data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, C.Y."                                                1 ? 
"Chang, C."                                                  2 ? 
"Nocek, B."                                                  3 ? 
"Rudolf, J.D."                                               4 ? 
"Joachimiak, A."                                             5 ? 
"Phillips Jr., G.N."                                         6 ? 
"Shen, B."                                                   7 ? 
"Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)" 8 ? 
"Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)"              9 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of TnmS3, an antibiotic binding protein from Streptomyces sp. CB03234" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            
;glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase superfamily, Structural Genomics, PSI-2, Protein Structure Initiative, Midwest Center for Structural Genomics, MCSG, Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis, NatPro, Tiancimycin-binding protein
;
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Tiancimycin-binding protein" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Cell Chem Biol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2451-9448 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1075 
_citation.page_last                 1085.e4 
_citation.title                     "Resistance to Enediyne Antitumor Antibiotics by Sequestration." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.chembiol.2018.05.012 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29937405 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chang, C.Y."        1  ? 
primary "Yan, X."            2  ? 
primary "Crnovcic, I."       3  ? 
primary "Annaval, T."        4  ? 
primary "Chang, C."          5  ? 
primary "Nocek, B."          6  ? 
primary "Rudolf, J.D."       7  ? 
primary "Yang, D."           8  ? 
primary "Babnigg, G."        9  ? 
primary "Joachimiak, A."     10 ? 
primary "Phillips Jr., G.N." 11 ? 
primary "Shen, B."           12 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;HHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWFPTMP
PGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   HIS n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   SER n 
1 8   SER n 
1 9   GLY n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  PRO n 
1 13  ARG n 
1 14  GLY n 
1 15  SER n 
1 16  HIS n 
1 17  MET n 
1 18  ALA n 
1 19  ILE n 
1 20  SER n 
1 21  HIS n 
1 22  VAL n 
1 23  GLN n 
1 24  LEU n 
1 25  PHE n 
1 26  SER n 
1 27  VAL n 
1 28  PRO n 
1 29  VAL n 
1 30  SER n 
1 31  ASP n 
1 32  GLN n 
1 33  GLU n 
1 34  LYS n 
1 35  ALA n 
1 36  LYS n 
1 37  ASP n 
1 38  PHE n 
1 39  TYR n 
1 40  VAL n 
1 41  GLU n 
1 42  THR n 
1 43  VAL n 
1 44  GLY n 
1 45  PHE n 
1 46  ASP n 
1 47  LEU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  ASP n 
1 51  GLN n 
1 52  PRO n 
1 53  GLY n 
1 54  VAL n 
1 55  HIS n 
1 56  GLY n 
1 57  ARG n 
1 58  TRP n 
1 59  LEU n 
1 60  GLN n 
1 61  VAL n 
1 62  ALA n 
1 63  PRO n 
1 64  LYS n 
1 65  GLY n 
1 66  ALA n 
1 67  ASP n 
1 68  THR n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  VAL n 
1 72  LEU n 
1 73  VAL n 
1 74  ASP n 
1 75  TRP n 
1 76  PHE n 
1 77  PRO n 
1 78  THR n 
1 79  MET n 
1 80  PRO n 
1 81  PRO n 
1 82  GLY n 
1 83  SER n 
1 84  LEU n 
1 85  ARG n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  LEU n 
1 89  LEU n 
1 90  ARG n 
1 91  THR n 
1 92  ASP n 
1 93  ASP n 
1 94  VAL n 
1 95  ASP n 
1 96  ALA n 
1 97  ASP n 
1 98  CYS n 
1 99  ALA n 
1 100 ARG n 
1 101 LEU n 
1 102 GLN n 
1 103 GLU n 
1 104 ARG n 
1 105 GLY n 
1 106 VAL n 
1 107 ALA n 
1 108 VAL n 
1 109 ASP n 
1 110 GLY n 
1 111 PRO n 
1 112 LYS n 
1 113 ASN n 
1 114 THR n 
1 115 PRO n 
1 116 TRP n 
1 117 GLY n 
1 118 ARG n 
1 119 GLN n 
1 120 ALA n 
1 121 MET n 
1 122 PHE n 
1 123 SER n 
1 124 ASP n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLY n 
1 128 ASN n 
1 129 VAL n 
1 130 ILE n 
1 131 GLY n 
1 132 LEU n 
1 133 ASN n 
1 134 GLN n 
1 135 PRO n 
1 136 SER n 
1 137 ALA n 
1 138 SER n 
1 139 ALA n 
1 140 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Glyoxalase/bleomycin resisance protein/dioxygenase" 15152.925 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                                                18.015    361 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   SER 7   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   GLY 9   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  VAL 11  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  PRO 12  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ARG 13  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  GLY 14  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  SER 15  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  HIS 16  0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 17  MET 17  1   1   MET MET A ? n 
A 1 18  ALA 18  2   2   ALA ALA A ? n 
A 1 19  ILE 19  3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 20  SER 20  4   4   SER SER A ? n 
A 1 21  HIS 21  5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 22  VAL 22  6   6   VAL VAL A ? n 
A 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN A ? n 
A 1 24  LEU 24  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 25  PHE 25  9   9   PHE PHE A ? n 
A 1 26  SER 26  10  10  SER SER A ? n 
A 1 27  VAL 27  11  11  VAL VAL A ? n 
A 1 28  PRO 28  12  12  PRO PRO A ? n 
A 1 29  VAL 29  13  13  VAL VAL A ? n 
A 1 30  SER 30  14  14  SER SER A ? n 
A 1 31  ASP 31  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLN 32  16  16  GLN GLN A ? n 
A 1 33  GLU 33  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 34  LYS 34  18  18  LYS LYS A ? n 
A 1 35  ALA 35  19  19  ALA ALA A ? n 
A 1 36  LYS 36  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 37  ASP 37  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 38  PHE 38  22  22  PHE PHE A ? n 
A 1 39  TYR 39  23  23  TYR TYR A ? n 
A 1 40  VAL 40  24  24  VAL VAL A ? n 
A 1 41  GLU 41  25  25  GLU GLU A ? n 
A 1 42  THR 42  26  26  THR THR A ? n 
A 1 43  VAL 43  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 44  GLY 44  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 45  PHE 45  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 46  ASP 46  30  30  ASP ASP A ? n 
A 1 47  LEU 47  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 48  LEU 48  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ALA 49  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 50  ASP 50  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 51  GLN 51  35  35  GLN GLN A ? n 
A 1 52  PRO 52  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 53  GLY 53  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 54  VAL 54  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 55  HIS 55  39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 56  GLY 56  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 57  ARG 57  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 58  TRP 58  42  42  TRP TRP A ? n 
A 1 59  LEU 59  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 60  GLN 60  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 61  VAL 61  45  45  VAL VAL A ? n 
A 1 62  ALA 62  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 63  PRO 63  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 64  LYS 64  48  48  LYS LYS A ? n 
A 1 65  GLY 65  49  49  GLY GLY A ? n 
A 1 66  ALA 66  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 67  ASP 67  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 68  THR 68  52  52  THR THR A ? n 
A 1 69  SER 69  53  53  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 71  VAL 71  55  55  VAL VAL A ? n 
A 1 72  LEU 72  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 73  VAL 73  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 74  ASP 74  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 75  TRP 75  59  59  TRP TRP A ? n 
A 1 76  PHE 76  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 77  PRO 77  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 78  THR 78  62  62  THR THR A ? n 
A 1 79  MET 79  63  63  MET MET A ? n 
A 1 80  PRO 80  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 81  PRO 81  65  65  PRO PRO A ? n 
A 1 82  GLY 82  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 83  SER 83  67  67  SER SER A ? n 
A 1 84  LEU 84  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 85  ARG 85  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 86  GLY 86  70  70  GLY GLY A ? n 
A 1 87  LEU 87  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 88  LEU 88  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 89  LEU 89  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 90  ARG 90  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 91  THR 91  75  75  THR THR A ? n 
A 1 92  ASP 92  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ASP 93  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 94  VAL 94  78  78  VAL VAL A ? n 
A 1 95  ASP 95  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 96  ALA 96  80  80  ALA ALA A ? n 
A 1 97  ASP 97  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 98  CYS 98  82  82  CYS CYS A ? n 
A 1 99  ALA 99  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 100 ARG 100 84  84  ARG ARG A ? n 
A 1 101 LEU 101 85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 102 GLN 102 86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 103 GLU 103 87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 104 ARG 104 88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 105 GLY 105 89  89  GLY GLY A ? n 
A 1 106 VAL 106 90  90  VAL VAL A ? n 
A 1 107 ALA 107 91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 108 VAL 108 92  92  VAL VAL A ? n 
A 1 109 ASP 109 93  93  ASP ASP A ? n 
A 1 110 GLY 110 94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 111 PRO 111 95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 112 LYS 112 96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 113 ASN 113 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 114 THR 114 98  98  THR THR A ? n 
A 1 115 PRO 115 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 116 TRP 116 100 100 TRP TRP A ? n 
A 1 117 GLY 117 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 118 ARG 118 102 102 ARG ARG A ? n 
A 1 119 GLN 119 103 103 GLN GLN A ? n 
A 1 120 ALA 120 104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 121 MET 121 105 105 MET MET A ? n 
A 1 122 PHE 122 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 123 SER 123 107 107 SER SER A ? n 
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A 1 126 ASP 126 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 127 GLY 127 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 128 ASN 128 112 112 ASN ASN A ? n 
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B 1 1   HIS 1   -15 ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 140 GLY 140 124 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
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C 2 HOH 1   201 320 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 3   203 221 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 40  240 77  HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 119 319 210 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 120 320 257 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 121 321 324 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 122 322 336 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 123 323 240 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 124 324 103 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 125 325 102 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 126 326 305 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 127 327 306 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 128 328 215 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 129 329 340 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 130 330 311 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 131 331 222 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 132 332 254 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 133 333 183 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 134 334 300 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 135 335 322 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 136 336 190 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 137 337 186 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 138 338 256 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 139 339 182 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 140 340 217 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 141 341 301 HOH HOH A ? 
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C 2 HOH 175 375 339 HOH HOH A ? 
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ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
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_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 46  ? PRO A 52  ? ASP A 30  PRO A 36  
AA1 2 ARG A 57  ? ALA A 62  ? ARG A 41  ALA A 46  
AA1 3 SER A 69  ? VAL A 73  ? SER A 53  VAL A 57  
AA1 4 ILE A 19  ? PRO A 28  ? ILE A 3   PRO A 12  
AA1 5 LEU B 87  ? THR B 91  ? LEU B 71  THR B 75  
AA1 6 VAL B 129 ? GLN B 134 ? VAL B 113 GLN B 118 
AA1 7 GLY B 117 ? SER B 123 ? GLY B 101 SER B 107 
AA1 8 ASP B 109 ? THR B 114 ? ASP B 93  THR B 98  
AA2 1 ASP A 109 ? LYS A 112 ? ASP A 93  LYS A 96  
AA2 2 ARG A 118 ? SER A 123 ? ARG A 102 SER A 107 
AA2 3 VAL A 129 ? GLN A 134 ? VAL A 113 GLN A 118 
AA2 4 LEU A 87  ? THR A 91  ? LEU A 71  THR A 75  
AA2 5 ILE B 19  ? PRO B 28  ? ILE B 3   PRO B 12  
AA2 6 SER B 69  ? VAL B 73  ? SER B 53  VAL B 57  
AA2 7 ARG B 57  ? ALA B 62  ? ARG B 41  ALA B 46  
AA2 8 ASP B 46  ? PRO B 52  ? ASP B 30  PRO B 36  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021915 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014745 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011924 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLN A 51  ? N GLN A 35  O TRP A 58  ? O TRP A 42  
AA1 2 3 N VAL A 61  ? N VAL A 45  O LEU A 70  ? O LEU A 54  
AA1 3 4 O VAL A 71  ? O VAL A 55  N VAL A 27  ? N VAL A 11  
AA1 4 5 N LEU A 24  ? N LEU A 8   O LEU B 88  ? O LEU B 72  
AA1 5 6 N LEU B 87  ? N LEU B 71  O GLY B 131 ? O GLY B 115 
AA1 6 7 O ILE B 130 ? O ILE B 114 N PHE B 122 ? N PHE B 106 
AA1 7 8 O MET B 121 ? O MET B 105 N ASP B 109 ? N ASP B 93  
AA2 1 2 N ASP A 109 ? N ASP A 93  O MET A 121 ? O MET A 105 
AA2 2 3 N PHE A 122 ? N PHE A 106 O ILE A 130 ? O ILE A 114 
AA2 3 4 O GLY A 131 ? O GLY A 115 N LEU A 87  ? N LEU A 71  
AA2 4 5 N LEU A 88  ? N LEU A 72  O LEU B 24  ? O LEU B 8   
AA2 5 6 N VAL B 27  ? N VAL B 11  O VAL B 71  ? O VAL B 55  
AA2 6 7 O LEU B 70  ? O LEU B 54  N VAL B 61  ? N VAL B 45  
AA2 7 8 O TRP B 58  ? O TRP B 42  N GLN B 51  ? N GLN B 35  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 16  ? -25.786 -13.291 -10.203 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 16  ? -25.200 -11.917 -10.312 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 16  ? -24.701 -11.441 -8.939  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 16  ? -25.477 -11.346 -7.991  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 16  ? -26.265 -10.964 -10.873 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A 1 16  ? -25.760 -9.612  -11.282 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 16  ? -24.474 -9.378  -11.727 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A 1 16  ? -26.407 -8.425  -11.370 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A 1 16  ? -24.346 -8.099  -12.043 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 16  ? -25.504 -7.500  -11.835 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 17  ? -23.413 -11.123 -8.840  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 17  ? -22.838 -10.590 -7.587  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 17  ? -23.446 -9.239  -7.224  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 17  ? -23.785 -8.463  -8.100  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 17  ? -21.311 -10.454 -7.709  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   16   C CG  . MET A 1 17  ? -20.562 -11.770 -7.836  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   17   S SD  . MET A 1 17  ? -20.619 -12.776 -6.339  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   18   C CE  . MET A 1 17  ? -19.314 -12.015 -5.398  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   19   N N   . ALA A 1 18  ? -23.580 -8.968  -5.926  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A N   1 
ATOM   20   C CA  . ALA A 1 18  ? -24.245 -7.768  -5.403  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CA  1 
ATOM   21   C C   . ALA A 1 18  ? -23.272 -6.641  -5.026  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A C   1 
ATOM   22   O O   . ALA A 1 18  ? -23.676 -5.668  -4.431  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A O   1 
ATOM   23   C CB  . ALA A 1 18  ? -25.111 -8.145  -4.207  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CB  1 
ATOM   24   N N   . ILE A 1 19  ? -22.029 -6.760  -5.456  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   25   C CA  . ILE A 1 19  ? -21.011 -5.737  -5.218  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   26   C C   . ILE A 1 19  ? -21.363 -4.487  -6.005  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   27   O O   . ILE A 1 19  ? -21.602 -4.539  -7.215  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   28   C CB  . ILE A 1 19  ? -19.636 -6.258  -5.627  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   29   C CG1 . ILE A 1 19  ? -19.198 -7.411  -4.718  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   30   C CG2 . ILE A 1 19  ? -18.614 -5.129  -5.594  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   31   C CD1 . ILE A 1 19  ? -18.131 -8.280  -5.344  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   32   N N   . SER A 1 20  ? -21.390 -3.337  -5.339  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
ATOM   33   C CA  . SER A 1 20  ? -21.709 -2.062  -6.004  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
ATOM   34   C C   . SER A 1 20  ? -20.483 -1.231  -6.367  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
ATOM   35   O O   . SER A 1 20  ? -20.474 -0.609  -7.419  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
ATOM   36   C CB  . SER A 1 20  ? -22.655 -1.215  -5.184  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
ATOM   37   O OG  . SER A 1 20  ? -22.131 -0.987  -3.931  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
ATOM   38   N N   . HIS A 1 21  ? -19.454 -1.210  -5.526  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   39   C CA  . HIS A 1 21  ? -18.308 -0.321  -5.740  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   40   C C   . HIS A 1 21  ? -17.227 -0.676  -4.752  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   41   O O   . HIS A 1 21  ? -17.506 -1.371  -3.770  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   42   C CB  . HIS A 1 21  ? -18.712 1.170   -5.637  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   43   C CG  . HIS A 1 21  ? -19.235 1.594   -4.301  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   44   N ND1 . HIS A 1 21  ? -20.535 1.381   -3.893  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   45   C CD2 . HIS A 1 21  ? -18.628 2.242   -3.280  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   46   C CE1 . HIS A 1 21  ? -20.704 1.897   -2.691  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   47   N NE2 . HIS A 1 21  ? -19.570 2.441   -2.305  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   48   N N   . VAL A 1 22  ? -16.028 -0.168  -4.988  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N   1 
ATOM   49   C CA  . VAL A 1 22  ? -14.953 -0.237  -4.020  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA  1 
ATOM   50   C C   . VAL A 1 22  ? -15.298 0.733   -2.894  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C   1 
ATOM   51   O O   . VAL A 1 22  ? -15.411 1.940   -3.128  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O   1 
ATOM   52   C CB  . VAL A 1 22  ? -13.583 0.126   -4.644  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB  1 
ATOM   53   C CG1 . VAL A 1 22  ? -12.504 0.073   -3.591  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1 1 
ATOM   54   C CG2 . VAL A 1 22  ? -13.239 -0.813  -5.797  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2 1 
ATOM   55   N N   . GLN A 1 23  ? -15.436 0.250   -1.673  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A N   1 
ATOM   56   C CA  . GLN A 1 23  ? -15.652 1.142   -0.543  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CA  1 
ATOM   57   C C   . GLN A 1 23  ? -14.391 1.931   -0.216  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A C   1 
ATOM   58   O O   . GLN A 1 23  ? -14.442 3.162   -0.042  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A O   1 
ATOM   59   C CB  . GLN A 1 23  ? -16.136 0.354   0.675   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CB  1 
ATOM   60   C CG  . GLN A 1 23  ? -16.515 1.264   1.825   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CG  1 
ATOM   61   C CD  . GLN A 1 23  ? -17.046 0.577   3.033   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CD  1 
ATOM   62   O OE1 . GLN A 1 23  ? -17.010 1.161   4.136   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A OE1 1 
ATOM   63   N NE2 . GLN A 1 23  ? -17.584 -0.605  2.874   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A NE2 1 
ATOM   64   N N   . LEU A 1 24  ? -13.265 1.216   -0.126  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   65   C CA  . LEU A 1 24  ? -12.009 1.839   0.236   1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   66   C C   . LEU A 1 24  ? -10.870 0.937   -0.180  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   67   O O   . LEU A 1 24  ? -11.050 -0.271  -0.406  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   68   C CB  . LEU A 1 24  ? -11.970 2.188   1.728   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   69   C CG  . LEU A 1 24  ? -12.208 1.030   2.732   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   70   C CD1 . LEU A 1 24  ? -10.954 0.197   2.952   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . LEU A 1 24  ? -12.699 1.596   4.058   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   72   N N   . PHE A 1 25  ? -9.685  1.554   -0.238  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A N   1 
ATOM   73   C CA  . PHE A 1 25  ? -8.453  0.802   -0.424  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CA  1 
ATOM   74   C C   . PHE A 1 25  ? -7.374  1.469   0.424   1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A C   1 
ATOM   75   O O   . PHE A 1 25  ? -7.592  2.566   0.966   1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A O   1 
ATOM   76   C CB  . PHE A 1 25  ? -8.071  0.667   -1.916  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CB  1 
ATOM   77   C CG  . PHE A 1 25  ? -7.797  1.981   -2.577  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . PHE A 1 25  ? -8.818  2.754   -3.066  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . PHE A 1 25  ? -6.491  2.463   -2.696  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD2 1 
ATOM   80   C CE1 . PHE A 1 25  ? -8.549  3.984   -3.660  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE1 1 
ATOM   81   C CE2 . PHE A 1 25  ? -6.229  3.700   -3.273  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE2 1 
ATOM   82   C CZ  . PHE A 1 25  ? -7.263  4.460   -3.756  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CZ  1 
ATOM   83   N N   . SER A 1 26  ? -6.228  0.816   0.542   1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 10  SER A N   1 
ATOM   84   C CA  . SER A 1 26  ? -5.221  1.202   1.518   1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA  1 
ATOM   85   C C   . SER A 1 26  ? -3.953  1.734   0.898   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 10  SER A C   1 
ATOM   86   O O   . SER A 1 26  ? -3.483  1.239   -0.149  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 10  SER A O   1 
ATOM   87   C CB  . SER A 1 26  ? -4.960  0.026   2.449   1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB  1 
ATOM   88   O OG  . SER A 1 26  ? -6.137  -0.311  3.183   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG  1 
ATOM   89   N N   . VAL A 1 27  ? -3.400  2.741   1.547   1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   90   C CA  . VAL A 1 27  ? -2.182  3.401   1.126   1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   91   C C   . VAL A 1 27  ? -1.181  3.277   2.271   1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   92   O O   . VAL A 1 27  ? -1.469  3.681   3.388   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   93   C CB  . VAL A 1 27  ? -2.421  4.883   0.826   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
ATOM   94   C CG1 . VAL A 1 27  ? -1.120  5.593   0.436   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 1 
ATOM   95   C CG2 . VAL A 1 27  ? -3.500  5.078   -0.239  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   96   N N   . PRO A 1 28  ? -0.016  2.662   2.016   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A N   1 
ATOM   97   C CA  . PRO A 1 28  ? 0.931   2.353   3.093   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CA  1 
ATOM   98   C C   . PRO A 1 28  ? 1.821   3.551   3.430   1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A C   1 
ATOM   99   O O   . PRO A 1 28  ? 2.548   4.063   2.577   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A O   1 
ATOM   100  C CB  . PRO A 1 28  ? 1.740   1.206   2.505   1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CB  1 
ATOM   101  C CG  . PRO A 1 28  ? 1.772   1.476   1.037   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CG  1 
ATOM   102  C CD  . PRO A 1 28  ? 0.436   2.133   0.719   1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CD  1 
ATOM   103  N N   . VAL A 1 29  ? 1.758   3.977   4.683   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A N   1 
ATOM   104  C CA  . VAL A 1 29  ? 2.501   5.133   5.140   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CA  1 
ATOM   105  C C   . VAL A 1 29  ? 3.310   4.769   6.385   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A C   1 
ATOM   106  O O   . VAL A 1 29  ? 3.103   3.699   6.993   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A O   1 
ATOM   107  C CB  . VAL A 1 29  ? 1.564   6.328   5.421   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CB  1 
ATOM   108  C CG1 . VAL A 1 29  ? 0.719   6.636   4.213   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG1 1 
ATOM   109  C CG2 . VAL A 1 29  ? 0.680   6.110   6.626   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG2 1 
ATOM   110  N N   . SER A 1 30  ? 4.223   5.655   6.783   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 14  SER A N   1 
ATOM   111  C CA  . SER A 1 30  ? 5.010   5.448   8.005   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CA  1 
ATOM   112  C C   . SER A 1 30  ? 4.471   6.364   9.099   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 14  SER A C   1 
ATOM   113  O O   . SER A 1 30  ? 3.712   5.922   9.963   1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 14  SER A O   1 
ATOM   114  C CB  . SER A 1 30  ? 6.497   5.639   7.728   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CB  1 
ATOM   115  O OG  . SER A 1 30  ? 6.801   6.948   7.349   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 14  SER A OG  1 
ATOM   116  N N   . ASP A 1 31  ? 4.767   7.648   9.039   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N   1 
ATOM   117  C CA  . ASP A 1 31  ? 4.277   8.604   10.015  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA  1 
ATOM   118  C C   . ASP A 1 31  ? 2.845   8.960   9.610   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C   1 
ATOM   119  O O   . ASP A 1 31  ? 2.633   9.699   8.626   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O   1 
ATOM   120  C CB  . ASP A 1 31  ? 5.219   9.816   10.038  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB  1 
ATOM   121  C CG  . ASP A 1 31  ? 4.828   10.872  11.040  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG  1 
ATOM   122  O OD1 . ASP A 1 31  ? 3.663   10.959  11.431  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1 1 
ATOM   123  O OD2 . ASP A 1 31  ? 5.727   11.659  11.435  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2 1 
ATOM   124  N N   . GLN A 1 32  ? 1.865   8.449   10.341  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A N   1 
ATOM   125  C CA  . GLN A 1 32  ? 0.473   8.669   9.979   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CA  1 
ATOM   126  C C   . GLN A 1 32  ? 0.020   10.088  10.218  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A C   1 
ATOM   127  O O   . GLN A 1 32  ? -0.851  10.575  9.488   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A O   1 
ATOM   128  C CB  . GLN A 1 32  ? -0.453  7.707   10.724  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CB  1 
ATOM   129  C CG  . GLN A 1 32  ? -0.355  6.284   10.247  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CG  1 
ATOM   130  C CD  . GLN A 1 32  ? -1.231  5.379   11.079  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CD  1 
ATOM   131  O OE1 . GLN A 1 32  ? -0.986  5.206   12.282  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A OE1 1 
ATOM   132  N NE2 . GLN A 1 32  ? -2.280  4.834   10.490  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A NE2 1 
ATOM   133  N N   . GLU A 1 33  ? 0.572   10.782  11.202  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   134  C CA  . GLU A 1 33  ? 0.224   12.183  11.402  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   135  C C   . GLU A 1 33  ? 0.690   13.047  10.217  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   136  O O   . GLU A 1 33  ? -0.034  13.907  9.721   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   137  C CB  . GLU A 1 33  ? 0.813   12.690  12.719  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   138  C CG  . GLU A 1 33  ? 0.243   14.013  13.163  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   139  C CD  . GLU A 1 33  ? -1.209  13.956  13.566  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   140  O OE1 . GLU A 1 33  ? -1.818  15.034  13.615  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   141  O OE2 . GLU A 1 33  ? -1.738  12.871  13.862  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   142  N N   . LYS A 1 34  ? 1.899   12.807  9.757   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N   1 
ATOM   143  C CA  . LYS A 1 34  ? 2.424   13.521  8.598   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA  1 
ATOM   144  C C   . LYS A 1 34  ? 1.612   13.191  7.340   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C   1 
ATOM   145  O O   . LYS A 1 34  ? 1.316   14.073  6.530   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O   1 
ATOM   146  C CB  . LYS A 1 34  ? 3.866   13.117  8.414   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB  1 
ATOM   147  C CG  . LYS A 1 34  ? 4.570   13.642  7.203   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG  1 
ATOM   148  C CD  . LYS A 1 34  ? 5.510   14.739  7.564   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD  1 
ATOM   149  C CE  . LYS A 1 34  ? 6.223   15.279  6.342   1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE  1 
ATOM   150  N NZ  . LYS A 1 34  ? 6.920   16.532  6.742   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ  1 
ATOM   151  N N   . ALA A 1 35  ? 1.260   11.918  7.173   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N   1 
ATOM   152  C CA  . ALA A 1 35  ? 0.418   11.525  6.041   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA  1 
ATOM   153  C C   . ALA A 1 35  ? -0.958  12.213  6.114   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C   1 
ATOM   154  O O   . ALA A 1 35  ? -1.464  12.704  5.103   1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O   1 
ATOM   155  C CB  . ALA A 1 35  ? 0.260   10.021  6.007   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB  1 
ATOM   156  N N   . LYS A 1 36  ? -1.563  12.244  7.294   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   1 
ATOM   157  C CA  . LYS A 1 36  ? -2.843  12.925  7.482   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  1 
ATOM   158  C C   . LYS A 1 36  ? -2.770  14.344  6.994   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   1 
ATOM   159  O O   . LYS A 1 36  ? -3.617  14.804  6.213   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   1 
ATOM   160  C CB  . LYS A 1 36  ? -3.218  12.940  8.973   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  1 
ATOM   161  C CG  . LYS A 1 36  ? -4.516  13.678  9.291   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  1 
ATOM   162  C CD  . LYS A 1 36  ? -4.825  13.613  10.783  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  1 
