data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, C.Y."                                                1 ? 
"Chang, C."                                                  2 ? 
"Nocek, B."                                                  3 ? 
"Rudolf, J.D."                                               4 ? 
"Joachimiak, A."                                             5 ? 
"Phillips Jr., G.N."                                         6 ? 
"SHen, B."                                                   7 ? 
"Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)" 8 ? 
"Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)"              9 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of TnmS3 in complex with tiancimycin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            
"glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase superfamily, Structural Genomics, PSI-Biology, Midwest Center for Structural Genomics, MCSG, Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis, NatPro, LYASE, Tiancimycin-binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Tiancimycin-binding protein" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Cell Chem Biol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2451-9448 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1075 
_citation.page_last                 1085.e4 
_citation.title                     "Resistance to Enediyne Antitumor Antibiotics by Sequestration." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.chembiol.2018.05.012 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29937405 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chang, C.Y."        1  ? 
primary "Yan, X."            2  ? 
primary "Crnovcic, I."       3  ? 
primary "Annaval, T."        4  ? 
primary "Chang, C."          5  ? 
primary "Nocek, B."          6  ? 
primary "Rudolf, J.D."       7  ? 
primary "Yang, D."           8  ? 
primary "Babnigg, G."        9  ? 
primary "Joachimiak, A."     10 ? 
primary "Phillips Jr., G.N." 11 ? 
primary "Shen, B."           12 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   HIS n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   SER n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  PRO n 
1 13  ARG n 
1 14  GLY n 
1 15  SER n 
1 16  HIS n 
1 17  MET n 
1 18  ALA n 
1 19  ILE n 
1 20  SER n 
1 21  HIS n 
1 22  VAL n 
1 23  GLN n 
1 24  LEU n 
1 25  PHE n 
1 26  SER n 
1 27  VAL n 
1 28  PRO n 
1 29  VAL n 
1 30  SER n 
1 31  ASP n 
1 32  GLN n 
1 33  GLU n 
1 34  LYS n 
1 35  ALA n 
1 36  LYS n 
1 37  ASP n 
1 38  PHE n 
1 39  TYR n 
1 40  VAL n 
1 41  GLU n 
1 42  THR n 
1 43  VAL n 
1 44  GLY n 
1 45  PHE n 
1 46  ASP n 
1 47  LEU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  ASP n 
1 51  GLN n 
1 52  PRO n 
1 53  GLY n 
1 54  VAL n 
1 55  HIS n 
1 56  GLY n 
1 57  ARG n 
1 58  TRP n 
1 59  LEU n 
1 60  GLN n 
1 61  VAL n 
1 62  ALA n 
1 63  PRO n 
1 64  LYS n 
1 65  GLY n 
1 66  ALA n 
1 67  ASP n 
1 68  THR n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  VAL n 
1 72  LEU n 
1 73  VAL n 
1 74  ASP n 
1 75  TRP n 
1 76  PHE n 
1 77  PRO n 
1 78  THR n 
1 79  MET n 
1 80  PRO n 
1 81  PRO n 
1 82  GLY n 
1 83  SER n 
1 84  LEU n 
1 85  ARG n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  LEU n 
1 89  LEU n 
1 90  ARG n 
1 91  THR n 
1 92  ASP n 
1 93  ASP n 
1 94  VAL n 
1 95  ASP n 
1 96  ALA n 
1 97  ASP n 
1 98  CYS n 
1 99  ALA n 
1 100 ARG n 
1 101 LEU n 
1 102 GLN n 
1 103 GLU n 
1 104 ARG n 
1 105 GLY n 
1 106 VAL n 
1 107 ALA n 
1 108 VAL n 
1 109 ASP n 
1 110 GLY n 
1 111 PRO n 
1 112 LYS n 
1 113 ASN n 
1 114 THR n 
1 115 PRO n 
1 116 TRP n 
1 117 GLY n 
1 118 ARG n 
1 119 GLN n 
1 120 ALA n 
1 121 MET n 
1 122 PHE n 
1 123 SER n 
1 124 ASP n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLY n 
1 128 ASN n 
1 129 VAL n 
1 130 ILE n 
1 131 GLY n 
1 132 LEU n 
1 133 ASN n 
1 134 GLN n 
1 135 PRO n 
1 136 SER n 
1 137 ALA n 
1 138 SER n 
1 139 ALA n 
1 140 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase/bleomycin resisance protein/dioxygenase"                                                                                                                        15152.925 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,8,18-trihydroxy-11a-[(1R)-1-hydroxyethyl]-7-methoxy-11,11a-dihydro-4H-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinoline-4,9(10H)-dione" 485.442   2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                                                                                                                                                       18.015    233 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 17  MET 17  1   1   MET MET A ? n 
A 1 18  ALA 18  2   2   ALA ALA A ? n 
A 1 19  ILE 19  3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 20  SER 20  4   4   SER SER A ? n 
A 1 21  HIS 21  5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 22  VAL 22  6   6   VAL VAL A ? n 
A 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN A ? n 
A 1 24  LEU 24  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 25  PHE 25  9   9   PHE PHE A ? n 
A 1 26  SER 26  10  10  SER SER A ? n 
A 1 27  VAL 27  11  11  VAL VAL A ? n 
A 1 28  PRO 28  12  12  PRO PRO A ? n 
A 1 29  VAL 29  13  13  VAL VAL A ? n 
A 1 30  SER 30  14  14  SER SER A ? n 
A 1 31  ASP 31  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLN 32  16  16  GLN GLN A ? n 
A 1 33  GLU 33  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 34  LYS 34  18  18  LYS LYS A ? n 
A 1 35  ALA 35  19  19  ALA ALA A ? n 
A 1 36  LYS 36  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 37  ASP 37  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 38  PHE 38  22  22  PHE PHE A ? n 
A 1 39  TYR 39  23  23  TYR TYR A ? n 
A 1 40  VAL 40  24  24  VAL VAL A ? n 
A 1 41  GLU 41  25  25  GLU GLU A ? n 
A 1 42  THR 42  26  26  THR THR A ? n 
A 1 43  VAL 43  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 44  GLY 44  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 45  PHE 45  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 46  ASP 46  30  30  ASP ASP A ? n 
A 1 47  LEU 47  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 48  LEU 48  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ALA 49  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 50  ASP 50  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 51  GLN 51  35  35  GLN GLN A ? n 
A 1 52  PRO 52  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 53  GLY 53  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 54  VAL 54  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 55  HIS 55  39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 56  GLY 56  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 57  ARG 57  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 58  TRP 58  42  42  TRP TRP A ? n 
A 1 59  LEU 59  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 60  GLN 60  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 61  VAL 61  45  45  VAL VAL A ? n 
A 1 62  ALA 62  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 63  PRO 63  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 64  LYS 64  48  48  LYS LYS A ? n 
A 1 65  GLY 65  49  49  GLY GLY A ? n 
A 1 66  ALA 66  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 67  ASP 67  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 68  THR 68  52  52  THR THR A ? n 
A 1 69  SER 69  53  53  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 71  VAL 71  55  55  VAL VAL A ? n 
A 1 72  LEU 72  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 73  VAL 73  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 74  ASP 74  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 75  TRP 75  59  59  TRP TRP A ? n 
A 1 76  PHE 76  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 77  PRO 77  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 78  THR 78  62  62  THR THR A ? n 
A 1 79  MET 79  63  63  MET MET A ? n 
A 1 80  PRO 80  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 81  PRO 81  65  65  PRO PRO A ? n 
A 1 82  GLY 82  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 83  SER 83  67  67  SER SER A ? n 
A 1 84  LEU 84  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 85  ARG 85  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 86  GLY 86  70  70  GLY GLY A ? n 
A 1 87  LEU 87  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 88  LEU 88  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 89  LEU 89  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 90  ARG 90  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 91  THR 91  75  75  THR THR A ? n 
A 1 92  ASP 92  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ASP 93  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 94  VAL 94  78  78  VAL VAL A ? n 
A 1 95  ASP 95  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 96  ALA 96  80  80  ALA ALA A ? n 
A 1 97  ASP 97  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 98  CYS 98  82  82  CYS CYS A ? n 
A 1 99  ALA 99  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 100 ARG 100 84  84  ARG ARG A ? n 
A 1 101 LEU 101 85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 102 GLN 102 86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 104 ARG 104 88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 105 GLY 105 89  89  GLY GLY A ? n 
A 1 106 VAL 106 90  90  VAL VAL A ? n 
A 1 107 ALA 107 91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 108 VAL 108 92  92  VAL VAL A ? n 
A 1 109 ASP 109 93  93  ASP ASP A ? n 
A 1 110 GLY 110 94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 111 PRO 111 95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 112 LYS 112 96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 113 ASN 113 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 114 THR 114 98  98  THR THR A ? n 
A 1 115 PRO 115 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 116 TRP 116 100 100 TRP TRP A ? n 
A 1 117 GLY 117 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 118 ARG 118 102 102 ARG ARG A ? n 
A 1 119 GLN 119 103 103 GLN GLN A ? n 
A 1 120 ALA 120 104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 121 MET 121 105 105 MET MET A ? n 
A 1 122 PHE 122 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 123 SER 123 107 107 SER SER A ? n 
A 1 124 ASP 124 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 125 PRO 125 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 126 ASP 126 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 127 GLY 127 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 128 ASN 128 112 112 ASN ASN A ? n 
A 1 129 VAL 129 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 130 ILE 130 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 131 GLY 131 115 115 GLY GLY A ? n 
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A 1 133 ASN 133 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 134 GLN 134 118 118 GLN GLN A ? n 
A 1 135 PRO 135 119 119 PRO PRO A ? n 
A 1 136 SER 136 120 120 SER SER A ? n 
A 1 137 ALA 137 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 SER 138 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 139 ALA 139 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 GLY 140 124 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  SER 15  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 17  MET 17  1   1   MET MET B ? n 
B 1 18  ALA 18  2   2   ALA ALA B ? n 
B 1 19  ILE 19  3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 20  SER 20  4   4   SER SER B ? n 
B 1 21  HIS 21  5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 22  VAL 22  6   6   VAL VAL B ? n 
B 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN B ? n 
B 1 24  LEU 24  8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 25  PHE 25  9   9   PHE PHE B ? n 
B 1 26  SER 26  10  10  SER SER B ? n 
B 1 27  VAL 27  11  11  VAL VAL B ? n 
B 1 28  PRO 28  12  12  PRO PRO B ? n 
B 1 29  VAL 29  13  13  VAL VAL B ? n 
B 1 30  SER 30  14  14  SER SER B ? n 
B 1 31  ASP 31  15  15  ASP ASP B ? n 
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B 1 33  GLU 33  17  17  GLU GLU B ? n 
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B 1 40  VAL 40  24  24  VAL VAL B ? n 
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B 1 46  ASP 46  30  30  ASP ASP B ? n 
B 1 47  LEU 47  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 48  LEU 48  32  32  LEU LEU B ? n 
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B 1 50  ASP 50  34  34  ASP ASP B ? n 
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B 1 92  ASP 92  76  76  ASP ASP B ? n 
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B 1 99  ALA 99  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 100 ARG 100 84  84  ARG ARG B ? n 
B 1 101 LEU 101 85  85  LEU LEU B ? n 
B 1 102 GLN 102 86  86  GLN GLN B ? n 
B 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 104 ARG 104 88  88  ARG ARG B ? n 
B 1 105 GLY 105 89  89  GLY GLY B ? n 
B 1 106 VAL 106 90  90  VAL VAL B ? n 
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B 1 110 GLY 110 94  94  GLY GLY B ? n 
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B 1 113 ASN 113 97  97  ASN ASN B ? n 
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B 1 115 PRO 115 99  99  PRO PRO B ? n 
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B 1 117 GLY 117 101 101 GLY GLY B ? n 
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B 1 119 GLN 119 103 103 GLN GLN B ? n 
B 1 120 ALA 120 104 104 ALA ALA B ? n 
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B 1 133 ASN 133 117 117 ASN ASN B ? n 
B 1 134 GLN 134 118 118 GLN GLN B ? n 
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B 1 137 ALA 137 121 ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 140 GLY 140 124 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
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C 2 TNN 1   201 1   TNN TNN A ? 
D 2 TNN 1   202 2   TNN TNN A ? 
E 3 HOH 1   301 97  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 3   303 171 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4   304 228 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 6   306 176 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7   307 225 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8   308 15  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 33  333 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  334 63  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  335 184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  336 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  337 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  338 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  339 90  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  340 51  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  341 2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  342 10  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  343 80  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  344 4   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  345 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  346 46  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  347 19  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 49  349 162 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  350 74  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  351 159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  352 16  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  353 96  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  354 179 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55  355 47  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56  356 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57  357 161 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58  358 214 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59  359 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60  360 61  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61  361 170 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62  362 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63  363 68  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64  364 163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65  365 120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66  366 166 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67  367 122 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 70  370 223 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 73  373 199 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 75  375 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  376 52  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  377 231 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  378 84  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  379 101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  380 227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  381 195 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  382 172 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  383 102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  384 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  385 88  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  386 93  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  387 85  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 90  390 222 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91  391 226 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92  392 175 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93  393 168 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94  394 197 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95  395 167 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 96  396 177 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 97  397 103 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 100 400 229 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 401 183 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 402 86  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 403 180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 104 404 230 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 105 405 121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 106 406 112 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   201 125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   202 79  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   203 211 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   204 32  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   205 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   206 169 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   207 190 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   208 130 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   209 143 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  210 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  211 198 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  212 209 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  213 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  214 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  215 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  216 44  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  217 22  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  218 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  219 202 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  220 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  221 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  222 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  223 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  224 11  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  225 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  226 139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  227 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  228 26  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  229 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  230 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  231 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  232 28  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  233 12  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  234 206 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  235 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  236 201 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  237 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  238 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  239 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  240 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  241 218 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  242 66  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  243 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  244 13  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  245 191 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  246 154 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  247 186 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  248 43  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  249 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  250 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  251 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  252 152 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  253 3   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  254 146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  255 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  256 107 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  257 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  258 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  259 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  260 81  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  261 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  262 148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  263 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  264 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  265 6   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  266 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  267 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  268 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  269 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  270 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  271 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  272 72  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  273 113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  274 158 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  275 127 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  276 114 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  277 106 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  278 232 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  279 188 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  280 123 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  281 187 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  282 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  283 133 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  284 216 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  285 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  286 108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  287 151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  288 124 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  289 200 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  290 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  291 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  292 58  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  293 215 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  294 220 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 96  296 135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  297 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  298 117 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 100 300 69  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 301 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 302 233 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 303 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 304 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 305 131 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 306 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 307 217 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 308 208 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 309 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 310 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 311 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 312 234 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 313 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 314 219 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 315 221 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 316 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 317 153 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 318 126 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 119 319 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 120 320 129 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 121 321 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 122 322 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 123 323 109 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 124 324 134 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 125 325 203 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 126 326 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 127 327 213 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                                     ?           "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                                    ?           "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                                  ?           "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                             ?           "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                                                                                    ?           "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                                   ?           "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                             ?           "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                                     ?           "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                                   ?           "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                                       ?           "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                                  ?           "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                                     ?           "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                                      ?           "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                                  ?           "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                               ?           "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                                     ?           "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                                      ?           "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                                   ?           "C4 H9 N O3"     119.119 
TNN non-polymer         . "(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,8,18-trihydroxy-11a-[(1R)-1-hydroxyethyl]-7-methoxy-11,11a-dihydro-4H-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinoline-4,9(10H)-dione" tiancimycin "C27 H19 N O8"   485.442 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                                  ?           "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                                    ?           "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                                      ?           "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
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_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 31 ? THR A 42  ? ASP A 15 THR A 26 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 93 ? ARG A 104 ? ASP A 77 ARG A 88 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 31 ? THR B 42  ? ASP B 15 THR B 26 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 93 ? ARG B 104 ? ASP B 77 ARG B 88 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 46  ? PRO A 52  ? ASP A 30  PRO A 36  
AA1 2 ARG A 57  ? ALA A 62  ? ARG A 41  ALA A 46  
AA1 3 SER A 69  ? VAL A 73  ? SER A 53  VAL A 57  
AA1 4 ILE A 19  ? PRO A 28  ? ILE A 3   PRO A 12  
AA1 5 LEU B 87  ? THR B 91  ? LEU B 71  THR B 75  
AA1 6 VAL B 129 ? GLN B 134 ? VAL B 113 GLN B 118 
AA1 7 GLY B 117 ? SER B 123 ? GLY B 101 SER B 107 
AA1 8 ASP B 109 ? THR B 114 ? ASP B 93  THR B 98  
AA2 1 ASP A 109 ? THR A 114 ? ASP A 93  THR A 98  
AA2 2 GLY A 117 ? SER A 123 ? GLY A 101 SER A 107 
AA2 3 VAL A 129 ? PRO A 135 ? VAL A 113 PRO A 119 
AA2 4 LEU A 87  ? THR A 91  ? LEU A 71  THR A 75  
AA2 5 ILE B 19  ? PRO B 28  ? ILE B 3   PRO B 12  
AA2 6 SER B 69  ? VAL B 73  ? SER B 53  VAL B 57  
AA2 7 GLY B 56  ? ALA B 62  ? GLY B 40  ALA B 46  
AA2 8 ASP B 46  ? GLY B 53  ? ASP B 30  GLY B 37  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021839 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014734 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011858 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
H 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,8,18-trihydroxy-11a-[(1R)-1-hydroxyethyl]-7-methoxy-11,11a-dihydro-4H-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinoline-4,9(10H)-dione" TNN 
3 water                                                                                                                                                                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 51  ? N GLN A 35  O TRP A 58  ? O TRP A 42  
AA1 2 3 N VAL A 61  ? N VAL A 45  O LEU A 70  ? O LEU A 54  
AA1 3 4 O VAL A 71  ? O VAL A 55  N VAL A 27  ? N VAL A 11  
AA1 4 5 N LEU A 24  ? N LEU A 8   O LEU B 88  ? O LEU B 72  
AA1 5 6 N LEU B 89  ? N LEU B 73  O GLY B 131 ? O GLY B 115 
AA1 6 7 O ILE B 130 ? O ILE B 114 N PHE B 122 ? N PHE B 106 
AA1 7 8 O MET B 121 ? O MET B 105 N ASP B 109 ? N ASP B 93  
AA2 1 2 N ASP A 109 ? N ASP A 93  O MET A 121 ? O MET A 105 
AA2 2 3 N PHE A 122 ? N PHE A 106 O ILE A 130 ? O ILE A 114 
AA2 3 4 O GLY A 131 ? O GLY A 115 N LEU A 87  ? N LEU A 71  
AA2 4 5 N LEU A 88  ? N LEU A 72  O LEU B 24  ? O LEU B 8   
AA2 5 6 N VAL B 27  ? N VAL B 11  O VAL B 71  ? O VAL B 55  
AA2 6 7 O LEU B 70  ? O LEU B 54  N VAL B 61  ? N VAL B 45  
AA2 7 8 O TRP B 58  ? O TRP B 42  N GLN B 51  ? N GLN B 35  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 16  ? -25.712 -13.362 -10.372 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 16  ? -24.808 -12.157 -10.413 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 16  ? -24.478 -11.626 -8.999  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 16  ? -25.288 -11.695 -8.085  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 16  ? -25.378 -11.039 -11.318 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A 1 16  ? -26.471 -10.228 -10.682 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 16  ? -27.601 -10.794 -10.119 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A 1 16  ? -26.606 -8.887  -10.522 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A 1 16  ? -28.379 -9.838  -9.633  1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 16  ? -27.798 -8.673  -9.863  1.00 76.10 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 17  ? -23.285 -11.077 -8.845  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 17  ? -22.801 -10.577 -7.548  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 17  ? -23.444 -9.244  -7.159  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 17  ? -23.809 -8.462  -8.038  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 17  ? -21.282 -10.418 -7.614  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   16   C CG  . MET A 1 17  ? -20.531 -11.722 -7.800  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   17   S SD  . MET A 1 17  ? -20.616 -12.775 -6.340  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   18   C CE  . MET A 1 17  ? -19.330 -12.123 -5.319  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   19   N N   . ALA A 1 18  ? -23.601 -8.982  -5.853  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A N   1 
ATOM   20   C CA  . ALA A 1 18  ? -24.284 -7.746  -5.372  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CA  1 
ATOM   21   C C   . ALA A 1 18  ? -23.335 -6.600  -4.992  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A C   1 
ATOM   22   O O   . ALA A 1 18  ? -23.751 -5.611  -4.427  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A O   1 
ATOM   23   C CB  . ALA A 1 18  ? -25.209 -8.054  -4.205  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CB  1 
ATOM   24   N N   . ILE A 1 19  ? -22.059 -6.749  -5.341  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   25   C CA  . ILE A 1 19  ? -21.040 -5.704  -5.144  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   26   C C   . ILE A 1 19  ? -21.373 -4.444  -5.967  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   27   O O   . ILE A 1 19  ? -21.542 -4.524  -7.212  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   28   C CB  . ILE A 1 19  ? -19.689 -6.200  -5.630  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   29   C CG1 . ILE A 1 19  ? -19.167 -7.322  -4.706  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   30   C CG2 . ILE A 1 19  ? -18.692 -5.035  -5.671  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   31   C CD1 . ILE A 1 19  ? -18.108 -8.169  -5.381  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   32   N N   . SER A 1 20  ? -21.386 -3.286  -5.305  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
