data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, C.Y."                                                1 ? 
"Chang, C."                                                  2 ? 
"Nocek, B."                                                  3 ? 
"Rudolf, J.D."                                               4 ? 
"Joachimiak, A."                                             5 ? 
"Phillips Jr., G.N."                                         6 ? 
"Shen, B."                                                   7 ? 
"Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)" 8 ? 
"Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)"              9 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of TnmS1, an antibiotic binding protein from Streptomyces sp. CB03234" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            
"glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase superfamily, Structural Genomics, PSI-Biology, Midwest Center for Structural Genomics, MCSG, Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis, NatPro, Tiancimycin-binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Tiancimycin-binding protein" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Cell Chem Biol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2451-9448 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1075 
_citation.page_last                 1085.e4 
_citation.title                     "Resistance to Enediyne Antitumor Antibiotics by Sequestration." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.chembiol.2018.05.012 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29937405 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chang, C.Y."        1  ? 
primary "Yan, X."            2  ? 
primary "Crnovcic, I."       3  ? 
primary "Annaval, T."        4  ? 
primary "Chang, C."          5  ? 
primary "Nocek, B."          6  ? 
primary "Rudolf, J.D."       7  ? 
primary "Yang, D."           8  ? 
primary "Babnigg, G."        9  ? 
primary "Joachimiak, A."     10 ? 
primary "Phillips Jr., G.N." 11 ? 
primary "Shen, B."           12 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;HHHHHHSSGLVPRGSHMISHIGTIDVFVNDQDKAIDFYVNTLGFELREDQAFGPMRWVEVAPAGSQTRIVLCTKHFPVYE
EGKIGRFTDIQLVTEDIKATHEELVRRGVNFTRAPEQMPFGGANASFQDPDGNEFLLLQPSR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;HHHHHHSSGLVPRGSHMISHIGTIDVFVNDQDKAIDFYVNTLGFELREDQAFGPMRWVEVAPAGSQTRIVLCTKHFPVYE
EGKIGRFTDIQLVTEDIKATHEELVRRGVNFTRAPEQMPFGGANASFQDPDGNEFLLLQPSR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   HIS n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   SER n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  PRO n 
1 13  ARG n 
1 14  GLY n 
1 15  SER n 
1 16  HIS n 
1 17  MET n 
1 18  ILE n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  ILE n 
1 22  GLY n 
1 23  THR n 
1 24  ILE n 
1 25  ASP n 
1 26  VAL n 
1 27  PHE n 
1 28  VAL n 
1 29  ASN n 
1 30  ASP n 
1 31  GLN n 
1 32  ASP n 
1 33  LYS n 
1 34  ALA n 
1 35  ILE n 
1 36  ASP n 
1 37  PHE n 
1 38  TYR n 
1 39  VAL n 
1 40  ASN n 
1 41  THR n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  PHE n 
1 45  GLU n 
1 46  LEU n 
1 47  ARG n 
1 48  GLU n 
1 49  ASP n 
1 50  GLN n 
1 51  ALA n 
1 52  PHE n 
1 53  GLY n 
1 54  PRO n 
1 55  MET n 
1 56  ARG n 
1 57  TRP n 
1 58  VAL n 
1 59  GLU n 
1 60  VAL n 
1 61  ALA n 
1 62  PRO n 
1 63  ALA n 
1 64  GLY n 
1 65  SER n 
1 66  GLN n 
1 67  THR n 
1 68  ARG n 
1 69  ILE n 
1 70  VAL n 
1 71  LEU n 
1 72  CYS n 
1 73  THR n 
1 74  LYS n 
1 75  HIS n 
1 76  PHE n 
1 77  PRO n 
1 78  VAL n 
1 79  TYR n 
1 80  GLU n 
1 81  GLU n 
1 82  GLY n 
1 83  LYS n 
1 84  ILE n 
1 85  GLY n 
1 86  ARG n 
1 87  PHE n 
1 88  THR n 
1 89  ASP n 
1 90  ILE n 
1 91  GLN n 
1 92  LEU n 
1 93  VAL n 
1 94  THR n 
1 95  GLU n 
1 96  ASP n 
1 97  ILE n 
1 98  LYS n 
1 99  ALA n 
1 100 THR n 
1 101 HIS n 
1 102 GLU n 
1 103 GLU n 
1 104 LEU n 
1 105 VAL n 
1 106 ARG n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 VAL n 
1 110 ASN n 
1 111 PHE n 
1 112 THR n 
1 113 ARG n 
1 114 ALA n 
1 115 PRO n 
1 116 GLU n 
1 117 GLN n 
1 118 MET n 
1 119 PRO n 
1 120 PHE n 
1 121 GLY n 
1 122 GLY n 
1 123 ALA n 
1 124 ASN n 
1 125 ALA n 
1 126 SER n 
1 127 PHE n 
1 128 GLN n 
1 129 ASP n 
1 130 PRO n 
1 131 ASP n 
1 132 GLY n 
1 133 ASN n 
1 134 GLU n 
1 135 PHE n 
1 136 LEU n 
1 137 LEU n 
1 138 LEU n 
1 139 GLN n 
1 140 PRO n 
1 141 SER n 
1 142 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Glyoxalase/bleomycin resisance protein/dioxygenase" 16068.983 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                                                18.015    131 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 17  MET 17  1   1   MET MET A ? n 
A 1 18  ILE 18  2   2   ILE ILE A ? n 
A 1 19  SER 19  3   3   SER SER A ? n 
A 1 20  HIS 20  4   4   HIS HIS A ? n 
A 1 21  ILE 21  5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 22  GLY 22  6   6   GLY GLY A ? n 
A 1 23  THR 23  7   7   THR THR A ? n 
A 1 24  ILE 24  8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 25  ASP 25  9   9   ASP ASP A ? n 
A 1 26  VAL 26  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 27  PHE 27  11  11  PHE PHE A ? n 
A 1 28  VAL 28  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 29  ASN 29  13  13  ASN ASN A ? n 
A 1 30  ASP 30  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 31  GLN 31  15  15  GLN GLN A ? n 
A 1 32  ASP 32  16  16  ASP ASP A ? n 
A 1 33  LYS 33  17  17  LYS LYS A ? n 
A 1 34  ALA 34  18  18  ALA ALA A ? n 
A 1 35  ILE 35  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 36  ASP 36  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 37  PHE 37  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 38  TYR 38  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 39  VAL 39  23  23  VAL VAL A ? n 
A 1 40  ASN 40  24  24  ASN ASN A ? n 
A 1 41  THR 41  25  25  THR THR A ? n 
A 1 42  LEU 42  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 44  PHE 44  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 45  GLU 45  29  29  GLU GLU A ? n 
A 1 46  LEU 46  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ARG 47  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 48  GLU 48  32  32  GLU GLU A ? n 
A 1 49  ASP 49  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 50  GLN 50  34  34  GLN GLN A ? n 
A 1 51  ALA 51  35  35  ALA ALA A ? n 
A 1 52  PHE 52  36  36  PHE PHE A ? n 
A 1 53  GLY 53  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 54  PRO 54  38  38  PRO PRO A ? n 
A 1 55  MET 55  39  39  MET MET A ? n 
A 1 56  ARG 56  40  40  ARG ARG A ? n 
A 1 57  TRP 57  41  41  TRP TRP A ? n 
A 1 58  VAL 58  42  42  VAL VAL A ? n 
A 1 59  GLU 59  43  43  GLU GLU A ? n 
A 1 60  VAL 60  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 61  ALA 61  45  45  ALA ALA A ? n 
A 1 62  PRO 62  46  46  PRO PRO A ? n 
A 1 63  ALA 63  47  47  ALA ALA A ? n 
A 1 64  GLY 64  48  48  GLY GLY A ? n 
A 1 65  SER 65  49  49  SER SER A ? n 
A 1 66  GLN 66  50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 67  THR 67  51  51  THR THR A ? n 
A 1 68  ARG 68  52  52  ARG ARG A ? n 
A 1 69  ILE 69  53  53  ILE ILE A ? n 
A 1 70  VAL 70  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 71  LEU 71  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 72  CYS 72  56  56  CYS CYS A ? n 
A 1 73  THR 73  57  57  THR THR A ? n 
A 1 74  LYS 74  58  58  LYS LYS A ? n 
A 1 75  HIS 75  59  59  HIS HIS A ? n 
A 1 76  PHE 76  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 77  PRO 77  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 78  VAL 78  62  62  VAL VAL A ? n 
A 1 79  TYR 79  63  63  TYR TYR A ? n 
A 1 80  GLU 80  64  64  GLU GLU A ? n 
A 1 81  GLU 81  65  65  GLU GLU A ? n 
A 1 82  GLY 82  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 83  LYS 83  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ILE 84  68  68  ILE ILE A ? n 
A 1 85  GLY 85  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 86  ARG 86  70  70  ARG ARG A ? n 
A 1 87  PHE 87  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 88  THR 88  72  72  THR THR A ? n 
A 1 89  ASP 89  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 90  ILE 90  74  74  ILE ILE A ? n 
A 1 91  GLN 91  75  75  GLN GLN A ? n 
A 1 92  LEU 92  76  76  LEU LEU A ? n 
A 1 93  VAL 93  77  77  VAL VAL A ? n 
A 1 94  THR 94  78  78  THR THR A ? n 
A 1 95  GLU 95  79  79  GLU GLU A ? n 
A 1 96  ASP 96  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 97  ILE 97  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 98  LYS 98  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 99  ALA 99  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 100 THR 100 84  84  THR THR A ? n 
A 1 101 HIS 101 85  85  HIS HIS A ? n 
A 1 102 GLU 102 86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 104 LEU 104 88  88  LEU LEU A ? n 
A 1 105 VAL 105 89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 106 ARG 106 90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 107 ARG 107 91  91  ARG ARG A ? n 
A 1 108 GLY 108 92  92  GLY GLY A ? n 
A 1 109 VAL 109 93  93  VAL VAL A ? n 
A 1 110 ASN 110 94  94  ASN ASN A ? n 
A 1 111 PHE 111 95  95  PHE PHE A ? n 
A 1 112 THR 112 96  96  THR THR A ? n 
A 1 113 ARG 113 97  97  ARG ARG A ? n 
A 1 114 ALA 114 98  98  ALA ALA A ? n 
A 1 115 PRO 115 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 116 GLU 116 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 117 GLN 117 101 101 GLN GLN A ? n 
A 1 118 MET 118 102 102 MET MET A ? n 
A 1 119 PRO 119 103 103 PRO PRO A ? n 
A 1 120 PHE 120 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 121 GLY 121 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 122 GLY 122 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 123 ALA 123 107 107 ALA ALA A ? n 
A 1 124 ASN 124 108 108 ASN ASN A ? n 
A 1 125 ALA 125 109 109 ALA ALA A ? n 
A 1 126 SER 126 110 110 SER SER A ? n 
A 1 127 PHE 127 111 111 PHE PHE A ? n 
A 1 128 GLN 128 112 112 GLN GLN A ? n 
A 1 129 ASP 129 113 113 ASP ASP A ? n 
A 1 130 PRO 130 114 114 PRO PRO A ? n 
A 1 131 ASP 131 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 132 GLY 132 116 116 GLY GLY A ? n 
A 1 133 ASN 133 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 134 GLU 134 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 135 PHE 135 119 119 PHE PHE A ? n 
A 1 136 LEU 136 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 137 LEU 137 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 138 LEU 138 122 122 LEU LEU A ? n 
A 1 139 GLN 139 123 123 GLN GLN A ? n 
A 1 140 PRO 140 124 124 PRO PRO A ? n 
A 1 141 SER 141 125 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 ARG 142 126 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  SER 15  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 17  MET 17  1   1   MET MET B ? n 
B 1 18  ILE 18  2   2   ILE ILE B ? n 
B 1 19  SER 19  3   3   SER SER B ? n 
B 1 20  HIS 20  4   4   HIS HIS B ? n 
B 1 21  ILE 21  5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 22  GLY 22  6   6   GLY GLY B ? n 
B 1 23  THR 23  7   7   THR THR B ? n 
B 1 24  ILE 24  8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 25  ASP 25  9   9   ASP ASP B ? n 
B 1 26  VAL 26  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 27  PHE 27  11  11  PHE PHE B ? n 
B 1 28  VAL 28  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 29  ASN 29  13  13  ASN ASN B ? n 
B 1 30  ASP 30  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 31  GLN 31  15  15  GLN GLN B ? n 
B 1 32  ASP 32  16  16  ASP ASP B ? n 
B 1 33  LYS 33  17  17  LYS LYS B ? n 
B 1 34  ALA 34  18  18  ALA ALA B ? n 
B 1 35  ILE 35  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 36  ASP 36  20  20  ASP ASP B ? n 
B 1 37  PHE 37  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 38  TYR 38  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 39  VAL 39  23  23  VAL VAL B ? n 
B 1 40  ASN 40  24  24  ASN ASN B ? n 
B 1 41  THR 41  25  25  THR THR B ? n 
B 1 42  LEU 42  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 44  PHE 44  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 45  GLU 45  29  29  GLU GLU B ? n 
B 1 46  LEU 46  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 47  ARG 47  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 48  GLU 48  32  32  GLU GLU B ? n 
B 1 49  ASP 49  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 50  GLN 50  34  34  GLN GLN B ? n 
B 1 51  ALA 51  35  35  ALA ALA B ? n 
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B 1 53  GLY 53  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 54  PRO 54  38  38  PRO PRO B ? n 
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B 1 56  ARG 56  40  40  ARG ARG B ? n 
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B 1 66  GLN 66  50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 67  THR 67  51  51  THR THR B ? n 
B 1 68  ARG 68  52  52  ARG ARG B ? n 
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B 1 84  ILE 84  68  68  ILE ILE B ? n 
B 1 85  GLY 85  69  69  GLY GLY B ? n 
B 1 86  ARG 86  70  70  ARG ARG B ? n 
B 1 87  PHE 87  71  71  PHE PHE B ? n 
B 1 88  THR 88  72  72  THR THR B ? n 
B 1 89  ASP 89  73  73  ASP ASP B ? n 
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B 1 91  GLN 91  75  75  GLN GLN B ? n 
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B 1 104 LEU 104 88  88  LEU LEU B ? n 
B 1 105 VAL 105 89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 106 ARG 106 90  90  ARG ARG B ? n 
B 1 107 ARG 107 91  91  ARG ARG B ? n 
B 1 108 GLY 108 92  92  GLY GLY B ? n 
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B 1 121 GLY 121 105 105 GLY GLY B ? n 
B 1 122 GLY 122 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 123 ALA 123 107 107 ALA ALA B ? n 
B 1 124 ASN 124 108 108 ASN ASN B ? n 
B 1 125 ALA 125 109 109 ALA ALA B ? n 
B 1 126 SER 126 110 110 SER SER B ? n 
B 1 127 PHE 127 111 111 PHE PHE B ? n 
B 1 128 GLN 128 112 112 GLN GLN B ? n 
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B 1 130 PRO 130 114 114 PRO PRO B ? n 
B 1 131 ASP 131 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 132 GLY 132 116 116 GLY GLY B ? n 
B 1 133 ASN 133 117 117 ASN ASN B ? n 
B 1 134 GLU 134 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 135 PHE 135 119 119 PHE PHE B ? n 
B 1 136 LEU 136 120 120 LEU LEU B ? n 
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B 1 139 GLN 139 123 123 GLN GLN B ? n 
B 1 140 PRO 140 124 124 PRO PRO B ? n 
B 1 141 SER 141 125 125 SER SER B ? n 
B 1 142 ARG 142 126 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 HOH 1  201 54  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 2  202 94  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 3  203 119 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 4  204 77  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 5  205 80  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 6  206 45  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 7  207 36  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 8  208 92  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 9  209 74  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 10 210 24  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 11 211 5   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 12 212 97  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 13 213 2   HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 17 217 84  HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 20 220 75  HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 22 222 34  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 23 223 105 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 26 226 23  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 27 227 8   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 28 228 112 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 29 229 21  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 30 230 1   HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 32 232 58  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 33 233 4   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 34 234 25  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 35 235 78  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 36 236 66  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 37 237 51  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 38 238 110 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 39 239 7   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 40 240 39  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 41 241 50  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 42 242 48  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 43 243 22  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 44 244 96  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 45 245 57  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 46 246 3   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 47 247 47  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 48 248 42  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 49 249 35  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 50 250 32  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 51 251 31  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 52 252 76  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 53 253 81  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 54 254 43  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 55 255 40  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 56 256 56  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 57 257 85  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 58 258 55  HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 60 260 6   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 61 261 46  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 62 262 88  HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 70 270 118 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 76 276 115 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 78 278 121 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 79 279 122 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 80 280 127 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 81 281 79  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 82 282 49  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 83 283 93  HOH HOH A ? 
D 2 HOH 1  201 91  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 2  202 103 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 3  203 69  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 4  204 65  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 5  205 60  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 6  206 64  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 7  207 71  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 8  208 10  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 9  209 102 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 10 210 68  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 11 211 9   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 12 212 13  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 13 213 61  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 14 214 124 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 15 215 28  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 16 216 72  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 17 217 20  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 18 218 37  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 19 219 30  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 20 220 26  HOH HOH B ? 
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D 2 HOH 22 222 16  HOH HOH B ? 
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D 2 HOH 37 237 104 HOH HOH B ? 
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D 2 HOH 40 240 95  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 41 241 107 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 42 242 63  HOH HOH B ? 
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D 2 HOH 44 244 108 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 45 245 100 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 46 246 125 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 47 247 87  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 48 248 89  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 30 ? ASN A 40  ? ASP A 14 ASN A 24 1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 96 ? ARG A 107 ? ASP A 80 ARG A 91 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 30 ? THR B 41  ? ASP B 14 THR B 25 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 96 ? ARG B 107 ? ASP B 80 ARG B 91 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 45  ? PHE A 52  ? GLU A 29  PHE A 36  
AA1 2 MET A 55  ? ALA A 61  ? MET A 39  ALA A 45  
AA1 3 ARG A 68  ? CYS A 72  ? ARG A 52  CYS A 56  
AA1 4 ILE A 18  ? PHE A 27  ? ILE A 2   PHE A 11  
AA1 5 PHE B 87  ? THR B 94  ? PHE B 71  THR B 78  
AA1 6 GLU B 134 ? GLN B 139 ? GLU B 118 GLN B 123 
AA1 7 ALA B 123 ? GLN B 128 ? ALA B 107 GLN B 112 
AA1 8 ASN B 110 ? GLN B 117 ? ASN B 94  GLN B 101 
AA2 1 ASN A 110 ? GLN A 117 ? ASN A 94  GLN A 101 
AA2 2 ALA A 123 ? GLN A 128 ? ALA A 107 GLN A 112 
AA2 3 GLU A 134 ? GLN A 139 ? GLU A 118 GLN A 123 
AA2 4 PHE A 87  ? THR A 94  ? PHE A 71  THR A 78  
AA2 5 ILE B 18  ? PHE B 27  ? ILE B 2   PHE B 11  
AA2 6 ARG B 68  ? CYS B 72  ? ARG B 52  CYS B 56  
AA2 7 ARG B 56  ? ALA B 61  ? ARG B 40  ALA B 45  
AA2 8 GLU B 45  ? ALA B 51  ? GLU B 29  ALA B 35  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.027346 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015123 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009675 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 50  ? N GLN A 34  O TRP A 57  ? O TRP A 41  
AA1 2 3 N VAL A 60  ? N VAL A 44  O ILE A 69  ? O ILE A 53  
AA1 3 4 O CYS A 72  ? O CYS A 56  N VAL A 26  ? N VAL A 10  
AA1 4 5 N HIS A 20  ? N HIS A 4   O VAL B 93  ? O VAL B 77  
AA1 5 6 N LEU B 92  ? N LEU B 76  O LEU B 136 ? O LEU B 120 
AA1 6 7 O LEU B 137 ? O LEU B 121 N ALA B 125 ? N ALA B 109 
AA1 7 8 O GLN B 128 ? O GLN B 112 N ASN B 110 ? N ASN B 94  
AA2 1 2 N ARG A 113 ? N ARG A 97  O SER A 126 ? O SER A 110 
AA2 2 3 N ALA A 123 ? N ALA A 107 O GLN A 139 ? O GLN A 123 
AA2 3 4 O LEU A 136 ? O LEU A 120 N LEU A 92  ? N LEU A 76  
AA2 4 5 N VAL A 93  ? N VAL A 77  O HIS B 20  ? O HIS B 4   
AA2 5 6 N VAL B 26  ? N VAL B 10  O CYS B 72  ? O CYS B 56  
AA2 6 7 O ILE B 69  ? O ILE B 53  N VAL B 60  ? N VAL B 44  
AA2 7 8 O ALA B 61  ? O ALA B 45  N GLU B 45  ? N GLU B 29  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 16  ? 4.971   -5.842  -24.179 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 16  ? 3.591   -6.227  -23.737 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 16  ? 2.562   -5.215  -24.229 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 16  ? 2.797   -4.001  -24.186 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 16  ? 3.511   -6.340  -22.214 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A 1 16  ? 4.609   -7.160  -21.613 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 16  ? 4.549   -8.535  -21.528 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A 1 16  ? 5.804   -6.802  -21.088 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A 1 16  ? 5.653   -8.988  -20.961 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 16  ? 6.433   -7.957  -20.687 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 17  ? 1.431   -5.720  -24.709 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 17  ? 0.433   -4.873  -25.354 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 17  ? -0.144  -3.872  -24.351 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 17  ? -0.118  -2.670  -24.570 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 17  ? -0.705  -5.722  -25.918 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   16   C CG  . MET A 1 17  ? -0.343  -6.558  -27.137 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   17   S SD  . MET A 1 17  ? -1.809  -7.448  -27.704 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   18   C CE  . MET A 1 17  ? -2.021  -8.696  -26.445 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   19   N N   . ILE A 1 18  ? -0.644  -4.396  -23.247 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A N   1 
ATOM   20   C CA  . ILE A 1 18  ? -1.248  -3.562  -22.212 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  1 
ATOM   21   C C   . ILE A 1 18  ? -0.243  -3.349  -21.099 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A C   1 
ATOM   22   O O   . ILE A 1 18  ? 0.208   -4.301  -20.487 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A O   1 
ATOM   23   C CB  . ILE A 1 18  ? -2.564  -4.176  -21.727 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  1 
ATOM   24   C CG1 . ILE A 1 18  ? -3.568  -4.153  -22.908 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 1 
ATOM   25   C CG2 . ILE A 1 18  ? -3.091  -3.383  -20.530 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 1 
ATOM   26   C CD1 . ILE A 1 18  ? -4.746  -5.077  -22.768 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 1 
ATOM   27   N N   . SER A 1 19  ? 0.125   -2.095  -20.856 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   1 
ATOM   28   C CA  . SER A 1 19  ? 1.179   -1.824  -19.878 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  1 
ATOM   29   C C   . SER A 1 19  ? 0.652   -1.772  -18.434 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   1 
ATOM   30   O O   . SER A 1 19  ? 1.282   -2.349  -17.540 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   1 
ATOM   31   C CB  . SER A 1 19  ? 1.996   -0.588  -20.267 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  1 
ATOM   32   O OG  . SER A 1 19  ? 1.558   0.578   -19.635 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  1 
ATOM   33   N N   . HIS A 1 20  ? -0.499  -1.128  -18.207 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A N   1 
ATOM   34   C CA  . HIS A 1 20  ? -1.092  -1.065  -16.853 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A CA  1 
ATOM   35   C C   . HIS A 1 20  ? -2.519  -0.544  -16.852 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A C   1 
ATOM   36   O O   . HIS A 1 20  ? -3.014  -0.086  -17.881 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A O   1 
ATOM   37   C CB  . HIS A 1 20  ? -0.279  -0.156  -15.941 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A CB  1 
ATOM   38   C CG  . HIS A 1 20  ? -0.190  1.251   -16.425 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A CG  1 
ATOM   39   N ND1 . HIS A 1 20  ? 0.630   1.624   -17.458 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A ND1 1 
ATOM   40   C CD2 . HIS A 1 20  ? -0.802  2.382   -16.007 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A CD2 1 
ATOM   41   C CE1 . HIS A 1 20  ? 0.522   2.922   -17.661 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A CE1 1 
ATOM   42   N NE2 . HIS A 1 20  ? -0.345  3.405   -16.792 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 4   HIS A NE2 1 
ATOM   43   N N   . ILE A 1 21  ? -3.145  -0.627  -15.680 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A N   1 
ATOM   44   C CA  . ILE A 1 21  ? -4.444  0.000   -15.431 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CA  1 
ATOM   45   C C   . ILE A 1 21  ? -4.179  1.478   -15.195 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A C   1 
ATOM   46   O O   . ILE A 1 21  ? -3.512  1.836   -14.241 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A O   1 
ATOM   47   C CB  . ILE A 1 21  ? -5.152  -0.582  -14.198 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CB  1 
ATOM   48   C CG1 . ILE A 1 21  ? -5.412  -2.078  -14.395 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG1 1 
ATOM   49   C CG2 . ILE A 1 21  ? -6.470  0.168   -13.947 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG2 1 
ATOM   50   C CD1 . ILE A 1 21  ? -5.696  -2.835  -13.114 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CD1 1 
ATOM   51   N N   . GLY A 1 22  ? -4.682  2.330   -16.078 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A N   1 
ATOM   52   C CA  . GLY A 1 22  ? -4.461  3.758   -15.965 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A CA  1 
ATOM   53   C C   . GLY A 1 22  ? -5.378  4.377   -14.928 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 6   GLY A C   1 
ATOM   54   O O   . GLY A 1 22  ? -4.922  5.137   -14.092 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 6   GLY A O   1 
ATOM   55   N N   . THR A 1 23  ? -6.677  4.094   -15.029 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 7   THR A N   1 
ATOM   56   C CA  . THR A 1 23  ? -7.684  4.759   -14.190 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 7   THR A CA  1 
ATOM   57   C C   . THR A 1 23  ? -8.846  3.851   -13.822 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 7   THR A C   1 
ATOM   58   O O   . THR A 1 23  ? -9.128  2.862   -14.527 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 7   THR A O   1 
ATOM   59   C CB  . THR A 1 23  ? -8.276  6.042   -14.839 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 7   THR A CB  1 
ATOM   60   O OG1 . THR A 1 23  ? -9.031  5.728   -16.016 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 7   THR A OG1 1 
ATOM   61   C CG2 . THR A 1 23  ? -7.233  7.048   -15.212 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 7   THR A CG2 1 
ATOM   62   N N   . ILE A 1 24  ? -9.491  4.191   -12.699 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   63   C CA  . ILE A 1 24  ? -10.760 3.596   -12.271 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   64   C C   . ILE A 1 24  ? -11.694 4.753   -11.906 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   65   O O   . ILE A 1 24  ? -11.273 5.726   -11.252 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   66   C CB  . ILE A 1 24  ? -10.576 2.584   -11.110 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   67   C CG1 . ILE A 1 24  ? -11.910 2.102   -10.521 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   68   C CG2 . ILE A 1 24  ? -9.801  3.178   -9.958  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   69   C CD1 . ILE A 1 24  ? -12.669 1.158   -11.416 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   70   N N   . ASP A 1 25  ? -12.950 4.649   -12.336 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A N   1 
ATOM   71   C CA  . ASP A 1 25  ? -13.925 5.709   -12.072 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CA  1 
ATOM   72   C C   . ASP A 1 25  ? -14.533 5.529   -10.706 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A C   1 
ATOM   73   O O   . ASP A 1 25  ? -14.921 4.435   -10.351 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A O   1 
ATOM   74   C CB  . ASP A 1 25  ? -15.067 5.721   -13.081 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CB  1 
ATOM   75   C CG  . ASP A 1 25  ? -14.600 5.800   -14.510 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CG  1 
ATOM   76   O OD1 . ASP A 1 25  ? -13.598 6.488   -14.819 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A OD1 1 
ATOM   77   O OD2 . ASP A 1 25  ? -15.272 5.176   -15.354 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A OD2 1 
ATOM   78   N N   . VAL A 1 26  ? -14.633 6.622   -9.960  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N   1 
ATOM   79   C CA  . VAL A 1 26  ? -15.447 6.703   -8.756  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA  1 
ATOM   80   C C   . VAL A 1 26  ? -16.410 7.891   -8.952  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C   1 
ATOM   81   O O   . VAL A 1 26  ? -15.998 8.956   -9.413  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O   1 
ATOM   82   C CB  . VAL A 1 26  ? -14.575 6.874   -7.494  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB  1 
ATOM   83   C CG1 . VAL A 1 26  ? -15.451 7.121   -6.269  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1 1 
ATOM   84   C CG2 . VAL A 1 26  ? -13.668 5.659   -7.301  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2 1 
ATOM   85   N N   . PHE A 1 27  ? -17.687 7.688   -8.630  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N   1 
ATOM   86   C CA  . PHE A 1 27  ? -18.737 8.666   -8.924  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA  1 
ATOM   87   C C   . PHE A 1 27  ? -19.140 9.440   -7.670  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C   1 
ATOM   88   O O   . PHE A 1 27  ? -19.435 8.865   -6.653  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O   1 
ATOM   89   C CB  . PHE A 1 27  ? -19.939 7.993   -9.581  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB  1 
ATOM   90   C CG  . PHE A 1 27  ? -19.606 7.421   -10.927 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG  1 
ATOM   91   C CD1 . PHE A 1 27  ? -18.958 6.181   -11.025 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1 1 
ATOM   92   C CD2 . PHE A 1 27  ? -19.860 8.136   -12.086 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2 1 
ATOM   93   C CE1 . PHE A 1 27  ? -18.602 5.673   -12.270 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1 1 
ATOM   94   C CE2 . PHE A 1 27  ? -19.513 7.624   -13.328 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2 1 
ATOM   95   C CZ  . PHE A 1 27  ? -18.878 6.389   -13.412 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ  1 
