data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, C.Y."                                                1 ? 
"Chang, C."                                                  2 ? 
"Nocek, B."                                                  3 ? 
"Rudolf, J.D."                                               4 ? 
"Joachimiak, A."                                             5 ? 
"Phillips Jr., G.N."                                         6 ? 
"Shen, B."                                                   7 ? 
"Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)" 8 ? 
"Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)"              9 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of TnmS3 in complex with riboflavin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            
"glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase superfamily, Structural Genomics, PSI-Biology, Midwest Center for Structural Genomics, MCSG, Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis, NatPro, Tiancimycin-binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Tiancimycin-binding protein" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Cell Chem Biol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2451-9448 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1075 
_citation.page_last                 1085.e4 
_citation.title                     "Resistance to Enediyne Antitumor Antibiotics by Sequestration." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.chembiol.2018.05.012 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29937405 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chang, C.Y."        1  ? 
primary "Yan, X."            2  ? 
primary "Crnovcic, I."       3  ? 
primary "Annaval, T."        4  ? 
primary "Chang, C."          5  ? 
primary "Nocek, B."          6  ? 
primary "Rudolf, J.D."       7  ? 
primary "Yang, D."           8  ? 
primary "Babnigg, G."        9  ? 
primary "Joachimiak, A."     10 ? 
primary "Phillips Jr., G.N." 11 ? 
primary "Shen, B."           12 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   HIS n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   SER n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  PRO n 
1 13  ARG n 
1 14  GLY n 
1 15  SER n 
1 16  HIS n 
1 17  MET n 
1 18  ALA n 
1 19  ILE n 
1 20  SER n 
1 21  HIS n 
1 22  VAL n 
1 23  GLN n 
1 24  LEU n 
1 25  PHE n 
1 26  SER n 
1 27  VAL n 
1 28  PRO n 
1 29  VAL n 
1 30  SER n 
1 31  ASP n 
1 32  GLN n 
1 33  GLU n 
1 34  LYS n 
1 35  ALA n 
1 36  LYS n 
1 37  ASP n 
1 38  PHE n 
1 39  TYR n 
1 40  VAL n 
1 41  GLU n 
1 42  THR n 
1 43  VAL n 
1 44  GLY n 
1 45  PHE n 
1 46  ASP n 
1 47  LEU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  ASP n 
1 51  GLN n 
1 52  PRO n 
1 53  GLY n 
1 54  VAL n 
1 55  HIS n 
1 56  GLY n 
1 57  ARG n 
1 58  TRP n 
1 59  LEU n 
1 60  GLN n 
1 61  VAL n 
1 62  ALA n 
1 63  PRO n 
1 64  LYS n 
1 65  GLY n 
1 66  ALA n 
1 67  ASP n 
1 68  THR n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  VAL n 
1 72  LEU n 
1 73  VAL n 
1 74  ASP n 
1 75  TRP n 
1 76  PHE n 
1 77  PRO n 
1 78  THR n 
1 79  MET n 
1 80  PRO n 
1 81  PRO n 
1 82  GLY n 
1 83  SER n 
1 84  LEU n 
1 85  ARG n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  LEU n 
1 89  LEU n 
1 90  ARG n 
1 91  THR n 
1 92  ASP n 
1 93  ASP n 
1 94  VAL n 
1 95  ASP n 
1 96  ALA n 
1 97  ASP n 
1 98  CYS n 
1 99  ALA n 
1 100 ARG n 
1 101 LEU n 
1 102 GLN n 
1 103 GLU n 
1 104 ARG n 
1 105 GLY n 
1 106 VAL n 
1 107 ALA n 
1 108 VAL n 
1 109 ASP n 
1 110 GLY n 
1 111 PRO n 
1 112 LYS n 
1 113 ASN n 
1 114 THR n 
1 115 PRO n 
1 116 TRP n 
1 117 GLY n 
1 118 ARG n 
1 119 GLN n 
1 120 ALA n 
1 121 MET n 
1 122 PHE n 
1 123 SER n 
1 124 ASP n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLY n 
1 128 ASN n 
1 129 VAL n 
1 130 ILE n 
1 131 GLY n 
1 132 LEU n 
1 133 ASN n 
1 134 GLN n 
1 135 PRO n 
1 136 SER n 
1 137 ALA n 
1 138 SER n 
1 139 ALA n 
1 140 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase/bleomycin resisance protein/dioxygenase" 15152.925 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn RIBOFLAVIN                                           376.364   2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                                18.015    247 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  -1  -1  SER SER A ? n 
A 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 17  MET 17  1   1   MET MET A ? n 
A 1 18  ALA 18  2   2   ALA ALA A ? n 
A 1 19  ILE 19  3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 20  SER 20  4   4   SER SER A ? n 
A 1 21  HIS 21  5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 22  VAL 22  6   6   VAL VAL A ? n 
A 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN A ? n 
A 1 24  LEU 24  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 25  PHE 25  9   9   PHE PHE A ? n 
A 1 26  SER 26  10  10  SER SER A ? n 
A 1 27  VAL 27  11  11  VAL VAL A ? n 
A 1 28  PRO 28  12  12  PRO PRO A ? n 
A 1 29  VAL 29  13  13  VAL VAL A ? n 
A 1 30  SER 30  14  14  SER SER A ? n 
A 1 31  ASP 31  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLN 32  16  16  GLN GLN A ? n 
A 1 33  GLU 33  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 34  LYS 34  18  18  LYS LYS A ? n 
A 1 35  ALA 35  19  19  ALA ALA A ? n 
A 1 36  LYS 36  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 37  ASP 37  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 38  PHE 38  22  22  PHE PHE A ? n 
A 1 39  TYR 39  23  23  TYR TYR A ? n 
A 1 40  VAL 40  24  24  VAL VAL A ? n 
A 1 41  GLU 41  25  25  GLU GLU A ? n 
A 1 42  THR 42  26  26  THR THR A ? n 
A 1 43  VAL 43  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 44  GLY 44  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 45  PHE 45  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 46  ASP 46  30  30  ASP ASP A ? n 
A 1 47  LEU 47  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 48  LEU 48  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ALA 49  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 50  ASP 50  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 51  GLN 51  35  35  GLN GLN A ? n 
A 1 52  PRO 52  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 53  GLY 53  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 54  VAL 54  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 55  HIS 55  39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 56  GLY 56  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 57  ARG 57  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 58  TRP 58  42  42  TRP TRP A ? n 
A 1 59  LEU 59  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 60  GLN 60  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 61  VAL 61  45  45  VAL VAL A ? n 
A 1 62  ALA 62  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 63  PRO 63  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 64  LYS 64  48  48  LYS LYS A ? n 
A 1 65  GLY 65  49  49  GLY GLY A ? n 
A 1 66  ALA 66  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 67  ASP 67  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 68  THR 68  52  52  THR THR A ? n 
A 1 69  SER 69  53  53  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 71  VAL 71  55  55  VAL VAL A ? n 
A 1 72  LEU 72  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 73  VAL 73  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 74  ASP 74  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 75  TRP 75  59  59  TRP TRP A ? n 
A 1 76  PHE 76  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 77  PRO 77  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 78  THR 78  62  62  THR THR A ? n 
A 1 79  MET 79  63  63  MET MET A ? n 
A 1 80  PRO 80  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 81  PRO 81  65  65  PRO PRO A ? n 
A 1 82  GLY 82  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 83  SER 83  67  67  SER SER A ? n 
A 1 84  LEU 84  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 85  ARG 85  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 86  GLY 86  70  70  GLY GLY A ? n 
A 1 87  LEU 87  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 88  LEU 88  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 89  LEU 89  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 90  ARG 90  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 91  THR 91  75  75  THR THR A ? n 
A 1 92  ASP 92  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ASP 93  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 94  VAL 94  78  78  VAL VAL A ? n 
A 1 95  ASP 95  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 96  ALA 96  80  80  ALA ALA A ? n 
A 1 97  ASP 97  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 98  CYS 98  82  82  CYS CYS A ? n 
A 1 99  ALA 99  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 100 ARG 100 84  84  ARG ARG A ? n 
A 1 101 LEU 101 85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 102 GLN 102 86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 104 ARG 104 88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 105 GLY 105 89  89  GLY GLY A ? n 
A 1 106 VAL 106 90  90  VAL VAL A ? n 
A 1 107 ALA 107 91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 108 VAL 108 92  92  VAL VAL A ? n 
A 1 109 ASP 109 93  93  ASP ASP A ? n 
A 1 110 GLY 110 94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 111 PRO 111 95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 112 LYS 112 96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 113 ASN 113 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 114 THR 114 98  98  THR THR A ? n 
A 1 115 PRO 115 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 116 TRP 116 100 100 TRP TRP A ? n 
A 1 117 GLY 117 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 118 ARG 118 102 102 ARG ARG A ? n 
A 1 119 GLN 119 103 103 GLN GLN A ? n 
A 1 120 ALA 120 104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 121 MET 121 105 105 MET MET A ? n 
A 1 122 PHE 122 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 123 SER 123 107 107 SER SER A ? n 
A 1 124 ASP 124 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 125 PRO 125 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 126 ASP 126 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 127 GLY 127 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 128 ASN 128 112 112 ASN ASN A ? n 
A 1 129 VAL 129 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 130 ILE 130 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 131 GLY 131 115 115 GLY GLY A ? n 
A 1 132 LEU 132 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 133 ASN 133 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 134 GLN 134 118 118 GLN GLN A ? n 
A 1 135 PRO 135 119 119 PRO PRO A ? n 
A 1 136 SER 136 120 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 ALA 137 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 SER 138 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 139 ALA 139 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 GLY 140 124 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  SER 15  -1  -1  SER SER B ? n 
B 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 17  MET 17  1   1   MET MET B ? n 
B 1 18  ALA 18  2   2   ALA ALA B ? n 
B 1 19  ILE 19  3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 20  SER 20  4   4   SER SER B ? n 
B 1 21  HIS 21  5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 22  VAL 22  6   6   VAL VAL B ? n 
B 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN B ? n 
B 1 24  LEU 24  8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 25  PHE 25  9   9   PHE PHE B ? n 
B 1 26  SER 26  10  10  SER SER B ? n 
B 1 27  VAL 27  11  11  VAL VAL B ? n 
B 1 28  PRO 28  12  12  PRO PRO B ? n 
B 1 29  VAL 29  13  13  VAL VAL B ? n 
B 1 30  SER 30  14  14  SER SER B ? n 
B 1 31  ASP 31  15  15  ASP ASP B ? n 
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B 1 33  GLU 33  17  17  GLU GLU B ? n 
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B 1 37  ASP 37  21  21  ASP ASP B ? n 
B 1 38  PHE 38  22  22  PHE PHE B ? n 
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B 1 40  VAL 40  24  24  VAL VAL B ? n 
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B 1 46  ASP 46  30  30  ASP ASP B ? n 
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B 1 48  LEU 48  32  32  LEU LEU B ? n 
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B 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU B ? n 
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B 1 140 GLY 140 124 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
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C 2 RBF 1   201 1   RBF RBF B ? 
D 2 RBF 1   202 2   RBF RBF B ? 
E 3 HOH 1   201 224 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2   202 92  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3   203 117 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 5   205 164 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6   206 28  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7   207 184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8   208 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9   209 205 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10  210 154 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 20  220 73  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 22  222 155 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 27  227 219 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 30  230 172 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 33  233 106 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  234 12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  235 38  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  236 105 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  237 216 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  238 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  239 207 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  240 174 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  241 102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  242 121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  243 141 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  244 94  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  245 127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  246 17  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  247 19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48  248 29  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49  249 34  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  250 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  251 118 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  252 5   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  253 43  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  254 71  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 60  260 81  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 73  273 206 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74  274 63  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75  275 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  276 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  277 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  278 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  279 47  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  280 27  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  281 57  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  282 15  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  283 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  284 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  285 161 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  286 241 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  287 33  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 90  290 166 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 92  292 200 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93  293 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94  294 142 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95  295 175 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 99  299 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 100 300 209 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 301 229 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 302 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 303 227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 104 304 230 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 105 305 95  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 106 306 151 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 107 307 170 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 108 308 176 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 109 309 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 110 310 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 111 311 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 112 312 213 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 113 313 168 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 114 314 83  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 115 315 214 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 116 316 201 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 117 317 149 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 119 319 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 120 320 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 121 321 238 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 122 322 183 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 123 323 203 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 124 324 156 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 125 325 208 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 126 326 135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 127 327 222 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 128 328 66  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 129 329 157 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   301 202 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   302 185 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   303 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   304 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   305 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   306 18  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   307 243 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   308 199 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   309 232 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  310 108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  311 122 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  312 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  313 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  314 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  315 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  316 9   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  317 191 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  318 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  319 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  320 130 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  321 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  322 10  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  323 103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  324 79  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  325 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  326 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  327 16  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  328 239 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  329 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  330 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  331 234 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  332 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  333 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  334 109 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  335 187 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  336 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  337 129 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  338 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  339 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  340 123 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  341 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  342 120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  343 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  344 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  345 44  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  346 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  347 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  348 45  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  349 2   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  350 85  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  351 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  352 69  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  353 36  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  354 242 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  355 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  356 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  357 101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  358 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  359 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  360 138 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  361 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  362 37  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  363 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  364 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  365 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  366 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  367 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  368 240 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  369 244 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  370 221 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  371 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  372 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  373 86  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  374 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  375 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  376 96  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  377 196 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  378 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  379 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  380 188 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  381 26  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  382 225 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  383 211 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  384 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  385 198 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  386 233 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  387 112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  388 247 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  389 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  390 235 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  391 97  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  392 139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  393 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  394 186 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  395 194 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  396 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  397 195 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  398 237 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  399 111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 400 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 401 113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 402 180 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 403 245 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 404 231 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 405 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 406 246 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 407 193 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 408 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 409 163 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 410 190 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 411 236 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 412 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 413 98  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 414 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 415 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 416 146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 417 107 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 418 218 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                         "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                         "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                         "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                         "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                         "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                         "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                         "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                         "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                         "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                         "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                         "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                         "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                         "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                         "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                         "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                         "C5 H9 N O2"     115.130 
RBF non-polymer         . RIBOFLAVIN      "RIBOFLAVINE; VITAMIN B2" "C17 H20 N4 O6"  376.364 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                         "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                         "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                         "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                         "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                         "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 31 ? GLU A 41  ? ASP A 15 GLU A 25 1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 93 ? ARG A 104 ? ASP A 77 ARG A 88 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 31 ? THR B 42  ? ASP B 15 THR B 26 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 93 ? ARG B 104 ? ASP B 77 ARG B 88 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 46  ? GLN A 51  ? ASP A 30  GLN A 35  
AA1 2 TRP A 58  ? ALA A 62  ? TRP A 42  ALA A 46  
AA1 3 SER A 69  ? VAL A 73  ? SER A 53  VAL A 57  
AA1 4 ILE A 19  ? PRO A 28  ? ILE A 3   PRO A 12  
AA1 5 LEU B 87  ? THR B 91  ? LEU B 71  THR B 75  
AA1 6 VAL B 129 ? GLN B 134 ? VAL B 113 GLN B 118 
AA1 7 GLY B 117 ? SER B 123 ? GLY B 101 SER B 107 
AA1 8 ASP B 109 ? THR B 114 ? ASP B 93  THR B 98  
AA2 1 ASP A 109 ? THR A 114 ? ASP A 93  THR A 98  
AA2 2 GLY A 117 ? SER A 123 ? GLY A 101 SER A 107 
AA2 3 VAL A 129 ? GLN A 134 ? VAL A 113 GLN A 118 
AA2 4 LEU A 87  ? THR A 91  ? LEU A 71  THR A 75  
AA2 5 ILE B 19  ? PRO B 28  ? ILE B 3   PRO B 12  
AA2 6 SER B 69  ? VAL B 73  ? SER B 53  VAL B 57  
AA2 7 ARG B 57  ? ALA B 62  ? ARG B 41  ALA B 46  
AA2 8 ASP B 46  ? PRO B 52  ? ASP B 30  PRO B 36  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022193 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016416 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011674 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 RIBOFLAVIN RBF 
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 51  ? N GLN A 35  O TRP A 58  ? O TRP A 42  
AA1 2 3 N LEU A 59  ? N LEU A 43  O LEU A 72  ? O LEU A 56  
AA1 3 4 O VAL A 71  ? O VAL A 55  N VAL A 27  ? N VAL A 11  
AA1 4 5 N HIS A 21  ? N HIS A 5   O ARG B 90  ? O ARG B 74  
AA1 5 6 N LEU B 87  ? N LEU B 71  O GLY B 131 ? O GLY B 115 
AA1 6 7 O ILE B 130 ? O ILE B 114 N PHE B 122 ? N PHE B 106 
AA1 7 8 O MET B 121 ? O MET B 105 N ASP B 109 ? N ASP B 93  
AA2 1 2 N ASP A 109 ? N ASP A 93  O MET A 121 ? O MET A 105 
AA2 2 3 N PHE A 122 ? N PHE A 106 O ILE A 130 ? O ILE A 114 
AA2 3 4 O GLY A 131 ? O GLY A 115 N LEU A 89  ? N LEU A 73  
AA2 4 5 N LEU A 88  ? N LEU A 72  O LEU B 24  ? O LEU B 8   
AA2 5 6 N VAL B 27  ? N VAL B 11  O VAL B 71  ? O VAL B 55  
AA2 6 7 O LEU B 70  ? O LEU B 54  N VAL B 61  ? N VAL B 45  
AA2 7 8 O TRP B 58  ? O TRP B 42  N GLN B 51  ? N GLN B 35  
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ATOM   3    C C     . SER A 1 15  ? -6.569 -11.960 -14.689 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? -1  SER A C     1 
ATOM   4    O O     . SER A 1 15  ? -5.605 -12.519 -15.204 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? -1  SER A O     1 
ATOM   5    C CB    . SER A 1 15  ? -9.124 -11.873 -14.686 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? -1  SER A CB    1 
ATOM   6    O OG    . SER A 1 15  ? -9.387 -11.113 -13.516 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? -1  SER A OG    1 
ATOM   7    N N     . HIS A 1 16  ? -6.520 -10.689 -14.279 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N     1 
ATOM   8    C CA    . HIS A 1 16  ? -5.290 -9.890  -14.389 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA    1 
ATOM   9    C C     . HIS A 1 16  ? -4.785 -9.495  -12.996 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C     1 
ATOM   10   O O     . HIS A 1 16  ? -5.549 -9.463  -12.018 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O     1 
ATOM   11   C CB    . HIS A 1 16  ? -5.475 -8.688  -15.345 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB    1 
ATOM   12   C CG    . HIS A 1 16  ? -5.904 -7.412  -14.685 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG    1 
ATOM   13   N ND1   . HIS A 1 16  ? -6.929 -7.345  -13.764 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1   1 
ATOM   14   C CD2   . HIS A 1 16  ? -5.465 -6.140  -14.849 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2   1 
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ATOM   16   N NE2   . HIS A 1 16  ? -6.210 -5.341  -14.013 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2   1 
ATOM   17   N N     . MET A 1 17  ? -3.491 -9.205  -12.916 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
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ATOM   23   S SD    . MET A 1 17  ? -0.689 -11.442 -10.960 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   24   C CE    . MET A 1 17  ? 0.611  -10.907 -9.881  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
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ATOM   34   C CB    . ILE A 1 19  ? 0.778  -5.442  -9.171  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB    1 
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ATOM   37   C CD1   . ILE A 1 19  ? 2.124  -7.635  -9.277  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1   1 
ATOM   38   N N     . SER A 1 20  ? -0.684 -2.468  -8.255  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N     1 
ATOM   39   C CA    . SER A 1 20  ? -0.924 -1.074  -8.666  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA    1 
ATOM   40   C C     . SER A 1 20  ? 0.354  -0.301  -8.969  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C     1 
ATOM   41   O O     . SER A 1 20  ? 0.370  0.529   -9.870  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O     1 
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ATOM   43   O OG    . SER A 1 20  ? -1.136 -0.326  -6.353  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG    1 
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ATOM   50   N ND1   . HIS A 1 21  ? 0.609  1.875   -6.235  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1   1 
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ATOM   52   C CE1   . HIS A 1 21  ? 0.438  2.144   -4.952  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1   1 
ATOM   53   N NE2   . HIS A 1 21  ? 1.622  2.322   -4.395  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2   1 
ATOM   54   N N     . VAL A 1 22  ? 4.954  -0.059  -7.734  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N     1 
ATOM   55   C CA    . VAL A 1 22  ? 6.041  -0.405  -6.845  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA    1 
ATOM   56   C C     . VAL A 1 22  ? 5.853  0.368   -5.539  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C     1 
ATOM   57   O O     . VAL A 1 22  ? 5.812  1.589   -5.543  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O     1 
ATOM   58   C CB    . VAL A 1 22  ? 7.408  -0.042  -7.457  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB    1 
ATOM   59   C CG1   . VAL A 1 22  ? 8.540  -0.381  -6.482  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1   1 
ATOM   60   C CG2   . VAL A 1 22  ? 7.598  -0.757  -8.789  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2   1 
ATOM   61   N N     . GLN A 1 23  ? 5.723  -0.343  -4.419  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A N     1 
ATOM   62   C CA    . GLN A 1 23  ? 5.565  0.332   -3.139  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CA    1 
ATOM   63   C C     . GLN A 1 23  ? 6.887  0.966   -2.728  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A C     1 
ATOM   64   O O     . GLN A 1 23  ? 6.942  2.123   -2.287  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A O     1 
ATOM   65   C CB    . GLN A 1 23  ? 5.066  -0.618  -2.051  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CB    1 
ATOM   66   C CG    . GLN A 1 23  ? 4.795  0.127   -0.750  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CG    1 
ATOM   67   C CD    . GLN A 1 23  ? 3.896  -0.574  0.245   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CD    1 
ATOM   68   O OE1   . GLN A 1 23  ? 3.765  -0.109  1.389   1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A OE1   1 
ATOM   69   N NE2   . GLN A 1 23  ? 3.247  -1.608  -0.167  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A NE2   1 
ATOM   70   N N     . LEU A 1 24  ? 7.948  0.175   -2.824  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N     1 
ATOM   71   C CA    . LEU A 1 24  ? 9.273  0.659   -2.415  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA    1 
ATOM   72   C C     . LEU A 1 24  ? 10.362 -0.176  -3.026  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C     1 
ATOM   73   O O     . LEU A 1 24  ? 10.112 -1.296  -3.446  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O     1 
ATOM   74   C CB    . LEU A 1 24  ? 9.411  0.691   -0.885  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB    1 
ATOM   75   C CG    . LEU A 1 24  ? 9.109  -0.592  -0.105  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG    1 
ATOM   76   C CD1   . LEU A 1 24  ? 10.311 -1.525  -0.059  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1   1 
ATOM   77   C CD2   . LEU A 1 24  ? 8.630  -0.289  1.308   1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2   1 
ATOM   78   N N     . PHE A 1 25  ? 11.565 0.389   -3.039  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A N     1 
ATOM   79   C CA    . PHE A 1 25  ? 12.783 -0.348  -3.413  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CA    1 