ATOM   163  C CE  . LYS A 1 36  ? -6.024  14.466  11.158  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  1 
ATOM   164  N NZ  . LYS A 1 36  ? -6.474  14.242  12.555  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  1 
ATOM   165  N N   . ASP A 1 37  ? -1.768  15.064  7.463   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   166  C CA  . ASP A 1 37  ? -1.649  16.455  7.081   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   167  C C   . ASP A 1 37  ? -1.401  16.620  5.602   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   168  O O   . ASP A 1 37  ? -1.948  17.542  4.998   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   169  C CB  . ASP A 1 37  ? -0.608  17.139  7.958   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   170  C CG  . ASP A 1 37  ? -1.096  17.260  9.416   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   171  O OD1 . ASP A 1 37  ? -2.329  17.147  9.679   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   172  O OD2 . ASP A 1 37  ? -0.259  17.464  10.308  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   173  N N   . PHE A 1 38  ? -0.604  15.748  4.999   1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A N   1 
ATOM   174  C CA  . PHE A 1 38  ? -0.407  15.818  3.565   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CA  1 
ATOM   175  C C   . PHE A 1 38  ? -1.721  15.624  2.794   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A C   1 
ATOM   176  O O   . PHE A 1 38  ? -2.069  16.434  1.937   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 22  PHE A O   1 
ATOM   177  C CB  . PHE A 1 38  ? 0.625   14.803  3.107   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CB  1 
ATOM   178  C CG  . PHE A 1 38  ? 0.915   14.864  1.647   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CG  1 
ATOM   179  C CD1 . PHE A 1 38  ? 1.779   15.842  1.140   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD1 1 
ATOM   180  C CD2 . PHE A 1 38  ? 0.331   13.973  0.768   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD2 1 
ATOM   181  C CE1 . PHE A 1 38  ? 2.034   15.912  -0.206  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE1 1 
ATOM   182  C CE2 . PHE A 1 38  ? 0.609   14.030  -0.582  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE2 1 
ATOM   183  C CZ  . PHE A 1 38  ? 1.474   15.000  -1.064  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CZ  1 
ATOM   184  N N   . TYR A 1 39  ? -2.447  14.533  3.069   1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N   1 
ATOM   185  C CA  . TYR A 1 39  ? -3.648  14.248  2.282   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA  1 
ATOM   186  C C   . TYR A 1 39  ? -4.770  15.256  2.539   1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C   1 
ATOM   187  O O   . TYR A 1 39  ? -5.481  15.576  1.616   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O   1 
ATOM   188  C CB  . TYR A 1 39  ? -4.116  12.801  2.491   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB  1 
ATOM   189  C CG  . TYR A 1 39  ? -3.248  11.809  1.758   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG  1 
ATOM   190  C CD1 . TYR A 1 39  ? -3.532  11.457  0.454   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1 1 
ATOM   191  C CD2 . TYR A 1 39  ? -2.108  11.248  2.353   1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2 1 
ATOM   192  C CE1 . TYR A 1 39  ? -2.717  10.591  -0.239  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1 1 
ATOM   193  C CE2 . TYR A 1 39  ? -1.284  10.375  1.652   1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2 1 
ATOM   194  C CZ  . TYR A 1 39  ? -1.580  10.060  0.351   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ  1 
ATOM   195  O OH  . TYR A 1 39  ? -0.790  9.183   -0.367  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH  1 
ATOM   196  N N   . VAL A 1 40  ? -4.936  15.692  3.788   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   1 
ATOM   197  C CA  . VAL A 1 40  ? -6.024  16.598  4.136   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  1 
ATOM   198  C C   . VAL A 1 40  ? -5.639  18.044  3.790   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   1 
ATOM   199  O O   . VAL A 1 40  ? -6.366  18.714  3.040   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   1 
ATOM   200  C CB  . VAL A 1 40  ? -6.390  16.450  5.623   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  1 
ATOM   201  C CG1 . VAL A 1 40  ? -7.454  17.460  6.001   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 1 
ATOM   202  C CG2 . VAL A 1 40  ? -6.891  15.035  5.891   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 1 
ATOM   203  N N   . GLU A 1 41  ? -4.510  18.535  4.289   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A N   1 
ATOM   204  C CA  . GLU A 1 41  ? -4.182  19.947  4.089   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CA  1 
ATOM   205  C C   . GLU A 1 41  ? -3.590  20.223  2.713   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A C   1 
ATOM   206  O O   . GLU A 1 41  ? -3.946  21.208  2.061   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A O   1 
ATOM   207  C CB  . GLU A 1 41  ? -3.242  20.454  5.182   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CB  1 
ATOM   208  C CG  . GLU A 1 41  ? -3.769  20.289  6.598   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CG  1 
ATOM   209  C CD  . GLU A 1 41  ? -5.117  20.947  6.835   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CD  1 
ATOM   210  O OE1 . GLU A 1 41  ? -5.861  20.465  7.717   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE1 1 
ATOM   211  O OE2 . GLU A 1 41  ? -5.444  21.942  6.151   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE2 1 
ATOM   212  N N   . THR A 1 42  ? -2.654  19.401  2.275   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   213  C CA  . THR A 1 42  ? -1.941  19.684  1.041   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   214  C C   . THR A 1 42  ? -2.732  19.251  -0.191  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   215  O O   . THR A 1 42  ? -2.896  20.037  -1.145  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   216  C CB  . THR A 1 42  ? -0.531  19.064  1.074   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   217  O OG1 . THR A 1 42  ? 0.168   19.491  2.255   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   218  C CG2 . THR A 1 42  ? 0.285   19.426  -0.155  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   219  N N   . VAL A 1 43  ? -3.228  18.010  -0.185  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N   1 
ATOM   220  C CA  . VAL A 1 43  ? -4.000  17.510  -1.312  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA  1 
ATOM   221  C C   . VAL A 1 43  ? -5.487  17.905  -1.236  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C   1 
ATOM   222  O O   . VAL A 1 43  ? -6.180  17.845  -2.243  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O   1 
ATOM   223  C CB  . VAL A 1 43  ? -3.833  15.982  -1.477  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB  1 
ATOM   224  C CG1 . VAL A 1 43  ? -4.518  15.478  -2.748  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1 1 
ATOM   225  C CG2 . VAL A 1 43  ? -2.346  15.604  -1.502  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2 1 
ATOM   226  N N   . GLY A 1 44  ? -5.937  18.299  -0.064  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   227  C CA  . GLY A 1 44  ? -7.292  18.819  0.098   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   228  C C   . GLY A 1 44  ? -8.370  17.766  0.257   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   229  O O   . GLY A 1 44  ? -9.555  18.099  0.058   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   230  N N   . PHE A 1 45  ? -8.046  16.539  0.643   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   231  C CA  . PHE A 1 45  ? -9.088  15.536  0.899   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   232  C C   . PHE A 1 45  ? -9.826  15.868  2.184   1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   233  O O   . PHE A 1 45  ? -9.307  16.498  3.085   1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   234  C CB  . PHE A 1 45  ? -8.454  14.166  1.055   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   235  C CG  . PHE A 1 45  ? -8.000  13.512  -0.238  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   236  C CD1 . PHE A 1 45  ? -8.019  14.140  -1.491  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   237  C CD2 . PHE A 1 45  ? -7.563  12.221  -0.199  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   238  C CE1 . PHE A 1 45  ? -7.604  13.451  -2.631  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   239  C CE2 . PHE A 1 45  ? -7.149  11.547  -1.336  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   240  C CZ  . PHE A 1 45  ? -7.151  12.162  -2.534  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   241  N N   . ASP A 1 46  ? -11.052 15.372  2.276   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N   1 
ATOM   242  C CA  . ASP A 1 46  ? -11.800 15.370  3.520   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA  1 
ATOM   243  C C   . ASP A 1 46  ? -11.291 14.262  4.450   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C   1 
ATOM   244  O O   . ASP A 1 46  ? -11.032 13.135  4.018   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O   1 
ATOM   245  C CB  . ASP A 1 46  ? -13.288 15.129  3.233   1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB  1 
ATOM   246  C CG  . ASP A 1 46  ? -14.042 16.395  2.899   1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG  1 
ATOM   247  O OD1 . ASP A 1 46  ? -13.463 17.322  2.274   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1 1 
ATOM   248  O OD2 . ASP A 1 46  ? -15.269 16.474  3.177   1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2 1 
ATOM   249  N N   . LEU A 1 47  ? -11.217 14.572  5.743   1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   250  C CA  . LEU A 1 47  ? -10.933 13.577  6.767   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   251  C C   . LEU A 1 47  ? -12.242 12.895  7.151   1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   252  O O   . LEU A 1 47  ? -13.131 13.510  7.782   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   253  C CB  . LEU A 1 47  ? -10.317 14.247  7.977   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   254  C CG  . LEU A 1 47  ? -9.979  13.310  9.146   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   255  C CD1 . LEU A 1 47  ? -8.839  12.378  8.763   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   256  C CD2 . LEU A 1 47  ? -9.695  14.103  10.411  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   257  N N   . LEU A 1 48  ? -12.411 11.646  6.764   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   258  C CA  . LEU A 1 48  ? -13.630 10.933  7.088   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   259  C C   . LEU A 1 48  ? -13.639 10.368  8.482   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   260  O O   . LEU A 1 48  ? -14.691 10.401  9.161   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   261  C CB  . LEU A 1 48  ? -13.897 9.808   6.106   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   262  C CG  . LEU A 1 48  ? -13.944 10.207  4.636   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   263  C CD1 . LEU A 1 48  ? -14.475 9.060   3.802   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   264  C CD2 . LEU A 1 48  ? -14.717 11.490  4.392   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   265  N N   . ALA A 1 49  ? -12.514 9.843   8.930   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   1 
ATOM   266  C CA  . ALA A 1 49  ? -12.430 9.189   10.234  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  1 
ATOM   267  C C   . ALA A 1 49  ? -11.004 9.172   10.715  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   1 
ATOM   268  O O   . ALA A 1 49  ? -10.049 9.082   9.930   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   1 
ATOM   269  C CB  . ALA A 1 49  ? -12.978 7.770   10.131  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  1 
ATOM   270  N N   . ASP A 1 50  ? -10.848 9.262   12.042  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   1 
ATOM   271  C CA  . ASP A 1 50  ? -9.551  9.126   12.682  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  1 
ATOM   272  C C   . ASP A 1 50  ? -9.801  8.541   14.057  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   1 
ATOM   273  O O   . ASP A 1 50  ? -10.170 9.283   14.995  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   1 
ATOM   274  C CB  . ASP A 1 50  ? -8.868  10.497  12.749  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  1 
ATOM   275  C CG  . ASP A 1 50  ? -7.414  10.434  13.242  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  1 
ATOM   276  O OD1 . ASP A 1 50  ? -6.924  9.358   13.670  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM   277  O OD2 . ASP A 1 50  ? -6.719  11.477  13.170  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM   278  N N   . GLN A 1 51  ? -9.699  7.221   14.165  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A N   1 
ATOM   279  C CA  . GLN A 1 51  ? -10.115 6.529   15.382  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CA  1 
ATOM   280  C C   . GLN A 1 51  ? -9.347  5.235   15.539  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A C   1 
ATOM   281  O O   . GLN A 1 51  ? -8.662  4.797   14.598  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A O   1 
ATOM   282  C CB  . GLN A 1 51  ? -11.603 6.232   15.276  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CB  1 
ATOM   283  C CG  . GLN A 1 51  ? -11.966 5.232   14.178  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CG  1 
ATOM   284  C CD  . GLN A 1 51  ? -13.285 5.545   13.457  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CD  1 
ATOM   285  O OE1 . GLN A 1 51  ? -14.017 6.474   13.810  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A OE1 1 
ATOM   286  N NE2 . GLN A 1 51  ? -13.570 4.783   12.412  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A NE2 1 
ATOM   287  N N   . PRO A 1 52  ? -9.451  4.580   16.721  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   288  C CA  . PRO A 1 52  ? -8.786  3.270   16.845  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   289  C C   . PRO A 1 52  ? -9.405  2.214   15.944  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   290  O O   . PRO A 1 52  ? -10.629 2.115   15.815  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   291  C CB  . PRO A 1 52  ? -8.979  2.899   18.322  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   292  C CG  . PRO A 1 52  ? -9.354  4.166   19.001  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   293  C CD  . PRO A 1 52  ? -9.997  5.063   18.005  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   294  N N   . GLY A 1 53  ? -8.549  1.420   15.310  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   295  C CA  . GLY A 1 53  ? -8.974  0.292   14.495  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   296  C C   . GLY A 1 53  ? -8.423  -1.009  15.035  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   297  O O   . GLY A 1 53  ? -7.651  -1.015  15.998  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   298  N N   . VAL A 1 54  ? -8.793  -2.094  14.372  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   299  C CA  . VAL A 1 54  ? -8.395  -3.442  14.784  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   300  C C   . VAL A 1 54  ? -6.864  -3.612  14.755  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   301  O O   . VAL A 1 54  ? -6.307  -4.298  15.609  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   302  C CB  . VAL A 1 54  ? -9.096  -4.536  13.934  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   303  C CG1 . VAL A 1 54  ? -8.585  -5.938  14.268  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   304  C CG2 . VAL A 1 54  ? -10.610 -4.492  14.128  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   305  N N   . HIS A 1 55  ? -6.182  -2.949  13.815  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   1 
ATOM   306  C CA  . HIS A 1 55  ? -4.755  -3.158  13.586  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  1 
ATOM   307  C C   . HIS A 1 55  ? -3.875  -1.950  13.857  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   1 
ATOM   308  O O   . HIS A 1 55  ? -2.658  -2.010  13.655  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   1 
ATOM   309  C CB  . HIS A 1 55  ? -4.570  -3.609  12.141  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  1 
ATOM   310  C CG  . HIS A 1 55  ? -5.259  -4.897  11.836  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  1 
ATOM   311  N ND1 . HIS A 1 55  ? -6.378  -4.979  11.034  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 1 
ATOM   312  C CD2 . HIS A 1 55  ? -5.000  -6.156  12.254  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 1 
ATOM   313  C CE1 . HIS A 1 55  ? -6.767  -6.239  10.956  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 1 
ATOM   314  N NE2 . HIS A 1 55  ? -5.951  -6.972  11.690  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 1 
ATOM   315  N N   . GLY A 1 56  ? -4.478  -0.847  14.303  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   316  C CA  . GLY A 1 56  ? -3.751  0.401   14.464  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   317  C C   . GLY A 1 56  ? -4.695  1.560   14.346  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   318  O O   . GLY A 1 56  ? -5.899  1.389   14.440  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   319  N N   . ARG A 1 57  ? -4.132  2.740   14.168  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A N   1 
ATOM   320  C CA  . ARG A 1 57  ? -4.905  3.962   14.011  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CA  1 
ATOM   321  C C   . ARG A 1 57  ? -5.568  3.961   12.631  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A C   1 
ATOM   322  O O   . ARG A 1 57  ? -4.874  3.897   11.605  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A O   1 
ATOM   323  C CB  . ARG A 1 57  ? -3.993  5.158   14.128  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CB  1 
ATOM   324  C CG  . ARG A 1 57  ? -4.662  6.504   13.946  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CG  1 
ATOM   325  C CD  . ARG A 1 57  ? -3.596  7.579   13.989  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CD  1 
ATOM   326  N NE  . ARG A 1 57  ? -4.136  8.920   13.774  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NE  1 
ATOM   327  C CZ  . ARG A 1 57  ? -3.395  10.028  13.698  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CZ  1 
ATOM   328  N NH1 . ARG A 1 57  ? -2.084  9.972   13.814  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH1 1 
ATOM   329  N NH2 . ARG A 1 57  ? -3.970  11.210  13.498  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH2 1 
ATOM   330  N N   . TRP A 1 58  ? -6.888  4.049   12.615  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A N   1 
ATOM   331  C CA  . TRP A 1 58  ? -7.693  4.048   11.388  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CA  1 
ATOM   332  C C   . TRP A 1 58  ? -7.874  5.500   10.942  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 42  TRP A C   1 
ATOM   333  O O   . TRP A 1 58  ? -8.594  6.274   11.579  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A O   1 
ATOM   334  C CB  . TRP A 1 58  ? -9.037  3.402   11.660  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CB  1 
ATOM   335  C CG  . TRP A 1 58  ? -9.910  3.350   10.467  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CG  1 
ATOM   336  C CD1 . TRP A 1 58  ? -10.817 4.297   10.075  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD1 1 
ATOM   337  C CD2 . TRP A 1 58  ? -10.010 2.289   9.532   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD2 1 
ATOM   338  N NE1 . TRP A 1 58  ? -11.452 3.901   8.939   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A NE1 1 
ATOM   339  C CE2 . TRP A 1 58  ? -10.974 2.673   8.572   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE2 1 
ATOM   340  C CE3 . TRP A 1 58  ? -9.371  1.055   9.391   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE3 1 
ATOM   341  C CZ2 . TRP A 1 58  ? -11.322 1.850   7.506   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ2 1 
ATOM   342  C CZ3 . TRP A 1 58  ? -9.709  0.260   8.314   1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ3 1 
ATOM   343  C CH2 . TRP A 1 58  ? -10.685 0.659   7.401   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CH2 1 
ATOM   344  N N   A LEU A 1 59  ? -7.239  5.840   9.820   0.50 9.14  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   345  N N   B LEU A 1 59  ? -7.197  5.849   9.842   0.50 9.70  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   346  C CA  A LEU A 1 59  ? -7.166  7.201   9.326   0.50 8.86  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   347  C CA  B LEU A 1 59  ? -7.177  7.203   9.303   0.50 9.86  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   348  C C   A LEU A 1 59  ? -7.653  7.144   7.880   0.50 8.67  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   349  C C   B LEU A 1 59  ? -7.669  7.126   7.875   0.50 9.13  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   350  O O   A LEU A 1 59  ? -7.003  6.541   7.028   0.50 9.09  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   351  O O   B LEU A 1 59  ? -7.023  6.520   7.023   0.50 9.27  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   352  C CB  A LEU A 1 59  ? -5.719  7.669   9.433   0.50 9.29  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   353  C CB  B LEU A 1 59  ? -5.765  7.747   9.305   0.50 11.41 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   354  C CG  A LEU A 1 59  ? -5.326  8.967   8.775   0.50 9.16  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   355  C CG  B LEU A 1 59  ? -5.384  8.538   10.530  0.50 12.84 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   356  C CD1 A LEU A 1 59  ? -6.150  10.109  9.328   0.50 9.32  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   357  C CD1 B LEU A 1 59  ? -3.878  8.579   10.556  0.50 13.42 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   358  C CD2 A LEU A 1 59  ? -3.833  9.212   8.953   0.50 9.56  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   359  C CD2 B LEU A 1 59  ? -5.946  9.939   10.475  0.50 13.89 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   360  N N   . GLN A 1 60  ? -8.824  7.718   7.616   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N   1 
ATOM   361  C CA  . GLN A 1 60  ? -9.531  7.521   6.374   1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA  1 
ATOM   362  C C   . GLN A 1 60  ? -9.859  8.870   5.763   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C   1 
ATOM   363  O O   . GLN A 1 60  ? -10.403 9.754   6.445   1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O   1 
ATOM   364  C CB  . GLN A 1 60  ? -10.801 6.748   6.678   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB  1 
ATOM   365  C CG  . GLN A 1 60  ? -11.634 6.357   5.474   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG  1 
ATOM   366  C CD  . GLN A 1 60  ? -12.843 5.536   5.857   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD  1 
ATOM   367  O OE1 . GLN A 1 60  ? -13.118 5.348   7.061   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1 1 
ATOM   368  N NE2 . GLN A 1 60  ? -13.575 5.037   4.885   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2 1 
ATOM   369  N N   . VAL A 1 61  ? -9.532  9.023   4.473   1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N   1 
ATOM   370  C CA  . VAL A 1 61  ? -9.640  10.311  3.770   1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA  1 
ATOM   371  C C   . VAL A 1 61  ? -10.267 10.074  2.405   1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C   1 
ATOM   372  O O   . VAL A 1 61  ? -10.162 8.968   1.844   1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O   1 
ATOM   373  C CB  . VAL A 1 61  ? -8.241  10.961  3.621   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB  1 
ATOM   374  C CG1 . VAL A 1 61  ? -7.699  11.348  4.999   1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1 1 
ATOM   375  C CG2 . VAL A 1 61  ? -7.238  10.087  2.853   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2 1 
ATOM   376  N N   . ALA A 1 62  ? -10.862 11.107  1.828   1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N   1 
ATOM   377  C CA  . ALA A 1 62  ? -11.410 10.996  0.485   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA  1 
ATOM   378  C C   . ALA A 1 62  ? -11.630 12.355  -0.111  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C   1 
ATOM   379  O O   . ALA A 1 62  ? -11.919 13.317  0.610   1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O   1 
ATOM   380  C CB  . ALA A 1 62  ? -12.787 10.294  0.484   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB  1 
ATOM   381  N N   . PRO A 1 63  ? -11.579 12.472  -1.437  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   1 
ATOM   382  C CA  . PRO A 1 63  ? -12.142 13.671  -2.076  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  1 
ATOM   383  C C   . PRO A 1 63  ? -13.587 13.855  -1.623  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   1 
ATOM   384  O O   . PRO A 1 63  ? -14.337 12.906  -1.582  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   1 
ATOM   385  C CB  . PRO A 1 63  ? -12.048 13.366  -3.581  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  1 
ATOM   386  C CG  . PRO A 1 63  ? -10.970 12.329  -3.679  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  1 
ATOM   387  C CD  . PRO A 1 63  ? -11.162 11.481  -2.440  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  1 
ATOM   388  N N   . LYS A 1 64  ? -13.954 15.093  -1.298  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N   1 
ATOM   389  C CA  . LYS A 1 64  ? -15.277 15.348  -0.722  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA  1 
ATOM   390  C C   . LYS A 1 64  ? -16.378 14.765  -1.597  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C   1 
ATOM   391  O O   . LYS A 1 64  ? -16.479 15.070  -2.783  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O   1 
ATOM   392  C CB  . LYS A 1 64  ? -15.495 16.846  -0.604  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB  1 
ATOM   393  C CG  . LYS A 1 64  ? -16.770 17.258  0.197   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG  1 
ATOM   394  C CD  . LYS A 1 64  ? -16.997 18.729  0.265   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD  1 
ATOM   395  C CE  . LYS A 1 64  ? -16.009 19.409  1.180   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE  1 
ATOM   396  N NZ  . LYS A 1 64  ? -16.207 19.032  2.599   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ  1 
ATOM   397  N N   . GLY A 1 65  ? -17.240 13.960  -0.988  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A N   1 
ATOM   398  C CA  . GLY A 1 65  ? -18.381 13.403  -1.672  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A CA  1 
ATOM   399  C C   . GLY A 1 65  ? -18.127 12.144  -2.460  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A C   1 
ATOM   400  O O   . GLY A 1 65  ? -19.052 11.597  -3.041  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A O   1 
ATOM   401  N N   . ALA A 1 66  ? -16.897 11.647  -2.483  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   1 
ATOM   402  C CA  . ALA A 1 66  ? -16.575 10.480  -3.300  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  1 
ATOM   403  C C   . ALA A 1 66  ? -17.008 9.198   -2.643  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   1 
ATOM   404  O O   . ALA A 1 66  ? -17.011 9.076   -1.429  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   1 
ATOM   405  C CB  . ALA A 1 66  ? -15.096 10.430  -3.601  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  1 
ATOM   406  N N   . ASP A 1 67  ? -17.341 8.220   -3.462  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   1 
ATOM   407  C CA  . ASP A 1 67  ? -17.775 6.909   -2.978  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  1 
ATOM   408  C C   . ASP A 1 67  ? -16.638 6.039   -2.449  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   1 
ATOM   409  O O   . ASP A 1 67  ? -16.842 5.245   -1.529  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   1 
ATOM   410  C CB  . ASP A 1 67  ? -18.466 6.125   -4.124  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  1 
ATOM   411  C CG  . ASP A 1 67  ? -19.742 6.804   -4.664  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  1 
ATOM   412  O OD1 . ASP A 1 67  ? -20.363 7.636   -3.969  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O OD2 . ASP A 1 67  ? -20.156 6.455   -5.800  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N N   . THR A 1 68  ? -15.467 6.147   -3.053  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 52  THR A N   1 
ATOM   415  C CA  . THR A 1 68  ? -14.327 5.313   -2.678  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CA  1 
ATOM   416  C C   . THR A 1 68  ? -13.305 6.144   -1.906  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 52  THR A C   1 
ATOM   417  O O   . THR A 1 68  ? -12.868 7.228   -2.357  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 52  THR A O   1 
ATOM   418  C CB  . THR A 1 68  ? -13.654 4.724   -3.934  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CB  1 
ATOM   419  O OG1 . THR A 1 68  ? -14.637 3.991   -4.699  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 52  THR A OG1 1 
ATOM   420  C CG2 . THR A 1 68  ? -12.458 3.838   -3.572  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 52  THR A CG2 1 
ATOM   421  N N   . SER A 1 69  ? -12.968 5.679   -0.707  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 53  SER A N   1 
ATOM   422  C CA  . SER A 1 69  ? -12.048 6.392   0.154   1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CA  1 
ATOM   423  C C   . SER A 1 69  ? -10.721 5.635   0.296   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 53  SER A C   1 
ATOM   424  O O   . SER A 1 69  ? -10.554 4.526   -0.211  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 53  SER A O   1 
ATOM   425  C CB  . SER A 1 69  ? -12.712 6.659   1.503   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 53  SER A CB  1 
ATOM   426  O OG  . SER A 1 69  ? -13.178 5.466   2.104   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 53  SER A OG  1 
ATOM   427  N N   . LEU A 1 70  ? -9.771  6.280   0.977   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   428  C CA  . LEU A 1 70  ? -8.410  5.769   1.188   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   429  C C   . LEU A 1 70  ? -8.159  5.662   2.663   1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   430  O O   . LEU A 1 70  ? -8.506  6.577   3.415   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   431  C CB  . LEU A 1 70  ? -7.400  6.758   0.569   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   432  C CG  . LEU A 1 70  ? -7.615  7.041   -0.940  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   433  C CD1 . LEU A 1 70  ? -8.630  8.141   -1.248  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   434  C CD2 . LEU A 1 70  ? -6.320  7.380   -1.629  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   435  N N   . VAL A 1 71  ? -7.502  4.574   3.062   1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   1 
ATOM   436  C CA  . VAL A 1 71  ? -7.111  4.405   4.460   1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  1 
ATOM   437  C C   . VAL A 1 71  ? -5.587  4.444   4.490   1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   1 
ATOM   438  O O   . VAL A 1 71  ? -4.918  3.747   3.714   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   1 
ATOM   439  C CB  . VAL A 1 71  ? -7.656  3.114   5.063   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  1 
ATOM   440  C CG1 . VAL A 1 71  ? -7.369  3.018   6.541   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 1 
ATOM   441  C CG2 . VAL A 1 71  ? -9.154  3.034   4.817   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 1 
ATOM   442  N N   . LEU A 1 72  ? -5.038  5.261   5.375   1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   443  C CA  . LEU A 1 72  ? -3.591  5.509   5.454   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   444  C C   . LEU A 1 72  ? -3.040  4.583   6.535   1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   445  O O   . LEU A 1 72  ? -3.137  4.876   7.743   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   446  C CB  . LEU A 1 72  ? -3.328  6.974   5.758   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   447  C CG  . LEU A 1 72  ? -4.056  7.960   4.832   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . LEU A 1 72  ? -3.740  9.403   5.213   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . LEU A 1 72  ? -3.710  7.726   3.382   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N N   . VAL A 1 73  ? -2.553  3.432   6.116   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   451  C CA  . VAL A 1 73  ? -2.274  2.285   7.003   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   452  C C   . VAL A 1 73  ? -0.796  2.101   7.218   1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   453  O O   . VAL A 1 73  ? 0.024   2.508   6.399   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   454  C CB  . VAL A 1 73  ? -2.856  0.973   6.406   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   455  C CG1 . VAL A 1 73  ? -4.340  1.124   6.124   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   456  C CG2 . VAL A 1 73  ? -2.096  0.510   5.163   1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   457  N N   . ASP A 1 74  ? -0.446  1.397   8.296   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N   1 