ATOM   96   N N   . VAL A 1 28  ? -19.163 10.753  -7.793  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   97   C CA  . VAL A 1 28  ? -19.337 11.649  -6.661  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   98   C C   . VAL A 1 28  ? -20.436 12.686  -6.969  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   99   O O   . VAL A 1 28  ? -20.740 12.925  -8.112  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   100  C CB  . VAL A 1 28  ? -17.992 12.326  -6.304  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   101  C CG1 . VAL A 1 28  ? -16.896 11.270  -6.103  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   102  C CG2 . VAL A 1 28  ? -17.573 13.329  -7.342  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   103  N N   . ASN A 1 29  ? -20.994 13.301  -5.928  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N   1 
ATOM   104  C CA  . ASN A 1 29  ? -22.027 14.337  -6.056  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA  1 
ATOM   105  C C   . ASN A 1 29  ? -21.448 15.702  -6.344  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C   1 
ATOM   106  O O   . ASN A 1 29  ? -22.012 16.462  -7.143  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O   1 
ATOM   107  C CB  . ASN A 1 29  ? -22.879 14.401  -4.775  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB  1 
ATOM   108  C CG  . ASN A 1 29  ? -23.816 13.210  -4.640  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG  1 
ATOM   109  O OD1 . ASN A 1 29  ? -24.544 12.885  -5.575  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1 1 
ATOM   110  N ND2 . ASN A 1 29  ? -23.751 12.517  -3.516  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2 1 
ATOM   111  N N   . ASP A 1 30  ? -20.342 16.025  -5.678  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   112  C CA  . ASP A 1 30  ? -19.688 17.336  -5.800  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   113  C C   . ASP A 1 30  ? -18.168 17.139  -5.853  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   114  O O   . ASP A 1 30  ? -17.569 16.661  -4.901  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   115  C CB  . ASP A 1 30  ? -20.108 18.206  -4.608  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   116  C CG  . ASP A 1 30  ? -19.570 19.626  -4.670  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   117  O OD1 . ASP A 1 30  ? -18.338 19.794  -4.589  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   118  O OD2 . ASP A 1 30  ? -20.366 20.599  -4.781  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   119  N N   . GLN A 1 31  ? -17.557 17.541  -6.956  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N   1 
ATOM   120  C CA  . GLN A 1 31  ? -16.138 17.312  -7.158  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA  1 
ATOM   121  C C   . GLN A 1 31  ? -15.251 18.182  -6.268  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C   1 
ATOM   122  O O   . GLN A 1 31  ? -14.161 17.756  -5.937  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O   1 
ATOM   123  C CB  . GLN A 1 31  ? -15.752 17.486  -8.624  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB  1 
ATOM   124  C CG  . GLN A 1 31  ? -16.317 16.401  -9.526  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG  1 
ATOM   125  C CD  . GLN A 1 31  ? -16.153 16.736  -10.984 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD  1 
ATOM   126  O OE1 . GLN A 1 31  ? -16.512 17.821  -11.408 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1 1 
ATOM   127  N NE2 . GLN A 1 31  ? -15.578 15.828  -11.752 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2 1 
ATOM   128  N N   . ASP A 1 32  ? -15.710 19.369  -5.865  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   1 
ATOM   129  C CA  . ASP A 1 32  ? -14.964 20.177  -4.875  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  1 
ATOM   130  C C   . ASP A 1 32  ? -14.839 19.430  -3.562  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   1 
ATOM   131  O O   . ASP A 1 32  ? -13.761 19.343  -2.941  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   1 
ATOM   132  C CB  . ASP A 1 32  ? -15.651 21.522  -4.569  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  1 
ATOM   133  C CG  . ASP A 1 32  ? -15.630 22.490  -5.717  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  1 
ATOM   134  O OD1 . ASP A 1 32  ? -14.709 22.451  -6.558  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 1 
ATOM   135  O OD2 . ASP A 1 32  ? -16.554 23.339  -5.749  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 1 
ATOM   136  N N   . LYS A 1 33  ? -15.958 18.882  -3.125  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A N   1 
ATOM   137  C CA  . LYS A 1 33  ? -15.985 18.205  -1.871  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CA  1 
ATOM   138  C C   . LYS A 1 33  ? -15.197 16.900  -1.936  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A C   1 
ATOM   139  O O   . LYS A 1 33  ? -14.479 16.559  -1.013  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A O   1 
ATOM   140  C CB  . LYS A 1 33  ? -17.417 17.904  -1.498  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CB  1 
ATOM   141  C CG  . LYS A 1 33  ? -17.619 17.640  -0.055  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CG  1 
ATOM   142  C CD  . LYS A 1 33  ? -19.119 17.657  0.193   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CD  1 
ATOM   143  C CE  . LYS A 1 33  ? -19.475 16.910  1.430   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A CE  1 
ATOM   144  N NZ  . LYS A 1 33  ? -20.932 16.693  1.428   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 17  LYS A NZ  1 
ATOM   145  N N   . ALA A 1 34  ? -15.367 16.167  -3.023  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A N   1 
ATOM   146  C CA  . ALA A 1 34  ? -14.625 14.924  -3.211  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CA  1 
ATOM   147  C C   . ALA A 1 34  ? -13.107 15.187  -3.251  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A C   1 
ATOM   148  O O   . ALA A 1 34  ? -12.357 14.456  -2.636  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A O   1 
ATOM   149  C CB  . ALA A 1 34  ? -15.077 14.235  -4.468  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CB  1 
ATOM   150  N N   . ILE A 1 35  ? -12.682 16.245  -3.951  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   151  C CA  . ILE A 1 35  ? -11.262 16.649  -3.958  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   152  C C   . ILE A 1 35  ? -10.774 16.857  -2.537  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   153  O O   . ILE A 1 35  ? -9.694  16.368  -2.156  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   154  C CB  . ILE A 1 35  ? -11.002 17.904  -4.849  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   155  C CG1 . ILE A 1 35  ? -11.038 17.515  -6.330  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   156  C CG2 . ILE A 1 35  ? -9.640  18.556  -4.536  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   157  C CD1 . ILE A 1 35  ? -11.201 18.671  -7.300  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   158  N N   . ASP A 1 36  ? -11.575 17.573  -1.742  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   1 
ATOM   159  C CA  . ASP A 1 36  ? -11.234 17.880  -0.374  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  1 
ATOM   160  C C   . ASP A 1 36  ? -11.054 16.563  0.428   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   1 
ATOM   161  O O   . ASP A 1 36  ? -10.050 16.397  1.152   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   1 
ATOM   162  C CB  . ASP A 1 36  ? -12.319 18.785  0.208   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  1 
ATOM   163  C CG  . ASP A 1 36  ? -11.935 19.443  1.514   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  1 
ATOM   164  O OD1 . ASP A 1 36  ? -10.752 19.395  1.943   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 1 
ATOM   165  O OD2 . ASP A 1 36  ? -12.878 20.040  2.111   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 1 
ATOM   166  N N   . PHE A 1 37  ? -11.954 15.592  0.215   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   167  C CA  . PHE A 1 37  ? -11.834 14.311  0.881   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   168  C C   . PHE A 1 37  ? -10.615 13.475  0.444   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   169  O O   . PHE A 1 37  ? -9.822  13.054  1.294   1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   170  C CB  . PHE A 1 37  ? -13.116 13.491  0.730   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   171  C CG  . PHE A 1 37  ? -13.050 12.183  1.431   1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   172  C CD1 . PHE A 1 37  ? -13.248 12.108  2.798   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   173  C CD2 . PHE A 1 37  ? -12.756 11.029  0.740   1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   174  C CE1 . PHE A 1 37  ? -13.161 10.900  3.467   1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   175  C CE2 . PHE A 1 37  ? -12.659 9.818   1.409   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   176  C CZ  . PHE A 1 37  ? -12.862 9.756   2.774   1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   177  N N   . TYR A 1 38  ? -10.491 13.215  -0.863  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   178  C CA  . TYR A 1 38  ? -9.421  12.362  -1.378  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   179  C C   . TYR A 1 38  ? -8.022  12.998  -1.194  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   180  O O   . TYR A 1 38  ? -7.067  12.332  -0.773  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   181  C CB  . TYR A 1 38  ? -9.703  11.973  -2.850  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   182  C CG  . TYR A 1 38  ? -10.839 10.992  -2.939  1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   183  C CD1 . TYR A 1 38  ? -10.604 9.615   -2.803  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   184  C CD2 . TYR A 1 38  ? -12.166 11.411  -3.071  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   185  C CE1 . TYR A 1 38  ? -11.644 8.706   -2.863  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   186  C CE2 . TYR A 1 38  ? -13.219 10.483  -3.107  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   187  C CZ  . TYR A 1 38  ? -12.940 9.143   -3.030  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   188  O OH  . TYR A 1 38  ? -13.948 8.218   -3.026  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   189  N N   . VAL A 1 39  ? -7.932  14.293  -1.463  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A N   1 
ATOM   190  C CA  . VAL A 1 39  ? -6.651  15.006  -1.490  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CA  1 
ATOM   191  C C   . VAL A 1 39  ? -6.255  15.446  -0.096  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A C   1 
ATOM   192  O O   . VAL A 1 39  ? -5.111  15.214  0.343   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A O   1 
ATOM   193  C CB  . VAL A 1 39  ? -6.726  16.192  -2.479  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CB  1 
ATOM   194  C CG1 . VAL A 1 39  ? -5.455  17.017  -2.545  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CG1 1 
ATOM   195  C CG2 . VAL A 1 39  ? -7.025  15.652  -3.868  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CG2 1 
ATOM   196  N N   . ASN A 1 40  ? -7.167  16.095  0.613   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   1 
ATOM   197  C CA  . ASN A 1 40  ? -6.822  16.637  1.912   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  1 
ATOM   198  C C   . ASN A 1 40  ? -6.961  15.619  3.038   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   1 
ATOM   199  O O   . ASN A 1 40  ? -6.054  15.500  3.857   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   1 
ATOM   200  C CB  . ASN A 1 40  ? -7.599  17.925  2.209   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  1 
ATOM   201  C CG  . ASN A 1 40  ? -7.307  19.029  1.218   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  1 
ATOM   202  O OD1 . ASN A 1 40  ? -6.193  19.141  0.692   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 1 
ATOM   203  N ND2 . ASN A 1 40  ? -8.304  19.862  0.953   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 1 
ATOM   204  N N   . THR A 1 41  ? -8.053  14.854  3.078   1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 25  THR A N   1 
ATOM   205  C CA  . THR A 1 41  ? -8.294  13.902  4.176   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CA  1 
ATOM   206  C C   . THR A 1 41  ? -7.547  12.575  3.965   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 25  THR A C   1 
ATOM   207  O O   . THR A 1 41  ? -6.912  12.053  4.902   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 25  THR A O   1 
ATOM   208  C CB  . THR A 1 41  ? -9.820  13.646  4.373   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CB  1 
ATOM   209  O OG1 . THR A 1 41  ? -10.497 14.890  4.588   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 25  THR A OG1 1 
ATOM   210  C CG2 . THR A 1 41  ? -10.116 12.689  5.518   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CG2 1 
ATOM   211  N N   . LEU A 1 42  ? -7.605  12.013  2.755   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   212  C CA  . LEU A 1 42  ? -6.878  10.751  2.506   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   213  C C   . LEU A 1 42  ? -5.409  10.947  2.178   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   214  O O   . LEU A 1 42  ? -4.654  9.995   2.197   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   215  C CB  . LEU A 1 42  ? -7.550  9.923   1.438   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   216  C CG  . LEU A 1 42  ? -8.975  9.438   1.732   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   217  C CD1 . LEU A 1 42  ? -9.297  8.399   0.677   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   218  C CD2 . LEU A 1 42  ? -9.195  8.854   3.126   1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   219  N N   . GLY A 1 43  ? -4.989  12.178  1.906   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   220  C CA  . GLY A 1 43  ? -3.596  12.449  1.584   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   221  C C   . GLY A 1 43  ? -3.232  12.161  0.130   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   222  O O   . GLY A 1 43  ? -2.055  12.150  -0.203  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   223  N N   . PHE A 1 44  ? -4.218  11.949  -0.754  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   1 
ATOM   224  C CA  . PHE A 1 44  ? -3.900  11.667  -2.176  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  1 
ATOM   225  C C   . PHE A 1 44  ? -3.370  12.926  -2.850  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   1 
ATOM   226  O O   . PHE A 1 44  ? -3.628  14.050  -2.399  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   1 
ATOM   227  C CB  . PHE A 1 44  ? -5.124  11.181  -2.986  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  1 
ATOM   228  C CG  . PHE A 1 44  ? -5.599  9.778   -2.665  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  1 
ATOM   229  C CD1 . PHE A 1 44  ? -5.212  9.091   -1.518  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 1 
ATOM   230  C CD2 . PHE A 1 44  ? -6.473  9.145   -3.536  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 1 
ATOM   231  C CE1 . PHE A 1 44  ? -5.685  7.800   -1.249  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 1 
ATOM   232  C CE2 . PHE A 1 44  ? -6.943  7.850   -3.281  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 1 
ATOM   233  C CZ  . PHE A 1 44  ? -6.563  7.189   -2.115  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  1 
ATOM   234  N N   . GLU A 1 45  ? -2.635  12.723  -3.937  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   1 
ATOM   235  C CA  . GLU A 1 45  ? -2.292  13.796  -4.845  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  1 
ATOM   236  C C   . GLU A 1 45  ? -3.443  14.109  -5.793  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   1 
ATOM   237  O O   . GLU A 1 45  ? -4.080  13.203  -6.333  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   1 
ATOM   238  C CB  . GLU A 1 45  ? -1.049  13.425  -5.661  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  1 
ATOM   239  C CG  . GLU A 1 45  ? 0.159   13.154  -4.777  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  1 
ATOM   240  C CD  . GLU A 1 45  ? 1.375   12.678  -5.536  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  1 
ATOM   241  O OE1 . GLU A 1 45  ? 1.222   12.035  -6.602  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 1 
ATOM   242  O OE2 . GLU A 1 45  ? 2.493   12.945  -5.035  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 1 
ATOM   243  N N   . LEU A 1 46  ? -3.693  15.401  -5.994  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   244  C CA  . LEU A 1 46  ? -4.519  15.879  -7.086  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   245  C C   . LEU A 1 46  ? -3.712  15.788  -8.386  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   246  O O   . LEU A 1 46  ? -2.807  16.588  -8.603  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   247  C CB  . LEU A 1 46  ? -4.944  17.334  -6.843  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   248  C CG  . LEU A 1 46  ? -5.890  17.905  -7.903  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   249  C CD1 . LEU A 1 46  ? -7.161  17.070  -7.972  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   250  C CD2 . LEU A 1 46  ? -6.226  19.358  -7.598  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   251  N N   . ARG A 1 47  ? -4.026  14.810  -9.236  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   1 
ATOM   252  C CA  . ARG A 1 47  ? -3.239  14.554  -10.452 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  1 
ATOM   253  C C   . ARG A 1 47  ? -3.737  15.367  -11.642 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   1 
ATOM   254  O O   . ARG A 1 47  ? -2.923  15.798  -12.457 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   1 
ATOM   255  C CB  . ARG A 1 47  ? -3.224  13.069  -10.809 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  1 
ATOM   256  C CG  . ARG A 1 47  ? -2.568  12.190  -9.767  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  1 
ATOM   257  C CD  . ARG A 1 47  ? -1.067  12.461  -9.587  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  1 
ATOM   258  N NE  . ARG A 1 47  ? -0.463  11.396  -8.800  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  1 
ATOM   259  C CZ  . ARG A 1 47  ? -0.193  10.167  -9.242  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  1 
ATOM   260  N NH1 . ARG A 1 47  ? -0.415  9.832   -10.498 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 1 
ATOM   261  N NH2 . ARG A 1 47  ? 0.327   9.265   -8.405  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 1 
ATOM   262  N N   . GLU A 1 48  ? -5.062  15.547  -11.750 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A N   1 
ATOM   263  C CA  . GLU A 1 48  ? -5.664  16.393  -12.803 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CA  1 
ATOM   264  C C   . GLU A 1 48  ? -6.849  17.177  -12.255 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A C   1 
ATOM   265  O O   . GLU A 1 48  ? -7.586  16.685  -11.405 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A O   1 
ATOM   266  C CB  . GLU A 1 48  ? -6.185  15.567  -13.994 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CB  1 
ATOM   267  C CG  . GLU A 1 48  ? -5.209  14.630  -14.688 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CG  1 
ATOM   268  C CD  . GLU A 1 48  ? -4.096  15.326  -15.482 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CD  1 
ATOM   269  O OE1 . GLU A 1 48  ? -3.045  14.683  -15.657 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE1 1 
ATOM   270  O OE2 . GLU A 1 48  ? -4.251  16.487  -15.921 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE2 1 
ATOM   271  N N   . ASP A 1 49  ? -7.015  18.399  -12.764 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   272  C CA  . ASP A 1 49  ? -8.191  19.209  -12.521 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   273  C C   . ASP A 1 49  ? -8.341  20.169  -13.708 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   274  O O   . ASP A 1 49  ? -7.739  21.232  -13.703 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   275  C CB  . ASP A 1 49  ? -8.053  19.969  -11.200 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   276  C CG  . ASP A 1 49  ? -9.331  20.703  -10.796 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   277  O OD1 . ASP A 1 49  ? -10.348 20.640  -11.535 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   278  O OD2 . ASP A 1 49  ? -9.330  21.336  -9.709  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   279  N N   . GLN A 1 50  ? -9.102  19.757  -14.723 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A N   1 
ATOM   280  C CA  . GLN A 1 50  ? -9.290  20.544  -15.960 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CA  1 
ATOM   281  C C   . GLN A 1 50  ? -10.761 20.640  -16.346 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A C   1 
ATOM   282  O O   . GLN A 1 50  ? -11.434 19.618  -16.487 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A O   1 
ATOM   283  C CB  . GLN A 1 50  ? -8.560  19.911  -17.137 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CB  1 
ATOM   284  C CG  . GLN A 1 50  ? -7.067  19.741  -16.927 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CG  1 
ATOM   285  C CD  . GLN A 1 50  ? -6.238  19.765  -18.204 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CD  1 
ATOM   286  O OE1 . GLN A 1 50  ? -5.174  19.141  -18.270 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A OE1 1 
ATOM   287  N NE2 . GLN A 1 50  ? -6.704  20.496  -19.219 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A NE2 1 
ATOM   288  N N   . ALA A 1 51  ? -11.234 21.870  -16.545 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   1 
ATOM   289  C CA  . ALA A 1 51  ? -12.565 22.121  -17.106 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  1 
ATOM   290  C C   . ALA A 1 51  ? -12.564 21.867  -18.619 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   1 
ATOM   291  O O   . ALA A 1 51  ? -11.647 22.284  -19.339 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   1 
ATOM   292  C CB  . ALA A 1 51  ? -13.003 23.548  -16.814 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  1 
ATOM   293  N N   . PHE A 1 52  ? -13.581 21.145  -19.075 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A N   1 
ATOM   294  C CA  . PHE A 1 52  ? -13.846 20.927  -20.492 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CA  1 
ATOM   295  C C   . PHE A 1 52  ? -15.342 21.157  -20.690 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A C   1 
ATOM   296  O O   . PHE A 1 52  ? -16.139 20.214  -20.706 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A O   1 
ATOM   297  C CB  . PHE A 1 52  ? -13.463 19.506  -20.906 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CB  1 
ATOM   298  C CG  . PHE A 1 52  ? -11.984 19.233  -20.870 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CG  1 
ATOM   299  C CD1 . PHE A 1 52  ? -11.096 20.019  -21.603 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD1 1 
ATOM   300  C CD2 . PHE A 1 52  ? -11.475 18.165  -20.126 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD2 1 
ATOM   301  C CE1 . PHE A 1 52  ? -9.728  19.757  -21.578 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE1 1 
ATOM   302  C CE2 . PHE A 1 52  ? -10.112 17.900  -20.098 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE2 1 
ATOM   303  C CZ  . PHE A 1 52  ? -9.237  18.694  -20.826 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CZ  1 
ATOM   304  N N   . GLY A 1 53  ? -15.712 22.430  -20.792 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   305  C CA  . GLY A 1 53  ? -17.108 22.827  -20.934 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   306  C C   . GLY A 1 53  ? -17.845 22.687  -19.614 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   307  O O   . GLY A 1 53  ? -17.341 23.138  -18.586 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   308  N N   . PRO A 1 54  ? -19.026 22.031  -19.616 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A N   1 
ATOM   309  C CA  . PRO A 1 54  ? -19.738 21.857  -18.356 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A CA  1 
ATOM   310  C C   . PRO A 1 54  ? -19.195 20.700  -17.500 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A C   1 
ATOM   311  O O   . PRO A 1 54  ? -19.717 20.465  -16.416 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A O   1 
ATOM   312  C CB  . PRO A 1 54  ? -21.168 21.553  -18.814 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A CB  1 
ATOM   313  C CG  . PRO A 1 54  ? -21.028 20.948  -20.173 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A CG  1 
ATOM   314  C CD  . PRO A 1 54  ? -19.634 21.208  -20.678 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 38  PRO A CD  1 
ATOM   315  N N   . MET A 1 55  ? -18.187 19.977  -17.990 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 39  MET A N   1 
ATOM   316  C CA  . MET A 1 55  ? -17.619 18.837  -17.286 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 39  MET A CA  1 
ATOM   317  C C   . MET A 1 55  ? -16.202 19.156  -16.852 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 39  MET A C   1 
ATOM   318  O O   . MET A 1 55  ? -15.480 19.906  -17.517 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 39  MET A O   1 
ATOM   319  C CB  . MET A 1 55  ? -17.640 17.592  -18.167 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 39  MET A CB  1 
ATOM   320  C CG  . MET A 1 55  ? -18.914 16.778  -18.014 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 39  MET A CG  1 
ATOM   321  S SD  . MET A 1 55  ? -19.133 15.493  -19.259 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 39  MET A SD  1 
ATOM   322  C CE  . MET A 1 55  ? -17.508 14.740  -19.332 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 39  MET A CE  1 
ATOM   323  N N   . ARG A 1 56  ? -15.826 18.576  -15.721 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   1 
ATOM   324  C CA  . ARG A 1 56  ? -14.545 18.805  -15.094 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  1 
ATOM   325  C C   . ARG A 1 56  ? -13.823 17.451  -14.976 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   1 
ATOM   326  O O   . ARG A 1 56  ? -14.367 16.495  -14.419 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   1 
ATOM   327  C CB  . ARG A 1 56  ? -14.814 19.428  -13.739 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  1 
ATOM   328  C CG  . ARG A 1 56  ? -13.642 20.007  -12.991 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  1 
ATOM   329  C CD  . ARG A 1 56  ? -14.141 20.550  -11.656 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  1 
ATOM   330  N NE  . ARG A 1 56  ? -13.046 20.918  -10.775 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  1 
ATOM   331  C CZ  . ARG A 1 56  ? -13.168 21.296  -9.508  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  1 
ATOM   332  N NH1 . ARG A 1 56  ? -14.357 21.373  -8.923  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 1 
ATOM   333  N NH2 . ARG A 1 56  ? -12.075 21.608  -8.817  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 1 
ATOM   334  N N   . TRP A 1 57  ? -12.614 17.374  -15.531 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A N   1 
ATOM   335  C CA  . TRP A 1 57  ? -11.818 16.161  -15.469 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CA  1 
ATOM   336  C C   . TRP A 1 57  ? -10.934 16.207  -14.229 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A C   1 
ATOM   337  O O   . TRP A 1 57  ? -9.997  16.998  -14.173 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A O   1 
ATOM   338  C CB  . TRP A 1 57  ? -10.950 15.992  -16.720 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CB  1 
ATOM   339  C CG  . TRP A 1 57  ? -10.323 14.637  -16.758 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CG  1 
ATOM   340  C CD1 . TRP A 1 57  ? -9.025  14.322  -16.450 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CD1 1 
ATOM   341  C CD2 . TRP A 1 57  ? -10.968 13.397  -17.088 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CD2 1 
ATOM   342  N NE1 . TRP A 1 57  ? -8.824  12.973  -16.584 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A NE1 1 
ATOM   343  C CE2 . TRP A 1 57  ? -9.996  12.379  -16.977 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CE2 1 
ATOM   344  C CE3 . TRP A 1 57  ? -12.269 13.049  -17.501 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CE3 1 
ATOM   345  C CZ2 . TRP A 1 57  ? -10.282 11.024  -17.267 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CZ2 1 
ATOM   346  C CZ3 . TRP A 1 57  ? -12.557 11.701  -17.785 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CZ3 1 
ATOM   347  C CH2 . TRP A 1 57  ? -11.564 10.706  -17.662 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CH2 1 
ATOM   348  N N   . VAL A 1 58  ? -11.235 15.356  -13.246 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A N   1 
ATOM   349  C CA  . VAL A 1 58  ? -10.551 15.372  -11.956 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A CA  1 
ATOM   350  C C   . VAL A 1 58  ? -9.977  13.981  -11.710 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A C   1 
ATOM   351  O O   . VAL A 1 58  ? -10.715 12.989  -11.796 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A O   1 
ATOM   352  C CB  . VAL A 1 58  ? -11.507 15.771  -10.829 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A CB  1 
ATOM   353  C CG1 . VAL A 1 58  ? -10.824 15.692  -9.473  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A CG1 1 
ATOM   354  C CG2 . VAL A 1 58  ? -12.021 17.185  -11.077 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A CG2 1 
ATOM   355  N N   . GLU A 1 59  ? -8.665  13.927  -11.461 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   1 
ATOM   356  C CA  . GLU A 1 59  ? -7.991  12.688  -11.078 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  1 
ATOM   357  C C   . GLU A 1 59  ? -7.271  12.833  -9.757  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   1 
ATOM   358  O O   . GLU A 1 59  ? -6.606  13.860  -9.518  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   1 
ATOM   359  C CB  . GLU A 1 59  ? -6.977  12.277  -12.108 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  1 
ATOM   360  C CG  . GLU A 1 59  ? -7.586  11.858  -13.414 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  1 
ATOM   361  C CD  . GLU A 1 59  ? -6.550  11.355  -14.404 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  1 
ATOM   362  O OE1 . GLU A 1 59  ? -5.357  11.246  -14.050 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 1 
ATOM   363  O OE2 . GLU A 1 59  ? -6.941  11.077  -15.549 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 1 
ATOM   364  N N   . VAL A 1 60  ? -7.365  11.792  -8.930  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   1 
ATOM   365  C CA  . VAL A 1 60  ? -6.650  11.750  -7.659  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  1 
ATOM   366  C C   . VAL A 1 60  ? -5.951  10.401  -7.526  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   1 
ATOM   367  O O   . VAL A 1 60  ? -6.430  9.388   -8.053  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   1 
ATOM   368  C CB  . VAL A 1 60  ? -7.575  12.048  -6.446  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  1 
ATOM   369  C CG1 . VAL A 1 60  ? -8.291  13.387  -6.625  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 1 
ATOM   370  C CG2 . VAL A 1 60  ? -8.606  10.943  -6.231  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 1 
ATOM   371  N N   . ALA A 1 61  ? -4.807  10.386  -6.844  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N   1 
ATOM   372  C CA  . ALA A 1 61  ? -4.099  9.135   -6.608  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA  1 
ATOM   373  C C   . ALA A 1 61  ? -3.153  9.225   -5.424  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C   1 
ATOM   374  O O   . ALA A 1 61  ? -2.589  10.301  -5.175  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O   1 
ATOM   375  C CB  . ALA A 1 61  ? -3.312  8.730   -7.844  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB  1 
ATOM   376  N N   . PRO A 1 62  ? -2.935  8.093   -4.723  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A N   1 
ATOM   377  C CA  . PRO A 1 62  ? -1.875  8.045   -3.728  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CA  1 
ATOM   378  C C   . PRO A 1 62  ? -0.530  8.456   -4.307  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A C   1 
ATOM   379  O O   . PRO A 1 62  ? -0.231  8.166   -5.475  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A O   1 
ATOM   380  C CB  . PRO A 1 62  ? -1.868  6.577   -3.289  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CB  1 
ATOM   381  C CG  . PRO A 1 62  ? -3.242  6.123   -3.545  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CG  1 
ATOM   382  C CD  . PRO A 1 62  ? -3.683  6.827   -4.776  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CD  1 
ATOM   383  N N   . ALA A 1 63  ? 0.253   9.177   -3.513  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A N   1 
ATOM   384  C CA  . ALA A 1 63  ? 1.592   9.612   -3.935  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CA  1 
ATOM   385  C C   . ALA A 1 63  ? 2.412   8.478   -4.502  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A C   1 
ATOM   386  O O   . ALA A 1 63  ? 2.458   7.400   -3.914  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A O   1 