ATOM   80   C C     . PHE A 1 25  ? 13.913 0.113   -2.508  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A C     1 
ATOM   81   O O     . PHE A 1 25  ? 13.765 1.097   -1.782  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A O     1 
ATOM   82   C CB    . PHE A 1 25  ? 13.121 -0.180  -4.904  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CB    1 
ATOM   83   C CG    . PHE A 1 25  ? 13.439 1.214   -5.297  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CG    1 
ATOM   84   C CD1   . PHE A 1 25  ? 12.411 2.095   -5.612  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD1   1 
ATOM   85   C CD2   . PHE A 1 25  ? 14.736 1.658   -5.373  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD2   1 
ATOM   86   C CE1   . PHE A 1 25  ? 12.688 3.397   -5.967  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE1   1 
ATOM   87   C CE2   . PHE A 1 25  ? 15.019 2.965   -5.730  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE2   1 
ATOM   88   C CZ    . PHE A 1 25  ? 13.986 3.844   -6.018  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CZ    1 
ATOM   89   N N     . SER A 1 26  ? 15.009 -0.631  -2.530  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 10  SER A N     1 
ATOM   90   C CA    . SER A 1 26  ? 16.070 -0.467  -1.559  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA    1 
ATOM   91   C C     . SER A 1 26  ? 17.298 0.206   -2.164  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 10  SER A C     1 
ATOM   92   O O     . SER A 1 26  ? 17.666 -0.029  -3.320  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 10  SER A O     1 
ATOM   93   C CB    . SER A 1 26  ? 16.361 -1.836  -0.909  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB    1 
ATOM   94   O OG    . SER A 1 26  ? 15.224 -2.159  -0.110  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG    1 
ATOM   95   N N     . VAL A 1 27  ? 17.923 1.042   -1.352  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N     1 
ATOM   96   C CA    . VAL A 1 27  ? 19.134 1.779   -1.681  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA    1 
ATOM   97   C C     . VAL A 1 27  ? 20.185 1.403   -0.643  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C     1 
ATOM   98   O O     . VAL A 1 27  ? 19.974 1.644   0.545   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O     1 
ATOM   99   C CB    . VAL A 1 27  ? 18.923 3.297   -1.675  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB    1 
ATOM   100  C CG1   . VAL A 1 27  ? 20.246 3.989   -1.953  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1   1 
ATOM   101  C CG2   . VAL A 1 27  ? 17.878 3.713   -2.702  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2   1 
ATOM   102  N N     . PRO A 1 28  ? 21.332 0.827   -1.062  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A N     1 
ATOM   103  C CA    . PRO A 1 28  ? 22.279 0.290   -0.118  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CA    1 
ATOM   104  C C     . PRO A 1 28  ? 23.225 1.353   0.420   1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A C     1 
ATOM   105  O O     . PRO A 1 28  ? 23.965 2.007   -0.329  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A O     1 
ATOM   106  C CB    . PRO A 1 28  ? 23.005 -0.779  -0.922  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CB    1 
ATOM   107  C CG    . PRO A 1 28  ? 23.028 -0.234  -2.300  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CG    1 
ATOM   108  C CD    . PRO A 1 28  ? 21.735 0.523   -2.458  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CD    1 
ATOM   109  N N     . VAL A 1 29  ? 23.229 1.498   1.736   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A N     1 
ATOM   110  C CA    . VAL A 1 29  ? 24.040 2.509   2.387   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CA    1 
ATOM   111  C C     . VAL A 1 29  ? 24.851 1.897   3.522   1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A C     1 
ATOM   112  O O     . VAL A 1 29  ? 24.604 0.752   3.918   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A O     1 
ATOM   113  C CB    . VAL A 1 29  ? 23.153 3.670   2.913   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CB    1 
ATOM   114  C CG1   . VAL A 1 29  ? 22.331 4.268   1.777   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG1   1 
ATOM   115  C CG2   . VAL A 1 29  ? 22.273 3.242   4.090   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG2   1 
ATOM   116  N N     . SER A 1 30  ? 25.803 2.663   4.052   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 14  SER A N     1 
ATOM   117  C CA    . SER A 1 30  ? 26.615 2.186   5.181   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CA    1 
ATOM   118  C C     . SER A 1 30  ? 26.108 2.852   6.462   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 14  SER A C     1 
ATOM   119  O O     . SER A 1 30  ? 25.336 2.244   7.220   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 14  SER A O     1 
ATOM   120  C CB    . SER A 1 30  ? 28.116 2.373   4.895   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CB    1 
ATOM   121  O OG    . SER A 1 30  ? 28.482 3.725   4.703   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 14  SER A OG    1 
ATOM   122  N N     . ASP A 1 31  ? 26.453 4.115   6.643   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N     1 
ATOM   123  C CA    . ASP A 1 31  ? 26.050 4.888   7.799   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA    1 
ATOM   124  C C     . ASP A 1 31  ? 24.658 5.408   7.514   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C     1 
ATOM   125  O O     . ASP A 1 31  ? 24.463 6.286   6.685   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O     1 
ATOM   126  C CB    . ASP A 1 31  ? 27.057 6.031   8.017   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB    1 
ATOM   127  C CG    . ASP A 1 31  ? 26.725 6.897   9.224   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG    1 
ATOM   128  O OD1   . ASP A 1 31  ? 25.562 6.943   9.641   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1   1 
ATOM   129  O OD2   . ASP A 1 31  ? 27.653 7.552   9.740   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2   1 
ATOM   130  N N     . GLN A 1 32  ? 23.680 4.806   8.167   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A N     1 
ATOM   131  C CA    . GLN A 1 32  ? 22.291 5.143   7.934   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CA    1 
ATOM   132  C C     . GLN A 1 32  ? 21.924 6.527   8.424   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A C     1 
ATOM   133  O O     . GLN A 1 32  ? 21.065 7.171   7.837   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A O     1 
ATOM   134  C CB    . GLN A 1 32  ? 21.383 4.097   8.543   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CB    1 
ATOM   135  C CG    . GLN A 1 32  ? 21.372 2.791   7.783   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CG    1 
ATOM   136  C CD    . GLN A 1 32  ? 20.471 1.794   8.449   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CD    1 
ATOM   137  O OE1   . GLN A 1 32  ? 20.772 1.328   9.560   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A OE1   1 
ATOM   138  N NE2   . GLN A 1 32  ? 19.369 1.446   7.808   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A NE2   1 
ATOM   139  N N     . GLU A 1 33  ? 22.568 7.000   9.480   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N     1 
ATOM   140  C CA    . GLU A 1 33  ? 22.283 8.333   9.991   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA    1 
ATOM   141  C C     . GLU A 1 33  ? 22.708 9.401   8.975   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C     1 
ATOM   142  O O     . GLU A 1 33  ? 21.976 10.351  8.699   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O     1 
ATOM   143  C CB    . GLU A 1 33  ? 23.002 8.540   11.322  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB    1 
ATOM   144  C CG    . GLU A 1 33  ? 22.551 9.778   12.069  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG    1 
ATOM   145  C CD    . GLU A 1 33  ? 21.108 9.716   12.535  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD    1 
ATOM   146  O OE1   . GLU A 1 33  ? 20.537 10.795  12.793  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1   1 
ATOM   147  O OE2   . GLU A 1 33  ? 20.546 8.609   12.670  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2   1 
ATOM   148  N N     . LYS A 1 34  ? 23.889 9.209   8.416   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N     1 
ATOM   149  C CA    . LYS A 1 34  ? 24.433 10.036  7.353   1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA    1 
ATOM   150  C C     . LYS A 1 34  ? 23.524 10.009  6.104   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C     1 
ATOM   151  O O     . LYS A 1 34  ? 23.233 11.066  5.493   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O     1 
ATOM   152  C CB    . LYS A 1 34  ? 25.801 9.468   7.011   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB    1 
ATOM   153  C CG    . LYS A 1 34  ? 26.540 10.128  5.894   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG    1 
ATOM   154  C CD    . LYS A 1 34  ? 27.143 11.407  6.340   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD    1 
ATOM   155  C CE    . LYS A 1 34  ? 28.322 11.741  5.453   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE    1 
ATOM   156  N NZ    . LYS A 1 34  ? 28.856 13.029  5.923   1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ    1 
ATOM   157  N N     . ALA A 1 35  ? 23.077 8.804   5.730   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N     1 
ATOM   158  C CA    . ALA A 1 35  ? 22.164 8.656   4.593   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA    1 
ATOM   159  C C     . ALA A 1 35  ? 20.819 9.338   4.854   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C     1 
ATOM   160  O O     . ALA A 1 35  ? 20.263 10.002  3.964   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O     1 
ATOM   161  C CB    . ALA A 1 35  ? 21.943 7.188   4.293   1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB    1 
ATOM   162  N N     . LYS A 1 36  ? 20.276 9.157   6.044   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N     1 
ATOM   163  C CA    . LYS A 1 36  ? 19.038 9.856   6.428   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA    1 
ATOM   164  C C     . LYS A 1 36  ? 19.197 11.376  6.235   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C     1 
ATOM   165  O O     . LYS A 1 36  ? 18.357 12.026  5.589   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O     1 
ATOM   166  C CB    . LYS A 1 36  ? 18.684 9.531   7.894   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB    1 
ATOM   167  C CG    . LYS A 1 36  ? 17.494 10.266  8.476   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG    1 
ATOM   168  C CD    . LYS A 1 36  ? 17.348 9.973   9.965   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD    1 
ATOM   169  C CE    . LYS A 1 36  ? 16.104 10.600  10.563  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE    1 
ATOM   170  N NZ    . LYS A 1 36  ? 15.764 10.116  11.945  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ    1 
ATOM   171  N N     . ASP A 1 37  ? 20.259 11.945  6.804   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N     1 
ATOM   172  C CA    . ASP A 1 37  ? 20.456 13.397  6.688   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA    1 
ATOM   173  C C     . ASP A 1 37  ? 20.581 13.835  5.228   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C     1 
ATOM   174  O O     . ASP A 1 37  ? 19.982 14.836  4.804   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O     1 
ATOM   175  C CB    . ASP A 1 37  ? 21.652 13.840  7.521   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB    1 
ATOM   176  C CG    . ASP A 1 37  ? 21.380 13.750  9.014   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG    1 
ATOM   177  O OD1   . ASP A 1 37  ? 20.188 13.709  9.437   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1   1 
ATOM   178  O OD2   . ASP A 1 37  ? 22.377 13.706  9.767   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2   1 
ATOM   179  N N     . PHE A 1 38  ? 21.259 13.034  4.429   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A N     1 
ATOM   180  C CA    . PHE A 1 38  ? 21.389 13.344  3.007   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CA    1 
ATOM   181  C C     . PHE A 1 38  ? 20.074 13.357  2.236   1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A C     1 
ATOM   182  O O     . PHE A 1 38  ? 19.744 14.328  1.567   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A O     1 
ATOM   183  C CB    . PHE A 1 38  ? 22.402 12.411  2.333   1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CB    1 
ATOM   184  C CG    . PHE A 1 38  ? 22.666 12.760  0.907   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CG    1 
ATOM   185  C CD1   . PHE A 1 38  ? 23.523 13.809  0.552   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD1   1 
ATOM   186  C CD2   . PHE A 1 38  ? 22.067 12.041  -0.114  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD2   1 
ATOM   187  C CE1   . PHE A 1 38  ? 23.749 14.128  -0.772  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE1   1 
ATOM   188  C CE2   . PHE A 1 38  ? 22.302 12.360  -1.444  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE2   1 
ATOM   189  C CZ    . PHE A 1 38  ? 23.148 13.408  -1.780  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CZ    1 
ATOM   190  N N     . TYR A 1 39  ? 19.309 12.270  2.345   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N     1 
ATOM   191  C CA    . TYR A 1 39  ? 18.086 12.153  1.565   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA    1 
ATOM   192  C C     . TYR A 1 39  ? 17.022 13.120  2.071   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C     1 
ATOM   193  O O     . TYR A 1 39  ? 16.298 13.668  1.273   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O     1 
ATOM   194  C CB    . TYR A 1 39  ? 17.604 10.684  1.514   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB    1 
ATOM   195  C CG    . TYR A 1 39  ? 18.444 9.858   0.563   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG    1 
ATOM   196  C CD1   . TYR A 1 39  ? 19.563 9.155   0.985   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1   1 
ATOM   197  C CD2   . TYR A 1 39  ? 18.115 9.812   -0.775  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2   1 
ATOM   198  C CE1   . TYR A 1 39  ? 20.335 8.429   0.090   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1   1 
ATOM   199  C CE2   . TYR A 1 39  ? 18.879 9.104   -1.668  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2   1 
ATOM   200  C CZ    . TYR A 1 39  ? 19.983 8.417   -1.240  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ    1 
ATOM   201  O OH    . TYR A 1 39  ? 20.716 7.718   -2.159  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH    1 
ATOM   202  N N     . VAL A 1 40  ? 16.953 13.304  3.382   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N     1 
ATOM   203  C CA    . VAL A 1 40  ? 15.912 14.143  3.973   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA    1 
ATOM   204  C C     . VAL A 1 40  ? 16.290 15.614  3.899   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C     1 
ATOM   205  O O     . VAL A 1 40  ? 15.534 16.409  3.344   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O     1 
ATOM   206  C CB    . VAL A 1 40  ? 15.630 13.705  5.415   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB    1 
ATOM   207  C CG1   . VAL A 1 40  ? 14.616 14.637  6.083   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1   1 
ATOM   208  C CG2   . VAL A 1 40  ? 15.167 12.246  5.445   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2   1 
ATOM   209  N N     . GLU A 1 41  ? 17.430 15.997  4.470   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A N     1 
ATOM   210  C CA    . GLU A 1 41  ? 17.799 17.413  4.533   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CA    1 
ATOM   211  C C     . GLU A 1 41  ? 18.333 17.953  3.212   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A C     1 
ATOM   212  O O     . GLU A 1 41  ? 17.901 19.006  2.749   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A O     1 
ATOM   213  C CB    . GLU A 1 41  ? 18.796 17.683  5.651   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CB    1 
ATOM   214  C CG    . GLU A 1 41  ? 18.337 17.227  7.030   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CG    1 
ATOM   215  C CD    . GLU A 1 41  ? 17.053 17.887  7.501   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CD    1 
ATOM   216  O OE1   . GLU A 1 41  ? 16.248 17.203  8.188   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE1   1 
ATOM   217  O OE2   . GLU A 1 41  ? 16.838 19.077  7.180   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE2   1 
ATOM   218  N N     . THR A 1 42  ? 19.215 17.210  2.572   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N     1 
ATOM   219  C CA    . THR A 1 42  ? 19.883 17.725  1.383   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA    1 
ATOM   220  C C     . THR A 1 42  ? 19.051 17.549  0.140   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C     1 
ATOM   221  O O     . THR A 1 42  ? 18.872 18.500  -0.616  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O     1 
ATOM   222  C CB    . THR A 1 42  ? 21.267 17.070  1.193   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB    1 
ATOM   223  O OG1   . THR A 1 42  ? 22.026 17.241  2.402   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1   1 
ATOM   224  C CG2   . THR A 1 42  ? 22.016 17.689  0.047   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2   1 
ATOM   225  N N     . VAL A 1 43  ? 18.564 16.335  -0.103  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N     1 
ATOM   226  C CA    . VAL A 1 43  ? 17.734 16.059  -1.302  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA    1 
ATOM   227  C C     . VAL A 1 43  ? 16.275 16.492  -1.090  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C     1 
ATOM   228  O O     . VAL A 1 43  ? 15.545 16.697  -2.080  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O     1 
ATOM   229  C CB    . VAL A 1 43  ? 17.828 14.581  -1.762  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB    1 
ATOM   230  C CG1   . VAL A 1 43  ? 17.068 14.333  -3.062  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1   1 
ATOM   231  C CG2   . VAL A 1 43  ? 19.295 14.159  -1.908  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2   1 
ATOM   232  N N     . GLY A 1 44  ? 15.848 16.633  0.166   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N     1 
ATOM   233  C CA    . GLY A 1 44  ? 14.526 17.197  0.474   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA    1 
ATOM   234  C C     . GLY A 1 44  ? 13.391 16.184  0.591   1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C     1 
ATOM   235  O O     . GLY A 1 44  ? 12.200 16.569  0.529   1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O     1 
ATOM   236  N N     . PHE A 1 45  ? 13.716 14.892  0.750   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N     1 
ATOM   237  C CA    . PHE A 1 45  ? 12.665 13.883  0.793   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA    1 
ATOM   238  C C     . PHE A 1 45  ? 11.978 13.955  2.151   1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C     1 
ATOM   239  O O     . PHE A 1 45  ? 12.552 14.429  3.129   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O     1 
ATOM   240  C CB    . PHE A 1 45  ? 13.245 12.470  0.655   1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB    1 
ATOM   241  C CG    . PHE A 1 45  ? 13.670 12.071  -0.746  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG    1 
ATOM   242  C CD1   . PHE A 1 45  ? 13.644 12.942  -1.839  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1   1 
ATOM   243  C CD2   . PHE A 1 45  ? 14.142 10.783  -0.951  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2   1 
ATOM   244  C CE1   . PHE A 1 45  ? 14.040 12.493  -3.104  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1   1 
ATOM   245  C CE2   . PHE A 1 45  ? 14.525 10.342  -2.205  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2   1 
ATOM   246  C CZ    . PHE A 1 45  ? 14.500 11.206  -3.271  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ    1 
ATOM   247  N N     . ASP A 1 46  ? 10.754 13.468  2.213   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N     1 
ATOM   248  C CA    . ASP A 1 46  ? 10.084 13.246  3.487   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA    1 
ATOM   249  C C     . ASP A 1 46  ? 10.610 11.982  4.140   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C     1 
ATOM   250  O O     . ASP A 1 46  ? 10.831 10.968  3.483   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O     1 
ATOM   251  C CB    . ASP A 1 46  ? 8.565  13.073  3.274   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB    1 
ATOM   252  C CG    . ASP A 1 46  ? 7.824  14.407  3.216   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG    1 
ATOM   253  O OD1   . ASP A 1 46  ? 8.448  15.420  2.886   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1   1 
ATOM   254  O OD2   . ASP A 1 46  ? 6.617  14.421  3.529   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2   1 
ATOM   255  N N     . LEU A 1 47  ? 10.719 12.033  5.464   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N     1 
ATOM   256  C CA    . LEU A 1 47  ? 11.027 10.865  6.267   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA    1 
ATOM   257  C C     . LEU A 1 47  ? 9.734  10.120  6.604   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C     1 
ATOM   258  O O     . LEU A 1 47  ? 8.931  10.569  7.437   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O     1 
ATOM   259  C CB    . LEU A 1 47  ? 11.774 11.283  7.534   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB    1 
ATOM   260  C CG    . LEU A 1 47  ? 12.128 10.116  8.456   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG    1 
ATOM   261  C CD1   . LEU A 1 47  ? 13.121 9.131   7.838   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1   1 
ATOM   262  C CD2   . LEU A 1 47  ? 12.624 10.605  9.819   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2   1 
ATOM   263  N N     . LEU A 1 48  ? 9.519  8.987   5.957   1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N     1 
ATOM   264  C CA    . LEU A 1 48  ? 8.294  8.229   6.170   1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA    1 
ATOM   265  C C     . LEU A 1 48  ? 8.348  7.398   7.421   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C     1 
ATOM   266  O O     . LEU A 1 48  ? 7.330  7.277   8.138   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O     1 
ATOM   267  C CB    . LEU A 1 48  ? 7.990  7.346   4.982   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB    1 
ATOM   268  C CG    . LEU A 1 48  ? 7.914  8.028   3.615   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG    1 
ATOM   269  C CD1   . LEU A 1 48  ? 7.326  7.070   2.629   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1   1 
ATOM   270  C CD2   . LEU A 1 48  ? 7.102  9.317   3.621   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2   1 
ATOM   271  N N     . ALA A 1 49  ? 9.495  6.758   7.664   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N     1 
ATOM   272  C CA    . ALA A 1 49  ? 9.640  5.891   8.813   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA    1 
ATOM   273  C C     . ALA A 1 49  ? 11.077 5.769   9.204   1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C     1 
ATOM   274  O O     . ALA A 1 49  ? 11.946 5.773   8.367   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O     1 
ATOM   275  C CB    . ALA A 1 49  ? 9.106  4.509   8.512   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB    1 
ATOM   276  N N     . ASP A 1 50  ? 11.306 5.624   10.504  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N     1 
ATOM   277  C CA    . ASP A 1 50  ? 12.627 5.358   11.029  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA    1 
ATOM   278  C C     . ASP A 1 50  ? 12.404 4.375   12.161  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C     1 
ATOM   279  O O     . ASP A 1 50  ? 12.102 4.782   13.293  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O     1 
ATOM   280  C CB    . ASP A 1 50  ? 13.304 6.646   11.496  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB    1 
ATOM   281  C CG    . ASP A 1 50  ? 14.754 6.438   11.905  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG    1 
ATOM   282  O OD1   . ASP A 1 50  ? 15.184 5.291   12.116  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1   1 
ATOM   283  O OD2   . ASP A 1 50  ? 15.495 7.438   12.025  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2   1 
ATOM   284  N N     . GLN A 1 51  ? 12.549 3.094   11.848  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A N     1 
ATOM   285  C CA    . GLN A 1 51  ? 12.014 2.013   12.681  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CA    1 
ATOM   286  C C     . GLN A 1 51  ? 13.094 0.989   13.010  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A C     1 
ATOM   287  O O     . GLN A 1 51  ? 13.209 -0.028  12.332  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A O     1 
ATOM   288  C CB    . GLN A 1 51  ? 10.853 1.348   11.946  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CB    1 
ATOM   289  C CG    . GLN A 1 51  ? 9.642  2.266   11.827  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CG    1 
ATOM   290  C CD    . GLN A 1 51  ? 8.453  1.686   11.072  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CD    1 
ATOM   291  O OE1   . GLN A 1 51  ? 7.420  2.341   10.992  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A OE1   1 
ATOM   292  N NE2   . GLN A 1 51  ? 8.575  0.488   10.521  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A NE2   1 
ATOM   293  N N     . PRO A 1 52  ? 13.878 1.235   14.073  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N     1 
ATOM   294  C CA    . PRO A 1 52  ? 14.715 0.138   14.599  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA    1 
ATOM   295  C C     . PRO A 1 52  ? 13.869 -1.066  15.043  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C     1 
ATOM   296  O O     . PRO A 1 52  ? 12.681 -0.940  15.356  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O     1 
ATOM   297  C CB    . PRO A 1 52  ? 15.450 0.754   15.793  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB    1 
ATOM   298  C CG    . PRO A 1 52  ? 15.024 2.165   15.876  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG    1 
ATOM   299  C CD    . PRO A 1 52  ? 14.211 2.536   14.678  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD    1 
ATOM   300  N N     . GLY A 1 53  ? 14.497 -2.222  15.030  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N     1 
ATOM   301  C CA    . GLY A 1 53  ? 13.826 -3.471  15.354  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA    1 
ATOM   302  C C     . GLY A 1 53  ? 14.842 -4.593  15.334  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C     1 
ATOM   303  O O     . GLY A 1 53  ? 16.026 -4.352  15.093  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O     1 
ATOM   304  N N     . VAL A 1 54  ? 14.367 -5.808  15.600  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N     1 
ATOM   305  C CA    . VAL A 1 54  ? 15.211 -7.032  15.563  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA    1 
ATOM   306  C C     . VAL A 1 54  ? 16.069 -7.144  14.290  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C     1 
ATOM   307  O O     . VAL A 1 54  ? 17.254 -7.468  14.374  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O     1 
ATOM   308  C CB    . VAL A 1 54  ? 14.380 -8.349  15.813  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB    1 
ATOM   309  C CG1   . VAL A 1 54  ? 13.024 -8.330  15.108  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1   1 
ATOM   310  C CG2   . VAL A 1 54  ? 15.156 -9.614  15.418  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2   1 
ATOM   311  N N     . HIS A 1 55  ? 15.476 -6.842  13.136  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N     1 
ATOM   312  C CA    . HIS A 1 55  ? 16.089 -7.119  11.835  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA    1 
ATOM   313  C C     . HIS A 1 55  ? 16.984 -6.007  11.278  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C     1 
ATOM   314  O O     . HIS A 1 55  ? 17.540 -6.153  10.188  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O     1 
ATOM   315  C CB    . HIS A 1 55  ? 14.986 -7.478  10.838  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB    1 
ATOM   316  C CG    . HIS A 1 55  ? 14.191 -8.671  11.259  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG    1 
ATOM   317  N ND1   . HIS A 1 55  ? 14.698 -9.953  11.212  1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1   1 
ATOM   318  C CD2   . HIS A 1 55  ? 12.948 -8.776  11.785  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2   1 
ATOM   319  C CE1   . HIS A 1 55  ? 13.795 -10.800 11.672  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1   1 
ATOM   320  N NE2   . HIS A 1 55  ? 12.723 -10.112 12.028  1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2   1 
ATOM   321  N N     . GLY A 1 56  ? 17.136 -4.921  12.038  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N     1 
ATOM   322  C CA    . GLY A 1 56  ? 17.912 -3.754  11.612  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA    1 
ATOM   323  C C     . GLY A 1 56  ? 17.048 -2.500  11.658  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C     1 
ATOM   324  O O     . GLY A 1 56  ? 15.898 -2.550  12.059  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O     1 
ATOM   325  N N     . ARG A 1 57  ? 17.615 -1.384  11.217  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A N     1 
ATOM   326  C CA    . ARG A 1 57  ? 16.933 -0.089  11.249  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CA    1 
ATOM   327  C C     . ARG A 1 57  ? 16.280 0.215   9.907   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A C     1 
ATOM   328  O O     . ARG A 1 57  ? 16.974 0.456   8.920   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A O     1 
ATOM   329  C CB    . ARG A 1 57  ? 17.935 1.009   11.590  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CB    1 
ATOM   330  C CG    . ARG A 1 57  ? 17.365 2.412   11.628  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CG    1 
ATOM   331  C CD    . ARG A 1 57  ? 18.459 3.391   11.928  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CD    1 
ATOM   332  N NE    . ARG A 1 57  ? 17.970 4.761   11.944  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NE    1 
ATOM   333  C CZ    . ARG A 1 57  ? 18.748 5.826   12.049  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CZ    1 
ATOM   334  N NH1   . ARG A 1 57  ? 20.063 5.702   12.146  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH1   1 
ATOM   335  N NH2   . ARG A 1 57  ? 18.191 7.029   12.051  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH2   1 
ATOM   336  N N     . TRP A 1 58  ? 14.953 0.200   9.893   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A N     1 
ATOM   337  C CA    . TRP A 1 58  ? 14.189 0.410   8.675   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CA    1 
ATOM   338  C C     . TRP A 1 58  ? 14.019 1.896   8.508   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A C     1 
ATOM   339  O O     . TRP A 1 58  ? 13.294 2.535   9.264   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A O     1 
ATOM   340  C CB    . TRP A 1 58  ? 12.848 -0.264  8.772   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CB    1 
ATOM   341  C CG    . TRP A 1 58  ? 11.947 -0.055  7.659   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CG    1 
ATOM   342  C CD1   . TRP A 1 58  ? 11.036 0.939   7.523   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD1   1 
ATOM   343  C CD2   . TRP A 1 58  ? 11.798 -0.898  6.526   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD2   1 
ATOM   344  N NE1   . TRP A 1 58  ? 10.339 0.790   6.355   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A NE1   1 
ATOM   345  C CE2   . TRP A 1 58  ? 10.783 -0.334  5.720   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE2   1 
ATOM   346  C CE3   . TRP A 1 58  ? 12.431 -2.070  6.105   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE3   1 
ATOM   347  C CZ2   . TRP A 1 58  ? 10.376 -0.904  4.521   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ2   1 
ATOM   348  C CZ3   . TRP A 1 58  ? 12.027 -2.644  4.913   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ3   1 
ATOM   349  C CH2   . TRP A 1 58  ? 11.007 -2.064  4.134   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CH2   1 
ATOM   350  N N     . LEU A 1 59  ? 14.690 2.444   7.498   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N     1 
ATOM   351  C CA    . LEU A 1 59  ? 14.744 3.863   7.248   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA    1 
ATOM   352  C C     . LEU A 1 59  ? 14.141 4.113   5.878   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C     1 
ATOM   353  O O     . LEU A 1 59  ? 14.683 3.626   4.880   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O     1 
ATOM   354  C CB    . LEU A 1 59  ? 16.192 4.300   7.308   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB    1 
ATOM   355  C CG    . LEU A 1 59  ? 16.519 5.727   6.974   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG    1 
ATOM   356  C CD1   . LEU A 1 59  ? 15.750 6.681   7.902   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1   1 
ATOM   357  C CD2   . LEU A 1 59  ? 18.026 5.960   7.053   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2   1 
ATOM   358  N N     . GLN A 1 60  ? 12.998 4.817   5.833   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N     1 
ATOM   359  C CA    . GLN A 1 60  ? 12.194 4.927   4.620   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA    1 
ATOM   360  C C     . GLN A 1 60  ? 11.908 6.366   4.284   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C     1 
ATOM   361  O O     . GLN A 1 60  ? 11.485 7.102   5.150   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O     1 
ATOM   362  C CB    . GLN A 1 60  ? 10.875 4.204   4.833   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB    1 
ATOM   363  C CG    . GLN A 1 60  ? 10.015 4.050   3.591   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG    1 
ATOM   364  C CD    . GLN A 1 60  ? 8.791  3.203   3.875   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD    1 
ATOM   365  O OE1   . GLN A 1 60  ? 8.612  2.706   5.018   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1   1 
ATOM   366  N NE2   . GLN A 1 60  ? 7.924  3.038   2.877   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2   1 
ATOM   367  N N     . VAL A 1 61  ? 12.176 6.744   3.036   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N     1 
ATOM   368  C CA    . VAL A 1 61  ? 12.124 8.138   2.603   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA    1 
ATOM   369  C C     . VAL A 1 61  ? 11.466 8.237   1.251   1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C     1 
ATOM   370  O O     . VAL A 1 61  ? 11.461 7.269   0.494   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O     1 
ATOM   371  C CB    . VAL A 1 61  ? 13.530 8.782   2.554   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB    1 
ATOM   372  C CG1   . VAL A 1 61  ? 14.164 8.826   3.937   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1   1 
ATOM   373  C CG2   . VAL A 1 61  ? 14.444 8.037   1.592   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2   1 
ATOM   374  N N     . ALA A 1 62  ? 10.853 9.372   0.942   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N     1 
ATOM   375  C CA    . ALA A 1 62  ? 10.291 9.559   -0.391  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA    1 
ATOM   376  C C     . ALA A 1 62  ? 10.098 11.029  -0.688  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C     1 
ATOM   377  O O     . ALA A 1 62  ? 9.849  11.814  0.215   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O     1 
ATOM   378  C CB    . ALA A 1 62  ? 8.944  8.879   -0.504  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB    1 