ATOM   33   C CA  . SER A 1 20  ? -21.737 -2.051  -5.994  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
ATOM   34   C C   . SER A 1 20  ? -20.538 -1.185  -6.377  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
ATOM   35   O O   . SER A 1 20  ? -20.578 -0.498  -7.401  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
ATOM   36   C CB  . SER A 1 20  ? -22.709 -1.221  -5.162  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
ATOM   37   O OG  . SER A 1 20  ? -22.170 -0.955  -3.893  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
ATOM   38   N N   . HIS A 1 21  ? -19.509 -1.179  -5.541  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   39   C CA  . HIS A 1 21  ? -18.365 -0.300  -5.718  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   40   C C   . HIS A 1 21  ? -17.314 -0.651  -4.695  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   41   O O   . HIS A 1 21  ? -17.607 -1.320  -3.725  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   42   C CB  . HIS A 1 21  ? -18.725 1.202   -5.629  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   43   C CG  . HIS A 1 21  ? -19.237 1.656   -4.312  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   44   N ND1 . HIS A 1 21  ? -20.534 1.443   -3.897  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   45   C CD2 . HIS A 1 21  ? -18.630 2.335   -3.315  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   46   C CE1 . HIS A 1 21  ? -20.701 1.968   -2.699  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   47   N NE2 . HIS A 1 21  ? -19.559 2.507   -2.316  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   48   N N   . VAL A 1 22  ? -16.097 -0.158  -4.940  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N   1 
ATOM   49   C CA  . VAL A 1 22  ? -14.996 -0.216  -4.003  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA  1 
ATOM   50   C C   . VAL A 1 22  ? -15.334 0.777   -2.916  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C   1 
ATOM   51   O O   . VAL A 1 22  ? -15.414 1.989   -3.182  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O   1 
ATOM   52   C CB  . VAL A 1 22  ? -13.636 0.185   -4.645  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB  1 
ATOM   53   C CG1 . VAL A 1 22  ? -12.516 0.177   -3.616  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1 1 
ATOM   54   C CG2 . VAL A 1 22  ? -13.293 -0.771  -5.786  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2 1 
ATOM   55   N N   . GLN A 1 23  ? -15.465 0.294   -1.689  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A N   1 
ATOM   56   C CA  . GLN A 1 23  ? -15.673 1.182   -0.583  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CA  1 
ATOM   57   C C   . GLN A 1 23  ? -14.427 1.938   -0.251  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A C   1 
ATOM   58   O O   . GLN A 1 23  ? -14.452 3.159   0.001   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A O   1 
ATOM   59   C CB  . GLN A 1 23  ? -16.182 0.424   0.660   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CB  1 
ATOM   60   C CG  . GLN A 1 23  ? -16.514 1.329   1.839   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CG  1 
ATOM   61   C CD  . GLN A 1 23  ? -16.975 0.570   3.095   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CD  1 
ATOM   62   O OE1 . GLN A 1 23  ? -16.842 1.074   4.238   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A OE1 1 
ATOM   63   N NE2 . GLN A 1 23  ? -17.569 -0.586  2.895   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A NE2 1 
ATOM   64   N N   . LEU A 1 24  ? -13.320 1.218   -0.194  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   65   C CA  . LEU A 1 24  ? -12.051 1.867   0.158   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   66   C C   . LEU A 1 24  ? -10.903 0.961   -0.212  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   67   O O   . LEU A 1 24  ? -11.080 -0.223  -0.389  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   68   C CB  . LEU A 1 24  ? -11.998 2.215   1.674   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   69   C CG  . LEU A 1 24  ? -12.291 1.090   2.669   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   70   C CD1 . LEU A 1 24  ? -11.047 0.240   2.912   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . LEU A 1 24  ? -12.890 1.616   3.976   1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   72   N N   . PHE A 1 25  ? -9.712  1.553   -0.283  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A N   1 
ATOM   73   C CA  . PHE A 1 25  ? -8.470  0.781   -0.471  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CA  1 
ATOM   74   C C   . PHE A 1 25  ? -7.399  1.464   0.361   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A C   1 
ATOM   75   O O   . PHE A 1 25  ? -7.626  2.565   0.861   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A O   1 
ATOM   76   C CB  . PHE A 1 25  ? -8.080  0.685   -1.941  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CB  1 
ATOM   77   C CG  . PHE A 1 25  ? -7.820  1.999   -2.575  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . PHE A 1 25  ? -8.859  2.741   -3.135  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . PHE A 1 25  ? -6.545  2.496   -2.629  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD2 1 
ATOM   80   C CE1 . PHE A 1 25  ? -8.616  3.976   -3.705  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE1 1 
ATOM   81   C CE2 . PHE A 1 25  ? -6.291  3.725   -3.186  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE2 1 
ATOM   82   C CZ  . PHE A 1 25  ? -7.338  4.473   -3.708  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CZ  1 
ATOM   83   N N   . SER A 1 26  ? -6.266  0.784   0.520   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 10  SER A N   1 
ATOM   84   C CA  . SER A 1 26  ? -5.281  1.183   1.514   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA  1 
ATOM   85   C C   . SER A 1 26  ? -4.023  1.757   0.836   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 10  SER A C   1 
ATOM   86   O O   . SER A 1 26  ? -3.599  1.262   -0.240  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 10  SER A O   1 
ATOM   87   C CB  . SER A 1 26  ? -4.947  -0.013  2.384   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB  1 
ATOM   88   O OG  . SER A 1 26  ? -6.072  -0.376  3.206   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG  1 
ATOM   89   N N   . VAL A 1 27  ? -3.405  2.749   1.492   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   90   C CA  . VAL A 1 27  ? -2.195  3.412   1.036   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   91   C C   . VAL A 1 27  ? -1.182  3.277   2.227   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   92   O O   . VAL A 1 27  ? -1.501  3.686   3.338   1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   93   C CB  . VAL A 1 27  ? -2.402  4.906   0.761   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
ATOM   94   C CG1 . VAL A 1 27  ? -1.074  5.540   0.310   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 1 
ATOM   95   C CG2 . VAL A 1 27  ? -3.498  5.095   -0.274  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   96   N N   . PRO A 1 28  ? -0.025  2.628   1.994   1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A N   1 
ATOM   97   C CA  . PRO A 1 28  ? 0.912   2.307   3.076   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CA  1 
ATOM   98   C C   . PRO A 1 28  ? 1.821   3.506   3.398   1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A C   1 
ATOM   99   O O   . PRO A 1 28  ? 2.532   4.058   2.517   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A O   1 
ATOM   100  C CB  . PRO A 1 28  ? 1.694   1.134   2.512   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CB  1 
ATOM   101  C CG  . PRO A 1 28  ? 1.810   1.420   1.033   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CG  1 
ATOM   102  C CD  . PRO A 1 28  ? 0.472   2.141   0.690   1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CD  1 
ATOM   103  N N   . VAL A 1 29  ? 1.721   3.952   4.638   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A N   1 
ATOM   104  C CA  . VAL A 1 29  ? 2.453   5.114   5.091   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CA  1 
ATOM   105  C C   . VAL A 1 29  ? 3.291   4.724   6.343   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A C   1 
ATOM   106  O O   . VAL A 1 29  ? 3.033   3.716   6.945   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A O   1 
ATOM   107  C CB  . VAL A 1 29  ? 1.502   6.288   5.371   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CB  1 
ATOM   108  C CG1 . VAL A 1 29  ? 0.639   6.612   4.156   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG1 1 
ATOM   109  C CG2 . VAL A 1 29  ? 0.613   6.018   6.565   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG2 1 
ATOM   110  N N   . SER A 1 30  ? 4.249   5.563   6.748   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 14  SER A N   1 
ATOM   111  C CA  . SER A 1 30  ? 5.049   5.334   7.961   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CA  1 
ATOM   112  C C   . SER A 1 30  ? 4.482   6.235   9.062   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 14  SER A C   1 
ATOM   113  O O   . SER A 1 30  ? 3.721   5.785   9.906   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 14  SER A O   1 
ATOM   114  C CB  . SER A 1 30  ? 6.541   5.542   7.685   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CB  1 
ATOM   115  O OG  . SER A 1 30  ? 6.787   6.874   7.347   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 14  SER A OG  1 
ATOM   116  N N   . ASP A 1 31  ? 4.765   7.517   9.011   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N   1 
ATOM   117  C CA  . ASP A 1 31  ? 4.253   8.446   9.997   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA  1 
ATOM   118  C C   . ASP A 1 31  ? 2.823   8.838   9.609   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C   1 
ATOM   119  O O   . ASP A 1 31  ? 2.617   9.550   8.635   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O   1 
ATOM   120  C CB  . ASP A 1 31  ? 5.211   9.645   10.088  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB  1 
ATOM   121  C CG  . ASP A 1 31  ? 4.774   10.704  11.104  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG  1 
ATOM   122  O OD1 . ASP A 1 31  ? 3.570   10.863  11.405  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1 1 
ATOM   123  O OD2 . ASP A 1 31  ? 5.686   11.403  11.614  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2 1 
ATOM   124  N N   . GLN A 1 32  ? 1.837   8.364   10.378  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A N   1 
ATOM   125  C CA  . GLN A 1 32  ? 0.445   8.604   10.005  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CA  1 
ATOM   126  C C   . GLN A 1 32  ? -0.005  10.060  10.242  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A C   1 
ATOM   127  O O   . GLN A 1 32  ? -0.919  10.548  9.565   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A O   1 
ATOM   128  C CB  . GLN A 1 32  ? -0.507  7.640   10.701  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CB  1 
ATOM   129  C CG  . GLN A 1 32  ? -0.346  6.208   10.285  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CG  1 
ATOM   130  C CD  . GLN A 1 32  ? -1.243  5.332   11.100  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CD  1 
ATOM   131  O OE1 . GLN A 1 32  ? -1.006  5.152   12.294  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A OE1 1 
ATOM   132  N NE2 . GLN A 1 32  ? -2.320  4.829   10.506  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A NE2 1 
ATOM   133  N N   . GLU A 1 33  ? 0.611   10.755  11.191  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   134  C CA  . GLU A 1 33  ? 0.240   12.153  11.425  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   135  C C   . GLU A 1 33  ? 0.757   12.984  10.268  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   136  O O   . GLU A 1 33  ? 0.081   13.900  9.782   1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   137  C CB  . GLU A 1 33  ? 0.795   12.673  12.747  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   138  C CG  . GLU A 1 33  ? 0.191   14.016  13.140  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   139  C CD  . GLU A 1 33  ? -1.270  13.920  13.543  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   140  O OE1 . GLU A 1 33  ? -1.948  14.992  13.562  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   141  O OE2 . GLU A 1 33  ? -1.749  12.799  13.848  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   142  N N   . LYS A 1 34  ? 1.923   12.627  9.768   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N   1 
ATOM   143  C CA  . LYS A 1 34  ? 2.487   13.357  8.627   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA  1 
ATOM   144  C C   . LYS A 1 34  ? 1.635   13.095  7.368   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C   1 
ATOM   145  O O   . LYS A 1 34  ? 1.282   14.043  6.619   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O   1 
ATOM   146  C CB  . LYS A 1 34  ? 3.934   12.953  8.432   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB  1 
ATOM   147  C CG  . LYS A 1 34  ? 4.654   13.587  7.239   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG  1 
ATOM   148  C CD  . LYS A 1 34  ? 5.378   14.880  7.561   1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD  1 
ATOM   149  C CE  . LYS A 1 34  ? 6.256   15.321  6.396   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE  1 
ATOM   150  N NZ  . LYS A 1 34  ? 7.143   16.452  6.818   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ  1 
ATOM   151  N N   . ALA A 1 35  ? 1.271   11.834  7.170   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N   1 
ATOM   152  C CA  . ALA A 1 35  ? 0.397   11.483  6.028   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA  1 
ATOM   153  C C   . ALA A 1 35  ? -0.966  12.160  6.124   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C   1 
ATOM   154  O O   . ALA A 1 35  ? -1.455  12.644  5.125   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O   1 
ATOM   155  C CB  . ALA A 1 35  ? 0.212   9.990   5.912   1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB  1 
ATOM   156  N N   . LYS A 1 36  ? -1.581  12.194  7.308   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   1 
ATOM   157  C CA  . LYS A 1 36  ? -2.856  12.895  7.487   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  1 
ATOM   158  C C   . LYS A 1 36  ? -2.770  14.350  7.036   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   1 
ATOM   159  O O   . LYS A 1 36  ? -3.595  14.818  6.244   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   1 
ATOM   160  C CB  . LYS A 1 36  ? -3.317  12.860  8.977   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  1 
ATOM   161  C CG  . LYS A 1 36  ? -4.503  13.785  9.334   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  1 
ATOM   162  C CD  . LYS A 1 36  ? -4.868  13.644  10.825  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  1 
ATOM   163  C CE  . LYS A 1 36  ? -6.031  14.548  11.168  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  1 
ATOM   164  N NZ  . LYS A 1 36  ? -6.542  14.371  12.548  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  1 
ATOM   165  N N   A ASP A 1 37  ? -1.788  15.081  7.522   0.50 13.92 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   166  N N   B ASP A 1 37  ? -1.765  15.053  7.552   0.50 14.37 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   167  C CA  A ASP A 1 37  ? -1.691  16.479  7.129   0.50 13.30 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   168  C CA  B ASP A 1 37  ? -1.488  16.449  7.181   0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   169  C C   A ASP A 1 37  ? -1.366  16.627  5.638   0.50 12.23 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   170  C C   B ASP A 1 37  ? -1.362  16.599  5.672   0.50 12.61 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   171  O O   A ASP A 1 37  ? -1.848  17.558  5.025   0.50 11.86 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   172  O O   B ASP A 1 37  ? -1.952  17.494  5.096   0.50 12.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   173  C CB  A ASP A 1 37  ? -0.701  17.236  8.011   0.50 14.34 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   174  C CB  B ASP A 1 37  ? -0.186  16.939  7.855   0.50 15.70 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   175  C CG  A ASP A 1 37  ? -1.174  17.341  9.445   0.50 15.44 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   176  C CG  B ASP A 1 37  ? 0.203   18.363  7.456   0.50 17.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   177  O OD1 A ASP A 1 37  ? -2.404  17.181  9.711   0.50 16.11 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   178  O OD1 B ASP A 1 37  ? -0.409  19.305  7.986   0.50 19.47 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   179  O OD2 A ASP A 1 37  ? -0.300  17.564  10.306  0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   180  O OD2 B ASP A 1 37  ? 1.152   18.554  6.643   0.50 19.11 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   181  N N   . PHE A 1 38  ? -0.601  15.712  5.039   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A N   1 
ATOM   182  C CA  . PHE A 1 38  ? -0.354  15.800  3.593   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CA  1 
ATOM   183  C C   . PHE A 1 38  ? -1.650  15.614  2.785   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A C   1 
ATOM   184  O O   . PHE A 1 38  ? -2.049  16.489  1.992   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A O   1 
ATOM   185  C CB  . PHE A 1 38  ? 0.696   14.785  3.151   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CB  1 
ATOM   186  C CG  . PHE A 1 38  ? 0.983   14.832  1.710   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CG  1 
ATOM   187  C CD1 . PHE A 1 38  ? 1.847   15.813  1.187   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD1 1 
ATOM   188  C CD2 . PHE A 1 38  ? 0.386   13.960  0.851   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD2 1 
ATOM   189  C CE1 . PHE A 1 38  ? 2.116   15.835  -0.158  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE1 1 
ATOM   190  C CE2 . PHE A 1 38  ? 0.646   13.992  -0.487  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE2 1 
ATOM   191  C CZ  . PHE A 1 38  ? 1.513   14.935  -0.998  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CZ  1 
ATOM   192  N N   . TYR A 1 39  ? -2.346  14.509  3.061   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N   1 
ATOM   193  C CA  . TYR A 1 39  ? -3.598  14.196  2.351   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA  1 
ATOM   194  C C   . TYR A 1 39  ? -4.731  15.213  2.618   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C   1 
ATOM   195  O O   . TYR A 1 39  ? -5.462  15.570  1.708   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O   1 
ATOM   196  C CB  . TYR A 1 39  ? -4.040  12.752  2.604   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB  1 
ATOM   197  C CG  . TYR A 1 39  ? -3.173  11.774  1.838   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG  1 
ATOM   198  C CD1 . TYR A 1 39  ? -2.032  11.242  2.386   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1 1 
ATOM   199  C CD2 . TYR A 1 39  ? -3.467  11.467  0.489   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2 1 
ATOM   200  C CE1 . TYR A 1 39  ? -1.230  10.363  1.653   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1 1 
ATOM   201  C CE2 . TYR A 1 39  ? -2.687  10.605  -0.252  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2 1 
ATOM   202  C CZ  . TYR A 1 39  ? -1.557  10.061  0.335   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ  1 
ATOM   203  O OH  . TYR A 1 39  ? -0.767  9.215   -0.389  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH  1 
ATOM   204  N N   . VAL A 1 40  ? -4.895  15.634  3.863   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   1 
ATOM   205  C CA  . VAL A 1 40  ? -5.972  16.561  4.204   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  1 
ATOM   206  C C   . VAL A 1 40  ? -5.613  17.993  3.824   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   1 
ATOM   207  O O   . VAL A 1 40  ? -6.350  18.623  3.074   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   1 
ATOM   208  C CB  . VAL A 1 40  ? -6.394  16.433  5.661   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  1 
ATOM   209  C CG1 . VAL A 1 40  ? -7.415  17.515  6.044   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 1 
ATOM   210  C CG2 . VAL A 1 40  ? -6.936  15.022  5.931   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 1 
ATOM   211  N N   . GLU A 1 41  ? -4.512  18.512  4.345   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A N   1 
ATOM   212  C CA  . GLU A 1 41  ? -4.190  19.934  4.155   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CA  1 
ATOM   213  C C   . GLU A 1 41  ? -3.573  20.236  2.792   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A C   1 
ATOM   214  O O   . GLU A 1 41  ? -3.951  21.212  2.147   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A O   1 
ATOM   215  C CB  . GLU A 1 41  ? -3.247  20.470  5.246   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CB  1 
ATOM   216  C CG  . GLU A 1 41  ? -3.725  20.344  6.693   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CG  1 
ATOM   217  C CD  . GLU A 1 41  ? -5.069  20.991  6.950   1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CD  1 
ATOM   218  O OE1 . GLU A 1 41  ? -5.811  20.486  7.834   1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE1 1 
ATOM   219  O OE2 . GLU A 1 41  ? -5.406  21.984  6.243   1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE2 1 
ATOM   220  N N   . THR A 1 42  ? -2.625  19.418  2.335   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   221  C CA  . THR A 1 42  ? -1.911  19.722  1.079   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   222  C C   . THR A 1 42  ? -2.680  19.307  -0.157  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   223  O O   . THR A 1 42  ? -2.839  20.087  -1.091  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   224  C CB  . THR A 1 42  ? -0.523  19.075  1.064   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   225  O OG1 . THR A 1 42  ? 0.184   19.503  2.227   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   226  C CG2 . THR A 1 42  ? 0.260   19.419  -0.136  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   227  N N   . VAL A 1 43  ? -3.180  18.072  -0.154  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N   1 
ATOM   228  C CA  . VAL A 1 43  ? -3.964  17.545  -1.269  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA  1 
ATOM   229  C C   . VAL A 1 43  ? -5.438  17.941  -1.181  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C   1 
ATOM   230  O O   . VAL A 1 43  ? -6.142  17.824  -2.172  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O   1 
ATOM   231  C CB  . VAL A 1 43  ? -3.818  16.023  -1.379  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB  1 
ATOM   232  C CG1 . VAL A 1 43  ? -4.489  15.433  -2.609  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1 1 
ATOM   233  C CG2 . VAL A 1 43  ? -2.335  15.659  -1.441  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2 1 
ATOM   234  N N   . GLY A 1 44  ? -5.895  18.334  0.001   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   235  C CA  . GLY A 1 44  ? -7.254  18.838  0.188   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   236  C C   . GLY A 1 44  ? -8.364  17.831  0.369   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   237  O O   . GLY A 1 44  ? -9.505  18.150  0.049   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   238  N N   . PHE A 1 45  ? -8.033  16.595  0.790   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   239  C CA  . PHE A 1 45  ? -9.050  15.580  0.959   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   240  C C   . PHE A 1 45  ? -9.792  15.833  2.234   1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   241  O O   . PHE A 1 45  ? -9.249  16.448  3.170   1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   242  C CB  . PHE A 1 45  ? -8.501  14.140  1.058   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   243  C CG  . PHE A 1 45  ? -8.005  13.527  -0.234  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   244  C CD1 . PHE A 1 45  ? -8.098  14.132  -1.491  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   245  C CD2 . PHE A 1 45  ? -7.438  12.260  -0.173  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   246  C CE1 . PHE A 1 45  ? -7.614  13.494  -2.650  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   247  C CE2 . PHE A 1 45  ? -6.948  11.622  -1.326  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   248  C CZ  . PHE A 1 45  ? -7.036  12.239  -2.553  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   249  N N   . ASP A 1 46  ? -11.029 15.355  2.275   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N   1 
ATOM   250  C CA  . ASP A 1 46  ? -11.804 15.336  3.511   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA  1 
ATOM   251  C C   . ASP A 1 46  ? -11.277 14.234  4.449   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C   1 
ATOM   252  O O   . ASP A 1 46  ? -10.945 13.164  4.010   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O   1 
ATOM   253  C CB  . ASP A 1 46  ? -13.318 15.108  3.248   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB  1 
ATOM   254  C CG  . ASP A 1 46  ? -14.074 16.398  2.905   1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG  1 
ATOM   255  O OD1 . ASP A 1 46  ? -13.485 17.331  2.314   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1 1 
ATOM   256  O OD2 . ASP A 1 46  ? -15.272 16.479  3.212   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2 1 
ATOM   257  N N   . LEU A 1 47  ? -11.247 14.538  5.734   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   258  C CA  . LEU A 1 47  ? -10.916 13.581  6.767   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   259  C C   . LEU A 1 47  ? -12.192 12.907  7.135   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   260  O O   . LEU A 1 47  ? -13.093 13.564  7.706   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   261  C CB  . LEU A 1 47  ? -10.339 14.270  8.024   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   262  C CG  . LEU A 1 47  ? -10.045 13.331  9.185   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   263  C CD1 . LEU A 1 47  ? -8.959  12.306  8.823   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   264  C CD2 . LEU A 1 47  ? -9.664  14.120  10.437  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   265  N N   . LEU A 1 48  ? -12.339 11.641  6.783   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   266  C CA  . LEU A 1 48  ? -13.574 10.932  7.099   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   267  C C   . LEU A 1 48  ? -13.589 10.390  8.511   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   268  O O   . LEU A 1 48  ? -14.629 10.438  9.185   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   269  C CB  . LEU A 1 48  ? -13.914 9.835   6.091   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   270  C CG  . LEU A 1 48  ? -14.000 10.230  4.622   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   271  C CD1 . LEU A 1 48  ? -14.512 9.030   3.817   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   272  C CD2 . LEU A 1 48  ? -14.920 11.436  4.468   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   273  N N   . ALA A 1 49  ? -12.456 9.885   8.974   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   1 
ATOM   274  C CA  . ALA A 1 49  ? -12.406 9.164   10.254  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  1 
ATOM   275  C C   . ALA A 1 49  ? -10.971 9.121   10.723  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   1 
ATOM   276  O O   . ALA A 1 49  ? -10.029 9.057   9.884   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   1 
ATOM   277  C CB  . ALA A 1 49  ? -12.972 7.721   10.084  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  1 
ATOM   278  N N   . ASP A 1 50  ? -10.794 9.179   12.050  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   1 
ATOM   279  C CA  . ASP A 1 50  ? -9.491  9.109   12.681  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  1 
ATOM   280  C C   . ASP A 1 50  ? -9.767  8.561   14.088  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   1 
ATOM   281  O O   . ASP A 1 50  ? -10.216 9.295   14.980  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   1 
ATOM   282  C CB  . ASP A 1 50  ? -8.808  10.502  12.723  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  1 
ATOM   283  C CG  . ASP A 1 50  ? -7.372  10.464  13.287  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  1 
ATOM   284  O OD1 . ASP A 1 50  ? -6.876  9.386   13.665  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM   285  O OD2 . ASP A 1 50  ? -6.689  11.519  13.307  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM   286  N N   . GLN A 1 51  ? -9.576  7.261   14.256  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A N   1 
ATOM   287  C CA  . GLN A 1 51  ? -9.967  6.592   15.488  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CA  1 
ATOM   288  C C   . GLN A 1 51  ? -9.206  5.296   15.636  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A C   1 
ATOM   289  O O   . GLN A 1 51  ? -8.532  4.858   14.691  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A O   1 
ATOM   290  C CB  . GLN A 1 51  ? -11.458 6.324   15.486  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CB  1 
ATOM   291  C CG  . GLN A 1 51  ? -11.920 5.315   14.446  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CG  1 
ATOM   292  C CD  . GLN A 1 51  ? -13.228 5.702   13.782  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CD  1 
ATOM   293  O OE1 . GLN A 1 51  ? -13.745 6.822   13.961  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A OE1 1 
ATOM   294  N NE2 . GLN A 1 51  ? -13.760 4.794   12.985  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A NE2 1 
ATOM   295  N N   . PRO A 1 52  ? -9.305  4.658   16.820  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   296  C CA  . PRO A 1 52  ? -8.612  3.372   16.948  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   297  C C   . PRO A 1 52  ? -9.268  2.294   16.091  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   298  O O   . PRO A 1 52  ? -10.489 2.268   15.932  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   299  C CB  . PRO A 1 52  ? -8.736  3.031   18.439  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   300  C CG  . PRO A 1 52  ? -9.140  4.278   19.115  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   301  C CD  . PRO A 1 52  ? -9.880  5.108   18.100  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   302  N N   . GLY A 1 53  ? -8.450  1.433   15.509  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   303  C CA  . GLY A 1 53  ? -8.936  0.308   14.731  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   304  C C   . GLY A 1 53  ? -8.317  -0.955  15.274  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   305  O O   . GLY A 1 53  ? -7.503  -0.912  16.197  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   306  N N   . VAL A 1 54  ? -8.669  -2.071  14.648  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   307  C CA  . VAL A 1 54  ? -8.264  -3.373  15.167  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   308  C C   . VAL A 1 54  ? -6.744  -3.561  15.042  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   309  O O   . VAL A 1 54  ? -6.152  -4.074  15.984  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   310  C CB  . VAL A 1 54  ? -9.123  -4.566  14.619  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   311  C CG1 . VAL A 1 54  ? -9.346  -4.453  13.124  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   312  C CG2 . VAL A 1 54  ? -8.514  -5.931  14.963  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   313  N N   . HIS A 1 55  ? -6.114  -3.098  13.950  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   1 
ATOM   314  C CA  . HIS A 1 55  ? -4.656  -3.263  13.758  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  1 
ATOM   315  C C   . HIS A 1 55  ? -3.835  -1.991  13.987  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   1 
ATOM   316  O O   . HIS A 1 55  ? -2.630  -2.007  13.747  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   1 
ATOM   317  C CB  . HIS A 1 55  ? -4.347  -3.831  12.367  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  1 
ATOM   318  C CG  . HIS A 1 55  ? -4.948  -5.180  12.124  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  1 
ATOM   319  N ND1 . HIS A 1 55  ? -6.127  -5.351  11.428  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 1 
ATOM   320  C CD2 . HIS A 1 55  ? -4.555  -6.416  12.514  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 1 
ATOM   321  C CE1 . HIS A 1 55  ? -6.424  -6.637  11.376  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 1 
ATOM   322  N NE2 . HIS A 1 55  ? -5.487  -7.304  12.028  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 1 
ATOM   323  N N   . GLY A 1 56  ? -4.468  -0.919  14.464  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   324  C CA  . GLY A 1 56  ? -3.790  0.365   14.652  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   325  C C   . GLY A 1 56  ? -4.714  1.560   14.486  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   326  O O   . GLY A 1 56  ? -5.932  1.437   14.629  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   327  N N   . ARG A 1 57  ? -4.127  2.727   14.210  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A N   1 
ATOM   328  C CA  . ARG A 1 57  ? -4.901  3.939   14.052  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CA  1 
ATOM   329  C C   . ARG A 1 57  ? -5.578  3.863   12.678  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A C   1 
ATOM   330  O O   . ARG A 1 57  ? -4.889  3.701   11.652  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A O   1 
ATOM   331  C CB  . ARG A 1 57  ? -4.012  5.165   14.170  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CB  1 