ATOM   387  C CB  . ALA A 1 63  ? 2.328   10.261  -2.768  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A CB  1 
ATOM   388  N N   . GLY A 1 64  ? 2.976   8.714   -5.683  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A N   1 
ATOM   389  C CA  . GLY A 1 64  ? 3.851   7.771   -6.359  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A CA  1 
ATOM   390  C C   . GLY A 1 64  ? 3.136   6.596   -7.003  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A C   1 
ATOM   391  O O   . GLY A 1 64  ? 3.780   5.763   -7.633  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A O   1 
ATOM   392  N N   . SER A 1 65  ? 1.809   6.499   -6.847  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   1 
ATOM   393  C CA  . SER A 1 65  ? 1.099   5.317   -7.320  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  1 
ATOM   394  C C   . SER A 1 65  ? 0.774   5.461   -8.809  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   1 
ATOM   395  O O   . SER A 1 65  ? 0.614   6.564   -9.342  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   1 
ATOM   396  C CB  . SER A 1 65  ? -0.141  5.056   -6.480  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  1 
ATOM   397  O OG  . SER A 1 65  ? -1.152  5.981   -6.772  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  1 
ATOM   398  N N   . GLN A 1 66  ? 0.658   4.315   -9.464  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   399  C CA  . GLN A 1 66  ? 0.508   4.247   -10.912 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   400  C C   . GLN A 1 66  ? -0.949  4.535   -11.364 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   401  O O   . GLN A 1 66  ? -1.201  5.466   -12.122 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   402  C CB  . GLN A 1 66  ? 0.964   2.861   -11.363 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   403  C CG  . GLN A 1 66  ? 0.969   2.643   -12.852 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   404  C CD  . GLN A 1 66  ? 1.533   1.294   -13.214 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   405  O OE1 . GLN A 1 66  ? 1.074   0.254   -12.726 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   406  N NE2 . GLN A 1 66  ? 2.529   1.295   -14.086 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   407  N N   . THR A 1 67  ? -1.889  3.741   -10.865 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 51  THR A N   1 
ATOM   408  C CA  . THR A 1 67  ? -3.310  3.883   -11.196 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CA  1 
ATOM   409  C C   . THR A 1 67  ? -3.943  5.086   -10.455 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 51  THR A C   1 
ATOM   410  O O   . THR A 1 67  ? -3.724  5.291   -9.247  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 51  THR A O   1 
ATOM   411  C CB  . THR A 1 67  ? -4.052  2.586   -10.856 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CB  1 
ATOM   412  O OG1 . THR A 1 67  ? -3.457  1.493   -11.590 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 51  THR A OG1 1 
ATOM   413  C CG2 . THR A 1 67  ? -5.552  2.685   -11.185 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CG2 1 
ATOM   414  N N   . ARG A 1 68  ? -4.754  5.848   -11.182 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N   1 
ATOM   415  C CA  . ARG A 1 68  ? -5.479  6.985   -10.627 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA  1 
ATOM   416  C C   . ARG A 1 68  ? -6.976  6.717   -10.539 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C   1 
ATOM   417  O O   . ARG A 1 68  ? -7.516  5.885   -11.258 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O   1 
ATOM   418  C CB  . ARG A 1 68  ? -5.255  8.213   -11.493 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB  1 
ATOM   419  C CG  . ARG A 1 68  ? -3.785  8.561   -11.706 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG  1 
ATOM   420  C CD  . ARG A 1 68  ? -3.577  9.075   -13.112 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD  1 
ATOM   421  N NE  . ARG A 1 68  ? -3.341  8.045   -14.087 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE  1 
ATOM   422  C CZ  . ARG A 1 68  ? -3.656  8.086   -15.394 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ  1 
ATOM   423  N NH1 . ARG A 1 68  ? -4.306  9.096   -15.979 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1 1 
ATOM   424  N NH2 . ARG A 1 68  ? -3.327  7.053   -16.132 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2 1 
ATOM   425  N N   . ILE A 1 69  ? -7.636  7.435   -9.644  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N   1 
ATOM   426  C CA  . ILE A 1 69  ? -9.099  7.474   -9.581  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA  1 
ATOM   427  C C   . ILE A 1 69  ? -9.565  8.713   -10.333 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C   1 
ATOM   428  O O   . ILE A 1 69  ? -9.076  9.808   -10.059 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O   1 
ATOM   429  C CB  . ILE A 1 69  ? -9.571  7.539   -8.122  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB  1 
ATOM   430  C CG1 . ILE A 1 69  ? -9.312  6.184   -7.463  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1 1 
ATOM   431  C CG2 . ILE A 1 69  ? -11.037 7.931   -8.020  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2 1 
ATOM   432  C CD1 . ILE A 1 69  ? -9.469  6.160   -5.953  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1 1 
ATOM   433  N N   . VAL A 1 70  ? -10.499 8.540   -11.258 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   1 
ATOM   434  C CA  . VAL A 1 70  ? -11.142 9.650   -11.935 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  1 
ATOM   435  C C   . VAL A 1 70  ? -12.411 9.909   -11.151 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   1 
ATOM   436  O O   . VAL A 1 70  ? -13.210 8.998   -10.960 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   1 
ATOM   437  C CB  . VAL A 1 70  ? -11.516 9.338   -13.402 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  1 
ATOM   438  C CG1 . VAL A 1 70  ? -12.166 10.549  -14.070 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 1 
ATOM   439  C CG2 . VAL A 1 70  ? -10.286 8.953   -14.183 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 1 
ATOM   440  N N   . LEU A 1 71  ? -12.558 11.142  -10.676 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   441  C CA  . LEU A 1 71  ? -13.714 11.535  -9.889  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   442  C C   . LEU A 1 71  ? -14.789 12.050  -10.843 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   443  O O   . LEU A 1 71  ? -14.718 13.181  -11.364 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   444  C CB  . LEU A 1 71  ? -13.333 12.555  -8.806  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   445  C CG  . LEU A 1 71  ? -12.391 12.043  -7.696  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   446  C CD1 . LEU A 1 71  ? -12.086 13.170  -6.715  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   447  C CD2 . LEU A 1 71  ? -12.946 10.834  -6.935  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   448  N N   . CYS A 1 72  ? -15.767 11.184  -11.088 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A N   1 
ATOM   449  C CA  . CYS A 1 72  ? -16.790 11.420  -12.094 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A CA  1 
ATOM   450  C C   . CYS A 1 72  ? -18.099 11.848  -11.462 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A C   1 
ATOM   451  O O   . CYS A 1 72  ? -18.344 11.569  -10.306 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A O   1 
ATOM   452  C CB  . CYS A 1 72  ? -17.051 10.151  -12.914 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A CB  1 
ATOM   453  S SG  . CYS A 1 72  ? -15.600 9.462   -13.729 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 56  CYS A SG  1 
ATOM   454  N N   . THR A 1 73  ? -18.943 12.493  -12.273 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 57  THR A N   1 
ATOM   455  C CA  . THR A 1 73  ? -20.282 12.970  -11.869 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CA  1 
ATOM   456  C C   . THR A 1 73  ? -21.390 12.253  -12.620 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 57  THR A C   1 
ATOM   457  O O   . THR A 1 73  ? -21.143 11.490  -13.562 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 57  THR A O   1 
ATOM   458  C CB  . THR A 1 73  ? -20.475 14.474  -12.141 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CB  1 
ATOM   459  O OG1 . THR A 1 73  ? -20.540 14.710  -13.558 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 57  THR A OG1 1 
ATOM   460  C CG2 . THR A 1 73  ? -19.363 15.283  -11.530 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CG2 1 
ATOM   461  N N   . LYS A 1 74  ? -22.618 12.547  -12.186 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N   1 
ATOM   462  C CA  . LYS A 1 74  ? -23.866 12.141  -12.838 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA  1 
ATOM   463  C C   . LYS A 1 74  ? -23.906 12.424  -14.334 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C   1 
ATOM   464  O O   . LYS A 1 74  ? -24.512 11.659  -15.087 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O   1 
ATOM   465  C CB  . LYS A 1 74  ? -25.055 12.881  -12.179 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB  1 
ATOM   466  C CG  . LYS A 1 74  ? -26.279 12.026  -11.959 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG  1 
ATOM   467  C CD  . LYS A 1 74  ? -27.273 12.673  -10.986 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD  1 
ATOM   468  C CE  . LYS A 1 74  ? -26.908 12.416  -9.523  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE  1 
ATOM   469  N NZ  . LYS A 1 74  ? -28.082 12.576  -8.610  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ  1 
ATOM   470  N N   . HIS A 1 75  ? -23.255 13.510  -14.753 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N   1 
ATOM   471  C CA  . HIS A 1 75  ? -23.312 14.006  -16.138 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA  1 
ATOM   472  C C   . HIS A 1 75  ? -22.236 13.443  -17.082 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C   1 
ATOM   473  O O   . HIS A 1 75  ? -22.127 13.902  -18.231 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O   1 
ATOM   474  C CB  . HIS A 1 75  ? -23.245 15.541  -16.136 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB  1 
ATOM   475  C CG  . HIS A 1 75  ? -24.117 16.174  -15.094 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG  1 
ATOM   476  N ND1 . HIS A 1 75  ? -25.459 16.414  -15.290 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1 1 
ATOM   477  C CD2 . HIS A 1 75  ? -23.844 16.578  -13.830 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2 1 
ATOM   478  C CE1 . HIS A 1 75  ? -25.974 16.945  -14.197 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1 1 
ATOM   479  N NE2 . HIS A 1 75  ? -25.014 17.062  -13.297 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2 1 
ATOM   480  N N   . PHE A 1 76  ? -21.443 12.472  -16.610 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   481  C CA  . PHE A 1 76  ? -20.447 11.794  -17.451 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   482  C C   . PHE A 1 76  ? -21.148 10.692  -18.249 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   483  O O   . PHE A 1 76  ? -22.078 10.070  -17.720 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   484  C CB  . PHE A 1 76  ? -19.338 11.140  -16.604 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   485  C CG  . PHE A 1 76  ? -18.249 12.082  -16.187 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   486  C CD1 . PHE A 1 76  ? -18.546 13.379  -15.744 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   487  C CD2 . PHE A 1 76  ? -16.917 11.673  -16.221 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   488  C CE1 . PHE A 1 76  ? -17.538 14.234  -15.339 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   489  C CE2 . PHE A 1 76  ? -15.907 12.534  -15.832 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   490  C CZ  . PHE A 1 76  ? -16.220 13.817  -15.387 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   491  N N   . PRO A 1 77  ? -20.711 10.442  -19.509 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   492  C CA  . PRO A 1 77  ? -21.327 9.346   -20.278 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   493  C C   . PRO A 1 77  ? -21.181 7.959   -19.629 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   494  O O   . PRO A 1 77  ? -22.048 7.114   -19.813 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   495  C CB  . PRO A 1 77  ? -20.608 9.400   -21.642 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   496  C CG  . PRO A 1 77  ? -19.460 10.342  -21.474 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   497  C CD  . PRO A 1 77  ? -19.821 11.264  -20.349 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   498  N N   . VAL A 1 78  ? -20.118 7.742   -18.856 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A N   1 
ATOM   499  C CA  . VAL A 1 78  ? -19.929 6.464   -18.141 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CA  1 
ATOM   500  C C   . VAL A 1 78  ? -20.849 6.250   -16.914 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A C   1 
ATOM   501  O O   . VAL A 1 78  ? -20.883 5.141   -16.356 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A O   1 
ATOM   502  C CB  . VAL A 1 78  ? -18.449 6.252   -17.743 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CB  1 
ATOM   503  C CG1 . VAL A 1 78  ? -17.593 6.093   -18.991 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG1 1 
ATOM   504  C CG2 . VAL A 1 78  ? -17.914 7.399   -16.879 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG2 1 
ATOM   505  N N   . TYR A 1 79  ? -21.581 7.287   -16.493 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A N   1 
ATOM   506  C CA  . TYR A 1 79  ? -22.510 7.184   -15.352 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CA  1 
ATOM   507  C C   . TYR A 1 79  ? -23.749 6.329   -15.664 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A C   1 
ATOM   508  O O   . TYR A 1 79  ? -24.239 6.307   -16.789 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A O   1 
ATOM   509  C CB  . TYR A 1 79  ? -22.965 8.583   -14.868 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CB  1 
ATOM   510  C CG  . TYR A 1 79  ? -23.984 8.548   -13.742 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CG  1 
ATOM   511  C CD1 . TYR A 1 79  ? -23.591 8.293   -12.426 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD1 1 
ATOM   512  C CD2 . TYR A 1 79  ? -25.351 8.764   -13.993 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD2 1 
ATOM   513  C CE1 . TYR A 1 79  ? -24.517 8.249   -11.396 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE1 1 
ATOM   514  C CE2 . TYR A 1 79  ? -26.291 8.724   -12.964 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE2 1 
ATOM   515  C CZ  . TYR A 1 79  ? -25.869 8.464   -11.668 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CZ  1 
ATOM   516  O OH  . TYR A 1 79  ? -26.774 8.425   -10.641 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A OH  1 
ATOM   517  N N   . GLU A 1 80  ? -24.241 5.649   -14.633 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N   1 
ATOM   518  C CA  . GLU A 1 80  ? -25.520 4.945   -14.651 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA  1 
ATOM   519  C C   . GLU A 1 80  ? -26.138 5.112   -13.270 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C   1 
ATOM   520  O O   . GLU A 1 80  ? -25.412 5.290   -12.275 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O   1 
ATOM   521  C CB  . GLU A 1 80  ? -25.339 3.458   -14.941 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB  1 
ATOM   522  C CG  . GLU A 1 80  ? -24.572 3.143   -16.216 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG  1 
ATOM   523  C CD  . GLU A 1 80  ? -24.750 1.696   -16.637 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD  1 
ATOM   524  O OE1 . GLU A 1 80  ? -25.907 1.325   -16.960 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1 1 
ATOM   525  O OE2 . GLU A 1 80  ? -23.749 0.934   -16.641 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2 1 
ATOM   526  N N   . GLU A 1 81  ? -27.470 5.047   -13.217 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N   1 
ATOM   527  C CA  . GLU A 1 81  ? -28.227 5.146   -11.967 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA  1 
ATOM   528  C C   . GLU A 1 81  ? -27.653 4.188   -10.942 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C   1 
ATOM   529  O O   . GLU A 1 81  ? -27.487 3.002   -11.234 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O   1 
ATOM   530  C CB  . GLU A 1 81  ? -29.722 4.822   -12.183 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB  1 
ATOM   531  C CG  . GLU A 1 81  ? -30.615 6.035   -12.429 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG  1 
ATOM   532  C CD  . GLU A 1 81  ? -32.116 5.696   -12.412 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD  1 
ATOM   533  O OE1 . GLU A 1 81  ? -32.479 4.494   -12.440 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1 1 
ATOM   534  O OE2 . GLU A 1 81  ? -32.945 6.637   -12.365 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2 1 
ATOM   535  N N   . GLY A 1 82  ? -27.337 4.707   -9.756  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   536  C CA  . GLY A 1 82  ? -26.821 3.888   -8.652  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   537  C C   . GLY A 1 82  ? -25.300 3.802   -8.509  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   538  O O   . GLY A 1 82  ? -24.816 3.207   -7.556  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   539  N N   . LYS A 1 83  ? -24.541 4.371   -9.443  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   540  C CA  . LYS A 1 83  ? -23.063 4.337   -9.353  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   541  C C   . LYS A 1 83  ? -22.461 5.241   -8.246  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   542  O O   . LYS A 1 83  ? -21.327 4.991   -7.801  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   543  C CB  . LYS A 1 83  ? -22.415 4.636   -10.708 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   544  C CG  . LYS A 1 83  ? -22.378 3.438   -11.642 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   545  C CD  . LYS A 1 83  ? -21.601 3.763   -12.896 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   546  C CE  . LYS A 1 83  ? -21.244 2.524   -13.706 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   547  N NZ  . LYS A 1 83  ? -20.437 2.902   -14.902 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   548  N N   . ILE A 1 84  ? -23.210 6.259   -7.800  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A N   1 
ATOM   549  C CA  . ILE A 1 84  ? -22.772 7.124   -6.682  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A CA  1 
ATOM   550  C C   . ILE A 1 84  ? -23.144 6.469   -5.355  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A C   1 
ATOM   551  O O   . ILE A 1 84  ? -24.322 6.214   -5.087  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A O   1 
ATOM   552  C CB  . ILE A 1 84  ? -23.388 8.551   -6.711  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A CB  1 
ATOM   553  C CG1 . ILE A 1 84  ? -22.903 9.336   -7.930  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A CG1 1 
ATOM   554  C CG2 . ILE A 1 84  ? -23.028 9.336   -5.434  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A CG2 1 
ATOM   555  C CD1 . ILE A 1 84  ? -23.745 10.556  -8.260  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A CD1 1 
ATOM   556  N N   . GLY A 1 85  ? -22.144 6.236   -4.515  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   557  C CA  . GLY A 1 85  ? -22.375 5.760   -3.136  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   558  C C   . GLY A 1 85  ? -22.483 4.259   -3.007  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   559  O O   . GLY A 1 85  ? -23.329 3.736   -2.278  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   560  N N   . ARG A 1 86  ? -21.600 3.546   -3.681  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A N   1 
ATOM   561  C CA  . ARG A 1 86  ? -21.628 2.090   -3.622  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CA  1 
ATOM   562  C C   . ARG A 1 86  ? -20.300 1.561   -3.157  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A C   1 
ATOM   563  O O   . ARG A 1 86  ? -19.344 2.314   -3.002  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A O   1 
ATOM   564  C CB  . ARG A 1 86  ? -21.976 1.517   -5.000  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CB  1 
ATOM   565  C CG  . ARG A 1 86  ? -21.000 1.860   -6.112  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CG  1 
ATOM   566  C CD  . ARG A 1 86  ? -21.370 1.150   -7.406  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CD  1 
ATOM   567  N NE  . ARG A 1 86  ? -20.351 1.329   -8.437  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NE  1 
ATOM   568  C CZ  . ARG A 1 86  ? -20.430 0.859   -9.686  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A CZ  1 
ATOM   569  N NH1 . ARG A 1 86  ? -21.491 0.165   -10.103 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NH1 1 
ATOM   570  N NH2 . ARG A 1 86  ? -19.435 1.092   -10.536 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A NH2 1 
ATOM   571  N N   . PHE A 1 87  ? -20.245 0.252   -2.957  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N   1 
ATOM   572  C CA  . PHE A 1 87  ? -18.977 -0.414  -2.762  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA  1 
ATOM   573  C C   . PHE A 1 87  ? -18.212 -0.372  -4.081  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C   1 
ATOM   574  O O   . PHE A 1 87  ? -18.705 -0.848  -5.117  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O   1 
ATOM   575  C CB  . PHE A 1 87  ? -19.153 -1.852  -2.293  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB  1 
ATOM   576  C CG  . PHE A 1 87  ? -17.856 -2.565  -2.145  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG  1 
ATOM   577  C CD1 . PHE A 1 87  ? -16.901 -2.081  -1.269  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1 1 
ATOM   578  C CD2 . PHE A 1 87  ? -17.559 -3.681  -2.912  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2 1 
ATOM   579  C CE1 . PHE A 1 87  ? -15.675 -2.711  -1.132  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1 1 
ATOM   580  C CE2 . PHE A 1 87  ? -16.338 -4.322  -2.777  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2 1 
ATOM   581  C CZ  . PHE A 1 87  ? -15.392 -3.842  -1.886  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ  1 
ATOM   582  N N   . THR A 1 88  ? -17.019 0.221   -4.028  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 72  THR A N   1 
ATOM   583  C CA  . THR A 1 88  ? -16.255 0.563   -5.209  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CA  1 
ATOM   584  C C   . THR A 1 88  ? -15.499 -0.621  -5.780  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 72  THR A C   1 
ATOM   585  O O   . THR A 1 88  ? -14.931 -0.489  -6.862  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 72  THR A O   1 
ATOM   586  C CB  . THR A 1 88  ? -15.173 1.624   -4.923  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CB  1 
ATOM   587  O OG1 . THR A 1 88  ? -14.226 1.073   -4.009  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 72  THR A OG1 1 
ATOM   588  C CG2 . THR A 1 88  ? -15.789 2.919   -4.373  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CG2 1 
ATOM   589  N N   . ASP A 1 89  ? -15.405 -1.714  -5.023  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   590  C CA  . ASP A 1 89  ? -14.596 -2.883  -5.394  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   591  C C   . ASP A 1 89  ? -13.070 -2.607  -5.409  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   592  O O   . ASP A 1 89  ? -12.283 -3.396  -5.968  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   593  C CB  . ASP A 1 89  ? -15.114 -3.479  -6.715  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   594  C CG  . ASP A 1 89  ? -16.418 -4.222  -6.528  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   595  O OD1 . ASP A 1 89  ? -16.363 -5.282  -5.900  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   596  O OD2 . ASP A 1 89  ? -17.501 -3.769  -6.993  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   597  N N   . ILE A 1 90  ? -12.665 -1.523  -4.738  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A N   1 
ATOM   598  C CA  . ILE A 1 90  ? -11.279 -1.066  -4.684  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CA  1 
ATOM   599  C C   . ILE A 1 90  ? -10.715 -1.394  -3.294  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A C   1 
ATOM   600  O O   . ILE A 1 90  ? -11.318 -1.029  -2.282  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A O   1 
ATOM   601  C CB  . ILE A 1 90  ? -11.176 0.456   -4.980  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CB  1 
ATOM   602  C CG1 . ILE A 1 90  ? -11.680 0.790   -6.404  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG1 1 
ATOM   603  C CG2 . ILE A 1 90  ? -9.734  0.948   -4.854  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG2 1 
ATOM   604  C CD1 . ILE A 1 90  ? -11.913 2.276   -6.657  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CD1 1 
ATOM   605  N N   . GLN A 1 91  ? -9.573  -2.095  -3.265  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N   1 
ATOM   606  C CA  . GLN A 1 91  ? -8.749  -2.263  -2.077  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA  1 
ATOM   607  C C   . GLN A 1 91  ? -7.574  -1.310  -2.112  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C   1 
ATOM   608  O O   . GLN A 1 91  ? -6.750  -1.380  -3.029  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O   1 
ATOM   609  C CB  . GLN A 1 91  ? -8.107  -3.649  -1.990  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB  1 
ATOM   610  C CG  . GLN A 1 91  ? -9.014  -4.810  -1.788  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG  1 
ATOM   611  C CD  . GLN A 1 91  ? -8.247  -6.006  -1.230  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD  1 
ATOM   612  O OE1 . GLN A 1 91  ? -7.697  -6.810  -1.979  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1 1 
ATOM   613  N NE2 . GLN A 1 91  ? -8.168  -6.087  0.090   1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2 1 
ATOM   614  N N   . LEU A 1 92  ? -7.486  -0.455  -1.102  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A N   1 
ATOM   615  C CA  . LEU A 1 92  ? -6.383  0.470   -0.944  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CA  1 
ATOM   616  C C   . LEU A 1 92  ? -5.396  -0.177  0.021   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A C   1 
ATOM   617  O O   . LEU A 1 92  ? -5.805  -0.863  0.960   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A O   1 
ATOM   618  C CB  . LEU A 1 92  ? -6.884  1.801   -0.390  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CB  1 
ATOM   619  C CG  . LEU A 1 92  ? -7.961  2.518   -1.224  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CG  1 
ATOM   620  C CD1 . LEU A 1 92  ? -8.476  3.750   -0.507  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD1 1 
ATOM   621  C CD2 . LEU A 1 92  ? -7.388  2.899   -2.581  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD2 1 
ATOM   622  N N   . VAL A 1 93  ? -4.110  0.015   -0.241  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A N   1 
ATOM   623  C CA  . VAL A 1 93  ? -3.040  -0.637  0.505   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A CA  1 
ATOM   624  C C   . VAL A 1 93  ? -2.389  0.367   1.441   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A C   1 
ATOM   625  O O   . VAL A 1 93  ? -2.078  1.501   1.029   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A O   1 
ATOM   626  C CB  . VAL A 1 93  ? -1.986  -1.233  -0.448  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A CB  1 
ATOM   627  C CG1 . VAL A 1 93  ? -0.746  -1.718  0.298   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A CG1 1 
ATOM   628  C CG2 . VAL A 1 93  ? -2.599  -2.379  -1.237  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 77  VAL A CG2 1 
ATOM   629  N N   . THR A 1 94  ? -2.192  -0.068  2.690   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 78  THR A N   1 
ATOM   630  C CA  . THR A 1 94  ? -1.430  0.670   3.706   1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 78  THR A CA  1 
ATOM   631  C C   . THR A 1 94  ? -0.423  -0.302  4.360   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 78  THR A C   1 
ATOM   632  O O   . THR A 1 94  ? -0.692  -1.494  4.496   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 78  THR A O   1 
ATOM   633  C CB  . THR A 1 94  ? -2.321  1.289   4.808   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 78  THR A CB  1 
ATOM   634  O OG1 . THR A 1 94  ? -1.504  1.960   5.770   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 78  THR A OG1 1 
ATOM   635  C CG2 . THR A 1 94  ? -3.140  0.258   5.547   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 78  THR A CG2 1 
ATOM   636  N N   . GLU A 1 95  ? 0.727   0.221   4.739   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A N   1 
ATOM   637  C CA  . GLU A 1 95  ? 1.712   -0.559  5.496   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CA  1 
ATOM   638  C C   . GLU A 1 95  ? 1.419   -0.666  6.997   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A C   1 
ATOM   639  O O   . GLU A 1 95  ? 1.974   -1.526  7.670   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A O   1 
ATOM   640  C CB  . GLU A 1 95  ? 3.098   0.007   5.243   1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CB  1 
ATOM   641  C CG  . GLU A 1 95  ? 3.432   -0.104  3.760   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CG  1 
ATOM   642  C CD  . GLU A 1 95  ? 4.883   0.114   3.420   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CD  1 
ATOM   643  O OE1 . GLU A 1 95  ? 5.749   0.138   4.335   1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE1 1 
ATOM   644  O OE2 . GLU A 1 95  ? 5.141   0.244   2.203   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE2 1 
ATOM   645  N N   . ASP A 1 96  ? 0.530   0.175   7.516   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   646  C CA  . ASP A 1 96  ? 0.197   0.161   8.946   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   647  C C   . ASP A 1 96  ? -1.248  0.564   9.103   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   648  O O   . ASP A 1 96  ? -1.554  1.743   9.276   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   649  C CB  . ASP A 1 96  ? 1.124   1.122   9.710   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   650  C CG  . ASP A 1 96  ? 0.944   1.066   11.245  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   651  O OD1 . ASP A 1 96  ? -0.054  0.523   11.762  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   652  O OD2 . ASP A 1 96  ? 1.831   1.604   11.943  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   653  N N   . ILE A 1 97  ? -2.124  -0.430  9.059   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A N   1 
ATOM   654  C CA  . ILE A 1 97  ? -3.553  -0.195  9.169   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CA  1 
ATOM   655  C C   . ILE A 1 97  ? -3.965  0.388   10.541  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A C   1 
ATOM   656  O O   . ILE A 1 97  ? -4.811  1.261   10.579  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A O   1 
ATOM   657  C CB  . ILE A 1 97  ? -4.380  -1.437  8.767   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CB  1 
ATOM   658  C CG1 . ILE A 1 97  ? -5.835  -1.041  8.489   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG1 1 
ATOM   659  C CG2 . ILE A 1 97  ? -4.254  -2.556  9.805   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG2 1 
ATOM   660  C CD1 . ILE A 1 97  ? -6.624  -2.109  7.752   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CD1 1 
ATOM   661  N N   . LYS A 1 98  ? -3.333  -0.021  11.654  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   662  C CA  . LYS A 1 98  ? -3.606  0.642   12.961  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   663  C C   . LYS A 1 98  ? -3.384  2.158   12.899  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   664  O O   . LYS A 1 98  ? -4.277  2.935   13.205  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   665  C CB  . LYS A 1 98  ? -2.742  0.055   14.086  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   666  C CG  . LYS A 1 98  ? -3.000  0.675   15.471  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   667  C CD  . LYS A 1 98  ? -1.708  1.009   16.221  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   668  C CE  . LYS A 1 98  ? -1.928  1.285   17.702  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   669  N NZ  . LYS A 1 98  ? -2.080  2.739   18.034  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   670  N N   . ALA A 1 99  ? -2.197  2.565   12.475  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   671  C CA  . ALA A 1 99  ? -1.869  3.978   12.356  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   672  C C   . ALA A 1 99  ? -2.783  4.702   11.373  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   673  O O   . ALA A 1 99  ? -3.302  5.775   11.674  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   674  C CB  . ALA A 1 99  ? -0.412  4.158   11.959  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   675  N N   . THR A 1 100 ? -3.013  4.091   10.210  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 84  THR A N   1 