ATOM   379  N N     . PRO A 1 63  ? 10.143 11.393  -1.970  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N     1 
ATOM   380  C CA    . PRO A 1 63  ? 9.610  12.722  -2.326  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA    1 
ATOM   381  C C     . PRO A 1 63  ? 8.189  12.853  -1.839  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C     1 
ATOM   382  O O     . PRO A 1 63  ? 7.432  11.897  -1.947  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O     1 
ATOM   383  C CB    . PRO A 1 63  ? 9.620  12.701  -3.855  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB    1 
ATOM   384  C CG    . PRO A 1 63  ? 10.653 11.684  -4.206  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG    1 
ATOM   385  C CD    . PRO A 1 63  ? 10.553 10.635  -3.164  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD    1 
ATOM   386  N N     . LYS A 1 64  ? 7.843  14.017  -1.273  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N     1 
ATOM   387  C CA    . LYS A 1 64  ? 6.528  14.210  -0.678  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA    1 
ATOM   388  C C     . LYS A 1 64  ? 5.386  13.833  -1.612  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C     1 
ATOM   389  O O     . LYS A 1 64  ? 5.280  14.368  -2.720  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O     1 
ATOM   390  C CB    . LYS A 1 64  ? 6.360  15.665  -0.171  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB    1 
ATOM   391  C CG    . LYS A 1 64  ? 5.101  15.834  0.705   1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG    1 
ATOM   392  C CD    . LYS A 1 64  ? 4.898  17.270  1.142   1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD    1 
ATOM   393  C CE    . LYS A 1 64  ? 5.944  17.689  2.165   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE    1 
ATOM   394  N NZ    . LYS A 1 64  ? 5.757  17.069  3.505   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ    1 
ATOM   395  N N     . GLY A 1 65  ? 4.514  12.947  -1.142  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A N     1 
ATOM   396  C CA    . GLY A 1 65  ? 3.380  12.529  -1.923  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A CA    1 
ATOM   397  C C     . GLY A 1 65  ? 3.632  11.470  -2.980  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A C     1 
ATOM   398  O O     . GLY A 1 65  ? 2.676  11.046  -3.638  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A O     1 
ATOM   399  N N     . ALA A 1 66  ? 4.854  10.956  -3.078  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N     1 
ATOM   400  C CA    . ALA A 1 66  ? 5.172  9.959   -4.123  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA    1 
ATOM   401  C C     . ALA A 1 66  ? 4.673  8.576   -3.714  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C     1 
ATOM   402  O O     . ALA A 1 66  ? 4.746  8.215   -2.552  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O     1 
ATOM   403  C CB    . ALA A 1 66  ? 6.655  9.918   -4.403  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB    1 
ATOM   404  N N     . ASP A 1 67  ? 4.199  7.805   -4.688  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N     1 
ATOM   405  C CA    . ASP A 1 67  ? 3.672  6.468   -4.444  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA    1 
ATOM   406  C C     . ASP A 1 67  ? 4.768  5.475   -4.089  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C     1 
ATOM   407  O O     . ASP A 1 67  ? 4.576  4.576   -3.270  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O     1 
ATOM   408  C CB    . ASP A 1 67  ? 2.925  5.960   -5.681  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB    1 
ATOM   409  C CG    . ASP A 1 67  ? 1.713  6.813   -6.030  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG    1 
ATOM   410  O OD1   . ASP A 1 67  ? 1.045  7.347   -5.132  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1   1 
ATOM   411  O OD2   . ASP A 1 67  ? 1.411  6.968   -7.211  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2   1 
ATOM   412  N N     . THR A 1 68  ? 5.930  5.635   -4.722  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 52  THR A N     1 
ATOM   413  C CA    . THR A 1 68  ? 7.034  4.695   -4.538  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CA    1 
ATOM   414  C C     . THR A 1 68  ? 8.099  5.308   -3.659  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 52  THR A C     1 
ATOM   415  O O     . THR A 1 68  ? 8.598  6.393   -3.953  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 52  THR A O     1 
ATOM   416  C CB    . THR A 1 68  ? 7.676  4.334   -5.894  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CB    1 
ATOM   417  O OG1   . THR A 1 68  ? 6.676  3.822   -6.772  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 52  THR A OG1   1 
ATOM   418  C CG2   . THR A 1 68  ? 8.762  3.314   -5.709  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CG2   1 
ATOM   419  N N     . SER A 1 69  ? 8.465  4.620   -2.572  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 53  SER A N     1 
ATOM   420  C CA    . SER A 1 69  ? 9.449  5.120   -1.642  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CA    1 
ATOM   421  C C     . SER A 1 69  ? 10.755 4.314   -1.698  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 53  SER A C     1 
ATOM   422  O O     . SER A 1 69  ? 10.870 3.346   -2.476  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 53  SER A O     1 
ATOM   423  C CB    . SER A 1 69  ? 8.868  5.130   -0.229  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CB    1 
ATOM   424  O OG    . SER A 1 69  ? 8.450  3.840   0.149   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 53  SER A OG    1 
ATOM   425  N N     . LEU A 1 70  ? 11.749 4.805   -0.963  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N     1 
ATOM   426  C CA    . LEU A 1 70  ? 13.109 4.262   -0.932  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA    1 
ATOM   427  C C     . LEU A 1 70  ? 13.438 3.868   0.501   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C     1 
ATOM   428  O O     . LEU A 1 70  ? 13.215 4.641   1.440   1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O     1 
ATOM   429  C CB    . LEU A 1 70  ? 14.125 5.316   -1.413  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB    1 
ATOM   430  C CG    . LEU A 1 70  ? 13.897 5.861   -2.847  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG    1 
ATOM   431  C CD1   . LEU A 1 70  ? 12.843 6.951   -2.875  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1   1 
ATOM   432  C CD2   . LEU A 1 70  ? 15.178 6.428   -3.414  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2   1 
ATOM   433  N N     . VAL A 1 71  ? 14.020 2.675   0.665   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N     1 
ATOM   434  C CA    . VAL A 1 71  ? 14.446 2.195   1.976   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA    1 
ATOM   435  C C     . VAL A 1 71  ? 15.960 2.203   1.956   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C     1 
ATOM   436  O O     . VAL A 1 71  ? 16.580 1.639   1.041   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O     1 
ATOM   437  C CB    . VAL A 1 71  ? 13.869 0.819   2.294   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB    1 
ATOM   438  C CG1   . VAL A 1 71  ? 14.186 0.442   3.717   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1   1 
ATOM   439  C CG2   . VAL A 1 71  ? 12.357 0.820   2.148   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2   1 
ATOM   440  N N     . LEU A 1 72  ? 16.527 2.858   2.962   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N     1 
ATOM   441  C CA    . LEU A 1 72  ? 17.960 3.073   3.045   1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA    1 
ATOM   442  C C     . LEU A 1 72  ? 18.538 1.995   3.943   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C     1 
ATOM   443  O O     . LEU A 1 72  ? 18.537 2.150   5.188   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O     1 
ATOM   444  C CB    . LEU A 1 72  ? 18.263 4.491   3.538   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB    1 
ATOM   445  C CG    . LEU A 1 72  ? 17.553 5.620   2.774   1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG    1 
ATOM   446  C CD1   . LEU A 1 72  ? 17.969 6.968   3.347   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1   1 
ATOM   447  C CD2   . LEU A 1 72  ? 17.837 5.592   1.296   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2   1 
ATOM   448  N N     . VAL A 1 73  ? 19.046 0.927   3.306   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N     1 
ATOM   449  C CA    . VAL A 1 73  ? 19.261 -0.380  3.950   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA    1 
ATOM   450  C C     . VAL A 1 73  ? 20.736 -0.658  4.017   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C     1 
ATOM   451  O O     . VAL A 1 73  ? 21.477 -0.261  3.123   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O     1 
ATOM   452  C CB    . VAL A 1 73  ? 18.602 -1.561  3.138   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB    1 
ATOM   453  C CG1   . VAL A 1 73  ? 17.103 -1.368  3.012   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1   1 
ATOM   454  C CG2   . VAL A 1 73  ? 19.223 -1.750  1.734   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2   1 
ATOM   455  N N     . ASP A 1 74  ? 21.168 -1.394  5.044   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N     1 
ATOM   456  C CA    . ASP A 1 74  ? 22.533 -1.838  5.128   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA    1 
ATOM   457  C C     . ASP A 1 74  ? 22.606 -3.345  5.301   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C     1 
ATOM   458  O O     . ASP A 1 74  ? 23.677 -3.861  5.615   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O     1 
ATOM   459  C CB    . ASP A 1 74  ? 23.253 -1.097  6.275   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB    1 
ATOM   460  C CG    . ASP A 1 74  ? 22.805 -1.558  7.648   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG    1 
ATOM   461  O OD1   . ASP A 1 74  ? 21.714 -2.129  7.778   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1   1 
ATOM   462  O OD2   . ASP A 1 74  ? 23.554 -1.325  8.619   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2   1 
ATOM   463  N N     . TRP A 1 75  ? 21.504 -4.049  5.054   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N     1 
ATOM   464  C CA    . TRP A 1 75  ? 21.436 -5.479  5.426   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA    1 
ATOM   465  C C     . TRP A 1 75  ? 21.350 -6.468  4.269   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C     1 
ATOM   466  O O     . TRP A 1 75  ? 21.104 -7.657  4.507   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O     1 
ATOM   467  C CB    . TRP A 1 75  ? 20.329 -5.742  6.439   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB    1 
ATOM   468  C CG    . TRP A 1 75  ? 19.011 -5.356  5.996   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG    1 
ATOM   469  C CD1   . TRP A 1 75  ? 18.200 -6.034  5.141   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1   1 
ATOM   470  C CD2   . TRP A 1 75  ? 18.311 -4.188  6.384   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2   1 
ATOM   471  N NE1   . TRP A 1 75  ? 17.031 -5.347  4.954   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1   1 
ATOM   472  C CE2   . TRP A 1 75  ? 17.066 -4.212  5.724   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2   1 
ATOM   473  C CE3   . TRP A 1 75  ? 18.613 -3.116  7.233   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3   1 
ATOM   474  C CZ2   . TRP A 1 75  ? 16.129 -3.194  5.858   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2   1 
ATOM   475  C CZ3   . TRP A 1 75  ? 17.704 -2.108  7.347   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3   1 
ATOM   476  C CH2   . TRP A 1 75  ? 16.460 -2.158  6.691   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2   1 
ATOM   477  N N     . PHE A 1 76  ? 21.548 -6.020  3.029   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N     1 
ATOM   478  C CA    . PHE A 1 76  ? 21.565 -6.953  1.899   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA    1 
ATOM   479  C C     . PHE A 1 76  ? 22.988 -7.127  1.388   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C     1 
ATOM   480  O O     . PHE A 1 76  ? 23.479 -6.270  0.658   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O     1 
ATOM   481  C CB    . PHE A 1 76  ? 20.650 -6.470  0.781   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB    1 
ATOM   482  C CG    . PHE A 1 76  ? 19.188 -6.429  1.156   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG    1 
ATOM   483  C CD1   . PHE A 1 76  ? 18.531 -7.561  1.660   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1   1 
ATOM   484  C CD2   . PHE A 1 76  ? 18.446 -5.257  0.980   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2   1 
ATOM   485  C CE1   . PHE A 1 76  ? 17.189 -7.511  1.996   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1   1 
ATOM   486  C CE2   . PHE A 1 76  ? 17.101 -5.209  1.321   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2   1 
ATOM   487  C CZ    . PHE A 1 76  ? 16.476 -6.344  1.825   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ    1 
ATOM   488  N N     . PRO A 1 77  ? 23.658 -8.252  1.758   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N     1 
ATOM   489  C CA    . PRO A 1 77  ? 25.022 -8.484  1.327   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA    1 
ATOM   490  C C     . PRO A 1 77  ? 25.266 -8.387  -0.196  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C     1 
ATOM   491  O O     . PRO A 1 77  ? 26.373 -8.024  -0.628  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O     1 
ATOM   492  C CB    . PRO A 1 77  ? 25.286 -9.919  1.814   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB    1 
ATOM   493  C CG    . PRO A 1 77  ? 24.473 -10.069 3.010   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG    1 
ATOM   494  C CD    . PRO A 1 77  ? 23.249 -9.220  2.785   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD    1 
ATOM   495  N N     . THR A 1 78  ? 24.261 -8.761  -0.983  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N     1 
ATOM   496  C CA    . THR A 1 78  ? 24.362 -8.722  -2.441  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA    1 
ATOM   497  C C     . THR A 1 78  ? 24.233 -7.311  -3.032  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C     1 
ATOM   498  O O     . THR A 1 78  ? 24.463 -7.132  -4.216  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O     1 
ATOM   499  C CB    . THR A 1 78  ? 23.359 -9.681  -3.113  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB    1 
ATOM   500  O OG1   . THR A 1 78  ? 22.018 -9.323  -2.788  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1   1 
ATOM   501  C CG2   . THR A 1 78  ? 23.591 -11.107 -2.644  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2   1 
ATOM   502  N N     . MET A 1 79  ? 23.893 -6.330  -2.195  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 63  MET A N     1 
ATOM   503  C CA    . MET A 1 79  ? 23.873 -4.922  -2.582  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CA    1 
ATOM   504  C C     . MET A 1 79  ? 24.846 -4.159  -1.690  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 63  MET A C     1 
ATOM   505  O O     . MET A 1 79  ? 24.455 -3.613  -0.648  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 63  MET A O     1 
ATOM   506  C CB    . MET A 1 79  ? 22.443 -4.383  -2.427  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CB    1 
ATOM   507  C CG    . MET A 1 79  ? 21.431 -5.083  -3.299  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CG    1 
ATOM   508  S SD    . MET A 1 79  ? 19.734 -4.617  -2.903  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 63  MET A SD    1 
ATOM   509  C CE    . MET A 1 79  ? 19.776 -2.857  -3.199  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CE    1 
ATOM   510  N N     . PRO A 1 80  ? 26.142 -4.128  -2.075  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N     1 
ATOM   511  C CA    . PRO A 1 80  ? 27.117 -3.408  -1.249  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA    1 
ATOM   512  C C     . PRO A 1 80  ? 26.785 -1.913  -1.154  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C     1 
ATOM   513  O O     . PRO A 1 80  ? 26.242 -1.353  -2.080  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O     1 
ATOM   514  C CB    . PRO A 1 80  ? 28.437 -3.596  -1.998  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB    1 
ATOM   515  C CG    . PRO A 1 80  ? 28.246 -4.819  -2.801  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG    1 
ATOM   516  C CD    . PRO A 1 80  ? 26.792 -4.866  -3.173  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD    1 
ATOM   517  N N     . PRO A 1 81  ? 27.137 -1.265  -0.042  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N     1 
ATOM   518  C CA    . PRO A 1 81  ? 26.915 0.175   0.022   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA    1 
ATOM   519  C C     . PRO A 1 81  ? 27.489 0.909   -1.171  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C     1 
ATOM   520  O O     . PRO A 1 81  ? 28.646 0.663   -1.588  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O     1 
ATOM   521  C CB    . PRO A 1 81  ? 27.642 0.615   1.290   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB    1 
ATOM   522  C CG    . PRO A 1 81  ? 28.031 -0.617  2.011   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG    1 
ATOM   523  C CD    . PRO A 1 81  ? 27.821 -1.805  1.143   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD    1 
ATOM   524  N N     . GLY A 1 82  ? 26.686 1.806   -1.732  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N     1 
ATOM   525  C CA    . GLY A 1 82  ? 27.143 2.642   -2.797  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA    1 
ATOM   526  C C     . GLY A 1 82  ? 27.116 2.015   -4.171  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C     1 
ATOM   527  O O     . GLY A 1 82  ? 27.575 2.637   -5.120  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O     1 
ATOM   528  N N     . SER A 1 83  ? 26.566 0.807   -4.278  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 67  SER A N     1 
ATOM   529  C CA    . SER A 1 83  ? 26.585 0.051   -5.543  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA    1 
ATOM   530  C C     . SER A 1 83  ? 25.455 0.392   -6.516  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 67  SER A C     1 
ATOM   531  O O     . SER A 1 83  ? 25.461 -0.068  -7.659  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O     1 
ATOM   532  C CB    . SER A 1 83  ? 26.534 -1.456  -5.257  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB    1 
ATOM   533  O OG    . SER A 1 83  ? 25.365 -1.820  -4.568  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG    1 
ATOM   534  N N     . LEU A 1 84  ? 24.459 1.147   -6.074  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N     1 
ATOM   535  C CA    . LEU A 1 84  ? 23.272 1.385   -6.914  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA    1 
ATOM   536  C C     . LEU A 1 84  ? 23.551 2.386   -8.022  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C     1 
ATOM   537  O O     . LEU A 1 84  ? 24.252 3.384   -7.816  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O     1 
ATOM   538  C CB    . LEU A 1 84  ? 22.103 1.850   -6.042  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB    1 
ATOM   539  C CG    . LEU A 1 84  ? 20.769 2.172   -6.719  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG    1 
ATOM   540  C CD1   . LEU A 1 84  ? 19.568 1.799   -5.861  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1   1 
ATOM   541  C CD2   . LEU A 1 84  ? 20.700 3.632   -7.190  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2   1 
ATOM   542  N N     . ARG A 1 85  ? 23.020 2.083   -9.204  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     1 
ATOM   543  C CA    . ARG A 1 85  ? 23.075 2.938   -10.374 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    1 
ATOM   544  C C     . ARG A 1 85  ? 21.713 2.914   -11.043 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     1 
ATOM   545  O O     . ARG A 1 85  ? 20.876 2.060   -10.745 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     1 
ATOM   546  C CB    . ARG A 1 85  ? 24.096 2.400   -11.374 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    1 
ATOM   547  C CG    . ARG A 1 85  ? 25.511 2.226   -10.854 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    1 
ATOM   548  C CD    . ARG A 1 85  ? 26.226 3.526   -10.602 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    1 
ATOM   549  N NE    . ARG A 1 85  ? 27.597 3.282   -10.173 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    1 
ATOM   550  C CZ    . ARG A 1 85  ? 27.988 3.055   -8.913  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    1 
ATOM   551  N NH1   . ARG A 1 85  ? 29.282 2.826   -8.654  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   1 
ATOM   552  N NH2   . ARG A 1 85  ? 27.126 3.023   -7.901  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   1 
ATOM   553  N N     . GLY A 1 86  ? 21.506 3.822   -11.990 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N     1 
ATOM   554  C CA    . GLY A 1 86  ? 20.320 3.746   -12.866 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA    1 
ATOM   555  C C     . GLY A 1 86  ? 19.024 4.169   -12.198 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C     1 
ATOM   556  O O     . GLY A 1 86  ? 17.937 3.637   -12.504 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O     1 
ATOM   557  N N     . LEU A 1 87  ? 19.142 5.097   -11.262 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N     1 
ATOM   558  C CA    . LEU A 1 87  ? 18.012 5.678   -10.531 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA    1 
ATOM   559  C C     . LEU A 1 87  ? 17.775 7.097   -11.047 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C     1 
ATOM   560  O O     . LEU A 1 87  ? 18.683 7.934   -11.044 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O     1 
ATOM   561  C CB    . LEU A 1 87  ? 18.299 5.660   -9.036  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB    1 
ATOM   562  C CG    . LEU A 1 87  ? 17.401 6.446   -8.080  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG    1 
ATOM   563  C CD1   . LEU A 1 87  ? 15.968 5.959   -8.095  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1   1 
ATOM   564  C CD2   . LEU A 1 87  ? 17.995 6.361   -6.686  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2   1 
ATOM   565  N N     . LEU A 1 88  ? 16.555 7.391   -11.470 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N     1 
ATOM   566  C CA    . LEU A 1 88  ? 16.225 8.690   -11.991 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA    1 
ATOM   567  C C     . LEU A 1 88  ? 15.016 9.286   -11.282 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C     1 
ATOM   568  O O     . LEU A 1 88  ? 13.969 8.652   -11.217 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O     1 
ATOM   569  C CB    . LEU A 1 88  ? 15.894 8.530   -13.459 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB    1 
ATOM   570  C CG    . LEU A 1 88  ? 15.904 9.749   -14.321 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG    1 
ATOM   571  C CD1   . LEU A 1 88  ? 17.273 10.422  -14.372 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1   1 
ATOM   572  C CD2   . LEU A 1 88  ? 15.484 9.257   -15.699 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2   1 
ATOM   573  N N     . LEU A 1 89  ? 15.193 10.477  -10.750 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N     1 
ATOM   574  C CA    . LEU A 1 89  ? 14.113 11.221  -10.088 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA    1 
ATOM   575  C C     . LEU A 1 89  ? 13.501 12.226  -11.050 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C     1 
ATOM   576  O O     . LEU A 1 89  ? 14.222 13.005  -11.684 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O     1 
ATOM   577  C CB    . LEU A 1 89  ? 14.671 11.963  -8.865  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB    1 
ATOM   578  C CG    . LEU A 1 89  ? 15.512 11.130  -7.886  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG    1 
ATOM   579  C CD1   . LEU A 1 89  ? 16.037 12.039  -6.778  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1   1 
ATOM   580  C CD2   . LEU A 1 89  ? 14.718 9.959   -7.315  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2   1 
ATOM   581  N N     . ARG A 1 90  ? 12.182 12.228  -11.147 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N     1 
ATOM   582  C CA    . ARG A 1 90  ? 11.490 13.240  -11.968 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA    1 
ATOM   583  C C     . ARG A 1 90  ? 11.410 14.532  -11.204 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C     1 
ATOM   584  O O     . ARG A 1 90  ? 11.063 14.527  -10.018 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O     1 
ATOM   585  C CB    . ARG A 1 90  ? 10.075 12.796  -12.338 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB    1 
ATOM   586  C CG    . ARG A 1 90  ? 9.369  13.791  -13.278 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG    1 
ATOM   587  C CD    . ARG A 1 90  ? 7.995  13.314  -13.686 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD    1 
ATOM   588  N NE    . ARG A 1 90  ? 7.611  13.740  -15.032 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE    1 
ATOM   589  C CZ    . ARG A 1 90  ? 7.093  14.925  -15.359 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ    1 
ATOM   590  N NH1   . ARG A 1 90  ? 6.901  15.883  -14.450 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1   1 
ATOM   591  N NH2   . ARG A 1 90  ? 6.780  15.168  -16.635 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2   1 
ATOM   592  N N     . THR A 1 91  ? 11.740 15.633  -11.880 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N     1 
ATOM   593  C CA    . THR A 1 91  ? 11.643 16.952  -11.276 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA    1 
ATOM   594  C C     . THR A 1 91  ? 10.925 17.882  -12.228 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C     1 
ATOM   595  O O     . THR A 1 91  ? 11.008 17.726  -13.419 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O     1 
ATOM   596  C CB    . THR A 1 91  ? 13.024 17.530  -10.863 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB    1 
ATOM   597  O OG1   . THR A 1 91  ? 12.849 18.880  -10.424 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1   1 
ATOM   598  C CG2   . THR A 1 91  ? 14.014 17.473  -11.989 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2   1 
ATOM   599  N N     . ASP A 1 92  ? 10.203 18.837  -11.659 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N     1 
ATOM   600  C CA    . ASP A 1 92  ? 9.550  19.875  -12.447 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA    1 
ATOM   601  C C     . ASP A 1 92  ? 10.474 21.062  -12.722 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C     1 
ATOM   602  O O     . ASP A 1 92  ? 10.104 21.954  -13.477 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O     1 
ATOM   603  C CB    . ASP A 1 92  ? 8.284  20.343  -11.731 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB    1 
ATOM   604  C CG    . ASP A 1 92  ? 7.293  19.227  -11.532 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG    1 
ATOM   605  O OD1   . ASP A 1 92  ? 7.118  18.431  -12.471 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1   1 
ATOM   606  O OD2   . ASP A 1 92  ? 6.686  19.136  -10.448 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2   1 
ATOM   607  N N     . ASP A 1 93  ? 11.671 21.085  -12.139 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N     1 
ATOM   608  C CA    . ASP A 1 93  ? 12.604 22.195  -12.365 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA    1 
ATOM   609  C C     . ASP A 1 93  ? 14.024 21.725  -12.072 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C     1 
ATOM   610  O O     . ASP A 1 93  ? 14.560 21.955  -10.983 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O     1 
ATOM   611  C CB    . ASP A 1 93  ? 12.227 23.404  -11.496 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB    1 
ATOM   612  C CG    . ASP A 1 93  ? 12.950 24.690  -11.920 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG    1 
ATOM   613  O OD1   . ASP A 1 93  ? 13.981 24.660  -12.629 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1   1 
ATOM   614  O OD2   . ASP A 1 93  ? 12.464 25.767  -11.514 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2   1 
ATOM   615  N N     . VAL A 1 94  ? 14.597 21.046  -13.055 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N     1 
ATOM   616  C CA    . VAL A 1 94  ? 15.949 20.515  -12.919 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA    1 
ATOM   617  C C     . VAL A 1 94  ? 17.005 21.614  -12.699 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C     1 
ATOM   618  O O     . VAL A 1 94  ? 17.906 21.440  -11.886 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O     1 
ATOM   619  C CB    . VAL A 1 94  ? 16.328 19.580  -14.088 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB    1 
ATOM   620  C CG1   . VAL A 1 94  ? 16.496 20.343  -15.401 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1   1 
ATOM   621  C CG2   . VAL A 1 94  ? 17.584 18.791  -13.767 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2   1 
ATOM   622  N N     . ASP A 1 95  ? 16.884 22.754  -13.384 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N     1 
ATOM   623  C CA    . ASP A 1 95  ? 17.869 23.819  -13.189 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA    1 
ATOM   624  C C     . ASP A 1 95  ? 17.852 24.367  -11.762 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C     1 
ATOM   625  O O     . ASP A 1 95  ? 18.899 24.548  -11.154 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O     1 
ATOM   626  C CB    . ASP A 1 95  ? 17.638 24.968  -14.181 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB    1 
ATOM   627  C CG    . ASP A 1 95  ? 17.942 24.589  -15.619 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG    1 
ATOM   628  O OD1   . ASP A 1 95  ? 18.541 23.521  -15.933 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1   1 
ATOM   629  O OD2   . ASP A 1 95  ? 17.578 25.403  -16.485 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2   1 
ATOM   630  N N     . ALA A 1 96  ? 16.668 24.641  -11.228 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N     1 
ATOM   631  C CA    . ALA A 1 96  ? 16.564 25.150  -9.852  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA    1 
ATOM   632  C C     . ALA A 1 96  ? 17.037 24.083  -8.843  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C     1 
ATOM   633  O O     . ALA A 1 96  ? 17.709 24.399  -7.856  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O     1 
ATOM   634  C CB    . ALA A 1 96  ? 15.152 25.615  -9.542  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB    1 
ATOM   635  N N     . ASP A 1 97  ? 16.679 22.823  -9.101  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N     1 
ATOM   636  C CA    . ASP A 1 97  ? 17.155 21.734  -8.223  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA    1 
ATOM   637  C C     . ASP A 1 97  ? 18.662 21.575  -8.225  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C     1 
ATOM   638  O O     . ASP A 1 97  ? 19.258 21.315  -7.167  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O     1 
ATOM   639  C CB    . ASP A 1 97  ? 16.500 20.395  -8.594  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB    1 
ATOM   640  C CG    . ASP A 1 97  ? 15.087 20.293  -8.106  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG    1 
ATOM   641  O OD1   . ASP A 1 97  ? 14.618 21.145  -7.307  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1   1 
ATOM   642  O OD2   . ASP A 1 97  ? 14.411 19.326  -8.492  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2   1 
ATOM   643  N N     . CYS A 1 98  ? 19.280 21.702  -9.392  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A N     1 
ATOM   644  C CA    . CYS A 1 98  ? 20.727 21.623  -9.490  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CA    1 
ATOM   645  C C     . CYS A 1 98  ? 21.355 22.779  -8.728  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A C     1 
ATOM   646  O O     . CYS A 1 98  ? 22.305 22.573  -7.998  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A O     1 
ATOM   647  C CB    . CYS A 1 98  ? 21.205 21.594  -10.944 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CB    1 
ATOM   648  S SG    . CYS A 1 98  ? 20.816 20.029  -11.766 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A SG    1 
ATOM   649  N N     . ALA A 1 99  ? 20.788 23.977  -8.860  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N     1 
ATOM   650  C CA    . ALA A 1 99  ? 21.329 25.131  -8.135  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA    1 
ATOM   651  C C     . ALA A 1 99  ? 21.208 24.956  -6.617  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C     1 
ATOM   652  O O     . ALA A 1 99  ? 22.145 25.269  -5.873  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O     1 
ATOM   653  C CB    . ALA A 1 99  ? 20.666 26.426  -8.595  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB    1 
ATOM   654  N N     . ARG A 1 100 ? 20.080 24.421  -6.162  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A N     1 
ATOM   655  C CA    . ARG A 1 100 ? 19.898 24.120  -4.751  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CA    1 
ATOM   656  C C     . ARG A 1 100 ? 20.899 23.056  -4.265  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A C     1 
ATOM   657  O O     . ARG A 1 100 ? 21.464 23.168  -3.173  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A O     1 
ATOM   658  C CB    . ARG A 1 100 ? 18.471 23.630  -4.456  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CB    1 
ATOM   659  C CG    . ARG A 1 100 ? 17.447 24.753  -4.347  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CG    1 
ATOM   660  C CD    . ARG A 1 100 ? 16.063 24.231  -3.989  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CD    1 
ATOM   661  N NE    . ARG A 1 100 ? 15.385 23.722  -5.169  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NE    1 
ATOM   662  C CZ    . ARG A 1 100 ? 14.573 24.411  -5.970  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CZ    1 
ATOM   663  N NH1   . ARG A 1 100 ? 14.267 25.694  -5.722  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH1   1 
ATOM   664  N NH2   . ARG A 1 100 ? 14.037 23.803  -7.017  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH2   1 
ATOM   665  N N     . LEU A 1 101 ? 21.054 21.983  -5.034  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N     1 
ATOM   666  C CA    . LEU A 1 101 ? 21.988 20.938  -4.623  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA    1 
ATOM   667  C C     . LEU A 1 101 ? 23.411 21.460  -4.505  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C     1 
ATOM   668  O O     . LEU A 1 101 ? 24.129 21.110  -3.580  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O     1 
ATOM   669  C CB    . LEU A 1 101 ? 21.933 19.748  -5.574  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB    1 
ATOM   670  C CG    . LEU A 1 101 ? 20.721 18.834  -5.446  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG    1 
ATOM   671  C CD1   . LEU A 1 101 ? 20.721 17.862  -6.626  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1   1 
ATOM   672  C CD2   . LEU A 1 101 ? 20.652 18.064  -4.131  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2   1 
ATOM   673  N N     . GLN A 1 102 ? 23.816 22.279  -5.467  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N     1 
ATOM   674  C CA    . GLN A 1 102 ? 25.146 22.865  -5.461  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA    1 
ATOM   675  C C     . GLN A 1 102 ? 25.308 23.742  -4.211  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C     1 
ATOM   676  O O     . GLN A 1 102 ? 26.318 23.650  -3.506  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O     1 
ATOM   677  C CB    . GLN A 1 102 ? 25.336 23.652  -6.752  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB    1 
ATOM   678  C CG    . GLN A 1 102 ? 26.585 24.494  -6.830  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG    1 