ATOM   458  C CA  . ASP A 1 74  ? 0.959   1.044   8.532   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA  1 
ATOM   459  C C   . ASP A 1 74  ? 1.152   -0.394  8.952   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C   1 
ATOM   460  O O   . ASP A 1 74  ? 2.269   -0.741  9.389   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O   1 
ATOM   461  C CB  . ASP A 1 74  ? 1.636   2.006   9.522   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB  1 
ATOM   462  C CG  . ASP A 1 74  ? 1.172   1.841   10.934  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG  1 
ATOM   463  O OD1 . ASP A 1 74  ? 0.129   1.224   11.173  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1 1 
ATOM   464  O OD2 . ASP A 1 74  ? 1.843   2.401   11.834  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2 1 
ATOM   465  N N   . TRP A 1 75  ? 0.150   -1.244  8.764   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N   1 
ATOM   466  C CA  . TRP A 1 75  ? 0.130   -2.575  9.394   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA  1 
ATOM   467  C C   . TRP A 1 75  ? 0.158   -3.732  8.411   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C   1 
ATOM   468  O O   . TRP A 1 75  ? -0.086  -4.872  8.829   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O   1 
ATOM   469  C CB  . TRP A 1 75  ? -1.092  -2.695  10.338  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB  1 
ATOM   470  C CG  . TRP A 1 75  ? -2.411  -2.385  9.719   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG  1 
ATOM   471  C CD1 . TRP A 1 75  ? -3.162  -3.186  8.918   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1 1 
ATOM   472  C CD2 . TRP A 1 75  ? -3.155  -1.187  9.895   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2 1 
ATOM   473  N NE1 . TRP A 1 75  ? -4.325  -2.558  8.588   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1 1 
ATOM   474  C CE2 . TRP A 1 75  ? -4.342  -1.323  9.169   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2 1 
ATOM   475  C CE3 . TRP A 1 75  ? -2.932  -0.010  10.605  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3 1 
ATOM   476  C CZ2 . TRP A 1 75  ? -5.309  -0.339  9.145   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2 1 
ATOM   477  C CZ3 . TRP A 1 75  ? -3.897  0.971   10.575  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3 1 
ATOM   478  C CH2 . TRP A 1 75  ? -5.064  0.806   9.837   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2 1 
ATOM   479  N N   . PHE A 1 76  ? 0.465   -3.501  7.134   1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   480  C CA  . PHE A 1 76  ? 0.579   -4.593  6.168   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   481  C C   . PHE A 1 76  ? 2.027   -4.784  5.739   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   482  O O   . PHE A 1 76  ? 2.556   -4.011  4.961   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   483  C CB  . PHE A 1 76  ? -0.284  -4.327  4.942   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   484  C CG  . PHE A 1 76  ? -1.758  -4.284  5.225   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   485  C CD1 . PHE A 1 76  ? -2.417  -5.353  5.814   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   486  C CD2 . PHE A 1 76  ? -2.529  -3.168  4.831   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   487  C CE1 . PHE A 1 76  ? -3.784  -5.301  6.020   1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   488  C CE2 . PHE A 1 76  ? -3.893  -3.147  5.017   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   489  C CZ  . PHE A 1 76  ? -4.519  -4.192  5.606   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   490  N N   . PRO A 1 77  ? 2.701   -5.848  6.248   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   491  C CA  . PRO A 1 77  ? 4.099   -6.095  5.880   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   492  C C   . PRO A 1 77  ? 4.356   -6.214  4.402   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   493  O O   . PRO A 1 77  ? 5.406   -5.846  3.956   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   494  C CB  . PRO A 1 77  ? 4.457   -7.404  6.609   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   495  C CG  . PRO A 1 77  ? 3.534   -7.469  7.740   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   496  C CD  . PRO A 1 77  ? 2.265   -6.795  7.291   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   497  N N   . THR A 1 78  ? 3.397   -6.714  3.653   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   1 
ATOM   498  C CA  . THR A 1 78  ? 3.569   -6.861  2.224   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  1 
ATOM   499  C C   . THR A 1 78  ? 3.410   -5.522  1.468   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   1 
ATOM   500  O O   . THR A 1 78  ? 3.620   -5.484  0.260   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   1 
ATOM   501  C CB  . THR A 1 78  ? 2.611   -7.899  1.604   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  1 
ATOM   502  O OG1 . THR A 1 78  ? 1.259   -7.491  1.813   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 1 
ATOM   503  C CG2 . THR A 1 78  ? 2.820   -9.277  2.227   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 1 
ATOM   504  N N   . MET A 1 79  ? 3.042   -4.443  2.169   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 63  MET A N   1 
ATOM   505  C CA  . MET A 1 79  ? 2.924   -3.091  1.591   1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 63  MET A CA  1 
ATOM   506  C C   . MET A 1 79  ? 3.822   -2.156  2.403   1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 63  MET A C   1 
ATOM   507  O O   . MET A 1 79  ? 3.381   -1.512  3.326   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 63  MET A O   1 
ATOM   508  C CB  . MET A 1 79  ? 1.480   -2.608  1.632   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 63  MET A CB  1 
ATOM   509  C CG  . MET A 1 79  ? 0.551   -3.452  0.783   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CG  1 
ATOM   510  S SD  . MET A 1 79  ? -1.185  -3.098  1.099   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 63  MET A SD  1 
ATOM   511  C CE  . MET A 1 79  ? -1.289  -1.369  0.741   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CE  1 
ATOM   512  N N   . PRO A 1 80  ? 5.124   -2.122  2.072   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   513  C CA  . PRO A 1 80  ? 6.012   -1.215  2.791   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   514  C C   . PRO A 1 80  ? 5.594   0.250   2.637   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   515  O O   . PRO A 1 80  ? 5.004   0.616   1.608   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   516  C CB  . PRO A 1 80  ? 7.384   -1.476  2.152   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   517  C CG  . PRO A 1 80  ? 7.278   -2.855  1.590   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   518  C CD  . PRO A 1 80  ? 5.857   -2.951  1.107   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   519  N N   . PRO A 1 81  ? 5.901   1.092   3.622   1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N   1 
ATOM   520  C CA  . PRO A 1 81  ? 5.590   2.509   3.437   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA  1 
ATOM   521  C C   . PRO A 1 81  ? 6.137   3.068   2.139   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C   1 
ATOM   522  O O   . PRO A 1 81  ? 7.301   2.836   1.797   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O   1 
ATOM   523  C CB  . PRO A 1 81  ? 6.293   3.176   4.624   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB  1 
ATOM   524  C CG  . PRO A 1 81  ? 6.501   2.102   5.642   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG  1 
ATOM   525  C CD  . PRO A 1 81  ? 6.629   0.821   4.883   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD  1 
ATOM   526  N N   . GLY A 1 82  ? 5.297   3.804   1.418   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   527  C CA  . GLY A 1 82  ? 5.745   4.463   0.219   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   528  C C   . GLY A 1 82  ? 5.829   3.602   -1.021  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   529  O O   . GLY A 1 82  ? 6.295   4.084   -2.044  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   530  N N   . SER A 1 83  ? 5.330   2.367   -0.956  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   1 
ATOM   531  C CA  . SER A 1 83  ? 5.458   1.424   -2.067  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  1 
ATOM   532  C C   . SER A 1 83  ? 4.373   1.512   -3.123  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   1 
ATOM   533  O O   . SER A 1 83  ? 4.468   0.845   -4.154  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   1 
ATOM   534  C CB  . SER A 1 83  ? 5.489   -0.001  -1.521  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  1 
ATOM   535  O OG  . SER A 1 83  ? 4.327   -0.309  -0.772  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  1 
ATOM   536  N N   . LEU A 1 84  ? 3.300   2.262   -2.851  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N   1 
ATOM   537  C CA  . LEU A 1 84  ? 2.176   2.256   -3.765  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA  1 
ATOM   538  C C   . LEU A 1 84  ? 2.464   3.071   -5.029  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C   1 
ATOM   539  O O   . LEU A 1 84  ? 3.059   4.155   -4.980  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O   1 
ATOM   540  C CB  . LEU A 1 84  ? 0.938   2.757   -3.056  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB  1 
ATOM   541  C CG  . LEU A 1 84  ? -0.364  2.833   -3.869  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG  1 
ATOM   542  C CD1 . LEU A 1 84  ? -1.578  2.612   -2.985  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1 1 
ATOM   543  C CD2 . LEU A 1 84  ? -0.497  4.203   -4.528  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2 1 
ATOM   544  N N   . ARG A 1 85  ? 1.992   2.549   -6.152  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   545  C CA  . ARG A 1 85  ? 2.070   3.176   -7.460  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   546  C C   . ARG A 1 85  ? 0.724   2.994   -8.158  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   547  O O   . ARG A 1 85  ? -0.096  2.162   -7.764  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   548  C CB  . ARG A 1 85  ? 3.149   2.503   -8.312  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   549  C CG  . ARG A 1 85  ? 4.537   2.480   -7.673  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   550  C CD  . ARG A 1 85  ? 5.171   3.855   -7.608  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   551  N NE  . ARG A 1 85  ? 6.548   3.823   -7.122  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   552  C CZ  . ARG A 1 85  ? 6.888   3.856   -5.837  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   553  N NH1 . ARG A 1 85  ? 8.180   3.855   -5.500  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   554  N NH2 . ARG A 1 85  ? 5.982   3.909   -4.863  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   555  N N   . GLY A 1 86  ? 0.533   3.727   -9.246  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   1 
ATOM   556  C CA  . GLY A 1 86  ? -0.604  3.479   -10.114 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  1 
ATOM   557  C C   . GLY A 1 86  ? -1.955  3.920   -9.579  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   1 
ATOM   558  O O   . GLY A 1 86  ? -2.966  3.308   -9.924  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   1 
ATOM   559  N N   . LEU A 1 87  ? -1.955  4.951   -8.736  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   1 
ATOM   560  C CA  . LEU A 1 87  ? -3.160  5.546   -8.183  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  1 
ATOM   561  C C   . LEU A 1 87  ? -3.441  6.811   -8.980  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   1 
ATOM   562  O O   . LEU A 1 87  ? -2.531  7.677   -9.099  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   1 
ATOM   563  C CB  . LEU A 1 87  ? -2.921  5.863   -6.725  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  1 
ATOM   564  C CG  . LEU A 1 87  ? -3.899  6.838   -6.122  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  1 
ATOM   565  C CD1 . LEU A 1 87  ? -5.300  6.236   -6.153  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 1 
ATOM   566  C CD2 . LEU A 1 87  ? -3.442  7.161   -4.718  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 1 
ATOM   567  N N   . LEU A 1 88  ? -4.609  6.927   -9.595  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   568  C CA  . LEU A 1 88  ? -4.954  8.078   -10.451 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   569  C C   . LEU A 1 88  ? -6.193  8.751   -9.913  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   570  O O   . LEU A 1 88  ? -7.243  8.099   -9.777  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   571  C CB  . LEU A 1 88  ? -5.197  7.569   -11.845 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   572  C CG  . LEU A 1 88  ? -5.344  8.597   -12.925 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   573  C CD1 . LEU A 1 88  ? -4.061  9.407   -13.034 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   574  C CD2 . LEU A 1 88  ? -5.657  7.938   -14.263 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   575  N N   . LEU A 1 89  ? -6.093  10.041  -9.635  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   576  C CA  . LEU A 1 89  ? -7.205  10.855  -9.180  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   577  C C   . LEU A 1 89  ? -7.782  11.595  -10.361 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   578  O O   . LEU A 1 89  ? -7.036  12.231  -11.122 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   579  C CB  . LEU A 1 89  ? -6.726  11.881  -8.150  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   580  C CG  . LEU A 1 89  ? -5.967  11.278  -6.946  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   581  C CD1 . LEU A 1 89  ? -5.531  12.393  -6.005  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   582  C CD2 . LEU A 1 89  ? -6.788  10.227  -6.213  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   583  N N   . ARG A 1 90  ? -9.097  11.562  -10.510 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   1 
ATOM   584  C CA  . ARG A 1 90  ? -9.773  12.374  -11.521 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  1 
ATOM   585  C C   . ARG A 1 90  ? -9.949  13.799  -11.011 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   1 
ATOM   586  O O   . ARG A 1 90  ? -10.370 14.011  -9.910  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   1 
ATOM   587  C CB  . ARG A 1 90  ? -11.139 11.784  -11.892 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  1 
ATOM   588  C CG  . ARG A 1 90  ? -11.761 12.498  -13.106 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  1 
ATOM   589  C CD  . ARG A 1 90  ? -13.118 11.953  -13.509 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  1 
ATOM   590  N NE  . ARG A 1 90  ? -13.482 12.196  -14.903 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  1 
ATOM   591  C CZ  . ARG A 1 90  ? -13.908 13.353  -15.407 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  1 
ATOM   592  N NH1 . ARG A 1 90  ? -14.027 14.443  -14.650 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 1 
ATOM   593  N NH2 . ARG A 1 90  ? -14.216 13.426  -16.703 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 1 
ATOM   594  N N   . THR A 1 91  ? -9.587  14.767  -11.863 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   1 
ATOM   595  C CA  . THR A 1 91  ? -9.774  16.165  -11.552 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  1 
ATOM   596  C C   . THR A 1 91  ? -10.460 16.892  -12.690 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   1 
ATOM   597  O O   . THR A 1 91  ? -10.262 16.570  -13.820 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   1 
ATOM   598  C CB  . THR A 1 91  ? -8.436  16.855  -11.201 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  1 
ATOM   599  O OG1 . THR A 1 91  ? -8.662  18.255  -11.083 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 1 
ATOM   600  C CG2 . THR A 1 91  ? -7.381  16.627  -12.248 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 1 
ATOM   601  N N   . ASP A 1 92  ? -11.248 17.890  -12.312 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   602  C CA  . ASP A 1 92  ? -11.917 18.766  -13.271 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   603  C C   . ASP A 1 92  ? -10.995 19.902  -13.734 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   604  O O   . ASP A 1 92  ? -11.344 20.613  -14.679 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   605  C CB  . ASP A 1 92  ? -13.210 19.318  -12.646 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   606  C CG  . ASP A 1 92  ? -14.219 18.210  -12.312 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   607  O OD1 . ASP A 1 92  ? -14.300 17.242  -13.057 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   608  O OD2 . ASP A 1 92  ? -14.952 18.336  -11.312 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   609  N N   . ASP A 1 93  ? -9.828  20.094  -13.110 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   610  C CA  . ASP A 1 93  ? -8.872  21.121  -13.581 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   611  C C   . ASP A 1 93  ? -7.457  20.747  -13.157 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   612  O O   . ASP A 1 93  ? -6.969  21.185  -12.093 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   613  C CB  . ASP A 1 93  ? -9.225  22.504  -13.059 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   614  C CG  . ASP A 1 93  ? -8.455  23.640  -13.787 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   615  O OD1 . ASP A 1 93  ? -7.410  23.412  -14.431 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   616  O OD2 . ASP A 1 93  ? -8.977  24.769  -13.753 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   617  N N   . VAL A 1 94  ? -6.821  19.946  -13.986 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N   1 
ATOM   618  C CA  . VAL A 1 94  ? -5.463  19.457  -13.697 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA  1 
ATOM   619  C C   . VAL A 1 94  ? -4.444  20.599  -13.654 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C   1 
ATOM   620  O O   . VAL A 1 94  ? -3.570  20.627  -12.777 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O   1 
ATOM   621  C CB  . VAL A 1 94  ? -5.022  18.324  -14.643 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB  1 
ATOM   622  C CG1 . VAL A 1 94  ? -4.899  18.786  -16.094 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1 1 
ATOM   623  C CG2 . VAL A 1 94  ? -3.731  17.671  -14.170 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2 1 
ATOM   624  N N   . ASP A 1 95  ? -4.543  21.565  -14.572 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   625  C CA  . ASP A 1 95  ? -3.613  22.707  -14.559 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   626  C C   . ASP A 1 95  ? -3.708  23.487  -13.260 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   627  O O   . ASP A 1 95  ? -2.664  23.810  -12.643 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   628  C CB  . ASP A 1 95  ? -3.869  23.639  -15.753 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   629  C CG  . ASP A 1 95  ? -3.520  23.011  -17.074 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   630  O OD1 . ASP A 1 95  ? -2.885  21.950  -17.125 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   631  O OD2 . ASP A 1 95  ? -3.888  23.603  -18.120 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   632  N N   . ALA A 1 96  ? -4.907  23.800  -12.803 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N   1 
ATOM   633  C CA  . ALA A 1 96  ? -5.063  24.561  -11.583 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA  1 
ATOM   634  C C   . ALA A 1 96  ? -4.600  23.740  -10.379 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C   1 
ATOM   635  O O   . ALA A 1 96  ? -4.039  24.283  -9.426  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O   1 
ATOM   636  C CB  . ALA A 1 96  ? -6.498  25.067  -11.394 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB  1 
ATOM   637  N N   . ASP A 1 97  ? -4.855  22.424  -10.396 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   638  C CA  . ASP A 1 97  ? -4.444  21.581  -9.272  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   639  C C   . ASP A 1 97  ? -2.923  21.486  -9.189  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   640  O O   . ASP A 1 97  ? -2.368  21.503  -8.075  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   641  C CB  . ASP A 1 97  ? -5.073  20.190  -9.346  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   642  C CG  . ASP A 1 97  ? -6.546  20.165  -8.902  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   643  O OD1 . ASP A 1 97  ? -7.088  21.132  -8.346  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   644  O OD2 . ASP A 1 97  ? -7.186  19.097  -9.092  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   645  N N   . CYS A 1 98  ? -2.266  21.348  -10.319 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A N   1 
ATOM   646  C CA  . CYS A 1 98  ? -0.792  21.348  -10.344 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CA  1 
ATOM   647  C C   . CYS A 1 98  ? -0.223  22.662  -9.825  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A C   1 
ATOM   648  O O   . CYS A 1 98  ? 0.733   22.682  -9.009  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A O   1 
ATOM   649  C CB  . CYS A 1 98  ? -0.261  21.067  -11.735 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CB  1 
ATOM   650  S SG  . CYS A 1 98  ? -0.605  19.381  -12.243 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A SG  1 
ATOM   651  N N   . ALA A 1 99  ? -0.810  23.782  -10.244 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   652  C CA  . ALA A 1 99  ? -0.348  25.082  -9.749  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   653  C C   . ALA A 1 99  ? -0.553  25.198  -8.233  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   654  O O   . ALA A 1 99  ? 0.321   25.720  -7.507  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   655  C CB  . ALA A 1 99  ? -1.022  26.218  -10.498 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   656  N N   . ARG A 1 100 ? -1.664  24.654  -7.728  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A N   1 
ATOM   657  C CA  . ARG A 1 100 ? -1.895  24.639  -6.294  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CA  1 
ATOM   658  C C   . ARG A 1 100 ? -0.863  23.781  -5.535  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A C   1 
ATOM   659  O O   . ARG A 1 100 ? -0.349  24.196  -4.509  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A O   1 
ATOM   660  C CB  . ARG A 1 100 ? -3.314  24.158  -5.947  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CB  1 
ATOM   661  C CG  . ARG A 1 100 ? -4.362  25.262  -5.933  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CG  1 
ATOM   662  C CD  . ARG A 1 100 ? -5.733  24.692  -5.597  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CD  1 
ATOM   663  N NE  . ARG A 1 100 ? -6.334  23.974  -6.728  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NE  1 
ATOM   664  C CZ  . ARG A 1 100 ? -7.118  24.518  -7.664  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CZ  1 
ATOM   665  N NH1 . ARG A 1 100 ? -7.408  25.822  -7.652  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH1 1 
ATOM   666  N NH2 . ARG A 1 100 ? -7.601  23.754  -8.640  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH2 1 
ATOM   667  N N   . LEU A 1 101 ? -0.596  22.577  -6.035  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N   1 
ATOM   668  C CA  . LEU A 1 101 ? 0.378   21.714  -5.379  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA  1 
ATOM   669  C C   . LEU A 1 101 ? 1.768   22.369  -5.359  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C   1 
ATOM   670  O O   . LEU A 1 101 ? 2.455   22.325  -4.333  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O   1 
ATOM   671  C CB  . LEU A 1 101 ? 0.415   20.365  -6.068  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB  1 
ATOM   672  C CG  . LEU A 1 101 ? -0.797  19.474  -5.803  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG  1 
ATOM   673  C CD1 . LEU A 1 101 ? -0.748  18.278  -6.741  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1 1 
ATOM   674  C CD2 . LEU A 1 101 ? -0.809  18.980  -4.373  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2 1 
ATOM   675  N N   . GLN A 1 102 ? 2.167   22.975  -6.470  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N   1 
ATOM   676  C CA  . GLN A 1 102 ? 3.444   23.687  -6.515  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA  1 
ATOM   677  C C   . GLN A 1 102 ? 3.498   24.817  -5.489  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C   1 
ATOM   678  O O   . GLN A 1 102 ? 4.513   24.993  -4.768  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O   1 
ATOM   679  C CB  . GLN A 1 102 ? 3.678   24.206  -7.936  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB  1 
ATOM   680  C CG  . GLN A 1 102 ? 4.957   25.003  -8.135  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG  1 
ATOM   681  C CD  . GLN A 1 102 ? 5.070   25.550  -9.539  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD  1 
ATOM   682  O OE1 . GLN A 1 102 ? 4.180   26.293  -10.004 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1 1 
ATOM   683  N NE2 . GLN A 1 102 ? 6.141   25.205  -10.229 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2 1 
ATOM   684  N N   . GLU A 1 103 ? 2.424   25.586  -5.388  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   685  C CA  . GLU A 1 103 ? 2.332   26.662  -4.395  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   686  C C   . GLU A 1 103 ? 2.468   26.135  -2.977  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   687  O O   . GLU A 1 103 ? 3.066   26.781  -2.106  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   688  C CB  . GLU A 1 103 ? 0.977   27.365  -4.580  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   689  C CG  . GLU A 1 103 ? 0.589   28.439  -3.596  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   690  C CD  . GLU A 1 103 ? -0.695  29.140  -4.019  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   691  O OE1 . GLU A 1 103 ? -1.576  28.488  -4.648  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   692  O OE2 . GLU A 1 103 ? -0.823  30.353  -3.736  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   693  N N   . ARG A 1 104 ? 1.928   24.928  -2.764  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   694  C CA  . ARG A 1 104 ? 1.949   24.283  -1.469  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   695  C C   . ARG A 1 104 ? 3.231   23.511  -1.173  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   696  O O   . ARG A 1 104 ? 3.303   22.826  -0.165  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   697  C CB  . ARG A 1 104 ? 0.711   23.373  -1.332  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   698  C CG  . ARG A 1 104 ? -0.575  24.177  -1.310  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   699  C CD  . ARG A 1 104 ? -1.792  23.281  -1.478  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   700  N NE  . ARG A 1 104 ? -2.985  24.085  -1.731  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   701  C CZ  . ARG A 1 104 ? -4.235  23.644  -1.636  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   702  N NH1 . ARG A 1 104 ? -5.250  24.487  -1.865  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   703  N NH2 . ARG A 1 104 ? -4.510  22.396  -1.292  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   704  N N   . GLY A 1 105 ? 4.238   23.612  -2.040  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N   1 
ATOM   705  C CA  . GLY A 1 105 ? 5.519   23.010  -1.752  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA  1 
ATOM   706  C C   . GLY A 1 105 ? 5.645   21.572  -2.176  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C   1 
ATOM   707  O O   . GLY A 1 105 ? 6.437   20.827  -1.576  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O   1 
ATOM   708  N N   . VAL A 1 106 ? 4.955   21.185  -3.248  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N   1 
ATOM   709  C CA  . VAL A 1 106 ? 5.025   19.803  -3.751  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA  1 
ATOM   710  C C   . VAL A 1 106 ? 5.578   19.807  -5.168  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C   1 
ATOM   711  O O   . VAL A 1 106 ? 5.135   20.595  -6.029  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O   1 
ATOM   712  C CB  . VAL A 1 106 ? 3.621   19.155  -3.723  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB  1 
ATOM   713  C CG1 . VAL A 1 106 ? 3.651   17.736  -4.224  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1 1 
ATOM   714  C CG2 . VAL A 1 106 ? 3.043   19.191  -2.339  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2 1 
ATOM   715  N N   . ALA A 1 107 ? 6.515   18.910  -5.408  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   716  C CA  . ALA A 1 107 ? 7.048   18.692  -6.748  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   717  C C   . ALA A 1 107 ? 6.000   18.003  -7.629  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   718  O O   . ALA A 1 107 ? 5.435   16.966  -7.247  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   719  C CB  . ALA A 1 107 ? 8.278   17.809  -6.679  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   720  N N   . VAL A 1 108 ? 5.749   18.555  -8.800  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A N   1 
ATOM   721  C CA  . VAL A 1 108 ? 4.773   17.985  -9.723  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CA  1 
ATOM   722  C C   . VAL A 1 108 ? 5.457   17.767  -11.059 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A C   1 
ATOM   723  O O   . VAL A 1 108 ? 6.113   18.710  -11.585 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A O   1 
ATOM   724  C CB  . VAL A 1 108 ? 3.571   18.921  -9.924  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CB  1 
ATOM   725  C CG1 . VAL A 1 108 ? 2.581   18.339  -10.933 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG1 1 
ATOM   726  C CG2 . VAL A 1 108 ? 2.881   19.166  -8.594  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG2 1 
ATOM   727  N N   A ASP A 1 109 ? 5.321   16.565  -11.597 0.50 14.25 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   1 
ATOM   728  N N   B ASP A 1 109 ? 5.367   16.542  -11.581 0.50 14.59 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   1 
ATOM   729  C CA  A ASP A 1 109 ? 5.778   16.267  -12.938 0.50 16.04 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  1 
ATOM   730  C CA  B ASP A 1 109 ? 5.795   16.227  -12.946 0.50 16.68 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  1 
ATOM   731  C C   A ASP A 1 109 ? 4.569   16.388  -13.857 0.50 16.52 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   1 
ATOM   732  C C   B ASP A 1 109 ? 4.579   16.376  -13.862 0.50 16.93 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   1 
ATOM   733  O O   A ASP A 1 109 ? 3.585   15.647  -13.709 0.50 16.16 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   1 
ATOM   734  O O   B ASP A 1 109 ? 3.605   15.619  -13.728 0.50 16.65 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   1 
ATOM   735  C CB  A ASP A 1 109 ? 6.329   14.853  -12.952 0.50 17.41 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  1 
ATOM   736  C CB  B ASP A 1 109 ? 6.289   14.779  -13.026 0.50 18.49 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  1 
ATOM   737  C CG  A ASP A 1 109 ? 6.853   14.437  -14.301 0.50 19.02 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  1 
ATOM   738  C CG  B ASP A 1 109 ? 7.716   14.599  -12.516 0.50 20.52 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  1 
ATOM   739  O OD1 A ASP A 1 109 ? 6.805   15.246  -15.239 0.50 20.55 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 1 
ATOM   740  O OD1 B ASP A 1 109 ? 8.436   15.603  -12.381 0.50 22.57 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 1 
ATOM   741  O OD2 A ASP A 1 109 ? 7.291   13.280  -14.404 0.50 21.65 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 1 
ATOM   742  O OD2 B ASP A 1 109 ? 8.122   13.442  -12.263 0.50 23.08 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 1 
ATOM   743  N N   . GLY A 1 110 ? 4.627   17.342  -14.783 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N   1 
ATOM   744  C CA  . GLY A 1 110 ? 3.500   17.666  -15.670 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA  1 
ATOM   745  C C   . GLY A 1 110 ? 2.908   18.996  -15.276 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C   1 