ATOM   676  C CA  . THR A 1 100 ? -3.837  4.694   9.181   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CA  1 
ATOM   677  C C   . THR A 1 100 ? -5.282  4.856   9.620   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 84  THR A C   1 
ATOM   678  O O   . THR A 1 100 ? -5.851  5.944   9.468   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 84  THR A O   1 
ATOM   679  C CB  . THR A 1 100 ? -3.743  3.876   7.874   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CB  1 
ATOM   680  O OG1 . THR A 1 100 ? -2.387  3.923   7.438   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 84  THR A OG1 1 
ATOM   681  C CG2 . THR A 1 100 ? -4.667  4.444   6.793   1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 84  THR A CG2 1 
ATOM   682  N N   . HIS A 1 101 ? -5.851  3.778   10.168  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A N   1 
ATOM   683  C CA  . HIS A 1 101 ? -7.182  3.803   10.759  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A CA  1 
ATOM   684  C C   . HIS A 1 101 ? -7.317  4.961   11.771  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A C   1 
ATOM   685  O O   . HIS A 1 101 ? -8.219  5.799   11.659  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A O   1 
ATOM   686  C CB  . HIS A 1 101 ? -7.488  2.443   11.403  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A CB  1 
ATOM   687  C CG  . HIS A 1 101 ? -8.728  2.415   12.239  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A CG  1 
ATOM   688  N ND1 . HIS A 1 101 ? -9.986  2.619   11.722  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A ND1 1 
ATOM   689  C CD2 . HIS A 1 101 ? -8.901  2.170   13.554  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A CD2 1 
ATOM   690  C CE1 . HIS A 1 101 ? -10.874 2.541   12.692  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A CE1 1 
ATOM   691  N NE2 . HIS A 1 101 ? -10.241 2.268   13.812  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A NE2 1 
ATOM   692  N N   . GLU A 1 102 ? -6.404  5.025   12.728  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   1 
ATOM   693  C CA  . GLU A 1 102 ? -6.517  6.041   13.790  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  1 
ATOM   694  C C   . GLU A 1 102 ? -6.373  7.467   13.242  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   1 
ATOM   695  O O   . GLU A 1 102 ? -7.149  8.367   13.599  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   1 
ATOM   696  C CB  . GLU A 1 102 ? -5.530  5.741   14.904  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  1 
ATOM   697  C CG  . GLU A 1 102 ? -5.982  4.507   15.680  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  1 
ATOM   698  C CD  . GLU A 1 102 ? -5.106  4.175   16.871  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  1 
ATOM   699  O OE1 . GLU A 1 102 ? -4.047  4.828   17.053  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 1 
ATOM   700  O OE2 . GLU A 1 102 ? -5.468  3.232   17.610  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 1 
ATOM   701  N N   . GLU A 1 103 ? -5.425  7.658   12.334  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   702  C CA  . GLU A 1 103 ? -5.254  8.971   11.690  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   703  C C   . GLU A 1 103 ? -6.503  9.360   10.895  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   704  O O   . GLU A 1 103 ? -6.979  10.492  10.982  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   705  C CB  . GLU A 1 103 ? -3.973  9.020   10.859  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   706  C CG  . GLU A 1 103 ? -3.663  10.371  10.215  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   707  C CD  . GLU A 1 103 ? -3.514  11.526  11.202  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   708  O OE1 . GLU A 1 103 ? -3.758  12.679  10.796  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   709  O OE2 . GLU A 1 103 ? -3.151  11.284  12.371  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   710  N N   . LEU A 1 104 ? -7.069  8.425   10.148  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A N   1 
ATOM   711  C CA  . LEU A 1 104 ? -8.221  8.757   9.325   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CA  1 
ATOM   712  C C   . LEU A 1 104 ? -9.430  9.031   10.198  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A C   1 
ATOM   713  O O   . LEU A 1 104 ? -10.195 9.961   9.937   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A O   1 
ATOM   714  C CB  . LEU A 1 104 ? -8.496  7.664   8.272   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CB  1 
ATOM   715  C CG  . LEU A 1 104 ? -7.397  7.585   7.205   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CG  1 
ATOM   716  C CD1 . LEU A 1 104 ? -7.699  6.445   6.248   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD1 1 
ATOM   717  C CD2 . LEU A 1 104 ? -7.257  8.909   6.464   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD2 1 
ATOM   718  N N   . VAL A 1 105 ? -9.576  8.249   11.267  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   1 
ATOM   719  C CA  . VAL A 1 105 ? -10.623 8.515   12.241  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  1 
ATOM   720  C C   . VAL A 1 105 ? -10.453 9.933   12.837  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   1 
ATOM   721  O O   . VAL A 1 105 ? -11.451 10.668  12.940  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   1 
ATOM   722  C CB  . VAL A 1 105 ? -10.697 7.433   13.325  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  1 
ATOM   723  C CG1 . VAL A 1 105 ? -11.566 7.895   14.489  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 1 
ATOM   724  C CG2 . VAL A 1 105 ? -11.230 6.125   12.731  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 1 
ATOM   725  N N   . ARG A 1 106 ? -9.221  10.334  13.162  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N   1 
ATOM   726  C CA  . ARG A 1 106 ? -8.981  11.718  13.657  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA  1 
ATOM   727  C C   . ARG A 1 106 ? -9.421  12.785  12.682  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C   1 
ATOM   728  O O   . ARG A 1 106 ? -9.852  13.878  13.082  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O   1 
ATOM   729  C CB  . ARG A 1 106 ? -7.516  11.956  14.029  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB  1 
ATOM   730  C CG  . ARG A 1 106 ? -7.141  11.457  15.411  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG  1 
ATOM   731  C CD  . ARG A 1 106 ? -5.768  11.988  15.828  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD  1 
ATOM   732  N NE  . ARG A 1 106 ? -4.708  11.304  15.097  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE  1 
ATOM   733  C CZ  . ARG A 1 106 ? -4.128  10.143  15.446  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ  1 
ATOM   734  N NH1 . ARG A 1 106 ? -4.470  9.467   16.555  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1 1 
ATOM   735  N NH2 . ARG A 1 106 ? -3.202  9.630   14.644  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2 1 
ATOM   736  N N   . ARG A 1 107 ? -9.283  12.477  11.399  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A N   1 
ATOM   737  C CA  . ARG A 1 107 ? -9.660  13.398  10.336  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CA  1 
ATOM   738  C C   . ARG A 1 107 ? -11.138 13.345  9.983   1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A C   1 
ATOM   739  O O   . ARG A 1 107 ? -11.554 14.017  9.062   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A O   1 
ATOM   740  C CB  . ARG A 1 107 ? -8.811  13.129  9.106   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CB  1 
ATOM   741  C CG  . ARG A 1 107 ? -7.343  13.385  9.341   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CG  1 
ATOM   742  C CD  . ARG A 1 107 ? -6.532  12.971  8.147   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CD  1 
ATOM   743  N NE  . ARG A 1 107 ? -5.084  13.041  8.360   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NE  1 
ATOM   744  C CZ  . ARG A 1 107 ? -4.163  12.936  7.404   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CZ  1 
ATOM   745  N NH1 . ARG A 1 107 ? -4.503  12.760  6.123   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH1 1 
ATOM   746  N NH2 . ARG A 1 107 ? -2.871  12.981  7.727   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH2 1 
ATOM   747  N N   . GLY A 1 108 ? -11.930 12.554  10.699  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A N   1 
ATOM   748  C CA  . GLY A 1 108 ? -13.374 12.512  10.490  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A CA  1 
ATOM   749  C C   . GLY A 1 108 ? -13.853 11.437  9.529   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A C   1 
ATOM   750  O O   . GLY A 1 108 ? -15.014 11.440  9.139   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 92  GLY A O   1 
ATOM   751  N N   . VAL A 1 109 ? -12.987 10.498  9.155   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   1 
ATOM   752  C CA  . VAL A 1 109 ? -13.401 9.485   8.196   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  1 
ATOM   753  C C   . VAL A 1 109 ? -14.300 8.477   8.899   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   1 
ATOM   754  O O   . VAL A 1 109 ? -13.955 7.987   9.983   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   1 
ATOM   755  C CB  . VAL A 1 109 ? -12.222 8.762   7.545   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  1 
ATOM   756  C CG1 . VAL A 1 109 ? -12.731 7.671   6.622   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 1 
ATOM   757  C CG2 . VAL A 1 109 ? -11.374 9.750   6.763   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 1 
ATOM   758  N N   . ASN A 1 110 ? -15.427 8.169   8.274   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A N   1 
ATOM   759  C CA  . ASN A 1 110 ? -16.347 7.148   8.798   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A CA  1 
ATOM   760  C C   . ASN A 1 110 ? -15.958 5.742   8.373   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A C   1 
ATOM   761  O O   . ASN A 1 110 ? -16.082 5.384   7.196   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A O   1 
ATOM   762  C CB  . ASN A 1 110 ? -17.779 7.416   8.348   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A CB  1 
ATOM   763  C CG  . ASN A 1 110 ? -18.724 6.324   8.803   1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A CG  1 
ATOM   764  O OD1 . ASN A 1 110 ? -19.023 6.219   9.990   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A OD1 1 
ATOM   765  N ND2 . ASN A 1 110 ? -19.165 5.481   7.878   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 94  ASN A ND2 1 
ATOM   766  N N   . PHE A 1 111 ? -15.513 4.928   9.322   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A N   1 
ATOM   767  C CA  . PHE A 1 111 ? -15.248 3.520   9.040   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CA  1 
ATOM   768  C C   . PHE A 1 111 ? -16.518 2.666   9.232   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A C   1 
ATOM   769  O O   . PHE A 1 111 ? -17.091 2.641   10.324  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A O   1 
ATOM   770  C CB  . PHE A 1 111 ? -14.096 3.003   9.890   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CB  1 
ATOM   771  C CG  . PHE A 1 111 ? -12.745 3.362   9.341   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CG  1 
ATOM   772  C CD1 . PHE A 1 111 ? -12.257 4.654   9.441   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD1 1 
ATOM   773  C CD2 . PHE A 1 111 ? -11.981 2.412   8.677   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD2 1 
ATOM   774  C CE1 . PHE A 1 111 ? -11.012 4.972   8.919   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE1 1 
ATOM   775  C CE2 . PHE A 1 111 ? -10.734 2.730   8.153   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE2 1 
ATOM   776  C CZ  . PHE A 1 111 ? -10.256 4.009   8.269   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CZ  1 
ATOM   777  N N   . THR A 1 112 ? -16.961 1.992   8.171   1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 96  THR A N   1 
ATOM   778  C CA  . THR A 1 112 ? -18.013 0.965   8.295   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA  1 
ATOM   779  C C   . THR A 1 112 ? -17.511 -0.332  8.956   1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 96  THR A C   1 
ATOM   780  O O   . THR A 1 112 ? -18.297 -1.038  9.558   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 96  THR A O   1 
ATOM   781  C CB  . THR A 1 112 ? -18.683 0.641   6.943   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB  1 
ATOM   782  O OG1 . THR A 1 112 ? -17.689 0.328   5.954   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1 1 
ATOM   783  C CG2 . THR A 1 112 ? -19.526 1.822   6.475   1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2 1 
ATOM   784  N N   . ARG A 1 113 ? -16.220 -0.650  8.857   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N   1 
ATOM   785  C CA  . ARG A 1 113 ? -15.651 -1.773  9.595   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA  1 
ATOM   786  C C   . ARG A 1 113 ? -14.268 -1.435  10.094  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C   1 
ATOM   787  O O   . ARG A 1 113 ? -13.418 -1.069  9.298   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O   1 
ATOM   788  C CB  . ARG A 1 113 ? -15.491 -3.007  8.710   1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB  1 
ATOM   789  C CG  . ARG A 1 113 ? -16.707 -3.889  8.508   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG  1 
ATOM   790  C CD  . ARG A 1 113 ? -16.276 -5.304  8.098   1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD  1 
ATOM   791  N NE  . ARG A 1 113 ? -15.334 -5.267  6.975   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE  1 
ATOM   792  C CZ  . ARG A 1 113 ? -13.994 -5.352  7.045   1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ  1 
ATOM   793  N NH1 . ARG A 1 113 ? -13.336 -5.541  8.202   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1 1 
ATOM   794  N NH2 . ARG A 1 113 ? -13.287 -5.244  5.917   1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2 1 
ATOM   795  N N   . ALA A 1 114 ? -14.020 -1.639  11.390  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A N   1 
ATOM   796  C CA  . ALA A 1 114 ? -12.709 -1.400  11.985  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CA  1 
ATOM   797  C C   . ALA A 1 114 ? -11.688 -2.463  11.545  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A C   1 
ATOM   798  O O   . ALA A 1 114 ? -12.080 -3.535  11.081  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A O   1 
ATOM   799  C CB  . ALA A 1 114 ? -12.824 -1.397  13.504  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CB  1 
ATOM   800  N N   . PRO A 1 115 ? -10.383 -2.186  11.700  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N   1 
ATOM   801  C CA  . PRO A 1 115 ? -9.447  -3.200  11.246  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA  1 
ATOM   802  C C   . PRO A 1 115 ? -9.654  -4.529  11.972  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C   1 
ATOM   803  O O   . PRO A 1 115 ? -9.958  -4.539  13.159  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O   1 
ATOM   804  C CB  . PRO A 1 115 ? -8.078  -2.602  11.571  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB  1 
ATOM   805  C CG  . PRO A 1 115 ? -8.307  -1.123  11.585  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG  1 
ATOM   806  C CD  . PRO A 1 115 ? -9.687  -0.967  12.152  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD  1 
ATOM   807  N N   . GLU A 1 116 ? -9.527  -5.626  11.242  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   808  C CA  . GLU A 1 116 ? -9.612  -6.959  11.827  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   809  C C   . GLU A 1 116 ? -8.723  -7.912  11.049  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   810  O O   . GLU A 1 116 ? -8.556  -7.770  9.839   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   811  C CB  . GLU A 1 116 ? -11.064 -7.446  11.855  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   812  C CG  . GLU A 1 116 ? -11.692 -7.767  10.499  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   813  C CD  . GLU A 1 116 ? -13.215 -7.940  10.562  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   814  O OE1 . GLU A 1 116 ? -13.855 -8.144  9.503   1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   815  O OE2 . GLU A 1 116 ? -13.787 -7.879  11.674  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   816  N N   . GLN A 1 117 ? -8.151  -8.881  11.758  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A N   1 
ATOM   817  C CA  . GLN A 1 117 ? -7.279  -9.869  11.144  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CA  1 
ATOM   818  C C   . GLN A 1 117 ? -8.135  -10.702 10.204  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A C   1 
ATOM   819  O O   . GLN A 1 117 ? -9.281  -11.007 10.526  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A O   1 
ATOM   820  C CB  . GLN A 1 117 ? -6.630  -10.765 12.206  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CB  1 
ATOM   821  C CG  . GLN A 1 117 ? -5.742  -10.032 13.205  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CG  1 
ATOM   822  C CD  . GLN A 1 117 ? -4.570  -9.320  12.553  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A CD  1 
ATOM   823  O OE1 . GLN A 1 117 ? -3.936  -9.856  11.643  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A OE1 1 
ATOM   824  N NE2 . GLN A 1 117 ? -4.277  -8.105  13.011  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A NE2 1 
ATOM   825  N N   . MET A 1 118 ? -7.608  -11.012 9.028   1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N   1 
ATOM   826  C CA  . MET A 1 118 ? -8.362  -11.789 8.038   1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA  1 
ATOM   827  C C   . MET A 1 118 ? -8.094  -13.283 8.281   1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C   1 
ATOM   828  O O   . MET A 1 118 ? -7.003  -13.637 8.728   1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O   1 
ATOM   829  C CB  . MET A 1 118 ? -7.956  -11.407 6.610   1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB  1 
ATOM   830  C CG  . MET A 1 118 ? -8.121  -9.926  6.252   1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG  1 
ATOM   831  S SD  . MET A 1 118 ? -7.374  -9.459  4.665   1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD  1 
ATOM   832  C CE  . MET A 1 118 ? -8.343  -10.446 3.516   1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE  1 
ATOM   833  N N   . PRO A 1 119 ? -9.078  -14.165 7.970   1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N   1 
ATOM   834  C CA  . PRO A 1 119 ? -8.881  -15.605 8.227   1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA  1 
ATOM   835  C C   . PRO A 1 119 ? -7.635  -16.163 7.546   1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C   1 
ATOM   836  O O   . PRO A 1 119 ? -6.980  -17.040 8.095   1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O   1 
ATOM   837  C CB  . PRO A 1 119 ? -10.139 -16.265 7.644   1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB  1 
ATOM   838  C CG  . PRO A 1 119 ? -11.102 -15.165 7.374   1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG  1 
ATOM   839  C CD  . PRO A 1 119 ? -10.311 -13.905 7.205   1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD  1 
ATOM   840  N N   . PHE A 1 120 ? -7.310  -15.640 6.367   1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   841  C CA  . PHE A 1 120 ? -6.177  -16.127 5.603   1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   842  C C   . PHE A 1 120 ? -5.093  -15.057 5.395   1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   843  O O   . PHE A 1 120 ? -4.600  -14.845 4.285   1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   844  C CB  . PHE A 1 120 ? -6.681  -16.747 4.301   1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   845  C CG  . PHE A 1 120 ? -7.684  -17.865 4.513   1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   846  C CD1 . PHE A 1 120 ? -7.266  -19.136 4.926   1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   847  C CD2 . PHE A 1 120 ? -9.042  -17.656 4.294   1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   848  C CE1 . PHE A 1 120 ? -8.178  -20.165 5.118   1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   849  C CE2 . PHE A 1 120 ? -9.960  -18.681 4.488   1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   850  C CZ  . PHE A 1 120 ? -9.526  -19.937 4.898   1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   851  N N   . GLY A 1 121 ? -4.710  -14.416 6.498   1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
ATOM   852  C CA  . GLY A 1 121 ? -3.578  -13.502 6.530   1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
ATOM   853  C C   . GLY A 1 121 ? -3.949  -12.072 6.190   1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
ATOM   854  O O   . GLY A 1 121 ? -4.903  -11.825 5.451   1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
ATOM   855  N N   . GLY A 1 122 ? -3.171  -11.137 6.730   1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   856  C CA  . GLY A 1 122 ? -3.402  -9.705  6.550   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   857  C C   . GLY A 1 122 ? -4.472  -9.157  7.472   1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   858  O O   . GLY A 1 122 ? -5.065  -9.884  8.285   1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   859  N N   . ALA A 1 123 ? -4.699  -7.857  7.356   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N   1 
ATOM   860  C CA  . ALA A 1 123 ? -5.756  -7.185  8.093   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA  1 
ATOM   861  C C   . ALA A 1 123 ? -6.417  -6.176  7.195   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C   1 
ATOM   862  O O   . ALA A 1 123 ? -5.756  -5.565  6.356   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O   1 
ATOM   863  C CB  . ALA A 1 123 ? -5.195  -6.500  9.314   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB  1 
ATOM   864  N N   . ASN A 1 124 ? -7.714  -5.988  7.391   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A N   1 
ATOM   865  C CA  . ASN A 1 124 ? -8.458  -5.030  6.599   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CA  1 
ATOM   866  C C   . ASN A 1 124 ? -9.570  -4.325  7.354   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A C   1 
ATOM   867  O O   . ASN A 1 124 ? -9.938  -4.706  8.470   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A O   1 
ATOM   868  C CB  . ASN A 1 124 ? -8.980  -5.680  5.307   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CB  1 
ATOM   869  C CG  . ASN A 1 124 ? -10.027 -6.776  5.524   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CG  1 
ATOM   870  O OD1 . ASN A 1 124 ? -10.352 -7.465  4.557   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A OD1 1 
ATOM   871  N ND2 . ASN A 1 124 ? -10.570 -6.951  6.737   1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A ND2 1 
ATOM   872  N N   . ALA A 1 125 ? -10.088 -3.298  6.709   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N   1 
ATOM   873  C CA  . ALA A 1 125 ? -11.100 -2.438  7.244   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA  1 
ATOM   874  C C   . ALA A 1 125 ? -11.833 -1.887  6.044   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C   1 
ATOM   875  O O   . ALA A 1 125 ? -11.427 -2.118  4.897   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O   1 
ATOM   876  C CB  . ALA A 1 125 ? -10.432 -1.321  8.025   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB  1 
ATOM   877  N N   . SER A 1 126 ? -12.928 -1.185  6.285   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N   1 
ATOM   878  C CA  . SER A 1 126 ? -13.630 -0.528  5.194   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA  1 
ATOM   879  C C   . SER A 1 126 ? -14.110 0.825   5.650   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C   1 
ATOM   880  O O   . SER A 1 126 ? -14.464 1.011   6.821   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O   1 
ATOM   881  C CB  . SER A 1 126 ? -14.780 -1.406  4.680   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB  1 
ATOM   882  O OG  . SER A 1 126 ? -15.690 -1.679  5.707   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG  1 
ATOM   883  N N   . PHE A 1 127 ? -14.060 1.787   4.744   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A N   1 
ATOM   884  C CA  . PHE A 1 127 ? -14.487 3.156   5.044   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CA  1 
ATOM   885  C C   . PHE A 1 127 ? -15.185 3.731   3.842   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A C   1 
ATOM   886  O O   . PHE A 1 127 ? -15.108 3.169   2.756   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A O   1 
ATOM   887  C CB  . PHE A 1 127 ? -13.315 4.035   5.447   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CB  1 
ATOM   888  C CG  . PHE A 1 127 ? -12.367 4.340   4.336   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CG  1 
ATOM   889  C CD1 . PHE A 1 127 ? -12.558 5.451   3.518   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CD1 1 
ATOM   890  C CD2 . PHE A 1 127 ? -11.256 3.554   4.145   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CD2 1 
ATOM   891  C CE1 . PHE A 1 127 ? -11.671 5.745   2.507   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CE1 1 
ATOM   892  C CE2 . PHE A 1 127 ? -10.361 3.834   3.131   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CE2 1 
ATOM   893  C CZ  . PHE A 1 127 ? -10.566 4.927   2.308   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 111 PHE A CZ  1 
ATOM   894  N N   . GLN A 1 128 ? -15.870 4.845   4.065   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A N   1 
ATOM   895  C CA  . GLN A 1 128 ? -16.657 5.496   3.055   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CA  1 
ATOM   896  C C   . GLN A 1 128 ? -16.180 6.926   2.839   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A C   1 
ATOM   897  O O   . GLN A 1 128 ? -15.679 7.564   3.777   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A O   1 
ATOM   898  C CB  . GLN A 1 128 ? -18.121 5.515   3.481   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CB  1 
ATOM   899  C CG  . GLN A 1 128 ? -18.841 4.184   3.350   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CG  1 
ATOM   900  C CD  . GLN A 1 128 ? -20.319 4.323   3.708   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A CD  1 
ATOM   901  O OE1 . GLN A 1 128 ? -20.751 5.336   4.260   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A OE1 1 
ATOM   902  N NE2 . GLN A 1 128 ? -21.088 3.320   3.393   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 112 GLN A NE2 1 
ATOM   903  N N   . ASP A 1 129 ? -16.322 7.423   1.611   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A N   1 
ATOM   904  C CA  . ASP A 1 129 ? -16.174 8.868   1.338   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CA  1 
ATOM   905  C C   . ASP A 1 129 ? -17.497 9.585   1.721   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A C   1 
ATOM   906  O O   . ASP A 1 129 ? -18.445 8.913   2.145   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 113 ASP A O   1 
ATOM   907  C CB  . ASP A 1 129 ? -15.682 9.113   -0.125  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CB  1 
ATOM   908  C CG  . ASP A 1 129 ? -16.775 8.988   -1.175  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CG  1 
ATOM   909  O OD1 . ASP A 1 129 ? -17.964 8.762   -0.816  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD1 1 
ATOM   910  O OD2 . ASP A 1 129 ? -16.428 9.106   -2.384  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD2 1 
ATOM   911  N N   . PRO A 1 130 ? -17.571 10.926  1.566   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A N   1 
ATOM   912  C CA  . PRO A 1 130 ? -18.780 11.676  1.959   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CA  1 
ATOM   913  C C   . PRO A 1 130 ? -20.070 11.319  1.222   1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A C   1 
ATOM   914  O O   . PRO A 1 130 ? -21.140 11.624  1.722   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A O   1 
ATOM   915  C CB  . PRO A 1 130 ? -18.405 13.139  1.644   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CB  1 
ATOM   916  C CG  . PRO A 1 130 ? -16.899 13.164  1.781   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CG  1 
ATOM   917  C CD  . PRO A 1 130 ? -16.470 11.843  1.223   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CD  1 
ATOM   918  N N   . ASP A 1 131 ? -19.949 10.737  0.030   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   919  C CA  . ASP A 1 131 ? -21.083 10.275  -0.764  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   920  C C   . ASP A 1 131 ? -21.488 8.826   -0.478  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   921  O O   . ASP A 1 131 ? -22.455 8.346   -1.069  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   922  C CB  . ASP A 1 131 ? -20.769 10.429  -2.253  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   923  C CG  . ASP A 1 131 ? -20.536 11.864  -2.651  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   924  O OD1 . ASP A 1 131 ? -21.131 12.771  -2.038  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   925  O OD2 . ASP A 1 131 ? -19.761 12.120  -3.579  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   926  N N   . GLY A 1 132 ? -20.786 8.155   0.422   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
ATOM   927  C CA  . GLY A 1 132 ? -21.013 6.746   0.734   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
ATOM   928  C C   . GLY A 1 132 ? -20.271 5.769   -0.163  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
ATOM   929  O O   . GLY A 1 132 ? -20.495 4.583   -0.062  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
ATOM   930  N N   . ASN A 1 133 ? -19.374 6.230   -1.037  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   931  C CA  . ASN A 1 133 ? -18.518 5.274   -1.782  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   932  C C   . ASN A 1 133 ? -17.643 4.518   -0.800  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   933  O O   . ASN A 1 133 ? -17.019 5.127   0.067   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   934  C CB  . ASN A 1 133 ? -17.661 5.974   -2.848  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   935  C CG  . ASN A 1 133 ? -18.499 6.549   -3.942  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   936  O OD1 . ASN A 1 133 ? -19.376 5.836   -4.488  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   937  N ND2 . ASN A 1 133 ? -18.277 7.826   -4.284  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   938  N N   . GLU A 1 134 ? -17.644 3.194   -0.886  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   1 
ATOM   939  C CA  . GLU A 1 134 ? -16.968 2.379   0.116   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  1 
ATOM   940  C C   . GLU A 1 134 ? -15.724 1.710   -0.465  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   1 
ATOM   941  O O   . GLU A 1 134 ? -15.745 1.154   -1.577  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   1 
ATOM   942  C CB  . GLU A 1 134 ? -17.932 1.367   0.737   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  1 
ATOM   943  C CG  . GLU A 1 134 ? -17.322 0.482   1.811   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  1 
ATOM   944  C CD  . GLU A 1 134 ? -18.364 -0.428  2.446   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  1 
ATOM   945  O OE1 . GLU A 1 134 ? -19.079 -1.126  1.697   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 
ATOM   946  O OE2 . GLU A 1 134 ? -18.485 -0.431  3.683   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 
ATOM   947  N N   . PHE A 1 135 ? -14.651 1.773   0.312   1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A N   1 
ATOM   948  C CA  . PHE A 1 135 ? -13.364 1.188   -0.026  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CA  1 
ATOM   949  C C   . PHE A 1 135 ? -12.965 0.170   1.018   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A C   1 
ATOM   950  O O   . PHE A 1 135 ? -13.256 0.332   2.216   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A O   1 
ATOM   951  C CB  . PHE A 1 135 ? -12.281 2.253   -0.034  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CB  1 
ATOM   952  C CG  . PHE A 1 135 ? -12.473 3.292   -1.085  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CG  1 
ATOM   953  C CD1 . PHE A 1 135 ? -13.299 4.380   -0.852  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CD1 1 
ATOM   954  C CD2 . PHE A 1 135 ? -11.833 3.178   -2.322  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CD2 1 
ATOM   955  C CE1 . PHE A 1 135 ? -13.502 5.327   -1.826  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CE1 1 
ATOM   956  C CE2 . PHE A 1 135 ? -12.022 4.141   -3.310  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CE2 1 
ATOM   957  C CZ  . PHE A 1 135 ? -12.868 5.219   -3.059  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 119 PHE A CZ  1 
