data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Deochand, D.K." 1 
"Perera, I.C."   2 
"Crochet, R.B."  3 
"Gilbert, N.C."  4 
"Newcomer, M.E." 5 
"Grove, A."      6 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "The Crystal structure of HucR mutant (HucR-E48Q) from Deinococcus radiodurans" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "HucR, Transcription factor, MarR, Transcription regulator" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Transcription regulator" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Mol Biosyst" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1742-2051 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            12 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                2417 
_citation.page_last                 2426 
_citation.title                     "Histidine switch controlling pH-dependent protein folding and DNA binding in a transcription factor at the core of synthetic network devices." 
_citation.year                      2016 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1039/c6mb00304d 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   27282811 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Deochand, D.K." 1 ? 
primary "Perera, I.C."   2 ? 
primary "Crochet, R.B."  3 ? 
primary "Gilbert, N.C."  4 ? 
primary "Newcomer, M.E." 5 ? 
primary "Grove, A."      6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSARMDNDTAALLERIRSDWARLNHGQGPDSDGLTPSAGPMLTLLLLQRLHAALGREIERTYAASGLNAAGWDLLLTLYR
SAPPEGLRPTELSALAAISGPSTSNRIVRLLEKGLIERREDERDRRSASIRLTPQGRALVTHLLPAHLATTQRVLAPLSA
QEQRTLEELAGRMLAGLEQGV
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSARMDNDTAALLERIRSDWARLNHGQGPDSDGLTPSAGPMLTLLLLQRLHAALGREIERTYAASGLNAAGWDLLLTLYR
SAPPEGLRPTELSALAAISGPSTSNRIVRLLEKGLIERREDERDRRSASIRLTPQGRALVTHLLPAHLATTQRVLAPLSA
QEQRTLEELAGRMLAGLEQGV
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   ARG n 
1 5   MET n 
1 6   ASP n 
1 7   ASN n 
1 8   ASP n 
1 9   THR n 
1 10  ALA n 
1 11  ALA n 
1 12  LEU n 
1 13  LEU n 
1 14  GLU n 
1 15  ARG n 
1 16  ILE n 
1 17  ARG n 
1 18  SER n 
1 19  ASP n 
1 20  TRP n 
1 21  ALA n 
1 22  ARG n 
1 23  LEU n 
1 24  ASN n 
1 25  HIS n 
1 26  GLY n 
1 27  GLN n 
1 28  GLY n 
1 29  PRO n 
1 30  ASP n 
1 31  SER n 
1 32  ASP n 
1 33  GLY n 
1 34  LEU n 
1 35  THR n 
1 36  PRO n 
1 37  SER n 
1 38  ALA n 
1 39  GLY n 
1 40  PRO n 
1 41  MET n 
1 42  LEU n 
1 43  THR n 
1 44  LEU n 
1 45  LEU n 
1 46  LEU n 
1 47  LEU n 
1 48  GLN n 
1 49  ARG n 
1 50  LEU n 
1 51  HIS n 
1 52  ALA n 
1 53  ALA n 
1 54  LEU n 
1 55  GLY n 
1 56  ARG n 
1 57  GLU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLU n 
1 60  ARG n 
1 61  THR n 
1 62  TYR n 
1 63  ALA n 
1 64  ALA n 
1 65  SER n 
1 66  GLY n 
1 67  LEU n 
1 68  ASN n 
1 69  ALA n 
1 70  ALA n 
1 71  GLY n 
1 72  TRP n 
1 73  ASP n 
1 74  LEU n 
1 75  LEU n 
1 76  LEU n 
1 77  THR n 
1 78  LEU n 
1 79  TYR n 
1 80  ARG n 
1 81  SER n 
1 82  ALA n 
1 83  PRO n 
1 84  PRO n 
1 85  GLU n 
1 86  GLY n 
1 87  LEU n 
1 88  ARG n 
1 89  PRO n 
1 90  THR n 
1 91  GLU n 
1 92  LEU n 
1 93  SER n 
1 94  ALA n 
1 95  LEU n 
1 96  ALA n 
1 97  ALA n 
1 98  ILE n 
1 99  SER n 
1 100 GLY n 
1 101 PRO n 
1 102 SER n 
1 103 THR n 
1 104 SER n 
1 105 ASN n 
1 106 ARG n 
1 107 ILE n 
1 108 VAL n 
1 109 ARG n 
1 110 LEU n 
1 111 LEU n 
1 112 GLU n 
1 113 LYS n 
1 114 GLY n 
1 115 LEU n 
1 116 ILE n 
1 117 GLU n 
1 118 ARG n 
1 119 ARG n 
1 120 GLU n 
1 121 ASP n 
1 122 GLU n 
1 123 ARG n 
1 124 ASP n 
1 125 ARG n 
1 126 ARG n 
1 127 SER n 
1 128 ALA n 
1 129 SER n 
1 130 ILE n 
1 131 ARG n 
1 132 LEU n 
1 133 THR n 
1 134 PRO n 
1 135 GLN n 
1 136 GLY n 
1 137 ARG n 
1 138 ALA n 
1 139 LEU n 
1 140 VAL n 
1 141 THR n 
1 142 HIS n 
1 143 LEU n 
1 144 LEU n 
1 145 PRO n 
1 146 ALA n 
1 147 HIS n 
1 148 LEU n 
1 149 ALA n 
1 150 THR n 
1 151 THR n 
1 152 GLN n 
1 153 ARG n 
1 154 VAL n 
1 155 LEU n 
1 156 ALA n 
1 157 PRO n 
1 158 LEU n 
1 159 SER n 
1 160 ALA n 
1 161 GLN n 
1 162 GLU n 
1 163 GLN n 
1 164 ARG n 
1 165 THR n 
1 166 LEU n 
1 167 GLU n 
1 168 GLU n 
1 169 LEU n 
1 170 ALA n 
1 171 GLY n 
1 172 ARG n 
1 173 MET n 
1 174 LEU n 
1 175 ALA n 
1 176 GLY n 
1 177 LEU n 
1 178 GLU n 
1 179 GLN n 
1 180 GLY n 
1 181 VAL n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 19736.508 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                           35.453    4  ? ? ? ? 
3 water       nat water                                    18.015    75 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   ALA 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   ARG 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   MET 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   ASP 6   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ASN 7   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ASP 8   8   8   ASP ASP A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG A ? n 
A 1 16  ILE 16  16  16  ILE ILE A ? n 
A 1 17  ARG 17  17  17  ARG ARG A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ASP 19  19  19  ASP ASP A ? n 
A 1 20  TRP 20  20  20  TRP TRP A ? n 
A 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A ? n 
