data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Yuan, H."   1 
"Peng, J.W." 2 
"Tan, X.S."  3 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "MarR Protein from Peptoclostridium difficile DA00132" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Peptoclostridium difficile, MarR, Transcription factor, DNA-binding, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.F" 
_citation.journal_id_ASTM           ACSFEN 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2053-230X 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            73 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                363 
_citation.page_last                 368 
_citation.title                     "Crystal structure of the multiple antibiotic resistance regulator MarR from Clostridium difficile." 
_citation.year                      2017 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S2053230X1700766X 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   28580925 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Peng, J.W." 1 ? 
primary "Yuan, H."   2 ? 
primary "Tan, X.S."  3 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSSHHHHHHSSGLVPRGSHMLIKTLDSNILREVGTLSRAVNSINDIKYKELKLQKGQFTFLTRICENPGINLVELSNMLK
VDKATTTKAIQKLIKAGYVDKKQDKFDKRGYNLTPTDKSLEVYELIIEEENRSIEICFDNFTDEEKQVVTKLLEKMSKNV
ENEWFKVKR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSSHHHHHHSSGLVPRGSHMLIKTLDSNILREVGTLSRAVNSINDIKYKELKLQKGQFTFLTRICENPGINLVELSNMLK
VDKATTTKAIQKLIKAGYVDKKQDKFDKRGYNLTPTDKSLEVYELIIEEENRSIEICFDNFTDEEKQVVTKLLEKMSKNV
ENEWFKVKR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   SER n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  SER n 
1 11  SER n 
1 12  GLY n 
1 13  LEU n 
1 14  VAL n 
1 15  PRO n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  SER n 
1 19  HIS n 
1 20  MET n 
1 21  LEU n 
1 22  ILE n 
1 23  LYS n 
1 24  THR n 
1 25  LEU n 
1 26  ASP n 
1 27  SER n 
1 28  ASN n 
1 29  ILE n 
1 30  LEU n 
1 31  ARG n 
1 32  GLU n 
1 33  VAL n 
1 34  GLY n 
1 35  THR n 
1 36  LEU n 
1 37  SER n 
1 38  ARG n 
1 39  ALA n 
1 40  VAL n 
1 41  ASN n 
1 42  SER n 
1 43  ILE n 
1 44  ASN n 
1 45  ASP n 
1 46  ILE n 
1 47  LYS n 
1 48  TYR n 
1 49  LYS n 
1 50  GLU n 
1 51  LEU n 
1 52  LYS n 
1 53  LEU n 
1 54  GLN n 
1 55  LYS n 
1 56  GLY n 
1 57  GLN n 
1 58  PHE n 
1 59  THR n 
1 60  PHE n 
1 61  LEU n 
1 62  THR n 
1 63  ARG n 
1 64  ILE n 
1 65  CYS n 
1 66  GLU n 
1 67  ASN n 
1 68  PRO n 
1 69  GLY n 
1 70  ILE n 
1 71  ASN n 
1 72  LEU n 
1 73  VAL n 
1 74  GLU n 
1 75  LEU n 
1 76  SER n 
1 77  ASN n 
1 78  MET n 
1 79  LEU n 
1 80  LYS n 
1 81  VAL n 
1 82  ASP n 
1 83  LYS n 
1 84  ALA n 
1 85  THR n 
1 86  THR n 
1 87  THR n 
1 88  LYS n 
1 89  ALA n 
1 90  ILE n 
1 91  GLN n 
1 92  LYS n 
1 93  LEU n 
1 94  ILE n 
1 95  LYS n 
1 96  ALA n 
1 97  GLY n 
1 98  TYR n 
1 99  VAL n 
1 100 ASP n 
1 101 LYS n 
1 102 LYS n 
1 103 GLN n 
1 104 ASP n 
1 105 LYS n 
1 106 PHE n 
1 107 ASP n 
1 108 LYS n 
1 109 ARG n 
1 110 GLY n 
1 111 TYR n 
1 112 ASN n 
1 113 LEU n 
1 114 THR n 
1 115 PRO n 
1 116 THR n 
1 117 ASP n 
1 118 LYS n 
1 119 SER n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 VAL n 
1 123 TYR n 
1 124 GLU n 
1 125 LEU n 
1 126 ILE n 
1 127 ILE n 
1 128 GLU n 
1 129 GLU n 
1 130 GLU n 
1 131 ASN n 
1 132 ARG n 
1 133 SER n 
1 134 ILE n 
1 135 GLU n 
1 136 ILE n 
1 137 CYS n 
1 138 PHE n 
1 139 ASP n 
1 140 ASN n 
1 141 PHE n 
1 142 THR n 
1 143 ASP n 
1 144 GLU n 
1 145 GLU n 
1 146 LYS n 
1 147 GLN n 
1 148 VAL n 
1 149 VAL n 
1 150 THR n 
1 151 LYS n 
1 152 LEU n 
1 153 LEU n 
1 154 GLU n 
1 155 LYS n 
1 156 MET n 
1 157 SER n 
1 158 LYS n 
1 159 ASN n 
1 160 VAL n 
1 161 GLU n 
1 162 ASN n 
1 163 GLU n 
1 164 TRP n 
1 165 PHE n 
1 166 LYS n 
1 167 VAL n 
1 168 LYS n 
1 169 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "MarR family transcriptional regulator" 19549.441 2  ? ? ? ? 
2 water   nat water                                   18.015    66 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   HIS 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  SER 11  11  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  GLY 12  12  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  PRO 15  15  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  SER 18  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 19  HIS 19  19  19  HIS HIS A   ? n 
A   1 20  MET 20  20  20  MET MET A   ? n 
A   1 21  LEU 21  21  21  LEU LEU A   ? n 
A   1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A   ? n 
A   1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A   ? n 
A   1 24  THR 24  24  24  THR THR A   ? n 
A   1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A   ? n 
A   1 26  ASP 26  26  26  ASP ASP A   ? n 
A   1 27  SER 27  27  27  SER SER A   ? n 
A   1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A   ? n 
A   1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A   ? n 
A   1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A   ? n 
A   1 34  GLY 34  34  34  GLY GLY A   ? n 
A   1 35  THR 35  35  35  THR THR A   ? n 
A   1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  SER 37  37  37  SER SER A   ? n 
A   1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A   ? n 
A   1 39  ALA 39  39  39  ALA ALA A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN A   ? n 
A   1 42  SER 42  42  42  SER SER A   ? n 
A   1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A   ? n 
A   1 44  ASN 44  44  44  ASN ASN A   ? n 
A   1 45  ASP 45  45  45  ASP ASP A   ? n 
A   1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE A   ? n 
A   1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A   ? n 
A   1 48  TYR 48  48  48  TYR TYR A   ? n 
A   1 49  LYS 49  49  49  LYS LYS A   ? n 
A   1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A   ? n 
A   1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  LYS 52  52  52  LYS LYS A   ? n 
A   1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A   ? n 
A   1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A   ? n 
A   1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS A   ? n 
A   1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A   ? n 
A   1 57  GLN 57  57  57  GLN GLN A   ? n 
A   1 58  PHE 58  58  58  PHE PHE A   ? n 
A   1 59  THR 59  59  59  THR THR A   ? n 
A   1 60  PHE 60  60  60  PHE PHE A   ? n 
A   1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 62  THR 62  62  62  THR THR A   ? n 
A   1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  CYS 65  65  65  CYS CYS A   ? n 
A   1 66  GLU 66  66  66  GLU GLU A   ? n 
A   1 67  ASN 67  67  67  ASN ASN A   ? n 
A   1 68  PRO 68  68  68  PRO PRO A   ? n 
A   1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A   ? n 
A   1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE A   ? n 
A   1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A   ? n 
A   1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A   ? n 
A   1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  SER 76  76  76  SER SER A   ? n 
A   1 77  ASN 77  77  77  ASN ASN A   ? n 
A   1 78  MET 78  78  78  MET MET A   ? n 
A   1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A   ? n 
A   1 80  LYS 80  80  80  LYS LYS A   ? n 
A   1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A   ? n 
A   1 82  ASP 82  82  82  ASP ASP A   ? n 
A   1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  THR 85  85  85  THR THR A   ? n 
A   1 86  THR 86  86  86  THR THR A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A   ? n 
A   1 90  ILE 90  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A   ? n 
A   1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  ILE 94  94  94  ILE ILE A   ? n 
A   1 95  LYS 95  95  95  LYS LYS A   ? n 
A   1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A   ? n 
A   1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY A   ? n 
A   1 98  TYR 98  98  98  TYR TYR A   ? n 
A   1 99  VAL 99  99  99  VAL VAL A   ? n 
A   1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A   ? n 
A   1 101 LYS 101 101 101 LYS LYS A   ? n 
A   1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A   ? n 
A   1 103 GLN 103 103 103 GLN GLN A   ? n 
A   1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP A   ? n 
A   1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG A   ? n 
A   1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A   ? n 
A   1 111 TYR 111 111 111 TYR TYR A   ? n 
A   1 112 ASN 112 112 112 ASN ASN A   ? n 
A   1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 114 THR 114 114 114 THR THR A   ? n 
A   1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A   ? n 
A   1 116 THR 116 116 116 THR THR A   ? n 
A   1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A   ? n 
A   1 118 LYS 118 118 118 LYS LYS A   ? n 
A   1 119 SER 119 119 119 SER SER A   ? n 
A   1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A   ? n 
A   1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 TYR 123 123 123 TYR TYR A   ? n 
A   1 124 GLU 124 124 124 GLU GLU A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 ILE 126 126 126 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A   ? n 
A   1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A   ? n 
A   1 131 ASN 131 131 131 ASN ASN A   ? n 
A   1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 133 SER 133 133 133 SER SER A   ? n 
A   1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A   ? n 
A   1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE A   ? n 
A   1 137 CYS 137 137 137 CYS CYS A   ? n 
A   1 138 PHE 138 138 138 PHE PHE A   ? n 
A   1 139 ASP 139 139 139 ASP ASP A   ? n 
A   1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A   ? n 
A   1 141 PHE 141 141 141 PHE PHE A   ? n 
A   1 142 THR 142 142 142 THR THR A   ? n 
A   1 143 ASP 143 143 143 ASP ASP A   ? n 
A   1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A   ? n 
A   1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A   ? n 
A   1 147 GLN 147 147 147 GLN GLN A   ? n 
A   1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 VAL 149 149 149 VAL VAL A   ? n 
A   1 150 THR 150 150 150 THR THR A   ? n 
A   1 151 LYS 151 151 151 LYS LYS A   ? n 
A   1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU A   ? n 
A   1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A   ? n 
A   1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A   ? n 
A   1 155 LYS 155 155 155 LYS LYS A   ? n 
A   1 156 MET 156 156 156 MET MET A   ? n 
A   1 157 SER 157 157 157 SER SER A   ? n 
A   1 158 LYS 158 158 158 LYS LYS A   ? n 
A   1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 GLU 161 161 161 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 ASN 162 162 162 ASN ASN A   ? n 
A   1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A   ? n 
A   1 164 TRP 164 164 164 TRP TRP A   ? n 
A   1 165 PHE 165 165 165 PHE PHE A   ? n 
A   1 166 LYS 166 166 166 LYS LYS A   ? n 
A   1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A   ? n 
A   1 168 LYS 168 168 168 LYS LYS A   ? n 
A   1 169 ARG 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  11  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  GLY 12  12  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  PRO 15  15  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  SER 18  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 19  HIS 19  19  19  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 20  MET 20  20  20  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 21  LEU 21  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 24  THR 24  24  24  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 26  ASP 26  26  26  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 27  SER 27  27  27  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 34  GLY 34  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 35  THR 35  35  35  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  SER 37  37  37  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 39  ALA 39  39  39  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  ASN 41  41  41  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 42  SER 42  42  42  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 44  ASN 44  44  44  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 45  ASP 45  45  45  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 48  TYR 48  48  48  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 49  LYS 49  49  49  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  LYS 52  52  52  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 57  GLN 57  57  57  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 58  PHE 58  58  58  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 59  THR 59  59  59  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 60  PHE 60  60  60  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 62  THR 62  62  62  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  CYS 65  65  65  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 66  GLU 66  66  66  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 67  ASN 67  67  67  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 68  PRO 68  68  68  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 70  ILE 70  70  70  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  SER 76  76  76  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 77  ASN 77  77  77  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 78  MET 78  78  78  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 80  LYS 80  80  80  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 82  ASP 82  82  82  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  THR 85  85  85  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 86  THR 86  86  86  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 90  ILE 90  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  ILE 94  94  94  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 95  LYS 95  95  95  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 98  TYR 98  98  98  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 99  VAL 99  99  99  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 101 LYS 101 101 101 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 103 GLN 103 103 103 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 111 TYR 111 111 111 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 112 ASN 112 112 112 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 THR 114 114 114 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 116 THR 116 116 116 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 118 LYS 118 118 118 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 119 SER 119 119 119 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 TYR 123 123 123 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 124 GLU 124 124 124 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 126 126 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 131 ASN 131 131 131 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 133 SER 133 133 133 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 137 CYS 137 137 137 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 138 PHE 138 138 138 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 139 ASP 139 139 139 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 141 PHE 141 141 141 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 142 THR 142 142 142 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 143 ASP 143 143 143 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 147 GLN 147 147 147 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 VAL 149 149 149 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 150 THR 150 150 150 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 151 LYS 151 151 151 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 155 LYS 155 155 155 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 156 MET 156 156 156 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 157 SER 157 157 157 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 158 LYS 158 158 158 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 159 ASN 159 159 159 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 GLU 161 161 161 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 162 ASN 162 162 162 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 164 TRP 164 164 164 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 165 PHE 165 165 165 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 166 LYS 166 166 166 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 167 VAL 167 167 167 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 168 LYS 168 168 168 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 169 ARG 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  201 22 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  202 29 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  203 23 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  204 18 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  205 24 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  206 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  207 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  208 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  209 28 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 210 27 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 211 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 212 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 213 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 214 10 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 215 25 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 216 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17 217 20 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 18 218 31 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 19 219 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 20 220 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 21 221 26 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 22 222 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 23 223 21 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 24 224 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 25 225 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 26 226 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 27 227 33 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 28 228 32 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 29 229 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 30 230 30 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 31 231 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 32 232 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 33 233 19 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  201 22 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  202 29 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  203 23 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  204 18 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  205 24 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  206 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  207 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  208 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  209 28 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 210 27 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 211 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 212 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 213 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 214 10 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 215 25 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 216 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17 217 20 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 18 218 31 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 19 219 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 20 220 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 21 221 26 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 22 222 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 23 223 21 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 24 224 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 25 225 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 26 226 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 27 227 33 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 28 228 32 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 29 229 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 30 230 30 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 31 231 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 32 232 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 33 233 19 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN A   28  ? TYR A   48  ? ASN A   28  TYR A   48  1 ? 21 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A   56  ? ASN A   67  ? GLY A   56  ASN A   67  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 LEU A   72  ? LYS A   80  ? LEU A   72  LYS A   80  1 ? 9  
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A   82  ? ALA A   96  ? ASP A   82  ALA A   96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A   116 ? ASP A   139 ? THR A   116 ASP A   139 1 ? 24 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   142 ? LYS A   168 ? THR A   142 LYS A   168 1 ? 27 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASN A-2 28  ? TYR A-2 48  ? ASN A-2 28  TYR A-2 48  1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 GLY A-2 56  ? ASN A-2 67  ? GLY A-2 56  ASN A-2 67  1 ? 12 
HELX_P HELX_P9  AA9 LEU A-2 72  ? LYS A-2 80  ? LEU A-2 72  LYS A-2 80  1 ? 9  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A-2 82  ? ALA A-2 96  ? ASP A-2 82  ALA A-2 96  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A-2 116 ? ASP A-2 139 ? THR A-2 116 ASP A-2 139 1 ? 24 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A-2 142 ? LYS A-2 168 ? THR A-2 142 LYS A-2 168 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   70  ? ASN A   71  ? ILE A   70  ASN A   71  
AA1 2 TYR A   111 ? PRO A   115 ? TYR A   111 PRO A   115 
AA1 3 VAL A   99  ? GLN A   103 ? VAL A   99  GLN A   103 
AA2 1 ILE A-2 70  ? ASN A-2 71  ? ILE A-2 70  ASN A-2 71  
AA2 2 TYR A-2 111 ? PRO A-2 115 ? TYR A-2 111 PRO A-2 115 
AA2 3 VAL A-2 99  ? GLN A-2 103 ? VAL A-2 99  GLN A-2 103 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z        1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 8_555 -y,-x,-z+1/2 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 41.8270000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015022 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015022 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011954 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   70  ? N ILE A   70  O LEU A   113 ? O LEU A   113 
AA1 2 3 O ASN A   112 ? O ASN A   112 N LYS A   102 ? N LYS A   102 
AA2 1 2 N ILE A-2 70  ? N ILE A-2 70  O LEU A-2 113 ? O LEU A-2 113 
AA2 2 3 O ASN A-2 112 ? O ASN A-2 112 N LYS A-2 102 ? N LYS A-2 102 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ARG A   1 16  ? -7.087  3.460   45.944  1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   2    C CA  . ARG A   1 16  ? -5.919  2.687   46.476  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C C   . ARG A   1 16  ? -6.337  1.789   47.641  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   4    O O   . ARG A   1 16  ? -7.233  2.097   48.414  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   5    C CB  . ARG A   1 16  ? -4.782  3.599   46.960  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . ARG A   1 16  ? -4.300  4.694   46.009  1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   7    C CD  . ARG A   1 16  ? -3.868  4.170   44.652  1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   8    N NE  . ARG A   1 16  ? -5.039  3.749   43.890  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   9    C CZ  . ARG A   1 16  ? -4.969  3.050   42.777  1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   10   N NH1 . ARG A   1 16  ? -3.776  2.723   42.284  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   11   N NH2 . ARG A   1 16  ? -6.097  2.683   42.165  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   12   N N   . GLY A   1 17  ? -5.616  0.698   47.796  1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N   1 
ATOM   13   C CA  . GLY A   1 17  ? -6.032  -0.376  48.685  1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA  1 
ATOM   14   C C   . GLY A   1 17  ? -5.153  -1.578  48.405  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C   1 
ATOM   15   O O   . GLY A   1 17  ? -4.008  -1.421  47.963  1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O   1 
ATOM   16   N N   . SER A   1 18  ? -5.666  -2.783  48.661  1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   1 
ATOM   17   C CA  . SER A   1 18  ? -4.923  -4.004  48.320  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  1 
ATOM   18   C C   . SER A   1 18  ? -5.628  -4.618  47.100  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   1 
ATOM   19   O O   . SER A   1 18  ? -6.883  -4.764  47.060  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   1 
ATOM   20   C CB  . SER A   1 18  ? -4.834  -4.991  49.497  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  1 
ATOM   21   O OG  . SER A   1 18  ? -3.551  -5.638  49.594  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  1 
ATOM   22   N N   . HIS A   1 19  ? -4.793  -4.991  46.132  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   N   1 
ATOM   23   C CA  . HIS A   1 19  ? -5.213  -5.326  44.784  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   CA  1 
ATOM   24   C C   . HIS A   1 19  ? -4.768  -6.720  44.386  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   C   1 
ATOM   25   O O   . HIS A   1 19  ? -3.939  -7.356  45.034  1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   O   1 
ATOM   26   C CB  . HIS A   1 19  ? -4.641  -4.300  43.773  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   CB  1 
ATOM   27   C CG  . HIS A   1 19  ? -5.248  -2.920  43.873  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   CG  1 
ATOM   28   N ND1 . HIS A   1 19  ? -6.545  -2.628  43.477  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   ND1 1 
ATOM   29   C CD2 . HIS A   1 19  ? -4.720  -1.752  44.313  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   CD2 1 
ATOM   30   C CE1 . HIS A   1 19  ? -6.785  -1.344  43.674  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   CE1 1 
ATOM   31   N NE2 . HIS A   1 19  ? -5.697  -0.792  44.185  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A   NE2 1 
ATOM   32   N N   . MET A   1 20  ? -5.293  -7.181  43.273  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   N   1 
ATOM   33   C CA  . MET A   1 20  ? -4.921  -8.457  42.801  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   CA  1 
ATOM   34   C C   . MET A   1 20  ? -5.079  -8.472  41.288  1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   C   1 
ATOM   35   O O   . MET A   1 20  ? -5.776  -7.614  40.694  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   O   1 
ATOM   36   C CB  . MET A   1 20  ? -5.816  -9.485  43.481  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   CB  1 
ATOM   37   C CG  . MET A   1 20  ? -7.245  -9.487  42.985  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   CG  1 
ATOM   38   S SD  . MET A   1 20  ? -8.302  -10.535 43.957  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   SD  1 
ATOM   39   C CE  . MET A   1 20  ? -9.286  -11.412 42.737  1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 20  MET A   CE  1 
ATOM   40   N N   . LEU A   1 21  ? -4.421  -9.443  40.671  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   1 
ATOM   41   C CA  . LEU A   1 21  ? -4.509  -9.644  39.239  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  1 
ATOM   42   C C   . LEU A   1 21  ? -5.931  -10.009 38.832  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   1 
ATOM   43   O O   . LEU A   1 21  ? -6.629  -10.711 39.561  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   1 
ATOM   44   C CB  . LEU A   1 21  ? -3.529  -10.750 38.784  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  1 
ATOM   45   C CG  . LEU A   1 21  ? -2.573  -10.440 37.616  1.00 84.52  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  1 
ATOM   46   C CD1 . LEU A   1 21  ? -3.277  -10.402 36.252  1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 1 
ATOM   47   C CD2 . LEU A   1 21  ? -1.808  -9.140  37.877  1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 1 
ATOM   48   N N   . ILE A   1 22  ? -6.346  -9.561  37.648  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   N   1 
ATOM   49   C CA  . ILE A   1 22  ? -7.657  -9.907  37.121  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CA  1 
ATOM   50   C C   . ILE A   1 22  ? -7.570  -11.263 36.428  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   C   1 
ATOM   51   O O   . ILE A   1 22  ? -6.912  -11.415 35.401  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   O   1 
ATOM   52   C CB  . ILE A   1 22  ? -8.171  -8.818  36.171  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CB  1 
ATOM   53   C CG1 . ILE A   1 22  ? -8.281  -7.519  36.953  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG1 1 
ATOM   54   C CG2 . ILE A   1 22  ? -9.547  -9.190  35.640  1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG2 1 
ATOM   55   C CD1 . ILE A   1 22  ? -8.537  -6.292  36.116  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CD1 1 
ATOM   56   N N   . LYS A   1 23  ? -8.258  -12.239 36.996  1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   N   1 
ATOM   57   C CA  . LYS A   1 23  ? -8.096  -13.606 36.584  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CA  1 
ATOM   58   C C   . LYS A   1 23  ? -8.886  -13.846 35.305  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   C   1 
ATOM   59   O O   . LYS A   1 23  ? -8.612  -14.793 34.609  1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   O   1 
ATOM   60   C CB  . LYS A   1 23  ? -8.610  -14.568 37.670  1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CB  1 
ATOM   61   C CG  . LYS A   1 23  ? -7.855  -14.565 39.009  1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CG  1 
ATOM   62   C CD  . LYS A   1 23  ? -8.611  -15.382 40.083  1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CD  1 
ATOM   63   C CE  . LYS A   1 23  ? -7.690  -15.966 41.156  1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CE  1 
ATOM   64   N NZ  . LYS A   1 23  ? -8.182  -17.257 41.717  1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   NZ  1 
ATOM   65   N N   . THR A   1 24  ? -9.889  -13.018 35.007  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   N   1 
ATOM   66   C CA  . THR A   1 24  ? -10.776 -13.330 33.882  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   CA  1 
ATOM   67   C C   . THR A   1 24  ? -10.301 -12.806 32.522  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   C   1 
ATOM   68   O O   . THR A   1 24  ? -10.878 -13.154 31.498  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   O   1 
ATOM   69   C CB  . THR A   1 24  ? -12.202 -12.808 34.106  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   CB  1 
ATOM   70   O OG1 . THR A   1 24  ? -12.161 -11.398 34.285  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   OG1 1 
ATOM   71   C CG2 . THR A   1 24  ? -12.849 -13.471 35.315  1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 24  THR A   CG2 1 
ATOM   72   N N   . LEU A   1 25  ? -9.279  -11.956 32.528  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   N   1 
ATOM   73   C CA  . LEU A   1 25  ? -8.782  -11.317 31.337  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CA  1 
ATOM   74   C C   . LEU A   1 25  ? -7.679  -12.146 30.849  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   C   1 
ATOM   75   O O   . LEU A   1 25  ? -6.748  -12.429 31.587  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   O   1 
ATOM   76   C CB  . LEU A   1 25  ? -8.251  -9.940  31.716  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CB  1 
ATOM   77   C CG  . LEU A   1 25  ? -7.876  -8.975  30.592  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CG  1 
ATOM   78   C CD1 . LEU A   1 25  ? -9.064  -8.735  29.724  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . LEU A   1 25  ? -7.409  -7.651  31.189  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CD2 1 
ATOM   80   N N   . ASP A   1 26  ? -7.731  -12.541 29.591  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   N   1 
ATOM   81   C CA  . ASP A   1 26  ? -6.782  -13.543 29.107  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CA  1 
ATOM   82   C C   . ASP A   1 26  ? -5.387  -12.951 29.040  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   C   1 
ATOM   83   O O   . ASP A   1 26  ? -4.415  -13.659 29.079  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   O   1 
ATOM   84   C CB  . ASP A   1 26  ? -7.184  -14.108 27.733  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CB  1 
ATOM   85   C CG  . ASP A   1 26  ? -8.392  -15.053 27.803  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CG  1 
ATOM   86   O OD1 . ASP A   1 26  ? -8.535  -15.734 28.875  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD1 1 
ATOM   87   O OD2 . ASP A   1 26  ? -9.164  -15.124 26.771  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD2 1 
ATOM   88   N N   . SER A   1 27  ? -5.286  -11.641 28.916  1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   N   1 
ATOM   89   C CA  . SER A   1 27  ? -3.995  -11.037 28.688  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   CA  1 
ATOM   90   C C   . SER A   1 27  ? -4.049  -9.587  29.001  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   C   1 
ATOM   91   O O   . SER A   1 27  ? -5.098  -8.933  28.934  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   O   1 
ATOM   92   C CB  . SER A   1 27  ? -3.608  -11.199 27.205  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   CB  1 
ATOM   93   O OG  . SER A   1 27  ? -2.263  -10.845 26.968  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 27  SER A   OG  1 
ATOM   94   N N   . ASN A   1 28  ? -2.877  -9.078  29.300  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   N   1 
ATOM   95   C CA  . ASN A   1 28  ? -2.675  -7.676  29.563  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   CA  1 
ATOM   96   C C   . ASN A   1 28  ? -2.374  -6.818  28.314  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   C   1 
ATOM   97   O O   . ASN A   1 28  ? -2.316  -5.563  28.391  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   O   1 
ATOM   98   C CB  . ASN A   1 28  ? -1.493  -7.512  30.550  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   CB  1 
ATOM   99   C CG  . ASN A   1 28  ? -1.523  -6.171  31.268  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   CG  1 
ATOM   100  O OD1 . ASN A   1 28  ? -0.532  -5.414  31.279  1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   OD1 1 
ATOM   101  N ND2 . ASN A   1 28  ? -2.681  -5.840  31.836  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A   ND2 1 
ATOM   102  N N   . ILE A   1 29  ? -2.263  -7.459  27.158  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   N   1 
ATOM   103  C CA  . ILE A   1 29  ? -1.638  -6.838  25.952  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CA  1 
ATOM   104  C C   . ILE A   1 29  ? -2.424  -5.644  25.467  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   C   1 
ATOM   105  O O   . ILE A   1 29  ? -1.827  -4.630  25.148  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   O   1 
ATOM   106  C CB  . ILE A   1 29  ? -1.429  -7.882  24.794  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CB  1 
ATOM   107  C CG1 . ILE A   1 29  ? -0.720  -7.278  23.633  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG1 1 
ATOM   108  C CG2 . ILE A   1 29  ? -2.738  -8.444  24.264  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG2 1 
ATOM   109  C CD1 . ILE A   1 29  ? 0.696   -6.905  23.943  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CD1 1 
ATOM   110  N N   . LEU A   1 30  ? -3.737  -5.706  25.473  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   111  C CA  . LEU A   1 30  ? -4.451  -4.532  25.029  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   112  C C   . LEU A   1 30  ? -4.511  -3.414  26.076  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   113  O O   . LEU A   1 30  ? -4.466  -2.250  25.722  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   114  C CB  . LEU A   1 30  ? -5.817  -4.892  24.572  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   115  C CG  . LEU A   1 30  ? -5.877  -5.676  23.281  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   116  C CD1 . LEU A   1 30  ? -7.360  -5.757  22.944  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   117  C CD2 . LEU A   1 30  ? -5.048  -5.087  22.129  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   118  N N   . ARG A   1 31  ? -4.566  -3.752  27.354  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   N   1 
ATOM   119  C CA  . ARG A   1 31  ? -4.382  -2.731  28.390  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   CA  1 
ATOM   120  C C   . ARG A   1 31  ? -3.073  -2.031  28.196  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   C   1 
ATOM   121  O O   . ARG A   1 31  ? -2.972  -0.813  28.295  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   O   1 
ATOM   122  C CB  . ARG A   1 31  ? -4.357  -3.355  29.799  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   CB  1 
ATOM   123  C CG  . ARG A   1 31  ? -5.620  -4.189  30.177  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   CG  1 
ATOM   124  C CD  . ARG A   1 31  ? -6.768  -3.320  30.526  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   CD  1 
ATOM   125  N NE  . ARG A   1 31  ? -8.052  -4.000  30.683  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   NE  1 
ATOM   126  C CZ  . ARG A   1 31  ? -8.765  -4.049  31.810  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   CZ  1 
ATOM   127  N NH1 . ARG A   1 31  ? -8.318  -3.540  32.990  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   NH1 1 
ATOM   128  N NH2 . ARG A   1 31  ? -9.957  -4.598  31.763  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A   NH2 1 
ATOM   129  N N   . GLU A   1 32  ? -2.026  -2.770  27.876  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N   1 
ATOM   130  C CA  . GLU A   1 32  ? -0.732  -2.094  27.696  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA  1 
ATOM   131  C C   . GLU A   1 32  ? -0.709  -1.230  26.463  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C   1 
ATOM   132  O O   . GLU A   1 32  ? -0.144  -0.090  26.443  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O   1 
ATOM   133  C CB  . GLU A   1 32  ? 0.365   -3.130  27.580  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB  1 
ATOM   134  C CG  . GLU A   1 32  ? 1.603   -2.694  28.300  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG  1 
ATOM   135  C CD  . GLU A   1 32  ? 1.346   -2.473  29.811  1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD  1 
ATOM   136  O OE1 . GLU A   1 32  ? 0.895   -3.426  30.514  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1 1 
ATOM   137  O OE2 . GLU A   1 32  ? 1.583   -1.319  30.247  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2 1 
ATOM   138  N N   . VAL A   1 33  ? -1.337  -1.732  25.403  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   N   1 
ATOM   139  C CA  . VAL A   1 33  ? -1.443  -0.945  24.159  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CA  1 
ATOM   140  C C   . VAL A   1 33  ? -2.266  0.387   24.375  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   C   1 
ATOM   141  O O   . VAL A   1 33  ? -1.871  1.468   23.872  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   O   1 
ATOM   142  C CB  . VAL A   1 33  ? -2.088  -1.763  22.985  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CB  1 
ATOM   143  C CG1 . VAL A   1 33  ? -2.367  -0.857  21.803  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG1 1 
ATOM   144  C CG2 . VAL A   1 33  ? -1.180  -2.851  22.476  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG2 1 