ATOM   332  C CG  . ARG A 1 57  ? -4.642  6.508   13.774  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CG  1 
ATOM   333  C CD  . ARG A 1 57  ? -3.573  7.596   13.866  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CD  1 
ATOM   334  N NE  . ARG A 1 57  ? -4.096  8.950   13.585  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NE  1 
ATOM   335  C CZ  . ARG A 1 57  ? -3.359  10.073  13.582  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CZ  1 
ATOM   336  N NH1 . ARG A 1 57  ? -2.061  10.047  13.886  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH1 1 
ATOM   337  N NH2 . ARG A 1 57  ? -3.927  11.254  13.322  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH2 1 
ATOM   338  N N   . TRP A 1 58  ? -6.899  3.983   12.675  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A N   1 
ATOM   339  C CA  . TRP A 1 58  ? -7.706  4.003   11.444  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CA  1 
ATOM   340  C C   . TRP A 1 58  ? -7.851  5.431   10.970  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A C   1 
ATOM   341  O O   . TRP A 1 58  ? -8.484  6.243   11.638  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A O   1 
ATOM   342  C CB  . TRP A 1 58  ? -9.075  3.386   11.678  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CB  1 
ATOM   343  C CG  . TRP A 1 58  ? -9.970  3.367   10.499  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CG  1 
ATOM   344  C CD1 . TRP A 1 58  ? -10.907 4.309   10.160  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD1 1 
ATOM   345  C CD2 . TRP A 1 58  ? -10.047 2.350   9.520   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD2 1 
ATOM   346  N NE1 . TRP A 1 58  ? -11.566 3.927   9.048   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A NE1 1 
ATOM   347  C CE2 . TRP A 1 58  ? -11.024 2.741   8.598   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE2 1 
ATOM   348  C CE3 . TRP A 1 58  ? -9.355  1.138   9.317   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE3 1 
ATOM   349  C CZ2 . TRP A 1 58  ? -11.386 1.937   7.515   1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ2 1 
ATOM   350  C CZ3 . TRP A 1 58  ? -9.677  0.362   8.234   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ3 1 
ATOM   351  C CH2 . TRP A 1 58  ? -10.693 0.756   7.335   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CH2 1 
ATOM   352  N N   . LEU A 1 59  ? -7.250  5.721   9.825   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   353  C CA  . LEU A 1 59  ? -7.190  7.056   9.288   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   354  C C   . LEU A 1 59  ? -7.648  7.030   7.837   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   355  O O   . LEU A 1 59  ? -6.994  6.430   6.980   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   356  C CB  . LEU A 1 59  ? -5.768  7.595   9.454   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   357  C CG  . LEU A 1 59  ? -5.446  8.972   8.915   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   358  C CD1 . LEU A 1 59  ? -6.166  10.074  9.720   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   359  C CD2 . LEU A 1 59  ? -3.941  9.223   8.948   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   360  N N   . GLN A 1 60  ? -8.779  7.688   7.574   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N   1 
ATOM   361  C CA  . GLN A 1 60  ? -9.542  7.473   6.372   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA  1 
ATOM   362  C C   . GLN A 1 60  ? -9.890  8.827   5.789   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C   1 
ATOM   363  O O   . GLN A 1 60  ? -10.413 9.706   6.511   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O   1 
ATOM   364  C CB  . GLN A 1 60  ? -10.789 6.677   6.691   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB  1 
ATOM   365  C CG  . GLN A 1 60  ? -11.674 6.345   5.513   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG  1 
ATOM   366  C CD  . GLN A 1 60  ? -12.929 5.568   5.916   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD  1 
ATOM   367  O OE1 . GLN A 1 60  ? -13.227 5.380   7.106   1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1 1 
ATOM   368  N NE2 . GLN A 1 60  ? -13.681 5.117   4.913   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2 1 
ATOM   369  N N   . VAL A 1 61  ? -9.558  8.978   4.504   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N   1 
ATOM   370  C CA  . VAL A 1 61  ? -9.682  10.257  3.813   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA  1 
ATOM   371  C C   . VAL A 1 61  ? -10.290 10.029  2.423   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C   1 
ATOM   372  O O   . VAL A 1 61  ? -10.203 8.923   1.842   1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O   1 
ATOM   373  C CB  . VAL A 1 61  ? -8.297  10.960  3.672   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB  1 
ATOM   374  C CG1 . VAL A 1 61  ? -7.659  11.234  5.022   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1 1 
ATOM   375  C CG2 . VAL A 1 61  ? -7.331  10.136  2.819   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2 1 
ATOM   376  N N   . ALA A 1 62  ? -10.876 11.088  1.868   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N   1 
ATOM   377  C CA  . ALA A 1 62  ? -11.461 10.995  0.519   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA  1 
ATOM   378  C C   . ALA A 1 62  ? -11.656 12.373  -0.109  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C   1 
ATOM   379  O O   . ALA A 1 62  ? -11.911 13.346  0.598   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O   1 
ATOM   380  C CB  . ALA A 1 62  ? -12.773 10.256  0.525   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB  1 
ATOM   381  N N   . PRO A 1 63  ? -11.553 12.442  -1.439  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   1 
ATOM   382  C CA  . PRO A 1 63  ? -12.078 13.681  -2.059  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  1 
ATOM   383  C C   . PRO A 1 63  ? -13.522 13.867  -1.621  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   1 
ATOM   384  O O   . PRO A 1 63  ? -14.309 12.889  -1.562  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   1 
ATOM   385  C CB  . PRO A 1 63  ? -11.979 13.402  -3.560  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  1 
ATOM   386  C CG  . PRO A 1 63  ? -10.993 12.287  -3.692  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  1 
ATOM   387  C CD  . PRO A 1 63  ? -11.193 11.426  -2.457  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  1 
ATOM   388  N N   . LYS A 1 64  ? -13.870 15.094  -1.270  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N   1 
ATOM   389  C CA  . LYS A 1 64  ? -15.237 15.393  -0.784  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA  1 
ATOM   390  C C   . LYS A 1 64  ? -16.340 14.803  -1.642  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C   1 
ATOM   391  O O   . LYS A 1 64  ? -16.469 15.123  -2.836  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O   1 
ATOM   392  C CB  . LYS A 1 64  ? -15.480 16.898  -0.711  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB  1 
ATOM   393  C CG  . LYS A 1 64  ? -16.728 17.255  0.101   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG  1 
ATOM   394  C CD  . LYS A 1 64  ? -16.994 18.758  0.216   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD  1 
ATOM   395  C CE  . LYS A 1 64  ? -16.018 19.447  1.165   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE  1 
ATOM   396  N NZ  . LYS A 1 64  ? -16.135 19.029  2.610   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ  1 
ATOM   397  N N   . GLY A 1 65  ? -17.156 13.945  -1.017  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A N   1 
ATOM   398  C CA  . GLY A 1 65  ? -18.352 13.434  -1.638  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A CA  1 
ATOM   399  C C   . GLY A 1 65  ? -18.129 12.188  -2.482  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A C   1 
ATOM   400  O O   . GLY A 1 65  ? -19.052 11.738  -3.152  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A O   1 
ATOM   401  N N   . ALA A 1 66  ? -16.919 11.640  -2.469  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   1 
ATOM   402  C CA  . ALA A 1 66  ? -16.565 10.507  -3.331  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  1 
ATOM   403  C C   . ALA A 1 66  ? -16.974 9.227   -2.635  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   1 
ATOM   404  O O   . ALA A 1 66  ? -16.944 9.141   -1.400  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   1 
ATOM   405  C CB  . ALA A 1 66  ? -15.091 10.471  -3.637  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  1 
ATOM   406  N N   . ASP A 1 67  ? -17.389 8.271   -3.441  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   1 
ATOM   407  C CA  . ASP A 1 67  ? -17.810 6.936   -2.975  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  1 
ATOM   408  C C   . ASP A 1 67  ? -16.665 6.071   -2.456  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   1 
ATOM   409  O O   . ASP A 1 67  ? -16.892 5.286   -1.570  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   1 
ATOM   410  C CB  . ASP A 1 67  ? -18.516 6.135   -4.091  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  1 
ATOM   411  C CG  . ASP A 1 67  ? -19.796 6.798   -4.594  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  1 
ATOM   412  O OD1 . ASP A 1 67  ? -20.352 7.688   -3.919  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O OD2 . ASP A 1 67  ? -20.239 6.418   -5.674  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N N   . THR A 1 68  ? -15.485 6.154   -3.048  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 52  THR A N   1 
ATOM   415  C CA  . THR A 1 68  ? -14.340 5.306   -2.678  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CA  1 
ATOM   416  C C   . THR A 1 68  ? -13.345 6.125   -1.894  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 52  THR A C   1 
ATOM   417  O O   . THR A 1 68  ? -12.882 7.184   -2.374  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 52  THR A O   1 
ATOM   418  C CB  . THR A 1 68  ? -13.663 4.762   -3.930  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CB  1 
ATOM   419  O OG1 . THR A 1 68  ? -14.632 4.006   -4.688  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 52  THR A OG1 1 
ATOM   420  C CG2 . THR A 1 68  ? -12.439 3.898   -3.563  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CG2 1 
ATOM   421  N N   . SER A 1 69  ? -13.078 5.702   -0.676  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 53  SER A N   1 
ATOM   422  C CA  . SER A 1 69  ? -12.112 6.387   0.202   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CA  1 
ATOM   423  C C   . SER A 1 69  ? -10.775 5.674   0.296   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 53  SER A C   1 
ATOM   424  O O   . SER A 1 69  ? -10.599 4.576   -0.266  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 53  SER A O   1 
ATOM   425  C CB  . SER A 1 69  ? -12.715 6.622   1.598   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CB  1 
ATOM   426  O OG  . SER A 1 69  ? -13.312 5.470   2.111   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 53  SER A OG  1 
ATOM   427  N N   . LEU A 1 70  ? -9.823  6.310   1.000   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   428  C CA  . LEU A 1 70  ? -8.467  5.780   1.160   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   429  C C   . LEU A 1 70  ? -8.150  5.685   2.618   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   430  O O   . LEU A 1 70  ? -8.439  6.613   3.366   1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   431  C CB  . LEU A 1 70  ? -7.392  6.685   0.524   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   432  C CG  . LEU A 1 70  ? -7.531  7.027   -0.956  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   433  C CD1 . LEU A 1 70  ? -8.580  8.111   -1.238  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   434  C CD2 . LEU A 1 70  ? -6.196  7.546   -1.404  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   435  N N   . VAL A 1 71  ? -7.483  4.599   3.019   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   1 
ATOM   436  C CA  . VAL A 1 71  ? -7.120  4.394   4.420   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  1 
ATOM   437  C C   . VAL A 1 71  ? -5.598  4.432   4.490   1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   1 
ATOM   438  O O   . VAL A 1 71  ? -4.931  3.735   3.746   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   1 
ATOM   439  C CB  . VAL A 1 71  ? -7.682  3.074   4.981   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  1 
ATOM   440  C CG1 . VAL A 1 71  ? -7.446  2.971   6.454   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 1 
ATOM   441  C CG2 . VAL A 1 71  ? -9.177  2.978   4.714   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 1 
ATOM   442  N N   . LEU A 1 72  ? -5.063  5.264   5.372   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   443  C CA  . LEU A 1 72  ? -3.626  5.512   5.425   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   444  C C   . LEU A 1 72  ? -3.102  4.584   6.504   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   445  O O   . LEU A 1 72  ? -3.212  4.875   7.675   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   446  C CB  . LEU A 1 72  ? -3.348  6.984   5.739   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   447  C CG  . LEU A 1 72  ? -4.069  7.920   4.772   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . LEU A 1 72  ? -3.869  9.385   5.200   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . LEU A 1 72  ? -3.662  7.735   3.325   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N N   . VAL A 1 73  ? -2.557  3.453   6.086   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   451  C CA  . VAL A 1 73  ? -2.280  2.338   7.018   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   452  C C   . VAL A 1 73  ? -0.809  2.082   7.170   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   453  O O   . VAL A 1 73  ? -0.018  2.400   6.282   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   454  C CB  . VAL A 1 73  ? -2.901  1.012   6.515   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   455  C CG1 . VAL A 1 73  ? -4.354  1.191   6.179   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   456  C CG2 . VAL A 1 73  ? -2.145  0.459   5.290   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   457  N N   . ASP A 1 74  ? -0.427  1.408   8.251   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N   1 
ATOM   458  C CA  . ASP A 1 74  ? 0.985   1.053   8.449   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA  1 
ATOM   459  C C   . ASP A 1 74  ? 1.187   -0.384  8.886   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C   1 
ATOM   460  O O   . ASP A 1 74  ? 2.250   -0.718  9.412   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O   1 
ATOM   461  C CB  . ASP A 1 74  ? 1.643   2.019   9.436   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB  1 
ATOM   462  C CG  . ASP A 1 74  ? 1.102   1.882   10.872  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG  1 
ATOM   463  O OD1 . ASP A 1 74  ? 0.040   1.294   11.115  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1 1 
ATOM   464  O OD2 . ASP A 1 74  ? 1.807   2.366   11.757  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2 1 
ATOM   465  N N   . TRP A 1 75  ? 0.189   -1.230  8.669   1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N   1 
ATOM   466  C CA  . TRP A 1 75  ? 0.200   -2.556  9.302   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA  1 
ATOM   467  C C   . TRP A 1 75  ? 0.220   -3.739  8.344   1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C   1 
ATOM   468  O O   . TRP A 1 75  ? 0.036   -4.869  8.798   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O   1 
ATOM   469  C CB  . TRP A 1 75  ? -0.938  -2.666  10.338  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB  1 
ATOM   470  C CG  . TRP A 1 75  ? -2.292  -2.422  9.738   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG  1 
ATOM   471  C CD1 . TRP A 1 75  ? -3.024  -3.282  8.963   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1 1 
ATOM   472  C CD2 . TRP A 1 75  ? -3.094  -1.262  9.914   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2 1 
ATOM   473  N NE1 . TRP A 1 75  ? -4.235  -2.716  8.630   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1 1 
ATOM   474  C CE2 . TRP A 1 75  ? -4.303  -1.471  9.189   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2 1 
ATOM   475  C CE3 . TRP A 1 75  ? -2.926  -0.070  10.623  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3 1 
ATOM   476  C CZ2 . TRP A 1 75  ? -5.313  -0.529  9.141   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2 1 
ATOM   477  C CZ3 . TRP A 1 75  ? -3.950  0.860   10.601  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3 1 
ATOM   478  C CH2 . TRP A 1 75  ? -5.122  0.638   9.843   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2 1 
ATOM   479  N N   . PHE A 1 76  ? 0.461   -3.508  7.055   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   480  C CA  . PHE A 1 76  ? 0.577   -4.600  6.105   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   481  C C   . PHE A 1 76  ? 2.018   -4.799  5.642   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   482  O O   . PHE A 1 76  ? 2.523   -4.030  4.853   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   483  C CB  . PHE A 1 76  ? -0.330  -4.381  4.888   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   484  C CG  . PHE A 1 76  ? -1.797  -4.360  5.204   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   485  C CD1 . PHE A 1 76  ? -2.417  -5.463  5.762   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   486  C CD2 . PHE A 1 76  ? -2.573  -3.253  4.822   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   487  C CE1 . PHE A 1 76  ? -3.780  -5.448  6.039   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   488  C CE2 . PHE A 1 76  ? -3.922  -3.220  5.073   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   489  C CZ  . PHE A 1 76  ? -4.540  -4.331  5.680   1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   490  N N   . PRO A 1 77  ? 2.707   -5.839  6.160   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   491  C CA  . PRO A 1 77  ? 4.094   -6.110  5.734   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   492  C C   . PRO A 1 77  ? 4.321   -6.232  4.265   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   493  O O   . PRO A 1 77  ? 5.355   -5.799  3.760   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   494  C CB  . PRO A 1 77  ? 4.405   -7.449  6.414   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   495  C CG  . PRO A 1 77  ? 3.566   -7.439  7.619   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   496  C CD  . PRO A 1 77  ? 2.259   -6.824  7.164   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   497  N N   . THR A 1 78  ? 3.350   -6.750  3.544   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   1 
ATOM   498  C CA  . THR A 1 78  ? 3.510   -6.892  2.111   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  1 
ATOM   499  C C   . THR A 1 78  ? 3.367   -5.569  1.338   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   1 
ATOM   500  O O   . THR A 1 78  ? 3.610   -5.559  0.130   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   1 
ATOM   501  C CB  . THR A 1 78  ? 2.509   -7.913  1.524   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  1 
ATOM   502  O OG1 . THR A 1 78  ? 1.180   -7.490  1.770   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 1 
ATOM   503  C CG2 . THR A 1 78  ? 2.701   -9.280  2.132   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 1 
ATOM   504  N N   . MET A 1 79  ? 2.980   -4.491  2.038   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 63  MET A N   1 
ATOM   505  C CA  . MET A 1 79  ? 2.882   -3.142  1.474   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CA  1 
ATOM   506  C C   . MET A 1 79  ? 3.772   -2.191  2.278   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 63  MET A C   1 
ATOM   507  O O   . MET A 1 79  ? 3.301   -1.569  3.227   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 63  MET A O   1 
ATOM   508  C CB  . MET A 1 79  ? 1.424   -2.635  1.510   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CB  1 
ATOM   509  C CG  . MET A 1 79  ? 0.448   -3.446  0.648   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CG  1 
ATOM   510  S SD  . MET A 1 79  ? -1.290  -3.059  0.986   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 63  MET A SD  1 
ATOM   511  C CE  . MET A 1 79  ? -1.289  -1.270  0.896   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CE  1 
ATOM   512  N N   . PRO A 1 80  ? 5.058   -2.112  1.939   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   513  C CA  . PRO A 1 80  ? 5.948   -1.225  2.713   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   514  C C   . PRO A 1 80  ? 5.560   0.229   2.511   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   515  O O   . PRO A 1 80  ? 5.013   0.586   1.443   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   516  C CB  . PRO A 1 80  ? 7.322   -1.494  2.130   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   517  C CG  . PRO A 1 80  ? 7.229   -2.884  1.576   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   518  C CD  . PRO A 1 80  ? 5.836   -3.029  1.074   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   519  N N   . PRO A 1 81  ? 5.844   1.063   3.519   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N   1 
ATOM   520  C CA  . PRO A 1 81  ? 5.524   2.474   3.384   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA  1 
ATOM   521  C C   . PRO A 1 81  ? 6.097   3.063   2.072   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C   1 
ATOM   522  O O   . PRO A 1 81  ? 7.247   2.776   1.697   1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O   1 
ATOM   523  C CB  . PRO A 1 81  ? 6.179   3.111   4.613   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB  1 
ATOM   524  C CG  . PRO A 1 81  ? 6.440   1.994   5.578   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG  1 
ATOM   525  C CD  . PRO A 1 81  ? 6.513   0.732   4.799   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD  1 
ATOM   526  N N   . GLY A 1 82  ? 5.294   3.834   1.349   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   527  C CA  . GLY A 1 82  ? 5.769   4.434   0.123   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   528  C C   . GLY A 1 82  ? 5.836   3.588   -1.139  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   529  O O   . GLY A 1 82  ? 6.281   4.083   -2.171  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   530  N N   . SER A 1 83  ? 5.318   2.353   -1.085  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   1 
ATOM   531  C CA  . SER A 1 83  ? 5.449   1.387   -2.183  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  1 
ATOM   532  C C   . SER A 1 83  ? 4.326   1.477   -3.218  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   1 
ATOM   533  O O   . SER A 1 83  ? 4.470   0.898   -4.291  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   1 
ATOM   534  C CB  . SER A 1 83  ? 5.484   -0.047  -1.627  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  1 
ATOM   535  O OG  . SER A 1 83  ? 4.306   -0.345  -0.910  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  1 
ATOM   536  N N   . LEU A 1 84  ? 3.241   2.223   -2.913  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N   1 
ATOM   537  C CA  . LEU A 1 84  ? 2.112   2.303   -3.847  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA  1 
ATOM   538  C C   . LEU A 1 84  ? 2.434   3.096   -5.123  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C   1 
ATOM   539  O O   . LEU A 1 84  ? 3.048   4.184   -5.096  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O   1 
ATOM   540  C CB  . LEU A 1 84  ? 0.887   2.893   -3.142  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB  1 
ATOM   541  C CG  . LEU A 1 84  ? -0.417  3.048   -3.921  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG  1 
ATOM   542  C CD1 . LEU A 1 84  ? -1.659  2.737   -3.095  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1 1 
ATOM   543  C CD2 . LEU A 1 84  ? -0.517  4.472   -4.417  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2 1 
ATOM   544  N N   . ARG A 1 85  ? 1.967   2.549   -6.243  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   545  C CA  . ARG A 1 85  ? 2.019   3.188   -7.566  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   546  C C   . ARG A 1 85  ? 0.687   2.929   -8.268  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   547  O O   . ARG A 1 85  ? -0.132  2.082   -7.849  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   548  C CB  . ARG A 1 85  ? 3.128   2.558   -8.438  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   549  C CG  . ARG A 1 85  ? 4.512   2.495   -7.823  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   550  C CD  . ARG A 1 85  ? 5.133   3.884   -7.779  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   551  N NE  . ARG A 1 85  ? 6.480   3.803   -7.240  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   552  C CZ  . ARG A 1 85  ? 6.805   3.816   -5.945  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   553  N NH1 . ARG A 1 85  ? 8.088   3.725   -5.628  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   554  N NH2 . ARG A 1 85  ? 5.899   4.000   -4.977  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   555  N N   . GLY A 1 86  ? 0.493   3.630   -9.374  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   1 
ATOM   556  C CA  . GLY A 1 86  ? -0.647  3.398   -10.233 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  1 
ATOM   557  C C   . GLY A 1 86  ? -1.972  3.846   -9.671  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   1 
ATOM   558  O O   . GLY A 1 86  ? -3.001  3.219   -9.931  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   1 
ATOM   559  N N   . LEU A 1 87  ? -1.926  4.910   -8.870  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   1 
ATOM   560  C CA  . LEU A 1 87  ? -3.103  5.514   -8.294  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  1 
ATOM   561  C C   . LEU A 1 87  ? -3.396  6.742   -9.138  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   1 
ATOM   562  O O   . LEU A 1 87  ? -2.522  7.624   -9.313  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   1 
ATOM   563  C CB  . LEU A 1 87  ? -2.860  5.857   -6.833  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  1 
ATOM   564  C CG  . LEU A 1 87  ? -3.863  6.797   -6.137  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  1 
ATOM   565  C CD1 . LEU A 1 87  ? -5.226  6.176   -6.072  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 1 
ATOM   566  C CD2 . LEU A 1 87  ? -3.397  7.176   -4.732  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 1 
ATOM   567  N N   . LEU A 1 88  ? -4.622  6.869   -9.618  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   568  C CA  . LEU A 1 88  ? -4.959  8.035   -10.451 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   569  C C   . LEU A 1 88  ? -6.205  8.714   -9.913  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   570  O O   . LEU A 1 88  ? -7.259  8.094   -9.797  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   571  C CB  . LEU A 1 88  ? -5.182  7.567   -11.876 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   572  C CG  . LEU A 1 88  ? -5.277  8.637   -12.944 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   573  C CD1 . LEU A 1 88  ? -3.972  9.438   -12.993 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   574  C CD2 . LEU A 1 88  ? -5.520  7.979   -14.307 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   575  N N   . LEU A 1 89  ? -6.093  9.993   -9.632  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   576  C CA  . LEU A 1 89  ? -7.218  10.810  -9.204  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   577  C C   . LEU A 1 89  ? -7.787  11.580  -10.354 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   578  O O   . LEU A 1 89  ? -7.022  12.188  -11.140 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   579  C CB  . LEU A 1 89  ? -6.772  11.830  -8.147  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   580  C CG  . LEU A 1 89  ? -5.961  11.273  -6.975  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   581  C CD1 . LEU A 1 89  ? -5.519  12.419  -6.072  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   582  C CD2 . LEU A 1 89  ? -6.783  10.218  -6.223  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   583  N N   . ARG A 1 90  ? -9.106  11.601  -10.474 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   1 
ATOM   584  C CA  . ARG A 1 90  ? -9.737  12.390  -11.532 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  1 
ATOM   585  C C   . ARG A 1 90  ? -9.908  13.818  -11.006 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   1 
ATOM   586  O O   . ARG A 1 90  ? -10.403 14.026  -9.888  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   1 
ATOM   587  C CB  . ARG A 1 90  ? -11.092 11.809  -11.945 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  1 
ATOM   588  C CG  . ARG A 1 90  ? -11.696 12.512  -13.143 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  1 
ATOM   589  C CD  . ARG A 1 90  ? -13.155 12.160  -13.340 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  1 
ATOM   590  N NE  . ARG A 1 90  ? -13.567 12.298  -14.726 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  1 
ATOM   591  C CZ  . ARG A 1 90  ? -13.814 13.451  -15.349 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  1 
ATOM   592  N NH1 . ARG A 1 90  ? -13.688 14.634  -14.722 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 1 
ATOM   593  N NH2 . ARG A 1 90  ? -14.194 13.419  -16.637 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 1 
ATOM   594  N N   . THR A 1 91  ? -9.558  14.791  -11.841 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   1 
ATOM   595  C CA  . THR A 1 91  ? -9.753  16.183  -11.520 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  1 
ATOM   596  C C   . THR A 1 91  ? -10.431 16.926  -12.685 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   1 
ATOM   597  O O   . THR A 1 91  ? -10.218 16.597  -13.848 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   1 
ATOM   598  C CB  . THR A 1 91  ? -8.422  16.880  -11.157 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  1 
ATOM   599  O OG1 . THR A 1 91  ? -8.664  18.281  -11.015 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 1 
ATOM   600  C CG2 . THR A 1 91  ? -7.374  16.676  -12.198 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 1 
ATOM   601  N N   . ASP A 1 92  ? -11.229 17.924  -12.356 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   602  C CA  . ASP A 1 92  ? -11.875 18.785  -13.385 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   603  C C   . ASP A 1 92  ? -10.913 19.874  -13.919 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   604  O O   . ASP A 1 92  ? -11.122 20.446  -15.014 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   605  C CB  . ASP A 1 92  ? -13.153 19.404  -12.793 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   606  C CG  . ASP A 1 92  ? -14.180 18.337  -12.369 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   607  O OD1 . ASP A 1 92  ? -14.388 17.411  -13.149 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   608  O OD2 . ASP A 1 92  ? -14.782 18.441  -11.286 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   609  N N   . ASP A 1 93  ? -9.815  20.117  -13.197 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   610  C CA  . ASP A 1 93  ? -8.837  21.117  -13.636 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   611  C C   . ASP A 1 93  ? -7.437  20.770  -13.179 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   612  O O   . ASP A 1 93  ? -7.001  21.227  -12.112 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   613  C CB  . ASP A 1 93  ? -9.225  22.483  -13.107 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   614  C CG  . ASP A 1 93  ? -8.431  23.615  -13.768 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   615  O OD1 . ASP A 1 93  ? -7.414  23.397  -14.482 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   616  O OD2 . ASP A 1 93  ? -8.890  24.736  -13.555 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   617  N N   . VAL A 1 94  ? -6.750  19.978  -14.001 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N   1 
ATOM   618  C CA  . VAL A 1 94  ? -5.419  19.523  -13.673 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA  1 
ATOM   619  C C   . VAL A 1 94  ? -4.387  20.665  -13.602 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C   1 
ATOM   620  O O   . VAL A 1 94  ? -3.505  20.640  -12.759 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O   1 
ATOM   621  C CB  . VAL A 1 94  ? -4.927  18.360  -14.563 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB  1 
ATOM   622  C CG1 . VAL A 1 94  ? -4.691  18.762  -16.004 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1 1 
ATOM   623  C CG2 . VAL A 1 94  ? -3.665  17.718  -13.974 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2 1 
ATOM   624  N N   . ASP A 1 95  ? -4.527  21.668  -14.459 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   625  C CA  . ASP A 1 95  ? -3.546  22.745  -14.472 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   626  C C   . ASP A 1 95  ? -3.591  23.518  -13.172 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   627  O O   . ASP A 1 95  ? -2.538  23.836  -12.580 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   628  C CB  . ASP A 1 95  ? -3.771  23.668  -15.676 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   629  C CG  . ASP A 1 95  ? -3.417  23.015  -16.997 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   630  O OD1 . ASP A 1 95  ? -2.694  21.994  -17.041 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   631  O OD2 . ASP A 1 95  ? -3.884  23.515  -18.037 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   632  N N   . ALA A 1 96  ? -4.791  23.763  -12.682 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N   1 
ATOM   633  C CA  . ALA A 1 96  ? -4.952  24.532  -11.478 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA  1 
ATOM   634  C C   . ALA A 1 96  ? -4.539  23.722  -10.248 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C   1 
