LEU B 8   ? 0.0444 0.1532 0.1039 0.0009  0.0005  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   
2285 O  O   . LEU B 8   ? 0.0607 0.1756 0.1209 -0.0008 -0.0051 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   
2286 C  CB  . LEU B 8   ? 0.0878 0.1778 0.0863 -0.0045 -0.0042 0.0014  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  
2287 C  CG  . LEU B 8   ? 0.0980 0.1840 0.1027 0.0080  0.0080  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  
2288 C  CD1 . LEU B 8   ? 0.1221 0.1899 0.1058 0.0094  -0.0066 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 
2289 C  CD2 . LEU B 8   ? 0.1323 0.1868 0.1118 0.0116  0.0218  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 
2301 N  N   . THR B 9   ? 0.0505 0.1605 0.1093 0.0050  0.0134  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   
2302 C  CA  . THR B 9   ? 0.0669 0.1595 0.1101 0.0060  0.0053  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  
2303 C  C   . THR B 9   ? 0.0538 0.1499 0.1123 0.0008  -0.0010 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   
2304 O  O   . THR B 9   ? 0.0596 0.1612 0.1227 0.0151  0.0094  0.0001  ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   
2305 C  CB  . THR B 9   ? 0.0801 0.1807 0.1200 -0.0134 0.0110  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  
2306 O  OG1 . THR B 9   ? 0.1010 0.1838 0.1270 -0.0186 0.0158  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 
2307 C  CG2 . THR B 9   ? 0.0735 0.1869 0.1239 -0.0217 0.0195  0.0011  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 
2315 N  N   . LEU B 10  ? 0.0623 0.1595 0.1047 -0.0001 0.0141  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
2316 C  CA  . LEU B 10  ? 0.0764 0.1681 0.1034 0.0019  0.0215  0.0020  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
2317 C  C   . LEU B 10  ? 0.0817 0.1789 0.1199 -0.0170 0.0145  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
2318 O  O   . LEU B 10  ? 0.0742 0.1729 0.1338 -0.0009 0.0024  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
2319 C  CB  . LEU B 10  ? 0.1101 0.1686 0.1092 0.0038  0.0349  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
2320 C  CG  . LEU B 10  ? 0.1299 0.1769 0.1103 -0.0028 0.0149  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
2321 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.1736 0.2034 0.1184 0.0125  0.0327  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
2322 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.1456 0.1923 0.1317 -0.0084 -0.0138 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
2334 N  N   . ALA B 11  ? 0.0657 0.1740 0.1270 -0.0175 -0.0020 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   
2335 C  CA  . ALA B 11  ? 0.0537 0.1667 0.1372 -0.0154 0.0206  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  
2336 C  C   . ALA B 11  ? 0.0634 0.1733 0.1202 -0.0163 0.0063  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   
2337 O  O   . ALA B 11  ? 0.0908 0.1992 0.1121 -0.0145 0.0053  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   
2338 C  CB  . ALA B 11  ? 0.0741 0.1780 0.1469 -0.0026 0.0186  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  
2344 N  N   . VAL B 12  ? 0.0587 0.1835 0.1173 0.0084  0.0036  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   
2345 C  CA  . VAL B 12  ? 0.0652 0.1885 0.1187 -0.0006 0.0085  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  
2346 C  C   . VAL B 12  ? 0.0687 0.1871 0.1220 -0.0142 0.0085  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   
2347 O  O   . VAL B 12  ? 0.0972 0.1934 0.1150 -0.0210 0.0105  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   
2348 C  CB  . VAL B 12  ? 0.0670 0.1988 0.1340 -0.0059 0.0049  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  
2349 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.0803 0.1806 0.1393 -0.0043 0.0224  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 
2350 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.0801 0.2057 0.1376 0.0084  0.0110  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 
2360 N  N   . SER B 13  ? 0.1058 0.1801 0.1252 -0.0168 0.0029  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   
2361 C  CA  . SER B 13  ? 0.0917 0.1937 0.1531 -0.0080 0.0062  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  
2362 C  C   . SER B 13  ? 0.0890 0.2029 0.1677 -0.0122 0.0051  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   
2363 O  O   . SER B 13  ? 0.1054 0.2213 0.1816 -0.0241 -0.0030 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   
2364 C  CB  . SER B 13  ? 0.1243 0.2089 0.1645 -0.0186 0.0082  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  
2365 O  OG  . SER B 13  ? 0.1539 0.2456 0.1751 -0.0129 0.0105  0.0134  ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  
2371 N  N   . GLN B 14  ? 0.0828 0.2192 0.1865 -0.0132 0.0084  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   
2372 C  CA  . GLN B 14  ? 0.0952 0.2301 0.1939 -0.0309 0.0167  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  
2373 C  C   . GLN B 14  ? 0.0833 0.2091 0.1640 -0.0205 -0.0051 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   
2374 O  O   . GLN B 14  ? 0.1343 0.2181 0.1543 -0.0382 -0.0197 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   
2375 C  CB  . GLN B 14  ? 0.1125 0.2760 0.2279 -0.0302 0.0169  0.0022  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  
2376 C  CG  . GLN B 14  ? 0.1553 0.3413 0.2597 -0.0366 0.0297  0.0082  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  
2377 C  CD  . GLN B 14  ? 0.2200 0.4192 0.2964 -0.0310 0.0370  0.0191  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  
2378 O  OE1 . GLN B 14  ? 0.2626 0.4618 0.3233 -0.0190 0.0282  0.0231  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 
2379 N  NE2 . GLN B 14  ? 0.2642 0.4464 0.3012 -0.0336 0.0637  0.0141  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 
2388 N  N   . LEU B 15  ? 0.0595 0.2178 0.1435 -0.0104 0.0095  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   
2389 C  CA  . LEU B 15  ? 0.0820 0.2250 0.1408 -0.0110 0.0037  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  
2390 C  C   . LEU B 15  ? 0.0698 0.2071 0.1384 -0.0102 0.0106  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   
2391 O  O   . LEU B 15  ? 0.0984 0.2024 0.1247 -0.0191 0.0096  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   
2392 C  CB  . LEU B 15  ? 0.1249 0.2550 0.1431 -0.0305 0.0078  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  
2393 C  CG  . LEU B 15  ? 0.1312 0.2763 0.1674 -0.0198 0.0117  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  
2394 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.1016 0.2898 0.1709 -0.0116 0.0125  0.0029  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 
2395 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.1855 0.2844 0.1806 -0.0184 0.0021  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 
2407 N  N   . ALA B 16  ? 0.0776 0.2069 0.1524 -0.0037 0.0166  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   
2408 C  CA  . ALA B 16  ? 0.0631 0.2137 0.1660 0.0047  0.0131  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  
2409 C  C   . ALA B 16  ? 0.0609 0.1993 0.1535 -0.0092 0.0267  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   
2410 O  O   . ALA B 16  ? 0.0768 0.2110 0.1472 0.0036  0.0066  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   
2411 C  CB  . ALA B 16  ? 0.0784 0.2235 0.1721 -0.0029 0.0156  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  
2417 N  N   . PRO B 17  ? 0.0904 0.1833 0.1518 -0.0131 0.0264  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N   
2418 C  CA  . PRO B 17  ? 0.0988 0.2049 0.1443 -0.0266 0.0407  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA  
2419 C  C   . PRO B 17  ? 0.0982 0.1926 0.1265 -0.0134 0.0260  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C   
2420 O  O   . PRO B 17  ? 0.1005 0.1995 0.1265 -0.0021 0.0246  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O   
2421 C  CB  . PRO B 17  ? 0.1570 0.2285 0.1454 -0.0229 0.0245  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB  
2422 C  CG  . PRO B 17  ? 0.2064 0.2279 0.1625 -0.0018 0.0195  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG  
2423 C  CD  . PRO B 17  ? 0.1511 0.1996 0.1611 -0.0154 0.0093  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD  
2431 N  N   . SER B 18  ? 0.0826 0.1781 0.1164 -0.0176 0.0379  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   
2432 C  CA  . SER B 18  ? 0.0714 0.1784 0.1277 -0.0056 0.0088  0.0067  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  
2433 C  C   . SER B 18  ? 0.0661 0.1839 0.1292 -0.0070 0.0133  0.0044  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   
2434 O  O   . SER B 18  ? 0.0752 0.1851 0.1274 -0.0112 0.0116  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   
2435 C  CB  . SER B 18  ? 0.0853 0.1939 0.1518 0.0143  0.0297  0.0183  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  
2436 O  OG  . SER B 18  ? 0.1245 0.2178 0.1801 -0.0063 0.0359  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  
2442 N  N   . VAL B 19  ? 0.0686 0.1792 0.1241 -0.0095 -0.0152 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N   
2443 C  CA  . VAL B 19  ? 0.0765 0.1790 0.1449 -0.0047 -0.0096 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA  
2444 C  C   . VAL B 19  ? 0.0678 0.1826 0.1509 0.0030  -0.0173 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C   
2445 O  O   . VAL B 19  ? 0.0988 0.1779 0.1587 0.0096  -0.0232 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O   
2446 C  CB  . VAL B 19  ? 0.0937 0.1787 0.1496 0.0006  -0.0117 0.0009  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB  
2447 C  CG1 . VAL B 19  ? 0.1179 0.1823 0.1563 0.0248  -0.0135 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1 
2448 C  CG2 . VAL B 19  ? 0.1244 0.1778 0.1429 -0.0044 -0.0263 0.0046  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2 
2458 N  N   . ALA B 20  ? 0.0625 0.1958 0.1495 0.0030  -0.0083 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   
2459 C  CA  . ALA B 20  ? 0.0607 0.2101 0.1461 0.0042  -0.0053 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  
2460 C  C   . ALA B 20  ? 0.0566 0.2016 0.1297 0.0094  0.0035  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   
2461 O  O   . ALA B 20  ? 0.0786 0.2162 0.1390 0.0149  0.0093  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   
2462 C  CB  . ALA B 20  ? 0.0634 0.2223 0.1542 -0.0016 0.0110  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  
2468 N  N   . PHE B 21  ? 0.0615 0.1864 0.1219 -0.0015 -0.0081 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   
2469 C  CA  . PHE B 21  ? 0.0753 0.1813 0.0992 -0.0121 0.0110  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  
2470 C  C   . PHE B 21  ? 0.0581 0.1873 0.0974 -0.0059 -0.0017 0.0001  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   
2471 O  O   . PHE B 21  ? 0.0762 0.1750 0.0961 -0.0116 0.0101  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   
2472 C  CB  . PHE B 21  ? 0.0826 0.1831 0.1081 0.0047  0.0004  0.0012  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  
2473 C  CG  . PHE B 21  ? 0.0674 0.1940 0.1210 0.0086  0.0011  0.0027  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  
2474 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.0987 0.2152 0.1246 0.0232  -0.0114 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 
2475 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.0831 0.1940 0.1255 0.0217  0.0005  0.0115  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 
2476 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.0911 0.2275 0.1195 0.0342  -0.0180 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 
2477 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.1005 0.2023 0.1394 0.0158  -0.0085 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 
2478 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.0874 0.2177 0.1277 0.0426  -0.0267 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  
2488 N  N   . TYR B 22  ? 0.0528 0.1753 0.0934 -0.0048 0.0046  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   
2489 C  CA  . TYR B 22  ? 0.0532 0.1784 0.1044 -0.0055 0.0061  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  
2490 C  C   . TYR B 22  ? 0.0749 0.1757 0.1081 0.0105  0.0030  0.0015  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   
2491 O  O   . TYR B 22  ? 0.0788 0.1769 0.1022 -0.0026 -0.0038 0.0102  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   
2492 C  CB  . TYR B 22  ? 0.0535 0.1716 0.0931 0.0036  0.0106  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  
2493 C  CG  . TYR B 22  ? 0.0573 0.1736 0.0916 0.0028  0.0066  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  
2494 C  CD1 . TYR B 22  ? 0.0683 0.1994 0.1001 -0.0169 -0.0004 0.0101  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 
2495 C  CD2 . TYR B 22  ? 0.0801 0.1898 0.1046 0.0195  0.0185  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 
2496 C  CE1 . TYR B 22  ? 0.0772 0.2165 0.1058 -0.0164 0.0132  0.0244  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 
2497 C  CE2 . TYR B 22  ? 0.0915 0.1846 0.1090 0.0145  0.0128  0.0046  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 
2498 C  CZ  . TYR B 22  ? 0.0729 0.1970 0.1013 0.0027  0.0102  0.0281  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  
2499 O  OH  . TYR B 22  ? 0.0779 0.2015 0.1198 0.0142  0.0054  0.0093  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  
2509 N  N   . GLN B 23  ? 0.0728 0.1784 0.1115 0.0211  -0.0170 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   
2510 C  CA  . GLN B 23  ? 0.0754 0.1980 0.1111 0.0160  -0.0076 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  
2511 C  C   . GLN B 23  ? 0.0736 0.2012 0.1213 0.0147  -0.0082 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   
2512 O  O   . GLN B 23  ? 0.0960 0.2033 0.1445 -0.0104 0.0082  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   
2513 C  CB  . GLN B 23  ? 0.0691 0.1956 0.1104 0.0122  -0.0001 0.0116  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  
2514 C  CG  . GLN B 23  ? 0.0652 0.2032 0.1131 0.0042  0.0028  0.0192  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  
2515 C  CD  . GLN B 23  ? 0.0818 0.2158 0.1353 -0.0001 0.0003  0.0084  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  
2516 O  OE1 . GLN B 23  ? 0.1079 0.2266 0.1623 -0.0003 -0.0159 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 
2517 N  NE2 . GLN B 23  ? 0.0911 0.2144 0.1466 0.0183  -0.0266 0.0009  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 
2526 N  N   . GLN B 24  ? 0.0760 0.1961 0.1159 -0.0009 0.0112  0.0009  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   
2527 C  CA  . GLN B 24  ? 0.0564 0.2074 0.1146 0.0041  0.0166  0.0026  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  
2528 C  C   . GLN B 24  ? 0.0720 0.1947 0.1161 -0.0040 0.0084  0.0045  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   
2529 O  O   . GLN B 24  ? 0.0813 0.1867 0.1162 -0.0013 0.0040  0.0005  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   
2530 C  CB  . GLN B 24  ? 0.0803 0.2341 0.1175 0.0089  0.0188  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  
2531 C  CG  . GLN B 24  ? 0.1292 0.2866 0.1397 -0.0010 -0.0187 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  
2532 C  CD  . GLN B 24  ? 0.2448 0.3505 0.1576 0.0136  -0.0097 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  
2533 O  OE1 . GLN B 24  ? 0.2805 0.3819 0.1828 0.0389  -0.0065 0.0015  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 
2534 N  NE2 . GLN B 24  ? 0.2975 0.3833 0.1730 0.0147  -0.0028 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 
2543 N  N   . LEU B 25  ? 0.0857 0.1831 0.1092 -0.0047 0.0065  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   
2544 C  CA  . LEU B 25  ? 0.0756 0.1917 0.1000 -0.0075 0.0125  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  
2545 C  C   . LEU B 25  ? 0.0745 0.1933 0.0976 -0.0010 0.0011  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   
2546 O  O   . LEU B 25  ? 0.0978 0.2036 0.0919 0.0044  0.0130  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   
2547 C  CB  . LEU B 25  ? 0.0964 0.1935 0.0944 -0.0178 0.0015  0.0042  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  