ATOM   145  N N   . GLY A   1 34  ? -3.369  0.301   25.147  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   1 
ATOM   146  C CA  . GLY A   1 34  ? -4.166  1.491   25.528  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  1 
ATOM   147  C C   . GLY A   1 34  ? -3.326  2.449   26.401  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   1 
ATOM   148  O O   . GLY A   1 34  ? -3.273  3.623   26.172  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   1 
ATOM   149  N N   . THR A   1 35  ? -2.655  1.930   27.419  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   N   1 
ATOM   150  C CA  . THR A   1 35  ? -1.813  2.771   28.249  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   CA  1 
ATOM   151  C C   . THR A   1 35  ? -0.813  3.505   27.382  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   C   1 
ATOM   152  O O   . THR A   1 35  ? -0.587  4.713   27.493  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   O   1 
ATOM   153  C CB  . THR A   1 35  ? -1.062  1.879   29.292  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   CB  1 
ATOM   154  O OG1 . THR A   1 35  ? -1.996  1.326   30.231  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   OG1 1 
ATOM   155  C CG2 . THR A   1 35  ? -0.099  2.648   30.024  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 35  THR A   CG2 1 
ATOM   156  N N   . LEU A   1 36  ? -0.136  2.767   26.531  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   N   1 
ATOM   157  C CA  . LEU A   1 36  ? 0.926   3.397   25.692  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CA  1 
ATOM   158  C C   . LEU A   1 36  ? 0.343   4.386   24.742  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   C   1 
ATOM   159  O O   . LEU A   1 36  ? 0.800   5.514   24.589  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   O   1 
ATOM   160  C CB  . LEU A   1 36  ? 1.642   2.286   24.917  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CB  1 
ATOM   161  C CG  . LEU A   1 36  ? 2.741   2.560   23.943  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CG  1 
ATOM   162  C CD1 . LEU A   1 36  ? 3.842   3.390   24.569  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD1 1 
ATOM   163  C CD2 . LEU A   1 36  ? 3.289   1.185   23.536  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD2 1 
ATOM   164  N N   . SER A   1 37  ? -0.732  4.008   24.097  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   N   1 
ATOM   165  C CA  . SER A   1 37  ? -1.351  4.943   23.182  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CA  1 
ATOM   166  C C   . SER A   1 37  ? -1.947  6.200   23.870  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   C   1 
ATOM   167  O O   . SER A   1 37  ? -1.768  7.324   23.419  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   O   1 
ATOM   168  C CB  . SER A   1 37  ? -2.540  4.241   22.494  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   CB  1 
ATOM   169  O OG  . SER A   1 37  ? -3.005  5.171   21.521  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 37  SER A   OG  1 
ATOM   170  N N   . ARG A   1 38  ? -2.736  6.004   24.932  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   N   1 
ATOM   171  C CA  . ARG A   1 38  ? -3.246  7.238   25.665  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   CA  1 
ATOM   172  C C   . ARG A   1 38  ? -2.050  8.095   26.128  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   C   1 
ATOM   173  O O   . ARG A   1 38  ? -2.018  9.309   25.951  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   O   1 
ATOM   174  C CB  . ARG A   1 38  ? -4.183  6.873   26.813  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   CB  1 
ATOM   175  C CG  . ARG A   1 38  ? -5.488  6.262   26.335  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   CG  1 
ATOM   176  C CD  . ARG A   1 38  ? -6.370  5.892   27.512  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   CD  1 
ATOM   177  N NE  . ARG A   1 38  ? -5.798  4.842   28.346  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   NE  1 
ATOM   178  C CZ  . ARG A   1 38  ? -6.057  3.544   28.198  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   CZ  1 
ATOM   179  N NH1 . ARG A   1 38  ? -6.844  3.123   27.234  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   NH1 1 
ATOM   180  N NH2 . ARG A   1 38  ? -5.493  2.662   28.986  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A   NH2 1 
ATOM   181  N N   . ALA A   1 39  ? -0.978  7.478   26.597  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   N   1 
ATOM   182  C CA  . ALA A   1 39  ? 0.125   8.291   27.148  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CA  1 
ATOM   183  C C   . ALA A   1 39  ? 0.764   9.126   26.072  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   C   1 
ATOM   184  O O   . ALA A   1 39  ? 0.929   10.349  26.217  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   O   1 
ATOM   185  C CB  . ALA A   1 39  ? 1.141   7.398   27.864  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A   CB  1 
ATOM   186  N N   . VAL A   1 40  ? 1.074   8.504   24.935  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N   1 
ATOM   187  C CA  . VAL A   1 40  ? 1.724   9.252   23.823  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA  1 
ATOM   188  C C   . VAL A   1 40  ? 0.815   10.355  23.316  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C   1 
ATOM   189  O O   . VAL A   1 40  ? 1.230   11.459  23.042  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O   1 
ATOM   190  C CB  . VAL A   1 40  ? 2.066   8.317   22.655  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB  1 
ATOM   191  C CG1 . VAL A   1 40  ? 2.512   9.116   21.459  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1 1 
ATOM   192  C CG2 . VAL A   1 40  ? 3.193   7.336   23.034  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2 1 
ATOM   193  N N   . ASN A   1 41  ? -0.460  10.064  23.140  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   N   1 
ATOM   194  C CA  . ASN A   1 41  ? -1.397  11.113  22.719  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   CA  1 
ATOM   195  C C   . ASN A   1 41  ? -1.603  12.247  23.747  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   C   1 
ATOM   196  O O   . ASN A   1 41  ? -1.804  13.399  23.357  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   O   1 
ATOM   197  C CB  . ASN A   1 41  ? -2.752  10.467  22.403  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   CB  1 
ATOM   198  C CG  . ASN A   1 41  ? -2.667  9.509   21.201  1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   CG  1 
ATOM   199  O OD1 . ASN A   1 41  ? -1.710  9.543   20.407  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   OD1 1 
ATOM   200  N ND2 . ASN A   1 41  ? -3.681  8.661   21.059  1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A   ND2 1 
ATOM   201  N N   . SER A   1 42  ? -1.611  11.905  25.039  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   N   1 
ATOM   202  C CA  . SER A   1 42  ? -1.695  12.907  26.118  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CA  1 
ATOM   203  C C   . SER A   1 42  ? -0.449  13.753  26.039  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   C   1 
ATOM   204  O O   . SER A   1 42  ? -0.516  14.927  26.109  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   O   1 
ATOM   205  C CB  . SER A   1 42  ? -1.774  12.256  27.521  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CB  1 
ATOM   206  O OG  . SER A   1 42  ? -3.064  11.654  27.712  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   OG  1 
ATOM   207  N N   . ILE A   1 43  ? 0.703   13.162  25.908  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   N   1 
ATOM   208  C CA  . ILE A   1 43  ? 1.893   13.989  25.734  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CA  1 
ATOM   209  C C   . ILE A   1 43  ? 1.867   14.832  24.444  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   C   1 
ATOM   210  O O   . ILE A   1 43  ? 2.263   16.028  24.436  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   O   1 
ATOM   211  C CB  . ILE A   1 43  ? 3.084   13.083  25.670  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CB  1 
ATOM   212  C CG1 . ILE A   1 43  ? 3.271   12.487  27.070  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CG1 1 
ATOM   213  C CG2 . ILE A   1 43  ? 4.293   13.892  25.227  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CG2 1 
ATOM   214  C CD1 . ILE A   1 43  ? 4.384   11.457  27.184  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CD1 1 
ATOM   215  N N   . ASN A   1 44  ? 1.373   14.244  23.352  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   N   1 
ATOM   216  C CA  . ASN A   1 44  ? 1.274   15.008  22.077  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   CA  1 
ATOM   217  C C   . ASN A   1 44  ? 0.267   16.158  22.160  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   C   1 
ATOM   218  O O   . ASN A   1 44  ? 0.443   17.192  21.543  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   O   1 
ATOM   219  C CB  . ASN A   1 44  ? 0.907   14.089  20.897  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   CB  1 
ATOM   220  C CG  . ASN A   1 44  ? 2.052   13.246  20.466  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   CG  1 
ATOM   221  O OD1 . ASN A   1 44  ? 3.203   13.620  20.674  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   OD1 1 
ATOM   222  N ND2 . ASN A   1 44  ? 1.750   12.066  19.918  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A   ND2 1 
ATOM   223  N N   . ASP A   1 45  ? -0.811  15.959  22.904  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   N   1 
ATOM   224  C CA  . ASP A   1 45  ? -1.715  17.063  23.262  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CA  1 
ATOM   225  C C   . ASP A   1 45  ? -0.997  18.255  23.948  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   C   1 
ATOM   226  O O   . ASP A   1 45  ? -1.447  19.391  23.761  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   O   1 
ATOM   227  C CB  . ASP A   1 45  ? -2.890  16.557  24.149  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CB  1 
ATOM   228  C CG  . ASP A   1 45  ? -4.024  15.889  23.350  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   CG  1 
ATOM   229  O OD1 . ASP A   1 45  ? -3.818  15.461  22.208  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   OD1 1 
ATOM   230  O OD2 . ASP A   1 45  ? -5.136  15.788  23.878  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A   OD2 1 
ATOM   231  N N   . ILE A   1 46  ? 0.091   18.020  24.706  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   N   1 
ATOM   232  C CA  . ILE A   1 46  ? 0.869   19.127  25.346  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   CA  1 
ATOM   233  C C   . ILE A   1 46  ? 1.718   19.855  24.301  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   C   1 
ATOM   234  O O   . ILE A   1 46  ? 1.739   21.085  24.204  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   O   1 
ATOM   235  C CB  . ILE A   1 46  ? 1.788   18.635  26.524  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   CB  1 
ATOM   236  C CG1 . ILE A   1 46  ? 1.025   17.771  27.572  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   CG1 1 
ATOM   237  C CG2 . ILE A   1 46  ? 2.504   19.796  27.224  1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   CG2 1 
ATOM   238  C CD1 . ILE A   1 46  ? -0.230  18.362  28.136  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A   CD1 1 
ATOM   239  N N   . LYS A   1 47  ? 2.425   19.088  23.500  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   N   1 
ATOM   240  C CA  . LYS A   1 47  ? 3.344   19.671  22.512  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CA  1 
ATOM   241  C C   . LYS A   1 47  ? 2.582   20.429  21.423  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   C   1 
ATOM   242  O O   . LYS A   1 47  ? 3.021   21.452  20.948  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   O   1 
ATOM   243  C CB  . LYS A   1 47  ? 4.207   18.574  21.904  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CB  1 
ATOM   244  C CG  . LYS A   1 47  ? 4.966   17.758  22.957  1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CG  1 
ATOM   245  C CD  . LYS A   1 47  ? 6.110   16.915  22.387  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CD  1 
ATOM   246  C CE  . LYS A   1 47  ? 5.687   15.557  21.800  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CE  1 
ATOM   247  N NZ  . LYS A   1 47  ? 6.850   14.705  21.340  1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   NZ  1 
ATOM   248  N N   . TYR A   1 48  ? 1.388   19.979  21.084  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   1 
ATOM   249  C CA  . TYR A   1 48  ? 0.734   20.500  19.898  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  1 
ATOM   250  C C   . TYR A   1 48  ? -0.392  21.427  20.229  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   1 
ATOM   251  O O   . TYR A   1 48  ? -1.135  21.818  19.303  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   1 
ATOM   252  C CB  . TYR A   1 48  ? 0.202   19.361  19.045  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  1 
ATOM   253  C CG  . TYR A   1 48  ? 1.258   18.518  18.415  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  1 
ATOM   254  C CD1 . TYR A   1 48  ? 2.240   19.102  17.628  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 1 
ATOM   255  C CD2 . TYR A   1 48  ? 1.266   17.116  18.584  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 1 
ATOM   256  C CE1 . TYR A   1 48  ? 3.226   18.329  17.053  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 1 
ATOM   257  C CE2 . TYR A   1 48  ? 2.252   16.333  18.023  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 1 
ATOM   258  C CZ  . TYR A   1 48  ? 3.226   16.930  17.248  1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  1 
ATOM   259  O OH  . TYR A   1 48  ? 4.190   16.106  16.670  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  1 
ATOM   260  N N   . LYS A   1 49  ? -0.537  21.807  21.507  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   N   1 
ATOM   261  C CA  . LYS A   1 49  ? -1.616  22.749  21.917  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CA  1 
ATOM   262  C C   . LYS A   1 49  ? -1.430  24.129  21.282  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   C   1 
ATOM   263  O O   . LYS A   1 49  ? -2.413  24.746  20.815  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   O   1 
ATOM   264  C CB  . LYS A   1 49  ? -1.698  22.929  23.456  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CB  1 
ATOM   265  C CG  . LYS A   1 49  ? -2.606  24.095  23.927  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CG  1 
ATOM   266  C CD  . LYS A   1 49  ? -2.724  24.158  25.447  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CD  1 
ATOM   267  C CE  . LYS A   1 49  ? -3.031  25.574  25.942  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   CE  1 
ATOM   268  N NZ  . LYS A   1 49  ? -1.824  26.277  26.489  1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A   NZ  1 
ATOM   269  N N   . GLU A   1 50  ? -0.174  24.607  21.304  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   N   1 
ATOM   270  C CA  . GLU A   1 50  ? 0.160   25.906  20.748  1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   CA  1 
ATOM   271  C C   . GLU A   1 50  ? -0.081  25.945  19.245  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   C   1 
ATOM   272  O O   . GLU A   1 50  ? -0.696  26.890  18.777  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   O   1 
ATOM   273  C CB  . GLU A   1 50  ? 1.573   26.392  21.152  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   CB  1 
ATOM   274  C CG  . GLU A   1 50  ? 1.548   27.673  22.012  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   CG  1 
ATOM   275  C CD  . GLU A   1 50  ? 0.826   27.534  23.366  1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   CD  1 
ATOM   276  O OE1 . GLU A   1 50  ? 1.538   27.531  24.399  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   OE1 1 
ATOM   277  O OE2 . GLU A   1 50  ? -0.438  27.463  23.422  1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A   OE2 1 
ATOM   278  N N   . LEU A   1 51  ? 0.341   24.911  18.514  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   279  C CA  . LEU A   1 51  ? -0.025  24.782  17.111  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   280  C C   . LEU A   1 51  ? -1.474  24.431  16.778  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   281  O O   . LEU A   1 51  ? -1.808  24.328  15.612  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   282  C CB  . LEU A   1 51  ? 0.862   23.757  16.448  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   283  C CG  . LEU A   1 51  ? 2.317   24.187  16.422  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   284  C CD1 . LEU A   1 51  ? 3.206   22.997  16.107  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   285  C CD2 . LEU A   1 51  ? 2.488   25.299  15.386  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   286  N N   . LYS A   1 52  ? -2.340  24.231  17.764  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   N   1 
ATOM   287  C CA  . LYS A   1 52  ? -3.728  23.802  17.505  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CA  1 
ATOM   288  C C   . LYS A   1 52  ? -3.871  22.458  16.729  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   C   1 
ATOM   289  O O   . LYS A   1 52  ? -4.800  22.220  15.966  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   O   1 
ATOM   290  C CB  . LYS A   1 52  ? -4.522  24.948  16.879  1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CB  1 
ATOM   291  C CG  . LYS A   1 52  ? -5.503  25.555  17.895  1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CG  1 
ATOM   292  C CD  . LYS A   1 52  ? -5.981  26.967  17.535  1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CD  1 
ATOM   293  C CE  . LYS A   1 52  ? -7.370  27.299  18.109  1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CE  1 
ATOM   294  N NZ  . LYS A   1 52  ? -7.343  28.021  19.418  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   NZ  1 
ATOM   295  N N   . LEU A   1 53  ? -2.933  21.561  16.975  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   N   1 
ATOM   296  C CA  . LEU A   1 53  ? -2.887  20.236  16.339  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CA  1 
ATOM   297  C C   . LEU A   1 53  ? -3.089  19.061  17.323  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   C   1 
ATOM   298  O O   . LEU A   1 53  ? -2.715  17.900  17.028  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   O   1 
ATOM   299  C CB  . LEU A   1 53  ? -1.530  20.091  15.647  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CB  1 
ATOM   300  C CG  . LEU A   1 53  ? -1.469  20.805  14.300  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CG  1 
ATOM   301  C CD1 . LEU A   1 53  ? -0.042  20.876  13.831  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CD1 1 
ATOM   302  C CD2 . LEU A   1 53  ? -2.316  20.218  13.181  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A   CD2 1 
ATOM   303  N N   . GLN A   1 54  ? -3.719  19.347  18.468  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   N   1 
ATOM   304  C CA  . GLN A   1 54  ? -3.969  18.349  19.538  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CA  1 
ATOM   305  C C   . GLN A   1 54  ? -5.141  17.389  19.152  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   C   1 
ATOM   306  O O   . GLN A   1 54  ? -5.842  17.600  18.137  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   O   1 
ATOM   307  C CB  . GLN A   1 54  ? -4.227  19.077  20.884  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CB  1 
ATOM   308  C CG  . GLN A   1 54  ? -5.026  20.371  20.760  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CG  1 
ATOM   309  C CD  . GLN A   1 54  ? -5.034  21.125  22.030  1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CD  1 
ATOM   310  O OE1 . GLN A   1 54  ? -4.636  20.604  23.078  1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   OE1 1 
ATOM   311  N NE2 . GLN A   1 54  ? -5.477  22.371  21.964  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   NE2 1 
ATOM   312  N N   . LYS A   1 55  ? -5.350  16.347  19.944  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   N   1 
ATOM   313  C CA  . LYS A   1 55  ? -6.483  15.416  19.741  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   CA  1 
ATOM   314  C C   . LYS A   1 55  ? -6.413  14.760  18.364  1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   C   1 
ATOM   315  O O   . LYS A   1 55  ? -7.394  14.732  17.654  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   O   1 
ATOM   316  C CB  . LYS A   1 55  ? -7.849  16.121  19.932  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   CB  1 
ATOM   317  C CG  . LYS A   1 55  ? -8.034  16.751  21.313  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   CG  1 
ATOM   318  C CD  . LYS A   1 55  ? -7.675  15.767  22.439  1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   CD  1 
ATOM   319  C CE  . LYS A   1 55  ? -8.312  16.078  23.808  1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   CE  1 
ATOM   320  N NZ  . LYS A   1 55  ? -9.397  15.084  24.134  1.00 99.92  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A   NZ  1 
ATOM   321  N N   . GLY A   1 56  ? -5.240  14.283  17.955  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   N   1 
ATOM   322  C CA  . GLY A   1 56  ? -5.117  13.586  16.688  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   CA  1 
ATOM   323  C C   . GLY A   1 56  ? -5.031  14.412  15.422  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   C   1 
ATOM   324  O O   . GLY A   1 56  ? -4.723  13.899  14.400  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A   O   1 
ATOM   325  N N   . GLN A   1 57  ? -5.275  15.696  15.484  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   N   1 
ATOM   326  C CA  . GLN A   1 57  ? -5.100  16.533  14.318  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   CA  1 
ATOM   327  C C   . GLN A   1 57  ? -3.731  16.326  13.611  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   C   1 
ATOM   328  O O   . GLN A   1 57  ? -3.673  16.256  12.357  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   O   1 
ATOM   329  C CB  . GLN A   1 57  ? -5.225  17.979  14.697  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   CB  1 
ATOM   330  C CG  . GLN A   1 57  ? -6.584  18.341  15.217  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   CG  1 
ATOM   331  C CD  . GLN A   1 57  ? -7.600  18.364  14.110  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   CD  1 
ATOM   332  O OE1 . GLN A   1 57  ? -7.667  19.319  13.334  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   OE1 1 
ATOM   333  N NE2 . GLN A   1 57  ? -8.412  17.320  14.030  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A   NE2 1 
ATOM   334  N N   . PHE A   1 58  ? -2.637  16.250  14.366  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   N   1 
ATOM   335  C CA  . PHE A   1 58  ? -1.303  16.140  13.760  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CA  1 
ATOM   336  C C   . PHE A   1 58  ? -1.205  14.854  12.986  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   C   1 
ATOM   337  O O   . PHE A   1 58  ? -0.543  14.768  11.994  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   O   1 
ATOM   338  C CB  . PHE A   1 58  ? -0.232  16.193  14.824  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CB  1 
ATOM   339  C CG  . PHE A   1 58  ? -0.249  15.003  15.754  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CG  1 
ATOM   340  C CD1 . PHE A   1 58  ? -1.046  15.004  16.861  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CD1 1 
ATOM   341  C CD2 . PHE A   1 58  ? 0.565   13.889  15.519  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CD2 1 
ATOM   342  C CE1 . PHE A   1 58  ? -1.081  13.929  17.698  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CE1 1 
ATOM   343  C CE2 . PHE A   1 58  ? 0.552   12.792  16.375  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CE2 1 
ATOM   344  C CZ  . PHE A   1 58  ? -0.280  12.820  17.469  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A   CZ  1 
ATOM   345  N N   . THR A   1 59  ? -1.958  13.850  13.379  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   N   1 
ATOM   346  C CA  . THR A   1 59  ? -1.939  12.569  12.678  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   CA  1 
ATOM   347  C C   . THR A   1 59  ? -2.511  12.692  11.245  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   C   1 
ATOM   348  O O   . THR A   1 59  ? -1.932  12.223  10.291  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   O   1 
ATOM   349  C CB  . THR A   1 59  ? -2.705  11.564  13.501  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   CB  1 
ATOM   350  O OG1 . THR A   1 59  ? -1.979  11.381  14.716  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   OG1 1 
ATOM   351  C CG2 . THR A   1 59  ? -2.809  10.241  12.800  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 59  THR A   CG2 1 
ATOM   352  N N   . PHE A   1 60  ? -3.665  13.308  11.130  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   N   1 
ATOM   353  C CA  . PHE A   1 60  ? -4.266  13.565  9.841   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CA  1 
ATOM   354  C C   . PHE A   1 60  ? -3.390  14.439  8.973   1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   C   1 
ATOM   355  O O   . PHE A   1 60  ? -3.207  14.181  7.760   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   O   1 
ATOM   356  C CB  . PHE A   1 60  ? -5.685  14.199  10.013  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CB  1 
ATOM   357  C CG  . PHE A   1 60  ? -6.718  13.258  10.650  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CG  1 
ATOM   358  C CD1 . PHE A   1 60  ? -7.458  12.374  9.868   1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CD1 1 
ATOM   359  C CD2 . PHE A   1 60  ? -6.961  13.284  11.995  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CD2 1 
ATOM   360  C CE1 . PHE A   1 60  ? -8.372  11.485  10.424  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CE1 1 
ATOM   361  C CE2 . PHE A   1 60  ? -7.920  12.424  12.575  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CE2 1 
ATOM   362  C CZ  . PHE A   1 60  ? -8.593  11.486  11.812  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A   CZ  1 
ATOM   363  N N   . LEU A   1 61  ? -2.840  15.477  9.579   1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   N   1 
ATOM   364  C CA  . LEU A   1 61  ? -1.954  16.361  8.840   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CA  1 
ATOM   365  C C   . LEU A   1 61  ? -0.734  15.653  8.234   1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   C   1 
ATOM   366  O O   . LEU A   1 61  ? -0.433  15.821  7.041   1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   O   1 
ATOM   367  C CB  . LEU A   1 61  ? -1.542  17.508  9.714   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CB  1 
ATOM   368  C CG  . LEU A   1 61  ? -0.727  18.614  9.049   1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CG  1 
ATOM   369  C CD1 . LEU A   1 61  ? -1.435  18.989  7.767   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD1 1 
ATOM   370  C CD2 . LEU A   1 61  ? -0.621  19.805  9.997   1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD2 1 
ATOM   371  N N   . THR A   1 62  ? -0.033  14.843  9.016   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   N   1 
ATOM   372  C CA  . THR A   1 62  ? 1.149   14.150  8.480   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   CA  1 
ATOM   373  C C   . THR A   1 62  ? 0.790   13.281  7.309   1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   C   1 
ATOM   374  O O   . THR A   1 62  ? 1.555   13.213  6.350   1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   O   1 
ATOM   375  C CB  . THR A   1 62  ? 1.902   13.275  9.529   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   CB  1 
ATOM   376  O OG1 . THR A   1 62  ? 1.064   12.222  9.956   1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   OG1 1 
ATOM   377  C CG2 . THR A   1 62  ? 2.253   14.044  10.757  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 62  THR A   CG2 1 
ATOM   378  N N   . ARG A   1 63  ? -0.336  12.566  7.389   1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   N   1 
ATOM   379  C CA  . ARG A   1 63  ? -0.714  11.730  6.258   1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   CA  1 
ATOM   380  C C   . ARG A   1 63  ? -1.041  12.510  5.000   1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   C   1 
ATOM   381  O O   . ARG A   1 63  ? -0.763  12.057  3.859   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   O   1 
ATOM   382  C CB  . ARG A   1 63  ? -1.882  10.842  6.581   1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   CB  1 
ATOM   383  C CG  . ARG A   1 63  ? -1.667  9.916   7.734   1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   CG  1 
ATOM   384  C CD  . ARG A   1 63  ? -0.309  9.211   7.732   1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   CD  1 
ATOM   385  N NE  . ARG A   1 63  ? 0.031   8.897   9.103   1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   NE  1 
ATOM   386  C CZ  . ARG A   1 63  ? -0.106  7.729   9.654   1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   CZ  1 
ATOM   387  N NH1 . ARG A   1 63  ? -0.511  6.694   8.923   1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   NH1 1 
ATOM   388  N NH2 . ARG A   1 63  ? 0.201   7.588   10.947  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A   NH2 1 
ATOM   389  N N   . ILE A   1 64  ? -1.637  13.683  5.190   1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   1 
ATOM   390  C CA  . ILE A   1 64  ? -1.910  14.570  4.080   1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  1 
ATOM   391  C C   . ILE A   1 64  ? -0.597  15.084  3.486   1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   1 
ATOM   392  O O   . ILE A   1 64  ? -0.384  15.008  2.289   1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   1 
ATOM   393  C CB  . ILE A   1 64  ? -2.862  15.681  4.497   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  1 
ATOM   394  C CG1 . ILE A   1 64  ? -4.256  15.091  4.662   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 1 
ATOM   395  C CG2 . ILE A   1 64  ? -2.932  16.751  3.449   1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 1 
ATOM   396  C CD1 . ILE A   1 64  ? -5.209  15.968  5.449   1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 1 
ATOM   397  N N   . CYS A   1 65  ? 0.312   15.570  4.315   1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   N   1 
ATOM   398  C CA  . CYS A   1 65  ? 1.616   15.990  3.780   1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   CA  1 
ATOM   399  C C   . CYS A   1 65  ? 2.398   14.882  3.084   1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   C   1 
ATOM   400  O O   . CYS A   1 65  ? 3.079   15.130  2.082   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   O   1 
ATOM   401  C CB  . CYS A   1 65  ? 2.483   16.535  4.870   1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   CB  1 
ATOM   402  S SG  . CYS A   1 65  ? 1.833   18.028  5.657   1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   SG  1 
ATOM   403  N N   . GLU A   1 66  ? 2.330   13.664  3.620   1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N   1 
ATOM   404  C CA  . GLU A   1 66  ? 3.065   12.558  3.030   1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA  1 
ATOM   405  C C   . GLU A   1 66  ? 2.415   12.029  1.775   1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C   1 
ATOM   406  O O   . GLU A   1 66  ? 3.118   11.398  0.958   1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O   1 
ATOM   407  C CB  . GLU A   1 66  ? 3.203   11.402  4.053   1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB  1 
ATOM   408  C CG  . GLU A   1 66  ? 4.203   11.754  5.157   1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG  1 
ATOM   409  C CD  . GLU A   1 66  ? 3.961   11.009  6.447   1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD  1 
ATOM   410  O OE1 . GLU A   1 66  ? 3.107   10.071  6.453   1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1 1 
ATOM   411  O OE2 . GLU A   1 66  ? 4.694   11.353  7.393   1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2 1 
ATOM   412  N N   . ASN A   1 67  ? 1.096   12.241  1.636   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   N   1 
ATOM   413  C CA  . ASN A   1 67  ? 0.355   11.746  0.452   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   CA  1 
ATOM   414  C C   . ASN A   1 67  ? -0.548  12.833  -0.213  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   C   1 
ATOM   415  O O   . ASN A   1 67  ? -1.803  12.726  -0.226  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   O   1 
ATOM   416  C CB  . ASN A   1 67  ? -0.517  10.553  0.819   1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   CB  1 
ATOM   417  C CG  . ASN A   1 67  ? 0.241   9.435   1.525   1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   CG  1 
ATOM   418  O OD1 . ASN A   1 67  ? 0.729   8.506   0.853   1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   OD1 1 
ATOM   419  N ND2 . ASN A   1 67  ? 0.331   9.502   2.903   1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A   ND2 1 
ATOM   420  N N   . PRO A   1 68  ? 0.058   13.891  -0.750  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   N   1 
ATOM   421  C CA  . PRO A   1 68  ? -0.764  15.003  -1.214  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CA  1 
ATOM   422  C C   . PRO A   1 68  ? -1.719  14.528  -2.244  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   C   1 
ATOM   423  O O   . PRO A   1 68  ? -1.368  13.699  -3.056  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   O   1 
ATOM   424  C CB  . PRO A   1 68  ? 0.249   15.956  -1.831  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CB  1 
ATOM   425  C CG  . PRO A   1 68  ? 1.482   15.712  -1.025  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CG  1 
ATOM   426  C CD  . PRO A   1 68  ? 1.481   14.219  -0.760  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CD  1 
ATOM   427  N N   . GLY A   1 69  ? -2.953  15.002  -2.188  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   N   1 
ATOM   428  C CA  . GLY A   1 69  ? -3.989  14.522  -3.112  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   CA  1 
ATOM   429  C C   . GLY A   1 69  ? -4.855  13.413  -2.569  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   C   1 
ATOM   430  O O   . GLY A   1 69  ? -5.868  12.971  -3.202  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   O   1 
ATOM   431  N N   . ILE A   1 70  ? -4.491  12.890  -1.393  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   N   1 
ATOM   432  C CA  . ILE A   1 70  ? -5.265  11.765  -0.818  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   CA  1 
ATOM   433  C C   . ILE A   1 70  ? -6.696  12.233  -0.579  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   C   1 
ATOM   434  O O   . ILE A   1 70  ? -6.931  13.381  -0.258  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   O   1 
ATOM   435  C CB  . ILE A   1 70  ? -4.601  11.260  0.512   1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   CB  1 
ATOM   436  C CG1 . ILE A   1 70  ? -5.327  10.063  1.063   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   CG1 1 
ATOM   437  C CG2 . ILE A   1 70  ? -4.545  12.320  1.607   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   CG2 1 
ATOM   438  C CD1 . ILE A   1 70  ? -4.421  9.147   1.910   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A   CD1 1 
ATOM   439  N N   . ASN A   1 71  ? -7.651  11.345  -0.665  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   N   1 
ATOM   440  C CA  . ASN A   1 71  ? -9.004  11.727  -0.434  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   CA  1 
ATOM   441  C C   . ASN A   1 71  ? -9.465  11.206  0.901   1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   C   1 
ATOM   442  O O   . ASN A   1 71  ? -8.755  10.424  1.564   1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   O   1 
ATOM   443  C CB  . ASN A   1 71  ? -9.907  11.265  -1.618  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   CB  1 
ATOM   444  C CG  . ASN A   1 71  ? -10.199 9.769   -1.638  1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   CG  1 
ATOM   445  O OD1 . ASN A   1 71  ? -10.530 9.161   -0.633  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   OD1 1 
ATOM   446  N ND2 . ASN A   1 71  ? -10.174 9.181   -2.837  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A   ND2 1 
ATOM   447  N N   . LEU A   1 72  ? -10.665 11.626  1.299   1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   448  C CA  . LEU A   1 72  ? -11.128 11.382  2.670   1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   449  C C   . LEU A   1 72  ? -11.359 9.922   2.921   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   450  O O   . LEU A   1 72  ? -11.162 9.426   4.065   1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   451  C CB  . LEU A   1 72  ? -12.399 12.176  3.030   1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   452  C CG  . LEU A   1 72  ? -12.075 13.559  3.569   1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  1 
ATOM   453  C CD1 . LEU A   1 72  ? -11.831 14.505  2.419   1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 1 
ATOM   454  C CD2 . LEU A   1 72  ? -13.234 14.056  4.395   1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 1 
ATOM   455  N N   . VAL A   1 73  ? -11.783 9.224   1.884   1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   N   1 
ATOM   456  C CA  . VAL A   1 73  ? -12.044 7.790   2.005   1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CA  1 
ATOM   457  C C   . VAL A   1 73  ? -10.714 7.024   2.218   1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   C   1 
ATOM   458  O O   . VAL A   1 73  ? -10.580 6.203   3.088   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   O   1 
ATOM   459  C CB  . VAL A   1 73  ? -12.798 7.267   0.752   1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CB  1 
ATOM   460  C CG1 . VAL A   1 73  ? -12.798 5.724   0.679   1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG1 1 
ATOM   461  C CG2 . VAL A   1 73  ? -14.251 7.759   0.758   1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG2 1 
ATOM   462  N N   . GLU A   1 74  ? -9.737  7.324   1.396   1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   N   1 
ATOM   463  C CA  . GLU A   1 74  ? -8.432  6.695   1.464   1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CA  1 
ATOM   464  C C   . GLU A   1 74  ? -7.810  7.032   2.810   1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   C   1 
ATOM   465  O O   . GLU A   1 74  ? -7.206  6.207   3.385   1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   O   1 
ATOM   466  C CB  . GLU A   1 74  ? -7.519  7.192   0.314   1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CB  1 
ATOM   467  C CG  . GLU A   1 74  ? -8.045  6.760   -1.084  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CG  1 
ATOM   468  C CD  . GLU A   1 74  ? -7.324  7.350   -2.306  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CD  1 
ATOM   469  O OE1 . GLU A   1 74  ? -6.830  8.495   -2.256  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE1 1 
ATOM   470  O OE2 . GLU A   1 74  ? -7.252  6.661   -3.367  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE2 1 
ATOM   471  N N   . LEU A   1 75  ? -7.943  8.274   3.251   1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   1 
ATOM   472  C CA  . LEU A   1 75  ? -7.345  8.739   4.464   1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  1 
ATOM   473  C C   . LEU A   1 75  ? -7.968  7.981   5.671   1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   1 
ATOM   474  O O   . LEU A   1 75  ? -7.232  7.560   6.540   1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   1 
ATOM   475  C CB  . LEU A   1 75  ? -7.494  10.223  4.596   1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  1 
ATOM   476  C CG  . LEU A   1 75  ? -6.870  10.840  5.825   1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  1 
ATOM   477  C CD1 . LEU A   1 75  ? -5.377  10.515  5.902   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 1 