ATOM   958  N N   . LEU A 1 136 ? -12.266 -0.855  0.564   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   959  C CA  . LEU A 1 136 ? -11.510 -1.734  1.449   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   960  C C   . LEU A 1 136 ? -10.157 -1.098  1.672   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   961  O O   . LEU A 1 136 ? -9.588  -0.519  0.760   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   962  C CB  . LEU A 1 136 ? -11.312 -3.120  0.808   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   963  C CG  . LEU A 1 136 ? -12.537 -4.049  0.784   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   964  C CD1 . LEU A 1 136 ? -12.187 -5.338  0.056   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   965  C CD2 . LEU A 1 136 ? -13.028 -4.365  2.194   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   966  N N   . LEU A 1 137 ? -9.650  -1.229  2.891   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   967  C CA  . LEU A 1 137 ? -8.302  -0.817  3.250   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   968  C C   . LEU A 1 137 ? -7.592  -2.039  3.776   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   969  O O   . LEU A 1 137 ? -8.119  -2.678  4.669   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   970  C CB  . LEU A 1 137 ? -8.361  0.243   4.330   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   971  C CG  . LEU A 1 137 ? -7.042  0.820   4.828   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   972  C CD1 . LEU A 1 137 ? -6.345  1.616   3.742   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   973  C CD2 . LEU A 1 137 ? -7.296  1.676   6.060   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   974  N N   . LEU A 1 138 ? -6.401  -2.321  3.259   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A N   1 
ATOM   975  C CA  . LEU A 1 138 ? -5.708  -3.585  3.483   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CA  1 
ATOM   976  C C   . LEU A 1 138 ? -4.268  -3.361  3.907   1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A C   1 
ATOM   977  O O   . LEU A 1 138 ? -3.525  -2.659  3.215   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A O   1 
ATOM   978  C CB  . LEU A 1 138 ? -5.679  -4.386  2.193   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CB  1 
ATOM   979  C CG  . LEU A 1 138 ? -4.911  -5.712  2.223   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CG  1 
ATOM   980  C CD1 . LEU A 1 138 ? -5.709  -6.748  3.015   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD1 1 
ATOM   981  C CD2 . LEU A 1 138 ? -4.627  -6.197  0.803   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A CD2 1 
ATOM   982  N N   . GLN A 1 139 ? -3.866  -3.990  5.019   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N   1 
ATOM   983  C CA  . GLN A 1 139 ? -2.439  -4.134  5.339   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA  1 
ATOM   984  C C   . GLN A 1 139 ? -2.061  -5.563  4.947   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C   1 
ATOM   985  O O   . GLN A 1 139 ? -2.421  -6.499  5.671   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O   1 
ATOM   986  C CB  . GLN A 1 139 ? -2.136  -3.874  6.825   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB  1 
ATOM   987  C CG  . GLN A 1 139 ? -0.662  -4.071  7.176   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG  1 
ATOM   988  C CD  . GLN A 1 139 ? -0.320  -3.853  8.643   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD  1 
ATOM   989  O OE1 . GLN A 1 139 ? -0.842  -2.959  9.289   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1 1 
ATOM   990  N NE2 . GLN A 1 139 ? 0.596   -4.679  9.171   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2 1 
ATOM   991  N N   . PRO A 1 140 ? -1.353  -5.734  3.813   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A N   1 
ATOM   992  C CA  . PRO A 1 140 ? -1.020  -7.092  3.405   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CA  1 
ATOM   993  C C   . PRO A 1 140 ? 0.008   -7.746  4.337   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A C   1 
ATOM   994  O O   . PRO A 1 140 ? -0.251  -8.860  4.789   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A O   1 
ATOM   995  C CB  . PRO A 1 140 ? -0.466  -6.928  1.981   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CB  1 
ATOM   996  C CG  . PRO A 1 140 ? -0.338  -5.448  1.733   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CG  1 
ATOM   997  C CD  . PRO A 1 140 ? -0.645  -4.726  3.001   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CD  1 
ATOM   998  N N   . HIS B 1 16  ? 3.753   6.802   2.296   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   999  C CA  . HIS B 1 16  ? 2.578   7.575   2.836   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   1000 C C   . HIS B 1 16  ? 1.548   6.614   3.402   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   1001 O O   . HIS B 1 16  ? 1.586   5.408   3.135   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   1002 C CB  . HIS B 1 16  ? 1.905   8.405   1.751   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   1003 C CG  . HIS B 1 16  ? 2.778   9.449   1.131   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   1004 N ND1 . HIS B 1 16  ? 2.309   10.706  0.828   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   1005 C CD2 . HIS B 1 16  ? 4.073   9.427   0.736   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   1006 C CE1 . HIS B 1 16  ? 3.276   11.418  0.282   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   1007 N NE2 . HIS B 1 16  ? 4.356   10.664  0.212   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   1008 N N   . MET B 1 17  ? 0.615   7.169   4.160   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1009 C CA  . MET B 1 17  ? -0.448  6.405   4.825   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1010 C C   . MET B 1 17  ? -1.072  5.349   3.884   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1011 O O   . MET B 1 17  ? -0.940  4.132   4.105   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1012 C CB  . MET B 1 17  ? -1.482  7.401   5.323   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1013 C CG  . MET B 1 17  ? -2.369  6.930   6.432   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1014 S SD  . MET B 1 17  ? -3.176  8.288   7.317   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1015 C CE  . MET B 1 17  ? -3.626  9.386   5.991   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1016 N N   . ILE B 1 18  ? -1.700  5.818   2.813   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B N   1 
ATOM   1017 C CA  . ILE B 1 18  ? -2.174  4.938   1.748   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CA  1 
ATOM   1018 C C   . ILE B 1 18  ? -1.118  4.956   0.653   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B C   1 
ATOM   1019 O O   . ILE B 1 18  ? -0.861  6.006   0.065   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B O   1 
ATOM   1020 C CB  . ILE B 1 18  ? -3.545  5.405   1.225   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CB  1 
ATOM   1021 C CG1 . ILE B 1 18  ? -4.582  5.229   2.343   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG1 1 
ATOM   1022 C CG2 . ILE B 1 18  ? -3.944  4.612   -0.027  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CG2 1 
ATOM   1023 C CD1 . ILE B 1 18  ? -5.874  5.976   2.103   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 2   ILE B CD1 1 
ATOM   1024 N N   . SER B 1 19  ? -0.491  3.810   0.395   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 3   SER B N   1 
ATOM   1025 C CA  . SER B 1 19  ? 0.584   3.756   -0.602  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CA  1 
ATOM   1026 C C   . SER B 1 19  ? 0.069   3.685   -2.031  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 3   SER B C   1 
ATOM   1027 O O   . SER B 1 19  ? 0.632   4.327   -2.907  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 3   SER B O   1 
ATOM   1028 C CB  . SER B 1 19  ? 1.542   2.596   -0.354  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 3   SER B CB  1 
ATOM   1029 O OG  . SER B 1 19  ? 0.833   1.391   -0.334  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 3   SER B OG  1 
ATOM   1030 N N   . HIS B 1 20  ? -0.973  2.887   -2.270  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B N   1 
ATOM   1031 C CA  . HIS B 1 20  ? -1.517  2.713   -3.613  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B CA  1 
ATOM   1032 C C   . HIS B 1 20  ? -2.835  1.921   -3.650  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B C   1 
ATOM   1033 O O   . HIS B 1 20  ? -3.267  1.349   -2.635  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B O   1 
ATOM   1034 C CB  . HIS B 1 20  ? -0.497  1.997   -4.512  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B CB  1 
ATOM   1035 C CG  . HIS B 1 20  ? -0.201  0.596   -4.079  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B CG  1 
ATOM   1036 N ND1 . HIS B 1 20  ? 0.482   0.300   -2.924  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B ND1 1 
ATOM   1037 C CD2 . HIS B 1 20  ? -0.499  -0.592  -4.653  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B CD2 1 
ATOM   1038 C CE1 . HIS B 1 20  ? 0.599   -1.013  -2.804  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B CE1 1 
ATOM   1039 N NE2 . HIS B 1 20  ? 0.013   -1.576  -3.841  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 4   HIS B NE2 1 
ATOM   1040 N N   . ILE B 1 21  ? -3.463  1.887   -4.832  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   1041 C CA  . ILE B 1 21  ? -4.593  1.001   -5.050  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   1042 C C   . ILE B 1 21  ? -4.023  -0.373  -5.311  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   1043 O O   . ILE B 1 21  ? -3.308  -0.571  -6.304  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   1044 C CB  . ILE B 1 21  ? -5.471  1.381   -6.262  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   1045 C CG1 . ILE B 1 21  ? -6.079  2.769   -6.046  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   1046 C CG2 . ILE B 1 21  ? -6.556  0.313   -6.470  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   1047 C CD1 . ILE B 1 21  ? -6.706  3.364   -7.297  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   1048 N N   . GLY B 1 22  ? -4.355  -1.310  -4.435  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B N   1 
ATOM   1049 C CA  . GLY B 1 22  ? -3.899  -2.676  -4.573  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B CA  1 
ATOM   1050 C C   . GLY B 1 22  ? -4.622  -3.452  -5.640  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B C   1 
ATOM   1051 O O   . GLY B 1 22  ? -3.994  -3.994  -6.530  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 6   GLY B O   1 
ATOM   1052 N N   . THR B 1 23  ? -5.947  -3.528  -5.533  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 7   THR B N   1 
ATOM   1053 C CA  . THR B 1 23  ? -6.730  -4.342  -6.428  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 7   THR B CA  1 
ATOM   1054 C C   . THR B 1 23  ? -8.063  -3.694  -6.778  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 7   THR B C   1 
ATOM   1055 O O   . THR B 1 23  ? -8.557  -2.827  -6.035  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 7   THR B O   1 
ATOM   1056 C CB  . THR B 1 23  ? -7.035  -5.744  -5.822  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 7   THR B CB  1 
ATOM   1057 O OG1 . THR B 1 23  ? -7.833  -5.606  -4.651  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 7   THR B OG1 1 
ATOM   1058 C CG2 . THR B 1 23  ? -5.754  -6.522  -5.465  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 7   THR B CG2 1 
ATOM   1059 N N   . ILE B 1 24  ? -8.616  -4.130  -7.920  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1060 C CA  . ILE B 1 24  ? -9.995  -3.849  -8.334  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1061 C C   . ILE B 1 24  ? -10.648 -5.183  -8.718  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1062 O O   . ILE B 1 24  ? -10.038 -5.996  -9.419  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1063 C CB  . ILE B 1 24  ? -10.059 -2.887  -9.552  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1064 C CG1 . ILE B 1 24  ? -9.207  -1.632  -9.296  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1065 C CG2 . ILE B 1 24  ? -11.508 -2.473  -9.829  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1066 C CD1 . ILE B 1 24  ? -8.794  -0.890  -10.548 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1067 N N   . ASP B 1 25  ? -11.881 -5.400  -8.268  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B N   1 
ATOM   1068 C CA  . ASP B 1 25  ? -12.612 -6.635  -8.563  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CA  1 
ATOM   1069 C C   . ASP B 1 25  ? -13.240 -6.619  -9.950  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B C   1 
ATOM   1070 O O   . ASP B 1 25  ? -13.846 -5.632  -10.354 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B O   1 
ATOM   1071 C CB  . ASP B 1 25  ? -13.726 -6.894  -7.545  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CB  1 
ATOM   1072 C CG  . ASP B 1 25  ? -13.241 -6.862  -6.110  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CG  1 
ATOM   1073 O OD1 . ASP B 1 25  ? -12.129 -7.328  -5.823  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B OD1 1 
ATOM   1074 O OD2 . ASP B 1 25  ? -13.974 -6.347  -5.263  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B OD2 1 
ATOM   1075 N N   . VAL B 1 26  ? -13.107 -7.737  -10.668 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N   1 
ATOM   1076 C CA  . VAL B 1 26  ? -13.859 -7.995  -11.903 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA  1 
ATOM   1077 C C   . VAL B 1 26  ? -14.508 -9.370  -11.734 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C   1 
ATOM   1078 O O   . VAL B 1 26  ? -13.850 -10.335 -11.327 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O   1 
ATOM   1079 C CB  . VAL B 1 26  ? -12.971 -7.947  -13.159 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB  1 
ATOM   1080 C CG1 . VAL B 1 26  ? -13.769 -8.304  -14.408 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1 1 
ATOM   1081 C CG2 . VAL B 1 26  ? -12.334 -6.569  -13.314 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2 1 
ATOM   1082 N N   . PHE B 1 27  ? -15.803 -9.440  -12.015 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N   1 
ATOM   1083 C CA  . PHE B 1 27  ? -16.592 -10.621 -11.703 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA  1 
ATOM   1084 C C   . PHE B 1 27  ? -16.811 -11.453 -12.953 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C   1 
ATOM   1085 O O   . PHE B 1 27  ? -17.136 -10.924 -14.011 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O   1 
ATOM   1086 C CB  . PHE B 1 27  ? -17.898 -10.208 -11.079 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB  1 
ATOM   1087 C CG  . PHE B 1 27  ? -17.709 -9.460  -9.818  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG  1 
ATOM   1088 C CD1 . PHE B 1 27  ? -17.407 -8.100  -9.855  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1 1 
ATOM   1089 C CD2 . PHE B 1 27  ? -17.744 -10.105 -8.603  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2 1 
ATOM   1090 C CE1 . PHE B 1 27  ? -17.186 -7.394  -8.691  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1 1 
ATOM   1091 C CE2 . PHE B 1 27  ? -17.536 -9.401  -7.430  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2 1 
ATOM   1092 C CZ  . PHE B 1 27  ? -17.259 -8.039  -7.484  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ  1 
ATOM   1093 N N   . VAL B 1 28  ? -16.606 -12.756 -12.810 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1094 C CA  . VAL B 1 28  ? -16.533 -13.679 -13.949 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1095 C C   . VAL B 1 28  ? -17.360 -14.933 -13.658 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1096 O O   . VAL B 1 28  ? -17.575 -15.280 -12.495 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1097 C CB  . VAL B 1 28  ? -15.063 -14.112 -14.248 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1098 C CG1 . VAL B 1 28  ? -14.189 -12.921 -14.604 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1099 C CG2 . VAL B 1 28  ? -14.440 -14.860 -13.080 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1100 N N   . ASN B 1 29  ? -17.798 -15.625 -14.708 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B N   1 
ATOM   1101 C CA  . ASN B 1 29  ? -18.568 -16.876 -14.527 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CA  1 
ATOM   1102 C C   . ASN B 1 29  ? -17.684 -18.069 -14.192 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B C   1 
ATOM   1103 O O   . ASN B 1 29  ? -18.099 -18.941 -13.434 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B O   1 
ATOM   1104 C CB  . ASN B 1 29  ? -19.432 -17.180 -15.754 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CB  1 
ATOM   1105 C CG  . ASN B 1 29  ? -20.636 -16.258 -15.856 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CG  1 
ATOM   1106 O OD1 . ASN B 1 29  ? -21.434 -16.160 -14.926 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B OD1 1 
ATOM   1107 N ND2 . ASN B 1 29  ? -20.775 -15.576 -16.990 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B ND2 1 
ATOM   1108 N N   . ASP B 1 30  ? -16.471 -18.099 -14.727 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   1 
ATOM   1109 C CA  . ASP B 1 30  ? -15.566 -19.234 -14.540 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  1 
ATOM   1110 C C   . ASP B 1 30  ? -14.139 -18.703 -14.450 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   1 
ATOM   1111 O O   . ASP B 1 30  ? -13.636 -18.138 -15.408 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   1 
ATOM   1112 C CB  . ASP B 1 30  ? -15.726 -20.209 -15.729 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  1 
ATOM   1113 C CG  . ASP B 1 30  ? -14.878 -21.481 -15.592 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  1 
ATOM   1114 O OD1 . ASP B 1 30  ? -13.623 -21.419 -15.573 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 1 
ATOM   1115 O OD2 . ASP B 1 30  ? -15.488 -22.564 -15.538 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 1 
ATOM   1116 N N   . GLN B 1 31  ? -13.493 -18.889 -13.304 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B N   1 
ATOM   1117 C CA  . GLN B 1 31  ? -12.119 -18.397 -13.114 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CA  1 
ATOM   1118 C C   . GLN B 1 31  ? -11.091 -19.019 -14.048 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B C   1 
ATOM   1119 O O   . GLN B 1 31  ? -10.152 -18.339 -14.454 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B O   1 
ATOM   1120 C CB  . GLN B 1 31  ? -11.675 -18.557 -11.661 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CB  1 
ATOM   1121 C CG  . GLN B 1 31  ? -12.213 -17.454 -10.754 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CG  1 
ATOM   1122 C CD  . GLN B 1 31  ? -12.117 -17.779 -9.279  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CD  1 
ATOM   1123 O OE1 . GLN B 1 31  ? -12.243 -18.935 -8.874  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B OE1 1 
ATOM   1124 N NE2 . GLN B 1 31  ? -11.897 -16.753 -8.462  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B NE2 1 
ATOM   1125 N N   . ASP B 1 32  ? -11.254 -20.300 -14.397 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   1 
ATOM   1126 C CA  . ASP B 1 32  ? -10.284 -20.959 -15.281 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  1 
ATOM   1127 C C   . ASP B 1 32  ? -10.352 -20.373 -16.671 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   1 
ATOM   1128 O O   . ASP B 1 32  ? -9.321  -20.070 -17.264 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   1 
ATOM   1129 C CB  . ASP B 1 32  ? -10.519 -22.467 -15.353 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  1 
ATOM   1130 C CG  . ASP B 1 32  ? -10.303 -23.131 -14.035 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  1 
ATOM   1131 O OD1 . ASP B 1 32  ? -9.164  -23.074 -13.533 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 1 
ATOM   1132 O OD2 . ASP B 1 32  ? -11.275 -23.680 -13.484 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 1 
ATOM   1133 N N   . LYS B 1 33  ? -11.574 -20.224 -17.174 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B N   1 
ATOM   1134 C CA  . LYS B 1 33  ? -11.811 -19.602 -18.470 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CA  1 
ATOM   1135 C C   . LYS B 1 33  ? -11.291 -18.148 -18.488 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B C   1 
ATOM   1136 O O   . LYS B 1 33  ? -10.651 -17.725 -19.449 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B O   1 
ATOM   1137 C CB  . LYS B 1 33  ? -13.307 -19.675 -18.834 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CB  1 
ATOM   1138 C CG  . LYS B 1 33  ? -13.778 -21.111 -19.128 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CG  1 
ATOM   1139 C CD  . LYS B 1 33  ? -15.281 -21.272 -19.363 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CD  1 
ATOM   1140 C CE  . LYS B 1 33  ? -15.590 -22.678 -19.908 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B CE  1 
ATOM   1141 N NZ  . LYS B 1 33  ? -16.953 -23.172 -19.546 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 17  LYS B NZ  1 
ATOM   1142 N N   . ALA B 1 34  ? -11.533 -17.425 -17.397 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B N   1 
ATOM   1143 C CA  . ALA B 1 34  ? -11.110 -16.029 -17.278 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CA  1 
ATOM   1144 C C   . ALA B 1 34  ? -9.586  -15.922 -17.217 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B C   1 
ATOM   1145 O O   . ALA B 1 34  ? -8.994  -15.082 -17.909 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B O   1 
ATOM   1146 C CB  . ALA B 1 34  ? -11.758 -15.384 -16.062 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CB  1 
ATOM   1147 N N   . ILE B 1 35  ? -8.947  -16.801 -16.441 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1148 C CA  . ILE B 1 35  ? -7.481  -16.847 -16.405 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1149 C C   . ILE B 1 35  ? -6.936  -17.033 -17.809 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1150 O O   . ILE B 1 35  ? -5.952  -16.380 -18.184 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1151 C CB  . ILE B 1 35  ? -6.940  -17.967 -15.480 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1152 C CG1 . ILE B 1 35  ? -7.145  -17.585 -14.016 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1153 C CG2 . ILE B 1 35  ? -5.450  -18.210 -15.718 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1154 C CD1 . ILE B 1 35  ? -6.868  -18.702 -13.025 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1155 N N   . ASP B 1 36  ? -7.563  -17.939 -18.565 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   1 
ATOM   1156 C CA  . ASP B 1 36  ? -7.158  -18.197 -19.945 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  1 
ATOM   1157 C C   . ASP B 1 36  ? -7.296  -16.923 -20.778 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   1 
ATOM   1158 O O   . ASP B 1 36  ? -6.330  -16.503 -21.427 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   1 
ATOM   1159 C CB  . ASP B 1 36  ? -7.975  -19.345 -20.555 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  1 
ATOM   1160 C CG  . ASP B 1 36  ? -7.460  -19.774 -21.928 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  1 
ATOM   1161 O OD1 . ASP B 1 36  ? -6.286  -19.477 -22.260 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 1 
ATOM   1162 O OD2 . ASP B 1 36  ? -8.239  -20.409 -22.675 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 1 
ATOM   1163 N N   . PHE B 1 37  ? -8.468  -16.287 -20.709 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1164 C CA  . PHE B 1 37  ? -8.662  -15.006 -21.385 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1165 C C   . PHE B 1 37  ? -7.631  -13.935 -20.977 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1166 O O   . PHE B 1 37  ? -6.897  -13.435 -21.824 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1167 C CB  . PHE B 1 37  ? -10.092 -14.469 -21.236 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1168 C CG  . PHE B 1 37  ? -10.327 -13.199 -22.004 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1169 C CD1 . PHE B 1 37  ? -10.488 -13.233 -23.393 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1170 C CD2 . PHE B 1 37  ? -10.353 -11.963 -21.362 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1171 C CE1 . PHE B 1 37  ? -10.673 -12.062 -24.119 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1172 C CE2 . PHE B 1 37  ? -10.538 -10.789 -22.085 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1173 C CZ  . PHE B 1 37  ? -10.706 -10.836 -23.458 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1174 N N   . TYR B 1 38  ? -7.575  -13.590 -19.684 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1175 C CA  . TYR B 1 38  ? -6.776  -12.454 -19.249 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1176 C C   . TYR B 1 38  ? -5.281  -12.656 -19.475 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1177 O O   . TYR B 1 38  ? -4.585  -11.717 -19.869 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1178 C CB  . TYR B 1 38  ? -7.083  -12.096 -17.780 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1179 C CG  . TYR B 1 38  ? -8.380  -11.352 -17.675 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1180 C CD1 . TYR B 1 38  ? -9.603  -12.024 -17.617 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1181 C CD2 . TYR B 1 38  ? -8.400  -9.957  -17.724 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1182 C CE1 . TYR B 1 38  ? -10.798 -11.333 -17.559 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1183 C CE2 . TYR B 1 38  ? -9.595  -9.255  -17.665 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1184 C CZ  . TYR B 1 38  ? -10.782 -9.933  -17.593 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1185 O OH  . TYR B 1 38  ? -11.955 -9.227  -17.532 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1186 N N   . VAL B 1 39  ? -4.810  -13.879 -19.254 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B N   1 
ATOM   1187 C CA  . VAL B 1 39  ? -3.386  -14.212 -19.388 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CA  1 
ATOM   1188 C C   . VAL B 1 39  ? -3.012  -14.508 -20.845 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B C   1 
ATOM   1189 O O   . VAL B 1 39  ? -2.148  -13.854 -21.399 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B O   1 
ATOM   1190 C CB  . VAL B 1 39  ? -3.005  -15.418 -18.486 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CB  1 
ATOM   1191 C CG1 . VAL B 1 39  ? -1.548  -15.847 -18.681 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CG1 1 
ATOM   1192 C CG2 . VAL B 1 39  ? -3.271  -15.087 -17.025 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CG2 1 
ATOM   1193 N N   . ASN B 1 40  ? -3.665  -15.490 -21.454 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   1 
ATOM   1194 C CA  . ASN B 1 40  ? -3.269  -15.931 -22.794 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  1 
ATOM   1195 C C   . ASN B 1 40  ? -3.717  -15.011 -23.911 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   1 
ATOM   1196 O O   . ASN B 1 40  ? -2.950  -14.819 -24.847 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   1 
ATOM   1197 C CB  . ASN B 1 40  ? -3.711  -17.370 -23.064 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . ASN B 1 40  ? -3.068  -18.341 -22.104 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  1 
ATOM   1199 O OD1 . ASN B 1 40  ? -1.854  -18.312 -21.911 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 1 
ATOM   1200 N ND2 . ASN B 1 40  ? -3.862  -19.182 -21.483 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 1 
ATOM   1201 N N   . THR B 1 41  ? -4.909  -14.412 -23.829 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 25  THR B N   1 
ATOM   1202 C CA  . THR B 1 41  ? -5.306  -13.501 -24.915 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CA  1 
ATOM   1203 C C   . THR B 1 41  ? -4.961  -12.041 -24.640 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 25  THR B C   1 
ATOM   1204 O O   . THR B 1 41  ? -4.411  -11.393 -25.531 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 25  THR B O   1 
ATOM   1205 C CB  . THR B 1 41  ? -6.729  -13.741 -25.536 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CB  1 
ATOM   1206 O OG1 . THR B 1 41  ? -7.441  -12.505 -25.648 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 25  THR B OG1 1 
ATOM   1207 C CG2 . THR B 1 41  ? -7.552  -14.728 -24.788 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CG2 1 
ATOM   1208 N N   . LEU B 1 42  ? -5.215  -11.515 -23.435 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1209 C CA  . LEU B 1 42  ? -4.822  -10.125 -23.154 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1210 C C   . LEU B 1 42  ? -3.340  -9.966  -22.833 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1211 O O   . LEU B 1 42  ? -2.819  -8.844  -22.900 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1212 C CB  . LEU B 1 42  ? -5.682  -9.488  -22.041 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1213 C CG  . LEU B 1 42  ? -7.173  -9.302  -22.322 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1214 C CD1 . LEU B 1 42  ? -7.823  -8.538  -21.164 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1215 C CD2 . LEU B 1 42  ? -7.411  -8.579  -23.643 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1216 N N   . GLY B 1 43  ? -2.660  -11.060 -22.481 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1217 C CA  . GLY B 1 43  ? -1.233  -11.000 -22.142 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1218 C C   . GLY B 1 43  ? -0.888  -10.544 -20.727 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1219 O O   . GLY B 1 43  ? 0.243   -10.089 -20.481 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1220 N N   . PHE B 1 44  ? -1.837  -10.649 -19.793 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   1 
ATOM   1221 C CA  . PHE B 1 44  ? -1.563  -10.300 -18.392 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  1 
ATOM   1222 C C   . PHE B 1 44  ? -0.731  -11.420 -17.763 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   1 
ATOM   1223 O O   . PHE B 1 44  ? -0.703  -12.549 -18.270 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   1 
ATOM   1224 C CB  . PHE B 1 44  ? -2.858  -10.174 -17.568 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  1 
ATOM   1225 C CG  . PHE B 1 44  ? -3.656  -8.915  -17.813 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  1 
ATOM   1226 C CD1 . PHE B 1 44  ? -3.503  -8.138  -18.964 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 1 
ATOM   1227 C CD2 . PHE B 1 44  ? -4.624  -8.548  -16.890 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 1 
ATOM   1228 C CE1 . PHE B 1 44  ? -4.282  -7.011  -19.163 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 1 
ATOM   1229 C CE2 . PHE B 1 44  ? -5.410  -7.423  -17.087 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 1 
ATOM   1230 C CZ  . PHE B 1 44  ? -5.239  -6.653  -18.233 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  1 
ATOM   1231 N N   . GLU B 1 45  ? -0.088  -11.094 -16.647 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   1 
ATOM   1232 C CA  . GLU B 1 45  ? 0.559   -12.071 -15.777 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  1 
ATOM   1233 C C   . GLU B 1 45  ? -0.457  -12.611 -14.784 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   1 
ATOM   1234 O O   . GLU B 1 45  ? -1.279  -11.847 -14.253 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   1 
ATOM   1235 C CB  . GLU B 1 45  ? 1.695   -11.423 -14.989 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  1 
ATOM   1236 C CG  . GLU B 1 45  ? 2.902   -11.019 -15.817 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  1 
ATOM   1237 C CD  . GLU B 1 45  ? 3.885   -10.157 -15.051 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  1 
ATOM   1238 O OE1 . GLU B 1 45  ? 3.511   -9.611  -13.989 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 1 
ATOM   1239 O OE2 . GLU B 1 45  ? 5.029   -9.979  -15.529 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 1 
ATOM   1240 N N   . LEU B 1 46  ? -0.378  -13.917 -14.526 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1241 C CA  . LEU B 1 46  ? -1.119  -14.565 -13.453 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1242 C C   . LEU B 1 46  ? -0.359  -14.297 -12.162 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1243 O O   . LEU B 1 46  ? 0.754   -14.803 -11.965 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1244 C CB  . LEU B 1 46  ? -1.263  -16.071 -13.729 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1245 C CG  . LEU B 1 46  ? -2.149  -16.972 -12.851 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1246 C CD1 . LEU B 1 46  ? -1.405  -17.486 -11.633 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1247 C CD2 . LEU B 1 46  ? -3.445  -16.299 -12.427 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1248 N N   . ARG B 1 47  ? -0.953  -13.482 -11.294 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   1 
ATOM   1249 C CA  . ARG B 1 47  ? -0.269  -12.976 -10.106 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  1 
ATOM   1250 C C   . ARG B 1 47  ? -0.534  -13.817 -8.879  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   1 
ATOM   1251 O O   . ARG B 1 47  ? 0.358   -14.003 -8.068  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   1 
ATOM   1252 C CB  . ARG B 1 47  ? -0.687  -11.530 -9.813  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   1253 C CG  . ARG B 1 47  ? -0.149  -10.509 -10.786 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   1254 C CD  . ARG B 1 47  ? 1.323   -10.257 -10.570 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   1255 N NE  . ARG B 1 47  ? 1.799   -9.227  -11.487 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   1256 C CZ  . ARG B 1 47  ? 1.789   -7.909  -11.253 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   1257 N NH1 . ARG B 1 47  ? 1.324   -7.400  -10.101 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   1258 N NH2 . ARG B 1 47  ? 2.249   -7.086  -12.190 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   1259 N N   . GLU B 1 48  ? -1.774  -14.266 -8.719  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B N   1 