2548 C  CG  . LEU B 25  ? 0.1305 0.2103 0.1021 -0.0008 0.0074  0.0111  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  
2549 C  CD1 . LEU B 25  ? 0.1488 0.2166 0.1029 -0.0157 0.0226  0.0054  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 
2550 C  CD2 . LEU B 25  ? 0.1374 0.2049 0.1084 -0.0033 -0.0068 0.0094  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 
2562 N  N   . LEU B 26  ? 0.0599 0.1941 0.1008 -0.0048 0.0220  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
2563 C  CA  . LEU B 26  ? 0.0847 0.1909 0.0996 -0.0048 0.0114  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
2564 C  C   . LEU B 26  ? 0.0935 0.1865 0.1020 -0.0131 0.0126  0.0048  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
2565 O  O   . LEU B 26  ? 0.1068 0.1840 0.1234 -0.0168 -0.0043 0.0133  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
2566 C  CB  . LEU B 26  ? 0.0717 0.2034 0.1013 0.0074  0.0075  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
2567 C  CG  . LEU B 26  ? 0.1271 0.2249 0.1296 0.0456  0.0373  0.0153  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
2568 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.1303 0.2251 0.1118 0.0526  0.0287  0.0126  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
2569 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.1913 0.2489 0.1660 0.0777  0.0338  0.0225  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
2581 N  N   . GLY B 27  ? 0.0947 0.1756 0.0923 -0.0072 0.0160  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
2582 C  CA  . GLY B 27  ? 0.0952 0.1859 0.1073 -0.0133 0.0171  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
2583 C  C   . GLY B 27  ? 0.0916 0.1831 0.1092 -0.0017 0.0040  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
2584 O  O   . GLY B 27  ? 0.1347 0.1892 0.1326 0.0031  0.0044  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
2588 N  N   . MET B 28  ? 0.1087 0.1786 0.1046 0.0061  0.0230  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   
2589 C  CA  . MET B 28  ? 0.0909 0.1749 0.0996 0.0079  0.0068  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  
2590 C  C   . MET B 28  ? 0.0769 0.1926 0.1023 -0.0142 0.0225  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   
2591 O  O   . MET B 28  ? 0.0868 0.2131 0.1215 -0.0254 0.0166  0.0146  ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   
2592 C  CB  . MET B 28  ? 0.0912 0.1824 0.1198 0.0115  0.0131  0.0117  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  
2593 C  CG  . MET B 28  ? 0.0856 0.1854 0.1355 0.0000  0.0056  0.0007  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  
2594 S  SD  . MET B 28  ? 0.0964 0.1922 0.1670 0.0168  0.0204  0.0084  ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  
2595 C  CE  . MET B 28  ? 0.1544 0.1994 0.1864 0.0115  -0.0021 0.0309  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  
2605 N  N   . THR B 29  ? 0.0738 0.1960 0.1151 0.0004  0.0199  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 29  THR B N   
2606 C  CA  . THR B 29  ? 0.0985 0.1952 0.1035 -0.0023 -0.0031 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CA  
2607 C  C   . THR B 29  ? 0.0659 0.2048 0.0933 0.0013  -0.0019 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 29  THR B C   
2608 O  O   . THR B 29  ? 0.0688 0.2267 0.1135 -0.0060 0.0156  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 29  THR B O   
2609 C  CB  . THR B 29  ? 0.1417 0.1884 0.1375 -0.0018 -0.0083 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CB  
2610 O  OG1 . THR B 29  ? 0.2170 0.2091 0.1683 0.0058  -0.0093 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 29  THR B OG1 
2611 C  CG2 . THR B 29  ? 0.1534 0.2150 0.1596 -0.0119 -0.0045 0.0173  ? ? ? ? ? ? 29  THR B CG2 
2619 N  N   . LEU B 30  ? 0.0623 0.2053 0.0862 0.0147  0.0093  0.0010  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   
2620 C  CA  . LEU B 30  ? 0.0626 0.2125 0.1061 0.0036  0.0068  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  
2621 C  C   . LEU B 30  ? 0.0899 0.2233 0.1161 0.0084  -0.0015 0.0052  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   
2622 O  O   . LEU B 30  ? 0.1132 0.2449 0.1182 0.0494  -0.0076 0.0142  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   
2623 C  CB  . LEU B 30  ? 0.0841 0.2153 0.1217 0.0221  0.0147  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  
2624 C  CG  . LEU B 30  ? 0.0691 0.2159 0.1280 0.0035  0.0138  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  
2625 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.0817 0.2220 0.1224 -0.0071 0.0139  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 
2626 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.0613 0.2249 0.1437 -0.0207 0.0061  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 
2638 N  N   . HIS B 31  ? 0.0882 0.2008 0.1127 0.0054  0.0101  0.0056  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   
2639 C  CA  . HIS B 31  ? 0.1064 0.1951 0.1132 0.0036  0.0018  0.0104  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  
2640 C  C   . HIS B 31  ? 0.1101 0.2048 0.1097 0.0037  -0.0055 0.0155  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   
2641 O  O   . HIS B 31  ? 0.1289 0.2273 0.1043 0.0116  -0.0214 0.0194  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   
2642 C  CB  . HIS B 31  ? 0.1139 0.1913 0.1167 0.0002  -0.0017 0.0110  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  
2643 C  CG  . HIS B 31  ? 0.1462 0.2066 0.1314 -0.0088 -0.0175 0.0102  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  
2644 N  ND1 . HIS B 31  ? 0.2279 0.2207 0.1548 -0.0178 -0.0465 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 
2645 C  CD2 . HIS B 31  ? 0.1514 0.2096 0.1341 0.0006  -0.0259 0.0136  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 
2646 C  CE1 . HIS B 31  ? 0.2243 0.2202 0.1567 -0.0249 -0.0478 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 
2647 N  NE2 . HIS B 31  ? 0.1663 0.2148 0.1348 -0.0141 -0.0427 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 
2655 N  N   . ALA B 32  ? 0.1050 0.1966 0.1019 0.0023  -0.0177 0.0121  ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   
2656 C  CA  . ALA B 32  ? 0.1023 0.2144 0.1033 0.0053  -0.0001 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  
2657 C  C   . ALA B 32  ? 0.0689 0.2170 0.1014 0.0103  -0.0038 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   
2658 O  O   . ALA B 32  ? 0.0860 0.2080 0.0955 0.0012  -0.0120 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   
2659 C  CB  . ALA B 32  ? 0.1058 0.2406 0.1047 0.0015  -0.0013 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  
2665 N  N   . ARG B 33  ? 0.0873 0.2335 0.1146 -0.0032 -0.0260 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   
2666 C  CA  . ARG B 33  ? 0.1210 0.2375 0.1136 0.0003  -0.0322 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  
2667 C  C   . ARG B 33  ? 0.1185 0.2296 0.1184 0.0121  -0.0255 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   
2668 O  O   . ARG B 33  ? 0.1505 0.2365 0.1282 0.0116  -0.0291 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   
2669 C  CB  . ARG B 33  ? 0.1745 0.2592 0.1236 -0.0375 0.0051  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  
2670 C  CG  . ARG B 33  ? 0.2016 0.3104 0.1370 -0.0284 0.0281  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  
2671 C  CD  . ARG B 33  ? 0.2081 0.3423 0.1507 -0.0634 0.0321  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  
2672 N  NE  . ARG B 33  ? 0.1838 0.3723 0.1599 -0.0701 0.0227  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  
2673 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.1412 0.3813 0.1677 -0.0468 0.0288  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  
2674 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.1486 0.3976 0.1628 -0.0416 -0.0059 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 
2675 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.1749 0.3951 0.1953 -0.0096 0.0326  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 
2689 N  N   . TRP B 34  ? 0.1026 0.2247 0.1123 -0.0235 -0.0224 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   
2690 C  CA  . TRP B 34  ? 0.1016 0.2437 0.1142 -0.0291 -0.0155 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  
2691 C  C   . TRP B 34  ? 0.1068 0.2404 0.1342 -0.0396 -0.0215 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   
2692 O  O   . TRP B 34  ? 0.1354 0.2376 0.1342 -0.0173 -0.0121 0.0025  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   
2693 C  CB  . TRP B 34  ? 0.1037 0.2597 0.1124 -0.0388 0.0011  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  
2694 C  CG  . TRP B 34  ? 0.1213 0.2775 0.1162 -0.0393 0.0073  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  
2695 C  CD1 . TRP B 34  ? 0.1369 0.3012 0.1294 -0.0455 0.0035  0.0080  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 
2696 C  CD2 . TRP B 34  ? 0.0965 0.3010 0.1206 -0.0514 0.0140  0.0030  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 
2697 N  NE1 . TRP B 34  ? 0.1251 0.3135 0.1359 -0.0368 0.0102  0.0119  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 
2698 C  CE2 . TRP B 34  ? 0.1058 0.3070 0.1258 -0.0613 0.0044  0.0091  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 
2699 C  CE3 . TRP B 34  ? 0.1147 0.3103 0.1143 -0.0746 0.0060  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 
2700 C  CZ2 . TRP B 34  ? 0.1260 0.3307 0.1249 -0.0764 0.0021  0.0090  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 
2701 C  CZ3 . TRP B 34  ? 0.1506 0.3297 0.1155 -0.0731 -0.0060 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 
2702 C  CH2 . TRP B 34  ? 0.1256 0.3329 0.1239 -0.0776 -0.0173 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 
2713 N  N   . ASP B 35  ? 0.1315 0.2476 0.1445 -0.0369 -0.0455 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   
2714 C  CA  A ASP B 35  ? 0.1549 0.2595 0.1564 -0.0481 -0.0420 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  
2715 C  CA  B ASP B 35  ? 0.1846 0.2570 0.1613 -0.0395 -0.0412 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  
2716 C  C   . ASP B 35  ? 0.1831 0.2561 0.1641 -0.0426 -0.0340 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   
2717 O  O   . ASP B 35  ? 0.2171 0.2931 0.1953 -0.0425 -0.0185 0.0360  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   
2718 C  CB  A ASP B 35  ? 0.1536 0.2746 0.1660 -0.0517 -0.0527 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  
2719 C  CB  B ASP B 35  ? 0.2415 0.2668 0.1785 -0.0342 -0.0504 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  
2720 C  CG  A ASP B 35  ? 0.1444 0.2980 0.1723 -0.0713 -0.0501 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  
2721 C  CG  B ASP B 35  ? 0.2970 0.2823 0.1938 -0.0348 -0.0588 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  
2722 O  OD1 A ASP B 35  ? 0.1553 0.3134 0.1779 -0.0609 -0.0391 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 
2723 O  OD1 B ASP B 35  ? 0.3182 0.2869 0.1962 -0.0245 -0.0902 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 
2724 O  OD2 A ASP B 35  ? 0.1584 0.3287 0.1758 -0.0708 -0.0534 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 
2725 O  OD2 B ASP B 35  ? 0.3352 0.3035 0.2084 -0.0364 -0.0440 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 
2734 N  N   . SER B 36  ? 0.1506 0.2352 0.1478 -0.0461 -0.0447 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   
2735 C  CA  . SER B 36  ? 0.1313 0.2368 0.1497 -0.0278 -0.0441 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  
2736 C  C   . SER B 36  ? 0.1376 0.2222 0.1210 -0.0130 -0.0265 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   
2737 O  O   . SER B 36  ? 0.1345 0.2138 0.1308 0.0019  -0.0129 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   
2738 C  CB  . SER B 36  ? 0.1904 0.2736 0.1793 0.0006  -0.0514 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  
2739 O  OG  . SER B 36  ? 0.2894 0.3122 0.2073 0.0189  -0.0269 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  
2745 N  N   . GLY B 37  ? 0.1013 0.2116 0.0905 0.0062  -0.0167 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   
2746 C  CA  . GLY B 37  ? 0.0913 0.1967 0.0864 -0.0015 -0.0102 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  
2747 C  C   . GLY B 37  ? 0.0642 0.1961 0.0991 -0.0043 -0.0084 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   
2748 O  O   . GLY B 37  ? 0.0618 0.1998 0.1136 -0.0106 -0.0091 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   
2752 N  N   . ALA B 38  ? 0.0631 0.1893 0.1139 -0.0021 -0.0268 0.0007  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   
2753 C  CA  . ALA B 38  ? 0.0821 0.1765 0.1106 -0.0035 -0.0097 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  
2754 C  C   . ALA B 38  ? 0.0725 0.1735 0.0892 0.0012  -0.0216 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   
2755 O  O   . ALA B 38  ? 0.0774 0.1826 0.1087 -0.0024 -0.0306 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   
2756 C  CB  . ALA B 38  ? 0.0870 0.1913 0.1298 -0.0047 0.0140  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  
2762 N  N   . TYR B 39  ? 0.0665 0.1724 0.0827 0.0007  -0.0121 0.0008  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   
2763 C  CA  . TYR B 39  ? 0.0829 0.1825 0.0930 0.0052  0.0004  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  
2764 C  C   . TYR B 39  ? 0.0503 0.1798 0.0905 0.0063  -0.0149 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   
2765 O  O   . TYR B 39  ? 0.0727 0.1740 0.0982 0.0139  -0.0078 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   
2766 C  CB  . TYR B 39  ? 0.0948 0.1850 0.1009 0.0008  0.0062  0.0018  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  
2767 C  CG  . TYR B 39  ? 0.0774 0.1980 0.1196 -0.0157 0.0201  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  
2768 C  CD1 . TYR B 39  ? 0.0927 0.2059 0.1163 0.0052  0.0096  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 
2769 C  CD2 . TYR B 39  ? 0.0878 0.2124 0.1249 0.0005  0.0149  0.0046  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 
2770 C  CE1 . TYR B 39  ? 0.0991 0.2244 0.1244 0.0089  0.0146  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 
2771 C  CE2 . TYR B 39  ? 0.1129 0.2244 0.1175 0.0010  0.0198  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 
2772 C  CZ  . TYR B 39  ? 0.1058 0.2344 0.1215 0.0088  0.0201  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  
2773 O  OH  . TYR B 39  ? 0.1365 0.2418 0.1231 0.0207  0.0269  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  
2783 N  N   . LEU B 40  ? 0.0615 0.1792 0.0796 0.0098  -0.0166 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   
2784 C  CA  . LEU B 40  ? 0.0556 0.1809 0.0897 0.0185  -0.0120 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  
2785 C  C   . LEU B 40  ? 0.0673 0.1915 0.1065 0.0223  -0.0070 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   
2786 O  O   . LEU B 40  ? 0.0692 0.1850 0.1120 0.0103  0.0028  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   
2787 C  CB  . LEU B 40  ? 0.0925 0.1765 0.1054 0.0136  -0.0026 0.0023  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  
2788 C  CG  . LEU B 40  ? 0.0869 0.1804 0.1240 0.0096  0.0110  0.0099  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  
2789 C  CD1 . LEU B 40  ? 0.1477 0.1829 0.1350 0.0024  0.0099  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 
2790 C  CD2 . LEU B 40  ? 0.1246 0.2003 0.1337 -0.0139 0.0340  0.0091  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 
2802 N  N   . SER B 41  ? 0.0552 0.2068 0.1190 0.0180  -0.0023 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 41  SER B N   
2803 C  CA  . SER B 41  ? 0.0773 0.2040 0.1231 -0.0056 -0.0072 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA  
2804 C  C   . SER B 41  ? 0.0810 0.1940 0.1175 0.0018  -0.0080 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 41  SER B C   
2805 O  O   . SER B 41  ? 0.0797 0.2142 0.1044 -0.0023 -0.0093 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 41  SER B O   
2806 C  CB  . SER B 41  ? 0.1071 0.2271 0.1429 -0.0108 -0.0202 0.0072  ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB  
2807 O  OG  . SER B 41  ? 0.1605 0.2289 0.1446 -0.0013 -0.0105 0.0278  ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG  
2813 N  N   . CYS B 42  ? 0.0842 0.2059 0.1132 0.0053  0.0027  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B N   
