data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Klontz, E."      1 ? 
"Guenther, S."    2 ? 
"Silverstein, Z." 3 ? 
"Sundberg, E."    4 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of fosfomycin resistance protein from Klebsiella pneumoniae with bound fosfomycin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "FosA, FosAKP, fosfomycin, glutathione transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Antimicrob. Agents Chemother." 
_citation.journal_id_ASTM           AMACCQ 
_citation.journal_id_CSD            0788 
_citation.journal_id_ISSN           1098-6596 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            61 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "Structure and Dynamics of FosA-Mediated Fosfomycin Resistance in Klebsiella pneumoniae and Escherichia coli." 
_citation.year                      2017 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/AAC.01572-17 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   28874374 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Klontz, E.H."     1  ? 
primary "Tomich, A.D."     2  ? 
primary "Gunther, S."      3  ? 
primary "Lemkul, J.A."     4  ? 
primary "Deredge, D."      5  ? 
primary "Silverstein, Z."  6  ? 
primary "Shaw, J.F."       7  ? 
primary "McElheny, C."     8  ? 
primary "Doi, Y."          9  ? 
primary "Wintrode, P.L."   10 ? 
primary "MacKerell, A.D."  11 ? 
primary "Sluis-Cremer, N." 12 ? 
primary "Sundberg, E.J."   13 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLSGLNHLTLAVSQLAPSVAFYQQLLGMTLHARWDSGAYLSCGDLWLCLSLDPQRRVTPPEESDYTHYAFSISEADFASF
AARLEAAGVAVWKLNRSEGASHYFLDPDGHKLELHVGSLAQRLAACREQPYKGMVFFEQHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   SER n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  SER n 
1 14  GLN n 
1 15  LEU n 
1 16  ALA n 
1 17  PRO n 
1 18  SER n 
1 19  VAL n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  GLN n 
1 24  GLN n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  MET n 
1 29  THR n 
1 30  LEU n 
1 31  HIS n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  SER n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  SER n 
1 42  CYS n 
1 43  GLY n 
1 44  ASP n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ASP n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  ARG n 
1 56  ARG n 
1 57  VAL n 
1 58  THR n 
1 59  PRO n 
1 60  PRO n 
1 61  GLU n 
1 62  GLU n 
1 63  SER n 
1 64  ASP n 
1 65  TYR n 
1 66  THR n 
1 67  HIS n 
1 68  TYR n 
1 69  ALA n 
1 70  PHE n 
1 71  SER n 
1 72  ILE n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  ALA n 
1 76  ASP n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  SER n 
1 80  PHE n 
1 81  ALA n 
1 82  ALA n 
1 83  ARG n 
1 84  LEU n 
1 85  GLU n 
1 86  ALA n 
1 87  ALA n 
1 88  GLY n 
1 89  VAL n 
1 90  ALA n 
1 91  VAL n 
1 92  TRP n 
1 93  LYS n 
1 94  LEU n 
1 95  ASN n 
1 96  ARG n 
1 97  SER n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ALA n 
1 101 SER n 
1 102 HIS n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 LEU n 
1 106 ASP n 
1 107 PRO n 
1 108 ASP n 
1 109 GLY n 
1 110 HIS n 
1 111 LYS n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 LEU n 
1 115 HIS n 
1 116 VAL n 
1 117 GLY n 
1 118 SER n 
1 119 LEU n 
1 120 ALA n 
1 121 GLN n 
1 122 ARG n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 ALA n 
1 126 CYS n 
1 127 ARG n 
1 128 GLU n 
1 129 GLN n 
1 130 PRO n 
1 131 TYR n 
1 132 LYS n 
1 133 GLY n 
1 134 MET n 
1 135 VAL n 
1 136 PHE n 
1 137 PHE n 
1 138 GLU n 
1 139 GLN n 
1 140 HIS n 
1 141 HIS n 
1 142 HIS n 
1 143 HIS n 
1 144 HIS n 
1 145 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Fosfomycin resistance protein" 16309.347 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"            54.938    2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "POTASSIUM ION"                 39.098    2   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn FOSFOMYCIN                      138.059   2   ? ? ? ? 
5 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"         106.120   1   ? ? ? ? 
6 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                  62.068    1   ? ? ? ? 
7 water       nat water                           18.015    277 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  MET 28  28  28  MET MET A ? n 
A 1 29  THR 29  29  29  THR THR A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER A ? n 
A 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO A ? n 
A 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 61  GLU 61  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU A ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS A ? n 
A 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR A ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE A ? n 
A 1 71  SER 71  71  71  SER SER A ? n 
A 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A ? n 
A 1 73  SER 73  73  73  SER SER A ? n 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  SER 79  79  79  SER SER A ? n 
A 1 80  PHE 80  80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A ? n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A ? n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP A ? n 
A 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS A ? n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A ? n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A ? n 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 SER 101 101 101 SER SER A ? n 
A 1 102 HIS 102 102 102 HIS HIS A ? n 
A 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR A ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A ? n 
A 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP A ? n 
A 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO A ? n 
A 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A ? n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A ? n 
A 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A ? n 
A 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA A ? n 
A 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN A ? n 
A 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A ? n 
A 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA A ? n 
A 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A ? n 
A 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG A ? n 
A 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN A ? n 
A 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A ? n 
A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A ? n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY A ? n 
A 1 134 MET 134 134 134 MET MET A ? n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE A ? n 
A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 138 GLU 138 138 138 GLU GLU A ? n 
A 1 139 GLN 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 145 HIS 145 145 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   SER 3   3   3   SER SER B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
B 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  PRO 17  17  17  PRO PRO B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  MET 28  28  28  MET MET B ? n 
B 1 29  THR 29  29  29  THR THR B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  SER 36  36  36  SER SER B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  SER 41  41  41  SER SER B ? n 
B 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 58  THR 58  58  58  THR THR B ? n 
B 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO B ? n 
B 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 61  GLU 61  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU B ? n 
B 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
B 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS B ? n 
B 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR B ? n 
B 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE B ? n 
B 1 71  SER 71  71  71  SER SER B ? n 
B 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE B ? n 
B 1 73  SER 73  73  73  SER SER B ? n 
B 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ASP 76  76  76  ASP ASP B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  SER 79  79  79  SER SER B ? n 
B 1 80  PHE 80  80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG B ? n 
B 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B ? n 
B 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
B 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY B ? n 
B 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP B ? n 
B 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS B ? n 
B 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU B ? n 
B 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN B ? n 
B 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG B ? n 
B 1 97  SER 97  97  97  SER SER B ? n 
B 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B ? n 
B 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n 
B 1 101 SER 101 101 101 SER SER B ? n 
B 1 102 HIS 102 102 102 HIS HIS B ? n 
B 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR B ? n 
B 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE B ? n 
B 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B ? n 
B 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP B ? n 
B 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO B ? n 
B 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY B ? n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B ? n 
B 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU B ? n 
B 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU B ? n 
B 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL B ? n 
B 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA B ? n 
B 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN B ? n 
B 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG B ? n 
B 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU B ? n 
B 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA B ? n 
B 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA B ? n 
B 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS B ? n 
B 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG B ? n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B ? n 
B 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN B ? n 
B 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO B ? n 
B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B ? n 
B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY B ? n 
B 1 134 MET 134 134 134 MET MET B ? n 
B 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL B ? n 
B 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE B ? n 
B 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 138 GLU 138 138 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 139 GLN 139 139 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 145 HIS 145 145 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MN  1   201 3   MN  MN  A ? 
D 3 K   1   202 4   K   K   A ? 
E 4 FCN 1   203 1   FCN FCN A ? 
F 2 MN  1   204 1   MN  MN  A ? 
G 4 FCN 1   205 2   FCN FCN A ? 
H 5 PEG 1   201 1   PEG PEG B ? 
I 3 K   1   202 2   K   K   B ? 
J 6 EDO 1   203 2   EDO EDO B ? 
K 7 HOH 1   301 232 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 2   302 275 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 3   303 195 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 4   304 39  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 5   305 277 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 6   306 109 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 7   307 81  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 8   308 268 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 9   309 43  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 10  310 144 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 11  311 185 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 12  312 30  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 13  313 132 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 14  314 215 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 15  315 17  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 16  316 32  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 17  317 29  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 18  318 64  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 19  319 74  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 20  320 59  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 21  321 68  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 22  322 241 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 23  323 10  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 24  324 159 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 25  325 229 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 26  326 14  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 27  327 91  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 28  328 66  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 29  329 122 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 30  330 5   HOH HOH A ? 
K 7 HOH 31  331 137 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 32  332 47  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 33  333 38  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 34  334 210 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 35  335 58  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 36  336 180 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 37  337 3   HOH HOH A ? 
K 7 HOH 38  338 20  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 39  339 36  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 40  340 97  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 41  341 40  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 42  342 133 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 43  343 56  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 44  344 28  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 45  345 26  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 46  346 169 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 47  347 152 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 48  348 211 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 49  349 151 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 50  350 75  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 51  351 51  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 52  352 13  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 53  353 106 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 54  354 256 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 55  355 147 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 56  356 25  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 57  357 226 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 58  358 8   HOH HOH A ? 
K 7 HOH 59  359 50  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 60  360 130 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 61  361 11  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 62  362 219 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 63  363 24  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 64  364 123 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 65  365 262 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 66  366 88  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 67  367 73  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 68  368 61  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 69  369 126 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 70  370 44  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 71  371 150 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 72  372 80  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 73  373 12  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 74  374 258 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 75  375 33  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 76  376 264 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 77  377 263 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 78  378 209 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 79  379 191 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 80  380 189 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 81  381 171 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 82  382 1   HOH HOH A ? 
K 7 HOH 83  383 54  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 84  384 255 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 85  385 214 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 86  386 200 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 87  387 213 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 88  388 86  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 89  389 60  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 90  390 118 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 91  391 45  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 92  392 198 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 93  393 85  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 94  394 153 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 95  395 260 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 96  396 125 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 97  397 87  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 98  398 42  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 99  399 7   HOH HOH A ? 
K 7 HOH 100 400 71  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 101 401 142 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 102 402 21  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 103 403 217 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 104 404 76  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 105 405 212 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 106 406 148 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 107 407 22  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 108 408 216 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 109 409 149 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 110 410 194 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 111 411 193 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 112 412 164 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 113 413 53  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 114 414 103 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 115 415 117 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 116 416 172 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 117 417 273 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 118 418 107 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 119 419 272 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 120 420 197 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 121 421 222 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 122 422 23  HOH HOH A ? 
K 7 HOH 123 423 168 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 124 424 136 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 125 425 239 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 126 426 128 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 127 427 139 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 128 428 199 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 129 429 112 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 130 430 131 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 131 431 243 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 132 432 203 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 133 433 141 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 134 434 204 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 135 435 163 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 136 436 102 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 137 437 174 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 138 438 166 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 139 439 270 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 140 440 190 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 141 441 224 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 142 442 108 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 143 443 110 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 144 444 218 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 145 445 183 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 146 446 207 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 147 447 253 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 148 448 196 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 149 449 235 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 150 450 238 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 151 451 225 HOH HOH A ? 
K 7 HOH 152 452 113 HOH HOH A ? 
L 7 HOH 1   301 252 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 2   302 79  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 3   303 92  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 4   304 236 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 5   305 55  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 6   306 120 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 7   307 274 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 8   308 93  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 9   309 129 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 10  310 140 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 11  311 177 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 12  312 119 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 13  313 2   HOH HOH B ? 
L 7 HOH 14  314 134 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 15  315 170 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 16  316 15  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 17  317 201 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 18  318 34  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 19  319 228 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 20  320 181 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 21  321 65  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 22  322 99  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 23  323 178 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 24  324 69  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 25  325 83  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 26  326 127 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 27  327 98  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 28  328 116 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 29  329 245 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 30  330 49  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 31  331 4   HOH HOH B ? 
L 7 HOH 32  332 57  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 33  333 271 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 34  334 154 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 35  335 72  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 36  336 101 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 37  337 165 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 38  338 67  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 39  339 179 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 40  340 138 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 41  341 35  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 42  342 121 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 43  343 176 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 44  344 259 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 45  345 186 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 46  346 167 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 47  347 62  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 48  348 160 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 49  349 63  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 50  350 111 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 51  351 82  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 52  352 95  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 53  353 104 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 54  354 18  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 55  355 41  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 56  356 31  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 57  357 244 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 58  358 135 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 59  359 261 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 60  360 9   HOH HOH B ? 
L 7 HOH 61  361 240 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 62  362 184 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 63  363 158 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 64  364 220 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 65  365 145 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 66  366 242 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 67  367 6   HOH HOH B ? 
L 7 HOH 68  368 94  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 69  369 46  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 70  370 173 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 71  371 16  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 72  372 96  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 73  373 19  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 74  374 114 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 75  375 90  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 76  376 37  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 77  377 52  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 78  378 208 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 79  379 269 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 80  380 188 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 81  381 254 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 82  382 161 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 83  383 231 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 84  384 124 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 85  385 221 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 86  386 202 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 87  387 27  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 88  388 192 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 89  389 246 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 90  390 70  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 91  391 100 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 92  392 233 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 93  393 249 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 94  394 77  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 95  395 105 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 96  396 223 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 97  397 84  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 98  398 162 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 99  399 267 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 100 400 146 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 101 401 265 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 102 402 115 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 103 403 187 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 104 404 251 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 105 405 266 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 106 406 205 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 107 407 237 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 108 408 156 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 109 409 248 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 110 410 48  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 111 411 89  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 112 412 257 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 113 413 143 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 114 414 157 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 115 415 78  HOH HOH B ? 
L 7 HOH 116 416 250 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 117 417 234 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 118 418 276 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 119 419 155 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 120 420 227 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 121 421 175 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 122 422 206 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 123 423 182 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 124 424 230 HOH HOH B ? 
L 7 HOH 125 425 247 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                 ?                                "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                ?                                "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE              ?                                "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"         ?                                "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                ?                                "C3 H7 N O2 S"   121.158 
EDO non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL          "ETHYLENE GLYCOL"                "C2 H6 O2"       62.068  
FCN non-polymer         . FOSFOMYCIN              "1,2-EPOXYPROPYLPHOSPHONIC ACID" "C3 H7 O4 P"     138.059 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE               ?                                "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"         ?                                "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                 ?                                "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE               ?                                "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                   ?                                "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE              ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
K   non-polymer         . "POTASSIUM ION"         ?                                "K 1"            39.098  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                 ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                  ?                                "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE              ?                                "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"    ?                                "Mn 2"           54.938  
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" ?                                "C4 H10 O3"      106.120 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE           ?                                "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                 ?                                "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                  ?                                "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE               ?                                "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN              ?                                "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                ?                                "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                  ?                                "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 4 ? 
H N N 5 ? 
I N N 3 ? 
J N N 6 ? 
K N N 7 ? 
L N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLN A 14  ? LEU A 25  ? GLN A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 59  ? SER A 63  ? PRO A 59  SER A 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 73  ? ALA A 87  ? SER A 73  ALA A 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 118 ? GLN A 129 ? SER A 118 GLN A 129 1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 GLN B 14  ? LEU B 25  ? GLN B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 PRO B 59  ? SER B 63  ? PRO B 59  SER B 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 73  ? ALA B 87  ? SER B 73  ALA B 87  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 SER B 118 ? GLN B 129 ? SER B 118 GLN B 129 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL B 91  ? LYS B 93  ? VAL B 91  LYS B 93  
AA1 2 SER B 101 ? LEU B 105 ? SER B 101 LEU B 105 
AA1 3 LYS B 111 ? HIS B 115 ? LYS B 111 HIS B 115 
AA1 4 HIS B 67  ? ILE B 72  ? HIS B 67  ILE B 72  
AA1 5 LEU A 2   ? VAL A 12  ? LEU A 2   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? LEU A 51  ? LEU A 45  LEU A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? CYS A 42  ? GLY A 37  CYS A 42  
AA1 8 THR A 29  ? TRP A 34  ? THR A 29  TRP A 34  
AA1 9 VAL B 135 ? PHE B 136 ? VAL B 135 PHE B 136 
AA2 1 VAL A 91  ? LYS A 93  ? VAL A 91  LYS A 93  
AA2 2 SER A 101 ? LEU A 105 ? SER A 101 LEU A 105 
AA2 3 LYS A 111 ? HIS A 115 ? LYS A 111 HIS A 115 
AA2 4 HIS A 67  ? SER A 71  ? HIS A 67  SER A 71  
AA2 5 LEU B 5   ? VAL B 12  ? LEU B 5   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? LEU B 51  ? LEU B 45  LEU B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? CYS B 42  ? GLY B 37  CYS B 42  
AA2 8 THR B 29  ? TRP B 34  ? THR B 29  TRP B 34  
AA2 9 VAL A 135 ? PHE A 136 ? VAL A 135 PHE A 136 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024956 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.021207 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.006688 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
K  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F A F A 1 
4 G A G A 1 
5 H B H B 1 
3 I B I B 1 
6 J B J B 1 
7 K A K A 1 
7 L B L B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MANGANESE (II) ION"    MN  
3 "POTASSIUM ION"         K   
4 FOSFOMYCIN              FCN 
5 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER" PEG 
6 1,2-ETHANEDIOL          EDO 
7 water                   HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N TRP B 92  ? N TRP B 92  O TYR B 103 ? O TYR B 103 
AA1 2 3 N PHE B 104 ? N PHE B 104 O LEU B 112 ? O LEU B 112 
AA1 3 4 O GLU B 113 ? O GLU B 113 N PHE B 70  ? N PHE B 70  
AA1 4 5 O ALA B 69  ? O ALA B 69  N ASN A 6   ? N ASN A 6   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLY A 37  ? O GLY A 37  N TRP A 34  ? N TRP A 34  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O VAL B 135 ? O VAL B 135 
AA2 1 2 N TRP A 92  ? N TRP A 92  O TYR A 103 ? O TYR A 103 
AA2 2 3 N PHE A 104 ? N PHE A 104 O LEU A 112 ? O LEU A 112 
AA2 3 4 O GLU A 113 ? O GLU A 113 N PHE A 70  ? N PHE A 70  
AA2 4 5 N ALA A 69  ? N ALA A 69  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 8   ? N LEU B 8   O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O TYR B 39  ? O TYR B 39  N HIS B 31  ? N HIS B 31  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N VAL A 135 ? N VAL A 135 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 17.214  -32.203 -27.322 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 18.067  -31.352 -26.498 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 17.609  -29.910 -26.574 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 17.470  -29.355 -27.660 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 19.525  -31.465 -26.941 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 20.530  -31.214 -25.831 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 22.207  -31.049 -26.471 1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 22.636  -32.761 -26.780 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 17.368  -29.305 -25.417 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 17.019  -27.893 -25.373 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 18.276  -27.048 -25.510 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 19.313  -27.352 -24.912 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 16.299  -27.566 -24.065 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 15.057  -28.413 -23.794 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 14.323  -27.927 -22.546 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 14.144  -28.419 -25.013 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . SER A 1 3   ? 18.178  -25.972 -26.291 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   1 
ATOM   18   C  CA  . SER A 1 3   ? 19.331  -25.138 -26.585 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  1 
ATOM   19   C  C   . SER A 1 3   ? 19.221  -23.717 -26.050 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   1 
ATOM   20   O  O   . SER A 1 3   ? 20.117  -22.912 -26.320 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   1 
ATOM   21   C  CB  . SER A 1 3   ? 19.578  -25.091 -28.102 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  1 
ATOM   22   O  OG  . SER A 1 3   ? 18.463  -24.534 -28.777 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  1 
ATOM   23   N  N   . GLY A 1 4   ? 18.169  -23.381 -25.315 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   24   C  CA  . GLY A 1 4   ? 18.037  -22.057 -24.742 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   25   C  C   . GLY A 1 4   ? 16.584  -21.630 -24.667 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   26   O  O   . GLY A 1 4   ? 15.677  -22.406 -24.932 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   27   N  N   . LEU A 1 5   ? 16.384  -20.370 -24.280 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   1 
ATOM   28   C  CA  . LEU A 1 5   ? 15.052  -19.774 -24.253 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  1 
ATOM   29   C  C   . LEU A 1 5   ? 14.655  -19.347 -25.663 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   1 
ATOM   30   O  O   . LEU A 1 5   ? 15.373  -18.575 -26.309 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   1 
ATOM   31   C  CB  . LEU A 1 5   ? 15.009  -18.571 -23.311 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  1 
ATOM   32   C  CG  . LEU A 1 5   ? 13.590  -18.046 -23.072 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  1 
ATOM   33   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 12.851  -18.930 -22.079 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 1 
ATOM   34   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 13.576  -16.582 -22.620 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 1 
ATOM   35   N  N   . ASN A 1 6   ? 13.504  -19.835 -26.137 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   36   C  CA  . ASN A 1 6   ? 13.043  -19.460 -27.467 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   37   C  C   . ASN A 1 6   ? 12.303  -18.126 -27.451 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   38   O  O   . ASN A 1 6   ? 12.562  -17.261 -28.299 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   39   C  CB  . ASN A 1 6   ? 12.151  -20.550 -28.055 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   40   C  CG  . ASN A 1 6   ? 11.773  -20.256 -29.493 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   41   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 10.714  -19.691 -29.765 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   42   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 12.651  -20.617 -30.420 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   43   N  N   . HIS A 1 7   ? 11.341  -17.964 -26.538 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   44   C  CA  . HIS A 1 7   ? 10.677  -16.669 -26.358 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   45   C  C   . HIS A 1 7   ? 10.067  -16.605 -24.966 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   46   O  O   . HIS A 1 7   ? 9.878   -17.628 -24.298 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   47   C  CB  . HIS A 1 7   ? 9.610   -16.388 -27.439 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   48   C  CG  . HIS A 1 7   ? 8.540   -17.433 -27.573 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   49   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 8.656   -18.499 -28.443 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   50   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 7.312   -17.547 -27.006 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   51   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 7.561   -19.234 -28.387 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   52   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 6.731   -18.690 -27.519 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   53   N  N   . LEU A 1 8   ? 9.796   -15.373 -24.528 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   54   C  CA  . LEU A 1 8   ? 9.091   -15.091 -23.289 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   55   C  C   . LEU A 1 8   ? 7.773   -14.425 -23.656 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   56   O  O   . LEU A 1 8   ? 7.767   -13.413 -24.371 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   57   C  CB  . LEU A 1 8   ? 9.930   -14.179 -22.390 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   58   C  CG  . LEU A 1 8   ? 9.252   -13.533 -21.177 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   59   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 8.900   -14.565 -20.109 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   60   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 10.134  -12.427 -20.580 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   61   N  N   . THR A 1 9   ? 6.659   -14.986 -23.193 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   62   C  CA  . THR A 1 9   ? 5.343   -14.404 -23.454 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   63   C  C   . THR A 1 9   ? 4.722   -13.904 -22.155 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   64   O  O   . THR A 1 9   ? 4.611   -14.656 -21.180 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   65   C  CB  . THR A 1 9   ? 4.407   -15.411 -24.123 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   66   O  OG1 . THR A 1 9   ? 4.932   -15.805 -25.403 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   67   C  CG2 . THR A 1 9   ? 3.007   -14.816 -24.302 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   68   N  N   . LEU A 1 10  ? 4.315   -12.635 -22.146 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . LEU A 1 10  ? 3.679   -12.005 -20.995 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . LEU A 1 10  ? 2.238   -11.650 -21.331 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   71   O  O   . LEU A 1 10  ? 1.978   -10.961 -22.327 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . LEU A 1 10  ? 4.437   -10.737 -20.571 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . LEU A 1 10  ? 5.910   -10.907 -20.201 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   74   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 6.526   -9.548  -19.832 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   75   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 6.062   -11.900 -19.036 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   76   N  N   . ALA A 1 11  ? 1.305   -12.103 -20.496 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   77   C  CA  . ALA A 1 11  ? -0.080  -11.670 -20.637 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   78   C  C   . ALA A 1 11  ? -0.216  -10.235 -20.143 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   79   O  O   . ALA A 1 11  ? 0.265   -9.894  -19.053 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   80   C  CB  . ALA A 1 11  ? -1.024  -12.579 -19.856 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   81   N  N   . VAL A 1 12  ? -0.888  -9.392  -20.931 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   82   C  CA  . VAL A 1 12  ? -1.087  -7.992  -20.569 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   83   C  C   . VAL A 1 12  ? -2.570  -7.650  -20.633 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   84   O  O   . VAL A 1 12  ? -3.329  -8.230  -21.418 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   85   C  CB  . VAL A 1 12  ? -0.262  -7.031  -21.457 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 1.205   -7.386  -21.392 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . VAL A 1 12  ? -0.777  -7.010  -22.911 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   88   N  N   . SER A 1 13  ? -2.985  -6.692  -19.794 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   89   C  CA  . SER A 1 13  ? -4.384  -6.282  -19.750 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   90   C  C   . SER A 1 13  ? -4.705  -5.159  -20.729 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   91   O  O   . SER A 1 13  ? -5.863  -5.031  -21.157 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   92   C  CB  . SER A 1 13  ? -4.767  -5.837  -18.335 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   93   O  OG  . SER A 1 13  ? -4.062  -4.665  -17.956 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   94   N  N   . GLN A 1 14  ? -3.718  -4.337  -21.087 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   1 
ATOM   95   C  CA  . GLN A 1 14  ? -3.914  -3.233  -22.026 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  1 
ATOM   96   C  C   . GLN A 1 14  ? -2.701  -3.177  -22.937 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   1 
ATOM   97   O  O   . GLN A 1 14  ? -1.583  -2.938  -22.466 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   1 
ATOM   98   C  CB  . GLN A 1 14  ? -4.084  -1.897  -21.301 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . GLN A 1 14  ? -5.234  -1.820  -20.309 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  1 
ATOM   100  C  CD  . GLN A 1 14  ? -5.323  -0.453  -19.685 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  1 
ATOM   101  O  OE1 . GLN A 1 14  ? -5.124  0.568   -20.364 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 1 
ATOM   102  N  NE2 . GLN A 1 14  ? -5.629  -0.409  -18.404 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 1 
ATOM   103  N  N   . LEU A 1 15  ? -2.921  -3.380  -24.234 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   104  C  CA  . LEU A 1 15  ? -1.801  -3.622  -25.136 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   105  C  C   . LEU A 1 15  ? -0.968  -2.364  -25.346 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   106  O  O   . LEU A 1 15  ? 0.261   -2.400  -25.237 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   107  C  CB  . LEU A 1 15  ? -2.309  -4.166  -26.472 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   108  C  CG  . LEU A 1 15  ? -1.206  -4.588  -27.437 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   109  C  CD1 . LEU A 1 15  ? -0.382  -5.728  -26.840 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   110  C  CD2 . LEU A 1 15  ? -1.804  -5.002  -28.790 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   111  N  N   . ALA A 1 16  ? -1.610  -1.245  -25.659 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   112  C  CA  . ALA A 1 16  ? -0.837  -0.038  -25.945 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   113  C  C   . ALA A 1 16  ? -0.011  0.420   -24.747 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   114  O  O   . ALA A 1 16  ? 1.181   0.724   -24.934 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   115  C  CB  . ALA A 1 16  ? -1.760  1.074   -26.465 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   116  N  N   . PRO A 1 17  ? -0.538  0.473   -23.513 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A N   1 
ATOM   117  C  CA  . PRO A 1 17  ? 0.341   0.837   -22.385 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CA  1 
ATOM   118  C  C   . PRO A 1 17  ? 1.512   -0.115  -22.193 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A C   1 
ATOM   119  O  O   . PRO A 1 17  ? 2.617   0.331   -21.847 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A O   1 
ATOM   120  C  CB  . PRO A 1 17  ? -0.610  0.815   -21.178 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . PRO A 1 17  ? -1.945  1.108   -21.752 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . PRO A 1 17  ? -1.956  0.432   -23.098 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CD  1 
ATOM   123  N  N   . SER A 1 18  ? 1.303   -1.421  -22.406 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   124  C  CA  . SER A 1 18  ? 2.388   -2.378  -22.213 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   125  C  C   . SER A 1 18  ? 3.441   -2.252  -23.312 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   126  O  O   . SER A 1 18  ? 4.639   -2.319  -23.034 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   127  C  CB  . SER A 1 18  ? 1.827   -3.803  -22.138 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   128  O  OG  . SER A 1 18  ? 0.978   -3.952  -21.003 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   129  N  N   . VAL A 1 19  ? 3.018   -2.062  -24.564 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   1 
ATOM   130  C  CA  . VAL A 1 19  ? 3.981   -1.811  -25.637 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  1 
ATOM   131  C  C   . VAL A 1 19  ? 4.821   -0.573  -25.333 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   1 
ATOM   132  O  O   . VAL A 1 19  ? 6.045   -0.582  -25.494 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   1 
ATOM   133  C  CB  . VAL A 1 19  ? 3.257   -1.681  -26.991 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  1 
ATOM   134  C  CG1 . VAL A 1 19  ? 4.238   -1.236  -28.072 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 1 
ATOM   135  C  CG2 . VAL A 1 19  ? 2.607   -3.019  -27.374 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 4.181   0.511   -24.895 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 4.932   1.724   -24.580 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 5.957   1.477   -23.475 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 7.081   1.997   -23.530 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 3.968   2.846   -24.186 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 5.589   0.675   -22.471 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 6.516   0.348   -21.390 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 7.759   -0.353  -21.932 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 8.892   0.072   -21.675 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 5.804   -0.521  -20.346 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 6.660   -0.903  -19.169 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 6.742   -0.083  -18.051 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 7.376   -2.102  -19.170 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 7.532   -0.427  -16.965 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 8.181   -2.453  -18.081 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 8.245   -1.618  -16.974 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 7.567   -1.434  -22.699 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 8.714   -2.232  -23.119 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 9.513   -1.540  -24.220 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 10.749  -1.636  -24.250 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 8.253   -3.635  -23.545 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 7.879   -4.455  -22.324 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 8.863   -5.046  -21.539 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 6.550   -4.581  -21.919 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 8.538   -5.752  -20.385 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 6.215   -5.283  -20.768 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 7.212   -5.876  -20.013 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 6.875   -6.560  -18.872 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . GLN A 1 23  ? 8.833   -0.836  -25.132 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   1 
ATOM   165  C  CA  . GLN A 1 23  ? 9.524   -0.173  -26.231 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  1 
ATOM   166  C  C   . GLN A 1 23  ? 10.187  1.135   -25.791 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   1 
ATOM   167  O  O   . GLN A 1 23  ? 11.372  1.361   -26.066 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   1 
ATOM   168  C  CB  . GLN A 1 23  ? 8.546   0.097   -27.376 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . GLN A 1 23  ? 9.139   0.962   -28.472 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . GLN A 1 23  ? 8.130   1.336   -29.540 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  1 
ATOM   171  O  OE1 . GLN A 1 23  ? 6.934   1.480   -29.264 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 1 
ATOM   172  N  NE2 . GLN A 1 23  ? 8.604   1.498   -30.766 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 1 
ATOM   173  N  N   . GLN A 1 24  ? 9.441   2.010   -25.107 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   174  C  CA  . GLN A 1 24  ? 9.969   3.341   -24.814 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   175  C  C   . GLN A 1 24  ? 10.752  3.399   -23.508 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   176  O  O   . GLN A 1 24  ? 11.824  4.015   -23.459 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   177  C  CB  . GLN A 1 24  ? 8.832   4.367   -24.778 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   178  C  CG  . GLN A 1 24  ? 8.019   4.454   -26.066 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   179  C  CD  . GLN A 1 24  ? 8.852   4.839   -27.279 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   180  O  OE1 . GLN A 1 24  ? 9.948   5.391   -27.154 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   181  N  NE2 . GLN A 1 24  ? 8.331   4.554   -28.462 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   182  N  N   . LEU A 1 25  ? 10.247  2.780   -22.437 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   1 
ATOM   183  C  CA  . LEU A 1 25  ? 10.958  2.880   -21.167 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  1 
ATOM   184  C  C   . LEU A 1 25  ? 12.103  1.882   -21.081 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   1 
ATOM   185  O  O   . LEU A 1 25  ? 13.129  2.178   -20.464 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   1 
ATOM   186  C  CB  . LEU A 1 25  ? 10.001  2.686   -19.981 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  1 
ATOM   187  C  CG  . LEU A 1 25  ? 8.916   3.752   -19.780 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  1 
ATOM   188  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 8.262   3.631   -18.391 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 1 
ATOM   189  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 9.478   5.168   -19.986 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 1 
ATOM   190  N  N   . LEU A 1 26  ? 11.959  0.700   -21.679 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   191  C  CA  . LEU A 1 26  ? 13.044  -0.274  -21.641 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   192  C  C   . LEU A 1 26  ? 13.866  -0.309  -22.922 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   193  O  O   . LEU A 1 26  ? 14.885  -1.008  -22.962 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   194  C  CB  . LEU A 1 26  ? 12.510  -1.680  -21.334 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   195  C  CG  . LEU A 1 26  ? 11.891  -1.854  -19.950 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   196  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 11.684  -3.327  -19.651 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   197  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 12.739  -1.199  -18.846 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   198  N  N   . GLY A 1 27  ? 13.470  0.437   -23.954 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   199  C  CA  . GLY A 1 27  ? 14.301  0.529   -25.135 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   200  C  C   . GLY A 1 27  ? 14.311  -0.689  -26.038 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   201  O  O   . GLY A 1 27  ? 15.197  -0.802  -26.886 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   202  N  N   . MET A 1 28  ? 13.348  -1.599  -25.890 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   1 
ATOM   203  C  CA  . MET A 1 28  ? 13.271  -2.781  -26.745 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  1 
ATOM   204  C  C   . MET A 1 28  ? 12.752  -2.414  -28.135 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   1 
ATOM   205  O  O   . MET A 1 28  ? 12.075  -1.398  -28.327 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   1 
ATOM   206  C  CB  . MET A 1 28  ? 12.379  -3.844  -26.114 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  1 
ATOM   207  C  CG  . MET A 1 28  ? 12.905  -4.363  -24.794 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  1 
ATOM   208  S  SD  . MET A 1 28  ? 11.918  -5.708  -24.088 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  1 
ATOM   209  C  CE  . MET A 1 28  ? 12.756  -5.965  -22.529 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  1 
ATOM   210  N  N   . THR A 1 29  ? 13.067  -3.274  -29.110 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 29  THR A N   1 
ATOM   211  C  CA  . THR A 1 29  ? 12.732  -3.040  -30.510 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CA  1 
ATOM   212  C  C   . THR A 1 29  ? 11.349  -3.606  -30.814 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 29  THR A C   1 
ATOM   213  O  O   . THR A 1 29  ? 11.107  -4.803  -30.615 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 29  THR A O   1 
ATOM   214  C  CB  . THR A 1 29  ? 13.774  -3.682  -31.429 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CB  1 
ATOM   215  O  OG1 . THR A 1 29  ? 15.048  -3.053  -31.230 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 29  THR A OG1 1 
ATOM   216  C  CG2 . THR A 1 29  ? 13.365  -3.536  -32.892 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 29  THR A CG2 1 
ATOM   217  N  N   . LEU A 1 30  ? 10.447  -2.751  -31.294 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   218  C  CA  . LEU A 1 30  ? 9.102   -3.170  -31.670 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   219  C  C   . LEU A 1 30  ? 9.131   -3.644  -33.119 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   220  O  O   . LEU A 1 30  ? 9.488   -2.877  -34.019 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   221  C  CB  . LEU A 1 30  ? 8.102   -2.025  -31.484 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   222  C  CG  . LEU A 1 30  ? 6.663   -2.385  -31.873 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   223  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 6.192   -3.627  -31.114 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   224  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 5.698   -1.228  -31.663 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   225  N  N   . HIS A 1 31  ? 8.783   -4.913  -33.343 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   1 
ATOM   226  C  CA  . HIS A 1 31  ? 8.794   -5.474  -34.691 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  1 
ATOM   227  C  C   . HIS A 1 31  ? 7.419   -5.507  -35.339 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   1 
ATOM   228  O  O   . HIS A 1 31  ? 7.292   -5.243  -36.546 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   1 
ATOM   229  C  CB  . HIS A 1 31  ? 9.380   -6.888  -34.659 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . HIS A 1 31  ? 10.828  -6.926  -34.291 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  1 
ATOM   231  N  ND1 . HIS A 1 31  ? 11.833  -6.692  -35.204 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 1 
ATOM   232  C  CD2 . HIS A 1 31  ? 11.441  -7.162  -33.108 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 1 
ATOM   233  C  CE1 . HIS A 1 31  ? 13.003  -6.786  -34.600 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 1 
ATOM   234  N  NE2 . HIS A 1 31  ? 12.794  -7.076  -33.330 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 1 
ATOM   235  N  N   . ALA A 1 32  ? 6.385   -5.818  -34.568 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   236  C  CA  . ALA A 1 32  ? 5.042   -5.937  -35.105 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   237  C  C   . ALA A 1 32  ? 4.048   -5.887  -33.960 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   238  O  O   . ALA A 1 32  ? 4.361   -6.249  -32.822 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   239  C  CB  . ALA A 1 32  ? 4.871   -7.237  -35.907 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 33  ? 2.848   -5.432  -34.280 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 33  ? 1.761   -5.378  -33.324 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 33  ? 0.472   -5.735  -34.047 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 33  ? 0.326   -5.476  -35.241 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 33  ? 1.690   -3.992  -32.668 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 33  ? 0.297   -3.471  -32.445 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 33  ? 0.334   -2.151  -31.716 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 33  ? -0.860  -1.986  -30.904 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 33  ? -0.947  -1.154  -29.876 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 0.098   -0.409  -29.539 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 33  ? -2.077  -1.069  -29.191 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . TRP A 1 34  ? -0.434  -6.391  -33.332 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   1 
ATOM   252  C  CA  . TRP A 1 34  ? -1.758  -6.685  -33.855 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  1 
ATOM   253  C  C   . TRP A 1 34  ? -2.740  -6.505  -32.715 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   1 
ATOM   254  O  O   . TRP A 1 34  ? -2.371  -6.116  -31.607 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   1 
ATOM   255  C  CB  . TRP A 1 34  ? -1.836  -8.092  -34.471 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . TRP A 1 34  ? -1.713  -9.239  -33.489 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  1 
ATOM   257  C  CD1 . TRP A 1 34  ? -2.731  -10.006 -32.993 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 1 
ATOM   258  C  CD2 . TRP A 1 34  ? -0.508  -9.747  -32.906 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 1 
ATOM   259  N  NE1 . TRP A 1 34  ? -2.232  -10.967 -32.138 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 1 
ATOM   260  C  CE2 . TRP A 1 34  ? -0.869  -10.828 -32.069 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 1 
ATOM   261  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 0.842   -9.400  -33.015 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 1 
ATOM   262  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 0.072   -11.557 -31.343 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 1 
ATOM   263  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 1.776   -10.129 -32.289 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 1 
ATOM   264  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 1.385   -11.193 -31.465 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 1 
ATOM   265  N  N   . ASP A 1 35  ? -4.007  -6.783  -32.980 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   1 
ATOM   266  C  CA  . ASP A 1 35  ? -5.017  -6.401  -32.005 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  1 
ATOM   267  C  C   . ASP A 1 35  ? -4.994  -7.246  -30.750 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   1 
ATOM   268  O  O   . ASP A 1 35  ? -5.662  -6.879  -29.780 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   1 
ATOM   269  C  CB  . ASP A 1 35  ? -6.388  -6.462  -32.625 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  1 
ATOM   270  C  CG  . ASP A 1 35  ? -6.648  -5.298  -33.541 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  1 
ATOM   271  O  OD1 . ASP A 1 35  ? -5.685  -4.792  -34.154 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 1 
ATOM   272  O  OD2 . ASP A 1 35  ? -7.828  -4.902  -33.648 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 1 
ATOM   273  N  N   . SER A 1 36  ? -4.252  -8.353  -30.744 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   274  C  CA  . SER A 1 36  ? -4.163  -9.222  -29.580 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   275  C  C   . SER A 1 36  ? -2.752  -9.388  -29.050 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   276  O  O   . SER A 1 36  ? -2.554  -10.188 -28.130 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   277  C  CB  . SER A 1 36  ? -4.727  -10.615 -29.901 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   278  O  OG  . SER A 1 36  ? -6.124  -10.663 -29.690 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   279  N  N   . GLY A 1 37  ? -1.768  -8.688  -29.598 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   280  C  CA  . GLY A 1 37  ? -0.424  -8.875  -29.098 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   281  C  C   . GLY A 1 37  ? 0.581   -7.979  -29.785 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   282  O  O   . GLY A 1 37  ? 0.233   -7.102  -30.585 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   283  N  N   . ALA A 1 38  ? 1.845   -8.211  -29.435 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   284  C  CA  . ALA A 1 38  ? 2.970   -7.508  -30.028 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   285  C  C   . ALA A 1 38  ? 4.230   -8.351  -29.875 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   286  O  O   . ALA A 1 38  ? 4.376   -9.117  -28.912 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   287  C  CB  . ALA A 1 38  ? 3.170   -6.124  -29.391 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   288  N  N   . TYR A 1 39  ? 5.140   -8.192  -30.829 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   289  C  CA  . TYR A 1 39  ? 6.428   -8.873  -30.838 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   290  C  C   . TYR A 1 39  ? 7.541   -7.848  -30.698 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   291  O  O   . TYR A 1 39  ? 7.622   -6.902  -31.495 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   292  C  CB  . TYR A 1 39  ? 6.633   -9.668  -32.132 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . TYR A 1 39  ? 5.755   -10.893 -32.300 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   294  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 5.510   -11.765 -31.235 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   295  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 5.184   -11.193 -33.529 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   296  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 4.717   -12.905 -31.399 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   297  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 4.393   -12.337 -33.698 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   298  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 4.155   -13.168 -32.626 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   299  O  OH  . TYR A 1 39  ? 3.365   -14.287 -32.810 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   300  N  N   . LEU A 1 40  ? 8.395   -8.034  -29.697 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   1 
ATOM   301  C  CA  . LEU A 1 40  ? 9.546   -7.177  -29.476 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  1 
ATOM   302  C  C   . LEU A 1 40  ? 10.791  -8.036  -29.321 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   1 
ATOM   303  O  O   . LEU A 1 40  ? 10.709  -9.237  -29.071 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   1 
ATOM   304  C  CB  . LEU A 1 40  ? 9.357   -6.284  -28.234 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  1 
ATOM   305  C  CG  . LEU A 1 40  ? 8.123   -5.370  -28.263 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  1 
ATOM   306  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 6.936   -6.006  -27.568 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 1 
ATOM   307  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 8.424   -3.990  -27.683 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 1 
ATOM   308  N  N   . SER A 1 41  ? 11.954  -7.409  -29.474 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   1 
ATOM   309  C  CA  . SER A 1 41  ? 13.220  -8.074  -29.206 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  1 
ATOM   310  C  C   . SER A 1 41  ? 14.097  -7.198  -28.318 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   1 
ATOM   311  O  O   . SER A 1 41  ? 13.975  -5.970  -28.293 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   1 
ATOM   312  C  CB  . SER A 1 41  ? 13.974  -8.444  -30.503 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  1 
ATOM   313  O  OG  . SER A 1 41  ? 14.385  -7.289  -31.223 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  1 
ATOM   314  N  N   . CYS A 1 42  ? 14.978  -7.868  -27.578 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N   1 
ATOM   315  C  CA  . CYS A 1 42  ? 15.934  -7.244  -26.666 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA  1 
ATOM   316  C  C   . CYS A 1 42  ? 17.191  -8.096  -26.787 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C   1 
ATOM   317  O  O   . CYS A 1 42  ? 17.270  -9.163  -26.177 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O   1 
ATOM   318  C  CB  . CYS A 1 42  ? 15.391  -7.219  -25.243 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB  1 
ATOM   319  S  SG  . CYS A 1 42  ? 16.482  -6.527  -23.971 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG  1 
ATOM   320  N  N   . GLY A 1 43  ? 18.148  -7.649  -27.596 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   321  C  CA  . GLY A 1 43  ? 19.229  -8.548  -27.981 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   322  C  C   . GLY A 1 43  ? 18.668  -9.805  -28.631 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   323  O  O   . GLY A 1 43  ? 17.843  -9.740  -29.546 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   324  N  N   . ASP A 1 44  ? 19.092  -10.973 -28.135 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   1 
ATOM   325  C  CA  . ASP A 1 44  ? 18.591  -12.254 -28.624 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  1 
ATOM   326  C  C   . ASP A 1 44  ? 17.199  -12.599 -28.107 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   1 
ATOM   327  O  O   . ASP A 1 44  ? 16.591  -13.547 -28.605 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   1 
ATOM   328  C  CB  . ASP A 1 44  ? 19.539  -13.392 -28.235 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . ASP A 1 44  ? 20.827  -13.380 -29.026 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  1 
ATOM   330  O  OD1 . ASP A 1 44  ? 20.879  -12.707 -30.074 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 1 
ATOM   331  O  OD2 . ASP A 1 44  ? 21.787  -14.059 -28.598 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 1 