ATOM   635  O O   . ALA A 1 96  ? -3.962  24.264  -9.300  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O   1 
ATOM   636  C CB  . ALA A 1 96  ? -6.371  25.044  -11.346 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB  1 
ATOM   637  N N   . ASP A 1 97  ? -4.825  22.426  -10.263 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   638  C CA  . ASP A 1 97  ? -4.430  21.589  -9.140  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   639  C C   . ASP A 1 97  ? -2.916  21.525  -9.026  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   640  O O   . ASP A 1 97  ? -2.388  21.595  -7.930  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   641  C CB  . ASP A 1 97  ? -5.042  20.187  -9.233  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   642  C CG  . ASP A 1 97  ? -6.525  20.142  -8.843  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   643  O OD1 . ASP A 1 97  ? -7.087  21.134  -8.301  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   644  O OD2 . ASP A 1 97  ? -7.183  19.090  -9.119  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   645  N N   . CYS A 1 98  ? -2.235  21.413  -10.155 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A N   1 
ATOM   646  C CA  . CYS A 1 98  ? -0.794  21.380  -10.191 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CA  1 
ATOM   647  C C   . CYS A 1 98  ? -0.220  22.693  -9.691  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A C   1 
ATOM   648  O O   . CYS A 1 98  ? 0.752   22.692  -8.939  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A O   1 
ATOM   649  C CB  . CYS A 1 98  ? -0.257  21.071  -11.597 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CB  1 
ATOM   650  S SG  . CYS A 1 98  ? -0.578  19.374  -12.123 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A SG  1 
ATOM   651  N N   . ALA A 1 99  ? -0.842  23.799  -10.096 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   652  C CA  . ALA A 1 99  ? -0.423  25.132  -9.609  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   653  C C   . ALA A 1 99  ? -0.598  25.257  -8.083  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   654  O O   . ALA A 1 99  ? 0.286   25.763  -7.392  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   655  C CB  . ALA A 1 99  ? -1.151  26.253  -10.373 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   656  N N   . ARG A 1 100 ? -1.708  24.756  -7.559  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A N   1 
ATOM   657  C CA  . ARG A 1 100 ? -1.938  24.660  -6.139  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CA  1 
ATOM   658  C C   . ARG A 1 100 ? -0.899  23.795  -5.371  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A C   1 
ATOM   659  O O   . ARG A 1 100 ? -0.426  24.187  -4.285  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A O   1 
ATOM   660  C CB  . ARG A 1 100 ? -3.389  24.187  -5.819  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CB  1 
ATOM   661  C CG  . ARG A 1 100 ? -4.433  25.331  -5.759  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CG  1 
ATOM   662  C CD  . ARG A 1 100 ? -5.817  24.793  -5.365  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CD  1 
ATOM   663  N NE  . ARG A 1 100 ? -6.399  24.004  -6.459  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NE  1 
ATOM   664  C CZ  . ARG A 1 100 ? -7.154  24.484  -7.448  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CZ  1 
ATOM   665  N NH1 . ARG A 1 100 ? -7.476  25.777  -7.508  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH1 1 
ATOM   666  N NH2 . ARG A 1 100 ? -7.612  23.664  -8.389  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH2 1 
ATOM   667  N N   . LEU A 1 101 ? -0.588  22.619  -5.912  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N   1 
ATOM   668  C CA  . LEU A 1 101 ? 0.401   21.748  -5.290  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA  1 
ATOM   669  C C   . LEU A 1 101 ? 1.786   22.399  -5.240  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C   1 
ATOM   670  O O   . LEU A 1 101 ? 2.503   22.311  -4.211  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O   1 
ATOM   671  C CB  . LEU A 1 101 ? 0.448   20.400  -6.024  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB  1 
ATOM   672  C CG  . LEU A 1 101 ? -0.787  19.514  -5.817  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG  1 
ATOM   673  C CD1 . LEU A 1 101 ? -0.803  18.318  -6.757  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1 1 
ATOM   674  C CD2 . LEU A 1 101 ? -0.800  18.977  -4.407  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2 1 
ATOM   675  N N   . GLN A 1 102 ? 2.171   23.024  -6.349  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N   1 
ATOM   676  C CA  . GLN A 1 102 ? 3.472   23.712  -6.425  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA  1 
ATOM   677  C C   . GLN A 1 102 ? 3.526   24.827  -5.387  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C   1 
ATOM   678  O O   . GLN A 1 102 ? 4.511   24.970  -4.630  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O   1 
ATOM   679  C CB  . GLN A 1 102 ? 3.708   24.260  -7.858  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB  1 
ATOM   680  C CG  . GLN A 1 102 ? 5.115   24.820  -8.086  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG  1 
ATOM   681  C CD  . GLN A 1 102 ? 5.230   25.845  -9.221  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD  1 
ATOM   682  O OE1 . GLN A 1 102 ? 4.408   26.765  -9.334  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1 1 
ATOM   683  N NE2 . GLN A 1 102 ? 6.282   25.721  -10.045 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2 1 
ATOM   684  N N   . GLU A 1 103 ? 2.467   25.634  -5.342  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   685  C CA  . GLU A 1 103 ? 2.326   26.691  -4.337  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   686  C C   . GLU A 1 103 ? 2.471   26.157  -2.917  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   687  O O   . GLU A 1 103 ? 3.059   26.804  -2.043  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   688  C CB  . GLU A 1 103 ? 0.958   27.354  -4.529  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   689  C CG  . GLU A 1 103 ? 0.587   28.495  -3.617  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   690  C CD  . GLU A 1 103 ? -0.718  29.169  -4.080  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   691  O OE1 . GLU A 1 103 ? -1.675  28.468  -4.516  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   692  O OE2 . GLU A 1 103 ? -0.807  30.418  -4.037  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   693  N N   . ARG A 1 104 ? 1.935   24.959  -2.697  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   694  C CA  . ARG A 1 104 ? 1.975   24.315  -1.396  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   695  C C   . ARG A 1 104 ? 3.258   23.518  -1.090  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   696  O O   . ARG A 1 104 ? 3.346   22.841  -0.071  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   697  C CB  . ARG A 1 104 ? 0.740   23.419  -1.248  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   698  C CG  . ARG A 1 104 ? -0.524  24.227  -1.041  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   699  C CD  . ARG A 1 104 ? -1.751  23.367  -1.244  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   700  N NE  . ARG A 1 104 ? -2.957  24.163  -1.487  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   701  C CZ  . ARG A 1 104 ? -4.203  23.661  -1.492  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   702  N NH1 . ARG A 1 104 ? -5.246  24.479  -1.717  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   703  N NH2 . ARG A 1 104 ? -4.426  22.354  -1.290  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   704  N N   . GLY A 1 105 ? 4.253   23.602  -1.964  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N   1 
ATOM   705  C CA  . GLY A 1 105 ? 5.561   23.028  -1.680  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA  1 
ATOM   706  C C   . GLY A 1 105 ? 5.699   21.583  -2.121  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C   1 
ATOM   707  O O   . GLY A 1 105 ? 6.520   20.847  -1.569  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O   1 
ATOM   708  N N   . VAL A 1 106 ? 4.956   21.202  -3.148  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N   1 
ATOM   709  C CA  . VAL A 1 106 ? 5.034   19.860  -3.711  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA  1 
ATOM   710  C C   . VAL A 1 106 ? 5.592   19.854  -5.134  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C   1 
ATOM   711  O O   . VAL A 1 106 ? 5.118   20.594  -6.009  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O   1 
ATOM   712  C CB  . VAL A 1 106 ? 3.636   19.189  -3.683  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB  1 
ATOM   713  C CG1 . VAL A 1 106 ? 3.730   17.732  -4.138  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1 1 
ATOM   714  C CG2 . VAL A 1 106 ? 3.056   19.282  -2.274  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2 1 
ATOM   715  N N   . ALA A 1 107 ? 6.572   18.981  -5.381  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   716  C CA  . ALA A 1 107 ? 7.079   18.729  -6.711  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   717  C C   . ALA A 1 107 ? 6.029   18.023  -7.565  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   718  O O   . ALA A 1 107 ? 5.537   16.966  -7.204  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   719  C CB  . ALA A 1 107 ? 8.328   17.871  -6.661  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   720  N N   . VAL A 1 108 ? 5.742   18.592  -8.726  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A N   1 
ATOM   721  C CA  . VAL A 1 108 ? 4.812   17.990  -9.667  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CA  1 
ATOM   722  C C   . VAL A 1 108 ? 5.513   17.707  -10.985 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A C   1 
ATOM   723  O O   . VAL A 1 108 ? 6.169   18.595  -11.531 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A O   1 
ATOM   724  C CB  . VAL A 1 108 ? 3.619   18.907  -9.891  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CB  1 
ATOM   725  C CG1 . VAL A 1 108 ? 2.612   18.264  -10.840 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG1 1 
ATOM   726  C CG2 . VAL A 1 108 ? 2.960   19.234  -8.546  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG2 1 
ATOM   727  N N   . ASP A 1 109 ? 5.359   16.487  -11.474 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   1 
ATOM   728  C CA  . ASP A 1 109 ? 5.836   16.086  -12.793 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  1 
ATOM   729  C C   . ASP A 1 109 ? 4.648   16.250  -13.732 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   1 
ATOM   730  O O   . ASP A 1 109 ? 3.660   15.509  -13.639 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   1 
ATOM   731  C CB  . ASP A 1 109 ? 6.326   14.645  -12.740 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  1 
ATOM   732  C CG  . ASP A 1 109 ? 6.895   14.141  -14.073 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  1 
ATOM   733  O OD1 . ASP A 1 109 ? 6.777   14.803  -15.118 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 1 
ATOM   734  O OD2 . ASP A 1 109 ? 7.432   13.019  -14.067 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 1 
ATOM   735  N N   . GLY A 1 110 ? 4.731   17.237  -14.609 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N   1 
ATOM   736  C CA  . GLY A 1 110 ? 3.674   17.516  -15.581 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA  1 
ATOM   737  C C   . GLY A 1 110 ? 3.042   18.828  -15.237 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C   1 
ATOM   738  O O   . GLY A 1 110 ? 3.623   19.582  -14.456 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O   1 
ATOM   739  N N   . PRO A 1 111 ? 1.847   19.117  -15.750 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A N   1 
ATOM   740  C CA  . PRO A 1 111 ? 1.033   18.176  -16.520 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CA  1 
ATOM   741  C C   . PRO A 1 111 ? 1.479   18.051  -17.969 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A C   1 
ATOM   742  O O   . PRO A 1 111 ? 2.037   19.021  -18.498 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A O   1 
ATOM   743  C CB  . PRO A 1 111 ? -0.357  18.770  -16.440 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CB  1 
ATOM   744  C CG  . PRO A 1 111 ? -0.193  20.192  -16.093 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CG  1 
ATOM   745  C CD  . PRO A 1 111 ? 1.155   20.390  -15.500 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CD  1 
ATOM   746  N N   . LYS A 1 112 ? 1.258   16.857  -18.537 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   747  C CA  . LYS A 1 112 ? 1.497   16.491  -19.940 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   748  C C   . LYS A 1 112 ? 0.206   15.939  -20.527 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   749  O O   . LYS A 1 112 ? -0.487  15.165  -19.866 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   750  C CB  . LYS A 1 112 ? 2.486   15.310  -20.095 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   751  C CG  . LYS A 1 112 ? 3.673   15.210  -19.157 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   752  C CD  . LYS A 1 112 ? 4.716   16.278  -19.443 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   753  C CE  . LYS A 1 112 ? 5.768   16.360  -18.338 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   754  N NZ  . LYS A 1 112 ? 6.333   17.731  -18.192 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   755  N N   . ASN A 1 113 ? -0.091  16.277  -21.779 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   756  C CA  . ASN A 1 113 ? -1.159  15.588  -22.517 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   757  C C   . ASN A 1 113 ? -0.815  14.145  -22.761 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   758  O O   . ASN A 1 113 ? 0.327   13.830  -22.963 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   759  C CB  . ASN A 1 113 ? -1.399  16.258  -23.845 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   760  C CG  . ASN A 1 113 ? -2.015  17.604  -23.694 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   761  O OD1 . ASN A 1 113 ? -2.645  17.918  -22.685 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   762  N ND2 . ASN A 1 113 ? -1.864  18.412  -24.707 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   763  N N   . THR A 1 114 ? -1.819  13.270  -22.735 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   764  C CA  . THR A 1 114 ? -1.651  11.850  -22.964 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   765  C C   . THR A 1 114 ? -2.861  11.373  -23.773 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   766  O O   . THR A 1 114 ? -3.836  12.117  -23.897 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   767  C CB  . THR A 1 114 ? -1.629  11.056  -21.636 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   768  O OG1 . THR A 1 114 ? -2.961  10.966  -21.101 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   769  C CG2 . THR A 1 114 ? -0.701  11.710  -20.611 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   770  N N   . PRO A 1 115 ? -2.823  10.127  -24.284 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N   1 
ATOM   771  C CA  . PRO A 1 115 ? -3.981  9.587   -25.045 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA  1 
ATOM   772  C C   . PRO A 1 115 ? -5.328  9.599   -24.309 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C   1 
ATOM   773  O O   . PRO A 1 115 ? -6.359  9.733   -24.952 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O   1 
ATOM   774  C CB  . PRO A 1 115 ? -3.568  8.135   -25.343 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB  1 
ATOM   775  C CG  . PRO A 1 115 ? -2.067  8.163   -25.336 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG  1 
ATOM   776  C CD  . PRO A 1 115 ? -1.699  9.164   -24.264 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD  1 
ATOM   777  N N   . TRP A 1 116 ? -5.299  9.474   -22.980 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A N   1 
ATOM   778  C CA  . TRP A 1 116 ? -6.514  9.379   -22.136 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CA  1 
ATOM   779  C C   . TRP A 1 116 ? -6.913  10.695  -21.468 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A C   1 
ATOM   780  O O   . TRP A 1 116 ? -7.999  10.782  -20.891 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A O   1 
ATOM   781  C CB  . TRP A 1 116 ? -6.325  8.333   -21.038 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CB  1 
ATOM   782  C CG  . TRP A 1 116 ? -5.023  8.462   -20.311 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CG  1 
ATOM   783  C CD1 . TRP A 1 116 ? -4.739  9.270   -19.215 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD1 1 
ATOM   784  C CD2 . TRP A 1 116 ? -3.802  7.798   -20.653 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD2 1 
ATOM   785  N NE1 . TRP A 1 116 ? -3.406  9.127   -18.851 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A NE1 1 
ATOM   786  C CE2 . TRP A 1 116 ? -2.808  8.231   -19.714 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE2 1 
ATOM   787  C CE3 . TRP A 1 116 ? -3.445  6.870   -21.656 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE3 1 
ATOM   788  C CZ2 . TRP A 1 116 ? -1.483  7.758   -19.759 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ2 1 
ATOM   789  C CZ3 . TRP A 1 116 ? -2.137  6.410   -21.702 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ3 1 
ATOM   790  C CH2 . TRP A 1 116 ? -1.168  6.854   -20.753 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CH2 1 
ATOM   791  N N   . GLY A 1 117 ? -6.046  11.703  -21.528 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   792  C CA  . GLY A 1 117 ? -6.292  12.973  -20.857 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   793  C C   . GLY A 1 117 ? -4.974  13.598  -20.432 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   794  O O   . GLY A 1 117 ? -3.903  13.034  -20.684 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   795  N N   . ARG A 1 118 ? -5.074  14.719  -19.737 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N   1 
ATOM   796  C CA  . ARG A 1 118 ? -3.940  15.532  -19.347 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA  1 
ATOM   797  C C   . ARG A 1 118 ? -3.612  15.181  -17.886 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C   1 
ATOM   798  O O   . ARG A 1 118 ? -4.442  15.367  -17.000 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O   1 
ATOM   799  C CB  . ARG A 1 118 ? -4.301  17.003  -19.488 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB  1 
ATOM   800  C CG  . ARG A 1 118 ? -3.124  17.950  -19.375 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG  1 
ATOM   801  C CD  . ARG A 1 118 ? -3.550  19.363  -19.726 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD  1 
ATOM   802  N NE  . ARG A 1 118 ? -2.547  20.384  -19.397 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE  1 
ATOM   803  C CZ  . ARG A 1 118 ? -1.339  20.507  -19.961 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ  1 
ATOM   804  N NH1 . ARG A 1 118 ? -0.888  19.665  -20.900 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1 1 
ATOM   805  N NH2 . ARG A 1 118 ? -0.553  21.505  -19.562 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2 1 
ATOM   806  N N   . GLN A 1 119 ? -2.394  14.726  -17.670 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N   1 
ATOM   807  C CA  . GLN A 1 119 ? -2.029  14.048  -16.452 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA  1 
ATOM   808  C C   . GLN A 1 119 ? -0.729  14.604  -15.840 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C   1 
ATOM   809  O O   . GLN A 1 119 ? 0.182   15.075  -16.549 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O   1 
ATOM   810  C CB  . GLN A 1 119 ? -1.899  12.585  -16.821 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB  1 
ATOM   811  C CG  . GLN A 1 119 ? -1.379  11.626  -15.772 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG  1 
ATOM   812  C CD  . GLN A 1 119 ? -1.746  10.205  -16.138 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD  1 
ATOM   813  O OE1 . GLN A 1 119 ? -2.896  9.926   -16.430 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1 
ATOM   814  N NE2 . GLN A 1 119 ? -0.755  9.317   -16.198 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1 
ATOM   815  N N   . ALA A 1 120 ? -0.671  14.556  -14.521 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N   1 
ATOM   816  C CA  . ALA A 1 120 ? 0.508   14.925  -13.751 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA  1 
ATOM   817  C C   . ALA A 1 120 ? 0.687   13.883  -12.651 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C   1 
ATOM   818  O O   . ALA A 1 120 ? -0.217  13.078  -12.414 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O   1 
ATOM   819  C CB  . ALA A 1 120 ? 0.282   16.287  -13.155 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB  1 
ATOM   820  N N   . MET A 1 121 ? 1.857   13.867  -12.013 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 105 MET A N   1 
ATOM   821  C CA  . MET A 1 121 ? 2.165   12.900  -10.953 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA  1 
ATOM   822  C C   . MET A 1 121 ? 2.935   13.657  -9.871  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 105 MET A C   1 
ATOM   823  O O   . MET A 1 121 ? 3.700   14.577  -10.174 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 105 MET A O   1 
ATOM   824  C CB  . MET A 1 121 ? 3.091   11.798  -11.432 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB  1 
ATOM   825  C CG  . MET A 1 121 ? 2.509   10.778  -12.385 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG  1 
ATOM   826  S SD  . MET A 1 121 ? 3.755   9.511   -12.802 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD  1 
ATOM   827  C CE  . MET A 1 121 ? 5.217   9.802   -11.807 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE  1 
ATOM   828  N N   . PHE A 1 122 ? 2.712   13.244  -8.639  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   829  C CA  . PHE A 1 122 ? 3.487   13.701  -7.508  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   830  C C   . PHE A 1 122 ? 3.559   12.581  -6.476  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   831  O O   . PHE A 1 122 ? 2.906   11.572  -6.616  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   832  C CB  . PHE A 1 122 ? 2.879   14.975  -6.958  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   833  C CG  . PHE A 1 122 ? 1.473   14.809  -6.408  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   834  C CD1 . PHE A 1 122 ? 0.366   14.785  -7.260  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   835  C CD2 . PHE A 1 122 ? 1.257   14.678  -5.038  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   836  C CE1 . PHE A 1 122 ? -0.916  14.661  -6.734  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   837  C CE2 . PHE A 1 122 ? -0.027  14.558  -4.525  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   838  C CZ  . PHE A 1 122 ? -1.112  14.552  -5.386  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   839  N N   . SER A 1 123 ? 4.382   12.755  -5.457  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N   1 
ATOM   840  C CA  . SER A 1 123 ? 4.573   11.744  -4.444  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA  1 
ATOM   841  C C   . SER A 1 123 ? 4.206   12.300  -3.041  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C   1 
ATOM   842  O O   . SER A 1 123 ? 4.293   13.518  -2.770  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O   1 
ATOM   843  C CB  . SER A 1 123 ? 5.997   11.182  -4.521  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB  1 
ATOM   844  O OG  . SER A 1 123 ? 6.917   12.207  -4.169  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG  1 
ATOM   845  N N   . ASP A 1 124 ? 3.753   11.394  -2.177  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   846  C CA  . ASP A 1 124 ? 3.478   11.736  -0.796  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   847  C C   . ASP A 1 124 ? 4.783   11.650  0.058   1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   848  O O   . ASP A 1 124 ? 5.816   11.270  -0.467  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   849  C CB  . ASP A 1 124 ? 2.284   10.889  -0.265  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   850  C CG  . ASP A 1 124 ? 2.648   9.487   0.185   1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   851  O OD1 . ASP A 1 124 ? 3.818   9.088   0.049   1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   852  O OD2 . ASP A 1 124 ? 1.711   8.767   0.701   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   853  N N   . PRO A 1 125 ? 4.725   11.986  1.359   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   854  C CA  . PRO A 1 125 ? 5.948   11.968  2.200   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   855  C C   . PRO A 1 125 ? 6.719   10.651  2.218   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   856  O O   . PRO A 1 125 ? 7.936   10.687  2.313   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   857  C CB  . PRO A 1 125 ? 5.439   12.353  3.572   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   858  C CG  . PRO A 1 125 ? 4.284   13.247  3.255   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   859  C CD  . PRO A 1 125 ? 3.604   12.584  2.096   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   860  N N   . ASP A 1 126 ? 6.017   9.513   2.076   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   861  C CA  . ASP A 1 126 ? 6.646   8.209   1.985   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   862  C C   . ASP A 1 126 ? 7.143   7.771   0.637   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   863  O O   . ASP A 1 126 ? 7.951   6.845   0.542   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   864  C CB  . ASP A 1 126 ? 5.734   7.138   2.583   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   865  C CG  . ASP A 1 126 ? 5.636   7.268   4.060   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   866  O OD1 . ASP A 1 126 ? 6.655   7.055   4.711   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   867  O OD2 . ASP A 1 126 ? 4.589   7.661   4.578   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   868  N N   . GLY A 1 127 ? 6.716   8.440   -0.420  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   869  C CA  . GLY A 1 127 ? 7.106   8.090   -1.753  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   870  C C   . GLY A 1 127 ? 6.001   7.385   -2.531  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   871  O O   . GLY A 1 127 ? 6.262   6.921   -3.669  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   872  N N   . ASN A 1 128 ? 4.789   7.273   -1.968  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   1 
ATOM   873  C CA  . ASN A 1 128 ? 3.689   6.713   -2.773  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  1 
ATOM   874  C C   . ASN A 1 128 ? 3.429   7.713   -3.907  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   1 
ATOM   875  O O   . ASN A 1 128 ? 3.502   8.917   -3.700  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   1 
ATOM   876  C CB  . ASN A 1 128 ? 2.399   6.480   -1.984  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  1 
ATOM   877  C CG  . ASN A 1 128 ? 2.584   5.519   -0.853  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  1 
ATOM   878  O OD1 . ASN A 1 128 ? 2.893   4.339   -1.074  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 1 
ATOM   879  N ND2 . ASN A 1 128 ? 2.365   5.988   0.374   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 1 
ATOM   880  N N   . VAL A 1 129 ? 3.165   7.198   -5.089  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   881  C CA  . VAL A 1 129 ? 3.026   8.034   -6.284  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   882  C C   . VAL A 1 129 ? 1.583   8.190   -6.669  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   883  O O   . VAL A 1 129 ? 0.886   7.209   -6.845  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   884  C CB  . VAL A 1 129 ? 3.794   7.453   -7.471  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   885  C CG1 . VAL A 1 129 ? 3.652   8.357   -8.696  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   886  C CG2 . VAL A 1 129 ? 5.266   7.323   -7.110  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   887  N N   . ILE A 1 130 ? 1.155   9.437   -6.821  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N   1 
ATOM   888  C CA  . ILE A 1 130 ? -0.230  9.809   -7.016  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA  1 
ATOM   889  C C   . ILE A 1 130 ? -0.305  10.524  -8.360  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C   1 
ATOM   890  O O   . ILE A 1 130 ? 0.444   11.482  -8.602  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O   1 
ATOM   891  C CB  . ILE A 1 130 ? -0.690  10.769  -5.881  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB  1 
ATOM   892  C CG1 . ILE A 1 130 ? -0.539  10.075  -4.533  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1 1 
ATOM   893  C CG2 . ILE A 1 130 ? -2.126  11.274  -6.073  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2 1 
ATOM   894  C CD1 . ILE A 1 130 ? -0.698  10.973  -3.348  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1 1 
ATOM   895  N N   . GLY A 1 131 ? -1.209  10.060  -9.214  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N   1 
ATOM   896  C CA  . GLY A 1 131 ? -1.488  10.706  -10.491 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA  1 
ATOM   897  C C   . GLY A 1 131 ? -2.711  11.595  -10.402 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C   1 
ATOM   898  O O   . GLY A 1 131 ? -3.606  11.386  -9.586  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O   1 
ATOM   899  N N   . LEU A 1 132 ? -2.742  12.617  -11.241 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   900  C CA  . LEU A 1 132 ? -3.923  13.459  -11.434 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   901  C C   . LEU A 1 132 ? -4.239  13.322  -12.903 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   902  O O   . LEU A 1 132 ? -3.308  13.349  -13.735 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   903  C CB  . LEU A 1 132 ? -3.624  14.916  -11.166 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   904  C CG  . LEU A 1 132 ? -3.378  15.398  -9.767  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   905  C CD1 . LEU A 1 132 ? -3.053  16.884  -9.822  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   906  C CD2 . LEU A 1 132 ? -4.551  15.134  -8.857  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   907  N N   . ASN A 1 133 ? -5.508  13.159  -13.251 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   908  C CA  . ASN A 1 133 ? -5.918  13.087  -14.670 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   909  C C   . ASN A 1 133 ? -7.199  13.907  -14.919 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   910  O O   . ASN A 1 133 ? -8.210  13.779  -14.203 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   911  C CB  . ASN A 1 133 ? -6.113  11.642  -15.097 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   912  C CG  . ASN A 1 133 ? -6.505  11.498  -16.568 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   913  O OD1 . ASN A 1 133 ? -5.935  12.136  -17.418 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   914  N ND2 . ASN A 1 133 ? -7.397  10.567  -16.863 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   915  N N   . GLN A 1 134 ? -7.118  14.793  -15.902 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N   1 
ATOM   916  C CA  . GLN A 1 134 ? -8.285  15.463  -16.474 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA  1 
ATOM   917  C C   . GLN A 1 134 ? -8.591  14.824  -17.847 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C   1 
ATOM   918  O O   . GLN A 1 134 ? -7.892  15.108  -18.841 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O   1 
ATOM   919  C CB  . GLN A 1 134 ? -7.992  16.950  -16.588 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB  1 
ATOM   920  C CG  . GLN A 1 134 ? -9.210  17.766  -16.867 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG  1 
ATOM   921  C CD  . GLN A 1 134 ? -8.861  19.188  -17.211 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD  1 
ATOM   922  O OE1 . GLN A 1 134 ? -8.016  19.818  -16.559 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1 1 
ATOM   923  N NE2 . GLN A 1 134 ? -9.518  19.715  -18.238 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2 1 
ATOM   924  N N   . PRO A 1 135 ? -9.602  13.910  -17.916 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   1 
ATOM   925  C CA  . PRO A 1 135 ? -9.868  13.224  -19.201 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  1 
ATOM   926  C C   . PRO A 1 135 ? -10.273 14.219  -20.278 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   1 
ATOM   927  O O   . PRO A 1 135 ? -10.712 15.302  -19.939 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   1 
ATOM   928  C CB  . PRO A 1 135 ? -11.034 12.266  -18.864 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  1 
ATOM   929  C CG  . PRO A 1 135 ? -10.889 12.016  -17.395 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  1 
ATOM   930  C CD  . PRO A 1 135 ? -10.477 13.384  -16.854 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  1 