2814 C  CA  . CYS B 42  ? 0.1014 0.2077 0.1135 -0.0087 -0.0104 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CA  
2815 C  C   . CYS B 42  ? 0.1303 0.1918 0.1228 -0.0021 -0.0164 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B C   
2816 O  O   . CYS B 42  ? 0.1077 0.1898 0.1220 -0.0155 -0.0229 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B O   
2817 C  CB  . CYS B 42  ? 0.1380 0.2222 0.1214 -0.0293 0.0048  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CB  
2818 S  SG  . CYS B 42  ? 0.1639 0.2496 0.1231 -0.0304 -0.0021 0.0078  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B SG  
2824 N  N   . GLY B 43  ? 0.1382 0.2028 0.1455 0.0242  0.0053  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   
2825 C  CA  . GLY B 43  ? 0.1807 0.1789 0.1742 -0.0112 0.0018  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  
2826 C  C   . GLY B 43  ? 0.1999 0.1779 0.1819 -0.0390 -0.0128 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   
2827 O  O   . GLY B 43  ? 0.1800 0.2053 0.1791 -0.0271 -0.0266 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   
2831 N  N   . ASP B 44  ? 0.2043 0.1845 0.1928 -0.0323 -0.0176 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N   
2832 C  CA  A ASP B 44  ? 0.2150 0.2041 0.1949 -0.0523 -0.0083 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  
2833 C  CA  B ASP B 44  ? 0.2160 0.2095 0.1889 -0.0337 -0.0118 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  
2834 C  C   . ASP B 44  ? 0.2027 0.2116 0.1746 -0.0268 0.0062  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C   
2835 O  O   . ASP B 44  ? 0.2484 0.2346 0.2017 -0.0249 0.0626  0.0031  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O   
2836 C  CB  A ASP B 44  ? 0.2462 0.2274 0.2179 -0.0888 -0.0076 0.0156  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  
2837 C  CB  B ASP B 44  ? 0.2499 0.2381 0.1984 -0.0380 -0.0220 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  
2838 C  CG  A ASP B 44  ? 0.2679 0.2667 0.2472 -0.1104 -0.0151 0.0235  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  
2839 C  CG  B ASP B 44  ? 0.2876 0.2704 0.2119 -0.0284 -0.0282 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  
2840 O  OD1 A ASP B 44  ? 0.2706 0.2814 0.2576 -0.0929 -0.0479 0.0191  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 
2841 O  OD1 B ASP B 44  ? 0.3024 0.2760 0.2162 -0.0197 -0.0185 0.0081  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 
2842 O  OD2 A ASP B 44  ? 0.3089 0.2995 0.2621 -0.1177 -0.0029 0.0260  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 
2843 O  OD2 B ASP B 44  ? 0.3188 0.2963 0.2181 -0.0146 -0.0358 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 
2852 N  N   . LEU B 45  ? 0.1217 0.1869 0.1082 -0.0176 -0.0143 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   
2853 C  CA  . LEU B 45  ? 0.0827 0.1898 0.1077 0.0143  -0.0051 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  
2854 C  C   . LEU B 45  ? 0.0710 0.1896 0.1170 0.0120  0.0014  0.0016  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   
2855 O  O   . LEU B 45  ? 0.0857 0.2023 0.1322 0.0158  0.0070  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   
2856 C  CB  . LEU B 45  ? 0.1115 0.1796 0.1162 0.0084  -0.0144 0.0012  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  
2857 C  CG  . LEU B 45  ? 0.1257 0.1953 0.1303 0.0102  -0.0164 0.0151  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  
2858 C  CD1 . LEU B 45  ? 0.1420 0.1950 0.1254 0.0197  -0.0153 0.0089  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 
2859 C  CD2 . LEU B 45  ? 0.1504 0.1994 0.1286 0.0214  -0.0162 0.0097  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 
2871 N  N   . TRP B 46  ? 0.0783 0.1819 0.1087 -0.0085 -0.0035 0.0079  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   
2872 C  CA  . TRP B 46  ? 0.0588 0.1675 0.1042 0.0141  -0.0069 0.0025  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  
2873 C  C   . TRP B 46  ? 0.0552 0.1754 0.1034 0.0002  -0.0071 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   
2874 O  O   . TRP B 46  ? 0.0685 0.1799 0.1017 0.0035  -0.0045 0.0021  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   
2875 C  CB  . TRP B 46  ? 0.0823 0.1780 0.1098 -0.0060 0.0010  0.0030  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  
2876 C  CG  . TRP B 46  ? 0.0840 0.2061 0.1067 -0.0108 -0.0034 0.0172  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  
2877 C  CD1 . TRP B 46  ? 0.0933 0.2355 0.1105 -0.0291 -0.0024 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 
2878 C  CD2 . TRP B 46  ? 0.0887 0.2116 0.1014 0.0084  -0.0169 0.0078  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 
2879 N  NE1 . TRP B 46  ? 0.1144 0.2392 0.1223 -0.0560 -0.0178 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 
2880 C  CE2 . TRP B 46  ? 0.1071 0.2296 0.1110 -0.0168 -0.0164 0.0065  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 
2881 C  CE3 . TRP B 46  ? 0.0795 0.2110 0.1037 0.0086  -0.0135 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 
2882 C  CZ2 . TRP B 46  ? 0.1378 0.2361 0.1168 -0.0313 -0.0102 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 
2883 C  CZ3 . TRP B 46  ? 0.0881 0.2214 0.1129 0.0000  -0.0153 0.0082  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 
2884 C  CH2 . TRP B 46  ? 0.1148 0.2322 0.1200 -0.0022 -0.0160 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 
2895 N  N   . LEU B 47  ? 0.0645 0.1569 0.1058 0.0081  -0.0020 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
2896 C  CA  . LEU B 47  ? 0.0801 0.1769 0.1010 0.0038  -0.0062 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
2897 C  C   . LEU B 47  ? 0.0824 0.1603 0.1103 0.0069  -0.0049 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
2898 O  O   . LEU B 47  ? 0.0861 0.1729 0.1322 0.0221  -0.0123 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
2899 C  CB  . LEU B 47  ? 0.0830 0.1854 0.1071 0.0173  0.0038  0.0069  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
2900 C  CG  . LEU B 47  ? 0.1155 0.2020 0.1117 0.0192  0.0183  0.0230  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
2901 C  CD1 . LEU B 47  ? 0.1268 0.2143 0.1221 0.0337  -0.0061 0.0347  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
2902 C  CD2 . LEU B 47  ? 0.1164 0.1979 0.1108 0.0278  0.0330  0.0082  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
2914 N  N   . CYS B 48  ? 0.0606 0.1630 0.1070 -0.0028 -0.0041 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   
2915 C  CA  A CYS B 48  ? 0.0677 0.1717 0.0953 0.0110  0.0000  0.0028  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  
2916 C  CA  B CYS B 48  ? 0.0732 0.1693 0.1090 -0.0019 0.0022  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  
2917 C  C   . CYS B 48  ? 0.0586 0.1685 0.1030 0.0063  0.0024  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   
2918 O  O   . CYS B 48  ? 0.0703 0.1845 0.1300 -0.0022 -0.0094 0.0102  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   
2919 C  CB  A CYS B 48  ? 0.1006 0.1803 0.1083 0.0105  0.0045  0.0019  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  
2920 C  CB  B CYS B 48  ? 0.1012 0.1761 0.1217 -0.0129 0.0075  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  
2921 S  SG  A CYS B 48  ? 0.1083 0.2160 0.1215 0.0042  -0.0007 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  
2922 S  SG  B CYS B 48  ? 0.1280 0.1865 0.1332 -0.0212 0.0144  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  
2933 N  N   . LEU B 49  ? 0.0641 0.1560 0.1126 0.0015  -0.0099 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   
2934 C  CA  . LEU B 49  ? 0.0734 0.1652 0.1231 -0.0052 0.0049  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  
2935 C  C   . LEU B 49  ? 0.0919 0.1837 0.1257 0.0025  -0.0117 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   
2936 O  O   . LEU B 49  ? 0.1262 0.2035 0.1369 0.0063  -0.0451 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   
2937 C  CB  . LEU B 49  ? 0.0523 0.1805 0.1405 -0.0042 0.0018  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  
2938 C  CG  . LEU B 49  ? 0.0652 0.1989 0.1416 -0.0020 0.0127  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  
2939 C  CD1 . LEU B 49  ? 0.1134 0.2060 0.1600 -0.0005 0.0025  0.0003  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 
2940 C  CD2 . LEU B 49  ? 0.1021 0.2186 0.1431 0.0099  0.0151  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 
2952 N  N   . SER B 50  ? 0.0835 0.1921 0.1221 -0.0010 -0.0074 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   
2953 C  CA  . SER B 50  ? 0.0898 0.2124 0.1244 -0.0108 0.0235  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  
2954 C  C   . SER B 50  ? 0.0605 0.1981 0.1176 -0.0095 -0.0007 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   
2955 O  O   . SER B 50  ? 0.0955 0.2066 0.1120 0.0015  -0.0106 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   
2956 C  CB  . SER B 50  ? 0.1249 0.2500 0.1481 -0.0084 0.0111  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  
2957 O  OG  . SER B 50  ? 0.1642 0.2914 0.1815 -0.0117 0.0231  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  
2963 N  N   . LEU B 51  ? 0.0803 0.1967 0.1290 -0.0200 -0.0015 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   
2964 C  CA  . LEU B 51  ? 0.0821 0.2052 0.1366 -0.0242 0.0069  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  
2965 C  C   . LEU B 51  ? 0.1179 0.2017 0.1401 -0.0188 0.0155  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   
2966 O  O   . LEU B 51  ? 0.2092 0.2101 0.1418 0.0018  0.0353  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   
2967 C  CB  . LEU B 51  ? 0.1121 0.2333 0.1513 -0.0319 -0.0078 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  
2968 C  CG  . LEU B 51  ? 0.1460 0.2426 0.1721 -0.0407 -0.0318 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  
2969 C  CD1 . LEU B 51  ? 0.1240 0.2265 0.1731 -0.0298 -0.0167 0.0074  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 
2970 C  CD2 . LEU B 51  ? 0.1885 0.2704 0.1848 -0.0438 -0.0501 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 
2982 N  N   . ASP B 52  ? 0.1076 0.1933 0.1281 -0.0134 0.0194  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   
2983 C  CA  . ASP B 52  ? 0.1285 0.1946 0.1520 -0.0231 0.0045  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
2984 C  C   . ASP B 52  ? 0.1174 0.1987 0.1539 -0.0100 0.0078  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   
2985 O  O   . ASP B 52  ? 0.1172 0.1977 0.1450 0.0077  0.0138  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   
2986 C  CB  . ASP B 52  ? 0.1215 0.2146 0.1699 -0.0181 0.0057  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
2987 C  CG  . ASP B 52  ? 0.1092 0.2373 0.2001 -0.0362 0.0010  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
2988 O  OD1 . ASP B 52  ? 0.1345 0.2496 0.2154 -0.0309 0.0180  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
2989 O  OD2 . ASP B 52  ? 0.1070 0.2444 0.2141 -0.0269 -0.0240 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
2994 N  N   . PRO B 53  ? 0.1454 0.2050 0.1839 -0.0358 -0.0074 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   
2995 C  CA  . PRO B 53  ? 0.1663 0.2094 0.2001 -0.0249 -0.0107 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  
2996 C  C   . PRO B 53  ? 0.1868 0.2082 0.2054 0.0073  -0.0031 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   
2997 O  O   . PRO B 53  ? 0.1762 0.2453 0.2358 0.0203  0.0053  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   
2998 C  CB  . PRO B 53  ? 0.2346 0.2304 0.2105 -0.0402 -0.0382 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  
2999 C  CG  . PRO B 53  ? 0.3099 0.2539 0.2229 -0.0539 -0.0354 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  
3000 C  CD  . PRO B 53  ? 0.2514 0.2203 0.2057 -0.0449 -0.0217 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  
3008 N  N   . GLN B 54  ? 0.1638 0.2096 0.1978 0.0142  -0.0065 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   
3009 C  CA  . GLN B 54  ? 0.1632 0.2604 0.2146 0.0127  -0.0313 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  
3010 C  C   . GLN B 54  ? 0.1479 0.2526 0.2025 0.0369  -0.0187 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   
3011 O  O   . GLN B 54  ? 0.2178 0.2832 0.2192 0.0800  -0.0411 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   
3012 C  CB  . GLN B 54  ? 0.2097 0.3391 0.2572 0.0288  -0.0805 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  
3013 C  CG  . GLN B 54  ? 0.3313 0.4226 0.3093 0.0328  -0.1080 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  
3014 C  CD  . GLN B 54  ? 0.4035 0.4878 0.3443 0.0419  -0.1512 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  
3015 O  OE1 . GLN B 54  ? 0.4668 0.5228 0.3587 0.0743  -0.1471 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 
3016 N  NE2 . GLN B 54  ? 0.4124 0.5171 0.3627 0.0362  -0.1572 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 
3025 N  N   . ARG B 55  ? 0.1185 0.2346 0.1832 0.0190  -0.0098 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N   
3026 C  CA  . ARG B 55  ? 0.1393 0.2188 0.1756 0.0103  -0.0015 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA  
3027 C  C   . ARG B 55  ? 0.1464 0.2178 0.1913 -0.0029 -0.0076 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C   
3028 O  O   . ARG B 55  ? 0.1615 0.2585 0.2052 -0.0221 0.0049  0.0037  ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O   
3029 C  CB  . ARG B 55  ? 0.1558 0.2054 0.1536 0.0016  0.0149  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB  
3030 C  CG  . ARG B 55  ? 0.1271 0.1940 0.1431 0.0097  0.0217  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG  
3031 C  CD  . ARG B 55  ? 0.1317 0.2047 0.1402 0.0033  0.0270  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD  
3032 N  NE  . ARG B 55  ? 0.1095 0.2087 0.1431 -0.0166 0.0161  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE  
3033 C  CZ  . ARG B 55  ? 0.0854 0.2106 0.1439 -0.0158 0.0127  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ  
3034 N  NH1 . ARG B 55  ? 0.1068 0.2263 0.1507 -0.0050 0.0247  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1 
3035 N  NH2 . ARG B 55  ? 0.1134 0.2484 0.1433 0.0026  0.0057  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2 
3049 N  N   . ARG B 56  ? 0.1780 0.2205 0.1942 -0.0057 -0.0178 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   
3050 C  CA  . ARG B 56  ? 0.2567 0.2416 0.2118 -0.0003 -0.0213 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  
3051 C  C   . ARG B 56  ? 0.2033 0.2267 0.1934 -0.0260 -0.0261 0.0045  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   
3052 O  O   . ARG B 56  ? 0.1763 0.2203 0.1741 -0.0277 -0.0147 0.0231  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   
3053 C  CB  . ARG B 56  ? 0.3462 0.2703 0.2452 0.0353  -0.0193 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  
3054 C  CG  . ARG B 56  ? 0.4020 0.2890 0.2700 0.0610  -0.0287 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  
3055 C  CD  . ARG B 56  ? 0.4172 0.2894 0.2848 0.0735  -0.0372 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  
3056 N  NE  . ARG B 56  ? 0.4058 0.2956 0.2954 0.0764  -0.0304 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  
3057 C  CZ  . ARG B 56  ? 0.3962 0.3093 0.2940 0.0722  -0.0371 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  
3058 N  NH1 . ARG B 56  ? 0.3976 0.3020 0.2988 0.0801  -0.0377 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 
3059 N  NH2 . ARG B 56  ? 0.4163 0.3292 0.2941 0.0626  -0.0389 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 
3073 N  N   . VAL B 57  ? 0.1772 0.2231 0.2007 -0.0475 -0.0375 0.0033  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
3074 C  CA  . VAL B 57  ? 0.1244 0.2334 0.2081 -0.0154 -0.0247 0.0182  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
3075 C  C   . VAL B 57  ? 0.1467 0.2202 0.2017 -0.0171 0.0022  0.0301  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
3076 O  O   . VAL B 57  ? 0.1762 0.2357 0.2166 -0.0233 -0.0037 0.0393  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
3077 C  CB  . VAL B 57  ? 0.1397 0.2699 0.2264 -0.0228 -0.0370 0.0272  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
3078 C  CG1 . VAL B 57  ? 0.1757 0.2793 0.2311 -0.0218 -0.0100 0.0458  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 