ATOM   332  N  N   . LEU A 1 45  ? 16.686  -11.876 -27.121 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   333  C  CA  . LEU A 1 45  ? 15.417  -12.237 -26.507 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   334  C  C   . LEU A 1 45  ? 14.233  -11.857 -27.395 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   335  O  O   . LEU A 1 45  ? 14.094  -10.700 -27.817 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   336  C  CB  . LEU A 1 45  ? 15.287  -11.568 -25.144 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   337  C  CG  . LEU A 1 45  ? 13.917  -11.673 -24.472 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   338  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 13.622  -13.113 -24.034 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   339  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 13.816  -10.703 -23.287 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   340  N  N   . TRP A 1 46  ? 13.381  -12.841 -27.663 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   341  C  CA  . TRP A 1 46  ? 12.108  -12.660 -28.349 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   342  C  C   . TRP A 1 46  ? 11.043  -12.501 -27.268 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   343  O  O   . TRP A 1 46  ? 10.761  -13.445 -26.524 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   344  C  CB  . TRP A 1 46  ? 11.831  -13.860 -29.264 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   345  C  CG  . TRP A 1 46  ? 10.467  -13.908 -29.895 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   346  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 9.519   -12.923 -29.889 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   347  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 9.907   -14.997 -30.649 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   348  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 8.405   -13.334 -30.580 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   349  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 8.615   -14.606 -31.052 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   350  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 10.365  -16.272 -30.999 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   351  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 7.781   -15.435 -31.804 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   352  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 9.534   -17.095 -31.759 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   353  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 8.257   -16.678 -32.141 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   354  N  N   . LEU A 1 47  ? 10.492  -11.293 -27.140 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   355  C  CA  . LEU A 1 47  ? 9.451   -10.995 -26.166 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   356  C  C   . LEU A 1 47  ? 8.105   -10.889 -26.870 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   357  O  O   . LEU A 1 47  ? 7.984   -10.184 -27.879 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   358  C  CB  . LEU A 1 47  ? 9.755   -9.680  -25.431 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . LEU A 1 47  ? 8.693   -9.240  -24.420 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   360  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 8.638   -10.215 -23.231 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   361  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 8.918   -7.802  -23.954 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   362  N  N   A CYS A 1 48  ? 7.096   -11.572 -26.339 0.44 28.00 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   363  N  N   B CYS A 1 48  ? 7.098   -11.570 -26.326 0.56 27.42 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   364  C  CA  A CYS A 1 48  ? 5.741   -11.489 -26.866 0.44 29.26 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   365  C  CA  B CYS A 1 48  ? 5.733   -11.529 -26.836 0.56 28.40 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   366  C  C   A CYS A 1 48  ? 4.797   -10.969 -25.796 0.44 28.45 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   367  C  C   B CYS A 1 48  ? 4.808   -10.957 -25.772 0.56 28.06 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   368  O  O   A CYS A 1 48  ? 4.751   -11.507 -24.685 0.44 28.15 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   369  O  O   B CYS A 1 48  ? 4.791   -11.443 -24.637 0.56 27.49 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   370  C  CB  A CYS A 1 48  ? 5.244   -12.845 -27.369 0.44 32.74 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   371  C  CB  B CYS A 1 48  ? 5.247   -12.928 -27.236 0.56 31.20 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   372  S  SG  A CYS A 1 48  ? 3.506   -12.802 -27.877 0.44 34.99 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   373  S  SG  B CYS A 1 48  ? 6.336   -13.843 -28.353 0.56 31.70 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   374  N  N   . LEU A 1 49  ? 4.047   -9.926  -26.134 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   375  C  CA  . LEU A 1 49  ? 2.976   -9.421  -25.291 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   376  C  C   . LEU A 1 49  ? 1.665   -9.997  -25.805 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   377  O  O   . LEU A 1 49  ? 1.374   -9.908  -27.004 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   378  C  CB  . LEU A 1 49  ? 2.929   -7.888  -25.311 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . LEU A 1 49  ? 4.224   -7.185  -24.886 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   380  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 4.030   -5.664  -24.849 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   381  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 4.753   -7.704  -23.550 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   382  N  N   . SER A 1 50  ? 0.875   -10.587 -24.912 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   1 
ATOM   383  C  CA  . SER A 1 50  ? -0.383  -11.216 -25.297 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  1 
ATOM   384  C  C   . SER A 1 50  ? -1.539  -10.579 -24.535 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   1 
ATOM   385  O  O   . SER A 1 50  ? -1.623  -10.703 -23.306 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   1 
ATOM   386  C  CB  . SER A 1 50  ? -0.327  -12.726 -25.038 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  1 
ATOM   387  O  OG  . SER A 1 50  ? -1.536  -13.350 -25.438 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  1 
ATOM   388  N  N   . LEU A 1 51  ? -2.441  -9.923  -25.267 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   389  C  CA  . LEU A 1 51  ? -3.624  -9.312  -24.667 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   390  C  C   . LEU A 1 51  ? -4.541  -10.403 -24.123 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   391  O  O   . LEU A 1 51  ? -5.085  -11.201 -24.891 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   392  C  CB  . LEU A 1 51  ? -4.346  -8.452  -25.700 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   393  C  CG  . LEU A 1 51  ? -5.518  -7.612  -25.205 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   394  C  CD1 . LEU A 1 51  ? -5.046  -6.642  -24.104 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   395  C  CD2 . LEU A 1 51  ? -6.139  -6.862  -26.372 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   396  N  N   . ASP A 1 52  ? -4.715  -10.446 -22.801 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   397  C  CA  . ASP A 1 52  ? -5.407  -11.555 -22.142 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   398  C  C   . ASP A 1 52  ? -6.458  -11.017 -21.180 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   399  O  O   . ASP A 1 52  ? -6.100  -10.375 -20.172 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   400  C  CB  . ASP A 1 52  ? -4.410  -12.448 -21.398 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   401  C  CG  . ASP A 1 52  ? -5.025  -13.763 -20.923 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   402  O  OD1 . ASP A 1 52  ? -6.271  -13.880 -20.845 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   403  O  OD2 . ASP A 1 52  ? -4.249  -14.687 -20.622 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   404  N  N   . PRO A 1 53  ? -7.745  -11.285 -21.413 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   1 
ATOM   405  C  CA  . PRO A 1 53  ? -8.772  -10.827 -20.461 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  1 
ATOM   406  C  C   . PRO A 1 53  ? -8.634  -11.441 -19.078 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   1 
ATOM   407  O  O   . PRO A 1 53  ? -9.151  -10.867 -18.109 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   1 
ATOM   408  C  CB  . PRO A 1 53  ? -10.088 -11.241 -21.138 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . PRO A 1 53  ? -9.709  -12.356 -22.078 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . PRO A 1 53  ? -8.324  -12.023 -22.552 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  1 
ATOM   411  N  N   . GLN A 1 54  ? -7.942  -12.576 -18.948 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   1 
ATOM   412  C  CA  . GLN A 1 54  ? -7.724  -13.200 -17.646 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  1 
ATOM   413  C  C   . GLN A 1 54  ? -6.614  -12.538 -16.840 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   1 
ATOM   414  O  O   . GLN A 1 54  ? -6.383  -12.942 -15.693 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   1 
ATOM   415  C  CB  . GLN A 1 54  ? -7.407  -14.688 -17.815 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  1 
ATOM   416  C  CG  . GLN A 1 54  ? -8.601  -15.517 -18.271 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  1 
ATOM   417  C  CD  . GLN A 1 54  ? -8.281  -16.998 -18.404 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  1 
ATOM   418  O  OE1 . GLN A 1 54  ? -7.121  -17.407 -18.344 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 1 
ATOM   419  N  NE2 . GLN A 1 54  ? -9.316  -17.810 -18.580 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 1 
ATOM   420  N  N   . ARG A 1 55  ? -5.928  -11.539 -17.390 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N   1 
ATOM   421  C  CA  . ARG A 1 55  ? -4.842  -10.877 -16.676 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA  1 
ATOM   422  C  C   . ARG A 1 55  ? -5.385  -9.771  -15.781 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C   1 
ATOM   423  O  O   . ARG A 1 55  ? -6.175  -8.933  -16.223 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O   1 
ATOM   424  C  CB  . ARG A 1 55  ? -3.819  -10.293 -17.649 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB  1 
ATOM   425  C  CG  . ARG A 1 55  ? -2.676  -9.550  -16.968 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG  1 
ATOM   426  C  CD  . ARG A 1 55  ? -1.739  -10.507 -16.229 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD  1 
ATOM   427  N  NE  . ARG A 1 55  ? -1.000  -9.886  -15.129 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE  1 
ATOM   428  C  CZ  . ARG A 1 55  ? -0.047  -10.510 -14.435 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ  1 
ATOM   429  N  NH1 . ARG A 1 55  ? 0.284   -11.752 -14.745 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1 1 
ATOM   430  N  NH2 . ARG A 1 55  ? 0.593   -9.900  -13.442 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2 1 
ATOM   431  N  N   A ARG A 1 56  ? -4.964  -9.788  -14.525 0.37 40.18 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   1 
ATOM   432  N  N   B ARG A 1 56  ? -4.959  -9.758  -14.524 0.63 40.76 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   1 
ATOM   433  C  CA  A ARG A 1 56  ? -5.220  -8.710  -13.588 0.37 39.49 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  1 
ATOM   434  C  CA  B ARG A 1 56  ? -5.310  -8.673  -13.619 0.63 40.73 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  1 
ATOM   435  C  C   A ARG A 1 56  ? -3.980  -7.843  -13.441 0.37 37.11 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   1 
ATOM   436  C  C   B ARG A 1 56  ? -4.048  -7.940  -13.181 0.63 38.32 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   1 
ATOM   437  O  O   A ARG A 1 56  ? -2.864  -8.240  -13.785 0.37 34.79 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   1 
ATOM   438  O  O   B ARG A 1 56  ? -2.963  -8.524  -13.116 0.63 36.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   1 
ATOM   439  C  CB  A ARG A 1 56  ? -5.620  -9.254  -12.218 0.37 39.27 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  1 
ATOM   440  C  CB  B ARG A 1 56  ? -6.095  -9.183  -12.397 0.63 39.65 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  1 
ATOM   441  C  CG  A ARG A 1 56  ? -6.963  -9.921  -12.184 0.37 37.80 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  1 
ATOM   442  C  CG  B ARG A 1 56  ? -5.287  -9.982  -11.394 0.63 37.03 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  1 
ATOM   443  C  CD  A ARG A 1 56  ? -6.861  -11.270 -11.517 0.37 36.68 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  1 
ATOM   444  C  CD  B ARG A 1 56  ? -6.131  -10.322 -10.166 0.63 35.21 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  1 
ATOM   445  N  NE  A ARG A 1 56  ? -6.720  -12.353 -12.483 0.37 35.07 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  1 
ATOM   446  N  NE  B ARG A 1 56  ? -5.315  -10.795 -9.055  0.63 34.81 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  1 
ATOM   447  C  CZ  A ARG A 1 56  ? -6.451  -13.610 -12.149 0.37 32.87 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  1 
ATOM   448  C  CZ  B ARG A 1 56  ? -4.998  -10.060 -7.993  0.63 33.65 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  1 
ATOM   449  N  NH1 A ARG A 1 56  ? -6.286  -13.937 -10.873 0.37 27.91 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 1 
ATOM   450  N  NH1 B ARG A 1 56  ? -4.248  -10.575 -7.032  0.63 33.98 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 1 
ATOM   451  N  NH2 A ARG A 1 56  ? -6.346  -14.539 -13.087 0.37 37.10 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 1 
ATOM   452  N  NH2 B ARG A 1 56  ? -5.438  -8.814  -7.886  0.63 32.85 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 1 
ATOM   453  N  N   . VAL A 1 57  ? -4.195  -6.640  -12.924 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   454  C  CA  . VAL A 1 57  ? -3.094  -5.824  -12.425 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   455  C  C   . VAL A 1 57  ? -2.814  -6.301  -11.007 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   456  O  O   . VAL A 1 57  ? -3.617  -6.078  -10.098 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   457  C  CB  . VAL A 1 57  ? -3.423  -4.327  -12.466 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   458  C  CG1 . VAL A 1 57  ? -2.214  -3.524  -12.036 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   459  C  CG2 . VAL A 1 57  ? -3.843  -3.922  -13.860 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   460  N  N   . THR A 1 58  ? -1.684  -6.976  -10.817 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   1 
ATOM   461  C  CA  . THR A 1 58  ? -1.422  -7.728  -9.600  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   462  C  C   . THR A 1 58  ? -0.410  -6.993  -8.737  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   1 
ATOM   463  O  O   . THR A 1 58  ? 0.744   -6.820  -9.156  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   1 
ATOM   464  C  CB  . THR A 1 58  ? -0.915  -9.131  -9.959  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   465  O  OG1 . THR A 1 58  ? -1.862  -9.766  -10.827 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   466  C  CG2 . THR A 1 58  ? -0.740  -9.981  -8.718  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   467  N  N   . PRO A 1 59  ? -0.787  -6.545  -7.541  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   1 
ATOM   468  C  CA  . PRO A 1 59  ? 0.205   -5.937  -6.650  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  1 
ATOM   469  C  C   . PRO A 1 59  ? 1.267   -6.951  -6.280  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   1 
ATOM   470  O  O   . PRO A 1 59  ? 1.003   -8.167  -6.247  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   1 
ATOM   471  C  CB  . PRO A 1 59  ? -0.624  -5.505  -5.430  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  1 
ATOM   472  C  CG  . PRO A 1 59  ? -1.932  -6.209  -5.535  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  1 
ATOM   473  C  CD  . PRO A 1 59  ? -2.153  -6.547  -6.987  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  1 
ATOM   474  N  N   . PRO A 1 60  ? 2.496   -6.501  -6.009  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   1 
ATOM   475  C  CA  . PRO A 1 60  ? 3.595   -7.459  -5.821  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  1 
ATOM   476  C  C   . PRO A 1 60  ? 3.418   -8.353  -4.606  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   1 
ATOM   477  O  O   . PRO A 1 60  ? 3.962   -9.462  -4.595  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   1 
ATOM   478  C  CB  . PRO A 1 60  ? 4.831   -6.561  -5.688  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  1 
ATOM   479  C  CG  . PRO A 1 60  ? 4.292   -5.265  -5.158  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  1 
ATOM   480  C  CD  . PRO A 1 60  ? 2.937   -5.111  -5.818  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  1 
ATOM   481  N  N   . GLU A 1 61  ? 2.664   -7.915  -3.595  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   482  C  CA  . GLU A 1 61  ? 2.440   -8.748  -2.422  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   483  C  C   . GLU A 1 61  ? 1.458   -9.879  -2.699  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   484  O  O   . GLU A 1 61  ? 1.303   -10.768 -1.855  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   485  C  CB  . GLU A 1 61  ? 1.971   -7.872  -1.241  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   486  C  CG  . GLU A 1 61  ? 0.622   -7.156  -1.427  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   487  C  CD  . GLU A 1 61  ? 0.715   -5.763  -2.033  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   488  O  OE1 . GLU A 1 61  ? 1.695   -5.459  -2.749  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   489  O  OE2 . GLU A 1 61  ? -0.206  -4.958  -1.775  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   490  N  N   . GLU A 1 62  ? 0.818   -9.889  -3.867  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   1 
ATOM   491  C  CA  . GLU A 1 62  ? -0.122  -10.941 -4.228  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  1 
ATOM   492  C  C   . GLU A 1 62  ? 0.417   -11.874 -5.310  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   1 
ATOM   493  O  O   . GLU A 1 62  ? -0.351  -12.670 -5.856  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   1 
ATOM   494  C  CB  . GLU A 1 62  ? -1.454  -10.326 -4.666  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . GLU A 1 62  ? -2.165  -9.572  -3.541  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  1 
ATOM   496  C  CD  . GLU A 1 62  ? -3.485  -8.963  -3.966  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  1 
ATOM   497  O  OE1 . GLU A 1 62  ? -3.876  -9.127  -5.137  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 1 
ATOM   498  O  OE2 . GLU A 1 62  ? -4.131  -8.308  -3.120  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 1 
ATOM   499  N  N   . SER A 1 63  ? 1.707   -11.789 -5.643  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   500  C  CA  . SER A 1 63  ? 2.336   -12.710 -6.584  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   501  C  C   . SER A 1 63  ? 3.600   -13.288 -5.956  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   502  O  O   . SER A 1 63  ? 4.185   -12.700 -5.041  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   503  C  CB  . SER A 1 63  ? 2.678   -12.033 -7.923  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   504  O  OG  . SER A 1 63  ? 3.679   -11.029 -7.774  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   505  N  N   . ASP A 1 64  ? 4.009   -14.464 -6.449  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   506  C  CA  . ASP A 1 64  ? 5.195   -15.133 -5.925  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   507  C  C   . ASP A 1 64  ? 6.462   -14.540 -6.556  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   508  O  O   . ASP A 1 64  ? 6.431   -13.514 -7.243  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   509  C  CB  . ASP A 1 64  ? 5.079   -16.646 -6.112  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   510  C  CG  . ASP A 1 64  ? 4.993   -17.062 -7.564  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   511  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 5.761   -16.548 -8.396  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   512  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 4.172   -17.954 -7.867  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   513  N  N   . TYR A 1 65  ? 7.607   -15.169 -6.296  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   1 
ATOM   514  C  CA  . TYR A 1 65  ? 8.917   -14.607 -6.625  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  1 
ATOM   515  C  C   . TYR A 1 65  ? 9.299   -14.805 -8.092  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   1 
ATOM   516  O  O   . TYR A 1 65  ? 10.375  -14.360 -8.505  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   1 
ATOM   517  C  CB  . TYR A 1 65  ? 9.985   -15.217 -5.691  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . TYR A 1 65  ? 11.316  -14.498 -5.680  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  1 
ATOM   519  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 11.394  -13.156 -5.317  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   520  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 12.496  -15.154 -6.028  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   521  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 12.596  -12.487 -5.302  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   522  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 13.728  -14.478 -6.014  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   523  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 13.760  -13.139 -5.658  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   524  O  OH  . TYR A 1 65  ? 14.939  -12.427 -5.640  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  1 
ATOM   525  N  N   . THR A 1 66  ? 8.460   -15.464 -8.887  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   526  C  CA  . THR A 1 66  ? 8.727   -15.602 -10.319 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   527  C  C   . THR A 1 66  ? 9.024   -14.241 -10.940 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   528  O  O   . THR A 1 66  ? 8.262   -13.282 -10.747 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   529  C  CB  . THR A 1 66  ? 7.514   -16.241 -10.999 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   530  O  OG1 . THR A 1 66  ? 7.224   -17.490 -10.348 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   531  C  CG2 . THR A 1 66  ? 7.762   -16.467 -12.499 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   532  N  N   . HIS A 1 67  ? 10.142  -14.141 -11.671 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A N   1 
ATOM   533  C  CA  . HIS A 1 67  ? 10.509  -12.841 -12.235 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CA  1 
ATOM   534  C  C   . HIS A 1 67  ? 11.494  -13.010 -13.389 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A C   1 
ATOM   535  O  O   . HIS A 1 67  ? 12.082  -14.077 -13.582 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A O   1 
ATOM   536  C  CB  . HIS A 1 67  ? 11.061  -11.899 -11.150 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . HIS A 1 67  ? 12.414  -12.279 -10.619 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CG  1 
ATOM   538  N  ND1 . HIS A 1 67  ? 12.584  -13.089 -9.514  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A ND1 1 
ATOM   539  C  CD2 . HIS A 1 67  ? 13.660  -11.920 -11.016 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CD2 1 
ATOM   540  C  CE1 . HIS A 1 67  ? 13.874  -13.214 -9.255  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CE1 1 
ATOM   541  N  NE2 . HIS A 1 67  ? 14.551  -12.533 -10.164 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A NE2 1 
ATOM   542  N  N   . TYR A 1 68  ? 11.669  -11.924 -14.155 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   1 
ATOM   543  C  CA  . TYR A 1 68  ? 12.405  -11.940 -15.419 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  1 
ATOM   544  C  C   . TYR A 1 68  ? 13.448  -10.836 -15.370 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   1 
ATOM   545  O  O   . TYR A 1 68  ? 13.100  -9.670  -15.164 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   1 
ATOM   546  C  CB  . TYR A 1 68  ? 11.450  -11.756 -16.615 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  1 
ATOM   547  C  CG  . TYR A 1 68  ? 10.144  -12.466 -16.368 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  1 
ATOM   548  C  CD1 . TYR A 1 68  ? 10.108  -13.851 -16.243 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 1 
ATOM   549  C  CD2 . TYR A 1 68  ? 8.961   -11.764 -16.203 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 1 
ATOM   550  C  CE1 . TYR A 1 68  ? 8.927   -14.518 -15.969 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 1 
ATOM   551  C  CE2 . TYR A 1 68  ? 7.772   -12.419 -15.942 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 1 
ATOM   552  C  CZ  . TYR A 1 68  ? 7.762   -13.801 -15.813 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  1 
ATOM   553  O  OH  . TYR A 1 68  ? 6.588   -14.454 -15.549 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  1 
ATOM   554  N  N   . ALA A 1 69  ? 14.718  -11.202 -15.531 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   555  C  CA  . ALA A 1 69  ? 15.838  -10.278 -15.383 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   556  C  C   . ALA A 1 69  ? 16.497  -10.020 -16.731 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   557  O  O   . ALA A 1 69  ? 16.780  -10.961 -17.480 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   558  C  CB  . ALA A 1 69  ? 16.864  -10.821 -14.386 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   559  N  N   . PHE A 1 70  ? 16.743  -8.742  -17.029 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   1 
ATOM   560  C  CA  . PHE A 1 70  ? 17.388  -8.316  -18.264 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  1 
ATOM   561  C  C   . PHE A 1 70  ? 18.811  -7.856  -17.973 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   1 
ATOM   562  O  O   . PHE A 1 70  ? 19.093  -7.284  -16.915 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   1 
ATOM   563  C  CB  . PHE A 1 70  ? 16.592  -7.187  -18.942 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  1 
ATOM   564  C  CG  . PHE A 1 70  ? 15.148  -7.518  -19.130 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  1 
ATOM   565  C  CD1 . PHE A 1 70  ? 14.767  -8.484  -20.042 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 1 
ATOM   566  C  CD2 . PHE A 1 70  ? 14.167  -6.884  -18.381 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 1 
ATOM   567  C  CE1 . PHE A 1 70  ? 13.434  -8.816  -20.211 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 1 
ATOM   568  C  CE2 . PHE A 1 70  ? 12.832  -7.207  -18.548 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 1 
ATOM   569  C  CZ  . PHE A 1 70  ? 12.464  -8.189  -19.460 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  1 
ATOM   570  N  N   . SER A 1 71  ? 19.707  -8.114  -18.928 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   1 
ATOM   571  C  CA  . SER A 1 71  ? 21.116  -7.787  -18.773 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  1 
ATOM   572  C  C   . SER A 1 71  ? 21.368  -6.311  -19.071 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   1 
ATOM   573  O  O   . SER A 1 71  ? 20.778  -5.732  -19.990 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   1 
ATOM   574  C  CB  . SER A 1 71  ? 21.964  -8.653  -19.706 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  1 
ATOM   575  O  OG  . SER A 1 71  ? 21.982  -10.009 -19.263 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  1 
ATOM   576  N  N   . ILE A 1 72  ? 22.260  -5.705  -18.289 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   1 
ATOM   577  C  CA  . ILE A 1 72  ? 22.684  -4.328  -18.513 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  1 
ATOM   578  C  C   . ILE A 1 72  ? 24.132  -4.206  -18.054 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   1 
ATOM   579  O  O   . ILE A 1 72  ? 24.592  -4.959  -17.189 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   1 
ATOM   580  C  CB  . ILE A 1 72  ? 21.752  -3.328  -17.784 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  1 
ATOM   581  C  CG1 . ILE A 1 72  ? 22.035  -1.875  -18.227 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 1 
ATOM   582  C  CG2 . ILE A 1 72  ? 21.861  -3.498  -16.259 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 1 
ATOM   583  C  CD1 . ILE A 1 72  ? 21.069  -0.871  -17.695 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 1 
ATOM   584  N  N   . SER A 1 73  ? 24.858  -3.263  -18.651 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   1 
ATOM   585  C  CA  . SER A 1 73  ? 26.250  -3.080  -18.281 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  1 
ATOM   586  C  C   . SER A 1 73  ? 26.356  -2.338  -16.954 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   1 
ATOM   587  O  O   . SER A 1 73  ? 25.438  -1.630  -16.532 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   1 
ATOM   588  C  CB  . SER A 1 73  ? 27.008  -2.312  -19.365 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  1 
ATOM   589  O  OG  . SER A 1 73  ? 26.647  -0.939  -19.372 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  1 
ATOM   590  N  N   . GLU A 1 74  ? 27.503  -2.509  -16.294 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   591  C  CA  . GLU A 1 74  ? 27.767  -1.748  -15.077 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   592  C  C   . GLU A 1 74  ? 27.656  -0.250  -15.336 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   593  O  O   . GLU A 1 74  ? 27.091  0.487   -14.520 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   594  C  CB  . GLU A 1 74  ? 29.153  -2.097  -14.529 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   595  C  CG  . GLU A 1 74  ? 29.513  -1.395  -13.225 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   596  C  CD  . GLU A 1 74  ? 28.625  -1.825  -12.069 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   597  O  OE1 . GLU A 1 74  ? 27.877  -0.977  -11.534 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   598  O  OE2 . GLU A 1 74  ? 28.661  -3.019  -11.704 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   599  N  N   . ALA A 1 75  ? 28.157  0.211   -16.487 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   1 
ATOM   600  C  CA  . ALA A 1 75  ? 28.216  1.645   -16.761 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  1 
ATOM   601  C  C   . ALA A 1 75  ? 26.832  2.252   -16.958 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   1 
ATOM   602  O  O   . ALA A 1 75  ? 26.617  3.425   -16.617 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   1 
ATOM   603  C  CB  . ALA A 1 75  ? 29.086  1.895   -17.988 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  1 
ATOM   604  N  N   . ASP A 1 76  ? 25.894  1.485   -17.521 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   605  C  CA  . ASP A 1 76  ? 24.558  1.980   -17.826 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   606  C  C   . ASP A 1 76  ? 23.580  1.818   -16.674 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   607  O  O   . ASP A 1 76  ? 22.526  2.470   -16.680 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   608  C  CB  . ASP A 1 76  ? 23.981  1.257   -19.051 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   609  C  CG  . ASP A 1 76  ? 24.757  1.536   -20.328 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   610  O  OD1 . ASP A 1 76  ? 25.437  2.583   -20.414 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   611  O  OD2 . ASP A 1 76  ? 24.670  0.708   -21.261 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   612  N  N   . PHE A 1 77  ? 23.925  0.990   -15.682 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   1 
ATOM   613  C  CA  . PHE A 1 77  ? 22.946  0.518   -14.708 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  1 
ATOM   614  C  C   . PHE A 1 77  ? 22.303  1.662   -13.938 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   1 
ATOM   615  O  O   . PHE A 1 77  ? 21.072  1.752   -13.862 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   1 
ATOM   616  C  CB  . PHE A 1 77  ? 23.599  -0.465  -13.735 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  1 
ATOM   617  C  CG  . PHE A 1 77  ? 22.706  -0.855  -12.594 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  1 
ATOM   618  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 21.804  -1.905  -12.733 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   619  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 22.760  -0.181  -11.382 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   620  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 20.977  -2.270  -11.700 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   621  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 21.919  -0.541  -10.331 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   622  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 21.030  -1.590  -10.494 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   623  N  N   . ALA A 1 78  ? 23.119  2.527   -13.326 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ALA A 1 78  ? 22.590  3.469   -12.341 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ALA A 1 78  ? 21.667  4.497   -12.986 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   626  O  O   . ALA A 1 78  ? 20.605  4.817   -12.438 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ALA A 1 78  ? 23.735  4.163   -11.603 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   628  N  N   . SER A 1 79  ? 22.038  5.020   -14.153 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   1 
ATOM   629  C  CA  . SER A 1 79  ? 21.182  6.025   -14.770 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  1 
ATOM   630  C  C   . SER A 1 79  ? 19.931  5.392   -15.364 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   1 
ATOM   631  O  O   . SER A 1 79  ? 18.864  6.018   -15.362 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   1 
ATOM   632  C  CB  . SER A 1 79  ? 21.950  6.808   -15.832 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  1 
ATOM   633  O  OG  . SER A 1 79  ? 22.316  5.985   -16.914 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  1 
ATOM   634  N  N   . PHE A 1 80  ? 20.034  4.149   -15.852 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   635  C  CA  . PHE A 1 80  ? 18.849  3.441   -16.331 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   636  C  C   . PHE A 1 80  ? 17.835  3.259   -15.205 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   637  O  O   . PHE A 1 80  ? 16.639  3.534   -15.373 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   638  C  CB  . PHE A 1 80  ? 19.256  2.081   -16.910 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   639  C  CG  . PHE A 1 80  ? 18.292  1.530   -17.937 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   640  C  CD1 . PHE A 1 80  ? 17.046  1.044   -17.555 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   641  C  CD2 . PHE A 1 80  ? 18.645  1.476   -19.282 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   642  C  CE1 . PHE A 1 80  ? 16.163  0.543   -18.499 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   643  C  CE2 . PHE A 1 80  ? 17.768  0.965   -20.227 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   644  C  CZ  . PHE A 1 80  ? 16.527  0.501   -19.837 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   645  N  N   . ALA A 1 81  ? 18.300  2.795   -14.043 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   1 
ATOM   646  C  CA  . ALA A 1 81  ? 17.402  2.624   -12.907 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  1 
ATOM   647  C  C   . ALA A 1 81  ? 16.816  3.958   -12.458 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   1 
ATOM   648  O  O   . ALA A 1 81  ? 15.638  4.034   -12.096 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   1 
ATOM   649  C  CB  . ALA A 1 81  ? 18.144  1.946   -11.759 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  1 
ATOM   650  N  N   . ALA A 1 82  ? 17.615  5.028   -12.501 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   651  C  CA  . ALA A 1 82  ? 17.119  6.334   -12.081 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   652  C  C   . ALA A 1 82  ? 16.053  6.844   -13.039 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   653  O  O   . ALA A 1 82  ? 15.075  7.478   -12.615 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   654  C  CB  . ALA A 1 82  ? 18.274  7.331   -11.983 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   655  N  N   . ARG A 1 83  ? 16.224  6.574   -14.336 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   1 
ATOM   656  C  CA  . ARG A 1 83  ? 15.219  6.992   -15.308 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  1 
ATOM   657  C  C   . ARG A 1 83  ? 13.911  6.243   -15.101 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   1 
ATOM   658  O  O   . ARG A 1 83  ? 12.828  6.828   -15.205 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   1 
ATOM   659  C  CB  . ARG A 1 83  ? 15.744  6.796   -16.734 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . ARG A 1 83  ? 16.813  7.813   -17.135 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  1 
ATOM   661  C  CD  . ARG A 1 83  ? 17.074  7.824   -18.645 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  1 
ATOM   662  N  NE  . ARG A 1 83  ? 17.538  6.530   -19.145 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  1 
ATOM   663  C  CZ  . ARG A 1 83  ? 18.792  6.089   -19.055 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  1 
ATOM   664  N  NH1 . ARG A 1 83  ? 19.724  6.829   -18.465 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 1 
ATOM   665  N  NH2 . ARG A 1 83  ? 19.114  4.897   -19.543 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 1 
ATOM   666  N  N   . LEU A 1 84  ? 13.986  4.952   -14.776 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   1 
ATOM   667  C  CA  . LEU A 1 84  ? 12.766  4.214   -14.475 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  1 
ATOM   668  C  C   . LEU A 1 84  ? 12.067  4.778   -13.249 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   1 
ATOM   669  O  O   . LEU A 1 84  ? 10.841  4.922   -13.237 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   1 
ATOM   670  C  CB  . LEU A 1 84  ? 13.085  2.731   -14.271 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  1 
ATOM   671  C  CG  . LEU A 1 84  ? 13.516  1.965   -15.530 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  1 
ATOM   672  C  CD1 . LEU A 1 84  ? 13.942  0.546   -15.194 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 1 
ATOM   673  C  CD2 . LEU A 1 84  ? 12.397  1.971   -16.574 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 1 
ATOM   674  N  N   . GLU A 1 85  ? 12.822  5.098   -12.200 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   675  C  CA  . GLU A 1 85  ? 12.175  5.621   -11.002 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   676  C  C   . GLU A 1 85  ? 11.534  6.973   -11.279 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   677  O  O   . GLU A 1 85  ? 10.416  7.236   -10.823 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   678  C  CB  . GLU A 1 85  ? 13.175  5.710   -9.860  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   679  C  CG  . GLU A 1 85  ? 13.675  4.349   -9.431  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   680  C  CD  . GLU A 1 85  ? 14.074  4.303   -7.983  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   681  O  OE1 . GLU A 1 85  ? 13.492  5.052   -7.172  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   682  O  OE2 . GLU A 1 85  ? 14.987  3.515   -7.656  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   683  N  N   . ALA A 1 86  ? 12.210  7.823   -12.055 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   684  C  CA  . ALA A 1 86  ? 11.631  9.113   -12.411 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   685  C  C   . ALA A 1 86  ? 10.370  8.950   -13.252 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   686  O  O   . ALA A 1 86  ? 9.498   9.828   -13.243 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   687  C  CB  . ALA A 1 86  ? 12.664  9.959   -13.158 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   688  N  N   . ALA A 1 87  ? 10.260  7.846   -13.994 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   689  C  CA  . ALA A 1 87  ? 9.079   7.561   -14.801 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   690  C  C   . ALA A 1 87  ? 7.935   6.952   -13.996 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   691  O  O   . ALA A 1 87  ? 6.924   6.558   -14.587 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   692  C  CB  . ALA A 1 87  ? 9.438   6.623   -15.963 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   693  N  N   . GLY A 1 88  ? 8.065   6.860   -12.675 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N   1 
ATOM   694  C  CA  . GLY A 1 88  ? 6.998   6.313   -11.872 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA  1 
ATOM   695  C  C   . GLY A 1 88  ? 6.955   4.805   -11.837 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C   1 
ATOM   696  O  O   . GLY A 1 88  ? 5.970   4.241   -11.348 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O   1 
ATOM   697  N  N   . VAL A 1 89  ? 7.993   4.135   -12.333 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   1 
ATOM   698  C  CA  . VAL A 1 89  ? 8.027   2.675   -12.313 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  1 
ATOM   699  C  C   . VAL A 1 89  ? 8.328   2.206   -10.893 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   1 
ATOM   700  O  O   . VAL A 1 89  ? 9.298   2.657   -10.264 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   1 
ATOM   701  C  CB  . VAL A 1 89  ? 9.065   2.155   -13.318 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  1 
ATOM   702  C  CG1 . VAL A 1 89  ? 9.107   0.626   -13.310 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 1 
ATOM   703  C  CG2 . VAL A 1 89  ? 8.753   2.672   -14.727 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 1 
ATOM   704  N  N   . ALA A 1 90  ? 7.483   1.313   -10.369 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   705  C  CA  . ALA A 1 90  ? 7.575   0.901   -8.975  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   706  C  C   . ALA A 1 90  ? 8.707   -0.103  -8.762  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   707  O  O   . ALA A 1 90  ? 9.014   -0.923  -9.635  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   708  C  CB  . ALA A 1 90  ? 6.253   0.283   -8.507  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   709  N  N   . VAL A 1 91  ? 9.312   -0.038  -7.570  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   1 
ATOM   710  C  CA  . VAL A 1 91  ? 10.328  -0.987  -7.116  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  1 
ATOM   711  C  C   . VAL A 1 91  ? 9.662   -2.028  -6.217  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   1 
ATOM   712  O  O   . VAL A 1 91  ? 8.906   -1.676  -5.305  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   1 
ATOM   713  C  CB  . VAL A 1 91  ? 11.465  -0.258  -6.370  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  1 
ATOM   714  C  CG1 . VAL A 1 91  ? 12.374  -1.246  -5.621  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 1 
ATOM   715  C  CG2 . VAL A 1 91  ? 12.279  0.596   -7.335  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 1 
ATOM   716  N  N   . TRP A 1 92  ? 9.949   -3.314  -6.447  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A N   1 
ATOM   717  C  CA  . TRP A 1 92  ? 9.331   -4.353  -5.629  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CA  1 
ATOM   718  C  C   . TRP A 1 92  ? 10.306  -5.075  -4.714  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A C   1 
ATOM   719  O  O   . TRP A 1 92  ? 9.860   -5.882  -3.894  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A O   1 
ATOM   720  C  CB  . TRP A 1 92  ? 8.583   -5.381  -6.498  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . TRP A 1 92  ? 9.418   -6.227  -7.447  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CG  1 
ATOM   722  C  CD1 . TRP A 1 92  ? 9.779   -5.902  -8.725  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1 1 
ATOM   723  C  CD2 . TRP A 1 92  ? 9.928   -7.552  -7.211  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2 1 
ATOM   724  N  NE1 . TRP A 1 92  ? 10.496  -6.925  -9.289  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1 1 
ATOM   725  C  CE2 . TRP A 1 92  ? 10.615  -7.949  -8.382  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2 1 
ATOM   726  C  CE3 . TRP A 1 92  ? 9.896   -8.429  -6.120  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3 1 
ATOM   727  C  CZ2 . TRP A 1 92  ? 11.262  -9.196  -8.493  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2 1 
ATOM   728  C  CZ3 . TRP A 1 92  ? 10.522  -9.663  -6.237  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3 1 
ATOM   729  C  CH2 . TRP A 1 92  ? 11.198  -10.033 -7.415  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2 1 
ATOM   730  N  N   . LYS A 1 93  ? 11.609  -4.788  -4.798  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A N   1 
ATOM   731  C  CA  . LYS A 1 93  ? 12.590  -5.461  -3.955  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CA  1 
ATOM   732  C  C   . LYS A 1 93  ? 13.879  -4.644  -3.920  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A C   1 
ATOM   733  O  O   . LYS A 1 93  ? 14.279  -4.054  -4.930  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A O   1 
ATOM   734  C  CB  . LYS A 1 93  ? 12.863  -6.901  -4.438  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CB  1 
ATOM   735  C  CG  . LYS A 1 93  ? 13.947  -7.628  -3.638  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CG  1 
ATOM   736  C  CD  . LYS A 1 93  ? 14.188  -9.052  -4.114  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CD  1 
ATOM   737  C  CE  . LYS A 1 93  ? 15.373  -9.661  -3.368  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CE  1 
ATOM   738  N  NZ  . LYS A 1 93  ? 15.429  -11.135 -3.424  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A NZ  1 
ATOM   739  N  N   . LEU A 1 94  ? 14.493  -4.577  -2.742  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   1 
ATOM   740  C  CA  . LEU A 1 94  ? 15.839  -4.035  -2.601  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  1 
ATOM   741  C  C   . LEU A 1 94  ? 16.869  -5.106  -2.943  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   1 
ATOM   742  O  O   . LEU A 1 94  ? 16.717  -6.276  -2.565  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   1 
ATOM   743  C  CB  . LEU A 1 94  ? 16.080  -3.552  -1.172  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  1 
ATOM   744  C  CG  . LEU A 1 94  ? 15.116  -2.489  -0.662  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  1 
ATOM   745  C  CD1 . LEU A 1 94  ? 15.521  -2.043  0.753   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 1 
ATOM   746  C  CD2 . LEU A 1 94  ? 15.074  -1.319  -1.643  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 1 
ATOM   747  N  N   . ASN A 1 95  ? 17.936  -4.700  -3.632  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N   1 
ATOM   748  C  CA  . ASN A 1 95  ? 18.968  -5.651  -4.025  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  1 
ATOM   749  C  C   . ASN A 1 95  ? 19.679  -6.211  -2.799  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C   1 
ATOM   750  O  O   . ASN A 1 95  ? 20.045  -5.465  -1.887  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O   1 
ATOM   751  C  CB  . ASN A 1 95  ? 19.975  -4.992  -4.962  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . ASN A 1 95  ? 20.953  -5.988  -5.547  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  1 
ATOM   753  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 20.608  -7.174  -5.759  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 1 
ATOM   754  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 22.189  -5.530  -5.802  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 1 
ATOM   755  N  N   . ARG A 1 96  ? 19.864  -7.538  -2.780  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   756  C  CA  . ARG A 1 96  ? 20.502  -8.245  -1.669  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   757  C  C   . ARG A 1 96  ? 21.558  -9.253  -2.107  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   758  O  O   . ARG A 1 96  ? 22.364  -9.683  -1.269  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   759  C  CB  . ARG A 1 96  ? 19.429  -8.952  -0.818  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   760  C  CG  . ARG A 1 96  ? 19.927  -9.729  0.378   1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   761  C  CD  . ARG A 1 96  ? 18.921  -9.732  1.518   1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   762  N  NE  . ARG A 1 96  ? 19.155  -8.639  2.457   1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   763  C  CZ  . ARG A 1 96  ? 18.567  -8.532  3.647   1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   764  N  NH1 . ARG A 1 96  ? 17.705  -9.456  4.054   1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   765  N  NH2 . ARG A 1 96  ? 18.845  -7.503  4.438   1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   766  N  N   . SER A 1 97  ? 21.591  -9.643  -3.369  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   1 
ATOM   767  C  CA  . SER A 1 97  ? 22.539  -10.630 -3.859  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  1 
ATOM   768  C  C   . SER A 1 97  ? 23.637  -9.928  -4.652  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   1 
ATOM   769  O  O   . SER A 1 97  ? 23.529  -8.750  -4.987  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   1 
ATOM   770  C  CB  . SER A 1 97  ? 21.814  -11.666 -4.725  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  1 
ATOM   771  O  OG  . SER A 1 97  ? 21.141  -11.014 -5.793  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  1 
ATOM   772  N  N   . GLU A 1 98  ? 24.692  -10.669 -4.977  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   1 
ATOM   773  C  CA  . GLU A 1 98  ? 25.848  -10.046 -5.608  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  1 
ATOM   774  C  C   . GLU A 1 98  ? 25.509  -9.532  -7.009  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   1 
ATOM   775  O  O   . GLU A 1 98  ? 24.665  -10.091 -7.725  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   1 
ATOM   776  C  CB  . GLU A 1 98  ? 27.015  -11.032 -5.666  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . GLU A 1 98  ? 26.780  -12.253 -6.552  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  1 
ATOM   778  C  CD  . GLU A 1 98  ? 27.027  -11.986 -8.036  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  1 
ATOM   779  O  OE1 . GLU A 1 98  ? 26.382  -12.640 -8.886  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 1 
ATOM   780  O  OE2 . GLU A 1 98  ? 27.873  -11.126 -8.353  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 1 
ATOM   781  N  N   . GLY A 1 99  ? 26.182  -8.448  -7.399  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   782  C  CA  . GLY A 1 99  ? 25.926  -7.840  -8.686  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   783  C  C   . GLY A 1 99  ? 24.780  -6.849  -8.646  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   784  O  O   . GLY A 1 99  ? 23.738  -7.099  -8.027  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   785  N  N   . ALA A 1 100 ? 24.962  -5.716  -9.311  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   1 
ATOM   786  C  CA  . ALA A 1 100 ? 23.938  -4.677  -9.320  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  1 
ATOM   787  C  C   . ALA A 1 100 ? 22.609  -5.221  -9.842  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   1 
ATOM   788  O  O   . ALA A 1 100 ? 22.567  -5.913  -10.864 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   1 
ATOM   789  C  CB  . ALA A 1 100 ? 24.407  -3.494  -10.177 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  1 
ATOM   790  N  N   . SER A 1 101 ? 21.526  -4.925  -9.117  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   1 
ATOM   791  C  CA  . SER A 1 101 ? 20.178  -5.291  -9.530  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  1 
ATOM   792  C  C   . SER A 1 101 ? 19.181  -4.201  -9.147  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   1 
ATOM   793  O  O   . SER A 1 101 ? 19.272  -3.605  -8.067  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   1 
ATOM   794  C  CB  . SER A 1 101 ? 19.728  -6.632  -8.923  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  1 
ATOM   795  O  OG  . SER A 1 101 ? 20.442  -7.717  -9.500  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  1 
ATOM   796  N  N   . HIS A 1 102 ? 18.224  -3.964  -10.047 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   1 
ATOM   797  C  CA  . HIS A 1 102 ? 17.094  -3.069  -9.832  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  1 
ATOM   798  C  C   . HIS A 1 102 ? 15.830  -3.870  -10.109 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   1 
ATOM   799  O  O   . HIS A 1 102 ? 15.647  -4.360  -11.228 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   1 
ATOM   800  C  CB  . HIS A 1 102 ? 17.178  -1.846  -10.762 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  1 
ATOM   801  C  CG  . HIS A 1 102 ? 16.112  -0.825  -10.525 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  1 
ATOM   802  N  ND1 . HIS A 1 102 ? 16.132  0.035   -9.445  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 1 
ATOM   803  C  CD2 . HIS A 1 102 ? 15.007  -0.507  -11.244 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 1 
ATOM   804  C  CE1 . HIS A 1 102 ? 15.073  0.827   -9.499  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 1 
ATOM   805  N  NE2 . HIS A 1 102 ? 14.375  0.518   -10.581 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 1 
ATOM   806  N  N   . TYR A 1 103 ? 14.979  -4.030  -9.088  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   1 
ATOM   807  C  CA  . TYR A 1 103 ? 13.791  -4.881  -9.156  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  1 
ATOM   808  C  C   . TYR A 1 103 ? 12.560  -3.998  -9.322  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   1 
ATOM   809  O  O   . TYR A 1 103 ? 12.207  -3.247  -8.404  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   1 
ATOM   810  C  CB  . TYR A 1 103 ? 13.667  -5.740  -7.899  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . TYR A 1 103 ? 14.782  -6.738  -7.723  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  1 
ATOM   812  C  CD1 . TYR A 1 103 ? 15.960  -6.395  -7.055  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 1 
ATOM   813  C  CD2 . TYR A 1 103 ? 14.654  -8.041  -8.196  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 1 
ATOM   814  C  CE1 . TYR A 1 103 ? 16.981  -7.322  -6.888  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 1 
ATOM   815  C  CE2 . TYR A 1 103 ? 15.662  -8.961  -8.029  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 1 
ATOM   816  C  CZ  . TYR A 1 103 ? 16.821  -8.602  -7.379  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  1 
ATOM   817  O  OH  . TYR A 1 103 ? 17.830  -9.523  -7.214  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  1 
ATOM   818  N  N   . PHE A 1 104 ? 11.894  -4.101  -10.482 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   819  C  CA  . PHE A 1 104 ? 10.844  -3.156  -10.838 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   820  C  C   . PHE A 1 104 ? 9.661   -3.901  -11.446 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   821  O  O   . PHE A 1 104 ? 9.778   -5.056  -11.865 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   822  C  CB  . PHE A 1 104 ? 11.371  -2.056  -11.791 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . PHE A 1 104 ? 11.826  -2.559  -13.139 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . PHE A 1 104 ? 13.055  -3.189  -13.291 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . PHE A 1 104 ? 11.032  -2.362  -14.269 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   826  C  CE1 . PHE A 1 104 ? 13.475  -3.651  -14.547 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   827  C  CE2 . PHE A 1 104 ? 11.448  -2.801  -15.526 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   828  C  CZ  . PHE A 1 104 ? 12.665  -3.467  -15.663 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   829  N  N   . LEU A 1 105 ? 8.513   -3.220  -11.481 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   1 
ATOM   830  C  CA  . LEU A 1 105 ? 7.241   -3.785  -11.917 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  1 
ATOM   831  C  C   . LEU A 1 105 ? 6.816   -3.220  -13.264 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   1 
ATOM   832  O  O   . LEU A 1 105 ? 6.996   -2.022  -13.528 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   1 
ATOM   833  C  CB  . LEU A 1 105 ? 6.138   -3.510  -10.886 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  1 
ATOM   834  C  CG  . LEU A 1 105 ? 6.306   -4.133  -9.492  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  1 
ATOM   835  C  CD1 . LEU A 1 105 ? 5.210   -3.640  -8.528  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 
ATOM   836  C  CD2 . LEU A 1 105 ? 6.286   -5.646  -9.577  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 
ATOM   837  N  N   . ASP A 1 106 ? 6.198   -4.090  -14.099 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   1 
ATOM   838  C  CA  . ASP A 1 106 ? 5.639   -3.642  -15.376 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  1 
ATOM   839  C  C   . ASP A 1 106 ? 4.198   -3.198  -15.102 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   1 
ATOM   840  O  O   . ASP A 1 106 ? 3.747   -3.282  -13.950 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   1 
ATOM   841  C  CB  . ASP A 1 106 ? 5.784   -4.735  -16.475 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  1 
ATOM   842  C  CG  . ASP A 1 106 ? 4.587   -5.704  -16.601 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  1 
ATOM   843  O  OD1 . ASP A 1 106 ? 3.720   -5.796  -15.700 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 
ATOM   844  O  OD2 . ASP A 1 106 ? 4.556   -6.390  -17.675 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 
ATOM   845  N  N   . PRO A 1 107 ? 3.473   -2.658  -16.093 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A N   1 
ATOM   846  C  CA  . PRO A 1 107 ? 2.137   -2.097  -15.807 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CA  1 
ATOM   847  C  C   . PRO A 1 107 ? 1.132   -3.087  -15.243 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A C   1 
ATOM   848  O  O   . PRO A 1 107 ? 0.184   -2.656  -14.575 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A O   1 
ATOM   849  C  CB  . PRO A 1 107 ? 1.681   -1.569  -17.170 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CB  1 
ATOM   850  C  CG  . PRO A 1 107 ? 2.951   -1.235  -17.872 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CG  1 
ATOM   851  C  CD  . PRO A 1 107 ? 3.931   -2.292  -17.444 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CD  1 
ATOM   852  N  N   . ASP A 1 108 ? 1.289   -4.386  -15.490 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   853  C  CA  . ASP A 1 108 ? 0.385   -5.388  -14.943 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   854  C  C   . ASP A 1 108 ? 0.920   -6.058  -13.685 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   855  O  O   . ASP A 1 108 ? 0.278   -6.979  -13.160 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   856  C  CB  . ASP A 1 108 ? 0.078   -6.442  -16.011 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   857  C  CG  . ASP A 1 108 ? -0.801  -5.890  -17.101 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   858  O  OD1 . ASP A 1 108 ? -1.951  -5.574  -16.757 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   859  O  OD2 . ASP A 1 108 ? -0.358  -5.747  -18.266 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   860  N  N   . GLY A 1 109 ? 2.066   -5.619  -13.184 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N   1 
ATOM   861  C  CA  . GLY A 1 109 ? 2.651   -6.242  -12.021 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA  1 
ATOM   862  C  C   . GLY A 1 109 ? 3.589   -7.395  -12.298 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C   1 
ATOM   863  O  O   . GLY A 1 109 ? 4.006   -8.064  -11.345 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O   1 
ATOM   864  N  N   . HIS A 1 110 ? 3.952   -7.651  -13.558 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   1 
ATOM   865  C  CA  . HIS A 1 110 ? 4.996   -8.646  -13.815 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  1 
ATOM   866  C  C   . HIS A 1 110 ? 6.283   -8.186  -13.155 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   1 
ATOM   867  O  O   . HIS A 1 110 ? 6.672   -7.020  -13.276 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   1 
ATOM   868  C  CB  . HIS A 1 110 ? 5.244   -8.831  -15.311 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  1 
ATOM   869  C  CG  . HIS A 1 110 ? 4.142   -9.533  -16.030 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  1 
ATOM   870  N  ND1 . HIS A 1 110 ? 3.901   -10.882 -15.877 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 1 
ATOM   871  C  CD2 . HIS A 1 110 ? 3.233   -9.083  -16.929 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 1 
ATOM   872  C  CE1 . HIS A 1 110 ? 2.884   -11.230 -16.648 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 1 
ATOM   873  N  NE2 . HIS A 1 110 ? 2.460   -10.157 -17.293 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 1 
ATOM   874  N  N   . LYS A 1 111 ? 6.945   -9.093  -12.446 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   1 
ATOM   875  C  CA  . LYS A 1 111 ? 8.140   -8.737  -11.682 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  1 
ATOM   876  C  C   . LYS A 1 111 ? 9.370   -8.811  -12.586 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   1 
ATOM   877  O  O   . LYS A 1 111 ? 9.676   -9.873  -13.150 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   1 
ATOM   878  C  CB  . LYS A 1 111 ? 8.277   -9.641  -10.458 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  1 
ATOM   879  C  CG  . LYS A 1 111 ? 7.251   -9.283  -9.399  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  1 
ATOM   880  C  CD  . LYS A 1 111 ? 7.279   -10.230 -8.198  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  1 
ATOM   881  C  CE  . LYS A 1 111 ? 6.479   -9.646  -7.030  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  1 
ATOM   882  N  NZ  . LYS A 1 111 ? 6.126   -10.674 -6.007  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  1 
ATOM   883  N  N   . LEU A 1 112 ? 10.059  -7.679  -12.736 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N   1 
ATOM   884  C  CA  . LEU A 1 112 ? 11.203  -7.547  -13.622 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA  1 
ATOM   885  C  C   . LEU A 1 112 ? 12.450  -7.180  -12.829 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C   1 
ATOM   886  O  O   . LEU A 1 112 ? 12.384  -6.798  -11.660 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O   1 
ATOM   887  C  CB  . LEU A 1 112 ? 10.935  -6.498  -14.712 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB  1 
ATOM   888  C  CG  . LEU A 1 112 ? 9.665   -6.693  -15.545 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG  1 
ATOM   889  C  CD1 . LEU A 1 112 ? 9.492   -5.539  -16.518 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 
ATOM   890  C  CD2 . LEU A 1 112 ? 9.715   -8.026  -16.309 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 
ATOM   891  N  N   . GLU A 1 113 ? 13.604  -7.290  -13.491 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   1 
ATOM   892  C  CA  . GLU A 1 113 ? 14.890  -7.023  -12.860 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  1 
ATOM   893  C  C   . GLU A 1 113 ? 15.883  -6.577  -13.927 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   1 
ATOM   894  O  O   . GLU A 1 113 ? 15.896  -7.130  -15.026 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   1 
ATOM   895  C  CB  . GLU A 1 113 ? 15.420  -8.270  -12.131 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  1 
ATOM   896  C  CG  . GLU A 1 113 ? 16.791  -8.077  -11.467 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG  1 
ATOM   897  C  CD  . GLU A 1 113 ? 17.375  -9.377  -10.926 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD  1 
ATOM   898  O  OE1 . GLU A 1 113 ? 16.636  -10.386 -10.855 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 1 
ATOM   899  O  OE2 . GLU A 1 113 ? 18.578  -9.400  -10.586 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 1 
ATOM   900  N  N   . LEU A 1 114 ? 16.686  -5.561  -13.613 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   901  C  CA  . LEU A 1 114 ? 17.925  -5.274  -14.334 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   902  C  C   . LEU A 1 114 ? 19.065  -5.882  -13.530 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   903  O  O   . LEU A 1 114 ? 19.114  -5.699  -12.313 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   904  C  CB  . LEU A 1 114 ? 18.153  -3.762  -14.487 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   905  C  CG  . LEU A 1 114 ? 16.982  -2.900  -14.956 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   906  C  CD1 . LEU A 1 114 ? 17.344  -1.415  -14.946 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   907  C  CD2 . LEU A 1 114 ? 16.537  -3.333  -16.353 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   908  N  N   . HIS A 1 115 ? 19.972  -6.614  -14.189 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   909  C  CA  . HIS A 1 115 ? 21.075  -7.224  -13.462 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   910  C  C   . HIS A 1 115 ? 22.387  -7.118  -14.220 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   911  O  O   . HIS A 1 115 ? 22.443  -7.355  -15.434 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   912  C  CB  . HIS A 1 115 ? 20.801  -8.708  -13.168 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   913  C  CG  . HIS A 1 115 ? 21.885  -9.375  -12.369 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   914  N  ND1 . HIS A 1 115 ? 22.277  -8.931  -11.118 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   915  C  CD2 . HIS A 1 115 ? 22.657  -10.454 -12.645 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   916  C  CE1 . HIS A 1 115 ? 23.249  -9.707  -10.666 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   917  N  NE2 . HIS A 1 115 ? 23.495  -10.641 -11.571 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   918  N  N   . VAL A 1 116 ? 23.445  -6.804  -13.478 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   1 
ATOM   919  C  CA  . VAL A 1 116 ? 24.812  -6.804  -13.986 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  1 
ATOM   920  C  C   . VAL A 1 116 ? 25.497  -8.053  -13.444 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   1 
ATOM   921  O  O   . VAL A 1 116 ? 25.692  -8.192  -12.229 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   1 
ATOM   922  C  CB  . VAL A 1 116 ? 25.579  -5.542  -13.569 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  1 
ATOM   923  C  CG1 . VAL A 1 116 ? 26.949  -5.525  -14.214 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 1 
ATOM   924  C  CG2 . VAL A 1 116 ? 24.779  -4.281  -13.890 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 1 
ATOM   925  N  N   . GLY A 1 117 ? 25.862  -8.967  -14.334 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   926  C  CA  . GLY A 1 117 ? 26.538  -10.186 -13.928 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   927  C  C   . GLY A 1 117 ? 25.973  -11.453 -14.538 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   928  O  O   . GLY A 1 117 ? 24.781  -11.554 -14.845 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   929  N  N   . SER A 1 118 ? 26.841  -12.438 -14.707 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   1 
ATOM   930  C  CA  . SER A 1 118 ? 26.500  -13.709 -15.329 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  1 
ATOM   931  C  C   . SER A 1 118 ? 26.305  -14.797 -14.282 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   1 
ATOM   932  O  O   . SER A 1 118 ? 26.554  -14.615 -13.086 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   1 
ATOM   933  C  CB  . SER A 1 118 ? 27.599  -14.132 -16.296 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  1 
ATOM   934  O  OG  . SER A 1 118 ? 28.789  -14.351 -15.569 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  1 
ATOM   935  N  N   . LEU A 1 119 ? 25.860  -15.957 -14.764 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   1 
ATOM   936  C  CA  . LEU A 1 119 ? 25.755  -17.124 -13.900 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  1 
ATOM   937  C  C   . LEU A 1 119 ? 27.123  -17.538 -13.374 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   1 
ATOM   938  O  O   . LEU A 1 119 ? 27.248  -17.953 -12.214 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   1 
ATOM   939  C  CB  . LEU A 1 119 ? 25.099  -18.275 -14.668 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . LEU A 1 119 ? 25.120  -19.642 -13.981 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  1 
ATOM   941  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 24.437  -19.581 -12.629 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 1 
ATOM   942  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 24.466  -20.679 -14.880 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 1 
ATOM   943  N  N   . ALA A 1 120 ? 28.163  -17.449 -14.216 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   1 
ATOM   944  C  CA  . ALA A 1 120 ? 29.507  -17.803 -13.763 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  1 
ATOM   945  C  C   . ALA A 1 120 ? 29.938  -16.932 -12.591 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   1 
ATOM   946  O  O   . ALA A 1 120 ? 30.512  -17.427 -11.611 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   1 
ATOM   947  C  CB  . ALA A 1 120 ? 30.505  -17.680 -14.916 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  1 
ATOM   948  N  N   . GLN A 1 121 ? 29.659  -15.627 -12.676 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   1 
ATOM   949  C  CA  . GLN A 1 121 ? 29.997  -14.708 -11.597 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  1 
ATOM   950  C  C   . GLN A 1 121 ? 29.244  -15.058 -10.319 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   1 
ATOM   951  O  O   . GLN A 1 121 ? 29.814  -15.018 -9.220  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   1 
ATOM   952  C  CB  . GLN A 1 121 ? 29.688  -13.275 -12.037 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  1 
ATOM   953  C  CG  . GLN A 1 121 ? 29.822  -12.231 -10.937 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  1 
ATOM   954  C  CD  . GLN A 1 121 ? 29.642  -10.801 -11.450 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  1 
ATOM   955  O  OE1 . GLN A 1 121 ? 30.104  -10.443 -12.544 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 1 
ATOM   956  N  NE2 . GLN A 1 121 ? 28.957  -9.980  -10.663 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 1 
ATOM   957  N  N   . ARG A 1 122 ? 27.958  -15.404 -10.443 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
ATOM   958  C  CA  . ARG A 1 122 ? 27.165  -15.778 -9.274  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
ATOM   959  C  C   . ARG A 1 122 ? 27.700  -17.055 -8.629  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
ATOM   960  O  O   . ARG A 1 122 ? 27.797  -17.150 -7.403  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
ATOM   961  C  CB  . ARG A 1 122 ? 25.700  -15.953 -9.690  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
ATOM   962  C  CG  . ARG A 1 122 ? 24.768  -16.473 -8.607  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
ATOM   963  C  CD  . ARG A 1 122 ? 24.694  -15.510 -7.424  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
ATOM   964  N  NE  . ARG A 1 122 ? 24.361  -14.148 -7.842  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
ATOM   965  C  CZ  . ARG A 1 122 ? 23.121  -13.674 -7.949  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
ATOM   966  N  NH1 . ARG A 1 122 ? 22.081  -14.455 -7.676  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
ATOM   967  N  NH2 . ARG A 1 122 ? 22.913  -12.415 -8.328  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