ATOM   746  O O   . GLY A 1 110 ? 3.550   19.743  -14.544 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O   1 
ATOM   747  N N   . PRO A 1 111 ? 1.683   19.313  -15.702 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A N   1 
ATOM   748  C CA  . PRO A 1 111 ? 0.827   18.402  -16.466 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CA  1 
ATOM   749  C C   . PRO A 1 111 ? 1.252   18.286  -17.918 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A C   1 
ATOM   750  O O   . PRO A 1 111 ? 1.874   19.216  -18.469 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A O   1 
ATOM   751  C CB  . PRO A 1 111 ? -0.558  19.021  -16.341 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CB  1 
ATOM   752  C CG  . PRO A 1 111 ? -0.351  20.440  -16.007 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CG  1 
ATOM   753  C CD  . PRO A 1 111 ? 1.056   20.622  -15.500 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CD  1 
ATOM   754  N N   . LYS A 1 112 ? 0.976   17.130  -18.503 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   755  C CA  . LYS A 1 112 ? 1.211   16.904  -19.928 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   756  C C   . LYS A 1 112 ? 0.019   16.151  -20.507 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   757  O O   . LYS A 1 112 ? -0.631  15.346  -19.812 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   758  C CB  . LYS A 1 112 ? 2.500   16.101  -20.142 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   759  C CG  . LYS A 1 112 ? 2.416   14.664  -19.661 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   760  C CD  . LYS A 1 112 ? 3.508   13.741  -20.165 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   761  C CE  . LYS A 1 112 ? 3.053   12.293  -19.977 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   762  N NZ  . LYS A 1 112 ? 4.138   11.279  -19.955 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   763  N N   . ASN A 1 113 ? -0.264  16.398  -21.783 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   764  C CA  . ASN A 1 113 ? -1.304  15.656  -22.490 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   765  C C   . ASN A 1 113 ? -0.880  14.195  -22.661 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   766  O O   . ASN A 1 113 ? 0.303   13.915  -22.860 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   767  C CB  . ASN A 1 113 ? -1.569  16.293  -23.858 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   768  C CG  . ASN A 1 113 ? -2.190  17.680  -23.766 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   769  O OD1 . ASN A 1 113 ? -2.694  18.096  -22.713 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   770  N ND2 . ASN A 1 113 ? -2.179  18.406  -24.893 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   771  N N   . THR A 1 114 ? -1.845  13.259  -22.558 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   772  C CA  . THR A 1 114 ? -1.637  11.813  -22.820 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   773  C C   . THR A 1 114 ? -2.869  11.204  -23.563 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   774  O O   . THR A 1 114 ? -3.876  11.888  -23.694 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   775  C CB  . THR A 1 114 ? -1.332  10.948  -21.540 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   776  O OG1 . THR A 1 114 ? -2.515  10.270  -21.061 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   777  C CG2 . THR A 1 114 ? -0.660  11.759  -20.417 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   778  N N   . PRO A 1 115 ? -2.786  9.933   -24.030 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N   1 
ATOM   779  C CA  . PRO A 1 115 ? -3.957  9.250   -24.645 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA  1 
ATOM   780  C C   . PRO A 1 115 ? -5.111  8.881   -23.704 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C   1 
ATOM   781  O O   . PRO A 1 115 ? -6.228  8.656   -24.177 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O   1 
ATOM   782  C CB  . PRO A 1 115 ? -3.369  7.952   -25.212 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB  1 
ATOM   783  C CG  . PRO A 1 115 ? -1.909  8.178   -25.306 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG  1 
ATOM   784  C CD  . PRO A 1 115 ? -1.561  9.132   -24.199 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD  1 
ATOM   785  N N   . TRP A 1 116 ? -4.825  8.765   -22.406 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A N   1 
ATOM   786  C CA  . TRP A 1 116 ? -5.837  8.491   -21.385 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CA  1 
ATOM   787  C C   . TRP A 1 116 ? -6.289  9.785   -20.691 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A C   1 
ATOM   788  O O   . TRP A 1 116 ? -7.152  9.740   -19.809 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A O   1 
ATOM   789  C CB  . TRP A 1 116 ? -5.284  7.475   -20.370 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CB  1 
ATOM   790  C CG  . TRP A 1 116 ? -4.908  6.166   -21.030 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CG  1 
ATOM   791  C CD1 . TRP A 1 116 ? -5.734  5.101   -21.259 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD1 1 
ATOM   792  C CD2 . TRP A 1 116 ? -3.626  5.805   -21.577 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD2 1 
ATOM   793  N NE1 . TRP A 1 116 ? -5.046  4.098   -21.903 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A NE1 1 
ATOM   794  C CE2 . TRP A 1 116 ? -3.753  4.499   -22.111 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE2 1 
ATOM   795  C CE3 . TRP A 1 116 ? -2.383  6.453   -21.663 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE3 1 
ATOM   796  C CZ2 . TRP A 1 116 ? -2.681  3.826   -22.725 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ2 1 
ATOM   797  C CZ3 . TRP A 1 116 ? -1.317  5.785   -22.273 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ3 1 
ATOM   798  C CH2 . TRP A 1 116 ? -1.476  4.483   -22.796 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CH2 1 
ATOM   799  N N   . GLY A 1 117 ? -5.720  10.928  -21.102 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   800  C CA  . GLY A 1 117 ? -6.062  12.262  -20.582 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   801  C C   . GLY A 1 117 ? -4.823  13.096  -20.229 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   802  O O   . GLY A 1 117 ? -3.696  12.609  -20.425 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   803  N N   . ARG A 1 118 ? -5.044  14.331  -19.742 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N   1 
ATOM   804  C CA  . ARG A 1 118 ? -3.960  15.278  -19.360 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA  1 
ATOM   805  C C   . ARG A 1 118 ? -3.609  15.017  -17.903 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C   1 
ATOM   806  O O   . ARG A 1 118 ? -4.454  15.169  -16.994 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O   1 
ATOM   807  C CB  . ARG A 1 118 ? -4.388  16.735  -19.515 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB  1 
ATOM   808  C CG  . ARG A 1 118 ? -3.266  17.765  -19.310 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG  1 
ATOM   809  C CD  . ARG A 1 118 ? -3.717  19.177  -19.668 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD  1 
ATOM   810  N NE  . ARG A 1 118 ? -2.775  20.249  -19.319 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE  1 
ATOM   811  C CZ  . ARG A 1 118 ? -1.648  20.558  -19.974 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ  1 
ATOM   812  N NH1 . ARG A 1 118 ? -1.235  19.859  -21.032 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1 1 
ATOM   813  N NH2 . ARG A 1 118 ? -0.907  21.579  -19.546 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2 1 
ATOM   814  N N   . GLN A 1 119 ? -2.373  14.613  -17.692 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N   1 
ATOM   815  C CA  . GLN A 1 119 ? -1.987  13.983  -16.446 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA  1 
ATOM   816  C C   . GLN A 1 119 ? -0.775  14.633  -15.803 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C   1 
ATOM   817  O O   . GLN A 1 119 ? 0.079   15.213  -16.487 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O   1 
ATOM   818  C CB  . GLN A 1 119 ? -1.659  12.526  -16.694 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB  1 
ATOM   819  C CG  . GLN A 1 119 ? -2.847  11.691  -17.194 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG  1 
ATOM   820  C CD  . GLN A 1 119 ? -2.766  10.164  -16.986 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD  1 
ATOM   821  O OE1 . GLN A 1 119 ? -3.616  9.421   -17.518 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1 
ATOM   822  N NE2 . GLN A 1 119 ? -1.801  9.684   -16.212 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1 
ATOM   823  N N   . ALA A 1 120 ? -0.676  14.500  -14.483 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N   1 
ATOM   824  C CA  . ALA A 1 120 ? 0.494   14.916  -13.736 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA  1 
ATOM   825  C C   . ALA A 1 120 ? 0.727   13.891  -12.655 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C   1 
ATOM   826  O O   . ALA A 1 120 ? -0.177  13.122  -12.332 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O   1 
ATOM   827  C CB  . ALA A 1 120 ? 0.265   16.270  -13.129 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB  1 
ATOM   828  N N   . MET A 1 121 ? 1.921   13.890  -12.092 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 105 MET A N   1 
ATOM   829  C CA  . MET A 1 121 ? 2.307   12.952  -11.037 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA  1 
ATOM   830  C C   . MET A 1 121 ? 3.014   13.673  -9.896  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 105 MET A C   1 
ATOM   831  O O   . MET A 1 121 ? 3.788   14.620  -10.132 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 105 MET A O   1 
ATOM   832  C CB  . MET A 1 121 ? 3.297   11.928  -11.585 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB  1 
ATOM   833  C CG  . MET A 1 121 ? 2.957   11.285  -12.909 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG  1 
ATOM   834  S SD  . MET A 1 121 ? 1.421   10.392  -12.905 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD  1 
ATOM   835  C CE  . MET A 1 121 ? 1.684   9.319   -11.549 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE  1 
ATOM   836  N N   . PHE A 1 122 ? 2.771   13.212  -8.672  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   837  C CA  . PHE A 1 122 ? 3.489   13.728  -7.501  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   838  C C   . PHE A 1 122 ? 3.589   12.609  -6.486  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   839  O O   . PHE A 1 122 ? 2.973   11.542  -6.676  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   840  C CB  . PHE A 1 122 ? 2.803   14.996  -6.928  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   841  C CG  . PHE A 1 122 ? 1.394   14.763  -6.408  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   842  C CD1 . PHE A 1 122 ? 0.312   14.723  -7.269  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   843  C CD2 . PHE A 1 122 ? 1.162   14.646  -5.049  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   844  C CE1 . PHE A 1 122 ? -0.971  14.538  -6.770  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   845  C CE2 . PHE A 1 122 ? -0.116  14.498  -4.554  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   846  C CZ  . PHE A 1 122 ? -1.179  14.431  -5.422  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   847  N N   . SER A 1 123 ? 4.332   12.824  -5.412  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 107 SER A N   1 
ATOM   848  C CA  . SER A 1 123 ? 4.435   11.804  -4.383  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA  1 
ATOM   849  C C   . SER A 1 123 ? 4.065   12.337  -3.018  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 107 SER A C   1 
ATOM   850  O O   . SER A 1 123 ? 4.105   13.542  -2.770  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 107 SER A O   1 
ATOM   851  C CB  . SER A 1 123 ? 5.833   11.201  -4.347  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB  1 
ATOM   852  O OG  . SER A 1 123 ? 6.807   12.189  -4.051  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG  1 
ATOM   853  N N   . ASP A 1 124 ? 3.665   11.411  -2.139  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   854  C CA  . ASP A 1 124 ? 3.395   11.736  -0.757  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   855  C C   . ASP A 1 124 ? 4.694   11.657  0.072   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   856  O O   . ASP A 1 124 ? 5.754   11.330  -0.454  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   857  C CB  . ASP A 1 124 ? 2.218   10.891  -0.228  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   858  C CG  . ASP A 1 124 ? 2.583   9.491   0.195   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   859  O OD1 . ASP A 1 124 ? 3.760   9.093   0.087   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   860  O OD2 . ASP A 1 124 ? 1.644   8.793   0.697   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   861  N N   . PRO A 1 125 ? 4.636   11.952  1.377   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   862  C CA  . PRO A 1 125 ? 5.851   11.989  2.182   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   863  C C   . PRO A 1 125 ? 6.628   10.694  2.236   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   864  O O   . PRO A 1 125 ? 7.834   10.736  2.483   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   865  C CB  . PRO A 1 125 ? 5.348   12.410  3.566   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   866  C CG  . PRO A 1 125 ? 4.137   13.233  3.266   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   867  C CD  . PRO A 1 125 ? 3.504   12.548  2.099   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   868  N N   . ASP A 1 126 ? 5.975   9.556   2.041   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   869  C CA  . ASP A 1 126 ? 6.654   8.273   2.029   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   870  C C   . ASP A 1 126 ? 7.139   7.837   0.671   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   871  O O   . ASP A 1 126 ? 7.892   6.880   0.586   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   872  C CB  . ASP A 1 126 ? 5.697   7.206   2.612   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   873  C CG  . ASP A 1 126 ? 5.600   7.298   4.103   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   874  O OD1 . ASP A 1 126 ? 6.665   7.069   4.744   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   875  O OD2 . ASP A 1 126 ? 4.539   7.627   4.648   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   876  N N   . GLY A 1 127 ? 6.703   8.514   -0.382  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   877  C CA  . GLY A 1 127 ? 7.046   8.161   -1.737  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   878  C C   . GLY A 1 127 ? 5.967   7.416   -2.504  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   879  O O   . GLY A 1 127 ? 6.208   7.018   -3.645  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   880  N N   . ASN A 1 128 ? 4.772   7.213   -1.939  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   1 
ATOM   881  C CA  . ASN A 1 128 ? 3.662   6.691   -2.753  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  1 
ATOM   882  C C   . ASN A 1 128 ? 3.403   7.676   -3.889  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   1 
ATOM   883  O O   . ASN A 1 128 ? 3.434   8.894   -3.677  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   1 
ATOM   884  C CB  . ASN A 1 128 ? 2.402   6.528   -1.920  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  1 
ATOM   885  C CG  . ASN A 1 128 ? 2.577   5.570   -0.762  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  1 
ATOM   886  O OD1 . ASN A 1 128 ? 2.888   4.399   -0.966  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 1 
ATOM   887  N ND2 . ASN A 1 128 ? 2.374   6.050   0.444   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 1 
ATOM   888  N N   . VAL A 1 129 ? 3.181   7.170   -5.090  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   889  C CA  . VAL A 1 129 ? 3.059   8.015   -6.288  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   890  C C   . VAL A 1 129 ? 1.605   8.173   -6.684  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   891  O O   . VAL A 1 129 ? 0.899   7.165   -6.893  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   892  C CB  . VAL A 1 129 ? 3.878   7.453   -7.461  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   893  C CG1 . VAL A 1 129 ? 3.751   8.334   -8.699  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   894  C CG2 . VAL A 1 129 ? 5.349   7.347   -7.066  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   895  N N   . ILE A 1 130 ? 1.180   9.415   -6.768  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N   1 
ATOM   896  C CA  . ILE A 1 130 ? -0.200  9.775   -7.007  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA  1 
ATOM   897  C C   . ILE A 1 130 ? -0.271  10.502  -8.354  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C   1 
ATOM   898  O O   . ILE A 1 130 ? 0.488   11.451  -8.620  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O   1 
ATOM   899  C CB  . ILE A 1 130 ? -0.719  10.702  -5.902  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB  1 
ATOM   900  C CG1 . ILE A 1 130 ? -0.502  10.089  -4.511  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1 1 
ATOM   901  C CG2 . ILE A 1 130 ? -2.198  11.057  -6.146  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2 1 
ATOM   902  C CD1 . ILE A 1 130 ? -0.643  11.067  -3.388  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1 1 
ATOM   903  N N   . GLY A 1 131 ? -1.199  10.089  -9.211  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N   1 
ATOM   904  C CA  . GLY A 1 131 ? -1.475  10.792  -10.446 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA  1 
ATOM   905  C C   . GLY A 1 131 ? -2.718  11.630  -10.384 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C   1 
ATOM   906  O O   . GLY A 1 131 ? -3.654  11.339  -9.625  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O   1 
ATOM   907  N N   . LEU A 1 132 ? -2.727  12.672  -11.220 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   908  C CA  . LEU A 1 132 ? -3.908  13.474  -11.502 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   909  C C   . LEU A 1 132 ? -4.238  13.295  -12.957 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   910  O O   . LEU A 1 132 ? -3.330  13.231  -13.799 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   911  C CB  . LEU A 1 132 ? -3.637  14.942  -11.279 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   912  C CG  . LEU A 1 132 ? -3.300  15.346  -9.862  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   913  C CD1 . LEU A 1 132 ? -3.075  16.852  -9.841  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   914  C CD2 . LEU A 1 132 ? -4.341  14.933  -8.838  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   915  N N   . ASN A 1 133 ? -5.527  13.198  -13.276 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   916  C CA  . ASN A 1 133 ? -5.971  13.119  -14.659 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   917  C C   . ASN A 1 133 ? -7.231  13.915  -14.888 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   918  O O   . ASN A 1 133 ? -8.231  13.719  -14.184 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   919  C CB  . ASN A 1 133 ? -6.233  11.688  -15.059 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   920  C CG  . ASN A 1 133 ? -6.691  11.585  -16.504 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   921  O OD1 . ASN A 1 133 ? -6.087  12.195  -17.399 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   922  N ND2 . ASN A 1 133 ? -7.774  10.882  -16.739 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   923  N N   . GLN A 1 134 ? -7.178  14.824  -15.873 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N   1 
ATOM   924  C CA  . GLN A 1 134 ? -8.362  15.480  -16.415 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA  1 
ATOM   925  C C   . GLN A 1 134 ? -8.645  14.866  -17.780 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C   1 
ATOM   926  O O   . GLN A 1 134 ? -7.876  15.080  -18.724 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O   1 
ATOM   927  C CB  . GLN A 1 134 ? -8.140  16.989  -16.537 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB  1 
ATOM   928  C CG  . GLN A 1 134 ? -9.412  17.752  -16.942 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG  1 
ATOM   929  C CD  . GLN A 1 134 ? -9.175  19.236  -17.097 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD  1 
ATOM   930  O OE1 . GLN A 1 134 ? -8.267  19.795  -16.476 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1 1 
ATOM   931  N NE2 . GLN A 1 134 ? -9.961  19.889  -17.963 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2 1 
ATOM   932  N N   . PRO A 1 135 ? -9.715  14.048  -17.891 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   1 
ATOM   933  C CA  . PRO A 1 135 ? -10.011 13.422  -19.184 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  1 
ATOM   934  C C   . PRO A 1 135 ? -10.395 14.427  -20.255 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   1 
ATOM   935  O O   . PRO A 1 135 ? -10.864 15.511  -19.935 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   1 
ATOM   936  C CB  . PRO A 1 135 ? -11.203 12.504  -18.867 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  1 
ATOM   937  C CG  . PRO A 1 135 ? -11.057 12.188  -17.424 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  1 
ATOM   938  C CD  . PRO A 1 135 ? -10.542 13.464  -16.814 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  1 
ATOM   939  N N   . SER A 1 136 ? -10.207 14.046  -21.519 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   940  C CA  . SER A 1 136 ? -10.592 14.898  -22.658 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   941  C C   . SER A 1 136 ? -12.112 15.078  -22.741 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   942  O O   . SER A 1 136 ? -12.874 14.353  -22.090 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   943  C CB  . SER A 1 136 ? -10.071 14.312  -23.975 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   944  O OG  . SER A 1 136 ? -8.686  14.004  -23.894 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   945  N N   . HIS B 1 16  ? -10.010 25.147  -2.257  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   946  C CA  . HIS B 1 16  ? -10.332 23.710  -2.523  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   947  C C   . HIS B 1 16  ? -9.740  23.214  -3.875  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   948  O O   . HIS B 1 16  ? -9.740  23.916  -4.876  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   949  C CB  . HIS B 1 16  ? -11.849 23.452  -2.420  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   950  C CG  . HIS B 1 16  ? -12.378 23.414  -1.009  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   951  N ND1 . HIS B 1 16  ? -12.308 24.482  -0.139  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   952  C CD2 . HIS B 1 16  ? -13.022 22.431  -0.334  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   953  C CE1 . HIS B 1 16  ? -12.858 24.146  1.015   1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   954  N NE2 . HIS B 1 16  ? -13.306 22.908  0.921   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   955  N N   . MET B 1 17  ? -9.203  21.996  -3.882  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   956  C CA  . MET B 1 17  ? -8.725  21.344  -5.122  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   957  C C   . MET B 1 17  ? -9.904  20.891  -6.004  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   958  O O   . MET B 1 17  ? -10.992 20.726  -5.504  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   959  C CB  . MET B 1 17  ? -7.893  20.099  -4.773  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   960  C CG  . MET B 1 17  ? -6.557  20.423  -4.146  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   961  S SD  . MET B 1 17  ? -5.305  20.919  -5.348  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   962  C CE  . MET B 1 17  ? -3.874  20.839  -4.291  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   963  N N   . ALA B 1 18  ? -9.653  20.678  -7.289  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N   1 
ATOM   964  C CA  . ALA B 1 18  ? -10.692 20.238  -8.264  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA  1 
ATOM   965  C C   . ALA B 1 18  ? -10.820 18.731  -8.445  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C   1 
ATOM   966  O O   . ALA B 1 18  ? -11.554 18.255  -9.324  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O   1 
ATOM   967  C CB  . ALA B 1 18  ? -10.438 20.888  -9.603  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB  1 
ATOM   968  N N   . ILE B 1 19  ? -10.095 17.985  -7.622  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   969  C CA  . ILE B 1 19  ? -10.164 16.533  -7.610  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   970  C C   . ILE B 1 19  ? -11.573 16.103  -7.217  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   971  O O   . ILE B 1 19  ? -12.123 16.578  -6.207  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   972  C CB  . ILE B 1 19  ? -9.138  15.972  -6.619  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   973  C CG1 . ILE B 1 19  ? -7.693  16.260  -7.083  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   974  C CG2 . ILE B 1 19  ? -9.360  14.478  -6.408  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   975  C CD1 . ILE B 1 19  ? -6.682  16.202  -5.948  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   976  N N   . SER B 1 20  ? -12.153 15.194  -7.999  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   977  C CA  . SER B 1 20  ? -13.502 14.694  -7.699  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   978  C C   . SER B 1 20  ? -13.529 13.340  -7.032  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   979  O O   . SER B 1 20  ? -14.357 13.107  -6.166  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   980  C CB  . SER B 1 20  ? -14.363 14.662  -8.954  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   981  O OG  . SER B 1 20  ? -13.832 13.851  -9.961  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   982  N N   . HIS B 1 21  ? -12.658 12.422  -7.456  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   983  C CA  . HIS B 1 21  ? -12.687 11.049  -6.970  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   984  C C   . HIS B 1 21  ? -11.454 10.328  -7.451  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   985  O O   . HIS B 1 21  ? -10.763 10.814  -8.360  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   986  C CB  . HIS B 1 21  ? -13.966 10.322  -7.419  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   987  C CG  . HIS B 1 21  ? -14.153 10.195  -8.891  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   988  N ND1 . HIS B 1 21  ? -14.736 11.172  -9.677  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   989  C CD2 . HIS B 1 21  ? -13.900 9.157   -9.713  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   990  C CE1 . HIS B 1 21  ? -14.834 10.730  -10.918 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   991  N NE2 . HIS B 1 21  ? -14.324 9.516   -10.969 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   992  N N   . VAL B 1 22  ? -11.193 9.166   -6.868  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N   1 
ATOM   993  C CA  . VAL B 1 22  ? -10.168 8.287   -7.390  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA  1 
ATOM   994  C C   . VAL B 1 22  ? -10.675 7.716   -8.717  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C   1 
ATOM   995  O O   . VAL B 1 22  ? -11.721 7.035   -8.742  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O   1 
ATOM   996  C CB  . VAL B 1 22  ? -9.876  7.152   -6.402  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB  1 
ATOM   997  C CG1 . VAL B 1 22  ? -8.844  6.199   -6.985  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1 1 
ATOM   998  C CG2 . VAL B 1 22  ? -9.399  7.699   -5.072  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2 1 
ATOM   999  N N   . GLN B 1 23  ? -9.983  7.962   -9.811  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B N   1 
ATOM   1000 C CA  . GLN B 1 23  ? -10.362 7.358   -11.084 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CA  1 
ATOM   1001 C C   . GLN B 1 23  ? -10.115 5.853   -11.056 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B C   1 
ATOM   1002 O O   . GLN B 1 23  ? -10.995 5.058   -11.434 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B O   1 
ATOM   1003 C CB  . GLN B 1 23  ? -9.607  8.007   -12.231 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CB  1 
ATOM   1004 C CG  . GLN B 1 23  ? -10.091 7.518   -13.589 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CG  1 
ATOM   1005 C CD  . GLN B 1 23  ? -9.491  8.233   -14.781 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CD  1 
ATOM   1006 O OE1 . GLN B 1 23  ? -9.461  7.694   -15.899 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B OE1 1 
ATOM   1007 N NE2 . GLN B 1 23  ? -9.066  9.433   -14.587 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B NE2 1 
ATOM   1008 N N   . LEU B 1 24  ? -8.916  5.470   -10.631 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1009 C CA  . LEU B 1 24  ? -8.515  4.074   -10.623 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1010 C C   . LEU B 1 24  ? -7.312  3.895   -9.711  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1011 O O   . LEU B 1 24  ? -6.601  4.868   -9.378  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1012 C CB  . LEU B 1 24  ? -8.246  3.557   -12.053 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1013 C CG  . LEU B 1 24  ? -7.213  4.323   -12.888 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1014 C CD1 . LEU B 1 24  ? -5.783  3.933   -12.531 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1015 C CD2 . LEU B 1 24  ? -7.456  4.131   -14.377 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1016 N N   . PHE B 1 25  ? -7.124  2.651   -9.301  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B N   1 
ATOM   1017 C CA  . PHE B 1 25  ? -5.932  2.273   -8.549  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CA  1 
ATOM   1018 C C   . PHE B 1 25  ? -5.505  0.898   -9.027  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B C   1 
ATOM   1019 O O   . PHE B 1 25  ? -6.245  0.233   -9.774  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B O   1 
ATOM   1020 C CB  . PHE B 1 25  ? -6.163  2.318   -7.035  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CB  1 
ATOM   1021 C CG  . PHE B 1 25  ? -7.213  1.352   -6.553  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CG  1 
ATOM   1022 C CD1 . PHE B 1 25  ? -8.568  1.674   -6.627  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD1 1 
ATOM   1023 C CD2 . PHE B 1 25  ? -6.859  0.112   -6.084  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD2 1 
ATOM   1024 C CE1 . PHE B 1 25  ? -9.541  0.777   -6.220  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE1 1 
ATOM   1025 C CE2 . PHE B 1 25  ? -7.817  -0.782  -5.653  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE2 1 
ATOM   1026 C CZ  . PHE B 1 25  ? -9.162  -0.469  -5.747  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CZ  1 
ATOM   1027 N N   . SER B 1 26  ? -4.306  0.501   -8.644  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 10  SER B N   1 
ATOM   1028 C CA  . SER B 1 26  ? -3.656  -0.674  -9.222  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA  1 
ATOM   1029 C C   . SER B 1 26  ? -3.587  -1.857  -8.279  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 10  SER B C   1 
ATOM   1030 O O   . SER B 1 26  ? -3.318  -1.713  -7.085  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 10  SER B O   1 
ATOM   1031 C CB  . SER B 1 26  ? -2.265  -0.260  -9.691  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB  1 
ATOM   1032 O OG  . SER B 1 26  ? -2.353  0.693   -10.776 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG  1 
ATOM   1033 N N   . VAL B 1 27  ? -3.784  -3.046  -8.846  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N   1 
ATOM   1034 C CA  . VAL B 1 27  ? -3.748  -4.312  -8.121  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA  1 
ATOM   1035 C C   . VAL B 1 27  ? -2.662  -5.150  -8.777  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C   1 
ATOM   1036 O O   . VAL B 1 27  ? -2.724  -5.384  -9.995  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O   1 
ATOM   1037 C CB  . VAL B 1 27  ? -5.106  -5.024  -8.208  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB  1 
ATOM   1038 C CG1 . VAL B 1 27  ? -5.036  -6.380  -7.516  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1 1 
ATOM   1039 C CG2 . VAL B 1 27  ? -6.199  -4.158  -7.593  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2 1 
ATOM   1040 N N   . PRO B 1 28  ? -1.641  -5.572  -8.011  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B N   1 