3079 C  CG2 . VAL B 57  ? 0.1384 0.2897 0.2465 -0.0232 -0.0532 0.0371  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 
3089 N  N   . THR B 58  ? 0.1269 0.1816 0.1880 -0.0088 -0.0107 0.0144  ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   
3090 C  CA  . THR B 58  ? 0.1122 0.2053 0.1864 -0.0062 0.0001  0.0135  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  
3091 C  C   . THR B 58  ? 0.1257 0.2014 0.1848 -0.0099 -0.0042 0.0292  ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   
3092 O  O   . THR B 58  ? 0.1347 0.1996 0.1718 -0.0055 0.0090  0.0304  ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   
3093 C  CB  . THR B 58  ? 0.1434 0.2421 0.1781 0.0156  -0.0061 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  
3094 O  OG1 . THR B 58  ? 0.1919 0.2785 0.1793 0.0130  -0.0093 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 
3095 C  CG2 . THR B 58  ? 0.1341 0.2376 0.1912 0.0219  -0.0020 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 
3103 N  N   . PRO B 59  ? 0.1299 0.2039 0.1886 -0.0315 -0.0091 0.0381  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   
3104 C  CA  . PRO B 59  ? 0.1592 0.2091 0.1928 -0.0360 -0.0100 0.0489  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  
3105 C  C   . PRO B 59  ? 0.1386 0.2140 0.1871 -0.0162 0.0044  0.0450  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   
3106 O  O   . PRO B 59  ? 0.1492 0.2096 0.1827 -0.0288 0.0068  0.0240  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   
3107 C  CB  . PRO B 59  ? 0.1982 0.2425 0.2063 -0.0762 -0.0218 0.0587  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  
3108 C  CG  . PRO B 59  ? 0.2401 0.2500 0.2212 -0.0583 -0.0125 0.0416  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  
3109 C  CD  . PRO B 59  ? 0.1933 0.2294 0.2101 -0.0451 -0.0164 0.0440  ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  
3117 N  N   . PRO B 60  ? 0.1313 0.2265 0.1867 -0.0337 0.0042  0.0474  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N   
3118 C  CA  . PRO B 60  ? 0.1314 0.2264 0.1924 -0.0071 0.0021  0.0406  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA  
3119 C  C   . PRO B 60  ? 0.1490 0.2187 0.2085 -0.0173 0.0098  0.0423  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C   
3120 O  O   . PRO B 60  ? 0.1274 0.2088 0.2106 -0.0239 0.0000  0.0450  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O   
3121 C  CB  . PRO B 60  ? 0.1524 0.2279 0.1837 -0.0065 -0.0016 0.0411  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB  
3122 C  CG  . PRO B 60  ? 0.1474 0.2241 0.1825 0.0083  0.0226  0.0432  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG  
3123 C  CD  . PRO B 60  ? 0.1345 0.2334 0.1895 -0.0096 0.0158  0.0557  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD  
3131 N  N   . GLU B 61  ? 0.1668 0.2134 0.2312 -0.0236 0.0061  0.0493  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   
3132 C  CA  . GLU B 61  ? 0.1869 0.2126 0.2552 -0.0070 0.0217  0.0697  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  
3133 C  C   . GLU B 61  ? 0.1801 0.2178 0.2571 0.0267  0.0028  0.0586  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   
3134 O  O   . GLU B 61  ? 0.2093 0.2525 0.2853 0.0693  0.0014  0.0398  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   
3135 C  CB  . GLU B 61  ? 0.2519 0.2391 0.2894 -0.0020 0.0203  0.0840  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  
3136 C  CG  . GLU B 61  ? 0.2695 0.2793 0.3263 -0.0093 0.0338  0.0723  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  
3137 C  CD  . GLU B 61  ? 0.2940 0.2974 0.3513 -0.0295 0.0566  0.0739  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  
3138 O  OE1 . GLU B 61  ? 0.2277 0.2658 0.3416 -0.0237 0.0716  0.0811  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 
3139 O  OE2 . GLU B 61  ? 0.3564 0.3256 0.3748 -0.0317 0.0490  0.0675  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 
3146 N  N   . GLU B 62  ? 0.1566 0.2034 0.2386 -0.0201 0.0250  0.0597  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   
3147 C  CA  . GLU B 62  ? 0.1865 0.2058 0.2485 -0.0068 0.0379  0.0321  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  
3148 C  C   . GLU B 62  ? 0.1997 0.1976 0.2466 -0.0158 0.0527  0.0055  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   
3149 O  O   . GLU B 62  ? 0.2861 0.2178 0.2694 -0.0472 0.0783  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   
3150 C  CB  . GLU B 62  ? 0.2433 0.2491 0.2571 -0.0130 0.0271  0.0278  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  
3151 C  CG  . GLU B 62  ? 0.2859 0.2911 0.2737 -0.0407 0.0263  0.0354  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  
3152 C  CD  . GLU B 62  ? 0.3667 0.3424 0.2877 -0.0534 0.0260  0.0357  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  
3153 O  OE1 . GLU B 62  ? 0.3849 0.3627 0.2971 -0.0667 0.0205  0.0231  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 
3154 O  OE2 . GLU B 62  ? 0.4219 0.3595 0.2974 -0.0495 0.0270  0.0400  ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 
3161 N  N   . SER B 63  ? 0.1339 0.1767 0.2198 -0.0098 0.0274  0.0145  ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   
3162 C  CA  . SER B 63  ? 0.1235 0.1904 0.1906 -0.0106 0.0075  0.0170  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  
3163 C  C   . SER B 63  ? 0.1186 0.1739 0.1781 -0.0079 0.0101  0.0196  ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   
3164 O  O   . SER B 63  ? 0.1233 0.1921 0.1706 -0.0017 0.0061  0.0346  ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   
3165 C  CB  . SER B 63  ? 0.1427 0.2134 0.1957 -0.0080 0.0068  0.0204  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  
3166 O  OG  . SER B 63  ? 0.1493 0.2138 0.1875 0.0060  -0.0144 0.0074  ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  
3172 N  N   . ASP B 64  ? 0.1163 0.1681 0.1809 -0.0059 -0.0004 0.0241  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   
3173 C  CA  . ASP B 64  ? 0.0897 0.1712 0.1895 -0.0142 0.0043  0.0325  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
3174 C  C   . ASP B 64  ? 0.0814 0.1812 0.1736 -0.0110 0.0144  0.0366  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   
3175 O  O   . ASP B 64  ? 0.0867 0.1913 0.1751 0.0016  0.0010  0.0436  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   
3176 C  CB  . ASP B 64  ? 0.1125 0.1900 0.2033 -0.0028 0.0228  0.0288  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
3177 C  CG  . ASP B 64  ? 0.1317 0.2023 0.2035 0.0191  0.0410  0.0174  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  
3178 O  OD1 . ASP B 64  ? 0.1242 0.1999 0.2001 0.0064  0.0132  0.0194  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 
3179 O  OD2 . ASP B 64  ? 0.2400 0.2389 0.2308 0.0431  0.0761  0.0243  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 
3184 N  N   . TYR B 65  ? 0.0872 0.1795 0.1472 0.0079  0.0097  0.0301  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   
3185 C  CA  . TYR B 65  ? 0.0798 0.1814 0.1381 0.0172  -0.0048 0.0307  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  
3186 C  C   . TYR B 65  ? 0.0854 0.1624 0.1257 0.0047  -0.0089 0.0245  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   
3187 O  O   . TYR B 65  ? 0.1003 0.1741 0.1352 0.0239  0.0154  0.0227  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   
3188 C  CB  . TYR B 65  ? 0.0940 0.2250 0.1468 0.0111  -0.0077 0.0199  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  
3189 C  CG  . TYR B 65  ? 0.0882 0.2453 0.1380 0.0141  -0.0097 0.0012  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  
3190 C  CD1 . TYR B 65  ? 0.1116 0.2722 0.1408 -0.0092 0.0049  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 
3191 C  CD2 . TYR B 65  ? 0.0943 0.2600 0.1459 0.0111  -0.0125 0.0062  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 
3192 C  CE1 . TYR B 65  ? 0.1086 0.2849 0.1571 -0.0118 0.0092  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 
3193 C  CE2 . TYR B 65  ? 0.1404 0.2651 0.1535 0.0071  -0.0138 0.0120  ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 
3194 C  CZ  . TYR B 65  ? 0.1669 0.2783 0.1575 0.0004  -0.0099 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  
3195 O  OH  . TYR B 65  ? 0.2166 0.3039 0.1706 -0.0186 0.0014  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  
3205 N  N   . THR B 66  ? 0.0776 0.1543 0.1186 0.0073  -0.0066 0.0184  ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   
3206 C  CA  . THR B 66  ? 0.0793 0.1454 0.1215 0.0116  0.0145  0.0086  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  
3207 C  C   . THR B 66  ? 0.0746 0.1431 0.1178 0.0038  0.0277  0.0152  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   
3208 O  O   . THR B 66  ? 0.0741 0.1351 0.1334 -0.0121 0.0187  0.0110  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   
3209 C  CB  . THR B 66  ? 0.0743 0.1758 0.1200 -0.0051 0.0045  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  
3210 O  OG1 . THR B 66  ? 0.0635 0.2004 0.1231 0.0140  0.0208  0.0072  ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 
3211 C  CG2 . THR B 66  ? 0.0907 0.1743 0.1089 0.0006  0.0097  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 
3219 N  N   . HIS B 67  ? 0.0571 0.1581 0.1145 0.0002  0.0270  0.0009  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B N   
3220 C  CA  . HIS B 67  ? 0.0594 0.1538 0.1056 0.0022  0.0086  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CA  
3221 C  C   . HIS B 67  ? 0.0457 0.1506 0.1065 -0.0206 -0.0131 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B C   
3222 O  O   . HIS B 67  ? 0.0458 0.1646 0.1182 -0.0074 0.0055  0.0031  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B O   
3223 C  CB  . HIS B 67  ? 0.0688 0.1552 0.0949 -0.0036 0.0045  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CB  
3224 C  CG  . HIS B 67  ? 0.0709 0.1724 0.1109 0.0100  0.0032  0.0072  ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CG  
3225 N  ND1 . HIS B 67  ? 0.0600 0.1824 0.1105 0.0053  0.0041  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B ND1 
3226 C  CD2 . HIS B 67  ? 0.0749 0.1729 0.1174 0.0349  0.0093  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CD2 
3227 C  CE1 . HIS B 67  ? 0.0733 0.1723 0.1069 0.0115  0.0021  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CE1 
3228 N  NE2 . HIS B 67  ? 0.0956 0.1790 0.1148 0.0055  0.0178  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B NE2 
3236 N  N   . TYR B 68  ? 0.0519 0.1517 0.1043 0.0035  -0.0135 0.0009  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N   
3237 C  CA  . TYR B 68  ? 0.0581 0.1479 0.0968 -0.0081 0.0027  0.0027  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA  
3238 C  C   . TYR B 68  ? 0.0613 0.1632 0.1011 0.0129  0.0237  0.0019  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C   
3239 O  O   . TYR B 68  ? 0.0687 0.1758 0.1151 0.0077  0.0261  0.0125  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O   
3240 C  CB  . TYR B 68  ? 0.0698 0.1621 0.0978 -0.0010 0.0012  0.0064  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB  
3241 C  CG  . TYR B 68  ? 0.0771 0.1833 0.1004 0.0052  0.0011  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG  
3242 C  CD1 . TYR B 68  ? 0.0661 0.1977 0.1109 0.0097  0.0116  0.0005  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1 
3243 C  CD2 . TYR B 68  ? 0.0871 0.1975 0.1030 0.0096  0.0229  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2 
3244 C  CE1 . TYR B 68  ? 0.0726 0.2044 0.1189 0.0028  0.0381  0.0004  ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1 
3245 C  CE2 . TYR B 68  ? 0.0677 0.2136 0.1160 -0.0025 0.0246  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2 
3246 C  CZ  . TYR B 68  ? 0.0607 0.1981 0.1172 0.0064  0.0264  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ  
3247 O  OH  . TYR B 68  ? 0.0720 0.2087 0.1265 -0.0019 0.0173  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH  
3257 N  N   . ALA B 69  ? 0.0586 0.1643 0.0901 0.0023  0.0121  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
3258 C  CA  . ALA B 69  ? 0.0676 0.1670 0.0953 -0.0021 0.0046  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
3259 C  C   . ALA B 69  ? 0.0599 0.1618 0.1009 -0.0092 0.0129  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
3260 O  O   . ALA B 69  ? 0.0742 0.1858 0.1253 -0.0051 0.0224  0.0184  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
3261 C  CB  . ALA B 69  ? 0.0654 0.1907 0.0992 -0.0074 -0.0048 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
3267 N  N   . PHE B 70  ? 0.0634 0.1737 0.0975 0.0112  0.0223  0.0106  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   
3268 C  CA  . PHE B 70  ? 0.0718 0.1775 0.0956 0.0042  0.0108  0.0064  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  
3269 C  C   . PHE B 70  ? 0.0663 0.1751 0.0884 0.0066  0.0094  0.0001  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   
3270 O  O   . PHE B 70  ? 0.1183 0.1868 0.0829 0.0078  -0.0117 0.0155  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   
3271 C  CB  . PHE B 70  ? 0.0941 0.1952 0.1054 0.0004  -0.0085 0.0137  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  
3272 C  CG  . PHE B 70  ? 0.1315 0.1981 0.1124 -0.0003 -0.0199 0.0102  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  
3273 C  CD1 . PHE B 70  ? 0.1348 0.2207 0.1102 -0.0259 -0.0410 0.0022  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 
3274 C  CD2 . PHE B 70  ? 0.1823 0.2075 0.1345 -0.0149 -0.0065 0.0086  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 
3275 C  CE1 . PHE B 70  ? 0.1556 0.2285 0.1271 -0.0420 -0.0408 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 
3276 C  CE2 . PHE B 70  ? 0.2024 0.2209 0.1347 -0.0262 -0.0226 0.0097  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 
3277 C  CZ  . PHE B 70  ? 0.1782 0.2074 0.1329 -0.0182 -0.0364 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  
3287 N  N   . SER B 71  ? 0.0993 0.1824 0.0878 -0.0014 0.0136  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   
3288 C  CA  . SER B 71  ? 0.0863 0.1792 0.1008 0.0175  0.0134  0.0004  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  
3289 C  C   . SER B 71  ? 0.0994 0.1853 0.1000 0.0175  0.0088  0.0016  ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   
3290 O  O   . SER B 71  ? 0.0956 0.2050 0.0969 0.0107  0.0026  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   
3291 C  CB  . SER B 71  ? 0.0813 0.1827 0.1335 0.0118  0.0162  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  
3292 O  OG  . SER B 71  ? 0.1003 0.1854 0.1657 0.0092  0.0137  0.0007  ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  
3298 N  N   . ILE B 72  ? 0.0873 0.1804 0.0988 0.0099  0.0150  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   
3299 C  CA  . ILE B 72  ? 0.0816 0.1893 0.1054 -0.0095 0.0008  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  
3300 C  C   . ILE B 72  ? 0.1042 0.1820 0.1050 -0.0051 0.0040  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   
3301 O  O   . ILE B 72  ? 0.1146 0.1949 0.1091 0.0042  -0.0095 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   
3302 C  CB  . ILE B 72  ? 0.1051 0.1899 0.1175 -0.0239 0.0091  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  
3303 C  CG1 . ILE B 72  ? 0.1112 0.2210 0.1420 -0.0172 0.0147  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 
3304 C  CG2 . ILE B 72  ? 0.1444 0.1836 0.1204 -0.0380 -0.0066 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 
3305 C  CD1 . ILE B 72  ? 0.1069 0.2383 0.1474 -0.0223 -0.0076 0.0030  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 
3317 N  N   . SER B 73  ? 0.1039 0.1857 0.1069 0.0008  0.0185  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   
3318 C  CA  . SER B 73  ? 0.0958 0.1992 0.1156 0.0089  0.0325  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  
3319 C  C   . SER B 73  ? 0.0968 0.2032 0.1127 0.0078  0.0229  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   
3320 O  O   . SER B 73  ? 0.1193 0.1993 0.1065 -0.0022 0.0102  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   
3321 C  CB  . SER B 73  ? 0.1076 0.2031 0.1355 -0.0006 0.0191  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  
3322 O  OG  . SER B 73  ? 0.1229 0.2089 0.1527 0.0095  0.0066  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  