ATOM   1260 C CA  . GLU B 1 48  ? -2.168  -15.115 -7.603  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CA  1 
ATOM   1261 C C   . GLU B 1 48  ? -3.146  -16.173 -8.089  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B C   1 
ATOM   1262 O O   . GLU B 1 48  ? -3.951  -15.925 -8.982  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B O   1 
ATOM   1263 C CB  . GLU B 1 48  ? -2.880  -14.314 -6.509  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CB  1 
ATOM   1264 C CG  . GLU B 1 48  ? -2.157  -13.087 -5.980  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CG  1 
ATOM   1265 C CD  . GLU B 1 48  ? -1.157  -13.429 -4.903  1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CD  1 
ATOM   1266 O OE1 . GLU B 1 48  ? -1.604  -13.742 -3.773  1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE1 1 
ATOM   1267 O OE2 . GLU B 1 48  ? 0.060   -13.380 -5.184  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE2 1 
ATOM   1268 N N   . ASP B 1 49  ? -3.081  -17.349 -7.474  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   1269 C CA  . ASP B 1 49  ? -4.076  -18.402 -7.676  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   1270 C C   . ASP B 1 49  ? -3.994  -19.356 -6.490  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   1271 O O   . ASP B 1 49  ? -3.292  -20.371 -6.533  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   1272 C CB  . ASP B 1 49  ? -3.862  -19.142 -8.998  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   1273 C CG  . ASP B 1 49  ? -4.951  -20.167 -9.272  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   1274 O OD1 . ASP B 1 49  ? -5.952  -20.207 -8.524  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   1275 O OD2 . ASP B 1 49  ? -4.837  -20.933 -10.254 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   1276 N N   . GLN B 1 50  ? -4.721  -19.005 -5.437  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B N   1 
ATOM   1277 C CA  . GLN B 1 50  ? -4.597  -19.653 -4.143  1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CA  1 
ATOM   1278 C C   . GLN B 1 50  ? -5.983  -20.056 -3.654  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B C   1 
ATOM   1279 O O   . GLN B 1 50  ? -6.910  -19.241 -3.673  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B O   1 
ATOM   1280 C CB  . GLN B 1 50  ? -3.955  -18.660 -3.182  1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CB  1 
ATOM   1281 C CG  . GLN B 1 50  ? -3.213  -19.258 -2.005  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CG  1 
ATOM   1282 C CD  . GLN B 1 50  ? -2.154  -18.298 -1.479  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CD  1 
ATOM   1283 O OE1 . GLN B 1 50  ? -1.164  -18.030 -2.159  1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B OE1 1 
ATOM   1284 N NE2 . GLN B 1 50  ? -2.359  -17.771 -0.278  1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B NE2 1 
ATOM   1285 N N   . ALA B 1 51  ? -6.125  -21.314 -3.236  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   1 
ATOM   1286 C CA  . ALA B 1 51  ? -7.363  -21.794 -2.614  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  1 
ATOM   1287 C C   . ALA B 1 51  ? -7.445  -21.273 -1.184  1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   1 
ATOM   1288 O O   . ALA B 1 51  ? -6.421  -20.964 -0.572  1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   1 
ATOM   1289 C CB  . ALA B 1 51  ? -7.416  -23.312 -2.625  1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  1 
ATOM   1290 N N   . PHE B 1 52  ? -8.669  -21.177 -0.666  1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B N   1 
ATOM   1291 C CA  . PHE B 1 52  ? -8.927  -20.663 0.681   1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CA  1 
ATOM   1292 C C   . PHE B 1 52  ? -10.097 -21.395 1.353   1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B C   1 
ATOM   1293 O O   . PHE B 1 52  ? -9.872  -22.418 1.999   1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B O   1 
ATOM   1294 C CB  . PHE B 1 52  ? -9.140  -19.151 0.620   1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CB  1 
ATOM   1295 C CG  . PHE B 1 52  ? -7.879  -18.387 0.364   1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CG  1 
ATOM   1296 C CD1 . PHE B 1 52  ? -6.891  -18.338 1.332   1.00 71.50 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD1 1 
ATOM   1297 C CD2 . PHE B 1 52  ? -7.654  -17.749 -0.849  1.00 72.08 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD2 1 
ATOM   1298 C CE1 . PHE B 1 52  ? -5.709  -17.649 1.115   1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE1 1 
ATOM   1299 C CE2 . PHE B 1 52  ? -6.471  -17.055 -1.064  1.00 74.27 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE2 1 
ATOM   1300 C CZ  . PHE B 1 52  ? -5.501  -17.005 -0.086  1.00 75.81 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CZ  1 
ATOM   1301 N N   . GLY B 1 53  ? -11.329 -20.897 1.213   1.00 65.16 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1302 C CA  . GLY B 1 53  ? -12.517 -21.648 1.638   1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1303 C C   . GLY B 1 53  ? -12.832 -22.656 0.545   1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1304 O O   . GLY B 1 53  ? -11.946 -23.403 0.114   1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1305 N N   . PRO B 1 54  ? -14.099 -22.700 0.092   1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B N   1 
ATOM   1306 C CA  . PRO B 1 54  ? -14.314 -23.197 -1.269  1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B CA  1 
ATOM   1307 C C   . PRO B 1 54  ? -13.667 -22.210 -2.254  1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B C   1 
ATOM   1308 O O   . PRO B 1 54  ? -13.048 -22.628 -3.230  1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B O   1 
ATOM   1309 C CB  . PRO B 1 54  ? -15.845 -23.218 -1.410  1.00 71.85 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B CB  1 
ATOM   1310 C CG  . PRO B 1 54  ? -16.374 -23.190 -0.012  1.00 71.90 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B CG  1 
ATOM   1311 C CD  . PRO B 1 54  ? -15.368 -22.411 0.784   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 38  PRO B CD  1 
ATOM   1312 N N   . MET B 1 55  ? -13.826 -20.916 -1.948  1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 39  MET B N   1 
ATOM   1313 C CA  . MET B 1 55  ? -13.177 -19.762 -2.612  1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 39  MET B CA  1 
ATOM   1314 C C   . MET B 1 55  ? -11.742 -19.961 -3.134  1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 39  MET B C   1 
ATOM   1315 O O   . MET B 1 55  ? -10.928 -20.664 -2.530  1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 39  MET B O   1 
ATOM   1316 C CB  . MET B 1 55  ? -13.177 -18.582 -1.622  1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 39  MET B CB  1 
ATOM   1317 C CG  . MET B 1 55  ? -12.700 -17.228 -2.145  1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 39  MET B CG  1 
ATOM   1318 S SD  . MET B 1 55  ? -11.423 -16.497 -1.092  1.00 78.24 ? ? ? ? ? ? 39  MET B SD  1 
ATOM   1319 C CE  . MET B 1 55  ? -11.896 -14.765 -1.129  1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 39  MET B CE  1 
ATOM   1320 N N   . ARG B 1 56  ? -11.463 -19.302 -4.259  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B N   1 
ATOM   1321 C CA  . ARG B 1 56  ? -10.152 -19.258 -4.892  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CA  1 
ATOM   1322 C C   . ARG B 1 56  ? -9.815  -17.788 -5.198  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B C   1 
ATOM   1323 O O   . ARG B 1 56  ? -10.617 -17.080 -5.823  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B O   1 
ATOM   1324 C CB  . ARG B 1 56  ? -10.238 -20.073 -6.174  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CB  1 
ATOM   1325 C CG  . ARG B 1 56  ? -8.954  -20.251 -6.953  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CG  1 
ATOM   1326 C CD  . ARG B 1 56  ? -9.243  -21.111 -8.174  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CD  1 
ATOM   1327 N NE  . ARG B 1 56  ? -8.237  -20.978 -9.219  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NE  1 
ATOM   1328 C CZ  . ARG B 1 56  ? -8.339  -21.508 -10.438 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B CZ  1 
ATOM   1329 N NH1 . ARG B 1 56  ? -9.414  -22.194 -10.802 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NH1 1 
ATOM   1330 N NH2 . ARG B 1 56  ? -7.359  -21.339 -11.312 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 40  ARG B NH2 1 
ATOM   1331 N N   . TRP B 1 57  ? -8.655  -17.322 -4.742  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B N   1 
ATOM   1332 C CA  . TRP B 1 57  ? -8.248  -15.934 -4.954  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CA  1 
ATOM   1333 C C   . TRP B 1 57  ? -7.358  -15.878 -6.186  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B C   1 
ATOM   1334 O O   . TRP B 1 57  ? -6.227  -16.382 -6.168  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B O   1 
ATOM   1335 C CB  . TRP B 1 57  ? -7.505  -15.401 -3.731  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CB  1 
ATOM   1336 C CG  . TRP B 1 57  ? -7.210  -13.927 -3.734  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CG  1 
ATOM   1337 C CD1 . TRP B 1 57  ? -6.052  -13.328 -4.128  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CD1 1 
ATOM   1338 C CD2 . TRP B 1 57  ? -8.080  -12.871 -3.297  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CD2 1 
ATOM   1339 N NE1 . TRP B 1 57  ? -6.148  -11.965 -3.976  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B NE1 1 
ATOM   1340 C CE2 . TRP B 1 57  ? -7.381  -11.658 -3.465  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CE2 1 
ATOM   1341 C CE3 . TRP B 1 57  ? -9.382  -12.834 -2.785  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CE3 1 
ATOM   1342 C CZ2 . TRP B 1 57  ? -7.943  -10.415 -3.141  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CZ2 1 
ATOM   1343 C CZ3 . TRP B 1 57  ? -9.944  -11.592 -2.460  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CZ3 1 
ATOM   1344 C CH2 . TRP B 1 57  ? -9.222  -10.406 -2.639  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CH2 1 
ATOM   1345 N N   . VAL B 1 58  ? -7.876  -15.251 -7.243  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B N   1 
ATOM   1346 C CA  . VAL B 1 58  ? -7.206  -15.180 -8.530  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B CA  1 
ATOM   1347 C C   . VAL B 1 58  ? -6.918  -13.707 -8.855  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B C   1 
ATOM   1348 O O   . VAL B 1 58  ? -7.832  -12.884 -8.872  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B O   1 
ATOM   1349 C CB  . VAL B 1 58  ? -8.092  -15.805 -9.624  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B CB  1 
ATOM   1350 C CG1 . VAL B 1 58  ? -7.405  -15.749 -10.978 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B CG1 1 
ATOM   1351 C CG2 . VAL B 1 58  ? -8.444  -17.255 -9.263  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 42  VAL B CG2 1 
ATOM   1352 N N   . GLU B 1 59  ? -5.654  -13.395 -9.117  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B N   1 
ATOM   1353 C CA  . GLU B 1 59  ? -5.256  -12.056 -9.517  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CA  1 
ATOM   1354 C C   . GLU B 1 59  ? -4.475  -12.099 -10.809 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B C   1 
ATOM   1355 O O   . GLU B 1 59  ? -3.606  -12.950 -10.995 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B O   1 
ATOM   1356 C CB  . GLU B 1 59  ? -4.376  -11.403 -8.469  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CB  1 
ATOM   1357 C CG  . GLU B 1 59  ? -5.081  -10.976 -7.196  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CG  1 
ATOM   1358 C CD  . GLU B 1 59  ? -4.123  -10.271 -6.249  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CD  1 
ATOM   1359 O OE1 . GLU B 1 59  ? -2.961  -10.060 -6.635  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE1 1 
ATOM   1360 O OE2 . GLU B 1 59  ? -4.507  -9.961  -5.107  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE2 1 
ATOM   1361 N N   . VAL B 1 60  ? -4.765  -11.134 -11.670 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   1 
ATOM   1362 C CA  . VAL B 1 60  ? -4.088  -10.978 -12.954 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  1 
ATOM   1363 C C   . VAL B 1 60  ? -3.715  -9.520  -13.103 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   1 
ATOM   1364 O O   . VAL B 1 60  ? -4.404  -8.633  -12.572 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   1 
ATOM   1365 C CB  . VAL B 1 60  ? -4.977  -11.445 -14.129 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  1 
ATOM   1366 C CG1 . VAL B 1 60  ? -5.201  -12.955 -14.057 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 1 
ATOM   1367 C CG2 . VAL B 1 60  ? -6.317  -10.709 -14.176 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 1 
ATOM   1368 N N   . ALA B 1 61  ? -2.631  -9.242  -13.798 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B N   1 
ATOM   1369 C CA  . ALA B 1 61  ? -2.260  -7.852  -14.012 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CA  1 
ATOM   1370 C C   . ALA B 1 61  ? -1.354  -7.706  -15.193 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B C   1 
ATOM   1371 O O   . ALA B 1 61  ? -0.565  -8.615  -15.482 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B O   1 
ATOM   1372 C CB  . ALA B 1 61  ? -1.588  -7.270  -12.773 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CB  1 
ATOM   1373 N N   . PRO B 1 62  ? -1.438  -6.555  -15.877 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B N   1 
ATOM   1374 C CA  . PRO B 1 62  ? -0.422  -6.279  -16.868 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CA  1 
ATOM   1375 C C   . PRO B 1 62  ? 0.975   -6.465  -16.296 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B C   1 
ATOM   1376 O O   . PRO B 1 62  ? 1.239   -6.146  -15.121 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B O   1 
ATOM   1377 C CB  . PRO B 1 62  ? -0.689  -4.817  -17.239 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CB  1 
ATOM   1378 C CG  . PRO B 1 62  ? -2.155  -4.668  -17.056 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CG  1 
ATOM   1379 C CD  . PRO B 1 62  ? -2.453  -5.484  -15.824 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CD  1 
ATOM   1380 N N   . ALA B 1 63  ? 1.854   -7.020  -17.110 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B N   1 
ATOM   1381 C CA  . ALA B 1 63  ? 3.232   -7.258  -16.702 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CA  1 
ATOM   1382 C C   . ALA B 1 63  ? 3.916   -6.003  -16.133 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B C   1 
ATOM   1383 O O   . ALA B 1 63  ? 3.931   -4.921  -16.761 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B O   1 
ATOM   1384 C CB  . ALA B 1 63  ? 4.029   -7.828  -17.866 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 47  ALA B CB  1 
ATOM   1385 N N   . GLY B 1 64  ? 4.439   -6.151  -14.921 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 48  GLY B N   1 
ATOM   1386 C CA  . GLY B 1 64  ? 5.121   -5.064  -14.226 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 48  GLY B CA  1 
ATOM   1387 C C   . GLY B 1 64  ? 4.247   -3.957  -13.642 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 48  GLY B C   1 
ATOM   1388 O O   . GLY B 1 64  ? 4.781   -3.013  -13.050 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 48  GLY B O   1 
ATOM   1389 N N   . SER B 1 65  ? 2.919   -4.058  -13.787 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 49  SER B N   1 
ATOM   1390 C CA  . SER B 1 65  ? 2.010   -3.006  -13.307 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 49  SER B CA  1 
ATOM   1391 C C   . SER B 1 65  ? 1.759   -3.166  -11.821 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 49  SER B C   1 
ATOM   1392 O O   . SER B 1 65  ? 1.874   -4.265  -11.261 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 49  SER B O   1 
ATOM   1393 C CB  . SER B 1 65  ? 0.698   -3.038  -14.066 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 49  SER B CB  1 
ATOM   1394 O OG  . SER B 1 65  ? -0.059  -4.194  -13.743 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 49  SER B OG  1 
ATOM   1395 N N   . GLN B 1 66  ? 1.372   -2.069  -11.182 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   1396 C CA  . GLN B 1 66  ? 1.239   -2.059  -9.733  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   1397 C C   . GLN B 1 66  ? -0.118  -2.629  -9.261  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   1398 O O   . GLN B 1 66  ? -0.155  -3.574  -8.483  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   1399 C CB  . GLN B 1 66  ? 1.454   -0.639  -9.227  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   1400 C CG  . GLN B 1 66  ? 1.491   -0.530  -7.730  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   1401 C CD  . GLN B 1 66  ? 1.681   0.895   -7.264  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   1402 O OE1 . GLN B 1 66  ? 1.077   1.849   -7.795  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   1403 N NE2 . GLN B 1 66  ? 2.532   1.054   -6.269  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   1404 N N   . THR B 1 67  ? -1.226  -2.048  -9.724  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 51  THR B N   1 
ATOM   1405 C CA  . THR B 1 67  ? -2.570  -2.498  -9.354  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 51  THR B CA  1 
ATOM   1406 C C   . THR B 1 67  ? -2.966  -3.764  -10.116 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 51  THR B C   1 
ATOM   1407 O O   . THR B 1 67  ? -2.711  -3.886  -11.313 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 51  THR B O   1 
ATOM   1408 C CB  . THR B 1 67  ? -3.608  -1.406  -9.663  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 51  THR B CB  1 
ATOM   1409 O OG1 . THR B 1 67  ? -3.267  -0.198  -8.947  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 51  THR B OG1 1 
ATOM   1410 C CG2 . THR B 1 67  ? -5.009  -1.870  -9.335  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 51  THR B CG2 1 
ATOM   1411 N N   . ARG B 1 68  ? -3.613  -4.681  -9.420  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B N   1 
ATOM   1412 C CA  . ARG B 1 68  ? -4.038  -5.959  -9.990  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CA  1 
ATOM   1413 C C   . ARG B 1 68  ? -5.556  -6.077  -10.069 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B C   1 
ATOM   1414 O O   . ARG B 1 68  ? -6.260  -5.500  -9.280  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B O   1 
ATOM   1415 C CB  . ARG B 1 68  ? -3.527  -7.095  -9.119  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CB  1 
ATOM   1416 C CG  . ARG B 1 68  ? -2.011  -7.109  -8.941  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CG  1 
ATOM   1417 C CD  . ARG B 1 68  ? -1.662  -7.576  -7.547  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CD  1 
ATOM   1418 N NE  . ARG B 1 68  ? -1.884  -6.547  -6.560  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NE  1 
ATOM   1419 C CZ  . ARG B 1 68  ? -2.125  -6.723  -5.256  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CZ  1 
ATOM   1420 N NH1 . ARG B 1 68  ? -2.259  -7.918  -4.688  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH1 1 
ATOM   1421 N NH2 . ARG B 1 68  ? -2.261  -5.647  -4.497  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH2 1 
ATOM   1422 N N   . ILE B 1 69  ? -6.047  -6.865  -11.015 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   1 
ATOM   1423 C CA  . ILE B 1 69  ? -7.466  -7.208  -11.081 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  1 
ATOM   1424 C C   . ILE B 1 69  ? -7.643  -8.525  -10.314 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   1 
ATOM   1425 O O   . ILE B 1 69  ? -6.914  -9.481  -10.560 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   1 
ATOM   1426 C CB  . ILE B 1 69  ? -7.948  -7.334  -12.558 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  1 
ATOM   1427 C CG1 . ILE B 1 69  ? -8.106  -5.938  -13.175 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 1 
ATOM   1428 C CG2 . ILE B 1 69  ? -9.271  -8.091  -12.680 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 1 
ATOM   1429 C CD1 . ILE B 1 69  ? -8.345  -5.965  -14.667 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 1 
ATOM   1430 N N   . VAL B 1 70  ? -8.624  -8.572  -9.420  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N   1 
ATOM   1431 C CA  . VAL B 1 70  ? -9.024  -9.814  -8.755  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA  1 
ATOM   1432 C C   . VAL B 1 70  ? -10.200 -10.358 -9.532  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C   1 
ATOM   1433 O O   . VAL B 1 70  ? -11.214 -9.673  -9.689  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O   1 
ATOM   1434 C CB  . VAL B 1 70  ? -9.442  -9.620  -7.279  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB  1 
ATOM   1435 C CG1 . VAL B 1 70  ? -9.808  -10.962 -6.626  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1 1 
ATOM   1436 C CG2 . VAL B 1 70  ? -8.340  -8.950  -6.484  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2 1 
ATOM   1437 N N   . LEU B 1 71  ? -10.062 -11.595 -10.011 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1438 C CA  . LEU B 1 71  ? -11.131 -12.253 -10.753 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1439 C C   . LEU B 1 71  ? -12.007 -12.964 -9.747  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1440 O O   . LEU B 1 71  ? -11.616 -13.998 -9.179  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1441 C CB  . LEU B 1 71  ? -10.587 -13.220 -11.811 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1442 C CG  . LEU B 1 71  ? -9.682  -12.590 -12.885 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1443 C CD1 . LEU B 1 71  ? -9.106  -13.673 -13.786 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1444 C CD2 . LEU B 1 71  ? -10.411 -11.565 -13.737 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1445 N N   . CYS B 1 72  ? -13.199 -12.408 -9.554  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B N   1 
ATOM   1446 C CA  . CYS B 1 72  ? -14.124 -12.825 -8.529  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B CA  1 
ATOM   1447 C C   . CYS B 1 72  ? -15.261 -13.580 -9.165  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B C   1 
ATOM   1448 O O   . CYS B 1 72  ? -15.747 -13.215 -10.217 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B O   1 
ATOM   1449 C CB  . CYS B 1 72  ? -14.726 -11.613 -7.806  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B CB  1 
ATOM   1450 S SG  . CYS B 1 72  ? -13.522 -10.517 -7.044  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 56  CYS B SG  1 
ATOM   1451 N N   . THR B 1 73  ? -15.697 -14.631 -8.496  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 57  THR B N   1 
ATOM   1452 C CA  . THR B 1 73  ? -16.888 -15.362 -8.878  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CA  1 
ATOM   1453 C C   . THR B 1 73  ? -17.975 -14.876 -7.947  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 57  THR B C   1 
ATOM   1454 O O   . THR B 1 73  ? -17.742 -13.955 -7.147  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 57  THR B O   1 
ATOM   1455 C CB  . THR B 1 73  ? -16.663 -16.864 -8.629  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CB  1 
ATOM   1456 O OG1 . THR B 1 73  ? -16.271 -17.056 -7.261  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 57  THR B OG1 1 
ATOM   1457 C CG2 . THR B 1 73  ? -15.584 -17.397 -9.521  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CG2 1 
ATOM   1458 N N   . LYS B 1 74  ? -19.145 -15.506 -7.969  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B N   1 
ATOM   1459 C CA  . LYS B 1 74  ? -19.889 -15.540 -6.708  1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CA  1 
ATOM   1460 C C   . LYS B 1 74  ? -19.308 -16.638 -5.808  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B C   1 
ATOM   1461 O O   . LYS B 1 74  ? -18.299 -17.250 -6.142  1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B O   1 
ATOM   1462 C CB  . LYS B 1 74  ? -21.398 -15.636 -6.869  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CB  1 
ATOM   1463 C CG  . LYS B 1 74  ? -22.107 -14.662 -5.933  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CG  1 
ATOM   1464 C CD  . LYS B 1 74  ? -21.786 -14.697 -4.437  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CD  1 
ATOM   1465 C CE  . LYS B 1 74  ? -22.334 -13.493 -3.670  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CE  1 
ATOM   1466 N NZ  . LYS B 1 74  ? -21.781 -13.388 -2.300  1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B NZ  1 
ATOM   1467 N N   . HIS B 1 75  ? -19.977 -16.923 -4.700  1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N   1 
ATOM   1468 C CA  . HIS B 1 75  ? -19.346 -17.148 -3.405  1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA  1 
ATOM   1469 C C   . HIS B 1 75  ? -18.656 -15.904 -2.795  1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C   1 
ATOM   1470 O O   . HIS B 1 75  ? -18.751 -15.724 -1.579  1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O   1 
ATOM   1471 C CB  . HIS B 1 75  ? -18.439 -18.398 -3.389  1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB  1 
ATOM   1472 C CG  . HIS B 1 75  ? -19.073 -19.588 -2.734  1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG  1 
ATOM   1473 N ND1 . HIS B 1 75  ? -18.662 -20.069 -1.509  1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1 1 
ATOM   1474 C CD2 . HIS B 1 75  ? -20.093 -20.386 -3.129  1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2 1 
ATOM   1475 C CE1 . HIS B 1 75  ? -19.393 -21.120 -1.183  1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1 1 
ATOM   1476 N NE2 . HIS B 1 75  ? -20.271 -21.332 -2.147  1.00 68.77 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2 1 
ATOM   1477 N N   . PHE B 1 76  ? -18.015 -15.034 -3.594  1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   1478 C CA  . PHE B 1 76  ? -17.331 -13.836 -3.045  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   1479 C C   . PHE B 1 76  ? -18.346 -12.892 -2.386  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   1480 O O   . PHE B 1 76  ? -19.287 -12.458 -3.056  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   1481 C CB  . PHE B 1 76  ? -16.566 -13.056 -4.124  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   1482 C CG  . PHE B 1 76  ? -15.194 -13.605 -4.428  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   1483 C CD1 . PHE B 1 76  ? -15.034 -14.881 -4.981  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   1484 C CD2 . PHE B 1 76  ? -14.055 -12.842 -4.172  1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   1485 C CE1 . PHE B 1 76  ? -13.766 -15.377 -5.269  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   1486 C CE2 . PHE B 1 76  ? -12.789 -13.333 -4.458  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   1487 C CZ  . PHE B 1 76  ? -12.641 -14.601 -5.005  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   1488 N N   . PRO B 1 77  ? -18.159 -12.549 -1.087  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N   1 
ATOM   1489 C CA  . PRO B 1 77  ? -19.120 -11.637 -0.411  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA  1 
ATOM   1490 C C   . PRO B 1 77  ? -19.238 -10.267 -1.109  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C   1 
ATOM   1491 O O   . PRO B 1 77  ? -20.254 -9.584  -1.024  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O   1 
ATOM   1492 C CB  . PRO B 1 77  ? -18.527 -11.472 0.996   1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB  1 
ATOM   1493 C CG  . PRO B 1 77  ? -17.498 -12.547 1.139   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG  1 
ATOM   1494 C CD  . PRO B 1 77  ? -16.982 -12.813 -0.238  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD  1 
ATOM   1495 N N   . VAL B 1 78  ? -18.169 -9.901  -1.790  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B N   1 
ATOM   1496 C CA  . VAL B 1 78  ? -18.081 -8.692  -2.592  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CA  1 
ATOM   1497 C C   . VAL B 1 78  ? -19.028 -8.672  -3.838  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B C   1 
ATOM   1498 O O   . VAL B 1 78  ? -19.377 -7.589  -4.322  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B O   1 
ATOM   1499 C CB  . VAL B 1 78  ? -16.567 -8.459  -2.905  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CB  1 
ATOM   1500 C CG1 . VAL B 1 78  ? -16.331 -7.858  -4.252  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG1 1 
ATOM   1501 C CG2 . VAL B 1 78  ? -15.907 -7.630  -1.804  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG2 1 
ATOM   1502 N N   . TYR B 1 79  ? -19.479 -9.838  -4.323  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B N   1 
ATOM   1503 C CA  . TYR B 1 79  ? -20.380 -9.904  -5.505  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CA  1 
ATOM   1504 C C   . TYR B 1 79  ? -21.827 -9.449  -5.255  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B C   1 
ATOM   1505 O O   . TYR B 1 79  ? -22.353 -9.581  -4.155  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B O   1 
ATOM   1506 C CB  . TYR B 1 79  ? -20.395 -11.319 -6.103  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CB  1 
ATOM   1507 C CG  . TYR B 1 79  ? -21.458 -11.601 -7.180  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CG  1 
ATOM   1508 C CD1 . TYR B 1 79  ? -21.139 -11.523 -8.535  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD1 1 
ATOM   1509 C CD2 . TYR B 1 79  ? -22.777 -11.985 -6.843  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD2 1 
ATOM   1510 C CE1 . TYR B 1 79  ? -22.082 -11.806 -9.519  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE1 1 
ATOM   1511 C CE2 . TYR B 1 79  ? -23.721 -12.293 -7.827  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE2 1 
ATOM   1512 C CZ  . TYR B 1 79  ? -23.364 -12.189 -9.167  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CZ  1 
ATOM   1513 O OH  . TYR B 1 79  ? -24.266 -12.466 -10.172 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B OH  1 
ATOM   1514 N N   . GLU B 1 80  ? -22.440 -8.911  -6.309  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B N   1 
ATOM   1515 C CA  . GLU B 1 80  ? -23.880 -8.682  -6.370  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CA  1 
ATOM   1516 C C   . GLU B 1 80  ? -24.387 -9.053  -7.738  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B C   1 
ATOM   1517 O O   . GLU B 1 80  ? -23.627 -9.034  -8.701  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B O   1 
ATOM   1518 C CB  . GLU B 1 80  ? -24.213 -7.220  -6.107  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CB  1 
ATOM   1519 C CG  . GLU B 1 80  ? -24.075 -6.832  -4.649  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CG  1 
ATOM   1520 C CD  . GLU B 1 80  ? -24.410 -5.380  -4.411  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CD  1 
ATOM   1521 O OE1 . GLU B 1 80  ? -24.401 -4.596  -5.380  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE1 1 
ATOM   1522 O OE2 . GLU B 1 80  ? -24.676 -5.026  -3.250  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE2 1 
ATOM   1523 N N   . GLU B 1 81  ? -25.679 -9.366  -7.824  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B N   1 
ATOM   1524 C CA  . GLU B 1 81  ? -26.275 -9.731  -9.106  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CA  1 
ATOM   1525 C C   . GLU B 1 81  ? -26.234 -8.494  -10.009 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B C   1 
ATOM   1526 O O   . GLU B 1 81  ? -26.545 -7.396  -9.560  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B O   1 
ATOM   1527 C CB  . GLU B 1 81  ? -27.708 -10.278 -8.935  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CB  1 
ATOM   1528 C CG  . GLU B 1 81  ? -28.005 -11.529 -9.774  1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CG  1 
ATOM   1529 C CD  . GLU B 1 81  ? -28.699 -12.655 -9.003  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B CD  1 
ATOM   1530 O OE1 . GLU B 1 81  ? -29.387 -13.479 -9.644  1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE1 1 
ATOM   1531 O OE2 . GLU B 1 81  ? -28.553 -12.744 -7.762  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 65  GLU B OE2 1 
ATOM   1532 N N   . GLY B 1 82  ? -25.809 -8.685  -11.260 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   1533 C CA  . GLY B 1 82  ? -25.524 -7.583  -12.184 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   1534 C C   . GLY B 1 82  ? -24.042 -7.256  -12.341 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   1535 O O   . GLY B 1 82  ? -23.671 -6.553  -13.282 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   1536 N N   . LYS B 1 83  ? -23.191 -7.763  -11.440 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1537 C CA  . LYS B 1 83  ? -21.751 -7.449  -11.476 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1538 C C   . LYS B 1 83  ? -20.950 -8.209  -12.545 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1539 O O   . LYS B 1 83  ? -19.884 -7.729  -12.960 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1540 C CB  . LYS B 1 83  ? -21.094 -7.621  -10.093 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1541 C CG  . LYS B 1 83  ? -21.450 -6.538  -9.074  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1542 C CD  . LYS B 1 83  ? -20.327 -6.342  -8.050  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1543 C CE  . LYS B 1 83  ? -20.735 -5.408  -6.922  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1544 N NZ  . LYS B 1 83  ? -19.666 -5.194  -5.902  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   1545 N N   . ILE B 1 84  ? -21.440 -9.373  -12.994 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B N   1 