ATOM   1041 C CA  . PRO B 1 28  ? -0.487  -6.241  -8.614  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CA  1 
ATOM   1042 C C   . PRO B 1 28  ? -0.740  -7.727  -8.802  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B C   1 
ATOM   1043 O O   . PRO B 1 28  ? -1.016  -8.457  -7.850  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B O   1 
ATOM   1044 C CB  . PRO B 1 28  ? 0.616   -5.980  -7.591  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CB  1 
ATOM   1045 C CG  . PRO B 1 28  ? -0.094  -5.937  -6.265  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CG  1 
ATOM   1046 C CD  . PRO B 1 28  ? -1.452  -5.334  -6.559  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CD  1 
ATOM   1047 N N   . VAL B 1 29  ? -0.636  -8.168  -10.051 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B N   1 
ATOM   1048 C CA  . VAL B 1 29  ? -0.887  -9.536  -10.425 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CA  1 
ATOM   1049 C C   . VAL B 1 29  ? 0.304   -10.089 -11.224 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B C   1 
ATOM   1050 O O   . VAL B 1 29  ? 1.204   -9.358  -11.620 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B O   1 
ATOM   1051 C CB  . VAL B 1 29  ? -2.199  -9.665  -11.244 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CB  1 
ATOM   1052 C CG1 . VAL B 1 29  ? -3.367  -9.030  -10.490 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG1 1 
ATOM   1053 C CG2 . VAL B 1 29  ? -2.086  -9.071  -12.642 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG2 1 
ATOM   1054 N N   . SER B 1 30  ? 0.303   -11.410 -11.416 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 14  SER B N   1 
ATOM   1055 C CA  . SER B 1 30  ? 1.346   -12.080 -12.208 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CA  1 
ATOM   1056 C C   . SER B 1 30  ? 0.731   -12.414 -13.549 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 14  SER B C   1 
ATOM   1057 O O   . SER B 1 30  ? 0.909   -11.679 -14.534 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 14  SER B O   1 
ATOM   1058 C CB  . SER B 1 30  ? 1.910   -13.297 -11.473 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CB  1 
ATOM   1059 O OG  . SER B 1 30  ? 0.948   -14.283 -11.210 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 14  SER B OG  1 
ATOM   1060 N N   . ASP B 1 31  ? -0.048  -13.470 -13.581 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N   1 
ATOM   1061 C CA  . ASP B 1 31  ? -0.697  -13.912 -14.801 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA  1 
ATOM   1062 C C   . ASP B 1 31  ? -1.946  -13.048 -14.989 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C   1 
ATOM   1063 O O   . ASP B 1 31  ? -2.956  -13.197 -14.276 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O   1 
ATOM   1064 C CB  . ASP B 1 31  ? -1.026  -15.391 -14.664 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB  1 
ATOM   1065 C CG  . ASP B 1 31  ? -1.647  -15.978 -15.888 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG  1 
ATOM   1066 O OD1 . ASP B 1 31  ? -2.407  -15.274 -16.574 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1 1 
ATOM   1067 O OD2 . ASP B 1 31  ? -1.399  -17.176 -16.146 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2 1 
ATOM   1068 N N   . GLN B 1 32  ? -1.882  -12.145 -15.959 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B N   1 
ATOM   1069 C CA  . GLN B 1 32  ? -2.976  -11.213 -16.207 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CA  1 
ATOM   1070 C C   . GLN B 1 32  ? -4.208  -11.865 -16.787 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B C   1 
ATOM   1071 O O   . GLN B 1 32  ? -5.320  -11.370 -16.553 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B O   1 
ATOM   1072 C CB  . GLN B 1 32  ? -2.526  -10.053 -17.100 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CB  1 
ATOM   1073 C CG  . GLN B 1 32  ? -1.640  -9.049  -16.403 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CG  1 
ATOM   1074 C CD  . GLN B 1 32  ? -1.148  -7.970  -17.341 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CD  1 
ATOM   1075 O OE1 . GLN B 1 32  ? -0.503  -8.267  -18.362 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1 1 
ATOM   1076 N NE2 . GLN B 1 32  ? -1.448  -6.710  -17.042 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2 1 
ATOM   1077 N N   . GLU B 1 33  ? -4.047  -12.940 -17.556 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N   1 
ATOM   1078 C CA  . GLU B 1 33  ? -5.193  -13.651 -18.068 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA  1 
ATOM   1079 C C   . GLU B 1 33  ? -6.016  -14.298 -16.962 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C   1 
ATOM   1080 O O   . GLU B 1 33  ? -7.236  -14.180 -16.942 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O   1 
ATOM   1081 C CB  . GLU B 1 33  ? -4.774  -14.705 -19.104 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB  1 
ATOM   1082 C CG  . GLU B 1 33  ? -5.899  -15.127 -20.040 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG  1 
ATOM   1083 C CD  . GLU B 1 33  ? -6.427  -14.002 -20.930 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD  1 
ATOM   1084 O OE1 . GLU B 1 33  ? -7.589  -14.093 -21.369 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1 1 
ATOM   1085 O OE2 . GLU B 1 33  ? -5.692  -13.029 -21.201 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2 1 
ATOM   1086 N N   . LYS B 1 34  ? -5.337  -14.975 -16.044 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B N   1 
ATOM   1087 C CA  . LYS B 1 34  ? -5.983  -15.585 -14.898 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CA  1 
ATOM   1088 C C   . LYS B 1 34  ? -6.595  -14.523 -13.999 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B C   1 
ATOM   1089 O O   . LYS B 1 34  ? -7.678  -14.722 -13.464 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B O   1 
ATOM   1090 C CB  . LYS B 1 34  ? -4.987  -16.461 -14.124 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CB  1 
ATOM   1091 C CG  . LYS B 1 34  ? -4.618  -17.723 -14.904 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CG  1 
ATOM   1092 C CD  . LYS B 1 34  ? -3.664  -18.663 -14.180 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CD  1 
ATOM   1093 C CE  . LYS B 1 34  ? -3.217  -19.763 -15.140 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CE  1 
ATOM   1094 N NZ  . LYS B 1 34  ? -3.193  -21.106 -14.533 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B NZ  1 
ATOM   1095 N N   . ALA B 1 35  ? -5.918  -13.397 -13.836 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N   1 
ATOM   1096 C CA  . ALA B 1 35  ? -6.504  -12.318 -13.033 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA  1 
ATOM   1097 C C   . ALA B 1 35  ? -7.748  -11.725 -13.675 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C   1 
ATOM   1098 O O   . ALA B 1 35  ? -8.779  -11.538 -13.011 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O   1 
ATOM   1099 C CB  . ALA B 1 35  ? -5.469  -11.250 -12.786 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB  1 
ATOM   1100 N N   . LYS B 1 36  ? -7.685  -11.486 -14.979 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   1 
ATOM   1101 C CA  . LYS B 1 36  ? -8.851  -10.991 -15.726 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  1 
ATOM   1102 C C   . LYS B 1 36  ? -10.042 -11.891 -15.517 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   1 
ATOM   1103 O O   . LYS B 1 36  ? -11.131 -11.426 -15.199 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   1 
ATOM   1104 C CB  . LYS B 1 36  ? -8.569  -10.897 -17.239 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  1 
ATOM   1105 C CG  . LYS B 1 36  ? -9.772  -10.564 -18.132 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  1 
ATOM   1106 C CD  . LYS B 1 36  ? -9.386  -10.511 -19.617 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  1 
ATOM   1107 C CE  . LYS B 1 36  ? -10.594 -10.426 -20.536 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  1 
ATOM   1108 N NZ  . LYS B 1 36  ? -10.244 -10.144 -21.962 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  1 
ATOM   1109 N N   . ASP B 1 37  ? -9.846  -13.180 -15.749 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1110 C CA  . ASP B 1 37  ? -10.927 -14.119 -15.629 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1111 C C   . ASP B 1 37  ? -11.481 -14.168 -14.204 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1112 O O   . ASP B 1 37  ? -12.691 -14.263 -14.008 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1113 C CB  . ASP B 1 37  ? -10.491 -15.494 -16.150 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1114 C CG  . ASP B 1 37  ? -10.248 -15.502 -17.687 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1115 O OD1 . ASP B 1 37  ? -10.753 -14.609 -18.404 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1116 O OD2 . ASP B 1 37  ? -9.555  -16.418 -18.168 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1117 N N   . PHE B 1 38  ? -10.609 -14.051 -13.213 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B N   1 
ATOM   1118 C CA  . PHE B 1 38  ? -11.063 -14.025 -11.831 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CA  1 
ATOM   1119 C C   . PHE B 1 38  ? -11.944 -12.810 -11.540 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B C   1 
ATOM   1120 O O   . PHE B 1 38  ? -13.064 -12.937 -11.045 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B O   1 
ATOM   1121 C CB  . PHE B 1 38  ? -9.886  -14.047 -10.871 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CB  1 
ATOM   1122 C CG  . PHE B 1 38  ? -10.283 -14.085 -9.440  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CG  1 
ATOM   1123 C CD1 . PHE B 1 38  ? -10.639 -15.291 -8.831  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD1 1 
ATOM   1124 C CD2 . PHE B 1 38  ? -10.327 -12.919 -8.693  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD2 1 
ATOM   1125 C CE1 . PHE B 1 38  ? -11.002 -15.333 -7.508  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE1 1 
ATOM   1126 C CE2 . PHE B 1 38  ? -10.695 -12.961 -7.361  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE2 1 
ATOM   1127 C CZ  . PHE B 1 38  ? -11.024 -14.180 -6.777  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CZ  1 
ATOM   1128 N N   . TYR B 1 39  ? -11.454 -11.620 -11.859 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N   1 
ATOM   1129 C CA  . TYR B 1 39  ? -12.217 -10.424 -11.506 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA  1 
ATOM   1130 C C   . TYR B 1 39  ? -13.501 -10.313 -12.298 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C   1 
ATOM   1131 O O   . TYR B 1 39  ? -14.510 -9.857  -11.776 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O   1 
ATOM   1132 C CB  . TYR B 1 39  ? -11.351 -9.159  -11.630 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB  1 
ATOM   1133 C CG  . TYR B 1 39  ? -10.386 -9.021  -10.478 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG  1 
ATOM   1134 C CD1 . TYR B 1 39  ? -10.772 -8.399  -9.302  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1 1 
ATOM   1135 C CD2 . TYR B 1 39  ? -9.122  -9.553  -10.530 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2 1 
ATOM   1136 C CE1 . TYR B 1 39  ? -9.915  -8.316  -8.211  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1 1 
ATOM   1137 C CE2 . TYR B 1 39  ? -8.253  -9.502  -9.437  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2 1 
ATOM   1138 C CZ  . TYR B 1 39  ? -8.649  -8.874  -8.283  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ  1 
ATOM   1139 O OH  . TYR B 1 39  ? -7.819  -8.789  -7.184  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH  1 
ATOM   1140 N N   . VAL B 1 40  ? -13.469 -10.706 -13.575 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N   1 
ATOM   1141 C CA  . VAL B 1 40  ? -14.651 -10.588 -14.418 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  1 
ATOM   1142 C C   . VAL B 1 40  ? -15.632 -11.736 -14.139 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C   1 
ATOM   1143 O O   . VAL B 1 40  ? -16.794 -11.491 -13.822 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O   1 
ATOM   1144 C CB  . VAL B 1 40  ? -14.270 -10.523 -15.910 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  1 
ATOM   1145 C CG1 . VAL B 1 40  ? -15.511 -10.517 -16.801 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 1 
ATOM   1146 C CG2 . VAL B 1 40  ? -13.465 -9.257  -16.170 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 1 
ATOM   1147 N N   . GLU B 1 41  ? -15.173 -12.969 -14.268 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B N   1 
ATOM   1148 C CA  . GLU B 1 41  ? -16.081 -14.112 -14.208 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CA  1 
ATOM   1149 C C   . GLU B 1 41  ? -16.426 -14.521 -12.793 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B C   1 
ATOM   1150 O O   . GLU B 1 41  ? -17.578 -14.851 -12.509 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B O   1 
ATOM   1151 C CB  . GLU B 1 41  ? -15.527 -15.326 -14.966 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CB  1 
ATOM   1152 C CG  . GLU B 1 41  ? -15.181 -15.051 -16.419 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CG  1 
ATOM   1153 C CD  . GLU B 1 41  ? -16.342 -14.520 -17.233 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CD  1 
ATOM   1154 O OE1 . GLU B 1 41  ? -16.087 -13.735 -18.173 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE1 1 
ATOM   1155 O OE2 . GLU B 1 41  ? -17.510 -14.879 -16.951 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE2 1 
ATOM   1156 N N   . THR B 1 42  ? -15.458 -14.526 -11.895 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR B N   1 
ATOM   1157 C CA  . THR B 1 42  ? -15.707 -14.983 -10.536 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA  1 
ATOM   1158 C C   . THR B 1 42  ? -16.258 -13.884 -9.667  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 26  THR B C   1 
ATOM   1159 O O   . THR B 1 42  ? -17.271 -14.089 -8.986  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 26  THR B O   1 
ATOM   1160 C CB  . THR B 1 42  ? -14.457 -15.627 -9.935  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB  1 
ATOM   1161 O OG1 . THR B 1 42  ? -14.116 -16.752 -10.750 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1 1 
ATOM   1162 C CG2 . THR B 1 42  ? -14.700 -16.051 -8.477  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2 1 
ATOM   1163 N N   . VAL B 1 43  ? -15.635 -12.709 -9.676  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N   1 
ATOM   1164 C CA  . VAL B 1 43  ? -16.100 -11.623 -8.821  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA  1 
ATOM   1165 C C   . VAL B 1 43  ? -17.245 -10.830 -9.468  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C   1 
ATOM   1166 O O   . VAL B 1 43  ? -17.987 -10.120 -8.770  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O   1 
ATOM   1167 C CB  . VAL B 1 43  ? -14.917 -10.724 -8.416  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB  1 
ATOM   1168 C CG1 . VAL B 1 43  ? -15.345 -9.649  -7.425  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1 1 
ATOM   1169 C CG2 . VAL B 1 43  ? -13.824 -11.561 -7.782  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2 1 
ATOM   1170 N N   . GLY B 1 44  ? -17.384 -10.929 -10.785 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1171 C CA  . GLY B 1 44  ? -18.505 -10.316 -11.481 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1172 C C   . GLY B 1 44  ? -18.296 -8.875  -11.924 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1173 O O   . GLY B 1 44  ? -19.276 -8.198  -12.282 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1174 N N   . PHE B 1 45  ? -17.055 -8.387  -11.966 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1175 C CA  . PHE B 1 45  ? -16.794 -7.043  -12.472 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1176 C C   . PHE B 1 45  ? -16.989 -6.996  -13.975 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1177 O O   . PHE B 1 45  ? -16.858 -8.010  -14.679 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1178 C CB  . PHE B 1 45  ? -15.356 -6.638  -12.173 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1179 C CG  . PHE B 1 45  ? -15.063 -6.307  -10.729 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1180 C CD1 . PHE B 1 45  ? -15.968 -6.479  -9.689  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1181 C CD2 . PHE B 1 45  ? -13.813 -5.832  -10.406 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1182 C CE1 . PHE B 1 45  ? -15.617 -6.148  -8.376  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1183 C CE2 . PHE B 1 45  ? -13.460 -5.511  -9.097  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1184 C CZ  . PHE B 1 45  ? -14.376 -5.662  -8.088  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1185 N N   . ASP B 1 46  ? -17.259 -5.795  -14.474 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B N   1 
ATOM   1186 C CA  . ASP B 1 46  ? -17.204 -5.543  -15.914 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CA  1 
ATOM   1187 C C   . ASP B 1 46  ? -15.761 -5.335  -16.350 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B C   1 
ATOM   1188 O O   . ASP B 1 46  ? -14.949 -4.734  -15.617 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B O   1 
ATOM   1189 C CB  . ASP B 1 46  ? -18.013 -4.304  -16.303 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CB  1 
ATOM   1190 C CG  . ASP B 1 46  ? -19.519 -4.520  -16.258 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CG  1 
ATOM   1191 O OD1 . ASP B 1 46  ? -19.982 -5.655  -16.097 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD1 1 
ATOM   1192 O OD2 . ASP B 1 46  ? -20.239 -3.512  -16.396 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD2 1 
ATOM   1193 N N   . LEU B 1 47  ? -15.447 -5.777  -17.573 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU B 1 47  ? -14.178 -5.459  -18.213 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU B 1 47  ? -14.338 -4.123  -18.911 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU B 1 47  ? -15.156 -4.011  -19.842 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU B 1 47  ? -13.815 -6.549  -19.225 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . LEU B 1 47  ? -12.487 -6.356  -19.938 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1199 C CD1 . LEU B 1 47  ? -11.306 -6.509  -18.986 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1200 C CD2 . LEU B 1 47  ? -12.409 -7.328  -21.109 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1201 N N   . LEU B 1 48  ? -13.600 -3.116  -18.479 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1202 C CA  . LEU B 1 48  ? -13.640 -1.792  -19.081 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1203 C C   . LEU B 1 48  ? -12.642 -1.613  -20.216 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1204 O O   . LEU B 1 48  ? -12.929 -0.876  -21.167 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1205 C CB  . LEU B 1 48  ? -13.402 -0.723  -18.015 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1206 C CG  . LEU B 1 48  ? -14.416 -0.671  -16.878 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1207 C CD1 . LEU B 1 48  ? -14.050 0.441   -15.896 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1208 C CD2 . LEU B 1 48  ? -15.842 -0.508  -17.377 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1209 N N   . ALA B 1 49  ? -11.485 -2.239  -20.132 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   1 
ATOM   1210 C CA  . ALA B 1 49  ? -10.447 -2.061  -21.156 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  1 
ATOM   1211 C C   . ALA B 1 49  ? -9.507  -3.235  -21.112 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   1 
ATOM   1212 O O   . ALA B 1 49  ? -9.230  -3.787  -20.031 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   1 
ATOM   1213 C CB  . ALA B 1 49  ? -9.683  -0.776  -20.946 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  1 
ATOM   1214 N N   . ASP B 1 50  ? -9.014  -3.643  -22.289 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   1 
ATOM   1215 C CA  . ASP B 1 50  ? -7.970  -4.659  -22.403 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  1 
ATOM   1216 C C   . ASP B 1 50  ? -7.198  -4.291  -23.660 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   1 
ATOM   1217 O O   . ASP B 1 50  ? -7.601  -4.651  -24.792 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   1 
ATOM   1218 C CB  . ASP B 1 50  ? -8.566  -6.068  -22.512 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  1 
ATOM   1219 C CG  . ASP B 1 50  ? -7.500  -7.170  -22.495 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  1 
ATOM   1220 O OD1 . ASP B 1 50  ? -6.288  -6.852  -22.551 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 1 
ATOM   1221 O OD2 . ASP B 1 50  ? -7.867  -8.362  -22.341 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 1 
ATOM   1222 N N   . GLN B 1 51  ? -6.114  -3.552  -23.489 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B N   1 
ATOM   1223 C CA  . GLN B 1 51  ? -5.473  -2.897  -24.618 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CA  1 
ATOM   1224 C C   . GLN B 1 51  ? -4.023  -2.609  -24.298 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B C   1 
ATOM   1225 O O   . GLN B 1 51  ? -3.607  -2.705  -23.141 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B O   1 
ATOM   1226 C CB  . GLN B 1 51  ? -6.223  -1.597  -24.918 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CB  1 
ATOM   1227 C CG  . GLN B 1 51  ? -6.132  -0.553  -23.812 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CG  1 
ATOM   1228 C CD  . GLN B 1 51  ? -7.256  0.468   -23.840 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CD  1 
ATOM   1229 O OE1 . GLN B 1 51  ? -8.359  0.203   -24.342 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B OE1 1 
ATOM   1230 N NE2 . GLN B 1 51  ? -6.999  1.618   -23.259 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B NE2 1 
ATOM   1231 N N   . PRO B 1 52  ? -3.224  -2.259  -25.328 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   1 
ATOM   1232 C CA  . PRO B 1 52  ? -1.838  -1.927  -25.040 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  1 
ATOM   1233 C C   . PRO B 1 52  ? -1.711  -0.694  -24.155 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   1 
ATOM   1234 O O   . PRO B 1 52  ? -2.476  0.258   -24.316 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   1 
ATOM   1235 C CB  . PRO B 1 52  ? -1.233  -1.646  -26.432 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  1 
ATOM   1236 C CG  . PRO B 1 52  ? -2.161  -2.271  -27.405 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  1 
ATOM   1237 C CD  . PRO B 1 52  ? -3.519  -2.166  -26.774 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  1 
ATOM   1238 N N   . GLY B 1 53  ? -0.777  -0.747  -23.206 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1239 C CA  . GLY B 1 53  ? -0.449  0.379   -22.346 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1240 C C   . GLY B 1 53  ? 1.033   0.663   -22.457 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1241 O O   . GLY B 1 53  ? 1.776   -0.099  -23.084 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1242 N N   . VAL B 1 54  ? 1.454   1.750   -21.822 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1243 C CA  . VAL B 1 54  ? 2.854   2.212   -21.864 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1244 C C   . VAL B 1 54  ? 3.798   1.162   -21.276 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1245 O O   . VAL B 1 54  ? 4.849   0.874   -21.855 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1246 C CB  . VAL B 1 54  ? 3.035   3.564   -21.116 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1247 C CG1 . VAL B 1 54  ? 4.509   3.948   -20.997 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1248 C CG2 . VAL B 1 54  ? 2.256   4.681   -21.807 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1249 N N   . HIS B 1 55  ? 3.407   0.575   -20.141 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   1250 C CA  . HIS B 1 55  ? 4.283   -0.321  -19.373 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   1251 C C   . HIS B 1 55  ? 3.920   -1.793  -19.456 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   1252 O O   . HIS B 1 55  ? 4.577   -2.631  -18.835 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   1253 C CB  . HIS B 1 55  ? 4.289   0.106   -17.905 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   1254 C CG  . HIS B 1 55  ? 4.741   1.513   -17.700 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG  1 
ATOM   1255 N ND1 . HIS B 1 55  ? 3.875   2.537   -17.379 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1 1 
ATOM   1256 C CD2 . HIS B 1 55  ? 5.966   2.076   -17.810 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2 1 
ATOM   1257 C CE1 . HIS B 1 55  ? 4.553   3.666   -17.275 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1 1 
ATOM   1258 N NE2 . HIS B 1 55  ? 5.823   3.414   -17.538 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2 1 
ATOM   1259 N N   . GLY B 1 56  ? 2.899   -2.120  -20.234 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N   1 
ATOM   1260 C CA  . GLY B 1 56  ? 2.385   -3.476  -20.307 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA  1 
ATOM   1261 C C   . GLY B 1 56  ? 0.943   -3.452  -20.751 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C   1 
ATOM   1262 O O   . GLY B 1 56  ? 0.430   -2.413  -21.175 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O   1 
ATOM   1263 N N   . ARG B 1 57  ? 0.305   -4.611  -20.683 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B N   1 
ATOM   1264 C CA  . ARG B 1 57  ? -1.097  -4.755  -21.063 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CA  1 
ATOM   1265 C C   . ARG B 1 57  ? -1.967  -4.043  -20.040 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B C   1 
ATOM   1266 O O   . ARG B 1 57  ? -1.877  -4.334  -18.831 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B O   1 
ATOM   1267 C CB  . ARG B 1 57  ? -1.434  -6.234  -21.121 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CB  1 
ATOM   1268 C CG  . ARG B 1 57  ? -2.866  -6.609  -21.435 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CG  1 
ATOM   1269 C CD  . ARG B 1 57  ? -2.975  -8.110  -21.267 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CD  1 
ATOM   1270 N NE  . ARG B 1 57  ? -4.308  -8.636  -21.514 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NE  1 
ATOM   1271 C CZ  . ARG B 1 57  ? -4.674  -9.902  -21.314 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CZ  1 
ATOM   1272 N NH1 . ARG B 1 57  ? -3.816  -10.804 -20.825 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH1 1 
ATOM   1273 N NH2 . ARG B 1 57  ? -5.925  -10.265 -21.584 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH2 1 
ATOM   1274 N N   . TRP B 1 58  ? -2.785  -3.112  -20.515 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B N   1 
ATOM   1275 C CA  . TRP B 1 58  ? -3.707  -2.343  -19.691 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CA  1 
ATOM   1276 C C   . TRP B 1 58  ? -5.036  -3.078  -19.592 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B C   1 
ATOM   1277 O O   . TRP B 1 58  ? -5.781  -3.166  -20.575 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B O   1 
ATOM   1278 C CB  . TRP B 1 58  ? -3.871  -0.967  -20.309 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CB  1 
ATOM   1279 C CG  . TRP B 1 58  ? -4.724  -0.077  -19.518 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CG  1 
ATOM   1280 C CD1 . TRP B 1 58  ? -6.067  0.072   -19.640 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD1 1 
ATOM   1281 C CD2 . TRP B 1 58  ? -4.315  0.757   -18.435 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD2 1 
ATOM   1282 N NE1 . TRP B 1 58  ? -6.529  0.979   -18.720 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B NE1 1 
ATOM   1283 C CE2 . TRP B 1 58  ? -5.469  1.425   -17.973 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE2 1 
ATOM   1284 C CE3 . TRP B 1 58  ? -3.079  1.026   -17.825 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE3 1 
ATOM   1285 C CZ2 . TRP B 1 58  ? -5.425  2.345   -16.922 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ2 1 
ATOM   1286 C CZ3 . TRP B 1 58  ? -3.041  1.938   -16.757 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ3 1 
ATOM   1287 C CH2 . TRP B 1 58  ? -4.214  2.583   -16.323 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CH2 1 
ATOM   1288 N N   A LEU B 1 59  ? -5.318  -3.594  -18.388 0.50 12.27 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1289 N N   B LEU B 1 59  ? -5.303  -3.615  -18.392 0.50 12.37 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1290 C CA  A LEU B 1 59  ? -6.448  -4.468  -18.118 0.50 11.79 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1291 C CA  B LEU B 1 59  ? -6.462  -4.447  -18.108 0.50 11.96 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1292 C C   A LEU B 1 59  ? -7.216  -3.818  -16.965 0.50 10.89 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1293 C C   B LEU B 1 59  ? -7.218  -3.803  -16.963 0.50 10.97 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1294 O O   A LEU B 1 59  ? -6.722  -3.754  -15.829 0.50 10.87 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1295 O O   B LEU B 1 59  ? -6.735  -3.761  -15.823 0.50 10.92 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1296 C CB  A LEU B 1 59  ? -5.917  -5.843  -17.745 0.50 12.72 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1297 C CB  B LEU B 1 59  ? -6.017  -5.824  -17.685 0.50 13.04 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1298 C CG  A LEU B 1 59  ? -6.864  -6.918  -17.237 0.50 13.31 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1299 C CG  B LEU B 1 59  ? -5.873  -6.815  -18.812 0.50 13.69 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1300 C CD1 A LEU B 1 59  ? -7.997  -7.185  -18.216 0.50 13.67 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1301 C CD1 B LEU B 1 59  ? -5.266  -8.058  -18.219 0.50 14.37 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1302 C CD2 A LEU B 1 59  ? -6.039  -8.172  -16.971 0.50 13.14 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1303 C CD2 B LEU B 1 59  ? -7.240  -7.118  -19.378 0.50 13.91 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1304 N N   . GLN B 1 60  ? -8.398  -3.298  -17.261 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N   1 
ATOM   1305 C CA  . GLN B 1 60  ? -9.145  -2.436  -16.333 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA  1 
ATOM   1306 C C   . GLN B 1 60  ? -10.511 -3.035  -16.090 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C   1 
ATOM   1307 O O   . GLN B 1 60  ? -11.216 -3.371  -17.062 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O   1 
ATOM   1308 C CB  . GLN B 1 60  ? -9.234  -1.062  -16.949 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB  1 
ATOM   1309 C CG  . GLN B 1 60  ? -9.843  -0.019  -16.055 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG  1 
ATOM   1310 C CD  . GLN B 1 60  ? -9.843  1.328   -16.728 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD  1 
ATOM   1311 O OE1 . GLN B 1 60  ? -9.378  1.468   -17.897 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1 1 
ATOM   1312 N NE2 . GLN B 1 60  ? -10.338 2.338   -16.043 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2 1 
ATOM   1313 N N   . VAL B 1 61  ? -10.893 -3.169  -14.815 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N   1 
ATOM   1314 C CA  . VAL B 1 61  ? -12.136 -3.824  -14.412 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA  1 
ATOM   1315 C C   . VAL B 1 61  ? -12.815 -3.017  -13.318 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C   1 
ATOM   1316 O O   . VAL B 1 61  ? -12.135 -2.283  -12.564 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O   1 
ATOM   1317 C CB  . VAL B 1 61  ? -11.857 -5.263  -13.902 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB  1 
ATOM   1318 C CG1 . VAL B 1 61  ? -11.355 -6.132  -15.052 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1 1 
ATOM   1319 C CG2 . VAL B 1 61  ? -10.881 -5.264  -12.719 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2 1 
ATOM   1320 N N   . ALA B 1 62  ? -14.134 -3.129  -13.204 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   1 
ATOM   1321 C CA  . ALA B 1 62  ? -14.843 -2.449  -12.115 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  1 
ATOM   1322 C C   . ALA B 1 62  ? -16.231 -3.021  -11.967 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   1 
ATOM   1323 O O   . ALA B 1 62  ? -16.823 -3.487  -12.950 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   1 
ATOM   1324 C CB  . ALA B 1 62  ? -14.978 -0.966  -12.391 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  1 
ATOM   1325 N N   . PRO B 1 63  ? -16.807 -2.896  -10.763 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   1 
ATOM   1326 C CA  . PRO B 1 63  ? -18.229 -3.191  -10.634 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  1 
ATOM   1327 C C   . PRO B 1 63  ? -19.036 -2.312  -11.577 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   1 
ATOM   1328 O O   . PRO B 1 63  ? -18.691 -1.140  -11.779 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   1 
ATOM   1329 C CB  . PRO B 1 63  ? -18.536 -2.832  -9.162  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  1 
ATOM   1330 C CG  . PRO B 1 63  ? -17.253 -2.949  -8.473  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  1 