3328 N  N   . GLU B 74  ? 0.1095 0.2243 0.1152 0.0101  0.0154  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   
3329 C  CA  A GLU B 74  ? 0.1251 0.2403 0.1207 0.0201  0.0159  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  
3330 C  CA  B GLU B 74  ? 0.1137 0.2370 0.1195 0.0102  0.0126  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  
3331 C  C   . GLU B 74  ? 0.1290 0.2371 0.1188 0.0140  0.0221  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   
3332 O  O   . GLU B 74  ? 0.1352 0.2408 0.1283 0.0137  0.0298  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   
3333 C  CB  A GLU B 74  ? 0.1732 0.2780 0.1343 0.0245  0.0010  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  
3334 C  CB  B GLU B 74  ? 0.1557 0.2763 0.1329 -0.0056 -0.0116 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  
3335 C  CG  A GLU B 74  ? 0.2255 0.3208 0.1437 0.0336  0.0039  0.0015  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  
3336 C  CG  B GLU B 74  ? 0.2091 0.3254 0.1399 -0.0119 -0.0108 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  
3337 C  CD  A GLU B 74  ? 0.2938 0.3565 0.1527 0.0398  0.0171  0.0086  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  
3338 C  CD  B GLU B 74  ? 0.2896 0.3766 0.1502 -0.0256 -0.0035 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  
3339 O  OE1 A GLU B 74  ? 0.3267 0.3642 0.1620 0.0380  0.0206  0.0066  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 
3340 O  OE1 B GLU B 74  ? 0.3228 0.3995 0.1610 -0.0289 -0.0093 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 
3341 O  OE2 A GLU B 74  ? 0.3211 0.3743 0.1539 0.0491  0.0182  0.0200  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 
3342 O  OE2 B GLU B 74  ? 0.3272 0.3975 0.1587 -0.0184 0.0171  0.0045  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 
3353 N  N   . ALA B 75  ? 0.1173 0.2267 0.1160 0.0147  0.0261  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   
3354 C  CA  . ALA B 75  ? 0.1230 0.2382 0.1373 0.0290  0.0254  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  
3355 C  C   . ALA B 75  ? 0.1229 0.2484 0.1382 0.0173  0.0221  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   
3356 O  O   . ALA B 75  ? 0.1459 0.2742 0.1454 0.0064  0.0298  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   
3357 C  CB  . ALA B 75  ? 0.1607 0.2478 0.1737 0.0286  0.0117  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  
3363 N  N   . ASP B 76  ? 0.0989 0.2339 0.1393 0.0228  0.0167  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   
3364 C  CA  . ASP B 76  ? 0.1020 0.2273 0.1260 0.0036  0.0083  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  
3365 C  C   . ASP B 76  ? 0.1104 0.2162 0.1193 -0.0015 0.0221  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   
3366 O  O   . ASP B 76  ? 0.1176 0.2300 0.1297 -0.0019 0.0177  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   
3367 C  CB  . ASP B 76  ? 0.1151 0.2366 0.1370 0.0162  0.0128  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  
3368 C  CG  . ASP B 76  ? 0.1574 0.2722 0.1748 0.0181  0.0001  0.0071  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  
3369 O  OD1 . ASP B 76  ? 0.2471 0.2677 0.2011 0.0400  -0.0094 0.0066  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 
3370 O  OD2 . ASP B 76  ? 0.1670 0.2890 0.1871 0.0048  0.0048  0.0271  ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 
3375 N  N   . PHE B 77  ? 0.1136 0.2024 0.1173 -0.0038 0.0035  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   
3376 C  CA  . PHE B 77  ? 0.0958 0.2142 0.1168 -0.0066 0.0077  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  
3377 C  C   . PHE B 77  ? 0.1045 0.2250 0.1099 -0.0094 0.0016  0.0054  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   
3378 O  O   . PHE B 77  ? 0.1045 0.2355 0.1117 -0.0065 -0.0062 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   
3379 C  CB  . PHE B 77  ? 0.0973 0.2123 0.1330 -0.0068 0.0041  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  
3380 C  CG  . PHE B 77  ? 0.1037 0.2032 0.1226 0.0036  0.0009  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  
3381 C  CD1 . PHE B 77  ? 0.1276 0.2020 0.1247 0.0063  0.0141  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 
3382 C  CD2 . PHE B 77  ? 0.1350 0.2266 0.1335 0.0312  -0.0065 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 
3383 C  CE1 . PHE B 77  ? 0.1278 0.2109 0.1241 0.0062  0.0005  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 
3384 C  CE2 . PHE B 77  ? 0.1432 0.2229 0.1393 0.0251  0.0136  0.0069  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 
3385 C  CZ  . PHE B 77  ? 0.1444 0.2231 0.1402 0.0137  -0.0007 0.0063  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  
3395 N  N   . ALA B 78  ? 0.1277 0.2428 0.1039 -0.0198 0.0051  0.0142  ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   
3396 C  CA  . ALA B 78  ? 0.1482 0.2601 0.1035 -0.0361 0.0111  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  
3397 C  C   . ALA B 78  ? 0.1232 0.2607 0.1039 -0.0173 0.0189  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   
3398 O  O   . ALA B 78  ? 0.1271 0.2758 0.1067 -0.0204 0.0189  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   
3399 C  CB  . ALA B 78  ? 0.1892 0.2872 0.1059 -0.0342 0.0153  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  
3405 N  N   A SER B 79  ? 0.1210 0.2566 0.1204 -0.0003 0.0164  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   
3406 N  N   B SER B 79  ? 0.1097 0.2591 0.1158 -0.0051 0.0132  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   
3407 C  CA  A SER B 79  ? 0.1281 0.2700 0.1345 0.0180  0.0177  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  
3408 C  CA  B SER B 79  ? 0.1013 0.2661 0.1257 0.0075  0.0095  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  
3409 C  C   A SER B 79  ? 0.0948 0.2493 0.1221 0.0149  0.0011  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   
3410 C  C   B SER B 79  ? 0.0893 0.2521 0.1177 0.0056  0.0003  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   
3411 O  O   A SER B 79  ? 0.1019 0.2538 0.1276 0.0118  -0.0050 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   
3412 O  O   B SER B 79  ? 0.0937 0.2562 0.1199 0.0059  -0.0025 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   
3413 C  CB  A SER B 79  ? 0.1749 0.2996 0.1596 0.0289  0.0114  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  
3414 C  CB  B SER B 79  ? 0.1079 0.2854 0.1441 0.0131  0.0034  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  
3415 O  OG  A SER B 79  ? 0.2276 0.3181 0.1803 0.0309  0.0185  0.0035  ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  
3416 O  OG  B SER B 79  ? 0.1370 0.3029 0.1649 0.0138  -0.0094 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  
3427 N  N   . PHE B 80  ? 0.0900 0.2434 0.1115 -0.0099 -0.0035 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
3428 C  CA  . PHE B 80  ? 0.1008 0.2491 0.1093 -0.0088 -0.0053 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
3429 C  C   . PHE B 80  ? 0.1086 0.2574 0.1054 -0.0013 -0.0007 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
3430 O  O   . PHE B 80  ? 0.0998 0.2708 0.0994 -0.0237 0.0026  0.0089  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
3431 C  CB  . PHE B 80  ? 0.1296 0.2473 0.1083 -0.0179 0.0129  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
3432 C  CG  . PHE B 80  ? 0.1637 0.2594 0.1030 -0.0148 0.0084  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
3433 C  CD1 . PHE B 80  ? 0.2527 0.2657 0.1214 -0.0239 0.0140  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
3434 C  CD2 . PHE B 80  ? 0.2359 0.2813 0.1071 -0.0127 -0.0077 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
3435 C  CE1 . PHE B 80  ? 0.3317 0.2786 0.1407 -0.0207 0.0114  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
3436 C  CE2 . PHE B 80  ? 0.2956 0.3008 0.1239 -0.0115 0.0013  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
3437 C  CZ  . PHE B 80  ? 0.3217 0.2948 0.1258 -0.0319 -0.0020 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
3448 N  N   . ALA B 81  ? 0.1091 0.2581 0.1180 0.0021  0.0054  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   
3449 C  CA  . ALA B 81  ? 0.0747 0.2430 0.1203 0.0179  0.0015  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  
3450 C  C   . ALA B 81  ? 0.1005 0.2573 0.1232 0.0086  -0.0083 0.0030  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   
3451 O  O   . ALA B 81  ? 0.1047 0.2497 0.1425 0.0017  0.0017  0.0169  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   
3452 C  CB  . ALA B 81  ? 0.0939 0.2551 0.1523 0.0177  -0.0153 0.0061  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  
3458 N  N   . ALA B 82  ? 0.0965 0.2566 0.1059 0.0127  0.0081  0.0043  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   
3459 C  CA  . ALA B 82  ? 0.1045 0.2598 0.0965 0.0112  0.0058  0.0086  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  
3460 C  C   . ALA B 82  ? 0.0918 0.2476 0.1013 0.0190  0.0016  0.0165  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   
3461 O  O   . ALA B 82  ? 0.0924 0.2583 0.1177 0.0038  0.0176  0.0044  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   
3462 C  CB  . ALA B 82  ? 0.1474 0.2709 0.0938 0.0137  0.0034  0.0165  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  
3468 N  N   . ARG B 83  ? 0.0712 0.2288 0.0962 0.0091  -0.0035 0.0140  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   
3469 C  CA  . ARG B 83  ? 0.0816 0.2363 0.1017 0.0347  -0.0134 0.0181  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  
3470 C  C   . ARG B 83  ? 0.0756 0.2363 0.1066 -0.0106 -0.0019 0.0267  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   
3471 O  O   . ARG B 83  ? 0.0665 0.2305 0.1153 -0.0080 0.0040  0.0135  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   
3472 C  CB  . ARG B 83  ? 0.1057 0.2367 0.1127 0.0417  -0.0116 0.0155  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  
3473 C  CG  . ARG B 83  ? 0.0976 0.2524 0.1138 0.0154  -0.0046 0.0082  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  
3474 C  CD  . ARG B 83  ? 0.0742 0.2399 0.1056 0.0233  -0.0092 0.0026  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  
3475 N  NE  . ARG B 83  ? 0.0797 0.2253 0.0967 0.0164  -0.0066 0.0027  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  
3476 C  CZ  . ARG B 83  ? 0.0803 0.2225 0.1078 0.0043  -0.0098 0.0008  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  
3477 N  NH1 . ARG B 83  ? 0.0940 0.2288 0.1106 0.0172  0.0060  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 
3478 N  NH2 . ARG B 83  ? 0.1006 0.2225 0.1123 -0.0166 -0.0353 0.0013  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 
3492 N  N   . LEU B 84  ? 0.0700 0.2167 0.1248 0.0016  0.0120  0.0145  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   
3493 C  CA  . LEU B 84  ? 0.0827 0.2129 0.1345 0.0044  0.0050  0.0127  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  
3494 C  C   . LEU B 84  ? 0.0895 0.2156 0.1423 0.0119  0.0216  0.0213  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   
3495 O  O   . LEU B 84  ? 0.1011 0.2244 0.1427 -0.0105 0.0268  0.0077  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   
3496 C  CB  . LEU B 84  ? 0.0865 0.2173 0.1308 -0.0112 0.0179  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  
3497 C  CG  . LEU B 84  ? 0.0952 0.2358 0.1280 0.0033  0.0277  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  
3498 C  CD1 . LEU B 84  ? 0.0925 0.2339 0.1407 0.0093  0.0429  0.0021  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 
3499 C  CD2 . LEU B 84  ? 0.1608 0.2769 0.1342 -0.0332 0.0295  0.0011  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 
3511 N  N   . GLU B 85  ? 0.0925 0.2222 0.1470 0.0170  0.0384  0.0401  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   
3512 C  CA  . GLU B 85  ? 0.1134 0.2483 0.1641 0.0163  0.0283  0.0429  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  
3513 C  C   . GLU B 85  ? 0.0913 0.2501 0.1569 0.0077  0.0103  0.0452  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   
3514 O  O   . GLU B 85  ? 0.1309 0.2602 0.1666 -0.0189 0.0044  0.0479  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   
3515 C  CB  . GLU B 85  ? 0.1369 0.2751 0.1906 0.0354  0.0296  0.0501  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  
3516 C  CG  . GLU B 85  ? 0.2342 0.3128 0.2201 0.0572  0.0318  0.0636  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  
3517 C  CD  . GLU B 85  ? 0.3402 0.3409 0.2595 0.0581  0.0591  0.0780  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  
3518 O  OE1 . GLU B 85  ? 0.4210 0.3473 0.2793 0.0672  0.0476  0.0913  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 
3519 O  OE2 . GLU B 85  ? 0.3253 0.3455 0.2791 0.0749  0.0772  0.0779  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 
3526 N  N   . ALA B 86  ? 0.0709 0.2380 0.1538 0.0176  0.0257  0.0324  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
3527 C  CA  . ALA B 86  ? 0.0886 0.2491 0.1592 0.0038  0.0357  0.0287  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
3528 C  C   . ALA B 86  ? 0.0780 0.2458 0.1728 -0.0045 0.0340  0.0190  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
3529 O  O   . ALA B 86  ? 0.0724 0.2714 0.1860 0.0031  0.0212  0.0157  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
3530 C  CB  . ALA B 86  ? 0.1221 0.2707 0.1730 0.0082  0.0276  0.0179  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
3536 N  N   . ALA B 87  ? 0.0844 0.2344 0.1636 -0.0088 0.0226  0.0210  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   
3537 C  CA  . ALA B 87  ? 0.0804 0.2485 0.1848 -0.0135 0.0135  0.0153  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  
3538 C  C   . ALA B 87  ? 0.0971 0.2486 0.1957 -0.0217 0.0157  0.0149  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   
3539 O  O   . ALA B 87  ? 0.1435 0.2558 0.2077 -0.0256 -0.0023 0.0047  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   
3540 C  CB  . ALA B 87  ? 0.1110 0.2561 0.1867 0.0160  0.0094  0.0173  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  
3546 N  N   . GLY B 88  ? 0.0814 0.2540 0.2068 -0.0040 0.0371  0.0419  ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N   
3547 C  CA  . GLY B 88  ? 0.1118 0.2390 0.2129 -0.0060 0.0586  0.0317  ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA  
3548 C  C   . GLY B 88  ? 0.0946 0.2176 0.2097 0.0033  0.0470  0.0234  ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C   
3549 O  O   . GLY B 88  ? 0.1197 0.2371 0.2469 0.0024  0.0426  0.0278  ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O   
3553 N  N   . VAL B 89  ? 0.0665 0.2106 0.1824 -0.0019 0.0358  0.0078  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   
3554 C  CA  . VAL B 89  ? 0.0791 0.2060 0.1632 -0.0001 0.0295  0.0147  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  
3555 C  C   . VAL B 89  ? 0.0896 0.2162 0.1641 0.0051  0.0246  0.0144  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   
3556 O  O   . VAL B 89  ? 0.1302 0.2255 0.1692 0.0125  0.0014  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   
3557 C  CB  . VAL B 89  ? 0.0847 0.2158 0.1575 -0.0104 0.0246  0.0233  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  
3558 C  CG1 . VAL B 89  ? 0.0780 0.2371 0.1661 -0.0019 0.0376  0.0284  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 
3559 C  CG2 . VAL B 89  ? 0.1078 0.2313 0.1649 0.0051  0.0149  0.0169  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 
3569 N  N   . ALA B 90  ? 0.0934 0.2137 0.1506 -0.0102 0.0190  0.0198  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   
3570 C  CA  . ALA B 90  ? 0.0995 0.2303 0.1504 -0.0017 0.0088  0.0330  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  
3571 C  C   . ALA B 90  ? 0.0845 0.2330 0.1307 0.0034  0.0130  0.0454  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   
3572 O  O   . ALA B 90  ? 0.1040 0.2408 0.1176 -0.0058 0.0043  0.0442  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   
3573 C  CB  . ALA B 90  ? 0.1486 0.2379 0.1782 0.0047  0.0024  0.0296  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  
3579 N  N   . VAL B 91  ? 0.0916 0.2652 0.1246 -0.0012 0.0117  0.0528  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   