ATOM   478  C CD2 . LEU A   1 75  ? -7.050  12.347  5.841   1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 1 
ATOM   479  N N   . SER A   1 76  ? -9.267  7.691   5.642   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   N   1 
ATOM   480  C CA  . SER A   1 76  ? -9.941  6.918   6.698   1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CA  1 
ATOM   481  C C   . SER A   1 76  ? -9.475  5.486   6.748   1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   C   1 
ATOM   482  O O   . SER A   1 76  ? -9.289  4.894   7.829   1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   O   1 
ATOM   483  C CB  . SER A   1 76  ? -11.454 6.903   6.505   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CB  1 
ATOM   484  O OG  . SER A   1 76  ? -11.908 8.243   6.403   1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 76  SER A   OG  1 
ATOM   485  N N   . ASN A   1 77  ? -9.249  4.928   5.583   1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   N   1 
ATOM   486  C CA  . ASN A   1 77  ? -8.825  3.570   5.508   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CA  1 
ATOM   487  C C   . ASN A   1 77  ? -7.373  3.429   5.954   1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   C   1 
ATOM   488  O O   . ASN A   1 77  ? -6.985  2.417   6.478   1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   O   1 
ATOM   489  C CB  . ASN A   1 77  ? -8.995  3.027   4.084   1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CB  1 
ATOM   490  C CG  . ASN A   1 77  ? -10.476 2.809   3.687   1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CG  1 
ATOM   491  O OD1 . ASN A   1 77  ? -11.348 2.522   4.512   1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   OD1 1 
ATOM   492  N ND2 . ASN A   1 77  ? -10.749 2.952   2.407   1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   ND2 1 
ATOM   493  N N   . MET A   1 78  ? -6.562  4.410   5.653   1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   N   1 
ATOM   494  C CA  . MET A   1 78  ? -5.168  4.426   6.066   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   CA  1 
ATOM   495  C C   . MET A   1 78  ? -5.036  4.526   7.616   1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   C   1 
ATOM   496  O O   . MET A   1 78  ? -4.173  3.877   8.252   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   O   1 
ATOM   497  C CB  . MET A   1 78  ? -4.497  5.595   5.396   1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   CB  1 
ATOM   498  C CG  . MET A   1 78  ? -3.073  5.860   5.831   1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   CG  1 
ATOM   499  S SD  . MET A   1 78  ? -2.339  6.813   4.530   1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   SD  1 
ATOM   500  C CE  . MET A   1 78  ? -1.592  8.092   5.383   1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 78  MET A   CE  1 
ATOM   501  N N   . LEU A   1 79  ? -5.933  5.269   8.215   1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   N   1 
ATOM   502  C CA  . LEU A   1 79  ? -5.873  5.553   9.634   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CA  1 
ATOM   503  C C   . LEU A   1 79  ? -6.742  4.675   10.480  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   C   1 
ATOM   504  O O   . LEU A   1 79  ? -6.762  4.756   11.734  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   O   1 
ATOM   505  C CB  . LEU A   1 79  ? -6.224  7.008   9.837   1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CB  1 
ATOM   506  C CG  . LEU A   1 79  ? -5.104  7.913   9.388   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CG  1 
ATOM   507  C CD1 . LEU A   1 79  ? -5.538  9.345   9.552   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD1 1 
ATOM   508  C CD2 . LEU A   1 79  ? -3.790  7.734   10.179  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD2 1 
ATOM   509  N N   . LYS A   1 80  ? -7.438  3.801   9.802   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   N   1 
ATOM   510  C CA  . LYS A   1 80  ? -8.372  2.884   10.445  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CA  1 
ATOM   511  C C   . LYS A   1 80  ? -9.460  3.527   11.352  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   C   1 
ATOM   512  O O   . LYS A   1 80  ? -9.726  3.113   12.494  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   O   1 
ATOM   513  C CB  . LYS A   1 80  ? -7.599  1.820   11.191  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CB  1 
ATOM   514  C CG  . LYS A   1 80  ? -6.354  1.289   10.504  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CG  1 
ATOM   515  C CD  . LYS A   1 80  ? -6.567  0.679   9.135   1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CD  1 
ATOM   516  C CE  . LYS A   1 80  ? -5.182  0.279   8.645   1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CE  1 
ATOM   517  N NZ  . LYS A   1 80  ? -5.000  0.301   7.188   1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   NZ  1 
ATOM   518  N N   . VAL A   1 81  ? -10.043 4.577   10.851  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   N   1 
ATOM   519  C CA  . VAL A   1 81  ? -11.160 5.228   11.501  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CA  1 
ATOM   520  C C   . VAL A   1 81  ? -12.318 5.345   10.491  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   C   1 
ATOM   521  O O   . VAL A   1 81  ? -12.086 5.213   9.282   1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   O   1 
ATOM   522  C CB  . VAL A   1 81  ? -10.791 6.633   11.942  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CB  1 
ATOM   523  C CG1 . VAL A   1 81  ? -9.722  6.600   13.005  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG1 1 
ATOM   524  C CG2 . VAL A   1 81  ? -10.319 7.510   10.775  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG2 1 
ATOM   525  N N   . ASP A   1 82  ? -13.526 5.625   10.972  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   N   1 
ATOM   526  C CA  . ASP A   1 82  ? -14.679 5.868   10.092  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CA  1 
ATOM   527  C C   . ASP A   1 82  ? -14.672 7.281   9.504   1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   C   1 
ATOM   528  O O   . ASP A   1 82  ? -13.993 8.196   10.012  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   O   1 
ATOM   529  C CB  . ASP A   1 82  ? -15.999 5.609   10.804  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CB  1 
ATOM   530  C CG  . ASP A   1 82  ? -16.277 6.624   11.892  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CG  1 
ATOM   531  O OD1 . ASP A   1 82  ? -15.437 7.543   12.061  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD1 1 
ATOM   532  O OD2 . ASP A   1 82  ? -17.323 6.490   12.596  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD2 1 
ATOM   533  N N   . LYS A   1 83  ? -15.410 7.437   8.406   1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   N   1 
ATOM   534  C CA  . LYS A   1 83  ? -15.330 8.642   7.561   1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   CA  1 
ATOM   535  C C   . LYS A   1 83  ? -15.777 9.901   8.326   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   C   1 
ATOM   536  O O   . LYS A   1 83  ? -15.225 11.024  8.160   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   O   1 
ATOM   537  C CB  . LYS A   1 83  ? -16.121 8.432   6.230   1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   CB  1 
ATOM   538  C CG  . LYS A   1 83  ? -15.965 9.570   5.218   1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   CG  1 
ATOM   539  C CD  . LYS A   1 83  ? -16.692 9.269   3.894   1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   CD  1 
ATOM   540  C CE  . LYS A   1 83  ? -17.265 10.517  3.199   1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   CE  1 
ATOM   541  N NZ  . LYS A   1 83  ? -18.594 10.935  3.766   1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A   NZ  1 
ATOM   542  N N   . ALA A   1 84  ? -16.737 9.705   9.209   1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   1 
ATOM   543  C CA  . ALA A   1 84  ? -17.218 10.807  10.060  1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  1 
ATOM   544  C C   . ALA A   1 84  ? -16.108 11.428  10.925  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   1 
ATOM   545  O O   . ALA A   1 84  ? -15.968 12.655  11.066  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   1 
ATOM   546  C CB  . ALA A   1 84  ? -18.352 10.307  10.953  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  1 
ATOM   547  N N   . THR A   1 85  ? -15.264 10.572  11.473  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   N   1 
ATOM   548  C CA  . THR A   1 85  ? -14.146 11.074  12.246  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   CA  1 
ATOM   549  C C   . THR A   1 85  ? -13.265 11.944  11.363  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   C   1 
ATOM   550  O O   . THR A   1 85  ? -12.869 13.032  11.772  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   O   1 
ATOM   551  C CB  . THR A   1 85  ? -13.327 9.895   12.819  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   CB  1 
ATOM   552  O OG1 . THR A   1 85  ? -14.188 9.109   13.615  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   OG1 1 
ATOM   553  C CG2 . THR A   1 85  ? -12.181 10.382  13.691  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 85  THR A   CG2 1 
ATOM   554  N N   . THR A   1 86  ? -12.957 11.439  10.159  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   N   1 
ATOM   555  C CA  . THR A   1 86  ? -12.062 12.092  9.232   1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CA  1 
ATOM   556  C C   . THR A   1 86  ? -12.597 13.414  8.794   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   C   1 
ATOM   557  O O   . THR A   1 86  ? -11.872 14.422  8.825   1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   O   1 
ATOM   558  C CB  . THR A   1 86  ? -11.796 11.203  8.021   1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CB  1 
ATOM   559  O OG1 . THR A   1 86  ? -11.215 9.983   8.474   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   OG1 1 
ATOM   560  C CG2 . THR A   1 86  ? -10.835 11.878  7.036   1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CG2 1 
ATOM   561  N N   . THR A   1 87  ? -13.879 13.435  8.439   1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   562  C CA  . THR A   1 87  ? -14.582 14.668  8.015   1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   563  C C   . THR A   1 87  ? -14.461 15.796  9.055   1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   564  O O   . THR A   1 87  ? -14.053 16.941  8.760   1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   565  C CB  . THR A   1 87  ? -16.092 14.286  7.758   1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   566  O OG1 . THR A   1 87  ? -16.148 13.256  6.782   1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   567  C CG2 . THR A   1 87  ? -16.972 15.474  7.275   1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   568  N N   . LYS A   1 88  ? -14.717 15.453  10.311  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N   1 
ATOM   569  C CA  . LYS A   1 88  ? -14.629 16.438  11.402  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA  1 
ATOM   570  C C   . LYS A   1 88  ? -13.234 16.939  11.587  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C   1 
ATOM   571  O O   . LYS A   1 88  ? -12.998 18.118  11.783  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O   1 
ATOM   572  C CB  . LYS A   1 88  ? -15.194 15.857  12.734  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB  1 
ATOM   573  C CG  . LYS A   1 88  ? -16.672 15.396  12.637  1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG  1 
ATOM   574  C CD  . LYS A   1 88  ? -17.353 15.001  13.961  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD  1 
ATOM   575  C CE  . LYS A   1 88  ? -17.724 16.212  14.814  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE  1 
ATOM   576  N NZ  . LYS A   1 88  ? -18.910 16.947  14.287  1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ  1 
ATOM   577  N N   . ALA A   1 89  ? -12.264 16.043  11.495  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A   N   1 
ATOM   578  C CA  . ALA A   1 89  ? -10.885 16.493  11.663  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A   CA  1 
ATOM   579  C C   . ALA A   1 89  ? -10.409 17.349  10.477  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A   C   1 
ATOM   580  O O   . ALA A   1 89  ? -9.661  18.351  10.643  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A   O   1 
ATOM   581  C CB  . ALA A   1 89  ? -9.996  15.274  11.799  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A   CB  1 
ATOM   582  N N   . ILE A   1 90  ? -10.809 16.949  9.266   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   583  C CA  . ILE A   1 90  ? -10.418 17.698  8.087   1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   584  C C   . ILE A   1 90  ? -11.039 19.097  8.177   1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   585  O O   . ILE A   1 90  ? -10.346 20.143  8.003   1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   586  C CB  . ILE A   1 90  ? -10.809 16.927  6.795   1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   587  C CG1 . ILE A   1 90  ? -9.682  16.005  6.335   1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   588  C CG2 . ILE A   1 90  ? -11.019 17.904  5.637   1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   589  C CD1 . ILE A   1 90  ? -8.709  15.563  7.395   1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   590  N N   . GLN A   1 91  ? -12.323 19.155  8.510   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   N   1 
ATOM   591  C CA  . GLN A   1 91  ? -12.956 20.527  8.640   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CA  1 
ATOM   592  C C   . GLN A   1 91  ? -12.144 21.444  9.561   1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   C   1 
ATOM   593  O O   . GLN A   1 91  ? -11.831 22.625  9.225   1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   O   1 
ATOM   594  C CB  . GLN A   1 91  ? -14.426 20.405  9.118   1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CB  1 
ATOM   595  C CG  . GLN A   1 91  ? -15.026 21.613  9.882   1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CG  1 
ATOM   596  C CD  . GLN A   1 91  ? -16.508 21.369  10.223  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CD  1 
ATOM   597  O OE1 . GLN A   1 91  ? -16.902 20.328  10.815  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   OE1 1 
ATOM   598  N NE2 . GLN A   1 91  ? -17.331 22.274  9.798   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   NE2 1 
ATOM   599  N N   . LYS A   1 92  ? -11.727 20.898  10.705  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   N   1 
ATOM   600  C CA  . LYS A   1 92  ? -10.932 21.716  11.621  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CA  1 
ATOM   601  C C   . LYS A   1 92  ? -9.611  22.132  11.036  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   C   1 
ATOM   602  O O   . LYS A   1 92  ? -9.165  23.247  11.257  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   O   1 
ATOM   603  C CB  . LYS A   1 92  ? -10.630 20.951  12.904  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CB  1 
ATOM   604  C CG  . LYS A   1 92  ? -11.583 21.188  14.039  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CG  1 
ATOM   605  C CD  . LYS A   1 92  ? -11.072 20.501  15.308  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CD  1 
ATOM   606  C CE  . LYS A   1 92  ? -11.928 19.308  15.699  1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CE  1 
ATOM   607  N NZ  . LYS A   1 92  ? -12.312 19.501  17.124  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   NZ  1 
ATOM   608  N N   . LEU A   1 93  ? -8.928  21.210  10.355  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   609  C CA  . LEU A   1 93  ? -7.615  21.549  9.772   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   610  C C   . LEU A   1 93  ? -7.713  22.594  8.644   1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   611  O O   . LEU A   1 93  ? -6.802  23.430  8.471   1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   612  C CB  . LEU A   1 93  ? -6.921  20.307  9.238   1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   613  C CG  . LEU A   1 93  ? -6.298  19.336  10.256  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   614  C CD1 . LEU A   1 93  ? -5.934  18.005  9.608   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   615  C CD2 . LEU A   1 93  ? -5.072  19.975  10.867  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   616  N N   . ILE A   1 94  ? -8.799  22.547  7.881   1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   N   1 
ATOM   617  C CA  . ILE A   1 94  ? -9.031  23.581  6.848   1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   CA  1 
ATOM   618  C C   . ILE A   1 94  ? -9.205  24.931  7.566   1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   C   1 
ATOM   619  O O   . ILE A   1 94  ? -8.470  25.875  7.291   1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   O   1 
ATOM   620  C CB  . ILE A   1 94  ? -10.275 23.240  6.004   1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   CB  1 
ATOM   621  C CG1 . ILE A   1 94  ? -9.923  22.107  5.065   1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   CG1 1 
ATOM   622  C CG2 . ILE A   1 94  ? -10.795 24.437  5.200   1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   CG2 1 
ATOM   623  C CD1 . ILE A   1 94  ? -11.109 21.358  4.547   1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A   CD1 1 
ATOM   624  N N   . LYS A   1 95  ? -10.112 24.971  8.545   1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   N   1 
ATOM   625  C CA  . LYS A   1 95  ? -10.380 26.196  9.338   1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CA  1 
ATOM   626  C C   . LYS A   1 95  ? -9.126  26.763  9.964   1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   C   1 
ATOM   627  O O   . LYS A   1 95  ? -8.913  27.959  9.985   1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   O   1 
ATOM   628  C CB  . LYS A   1 95  ? -11.453 25.954  10.420  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CB  1 
ATOM   629  C CG  . LYS A   1 95  ? -12.829 26.559  10.092  1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CG  1 
ATOM   630  C CD  . LYS A   1 95  ? -13.552 27.020  11.370  1.00 96.52  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CD  1 
ATOM   631  C CE  . LYS A   1 95  ? -14.594 28.110  11.121  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CE  1 
ATOM   632  N NZ  . LYS A   1 95  ? -14.622 29.065  12.267  1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   NZ  1 
ATOM   633  N N   . ALA A   1 96  ? -8.257  25.907  10.442  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   N   1 
ATOM   634  C CA  . ALA A   1 96  ? -6.964  26.382  10.956  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CA  1 
ATOM   635  C C   . ALA A   1 96  ? -5.939  26.671  9.839   1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   C   1 
ATOM   636  O O   . ALA A   1 96  ? -4.792  26.988  10.166  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   O   1 
ATOM   637  C CB  . ALA A   1 96  ? -6.390  25.378  11.928  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CB  1 
ATOM   638  N N   . GLY A   1 97  ? -6.313  26.528  8.548   1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   N   1 
ATOM   639  C CA  . GLY A   1 97  ? -5.365  26.835  7.425   1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   CA  1 
ATOM   640  C C   . GLY A   1 97  ? -4.231  25.819  7.176   1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   C   1 
ATOM   641  O O   . GLY A   1 97  ? -3.159  26.170  6.656   1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A   O   1 
ATOM   642  N N   . TYR A   1 98  ? -4.432  24.549  7.541   1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   N   1 
ATOM   643  C CA  . TYR A   1 98  ? -3.345  23.581  7.368   1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CA  1 
ATOM   644  C C   . TYR A   1 98  ? -3.590  22.761  6.106   1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   C   1 
ATOM   645  O O   . TYR A   1 98  ? -2.677  22.207  5.528   1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   O   1 
ATOM   646  C CB  . TYR A   1 98  ? -3.227  22.675  8.585   1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CB  1 
ATOM   647  C CG  . TYR A   1 98  ? -2.599  23.255  9.811   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CG  1 
ATOM   648  C CD1 . TYR A   1 98  ? -1.293  23.630  9.798   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CD1 1 
ATOM   649  C CD2 . TYR A   1 98  ? -3.281  23.288  11.023  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CD2 1 
ATOM   650  C CE1 . TYR A   1 98  ? -0.676  24.102  10.931  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CE1 1 
ATOM   651  C CE2 . TYR A   1 98  ? -2.680  23.768  12.178  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CE2 1 
ATOM   652  C CZ  . TYR A   1 98  ? -1.357  24.168  12.110  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   CZ  1 
ATOM   653  O OH  . TYR A   1 98  ? -0.697  24.677  13.184  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A   OH  1 
ATOM   654  N N   . VAL A   1 99  ? -4.828  22.736  5.646   1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   N   1 
ATOM   655  C CA  . VAL A   1 99  ? -5.211  21.860  4.568   1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   CA  1 
ATOM   656  C C   . VAL A   1 99  ? -6.147  22.572  3.619   1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   C   1 
ATOM   657  O O   . VAL A   1 99  ? -6.959  23.363  4.042   1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   O   1 
ATOM   658  C CB  . VAL A   1 99  ? -5.963  20.640  5.147   1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   CB  1 
ATOM   659  C CG1 . VAL A   1 99  ? -6.677  19.840  4.085   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   CG1 1 
ATOM   660  C CG2 . VAL A   1 99  ? -4.969  19.741  5.863   1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A   CG2 1 
ATOM   661  N N   . ASP A   1 100 ? -6.043  22.247  2.333   1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   N   1 
ATOM   662  C CA  . ASP A   1 100 ? -7.023  22.667  1.325   1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   CA  1 
ATOM   663  C C   . ASP A   1 100 ? -7.689  21.414  0.823   1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   C   1 
ATOM   664  O O   . ASP A   1 100 ? -7.050  20.393  0.738   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   O   1 
ATOM   665  C CB  . ASP A   1 100 ? -6.337  23.375  0.146   1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   CB  1 
ATOM   666  C CG  . ASP A   1 100 ? -5.776  24.746  0.519   1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   CG  1 
ATOM   667  O OD1 . ASP A   1 100 ? -6.438  25.491  1.318   1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   OD1 1 
ATOM   668  O OD2 . ASP A   1 100 ? -4.675  25.063  0.003   1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A   OD2 1 
ATOM   669  N N   . LYS A   1 101 ? -8.988  21.469  0.570   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   N   1 
ATOM   670  C CA  . LYS A   1 101 ? -9.708  20.380  -0.099  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CA  1 
ATOM   671  C C   . LYS A   1 101 ? -10.310 20.914  -1.388  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   C   1 
ATOM   672  O O   . LYS A   1 101 ? -10.781 22.056  -1.436  1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   O   1 
ATOM   673  C CB  . LYS A   1 101 ? -10.804 19.745  0.747   1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CB  1 
ATOM   674  C CG  . LYS A   1 101 ? -12.067 20.544  0.978   1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CG  1 
ATOM   675  C CD  . LYS A   1 101 ? -13.085 19.699  1.771   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CD  1 
ATOM   676  C CE  . LYS A   1 101 ? -14.408 20.439  2.048   1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CE  1 
ATOM   677  N NZ  . LYS A   1 101 ? -14.361 21.672  2.917   1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   NZ  1 
ATOM   678  N N   . LYS A   1 102 ? -10.269 20.077  -2.416  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   N   1 
ATOM   679  C CA  . LYS A   1 102 ? -10.836 20.378  -3.717  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CA  1 
ATOM   680  C C   . LYS A   1 102 ? -11.667 19.187  -4.182  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   C   1 
ATOM   681  O O   . LYS A   1 102 ? -11.327 18.020  -4.008  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   O   1 
ATOM   682  C CB  . LYS A   1 102 ? -9.726  20.760  -4.695  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CB  1 
ATOM   683  C CG  . LYS A   1 102 ? -8.974  22.021  -4.239  1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CG  1 
ATOM   684  C CD  . LYS A   1 102 ? -8.163  22.679  -5.361  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CD  1 
ATOM   685  C CE  . LYS A   1 102 ? -7.340  23.877  -4.866  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CE  1 
ATOM   686  N NZ  . LYS A   1 102 ? -6.562  24.520  -5.977  1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   NZ  1 
ATOM   687  N N   . GLN A   1 103 ? -12.810 19.462  -4.748  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   N   1 
ATOM   688  C CA  . GLN A   1 103 ? -13.674 18.402  -5.246  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CA  1 
ATOM   689  C C   . GLN A   1 103 ? -12.883 17.606  -6.295  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   C   1 
ATOM   690  O O   . GLN A   1 103 ? -12.075 18.170  -7.013  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   O   1 
ATOM   691  C CB  . GLN A   1 103 ? -14.887 19.058  -5.883  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CB  1 
ATOM   692  C CG  . GLN A   1 103 ? -16.037 18.113  -6.157  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CG  1 
ATOM   693  C CD  . GLN A   1 103 ? -17.204 18.809  -6.856  1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CD  1 
ATOM   694  O OE1 . GLN A   1 103 ? -18.359 18.483  -6.601  1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   OE1 1 
ATOM   695  N NE2 . GLN A   1 103 ? -16.904 19.776  -7.735  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   NE2 1 
ATOM   696  N N   . ASP A   1 104 ? -13.075 16.305  -6.338  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   N   1 
ATOM   697  C CA  . ASP A   1 104 ? -12.395 15.475  -7.304  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CA  1 
ATOM   698  C C   . ASP A   1 104 ? -13.050 15.596  -8.679  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   C   1 
ATOM   699  O O   . ASP A   1 104 ? -14.282 15.570  -8.767  1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   O   1 
ATOM   700  C CB  . ASP A   1 104 ? -12.454 13.973  -6.888  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CB  1 
ATOM   701  C CG  . ASP A   1 104 ? -11.516 13.072  -7.754  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CG  1 
ATOM   702  O OD1 . ASP A   1 104 ? -10.306 13.354  -7.777  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD1 1 
ATOM   703  O OD2 . ASP A   1 104 ? -11.957 12.103  -8.408  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD2 1 
ATOM   704  N N   . LYS A   1 105 ? -12.224 15.607  -9.738  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   N   1 
ATOM   705  C CA  . LYS A   1 105 ? -12.711 15.756  -11.128 1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CA  1 
ATOM   706  C C   . LYS A   1 105 ? -13.570 14.613  -11.617 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   C   1 
ATOM   707  O O   . LYS A   1 105 ? -14.448 14.832  -12.406 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   O   1 
ATOM   708  C CB  . LYS A   1 105 ? -11.560 15.931  -12.081 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CB  1 
ATOM   709  C CG  . LYS A   1 105 ? -11.908 16.745  -13.300 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CG  1 
ATOM   710  C CD  . LYS A   1 105 ? -10.692 17.585  -13.639 1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CD  1 
ATOM   711  C CE  . LYS A   1 105 ? -10.481 17.759  -15.132 1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CE  1 
ATOM   712  N NZ  . LYS A   1 105 ? -9.298  18.633  -15.396 1.00 131.23 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   NZ  1 
ATOM   713  N N   . PHE A   1 106 ? -13.356 13.412  -11.105 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   N   1 
ATOM   714  C CA  . PHE A   1 106 ? -14.003 12.233  -11.634 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CA  1 
ATOM   715  C C   . PHE A   1 106 ? -15.060 11.643  -10.727 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   C   1 
ATOM   716  O O   . PHE A   1 106 ? -16.036 11.113  -11.249 1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   O   1 
ATOM   717  C CB  . PHE A   1 106 ? -12.936 11.202  -11.956 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CB  1 
ATOM   718  C CG  . PHE A   1 106 ? -11.895 11.733  -12.894 1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CG  1 
ATOM   719  C CD1 . PHE A   1 106 ? -10.764 12.405  -12.400 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD1 1 
ATOM   720  C CD2 . PHE A   1 106 ? -12.074 11.631  -14.276 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD2 1 
ATOM   721  C CE1 . PHE A   1 106 ? -9.810  12.919  -13.268 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE1 1 
ATOM   722  C CE2 . PHE A   1 106 ? -11.129 12.150  -15.143 1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE2 1 
ATOM   723  C CZ  . PHE A   1 106 ? -9.999  12.802  -14.640 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CZ  1 
ATOM   724  N N   . ASP A   1 107 ? -14.874 11.675  -9.401  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N   1 
ATOM   725  C CA  . ASP A   1 107 ? -16.007 11.456  -8.473  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA  1 
ATOM   726  C C   . ASP A   1 107 ? -16.417 12.813  -7.911  1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C   1 
ATOM   727  O O   . ASP A   1 107 ? -15.679 13.443  -7.154  1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O   1 
ATOM   728  C CB  . ASP A   1 107 ? -15.736 10.455  -7.325  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB  1 
ATOM   729  C CG  . ASP A   1 107 ? -17.045 10.069  -6.538  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG  1 
ATOM   730  O OD1 . ASP A   1 107 ? -17.513 8.932   -6.729  1.00 89.40  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1 1 
ATOM   731  O OD2 . ASP A   1 107 ? -17.633 10.882  -5.757  1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2 1 
ATOM   732  N N   . LYS A   1 108 ? -17.606 13.260  -8.290  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   N   1 
ATOM   733  C CA  . LYS A   1 108 ? -18.089 14.583  -7.900  1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CA  1 
ATOM   734  C C   . LYS A   1 108 ? -18.226 14.766  -6.348  1.00 103.18 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   C   1 
ATOM   735  O O   . LYS A   1 108 ? -17.966 15.866  -5.798  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   O   1 
ATOM   736  C CB  . LYS A   1 108 ? -19.421 14.863  -8.604  1.00 127.89 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CB  1 
ATOM   737  C CG  . LYS A   1 108 ? -19.780 16.337  -8.651  1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CG  1 
ATOM   738  C CD  . LYS A   1 108 ? -21.160 16.614  -8.072  1.00 144.47 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CD  1 
ATOM   739  C CE  . LYS A   1 108 ? -21.537 18.068  -8.289  1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CE  1 
ATOM   740  N NZ  . LYS A   1 108 ? -20.624 19.077  -7.652  1.00 146.20 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   NZ  1 
ATOM   741  N N   . ARG A   1 109 ? -18.615 13.717  -5.622  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   N   1 
ATOM   742  C CA  . ARG A   1 109 ? -18.531 13.841  -4.170  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CA  1 
ATOM   743  C C   . ARG A   1 109 ? -17.345 13.125  -3.469  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   C   1 
ATOM   744  O O   . ARG A   1 109 ? -17.532 12.478  -2.457  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   O   1 
ATOM   745  C CB  . ARG A   1 109 ? -19.896 13.639  -3.483  1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CB  1 
ATOM   746  C CG  . ARG A   1 109 ? -20.548 14.980  -3.060  1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CG  1 
ATOM   747  C CD  . ARG A   1 109 ? -19.666 15.936  -2.197  1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CD  1 
ATOM   748  N NE  . ARG A   1 109 ? -19.349 15.398  -0.864  1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NE  1 
ATOM   749  C CZ  . ARG A   1 109 ? -20.089 15.534  0.246   1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   CZ  1 
ATOM   750  N NH1 . ARG A   1 109 ? -21.219 16.227  0.262   1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH1 1 
ATOM   751  N NH2 . ARG A   1 109 ? -19.682 14.970  1.372   1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A   NH2 1 
ATOM   752  N N   . GLY A   1 110 ? -16.136 13.289  -4.033  1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A   N   1 
ATOM   753  C CA  . GLY A   1 110 ? -14.846 13.030  -3.373  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A   CA  1 
ATOM   754  C C   . GLY A   1 110 ? -14.166 14.359  -3.214  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A   C   1 
ATOM   755  O O   . GLY A   1 110 ? -14.516 15.341  -3.857  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A   O   1 
ATOM   756  N N   . TYR A   1 111 ? -13.206 14.437  -2.321  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   N   1 
ATOM   757  C CA  . TYR A   1 111 ? -12.384 15.626  -2.219  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CA  1 
ATOM   758  C C   . TYR A   1 111 ? -10.968 15.153  -2.208  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   C   1 
ATOM   759  O O   . TYR A   1 111 ? -10.687 14.132  -1.622  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   O   1 
ATOM   760  C CB  . TYR A   1 111 ? -12.640 16.382  -0.889  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CB  1 
ATOM   761  C CG  . TYR A   1 111 ? -13.931 17.156  -0.798  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CG  1 
ATOM   762  C CD1 . TYR A   1 111 ? -14.012 18.427  -1.348  1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CD1 1 
ATOM   763  C CD2 . TYR A   1 111 ? -15.082 16.624  -0.165  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CD2 1 
ATOM   764  C CE1 . TYR A   1 111 ? -15.185 19.164  -1.293  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CE1 1 
ATOM   765  C CE2 . TYR A   1 111 ? -16.271 17.365  -0.088  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CE2 1 
ATOM   766  C CZ  . TYR A   1 111 ? -16.319 18.636  -0.657  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CZ  1 
ATOM   767  O OH  . TYR A   1 111 ? -17.461 19.430  -0.614  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   OH  1 
ATOM   768  N N   . ASN A   1 112 ? -10.065 15.924  -2.790  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   N   1 
ATOM   769  C CA  . ASN A   1 112 ? -8.689  15.679  -2.650  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   CA  1 
ATOM   770  C C   . ASN A   1 112 ? -8.168  16.609  -1.626  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   C   1 
ATOM   771  O O   . ASN A   1 112 ? -8.393  17.814  -1.703  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   O   1 
ATOM   772  C CB  . ASN A   1 112 ? -7.959  15.883  -3.988  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   CB  1 
ATOM   773  C CG  . ASN A   1 112 ? -8.650  15.143  -5.117  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   CG  1 
ATOM   774  O OD1 . ASN A   1 112 ? -9.079  14.006  -4.936  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   OD1 1 
ATOM   775  N ND2 . ASN A   1 112 ? -8.892  15.833  -6.233  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A   ND2 1 
ATOM   776  N N   . LEU A   1 113 ? -7.396  16.054  -0.697  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N   1 
ATOM   777  C CA  . LEU A   1 113 ? -6.747  16.863  0.339   1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA  1 
ATOM   778  C C   . LEU A   1 113 ? -5.334  17.139  -0.011  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C   1 
ATOM   779  O O   . LEU A   1 113 ? -4.600  16.231  -0.358  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O   1 
ATOM   780  C CB  . LEU A   1 113 ? -6.808  16.155  1.733   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB  1 
ATOM   781  C CG  . LEU A   1 113 ? -8.198  15.561  2.045   1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG  1 
ATOM   782  C CD1 . LEU A   1 113 ? -8.129  14.489  3.101   1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1 1 
ATOM   783  C CD2 . LEU A   1 113 ? -9.157  16.677  2.407   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2 1 
ATOM   784  N N   . THR A   1 114 ? -4.926  18.359  0.265   1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   N   1 
ATOM   785  C CA  . THR A   1 114 ? -3.635  18.858  -0.031  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   CA  1 
ATOM   786  C C   . THR A   1 114 ? -3.149  19.715  1.117   1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   C   1 
ATOM   787  O O   . THR A   1 114 ? -3.949  20.397  1.754   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   O   1 
ATOM   788  C CB  . THR A   1 114 ? -3.796  19.686  -1.328  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   CB  1 
ATOM   789  O OG1 . THR A   1 114 ? -3.012  19.061  -2.337  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   OG1 1 
ATOM   790  C CG2 . THR A   1 114 ? -3.412  21.153  -1.185  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 114 THR A   CG2 1 
ATOM   791  N N   . PRO A   1 115 ? -1.822  19.712  1.382   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   N   1 
ATOM   792  C CA  . PRO A   1 115 ? -1.299  20.568  2.443   1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CA  1 
ATOM   793  C C   . PRO A   1 115 ? -1.118  21.988  1.936   1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   C   1 
ATOM   794  O O   . PRO A   1 115 ? -0.779  22.169  0.755   1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   O   1 
ATOM   795  C CB  . PRO A   1 115 ? 0.081   19.954  2.732   1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CB  1 
ATOM   796  C CG  . PRO A   1 115 ? 0.545   19.387  1.397   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CG  1 
ATOM   797  C CD  . PRO A   1 115 ? -0.747  18.918  0.749   1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CD  1 
ATOM   798  N N   . THR A   1 116 ? -1.292  22.961  2.830   1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   N   1 
ATOM   799  C CA  . THR A   1 116 ? -1.012  24.339  2.524   1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   CA  1 
ATOM   800  C C   . THR A   1 116 ? 0.435   24.640  2.872   1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   C   1 
ATOM   801  O O   . THR A   1 116 ? 1.082   23.837  3.590   1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   O   1 
ATOM   802  C CB  . THR A   1 116 ? -1.887  25.272  3.361   1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   CB  1 
ATOM   803  O OG1 . THR A   1 116 ? -1.600  25.075  4.770   1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   OG1 1 
ATOM   804  C CG2 . THR A   1 116 ? -3.346  25.006  3.046   1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 116 THR A   CG2 1 
ATOM   805  N N   . ASP A   1 117 ? 0.911   25.811  2.410   1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   N   1 
ATOM   806  C CA  . ASP A   1 117 ? 2.306   26.265  2.606   1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   CA  1 
ATOM   807  C C   . ASP A   1 117 ? 2.707   26.242  4.095   1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   C   1 
ATOM   808  O O   . ASP A   1 117 ? 3.817   25.809  4.453   1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   O   1 
ATOM   809  C CB  . ASP A   1 117 ? 2.517   27.685  2.003   1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   CB  1 
ATOM   810  C CG  . ASP A   1 117 ? 2.827   27.667  0.475   1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   CG  1 