ATOM   1331 C CD  . PRO B 1 63  ? -16.249 -2.450  -9.478  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  1 
ATOM   1332 N N   . LYS B 1 64  ? -20.105 -2.861  -12.164 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B N   1 
ATOM   1333 C CA  . LYS B 1 64  ? -20.922 -2.097  -13.085 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CA  1 
ATOM   1334 C C   . LYS B 1 64  ? -21.429 -0.836  -12.405 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B C   1 
ATOM   1335 O O   . LYS B 1 64  ? -21.901 -0.872  -11.271 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B O   1 
ATOM   1336 C CB  . LYS B 1 64  ? -22.113 -2.916  -13.597 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CB  1 
ATOM   1337 C CG  . LYS B 1 64  ? -22.898 -2.210  -14.706 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CG  1 
ATOM   1338 C CD  . LYS B 1 64  ? -24.087 -3.022  -15.223 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CD  1 
ATOM   1339 C CE  . LYS B 1 64  ? -23.700 -4.349  -15.881 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CE  1 
ATOM   1340 N NZ  . LYS B 1 64  ? -22.935 -4.195  -17.153 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B NZ  1 
ATOM   1341 N N   . GLY B 1 65  ? -21.240 0.265   -13.097 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B N   1 
ATOM   1342 C CA  . GLY B 1 65  ? -21.733 1.569   -12.676 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B CA  1 
ATOM   1343 C C   . GLY B 1 65  ? -20.850 2.331   -11.690 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B C   1 
ATOM   1344 O O   . GLY B 1 65  ? -21.196 3.445   -11.296 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B O   1 
ATOM   1345 N N   . ALA B 1 66  ? -19.716 1.757   -11.283 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   1 
ATOM   1346 C CA  . ALA B 1 66  ? -18.883 2.362   -10.225 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  1 
ATOM   1347 C C   . ALA B 1 66  ? -17.970 3.443   -10.784 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   1 
ATOM   1348 O O   . ALA B 1 66  ? -17.478 3.346   -11.908 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   1 
ATOM   1349 C CB  . ALA B 1 66  ? -18.037 1.301   -9.546  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  1 
ATOM   1350 N N   . ASP B 1 67  ? -17.717 4.478   -9.969  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   1 
ATOM   1351 C CA  . ASP B 1 67  ? -16.827 5.550   -10.380 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  1 
ATOM   1352 C C   . ASP B 1 67  ? -15.356 5.141   -10.432 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   1 
ATOM   1353 O O   . ASP B 1 67  ? -14.615 5.554   -11.329 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   1 
ATOM   1354 C CB  . ASP B 1 67  ? -16.967 6.757   -9.442  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  1 
ATOM   1355 C CG  . ASP B 1 67  ? -18.312 7.463   -9.557  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  1 
ATOM   1356 O OD1 . ASP B 1 67  ? -18.891 7.483   -10.672 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 1 
ATOM   1357 O OD2 . ASP B 1 67  ? -18.781 8.015   -8.529  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 1 
ATOM   1358 N N   . THR B 1 68  ? -14.909 4.370   -9.438  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 52  THR B N   1 
ATOM   1359 C CA  . THR B 1 68  ? -13.508 4.019   -9.279  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CA  1 
ATOM   1360 C C   . THR B 1 68  ? -13.283 2.613   -9.804  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 52  THR B C   1 
ATOM   1361 O O   . THR B 1 68  ? -13.992 1.672   -9.418  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 52  THR B O   1 
ATOM   1362 C CB  . THR B 1 68  ? -13.125 4.110   -7.817  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CB  1 
ATOM   1363 O OG1 . THR B 1 68  ? -13.379 5.433   -7.334  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 52  THR B OG1 1 
ATOM   1364 C CG2 . THR B 1 68  ? -11.655 3.761   -7.644  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 52  THR B CG2 1 
ATOM   1365 N N   . SER B 1 69  ? -12.316 2.474   -10.711 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 53  SER B N   1 
ATOM   1366 C CA  . SER B 1 69  ? -11.983 1.171   -11.283 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CA  1 
ATOM   1367 C C   . SER B 1 69  ? -10.632 0.679   -10.795 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 53  SER B C   1 
ATOM   1368 O O   . SER B 1 69  ? -9.891  1.375   -10.073 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 53  SER B O   1 
ATOM   1369 C CB  . SER B 1 69  ? -12.051 1.250   -12.796 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 53  SER B CB  1 
ATOM   1370 O OG  . SER B 1 69  ? -11.198 2.239   -13.327 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 53  SER B OG  1 
ATOM   1371 N N   . LEU B 1 70  ? -10.290 -0.540  -11.205 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1372 C CA  . LEU B 1 70  ? -9.054  -1.226  -10.823 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1373 C C   . LEU B 1 70  ? -8.304  -1.595  -12.080 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1374 O O   . LEU B 1 70  ? -8.924  -2.009  -13.079 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1375 C CB  . LEU B 1 70  ? -9.405  -2.537  -10.064 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1376 C CG  . LEU B 1 70  ? -10.279 -2.312  -8.806  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1377 C CD1 . LEU B 1 70  ? -11.769 -2.204  -9.072  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1378 C CD2 . LEU B 1 70  ? -10.038 -3.430  -7.831  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1379 N N   A VAL B 1 71  ? -6.987  -1.464  -12.045 0.50 8.73  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   1 
ATOM   1380 N N   B VAL B 1 71  ? -6.992  -1.458  -12.053 0.50 9.02  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   1 
ATOM   1381 C CA  A VAL B 1 71  ? -6.110  -1.887  -13.134 0.50 8.85  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  1 
ATOM   1382 C CA  B VAL B 1 71  ? -6.163  -1.927  -13.151 0.50 9.48  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  1 
ATOM   1383 C C   A VAL B 1 71  ? -5.269  -3.048  -12.623 0.50 8.83  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   1 
ATOM   1384 C C   B VAL B 1 71  ? -5.260  -3.043  -12.633 0.50 9.11  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   1 
ATOM   1385 O O   A VAL B 1 71  ? -4.696  -2.966  -11.528 0.50 9.03  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   1 
ATOM   1386 O O   B VAL B 1 71  ? -4.672  -2.945  -11.542 0.50 9.17  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   1 
ATOM   1387 C CB  A VAL B 1 71  ? -5.198  -0.731  -13.602 0.50 9.31  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  1 
ATOM   1388 C CB  B VAL B 1 71  ? -5.414  -0.771  -13.832 0.50 10.66 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  1 
ATOM   1389 C CG1 A VAL B 1 71  ? -4.499  -1.111  -14.900 0.50 8.94  ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 1 
ATOM   1390 C CG1 B VAL B 1 71  ? -6.391  0.304   -14.295 0.50 12.08 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 1 
ATOM   1391 C CG2 A VAL B 1 71  ? -5.999  0.556   -13.757 0.50 10.13 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 1 
ATOM   1392 C CG2 B VAL B 1 71  ? -4.433  -0.135  -12.902 0.50 11.15 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 1 
ATOM   1393 N N   . LEU B 1 72  ? -5.212  -4.134  -13.394 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1394 C CA  . LEU B 1 72  ? -4.514  -5.354  -12.991 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1395 C C   . LEU B 1 72  ? -3.130  -5.309  -13.618 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1396 O O   . LEU B 1 72  ? -2.974  -5.604  -14.833 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1397 C CB  . LEU B 1 72  ? -5.317  -6.572  -13.459 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . LEU B 1 72  ? -6.783  -6.552  -13.019 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . LEU B 1 72  ? -7.515  -7.775  -13.506 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . LEU B 1 72  ? -6.940  -6.468  -11.515 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1401 N N   . VAL B 1 73  ? -2.139  -4.914  -12.844 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1402 C CA  . VAL B 1 73  ? -0.820  -4.501  -13.356 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1403 C C   . VAL B 1 73  ? 0.242   -5.508  -12.984 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1404 O O   . VAL B 1 73  ? 0.102   -6.235  -11.995 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1405 C CB  . VAL B 1 73  ? -0.418  -3.114  -12.817 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1406 C CG1 . VAL B 1 73  ? -1.488  -2.088  -13.094 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1407 C CG2 . VAL B 1 73  ? -0.106  -3.145  -11.324 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1408 N N   . ASP B 1 74  ? 1.346   -5.518  -13.743 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N   1 
ATOM   1409 C CA  . ASP B 1 74  ? 2.490   -6.363  -13.367 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  1 
ATOM   1410 C C   . ASP B 1 74  ? 3.823   -5.652  -13.441 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C   1 
ATOM   1411 O O   . ASP B 1 74  ? 4.855   -6.327  -13.405 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O   1 
ATOM   1412 C CB  . ASP B 1 74  ? 2.527   -7.638  -14.222 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  1 
ATOM   1413 C CG  . ASP B 1 74  ? 2.843   -7.378  -15.682 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  1 
ATOM   1414 O OD1 . ASP B 1 74  ? 2.848   -6.228  -16.127 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 1 
ATOM   1415 O OD2 . ASP B 1 74  ? 3.083   -8.391  -16.388 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 1 
ATOM   1416 N N   . TRP B 1 75  ? 3.818   -4.330  -13.489 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N   1 
ATOM   1417 C CA  . TRP B 1 75  ? 5.026   -3.566  -13.832 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA  1 
ATOM   1418 C C   . TRP B 1 75  ? 5.570   -2.678  -12.720 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C   1 
ATOM   1419 O O   . TRP B 1 75  ? 6.433   -1.849  -12.982 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O   1 
ATOM   1420 C CB  . TRP B 1 75  ? 4.779   -2.744  -15.109 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB  1 
ATOM   1421 C CG  . TRP B 1 75  ? 3.606   -1.837  -15.078 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG  1 
ATOM   1422 C CD1 . TRP B 1 75  ? 3.513   -0.612  -14.482 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1 1 
ATOM   1423 C CD2 . TRP B 1 75  ? 2.354   -2.069  -15.706 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2 1 
ATOM   1424 N NE1 . TRP B 1 75  ? 2.276   -0.077  -14.700 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1 1 
ATOM   1425 C CE2 . TRP B 1 75  ? 1.535   -0.951  -15.437 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2 1 
ATOM   1426 C CE3 . TRP B 1 75  ? 1.825   -3.130  -16.445 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3 1 
ATOM   1427 C CZ2 . TRP B 1 75  ? 0.237   -0.846  -15.908 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2 1 
ATOM   1428 C CZ3 . TRP B 1 75  ? 0.532   -3.021  -16.916 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3 1 
ATOM   1429 C CH2 . TRP B 1 75  ? -0.252  -1.882  -16.641 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2 1 
ATOM   1430 N N   . PHE B 1 76  ? 5.083   -2.814  -11.479 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   1431 C CA  . PHE B 1 76  ? 5.603   -2.007  -10.375 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   1432 C C   . PHE B 1 76  ? 6.417   -2.901  -9.444  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   1433 O O   . PHE B 1 76  ? 5.838   -3.667  -8.676  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   1434 C CB  . PHE B 1 76  ? 4.453   -1.367  -9.607  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   1435 C CG  . PHE B 1 76  ? 3.700   -0.341  -10.386 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   1436 C CD1 . PHE B 1 76  ? 4.343   0.732   -10.984 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   1437 C CD2 . PHE B 1 76  ? 2.306   -0.413  -10.467 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   1438 C CE1 . PHE B 1 76  ? 3.621   1.694   -11.669 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   1439 C CE2 . PHE B 1 76  ? 1.592   0.548   -11.155 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   1440 C CZ  . PHE B 1 76  ? 2.244   1.598   -11.749 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   1441 N N   . PRO B 1 77  ? 7.768   -2.815  -9.503  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N   1 
ATOM   1442 C CA  . PRO B 1 77  ? 8.583   -3.642  -8.614  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA  1 
ATOM   1443 C C   . PRO B 1 77  ? 8.294   -3.484  -7.125  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C   1 
ATOM   1444 O O   . PRO B 1 77  ? 8.474   -4.428  -6.364  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O   1 
ATOM   1445 C CB  . PRO B 1 77  ? 10.027  -3.196  -8.899  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB  1 
ATOM   1446 C CG  . PRO B 1 77  ? 9.993   -2.503  -10.188 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG  1 
ATOM   1447 C CD  . PRO B 1 77  ? 8.594   -2.038  -10.449 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD  1 
ATOM   1448 N N   . THR B 1 78  ? 7.832   -2.307  -6.703  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N   1 
ATOM   1449 C CA  . THR B 1 78  ? 7.520   -2.101  -5.289  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA  1 
ATOM   1450 C C   . THR B 1 78  ? 6.176   -2.711  -4.864  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C   1 
ATOM   1451 O O   . THR B 1 78  ? 5.863   -2.706  -3.676  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O   1 
ATOM   1452 C CB  . THR B 1 78  ? 7.535   -0.605  -4.903  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB  1 
ATOM   1453 O OG1 . THR B 1 78  ? 6.569   0.102   -5.681  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1 1 
ATOM   1454 C CG2 . THR B 1 78  ? 8.900   0.008   -5.144  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2 1 
ATOM   1455 N N   . MET B 1 79  ? 5.419   -3.243  -5.822  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N   1 
ATOM   1456 C CA  . MET B 1 79  ? 4.163   -3.927  -5.583  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA  1 
ATOM   1457 C C   . MET B 1 79  ? 4.254   -5.333  -6.185  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C   1 
ATOM   1458 O O   . MET B 1 79  ? 3.803   -5.566  -7.294  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O   1 
ATOM   1459 C CB  . MET B 1 79  ? 2.989   -3.165  -6.190  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB  1 
ATOM   1460 C CG  . MET B 1 79  ? 2.801   -1.773  -5.607  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG  1 
ATOM   1461 S SD  . MET B 1 79  ? 1.649   -0.770  -6.563  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD  1 
ATOM   1462 C CE  . MET B 1 79  ? 0.134   -1.725  -6.413  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE  1 
ATOM   1463 N N   . PRO B 1 80  ? 4.840   -6.281  -5.435  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1464 C CA  . PRO B 1 80  ? 4.952   -7.631  -5.978  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1465 C C   . PRO B 1 80  ? 3.585   -8.249  -6.208  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1466 O O   . PRO B 1 80  ? 2.619   -7.870  -5.526  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1467 C CB  . PRO B 1 80  ? 5.718   -8.387  -4.879  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1468 C CG  . PRO B 1 80  ? 6.466   -7.336  -4.136  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1469 C CD  . PRO B 1 80  ? 5.553   -6.153  -4.153  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1470 N N   . PRO B 1 81  ? 3.484   -9.212  -7.137  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N   1 
ATOM   1471 C CA  . PRO B 1 81  ? 2.192   -9.853  -7.317  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA  1 
ATOM   1472 C C   . PRO B 1 81  ? 1.621   -10.372 -6.026  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C   1 
ATOM   1473 O O   . PRO B 1 81  ? 2.333   -11.009 -5.229  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O   1 
ATOM   1474 C CB  . PRO B 1 81  ? 2.484   -11.029 -8.270  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB  1 
ATOM   1475 C CG  . PRO B 1 81  ? 3.767   -10.719 -8.925  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG  1 
ATOM   1476 C CD  . PRO B 1 81  ? 4.521   -9.778  -8.033  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD  1 
ATOM   1477 N N   . GLY B 1 82  ? 0.351   -10.111 -5.794  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   1478 C CA  . GLY B 1 82  ? -0.324  -10.660 -4.639  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   1479 C C   . GLY B 1 82  ? -0.096  -9.969  -3.323  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   1480 O O   . GLY B 1 82  ? -0.527  -10.475 -2.289  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   1481 N N   . SER B 1 83  ? 0.570   -8.804  -3.330  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   1 
ATOM   1482 C CA  . SER B 1 83  ? 0.977   -8.114  -2.108  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  1 
ATOM   1483 C C   . SER B 1 83  ? -0.075  -7.159  -1.542  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   1 
ATOM   1484 O O   . SER B 1 83  ? 0.111   -6.644  -0.442  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   1 
ATOM   1485 C CB  . SER B 1 83  ? 2.261   -7.341  -2.373  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  1 
ATOM   1486 O OG  . SER B 1 83  ? 2.063   -6.373  -3.418  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  1 
ATOM   1487 N N   . LEU B 1 84  ? -1.151  -6.895  -2.280  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N   1 
ATOM   1488 C CA  . LEU B 1 84  ? -2.119  -5.894  -1.843  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA  1 
ATOM   1489 C C   . LEU B 1 84  ? -3.004  -6.436  -0.732  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C   1 
ATOM   1490 O O   . LEU B 1 84  ? -3.417  -7.597  -0.727  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O   1 
ATOM   1491 C CB  . LEU B 1 84  ? -2.910  -5.427  -3.064  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB  1 
ATOM   1492 C CG  . LEU B 1 84  ? -3.996  -4.374  -2.808  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG  1 
ATOM   1493 C CD1 . LEU B 1 84  ? -4.206  -3.498  -4.014  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1 1 
ATOM   1494 C CD2 . LEU B 1 84  ? -5.307  -5.037  -2.465  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2 1 
ATOM   1495 N N   . ARG B 1 85  ? -3.307  -5.548  0.207   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1496 C CA  . ARG B 1 85  ? -4.186  -5.827  1.327   1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1497 C C   . ARG B 1 85  ? -5.050  -4.598  1.534   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1498 O O   . ARG B 1 85  ? -4.771  -3.506  1.006   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1499 C CB  . ARG B 1 85  ? -3.415  -6.093  2.620   1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1500 C CG  . ARG B 1 85  ? -2.371  -7.196  2.556   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1501 C CD  . ARG B 1 85  ? -3.020  -8.556  2.480   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1502 N NE  . ARG B 1 85  ? -2.108  -9.695  2.526   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1503 C CZ  . ARG B 1 85  ? -1.499  -10.208 1.456   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1504 N NH1 . ARG B 1 85  ? -0.776  -11.320 1.589   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1505 N NH2 . ARG B 1 85  ? -1.616  -9.669  0.246   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1506 N N   . GLY B 1 86  ? -6.095  -4.745  2.326   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N   1 
ATOM   1507 C CA  . GLY B 1 86  ? -6.879  -3.582  2.740   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA  1 
ATOM   1508 C C   . GLY B 1 86  ? -7.769  -2.962  1.689   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C   1 
ATOM   1509 O O   . GLY B 1 86  ? -8.002  -1.748  1.715   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O   1 
ATOM   1510 N N   . LEU B 1 87  ? -8.266  -3.791  0.780   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   1 
ATOM   1511 C CA  . LEU B 1 87  ? -9.189  -3.407  -0.261  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  1 
ATOM   1512 C C   . LEU B 1 87  ? -10.548 -3.911  0.138   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   1 
ATOM   1513 O O   . LEU B 1 87  ? -10.707 -5.137  0.353   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   1 
ATOM   1514 C CB  . LEU B 1 87  ? -8.750  -4.060  -1.552  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  1 
ATOM   1515 C CG  . LEU B 1 87  ? -9.823  -4.071  -2.634  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  1 
ATOM   1516 C CD1 . LEU B 1 87  ? -10.218 -2.661  -3.008  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 1 
ATOM   1517 C CD2 . LEU B 1 87  ? -9.341  -4.819  -3.847  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 1 
ATOM   1518 N N   . LEU B 1 88  ? -11.534 -3.028  0.254   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1519 C CA  . LEU B 1 88  ? -12.861 -3.409  0.724   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1520 C C   . LEU B 1 88  ? -13.899 -3.044  -0.314  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1521 O O   . LEU B 1 88  ? -13.982 -1.857  -0.707  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1522 C CB  . LEU B 1 88  ? -13.131 -2.692  2.032   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1523 C CG  . LEU B 1 88  ? -14.364 -3.036  2.808   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1524 C CD1 . LEU B 1 88  ? -14.333 -4.498  3.193   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1525 C CD2 . LEU B 1 88  ? -14.401 -2.156  4.057   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1526 N N   . LEU B 1 89  ? -14.698 -4.021  -0.737  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1527 C CA  . LEU B 1 89  ? -15.764 -3.802  -1.694  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1528 C C   . LEU B 1 89  ? -17.079 -3.697  -0.957  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1529 O O   . LEU B 1 89  ? -17.394 -4.549  -0.100  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1530 C CB  . LEU B 1 89  ? -15.853 -4.981  -2.673  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1531 C CG  . LEU B 1 89  ? -14.552 -5.329  -3.391  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1532 C CD1 . LEU B 1 89  ? -14.769 -6.510  -4.307  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1533 C CD2 . LEU B 1 89  ? -14.000 -4.144  -4.168  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1534 N N   . ARG B 1 90  ? -17.868 -2.700  -1.291  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N   1 
ATOM   1535 C CA  . ARG B 1 90  ? -19.232 -2.609  -0.764  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA  1 
ATOM   1536 C C   . ARG B 1 90  ? -20.148 -3.550  -1.533  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C   1 
ATOM   1537 O O   . ARG B 1 90  ? -20.158 -3.532  -2.760  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O   1 
ATOM   1538 C CB  . ARG B 1 90  ? -19.733 -1.185  -0.909  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB  1 
ATOM   1539 C CG  . ARG B 1 90  ? -21.203 -1.046  -0.607  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG  1 
ATOM   1540 C CD  . ARG B 1 90  ? -21.417 -0.952  0.878   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD  1 
ATOM   1541 N NE  . ARG B 1 90  ? -21.488 0.466   1.197   1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE  1 
ATOM   1542 C CZ  . ARG B 1 90  ? -22.540 1.251   0.933   1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ  1 
ATOM   1543 N NH1 . ARG B 1 90  ? -23.646 0.768   0.351   1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1 1 
ATOM   1544 N NH2 . ARG B 1 90  ? -22.487 2.538   1.246   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2 1 
ATOM   1545 N N   . THR B 1 91  ? -20.961 -4.302  -0.781  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N   1 
ATOM   1546 C CA  . THR B 1 91  ? -21.958 -5.172  -1.368  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA  1 
ATOM   1547 C C   . THR B 1 91  ? -23.292 -4.981  -0.677  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C   1 
ATOM   1548 O O   . THR B 1 91  ? -23.376 -4.704  0.527   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O   1 
ATOM   1549 C CB  . THR B 1 91  ? -21.562 -6.650  -1.325  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB  1 
ATOM   1550 O OG1 . THR B 1 91  ? -22.680 -7.424  -1.796  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1 1 
ATOM   1551 C CG2 . THR B 1 91  ? -21.161 -7.119  0.058   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2 1 
ATOM   1552 N N   . ASP B 1 92  ? -24.339 -5.175  -1.478  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   1553 C CA  . ASP B 1 92  ? -25.713 -5.115  -0.975  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   1554 C C   . ASP B 1 92  ? -26.145 -6.453  -0.379  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   1555 O O   . ASP B 1 92  ? -27.214 -6.524  0.260   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   1556 C CB  . ASP B 1 92  ? -26.683 -4.721  -2.098  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   1557 C CG  . ASP B 1 92  ? -26.476 -3.292  -2.595  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   1558 O OD1 . ASP B 1 92  ? -26.012 -2.436  -1.838  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   1559 O OD2 . ASP B 1 92  ? -26.804 -3.025  -3.766  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   1560 N N   . ASP B 1 93  ? -25.349 -7.508  -0.528  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1561 C CA  . ASP B 1 93  ? -25.751 -8.832  -0.040  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1562 C C   . ASP B 1 93  ? -24.523 -9.678  0.175   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1563 O O   . ASP B 1 93  ? -24.180 -10.530 -0.649  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1564 C CB  . ASP B 1 93  ? -26.713 -9.500  -1.024  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1565 C CG  . ASP B 1 93  ? -27.447 -10.686 -0.422  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1566 O OD1 . ASP B 1 93  ? -27.025 -11.236 0.604   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1567 O OD2 . ASP B 1 93  ? -28.470 -11.063 -1.069  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1568 N N   . VAL B 1 94  ? -23.851 -9.453  1.293   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N   1 
ATOM   1569 C CA  . VAL B 1 94  ? -22.616 -10.175 1.580   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  1 
ATOM   1570 C C   . VAL B 1 94  ? -22.844 -11.687 1.685   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C   1 
ATOM   1571 O O   . VAL B 1 94  ? -22.022 -12.462 1.248   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O   1 
ATOM   1572 C CB  . VAL B 1 94  ? -21.885 -9.602  2.828   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  1 
ATOM   1573 C CG1 . VAL B 1 94  ? -22.704 -9.807  4.114   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 1 
ATOM   1574 C CG2 . VAL B 1 94  ? -20.501 -10.203 2.951   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 1 
ATOM   1575 N N   . ASP B 1 95  ? -23.951 -12.101 2.307   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   1576 C CA  . ASP B 1 95  ? -24.205 -13.530 2.496   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   1577 C C   . ASP B 1 95  ? -24.368 -14.243 1.158   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   1578 O O   . ASP B 1 95  ? -23.814 -15.334 0.963   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   1579 C CB  . ASP B 1 95  ? -25.423 -13.756 3.386   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   1580 C CG  . ASP B 1 95  ? -25.200 -13.289 4.814   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   1581 O OD1 . ASP B 1 95  ? -24.041 -13.020 5.195   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   1582 O OD2 . ASP B 1 95  ? -26.213 -13.183 5.563   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   1583 N N   . ALA B 1 96  ? -25.136 -13.664 0.249   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N   1 
ATOM   1584 C CA  . ALA B 1 96  ? -25.341 -14.296 -1.067  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA  1 
ATOM   1585 C C   . ALA B 1 96  ? -24.076 -14.241 -1.902  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C   1 
ATOM   1586 O O   . ALA B 1 96  ? -23.760 -15.197 -2.611  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O   1 
ATOM   1587 C CB  . ALA B 1 96  ? -26.496 -13.673 -1.803  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB  1 
ATOM   1588 N N   . ASP B 1 97  ? -23.331 -13.138 -1.796  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1589 C CA  . ASP B 1 97  ? -22.047 -13.051 -2.495  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1590 C C   . ASP B 1 97  ? -21.048 -14.090 -2.006  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1591 O O   . ASP B 1 97  ? -20.353 -14.689 -2.833  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1592 C CB  . ASP B 1 97  ? -21.462 -11.648 -2.353  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1593 C CG  . ASP B 1 97  ? -22.079 -10.633 -3.297  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1594 O OD1 . ASP B 1 97  ? -22.896 -10.969 -4.186  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1595 O OD2 . ASP B 1 97  ? -21.742 -9.423  -3.128  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1596 N N   A CYS B 1 98  ? -20.951 -14.324 -0.695  0.50 10.85 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B N   1 
ATOM   1597 N N   B CYS B 1 98  ? -20.969 -14.303 -0.695  0.50 12.04 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B N   1 
ATOM   1598 C CA  A CYS B 1 98  ? -20.009 -15.318 -0.219  0.50 10.80 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CA  1 
ATOM   1599 C CA  B CYS B 1 98  ? -20.055 -15.280 -0.164  0.50 12.83 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CA  1 
ATOM   1600 C C   A CYS B 1 98  ? -20.398 -16.714 -0.693  0.50 10.91 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B C   1 
ATOM   1601 C C   B CYS B 1 98  ? -20.408 -16.689 -0.673  0.50 11.97 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B C   1 
ATOM   1602 O O   A CYS B 1 98  ? -19.526 -17.497 -1.010  0.50 11.92 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B O   1 
ATOM   1603 O O   B CYS B 1 98  ? -19.524 -17.446 -1.015  0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B O   1 
ATOM   1604 C CB  A CYS B 1 98  ? -19.891 -15.294 1.300   0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CB  1 
ATOM   1605 C CB  B CYS B 1 98  ? -20.067 -15.213 1.364   0.50 14.18 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CB  1 
ATOM   1606 S SG  A CYS B 1 98  ? -19.074 -13.816 1.901   0.50 10.41 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B SG  1 
ATOM   1607 S SG  B CYS B 1 98  ? -19.201 -16.561 2.200   0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B SG  1 
ATOM   1608 N N   . ALA B 1 99  ? -21.699 -17.025 -0.721  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1609 C CA  . ALA B 1 99  ? -22.136 -18.347 -1.209  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1610 C C   . ALA B 1 99  ? -21.806 -18.504 -2.687  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1611 O O   . ALA B 1 99  ? -21.324 -19.544 -3.103  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1612 C CB  . ALA B 1 99  ? -23.605 -18.553 -0.954  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1613 N N   . ARG B 1 100 ? -22.012 -17.451 -3.468  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B N   1 
ATOM   1614 C CA  . ARG B 1 100 ? -21.590 -17.481 -4.874  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CA  1 
ATOM   1615 C C   . ARG B 1 100 ? -20.093 -17.715 -5.029  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B C   1 
ATOM   1616 O O   . ARG B 1 100 ? -19.658 -18.533 -5.846  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B O   1 
ATOM   1617 C CB  . ARG B 1 100 ? -21.970 -16.192 -5.602  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CB  1 
ATOM   1618 C CG  . ARG B 1 100 ? -23.412 -16.141 -6.070  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CG  1 
ATOM   1619 C CD  . ARG B 1 100 ? -23.731 -14.847 -6.813  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CD  1 
ATOM   1620 N NE  . ARG B 1 100 ? -23.977 -13.709 -5.918  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NE  1 
ATOM   1621 C CZ  . ARG B 1 100 ? -25.167 -13.329 -5.440  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CZ  1 
ATOM   1622 N NH1 . ARG B 1 100 ? -26.285 -13.991 -5.740  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH1 1 