3580 C  CA  . VAL B 91  ? 0.0859 0.2486 0.1131 0.0047  0.0093  0.0422  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  
3581 C  C   . VAL B 91  ? 0.1046 0.2404 0.1279 -0.0098 0.0207  0.0538  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   
3582 O  O   . VAL B 91  ? 0.1199 0.2449 0.1611 -0.0013 0.0312  0.0806  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   
3583 C  CB  . VAL B 91  ? 0.1088 0.2644 0.1122 0.0319  0.0216  0.0340  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  
3584 C  CG1 . VAL B 91  ? 0.1181 0.2769 0.1070 -0.0056 0.0418  0.0134  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 
3585 C  CG2 . VAL B 91  ? 0.1535 0.2941 0.1316 0.0524  0.0331  0.0278  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 
3595 N  N   . TRP B 92  ? 0.0691 0.2075 0.1075 -0.0067 0.0147  0.0310  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B N   
3596 C  CA  . TRP B 92  ? 0.0909 0.1982 0.1035 -0.0079 0.0100  0.0282  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CA  
3597 C  C   . TRP B 92  ? 0.1038 0.2116 0.1041 -0.0032 0.0101  0.0355  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B C   
3598 O  O   . TRP B 92  ? 0.1378 0.2231 0.1209 0.0198  -0.0195 0.0170  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B O   
3599 C  CB  . TRP B 92  ? 0.0934 0.1796 0.1097 0.0053  0.0060  0.0187  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CB  
3600 C  CG  . TRP B 92  ? 0.0852 0.1818 0.1084 -0.0044 0.0029  0.0151  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CG  
3601 C  CD1 . TRP B 92  ? 0.0832 0.1757 0.1104 0.0004  0.0000  0.0146  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD1 
3602 C  CD2 . TRP B 92  ? 0.0830 0.1836 0.1074 0.0039  0.0000  0.0178  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD2 
3603 N  NE1 . TRP B 92  ? 0.1095 0.1684 0.0944 0.0168  0.0147  0.0148  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B NE1 
3604 C  CE2 . TRP B 92  ? 0.1075 0.1899 0.1009 0.0038  0.0123  0.0183  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE2 
3605 C  CE3 . TRP B 92  ? 0.0866 0.1960 0.1087 -0.0001 -0.0047 0.0208  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE3 
3606 C  CZ2 . TRP B 92  ? 0.1435 0.2061 0.1004 -0.0132 0.0110  0.0125  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ2 
3607 C  CZ3 . TRP B 92  ? 0.1113 0.2191 0.1113 0.0016  0.0023  0.0124  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ3 
3608 C  CH2 . TRP B 92  ? 0.1244 0.2123 0.1046 -0.0103 0.0222  0.0076  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CH2 
3619 N  N   . LYS B 93  ? 0.0877 0.2117 0.1082 0.0005  0.0066  0.0188  ? ? ? ? ? ? 93  LYS B N   
3620 C  CA  . LYS B 93  ? 0.0890 0.2467 0.1393 0.0232  0.0036  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CA  
3621 C  C   . LYS B 93  ? 0.0903 0.2373 0.1159 -0.0018 0.0093  0.0046  ? ? ? ? ? ? 93  LYS B C   
3622 O  O   . LYS B 93  ? 0.0955 0.2199 0.1045 0.0061  -0.0098 0.0140  ? ? ? ? ? ? 93  LYS B O   
3623 C  CB  . LYS B 93  ? 0.0872 0.3125 0.2000 0.0229  0.0020  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CB  
3624 C  CG  . LYS B 93  ? 0.1780 0.3589 0.2430 0.0271  0.0427  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CG  
3625 C  CD  . LYS B 93  ? 0.2195 0.3839 0.2687 0.0332  0.0607  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CD  
3626 C  CE  . LYS B 93  ? 0.3012 0.4010 0.2812 0.0270  0.0485  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CE  
3627 N  NZ  . LYS B 93  ? 0.3484 0.4222 0.2893 0.0215  0.0424  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B NZ  
3641 N  N   . LEU B 94  ? 0.1217 0.2534 0.1198 0.0077  -0.0107 0.0076  ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N   
3642 C  CA  . LEU B 94  ? 0.1211 0.2640 0.1071 0.0133  -0.0009 0.0086  ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA  
3643 C  C   . LEU B 94  ? 0.1464 0.2673 0.1358 0.0109  -0.0060 0.0153  ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C   
3644 O  O   . LEU B 94  ? 0.1709 0.2796 0.1696 0.0084  0.0247  0.0203  ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O   
3645 C  CB  . LEU B 94  ? 0.1304 0.2741 0.0986 -0.0112 -0.0098 0.0037  ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB  
3646 C  CG  . LEU B 94  ? 0.1312 0.2927 0.1068 -0.0019 0.0004  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG  
3647 C  CD1 . LEU B 94  ? 0.1651 0.2982 0.1066 0.0001  -0.0031 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1 
3648 C  CD2 . LEU B 94  ? 0.1303 0.3113 0.1211 0.0097  0.0204  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2 
3660 N  N   . ASN B 95  ? 0.1522 0.2745 0.1372 -0.0009 -0.0250 0.0144  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N   
3661 C  CA  . ASN B 95  ? 0.1570 0.2831 0.1521 -0.0008 -0.0448 0.0217  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA  
3662 C  C   . ASN B 95  ? 0.1711 0.2933 0.1756 -0.0010 -0.0541 0.0238  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C   
3663 O  O   . ASN B 95  ? 0.2242 0.2818 0.1564 -0.0048 -0.0623 0.0449  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O   
3664 C  CB  . ASN B 95  ? 0.2082 0.2870 0.1532 -0.0041 -0.0320 0.0181  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB  
3665 C  CG  . ASN B 95  ? 0.2220 0.3077 0.1741 -0.0090 -0.0445 0.0036  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG  
3666 O  OD1 . ASN B 95  ? 0.2363 0.3094 0.2080 -0.0183 -0.0331 0.0115  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1 
3667 N  ND2 . ASN B 95  ? 0.2368 0.3190 0.1708 -0.0117 -0.0590 0.0088  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2 
3674 N  N   . ARG B 96  ? 0.1647 0.3250 0.2111 0.0169  -0.0727 0.0076  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   
3675 C  CA  . ARG B 96  ? 0.1720 0.3532 0.2612 0.0382  -0.0715 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  
3676 C  C   . ARG B 96  ? 0.2196 0.3710 0.3123 0.0249  -0.0727 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   
3677 O  O   . ARG B 96  ? 0.2283 0.3881 0.3301 0.0292  -0.0614 0.0015  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   
3678 C  CB  . ARG B 96  ? 0.1836 0.3666 0.2575 0.0443  -0.0628 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  
3679 C  CG  . ARG B 96  ? 0.1750 0.3670 0.2517 0.0531  -0.0355 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  
3680 C  CD  . ARG B 96  ? 0.1777 0.3800 0.2691 0.0522  -0.0178 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  
3681 N  NE  . ARG B 96  ? 0.1918 0.3763 0.2833 0.0469  -0.0127 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  
3682 C  CZ  . ARG B 96  ? 0.2129 0.3873 0.2957 0.0530  0.0056  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  
3683 N  NH1 . ARG B 96  ? 0.2198 0.3938 0.2946 0.0593  0.0041  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 
3684 N  NH2 . ARG B 96  ? 0.2206 0.3974 0.3124 0.0533  0.0216  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 
3698 N  N   . SER B 97  ? 0.2414 0.3659 0.3526 0.0067  -0.0460 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   
3699 C  CA  . SER B 97  ? 0.2898 0.3683 0.3794 -0.0075 -0.0246 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  
3700 C  C   . SER B 97  ? 0.2400 0.3530 0.3676 -0.0363 -0.0261 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   
3701 O  O   . SER B 97  ? 0.2246 0.3364 0.3639 -0.0306 -0.0519 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   
3702 C  CB  . SER B 97  ? 0.3895 0.3831 0.4158 0.0109  -0.0026 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  
3703 O  OG  . SER B 97  ? 0.4650 0.4098 0.4419 0.0197  0.0017  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  
3709 N  N   . GLU B 98  ? 0.1924 0.3551 0.3493 -0.0488 0.0081  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   
3710 C  CA  . GLU B 98  ? 0.1899 0.3602 0.3289 -0.0319 -0.0058 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  
3711 C  C   . GLU B 98  ? 0.1728 0.3390 0.3048 -0.0309 -0.0141 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   
3712 O  O   . GLU B 98  ? 0.1488 0.3223 0.3141 -0.0019 -0.0040 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   
3713 C  CB  . GLU B 98  ? 0.2122 0.3924 0.3322 -0.0074 -0.0112 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  
3714 C  CG  . GLU B 98  ? 0.2172 0.3991 0.3319 0.0132  0.0048  0.0074  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  
3715 C  CD  . GLU B 98  ? 0.1937 0.4014 0.3320 0.0224  0.0182  0.0080  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  
3716 O  OE1 . GLU B 98  ? 0.2340 0.4003 0.3303 0.0101  0.0361  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 
3717 O  OE2 . GLU B 98  ? 0.1457 0.3903 0.3155 0.0362  0.0254  0.0248  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 
3724 N  N   . GLY B 99  ? 0.1904 0.3176 0.2798 -0.0239 -0.0261 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
3725 C  CA  . GLY B 99  ? 0.1505 0.3028 0.2608 -0.0306 -0.0227 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
3726 C  C   . GLY B 99  ? 0.1620 0.2795 0.2408 -0.0215 -0.0262 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
3727 O  O   . GLY B 99  ? 0.1680 0.2826 0.2898 -0.0237 -0.0332 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
3731 N  N   . ALA B 100 ? 0.1235 0.2560 0.1751 -0.0115 -0.0254 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   
3732 C  CA  . ALA B 100 ? 0.1181 0.2204 0.1444 -0.0047 -0.0025 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  
3733 C  C   . ALA B 100 ? 0.1148 0.2162 0.1234 -0.0184 0.0026  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   
3734 O  O   . ALA B 100 ? 0.1141 0.1966 0.1333 -0.0112 -0.0012 0.0224  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   
3735 C  CB  . ALA B 100 ? 0.1451 0.2375 0.1513 -0.0038 0.0226  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  
3741 N  N   . SER B 101 ? 0.1228 0.2163 0.0970 -0.0217 0.0044  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N   
3742 C  CA  . SER B 101 ? 0.1379 0.2167 0.1050 -0.0353 0.0121  0.0223  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA  
3743 C  C   . SER B 101 ? 0.1382 0.2119 0.0969 -0.0170 -0.0101 0.0134  ? ? ? ? ? ? 101 SER B C   
3744 O  O   . SER B 101 ? 0.1886 0.2222 0.0946 -0.0280 -0.0246 0.0203  ? ? ? ? ? ? 101 SER B O   
3745 C  CB  . SER B 101 ? 0.1756 0.2284 0.1497 -0.0127 0.0436  0.0350  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB  
3746 O  OG  . SER B 101 ? 0.2061 0.2597 0.2104 -0.0005 0.0815  0.0415  ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG  
3752 N  N   . HIS B 102 ? 0.1136 0.2087 0.0776 -0.0113 0.0041  0.0146  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   
3753 C  CA  . HIS B 102 ? 0.1195 0.2013 0.0917 -0.0087 0.0049  0.0141  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  
3754 C  C   . HIS B 102 ? 0.1028 0.1884 0.0905 -0.0111 0.0038  0.0208  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   
3755 O  O   . HIS B 102 ? 0.1373 0.1804 0.0934 -0.0123 0.0049  0.0194  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   
3756 C  CB  . HIS B 102 ? 0.1279 0.2286 0.1075 -0.0085 0.0276  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  
3757 C  CG  . HIS B 102 ? 0.1271 0.2425 0.1165 -0.0027 0.0359  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  
3758 N  ND1 . HIS B 102 ? 0.1734 0.2634 0.1261 -0.0398 0.0316  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 
3759 C  CD2 . HIS B 102 ? 0.1335 0.2585 0.1275 0.0002  0.0460  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 
3760 C  CE1 . HIS B 102 ? 0.1460 0.2646 0.1349 -0.0302 0.0244  0.0078  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 
3761 N  NE2 . HIS B 102 ? 0.1463 0.2726 0.1432 -0.0065 0.0373  0.0030  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 
3769 N  N   . TYR B 103 ? 0.0924 0.1853 0.0793 -0.0129 0.0022  0.0204  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   
3770 C  CA  . TYR B 103 ? 0.1099 0.1855 0.0919 -0.0130 -0.0126 0.0071  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  
3771 C  C   . TYR B 103 ? 0.1084 0.2043 0.1002 -0.0319 0.0124  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   
3772 O  O   . TYR B 103 ? 0.1340 0.2389 0.1027 -0.0565 0.0042  0.0132  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   
3773 C  CB  . TYR B 103 ? 0.1072 0.1882 0.1120 -0.0086 -0.0014 0.0115  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  
3774 C  CG  . TYR B 103 ? 0.0890 0.2089 0.1316 -0.0169 -0.0111 0.0292  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  
3775 C  CD1 . TYR B 103 ? 0.1060 0.2282 0.1422 -0.0080 -0.0045 0.0327  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 
3776 C  CD2 . TYR B 103 ? 0.1172 0.2395 0.1478 -0.0266 -0.0040 0.0336  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 
3777 C  CE1 . TYR B 103 ? 0.1122 0.2404 0.1710 -0.0117 -0.0034 0.0465  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 
3778 C  CE2 . TYR B 103 ? 0.1265 0.2629 0.1666 -0.0182 -0.0143 0.0371  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 
3779 C  CZ  . TYR B 103 ? 0.0975 0.2668 0.1897 -0.0296 -0.0184 0.0517  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  
3780 O  OH  . TYR B 103 ? 0.1322 0.3138 0.2265 -0.0282 -0.0278 0.0411  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  
3790 N  N   . PHE B 104 ? 0.0988 0.1819 0.0986 -0.0203 0.0017  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   
3791 C  CA  . PHE B 104 ? 0.0804 0.1830 0.1018 -0.0045 0.0035  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  
3792 C  C   . PHE B 104 ? 0.0665 0.1754 0.0977 0.0003  0.0136  0.0064  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   
3793 O  O   . PHE B 104 ? 0.0765 0.1798 0.1157 -0.0006 0.0135  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   
3794 C  CB  . PHE B 104 ? 0.0798 0.1855 0.1038 0.0103  0.0212  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  
3795 C  CG  . PHE B 104 ? 0.0758 0.1909 0.1061 0.0030  0.0113  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  
3796 C  CD1 . PHE B 104 ? 0.0792 0.1874 0.1089 0.0106  0.0032  0.0053  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 
3797 C  CD2 . PHE B 104 ? 0.0651 0.2032 0.0947 -0.0030 0.0213  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 
3798 C  CE1 . PHE B 104 ? 0.0992 0.1898 0.1055 0.0105  0.0000  0.0003  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 
3799 C  CE2 . PHE B 104 ? 0.0634 0.2009 0.0972 -0.0045 0.0144  0.0092  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 
3800 C  CZ  . PHE B 104 ? 0.0859 0.1833 0.0979 0.0113  0.0125  0.0131  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  
3810 N  N   . LEU B 105 ? 0.0646 0.1805 0.1079 -0.0026 0.0131  0.0102  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   
3811 C  CA  . LEU B 105 ? 0.0830 0.1752 0.1229 -0.0164 0.0258  0.0065  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  
3812 C  C   . LEU B 105 ? 0.0736 0.1750 0.1195 -0.0011 0.0274  0.0015  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   
3813 O  O   . LEU B 105 ? 0.0855 0.2164 0.1138 0.0172  0.0197  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   
3814 C  CB  . LEU B 105 ? 0.0871 0.1876 0.1434 -0.0194 0.0097  0.0081  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  
3815 C  CG  . LEU B 105 ? 0.0888 0.1980 0.1516 -0.0121 0.0041  0.0188  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  
3816 C  CD1 . LEU B 105 ? 0.1279 0.2167 0.1798 -0.0093 0.0114  0.0330  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 
3817 C  CD2 . LEU B 105 ? 0.1023 0.1989 0.1255 0.0026  -0.0021 0.0117  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 
3829 N  N   . ASP B 106 ? 0.0684 0.1818 0.1130 -0.0145 0.0268  0.0062  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   
3830 C  CA  . ASP B 106 ? 0.0882 0.1857 0.1251 0.0124  0.0231  0.0013  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  
3831 C  C   . ASP B 106 ? 0.0754 0.1844 0.1403 0.0152  0.0176  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   
3832 O  O   . ASP B 106 ? 0.0816 0.1758 0.1424 0.0011  -0.0080 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   
3833 C  CB  . ASP B 106 ? 0.1029 0.1851 0.1294 0.0152  0.0292  0.0158  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  
3834 C  CG  . ASP B 106 ? 0.0863 0.1975 0.1410 -0.0034 0.0151  0.0304  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  