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A ? n 
A 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU A ? n 
A 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN A ? n 
A 1 25  HIS 25  25  25  HIS HIS A ? n 
A 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A ? n 
A 1 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 28  GLY 28  28  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 29  PRO 29  29  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 30  ASP 30  30  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 31  SER 31  31  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 32  ASP 32  32  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 34  LEU 34  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 35  THR 35  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 36  PRO 36  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 37  SER 37  37  37  SER SER A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A ? n 
A 1 40  PRO 40  40  40  PRO PRO A ? n 
A 1 41  MET 41  41  41  MET MET A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  THR 43  43  43  THR THR A ? n 
A 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  GLN 48  48  48  GLN GLN A ? n 
A 1 49  ARG 49  49  49  ARG ARG A ? n 
A 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 51  HIS 51  51  51  HIS HIS A ? n 
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  GLU 57  57  57  GLU GLU A ? n 
A 1 58  ILE 58  58  58  ILE ILE A ? n 
A 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A ? n 
A 1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG A ? n 
A 1 61  THR 61  61  61  THR THR A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA A ? n 
A 1 64  ALA 64  64  64  ALA ALA A ? n 
A 1 65  SER 65  65  65  SER SER A ? n 
A 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN A ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A ? n 
A 1 77  THR 77  77  77  THR THR A ? n 
A 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A ? n 
A 1 79  TYR 79  79  79  TYR TYR A ? n 
A 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A ? n 
A 1 81  SER 81  81  81  SER SER A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO A ? n 
A 1 84  PRO 84  84  84  PRO PRO A ? n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 86  GLY 86  86  86  GLY GLY A ? n 
A 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO A ? n 
A 1 90  THR 90  90  90  THR THR A ? n 
A 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  SER 93  93  93  SER SER A ? n 
A 1 94  ALA 94  94  94  ALA ALA A ? n 
A 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU A ? n 
A 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  ILE 98  98  98  ILE ILE A ? n 
A 1 99  SER 99  99  99  SER SER A ? n 
A 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY A ? n 
A 1 101 PRO 101 101 101 PRO PRO A ? n 
A 1 102 SER 102 102 102 SER SER A ? n 
A 1 103 THR 103 103 103 THR THR A ? n 
A 1 104 SER 104 104 104 SER SER A ? n 
A 1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN A ? n 
A 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG A ? n 
A 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE A ? n 
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG A ? n 
A 1 110 LEU 110 110 110 LEU LEU A ? n 
A 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A ? n 
A 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU A ? n 
A 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A ? n 
A 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A ? n 
A 1 117 GLU 117 117 117 GLU GLU A ? n 
A 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A ? n 
A 1 121 ASP 121 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 124 ASP 124 124 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 125 ARG 125 125 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 126 ARG 126 126 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 127 SER 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 128 ALA 128 128 128 ALA ALA A ? n 
A 1 129 SER 129 129 129 SER SER A ? n 
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n 
A 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A ? n 
A 1 132 LEU 132 132 132 LEU LEU A ? n 
A 1 133 THR 133 133 133 THR THR A ? n 
A 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO A ? n 
A 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN A ? n 
A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n 
A 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A ? n 
A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 139 LEU 139 139 139 LEU LEU A ? n 
A 1 140 VAL 140 140 140 VAL VAL A ? n 
A 1 141 THR 141 141 141 THR THR A ? n 
A 1 142 HIS 142 142 142 HIS HIS A ? n 
A 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A ? n 
A 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU A ? n 
A 1 145 PRO 145 145 145 PRO PRO A ? n 
A 1 146 ALA 146 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 147 HIS 147 147 147 HIS HIS A ? n 
A 1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU A ? n 
A 1 149 ALA 149 149 149 ALA ALA A ? n 
A 1 150 THR 150 150 150 THR THR A ? n 
A 1 151 THR 151 151 151 THR THR A ? n 