ATOM   811  O OD1 . ASP A   1 117 ? 2.919   26.556  -0.126  1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   OD1 1 
ATOM   812  O OD2 . ASP A   1 117 ? 2.985   28.779  -0.114  1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A   OD2 1 
ATOM   813  N N   . LYS A   1 118 ? 1.763   26.672  4.930   1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   N   1 
ATOM   814  C CA  . LYS A   1 118 ? 1.906   26.695  6.391   1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CA  1 
ATOM   815  C C   . LYS A   1 118 ? 2.305   25.331  7.029   1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   C   1 
ATOM   816  O O   . LYS A   1 118 ? 3.279   25.204  7.832   1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   O   1 
ATOM   817  C CB  . LYS A   1 118 ? 0.557   27.154  6.991   1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CB  1 
ATOM   818  C CG  . LYS A   1 118 ? 0.550   27.180  8.519   1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CG  1 
ATOM   819  C CD  . LYS A   1 118 ? -0.548  28.074  9.042   1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CD  1 
ATOM   820  C CE  . LYS A   1 118 ? -1.027  27.579  10.383  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CE  1 
ATOM   821  N NZ  . LYS A   1 118 ? -2.399  28.093  10.566  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   NZ  1 
ATOM   822  N N   . SER A   1 119 ? 1.521   24.321  6.665   1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   N   1 
ATOM   823  C CA  . SER A   1 119 ? 1.686   22.998  7.212   1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   CA  1 
ATOM   824  C C   . SER A   1 119 ? 3.035   22.321  6.790   1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   C   1 
ATOM   825  O O   . SER A   1 119 ? 3.566   21.448  7.487   1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   O   1 
ATOM   826  C CB  . SER A   1 119 ? 0.421   22.185  6.905   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   CB  1 
ATOM   827  O OG  . SER A   1 119 ? 0.427   21.728  5.590   1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 119 SER A   OG  1 
ATOM   828  N N   . LEU A   1 120 ? 3.647   22.802  5.714   1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   N   1 
ATOM   829  C CA  . LEU A   1 120 ? 4.900   22.238  5.253   1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   CA  1 
ATOM   830  C C   . LEU A   1 120 ? 6.051   22.512  6.205   1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   C   1 
ATOM   831  O O   . LEU A   1 120 ? 6.955   21.674  6.351   1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   O   1 
ATOM   832  C CB  . LEU A   1 120 ? 5.217   22.694  3.831   1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   CB  1 
ATOM   833  C CG  . LEU A   1 120 ? 4.435   21.856  2.807   1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   CG  1 
ATOM   834  C CD1 . LEU A   1 120 ? 4.214   22.624  1.499   1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   CD1 1 
ATOM   835  C CD2 . LEU A   1 120 ? 5.116   20.519  2.551   1.00 79.54  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A   CD2 1 
ATOM   836  N N   . GLU A   1 121 ? 6.016   23.635  6.904   1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   837  C CA  . GLU A   1 121 ? 7.027   23.861  7.967   1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   838  C C   . GLU A   1 121 ? 6.750   23.000  9.203   1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   839  O O   . GLU A   1 121 ? 7.658   22.432  9.820   1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   840  C CB  . GLU A   1 121 ? 7.047   25.337  8.365   1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   841  C CG  . GLU A   1 121 ? 8.424   25.870  8.757   1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   842  C CD  . GLU A   1 121 ? 8.483   27.377  8.613   1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   843  O OE1 . GLU A   1 121 ? 9.036   27.887  7.604   1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   844  O OE2 . GLU A   1 121 ? 7.922   28.049  9.497   1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   845  N N   . VAL A   1 122 ? 5.471   22.890  9.554   1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   N   1 
ATOM   846  C CA  . VAL A   1 122 ? 5.070   22.171  10.747  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CA  1 
ATOM   847  C C   . VAL A   1 122 ? 5.387   20.682  10.561  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   C   1 
ATOM   848  O O   . VAL A   1 122 ? 5.731   19.979  11.521  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   O   1 
ATOM   849  C CB  . VAL A   1 122 ? 3.581   22.454  11.100  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CB  1 
ATOM   850  C CG1 . VAL A   1 122 ? 3.077   21.538  12.199  1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG1 1 
ATOM   851  C CG2 . VAL A   1 122 ? 3.424   23.905  11.545  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG2 1 
ATOM   852  N N   . TYR A   1 123 ? 5.319   20.209  9.325   1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   N   1 
ATOM   853  C CA  . TYR A   1 123 ? 5.482   18.785  9.064   1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CA  1 
ATOM   854  C C   . TYR A   1 123 ? 6.814   18.296  9.613   1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   C   1 
ATOM   855  O O   . TYR A   1 123 ? 6.882   17.211  10.207  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   O   1 
ATOM   856  C CB  . TYR A   1 123 ? 5.366   18.460  7.579   1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CB  1 
ATOM   857  C CG  . TYR A   1 123 ? 5.680   17.025  7.307   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CG  1 
ATOM   858  C CD1 . TYR A   1 123 ? 4.762   16.055  7.590   1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CD1 1 
ATOM   859  C CD2 . TYR A   1 123 ? 6.895   16.627  6.805   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CD2 1 
ATOM   860  C CE1 . TYR A   1 123 ? 5.021   14.721  7.377   1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CE1 1 
ATOM   861  C CE2 . TYR A   1 123 ? 7.172   15.273  6.599   1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CE2 1 
ATOM   862  C CZ  . TYR A   1 123 ? 6.226   14.333  6.893   1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   CZ  1 
ATOM   863  O OH  . TYR A   1 123 ? 6.440   12.975  6.704   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A   OH  1 
ATOM   864  N N   . GLU A   1 124 ? 7.859   19.107  9.451   1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N   1 
ATOM   865  C CA  . GLU A   1 124 ? 9.201   18.689  9.840   1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA  1 
ATOM   866  C C   . GLU A   1 124 ? 9.253   18.689  11.334  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C   1 
ATOM   867  O O   . GLU A   1 124 ? 9.816   17.772  11.927  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O   1 
ATOM   868  C CB  . GLU A   1 124 ? 10.299  19.623  9.268   1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB  1 
ATOM   869  C CG  . GLU A   1 124 ? 10.436  19.659  7.731   1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CG  1 
ATOM   870  C CD  . GLU A   1 124 ? 10.489  18.279  7.042   1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CD  1 
ATOM   871  O OE1 . GLU A   1 124 ? 10.267  18.235  5.802   1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE1 1 
ATOM   872  O OE2 . GLU A   1 124 ? 10.740  17.238  7.711   1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   OE2 1 
ATOM   873  N N   . LEU A   1 125 ? 8.666   19.721  11.923  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   874  C CA  . LEU A   1 125 ? 8.506   19.783  13.367  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   875  C C   . LEU A   1 125 ? 7.810   18.502  13.930  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   876  O O   . LEU A   1 125 ? 8.235   17.905  14.935  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   877  C CB  . LEU A   1 125 ? 7.707   21.051  13.728  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   878  C CG  . LEU A   1 125 ? 7.637   21.452  15.230  1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   879  C CD1 . LEU A   1 125 ? 8.855   20.995  16.071  1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   880  C CD2 . LEU A   1 125 ? 7.416   22.974  15.383  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   881  N N   . ILE A   1 126 ? 6.737   18.069  13.264  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   N   1 
ATOM   882  C CA  . ILE A   1 126 ? 5.965   16.959  13.780  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   CA  1 
ATOM   883  C C   . ILE A   1 126 ? 6.830   15.716  13.732  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   C   1 
ATOM   884  O O   . ILE A   1 126 ? 6.833   14.894  14.630  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   O   1 
ATOM   885  C CB  . ILE A   1 126 ? 4.657   16.754  12.981  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   CB  1 
ATOM   886  C CG1 . ILE A   1 126 ? 3.659   17.870  13.275  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   CG1 1 
ATOM   887  C CG2 . ILE A   1 126 ? 4.032   15.435  13.392  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   CG2 1 
ATOM   888  C CD1 . ILE A   1 126 ? 2.477   17.921  12.310  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A   CD1 1 
ATOM   889  N N   . ILE A   1 127 ? 7.549   15.555  12.640  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   N   1 
ATOM   890  C CA  . ILE A   1 127 ? 8.353   14.346  12.458  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CA  1 
ATOM   891  C C   . ILE A   1 127 ? 9.517   14.301  13.429  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   C   1 
ATOM   892  O O   . ILE A   1 127 ? 9.891   13.219  13.912  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   O   1 
ATOM   893  C CB  . ILE A   1 127 ? 8.870   14.268  11.010  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CB  1 
ATOM   894  C CG1 . ILE A   1 127 ? 7.702   14.030  10.044  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CG1 1 
ATOM   895  C CG2 . ILE A   1 127 ? 9.857   13.131  10.864  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CG2 1 
ATOM   896  C CD1 . ILE A   1 127 ? 7.013   12.663  10.137  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CD1 1 
ATOM   897  N N   . GLU A   1 128 ? 10.081  15.482  13.705  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   N   1 
ATOM   898  C CA  . GLU A   1 128 ? 11.074  15.625  14.758  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CA  1 
ATOM   899  C C   . GLU A   1 128 ? 10.460  15.115  16.076  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   C   1 
ATOM   900  O O   . GLU A   1 128 ? 11.080  14.328  16.832  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   O   1 
ATOM   901  C CB  . GLU A   1 128 ? 11.494  17.109  14.931  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CB  1 
ATOM   902  C CG  . GLU A   1 128 ? 12.550  17.650  13.963  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CG  1 
ATOM   903  C CD  . GLU A   1 128 ? 13.036  19.103  14.291  1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CD  1 
ATOM   904  O OE1 . GLU A   1 128 ? 12.932  19.610  15.453  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE1 1 
ATOM   905  O OE2 . GLU A   1 128 ? 13.558  19.758  13.354  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE2 1 
ATOM   906  N N   . GLU A   1 129 ? 9.235   15.566  16.359  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   1 
ATOM   907  C CA  . GLU A   1 129 ? 8.566   15.151  17.634  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  1 
ATOM   908  C C   . GLU A   1 129 ? 8.307   13.680  17.731  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   1 
ATOM   909  O O   . GLU A   1 129 ? 8.458   13.068  18.812  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   1 
ATOM   910  C CB  . GLU A   1 129 ? 7.305   15.943  17.874  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  1 
ATOM   911  C CG  . GLU A   1 129 ? 7.621   17.382  18.367  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  1 
ATOM   912  C CD  . GLU A   1 129 ? 8.550   17.468  19.626  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  1 
ATOM   913  O OE1 . GLU A   1 129 ? 8.703   16.428  20.368  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 1 
ATOM   914  O OE2 . GLU A   1 129 ? 9.123   18.578  19.877  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 1 
ATOM   915  N N   . GLU A   1 130 ? 7.962   13.090  16.588  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   1 
ATOM   916  C CA  . GLU A   1 130 ? 7.677   11.667  16.568  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  1 
ATOM   917  C C   . GLU A   1 130 ? 9.006   10.934  16.887  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   1 
ATOM   918  O O   . GLU A   1 130 ? 9.068   9.947   17.673  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   1 
ATOM   919  C CB  . GLU A   1 130 ? 7.088   11.281  15.165  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  1 
ATOM   920  C CG  . GLU A   1 130 ? 6.535   9.858   15.038  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CG  1 
ATOM   921  C CD  . GLU A   1 130 ? 5.611   9.578   13.799  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CD  1 
ATOM   922  O OE1 . GLU A   1 130 ? 5.323   8.365   13.630  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE1 1 
ATOM   923  O OE2 . GLU A   1 130 ? 5.170   10.496  13.007  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE2 1 
ATOM   924  N N   . ASN A   1 131 ? 10.096  11.404  16.282  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   N   1 
ATOM   925  C CA  . ASN A   1 131 ? 11.392  10.723  16.515  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   CA  1 
ATOM   926  C C   . ASN A   1 131 ? 11.817  10.896  17.973  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   C   1 
ATOM   927  O O   . ASN A   1 131 ? 12.410  10.005  18.541  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   O   1 
ATOM   928  C CB  . ASN A   1 131 ? 12.471  11.256  15.608  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   CB  1 
ATOM   929  C CG  . ASN A   1 131 ? 12.334  10.765  14.175  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   CG  1 
ATOM   930  O OD1 . ASN A   1 131 ? 11.844  9.656   13.891  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   OD1 1 
ATOM   931  N ND2 . ASN A   1 131 ? 12.827  11.579  13.261  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A   ND2 1 
ATOM   932  N N   . ARG A   1 132 ? 11.478  12.038  18.566  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N   1 
ATOM   933  C CA  . ARG A   1 132 ? 11.743  12.213  19.981  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA  1 
ATOM   934  C C   . ARG A   1 132 ? 10.911  11.227  20.853  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C   1 
ATOM   935  O O   . ARG A   1 132 ? 11.457  10.648  21.850  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O   1 
ATOM   936  C CB  . ARG A   1 132 ? 11.483  13.667  20.362  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB  1 
ATOM   937  C CG  . ARG A   1 132 ? 12.007  13.974  21.752  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG  1 
ATOM   938  C CD  . ARG A   1 132 ? 10.931  14.561  22.640  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD  1 
ATOM   939  N NE  . ARG A   1 132 ? 11.395  14.727  24.007  1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE  1 
ATOM   940  C CZ  . ARG A   1 132 ? 10.606  15.114  24.999  1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ  1 
ATOM   941  N NH1 . ARG A   1 132 ? 9.321   15.359  24.769  1.00 145.11 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1 1 
ATOM   942  N NH2 . ARG A   1 132 ? 11.092  15.265  26.218  1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2 1 
ATOM   943  N N   . SER A   1 133 ? 9.625   10.992  20.463  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   N   1 
ATOM   944  C CA  . SER A   1 133 ? 8.758   10.056  21.244  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   CA  1 
ATOM   945  C C   . SER A   1 133 ? 9.244   8.677   21.071  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   C   1 
ATOM   946  O O   . SER A   1 133 ? 9.166   7.848   21.980  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   O   1 
ATOM   947  C CB  . SER A   1 133 ? 7.268   10.130  20.852  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   CB  1 
ATOM   948  O OG  . SER A   1 133 ? 6.941   11.446  20.517  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 133 SER A   OG  1 
ATOM   949  N N   . ILE A   1 134 ? 9.730   8.399   19.868  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N   1 
ATOM   950  C CA  . ILE A   1 134 ? 10.256  7.069   19.545  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA  1 
ATOM   951  C C   . ILE A   1 134 ? 11.473  6.764   20.416  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C   1 
ATOM   952  O O   . ILE A   1 134 ? 11.636  5.669   20.928  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O   1 
ATOM   953  C CB  . ILE A   1 134 ? 10.740  7.005   18.077  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB  1 
ATOM   954  C CG1 . ILE A   1 134 ? 9.554   6.784   17.127  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1 1 
ATOM   955  C CG2 . ILE A   1 134 ? 11.744  5.863   17.891  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2 1 
ATOM   956  C CD1 . ILE A   1 134 ? 9.870   7.200   15.719  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1 1 
ATOM   957  N N   . GLU A   1 135 ? 12.320  7.755   20.559  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N   1 
ATOM   958  C CA  . GLU A   1 135 ? 13.513  7.574   21.366  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA  1 
ATOM   959  C C   . GLU A   1 135 ? 13.134  7.199   22.844  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C   1 
ATOM   960  O O   . GLU A   1 135 ? 13.676  6.241   23.419  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O   1 
ATOM   961  C CB  . GLU A   1 135 ? 14.406  8.833   21.254  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB  1 
ATOM   962  C CG  . GLU A   1 135 ? 15.564  8.703   20.233  1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG  1 
ATOM   963  C CD  . GLU A   1 135 ? 15.383  9.401   18.839  1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD  1 
ATOM   964  O OE1 . GLU A   1 135 ? 14.554  8.935   17.951  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1 1 
ATOM   965  O OE2 . GLU A   1 135 ? 16.155  10.393  18.602  1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   966  N N   . ILE A   1 136 ? 12.152  7.920   23.386  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   N   1 
ATOM   967  C CA  . ILE A   1 136 ? 11.610  7.686   24.734  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CA  1 
ATOM   968  C C   . ILE A   1 136 ? 11.076  6.300   24.821  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   C   1 
ATOM   969  O O   . ILE A   1 136 ? 11.351  5.648   25.800  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   O   1 
ATOM   970  C CB  . ILE A   1 136 ? 10.527  8.706   25.143  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CB  1 
ATOM   971  C CG1 . ILE A   1 136 ? 11.171  10.092  25.336  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG1 1 
ATOM   972  C CG2 . ILE A   1 136 ? 9.881   8.322   26.467  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG2 1 
ATOM   973  C CD1 . ILE A   1 136 ? 10.231  11.296  25.322  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CD1 1 
ATOM   974  N N   . CYS A   1 137 ? 10.370  5.810   23.798  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   N   1 
ATOM   975  C CA  . CYS A   1 137 ? 9.760   4.467   23.884  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CA  1 
ATOM   976  C C   . CYS A   1 137 ? 10.823  3.421   23.983  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   C   1 
ATOM   977  O O   . CYS A   1 137 ? 10.598  2.350   24.530  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   O   1 
ATOM   978  C CB  . CYS A   1 137 ? 8.982   4.096   22.591  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CB  1 
ATOM   979  S SG  . CYS A   1 137 ? 7.399   4.881   22.510  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   SG  1 
ATOM   980  N N   . PHE A   1 138 ? 11.946  3.695   23.320  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   N   1 
ATOM   981  C CA  . PHE A   1 138 ? 12.997  2.701   23.148  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CA  1 
ATOM   982  C C   . PHE A   1 138 ? 14.167  2.844   24.158  1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   C   1 
ATOM   983  O O   . PHE A   1 138 ? 15.118  2.094   24.141  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   O   1 
ATOM   984  C CB  . PHE A   1 138 ? 13.500  2.803   21.731  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CB  1 
ATOM   985  C CG  . PHE A   1 138 ? 12.696  2.000   20.721  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CG  1 
ATOM   986  C CD1 . PHE A   1 138 ? 11.870  0.959   21.102  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CD1 1 
ATOM   987  C CD2 . PHE A   1 138 ? 12.827  2.268   19.345  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CD2 1 
ATOM   988  C CE1 . PHE A   1 138 ? 11.166  0.220   20.160  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CE1 1 
ATOM   989  C CE2 . PHE A   1 138 ? 12.136  1.515   18.404  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CE2 1 
ATOM   990  C CZ  . PHE A   1 138 ? 11.315  0.489   18.813  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A   CZ  1 
ATOM   991  N N   . ASP A   1 139 ? 14.068  3.811   25.050  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   N   1 
ATOM   992  C CA  . ASP A   1 139 ? 15.034  3.953   26.139  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CA  1 
ATOM   993  C C   . ASP A   1 139 ? 15.385  2.594   26.731  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   C   1 
ATOM   994  O O   . ASP A   1 139 ? 14.515  1.823   27.138  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   O   1 
ATOM   995  C CB  . ASP A   1 139 ? 14.448  4.839   27.228  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CB  1 
ATOM   996  C CG  . ASP A   1 139 ? 15.505  5.438   28.142  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   CG  1 
ATOM   997  O OD1 . ASP A   1 139 ? 16.711  5.255   27.877  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   OD1 1 
ATOM   998  O OD2 . ASP A   1 139 ? 15.113  6.078   29.146  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A   OD2 1 
ATOM   999  N N   . ASN A   1 140 ? 16.667  2.260   26.714  1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   N   1 
ATOM   1000 C CA  . ASN A   1 140 ? 17.130  1.016   27.344  1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   CA  1 
ATOM   1001 C C   . ASN A   1 140 ? 16.801  -0.200  26.569  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   C   1 
ATOM   1002 O O   . ASN A   1 140 ? 16.999  -1.293  27.072  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   O   1 
ATOM   1003 C CB  . ASN A   1 140 ? 16.629  0.860   28.810  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   CB  1 
ATOM   1004 C CG  . ASN A   1 140 ? 17.082  2.022   29.709  1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   CG  1 
ATOM   1005 O OD1 . ASN A   1 140 ? 18.174  2.578   29.526  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   OD1 1 
ATOM   1006 N ND2 . ASN A   1 140 ? 16.246  2.403   30.674  1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A   ND2 1 
ATOM   1007 N N   . PHE A   1 141 ? 16.325  -0.035  25.327  1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   N   1 
ATOM   1008 C CA  . PHE A   1 141 ? 16.135  -1.189  24.429  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CA  1 
ATOM   1009 C C   . PHE A   1 141 ? 17.457  -1.572  23.763  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   C   1 
ATOM   1010 O O   . PHE A   1 141 ? 18.200  -0.672  23.372  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   O   1 
ATOM   1011 C CB  . PHE A   1 141 ? 15.139  -0.833  23.339  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CB  1 
ATOM   1012 C CG  . PHE A   1 141 ? 13.729  -1.199  23.681  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CG  1 
ATOM   1013 C CD1 . PHE A   1 141 ? 13.071  -0.533  24.683  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CD1 1 
ATOM   1014 C CD2 . PHE A   1 141 ? 13.072  -2.211  22.998  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CD2 1 
ATOM   1015 C CE1 . PHE A   1 141 ? 11.777  -0.886  25.016  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CE1 1 
ATOM   1016 C CE2 . PHE A   1 141 ? 11.790  -2.577  23.336  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CE2 1 
ATOM   1017 C CZ  . PHE A   1 141 ? 11.140  -1.911  24.350  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CZ  1 
ATOM   1018 N N   . THR A   1 142 ? 17.732  -2.872  23.607  1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   N   1 
ATOM   1019 C CA  . THR A   1 142 ? 18.796  -3.319  22.682  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CA  1 
ATOM   1020 C C   . THR A   1 142 ? 18.269  -3.290  21.265  1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   C   1 
ATOM   1021 O O   . THR A   1 142 ? 17.064  -3.221  21.041  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   O   1 
ATOM   1022 C CB  . THR A   1 142 ? 19.258  -4.760  22.916  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CB  1 
ATOM   1023 O OG1 . THR A   1 142 ? 18.242  -5.666  22.481  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   OG1 1 
ATOM   1024 C CG2 . THR A   1 142 ? 19.618  -5.025  24.420  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CG2 1 
ATOM   1025 N N   . ASP A   1 143 ? 19.174  -3.376  20.305  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   N   1 
ATOM   1026 C CA  . ASP A   1 143 ? 18.783  -3.411  18.911  1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CA  1 
ATOM   1027 C C   . ASP A   1 143 ? 17.948  -4.608  18.599  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   C   1 
ATOM   1028 O O   . ASP A   1 143 ? 16.995  -4.506  17.823  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   O   1 
ATOM   1029 C CB  . ASP A   1 143 ? 20.001  -3.380  17.999  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CB  1 
ATOM   1030 C CG  . ASP A   1 143 ? 20.607  -1.970  17.880  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   CG  1 
ATOM   1031 O OD1 . ASP A   1 143 ? 20.482  -1.163  18.848  1.00 101.13 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD1 1 
ATOM   1032 O OD2 . ASP A   1 143 ? 21.199  -1.674  16.809  1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A   OD2 1 
ATOM   1033 N N   . GLU A   1 144 ? 18.289  -5.745  19.185  1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   N   1 
ATOM   1034 C CA  . GLU A   1 144 ? 17.526  -6.938  18.908  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CA  1 
ATOM   1035 C C   . GLU A   1 144 ? 16.039  -6.773  19.416  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   C   1 
ATOM   1036 O O   . GLU A   1 144 ? 15.095  -7.199  18.757  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   O   1 
ATOM   1037 C CB  . GLU A   1 144 ? 18.205  -8.120  19.574  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CB  1 
ATOM   1038 C CG  . GLU A   1 144 ? 17.359  -9.390  19.610  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CG  1 
ATOM   1039 C CD  . GLU A   1 144 ? 17.723  -10.360 18.515  1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CD  1 
ATOM   1040 O OE1 . GLU A   1 144 ? 18.945  -10.523 18.327  1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   OE1 1 
ATOM   1041 O OE2 . GLU A   1 144 ? 16.819  -10.959 17.858  1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   OE2 1 
ATOM   1042 N N   . GLU A   1 145 ? 15.860  -6.182  20.601  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   N   1 
ATOM   1043 C CA  . GLU A   1 145 ? 14.531  -5.976  21.200  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CA  1 
ATOM   1044 C C   . GLU A   1 145 ? 13.724  -5.044  20.313  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   C   1 
ATOM   1045 O O   . GLU A   1 145 ? 12.579  -5.305  20.052  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   O   1 
ATOM   1046 C CB  . GLU A   1 145 ? 14.625  -5.360  22.612  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CB  1 
ATOM   1047 C CG  . GLU A   1 145 ? 15.147  -6.348  23.686  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CG  1 
ATOM   1048 C CD  . GLU A   1 145 ? 15.479  -5.685  25.048  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   CD  1 
ATOM   1049 O OE1 . GLU A   1 145 ? 16.018  -4.527  25.086  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   OE1 1 
ATOM   1050 O OE2 . GLU A   1 145 ? 15.220  -6.353  26.084  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A   OE2 1 
ATOM   1051 N N   . LYS A   1 146 ? 14.350  -3.975  19.838  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   N   1 
ATOM   1052 C CA  . LYS A   1 146 ? 13.741  -3.042  18.885  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CA  1 
ATOM   1053 C C   . LYS A   1 146 ? 13.131  -3.770  17.688  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   C   1 
ATOM   1054 O O   . LYS A   1 146 ? 11.934  -3.603  17.366  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   O   1 
ATOM   1055 C CB  . LYS A   1 146 ? 14.732  -2.025  18.382  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CB  1 
ATOM   1056 C CG  . LYS A   1 146 ? 15.103  -0.980  19.375  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CG  1 
ATOM   1057 C CD  . LYS A   1 146 ? 15.830  0.190   18.696  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CD  1 
ATOM   1058 C CE  . LYS A   1 146 ? 16.783  0.827   19.680  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CE  1 
ATOM   1059 N NZ  . LYS A   1 146 ? 17.032  2.245   19.291  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   NZ  1 
ATOM   1060 N N   . GLN A   1 147 ? 13.943  -4.572  17.044  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   N   1 
ATOM   1061 C CA  . GLN A   1 147 ? 13.509  -5.342  15.893  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CA  1 
ATOM   1062 C C   . GLN A   1 147 ? 12.401  -6.300  16.276  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   C   1 
ATOM   1063 O O   . GLN A   1 147 ? 11.413  -6.496  15.528  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   O   1 
ATOM   1064 C CB  . GLN A   1 147 ? 14.676  -6.167  15.312  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CB  1 
ATOM   1065 C CG  . GLN A   1 147 ? 15.871  -5.359  14.822  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CG  1 
ATOM   1066 C CD  . GLN A   1 147 ? 17.054  -6.283  14.560  1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CD  1 
ATOM   1067 O OE1 . GLN A   1 147 ? 16.865  -7.495  14.356  1.00 98.71  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   OE1 1 
ATOM   1068 N NE2 . GLN A   1 147 ? 18.277  -5.739  14.618  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   NE2 1 
ATOM   1069 N N   . VAL A   1 148 ? 12.542  -6.933  17.426  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   1 
ATOM   1070 C CA  . VAL A   1 148 ? 11.575  -7.956  17.750  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  1 
ATOM   1071 C C   . VAL A   1 148 ? 10.178  -7.349  17.975  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   1 
ATOM   1072 O O   . VAL A   1 148 ? 9.130   -7.881  17.553  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   1 
ATOM   1073 C CB  . VAL A   1 148 ? 12.057  -8.738  18.977  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  1 
ATOM   1074 C CG1 . VAL A   1 148 ? 10.985  -9.741  19.409  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1075 C CG2 . VAL A   1 148 ? 13.349  -9.475  18.624  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1076 N N   . VAL A   1 149 ? 10.164  -6.237  18.687  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   N   1 
ATOM   1077 C CA  . VAL A   1 149 ? 8.891   -5.696  19.123  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   CA  1 
ATOM   1078 C C   . VAL A   1 149 ? 8.272   -5.042  17.901  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   C   1 
ATOM   1079 O O   . VAL A   1 149 ? 7.028   -5.090  17.707  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   O   1 
ATOM   1080 C CB  . VAL A   1 149 ? 8.986   -4.707  20.339  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   CB  1 
ATOM   1081 C CG1 . VAL A   1 149 ? 9.592   -3.382  19.946  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   CG1 1 
ATOM   1082 C CG2 . VAL A   1 149 ? 7.597   -4.474  20.957  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A   CG2 1 
ATOM   1083 N N   . THR A   1 150 ? 9.139   -4.499  17.053  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   N   1 
ATOM   1084 C CA  . THR A   1 150 ? 8.683   -3.842  15.834  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CA  1 
ATOM   1085 C C   . THR A   1 150 ? 7.964   -4.837  14.972  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   C   1 
ATOM   1086 O O   . THR A   1 150 ? 6.799   -4.624  14.621  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   O   1 
ATOM   1087 C CB  . THR A   1 150 ? 9.795   -3.077  15.131  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CB  1 
ATOM   1088 O OG1 . THR A   1 150 ? 10.256  -2.032  15.999  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   OG1 1 
ATOM   1089 C CG2 . THR A   1 150 ? 9.273   -2.395  13.860  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 150 THR A   CG2 1 
ATOM   1090 N N   . LYS A   1 151 ? 8.583   -6.002  14.776  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   N   1 
ATOM   1091 C CA  . LYS A   1 151 ? 8.018   -7.032  13.957  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   CA  1 
ATOM   1092 C C   . LYS A   1 151 ? 6.735   -7.623  14.516  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   C   1 
ATOM   1093 O O   . LYS A   1 151 ? 5.787   -7.937  13.763  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   O   1 
ATOM   1094 C CB  . LYS A   1 151 ? 9.049   -8.188  13.767  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   CB  1 
ATOM   1095 C CG  . LYS A   1 151 ? 8.585   -9.350  12.870  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   CG  1 
ATOM   1096 C CD  . LYS A   1 151 ? 9.345   -9.490  11.516  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   CD  1 
ATOM   1097 C CE  . LYS A   1 151 ? 9.482   -8.253  10.585  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   CE  1 
ATOM   1098 N NZ  . LYS A   1 151 ? 10.362  -8.510  9.379   1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A   NZ  1 
ATOM   1099 N N   . LEU A   1 152 ? 6.724   -7.872  15.829  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   N   1 
ATOM   1100 C CA  . LEU A   1 152 ? 5.575   -8.514  16.434  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CA  1 
ATOM   1101 C C   . LEU A   1 152 ? 4.377   -7.529  16.538  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   C   1 
ATOM   1102 O O   . LEU A   1 152 ? 3.219   -7.916  16.402  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   O   1 
ATOM   1103 C CB  . LEU A   1 152 ? 5.989   -9.086  17.807  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CB  1 
ATOM   1104 C CG  . LEU A   1 152 ? 7.001   -10.245 17.819  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CG  1 
ATOM   1105 C CD1 . LEU A   1 152 ? 7.258   -10.738 19.244  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CD1 1 
ATOM   1106 C CD2 . LEU A   1 152 ? 6.519   -11.402 16.908  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CD2 1 
ATOM   1107 N N   . LEU A   1 153 ? 4.643   -6.261  16.707  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   N   1 
ATOM   1108 C CA  . LEU A   1 153 ? 3.545   -5.288  16.615  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   CA  1 
ATOM   1109 C C   . LEU A   1 153 ? 2.915   -5.227  15.234  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   C   1 
ATOM   1110 O O   . LEU A   1 153 ? 1.676   -5.198  15.113  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   O   1 
ATOM   1111 C CB  . LEU A   1 153 ? 3.998   -3.917  17.041  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   CB  1 
ATOM   1112 C CG  . LEU A   1 153 ? 3.754   -3.806  18.547  1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   CG  1 
ATOM   1113 C CD1 . LEU A   1 153 ? 4.711   -2.806  19.202  1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   CD1 1 
ATOM   1114 C CD2 . LEU A   1 153 ? 2.274   -3.502  18.815  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A   CD2 1 
ATOM   1115 N N   . GLU A   1 154 ? 3.752   -5.223  14.198  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   N   1 
ATOM   1116 C CA  . GLU A   1 154 ? 3.273   -5.370  12.793  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CA  1 
ATOM   1117 C C   . GLU A   1 154 ? 2.350   -6.519  12.659  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   C   1 
ATOM   1118 O O   . GLU A   1 154 ? 1.246   -6.325  12.151  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   O   1 
ATOM   1119 C CB  . GLU A   1 154 ? 4.402   -5.565  11.786  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CB  1 
ATOM   1120 C CG  . GLU A   1 154 ? 5.051   -4.253  11.368  1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CG  1 
ATOM   1121 C CD  . GLU A   1 154 ? 6.424   -4.425  10.706  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CD  1 
ATOM   1122 O OE1 . GLU A   1 154 ? 6.705   -5.512  10.085  1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE1 1 
ATOM   1123 O OE2 . GLU A   1 154 ? 7.217   -3.444  10.822  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE2 1 
ATOM   1124 N N   . LYS A   1 155 ? 2.761   -7.695  13.158  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . LYS A   1 155 ? 1.891   -8.865  13.087  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . LYS A   1 155 ? 0.581   -8.645  13.806  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   C   1 
ATOM   1127 O O   . LYS A   1 155 ? -0.499  -9.010  13.291  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . LYS A   1 155 ? 2.547   -10.091 13.708  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   CB  1 
ATOM   1129 C CG  . LYS A   1 155 ? 3.803   -10.653 13.044  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   CG  1 
ATOM   1130 C CD  . LYS A   1 155 ? 4.193   -12.029 13.642  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   CD  1 
ATOM   1131 C CE  . LYS A   1 155 ? 3.264   -13.159 13.148  1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   CE  1 
ATOM   1132 N NZ  . LYS A   1 155 ? 2.612   -13.972 14.230  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A   NZ  1 
ATOM   1133 N N   . MET A   1 156 ? 0.635   -8.062  15.011  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   N   1 
ATOM   1134 C CA  . MET A   1 156 ? -0.629  -7.742  15.727  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   CA  1 
ATOM   1135 C C   . MET A   1 156 ? -1.451  -6.763  14.898  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   C   1 
ATOM   1136 O O   . MET A   1 156 ? -2.664  -6.911  14.716  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   O   1 
ATOM   1137 C CB  . MET A   1 156 ? -0.383  -7.094  17.095  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   CB  1 
ATOM   1138 C CG  . MET A   1 156 ? 0.042   -8.056  18.173  1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   CG  1 
ATOM   1139 S SD  . MET A   1 156 ? 0.336   -7.286  19.775  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   SD  1 
ATOM   1140 C CE  . MET A   1 156 ? -1.325  -6.779  19.977  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 156 MET A   CE  1 
ATOM   1141 N N   . SER A   1 157 ? -0.770  -5.749  14.407  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   N   1 
ATOM   1142 C CA  . SER A   1 157 ? -1.470  -4.734  13.602  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   CA  1 
ATOM   1143 C C   . SER A   1 157 ? -2.224  -5.346  12.435  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   C   1 
ATOM   1144 O O   . SER A   1 157 ? -3.378  -5.004  12.196  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   O   1 
ATOM   1145 C CB  . SER A   1 157 ? -0.507  -3.683  13.059  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   CB  1 