3835 O  OD1 . ASP B 106 ? 0.0734 0.1886 0.1535 0.0047  0.0156  0.0169  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 
3836 O  OD2 . ASP B 106 ? 0.1289 0.2175 0.1231 0.0328  0.0249  0.0219  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 
3841 N  N   . PRO B 107 ? 0.0695 0.1946 0.1436 0.0071  0.0052  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B N   
3842 C  CA  . PRO B 107 ? 0.0693 0.2084 0.1638 -0.0013 0.0058  0.0007  ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CA  
3843 C  C   . PRO B 107 ? 0.0897 0.2049 0.1825 -0.0406 0.0059  0.0060  ? ? ? ? ? ? 107 PRO B C   
3844 O  O   . PRO B 107 ? 0.1136 0.2302 0.2119 -0.0508 0.0247  0.0082  ? ? ? ? ? ? 107 PRO B O   
3845 C  CB  . PRO B 107 ? 0.0792 0.2239 0.1687 0.0239  -0.0164 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CB  
3846 C  CG  . PRO B 107 ? 0.0813 0.2198 0.1521 0.0308  -0.0202 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CG  
3847 C  CD  . PRO B 107 ? 0.0639 0.2036 0.1504 0.0217  -0.0026 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CD  
3855 N  N   . ASP B 108 ? 0.0981 0.1890 0.1569 -0.0191 0.0104  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   
3856 C  CA  . ASP B 108 ? 0.1235 0.2050 0.1466 0.0061  0.0235  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  
3857 C  C   . ASP B 108 ? 0.0943 0.1898 0.1613 -0.0090 0.0314  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   
3858 O  O   . ASP B 108 ? 0.0898 0.2021 0.1781 0.0160  0.0155  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   
3859 C  CB  . ASP B 108 ? 0.1408 0.2346 0.1546 0.0047  0.0071  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  
3860 C  CG  . ASP B 108 ? 0.1383 0.2715 0.1846 0.0029  0.0062  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  
3861 O  OD1 . ASP B 108 ? 0.1954 0.2890 0.2176 -0.0263 -0.0322 0.0006  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 
3862 O  OD2 . ASP B 108 ? 0.1283 0.2853 0.1613 0.0116  0.0024  0.0105  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 
3867 N  N   . GLY B 109 ? 0.0877 0.1742 0.1626 -0.0136 0.0115  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B N   
3868 C  CA  . GLY B 109 ? 0.0887 0.1704 0.1494 -0.0175 0.0056  0.0077  ? ? ? ? ? ? 109 GLY B CA  
3869 C  C   . GLY B 109 ? 0.0587 0.1592 0.1438 -0.0165 -0.0019 0.0061  ? ? ? ? ? ? 109 GLY B C   
3870 O  O   . GLY B 109 ? 0.0757 0.1886 0.1609 -0.0028 -0.0011 0.0172  ? ? ? ? ? ? 109 GLY B O   
3874 N  N   . HIS B 110 ? 0.0927 0.1522 0.1208 -0.0199 0.0027  0.0117  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   
3875 C  CA  . HIS B 110 ? 0.0765 0.1638 0.1064 -0.0150 0.0073  0.0035  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  
3876 C  C   . HIS B 110 ? 0.0606 0.1674 0.0985 -0.0161 0.0131  0.0004  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   
3877 O  O   . HIS B 110 ? 0.0551 0.1715 0.0999 -0.0111 0.0116  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   
3878 C  CB  . HIS B 110 ? 0.0856 0.1722 0.0945 -0.0118 0.0207  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  
3879 C  CG  . HIS B 110 ? 0.0729 0.1767 0.0987 -0.0014 0.0177  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  
3880 N  ND1 . HIS B 110 ? 0.0891 0.2016 0.1052 0.0031  0.0108  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 
3881 C  CD2 . HIS B 110 ? 0.0877 0.1946 0.1090 0.0061  0.0224  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 
3882 C  CE1 . HIS B 110 ? 0.0710 0.2168 0.0978 0.0009  -0.0051 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 
3883 N  NE2 . HIS B 110 ? 0.0916 0.2047 0.0961 0.0061  0.0039  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 
3891 N  N   . LYS B 111 ? 0.0559 0.1599 0.1004 -0.0115 -0.0070 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   
3892 C  CA  . LYS B 111 ? 0.0638 0.1654 0.0945 -0.0006 -0.0043 0.0132  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  
3893 C  C   . LYS B 111 ? 0.0611 0.1729 0.0908 0.0004  0.0144  0.0171  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   
3894 O  O   . LYS B 111 ? 0.0612 0.1605 0.1089 -0.0004 0.0192  0.0084  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   
3895 C  CB  . LYS B 111 ? 0.0762 0.1656 0.0966 0.0040  0.0068  0.0056  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  
3896 C  CG  . LYS B 111 ? 0.0819 0.1726 0.1014 -0.0013 0.0084  0.0215  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  
3897 C  CD  . LYS B 111 ? 0.0982 0.1808 0.1053 -0.0076 0.0252  0.0282  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  
3898 C  CE  . LYS B 111 ? 0.1072 0.1730 0.1279 0.0068  0.0013  0.0293  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  
3899 N  NZ  . LYS B 111 ? 0.1384 0.1797 0.1527 0.0111  -0.0053 0.0293  ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  
3913 N  N   . LEU B 112 ? 0.0500 0.1749 0.0928 0.0032  0.0169  0.0106  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N   
3914 C  CA  . LEU B 112 ? 0.0563 0.1718 0.0934 -0.0023 0.0140  0.0032  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  
3915 C  C   . LEU B 112 ? 0.0769 0.1572 0.0914 -0.0148 0.0135  0.0122  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C   
3916 O  O   . LEU B 112 ? 0.0630 0.1757 0.1054 -0.0115 0.0063  0.0260  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O   
3917 C  CB  . LEU B 112 ? 0.0652 0.1726 0.0972 0.0000  -0.0020 0.0185  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  
3918 C  CG  . LEU B 112 ? 0.0780 0.1851 0.1026 0.0009  -0.0091 0.0090  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  
3919 C  CD1 . LEU B 112 ? 0.0859 0.2004 0.1069 -0.0041 -0.0246 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 
3920 C  CD2 . LEU B 112 ? 0.0908 0.1842 0.1155 -0.0090 -0.0216 0.0083  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 
3932 N  N   . GLU B 113 ? 0.0875 0.1453 0.0984 -0.0169 0.0005  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   
3933 C  CA  . GLU B 113 ? 0.1101 0.1624 0.1050 -0.0093 0.0082  0.0016  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  
3934 C  C   . GLU B 113 ? 0.0901 0.1722 0.1080 0.0022  0.0129  0.0075  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   
3935 O  O   . GLU B 113 ? 0.1125 0.1715 0.1079 0.0108  0.0192  0.0150  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   
3936 C  CB  . GLU B 113 ? 0.0978 0.1879 0.1069 -0.0102 -0.0131 0.0041  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  
3937 C  CG  . GLU B 113 ? 0.0915 0.1879 0.1155 -0.0155 0.0024  0.0251  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  
3938 C  CD  . GLU B 113 ? 0.0898 0.1923 0.1250 0.0038  0.0048  0.0166  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  
3939 O  OE1 . GLU B 113 ? 0.0785 0.2073 0.1221 0.0211  0.0049  0.0154  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 
3940 O  OE2 . GLU B 113 ? 0.1038 0.2160 0.1412 0.0059  -0.0036 0.0005  ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 
3947 N  N   . LEU B 114 ? 0.0811 0.1711 0.1033 -0.0064 -0.0030 0.0118  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   
3948 C  CA  . LEU B 114 ? 0.0965 0.1769 0.1168 0.0000  0.0076  0.0083  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  
3949 C  C   . LEU B 114 ? 0.0992 0.1777 0.0955 -0.0095 0.0104  0.0109  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   
3950 O  O   . LEU B 114 ? 0.1318 0.1833 0.0948 -0.0222 -0.0087 0.0274  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   
3951 C  CB  . LEU B 114 ? 0.1160 0.1936 0.1653 0.0100  0.0074  0.0019  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  
3952 C  CG  . LEU B 114 ? 0.1235 0.2114 0.2112 0.0012  0.0235  0.0087  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  
3953 C  CD1 . LEU B 114 ? 0.1313 0.2273 0.2394 -0.0049 0.0467  0.0057  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 
3954 C  CD2 . LEU B 114 ? 0.1175 0.2216 0.2185 -0.0179 -0.0049 0.0335  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 
3966 N  N   . HIS B 115 ? 0.0966 0.1702 0.0848 -0.0096 -0.0135 0.0124  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   
3967 C  CA  . HIS B 115 ? 0.0849 0.1735 0.0913 -0.0041 -0.0100 0.0125  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  
3968 C  C   . HIS B 115 ? 0.0769 0.1720 0.0956 -0.0039 -0.0046 0.0183  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   
3969 O  O   . HIS B 115 ? 0.1075 0.1823 0.1063 -0.0074 -0.0093 0.0094  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   
3970 C  CB  . HIS B 115 ? 0.0706 0.1836 0.1002 0.0036  -0.0089 0.0181  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  
3971 C  CG  . HIS B 115 ? 0.0711 0.1896 0.1013 -0.0026 -0.0060 0.0263  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  
3972 N  ND1 . HIS B 115 ? 0.0908 0.2209 0.1115 -0.0025 -0.0097 0.0266  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 
3973 C  CD2 . HIS B 115 ? 0.0950 0.2011 0.0939 -0.0053 -0.0007 0.0243  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 
3974 C  CE1 . HIS B 115 ? 0.1010 0.2036 0.1059 0.0046  -0.0233 0.0292  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 
3975 N  NE2 . HIS B 115 ? 0.1182 0.2052 0.0946 0.0147  -0.0182 0.0240  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 
3983 N  N   . VAL B 116 ? 0.0830 0.1686 0.1050 -0.0096 -0.0027 0.0018  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   
3984 C  CA  . VAL B 116 ? 0.0802 0.1830 0.1089 -0.0145 -0.0078 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  
3985 C  C   . VAL B 116 ? 0.0980 0.1961 0.1202 -0.0070 -0.0139 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   
3986 O  O   . VAL B 116 ? 0.1274 0.2118 0.1382 -0.0015 -0.0241 0.0128  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   
3987 C  CB  . VAL B 116 ? 0.0929 0.2061 0.1137 0.0004  -0.0087 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  
3988 C  CG1 . VAL B 116 ? 0.1127 0.2296 0.1276 0.0055  -0.0001 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 
3989 C  CG2 . VAL B 116 ? 0.1223 0.2220 0.1150 0.0138  -0.0003 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 
3999 N  N   . GLY B 117 ? 0.1078 0.2153 0.1188 -0.0174 -0.0033 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   
4000 C  CA  . GLY B 117 ? 0.1306 0.2252 0.1193 -0.0132 0.0035  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  
4001 C  C   . GLY B 117 ? 0.1103 0.2192 0.1144 -0.0169 -0.0165 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   
4002 O  O   . GLY B 117 ? 0.1318 0.2417 0.1150 -0.0222 -0.0128 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   
4006 N  N   . SER B 118 ? 0.1013 0.2216 0.1324 -0.0175 0.0132  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   
4007 C  CA  . SER B 118 ? 0.1085 0.2078 0.1321 -0.0022 0.0044  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  
4008 C  C   . SER B 118 ? 0.0940 0.1882 0.1194 0.0107  -0.0033 0.0036  ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   
4009 O  O   . SER B 118 ? 0.0923 0.1855 0.1213 0.0105  0.0016  0.0164  ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   
4010 C  CB  . SER B 118 ? 0.1119 0.2008 0.1663 0.0142  -0.0112 0.0121  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  
4011 O  OG  . SER B 118 ? 0.1316 0.2219 0.1894 -0.0183 -0.0231 0.0018  ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  
4017 N  N   . LEU B 119 ? 0.1057 0.1853 0.1084 -0.0024 -0.0017 0.0015  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   
4018 C  CA  . LEU B 119 ? 0.0868 0.1869 0.1053 0.0111  -0.0021 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  
4019 C  C   . LEU B 119 ? 0.1041 0.1800 0.1056 0.0118  -0.0014 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   
4020 O  O   . LEU B 119 ? 0.0979 0.2003 0.1168 0.0186  0.0019  0.0009  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   
4021 C  CB  . LEU B 119 ? 0.0865 0.1964 0.1153 0.0132  -0.0145 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  
4022 C  CG  . LEU B 119 ? 0.1311 0.2287 0.1319 0.0235  0.0105  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  
4023 C  CD1 . LEU B 119 ? 0.1128 0.2218 0.1430 0.0406  0.0002  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 
4024 C  CD2 . LEU B 119 ? 0.1385 0.2580 0.1296 0.0191  0.0313  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 
4036 N  N   . ALA B 120 ? 0.0998 0.1760 0.1185 0.0097  -0.0106 0.0077  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   
4037 C  CA  . ALA B 120 ? 0.1318 0.1782 0.1384 -0.0010 -0.0158 0.0006  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  
4038 C  C   . ALA B 120 ? 0.1282 0.1835 0.1486 -0.0096 -0.0103 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   
4039 O  O   . ALA B 120 ? 0.1548 0.1895 0.1530 0.0040  -0.0220 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   
4040 C  CB  . ALA B 120 ? 0.1607 0.1871 0.1516 0.0016  -0.0183 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  
4046 N  N   . GLN B 121 ? 0.1026 0.1878 0.1442 0.0119  -0.0005 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   
4047 C  CA  . GLN B 121 ? 0.1118 0.2011 0.1423 0.0259  0.0049  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  
4048 C  C   . GLN B 121 ? 0.1189 0.1909 0.1205 0.0138  0.0007  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   
4049 O  O   . GLN B 121 ? 0.1350 0.2034 0.1205 0.0147  -0.0129 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   
4050 C  CB  . GLN B 121 ? 0.1370 0.2364 0.1601 0.0514  0.0228  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  
4051 C  CG  . GLN B 121 ? 0.1909 0.2993 0.1955 0.0429  0.0488  0.0048  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  
4052 C  CD  . GLN B 121 ? 0.2485 0.3298 0.2415 0.0540  0.0435  0.0340  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  
4053 O  OE1 . GLN B 121 ? 0.2356 0.3538 0.2624 0.0547  0.0452  0.0419  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 
4054 N  NE2 . GLN B 121 ? 0.2789 0.3452 0.2620 0.0469  0.0311  0.0396  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 
4063 N  N   . ARG B 122 ? 0.1136 0.1889 0.1194 0.0193  0.0117  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   
4064 C  CA  . ARG B 122 ? 0.0950 0.1882 0.1186 0.0061  0.0115  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  
4065 C  C   . ARG B 122 ? 0.0997 0.1971 0.1168 -0.0011 0.0032  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   
4066 O  O   . ARG B 122 ? 0.1180 0.2103 0.1144 0.0085  -0.0043 0.0059  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   
4067 C  CB  . ARG B 122 ? 0.0907 0.2058 0.1270 0.0116  0.0037  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  
4068 C  CG  . ARG B 122 ? 0.1140 0.2122 0.1297 0.0194  -0.0017 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  
4069 C  CD  . ARG B 122 ? 0.1289 0.2218 0.1610 0.0219  -0.0013 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  
4070 N  NE  . ARG B 122 ? 0.1314 0.2286 0.1822 -0.0014 0.0166  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  
4071 C  CZ  . ARG B 122 ? 0.1255 0.2439 0.2368 0.0125  0.0198  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  
4072 N  NH1 . ARG B 122 ? 0.1487 0.2727 0.2634 0.0059  0.0224  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 
4073 N  NH2 . ARG B 122 ? 0.1597 0.2536 0.2711 0.0090  0.0057  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 
4087 N  N   . LEU B 123 ? 0.0866 0.1943 0.1245 0.0205  -0.0029 0.0068  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   
4088 C  CA  . LEU B 123 ? 0.0948 0.1997 0.1369 0.0082  -0.0134 0.0156  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  
4089 C  C   . LEU B 123 ? 0.0963 0.2146 0.1472 -0.0001 -0.0135 0.0033  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   
4090 O  O   . LEU B 123 ? 0.0840 0.2286 0.1473 0.0123  -0.0079 0.0022  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   
4091 C  CB  . LEU B 123 ? 0.0825 0.2002 0.1449 -0.0053 -0.0120 0.0119  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  
4092 C  CG  . LEU B 123 ? 0.0929 0.2154 0.1529 0.0034  -0.0103 0.0011  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  
4093 C  CD1 . LEU B 123 ? 0.1162 0.2344 0.1532 0.0150  0.0110  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 
4094 C  CD2 . LEU B 123 ? 0.1545 0.2286 0.1608 -0.0006 -0.0101 0.0138  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 
4106 N  N   . ALA B 124 ? 0.1337 0.2276 0.1409 0.0077  -0.0280 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   