A 1 152 GLN 152 152 152 GLN GLN A ? n 
A 1 153 ARG 153 153 153 ARG ARG A ? n 
A 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL A ? n 
A 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU A ? n 
A 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A ? n 
A 1 157 PRO 157 157 157 PRO PRO A ? n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A ? n 
A 1 159 SER 159 159 159 SER SER A ? n 
A 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A ? n 
A 1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN A ? n 
A 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A ? n 
A 1 163 GLN 163 163 163 GLN GLN A ? n 
A 1 164 ARG 164 164 164 ARG ARG A ? n 
A 1 165 THR 165 165 165 THR THR A ? n 
A 1 166 LEU 166 166 166 LEU LEU A ? n 
A 1 167 GLU 167 167 167 GLU GLU A ? n 
A 1 168 GLU 168 168 168 GLU GLU A ? n 
A 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU A ? n 
A 1 170 ALA 170 170 170 ALA ALA A ? n 
A 1 171 GLY 171 171 171 GLY GLY A ? n 
A 1 172 ARG 172 172 172 ARG ARG A ? n 
A 1 173 MET 173 173 173 MET MET A ? n 
A 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A ? n 
A 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A ? n 
A 1 176 GLY 176 176 176 GLY GLY A ? n 
A 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A ? n 
A 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A ? n 
A 1 179 GLN 179 179 179 GLN GLN A ? n 
A 1 180 GLY 180 180 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 181 VAL 181 181 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   ALA 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   ARG 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   MET 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   ASP 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ASN 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   ASP 8   8   8   ASP ASP B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG B ? n 
B 1 16  ILE 16  16  16  ILE ILE B ? n 
B 1 17  ARG 17  17  17  ARG ARG B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ASP 19  19  19  ASP ASP B ? n 
B 1 20  TRP 20  20  20  TRP TRP B ? n 
B 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA B ? n 
B 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG B ? n 
B 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU B ? n 
B 1 24  ASN 24  24  24  ASN ASN B ? n 
B 1 25  HIS 25  25  25  HIS HIS B ? n 
B 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY B ? n 
B 1 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 28  GLY 28  28  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 29  PRO 29  29  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 30  ASP 30  30  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 31  SER 31  31  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 32  ASP 32  32  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 34  LEU 34  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 35  THR 35  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 36  PRO 36  36  36  PRO PRO B ? n 
B 1 37  SER 37  37  37  SER SER B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY B ? n 
B 1 40  PRO 40  40  40  PRO PRO B ? n 
B 1 41  MET 41  41  41  MET MET B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  THR 43  43  43  THR THR B ? n 
B 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  GLN 48  48  48  GLN GLN B ? n 
B 1 49  ARG 49  49  49  ARG ARG B ? n 
B 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 51  HIS 51  51  51  HIS HIS B ? n 
B 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA B ? n 
B 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA B ? n 
B 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU B ? n 
B 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  GLU 57  57  57  GLU GLU B ? n 
B 1 58  ILE 58  58  58  ILE ILE B ? n 
B 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU B ? n 
B 1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG B ? n 
B 1 61  THR 61  61  61  THR THR B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA B ? n 
B 1 64  ALA 64  64  64  ALA ALA B ? n 
B 1 65  SER 65  65  65  SER SER B ? n 
B 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU B ? n 
B 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN B ? n 
B 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B ? n 
B 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY B ? n 
B 1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU B ? n 
B 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B ? n 
B 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU B ? n 
B 1 77  THR 77  77  77  THR THR B ? n 
B 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU B ? n 
B 1 79  TYR 79  79  79  TYR TYR B ? n 
B 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG B ? n 
B 1 81  SER 81  81  81  SER SER B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  PRO 83  83  83  PRO PRO B ? n 
B 1 84  PRO 84  84  84  PRO PRO B ? n 
B 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B ? n 
B 1 86  GLY 86  86  86  GLY GLY B ? n 
B 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU B ? n 
B 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG B ? n 