ATOM   679  C CD    . GLN A 1 102 ? 26.698 25.228  -8.151  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD    1 
ATOM   680  O OE1   . GLN A 1 102 ? 25.803 25.991  -8.533  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1   1 
ATOM   681  N NE2   . GLN A 1 102 ? 27.804 25.036  -8.839  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2   1 
ATOM   682  N N     . GLU A 1 103 ? 24.303 24.563  -3.930  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N     1 
ATOM   683  C CA    . GLU A 1 103 ? 24.334 25.384  -2.714  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA    1 
ATOM   684  C C     . GLU A 1 103 ? 24.389 24.558  -1.427  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C     1 
ATOM   685  O O     . GLU A 1 103 ? 25.002 24.957  -0.444  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O     1 
ATOM   686  C CB    . GLU A 1 103 ? 23.142 26.338  -2.658  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB    1 
ATOM   687  C CG    . GLU A 1 103 ? 23.329 27.397  -1.568  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG    1 
ATOM   688  C CD    . GLU A 1 103 ? 22.149 28.316  -1.399  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD    1 
ATOM   689  O OE1   . GLU A 1 103 ? 21.501 28.656  -2.420  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1   1 
ATOM   690  O OE2   . GLU A 1 103 ? 21.884 28.712  -0.231  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2   1 
ATOM   691  N N     . ARG A 1 104 ? 23.736 23.394  -1.428  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N     1 
ATOM   692  C CA    . ARG A 1 104 ? 23.714 22.516  -0.283  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA    1 
ATOM   693  C C     . ARG A 1 104 ? 24.926 21.574  -0.202  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C     1 
ATOM   694  O O     . ARG A 1 104 ? 24.925 20.667  0.581   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O     1 
ATOM   695  C CB    . ARG A 1 104 ? 22.405 21.702  -0.305  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB    1 
ATOM   696  C CG    . ARG A 1 104 ? 21.158 22.575  -0.196  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG    1 
ATOM   697  C CD    . ARG A 1 104 ? 19.908 21.751  -0.415  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD    1 
ATOM   698  N NE    . ARG A 1 104 ? 18.715 22.598  -0.396  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE    1 
ATOM   699  C CZ    . ARG A 1 104 ? 17.467 22.143  -0.301  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ    1 
ATOM   700  N NH1   . ARG A 1 104 ? 16.458 23.010  -0.310  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1   1 
ATOM   701  N NH2   . ARG A 1 104 ? 17.202 20.851  -0.194  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2   1 
ATOM   702  N N     . GLY A 1 105 ? 25.966 21.799  -1.001  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N     1 
ATOM   703  C CA    . GLY A 1 105 ? 27.193 21.041  -0.885  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA    1 
ATOM   704  C C     . GLY A 1 105 ? 27.264 19.746  -1.654  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C     1 
ATOM   705  O O     . GLY A 1 105 ? 28.007 18.839  -1.279  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O     1 
ATOM   706  N N     . VAL A 1 106 ? 26.583 19.682  -2.789  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N     1 
ATOM   707  C CA    . VAL A 1 106 ? 26.612 18.472  -3.593  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA    1 
ATOM   708  C C     . VAL A 1 106 ? 27.172 18.759  -4.987  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C     1 
ATOM   709  O O     . VAL A 1 106 ? 26.752 19.721  -5.648  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O     1 
ATOM   710  C CB    . VAL A 1 106 ? 25.198 17.847  -3.697  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB    1 
ATOM   711  C CG1   . VAL A 1 106 ? 25.222 16.543  -4.501  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1   1 
ATOM   712  C CG2   . VAL A 1 106 ? 24.579 17.641  -2.317  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2   1 
ATOM   713  N N     . ALA A 1 107 ? 28.095 17.920  -5.440  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N     1 
ATOM   714  C CA    . ALA A 1 107 ? 28.636 18.018  -6.793  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA    1 
ATOM   715  C C     . ALA A 1 107 ? 27.590 17.505  -7.773  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C     1 
ATOM   716  O O     . ALA A 1 107 ? 27.126 16.376  -7.634  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O     1 
ATOM   717  C CB    . ALA A 1 107 ? 29.893 17.181  -6.927  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB    1 
ATOM   718  N N     . VAL A 1 108 ? 27.227 18.323  -8.743  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A N     1 
ATOM   719  C CA    . VAL A 1 108 ? 26.221 17.950  -9.726  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CA    1 
ATOM   720  C C     . VAL A 1 108 ? 26.854 17.954  -11.112 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A C     1 
ATOM   721  O O     . VAL A 1 108 ? 27.474 18.955  -11.522 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A O     1 
ATOM   722  C CB    . VAL A 1 108 ? 24.992 18.871  -9.682  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CB    1 
ATOM   723  C CG1   . VAL A 1 108 ? 23.986 18.474  -10.766 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG1   1 
ATOM   724  C CG2   . VAL A 1 108 ? 24.346 18.794  -8.319  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG2   1 
ATOM   725  N N     . ASP A 1 109 ? 26.671 16.862  -11.839 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N     1 
ATOM   726  C CA    . ASP A 1 109 ? 27.019 16.805  -13.270 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA    1 
ATOM   727  C C     . ASP A 1 109 ? 25.787 17.118  -14.107 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C     1 
ATOM   728  O O     . ASP A 1 109 ? 24.832 16.330  -14.139 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O     1 
ATOM   729  C CB    . ASP A 1 109 ? 27.581 15.432  -13.614 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB    1 
ATOM   730  C CG    . ASP A 1 109 ? 28.135 15.347  -15.058 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG    1 
ATOM   731  O OD1   . ASP A 1 109 ? 27.943 16.286  -15.857 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1   1 
ATOM   732  O OD2   . ASP A 1 109 ? 28.775 14.320  -15.395 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2   1 
ATOM   733  N N     . GLY A 1 110 ? 25.839 18.244  -14.809 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N     1 
ATOM   734  C CA    . GLY A 1 110 ? 24.714 18.765  -15.552 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA    1 
ATOM   735  C C     . GLY A 1 110 ? 24.217 20.093  -15.014 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C     1 
ATOM   736  O O     . GLY A 1 110 ? 24.887 20.719  -14.196 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O     1 
ATOM   737  N N     . PRO A 1 111 ? 23.038 20.542  -15.435 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A N     1 
ATOM   738  C CA    . PRO A 1 111 ? 22.123 19.766  -16.259 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CA    1 
ATOM   739  C C     . PRO A 1 111 ? 22.530 19.668  -17.725 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A C     1 
ATOM   740  O O     . PRO A 1 111 ? 23.338 20.481  -18.201 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A O     1 
ATOM   741  C CB    . PRO A 1 111 ? 20.785 20.484  -16.103 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CB    1 
ATOM   742  C CG    . PRO A 1 111 ? 21.068 21.780  -15.461 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CG    1 
ATOM   743  C CD    . PRO A 1 111 ? 22.408 21.714  -14.819 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CD    1 
ATOM   744  N N     . LYS A 1 112 ? 22.000 18.659  -18.409 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N     1 
ATOM   745  C CA    . LYS A 1 112 ? 22.213 18.482  -19.847 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA    1 
ATOM   746  C C     . LYS A 1 112 ? 20.929 18.084  -20.548 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C     1 
ATOM   747  O O     . LYS A 1 112 ? 20.103 17.382  -19.991 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O     1 
ATOM   748  C CB    . LYS A 1 112 ? 23.282 17.442  -20.116 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB    1 
ATOM   749  C CG    . LYS A 1 112 ? 22.937 16.026  -19.673 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG    1 
ATOM   750  C CD    . LYS A 1 112 ? 24.170 15.133  -19.702 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD    1 
ATOM   751  C CE    . LYS A 1 112 ? 23.797 13.657  -19.733 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE    1 
ATOM   752  N NZ    . LYS A 1 112 ? 23.414 13.183  -21.098 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ    1 
ATOM   753  N N     . ASN A 1 113 ? 20.775 18.511  -21.797 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N     1 
ATOM   754  C CA    . ASN A 1 113 ? 19.608 18.112  -22.582 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA    1 
ATOM   755  C C     . ASN A 1 113 ? 19.796 16.720  -23.169 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C     1 
ATOM   756  O O     . ASN A 1 113 ? 20.871 16.375  -23.643 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O     1 
ATOM   757  C CB    . ASN A 1 113 ? 19.365 19.151  -23.686 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB    1 
ATOM   758  C CG    . ASN A 1 113 ? 18.852 20.468  -23.140 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG    1 
ATOM   759  O OD1   . ASN A 1 113 ? 18.160 20.505  -22.111 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1   1 
ATOM   760  N ND2   . ASN A 1 113 ? 19.190 21.572  -23.807 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2   1 
ATOM   761  N N     . THR A 1 114 ? 18.763 15.888  -23.086 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N     1 
ATOM   762  C CA    . THR A 1 114 ? 18.774 14.579  -23.702 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA    1 
ATOM   763  C C     . THR A 1 114 ? 17.481 14.442  -24.479 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C     1 
ATOM   764  O O     . THR A 1 114 ? 16.546 15.228  -24.271 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O     1 
ATOM   765  C CB    . THR A 1 114 ? 18.882 13.426  -22.661 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB    1 
ATOM   766  O OG1   . THR A 1 114 ? 17.598 13.186  -22.070 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1   1 
ATOM   767  C CG2   . THR A 1 114 ? 19.898 13.747  -21.586 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2   1 
ATOM   768  N N     . PRO A 1 115 ? 17.387 13.416  -25.330 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N     1 
ATOM   769  C CA    . PRO A 1 115 ? 16.115 13.152  -25.996 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA    1 
ATOM   770  C C     . PRO A 1 115 ? 14.935 12.906  -25.050 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C     1 
ATOM   771  O O     . PRO A 1 115 ? 13.782 13.107  -25.453 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O     1 
ATOM   772  C CB    . PRO A 1 115 ? 16.403 11.886  -26.814 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB    1 
ATOM   773  C CG    . PRO A 1 115 ? 17.878 11.890  -27.022 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG    1 
ATOM   774  C CD    . PRO A 1 115 ? 18.433 12.461  -25.748 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD    1 
ATOM   775  N N     . TRP A 1 116 ? 15.204 12.501  -23.806 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A N     1 
ATOM   776  C CA    . TRP A 1 116 ? 14.133 12.149  -22.857 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CA    1 
ATOM   777  C C     . TRP A 1 116 ? 13.915 13.153  -21.724 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A C     1 
ATOM   778  O O     . TRP A 1 116 ? 13.157 12.869  -20.770 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A O     1 
ATOM   779  C CB    . TRP A 1 116 ? 14.422 10.768  -22.282 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CB    1 
ATOM   780  C CG    . TRP A 1 116 ? 14.513 9.781   -23.366 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CG    1 
ATOM   781  C CD1   . TRP A 1 116 ? 13.477 9.158   -23.989 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD1   1 
ATOM   782  C CD2   . TRP A 1 116 ? 15.706 9.333   -24.013 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD2   1 
ATOM   783  N NE1   . TRP A 1 116 ? 13.949 8.336   -24.981 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A NE1   1 
ATOM   784  C CE2   . TRP A 1 116 ? 15.316 8.417   -25.010 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE2   1 
ATOM   785  C CE3   . TRP A 1 116 ? 17.075 9.593   -23.825 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE3   1 
ATOM   786  C CZ2   . TRP A 1 116 ? 16.240 7.772   -25.836 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ2   1 
ATOM   787  C CZ3   . TRP A 1 116 ? 17.993 8.956   -24.650 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ3   1 
ATOM   788  C CH2   . TRP A 1 116 ? 17.569 8.048   -25.642 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CH2   1 
ATOM   789  N N     . GLY A 1 117 ? 14.561 14.315  -21.826 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N     1 
ATOM   790  C CA    . GLY A 1 117 ? 14.413 15.377  -20.847 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA    1 
ATOM   791  C C     . GLY A 1 117 ? 15.763 15.964  -20.466 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C     1 
ATOM   792  O O     . GLY A 1 117 ? 16.809 15.470  -20.883 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O     1 
ATOM   793  N N     . ARG A 1 118 ? 15.715 16.990  -19.644 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N     1 
ATOM   794  C CA    . ARG A 1 118 ? 16.911 17.685  -19.188 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA    1 
ATOM   795  C C     . ARG A 1 118 ? 17.337 17.032  -17.879 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C     1 
ATOM   796  O O     . ARG A 1 118 ? 16.536 16.960  -16.940 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O     1 
ATOM   797  C CB    . ARG A 1 118 ? 16.622 19.169  -19.041 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB    1 
ATOM   798  C CG    . ARG A 1 118 ? 17.835 20.017  -18.712 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG    1 
ATOM   799  C CD    . ARG A 1 118 ? 17.512 21.493  -18.825 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD    1 
ATOM   800  N NE    . ARG A 1 118 ? 18.603 22.356  -18.390 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE    1 
ATOM   801  C CZ    . ARG A 1 118 ? 19.661 22.694  -19.141 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ    1 
ATOM   802  N NH1   . ARG A 1 118 ? 19.805 22.250  -20.388 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1   1 
ATOM   803  N NH2   . ARG A 1 118 ? 20.580 23.498  -18.630 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2   1 
ATOM   804  N N     . GLN A 1 119 ? 18.570 16.525  -17.847 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N     1 
ATOM   805  C CA    . GLN A 1 119 ? 19.025 15.600  -16.813 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA    1 
ATOM   806  C C     . GLN A 1 119 ? 20.235 16.080  -16.063 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C     1 
ATOM   807  O O     . GLN A 1 119 ? 20.998 16.885  -16.581 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O     1 
ATOM   808  C CB    . GLN A 1 119 ? 19.324 14.241  -17.424 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB    1 
ATOM   809  C CG    . GLN A 1 119 ? 18.073 13.628  -17.999 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG    1 
ATOM   810  C CD    . GLN A 1 119 ? 18.186 12.192  -18.466 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD    1 
ATOM   811  O OE1   . GLN A 1 119 ? 17.182 11.593  -18.909 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1   1 
ATOM   812  N NE2   . GLN A 1 119 ? 19.381 11.624  -18.390 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2   1 
ATOM   813  N N     . ALA A 1 120 ? 20.396 15.610  -14.830 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N     1 
ATOM   814  C CA    . ALA A 1 120 ? 21.625 15.870  -14.078 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA    1 
ATOM   815  C C     . ALA A 1 120 ? 21.903 14.660  -13.217 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C     1 
ATOM   816  O O     . ALA A 1 120 ? 20.997 13.875  -12.970 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O     1 
ATOM   817  C CB    . ALA A 1 120 ? 21.476 17.104  -13.198 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB    1 
ATOM   818  N N     . MET A 1 121 ? 23.144 14.521  -12.776 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 105 MET A N     1 
ATOM   819  C CA    . MET A 1 121 ? 23.577 13.353  -12.003 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA    1 
ATOM   820  C C     . MET A 1 121 ? 24.340 13.797  -10.783 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 105 MET A C     1 
ATOM   821  O O     . MET A 1 121 ? 25.111 14.744  -10.851 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 105 MET A O     1 
ATOM   822  C CB    . MET A 1 121 ? 24.522 12.468  -12.829 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB    1 
ATOM   823  C CG    . MET A 1 121 ? 24.021 12.062  -14.203 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG    1 
ATOM   824  S SD    . MET A 1 121 ? 22.428 11.230  -14.169 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD    1 
ATOM   825  C CE    . MET A 1 121 ? 22.827 9.795   -13.188 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE    1 
ATOM   826  N N     . PHE A 1 122 ? 24.161 13.078  -9.687  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N     1 
ATOM   827  C CA    . PHE A 1 122 ? 24.943 13.306  -8.467  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA    1 
ATOM   828  C C     . PHE A 1 122 ? 25.025 12.020  -7.698  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C     1 
ATOM   829  O O     . PHE A 1 122 ? 24.391 11.044  -8.075  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O     1 
ATOM   830  C CB    . PHE A 1 122 ? 24.375 14.439  -7.612  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB    1 
ATOM   831  C CG    . PHE A 1 122 ? 22.979 14.194  -7.105  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG    1 
ATOM   832  C CD1   . PHE A 1 122 ? 22.758 13.760  -5.804  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1   1 
ATOM   833  C CD2   . PHE A 1 122 ? 21.871 14.450  -7.915  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2   1 
ATOM   834  C CE1   . PHE A 1 122 ? 21.468 13.550  -5.335  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1   1 
ATOM   835  C CE2   . PHE A 1 122 ? 20.587 14.221  -7.445  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2   1 
ATOM   836  C CZ    . PHE A 1 122 ? 20.388 13.795  -6.144  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ    1 
ATOM   837  N N     . SER A 1 123 ? 25.845 11.984  -6.659  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     1 
ATOM   838  C CA    . SER A 1 123 ? 25.938 10.786  -5.825  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    1 
ATOM   839  C C     . SER A 1 123 ? 25.649 11.055  -4.371  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     1 
ATOM   840  O O     . SER A 1 123 ? 25.726 12.189  -3.910  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     1 
ATOM   841  C CB    . SER A 1 123 ? 27.310 10.136  -5.938  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    1 
ATOM   842  O OG    . SER A 1 123 ? 28.348 11.016  -5.536  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    1 
ATOM   843  N N     . ASP A 1 124 ? 25.240 10.003  -3.663  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N     1 
ATOM   844  C CA    . ASP A 1 124 ? 24.986 10.094  -2.236  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA    1 
ATOM   845  C C     . ASP A 1 124 ? 26.309 9.798   -1.484  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C     1 
ATOM   846  O O     . ASP A 1 124 ? 27.320 9.537   -2.118  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O     1 
ATOM   847  C CB    . ASP A 1 124 ? 23.798 9.208   -1.844  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB    1 
ATOM   848  C CG    . ASP A 1 124 ? 24.136 7.732   -1.700  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG    1 
ATOM   849  O OD1   . ASP A 1 124 ? 25.279 7.296   -1.982  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1   1 
ATOM   850  O OD2   . ASP A 1 124 ? 23.191 6.992   -1.277  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2   1 
ATOM   851  N N     . PRO A 1 125 ? 26.294 9.843   -0.144  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N     1 
ATOM   852  C CA    . PRO A 1 125 ? 27.516 9.668   0.635   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA    1 
ATOM   853  C C     . PRO A 1 125 ? 28.248 8.361   0.386   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C     1 
ATOM   854  O O     . PRO A 1 125 ? 29.472 8.329   0.474   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O     1 
ATOM   855  C CB    . PRO A 1 125 ? 27.009 9.737   2.075   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB    1 
ATOM   856  C CG    . PRO A 1 125 ? 25.882 10.716  1.985   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG    1 
ATOM   857  C CD    . PRO A 1 125 ? 25.185 10.297  0.724   1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD    1 
ATOM   858  N N     . ASP A 1 126 ? 27.525 7.286   0.039   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N     1 
ATOM   859  C CA    . ASP A 1 126 ? 28.165 5.991   -0.237  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA    1 
ATOM   860  C C     . ASP A 1 126 ? 28.582 5.797   -1.673  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C     1 
ATOM   861  O O     . ASP A 1 126 ? 29.291 4.831   -1.984  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O     1 
ATOM   862  C CB    . ASP A 1 126 ? 27.233 4.853   0.173   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB    1 
ATOM   863  C CG    . ASP A 1 126 ? 27.185 4.681   1.676   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG    1 
ATOM   864  O OD1   . ASP A 1 126 ? 28.227 4.256   2.192   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1   1 
ATOM   865  O OD2   . ASP A 1 126 ? 26.164 5.005   2.306   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2   1 
ATOM   866  N N     . GLY A 1 127 ? 28.166 6.704   -2.546  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N     1 
ATOM   867  C CA    . GLY A 1 127 ? 28.484 6.603   -3.952  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA    1 
ATOM   868  C C     . GLY A 1 127 ? 27.385 6.041   -4.823  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C     1 
ATOM   869  O O     . GLY A 1 127 ? 27.616 5.858   -6.015  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O     1 
ATOM   870  N N     . ASN A 1 128 ? 26.183 5.800   -4.281  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N     1 
ATOM   871  C CA    . ASN A 1 128 ? 25.038 5.480   -5.144  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA    1 
ATOM   872  C C     . ASN A 1 128 ? 24.772 6.653   -6.070  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C     1 
ATOM   873  O O     . ASN A 1 128 ? 24.849 7.792   -5.638  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O     1 
ATOM   874  C CB    . ASN A 1 128 ? 23.781 5.193   -4.332  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB    1 
ATOM   875  C CG    . ASN A 1 128 ? 23.959 4.024   -3.396  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG    1 
ATOM   876  O OD1   . ASN A 1 128 ? 24.247 2.922   -3.838  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1   1 
ATOM   877  N ND2   . ASN A 1 128 ? 23.788 4.264   -2.093  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2   1 
ATOM   878  N N     . VAL A 1 129 ? 24.474 6.376   -7.340  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N     1 
ATOM   879  C CA    . VAL A 1 129 ? 24.371 7.419   -8.367  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA    1 
ATOM   880  C C     . VAL A 1 129 ? 22.898 7.706   -8.615  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C     1 
ATOM   881  O O     . VAL A 1 129 ? 22.105 6.779   -8.941  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O     1 
ATOM   882  C CB    . VAL A 1 129 ? 25.097 7.038   -9.665  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB    1 
ATOM   883  C CG1   . VAL A 1 129 ? 24.913 8.160   -10.709 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1   1 
ATOM   884  C CG2   . VAL A 1 129 ? 26.581 6.802   -9.397  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2   1 
ATOM   885  N N     . ILE A 1 130 ? 22.544 8.972   -8.479  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N     1 
ATOM   886  C CA    . ILE A 1 130 ? 21.166 9.458   -8.519  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA    1 
ATOM   887  C C     . ILE A 1 130 ? 21.069 10.451  -9.662  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C     1 
ATOM   888  O O     . ILE A 1 130 ? 21.873 11.406  -9.742  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O     1 
ATOM   889  C CB    . ILE A 1 130 ? 20.751 10.146  -7.204  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB    1 
ATOM   890  C CG1   . ILE A 1 130 ? 20.992 9.237   -5.985  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1   1 
ATOM   891  C CG2   . ILE A 1 130 ? 19.303 10.638  -7.257  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2   1 
ATOM   892  C CD1   . ILE A 1 130 ? 20.844 9.916   -4.659  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1   1 
ATOM   893  N N     . GLY A 1 131 ? 20.091 10.240  -10.529 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N     1 
ATOM   894  C CA    . GLY A 1 131 ? 19.789 11.196  -11.608 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA    1 
ATOM   895  C C     . GLY A 1 131 ? 18.541 12.026  -11.346 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C     1 
ATOM   896  O O     . GLY A 1 131 ? 17.651 11.609  -10.613 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O     1 
ATOM   897  N N     . LEU A 1 132 ? 18.504 13.212  -11.957 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N     1 
ATOM   898  C CA    . LEU A 1 132 ? 17.311 14.061  -12.025 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA    1 
ATOM   899  C C     . LEU A 1 132 ? 16.921 14.178  -13.483 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C     1 
ATOM   900  O O     . LEU A 1 132 ? 17.791 14.235  -14.363 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O     1 
ATOM   901  C CB    . LEU A 1 132 ? 17.605 15.480  -11.522 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB    1 
ATOM   902  C CG    . LEU A 1 132 ? 18.062 15.652  -10.081 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG    1 
ATOM   903  C CD1   . LEU A 1 132 ? 18.232 17.128  -9.772  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1   1 
ATOM   904  C CD2   . LEU A 1 132 ? 17.085 15.015  -9.107  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2   1 
ATOM   905  N N     . ASN A 1 133 ? 15.625 14.218  -13.753 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N     1 
ATOM   906  C CA    . ASN A 1 133 ? 15.163 14.400  -15.126 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA    1 
ATOM   907  C C     . ASN A 1 133 ? 13.922 15.268  -15.150 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C     1 
ATOM   908  O O     . ASN A 1 133 ? 12.969 15.012  -14.436 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O     1 
ATOM   909  C CB    . ASN A 1 133 ? 14.839 13.045  -15.754 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB    1 
ATOM   910  C CG    . ASN A 1 133 ? 14.459 13.157  -17.208 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG    1 
ATOM   911  O OD1   . ASN A 1 133 ? 15.205 13.710  -18.015 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1   1 
ATOM   912  N ND2   . ASN A 1 133 ? 13.306 12.662  -17.537 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2   1 
ATOM   913  N N     . GLN A 1 134 ? 13.945 16.288  -16.003 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N     1 
ATOM   914  C CA    . GLN A 1 134 ? 12.768 17.127  -16.245 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA    1 
ATOM   915  C C     . GLN A 1 134 ? 12.334 16.857  -17.685 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C     1 
ATOM   916  O O     . GLN A 1 134 ? 12.966 17.366  -18.617 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O     1 
ATOM   917  C CB    . GLN A 1 134 ? 13.104 18.607  -16.055 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB    1 
ATOM   918  C CG    . GLN A 1 134 ? 11.899 19.493  -16.238 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG    1 
ATOM   919  C CD    . GLN A 1 134 ? 12.231 20.960  -16.180 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD    1 
ATOM   920  O OE1   . GLN A 1 134 ? 13.155 21.391  -15.473 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1   1 
ATOM   921  N NE2   . GLN A 1 134 ? 11.467 21.759  -16.938 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2   1 
ATOM   922  N N     . PRO A 1 135 ? 11.288 16.030  -17.880 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N     1 
ATOM   923  C CA    . PRO A 1 135 ? 10.824 15.716  -19.237 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA    1 
ATOM   924  C C     . PRO A 1 135 ? 10.370 16.933  -20.026 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C     1 
ATOM   925  O O     . PRO A 1 135 ? 10.000 17.934  -19.429 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O     1 
ATOM   926  C CB    . PRO A 1 135 ? 9.636  14.778  -18.981 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB    1 
ATOM   927  C CG    . PRO A 1 135 ? 9.934  14.138  -17.681 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG    1 
ATOM   928  C CD    . PRO A 1 135 ? 10.518 15.263  -16.876 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD    1 
ATOM   929  N N     . SER B 1 15  ? 13.129 27.566  -2.359  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? -1  SER B N     1 
ATOM   930  C CA    . SER B 1 15  ? 13.619 26.976  -1.078  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? -1  SER B CA    1 
ATOM   931  C C     . SER B 1 15  ? 13.419 25.457  -0.946  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? -1  SER B C     1 
ATOM   932  O O     . SER B 1 15  ? 14.189 24.806  -0.241  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? -1  SER B O     1 
ATOM   933  C CB    . SER B 1 15  ? 12.961 27.681  0.105   1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? -1  SER B CB    1 
ATOM   934  O OG    . SER B 1 15  ? 13.484 27.199  1.328   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? -1  SER B OG    1 
ATOM   935  N N     . HIS B 1 16  ? 12.383 24.907  -1.583  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N     1 
ATOM   936  C CA    . HIS B 1 16  ? 12.107 23.450  -1.561  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA    1 
ATOM   937  C C     . HIS B 1 16  ? 12.462 22.837  -2.918  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C     1 
ATOM   938  O O     . HIS B 1 16  ? 12.298 23.467  -3.962  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O     1 
ATOM   939  C CB    . HIS B 1 16  ? 10.618 23.171  -1.276  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB    1 
ATOM   940  C CG    . HIS B 1 16  ? 10.222 23.269  0.168   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG    1 
ATOM   941  N ND1   . HIS B 1 16  ? 10.181 24.464  0.856   1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1   1 
ATOM   942  C CD2   . HIS B 1 16  ? 9.780  22.325  1.035   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2   1 
ATOM   943  C CE1   . HIS B 1 16  ? 9.769  24.246  2.095   1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1   1 
ATOM   944  N NE2   . HIS B 1 16  ? 9.516  22.956  2.229   1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2   1 
ATOM   945  N N     . MET B 1 17  ? 12.902 21.581  -2.916  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N     1 
ATOM   946  C CA    . MET B 1 17  ? 13.203 20.900  -4.172  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA    1 
ATOM   947  C C     . MET B 1 17  ? 11.927 20.625  -4.984  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C     1 
ATOM   948  O O     . MET B 1 17  ? 10.851 20.379  -4.410  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O     1 
ATOM   949  C CB    . MET B 1 17  ? 13.926 19.579  -3.895  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB    1 
ATOM   950  C CG    . MET B 1 17  ? 15.267 19.732  -3.204  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG    1 
ATOM   951  S SD    . MET B 1 17  ? 16.530 20.440  -4.291  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD    1 
ATOM   952  C CE    . MET B 1 17  ? 17.004 19.067  -5.292  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE    1 
ATOM   953  N N     . ALA B 1 18  ? 12.094 20.575  -6.306  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N     1 
ATOM   954  C CA    . ALA B 1 18  ? 11.015 20.360  -7.262  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA    1 
ATOM   955  C C     . ALA B 1 18  ? 10.845 18.906  -7.680  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C     1 
ATOM   956  O O     . ALA B 1 18  ? 10.082 18.598  -8.595  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O     1 
ATOM   957  C CB    . ALA B 1 18  ? 11.217 21.228  -8.491  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB    1 
ATOM   958  N N     . ILE B 1 19  ? 11.561 18.016  -7.014  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N     1 
ATOM   959  C CA    . ILE B 1 19  ? 11.431 16.589  -7.278  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA    1 
ATOM   960  C C     . ILE B 1 19  ? 10.037 16.089  -6.899  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C     1 
ATOM   961  O O     . ILE B 1 19  ? 9.564  16.346  -5.784  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O     1 
ATOM   962  C CB    . ILE B 1 19  ? 12.485 15.817  -6.466  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB    1 
ATOM   963  C CG1   . ILE B 1 19  ? 13.890 16.184  -6.970  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1   1 
ATOM   964  C CG2   . ILE B 1 19  ? 12.274 14.308  -6.587  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2   1 
ATOM   965  C CD1   . ILE B 1 19  ? 15.002 15.817  -6.034  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1   1 
ATOM   966  N N     . SER B 1 20  ? 9.398  15.353  -7.797  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N     1 
ATOM   967  C CA    . SER B 1 20  ? 8.050  14.824  -7.557  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA    1 
ATOM   968  C C     . SER B 1 20  ? 8.012  13.351  -7.174  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C     1 
ATOM   969  O O     . SER B 1 20  ? 7.232  12.946  -6.316  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O     1 
ATOM   970  C CB    . SER B 1 20  ? 7.142  15.109  -8.744  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB    1 
ATOM   971  O OG    . SER B 1 20  ? 7.534  14.452  -9.909  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG    1 
ATOM   972  N N     . HIS B 1 21  ? 8.823  12.535  -7.843  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N     1 
ATOM   973  C CA    . HIS B 1 21  ? 8.765  11.101  -7.632  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA    1 
ATOM   974  C C     . HIS B 1 21  ? 9.961  10.435  -8.330  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C     1 
ATOM   975  O O     . HIS B 1 21  ? 10.641 11.070  -9.134  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O     1 
ATOM   976  C CB    . HIS B 1 21  ? 7.437  10.483  -8.143  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB    1 
ATOM   977  C CG    . HIS B 1 21  ? 7.171  10.689  -9.600  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG    1 
ATOM   978  N ND1   . HIS B 1 21  ? 6.509  11.795  -10.103 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1   1 