ATOM   1623 N NH2 . ARG B 1 100 ? -25.245 -12.259 -4.667  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH2 1 
ATOM   1624 N N   . LEU B 1 101 ? -19.288 -17.001 -4.247  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B N   1 
ATOM   1625 C CA  . LEU B 1 101 ? -17.861 -17.202 -4.318  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CA  1 
ATOM   1626 C C   . LEU B 1 101 ? -17.459 -18.641 -3.992  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B C   1 
ATOM   1627 O O   . LEU B 1 101 ? -16.639 -19.237 -4.666  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B O   1 
ATOM   1628 C CB  . LEU B 1 101 ? -17.138 -16.194 -3.419  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CB  1 
ATOM   1629 C CG  . LEU B 1 101 ? -17.137 -14.742 -3.910  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CG  1 
ATOM   1630 C CD1 . LEU B 1 101 ? -16.601 -13.829 -2.819  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1 1 
ATOM   1631 C CD2 . LEU B 1 101 ? -16.306 -14.558 -5.171  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2 1 
ATOM   1632 N N   . GLN B 1 102 ? -18.065 -19.174 -2.933  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B N   1 
ATOM   1633 C CA  . GLN B 1 102 ? -17.815 -20.569 -2.531  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CA  1 
ATOM   1634 C C   . GLN B 1 102 ? -18.193 -21.565 -3.629  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B C   1 
ATOM   1635 O O   . GLN B 1 102 ? -17.427 -22.485 -3.898  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B O   1 
ATOM   1636 C CB  . GLN B 1 102 ? -18.499 -20.895 -1.209  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CB  1 
ATOM   1637 C CG  . GLN B 1 102 ? -17.849 -20.139 -0.060  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CG  1 
ATOM   1638 C CD  . GLN B 1 102 ? -18.536 -20.368 1.269   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CD  1 
ATOM   1639 O OE1 . GLN B 1 102 ? -19.757 -20.556 1.345   1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B OE1 1 
ATOM   1640 N NE2 . GLN B 1 102 ? -17.756 -20.376 2.329   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B NE2 1 
ATOM   1641 N N   . GLU B 1 103 ? -19.320 -21.324 -4.265  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1642 C CA  . GLU B 1 103 ? -19.742 -22.166 -5.381  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1643 C C   . GLU B 1 103 ? -18.766 -22.119 -6.548  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1644 O O   . GLU B 1 103 ? -18.656 -23.102 -7.299  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1645 C CB  . GLU B 1 103 ? -21.095 -21.738 -5.859  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1646 C CG  . GLU B 1 103 ? -22.165 -22.068 -4.833  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1647 C CD  . GLU B 1 103 ? -23.425 -21.265 -4.987  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1648 O OE1 . GLU B 1 103 ? -24.314 -21.412 -4.128  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1649 O OE2 . GLU B 1 103 ? -23.543 -20.478 -5.954  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1650 N N   . ARG B 1 104 ? -18.077 -20.984 -6.685  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1651 C CA  . ARG B 1 104 ? -17.076 -20.760 -7.728  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1652 C C   . ARG B 1 104 ? -15.679 -21.178 -7.299  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1653 O O   . ARG B 1 104 ? -14.708 -20.920 -8.022  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1654 C CB  . ARG B 1 104 ? -17.146 -19.288 -8.202  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1655 C CG  . ARG B 1 104 ? -18.493 -18.902 -8.789  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1656 C CD  . ARG B 1 104 ? -18.747 -17.396 -8.849  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1657 N NE  . ARG B 1 104 ? -20.164 -17.120 -9.125  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1658 C CZ  . ARG B 1 104 ? -20.668 -15.979 -9.579  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1659 N NH1 . ARG B 1 104 ? -21.973 -15.887 -9.797  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1660 N NH2 . ARG B 1 104 ? -19.885 -14.916 -9.826  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1661 N N   . GLY B 1 105 ? -15.551 -21.865 -6.162  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N   1 
ATOM   1662 C CA  . GLY B 1 105 ? -14.294 -22.419 -5.720  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA  1 
ATOM   1663 C C   . GLY B 1 105 ? -13.413 -21.507 -4.888  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C   1 
ATOM   1664 O O   . GLY B 1 105 ? -12.260 -21.830 -4.653  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O   1 
ATOM   1665 N N   . VAL B 1 106 ? -13.942 -20.370 -4.429  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B N   1 
ATOM   1666 C CA  . VAL B 1 106 ? -13.158 -19.412 -3.628  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CA  1 
ATOM   1667 C C   . VAL B 1 106 ? -13.307 -19.728 -2.159  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B C   1 
ATOM   1668 O O   . VAL B 1 106 ? -14.415 -19.891 -1.682  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B O   1 
ATOM   1669 C CB  . VAL B 1 106 ? -13.588 -17.959 -3.913  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CB  1 
ATOM   1670 C CG1 . VAL B 1 106 ? -12.775 -16.949 -3.104  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG1 1 
ATOM   1671 C CG2 . VAL B 1 106 ? -13.435 -17.660 -5.388  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG2 1 
ATOM   1672 N N   . ALA B 1 107 ? -12.193 -19.771 -1.452  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1673 C CA  . ALA B 1 107 ? -12.188 -19.881 0.000   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1674 C C   . ALA B 1 107 ? -12.536 -18.552 0.644   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1675 O O   . ALA B 1 107 ? -11.807 -17.574 0.462   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1676 C CB  . ALA B 1 107 ? -10.818 -20.334 0.487   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1677 N N   . VAL B 1 108 ? -13.618 -18.508 1.394   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   1 
ATOM   1678 C CA  . VAL B 1 108 ? -14.056 -17.272 2.029   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  1 
ATOM   1679 C C   . VAL B 1 108 ? -13.902 -17.380 3.534   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   1 
ATOM   1680 O O   . VAL B 1 108 ? -14.293 -18.414 4.138   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   1 
ATOM   1681 C CB  . VAL B 1 108 ? -15.536 -16.964 1.743   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  1 
ATOM   1682 C CG1 . VAL B 1 108 ? -15.984 -15.718 2.490   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 1 
ATOM   1683 C CG2 . VAL B 1 108 ? -15.748 -16.745 0.276   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 1 
ATOM   1684 N N   . ASP B 1 109 ? -13.356 -16.337 4.153   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B N   1 
ATOM   1685 C CA  . ASP B 1 109 ? -13.296 -16.215 5.609   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CA  1 
ATOM   1686 C C   . ASP B 1 109 ? -14.451 -15.319 6.020   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B C   1 
ATOM   1687 O O   . ASP B 1 109 ? -14.456 -14.108 5.693   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B O   1 
ATOM   1688 C CB  . ASP B 1 109 ? -11.965 -15.594 6.017   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CB  1 
ATOM   1689 C CG  . ASP B 1 109 ? -11.792 -15.467 7.527   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CG  1 
ATOM   1690 O OD1 . ASP B 1 109 ? -12.659 -15.925 8.309   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD1 1 
ATOM   1691 O OD2 . ASP B 1 109 ? -10.758 -14.888 7.926   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD2 1 
ATOM   1692 N N   . GLY B 1 110 ? -15.420 -15.879 6.740   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B N   1 
ATOM   1693 C CA  . GLY B 1 110 ? -16.609 -15.166 7.107   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B CA  1 
ATOM   1694 C C   . GLY B 1 110 ? -17.835 -15.682 6.360   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B C   1 
ATOM   1695 O O   . GLY B 1 110 ? -17.822 -16.815 5.837   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B O   1 
ATOM   1696 N N   . PRO B 1 111 ? -18.896 -14.888 6.287   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B N   1 
ATOM   1697 C CA  . PRO B 1 111 ? -18.939 -13.533 6.843   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CA  1 
ATOM   1698 C C   . PRO B 1 111 ? -18.969 -13.509 8.366   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B C   1 
ATOM   1699 O O   . PRO B 1 111 ? -19.306 -14.524 9.028   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B O   1 
ATOM   1700 C CB  . PRO B 1 111 ? -20.238 -12.956 6.303   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CB  1 
ATOM   1701 C CG  . PRO B 1 111 ? -20.752 -13.936 5.302   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CG  1 
ATOM   1702 C CD  . PRO B 1 111 ? -20.165 -15.248 5.636   1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CD  1 
ATOM   1703 N N   . LYS B 1 112 ? -18.585 -12.371 8.922   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   1704 C CA  . LYS B 1 112 ? -18.631 -12.146 10.363  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   1705 C C   . LYS B 1 112 ? -19.194 -10.759 10.604  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   1706 O O   . LYS B 1 112 ? -18.934 -9.803  9.847   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   1707 C CB  . LYS B 1 112 ? -17.241 -12.292 11.008  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   1708 C CG  . LYS B 1 112 ? -16.188 -11.249 10.644  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   1709 C CD  . LYS B 1 112 ? -15.237 -10.970 11.814  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   1710 C CE  . LYS B 1 112 ? -14.417 -9.693  11.637  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   1711 N NZ  . LYS B 1 112 ? -13.023 -9.932  11.169  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   1712 N N   . ASN B 1 113 ? -19.972 -10.625 11.667  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1713 C CA  . ASN B 1 113 ? -20.473 -9.323  12.044  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1714 C C   . ASN B 1 113 ? -19.383 -8.519  12.739  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1715 O O   . ASN B 1 113 ? -18.621 -9.060  13.539  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1716 C CB  . ASN B 1 113 ? -21.690 -9.462  12.957  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1717 C CG  . ASN B 1 113 ? -22.808 -10.191 12.264  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1718 O OD1 . ASN B 1 113 ? -23.073 -9.927  11.089  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1719 N ND2 . ASN B 1 113 ? -23.442 -11.130 12.950  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1720 N N   . THR B 1 114 ? -19.323 -7.237  12.401  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   1721 C CA  . THR B 1 114 ? -18.365 -6.294  12.975  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   1722 C C   . THR B 1 114 ? -19.152 -5.077  13.428  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   1723 O O   . THR B 1 114 ? -20.341 -4.952  13.113  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   1724 C CB  . THR B 1 114 ? -17.284 -5.825  11.945  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   1725 O OG1 . THR B 1 114 ? -17.774 -4.757  11.121  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   1726 C CG2 . THR B 1 114 ? -16.795 -6.956  11.077  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   1727 N N   . PRO B 1 115 ? -18.487 -4.147  14.139  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N   1 
ATOM   1728 C CA  . PRO B 1 115 ? -19.103 -2.846  14.420  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA  1 
ATOM   1729 C C   . PRO B 1 115 ? -19.400 -1.959  13.199  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C   1 
ATOM   1730 O O   . PRO B 1 115 ? -20.244 -1.064  13.305  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O   1 
ATOM   1731 C CB  . PRO B 1 115 ? -18.072 -2.164  15.334  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB  1 
ATOM   1732 C CG  . PRO B 1 115 ? -17.325 -3.283  15.961  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG  1 
ATOM   1733 C CD  . PRO B 1 115 ? -17.233 -4.330  14.891  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD  1 
ATOM   1734 N N   . TRP B 1 116 ? -18.717 -2.184  12.069  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B N   1 
ATOM   1735 C CA  . TRP B 1 116 ? -18.867 -1.342  10.864  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CA  1 
ATOM   1736 C C   . TRP B 1 116 ? -19.491 -2.062  9.653   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B C   1 
ATOM   1737 O O   . TRP B 1 116 ? -19.285 -1.635  8.506   1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B O   1 
ATOM   1738 C CB  . TRP B 1 116 ? -17.500 -0.760  10.473  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CB  1 
ATOM   1739 C CG  . TRP B 1 116 ? -16.791 -0.082  11.603  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CG  1 
ATOM   1740 C CD1 . TRP B 1 116 ? -16.983 1.195   12.045  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD1 1 
ATOM   1741 C CD2 . TRP B 1 116 ? -15.768 -0.644  12.428  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD2 1 
ATOM   1742 N NE1 . TRP B 1 116 ? -16.142 1.462   13.099  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B NE1 1 
ATOM   1743 C CE2 . TRP B 1 116 ? -15.385 0.350   13.355  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE2 1 
ATOM   1744 C CE3 . TRP B 1 116 ? -15.138 -1.893  12.477  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE3 1 
ATOM   1745 C CZ2 . TRP B 1 116 ? -14.398 0.133   14.323  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ2 1 
ATOM   1746 C CZ3 . TRP B 1 116 ? -14.154 -2.110  13.443  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ3 1 
ATOM   1747 C CH2 . TRP B 1 116 ? -13.794 -1.101  14.350  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CH2 1 
ATOM   1748 N N   . GLY B 1 117 ? -20.273 -3.119  9.905   1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N   1 
ATOM   1749 C CA  . GLY B 1 117 ? -20.896 -3.938  8.839   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA  1 
ATOM   1750 C C   . GLY B 1 117 ? -20.476 -5.406  8.874   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C   1 
ATOM   1751 O O   . GLY B 1 117 ? -19.530 -5.763  9.579   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O   1 
ATOM   1752 N N   . ARG B 1 118 ? -21.210 -6.261  8.141   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N   1 
ATOM   1753 C CA  . ARG B 1 118 ? -20.974 -7.700  8.073   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  1 
ATOM   1754 C C   . ARG B 1 118 ? -19.987 -7.893  6.935   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C   1 
ATOM   1755 O O   . ARG B 1 118 ? -20.243 -7.430  5.801   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O   1 
ATOM   1756 C CB  . ARG B 1 118 ? -22.285 -8.449  7.825   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  1 
ATOM   1757 C CG  . ARG B 1 118 ? -22.173 -9.948  7.826   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CG  1 
ATOM   1758 C CD  . ARG B 1 118 ? -23.556 -10.590 7.823   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CD  1 
ATOM   1759 N NE  . ARG B 1 118 ? -23.523 -12.025 7.636   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NE  1 
ATOM   1760 C CZ  . ARG B 1 118 ? -23.251 -12.934 8.573   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CZ  1 
ATOM   1761 N NH1 . ARG B 1 118 ? -22.949 -12.593 9.827   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH1 1 
ATOM   1762 N NH2 . ARG B 1 118 ? -23.255 -14.214 8.245   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH2 1 
ATOM   1763 N N   . GLN B 1 119 ? -18.889 -8.573  7.228   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B N   1 
ATOM   1764 C CA  . GLN B 1 119 ? -17.725 -8.558  6.354   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CA  1 
ATOM   1765 C C   . GLN B 1 119 ? -17.187 -9.928  6.117   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B C   1 
ATOM   1766 O O   . GLN B 1 119 ? -17.336 -10.834 6.950   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B O   1 
ATOM   1767 C CB  . GLN B 1 119 ? -16.634 -7.670  6.969   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CB  1 
ATOM   1768 C CG  . GLN B 1 119 ? -17.043 -6.221  7.148   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CG  1 
ATOM   1769 C CD  . GLN B 1 119 ? -15.916 -5.255  7.515   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CD  1 
ATOM   1770 O OE1 . GLN B 1 119 ? -16.110 -4.035  7.467   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B OE1 1 
ATOM   1771 N NE2 . GLN B 1 119 ? -14.773 -5.775  7.893   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B NE2 1 
ATOM   1772 N N   . ALA B 1 120 ? -16.575 -10.121 4.969   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B N   1 
ATOM   1773 C CA  . ALA B 1 120 ? -15.928 -11.365 4.640   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CA  1 
ATOM   1774 C C   . ALA B 1 120 ? -14.635 -11.026 3.924   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B C   1 
ATOM   1775 O O   . ALA B 1 120 ? -14.453 -9.865  3.459   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B O   1 
ATOM   1776 C CB  . ALA B 1 120 ? -16.825 -12.201 3.745   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CB  1 
ATOM   1777 N N   . MET B 1 121 ? -13.744 -11.995 3.811   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 105 MET B N   1 
ATOM   1778 C CA  . MET B 1 121 ? -12.469 -11.802 3.141   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CA  1 
ATOM   1779 C C   . MET B 1 121 ? -12.181 -12.988 2.236   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 105 MET B C   1 
ATOM   1780 O O   . MET B 1 121 ? -12.491 -14.149 2.581   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 105 MET B O   1 
ATOM   1781 C CB  . MET B 1 121 ? -11.347 -11.758 4.182   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CB  1 
ATOM   1782 C CG  . MET B 1 121 ? -11.564 -10.835 5.365   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CG  1 
ATOM   1783 S SD  . MET B 1 121 ? -11.840 -9.136  4.895   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 105 MET B SD  1 
ATOM   1784 C CE  . MET B 1 121 ? -10.372 -8.844  3.945   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CE  1 
ATOM   1785 N N   . PHE B 1 122 ? -11.530 -12.736 1.119   1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1786 C CA  . PHE B 1 122 ? -11.095 -13.796 0.225   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1787 C C   . PHE B 1 122 ? -9.882  -13.299 -0.529  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1788 O O   . PHE B 1 122 ? -9.569  -12.085 -0.503  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1789 C CB  . PHE B 1 122 ? -12.228 -14.232 -0.714  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1790 C CG  . PHE B 1 122 ? -12.692 -13.174 -1.683  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1791 C CD1 . PHE B 1 122 ? -13.604 -12.210 -1.297  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1792 C CD2 . PHE B 1 122 ? -12.246 -13.175 -2.988  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1793 C CE1 . PHE B 1 122 ? -14.045 -11.255 -2.185  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1794 C CE2 . PHE B 1 122 ? -12.673 -12.224 -3.881  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1795 C CZ  . PHE B 1 122 ? -13.577 -11.262 -3.477  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1796 N N   . SER B 1 123 ? -9.175  -14.197 -1.195  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N   1 
ATOM   1797 C CA  . SER B 1 123 ? -8.002  -13.819 -1.980  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA  1 
ATOM   1798 C C   . SER B 1 123 ? -8.204  -14.026 -3.462  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C   1 
ATOM   1799 O O   . SER B 1 123 ? -8.968  -14.912 -3.881  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O   1 
ATOM   1800 C CB  . SER B 1 123 ? -6.806  -14.633 -1.518  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB  1 
ATOM   1801 O OG  . SER B 1 123 ? -6.554  -14.364 -0.157  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG  1 
ATOM   1802 N N   . ASP B 1 124 ? -7.495  -13.236 -4.240  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1803 C CA  . ASP B 1 124 ? -7.444  -13.438 -5.688  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1804 C C   . ASP B 1 124 ? -6.365  -14.490 -6.022  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1805 O O   . ASP B 1 124 ? -5.718  -15.000 -5.118  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1806 C CB  . ASP B 1 124 ? -7.307  -12.080 -6.426  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1807 C CG  . ASP B 1 124 ? -5.901  -11.541 -6.493  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1808 O OD1 . ASP B 1 124 ? -4.965  -12.152 -5.929  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1809 O OD2 . ASP B 1 124 ? -5.741  -10.483 -7.166  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1810 N N   . PRO B 1 125 ? -6.180  -14.823 -7.307  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1811 C CA  . PRO B 1 125 ? -5.237  -15.898 -7.659  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1812 C C   . PRO B 1 125 ? -3.806  -15.666 -7.201  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1813 O O   . PRO B 1 125 ? -3.089  -16.640 -6.949  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1814 C CB  . PRO B 1 125 ? -5.352  -15.970 -9.190  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1815 C CG  . PRO B 1 125 ? -6.768  -15.547 -9.462  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1816 C CD  . PRO B 1 125 ? -6.991  -14.443 -8.468  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1817 N N   . ASP B 1 126 ? -3.379  -14.408 -7.115  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1818 C CA  . ASP B 1 126 ? -2.039  -14.075 -6.664  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1819 C C   . ASP B 1 126 ? -1.873  -13.941 -5.162  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1820 O O   . ASP B 1 126 ? -0.750  -13.845 -4.710  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1821 C CB  . ASP B 1 126 ? -1.594  -12.773 -7.348  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1822 C CG  . ASP B 1 126 ? -1.160  -13.024 -8.769  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1823 O OD1 . ASP B 1 126 ? -0.120  -13.718 -8.919  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1824 O OD2 . ASP B 1 126 ? -1.826  -12.568 -9.725  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1825 N N   . GLY B 1 127 ? -2.969  -13.899 -4.414  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1826 C CA  . GLY B 1 127 ? -2.935  -13.700 -2.994  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1827 C C   . GLY B 1 127 ? -3.281  -12.303 -2.532  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1828 O O   . GLY B 1 127 ? -3.234  -12.057 -1.344  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1829 N N   . ASN B 1 128 ? -3.610  -11.377 -3.429  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N   1 
ATOM   1830 C CA  . ASN B 1 128 ? -4.165  -10.092 -2.964  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA  1 
ATOM   1831 C C   . ASN B 1 128 ? -5.426  -10.367 -2.163  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C   1 
ATOM   1832 O O   . ASN B 1 128 ? -6.213  -11.241 -2.547  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O   1 
ATOM   1833 C CB  . ASN B 1 128 ? -4.504  -9.179  -4.131  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB  1 
ATOM   1834 C CG  . ASN B 1 128 ? -3.303  -8.852  -4.986  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG  1 
ATOM   1835 O OD1 . ASN B 1 128 ? -2.308  -8.315  -4.497  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1 1 
ATOM   1836 N ND2 . ASN B 1 128 ? -3.362  -9.196  -6.274  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2 1 
ATOM   1837 N N   . VAL B 1 129 ? -5.613  -9.677  -1.041  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   1838 C CA  . VAL B 1 129 ? -6.731  -9.945  -0.140  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   1839 C C   . VAL B 1 129 ? -7.826  -8.905  -0.342  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   1840 O O   . VAL B 1 129 ? -7.582  -7.686  -0.258  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   1841 C CB  . VAL B 1 129 ? -6.298  -10.002 1.330   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   1842 C CG1 . VAL B 1 129 ? -7.504  -10.203 2.248   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   1843 C CG2 . VAL B 1 129 ? -5.249  -11.089 1.553   1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   1844 N N   . ILE B 1 130 ? -9.021  -9.387  -0.623  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N   1 
ATOM   1845 C CA  . ILE B 1 130 ? -10.193 -8.575  -0.940  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA  1 
ATOM   1846 C C   . ILE B 1 130 ? -11.241 -8.769  0.162   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C   1 
ATOM   1847 O O   . ILE B 1 130 ? -11.567 -9.924  0.530   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O   1 
ATOM   1848 C CB  . ILE B 1 130 ? -10.798 -8.986  -2.293  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB  1 
ATOM   1849 C CG1 . ILE B 1 130 ? -9.715  -8.972  -3.378  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1 1 
ATOM   1850 C CG2 . ILE B 1 130 ? -12.016 -8.116  -2.625  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2 1 
ATOM   1851 C CD1 . ILE B 1 130 ? -10.146 -9.597  -4.683  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1 1 
ATOM   1852 N N   . GLY B 1 131 ? -11.783 -7.664  0.664   1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N   1 
ATOM   1853 C CA  . GLY B 1 131 ? -12.880 -7.719  1.612   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA  1 
ATOM   1854 C C   . GLY B 1 131 ? -14.202 -7.408  0.953   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C   1 
ATOM   1855 O O   . GLY B 1 131 ? -14.263 -6.663  -0.047  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O   1 
ATOM   1856 N N   . LEU B 1 132 ? -15.270 -7.924  1.551   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1857 C CA  . LEU B 1 132 ? -16.633 -7.558  1.220   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1858 C C   . LEU B 1 132 ? -17.236 -6.959  2.461   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1859 O O   . LEU B 1 132 ? -17.014 -7.480  3.562   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1860 C CB  . LEU B 1 132 ? -17.487 -8.767  0.842   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1861 C CG  . LEU B 1 132 ? -17.022 -9.534  -0.374  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1862 C CD1 . LEU B 1 132 ? -17.953 -10.715 -0.556  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1863 C CD2 . LEU B 1 132 ? -16.944 -8.681  -1.626  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1864 N N   . ASN B 1 133 ? -18.020 -5.916  2.308   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   1865 C CA  . ASN B 1 133 ? -18.686 -5.292  3.436   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   1866 C C   . ASN B 1 133 ? -20.090 -4.926  3.075   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   1867 O O   . ASN B 1 133 ? -20.318 -4.219  2.087   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   1868 C CB  . ASN B 1 133 ? -17.947 -4.033  3.896   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   1869 C CG  . ASN B 1 133 ? -18.621 -3.379  5.098   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   1870 O OD1 . ASN B 1 133 ? -19.011 -4.051  6.073   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   1871 N ND2 . ASN B 1 133 ? -18.812 -2.100  5.017   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   1872 N N   . GLN B 1 134 ? -21.041 -5.380  3.892   1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B N   1 
ATOM   1873 C CA  . GLN B 1 134 ? -22.402 -4.918  3.821   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CA  1 
ATOM   1874 C C   . GLN B 1 134 ? -22.686 -4.133  5.104   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B C   1 
ATOM   1875 O O   . GLN B 1 134 ? -22.727 -4.703  6.180   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B O   1 
ATOM   1876 C CB  . GLN B 1 134 ? -23.366 -6.090  3.712   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CB  1 
ATOM   1877 C CG  . GLN B 1 134 ? -24.812 -5.634  3.574   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CG  1 
ATOM   1878 C CD  . GLN B 1 134 ? -25.806 -6.777  3.499   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CD  1 
ATOM   1879 O OE1 . GLN B 1 134 ? -25.476 -7.876  3.076   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B OE1 1 
ATOM   1880 N NE2 . GLN B 1 134 ? -27.052 -6.514  3.910   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B NE2 1 
ATOM   1881 N N   . PRO B 1 135 ? -22.838 -2.804  5.001   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   1 
ATOM   1882 C CA  . PRO B 1 135 ? -23.053 -2.027  6.233   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  1 
ATOM   1883 C C   . PRO B 1 135 ? -24.358 -2.381  6.936   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   1 
ATOM   1884 O O   . PRO B 1 135 ? -25.308 -2.809  6.293   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   1 
ATOM   1885 C CB  . PRO B 1 135 ? -23.069 -0.576  5.743   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  1 
ATOM   1886 C CG  . PRO B 1 135 ? -22.309 -0.588  4.468   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  1 
ATOM   1887 C CD  . PRO B 1 135 ? -22.521 -1.942  3.852   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  1 
ATOM   1888 N N   . SER B 1 136 ? -24.388 -2.191  8.256   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   1889 C CA  . SER B 1 136 ? -25.564 -2.523  9.095   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   1890 C C   . SER B 1 136 ? -26.887 -1.891  8.638   1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   1891 O O   . SER B 1 136 ? -26.904 -0.784  8.096   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   1892 C CB  . SER B 1 136 ? -25.305 -2.095  10.542  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   1893 O OG  . SER B 1 136 ? -24.024 -2.524  10.972  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