ATOM   1146 O OG  . SER A   1 157 ? -0.231  -2.759  14.047  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 157 SER A   OG  1 
ATOM   1147 N N   . LYS A   1 158 ? -1.577  -6.247  11.716  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   N   1 
ATOM   1148 C CA  . LYS A   1 158 ? -2.200  -6.833  10.521  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   CA  1 
ATOM   1149 C C   . LYS A   1 158 ? -3.377  -7.633  10.947  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   C   1 
ATOM   1150 O O   . LYS A   1 158 ? -4.419  -7.548  10.310  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   O   1 
ATOM   1151 C CB  . LYS A   1 158 ? -1.249  -7.674  9.631   1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   CB  1 
ATOM   1152 C CG  . LYS A   1 158 ? -0.026  -6.935  9.075   1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   CG  1 
ATOM   1153 C CD  . LYS A   1 158 ? -0.296  -5.506  8.548   1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   CD  1 
ATOM   1154 C CE  . LYS A   1 158 ? 0.743   -4.488  9.053   1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   CE  1 
ATOM   1155 N NZ  . LYS A   1 158 ? 0.382   -3.046  8.832   1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A   NZ  1 
ATOM   1156 N N   . ASN A   1 159 ? -3.295  -8.370  12.048  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   N   1 
ATOM   1157 C CA  . ASN A   1 159 ? -4.517  -9.103  12.466  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CA  1 
ATOM   1158 C C   . ASN A   1 159 ? -5.700  -8.217  12.720  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   C   1 
ATOM   1159 O O   . ASN A   1 159 ? -6.803  -8.486  12.253  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   O   1 
ATOM   1160 C CB  . ASN A   1 159 ? -4.316  -9.951  13.721  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CB  1 
ATOM   1161 C CG  . ASN A   1 159 ? -3.351  -11.100 13.492  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CG  1 
ATOM   1162 O OD1 . ASN A   1 159 ? -3.330  -11.641 12.395  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   OD1 1 
ATOM   1163 N ND2 . ASN A   1 159 ? -2.485  -11.409 14.479  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   ND2 1 
ATOM   1164 N N   . VAL A   1 160 ? -5.487  -7.138  13.452  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   1 
ATOM   1165 C CA  . VAL A   1 160 ? -6.598  -6.228  13.779  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  1 
ATOM   1166 C C   . VAL A   1 160 ? -7.098  -5.411  12.574  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   1 
ATOM   1167 O O   . VAL A   1 160 ? -8.289  -5.066  12.502  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   1 
ATOM   1168 C CB  . VAL A   1 160 ? -6.167  -5.308  14.929  1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  1 
ATOM   1169 C CG1 . VAL A   1 160 ? -7.299  -4.425  15.350  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 1 
ATOM   1170 C CG2 . VAL A   1 160 ? -5.704  -6.161  16.099  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 1 
ATOM   1171 N N   . GLU A   1 161 ? -6.199  -5.118  11.635  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   N   1 
ATOM   1172 C CA  . GLU A   1 161 ? -6.555  -4.517  10.299  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   CA  1 
ATOM   1173 C C   . GLU A   1 161 ? -7.593  -5.350  9.571   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   C   1 
ATOM   1174 O O   . GLU A   1 161 ? -8.609  -4.832  9.157   1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   O   1 
ATOM   1175 C CB  . GLU A   1 161 ? -5.346  -4.416  9.330   1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   CB  1 
ATOM   1176 C CG  . GLU A   1 161 ? -4.477  -3.174  9.485   1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   CG  1 
ATOM   1177 C CD  . GLU A   1 161 ? -3.390  -3.030  8.397   1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   CD  1 
ATOM   1178 O OE1 . GLU A   1 161 ? -3.528  -3.625  7.300   1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   OE1 1 
ATOM   1179 O OE2 . GLU A   1 161 ? -2.385  -2.313  8.639   1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A   OE2 1 
ATOM   1180 N N   . ASN A   1 162 ? -7.256  -6.616  9.371   1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   N   1 
ATOM   1181 C CA  . ASN A   1 162 ? -8.097  -7.602  8.737   1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   CA  1 
ATOM   1182 C C   . ASN A   1 162 ? -9.432  -7.569  9.365   1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   C   1 
ATOM   1183 O O   . ASN A   1 162 ? -10.440 -7.475  8.656   1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   O   1 
ATOM   1184 C CB  . ASN A   1 162 ? -7.556  -9.036  8.910   1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   CB  1 
ATOM   1185 C CG  . ASN A   1 162 ? -6.647  -9.470  7.777   1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   CG  1 
ATOM   1186 O OD1 . ASN A   1 162 ? -7.007  -10.357 6.988   1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   OD1 1 
ATOM   1187 N ND2 . ASN A   1 162 ? -5.463  -8.852  7.686   1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A   ND2 1 
ATOM   1188 N N   . GLU A   1 163 ? -9.463  -7.629  10.697  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   N   1 
ATOM   1189 C CA  . GLU A   1 163 ? -10.755 -7.634  11.329  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CA  1 
ATOM   1190 C C   . GLU A   1 163 ? -11.485 -6.345  11.082  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   C   1 
ATOM   1191 O O   . GLU A   1 163 ? -12.707 -6.349  10.857  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   O   1 
ATOM   1192 C CB  . GLU A   1 163 ? -10.694 -7.907  12.829  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CB  1 
ATOM   1193 C CG  . GLU A   1 163 ? -11.205 -9.299  13.244  1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CG  1 
ATOM   1194 C CD  . GLU A   1 163 ? -12.712 -9.500  13.057  1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CD  1 
ATOM   1195 O OE1 . GLU A   1 163 ? -13.110 -9.870  11.931  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE1 1 
ATOM   1196 O OE2 . GLU A   1 163 ? -13.507 -9.279  14.005  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE2 1 
ATOM   1197 N N   . TRP A   1 164 ? -10.774 -5.224  11.158  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   N   1 
ATOM   1198 C CA  . TRP A   1 164 ? -11.463 -3.947  10.909  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CA  1 
ATOM   1199 C C   . TRP A   1 164 ? -12.099 -3.903  9.467   1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   C   1 
ATOM   1200 O O   . TRP A   1 164 ? -13.200 -3.428  9.311   1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   O   1 
ATOM   1201 C CB  . TRP A   1 164 ? -10.555 -2.723  11.173  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CB  1 
ATOM   1202 C CG  . TRP A   1 164 ? -11.233 -1.402  10.934  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CG  1 
ATOM   1203 C CD1 . TRP A   1 164 ? -12.238 -0.839  11.709  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CD1 1 
ATOM   1204 C CD2 . TRP A   1 164 ? -11.001 -0.482  9.863   1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CD2 1 
ATOM   1205 N NE1 . TRP A   1 164 ? -12.592 0.371   11.198  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   NE1 1 
ATOM   1206 C CE2 . TRP A   1 164 ? -11.884 0.605   10.052  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CE2 1 
ATOM   1207 C CE3 . TRP A   1 164 ? -10.178 -0.493  8.739   1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CE3 1 
ATOM   1208 C CZ2 . TRP A   1 164 ? -11.929 1.704   9.193   1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1209 C CZ3 . TRP A   1 164 ? -10.227 0.601   7.853   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1210 C CH2 . TRP A   1 164 ? -11.091 1.697   8.107   1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CH2 1 
ATOM   1211 N N   . PHE A   1 165 ? -11.416 -4.397  8.439   1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   N   1 
ATOM   1212 C CA  . PHE A   1 165 ? -12.003 -4.404  7.075   1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CA  1 
ATOM   1213 C C   . PHE A   1 165 ? -13.287 -5.265  6.986   1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   C   1 
ATOM   1214 O O   . PHE A   1 165 ? -14.279 -4.843  6.372   1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   O   1 
ATOM   1215 C CB  . PHE A   1 165 ? -10.974 -4.781  6.026   1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CB  1 
ATOM   1216 C CG  . PHE A   1 165 ? -10.062 -3.643  5.665   1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CG  1 
ATOM   1217 C CD1 . PHE A   1 165 ? -9.212  -3.069  6.621   1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD1 1 
ATOM   1218 C CD2 . PHE A   1 165 ? -10.043 -3.127  4.372   1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CD2 1 
ATOM   1219 C CE1 . PHE A   1 165 ? -8.361  -2.016  6.295   1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE1 1 
ATOM   1220 C CE2 . PHE A   1 165 ? -9.189  -2.073  4.034   1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CE2 1 
ATOM   1221 C CZ  . PHE A   1 165 ? -8.348  -1.517  4.999   1.00 112.41 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A   CZ  1 
ATOM   1222 N N   . LYS A   1 166 ? -13.289 -6.426  7.650   1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   N   1 
ATOM   1223 C CA  . LYS A   1 166 ? -14.487 -7.272  7.743   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CA  1 
ATOM   1224 C C   . LYS A   1 166 ? -15.664 -6.577  8.429   1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   C   1 
ATOM   1225 O O   . LYS A   1 166 ? -16.801 -6.656  7.979   1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   O   1 
ATOM   1226 C CB  . LYS A   1 166 ? -14.169 -8.591  8.471   1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CB  1 
ATOM   1227 C CG  . LYS A   1 166 ? -13.205 -9.473  7.701   1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CG  1 
ATOM   1228 C CD  . LYS A   1 166 ? -13.003 -10.812 8.402   1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CD  1 
ATOM   1229 C CE  . LYS A   1 166 ? -11.687 -11.472 7.997   1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CE  1 
ATOM   1230 N NZ  . LYS A   1 166 ? -11.317 -12.480 9.029   1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   NZ  1 
ATOM   1231 N N   . VAL A   1 167 ? -15.379 -5.894  9.521   1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   N   1 
ATOM   1232 C CA  . VAL A   1 167 ? -16.415 -5.424  10.420  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CA  1 
ATOM   1233 C C   . VAL A   1 167 ? -16.935 -4.043  9.999   1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   C   1 
ATOM   1234 O O   . VAL A   1 167 ? -18.039 -3.660  10.392  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   O   1 
ATOM   1235 C CB  . VAL A   1 167 ? -15.884 -5.476  11.903  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CB  1 
ATOM   1236 C CG1 . VAL A   1 167 ? -15.932 -4.132  12.627  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG1 1 
ATOM   1237 C CG2 . VAL A   1 167 ? -16.599 -6.518  12.733  1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG2 1 
ATOM   1238 N N   . LYS A   1 168 ? -16.150 -3.281  9.228   1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   N   1 
ATOM   1239 C CA  . LYS A   1 168 ? -16.511 -1.885  8.924   1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CA  1 
ATOM   1240 C C   . LYS A   1 168 ? -17.568 -1.817  7.782   1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   C   1 
ATOM   1241 O O   . LYS A   1 168 ? -18.261 -0.806  7.635   1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   O   1 
ATOM   1242 C CB  . LYS A   1 168 ? -15.246 -1.026  8.633   1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CB  1 
ATOM   1243 C CG  . LYS A   1 168 ? -15.115 -0.534  7.196   1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CG  1 
ATOM   1244 C CD  . LYS A   1 168 ? -13.683 -0.490  6.695   1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CD  1 
ATOM   1245 C CE  . LYS A   1 168 ? -13.595 0.073   5.275   1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CE  1 
ATOM   1246 N NZ  . LYS A   1 168 ? -13.791 1.555   5.244   1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   NZ  1 
ATOM   1247 N N   . ARG A-2 1 16  ? -3.460  7.087   -4.117  1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1248 C CA  . ARG A-2 1 16  ? -2.687  5.919   -4.649  1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1249 C C   . ARG A-2 1 16  ? -1.789  6.337   -5.814  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1250 O O   . ARG A-2 1 16  ? -2.097  7.233   -6.587  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1251 C CB  . ARG A-2 1 16  ? -3.599  4.782   -5.133  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1252 C CG  . ARG A-2 1 16  ? -4.694  4.300   -4.182  1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1253 C CD  . ARG A-2 1 16  ? -4.170  3.868   -2.825  1.00 94.86  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1254 N NE  . ARG A-2 1 16  ? -3.749  5.039   -2.063  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1255 C CZ  . ARG A-2 1 16  ? -3.050  4.969   -0.950  1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1256 N NH1 . ARG A-2 1 16  ? -2.723  3.776   -0.457  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1257 N NH2 . ARG A-2 1 16  ? -2.683  6.097   -0.338  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1258 N N   . GLY A-2 1 17  ? -0.698  5.616   -5.969  1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N   1 
ATOM   1259 C CA  . GLY A-2 1 17  ? 0.376   6.032   -6.858  1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1260 C C   . GLY A-2 1 17  ? 1.578   5.153   -6.578  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C   1 
ATOM   1261 O O   . GLY A-2 1 17  ? 1.421   4.008   -6.136  1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O   1 
ATOM   1262 N N   . SER A-2 1 18  ? 2.783   5.666   -6.834  1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   1 
ATOM   1263 C CA  . SER A-2 1 18  ? 4.004   4.923   -6.493  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  1 
ATOM   1264 C C   . SER A-2 1 18  ? 4.618   5.628   -5.273  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   1 
ATOM   1265 O O   . SER A-2 1 18  ? 4.764   6.883   -5.233  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   1 
ATOM   1266 C CB  . SER A-2 1 18  ? 4.991   4.834   -7.670  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  1 
ATOM   1267 O OG  . SER A-2 1 18  ? 5.638   3.551   -7.767  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  1 
ATOM   1268 N N   . HIS A-2 1 19  ? 4.991   4.793   -4.305  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 N   1 
ATOM   1269 C CA  . HIS A-2 1 19  ? 5.326   5.213   -2.957  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1270 C C   . HIS A-2 1 19  ? 6.720   4.768   -2.559  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 C   1 
ATOM   1271 O O   . HIS A-2 1 19  ? 7.356   3.939   -3.207  1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 O   1 
ATOM   1272 C CB  . HIS A-2 1 19  ? 4.300   4.641   -1.946  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1273 C CG  . HIS A-2 1 19  ? 2.920   5.248   -2.046  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1274 N ND1 . HIS A-2 1 19  ? 2.628   6.545   -1.650  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1275 C CD2 . HIS A-2 1 19  ? 1.752   4.720   -2.486  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1276 C CE1 . HIS A-2 1 19  ? 1.344   6.785   -1.847  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1277 N NE2 . HIS A-2 1 19  ? 0.792   5.697   -2.358  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 19  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1278 N N   . MET A-2 1 20  ? 7.181   5.293   -1.446  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 N   1 
ATOM   1279 C CA  . MET A-2 1 20  ? 8.457   4.921   -0.974  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 CA  1 
ATOM   1280 C C   . MET A-2 1 20  ? 8.472   5.079   0.539   1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 C   1 
ATOM   1281 O O   . MET A-2 1 20  ? 7.614   5.776   1.133   1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 O   1 
ATOM   1282 C CB  . MET A-2 1 20  ? 9.485   5.816   -1.654  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 CB  1 
ATOM   1283 C CG  . MET A-2 1 20  ? 9.487   7.245   -1.158  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 CG  1 
ATOM   1284 S SD  . MET A-2 1 20  ? 10.535  8.302   -2.130  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 SD  1 
ATOM   1285 C CE  . MET A-2 1 20  ? 11.412  9.286   -0.910  1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 20  MET A-2 CE  1 
ATOM   1286 N N   . LEU A-2 1 21  ? 9.443   4.421   1.156   1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   1 
ATOM   1287 C CA  . LEU A-2 1 21  ? 9.644   4.509   2.588   1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1288 C C   . LEU A-2 1 21  ? 10.009  5.931   2.995   1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   1 
ATOM   1289 O O   . LEU A-2 1 21  ? 10.711  6.629   2.266   1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   1 
ATOM   1290 C CB  . LEU A-2 1 21  ? 10.750  3.529   3.043   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1291 C CG  . LEU A-2 1 21  ? 10.440  2.573   4.211   1.00 84.52  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1292 C CD1 . LEU A-2 1 21  ? 10.402  3.277   5.575   1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1293 C CD2 . LEU A-2 1 21  ? 9.140   1.808   3.950   1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1294 N N   . ILE A-2 1 22  ? 9.561   6.346   4.179   1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 N   1 
ATOM   1295 C CA  . ILE A-2 1 22  ? 9.907   7.657   4.706   1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1296 C C   . ILE A-2 1 22  ? 11.263  7.570   5.399   1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 C   1 
ATOM   1297 O O   . ILE A-2 1 22  ? 11.415  6.912   6.426   1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 O   1 
ATOM   1298 C CB  . ILE A-2 1 22  ? 8.818   8.171   5.656   1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1299 C CG1 . ILE A-2 1 22  ? 7.519   8.281   4.874   1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1300 C CG2 . ILE A-2 1 22  ? 9.190   9.547   6.187   1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1301 C CD1 . ILE A-2 1 22  ? 6.292   8.537   5.711   1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1302 N N   . LYS A-2 1 23  ? 12.239  8.258   4.831   1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 N   1 
ATOM   1303 C CA  . LYS A-2 1 23  ? 13.606  8.096   5.243   1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1304 C C   . LYS A-2 1 23  ? 13.846  8.886   6.522   1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 C   1 
ATOM   1305 O O   . LYS A-2 1 23  ? 14.793  8.612   7.218   1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 O   1 
ATOM   1306 C CB  . LYS A-2 1 23  ? 14.568  8.610   4.157   1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1307 C CG  . LYS A-2 1 23  ? 14.565  7.855   2.818   1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1308 C CD  . LYS A-2 1 23  ? 15.382  8.611   1.744   1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1309 C CE  . LYS A-2 1 23  ? 15.966  7.690   0.671   1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1310 N NZ  . LYS A-2 1 23  ? 17.257  8.182   0.110   1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1311 N N   . THR A-2 1 24  ? 13.018  9.889   6.820   1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 N   1 
ATOM   1312 C CA  . THR A-2 1 24  ? 13.330  10.776  7.945   1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 CA  1 
ATOM   1313 C C   . THR A-2 1 24  ? 12.806  10.301  9.305   1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 C   1 
ATOM   1314 O O   . THR A-2 1 24  ? 13.154  10.878  10.329  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 O   1 
ATOM   1315 C CB  . THR A-2 1 24  ? 12.808  12.202  7.721   1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 CB  1 
ATOM   1316 O OG1 . THR A-2 1 24  ? 11.398  12.161  7.542   1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1317 C CG2 . THR A-2 1 24  ? 13.471  12.849  6.512   1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 24  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1318 N N   . LEU A-2 1 25  ? 11.956  9.279   9.299   1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 N   1 
ATOM   1319 C CA  . LEU A-2 1 25  ? 11.317  8.782   10.490  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1320 C C   . LEU A-2 1 25  ? 12.146  7.679   10.978  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 C   1 
ATOM   1321 O O   . LEU A-2 1 25  ? 12.429  6.748   10.240  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 O   1 
ATOM   1322 C CB  . LEU A-2 1 25  ? 9.940   8.251   10.111  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1323 C CG  . LEU A-2 1 25  ? 8.975   7.876   11.235  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1324 C CD1 . LEU A-2 1 25  ? 8.735   9.064   12.103  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1325 C CD2 . LEU A-2 1 25  ? 7.651   7.409   10.638  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1326 N N   . ASP A-2 1 26  ? 12.541  7.731   12.236  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 N   1 
ATOM   1327 C CA  . ASP A-2 1 26  ? 13.543  6.782   12.720  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1328 C C   . ASP A-2 1 26  ? 12.951  5.387   12.787  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 C   1 
ATOM   1329 O O   . ASP A-2 1 26  ? 13.659  4.415   12.748  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 O   1 
ATOM   1330 C CB  . ASP A-2 1 26  ? 14.108  7.184   14.094  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1331 C CG  . ASP A-2 1 26  ? 15.053  8.392   14.024  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1332 O OD1 . ASP A-2 1 26  ? 15.734  8.535   12.952  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1333 O OD2 . ASP A-2 1 26  ? 15.124  9.164   15.056  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1334 N N   . SER A-2 1 27  ? 11.641  5.286   12.911  1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 N   1 
ATOM   1335 C CA  . SER A-2 1 27  ? 11.037  3.995   13.139  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 CA  1 
ATOM   1336 C C   . SER A-2 1 27  ? 9.587   4.049   12.826  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 C   1 
ATOM   1337 O O   . SER A-2 1 27  ? 8.933   5.098   12.893  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 O   1 
ATOM   1338 C CB  . SER A-2 1 27  ? 11.199  3.608   14.622  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 CB  1 
ATOM   1339 O OG  . SER A-2 1 27  ? 10.845  2.263   14.859  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 27  SER A-2 OG  1 
ATOM   1340 N N   . ASN A-2 1 28  ? 9.078   2.877   12.527  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 N   1 
ATOM   1341 C CA  . ASN A-2 1 28  ? 7.676   2.675   12.264  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1342 C C   . ASN A-2 1 28  ? 6.818   2.374   13.513  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 C   1 
ATOM   1343 O O   . ASN A-2 1 28  ? 5.563   2.316   13.436  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 O   1 
ATOM   1344 C CB  . ASN A-2 1 28  ? 7.512   1.493   11.277  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1345 C CG  . ASN A-2 1 28  ? 6.171   1.523   10.559  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1346 O OD1 . ASN A-2 1 28  ? 5.414   0.532   10.548  1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1347 N ND2 . ASN A-2 1 28  ? 5.840   2.681   9.991   1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1348 N N   . ILE A-2 1 29  ? 7.459   2.263   14.669  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 N   1 
ATOM   1349 C CA  . ILE A-2 1 29  ? 6.838   1.638   15.875  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1350 C C   . ILE A-2 1 29  ? 5.644   2.424   16.360  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 C   1 
ATOM   1351 O O   . ILE A-2 1 29  ? 4.630   1.827   16.679  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 O   1 
ATOM   1352 C CB  . ILE A-2 1 29  ? 7.882   1.429   17.033  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1353 C CG1 . ILE A-2 1 29  ? 7.278   0.720   18.194  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1354 C CG2 . ILE A-2 1 29  ? 8.444   2.738   17.563  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1355 C CD1 . ILE A-2 1 29  ? 6.905   -0.696  17.884  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1356 N N   . LEU A-2 1 30  ? 5.706   3.737   16.354  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1357 C CA  . LEU A-2 1 30  ? 4.532   4.451   16.798  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1358 C C   . LEU A-2 1 30  ? 3.414   4.511   15.751  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1359 O O   . LEU A-2 1 30  ? 2.250   4.466   16.105  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1360 C CB  . LEU A-2 1 30  ? 4.892   5.817   17.255  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1361 C CG  . LEU A-2 1 30  ? 5.676   5.877   18.546  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1362 C CD1 . LEU A-2 1 30  ? 5.757   7.360   18.883  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1363 C CD2 . LEU A-2 1 30  ? 5.087   5.048   19.698  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1364 N N   . ARG A-2 1 31  ? 3.752   4.566   14.473  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 N   1 
ATOM   1365 C CA  . ARG A-2 1 31  ? 2.731   4.382   13.437  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1366 C C   . ARG A-2 1 31  ? 2.031   3.073   13.631  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 C   1 
ATOM   1367 O O   . ARG A-2 1 31  ? 0.813   2.972   13.532  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 O   1 
ATOM   1368 C CB  . ARG A-2 1 31  ? 3.355   4.357   12.028  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1369 C CG  . ARG A-2 1 31  ? 4.189   5.620   11.650  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1370 C CD  . ARG A-2 1 31  ? 3.320   6.768   11.301  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1371 N NE  . ARG A-2 1 31  ? 4.000   8.052   11.144  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1372 C CZ  . ARG A-2 1 31  ? 4.049   8.765   10.017  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1373 N NH1 . ARG A-2 1 31  ? 3.540   8.318   8.837   1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1374 N NH2 . ARG A-2 1 31  ? 4.598   9.957   10.064  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1375 N N   . GLU A-2 1 32  ? 2.770   2.026   13.951  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N   1 
ATOM   1376 C CA  . GLU A-2 1 32  ? 2.094   0.732   14.131  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1377 C C   . GLU A-2 1 32  ? 1.230   0.709   15.364  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C   1 
ATOM   1378 O O   . GLU A-2 1 32  ? 0.090   0.144   15.384  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O   1 
ATOM   1379 C CB  . GLU A-2 1 32  ? 3.130   -0.365  14.247  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1380 C CG  . GLU A-2 1 32  ? 2.694   -1.603  13.527  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1381 C CD  . GLU A-2 1 32  ? 2.473   -1.346  12.016  1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1382 O OE1 . GLU A-2 1 32  ? 3.426   -0.895  11.313  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1383 O OE2 . GLU A-2 1 32  ? 1.319   -1.583  11.580  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1384 N N   . VAL A-2 1 33  ? 1.732   1.337   16.424  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 N   1 
ATOM   1385 C CA  . VAL A-2 1 33  ? 0.945   1.443   17.668  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1386 C C   . VAL A-2 1 33  ? -0.387  2.266   17.452  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 C   1 
ATOM   1387 O O   . VAL A-2 1 33  ? -1.468  1.871   17.955  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 O   1 
ATOM   1388 C CB  . VAL A-2 1 33  ? 1.763   2.088   18.842  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1389 C CG1 . VAL A-2 1 33  ? 0.857   2.367   20.024  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1390 C CG2 . VAL A-2 1 33  ? 2.851   1.180   19.351  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1391 N N   . GLY A-2 1 34  ? -0.301  3.369   16.680  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   1 
ATOM   1392 C CA  . GLY A-2 1 34  ? -1.491  4.166   16.299  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1393 C C   . GLY A-2 1 34  ? -2.449  3.326   15.426  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   1 
ATOM   1394 O O   . GLY A-2 1 34  ? -3.623  3.273   15.655  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   1 
ATOM   1395 N N   . THR A-2 1 35  ? -1.930  2.655   14.408  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 N   1 
ATOM   1396 C CA  . THR A-2 1 35  ? -2.771  1.813   13.578  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 CA  1 
ATOM   1397 C C   . THR A-2 1 35  ? -3.505  0.813   14.445  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 C   1 
ATOM   1398 O O   . THR A-2 1 35  ? -4.713  0.587   14.334  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 O   1 
ATOM   1399 C CB  . THR A-2 1 35  ? -1.879  1.062   12.535  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 CB  1 
ATOM   1400 O OG1 . THR A-2 1 35  ? -1.326  1.996   11.596  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1401 C CG2 . THR A-2 1 35  ? -2.648  0.099   11.803  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 35  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1402 N N   . LEU A-2 1 36  ? -2.767  0.136   15.296  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 N   1 
ATOM   1403 C CA  . LEU A-2 1 36  ? -3.397  -0.926  16.135  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1404 C C   . LEU A-2 1 36  ? -4.386  -0.343  17.085  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 C   1 
ATOM   1405 O O   . LEU A-2 1 36  ? -5.514  -0.800  17.238  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 O   1 
ATOM   1406 C CB  . LEU A-2 1 36  ? -2.286  -1.642  16.910  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1407 C CG  . LEU A-2 1 36  ? -2.560  -2.741  17.884  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1408 C CD1 . LEU A-2 1 36  ? -3.390  -3.842  17.258  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1409 C CD2 . LEU A-2 1 36  ? -1.185  -3.289  18.291  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1410 N N   . SER A-2 1 37  ? -4.008  0.732   17.730  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 N   1 
ATOM   1411 C CA  . SER A-2 1 37  ? -4.943  1.351   18.645  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CA  1 
ATOM   1412 C C   . SER A-2 1 37  ? -6.200  1.947   17.957  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 C   1 
ATOM   1413 O O   . SER A-2 1 37  ? -7.324  1.768   18.408  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 O   1 
ATOM   1414 C CB  . SER A-2 1 37  ? -4.241  2.540   19.333  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 CB  1 
ATOM   1415 O OG  . SER A-2 1 37  ? -5.171  3.005   20.306  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 37  SER A-2 OG  1 
ATOM   1416 N N   . ARG A-2 1 38  ? -6.004  2.736   16.895  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 N   1 
ATOM   1417 C CA  . ARG A-2 1 38  ? -7.238  3.246   16.162  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1418 C C   . ARG A-2 1 38  ? -8.095  2.050   15.699  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 C   1 
ATOM   1419 O O   . ARG A-2 1 38  ? -9.309  2.018   15.876  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 O   1 
ATOM   1420 C CB  . ARG A-2 1 38  ? -6.873  4.183   15.014  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1421 C CG  . ARG A-2 1 38  ? -6.262  5.488   15.492  1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1422 C CD  . ARG A-2 1 38  ? -5.892  6.370   14.315  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1423 N NE  . ARG A-2 1 38  ? -4.842  5.798   13.481  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1424 C CZ  . ARG A-2 1 38  ? -3.544  6.057   13.629  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1425 N NH1 . ARG A-2 1 38  ? -3.123  6.844   14.593  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1426 N NH2 . ARG A-2 1 38  ? -2.662  5.493   12.841  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1427 N N   . ALA A-2 1 39  ? -7.478  0.978   15.230  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 N   1 
ATOM   1428 C CA  . ALA A-2 1 39  ? -8.291  -0.125  14.679  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1429 C C   . ALA A-2 1 39  ? -9.126  -0.764  15.755  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 C   1 
ATOM   1430 O O   . ALA A-2 1 39  ? -10.349 -0.929  15.610  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 O   1 
ATOM   1431 C CB  . ALA A-2 1 39  ? -7.398  -1.141  13.963  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1432 N N   . VAL A-2 1 40  ? -8.504  -1.074  16.892  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N   1 
ATOM   1433 C CA  . VAL A-2 1 40  ? -9.252  -1.724  18.004  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1434 C C   . VAL A-2 1 40  ? -10.355 -0.815  18.511  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C   1 
ATOM   1435 O O   . VAL A-2 1 40  ? -11.459 -1.230  18.785  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O   1 
ATOM   1436 C CB  . VAL A-2 1 40  ? -8.317  -2.066  19.172  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1437 C CG1 . VAL A-2 1 40  ? -9.116  -2.512  20.368  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1438 C CG2 . VAL A-2 1 40  ? -7.336  -3.193  18.793  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1439 N N   . ASN A-2 1 41  ? -10.064 0.460   18.687  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 N   1 
ATOM   1440 C CA  . ASN A-2 1 41  ? -11.113 1.397   19.108  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1441 C C   . ASN A-2 1 41  ? -12.247 1.603   18.080  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 C   1 
ATOM   1442 O O   . ASN A-2 1 41  ? -13.399 1.804   18.470  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 O   1 
ATOM   1443 C CB  . ASN A-2 1 41  ? -10.467 2.752   19.424  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1444 C CG  . ASN A-2 1 41  ? -9.509  2.667   20.626  1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1445 O OD1 . ASN A-2 1 41  ? -9.543  1.710   21.420  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1446 N ND2 . ASN A-2 1 41  ? -8.661  3.681   20.768  1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 41  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1447 N N   . SER A-2 1 42  ? -11.905 1.611   16.788  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 N   1 
ATOM   1448 C CA  . SER A-2 1 42  ? -12.907 1.695   15.709  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CA  1 
ATOM   1449 C C   . SER A-2 1 42  ? -13.753 0.449   15.788  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 C   1 
ATOM   1450 O O   . SER A-2 1 42  ? -14.927 0.516   15.718  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 O   1 
ATOM   1451 C CB  . SER A-2 1 42  ? -12.256 1.774   14.306  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CB  1 
ATOM   1452 O OG  . SER A-2 1 42  ? -11.654 3.064   14.115  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 OG  1 
ATOM   1453 N N   . ILE A-2 1 43  ? -13.162 -0.703  15.919  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 N   1 
ATOM   1454 C CA  . ILE A-2 1 43  ? -13.989 -1.893  16.093  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1455 C C   . ILE A-2 1 43  ? -14.832 -1.867  17.383  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 C   1 
ATOM   1456 O O   . ILE A-2 1 43  ? -16.028 -2.263  17.391  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 O   1 
ATOM   1457 C CB  . ILE A-2 1 43  ? -13.083 -3.084  16.157  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1458 C CG1 . ILE A-2 1 43  ? -12.487 -3.271  14.757  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1459 C CG2 . ILE A-2 1 43  ? -13.892 -4.293  16.600  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1460 C CD1 . ILE A-2 1 43  ? -11.457 -4.384  14.643  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1461 N N   . ASN A-2 1 44  ? -14.244 -1.373  18.475  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 N   1 
ATOM   1462 C CA  . ASN A-2 1 44  ? -15.008 -1.274  19.750  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1463 C C   . ASN A-2 1 44  ? -16.158 -0.267  19.667  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 C   1 
ATOM   1464 O O   . ASN A-2 1 44  ? -17.192 -0.443  20.284  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 O   1 
ATOM   1465 C CB  . ASN A-2 1 44  ? -14.089 -0.907  20.930  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1466 C CG  . ASN A-2 1 44  ? -13.246 -2.052  21.361  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1467 O OD1 . ASN A-2 1 44  ? -13.620 -3.203  21.153  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1468 N ND2 . ASN A-2 1 44  ? -12.066 -1.750  21.909  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 44  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1469 N N   . ASP A-2 1 45  ? -15.959 0.811   18.923  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 N   1 
ATOM   1470 C CA  . ASP A-2 1 45  ? -17.063 1.715   18.565  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1471 C C   . ASP A-2 1 45  ? -18.255 0.997   17.879  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 C   1 
ATOM   1472 O O   . ASP A-2 1 45  ? -19.391 1.447   18.066  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 O   1 
ATOM   1473 C CB  . ASP A-2 1 45  ? -16.557 2.890   17.678  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1474 C CG  . ASP A-2 1 45  ? -15.889 4.024   18.477  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1475 O OD1 . ASP A-2 1 45  ? -15.461 3.818   19.619  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1476 O OD2 . ASP A-2 1 45  ? -15.788 5.136   17.949  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 45  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1477 N N   . ILE A-2 1 46  ? -18.020 -0.091  17.121  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 N   1 
ATOM   1478 C CA  . ILE A-2 1 46  ? -19.127 -0.869  16.481  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1479 C C   . ILE A-2 1 46  ? -19.855 -1.718  17.526  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 C   1 
ATOM   1480 O O   . ILE A-2 1 46  ? -21.085 -1.739  17.623  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 O   1 
ATOM   1481 C CB  . ILE A-2 1 46  ? -18.635 -1.788  15.303  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1482 C CG1 . ILE A-2 1 46  ? -17.771 -1.025  14.255  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1483 C CG2 . ILE A-2 1 46  ? -19.796 -2.504  14.603  1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1484 C CD1 . ILE A-2 1 46  ? -18.362 0.230   13.691  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1485 N N   . LYS A-2 1 47  ? -19.088 -2.425  18.327  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 N   1 
ATOM   1486 C CA  . LYS A-2 1 47  ? -19.671 -3.344  19.315  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1487 C C   . LYS A-2 1 47  ? -20.429 -2.582  20.404  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 C   1 
ATOM   1488 O O   . LYS A-2 1 47  ? -21.452 -3.021  20.879  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 O   1 
ATOM   1489 C CB  . LYS A-2 1 47  ? -18.574 -4.207  19.923  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1490 C CG  . LYS A-2 1 47  ? -17.758 -4.966  18.870  1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1491 C CD  . LYS A-2 1 47  ? -16.915 -6.110  19.440  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1492 C CE  . LYS A-2 1 47  ? -15.557 -5.687  20.027  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1493 N NZ  . LYS A-2 1 47  ? -14.705 -6.850  20.487  1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1494 N N   . TYR A-2 1 48  ? -19.979 -1.388  20.743  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   1 