ATOM   931  N N   . SER A 1 136 ? -10.094 13.858  -21.546 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   932  C CA  . SER A 1 136 ? -10.426 14.742  -22.709 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   933  C C   . SER A 1 136 ? -11.851 15.331  -22.696 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   934  O O   . SER A 1 136 ? -12.809 14.630  -22.351 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   935  C CB  . SER A 1 136 ? -10.219 13.957  -24.005 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   936  O OG  . SER A 1 136 ? -9.192  12.983  -23.827 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   937  N N   . HIS B 1 16  ? -9.611  25.319  -2.578  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   938  C CA  . HIS B 1 16  ? -10.068 23.890  -2.692  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   939  C C   . HIS B 1 16  ? -9.598  23.292  -4.032  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   940  O O   . HIS B 1 16  ? -9.588  23.947  -5.055  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   941  C CB  . HIS B 1 16  ? -11.604 23.743  -2.558  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   942  C CG  . HIS B 1 16  ? -12.132 23.730  -1.132  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   943  N ND1 . HIS B 1 16  ? -12.114 24.837  -0.303  1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   944  C CD2 . HIS B 1 16  ? -12.757 22.755  -0.423  1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   945  C CE1 . HIS B 1 16  ? -12.669 24.536  0.861   1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   946  N NE2 . HIS B 1 16  ? -13.076 23.280  0.811   1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   947  N N   . MET B 1 17  ? -9.236  22.018  -4.017  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   948  C CA  . MET B 1 17  ? -8.757  21.366  -5.219  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   949  C C   . MET B 1 17  ? -9.948  20.948  -6.101  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   950  O O   . MET B 1 17  ? -11.053 20.917  -5.627  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   951  C CB  . MET B 1 17  ? -7.912  20.164  -4.802  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   952  C CG  . MET B 1 17  ? -6.663  20.599  -4.030  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   953  S SD  . MET B 1 17  ? -5.342  21.045  -5.177  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   954  C CE  . MET B 1 17  ? -4.407  19.550  -5.335  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   955  N N   . ALA B 1 18  ? -9.698  20.652  -7.365  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N   1 
ATOM   956  C CA  . ALA B 1 18  ? -10.710 20.231  -8.343  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA  1 
ATOM   957  C C   . ALA B 1 18  ? -10.845 18.709  -8.501  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C   1 
ATOM   958  O O   . ALA B 1 18  ? -11.581 18.223  -9.365  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O   1 
ATOM   959  C CB  . ALA B 1 18  ? -10.414 20.865  -9.680  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB  1 
ATOM   960  N N   . ILE B 1 19  ? -10.170 17.978  -7.633  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   961  C CA  . ILE B 1 19  ? -10.186 16.524  -7.669  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   962  C C   . ILE B 1 19  ? -11.578 16.111  -7.279  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   963  O O   . ILE B 1 19  ? -12.106 16.583  -6.264  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   964  C CB  . ILE B 1 19  ? -9.202  15.949  -6.638  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   965  C CG1 . ILE B 1 19  ? -7.759  16.283  -7.005  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   966  C CG2 . ILE B 1 19  ? -9.413  14.453  -6.451  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   967  C CD1 . ILE B 1 19  ? -6.812  16.159  -5.794  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   968  N N   . SER B 1 20  ? -12.171 15.220  -8.046  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   969  C CA  . SER B 1 20  ? -13.514 14.744  -7.781  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   970  C C   . SER B 1 20  ? -13.535 13.415  -7.060  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   971  O O   . SER B 1 20  ? -14.360 13.211  -6.183  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   972  C CB  . SER B 1 20  ? -14.356 14.592  -9.080  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   973  O OG  . SER B 1 20  ? -13.730 13.768  -10.057 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   974  N N   . HIS B 1 21  ? -12.698 12.499  -7.508  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   975  C CA  . HIS B 1 21  ? -12.682 11.155  -6.995  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   976  C C   . HIS B 1 21  ? -11.437 10.412  -7.475  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   977  O O   . HIS B 1 21  ? -10.711 10.881  -8.344  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   978  C CB  . HIS B 1 21  ? -13.948 10.371  -7.418  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   979  C CG  . HIS B 1 21  ? -14.146 10.219  -8.900  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   980  N ND1 . HIS B 1 21  ? -14.835 11.137  -9.656  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   981  C CD2 . HIS B 1 21  ? -13.853 9.196   -9.746  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   982  C CE1 . HIS B 1 21  ? -14.914 10.718  -10.912 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   983  N NE2 . HIS B 1 21  ? -14.320 9.546   -10.996 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   984  N N   . VAL B 1 22  ? -11.183 9.251   -6.855  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N   1 
ATOM   985  C CA  . VAL B 1 22  ? -10.223 8.308   -7.388  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA  1 
ATOM   986  C C   . VAL B 1 22  ? -10.783 7.717   -8.668  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C   1 
ATOM   987  O O   . VAL B 1 22  ? -11.806 7.022   -8.652  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O   1 
ATOM   988  C CB  . VAL B 1 22  ? -9.917  7.154   -6.400  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB  1 
ATOM   989  C CG1 . VAL B 1 22  ? -8.827  6.220   -6.988  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1 1 
ATOM   990  C CG2 . VAL B 1 22  ? -9.508  7.741   -5.050  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2 1 
ATOM   991  N N   . GLN B 1 23  ? -10.086 7.966   -9.767  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B N   1 
ATOM   992  C CA  . GLN B 1 23  ? -10.459 7.364   -11.040 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CA  1 
ATOM   993  C C   . GLN B 1 23  ? -10.171 5.865   -11.016 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B C   1 
ATOM   994  O O   . GLN B 1 23  ? -11.033 5.057   -11.392 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B O   1 
ATOM   995  C CB  . GLN B 1 23  ? -9.701  8.014   -12.193 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CB  1 
ATOM   996  C CG  . GLN B 1 23  ? -10.138 7.499   -13.583 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CG  1 
ATOM   997  C CD  . GLN B 1 23  ? -9.392  8.173   -14.747 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CD  1 
ATOM   998  O OE1 . GLN B 1 23  ? -9.269  7.599   -15.836 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B OE1 1 
ATOM   999  N NE2 . GLN B 1 23  ? -8.913  9.376   -14.530 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B NE2 1 
ATOM   1000 N N   . LEU B 1 24  ? -8.963  5.510   -10.597 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1001 C CA  . LEU B 1 24  ? -8.570  4.117   -10.574 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1002 C C   . LEU B 1 24  ? -7.365  3.941   -9.669  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1003 O O   . LEU B 1 24  ? -6.666  4.922   -9.349  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1004 C CB  . LEU B 1 24  ? -8.329  3.571   -11.995 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1005 C CG  . LEU B 1 24  ? -7.368  4.365   -12.906 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1006 C CD1 . LEU B 1 24  ? -5.938  3.971   -12.589 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1007 C CD2 . LEU B 1 24  ? -7.654  4.174   -14.404 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1008 N N   . PHE B 1 25  ? -7.144  2.692   -9.266  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B N   1 
ATOM   1009 C CA  . PHE B 1 25  ? -5.972  2.284   -8.517  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CA  1 
ATOM   1010 C C   . PHE B 1 25  ? -5.539  0.911   -9.038  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B C   1 
ATOM   1011 O O   . PHE B 1 25  ? -6.272  0.279   -9.801  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B O   1 
ATOM   1012 C CB  . PHE B 1 25  ? -6.213  2.291   -7.013  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CB  1 
ATOM   1013 C CG  . PHE B 1 25  ? -7.247  1.342   -6.568  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CG  1 
ATOM   1014 C CD1 . PHE B 1 25  ? -8.570  1.686   -6.630  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD1 1 
ATOM   1015 C CD2 . PHE B 1 25  ? -6.901  0.104   -6.082  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD2 1 
ATOM   1016 C CE1 . PHE B 1 25  ? -9.571  0.822   -6.188  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE1 1 
ATOM   1017 C CE2 . PHE B 1 25  ? -7.878  -0.786  -5.661  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE2 1 
ATOM   1018 C CZ  . PHE B 1 25  ? -9.219  -0.425  -5.738  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CZ  1 
ATOM   1019 N N   . SER B 1 26  ? -4.347  0.480   -8.666  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 10  SER B N   1 
ATOM   1020 C CA  . SER B 1 26  ? -3.729  -0.713  -9.240  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA  1 
ATOM   1021 C C   . SER B 1 26  ? -3.678  -1.915  -8.280  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 10  SER B C   1 
ATOM   1022 O O   . SER B 1 26  ? -3.384  -1.752  -7.086  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 10  SER B O   1 
ATOM   1023 C CB  . SER B 1 26  ? -2.337  -0.360  -9.690  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB  1 
ATOM   1024 O OG  . SER B 1 26  ? -2.407  0.535   -10.785 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG  1 
ATOM   1025 N N   . VAL B 1 27  ? -3.907  -3.108  -8.845  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N   1 
ATOM   1026 C CA  . VAL B 1 27  ? -3.868  -4.394  -8.158  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA  1 
ATOM   1027 C C   . VAL B 1 27  ? -2.777  -5.172  -8.860  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C   1 
ATOM   1028 O O   . VAL B 1 27  ? -2.863  -5.403  -10.059 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O   1 
ATOM   1029 C CB  . VAL B 1 27  ? -5.202  -5.148  -8.279  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB  1 
ATOM   1030 C CG1 . VAL B 1 27  ? -5.163  -6.507  -7.540  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1 1 
ATOM   1031 C CG2 . VAL B 1 27  ? -6.346  -4.302  -7.725  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2 1 
ATOM   1032 N N   . PRO B 1 28  ? -1.741  -5.573  -8.120  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B N   1 
ATOM   1033 C CA  . PRO B 1 28  ? -0.627  -6.266  -8.760  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CA  1 
ATOM   1034 C C   . PRO B 1 28  ? -0.876  -7.749  -8.964  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B C   1 
ATOM   1035 O O   . PRO B 1 28  ? -1.113  -8.481  -7.984  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B O   1 
ATOM   1036 C CB  . PRO B 1 28  ? 0.517   -6.061  -7.766  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CB  1 
ATOM   1037 C CG  . PRO B 1 28  ? -0.160  -5.964  -6.441  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CG  1 
ATOM   1038 C CD  . PRO B 1 28  ? -1.512  -5.361  -6.673  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CD  1 
ATOM   1039 N N   . VAL B 1 29  ? -0.760  -8.187  -10.225 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B N   1 
ATOM   1040 C CA  . VAL B 1 29  ? -1.023  -9.592  -10.581 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CA  1 
ATOM   1041 C C   . VAL B 1 29  ? 0.175   -10.139 -11.339 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B C   1 
ATOM   1042 O O   . VAL B 1 29  ? 1.055   -9.365  -11.775 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B O   1 
ATOM   1043 C CB  . VAL B 1 29  ? -2.317  -9.742  -11.439 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CB  1 
ATOM   1044 C CG1 . VAL B 1 29  ? -3.504  -9.192  -10.660 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG1 1 
ATOM   1045 C CG2 . VAL B 1 29  ? -2.221  -9.068  -12.791 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG2 1 
ATOM   1046 N N   . SER B 1 30  ? 0.194   -11.455 -11.526 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 14  SER B N   1 
ATOM   1047 C CA  . SER B 1 30  ? 1.252   -12.077 -12.334 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CA  1 
ATOM   1048 C C   . SER B 1 30  ? 0.631   -12.430 -13.686 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 14  SER B C   1 
ATOM   1049 O O   . SER B 1 30  ? 0.845   -11.743 -14.656 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 14  SER B O   1 
ATOM   1050 C CB  . SER B 1 30  ? 1.855   -13.274 -11.621 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CB  1 
ATOM   1051 O OG  . SER B 1 30  ? 0.893   -14.299 -11.400 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 14  SER B OG  1 
ATOM   1052 N N   . ASP B 1 31  ? -0.221  -13.429 -13.721 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N   1 
ATOM   1053 C CA  . ASP B 1 31  ? -0.883  -13.849 -14.952 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA  1 
ATOM   1054 C C   . ASP B 1 31  ? -2.110  -12.976 -15.185 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C   1 
ATOM   1055 O O   . ASP B 1 31  ? -3.097  -13.097 -14.470 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O   1 
ATOM   1056 C CB  . ASP B 1 31  ? -1.270  -15.307 -14.814 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB  1 
ATOM   1057 C CG  . ASP B 1 31  ? -1.806  -15.906 -16.090 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG  1 
ATOM   1058 O OD1 . ASP B 1 31  ? -2.539  -15.215 -16.815 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1 1 
ATOM   1059 O OD2 . ASP B 1 31  ? -1.519  -17.094 -16.348 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2 1 
ATOM   1060 N N   . GLN B 1 32  ? -2.053  -12.098 -16.184 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B N   1 
ATOM   1061 C CA  . GLN B 1 32  ? -3.146  -11.145 -16.404 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CA  1 
ATOM   1062 C C   . GLN B 1 32  ? -4.414  -11.796 -16.971 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B C   1 
ATOM   1063 O O   . GLN B 1 32  ? -5.516  -11.322 -16.722 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B O   1 
ATOM   1064 C CB  . GLN B 1 32  ? -2.690  -9.999  -17.302 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CB  1 
ATOM   1065 C CG  . GLN B 1 32  ? -1.797  -9.015  -16.566 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CG  1 
ATOM   1066 C CD  . GLN B 1 32  ? -1.301  -7.917  -17.473 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CD  1 
ATOM   1067 O OE1 . GLN B 1 32  ? -0.652  -8.197  -18.489 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1 1 
ATOM   1068 N NE2 . GLN B 1 32  ? -1.601  -6.661  -17.130 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2 1 
ATOM   1069 N N   . GLU B 1 33  ? -4.254  -12.890 -17.711 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N   1 
ATOM   1070 C CA  . GLU B 1 33  ? -5.373  -13.620 -18.277 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA  1 
ATOM   1071 C C   . GLU B 1 33  ? -6.174  -14.303 -17.172 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C   1 
ATOM   1072 O O   . GLU B 1 33  ? -7.390  -14.246 -17.160 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O   1 
ATOM   1073 C CB  . GLU B 1 33  ? -4.881  -14.649 -19.319 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB  1 
ATOM   1074 C CG  . GLU B 1 33  ? -5.947  -15.216 -20.224 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG  1 
ATOM   1075 C CD  . GLU B 1 33  ? -6.693  -14.167 -21.066 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD  1 
ATOM   1076 O OE1 . GLU B 1 33  ? -7.891  -14.396 -21.350 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1 1 
ATOM   1077 O OE2 . GLU B 1 33  ? -6.103  -13.125 -21.444 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2 1 
ATOM   1078 N N   . LYS B 1 34  ? -5.486  -14.946 -16.244 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B N   1 
ATOM   1079 C CA  . LYS B 1 34  ? -6.141  -15.581 -15.125 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CA  1 
ATOM   1080 C C   . LYS B 1 34  ? -6.742  -14.539 -14.177 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B C   1 
ATOM   1081 O O   . LYS B 1 34  ? -7.788  -14.771 -13.602 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B O   1 
ATOM   1082 C CB  . LYS B 1 34  ? -5.160  -16.479 -14.369 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CB  1 
ATOM   1083 C CG  . LYS B 1 34  ? -4.676  -17.622 -15.233 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CG  1 
ATOM   1084 C CD  . LYS B 1 34  ? -4.034  -18.715 -14.420 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CD  1 
ATOM   1085 C CE  . LYS B 1 34  ? -3.539  -19.829 -15.327 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CE  1 
ATOM   1086 N NZ  . LYS B 1 34  ? -3.703  -21.117 -14.628 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B NZ  1 
ATOM   1087 N N   . ALA B 1 35  ? -6.066  -13.400 -14.005 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N   1 
ATOM   1088 C CA  . ALA B 1 35  ? -6.609  -12.342 -13.177 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA  1 
ATOM   1089 C C   . ALA B 1 35  ? -7.891  -11.764 -13.808 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C   1 
ATOM   1090 O O   . ALA B 1 35  ? -8.883  -11.583 -13.122 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O   1 
ATOM   1091 C CB  . ALA B 1 35  ? -5.591  -11.255 -12.936 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB  1 
ATOM   1092 N N   . LYS B 1 36  ? -7.861  -11.476 -15.100 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   1 
ATOM   1093 C CA  . LYS B 1 36  ? -9.049  -10.993 -15.832 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  1 
ATOM   1094 C C   . LYS B 1 36  ? -10.218 -11.925 -15.626 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   1 
ATOM   1095 O O   . LYS B 1 36  ? -11.299 -11.520 -15.203 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   1 
ATOM   1096 C CB  . LYS B 1 36  ? -8.770  -10.885 -17.326 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  1 
ATOM   1097 C CG  . LYS B 1 36  ? -9.966  -10.547 -18.225 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  1 
ATOM   1098 C CD  . LYS B 1 36  ? -9.484  -10.444 -19.679 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  1 
ATOM   1099 C CE  . LYS B 1 36  ? -10.582 -10.766 -20.672 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  1 
ATOM   1100 N NZ  . LYS B 1 36  ? -10.125 -10.463 -22.064 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  1 
ATOM   1101 N N   . ASP B 1 37  ? -9.998  -13.194 -15.924 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1102 C CA  . ASP B 1 37  ? -11.061 -14.166 -15.737 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1103 C C   . ASP B 1 37  ? -11.590 -14.211 -14.284 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1104 O O   . ASP B 1 37  ? -12.774 -14.321 -14.073 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1105 C CB  . ASP B 1 37  ? -10.576 -15.531 -16.211 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1106 C CG  . ASP B 1 37  ? -10.446 -15.603 -17.772 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1107 O OD1 . ASP B 1 37  ? -10.995 -14.716 -18.524 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1108 O OD2 . ASP B 1 37  ? -9.840  -16.584 -18.223 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1109 N N   . PHE B 1 38  ? -10.712 -14.098 -13.282 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B N   1 
ATOM   1110 C CA  . PHE B 1 38  ? -11.157 -14.098 -11.873 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CA  1 
ATOM   1111 C C   . PHE B 1 38  ? -12.048 -12.879 -11.551 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B C   1 
ATOM   1112 O O   . PHE B 1 38  ? -13.114 -13.019 -10.992 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B O   1 
ATOM   1113 C CB  . PHE B 1 38  ? -9.942  -14.107 -10.929 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CB  1 
ATOM   1114 C CG  . PHE B 1 38  ? -10.310 -14.121 -9.507  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CG  1 
ATOM   1115 C CD1 . PHE B 1 38  ? -10.683 -15.321 -8.899  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD1 1 
ATOM   1116 C CD2 . PHE B 1 38  ? -10.304 -12.944 -8.744  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD2 1 
ATOM   1117 C CE1 . PHE B 1 38  ? -11.049 -15.354 -7.556  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE1 1 
ATOM   1118 C CE2 . PHE B 1 38  ? -10.666 -12.989 -7.421  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE2 1 
ATOM   1119 C CZ  . PHE B 1 38  ? -11.036 -14.190 -6.823  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CZ  1 
ATOM   1120 N N   . TYR B 1 39  ? -11.573 -11.675 -11.857 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N   1 
ATOM   1121 C CA  . TYR B 1 39  ? -12.293 -10.448 -11.528 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA  1 
ATOM   1122 C C   . TYR B 1 39  ? -13.589 -10.299 -12.332 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C   1 
ATOM   1123 O O   . TYR B 1 39  ? -14.607 -9.877  -11.780 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O   1 
ATOM   1124 C CB  . TYR B 1 39  ? -11.379 -9.196  -11.663 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB  1 
ATOM   1125 C CG  . TYR B 1 39  ? -10.429 -9.070  -10.519 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG  1 
ATOM   1126 C CD1 . TYR B 1 39  ? -10.816 -8.473  -9.345  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1 1 
ATOM   1127 C CD2 . TYR B 1 39  ? -9.158  -9.644  -10.573 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2 1 
ATOM   1128 C CE1 . TYR B 1 39  ? -9.944  -8.394  -8.268  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1 1 
ATOM   1129 C CE2 . TYR B 1 39  ? -8.274  -9.554  -9.500  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2 1 
ATOM   1130 C CZ  . TYR B 1 39  ? -8.685  -8.973  -8.339  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ  1 
ATOM   1131 O OH  . TYR B 1 39  ? -7.827  -8.910  -7.256  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH  1 
ATOM   1132 N N   . VAL B 1 40  ? -13.577 -10.685 -13.607 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N   1 
ATOM   1133 C CA  . VAL B 1 40  ? -14.750 -10.574 -14.447 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  1 
ATOM   1134 C C   . VAL B 1 40  ? -15.716 -11.720 -14.160 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C   1 
ATOM   1135 O O   . VAL B 1 40  ? -16.843 -11.466 -13.804 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O   1 
ATOM   1136 C CB  . VAL B 1 40  ? -14.385 -10.477 -15.945 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  1 
ATOM   1137 C CG1 . VAL B 1 40  ? -15.630 -10.505 -16.819 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 1 
ATOM   1138 C CG2 . VAL B 1 40  ? -13.600 -9.214  -16.213 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 1 
ATOM   1139 N N   . GLU B 1 41  ? -15.265 -12.964 -14.270 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B N   1 
ATOM   1140 C CA  . GLU B 1 41  ? -16.171 -14.153 -14.166 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CA  1 
ATOM   1141 C C   . GLU B 1 41  ? -16.516 -14.594 -12.747 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B C   1 
ATOM   1142 O O   . GLU B 1 41  ? -17.620 -15.023 -12.489 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B O   1 
ATOM   1143 C CB  . GLU B 1 41  ? -15.589 -15.352 -14.934 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CB  1 
ATOM   1144 C CG  . GLU B 1 41  ? -15.245 -15.062 -16.387 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CG  1 
ATOM   1145 C CD  . GLU B 1 41  ? -16.416 -14.487 -17.172 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CD  1 
ATOM   1146 O OE1 . GLU B 1 41  ? -16.170 -13.680 -18.100 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE1 1 
ATOM   1147 O OE2 . GLU B 1 41  ? -17.598 -14.831 -16.864 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE2 1 
ATOM   1148 N N   . THR B 1 42  ? -15.575 -14.501 -11.817 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 26  THR B N   1 
ATOM   1149 C CA  . THR B 1 42  ? -15.837 -14.939 -10.454 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA  1 
ATOM   1150 C C   . THR B 1 42  ? -16.355 -13.788 -9.609  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 26  THR B C   1 
ATOM   1151 O O   . THR B 1 42  ? -17.374 -13.901 -8.919  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 26  THR B O   1 
ATOM   1152 C CB  . THR B 1 42  ? -14.572 -15.544 -9.835  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB  1 
ATOM   1153 O OG1 . THR B 1 42  ? -14.148 -16.635 -10.656 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1 1 
ATOM   1154 C CG2 . THR B 1 42  ? -14.813 -16.021 -8.429  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2 1 
ATOM   1155 N N   . VAL B 1 43  ? -15.637 -12.676 -9.606  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N   1 
ATOM   1156 C CA  . VAL B 1 43  ? -16.037 -11.575 -8.762  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA  1 
ATOM   1157 C C   . VAL B 1 43  ? -17.203 -10.767 -9.364  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C   1 
ATOM   1158 O O   . VAL B 1 43  ? -17.886 -10.004 -8.644  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O   1 
ATOM   1159 C CB  . VAL B 1 43  ? -14.812 -10.699 -8.397  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB  1 
ATOM   1160 C CG1 . VAL B 1 43  ? -15.217 -9.586  -7.454  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1 1 
ATOM   1161 C CG2 . VAL B 1 43  ? -13.719 -11.565 -7.759  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2 1 
ATOM   1162 N N   . GLY B 1 44  ? -17.402 -10.905 -10.674 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1163 C CA  . GLY B 1 44  ? -18.518 -10.282 -11.374 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1164 C C   . GLY B 1 44  ? -18.328 -8.851  -11.849 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1165 O O   . GLY B 1 44  ? -19.316 -8.198  -12.145 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1166 N N   . PHE B 1 45  ? -17.096 -8.351  -11.902 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1167 C CA  . PHE B 1 45  ? -16.824 -7.016  -12.408 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1168 C C   . PHE B 1 45  ? -17.027 -6.973  -13.935 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1169 O O   . PHE B 1 45  ? -16.917 -7.976  -14.613 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1170 C CB  . PHE B 1 45  ? -15.367 -6.589  -12.130 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1171 C CG  . PHE B 1 45  ? -15.041 -6.255  -10.689 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1172 C CD1 . PHE B 1 45  ? -15.959 -6.393  -9.646  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1173 C CD2 . PHE B 1 45  ? -13.744 -5.850  -10.373 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1174 C CE1 . PHE B 1 45  ? -15.608 -6.045  -8.336  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1175 C CE2 . PHE B 1 45  ? -13.388 -5.505  -9.078  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1176 C CZ  . PHE B 1 45  ? -14.331 -5.609  -8.052  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1177 N N   . ASP B 1 46  ? -17.329 -5.790  -14.439 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B N   1 
ATOM   1178 C CA  . ASP B 1 46  ? -17.292 -5.519  -15.875 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CA  1 
ATOM   1179 C C   . ASP B 1 46  ? -15.870 -5.320  -16.344 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B C   1 
ATOM   1180 O O   . ASP B 1 46  ? -15.056 -4.784  -15.594 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B O   1 
ATOM   1181 C CB  . ASP B 1 46  ? -18.077 -4.258  -16.213 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CB  1 
ATOM   1182 C CG  . ASP B 1 46  ? -19.595 -4.455  -16.183 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CG  1 
ATOM   1183 O OD1 . ASP B 1 46  ? -20.141 -5.576  -16.080 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD1 1 
ATOM   1184 O OD2 . ASP B 1 46  ? -20.267 -3.424  -16.245 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD2 1 
ATOM   1185 N N   . LEU B 1 47  ? -15.597 -5.730  -17.588 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1186 C CA  . LEU B 1 47  ? -14.314 -5.462  -18.256 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1187 C C   . LEU B 1 47  ? -14.428 -4.130  -18.935 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1188 O O   . LEU B 1 47  ? -15.219 -3.985  -19.864 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1189 C CB  . LEU B 1 47  ? -13.972 -6.549  -19.268 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1190 C CG  . LEU B 1 47  ? -12.647 -6.346  -20.039 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1191 C CD1 . LEU B 1 47  ? -11.456 -6.413  -19.103 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1192 C CD2 . LEU B 1 47  ? -12.466 -7.349  -21.189 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1193 N N   . LEU B 1 48  ? -13.676 -3.139  -18.476 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU B 1 48  ? -13.767 -1.791  -19.025 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU B 1 48  ? -12.835 -1.617  -20.221 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU B 1 48  ? -13.184 -0.939  -21.165 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU B 1 48  ? -13.451 -0.720  -17.974 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . LEU B 1 48  ? -14.433 -0.635  -16.799 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1199 C CD1 . LEU B 1 48  ? -14.047 0.527   -15.879 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1200 C CD2 . LEU B 1 48  ? -15.868 -0.457  -17.271 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1201 N N   . ALA B 1 49  ? -11.674 -2.245  -20.187 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   1 
ATOM   1202 C CA  . ALA B 1 49  ? -10.674 -2.057  -21.225 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  1 
ATOM   1203 C C   . ALA B 1 49  ? -9.695  -3.231  -21.201 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   1 
ATOM   1204 O O   . ALA B 1 49  ? -9.373  -3.735  -20.123 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   1 
ATOM   1205 C CB  . ALA B 1 49  ? -9.952  -0.724  -20.987 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  1 
ATOM   1206 N N   . ASP B 1 50  ? -9.225  -3.645  -22.378 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   1 
ATOM   1207 C CA  . ASP B 1 50  ? -8.198  -4.683  -22.522 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  1 
ATOM   1208 C C   . ASP B 1 50  ? -7.427  -4.306  -23.790 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   1 
ATOM   1209 O O   . ASP B 1 50  ? -7.830  -4.657  -24.906 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   1 
ATOM   1210 C CB  . ASP B 1 50  ? -8.783  -6.099  -22.577 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  1 
ATOM   1211 C CG  . ASP B 1 50  ? -7.698  -7.181  -22.545 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  1 
ATOM   1212 O OD1 . ASP B 1 50  ? -6.518  -6.853  -22.722 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 1 
ATOM   1213 O OD2 . ASP B 1 50  ? -7.979  -8.372  -22.307 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 1 
ATOM   1214 N N   . GLN B 1 51  ? -6.359  -3.531  -23.618 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B N   1 
ATOM   1215 C CA  . GLN B 1 51  ? -5.692  -2.879  -24.751 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CA  1 
ATOM   1216 C C   . GLN B 1 51  ? -4.238  -2.579  -24.445 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B C   1 
ATOM   1217 O O   . GLN B 1 51  ? -3.845  -2.650  -23.276 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B O   1 
ATOM   1218 C CB  . GLN B 1 51  ? -6.427  -1.566  -25.108 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CB  1 
ATOM   1219 C CG  . GLN B 1 51  ? -6.532  -0.547  -23.978 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CG  1 
ATOM   1220 C CD  . GLN B 1 51  ? -7.641  0.500   -24.175 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CD  1 
ATOM   1221 O OE1 . GLN B 1 51  ? -8.769  0.195   -24.576 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B OE1 1 
ATOM   1222 N NE2 . GLN B 1 51  ? -7.339  1.713   -23.849 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B NE2 1 
ATOM   1223 N N   . PRO B 1 52  ? -3.434  -2.218  -25.486 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   1 
ATOM   1224 C CA  . PRO B 1 52  ? -2.055  -1.824  -25.214 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  1 
ATOM   1225 C C   . PRO B 1 52  ? -1.977  -0.574  -24.367 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   1 
ATOM   1226 O O   . PRO B 1 52  ? -2.719  0.398   -24.601 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   1 
ATOM   1227 C CB  . PRO B 1 52  ? -1.456  -1.565  -26.622 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  1 
ATOM   1228 C CG  . PRO B 1 52  ? -2.335  -2.304  -27.565 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  1 
ATOM   1229 C CD  . PRO B 1 52  ? -3.709  -2.230  -26.951 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  1 
ATOM   1230 N N   . GLY B 1 53  ? -1.095  -0.629  -23.371 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1231 C CA  . GLY B 1 53  ? -0.831  0.496   -22.486 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1232 C C   . GLY B 1 53  ? 0.644   0.812   -22.510 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1233 O O   . GLY B 1 53  ? 1.415   0.135   -23.194 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1234 N N   . VAL B 1 54  ? 1.029   1.821   -21.729 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1235 C CA  . VAL B 1 54  ? 2.391   2.349   -21.751 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1236 C C   . VAL B 1 54  ? 3.401   1.281   -21.333 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1237 O O   . VAL B 1 54  ? 4.415   1.150   -21.975 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1238 C CB  . VAL B 1 54  ? 2.566   3.606   -20.847 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1239 C CG1 . VAL B 1 54  ? 4.027   4.074   -20.838 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1240 C CG2 . VAL B 1 54  ? 1.668   4.753   -21.307 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1241 N N   . HIS B 1 55  ? 3.105   0.525   -20.273 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   1242 C CA  . HIS B 1 55  ? 4.097   -0.351  -19.616 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   1243 C C   . HIS B 1 55  ? 3.733   -1.815  -19.699 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   1244 O O   . HIS B 1 55  ? 4.294   -2.642  -18.973 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   1245 C CB  . HIS B 1 55  ? 4.267   0.062   -18.148 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   1246 C CG  . HIS B 1 55  ? 4.875   1.417   -17.992 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG  1 