ATOM   979  C CD2   . HIS B 1 21  ? 7.377  9.867   -10.644 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2   1 
ATOM   980  C CE1   . HIS B 1 21  ? 6.361  11.648  -11.407 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1   1 
ATOM   981  N NE2   . HIS B 1 21  ? 6.894  10.496  -11.764 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2   1 
ATOM   982  N N     . VAL B 1 22  ? 10.189 9.170   -8.015  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N     1 
ATOM   983  C CA    . VAL B 1 22  ? 11.174 8.395   -8.729  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA    1 
ATOM   984  C C     . VAL B 1 22  ? 10.566 8.109   -10.095 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C     1 
ATOM   985  O O     . VAL B 1 22  ? 9.518  7.472   -10.186 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O     1 
ATOM   986  C CB    . VAL B 1 22  ? 11.487 7.055   -8.016  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB    1 
ATOM   987  C CG1   . VAL B 1 22  ? 12.448 6.206   -8.838  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1   1 
ATOM   988  C CG2   . VAL B 1 22  ? 12.049 7.326   -6.628  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2   1 
ATOM   989  N N     . GLN B 1 23  ? 11.230 8.545   -11.150 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B N     1 
ATOM   990  C CA    . GLN B 1 23  ? 10.779 8.227   -12.502 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CA    1 
ATOM   991  C C     . GLN B 1 23  ? 11.006 6.752   -12.813 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B C     1 
ATOM   992  O O     . GLN B 1 23  ? 10.111 6.045   -13.328 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B O     1 
ATOM   993  C CB    . GLN B 1 23  ? 11.469 9.126   -13.542 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CB    1 
ATOM   994  C CG    . GLN B 1 23  ? 10.908 8.874   -14.944 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CG    1 
ATOM   995  C CD    . GLN B 1 23  ? 11.217 9.933   -15.980 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CD    1 
ATOM   996  O OE1   . GLN B 1 23  ? 10.831 9.787   -17.157 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B OE1   1 
ATOM   997  N NE2   . GLN B 1 23  ? 11.869 10.977  -15.581 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B NE2   1 
ATOM   998  N N     . LEU B 1 24  ? 12.215 6.280   -12.522 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N     1 
ATOM   999  C CA    . LEU B 1 24  ? 12.563 4.883   -12.781 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA    1 
ATOM   1000 C C     . LEU B 1 24  ? 13.738 4.476   -11.951 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C     1 
ATOM   1001 O O     . LEU B 1 24  ? 14.540 5.340   -11.498 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O     1 
ATOM   1002 C CB    . LEU B 1 24  ? 12.838 4.633   -14.275 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB    1 
ATOM   1003 C CG    . LEU B 1 24  ? 13.865 5.534   -14.967 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG    1 
ATOM   1004 C CD1   . LEU B 1 24  ? 15.295 5.049   -14.780 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1   1 
ATOM   1005 C CD2   . LEU B 1 24  ? 13.514 5.699   -16.437 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2   1 
ATOM   1006 N N     . PHE B 1 25  ? 13.883 3.175   -11.766 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B N     1 
ATOM   1007 C CA    . PHE B 1 25  ? 15.070 2.597   -11.139 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CA    1 
ATOM   1008 C C     . PHE B 1 25  ? 15.395 1.317   -11.880 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B C     1 
ATOM   1009 O O     . PHE B 1 25  ? 14.597 0.855   -12.694 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B O     1 
ATOM   1010 C CB    . PHE B 1 25  ? 14.877 2.379   -9.621  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CB    1 
ATOM   1011 C CG    . PHE B 1 25  ? 13.856 1.364   -9.273  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CG    1 
ATOM   1012 C CD1   . PHE B 1 25  ? 12.514 1.690   -9.276  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD1   1 
ATOM   1013 C CD2   . PHE B 1 25  ? 14.228 0.085   -8.945  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD2   1 
ATOM   1014 C CE1   . PHE B 1 25  ? 11.547 0.759   -8.978  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE1   1 
ATOM   1015 C CE2   . PHE B 1 25  ? 13.266 -0.846  -8.635  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE2   1 
ATOM   1016 C CZ    . PHE B 1 25  ? 11.917 -0.506  -8.660  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CZ    1 
ATOM   1017 N N     . SER B 1 26  ? 16.550 0.751   -11.571 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 10  SER B N     1 
ATOM   1018 C CA    . SER B 1 26  ? 17.128 -0.338  -12.392 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA    1 
ATOM   1019 C C     . SER B 1 26  ? 17.181 -1.662  -11.652 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 10  SER B C     1 
ATOM   1020 O O     . SER B 1 26  ? 17.494 -1.714  -10.444 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 10  SER B O     1 
ATOM   1021 C CB    . SER B 1 26  ? 18.497 0.121   -12.921 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB    1 
ATOM   1022 O OG    . SER B 1 26  ? 18.315 1.208   -13.817 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG    1 
ATOM   1023 N N     . VAL B 1 27  ? 16.876 -2.732  -12.397 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N     1 
ATOM   1024 C CA    . VAL B 1 27  ? 16.873 -4.107  -11.903 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA    1 
ATOM   1025 C C     . VAL B 1 27  ? 17.897 -4.861  -12.750 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C     1 
ATOM   1026 O O     . VAL B 1 27  ? 17.764 -4.857  -13.971 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O     1 
ATOM   1027 C CB    . VAL B 1 27  ? 15.488 -4.725  -12.026 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB    1 
ATOM   1028 C CG1   . VAL B 1 27  ? 15.509 -6.179  -11.569 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1   1 
ATOM   1029 C CG2   . VAL B 1 27  ? 14.483 -3.913  -11.211 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2   1 
ATOM   1030 N N     . PRO B 1 28  ? 18.903 -5.495  -12.131 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B N     1 
ATOM   1031 C CA    . PRO B 1 28  ? 19.995 -6.130  -12.901 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CA    1 
ATOM   1032 C C     . PRO B 1 28  ? 19.590 -7.528  -13.340 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B C     1 
ATOM   1033 O O     . PRO B 1 28  ? 19.269 -8.390  -12.500 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B O     1 
ATOM   1034 C CB    . PRO B 1 28  ? 21.141 -6.193  -11.902 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CB    1 
ATOM   1035 C CG    . PRO B 1 28  ? 20.461 -6.309  -10.585 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CG    1 
ATOM   1036 C CD    . PRO B 1 28  ? 19.187 -5.508  -10.688 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CD    1 
ATOM   1037 N N     . VAL B 1 29  ? 19.586 -7.749  -14.661 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B N     1 
ATOM   1038 C CA    . VAL B 1 29  ? 19.202 -9.034  -15.232 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CA    1 
ATOM   1039 C C     . VAL B 1 29  ? 20.298 -9.514  -16.167 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B C     1 
ATOM   1040 O O     . VAL B 1 29  ? 21.145 -8.728  -16.569 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B O     1 
ATOM   1041 C CB    . VAL B 1 29  ? 17.846 -8.945  -15.956 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CB    1 
ATOM   1042 C CG1   . VAL B 1 29  ? 16.779 -8.440  -14.977 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG1   1 
ATOM   1043 C CG2   . VAL B 1 29  ? 17.906 -8.056  -17.180 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG2   1 
ATOM   1044 N N     . SER B 1 30  ? 20.257 -10.785 -16.544 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 14  SER B N     1 
ATOM   1045 C CA    . SER B 1 30  ? 21.191 -11.284 -17.564 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CA    1 
ATOM   1046 C C     . SER B 1 30  ? 20.422 -11.374 -18.908 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 14  SER B C     1 
ATOM   1047 O O     . SER B 1 30  ? 20.534 -10.505 -19.790 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 14  SER B O     1 
ATOM   1048 C CB    . SER B 1 30  ? 21.840 -12.588 -17.104 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CB    1 
ATOM   1049 O OG    . SER B 1 30  ? 20.872 -13.608 -16.888 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 14  SER B OG    1 
ATOM   1050 N N     . ASP B 1 31  ? 19.543 -12.335 -19.028 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N     1 
ATOM   1051 C CA    . ASP B 1 31  ? 18.795 -12.522 -20.256 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA    1 
ATOM   1052 C C     . ASP B 1 31  ? 17.615 -11.538 -20.264 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C     1 
ATOM   1053 O O     . ASP B 1 31  ? 16.612 -11.751 -19.589 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O     1 
ATOM   1054 C CB    . ASP B 1 31  ? 18.342 -13.975 -20.344 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB    1 
ATOM   1055 C CG    . ASP B 1 31  ? 17.655 -14.317 -21.651 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG    1 
ATOM   1056 O OD1   . ASP B 1 31  ? 17.078 -13.433 -22.334 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1   1 
ATOM   1057 O OD2   . ASP B 1 31  ? 17.649 -15.536 -21.967 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2   1 
ATOM   1058 N N     . GLN B 1 32  ? 17.769 -10.440 -20.994 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B N     1 
ATOM   1059 C CA    . GLN B 1 32  ? 16.718 -9.411  -21.037 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CA    1 
ATOM   1060 C C     . GLN B 1 32  ? 15.415 -9.860  -21.701 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B C     1 
ATOM   1061 O O     . GLN B 1 32  ? 14.357 -9.390  -21.325 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B O     1 
ATOM   1062 C CB    . GLN B 1 32  ? 17.243 -8.127  -21.685 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CB    1 
ATOM   1063 C CG    . GLN B 1 32  ? 18.299 -7.406  -20.874 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CG    1 
ATOM   1064 C CD    . GLN B 1 32  ? 18.910 -6.250  -21.631 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CD    1 
ATOM   1065 O OE1   . GLN B 1 32  ? 19.575 -6.451  -22.667 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1   1 
ATOM   1066 N NE2   . GLN B 1 32  ? 18.698 -5.028  -21.141 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2   1 
ATOM   1067 N N     . GLU B 1 33  ? 15.477 -10.723 -22.717 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N     1 
ATOM   1068 C CA    . GLU B 1 33  ? 14.268 -11.228 -23.361 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA    1 
ATOM   1069 C C     . GLU B 1 33  ? 13.456 -12.061 -22.376 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C     1 
ATOM   1070 O O     . GLU B 1 33  ? 12.261 -11.851 -22.258 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O     1 
ATOM   1071 C CB    . GLU B 1 33  ? 14.615 -12.036 -24.628 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB    1 
ATOM   1072 C CG    . GLU B 1 33  ? 13.431 -12.380 -25.546 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG    1 
ATOM   1073 C CD    . GLU B 1 33  ? 12.707 -11.171 -26.148 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD    1 
ATOM   1074 O OE1   . GLU B 1 33  ? 11.556 -11.329 -26.626 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1   1 
ATOM   1075 O OE2   . GLU B 1 33  ? 13.262 -10.053 -26.142 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2   1 
ATOM   1076 N N     . LYS B 1 34  ? 14.126 -12.961 -21.660 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B N     1 
ATOM   1077 C CA    . LYS B 1 34  ? 13.507 -13.758 -20.598 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CA    1 
ATOM   1078 C C     . LYS B 1 34  ? 12.966 -12.871 -19.474 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B C     1 
ATOM   1079 O O     . LYS B 1 34  ? 11.890 -13.124 -18.931 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B O     1 
ATOM   1080 C CB    . LYS B 1 34  ? 14.497 -14.760 -20.024 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CB    1 
ATOM   1081 C CG    . LYS B 1 34  ? 13.865 -15.786 -19.112 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CG    1 
ATOM   1082 C CD    . LYS B 1 34  ? 14.909 -16.681 -18.482 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CD    1 
ATOM   1083 C CE    . LYS B 1 34  ? 14.283 -17.857 -17.748 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CE    1 
ATOM   1084 N NZ    . LYS B 1 34  ? 15.326 -18.598 -16.978 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B NZ    1 
ATOM   1085 N N     . ALA B 1 35  ? 13.717 -11.836 -19.116 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N     1 
ATOM   1086 C CA    . ALA B 1 35  ? 13.256 -10.917 -18.082 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA    1 
ATOM   1087 C C     . ALA B 1 35  ? 12.034 -10.135 -18.554 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C     1 
ATOM   1088 O O     . ALA B 1 35  ? 11.085 -9.929  -17.801 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O     1 
ATOM   1089 C CB    . ALA B 1 35  ? 14.400 -9.983  -17.664 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB    1 
ATOM   1090 N N     . LYS B 1 36  ? 12.047 -9.704  -19.810 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N     1 
ATOM   1091 C CA    . LYS B 1 36  ? 10.904 -9.006  -20.391 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA    1 
ATOM   1092 C C     . LYS B 1 36  ? 9.660  -9.877  -20.282 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C     1 
ATOM   1093 O O     . LYS B 1 36  ? 8.585  -9.429  -19.831 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O     1 
ATOM   1094 C CB    . LYS B 1 36  ? 11.148 -8.686  -21.874 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB    1 
ATOM   1095 C CG    . LYS B 1 36  ? 10.024 -7.906  -22.535 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG    1 
ATOM   1096 C CD    . LYS B 1 36  ? 10.226 -7.747  -24.031 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD    1 
ATOM   1097 C CE    . LYS B 1 36  ? 9.817  -8.978  -24.802 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE    1 
ATOM   1098 N NZ    . LYS B 1 36  ? 10.210 -8.843  -26.242 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ    1 
ATOM   1099 N N     . ASP B 1 37  ? 9.796  -11.116 -20.722 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N     1 
ATOM   1100 C CA    . ASP B 1 37  ? 8.643  -12.020 -20.723 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA    1 
ATOM   1101 C C     . ASP B 1 37  ? 8.138  -12.279 -19.308 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C     1 
ATOM   1102 O O     . ASP B 1 37  ? 6.938  -12.283 -19.082 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O     1 
ATOM   1103 C CB    . ASP B 1 37  ? 8.957  -13.306 -21.466 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB    1 
ATOM   1104 C CG    . ASP B 1 37  ? 9.103  -13.076 -22.962 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG    1 
ATOM   1105 O OD1   . ASP B 1 37  ? 8.610  -12.053 -23.497 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1   1 
ATOM   1106 O OD2   . ASP B 1 37  ? 9.729  -13.921 -23.603 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2   1 
ATOM   1107 N N     . PHE B 1 38  ? 9.052  -12.434 -18.366 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B N     1 
ATOM   1108 C CA    . PHE B 1 38  ? 8.662  -12.562 -16.960 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CA    1 
ATOM   1109 C C     . PHE B 1 38  ? 7.898  -11.361 -16.420 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B C     1 
ATOM   1110 O O     . PHE B 1 38  ? 6.808  -11.499 -15.892 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B O     1 
ATOM   1111 C CB    . PHE B 1 38  ? 9.876  -12.850 -16.077 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CB    1 
ATOM   1112 C CG    . PHE B 1 38  ? 9.536  -13.067 -14.634 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CG    1 
ATOM   1113 C CD1   . PHE B 1 38  ? 9.101  -14.309 -14.186 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD1   1 
ATOM   1114 C CD2   . PHE B 1 38  ? 9.681  -12.047 -13.708 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD2   1 
ATOM   1115 C CE1   . PHE B 1 38  ? 8.807  -14.505 -12.851 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE1   1 
ATOM   1116 C CE2   . PHE B 1 38  ? 9.387  -12.248 -12.365 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE2   1 
ATOM   1117 C CZ    . PHE B 1 38  ? 8.947  -13.481 -11.941 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CZ    1 
ATOM   1118 N N     . TYR B 1 39  ? 8.465  -10.161 -16.526 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N     1 
ATOM   1119 C CA    . TYR B 1 39  ? 7.805  -8.995  -15.942 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA    1 
ATOM   1120 C C     . TYR B 1 39  ? 6.501  -8.617  -16.656 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C     1 
ATOM   1121 O O     . TYR B 1 39  ? 5.557  -8.181  -16.014 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O     1 
ATOM   1122 C CB    . TYR B 1 39  ? 8.766  -7.800  -15.836 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB    1 
ATOM   1123 C CG    . TYR B 1 39  ? 9.779  -7.973  -14.703 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG    1 
ATOM   1124 C CD1   . TYR B 1 39  ? 11.026 -8.559  -14.927 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1   1 
ATOM   1125 C CD2   . TYR B 1 39  ? 9.469  -7.607  -13.406 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2   1 
ATOM   1126 C CE1   . TYR B 1 39  ? 11.945 -8.738  -13.917 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1   1 
ATOM   1127 C CE2   . TYR B 1 39  ? 10.384 -7.784  -12.382 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2   1 
ATOM   1128 C CZ    . TYR B 1 39  ? 11.612 -8.356  -12.631 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ    1 
ATOM   1129 O OH    . TYR B 1 39  ? 12.508 -8.547  -11.613 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH    1 
ATOM   1130 N N     . VAL B 1 40  ? 6.431  -8.832  -17.969 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N     1 
ATOM   1131 C CA    . VAL B 1 40  ? 5.249  -8.455  -18.755 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA    1 
ATOM   1132 C C     . VAL B 1 40  ? 4.161  -9.539  -18.694 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C     1 
ATOM   1133 O O     . VAL B 1 40  ? 3.017  -9.257  -18.318 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O     1 
ATOM   1134 C CB    . VAL B 1 40  ? 5.644  -8.141  -20.217 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB    1 
ATOM   1135 C CG1   . VAL B 1 40  ? 4.409  -7.853  -21.059 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1   1 
ATOM   1136 C CG2   . VAL B 1 40  ? 6.580  -6.936  -20.267 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2   1 
ATOM   1137 N N     . GLU B 1 41  ? 4.515  -10.752 -19.067 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B N     1 
ATOM   1138 C CA    . GLU B 1 41  ? 3.530  -11.837 -19.219 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CA    1 
ATOM   1139 C C     . GLU B 1 41  ? 3.190  -12.451 -17.869 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B C     1 
ATOM   1140 O O     . GLU B 1 41  ? 2.019  -12.683 -17.561 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B O     1 
ATOM   1141 C CB    . GLU B 1 41  ? 4.026  -12.926 -20.179 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CB    1 
ATOM   1142 C CG    . GLU B 1 41  ? 4.523  -12.436 -21.537 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CG    1 
ATOM   1143 C CD    . GLU B 1 41  ? 3.495  -11.660 -22.350 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CD    1 
ATOM   1144 O OE1   . GLU B 1 41  ? 3.912  -10.941 -23.289 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE1   1 
ATOM   1145 O OE2   . GLU B 1 41  ? 2.271  -11.783 -22.096 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE2   1 
ATOM   1146 N N     . THR B 1 42  ? 4.201  -12.723 -17.061 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 26  THR B N     1 
ATOM   1147 C CA    . THR B 1 42  ? 3.976  -13.391 -15.778 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA    1 
ATOM   1148 C C     . THR B 1 42  ? 3.535  -12.458 -14.654 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 26  THR B C     1 
ATOM   1149 O O     . THR B 1 42  ? 2.568  -12.750 -13.945 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 26  THR B O     1 
ATOM   1150 C CB    . THR B 1 42  ? 5.202  -14.206 -15.356 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB    1 
ATOM   1151 O OG1   . THR B 1 42  ? 5.465  -15.185 -16.370 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1   1 
ATOM   1152 C CG2   . THR B 1 42  ? 4.978  -14.913 -14.031 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2   1 
ATOM   1153 N N     . VAL B 1 43  ? 4.231  -11.344 -14.479 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N     1 
ATOM   1154 C CA    . VAL B 1 43  ? 3.874  -10.387 -13.418 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA    1 
ATOM   1155 C C     . VAL B 1 43  ? 2.797  -9.373  -13.871 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C     1 
ATOM   1156 O O     . VAL B 1 43  ? 2.171  -8.734  -13.023 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O     1 
ATOM   1157 C CB    . VAL B 1 43  ? 5.135  -9.696  -12.852 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB    1 
ATOM   1158 C CG1   . VAL B 1 43  ? 4.814  -8.822  -11.648 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1   1 
ATOM   1159 C CG2   . VAL B 1 43  ? 6.204  -10.736 -12.498 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2   1 
ATOM   1160 N N     . GLY B 1 44  ? 2.583  -9.213  -15.182 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N     1 
ATOM   1161 C CA    . GLY B 1 44  ? 1.492  -8.371  -15.708 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA    1 
ATOM   1162 C C     . GLY B 1 44  ? 1.800  -6.906  -15.955 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C     1 
ATOM   1163 O O     . GLY B 1 44  ? 0.881  -6.076  -16.191 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O     1 
ATOM   1164 N N     . PHE B 1 45  ? 3.077  -6.554  -15.917 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N     1 
ATOM   1165 C CA    . PHE B 1 45  ? 3.483  -5.180  -16.201 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA    1 
ATOM   1166 C C     . PHE B 1 45  ? 3.251  -4.811  -17.669 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C     1 
ATOM   1167 O O     . PHE B 1 45  ? 3.191  -5.673  -18.545 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O     1 
ATOM   1168 C CB    . PHE B 1 45  ? 4.978  -4.973  -15.890 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB    1 
ATOM   1169 C CG    . PHE B 1 45  ? 5.337  -4.927  -14.409 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG    1 
ATOM   1170 C CD1   . PHE B 1 45  ? 4.436  -5.247  -13.387 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1   1 
ATOM   1171 C CD2   . PHE B 1 45  ? 6.627  -4.606  -14.053 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2   1 
ATOM   1172 C CE1   . PHE B 1 45  ? 4.837  -5.179  -12.052 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1   1 
ATOM   1173 C CE2   . PHE B 1 45  ? 7.033  -4.541  -12.730 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2   1 
ATOM   1174 C CZ    . PHE B 1 45  ? 6.153  -4.848  -11.730 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ    1 
ATOM   1175 N N     . ASP B 1 46  ? 3.092  -3.522  -17.920 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B N     1 
ATOM   1176 C CA    . ASP B 1 46  ? 3.166  -2.988  -19.277 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CA    1 
ATOM   1177 C C     . ASP B 1 46  ? 4.615  -2.870  -19.762 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B C     1 
ATOM   1178 O O     . ASP B 1 46  ? 5.533  -2.542  -18.974 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B O     1 
ATOM   1179 C CB    . ASP B 1 46  ? 2.521  -1.607  -19.343 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CB    1 
ATOM   1180 C CG    . ASP B 1 46  ? 1.014  -1.656  -19.238 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CG    1 
ATOM   1181 O OD1   . ASP B 1 46  ? 0.408  -2.747  -19.402 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD1   1 
ATOM   1182 O OD2   . ASP B 1 46  ? 0.436  -0.572  -19.002 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD2   1 
ATOM   1183 N N     . LEU B 1 47  ? 4.821  -3.127  -21.058 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N     1 
ATOM   1184 C CA    . LEU B 1 47  ? 6.091  -2.835  -21.704 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA    1 
ATOM   1185 C C     . LEU B 1 47  ? 6.080  -1.386  -22.206 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C     1 
ATOM   1186 O O     . LEU B 1 47  ? 5.396  -1.084  -23.191 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O     1 
ATOM   1187 C CB    . LEU B 1 47  ? 6.345  -3.837  -22.835 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB    1 
ATOM   1188 C CG    . LEU B 1 47  ? 7.671  -3.684  -23.600 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG    1 
ATOM   1189 C CD1   . LEU B 1 47  ? 8.861  -3.760  -22.654 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1   1 
ATOM   1190 C CD2   . LEU B 1 47  ? 7.811  -4.723  -24.710 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2   1 
ATOM   1191 N N     . LEU B 1 48  ? 6.815  -0.480  -21.551 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N     1 
ATOM   1192 C CA    . LEU B 1 48  ? 6.868  0.924   -21.996 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA    1 
ATOM   1193 C C     . LEU B 1 48  ? 7.834  1.161   -23.147 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C     1 
ATOM   1194 O O     . LEU B 1 48  ? 7.537  1.963   -24.024 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O     1 
ATOM   1195 C CB    . LEU B 1 48  ? 7.214  1.882   -20.843 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB    1 
ATOM   1196 C CG    . LEU B 1 48  ? 6.333  1.743   -19.591 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG    1 
ATOM   1197 C CD1   . LEU B 1 48  ? 6.748  2.731   -18.507 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1   1 
ATOM   1198 C CD2   . LEU B 1 48  ? 4.857  1.887   -19.943 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2   1 
ATOM   1199 N N     . ALA B 1 49  ? 8.988  0.503   -23.125 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N     1 
ATOM   1200 C CA    . ALA B 1 49  ? 10.042 0.766   -24.100 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA    1 
ATOM   1201 C C     . ALA B 1 49  ? 10.961 -0.425  -24.224 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C     1 
ATOM   1202 O O     . ALA B 1 49  ? 11.244 -1.101  -23.251 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O     1 
ATOM   1203 C CB    . ALA B 1 49  ? 10.839 1.997   -23.709 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB    1 
ATOM   1204 N N     . ASP B 1 50  ? 11.423 -0.682  -25.446 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N     1 
ATOM   1205 C CA    . ASP B 1 50  ? 12.443 -1.692  -25.694 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA    1 
ATOM   1206 C C     . ASP B 1 50  ? 13.250 -1.139  -26.866 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C     1 
ATOM   1207 O O     . ASP B 1 50  ? 12.877 -1.345  -28.021 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O     1 
ATOM   1208 C CB    . ASP B 1 50  ? 11.761 -3.009  -26.024 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB    1 
ATOM   1209 C CG    . ASP B 1 50  ? 12.704 -4.183  -26.035 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG    1 
ATOM   1210 O OD1   . ASP B 1 50  ? 13.941 -4.011  -26.087 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1   1 
ATOM   1211 O OD2   . ASP B 1 50  ? 12.192 -5.323  -25.999 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2   1 
ATOM   1212 N N     . GLN B 1 51  ? 14.327 -0.413  -26.541 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B N     1 
ATOM   1213 C CA    . GLN B 1 51  ? 15.086 0.388   -27.501 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CA    1 
ATOM   1214 C C     . GLN B 1 51  ? 16.588 0.154   -27.430 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B C     1 
ATOM   1215 O O     . GLN B 1 51  ? 17.132 -0.156  -26.371 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B O     1 
ATOM   1216 C CB    . GLN B 1 51  ? 14.843 1.869   -27.225 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CB    1 
ATOM   1217 C CG    . GLN B 1 51  ? 13.434 2.355   -27.529 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CG    1 
ATOM   1218 C CD    . GLN B 1 51  ? 13.183 2.480   -29.019 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CD    1 
ATOM   1219 O OE1   . GLN B 1 51  ? 14.029 3.003   -29.763 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B OE1   1 
ATOM   1220 N NE2   . GLN B 1 51  ? 12.043 1.991   -29.466 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B NE2   1 
ATOM   1221 N N     . PRO B 1 52  ? 17.286 0.361   -28.549 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N     1 
ATOM   1222 C CA    . PRO B 1 52  ? 18.743 0.311   -28.482 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA    1 
ATOM   1223 C C     . PRO B 1 52  ? 19.235 1.519   -27.715 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C     1 
ATOM   1224 O O     . PRO B 1 52  ? 18.769 2.631   -27.968 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O     1 
ATOM   1225 C CB    . PRO B 1 52  ? 19.166 0.387   -29.951 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB    1 
ATOM   1226 C CG    . PRO B 1 52  ? 18.040 1.096   -30.633 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG    1 
ATOM   1227 C CD    . PRO B 1 52  ? 16.795 0.697   -29.904 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD    1 
ATOM   1228 N N     . GLY B 1 53  ? 20.133 1.300   -26.759 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N     1 
ATOM   1229 C CA    . GLY B 1 53  ? 20.709 2.392   -25.982 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA    1 
ATOM   1230 C C     . GLY B 1 53  ? 22.215 2.453   -26.085 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C     1 
ATOM   1231 O O     . GLY B 1 53  ? 22.855 1.564   -26.652 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O     1 
ATOM   1232 N N     . VAL B 1 54  ? 22.770 3.500   -25.484 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N     1 
ATOM   1233 C CA    . VAL B 1 54  ? 24.212 3.743   -25.481 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA    1 
ATOM   1234 C C     . VAL B 1 54  ? 24.944 2.585   -24.805 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C     1 
ATOM   1235 O O     . VAL B 1 54  ? 25.946 2.104   -25.322 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O     1 
ATOM   1236 C CB    . VAL B 1 54  ? 24.580 5.077   -24.770 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB    1 
ATOM   1237 C CG1   . VAL B 1 54  ? 26.081 5.355   -24.901 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1   1 
ATOM   1238 C CG2   . VAL B 1 54  ? 23.750 6.245   -25.321 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2   1 
ATOM   1239 N N     . HIS B 1 55  ? 24.416 2.117   -23.673 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N     1 
ATOM   1240 C CA    . HIS B 1 55  ? 25.065 1.051   -22.900 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA    1 
ATOM   1241 C C     . HIS B 1 55  ? 24.484 -0.341  -23.105 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C     1 
ATOM   1242 O O     . HIS B 1 55  ? 25.018 -1.315  -22.572 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O     1 
ATOM   1243 C CB    . HIS B 1 55  ? 25.021 1.404   -21.416 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB    1 
ATOM   1244 C CG    . HIS B 1 55  ? 25.642 2.726   -21.110 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG    1 
ATOM   1245 N ND1   . HIS B 1 55  ? 26.989 2.964   -21.278 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1   1 
ATOM   1246 C CD2   . HIS B 1 55  ? 25.102 3.888   -20.677 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2   1 
ATOM   1247 C CE1   . HIS B 1 55  ? 27.253 4.217   -20.952 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1   1 
ATOM   1248 N NE2   . HIS B 1 55  ? 26.124 4.797   -20.580 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2   1 
ATOM   1249 N N     . GLY B 1 56  ? 23.411 -0.441  -23.876 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N     1 
ATOM   1250 C CA    . GLY B 1 56  ? 22.747 -1.717  -24.092 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA    1 
ATOM   1251 C C     . GLY B 1 56  ? 21.284 -1.501  -24.399 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C     1 
ATOM   1252 O O     . GLY B 1 56  ? 20.846 -0.386  -24.672 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O     1 
ATOM   1253 N N     . ARG B 1 57  ? 20.544 -2.590  -24.339 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B N     1 
ATOM   1254 C CA    . ARG B 1 57  ? 19.137 -2.603  -24.647 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CA    1 
ATOM   1255 C C     . ARG B 1 57  ? 18.406 -1.948  -23.483 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B C     1 
ATOM   1256 O O     . ARG B 1 57  ? 18.509 -2.430  -22.347 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B O     1 
ATOM   1257 C CB    . ARG B 1 57  ? 18.684 -4.055  -24.821 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CB    1 
ATOM   1258 C CG    . ARG B 1 57  ? 17.236 -4.281  -25.185 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CG    1 
ATOM   1259 C CD    . ARG B 1 57  ? 16.932 -5.772  -25.262 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CD    1 
ATOM   1260 N NE    . ARG B 1 57  ? 15.503 -6.069  -25.383 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NE    1 
ATOM   1261 C CZ    . ARG B 1 57  ? 14.992 -7.305  -25.413 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CZ    1 
ATOM   1262 N NH1   . ARG B 1 57  ? 15.769 -8.382  -25.315 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH1   1 
ATOM   1263 N NH2   . ARG B 1 57  ? 13.680 -7.477  -25.523 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH2   1 
ATOM   1264 N N     . TRP B 1 58  ? 17.687 -0.869  -23.786 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B N     1 
ATOM   1265 C CA    . TRP B 1 58  ? 16.861 -0.136  -22.813 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CA    1 
ATOM   1266 C C     . TRP B 1 58  ? 15.487 -0.777  -22.772 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B C     1 
ATOM   1267 O O     . TRP B 1 58  ? 14.685 -0.593  -23.682 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B O     1 
ATOM   1268 C CB    . TRP B 1 58  ? 16.745 1.325   -23.205 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CB    1 
ATOM   1269 C CG    . TRP B 1 58  ? 15.934 2.135   -22.243 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CG    1 
ATOM   1270 C CD1   . TRP B 1 58  ? 14.591 2.343   -22.275 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD1   1 
ATOM   1271 C CD2   . TRP B 1 58  ? 16.419 2.821   -21.101 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD2   1 
ATOM   1272 N NE1   . TRP B 1 58  ? 14.204 3.143   -21.223 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B NE1   1 
ATOM   1273 C CE2   . TRP B 1 58  ? 15.319 3.458   -20.495 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE2   1 
ATOM   1274 C CE3   . TRP B 1 58  ? 17.690 2.999   -20.552 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE3   1 
ATOM   1275 C CZ2   . TRP B 1 58  ? 15.451 4.235   -19.347 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ2   1 
ATOM   1276 C CZ3   . TRP B 1 58  ? 17.812 3.764   -19.408 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ3   1 
ATOM   1277 C CH2   . TRP B 1 58  ? 16.700 4.383   -18.835 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CH2   1 