ATOM   968  N  N   . LEU A 1 123 ? 28.048  -18.051 -9.437  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   969  C  CA  . LEU A 1 123 ? 28.572  -19.297 -8.884  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   970  C  C   . LEU A 1 123 ? 29.896  -19.070 -8.159  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   971  O  O   . LEU A 1 123 ? 30.098  -19.575 -7.052  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   972  C  CB  . LEU A 1 123 ? 28.728  -20.338 -9.998  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   973  C  CG  . LEU A 1 123 ? 27.425  -20.859 -10.605 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   974  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 27.699  -21.685 -11.870 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   975  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 26.638  -21.686 -9.590  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   976  N  N   . ALA A 1 124 ? 30.799  -18.288 -8.750  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   1 
ATOM   977  C  CA  . ALA A 1 124 ? 32.063  -17.988 -8.077  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  1 
ATOM   978  C  C   . ALA A 1 124 ? 31.829  -17.265 -6.754  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   1 
ATOM   979  O  O   . ALA A 1 124 ? 32.477  -17.577 -5.746  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   1 
ATOM   980  C  CB  . ALA A 1 124 ? 32.971  -17.154 -8.990  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  1 
ATOM   981  N  N   . ALA A 1 125 ? 30.908  -16.294 -6.737  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   1 
ATOM   982  C  CA  . ALA A 1 125 ? 30.607  -15.578 -5.498  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  1 
ATOM   983  C  C   . ALA A 1 125 ? 29.977  -16.501 -4.464  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   1 
ATOM   984  O  O   . ALA A 1 125 ? 30.228  -16.358 -3.259  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   1 
ATOM   985  C  CB  . ALA A 1 125 ? 29.688  -14.390 -5.782  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  1 
ATOM   986  N  N   . CYS A 1 126 ? 29.142  -17.443 -4.912  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   1 
ATOM   987  C  CA  . CYS A 1 126 ? 28.516  -18.366 -3.970  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  1 
ATOM   988  C  C   . CYS A 1 126 ? 29.516  -19.367 -3.406  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   1 
ATOM   989  O  O   . CYS A 1 126 ? 29.358  -19.821 -2.267  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   1 
ATOM   990  C  CB  . CYS A 1 126 ? 27.366  -19.108 -4.640  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  1 
ATOM   991  S  SG  . CYS A 1 126 ? 25.931  -18.102 -4.976  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  1 
ATOM   992  N  N   . ARG A 1 127 ? 30.536  -19.747 -4.179  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   1 
ATOM   993  C  CA  . ARG A 1 127 ? 31.565  -20.607 -3.604  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  1 
ATOM   994  C  C   . ARG A 1 127 ? 32.283  -19.896 -2.458  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   1 
ATOM   995  O  O   . ARG A 1 127 ? 32.610  -20.519 -1.443  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   1 
ATOM   996  C  CB  . ARG A 1 127 ? 32.557  -21.057 -4.676  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  1 
ATOM   997  C  CG  . ARG A 1 127 ? 31.966  -22.055 -5.644  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  1 
ATOM   998  C  CD  . ARG A 1 127 ? 33.014  -22.605 -6.582  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  1 
ATOM   999  N  NE  . ARG A 1 127 ? 32.396  -23.341 -7.681  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  1 
ATOM   1000 C  CZ  . ARG A 1 127 ? 32.140  -24.643 -7.653  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  1 
ATOM   1001 N  NH1 . ARG A 1 127 ? 32.452  -25.358 -6.581  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1 
ATOM   1002 N  NH2 . ARG A 1 127 ? 31.573  -25.228 -8.699  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1 
ATOM   1003 N  N   . GLU A 1 128 ? 32.509  -18.584 -2.593  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   1 
ATOM   1004 C  CA  . GLU A 1 128 ? 33.188  -17.837 -1.535  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  1 
ATOM   1005 C  C   . GLU A 1 128 ? 32.300  -17.648 -0.311  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   1 
ATOM   1006 O  O   . GLU A 1 128 ? 32.792  -17.697 0.822   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   1 
ATOM   1007 C  CB  . GLU A 1 128 ? 33.659  -16.480 -2.062  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  1 
ATOM   1008 C  CG  . GLU A 1 128 ? 34.692  -16.591 -3.182  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  1 
ATOM   1009 C  CD  . GLU A 1 128 ? 36.003  -17.240 -2.733  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  1 
ATOM   1010 O  OE1 . GLU A 1 128 ? 36.439  -17.004 -1.589  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 1 
ATOM   1011 O  OE2 . GLU A 1 128 ? 36.597  -17.990 -3.531  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 1 
ATOM   1012 N  N   . GLN A 1 129 ? 31.003  -17.406 -0.511  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . GLN A 1 129 ? 30.041  -17.262 0.584   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . GLN A 1 129 ? 28.802  -18.091 0.265   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   1015 O  O   . GLN A 1 129 ? 27.818  -17.580 -0.297  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . GLN A 1 129 ? 29.694  -15.795 0.837   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . GLN A 1 129 ? 30.790  -15.036 1.579   1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   1018 C  CD  . GLN A 1 129 ? 30.355  -13.638 2.017   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   1019 O  OE1 . GLN A 1 129 ? 29.308  -13.464 2.655   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   1020 N  NE2 . GLN A 1 129 ? 31.158  -12.639 1.673   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   1021 N  N   . PRO A 1 130 ? 28.814  -19.380 0.621   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   1 
ATOM   1022 C  CA  . PRO A 1 130 ? 27.708  -20.275 0.239   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  1 
ATOM   1023 C  C   . PRO A 1 130 ? 26.408  -19.936 0.955   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   1 
ATOM   1024 O  O   . PRO A 1 130 ? 26.394  -19.667 2.158   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   1 
ATOM   1025 C  CB  . PRO A 1 130 ? 28.197  -21.669 0.658   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  1 
ATOM   1026 C  CG  . PRO A 1 130 ? 29.602  -21.517 1.113   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  1 
ATOM   1027 C  CD  . PRO A 1 130 ? 29.971  -20.080 1.204   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  1 
ATOM   1028 N  N   . TYR A 1 131 ? 25.308  -19.988 0.210   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   1 
ATOM   1029 C  CA  . TYR A 1 131 ? 23.991  -19.922 0.831   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . TYR A 1 131 ? 23.801  -21.118 1.760   1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   1 
ATOM   1031 O  O   . TYR A 1 131 ? 24.504  -22.123 1.668   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   1 
ATOM   1032 C  CB  . TYR A 1 131 ? 22.876  -19.913 -0.222  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  1 
ATOM   1033 C  CG  . TYR A 1 131 ? 22.922  -18.811 -1.275  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  1 
ATOM   1034 C  CD1 . TYR A 1 131 ? 23.747  -17.698 -1.154  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1 
ATOM   1035 C  CD2 . TYR A 1 131 ? 22.102  -18.888 -2.400  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1 
ATOM   1036 C  CE1 . TYR A 1 131 ? 23.756  -16.699 -2.149  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1 
ATOM   1037 C  CE2 . TYR A 1 131 ? 22.117  -17.932 -3.382  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1 
ATOM   1038 C  CZ  . TYR A 1 131 ? 22.942  -16.835 -3.257  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  1 
ATOM   1039 O  OH  . TYR A 1 131 ? 22.926  -15.873 -4.242  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  1 
ATOM   1040 N  N   . LYS A 1 132 ? 22.830  -21.005 2.664   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   1041 C  CA  . LYS A 1 132 ? 22.558  -22.104 3.585   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   1042 C  C   . LYS A 1 132 ? 22.286  -23.404 2.825   1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   1043 O  O   . LYS A 1 132 ? 21.374  -23.473 1.995   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   1044 C  CB  . LYS A 1 132 ? 21.368  -21.760 4.482   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   1045 C  CG  . LYS A 1 132 ? 21.263  -22.647 5.693   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   1046 C  CD  . LYS A 1 132 ? 22.414  -22.357 6.657   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   1047 C  CE  . LYS A 1 132 ? 22.126  -22.885 8.058   1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   1048 N  NZ  . LYS A 1 132 ? 22.228  -24.369 8.174   1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   1049 N  N   . GLY A 1 133 ? 23.081  -24.430 3.122   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . GLY A 1 133 ? 22.906  -25.744 2.547   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . GLY A 1 133 ? 23.397  -25.895 1.127   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C   1 
ATOM   1052 O  O   . GLY A 1 133 ? 23.057  -26.887 0.473   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O   1 
ATOM   1053 N  N   . MET A 1 134 ? 24.193  -24.952 0.628   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   1 
ATOM   1054 C  CA  . MET A 1 134 ? 24.512  -24.911 -0.790  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  1 
ATOM   1055 C  C   . MET A 1 134 ? 25.540  -25.979 -1.151  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   1 
ATOM   1056 O  O   . MET A 1 134 ? 26.545  -26.157 -0.452  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   1 
ATOM   1057 C  CB  . MET A 1 134 ? 25.019  -23.522 -1.161  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  1 
ATOM   1058 C  CG  . MET A 1 134 ? 25.488  -23.401 -2.585  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  1 
ATOM   1059 S  SD  . MET A 1 134 ? 25.454  -21.659 -3.021  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  1 
ATOM   1060 C  CE  . MET A 1 134 ? 23.761  -21.399 -3.360  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  1 
ATOM   1061 N  N   . VAL A 1 135 ? 25.270  -26.703 -2.238  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   1 
ATOM   1062 C  CA  . VAL A 1 135 ? 26.189  -27.680 -2.800  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  1 
ATOM   1063 C  C   . VAL A 1 135 ? 26.340  -27.393 -4.287  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   1 
ATOM   1064 O  O   . VAL A 1 135 ? 25.421  -26.885 -4.935  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   1 
ATOM   1065 C  CB  . VAL A 1 135 ? 25.703  -29.125 -2.561  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  1 
ATOM   1066 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 25.828  -29.477 -1.078  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 
ATOM   1067 C  CG2 . VAL A 1 135 ? 24.274  -29.259 -3.006  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 
ATOM   1068 N  N   . PHE A 1 136 ? 27.517  -27.707 -4.819  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . PHE A 1 136 ? 27.856  -27.459 -6.213  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . PHE A 1 136 ? 28.051  -28.782 -6.943  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C   1 
ATOM   1071 O  O   . PHE A 1 136 ? 28.405  -29.790 -6.332  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O   1 
ATOM   1072 C  CB  . PHE A 1 136 ? 29.126  -26.614 -6.319  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB  1 
ATOM   1073 C  CG  . PHE A 1 136 ? 28.993  -25.262 -5.704  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG  1 
ATOM   1074 C  CD1 . PHE A 1 136 ? 29.289  -25.065 -4.365  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 1 
ATOM   1075 C  CD2 . PHE A 1 136 ? 28.553  -24.182 -6.462  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 1 
ATOM   1076 C  CE1 . PHE A 1 136 ? 29.158  -23.802 -3.789  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 1 
ATOM   1077 C  CE2 . PHE A 1 136 ? 28.424  -22.932 -5.897  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 1 
ATOM   1078 C  CZ  . PHE A 1 136 ? 28.721  -22.742 -4.553  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ  1 
ATOM   1079 N  N   . PHE A 1 137 ? 27.812  -28.777 -8.255  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . PHE A 1 137 ? 27.886  -29.986 -9.071  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . PHE A 1 137 ? 28.872  -29.781 -10.215 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   1082 O  O   . PHE A 1 137 ? 28.822  -28.761 -10.909 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . PHE A 1 137 ? 26.500  -30.363 -9.607  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . PHE A 1 137 ? 25.492  -30.596 -8.522  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   1085 C  CD1 . PHE A 1 137 ? 25.378  -31.841 -7.923  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   1086 C  CD2 . PHE A 1 137 ? 24.680  -29.563 -8.078  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   1087 C  CE1 . PHE A 1 137 ? 24.461  -32.058 -6.904  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   1088 C  CE2 . PHE A 1 137 ? 23.760  -29.771 -7.064  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   1089 C  CZ  . PHE A 1 137 ? 23.654  -31.020 -6.471  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   1090 N  N   . GLU A 1 138 ? 29.763  -30.752 -10.408 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   1 
ATOM   1091 C  CA  . GLU A 1 138 ? 30.818  -30.643 -11.414 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  1 
ATOM   1092 C  C   . GLU A 1 138 ? 30.297  -30.914 -12.822 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   1 
ATOM   1093 O  O   . GLU A 1 138 ? 29.691  -31.953 -13.083 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   1 
ATOM   1094 C  CB  . GLU A 1 138 ? 31.967  -31.605 -11.091 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  1 
ATOM   1095 N  N   . MET B 1 1   ? 21.666  0.538   -22.399 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1096 C  CA  . MET B 1 1   ? 20.557  -0.223  -22.961 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1097 C  C   . MET B 1 1   ? 20.640  -1.685  -22.565 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1098 O  O   . MET B 1 1   ? 21.708  -2.190  -22.203 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1099 C  CB  . MET B 1 1   ? 20.529  -0.108  -24.483 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1100 C  CG  . MET B 1 1   ? 21.794  -0.575  -25.172 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1101 S  SD  . MET B 1 1   ? 21.514  -0.936  -26.921 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1102 C  CE  . MET B 1 1   ? 20.497  0.459   -27.395 1.00 72.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1103 N  N   . LEU B 1 2   ? 19.503  -2.365  -22.637 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   1104 C  CA  . LEU B 1 2   ? 19.443  -3.767  -22.252 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1105 C  C   . LEU B 1 2   ? 19.966  -4.641  -23.383 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1106 O  O   . LEU B 1 2   ? 19.790  -4.333  -24.563 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1107 C  CB  . LEU B 1 2   ? 18.008  -4.152  -21.900 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . LEU B 1 2   ? 17.343  -3.179  -20.926 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1109 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 15.882  -3.551  -20.686 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1110 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 18.135  -3.150  -19.620 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1111 N  N   . SER B 1 3   ? 20.612  -5.748  -23.017 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   1 
ATOM   1112 C  CA  . SER B 1 3   ? 21.303  -6.575  -24.002 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  1 
ATOM   1113 C  C   . SER B 1 3   ? 20.713  -7.974  -24.163 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   1 
ATOM   1114 O  O   . SER B 1 3   ? 21.204  -8.744  -25.004 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   1 
ATOM   1115 C  CB  . SER B 1 3   ? 22.788  -6.691  -23.643 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  1 
ATOM   1116 O  OG  . SER B 1 3   ? 22.938  -7.291  -22.373 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  1 
ATOM   1117 N  N   . GLY B 1 4   ? 19.677  -8.317  -23.418 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . GLY B 1 4   ? 19.072  -9.631  -23.519 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . GLY B 1 4   ? 18.477  -10.059 -22.193 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   1120 O  O   . GLY B 1 4   ? 18.362  -9.273  -21.254 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   1121 N  N   . LEU B 1 5   ? 18.091  -11.334 -22.139 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   1 
ATOM   1122 C  CA  . LEU B 1 5   ? 17.602  -11.906 -20.893 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  1 
ATOM   1123 C  C   . LEU B 1 5   ? 18.786  -12.327 -20.037 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   1 
ATOM   1124 O  O   . LEU B 1 5   ? 19.673  -13.046 -20.505 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   1 
ATOM   1125 C  CB  . LEU B 1 5   ? 16.692  -13.111 -21.153 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  1 
ATOM   1126 C  CG  . LEU B 1 5   ? 15.991  -13.606 -19.885 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  1 
ATOM   1127 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 14.843  -12.688 -19.536 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 1 
ATOM   1128 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 15.500  -15.031 -20.037 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 1 
ATOM   1129 N  N   . ASN B 1 6   ? 18.811  -11.861 -18.791 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1130 C  CA  . ASN B 1 6   ? 19.898  -12.237 -17.901 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1131 C  C   . ASN B 1 6   ? 19.606  -13.564 -17.214 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1132 O  O   . ASN B 1 6   ? 20.441  -14.474 -17.232 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1133 C  CB  . ASN B 1 6   ? 20.137  -11.143 -16.860 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . ASN B 1 6   ? 21.360  -11.413 -16.009 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1135 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 21.276  -12.058 -14.954 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1136 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 22.514  -10.928 -16.469 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1137 N  N   . HIS B 1 7   ? 18.429  -13.687 -16.602 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1138 C  CA  . HIS B 1 7   ? 18.011  -14.966 -16.044 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1139 C  C   . HIS B 1 7   ? 16.492  -15.009 -15.908 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1140 O  O   . HIS B 1 7   ? 15.813  -13.977 -15.900 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1141 C  CB  . HIS B 1 7   ? 18.712  -15.253 -14.701 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . HIS B 1 7   ? 18.464  -14.233 -13.627 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1143 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 19.264  -13.121 -13.455 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1144 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 17.546  -14.191 -12.631 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1145 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 18.842  -12.435 -12.407 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1146 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 17.796  -13.059 -11.895 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1147 N  N   . LEU B 1 8   ? 15.974  -16.232 -15.814 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1148 C  CA  . LEU B 1 8   ? 14.565  -16.522 -15.564 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1149 C  C   . LEU B 1 8   ? 14.467  -17.184 -14.199 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1150 O  O   . LEU B 1 8   ? 15.197  -18.139 -13.930 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1151 C  CB  . LEU B 1 8   ? 13.999  -17.470 -16.638 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . LEU B 1 8   ? 12.618  -18.124 -16.451 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1153 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 11.524  -17.067 -16.448 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1154 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 12.318  -19.173 -17.521 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1155 N  N   . THR B 1 9   ? 13.583  -16.684 -13.338 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1156 C  CA  . THR B 1 9   ? 13.394  -17.259 -12.011 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1157 C  C   . THR B 1 9   ? 11.960  -17.738 -11.840 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1158 O  O   . THR B 1 9   ? 11.011  -16.974 -12.060 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1159 C  CB  . THR B 1 9   ? 13.743  -16.247 -10.913 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1160 O  OG1 . THR B 1 9   ? 15.138  -15.961 -10.982 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1161 C  CG2 . THR B 1 9   ? 13.442  -16.828 -9.534  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1162 N  N   . LEU B 1 10  ? 11.810  -19.001 -11.437 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1163 C  CA  . LEU B 1 10  ? 10.510  -19.616 -11.215 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1164 C  C   . LEU B 1 10  ? 10.356  -19.943 -9.735  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1165 O  O   . LEU B 1 10  ? 11.217  -20.612 -9.150  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1166 C  CB  . LEU B 1 10  ? 10.359  -20.893 -12.045 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . LEU B 1 10  ? 10.579  -20.733 -13.561 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1168 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 10.436  -22.096 -14.242 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1169 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 9.586   -19.725 -14.158 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1170 N  N   . ALA B 1 11  ? 9.252   -19.486 -9.141  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1171 C  CA  . ALA B 1 11  ? 8.897   -19.885 -7.783  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1172 C  C   . ALA B 1 11  ? 8.367   -21.312 -7.800  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1173 O  O   . ALA B 1 11  ? 7.524   -21.655 -8.639  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1174 C  CB  . ALA B 1 11  ? 7.844   -18.930 -7.213  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1175 N  N   . VAL B 1 12  ? 8.871   -22.152 -6.886  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1176 C  CA  . VAL B 1 12  ? 8.470   -23.551 -6.836  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1177 C  C   . VAL B 1 12  ? 8.028   -23.906 -5.422  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1178 O  O   . VAL B 1 12  ? 8.511   -23.338 -4.433  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1179 C  CB  . VAL B 1 12  ? 9.598   -24.503 -7.333  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1180 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 9.995   -24.160 -8.776  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1181 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 10.827  -24.485 -6.392  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1182 N  N   . SER B 1 13  ? 7.091   -24.853 -5.325  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   1183 C  CA  . SER B 1 13  ? 6.572   -25.243 -4.013  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   1184 C  C   . SER B 1 13  ? 7.376   -26.357 -3.347  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   1185 O  O   . SER B 1 13  ? 7.409   -26.429 -2.106  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   1186 C  CB  . SER B 1 13  ? 5.110   -25.682 -4.127  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   1187 O  OG  . SER B 1 13  ? 4.984   -26.872 -4.891  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   1188 N  N   . GLN B 1 14  ? 7.998   -27.241 -4.134  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   1 
ATOM   1189 C  CA  . GLN B 1 14  ? 8.803   -28.349 -3.619  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  1 
ATOM   1190 C  C   . GLN B 1 14  ? 10.088  -28.402 -4.428  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   1 
ATOM   1191 O  O   . GLN B 1 14  ? 10.050  -28.615 -5.641  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   1 
ATOM   1192 C  CB  . GLN B 1 14  ? 8.046   -29.679 -3.707  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . GLN B 1 14  ? 6.727   -29.689 -2.954  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  1 
ATOM   1194 C  CD  . GLN B 1 14  ? 6.026   -31.039 -3.026  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  1 
ATOM   1195 O  OE1 . GLN B 1 14  ? 6.671   -32.087 -3.048  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 1 
ATOM   1196 N  NE2 . GLN B 1 14  ? 4.697   -31.017 -3.066  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 1 
ATOM   1197 N  N   . LEU B 1 15  ? 11.222  -28.184 -3.767  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1198 C  CA  . LEU B 1 15  ? 12.461  -27.963 -4.503  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1199 C  C   . LEU B 1 15  ? 12.937  -29.231 -5.210  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1200 O  O   . LEU B 1 15  ? 13.264  -29.191 -6.406  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1201 C  CB  . LEU B 1 15  ? 13.532  -27.411 -3.564  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . LEU B 1 15  ? 14.865  -27.028 -4.202  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1203 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 14.677  -26.032 -5.349  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1204 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 15.806  -26.500 -3.126  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1205 N  N   . ALA B 1 16  ? 12.955  -30.374 -4.507  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ALA B 1 16  ? 13.501  -31.581 -5.126  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ALA B 1 16  ? 12.697  -32.029 -6.343  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1208 O  O   . ALA B 1 16  ? 13.312  -32.346 -7.379  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ALA B 1 16  ? 13.624  -32.706 -4.092  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1210 N  N   . PRO B 1 17  ? 11.360  -32.080 -6.307  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N   1 
ATOM   1211 C  CA  . PRO B 1 17  ? 10.629  -32.467 -7.524  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA  1 
ATOM   1212 C  C   . PRO B 1 17  ? 10.843  -31.512 -8.688  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C   1 
ATOM   1213 O  O   . PRO B 1 17  ? 10.890  -31.950 -9.847  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O   1 
ATOM   1214 C  CB  . PRO B 1 17  ? 9.167   -32.491 -7.058  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB  1 
ATOM   1215 C  CG  . PRO B 1 17  ? 9.245   -32.756 -5.594  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG  1 
ATOM   1216 C  CD  . PRO B 1 17  ? 10.472  -32.045 -5.126  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD  1 
ATOM   1217 N  N   . SER B 1 18  ? 10.977  -30.216 -8.417  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1218 C  CA  . SER B 1 18  ? 11.203  -29.255 -9.494  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1219 C  C   . SER B 1 18  ? 12.603  -29.390 -10.077 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1220 O  O   . SER B 1 18  ? 12.769  -29.332 -11.299 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1221 C  CB  . SER B 1 18  ? 10.966  -27.833 -8.995  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1222 O  OG  . SER B 1 18  ? 9.607   -27.658 -8.668  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1223 N  N   . VAL B 1 19  ? 13.622  -29.581 -9.231  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N   1 
ATOM   1224 C  CA  . VAL B 1 19  ? 14.966  -29.834 -9.759  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA  1 
ATOM   1225 C  C   . VAL B 1 19  ? 14.967  -31.070 -10.644 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C   1 
ATOM   1226 O  O   . VAL B 1 19  ? 15.554  -31.068 -11.738 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O   1 
ATOM   1227 C  CB  . VAL B 1 19  ? 15.993  -29.956 -8.616  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB  1 
ATOM   1228 C  CG1 . VAL B 1 19  ? 17.348  -30.410 -9.161  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1 1 
ATOM   1229 C  CG2 . VAL B 1 19  ? 16.138  -28.618 -7.879  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2 1 
ATOM   1230 N  N   . ALA B 1 20  ? 14.305  -32.142 -10.192 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   1231 C  CA  . ALA B 1 20  ? 14.228  -33.368 -10.982 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   1232 C  C   . ALA B 1 20  ? 13.543  -33.131 -12.323 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   1233 O  O   . ALA B 1 20  ? 13.939  -33.701 -13.347 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   1234 C  CB  . ALA B 1 20  ? 13.499  -34.450 -10.181 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   1235 N  N   . PHE B 1 21  ? 12.510  -32.294 -12.335 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1236 C  CA  . PHE B 1 21  ? 11.814  -31.972 -13.575 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1237 C  C   . PHE B 1 21  ? 12.743  -31.270 -14.564 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1238 O  O   . PHE B 1 21  ? 12.878  -31.693 -15.718 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1239 C  CB  . PHE B 1 21  ? 10.601  -31.099 -13.253 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . PHE B 1 21  ? 9.770   -30.744 -14.443 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1241 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 8.756   -31.586 -14.874 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1242 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 9.985   -29.548 -15.123 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1243 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 7.975   -31.247 -15.976 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1244 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 9.205   -29.199 -16.227 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1245 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 8.195   -30.051 -16.648 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1246 N  N   . TYR B 1 22  ? 13.387  -30.185 -14.134 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1247 C  CA  . TYR B 1 22  ? 14.180  -29.399 -15.071 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1248 C  C   . TYR B 1 22  ? 15.495  -30.085 -15.422 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1249 O  O   . TYR B 1 22  ? 15.940  -30.029 -16.578 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1250 C  CB  . TYR B 1 22  ? 14.412  -27.991 -14.510 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . TYR B 1 22  ? 13.136  -27.184 -14.589 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1252 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 12.732  -26.606 -15.792 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1253 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 12.310  -27.031 -13.474 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1254 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 11.545  -25.892 -15.886 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1255 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 11.123  -26.344 -13.564 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1256 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 10.737  -25.763 -14.783 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1257 O  OH  . TYR B 1 22  ? 9.562   -25.055 -14.893 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1258 N  N   . GLN B 1 23  ? 16.131  -30.736 -14.449 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   1 
ATOM   1259 C  CA  . GLN B 1 23  ? 17.380  -31.435 -14.732 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  1 
ATOM   1260 C  C   . GLN B 1 23  ? 17.146  -32.739 -15.486 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   1 
ATOM   1261 O  O   . GLN B 1 23  ? 17.771  -32.966 -16.522 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   1 
ATOM   1262 C  CB  . GLN B 1 23  ? 18.149  -31.714 -13.439 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  1 
ATOM   1263 C  CG  . GLN B 1 23  ? 19.499  -32.357 -13.666 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  1 
ATOM   1264 C  CD  . GLN B 1 23  ? 20.100  -32.915 -12.385 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  1 
ATOM   1265 O  OE1 . GLN B 1 23  ? 19.393  -33.141 -11.403 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 1 
ATOM   1266 N  NE2 . GLN B 1 23  ? 21.407  -33.120 -12.382 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 1 
ATOM   1267 N  N   . GLN B 1 24  ? 16.263  -33.615 -14.983 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   1 
ATOM   1268 C  CA  . GLN B 1 24  ? 16.168  -34.956 -15.558 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  1 
ATOM   1269 C  C   . GLN B 1 24  ? 15.188  -35.052 -16.725 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   1 
ATOM   1270 O  O   . GLN B 1 24  ? 15.508  -35.678 -17.740 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   1 
ATOM   1271 C  CB  . GLN B 1 24  ? 15.779  -35.986 -14.488 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  1 
ATOM   1272 C  CG  . GLN B 1 24  ? 16.730  -36.059 -13.295 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  1 
ATOM   1273 C  CD  . GLN B 1 24  ? 18.136  -36.459 -13.680 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  1 
ATOM   1274 O  OE1 . GLN B 1 24  ? 18.370  -37.013 -14.758 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 1 
ATOM   1275 N  NE2 . GLN B 1 24  ? 19.085  -36.191 -12.797 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 1 
ATOM   1276 N  N   . LEU B 1 25  ? 13.991  -34.472 -16.610 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   1 
ATOM   1277 C  CA  . LEU B 1 25  ? 13.040  -34.563 -17.717 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  1 
ATOM   1278 C  C   . LEU B 1 25  ? 13.363  -33.589 -18.847 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   1 
ATOM   1279 O  O   . LEU B 1 25  ? 13.171  -33.920 -20.023 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   1 
ATOM   1280 C  CB  . LEU B 1 25  ? 11.615  -34.328 -17.221 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  1 
ATOM   1281 C  CG  . LEU B 1 25  ? 11.036  -35.434 -16.344 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  1 
ATOM   1282 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 9.527   -35.301 -16.253 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 1 
ATOM   1283 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 11.426  -36.812 -16.863 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 1 
ATOM   1284 N  N   . LEU B 1 26  ? 13.829  -32.379 -18.531 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1285 C  CA  . LEU B 1 26  ? 14.155  -31.420 -19.580 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1286 C  C   . LEU B 1 26  ? 15.637  -31.391 -19.928 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1287 O  O   . LEU B 1 26  ? 16.014  -30.737 -20.912 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1288 C  CB  . LEU B 1 26  ? 13.687  -30.012 -19.184 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1289 C  CG  . LEU B 1 26  ? 12.169  -29.871 -19.052 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1290 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 11.772  -28.411 -18.849 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1291 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 11.439  -30.463 -20.261 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1292 N  N   . GLY B 1 27  ? 16.478  -32.088 -19.163 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1293 C  CA  . GLY B 1 27  ? 17.880  -32.220 -19.519 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1294 C  C   . GLY B 1 27  ? 18.731  -30.994 -19.279 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1295 O  O   . GLY B 1 27  ? 19.821  -30.890 -19.851 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1296 N  N   . MET B 1 28  ? 18.274  -30.064 -18.446 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   1 
ATOM   1297 C  CA  . MET B 1 28  ? 19.073  -28.890 -18.139 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  1 
ATOM   1298 C  C   . MET B 1 28  ? 20.206  -29.244 -17.177 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   1 
ATOM   1299 O  O   . MET B 1 28  ? 20.168  -30.255 -16.466 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   1 
ATOM   1300 C  CB  . MET B 1 28  ? 18.200  -27.777 -17.551 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . MET B 1 28  ? 17.096  -27.328 -18.504 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  1 
ATOM   1302 S  SD  . MET B 1 28  ? 16.150  -25.943 -17.830 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  1 
ATOM   1303 C  CE  . MET B 1 28  ? 14.865  -25.807 -19.071 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  1 
ATOM   1304 N  N   . THR B 1 29  ? 21.227  -28.394 -17.165 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 29  THR B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . THR B 1 29  ? 22.434  -28.628 -16.384 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . THR B 1 29  ? 22.237  -28.054 -14.990 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 29  THR B C   1 
ATOM   1307 O  O   . THR B 1 29  ? 21.997  -26.851 -14.847 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 29  THR B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . THR B 1 29  ? 23.646  -27.982 -17.057 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CB  1 
ATOM   1309 O  OG1 . THR B 1 29  ? 23.889  -28.614 -18.322 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 29  THR B OG1 1 
ATOM   1310 C  CG2 . THR B 1 29  ? 24.885  -28.111 -16.185 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CG2 1 
ATOM   1311 N  N   . LEU B 1 30  ? 22.345  -28.897 -13.965 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1312 C  CA  . LEU B 1 30  ? 22.257  -28.434 -12.583 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1313 C  C   . LEU B 1 30  ? 23.639  -27.979 -12.119 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1314 O  O   . LEU B 1 30  ? 24.591  -28.769 -12.130 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1315 C  CB  . LEU B 1 30  ? 21.708  -29.542 -11.680 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . LEU B 1 30  ? 21.638  -29.232 -10.182 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1317 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 20.684  -28.078 -9.896  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1318 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 21.236  -30.480 -9.405  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1319 N  N   . HIS B 1 31  ? 23.757  -26.707 -11.725 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   1 
ATOM   1320 C  CA  . HIS B 1 31  ? 25.041  -26.176 -11.274 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  1 
ATOM   1321 C  C   . HIS B 1 31  ? 25.167  -26.112 -9.759  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   1 
ATOM   1322 O  O   . HIS B 1 31  ? 26.252  -26.352 -9.215  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   1 
ATOM   1323 C  CB  . HIS B 1 31  ? 25.266  -24.775 -11.849 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . HIS B 1 31  ? 25.428  -24.761 -13.333 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  1 
ATOM   1325 N  ND1 . HIS B 1 31  ? 26.626  -25.047 -13.953 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 1 
ATOM   1326 C  CD2 . HIS B 1 31  ? 24.541  -24.512 -14.324 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 1 
ATOM   1327 C  CE1 . HIS B 1 31  ? 26.472  -24.967 -15.262 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 1 
ATOM   1328 N  NE2 . HIS B 1 31  ? 25.217  -24.638 -15.513 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 1 
ATOM   1329 N  N   . ALA B 1 32  ? 24.085  -25.778 -9.064  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   1 
ATOM   1330 C  CA  . ALA B 1 32  ? 24.156  -25.616 -7.623  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  1 
ATOM   1331 C  C   . ALA B 1 32  ? 22.757  -25.729 -7.054  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   1 
ATOM   1332 O  O   . ALA B 1 32  ? 21.767  -25.461 -7.738  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   1 
ATOM   1333 C  CB  . ALA B 1 32  ? 24.791  -24.275 -7.243  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  1 
ATOM   1334 N  N   . ARG B 1 33  ? 22.691  -26.133 -5.792  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . ARG B 1 33  ? 21.431  -26.289 -5.096  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . ARG B 1 33  ? 21.667  -25.887 -3.647  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1337 O  O   . ARG B 1 33  ? 22.745  -26.132 -3.110  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . ARG B 1 33  ? 20.964  -27.743 -5.206  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . ARG B 1 33  ? 19.664  -28.040 -4.579  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1340 C  CD  . ARG B 1 33  ? 19.383  -29.534 -4.711  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1341 N  NE  . ARG B 1 33  ? 18.172  -29.881 -3.986  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1342 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 17.391  -30.912 -4.275  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1343 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 17.675  -31.722 -5.298  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1344 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 16.317  -31.119 -3.533  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1345 N  N   . TRP B 1 34  ? 20.682  -25.247 -3.029  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . TRP B 1 34  ? 20.781  -24.875 -1.621  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . TRP B 1 34  ? 19.423  -25.117 -0.976  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   1 
ATOM   1348 O  O   . TRP B 1 34  ? 18.513  -25.663 -1.607  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   1 
ATOM   1349 C  CB  . TRP B 1 34  ? 21.306  -23.440 -1.458  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  1 
ATOM   1350 C  CG  . TRP B 1 34  ? 20.427  -22.336 -1.997  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  1 
ATOM   1351 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 19.597  -21.522 -1.274  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 1 
ATOM   1352 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 20.324  -21.900 -3.361  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 1 
ATOM   1353 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 18.971  -20.624 -2.109  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 1 
ATOM   1354 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 19.402  -20.835 -3.391  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 1 
ATOM   1355 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 20.911  -22.318 -4.560  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 1 
ATOM   1356 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 19.067  -20.175 -4.570  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 1 
ATOM   1357 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 20.592  -21.645 -5.725  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 1 
ATOM   1358 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 19.666  -20.602 -5.723  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 1 
ATOM   1359 N  N   . ASP B 1 35  ? 19.284  -24.753 0.304   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   1 
ATOM   1360 C  CA  . ASP B 1 35  ? 18.053  -25.124 1.001   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  1 
ATOM   1361 C  C   . ASP B 1 35  ? 16.816  -24.480 0.387   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   1 
ATOM   1362 O  O   . ASP B 1 35  ? 15.708  -25.012 0.540   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   1 
ATOM   1363 C  CB  . ASP B 1 35  ? 18.145  -24.772 2.485   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  1 
ATOM   1364 C  CG  . ASP B 1 35  ? 19.074  -25.703 3.247   1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  1 
ATOM   1365 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 19.510  -26.728 2.680   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 1 
ATOM   1366 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 19.375  -25.398 4.411   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 1 
ATOM   1367 N  N   . SER B 1 36  ? 16.967  -23.356 -0.313  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   1 
ATOM   1368 C  CA  . SER B 1 36  ? 15.791  -22.679 -0.844  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   1369 C  C   . SER B 1 36  ? 15.898  -22.367 -2.332  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   1 
ATOM   1370 O  O   . SER B 1 36  ? 15.182  -21.482 -2.809  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   1 
ATOM   1371 C  CB  . SER B 1 36  ? 15.502  -21.398 -0.066  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   1372 O  OG  . SER B 1 36  ? 16.604  -20.532 -0.148  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   1373 N  N   . GLY B 1 37  ? 16.738  -23.073 -3.085  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1374 C  CA  . GLY B 1 37  ? 16.752  -22.821 -4.517  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1375 C  C   . GLY B 1 37  ? 17.746  -23.681 -5.267  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1376 O  O   . GLY B 1 37  ? 18.404  -24.563 -4.707  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1377 N  N   . ALA B 1 38  ? 17.831  -23.409 -6.568  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1378 C  CA  . ALA B 1 38  ? 18.778  -24.099 -7.430  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1379 C  C   . ALA B 1 38  ? 19.084  -23.220 -8.630  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1380 O  O   . ALA B 1 38  ? 18.268  -22.385 -9.028  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1381 C  CB  . ALA B 1 38  ? 18.236  -25.456 -7.897  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1382 N  N   . TYR B 1 39  ? 20.280  -23.403 -9.186  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1383 C  CA  . TYR B 1 39  ? 20.693  -22.753 -10.424 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1384 C  C   . TYR B 1 39  ? 20.927  -23.810 -11.491 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1385 O  O   . TYR B 1 39  ? 21.696  -24.755 -11.279 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1386 C  CB  . TYR B 1 39  ? 21.974  -21.943 -10.242 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1387 C  CG  . TYR B 1 39  ? 21.859  -20.731 -9.356  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1388 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 20.730  -19.914 -9.384  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1389 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 22.893  -20.392 -8.493  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1390 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 20.642  -18.769 -8.568  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1391 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 22.814  -19.275 -7.675  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1392 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 21.690  -18.469 -7.708  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1393 O  OH  . TYR B 1 39  ? 21.637  -17.353 -6.889  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1394 N  N   . LEU B 1 40  ? 20.293  -23.625 -12.646 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   1 
ATOM   1395 C  CA  . LEU B 1 40  ? 20.474  -24.501 -13.787 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  1 
ATOM   1396 C  C   . LEU B 1 40  ? 20.769  -23.648 -15.008 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   1 
ATOM   1397 O  O   . LEU B 1 40  ? 20.542  -22.435 -15.011 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   1 
ATOM   1398 C  CB  . LEU B 1 40  ? 19.248  -25.375 -14.047 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . LEU B 1 40  ? 18.790  -26.233 -12.865 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  1 
ATOM   1400 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 17.645  -25.581 -12.100 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 1 
ATOM   1401 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 18.374  -27.599 -13.378 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 1 
ATOM   1402 N  N   . SER B 1 41  ? 21.278  -24.287 -16.053 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 41  SER B N   1 
ATOM   1403 C  CA  . SER B 1 41  ? 21.474  -23.603 -17.319 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA  1 
ATOM   1404 C  C   . SER B 1 41  ? 20.949  -24.464 -18.458 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 41  SER B C   1 
ATOM   1405 O  O   . SER B 1 41  ? 20.907  -25.697 -18.375 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 41  SER B O   1 
ATOM   1406 C  CB  . SER B 1 41  ? 22.954  -23.238 -17.560 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB  1 
ATOM   1407 O  OG  . SER B 1 41  ? 23.761  -24.397 -17.711 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG  1 
ATOM   1408 N  N   . CYS B 1 42  ? 20.545  -23.786 -19.527 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . CYS B 1 42  ? 19.959  -24.408 -20.714 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . CYS B 1 42  ? 20.502  -23.604 -21.894 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B C   1 
ATOM   1411 O  O   . CYS B 1 42  ? 19.937  -22.570 -22.264 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . CYS B 1 42  ? 18.438  -24.383 -20.638 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CB  1 
ATOM   1413 S  SG  . CYS B 1 42  ? 17.595  -25.112 -22.039 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 42  CYS B SG  1 
ATOM   1414 N  N   . GLY B 1 43  ? 21.607  -24.074 -22.469 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   1 
ATOM   1415 C  CA  . GLY B 1 43  ? 22.339  -23.220 -23.393 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  1 
ATOM   1416 C  C   . GLY B 1 43  ? 22.794  -21.966 -22.663 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   1 
ATOM   1417 O  O   . GLY B 1 43  ? 23.420  -22.035 -21.598 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   1 
ATOM   1418 N  N   . ASP B 1 44  ? 22.466  -20.801 -23.227 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N   1 
ATOM   1419 C  CA  . ASP B 1 44  ? 22.795  -19.528 -22.597 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  1 
ATOM   1420 C  C   . ASP B 1 44  ? 21.821  -19.137 -21.499 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C   1 
ATOM   1421 O  O   . ASP B 1 44  ? 22.078  -18.155 -20.789 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O   1 
ATOM   1422 C  CB  . ASP B 1 44  ? 22.817  -18.396 -23.627 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  1 
ATOM   1423 C  CG  . ASP B 1 44  ? 24.015  -18.456 -24.545 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  1 
ATOM   1424 O  OD1 . ASP B 1 44  ? 25.009  -19.118 -24.182 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 1 
ATOM   1425 O  OD2 . ASP B 1 44  ? 23.965  -17.815 -25.619 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 1 
ATOM   1426 N  N   . LEU B 1 45  ? 20.709  -19.854 -21.350 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1427 C  CA  . LEU B 1 45  ? 19.706  -19.480 -20.364 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1428 C  C   . LEU B 1 45  ? 20.173  -19.845 -18.965 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1429 O  O   . LEU B 1 45  ? 20.566  -20.985 -18.707 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1430 C  CB  . LEU B 1 45  ? 18.374  -20.169 -20.646 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . LEU B 1 45  ? 17.318  -19.917 -19.568 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1432 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 16.897  -18.441 -19.533 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1433 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 16.125  -20.833 -19.776 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1434 N  N   . TRP B 1 46  ? 20.117  -18.870 -18.071 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . TRP B 1 46  ? 20.314  -19.064 -16.642 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . TRP B 1 46  ? 18.925  -19.194 -16.021 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1437 O  O   . TRP B 1 46  ? 18.132  -18.247 -16.055 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . TRP B 1 46  ? 21.112  -17.887 -16.077 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . TRP B 1 46  ? 21.241  -17.799 -14.569 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1440 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 20.863  -18.734 -13.629 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1441 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 21.821  -16.708 -13.838 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1442 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 21.161  -18.269 -12.360 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1443 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 21.746  -17.032 -12.463 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1444 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 22.388  -15.483 -14.217 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1445 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 22.220  -16.173 -11.466 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1446 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 22.856  -14.635 -13.232 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1447 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 22.766  -14.974 -11.873 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1448 N  N   . LEU B 1 47  ? 18.607  -20.385 -15.510 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . LEU B 1 47  ? 17.334  -20.647 -14.847 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . LEU B 1 47  ? 17.554  -20.754 -13.347 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1451 O  O   . LEU B 1 47  ? 18.453  -21.472 -12.900 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1452 C  CB  . LEU B 1 47  ? 16.686  -21.931 -15.365 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1453 C  CG  . LEU B 1 47  ? 15.431  -22.395 -14.621 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1454 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 14.284  -21.384 -14.789 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1455 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 15.017  -23.776 -15.071 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1456 N  N   A CYS B 1 48  ? 16.759  -20.020 -12.570 0.49 18.77 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   1457 N  N   B CYS B 1 48  ? 16.740  -20.035 -12.578 0.51 18.81 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   1458 C  CA  A CYS B 1 48  ? 16.778  -20.137 -11.116 0.49 17.94 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   1459 C  CA  B CYS B 1 48  ? 16.757  -20.118 -11.124 0.51 17.87 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   1460 C  C   A CYS B 1 48  ? 15.445  -20.683 -10.633 0.49 18.08 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   1461 C  C   B CYS B 1 48  ? 15.433  -20.690 -10.643 0.51 18.24 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   1462 O  O   A CYS B 1 48  ? 14.385  -20.181 -11.028 0.49 18.34 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   1463 O  O   B CYS B 1 48  ? 14.366  -20.216 -11.052 0.51 18.90 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   1464 C  CB  A CYS B 1 48  ? 17.061  -18.796 -10.428 0.49 20.95 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   1465 C  CB  B CYS B 1 48  ? 16.995  -18.744 -10.489 0.51 20.96 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   1466 S  SG  A CYS B 1 48  ? 16.858  -18.850 -8.619  0.49 22.35 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1467 S  SG  B CYS B 1 48  ? 18.354  -17.816 -11.233 0.51 21.33 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1468 N  N   . LEU B 1 49  ? 15.506  -21.702 -9.776  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1469 C  CA  . LEU B 1 49  ? 14.350  -22.188 -9.041  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1470 C  C   . LEU B 1 49  ? 14.420  -21.600 -7.643  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1471 O  O   . LEU B 1 49  ? 15.470  -21.667 -6.996  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1472 C  CB  . LEU B 1 49  ? 14.334  -23.713 -8.956  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1473 C  CG  . LEU B 1 49  ? 14.377  -24.403 -10.322 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1474 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 14.262  -25.938 -10.205 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1475 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 13.284  -23.830 -11.242 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1476 N  N   . SER B 1 50  ? 13.318  -21.017 -7.186  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   1 
ATOM   1477 C  CA  . SER B 1 50  ? 13.261  -20.375 -5.878  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  1 
ATOM   1478 C  C   . SER B 1 50  ? 12.160  -21.043 -5.064  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   1 
ATOM   1479 O  O   . SER B 1 50  ? 10.985  -21.014 -5.456  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   1 
ATOM   1480 C  CB  . SER B 1 50  ? 13.013  -18.868 -6.033  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  1 
ATOM   1481 O  OG  . SER B 1 50  ? 13.013  -18.211 -4.779  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  1 
ATOM   1482 N  N   . LEU B 1 51  ? 12.540  -21.665 -3.947  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . LEU B 1 51  ? 11.559  -22.304 -3.076  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . LEU B 1 51  ? 10.707  -21.227 -2.416  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   1485 O  O   . LEU B 1 51  ? 11.229  -20.387 -1.687  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   1486 C  CB  . LEU B 1 51  ? 12.266  -23.171 -2.032  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   1487 C  CG  . LEU B 1 51  ? 11.332  -23.912 -1.085  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   1488 C  CD1 . LEU B 1 51  ? 10.428  -24.885 -1.869  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   1489 C  CD2 . LEU B 1 51  ? 12.150  -24.639 -0.026  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   1490 N  N   . ASP B 1 52  ? 9.402   -21.232 -2.682  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . ASP B 1 52  ? 8.515   -20.144 -2.267  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . ASP B 1 52  ? 7.320   -20.757 -1.553  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   1493 O  O   . ASP B 1 52  ? 6.564   -21.538 -2.173  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . ASP B 1 52  ? 8.073   -19.300 -3.473  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . ASP B 1 52  ? 7.496   -17.930 -3.079  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   1496 O  OD1 . ASP B 1 52  ? 6.892   -17.816 -1.993  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   1497 O  OD2 . ASP B 1 52  ? 7.650   -16.960 -3.874  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   1498 N  N   . PRO B 1 53  ? 7.102   -20.453 -0.268  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . PRO B 1 53  ? 5.905   -20.979 0.408   1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . PRO B 1 53  ? 4.623   -20.460 -0.198  1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   1 
ATOM   1501 O  O   . PRO B 1 53  ? 3.570   -21.089 -0.043  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . PRO B 1 53  ? 6.079   -20.505 1.860   1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . PRO B 1 53  ? 7.011   -19.336 1.785   1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  1 
ATOM   1504 C  CD  . PRO B 1 53  ? 7.942   -19.643 0.636   1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  1 
ATOM   1505 N  N   . GLN B 1 54  ? 4.692   -19.330 -0.898  1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   1 
ATOM   1506 C  CA  . GLN B 1 54  ? 3.531   -18.716 -1.522  1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  1 
ATOM   1507 C  C   . GLN B 1 54  ? 3.083   -19.455 -2.781  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   1 
ATOM   1508 O  O   . GLN B 1 54  ? 1.931   -19.292 -3.202  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   1 
ATOM   1509 C  CB  . GLN B 1 54  ? 3.871   -17.254 -1.837  1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  1 
ATOM   1510 C  CG  . GLN B 1 54  ? 2.863   -16.483 -2.680  1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  1 
ATOM   1511 C  CD  . GLN B 1 54  ? 2.934   -15.009 -2.412  1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  1 
ATOM   1512 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 3.924   -14.505 -1.839  1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 1 
ATOM   1513 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 1.906   -14.288 -2.848  1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 1 
ATOM   1514 N  N   . ARG B 1 55  ? 3.955   -20.271 -3.382  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N   1 
ATOM   1515 C  CA  . ARG B 1 55  ? 3.670   -20.845 -4.694  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA  1 
ATOM   1516 C  C   . ARG B 1 55  ? 2.499   -21.822 -4.629  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C   1 
ATOM   1517 O  O   . ARG B 1 55  ? 2.558   -22.832 -3.918  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O   1 
ATOM   1518 C  CB  . ARG B 1 55  ? 4.903   -21.553 -5.247  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB  1 
ATOM   1519 C  CG  . ARG B 1 55  ? 4.658   -22.180 -6.629  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG  1 
ATOM   1520 C  CD  . ARG B 1 55  ? 4.179   -21.115 -7.613  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD  1 
ATOM   1521 N  NE  . ARG B 1 55  ? 3.487   -21.686 -8.771  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE  1 
ATOM   1522 C  CZ  . ARG B 1 55  ? 3.194   -21.005 -9.877  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ  1 
ATOM   1523 N  NH1 . ARG B 1 55  ? 3.562   -19.734 -9.979  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1 1 
ATOM   1524 N  NH2 . ARG B 1 55  ? 2.573   -21.605 -10.894 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2 1 
ATOM   1525 N  N   . ARG B 1 56  ? 1.450   -21.540 -5.396  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . ARG B 1 56  ? 0.323   -22.451 -5.505  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . ARG B 1 56  ? 0.538   -23.387 -6.680  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   1 
ATOM   1528 O  O   . ARG B 1 56  ? 1.130   -23.011 -7.691  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . ARG B 1 56  ? -0.994  -21.690 -5.696  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . ARG B 1 56  ? -1.160  -20.465 -4.810  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  1 
ATOM   1531 C  CD  . ARG B 1 56  ? -1.105  -20.811 -3.334  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  1 
ATOM   1532 N  NE  . ARG B 1 56  ? -1.413  -19.637 -2.527  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  1 
ATOM   1533 C  CZ  . ARG B 1 56  ? -0.980  -19.445 -1.287  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  1 
ATOM   1534 N  NH1 . ARG B 1 56  ? -0.204  -20.353 -0.706  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 1 
ATOM   1535 N  NH2 . ARG B 1 56  ? -1.312  -18.338 -0.633  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 1 
ATOM   1536 N  N   . VAL B 1 57  ? 0.061   -24.622 -6.534  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . VAL B 1 57  ? -0.002  -25.548 -7.662  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . VAL B 1 57  ? -1.212  -25.123 -8.489  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1539 O  O   . VAL B 1 57  ? -2.357  -25.389 -8.119  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . VAL B 1 57  ? -0.099  -27.006 -7.213  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1541 C  CG1 . VAL B 1 57  ? -0.160  -27.889 -8.424  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1542 C  CG2 . VAL B 1 57  ? 1.106   -27.374 -6.354  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1543 N  N   . THR B 1 58  ? -0.958  -24.456 -9.616  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . THR B 1 58  ? -1.973  -23.642 -10.274 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . THR B 1 58  ? -2.511  -24.342 -11.511 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   1 
ATOM   1546 O  O   . THR B 1 58  ? -1.752  -24.543 -12.471 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . THR B 1 58  ? -1.385  -22.290 -10.648 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  1 
ATOM   1548 O  OG1 . THR B 1 58  ? -0.799  -21.693 -9.477  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 1 
ATOM   1549 C  CG2 . THR B 1 58  ? -2.466  -21.389 -11.205 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 1 
ATOM   1550 N  N   . PRO B 1 59  ? -3.789  -24.719 -11.537 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . PRO B 1 59  ? -4.347  -25.325 -12.745 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . PRO B 1 59  ? -4.307  -24.348 -13.902 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   1 
ATOM   1553 O  O   . PRO B 1 59  ? -4.506  -23.133 -13.719 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . PRO B 1 59  ? -5.794  -25.654 -12.341 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . PRO B 1 59  ? -5.812  -25.624 -10.839 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  1 
ATOM   1556 C  CD  . PRO B 1 59  ? -4.788  -24.596 -10.460 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  1 
ATOM   1557 N  N   . PRO B 1 60  ? -4.098  -24.844 -15.129 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . PRO B 1 60  ? -3.868  -23.935 -16.267 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . PRO B 1 60  ? -5.067  -23.086 -16.631 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C   1 
ATOM   1560 O  O   . PRO B 1 60  ? -4.893  -22.048 -17.287 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . PRO B 1 60  ? -3.496  -24.895 -17.411 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . PRO B 1 60  ? -4.142  -26.205 -17.022 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG  1 
ATOM   1563 C  CD  . PRO B 1 60  ? -3.997  -26.259 -15.518 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD  1 
ATOM   1564 N  N   . GLU B 1 61  ? -6.274  -23.484 -16.236 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLU B 1 61  ? -7.454  -22.661 -16.467 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLU B 1 61  ? -7.587  -21.512 -15.473 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLU B 1 61  ? -8.499  -20.693 -15.626 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   1568 C  CB  . GLU B 1 61  ? -8.708  -23.536 -16.427 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   1569 C  CG  . GLU B 1 61  ? -8.636  -24.727 -17.374 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   1570 C  CD  . GLU B 1 61  ? -8.179  -26.015 -16.692 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   1571 O  OE1 . GLU B 1 61  ? -8.426  -27.095 -17.272 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   1572 O  OE2 . GLU B 1 61  ? -7.583  -25.956 -15.588 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   1573 N  N   . GLU B 1 62  ? -6.709  -21.416 -14.473 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . GLU B 1 62  ? -6.760  -20.332 -13.499 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . GLU B 1 62  ? -5.560  -19.399 -13.582 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   1 
ATOM   1576 O  O   . GLU B 1 62  ? -5.440  -18.479 -12.757 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . GLU B 1 62  ? -6.888  -20.902 -12.085 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . GLU B 1 62  ? -8.135  -21.753 -11.916 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  1 
ATOM   1579 C  CD  . GLU B 1 62  ? -8.262  -22.328 -10.529 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  1 
ATOM   1580 O  OE1 . GLU B 1 62  ? -7.516  -21.887 -9.629  1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM   1581 O  OE2 . GLU B 1 62  ? -9.107  -23.232 -10.342 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM   1582 N  N   . SER B 1 63  ? -4.677  -19.605 -14.554 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   1583 C  CA  . SER B 1 63  ? -3.569  -18.706 -14.829 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   1584 C  C   . SER B 1 63  ? -3.726  -18.129 -16.229 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   1585 O  O   . SER B 1 63  ? -4.417  -18.694 -17.081 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   1586 C  CB  . SER B 1 63  ? -2.223  -19.424 -14.708 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   1587 O  OG  . SER B 1 63  ? -2.178  -20.539 -15.588 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  1 
ATOM   1588 N  N   . ASP B 1 64  ? -3.083  -16.985 -16.464 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1589 C  CA  . ASP B 1 64  ? -3.184  -16.337 -17.765 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1590 C  C   . ASP B 1 64  ? -2.169  -16.956 -18.731 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1591 O  O   . ASP B 1 64  ? -1.521  -17.967 -18.436 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1592 C  CB  . ASP B 1 64  ? -3.026  -14.820 -17.612 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1593 C  CG  . ASP B 1 64  ? -1.706  -14.425 -16.972 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1594 O  OD1 . ASP B 1 64  ? -0.648  -14.953 -17.381 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1595 O  OD2 . ASP B 1 64  ? -1.720  -13.555 -16.068 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1596 N  N   . TYR B 1 65  ? -2.018  -16.345 -19.905 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . TYR B 1 65  ? -1.251  -16.915 -21.009 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . TYR B 1 65  ? 0.261   -16.729 -20.865 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   1 
ATOM   1599 O  O   . TYR B 1 65  ? 1.002   -17.206 -21.732 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . TYR B 1 65  ? -1.737  -16.306 -22.334 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . TYR B 1 65  ? -1.316  -17.063 -23.573 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  1 
ATOM   1602 C  CD1 . TYR B 1 65  ? -1.672  -18.392 -23.738 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . TYR B 1 65  ? -0.571  -16.450 -24.579 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 1 
ATOM   1604 C  CE1 . TYR B 1 65  ? -1.305  -19.088 -24.854 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 1 
ATOM   1605 C  CE2 . TYR B 1 65  ? -0.198  -17.146 -25.718 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 1 
ATOM   1606 C  CZ  . TYR B 1 65  ? -0.563  -18.483 -25.841 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  1 
ATOM   1607 O  OH  . TYR B 1 65  ? -0.220  -19.240 -26.950 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  1 