ATOM   1247 N ND1 . HIS B 1 55  ? 4.224   2.462   -17.372 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1 1 
ATOM   1248 C CD2 . HIS B 1 55  ? 6.057   1.914   -18.431 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2 1 
ATOM   1249 C CE1 . HIS B 1 55  ? 4.989   3.541   -17.414 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1 1 
ATOM   1250 N NE2 . HIS B 1 55  ? 6.104   3.235   -18.054 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2 1 
ATOM   1251 N N   . GLY B 1 56  ? 2.833   -2.130  -20.621 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N   1 
ATOM   1252 C CA  . GLY B 1 56  ? 2.291   -3.458  -20.771 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA  1 
ATOM   1253 C C   . GLY B 1 56  ? 0.817   -3.395  -21.148 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C   1 
ATOM   1254 O O   . GLY B 1 56  ? 0.283   -2.339  -21.531 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O   1 
ATOM   1255 N N   . ARG B 1 57  ? 0.184   -4.554  -21.047 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B N   1 
ATOM   1256 C CA  . ARG B 1 57  ? -1.217  -4.703  -21.311 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CA  1 
ATOM   1257 C C   . ARG B 1 57  ? -2.039  -3.977  -20.237 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B C   1 
ATOM   1258 O O   . ARG B 1 57  ? -1.883  -4.250  -19.067 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B O   1 
ATOM   1259 C CB  . ARG B 1 57  ? -1.563  -6.171  -21.295 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CB  1 
ATOM   1260 C CG  . ARG B 1 57  ? -3.009  -6.505  -21.592 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CG  1 
ATOM   1261 C CD  . ARG B 1 57  ? -3.112  -8.000  -21.383 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CD  1 
ATOM   1262 N NE  . ARG B 1 57  ? -4.444  -8.548  -21.569 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NE  1 
ATOM   1263 C CZ  . ARG B 1 57  ? -4.747  -9.839  -21.407 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CZ  1 
ATOM   1264 N NH1 . ARG B 1 57  ? -3.816  -10.724 -21.048 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH1 1 
ATOM   1265 N NH2 . ARG B 1 57  ? -5.988  -10.252 -21.610 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH2 1 
ATOM   1266 N N   . TRP B 1 58  ? -2.889  -3.062  -20.681 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B N   1 
ATOM   1267 C CA  . TRP B 1 58  ? -3.821  -2.326  -19.842 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CA  1 
ATOM   1268 C C   . TRP B 1 58  ? -5.125  -3.084  -19.709 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B C   1 
ATOM   1269 O O   . TRP B 1 58  ? -5.919  -3.179  -20.674 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B O   1 
ATOM   1270 C CB  . TRP B 1 58  ? -4.078  -0.977  -20.452 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CB  1 
ATOM   1271 C CG  . TRP B 1 58  ? -4.976  -0.103  -19.690 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CG  1 
ATOM   1272 C CD1 . TRP B 1 58  ? -6.306  0.118   -19.926 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD1 1 
ATOM   1273 C CD2 . TRP B 1 58  ? -4.614  0.750   -18.618 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD2 1 
ATOM   1274 N NE1 . TRP B 1 58  ? -6.797  1.032   -19.047 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B NE1 1 
ATOM   1275 C CE2 . TRP B 1 58  ? -5.789  1.427   -18.210 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE2 1 
ATOM   1276 C CE3 . TRP B 1 58  ? -3.424  0.985   -17.925 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE3 1 
ATOM   1277 C CZ2 . TRP B 1 58  ? -5.800  2.358   -17.156 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ2 1 
ATOM   1278 C CZ3 . TRP B 1 58  ? -3.445  1.894   -16.853 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ3 1 
ATOM   1279 C CH2 . TRP B 1 58  ? -4.618  2.572   -16.487 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CH2 1 
ATOM   1280 N N   . LEU B 1 59  ? -5.387  -3.578  -18.494 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1281 C CA  . LEU B 1 59  ? -6.528  -4.429  -18.241 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1282 C C   . LEU B 1 59  ? -7.284  -3.796  -17.056 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1283 O O   . LEU B 1 59  ? -6.723  -3.673  -15.967 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1284 C CB  . LEU B 1 59  ? -6.029  -5.836  -17.960 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1285 C CG  . LEU B 1 59  ? -7.005  -6.845  -17.380 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1286 C CD1 . LEU B 1 59  ? -8.079  -7.110  -18.409 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1287 C CD2 . LEU B 1 59  ? -6.299  -8.149  -17.016 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1288 N N   . GLN B 1 60  ? -8.469  -3.259  -17.332 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N   1 
ATOM   1289 C CA  . GLN B 1 60  ? -9.208  -2.415  -16.399 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA  1 
ATOM   1290 C C   . GLN B 1 60  ? -10.587 -2.999  -16.177 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C   1 
ATOM   1291 O O   . GLN B 1 60  ? -11.304 -3.349  -17.144 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O   1 
ATOM   1292 C CB  . GLN B 1 60  ? -9.330  -1.000  -16.950 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB  1 
ATOM   1293 C CG  . GLN B 1 60  ? -10.012 0.049   -16.057 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG  1 
ATOM   1294 C CD  . GLN B 1 60  ? -10.017 1.418   -16.708 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD  1 
ATOM   1295 O OE1 . GLN B 1 60  ? -9.612  1.553   -17.864 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1 1 
ATOM   1296 N NE2 . GLN B 1 60  ? -10.441 2.441   -15.988 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2 1 
ATOM   1297 N N   . VAL B 1 61  ? -10.962 -3.103  -14.911 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N   1 
ATOM   1298 C CA  . VAL B 1 61  ? -12.191 -3.781  -14.484 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA  1 
ATOM   1299 C C   . VAL B 1 61  ? -12.849 -2.954  -13.369 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C   1 
ATOM   1300 O O   . VAL B 1 61  ? -12.165 -2.257  -12.633 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O   1 
ATOM   1301 C CB  . VAL B 1 61  ? -11.921 -5.196  -13.955 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB  1 
ATOM   1302 C CG1 . VAL B 1 61  ? -11.389 -6.096  -15.098 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1 1 
ATOM   1303 C CG2 . VAL B 1 61  ? -10.951 -5.172  -12.778 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2 1 
ATOM   1304 N N   . ALA B 1 62  ? -14.150 -3.093  -13.212 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   1 
ATOM   1305 C CA  . ALA B 1 62  ? -14.893 -2.384  -12.130 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  1 
ATOM   1306 C C   . ALA B 1 62  ? -16.264 -2.965  -11.950 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   1 
ATOM   1307 O O   . ALA B 1 62  ? -16.852 -3.476  -12.913 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   1 
ATOM   1308 C CB  . ALA B 1 62  ? -15.058 -0.901  -12.452 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  1 
ATOM   1309 N N   . PRO B 1 63  ? -16.828 -2.820  -10.731 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   1 
ATOM   1310 C CA  . PRO B 1 63  ? -18.247 -3.108  -10.602 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  1 
ATOM   1311 C C   . PRO B 1 63  ? -19.067 -2.206  -11.565 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   1 
ATOM   1312 O O   . PRO B 1 63  ? -18.660 -1.072  -11.898 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   1 
ATOM   1313 C CB  . PRO B 1 63  ? -18.535 -2.795  -9.121  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  1 
ATOM   1314 C CG  . PRO B 1 63  ? -17.209 -2.773  -8.437  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  1 
ATOM   1315 C CD  . PRO B 1 63  ? -16.245 -2.282  -9.489  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  1 
ATOM   1316 N N   . LYS B 1 64  ? -20.163 -2.744  -12.081 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B N   1 
ATOM   1317 C CA  . LYS B 1 64  ? -20.979 -2.012  -13.032 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CA  1 
ATOM   1318 C C   . LYS B 1 64  ? -21.444 -0.733  -12.381 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B C   1 
ATOM   1319 O O   . LYS B 1 64  ? -21.844 -0.754  -11.225 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B O   1 
ATOM   1320 C CB  . LYS B 1 64  ? -22.193 -2.852  -13.485 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CB  1 
ATOM   1321 C CG  . LYS B 1 64  ? -23.052 -2.139  -14.541 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CG  1 
ATOM   1322 C CD  . LYS B 1 64  ? -24.242 -2.961  -15.070 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CD  1 
ATOM   1323 C CE  . LYS B 1 64  ? -23.867 -4.316  -15.699 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CE  1 
ATOM   1324 N NZ  . LYS B 1 64  ? -23.038 -4.261  -16.940 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B NZ  1 
ATOM   1325 N N   . GLY B 1 65  ? -21.299 0.375   -13.093 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B N   1 
ATOM   1326 C CA  . GLY B 1 65  ? -21.792 1.667   -12.632 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B CA  1 
ATOM   1327 C C   . GLY B 1 65  ? -20.900 2.441   -11.664 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B C   1 
ATOM   1328 O O   . GLY B 1 65  ? -21.233 3.588   -11.322 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B O   1 
ATOM   1329 N N   . ALA B 1 66  ? -19.785 1.850   -11.233 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   1 
ATOM   1330 C CA  . ALA B 1 66  ? -18.907 2.476   -10.218 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  1 
ATOM   1331 C C   . ALA B 1 66  ? -17.992 3.544   -10.792 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   1 
ATOM   1332 O O   . ALA B 1 66  ? -17.528 3.427   -11.915 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   1 
ATOM   1333 C CB  . ALA B 1 66  ? -18.087 1.417   -9.535  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  1 
ATOM   1334 N N   . ASP B 1 67  ? -17.728 4.581   -10.009 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   1 
ATOM   1335 C CA  . ASP B 1 67  ? -16.808 5.661   -10.415 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  1 
ATOM   1336 C C   . ASP B 1 67  ? -15.365 5.196   -10.436 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   1 
ATOM   1337 O O   . ASP B 1 67  ? -14.597 5.556   -11.343 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   1 
ATOM   1338 C CB  . ASP B 1 67  ? -16.934 6.890   -9.503  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  1 
ATOM   1339 C CG  . ASP B 1 67  ? -18.305 7.572   -9.601  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  1 
ATOM   1340 O OD1 . ASP B 1 67  ? -18.883 7.596   -10.698 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 1 
ATOM   1341 O OD2 . ASP B 1 67  ? -18.791 8.119   -8.565  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 1 
ATOM   1342 N N   . THR B 1 68  ? -14.972 4.424   -9.421  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 52  THR B N   1 
ATOM   1343 C CA  . THR B 1 68  ? -13.574 4.044   -9.256  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 52  THR B CA  1 
ATOM   1344 C C   . THR B 1 68  ? -13.350 2.620   -9.803  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 52  THR B C   1 
ATOM   1345 O O   . THR B 1 68  ? -14.069 1.704   -9.385  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 52  THR B O   1 
ATOM   1346 C CB  . THR B 1 68  ? -13.153 4.126   -7.768  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CB  1 
ATOM   1347 O OG1 . THR B 1 68  ? -13.342 5.445   -7.245  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 52  THR B OG1 1 
ATOM   1348 C CG2 . THR B 1 68  ? -11.669 3.729   -7.606  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CG2 1 
ATOM   1349 N N   . SER B 1 69  ? -12.370 2.460   -10.710 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 53  SER B N   1 
ATOM   1350 C CA  . SER B 1 69  ? -12.032 1.172   -11.332 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CA  1 
ATOM   1351 C C   . SER B 1 69  ? -10.677 0.664   -10.873 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 53  SER B C   1 
ATOM   1352 O O   . SER B 1 69  ? -9.959  1.358   -10.110 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 53  SER B O   1 
ATOM   1353 C CB  . SER B 1 69  ? -12.125 1.323   -12.845 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 53  SER B CB  1 
ATOM   1354 O OG  . SER B 1 69  ? -11.282 2.371   -13.337 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 53  SER B OG  1 
ATOM   1355 N N   . LEU B 1 70  ? -10.343 -0.575  -11.275 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1356 C CA  . LEU B 1 70  ? -9.152  -1.249  -10.853 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1357 C C   . LEU B 1 70  ? -8.348  -1.603  -12.107 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1358 O O   . LEU B 1 70  ? -8.932  -1.960  -13.154 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1359 C CB  . LEU B 1 70  ? -9.496  -2.494  -10.059 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1360 C CG  . LEU B 1 70  ? -10.293 -2.245  -8.758  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1361 C CD1 . LEU B 1 70  ? -11.791 -2.133  -9.036  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1362 C CD2 . LEU B 1 70  ? -10.108 -3.401  -7.820  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1363 N N   . VAL B 1 71  ? -7.031  -1.522  -12.009 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   1 
ATOM   1364 C CA  . VAL B 1 71  ? -6.180  -1.857  -13.151 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  1 
ATOM   1365 C C   . VAL B 1 71  ? -5.346  -3.041  -12.699 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   1 
ATOM   1366 O O   . VAL B 1 71  ? -4.727  -2.985  -11.643 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   1 
ATOM   1367 C CB  . VAL B 1 71  ? -5.287  -0.686  -13.581 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  1 
ATOM   1368 C CG1 . VAL B 1 71  ? -4.526  -1.076  -14.835 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 1 
ATOM   1369 C CG2 . VAL B 1 71  ? -6.136  0.509   -13.932 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 1 
ATOM   1370 N N   . LEU B 1 72  ? -5.355  -4.118  -13.479 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1371 C CA  . LEU B 1 72  ? -4.656  -5.333  -13.084 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1372 C C   . LEU B 1 72  ? -3.268  -5.270  -13.728 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1373 O O   . LEU B 1 72  ? -3.125  -5.564  -14.908 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1374 C CB  . LEU B 1 72  ? -5.471  -6.550  -13.506 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1375 C CG  . LEU B 1 72  ? -6.901  -6.565  -12.979 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1376 C CD1 . LEU B 1 72  ? -7.590  -7.809  -13.507 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1377 C CD2 . LEU B 1 72  ? -6.981  -6.464  -11.466 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1378 N N   . VAL B 1 73  ? -2.264  -4.897  -12.929 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1379 C CA  . VAL B 1 73  ? -0.941  -4.511  -13.432 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1380 C C   . VAL B 1 73  ? 0.136   -5.513  -13.057 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1381 O O   . VAL B 1 73  ? 0.014   -6.191  -12.072 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1382 C CB  . VAL B 1 73  ? -0.488  -3.144  -12.853 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1383 C CG1 . VAL B 1 73  ? -1.492  -2.078  -13.191 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1384 C CG2 . VAL B 1 73  ? -0.147  -3.218  -11.336 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1385 N N   . ASP B 1 74  ? 1.215   -5.578  -13.830 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N   1 
ATOM   1386 C CA  . ASP B 1 74  ? 2.362   -6.427  -13.453 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  1 
ATOM   1387 C C   . ASP B 1 74  ? 3.695   -5.687  -13.577 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C   1 
ATOM   1388 O O   . ASP B 1 74  ? 4.757   -6.332  -13.587 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O   1 
ATOM   1389 C CB  . ASP B 1 74  ? 2.398   -7.695  -14.312 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  1 
ATOM   1390 C CG  . ASP B 1 74  ? 2.661   -7.407  -15.820 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  1 
ATOM   1391 O OD1 . ASP B 1 74  ? 2.719   -6.243  -16.253 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 1 
ATOM   1392 O OD2 . ASP B 1 74  ? 2.798   -8.384  -16.576 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 1 
ATOM   1393 N N   . TRP B 1 75  ? 3.665   -4.361  -13.610 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N   1 
ATOM   1394 C CA  . TRP B 1 75  ? 4.885   -3.599  -13.940 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA  1 
ATOM   1395 C C   . TRP B 1 75  ? 5.397   -2.655  -12.835 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C   1 
ATOM   1396 O O   . TRP B 1 75  ? 6.213   -1.774  -13.129 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O   1 
ATOM   1397 C CB  . TRP B 1 75  ? 4.694   -2.854  -15.271 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . TRP B 1 75  ? 3.566   -1.916  -15.272 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . TRP B 1 75  ? 3.518   -0.676  -14.694 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . TRP B 1 75  ? 2.300   -2.121  -15.884 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2 1 
ATOM   1401 N NE1 . TRP B 1 75  ? 2.284   -0.090  -14.913 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1 1 
ATOM   1402 C CE2 . TRP B 1 75  ? 1.520   -0.953  -15.651 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2 1 
ATOM   1403 C CE3 . TRP B 1 75  ? 1.745   -3.162  -16.626 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3 1 
ATOM   1404 C CZ2 . TRP B 1 75  ? 0.215   -0.819  -16.125 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2 1 
ATOM   1405 C CZ3 . TRP B 1 75  ? 0.456   -3.029  -17.091 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3 1 
ATOM   1406 C CH2 . TRP B 1 75  ? -0.307  -1.873  -16.821 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2 1 
ATOM   1407 N N   . PHE B 1 76  ? 4.946   -2.826  -11.578 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   1408 C CA  . PHE B 1 76  ? 5.454   -2.006  -10.472 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   1409 C C   . PHE B 1 76  ? 6.304   -2.860  -9.525  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   1410 O O   . PHE B 1 76  ? 5.757   -3.618  -8.726  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   1411 C CB  . PHE B 1 76  ? 4.314   -1.323  -9.699  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   1412 C CG  . PHE B 1 76  ? 3.590   -0.271  -10.498 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   1413 C CD1 . PHE B 1 76  ? 4.292   0.764   -11.109 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   1414 C CD2 . PHE B 1 76  ? 2.212   -0.342  -10.694 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   1415 C CE1 . PHE B 1 76  ? 3.647   1.728   -11.880 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   1416 C CE2 . PHE B 1 76  ? 1.550   0.635   -11.455 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   1417 C CZ  . PHE B 1 76  ? 2.272   1.663   -12.051 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   1418 N N   . PRO B 1 77  ? 7.645   -2.787  -9.637  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N   1 
ATOM   1419 C CA  . PRO B 1 77  ? 8.462   -3.679  -8.752  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA  1 
ATOM   1420 C C   . PRO B 1 77  ? 8.206   -3.535  -7.249  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C   1 
ATOM   1421 O O   . PRO B 1 77  ? 8.313   -4.529  -6.490  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O   1 
ATOM   1422 C CB  . PRO B 1 77  ? 9.916   -3.285  -9.067  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB  1 
ATOM   1423 C CG  . PRO B 1 77  ? 9.851   -2.590  -10.389 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG  1 
ATOM   1424 C CD  . PRO B 1 77  ? 8.481   -1.960  -10.514 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD  1 
ATOM   1425 N N   . THR B 1 78  ? 7.828   -2.342  -6.818  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N   1 
ATOM   1426 C CA  . THR B 1 78  ? 7.458   -2.096  -5.417  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA  1 
ATOM   1427 C C   . THR B 1 78  ? 6.125   -2.704  -4.998  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C   1 
ATOM   1428 O O   . THR B 1 78  ? 5.782   -2.680  -3.812  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O   1 
ATOM   1429 C CB  . THR B 1 78  ? 7.437   -0.572  -5.084  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB  1 
ATOM   1430 O OG1 . THR B 1 78  ? 6.461   0.114   -5.878  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1 1 
ATOM   1431 C CG2 . THR B 1 78  ? 8.836   0.082   -5.307  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2 1 
ATOM   1432 N N   . MET B 1 79  ? 5.370   -3.248  -5.960  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N   1 
ATOM   1433 C CA  . MET B 1 79  ? 4.133   -3.944  -5.718  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA  1 
ATOM   1434 C C   . MET B 1 79  ? 4.197   -5.342  -6.295  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C   1 
ATOM   1435 O O   . MET B 1 79  ? 3.689   -5.598  -7.400  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O   1 
ATOM   1436 C CB  . MET B 1 79  ? 3.000   -3.144  -6.378  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB  1 
ATOM   1437 C CG  . MET B 1 79  ? 2.740   -1.792  -5.709  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG  1 
ATOM   1438 S SD  . MET B 1 79  ? 1.567   -0.778  -6.650  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD  1 
ATOM   1439 C CE  . MET B 1 79  ? 0.070   -1.747  -6.524  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE  1 
ATOM   1440 N N   . PRO B 1 80  ? 4.776   -6.271  -5.548  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1441 C CA  . PRO B 1 80  ? 4.853   -7.620  -6.137  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1442 C C   . PRO B 1 80  ? 3.471   -8.240  -6.321  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1443 O O   . PRO B 1 80  ? 2.541   -7.872  -5.604  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1444 C CB  . PRO B 1 80  ? 5.652   -8.431  -5.092  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1445 C CG  . PRO B 1 80  ? 6.304   -7.411  -4.196  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1446 C CD  . PRO B 1 80  ? 5.436   -6.181  -4.229  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1447 N N   . PRO B 1 81  ? 3.333   -9.198  -7.239  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N   1 
ATOM   1448 C CA  . PRO B 1 81  ? 2.037   -9.867  -7.402  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA  1 
ATOM   1449 C C   . PRO B 1 81  ? 1.537   -10.424 -6.092  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C   1 
ATOM   1450 O O   . PRO B 1 81  ? 2.305   -11.005 -5.348  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O   1 
ATOM   1451 C CB  . PRO B 1 81  ? 2.328   -11.001 -8.403  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB  1 
ATOM   1452 C CG  . PRO B 1 81  ? 3.584   -10.600 -9.088  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG  1 
ATOM   1453 C CD  . PRO B 1 81  ? 4.373   -9.744  -8.142  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD  1 
ATOM   1454 N N   . GLY B 1 82  ? 0.266   -10.207 -5.804  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   1455 C CA  . GLY B 1 82  ? -0.386  -10.765 -4.646  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   1456 C C   . GLY B 1 82  ? -0.149  -10.022 -3.340  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   1457 O O   . GLY B 1 82  ? -0.548  -10.495 -2.313  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   1458 N N   . SER B 1 83  ? 0.474   -8.834  -3.396  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   1 
ATOM   1459 C CA  . SER B 1 83  ? 0.924   -8.149  -2.225  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  1 
ATOM   1460 C C   . SER B 1 83  ? -0.122  -7.194  -1.657  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   1 
ATOM   1461 O O   . SER B 1 83  ? 0.049   -6.690  -0.559  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   1 
ATOM   1462 C CB  . SER B 1 83  ? 2.203   -7.354  -2.543  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  1 
ATOM   1463 O OG  . SER B 1 83  ? 1.980   -6.382  -3.556  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  1 
ATOM   1464 N N   . LEU B 1 84  ? -1.183  -6.929  -2.408  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N   1 
ATOM   1465 C CA  . LEU B 1 84  ? -2.173  -5.947  -1.963  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA  1 
ATOM   1466 C C   . LEU B 1 84  ? -3.058  -6.469  -0.816  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C   1 
ATOM   1467 O O   . LEU B 1 84  ? -3.465  -7.629  -0.813  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O   1 
ATOM   1468 C CB  . LEU B 1 84  ? -3.013  -5.523  -3.165  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB  1 
ATOM   1469 C CG  . LEU B 1 84  ? -4.129  -4.510  -2.865  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG  1 
ATOM   1470 C CD1 . LEU B 1 84  ? -4.238  -3.544  -4.017  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1 1 
ATOM   1471 C CD2 . LEU B 1 84  ? -5.465  -5.199  -2.644  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2 1 
ATOM   1472 N N   . ARG B 1 85  ? -3.389  -5.581  0.126   1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1473 C CA  . ARG B 1 85  ? -4.233  -5.877  1.280   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1474 C C   . ARG B 1 85  ? -5.071  -4.625  1.500   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1475 O O   . ARG B 1 85  ? -4.748  -3.567  0.956   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1476 C CB  . ARG B 1 85  ? -3.391  -6.079  2.555   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1477 C CG  . ARG B 1 85  ? -2.344  -7.178  2.513   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1478 C CD  . ARG B 1 85  ? -3.014  -8.503  2.549   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1479 N NE  . ARG B 1 85  ? -2.093  -9.627  2.547   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1480 C CZ  . ARG B 1 85  ? -1.515  -10.162 1.458   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1481 N NH1 . ARG B 1 85  ? -0.730  -11.243 1.605   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1482 N NH2 . ARG B 1 85  ? -1.706  -9.663  0.240   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1483 N N   . GLY B 1 86  ? -6.111  -4.737  2.317   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N   1 
ATOM   1484 C CA  . GLY B 1 86  ? -6.835  -3.556  2.762   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA  1 
ATOM   1485 C C   . GLY B 1 86  ? -7.748  -2.964  1.710   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C   1 
ATOM   1486 O O   . GLY B 1 86  ? -8.049  -1.756  1.717   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O   1 
ATOM   1487 N N   . LEU B 1 87  ? -8.276  -3.827  0.857   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   1 
ATOM   1488 C CA  . LEU B 1 87  ? -9.198  -3.403  -0.213  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  1 
ATOM   1489 C C   . LEU B 1 87  ? -10.562 -3.883  0.198   1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   1 
ATOM   1490 O O   . LEU B 1 87  ? -10.716 -5.057  0.551   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   1 
ATOM   1491 C CB  . LEU B 1 87  ? -8.808  -4.050  -1.544  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  1 
ATOM   1492 C CG  . LEU B 1 87  ? -9.813  -4.070  -2.711  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  1 
ATOM   1493 C CD1 . LEU B 1 87  ? -10.147 -2.681  -3.162  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 1 
ATOM   1494 C CD2 . LEU B 1 87  ? -9.252  -4.825  -3.907  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 1 
ATOM   1495 N N   . LEU B 1 88  ? -11.528 -2.996  0.205   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1496 C CA  . LEU B 1 88  ? -12.846 -3.391  0.688   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1497 C C   . LEU B 1 88  ? -13.920 -3.007  -0.330  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1498 O O   . LEU B 1 88  ? -13.994 -1.878  -0.697  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1499 C CB  . LEU B 1 88  ? -13.146 -2.727  2.034   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1500 C CG  . LEU B 1 88  ? -14.327 -3.099  2.924   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1501 C CD1 . LEU B 1 88  ? -14.187 -4.506  3.405   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1502 C CD2 . LEU B 1 88  ? -14.349 -2.194  4.137   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1503 N N   . LEU B 1 89  ? -14.751 -3.974  -0.682  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1504 C CA  . LEU B 1 89  ? -15.806 -3.796  -1.665  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1505 C C   . LEU B 1 89  ? -17.138 -3.715  -0.935  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1506 O O   . LEU B 1 89  ? -17.431 -4.544  -0.072  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1507 C CB  . LEU B 1 89  ? -15.827 -4.980  -2.642  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1508 C CG  . LEU B 1 89  ? -14.538 -5.362  -3.352  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1509 C CD1 . LEU B 1 89  ? -14.728 -6.535  -4.336  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1510 C CD2 . LEU B 1 89  ? -13.968 -4.137  -4.077  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1511 N N   . ARG B 1 90  ? -17.940 -2.713  -1.293  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N   1 
ATOM   1512 C CA  . ARG B 1 90  ? -19.255 -2.567  -0.724  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA  1 
ATOM   1513 C C   . ARG B 1 90  ? -20.188 -3.497  -1.466  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C   1 
ATOM   1514 O O   . ARG B 1 90  ? -20.168 -3.556  -2.712  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O   1 
ATOM   1515 C CB  . ARG B 1 90  ? -19.711 -1.125  -0.917  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB  1 
ATOM   1516 C CG  . ARG B 1 90  ? -21.073 -0.871  -0.384  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG  1 
ATOM   1517 C CD  . ARG B 1 90  ? -21.081 -0.614  1.096   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD  1 
ATOM   1518 N NE  . ARG B 1 90  ? -22.125 0.362   1.324   1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE  1 
ATOM   1519 C CZ  . ARG B 1 90  ? -23.427 0.141   1.125   1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ  1 
ATOM   1520 N NH1 . ARG B 1 90  ? -23.905 -1.057  0.725   1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1 1 
ATOM   1521 N NH2 . ARG B 1 90  ? -24.280 1.136   1.349   1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2 1 
ATOM   1522 N N   . THR B 1 91  ? -20.985 -4.240  -0.713  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N   1 
ATOM   1523 C CA  . THR B 1 91  ? -21.995 -5.131  -1.308  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA  1 
ATOM   1524 C C   . THR B 1 91  ? -23.346 -4.947  -0.633  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C   1 
ATOM   1525 O O   . THR B 1 91  ? -23.404 -4.712  0.558   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O   1 
ATOM   1526 C CB  . THR B 1 91  ? -21.579 -6.611  -1.281  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB  1 
ATOM   1527 O OG1 . THR B 1 91  ? -22.628 -7.416  -1.828  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1 1 
ATOM   1528 C CG2 . THR B 1 91  ? -21.239 -7.064  0.115   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2 1 
ATOM   1529 N N   . ASP B 1 92  ? -24.412 -5.100  -1.427  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   1530 C CA  . ASP B 1 92  ? -25.784 -5.077  -0.927  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   1531 C C   . ASP B 1 92  ? -26.188 -6.422  -0.332  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   1532 O O   . ASP B 1 92  ? -27.220 -6.489  0.347   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   1533 C CB  . ASP B 1 92  ? -26.754 -4.654  -2.066  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   1534 C CG  . ASP B 1 92  ? -26.513 -3.195  -2.526  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   1535 O OD1 . ASP B 1 92  ? -26.079 -2.387  -1.693  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   1536 O OD2 . ASP B 1 92  ? -26.716 -2.883  -3.708  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   1537 N N   . ASP B 1 93  ? -25.380 -7.471  -0.525  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1538 C CA  . ASP B 1 93  ? -25.719 -8.813  -0.045  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1539 C C   . ASP B 1 93  ? -24.486 -9.688  0.123   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1540 O O   . ASP B 1 93  ? -24.122 -10.509 -0.776  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1541 C CB  . ASP B 1 93  ? -26.691 -9.466  -1.030  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1542 C CG  . ASP B 1 93  ? -27.417 -10.668 -0.440  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1543 O OD1 . ASP B 1 93  ? -27.006 -11.229 0.568   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1544 O OD2 . ASP B 1 93  ? -28.396 -11.089 -1.067  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1545 N N   . VAL B 1 94  ? -23.813 -9.487  1.253   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N   1 