ATOM   1278 N N     . LEU B 1 59  ? 15.206 -1.502  -21.690 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N     1 
ATOM   1279 C CA    . LEU B 1 59  ? 14.018 -2.327  -21.547 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA    1 
ATOM   1280 C C     . LEU B 1 59  ? 13.297 -1.846  -20.302 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C     1 
ATOM   1281 O O     . LEU B 1 59  ? 13.790 -2.049  -19.187 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O     1 
ATOM   1282 C CB    . LEU B 1 59  ? 14.404 -3.801  -21.404 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB    1 
ATOM   1283 C CG    . LEU B 1 59  ? 13.322 -4.863  -21.159 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG    1 
ATOM   1284 C CD1   . LEU B 1 59  ? 12.354 -4.921  -22.321 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1   1 
ATOM   1285 C CD2   . LEU B 1 59  ? 13.951 -6.236  -20.954 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2   1 
ATOM   1286 N N     . GLN B 1 60  ? 12.159 -1.190  -20.515 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N     1 
ATOM   1287 C CA    . GLN B 1 60  ? 11.465 -0.447  -19.466 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA    1 
ATOM   1288 C C     . GLN B 1 60  ? 10.041 -0.979  -19.298 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C     1 
ATOM   1289 O O     . GLN B 1 60  ? 9.292  -1.024  -20.274 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O     1 
ATOM   1290 C CB    . GLN B 1 60  ? 11.455 1.029   -19.850 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB    1 
ATOM   1291 C CG    . GLN B 1 60  ? 10.839 1.938   -18.782 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG    1 
ATOM   1292 C CD    . GLN B 1 60  ? 10.905 3.402   -19.174 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD    1 
ATOM   1293 O OE1   . GLN B 1 60  ? 11.403 3.747   -20.258 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1   1 
ATOM   1294 N NE2   . GLN B 1 60  ? 10.398 4.265   -18.326 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2   1 
ATOM   1295 N N     . VAL B 1 61  ? 9.681  -1.351  -18.070 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N     1 
ATOM   1296 C CA    . VAL B 1 61  ? 8.411  -1.969  -17.750 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA    1 
ATOM   1297 C C     . VAL B 1 61  ? 7.812  -1.315  -16.514 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C     1 
ATOM   1298 O O     . VAL B 1 61  ? 8.542  -0.752  -15.688 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O     1 
ATOM   1299 C CB    . VAL B 1 61  ? 8.566  -3.481  -17.480 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB    1 
ATOM   1300 C CG1   . VAL B 1 61  ? 9.016  -4.179  -18.759 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1   1 
ATOM   1301 C CG2   . VAL B 1 61  ? 9.530  -3.788  -16.322 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2   1 
ATOM   1302 N N     . ALA B 1 62  ? 6.497  -1.377  -16.372 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N     1 
ATOM   1303 C CA    . ALA B 1 62  ? 5.868  -0.768  -15.183 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA    1 
ATOM   1304 C C     . ALA B 1 62  ? 4.486  -1.313  -14.950 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C     1 
ATOM   1305 O O     . ALA B 1 62  ? 3.819  -1.681  -15.911 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O     1 
ATOM   1306 C CB    . ALA B 1 62  ? 5.775  0.726   -15.334 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB    1 
ATOM   1307 N N     . PRO B 1 63  ? 4.047  -1.354  -13.682 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N     1 
ATOM   1308 C CA    . PRO B 1 63  ? 2.633  -1.635  -13.457 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA    1 
ATOM   1309 C C     . PRO B 1 63  ? 1.777  -0.669  -14.266 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C     1 
ATOM   1310 O O     . PRO B 1 63  ? 2.109  0.510   -14.397 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O     1 
ATOM   1311 C CB    . PRO B 1 63  ? 2.477  -1.387  -11.955 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB    1 
ATOM   1312 C CG    . PRO B 1 63  ? 3.807  -1.706  -11.385 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG    1 
ATOM   1313 C CD    . PRO B 1 63  ? 4.757  -1.122  -12.409 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD    1 
ATOM   1314 N N     . LYS B 1 64  ? 0.677  -1.165  -14.832 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B N     1 
ATOM   1315 C CA    . LYS B 1 64  ? -0.219 -0.311  -15.598 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CA    1 
ATOM   1316 C C     . LYS B 1 64  ? -0.626 0.922   -14.801 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B C     1 
ATOM   1317 O O     . LYS B 1 64  ? -1.098 0.790   -13.674 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B O     1 
ATOM   1318 C CB    . LYS B 1 64  ? -1.496 -1.068  -15.998 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CB    1 
ATOM   1319 C CG    . LYS B 1 64  ? -2.437 -0.223  -16.867 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CG    1 
ATOM   1320 C CD    . LYS B 1 64  ? -3.506 -1.057  -17.581 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CD    1 
ATOM   1321 C CE    . LYS B 1 64  ? -2.948 -1.953  -18.685 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CE    1 
ATOM   1322 N NZ    . LYS B 1 64  ? -2.342 -1.206  -19.826 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B NZ    1 
ATOM   1323 N N     . GLY B 1 65  ? -0.418 2.099   -15.395 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B N     1 
ATOM   1324 C CA    . GLY B 1 65  ? -0.845 3.368   -14.823 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B CA    1 
ATOM   1325 C C     . GLY B 1 65  ? 0.086  3.959   -13.779 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B C     1 
ATOM   1326 O O     . GLY B 1 65  ? -0.194 5.032   -13.262 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B O     1 
ATOM   1327 N N     . ALA B 1 66  ? 1.194  3.278   -13.477 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N     1 
ATOM   1328 C CA    . ALA B 1 66  ? 2.050  3.689   -12.362 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA    1 
ATOM   1329 C C     . ALA B 1 66  ? 3.055  4.759   -12.755 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C     1 
ATOM   1330 O O     . ALA B 1 66  ? 3.519  4.815   -13.906 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O     1 
ATOM   1331 C CB    . ALA B 1 66  ? 2.780  2.485   -11.778 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB    1 
ATOM   1332 N N     . ASP B 1 67  ? 3.431  5.572   -11.770 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N     1 
ATOM   1333 C CA    . ASP B 1 67  ? 4.384  6.666   -11.989 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA    1 
ATOM   1334 C C     . ASP B 1 67  ? 5.819  6.171   -12.168 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C     1 
ATOM   1335 O O     . ASP B 1 67  ? 6.569  6.718   -13.003 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O     1 
ATOM   1336 C CB    . ASP B 1 67  ? 4.325  7.670   -10.826 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB    1 
ATOM   1337 C CG    . ASP B 1 67  ? 3.019  8.435   -10.775 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG    1 
ATOM   1338 O OD1   . ASP B 1 67  ? 2.372  8.666   -11.839 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1   1 
ATOM   1339 O OD2   . ASP B 1 67  ? 2.599  8.799   -9.663  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2   1 
ATOM   1340 N N     . THR B 1 68  ? 6.214  5.187   -11.371 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 52  THR B N     1 
ATOM   1341 C CA    . THR B 1 68  ? 7.601  4.723   -11.320 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CA    1 
ATOM   1342 C C     . THR B 1 68  ? 7.760  3.451   -12.124 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 52  THR B C     1 
ATOM   1343 O O     . THR B 1 68  ? 7.050  2.482   -11.859 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 52  THR B O     1 
ATOM   1344 C CB    . THR B 1 68  ? 8.025  4.471   -9.872  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CB    1 
ATOM   1345 O OG1   . THR B 1 68  ? 7.890  5.693   -9.126  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 52  THR B OG1   1 
ATOM   1346 C CG2   . THR B 1 68  ? 9.474  3.983   -9.832  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CG2   1 
ATOM   1347 N N     . SER B 1 69  ? 8.702  3.439   -13.066 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 53  SER B N     1 
ATOM   1348 C CA    . SER B 1 69  ? 8.973  2.260   -13.905 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CA    1 
ATOM   1349 C C     . SER B 1 69  ? 10.310 1.607   -13.521 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 53  SER B C     1 
ATOM   1350 O O     . SER B 1 69  ? 11.070 2.152   -12.728 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 53  SER B O     1 
ATOM   1351 C CB    . SER B 1 69  ? 8.919  2.628   -15.400 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 53  SER B CB    1 
ATOM   1352 O OG    . SER B 1 69  ? 9.762  3.721   -15.702 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 53  SER B OG    1 
ATOM   1353 N N     . LEU B 1 70  ? 10.534 0.412   -14.069 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N     1 
ATOM   1354 C CA    . LEU B 1 70  ? 11.730 -0.382  -13.807 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA    1 
ATOM   1355 C C     . LEU B 1 70  ? 12.452 -0.494  -15.125 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C     1 
ATOM   1356 O O     . LEU B 1 70  ? 11.809 -0.717  -16.153 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O     1 
ATOM   1357 C CB    . LEU B 1 70  ? 11.340 -1.797  -13.332 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB    1 
ATOM   1358 C CG    . LEU B 1 70  ? 10.548 -1.864  -12.021 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG    1 
ATOM   1359 C CD1   . LEU B 1 70  ? 9.098  -1.456  -12.205 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1   1 
ATOM   1360 C CD2   . LEU B 1 70  ? 10.648 -3.261  -11.482 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2   1 
ATOM   1361 N N     . VAL B 1 71  ? 13.773 -0.391  -15.115 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N     1 
ATOM   1362 C CA    . VAL B 1 71  ? 14.552 -0.672  -16.330 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA    1 
ATOM   1363 C C     . VAL B 1 71  ? 15.379 -1.924  -16.061 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C     1 
ATOM   1364 O O     . VAL B 1 71  ? 16.038 -2.038  -15.016 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O     1 
ATOM   1365 C CB    . VAL B 1 71  ? 15.438 0.519   -16.704 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB    1 
ATOM   1366 C CG1   . VAL B 1 71  ? 16.142 0.286   -18.043 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1   1 
ATOM   1367 C CG2   . VAL B 1 71  ? 14.584 1.762   -16.822 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2   1 
ATOM   1368 N N     . LEU B 1 72  ? 15.312 -2.882  -16.995 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N     1 
ATOM   1369 C CA    . LEU B 1 72  ? 15.916 -4.198  -16.821 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA    1 
ATOM   1370 C C     . LEU B 1 72  ? 17.264 -4.172  -17.528 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C     1 
ATOM   1371 O O     . LEU B 1 72  ? 17.339 -4.269  -18.761 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O     1 
ATOM   1372 C CB    . LEU B 1 72  ? 14.959 -5.266  -17.366 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB    1 
ATOM   1373 C CG    . LEU B 1 72  ? 13.503 -5.228  -16.869 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG    1 
ATOM   1374 C CD1   . LEU B 1 72  ? 12.712 -6.357  -17.506 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1   1 
ATOM   1375 C CD2   . LEU B 1 72  ? 13.364 -5.318  -15.358 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2   1 
ATOM   1376 N N     . VAL B 1 73  ? 18.312 -3.944  -16.742 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N     1 
ATOM   1377 C CA    . VAL B 1 73  ? 19.634 -3.584  -17.266 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA    1 
ATOM   1378 C C     . VAL B 1 73  ? 20.636 -4.703  -17.123 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C     1 
ATOM   1379 O O     . VAL B 1 73  ? 20.491 -5.554  -16.248 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O     1 
ATOM   1380 C CB    . VAL B 1 73  ? 20.214 -2.353  -16.536 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB    1 
ATOM   1381 C CG1   . VAL B 1 73  ? 19.253 -1.189  -16.653 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1   1 
ATOM   1382 C CG2   . VAL B 1 73  ? 20.507 -2.637  -15.057 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2   1 
ATOM   1383 N N     . ASP B 1 74  ? 21.682 -4.689  -17.950 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N     1 
ATOM   1384 C CA    . ASP B 1 74  ? 22.762 -5.664  -17.820 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA    1 
ATOM   1385 C C     . ASP B 1 74  ? 24.161 -5.022  -17.855 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C     1 
ATOM   1386 O O     . ASP B 1 74  ? 25.140 -5.753  -18.017 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O     1 
ATOM   1387 C CB    . ASP B 1 74  ? 22.640 -6.774  -18.886 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB    1 
ATOM   1388 C CG    . ASP B 1 74  ? 22.862 -6.277  -20.324 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG    1 
ATOM   1389 O OD1   . ASP B 1 74  ? 23.013 -5.072  -20.571 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1   1 
ATOM   1390 O OD2   . ASP B 1 74  ? 22.849 -7.145  -21.230 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2   1 
ATOM   1391 N N     . TRP B 1 75  ? 24.255 -3.707  -17.672 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N     1 
ATOM   1392 C CA    . TRP B 1 75  ? 25.501 -2.955  -17.911 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA    1 
ATOM   1393 C C     . TRP B 1 75  ? 26.124 -2.250  -16.704 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C     1 
ATOM   1394 O O     . TRP B 1 75  ? 26.990 -1.403  -16.885 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O     1 
ATOM   1395 C CB    . TRP B 1 75  ? 25.281 -1.934  -19.028 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB    1 
ATOM   1396 C CG    . TRP B 1 75  ? 24.226 -0.890  -18.789 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG    1 
ATOM   1397 C CD1   . TRP B 1 75  ? 24.335 0.271   -18.075 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1   1 
ATOM   1398 C CD2   . TRP B 1 75  ? 22.926 -0.904  -19.329 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2   1 
ATOM   1399 N NE1   . TRP B 1 75  ? 23.150 0.963   -18.109 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1   1 
ATOM   1400 C CE2   . TRP B 1 75  ? 22.267 0.266   -18.894 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2   1 
ATOM   1401 C CE3   . TRP B 1 75  ? 22.239 -1.806  -20.154 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3   1 
ATOM   1402 C CZ2   . TRP B 1 75  ? 20.953 0.543   -19.239 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2   1 
ATOM   1403 C CZ3   . TRP B 1 75  ? 20.963 -1.536  -20.499 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3   1 
ATOM   1404 C CH2   . TRP B 1 75  ? 20.316 -0.361  -20.055 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2   1 
ATOM   1405 N N     . PHE B 1 76  ? 25.690 -2.578  -15.493 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N     1 
ATOM   1406 C CA    . PHE B 1 76  ? 26.247 -1.991  -14.281 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA    1 
ATOM   1407 C C     . PHE B 1 76  ? 27.022 -3.052  -13.519 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C     1 
ATOM   1408 O O     . PHE B 1 76  ? 26.430 -3.889  -12.838 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O     1 
ATOM   1409 C CB    . PHE B 1 76  ? 25.130 -1.422  -13.403 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB    1 
ATOM   1410 C CG    . PHE B 1 76  ? 24.442 -0.219  -13.979 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG    1 
ATOM   1411 C CD1   . PHE B 1 76  ? 25.150 0.915   -14.360 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1   1 
ATOM   1412 C CD2   . PHE B 1 76  ? 23.049 -0.176  -14.037 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2   1 
ATOM   1413 C CE1   . PHE B 1 76  ? 24.498 2.035   -14.850 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1   1 
ATOM   1414 C CE2   . PHE B 1 76  ? 22.396 0.943   -14.524 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2   1 
ATOM   1415 C CZ    . PHE B 1 76  ? 23.121 2.042   -14.934 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ    1 
ATOM   1416 N N     . PRO B 1 77  ? 28.353 -3.024  -13.602 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N     1 
ATOM   1417 C CA    . PRO B 1 77  ? 29.091 -4.124  -12.951 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA    1 
ATOM   1418 C C     . PRO B 1 77  ? 28.932 -4.178  -11.435 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C     1 
ATOM   1419 O O     . PRO B 1 77  ? 29.137 -5.243  -10.848 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O     1 
ATOM   1420 C CB    . PRO B 1 77  ? 30.563 -3.846  -13.297 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB    1 
ATOM   1421 C CG    . PRO B 1 77  ? 30.543 -2.857  -14.377 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG    1 
ATOM   1422 C CD    . PRO B 1 77  ? 29.247 -2.106  -14.334 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD    1 
ATOM   1423 N N     . THR B 1 78  ? 28.538 -3.069  -10.806 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N     1 
ATOM   1424 C CA    . THR B 1 78  ? 28.295 -3.051  -9.358  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA    1 
ATOM   1425 C C     . THR B 1 78  ? 26.945 -3.638  -8.964  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C     1 
ATOM   1426 O O     . THR B 1 78  ? 26.686 -3.819  -7.766  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O     1 
ATOM   1427 C CB    . THR B 1 78  ? 28.394 -1.633  -8.759  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB    1 
ATOM   1428 O OG1   . THR B 1 78  ? 27.401 -0.789  -9.356  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1   1 
ATOM   1429 C CG2   . THR B 1 78  ? 29.775 -1.045  -8.991  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2   1 
ATOM   1430 N N     . MET B 1 79  ? 26.118 -3.957  -9.956  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N     1 
ATOM   1431 C CA    . MET B 1 79  ? 24.820 -4.602  -9.752  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA    1 
ATOM   1432 C C     . MET B 1 79  ? 24.811 -5.902  -10.537 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C     1 
ATOM   1433 O O     . MET B 1 79  ? 24.290 -5.969  -11.648 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O     1 
ATOM   1434 C CB    . MET B 1 79  ? 23.716 -3.671  -10.242 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB    1 
ATOM   1435 C CG    . MET B 1 79  ? 23.690 -2.378  -9.468  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG    1 
ATOM   1436 S SD    . MET B 1 79  ? 22.493 -1.184  -10.071 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD    1 
ATOM   1437 C CE    . MET B 1 79  ? 20.979 -2.111  -10.179 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE    1 
ATOM   1438 N N     . PRO B 1 80  ? 25.353 -6.975  -9.938  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N     1 
ATOM   1439 C CA    . PRO B 1 80  ? 25.310 -8.239  -10.663 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA    1 
ATOM   1440 C C     . PRO B 1 80  ? 23.876 -8.747  -10.915 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C     1 
ATOM   1441 O O     . PRO B 1 80  ? 22.969 -8.461  -10.138 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O     1 
ATOM   1442 C CB    . PRO B 1 80  ? 26.052 -9.195  -9.724  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB    1 
ATOM   1443 C CG    . PRO B 1 80  ? 26.891 -8.336  -8.855  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG    1 
ATOM   1444 C CD    . PRO B 1 80  ? 26.129 -7.055  -8.692  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD    1 
ATOM   1445 N N     . PRO B 1 81  ? 23.657 -9.506  -11.983 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N     1 
ATOM   1446 C CA    . PRO B 1 81  ? 22.330 -10.061 -12.216 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA    1 
ATOM   1447 C C     . PRO B 1 81  ? 21.852 -10.889 -11.021 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C     1 
ATOM   1448 O O     . PRO B 1 81  ? 22.620 -11.711 -10.482 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O     1 
ATOM   1449 C CB    . PRO B 1 81  ? 22.529 -10.966 -13.442 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB    1 
ATOM   1450 C CG    . PRO B 1 81  ? 23.987 -11.240 -13.464 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG    1 
ATOM   1451 C CD    . PRO B 1 81  ? 24.649 -10.003 -12.954 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD    1 
ATOM   1452 N N     . GLY B 1 82  ? 20.622 -10.644 -10.586 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N     1 
ATOM   1453 C CA    . GLY B 1 82  ? 20.042 -11.404 -9.496  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA    1 
ATOM   1454 C C     . GLY B 1 82  ? 20.361 -10.931 -8.095  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C     1 
ATOM   1455 O O     . GLY B 1 82  ? 19.928 -11.549 -7.119  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O     1 
ATOM   1456 N N     . SER B 1 83  ? 21.086 -9.818  -8.001  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 67  SER B N     1 
ATOM   1457 C CA    . SER B 1 83  ? 21.579 -9.254  -6.731  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA    1 
ATOM   1458 C C     . SER B 1 83  ? 20.565 -8.391  -5.984  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 67  SER B C     1 
ATOM   1459 O O     . SER B 1 83  ? 20.773 -8.052  -4.816  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 67  SER B O     1 
ATOM   1460 C CB    . SER B 1 83  ? 22.841 -8.425  -6.954  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB    1 
ATOM   1461 O OG    . SER B 1 83  ? 22.638 -7.276  -7.768  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG    1 
ATOM   1462 N N     . LEU B 1 84  ? 19.479 -8.026  -6.647  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N     1 
ATOM   1463 C CA    . LEU B 1 84  ? 18.565 -7.060  -6.052  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA    1 
ATOM   1464 C C     . LEU B 1 84  ? 17.664 -7.698  -4.991  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C     1 
ATOM   1465 O O     . LEU B 1 84  ? 17.208 -8.830  -5.151  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O     1 
ATOM   1466 C CB    . LEU B 1 84  ? 17.768 -6.385  -7.138  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB    1 
ATOM   1467 C CG    . LEU B 1 84  ? 16.812 -5.276  -6.740  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG    1 
ATOM   1468 C CD1   . LEU B 1 84  ? 16.635 -4.207  -7.802  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1   1 
ATOM   1469 C CD2   . LEU B 1 84  ? 15.472 -5.935  -6.483  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2   1 
ATOM   1470 N N     . ARG B 1 85  ? 17.403 -6.926  -3.939  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     1 
ATOM   1471 C CA    . ARG B 1 85  ? 16.555 -7.299  -2.826  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    1 
ATOM   1472 C C     . ARG B 1 85  ? 15.751 -6.063  -2.408  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     1 
ATOM   1473 O O     . ARG B 1 85  ? 16.101 -4.922  -2.752  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     1 
ATOM   1474 C CB    . ARG B 1 85  ? 17.403 -7.729  -1.624  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    1 
ATOM   1475 C CG    . ARG B 1 85  ? 18.406 -8.856  -1.853  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    1 
ATOM   1476 C CD    . ARG B 1 85  ? 17.700 -10.177 -2.065  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    1 
ATOM   1477 N NE    . ARG B 1 85  ? 18.674 -11.262 -2.199  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    1 
ATOM   1478 C CZ    . ARG B 1 85  ? 19.281 -11.601 -3.332  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    1 
ATOM   1479 N NH1   . ARG B 1 85  ? 20.171 -12.580 -3.310  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   1 
ATOM   1480 N NH2   . ARG B 1 85  ? 19.019 -11.007 -4.486  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   1 
ATOM   1481 N N     . GLY B 1 86  ? 14.693 -6.306  -1.644  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N     1 
ATOM   1482 C CA    . GLY B 1 86  ? 13.975 -5.229  -0.982  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA    1 
ATOM   1483 C C     . GLY B 1 86  ? 13.135 -4.409  -1.940  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C     1 
ATOM   1484 O O     . GLY B 1 86  ? 12.973 -3.182  -1.721  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O     1 
ATOM   1485 N N     . LEU B 1 87  ? 12.630 -5.057  -2.996  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N     1 
ATOM   1486 C CA    . LEU B 1 87  ? 11.721 -4.430  -3.971  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA    1 
ATOM   1487 C C     . LEU B 1 87  ? 10.341 -4.973  -3.682  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C     1 
ATOM   1488 O O     . LEU B 1 87  ? 10.125 -6.175  -3.812  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O     1 
ATOM   1489 C CB    . LEU B 1 87  ? 12.142 -4.772  -5.396  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB    1 
ATOM   1490 C CG    . LEU B 1 87  ? 11.589 -3.952  -6.575  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG    1 
ATOM   1491 C CD1   . LEU B 1 87  ? 12.242 -4.413  -7.871  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1   1 
ATOM   1492 C CD2   . LEU B 1 87  ? 10.106 -4.035  -6.714  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2   1 
ATOM   1493 N N     . LEU B 1 88  ? 9.414  -4.104  -3.302  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N     1 
ATOM   1494 C CA    . LEU B 1 88  ? 8.056  -4.523  -2.895  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA    1 
ATOM   1495 C C     . LEU B 1 88  ? 7.010  -3.879  -3.792  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C     1 
ATOM   1496 O O     . LEU B 1 88  ? 7.064  -2.674  -4.013  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O     1 
ATOM   1497 C CB    . LEU B 1 88  ? 7.836  -4.035  -1.473  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB    1 
ATOM   1498 C CG    . LEU B 1 88  ? 6.644  -4.506  -0.721  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG    1 
ATOM   1499 C CD1   . LEU B 1 88  ? 6.778  -6.006  -0.473  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1   1 
ATOM   1500 C CD2   . LEU B 1 88  ? 6.512  -3.720  0.578   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2   1 
ATOM   1501 N N     . LEU B 1 89  ? 6.054  -4.674  -4.288  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N     1 
ATOM   1502 C CA    . LEU B 1 89  ? 5.000  -4.203  -5.158  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA    1 
ATOM   1503 C C     . LEU B 1 89  ? 3.725  -4.091  -4.344  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C     1 
ATOM   1504 O O     . LEU B 1 89  ? 3.379  -5.042  -3.664  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O     1 
ATOM   1505 C CB    . LEU B 1 89  ? 4.797  -5.189  -6.304  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB    1 
ATOM   1506 C CG    . LEU B 1 89  ? 6.021  -5.567  -7.150  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG    1 
ATOM   1507 C CD1   . LEU B 1 89  ? 5.638  -6.524  -8.256  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1   1 
ATOM   1508 C CD2   . LEU B 1 89  ? 6.652  -4.326  -7.758  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2   1 
ATOM   1509 N N     . ARG B 1 90  ? 3.021  -2.961  -4.438  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N     1 
ATOM   1510 C CA    . ARG B 1 90  ? 1.755  -2.808  -3.749  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA    1 
ATOM   1511 C C     . ARG B 1 90  ? 0.668  -3.475  -4.592  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C     1 
ATOM   1512 O O     . ARG B 1 90  ? 0.596  -3.261  -5.811  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O     1 
ATOM   1513 C CB    . ARG B 1 90  ? 1.379  -1.344  -3.511  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB    1 
ATOM   1514 C CG    . ARG B 1 90  ? 0.259  -1.208  -2.465  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG    1 
ATOM   1515 C CD    . ARG B 1 90  ? -0.655 -0.050  -2.758  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD    1 
ATOM   1516 N NE    . ARG B 1 90  ? -1.544 0.250   -1.630  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE    1 
ATOM   1517 C CZ    . ARG B 1 90  ? -2.607 -0.464  -1.233  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ    1 
ATOM   1518 N NH1   . ARG B 1 90  ? -2.982 -1.590  -1.845  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1   1 
ATOM   1519 N NH2   . ARG B 1 90  ? -3.303 -0.037  -0.178  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2   1 
ATOM   1520 N N     . THR B 1 91  ? -0.156 -4.292  -3.938  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N     1 
ATOM   1521 C CA    . THR B 1 91  ? -1.271 -4.950  -4.617  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA    1 
ATOM   1522 C C     . THR B 1 91  ? -2.540 -4.752  -3.808  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C     1 
ATOM   1523 O O     . THR B 1 91  ? -2.477 -4.604  -2.599  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O     1 
ATOM   1524 C CB    . THR B 1 91  ? -1.023 -6.454  -4.861  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB    1 
ATOM   1525 O OG1   . THR B 1 91  ? -2.238 -7.073  -5.341  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1   1 
ATOM   1526 C CG2   . THR B 1 91  ? -0.533 -7.162  -3.613  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2   1 
ATOM   1527 N N     . ASP B 1 92  ? -3.678 -4.754  -4.502  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N     1 
ATOM   1528 C CA    . ASP B 1 92  ? -4.985 -4.651  -3.853  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA    1 
ATOM   1529 C C     . ASP B 1 92  ? -5.544 -6.029  -3.510  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C     1 
ATOM   1530 O O     . ASP B 1 92  ? -6.580 -6.122  -2.849  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O     1 
ATOM   1531 C CB    . ASP B 1 92  ? -5.957 -3.885  -4.767  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB    1 
ATOM   1532 C CG    . ASP B 1 92  ? -5.454 -2.480  -5.111  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG    1 
ATOM   1533 O OD1   . ASP B 1 92  ? -5.040 -1.755  -4.187  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1   1 
ATOM   1534 O OD2   . ASP B 1 92  ? -5.462 -2.101  -6.307  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2   1 
ATOM   1535 N N     . ASP B 1 93  ? -4.857 -7.098  -3.926  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N     1 
ATOM   1536 C CA    . ASP B 1 93  ? -5.319 -8.455  -3.664  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA    1 
ATOM   1537 C C     . ASP B 1 93  ? -4.140 -9.427  -3.691  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C     1 
ATOM   1538 O O     . ASP B 1 93  ? -3.904 -10.147 -4.672  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O     1 
ATOM   1539 C CB    . ASP B 1 93  ? -6.412 -8.844  -4.663  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB    1 
ATOM   1540 C CG    . ASP B 1 93  ? -7.164 -10.115 -4.261  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG    1 
ATOM   1541 O OD1   . ASP B 1 93  ? -6.682 -10.918 -3.413  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1   1 
ATOM   1542 O OD2   . ASP B 1 93  ? -8.244 -10.327 -4.860  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2   1 
ATOM   1543 N N     . VAL B 1 94  ? -3.409 -9.455  -2.589  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N     1 
ATOM   1544 C CA    . VAL B 1 94  ? -2.188 -10.274 -2.528  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA    1 
ATOM   1545 C C     . VAL B 1 94  ? -2.463 -11.774 -2.698  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C     1 
ATOM   1546 O O     . VAL B 1 94  ? -1.726 -12.469 -3.381  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O     1 
ATOM   1547 C CB    . VAL B 1 94  ? -1.328 -9.993  -1.274  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB    1 
ATOM   1548 C CG1   . VAL B 1 94  ? -2.035 -10.422 0.019   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1   1 
ATOM   1549 C CG2   . VAL B 1 94  ? 0.030  -10.673 -1.415  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2   1 
ATOM   1550 N N     . ASP B 1 95  ? -3.549 -12.267 -2.116  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N     1 
ATOM   1551 C CA    . ASP B 1 95  ? -3.866 -13.693 -2.280  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA    1 
ATOM   1552 C C     . ASP B 1 95  ? -4.179 -14.102 -3.712  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C     1 
ATOM   1553 O O     . ASP B 1 95  ? -3.634 -15.095 -4.190  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O     1 
ATOM   1554 C CB    . ASP B 1 95  ? -4.987 -14.087 -1.333  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB    1 
ATOM   1555 C CG    . ASP B 1 95  ? -4.531 -14.048 0.107   1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG    1 
ATOM   1556 O OD1   . ASP B 1 95  ? -4.204 -12.958 0.588   1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1   1 
ATOM   1557 O OD2   . ASP B 1 95  ? -4.462 -15.111 0.753   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2   1 
ATOM   1558 N N     . ALA B 1 96  ? -5.021 -13.335 -4.400  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N     1 
ATOM   1559 C CA    . ALA B 1 96  ? -5.327 -13.587 -5.814  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA    1 
ATOM   1560 C C     . ALA B 1 96  ? -4.078 -13.488 -6.709  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C     1 
ATOM   1561 O O     . ALA B 1 96  ? -3.877 -14.294 -7.625  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O     1 
ATOM   1562 C CB    . ALA B 1 96  ? -6.401 -12.625 -6.308  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB    1 
ATOM   1563 N N     . ASP B 1 97  ? -3.244 -12.482 -6.440  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N     1 
ATOM   1564 C CA    . ASP B 1 97  ? -1.996 -12.347 -7.175  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA    1 
ATOM   1565 C C     . ASP B 1 97  ? -1.059 -13.521 -6.985  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C     1 
ATOM   1566 O O     . ASP B 1 97  ? -0.467 -14.010 -7.935  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O     1 
ATOM   1567 C CB    . ASP B 1 97  ? -1.278 -11.044 -6.798  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB    1 
ATOM   1568 C CG    . ASP B 1 97  ? -1.875 -9.834  -7.484  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG    1 
ATOM   1569 O OD1   . ASP B 1 97  ? -2.742 -9.977  -8.377  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1   1 
ATOM   1570 O OD2   . ASP B 1 97  ? -1.445 -8.716  -7.165  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2   1 
ATOM   1571 N N     . CYS B 1 98  ? -0.892 -13.965 -5.751  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B N     1 
ATOM   1572 C CA    . CYS B 1 98  ? -0.091 -15.163 -5.486  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CA    1 
ATOM   1573 C C     . CYS B 1 98  ? -0.663 -16.403 -6.179  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B C     1 
ATOM   1574 O O     . CYS B 1 98  ? 0.101  -17.246 -6.662  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B O     1 
ATOM   1575 C CB    . CYS B 1 98  ? 0.015  -15.419 -3.993  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CB    1 
ATOM   1576 S SG    . CYS B 1 98  ? 1.069  -14.236 -3.111  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B SG    1 
ATOM   1577 N N     . ALA B 1 99  ? -1.989 -16.515 -6.226  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N     1 