ATOM   1608 N  N   . THR B 1 66  ? 0.736   -16.038 -19.821 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1609 C  CA  . THR B 1 66  ? 2.172   -15.922 -19.580 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1610 C  C   . THR B 1 66  ? 2.826   -17.302 -19.622 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1611 O  O   . THR B 1 66  ? 2.398   -18.223 -18.922 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1612 C  CB  . THR B 1 66  ? 2.416   -15.258 -18.218 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1613 O  OG1 . THR B 1 66  ? 1.796   -13.954 -18.202 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1614 C  CG2 . THR B 1 66  ? 3.901   -15.096 -17.941 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1615 N  N   . HIS B 1 67  ? 3.858   -17.451 -20.452 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B N   1 
ATOM   1616 C  CA  . HIS B 1 67  ? 4.491   -18.758 -20.591 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CA  1 
ATOM   1617 C  C   . HIS B 1 67  ? 5.920   -18.593 -21.100 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B C   1 
ATOM   1618 O  O   . HIS B 1 67  ? 6.307   -17.533 -21.597 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B O   1 
ATOM   1619 C  CB  . HIS B 1 67  ? 3.655   -19.681 -21.495 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CB  1 
ATOM   1620 C  CG  . HIS B 1 67  ? 3.654   -19.303 -22.944 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CG  1 
ATOM   1621 N  ND1 . HIS B 1 67  ? 2.717   -18.449 -23.492 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B ND1 1 
ATOM   1622 C  CD2 . HIS B 1 67  ? 4.467   -19.673 -23.963 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CD2 1 
ATOM   1623 C  CE1 . HIS B 1 67  ? 2.944   -18.325 -24.791 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CE1 1 
ATOM   1624 N  NE2 . HIS B 1 67  ? 4.012   -19.042 -25.097 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B NE2 1 
ATOM   1625 N  N   . TYR B 1 68  ? 6.700   -19.675 -20.975 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N   1 
ATOM   1626 C  CA  . TYR B 1 68  ? 8.139   -19.673 -21.243 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA  1 
ATOM   1627 C  C   . TYR B 1 68  ? 8.447   -20.781 -22.236 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C   1 
ATOM   1628 O  O   . TYR B 1 68  ? 8.158   -21.951 -21.966 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O   1 
ATOM   1629 C  CB  . TYR B 1 68  ? 8.941   -19.875 -19.949 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB  1 
ATOM   1630 C  CG  . TYR B 1 68  ? 8.294   -19.140 -18.797 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG  1 
ATOM   1631 C  CD1 . TYR B 1 68  ? 8.152   -17.763 -18.839 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1 1 
ATOM   1632 C  CD2 . TYR B 1 68  ? 7.771   -19.829 -17.705 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2 1 
ATOM   1633 C  CE1 . TYR B 1 68  ? 7.531   -17.077 -17.826 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1 1 
ATOM   1634 C  CE2 . TYR B 1 68  ? 7.151   -19.161 -16.674 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2 1 
ATOM   1635 C  CZ  . TYR B 1 68  ? 7.034   -17.763 -16.736 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ  1 
ATOM   1636 O  OH  . TYR B 1 68  ? 6.407   -17.074 -15.725 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH  1 
ATOM   1637 N  N   . ALA B 1 69  ? 9.042   -20.424 -23.370 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   1638 C  CA  . ALA B 1 69  ? 9.293   -21.375 -24.454 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   1639 C  C   . ALA B 1 69  ? 10.786  -21.639 -24.607 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   1640 O  O   . ALA B 1 69  ? 11.598  -20.709 -24.579 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   1641 C  CB  . ALA B 1 69  ? 8.725   -20.853 -25.779 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   1642 N  N   . PHE B 1 70  ? 11.146  -22.911 -24.780 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . PHE B 1 70  ? 12.528  -23.325 -24.951 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . PHE B 1 70  ? 12.765  -23.770 -26.385 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   1 
ATOM   1645 O  O   . PHE B 1 70  ? 11.878  -24.339 -27.027 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . PHE B 1 70  ? 12.879  -24.468 -23.988 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  1 
ATOM   1647 C  CG  . PHE B 1 70  ? 12.562  -24.148 -22.554 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  1 
ATOM   1648 C  CD1 . PHE B 1 70  ? 13.300  -23.197 -21.872 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 1 
ATOM   1649 C  CD2 . PHE B 1 70  ? 11.517  -24.782 -21.898 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 1 
ATOM   1650 C  CE1 . PHE B 1 70  ? 13.010  -22.884 -20.557 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 1 
ATOM   1651 C  CE2 . PHE B 1 70  ? 11.227  -24.487 -20.583 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 1 
ATOM   1652 C  CZ  . PHE B 1 70  ? 11.969  -23.525 -19.909 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  1 
ATOM   1653 N  N   . SER B 1 71  ? 13.976  -23.518 -26.879 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   1 
ATOM   1654 C  CA  . SER B 1 71  ? 14.311  -23.853 -28.257 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  1 
ATOM   1655 C  C   . SER B 1 71  ? 14.722  -25.312 -28.364 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   1 
ATOM   1656 O  O   . SER B 1 71  ? 15.411  -25.846 -27.490 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   1 
ATOM   1657 C  CB  . SER B 1 71  ? 15.440  -22.965 -28.773 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  1 
ATOM   1658 O  OG  . SER B 1 71  ? 14.999  -21.621 -28.923 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  1 
ATOM   1659 N  N   . ILE B 1 72  ? 14.306  -25.947 -29.458 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . ILE B 1 72  ? 14.702  -27.312 -29.759 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . ILE B 1 72  ? 14.740  -27.461 -31.275 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   1 
ATOM   1662 O  O   . ILE B 1 72  ? 13.998  -26.793 -32.003 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . ILE B 1 72  ? 13.749  -28.324 -29.078 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  1 
ATOM   1664 C  CG1 . ILE B 1 72  ? 14.274  -29.753 -29.210 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 1 
ATOM   1665 C  CG2 . ILE B 1 72  ? 12.342  -28.187 -29.613 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 1 
ATOM   1666 C  CD1 . ILE B 1 72  ? 13.505  -30.764 -28.360 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 1 
ATOM   1667 N  N   . SER B 1 73  ? 15.643  -28.315 -31.751 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   1 
ATOM   1668 C  CA  . SER B 1 73  ? 15.797  -28.510 -33.184 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  1 
ATOM   1669 C  C   . SER B 1 73  ? 14.639  -29.336 -33.740 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   1 
ATOM   1670 O  O   . SER B 1 73  ? 13.962  -30.080 -33.019 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   1 
ATOM   1671 C  CB  . SER B 1 73  ? 17.127  -29.203 -33.505 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  1 
ATOM   1672 O  OG  . SER B 1 73  ? 17.089  -30.579 -33.160 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  1 
ATOM   1673 N  N   . GLU B 1 74  ? 14.429  -29.206 -35.056 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . GLU B 1 74  ? 13.341  -29.926 -35.711 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . GLU B 1 74  ? 13.530  -31.432 -35.611 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   1676 O  O   . GLU B 1 74  ? 12.547  -32.172 -35.495 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . GLU B 1 74  ? 13.232  -29.491 -37.175 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . GLU B 1 74  ? 14.542  -29.584 -37.928 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   1679 C  CD  . GLU B 1 74  ? 14.546  -30.658 -38.951 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   1680 O  OE1 . GLU B 1 74  ? 13.548  -30.946 -39.482 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   1681 O  OE2 . GLU B 1 74  ? 15.542  -31.208 -39.245 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   1682 N  N   . ALA B 1 75  ? 14.779  -31.903 -35.645 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   1 
ATOM   1683 C  CA  . ALA B 1 75  ? 15.035  -33.337 -35.555 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  1 
ATOM   1684 C  C   . ALA B 1 75  ? 14.723  -33.888 -34.169 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   1 
ATOM   1685 O  O   . ALA B 1 75  ? 14.302  -35.048 -34.047 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   1 
ATOM   1686 C  CB  . ALA B 1 75  ? 16.488  -33.635 -35.923 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  1 
ATOM   1687 N  N   . ASP B 1 76  ? 14.919  -33.080 -33.119 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   1688 C  CA  . ASP B 1 76  ? 14.780  -33.554 -31.747 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   1689 C  C   . ASP B 1 76  ? 13.376  -33.399 -31.182 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   1690 O  O   . ASP B 1 76  ? 13.061  -34.048 -30.178 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   1691 C  CB  . ASP B 1 76  ? 15.753  -32.816 -30.824 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   1692 C  CG  . ASP B 1 76  ? 17.196  -33.170 -31.086 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   1693 O  OD1 . ASP B 1 76  ? 17.464  -34.234 -31.697 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   1694 O  OD2 . ASP B 1 76  ? 18.066  -32.382 -30.665 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   1695 N  N   . PHE B 1 77  ? 12.531  -32.573 -31.809 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . PHE B 1 77  ? 11.265  -32.171 -31.199 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . PHE B 1 77  ? 10.359  -33.362 -30.910 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   1 
ATOM   1698 O  O   . PHE B 1 77  ? 9.866   -33.517 -29.786 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . PHE B 1 77  ? 10.545  -31.169 -32.103 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . PHE B 1 77  ? 9.154   -30.821 -31.644 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  1 
ATOM   1701 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 8.065   -31.595 -32.013 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 1 
ATOM   1702 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 8.930   -29.694 -30.863 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 1 
ATOM   1703 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 6.792   -31.276 -31.594 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 1 
ATOM   1704 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 7.658   -29.375 -30.444 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 1 
ATOM   1705 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 6.587   -30.150 -30.814 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  1 
ATOM   1706 N  N   . ALA B 1 78  ? 10.098  -34.195 -31.924 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   1707 C  CA  . ALA B 1 78  ? 9.053   -35.209 -31.803 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   1708 C  C   . ALA B 1 78  ? 9.339   -36.196 -30.675 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   1709 O  O   . ALA B 1 78  ? 8.440   -36.537 -29.899 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   1710 C  CB  . ALA B 1 78  ? 8.883   -35.949 -33.132 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   1711 N  N   . SER B 1 79  ? 10.578  -36.671 -30.566 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . SER B 1 79  ? 10.877  -37.663 -29.542 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . SER B 1 79  ? 10.976  -37.035 -28.159 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   1 
ATOM   1714 O  O   . SER B 1 79  ? 10.648  -37.689 -27.163 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . SER B 1 79  ? 12.169  -38.403 -29.886 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  1 
ATOM   1716 O  OG  . SER B 1 79  ? 13.260  -37.512 -30.001 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  1 
ATOM   1717 N  N   . PHE B 1 80  ? 11.406  -35.772 -28.082 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . PHE B 1 80  ? 11.436  -35.070 -26.804 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . PHE B 1 80  ? 10.024  -34.895 -26.254 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   1720 O  O   . PHE B 1 80  ? 9.771   -35.134 -25.067 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   1721 C  CB  . PHE B 1 80  ? 12.115  -33.712 -26.995 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . PHE B 1 80  ? 12.665  -33.114 -25.736 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   1723 C  CD1 . PHE B 1 80  ? 11.824  -32.545 -24.790 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . PHE B 1 80  ? 14.037  -33.080 -25.514 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   1725 C  CE1 . PHE B 1 80  ? 12.340  -31.980 -23.630 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   1726 C  CE2 . PHE B 1 80  ? 14.559  -32.512 -24.367 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   1727 C  CZ  . PHE B 1 80  ? 13.711  -31.960 -23.423 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   1728 N  N   . ALA B 1 81  ? 9.094   -34.456 -27.114 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . ALA B 1 81  ? 7.686   -34.345 -26.736 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . ALA B 1 81  ? 7.103   -35.701 -26.339 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   1 
ATOM   1731 O  O   . ALA B 1 81  ? 6.317   -35.796 -25.386 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . ALA B 1 81  ? 6.883   -33.727 -27.890 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  1 
ATOM   1733 N  N   . ALA B 1 82  ? 7.464   -36.759 -27.066 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   1734 C  CA  . ALA B 1 82  ? 6.921   -38.078 -26.754 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   1735 C  C   . ALA B 1 82  ? 7.407   -38.571 -25.397 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   1736 O  O   . ALA B 1 82  ? 6.662   -39.240 -24.669 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   1737 C  CB  . ALA B 1 82  ? 7.301   -39.073 -27.847 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   1738 N  N   . ARG B 1 83  ? 8.658   -38.265 -25.047 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . ARG B 1 83  ? 9.158   -38.646 -23.729 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . ARG B 1 83  ? 8.435   -37.884 -22.625 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   1 
ATOM   1741 O  O   . ARG B 1 83  ? 8.145   -38.440 -21.561 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . ARG B 1 83  ? 10.671  -38.438 -23.656 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . ARG B 1 83  ? 11.454  -39.425 -24.548 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  1 
ATOM   1744 C  CD  . ARG B 1 83  ? 12.969  -39.412 -24.314 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  1 
ATOM   1745 N  NE  . ARG B 1 83  ? 13.607  -38.187 -24.795 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  1 
ATOM   1746 C  CZ  . ARG B 1 83  ? 14.062  -38.000 -26.031 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  1 
ATOM   1747 N  NH1 . ARG B 1 83  ? 13.962  -38.960 -26.942 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 1 
ATOM   1748 N  NH2 . ARG B 1 83  ? 14.626  -36.845 -26.358 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 1 
ATOM   1749 N  N   . LEU B 1 84  ? 8.115   -36.611 -22.857 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   1 
ATOM   1750 C  CA  . LEU B 1 84  ? 7.350   -35.875 -21.855 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  1 
ATOM   1751 C  C   . LEU B 1 84  ? 5.955   -36.469 -21.684 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   1 
ATOM   1752 O  O   . LEU B 1 84  ? 5.478   -36.631 -20.554 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   1 
ATOM   1753 C  CB  . LEU B 1 84  ? 7.276   -34.396 -22.235 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  1 
ATOM   1754 C  CG  . LEU B 1 84  ? 8.592   -33.618 -22.126 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  1 
ATOM   1755 C  CD1 . LEU B 1 84  ? 8.418   -32.202 -22.658 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 1 
ATOM   1756 C  CD2 . LEU B 1 84  ? 9.121   -33.566 -20.683 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 1 
ATOM   1757 N  N   . GLU B 1 85  ? 5.300   -36.832 -22.794 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . GLU B 1 85  ? 3.991   -37.481 -22.709 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . GLU B 1 85  ? 4.066   -38.776 -21.913 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   1760 O  O   . GLU B 1 85  ? 3.216   -39.034 -21.052 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . GLU B 1 85  ? 3.443   -37.767 -24.108 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . GLU B 1 85  ? 2.880   -36.548 -24.820 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   1763 C  CD  . GLU B 1 85  ? 1.499   -36.163 -24.318 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   1764 O  OE1 . GLU B 1 85  ? 1.420   -35.290 -23.440 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   1765 O  OE2 . GLU B 1 85  ? 0.494   -36.719 -24.811 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   1766 N  N   . ALA B 1 86  ? 5.088   -39.592 -22.179 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . ALA B 1 86  ? 5.228   -40.873 -21.490 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . ALA B 1 86  ? 5.525   -40.696 -20.006 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   1769 O  O   . ALA B 1 86  ? 5.202   -41.579 -19.197 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . ALA B 1 86  ? 6.333   -41.702 -22.147 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   1771 N  N   . ALA B 1 87  ? 6.159   -39.584 -19.634 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1772 C  CA  . ALA B 1 87  ? 6.427   -39.252 -18.242 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1773 C  C   . ALA B 1 87  ? 5.229   -38.625 -17.539 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1774 O  O   . ALA B 1 87  ? 5.343   -38.275 -16.361 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1775 C  CB  . ALA B 1 87  ? 7.630   -38.310 -18.156 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1776 N  N   . GLY B 1 88  ? 4.095   -38.476 -18.223 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N   1 
ATOM   1777 C  CA  . GLY B 1 88  ? 2.888   -37.969 -17.598 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA  1 
ATOM   1778 C  C   . GLY B 1 88  ? 2.832   -36.465 -17.469 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C   1 
ATOM   1779 O  O   . GLY B 1 88  ? 2.016   -35.939 -16.702 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O   1 
ATOM   1780 N  N   . VAL B 1 89  ? 3.679   -35.751 -18.202 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . VAL B 1 89  ? 3.685   -34.299 -18.126 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . VAL B 1 89  ? 2.465   -33.769 -18.867 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   1 
ATOM   1783 O  O   . VAL B 1 89  ? 2.182   -34.177 -20.005 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . VAL B 1 89  ? 4.997   -33.743 -18.697 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  1 
ATOM   1785 C  CG1 . VAL B 1 89  ? 4.973   -32.222 -18.696 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 1 
ATOM   1786 C  CG2 . VAL B 1 89  ? 6.191   -34.277 -17.902 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 1 
ATOM   1787 N  N   . ALA B 1 90  ? 1.726   -32.869 -18.220 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . ALA B 1 90  ? 0.448   -32.429 -18.760 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . ALA B 1 90  ? 0.643   -31.442 -19.904 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   1790 O  O   . ALA B 1 90  ? 1.595   -30.655 -19.918 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   1791 C  CB  . ALA B 1 90  ? -0.404  -31.787 -17.664 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   1792 N  N   . VAL B 1 91  ? -0.285  -31.494 -20.871 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   1 
ATOM   1793 C  CA  . VAL B 1 91  ? -0.369  -30.538 -21.972 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  1 
ATOM   1794 C  C   . VAL B 1 91  ? -1.491  -29.559 -21.665 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   1 
ATOM   1795 O  O   . VAL B 1 91  ? -2.581  -29.971 -21.248 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   1 
ATOM   1796 C  CB  . VAL B 1 91  ? -0.621  -31.257 -23.316 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  1 
ATOM   1797 C  CG1 . VAL B 1 91  ? -0.948  -30.243 -24.424 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 1 
ATOM   1798 C  CG2 . VAL B 1 91  ? 0.585   -32.096 -23.702 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 1 
ATOM   1799 N  N   . TRP B 1 92  ? -1.247  -28.262 -21.878 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . TRP B 1 92  ? -2.270  -27.267 -21.580 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . TRP B 1 92  ? -2.864  -26.595 -22.813 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B C   1 
ATOM   1802 O  O   . TRP B 1 92  ? -3.750  -25.751 -22.661 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . TRP B 1 92  ? -1.730  -26.198 -20.619 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . TRP B 1 92  ? -0.526  -25.407 -21.074 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CG  1 
ATOM   1805 C  CD1 . TRP B 1 92  ? 0.786   -25.767 -20.952 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD1 1 
ATOM   1806 C  CD2 . TRP B 1 92  ? -0.528  -24.099 -21.660 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD2 1 
ATOM   1807 N  NE1 . TRP B 1 92  ? 1.600   -24.773 -21.445 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B NE1 1 
ATOM   1808 C  CE2 . TRP B 1 92  ? 0.817   -23.743 -21.898 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE2 1 
ATOM   1809 C  CE3 . TRP B 1 92  ? -1.541  -23.206 -22.037 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE3 1 
ATOM   1810 C  CZ2 . TRP B 1 92  ? 1.180   -22.510 -22.464 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ2 1 
ATOM   1811 C  CZ3 . TRP B 1 92  ? -1.180  -21.989 -22.602 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ3 1 
ATOM   1812 C  CH2 . TRP B 1 92  ? 0.166   -21.661 -22.820 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CH2 1 
ATOM   1813 N  N   . LYS B 1 93  ? -2.423  -26.947 -24.020 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . LYS B 1 93  ? -3.086  -26.486 -25.240 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . LYS B 1 93  ? -2.490  -27.211 -26.440 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B C   1 
ATOM   1816 O  O   . LYS B 1 93  ? -1.367  -27.721 -26.389 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . LYS B 1 93  ? -2.972  -24.967 -25.432 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . LYS B 1 93  ? -1.581  -24.469 -25.717 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . LYS B 1 93  ? -1.596  -23.003 -26.149 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CD  1 
ATOM   1820 C  CE  . LYS B 1 93  ? -2.115  -22.829 -27.567 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CE  1 
ATOM   1821 N  NZ  . LYS B 1 93  ? -2.111  -21.390 -27.970 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B NZ  1 
ATOM   1822 N  N   . LEU B 1 94  ? -3.264  -27.242 -27.521 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . LEU B 1 94  ? -2.808  -27.754 -28.804 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . LEU B 1 94  ? -2.149  -26.642 -29.611 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C   1 
ATOM   1825 O  O   . LEU B 1 94  ? -2.502  -25.464 -29.489 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O   1 
ATOM   1826 C  CB  . LEU B 1 94  ? -3.976  -28.345 -29.599 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB  1 
ATOM   1827 C  CG  . LEU B 1 94  ? -4.690  -29.554 -28.992 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG  1 
ATOM   1828 C  CD1 . LEU B 1 94  ? -5.957  -29.858 -29.776 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1 1 
ATOM   1829 C  CD2 . LEU B 1 94  ? -3.769  -30.766 -28.981 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2 1 
ATOM   1830 N  N   . ASN B 1 95  ? -1.180  -27.025 -30.444 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . ASN B 1 95  ? -0.443  -26.036 -31.223 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . ASN B 1 95  ? -1.350  -25.418 -32.277 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C   1 
ATOM   1833 O  O   . ASN B 1 95  ? -1.923  -26.133 -33.104 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . ASN B 1 95  ? 0.777   -26.663 -31.888 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . ASN B 1 95  ? 1.633   -25.633 -32.592 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG  1 
ATOM   1836 O  OD1 . ASN B 1 95  ? 1.898   -24.567 -32.037 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1 1 
ATOM   1837 N  ND2 . ASN B 1 95  ? 2.043   -25.924 -33.821 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2 1 
ATOM   1838 N  N   . ARG B 1 96  ? -1.466  -24.083 -32.260 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   1 
ATOM   1839 C  CA  . ARG B 1 96  ? -2.322  -23.373 -33.200 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  1 
ATOM   1840 C  C   . ARG B 1 96  ? -1.592  -22.258 -33.939 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   1 
ATOM   1841 O  O   . ARG B 1 96  ? -2.242  -21.449 -34.615 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   1 
ATOM   1842 C  CB  . ARG B 1 96  ? -3.554  -22.807 -32.483 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  1 
ATOM   1843 C  CG  . ARG B 1 96  ? -4.355  -23.872 -31.753 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  1 
ATOM   1844 C  CD  . ARG B 1 96  ? -5.806  -23.474 -31.620 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  1 
ATOM   1845 N  NE  . ARG B 1 96  ? -6.561  -24.475 -30.877 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  1 
ATOM   1846 C  CZ  . ARG B 1 96  ? -7.132  -25.542 -31.428 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  1 
ATOM   1847 N  NH1 . ARG B 1 96  ? -7.039  -25.752 -32.735 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 1 
ATOM   1848 N  NH2 . ARG B 1 96  ? -7.800  -26.399 -30.669 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 1 
ATOM   1849 N  N   . SER B 1 97  ? -0.268  -22.205 -33.852 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   1 
ATOM   1850 C  CA  . SER B 1 97  ? 0.523   -21.192 -34.530 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  1 
ATOM   1851 C  C   . SER B 1 97  ? 1.680   -21.859 -35.258 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   1 
ATOM   1852 O  O   . SER B 1 97  ? 1.997   -23.035 -35.042 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   1 
ATOM   1853 C  CB  . SER B 1 97  ? 1.049   -20.132 -33.548 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  1 
ATOM   1854 O  OG  . SER B 1 97  ? 1.890   -20.724 -32.571 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  1 
ATOM   1855 N  N   . GLU B 1 98  ? 2.316   -21.074 -36.119 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . GLU B 1 98  ? 3.353   -21.576 -37.009 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . GLU B 1 98  ? 4.525   -22.167 -36.231 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   1 
ATOM   1858 O  O   . GLU B 1 98  ? 4.971   -21.608 -35.220 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . GLU B 1 98  ? 3.821   -20.429 -37.911 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . GLU B 1 98  ? 5.131   -20.653 -38.637 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  1 
ATOM   1861 C  CD  . GLU B 1 98  ? 6.346   -20.257 -37.813 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  1 
ATOM   1862 O  OE1 . GLU B 1 98  ? 6.237   -19.371 -36.928 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 1 
ATOM   1863 O  OE2 . GLU B 1 98  ? 7.414   -20.853 -38.046 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 1 
ATOM   1864 N  N   . GLY B 1 99  ? 5.026   -23.307 -36.714 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . GLY B 1 99  ? 6.218   -23.910 -36.155 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . GLY B 1 99  ? 5.914   -24.864 -35.020 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   1867 O  O   . GLY B 1 99  ? 5.124   -24.540 -34.127 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   1868 N  N   . ALA B 1 100 ? 6.532   -26.046 -35.058 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   1 
ATOM   1869 C  CA  . ALA B 1 100 ? 6.256   -27.093 -34.080 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  1 
ATOM   1870 C  C   . ALA B 1 100 ? 6.319   -26.546 -32.663 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   1 
ATOM   1871 O  O   . ALA B 1 100 ? 7.299   -25.906 -32.279 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   1 
ATOM   1872 C  CB  . ALA B 1 100 ? 7.260   -28.237 -34.230 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  1 
ATOM   1873 N  N   . SER B 1 101 ? 5.258   -26.799 -31.897 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . SER B 1 101 ? 5.216   -26.431 -30.489 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . SER B 1 101 ? 4.536   -27.508 -29.659 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 101 SER B C   1 
ATOM   1876 O  O   . SER B 1 101 ? 3.523   -28.083 -30.064 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 101 SER B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . SER B 1 101 ? 4.491   -25.102 -30.269 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB  1 
ATOM   1878 O  OG  . SER B 1 101 ? 5.290   -24.014 -30.694 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG  1 
ATOM   1879 N  N   . HIS B 1 102 ? 5.091   -27.752 -28.478 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   1 
ATOM   1880 C  CA  . HIS B 1 102 ? 4.503   -28.637 -27.481 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  1 
ATOM   1881 C  C   . HIS B 1 102 ? 4.311   -27.804 -26.221 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   1 
ATOM   1882 O  O   . HIS B 1 102 ? 5.290   -27.310 -25.660 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   1 
ATOM   1883 C  CB  . HIS B 1 102 ? 5.416   -29.830 -27.199 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  1 
ATOM   1884 C  CG  . HIS B 1 102 ? 4.830   -30.854 -26.271 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  1 
ATOM   1885 N  ND1 . HIS B 1 102 ? 3.896   -31.784 -26.677 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 1 
ATOM   1886 C  CD2 . HIS B 1 102 ? 5.063   -31.104 -24.961 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 1 
ATOM   1887 C  CE1 . HIS B 1 102 ? 3.578   -32.562 -25.656 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 1 
ATOM   1888 N  NE2 . HIS B 1 102 ? 4.268   -32.167 -24.600 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 1 
ATOM   1889 N  N   . TYR B 1 103 ? 3.068   -27.678 -25.772 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   1 
ATOM   1890 C  CA  . TYR B 1 103 ? 2.716   -26.800 -24.655 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  1 
ATOM   1891 C  C   . TYR B 1 103 ? 2.472   -27.639 -23.405 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   1 
ATOM   1892 O  O   . TYR B 1 103 ? 1.464   -28.354 -23.320 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   1 
ATOM   1893 C  CB  . TYR B 1 103 ? 1.480   -25.984 -25.013 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  1 
ATOM   1894 C  CG  . TYR B 1 103 ? 1.693   -24.954 -26.103 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  1 
ATOM   1895 C  CD1 . TYR B 1 103 ? 2.111   -23.675 -25.786 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 1 
ATOM   1896 C  CD2 . TYR B 1 103 ? 1.464   -25.258 -27.442 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 1 
ATOM   1897 C  CE1 . TYR B 1 103 ? 2.295   -22.718 -26.771 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 1 
ATOM   1898 C  CE2 . TYR B 1 103 ? 1.650   -24.314 -28.432 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 1 
ATOM   1899 C  CZ  . TYR B 1 103 ? 2.068   -23.046 -28.089 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  1 
ATOM   1900 O  OH  . TYR B 1 103 ? 2.254   -22.095 -29.066 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  1 
ATOM   1901 N  N   . PHE B 1 104 ? 3.372   -27.539 -22.425 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   1902 C  CA  . PHE B 1 104 ? 3.343   -28.433 -21.277 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   1903 C  C   . PHE B 1 104 ? 3.514   -27.668 -19.970 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   1904 O  O   . PHE B 1 104 ? 3.930   -26.502 -19.946 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   1905 C  CB  . PHE B 1 104 ? 4.410   -29.535 -21.404 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . PHE B 1 104 ? 5.825   -29.040 -21.407 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   1907 C  CD1 . PHE B 1 104 ? 6.352   -28.384 -22.516 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   1908 C  CD2 . PHE B 1 104 ? 6.647   -29.259 -20.300 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   1909 C  CE1 . PHE B 1 104 ? 7.670   -27.935 -22.513 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   1910 C  CE2 . PHE B 1 104 ? 7.962   -28.830 -20.293 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   1911 C  CZ  . PHE B 1 104 ? 8.471   -28.153 -21.398 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   1912 N  N   . LEU B 1 105 ? 3.168   -28.342 -18.872 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . LEU B 1 105 ? 3.148   -27.729 -17.547 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . LEU B 1 105 ? 4.249   -28.304 -16.674 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   1 
ATOM   1915 O  O   . LEU B 1 105 ? 4.509   -29.508 -16.719 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . LEU B 1 105 ? 1.802   -27.951 -16.856 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  1 
ATOM   1917 C  CG  . LEU B 1 105 ? 0.569   -27.321 -17.494 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  1 
ATOM   1918 C  CD1 . LEU B 1 105 ? -0.687  -27.821 -16.783 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 1 
ATOM   1919 C  CD2 . LEU B 1 105 ? 0.676   -25.814 -17.412 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 1 
ATOM   1920 N  N   . ASP B 1 106 ? 4.877   -27.444 -15.866 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   1 
ATOM   1921 C  CA  . ASP B 1 106 ? 5.816   -27.889 -14.849 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  1 
ATOM   1922 C  C   . ASP B 1 106 ? 5.032   -28.326 -13.608 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   1 
ATOM   1923 O  O   . ASP B 1 106 ? 3.804   -28.203 -13.560 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   1 
ATOM   1924 C  CB  . ASP B 1 106 ? 6.874   -26.795 -14.624 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . ASP B 1 106 ? 6.670   -25.952 -13.355 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  1 
ATOM   1926 O  OD1 . ASP B 1 106 ? 5.527   -25.738 -12.887 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 1 
ATOM   1927 O  OD2 . ASP B 1 106 ? 7.708   -25.458 -12.857 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 1 
ATOM   1928 N  N   . PRO B 1 107 ? 5.706   -28.898 -12.603 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B N   1 
ATOM   1929 C  CA  . PRO B 1 107 ? 4.971   -29.457 -11.450 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CA  1 
ATOM   1930 C  C   . PRO B 1 107 ? 4.106   -28.468 -10.697 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B C   1 
ATOM   1931 O  O   . PRO B 1 107 ? 3.145   -28.900 -10.048 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B O   1 
ATOM   1932 C  CB  . PRO B 1 107 ? 6.089   -30.005 -10.559 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . PRO B 1 107 ? 7.179   -30.356 -11.525 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CG  1 
ATOM   1934 C  CD  . PRO B 1 107 ? 7.129   -29.280 -12.569 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CD  1 
ATOM   1935 N  N   . ASP B 1 108 ? 4.412   -27.170 -10.749 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1936 C  CA  . ASP B 1 108 ? 3.615   -26.138 -10.093 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1937 C  C   . ASP B 1 108 ? 2.676   -25.418 -11.048 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1938 O  O   . ASP B 1 108 ? 2.055   -24.411 -10.664 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1939 C  CB  . ASP B 1 108 ? 4.533   -25.134 -9.409  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . ASP B 1 108 ? 5.180   -25.708 -8.187  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1941 O  OD1 . ASP B 1 108 ? 4.440   -26.198 -7.302  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1942 O  OD2 . ASP B 1 108 ? 6.421   -25.700 -8.125  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1943 N  N   . GLY B 1 109 ? 2.564   -25.898 -12.279 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . GLY B 1 109 ? 1.677   -25.284 -13.238 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . GLY B 1 109 ? 2.255   -24.128 -14.020 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B C   1 
ATOM   1946 O  O   . GLY B 1 109 ? 1.495   -23.443 -14.719 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B O   1 
ATOM   1947 N  N   . HIS B 1 110 ? 3.561   -23.855 -13.909 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . HIS B 1 110 ? 4.152   -22.886 -14.827 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . HIS B 1 110 ? 3.920   -23.372 -16.246 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   1 
ATOM   1950 O  O   . HIS B 1 110 ? 4.093   -24.565 -16.545 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . HIS B 1 110 ? 5.648   -22.717 -14.591 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . HIS B 1 110 ? 5.989   -22.036 -13.304 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  1 
ATOM   1953 N  ND1 . HIS B 1 110 ? 5.832   -20.678 -13.116 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 1 
ATOM   1954 C  CD2 . HIS B 1 110 ? 6.480   -22.527 -12.140 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 1 
ATOM   1955 C  CE1 . HIS B 1 110 ? 6.214   -20.364 -11.890 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 1 
ATOM   1956 N  NE2 . HIS B 1 110 ? 6.611   -21.467 -11.278 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 1 
ATOM   1957 N  N   . LYS B 1 111 ? 3.505   -22.455 -17.115 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   1 
ATOM   1958 C  CA  . LYS B 1 111 ? 3.212   -22.801 -18.499 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  1 
ATOM   1959 C  C   . LYS B 1 111 ? 4.493   -22.740 -19.323 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   1 
ATOM   1960 O  O   . LYS B 1 111 ? 5.116   -21.677 -19.447 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   1 
ATOM   1961 C  CB  . LYS B 1 111 ? 2.128   -21.885 -19.064 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  1 
ATOM   1962 C  CG  . LYS B 1 111 ? 0.755   -22.207 -18.490 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  1 
ATOM   1963 C  CD  . LYS B 1 111 ? -0.313  -21.187 -18.862 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  1 
ATOM   1964 C  CE  . LYS B 1 111 ? -1.686  -21.708 -18.458 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  1 
ATOM   1965 N  NZ  . LYS B 1 111 ? -2.753  -20.683 -18.516 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  1 
ATOM   1966 N  N   . LEU B 1 112 ? 4.867   -23.878 -19.908 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N   1 
ATOM   1967 C  CA  . LEU B 1 112 ? 6.079   -24.038 -20.696 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  1 
ATOM   1968 C  C   . LEU B 1 112 ? 5.730   -24.397 -22.137 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C   1 
ATOM   1969 O  O   . LEU B 1 112 ? 4.596   -24.761 -22.457 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O   1 
ATOM   1970 C  CB  . LEU B 1 112 ? 6.976   -25.137 -20.105 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  1 
ATOM   1971 C  CG  . LEU B 1 112 ? 7.310   -24.954 -18.617 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  1 
ATOM   1972 C  CD1 . LEU B 1 112 ? 8.203   -26.061 -18.084 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 1 
ATOM   1973 C  CD2 . LEU B 1 112 ? 7.953   -23.573 -18.393 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 1 
ATOM   1974 N  N   . GLU B 1 113 ? 6.738   -24.315 -23.003 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   1 
ATOM   1975 C  CA  . GLU B 1 113 ? 6.580   -24.621 -24.421 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  1 
ATOM   1976 C  C   . GLU B 1 113 ? 7.908   -25.099 -24.991 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   1 
ATOM   1977 O  O   . GLU B 1 113 ? 8.961   -24.533 -24.680 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   1 
ATOM   1978 C  CB  . GLU B 1 113 ? 6.102   -23.368 -25.185 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  1 
ATOM   1979 C  CG  . GLU B 1 113 ? 5.850   -23.597 -26.689 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  1 
ATOM   1980 C  CD  . GLU B 1 113 ? 5.586   -22.306 -27.428 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  1 
ATOM   1981 O  OE1 . GLU B 1 113 ? 5.319   -21.265 -26.757 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 1 
ATOM   1982 O  OE2 . GLU B 1 113 ? 5.655   -22.310 -28.675 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 1 
ATOM   1983 N  N   . LEU B 1 114 ? 7.870   -26.178 -25.785 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . LEU B 1 114 ? 8.942   -26.453 -26.730 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . LEU B 1 114 ? 8.548   -25.839 -28.066 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   1986 O  O   . LEU B 1 114 ? 7.398   -25.958 -28.491 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . LEU B 1 114 ? 9.162   -27.954 -26.919 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . LEU B 1 114 ? 9.308   -28.802 -25.665 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   1989 C  CD1 . LEU B 1 114 ? 9.465   -30.284 -26.062 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   1990 C  CD2 . LEU B 1 114 ? 10.470  -28.328 -24.804 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   1991 N  N   . HIS B 1 115 ? 9.489   -25.173 -28.721 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   1992 C  CA  . HIS B 1 115 ? 9.177   -24.567 -30.009 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   1993 C  C   . HIS B 1 115 ? 10.364  -24.653 -30.951 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   1994 O  O   . HIS B 1 115 ? 11.502  -24.376 -30.556 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   1995 C  CB  . HIS B 1 115 ? 8.763   -23.088 -29.846 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . HIS B 1 115 ? 8.410   -22.419 -31.137 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   1997 N  ND1 . HIS B 1 115 ? 7.383   -22.856 -31.946 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   1998 C  CD2 . HIS B 1 115 ? 8.951   -21.347 -31.766 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   1999 C  CE1 . HIS B 1 115 ? 7.303   -22.079 -33.013 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   2000 N  NE2 . HIS B 1 115 ? 8.243   -21.156 -32.927 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   2001 N  N   . VAL B 1 116 ? 10.085  -25.014 -32.205 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   1 
ATOM   2002 C  CA  . VAL B 1 116 ? 11.049  -24.929 -33.297 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  1 
ATOM   2003 C  C   . VAL B 1 116 ? 10.703  -23.702 -34.132 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   1 
ATOM   2004 O  O   . VAL B 1 116 ? 9.609   -23.624 -34.704 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   1 
ATOM   2005 C  CB  . VAL B 1 116 ? 11.038  -26.194 -34.170 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  1 
ATOM   2006 C  CG1 . VAL B 1 116 ? 12.185  -26.149 -35.161 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 1 
ATOM   2007 C  CG2 . VAL B 1 116 ? 11.103  -27.440 -33.303 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 1 
ATOM   2008 N  N   . GLY B 1 117 ? 11.616  -22.744 -34.199 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . GLY B 1 117 ? 11.440  -21.561 -35.028 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . GLY B 1 117 ? 11.889  -20.317 -34.286 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   1 
ATOM   2011 O  O   . GLY B 1 117 ? 11.852  -20.245 -33.062 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   1 
ATOM   2012 N  N   . SER B 1 118 ? 12.322  -19.314 -35.044 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   1 
ATOM   2013 C  CA  . SER B 1 118 ? 12.851  -18.071 -34.497 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  1 
ATOM   2014 C  C   . SER B 1 118 ? 11.832  -16.949 -34.638 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   1 
ATOM   2015 O  O   . SER B 1 118 ? 10.767  -17.112 -35.240 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   1 
ATOM   2016 C  CB  . SER B 1 118 ? 14.161  -17.684 -35.195 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  1 
ATOM   2017 O  OG  . SER B 1 118 ? 13.961  -17.485 -36.590 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  1 
ATOM   2018 N  N   . LEU B 1 119 ? 12.170  -15.796 -34.049 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   1 
ATOM   2019 C  CA  . LEU B 1 119 ? 11.372  -14.592 -34.272 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  1 
ATOM   2020 C  C   . LEU B 1 119 ? 11.349  -14.217 -35.749 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   1 
ATOM   2021 O  O   . LEU B 1 119 ? 10.292  -13.870 -36.294 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   1 
ATOM   2022 C  CB  . LEU B 1 119 ? 11.916  -13.436 -33.429 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  1 
ATOM   2023 C  CG  . LEU B 1 119 ? 11.341  -12.049 -33.741 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  1 
ATOM   2024 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 9.821   -12.036 -33.556 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 1 
ATOM   2025 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 11.996  -10.964 -32.873 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 1 
ATOM   2026 N  N   . ALA B 1 120 ? 12.508  -14.280 -36.411 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   1 
ATOM   2027 C  CA  . ALA B 1 120 ? 12.577  -13.969 -37.836 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  1 
ATOM   2028 C  C   . ALA B 1 120 ? 11.645  -14.868 -38.636 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   1 
ATOM   2029 O  O   . ALA B 1 120 ? 11.003  -14.422 -39.598 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   1 
ATOM   2030 C  CB  . ALA B 1 120 ? 14.016  -14.116 -38.333 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  1 
ATOM   2031 N  N   . GLN B 1 121 ? 11.554  -16.140 -38.240 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   1 
ATOM   2032 C  CA  . GLN B 1 121 ? 10.685  -17.082 -38.933 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  1 
ATOM   2033 C  C   . GLN B 1 121 ? 9.213   -16.732 -38.727 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   1 
ATOM   2034 O  O   . GLN B 1 121 ? 8.421   -16.773 -39.675 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   1 
ATOM   2035 C  CB  . GLN B 1 121 ? 10.991  -18.501 -38.442 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  1 
ATOM   2036 C  CG  . GLN B 1 121 ? 10.049  -19.561 -38.957 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  1 
ATOM   2037 C  CD  . GLN B 1 121 ? 10.459  -20.955 -38.526 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  1 
ATOM   2038 O  OE1 . GLN B 1 121 ? 11.643  -21.301 -38.542 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 1 
ATOM   2039 N  NE2 . GLN B 1 121 ? 9.485   -21.758 -38.117 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 1 
ATOM   2040 N  N   . ARG B 1 122 ? 8.831   -16.378 -37.496 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   1 
ATOM   2041 C  CA  . ARG B 1 122 ? 7.455   -15.969 -37.218 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  1 
ATOM   2042 C  C   . ARG B 1 122 ? 7.092   -14.685 -37.959 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   1 
ATOM   2043 O  O   . ARG B 1 122 ? 5.992   -14.571 -38.514 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   1 
ATOM   2044 C  CB  . ARG B 1 122 ? 7.269   -15.788 -35.707 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  1 
ATOM   2045 C  CG  . ARG B 1 122 ? 5.942   -15.191 -35.264 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  1 
ATOM   2046 C  CD  . ARG B 1 122 ? 4.753   -16.082 -35.566 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  1 
ATOM   2047 N  NE  . ARG B 1 122 ? 4.947   -17.464 -35.122 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  1 
ATOM   2048 C  CZ  . ARG B 1 122 ? 4.632   -17.931 -33.914 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  1 
ATOM   2049 N  NH1 . ARG B 1 122 ? 4.112   -17.134 -32.989 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 1 
ATOM   2050 N  NH2 . ARG B 1 122 ? 4.843   -19.215 -33.632 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 1 
ATOM   2051 N  N   . LEU B 1 123 ? 7.996   -13.701 -37.967 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   2052 C  CA  . LEU B 1 123 ? 7.735   -12.466 -38.706 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   2053 C  C   . LEU B 1 123 ? 7.598   -12.731 -40.200 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   2054 O  O   . LEU B 1 123 ? 6.770   -12.108 -40.869 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   2055 C  CB  . LEU B 1 123 ? 8.843   -11.446 -38.442 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   2056 C  CG  . LEU B 1 123 ? 8.891   -10.852 -37.037 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   2057 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 10.039  -9.864  -36.906 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   2058 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 7.563   -10.197 -36.695 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   2059 N  N   . ALA B 1 124 ? 8.405   -13.645 -40.742 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   1 
ATOM   2060 C  CA  . ALA B 1 124 ? 8.269   -14.018 -42.148 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  1 
ATOM   2061 C  C   . ALA B 1 124 ? 6.895   -14.608 -42.431 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   1 
ATOM   2062 O  O   . ALA B 1 124 ? 6.270   -14.285 -43.450 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   1 
ATOM   2063 C  CB  . ALA B 1 124 ? 9.361   -15.009 -42.538 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  1 
ATOM   2064 N  N   . ALA B 1 125 ? 6.402   -15.465 -41.532 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N   1 
ATOM   2065 C  CA  . ALA B 1 125 ? 5.094   -16.085 -41.727 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA  1 
ATOM   2066 C  C   . ALA B 1 125 ? 3.967   -15.070 -41.554 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C   1 
ATOM   2067 O  O   . ALA B 1 125 ? 2.945   -15.144 -42.248 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O   1 
ATOM   2068 C  CB  . ALA B 1 125 ? 4.916   -17.265 -40.763 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB  1 
ATOM   2069 N  N   . CYS B 1 126 ? 4.130   -14.110 -40.634 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . CYS B 1 126 ? 3.087   -13.105 -40.445 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . CYS B 1 126 ? 2.971   -12.164 -41.642 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   1 
ATOM   2072 O  O   . CYS B 1 126 ? 1.876   -11.668 -41.931 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . CYS B 1 126 ? 3.340   -12.301 -39.169 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  1 
ATOM   2074 S  SG  . CYS B 1 126 ? 2.947   -13.201 -37.644 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  1 
ATOM   2075 N  N   . ARG B 1 127 ? 4.074   -11.906 -42.350 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   1 
ATOM   2076 C  CA  . ARG B 1 127 ? 3.990   -11.036 -43.523 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  1 
ATOM   2077 C  C   . ARG B 1 127 ? 3.181   -11.676 -44.649 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   1 
ATOM   2078 O  O   . ARG B 1 127 ? 2.583   -10.959 -45.461 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   1 
ATOM   2079 C  CB  . ARG B 1 127 ? 5.392   -10.669 -44.015 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . ARG B 1 127 ? 6.173   -9.794  -43.051 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  1 
ATOM   2081 C  CD  . ARG B 1 127 ? 7.437   -9.236  -43.680 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  1 
ATOM   2082 N  NE  . ARG B 1 127 ? 8.418   -10.264 -44.008 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  1 
ATOM   2083 C  CZ  . ARG B 1 127 ? 9.350   -10.707 -43.170 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  1 
ATOM   2084 N  NH1 . ARG B 1 127 ? 9.434   -10.217 -41.939 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 1 
ATOM   2085 N  NH2 . ARG B 1 127 ? 10.203  -11.642 -43.565 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 1 
ATOM   2086 N  N   . GLU B 1 128 ? 3.157   -13.009 -44.727 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   1 
ATOM   2087 C  CA  . GLU B 1 128 ? 2.322   -13.674 -45.722 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  1 
ATOM   2088 C  C   . GLU B 1 128 ? 0.855   -13.682 -45.304 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   1 
ATOM   2089 O  O   . GLU B 1 128 ? -0.039  -13.505 -46.142 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   1 
ATOM   2090 C  CB  . GLU B 1 128 ? 2.818   -15.102 -45.964 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  1 
ATOM   2091 C  CG  . GLU B 1 128 ? 3.997   -15.195 -46.898 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  1 
ATOM   2092 C  CD  . GLU B 1 128 ? 5.312   -15.065 -46.152 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  1 
ATOM   2093 O  OE1 . GLU B 1 128 ? 5.348   -15.345 -44.944 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 1 
ATOM   2094 O  OE2 . GLU B 1 128 ? 6.314   -14.683 -46.768 1.00 75.03 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 1 
ATOM   2095 N  N   . GLN B 1 129 ? 0.587   -13.884 -44.015 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   1 
ATOM   2096 C  CA  . GLN B 1 129 ? -0.779  -13.906 -43.496 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  1 
ATOM   2097 C  C   . GLN B 1 129 ? -0.792  -13.199 -42.150 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   1 
ATOM   2098 O  O   . GLN B 1 129 ? -0.560  -13.814 -41.102 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   1 
ATOM   2099 C  CB  . GLN B 1 129 ? -1.308  -15.333 -43.379 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  1 
ATOM   2100 C  CG  . GLN B 1 129 ? -2.748  -15.419 -42.911 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  1 
ATOM   2101 C  CD  . GLN B 1 129 ? -3.372  -16.765 -43.227 1.00 67.40 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  1 
ATOM   2102 O  OE1 . GLN B 1 129 ? -2.689  -17.690 -43.671 1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 1 
ATOM   2103 N  NE2 . GLN B 1 129 ? -4.678  -16.880 -43.004 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 1 
ATOM   2104 N  N   . PRO B 1 130 ? -1.057  -11.896 -42.143 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . PRO B 1 130 ? -1.004  -11.142 -40.887 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . PRO B 1 130 ? -2.156  -11.500 -39.964 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C   1 
ATOM   2107 O  O   . PRO B 1 130 ? -3.251  -11.859 -40.405 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O   1 
ATOM   2108 C  CB  . PRO B 1 130 ? -1.098  -9.680  -41.348 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . PRO B 1 130 ? -1.818  -9.747  -42.623 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG  1 
ATOM   2110 C  CD  . PRO B 1 130 ? -1.386  -11.032 -43.289 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD  1 
ATOM   2111 N  N   . TYR B 1 131 ? -1.896  -11.392 -38.661 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N   1 
ATOM   2112 C  CA  . TYR B 1 131 ? -2.955  -11.549 -37.680 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA  1 
ATOM   2113 C  C   . TYR B 1 131 ? -3.932  -10.375 -37.784 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C   1 
ATOM   2114 O  O   . TYR B 1 131 ? -3.739  -9.424  -38.548 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O   1 
ATOM   2115 C  CB  . TYR B 1 131 ? -2.382  -11.639 -36.265 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB  1 
ATOM   2116 C  CG  . TYR B 1 131 ? -1.375  -12.749 -36.011 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG  1 
ATOM   2117 C  CD1 . TYR B 1 131 ? -1.444  -13.966 -36.681 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1 1 
ATOM   2118 C  CD2 . TYR B 1 131 ? -0.367  -12.583 -35.067 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2 1 
ATOM   2119 C  CE1 . TYR B 1 131 ? -0.517  -14.981 -36.426 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1 1 
ATOM   2120 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 0.561   -13.591 -34.805 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2 1 
ATOM   2121 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 0.483   -14.784 -35.484 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ  1 
ATOM   2122 O  OH  . TYR B 1 131 ? 1.409   -15.776 -35.209 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH  1 
ATOM   2123 N  N   . LYS B 1 132 ? -4.987  -10.434 -36.981 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   2124 C  CA  . LYS B 1 132 ? -6.072  -9.469  -37.090 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   2125 C  C   . LYS B 1 132 ? -5.593  -8.093  -36.634 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   2126 O  O   . LYS B 1 132 ? -5.121  -7.935  -35.504 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   2127 C  CB  . LYS B 1 132 ? -7.255  -9.956  -36.257 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   2128 C  CG  . LYS B 1 132 ? -8.564  -9.176  -36.368 1.00 58.10 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   2129 C  CD  . LYS B 1 132 ? -8.597  -7.827  -35.679 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   2130 C  CE  . LYS B 1 132 ? -9.145  -8.000  -34.279 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   2131 N  NZ  . LYS B 1 132 ? -9.334  -6.728  -33.554 1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   2132 N  N   . GLY B 1 133 ? -5.724  -7.099  -37.512 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . GLY B 1 133 ? -5.315  -5.753  -37.178 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . GLY B 1 133 ? -3.825  -5.530  -37.152 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C   1 
ATOM   2135 O  O   . GLY B 1 133 ? -3.372  -4.547  -36.556 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O   1 
ATOM   2136 N  N   . MET B 1 134 ? -3.050  -6.398  -37.798 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   1 
ATOM   2137 C  CA  . MET B 1 134 ? -1.601  -6.360  -37.668 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  1 
ATOM   2138 C  C   . MET B 1 134 ? -0.987  -5.161  -38.379 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   1 
ATOM   2139 O  O   . MET B 1 134 ? -1.352  -4.830  -39.517 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   1 
ATOM   2140 C  CB  . MET B 1 134 ? -0.987  -7.644  -38.218 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  1 
ATOM   2141 C  CG  . MET B 1 134 ? 0.494   -7.762  -37.941 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  1 
ATOM   2142 S  SD  . MET B 1 134 ? 0.908   -9.491  -37.792 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  1 
ATOM   2143 C  CE  . MET B 1 134 ? 2.573   -9.461  -37.165 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  1 
ATOM   2144 N  N   . VAL B 1 135 ? -0.037  -4.527  -37.689 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   2145 C  CA  . VAL B 1 135 ? 0.776   -3.426  -38.190 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   2146 C  C   . VAL B 1 135 ? 2.242   -3.820  -38.056 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   2147 O  O   . VAL B 1 135 ? 2.658   -4.349  -37.018 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   2148 C  CB  . VAL B 1 135 ? 0.504   -2.121  -37.414 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   2149 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 1.258   -0.979  -38.047 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   2150 C  CG2 . VAL B 1 135 ? -0.989  -1.827  -37.352 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   2151 N  N   . PHE B 1 136 ? 3.029   -3.543  -39.092 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B N   1 
ATOM   2152 C  CA  . PHE B 1 136 ? 4.425   -3.956  -39.164 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CA  1 
ATOM   2153 C  C   . PHE B 1 136 ? 5.365   -2.772  -38.978 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B C   1 
ATOM   2154 O  O   . PHE B 1 136 ? 5.144   -1.694  -39.540 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B O   1 
ATOM   2155 C  CB  . PHE B 1 136 ? 4.721   -4.638  -40.503 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CB  1 
ATOM   2156 C  CG  . PHE B 1 136 ? 4.035   -5.961  -40.671 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CG  1 
ATOM   2157 C  CD1 . PHE B 1 136 ? 4.609   -7.117  -40.171 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD1 1 
ATOM   2158 C  CD2 . PHE B 1 136 ? 2.810   -6.047  -41.311 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD2 1 
ATOM   2159 C  CE1 . PHE B 1 136 ? 3.984   -8.337  -40.321 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE1 1 
ATOM   2160 C  CE2 . PHE B 1 136 ? 2.175   -7.272  -41.467 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE2 1 
ATOM   2161 C  CZ  . PHE B 1 136 ? 2.766   -8.418  -40.964 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CZ  1 
ATOM   2162 N  N   . PHE B 1 137 ? 6.427   -2.995  -38.205 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2163 C  CA  . PHE B 1 137 ? 7.487   -2.014  -37.992 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2164 C  C   . PHE B 1 137 ? 8.828   -2.603  -38.425 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2165 O  O   . PHE B 1 137 ? 9.282   -2.391  -39.547 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2166 C  CB  . PHE B 1 137 ? 7.557   -1.589  -36.519 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2167 C  CG  . PHE B 1 137 ? 6.254   -1.093  -35.966 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2168 C  CD1 . PHE B 1 137 ? 5.336   -1.974  -35.425 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2169 C  CD2 . PHE B 1 137 ? 5.946   0.259   -35.985 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2170 C  CE1 . PHE B 1 137 ? 4.133   -1.525  -34.917 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2171 C  CE2 . PHE B 1 137 ? 4.745   0.714   -35.473 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2172 C  CZ  . PHE B 1 137 ? 3.836   -0.180  -34.941 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
HETATM 2173 MN MN  . MN  C 2 .   ? 16.736  -12.284 -10.149 1.00 17.60 ? ? ? ? ? 2 201 MN  A MN  1 
HETATM 2174 K  K   . K   D 3 .   ? 21.803  -8.944  -7.388  1.00 22.55 ? ? ? ? ? 1 202 K   A K   1 
HETATM 2175 C  C1  . FCN E 4 .   ? 17.524  -14.741 -8.050  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C1  1 
HETATM 2176 C  C2  . FCN E 4 .   ? 18.084  -15.256 -9.259  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C2  1 
HETATM 2177 C  C3  . FCN E 4 .   ? 19.420  -14.640 -9.713  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C3  1 
HETATM 2178 O  O   . FCN E 4 .   ? 16.848  -14.488 -9.302  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O   1 
HETATM 2179 P  P   . FCN E 4 .   ? 18.086  -13.110 -7.377  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A P   1 
HETATM 2180 O  O1P . FCN E 4 .   ? 17.511  -12.053 -8.312  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O1P 1 
HETATM 2181 O  O2P . FCN E 4 .   ? 17.393  -13.137 -6.026  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O2P 1 
HETATM 2182 O  O3P . FCN E 4 .   ? 19.583  -12.980 -7.213  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O3P 1 
HETATM 2183 MN MN  . MN  F 2 .   ? 4.692   -19.341 -27.140 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A MN  1 
HETATM 2184 C  C1  . FCN G 4 .   ? 2.741   -16.860 -28.667 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C1  1 
HETATM 2185 C  C2  . FCN G 4 .   ? 4.063   -16.289 -28.751 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C2  1 
HETATM 2186 C  C3  . FCN G 4 .   ? 5.020   -16.926 -29.780 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C3  1 
HETATM 2187 O  O   . FCN G 4 .   ? 3.695   -17.067 -27.570 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O   1 
HETATM 2188 P  P   . FCN G 4 .   ? 2.427   -18.551 -29.352 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A P   1 
HETATM 2189 O  O1P . FCN G 4 .   ? 2.747   -18.735 -30.833 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O1P 1 
HETATM 2190 O  O2P . FCN G 4 .   ? 0.952   -18.750 -29.093 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O2P 1 
HETATM 2191 O  O3P . FCN G 4 .   ? 3.198   -19.627 -28.593 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O3P 1 
HETATM 2192 C  C1  . PEG H 5 .   ? -3.105  -17.241 -28.326 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C1  1 
HETATM 2193 O  O1  . PEG H 5 .   ? -3.625  -16.730 -27.127 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O1  1 
HETATM 2194 C  C2  . PEG H 5 .   ? -2.165  -16.233 -28.987 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C2  1 
HETATM 2195 O  O2  . PEG H 5 .   ? -0.831  -16.669 -28.941 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O2  1 
HETATM 2196 C  C3  . PEG H 5 .   ? 0.087   -15.983 -29.748 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C3  1 
HETATM 2197 C  C4  . PEG H 5 .   ? 1.549   -16.306 -29.386 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C4  1 
HETATM 2198 O  O4  . PEG H 5 .   ? 2.295   -15.685 -30.411 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O4  1 
HETATM 2199 K  K   . K   I 3 .   ? 3.767   -22.748 -32.703 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 202 K   B K   1 
HETATM 2200 C  C1  . EDO J 6 .   ? 18.903  -15.280 -23.297 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 203 EDO B C1  1 
HETATM 2201 O  O1  . EDO J 6 .   ? 18.496  -16.441 -22.554 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 203 EDO B O1  1 
HETATM 2202 C  C2  . EDO J 6 .   ? 18.313  -15.251 -24.709 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 203 EDO B C2  1 
HETATM 2203 O  O2  . EDO J 6 .   ? 16.888  -15.129 -24.702 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 203 EDO B O2  1 