ATOM   1546 C CA  . ILE B 1 84  ? -20.796 -10.092 -14.102 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B CA  1 
ATOM   1547 C C   . ILE B 1 84  ? -21.303 -9.488  -15.405 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B C   1 
ATOM   1548 O O   . ILE B 1 84  ? -22.514 -9.379  -15.609 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B O   1 
ATOM   1549 C CB  . ILE B 1 84  ? -21.047 -11.626 -14.074 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B CB  1 
ATOM   1550 C CG1 . ILE B 1 84  ? -20.372 -12.260 -12.851 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B CG1 1 
ATOM   1551 C CG2 . ILE B 1 84  ? -20.490 -12.291 -15.333 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B CG2 1 
ATOM   1552 C CD1 . ILE B 1 84  ? -21.022 -13.548 -12.386 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 68  ILE B CD1 1 
ATOM   1553 N N   . GLY B 1 85  ? -20.374 -9.080  -16.267 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1554 C CA  . GLY B 1 85  ? -20.722 -8.565  -17.591 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1555 C C   . GLY B 1 85  ? -21.244 -7.139  -17.640 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1556 O O   . GLY B 1 85  ? -22.189 -6.853  -18.373 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1557 N N   . ARG B 1 86  ? -20.614 -6.233  -16.894 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B N   1 
ATOM   1558 C CA  . ARG B 1 86  ? -20.980 -4.805  -16.932 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B CA  1 
ATOM   1559 C C   . ARG B 1 86  ? -19.781 -3.975  -17.405 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B C   1 
ATOM   1560 O O   . ARG B 1 86  ? -18.669 -4.500  -17.529 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B O   1 
ATOM   1561 C CB  . ARG B 1 86  ? -21.434 -4.340  -15.547 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B CB  1 
ATOM   1562 C CG  . ARG B 1 86  ? -20.392 -4.531  -14.445 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B CG  1 
ATOM   1563 C CD  . ARG B 1 86  ? -20.828 -3.908  -13.134 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B CD  1 
ATOM   1564 N NE  . ARG B 1 86  ? -19.731 -3.885  -12.161 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B NE  1 
ATOM   1565 C CZ  . ARG B 1 86  ? -19.834 -3.466  -10.899 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B CZ  1 
ATOM   1566 N NH1 . ARG B 1 86  ? -20.993 -3.035  -10.424 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B NH1 1 
ATOM   1567 N NH2 . ARG B 1 86  ? -18.773 -3.483  -10.103 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 70  ARG B NH2 1 
ATOM   1568 N N   . PHE B 1 87  ? -20.004 -2.681  -17.644 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B N   1 
ATOM   1569 C CA  . PHE B 1 87  ? -18.901 -1.748  -17.827 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CA  1 
ATOM   1570 C C   . PHE B 1 87  ? -18.107 -1.660  -16.527 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B C   1 
ATOM   1571 O O   . PHE B 1 87  ? -18.653 -1.333  -15.479 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B O   1 
ATOM   1572 C CB  . PHE B 1 87  ? -19.366 -0.351  -18.257 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . PHE B 1 87  ? -18.224 0.613   -18.463 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CG  1 
ATOM   1574 C CD1 . PHE B 1 87  ? -17.185 0.294   -19.335 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD1 1 
ATOM   1575 C CD2 . PHE B 1 87  ? -18.151 1.812   -17.759 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD2 1 
ATOM   1576 C CE1 . PHE B 1 87  ? -16.111 1.158   -19.521 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE1 1 
ATOM   1577 C CE2 . PHE B 1 87  ? -17.081 2.688   -17.947 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE2 1 
ATOM   1578 C CZ  . PHE B 1 87  ? -16.062 2.361   -18.826 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CZ  1 
ATOM   1579 N N   . THR B 1 88  ? -16.819 -1.995  -16.595 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 72  THR B N   1 
ATOM   1580 C CA  . THR B 1 88  ? -16.005 -2.109  -15.401 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CA  1 
ATOM   1581 C C   . THR B 1 88  ? -15.546 -0.744  -14.868 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 72  THR B C   1 
ATOM   1582 O O   . THR B 1 88  ? -14.993 -0.701  -13.784 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 72  THR B O   1 
ATOM   1583 C CB  . THR B 1 88  ? -14.705 -2.910  -15.642 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CB  1 
ATOM   1584 O OG1 . THR B 1 88  ? -13.863 -2.178  -16.543 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 72  THR B OG1 1 
ATOM   1585 C CG2 . THR B 1 88  ? -15.014 -4.291  -16.178 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CG2 1 
ATOM   1586 N N   . ASP B 1 89  ? -15.694 0.321   -15.654 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1587 C CA  . ASP B 1 89  ? -15.113 1.633   -15.322 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1588 C C   . ASP B 1 89  ? -13.574 1.585   -15.170 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1589 O O   . ASP B 1 89  ? -12.998 2.421   -14.466 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1590 C CB  . ASP B 1 89  ? -15.760 2.204   -14.048 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1591 C CG  . ASP B 1 89  ? -17.193 2.621   -14.260 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1592 O OD1 . ASP B 1 89  ? -17.419 3.647   -14.905 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1593 O OD2 . ASP B 1 89  ? -18.101 1.966   -13.719 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1594 N N   . ILE B 1 90  ? -12.921 0.627   -15.833 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B N   1 
ATOM   1595 C CA  . ILE B 1 90  ? -11.457 0.493   -15.813 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CA  1 
ATOM   1596 C C   . ILE B 1 90  ? -10.919 0.940   -17.164 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B C   1 
ATOM   1597 O O   . ILE B 1 90  ? -11.478 0.591   -18.215 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B O   1 
ATOM   1598 C CB  . ILE B 1 90  ? -11.001 -0.948  -15.518 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CB  1 
ATOM   1599 C CG1 . ILE B 1 90  ? -11.415 -1.338  -14.104 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG1 1 
ATOM   1600 C CG2 . ILE B 1 90  ? -9.483  -1.095  -15.682 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG2 1 
ATOM   1601 C CD1 . ILE B 1 90  ? -11.439 -2.839  -13.840 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CD1 1 
ATOM   1602 N N   . GLN B 1 91  ? -9.833  1.714   -17.140 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B N   1 
ATOM   1603 C CA  . GLN B 1 91  ? -9.192  2.137   -18.350 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CA  1 
ATOM   1604 C C   . GLN B 1 91  ? -7.804  1.539   -18.390 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B C   1 
ATOM   1605 O O   . GLN B 1 91  ? -6.980  1.838   -17.530 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B O   1 
ATOM   1606 C CB  . GLN B 1 91  ? -9.111  3.644   -18.396 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CB  1 
ATOM   1607 C CG  . GLN B 1 91  ? -8.638  4.179   -19.713 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CG  1 
ATOM   1608 C CD  . GLN B 1 91  ? -9.008  5.645   -19.904 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CD  1 
ATOM   1609 O OE1 . GLN B 1 91  ? -8.797  6.472   -19.006 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B OE1 1 
ATOM   1610 N NE2 . GLN B 1 91  ? -9.535  5.977   -21.074 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 75  GLN B NE2 1 
ATOM   1611 N N   . LEU B 1 92  ? -7.566  0.697   -19.391 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B N   1 
ATOM   1612 C CA  . LEU B 1 92  ? -6.284  0.070   -19.598 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CA  1 
ATOM   1613 C C   . LEU B 1 92  ? -5.481  0.943   -20.560 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B C   1 
ATOM   1614 O O   . LEU B 1 92  ? -6.051  1.571   -21.478 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B O   1 
ATOM   1615 C CB  . LEU B 1 92  ? -6.450  -1.343  -20.136 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CB  1 
ATOM   1616 C CG  . LEU B 1 92  ? -7.316  -2.294  -19.297 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CG  1 
ATOM   1617 C CD1 . LEU B 1 92  ? -7.610  -3.597  -20.029 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD1 1 
ATOM   1618 C CD2 . LEU B 1 92  ? -6.706  -2.589  -17.937 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD2 1 
ATOM   1619 N N   . VAL B 1 93  ? -4.172  0.972   -20.323 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B N   1 
ATOM   1620 C CA  . VAL B 1 93  ? -3.226  1.803   -21.055 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B CA  1 
ATOM   1621 C C   . VAL B 1 93  ? -2.350  0.916   -21.947 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B C   1 
ATOM   1622 O O   . VAL B 1 93  ? -1.865  -0.127  -21.515 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B O   1 
ATOM   1623 C CB  . VAL B 1 93  ? -2.342  2.635   -20.100 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B CB  1 
ATOM   1624 C CG1 . VAL B 1 93  ? -1.261  3.388   -20.864 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B CG1 1 
ATOM   1625 C CG2 . VAL B 1 93  ? -3.197  3.632   -19.318 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B CG2 1 
ATOM   1626 N N   . THR B 1 94  ? -2.193  1.358   -23.198 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 78  THR B N   1 
ATOM   1627 C CA  . THR B 1 94  ? -1.300  0.740   -24.197 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CA  1 
ATOM   1628 C C   . THR B 1 94  ? -0.458  1.830   -24.857 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 78  THR B C   1 
ATOM   1629 O O   . THR B 1 94  ? -0.929  2.948   -25.060 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 78  THR B O   1 
ATOM   1630 C CB  . THR B 1 94  ? -2.074  -0.064  -25.272 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CB  1 
ATOM   1631 O OG1 . THR B 1 94  ? -1.149  -0.625  -26.217 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 78  THR B OG1 1 
ATOM   1632 C CG2 . THR B 1 94  ? -3.114  0.798   -26.026 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CG2 1 
ATOM   1633 N N   . GLU B 1 95  ? 0.794   1.517   -25.184 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B N   1 
ATOM   1634 C CA  . GLU B 1 95  ? 1.625   2.478   -25.922 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CA  1 
ATOM   1635 C C   . GLU B 1 95  ? 1.355   2.472   -27.453 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B C   1 
ATOM   1636 O O   . GLU B 1 95  ? 1.784   3.386   -28.164 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B O   1 
ATOM   1637 C CB  . GLU B 1 95  ? 3.110   2.275   -25.577 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CB  1 
ATOM   1638 C CG  . GLU B 1 95  ? 3.394   2.616   -24.118 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CG  1 
ATOM   1639 C CD  . GLU B 1 95  ? 4.863   2.528   -23.720 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CD  1 
ATOM   1640 O OE1 . GLU B 1 95  ? 5.758   2.631   -24.598 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B OE1 1 
ATOM   1641 O OE2 . GLU B 1 95  ? 5.122   2.368   -22.503 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B OE2 1 
ATOM   1642 N N   . ASP B 1 96  ? 0.606   1.475   -27.935 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   1643 C CA  . ASP B 1 96  ? 0.309   1.302   -29.361 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   1644 C C   . ASP B 1 96  ? -1.081  0.679   -29.530 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   1645 O O   . ASP B 1 96  ? -1.227  -0.538  -29.636 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   1646 C CB  . ASP B 1 96  ? 1.386   0.403   -29.999 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   1647 C CG  . ASP B 1 96  ? 1.326   0.398   -31.537 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   1648 O OD1 . ASP B 1 96  ? 0.304   0.826   -32.136 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   1649 O OD2 . ASP B 1 96  ? 2.319   -0.040  -32.151 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   1650 N N   . ILE B 1 97  ? -2.097  1.524   -29.501 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B N   1 
ATOM   1651 C CA  . ILE B 1 97  ? -3.481  1.085   -29.594 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CA  1 
ATOM   1652 C C   . ILE B 1 97  ? -3.767  0.426   -30.946 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B C   1 
ATOM   1653 O O   . ILE B 1 97  ? -4.528  -0.519  -31.004 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B O   1 
ATOM   1654 C CB  . ILE B 1 97  ? -4.477  2.232   -29.283 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CB  1 
ATOM   1655 C CG1 . ILE B 1 97  ? -5.869  1.670   -28.946 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG1 1 
ATOM   1656 C CG2 . ILE B 1 97  ? -4.557  3.238   -30.422 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG2 1 
ATOM   1657 C CD1 . ILE B 1 97  ? -6.828  2.695   -28.371 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CD1 1 
ATOM   1658 N N   . LYS B 1 98  ? -3.117  0.899   -32.011 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   1659 C CA  . LYS B 1 98  ? -3.300  0.302   -33.346 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   1660 C C   . LYS B 1 98  ? -2.852  -1.139  -33.334 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   1661 O O   . LYS B 1 98  ? -3.619  -2.035  -33.680 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   1662 C CB  . LYS B 1 98  ? -2.563  1.098   -34.438 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   1663 C CG  . LYS B 1 98  ? -3.459  2.012   -35.256 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   1664 C CD  . LYS B 1 98  ? -4.021  3.208   -34.493 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   1665 C CE  . LYS B 1 98  ? -5.267  3.747   -35.190 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
ATOM   1666 N NZ  . LYS B 1 98  ? -5.482  5.204   -34.940 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
ATOM   1667 N N   . ALA B 1 99  ? -1.619  -1.361  -32.891 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1668 C CA  . ALA B 1 99  ? -1.082  -2.714  -32.781 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1669 C C   . ALA B 1 99  ? -1.857  -3.589  -31.813 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1670 O O   . ALA B 1 99  ? -2.139  -4.748  -32.113 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1671 C CB  . ALA B 1 99  ? 0.385   -2.676  -32.375 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1672 N N   . THR B 1 100 ? -2.197  -3.045  -30.638 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 84  THR B N   1 
ATOM   1673 C CA  . THR B 1 100 ? -2.894  -3.843  -29.638 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 84  THR B CA  1 
ATOM   1674 C C   . THR B 1 100 ? -4.314  -4.212  -30.113 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 84  THR B C   1 
ATOM   1675 O O   . THR B 1 100 ? -4.724  -5.354  -29.989 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 84  THR B O   1 
ATOM   1676 C CB  . THR B 1 100 ? -2.921  -3.116  -28.274 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 84  THR B CB  1 
ATOM   1677 O OG1 . THR B 1 100 ? -1.576  -2.933  -27.834 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 84  THR B OG1 1 
ATOM   1678 C CG2 . THR B 1 100 ? -3.697  -3.917  -27.230 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 84  THR B CG2 1 
ATOM   1679 N N   . HIS B 1 101 ? -5.041  -3.248  -30.671 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B N   1 
ATOM   1680 C CA  . HIS B 1 101 ? -6.345  -3.535  -31.306 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B CA  1 
ATOM   1681 C C   . HIS B 1 101 ? -6.220  -4.695  -32.304 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B C   1 
ATOM   1682 O O   . HIS B 1 101 ? -6.931  -5.718  -32.202 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B O   1 
ATOM   1683 C CB  . HIS B 1 101 ? -6.846  -2.272  -32.013 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B CB  1 
ATOM   1684 C CG  . HIS B 1 101 ? -8.108  -2.463  -32.794 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B CG  1 
ATOM   1685 N ND1 . HIS B 1 101 ? -9.264  -2.946  -32.224 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B ND1 1 
ATOM   1686 C CD2 . HIS B 1 101 ? -8.417  -2.179  -34.084 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B CD2 1 
ATOM   1687 C CE1 . HIS B 1 101 ? -10.214 -2.998  -33.140 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B CE1 1 
ATOM   1688 N NE2 . HIS B 1 101 ? -9.729  -2.523  -34.272 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 85  HIS B NE2 1 
ATOM   1689 N N   . GLU B 1 102 ? -5.286  -4.553  -33.245 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   1 
ATOM   1690 C CA  . GLU B 1 102 ? -5.149  -5.550  -34.302 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  1 
ATOM   1691 C C   . GLU B 1 102 ? -4.855  -6.924  -33.716 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   1 
ATOM   1692 O O   . GLU B 1 102 ? -5.524  -7.916  -34.069 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   1 
ATOM   1693 C CB  . GLU B 1 102 ? -4.132  -5.119  -35.381 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  1 
ATOM   1694 C CG  . GLU B 1 102 ? -4.833  -4.331  -36.486 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  1 
ATOM   1695 C CD  . GLU B 1 102 ? -3.927  -3.554  -37.434 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  1 
ATOM   1696 O OE1 . GLU B 1 102 ? -2.721  -3.902  -37.556 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 1 
ATOM   1697 O OE2 . GLU B 1 102 ? -4.455  -2.598  -38.071 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 1 
ATOM   1698 N N   . GLU B 1 103 ? -3.928  -6.977  -32.763 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1699 C CA  . GLU B 1 103 ? -3.564  -8.257  -32.157 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1700 C C   . GLU B 1 103 ? -4.703  -8.874  -31.339 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1701 O O   . GLU B 1 103 ? -4.961  -10.090 -31.430 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1702 C CB  . GLU B 1 103 ? -2.260  -8.121  -31.351 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1703 C CG  . GLU B 1 103 ? -1.724  -9.416  -30.731 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1704 C CD  . GLU B 1 103 ? -1.457  -10.518 -31.740 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1705 O OE1 . GLU B 1 103 ? -1.706  -11.708 -31.423 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1706 O OE2 . GLU B 1 103 ? -1.016  -10.191 -32.857 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1707 N N   . LEU B 1 104 ? -5.411  -8.065  -30.547 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B N   1 
ATOM   1708 C CA  . LEU B 1 104 ? -6.525  -8.608  -29.765 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CA  1 
ATOM   1709 C C   . LEU B 1 104 ? -7.701  -9.085  -30.644 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B C   1 
ATOM   1710 O O   . LEU B 1 104 ? -8.320  -10.086 -30.341 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B O   1 
ATOM   1711 C CB  . LEU B 1 104 ? -7.021  -7.600  -28.709 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CB  1 
ATOM   1712 C CG  . LEU B 1 104 ? -6.039  -7.267  -27.564 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CG  1 
ATOM   1713 C CD1 . LEU B 1 104 ? -6.656  -6.222  -26.645 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD1 1 
ATOM   1714 C CD2 . LEU B 1 104 ? -5.623  -8.500  -26.775 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD2 1 
ATOM   1715 N N   . VAL B 1 105 ? -7.986  -8.362  -31.723 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   1 
ATOM   1716 C CA  . VAL B 1 105 ? -9.032  -8.757  -32.679 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  1 
ATOM   1717 C C   . VAL B 1 105 ? -8.663  -10.104 -33.311 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   1 
ATOM   1718 O O   . VAL B 1 105 ? -9.491  -11.000 -33.385 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   1 
ATOM   1719 C CB  . VAL B 1 105 ? -9.232  -7.691  -33.790 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  1 
ATOM   1720 C CG1 . VAL B 1 105 ? -9.986  -8.266  -35.005 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 1 
ATOM   1721 C CG2 . VAL B 1 105 ? -9.983  -6.496  -33.239 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 1 
ATOM   1722 N N   . ARG B 1 106 ? -7.407  -10.215 -33.725 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B N   1 
ATOM   1723 C CA  . ARG B 1 106 ? -6.837  -11.453 -34.242 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CA  1 
ATOM   1724 C C   . ARG B 1 106 ? -7.043  -12.626 -33.279 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B C   1 
ATOM   1725 O O   . ARG B 1 106 ? -7.408  -13.707 -33.715 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B O   1 
ATOM   1726 C CB  . ARG B 1 106 ? -5.353  -11.239 -34.534 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CB  1 
ATOM   1727 C CG  . ARG B 1 106 ? -4.719  -12.307 -35.395 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CG  1 
ATOM   1728 C CD  . ARG B 1 106 ? -3.288  -11.938 -35.728 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CD  1 
ATOM   1729 N NE  . ARG B 1 106 ? -3.247  -10.722 -36.535 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NE  1 
ATOM   1730 C CZ  . ARG B 1 106 ? -2.621  -9.581  -36.229 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CZ  1 
ATOM   1731 N NH1 . ARG B 1 106 ? -1.908  -9.435  -35.113 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH1 1 
ATOM   1732 N NH2 . ARG B 1 106 ? -2.698  -8.561  -37.084 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH2 1 
ATOM   1733 N N   . ARG B 1 107 ? -6.874  -12.390 -31.968 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B N   1 
ATOM   1734 C CA  . ARG B 1 107 ? -7.138  -13.410 -30.935 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CA  1 
ATOM   1735 C C   . ARG B 1 107 ? -8.608  -13.590 -30.559 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B C   1 
ATOM   1736 O O   . ARG B 1 107 ? -8.912  -14.361 -29.660 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B O   1 
ATOM   1737 C CB  . ARG B 1 107 ? -6.330  -13.105 -29.666 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CB  1 
ATOM   1738 C CG  . ARG B 1 107 ? -4.831  -13.062 -29.906 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CG  1 
ATOM   1739 C CD  . ARG B 1 107 ? -4.066  -12.551 -28.689 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CD  1 
ATOM   1740 N NE  . ARG B 1 107 ? -2.628  -12.465 -28.946 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NE  1 
ATOM   1741 C CZ  . ARG B 1 107 ? -1.697  -12.211 -28.022 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CZ  1 
ATOM   1742 N NH1 . ARG B 1 107 ? -2.021  -12.013 -26.740 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH1 1 
ATOM   1743 N NH2 . ARG B 1 107 ? -0.418  -12.160 -28.378 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH2 1 
ATOM   1744 N N   . GLY B 1 108 ? -9.521  -12.878 -31.211 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B N   1 
ATOM   1745 C CA  . GLY B 1 108 ? -10.955 -13.115 -31.042 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B CA  1 
ATOM   1746 C C   . GLY B 1 108 ? -11.652 -12.123 -30.130 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B C   1 
ATOM   1747 O O   . GLY B 1 108 ? -12.830 -12.308 -29.828 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 92  GLY B O   1 
ATOM   1748 N N   . VAL B 1 109 ? -10.955 -11.065 -29.699 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N   1 
ATOM   1749 C CA  . VAL B 1 109 ? -11.548 -10.119 -28.747 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA  1 
ATOM   1750 C C   . VAL B 1 109 ? -12.621 -9.265  -29.417 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C   1 
ATOM   1751 O O   . VAL B 1 109 ? -12.433 -8.777  -30.528 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O   1 
ATOM   1752 C CB  . VAL B 1 109 ? -10.493 -9.206  -28.088 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB  1 
ATOM   1753 C CG1 . VAL B 1 109 ? -11.160 -8.184  -27.171 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1 1 
ATOM   1754 C CG2 . VAL B 1 109 ? -9.493  -10.045 -27.279 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2 1 
ATOM   1755 N N   . ASN B 1 110 ? -13.718 -9.070  -28.700 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B N   1 
ATOM   1756 C CA  . ASN B 1 110 ? -14.844 -8.275  -29.157 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B CA  1 
ATOM   1757 C C   . ASN B 1 110 ? -14.646 -6.815  -28.774 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B C   1 
ATOM   1758 O O   . ASN B 1 110 ? -14.687 -6.462  -27.583 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B O   1 
ATOM   1759 C CB  . ASN B 1 110 ? -16.116 -8.824  -28.518 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B CB  1 
ATOM   1760 C CG  . ASN B 1 110 ? -17.351 -8.003  -28.844 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B CG  1 
ATOM   1761 O OD1 . ASN B 1 110 ? -17.461 -7.388  -29.900 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B OD1 1 
ATOM   1762 N ND2 . ASN B 1 110 ? -18.286 -7.997  -27.929 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 94  ASN B ND2 1 
ATOM   1763 N N   . PHE B 1 111 ? -14.415 -5.980  -29.775 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B N   1 
ATOM   1764 C CA  . PHE B 1 111 ? -14.390 -4.538  -29.582 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CA  1 
ATOM   1765 C C   . PHE B 1 111 ? -15.761 -3.915  -29.846 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B C   1 
ATOM   1766 O O   . PHE B 1 111 ? -16.294 -3.993  -30.951 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B O   1 
ATOM   1767 C CB  . PHE B 1 111 ? -13.329 -3.890  -30.441 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CB  1 
ATOM   1768 C CG  . PHE B 1 111 ? -11.951 -4.005  -29.865 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CG  1 
ATOM   1769 C CD1 . PHE B 1 111 ? -11.257 -5.208  -29.933 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD1 1 
ATOM   1770 C CD2 . PHE B 1 111 ? -11.359 -2.924  -29.222 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD2 1 
ATOM   1771 C CE1 . PHE B 1 111 ? -9.990  -5.326  -29.401 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE1 1 
ATOM   1772 C CE2 . PHE B 1 111 ? -10.083 -3.033  -28.685 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE2 1 
ATOM   1773 C CZ  . PHE B 1 111 ? -9.404  -4.242  -28.775 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CZ  1 
ATOM   1774 N N   . THR B 1 112 ? -16.315 -3.303  -28.807 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 96  THR B N   1 
ATOM   1775 C CA  . THR B 1 112 ? -17.544 -2.539  -28.896 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA  1 
ATOM   1776 C C   . THR B 1 112 ? -17.308 -1.183  -29.549 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 96  THR B C   1 
ATOM   1777 O O   . THR B 1 112 ? -18.225 -0.616  -30.130 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 96  THR B O   1 
ATOM   1778 C CB  . THR B 1 112 ? -18.149 -2.364  -27.502 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB  1 
ATOM   1779 O OG1 . THR B 1 112 ? -17.133 -1.900  -26.608 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1 1 
ATOM   1780 C CG2 . THR B 1 112 ? -18.667 -3.703  -26.995 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2 1 
ATOM   1781 N N   . ARG B 1 113 ? -16.088 -0.663  -29.451 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B N   1 
ATOM   1782 C CA  . ARG B 1 113 ? -15.700 0.541   -30.172 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CA  1 
ATOM   1783 C C   . ARG B 1 113 ? -14.254 0.451   -30.618 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B C   1 
ATOM   1784 O O   . ARG B 1 113 ? -13.370 0.204   -29.801 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B O   1 
ATOM   1785 C CB  . ARG B 1 113 ? -15.854 1.794   -29.303 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CB  1 
ATOM   1786 C CG  . ARG B 1 113 ? -17.156 2.565   -29.477 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CG  1 
ATOM   1787 C CD  . ARG B 1 113 ? -16.986 4.075   -29.288 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CD  1 
ATOM   1788 N NE  . ARG B 1 113 ? -15.790 4.411   -28.509 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NE  1 
ATOM   1789 C CZ  . ARG B 1 113 ? -15.616 4.159   -27.209 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CZ  1 
ATOM   1790 N NH1 . ARG B 1 113 ? -16.569 3.571   -26.481 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH1 1 
ATOM   1791 N NH2 . ARG B 1 113 ? -14.459 4.485   -26.634 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH2 1 
ATOM   1792 N N   . ALA B 1 114 ? -14.026 0.721   -31.906 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B N   1 
ATOM   1793 C CA  . ALA B 1 114 ? -12.701 0.668   -32.507 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CA  1 
ATOM   1794 C C   . ALA B 1 114 ? -11.925 1.898   -32.095 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B C   1 
ATOM   1795 O O   . ALA B 1 114 ? -12.540 2.871   -31.673 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B O   1 
ATOM   1796 C CB  . ALA B 1 114 ? -12.806 0.614   -34.029 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CB  1 
ATOM   1797 N N   . PRO B 1 115 ? -10.576 1.863   -32.225 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N   1 
ATOM   1798 C CA  . PRO B 1 115 ? -9.744  3.010   -31.921 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA  1 
ATOM   1799 C C   . PRO B 1 115 ? -10.246 4.294   -32.579 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C   1 
ATOM   1800 O O   . PRO B 1 115 ? -10.702 4.284   -33.724 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O   1 
ATOM   1801 C CB  . PRO B 1 115 ? -8.377  2.597   -32.470 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB  1 
ATOM   1802 C CG  . PRO B 1 115 ? -8.354  1.143   -32.234 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG  1 
ATOM   1803 C CD  . PRO B 1 115 ? -9.740  0.698   -32.585 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD  1 
ATOM   1804 N N   . GLU B 1 116 ? -10.168 5.381   -31.834 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   1805 C CA  . GLU B 1 116 ? -10.804 6.618   -32.208 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   1806 C C   . GLU B 1 116 ? -9.950  7.733   -31.660 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   1807 O O   . GLU B 1 116 ? -9.724  7.794   -30.458 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   1808 C CB  . GLU B 1 116 ? -12.189 6.640   -31.580 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   1809 C CG  . GLU B 1 116 ? -13.168 7.630   -32.168 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   1810 C CD  . GLU B 1 116 ? -14.593 7.170   -31.940 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   1811 O OE1 . GLU B 1 116 ? -14.971 6.943   -30.763 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   1812 O OE2 . GLU B 1 116 ? -15.320 7.002   -32.944 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   1813 N N   . GLN B 1 117 ? -9.494  8.629   -32.489 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B N   1 
ATOM   1814 C CA  . GLN B 1 117 ? -8.694  9.717   -31.992 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CA  1 
ATOM   1815 C C   . GLN B 1 117 ? -9.538  10.671  -31.150 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B C   1 
ATOM   1816 O O   . GLN B 1 117 ? -10.673 10.917  -31.437 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B O   1 
ATOM   1817 C CB  . GLN B 1 117 ? -7.922  10.358  -33.134 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CB  1 
ATOM   1818 C CG  . GLN B 1 117 ? -7.835  11.851  -33.188 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CG  1 
ATOM   1819 C CD  . GLN B 1 117 ? -6.588  12.403  -32.492 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B CD  1 
ATOM   1820 O OE1 . GLN B 1 117 ? -6.195  13.558  -32.696 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B OE1 1 
ATOM   1821 N NE2 . GLN B 1 117 ? -5.993  11.588  -31.638 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 101 GLN B NE2 1 
ATOM   1822 N N   . MET B 1 118 ? -8.954  11.167  -30.089 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 102 MET B N   1 
ATOM   1823 C CA  . MET B 1 118 ? -9.672  11.995  -29.188 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 102 MET B CA  1 
ATOM   1824 C C   . MET B 1 118 ? -9.326  13.448  -29.364 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 102 MET B C   1 
ATOM   1825 O O   . MET B 1 118 ? -8.218  13.807  -29.747 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 102 MET B O   1 
ATOM   1826 C CB  . MET B 1 118 ? -9.510  11.558  -27.736 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 102 MET B CB  1 
ATOM   1827 C CG  . MET B 1 118 ? -8.449  10.509  -27.430 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 102 MET B CG  1 
ATOM   1828 S SD  . MET B 1 118 ? -8.712  9.797   -25.803 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 102 MET B SD  1 