ATOM   1495 C CA  . TYR A-2 1 48  ? -20.500 -0.734  21.929  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1496 C C   . TYR A-2 1 48  ? -21.427 0.392   21.598  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   1 
ATOM   1497 O O   . TYR A-2 1 48  ? -21.818 1.135   22.524  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   1 
ATOM   1498 C CB  . TYR A-2 1 48  ? -19.361 -0.202  22.782  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1499 C CG  . TYR A-2 1 48  ? -18.518 -1.258  23.412  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1500 C CD1 . TYR A-2 1 48  ? -19.102 -2.240  24.199  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1501 C CD2 . TYR A-2 1 48  ? -17.116 -1.266  23.243  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1502 C CE1 . TYR A-2 1 48  ? -18.329 -3.226  24.774  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1503 C CE2 . TYR A-2 1 48  ? -16.333 -2.252  23.804  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1504 C CZ  . TYR A-2 1 48  ? -16.930 -3.226  24.579  1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1505 O OH  . TYR A-2 1 48  ? -16.106 -4.190  25.157  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1506 N N   . LYS A-2 1 49  ? -21.807 0.537   20.320  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 N   1 
ATOM   1507 C CA  . LYS A-2 1 49  ? -22.749 1.616   19.910  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1508 C C   . LYS A-2 1 49  ? -24.129 1.430   20.545  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 C   1 
ATOM   1509 O O   . LYS A-2 1 49  ? -24.746 2.413   21.012  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 O   1 
ATOM   1510 C CB  . LYS A-2 1 49  ? -22.929 1.698   18.371  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1511 C CG  . LYS A-2 1 49  ? -24.095 2.606   17.900  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1512 C CD  . LYS A-2 1 49  ? -24.158 2.724   16.380  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1513 C CE  . LYS A-2 1 49  ? -25.574 3.031   15.885  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1514 N NZ  . LYS A-2 1 49  ? -26.277 1.824   15.338  1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 49  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1515 N N   . GLU A-2 1 50  ? -24.607 0.174   20.523  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 N   1 
ATOM   1516 C CA  . GLU A-2 1 50  ? -25.906 -0.160  21.079  1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1517 C C   . GLU A-2 1 50  ? -25.945 0.081   22.582  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 C   1 
ATOM   1518 O O   . GLU A-2 1 50  ? -26.890 0.696   23.050  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 O   1 
ATOM   1519 C CB  . GLU A-2 1 50  ? -26.392 -1.573  20.675  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1520 C CG  . GLU A-2 1 50  ? -27.673 -1.548  19.815  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1521 C CD  . GLU A-2 1 50  ? -27.534 -0.826  18.461  1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1522 O OE1 . GLU A-2 1 50  ? -27.531 -1.538  17.428  1.00 112.97 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1523 O OE2 . GLU A-2 1 50  ? -27.463 0.438   18.405  1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1524 N N   . LEU A-2 1 51  ? -24.911 -0.341  23.313  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1525 C CA  . LEU A-2 1 51  ? -24.782 0.025   24.716  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1526 C C   . LEU A-2 1 51  ? -24.431 1.474   25.049  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1527 O O   . LEU A-2 1 51  ? -24.328 1.808   26.215  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1528 C CB  . LEU A-2 1 51  ? -23.757 -0.862  25.379  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1529 C CG  . LEU A-2 1 51  ? -24.187 -2.317  25.405  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1530 C CD1 . LEU A-2 1 51  ? -22.997 -3.206  25.720  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1531 C CD2 . LEU A-2 1 51  ? -25.299 -2.488  26.441  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1532 N N   . LYS A-2 1 52  ? -24.231 2.340   24.063  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 N   1 
ATOM   1533 C CA  . LYS A-2 1 52  ? -23.802 3.728   24.322  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1534 C C   . LYS A-2 1 52  ? -22.458 3.871   25.098  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 C   1 
ATOM   1535 O O   . LYS A-2 1 52  ? -22.220 4.800   25.861  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 O   1 
ATOM   1536 C CB  . LYS A-2 1 52  ? -24.948 4.522   24.948  1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1537 C CG  . LYS A-2 1 52  ? -25.555 5.503   23.932  1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1538 C CD  . LYS A-2 1 52  ? -26.967 5.981   24.292  1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1539 C CE  . LYS A-2 1 52  ? -27.299 7.370   23.718  1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1540 N NZ  . LYS A-2 1 52  ? -28.021 7.343   22.409  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1541 N N   . LEU A-2 1 53  ? -21.561 2.933   24.852  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 N   1 
ATOM   1542 C CA  . LEU A-2 1 53  ? -20.236 2.887   25.488  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1543 C C   . LEU A-2 1 53  ? -19.061 3.089   24.504  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 C   1 
ATOM   1544 O O   . LEU A-2 1 53  ? -17.900 2.715   24.799  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 O   1 
ATOM   1545 C CB  . LEU A-2 1 53  ? -20.091 1.530   26.180  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1546 C CG  . LEU A-2 1 53  ? -20.805 1.469   27.527  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1547 C CD1 . LEU A-2 1 53  ? -20.876 0.042   27.996  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1548 C CD2 . LEU A-2 1 53  ? -20.218 2.316   28.646  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1549 N N   . GLN A-2 1 54  ? -19.347 3.719   23.359  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 N   1 
ATOM   1550 C CA  . GLN A-2 1 54  ? -18.349 3.969   22.289  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1551 C C   . GLN A-2 1 54  ? -17.389 5.141   22.675  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 C   1 
ATOM   1552 O O   . GLN A-2 1 54  ? -17.600 5.842   23.690  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 O   1 
ATOM   1553 C CB  . GLN A-2 1 54  ? -19.077 4.227   20.943  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1554 C CG  . GLN A-2 1 54  ? -20.371 5.026   21.067  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1555 C CD  . GLN A-2 1 54  ? -21.125 5.034   19.797  1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1556 O OE1 . GLN A-2 1 54  ? -20.604 4.636   18.749  1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1557 N NE2 . GLN A-2 1 54  ? -22.371 5.477   19.863  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1558 N N   . LYS A-2 1 55  ? -16.347 5.350   21.883  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 N   1 
ATOM   1559 C CA  . LYS A-2 1 55  ? -15.416 6.483   22.086  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1560 C C   . LYS A-2 1 55  ? -14.760 6.413   23.463  1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 C   1 
ATOM   1561 O O   . LYS A-2 1 55  ? -14.732 7.394   24.173  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 O   1 
ATOM   1562 C CB  . LYS A-2 1 55  ? -16.121 7.849   21.895  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1563 C CG  . LYS A-2 1 55  ? -16.751 8.034   20.514  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1564 C CD  . LYS A-2 1 55  ? -15.767 7.675   19.388  1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1565 C CE  . LYS A-2 1 55  ? -16.078 8.312   18.019  1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1566 N NZ  . LYS A-2 1 55  ? -15.084 9.397   17.693  1.00 99.92  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1567 N N   . GLY A-2 1 56  ? -14.283 5.240   23.872  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 N   1 
ATOM   1568 C CA  . GLY A-2 1 56  ? -13.586 5.117   25.139  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   . GLY A-2 1 56  ? -14.412 5.031   26.405  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 C   1 
ATOM   1570 O O   . GLY A-2 1 56  ? -13.899 4.723   27.427  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A-2 O   1 
ATOM   1571 N N   . GLN A-2 1 57  ? -15.696 5.275   26.343  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 N   1 
ATOM   1572 C CA  . GLN A-2 1 57  ? -16.533 5.100   27.509  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1573 C C   . GLN A-2 1 57  ? -16.326 3.731   28.216  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 C   1 
ATOM   1574 O O   . GLN A-2 1 57  ? -16.256 3.673   29.470  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 O   1 
ATOM   1575 C CB  . GLN A-2 1 57  ? -17.979 5.225   27.130  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1576 C CG  . GLN A-2 1 57  ? -18.341 6.584   26.610  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1577 C CD  . GLN A-2 1 57  ? -18.364 7.600   27.717  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1578 O OE1 . GLN A-2 1 57  ? -19.319 7.667   28.493  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1579 N NE2 . GLN A-2 1 57  ? -17.320 8.412   27.797  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1580 N N   . PHE A-2 1 58  ? -16.250 2.637   27.461  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 N   1 
ATOM   1581 C CA  . PHE A-2 1 58  ? -16.140 1.303   28.067  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1582 C C   . PHE A-2 1 58  ? -14.854 1.205   28.841  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 C   1 
ATOM   1583 O O   . PHE A-2 1 58  ? -14.768 0.543   29.833  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 O   1 
ATOM   1584 C CB  . PHE A-2 1 58  ? -16.193 0.232   27.003  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1585 C CG  . PHE A-2 1 58  ? -15.003 0.249   26.073  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1586 C CD1 . PHE A-2 1 58  ? -15.004 1.046   24.966  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1587 C CD2 . PHE A-2 1 58  ? -13.889 -0.565  26.308  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1588 C CE1 . PHE A-2 1 58  ? -13.929 1.081   24.129  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1589 C CE2 . PHE A-2 1 58  ? -12.792 -0.552  25.452  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1590 C CZ  . PHE A-2 1 58  ? -12.820 0.280   24.358  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 58  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1591 N N   . THR A-2 1 59  ? -13.850 1.958   28.448  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 N   1 
ATOM   1592 C CA  . THR A-2 1 59  ? -12.569 1.939   29.149  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 CA  1 
ATOM   1593 C C   . THR A-2 1 59  ? -12.692 2.511   30.582  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 C   1 
ATOM   1594 O O   . THR A-2 1 59  ? -12.223 1.932   31.536  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 O   1 
ATOM   1595 C CB  . THR A-2 1 59  ? -11.564 2.705   28.326  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 CB  1 
ATOM   1596 O OG1 . THR A-2 1 59  ? -11.381 1.979   27.111  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1597 C CG2 . THR A-2 1 59  ? -10.241 2.809   29.027  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 59  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1598 N N   . PHE A-2 1 60  ? -13.308 3.665   30.697  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 N   1 
ATOM   1599 C CA  . PHE A-2 1 60  ? -13.565 4.266   31.986  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1600 C C   . PHE A-2 1 60  ? -14.439 3.390   32.854  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 C   1 
ATOM   1601 O O   . PHE A-2 1 60  ? -14.181 3.207   34.067  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 O   1 
ATOM   1602 C CB  . PHE A-2 1 60  ? -14.199 5.685   31.814  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1603 C CG  . PHE A-2 1 60  ? -13.258 6.718   31.177  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1604 C CD1 . PHE A-2 1 60  ? -12.374 7.458   31.959  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1605 C CD2 . PHE A-2 1 60  ? -13.284 6.961   29.832  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1606 C CE1 . PHE A-2 1 60  ? -11.485 8.372   31.403  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1607 C CE2 . PHE A-2 1 60  ? -12.424 7.920   29.252  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1608 C CZ  . PHE A-2 1 60  ? -11.486 8.593   30.015  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1609 N N   . LEU A-2 1 61  ? -15.477 2.840   32.248  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 N   1 
ATOM   1610 C CA  . LEU A-2 1 61  ? -16.361 1.954   32.987  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1611 C C   . LEU A-2 1 61  ? -15.653 0.734   33.593  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 C   1 
ATOM   1612 O O   . LEU A-2 1 61  ? -15.821 0.433   34.786  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 O   1 
ATOM   1613 C CB  . LEU A-2 1 61  ? -17.508 1.542   32.113  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1614 C CG  . LEU A-2 1 61  ? -18.614 0.727   32.778  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1615 C CD1 . LEU A-2 1 61  ? -18.989 1.435   34.060  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1616 C CD2 . LEU A-2 1 61  ? -19.805 0.621   31.830  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1617 N N   . THR A-2 1 62  ? -14.843 0.033   32.811  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 N   1 
ATOM   1618 C CA  . THR A-2 1 62  ? -14.150 -1.149  33.347  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 CA  1 
ATOM   1619 C C   . THR A-2 1 62  ? -13.281 -0.790  34.518  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 C   1 
ATOM   1620 O O   . THR A-2 1 62  ? -13.213 -1.555  35.477  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 O   1 
ATOM   1621 C CB  . THR A-2 1 62  ? -13.275 -1.902  32.298  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 CB  1 
ATOM   1622 O OG1 . THR A-2 1 62  ? -12.222 -1.064  31.871  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1623 C CG2 . THR A-2 1 62  ? -14.044 -2.253  31.070  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 62  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1624 N N   . ARG A-2 1 63  ? -12.566 0.336   34.438  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 N   1 
ATOM   1625 C CA  . ARG A-2 1 63  ? -11.730 0.714   35.569  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1626 C C   . ARG A-2 1 63  ? -12.510 1.041   36.827  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 C   1 
ATOM   1627 O O   . ARG A-2 1 63  ? -12.057 0.763   37.968  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 O   1 
ATOM   1628 C CB  . ARG A-2 1 63  ? -10.842 1.882   35.246  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1629 C CG  . ARG A-2 1 63  ? -9.916  1.667   34.093  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1630 C CD  . ARG A-2 1 63  ? -9.211  0.309   34.095  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1631 N NE  . ARG A-2 1 63  ? -8.897  -0.031  32.724  1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1632 C CZ  . ARG A-2 1 63  ? -7.729  0.106   32.173  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1633 N NH1 . ARG A-2 1 63  ? -6.694  0.511   32.904  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1634 N NH2 . ARG A-2 1 63  ? -7.588  -0.201  30.880  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1635 N N   . ILE A-2 1 64  ? -13.683 1.637   36.637  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   1 
ATOM   1636 C CA  . ILE A-2 1 64  ? -14.570 1.910   37.747  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1637 C C   . ILE A-2 1 64  ? -15.084 0.597   38.341  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   1 
ATOM   1638 O O   . ILE A-2 1 64  ? -15.008 0.384   39.538  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   1 
ATOM   1639 C CB  . ILE A-2 1 64  ? -15.681 2.862   37.330  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1640 C CG1 . ILE A-2 1 64  ? -15.091 4.256   37.165  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1641 C CG2 . ILE A-2 1 64  ? -16.751 2.932   38.378  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1642 C CD1 . ILE A-2 1 64  ? -15.968 5.209   36.378  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1643 N N   . CYS A-2 1 65  ? -15.570 -0.312  37.512  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 N   1 
ATOM   1644 C CA  . CYS A-2 1 65  ? -15.990 -1.616  38.047  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 CA  1 
ATOM   1645 C C   . CYS A-2 1 65  ? -14.882 -2.398  38.743  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 C   1 
ATOM   1646 O O   . CYS A-2 1 65  ? -15.130 -3.079  39.745  1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 O   1 
ATOM   1647 C CB  . CYS A-2 1 65  ? -16.535 -2.483  36.957  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 CB  1 
ATOM   1648 S SG  . CYS A-2 1 65  ? -18.028 -1.833  36.170  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 SG  1 
ATOM   1649 N N   . GLU A-2 1 66  ? -13.664 -2.330  38.207  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N   1 
ATOM   1650 C CA  . GLU A-2 1 66  ? -12.558 -3.065  38.797  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1651 C C   . GLU A-2 1 66  ? -12.029 -2.415  40.052  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C   1 
ATOM   1652 O O   . GLU A-2 1 66  ? -11.398 -3.118  40.869  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O   1 
ATOM   1653 C CB  . GLU A-2 1 66  ? -11.402 -3.203  37.774  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1654 C CG  . GLU A-2 1 66  ? -11.754 -4.203  36.670  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1655 C CD  . GLU A-2 1 66  ? -11.009 -3.961  35.380  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1656 O OE1 . GLU A-2 1 66  ? -10.071 -3.107  35.374  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1657 O OE2 . GLU A-2 1 66  ? -11.353 -4.694  34.434  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1658 N N   . ASN A-2 1 67  ? -12.241 -1.096  40.191  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 N   1 
ATOM   1659 C CA  . ASN A-2 1 67  ? -11.746 -0.355  41.375  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1660 C C   . ASN A-2 1 67  ? -12.833 0.548   42.040  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 C   1 
ATOM   1661 O O   . ASN A-2 1 67  ? -12.726 1.803   42.053  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 O   1 
ATOM   1662 C CB  . ASN A-2 1 67  ? -10.553 0.517   41.008  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1663 C CG  . ASN A-2 1 67  ? -9.435  -0.241  40.302  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1664 O OD1 . ASN A-2 1 67  ? -8.506  -0.729  40.974  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1665 N ND2 . ASN A-2 1 67  ? -9.502  -0.331  38.924  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 67  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1666 N N   . PRO A-2 1 68  ? -13.891 -0.058  42.577  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 N   1 
ATOM   1667 C CA  . PRO A-2 1 68  ? -15.003 0.764   43.041  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1668 C C   . PRO A-2 1 68  ? -14.528 1.719   44.071  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 C   1 
ATOM   1669 O O   . PRO A-2 1 68  ? -13.699 1.368   44.883  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 O   1 
ATOM   1670 C CB  . PRO A-2 1 68  ? -15.956 -0.249  43.658  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1671 C CG  . PRO A-2 1 68  ? -15.712 -1.482  42.852  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1672 C CD  . PRO A-2 1 68  ? -14.219 -1.481  42.587  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1673 N N   . GLY A-2 1 69  ? -15.002 2.953   44.015  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 N   1 
ATOM   1674 C CA  . GLY A-2 1 69  ? -14.522 3.989   44.939  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1675 C C   . GLY A-2 1 69  ? -13.413 4.855   44.396  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 C   1 
ATOM   1676 O O   . GLY A-2 1 69  ? -12.971 5.868   45.029  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 O   1 
ATOM   1677 N N   . ILE A-2 1 70  ? -12.890 4.491   43.220  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 N   1 
ATOM   1678 C CA  . ILE A-2 1 70  ? -11.765 5.265   42.645  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1679 C C   . ILE A-2 1 70  ? -12.233 6.696   42.406  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 C   1 
ATOM   1680 O O   . ILE A-2 1 70  ? -13.381 6.931   42.085  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 O   1 
ATOM   1681 C CB  . ILE A-2 1 70  ? -11.260 4.601   41.315  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1682 C CG1 . ILE A-2 1 70  ? -10.063 5.327   40.764  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1683 C CG2 . ILE A-2 1 70  ? -12.320 4.545   40.220  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1684 C CD1 . ILE A-2 1 70  ? -9.147  4.421   39.917  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 70  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1685 N N   . ASN A-2 1 71  ? -11.345 7.651   42.492  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 N   1 
ATOM   1686 C CA  . ASN A-2 1 71  ? -11.727 9.004   42.261  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1687 C C   . ASN A-2 1 71  ? -11.206 9.465   40.926  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 C   1 
ATOM   1688 O O   . ASN A-2 1 71  ? -10.424 8.755   40.263  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 O   1 
ATOM   1689 C CB  . ASN A-2 1 71  ? -11.265 9.907   43.445  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1690 C CG  . ASN A-2 1 71  ? -9.769  10.199  43.465  1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1691 O OD1 . ASN A-2 1 71  ? -9.161  10.530  42.460  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1692 N ND2 . ASN A-2 1 71  ? -9.181  10.174  44.664  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1693 N N   . LEU A-2 1 72  ? -11.626 10.665  40.528  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   1694 C CA  . LEU A-2 1 72  ? -11.382 11.128  39.157  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1695 C C   . LEU A-2 1 72  ? -9.922  11.359  38.906  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   1696 O O   . LEU A-2 1 72  ? -9.426  11.162  37.762  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   1697 C CB  . LEU A-2 1 72  ? -12.176 12.399  38.797  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1698 C CG  . LEU A-2 1 72  ? -13.559 12.075  38.258  1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1699 C CD1 . LEU A-2 1 72  ? -14.505 11.831  39.408  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1700 C CD2 . LEU A-2 1 72  ? -14.056 13.234  37.432  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1701 N N   . VAL A-2 1 73  ? -9.224  11.783  39.943  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 N   1 
ATOM   1702 C CA  . VAL A-2 1 73  ? -7.790  12.044  39.822  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1703 C C   . VAL A-2 1 73  ? -7.024  10.714  39.609  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 C   1 
ATOM   1704 O O   . VAL A-2 1 73  ? -6.203  10.580  38.739  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 O   1 
ATOM   1705 C CB  . VAL A-2 1 73  ? -7.267  12.798  41.075  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1706 C CG1 . VAL A-2 1 73  ? -5.724  12.798  41.148  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1707 C CG2 . VAL A-2 1 73  ? -7.759  14.251  41.069  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1708 N N   . GLU A-2 1 74  ? -7.324  9.737   40.431  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 N   1 
ATOM   1709 C CA  . GLU A-2 1 74  ? -6.695  8.432   40.363  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1710 C C   . GLU A-2 1 74  ? -7.032  7.810   39.017  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 C   1 
ATOM   1711 O O   . GLU A-2 1 74  ? -6.207  7.206   38.442  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 O   1 
ATOM   1712 C CB  . GLU A-2 1 74  ? -7.192  7.519   41.513  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1713 C CG  . GLU A-2 1 74  ? -6.760  8.045   42.911  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1714 C CD  . GLU A-2 1 74  ? -7.350  7.324   44.133  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1715 O OE1 . GLU A-2 1 74  ? -8.495  6.830   44.083  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1716 O OE2 . GLU A-2 1 74  ? -6.661  7.252   45.194  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1717 N N   . LEU A-2 1 75  ? -8.274  7.943   38.576  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   1 
ATOM   1718 C CA  . LEU A-2 1 75  ? -8.739  7.345   37.363  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1719 C C   . LEU A-2 1 75  ? -7.981  7.968   36.156  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   1 
ATOM   1720 O O   . LEU A-2 1 75  ? -7.560  7.232   35.287  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   1 
ATOM   1721 C CB  . LEU A-2 1 75  ? -10.223 7.494   37.231  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1722 C CG  . LEU A-2 1 75  ? -10.840 6.870   36.002  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1723 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? -10.515 5.377   35.925  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1724 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? -12.347 7.050   35.986  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1725 N N   . SER A-2 1 76  ? -7.691  9.267   36.185  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 N   1 
ATOM   1726 C CA  . SER A-2 1 76  ? -6.918  9.941   35.129  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CA  1 
ATOM   1727 C C   . SER A-2 1 76  ? -5.486  9.475   35.079  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 C   1 
ATOM   1728 O O   . SER A-2 1 76  ? -4.894  9.289   33.998  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 O   1 
ATOM   1729 C CB  . SER A-2 1 76  ? -6.903  11.454  35.322  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CB  1 
ATOM   1730 O OG  . SER A-2 1 76  ? -8.243  11.908  35.424  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 OG  1 
ATOM   1731 N N   . ASN A-2 1 77  ? -4.928  9.249   36.244  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 N   1 
ATOM   1732 C CA  . ASN A-2 1 77  ? -3.570  8.825   36.319  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1733 C C   . ASN A-2 1 77  ? -3.429  7.373   35.873  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 C   1 
ATOM   1734 O O   . ASN A-2 1 77  ? -2.417  6.985   35.349  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 O   1 
ATOM   1735 C CB  . ASN A-2 1 77  ? -3.027  8.995   37.743  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1736 C CG  . ASN A-2 1 77  ? -2.809  10.476  38.140  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1737 O OD1 . ASN A-2 1 77  ? -2.522  11.348  37.315  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1738 N ND2 . ASN A-2 1 77  ? -2.952  10.749  39.420  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1739 N N   . MET A-2 1 78  ? -4.410  6.562   36.174  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 N   1 
ATOM   1740 C CA  . MET A-2 1 78  ? -4.426  5.168   35.761  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 CA  1 
ATOM   1741 C C   . MET A-2 1 78  ? -4.526  5.036   34.211  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 C   1 
ATOM   1742 O O   . MET A-2 1 78  ? -3.877  4.173   33.575  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 O   1 
ATOM   1743 C CB  . MET A-2 1 78  ? -5.595  4.497   36.431  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 CB  1 
ATOM   1744 C CG  . MET A-2 1 78  ? -5.860  3.073   35.996  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 CG  1 
ATOM   1745 S SD  . MET A-2 1 78  ? -6.813  2.339   37.297  1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 SD  1 
ATOM   1746 C CE  . MET A-2 1 78  ? -8.092  1.592   36.444  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 78  MET A-2 CE  1 
ATOM   1747 N N   . LEU A-2 1 79  ? -5.269  5.933   33.612  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 N   1 
ATOM   1748 C CA  . LEU A-2 1 79  ? -5.553  5.873   32.193  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1749 C C   . LEU A-2 1 79  ? -4.675  6.742   31.347  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 C   1 
ATOM   1750 O O   . LEU A-2 1 79  ? -4.756  6.762   30.093  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 O   1 
ATOM   1751 C CB  . LEU A-2 1 79  ? -7.008  6.224   31.990  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1752 C CG  . LEU A-2 1 79  ? -7.913  5.104   32.439  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1753 C CD1 . LEU A-2 1 79  ? -9.345  5.538   32.275  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1754 C CD2 . LEU A-2 1 79  ? -7.734  3.790   31.648  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1755 N N   . LYS A-2 1 80  ? -3.801  7.438   32.025  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 N   1 
ATOM   1756 C CA  . LYS A-2 1 80  ? -2.884  8.372   31.382  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1757 C C   . LYS A-2 1 80  ? -3.527  9.460   30.475  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 C   1 
ATOM   1758 O O   . LYS A-2 1 80  ? -3.113  9.726   29.333  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 O   1 
ATOM   1759 C CB  . LYS A-2 1 80  ? -1.820  7.599   30.636  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1760 C CG  . LYS A-2 1 80  ? -1.289  6.354   31.323  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1761 C CD  . LYS A-2 1 80  ? -0.679  6.567   32.692  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1762 C CE  . LYS A-2 1 80  ? -0.279  5.182   33.182  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1763 N NZ  . LYS A-2 1 80  ? -0.301  5.000   34.639  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1764 N N   . VAL A-2 1 81  ? -4.577  10.043  30.976  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 N   1 
ATOM   1765 C CA  . VAL A-2 1 81  ? -5.228  11.160  30.326  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1766 C C   . VAL A-2 1 81  ? -5.345  12.318  31.336  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 C   1 
ATOM   1767 O O   . VAL A-2 1 81  ? -5.213  12.086  32.545  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 O   1 
ATOM   1768 C CB  . VAL A-2 1 81  ? -6.633  10.791  29.885  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1769 C CG1 . VAL A-2 1 81  ? -6.600  9.722   28.822  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1770 C CG2 . VAL A-2 1 81  ? -7.510  10.319  31.052  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1771 N N   . ASP A-2 1 82  ? -5.625  13.526  30.855  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 N   1 
ATOM   1772 C CA  . ASP A-2 1 82  ? -5.868  14.679  31.735  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1773 C C   . ASP A-2 1 82  ? -7.281  14.672  32.323  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 C   1 
ATOM   1774 O O   . ASP A-2 1 82  ? -8.196  13.993  31.815  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 O   1 
ATOM   1775 C CB  . ASP A-2 1 82  ? -5.609  15.999  31.023  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1776 C CG  . ASP A-2 1 82  ? -6.624  16.277  29.935  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1777 O OD1 . ASP A-2 1 82  ? -7.543  15.437  29.766  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1778 O OD2 . ASP A-2 1 82  ? -6.490  17.323  29.231  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1779 N N   . LYS A-2 1 83  ? -7.437  15.410  33.421  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 N   1 
ATOM   1780 C CA  . LYS A-2 1 83  ? -8.642  15.330  34.266  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1781 C C   . LYS A-2 1 83  ? -9.901  15.777  33.501  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 C   1 
ATOM   1782 O O   . LYS A-2 1 83  ? -11.024 15.225  33.667  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 O   1 
ATOM   1783 C CB  . LYS A-2 1 83  ? -8.432  16.121  35.597  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1784 C CG  . LYS A-2 1 83  ? -9.570  15.965  36.609  1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1785 C CD  . LYS A-2 1 83  ? -9.269  16.692  37.933  1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1786 C CE  . LYS A-2 1 83  ? -10.517 17.265  38.628  1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1787 N NZ  . LYS A-2 1 83  ? -10.935 18.594  38.061  1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1788 N N   . ALA A-2 1 84  ? -9.705  16.737  32.618  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   1 
ATOM   1789 C CA  . ALA A-2 1 84  ? -10.807 17.218  31.767  1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1790 C C   . ALA A-2 1 84  ? -11.428 16.108  30.902  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   1 
ATOM   1791 O O   . ALA A-2 1 84  ? -12.655 15.968  30.761  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   1 
ATOM   1792 C CB  . ALA A-2 1 84  ? -10.307 18.352  30.874  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1793 N N   . THR A-2 1 85  ? -10.572 15.264  30.354  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 N   1 
ATOM   1794 C CA  . THR A-2 1 85  ? -11.074 14.146  29.581  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 CA  1 
ATOM   1795 C C   . THR A-2 1 85  ? -11.944 13.265  30.464  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 C   1 
ATOM   1796 O O   . THR A-2 1 85  ? -13.032 12.869  30.055  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 O   1 
ATOM   1797 C CB  . THR A-2 1 85  ? -9.895  13.327  29.008  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 CB  1 
ATOM   1798 O OG1 . THR A-2 1 85  ? -9.109  14.188  28.212  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1799 C CG2 . THR A-2 1 85  ? -10.382 12.181  28.136  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 85  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1800 N N   . THR A-2 1 86  ? -11.439 12.957  31.668  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 N   1 
ATOM   1801 C CA  . THR A-2 1 86  ? -12.092 12.062  32.595  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CA  1 
ATOM   1802 C C   . THR A-2 1 86  ? -13.414 12.597  33.033  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 C   1 
ATOM   1803 O O   . THR A-2 1 86  ? -14.422 11.872  33.002  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 O   1 
ATOM   1804 C CB  . THR A-2 1 86  ? -11.203 11.796  33.806  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CB  1 
ATOM   1805 O OG1 . THR A-2 1 86  ? -9.983  11.215  33.353  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1806 C CG2 . THR A-2 1 86  ? -11.878 10.835  34.791  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1807 N N   . THR A-2 1 87  ? -13.435 13.879  33.388  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1808 C CA  . THR A-2 1 87  ? -14.668 14.582  33.812  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1809 C C   . THR A-2 1 87  ? -15.796 14.461  32.772  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1810 O O   . THR A-2 1 87  ? -16.941 14.053  33.067  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1811 C CB  . THR A-2 1 87  ? -14.286 16.092  34.069  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1812 O OG1 . THR A-2 1 87  ? -13.256 16.148  35.045  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1813 C CG2 . THR A-2 1 87  ? -15.474 16.972  34.552  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1814 N N   . LYS A-2 1 88  ? -15.453 14.717  31.516  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N   1 
ATOM   1815 C CA  . LYS A-2 1 88  ? -16.438 14.629  30.425  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1816 C C   . LYS A-2 1 88  ? -16.939 13.234  30.240  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C   1 
ATOM   1817 O O   . LYS A-2 1 88  ? -18.118 12.998  30.044  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O   1 
ATOM   1818 C CB  . LYS A-2 1 88  ? -15.857 15.194  29.093  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1819 C CG  . LYS A-2 1 88  ? -15.396 16.672  29.190  1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1820 C CD  . LYS A-2 1 88  ? -15.001 17.353  27.866  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1821 C CE  . LYS A-2 1 88  ? -16.212 17.724  27.013  1.00 99.66  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1822 N NZ  . LYS A-2 1 88  ? -16.947 18.910  27.540  1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1823 N N   . ALA A-2 1 89  ? -16.043 12.264  30.332  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A-2 N   1 
ATOM   1824 C CA  . ALA A-2 1 89  ? -16.493 10.885  30.164  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1825 C C   . ALA A-2 1 89  ? -17.349 10.409  31.350  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A-2 C   1 
ATOM   1826 O O   . ALA A-2 1 89  ? -18.351 9.661   31.184  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A-2 O   1 
ATOM   1827 C CB  . ALA A-2 1 89  ? -15.274 9.996   30.028  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1828 N N   . ILE A-2 1 90  ? -16.949 10.809  32.561  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   1829 C CA  . ILE A-2 1 90  ? -17.698 10.418  33.740  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1830 C C   . ILE A-2 1 90  ? -19.097 11.039  33.650  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   1831 O O   . ILE A-2 1 90  ? -20.143 10.346  33.824  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   1832 C CB  . ILE A-2 1 90  ? -16.927 10.809  35.032  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1833 C CG1 . ILE A-2 1 90  ? -16.005 9.682   35.492  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1834 C CG2 . ILE A-2 1 90  ? -17.904 11.019  36.190  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1835 C CD1 . ILE A-2 1 90  ? -15.563 8.709   34.432  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1836 N N   . GLN A-2 1 91  ? -19.155 12.323  33.317  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 N   1 
ATOM   1837 C CA  . GLN A-2 1 91  ? -20.527 12.956  33.187  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1838 C C   . GLN A-2 1 91  ? -21.444 12.144  32.266  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 C   1 
ATOM   1839 O O   . GLN A-2 1 91  ? -22.625 11.831  32.602  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 O   1 
ATOM   1840 C CB  . GLN A-2 1 91  ? -20.405 14.426  32.709  1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1841 C CG  . GLN A-2 1 91  ? -21.613 15.026  31.945  1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1842 C CD  . GLN A-2 1 91  ? -21.369 16.508  31.604  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1843 O OE1 . GLN A-2 1 91  ? -20.328 16.902  31.012  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1844 N NE2 . GLN A-2 1 91  ? -22.274 17.331  32.029  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1845 N N   . LYS A-2 1 92  ? -20.898 11.727  31.122  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 N   1 
ATOM   1846 C CA  . LYS A-2 1 92  ? -21.716 10.932  30.206  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1847 C C   . LYS A-2 1 92  ? -22.132 9.611   30.791  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 C   1 
ATOM   1848 O O   . LYS A-2 1 92  ? -23.247 9.165   30.570  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 O   1 