HETATM 2204 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.697  -34.128 -26.767 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH K 7 .   ? -3.730  -6.584  -1.623  1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.075  -10.404 2.573   1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH K 7 .   ? 30.115  -11.621 -14.728 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.760  -0.437  -13.874 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH K 7 .   ? 27.044  -15.370 -1.305  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH K 7 .   ? 1.303   -4.332  -9.228  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.770  -16.083 -28.853 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.964  -12.249 -11.485 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH K 7 .   ? 12.763  1.070   -28.685 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.714  -11.885 -26.799 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.069   -5.019  -18.868 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.731  -29.605 -30.245 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH K 7 .   ? 23.540  -11.491 0.209   1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.968   -8.752  -9.036  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.225  -3.458  -19.663 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.772  -7.882  -0.713  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.255  -1.232  -24.079 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH K 7 .   ? 20.202  4.843   -9.832  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH K 7 .   ? 19.507  -1.429  -6.592  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH K 7 .   ? 27.678  -4.921  -10.158 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.759   -13.279 -9.871  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH K 7 .   ? 25.628  -12.388 -11.420 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH K 7 .   ? 22.454  -11.555 -21.383 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH K 7 .   ? -4.782  -4.242  -8.545  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.650   -12.879 -14.263 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH K 7 .   ? 30.353  -7.867  -13.231 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.646   2.451   -20.200 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.054  -17.229 -21.018 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH K 7 .   ? 27.258  -17.399 3.355   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH K 7 .   ? 27.572  2.821   -22.060 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.860  4.926   -15.202 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH K 7 .   ? 26.994  -14.642 3.461   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH K 7 .   ? 23.762  -25.693 6.359   1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH K 7 .   ? 26.096  2.687   -13.259 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.186  2.421   -6.477  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.770  -2.602  -6.689  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH K 7 .   ? 18.137  0.573   -7.673  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH K 7 .   ? 32.074  -23.140 -0.872  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH K 7 .   ? 9.203   12.540  -12.963 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH K 7 .   ? 18.313  -12.099 -3.650  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH K 7 .   ? 1.684   -18.635 -6.892  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.897   -11.527 -2.642  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH K 7 .   ? 11.794  1.618   -10.849 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH K 7 .   ? 19.426  -21.504 1.887   1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.378  -8.397  -17.127 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH K 7 .   ? 20.831  -11.427 -26.019 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.637  -2.576  -35.554 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH K 7 .   ? -3.910  -14.042 -24.142 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH K 7 .   ? 28.397  -7.286  -11.144 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH K 7 .   ? 31.048  -13.923 -2.133  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH K 7 .   ? 18.663  -9.616  -4.531  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.199  -13.189 -31.022 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH K 7 .   ? 20.649  -28.204 -0.187  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.777  -15.226 -4.207  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH K 7 .   ? 6.250   -2.243  -4.478  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH K 7 .   ? 28.000  -7.155  -5.636  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH K 7 .   ? 28.099  -11.562 4.396   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH K 7 .   ? 10.951  0.034   -31.618 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.098   0.034   -14.068 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH K 7 .   ? 20.517  -10.819 -9.043  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH K 7 .   ? 28.119  -0.330  -21.747 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.178  9.175   -10.315 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH K 7 .   ? -11.786 -9.941  -17.464 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.876  4.620   -21.314 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH K 7 .   ? 13.363  4.691   -19.094 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH K 7 .   ? 32.044  -13.354 -8.494  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH K 7 .   ? 9.062   5.465   -9.004  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.431  -4.507  -17.075 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.521   0.112   -12.111 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH K 7 .   ? 1.995   -11.004 0.938   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.389   -10.870 -11.397 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.976  -16.099 -17.516 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.110  5.487   -20.344 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH K 7 .   ? 8.722   2.178   -5.782  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH K 7 .   ? 33.390  -13.124 -0.127  1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.340  -26.958 -0.323  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.436  -33.114 -8.730  1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.644  -10.848 -32.560 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH K 7 .   ? 9.945   3.779   -7.638  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH K 7 .   ? 13.843  4.525   -25.518 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.721  -13.580 -3.901  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH K 7 .   ? 21.904  4.048   -19.087 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH K 7 .   ? 9.340   0.622   -3.510  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH K 7 .   ? 23.473  -6.949  -1.265  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.637  -14.349 -8.268  1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH K 7 .   ? 35.177  -18.731 -6.059  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH K 7 .   ? 25.743  -23.996 4.362   1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.453   -2.464  -11.400 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH K 7 .   ? 23.212  -3.194  -4.260  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.115   -15.494 -8.507  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.993  -5.609  -12.853 1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH K 7 .   ? 14.440  -15.521 -26.763 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.788  -3.077  -25.048 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH K 7 .   ? 30.720  -10.979 -7.430  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH K 7 .   ? 28.004  -17.645 -17.207 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH K 7 .   ? 22.234  -2.742  -6.915  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH K 7 .   ? 18.102  -1.762  -4.249  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.233   -13.851 -13.820 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH K 7 .   ? 14.835  -17.198 -30.287 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.914  -9.881  1.747   1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.745  -28.604 -2.953  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.604   4.684   -15.211 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH K 7 .   ? 30.524  -1.166  -17.852 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.271  -2.994  -16.535 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH K 7 .   ? 19.491  -28.038 -21.877 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.056   -11.518 -11.840 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH K 7 .   ? 14.198  -13.697 -2.071  1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.256  -6.416  -2.968  1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.037   2.289   -27.556 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.867  -8.359  6.476   1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH K 7 .   ? -4.821  -0.835  -25.618 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH K 7 .   ? 3.818   -15.315 -10.694 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.623  5.273   -8.955  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.028  2.600   -23.184 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.929  0.361   -15.811 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH K 7 .   ? 3.802   2.798   -28.210 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH K 7 .   ? 13.890  3.405   -27.537 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH K 7 .   ? 32.358  -28.234 -4.452  1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH K 7 .   ? 0.554   4.195   -25.789 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH K 7 .   ? 30.925  1.908   -14.789 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH K 7 .   ? 26.754  -14.852 -3.839  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH K 7 .   ? 25.706  -14.617 0.307   1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH K 7 .   ? -2.038  -1.334  -18.168 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.518  2.580   -28.457 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH K 7 .   ? 12.780  9.427   -8.714  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH K 7 .   ? 33.671  -13.783 -6.357  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH K 7 .   ? 25.400  -3.482  -22.400 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH K 7 .   ? 10.562  10.689  -9.048  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH K 7 .   ? 1.389   -13.163 -11.294 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH K 7 .   ? 13.074  -3.305  -36.903 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH K 7 .   ? 25.629  7.051   -13.682 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH K 7 .   ? 19.879  -13.968 -2.156  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.475  -1.753  -14.562 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.730  1.710   -24.729 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH K 7 .   ? 15.979  0.023   -5.226  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH K 7 .   ? 29.145  -31.449 -2.428  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH K 7 .   ? 6.504   13.017  -13.658 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH K 7 .   ? 1.600   1.575   -15.255 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.151  -12.579 -4.113  1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH K 7 .   ? 20.863  2.522   -8.414  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH K 7 .   ? 0.983   2.235   -17.914 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH K 7 .   ? 14.231  1.487   -3.484  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.387  -7.791  1.845   1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.974  1.217   -17.841 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.191  1.604   -8.605  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH K 7 .   ? 13.728  -1.105  -35.884 1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH K 7 .   ? 11.983  0.644   -2.122  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH K 7 .   ? 17.719  -23.351 10.246  1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH K 7 .   ? 24.249  -0.614  -7.379  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH K 7 .   ? -4.308  -0.722  -10.312 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.087  2.497   -1.738  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.114  -1.117  -39.924 1.00 68.39 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.896  -22.352 -14.674 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.886  -23.777 5.586   1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH L 7 .   ? -6.617  -28.752 -16.599 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH L 7 .   ? 0.713   -29.001 -27.129 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH L 7 .   ? 14.917  -27.434 0.871   1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH L 7 .   ? 14.944  -37.793 -31.946 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH L 7 .   ? 19.548  -37.700 -16.959 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH L 7 .   ? 24.099  -1.878  -21.193 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH L 7 .   ? -3.945  -23.640 -6.916  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.629  -19.179 -8.641  1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.857  -30.561 -22.817 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH L 7 .   ? 7.856   -26.462 -10.384 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH L 7 .   ? 5.103   -44.261 -19.107 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.283   -30.236 -31.104 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.594   -18.661 -14.436 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH L 7 .   ? 21.531  -32.635 -21.041 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH L 7 .   ? 9.245   -34.051 -10.386 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.144  -35.507 -28.674 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.669  -16.291 -39.970 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH L 7 .   ? 8.456   -27.535 0.158   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH L 7 .   ? 22.954  -14.283 -18.286 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH L 7 .   ? 24.608  -24.578 -20.302 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.878   -32.585 -29.083 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH L 7 .   ? 10.934  -17.553 -3.121  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.602  -17.477 -4.259  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH L 7 .   ? 12.532  -36.727 -32.794 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.011  -21.888 -30.601 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH L 7 .   ? 23.694  -9.858  -22.980 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH L 7 .   ? 0.648   -18.253 -16.758 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH L 7 .   ? 7.460   -27.999 -6.963  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH L 7 .   ? 3.211   -28.472 -3.499  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH L 7 .   ? 21.255  -26.577 6.060   1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.252  -30.022 -1.219  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH L 7 .   ? 18.152  -28.422 -1.569  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.307  -18.705 -2.533  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH L 7 .   ? 28.836  -25.526 -12.312 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH L 7 .   ? -3.357  -12.759 -13.946 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH L 7 .   ? 18.840  -18.596 -24.309 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH L 7 .   ? 3.618   -33.893 -22.408 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.660   -40.903 -25.710 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH L 7 .   ? -1.221  -27.271 -12.845 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH L 7 .   ? 12.320  -36.367 -21.097 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH L 7 .   ? 20.029  -32.560 -6.576  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH L 7 .   ? 20.714  -32.938 -17.153 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH L 7 .   ? -3.844  -17.936 -10.463 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH L 7 .   ? -4.248  -19.582 -20.675 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH L 7 .   ? 25.796  -27.070 -19.783 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH L 7 .   ? 8.775   -19.143 -34.983 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH L 7 .   ? -2.010  -15.962 -14.016 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH L 7 .   ? 6.578   -24.247 -0.448  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.903   -20.832 -31.014 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH L 7 .   ? 9.950   -24.514 -37.414 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH L 7 .   ? 12.052  -30.739 -1.801  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH L 7 .   ? 1.084   -20.581 -13.134 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.968  -33.471 -7.223  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.193  -29.744 -30.433 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.312  -3.669  -25.914 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH L 7 .   ? 3.458   -29.745 -7.287  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH L 7 .   ? 7.424   -14.203 -2.970  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH L 7 .   ? -2.093  -18.619 -35.304 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH L 7 .   ? -5.033  -24.508 -20.351 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.594  -23.249 -0.730  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.765  -20.905 1.143   1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.740  -34.157 -9.199  1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH L 7 .   ? 15.279  -35.983 -23.627 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH L 7 .   ? 3.385   -17.657 -12.050 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH L 7 .   ? 1.437   -18.201 -36.869 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH L 7 .   ? 19.495  -16.215 -19.407 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH L 7 .   ? 22.046  -28.835 -20.609 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.206  -28.343 -0.813  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH L 7 .   ? -1.123  -25.680 -4.020  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH L 7 .   ? 22.975  -31.788 -14.538 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH L 7 .   ? 20.392  -33.952 -8.712  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.546  -20.299 -28.100 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.659   -31.830 -15.559 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH L 7 .   ? 23.902  -18.487 -18.422 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH L 7 .   ? 18.248  -35.821 -18.971 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH L 7 .   ? 21.008  -20.081 -25.758 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.725   -25.404 -38.851 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.656   -31.612 -0.933  1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH L 7 .   ? 8.431   -26.859 -37.256 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH L 7 .   ? -4.052  -27.894 -7.766  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH L 7 .   ? 22.433  -34.642 -9.946  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH L 7 .   ? -5.087  -10.808 -42.615 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH L 7 .   ? -3.813  -5.671  -41.161 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH L 7 .   ? -5.936  -25.684 -27.532 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH L 7 .   ? -11.476 -20.432 -16.549 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH L 7 .   ? 14.214  -23.998 3.100   1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH L 7 .   ? 0.810   -29.098 -13.232 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.266   -19.996 -15.591 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH L 7 .   ? -5.355  -29.317 -22.605 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.075  -3.703  -41.795 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH L 7 .   ? 9.475   -32.293 -1.593  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH L 7 .   ? 0.916   -16.124 -14.870 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH L 7 .   ? 25.491  -20.826 -19.224 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH L 7 .   ? 17.517  -36.578 -9.824  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH L 7 .   ? 24.886  -12.283 -18.535 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH L 7 .   ? 24.500  -34.335 -11.290 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH L 7 .   ? 8.144   -23.324 1.472   1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH L 7 .   ? -9.093  -28.806 -32.895 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.951  -15.831 -2.297  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH L 7 .   ? 2.187   -41.199 -23.751 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH L 7 .   ? 14.462  -35.634 -6.426  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH L 7 .   ? 21.374  -31.143 -2.504  1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH L 7 .   ? -0.469  -22.642 2.348   1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH L 7 .   ? -2.957  -15.924 -47.070 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH L 7 .   ? 1.609   -42.539 -21.329 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH L 7 .   ? -4.349  -20.128 -8.271  1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH L 7 .   ? 5.919   -30.369 -6.701  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH L 7 .   ? 0.796   -18.407 -12.430 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.497   -24.980 0.198   1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH L 7 .   ? 11.856  -38.842 -33.724 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH L 7 .   ? 19.027  -33.289 -23.151 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH L 7 .   ? 4.791   -44.609 -16.234 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH L 7 .   ? 12.821  0.118   -39.747 1.00 59.87 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH L 7 .   ? -5.201  -30.219 -24.839 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH L 7 .   ? 21.889  -32.526 -4.178  1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH L 7 .   ? 12.709  -28.194 1.293   1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH L 7 .   ? -1.349  -17.154 -11.321 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH L 7 .   ? 5.556   -32.742 -7.438  1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH L 7 .   ? 8.858   -26.389 2.288   1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH L 7 .   ? 6.578   -33.609 -9.519  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH L 7 .   ? -4.038  -23.409 -4.177  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH L 7 .   ? 10.910  -22.396 2.586   1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.9057 0.4666 0.5601 0.2109  0.0497  0.0018  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.8778 0.4780 0.5550 0.1823  0.0583  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.8722 0.3176 0.4939 0.1401  0.0867  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.9041 0.3517 0.4804 0.1047  0.1089  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.8683 0.6673 0.6053 0.1687  0.0361  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.9574 0.8420 0.6468 0.1373  0.0221  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 1.1033 0.9683 0.6820 0.1096  0.0118  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 1.1214 0.9824 0.6907 0.1196  0.0001  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
9    N  N   . LEU A 2   ? 0.7811 0.2258 0.4407 0.1085  0.0857  0.0171  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   
10   C  CA  . LEU A 2   ? 0.7460 0.2244 0.4012 0.1112  0.0743  0.0311  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  
11   C  C   . LEU A 2   ? 0.8061 0.2949 0.3905 0.1052  0.0761  0.0709  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   
12   O  O   . LEU A 2   ? 0.8084 0.3439 0.4105 0.0978  0.0753  0.0702  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   
13   C  CB  . LEU A 2   ? 0.6526 0.2506 0.3736 0.1149  0.0625  0.0369  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  
14   C  CG  . LEU A 2   ? 0.5549 0.2853 0.3531 0.0659  0.0311  0.0335  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  
15   C  CD1 . LEU A 2   ? 0.4824 0.2263 0.3421 0.0824  0.0334  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 
16   C  CD2 . LEU A 2   ? 0.5567 0.2658 0.3476 0.0557  0.0159  0.0544  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 
17   N  N   . SER A 3   ? 0.8212 0.2593 0.3588 0.0688  0.0954  0.0818  ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   
18   C  CA  . SER A 3   ? 0.8270 0.2692 0.3381 0.1389  0.1193  0.0466  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  
19   C  C   . SER A 3   ? 0.8217 0.2666 0.3373 0.0628  0.0957  0.0266  ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   
20   O  O   . SER A 3   ? 0.8746 0.2842 0.3593 0.0405  0.0931  0.0094  ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   
21   C  CB  . SER A 3   ? 0.8600 0.3077 0.3260 0.1535  0.1578  0.0486  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  
22   O  OG  . SER A 3   ? 0.9462 0.3295 0.3247 0.1403  0.1606  0.0252  ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  
23   N  N   . GLY A 4   ? 0.8053 0.2272 0.3090 0.0758  0.0697  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   
24   C  CA  . GLY A 4   ? 0.7622 0.2238 0.2916 0.0612  0.0429  0.0100  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  
25   C  C   . GLY A 4   ? 0.7114 0.2104 0.2662 0.0602  0.0194  0.0245  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   
26   O  O   . GLY A 4   ? 0.7289 0.2061 0.2523 0.0166  -0.0147 0.0317  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   
27   N  N   . LEU A 5   ? 0.6937 0.2211 0.2567 0.1074  0.0144  0.0413  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   
28   C  CA  . LEU A 5   ? 0.6689 0.2468 0.2410 0.1216  0.0031  0.0140  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  
29   C  C   . LEU A 5   ? 0.6768 0.3241 0.2300 0.0980  -0.0102 0.0448  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   
30   O  O   . LEU A 5   ? 0.6711 0.4025 0.2314 0.0854  0.0011  0.0829  ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   
31   C  CB  . LEU A 5   ? 0.6473 0.1815 0.2526 0.0644  -0.0030 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  
32   C  CG  . LEU A 5   ? 0.6358 0.2000 0.2699 0.0778  -0.0191 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  
33   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.6092 0.2458 0.2742 -0.0206 -0.0058 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 
34   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.6759 0.2621 0.2843 0.0674  -0.0152 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 
35   N  N   . ASN A 6   ? 0.6763 0.2429 0.2091 0.1120  -0.0543 0.0043  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   
36   C  CA  . ASN A 6   ? 0.7279 0.2169 0.2098 0.1023  -0.0469 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  
37   C  C   . ASN A 6   ? 0.6879 0.2129 0.2115 0.1257  -0.0271 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   
38   O  O   . ASN A 6   ? 0.7688 0.2338 0.2105 0.1312  -0.0247 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   
39   C  CB  . ASN A 6   ? 0.7428 0.2177 0.2055 0.0602  -0.0490 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  
40   C  CG  . ASN A 6   ? 0.7528 0.2089 0.2094 0.0923  -0.0605 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  
41   O  OD1 . ASN A 6   ? 0.8240 0.2167 0.2158 0.0665  -0.0572 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 
42   N  ND2 . ASN A 6   ? 0.7287 0.2394 0.2235 0.0831  -0.0225 0.0354  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 
43   N  N   . HIS A 7   ? 0.6183 0.2023 0.2121 0.1282  -0.0400 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   
44   C  CA  . HIS A 7   ? 0.5821 0.1644 0.2010 0.0713  -0.0545 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  
45   C  C   . HIS A 7   ? 0.6280 0.1697 0.1968 0.0284  -0.0512 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   
46   O  O   . HIS A 7   ? 0.6527 0.1713 0.1855 0.0489  -0.0492 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   
47   C  CB  . HIS A 7   ? 0.6148 0.1813 0.2098 0.0938  -0.0684 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  
48   C  CG  . HIS A 7   ? 0.6220 0.1768 0.2070 0.0706  -0.0815 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  
49   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.6719 0.1776 0.2088 0.0275  -0.1033 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 
50   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.6695 0.2036 0.1999 0.1086  -0.0904 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 
51   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.6669 0.1925 0.2086 0.0676  -0.1109 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 
52   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.7155 0.2388 0.2159 0.1066  -0.0926 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 
53   N  N   . LEU A 8   ? 0.6038 0.1684 0.1922 0.0620  -0.0515 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   
54   C  CA  . LEU A 8   ? 0.5723 0.1537 0.1991 0.0463  -0.0777 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  
55   C  C   . LEU A 8   ? 0.6270 0.2021 0.2190 0.0631  -0.1096 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   
56   O  O   . LEU A 8   ? 0.6949 0.1849 0.2276 0.0434  -0.0995 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   
57   C  CB  . LEU A 8   ? 0.5617 0.1688 0.2084 0.0421  -0.1112 0.0097  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  
58   C  CG  . LEU A 8   ? 0.5682 0.2013 0.2256 0.0332  -0.0812 0.0023  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  
59   C  CD1 . LEU A 8   ? 0.5179 0.1525 0.2326 0.0330  -0.0832 0.0263  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 
60   C  CD2 . LEU A 8   ? 0.5506 0.1618 0.2357 0.0740  -0.0646 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 
61   N  N   . THR A 9   ? 0.5636 0.1589 0.2271 0.0479  -0.1293 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   
62   C  CA  . THR A 9   ? 0.5401 0.1512 0.2362 0.0201  -0.1377 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  
63   C  C   . THR A 9   ? 0.5390 0.1532 0.2356 0.0479  -0.1212 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   
64   O  O   . THR A 9   ? 0.5632 0.1553 0.2389 0.0420  -0.1109 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   
65   C  CB  . THR A 9   ? 0.6100 0.1708 0.2497 -0.0083 -0.1343 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  
66   O  OG1 . THR A 9   ? 0.6491 0.1860 0.2446 0.0352  -0.1261 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 
67   C  CG2 . THR A 9   ? 0.6489 0.1835 0.2706 0.0254  -0.1058 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 
68   N  N   . LEU A 10  ? 0.5418 0.1625 0.2357 0.0497  -0.1474 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
69   C  CA  . LEU A 10  ? 0.5445 0.1810 0.2486 0.0298  -0.1491 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
70   C  C   . LEU A 10  ? 0.5638 0.1863 0.2748 0.0419  -0.1790 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
71   O  O   . LEU A 10  ? 0.6379 0.1998 0.2755 0.0795  -0.1757 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
72   C  CB  . LEU A 10  ? 0.5373 0.1642 0.2523 0.0018  -0.1499 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
73   C  CG  . LEU A 10  ? 0.5037 0.1533 0.2561 -0.0100 -0.1386 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
74   C  CD1 . LEU A 10  ? 0.4990 0.1389 0.2634 -0.0026 -0.1043 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
75   C  CD2 . LEU A 10  ? 0.5417 0.1873 0.2567 0.0084  -0.1274 0.0231  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
76   N  N   . ALA A 11  ? 0.5335 0.1755 0.2810 0.0606  -0.2067 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   
77   C  CA  . ALA A 11  ? 0.5247 0.1965 0.3180 0.0702  -0.2104 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  
78   C  C   . ALA A 11  ? 0.5045 0.1751 0.3388 0.0298  -0.2307 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   
79   O  O   . ALA A 11  ? 0.5243 0.2017 0.3465 0.0062  -0.2453 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   
80   C  CB  . ALA A 11  ? 0.5949 0.2132 0.3131 0.0383  -0.2214 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  
81   N  N   . VAL A 12  ? 0.5447 0.2015 0.3621 0.0483  -0.2414 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   
82   C  CA  . VAL A 12  ? 0.5441 0.1891 0.3854 0.0554  -0.2340 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  
83   C  C   . VAL A 12  ? 0.5414 0.2041 0.4168 0.0262  -0.2470 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   
84   O  O   . VAL A 12  ? 0.5715 0.2554 0.4353 0.0436  -0.2685 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   
85   C  CB  . VAL A 12  ? 0.5062 0.2361 0.3727 0.0729  -0.2399 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  
86   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.4458 0.2347 0.3695 0.1039  -0.2314 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 
87   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.5444 0.2769 0.3693 0.0401  -0.2471 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 
88   N  N   . SER A 13  ? 0.5226 0.2137 0.4272 0.0286  -0.2568 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   
89   C  CA  . SER A 13  ? 0.5698 0.2319 0.4488 0.0211  -0.2438 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  
90   C  C   . SER A 13  ? 0.5892 0.2422 0.4576 0.0430  -0.2711 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   
91   O  O   . SER A 13  ? 0.5793 0.2706 0.4784 0.0674  -0.2852 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   
92   C  CB  . SER A 13  ? 0.5965 0.2373 0.4588 -0.0235 -0.2300 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  
93   O  OG  . SER A 13  ? 0.5984 0.2431 0.4543 0.0591  -0.2389 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  
94   N  N   . GLN A 14  ? 0.6241 0.2051 0.4455 0.0326  -0.2531 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A N   
95   C  CA  . GLN A 14  ? 0.6585 0.2202 0.4489 0.0719  -0.2298 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CA  
96   C  C   . GLN A 14  ? 0.6227 0.2140 0.4255 0.0726  -0.2394 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A C   
97   O  O   . GLN A 14  ? 0.6818 0.2694 0.4301 0.0726  -0.2467 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A O   
98   C  CB  . GLN A 14  ? 0.6998 0.2506 0.4733 0.1240  -0.1842 0.0064  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CB  
99   C  CG  . GLN A 14  ? 0.7888 0.3291 0.4945 0.1094  -0.1624 0.0326  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CG  
100  C  CD  . GLN A 14  ? 0.8428 0.4214 0.5101 0.1028  -0.1488 0.0488  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A CD  
101  O  OE1 . GLN A 14  ? 0.8774 0.5327 0.5238 0.0903  -0.1424 0.0278  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A OE1 
102  N  NE2 . GLN A 14  ? 0.8557 0.4794 0.5147 0.1007  -0.1500 0.0573  ? ? ? ? ? ? 14  GLN A NE2 
103  N  N   . LEU A 15  ? 0.6248 0.2336 0.4085 0.0969  -0.2494 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   
104  C  CA  . LEU A 15  ? 0.6504 0.2647 0.3974 0.0852  -0.2596 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  
105  C  C   . LEU A 15  ? 0.6122 0.2170 0.3948 0.0739  -0.2677 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   
106  O  O   . LEU A 15  ? 0.6605 0.2092 0.3990 0.0471  -0.2476 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   
107  C  CB  . LEU A 15  ? 0.6284 0.2643 0.3872 0.0966  -0.2640 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  
108  C  CG  . LEU A 15  ? 0.6258 0.3460 0.3789 0.0953  -0.2536 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  
109  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.5786 0.3700 0.3816 0.0933  -0.2555 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 
110  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.6461 0.3011 0.3828 0.0969  -0.2433 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 
111  N  N   . ALA A 16  ? 0.6201 0.2243 0.3961 0.0972  -0.2495 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   
112  C  CA  . ALA A 16  ? 0.5890 0.2266 0.3948 0.0366  -0.2360 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  
113  C  C   . ALA A 16  ? 0.5487 0.2048 0.3933 0.0371  -0.2205 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   
114  O  O   . ALA A 16  ? 0.5385 0.1841 0.3966 0.0359  -0.1908 0.0223  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   
115  C  CB  . ALA A 16  ? 0.4904 0.2122 0.3869 0.0745  -0.2102 0.0019  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  
116  N  N   . PRO A 17  ? 0.5229 0.2551 0.3862 0.0769  -0.1997 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A N   
117  C  CA  . PRO A 17  ? 0.5367 0.2319 0.3764 0.1055  -0.1928 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CA  
118  C  C   . PRO A 17  ? 0.5793 0.2224 0.3550 0.0884  -0.2058 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A C   
119  O  O   . PRO A 17  ? 0.6655 0.2188 0.3599 0.0896  -0.1825 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A O   
120  C  CB  . PRO A 17  ? 0.4927 0.2846 0.3918 0.1300  -0.1673 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CB  
121  C  CG  . PRO A 17  ? 0.4907 0.3177 0.3994 0.0917  -0.1596 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CG  
122  C  CD  . PRO A 17  ? 0.4979 0.2828 0.3906 0.0704  -0.1928 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 17  PRO A CD  
123  N  N   . SER A 18  ? 0.5894 0.2151 0.3321 0.0984  -0.2087 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   
124  C  CA  . SER A 18  ? 0.5856 0.1767 0.3144 0.0450  -0.1705 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
125  C  C   . SER A 18  ? 0.5505 0.1666 0.2976 0.0523  -0.1604 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   
126  O  O   . SER A 18  ? 0.5693 0.1724 0.3102 0.0623  -0.1537 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   
127  C  CB  . SER A 18  ? 0.5669 0.1796 0.3112 -0.0558 -0.1649 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
128  O  OG  . SER A 18  ? 0.5792 0.1672 0.3228 0.0055  -0.1655 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
129  N  N   . VAL A 19  ? 0.6130 0.1850 0.2794 0.0595  -0.1633 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   
130  C  CA  . VAL A 19  ? 0.6204 0.1903 0.2662 0.0479  -0.1719 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  
131  C  C   . VAL A 19  ? 0.5768 0.2101 0.2604 0.0860  -0.1783 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   
132  O  O   . VAL A 19  ? 0.6211 0.2149 0.2565 0.0685  -0.1719 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   
133  C  CB  . VAL A 19  ? 0.6835 0.2019 0.2664 0.0084  -0.1787 0.0115  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  
134  C  CG1 . VAL A 19  ? 0.7028 0.2354 0.2714 -0.0166 -0.1784 0.0124  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 
135  C  CG2 . VAL A 19  ? 0.7041 0.2068 0.2658 0.0085  -0.1913 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 
136  N  N   . ALA A 20  ? 0.5592 0.1961 0.2726 0.0911  -0.1727 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   
137  C  CA  . ALA A 20  ? 0.5724 0.2154 0.2817 0.0597  -0.1414 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  
138  C  C   . ALA A 20  ? 0.6008 0.1992 0.2713 0.0406  -0.1270 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   
139  O  O   . ALA A 20  ? 0.5634 0.1568 0.2760 0.0371  -0.1202 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   
140  C  CB  . ALA A 20  ? 0.5518 0.1609 0.2944 0.0591  -0.1210 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  
141  N  N   . PHE A 21  ? 0.6028 0.1979 0.2597 0.0254  -0.1275 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   
142  C  CA  . PHE A 21  ? 0.5139 0.1578 0.2610 0.0128  -0.1187 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  
143  C  C   . PHE A 21  ? 0.5246 0.1528 0.2499 0.0301  -0.1067 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   
144  O  O   . PHE A 21  ? 0.5599 0.1621 0.2599 0.0470  -0.1136 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   
145  C  CB  . PHE A 21  ? 0.5171 0.1762 0.2616 0.0993  -0.0964 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  
146  C  CG  . PHE A 21  ? 0.4781 0.1384 0.2565 0.0479  -0.1034 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  
147  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.5148 0.1500 0.2648 0.0186  -0.1243 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 
148  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.4998 0.1359 0.2510 0.0234  -0.0946 0.0048  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 
149  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.5040 0.1413 0.2720 -0.0139 -0.1191 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 
150  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.4948 0.1658 0.2581 -0.0311 -0.1120 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 
151  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.5203 0.1621 0.2689 -0.0102 -0.1122 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  
152  N  N   . TYR A 22  ? 0.5146 0.1445 0.2377 0.0422  -0.0748 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   
153  C  CA  . TYR A 22  ? 0.4947 0.1459 0.2267 0.0599  -0.0859 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  
154  C  C   . TYR A 22  ? 0.5025 0.1432 0.2311 0.0553  -0.0876 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   
155  O  O   . TYR A 22  ? 0.5718 0.1851 0.2291 0.0647  -0.0832 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   
156  C  CB  . TYR A 22  ? 0.5017 0.1435 0.2374 0.0029  -0.0912 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  
157  C  CG  . TYR A 22  ? 0.5118 0.1608 0.2436 0.0512  -0.0971 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  
158  C  CD1 . TYR A 22  ? 0.5053 0.1707 0.2427 0.0295  -0.1361 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 
159  C  CD2 . TYR A 22  ? 0.4781 0.1379 0.2515 0.0297  -0.0857 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 
160  C  CE1 . TYR A 22  ? 0.4786 0.1379 0.2560 0.0178  -0.1079 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 
161  C  CE2 . TYR A 22  ? 0.4591 0.1372 0.2579 0.0500  -0.1075 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 
162  C  CZ  . TYR A 22  ? 0.4848 0.1411 0.2607 0.0156  -0.0917 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  
163  O  OH  . TYR A 22  ? 0.5152 0.1352 0.2628 0.0212  -0.0710 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  
164  N  N   . GLN A 23  ? 0.5841 0.1643 0.2329 0.0702  -0.0754 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   
165  C  CA  . GLN A 23  ? 0.6026 0.1598 0.2424 0.0393  -0.0843 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  
166  C  C   . GLN A 23  ? 0.6014 0.1580 0.2425 0.0283  -0.0878 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   
167  O  O   . GLN A 23  ? 0.6391 0.1835 0.2419 0.0536  -0.0622 0.0244  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   
168  C  CB  . GLN A 23  ? 0.5822 0.2151 0.2509 0.0651  -0.1178 0.0125  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  
169  C  CG  . GLN A 23  ? 0.5937 0.2413 0.2704 0.0535  -0.1131 0.0301  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  
170  C  CD  . GLN A 23  ? 0.6013 0.2319 0.2862 0.0562  -0.1152 0.0237  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  
171  O  OE1 . GLN A 23  ? 0.6726 0.2970 0.3022 0.0808  -0.1388 0.0401  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 
172  N  NE2 . GLN A 23  ? 0.6275 0.2316 0.2823 0.0465  -0.1018 0.0254  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 
173  N  N   . GLN A 24  ? 0.6074 0.1625 0.2505 0.0126  -0.1190 0.0052  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   
174  C  CA  . GLN A 24  ? 0.6685 0.1833 0.2623 0.0098  -0.0765 0.0138  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  
175  C  C   . GLN A 24  ? 0.7096 0.2128 0.2596 -0.0249 -0.0732 0.0035  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   
176  O  O   . GLN A 24  ? 0.7783 0.2418 0.2644 0.0341  -0.0539 0.0199  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   
177  C  CB  . GLN A 24  ? 0.6641 0.2110 0.2707 0.0293  -0.0799 0.0357  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  
178  C  CG  . GLN A 24  ? 0.7189 0.2407 0.2832 0.0211  -0.0687 0.0413  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  
179  C  CD  . GLN A 24  ? 0.7862 0.2861 0.2950 0.0916  -0.0841 0.0559  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  
180  O  OE1 . GLN A 24  ? 0.8632 0.3625 0.3055 0.1454  -0.0752 0.0673  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 
181  N  NE2 . GLN A 24  ? 0.7900 0.2458 0.3032 0.0878  -0.0983 0.0305  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 
182  N  N   . LEU A 25  ? 0.6800 0.1953 0.2457 -0.0123 -0.0722 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   
183  C  CA  . LEU A 25  ? 0.6218 0.1708 0.2455 -0.0288 -0.0777 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  
184  C  C   . LEU A 25  ? 0.6443 0.1747 0.2481 0.0505  -0.0826 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   
185  O  O   . LEU A 25  ? 0.7265 0.1990 0.2769 0.0550  -0.0686 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   
186  C  CB  . LEU A 25  ? 0.6192 0.2130 0.2561 0.0613  -0.0686 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  
187  C  CG  . LEU A 25  ? 0.5909 0.1516 0.2707 0.0245  -0.0467 0.0052  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  
188  C  CD1 . LEU A 25  ? 0.5623 0.1499 0.2632 -0.0479 -0.0347 0.0169  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 
189  C  CD2 . LEU A 25  ? 0.5954 0.1756 0.2851 0.0826  -0.0422 0.0204  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 
190  N  N   . LEU A 26  ? 0.6492 0.1668 0.2375 0.0202  -0.0761 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
191  C  CA  . LEU A 26  ? 0.6353 0.1774 0.2286 0.0243  -0.0533 0.0168  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
192  C  C   . LEU A 26  ? 0.6305 0.1995 0.2203 0.0456  -0.0452 0.0362  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
193  O  O   . LEU A 26  ? 0.6198 0.2120 0.2304 0.0680  -0.0470 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
194  C  CB  . LEU A 26  ? 0.5936 0.1566 0.2218 -0.0360 -0.0549 0.0169  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
195  C  CG  . LEU A 26  ? 0.5200 0.1360 0.2118 0.0079  -0.0528 0.0152  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
196  C  CD1 . LEU A 26  ? 0.4771 0.1492 0.2151 0.0160  -0.0520 0.0455  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
197  C  CD2 . LEU A 26  ? 0.5568 0.2254 0.2214 0.0313  -0.0565 0.0145  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
198  N  N   . GLY A 27  ? 0.6117 0.1556 0.2161 0.0166  -0.0371 0.0065  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
199  C  CA  . GLY A 27  ? 0.6703 0.1737 0.2133 0.0430  -0.0079 0.0076  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
200  C  C   . GLY A 27  ? 0.6508 0.1750 0.2096 0.0667  -0.0323 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
201  O  O   . GLY A 27  ? 0.7314 0.2040 0.2116 0.0375  -0.0052 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
202  N  N   . MET A 28  ? 0.6421 0.1762 0.2086 0.0650  -0.0858 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   
203  C  CA  . MET A 28  ? 0.6705 0.1743 0.2094 0.0374  -0.0765 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  
204  C  C   . MET A 28  ? 0.6784 0.1842 0.2102 0.0652  -0.0760 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   
205  O  O   . MET A 28  ? 0.6905 0.2056 0.2280 0.0634  -0.0610 0.0233  ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   
206  C  CB  . MET A 28  ? 0.6689 0.2187 0.2180 0.0891  -0.0752 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  
207  C  CG  . MET A 28  ? 0.6270 0.1970 0.2239 0.0872  -0.0613 0.0050  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  
208  S  SD  . MET A 28  ? 0.6877 0.1899 0.2339 0.0378  -0.0402 0.0251  ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  
209  C  CE  . MET A 28  ? 0.6773 0.2169 0.2368 0.0585  -0.0336 0.0157  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  
210  N  N   . THR A 29  ? 0.7707 0.2219 0.2168 0.0138  -0.0465 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 29  THR A N   
211  C  CA  . THR A 29  ? 0.8069 0.2201 0.2281 0.0145  -0.0544 0.0165  ? ? ? ? ? ? 29  THR A CA  
212  C  C   . THR A 29  ? 0.8040 0.2084 0.2378 -0.0109 -0.0833 0.0111  ? ? ? ? ? ? 29  THR A C   
213  O  O   . THR A 29  ? 0.7619 0.1960 0.2459 -0.0260 -0.0859 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 29  THR A O   
214  C  CB  . THR A 29  ? 0.8112 0.2416 0.2263 0.0361  -0.0375 0.0113  ? ? ? ? ? ? 29  THR A CB  
215  O  OG1 . THR A 29  ? 0.8032 0.3804 0.2338 0.0870  -0.0421 0.0151  ? ? ? ? ? ? 29  THR A OG1 
216  C  CG2 . THR A 29  ? 0.8663 0.2808 0.2262 0.0169  -0.0412 0.0045  ? ? ? ? ? ? 29  THR A CG2 
217  N  N   . LEU A 30  ? 0.7571 0.2276 0.2327 0.0052  -0.0945 0.0101  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   
218  C  CA  . LEU A 30  ? 0.6767 0.1848 0.2395 0.0539  -0.0997 0.0009  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  
219  C  C   . LEU A 30  ? 0.7290 0.1913 0.2203 0.0316  -0.0844 0.0035  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   
220  O  O   . LEU A 30  ? 0.7404 0.2392 0.2399 0.0208  -0.0940 0.0375  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   
221  C  CB  . LEU A 30  ? 0.6971 0.1862 0.2601 0.0472  -0.1080 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  
222  C  CG  . LEU A 30  ? 0.7031 0.2013 0.2784 0.0604  -0.1038 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  
223  C  CD1 . LEU A 30  ? 0.7399 0.2412 0.2756 -0.0147 -0.1212 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 
224  C  CD2 . LEU A 30  ? 0.6795 0.1815 0.2888 0.0506  -0.0840 0.0018  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 
225  N  N   . HIS A 31  ? 0.7312 0.2095 0.2325 0.0476  -0.0941 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   
226  C  CA  . HIS A 31  ? 0.7780 0.2219 0.2332 0.1015  -0.1052 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  
227  C  C   . HIS A 31  ? 0.7965 0.2620 0.2433 0.0436  -0.1362 0.0042  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   
228  O  O   . HIS A 31  ? 0.8408 0.3437 0.2582 0.0032  -0.1539 0.0060  ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   
229  C  CB  . HIS A 31  ? 0.7709 0.2664 0.2467 0.1772  -0.0880 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  
230  C  CG  . HIS A 31  ? 0.8562 0.3174 0.2638 0.2159  -0.0812 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  
231  N  ND1 . HIS A 31  ? 0.8955 0.3796 0.2718 0.2365  -0.0736 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 
232  C  CD2 . HIS A 31  ? 0.8823 0.3258 0.2722 0.1904  -0.0913 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 
233  C  CE1 . HIS A 31  ? 0.9049 0.3357 0.2712 0.1975  -0.0825 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 
234  N  NE2 . HIS A 31  ? 0.9180 0.2981 0.2720 0.1597  -0.0839 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 
235  N  N   . ALA A 32  ? 0.7530 0.2020 0.2522 0.0202  -0.1672 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   
236  C  CA  . ALA A 32  ? 0.7270 0.2003 0.2733 0.0250  -0.1852 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  
237  C  C   . ALA A 32  ? 0.8277 0.2522 0.3035 0.0762  -0.2103 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   
238  O  O   . ALA A 32  ? 0.9063 0.2857 0.2995 0.1091  -0.1736 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   
239  C  CB  . ALA A 32  ? 0.7089 0.2220 0.2793 0.0181  -0.1880 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  
240  N  N   . ARG A 33  ? 0.8642 0.2787 0.3338 0.1049  -0.2224 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   
241  C  CA  . ARG A 33  ? 0.8676 0.2716 0.3552 0.0968  -0.2061 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  
242  C  C   . ARG A 33  ? 0.8657 0.2953 0.3774 0.0334  -0.2319 0.0160  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   
243  O  O   . ARG A 33  ? 0.8767 0.3512 0.3688 -0.0220 -0.2723 0.0224  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   
244  C  CB  . ARG A 33  ? 0.8960 0.3182 0.3759 0.1504  -0.1445 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  
245  C  CG  . ARG A 33  ? 0.9444 0.3871 0.3956 0.1423  -0.0591 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  
246  C  CD  . ARG A 33  ? 0.9906 0.4141 0.4060 0.2038  -0.0094 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  
247  N  NE  . ARG A 33  ? 1.0497 0.4899 0.4136 0.1738  0.0072  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  
248  C  CZ  . ARG A 33  ? 1.0463 0.5009 0.4013 0.1340  0.0090  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  
249  N  NH1 . ARG A 33  ? 1.0711 0.5006 0.3984 0.1707  -0.0209 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 
250  N  NH2 . ARG A 33  ? 1.0036 0.5279 0.3956 0.0362  0.0310  0.0181  ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 
251  N  N   . TRP A 34  ? 0.8569 0.2851 0.3874 0.0178  -0.2407 0.0285  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   
252  C  CA  . TRP A 34  ? 0.8142 0.2832 0.4062 0.0611  -0.2510 0.0255  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  
253  C  C   . TRP A 34  ? 0.8095 0.3404 0.4247 0.1090  -0.2544 0.0301  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   
254  O  O   . TRP A 34  ? 0.8572 0.3920 0.4296 0.0363  -0.2920 0.0089  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   
255  C  CB  . TRP A 34  ? 0.8191 0.2744 0.3940 0.0606  -0.2633 0.0066  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  
256  C  CG  . TRP A 34  ? 0.8045 0.2794 0.3938 0.0774  -0.2672 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  
257  C  CD1 . TRP A 34  ? 0.8490 0.3028 0.3988 0.0759  -0.2635 0.0112  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 
258  C  CD2 . TRP A 34  ? 0.8373 0.3330 0.3885 0.0643  -0.2670 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 
259  N  NE1 . TRP A 34  ? 0.8460 0.2753 0.3967 0.0657  -0.2608 0.0041  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 
260  C  CE2 . TRP A 34  ? 0.8553 0.3108 0.3883 0.0774  -0.2709 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 
261  C  CE3 . TRP A 34  ? 0.8070 0.3242 0.3899 0.0678  -0.2601 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 
262  C  CZ2 . TRP A 34  ? 0.8658 0.3453 0.3873 0.0689  -0.2679 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 
263  C  CZ3 . TRP A 34  ? 0.8384 0.3024 0.3852 0.1143  -0.2511 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 
264  C  CH2 . TRP A 34  ? 0.8660 0.3689 0.3835 0.0997  -0.2539 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 
265  N  N   . ASP A 35  ? 0.8336 0.3631 0.4329 0.1258  -0.2201 0.0612  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   
266  C  CA  . ASP A 35  ? 0.8392 0.4630 0.4376 0.1348  -0.1967 0.1202  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  
267  C  C   . ASP A 35  ? 0.7556 0.4810 0.4271 0.1319  -0.2154 0.1144  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   
268  O  O   . ASP A 35  ? 0.7653 0.4785 0.4201 0.1187  -0.2106 0.1223  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   
269  C  CB  . ASP A 35  ? 0.8813 0.5696 0.4522 0.1557  -0.1787 0.1627  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  
270  C  CG  . ASP A 35  ? 0.9443 0.6796 0.4666 0.1818  -0.1395 0.2010  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  
271  O  OD1 . ASP A 35  ? 1.0351 0.7108 0.4705 0.1936  -0.1120 0.1859  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 
272  O  OD2 . ASP A 35  ? 0.9334 0.8149 0.4765 0.1746  -0.1243 0.2086  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 
273  N  N   . SER A 36  ? 0.7195 0.4309 0.4262 0.1190  -0.2207 0.0990  ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   
274  C  CA  . SER A 36  ? 0.7076 0.4303 0.4116 0.0251  -0.2362 0.0888  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  
275  C  C   . SER A 36  ? 0.6975 0.3204 0.3764 -0.0138 -0.2593 0.0319  ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   
276  O  O   . SER A 36  ? 0.7420 0.2776 0.3720 -0.0153 -0.2682 0.0347  ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   
277  C  CB  . SER A 36  ? 0.6949 0.5123 0.4395 -0.0396 -0.2244 0.1115  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  
278  O  OG  . SER A 36  ? 0.7447 0.5994 0.4587 -0.0794 -0.2028 0.1344  ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  
279  N  N   . GLY A 37  ? 0.6693 0.2522 0.3537 -0.0046 -0.2626 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   
280  C  CA  . GLY A 37  ? 0.6618 0.2276 0.3342 0.0405  -0.2440 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  
281  C  C   . GLY A 37  ? 0.7197 0.2223 0.3217 0.0781  -0.2154 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   
282  O  O   . GLY A 37  ? 0.8231 0.2770 0.3250 0.0708  -0.2299 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   
283  N  N   . ALA A 38  ? 0.6834 0.1989 0.2969 0.0149  -0.2046 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   
284  C  CA  . ALA A 38  ? 0.6798 0.1890 0.2694 -0.0046 -0.1800 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  
285  C  C   . ALA A 38  ? 0.7301 0.1963 0.2505 -0.0033 -0.1555 0.0060  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   
286  O  O   . ALA A 38  ? 0.7292 0.2149 0.2653 0.0342  -0.1623 0.0083  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   
287  C  CB  . ALA A 38  ? 0.6682 0.1869 0.2617 -0.0121 -0.1882 0.0030  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  
288  N  N   . TYR A 39  ? 0.7214 0.1922 0.2512 0.0287  -0.1298 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   
289  C  CA  . TYR A 39  ? 0.7295 0.2034 0.2407 0.0457  -0.1368 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  
290  C  C   . TYR A 39  ? 0.7358 0.2018 0.2325 0.0279  -0.1267 0.0033  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   
291  O  O   . TYR A 39  ? 0.7807 0.2220 0.2500 0.0580  -0.1153 0.0068  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   
292  C  CB  . TYR A 39  ? 0.6738 0.1830 0.2316 0.0301  -0.1297 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  
293  C  CG  . TYR A 39  ? 0.7133 0.1919 0.2521 0.0403  -0.1243 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  
294  C  CD1 . TYR A 39  ? 0.7866 0.2085 0.2752 0.0330  -0.1157 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 
295  C  CD2 . TYR A 39  ? 0.7342 0.1961 0.2701 0.0323  -0.1233 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 
296  C  CE1 . TYR A 39  ? 0.7886 0.2187 0.2841 0.0038  -0.1201 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 
297  C  CE2 . TYR A 39  ? 0.7478 0.1935 0.2823 0.0161  -0.1071 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 
298  C  CZ  . TYR A 39  ? 0.7994 0.2158 0.2936 0.0499  -0.1156 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  
299  O  OH  . TYR A 39  ? 0.8349 0.2177 0.2998 0.0130  -0.1288 0.0058  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  
300  N  N   . LEU A 40  ? 0.7140 0.1981 0.2457 -0.0069 -0.1001 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   
301  C  CA  . LEU A 40  ? 0.7199 0.2131 0.2202 -0.0117 -0.0844 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  
302  C  C   . LEU A 40  ? 0.7470 0.2051 0.2235 -0.0157 -0.0529 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   
303  O  O   . LEU A 40  ? 0.7737 0.2210 0.2323 0.0114  -0.0424 0.0296  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   
304  C  CB  . LEU A 40  ? 0.6783 0.1761 0.2192 0.0237  -0.0934 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  
305  C  CG  . LEU A 40  ? 0.6756 0.2001 0.2145 0.0206  -0.0911 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  
306  C  CD1 . LEU A 40  ? 0.6748 0.1940 0.2347 -0.0116 -0.1061 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 
307  C  CD2 . LEU A 40  ? 0.6835 0.2269 0.2167 0.0187  -0.0765 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 
308  N  N   . SER A 41  ? 0.7207 0.2497 0.2199 -0.0175 -0.0346 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   
309  C  CA  . SER A 41  ? 0.7616 0.2418 0.2273 0.0251  -0.0350 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  
310  C  C   . SER A 41  ? 0.7472 0.2251 0.2393 0.0321  -0.0452 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   
311  O  O   . SER A 41  ? 0.7091 0.1875 0.2446 -0.0020 -0.0350 0.0249  ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   
312  C  CB  . SER A 41  ? 0.8336 0.2535 0.2277 0.0370  -0.0042 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  
313  O  OG  . SER A 41  ? 0.8909 0.2674 0.2239 0.0103  0.0247  0.0003  ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  
314  N  N   . CYS A 42  ? 0.7596 0.2293 0.2401 0.0181  -0.0586 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N   
315  C  CA  . CYS A 42  ? 0.7784 0.2677 0.2703 0.0337  -0.0467 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA  
316  C  C   . CYS A 42  ? 0.7760 0.2726 0.2800 0.0842  -0.0223 0.0038  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C   
317  O  O   . CYS A 42  ? 0.7980 0.2606 0.2855 0.1373  -0.0229 0.0279  ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O   
318  C  CB  . CYS A 42  ? 0.7904 0.2749 0.2886 0.0622  -0.0490 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB  
319  S  SG  . CYS A 42  ? 0.8855 0.3509 0.3004 0.0912  -0.0512 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG  
320  N  N   . GLY A 43  ? 0.7726 0.2736 0.2848 0.0237  -0.0219 0.0100  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   
321  C  CA  . GLY A 43  ? 0.7374 0.2799 0.2902 0.0388  -0.0039 0.0056  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  
322  C  C   . GLY A 43  ? 0.7538 0.3060 0.2900 0.0584  -0.0112 0.0004  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   
323  O  O   . GLY A 43  ? 0.7770 0.3128 0.2865 0.0376  -0.0170 0.0037  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   
324  N  N   . ASP A 44  ? 0.7684 0.3128 0.3005 0.1303  -0.0069 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   
325  C  CA  . ASP A 44  ? 0.8260 0.3284 0.3137 0.1466  -0.0056 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  
326  C  C   . ASP A 44  ? 0.7637 0.2708 0.2878 0.0941  0.0083  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   
327  O  O   . ASP A 44  ? 0.7865 0.3030 0.2842 0.0603  0.0156  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   
328  C  CB  . ASP A 44  ? 0.9148 0.3841 0.3559 0.1885  -0.0202 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  
329  C  CG  . ASP A 44  ? 1.0022 0.4734 0.3961 0.1463  -0.0599 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  
330  O  OD1 . ASP A 44  ? 1.0279 0.5320 0.4070 0.1158  -0.0655 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 
331  O  OD2 . ASP A 44  ? 1.0564 0.5050 0.4183 0.1240  -0.0695 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 
332  N  N   . LEU A 45  ? 0.7354 0.2474 0.2601 0.0908  0.0101  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   
333  C  CA  . LEU A 45  ? 0.6905 0.2114 0.2433 0.1173  -0.0209 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  
334  C  C   . LEU A 45  ? 0.7224 0.2033 0.2367 0.0931  -0.0441 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   
335  O  O   . LEU A 45  ? 0.7567 0.2110 0.2400 0.0589  -0.0521 0.0182  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   
336  C  CB  . LEU A 45  ? 0.6531 0.2080 0.2289 0.0847  -0.0023 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  
337  C  CG  . LEU A 45  ? 0.6603 0.2611 0.2305 0.0511  0.0147  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  
338  C  CD1 . LEU A 45  ? 0.6525 0.2736 0.2294 0.0742  0.0175  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 
339  C  CD2 . LEU A 45  ? 0.6729 0.2896 0.2306 0.0303  0.0106  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 
340  N  N   . TRP A 46  ? 0.7173 0.2258 0.2389 0.0772  -0.0677 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   
341  C  CA  . TRP A 46  ? 0.6397 0.1819 0.2323 0.0533  -0.0761 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  
342  C  C   . TRP A 46  ? 0.6664 0.1760 0.2121 0.0488  -0.0612 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   
343  O  O   . TRP A 46  ? 0.6959 0.1772 0.2000 0.0127  -0.0668 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   
344  C  CB  . TRP A 46  ? 0.6758 0.1827 0.2329 0.0396  -0.0810 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  
345  C  CG  . TRP A 46  ? 0.7187 0.1914 0.2295 0.0224  -0.1010 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  
346  C  CD1 . TRP A 46  ? 0.7665 0.2337 0.2321 0.0067  -0.1060 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 
347  C  CD2 . TRP A 46  ? 0.7373 0.1904 0.2286 0.0302  -0.0835 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 
348  N  NE1 . TRP A 46  ? 0.7376 0.2178 0.2367 -0.0105 -0.1187 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 
349  C  CE2 . TRP A 46  ? 0.7234 0.1995 0.2335 0.0356  -0.0963 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 
350  C  CE3 . TRP A 46  ? 0.7170 0.1830 0.2222 0.0255  -0.0660 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 
351  C  CZ2 . TRP A 46  ? 0.7577 0.2270 0.2287 0.0861  -0.0702 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 
352  C  CZ3 . TRP A 46  ? 0.7057 0.1916 0.2199 0.0517  -0.0601 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 
353  C  CH2 . TRP A 46  ? 0.7270 0.2264 0.2250 0.0651  -0.0659 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 
354  N  N   . LEU A 47  ? 0.6495 0.1774 0.2085 0.0510  -0.0779 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
355  C  CA  . LEU A 47  ? 0.5908 0.1620 0.2283 0.0360  -0.0725 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
356  C  C   . LEU A 47  ? 0.6893 0.1960 0.2242 0.0024  -0.0981 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
357  O  O   . LEU A 47  ? 0.7680 0.2005 0.2193 0.0359  -0.0884 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
358  C  CB  . LEU A 47  ? 0.5507 0.1497 0.2273 0.0211  -0.0351 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
359  C  CG  . LEU A 47  ? 0.5476 0.1457 0.2269 -0.0081 -0.0261 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
360  C  CD1 . LEU A 47  ? 0.6143 0.1606 0.2160 0.0037  -0.0347 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
361  C  CD2 . LEU A 47  ? 0.5704 0.1672 0.2413 0.0184  -0.0246 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
362  N  N   A CYS A 48  ? 0.6384 0.1808 0.2449 -0.0148 -0.1060 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   
363  N  N   B CYS A 48  ? 0.6318 0.1756 0.2344 -0.0136 -0.1093 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   
364  C  CA  A CYS A 48  ? 0.6686 0.1832 0.2601 -0.0132 -0.1101 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  
365  C  CA  B CYS A 48  ? 0.6638 0.1756 0.2396 -0.0075 -0.1128 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  
366  C  C   A CYS A 48  ? 0.6426 0.1745 0.2641 0.0323  -0.1227 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   
367  C  C   B CYS A 48  ? 0.6362 0.1758 0.2540 0.0370  -0.1162 0.0080  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   
368  O  O   A CYS A 48  ? 0.6207 0.1810 0.2680 0.0637  -0.1223 0.0021  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   
369  O  O   B CYS A 48  ? 0.5971 0.1851 0.2621 0.0773  -0.1054 0.0114  ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   
370  C  CB  A CYS A 48  ? 0.7377 0.2305 0.2759 -0.0378 -0.1092 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  
371  C  CB  B CYS A 48  ? 0.7352 0.2080 0.2423 -0.0158 -0.1267 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  
372  S  SG  A CYS A 48  ? 0.7969 0.2410 0.2916 -0.0336 -0.1062 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  
373  S  SG  B CYS A 48  ? 0.7580 0.1990 0.2474 -0.0006 -0.1312 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  
374  N  N   . LEU A 49  ? 0.6197 0.1943 0.2667 0.0685  -0.1497 0.0017  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   
375  C  CA  . LEU A 49  ? 0.5712 0.1715 0.2751 0.0621  -0.1513 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  
376  C  C   . LEU A 49  ? 0.6444 0.2381 0.2994 0.0445  -0.1806 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   
377  O  O   . LEU A 49  ? 0.6852 0.3211 0.2957 0.0560  -0.1891 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   
378  C  CB  . LEU A 49  ? 0.5542 0.1570 0.2624 0.0273  -0.1503 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  
379  C  CG  . LEU A 49  ? 0.6264 0.1772 0.2488 0.0470  -0.1581 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  
380  C  CD1 . LEU A 49  ? 0.5730 0.1699 0.2447 0.0662  -0.1393 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 
381  C  CD2 . LEU A 49  ? 0.6304 0.1975 0.2434 0.0872  -0.1387 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 
382  N  N   . SER A 50  ? 0.5938 0.1733 0.3231 0.0270  -0.1809 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   
383  C  CA  . SER A 50  ? 0.6265 0.2024 0.3539 0.0445  -0.2042 0.0112  ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  
384  C  C   . SER A 50  ? 0.6394 0.2501 0.3779 0.0564  -0.2476 0.0102  ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   
385  O  O   . SER A 50  ? 0.6679 0.2046 0.3716 0.0184  -0.2524 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   
386  C  CB  . SER A 50  ? 0.6055 0.1902 0.3564 0.0022  -0.2093 0.0244  ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  
387  O  OG  . SER A 50  ? 0.6871 0.2022 0.3665 0.0161  -0.2213 0.0030  ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  
388  N  N   . LEU A 51  ? 0.5845 0.2710 0.3993 0.0420  -0.2623 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   
389  C  CA  . LEU A 51  ? 0.5419 0.2988 0.4180 0.0551  -0.2735 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  
390  C  C   . LEU A 51  ? 0.5823 0.3722 0.4464 -0.0126 -0.2842 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   
391  O  O   . LEU A 51  ? 0.6305 0.3686 0.4485 -0.0818 -0.2569 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   
392  C  CB  . LEU A 51  ? 0.5268 0.3115 0.4169 0.0637  -0.2612 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  
393  C  CG  . LEU A 51  ? 0.4824 0.3587 0.4131 0.0313  -0.2610 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  
394  C  CD1 . LEU A 51  ? 0.5472 0.3764 0.4147 0.0245  -0.2515 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 
395  C  CD2 . LEU A 51  ? 0.4693 0.3318 0.4117 0.0932  -0.2521 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 
396  N  N   . ASP A 52  ? 0.6249 0.3977 0.4709 -0.0359 -0.2882 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   
397  C  CA  . ASP A 52  ? 0.6144 0.3912 0.4966 -0.0006 -0.2958 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
398  C  C   . ASP A 52  ? 0.5944 0.4429 0.5130 0.0010  -0.2799 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   
399  O  O   . ASP A 52  ? 0.5937 0.4135 0.5127 0.0332  -0.2753 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   
400  C  CB  . ASP A 52  ? 0.6363 0.2900 0.5067 0.0288  -0.3065 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
401  C  CG  . ASP A 52  ? 0.6717 0.3094 0.5216 0.0374  -0.2892 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
402  O  OD1 . ASP A 52  ? 0.7492 0.3223 0.5295 0.0270  -0.2782 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
403  O  OD2 . ASP A 52  ? 0.5807 0.2312 0.5123 0.0687  -0.2757 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
404  N  N   . PRO A 53  ? 0.6670 0.5090 0.5274 -0.0176 -0.2435 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   
405  C  CA  . PRO A 53  ? 0.7003 0.5136 0.5297 -0.0091 -0.2403 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  
406  C  C   . PRO A 53  ? 0.7215 0.4953 0.5238 -0.0392 -0.2326 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   
407  O  O   . PRO A 53  ? 0.6880 0.4085 0.5267 0.0450  -0.2260 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   
408  C  CB  . PRO A 53  ? 0.6952 0.5051 0.5358 0.0357  -0.2356 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  
409  C  CG  . PRO A 53  ? 0.6887 0.5350 0.5363 -0.0146 -0.2324 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  
410  C  CD  . PRO A 53  ? 0.6808 0.5430 0.5338 -0.0435 -0.2317 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  
411  N  N   . GLN A 54  ? 0.7226 0.5108 0.5134 -0.1250 -0.2349 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   
412  C  CA  . GLN A 54  ? 0.6996 0.5105 0.5076 -0.1570 -0.2116 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  
413  C  C   . GLN A 54  ? 0.6752 0.5142 0.4879 -0.1364 -0.2120 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   
414  O  O   . GLN A 54  ? 0.7348 0.5583 0.4895 -0.1395 -0.2114 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   
415  C  CB  . GLN A 54  ? 0.7188 0.4527 0.5200 -0.1983 -0.1867 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  
416  C  CG  . GLN A 54  ? 0.7799 0.4597 0.5325 -0.1910 -0.1657 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  
417  C  CD  . GLN A 54  ? 0.8508 0.5540 0.5446 -0.1622 -0.1395 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  
418  O  OE1 . GLN A 54  ? 0.8378 0.6386 0.5531 -0.0816 -0.1293 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 
419  N  NE2 . GLN A 54  ? 0.9149 0.5057 0.5449 -0.2055 -0.1351 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 
420  N  N   . ARG A 55  ? 0.5850 0.4904 0.4638 -0.0451 -0.2035 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N   
421  C  CA  . ARG A 55  ? 0.5330 0.4544 0.4344 0.0087  -0.1880 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA  
422  C  C   . ARG A 55  ? 0.6299 0.5043 0.4290 0.0353  -0.1751 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C   
423  O  O   . ARG A 55  ? 0.6971 0.5107 0.4475 0.1658  -0.1666 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O   
424  C  CB  . ARG A 55  ? 0.4406 0.4248 0.4175 0.0303  -0.1769 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB  
425  C  CG  . ARG A 55  ? 0.4116 0.3598 0.4009 0.0054  -0.1885 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG  
426  C  CD  . ARG A 55  ? 0.4116 0.2669 0.3902 -0.0180 -0.2094 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD  
427  N  NE  . ARG A 55  ? 0.4339 0.1935 0.3827 0.0087  -0.1952 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE  
428  C  CZ  . ARG A 55  ? 0.4533 0.1852 0.3892 0.0465  -0.1489 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ  
429  N  NH1 . ARG A 55  ? 0.5160 0.1548 0.3885 0.0473  -0.1217 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1 
430  N  NH2 . ARG A 55  ? 0.4590 0.1609 0.3947 -0.0139 -0.1408 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2 
431  N  N   A ARG A 56  ? 0.6117 0.5003 0.4148 0.0052  -0.1557 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   
432  N  N   B ARG A 56  ? 0.6414 0.4894 0.4179 -0.0161 -0.1748 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   
433  C  CA  A ARG A 56  ? 0.5800 0.5147 0.4056 -0.0089 -0.1355 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  
434  C  CA  B ARG A 56  ? 0.6245 0.5072 0.4156 -0.0434 -0.1729 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  
435  C  C   A ARG A 56  ? 0.5338 0.4786 0.3975 0.0248  -0.1863 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   
436  C  C   B ARG A 56  ? 0.5927 0.4644 0.3991 0.0288  -0.2134 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   
437  O  O   A ARG A 56  ? 0.4529 0.4783 0.3905 0.0006  -0.2080 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   
438  O  O   B ARG A 56  ? 0.5926 0.4158 0.3891 0.0706  -0.2285 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   
439  C  CB  A ARG A 56  ? 0.5503 0.5397 0.4019 -0.0385 -0.0759 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  
440  C  CB  B ARG A 56  ? 0.5639 0.5202 0.4224 -0.1189 -0.1505 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  
441  C  CG  A ARG A 56  ? 0.5170 0.5203 0.3991 -0.0483 -0.0086 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  
442  C  CG  B ARG A 56  ? 0.5047 0.4733 0.4290 -0.1670 -0.1237 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  
443  C  CD  A ARG A 56  ? 0.4986 0.4981 0.3969 -0.0086 0.0496  0.0058  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  
444  C  CD  B ARG A 56  ? 0.4661 0.4349 0.4366 -0.1963 -0.1091 0.0189  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  
445  N  NE  A ARG A 56  ? 0.4683 0.4698 0.3945 0.0088  0.0942  0.0332  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  
446  N  NE  B ARG A 56  ? 0.4907 0.3937 0.4383 -0.1556 -0.0903 0.0365  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  