ATOM   1546 C CA  . VAL B 1 94  ? -22.571 -10.177 1.539   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  1 
ATOM   1547 C C   . VAL B 1 94  ? -22.796 -11.688 1.650   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C   1 
ATOM   1548 O O   . VAL B 1 94  ? -22.003 -12.496 1.132   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O   1 
ATOM   1549 C CB  . VAL B 1 94  ? -21.894 -9.579  2.803   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  1 
ATOM   1550 C CG1 . VAL B 1 94  ? -22.705 -9.837  4.089   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 1 
ATOM   1551 C CG2 . VAL B 1 94  ? -20.487 -10.107 2.927   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 1 
ATOM   1552 N N   . ASP B 1 95  ? -23.892 -12.053 2.278   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   1553 C CA  . ASP B 1 95  ? -24.179 -13.484 2.464   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   1554 C C   . ASP B 1 95  ? -24.373 -14.217 1.134   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   1555 O O   . ASP B 1 95  ? -23.823 -15.308 0.948   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   1556 C CB  . ASP B 1 95  ? -25.401 -13.707 3.333   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   1557 C CG  . ASP B 1 95  ? -25.191 -13.298 4.774   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   1558 O OD1 . ASP B 1 95  ? -24.043 -13.109 5.208   1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   1559 O OD2 . ASP B 1 95  ? -26.217 -13.143 5.479   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   1560 N N   . ALA B 1 96  ? -25.141 -13.620 0.221   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N   1 
ATOM   1561 C CA  . ALA B 1 96  ? -25.364 -14.243 -1.083  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA  1 
ATOM   1562 C C   . ALA B 1 96  ? -24.087 -14.249 -1.888  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C   1 
ATOM   1563 O O   . ALA B 1 96  ? -23.782 -15.227 -2.562  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O   1 
ATOM   1564 C CB  . ALA B 1 96  ? -26.473 -13.562 -1.848  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB  1 
ATOM   1565 N N   . ASP B 1 97  ? -23.337 -13.137 -1.828  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1566 C CA  . ASP B 1 97  ? -22.031 -13.042 -2.504  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1567 C C   . ASP B 1 97  ? -21.017 -14.103 -2.018  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1568 O O   . ASP B 1 97  ? -20.315 -14.725 -2.833  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1569 C CB  . ASP B 1 97  ? -21.452 -11.628 -2.288  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1570 C CG  . ASP B 1 97  ? -22.044 -10.581 -3.242  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1571 O OD1 . ASP B 1 97  ? -22.806 -10.904 -4.188  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1572 O OD2 . ASP B 1 97  ? -21.644 -9.416  -3.094  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1573 N N   . CYS B 1 98  ? -20.971 -14.359 -0.715  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B N   1 
ATOM   1574 C CA  . CYS B 1 98  ? -20.068 -15.368 -0.201  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CA  1 
ATOM   1575 C C   . CYS B 1 98  ? -20.443 -16.756 -0.708  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B C   1 
ATOM   1576 O O   . CYS B 1 98  ? -19.562 -17.522 -1.074  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B O   1 
ATOM   1577 C CB  . CYS B 1 98  ? -19.947 -15.350 1.319   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CB  1 
ATOM   1578 S SG  . CYS B 1 98  ? -19.153 -13.819 1.906   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B SG  1 
ATOM   1579 N N   . ALA B 1 99  ? -21.734 -17.050 -0.748  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1580 C CA  . ALA B 1 99  ? -22.204 -18.373 -1.220  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1581 C C   . ALA B 1 99  ? -21.852 -18.531 -2.704  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1582 O O   . ALA B 1 99  ? -21.356 -19.574 -3.136  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1583 C CB  . ALA B 1 99  ? -23.715 -18.523 -0.978  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1584 N N   . ARG B 1 100 ? -22.041 -17.462 -3.463  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B N   1 
ATOM   1585 C CA  . ARG B 1 100 ? -21.632 -17.431 -4.866  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CA  1 
ATOM   1586 C C   . ARG B 1 100 ? -20.135 -17.690 -5.068  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B C   1 
ATOM   1587 O O   . ARG B 1 100 ? -19.756 -18.548 -5.858  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B O   1 
ATOM   1588 C CB  . ARG B 1 100 ? -22.055 -16.153 -5.567  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CB  1 
ATOM   1589 C CG  . ARG B 1 100 ? -23.475 -16.172 -6.042  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CG  1 
ATOM   1590 C CD  . ARG B 1 100 ? -23.825 -14.919 -6.825  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CD  1 
ATOM   1591 N NE  . ARG B 1 100 ? -23.981 -13.716 -6.004  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NE  1 
ATOM   1592 C CZ  . ARG B 1 100 ? -25.121 -13.297 -5.438  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CZ  1 
ATOM   1593 N NH1 . ARG B 1 100 ? -26.252 -13.986 -5.579  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH1 1 
ATOM   1594 N NH2 . ARG B 1 100 ? -25.134 -12.170 -4.729  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH2 1 
ATOM   1595 N N   . LEU B 1 101 ? -19.309 -17.001 -4.296  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B N   1 
ATOM   1596 C CA  . LEU B 1 101 ? -17.882 -17.237 -4.324  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CA  1 
ATOM   1597 C C   . LEU B 1 101 ? -17.502 -18.686 -3.987  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B C   1 
ATOM   1598 O O   . LEU B 1 101 ? -16.675 -19.288 -4.687  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B O   1 
ATOM   1599 C CB  . LEU B 1 101 ? -17.151 -16.254 -3.416  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . LEU B 1 101 ? -17.179 -14.815 -3.908  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CG  1 
ATOM   1601 C CD1 . LEU B 1 101 ? -16.620 -13.886 -2.838  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1 1 
ATOM   1602 C CD2 . LEU B 1 101 ? -16.382 -14.613 -5.176  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2 1 
ATOM   1603 N N   . GLN B 1 102 ? -18.128 -19.249 -2.954  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B N   1 
ATOM   1604 C CA  . GLN B 1 102 ? -17.844 -20.639 -2.566  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CA  1 
ATOM   1605 C C   . GLN B 1 102 ? -18.208 -21.642 -3.660  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B C   1 
ATOM   1606 O O   . GLN B 1 102 ? -17.461 -22.625 -3.906  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B O   1 
ATOM   1607 C CB  . GLN B 1 102 ? -18.546 -20.977 -1.236  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CB  1 
ATOM   1608 C CG  . GLN B 1 102 ? -17.895 -20.249 -0.084  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CG  1 
ATOM   1609 C CD  . GLN B 1 102 ? -18.649 -20.419 1.223   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CD  1 
ATOM   1610 O OE1 . GLN B 1 102 ? -19.881 -20.491 1.233   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B OE1 1 
ATOM   1611 N NE2 . GLN B 1 102 ? -17.918 -20.492 2.327   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B NE2 1 
ATOM   1612 N N   A GLU B 1 103 ? -19.330 -21.408 -4.317  0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1613 N N   B GLU B 1 103 ? -19.335 -21.406 -4.317  0.50 15.28 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1614 C CA  A GLU B 1 103 ? -19.767 -22.245 -5.436  0.50 14.21 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1615 C CA  B GLU B 1 103 ? -19.777 -22.213 -5.466  0.50 16.23 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1616 C C   A GLU B 1 103 ? -18.819 -22.177 -6.630  0.50 15.00 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1617 C C   B GLU B 1 103 ? -18.795 -22.186 -6.618  0.50 16.22 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1618 O O   A GLU B 1 103 ? -18.753 -23.113 -7.419  0.50 13.79 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1619 O O   B GLU B 1 103 ? -18.690 -23.148 -7.371  0.50 14.87 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1620 C CB  A GLU B 1 103 ? -21.169 -21.851 -5.863  0.50 13.43 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1621 C CB  B GLU B 1 103 ? -21.110 -21.707 -5.979  0.50 16.94 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1622 C CG  A GLU B 1 103 ? -22.220 -22.158 -4.795  0.50 13.40 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1623 C CG  B GLU B 1 103 ? -22.222 -21.878 -4.970  0.50 18.74 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1624 C CD  A GLU B 1 103 ? -23.477 -21.341 -4.997  0.50 12.63 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1625 C CD  B GLU B 1 103 ? -22.849 -23.244 -5.049  0.50 19.33 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1626 O OE1 A GLU B 1 103 ? -23.512 -20.602 -6.002  0.50 12.22 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1627 O OE1 B GLU B 1 103 ? -22.288 -24.145 -5.726  0.50 20.93 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1628 O OE2 A GLU B 1 103 ? -24.407 -21.430 -4.181  0.50 11.56 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1629 O OE2 B GLU B 1 103 ? -23.919 -23.386 -4.443  0.50 20.35 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1630 N N   . ARG B 1 104 ? -18.083 -21.068 -6.735  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1631 C CA  . ARG B 1 104 ? -17.044 -20.889 -7.750  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1632 C C   . ARG B 1 104 ? -15.667 -21.332 -7.278  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1633 O O   . ARG B 1 104 ? -14.673 -21.058 -7.946  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1634 C CB  . ARG B 1 104 ? -17.055 -19.410 -8.208  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1635 C CG  . ARG B 1 104 ? -18.346 -18.994 -8.911  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1636 C CD  . ARG B 1 104 ? -18.729 -17.495 -8.725  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1637 N NE  . ARG B 1 104 ? -20.133 -17.232 -9.106  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1638 C CZ  . ARG B 1 104 ? -20.674 -16.065 -9.477  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1639 N NH1 . ARG B 1 104 ? -21.956 -16.040 -9.806  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1640 N NH2 . ARG B 1 104 ? -19.972 -14.925 -9.578  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1641 N N   . GLY B 1 105 ? -15.586 -22.043 -6.148  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N   1 
ATOM   1642 C CA  . GLY B 1 105 ? -14.354 -22.573 -5.665  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA  1 
ATOM   1643 C C   . GLY B 1 105 ? -13.427 -21.636 -4.891  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C   1 
ATOM   1644 O O   . GLY B 1 105 ? -12.253 -21.973 -4.697  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O   1 
ATOM   1645 N N   . VAL B 1 106 ? -13.942 -20.501 -4.423  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B N   1 
ATOM   1646 C CA  . VAL B 1 106 ? -13.157 -19.560 -3.610  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CA  1 
ATOM   1647 C C   . VAL B 1 106 ? -13.312 -19.835 -2.096  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B C   1 
ATOM   1648 O O   . VAL B 1 106 ? -14.415 -19.989 -1.582  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B O   1 
ATOM   1649 C CB  . VAL B 1 106 ? -13.581 -18.111 -3.940  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CB  1 
ATOM   1650 C CG1 . VAL B 1 106 ? -12.779 -17.073 -3.151  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG1 1 
ATOM   1651 C CG2 . VAL B 1 106 ? -13.455 -17.863 -5.422  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG2 1 
ATOM   1652 N N   . ALA B 1 107 ? -12.193 -19.853 -1.386  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1653 C CA  . ALA B 1 107 ? -12.196 -20.020 0.053   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1654 C C   . ALA B 1 107 ? -12.554 -18.650 0.640   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1655 O O   . ALA B 1 107 ? -11.853 -17.697 0.405   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1656 C CB  . ALA B 1 107 ? -10.846 -20.475 0.557   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1657 N N   . VAL B 1 108 ? -13.658 -18.573 1.345   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   1 
ATOM   1658 C CA  . VAL B 1 108 ? -14.085 -17.327 1.967   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  1 
ATOM   1659 C C   . VAL B 1 108 ? -13.922 -17.470 3.460   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   1 
ATOM   1660 O O   . VAL B 1 108 ? -14.191 -18.510 4.037   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   1 
ATOM   1661 C CB  . VAL B 1 108 ? -15.548 -17.002 1.602   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  1 
ATOM   1662 C CG1 . VAL B 1 108 ? -16.067 -15.769 2.341   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 1 
ATOM   1663 C CG2 . VAL B 1 108 ? -15.656 -16.810 0.105   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 1 
ATOM   1664 N N   . ASP B 1 109 ? -13.485 -16.389 4.079   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B N   1 
ATOM   1665 C CA  . ASP B 1 109 ? -13.394 -16.255 5.500   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CA  1 
ATOM   1666 C C   . ASP B 1 109 ? -14.521 -15.309 5.928   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B C   1 
ATOM   1667 O O   . ASP B 1 109 ? -14.503 -14.122 5.589   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B O   1 
ATOM   1668 C CB  . ASP B 1 109 ? -12.023 -15.660 5.802   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . ASP B 1 109 ? -11.740 -15.529 7.279   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CG  1 
ATOM   1670 O OD1 . ASP B 1 109 ? -12.617 -15.812 8.130   1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD1 1 
ATOM   1671 O OD2 . ASP B 1 109 ? -10.602 -15.128 7.581   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD2 1 
ATOM   1672 N N   . GLY B 1 110 ? -15.490 -15.843 6.674   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B N   1 
ATOM   1673 C CA  . GLY B 1 110 ? -16.663 -15.107 7.074   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B CA  1 
ATOM   1674 C C   . GLY B 1 110 ? -17.885 -15.606 6.333   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B C   1 
ATOM   1675 O O   . GLY B 1 110 ? -17.860 -16.704 5.785   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B O   1 
ATOM   1676 N N   . PRO B 1 111 ? -18.952 -14.819 6.277   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B N   1 
ATOM   1677 C CA  . PRO B 1 111 ? -19.017 -13.475 6.851   1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CA  1 
ATOM   1678 C C   . PRO B 1 111 ? -19.082 -13.438 8.382   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B C   1 
ATOM   1679 O O   . PRO B 1 111 ? -19.487 -14.441 8.991   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B O   1 
ATOM   1680 C CB  . PRO B 1 111 ? -20.271 -12.886 6.258   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CB  1 
ATOM   1681 C CG  . PRO B 1 111 ? -20.874 -13.909 5.367   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CG  1 
ATOM   1682 C CD  . PRO B 1 111 ? -20.119 -15.173 5.471   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CD  1 
ATOM   1683 N N   . LYS B 1 112 ? -18.619 -12.318 8.955   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   1684 C CA  . LYS B 1 112 ? -18.643 -12.028 10.406  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   1685 C C   . LYS B 1 112 ? -19.243 -10.658 10.587  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   1686 O O   . LYS B 1 112 ? -18.922 -9.738  9.829   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   1687 C CB  . LYS B 1 112 ? -17.241 -11.920 11.048  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   1688 C CG  . LYS B 1 112 ? -16.207 -12.983 10.708  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   1689 C CD  . LYS B 1 112 ? -16.666 -14.411 10.964  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   1690 C CE  . LYS B 1 112 ? -16.961 -14.739 12.428  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   1691 N NZ  . LYS B 1 112 ? -17.961 -15.845 12.474  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   1692 N N   . ASN B 1 113 ? -20.042 -10.488 11.637  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1693 C CA  . ASN B 1 113 ? -20.494 -9.159  12.017  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1694 C C   . ASN B 1 113 ? -19.353 -8.378  12.651  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1695 O O   . ASN B 1 113 ? -18.579 -8.913  13.451  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1696 C CB  . ASN B 1 113 ? -21.716 -9.229  12.938  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1697 C CG  . ASN B 1 113 ? -22.892 -9.886  12.245  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1698 O OD1 . ASN B 1 113 ? -23.159 -9.606  11.081  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1699 N ND2 . ASN B 1 113 ? -23.561 -10.809 12.932  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1700 N N   . THR B 1 114 ? -19.217 -7.131  12.224  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   1701 C CA  . THR B 1 114 ? -18.206 -6.223  12.797  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   1702 C C   . THR B 1 114 ? -18.943 -4.972  13.230  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   1703 O O   . THR B 1 114 ? -20.080 -4.757  12.806  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   1704 C CB  . THR B 1 114 ? -17.133 -5.822  11.763  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   1705 O OG1 . THR B 1 114 ? -17.653 -4.821  10.867  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   1706 C CG2 . THR B 1 114 ? -16.647 -7.035  11.004  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   1707 N N   . PRO B 1 115 ? -18.270 -4.091  13.988  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N   1 
ATOM   1708 C CA  . PRO B 1 115 ? -18.876 -2.793  14.265  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA  1 
ATOM   1709 C C   . PRO B 1 115 ? -19.174 -1.914  13.030  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C   1 
ATOM   1710 O O   . PRO B 1 115 ? -19.914 -0.938  13.162  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O   1 
ATOM   1711 C CB  . PRO B 1 115 ? -17.848 -2.106  15.182  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB  1 
ATOM   1712 C CG  . PRO B 1 115 ? -16.952 -3.187  15.682  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG  1 
ATOM   1713 C CD  . PRO B 1 115 ? -16.925 -4.213  14.587  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD  1 
ATOM   1714 N N   . TRP B 1 116 ? -18.597 -2.225  11.861  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B N   1 
ATOM   1715 C CA  . TRP B 1 116 ? -18.766 -1.374  10.676  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CA  1 
ATOM   1716 C C   . TRP B 1 116 ? -19.457 -2.065  9.523   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B C   1 
ATOM   1717 O O   . TRP B 1 116 ? -19.275 -1.656  8.366   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B O   1 
ATOM   1718 C CB  . TRP B 1 116 ? -17.400 -0.824  10.238  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CB  1 
ATOM   1719 C CG  . TRP B 1 116 ? -16.625 -0.271  11.422  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CG  1 
ATOM   1720 C CD1 . TRP B 1 116 ? -16.814 0.933   12.063  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD1 1 
ATOM   1721 C CD2 . TRP B 1 116 ? -15.571 -0.928  12.108  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD2 1 
ATOM   1722 N NE1 . TRP B 1 116 ? -15.922 1.065   13.094  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B NE1 1 
ATOM   1723 C CE2 . TRP B 1 116 ? -15.150 -0.068  13.147  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE2 1 
ATOM   1724 C CE3 . TRP B 1 116 ? -14.935 -2.164  11.942  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE3 1 
ATOM   1725 C CZ2 . TRP B 1 116 ? -14.124 -0.405  14.012  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ2 1 
ATOM   1726 C CZ3 . TRP B 1 116 ? -13.919 -2.501  12.796  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ3 1 
ATOM   1727 C CH2 . TRP B 1 116 ? -13.520 -1.624  13.832  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CH2 1 
ATOM   1728 N N   . GLY B 1 117 ? -20.274 -3.068  9.839   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N   1 
ATOM   1729 C CA  . GLY B 1 117 ? -20.940 -3.881  8.835   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA  1 
ATOM   1730 C C   . GLY B 1 117 ? -20.560 -5.349  8.905   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C   1 
ATOM   1731 O O   . GLY B 1 117 ? -19.653 -5.745  9.635   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O   1 
ATOM   1732 N N   . ARG B 1 118 ? -21.242 -6.140  8.092   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N   1 
ATOM   1733 C CA  . ARG B 1 118 ? -21.003 -7.560  7.994   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  1 
ATOM   1734 C C   . ARG B 1 118 ? -19.995 -7.811  6.835   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C   1 
ATOM   1735 O O   . ARG B 1 118 ? -20.256 -7.425  5.681   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O   1 
ATOM   1736 C CB  . ARG B 1 118 ? -22.322 -8.269  7.762   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  1 
ATOM   1737 C CG  . ARG B 1 118 ? -22.271 -9.773  7.793   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CG  1 
ATOM   1738 C CD  . ARG B 1 118 ? -23.690 -10.327 7.758   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CD  1 
ATOM   1739 N NE  . ARG B 1 118 ? -23.676 -11.759 7.556   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NE  1 
ATOM   1740 C CZ  . ARG B 1 118 ? -23.417 -12.679 8.480   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CZ  1 
ATOM   1741 N NH1 . ARG B 1 118 ? -23.184 -12.356 9.754   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH1 1 
ATOM   1742 N NH2 . ARG B 1 118 ? -23.417 -13.958 8.127   1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH2 1 
ATOM   1743 N N   . GLN B 1 119 ? -18.878 -8.472  7.164   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B N   1 
ATOM   1744 C CA  . GLN B 1 119 ? -17.719 -8.514  6.286   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CA  1 
ATOM   1745 C C   . GLN B 1 119 ? -17.218 -9.898  6.090   1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B C   1 
ATOM   1746 O O   . GLN B 1 119 ? -17.412 -10.777 6.954   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B O   1 
ATOM   1747 C CB  . GLN B 1 119 ? -16.557 -7.665  6.841   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CB  1 
ATOM   1748 C CG  . GLN B 1 119 ? -16.959 -6.221  7.082   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CG  1 
ATOM   1749 C CD  . GLN B 1 119 ? -15.829 -5.263  7.481   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CD  1 
ATOM   1750 O OE1 . GLN B 1 119 ? -16.091 -4.085  7.787   1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B OE1 1 
ATOM   1751 N NE2 . GLN B 1 119 ? -14.615 -5.731  7.476   1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B NE2 1 
ATOM   1752 N N   . ALA B 1 120 ? -16.597 -10.100 4.937   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B N   1 
ATOM   1753 C CA  . ALA B 1 120 ? -15.930 -11.353 4.613   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CA  1 
ATOM   1754 C C   . ALA B 1 120 ? -14.669 -11.017 3.864   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B C   1 
ATOM   1755 O O   . ALA B 1 120 ? -14.520 -9.905  3.350   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B O   1 
ATOM   1756 C CB  . ALA B 1 120 ? -16.849 -12.247 3.757   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CB  1 
ATOM   1757 N N   . MET B 1 121 ? -13.766 -11.970 3.760   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 105 MET B N   1 
ATOM   1758 C CA  . MET B 1 121 ? -12.585 -11.748 2.933   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CA  1 
ATOM   1759 C C   . MET B 1 121 ? -12.287 -12.982 2.138   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 105 MET B C   1 
ATOM   1760 O O   . MET B 1 121 ? -12.621 -14.117 2.548   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 105 MET B O   1 
ATOM   1761 C CB  . MET B 1 121 ? -11.329 -11.466 3.771   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CB  1 
ATOM   1762 C CG  . MET B 1 121 ? -11.464 -10.657 5.052   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CG  1 
ATOM   1763 S SD  . MET B 1 121 ? -9.823  -10.411 5.834   1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 105 MET B SD  1 
ATOM   1764 C CE  . MET B 1 121 ? -8.818  -11.769 5.286   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CE  1 
ATOM   1765 N N   . PHE B 1 122 ? -11.579 -12.752 1.039   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1766 C CA  . PHE B 1 122 ? -11.082 -13.813 0.192   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1767 C C   . PHE B 1 122 ? -9.899  -13.341 -0.614  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1768 O O   . PHE B 1 122 ? -9.619  -12.115 -0.640  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1769 C CB  . PHE B 1 122 ? -12.187 -14.314 -0.722  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1770 C CG  . PHE B 1 122 ? -12.676 -13.291 -1.722  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1771 C CD1 . PHE B 1 122 ? -13.621 -12.346 -1.365  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1772 C CD2 . PHE B 1 122 ? -12.232 -13.341 -3.040  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1773 C CE1 . PHE B 1 122 ? -14.082 -11.441 -2.273  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1774 C CE2 . PHE B 1 122 ? -12.675 -12.421 -3.954  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1775 C CZ  . PHE B 1 122 ? -13.589 -11.468 -3.574  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1776 N N   . SER B 1 123 ? -9.200  -14.292 -1.254  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N   1 
ATOM   1777 C CA  . SER B 1 123 ? -8.021  -13.942 -2.053  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA  1 
ATOM   1778 C C   . SER B 1 123 ? -8.193  -14.155 -3.538  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C   1 
ATOM   1779 O O   . SER B 1 123 ? -8.934  -15.070 -3.966  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O   1 
ATOM   1780 C CB  . SER B 1 123 ? -6.786  -14.688 -1.566  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB  1 
ATOM   1781 O OG  . SER B 1 123 ? -6.581  -14.438 -0.182  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG  1 
ATOM   1782 N N   . ASP B 1 124 ? -7.514  -13.315 -4.310  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1783 C CA  . ASP B 1 124 ? -7.437  -13.496 -5.773  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1784 C C   . ASP B 1 124 ? -6.378  -14.551 -6.097  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1785 O O   . ASP B 1 124 ? -5.723  -15.080 -5.194  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1786 C CB  . ASP B 1 124 ? -7.319  -12.174 -6.544  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1787 C CG  . ASP B 1 124 ? -5.914  -11.613 -6.596  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1788 O OD1 . ASP B 1 124 ? -4.991  -12.163 -5.967  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1789 O OD2 . ASP B 1 124 ? -5.765  -10.572 -7.272  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1790 N N   . PRO B 1 125 ? -6.222  -14.894 -7.370  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1791 C CA  . PRO B 1 125 ? -5.272  -15.999 -7.686  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1792 C C   . PRO B 1 125 ? -3.819  -15.777 -7.272  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1793 O O   . PRO B 1 125 ? -3.097  -16.759 -7.016  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1794 C CB  . PRO B 1 125 ? -5.423  -16.140 -9.194  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1795 C CG  . PRO B 1 125 ? -6.824  -15.686 -9.448  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1796 C CD  . PRO B 1 125 ? -7.043  -14.540 -8.529  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1797 N N   . ASP B 1 126 ? -3.402  -14.504 -7.156  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1798 C CA  . ASP B 1 126 ? -2.063  -14.143 -6.707  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1799 C C   . ASP B 1 126 ? -1.867  -13.990 -5.198  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1800 O O   . ASP B 1 126 ? -0.726  -13.926 -4.740  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1801 C CB  . ASP B 1 126 ? -1.622  -12.860 -7.445  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1802 C CG  . ASP B 1 126 ? -1.249  -13.129 -8.874  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1803 O OD1 . ASP B 1 126 ? -0.258  -13.864 -9.065  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1804 O OD2 . ASP B 1 126 ? -1.906  -12.622 -9.807  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1805 N N   . GLY B 1 127 ? -2.941  -13.939 -4.414  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1806 C CA  . GLY B 1 127 ? -2.877  -13.757 -2.985  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1807 C C   . GLY B 1 127 ? -3.256  -12.359 -2.529  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1808 O O   . GLY B 1 127 ? -3.269  -12.086 -1.332  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1809 N N   . ASN B 1 128 ? -3.613  -11.459 -3.460  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N   1 
ATOM   1810 C CA  . ASN B 1 128 ? -4.190  -10.167 -3.025  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA  1 
ATOM   1811 C C   . ASN B 1 128 ? -5.459  -10.443 -2.254  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C   1 
ATOM   1812 O O   . ASN B 1 128 ? -6.276  -11.320 -2.643  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O   1 
ATOM   1813 C CB  . ASN B 1 128 ? -4.499  -9.271  -4.195  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB  1 
ATOM   1814 C CG  . ASN B 1 128 ? -3.270  -8.930  -5.013  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG  1 
ATOM   1815 O OD1 . ASN B 1 128 ? -2.272  -8.383  -4.505  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1 1 
ATOM   1816 N ND2 . ASN B 1 128 ? -3.333  -9.225  -6.290  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2 1 
ATOM   1817 N N   . VAL B 1 129 ? -5.627  -9.756  -1.129  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   1818 C CA  . VAL B 1 129 ? -6.777  -9.996  -0.214  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   1819 C C   . VAL B 1 129 ? -7.865  -8.970  -0.480  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   1820 O O   . VAL B 1 129 ? -7.610  -7.771  -0.461  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   1821 C CB  . VAL B 1 129 ? -6.350  -10.007 1.257   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   1822 C CG1 . VAL B 1 129 ? -7.543  -10.211 2.190   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   1823 C CG2 . VAL B 1 129 ? -5.326  -11.125 1.450   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   1824 N N   . ILE B 1 130 ? -9.055  -9.473  -0.789  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N   1 
ATOM   1825 C CA  . ILE B 1 130 ? -10.242 -8.663  -1.061  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA  1 
ATOM   1826 C C   . ILE B 1 130 ? -11.252 -8.857  0.071   1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C   1 
ATOM   1827 O O   . ILE B 1 130 ? -11.595 -10.007 0.434   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O   1 
ATOM   1828 C CB  . ILE B 1 130 ? -10.884 -9.069  -2.385  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB  1 
ATOM   1829 C CG1 . ILE B 1 130 ? -9.828  -9.036  -3.503  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1 1 
ATOM   1830 C CG2 . ILE B 1 130 ? -12.077 -8.167  -2.716  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2 1 
ATOM   1831 C CD1 . ILE B 1 130 ? -10.243 -9.764  -4.765  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1 1 
ATOM   1832 N N   . GLY B 1 131 ? -11.792 -7.741  0.546   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N   1 
ATOM   1833 C CA  . GLY B 1 131 ? -12.820 -7.711  1.545   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA  1 
ATOM   1834 C C   . GLY B 1 131 ? -14.161 -7.356  0.926   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C   1 
ATOM   1835 O O   . GLY B 1 131 ? -14.221 -6.637  -0.076  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O   1 
ATOM   1836 N N   . LEU B 1 132 ? -15.231 -7.889  1.523   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1837 C CA  . LEU B 1 132 ? -16.601 -7.510  1.205   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1838 C C   . LEU B 1 132 ? -17.226 -6.935  2.480   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1839 O O   . LEU B 1 132 ? -16.947 -7.433  3.579   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1840 C CB  . LEU B 1 132 ? -17.445 -8.712  0.748   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1841 C CG  . LEU B 1 132 ? -16.976 -9.567  -0.411  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1842 C CD1 . LEU B 1 132 ? -17.854 -10.805 -0.562  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1843 C CD2 . LEU B 1 132 ? -16.909 -8.735  -1.655  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1844 N N   . ASN B 1 133 ? -18.028 -5.888  2.318   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   1845 C CA  . ASN B 1 133 ? -18.702 -5.239  3.428   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   1846 C C   . ASN B 1 133 ? -20.109 -4.827  3.043   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   1847 O O   . ASN B 1 133 ? -20.314 -4.069  2.094   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   1848 C CB  . ASN B 1 133 ? -17.942 -3.984  3.893   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   1849 C CG  . ASN B 1 133 ? -18.509 -3.392  5.192   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   1850 O OD1 . ASN B 1 133 ? -19.040 -4.096  6.077   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   1851 N ND2 . ASN B 1 133 ? -18.380 -2.101  5.320   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   1852 N N   . GLN B 1 134 ? -21.054 -5.279  3.846   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B N   1 