4107 C  CA  . ALA B 124 ? 0.1424 0.2134 0.1536 0.0090  -0.0218 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  
4108 C  C   . ALA B 124 ? 0.1419 0.2366 0.1533 0.0101  -0.0285 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   
4109 O  O   . ALA B 124 ? 0.1478 0.2529 0.1604 0.0114  -0.0331 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   
4110 C  CB  . ALA B 124 ? 0.1564 0.2103 0.1648 0.0139  -0.0177 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  
4116 N  N   . ALA B 125 ? 0.1197 0.2405 0.1423 0.0253  -0.0203 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N   
4117 C  CA  . ALA B 125 ? 0.1214 0.2560 0.1351 0.0148  -0.0112 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA  
4118 C  C   . ALA B 125 ? 0.1119 0.2699 0.1278 0.0231  0.0028  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C   
4119 O  O   . ALA B 125 ? 0.1570 0.2951 0.1362 0.0116  -0.0105 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O   
4120 C  CB  . ALA B 125 ? 0.1298 0.2614 0.1521 0.0376  -0.0003 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB  
4126 N  N   . CYS B 126 ? 0.0843 0.2531 0.1297 0.0248  -0.0027 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   
4127 C  CA  . CYS B 126 ? 0.0869 0.2540 0.1346 0.0275  0.0011  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  
4128 C  C   . CYS B 126 ? 0.1016 0.2623 0.1261 0.0169  0.0047  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   
4129 O  O   . CYS B 126 ? 0.1103 0.2719 0.1229 0.0318  -0.0101 0.0041  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   
4130 C  CB  . CYS B 126 ? 0.0972 0.2462 0.1555 0.0178  -0.0067 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  
4131 S  SG  . CYS B 126 ? 0.1340 0.2629 0.1860 0.0089  -0.0171 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  
4137 N  N   . ARG B 127 ? 0.0988 0.2645 0.1512 -0.0054 -0.0122 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   
4138 C  CA  A ARG B 127 ? 0.1217 0.2831 0.1704 -0.0178 -0.0304 0.0124  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  
4139 C  CA  B ARG B 127 ? 0.1357 0.2759 0.1714 -0.0163 -0.0173 0.0022  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  
4140 C  C   . ARG B 127 ? 0.1459 0.2976 0.1755 -0.0149 -0.0314 0.0023  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   
4141 O  O   . ARG B 127 ? 0.1613 0.2963 0.1942 -0.0122 -0.0415 0.0125  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   
4142 C  CB  A ARG B 127 ? 0.1593 0.2993 0.1936 -0.0403 -0.0281 0.0197  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  
4143 C  CB  B ARG B 127 ? 0.1886 0.2736 0.1925 -0.0328 0.0038  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  
4144 C  CG  A ARG B 127 ? 0.1615 0.3115 0.2075 -0.0600 -0.0517 0.0296  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  
4145 C  CG  B ARG B 127 ? 0.2223 0.2695 0.2074 -0.0460 0.0116  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  
4146 C  CD  A ARG B 127 ? 0.1809 0.3169 0.2300 -0.0760 -0.0593 0.0358  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  
4147 C  CD  B ARG B 127 ? 0.2630 0.2603 0.2264 -0.0527 0.0258  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  
4148 N  NE  A ARG B 127 ? 0.1863 0.3197 0.2443 -0.0681 -0.0529 0.0531  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  
4149 N  NE  B ARG B 127 ? 0.2792 0.2456 0.2323 -0.0540 0.0360  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  
4150 C  CZ  A ARG B 127 ? 0.1594 0.3095 0.2457 -0.0685 -0.0632 0.0599  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  
4151 C  CZ  B ARG B 127 ? 0.3070 0.2288 0.2297 -0.0297 0.0488  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  
4152 N  NH1 A ARG B 127 ? 0.1582 0.3028 0.2477 -0.0793 -0.0550 0.0576  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 
4153 N  NH1 B ARG B 127 ? 0.3033 0.2162 0.2303 -0.0429 0.0438  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 
4154 N  NH2 A ARG B 127 ? 0.1503 0.3094 0.2454 -0.0771 -0.0568 0.0665  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 
4155 N  NH2 B ARG B 127 ? 0.3213 0.2198 0.2271 -0.0127 0.0643  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 
4182 N  N   . GLU B 128 ? 0.1738 0.3223 0.1541 -0.0191 -0.0262 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   
4183 C  CA  . GLU B 128 ? 0.2334 0.3565 0.1587 -0.0141 -0.0221 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  
4184 C  C   . GLU B 128 ? 0.2081 0.3318 0.1435 -0.0009 -0.0311 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   
4185 O  O   . GLU B 128 ? 0.2616 0.3346 0.1510 -0.0098 -0.0569 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   
4186 C  CB  . GLU B 128 ? 0.3537 0.4189 0.1888 -0.0028 -0.0173 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  
4187 C  CG  . GLU B 128 ? 0.4688 0.4859 0.2318 -0.0098 -0.0143 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  
4188 C  CD  . GLU B 128 ? 0.5646 0.5467 0.2671 -0.0041 -0.0168 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  
4189 O  OE1 . GLU B 128 ? 0.6098 0.5674 0.2754 0.0084  -0.0247 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 
4190 O  OE2 . GLU B 128 ? 0.5880 0.5642 0.2967 -0.0101 -0.0062 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 
4197 N  N   . GLN B 129 ? 0.1875 0.3242 0.1388 -0.0028 -0.0043 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   
4198 C  CA  . GLN B 129 ? 0.1651 0.3304 0.1384 -0.0272 0.0160  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  
4199 C  C   . GLN B 129 ? 0.1403 0.2981 0.1197 -0.0204 0.0111  0.0049  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   
4200 O  O   . GLN B 129 ? 0.1380 0.3154 0.1252 -0.0088 -0.0021 0.0063  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   
4201 C  CB  . GLN B 129 ? 0.2310 0.3878 0.1829 -0.0267 0.0446  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  
4202 C  CG  . GLN B 129 ? 0.3175 0.4465 0.2247 -0.0196 0.0700  0.0019  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  
4203 C  CD  . GLN B 129 ? 0.3870 0.4868 0.2553 -0.0301 0.1003  0.0165  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  
4204 O  OE1 . GLN B 129 ? 0.4123 0.5217 0.2881 -0.0352 0.0799  0.0223  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 
4205 N  NE2 . GLN B 129 ? 0.4112 0.4872 0.2542 -0.0147 0.1438  0.0130  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 
4214 N  N   . PRO B 130 ? 0.1257 0.2572 0.1061 -0.0009 0.0096  0.0132  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N   
4215 C  CA  . PRO B 130 ? 0.1432 0.2579 0.1136 0.0020  0.0146  0.0061  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA  
4216 C  C   . PRO B 130 ? 0.1485 0.2446 0.1151 0.0013  0.0101  0.0197  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C   
4217 O  O   . PRO B 130 ? 0.1388 0.2451 0.1168 -0.0168 0.0186  0.0167  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O   
4218 C  CB  . PRO B 130 ? 0.1657 0.2847 0.1232 0.0005  -0.0065 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB  
4219 C  CG  . PRO B 130 ? 0.1877 0.3097 0.1476 -0.0070 -0.0001 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG  
4220 C  CD  . PRO B 130 ? 0.1318 0.2835 0.1156 -0.0062 0.0103  0.0004  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD  
4228 N  N   . TYR B 131 ? 0.1292 0.2458 0.1080 0.0018  0.0141  0.0232  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N   
4229 C  CA  . TYR B 131 ? 0.1026 0.2501 0.1176 -0.0109 -0.0068 0.0238  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA  
4230 C  C   . TYR B 131 ? 0.0960 0.2520 0.1130 -0.0071 0.0035  0.0190  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C   
4231 O  O   . TYR B 131 ? 0.1110 0.2537 0.1130 -0.0051 -0.0040 0.0291  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O   
4232 C  CB  . TYR B 131 ? 0.1176 0.2506 0.1169 -0.0067 -0.0130 0.0194  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB  
4233 C  CG  . TYR B 131 ? 0.1359 0.2749 0.1358 0.0068  -0.0117 0.0084  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG  
4234 C  CD1 . TYR B 131 ? 0.1615 0.2925 0.1530 0.0432  -0.0254 0.0239  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1 
4235 C  CD2 . TYR B 131 ? 0.1592 0.2952 0.1501 0.0288  -0.0380 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2 
4236 C  CE1 . TYR B 131 ? 0.1961 0.3047 0.1714 0.0587  -0.0204 0.0262  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1 
4237 C  CE2 . TYR B 131 ? 0.1902 0.3073 0.1736 0.0444  -0.0522 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2 
4238 C  CZ  . TYR B 131 ? 0.1790 0.3137 0.1949 0.0542  -0.0567 0.0168  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ  
4239 O  OH  . TYR B 131 ? 0.2083 0.3637 0.2374 0.0625  -0.0875 0.0139  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH  
4249 N  N   . LYS B 132 ? 0.0777 0.2546 0.1198 0.0079  0.0265  0.0232  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
4250 C  CA  . LYS B 132 ? 0.0946 0.2671 0.1355 0.0065  0.0239  0.0425  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
4251 C  C   . LYS B 132 ? 0.0827 0.2537 0.1273 0.0058  0.0207  0.0456  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
4252 O  O   . LYS B 132 ? 0.1028 0.2460 0.1403 0.0034  0.0067  0.0307  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
4253 C  CB  . LYS B 132 ? 0.1323 0.2771 0.1838 0.0277  0.0400  0.0611  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
4254 C  CG  . LYS B 132 ? 0.2293 0.2936 0.2222 0.0278  0.0658  0.0572  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
4255 C  CD  . LYS B 132 ? 0.3728 0.3462 0.2663 0.0272  0.0635  0.0418  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
4256 C  CE  . LYS B 132 ? 0.4548 0.3733 0.2966 0.0258  0.0614  0.0248  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
4257 N  NZ  . LYS B 132 ? 0.5042 0.3826 0.3170 0.0371  0.0661  0.0211  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
4271 N  N   . GLY B 133 ? 0.0881 0.2529 0.1297 0.0157  0.0156  0.0486  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N   
4272 C  CA  . GLY B 133 ? 0.0810 0.2612 0.1344 0.0060  0.0131  0.0397  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA  
4273 C  C   . GLY B 133 ? 0.0712 0.2561 0.1234 -0.0043 0.0011  0.0260  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C   
4274 O  O   . GLY B 133 ? 0.0849 0.2669 0.1320 0.0032  0.0169  0.0145  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O   
4278 N  N   . MET B 134 ? 0.0978 0.2450 0.1112 -0.0013 -0.0080 0.0328  ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   
4279 C  CA  . MET B 134 ? 0.0698 0.2476 0.1117 -0.0085 -0.0019 0.0324  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  
4280 C  C   . MET B 134 ? 0.0759 0.2514 0.1236 -0.0007 -0.0136 0.0309  ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   
4281 O  O   . MET B 134 ? 0.1165 0.2718 0.1217 -0.0161 -0.0213 0.0352  ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   
4282 C  CB  . MET B 134 ? 0.1055 0.2697 0.1174 0.0312  0.0221  0.0356  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  
4283 C  CG  . MET B 134 ? 0.1099 0.2809 0.1450 0.0520  0.0207  0.0278  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  
4284 S  SD  . MET B 134 ? 0.1255 0.3197 0.1343 0.0398  0.0182  0.0220  ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  
4285 C  CE  . MET B 134 ? 0.1525 0.3656 0.1616 0.0283  -0.0031 0.0116  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  
4295 N  N   . VAL B 135 ? 0.0738 0.2304 0.1165 0.0127  -0.0086 0.0195  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   
4296 C  CA  . VAL B 135 ? 0.0834 0.2337 0.1362 -0.0028 0.0082  0.0366  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  
4297 C  C   . VAL B 135 ? 0.0727 0.2100 0.1201 -0.0103 0.0039  0.0192  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   
4298 O  O   . VAL B 135 ? 0.0599 0.1987 0.1329 0.0073  -0.0112 0.0102  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   
4299 C  CB  . VAL B 135 ? 0.0974 0.2751 0.1865 0.0424  0.0356  0.0782  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  
4300 C  CG1 . VAL B 135 ? 0.1372 0.2929 0.2054 0.0448  0.0432  0.0522  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 
4301 C  CG2 . VAL B 135 ? 0.1875 0.3079 0.2020 0.0719  0.0462  0.0809  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 
4311 N  N   . PHE B 136 ? 0.0744 0.2040 0.1060 -0.0095 -0.0230 0.0142  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B N   
4312 C  CA  . PHE B 136 ? 0.0700 0.2157 0.1161 -0.0144 0.0010  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CA  
4313 C  C   . PHE B 136 ? 0.0585 0.2255 0.1337 -0.0124 -0.0087 0.0044  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B C   
4314 O  O   . PHE B 136 ? 0.0675 0.2617 0.1499 -0.0078 0.0057  0.0229  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B O   
4315 C  CB  . PHE B 136 ? 0.1139 0.2291 0.1243 0.0011  0.0124  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CB  
4316 C  CG  . PHE B 136 ? 0.1006 0.2391 0.1435 0.0024  0.0257  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CG  
4317 C  CD1 . PHE B 136 ? 0.1261 0.2608 0.1556 0.0052  0.0303  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD1 
4318 C  CD2 . PHE B 136 ? 0.1334 0.2457 0.1607 -0.0058 0.0474  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD2 
4319 C  CE1 . PHE B 136 ? 0.1426 0.2745 0.1646 0.0024  0.0269  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE1 
4320 C  CE2 . PHE B 136 ? 0.1438 0.2721 0.1622 -0.0085 0.0527  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE2 
4321 C  CZ  . PHE B 136 ? 0.1433 0.2754 0.1648 -0.0233 0.0415  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CZ  
4331 N  N   . PHE B 137 ? 0.0614 0.2448 0.1326 -0.0040 -0.0027 0.0008  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   
4332 C  CA  . PHE B 137 ? 0.0932 0.2653 0.1497 -0.0311 0.0022  0.0152  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  
4333 C  C   . PHE B 137 ? 0.1961 0.3137 0.2314 -0.0071 -0.0050 0.0387  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   
4334 O  O   . PHE B 137 ? 0.2269 0.3195 0.2395 0.0292  -0.0097 0.0531  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   
4335 C  CB  . PHE B 137 ? 0.0800 0.2637 0.1328 -0.0210 -0.0053 0.0046  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  
4336 C  CG  . PHE B 137 ? 0.0790 0.2504 0.1201 -0.0245 -0.0020 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  
4337 C  CD1 . PHE B 137 ? 0.1036 0.2467 0.1347 -0.0337 0.0148  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 
4338 C  CD2 . PHE B 137 ? 0.0851 0.2393 0.1203 -0.0209 0.0155  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 
4339 C  CE1 . PHE B 137 ? 0.1186 0.2453 0.1333 -0.0401 0.0412  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 
4340 C  CE2 . PHE B 137 ? 0.0809 0.2403 0.1124 -0.0182 0.0241  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 
4341 C  CZ  . PHE B 137 ? 0.1104 0.2340 0.1238 -0.0071 0.0349  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  
4351 N  N   . GLU B 138 ? 0.3609 0.3807 0.3169 -0.0057 -0.0043 0.0544  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   
4352 C  CA  . GLU B 138 ? 0.4908 0.4496 0.3825 -0.0350 -0.0017 0.0519  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  
4353 C  C   . GLU B 138 ? 0.5355 0.4631 0.3978 -0.0587 0.0093  0.0630  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   
4354 O  O   . GLU B 138 ? 0.5695 0.4729 0.4069 -0.0704 0.0126  0.0756  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   
4355 C  CB  . GLU B 138 ? 0.5643 0.5050 0.4254 -0.0350 -0.0002 0.0354  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  
4356 C  CG  . GLU B 138 ? 0.6172 0.5601 0.4618 -0.0334 0.0075  0.0146  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  
4357 C  CD  . GLU B 138 ? 0.6619 0.6061 0.4884 -0.0282 0.0159  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  
4358 O  OE1 . GLU B 138 ? 0.6746 0.6252 0.5019 -0.0315 0.0241  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 
4359 O  OE2 . GLU B 138 ? 0.6784 0.6189 0.4927 -0.0216 0.0166  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 
4366 ZN ZN  . ZN  C .   ? 0.1186 0.1903 0.1069 -0.0091 -0.0077 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  
4367 ZN ZN  . ZN  D .   ? 0.1395 0.1805 0.1179 0.0020  -0.0003 0.0043  ? ? ? ? ? ? 201 ZN  B ZN  
# 