447  C  CZ  A ARG A 56  ? 0.4246 0.4298 0.3946 0.0603  0.1368  0.0407  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  
448  C  CZ  B ARG A 56  ? 0.4667 0.3684 0.4433 -0.0876 -0.0692 0.0493  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  
449  N  NH1 A ARG A 56  ? 0.3451 0.3266 0.3888 0.0813  0.1586  0.0788  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 
450  N  NH1 B ARG A 56  ? 0.4506 0.4003 0.4403 -0.0622 -0.0652 0.0644  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 
451  N  NH2 A ARG A 56  ? 0.4980 0.5124 0.3992 0.0593  0.1324  0.0270  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 
452  N  NH2 B ARG A 56  ? 0.4494 0.3486 0.4503 -0.0428 -0.0529 0.0323  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 
453  N  N   . VAL A 57  ? 0.5593 0.4022 0.3959 0.0969  -0.1851 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
454  C  CA  . VAL A 57  ? 0.4897 0.2953 0.3920 0.1141  -0.1488 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
455  C  C   . VAL A 57  ? 0.4663 0.2401 0.3839 0.1350  -0.1247 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
456  O  O   . VAL A 57  ? 0.4765 0.3095 0.3951 0.1547  -0.1146 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
457  C  CB  . VAL A 57  ? 0.4999 0.3095 0.3935 0.1183  -0.1202 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
458  C  CG1 . VAL A 57  ? 0.5262 0.2768 0.3968 0.0591  -0.0939 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
459  C  CG2 . VAL A 57  ? 0.4964 0.3737 0.3941 0.1246  -0.1082 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
460  N  N   . THR A 58  ? 0.4240 0.1869 0.3641 0.0682  -0.1224 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   
461  C  CA  . THR A 58  ? 0.3818 0.2210 0.3473 0.1064  -0.1438 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  
462  C  C   . THR A 58  ? 0.3386 0.2222 0.3209 0.1316  -0.1161 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   
463  O  O   . THR A 58  ? 0.3477 0.2778 0.3037 0.0551  -0.1158 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   
464  C  CB  . THR A 58  ? 0.4229 0.2758 0.3527 0.0667  -0.1471 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  
465  O  OG1 . THR A 58  ? 0.4828 0.2451 0.3550 0.0653  -0.1694 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 
466  C  CG2 . THR A 58  ? 0.4125 0.2736 0.3554 0.0322  -0.1485 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 
467  N  N   . PRO A 59  ? 0.3835 0.2720 0.3026 0.1013  -0.0920 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   
468  C  CA  . PRO A 59  ? 0.3518 0.2728 0.2959 0.0656  -0.0914 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  
469  C  C   . PRO A 59  ? 0.2815 0.2042 0.2798 0.0866  -0.0821 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   
470  O  O   . PRO A 59  ? 0.3284 0.2328 0.2849 0.0631  -0.0829 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   
471  C  CB  . PRO A 59  ? 0.4310 0.3084 0.3053 0.0321  -0.0754 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  
472  C  CG  . PRO A 59  ? 0.4507 0.3731 0.3039 -0.0582 -0.0596 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  
473  C  CD  . PRO A 59  ? 0.4264 0.2909 0.2998 0.0171  -0.0716 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  
474  N  N   . PRO A 60  ? 0.3501 0.1780 0.2734 0.0429  -0.0571 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   
475  C  CA  . PRO A 60  ? 0.3019 0.1761 0.2660 0.0130  -0.0595 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  
476  C  C   . PRO A 60  ? 0.2645 0.1860 0.2566 0.0702  -0.0368 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   
477  O  O   . PRO A 60  ? 0.2784 0.2060 0.2478 0.0584  -0.0029 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   
478  C  CB  . PRO A 60  ? 0.3579 0.1363 0.2780 0.0124  -0.0529 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  
479  C  CG  . PRO A 60  ? 0.3722 0.2177 0.2790 0.0032  -0.0884 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  
480  C  CD  . PRO A 60  ? 0.3895 0.1750 0.2840 0.0446  -0.0872 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  
481  N  N   . GLU A 61  ? 0.2749 0.1930 0.2587 0.0368  -0.0381 0.0016  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
482  C  CA  . GLU A 61  ? 0.2989 0.1863 0.2851 0.0052  -0.0289 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  
483  C  C   . GLU A 61  ? 0.3136 0.2213 0.3117 0.0033  -0.0136 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
484  O  O   . GLU A 61  ? 0.4186 0.2644 0.3120 -0.0389 -0.0215 0.0029  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
485  C  CB  . GLU A 61  ? 0.3171 0.1891 0.2930 0.0031  -0.0157 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  
486  C  CG  . GLU A 61  ? 0.3380 0.1845 0.3045 -0.0177 -0.0166 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  
487  C  CD  . GLU A 61  ? 0.3730 0.2600 0.3044 0.0934  -0.0263 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  
488  O  OE1 . GLU A 61  ? 0.3656 0.2197 0.2906 0.0765  -0.0151 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 
489  O  OE2 . GLU A 61  ? 0.4464 0.2916 0.3168 0.1170  -0.0338 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 
490  N  N   . GLU A 62  ? 0.2559 0.1994 0.3380 0.0022  -0.0309 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   
491  C  CA  . GLU A 62  ? 0.2592 0.2581 0.3702 -0.0100 -0.0321 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  
492  C  C   . GLU A 62  ? 0.2988 0.2535 0.3582 0.0348  -0.0489 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   
493  O  O   . GLU A 62  ? 0.3485 0.2783 0.3901 -0.0125 -0.0227 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   
494  C  CB  . GLU A 62  ? 0.3003 0.3490 0.4126 -0.0124 -0.0111 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  
495  C  CG  . GLU A 62  ? 0.3979 0.4134 0.4538 0.0450  -0.0030 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  
496  C  CD  . GLU A 62  ? 0.5238 0.5084 0.4864 0.1351  0.0088  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  
497  O  OE1 . GLU A 62  ? 0.6392 0.5461 0.5003 0.1785  -0.0088 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 
498  O  OE2 . GLU A 62  ? 0.5059 0.5858 0.5013 0.1546  0.0036  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 
499  N  N   . SER A 63  ? 0.2896 0.2101 0.3152 0.0337  -0.0517 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   
500  C  CA  . SER A 63  ? 0.2807 0.1927 0.2915 0.0095  -0.0354 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  
501  C  C   . SER A 63  ? 0.3107 0.1684 0.2806 0.0125  -0.0221 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   
502  O  O   . SER A 63  ? 0.2843 0.1784 0.2602 0.0425  -0.0416 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   
503  C  CB  . SER A 63  ? 0.2732 0.2504 0.2728 -0.0128 -0.0605 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  
504  O  OG  . SER A 63  ? 0.2676 0.2594 0.2571 0.0030  -0.0519 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  
505  N  N   . ASP A 64  ? 0.3430 0.1123 0.2761 0.0489  -0.0158 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   
506  C  CA  . ASP A 64  ? 0.3043 0.1310 0.2671 0.0210  -0.0105 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  
507  C  C   . ASP A 64  ? 0.3112 0.1430 0.2411 0.0391  -0.0077 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   
508  O  O   . ASP A 64  ? 0.3638 0.1540 0.2361 0.0198  0.0144  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   
509  C  CB  . ASP A 64  ? 0.2912 0.1352 0.2767 0.0157  -0.0300 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  
510  C  CG  . ASP A 64  ? 0.2667 0.2008 0.2865 -0.0085 -0.0438 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  
511  O  OD1 . ASP A 64  ? 0.3304 0.1640 0.2826 -0.0229 -0.0584 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 
512  O  OD2 . ASP A 64  ? 0.3490 0.3181 0.3055 0.0275  -0.0180 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 
513  N  N   . TYR A 65  ? 0.3115 0.1275 0.2157 0.0539  -0.0194 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   
514  C  CA  . TYR A 65  ? 0.2977 0.1481 0.2025 0.0165  -0.0204 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  
515  C  C   . TYR A 65  ? 0.3284 0.1500 0.1847 0.0428  -0.0347 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   
516  O  O   . TYR A 65  ? 0.3701 0.1614 0.1775 -0.0027 -0.0284 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   
517  C  CB  . TYR A 65  ? 0.3368 0.1724 0.2065 0.0479  -0.0361 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  
518  C  CG  . TYR A 65  ? 0.3589 0.1511 0.2102 0.0525  -0.0322 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  
519  C  CD1 . TYR A 65  ? 0.4043 0.1365 0.2201 0.0395  -0.0380 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 
520  C  CD2 . TYR A 65  ? 0.3552 0.1583 0.2198 0.0317  -0.0592 0.0076  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 
521  C  CE1 . TYR A 65  ? 0.3399 0.1829 0.2451 0.0191  -0.0298 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 
522  C  CE2 . TYR A 65  ? 0.3303 0.1781 0.2411 0.0372  -0.0404 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 
523  C  CZ  . TYR A 65  ? 0.2993 0.1890 0.2529 -0.0341 -0.0456 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  
524  O  OH  . TYR A 65  ? 0.2947 0.2551 0.2652 -0.0255 -0.0291 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  
525  N  N   . THR A 66  ? 0.3825 0.1792 0.1736 0.0727  -0.0319 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   
526  C  CA  . THR A 66  ? 0.3743 0.1371 0.1830 0.0170  -0.0402 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  
527  C  C   . THR A 66  ? 0.3292 0.1326 0.1918 -0.0365 -0.0426 0.0050  ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   
528  O  O   . THR A 66  ? 0.4091 0.1604 0.2081 0.0701  -0.0509 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   
529  C  CB  . THR A 66  ? 0.3601 0.1234 0.1889 0.0093  -0.0499 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  
530  O  OG1 . THR A 66  ? 0.4093 0.1333 0.2065 0.0112  -0.0500 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 
531  C  CG2 . THR A 66  ? 0.4215 0.1689 0.1758 -0.0241 -0.0830 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 
532  N  N   . HIS A 67  ? 0.3256 0.1237 0.1818 0.0275  -0.0071 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A N   
533  C  CA  . HIS A 67  ? 0.3515 0.1196 0.1870 0.0093  -0.0126 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CA  
534  C  C   . HIS A 67  ? 0.4024 0.1859 0.1926 0.0070  -0.0495 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A C   
535  O  O   . HIS A 67  ? 0.4431 0.1430 0.2049 0.0137  -0.0309 0.0100  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A O   
536  C  CB  . HIS A 67  ? 0.3524 0.1602 0.1859 0.0338  -0.0604 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CB  
537  C  CG  . HIS A 67  ? 0.4212 0.1538 0.1830 0.0754  -0.0487 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CG  
538  N  ND1 . HIS A 67  ? 0.4246 0.1247 0.1838 0.0638  -0.0398 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A ND1 
539  C  CD2 . HIS A 67  ? 0.4666 0.1380 0.1772 0.0730  -0.0470 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CD2 
540  C  CE1 . HIS A 67  ? 0.4151 0.1196 0.1796 0.0350  -0.0507 0.0175  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A CE1 
541  N  NE2 . HIS A 67  ? 0.4995 0.1565 0.1795 0.0646  -0.0507 0.0086  ? ? ? ? ? ? 67  HIS A NE2 
542  N  N   . TYR A 68  ? 0.4290 0.1701 0.1877 0.0425  -0.0460 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   
543  C  CA  . TYR A 68  ? 0.4193 0.1550 0.1982 0.0481  -0.0617 0.0172  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  
544  C  C   . TYR A 68  ? 0.4180 0.1571 0.1972 0.0461  -0.0421 0.0110  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   
545  O  O   . TYR A 68  ? 0.4801 0.1437 0.2240 0.0801  -0.0143 0.0067  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   
546  C  CB  . TYR A 68  ? 0.4255 0.1572 0.2107 0.0532  -0.0780 0.0010  ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  
547  C  CG  . TYR A 68  ? 0.4251 0.1431 0.2156 0.0314  -0.0931 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  
548  C  CD1 . TYR A 68  ? 0.4287 0.1429 0.2289 0.0344  -0.0978 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 
549  C  CD2 . TYR A 68  ? 0.4150 0.1776 0.2317 0.0193  -0.1130 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 
550  C  CE1 . TYR A 68  ? 0.4345 0.1666 0.2414 0.0240  -0.1064 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 
551  C  CE2 . TYR A 68  ? 0.4442 0.1379 0.2497 0.0188  -0.1017 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 
552  C  CZ  . TYR A 68  ? 0.4384 0.1553 0.2526 0.0074  -0.0928 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  
553  O  OH  . TYR A 68  ? 0.4369 0.1274 0.2692 0.0356  -0.0767 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  
554  N  N   . ALA A 69  ? 0.4020 0.1459 0.1832 0.0342  -0.0056 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
555  C  CA  . ALA A 69  ? 0.4339 0.1472 0.1864 0.0365  -0.0080 0.0172  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
556  C  C   . ALA A 69  ? 0.4622 0.1444 0.2001 0.0445  0.0136  0.0355  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
557  O  O   . ALA A 69  ? 0.4930 0.1453 0.2034 0.0206  0.0172  0.0409  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
558  C  CB  . ALA A 69  ? 0.4798 0.1632 0.1793 0.0172  -0.0330 0.0167  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
559  N  N   . PHE A 70  ? 0.4360 0.1342 0.2078 0.0010  0.0413  0.0463  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   
560  C  CA  . PHE A 70  ? 0.4277 0.1206 0.2157 -0.0023 0.0303  0.0362  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  
561  C  C   . PHE A 70  ? 0.4701 0.1412 0.2289 -0.0003 0.0524  0.0231  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   
562  O  O   . PHE A 70  ? 0.4738 0.2165 0.2270 0.0829  0.0566  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   
563  C  CB  . PHE A 70  ? 0.4744 0.1296 0.2005 0.0273  0.0121  0.0266  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  
564  C  CG  . PHE A 70  ? 0.5131 0.1548 0.2088 0.0412  -0.0315 0.0020  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  
565  C  CD1 . PHE A 70  ? 0.5369 0.1583 0.2215 0.0144  -0.0601 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 
566  C  CD2 . PHE A 70  ? 0.5473 0.2006 0.2122 0.0118  -0.0425 0.0171  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 
567  C  CE1 . PHE A 70  ? 0.5410 0.1684 0.2337 0.0269  -0.0559 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 
568  C  CE2 . PHE A 70  ? 0.5452 0.1927 0.2165 -0.0466 -0.0754 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 
569  C  CZ  . PHE A 70  ? 0.5791 0.1685 0.2293 -0.0127 -0.0569 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  
570  N  N   . SER A 71  ? 0.4584 0.1266 0.2524 0.0435  0.0503  0.0221  ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   
571  C  CA  . SER A 71  ? 0.4555 0.1437 0.2641 0.0838  0.0461  0.0213  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  
572  C  C   . SER A 71  ? 0.5207 0.1711 0.2772 0.0433  0.0229  0.0316  ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   
573  O  O   . SER A 71  ? 0.5810 0.1813 0.2778 0.0256  0.0513  0.0542  ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   
574  C  CB  . SER A 71  ? 0.4580 0.1610 0.2687 0.0971  0.0680  0.0439  ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  
575  O  OG  . SER A 71  ? 0.5115 0.1802 0.2746 0.1096  0.0981  0.0439  ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  
576  N  N   . ILE A 72  ? 0.5543 0.1742 0.2905 0.0642  0.0322  0.0170  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   
577  C  CA  . ILE A 72  ? 0.5150 0.1958 0.3077 0.0224  0.0367  0.0246  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  
578  C  C   . ILE A 72  ? 0.4685 0.1908 0.3288 -0.0266 0.0829  0.0468  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   
579  O  O   . ILE A 72  ? 0.5002 0.2059 0.3309 0.0411  0.0815  0.0302  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   
580  C  CB  . ILE A 72  ? 0.4982 0.1573 0.3013 0.0733  0.0303  0.0419  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  
581  C  CG1 . ILE A 72  ? 0.4864 0.1650 0.3137 0.0881  0.0361  0.0323  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 
582  C  CG2 . ILE A 72  ? 0.4459 0.1406 0.2836 0.0663  0.0506  0.0450  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 
583  C  CD1 . ILE A 72  ? 0.4757 0.1374 0.3204 0.0234  -0.0041 0.0424  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 
584  N  N   . SER A 73  ? 0.4679 0.2098 0.3478 -0.0316 0.0997  0.0264  ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   
585  C  CA  . SER A 73  ? 0.4958 0.2558 0.3651 -0.0276 0.1302  0.0450  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  
586  C  C   . SER A 73  ? 0.4763 0.2766 0.3770 -0.0297 0.1499  0.0591  ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   
587  O  O   . SER A 73  ? 0.4794 0.2963 0.3792 -0.0155 0.1459  0.0173  ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   
588  C  CB  . SER A 73  ? 0.5562 0.2789 0.3671 -0.0454 0.1274  0.0656  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  
589  O  OG  . SER A 73  ? 0.5594 0.3039 0.3637 -0.0037 0.1156  0.0589  ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  
590  N  N   . GLU A 74  ? 0.5677 0.2787 0.3907 -0.0021 0.1527  0.0995  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   
591  C  CA  . GLU A 74  ? 0.5885 0.2899 0.4150 0.0099  0.1279  0.1134  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  
592  C  C   . GLU A 74  ? 0.5442 0.2718 0.4311 -0.0422 0.1440  0.1229  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   
593  O  O   . GLU A 74  ? 0.5315 0.3178 0.4382 -0.0090 0.1418  0.0979  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   
594  C  CB  . GLU A 74  ? 0.6637 0.3629 0.4233 0.0092  0.1041  0.1193  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  
595  C  CG  . GLU A 74  ? 0.7527 0.4197 0.4335 0.0202  0.0813  0.1165  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  
596  C  CD  . GLU A 74  ? 0.8726 0.5089 0.4461 0.0296  0.0574  0.1070  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  
597  O  OE1 . GLU A 74  ? 0.9889 0.6025 0.4564 -0.0370 0.0615  0.0966  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 
598  O  OE2 . GLU A 74  ? 0.8368 0.4726 0.4457 0.0782  0.0322  0.1122  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 
599  N  N   . ALA A 75  ? 0.5297 0.2507 0.4387 -0.0336 0.1353  0.1311  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   
600  C  CA  . ALA A 75  ? 0.5083 0.2695 0.4426 -0.0004 0.1176  0.1458  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  
601  C  C   . ALA A 75  ? 0.5021 0.2481 0.4452 0.0024  0.0898  0.1242  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   
602  O  O   . ALA A 75  ? 0.5020 0.2355 0.4613 -0.0058 0.0775  0.1213  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   
603  C  CB  . ALA A 75  ? 0.5068 0.3659 0.4452 -0.0232 0.1232  0.1411  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  
604  N  N   . ASP A 76  ? 0.4947 0.2199 0.4275 -0.0214 0.0810  0.1203  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   
605  C  CA  . ASP A 76  ? 0.5252 0.2229 0.4035 -0.0261 0.0654  0.0885  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  
606  C  C   . ASP A 76  ? 0.5355 0.1759 0.3870 0.0115  0.0572  0.0696  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   
607  O  O   . ASP A 76  ? 0.5262 0.1871 0.3892 0.0677  0.0623  0.0505  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   
608  C  CB  . ASP A 76  ? 0.5510 0.2300 0.3962 -0.0184 0.0671  0.0806  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  
609  C  CG  . ASP A 76  ? 0.6134 0.2333 0.3900 -0.0091 0.0794  0.1230  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  
610  O  OD1 . ASP A 76  ? 0.6029 0.2847 0.3891 0.0186  0.0409  0.1498  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 
611  O  OD2 . ASP A 76  ? 0.6760 0.3092 0.3870 0.0431  0.1295  0.1254  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 
612  N  N   . PHE A 77  ? 0.5305 0.2003 0.3718 -0.0002 0.0423  0.0628  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   
613  C  CA  . PHE A 77  ? 0.4792 0.1523 0.3527 0.0189  0.0383  0.0612  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  
614  C  C   . PHE A 77  ? 0.4614 0.1849 0.3556 0.0008  0.0046  0.0513  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   
615  O  O   . PHE A 77  ? 0.4941 0.2020 0.3614 -0.0389 0.0109  0.0315  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   
616  C  CB  . PHE A 77  ? 0.4133 0.1880 0.3448 0.0129  0.0471  0.0560  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  
617  C  CG  . PHE A 77  ? 0.3888 0.1490 0.3359 0.0215  0.0574  0.0408  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  
618  C  CD1 . PHE A 77  ? 0.3574 0.1813 0.3333 0.0512  0.0490  0.0390  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 
619  C  CD2 . PHE A 77  ? 0.3991 0.1385 0.3422 0.0350  0.0596  0.0384  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 
620  C  CE1 . PHE A 77  ? 0.4002 0.1742 0.3368 0.0532  0.0269  0.0362  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 
621  C  CE2 . PHE A 77  ? 0.4073 0.1264 0.3388 0.0375  0.0379  0.0585  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 
622  C  CZ  . PHE A 77  ? 0.4074 0.2152 0.3412 0.0465  0.0238  0.0292  ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  
623  N  N   . ALA A 78  ? 0.4302 0.1975 0.3560 -0.0005 0.0017  0.0442  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   
624  C  CA  . ALA A 78  ? 0.4391 0.1913 0.3598 0.0229  -0.0298 0.0286  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  
625  C  C   . ALA A 78  ? 0.4204 0.1681 0.3593 0.0268  -0.0173 0.0213  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   
626  O  O   . ALA A 78  ? 0.4505 0.2200 0.3643 0.0327  -0.0408 0.0268  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   
627  C  CB  . ALA A 78  ? 0.4687 0.2137 0.3609 0.0335  -0.0249 0.0390  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  
628  N  N   . SER A 79  ? 0.4566 0.2127 0.3531 0.0044  -0.0323 0.0480  ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   
629  C  CA  . SER A 79  ? 0.4841 0.2444 0.3412 -0.0013 -0.0107 0.0494  ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  
630  C  C   . SER A 79  ? 0.5473 0.1970 0.3226 -0.0126 0.0016  0.0586  ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   
631  O  O   . SER A 79  ? 0.6188 0.1872 0.3283 0.0031  -0.0055 0.0713  ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   
632  C  CB  . SER A 79  ? 0.4991 0.2975 0.3448 -0.0022 0.0261  0.0534  ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  
633  O  OG  . SER A 79  ? 0.5439 0.3773 0.3482 -0.0203 0.0397  0.0682  ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  
634  N  N   . PHE A 80  ? 0.5300 0.1379 0.3022 -0.0107 0.0141  0.0283  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
635  C  CA  . PHE A 80  ? 0.5075 0.1278 0.2966 -0.0020 0.0162  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
636  C  C   . PHE A 80  ? 0.5180 0.1316 0.2876 0.0236  -0.0174 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
637  O  O   . PHE A 80  ? 0.5420 0.1423 0.2928 0.0170  -0.0407 0.0220  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
638  C  CB  . PHE A 80  ? 0.5584 0.1448 0.3029 -0.0115 0.0242  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
639  C  CG  . PHE A 80  ? 0.5793 0.1901 0.3047 0.0228  0.0426  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
640  C  CD1 . PHE A 80  ? 0.5431 0.1972 0.3053 0.0159  0.0546  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
641  C  CD2 . PHE A 80  ? 0.5770 0.2217 0.3101 0.0966  0.0651  0.0001  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
642  C  CE1 . PHE A 80  ? 0.5871 0.1810 0.3139 0.0171  0.0929  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
643  C  CE2 . PHE A 80  ? 0.5849 0.2586 0.3091 0.0708  0.0898  0.0193  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
644  C  CZ  . PHE A 80  ? 0.5900 0.2210 0.3141 0.0173  0.0894  0.0285  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
645  N  N   . ALA A 81  ? 0.4576 0.1184 0.2764 0.0281  -0.0068 0.0126  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   
646  C  CA  . ALA A 81  ? 0.4261 0.1395 0.2698 0.0090  -0.0278 0.0236  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  
647  C  C   . ALA A 81  ? 0.3783 0.1098 0.2588 0.0069  -0.0094 0.0490  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   
648  O  O   . ALA A 81  ? 0.4250 0.1408 0.2630 0.0345  0.0055  0.0355  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   
649  C  CB  . ALA A 81  ? 0.4622 0.1506 0.2734 0.0077  -0.0367 0.0505  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  
650  N  N   . ALA A 82  ? 0.4176 0.1683 0.2645 0.0408  -0.0389 0.0111  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   
651  C  CA  . ALA A 82  ? 0.4318 0.1609 0.2751 0.0302  -0.0269 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  
652  C  C   . ALA A 82  ? 0.4456 0.1501 0.2829 0.0417  -0.0318 0.0053  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   
653  O  O   . ALA A 82  ? 0.4392 0.1520 0.2796 -0.0048 -0.0353 0.0110  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   
654  C  CB  . ALA A 82  ? 0.4343 0.2150 0.2843 -0.0104 -0.0077 0.0018  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  
655  N  N   . ARG A 83  ? 0.4673 0.1273 0.2900 0.0394  -0.0206 0.0251  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   
656  C  CA  . ARG A 83  ? 0.4618 0.2310 0.2929 0.0626  -0.0063 0.0314  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  
657  C  C   . ARG A 83  ? 0.4214 0.1135 0.2858 0.0330  -0.0408 0.0099  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   
658  O  O   . ARG A 83  ? 0.4664 0.1321 0.2921 0.0025  -0.0723 0.0364  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   
659  C  CB  . ARG A 83  ? 0.5450 0.3313 0.3205 0.0859  0.0839  0.0168  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  
660  C  CG  . ARG A 83  ? 0.6980 0.3759 0.3558 0.2029  0.1250  0.0437  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  
661  C  CD  . ARG A 83  ? 0.8413 0.4200 0.3934 0.2109  0.1624  0.0711  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  
662  N  NE  . ARG A 83  ? 0.9428 0.4778 0.4248 0.1959  0.1646  0.1076  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  
663  C  CZ  . ARG A 83  ? 0.9470 0.4326 0.4434 0.1749  0.1813  0.1372  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  
664  N  NH1 . ARG A 83  ? 0.9307 0.4145 0.4451 0.1485  0.1816  0.1649  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 
665  N  NH2 . ARG A 83  ? 0.8838 0.3495 0.4500 0.1893  0.1839  0.1268  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 
666  N  N   . LEU A 84  ? 0.4167 0.1094 0.2819 0.0012  -0.0549 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   
667  C  CA  . LEU A 84  ? 0.4024 0.1062 0.2816 -0.0022 -0.0452 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  
668  C  C   . LEU A 84  ? 0.4178 0.1119 0.3022 -0.0278 -0.0477 0.0062  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   
669  O  O   . LEU A 84  ? 0.4677 0.1198 0.3076 0.0051  -0.0435 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   
670  C  CB  . LEU A 84  ? 0.4252 0.1292 0.2738 0.0621  -0.0726 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  
671  C  CG  . LEU A 84  ? 0.4356 0.1272 0.2735 0.0510  -0.0747 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  
672  C  CD1 . LEU A 84  ? 0.4573 0.1231 0.2797 0.0333  -0.0463 0.0136  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 
673  C  CD2 . LEU A 84  ? 0.4938 0.1721 0.2812 0.0617  -0.0923 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 
674  N  N   . GLU A 85  ? 0.4566 0.1372 0.3176 0.0762  -0.0299 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   
675  C  CA  . GLU A 85  ? 0.4698 0.1452 0.3271 0.0701  -0.0611 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  
676  C  C   . GLU A 85  ? 0.3985 0.1333 0.3299 0.0810  -0.0418 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   
677  O  O   . GLU A 85  ? 0.5003 0.1589 0.3439 0.0984  -0.0257 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   
678  C  CB  . GLU A 85  ? 0.4934 0.1793 0.3382 0.1071  -0.0989 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  
679  C  CG  . GLU A 85  ? 0.5454 0.2230 0.3538 0.1201  -0.0885 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  
680  C  CD  . GLU A 85  ? 0.6748 0.2949 0.3706 0.1798  -0.0554 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  
681  O  OE1 . GLU A 85  ? 0.7335 0.3596 0.3672 0.1534  -0.0674 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 
682  O  OE2 . GLU A 85  ? 0.7178 0.3214 0.3861 0.1173  -0.0226 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 
683  N  N   . ALA A 86  ? 0.4025 0.1065 0.3187 -0.0006 -0.0499 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
684  C  CA  . ALA A 86  ? 0.4212 0.1239 0.3228 0.0155  -0.0707 0.0196  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
685  C  C   . ALA A 86  ? 0.4552 0.1463 0.3315 0.0628  -0.0739 0.0005  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
686  O  O   . ALA A 86  ? 0.4476 0.2016 0.3333 0.0305  -0.0865 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
687  C  CB  . ALA A 86  ? 0.4141 0.1161 0.3132 -0.0353 -0.0458 0.0281  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
688  N  N   . ALA A 87  ? 0.4758 0.1278 0.3300 0.0208  -0.0710 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   
689  C  CA  . ALA A 87  ? 0.4842 0.1587 0.3423 0.0733  -0.0621 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  
690  C  C   . ALA A 87  ? 0.5170 0.1701 0.3586 0.0694  -0.0559 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   
691  O  O   . ALA A 87  ? 0.5315 0.1830 0.3709 0.0448  -0.0882 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   
692  C  CB  . ALA A 87  ? 0.4470 0.1395 0.3445 0.0680  -0.0583 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  
693  N  N   . GLY A 88  ? 0.4500 0.1226 0.3597 0.0508  -0.0105 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N   
694  C  CA  . GLY A 88  ? 0.4068 0.1052 0.3653 0.0214  0.0053  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA  
695  C  C   . GLY A 88  ? 0.4185 0.1064 0.3650 -0.0011 -0.0199 0.0064  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C   
696  O  O   . GLY A 88  ? 0.4737 0.1579 0.3942 0.0078  -0.0086 0.0212  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O   
697  N  N   . VAL A 89  ? 0.4435 0.1370 0.3450 0.0592  -0.0363 0.0034  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   
698  C  CA  . VAL A 89  ? 0.3570 0.1135 0.3198 0.0561  -0.0540 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  
699  C  C   . VAL A 89  ? 0.3960 0.1211 0.3109 0.0247  -0.0542 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   
700  O  O   . VAL A 89  ? 0.4005 0.1689 0.3097 0.0325  -0.0892 0.0051  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   
701  C  CB  . VAL A 89  ? 0.3956 0.1114 0.3223 0.0320  -0.0557 0.0080  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  
702  C  CG1 . VAL A 89  ? 0.3621 0.1075 0.3261 0.0565  -0.0145 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 
703  C  CG2 . VAL A 89  ? 0.4488 0.1202 0.3265 0.0099  -0.0515 0.0231  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 
704  N  N   . ALA A 90  ? 0.3845 0.1017 0.2963 0.0318  -0.0206 0.0027  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   
705  C  CA  . ALA A 90  ? 0.3350 0.1753 0.2815 0.0419  -0.0063 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  
706  C  C   . ALA A 90  ? 0.3599 0.1443 0.2768 0.0911  0.0015  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   
707  O  O   . ALA A 90  ? 0.4149 0.1433 0.2819 0.0938  -0.0299 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   
708  C  CB  . ALA A 90  ? 0.3015 0.2301 0.2800 0.0865  0.0156  0.0009  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  
709  N  N   . VAL A 91  ? 0.3270 0.1580 0.2697 0.0328  -0.0242 0.0302  ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   
710  C  CA  . VAL A 91  ? 0.3049 0.1297 0.2631 0.0189  -0.0039 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  
711  C  C   . VAL A 91  ? 0.3233 0.0865 0.2620 0.0284  -0.0097 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   
712  O  O   . VAL A 91  ? 0.4064 0.1139 0.2870 0.0518  0.0211  0.0102  ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   
713  C  CB  . VAL A 91  ? 0.3065 0.1732 0.2720 -0.0169 -0.0043 0.0064  ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  
714  C  CG1 . VAL A 91  ? 0.2846 0.1834 0.2725 -0.0071 -0.0221 0.0244  ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 
715  C  CG2 . VAL A 91  ? 0.3112 0.2205 0.2851 -0.0428 0.0162  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 
716  N  N   . TRP A 92  ? 0.3299 0.1122 0.2452 0.0333  -0.0381 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A N   
717  C  CA  . TRP A 92  ? 0.2881 0.0972 0.2266 0.0284  -0.0421 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CA  
718  C  C   . TRP A 92  ? 0.2725 0.1366 0.2308 -0.0018 -0.0382 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A C   
719  O  O   . TRP A 92  ? 0.3377 0.1463 0.2124 -0.0153 -0.0326 0.0073  ? ? ? ? ? ? 92  TRP A O   
720  C  CB  . TRP A 92  ? 0.2836 0.1282 0.2095 0.0201  -0.0470 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CB  
721  C  CG  . TRP A 92  ? 0.2792 0.1200 0.2002 0.0356  -0.0405 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CG  
722  C  CD1 . TRP A 92  ? 0.3180 0.1967 0.2047 0.0138  -0.0102 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1 
723  C  CD2 . TRP A 92  ? 0.3498 0.0958 0.1926 0.0358  -0.0344 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2 
724  N  NE1 . TRP A 92  ? 0.3721 0.1174 0.2093 0.0678  -0.0379 0.0034  ? ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1 
725  C  CE2 . TRP A 92  ? 0.3220 0.0897 0.2028 0.0363  -0.0342 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2 
726  C  CE3 . TRP A 92  ? 0.3012 0.1117 0.1947 0.0172  -0.0414 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3 
727  C  CZ2 . TRP A 92  ? 0.3039 0.1024 0.1892 0.0482  -0.0396 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2 
728  C  CZ3 . TRP A 92  ? 0.2877 0.1606 0.1909 0.0149  -0.0407 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3 
729  C  CH2 . TRP A 92  ? 0.2979 0.1319 0.1894 -0.0069 -0.0642 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2 
730  N  N   . LYS A 93  ? 0.2944 0.1621 0.2459 0.0280  -0.0380 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A N   
731  C  CA  . LYS A 93  ? 0.2408 0.1659 0.2460 0.0344  -0.0446 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CA  
732  C  C   . LYS A 93  ? 0.2450 0.1764 0.2331 0.0160  -0.0422 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A C   
733  O  O   . LYS A 93  ? 0.3410 0.1989 0.2230 -0.0055 -0.0217 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A O   
734  C  CB  . LYS A 93  ? 0.3153 0.1874 0.2616 0.1081  -0.0622 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CB  
735  C  CG  . LYS A 93  ? 0.3479 0.1944 0.2788 0.0935  -0.0237 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CG  
736  C  CD  . LYS A 93  ? 0.3433 0.1724 0.3006 0.0843  -0.0355 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CD  
737  C  CE  . LYS A 93  ? 0.3576 0.2010 0.3335 0.1411  -0.0090 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A CE  
738  N  NZ  . LYS A 93  ? 0.4584 0.2837 0.3485 0.0701  -0.0489 0.0218  ? ? ? ? ? ? 93  LYS A NZ  
739  N  N   . LEU A 94  ? 0.2896 0.1808 0.2295 -0.0032 -0.0464 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   
740  C  CA  . LEU A 94  ? 0.2913 0.1572 0.2449 -0.0114 -0.0314 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  
741  C  C   . LEU A 94  ? 0.2739 0.1556 0.2647 -0.0269 -0.0186 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   
742  O  O   . LEU A 94  ? 0.3079 0.1747 0.2822 -0.0181 -0.0167 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   
743  C  CB  . LEU A 94  ? 0.3228 0.2006 0.2557 -0.0028 -0.0419 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  
744  C  CG  . LEU A 94  ? 0.3922 0.2110 0.2726 0.0233  -0.0075 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  
745  C  CD1 . LEU A 94  ? 0.3668 0.2442 0.2872 -0.0719 0.0091  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 
746  C  CD2 . LEU A 94  ? 0.4756 0.2075 0.2788 0.0423  0.0009  0.0019  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 
747  N  N   . ASN A 95  ? 0.2960 0.2129 0.2665 -0.0085 -0.0165 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A N   
748  C  CA  . ASN A 95  ? 0.2686 0.1945 0.2841 0.0480  0.0039  0.0205  ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CA  
749  C  C   . ASN A 95  ? 0.2816 0.1798 0.2909 0.0414  -0.0093 0.0375  ? ? ? ? ? ? 95  ASN A C   
750  O  O   . ASN A 95  ? 0.3134 0.2568 0.2876 0.0081  -0.0198 0.0318  ? ? ? ? ? ? 95  ASN A O   
751  C  CB  . ASN A 95  ? 0.2636 0.1588 0.3011 0.0373  0.0252  0.0106  ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CB  
752  C  CG  . ASN A 95  ? 0.2659 0.1406 0.2971 -0.0966 0.0411  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A CG  
753  O  OD1 . ASN A 95  ? 0.3445 0.1584 0.2842 -0.0386 0.0123  0.0201  ? ? ? ? ? ? 95  ASN A OD1 
754  N  ND2 . ASN A 95  ? 0.2852 0.2222 0.2990 -0.0683 0.0357  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 95  ASN A ND2 
755  N  N   . ARG A 96  ? 0.3229 0.1804 0.3121 0.1176  -0.0199 0.0476  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   
756  C  CA  . ARG A 96  ? 0.3626 0.2982 0.3270 0.1479  0.0143  0.0458  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  
757  C  C   . ARG A 96  ? 0.4718 0.3144 0.3111 0.1379  -0.0250 0.0295  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   
758  O  O   . ARG A 96  ? 0.6816 0.5097 0.3244 0.2093  -0.0218 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   
759  C  CB  . ARG A 96  ? 0.4685 0.4296 0.3595 0.1947  0.0349  0.0592  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  
760  C  CG  . ARG A 96  ? 0.6464 0.6193 0.4066 0.2920  0.0754  0.0390  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  
761  C  CD  . ARG A 96  ? 0.8608 0.7550 0.4399 0.3544  0.0997  0.0330  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  
762  N  NE  . ARG A 96  ? 1.0557 0.8531 0.4701 0.4006  0.0872  0.0362  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  
763  C  CZ  . ARG A 96  ? 1.2404 0.8775 0.4940 0.4275  0.0445  0.0421  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  
764  N  NH1 . ARG A 96  ? 1.3051 0.8408 0.5008 0.3818  0.0282  0.0588  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 
765  N  NH2 . ARG A 96  ? 1.2894 0.9064 0.5061 0.4858  0.0312  0.0410  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 
766  N  N   . SER A 97  ? 0.3649 0.2545 0.2859 0.0619  -0.0280 0.0564  ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   
767  C  CA  . SER A 97  ? 0.3339 0.2201 0.2753 0.0560  0.0064  0.0250  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
768  C  C   . SER A 97  ? 0.2912 0.2140 0.2833 0.0415  0.0277  0.0232  ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   
769  O  O   . SER A 97  ? 0.3773 0.2056 0.2924 0.0067  0.0242  0.0331  ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   
770  C  CB  . SER A 97  ? 0.3915 0.2277 0.2626 0.0122  -0.0153 0.0423  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
771  O  OG  . SER A 97  ? 0.3836 0.2006 0.2456 0.0429  -0.0333 0.0078  ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
772  N  N   . GLU A 98  ? 0.2578 0.2816 0.2955 0.0922  0.0333  0.0327  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   
773  C  CA  . GLU A 98  ? 0.2777 0.2535 0.3226 0.1017  0.0365  0.0221  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  
774  C  C   . GLU A 98  ? 0.3208 0.2082 0.3321 0.0303  0.0406  0.0338  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   
775  O  O   . GLU A 98  ? 0.3455 0.1537 0.3254 0.0575  0.0378  0.0635  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   
776  C  CB  . GLU A 98  ? 0.3575 0.2908 0.3397 0.1127  0.0310  0.0530  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  
777  C  CG  . GLU A 98  ? 0.4195 0.2092 0.3460 0.1221  0.0335  0.0295  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  
778  C  CD  . GLU A 98  ? 0.4355 0.2206 0.3596 0.0265  0.0457  0.0442  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  
779  O  OE1 . GLU A 98  ? 0.3944 0.1771 0.3437 0.0358  0.0571  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 
780  O  OE2 . GLU A 98  ? 0.5095 0.2176 0.3887 0.0627  0.0267  0.0397  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 
781  N  N   . GLY A 99  ? 0.3791 0.2425 0.3406 0.0299  0.0343  0.0405  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
782  C  CA  . GLY A 99  ? 0.3649 0.2371 0.3454 0.0942  0.0458  0.0215  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
783  C  C   . GLY A 99  ? 0.3715 0.2143 0.3422 0.0612  0.0432  0.0162  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
784  O  O   . GLY A 99  ? 0.3882 0.2378 0.3434 0.0682  0.0683  0.0160  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
785  N  N   . ALA A 100 ? 0.3689 0.1986 0.3332 0.0536  0.0443  0.0523  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   
786  C  CA  . ALA A 100 ? 0.3515 0.1797 0.3253 0.0709  0.0323  0.0638  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  
787  C  C   . ALA A 100 ? 0.3407 0.1982 0.3071 0.0225  0.0399  0.0540  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   
788  O  O   . ALA A 100 ? 0.3031 0.2094 0.3000 0.0502  0.0521  0.0613  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   
789  C  CB  . ALA A 100 ? 0.4049 0.1567 0.3219 0.0066  0.0184  0.1076  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  
790  N  N   . SER A 101 ? 0.3438 0.1355 0.2917 0.0162  0.0440  0.0482  ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   
791  C  CA  . SER A 101 ? 0.3328 0.1047 0.2671 0.0581  0.0148  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  
792  C  C   . SER A 101 ? 0.3692 0.1180 0.2485 0.0241  -0.0024 0.0034  ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   
793  O  O   . SER A 101 ? 0.3651 0.1688 0.2422 0.0251  0.0116  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   
794  C  CB  . SER A 101 ? 0.3644 0.1189 0.2559 0.0124  0.0041  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  
795  O  OG  . SER A 101 ? 0.3964 0.1411 0.2568 0.0543  -0.0008 0.0071  ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  
796  N  N   . HIS A 102 ? 0.2936 0.1587 0.2284 0.0331  -0.0120 0.0227  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A N   
797  C  CA  . HIS A 102 ? 0.3174 0.1271 0.2168 0.0232  -0.0336 0.0490  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CA  
798  C  C   . HIS A 102 ? 0.3260 0.1680 0.2070 0.0115  -0.0272 0.0357  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A C   
799  O  O   . HIS A 102 ? 0.3271 0.1635 0.1840 0.0254  -0.0117 0.0193  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A O   
800  C  CB  . HIS A 102 ? 0.3713 0.1178 0.2280 0.0548  -0.0231 0.0329  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CB  
801  C  CG  . HIS A 102 ? 0.3715 0.1587 0.2238 0.0775  -0.0088 0.0426  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CG  
802  N  ND1 . HIS A 102 ? 0.4146 0.1657 0.2237 0.0195  -0.0061 0.0060  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A ND1 
803  C  CD2 . HIS A 102 ? 0.4157 0.1626 0.2357 0.0544  0.0104  0.0506  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CD2 
804  C  CE1 . HIS A 102 ? 0.4242 0.2193 0.2376 0.0418  0.0061  0.0134  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A CE1 
805  N  NE2 . HIS A 102 ? 0.4339 0.2053 0.2356 0.0920  0.0066  0.0043  ? ? ? ? ? ? 102 HIS A NE2 
806  N  N   . TYR A 103 ? 0.3219 0.1311 0.1999 0.0260  -0.0117 0.0177  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   
807  C  CA  . TYR A 103 ? 0.3270 0.1743 0.1948 0.0467  -0.0272 0.0117  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  
808  C  C   . TYR A 103 ? 0.3618 0.1259 0.2081 0.0460  -0.0419 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   
809  O  O   . TYR A 103 ? 0.3787 0.1655 0.2139 0.0384  -0.0479 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   
810  C  CB  . TYR A 103 ? 0.3271 0.1272 0.1885 0.0017  -0.0412 0.0185  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  
811  C  CG  . TYR A 103 ? 0.3463 0.1605 0.1959 0.0086  -0.0292 0.0213  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  
812  C  CD1 . TYR A 103 ? 0.3669 0.1867 0.2071 0.0507  0.0128  0.0268  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 
813  C  CD2 . TYR A 103 ? 0.3971 0.1561 0.1918 0.0003  -0.0347 0.0093  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 
814  C  CE1 . TYR A 103 ? 0.3433 0.1535 0.2124 0.0594  0.0267  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 
815  C  CE2 . TYR A 103 ? 0.3115 0.1610 0.1912 0.0347  -0.0320 0.0052  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 
816  C  CZ  . TYR A 103 ? 0.3350 0.1628 0.2035 0.0352  -0.0015 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  
817  O  OH  . TYR A 103 ? 0.3780 0.2195 0.2060 0.0348  -0.0135 0.0025  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  
818  N  N   . PHE A 104 ? 0.3305 0.1257 0.2075 0.0468  -0.0791 0.0091  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   
819  C  CA  . PHE A 104 ? 0.3397 0.1266 0.2133 0.0208  -0.0779 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  
820  C  C   . PHE A 104 ? 0.3965 0.1399 0.2263 0.0267  -0.0540 0.0105  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   
821  O  O   . PHE A 104 ? 0.4603 0.1448 0.2182 0.0653  -0.0588 0.0061  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   
822  C  CB  . PHE A 104 ? 0.3833 0.1403 0.2013 0.0069  -0.0590 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  
823  C  CG  . PHE A 104 ? 0.3912 0.1042 0.2084 0.0214  -0.0098 0.0210  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  
824  C  CD1 . PHE A 104 ? 0.3826 0.1174 0.2088 0.0701  0.0000  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 
825  C  CD2 . PHE A 104 ? 0.4095 0.1159 0.2116 -0.0037 -0.0168 0.0138  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 
826  C  CE1 . PHE A 104 ? 0.4404 0.1140 0.2068 0.0311  -0.0081 0.0036  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 
827  C  CE2 . PHE A 104 ? 0.3952 0.1891 0.2133 0.0906  -0.0075 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 
828  C  CZ  . PHE A 104 ? 0.4568 0.1452 0.2091 0.0511  -0.0076 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  
829  N  N   . LEU A 105 ? 0.3991 0.1198 0.2403 0.0235  -0.0392 0.0090  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   
830  C  CA  . LEU A 105 ? 0.3783 0.1308 0.2473 0.0115  -0.0615 0.0193  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  
831  C  C   . LEU A 105 ? 0.3889 0.1347 0.2570 0.0247  -0.0858 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   
832  O  O   . LEU A 105 ? 0.4152 0.1535 0.2671 0.0317  -0.0933 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   
833  C  CB  . LEU A 105 ? 0.3829 0.1690 0.2473 0.0188  -0.0182 0.0123  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  
834  C  CG  . LEU A 105 ? 0.3887 0.1575 0.2389 0.0173  -0.0056 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  
835  C  CD1 . LEU A 105 ? 0.3782 0.1888 0.2473 0.0342  0.0314  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 
836  C  CD2 . LEU A 105 ? 0.3662 0.0984 0.2329 0.0307  -0.0294 0.0091  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 
837  N  N   . ASP A 106 ? 0.4130 0.1502 0.2576 0.0234  -0.1079 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   
838  C  CA  . ASP A 106 ? 0.4312 0.1613 0.2601 0.0250  -0.1139 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  
839  C  C   . ASP A 106 ? 0.4685 0.1451 0.2880 0.0234  -0.1163 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   
840  O  O   . ASP A 106 ? 0.4623 0.1441 0.2854 0.0364  -0.1453 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   
841  C  CB  . ASP A 106 ? 0.3968 0.1459 0.2609 0.0481  -0.0631 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  
842  C  CG  . ASP A 106 ? 0.4160 0.1394 0.2765 0.0377  -0.0650 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  
843  O  OD1 . ASP A 106 ? 0.4258 0.1918 0.2794 0.0753  -0.0847 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 
844  O  OD2 . ASP A 106 ? 0.5102 0.2430 0.2926 0.0139  -0.0771 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 
845  N  N   . PRO A 107 ? 0.4075 0.1731 0.3110 0.1043  -0.1269 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A N   
846  C  CA  . PRO A 107 ? 0.4333 0.1998 0.3303 0.1092  -0.1265 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CA  
847  C  C   . PRO A 107 ? 0.4460 0.2035 0.3456 0.0958  -0.1182 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A C   
848  O  O   . PRO A 107 ? 0.4845 0.2031 0.3729 0.0922  -0.1116 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A O   
849  C  CB  . PRO A 107 ? 0.4289 0.2164 0.3244 0.0758  -0.1343 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CB  
850  C  CG  . PRO A 107 ? 0.3853 0.1975 0.3237 0.0643  -0.1252 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CG  
851  C  CD  . PRO A 107 ? 0.4018 0.1381 0.3133 0.0553  -0.1156 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 107 PRO A CD  
852  N  N   . ASP A 108 ? 0.4014 0.1411 0.3380 0.0460  -0.1519 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   
853  C  CA  . ASP A 108 ? 0.4135 0.1589 0.3344 0.0538  -0.1692 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  
854  C  C   . ASP A 108 ? 0.4495 0.1948 0.3268 0.0603  -0.1497 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   
855  O  O   . ASP A 108 ? 0.4718 0.1751 0.3352 0.0789  -0.1469 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   
856  C  CB  . ASP A 108 ? 0.4409 0.1780 0.3508 -0.0104 -0.1699 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  
857  C  CG  . ASP A 108 ? 0.4517 0.2435 0.3689 0.0550  -0.1764 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  
858  O  OD1 . ASP A 108 ? 0.4485 0.3241 0.3907 0.1043  -0.1754 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 
859  O  OD2 . ASP A 108 ? 0.5680 0.2374 0.3572 0.1032  -0.1596 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 
860  N  N   . GLY A 109 ? 0.4337 0.1619 0.3063 0.0762  -0.1339 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N   
861  C  CA  . GLY A 109 ? 0.4144 0.1438 0.2849 0.0474  -0.1267 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA  
862  C  C   . GLY A 109 ? 0.4064 0.1594 0.2689 0.0202  -0.1002 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C   
863  O  O   . GLY A 109 ? 0.4713 0.2060 0.2560 0.0541  -0.1051 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O   
864  N  N   . HIS A 110 ? 0.4167 0.1604 0.2576 0.0396  -0.0863 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N   
865  C  CA  . HIS A 110 ? 0.3958 0.1470 0.2303 0.0903  -0.0997 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA  
866  C  C   . HIS A 110 ? 0.4544 0.1522 0.2097 0.0590  -0.0941 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C   
867  O  O   . HIS A 110 ? 0.5014 0.1668 0.2271 0.0522  -0.0773 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O   
868  C  CB  . HIS A 110 ? 0.4028 0.1521 0.2351 0.0640  -0.1130 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB  
869  C  CG  . HIS A 110 ? 0.4118 0.1313 0.2415 -0.0078 -0.1309 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG  
870  N  ND1 . HIS A 110 ? 0.4397 0.1504 0.2562 0.0096  -0.1205 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1 
871  C  CD2 . HIS A 110 ? 0.4115 0.1729 0.2487 -0.0317 -0.1031 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2 
872  C  CE1 . HIS A 110 ? 0.4495 0.1630 0.2461 0.0457  -0.1546 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1 
873  N  NE2 . HIS A 110 ? 0.4488 0.2207 0.2430 -0.0354 -0.1304 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2 
874  N  N   . LYS A 111 ? 0.4202 0.1303 0.1808 0.0260  -0.0847 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   
875  C  CA  . LYS A 111 ? 0.3607 0.1542 0.1665 -0.0252 -0.0651 0.0210  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  
876  C  C   . LYS A 111 ? 0.3992 0.1432 0.1787 0.0229  -0.0663 0.0031  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   
877  O  O   . LYS A 111 ? 0.4238 0.1131 0.1856 0.0260  -0.0621 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   
878  C  CB  . LYS A 111 ? 0.3815 0.1333 0.1522 0.0199  -0.0099 0.0209  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  
879  C  CG  . LYS A 111 ? 0.3844 0.1321 0.1349 0.0022  0.0191  0.0117  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  
880  C  CD  . LYS A 111 ? 0.3413 0.1626 0.1460 -0.0142 0.0026  0.0198  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  
881  C  CE  . LYS A 111 ? 0.3342 0.1825 0.1629 0.0441  -0.0377 0.0021  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  
882  N  NZ  . LYS A 111 ? 0.3255 0.1969 0.1652 0.0147  -0.0210 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  
883  N  N   . LEU A 112 ? 0.4267 0.1671 0.1761 0.0216  -0.0734 0.0132  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N   
884  C  CA  . LEU A 112 ? 0.3715 0.1711 0.1857 0.0148  -0.0816 0.0261  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA  
885  C  C   . LEU A 112 ? 0.3893 0.1433 0.1970 0.0537  -0.0553 0.0132  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C   
886  O  O   . LEU A 112 ? 0.4029 0.1289 0.1956 0.0229  -0.0503 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O   
887  C  CB  . LEU A 112 ? 0.3815 0.1252 0.1902 -0.0089 -0.1043 0.0311  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB  
888  C  CG  . LEU A 112 ? 0.4014 0.1087 0.1929 0.0033  -0.0812 0.0084  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG  
889  C  CD1 . LEU A 112 ? 0.4338 0.1450 0.1849 0.0526  -0.0755 0.0204  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 
890  C  CD2 . LEU A 112 ? 0.3891 0.1042 0.2018 0.0188  -0.0487 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 
891  N  N   . GLU A 113 ? 0.3655 0.1391 0.2067 0.0286  -0.0354 0.0181  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   
892  C  CA  . GLU A 113 ? 0.3750 0.1587 0.2165 0.0711  -0.0136 0.0452  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  
893  C  C   . GLU A 113 ? 0.4024 0.1695 0.2274 0.0195  0.0171  0.0440  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   
894  O  O   . GLU A 113 ? 0.4837 0.1766 0.2323 0.0115  0.0103  0.0177  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   
895  C  CB  . GLU A 113 ? 0.3427 0.1306 0.2176 0.0528  -0.0387 0.0330  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  
896  C  CG  . GLU A 113 ? 0.3793 0.1324 0.2092 0.0334  -0.0483 0.0292  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG  
897  C  CD  . GLU A 113 ? 0.3600 0.1734 0.1907 0.0397  -0.0252 0.0184  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD  
898  O  OE1 . GLU A 113 ? 0.4302 0.1758 0.1800 0.0123  0.0126  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 
899  O  OE2 . GLU A 113 ? 0.4364 0.1510 0.1971 0.0406  -0.0030 0.0034  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 
900  N  N   . LEU A 114 ? 0.3614 0.1213 0.2368 -0.0170 0.0193  0.0636  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   
901  C  CA  . LEU A 114 ? 0.3737 0.1015 0.2515 -0.0128 0.0213  0.0309  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  
902  C  C   . LEU A 114 ? 0.4054 0.1433 0.2554 0.0224  0.0312  0.0291  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   
903  O  O   . LEU A 114 ? 0.3817 0.1429 0.2522 0.0539  0.0122  0.0100  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   
904  C  CB  . LEU A 114 ? 0.4205 0.1324 0.2644 0.0279  0.0196  0.0337  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  
905  C  CG  . LEU A 114 ? 0.4549 0.1255 0.2832 0.0426  0.0187  0.0295  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  
906  C  CD1 . LEU A 114 ? 0.4887 0.1383 0.3047 0.0539  0.0570  0.0255  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 
907  C  CD2 . LEU A 114 ? 0.4785 0.3022 0.2817 0.0788  0.0071  0.0094  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 
908  N  N   . HIS A 115 ? 0.4005 0.1602 0.2473 0.0692  0.0504  0.0765  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   
909  C  CA  . HIS A 115 ? 0.3931 0.1576 0.2566 0.0376  0.0683  0.0486  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  
910  C  C   . HIS A 115 ? 0.4274 0.1799 0.2685 0.0105  0.0743  0.0399  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   
911  O  O   . HIS A 115 ? 0.4937 0.1691 0.2543 0.0534  0.0835  0.0472  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   
912  C  CB  . HIS A 115 ? 0.4057 0.1165 0.2547 0.0107  0.0321  0.0446  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  
913  C  CG  . HIS A 115 ? 0.4013 0.1784 0.2313 0.0492  0.0114  0.0493  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  
914  N  ND1 . HIS A 115 ? 0.3877 0.1741 0.2169 0.0294  0.0121  0.0750  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 
915  C  CD2 . HIS A 115 ? 0.3994 0.1675 0.2368 0.0506  0.0278  0.0343  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 
916  C  CE1 . HIS A 115 ? 0.3784 0.1419 0.2233 0.0654  0.0410  0.0491  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 
917  N  NE2 . HIS A 115 ? 0.4083 0.1485 0.2330 0.0312  0.0340  0.0377  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 
918  N  N   . VAL A 116 ? 0.4051 0.1868 0.2835 0.0387  0.0489  0.0524  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   
919  C  CA  . VAL A 116 ? 0.3605 0.2030 0.3040 -0.0153 0.0457  0.0381  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  
920  C  C   . VAL A 116 ? 0.4317 0.1986 0.3019 0.0160  0.0639  0.0435  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   
921  O  O   . VAL A 116 ? 0.4420 0.2056 0.3011 0.0599  0.0799  0.0676  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   
922  C  CB  . VAL A 116 ? 0.3799 0.2368 0.3214 0.0009  0.0320  0.0542  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  
923  C  CG1 . VAL A 116 ? 0.3472 0.2656 0.3256 -0.0406 0.0203  0.0616  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 
924  C  CG2 . VAL A 116 ? 0.4045 0.1745 0.3235 0.0460  0.0394  0.0557  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 
925  N  N   . GLY A 117 ? 0.4832 0.1826 0.3120 0.0646  0.0735  0.0538  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   
926  C  CA  . GLY A 117 ? 0.4733 0.1493 0.3190 0.0811  0.0489  0.0352  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  
927  C  C   . GLY A 117 ? 0.4919 0.2140 0.3144 0.0939  0.0365  0.0320  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   
928  O  O   . GLY A 117 ? 0.4843 0.2247 0.3273 0.0952  0.0094  0.0231  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   
929  N  N   . SER A 118 ? 0.5102 0.1776 0.2959 0.1045  0.0616  0.0512  ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   
930  C  CA  . SER A 118 ? 0.5440 0.1917 0.2804 0.0956  0.1022  0.0653  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  
931  C  C   . SER A 118 ? 0.5031 0.2111 0.2610 0.1162  0.0780  0.0507  ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   
932  O  O   . SER A 118 ? 0.4650 0.2400 0.2502 0.1097  0.0949  0.0232  ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   
933  C  CB  . SER A 118 ? 0.5444 0.2436 0.2961 0.1614  0.1342  0.0709  ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  
934  O  OG  . SER A 118 ? 0.6279 0.2583 0.3203 0.1298  0.1647  0.0609  ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  
935  N  N   . LEU A 119 ? 0.4538 0.1739 0.2513 0.1130  0.0592  0.0473  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N   
936  C  CA  . LEU A 119 ? 0.4972 0.1663 0.2484 0.0862  0.0433  0.0443  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA  
937  C  C   . LEU A 119 ? 0.4321 0.2608 0.2567 0.0904  0.0583  0.0525  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C   
938  O  O   . LEU A 119 ? 0.4258 0.2606 0.2442 0.0908  0.0843  0.0498  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O   
939  C  CB  . LEU A 119 ? 0.5144 0.1414 0.2437 0.0595  0.0143  0.0126  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB  
940  C  CG  . LEU A 119 ? 0.5073 0.2023 0.2402 0.1059  0.0422  0.0155  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG  
941  C  CD1 . LEU A 119 ? 0.4538 0.2815 0.2425 0.1374  0.0442  0.0536  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1 
942  C  CD2 . LEU A 119 ? 0.6194 0.2413 0.2449 0.0717  0.0419  0.0068  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2 
943  N  N   . ALA A 120 ? 0.4201 0.2475 0.2743 0.1409  0.0852  0.0792  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A N   
944  C  CA  . ALA A 120 ? 0.4225 0.2721 0.2852 0.0904  0.1120  0.0697  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CA  
945  C  C   . ALA A 120 ? 0.3997 0.2643 0.3034 0.0585  0.1301  0.0632  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A C   
946  O  O   . ALA A 120 ? 0.4013 0.2452 0.3115 0.0716  0.1356  0.0541  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A O   
947  C  CB  . ALA A 120 ? 0.4243 0.3119 0.2805 0.0712  0.1100  0.0631  ? ? ? ? ? ? 120 ALA A CB  
948  N  N   . GLN A 121 ? 0.4364 0.2281 0.3076 0.0932  0.1427  0.0394  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N   
949  C  CA  . GLN A 121 ? 0.4488 0.1959 0.3169 0.0386  0.1236  0.0356  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA  
950  C  C   . GLN A 121 ? 0.3619 0.1927 0.3007 0.0064  0.1237  0.0334  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C   
951  O  O   . GLN A 121 ? 0.3729 0.1830 0.3053 -0.0271 0.1039  0.0117  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O   
952  C  CB  . GLN A 121 ? 0.4885 0.1905 0.3377 0.0461  0.1162  0.0656  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB  
953  C  CG  . GLN A 121 ? 0.5060 0.1896 0.3568 0.0648  0.1388  0.0644  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG  
954  C  CD  . GLN A 121 ? 0.6152 0.2527 0.3700 0.0282  0.1535  0.0564  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD  
955  O  OE1 . GLN A 121 ? 0.6484 0.2975 0.3703 0.0090  0.1590  0.0691  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1 
956  N  NE2 . GLN A 121 ? 0.6167 0.2575 0.3794 0.0488  0.1720  0.0323  ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2 
957  N  N   . ARG A 122 ? 0.3433 0.1865 0.2866 0.0190  0.1029  0.0384  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   
958  C  CA  . ARG A 122 ? 0.2776 0.1935 0.2670 0.1018  0.0761  0.0624  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  
959  C  C   . ARG A 122 ? 0.2666 0.1480 0.2663 0.0887  0.0708  0.0342  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   
960  O  O   . ARG A 122 ? 0.2981 0.1750 0.2452 0.0309  0.0541  0.0330  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   
961  C  CB  . ARG A 122 ? 0.2723 0.2342 0.2580 0.0895  0.0775  0.0544  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  
962  C  CG  . ARG A 122 ? 0.2813 0.1673 0.2475 0.0967  0.0808  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  
963  C  CD  . ARG A 122 ? 0.3613 0.1731 0.2500 0.1196  0.0505  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  
964  N  NE  . ARG A 122 ? 0.4020 0.1572 0.2642 0.0944  0.0511  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  
965  C  CZ  . ARG A 122 ? 0.3590 0.1590 0.2938 0.0813  0.0325  0.0432  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  
966  N  NH1 . ARG A 122 ? 0.3150 0.2218 0.3050 0.0988  -0.0062 0.0313  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 
967  N  NH2 . ARG A 122 ? 0.3602 0.1249 0.3182 0.0557  0.0501  0.0072  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 
968  N  N   . LEU A 123 ? 0.3442 0.1201 0.2725 0.0674  0.0644  0.0047  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   
969  C  CA  . LEU A 123 ? 0.3202 0.1108 0.2690 0.0459  0.0548  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  
970  C  C   . LEU A 123 ? 0.3306 0.1416 0.2800 0.0524  0.0639  0.0108  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   
971  O  O   . LEU A 123 ? 0.3188 0.1884 0.2750 0.0784  0.0543  0.0230  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   
972  C  CB  . LEU A 123 ? 0.3160 0.1889 0.2372 0.0640  0.0528  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  
973  C  CG  . LEU A 123 ? 0.3368 0.2320 0.2227 0.0087  0.0335  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  
974  C  CD1 . LEU A 123 ? 0.3552 0.2585 0.2169 0.0277  0.0319  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 
975  C  CD2 . LEU A 123 ? 0.3305 0.2810 0.2198 0.0158  0.0148  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 
976  N  N   . ALA A 124 ? 0.3160 0.2182 0.2943 -0.0052 0.0853  0.0190  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   
977  C  CA  . ALA A 124 ? 0.3035 0.2367 0.2967 -0.0230 0.0838  0.0234  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  
978  C  C   . ALA A 124 ? 0.3055 0.2210 0.3020 0.0083  0.0850  0.0374  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   
979  O  O   . ALA A 124 ? 0.2837 0.2281 0.3106 0.0074  0.0684  0.0503  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   
980  C  CB  . ALA A 124 ? 0.3376 0.2645 0.2972 -0.0149 0.0866  0.0630  ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  
981  N  N   . ALA A 125 ? 0.2752 0.1722 0.2944 0.0750  0.1026  0.0181  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   
982  C  CA  . ALA A 125 ? 0.2860 0.1445 0.2937 0.0451  0.0673  0.0330  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  
983  C  C   . ALA A 125 ? 0.3012 0.1722 0.2762 -0.0119 0.0567  0.0247  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   
984  O  O   . ALA A 125 ? 0.3215 0.2119 0.2563 0.0137  0.0350  0.0354  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   
985  C  CB  . ALA A 125 ? 0.3046 0.1984 0.3079 0.0872  0.0393  0.0356  ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  
986  N  N   . CYS A 126 ? 0.2724 0.1182 0.2741 -0.0154 0.0470  0.0321  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N   
987  C  CA  . CYS A 126 ? 0.2496 0.1185 0.2770 -0.0065 0.0525  0.0078  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA  
988  C  C   . CYS A 126 ? 0.2531 0.1527 0.2702 -0.0081 0.0470  0.0008  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C   
989  O  O   . CYS A 126 ? 0.2933 0.1908 0.2517 0.0220  0.0587  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O   
990  C  CB  . CYS A 126 ? 0.2521 0.1633 0.2672 0.0004  0.0287  0.0270  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB  
991  S  SG  . CYS A 126 ? 0.2923 0.2153 0.2568 0.0257  0.0350  0.0149  ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG  
992  N  N   . ARG A 127 ? 0.2531 0.1849 0.2855 0.0466  0.0301  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   
993  C  CA  . ARG A 127 ? 0.2424 0.1684 0.3033 0.0779  0.0033  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  
994  C  C   . ARG A 127 ? 0.2893 0.2269 0.2903 0.0332  -0.0008 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   
995  O  O   . ARG A 127 ? 0.3517 0.2758 0.2962 0.0699  -0.0384 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   
996  C  CB  . ARG A 127 ? 0.3417 0.1771 0.3410 0.0101  0.0156  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  
997  C  CG  . ARG A 127 ? 0.4069 0.3100 0.3852 0.0137  0.0866  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  
998  C  CD  . ARG A 127 ? 0.4927 0.3282 0.4251 -0.0327 0.1323  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  
999  N  NE  . ARG A 127 ? 0.5653 0.3597 0.4680 -0.0491 0.1467  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  
1000 C  CZ  . ARG A 127 ? 0.5791 0.3593 0.4972 -0.0240 0.1523  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  
1001 N  NH1 . ARG A 127 ? 0.5164 0.3461 0.5012 0.0950  0.1455  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 
1002 N  NH2 . ARG A 127 ? 0.6063 0.3287 0.5133 -0.0629 0.1626  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 
1003 N  N   . GLU A 128 ? 0.2447 0.1896 0.2802 0.0046  0.0221  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   
1004 C  CA  . GLU A 128 ? 0.2482 0.2157 0.2757 -0.0201 0.0396  0.0165  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  
1005 C  C   . GLU A 128 ? 0.2542 0.1878 0.2585 -0.0143 0.0374  0.0113  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   
1006 O  O   . GLU A 128 ? 0.3157 0.2231 0.2413 0.0159  0.0400  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   
1007 C  CB  . GLU A 128 ? 0.2715 0.2416 0.2870 -0.0182 0.0859  0.0337  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  
1008 C  CG  . GLU A 128 ? 0.3342 0.3353 0.2932 0.0110  0.0953  0.0630  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  
1009 C  CD  . GLU A 128 ? 0.3530 0.3612 0.3083 0.0563  0.0641  0.0141  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  
1010 O  OE1 . GLU A 128 ? 0.3977 0.3841 0.3221 0.0518  0.0326  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 
1011 O  OE2 . GLU A 128 ? 0.3842 0.3130 0.3103 0.0429  0.0121  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 
1012 N  N   . GLN A 129 ? 0.2514 0.1762 0.2641 0.0162  0.0667  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   
1013 C  CA  . GLN A 129 ? 0.2617 0.1167 0.2708 -0.0017 0.0390  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  
1014 C  C   . GLN A 129 ? 0.2709 0.1967 0.2670 -0.0092 0.0165  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   
1015 O  O   . GLN A 129 ? 0.2555 0.2059 0.2688 0.0003  0.0355  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   
1016 C  CB  . GLN A 129 ? 0.2544 0.1548 0.2826 -0.0258 0.0066  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  
1017 C  CG  . GLN A 129 ? 0.2669 0.1483 0.2912 -0.0463 0.0172  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  
1018 C  CD  . GLN A 129 ? 0.3367 0.2008 0.2953 -0.0484 0.0252  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  
1019 O  OE1 . GLN A 129 ? 0.3807 0.1411 0.2911 -0.0383 0.0142  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 
1020 N  NE2 . GLN A 129 ? 0.4264 0.2052 0.2917 -0.0369 0.0497  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 
1021 N  N   . PRO A 130 ? 0.2529 0.1467 0.2554 -0.0103 0.0237  0.0121  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   
1022 C  CA  . PRO A 130 ? 0.2499 0.1281 0.2665 0.0015  0.0209  0.0129  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  
1023 C  C   . PRO A 130 ? 0.2643 0.2001 0.2544 0.0172  0.0085  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   
1024 O  O   . PRO A 130 ? 0.3206 0.1562 0.2308 -0.0118 0.0256  0.0067  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   
1025 C  CB  . PRO A 130 ? 0.2545 0.1706 0.2963 0.0304  -0.0229 0.0151  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  
1026 C  CG  . PRO A 130 ? 0.2735 0.2075 0.3070 -0.0496 0.0006  0.0351  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  
1027 C  CD  . PRO A 130 ? 0.2249 0.1367 0.2723 -0.0330 0.0159  0.0190  ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  
1028 N  N   . TYR A 131 ? 0.2687 0.2242 0.2573 -0.0212 -0.0226 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   
1029 C  CA  . TYR A 131 ? 0.2669 0.2565 0.2513 -0.0535 -0.0021 0.0082  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  
1030 C  C   . TYR A 131 ? 0.2785 0.2990 0.2443 -0.0403 0.0166  0.0181  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   
1031 O  O   . TYR A 131 ? 0.3026 0.3033 0.2421 -0.0621 0.0087  0.0340  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   
1032 C  CB  . TYR A 131 ? 0.2688 0.2381 0.2618 -0.0011 -0.0109 0.0010  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  