ATOM   1849 C CB  . LYS A-2 1 92  ? -20.951 10.630  28.923  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1850 C CG  . LYS A-2 1 92  ? -21.188 11.583  27.788  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1851 C CD  . LYS A-2 1 92  ? -20.501 11.072  26.519  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1852 C CE  . LYS A-2 1 92  ? -19.308 11.928  26.128  1.00 83.05  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1853 N NZ  . LYS A-2 1 92  ? -19.501 12.312  24.703  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1854 N N   . LEU A-2 1 93  ? -21.210 8.928   31.472  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   1855 C CA  . LEU A-2 1 93  ? -21.549 7.615   32.055  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1856 C C   . LEU A-2 1 93  ? -22.594 7.713   33.183  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   1857 O O   . LEU A-2 1 93  ? -23.430 6.802   33.356  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   1858 C CB  . LEU A-2 1 93  ? -20.307 6.921   32.589  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1859 C CG  . LEU A-2 1 93  ? -19.336 6.298   31.571  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1860 C CD1 . LEU A-2 1 93  ? -18.005 5.934   32.219  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1861 C CD2 . LEU A-2 1 93  ? -19.975 5.072   30.960  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1862 N N   . ILE A-2 1 94  ? -22.547 8.799   33.946  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 N   1 
ATOM   1863 C CA  . ILE A-2 1 94  ? -23.581 9.031   34.979  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1864 C C   . ILE A-2 1 94  ? -24.931 9.205   34.261  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 C   1 
ATOM   1865 O O   . ILE A-2 1 94  ? -25.875 8.470   34.536  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 O   1 
ATOM   1866 C CB  . ILE A-2 1 94  ? -23.240 10.275  35.823  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1867 C CG1 . ILE A-2 1 94  ? -22.107 9.923   36.762  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1868 C CG2 . ILE A-2 1 94  ? -24.437 10.795  36.627  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1869 C CD1 . ILE A-2 1 94  ? -21.358 11.109  37.280  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 94  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1870 N N   . LYS A-2 1 95  ? -24.971 10.112  33.282  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 N   1 
ATOM   1871 C CA  . LYS A-2 1 95  ? -26.196 10.380  32.489  1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1872 C C   . LYS A-2 1 95  ? -26.763 9.126   31.863  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 C   1 
ATOM   1873 O O   . LYS A-2 1 95  ? -27.959 8.913   31.842  1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 O   1 
ATOM   1874 C CB  . LYS A-2 1 95  ? -25.954 11.453  31.407  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1875 C CG  . LYS A-2 1 95  ? -26.559 12.829  31.735  1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1876 C CD  . LYS A-2 1 95  ? -27.020 13.552  30.457  1.00 96.52  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1877 C CE  . LYS A-2 1 95  ? -28.110 14.594  30.706  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1878 N NZ  . LYS A-2 1 95  ? -29.065 14.622  29.560  1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1879 N N   . ALA A-2 1 96  ? -25.907 8.257   31.385  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 N   1 
ATOM   1880 C CA  . ALA A-2 1 96  ? -26.382 6.964   30.871  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1881 C C   . ALA A-2 1 96  ? -26.671 5.939   31.988  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 C   1 
ATOM   1882 O O   . ALA A-2 1 96  ? -26.988 4.792   31.661  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 O   1 
ATOM   1883 C CB  . ALA A-2 1 96  ? -25.378 6.390   29.899  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1884 N N   . GLY A-2 1 97  ? -26.528 6.313   33.279  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 N   1 
ATOM   1885 C CA  . GLY A-2 1 97  ? -26.835 5.365   34.402  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1886 C C   . GLY A-2 1 97  ? -25.819 4.231   34.651  1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 C   1 
ATOM   1887 O O   . GLY A-2 1 97  ? -26.170 3.159   35.171  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A-2 O   1 
ATOM   1888 N N   . TYR A-2 1 98  ? -24.549 4.432   34.286  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 N   1 
ATOM   1889 C CA  . TYR A-2 1 98  ? -23.581 3.345   34.459  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1890 C C   . TYR A-2 1 98  ? -22.761 3.590   35.721  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 C   1 
ATOM   1891 O O   . TYR A-2 1 98  ? -22.207 2.677   36.299  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 O   1 
ATOM   1892 C CB  . TYR A-2 1 98  ? -22.675 3.227   33.242  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1893 C CG  . TYR A-2 1 98  ? -23.255 2.599   32.016  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1894 C CD1 . TYR A-2 1 98  ? -23.630 1.293   32.029  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1895 C CD2 . TYR A-2 1 98  ? -23.288 3.281   30.804  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1896 C CE1 . TYR A-2 1 98  ? -24.102 0.676   30.896  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1897 C CE2 . TYR A-2 1 98  ? -23.768 2.680   29.649  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1898 C CZ  . TYR A-2 1 98  ? -24.168 1.357   29.717  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1899 O OH  . TYR A-2 1 98  ? -24.677 0.697   28.643  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1900 N N   . VAL A-2 1 99  ? -22.736 4.828   36.181  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 N   1 
ATOM   1901 C CA  . VAL A-2 1 99  ? -21.860 5.211   37.259  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1902 C C   . VAL A-2 1 99  ? -22.572 6.147   38.208  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 C   1 
ATOM   1903 O O   . VAL A-2 1 99  ? -23.363 6.959   37.785  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 O   1 
ATOM   1904 C CB  . VAL A-2 1 99  ? -20.640 5.963   36.680  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1905 C CG1 . VAL A-2 1 99  ? -19.840 6.677   37.742  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1906 C CG2 . VAL A-2 1 99  ? -19.741 4.969   35.964  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1907 N N   . ASP A-2 1 100 ? -22.247 6.043   39.494  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 N   1 
ATOM   1908 C CA  . ASP A-2 1 100 ? -22.667 7.023   40.502  1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CA  1 
ATOM   1909 C C   . ASP A-2 1 100 ? -21.414 7.689   41.004  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 C   1 
ATOM   1910 O O   . ASP A-2 1 100 ? -20.393 7.050   41.089  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 O   1 
ATOM   1911 C CB  . ASP A-2 1 100 ? -23.375 6.337   41.681  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CB  1 
ATOM   1912 C CG  . ASP A-2 1 100 ? -24.746 5.776   41.308  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CG  1 
ATOM   1913 O OD1 . ASP A-2 1 100 ? -25.491 6.438   40.509  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1914 O OD2 . ASP A-2 1 100 ? -25.063 4.675   41.824  1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1915 N N   . LYS A-2 1 101 ? -21.469 8.988   41.257  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 N   1 
ATOM   1916 C CA  . LYS A-2 1 101 ? -20.380 9.708   41.926  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1917 C C   . LYS A-2 1 101 ? -20.914 10.310  43.215  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 C   1 
ATOM   1918 O O   . LYS A-2 1 101 ? -22.056 10.781  43.263  1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 O   1 
ATOM   1919 C CB  . LYS A-2 1 101 ? -19.745 10.804  41.080  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1920 C CG  . LYS A-2 1 101 ? -20.544 12.067  40.849  1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1921 C CD  . LYS A-2 1 101 ? -19.699 13.085  40.056  1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1922 C CE  . LYS A-2 1 101 ? -20.439 14.408  39.779  1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1923 N NZ  . LYS A-2 1 101 ? -21.672 14.361  38.910  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1924 N N   . LYS A-2 1 102 ? -20.077 10.269  44.243  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 N   1 
ATOM   1925 C CA  . LYS A-2 1 102 ? -20.378 10.836  45.544  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1926 C C   . LYS A-2 1 102 ? -19.187 11.667  46.009  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 C   1 
ATOM   1927 O O   . LYS A-2 1 102 ? -18.020 11.327  45.835  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 O   1 
ATOM   1928 C CB  . LYS A-2 1 102 ? -20.760 9.726   46.522  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1929 C CG  . LYS A-2 1 102 ? -22.021 8.974   46.066  1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1930 C CD  . LYS A-2 1 102 ? -22.679 8.163   47.188  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1931 C CE  . LYS A-2 1 102 ? -23.877 7.340   46.693  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1932 N NZ  . LYS A-2 1 102 ? -24.520 6.562   47.804  1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1933 N N   . GLN A-2 1 103 ? -19.462 12.810  46.575  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 N   1 
ATOM   1934 C CA  . GLN A-2 1 103 ? -18.402 13.674  47.073  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CA  1 
ATOM   1935 C C   . GLN A-2 1 103 ? -17.606 12.883  48.122  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 C   1 
ATOM   1936 O O   . GLN A-2 1 103 ? -18.170 12.075  48.840  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 O   1 
ATOM   1937 C CB  . GLN A-2 1 103 ? -19.058 14.887  47.710  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CB  1 
ATOM   1938 C CG  . GLN A-2 1 103 ? -18.113 16.037  47.984  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CG  1 
ATOM   1939 C CD  . GLN A-2 1 103 ? -18.809 17.204  48.683  1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CD  1 
ATOM   1940 O OE1 . GLN A-2 1 103 ? -18.483 18.359  48.428  1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1941 N NE2 . GLN A-2 1 103 ? -19.776 16.904  49.562  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1942 N N   . ASP A-2 1 104 ? -16.305 13.075  48.165  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 N   1 
ATOM   1943 C CA  . ASP A-2 1 104 ? -15.475 12.395  49.131  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CA  1 
ATOM   1944 C C   . ASP A-2 1 104 ? -15.596 13.050  50.506  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 C   1 
ATOM   1945 O O   . ASP A-2 1 104 ? -15.570 14.282  50.594  1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 O   1 
ATOM   1946 C CB  . ASP A-2 1 104 ? -13.973 12.454  48.715  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CB  1 
ATOM   1947 C CG  . ASP A-2 1 104 ? -13.072 11.516  49.581  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CG  1 
ATOM   1948 O OD1 . ASP A-2 1 104 ? -13.354 10.306  49.604  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1949 O OD2 . ASP A-2 1 104 ? -12.103 11.957  50.235  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1950 N N   . LYS A-2 1 105 ? -15.607 12.224  51.565  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 N   1 
ATOM   1951 C CA  . LYS A-2 1 105 ? -15.756 12.711  52.955  1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1952 C C   . LYS A-2 1 105 ? -14.613 13.570  53.444  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 C   1 
ATOM   1953 O O   . LYS A-2 1 105 ? -14.832 14.448  54.233  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 O   1 
ATOM   1954 C CB  . LYS A-2 1 105 ? -15.931 11.560  53.908  1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1955 C CG  . LYS A-2 1 105 ? -16.745 11.908  55.127  1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1956 C CD  . LYS A-2 1 105 ? -17.585 10.692  55.466  1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1957 C CE  . LYS A-2 1 105 ? -17.759 10.481  56.959  1.00 126.11 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1958 N NZ  . LYS A-2 1 105 ? -18.633 9.298   57.223  1.00 131.23 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1959 N N   . PHE A-2 1 106 ? -13.412 13.356  52.932  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 N   1 
ATOM   1960 C CA  . PHE A-2 1 106 ? -12.233 14.003  53.461  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1961 C C   . PHE A-2 1 106 ? -11.643 15.060  52.554  1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 C   1 
ATOM   1962 O O   . PHE A-2 1 106 ? -11.113 16.036  53.076  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 O   1 
ATOM   1963 C CB  . PHE A-2 1 106 ? -11.202 12.936  53.783  1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1964 C CG  . PHE A-2 1 106 ? -11.733 11.895  54.721  1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1965 C CD1 . PHE A-2 1 106 ? -12.405 10.764  54.227  1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1966 C CD2 . PHE A-2 1 106 ? -11.631 12.074  56.103  1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1967 C CE1 . PHE A-2 1 106 ? -12.919 9.810   55.095  1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1968 C CE2 . PHE A-2 1 106 ? -12.150 11.129  56.970  1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1969 C CZ  . PHE A-2 1 106 ? -12.802 9.999   56.467  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1970 N N   . ASP A-2 1 107 ? -11.675 14.874  51.228  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N   1 
ATOM   1971 C CA  . ASP A-2 1 107 ? -11.456 16.007  50.300  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA  1 
ATOM   1972 C C   . ASP A-2 1 107 ? -12.813 16.417  49.738  1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C   1 
ATOM   1973 O O   . ASP A-2 1 107 ? -13.443 15.679  48.981  1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O   1 
ATOM   1974 C CB  . ASP A-2 1 107 ? -10.455 15.736  49.152  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB  1 
ATOM   1975 C CG  . ASP A-2 1 107 ? -10.069 17.045  48.365  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG  1 
ATOM   1976 O OD1 . ASP A-2 1 107 ? -8.932  17.513  48.556  1.00 89.40  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1977 O OD2 . ASP A-2 1 107 ? -10.882 17.633  47.584  1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1978 N N   . LYS A-2 1 108 ? -13.260 17.606  50.117  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 N   1 
ATOM   1979 C CA  . LYS A-2 1 108 ? -14.583 18.089  49.727  1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1980 C C   . LYS A-2 1 108 ? -14.766 18.226  48.175  1.00 103.18 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 C   1 
ATOM   1981 O O   . LYS A-2 1 108 ? -15.866 17.966  47.625  1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 O   1 
ATOM   1982 C CB  . LYS A-2 1 108 ? -14.863 19.421  50.431  1.00 127.89 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1983 C CG  . LYS A-2 1 108 ? -16.337 19.780  50.478  1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1984 C CD  . LYS A-2 1 108 ? -16.614 21.160  49.899  1.00 144.47 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1985 C CE  . LYS A-2 1 108 ? -18.068 21.537  50.116  1.00 146.56 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1986 N NZ  . LYS A-2 1 108 ? -19.077 20.624  49.479  1.00 146.20 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1987 N N   . ARG A-2 1 109 ? -13.717 18.615  47.449  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 N   1 
ATOM   1988 C CA  . ARG A-2 1 109 ? -13.841 18.531  45.997  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CA  1 
ATOM   1989 C C   . ARG A-2 1 109 ? -13.125 17.345  45.296  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 C   1 
ATOM   1990 O O   . ARG A-2 1 109 ? -12.478 17.532  44.284  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 O   1 
ATOM   1991 C CB  . ARG A-2 1 109 ? -13.639 19.896  45.310  1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CB  1 
ATOM   1992 C CG  . ARG A-2 1 109 ? -14.980 20.548  44.887  1.00 114.09 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CG  1 
ATOM   1993 C CD  . ARG A-2 1 109 ? -15.936 19.666  44.024  1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CD  1 
ATOM   1994 N NE  . ARG A-2 1 109 ? -15.398 19.349  42.691  1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NE  1 
ATOM   1995 C CZ  . ARG A-2 1 109 ? -15.534 20.089  41.581  1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1996 N NH1 . ARG A-2 1 109 ? -16.227 21.219  41.565  1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1997 N NH2 . ARG A-2 1 109 ? -14.970 19.682  40.455  1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1998 N N   . GLY A-2 1 110 ? -13.289 16.136  45.860  1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A-2 N   1 
ATOM   1999 C CA  . GLY A-2 1 110 ? -13.030 14.846  45.200  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2000 C C   . GLY A-2 1 110 ? -14.359 14.166  45.041  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A-2 C   1 
ATOM   2001 O O   . GLY A-2 1 110 ? -15.341 14.516  45.684  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 110 GLY A-2 O   1 
ATOM   2002 N N   . TYR A-2 1 111 ? -14.437 13.206  44.148  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 N   1 
ATOM   2003 C CA  . TYR A-2 1 111 ? -15.626 12.384  44.046  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2004 C C   . TYR A-2 1 111 ? -15.153 10.968  44.035  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 C   1 
ATOM   2005 O O   . TYR A-2 1 111 ? -14.132 10.687  43.449  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 O   1 
ATOM   2006 C CB  . TYR A-2 1 111 ? -16.382 12.640  42.716  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2007 C CG  . TYR A-2 1 111 ? -17.156 13.931  42.625  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2008 C CD1 . TYR A-2 1 111 ? -18.427 14.012  43.175  1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2009 C CD2 . TYR A-2 1 111 ? -16.624 15.082  41.992  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2010 C CE1 . TYR A-2 1 111 ? -19.164 15.185  43.120  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2011 C CE2 . TYR A-2 1 111 ? -17.365 16.271  41.915  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2012 C CZ  . TYR A-2 1 111 ? -18.636 16.319  42.484  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2013 O OH  . TYR A-2 1 111 ? -19.430 17.461  42.441  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2014 N N   . ASN A-2 1 112 ? -15.924 10.065  44.617  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 N   1 
ATOM   2015 C CA  . ASN A-2 1 112 ? -15.679 8.689   44.477  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2016 C C   . ASN A-2 1 112 ? -16.609 8.168   43.453  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 C   1 
ATOM   2017 O O   . ASN A-2 1 112 ? -17.814 8.393   43.530  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 O   1 
ATOM   2018 C CB  . ASN A-2 1 112 ? -15.883 7.959   45.815  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2019 C CG  . ASN A-2 1 112 ? -15.143 8.650   46.944  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2020 O OD1 . ASN A-2 1 112 ? -14.006 9.079   46.763  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2021 N ND2 . ASN A-2 1 112 ? -15.833 8.892   48.060  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 112 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2022 N N   . LEU A-2 1 113 ? -16.054 7.396   42.524  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2023 C CA  . LEU A-2 1 113 ? -16.863 6.747   41.488  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2024 C C   . LEU A-2 1 113 ? -17.139 5.334   41.838  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2025 O O   . LEU A-2 1 113 ? -16.231 4.600   42.185  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2026 C CB  . LEU A-2 1 113 ? -16.155 6.808   40.094  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2027 C CG  . LEU A-2 1 113 ? -15.561 8.198   39.782  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2028 C CD1 . LEU A-2 1 113 ? -14.489 8.129   38.726  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2029 C CD2 . LEU A-2 1 113 ? -16.677 9.157   39.420  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2030 N N   . THR A-2 1 114 ? -18.359 4.926   41.562  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 N   1 
ATOM   2031 C CA  . THR A-2 1 114 ? -18.858 3.635   41.858  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 CA  1 
ATOM   2032 C C   . THR A-2 1 114 ? -19.715 3.149   40.710  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 C   1 
ATOM   2033 O O   . THR A-2 1 114 ? -20.397 3.949   40.073  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 O   1 
ATOM   2034 C CB  . THR A-2 1 114 ? -19.686 3.796   43.155  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 CB  1 
ATOM   2035 O OG1 . THR A-2 1 114 ? -19.061 3.012   44.164  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2036 C CG2 . THR A-2 1 114 ? -21.153 3.412   43.012  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 114 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2037 N N   . PRO A-2 1 115 ? -19.712 1.822   40.445  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 N   1 
ATOM   2038 C CA  . PRO A-2 1 115 ? -20.568 1.299   39.384  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2039 C C   . PRO A-2 1 115 ? -21.988 1.118   39.891  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 C   1 
ATOM   2040 O O   . PRO A-2 1 115 ? -22.169 0.779   41.072  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 O   1 
ATOM   2041 C CB  . PRO A-2 1 115 ? -19.954 -0.081  39.095  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2042 C CG  . PRO A-2 1 115 ? -19.387 -0.545  40.430  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2043 C CD  . PRO A-2 1 115 ? -18.918 0.747   41.078  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2044 N N   . THR A-2 1 116 ? -22.961 1.292   38.997  1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 N   1 
ATOM   2045 C CA  . THR A-2 1 116 ? -24.339 1.012   39.303  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 CA  1 
ATOM   2046 C C   . THR A-2 1 116 ? -24.640 -0.435  38.955  1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 C   1 
ATOM   2047 O O   . THR A-2 1 116 ? -23.837 -1.082  38.237  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 O   1 
ATOM   2048 C CB  . THR A-2 1 116 ? -25.272 1.887   38.466  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 CB  1 
ATOM   2049 O OG1 . THR A-2 1 116 ? -25.075 1.600   37.057  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2050 C CG2 . THR A-2 1 116 ? -25.006 3.346   38.781  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 116 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2051 N N   . ASP A-2 1 117 ? -25.811 -0.911  39.417  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 N   1 
ATOM   2052 C CA  . ASP A-2 1 117 ? -26.265 -2.306  39.221  1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2053 C C   . ASP A-2 1 117 ? -26.242 -2.707  37.732  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 C   1 
ATOM   2054 O O   . ASP A-2 1 117 ? -25.809 -3.817  37.374  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 O   1 
ATOM   2055 C CB  . ASP A-2 1 117 ? -27.685 -2.517  39.824  1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2056 C CG  . ASP A-2 1 117 ? -27.667 -2.827  41.352  1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2057 O OD1 . ASP A-2 1 117 ? -26.556 -2.919  41.953  1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2058 O OD2 . ASP A-2 1 117 ? -28.779 -2.985  41.941  1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2059 N N   . LYS A-2 1 118 ? -26.672 -1.763  36.897  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 N   1 
ATOM   2060 C CA  . LYS A-2 1 118 ? -26.695 -1.906  35.436  1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2061 C C   . LYS A-2 1 118 ? -25.331 -2.305  34.798  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 C   1 
ATOM   2062 O O   . LYS A-2 1 118 ? -25.204 -3.279  33.995  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 O   1 
ATOM   2063 C CB  . LYS A-2 1 118 ? -27.154 -0.557  34.836  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2064 C CG  . LYS A-2 1 118 ? -27.180 -0.550  33.308  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2065 C CD  . LYS A-2 1 118 ? -28.074 0.548   32.785  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2066 C CE  . LYS A-2 1 118 ? -27.579 1.027   31.444  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2067 N NZ  . LYS A-2 1 118 ? -28.093 2.399   31.261  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2068 N N   . SER A-2 1 119 ? -24.321 -1.521  35.162  1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 N   1 
ATOM   2069 C CA  . SER A-2 1 119 ? -22.998 -1.686  34.615  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 CA  1 
ATOM   2070 C C   . SER A-2 1 119 ? -22.321 -3.035  35.037  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 C   1 
ATOM   2071 O O   . SER A-2 1 119 ? -21.448 -3.566  34.340  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 O   1 
ATOM   2072 C CB  . SER A-2 1 119 ? -22.185 -0.421  34.922  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 CB  1 
ATOM   2073 O OG  . SER A-2 1 119 ? -21.728 -0.427  36.237  1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 119 SER A-2 OG  1 
ATOM   2074 N N   . LEU A-2 1 120 ? -22.802 -3.647  36.113  1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 N   1 
ATOM   2075 C CA  . LEU A-2 1 120 ? -22.238 -4.900  36.574  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2076 C C   . LEU A-2 1 120 ? -22.512 -6.051  35.622  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 C   1 
ATOM   2077 O O   . LEU A-2 1 120 ? -21.674 -6.955  35.476  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 O   1 
ATOM   2078 C CB  . LEU A-2 1 120 ? -22.694 -5.217  37.996  1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2079 C CG  . LEU A-2 1 120 ? -21.856 -4.435  39.020  1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2080 C CD1 . LEU A-2 1 120 ? -22.624 -4.214  40.328  1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2081 C CD2 . LEU A-2 1 120 ? -20.519 -5.116  39.276  1.00 79.54  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2082 N N   . GLU A-2 1 121 ? -23.635 -6.016  34.923  1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2083 C CA  . GLU A-2 1 121 ? -23.861 -7.027  33.860  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2084 C C   . GLU A-2 1 121 ? -23.000 -6.750  32.624  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2085 O O   . GLU A-2 1 121 ? -22.432 -7.658  32.007  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2086 C CB  . GLU A-2 1 121 ? -25.337 -7.047  33.462  1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2087 C CG  . GLU A-2 1 121 ? -25.870 -8.424  33.070  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2088 C CD  . GLU A-2 1 121 ? -27.377 -8.483  33.214  1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2089 O OE1 . GLU A-2 1 121 ? -27.887 -9.036  34.223  1.00 102.39 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2090 O OE2 . GLU A-2 1 121 ? -28.049 -7.922  32.330  1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2091 N N   . VAL A-2 1 122 ? -22.890 -5.471  32.273  1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 N   1 
ATOM   2092 C CA  . VAL A-2 1 122 ? -22.171 -5.070  31.080  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2093 C C   . VAL A-2 1 122 ? -20.682 -5.387  31.266  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 C   1 
ATOM   2094 O O   . VAL A-2 1 122 ? -19.979 -5.731  30.306  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 O   1 
ATOM   2095 C CB  . VAL A-2 1 122 ? -22.454 -3.581  30.727  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2096 C CG1 . VAL A-2 1 122 ? -21.538 -3.077  29.628  1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2097 C CG2 . VAL A-2 1 122 ? -23.905 -3.424  30.282  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2098 N N   . TYR A-2 1 123 ? -20.209 -5.319  32.502  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 N   1 
ATOM   2099 C CA  . TYR A-2 1 123 ? -18.785 -5.482  32.763  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2100 C C   . TYR A-2 1 123 ? -18.296 -6.814  32.214  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 C   1 
ATOM   2101 O O   . TYR A-2 1 123 ? -17.211 -6.882  31.620  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 O   1 
ATOM   2102 C CB  . TYR A-2 1 123 ? -18.460 -5.366  34.248  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2103 C CG  . TYR A-2 1 123 ? -17.025 -5.680  34.520  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2104 C CD1 . TYR A-2 1 123 ? -16.055 -4.762  34.237  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2105 C CD2 . TYR A-2 1 123 ? -16.627 -6.895  35.022  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2106 C CE1 . TYR A-2 1 123 ? -14.721 -5.021  34.450  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2107 C CE2 . TYR A-2 1 123 ? -15.273 -7.172  35.228  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2108 C CZ  . TYR A-2 1 123 ? -14.333 -6.226  34.934  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2109 O OH  . TYR A-2 1 123 ? -12.975 -6.440  35.123  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 123 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2110 N N   . GLU A-2 1 124 ? -19.107 -7.859  32.376  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N   1 
ATOM   2111 C CA  . GLU A-2 1 124 ? -18.689 -9.201  31.987  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2112 C C   . GLU A-2 1 124 ? -18.689 -9.253  30.493  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C   1 
ATOM   2113 O O   . GLU A-2 1 124 ? -17.772 -9.816  29.900  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O   1 
ATOM   2114 C CB  . GLU A-2 1 124 ? -19.623 -10.299 32.559  1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2115 C CG  . GLU A-2 1 124 ? -19.659 -10.436 34.096  1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2116 C CD  . GLU A-2 1 124 ? -18.279 -10.489 34.785  1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2117 O OE1 . GLU A-2 1 124 ? -18.235 -10.267 36.025  1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2118 O OE2 . GLU A-2 1 124 ? -17.238 -10.740 34.116  1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2119 N N   . LEU A-2 1 125 ? -19.721 -8.666  29.904  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2120 C CA  . LEU A-2 1 125 ? -19.783 -8.506  28.460  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2121 C C   . LEU A-2 1 125 ? -18.502 -7.810  27.897  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2122 O O   . LEU A-2 1 125 ? -17.905 -8.235  26.892  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2123 C CB  . LEU A-2 1 125 ? -21.051 -7.707  28.099  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2124 C CG  . LEU A-2 1 125 ? -21.452 -7.637  26.597  1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2125 C CD1 . LEU A-2 1 125 ? -20.995 -8.855  25.756  1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2126 C CD2 . LEU A-2 1 125 ? -22.974 -7.416  26.444  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2127 N N   . ILE A-2 1 126 ? -18.069 -6.737  28.563  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 N   1 
ATOM   2128 C CA  . ILE A-2 1 126 ? -16.959 -5.965  28.047  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2129 C C   . ILE A-2 1 126 ? -15.716 -6.830  28.095  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 C   1 
ATOM   2130 O O   . ILE A-2 1 126 ? -14.894 -6.833  27.197  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 O   1 
ATOM   2131 C CB  . ILE A-2 1 126 ? -16.754 -4.657  28.846  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2132 C CG1 . ILE A-2 1 126 ? -17.870 -3.659  28.552  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2133 C CG2 . ILE A-2 1 126 ? -15.435 -4.032  28.435  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2134 C CD1 . ILE A-2 1 126 ? -17.921 -2.477  29.517  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 126 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2135 N N   . ILE A-2 1 127 ? -15.555 -7.549  29.187  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 N   1 
ATOM   2136 C CA  . ILE A-2 1 127 ? -14.346 -8.353  29.369  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2137 C C   . ILE A-2 1 127 ? -14.301 -9.517  28.398  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 C   1 
ATOM   2138 O O   . ILE A-2 1 127 ? -13.219 -9.891  27.915  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 O   1 
ATOM   2139 C CB  . ILE A-2 1 127 ? -14.268 -8.870  30.817  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2140 C CG1 . ILE A-2 1 127 ? -14.030 -7.702  31.783  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2141 C CG2 . ILE A-2 1 127 ? -13.131 -9.857  30.963  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2142 C CD1 . ILE A-2 1 127 ? -12.663 -7.013  31.690  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2143 N N   . GLU A-2 1 128 ? -15.482 -10.081 28.122  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 N   1 
ATOM   2144 C CA  . GLU A-2 1 128 ? -15.625 -11.074 27.069  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2145 C C   . GLU A-2 1 128 ? -15.115 -10.460 25.751  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 C   1 
ATOM   2146 O O   . GLU A-2 1 128 ? -14.328 -11.080 24.995  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 O   1 
ATOM   2147 C CB  . GLU A-2 1 128 ? -17.109 -11.494 26.896  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2148 C CG  . GLU A-2 1 128 ? -17.650 -12.550 27.864  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2149 C CD  . GLU A-2 1 128 ? -19.103 -13.036 27.536  1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2150 O OE1 . GLU A-2 1 128 ? -19.610 -12.932 26.374  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2151 O OE2 . GLU A-2 1 128 ? -19.758 -13.558 28.473  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2152 N N   . GLU A-2 1 129 ? -15.566 -9.235  25.468  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   1 
ATOM   2153 C CA  . GLU A-2 1 129 ? -15.151 -8.566  24.193  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2154 C C   . GLU A-2 1 129 ? -13.680 -8.307  24.096  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   1 
ATOM   2155 O O   . GLU A-2 1 129 ? -13.068 -8.458  23.015  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   1 
ATOM   2156 C CB  . GLU A-2 1 129 ? -15.943 -7.305  23.953  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2157 C CG  . GLU A-2 1 129 ? -17.382 -7.621  23.460  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2158 C CD  . GLU A-2 1 129 ? -17.468 -8.550  22.201  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2159 O OE1 . GLU A-2 1 129 ? -16.428 -8.703  21.459  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2160 O OE2 . GLU A-2 1 129 ? -18.578 -9.123  21.950  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2161 N N   . GLU A-2 1 130 ? -13.090 -7.962  25.239  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   1 
ATOM   2162 C CA  . GLU A-2 1 130 ? -11.667 -7.677  25.259  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2163 C C   . GLU A-2 1 130 ? -10.934 -9.006  24.940  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   1 
ATOM   2164 O O   . GLU A-2 1 130 ? -9.947  -9.068  24.154  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   1 
ATOM   2165 C CB  . GLU A-2 1 130 ? -11.281 -7.088  26.662  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2166 C CG  . GLU A-2 1 130 ? -9.858  -6.535  26.789  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2167 C CD  . GLU A-2 1 130 ? -9.578  -5.611  28.028  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2168 O OE1 . GLU A-2 1 130 ? -8.365  -5.323  28.197  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2169 O OE2 . GLU A-2 1 130 ? -10.496 -5.170  28.820  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2170 N N   . ASN A-2 1 131 ? -11.404 -10.096 25.545  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 N   1 
ATOM   2171 C CA  . ASN A-2 1 131 ? -10.723 -11.392 25.312  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2172 C C   . ASN A-2 1 131 ? -10.896 -11.817 23.854  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 C   1 
ATOM   2173 O O   . ASN A-2 1 131 ? -10.005 -12.410 23.286  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 O   1 
ATOM   2174 C CB  . ASN A-2 1 131 ? -11.256 -12.471 26.219  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2175 C CG  . ASN A-2 1 131 ? -10.765 -12.334 27.652  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2176 O OD1 . ASN A-2 1 131 ? -9.656  -11.844 27.936  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2177 N ND2 . ASN A-2 1 131 ? -11.579 -12.827 28.566  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2178 N N   . ARG A-2 1 132 ? -12.038 -11.478 23.261  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2179 C CA  . ARG A-2 1 132 ? -12.213 -11.743 21.846  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2180 C C   . ARG A-2 1 132 ? -11.227 -10.911 20.974  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2181 O O   . ARG A-2 1 132 ? -10.648 -11.457 19.977  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2182 C CB  . ARG A-2 1 132 ? -13.667 -11.483 21.465  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2183 C CG  . ARG A-2 1 132 ? -13.974 -12.007 20.075  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2184 C CD  . ARG A-2 1 132 ? -14.561 -10.931 19.187  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2185 N NE  . ARG A-2 1 132 ? -14.727 -11.395 17.820  1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2186 C CZ  . ARG A-2 1 132 ? -15.114 -10.606 16.828  1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2187 N NH1 . ARG A-2 1 132 ? -15.359 -9.321  17.058  1.00 145.11 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2188 N NH2 . ARG A-2 1 132 ? -15.265 -11.092 15.609  1.00 142.41 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2189 N N   . SER A-2 1 133 ? -10.992 -9.625  21.364  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 N   1 
ATOM   2190 C CA  . SER A-2 1 133 ? -10.056 -8.758  20.583  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 CA  1 
ATOM   2191 C C   . SER A-2 1 133 ? -8.677  -9.244  20.756  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 C   1 
ATOM   2192 O O   . SER A-2 1 133 ? -7.848  -9.166  19.847  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 O   1 
ATOM   2193 C CB  . SER A-2 1 133 ? -10.130 -7.268  20.975  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 CB  1 
ATOM   2194 O OG  . SER A-2 1 133 ? -11.446 -6.941  21.310  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 133 SER A-2 OG  1 
ATOM   2195 N N   . ILE A-2 1 134 ? -8.399  -9.730  21.959  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N   1 
ATOM   2196 C CA  . ILE A-2 1 134 ? -7.069  -10.256 22.282  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2197 C C   . ILE A-2 1 134 ? -6.764  -11.473 21.411  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C   1 
ATOM   2198 O O   . ILE A-2 1 134 ? -5.669  -11.636 20.899  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O   1 