ATOM   1853 C CA  . GLN B 1 134 ? -22.440 -4.845  3.764   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CA  1 
ATOM   1854 C C   . GLN B 1 134 ? -22.738 -4.055  5.055   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B C   1 
ATOM   1855 O O   . GLN B 1 134 ? -22.841 -4.634  6.113   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B O   1 
ATOM   1856 C CB  . GLN B 1 134 ? -23.359 -6.067  3.641   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CB  1 
ATOM   1857 C CG  . GLN B 1 134 ? -24.838 -5.672  3.580   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CG  1 
ATOM   1858 C CD  . GLN B 1 134 ? -25.789 -6.865  3.469   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CD  1 
ATOM   1859 O OE1 . GLN B 1 134 ? -25.414 -7.963  3.087   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B OE1 1 
ATOM   1860 N NE2 . GLN B 1 134 ? -27.052 -6.626  3.815   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B NE2 1 
ATOM   1861 N N   . PRO B 1 135 ? -22.861 -2.723  4.975   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   1 
ATOM   1862 C CA  . PRO B 1 135 ? -23.108 -1.967  6.222   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  1 
ATOM   1863 C C   . PRO B 1 135 ? -24.380 -2.378  6.911   1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   1 
ATOM   1864 O O   . PRO B 1 135 ? -25.303 -2.803  6.238   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   1 
ATOM   1865 C CB  . PRO B 1 135 ? -23.191 -0.516  5.740   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  1 
ATOM   1866 C CG  . PRO B 1 135 ? -22.239 -0.502  4.585   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  1 
ATOM   1867 C CD  . PRO B 1 135 ? -22.397 -1.842  3.900   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  1 
ATOM   1868 N N   . SER B 1 136 ? -24.408 -2.255  8.240   1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   1869 C CA  . SER B 1 136 ? -25.470 -2.864  9.097   1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   1870 C C   . SER B 1 136 ? -26.722 -2.010  9.334   1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   1871 O O   . SER B 1 136 ? -27.158 -1.268  8.454   1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   1872 C CB  . SER B 1 136 ? -24.881 -3.298  10.463  1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   1873 O OG  . SER B 1 136 ? -24.417 -4.644  10.412  1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
HETATM 1874 C CAB . TNN C 2 .   ? 0.139   7.702   -12.906 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAB 1 
HETATM 1875 C CBF . TNN C 2 .   ? 0.656   6.525   -13.770 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBF 1 
HETATM 1876 O OAG . TNN C 2 .   ? 0.624   5.302   -12.955 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAG 1 
HETATM 1877 C CBJ . TNN C 2 .   ? -0.063  6.304   -15.071 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBJ 1 
HETATM 1878 O OAT . TNN C 2 .   ? 0.528   6.874   -16.139 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAT 1 
HETATM 1879 C CBI . TNN C 2 .   ? 0.256   5.512   -16.335 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBI 1 
HETATM 1880 C CAY . TNN C 2 .   ? -0.806  5.121   -17.265 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAY 1 
HETATM 1881 C CAQ . TNN C 2 .   ? -0.575  4.173   -18.279 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAQ 1 
HETATM 1882 C CAU . TNN C 2 .   ? -1.591  3.794   -19.146 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAU 1 
HETATM 1883 O OAE . TNN C 2 .   ? -1.354  2.881   -20.123 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAE 1 
HETATM 1884 C CBC . TNN C 2 .   ? -2.874  4.323   -19.063 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBC 1 
HETATM 1885 C CAZ . TNN C 2 .   ? -3.880  3.903   -19.965 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAZ 1 
HETATM 1886 O OAC . TNN C 2 .   ? -3.628  3.070   -20.827 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAC 1 
HETATM 1887 C CBB . TNN C 2 .   ? -5.176  4.429   -19.859 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBB 1 
HETATM 1888 C CAP . TNN C 2 .   ? -6.204  4.020   -20.750 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAP 1 
HETATM 1889 C CAO . TNN C 2 .   ? -7.510  4.557   -20.646 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAO 1 
HETATM 1890 C CAW . TNN C 2 .   ? -7.783  5.496   -19.625 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAW 1 
HETATM 1891 O OAS . TNN C 2 .   ? -8.971  6.138   -19.389 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAS 1 
HETATM 1892 C CAA . TNN C 2 .   ? -10.234 5.628   -19.886 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAA 1 
HETATM 1893 C CAV . TNN C 2 .   ? -6.762  5.887   -18.745 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAV 1 
HETATM 1894 O OAF . TNN C 2 .   ? -7.070  6.848   -17.796 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAF 1 
HETATM 1895 C CBD . TNN C 2 .   ? -5.454  5.374   -18.834 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBD 1 
HETATM 1896 C CBA . TNN C 2 .   ? -4.450  5.810   -17.953 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBA 1 
HETATM 1897 O OAD . TNN C 2 .   ? -4.720  6.664   -17.093 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAD 1 
HETATM 1898 C CBE . TNN C 2 .   ? -3.147  5.275   -18.048 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBE 1 
HETATM 1899 C CAX . TNN C 2 .   ? -2.112  5.659   -17.160 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAX 1 
HETATM 1900 N NAR . TNN C 2 .   ? -2.347  6.592   -16.142 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A NAR 1 
HETATM 1901 C CBH . TNN C 2 .   ? -1.640  6.467   -14.838 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBH 1 
HETATM 1902 C CAL . TNN C 2 .   ? -2.179  5.340   -14.150 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAL 1 
HETATM 1903 C CAJ . TNN C 2 .   ? -2.338  4.388   -13.750 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAJ 1 
HETATM 1904 C CAN . TNN C 2 .   ? -2.422  3.002   -13.274 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAN 1 
HETATM 1905 C CAM . TNN C 2 .   ? -1.468  2.108   -13.667 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAM 1 
HETATM 1906 C CAI . TNN C 2 .   ? -0.418  2.709   -14.500 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAI 1 
HETATM 1907 C CAK . TNN C 2 .   ? 0.324   3.292   -15.126 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CAK 1 
HETATM 1908 C CBG . TNN C 2 .   ? 1.191   4.309   -15.903 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A CBG 1 
HETATM 1909 O OAH . TNN C 2 .   ? 1.919   3.785   -16.943 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 201 TNN A OAH 1 
HETATM 1910 C CAB . TNN D 2 .   ? -10.527 -6.445  4.953   1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAB 1 
HETATM 1911 C CBF . TNN D 2 .   ? -9.744  -6.111  6.240   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBF 1 
HETATM 1912 O OAG . TNN D 2 .   ? -8.400  -5.679  5.801   1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAG 1 
HETATM 1913 C CBJ . TNN D 2 .   ? -10.375 -5.107  7.197   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBJ 1 
HETATM 1914 O OAT . TNN D 2 .   ? -10.859 -5.695  8.311   1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAT 1 
HETATM 1915 C CBI . TNN D 2 .   ? -10.040 -4.620  8.614   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBI 1 
HETATM 1916 C CAY . TNN D 2 .   ? -10.661 -3.433  9.146   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAY 1 
HETATM 1917 C CAQ . TNN D 2 .   ? -10.169 -2.857  10.323  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAQ 1 
HETATM 1918 C CAU . TNN D 2 .   ? -10.702 -1.690  10.850  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAU 1 
HETATM 1919 O OAE . TNN D 2 .   ? -10.198 -1.159  11.993  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAE 1 
HETATM 1920 C CBC . TNN D 2 .   ? -11.771 -1.030  10.241  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBC 1 
HETATM 1921 C CAZ . TNN D 2 .   ? -12.282 0.160   10.802  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAZ 1 
HETATM 1922 O OAC . TNN D 2 .   ? -11.815 0.623   11.835  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAC 1 
HETATM 1923 C CBB . TNN D 2 .   ? -13.329 0.827   10.183  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBB 1 
HETATM 1924 C CAP . TNN D 2 .   ? -13.850 2.017   10.733  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAP 1 
HETATM 1925 C CAO . TNN D 2 .   ? -14.921 2.690   10.106  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAO 1 
HETATM 1926 C CAW . TNN D 2 .   ? -15.447 2.143   8.924   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAW 1 
HETATM 1927 O OAS . TNN D 2 .   ? -16.489 2.638   8.178   1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAS 1 
HETATM 1928 C CAA . TNN D 2 .   ? -16.574 4.065   8.169   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAA 1 
HETATM 1929 C CAV . TNN D 2 .   ? -14.904 0.968   8.412   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAV 1 
HETATM 1930 O OAF . TNN D 2 .   ? -15.440 0.464   7.273   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAF 1 
HETATM 1931 C CBD . TNN D 2 .   ? -13.876 0.274   9.020   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBD 1 
HETATM 1932 C CBA . TNN D 2 .   ? -13.375 -0.907  8.443   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBA 1 
HETATM 1933 O OAD . TNN D 2 .   ? -13.889 -1.340  7.399   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAD 1 
HETATM 1934 C CBE . TNN D 2 .   ? -12.300 -1.583  9.053   1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBE 1 
HETATM 1935 C CAX . TNN D 2 .   ? -11.742 -2.781  8.518   1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAX 1 
HETATM 1936 N NAR . TNN D 2 .   ? -12.232 -3.361  7.334   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A NAR 1 
HETATM 1937 C CBH . TNN D 2 .   ? -11.336 -4.058  6.384   1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBH 1 
HETATM 1938 C CAL . TNN D 2 .   ? -10.464 -3.081  5.687   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAL 1 
HETATM 1939 C CAJ . TNN D 2 .   ? -9.769  -2.420  5.235   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAJ 1 
HETATM 1940 C CAN . TNN D 2 .   ? -8.737  -1.570  4.832   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAN 1 
HETATM 1941 C CAM . TNN D 2 .   ? -7.598  -1.723  5.699   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAM 1 
HETATM 1942 C CAI . TNN D 2 .   ? -7.674  -2.706  6.827   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAI 1 
HETATM 1943 C CAK . TNN D 2 .   ? -7.902  -3.468  7.602   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CAK 1 
HETATM 1944 C CBG . TNN D 2 .   ? -8.377  -4.528  8.590   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A CBG 1 
HETATM 1945 O OAH . TNN D 2 .   ? -7.759  -4.193  9.799   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 202 TNN A OAH 1 
HETATM 1946 O O   . HOH E 3 .   ? 3.957   3.494   11.196  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1947 O O   . HOH E 3 .   ? -23.689 -1.512  -1.968  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1948 O O   . HOH E 3 .   ? -4.347  14.747  14.359  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1949 O O   . HOH E 3 .   ? 9.393   1.673   2.649   1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1950 O O   . HOH E 3 .   ? 5.616   -6.856  -0.899  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1951 O O   . HOH E 3 .   ? -6.274  0.710   17.817  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1952 O O   . HOH E 3 .   ? -10.613 11.757  15.722  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1953 O O   . HOH E 3 .   ? -15.793 5.285   1.316   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1954 O O   . HOH E 3 .   ? 6.265   15.073  -5.552  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1955 O O   . HOH E 3 .   ? -22.193 0.870   -8.945  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1956 O O   . HOH E 3 .   ? -18.858 4.262   -0.170  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1957 O O   . HOH E 3 .   ? -20.649 9.271   -1.847  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1958 O O   . HOH E 3 .   ? 0.803   22.056  2.308   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1959 O O   . HOH E 3 .   ? -0.407  24.171  -14.087 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1960 O O   . HOH E 3 .   ? -9.720  18.910  4.020   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1961 O O   . HOH E 3 .   ? 2.042   27.517  -8.415  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1962 O O   . HOH E 3 .   ? 3.749   29.346  -2.345  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1963 O O   . HOH E 3 .   ? -6.475  21.982  -16.694 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1964 O O   . HOH E 3 .   ? 4.245   20.509  -18.315 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1965 O O   . HOH E 3 .   ? -12.888 8.263   -4.819  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1966 O O   . HOH E 3 .   ? 0.339   6.867   -9.444  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1967 O O   . HOH E 3 .   ? 4.623   9.541   6.487   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1968 O O   . HOH E 3 .   ? -13.718 14.456  10.155  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1969 O O   . HOH E 3 .   ? 8.774   7.676   8.973   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1970 O O   . HOH E 3 .   ? -19.028 4.619   -7.275  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1971 O O   . HOH E 3 .   ? 1.829   18.287  4.047   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1972 O O   . HOH E 3 .   ? 4.671   13.794  12.355  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1973 O O   . HOH E 3 .   ? -13.320 9.444   13.457  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1974 O O   . HOH E 3 .   ? -2.896  23.665  1.723   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1975 O O   . HOH E 3 .   ? -8.009  16.804  -20.962 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1976 O O   . HOH E 3 .   ? -8.520  20.255  7.696   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1977 O O   . HOH E 3 .   ? -15.672 6.572   7.347   1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1978 O O   . HOH E 3 .   ? 8.239   8.123   -5.120  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1979 O O   . HOH E 3 .   ? -14.657 16.484  -4.370  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1980 O O   . HOH E 3 .   ? -12.471 16.356  -18.123 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1981 O O   . HOH E 3 .   ? -2.672  26.766  -2.611  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1982 O O   . HOH E 3 .   ? -20.024 10.831  -5.554  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1983 O O   . HOH E 3 .   ? -11.946 17.190  -0.784  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1984 O O   . HOH E 3 .   ? -6.535  22.110  1.839   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1985 O O   . HOH E 3 .   ? 2.450   7.020   12.701  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1986 O O   . HOH E 3 .   ? -16.446 4.007   -6.773  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1987 O O   . HOH E 3 .   ? -17.112 7.553   0.860   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1988 O O   . HOH E 3 .   ? -21.458 -6.710  -8.908  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1989 O O   . HOH E 3 .   ? 2.762   9.330   3.321   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1990 O O   . HOH E 3 .   ? 4.353   0.041   7.765   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1991 O O   . HOH E 3 .   ? -5.449  3.748   8.877   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1992 O O   . HOH E 3 .   ? -3.760  -0.556  -2.335  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1993 O O   . HOH E 3 .   ? -22.600 -3.162  -9.405  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1994 O O   . HOH E 3 .   ? -0.212  8.083   14.607  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1995 O O   . HOH E 3 .   ? 1.855   -1.174  -1.962  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1996 O O   . HOH E 3 .   ? -25.919 -6.667  -8.438  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1997 O O   . HOH E 3 .   ? -2.749  2.002   -6.854  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1998 O O   . HOH E 3 .   ? -1.481  2.519   13.183  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1999 O O   . HOH E 3 .   ? 6.805   -3.828  5.172   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2000 O O   . HOH E 3 .   ? 3.079   1.132   5.798   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2001 O O   . HOH E 3 .   ? 2.317   5.460   -10.536 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2002 O O   . HOH E 3 .   ? -22.562 2.571   -5.529  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2003 O O   . HOH E 3 .   ? -18.417 17.072  -3.549  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2004 O O   . HOH E 3 .   ? -8.812  17.107  -2.910  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2005 O O   . HOH E 3 .   ? -16.760 12.299  8.647   1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2006 O O   . HOH E 3 .   ? 9.081   4.072   -2.872  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2007 O O   . HOH E 3 .   ? 4.582   -2.383  6.031   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2008 O O   . HOH E 3 .   ? 5.733   27.512  -5.286  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2009 O O   . HOH E 3 .   ? 3.603   10.736  14.315  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2010 O O   . HOH E 3 .   ? -11.231 18.133  -20.418 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2011 O O   . HOH E 3 .   ? 2.855   16.355  5.756   1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2012 O O   . HOH E 3 .   ? -9.854  24.910  -9.798  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2013 O O   . HOH E 3 .   ? 1.406   -1.207  5.443   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2014 O O   . HOH E 3 .   ? -7.383  22.100  -1.006  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2015 O O   . HOH E 3 .   ? 2.519   16.666  9.861   1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2016 O O   . HOH E 3 .   ? -13.488 20.213  3.390   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2017 O O   . HOH E 3 .   ? -11.474 17.484  6.459   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2018 O O   . HOH E 3 .   ? 9.150   9.825   4.990   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2019 O O   . HOH E 3 .   ? 7.167   15.084  -9.038  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2020 O O   . HOH E 3 .   ? -4.310  27.387  -8.892  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2021 O O   . HOH E 3 .   ? -16.497 4.309   3.663   1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2022 O O   . HOH E 3 .   ? -2.066  16.855  -27.490 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2023 O O   . HOH E 3 .   ? -21.628 -12.406 -11.272 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2024 O O   . HOH E 3 .   ? 1.529   27.589  0.800   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2025 O O   . HOH E 3 .   ? -6.618  -7.873  7.691   1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2026 O O   . HOH E 3 .   ? 6.305   11.448  -8.004  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2027 O O   . HOH E 3 .   ? 7.087   10.305  6.991   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2028 O O   . HOH E 3 .   ? 3.866   -3.761  8.793   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2029 O O   . HOH E 3 .   ? 9.037   14.449  -5.881  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2030 O O   . HOH E 3 .   ? 9.276   17.073  -10.797 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2031 O O   . HOH E 3 .   ? 3.455   29.048  -6.754  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2032 O O   . HOH E 3 .   ? -21.347 3.056   -7.669  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2033 O O   . HOH E 3 .   ? -5.778  5.532   17.279  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2034 O O   . HOH E 3 .   ? 4.956   22.275  -10.841 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2035 O O   . HOH E 3 .   ? -19.447 2.470   10.555  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2036 O O   . HOH E 3 .   ? -7.769  7.923   18.088  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2037 O O   . HOH E 3 .   ? -12.561 12.573  12.011  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2038 O O   . HOH E 3 .   ? 9.614   14.131  1.302   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2039 O O   . HOH E 3 .   ? 0.035   29.404  -8.993  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2040 O O   . HOH E 3 .   ? 8.248   14.537  3.426   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2041 O O   . HOH E 3 .   ? -2.036  -5.450  15.915  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2042 O O   . HOH E 3 .   ? -6.012  -9.004  5.328   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2043 O O   . HOH E 3 .   ? 1.572   -8.125  10.858  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2044 O O   . HOH E 3 .   ? -25.486 1.486   -4.643  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2045 O O   . HOH E 3 .   ? -11.884 27.603  -12.561 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2046 O O   . HOH E 3 .   ? 4.999   5.802   -11.031 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2047 O O   . HOH E 3 .   ? -9.872  17.882  8.841   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2048 O O   . HOH E 3 .   ? 8.951   -2.533  5.083   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2049 O O   . HOH E 3 .   ? 7.472   7.907   -10.362 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2050 O O   . HOH E 3 .   ? -13.659 13.200  -28.060 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2051 O O   . HOH E 3 .   ? -5.900  30.827  -14.849 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2052 O O   . HOH F 3 .   ? -0.336  -18.728 -15.025 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2053 O O   . HOH F 3 .   ? -25.473 -3.899  -5.531  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2054 O O   . HOH F 3 .   ? -27.366 -3.935  5.382   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2055 O O   . HOH F 3 .   ? -8.852  -17.330 -5.054  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2056 O O   . HOH F 3 .   ? -22.154 -26.299 -4.444  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2057 O O   . HOH F 3 .   ? -12.383 26.819  -1.850  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2058 O O   . HOH F 3 .   ? -15.490 0.031   -21.646 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2059 O O   . HOH F 3 .   ? -19.280 -1.125  -16.792 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2060 O O   . HOH F 3 .   ? -30.094 -13.000 -0.869  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2061 O O   . HOH F 3 .   ? -14.087 18.259  -8.762  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2062 O O   . HOH F 3 .   ? -2.400  -17.771 -18.705 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2063 O O   . HOH F 3 .   ? -15.829 -18.193 7.792   1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2064 O O   . HOH F 3 .   ? -15.646 1.387   -7.310  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2065 O O   . HOH F 3 .   ? -8.711  -17.171 -13.044 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2066 O O   . HOH F 3 .   ? -28.619 -13.057 1.585   1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2067 O O   . HOH F 3 .   ? -3.783  -19.191 -7.803  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2068 O O   . HOH F 3 .   ? -17.421 8.751   -6.385  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2069 O O   . HOH F 3 .   ? -28.648 -13.781 4.618   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2070 O O   . HOH F 3 .   ? 1.848   -16.632 -12.281 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2071 O O   . HOH F 3 .   ? -12.754 4.594   -13.493 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2072 O O   . HOH F 3 .   ? 7.186   -0.012  -8.451  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2073 O O   . HOH F 3 .   ? -16.067 -24.055 -2.119  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2074 O O   . HOH F 3 .   ? -3.055  -0.072  -5.017  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2075 O O   . HOH F 3 .   ? -3.917  -14.106 0.319   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2076 O O   . HOH F 3 .   ? -27.040 -10.795 6.505   1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2077 O O   . HOH F 3 .   ? -3.043  -3.462  -16.590 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2078 O O   . HOH F 3 .   ? -0.755  -17.483 -5.883  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2079 O O   . HOH F 3 .   ? 7.751   -3.187  -2.034  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2080 O O   . HOH F 3 .   ? -10.056 -2.336  -24.590 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2081 O O   . HOH F 3 .   ? -19.113 -7.583  -8.750  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2082 O O   . HOH F 3 .   ? -16.826 13.969  -5.331  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2083 O O   . HOH F 3 .   ? -26.196 -10.558 3.303   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2084 O O   . HOH F 3 .   ? -9.539  -17.111 -0.927  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2085 O O   . HOH F 3 .   ? -19.340 -7.951  -17.171 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2086 O O   . HOH F 3 .   ? 7.561   0.605   -13.112 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2087 O O   . HOH F 3 .   ? 3.323   -10.794 -15.317 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2088 O O   . HOH F 3 .   ? -26.310 -19.750 -3.145  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2089 O O   . HOH F 3 .   ? -2.789  -14.283 -11.808 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2090 O O   . HOH F 3 .   ? 0.458   -12.518 -0.749  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2091 O O   . HOH F 3 .   ? 0.867   -3.876  -3.335  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2092 O O   . HOH F 3 .   ? 4.687   -12.371 -5.162  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2093 O O   . HOH F 3 .   ? -1.447  -14.970 -19.340 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2094 O O   . HOH F 3 .   ? -9.818  20.662  -1.679  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2095 O O   . HOH F 3 .   ? -4.620  -12.347 -9.357  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH F 3 .   ? -12.567 0.675   -23.341 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH F 3 .   ? -18.828 0.398   6.465   1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH F 3 .   ? -14.267 7.703   -13.099 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH F 3 .   ? -20.510 -12.773 13.182  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH F 3 .   ? -25.031 -5.886  7.337   1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH F 3 .   ? -16.633 -24.432 -8.795  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH F 3 .   ? -8.746  -6.683  1.870   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH F 3 .   ? -8.162  -14.187 2.133   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH F 3 .   ? -5.846  -1.711  -0.856  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH F 3 .   ? -21.780 -19.026 2.710   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH F 3 .   ? -15.108 7.179   -5.865  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH F 3 .   ? 4.889   -8.136  -11.405 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH F 3 .   ? -17.441 12.244  -9.333  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH F 3 .   ? -22.096 -19.136 -8.297  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH F 3 .   ? -2.913  -21.551 -11.922 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH F 3 .   ? -20.814 -5.441  -11.419 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH F 3 .   ? -25.965 -16.870 -3.403  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH F 3 .   ? -15.026 -21.022 1.918   1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH F 3 .   ? -27.790 -11.279 -4.093  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH F 3 .   ? -6.700  -7.126  3.835   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH F 3 .   ? 3.258   -4.706  -10.171 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH F 3 .   ? -11.127 18.053  -3.962  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH F 3 .   ? -17.472 -7.415  -19.029 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH F 3 .   ? -18.007 -0.115  -14.570 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH F 3 .   ? 2.686   -7.492  -10.242 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH F 3 .   ? -22.756 -16.541 3.384   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH F 3 .   ? -2.474  -13.331 -21.105 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH F 3 .   ? -18.989 -9.907  -15.379 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH F 3 .   ? -0.599  -10.627 -20.136 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH F 3 .   ? -5.775  -17.747 -3.956  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH F 3 .   ? -13.327 -12.879 -18.517 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH F 3 .   ? -0.323  -12.675 -18.535 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH F 3 .   ? 6.056   -6.510  -9.361  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH F 3 .   ? -9.862  -21.081 -6.245  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH F 3 .   ? -17.939 8.091   -13.488 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH F 3 .   ? -11.492 5.252   -15.949 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH F 3 .   ? -15.171 3.412   -13.774 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH F 3 .   ? -9.692  -19.119 -2.879  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH F 3 .   ? -16.158 -18.310 -12.142 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH F 3 .   ? -21.758 8.324   -8.056  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH F 3 .   ? -22.784 -24.359 -8.698  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH F 3 .   ? -19.853 -23.294 2.373   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH F 3 .   ? -10.083 -16.545 2.585   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH F 3 .   ? -11.816 2.678   -19.641 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH F 3 .   ? 6.829   -5.297  -11.600 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH F 3 .   ? -24.635 -17.515 -9.573  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH F 3 .   ? 3.201   -3.248  -2.214  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH F 3 .   ? -22.116 -9.233  -11.244 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH F 3 .   ? -11.714 -8.826  -24.204 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH F 3 .   ? -29.130 -8.444  1.889   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH F 3 .   ? -17.874 -17.911 -16.165 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH F 3 .   ? 7.316   -2.016  -18.077 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH F 3 .   ? -24.189 4.620   -12.083 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH F 3 .   ? -22.318 -11.822 15.778  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH F 3 .   ? 8.035   -7.497  -7.861  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH F 3 .   ? -26.409 -17.393 1.131   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH F 3 .   ? -18.861 -11.712 -18.224 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH F 3 .   ? -12.864 -17.694 -14.792 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH F 3 .   ? -17.591 11.597  -6.762  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH F 3 .   ? -19.306 -15.070 15.866  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH F 3 .   ? -23.295 0.800   -16.369 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH F 3 .   ? -2.104  -16.733 -11.389 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH F 3 .   ? -14.873 -25.863 -6.387  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH F 3 .   ? -10.268 -18.592 3.991   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH F 3 .   ? -28.348 -15.671 1.324   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH F 3 .   ? -7.189  -18.211 0.875   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH F 3 .   ? -26.368 -14.940 10.612  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH F 3 .   ? -17.798 -24.285 1.109   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH F 3 .   ? -8.427  -21.625 -1.724  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH F 3 .   ? -18.094 -19.224 9.115   1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH F 3 .   ? -28.441 -16.226 -2.685  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH F 3 .   ? -25.097 -1.871  -7.600  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH F 3 .   ? -6.282  -13.355 4.021   1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH F 3 .   ? -4.818  -18.707 -18.851 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH F 3 .   ? 8.050   -5.607  -1.170  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH F 3 .   ? -16.298 -9.293  -20.402 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH F 3 .   ? 10.580  -0.246  -12.818 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH F 3 .   ? -1.267  -2.290  -2.482  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH F 3 .   ? 9.424   -1.127  -1.368  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH F 3 .   ? -6.718  -19.396 -8.548  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH F 3 .   ? -6.306  -19.098 -11.169 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH F 3 .   ? 9.061   -5.554  -19.546 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH F 3 .   ? -29.726 -0.020  -7.629  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
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