ATOM   1578 C CA    . ALA B 1 99  ? -2.603 -17.658 -6.922  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA    1 
ATOM   1579 C C     . ALA B 1 99  ? -2.281 -17.594 -8.413  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C     1 
ATOM   1580 O O     . ALA B 1 99  ? -1.886 -18.615 -9.006  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O     1 
ATOM   1581 C CB    . ALA B 1 99  ? -4.106 -17.738 -6.660  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB    1 
ATOM   1582 N N     . ARG B 1 100 ? -2.367 -16.396 -9.008  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B N     1 
ATOM   1583 C CA    . ARG B 1 100 ? -1.968 -16.225 -10.426 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CA    1 
ATOM   1584 C C     . ARG B 1 100 ? -0.505 -16.574 -10.650 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B C     1 
ATOM   1585 O O     . ARG B 1 100 ? -0.171 -17.261 -11.612 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B O     1 
ATOM   1586 C CB    . ARG B 1 100 ? -2.261 -14.807 -10.930 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CB    1 
ATOM   1587 C CG    . ARG B 1 100 ? -3.736 -14.570 -11.190 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CG    1 
ATOM   1588 C CD    . ARG B 1 100 ? -3.987 -13.159 -11.682 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CD    1 
ATOM   1589 N NE    . ARG B 1 100 ? -4.105 -12.197 -10.580 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NE    1 
ATOM   1590 C CZ    . ARG B 1 100 ? -5.230 -11.885 -9.933  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CZ    1 
ATOM   1591 N NH1   . ARG B 1 100 ? -6.390 -12.474 -10.234 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH1   1 
ATOM   1592 N NH2   . ARG B 1 100 ? -5.208 -10.978 -8.964  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH2   1 
ATOM   1593 N N     . LEU B 1 101 ? 0.376  -16.117 -9.755  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B N     1 
ATOM   1594 C CA    . LEU B 1 101 ? 1.799  -16.411 -9.900  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CA    1 
ATOM   1595 C C     . LEU B 1 101 ? 2.069  -17.906 -9.825  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B C     1 
ATOM   1596 O O     . LEU B 1 101 ? 2.826  -18.422 -10.643 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B O     1 
ATOM   1597 C CB    . LEU B 1 101 ? 2.649  -15.639 -8.881  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CB    1 
ATOM   1598 C CG    . LEU B 1 101 ? 2.778  -14.130 -9.115  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CG    1 
ATOM   1599 C CD1   . LEU B 1 101 ? 3.437  -13.532 -7.890  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1   1 
ATOM   1600 C CD2   . LEU B 1 101 ? 3.558  -13.805 -10.383 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2   1 
ATOM   1601 N N     . GLN B 1 102 ? 1.413  -18.614 -8.897  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B N     1 
ATOM   1602 C CA    . GLN B 1 102 ? 1.565  -20.062 -8.761  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CA    1 
ATOM   1603 C C     . GLN B 1 102 ? 1.142  -20.750 -10.048 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B C     1 
ATOM   1604 O O     . GLN B 1 102 ? 1.866  -21.614 -10.546 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B O     1 
ATOM   1605 C CB    . GLN B 1 102 ? 0.723  -20.580 -7.582  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CB    1 
ATOM   1606 C CG    . GLN B 1 102 ? 0.978  -22.038 -7.184  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CG    1 
ATOM   1607 C CD    . GLN B 1 102 ? 0.408  -23.073 -8.152  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CD    1 
ATOM   1608 O OE1   . GLN B 1 102 ? 1.029  -24.110 -8.408  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B OE1   1 
ATOM   1609 N NE2   . GLN B 1 102 ? -0.755 -22.791 -8.694  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B NE2   1 
ATOM   1610 N N     . GLU B 1 103 ? -0.017 -20.348 -10.582 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N     1 
ATOM   1611 C CA    . GLU B 1 103 ? -0.563 -20.904 -11.851 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA    1 
ATOM   1612 C C     . GLU B 1 103 ? 0.356  -20.697 -13.025 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C     1 
ATOM   1613 O O     . GLU B 1 103 ? 0.373  -21.505 -13.953 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O     1 
ATOM   1614 C CB    . GLU B 1 103 ? -1.913 -20.278 -12.215 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB    1 
ATOM   1615 C CG    . GLU B 1 103 ? -3.058 -20.724 -11.333 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG    1 
ATOM   1616 C CD    . GLU B 1 103 ? -4.322 -19.878 -11.488 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD    1 
ATOM   1617 O OE1   . GLU B 1 103 ? -4.338 -18.896 -12.262 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1   1 
ATOM   1618 O OE2   . GLU B 1 103 ? -5.308 -20.193 -10.791 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2   1 
ATOM   1619 N N     . ARG B 1 104 ? 1.117  -19.605 -12.988 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N     1 
ATOM   1620 C CA    . ARG B 1 104 ? 2.070  -19.267 -14.038 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA    1 
ATOM   1621 C C     . ARG B 1 104 ? 3.462  -19.845 -13.821 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C     1 
ATOM   1622 O O     . ARG B 1 104 ? 4.373  -19.507 -14.575 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O     1 
ATOM   1623 C CB    . ARG B 1 104 ? 2.137  -17.746 -14.180 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB    1 
ATOM   1624 C CG    . ARG B 1 104 ? 0.793  -17.148 -14.575 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG    1 
ATOM   1625 C CD    . ARG B 1 104 ? 0.726  -15.629 -14.469 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD    1 
ATOM   1626 N NE    . ARG B 1 104 ? -0.651 -15.158 -14.664 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE    1 
ATOM   1627 C CZ    . ARG B 1 104 ? -1.033 -13.890 -14.808 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ    1 
ATOM   1628 N NH1   . ARG B 1 104 ? -2.319 -13.621 -14.965 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1   1 
ATOM   1629 N NH2   . ARG B 1 104 ? -0.153 -12.877 -14.787 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2   1 
ATOM   1630 N N     . GLY B 1 105 ? 3.630  -20.696 -12.805 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N     1 
ATOM   1631 C CA    . GLY B 1 105 ? 4.857  -21.428 -12.568 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA    1 
ATOM   1632 C C     . GLY B 1 105 ? 5.861  -20.801 -11.613 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C     1 
ATOM   1633 O O     . GLY B 1 105 ? 6.978  -21.299 -11.474 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O     1 
ATOM   1634 N N     . VAL B 1 106 ? 5.449  -19.756 -10.903 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B N     1 
ATOM   1635 C CA    . VAL B 1 106 ? 6.358  -19.052 -9.990  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CA    1 
ATOM   1636 C C     . VAL B 1 106 ? 6.221  -19.655 -8.599  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B C     1 
ATOM   1637 O O     . VAL B 1 106 ? 5.100  -19.903 -8.144  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B O     1 
ATOM   1638 C CB    . VAL B 1 106 ? 6.024  -17.555 -9.928  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CB    1 
ATOM   1639 C CG1   . VAL B 1 106 ? 6.884  -16.828 -8.894  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG1   1 
ATOM   1640 C CG2   . VAL B 1 106 ? 6.190  -16.942 -11.304 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG2   1 
ATOM   1641 N N     . ALA B 1 107 ? 7.359  -19.858 -7.945  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N     1 
ATOM   1642 C CA    . ALA B 1 107 ? 7.411  -20.367 -6.571  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA    1 
ATOM   1643 C C     . ALA B 1 107 ? 7.310  -19.181 -5.629  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C     1 
ATOM   1644 O O     . ALA B 1 107 ? 8.208  -18.330 -5.585  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O     1 
ATOM   1645 C CB    . ALA B 1 107 ? 8.688  -21.132 -6.328  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB    1 
ATOM   1646 N N     . VAL B 1 108 ? 6.223  -19.132 -4.871  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N     1 
ATOM   1647 C CA    . VAL B 1 108 ? 5.912  -18.008 -4.002  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA    1 
ATOM   1648 C C     . VAL B 1 108 ? 6.117  -18.422 -2.558  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C     1 
ATOM   1649 O O     . VAL B 1 108 ? 5.827  -19.566 -2.202  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O     1 
ATOM   1650 C CB    . VAL B 1 108 ? 4.447  -17.551 -4.217  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB    1 
ATOM   1651 C CG1   . VAL B 1 108 ? 4.030  -16.493 -3.196  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1   1 
ATOM   1652 C CG2   . VAL B 1 108 ? 4.236  -17.048 -5.648  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2   1 
ATOM   1653 N N     A ASP B 1 109 ? 6.589  -17.483 -1.731  0.50 15.13 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B N     1 
ATOM   1654 N N     B ASP B 1 109 ? 6.657  -17.515 -1.748  0.50 15.31 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B N     1 
ATOM   1655 C CA    A ASP B 1 109 ? 6.737  -17.668 -0.280  0.50 16.41 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CA    1 
ATOM   1656 C CA    B ASP B 1 109 ? 6.677  -17.678 -0.302  0.50 16.72 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CA    1 
ATOM   1657 C C     A ASP B 1 109 ? 5.766  -16.750 0.450   0.50 16.00 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B C     1 
ATOM   1658 C C     B ASP B 1 109 ? 5.604  -16.760 0.203   0.50 16.09 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B C     1 
ATOM   1659 O O     A ASP B 1 109 ? 6.051  -15.566 0.615   0.50 15.01 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B O     1 
ATOM   1660 O O     B ASP B 1 109 ? 5.591  -15.597 -0.138  0.50 15.62 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B O     1 
ATOM   1661 C CB    A ASP B 1 109 ? 8.176  -17.342 0.130   0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CB    1 
ATOM   1662 C CB    B ASP B 1 109 ? 8.036  -17.302 0.260   0.50 17.96 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CB    1 
ATOM   1663 C CG    A ASP B 1 109 ? 8.456  -17.622 1.596   0.50 18.68 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CG    1 
ATOM   1664 C CG    B ASP B 1 109 ? 9.122  -18.217 -0.231  0.50 19.55 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CG    1 
ATOM   1665 O OD1   A ASP B 1 109 ? 7.535  -18.012 2.339   0.50 19.95 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD1   1 
ATOM   1666 O OD1   B ASP B 1 109 ? 8.916  -19.443 -0.203  0.50 21.89 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD1   1 
ATOM   1667 O OD2   A ASP B 1 109 ? 9.616  -17.449 2.012   0.50 21.27 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD2   1 
ATOM   1668 O OD2   B ASP B 1 109 ? 10.176 -17.715 -0.662  0.50 21.94 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD2   1 
ATOM   1669 N N     . GLY B 1 110 ? 4.652  -17.304 0.949   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B N     1 
ATOM   1670 C CA    . GLY B 1 110 ? 3.576  -16.507 1.526   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B CA    1 
ATOM   1671 C C     . GLY B 1 110 ? 2.308  -16.629 0.711   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B C     1 
ATOM   1672 O O     . GLY B 1 110 ? 2.186  -17.538 -0.115  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B O     1 
ATOM   1673 N N     . PRO B 1 111 ? 1.343  -15.734 0.908   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B N     1 
ATOM   1674 C CA    . PRO B 1 111 ? 1.461  -14.547 1.743   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CA    1 
ATOM   1675 C C     . PRO B 1 111 ? 1.251  -14.865 3.207   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B C     1 
ATOM   1676 O O     . PRO B 1 111 ? 0.630  -15.888 3.556   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B O     1 
ATOM   1677 C CB    . PRO B 1 111 ? 0.327  -13.665 1.230   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CB    1 
ATOM   1678 C CG    . PRO B 1 111 ? -0.716 -14.627 0.804   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CG    1 
ATOM   1679 C CD    . PRO B 1 111 ? -0.014 -15.881 0.369   1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CD    1 
ATOM   1680 N N     . LYS B 1 112 ? 1.781  -14.005 4.055   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N     1 
ATOM   1681 C CA    . LYS B 1 112 ? 1.503  -14.063 5.482   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA    1 
ATOM   1682 C C     . LYS B 1 112 ? 1.310  -12.666 6.052   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C     1 
ATOM   1683 O O     . LYS B 1 112 ? 1.785  -11.667 5.495   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O     1 
ATOM   1684 C CB    . LYS B 1 112 ? 2.597  -14.827 6.220   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB    1 
ATOM   1685 C CG    . LYS B 1 112 ? 3.959  -14.177 6.210   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG    1 
ATOM   1686 C CD    . LYS B 1 112 ? 4.999  -15.137 6.780   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD    1 
ATOM   1687 C CE    . LYS B 1 112 ? 6.370  -14.484 6.894   1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE    1 
ATOM   1688 N NZ    . LYS B 1 112 ? 6.431  -13.395 7.916   1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ    1 
ATOM   1689 N N     . ASN B 1 113 ? 0.589  -12.604 7.164   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N     1 
ATOM   1690 C CA    . ASN B 1 113 ? 0.368  -11.348 7.865   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA    1 
ATOM   1691 C C     . ASN B 1 113 ? 1.639  -10.975 8.618   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C     1 
ATOM   1692 O O     . ASN B 1 113 ? 2.235  -11.799 9.289   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O     1 
ATOM   1693 C CB    . ASN B 1 113 ? -0.844 -11.473 8.803   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB    1 
ATOM   1694 C CG    . ASN B 1 113 ? -2.142 -11.662 8.042   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG    1 
ATOM   1695 O OD1   . ASN B 1 113 ? -2.298 -11.181 6.907   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1   1 
ATOM   1696 N ND2   . ASN B 1 113 ? -3.088 -12.384 8.647   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2   1 
ATOM   1697 N N     . THR B 1 114 ? 2.059  -9.729  8.445   1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N     1 
ATOM   1698 C CA    . THR B 1 114 ? 3.207  -9.163  9.144   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA    1 
ATOM   1699 C C     . THR B 1 114 ? 2.732  -7.885  9.851   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C     1 
ATOM   1700 O O     . THR B 1 114 ? 1.625  -7.400  9.596   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O     1 
ATOM   1701 C CB    . THR B 1 114 ? 4.337  -8.799  8.151   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB    1 
ATOM   1702 O OG1   . THR B 1 114 ? 3.987  -7.596  7.477   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1   1 
ATOM   1703 C CG2   . THR B 1 114 ? 4.533  -9.919  7.132   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2   1 
ATOM   1704 N N     . PRO B 1 115 ? 3.592  -7.297  10.708  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N     1 
ATOM   1705 C CA    . PRO B 1 115 ? 3.243  -6.008  11.307  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA    1 
ATOM   1706 C C     . PRO B 1 115 ? 3.059  -4.897  10.289  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C     1 
ATOM   1707 O O     . PRO B 1 115 ? 2.400  -3.900  10.570  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O     1 
ATOM   1708 C CB    . PRO B 1 115 ? 4.437  -5.712  12.211  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB    1 
ATOM   1709 C CG    . PRO B 1 115 ? 4.966  -7.041  12.567  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG    1 
ATOM   1710 C CD    . PRO B 1 115 ? 4.776  -7.893  11.342  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD    1 
ATOM   1711 N N     . TRP B 1 116 ? 3.635  -5.092  9.098   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B N     1 
ATOM   1712 C CA    . TRP B 1 116 ? 3.712  -4.079  8.093   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CA    1 
ATOM   1713 C C     . TRP B 1 116 ? 2.775  -4.350  6.913   1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B C     1 
ATOM   1714 O O     . TRP B 1 116 ? 2.859  -3.648  5.911   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B O     1 
ATOM   1715 C CB    . TRP B 1 116 ? 5.177  -3.995  7.630   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CB    1 
ATOM   1716 C CG    . TRP B 1 116 ? 6.166  -4.088  8.783   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CG    1 
ATOM   1717 C CD1   . TRP B 1 116 ? 6.445  -3.113  9.715   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD1   1 
ATOM   1718 C CD2   . TRP B 1 116 ? 6.978  -5.216  9.138   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD2   1 
ATOM   1719 N NE1   . TRP B 1 116 ? 7.392  -3.556  10.598  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B NE1   1 
ATOM   1720 C CE2   . TRP B 1 116 ? 7.736  -4.843  10.276  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE2   1 
ATOM   1721 C CE3   . TRP B 1 116 ? 7.159  -6.499  8.593   1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE3   1 
ATOM   1722 C CZ2   . TRP B 1 116 ? 8.654  -5.705  10.881  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ2   1 
ATOM   1723 C CZ3   . TRP B 1 116 ? 8.059  -7.359  9.200   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ3   1 
ATOM   1724 C CH2   . TRP B 1 116 ? 8.800  -6.957  10.333  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CH2   1 
ATOM   1725 N N     . GLY B 1 117 ? 1.893  -5.355  7.022   1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N     1 
ATOM   1726 C CA    . GLY B 1 117 ? 0.943  -5.682  5.956   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA    1 
ATOM   1727 C C     . GLY B 1 117 ? 0.977  -7.172  5.612   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C     1 
ATOM   1728 O O     . GLY B 1 117 ? 1.697  -7.948  6.239   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O     1 
ATOM   1729 N N     . ARG B 1 118 ? 0.206  -7.553  4.602   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N     1 
ATOM   1730 C CA    . ARG B 1 118 ? 0.116  -8.953  4.182   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA    1 
ATOM   1731 C C     . ARG B 1 118 ? 1.044  -9.146  2.974   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C     1 
ATOM   1732 O O     . ARG B 1 118 ? 0.826  -8.576  1.900   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O     1 
ATOM   1733 C CB    . ARG B 1 118 ? -1.330 -9.307  3.876   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB    1 
ATOM   1734 C CG    . ARG B 1 118 ? -1.540 -10.806 3.638   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CG    1 
ATOM   1735 C CD    . ARG B 1 118 ? -3.008 -11.176 3.556   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CD    1 
ATOM   1736 N NE    . ARG B 1 118 ? -3.212 -12.560 3.129   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NE    1 
ATOM   1737 C CZ    . ARG B 1 118 ? -3.083 -13.630 3.913   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CZ    1 
ATOM   1738 N NH1   . ARG B 1 118 ? -2.716 -13.521 5.195   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH1   1 
ATOM   1739 N NH2   . ARG B 1 118 ? -3.319 -14.837 3.408   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH2   1 
ATOM   1740 N N     . GLN B 1 119 ? 2.072  -9.967  3.159   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B N     1 
ATOM   1741 C CA    . GLN B 1 119 ? 3.245  -9.951  2.264   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CA    1 
ATOM   1742 C C     . GLN B 1 119 ? 3.631  -11.301 1.759   1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B C     1 
ATOM   1743 O O     . GLN B 1 119 ? 3.500  -12.286 2.471   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B O     1 
ATOM   1744 C CB    . GLN B 1 119 ? 4.460  -9.341  2.975   1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CB    1 
ATOM   1745 C CG    . GLN B 1 119 ? 4.218  -7.904  3.347   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CG    1 
ATOM   1746 C CD    . GLN B 1 119 ? 5.467  -7.127  3.768   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CD    1 
ATOM   1747 O OE1   . GLN B 1 119 ? 5.349  -6.143  4.508   1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B OE1   1 
ATOM   1748 N NE2   . GLN B 1 119 ? 6.651  -7.529  3.270   1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B NE2   1 
ATOM   1749 N N     . ALA B 1 120 ? 4.093  -11.329 0.505   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B N     1 
ATOM   1750 C CA    . ALA B 1 120 ? 4.649  -12.531 -0.102  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CA    1 
ATOM   1751 C C     . ALA B 1 120 ? 5.915  -12.178 -0.858  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B C     1 
ATOM   1752 O O     . ALA B 1 120 ? 6.131  -11.014 -1.142  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B O     1 
ATOM   1753 C CB    . ALA B 1 120 ? 3.641  -13.176 -1.042  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CB    1 
ATOM   1754 N N     . MET B 1 121 ? 6.743  -13.176 -1.144  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 105 MET B N     1 
ATOM   1755 C CA    . MET B 1 121 ? 8.016  -12.988 -1.832  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CA    1 
ATOM   1756 C C     . MET B 1 121 ? 8.156  -14.015 -2.941  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 105 MET B C     1 
ATOM   1757 O O     . MET B 1 121 ? 7.663  -15.145 -2.844  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 105 MET B O     1 
ATOM   1758 C CB    . MET B 1 121 ? 9.201  -13.145 -0.865  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CB    1 
ATOM   1759 C CG    . MET B 1 121 ? 9.116  -12.354 0.424   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CG    1 
ATOM   1760 S SD    . MET B 1 121 ? 9.129  -10.581 0.183   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 105 MET B SD    1 
ATOM   1761 C CE    . MET B 1 121 ? 10.744 -10.310 -0.531  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CE    1 
ATOM   1762 N N     . PHE B 1 122 ? 8.838  -13.610 -4.004  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N     1 
ATOM   1763 C CA    . PHE B 1 122 ? 9.166  -14.512 -5.102  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA    1 
ATOM   1764 C C     . PHE B 1 122 ? 10.388 -13.991 -5.831  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C     1 
ATOM   1765 O O     . PHE B 1 122 ? 10.843 -12.897 -5.563  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O     1 
ATOM   1766 C CB    . PHE B 1 122 ? 7.991  -14.710 -6.065  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB    1 
ATOM   1767 C CG    . PHE B 1 122 ? 7.543  -13.466 -6.788  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG    1 
ATOM   1768 C CD1   . PHE B 1 122 ? 6.686  -12.537 -6.182  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1   1 
ATOM   1769 C CD2   . PHE B 1 122 ? 7.944  -13.235 -8.109  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2   1 
ATOM   1770 C CE1   . PHE B 1 122 ? 6.286  -11.397 -6.866  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1   1 
ATOM   1771 C CE2   . PHE B 1 122 ? 7.527  -12.105 -8.797  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2   1 
ATOM   1772 C CZ    . PHE B 1 122 ? 6.711  -11.179 -8.164  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ    1 
ATOM   1773 N N     . SER B 1 123 ? 10.951 -14.826 -6.693  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     1 
ATOM   1774 C CA    . SER B 1 123 ? 12.178 -14.488 -7.416  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    1 
ATOM   1775 C C     . SER B 1 123 ? 11.906 -14.349 -8.897  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     1 
ATOM   1776 O O     . SER B 1 123 ? 11.080 -15.055 -9.443  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     1 
ATOM   1777 C CB    . SER B 1 123 ? 13.227 -15.577 -7.181  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    1 
ATOM   1778 O OG    . SER B 1 123 ? 13.656 -15.536 -5.832  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    1 
ATOM   1779 N N     . ASP B 1 124 ? 12.625 -13.441 -9.545  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N     1 
ATOM   1780 C CA    . ASP B 1 124 ? 12.603 -13.380 -11.021 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA    1 
ATOM   1781 C C     . ASP B 1 124 ? 13.580 -14.422 -11.601 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C     1 
ATOM   1782 O O     . ASP B 1 124 ? 14.238 -15.130 -10.855 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O     1 
ATOM   1783 C CB    . ASP B 1 124 ? 12.824 -11.932 -11.484 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB    1 
ATOM   1784 C CG    . ASP B 1 124 ? 14.278 -11.485 -11.490 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG    1 
ATOM   1785 O OD1   . ASP B 1 124 ? 15.211 -12.213 -11.083 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1   1 
ATOM   1786 O OD2   . ASP B 1 124 ? 14.446 -10.339 -11.974 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2   1 
ATOM   1787 N N     . PRO B 1 125 ? 13.672 -14.519 -12.944 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N     1 
ATOM   1788 C CA    . PRO B 1 125 ? 14.563 -15.548 -13.488 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA    1 
ATOM   1789 C C     . PRO B 1 125 ? 16.022 -15.480 -13.045 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C     1 
ATOM   1790 O O     . PRO B 1 125 ? 16.687 -16.518 -12.983 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O     1 
ATOM   1791 C CB    . PRO B 1 125 ? 14.453 -15.324 -15.000 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB    1 
ATOM   1792 C CG    . PRO B 1 125 ? 13.088 -14.792 -15.199 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG    1 
ATOM   1793 C CD    . PRO B 1 125 ? 12.870 -13.891 -13.997 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD    1 
ATOM   1794 N N     . ASP B 1 126 ? 16.544 -14.288 -12.761 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N     1 
ATOM   1795 C CA    . ASP B 1 126 ? 17.928 -14.162 -12.296 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA    1 
ATOM   1796 C C     . ASP B 1 126 ? 18.117 -14.359 -10.803 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C     1 
ATOM   1797 O O     . ASP B 1 126 ? 19.238 -14.499 -10.312 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O     1 
ATOM   1798 C CB    . ASP B 1 126 ? 18.499 -12.801 -12.717 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB    1 
ATOM   1799 C CG    . ASP B 1 126 ? 18.815 -12.748 -14.191 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG    1 
ATOM   1800 O OD1   . ASP B 1 126 ? 19.754 -13.458 -14.591 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1   1 
ATOM   1801 O OD2   . ASP B 1 126 ? 18.116 -12.070 -14.949 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2   1 
ATOM   1802 N N     . GLY B 1 127 ? 17.020 -14.369 -10.057 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N     1 
ATOM   1803 C CA    . GLY B 1 127 ? 17.102 -14.498 -8.633  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA    1 
ATOM   1804 C C     . GLY B 1 127 ? 16.968 -13.194 -7.873  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C     1 
ATOM   1805 O O     . GLY B 1 127 ? 17.173 -13.172 -6.662  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O     1 
ATOM   1806 N N     . ASN B 1 128 ? 16.618 -12.105 -8.562  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N     1 
ATOM   1807 C CA    . ASN B 1 128 ? 16.256 -10.881 -7.854  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA    1 
ATOM   1808 C C     . ASN B 1 128 ? 15.003 -11.203 -7.036  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C     1 
ATOM   1809 O O     . ASN B 1 128 ? 14.097 -11.901 -7.521  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O     1 
ATOM   1810 C CB    . ASN B 1 128 ? 15.976 -9.728  -8.810  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB    1 
ATOM   1811 C CG    . ASN B 1 128 ? 17.189 -9.309  -9.619  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG    1 
ATOM   1812 O OD1   . ASN B 1 128 ? 18.258 -8.961  -9.073  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1   1 
ATOM   1813 N ND2   . ASN B 1 128 ? 17.028 -9.316  -10.943 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2   1 
ATOM   1814 N N     . VAL B 1 129 ? 14.934 -10.701 -5.803  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N     1 
ATOM   1815 C CA    . VAL B 1 129 ? 13.852 -11.046 -4.892  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA    1 
ATOM   1816 C C     . VAL B 1 129 ? 12.807 -9.913  -4.882  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C     1 
ATOM   1817 O O     . VAL B 1 129 ? 13.133 -8.751  -4.545  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O     1 
ATOM   1818 C CB    . VAL B 1 129 ? 14.358 -11.377 -3.477  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB    1 
ATOM   1819 C CG1   . VAL B 1 129 ? 13.159 -11.760 -2.595  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1   1 
ATOM   1820 C CG2   . VAL B 1 129 ? 15.349 -12.534 -3.536  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2   1 
ATOM   1821 N N     A ILE B 1 130 ? 11.572 -10.270 -5.235  0.50 11.64 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N     1 
ATOM   1822 N N     B ILE B 1 130 ? 11.584 -10.265 -5.267  0.50 11.59 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N     1 
ATOM   1823 C CA    A ILE B 1 130 ? 10.458 -9.341  -5.424  0.50 11.94 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA    1 
ATOM   1824 C CA    B ILE B 1 130 ? 10.471 -9.342  -5.425  0.50 11.84 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA    1 
ATOM   1825 C C     A ILE B 1 130 ? 9.360  -9.665  -4.437  0.50 12.11 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C     1 
ATOM   1826 C C     B ILE B 1 130 ? 9.499  -9.666  -4.310  0.50 12.11 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C     1 
ATOM   1827 O O     A ILE B 1 130 ? 8.945  -10.832 -4.310  0.50 12.14 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O     1 
ATOM   1828 O O     B ILE B 1 130 ? 9.379  -10.834 -3.907  0.50 12.08 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O     1 
ATOM   1829 C CB    A ILE B 1 130 ? 9.826  -9.482  -6.822  0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB    1 
ATOM   1830 C CB    B ILE B 1 130 ? 9.775  -9.531  -6.797  0.50 12.19 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB    1 
ATOM   1831 C CG1   A ILE B 1 130 ? 10.872 -9.297  -7.904  0.50 12.80 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1   1 
ATOM   1832 C CG1   B ILE B 1 130 ? 10.808 -9.535  -7.921  0.50 12.46 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1   1 
ATOM   1833 C CG2   A ILE B 1 130 ? 8.689  -8.475  -6.999  0.50 12.26 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2   1 
ATOM   1834 C CG2   B ILE B 1 130 ? 8.725  -8.446  -7.025  0.50 12.07 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2   1 
ATOM   1835 C CD1   A ILE B 1 130 ? 10.315 -9.556  -9.275  0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1   1 
ATOM   1836 C CD1   B ILE B 1 130 ? 11.784 -8.376  -7.863  0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1   1 
ATOM   1837 N N     . GLY B 1 131 ? 8.867  -8.631  -3.759  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N     1 
ATOM   1838 C CA    . GLY B 1 131 ? 7.814  -8.799  -2.755  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA    1 
ATOM   1839 C C     . GLY B 1 131 ? 6.478  -8.255  -3.242  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C     1 
ATOM   1840 O O     . GLY B 1 131 ? 6.411  -7.414  -4.140  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O     1 
ATOM   1841 N N     . LEU B 1 132 ? 5.396  -8.791  -2.665  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N     1 
ATOM   1842 C CA    . LEU B 1 132 ? 4.050  -8.276  -2.850  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA    1 
ATOM   1843 C C     . LEU B 1 132 ? 3.584  -7.863  -1.469  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C     1 
ATOM   1844 O O     . LEU B 1 132 ? 3.831  -8.584  -0.519  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O     1 
ATOM   1845 C CB    . LEU B 1 132 ? 3.089  -9.352  -3.385  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB    1 
ATOM   1846 C CG    . LEU B 1 132 ? 3.284  -9.857  -4.804  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG    1 
ATOM   1847 C CD1   . LEU B 1 132 ? 2.245  -10.944 -5.107  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1   1 
ATOM   1848 C CD2   . LEU B 1 132 ? 3.229  -8.754  -5.848  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2   1 
ATOM   1849 N N     . ASN B 1 133 ? 2.863  -6.754  -1.374  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N     1 
ATOM   1850 C CA    . ASN B 1 133 ? 2.279  -6.311  -0.112  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA    1 
ATOM   1851 C C     . ASN B 1 133 ? 0.916  -5.687  -0.335  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C     1 
ATOM   1852 O O     . ASN B 1 133 ? 0.747  -4.857  -1.223  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O     1 
ATOM   1853 C CB    . ASN B 1 133 ? 3.184  -5.284  0.574   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB    1 
ATOM   1854 C CG    . ASN B 1 133 ? 2.599  -4.775  1.893   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG    1 
ATOM   1855 O OD1   . ASN B 1 133 ? 2.348  -5.558  2.810   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1   1 
ATOM   1856 N ND2   . ASN B 1 133 ? 2.330  -3.500  1.965   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2   1 
ATOM   1857 N N     . GLN B 1 134 ? -0.038 -6.103  0.497   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B N     1 
ATOM   1858 C CA    . GLN B 1 134 ? -1.355 -5.487  0.604   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CA    1 
ATOM   1859 C C     . GLN B 1 134 ? -1.431 -4.957  2.042   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B C     1 
ATOM   1860 O O     . GLN B 1 134 ? -1.379 -5.746  2.990   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B O     1 
ATOM   1861 C CB    . GLN B 1 134 ? -2.440 -6.536  0.337   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CB    1 
ATOM   1862 C CG    . GLN B 1 134 ? -3.872 -6.003  0.367   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CG    1 
ATOM   1863 C CD    . GLN B 1 134 ? -4.942 -7.062  0.106   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CD    1 
ATOM   1864 O OE1   . GLN B 1 134 ? -4.690 -8.142  -0.418  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B OE1   1 
ATOM   1865 N NE2   . GLN B 1 134 ? -6.176 -6.736  0.495   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B NE2   1 
ATOM   1866 N N     . PRO B 1 135 ? -1.503 -3.625  2.215   1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N     1 
ATOM   1867 C CA    . PRO B 1 135 ? -1.524 -3.066  3.570   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA    1 
ATOM   1868 C C     . PRO B 1 135 ? -2.810 -3.359  4.338   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C     1 
ATOM   1869 O O     . PRO B 1 135 ? -3.836 -3.671  3.722   1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O     1 
ATOM   1870 C CB    . PRO B 1 135 ? -1.378 -1.553  3.323   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB    1 
ATOM   1871 C CG    . PRO B 1 135 ? -0.740 -1.443  1.984   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG    1 
ATOM   1872 C CD    . PRO B 1 135 ? -1.317 -2.575  1.199   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD    1 
HETATM 1873 N N1    . RBF C 2 .   ? 10.679 -4.951  7.963   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B N1    1 
HETATM 1874 C C2    . RBF C 2 .   ? 11.445 -4.754  9.074   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C2    1 