B 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO B ? n 
B 1 90  THR 90  90  90  THR THR B ? n 
B 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  SER 93  93  93  SER SER B ? n 
B 1 94  ALA 94  94  94  ALA ALA B ? n 
B 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU B ? n 
B 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA B ? n 
B 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA B ? n 
B 1 98  ILE 98  98  98  ILE ILE B ? n 
B 1 99  SER 99  99  99  SER SER B ? n 
B 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY B ? n 
B 1 101 PRO 101 101 101 PRO PRO B ? n 
B 1 102 SER 102 102 102 SER SER B ? n 
B 1 103 THR 103 103 103 THR THR B ? n 
B 1 104 SER 104 104 104 SER SER B ? n 
B 1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN B ? n 
B 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG B ? n 
B 1 107 ILE 107 107 107 ILE ILE B ? n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 109 ARG 109 109 109 ARG ARG B ? n 
B 1 110 LEU 110 110 110 LEU LEU B ? n 
B 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU B ? n 
B 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU B ? n 
B 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU B ? n 
B 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE B ? n 
B 1 117 GLU 117 117 117 GLU GLU B ? n 
B 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG B ? n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU B ? n 
B 1 121 ASP 121 121 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 122 GLU 122 122 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 123 ARG 123 123 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 124 ASP 124 124 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 125 ARG 125 125 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 126 ARG 126 126 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 127 SER 127 127 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 128 ALA 128 128 128 ALA ALA B ? n 
B 1 129 SER 129 129 129 SER SER B ? n 
B 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE B ? n 
B 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG B ? n 
B 1 132 LEU 132 132 132 LEU LEU B ? n 
B 1 133 THR 133 133 133 THR THR B ? n 
B 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO B ? n 
B 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN B ? n 
B 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY B ? n 
B 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG B ? n 
B 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA B ? n 
B 1 139 LEU 139 139 139 LEU LEU B ? n 
B 1 140 VAL 140 140 140 VAL VAL B ? n 
B 1 141 THR 141 141 141 THR THR B ? n 
B 1 142 HIS 142 142 142 HIS HIS B ? n 
B 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU B ? n 
B 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU B ? n 
B 1 145 PRO 145 145 145 PRO PRO B ? n 
B 1 146 ALA 146 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 147 HIS 147 147 147 HIS HIS B ? n 
B 1 148 LEU 148 148 148 LEU LEU B ? n 
B 1 149 ALA 149 149 149 ALA ALA B ? n 
B 1 150 THR 150 150 150 THR THR B ? n 
B 1 151 THR 151 151 151 THR THR B ? n 
B 1 152 GLN 152 152 152 GLN GLN B ? n 
B 1 153 ARG 153 153 153 ARG ARG B ? n 
B 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL B ? n 
B 1 155 LEU 155 155 155 LEU LEU B ? n 
B 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA B ? n 
B 1 157 PRO 157 157 157 PRO PRO B ? n 
B 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU B ? n 
B 1 159 SER 159 159 159 SER SER B ? n 
B 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA B ? n 
B 1 161 GLN 161 161 161 GLN GLN B ? n 
B 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU B ? n 
B 1 163 GLN 163 163 163 GLN GLN B ? n 
B 1 164 ARG 164 164 164 ARG ARG B ? n 
B 1 165 THR 165 165 165 THR THR B ? n 
B 1 166 LEU 166 166 166 LEU LEU B ? n 
B 1 167 GLU 167 167 167 GLU GLU B ? n 
B 1 168 GLU 168 168 168 GLU GLU B ? n 
B 1 169 LEU 169 169 169 LEU LEU B ? n 
B 1 170 ALA 170 170 170 ALA ALA B ? n 
B 1 171 GLY 171 171 171 GLY GLY B ? n 
B 1 172 ARG 172 172 172 ARG ARG B ? n 
B 1 173 MET 173 173 173 MET MET B ? n 
B 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU B ? n 
B 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA B ? n 
B 1 176 GLY 176 176 176 GLY GLY B ? n 
B 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU B ? n 
B 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU B ? n 
B 1 179 GLN 179 179 179 GLN GLN B ? n 
B 1 180 GLY 180 180 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 181 VAL 181 181 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CL  1  201 2  CL  CL  A ? 
D 2 CL  1  202 3  CL  CL  A ? 
E 2 CL  1  201 1  CL  CL  B ? 
F 2 CL  1  202 4  CL  CL  B ? 