1033 C  CG  . TYR A 131 ? 0.2637 0.2351 0.2683 0.0020  -0.0014 0.0088  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  
1034 C  CD1 . TYR A 131 ? 0.3226 0.1631 0.2646 -0.0374 -0.0079 0.0131  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 
1035 C  CD2 . TYR A 131 ? 0.3288 0.3111 0.2798 0.0144  -0.0326 0.0450  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 
1036 C  CE1 . TYR A 131 ? 0.3570 0.1714 0.2671 0.0002  -0.0164 0.0211  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 
1037 C  CE2 . TYR A 131 ? 0.3371 0.3697 0.2696 -0.1107 0.0194  0.0756  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 
1038 C  CZ  . TYR A 131 ? 0.3666 0.3338 0.2732 -0.0501 0.0172  0.0920  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  
1039 O  OH  . TYR A 131 ? 0.3693 0.4894 0.2795 -0.0236 0.0242  0.1031  ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  
1040 N  N   . LYS A 132 ? 0.3402 0.3053 0.2435 -0.0821 0.0255  0.0317  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
1041 C  CA  . LYS A 132 ? 0.4288 0.2087 0.2455 -0.0709 0.0438  0.0012  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
1042 C  C   . LYS A 132 ? 0.3413 0.2230 0.2407 -0.0443 0.0086  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
1043 O  O   . LYS A 132 ? 0.3003 0.2257 0.2443 -0.0714 0.0060  0.0094  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
1044 C  CB  . LYS A 132 ? 0.5646 0.2408 0.2548 0.0288  0.0339  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
1045 C  CG  . LYS A 132 ? 0.6792 0.2703 0.2676 0.0431  0.0035  0.0079  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
1046 C  CD  . LYS A 132 ? 0.7508 0.3256 0.2831 0.0253  -0.0308 0.0081  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
1047 C  CE  . LYS A 132 ? 0.7915 0.3710 0.3002 0.0326  -0.0526 0.0057  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
1048 N  NZ  . LYS A 132 ? 0.7828 0.4309 0.3207 -0.0287 -0.0659 0.0096  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
1049 N  N   . GLY A 133 ? 0.3642 0.2119 0.2345 0.0080  -0.0086 0.0295  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A N   
1050 C  CA  . GLY A 133 ? 0.3813 0.2277 0.2311 0.0010  -0.0324 0.0292  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A CA  
1051 C  C   . GLY A 133 ? 0.3650 0.2726 0.2430 -0.0873 -0.0276 0.0544  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A C   
1052 O  O   . GLY A 133 ? 0.4197 0.2462 0.2439 -0.0696 -0.0284 0.0235  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A O   
1053 N  N   . MET A 134 ? 0.3050 0.2839 0.2486 -0.0662 0.0013  0.0643  ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   
1054 C  CA  . MET A 134 ? 0.3504 0.2354 0.2615 -0.0277 0.0129  0.0787  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  
1055 C  C   . MET A 134 ? 0.3238 0.2624 0.2801 0.0163  -0.0124 0.0501  ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   
1056 O  O   . MET A 134 ? 0.3827 0.3605 0.2952 0.0405  -0.0194 0.0401  ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   
1057 C  CB  . MET A 134 ? 0.4085 0.2683 0.2567 -0.0884 0.0418  0.0779  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  
1058 C  CG  . MET A 134 ? 0.4858 0.2918 0.2680 -0.0723 0.0446  0.0463  ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  
1059 S  SD  . MET A 134 ? 0.4848 0.3060 0.3083 -0.0768 0.0086  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  
1060 C  CE  . MET A 134 ? 0.6064 0.3736 0.3144 -0.1339 0.0253  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  
1061 N  N   . VAL A 135 ? 0.3715 0.1884 0.2907 0.0177  0.0076  0.0392  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   
1062 C  CA  . VAL A 135 ? 0.3708 0.2427 0.3105 0.0514  -0.0147 0.0573  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  
1063 C  C   . VAL A 135 ? 0.3525 0.2246 0.3162 0.0399  -0.0410 0.0130  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   
1064 O  O   . VAL A 135 ? 0.3579 0.2108 0.3153 0.0498  -0.0318 0.0338  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   
1065 C  CB  . VAL A 135 ? 0.3810 0.2663 0.3233 0.0688  -0.0333 0.0223  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  
1066 C  CG1 . VAL A 135 ? 0.4309 0.2748 0.3225 0.0858  -0.0259 0.0633  ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 
1067 C  CG2 . VAL A 135 ? 0.3870 0.2924 0.3377 0.0258  -0.0264 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 
1068 N  N   . PHE A 136 ? 0.3988 0.1861 0.3328 0.0398  -0.0358 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A N   
1069 C  CA  . PHE A 136 ? 0.4011 0.2070 0.3614 0.0359  -0.0288 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CA  
1070 C  C   . PHE A 136 ? 0.4221 0.2396 0.3863 0.0811  -0.0313 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A C   
1071 O  O   . PHE A 136 ? 0.4296 0.2679 0.3830 0.1000  -0.0688 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A O   
1072 C  CB  . PHE A 136 ? 0.3756 0.1478 0.3607 0.0320  -0.0253 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CB  
1073 C  CG  . PHE A 136 ? 0.4036 0.1815 0.3595 -0.0239 -0.0496 0.0201  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CG  
1074 C  CD1 . PHE A 136 ? 0.4311 0.2426 0.3571 0.0064  -0.0231 0.0249  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD1 
1075 C  CD2 . PHE A 136 ? 0.4631 0.2261 0.3599 0.0416  -0.0372 0.0433  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CD2 
1076 C  CE1 . PHE A 136 ? 0.4601 0.3089 0.3621 -0.0382 -0.0400 0.0489  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE1 
1077 C  CE2 . PHE A 136 ? 0.5201 0.2841 0.3614 0.0300  -0.0558 0.0592  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CE2 
1078 C  CZ  . PHE A 136 ? 0.4983 0.3443 0.3636 0.0240  -0.0591 0.0683  ? ? ? ? ? ? 136 PHE A CZ  
1079 N  N   . PHE A 137 ? 0.4403 0.2688 0.4092 0.0379  -0.0007 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   
1080 C  CA  . PHE A 137 ? 0.4086 0.4089 0.4507 0.0661  0.0112  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  
1081 C  C   . PHE A 137 ? 0.4839 0.5910 0.4839 0.0753  0.0196  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   
1082 O  O   . PHE A 137 ? 0.5184 0.6800 0.4877 0.0175  0.0294  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   
1083 C  CB  . PHE A 137 ? 0.3929 0.3519 0.4566 0.0912  0.0276  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  
1084 C  CG  . PHE A 137 ? 0.3907 0.3590 0.4578 0.1078  0.0219  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  
1085 C  CD1 . PHE A 137 ? 0.3986 0.3694 0.4649 0.1409  0.0379  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 
1086 C  CD2 . PHE A 137 ? 0.3551 0.2974 0.4565 0.1387  0.0060  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 
1087 C  CE1 . PHE A 137 ? 0.3959 0.3724 0.4641 0.1181  0.0286  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 
1088 C  CE2 . PHE A 137 ? 0.3502 0.3145 0.4644 0.0657  0.0074  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 
1089 C  CZ  . PHE A 137 ? 0.3629 0.3397 0.4626 0.0804  0.0086  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  
1090 N  N   . GLU A 138 ? 0.5220 0.6651 0.5096 0.0976  0.0197  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   
1091 C  CA  . GLU A 138 ? 0.6072 0.6764 0.5357 0.1428  0.0137  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  
1092 C  C   . GLU A 138 ? 0.6092 0.6272 0.5465 0.1257  -0.0048 -0.2173 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   
1093 O  O   . GLU A 138 ? 0.6684 0.6589 0.5549 0.1330  -0.0074 -0.2315 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   
1094 C  CB  . GLU A 138 ? 0.6634 0.7009 0.5436 0.1726  0.0179  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  
1095 N  N   . MET B 1   ? 0.9725 0.4587 0.5360 -0.0394 0.0813  0.1190  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1096 C  CA  . MET B 1   ? 0.9452 0.3903 0.5216 0.0118  0.0813  0.1163  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1097 C  C   . MET B 1   ? 0.8100 0.3014 0.4818 -0.0048 0.1032  0.0910  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1098 O  O   . MET B 1   ? 0.7902 0.3269 0.4973 -0.0212 0.1321  0.0636  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1099 C  CB  . MET B 1   ? 1.0858 0.4995 0.5454 0.1033  0.0637  0.1397  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1100 C  CG  . MET B 1   ? 1.2239 0.6421 0.5690 0.1921  0.0406  0.1423  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1101 S  SD  . MET B 1   ? 1.3382 0.7892 0.5900 0.2123  0.0220  0.1375  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1102 C  CE  . MET B 1   ? 1.3562 0.8186 0.5930 0.2609  0.0092  0.1357  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1103 N  N   . LEU B 2   ? 0.6733 0.2279 0.4248 0.0567  0.0983  0.0690  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   
1104 C  CA  . LEU B 2   ? 0.6149 0.1880 0.3693 0.0838  0.0821  0.0532  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  
1105 C  C   . LEU B 2   ? 0.6370 0.2222 0.3551 0.1407  0.0877  0.0464  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   
1106 O  O   . LEU B 2   ? 0.6950 0.2689 0.3434 0.1554  0.0977  0.0602  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   
1107 C  CB  . LEU B 2   ? 0.5766 0.2035 0.3356 0.0965  0.0636  0.0668  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  
1108 C  CG  . LEU B 2   ? 0.5193 0.2084 0.3168 0.1245  0.0497  0.0534  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  
1109 C  CD1 . LEU B 2   ? 0.4642 0.2502 0.3133 0.1767  0.0412  0.0579  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 
1110 C  CD2 . LEU B 2   ? 0.5469 0.2240 0.3125 0.0972  0.0488  0.0539  ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 
1111 N  N   . SER B 3   ? 0.6258 0.2059 0.3463 0.0988  0.0748  0.0685  ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   
1112 C  CA  . SER B 3   ? 0.6462 0.2070 0.3328 0.0962  0.1084  0.0402  ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  
1113 C  C   . SER B 3   ? 0.7089 0.2366 0.3100 0.0867  0.1053  0.0320  ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   
1114 O  O   . SER B 3   ? 0.7447 0.2640 0.3188 0.0747  0.1005  0.0023  ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   
1115 C  CB  . SER B 3   ? 0.6388 0.2274 0.3442 0.0447  0.1226  0.0565  ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  
1116 O  OG  . SER B 3   ? 0.6525 0.2714 0.3559 0.0789  0.1081  0.0605  ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  
1117 N  N   . GLY B 4   ? 0.6589 0.2147 0.2784 0.0340  0.1103  0.0635  ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   
1118 C  CA  . GLY B 4   ? 0.6626 0.2228 0.2490 0.0458  0.1013  0.0592  ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  
1119 C  C   . GLY B 4   ? 0.6505 0.2258 0.2356 0.0607  0.0733  0.0619  ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   
1120 O  O   . GLY B 4   ? 0.6406 0.2224 0.2148 0.1026  0.0761  0.0478  ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   
1121 N  N   . LEU B 5   ? 0.6016 0.2173 0.2472 0.0632  0.0445  0.0746  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   
1122 C  CA  . LEU B 5   ? 0.5921 0.1963 0.2361 0.0345  0.0331  0.0545  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  
1123 C  C   . LEU B 5   ? 0.6086 0.2461 0.2319 0.1213  0.0329  0.0177  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   
1124 O  O   . LEU B 5   ? 0.6633 0.3702 0.2313 0.2164  0.0476  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   
1125 C  CB  . LEU B 5   ? 0.5801 0.1565 0.2439 -0.0164 0.0497  0.0158  ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  
1126 C  CG  . LEU B 5   ? 0.5346 0.2113 0.2464 -0.0107 0.0291  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  
1127 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.5304 0.2243 0.2398 -0.0449 0.0632  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 
1128 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.5658 0.2680 0.2541 -0.0160 0.0224  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 
1129 N  N   . ASN B 6   ? 0.5427 0.2063 0.2136 0.0221  0.0201  0.0422  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   
1130 C  CA  . ASN B 6   ? 0.5053 0.1338 0.2141 0.0019  0.0190  0.0241  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  
1131 C  C   . ASN B 6   ? 0.4858 0.1296 0.2042 0.0314  0.0317  0.0200  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   
1132 O  O   . ASN B 6   ? 0.5256 0.1461 0.2120 0.0408  0.0386  0.0284  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   
1133 C  CB  . ASN B 6   ? 0.4713 0.1265 0.2346 -0.0189 -0.0066 0.0134  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  
1134 C  CG  . ASN B 6   ? 0.4797 0.1673 0.2475 0.0107  0.0363  0.0562  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  
1135 O  OD1 . ASN B 6   ? 0.4673 0.2113 0.2381 0.0491  0.0761  0.0729  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 
1136 N  ND2 . ASN B 6   ? 0.4865 0.1386 0.2720 0.0525  0.0217  0.0344  ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 
1137 N  N   . HIS B 7   ? 0.4650 0.1327 0.1970 -0.0021 0.0333  0.0341  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   
1138 C  CA  . HIS B 7   ? 0.4477 0.1534 0.1842 0.0240  0.0301  0.0343  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  
1139 C  C   . HIS B 7   ? 0.4609 0.2085 0.1893 0.0309  0.0143  0.0219  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   
1140 O  O   . HIS B 7   ? 0.4314 0.2090 0.2054 0.0391  0.0031  0.0115  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   
1141 C  CB  . HIS B 7   ? 0.4491 0.1358 0.1848 0.0606  0.0029  0.0008  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  
1142 C  CG  . HIS B 7   ? 0.4568 0.1589 0.1888 0.0476  0.0354  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  
1143 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.4630 0.1547 0.1921 0.0639  0.0397  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 
1144 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.4353 0.1658 0.1973 0.0874  0.0023  0.0132  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 
1145 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.4478 0.1961 0.1915 0.0122  0.0497  0.0006  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 
1146 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.4221 0.1740 0.1952 0.0357  0.0082  0.0291  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 
1147 N  N   . LEU B 8   ? 0.4453 0.1680 0.1813 -0.0065 0.0098  0.0394  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   
1148 C  CA  . LEU B 8   ? 0.4600 0.1403 0.1731 0.0366  -0.0139 0.0175  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  
1149 C  C   . LEU B 8   ? 0.4030 0.1658 0.1750 0.0108  0.0087  0.0314  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   
1150 O  O   . LEU B 8   ? 0.4164 0.1580 0.1878 0.0307  0.0153  0.0130  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   
1151 C  CB  . LEU B 8   ? 0.4658 0.1569 0.1782 0.0124  -0.0345 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  
1152 C  CG  . LEU B 8   ? 0.4593 0.1412 0.1877 0.0658  -0.0320 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  
1153 C  CD1 . LEU B 8   ? 0.4506 0.1405 0.1985 0.0660  0.0166  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 
1154 C  CD2 . LEU B 8   ? 0.4707 0.1496 0.1971 0.0428  -0.0307 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 
1155 N  N   . THR B 9   ? 0.4118 0.1377 0.1706 0.0134  -0.0032 0.0151  ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   
1156 C  CA  . THR B 9   ? 0.3921 0.1298 0.1771 0.0400  -0.0266 0.0041  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  
1157 C  C   . THR B 9   ? 0.3658 0.1128 0.1803 0.0580  -0.0277 0.0144  ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   
1158 O  O   . THR B 9   ? 0.4024 0.1088 0.1855 0.0429  -0.0194 -0.0000 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   
1159 C  CB  . THR B 9   ? 0.3530 0.1528 0.1896 -0.0064 -0.0482 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  
1160 O  OG1 . THR B 9   ? 0.3830 0.0988 0.2221 -0.0139 -0.0355 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 
1161 C  CG2 . THR B 9   ? 0.3639 0.2223 0.1711 0.0481  -0.0700 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 
1162 N  N   . LEU B 10  ? 0.3780 0.0961 0.1791 0.0118  -0.0155 0.0072  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
1163 C  CA  . LEU B 10  ? 0.3839 0.1201 0.1774 0.0017  -0.0105 0.0095  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
1164 C  C   . LEU B 10  ? 0.3377 0.1338 0.1868 0.0288  -0.0356 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
1165 O  O   . LEU B 10  ? 0.3519 0.1354 0.1975 0.0163  -0.0378 0.0063  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
1166 C  CB  . LEU B 10  ? 0.4118 0.1305 0.1646 0.0296  -0.0381 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
1167 C  CG  . LEU B 10  ? 0.3883 0.1292 0.1747 0.0249  -0.0722 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
1168 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.3842 0.1481 0.1852 0.0048  -0.0629 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
1169 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.4085 0.1769 0.1904 0.0749  -0.0439 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
1170 N  N   . ALA B 11  ? 0.3362 0.1657 0.1896 0.0350  -0.0205 0.0034  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   
1171 C  CA  . ALA B 11  ? 0.2825 0.1238 0.1851 0.0126  -0.0153 0.0059  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  
1172 C  C   . ALA B 11  ? 0.3379 0.1259 0.1983 -0.0258 -0.0262 0.0006  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   
1173 O  O   . ALA B 11  ? 0.3674 0.1254 0.2054 -0.0305 -0.0391 0.0025  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   
1174 C  CB  . ALA B 11  ? 0.3090 0.2161 0.1777 0.0266  0.0029  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  
1175 N  N   . VAL B 12  ? 0.3595 0.1194 0.1941 0.0342  0.0044  0.0107  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   
1176 C  CA  . VAL B 12  ? 0.3655 0.1367 0.1896 0.0385  -0.0134 0.0340  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  
1177 C  C   . VAL B 12  ? 0.3529 0.1789 0.1855 -0.0293 -0.0026 0.0323  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   
1178 O  O   . VAL B 12  ? 0.4335 0.2119 0.1715 -0.0359 -0.0323 0.0223  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   
1179 C  CB  . VAL B 12  ? 0.3273 0.1346 0.1771 0.0225  -0.0404 0.0158  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  
1180 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.2882 0.1551 0.1716 -0.0052 -0.0277 0.0376  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 
1181 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.3718 0.1804 0.1779 -0.0196 -0.0579 0.0370  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 
1182 N  N   . SER B 13  ? 0.3190 0.1680 0.2041 -0.0343 -0.0167 0.0210  ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   
1183 C  CA  . SER B 13  ? 0.2689 0.2175 0.2219 -0.0548 -0.0077 0.0108  ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  
1184 C  C   . SER B 13  ? 0.3219 0.2688 0.2291 -0.0134 -0.0276 0.0145  ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   
1185 O  O   . SER B 13  ? 0.4043 0.2452 0.2090 -0.0524 -0.0009 0.0106  ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   
1186 C  CB  . SER B 13  ? 0.3053 0.2177 0.2397 -0.0468 -0.0201 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  
1187 O  OG  . SER B 13  ? 0.3684 0.2034 0.2485 -0.0515 -0.0489 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  
1188 N  N   . GLN B 14  ? 0.2923 0.2285 0.2576 0.0229  -0.0179 0.0176  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B N   
1189 C  CA  . GLN B 14  ? 0.2758 0.2078 0.2964 -0.0295 -0.0303 0.0206  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CA  
1190 C  C   . GLN B 14  ? 0.3022 0.1769 0.2743 0.0056  -0.0589 0.0411  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B C   
1191 O  O   . GLN B 14  ? 0.3631 0.1951 0.2716 -0.0225 -0.0539 0.0365  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B O   
1192 C  CB  . GLN B 14  ? 0.2942 0.2337 0.3681 -0.0326 -0.0292 0.0356  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CB  
1193 C  CG  . GLN B 14  ? 0.3445 0.2548 0.4503 -0.0070 -0.0265 0.0134  ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CG  
1194 C  CD  . GLN B 14  ? 0.4920 0.3635 0.5203 0.0081  -0.0147 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B CD  
1195 O  OE1 . GLN B 14  ? 0.5545 0.3984 0.5478 -0.0786 0.0155  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B OE1 
1196 N  NE2 . GLN B 14  ? 0.6171 0.4445 0.5413 0.0086  -0.0371 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 14  GLN B NE2 
1197 N  N   . LEU B 15  ? 0.3161 0.1786 0.2588 -0.0122 -0.0344 0.0304  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   
1198 C  CA  . LEU B 15  ? 0.3472 0.1669 0.2366 -0.0363 -0.0355 0.0363  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  
1199 C  C   . LEU B 15  ? 0.3962 0.1376 0.2281 -0.0709 -0.0334 0.0488  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   
1200 O  O   . LEU B 15  ? 0.3950 0.1677 0.2150 -0.0101 -0.0119 0.0298  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   
1201 C  CB  . LEU B 15  ? 0.3875 0.2097 0.2288 -0.0208 -0.0458 0.0291  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  
1202 C  CG  . LEU B 15  ? 0.4035 0.1789 0.2304 0.0027  -0.0449 0.0320  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  
1203 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.4060 0.1693 0.2331 0.0251  0.0035  0.0502  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 
1204 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.3971 0.2179 0.2403 -0.0132 -0.0576 0.0138  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 
1205 N  N   . ALA B 16  ? 0.4464 0.1542 0.2263 -0.0414 -0.0699 0.0382  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   
1206 C  CA  . ALA B 16  ? 0.4589 0.1558 0.2226 0.0093  -0.0594 0.0295  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  
1207 C  C   . ALA B 16  ? 0.4596 0.1826 0.2188 -0.0199 -0.0592 0.0274  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   
1208 O  O   . ALA B 16  ? 0.4652 0.1772 0.2110 0.0101  -0.0731 0.0621  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   
1209 C  CB  . ALA B 16  ? 0.5160 0.1546 0.2182 0.0331  -0.1000 0.0196  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  
1210 N  N   . PRO B 17  ? 0.4302 0.1539 0.2220 0.0117  -0.0349 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N   
1211 C  CA  . PRO B 17  ? 0.4203 0.1914 0.2206 0.0487  -0.0526 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA  
1212 C  C   . PRO B 17  ? 0.3989 0.1299 0.2265 0.0472  -0.0658 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C   
1213 O  O   . PRO B 17  ? 0.4315 0.1217 0.2401 0.0292  -0.0363 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O   
1214 C  CB  . PRO B 17  ? 0.4647 0.2718 0.2230 0.0207  -0.0356 0.0007  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB  
1215 C  CG  . PRO B 17  ? 0.4718 0.2840 0.2321 -0.0853 -0.0284 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG  
1216 C  CD  . PRO B 17  ? 0.4560 0.2381 0.2267 -0.0360 -0.0402 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD  
1217 N  N   . SER B 18  ? 0.4133 0.1458 0.2204 0.0438  -0.0760 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   
1218 C  CA  . SER B 18  ? 0.3557 0.0956 0.2153 0.0253  -0.0470 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  
1219 C  C   . SER B 18  ? 0.3664 0.1017 0.2249 0.0366  -0.0434 0.0056  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   
1220 O  O   . SER B 18  ? 0.3898 0.1713 0.2072 0.0240  -0.0246 0.0193  ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   
1221 C  CB  . SER B 18  ? 0.3599 0.1462 0.2217 0.0137  -0.0499 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  
1222 O  OG  . SER B 18  ? 0.4217 0.1369 0.2272 0.0437  -0.0330 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  
1223 N  N   . VAL B 19  ? 0.3533 0.1181 0.2296 0.0224  -0.0517 0.0263  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N   
1224 C  CA  . VAL B 19  ? 0.3495 0.1250 0.2358 0.0217  -0.0359 0.0029  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA  
1225 C  C   . VAL B 19  ? 0.3856 0.1505 0.2348 0.0204  -0.0356 0.0199  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C   
1226 O  O   . VAL B 19  ? 0.4236 0.1182 0.2510 0.0319  -0.0037 0.0200  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O   
1227 C  CB  . VAL B 19  ? 0.3858 0.1808 0.2402 0.0204  -0.0113 0.0099  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB  
1228 C  CG1 . VAL B 19  ? 0.3768 0.2196 0.2428 0.0396  -0.0156 0.0102  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1 
1229 C  CG2 . VAL B 19  ? 0.4007 0.2011 0.2353 -0.0471 -0.0188 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2 
1230 N  N   . ALA B 20  ? 0.4404 0.1144 0.2201 0.0143  -0.0389 0.0124  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   
1231 C  CA  . ALA B 20  ? 0.4196 0.1120 0.2105 0.0124  -0.0474 0.0178  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  
1232 C  C   . ALA B 20  ? 0.4462 0.1149 0.2165 0.0042  -0.0348 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   
1233 O  O   . ALA B 20  ? 0.5046 0.1287 0.2217 0.0240  -0.0113 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   
1234 C  CB  . ALA B 20  ? 0.4290 0.1458 0.2017 -0.0083 -0.0415 0.0237  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  
1235 N  N   . PHE B 21  ? 0.4377 0.1420 0.2129 0.0169  -0.0755 0.0191  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   
1236 C  CA  . PHE B 21  ? 0.4150 0.1251 0.2112 0.0492  -0.0795 0.0058  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  
1237 C  C   . PHE B 21  ? 0.4449 0.1161 0.2081 0.0174  -0.0608 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   
1238 O  O   . PHE B 21  ? 0.4650 0.1422 0.1863 0.0401  -0.0325 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   
1239 C  CB  . PHE B 21  ? 0.3837 0.1440 0.2187 0.0347  -0.0614 0.0065  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  
1240 C  CG  . PHE B 21  ? 0.3879 0.1358 0.2253 -0.0223 -0.0710 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  
1241 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.3822 0.1647 0.2310 0.0150  -0.0720 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 
1242 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.3839 0.1063 0.2282 0.0137  -0.0698 0.0039  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 
1243 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.4228 0.1595 0.2367 0.0212  -0.0656 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 
1244 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.4011 0.1233 0.2349 -0.0211 -0.0744 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 
1245 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.3947 0.1286 0.2326 0.0306  -0.0598 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  
1246 N  N   . TYR B 22  ? 0.4214 0.1234 0.2222 0.0093  -0.0313 0.0117  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   
1247 C  CA  . TYR B 22  ? 0.4273 0.1129 0.2401 0.0381  -0.0047 0.0066  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  
1248 C  C   . TYR B 22  ? 0.4572 0.1322 0.2553 0.0228  0.0048  0.0159  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   
1249 O  O   . TYR B 22  ? 0.5044 0.1820 0.2471 0.0645  0.0084  0.0126  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   
1250 C  CB  . TYR B 22  ? 0.4371 0.1152 0.2313 0.0203  -0.0280 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  
1251 C  CG  . TYR B 22  ? 0.3996 0.1249 0.2192 0.0478  -0.0420 0.0109  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  
1252 C  CD1 . TYR B 22  ? 0.4428 0.1384 0.2174 0.0564  -0.0795 0.0138  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 
1253 C  CD2 . TYR B 22  ? 0.3659 0.0934 0.2110 -0.0145 -0.0240 0.0037  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 
1254 C  CE1 . TYR B 22  ? 0.4157 0.1408 0.2062 0.0654  -0.0799 0.0136  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 
1255 C  CE2 . TYR B 22  ? 0.3725 0.1154 0.2092 0.0602  -0.0359 0.0134  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 
1256 C  CZ  . TYR B 22  ? 0.4068 0.1238 0.2017 0.0636  -0.0615 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  
1257 O  OH  . TYR B 22  ? 0.4343 0.1201 0.1902 0.0378  -0.0693 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  
1258 N  N   . GLN B 23  ? 0.4700 0.1503 0.2676 0.0475  -0.0102 0.0129  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   
1259 C  CA  . GLN B 23  ? 0.4217 0.1604 0.2701 0.0434  -0.0111 0.0100  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  
1260 C  C   . GLN B 23  ? 0.4980 0.1501 0.2691 0.0506  -0.0147 0.0163  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   
1261 O  O   . GLN B 23  ? 0.5469 0.1529 0.2637 0.0665  0.0240  0.0193  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   
1262 C  CB  . GLN B 23  ? 0.4385 0.1805 0.2795 0.0903  -0.0215 0.0354  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  
1263 C  CG  . GLN B 23  ? 0.4401 0.2148 0.2936 0.1050  -0.0053 0.0086  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  
1264 C  CD  . GLN B 23  ? 0.4652 0.1722 0.3170 0.1202  0.0014  0.0147  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  
1265 O  OE1 . GLN B 23  ? 0.5800 0.2235 0.3321 0.1307  -0.0020 0.0094  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 
1266 N  NE2 . GLN B 23  ? 0.4667 0.1380 0.3346 0.0761  -0.0032 0.0084  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 
1267 N  N   . GLN B 24  ? 0.4736 0.1203 0.2782 -0.0015 -0.0255 0.0019  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   
1268 C  CA  . GLN B 24  ? 0.4469 0.1425 0.2927 0.0287  0.0222  0.0453  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  
1269 C  C   . GLN B 24  ? 0.5021 0.1429 0.2914 0.0669  0.0125  0.0207  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   
1270 O  O   . GLN B 24  ? 0.6023 0.2166 0.2993 0.0783  0.0208  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   
1271 C  CB  . GLN B 24  ? 0.4571 0.1457 0.3099 0.0439  0.0100  0.0687  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  
1272 C  CG  . GLN B 24  ? 0.4669 0.2239 0.3347 0.1033  -0.0158 0.0528  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  
1273 C  CD  . GLN B 24  ? 0.5215 0.2509 0.3574 0.1095  -0.0176 0.0352  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  
1274 O  OE1 . GLN B 24  ? 0.5801 0.3637 0.3757 0.1730  -0.0221 0.0385  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 
1275 N  NE2 . GLN B 24  ? 0.5205 0.2145 0.3621 0.0671  -0.0373 0.0296  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 
1276 N  N   . LEU B 25  ? 0.4966 0.1606 0.2901 0.0569  -0.0002 0.0271  ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   
1277 C  CA  . LEU B 25  ? 0.5193 0.1609 0.2905 0.0811  -0.0252 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  
1278 C  C   . LEU B 25  ? 0.6028 0.1934 0.2751 0.0652  -0.0252 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   
1279 O  O   . LEU B 25  ? 0.6904 0.1846 0.2705 0.0496  -0.0614 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   
1280 C  CB  . LEU B 25  ? 0.4714 0.1753 0.3071 0.0582  -0.0269 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  
1281 C  CG  . LEU B 25  ? 0.4753 0.1413 0.3287 0.0238  -0.0487 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  
1282 C  CD1 . LEU B 25  ? 0.4518 0.1616 0.3470 -0.0260 -0.0726 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 
1283 C  CD2 . LEU B 25  ? 0.4798 0.1229 0.3269 0.0054  -0.0435 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 
1284 N  N   . LEU B 26  ? 0.5175 0.1472 0.2608 0.0490  -0.0360 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
1285 C  CA  . LEU B 26  ? 0.5226 0.1596 0.2554 0.0745  -0.0300 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
1286 C  C   . LEU B 26  ? 0.5635 0.1771 0.2532 0.0887  -0.0348 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
1287 O  O   . LEU B 26  ? 0.5863 0.2012 0.2444 0.0499  -0.0226 0.0074  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
1288 C  CB  . LEU B 26  ? 0.5171 0.1489 0.2603 0.0605  -0.0445 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
1289 C  CG  . LEU B 26  ? 0.5434 0.1769 0.2619 0.0845  -0.0460 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
1290 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.4758 0.1640 0.2518 0.1014  -0.0394 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
1291 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.6183 0.2138 0.2738 0.1091  -0.0510 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
1292 N  N   . GLY B 27  ? 0.5513 0.1590 0.2540 0.0695  -0.0311 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
1293 C  CA  . GLY B 27  ? 0.5027 0.1718 0.2547 0.0530  -0.0044 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
1294 C  C   . GLY B 27  ? 0.5132 0.1631 0.2634 0.1010  0.0224  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
1295 O  O   . GLY B 27  ? 0.5771 0.1963 0.2707 0.0890  0.0371  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
1296 N  N   . MET B 28  ? 0.5080 0.1566 0.2672 0.0884  0.0103  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   
1297 C  CA  . MET B 28  ? 0.4454 0.1610 0.2752 0.1106  0.0360  0.0199  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  
1298 C  C   . MET B 28  ? 0.4684 0.1946 0.2732 0.0463  0.0627  0.0143  ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   
1299 O  O   . MET B 28  ? 0.4943 0.1859 0.2789 0.0494  0.0326  0.0269  ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   
1300 C  CB  . MET B 28  ? 0.4316 0.1613 0.2733 0.0999  0.0426  0.0308  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  
1301 C  CG  . MET B 28  ? 0.4402 0.1528 0.2650 0.1012  0.0364  0.0220  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  
1302 S  SD  . MET B 28  ? 0.5468 0.1816 0.2543 0.0727  0.0276  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  
1303 C  CE  . MET B 28  ? 0.5152 0.2075 0.2746 0.0574  0.0094  0.0006  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  
1304 N  N   . THR B 29  ? 0.4980 0.1652 0.2684 0.0510  0.0841  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 29  THR B N   
1305 C  CA  . THR B 29  ? 0.4831 0.2131 0.2819 0.0498  0.0850  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CA  
1306 C  C   . THR B 29  ? 0.4316 0.1504 0.2772 0.0958  0.0651  0.0194  ? ? ? ? ? ? 29  THR B C   
1307 O  O   . THR B 29  ? 0.5364 0.1612 0.2793 0.0787  0.0920  0.0159  ? ? ? ? ? ? 29  THR B O   
1308 C  CB  . THR B 29  ? 0.5488 0.3078 0.2996 0.0244  0.0983  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CB  
1309 O  OG1 . THR B 29  ? 0.5973 0.3663 0.3051 0.0490  0.1443  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 29  THR B OG1 
1310 C  CG2 . THR B 29  ? 0.5258 0.2515 0.3083 -0.0557 0.0691  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 29  THR B CG2 
1311 N  N   . LEU B 30  ? 0.4126 0.1762 0.2889 0.0422  0.0540  0.0290  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   
1312 C  CA  . LEU B 30  ? 0.3819 0.1972 0.3018 0.0434  0.0429  0.0207  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  
1313 C  C   . LEU B 30  ? 0.4110 0.1460 0.3133 0.0436  0.0255  0.0055  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   
1314 O  O   . LEU B 30  ? 0.4929 0.2391 0.3202 0.0929  0.0024  0.0012  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   
1315 C  CB  . LEU B 30  ? 0.3653 0.1765 0.2956 0.0579  0.0519  0.0323  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  
1316 C  CG  . LEU B 30  ? 0.3565 0.1772 0.3078 0.0430  0.0589  0.0384  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  
1317 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.3254 0.1749 0.3169 0.0664  0.0318  0.0218  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 
1318 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.3608 0.1387 0.3060 0.0327  0.0474  0.0537  ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 
1319 N  N   . HIS B 31  ? 0.4033 0.1452 0.3110 0.0321  0.0366  0.0176  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   
1320 C  CA  . HIS B 31  ? 0.3964 0.1754 0.3149 0.0028  0.0460  0.0298  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  
1321 C  C   . HIS B 31  ? 0.3772 0.2280 0.3151 0.0305  -0.0070 0.0362  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   
1322 O  O   . HIS B 31  ? 0.3580 0.2846 0.3310 0.0029  -0.0374 0.0212  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   
1323 C  CB  . HIS B 31  ? 0.3717 0.2151 0.3195 0.0375  0.0535  0.0493  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  
1324 C  CG  . HIS B 31  ? 0.3508 0.2550 0.3273 0.0260  0.0922  0.0613  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  
1325 N  ND1 . HIS B 31  ? 0.3722 0.3662 0.3353 0.0240  0.0821  0.0499  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 
1326 C  CD2 . HIS B 31  ? 0.3918 0.2676 0.3283 0.0480  0.0850  0.0503  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 
1327 C  CE1 . HIS B 31  ? 0.3551 0.3918 0.3293 0.0207  0.0880  0.0508  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 
1328 N  NE2 . HIS B 31  ? 0.4249 0.3339 0.3334 0.0814  0.1011  0.0419  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 
1329 N  N   . ALA B 32  ? 0.3521 0.1867 0.2943 0.0069  -0.0088 0.0146  ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   
1330 C  CA  . ALA B 32  ? 0.3572 0.1757 0.2796 -0.0110 -0.0120 0.0157  ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  
1331 C  C   . ALA B 32  ? 0.3406 0.1867 0.2718 -0.0053 -0.0148 0.0150  ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   
1332 O  O   . ALA B 32  ? 0.3530 0.1954 0.2776 0.0009  0.0014  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   
1333 C  CB  . ALA B 32  ? 0.3912 0.2151 0.2745 -0.0675 -0.0237 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  
1334 N  N   . ARG B 33  ? 0.3299 0.1668 0.2630 -0.0124 -0.0180 0.0434  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   
1335 C  CA  . ARG B 33  ? 0.3188 0.1623 0.2692 -0.0657 -0.0179 0.0281  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  
1336 C  C   . ARG B 33  ? 0.3216 0.2039 0.2358 -0.0101 -0.0166 0.0073  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   
1337 O  O   . ARG B 33  ? 0.3702 0.2863 0.2247 0.0093  -0.0244 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   
1338 C  CB  . ARG B 33  ? 0.3946 0.2276 0.3161 -0.1068 0.0004  0.0427  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  
1339 C  CG  . ARG B 33  ? 0.4760 0.2210 0.3621 -0.1517 0.0125  0.0550  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  
1340 C  CD  . ARG B 33  ? 0.4981 0.2201 0.4043 -0.1236 0.0342  0.0932  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  
1341 N  NE  . ARG B 33  ? 0.6115 0.2643 0.4281 -0.0170 0.0314  0.1045  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  
1342 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.5499 0.3564 0.4392 -0.0386 0.0278  0.0926  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  
1343 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.5062 0.3063 0.4302 -0.0069 0.0234  0.0733  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 
1344 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.5472 0.4376 0.4497 -0.0061 0.0347  0.0948  ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 
1345 N  N   . TRP B 34  ? 0.3430 0.1890 0.2205 -0.0340 -0.0202 0.0038  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   
1346 C  CA  . TRP B 34  ? 0.3257 0.1974 0.2252 -0.0247 -0.0109 0.0231  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  
1347 C  C   . TRP B 34  ? 0.3124 0.2391 0.2253 -0.0117 -0.0254 0.0262  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   
1348 O  O   . TRP B 34  ? 0.3375 0.2845 0.2425 -0.0320 -0.0398 0.0499  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   
1349 C  CB  . TRP B 34  ? 0.3801 0.1904 0.2377 -0.0893 -0.0081 0.0484  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  
1350 C  CG  . TRP B 34  ? 0.3609 0.2041 0.2615 -0.0235 -0.0362 0.0601  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  
1351 C  CD1 . TRP B 34  ? 0.3214 0.2205 0.2711 -0.0638 -0.0412 0.0614  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 
1352 C  CD2 . TRP B 34  ? 0.3838 0.2124 0.2689 -0.0408 -0.0691 0.0804  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 
1353 N  NE1 . TRP B 34  ? 0.3616 0.2622 0.2808 -0.0493 -0.0513 0.0794  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 
1354 C  CE2 . TRP B 34  ? 0.3825 0.2619 0.2734 -0.0710 -0.0733 0.0820  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 
1355 C  CE3 . TRP B 34  ? 0.4329 0.2443 0.2640 -0.0980 -0.1011 0.0919  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 
1356 C  CZ2 . TRP B 34  ? 0.3738 0.2515 0.2766 -0.0348 -0.1082 0.0737  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 
1357 C  CZ3 . TRP B 34  ? 0.4553 0.2494 0.2706 -0.1424 -0.1091 0.1023  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 
1358 C  CH2 . TRP B 34  ? 0.4487 0.2589 0.2728 -0.1147 -0.1155 0.0979  ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 
1359 N  N   . ASP B 35  ? 0.3271 0.2167 0.2154 -0.0439 0.0030  0.0682  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   
1360 C  CA  . ASP B 35  ? 0.2762 0.2780 0.2182 -0.0507 -0.0073 0.0666  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  
1361 C  C   . ASP B 35  ? 0.2992 0.2698 0.2062 -0.0915 -0.0080 0.0344  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   
1362 O  O   . ASP B 35  ? 0.3176 0.3081 0.2177 -0.0648 -0.0072 0.0444  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   
1363 C  CB  . ASP B 35  ? 0.2816 0.3917 0.2315 -0.0626 -0.0438 0.0925  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  
1364 C  CG  . ASP B 35  ? 0.3922 0.4779 0.2557 -0.1105 -0.0472 0.1313  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  
1365 O  OD1 . ASP B 35  ? 0.4132 0.4287 0.2807 -0.0872 -0.0438 0.1651  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 
1366 O  OD2 . ASP B 35  ? 0.4615 0.5977 0.2525 -0.1261 -0.0451 0.1693  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 
1367 N  N   . SER B 36  ? 0.3149 0.2316 0.1889 -0.0525 -0.0308 0.0299  ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   
1368 C  CA  . SER B 36  ? 0.3526 0.2339 0.2005 0.0029  -0.0136 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  
1369 C  C   . SER B 36  ? 0.3423 0.1836 0.1817 -0.0345 0.0041  0.0023  ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   
1370 O  O   . SER B 36  ? 0.3238 0.1801 0.1738 0.0161  -0.0106 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   
1371 C  CB  . SER B 36  ? 0.4135 0.2391 0.2424 -0.0239 -0.0026 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  
1372 O  OG  . SER B 36  ? 0.4768 0.2340 0.2706 -0.0444 -0.0050 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  
1373 N  N   . GLY B 37  ? 0.3639 0.1671 0.1731 -0.0551 0.0209  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   
1374 C  CA  . GLY B 37  ? 0.3607 0.1688 0.1766 -0.0182 0.0444  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  
1375 C  C   . GLY B 37  ? 0.3442 0.1379 0.1748 -0.0264 0.0296  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   
1376 O  O   . GLY B 37  ? 0.4006 0.1532 0.1766 0.0073  0.0155  0.0125  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   
1377 N  N   . ALA B 38  ? 0.3413 0.1737 0.1714 0.0367  0.0237  0.0039  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   
1378 C  CA  . ALA B 38  ? 0.3349 0.0900 0.1808 0.0254  0.0207  0.0167  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  
1379 C  C   . ALA B 38  ? 0.3720 0.1624 0.1859 0.0163  0.0235  0.0242  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   
1380 O  O   . ALA B 38  ? 0.3811 0.1775 0.1872 0.0419  0.0341  0.0170  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   
1381 C  CB  . ALA B 38  ? 0.3355 0.0852 0.1902 -0.0043 -0.0219 0.0068  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  
1382 N  N   . TYR B 39  ? 0.3385 0.1664 0.1975 0.0399  0.0641  0.0349  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   
1383 C  CA  . TYR B 39  ? 0.3938 0.1462 0.2121 0.0056  0.0385  0.0050  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  
1384 C  C   . TYR B 39  ? 0.4095 0.1264 0.2115 0.0427  0.0206  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   
1385 O  O   . TYR B 39  ? 0.4081 0.1336 0.2185 0.0246  0.0195  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   
1386 C  CB  . TYR B 39  ? 0.3797 0.1373 0.2315 -0.0249 0.0202  0.0264  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  
1387 C  CG  . TYR B 39  ? 0.3746 0.1389 0.2370 -0.0312 0.0221  0.0107  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  
1388 C  CD1 . TYR B 39  ? 0.4327 0.1298 0.2441 0.0209  0.0100  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 
1389 C  CD2 . TYR B 39  ? 0.3665 0.1801 0.2507 -0.0524 0.0111  0.0304  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 
1390 C  CE1 . TYR B 39  ? 0.4412 0.1412 0.2574 -0.0343 -0.0016 0.0137  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 
1391 C  CE2 . TYR B 39  ? 0.3442 0.1977 0.2604 -0.0271 0.0013  0.0012  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 
1392 C  CZ  . TYR B 39  ? 0.3771 0.1531 0.2632 -0.0232 0.0128  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  
1393 O  OH  . TYR B 39  ? 0.3998 0.1730 0.2680 0.0088  0.0211  0.0135  ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  
1394 N  N   . LEU B 40  ? 0.4395 0.1882 0.1935 0.0777  0.0509  0.0007  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   
1395 C  CA  . LEU B 40  ? 0.4628 0.1436 0.1932 0.0450  0.0632  0.0287  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  
1396 C  C   . LEU B 40  ? 0.4488 0.1536 0.1958 0.0529  0.0756  0.0373  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   
1397 O  O   . LEU B 40  ? 0.5291 0.1606 0.2048 0.0871  0.0560  0.0023  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   
1398 C  CB  . LEU B 40  ? 0.4545 0.1270 0.2021 0.0576  0.0322  0.0020  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  
1399 C  CG  . LEU B 40  ? 0.4649 0.1396 0.2046 0.0447  0.0638  0.0030  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  
1400 C  CD1 . LEU B 40  ? 0.5613 0.1736 0.1995 0.0298  0.0345  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 
1401 C  CD2 . LEU B 40  ? 0.5058 0.1526 0.2125 0.0751  0.0387  0.0188  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 
1402 N  N   . SER B 41  ? 0.4530 0.2105 0.2118 0.0635  0.0905  0.0479  ? ? ? ? ? ? 41  SER B N   
1403 C  CA  . SER B 41  ? 0.5208 0.1946 0.2258 0.0517  0.0841  0.0082  ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA  
1404 C  C   . SER B 41  ? 0.5636 0.1463 0.2209 0.0127  0.0567  0.0152  ? ? ? ? ? ? 41  SER B C   
1405 O  O   . SER B 41  ? 0.5688 0.1724 0.2268 0.0934  0.0764  0.0180  ? ? ? ? ? ? 41  SER B O   
1406 C  CB  . SER B 41  ? 0.5321 0.2182 0.2527 0.0289  0.0904  0.0004  ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB  
1407 O  OG  . SER B 41  ? 0.5563 0.2051 0.2808 0.0815  0.1227  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG  
1408 N  N   . CYS B 42  ? 0.6001 0.1553 0.2270 0.0424  0.0102  0.0046  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B N   
1409 C  CA  . CYS B 42  ? 0.6992 0.2039 0.2459 0.0127  0.0176  0.0164  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CA  
1410 C  C   . CYS B 42  ? 0.6885 0.2554 0.2594 0.1018  0.0778  0.0153  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B C   
1411 O  O   . CYS B 42  ? 0.7021 0.1918 0.2572 0.0609  0.1152  0.0097  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B O   
1412 C  CB  . CYS B 42  ? 0.8236 0.2554 0.2618 -0.0600 -0.0049 0.0139  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B CB  
1413 S  SG  . CYS B 42  ? 0.9063 0.3373 0.2695 -0.0903 -0.0268 0.0251  ? ? ? ? ? ? 42  CYS B SG  
1414 N  N   . GLY B 43  ? 0.7047 0.3019 0.2701 0.1553  0.1217  0.0040  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   
1415 C  CA  . GLY B 43  ? 0.7246 0.3531 0.2814 0.1631  0.1476  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  
1416 C  C   . GLY B 43  ? 0.7335 0.4455 0.2950 0.1738  0.1553  0.0096  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   
1417 O  O   . GLY B 43  ? 0.7631 0.5246 0.3010 0.1817  0.1677  0.0233  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   
1418 N  N   . ASP B 44  ? 0.6926 0.4025 0.2920 0.1857  0.1590  0.0302  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N   
1419 C  CA  . ASP B 44  ? 0.7333 0.3602 0.2963 0.0915  0.1362  0.0524  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  
1420 C  C   . ASP B 44  ? 0.7141 0.2977 0.2786 -0.0086 0.1356  0.0370  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C   
1421 O  O   . ASP B 44  ? 0.7782 0.2960 0.2978 -0.0562 0.1398  0.0444  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O   
1422 C  CB  . ASP B 44  ? 0.8475 0.4152 0.3172 -0.0059 0.1464  0.0932  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  
1423 C  CG  . ASP B 44  ? 1.0146 0.5472 0.3410 0.0221  0.1054  0.0894  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  
1424 O  OD1 . ASP B 44  ? 1.0695 0.5895 0.3584 0.0064  0.0847  0.0802  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 
1425 O  OD2 . ASP B 44  ? 1.1018 0.6027 0.3417 0.0273  0.0927  0.0804  ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 
1426 N  N   . LEU B 45  ? 0.6476 0.2439 0.2436 0.0202  0.1151  0.0463  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   
1427 C  CA  . LEU B 45  ? 0.5452 0.2113 0.2292 0.0155  0.0758  0.0434  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  
1428 C  C   . LEU B 45  ? 0.5293 0.1739 0.2096 0.0739  0.0549  0.0468  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   
1429 O  O   . LEU B 45  ? 0.5519 0.1612 0.2131 0.0693  0.0344  0.0283  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   
1430 C  CB  . LEU B 45  ? 0.5255 0.2350 0.2380 0.0514  0.0527  0.0373  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  
1431 C  CG  . LEU B 45  ? 0.4699 0.1657 0.2389 -0.0110 0.0343  0.0450  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  
1432 C  CD1 . LEU B 45  ? 0.4881 0.1906 0.2376 -0.0039 0.0115  0.0145  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 
1433 C  CD2 . LEU B 45  ? 0.4212 0.2447 0.2441 -0.0139 0.0042  0.0174  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 
1434 N  N   . TRP B 46  ? 0.4790 0.2208 0.1940 0.0751  0.0310  0.0270  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   
1435 C  CA  . TRP B 46  ? 0.4392 0.1933 0.1920 0.0116  0.0334  0.0195  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  
1436 C  C   . TRP B 46  ? 0.4916 0.1741 0.1916 0.0157  0.0106  0.0337  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   
1437 O  O   . TRP B 46  ? 0.4777 0.1539 0.1827 0.0262  0.0145  0.0326  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   
1438 C  CB  . TRP B 46  ? 0.4403 0.2408 0.1923 0.0309  0.0222  0.0132  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  
1439 C  CG  . TRP B 46  ? 0.4148 0.2357 0.2098 0.0593  0.0074  0.0189  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  
1440 C  CD1 . TRP B 46  ? 0.3960 0.2496 0.2169 0.0532  0.0156  0.0252  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 
1441 C  CD2 . TRP B 46  ? 0.4057 0.2313 0.2283 0.0435  0.0018  0.0273  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 
1442 N  NE1 . TRP B 46  ? 0.3991 0.2673 0.2229 0.0118  -0.0031 0.0373  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 
1443 C  CE2 . TRP B 46  ? 0.3583 0.2518 0.2304 0.0153  -0.0018 0.0244  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 
1444 C  CE3 . TRP B 46  ? 0.3966 0.2163 0.2413 0.0530  0.0026  0.0015  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 
1445 C  CZ2 . TRP B 46  ? 0.3212 0.1800 0.2424 0.0175  -0.0299 0.0446  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 
1446 C  CZ3 . TRP B 46  ? 0.3628 0.2070 0.2507 -0.0096 -0.0528 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 
1447 C  CH2 . TRP B 46  ? 0.3627 0.2108 0.2474 0.0169  -0.0515 0.0316  ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 
1448 N  N   . LEU B 47  ? 0.4795 0.1796 0.1998 0.0153  0.0007  0.0320  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
1449 C  CA  . LEU B 47  ? 0.4384 0.1455 0.2013 -0.0008 0.0078  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
1450 C  C   . LEU B 47  ? 0.3864 0.1564 0.2001 0.0375  0.0278  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
1451 O  O   . LEU B 47  ? 0.4602 0.1707 0.1940 0.0727  0.0455  0.0092  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
1452 C  CB  . LEU B 47  ? 0.4516 0.1170 0.2130 0.0322  0.0127  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
1453 C  CG  . LEU B 47  ? 0.4480 0.1226 0.2397 0.0336  -0.0001 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
1454 C  CD1 . LEU B 47  ? 0.4793 0.1717 0.2449 0.0072  -0.0118 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
1455 C  CD2 . LEU B 47  ? 0.4782 0.1290 0.2493 0.0410  -0.0003 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
1456 N  N   A CYS B 48  ? 0.3544 0.1539 0.2051 -0.0097 0.0285  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   
1457 N  N   B CYS B 48  ? 0.3589 0.1523 0.2035 -0.0013 0.0363  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   
1458 C  CA  A CYS B 48  ? 0.3415 0.1279 0.2123 -0.0008 0.0213  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  
1459 C  CA  B CYS B 48  ? 0.3549 0.1150 0.2091 0.0214  0.0375  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  
1460 C  C   A CYS B 48  ? 0.3548 0.1159 0.2163 0.0210  -0.0038 0.0079  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   
1461 C  C   B CYS B 48  ? 0.3650 0.1139 0.2142 0.0294  0.0041  0.0064  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   
1462 O  O   A CYS B 48  ? 0.3718 0.1052 0.2197 0.0260  -0.0235 0.0302  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   
1463 O  O   B CYS B 48  ? 0.3926 0.1085 0.2172 0.0264  -0.0148 0.0276  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   
1464 C  CB  A CYS B 48  ? 0.3589 0.2069 0.2302 -0.0114 -0.0025 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  
1465 C  CB  B CYS B 48  ? 0.3946 0.1718 0.2301 0.0123  0.0163  0.0044  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  
1466 S  SG  A CYS B 48  ? 0.3710 0.2311 0.2469 -0.0049 -0.0020 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  
1467 S  SG  B CYS B 48  ? 0.4218 0.1372 0.2514 0.0361  0.0165  0.0047  ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  
1468 N  N   . LEU B 49  ? 0.3439 0.0995 0.2125 -0.0059 0.0017  0.0172  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   
1469 C  CA  . LEU B 49  ? 0.3255 0.0858 0.2069 -0.0151 -0.0060 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  
1470 C  C   . LEU B 49  ? 0.3557 0.1790 0.1960 -0.0020 -0.0078 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   
1471 O  O   . LEU B 49  ? 0.3446 0.2541 0.2014 0.0110  -0.0251 0.0066  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   
1472 C  CB  . LEU B 49  ? 0.3423 0.0949 0.2171 0.0294  0.0107  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  
1473 C  CG  . LEU B 49  ? 0.3634 0.1147 0.2235 0.0355  -0.0243 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  
1474 C  CD1 . LEU B 49  ? 0.4117 0.1157 0.2407 0.0142  -0.0368 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 
1475 C  CD2 . LEU B 49  ? 0.3650 0.1688 0.2154 0.0599  -0.0220 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 
1476 N  N   . SER B 50  ? 0.3594 0.1274 0.1892 0.0128  -0.0061 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   
1477 C  CA  . SER B 50  ? 0.3554 0.1044 0.1896 0.0010  -0.0075 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  
1478 C  C   . SER B 50  ? 0.4091 0.1554 0.1887 0.0016  -0.0228 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   
1479 O  O   . SER B 50  ? 0.3439 0.1802 0.1879 0.0354  -0.0309 0.0110  ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   
1480 C  CB  . SER B 50  ? 0.3949 0.1300 0.2001 0.0243  -0.0282 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  
1481 O  OG  . SER B 50  ? 0.4531 0.2172 0.2134 0.0257  -0.0476 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  
1482 N  N   . LEU B 51  ? 0.3858 0.1407 0.1820 0.0050  0.0019  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   
1483 C  CA  . LEU B 51  ? 0.3190 0.2093 0.1860 0.0330  -0.0253 0.0152  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  
1484 C  C   . LEU B 51  ? 0.2706 0.2944 0.1952 0.0256  -0.0079 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   
1485 O  O   . LEU B 51  ? 0.3382 0.3044 0.2137 0.0068  -0.0146 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   
1486 C  CB  . LEU B 51  ? 0.2825 0.2734 0.1959 -0.0430 -0.0312 0.0380  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  
1487 C  CG  . LEU B 51  ? 0.3070 0.2851 0.2164 -0.0426 -0.0346 0.0624  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  
1488 C  CD1 . LEU B 51  ? 0.3039 0.2681 0.2326 -0.1220 -0.0240 0.0450  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 
1489 C  CD2 . LEU B 51  ? 0.3246 0.3914 0.2210 -0.0501 -0.0190 0.0752  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 
1490 N  N   . ASP B 52  ? 0.3101 0.3959 0.1992 0.0669  -0.0287 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   
1491 C  CA  . ASP B 52  ? 0.4048 0.4898 0.2304 0.0086  -0.0211 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
1492 C  C   . ASP B 52  ? 0.3951 0.6586 0.2572 -0.0735 -0.0285 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   
1493 O  O   . ASP B 52  ? 0.4157 0.7593 0.2662 -0.0415 -0.0058 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   
1494 C  CB  . ASP B 52  ? 0.4631 0.3935 0.2439 0.1248  -0.0081 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
1495 C  CG  . ASP B 52  ? 0.5366 0.4115 0.2414 0.1246  0.0096  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
1496 O  OD1 . ASP B 52  ? 0.5550 0.4487 0.2520 0.1583  0.0529  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
1497 O  OD2 . ASP B 52  ? 0.4842 0.2630 0.2308 0.0348  -0.0111 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
1498 N  N   . PRO B 53  ? 0.4932 0.7413 0.2865 -0.1603 -0.0027 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   
1499 C  CA  . PRO B 53  ? 0.6228 0.7801 0.3072 -0.1541 0.0045  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  
1500 C  C   . PRO B 53  ? 0.6132 0.7703 0.3292 -0.1384 -0.0047 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   
1501 O  O   . PRO B 53  ? 0.5297 0.7582 0.3231 -0.2349 0.0161  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   
1502 C  CB  . PRO B 53  ? 0.6662 0.7747 0.3008 -0.2134 -0.0234 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  
1503 C  CG  . PRO B 53  ? 0.6315 0.7595 0.2909 -0.1803 -0.0297 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  
1504 C  CD  . PRO B 53  ? 0.5356 0.7620 0.2888 -0.1296 -0.0004 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  
1505 N  N   . GLN B 54  ? 0.7055 0.7600 0.3615 -0.0117 -0.0166 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   
1506 C  CA  . GLN B 54  ? 0.7124 0.7604 0.3966 0.0622  -0.0065 -0.1810 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  
1507 C  C   . GLN B 54  ? 0.6096 0.6862 0.3857 0.0726  -0.0204 -0.2441 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   
1508 O  O   . GLN B 54  ? 0.6059 0.7348 0.3951 0.0702  -0.0093 -0.2883 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   
1509 C  CB  . GLN B 54  ? 0.7959 0.8010 0.4405 0.0992  0.0195  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  
1510 C  CG  . GLN B 54  ? 0.8788 0.8400 0.4775 0.1122  0.0585  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  
1511 C  CD  . GLN B 54  ? 0.8906 0.8996 0.5053 0.1295  0.0798  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  
1512 O  OE1 . GLN B 54  ? 0.8532 0.8934 0.5017 0.1350  0.0626  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 
1513 N  NE2 . GLN B 54  ? 0.8867 0.9330 0.5251 0.1420  0.0992  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 
1514 N  N   . ARG B 55  ? 0.4763 0.5248 0.3666 0.1017  -0.0228 -0.2232 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N   
1515 C  CA  . ARG B 55  ? 0.3877 0.3853 0.3426 0.0643  -0.0681 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA  
1516 C  C   . ARG B 55  ? 0.4179 0.3819 0.3456 0.1240  -0.0810 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C   
1517 O  O   . ARG B 55  ? 0.4879 0.4536 0.3486 0.1010  -0.0777 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O   
1518 C  CB  . ARG B 55  ? 0.3380 0.3357 0.3188 0.0907  -0.0634 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB  
1519 C  CG  . ARG B 55  ? 0.3568 0.2473 0.2970 0.1153  -0.1021 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG  
1520 C  CD  . ARG B 55  ? 0.3466 0.1755 0.2840 0.0462  -0.1132 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD  
1521 N  NE  . ARG B 55  ? 0.3610 0.1731 0.2725 0.0280  -0.0941 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE  
1522 C  CZ  . ARG B 55  ? 0.3657 0.1223 0.2910 0.0328  -0.0686 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ  
1523 N  NH1 . ARG B 55  ? 0.3873 0.1665 0.3055 0.0278  -0.0537 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1 
1524 N  NH2 . ARG B 55  ? 0.4524 0.1335 0.2887 0.0236  -0.0622 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2 
1525 N  N   . ARG B 56  ? 0.3744 0.3313 0.3426 0.1076  -0.1006 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   
1526 C  CA  . ARG B 56  ? 0.4417 0.2791 0.3457 0.0808  -0.0777 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  
1527 C  C   . ARG B 56  ? 0.4526 0.2806 0.3683 0.0102  -0.0766 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   
1528 O  O   . ARG B 56  ? 0.4861 0.3045 0.3672 0.0231  -0.0814 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   
1529 C  CB  . ARG B 56  ? 0.5329 0.3417 0.3332 0.0774  -0.0840 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  
1530 C  CG  . ARG B 56  ? 0.5166 0.3868 0.3183 0.0822  -0.0957 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  
1531 C  CD  . ARG B 56  ? 0.5466 0.4300 0.3237 0.0353  -0.0590 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  
1532 N  NE  . ARG B 56  ? 0.4671 0.4062 0.3183 0.0788  -0.0307 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  
1533 C  CZ  . ARG B 56  ? 0.4804 0.4639 0.3273 -0.0086 -0.0297 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  
1534 N  NH1 . ARG B 56  ? 0.5280 0.5295 0.3374 -0.0201 -0.0408 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 
1535 N  NH2 . ARG B 56  ? 0.4045 0.3636 0.3231 -0.1039 -0.0232 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 
1536 N  N   . VAL B 57  ? 0.4415 0.2909 0.3970 -0.0332 -0.0620 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
1537 C  CA  . VAL B 57  ? 0.4358 0.2618 0.4200 -0.0746 -0.0702 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
1538 C  C   . VAL B 57  ? 0.4785 0.2841 0.4260 -0.0319 -0.0868 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
1539 O  O   . VAL B 57  ? 0.4819 0.2995 0.4376 0.0045  -0.0870 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
1540 C  CB  . VAL B 57  ? 0.4125 0.3092 0.4351 -0.0662 -0.0648 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
1541 C  CG1 . VAL B 57  ? 0.4371 0.2899 0.4413 -0.0495 -0.0546 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 
1542 C  CG2 . VAL B 57  ? 0.4224 0.3341 0.4353 -0.0365 -0.0661 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 
1543 N  N   . THR B 58  ? 0.4415 0.2801 0.4147 0.0264  -0.0985 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   
1544 C  CA  . THR B 58  ? 0.4035 0.2441 0.4074 0.0005  -0.1211 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  
1545 C  C   . THR B 58  ? 0.3673 0.2108 0.4002 0.0742  -0.1049 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   
1546 O  O   . THR B 58  ? 0.3492 0.1687 0.3747 0.0200  -0.0811 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   
1547 C  CB  . THR B 58  ? 0.3844 0.2175 0.4109 0.0048  -0.1396 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  
1548 O  OG1 . THR B 58  ? 0.3812 0.2759 0.4104 0.0507  -0.1307 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 
1549 C  CG2 . THR B 58  ? 0.4416 0.2838 0.4209 0.0293  -0.1299 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 
1550 N  N   . PRO B 59  ? 0.3709 0.2578 0.4154 0.0722  -0.1048 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   
1551 C  CA  . PRO B 59  ? 0.4174 0.3106 0.4251 0.0856  -0.1190 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  
1552 C  C   . PRO B 59  ? 0.4323 0.2197 0.4391 0.0867  -0.1370 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   
1553 O  O   . PRO B 59  ? 0.4016 0.2183 0.4476 0.0797  -0.1250 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   
1554 C  CB  . PRO B 59  ? 0.4005 0.3990 0.4267 0.0855  -0.1229 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  
1555 C  CG  . PRO B 59  ? 0.3968 0.4586 0.4274 0.0624  -0.0861 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  
1556 C  CD  . PRO B 59  ? 0.3941 0.4035 0.4250 0.0458  -0.0846 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  
1557 N  N   . PRO B 60  ? 0.4872 0.2388 0.4462 0.0399  -0.1695 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N   
1558 C  CA  . PRO B 60  ? 0.4773 0.2201 0.4759 0.0756  -0.2018 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA  
1559 C  C   . PRO B 60  ? 0.5307 0.2656 0.5247 0.0525  -0.2318 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C   
1560 O  O   . PRO B 60  ? 0.5393 0.2886 0.5227 0.0056  -0.2671 0.0273  ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O   
1561 C  CB  . PRO B 60  ? 0.5028 0.1776 0.4568 0.0507  -0.1716 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB  
1562 C  CG  . PRO B 60  ? 0.5366 0.2014 0.4504 0.0181  -0.1690 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG  
1563 C  CD  . PRO B 60  ? 0.5123 0.1987 0.4414 0.0216  -0.1651 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD  
1564 N  N   . GLU B 61  ? 0.5120 0.2298 0.5752 0.0539  -0.2506 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   
1565 C  CA  . GLU B 61  ? 0.4849 0.2620 0.6203 0.0534  -0.2479 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  
1566 C  C   . GLU B 61  ? 0.4875 0.3236 0.6399 0.1089  -0.2102 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   
1567 O  O   . GLU B 61  ? 0.5357 0.3543 0.6628 0.1088  -0.2246 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   
1568 C  CB  . GLU B 61  ? 0.5511 0.3114 0.6409 0.0372  -0.2583 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  
1569 C  CG  . GLU B 61  ? 0.6368 0.3398 0.6571 0.0238  -0.2650 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  
1570 C  CD  . GLU B 61  ? 0.7412 0.4138 0.6695 0.0166  -0.2624 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  
1571 O  OE1 . GLU B 61  ? 0.8971 0.4643 0.6763 0.0274  -0.2617 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 
1572 O  OE2 . GLU B 61  ? 0.5912 0.3788 0.6508 -0.0470 -0.2653 -0.1513 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 
1573 N  N   . GLU B 62  ? 0.4366 0.3081 0.6305 0.1158  -0.1676 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B N   
1574 C  CA  . GLU B 62  ? 0.4206 0.3586 0.6200 0.1035  -0.1049 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CA  
1575 C  C   . GLU B 62  ? 0.4309 0.3208 0.5836 0.0743  -0.1015 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B C   
1576 O  O   . GLU B 62  ? 0.4328 0.3356 0.5896 0.0537  -0.0689 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B O   
1577 C  CB  . GLU B 62  ? 0.3892 0.4297 0.6414 0.1286  -0.0479 -0.1310 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CB  
1578 C  CG  . GLU B 62  ? 0.4251 0.5641 0.6600 0.2375  -0.0088 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CG  
1579 C  CD  . GLU B 62  ? 0.5015 0.7022 0.6730 0.2113  0.0331  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B CD  
1580 O  OE1 . GLU B 62  ? 0.5014 0.6974 0.6724 0.2123  0.0552  -0.1943 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE1 
1581 O  OE2 . GLU B 62  ? 0.5515 0.7995 0.6833 0.1887  0.0227  -0.1416 ? ? ? ? ? ? 62  GLU B OE2 
1582 N  N   . SER B 63  ? 0.4292 0.2553 0.5404 0.0983  -0.1286 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   
1583 C  CA  . SER B 63  ? 0.4592 0.2404 0.4934 0.0466  -0.1627 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  
1584 C  C   . SER B 63  ? 0.4909 0.1996 0.4610 -0.0030 -0.1784 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   
1585 O  O   . SER B 63  ? 0.5056 0.2152 0.4589 -0.0263 -0.1713 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   
1586 C  CB  . SER B 63  ? 0.3975 0.2785 0.4774 0.0831  -0.1982 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  
1587 O  OG  . SER B 63  ? 0.4524 0.3051 0.4610 0.0463  -0.2123 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  
1588 N  N   . ASP B 64  ? 0.4973 0.1588 0.4282 0.0171  -0.1630 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   
1589 C  CA  . ASP B 64  ? 0.5044 0.1623 0.4052 0.0245  -0.1656 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
1590 C  C   . ASP B 64  ? 0.5480 0.1930 0.3819 0.0130  -0.1954 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   
1591 O  O   . ASP B 64  ? 0.5439 0.2071 0.3790 0.0781  -0.2290 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   
1592 C  CB  . ASP B 64  ? 0.4652 0.1531 0.4027 0.0193  -0.1340 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
1593 C  CG  . ASP B 64  ? 0.5298 0.1990 0.3997 0.0225  -0.1447 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  
1594 O  OD1 . ASP B 64  ? 0.5334 0.1962 0.3966 0.0578  -0.1438 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 
1595 O  OD2 . ASP B 64  ? 0.5984 0.2851 0.4002 0.0220  -0.1683 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 
1596 N  N   . TYR B 65  ? 0.5743 0.1728 0.3529 0.0287  -0.1748 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   
1597 C  CA  . TYR B 65  ? 0.6057 0.1818 0.3294 0.0320  -0.1760 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  
1598 C  C   . TYR B 65  ? 0.6165 0.1941 0.2933 0.0755  -0.1911 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   
1599 O  O   . TYR B 65  ? 0.6692 0.2060 0.2920 0.0837  -0.1936 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   
1600 C  CB  . TYR B 65  ? 0.6198 0.1846 0.3263 0.0350  -0.1651 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  
1601 C  CG  . TYR B 65  ? 0.6279 0.1921 0.3377 0.0219  -0.1899 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  
1602 C  CD1 . TYR B 65  ? 0.6049 0.1931 0.3398 0.0239  -0.1878 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 
1603 C  CD2 . TYR B 65  ? 0.6357 0.2104 0.3418 0.0818  -0.1876 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 
1604 C  CE1 . TYR B 65  ? 0.6462 0.2029 0.3479 0.0684  -0.1898 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 
1605 C  CE2 . TYR B 65  ? 0.6629 0.2312 0.3479 0.1321  -0.1739 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 
1606 C  CZ  . TYR B 65  ? 0.7111 0.2136 0.3482 0.0597  -0.1688 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  
1607 O  OH  . TYR B 65  ? 0.7865 0.2194 0.3553 0.0493  -0.1538 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  
1608 N  N   . THR B 66  ? 0.5547 0.1629 0.2600 0.0357  -0.1727 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   
1609 C  CA  . THR B 66  ? 0.4928 0.1459 0.2430 0.0430  -0.1424 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  
1610 C  C   . THR B 66  ? 0.5373 0.1573 0.2471 0.0201  -0.1578 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   
1611 O  O   . THR B 66  ? 0.5643 0.1621 0.2628 0.0377  -0.1367 0.0026  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   
1612 C  CB  . THR B 66  ? 0.4545 0.1400 0.2581 0.0460  -0.1355 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  