HETATM 1894 O O   . HOH C 2 .   ? -6.871  22.131  -16.507 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 1895 O O   . HOH C 2 .   ? 9.407   17.126  -10.620 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 1896 O O   . HOH C 2 .   ? 8.017   12.214  10.489  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 1897 O O   . HOH C 2 .   ? -14.279 18.111  -8.858  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 1898 O O   . HOH C 2 .   ? -4.179  23.922  5.038   1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 1899 O O   . HOH C 2 .   ? -7.601  26.628  -14.945 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 1900 O O   . HOH C 2 .   ? -14.977 14.686  -12.238 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 1901 O O   . HOH C 2 .   ? -6.518  8.870   16.198  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 1902 O O   . HOH C 2 .   ? 3.100   21.468  -12.632 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 1903 O O   . HOH C 2 .   ? -12.771 2.489   17.337  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 1904 O O   . HOH C 2 .   ? -13.938 14.367  10.164  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 1905 O O   . HOH C 2 .   ? -6.294  0.371   17.815  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 1906 O O   . HOH C 2 .   ? -5.276  18.616  -23.100 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 1907 O O   . HOH C 2 .   ? -16.812 16.443  -11.640 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 1908 O O   . HOH C 2 .   ? 3.914   20.911  -18.095 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 1909 O O   . HOH C 2 .   ? -18.884 4.082   -0.242  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 1910 O O   . HOH C 2 .   ? -0.483  17.392  12.978  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 1911 O O   . HOH C 2 .   ? -19.039 4.548   -7.319  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 1912 O O   . HOH C 2 .   ? -5.354  3.935   8.966   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 1913 O O   . HOH C 2 .   ? 4.204   3.497   11.168  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 1914 O O   . HOH C 2 .   ? -21.826 -9.220  -11.276 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 1915 O O   . HOH C 2 .   ? 0.312   6.936   -9.515  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 1916 O O   . HOH C 2 .   ? 2.034   27.549  -8.504  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 1917 O O   . HOH C 2 .   ? 1.957   18.393  3.950   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 1918 O O   . HOH C 2 .   ? -2.825  23.665  2.168   1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 1919 O O   . HOH C 2 .   ? 6.067   15.058  -5.440  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 1920 O O   . HOH C 2 .   ? -15.640 3.050   5.505   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 1921 O O   . HOH C 2 .   ? -20.688 9.165   -1.758  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 1922 O O   . HOH C 2 .   ? -22.251 0.664   -9.019  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 1923 O O   . HOH C 2 .   ? -12.839 8.275   -4.858  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 1924 O O   . HOH C 2 .   ? -1.391  2.672   13.170  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 1925 O O   . HOH C 2 .   ? -15.767 5.190   1.329   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 1926 O O   . HOH C 2 .   ? -8.269  16.289  12.744  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 1927 O O   . HOH C 2 .   ? -27.757 -9.881  -7.642  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 1928 O O   . HOH C 2 .   ? 8.363   8.020   -4.994  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 1929 O O   . HOH C 2 .   ? -0.432  24.336  -14.132 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 1930 O O   . HOH C 2 .   ? -1.738  -6.715  10.000  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 1931 O O   . HOH C 2 .   ? -13.382 19.933  3.101   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 1932 O O   . HOH C 2 .   ? 0.748   -7.595  4.503   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 1933 O O   . HOH C 2 .   ? -21.582 -6.621  -8.997  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 1934 O O   . HOH C 2 .   ? -4.536  14.835  14.411  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 1935 O O   . HOH C 2 .   ? -15.573 6.453   7.617   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 1936 O O   . HOH C 2 .   ? -12.215 17.437  -0.239  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 1937 O O   . HOH C 2 .   ? 8.665   7.798   9.195   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 1938 O O   . HOH C 2 .   ? -6.561  22.084  1.949   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 1939 O O   . HOH C 2 .   ? 9.478   1.351   2.631   1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 1940 O O   . HOH C 2 .   ? -10.263 20.555  -1.002  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 1941 O O   . HOH C 2 .   ? 5.754   -6.967  -0.722  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 1942 O O   . HOH C 2 .   ? -4.263  27.049  -9.281  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 1943 O O   . HOH C 2 .   ? -16.403 3.994   -6.847  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 1944 O O   . HOH C 2 .   ? -3.570  -0.589  -2.247  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 1945 O O   . HOH C 2 .   ? 8.180   17.280  4.373   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 1946 O O   . HOH C 2 .   ? 3.663   29.492  -2.337  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 1947 O O   . HOH C 2 .   ? -9.036  27.221  -9.428  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 1948 O O   . HOH C 2 .   ? -10.625 11.896  15.853  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 1949 O O   . HOH C 2 .   ? 9.125   10.640  -4.044  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 1950 O O   . HOH C 2 .   ? -9.673  9.168   -18.758 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 1951 O O   . HOH C 2 .   ? -2.749  26.897  -2.674  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 1952 O O   . HOH C 2 .   ? -8.720  16.966  -3.024  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 1953 O O   . HOH C 2 .   ? -11.330 18.265  -20.190 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 1954 O O   . HOH C 2 .   ? -9.100  19.308  3.240   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 1955 O O   . HOH C 2 .   ? 0.014   -0.440  13.435  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 1956 O O   . HOH C 2 .   ? 2.814   9.415   3.328   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 1957 O O   . HOH C 2 .   ? -7.971  16.978  -20.807 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 1958 O O   . HOH C 2 .   ? 4.623   9.705   6.556   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 1959 O O   . HOH C 2 .   ? -13.208 19.654  -16.571 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 1960 O O   . HOH C 2 .   ? -17.032 7.539   0.946   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 1961 O O   . HOH C 2 .   ? -1.449  7.268   -11.686 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 1962 O O   . HOH C 2 .   ? -7.081  -1.081  11.882  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 1963 O O   . HOH C 2 .   ? 9.690   5.494   -1.113  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 1964 O O   . HOH C 2 .   ? 3.031   1.139   5.774   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 1965 O O   . HOH C 2 .   ? -7.641  -0.835  5.536   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 1966 O O   . HOH C 2 .   ? -2.768  2.106   -6.786  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 1967 O O   . HOH C 2 .   ? 8.440   1.585   -0.492  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 1968 O O   . HOH C 2 .   ? -1.366  -4.547  13.460  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 1969 O O   . HOH C 2 .   ? -6.014  27.048  -2.867  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 1970 O O   . HOH C 2 .   ? 1.837   -1.197  -1.850  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 1971 O O   . HOH C 2 .   ? 5.984   21.547  -8.587  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 1972 O O   . HOH C 2 .   ? 4.575   -0.003  7.868   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 1973 O O   . HOH C 2 .   ? 5.676   27.532  -5.401  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 1974 O O   . HOH C 2 .   ? 2.514   7.197   12.834  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 1975 O O   . HOH C 2 .   ? -18.404 17.075  -3.484  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 1976 O O   . HOH C 2 .   ? -5.025  17.738  8.881   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 1977 O O   . HOH C 2 .   ? -16.471 6.100   12.338  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O   1 
HETATM 1978 O O   . HOH C 2 .   ? -20.116 10.518  -5.504  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 1979 O O   . HOH C 2 .   ? -8.756  20.453  7.882   1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O   1 
HETATM 1980 O O   . HOH C 2 .   ? 7.299   -7.256  2.269   1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 1981 O O   . HOH C 2 .   ? 6.835   -3.756  5.378   1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 1982 O O   . HOH C 2 .   ? -22.675 -3.051  -9.479  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 1983 O O   . HOH C 2 .   ? 7.344   11.164  13.816  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 1984 O O   . HOH C 2 .   ? -5.803  28.273  -7.671  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O   1 
HETATM 1985 O O   . HOH C 2 .   ? 3.563   10.680  14.346  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 1986 O O   . HOH C 2 .   ? -2.370  16.861  -27.387 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O   1 
HETATM 1987 O O   . HOH C 2 .   ? 2.863   16.422  5.659   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 1988 O O   . HOH C 2 .   ? 6.762   19.356  -14.384 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 1989 O O   . HOH C 2 .   ? -8.646  27.547  -12.824 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O   1 
HETATM 1990 O O   . HOH C 2 .   ? -22.701 2.392   -5.620  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O   1 
HETATM 1991 O O   . HOH C 2 .   ? 10.172  3.319   -7.616  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O   1 
HETATM 1992 O O   . HOH C 2 .   ? 2.441   5.447   -10.710 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O   1 
HETATM 1993 O O   . HOH C 2 .   ? 1.402   -1.186  5.537   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 1994 O O   . HOH C 2 .   ? -9.962  24.786  -10.113 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1995 O O   . HOH C 2 .   ? 1.767   -5.690  11.001  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1996 O O   . HOH C 2 .   ? -7.008  -2.895  7.358   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1997 O O   . HOH C 2 .   ? -2.680  12.720  16.678  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1998 O O   . HOH C 2 .   ? -6.977  7.835   -26.936 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1999 O O   . HOH C 2 .   ? -13.443 9.419   13.488  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2000 O O   . HOH C 2 .   ? 4.732   -2.327  6.153   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2001 O O   . HOH C 2 .   ? -0.066  7.846   14.468  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2002 O O   . HOH C 2 .   ? -3.705  6.412   -17.394 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2003 O O   . HOH C 2 .   ? 8.075   4.816   -9.522  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2004 O O   . HOH C 2 .   ? -11.491 17.497  6.441   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2005 O O   . HOH C 2 .   ? -2.360  28.115  -7.545  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2006 O O   . HOH C 2 .   ? 9.239   3.264   -2.600  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2007 O O   . HOH C 2 .   ? -16.718 4.302   3.662   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2008 O O   . HOH C 2 .   ? -8.300  -2.674  9.887   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2009 O O   . HOH C 2 .   ? -6.666  28.049  -5.385  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2010 O O   . HOH C 2 .   ? 5.013   22.211  -11.037 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2011 O O   . HOH C 2 .   ? 1.636   27.690  0.777   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2012 O O   . HOH C 2 .   ? -2.280  4.558   -12.989 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2013 O O   . HOH C 2 .   ? -6.205  11.895  16.494  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2014 O O   . HOH C 2 .   ? -3.973  26.732  -14.285 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2015 O O   . HOH C 2 .   ? 2.214   12.506  -16.088 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2016 O O   . HOH C 2 .   ? 7.215   6.377   11.182  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2017 O O   . HOH C 2 .   ? 9.017   14.491  -5.606  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2018 O O   . HOH C 2 .   ? -5.215  3.020   17.559  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2019 O O   . HOH C 2 .   ? -1.142  3.249   16.216  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2020 O O   . HOH C 2 .   ? -3.779  -1.386  17.858  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2021 O O   . HOH C 2 .   ? -16.910 11.672  -13.582 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2022 O O   . HOH C 2 .   ? -13.300 8.527   -15.431 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2023 O O   . HOH C 2 .   ? -3.817  -7.816  8.773   1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2024 O O   . HOH C 2 .   ? -13.370 17.008  -17.318 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2025 O O   . HOH C 2 .   ? -12.699 12.518  11.958  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2026 O O   . HOH C 2 .   ? -5.851  5.461   17.377  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2027 O O   . HOH C 2 .   ? 7.126   10.672  6.904   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2028 O O   . HOH C 2 .   ? 1.938   23.988  -12.815 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2029 O O   . HOH C 2 .   ? -6.293  -7.767  7.977   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2030 O O   . HOH C 2 .   ? 2.261   31.433  -5.711  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2031 O O   . HOH C 2 .   ? -8.395  9.094   18.389  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2032 O O   . HOH C 2 .   ? 3.603   29.029  -6.812  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2033 O O   . HOH C 2 .   ? -15.970 20.119  -15.117 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2034 O O   . HOH C 2 .   ? 1.325   10.330  15.781  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2035 O O   . HOH C 2 .   ? 5.707   7.271   13.112  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2036 O O   . HOH C 2 .   ? 9.152   7.077   -7.623  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2037 O O   . HOH C 2 .   ? 8.119   8.486   11.736  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2038 O O   . HOH C 2 .   ? 8.033   14.644  3.332   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2039 O O   . HOH C 2 .   ? -3.866  15.042  -26.263 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2040 O O   . HOH C 2 .   ? 0.039   29.451  -8.946  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2041 O O   . HOH C 2 .   ? 5.813   1.975   9.392   1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2042 O O   . HOH C 2 .   ? -0.919  5.973   16.298  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2043 O O   . HOH C 2 .   ? 7.644   -5.478  7.359   1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2044 O O   . HOH C 2 .   ? -12.792 22.801  -11.464 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2045 O O   . HOH C 2 .   ? 11.712  2.491   -3.739  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2046 O O   . HOH C 2 .   ? -24.891 -2.004  -7.895  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2047 O O   . HOH C 2 .   ? 11.143  16.045  -9.099  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2048 O O   . HOH C 2 .   ? -10.270 19.752  5.726   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2049 O O   . HOH C 2 .   ? -13.471 24.086  -13.242 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2050 O O   . HOH C 2 .   ? 1.225   -3.835  12.935  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2051 O O   . HOH C 2 .   ? 1.530   4.874   -13.359 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2052 O O   . HOH C 2 .   ? -4.254  28.123  -12.189 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2053 O O   . HOH C 2 .   ? -16.410 9.521   -17.045 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2054 O O   . HOH C 2 .   ? 5.288   5.677   -11.017 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2055 O O   . HOH C 2 .   ? 11.524  4.224   0.829   1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2056 O O   . HOH C 2 .   ? 2.053   -8.330  10.823  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2057 O O   . HOH C 2 .   ? -11.223 13.587  13.725  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2058 O O   . HOH C 2 .   ? -9.359  17.721  9.083   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2059 O O   . HOH C 2 .   ? 8.271   2.627   8.647   1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2060 O O   . HOH C 2 .   ? -3.062  6.493   17.777  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2061 O O   . HOH C 2 .   ? 9.447   -5.845  1.353   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2062 O O   . HOH C 2 .   ? 11.385  11.456  -5.509  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2063 O O   . HOH C 2 .   ? 3.173   13.653  15.503  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2064 O O   . HOH C 2 .   ? 9.159   -2.483  5.097   1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2065 O O   . HOH C 2 .   ? 8.570   -0.402  7.915   1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2066 O O   . HOH C 2 .   ? 7.625   8.264   -9.845  1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2067 O O   . HOH C 2 .   ? 10.766  -1.146  1.137   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2068 O O   . HOH C 2 .   ? 10.529  10.334  -7.815  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2069 O O   . HOH D 2 .   ? -25.485 -19.187 -6.938  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2070 O O   . HOH D 2 .   ? -20.959 -6.866  -14.073 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2071 O O   . HOH D 2 .   ? -19.310 -1.154  -16.846 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2072 O O   . HOH D 2 .   ? 4.659   -8.702  -18.469 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2073 O O   . HOH D 2 .   ? -28.573 -13.805 4.555   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2074 O O   . HOH D 2 .   ? -25.291 -3.791  -5.792  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2075 O O   . HOH D 2 .   ? -18.660 0.389   6.916   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2076 O O   . HOH D 2 .   ? -16.567 -19.108 5.381   1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2077 O O   . HOH D 2 .   ? -30.596 -12.647 -0.951  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2078 O O   . HOH D 2 .   ? -2.494  -18.037 -18.405 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2079 O O   . HOH D 2 .   ? -12.723 -10.847 -22.640 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2080 O O   . HOH D 2 .   ? 1.786   -14.880 -7.458  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2081 O O   . HOH D 2 .   ? -15.826 -18.474 -11.865 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2082 O O   . HOH D 2 .   ? -8.742  -16.415 -20.713 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2083 O O   . HOH D 2 .   ? -9.491  -17.062 -0.777  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2084 O O   . HOH D 2 .   ? -0.075  -18.958 -14.646 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2085 O O   . HOH D 2 .   ? 3.365   -10.859 -15.251 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2086 O O   . HOH D 2 .   ? -16.770 13.931  -5.314  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2087 O O   . HOH D 2 .   ? 8.698   -2.267  -14.373 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2088 O O   . HOH D 2 .   ? -12.652 4.485   -13.623 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2089 O O   . HOH D 2 .   ? 1.508   -6.552  -18.890 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2090 O O   . HOH D 2 .   ? -15.135 -20.728 -10.677 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2091 O O   . HOH D 2 .   ? -8.674  -6.656  1.995   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2092 O O   . HOH D 2 .   ? -3.129  -3.522  -16.568 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2093 O O   . HOH D 2 .   ? -17.236 8.738   -6.420  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2094 O O   . HOH D 2 .   ? -21.785 -6.574  10.853  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2095 O O   . HOH D 2 .   ? -19.596 -18.751 5.148   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH D 2 .   ? -28.614 -13.049 1.855   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH D 2 .   ? 7.246   0.072   -8.312  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH D 2 .   ? -15.614 1.376   -7.257  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH D 2 .   ? -3.883  -14.173 0.322   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH D 2 .   ? -15.469 -0.003  -21.639 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH D 2 .   ? -8.997  -17.407 -4.998  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH D 2 .   ? 4.650   -12.479 -5.210  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH D 2 .   ? 7.888   -3.083  -1.856  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH D 2 .   ? -2.971  0.017   -4.972  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH D 2 .   ? -8.340  -17.301 -12.762 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH D 2 .   ? -26.712 -14.761 7.764   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH D 2 .   ? -26.313 -10.493 3.278   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH D 2 .   ? -18.927 -7.531  -8.918  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH D 2 .   ? -3.104  -21.493 -11.802 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH D 2 .   ? -19.334 -8.103  -17.200 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH D 2 .   ? -15.523 -23.722 -2.325  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH D 2 .   ? -17.218 -2.350  -20.632 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH D 2 .   ? 2.019   -16.672 -12.098 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH D 2 .   ? -7.318  -17.791 -17.299 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH D 2 .   ? -28.547 -4.247  1.095   1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH D 2 .   ? -24.859 -5.850  7.522   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH D 2 .   ? -2.700  -14.307 -11.705 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH D 2 .   ? -13.981 7.716   -13.068 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH D 2 .   ? -16.549 -24.206 -8.751  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH D 2 .   ? 4.712   -5.452  -18.048 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH D 2 .   ? -1.135  -15.111 -19.052 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH D 2 .   ? 0.363   -12.627 -0.752  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH D 2 .   ? -19.831 -17.264 8.967   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH D 2 .   ? -8.068  -14.327 2.187   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH D 2 .   ? -0.649  -17.550 -5.935  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH D 2 .   ? -11.131 2.655   -19.722 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH D 2 .   ? -26.893 -10.956 7.113   1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH D 2 .   ? -11.231 -22.974 -2.316  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH D 2 .   ? 1.101   -14.895 -2.891  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH D 2 .   ? -26.239 -19.716 -3.006  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH D 2 .   ? -15.109 7.103   -5.896  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH D 2 .   ? 2.598   -7.472  -10.082 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH D 2 .   ? -21.123 0.616   -15.885 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH D 2 .   ? -5.819  -1.693  -0.877  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH D 2 .   ? -14.881 -20.977 1.905   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH D 2 .   ? -17.271 12.295  -9.156  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH D 2 .   ? -27.609 -3.853  5.036   1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH D 2 .   ? 0.916   -3.805  -3.106  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH D 2 .   ? -6.047  -17.592 -4.024  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH D 2 .   ? -4.602  -12.226 -9.275  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH D 2 .   ? 5.082   -8.201  -11.291 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH D 2 .   ? -15.140 3.089   -13.501 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH D 2 .   ? -24.282 -17.541 -9.723  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH D 2 .   ? 2.958   -10.693 -2.462  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH D 2 .   ? -20.552 -5.777  -11.466 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH D 2 .   ? 0.795   0.417   -18.994 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH D 2 .   ? -18.862 -10.133 -15.258 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH D 2 .   ? -2.188  -13.157 -20.883 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH D 2 .   ? -14.224 -22.535 -0.600  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH D 2 .   ? -1.646  1.789   -13.325 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH D 2 .   ? -17.918 -0.347  -14.421 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH D 2 .   ? -22.747 -16.545 3.331   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH D 2 .   ? -11.016 18.089  -4.018  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH D 2 .   ? -22.256 -19.239 -8.218  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH D 2 .   ? 8.203   -7.029  -7.609  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH D 2 .   ? -11.738 -8.827  -24.073 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH D 2 .   ? -27.893 -11.209 -3.914  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH D 2 .   ? 6.256   -6.473  -9.310  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH D 2 .   ? -17.506 8.066   -13.164 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH D 2 .   ? 7.319   -2.373  -17.882 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH D 2 .   ? -25.639 -8.682  10.486  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH D 2 .   ? -25.909 -23.582 -5.250  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH D 2 .   ? -6.800  -6.980  4.068   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH D 2 .   ? -25.954 -16.917 -3.485  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH D 2 .   ? -20.373 -13.015 13.300  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH D 2 .   ? 6.664   -6.824  -15.652 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH D 2 .   ? -20.001 -13.523 -13.511 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH D 2 .   ? -29.056 -13.608 -4.823  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH D 2 .   ? 3.299   -4.723  -10.070 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH D 2 .   ? -0.682  -10.582 -20.187 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH D 2 .   ? -17.384 -7.486  -19.006 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH D 2 .   ? -23.900 4.488   -11.911 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH D 2 .   ? -29.360 -8.253  1.358   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH D 2 .   ? -23.029 -0.231  12.584  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH D 2 .   ? -13.156 -12.837 -18.533 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH D 2 .   ? -10.652 -5.263  3.349   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH D 2 .   ? 6.987   -5.416  -11.480 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH D 2 .   ? 0.220   -12.412 -18.103 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH D 2 .   ? -11.259 5.287   -16.199 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH D 2 .   ? 0.657   2.467   -14.537 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH D 2 .   ? -22.937 -14.812 11.882  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH D 2 .   ? -9.639  -18.905 -2.862  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH D 2 .   ? -26.732 -16.991 -6.037  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH D 2 .   ? -13.712 -4.896  10.627  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH D 2 .   ? -10.040 -16.353 2.656   1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH D 2 .   ? 3.368   -3.467  -2.053  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH D 2 .   ? -12.239 0.802   -23.647 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH D 2 .   ? -7.666  22.250  -1.231  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH D 2 .   ? -18.208 -17.811 -16.132 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH D 2 .   ? -26.306 -17.238 1.000   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH D 2 .   ? -26.966 -15.676 -8.344  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH D 2 .   ? -21.602 -12.561 -11.148 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH D 2 .   ? -11.280 -17.507 -12.030 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH D 2 .   ? -18.326 -17.963 -12.164 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH D 2 .   ? -10.905 20.878  2.025   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH D 2 .   ? -13.743 -11.572 7.776   1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH D 2 .   ? 0.509   2.830   -17.475 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH D 2 .   ? -21.431 3.084   -7.765  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH D 2 .   ? -20.958 -18.083 -12.492 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH D 2 .   ? -11.852 -5.586  5.790   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH D 2 .   ? -17.624 11.510  -6.596  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH D 2 .   ? -9.806  -2.438  4.898   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH D 2 .   ? -12.460 26.530  3.038   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH D 2 .   ? -13.110 -17.962 -14.809 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH D 2 .   ? -13.350 19.747  -1.227  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH D 2 .   ? -1.588  -5.754  -24.920 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH D 2 .   ? -10.245 -18.656 4.075   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH D 2 .   ? 5.593   4.344   -13.773 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH D 2 .   ? -26.406 -14.858 10.463  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH D 2 .   ? -13.565 -10.672 -19.955 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH D 2 .   ? -28.318 -15.706 1.413   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH D 2 .   ? -11.783 -3.253  7.113   1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH D 2 .   ? -2.085  -16.896 -11.188 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH D 2 .   ? -7.323  -18.232 0.595   1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH D 2 .   ? -17.683 -24.211 1.086   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH D 2 .   ? 3.378   -7.212  -20.927 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH D 2 .   ? -26.799 -10.846 9.805   1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH D 2 .   ? -14.646 -25.779 -6.781  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2219 O O   . HOH D 2 .   ? -8.434  -18.912 -15.157 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2220 O O   . HOH D 2 .   ? -8.473  -21.346 -1.990  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2221 O O   . HOH D 2 .   ? 4.735   -11.138 -12.680 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2222 O O   . HOH D 2 .   ? -14.292 -0.338  7.570   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2223 O O   . HOH D 2 .   ? -18.270 -19.226 9.164   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2224 O O   . HOH D 2 .   ? -0.819  -8.968  6.404   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2225 O O   . HOH D 2 .   ? -13.816 -16.896 -20.109 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2226 O O   . HOH D 2 .   ? -23.646 0.566   -16.537 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2227 O O   . HOH D 2 .   ? -5.840  -17.498 2.662   1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2228 O O   . HOH D 2 .   ? -8.057  -5.369  6.114   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2229 O O   . HOH D 2 .   ? -29.622 -11.797 7.853   1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2230 O O   . HOH D 2 .   ? -6.056  -13.808 4.117   1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2231 O O   . HOH D 2 .   ? -32.373 -11.149 -2.966  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2232 O O   . HOH D 2 .   ? 5.595   -6.813  -19.599 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2233 O O   . HOH D 2 .   ? 10.722  -0.782  -13.259 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2234 O O   . HOH D 2 .   ? -5.480  -9.046  5.357   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2235 O O   . HOH D 2 .   ? -29.403 -14.451 8.397   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2236 O O   . HOH D 2 .   ? -10.620 -19.106 -9.268  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2237 O O   . HOH D 2 .   ? -6.620  -18.463 -21.010 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2238 O O   . HOH D 2 .   ? -8.876  -18.462 -7.368  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2239 O O   . HOH D 2 .   ? 8.123   -5.680  -1.067  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2240 O O   . HOH D 2 .   ? -15.285 -22.333 6.319   1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2241 O O   . HOH D 2 .   ? -5.104  -18.682 -18.752 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2242 O O   . HOH D 2 .   ? -22.862 -24.345 -8.738  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2243 O O   . HOH D 2 .   ? 9.382   -0.966  -1.180  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2244 O O   . HOH D 2 .   ? -15.839 -9.373  -20.562 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2245 O O   . HOH D 2 .   ? -1.115  -2.186  -2.355  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2246 O O   . HOH D 2 .   ? 9.887   1.221   -11.917 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2247 O O   . HOH D 2 .   ? 9.948   -6.924  -2.609  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2248 O O   . HOH D 2 .   ? -9.964  -4.285  5.367   1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2249 O O   . HOH D 2 .   ? -29.239 -17.852 -5.580  1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2250 O O   . HOH D 2 .   ? 8.813   -9.309  -6.203  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2251 O O   . HOH D 2 .   ? -6.418  -18.952 -11.247 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2252 O O   . HOH D 2 .   ? -9.895  -6.863  7.444   1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2253 O O   . HOH D 2 .   ? -31.650 -10.221 -5.549  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2254 O O   . HOH D 2 .   ? 0.333   -4.312  -29.481 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
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