ATOM   2199 C CB  . ILE A-2 1 134 ? -7.005  -10.740 23.750  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2200 C CG1 . ILE A-2 1 134 ? -6.784  -9.554  24.700  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2201 C CG2 . ILE A-2 1 134 ? -5.863  -11.744 23.936  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2202 C CD1 . ILE A-2 1 134 ? -7.200  -9.870  26.108  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2203 N N   . GLU A-2 1 135 ? -7.755  -12.320 21.268  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2204 C CA  . GLU A-2 1 135 ? -7.574  -13.513 20.461  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2205 C C   . GLU A-2 1 135 ? -7.199  -13.134 18.983  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2206 O O   . GLU A-2 1 135 ? -6.241  -13.676 18.408  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2207 C CB  . GLU A-2 1 135 ? -8.833  -14.406 20.573  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2208 C CG  . GLU A-2 1 135 ? -8.703  -15.564 21.594  1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2209 C CD  . GLU A-2 1 135 ? -9.401  -15.383 22.988  1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2210 O OE1 . GLU A-2 1 135 ? -8.935  -14.554 23.876  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2211 O OE2 . GLU A-2 1 135 ? -10.393 -16.155 23.225  1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2212 N N   . ILE A-2 1 136 ? -7.920  -12.152 18.441  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 N   1 
ATOM   2213 C CA  . ILE A-2 1 136 ? -7.686  -11.610 17.093  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2214 C C   . ILE A-2 1 136 ? -6.300  -11.076 17.006  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 C   1 
ATOM   2215 O O   . ILE A-2 1 136 ? -5.648  -11.351 16.027  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 O   1 
ATOM   2216 C CB  . ILE A-2 1 136 ? -8.706  -10.527 16.684  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2217 C CG1 . ILE A-2 1 136 ? -10.092 -11.171 16.491  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2218 C CG2 . ILE A-2 1 136 ? -8.322  -9.881  15.360  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2219 C CD1 . ILE A-2 1 136 ? -11.296 -10.231 16.505  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2220 N N   . CYS A-2 1 137 ? -5.810  -10.370 18.029  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 N   1 
ATOM   2221 C CA  . CYS A-2 1 137 ? -4.467  -9.760  17.943  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CA  1 
ATOM   2222 C C   . CYS A-2 1 137 ? -3.421  -10.823 17.844  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 C   1 
ATOM   2223 O O   . CYS A-2 1 137 ? -2.350  -10.598 17.297  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 O   1 
ATOM   2224 C CB  . CYS A-2 1 137 ? -4.096  -8.982  19.236  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CB  1 
ATOM   2225 S SG  . CYS A-2 1 137 ? -4.881  -7.399  19.317  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 SG  1 
ATOM   2226 N N   . PHE A-2 1 138 ? -3.695  -11.946 18.507  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 N   1 
ATOM   2227 C CA  . PHE A-2 1 138 ? -2.701  -12.997 18.679  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2228 C C   . PHE A-2 1 138 ? -2.844  -14.167 17.669  1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 C   1 
ATOM   2229 O O   . PHE A-2 1 138 ? -2.094  -15.118 17.686  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 O   1 
ATOM   2230 C CB  . PHE A-2 1 138 ? -2.803  -13.500 20.096  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2231 C CG  . PHE A-2 1 138 ? -2.000  -12.696 21.106  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2232 C CD1 . PHE A-2 1 138 ? -0.959  -11.870 20.725  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2233 C CD2 . PHE A-2 1 138 ? -2.268  -12.827 22.482  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2234 C CE1 . PHE A-2 1 138 ? -0.220  -11.166 21.667  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2235 C CE2 . PHE A-2 1 138 ? -1.515  -12.136 23.423  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2236 C CZ  . PHE A-2 1 138 ? -0.489  -11.315 23.014  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2237 N N   . ASP A-2 1 139 ? -3.811  -14.068 16.777  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 N   1 
ATOM   2238 C CA  . ASP A-2 1 139 ? -3.953  -15.034 15.688  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2239 C C   . ASP A-2 1 139 ? -2.594  -15.385 15.096  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 C   1 
ATOM   2240 O O   . ASP A-2 1 139 ? -1.823  -14.515 14.689  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 O   1 
ATOM   2241 C CB  . ASP A-2 1 139 ? -4.839  -14.448 14.599  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2242 C CG  . ASP A-2 1 139 ? -5.438  -15.505 13.685  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2243 O OD1 . ASP A-2 1 139 ? -5.255  -16.711 13.950  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2244 O OD2 . ASP A-2 1 139 ? -6.078  -15.113 12.681  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 139 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2245 N N   . ASN A-2 1 140 ? -2.260  -16.667 15.113  1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 N   1 
ATOM   2246 C CA  . ASN A-2 1 140 ? -1.016  -17.130 14.483  1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2247 C C   . ASN A-2 1 140 ? 0.200   -16.801 15.258  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 C   1 
ATOM   2248 O O   . ASN A-2 1 140 ? 1.293   -16.999 14.755  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 O   1 
ATOM   2249 C CB  . ASN A-2 1 140 ? -0.860  -16.629 13.017  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2250 C CG  . ASN A-2 1 140 ? -2.022  -17.082 12.118  1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2251 O OD1 . ASN A-2 1 140 ? -2.578  -18.174 12.301  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2252 N ND2 . ASN A-2 1 140 ? -2.403  -16.246 11.153  1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2253 N N   . PHE A-2 1 141 ? 0.035   -16.325 16.500  1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 N   1 
ATOM   2254 C CA  . PHE A-2 1 141 ? 1.189   -16.135 17.398  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2255 C C   . PHE A-2 1 141 ? 1.572   -17.457 18.064  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 C   1 
ATOM   2256 O O   . PHE A-2 1 141 ? 0.672   -18.200 18.455  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 O   1 
ATOM   2257 C CB  . PHE A-2 1 141 ? 0.833   -15.139 18.488  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2258 C CG  . PHE A-2 1 141 ? 1.199   -13.729 18.146  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2259 C CD1 . PHE A-2 1 141 ? 0.533   -13.071 17.144  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2260 C CD2 . PHE A-2 1 141 ? 2.211   -13.072 18.829  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2261 C CE1 . PHE A-2 1 141 ? 0.886   -11.777 16.811  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2262 C CE2 . PHE A-2 1 141 ? 2.577   -11.790 18.491  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2263 C CZ  . PHE A-2 1 141 ? 1.911   -11.140 17.477  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2264 N N   . THR A-2 1 142 ? 2.872   -17.732 18.220  1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 N   1 
ATOM   2265 C CA  . THR A-2 1 142 ? 3.319   -18.796 19.145  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CA  1 
ATOM   2266 C C   . THR A-2 1 142 ? 3.290   -18.269 20.562  1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 C   1 
ATOM   2267 O O   . THR A-2 1 142 ? 3.221   -17.064 20.786  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 O   1 
ATOM   2268 C CB  . THR A-2 1 142 ? 4.760   -19.258 18.911  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CB  1 
ATOM   2269 O OG1 . THR A-2 1 142 ? 5.666   -18.242 19.346  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2270 C CG2 . THR A-2 1 142 ? 5.025   -19.618 17.407  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2271 N N   . ASP A-2 1 143 ? 3.376   -19.174 21.522  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 N   1 
ATOM   2272 C CA  . ASP A-2 1 143 ? 3.411   -18.783 22.916  1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2273 C C   . ASP A-2 1 143 ? 4.608   -17.948 23.228  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 C   1 
ATOM   2274 O O   . ASP A-2 1 143 ? 4.506   -16.995 24.004  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 O   1 
ATOM   2275 C CB  . ASP A-2 1 143 ? 3.380   -20.001 23.828  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2276 C CG  . ASP A-2 1 143 ? 1.970   -20.607 23.947  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2277 O OD1 . ASP A-2 1 143 ? 1.163   -20.482 22.979  1.00 101.13 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2278 O OD2 . ASP A-2 1 143 ? 1.674   -21.199 25.018  1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2279 N N   . GLU A-2 1 144 ? 5.745   -18.289 22.642  1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 N   1 
ATOM   2280 C CA  . GLU A-2 1 144 ? 6.938   -17.526 22.919  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2281 C C   . GLU A-2 1 144 ? 6.773   -16.039 22.411  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 C   1 
ATOM   2282 O O   . GLU A-2 1 144 ? 7.199   -15.095 23.070  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 O   1 
ATOM   2283 C CB  . GLU A-2 1 144 ? 8.120   -18.205 22.253  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2284 C CG  . GLU A-2 1 144 ? 9.390   -17.359 22.217  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2285 C CD  . GLU A-2 1 144 ? 10.360  -17.723 23.312  1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2286 O OE1 . GLU A-2 1 144 ? 10.523  -18.945 23.500  1.00 130.13 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2287 O OE2 . GLU A-2 1 144 ? 10.959  -16.819 23.969  1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2288 N N   . GLU A-2 1 145 ? 6.182   -15.860 21.226  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 N   1 
ATOM   2289 C CA  . GLU A-2 1 145 ? 5.976   -14.531 20.627  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2290 C C   . GLU A-2 1 145 ? 5.044   -13.724 21.514  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 C   1 
ATOM   2291 O O   . GLU A-2 1 145 ? 5.305   -12.579 21.775  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 O   1 
ATOM   2292 C CB  . GLU A-2 1 145 ? 5.360   -14.625 19.215  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2293 C CG  . GLU A-2 1 145 ? 6.348   -15.147 18.141  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2294 C CD  . GLU A-2 1 145 ? 5.685   -15.479 16.779  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2295 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? 4.527   -16.018 16.741  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2296 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? 6.353   -15.220 15.743  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2297 N N   . LYS A-2 1 146 ? 3.975   -14.350 21.989  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 N   1 
ATOM   2298 C CA  . LYS A-2 1 146 ? 3.042   -13.741 22.942  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2299 C C   . LYS A-2 1 146 ? 3.770   -13.131 24.139  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 C   1 
ATOM   2300 O O   . LYS A-2 1 146 ? 3.603   -11.934 24.461  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 O   1 
ATOM   2301 C CB  . LYS A-2 1 146 ? 2.025   -14.732 23.445  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2302 C CG  . LYS A-2 1 146 ? 0.980   -15.103 22.452  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2303 C CD  . LYS A-2 1 146 ? -0.190  -15.830 23.131  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2304 C CE  . LYS A-2 1 146 ? -0.827  -16.783 22.147  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2305 N NZ  . LYS A-2 1 146 ? -2.245  -17.032 22.536  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2306 N N   . GLN A-2 1 147 ? 4.572   -13.943 24.783  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 N   1 
ATOM   2307 C CA  . GLN A-2 1 147 ? 5.342   -13.509 25.934  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2308 C C   . GLN A-2 1 147 ? 6.300   -12.401 25.551  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 C   1 
ATOM   2309 O O   . GLN A-2 1 147 ? 6.496   -11.413 26.299  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 O   1 
ATOM   2310 C CB  . GLN A-2 1 147 ? 6.167   -14.676 26.515  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2311 C CG  . GLN A-2 1 147 ? 5.359   -15.871 27.005  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2312 C CD  . GLN A-2 1 147 ? 6.283   -17.054 27.267  1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2313 O OE1 . GLN A-2 1 147 ? 7.495   -16.865 27.471  1.00 98.71  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2314 N NE2 . GLN A-2 1 147 ? 5.739   -18.277 27.209  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2315 N N   . VAL A-2 1 148 ? 6.933   -12.542 24.401  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2316 C CA  . VAL A-2 1 148 ? 7.956   -11.575 24.077  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2317 C C   . VAL A-2 1 148 ? 7.349   -10.178 23.852  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2318 O O   . VAL A-2 1 148 ? 7.881   -9.130  24.274  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2319 C CB  . VAL A-2 1 148 ? 8.738   -12.057 22.850  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2320 C CG1 . VAL A-2 1 148 ? 9.741   -10.985 22.418  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2321 C CG2 . VAL A-2 1 148 ? 9.475   -13.349 23.203  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2322 N N   . VAL A-2 1 149 ? 6.237   -10.164 23.140  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 N   1 
ATOM   2323 C CA  . VAL A-2 1 149 ? 5.696   -8.891  22.704  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2324 C C   . VAL A-2 1 149 ? 5.042   -8.272  23.926  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 C   1 
ATOM   2325 O O   . VAL A-2 1 149 ? 5.090   -7.028  24.120  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 O   1 
ATOM   2326 C CB  . VAL A-2 1 149 ? 4.707   -8.986  21.488  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2327 C CG1 . VAL A-2 1 149 ? 3.382   -9.592  21.881  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2328 C CG2 . VAL A-2 1 149 ? 4.474   -7.597  20.870  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2329 N N   . THR A-2 1 150 ? 4.499   -9.139  24.774  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 N   1 
ATOM   2330 C CA  . THR A-2 1 150 ? 3.842   -8.683  25.993  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CA  1 
ATOM   2331 C C   . THR A-2 1 150 ? 4.837   -7.964  26.855  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 C   1 
ATOM   2332 O O   . THR A-2 1 150 ? 4.624   -6.799  27.206  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 O   1 
ATOM   2333 C CB  . THR A-2 1 150 ? 3.077   -9.795  26.696  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CB  1 
ATOM   2334 O OG1 . THR A-2 1 150 ? 2.032   -10.256 25.828  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2335 C CG2 . THR A-2 1 150 ? 2.395   -9.273  27.967  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 150 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2336 N N   . LYS A-2 1 151 ? 6.002   -8.583  27.051  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 N   1 
ATOM   2337 C CA  . LYS A-2 1 151 ? 7.032   -8.018  27.870  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2338 C C   . LYS A-2 1 151 ? 7.623   -6.735  27.311  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 C   1 
ATOM   2339 O O   . LYS A-2 1 151 ? 7.937   -5.787  28.064  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 O   1 
ATOM   2340 C CB  . LYS A-2 1 151 ? 8.188   -9.049  28.060  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2341 C CG  . LYS A-2 1 151 ? 9.350   -8.585  28.957  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2342 C CD  . LYS A-2 1 151 ? 9.490   -9.345  30.311  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2343 C CE  . LYS A-2 1 151 ? 8.253   -9.482  31.242  1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2344 N NZ  . LYS A-2 1 151 ? 8.510   -10.362 32.448  1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 151 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2345 N N   . LEU A-2 1 152 ? 7.872   -6.724  25.998  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 N   1 
ATOM   2346 C CA  . LEU A-2 1 152 ? 8.514   -5.575  25.393  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2347 C C   . LEU A-2 1 152 ? 7.529   -4.377  25.289  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 C   1 
ATOM   2348 O O   . LEU A-2 1 152 ? 7.916   -3.219  25.425  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 O   1 
ATOM   2349 C CB  . LEU A-2 1 152 ? 9.086   -5.989  24.020  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2350 C CG  . LEU A-2 1 152 ? 10.245  -7.001  24.008  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2351 C CD1 . LEU A-2 1 152 ? 10.738  -7.258  22.583  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2352 C CD2 . LEU A-2 1 152 ? 11.402  -6.519  24.919  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2353 N N   . LEU A-2 1 153 ? 6.261   -4.643  25.120  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 N   1 
ATOM   2354 C CA  . LEU A-2 1 153 ? 5.288   -3.545  25.212  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2355 C C   . LEU A-2 1 153 ? 5.227   -2.915  26.593  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 C   1 
ATOM   2356 O O   . LEU A-2 1 153 ? 5.198   -1.676  26.714  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 O   1 
ATOM   2357 C CB  . LEU A-2 1 153 ? 3.917   -3.998  24.786  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2358 C CG  . LEU A-2 1 153 ? 3.806   -3.754  23.280  1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2359 C CD1 . LEU A-2 1 153 ? 2.806   -4.711  22.625  1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2360 C CD2 . LEU A-2 1 153 ? 3.502   -2.274  23.012  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2361 N N   . GLU A-2 1 154 ? 5.223   -3.752  27.629  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 N   1 
ATOM   2362 C CA  . GLU A-2 1 154 ? 5.370   -3.273  29.034  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2363 C C   . GLU A-2 1 154 ? 6.519   -2.350  29.168  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 C   1 
ATOM   2364 O O   . GLU A-2 1 154 ? 6.325   -1.246  29.676  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 O   1 
ATOM   2365 C CB  . GLU A-2 1 154 ? 5.565   -4.402  30.041  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2366 C CG  . GLU A-2 1 154 ? 4.253   -5.051  30.459  1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2367 C CD  . GLU A-2 1 154 ? 4.425   -6.424  31.121  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2368 O OE1 . GLU A-2 1 154 ? 5.512   -6.705  31.742  1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2369 O OE2 . GLU A-2 1 154 ? 3.444   -7.217  31.005  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2370 N N   . LYS A-2 1 155 ? 7.695   -2.761  28.669  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 N   1 
ATOM   2371 C CA  . LYS A-2 1 155 ? 8.865   -1.891  28.740  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2372 C C   . LYS A-2 1 155 ? 8.645   -0.581  28.021  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 C   1 
ATOM   2373 O O   . LYS A-2 1 155 ? 9.010   0.499   28.536  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 O   1 
ATOM   2374 C CB  . LYS A-2 1 155 ? 10.091  -2.547  28.119  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2375 C CG  . LYS A-2 1 155 ? 10.653  -3.803  28.783  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2376 C CD  . LYS A-2 1 155 ? 12.029  -4.193  28.185  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2377 C CE  . LYS A-2 1 155 ? 13.159  -3.264  28.679  1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2378 N NZ  . LYS A-2 1 155 ? 13.972  -2.612  27.597  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 155 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2379 N N   . MET A-2 1 156 ? 8.062   -0.635  26.816  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 N   1 
ATOM   2380 C CA  . MET A-2 1 156 ? 7.742   0.629   26.100  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 CA  1 
ATOM   2381 C C   . MET A-2 1 156 ? 6.763   1.451   26.929  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 C   1 
ATOM   2382 O O   . MET A-2 1 156 ? 6.911   2.664   27.111  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 O   1 
ATOM   2383 C CB  . MET A-2 1 156 ? 7.094   0.383   24.732  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 CB  1 
ATOM   2384 C CG  . MET A-2 1 156 ? 8.056   -0.042  23.654  1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 CG  1 
ATOM   2385 S SD  . MET A-2 1 156 ? 7.286   -0.336  22.052  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 SD  1 
ATOM   2386 C CE  . MET A-2 1 156 ? 6.779   1.325   21.850  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 156 MET A-2 CE  1 
ATOM   2387 N N   . SER A-2 1 157 ? 5.749   0.770   27.420  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 N   1 
ATOM   2388 C CA  . SER A-2 1 157 ? 4.734   1.470   28.225  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 CA  1 
ATOM   2389 C C   . SER A-2 1 157 ? 5.346   2.224   29.392  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 C   1 
ATOM   2390 O O   . SER A-2 1 157 ? 5.004   3.378   29.631  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 O   1 
ATOM   2391 C CB  . SER A-2 1 157 ? 3.683   0.507   28.768  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 CB  1 
ATOM   2392 O OG  . SER A-2 1 157 ? 2.759   0.231   27.780  1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 157 SER A-2 OG  1 
ATOM   2393 N N   . LYS A-2 1 158 ? 6.247   1.577   30.111  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 N   1 
ATOM   2394 C CA  . LYS A-2 1 158 ? 6.833   2.200   31.306  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2395 C C   . LYS A-2 1 158 ? 7.633   3.377   30.880  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 C   1 
ATOM   2396 O O   . LYS A-2 1 158 ? 7.548   4.419   31.517  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 O   1 
ATOM   2397 C CB  . LYS A-2 1 158 ? 7.674   1.249   32.196  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2398 C CG  . LYS A-2 1 158 ? 6.935   0.026   32.752  1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2399 C CD  . LYS A-2 1 158 ? 5.506   0.296   33.279  1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2400 C CE  . LYS A-2 1 158 ? 4.488   -0.743  32.774  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2401 N NZ  . LYS A-2 1 158 ? 3.046   -0.382  32.995  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 158 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2402 N N   . ASN A-2 1 159 ? 8.370   3.295   29.779  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 N   1 
ATOM   2403 C CA  . ASN A-2 1 159 ? 9.103   4.517   29.361  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2404 C C   . ASN A-2 1 159 ? 8.217   5.700   29.107  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 C   1 
ATOM   2405 O O   . ASN A-2 1 159 ? 8.486   6.803   29.574  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 O   1 
ATOM   2406 C CB  . ASN A-2 1 159 ? 9.951   4.316   28.106  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2407 C CG  . ASN A-2 1 159 ? 11.100  3.351   28.335  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2408 O OD1 . ASN A-2 1 159 ? 11.641  3.330   29.432  1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2409 N ND2 . ASN A-2 1 159 ? 11.409  2.485   27.348  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2410 N N   . VAL A-2 1 160 ? 7.138   5.487   28.375  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   1 
ATOM   2411 C CA  . VAL A-2 1 160 ? 6.228   6.598   28.048  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2412 C C   . VAL A-2 1 160 ? 5.411   7.098   29.253  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   1 
ATOM   2413 O O   . VAL A-2 1 160 ? 5.066   8.289   29.325  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   1 
ATOM   2414 C CB  . VAL A-2 1 160 ? 5.308   6.167   26.898  1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2415 C CG1 . VAL A-2 1 160 ? 4.425   7.299   26.477  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2416 C CG2 . VAL A-2 1 160 ? 6.161   5.704   25.728  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2417 N N   . GLU A-2 1 161 ? 5.118   6.199   30.192  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 N   1 
ATOM   2418 C CA  . GLU A-2 1 161 ? 4.517   6.555   31.528  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2419 C C   . GLU A-2 1 161 ? 5.350   7.593   32.256  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 C   1 
ATOM   2420 O O   . GLU A-2 1 161 ? 4.832   8.609   32.670  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 O   1 
ATOM   2421 C CB  . GLU A-2 1 161 ? 4.416   5.346   32.497  1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2422 C CG  . GLU A-2 1 161 ? 3.174   4.477   32.342  1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2423 C CD  . GLU A-2 1 161 ? 3.030   3.390   33.430  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2424 O OE1 . GLU A-2 1 161 ? 3.625   3.528   34.527  1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2425 O OE2 . GLU A-2 1 161 ? 2.313   2.385   33.188  1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 161 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2426 N N   . ASN A-2 1 162 ? 6.616   7.256   32.456  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 N   1 
ATOM   2427 C CA  . ASN A-2 1 162 ? 7.602   8.097   33.090  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2428 C C   . ASN A-2 1 162 ? 7.569   9.432   32.462  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 C   1 
ATOM   2429 O O   . ASN A-2 1 162 ? 7.475   10.440  33.171  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 O   1 
ATOM   2430 C CB  . ASN A-2 1 162 ? 9.036   7.556   32.917  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2431 C CG  . ASN A-2 1 162 ? 9.470   6.647   34.050  1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2432 O OD1 . ASN A-2 1 162 ? 10.357  7.007   34.839  1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2433 N ND2 . ASN A-2 1 162 ? 8.852   5.463   34.141  1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 162 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2434 N N   . GLU A-2 1 163 ? 7.629   9.463   31.130  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 N   1 
ATOM   2435 C CA  . GLU A-2 1 163 ? 7.634   10.755  30.498  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2436 C C   . GLU A-2 1 163 ? 6.345   11.485  30.745  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 C   1 
ATOM   2437 O O   . GLU A-2 1 163 ? 6.349   12.707  30.970  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 O   1 
ATOM   2438 C CB  . GLU A-2 1 163 ? 7.907   10.694  28.998  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2439 C CG  . GLU A-2 1 163 ? 9.299   11.205  28.583  1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2440 C CD  . GLU A-2 1 163 ? 9.500   12.712  28.770  1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2441 O OE1 . GLU A-2 1 163 ? 9.870   13.110  29.896  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2442 O OE2 . GLU A-2 1 163 ? 9.279   13.507  27.822  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2443 N N   . TRP A-2 1 164 ? 5.224   10.774  30.669  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 N   1 
ATOM   2444 C CA  . TRP A-2 1 164 ? 3.947   11.463  30.918  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2445 C C   . TRP A-2 1 164 ? 3.903   12.099  32.360  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 C   1 
ATOM   2446 O O   . TRP A-2 1 164 ? 3.428   13.200  32.516  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 O   1 
ATOM   2447 C CB  . TRP A-2 1 164 ? 2.723   10.555  30.654  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2448 C CG  . TRP A-2 1 164 ? 1.402   11.233  30.893  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2449 C CD1 . TRP A-2 1 164 ? 0.839   12.238  30.118  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2450 C CD2 . TRP A-2 1 164 ? 0.482   11.001  31.964  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2451 N NE1 . TRP A-2 1 164 ? -0.371  12.592  30.629  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2452 C CE2 . TRP A-2 1 164 ? -0.605  11.884  31.775  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2453 C CE3 . TRP A-2 1 164 ? 0.493   10.178  33.088  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2454 C CZ2 . TRP A-2 1 164 ? -1.704  11.929  32.634  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2455 C CZ3 . TRP A-2 1 164 ? -0.601  10.227  33.974  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2456 C CH2 . TRP A-2 1 164 ? -1.697  11.091  33.720  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2457 N N   . PHE A-2 1 165 ? 4.397   11.416  33.388  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 N   1 
ATOM   2458 C CA  . PHE A-2 1 165 ? 4.404   12.003  34.752  1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2459 C C   . PHE A-2 1 165 ? 5.265   13.287  34.841  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 C   1 
ATOM   2460 O O   . PHE A-2 1 165 ? 4.843   14.279  35.455  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 O   1 
ATOM   2461 C CB  . PHE A-2 1 165 ? 4.781   10.974  35.801  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2462 C CG  . PHE A-2 1 165 ? 3.643   10.062  36.162  1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2463 C CD1 . PHE A-2 1 165 ? 3.069   9.212   35.206  1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2464 C CD2 . PHE A-2 1 165 ? 3.127   10.043  37.455  1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2465 C CE1 . PHE A-2 1 165 ? 2.016   8.361   35.532  1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2466 C CE2 . PHE A-2 1 165 ? 2.073   9.189   37.793  1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2467 C CZ  . PHE A-2 1 165 ? 1.517   8.348   36.828  1.00 112.41 ? ? ? ? ? ? 165 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2468 N N   . LYS A-2 1 166 ? 6.426   13.289  34.177  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 N   1 
ATOM   2469 C CA  . LYS A-2 1 166 ? 7.272   14.487  34.084  1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2470 C C   . LYS A-2 1 166 ? 6.577   15.664  33.398  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 C   1 
ATOM   2471 O O   . LYS A-2 1 166 ? 6.656   16.801  33.848  1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 O   1 
ATOM   2472 C CB  . LYS A-2 1 166 ? 8.591   14.169  33.356  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2473 C CG  . LYS A-2 1 166 ? 9.473   13.205  34.126  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2474 C CD  . LYS A-2 1 166 ? 10.812  13.003  33.425  1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2475 C CE  . LYS A-2 1 166 ? 11.472  11.687  33.830  1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2476 N NZ  . LYS A-2 1 166 ? 12.480  11.317  32.798  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2477 N N   . VAL A-2 1 167 ? 5.894   15.379  32.306  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 N   1 
ATOM   2478 C CA  . VAL A-2 1 167 ? 5.424   16.415  31.407  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2479 C C   . VAL A-2 1 167 ? 4.043   16.935  31.828  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 C   1 
ATOM   2480 O O   . VAL A-2 1 167 ? 3.660   18.039  31.435  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 O   1 
ATOM   2481 C CB  . VAL A-2 1 167 ? 5.476   15.884  29.924  1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2482 C CG1 . VAL A-2 1 167 ? 4.132   15.932  29.200  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2483 C CG2 . VAL A-2 1 167 ? 6.518   16.599  29.094  1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2484 N N   . LYS A-2 1 168 ? 3.281   16.150  32.599  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 N   1 
ATOM   2485 C CA  . LYS A-2 1 168 ? 1.885   16.511  32.903  1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2486 C C   . LYS A-2 1 168 ? 1.817   17.568  34.045  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 C   1 
ATOM   2487 O O   . LYS A-2 1 168 ? 0.806   18.261  34.192  1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 O   1 
ATOM   2488 C CB  . LYS A-2 1 168 ? 1.026   15.246  33.194  1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2489 C CG  . LYS A-2 1 168 ? 0.534   15.115  34.631  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2490 C CD  . LYS A-2 1 168 ? 0.490   13.683  35.132  1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2491 C CE  . LYS A-2 1 168 ? -0.073  13.595  36.552  1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2492 N NZ  . LYS A-2 1 168 ? -1.555  13.791  36.583  1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 NZ  1 
HETATM 2493 O O   . HOH B   2 .   ? 0.455   9.919   10.904  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 2494 O O   . HOH B   2 .   ? -7.902  4.621   -3.750  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 2495 O O   . HOH B   2 .   ? -6.898  21.401  13.587  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 2496 O O   . HOH B   2 .   ? -5.663  27.627  1.416   1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 2497 O O   . HOH B   2 .   ? 4.395   13.838  16.555  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 2498 O O   . HOH B   2 .   ? 2.422   23.261  19.605  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 2499 O O   . HOH B   2 .   ? 15.603  12.638  18.090  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 2500 O O   . HOH B   2 .   ? -0.119  -11.918 27.183  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 2501 O O   . HOH B   2 .   ? 15.045  21.574  14.141  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 2502 O O   . HOH B   2 .   ? -6.453  10.782  -4.259  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 2503 O O   . HOH B   2 .   ? 3.213   8.073   15.033  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 2504 O O   . HOH B   2 .   ? 1.337   6.230   1.838   1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 2505 O O   . HOH B   2 .   ? -3.678  3.082   31.023  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 2506 O O   . HOH B   2 .   ? -3.509  13.715  20.293  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 2507 O O   . HOH B   2 .   ? 2.999   -2.932  8.317   1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 2508 O O   . HOH B   2 .   ? -8.236  14.639  15.118  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 2509 O O   . HOH B   2 .   ? -12.210 13.683  14.310  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O   1 
HETATM 2510 O O   . HOH B   2 .   ? -15.209 19.890  12.904  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O   1 
HETATM 2511 O O   . HOH B   2 .   ? -5.654  -6.593  27.612  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O   1 
HETATM 2512 O O   . HOH B   2 .   ? 1.846   7.982   5.046   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O   1 
HETATM 2513 O O   . HOH B   2 .   ? -13.586 4.078   7.176   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O   1 
HETATM 2514 O O   . HOH B   2 .   ? -7.705  4.348   24.780  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O   1 
HETATM 2515 O O   . HOH B   2 .   ? -13.536 22.244  -4.521  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O   1 
HETATM 2516 O O   . HOH B   2 .   ? -10.098 24.056  1.275   1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O   1 
HETATM 2517 O O   . HOH B   2 .   ? -11.803 -16.280 27.217  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O   1 
HETATM 2518 O O   . HOH B   2 .   ? 7.537   19.491  4.473   1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O   1 
HETATM 2519 O O   . HOH B   2 .   ? -3.951  5.128   40.576  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O   1 
HETATM 2520 O O   . HOH B   2 .   ? -4.979  10.536  25.602  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O   1 
HETATM 2521 O O   . HOH B   2 .   ? 0.258   7.093   14.006  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O   1 
HETATM 2522 O O   . HOH B   2 .   ? 3.916   10.396  18.391  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O   1 
HETATM 2523 O O   . HOH B   2 .   ? -13.358 11.941  -0.372  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O   1 
HETATM 2524 O O   . HOH B   2 .   ? -6.831  -17.785 44.708  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O   1 
HETATM 2525 O O   . HOH B   2 .   ? 0.897   9.681   13.575  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O   1 
HETATM 2526 O O   . HOH B-2 2 .   ? -9.919  -0.455  30.923  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 2527 O O   . HOH B-2 2 .   ? -4.621  7.902   45.577  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 2528 O O   . HOH B-2 2 .   ? -21.401 6.898   28.240  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 2529 O O   . HOH B-2 2 .   ? -27.627 5.663   40.411  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 2530 O O   . HOH B-2 2 .   ? -13.838 -4.395  25.272  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 2531 O O   . HOH B-2 2 .   ? -23.261 -2.422  22.222  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 2532 O O   . HOH B-2 2 .   ? -12.638 -15.603 23.737  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 2533 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.918  0.119   14.644  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 2534 O O   . HOH B-2 2 .   ? -21.574 -15.045 27.686  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 2535 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.782 6.453   46.086  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 2536 O O   . HOH B-2 2 .   ? -8.073  -3.213  26.794  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 2537 O O   . HOH B-2 2 .   ? -6.230  -1.337  39.989  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 2538 O O   . HOH B-2 2 .   ? -3.082  3.678   10.804  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 2539 O O   . HOH B-2 2 .   ? -13.715 3.509   21.534  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 2540 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.932   -2.999  33.510  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 2541 O O   . HOH B-2 2 .   ? -14.639 8.236   26.709  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
HETATM 2542 O O   . HOH B-2 2 .   ? -13.683 12.210  27.517  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O   1 
HETATM 2543 O O   . HOH B-2 2 .   ? -19.890 15.209  28.923  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O   1 
HETATM 2544 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.593   5.654   14.215  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O   1 
HETATM 2545 O O   . HOH B-2 2 .   ? -7.982  -1.846  36.781  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O   1 
HETATM 2546 O O   . HOH B-2 2 .   ? -4.078  13.586  34.651  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O   1 
HETATM 2547 O O   . HOH B-2 2 .   ? -4.348  7.705   17.047  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O   1 
HETATM 2548 O O   . HOH B-2 2 .   ? -22.244 13.536  46.348  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O   1 
HETATM 2549 O O   . HOH B-2 2 .   ? -24.056 10.098  40.552  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O   1 
HETATM 2550 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.280  11.803  14.610  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O   1 
HETATM 2551 O O   . HOH B-2 2 .   ? -19.491 -7.537  37.354  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O   1 
HETATM 2552 O O   . HOH B-2 2 .   ? -5.128  3.951   1.251   1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O   1 
HETATM 2553 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.536 4.979   16.225  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O   1 
HETATM 2554 O O   . HOH B-2 2 .   ? -7.093  -0.258  27.821  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O   1 
HETATM 2555 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.396 -3.916  23.436  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O   1 
HETATM 2556 O O   . HOH B-2 2 .   ? -11.941 13.358  42.199  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O   1 
HETATM 2557 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.785  6.831   -2.881  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O   1 
HETATM 2558 O O   . HOH B-2 2 .   ? -9.681  -0.897  28.252  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O   1 
# 