1613 O  OG1 . THR B 66  ? 0.5598 0.1654 0.2760 0.0518  -0.1548 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 
1614 C  CG2 . THR B 66  ? 0.4500 0.1549 0.2694 0.0790  -0.1192 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 
1615 N  N   . HIS B 67  ? 0.4978 0.1466 0.2359 0.0527  -0.1248 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B N   
1616 C  CA  . HIS B 67  ? 0.4919 0.1513 0.2296 0.0485  -0.1127 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CA  
1617 C  C   . HIS B 67  ? 0.5270 0.1529 0.2150 0.0049  -0.1067 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B C   
1618 O  O   . HIS B 67  ? 0.5788 0.1644 0.2316 -0.0054 -0.1088 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B O   
1619 C  CB  . HIS B 67  ? 0.5259 0.1462 0.2246 0.0176  -0.1301 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CB  
1620 C  CG  . HIS B 67  ? 0.5646 0.1836 0.2278 0.0839  -0.1286 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CG  
1621 N  ND1 . HIS B 67  ? 0.5993 0.1960 0.2263 0.0962  -0.1241 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B ND1 
1622 C  CD2 . HIS B 67  ? 0.5396 0.1636 0.2382 0.0806  -0.1034 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CD2 
1623 C  CE1 . HIS B 67  ? 0.5629 0.2094 0.2419 0.1321  -0.0863 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B CE1 
1624 N  NE2 . HIS B 67  ? 0.5592 0.1651 0.2440 0.0729  -0.0980 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 67  HIS B NE2 
1625 N  N   . TYR B 68  ? 0.5141 0.1970 0.1855 0.0612  -0.1057 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B N   
1626 C  CA  . TYR B 68  ? 0.4747 0.1408 0.1826 0.0241  -0.0933 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CA  
1627 C  C   . TYR B 68  ? 0.5154 0.1586 0.1855 0.0431  -0.0900 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B C   
1628 O  O   . TYR B 68  ? 0.5984 0.1660 0.1946 0.0545  -0.1095 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B O   
1629 C  CB  . TYR B 68  ? 0.5130 0.1566 0.1772 0.0772  -0.0860 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CB  
1630 C  CG  . TYR B 68  ? 0.4606 0.1349 0.1748 0.0271  -0.0799 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CG  
1631 C  CD1 . TYR B 68  ? 0.4227 0.1221 0.1854 0.0415  -0.0561 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD1 
1632 C  CD2 . TYR B 68  ? 0.4833 0.1630 0.1765 -0.0069 -0.0691 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CD2 
1633 C  CE1 . TYR B 68  ? 0.4340 0.1487 0.1800 0.0226  -0.0306 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE1 
1634 C  CE2 . TYR B 68  ? 0.4098 0.1174 0.1934 0.0031  -0.0397 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CE2 
1635 C  CZ  . TYR B 68  ? 0.4200 0.1193 0.1925 0.0230  -0.0246 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B CZ  
1636 O  OH  . TYR B 68  ? 0.4589 0.1316 0.2107 0.0627  -0.0439 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 68  TYR B OH  
1637 N  N   . ALA B 69  ? 0.5987 0.1766 0.1827 0.0658  -0.0660 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
1638 C  CA  . ALA B 69  ? 0.5481 0.1552 0.1730 0.0550  -0.0754 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
1639 C  C   . ALA B 69  ? 0.5853 0.1599 0.1904 0.0484  -0.0508 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
1640 O  O   . ALA B 69  ? 0.6306 0.1697 0.2132 0.0621  -0.0379 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
1641 C  CB  . ALA B 69  ? 0.5923 0.1978 0.1659 0.0475  -0.0761 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
1642 N  N   . PHE B 70  ? 0.5988 0.1739 0.1880 0.0652  -0.0355 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   
1643 C  CA  . PHE B 70  ? 0.5797 0.1733 0.1986 0.0879  -0.0503 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  
1644 C  C   . PHE B 70  ? 0.6589 0.2169 0.2087 0.0647  -0.0261 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   
1645 O  O   . PHE B 70  ? 0.7047 0.2260 0.2266 0.0672  -0.0313 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   
1646 C  CB  . PHE B 70  ? 0.5761 0.1598 0.2063 0.0593  -0.0566 0.0056  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  
1647 C  CG  . PHE B 70  ? 0.5979 0.1848 0.2038 0.0488  -0.0734 0.0152  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  
1648 C  CD1 . PHE B 70  ? 0.6355 0.2315 0.2077 0.0721  -0.0715 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 
1649 C  CD2 . PHE B 70  ? 0.5826 0.2297 0.2077 0.0606  -0.0709 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 
1650 C  CE1 . PHE B 70  ? 0.6400 0.2528 0.2090 0.0653  -0.0674 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 
1651 C  CE2 . PHE B 70  ? 0.5873 0.2176 0.2198 0.0648  -0.0638 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 
1652 C  CZ  . PHE B 70  ? 0.5754 0.2478 0.2159 0.0589  -0.0809 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  
1653 N  N   . SER B 71  ? 0.6459 0.1725 0.2187 0.0618  0.0190  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   
1654 C  CA  . SER B 71  ? 0.7041 0.1869 0.2361 0.0668  0.0228  0.0041  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  
1655 C  C   . SER B 71  ? 0.7745 0.2124 0.2349 0.0917  0.0331  0.0041  ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   
1656 O  O   . SER B 71  ? 0.8212 0.2140 0.2369 0.0542  0.0504  0.0107  ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   
1657 C  CB  . SER B 71  ? 0.7200 0.2365 0.2446 0.0857  0.0307  0.0407  ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  
1658 O  OG  . SER B 71  ? 0.6857 0.2271 0.2656 0.1091  0.0037  0.0486  ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  
1659 N  N   . ILE B 72  ? 0.7589 0.2113 0.2356 0.0832  0.0165  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   
1660 C  CA  . ILE B 72  ? 0.8301 0.2451 0.2349 0.0525  0.0175  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  
1661 C  C   . ILE B 72  ? 0.8692 0.2738 0.2501 0.0870  0.0091  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   
1662 O  O   . ILE B 72  ? 0.8337 0.2230 0.2483 0.0572  0.0024  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   
1663 C  CB  . ILE B 72  ? 0.7788 0.2262 0.2396 0.0087  0.0088  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  
1664 C  CG1 . ILE B 72  ? 0.7725 0.1958 0.2397 0.0055  0.0084  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 
1665 C  CG2 . ILE B 72  ? 0.7332 0.2583 0.2446 0.0012  0.0149  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 
1666 C  CD1 . ILE B 72  ? 0.7259 0.2128 0.2371 0.0942  0.0093  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 
1667 N  N   . SER B 73  ? 0.8952 0.2593 0.2740 0.1134  0.0302  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   
1668 C  CA  . SER B 73  ? 0.9239 0.2517 0.2867 0.0745  0.0546  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  
1669 C  C   . SER B 73  ? 0.9533 0.2647 0.3033 0.0287  0.0799  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   
1670 O  O   . SER B 73  ? 0.9170 0.2861 0.3092 0.0389  0.1007  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   
1671 C  CB  . SER B 73  ? 0.8805 0.2325 0.2954 0.0660  0.0425  0.0193  ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  
1672 O  OG  . SER B 73  ? 0.9773 0.2840 0.2994 0.0823  0.0440  0.0247  ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  
1673 N  N   . GLU B 74  ? 0.9848 0.2636 0.3250 0.0418  0.0807  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   
1674 C  CA  . GLU B 74  ? 0.9978 0.2795 0.3416 0.0359  0.0975  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  
1675 C  C   . GLU B 74  ? 1.0218 0.3279 0.3371 -0.0054 0.0819  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   
1676 O  O   . GLU B 74  ? 1.0868 0.3752 0.3337 -0.0297 0.0698  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   
1677 C  CB  . GLU B 74  ? 1.0346 0.3501 0.3805 0.0234  0.1087  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  
1678 C  CG  . GLU B 74  ? 1.0887 0.5010 0.4147 -0.0621 0.1128  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  
1679 C  CD  . GLU B 74  ? 1.1209 0.7020 0.4541 -0.1248 0.0853  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  
1680 O  OE1 . GLU B 74  ? 1.0941 0.8103 0.4721 -0.1758 0.0671  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 
1681 O  OE2 . GLU B 74  ? 1.1529 0.7403 0.4635 -0.1003 0.0882  -0.1569 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 
1682 N  N   . ALA B 75  ? 0.9613 0.2747 0.3329 0.0523  0.0887  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   
1683 C  CA  . ALA B 75  ? 0.9955 0.3357 0.3310 0.0880  0.1036  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  
1684 C  C   . ALA B 75  ? 1.0807 0.3214 0.3280 0.0904  0.0822  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   
1685 O  O   . ALA B 75  ? 1.1490 0.3074 0.3304 0.0765  0.0804  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   
1686 C  CB  . ALA B 75  ? 0.9299 0.3864 0.3284 0.0922  0.1320  0.0073  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  
1687 N  N   . ASP B 76  ? 1.0022 0.3060 0.3247 0.0960  0.0600  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   
1688 C  CA  . ASP B 76  ? 0.8760 0.2824 0.3306 0.1037  0.0410  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  
1689 C  C   . ASP B 76  ? 0.7902 0.2491 0.3014 0.0688  -0.0051 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   
1690 O  O   . ASP B 76  ? 0.7268 0.2060 0.2992 0.0562  -0.0008 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   
1691 C  CB  . ASP B 76  ? 0.8469 0.2802 0.3633 0.1139  0.0795  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  
1692 C  CG  . ASP B 76  ? 0.8541 0.2950 0.3934 0.0926  0.1190  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  
1693 O  OD1 . ASP B 76  ? 0.8607 0.2966 0.4071 0.1629  0.1229  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 
1694 O  OD2 . ASP B 76  ? 0.8752 0.3255 0.4090 0.0843  0.1420  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 
1695 N  N   . PHE B 77  ? 0.7799 0.2460 0.2876 0.0676  -0.0463 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   
1696 C  CA  . PHE B 77  ? 0.7467 0.2368 0.2646 0.0945  -0.0723 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  
1697 C  C   . PHE B 77  ? 0.7390 0.2043 0.2544 0.0653  -0.0750 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   
1698 O  O   . PHE B 77  ? 0.7779 0.2070 0.2499 0.0521  -0.0628 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   
1699 C  CB  . PHE B 77  ? 0.7328 0.2522 0.2477 0.1352  -0.0816 0.0102  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  
1700 C  CG  . PHE B 77  ? 0.7229 0.2630 0.2387 0.1455  -0.0838 0.0070  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  
1701 C  CD1 . PHE B 77  ? 0.7395 0.2890 0.2394 0.1283  -0.0948 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 
1702 C  CD2 . PHE B 77  ? 0.6494 0.2224 0.2424 0.1474  -0.0526 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 
1703 C  CE1 . PHE B 77  ? 0.7041 0.2840 0.2388 0.1526  -0.0897 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 
1704 C  CE2 . PHE B 77  ? 0.6912 0.2219 0.2438 0.1246  -0.0667 0.0051  ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 
1705 C  CZ  . PHE B 77  ? 0.6998 0.2402 0.2381 0.1489  -0.1040 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  
1706 N  N   . ALA B 78  ? 0.7582 0.2021 0.2615 0.0332  -0.1231 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   
1707 C  CA  . ALA B 78  ? 0.8227 0.2532 0.2718 -0.0036 -0.0949 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  
1708 C  C   . ALA B 78  ? 0.8021 0.2179 0.2887 0.0168  -0.0458 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   
1709 O  O   . ALA B 78  ? 0.8320 0.2204 0.2967 0.0173  -0.0133 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   
1710 C  CB  . ALA B 78  ? 0.8554 0.2803 0.2663 -0.0315 -0.0818 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  
1711 N  N   . SER B 79  ? 0.7870 0.2017 0.2974 0.0265  -0.0723 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   
1712 C  CA  . SER B 79  ? 0.7836 0.2634 0.3108 0.0389  -0.0419 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  
1713 C  C   . SER B 79  ? 0.7189 0.1954 0.3046 0.0685  -0.0527 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   
1714 O  O   . SER B 79  ? 0.7158 0.1998 0.3138 0.0907  -0.0474 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   
1715 C  CB  . SER B 79  ? 0.8071 0.3872 0.3390 0.0245  -0.0099 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  
1716 O  OG  . SER B 79  ? 0.8374 0.4482 0.3587 0.0265  0.0139  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  
1717 N  N   . PHE B 80  ? 0.6663 0.1879 0.3000 0.0850  -0.0672 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
1718 C  CA  . PHE B 80  ? 0.6039 0.1651 0.2898 0.0559  -0.0684 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
1719 C  C   . PHE B 80  ? 0.6292 0.1750 0.2655 0.0423  -0.0795 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
1720 O  O   . PHE B 80  ? 0.6451 0.1740 0.2459 0.0450  -0.1129 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
1721 C  CB  . PHE B 80  ? 0.6671 0.1816 0.3021 0.0383  -0.0683 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
1722 C  CG  . PHE B 80  ? 0.6943 0.1895 0.3079 0.0390  -0.0852 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
1723 C  CD1 . PHE B 80  ? 0.6789 0.1916 0.3144 0.0791  -0.0914 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
1724 C  CD2 . PHE B 80  ? 0.6856 0.2312 0.3124 0.0733  -0.0832 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
1725 C  CE1 . PHE B 80  ? 0.6311 0.1793 0.3139 0.0555  -0.1242 0.0026  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
1726 C  CE2 . PHE B 80  ? 0.6675 0.2178 0.3141 0.0501  -0.0974 0.0163  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
1727 C  CZ  . PHE B 80  ? 0.6633 0.2015 0.3164 0.0590  -0.1079 0.0352  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
1728 N  N   . ALA B 81  ? 0.6023 0.1933 0.2635 0.0988  -0.0950 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   
1729 C  CA  . ALA B 81  ? 0.6354 0.1979 0.2583 0.1030  -0.1315 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  
1730 C  C   . ALA B 81  ? 0.6894 0.1971 0.2579 0.0756  -0.1059 0.0005  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   
1731 O  O   . ALA B 81  ? 0.6411 0.1729 0.2566 0.0526  -0.0700 0.0063  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   
1732 C  CB  . ALA B 81  ? 0.6691 0.2260 0.2510 0.0988  -0.1562 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  
1733 N  N   . ALA B 82  ? 0.6572 0.1907 0.2651 0.0749  -0.1309 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   
1734 C  CA  . ALA B 82  ? 0.6473 0.1948 0.2685 0.0572  -0.1207 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  
1735 C  C   . ALA B 82  ? 0.6448 0.2162 0.2843 0.0275  -0.1137 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   
1736 O  O   . ALA B 82  ? 0.6227 0.1910 0.2908 0.0647  -0.1053 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   
1737 C  CB  . ALA B 82  ? 0.6346 0.1817 0.2638 0.0734  -0.0976 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  
1738 N  N   . ARG B 83  ? 0.6515 0.1800 0.2963 0.0551  -0.1033 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   
1739 C  CA  . ARG B 83  ? 0.6123 0.1996 0.3218 0.1080  -0.0582 0.0148  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  
1740 C  C   . ARG B 83  ? 0.5550 0.1538 0.3090 0.0487  -0.0861 0.0031  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   
1741 O  O   . ARG B 83  ? 0.5432 0.1484 0.3111 0.0335  -0.0792 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   
1742 C  CB  . ARG B 83  ? 0.5915 0.2740 0.3588 0.1019  0.0185  0.0132  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  
1743 C  CG  . ARG B 83  ? 0.6564 0.3916 0.3919 0.1054  0.0600  0.0306  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  
1744 C  CD  . ARG B 83  ? 0.6584 0.4810 0.4157 0.1258  0.0974  0.0519  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  
1745 N  NE  . ARG B 83  ? 0.6847 0.6004 0.4374 0.1483  0.1222  0.0724  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  
1746 C  CZ  . ARG B 83  ? 0.7105 0.6491 0.4623 0.1223  0.1431  0.0982  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  
1747 N  NH1 . ARG B 83  ? 0.7886 0.6702 0.4668 0.1207  0.1525  0.0865  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 
1748 N  NH2 . ARG B 83  ? 0.6998 0.6586 0.4743 0.1087  0.1309  0.1125  ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 
1749 N  N   . LEU B 84  ? 0.5841 0.1603 0.3048 0.0413  -0.0946 0.0081  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   
1750 C  CA  . LEU B 84  ? 0.5841 0.1579 0.2988 0.0249  -0.0999 0.0065  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  
1751 C  C   . LEU B 84  ? 0.6037 0.1629 0.2931 0.0329  -0.1058 0.0021  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   
1752 O  O   . LEU B 84  ? 0.6361 0.1674 0.2740 0.0239  -0.1029 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   
1753 C  CB  . LEU B 84  ? 0.5750 0.1840 0.2940 0.0571  -0.1111 0.0315  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  
1754 C  CG  . LEU B 84  ? 0.5703 0.1658 0.2841 0.0133  -0.1090 0.0341  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  
1755 C  CD1 . LEU B 84  ? 0.5597 0.1659 0.2890 0.0355  -0.0736 0.0422  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 
1756 C  CD2 . LEU B 84  ? 0.5606 0.2137 0.2745 0.0262  -0.1520 0.0356  ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 
1757 N  N   . GLU B 85  ? 0.5659 0.1561 0.2960 0.0224  -0.1247 0.0033  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   
1758 C  CA  . GLU B 85  ? 0.5643 0.1563 0.3196 0.0119  -0.1192 0.0156  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  
1759 C  C   . GLU B 85  ? 0.5482 0.1552 0.3225 0.0201  -0.0935 0.0321  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   
1760 O  O   . GLU B 85  ? 0.5515 0.1446 0.3404 0.0138  -0.0761 0.0002  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   
1761 C  CB  . GLU B 85  ? 0.5934 0.2025 0.3487 0.0657  -0.1607 0.0272  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  
1762 C  CG  . GLU B 85  ? 0.7415 0.3245 0.3839 0.1150  -0.1872 0.0167  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  
1763 C  CD  . GLU B 85  ? 0.8991 0.4301 0.4149 0.1506  -0.2085 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  
1764 O  OE1 . GLU B 85  ? 0.9899 0.4586 0.4155 0.1314  -0.2248 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 
1765 O  OE2 . GLU B 85  ? 0.9469 0.4477 0.4323 0.1484  -0.2261 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 
1766 N  N   . ALA B 86  ? 0.4993 0.1608 0.3098 0.0851  -0.0816 0.0073  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
1767 C  CA  . ALA B 86  ? 0.5520 0.1759 0.2980 0.0828  -0.0862 0.0204  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
1768 C  C   . ALA B 86  ? 0.5559 0.1749 0.2919 0.0793  -0.0916 0.0177  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
1769 O  O   . ALA B 86  ? 0.6564 0.1853 0.2937 0.0632  -0.1142 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
1770 C  CB  . ALA B 86  ? 0.6336 0.1717 0.2898 0.0239  -0.0862 0.0188  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
1771 N  N   . ALA B 87  ? 0.5384 0.1456 0.2881 0.0376  -0.0814 0.0012  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   
1772 C  CA  . ALA B 87  ? 0.5765 0.1559 0.2881 0.0357  -0.0766 0.0145  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  
1773 C  C   . ALA B 87  ? 0.6072 0.1559 0.2899 0.0289  -0.0467 0.0011  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   
1774 O  O   . ALA B 87  ? 0.7315 0.2039 0.2937 0.0931  -0.0414 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   
1775 C  CB  . ALA B 87  ? 0.5797 0.2183 0.2870 -0.0036 -0.0802 0.0054  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  
1776 N  N   . GLY B 88  ? 0.5812 0.1479 0.2962 0.0233  -0.0258 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N   
1777 C  CA  . GLY B 88  ? 0.6013 0.1525 0.3146 0.0053  -0.0193 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA  
1778 C  C   . GLY B 88  ? 0.6415 0.1662 0.3255 -0.0056 -0.0400 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C   
1779 O  O   . GLY B 88  ? 0.7149 0.2415 0.3341 -0.0069 -0.0595 0.0236  ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O   
1780 N  N   . VAL B 89  ? 0.5465 0.1413 0.3227 0.0073  -0.0663 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   
1781 C  CA  . VAL B 89  ? 0.4573 0.1350 0.3093 0.0104  -0.1040 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  
1782 C  C   . VAL B 89  ? 0.4870 0.1549 0.3165 0.0429  -0.1290 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   
1783 O  O   . VAL B 89  ? 0.5334 0.2097 0.3126 0.0416  -0.1831 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   
1784 C  CB  . VAL B 89  ? 0.4308 0.1378 0.3212 0.0529  -0.1149 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  
1785 C  CG1 . VAL B 89  ? 0.4769 0.1369 0.3284 0.0289  -0.1083 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 
1786 C  CG2 . VAL B 89  ? 0.4534 0.1471 0.3230 0.0718  -0.0854 0.0103  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 
1787 N  N   . ALA B 90  ? 0.5242 0.1554 0.3243 0.0335  -0.1508 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   
1788 C  CA  . ALA B 90  ? 0.5708 0.1779 0.3331 0.0366  -0.1526 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  
1789 C  C   . ALA B 90  ? 0.6064 0.1742 0.3343 0.0098  -0.1782 0.0014  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   
1790 O  O   . ALA B 90  ? 0.6048 0.1759 0.3384 0.0288  -0.1783 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   
1791 C  CB  . ALA B 90  ? 0.5606 0.2428 0.3268 0.0581  -0.1212 0.0046  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  
1792 N  N   . VAL B 91  ? 0.6280 0.1773 0.3263 -0.0025 -0.1679 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   
1793 C  CA  . VAL B 91  ? 0.6603 0.2056 0.3233 0.0558  -0.1710 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  
1794 C  C   . VAL B 91  ? 0.6164 0.2058 0.3248 0.0328  -0.1486 0.0067  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   
1795 O  O   . VAL B 91  ? 0.6626 0.2495 0.3403 0.0364  -0.1256 0.0176  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   
1796 C  CB  . VAL B 91  ? 0.6987 0.2280 0.3175 0.0780  -0.1853 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  
1797 C  CG1 . VAL B 91  ? 0.6624 0.2394 0.3153 0.0124  -0.2147 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 
1798 C  CG2 . VAL B 91  ? 0.7284 0.2590 0.3197 0.0979  -0.1643 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 
1799 N  N   . TRP B 92  ? 0.5421 0.2234 0.3185 0.0689  -0.1892 0.0185  ? ? ? ? ? ? 92  TRP B N   
1800 C  CA  . TRP B 92  ? 0.5554 0.1886 0.3019 0.0769  -0.1930 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CA  
1801 C  C   . TRP B 92  ? 0.6227 0.2178 0.3131 0.0437  -0.2077 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B C   
1802 O  O   . TRP B 92  ? 0.6561 0.2649 0.3217 0.0133  -0.1963 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B O   
1803 C  CB  . TRP B 92  ? 0.5485 0.2336 0.2953 0.0325  -0.2019 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CB  
1804 C  CG  . TRP B 92  ? 0.5763 0.1888 0.2830 0.0470  -0.1977 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CG  
1805 C  CD1 . TRP B 92  ? 0.5786 0.2376 0.2803 0.0534  -0.1780 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD1 
1806 C  CD2 . TRP B 92  ? 0.5605 0.1792 0.2774 0.0695  -0.1897 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CD2 
1807 N  NE1 . TRP B 92  ? 0.5580 0.1903 0.2769 0.0717  -0.1568 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B NE1 
1808 C  CE2 . TRP B 92  ? 0.5032 0.1716 0.2663 0.0752  -0.1858 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE2 
1809 C  CE3 . TRP B 92  ? 0.6110 0.2033 0.2809 0.0891  -0.1906 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CE3 
1810 C  CZ2 . TRP B 92  ? 0.5151 0.1817 0.2794 0.0472  -0.1770 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ2 
1811 C  CZ3 . TRP B 92  ? 0.5853 0.1980 0.2814 0.0788  -0.1722 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CZ3 
1812 C  CH2 . TRP B 92  ? 0.4978 0.1757 0.2857 0.0228  -0.1553 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 92  TRP B CH2 
1813 N  N   . LYS B 93  ? 0.7238 0.2419 0.3167 0.0171  -0.2210 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B N   
1814 C  CA  . LYS B 93  ? 0.7212 0.2238 0.3345 0.0193  -0.2160 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CA  
1815 C  C   . LYS B 93  ? 0.7066 0.2373 0.3427 0.0808  -0.2444 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B C   
1816 O  O   . LYS B 93  ? 0.6593 0.2167 0.3427 0.0582  -0.2524 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B O   
1817 C  CB  . LYS B 93  ? 0.7760 0.2633 0.3427 -0.0089 -0.1800 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CB  
1818 C  CG  . LYS B 93  ? 0.7889 0.2568 0.3477 -0.0299 -0.1645 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CG  
1819 C  CD  . LYS B 93  ? 0.8214 0.2820 0.3543 0.0282  -0.1595 0.0201  ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CD  
1820 C  CE  . LYS B 93  ? 0.8932 0.3623 0.3636 0.0204  -0.1285 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B CE  
1821 N  NZ  . LYS B 93  ? 0.9444 0.3619 0.3590 0.0047  -0.1308 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 93  LYS B NZ  
1822 N  N   . LEU B 94  ? 0.7073 0.2555 0.3654 0.1270  -0.2556 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N   
1823 C  CA  . LEU B 94  ? 0.7077 0.2842 0.3956 0.0083  -0.2367 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA  
1824 C  C   . LEU B 94  ? 0.7769 0.2990 0.3735 0.0426  -0.2346 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C   
1825 O  O   . LEU B 94  ? 0.8070 0.2755 0.3706 0.0937  -0.2346 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O   
1826 C  CB  . LEU B 94  ? 0.6909 0.2812 0.4268 -0.0201 -0.2523 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB  
1827 C  CG  . LEU B 94  ? 0.7460 0.3148 0.4590 0.0163  -0.2336 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG  
1828 C  CD1 . LEU B 94  ? 0.7732 0.3509 0.4686 -0.0125 -0.2373 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1 
1829 C  CD2 . LEU B 94  ? 0.7654 0.3070 0.4702 0.0415  -0.2033 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2 
1830 N  N   . ASN B 95  ? 0.7717 0.2783 0.3783 0.0030  -0.2309 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N   
1831 C  CA  . ASN B 95  ? 0.8527 0.2629 0.3632 0.0557  -0.2438 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA  
1832 C  C   . ASN B 95  ? 0.8767 0.2625 0.3667 0.0262  -0.2537 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C   
1833 O  O   . ASN B 95  ? 0.8688 0.2602 0.3645 0.0551  -0.2606 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O   
1834 C  CB  . ASN B 95  ? 0.8643 0.2648 0.3581 0.0809  -0.2407 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB  
1835 C  CG  . ASN B 95  ? 0.8833 0.2680 0.3461 0.0816  -0.2184 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG  
1836 O  OD1 . ASN B 95  ? 0.8880 0.2580 0.3422 0.0528  -0.2001 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1 
1837 N  ND2 . ASN B 95  ? 0.8938 0.2821 0.3443 0.0300  -0.2096 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2 
1838 N  N   . ARG B 96  ? 0.7860 0.2373 0.3850 0.0583  -0.2253 0.0013  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   
1839 C  CA  . ARG B 96  ? 0.8578 0.3086 0.4156 0.0639  -0.2295 0.0203  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  
1840 C  C   . ARG B 96  ? 0.9273 0.3017 0.4052 0.0179  -0.2600 0.0071  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   
1841 O  O   . ARG B 96  ? 1.0124 0.3327 0.4164 0.0673  -0.2588 0.0226  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   
1842 C  CB  . ARG B 96  ? 0.8355 0.3594 0.4555 0.1028  -0.1754 0.0453  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  
1843 C  CG  . ARG B 96  ? 0.8457 0.4143 0.4959 0.1172  -0.1169 0.0402  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  
1844 C  CD  . ARG B 96  ? 0.8899 0.4282 0.5313 0.1171  -0.0719 0.0313  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  
1845 N  NE  . ARG B 96  ? 0.9977 0.3956 0.5661 0.1292  -0.0416 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  
1846 C  CZ  . ARG B 96  ? 1.0826 0.4596 0.5908 0.1875  -0.0142 0.0034  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  
1847 N  NH1 . ARG B 96  ? 1.1164 0.5234 0.5958 0.2294  -0.0118 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 
1848 N  NH2 . ARG B 96  ? 1.0902 0.3989 0.6013 0.1869  -0.0011 0.0154  ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 
1849 N  N   . SER B 97  ? 0.9363 0.2955 0.3826 0.0024  -0.2541 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   
1850 C  CA  . SER B 97  ? 0.9143 0.2755 0.3501 0.0128  -0.2401 0.0052  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  
1851 C  C   . SER B 97  ? 0.9170 0.2866 0.3402 0.0593  -0.2148 0.0027  ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   
1852 O  O   . SER B 97  ? 0.8397 0.2592 0.3490 0.0876  -0.2013 0.0000  ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   
1853 C  CB  . SER B 97  ? 0.8618 0.2378 0.3312 0.0051  -0.2347 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  
1854 O  OG  . SER B 97  ? 0.7800 0.2243 0.3314 0.0080  -0.2445 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  
1855 N  N   . GLU B 98  ? 0.8931 0.3043 0.3338 0.0433  -0.1936 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   
1856 C  CA  . GLU B 98  ? 0.8519 0.2746 0.3207 0.0704  -0.1815 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  
1857 C  C   . GLU B 98  ? 0.8631 0.2397 0.2974 0.0588  -0.1790 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   
1858 O  O   . GLU B 98  ? 0.8618 0.2505 0.3037 0.0519  -0.2036 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   
1859 C  CB  . GLU B 98  ? 0.8594 0.3834 0.3359 0.1070  -0.1226 0.0339  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  
1860 C  CG  . GLU B 98  ? 0.9228 0.3843 0.3469 0.0842  -0.0730 0.0291  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  
1861 C  CD  . GLU B 98  ? 1.0045 0.3403 0.3531 0.0518  -0.0480 0.0385  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  
1862 O  OE1 . GLU B 98  ? 0.9742 0.3112 0.3623 0.1293  -0.0167 0.0628  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 
1863 O  OE2 . GLU B 98  ? 1.0910 0.3274 0.3590 -0.0593 -0.0529 0.0091  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 
1864 N  N   . GLY B 99  ? 0.8345 0.2469 0.2816 0.1141  -0.1488 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
1865 C  CA  . GLY B 99  ? 0.8353 0.2232 0.2633 0.0596  -0.1235 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
1866 C  C   . GLY B 99  ? 0.8068 0.2257 0.2381 0.0561  -0.1038 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
1867 O  O   . GLY B 99  ? 0.8169 0.2125 0.2414 0.0237  -0.0844 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
1868 N  N   . ALA B 100 ? 0.7617 0.2552 0.2348 0.0409  -0.1144 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   
1869 C  CA  . ALA B 100 ? 0.7056 0.2347 0.2107 0.0602  -0.0967 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  
1870 C  C   . ALA B 100 ? 0.6771 0.2369 0.2171 0.0648  -0.1098 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   
1871 O  O   . ALA B 100 ? 0.6934 0.2090 0.2183 0.1051  -0.1084 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   
1872 C  CB  . ALA B 100 ? 0.6646 0.2121 0.2216 0.0353  -0.0801 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  
1873 N  N   . SER B 101 ? 0.7308 0.2489 0.2057 0.0245  -0.0923 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 101 SER B N   
1874 C  CA  . SER B 101 ? 0.7207 0.2395 0.2147 0.0235  -0.1042 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA  
1875 C  C   . SER B 101 ? 0.6813 0.1952 0.2134 0.0267  -0.1154 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 101 SER B C   
1876 O  O   . SER B 101 ? 0.6921 0.2743 0.2099 0.0306  -0.1219 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 101 SER B O   
1877 C  CB  . SER B 101 ? 0.6805 0.1997 0.2414 -0.0094 -0.1242 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB  
1878 O  OG  . SER B 101 ? 0.7536 0.2082 0.2426 0.0058  -0.1219 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG  
1879 N  N   . HIS B 102 ? 0.7236 0.2361 0.2232 0.0551  -0.1138 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B N   
1880 C  CA  . HIS B 102 ? 0.6674 0.2384 0.2251 0.0190  -0.1019 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CA  
1881 C  C   . HIS B 102 ? 0.6098 0.1861 0.2274 0.0677  -0.1074 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B C   
1882 O  O   . HIS B 102 ? 0.6116 0.1698 0.2244 0.0395  -0.1470 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B O   
1883 C  CB  . HIS B 102 ? 0.6378 0.2205 0.2320 0.0167  -0.0941 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CB  
1884 C  CG  . HIS B 102 ? 0.7020 0.2345 0.2267 0.0109  -0.1066 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CG  
1885 N  ND1 . HIS B 102 ? 0.7320 0.2267 0.2289 0.0139  -0.1071 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B ND1 
1886 C  CD2 . HIS B 102 ? 0.6744 0.2290 0.2243 0.0042  -0.1062 0.0029  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CD2 
1887 C  CE1 . HIS B 102 ? 0.7280 0.2199 0.2259 0.0583  -0.1028 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 102 HIS B CE1 
1888 N  NE2 . HIS B 102 ? 0.6637 0.2159 0.2328 0.0623  -0.1118 0.0190  ? ? ? ? ? ? 102 HIS B NE2 
1889 N  N   . TYR B 103 ? 0.5916 0.1839 0.2274 0.0900  -0.0980 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   
1890 C  CA  . TYR B 103 ? 0.6153 0.1851 0.2460 0.0811  -0.1276 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  
1891 C  C   . TYR B 103 ? 0.5891 0.1685 0.2499 0.0440  -0.1434 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   
1892 O  O   . TYR B 103 ? 0.6620 0.2026 0.2662 0.0011  -0.1791 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   
1893 C  CB  . TYR B 103 ? 0.6235 0.1867 0.2645 0.0794  -0.1472 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  
1894 C  CG  . TYR B 103 ? 0.6294 0.1907 0.2605 0.0764  -0.1712 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  
1895 C  CD1 . TYR B 103 ? 0.6603 0.1960 0.2699 0.0561  -0.1723 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 
1896 C  CD2 . TYR B 103 ? 0.6024 0.1815 0.2616 0.0557  -0.1934 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 
1897 C  CE1 . TYR B 103 ? 0.6398 0.2214 0.2687 0.0426  -0.1928 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 
1898 C  CE2 . TYR B 103 ? 0.6339 0.2100 0.2629 0.0463  -0.1932 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 
1899 C  CZ  . TYR B 103 ? 0.6435 0.1948 0.2613 0.0446  -0.1869 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  
1900 O  OH  . TYR B 103 ? 0.7017 0.2111 0.2612 0.0386  -0.1778 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  
1901 N  N   . PHE B 104 ? 0.5302 0.1541 0.2243 0.0415  -0.1533 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   
1902 C  CA  . PHE B 104 ? 0.5727 0.1779 0.2288 0.0739  -0.1353 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  
1903 C  C   . PHE B 104 ? 0.5674 0.1735 0.2255 0.0534  -0.1461 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   
1904 O  O   . PHE B 104 ? 0.6176 0.1758 0.2250 0.0200  -0.1536 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   
1905 C  CB  . PHE B 104 ? 0.5531 0.1897 0.2292 0.0973  -0.1204 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  
1906 C  CG  . PHE B 104 ? 0.4885 0.1537 0.2253 0.0798  -0.1000 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  
1907 C  CD1 . PHE B 104 ? 0.5266 0.1734 0.2303 0.0750  -0.0904 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 
1908 C  CD2 . PHE B 104 ? 0.4725 0.1470 0.2292 0.0399  -0.1146 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 
1909 C  CE1 . PHE B 104 ? 0.5242 0.1597 0.2344 0.0780  -0.0938 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 
1910 C  CE2 . PHE B 104 ? 0.5091 0.1516 0.2281 0.0640  -0.0898 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 
1911 C  CZ  . PHE B 104 ? 0.5337 0.1971 0.2355 0.0657  -0.0726 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  
1912 N  N   . LEU B 105 ? 0.4787 0.1654 0.2369 0.0416  -0.1175 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   
1913 C  CA  . LEU B 105 ? 0.4524 0.1958 0.2410 0.0543  -0.1311 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  
1914 C  C   . LEU B 105 ? 0.4480 0.1514 0.2430 0.0339  -0.1128 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   
1915 O  O   . LEU B 105 ? 0.4773 0.1490 0.2568 0.0298  -0.1102 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   
1916 C  CB  . LEU B 105 ? 0.4044 0.1844 0.2687 0.0260  -0.1389 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  
1917 C  CG  . LEU B 105 ? 0.4199 0.2021 0.2979 0.0876  -0.1189 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  
1918 C  CD1 . LEU B 105 ? 0.4199 0.2730 0.3191 0.1004  -0.1087 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 
1919 C  CD2 . LEU B 105 ? 0.4834 0.1605 0.3029 0.0493  -0.1482 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 
1920 N  N   . ASP B 106 ? 0.4267 0.1786 0.2259 0.0040  -0.1330 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   
1921 C  CA  . ASP B 106 ? 0.4055 0.1411 0.2221 0.0049  -0.1122 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  
1922 C  C   . ASP B 106 ? 0.3896 0.1555 0.2333 0.0982  -0.0810 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   
1923 O  O   . ASP B 106 ? 0.4024 0.1701 0.2357 0.0751  -0.1062 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   
1924 C  CB  . ASP B 106 ? 0.4296 0.1507 0.2169 0.0176  -0.0914 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  
1925 C  CG  . ASP B 106 ? 0.4196 0.1396 0.2170 0.0577  -0.0690 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  
1926 O  OD1 . ASP B 106 ? 0.4170 0.1327 0.2247 0.0717  -0.0778 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 
1927 O  OD2 . ASP B 106 ? 0.4145 0.1398 0.2177 0.0866  -0.0532 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 
1928 N  N   . PRO B 107 ? 0.4309 0.1355 0.2376 0.0447  -0.0661 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B N   
1929 C  CA  . PRO B 107 ? 0.4138 0.1165 0.2368 0.0189  -0.0671 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CA  
1930 C  C   . PRO B 107 ? 0.4069 0.1734 0.2401 0.0174  -0.0611 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B C   
1931 O  O   . PRO B 107 ? 0.4582 0.1911 0.2495 0.0247  -0.0216 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B O   
1932 C  CB  . PRO B 107 ? 0.4167 0.2092 0.2299 0.0307  -0.0865 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CB  
1933 C  CG  . PRO B 107 ? 0.3868 0.2270 0.2286 0.0537  -0.0664 0.0045  ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CG  
1934 C  CD  . PRO B 107 ? 0.3869 0.1812 0.2419 0.0600  -0.0642 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 107 PRO B CD  
1935 N  N   . ASP B 108 ? 0.3942 0.1232 0.2400 0.0615  -0.0717 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   
1936 C  CA  . ASP B 108 ? 0.4013 0.1136 0.2411 0.0089  -0.0938 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  
1937 C  C   . ASP B 108 ? 0.4301 0.1256 0.2456 0.0034  -0.0821 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   
1938 O  O   . ASP B 108 ? 0.4211 0.1621 0.2564 0.0509  -0.0500 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   
1939 C  CB  . ASP B 108 ? 0.3926 0.1418 0.2480 -0.0452 -0.1023 0.0142  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  
1940 C  CG  . ASP B 108 ? 0.4100 0.1746 0.2637 -0.0099 -0.0780 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  
1941 O  OD1 . ASP B 108 ? 0.4379 0.2703 0.2759 0.0210  -0.0669 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 
1942 O  OD2 . ASP B 108 ? 0.4004 0.1618 0.2664 -0.0108 -0.0734 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 
1943 N  N   . GLY B 109 ? 0.4857 0.1510 0.2366 -0.0071 -0.0880 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B N   
1944 C  CA  . GLY B 109 ? 0.4697 0.1562 0.2349 0.0330  -0.1232 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B CA  
1945 C  C   . GLY B 109 ? 0.4800 0.1636 0.2439 0.0100  -0.1268 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B C   
1946 O  O   . GLY B 109 ? 0.4623 0.2075 0.2558 0.0449  -0.1206 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 109 GLY B O   
1947 N  N   . HIS B 110 ? 0.4802 0.1338 0.2346 0.0045  -0.1273 0.0008  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N   
1948 C  CA  . HIS B 110 ? 0.4845 0.1467 0.2196 -0.0058 -0.1157 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA  
1949 C  C   . HIS B 110 ? 0.5089 0.1448 0.2148 0.0183  -0.1261 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C   
1950 O  O   . HIS B 110 ? 0.5082 0.1382 0.2130 0.0298  -0.0974 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O   
1951 C  CB  . HIS B 110 ? 0.4219 0.1503 0.2125 -0.0430 -0.1015 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB  
1952 C  CG  . HIS B 110 ? 0.3938 0.1226 0.2104 -0.0241 -0.0697 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG  
1953 N  ND1 . HIS B 110 ? 0.4244 0.1544 0.2071 -0.0568 -0.0650 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1 
1954 C  CD2 . HIS B 110 ? 0.3797 0.1341 0.2173 0.0021  -0.0522 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2 
1955 C  CE1 . HIS B 110 ? 0.4384 0.1278 0.2175 -0.0147 -0.0753 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1 
1956 N  NE2 . HIS B 110 ? 0.4090 0.1142 0.2222 0.0286  -0.0657 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2 
1957 N  N   . LYS B 111 ? 0.4870 0.1958 0.2155 0.0734  -0.1466 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   
1958 C  CA  . LYS B 111 ? 0.4729 0.1538 0.2285 0.0346  -0.1631 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  
1959 C  C   . LYS B 111 ? 0.5061 0.1608 0.2232 -0.0055 -0.1390 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   
1960 O  O   . LYS B 111 ? 0.5420 0.1550 0.2274 0.0401  -0.1189 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   
1961 C  CB  . LYS B 111 ? 0.4615 0.1624 0.2561 0.0741  -0.1559 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  
1962 C  CG  . LYS B 111 ? 0.4565 0.1585 0.2835 0.0794  -0.1354 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  
1963 C  CD  . LYS B 111 ? 0.4929 0.1613 0.3077 0.0691  -0.1228 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  
1964 C  CE  . LYS B 111 ? 0.4683 0.1838 0.3224 0.0941  -0.1151 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  
1965 N  NZ  . LYS B 111 ? 0.4839 0.1669 0.3351 0.0800  -0.1443 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  
1966 N  N   . LEU B 112 ? 0.5289 0.1522 0.2083 0.0499  -0.1320 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N   
1967 C  CA  . LEU B 112 ? 0.4750 0.1413 0.1925 0.0352  -0.1156 0.0020  ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  
1968 C  C   . LEU B 112 ? 0.4821 0.1486 0.1925 0.0551  -0.1344 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C   
1969 O  O   . LEU B 112 ? 0.5511 0.1602 0.2050 0.0450  -0.1425 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O   
1970 C  CB  . LEU B 112 ? 0.4184 0.1406 0.1870 0.0462  -0.1203 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  
1971 C  CG  . LEU B 112 ? 0.3990 0.1223 0.1769 0.0414  -0.1296 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  
1972 C  CD1 . LEU B 112 ? 0.4306 0.1531 0.1984 0.0888  -0.0888 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 
1973 C  CD2 . LEU B 112 ? 0.4076 0.1220 0.1968 0.0315  -0.0788 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 
1974 N  N   . GLU B 113 ? 0.5487 0.1624 0.1778 0.0733  -0.1042 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B N   
1975 C  CA  . GLU B 113 ? 0.5485 0.1680 0.1972 0.0748  -0.1074 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CA  
1976 C  C   . GLU B 113 ? 0.6021 0.1648 0.1962 0.0393  -0.0954 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B C   
1977 O  O   . GLU B 113 ? 0.6462 0.1881 0.2162 0.0823  -0.0766 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B O   
1978 C  CB  . GLU B 113 ? 0.5693 0.1650 0.1960 0.0583  -0.1269 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CB  
1979 C  CG  . GLU B 113 ? 0.6348 0.2009 0.2022 0.0627  -0.1148 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CG  
1980 C  CD  . GLU B 113 ? 0.6287 0.2206 0.2208 0.0788  -0.1115 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B CD  
1981 O  OE1 . GLU B 113 ? 0.6711 0.2303 0.2359 0.0601  -0.1276 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE1 
1982 O  OE2 . GLU B 113 ? 0.7085 0.2786 0.2329 0.0415  -0.1298 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 113 GLU B OE2 
1983 N  N   . LEU B 114 ? 0.6454 0.1813 0.2038 0.0473  -0.0871 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   
1984 C  CA  . LEU B 114 ? 0.6164 0.1639 0.2048 0.0386  -0.0590 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  
1985 C  C   . LEU B 114 ? 0.6756 0.1827 0.1874 0.0542  -0.0817 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   
1986 O  O   . LEU B 114 ? 0.6986 0.2306 0.1978 0.0638  -0.0909 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   
1987 C  CB  . LEU B 114 ? 0.6224 0.1632 0.2302 0.0363  -0.0654 0.0042  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  
1988 C  CG  . LEU B 114 ? 0.5546 0.1564 0.2532 0.0529  -0.0609 0.0178  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  
1989 C  CD1 . LEU B 114 ? 0.6420 0.1892 0.2673 0.0302  -0.0390 0.0192  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 
1990 C  CD2 . LEU B 114 ? 0.5370 0.2273 0.2661 0.0397  -0.0565 0.0168  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 
1991 N  N   . HIS B 115 ? 0.6953 0.1849 0.1849 0.0323  -0.0422 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   
1992 C  CA  . HIS B 115 ? 0.6503 0.1694 0.1946 0.0420  -0.0651 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  
1993 C  C   . HIS B 115 ? 0.6844 0.1784 0.1859 0.0424  -0.0752 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   
1994 O  O   . HIS B 115 ? 0.6546 0.2198 0.1965 0.0343  -0.1070 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   
1995 C  CB  . HIS B 115 ? 0.6368 0.1656 0.2085 0.0273  -0.0894 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  
1996 C  CG  . HIS B 115 ? 0.7022 0.1798 0.2151 -0.0022 -0.0825 0.0047  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  
1997 N  ND1 . HIS B 115 ? 0.7192 0.2001 0.2251 0.0277  -0.1079 0.0095  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 
1998 C  CD2 . HIS B 115 ? 0.7785 0.1983 0.2149 -0.0047 -0.0881 0.0016  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 
1999 C  CE1 . HIS B 115 ? 0.7864 0.2342 0.2184 0.0226  -0.0976 0.0025  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 
2000 N  NE2 . HIS B 115 ? 0.8098 0.2090 0.2199 0.0264  -0.0809 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 
2001 N  N   . VAL B 116 ? 0.7265 0.2109 0.2151 0.0499  -0.0491 0.0199  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   
2002 C  CA  . VAL B 116 ? 0.7662 0.1928 0.2176 0.0206  -0.0188 0.0014  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  
2003 C  C   . VAL B 116 ? 0.8440 0.2415 0.2196 -0.0010 -0.0500 0.0104  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   
2004 O  O   . VAL B 116 ? 0.8919 0.2458 0.2504 0.0253  -0.0742 0.0153  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   
2005 C  CB  . VAL B 116 ? 0.7626 0.2079 0.2349 0.0251  0.0096  0.0090  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  
2006 C  CG1 . VAL B 116 ? 0.6996 0.1901 0.2414 0.0424  0.0370  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 
2007 C  CG2 . VAL B 116 ? 0.6735 0.2148 0.2535 0.1094  -0.0254 0.0297  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 
2008 N  N   . GLY B 117 ? 0.7694 0.1945 0.2101 -0.0286 -0.0235 0.0023  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   
2009 C  CA  . GLY B 117 ? 0.8098 0.2029 0.2148 -0.0080 -0.0019 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  
2010 C  C   . GLY B 117 ? 0.9083 0.2306 0.2346 0.0161  -0.0141 0.0043  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   
2011 O  O   . GLY B 117 ? 0.9255 0.2324 0.2365 -0.0019 -0.0201 0.0019  ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   
2012 N  N   . SER B 118 ? 0.9590 0.2423 0.2532 0.0195  -0.0343 0.0031  ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   
2013 C  CA  . SER B 118 ? 0.9662 0.2664 0.2574 0.0157  -0.0459 0.0058  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  
2014 C  C   . SER B 118 ? 0.9104 0.2387 0.2523 0.0344  -0.0673 0.0074  ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   
2015 O  O   . SER B 118 ? 0.8234 0.2307 0.2553 0.0489  -0.0697 0.0208  ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   
2016 C  CB  . SER B 118 ? 0.9703 0.2783 0.2652 0.0063  -0.0395 0.0166  ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  
2017 O  OG  . SER B 118 ? 0.9872 0.2908 0.2830 0.1106  -0.0293 0.0220  ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  
2018 N  N   . LEU B 119 ? 0.8849 0.2279 0.2494 0.0492  -0.0712 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N   
2019 C  CA  . LEU B 119 ? 0.7937 0.2120 0.2506 0.0751  -0.0552 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA  
2020 C  C   . LEU B 119 ? 0.8728 0.2396 0.2471 0.0292  -0.0404 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C   
2021 O  O   . LEU B 119 ? 0.8032 0.2119 0.2454 0.0583  -0.0542 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O   
2022 C  CB  . LEU B 119 ? 0.7617 0.2401 0.2756 0.0930  -0.0567 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB  
2023 C  CG  . LEU B 119 ? 0.7619 0.2378 0.2949 0.0159  -0.0650 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG  
2024 C  CD1 . LEU B 119 ? 0.7287 0.2355 0.3035 0.0368  -0.0767 0.0138  ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1 
2025 C  CD2 . LEU B 119 ? 0.7697 0.2842 0.3057 0.0230  -0.0596 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2 
2026 N  N   . ALA B 120 ? 0.9244 0.2575 0.2431 0.0204  -0.0215 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B N   
2027 C  CA  . ALA B 120 ? 0.9569 0.3303 0.2573 -0.0083 -0.0268 0.0094  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CA  
2028 C  C   . ALA B 120 ? 0.9715 0.2662 0.2725 0.0229  -0.0576 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B C   
2029 O  O   . ALA B 120 ? 0.9747 0.2586 0.2794 0.0849  -0.0717 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 120 ALA B O   
2030 C  CB  . ALA B 120 ? 0.9257 0.3975 0.2561 0.0218  -0.0064 0.0162  ? ? ? ? ? ? 120 ALA B CB  
2031 N  N   . GLN B 121 ? 0.8620 0.2270 0.2894 0.0551  -0.0802 0.0063  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B N   
2032 C  CA  . GLN B 121 ? 0.8668 0.2467 0.3048 0.0533  -0.0993 0.0290  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CA  
2033 C  C   . GLN B 121 ? 0.8345 0.2304 0.2857 0.0390  -0.1172 0.0175  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B C   
2034 O  O   . GLN B 121 ? 0.8404 0.2246 0.2798 -0.0067 -0.1236 0.0188  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B O   
2035 C  CB  . GLN B 121 ? 0.8617 0.2474 0.3300 0.0662  -0.0961 0.0330  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CB  
2036 C  CG  . GLN B 121 ? 0.9167 0.2742 0.3468 0.1065  -0.0855 0.0329  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CG  
2037 C  CD  . GLN B 121 ? 0.9698 0.3012 0.3671 0.1523  -0.0815 0.0235  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B CD  
2038 O  OE1 . GLN B 121 ? 1.0551 0.3672 0.3766 0.1699  -0.0684 0.0165  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B OE1 
2039 N  NE2 . GLN B 121 ? 0.9231 0.3506 0.3730 0.0741  -0.0818 0.0174  ? ? ? ? ? ? 121 GLN B NE2 
2040 N  N   . ARG B 122 ? 0.7960 0.2185 0.2612 0.0562  -0.1076 0.0065  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B N   
2041 C  CA  . ARG B 122 ? 0.7783 0.2442 0.2616 0.0524  -0.1337 0.0188  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CA  
2042 C  C   . ARG B 122 ? 0.8182 0.2424 0.2755 0.0126  -0.1568 0.0198  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B C   
2043 O  O   . ARG B 122 ? 0.8185 0.2382 0.2909 0.0224  -0.1558 0.0221  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B O   
2044 C  CB  . ARG B 122 ? 0.7538 0.2366 0.2495 0.0626  -0.1369 0.0075  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CB  
2045 C  CG  . ARG B 122 ? 0.7597 0.2483 0.2578 0.0341  -0.1395 0.0249  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CG  
2046 C  CD  . ARG B 122 ? 0.7759 0.2272 0.2630 0.0278  -0.1350 0.0193  ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CD  
2047 N  NE  . ARG B 122 ? 0.8023 0.2177 0.2598 0.0607  -0.1419 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NE  
2048 C  CZ  . ARG B 122 ? 0.8564 0.2365 0.2658 0.0801  -0.1495 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B CZ  
2049 N  NH1 . ARG B 122 ? 0.8759 0.2611 0.2679 0.0301  -0.1585 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH1 
2050 N  NH2 . ARG B 122 ? 0.8955 0.2639 0.2800 0.0479  -0.1632 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 122 ARG B NH2 
2051 N  N   . LEU B 123 ? 0.8184 0.2740 0.2941 0.0201  -0.1577 0.0411  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   
2052 C  CA  . LEU B 123 ? 0.8335 0.2478 0.2855 -0.0019 -0.1616 0.0263  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  
2053 C  C   . LEU B 123 ? 0.8310 0.3119 0.2822 0.0577  -0.1684 0.0199  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   
2054 O  O   . LEU B 123 ? 0.7840 0.3280 0.2877 0.0605  -0.1707 0.0363  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   
2055 C  CB  . LEU B 123 ? 0.8639 0.2458 0.2931 0.0204  -0.1378 0.0246  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  
2056 C  CG  . LEU B 123 ? 0.8609 0.2306 0.3006 0.0288  -0.1176 0.0155  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  
2057 C  CD1 . LEU B 123 ? 0.9075 0.2910 0.3085 0.0480  -0.1311 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 
2058 C  CD2 . LEU B 123 ? 0.8324 0.2259 0.2979 0.0498  -0.1060 0.0142  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 
2059 N  N   . ALA B 124 ? 0.8810 0.3127 0.2870 0.0935  -0.1769 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   
2060 C  CA  . ALA B 124 ? 0.9109 0.3587 0.2940 0.0638  -0.1853 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  
2061 C  C   . ALA B 124 ? 0.9801 0.3168 0.3236 -0.0032 -0.2008 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   
2062 O  O   . ALA B 124 ? 1.0706 0.3153 0.3312 0.0099  -0.1997 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   
2063 C  CB  . ALA B 124 ? 0.8877 0.3188 0.2866 0.0603  -0.1795 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  
2064 N  N   . ALA B 125 ? 1.0079 0.3095 0.3296 0.0195  -0.2108 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B N   
2065 C  CA  . ALA B 125 ? 0.9804 0.2748 0.3386 0.0467  -0.2180 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CA  
2066 C  C   . ALA B 125 ? 1.0011 0.3209 0.3512 0.0296  -0.2250 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B C   
2067 O  O   . ALA B 125 ? 0.9636 0.3495 0.3681 0.0470  -0.2341 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B O   
2068 C  CB  . ALA B 125 ? 0.9284 0.2754 0.3353 0.0633  -0.2274 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 125 ALA B CB  
2069 N  N   . CYS B 126 ? 0.9928 0.3101 0.3619 0.0306  -0.2357 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B N   
2070 C  CA  . CYS B 126 ? 1.0044 0.3216 0.3641 0.0359  -0.2540 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CA  
2071 C  C   . CYS B 126 ? 0.9717 0.3267 0.3793 -0.0006 -0.2437 0.0436  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B C   
2072 O  O   . CYS B 126 ? 0.9651 0.2858 0.3786 -0.0163 -0.2495 0.0239  ? ? ? ? ? ? 126 CYS B O   
2073 C  CB  . CYS B 126 ? 0.9868 0.2829 0.3683 0.0429  -0.2601 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B CB  
2074 S  SG  . CYS B 126 ? 1.0464 0.2842 0.3734 0.0064  -0.2609 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 126 CYS B SG  
2075 N  N   . ARG B 127 ? 0.9185 0.3612 0.3872 -0.0369 -0.2306 0.0889  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   
2076 C  CA  . ARG B 127 ? 0.9049 0.3959 0.4057 -0.0018 -0.2063 0.1204  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  
2077 C  C   . ARG B 127 ? 0.9950 0.4279 0.4197 0.0297  -0.2194 0.1083  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   
2078 O  O   . ARG B 127 ? 1.0006 0.4295 0.4307 0.0408  -0.2254 0.1075  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   
2079 C  CB  . ARG B 127 ? 0.8772 0.4630 0.4125 0.0441  -0.1823 0.1556  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  
2080 C  CG  . ARG B 127 ? 0.9215 0.5196 0.4205 0.0908  -0.1321 0.1763  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  
2081 C  CD  . ARG B 127 ? 0.9371 0.5436 0.4358 0.1354  -0.0816 0.1934  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  
2082 N  NE  . ARG B 127 ? 0.9699 0.6275 0.4532 0.1262  -0.0461 0.1834  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  
2083 C  CZ  . ARG B 127 ? 0.9513 0.6517 0.4621 0.1222  -0.0260 0.1711  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  
2084 N  NH1 . ARG B 127 ? 0.9353 0.6669 0.4586 0.0768  -0.0216 0.1731  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 
2085 N  NH2 . ARG B 127 ? 0.9284 0.6377 0.4721 0.1723  -0.0149 0.1488  ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 
2086 N  N   . GLU B 128 ? 1.0507 0.4619 0.4432 0.0771  -0.2098 0.0938  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   
2087 C  CA  . GLU B 128 ? 1.0689 0.5605 0.4685 0.0526  -0.1896 0.0589  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  
2088 C  C   . GLU B 128 ? 1.1665 0.5539 0.4697 -0.0213 -0.1935 0.0115  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   
2089 O  O   . GLU B 128 ? 1.2077 0.5657 0.4663 -0.0460 -0.2182 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   
2090 C  CB  . GLU B 128 ? 1.0420 0.7004 0.4909 0.0517  -0.1564 0.0824  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  
2091 C  CG  . GLU B 128 ? 1.0821 0.8679 0.5170 0.0074  -0.1279 0.0996  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  
2092 C  CD  . GLU B 128 ? 1.1559 1.0344 0.5400 -0.0448 -0.1007 0.1161  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  
2093 O  OE1 . GLU B 128 ? 1.1860 1.1037 0.5538 -0.0922 -0.0979 0.1208  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 
2094 O  OE2 . GLU B 128 ? 1.1966 1.1055 0.5485 -0.0356 -0.0838 0.1132  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 
2095 N  N   . GLN B 129 ? 1.1943 0.5168 0.4678 -0.0426 -0.1866 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   
2096 C  CA  . GLN B 129 ? 1.2395 0.4980 0.4685 -0.0696 -0.1722 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  
2097 C  C   . GLN B 129 ? 1.2894 0.4387 0.4515 -0.0053 -0.1899 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   
2098 O  O   . GLN B 129 ? 1.3701 0.4196 0.4502 -0.0267 -0.1897 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   
2099 C  CB  . GLN B 129 ? 1.2314 0.5185 0.4920 -0.1438 -0.1540 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  
2100 C  CG  . GLN B 129 ? 1.2864 0.5816 0.5111 -0.1226 -0.1311 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  
2101 C  CD  . GLN B 129 ? 1.3792 0.6505 0.5310 -0.0568 -0.1023 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  
2102 O  OE1 . GLN B 129 ? 1.3809 0.6617 0.5346 -0.0007 -0.0881 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 
2103 N  NE2 . GLN B 129 ? 1.4507 0.6812 0.5412 -0.0480 -0.0919 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 
2104 N  N   . PRO B 130 ? 1.1660 0.3889 0.4382 0.1203  -0.2117 0.0325  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N   
2105 C  CA  . PRO B 130 ? 1.0702 0.4265 0.4290 0.1258  -0.2350 0.0329  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA  
2106 C  C   . PRO B 130 ? 0.9656 0.4819 0.4247 0.1079  -0.2650 0.0279  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C   
2107 O  O   . PRO B 130 ? 0.8765 0.5094 0.4185 0.1219  -0.2847 0.0258  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O   
2108 C  CB  . PRO B 130 ? 1.0246 0.4068 0.4320 0.1176  -0.2363 0.0437  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB  
2109 C  CG  . PRO B 130 ? 1.0329 0.4318 0.4381 0.1453  -0.2188 0.0645  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG  
2110 C  CD  . PRO B 130 ? 1.0497 0.4127 0.4405 0.1417  -0.2152 0.0590  ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD  
2111 N  N   . TYR B 131 ? 0.9465 0.4175 0.4187 0.0855  -0.2838 0.0289  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B N   
2112 C  CA  . TYR B 131 ? 0.9240 0.3979 0.4270 0.0788  -0.2950 0.0228  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CA  
2113 C  C   . TYR B 131 ? 0.9142 0.4410 0.4412 0.0338  -0.3132 0.0449  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B C   
2114 O  O   . TYR B 131 ? 0.9486 0.4485 0.4373 0.0172  -0.3127 0.0481  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B O   
2115 C  CB  . TYR B 131 ? 0.8917 0.3761 0.4234 0.0984  -0.2823 0.0192  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CB  
2116 C  CG  . TYR B 131 ? 0.9080 0.3986 0.4178 0.0920  -0.2591 0.0125  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CG  
2117 C  CD1 . TYR B 131 ? 0.9186 0.4331 0.4139 0.1256  -0.2395 0.0031  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD1 
2118 C  CD2 . TYR B 131 ? 0.8553 0.3846 0.4065 0.1006  -0.2698 0.0201  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CD2 
2119 C  CE1 . TYR B 131 ? 0.8969 0.4305 0.4128 0.1898  -0.2271 0.0038  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE1 
2120 C  CE2 . TYR B 131 ? 0.8748 0.4058 0.4066 0.0750  -0.2370 0.0071  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CE2 
2121 C  CZ  . TYR B 131 ? 0.8950 0.4509 0.4073 0.2242  -0.2114 0.0163  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B CZ  
2122 O  OH  . TYR B 131 ? 0.9383 0.5696 0.4068 0.2511  -0.1977 0.0100  ? ? ? ? ? ? 131 TYR B OH  
2123 N  N   . LYS B 132 ? 0.9314 0.4798 0.4600 -0.0086 -0.3192 0.0759  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
2124 C  CA  . LYS B 132 ? 0.9783 0.5056 0.4836 -0.0615 -0.2860 0.1044  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
2125 C  C   . LYS B 132 ? 1.0538 0.4137 0.4714 -0.1193 -0.2950 0.1164  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
2126 O  O   . LYS B 132 ? 1.0562 0.3993 0.4822 -0.1125 -0.2831 0.1213  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
2127 C  CB  . LYS B 132 ? 0.9484 0.6067 0.5129 -0.0394 -0.2265 0.1466  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
2128 C  CG  . LYS B 132 ? 0.9409 0.7255 0.5413 0.0131  -0.1613 0.1780  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
2129 C  CD  . LYS B 132 ? 1.0011 0.8556 0.5663 0.0464  -0.0960 0.2081  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
2130 C  CE  . LYS B 132 ? 1.0924 0.9600 0.5884 0.0375  -0.0504 0.2152  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
2131 N  NZ  . LYS B 132 ? 1.1731 1.0195 0.5990 0.0219  -0.0263 0.2168  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
2132 N  N   . GLY B 133 ? 1.0478 0.3768 0.4585 -0.1490 -0.2937 0.0991  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B N   
2133 C  CA  . GLY B 133 ? 0.9609 0.3563 0.4419 -0.1429 -0.2937 0.0992  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B CA  
2134 C  C   . GLY B 133 ? 0.9061 0.3305 0.4232 -0.0977 -0.2990 0.0737  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B C   
2135 O  O   . GLY B 133 ? 0.9198 0.2936 0.4151 -0.1194 -0.2942 0.0481  ? ? ? ? ? ? 133 GLY B O   
2136 N  N   . MET B 134 ? 0.8718 0.2993 0.4144 -0.0386 -0.2869 0.0524  ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   
2137 C  CA  . MET B 134 ? 0.9096 0.2672 0.4019 -0.0351 -0.2875 0.0239  ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  
2138 C  C   . MET B 134 ? 0.9095 0.3021 0.3845 -0.0612 -0.2785 0.0411  ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   
2139 O  O   . MET B 134 ? 0.8852 0.2601 0.3808 -0.0239 -0.2783 0.0169  ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   
2140 C  CB  . MET B 134 ? 0.9592 0.3083 0.4168 0.0174  -0.2790 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  
2141 C  CG  . MET B 134 ? 0.9759 0.2882 0.4222 0.0746  -0.2737 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  
2142 S  SD  . MET B 134 ? 1.0017 0.2965 0.4211 0.0798  -0.2619 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  
2143 C  CE  . MET B 134 ? 0.8899 0.2929 0.4391 -0.0263 -0.2232 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  
2144 N  N   . VAL B 135 ? 0.9119 0.2967 0.3783 -0.0544 -0.2672 0.0428  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   
2145 C  CA  . VAL B 135 ? 0.8606 0.2604 0.3808 -0.0649 -0.2389 0.0276  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  
2146 C  C   . VAL B 135 ? 0.8422 0.2775 0.3725 -0.0102 -0.2390 0.0460  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   
2147 O  O   . VAL B 135 ? 0.8626 0.2999 0.3729 0.0213  -0.2248 0.0503  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   
2148 C  CB  . VAL B 135 ? 0.8005 0.2496 0.3754 -0.0418 -0.2228 0.0145  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  
2149 C  CG1 . VAL B 135 ? 0.7512 0.2086 0.3767 -0.0010 -0.1863 0.0132  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 
2150 C  CG2 . VAL B 135 ? 0.8220 0.2975 0.3740 -0.0317 -0.2351 0.0093  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 
2151 N  N   . PHE B 136 ? 0.8388 0.2606 0.3821 -0.0163 -0.2381 0.0425  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B N   
2152 C  CA  . PHE B 136 ? 0.8716 0.2844 0.3945 -0.0119 -0.2680 0.0385  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CA  
2153 C  C   . PHE B 136 ? 0.9475 0.3208 0.4032 -0.0065 -0.2504 0.0569  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B C   
2154 O  O   . PHE B 136 ? 1.0031 0.2974 0.4175 -0.0527 -0.2403 0.0532  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B O   
2155 C  CB  . PHE B 136 ? 0.9646 0.2941 0.4043 -0.0397 -0.2588 0.0463  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CB  
2156 C  CG  . PHE B 136 ? 1.0655 0.3252 0.4157 -0.0431 -0.2531 0.0352  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CG  
2157 C  CD1 . PHE B 136 ? 1.0928 0.3284 0.4263 -0.0314 -0.2384 0.0255  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD1 
2158 C  CD2 . PHE B 136 ? 1.1069 0.3557 0.4214 -0.0404 -0.2534 0.0394  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CD2 
2159 C  CE1 . PHE B 136 ? 1.0713 0.2975 0.4274 -0.0262 -0.2243 0.0365  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE1 
2160 C  CE2 . PHE B 136 ? 1.1070 0.3394 0.4252 -0.0026 -0.2407 0.0509  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CE2 
2161 C  CZ  . PHE B 136 ? 1.0479 0.3094 0.4286 0.0216  -0.2325 0.0393  ? ? ? ? ? ? 136 PHE B CZ  
2162 N  N   . PHE B 137 ? 1.0235 0.3825 0.3943 -0.0861 -0.2423 0.0132  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   
2163 C  CA  . PHE B 137 ? 1.0427 0.4259 0.3914 -0.0490 -0.2090 0.0081  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  
2164 C  C   . PHE B 137 ? 1.0185 0.5009 0.3974 -0.0261 -0.1749 0.0076  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   
2165 O  O   . PHE B 137 ? 1.0224 0.5468 0.4074 -0.0486 -0.1505 0.0078  ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   
2166 C  CB  . PHE B 137 ? 1.0477 0.3692 0.3933 -0.0514 -0.2015 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  
2167 C  CG  . PHE B 137 ? 1.0474 0.2908 0.3882 -0.0029 -0.1894 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  
2168 C  CD1 . PHE B 137 ? 1.0735 0.3258 0.3816 0.0202  -0.1983 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 
2169 C  CD2 . PHE B 137 ? 1.0640 0.2857 0.3935 0.0333  -0.1704 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 
2170 C  CE1 . PHE B 137 ? 1.0595 0.3003 0.3799 0.0432  -0.1952 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 
2171 C  CE2 . PHE B 137 ? 1.0854 0.2931 0.3907 0.0353  -0.1664 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 
2172 C  CZ  . PHE B 137 ? 1.0479 0.2863 0.3837 0.0813  -0.1870 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  
2173 MN MN  . MN  C .   ? 0.3623 0.1340 0.1723 0.0308  0.0059  0.0112  ? ? ? ? ? ? 201 MN  A MN  
2174 K  K   . K   D .   ? 0.3989 0.1985 0.2596 0.0367  0.0131  0.0311  ? ? ? ? ? ? 202 K   A K   
2175 C  C1  . FCN E .   ? 0.5992 0.2963 0.3527 0.0336  0.1343  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C1  
2176 C  C2  . FCN E .   ? 0.6817 0.4000 0.3740 -0.0039 0.1662  0.0045  ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C2  
2177 C  C3  . FCN E .   ? 0.7255 0.5162 0.3879 -0.0371 0.1852  0.0155  ? ? ? ? ? ? 203 FCN A C3  
2178 O  O   . FCN E .   ? 0.6084 0.2096 0.3609 0.0286  0.1740  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O   
2179 P  P   . FCN E .   ? 0.4552 0.1879 0.3199 0.0576  0.0436  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 203 FCN A P   
2180 O  O1P . FCN E .   ? 0.4668 0.1235 0.3283 0.0367  0.0335  0.0065  ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O1P 
2181 O  O2P . FCN E .   ? 0.5052 0.2726 0.3108 0.0562  0.0245  0.0131  ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O2P 
2182 O  O3P . FCN E .   ? 0.4545 0.1819 0.3156 0.0660  0.0700  0.0532  ? ? ? ? ? ? 203 FCN A O3P 
2183 MN MN  . MN  F .   ? 0.8564 0.2458 0.2660 0.0826  -0.1561 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A MN  
2184 C  C1  . FCN G .   ? 0.7824 0.3711 0.3387 -0.0211 -0.1854 0.0298  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C1  
2185 C  C2  . FCN G .   ? 0.8960 0.4226 0.3385 -0.0393 -0.1770 0.0356  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C2  
2186 C  C3  . FCN G .   ? 0.9449 0.4619 0.3256 -0.0283 -0.1764 0.0231  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A C3  
2187 O  O   . FCN G .   ? 0.8290 0.3582 0.3336 0.0024  -0.1971 0.0186  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O   
2188 P  P   . FCN G .   ? 0.8497 0.2686 0.3394 -0.0224 -0.2486 0.0128  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A P   
2189 O  O1P . FCN G .   ? 0.8684 0.3024 0.3250 -0.0027 -0.2224 0.0261  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O1P 
2190 O  O2P . FCN G .   ? 0.8942 0.3237 0.3338 0.0129  -0.2350 0.0051  ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O2P 
2191 O  O3P . FCN G .   ? 0.7937 0.2329 0.3454 0.0497  -0.2549 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 205 FCN A O3P 
2192 C  C1  . PEG H .   ? 0.3836 0.3981 0.4168 0.0148  0.0163  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C1  
2193 O  O1  . PEG H .   ? 0.4426 0.4547 0.4178 0.0368  0.0238  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O1  
2194 C  C2  . PEG H .   ? 0.3346 0.3921 0.4195 0.0114  -0.0109 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C2  
2195 O  O2  . PEG H .   ? 0.4261 0.3977 0.4173 0.0301  -0.0137 0.0105  ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O2  
2196 C  C3  . PEG H .   ? 0.3511 0.3704 0.4031 -0.0002 -0.0169 0.0339  ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C3  
2197 C  C4  . PEG H .   ? 0.4677 0.3894 0.3970 -0.0055 -0.0599 0.0278  ? ? ? ? ? ? 201 PEG B C4  
2198 O  O4  . PEG H .   ? 0.4939 0.4516 0.4031 -0.0024 -0.0312 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 201 PEG B O4  
2199 K  K   . K   I .   ? 0.9676 0.2617 0.3471 0.0468  -0.2079 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 202 K   B K   
2200 C  C1  . EDO J .   ? 0.4228 0.4005 0.3784 -0.0065 0.0204  0.0318  ? ? ? ? ? ? 203 EDO B C1  
2201 O  O1  . EDO J .   ? 0.4585 0.2869 0.3488 0.0303  0.0153  0.0599  ? ? ? ? ? ? 203 EDO B O1  
2202 C  C2  . EDO J .   ? 0.3114 0.3485 0.3897 0.0264  0.0049  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 203 EDO B C2  
2203 O  O2  . EDO J .   ? 0.3519 0.2763 0.3938 0.0306  0.0071  0.0123  ? ? ? ? ? ? 203 EDO B O2  
# 