HETATM 1875 O O2    . RBF C 2 .   ? 12.252 -5.661  9.441   1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B O2    1 
HETATM 1876 N N3    . RBF C 2 .   ? 11.364 -3.624  9.813   1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B N3    1 
HETATM 1877 C C4    . RBF C 2 .   ? 10.523 -2.622  9.509   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C4    1 
HETATM 1878 O O4    . RBF C 2 .   ? 10.464 -1.594  10.233  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B O4    1 
HETATM 1879 C C4A   . RBF C 2 .   ? 9.663  -2.758  8.297   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C4A   1 
HETATM 1880 N N5    . RBF C 2 .   ? 8.798  -1.777  7.940   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B N5    1 
HETATM 1881 C C5A   . RBF C 2 .   ? 8.030  -1.955  6.834   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C5A   1 
HETATM 1882 C C6    . RBF C 2 .   ? 7.167  -0.925  6.497   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C6    1 
HETATM 1883 C C7    . RBF C 2 .   ? 6.358  -1.028  5.379   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C7    1 
HETATM 1884 C C7M   . RBF C 2 .   ? 5.409  0.099   5.033   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C7M   1 
HETATM 1885 C C8    . RBF C 2 .   ? 6.413  -2.269  4.565   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C8    1 
HETATM 1886 C C8M   . RBF C 2 .   ? 5.521  -2.418  3.368   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C8M   1 
HETATM 1887 C C9    . RBF C 2 .   ? 7.271  -3.306  4.896   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C9    1 
HETATM 1888 C C9A   . RBF C 2 .   ? 8.105  -3.213  6.012   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C9A   1 
HETATM 1889 N N10   . RBF C 2 .   ? 8.994  -4.262  6.382   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B N10   1 
HETATM 1890 C C10   . RBF C 2 .   ? 9.781  -4.033  7.533   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B C10   1 
HETATM 1891 C "C1'" . RBF C 2 .   ? 9.118  -5.558  5.638   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "C1'" 1 
HETATM 1892 C "C2'" . RBF C 2 .   ? 9.757  -5.521  4.233   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "C2'" 1 
HETATM 1893 O "O2'" . RBF C 2 .   ? 8.767  -5.245  3.245   1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "O2'" 1 
HETATM 1894 C "C3'" . RBF C 2 .   ? 10.368 -6.805  3.680   1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "C3'" 1 
HETATM 1895 O "O3'" . RBF C 2 .   ? 10.851 -7.638  4.740   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "O3'" 1 
HETATM 1896 C "C4'" . RBF C 2 .   ? 11.473 -6.472  2.644   1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "C4'" 1 
HETATM 1897 O "O4'" . RBF C 2 .   ? 11.065 -5.427  1.729   1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "O4'" 1 
HETATM 1898 C "C5'" . RBF C 2 .   ? 11.925 -7.690  1.827   1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "C5'" 1 
HETATM 1899 O "O5'" . RBF C 2 .   ? 13.154 -8.229  2.335   1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 201 RBF B "O5'" 1 
HETATM 1900 N N1    . RBF D 2 .   ? 18.371 5.853   -22.895 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B N1    1 
HETATM 1901 C C2    . RBF D 2 .   ? 18.582 5.041   -23.962 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C2    1 
HETATM 1902 O O2    . RBF D 2 .   ? 19.776 4.812   -24.260 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B O2    1 
HETATM 1903 N N3    . RBF D 2 .   ? 17.563 4.486   -24.675 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B N3    1 
HETATM 1904 C C4    . RBF D 2 .   ? 16.278 4.720   -24.364 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C4    1 
HETATM 1905 O O4    . RBF D 2 .   ? 15.335 4.232   -25.017 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B O4    1 
HETATM 1906 C C4A   . RBF D 2 .   ? 15.978 5.595   -23.211 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C4A   1 
HETATM 1907 N N5    . RBF D 2 .   ? 14.713 5.868   -22.866 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B N5    1 
HETATM 1908 C C5A   . RBF D 2 .   ? 14.456 6.656   -21.795 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C5A   1 
HETATM 1909 C C6    . RBF D 2 .   ? 13.128 6.890   -21.478 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C6    1 
HETATM 1910 C C7    . RBF D 2 .   ? 12.800 7.712   -20.412 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C7    1 
HETATM 1911 C C7M   . RBF D 2 .   ? 11.334 7.916   -20.127 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C7M   1 
HETATM 1912 C C8    . RBF D 2 .   ? 13.897 8.330   -19.611 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C8    1 
HETATM 1913 C C8M   . RBF D 2 .   ? 13.628 9.232   -18.450 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C8M   1 
HETATM 1914 C C9    . RBF D 2 .   ? 15.226 8.106   -19.921 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C9    1 
HETATM 1915 C C9A   . RBF D 2 .   ? 15.568 7.286   -21.006 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C9A   1 
HETATM 1916 N N10   . RBF D 2 .   ? 16.916 7.012   -21.345 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B N10   1 
HETATM 1917 C C10   . RBF D 2 .   ? 17.134 6.165   -22.464 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B C10   1 
HETATM 1918 C "C1'" . RBF D 2 .   ? 18.040 7.655   -20.599 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "C1'" 1 
HETATM 1919 C "C2'" . RBF D 2 .   ? 19.223 6.793   -20.183 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "C2'" 1 
HETATM 1920 O "O2'" . RBF D 2 .   ? 19.368 6.958   -18.761 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "O2'" 1 
HETATM 1921 C "C3'" . RBF D 2 .   ? 20.497 7.137   -20.974 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "C3'" 1 
HETATM 1922 O "O3'" . RBF D 2 .   ? 21.111 5.922   -21.428 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "O3'" 1 
HETATM 1923 C "C4'" . RBF D 2 .   ? 21.468 7.995   -20.166 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "C4'" 1 
HETATM 1924 O "O4'" . RBF D 2 .   ? 20.853 9.282   -19.999 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "O4'" 1 
HETATM 1925 C "C5'" . RBF D 2 .   ? 22.823 8.118   -20.853 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "C5'" 1 
HETATM 1926 O "O5'" . RBF D 2 .   ? 23.618 6.977   -20.511 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 202 RBF B "O5'" 1 
HETATM 1927 O O     . HOH E 3 .   ? 26.923 16.837  -18.010 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O     1 
HETATM 1928 O O     . HOH E 3 .   ? 7.344  18.707  -8.080  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O     1 
HETATM 1929 O O     . HOH E 3 .   ? 19.686 -9.651  5.206   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O     1 
HETATM 1930 O O     . HOH E 3 .   ? 0.957  8.509   -2.856  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O     1 
HETATM 1931 O O     . HOH E 3 .   ? -0.310 8.472   -8.452  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     1 
HETATM 1932 O O     . HOH E 3 .   ? 29.774 14.445  3.939   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     1 
HETATM 1933 O O     . HOH E 3 .   ? 8.465  17.653  4.256   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     1 
HETATM 1934 O O     . HOH E 3 .   ? 9.649  16.044  0.212   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     1 
HETATM 1935 O O     . HOH E 3 .   ? -4.788 -14.991 -14.828 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     1 
HETATM 1936 O O     . HOH E 3 .   ? 4.254  16.773  -3.054  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     1 
HETATM 1937 O O     . HOH E 3 .   ? 25.066 20.959  -20.148 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     1 
HETATM 1938 O O     . HOH E 3 .   ? 29.778 8.445   8.435   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     1 
HETATM 1939 O O     . HOH E 3 .   ? 29.785 6.745   -7.257  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     1 
HETATM 1940 O O     . HOH E 3 .   ? 6.436  3.622   6.246   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     1 
HETATM 1941 O O     . HOH E 3 .   ? 21.435 7.023   -11.506 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     1 
HETATM 1942 O O     . HOH E 3 .   ? 2.168  5.277   -9.128  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     1 
HETATM 1943 O O     . HOH E 3 .   ? 13.236 -2.777  11.906  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     1 
HETATM 1944 O O     . HOH E 3 .   ? 8.593  7.897   -6.172  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     1 
HETATM 1945 O O     . HOH E 3 .   ? 2.615  3.363   -1.897  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     1 
HETATM 1946 O O     . HOH E 3 .   ? 26.342 -8.599  -5.450  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     1 
HETATM 1947 O O     . HOH E 3 .   ? 20.938 28.861  -5.038  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     1 
HETATM 1948 O O     . HOH E 3 .   ? 18.068 10.136  13.627  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     1 
HETATM 1949 O O     . HOH E 3 .   ? -1.381 2.093   -11.197 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     1 
HETATM 1950 O O     . HOH E 3 .   ? 23.996 27.075  -6.640  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     1 
HETATM 1951 O O     . HOH E 3 .   ? 21.941 19.852  3.079   1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     1 
HETATM 1952 O O     . HOH E 3 .   ? 5.805  3.735   -0.444  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     1 
HETATM 1953 O O     . HOH E 3 .   ? 30.798 -0.891  -1.064  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     1 
HETATM 1954 O O     . HOH E 3 .   ? 24.708 22.782  -17.813 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     1 
HETATM 1955 O O     . HOH E 3 .   ? 7.960  10.954  9.934   1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     1 
HETATM 1956 O O     . HOH E 3 .   ? 14.935 27.105  -13.293 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     1 
HETATM 1957 O O     . HOH E 3 .   ? 27.770 14.120  -6.275  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     1 
HETATM 1958 O O     . HOH E 3 .   ? 20.310 -1.303  10.063  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     1 
HETATM 1959 O O     . HOH E 3 .   ? 28.014 -6.492  0.914   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     1 
HETATM 1960 O O     . HOH E 3 .   ? 17.291 -1.444  -5.622  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     1 
HETATM 1961 O O     . HOH E 3 .   ? 14.711 23.623  -15.269 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     1 
HETATM 1962 O O     . HOH E 3 .   ? 11.117 11.341  -19.785 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     1 
HETATM 1963 O O     . HOH E 3 .   ? 13.677 9.804   13.682  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     1 
HETATM 1964 O O     . HOH E 3 .   ? 21.617 -9.632  -0.097  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     1 
HETATM 1965 O O     . HOH E 3 .   ? 30.124 3.460   -5.712  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     1 
HETATM 1966 O O     . HOH E 3 .   ? 15.942 24.571  -18.537 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     1 
HETATM 1967 O O     . HOH E 3 .   ? -1.035 -5.190  -12.334 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     1 
HETATM 1968 O O     . HOH E 3 .   ? 17.461 -8.307  8.442   1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     1 
HETATM 1969 O O     . HOH E 3 .   ? 26.109 -0.277  8.098   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     1 
HETATM 1970 O O     . HOH E 3 .   ? 15.331 20.030  3.099   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     1 
HETATM 1971 O O     . HOH E 3 .   ? 21.081 26.505  1.281   1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     1 
HETATM 1972 O O     . HOH E 3 .   ? 5.027  6.342   -0.495  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     1 
HETATM 1973 O O     . HOH E 3 .   ? 4.842  4.310   -8.843  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     1 
HETATM 1974 O O     . HOH E 3 .   ? 24.526 7.050   1.293   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     1 
HETATM 1975 O O     . HOH E 3 .   ? 26.415 6.673   4.565   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     1 
HETATM 1976 O O     . HOH E 3 .   ? 22.096 -4.142  9.727   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     1 
HETATM 1977 O O     . HOH E 3 .   ? 14.356 -5.646  4.063   1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     1 
HETATM 1978 O O     . HOH E 3 .   ? 18.295 1.904   -9.578  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     1 
HETATM 1979 O O     . HOH E 3 .   ? 24.598 -1.579  2.301   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     1 
HETATM 1980 O O     . HOH E 3 .   ? 23.612 15.740  4.219   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     1 
HETATM 1981 O O     . HOH E 3 .   ? 30.456 3.309   0.707   1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     1 
HETATM 1982 O O     . HOH E 3 .   ? 1.452  10.247  -6.076  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     1 
HETATM 1983 O O     . HOH E 3 .   ? 26.047 -3.230  4.176   1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     1 
HETATM 1984 O O     . HOH E 3 .   ? 24.887 -5.958  4.121   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     1 
HETATM 1985 O O     . HOH E 3 .   ? 24.694 13.436  4.892   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     1 
HETATM 1986 O O     . HOH E 3 .   ? 17.456 14.203  8.797   1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     1 
HETATM 1987 O O     . HOH E 3 .   ? 12.695 19.879  -19.934 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     1 
HETATM 1988 O O     . HOH E 3 .   ? 15.762 5.691   14.885  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     1 
HETATM 1989 O O     . HOH E 3 .   ? 15.692 27.442  -15.815 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O     1 
HETATM 1990 O O     . HOH E 3 .   ? 17.168 27.148  -7.288  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     1 
HETATM 1991 O O     . HOH E 3 .   ? 19.291 21.502  2.932   1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     1 
HETATM 1992 O O     . HOH E 3 .   ? 22.025 3.626   12.351  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     1 
HETATM 1993 O O     . HOH E 3 .   ? 12.698 27.593  -7.183  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     1 
HETATM 1994 O O     . HOH E 3 .   ? 12.861 15.987  -2.835  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     1 
HETATM 1995 O O     . HOH E 3 .   ? 12.775 17.221  3.823   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O     1 
HETATM 1996 O O     . HOH E 3 .   ? 21.265 25.071  -12.726 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     1 
HETATM 1997 O O     . HOH E 3 .   ? 22.752 -2.506  -5.595  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     1 
HETATM 1998 O O     . HOH E 3 .   ? 5.039  2.425   1.954   1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O     1 
HETATM 1999 O O     . HOH E 3 .   ? 26.937 8.993   12.146  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     1 
HETATM 2000 O O     . HOH E 3 .   ? 23.747 -5.075  -6.169  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     1 
HETATM 2001 O O     . HOH E 3 .   ? 24.401 3.075   10.431  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     1 
HETATM 2002 O O     . HOH E 3 .   ? 29.928 9.591   -3.505  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O     1 
HETATM 2003 O O     . HOH E 3 .   ? 26.498 14.601  6.712   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O     1 
HETATM 2004 O O     . HOH E 3 .   ? 28.397 19.628  -15.255 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     1 
HETATM 2005 O O     . HOH E 3 .   ? 18.749 25.532  -0.667  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     1 
HETATM 2006 O O     . HOH E 3 .   ? 27.576 21.177  -8.090  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O     1 
HETATM 2007 O O     . HOH E 3 .   ? 8.929  6.148   12.179  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O     1 
HETATM 2008 O O     . HOH E 3 .   ? 22.498 -3.518  1.759   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O     1 
HETATM 2009 O O     . HOH E 3 .   ? 14.012 -3.356  2.315   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O     1 
HETATM 2010 O O     . HOH E 3 .   ? 23.493 5.747   -13.088 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O     1 
HETATM 2011 O O     . HOH E 3 .   ? 11.575 19.325  -0.428  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O     1 
HETATM 2012 O O     . HOH E 3 .   ? -1.575 3.482   -7.484  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O     1 
HETATM 2013 O O     . HOH E 3 .   ? 11.697 25.177  -8.336  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O     1 
HETATM 2014 O O     . HOH E 3 .   ? 20.575 21.070  -26.450 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O     1 
HETATM 2015 O O     . HOH E 3 .   ? 12.779 -5.531  12.718  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O     1 
HETATM 2016 O O     . HOH E 3 .   ? 8.278  18.071  -16.931 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O     1 
HETATM 2017 O O     . HOH E 3 .   ? 10.489 14.772  6.804   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O     1 
HETATM 2018 O O     . HOH E 3 .   ? 1.777  -0.058  3.728   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O     1 
HETATM 2019 O O     . HOH E 3 .   ? 27.378 26.488  -4.092  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O     1 
HETATM 2020 O O     . HOH E 3 .   ? 26.037 -3.422  7.570   1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O     1 
HETATM 2021 O O     . HOH E 3 .   ? 28.567 14.592  -9.737  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O     1 
HETATM 2022 O O     . HOH E 3 .   ? 25.852 -4.703  1.931   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O     1 
HETATM 2023 O O     . HOH E 3 .   ? 16.222 18.157  -22.822 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O     1 
HETATM 2024 O O     . HOH E 3 .   ? 30.474 6.687   2.995   1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O     1 
HETATM 2025 O O     . HOH E 3 .   ? 14.042 20.837  0.153   1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O     1 
HETATM 2026 O O     . HOH E 3 .   ? 29.461 2.553   -12.748 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O     1 
HETATM 2027 O O     . HOH E 3 .   ? 9.301  18.275  -22.609 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O     1 
HETATM 2028 O O     . HOH E 3 .   ? 0.361  5.461   -2.436  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O     1 
HETATM 2029 O O     . HOH E 3 .   ? 19.408 16.562  -26.669 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     1 
HETATM 2030 O O     . HOH E 3 .   ? 27.262 11.701  -10.430 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O     1 
HETATM 2031 O O     . HOH E 3 .   ? 30.585 13.571  -6.358  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     1 
HETATM 2032 O O     . HOH E 3 .   ? 28.947 7.203   4.821   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O     1 
HETATM 2033 O O     . HOH E 3 .   ? 17.685 27.938  -12.157 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O     1 
HETATM 2034 O O     . HOH E 3 .   ? 30.157 16.685  -10.844 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     1 
HETATM 2035 O O     . HOH E 3 .   ? 3.800  11.706  -6.973  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O     1 
HETATM 2036 O O     . HOH E 3 .   ? 17.989 -1.303  14.828  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     1 
HETATM 2037 O O     . HOH E 3 .   ? 29.639 12.035  2.479   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O     1 
HETATM 2038 O O     . HOH E 3 .   ? 18.391 4.884   15.659  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     1 
HETATM 2039 O O     . HOH E 3 .   ? 23.485 24.673  -11.374 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     1 
HETATM 2040 O O     . HOH E 3 .   ? 31.044 11.751  0.195   1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     1 
HETATM 2041 O O     . HOH E 3 .   ? 20.085 21.044  7.250   1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     1 
HETATM 2042 O O     . HOH E 3 .   ? 25.463 28.104  -4.668  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     1 
HETATM 2043 O O     . HOH E 3 .   ? 27.752 1.927   10.141  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O     1 
HETATM 2044 O O     . HOH E 3 .   ? 9.600  8.873   11.527  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O     1 
HETATM 2045 O O     . HOH E 3 .   ? 10.706 -6.093  14.387  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     1 
HETATM 2046 O O     . HOH E 3 .   ? 18.352 19.747  -27.136 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     1 
HETATM 2047 O O     . HOH E 3 .   ? 25.304 24.566  -14.580 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     1 
HETATM 2048 O O     . HOH E 3 .   ? 10.879 18.955  3.364   1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     1 
HETATM 2049 O O     . HOH E 3 .   ? -4.134 -0.574  -10.202 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     1 
HETATM 2050 O O     . HOH E 3 .   ? 14.643 13.654  9.692   1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     1 
HETATM 2051 O O     . HOH E 3 .   ? 32.744 0.737   -7.466  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O     1 
HETATM 2052 O O     . HOH E 3 .   ? 20.972 -1.158  -7.081  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O     1 
HETATM 2053 O O     . HOH E 3 .   ? 18.278 -10.948 3.523   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     1 
HETATM 2054 O O     . HOH E 3 .   ? 26.135 5.879   -13.585 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O     1 
HETATM 2055 O O     . HOH E 3 .   ? 12.442 14.833  9.342   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O     1 
HETATM 2056 O O     . HOH F 3 .   ? -4.751 -2.672  -8.610  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O     1 
HETATM 2057 O O     . HOH F 3 .   ? 11.275 -15.689 -22.776 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O     1 
HETATM 2058 O O     . HOH F 3 .   ? 17.651 4.798   -27.331 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O     1 
HETATM 2059 O O     . HOH F 3 .   ? 21.671 3.638   -20.461 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O     1 
HETATM 2060 O O     . HOH F 3 .   ? 22.844 -9.589  -20.376 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O     1 
HETATM 2061 O O     . HOH F 3 .   ? 10.243 -17.640 -6.979  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O     1 
HETATM 2062 O O     . HOH F 3 .   ? 21.360 -15.827 -10.881 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O     1 
HETATM 2063 O O     . HOH F 3 .   ? 12.159 -7.049  6.869   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O     1 
HETATM 2064 O O     . HOH F 3 .   ? 10.159 -13.758 -26.147 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O     1 
HETATM 2065 O O     . HOH F 3 .   ? 17.492 -1.932  -19.995 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O     1 
HETATM 2066 O O     . HOH F 3 .   ? 5.177  2.666   -24.895 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O     1 
HETATM 2067 O O     . HOH F 3 .   ? 12.134 -8.016  -2.236  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O     1 
HETATM 2068 O O     . HOH F 3 .   ? 28.635 -4.736  -6.263  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O     1 
HETATM 2069 O O     . HOH F 3 .   ? 4.293  12.969  -9.299  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O     1 
HETATM 2070 O O     . HOH F 3 .   ? -2.993 -17.247 0.242   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O     1 
HETATM 2071 O O     . HOH F 3 .   ? 4.178  8.918   -7.531  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O     1 
HETATM 2072 O O     . HOH F 3 .   ? 10.225 -18.201 -3.276  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O     1 
HETATM 2073 O O     . HOH F 3 .   ? 10.699 -15.501 -18.778 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O     1 
HETATM 2074 O O     . HOH F 3 .   ? -0.446 -17.350 5.508   1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O     1 
HETATM 2075 O O     . HOH F 3 .   ? 6.447  -10.082 -23.449 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O     1 
HETATM 2076 O O     . HOH F 3 .   ? 9.906  -6.067  -27.207 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O     1 
HETATM 2077 O O     . HOH F 3 .   ? 18.119 -0.534  -8.094  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O     1 
HETATM 2078 O O     . HOH F 3 .   ? -2.039 -1.337  -12.291 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O     1 
HETATM 2079 O O     . HOH F 3 .   ? 25.022 -4.150  -22.136 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O     1 
HETATM 2080 O O     . HOH F 3 .   ? 14.999 -17.529 -9.853  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O     1 
HETATM 2081 O O     . HOH F 3 .   ? 5.429  1.798   -9.797  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O     1 
HETATM 2082 O O     . HOH F 3 .   ? 4.809  13.705  -5.360  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O     1 
HETATM 2083 O O     . HOH F 3 .   ? 27.604 -0.859  -21.876 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O     1 
HETATM 2084 O O     . HOH F 3 .   ? 16.348 -15.533 -5.465  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O     1 
HETATM 2085 O O     . HOH F 3 .   ? 8.181  5.919   -15.439 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O     1 
HETATM 2086 O O     . HOH F 3 .   ? 3.496  -16.600 -17.613 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O     1 
HETATM 2087 O O     . HOH F 3 .   ? -2.261 -24.505 -10.191 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O     1 
HETATM 2088 O O     . HOH F 3 .   ? 6.938  9.160   -14.179 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O     1 
HETATM 2089 O O     . HOH F 3 .   ? 21.871 -0.666  -27.899 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O     1 
HETATM 2090 O O     . HOH F 3 .   ? 27.074 -6.234  -19.902 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O     1 
HETATM 2091 O O     . HOH F 3 .   ? 15.465 -11.645 -14.384 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O     1 
HETATM 2092 O O     . HOH F 3 .   ? 1.086  -7.595  -19.345 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O     1 
HETATM 2093 O O     . HOH F 3 .   ? 15.250 -2.880  -4.383  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O     1 
HETATM 2094 O O     . HOH F 3 .   ? 28.069 -0.318  -11.986 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O     1 
HETATM 2095 O O     . HOH F 3 .   ? 28.736 -7.485  -12.409 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O     1 
HETATM 2096 O O     . HOH F 3 .   ? 5.875  -22.153 -3.196  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O     1 
HETATM 2097 O O     . HOH F 3 .   ? -2.853 -20.933 -7.827  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O     1 
HETATM 2098 O O     . HOH F 3 .   ? -5.885 -10.641 -0.665  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O     1 
HETATM 2099 O O     . HOH F 3 .   ? 10.677 17.520  -3.517  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O     1 
HETATM 2100 O O     . HOH F 3 .   ? 16.921 -13.282 -17.159 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O     1 
HETATM 2101 O O     . HOH F 3 .   ? 3.902  -20.626 -5.727  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O     1 
HETATM 2102 O O     . HOH F 3 .   ? 23.001 -7.470  -14.895 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O     1 
HETATM 2103 O O     . HOH F 3 .   ? 21.952 -4.970  -23.159 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O     1 
HETATM 2104 O O     . HOH F 3 .   ? 6.194  7.056   -7.360  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O     1 
HETATM 2105 O O     . HOH F 3 .   ? 5.680  5.076   -15.671 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O     1 
HETATM 2106 O O     . HOH F 3 .   ? -3.070 -17.385 -2.665  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O     1 
HETATM 2107 O O     . HOH F 3 .   ? 10.627 -17.254 -11.146 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O     1 
HETATM 2108 O O     . HOH F 3 .   ? -2.695 -16.143 6.287   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O     1 
HETATM 2109 O O     . HOH F 3 .   ? 15.797 -18.958 -14.142 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O     1 
HETATM 2110 O O     . HOH F 3 .   ? -7.714 -9.910  -8.117  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O     1 
HETATM 2111 O O     . HOH F 3 .   ? 9.729  5.234   -22.051 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O     1 
HETATM 2112 O O     . HOH F 3 .   ? 0.248  -3.989  -14.322 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O     1 
HETATM 2113 O O     . HOH F 3 .   ? 1.961  -24.054 -12.067 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O     1 
HETATM 2114 O O     . HOH F 3 .   ? 21.758 -4.622  -7.086  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O     1 
HETATM 2115 O O     . HOH F 3 .   ? 27.928 1.324   -16.917 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O     1 
HETATM 2116 O O     . HOH F 3 .   ? 2.704  3.607   -16.425 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O     1 
HETATM 2117 O O     . HOH F 3 .   ? 5.064  -20.061 1.840   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O     1 
HETATM 2118 O O     . HOH F 3 .   ? 19.138 2.579   -16.269 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O     1 
HETATM 2119 O O     . HOH F 3 .   ? 14.065 -8.967  -0.350  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O     1 
HETATM 2120 O O     . HOH F 3 .   ? 15.302 5.185   -28.276 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O     1 
HETATM 2121 O O     . HOH F 3 .   ? 2.614  -4.115  -22.727 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O     1 
HETATM 2122 O O     . HOH F 3 .   ? -0.615 -15.042 8.292   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     1 
HETATM 2123 O O     . HOH F 3 .   ? 29.239 -2.604  -18.359 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     1 
HETATM 2124 O O     . HOH F 3 .   ? -6.338 -15.534 -8.675  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O     1 
HETATM 2125 O O     . HOH F 3 .   ? -0.393 -18.577 -1.159  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     1 
HETATM 2126 O O     . HOH F 3 .   ? 23.843 -4.730  -14.313 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O     1 
HETATM 2127 O O     . HOH F 3 .   ? 11.949 -15.977 -3.408  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O     1 
HETATM 2128 O O     . HOH F 3 .   ? 26.638 -6.719  -13.826 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O     1 
HETATM 2129 O O     . HOH F 3 .   ? -5.750 -12.697 7.253   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O     1 
HETATM 2130 O O     . HOH F 3 .   ? 9.914  -19.083 -9.366  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O     1 
HETATM 2131 O O     . HOH F 3 .   ? -7.031 -16.611 0.021   1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O     1 
HETATM 2132 O O     . HOH F 3 .   ? -6.523 -4.070  2.215   1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O     1 
HETATM 2133 O O     . HOH F 3 .   ? 19.520 5.142   -16.238 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O     1 
HETATM 2134 O O     . HOH F 3 .   ? -1.814 -7.258  -15.107 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     1 
HETATM 2135 O O     . HOH F 3 .   ? -9.239 -12.001 -9.006  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     1 
HETATM 2136 O O     . HOH F 3 .   ? 9.129  7.213   -17.786 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     1 
HETATM 2137 O O     . HOH F 3 .   ? 18.376 -11.143 -24.103 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     1 
HETATM 2138 O O     . HOH F 3 .   ? 21.261 3.427   -17.453 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     1 
HETATM 2139 O O     . HOH F 3 .   ? 21.454 1.940   -22.546 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     1 
HETATM 2140 O O     . HOH F 3 .   ? 12.764 -18.578 -5.438  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O     1 
HETATM 2141 O O     . HOH F 3 .   ? 8.002  -15.654 -18.266 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     1 
HETATM 2142 O O     . HOH F 3 .   ? 26.710 -0.966  -26.005 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     1 
HETATM 2143 O O     . HOH F 3 .   ? -4.821 -3.887  6.843   1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O     1 
HETATM 2144 O O     . HOH F 3 .   ? -1.829 -10.167 -15.621 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O     1 
HETATM 2145 O O     . HOH F 3 .   ? 1.143  -15.830 -18.219 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     1 
HETATM 2146 O O     . HOH F 3 .   ? -6.697 -13.975 2.962   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O     1 
HETATM 2147 O O     . HOH F 3 .   ? 27.419 3.636   -17.679 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O     1 
HETATM 2148 O O     . HOH F 3 .   ? 20.775 -2.791  -27.764 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O     1 
HETATM 2149 O O     . HOH F 3 .   ? 17.730 -16.000 -17.010 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O     1 
HETATM 2150 O O     . HOH F 3 .   ? 4.338  -18.495 4.279   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     1 
HETATM 2151 O O     . HOH F 3 .   ? -8.514 -1.139  -3.605  1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     1 
HETATM 2152 O O     . HOH F 3 .   ? -0.553 -2.741  6.955   1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O     1 
HETATM 2153 O O     . HOH F 3 .   ? 18.295 -3.076  -28.664 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O     1 
HETATM 2154 O O     . HOH F 3 .   ? 19.976 6.181   -27.570 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O     1 
HETATM 2155 O O     . HOH F 3 .   ? -0.305 4.229   -9.676  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O     1 
HETATM 2156 O O     . HOH F 3 .   ? 21.673 -5.424  -26.439 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     1 
HETATM 2157 O O     . HOH F 3 .   ? 22.279 5.249   -28.747 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     1 
HETATM 2158 O O     . HOH F 3 .   ? -8.003 -15.296 -3.219  1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O     1 
HETATM 2159 O O     . HOH F 3 .   ? 12.383 23.586  4.668   1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O     1 
HETATM 2160 O O     . HOH F 3 .   ? 15.513 -11.004 0.739   1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 2161 O O     . HOH F 3 .   ? -6.133 -10.222 5.948   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O     1 
HETATM 2162 O O     . HOH F 3 .   ? -8.514 -14.836 1.551   1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 2163 O O     . HOH F 3 .   ? 21.996 5.827   -15.743 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 2164 O O     . HOH F 3 .   ? -0.292 10.865  -7.484  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
HETATM 2165 O O     . HOH F 3 .   ? 5.644  -24.989 -12.989 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O     1 
HETATM 2166 O O     . HOH F 3 .   ? 10.490 -17.126 -20.856 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O     1 
HETATM 2167 O O     . HOH F 3 .   ? 19.466 -3.686  -6.284  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O     1 
HETATM 2168 O O     . HOH F 3 .   ? 4.220  -23.061 -5.133  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O     1 
HETATM 2169 O O     . HOH F 3 .   ? 3.698  -6.296  -24.320 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O     1 
HETATM 2170 O O     . HOH F 3 .   ? 28.943 -7.306  -5.590  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O     1 
HETATM 2171 O O     . HOH F 3 .   ? 7.980  -22.570 3.481   1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O     1 
HETATM 2172 O O     . HOH F 3 .   ? 30.486 -2.449  -5.244  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O     1 
HETATM 2173 O O     . HOH F 3 .   ? 5.596  -18.689 8.373   1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O     1 
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