ATOM   1829 C CE  . MET B 1 118 ? -10.334 9.162   -26.077 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 102 MET B CE  1 
ATOM   1830 N N   . PRO B 1 119 ? -10.319 14.338  -28.927 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B N   1 
ATOM   1831 C CA  . PRO B 1 119 ? -9.871  15.753  -28.888 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CA  1 
ATOM   1832 C C   . PRO B 1 119 ? -8.774  15.794  -27.882 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B C   1 
ATOM   1833 O O   . PRO B 1 119 ? -7.599  15.766  -28.232 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B O   1 
ATOM   1834 C CB  . PRO B 1 119 ? -11.077 16.519  -28.378 1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . PRO B 1 119 ? -12.257 15.697  -28.726 1.00 61.85 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CG  1 
ATOM   1836 C CD  . PRO B 1 119 ? -11.784 14.316  -28.429 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 103 PRO B CD  1 
ATOM   1837 N N   . PHE B 1 120 ? -9.166  15.655  -26.633 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   1838 C CA  . PHE B 1 120 ? -8.393  15.027  -25.565 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   1839 C C   . PHE B 1 120 ? -7.068  14.363  -25.896 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   1840 O O   . PHE B 1 120 ? -6.538  13.746  -25.018 1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   1841 C CB  . PHE B 1 120 ? -9.251  13.952  -24.921 1.00 69.32 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   1842 C CG  . PHE B 1 120 ? -9.172  13.878  -23.416 1.00 71.97 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   1843 C CD1 . PHE B 1 120 ? -8.013  13.506  -22.764 1.00 73.04 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   1844 C CD2 . PHE B 1 120 ? -10.296 14.102  -22.653 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   1845 C CE1 . PHE B 1 120 ? -7.977  13.405  -21.372 1.00 72.18 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   1846 C CE2 . PHE B 1 120 ? -10.265 14.009  -21.276 1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   1847 C CZ  . PHE B 1 120 ? -9.100  13.657  -20.635 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   1848 N N   . GLY B 1 121 ? -6.520  14.506  -27.108 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   1 
ATOM   1849 C CA  . GLY B 1 121 ? -5.279  13.835  -27.519 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  1 
ATOM   1850 C C   . GLY B 1 121 ? -5.215  12.323  -27.301 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   1 
ATOM   1851 O O   . GLY B 1 121 ? -5.958  11.782  -26.525 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   1 
ATOM   1852 N N   . GLY B 1 122 ? -4.334  11.637  -28.010 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   1853 C CA  . GLY B 1 122 ? -4.302  10.190  -27.946 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   1854 C C   . GLY B 1 122 ? -5.609  9.636   -28.459 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   1855 O O   . GLY B 1 122 ? -6.341  10.343  -29.112 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   1856 N N   . ALA B 1 123 ? -5.856  8.372   -28.167 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 107 ALA B N   1 
ATOM   1857 C CA  . ALA B 1 123 ? -6.885  7.575   -28.810 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CA  1 
ATOM   1858 C C   . ALA B 1 123 ? -7.392  6.516   -27.859 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 107 ALA B C   1 
ATOM   1859 O O   . ALA B 1 123 ? -6.610  5.950   -27.097 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 107 ALA B O   1 
ATOM   1860 C CB  . ALA B 1 123 ? -6.319  6.907   -30.047 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 107 ALA B CB  1 
ATOM   1861 N N   . ASN B 1 124 ? -8.687  6.237   -27.922 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B N   1 
ATOM   1862 C CA  . ASN B 1 124 ? -9.268  5.181   -27.121 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CA  1 
ATOM   1863 C C   . ASN B 1 124 ? -10.186 4.263   -27.899 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B C   1 
ATOM   1864 O O   . ASN B 1 124 ? -10.596 4.555   -29.029 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B O   1 
ATOM   1865 C CB  . ASN B 1 124 ? -10.012 5.774   -25.926 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CB  1 
ATOM   1866 C CG  . ASN B 1 124 ? -11.383 6.297   -26.295 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CG  1 
ATOM   1867 O OD1 . ASN B 1 124 ? -11.603 6.760   -27.399 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B OD1 1 
ATOM   1868 N ND2 . ASN B 1 124 ? -12.311 6.215   -25.371 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B ND2 1 
ATOM   1869 N N   . ALA B 1 125 ? -10.509 3.164   -27.238 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N   1 
ATOM   1870 C CA  . ALA B 1 125 ? -11.350 2.114   -27.735 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA  1 
ATOM   1871 C C   . ALA B 1 125 ? -11.970 1.375   -26.541 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C   1 
ATOM   1872 O O   . ALA B 1 125 ? -11.599 1.626   -25.385 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O   1 
ATOM   1873 C CB  . ALA B 1 125 ? -10.524 1.165   -28.578 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB  1 
ATOM   1874 N N   . SER B 1 126 ? -12.896 0.469   -26.825 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N   1 
ATOM   1875 C CA  . SER B 1 126 ? -13.584 -0.308  -25.819 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA  1 
ATOM   1876 C C   . SER B 1 126 ? -13.700 -1.761  -26.255 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C   1 
ATOM   1877 O O   . SER B 1 126 ? -14.048 -2.049  -27.397 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O   1 
ATOM   1878 C CB  . SER B 1 126 ? -14.991 0.249   -25.609 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB  1 
ATOM   1879 O OG  . SER B 1 126 ? -14.962 1.649   -25.443 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG  1 
ATOM   1880 N N   . PHE B 1 127 ? -13.430 -2.682  -25.347 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B N   1 
ATOM   1881 C CA  . PHE B 1 127 ? -13.587 -4.091  -25.644 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CA  1 
ATOM   1882 C C   . PHE B 1 127 ? -14.166 -4.813  -24.453 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B C   1 
ATOM   1883 O O   . PHE B 1 127 ? -14.218 -4.257  -23.352 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B O   1 
ATOM   1884 C CB  . PHE B 1 127 ? -12.252 -4.702  -26.070 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CB  1 
ATOM   1885 C CG  . PHE B 1 127 ? -11.251 -4.857  -24.947 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CG  1 
ATOM   1886 C CD1 . PHE B 1 127 ? -11.257 -5.988  -24.145 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CD1 1 
ATOM   1887 C CD2 . PHE B 1 127 ? -10.300 -3.877  -24.710 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CD2 1 
ATOM   1888 C CE1 . PHE B 1 127 ? -10.332 -6.140  -23.116 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CE1 1 
ATOM   1889 C CE2 . PHE B 1 127 ? -9.370  -4.017  -23.688 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CE2 1 
ATOM   1890 C CZ  . PHE B 1 127 ? -9.383  -5.165  -22.896 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CZ  1 
ATOM   1891 N N   . GLN B 1 128 ? -14.573 -6.055  -24.679 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B N   1 
ATOM   1892 C CA  . GLN B 1 128 ? -15.154 -6.880  -23.654 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CA  1 
ATOM   1893 C C   . GLN B 1 128 ? -14.396 -8.164  -23.489 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B C   1 
ATOM   1894 O O   . GLN B 1 128 ? -13.794 -8.670  -24.442 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B O   1 
ATOM   1895 C CB  . GLN B 1 128 ? -16.591 -7.248  -23.994 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CB  1 
ATOM   1896 C CG  . GLN B 1 128 ? -17.557 -6.080  -23.961 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CG  1 
ATOM   1897 C CD  . GLN B 1 128 ? -18.969 -6.495  -24.338 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B CD  1 
ATOM   1898 O OE1 . GLN B 1 128 ? -19.188 -7.582  -24.872 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B OE1 1 
ATOM   1899 N NE2 . GLN B 1 128 ? -19.936 -5.624  -24.068 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 112 GLN B NE2 1 
ATOM   1900 N N   . ASP B 1 129 ? -14.473 -8.708  -22.279 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B N   1 
ATOM   1901 C CA  . ASP B 1 129 ? -14.058 -10.072 -22.034 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CA  1 
ATOM   1902 C C   . ASP B 1 129 ? -15.199 -11.040 -22.398 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B C   1 
ATOM   1903 O O   . ASP B 1 129 ? -16.285 -10.599 -22.782 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B O   1 
ATOM   1904 C CB  . ASP B 1 129 ? -13.504 -10.216 -20.593 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CB  1 
ATOM   1905 C CG  . ASP B 1 129 ? -14.572 -10.346 -19.501 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CG  1 
ATOM   1906 O OD1 . ASP B 1 129 ? -15.802 -10.268 -19.748 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD1 1 
ATOM   1907 O OD2 . ASP B 1 129 ? -14.131 -10.510 -18.331 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD2 1 
ATOM   1908 N N   . PRO B 1 130 ? -14.972 -12.351 -22.267 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B N   1 
ATOM   1909 C CA  . PRO B 1 130 ? -16.026 -13.298 -22.660 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CA  1 
ATOM   1910 C C   . PRO B 1 130 ? -17.343 -13.199 -21.893 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B C   1 
ATOM   1911 O O   . PRO B 1 130 ? -18.361 -13.644 -22.406 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B O   1 
ATOM   1912 C CB  . PRO B 1 130 ? -15.373 -14.660 -22.415 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CB  1 
ATOM   1913 C CG  . PRO B 1 130 ? -13.941 -14.412 -22.697 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CG  1 
ATOM   1914 C CD  . PRO B 1 130 ? -13.678 -13.038 -22.114 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CD  1 
ATOM   1915 N N   . ASP B 1 131 ? -17.323 -12.643 -20.681 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1916 C CA  . ASP B 1 131 ? -18.544 -12.425 -19.911 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1917 C C   . ASP B 1 131 ? -19.207 -11.072 -20.182 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1918 O O   . ASP B 1 131 ? -20.211 -10.756 -19.569 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1919 C CB  . ASP B 1 131 ? -18.257 -12.607 -18.418 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1920 C CG  . ASP B 1 131 ? -17.921 -14.039 -18.055 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1921 O OD1 . ASP B 1 131 ? -18.517 -14.969 -18.644 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1922 O OD2 . ASP B 1 131 ? -17.073 -14.253 -17.163 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1923 N N   . GLY B 1 132 ? -18.690 -10.298 -21.127 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B N   1 
ATOM   1924 C CA  . GLY B 1 132 ? -19.237 -8.972  -21.431 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B CA  1 
ATOM   1925 C C   . GLY B 1 132 ? -18.697 -7.861  -20.529 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B C   1 
ATOM   1926 O O   . GLY B 1 132 ? -19.121 -6.716  -20.646 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLY B O   1 
ATOM   1927 N N   . ASN B 1 133 ? -17.749 -8.169  -19.645 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   1928 C CA  . ASN B 1 133 ? -17.097 -7.107  -18.849 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   1929 C C   . ASN B 1 133 ? -16.353 -6.199  -19.811 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   1930 O O   . ASN B 1 133 ? -15.481 -6.676  -20.554 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   1931 C CB  . ASN B 1 133 ? -16.129 -7.668  -17.818 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   1932 C CG  . ASN B 1 133 ? -16.824 -8.409  -16.702 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   1933 O OD1 . ASN B 1 133 ? -17.775 -7.902  -16.098 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   1934 N ND2 . ASN B 1 133 ? -16.335 -9.585  -16.385 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   1935 N N   . GLU B 1 134 ? -16.689 -4.907  -19.787 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   1 
ATOM   1936 C CA  . GLU B 1 134 ? -16.210 -3.939  -20.761 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  1 
ATOM   1937 C C   . GLU B 1 134 ? -15.124 -3.021  -20.191 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   1 
ATOM   1938 O O   . GLU B 1 134 ? -15.312 -2.401  -19.141 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   1 
ATOM   1939 C CB  . GLU B 1 134 ? -17.377 -3.111  -21.305 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  1 
ATOM   1940 C CG  . GLU B 1 134 ? -16.976 -2.121  -22.405 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  1 
ATOM   1941 C CD  . GLU B 1 134 ? -18.102 -1.765  -23.379 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  1 
ATOM   1942 O OE1 . GLU B 1 134 ? -18.068 -0.677  -23.986 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 
ATOM   1943 O OE2 . GLU B 1 134 ? -19.006 -2.590  -23.587 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 
ATOM   1944 N N   . PHE B 1 135 ? -14.016 -2.921  -20.918 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B N   1 
ATOM   1945 C CA  . PHE B 1 135 ? -12.896 -2.069  -20.571 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CA  1 
ATOM   1946 C C   . PHE B 1 135 ? -12.700 -0.960  -21.598 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B C   1 
ATOM   1947 O O   . PHE B 1 135 ? -12.992 -1.142  -22.785 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B O   1 
ATOM   1948 C CB  . PHE B 1 135 ? -11.622 -2.877  -20.532 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CB  1 
ATOM   1949 C CG  . PHE B 1 135 ? -11.613 -3.943  -19.503 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CG  1 
ATOM   1950 C CD1 . PHE B 1 135 ? -12.129 -5.200  -19.785 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CD1 1 
ATOM   1951 C CD2 . PHE B 1 135 ? -11.058 -3.710  -18.237 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CD2 1 
ATOM   1952 C CE1 . PHE B 1 135 ? -12.114 -6.203  -18.828 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CE1 1 
ATOM   1953 C CE2 . PHE B 1 135 ? -11.038 -4.704  -17.275 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CE2 1 
ATOM   1954 C CZ  . PHE B 1 135 ? -11.558 -5.962  -17.578 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 119 PHE B CZ  1 
ATOM   1955 N N   . LEU B 1 136 ? -12.194 0.176   -21.126 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   1 
ATOM   1956 C CA  . LEU B 1 136 ? -11.661 1.205   -21.990 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  1 
ATOM   1957 C C   . LEU B 1 136 ? -10.178 0.902   -22.226 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   1 
ATOM   1958 O O   . LEU B 1 136 ? -9.467  0.390   -21.346 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   1 
ATOM   1959 C CB  . LEU B 1 136 ? -11.853 2.611   -21.389 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  1 
ATOM   1960 C CG  . LEU B 1 136 ? -13.302 3.156   -21.326 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  1 
ATOM   1961 C CD1 . LEU B 1 136 ? -13.432 4.372   -20.416 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 1 
ATOM   1962 C CD2 . LEU B 1 136 ? -13.834 3.555   -22.689 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 1 
ATOM   1963 N N   . LEU B 1 137 ? -9.729  1.197   -23.437 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   1 
ATOM   1964 C CA  . LEU B 1 137 ? -8.355  0.980   -23.861 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  1 
ATOM   1965 C C   . LEU B 1 137 ? -7.867  2.310   -24.363 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   1 
ATOM   1966 O O   . LEU B 1 137 ? -8.475  2.869   -25.269 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   1 
ATOM   1967 C CB  . LEU B 1 137 ? -8.300  -0.051  -24.987 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  1 
ATOM   1968 C CG  . LEU B 1 137 ? -6.924  -0.423  -25.532 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  1 
ATOM   1969 C CD1 . LEU B 1 137 ? -6.052  -0.993  -24.420 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 
ATOM   1970 C CD2 . LEU B 1 137 ? -7.042  -1.397  -26.698 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 
ATOM   1971 N N   . LEU B 1 138 ? -6.781  2.806   -23.781 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B N   1 
ATOM   1972 C CA  . LEU B 1 138 ? -6.296  4.141   -24.040 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B CA  1 
ATOM   1973 C C   . LEU B 1 138 ? -4.820  4.147   -24.426 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B C   1 
ATOM   1974 O O   . LEU B 1 138 ? -3.985  3.538   -23.748 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B O   1 
ATOM   1975 C CB  . LEU B 1 138 ? -6.507  4.991   -22.787 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B CB  1 
ATOM   1976 C CG  . LEU B 1 138 ? -5.845  6.368   -22.686 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B CG  1 
ATOM   1977 C CD1 . LEU B 1 138 ? -6.630  7.375   -23.514 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B CD1 1 
ATOM   1978 C CD2 . LEU B 1 138 ? -5.743  6.817   -21.227 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 122 LEU B CD2 1 
ATOM   1979 N N   . GLN B 1 139 ? -4.512  4.849   -25.522 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B N   1 
ATOM   1980 C CA  . GLN B 1 139 ? -3.158  5.332   -25.798 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CA  1 
ATOM   1981 C C   . GLN B 1 139 ? -3.118  6.817   -25.439 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B C   1 
ATOM   1982 O O   . GLN B 1 139 ? -3.784  7.622   -26.091 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B O   1 
ATOM   1983 C CB  . GLN B 1 139 ? -2.745  5.124   -27.256 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CB  1 
ATOM   1984 C CG  . GLN B 1 139 ? -1.263  5.432   -27.498 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CG  1 
ATOM   1985 C CD  . GLN B 1 139 ? -0.890  5.527   -28.962 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CD  1 
ATOM   1986 O OE1 . GLN B 1 139 ? -0.232  6.481   -29.389 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B OE1 1 
ATOM   1987 N NE2 . GLN B 1 139 ? -1.305  4.561   -29.739 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B NE2 1 
ATOM   1988 N N   . PRO B 1 140 ? -2.360  7.188   -24.390 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B N   1 
ATOM   1989 C CA  . PRO B 1 140 ? -2.368  8.602   -23.961 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CA  1 
ATOM   1990 C C   . PRO B 1 140 ? -1.590  9.521   -24.899 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B C   1 
ATOM   1991 O O   . PRO B 1 140 ? -0.711  9.053   -25.616 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B O   1 
ATOM   1992 C CB  . PRO B 1 140 ? -1.692  8.573   -22.583 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CB  1 
ATOM   1993 C CG  . PRO B 1 140 ? -1.331  7.157   -22.309 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CG  1 
ATOM   1994 C CD  . PRO B 1 140 ? -1.465  6.361   -23.560 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CD  1 
ATOM   1995 N N   . SER B 1 141 ? -1.920  10.811  -24.893 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 125 SER B N   1 
ATOM   1996 C CA  . SER B 1 141 ? -1.145  11.808  -25.648 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CA  1 
ATOM   1997 C C   . SER B 1 141 ? 0.208   12.055  -24.998 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 125 SER B C   1 
ATOM   1998 O O   . SER B 1 141 ? 1.154   12.453  -25.673 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 125 SER B O   1 
ATOM   1999 C CB  . SER B 1 141 ? -1.902  13.133  -25.764 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 125 SER B CB  1 
ATOM   2000 O OG  . SER B 1 141 ? -2.360  13.578  -24.501 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 125 SER B OG  1 
HETATM 2001 O O   . HOH C 2 .   ? -3.131  6.990   16.627  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2002 O O   . HOH C 2 .   ? -4.985  18.665  -15.152 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2003 O O   . HOH C 2 .   ? -7.727  -18.752 9.665   1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2004 O O   . HOH C 2 .   ? 3.228   10.962  -7.722  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2005 O O   . HOH C 2 .   ? -21.795 14.814  -0.659  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2006 O O   . HOH C 2 .   ? -20.212 17.189  -14.126 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2007 O O   . HOH C 2 .   ? -15.971 0.060   -9.153  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2008 O O   . HOH C 2 .   ? -9.943  19.515  4.393   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2009 O O   . HOH C 2 .   ? -3.380  7.134   -18.720 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2010 O O   . HOH C 2 .   ? -2.997  12.036  -14.783 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2011 O O   . HOH C 2 .   ? -1.291  -0.100  -11.715 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2012 O O   . HOH C 2 .   ? -26.677 7.209   -5.563  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2013 O O   . HOH C 2 .   ? -11.700 4.922   -15.665 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2014 O O   . HOH C 2 .   ? -16.116 9.400   5.588   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2015 O O   . HOH C 2 .   ? -25.823 2.961   -5.152  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2016 O O   . HOH C 2 .   ? -15.332 19.163  2.428   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2017 O O   . HOH C 2 .   ? -20.698 -2.464  -5.684  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2018 O O   . HOH C 2 .   ? -2.299  8.822   2.260   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2019 O O   . HOH C 2 .   ? -23.694 11.980  1.129   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2020 O O   . HOH C 2 .   ? 0.124   7.763   -12.270 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2021 O O   . HOH C 2 .   ? -1.954  7.190   13.481  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2022 O O   . HOH C 2 .   ? -16.411 2.236   -10.131 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2023 O O   . HOH C 2 .   ? 3.441   -3.491  6.558   1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2024 O O   . HOH C 2 .   ? -21.613 18.594  -15.980 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2025 O O   . HOH C 2 .   ? -18.602 -0.611  -12.466 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2026 O O   . HOH C 2 .   ? -1.552  5.439   -14.818 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2027 O O   . HOH C 2 .   ? -22.888 13.787  -9.780  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2028 O O   . HOH C 2 .   ? -13.136 15.560  4.367   1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2029 O O   . HOH C 2 .   ? -24.546 9.812   -2.057  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2030 O O   . HOH C 2 .   ? -18.656 5.315   -7.289  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2031 O O   . HOH C 2 .   ? -17.851 18.160  -13.794 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2032 O O   . HOH C 2 .   ? -18.879 22.773  -3.951  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2033 O O   . HOH C 2 .   ? -11.887 21.364  -3.244  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2034 O O   . HOH C 2 .   ? 1.700   6.808   -1.313  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2035 O O   . HOH C 2 .   ? -13.017 21.083  4.686   1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2036 O O   . HOH C 2 .   ? -22.552 -1.495  -17.297 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2037 O O   . HOH C 2 .   ? -1.203  -2.038  11.896  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2038 O O   . HOH C 2 .   ? -18.121 20.579  -7.256  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2039 O O   . HOH C 2 .   ? -17.192 11.879  -2.511  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2040 O O   . HOH C 2 .   ? -18.382 -1.282  -7.924  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2041 O O   . HOH C 2 .   ? 0.104   4.574   8.541   1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2042 O O   . HOH C 2 .   ? -13.460 13.725  -13.822 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2043 O O   . HOH C 2 .   ? -14.001 9.557   12.324  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2044 O O   . HOH C 2 .   ? -22.958 16.311  -9.798  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2045 O O   . HOH C 2 .   ? -21.584 13.243  3.995   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2046 O O   . HOH C 2 .   ? -19.414 14.890  -3.094  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2047 O O   . HOH C 2 .   ? -1.025  11.147  -12.934 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2048 O O   . HOH C 2 .   ? -24.818 16.853  -7.010  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2049 O O   . HOH C 2 .   ? -17.981 2.739   -7.678  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2050 O O   . HOH C 2 .   ? 2.889   -4.688  -19.522 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2051 O O   . HOH C 2 .   ? 1.410   -8.573  -24.334 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2052 O O   A HOH C 2 .   ? -0.328  14.707  -13.057 0.50 19.21 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2053 O O   B HOH C 2 .   ? -0.131  15.857  -12.134 0.50 25.50 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2054 O O   . HOH C 2 .   ? -3.354  16.194  2.414   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2055 O O   . HOH C 2 .   ? -18.998 18.426  -9.307  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2056 O O   . HOH C 2 .   ? -22.473 -1.558  -3.359  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2057 O O   . HOH C 2 .   ? -11.119 -9.635  7.713   1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2058 O O   . HOH C 2 .   ? -26.086 6.914   -8.241  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2059 O O   . HOH C 2 .   ? -15.336 -3.633  13.084  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2060 O O   . HOH C 2 .   ? -17.253 14.366  -1.634  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2061 O O   . HOH C 2 .   ? -20.483 15.696  4.224   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 2062 O O   . HOH C 2 .   ? -0.601  12.388  13.509  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 2063 O O   . HOH C 2 .   ? 7.675   -7.194  -23.679 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 2064 O O   . HOH C 2 .   ? -9.844  -2.627  15.613  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 2065 O O   . HOH C 2 .   ? -0.797  6.539   -18.091 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 2066 O O   . HOH C 2 .   ? -6.396  1.076   14.867  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 2067 O O   . HOH C 2 .   ? -19.474 9.044   5.310   1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 2068 O O   . HOH C 2 .   ? -0.156  8.754   -14.863 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 2069 O O   . HOH C 2 .   ? -1.176  10.121  -16.687 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 2070 O O   . HOH C 2 .   ? 4.144   15.538  -6.506  1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 2071 O O   . HOH C 2 .   ? 3.403   -2.268  11.019  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 2072 O O   . HOH C 2 .   ? 0.180   11.960  9.878   1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 2073 O O   . HOH C 2 .   ? 4.874   -3.495  -20.877 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 2074 O O   . HOH C 2 .   ? 5.107   -0.259  10.640  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 2075 O O   . HOH C 2 .   ? -15.225 16.234  2.929   1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 2076 O O   . HOH C 2 .   ? -14.730 16.072  -18.747 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 2077 O O   . HOH C 2 .   ? -24.322 12.607  4.065   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 2078 O O   . HOH C 2 .   ? -3.082  20.379  -10.273 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 2079 O O   . HOH C 2 .   ? -20.638 11.561  5.866   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 2080 O O   . HOH C 2 .   ? -18.040 11.626  5.664   1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 2081 O O   . HOH C 2 .   ? -11.522 -0.800  16.445  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 2082 O O   . HOH C 2 .   ? 6.673   7.541   -3.379  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 2083 O O   . HOH C 2 .   ? -17.167 7.803   -22.169 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 2084 O O   . HOH C 2 .   ? -17.902 15.595  4.544   1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 2085 O O   . HOH D 2 .   ? 0.820   -3.484  -28.647 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2086 O O   . HOH D 2 .   ? -7.101  -14.432 -36.184 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2087 O O   . HOH D 2 .   ? -21.782 -2.248  -8.076  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2088 O O   . HOH D 2 .   ? -0.493  -10.021 -5.811  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2089 O O   . HOH D 2 .   ? -1.571  8.482   -0.378  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2090 O O   . HOH D 2 .   ? -13.944 -10.596 -26.213 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2091 O O   . HOH D 2 .   ? -0.062  8.947   -28.155 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2092 O O   . HOH D 2 .   ? -10.441 -5.373  -4.871  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2093 O O   . HOH D 2 .   ? -2.865  -5.366  -39.737 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2094 O O   . HOH D 2 .   ? -21.056 -4.948  -20.977 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2095 O O   . HOH D 2 .   ? -1.452  1.733   -8.826  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH D 2 .   ? -17.290 -7.395  -13.432 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH D 2 .   ? -0.052  11.728  1.561   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH D 2 .   ? 1.826   -5.405  -8.382  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH D 2 .   ? 1.431   2.803   3.807   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH D 2 .   ? -1.214  3.209   -32.089 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH D 2 .   ? -2.201  -2.088  -13.316 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH D 2 .   ? -16.081 -4.047  -10.228 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH D 2 .   ? -0.685  -7.115  -22.702 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH D 2 .   ? -5.796  -1.326  -35.224 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH D 2 .   ? -1.601  -1.561  -38.512 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH D 2 .   ? -12.140 -10.309 -32.983 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH D 2 .   ? -15.679 -1.736  -11.309 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH D 2 .   ? -0.415  -3.995  -5.752  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH D 2 .   ? -21.205 -0.265  -15.144 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH D 2 .   ? 0.347   -7.321  -20.050 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH D 2 .   ? -2.791  3.373   -7.141  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH D 2 .   ? -24.191 -10.717 -12.395 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH D 2 .   ? 2.011   -0.793  -24.087 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH D 2 .   ? -14.362 -13.342 -18.377 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH D 2 .   ? -17.026 -4.420  -12.901 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH D 2 .   ? 1.599   -15.642 -15.773 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH D 2 .   ? -17.301 -10.353 -25.495 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH D 2 .   ? -27.338 -9.437  -5.437  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH D 2 .   ? -15.473 -16.919 -17.391 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH D 2 .   ? 0.597   -11.528 -25.273 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH D 2 .   ? -20.948 -0.847  -25.148 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH D 2 .   ? -6.708  -22.121 -15.085 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH D 2 .   ? -13.066 -12.815 -26.803 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH D 2 .   ? -7.522  9.150   -18.160 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH D 2 .   ? -16.958 -24.958 -17.020 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH D 2 .   ? -13.901 -15.863 -19.158 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH D 2 .   ? 6.485   6.667   4.303   1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH D 2 .   ? -5.280  -16.079 -27.335 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH D 2 .   ? 4.469   -4.081  -8.633  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH D 2 .   ? -5.591  -13.380 -0.011  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH D 2 .   ? -11.487 1.358   -37.108 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH D 2 .   ? 4.175   -12.327 -25.541 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
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