G 3 HOH 1  301 71 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 2  302 7  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 3  303 59 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 4  304 15 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 5  305 55 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 6  306 23 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 7  307 4  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 8  308 16 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 9  309 60 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 10 310 46 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 11 311 45 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 12 312 50 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 13 313 1  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 14 314 62 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 15 315 36 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 16 316 8  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 17 317 70 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 18 318 2  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 19 319 22 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 20 320 74 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 21 321 12 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 22 322 40 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 23 323 20 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 24 324 72 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 25 325 11 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 26 326 43 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 27 327 39 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 28 328 75 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 29 329 32 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 30 330 49 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 31 331 6  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 32 332 17 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 33 333 25 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 34 334 56 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 35 335 27 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 36 336 63 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 37 337 38 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 38 338 54 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 39 339 34 HOH HOH A ? 
H 3 HOH 1  301 31 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 2  302 52 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 3  303 42 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 4  304 48 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 5  305 58 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 6  306 21 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 7  307 51 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 8  308 5  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 9  309 14 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 10 310 66 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 11 311 28 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 12 312 61 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 13 313 68 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 14 314 19 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 15 315 13 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 16 316 69 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 17 317 37 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 18 318 10 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 19 319 33 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 20 320 73 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 21 321 67 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 22 322 41 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 23 323 30 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 24 324 18 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 25 325 9  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 26 326 24 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 27 327 76 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 28 328 3  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 29 329 57 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 30 330 35 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 31 331 26 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 32 332 65 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 33 333 64 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 34 334 29 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 35 335 44 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 36 336 53 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 LEU A 12  ? ASN A 24  ? LEU A 12  ASN A 24  1 ? 13 
HELX_P HELX_P2  AA2 ALA A 38  ? ALA A 64  ? ALA A 38  ALA A 64  1 ? 27 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A 68  ? ALA A 82  ? ASN A 68  ALA A 82  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 ARG A 88  ? ALA A 96  ? ARG A 88  ALA A 96  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLY A 100 ? SER A 104 ? GLY A 100 SER A 104 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASN A 105 ? LYS A 113 ? ASN A 105 LYS A 113 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A 133 ? ALA A 156 ? THR A 133 ALA A 156 1 ? 24 
HELX_P HELX_P8  AA8 SER A 159 ? GLU A 178 ? SER A 159 GLU A 178 1 ? 20 
HELX_P HELX_P9  AA9 LEU B 12  ? ASN B 24  ? LEU B 12  ASN B 24  1 ? 13 
HELX_P HELX_P10 AB1 ALA B 38  ? ALA B 64  ? ALA B 38  ALA B 64  1 ? 27 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASN B 68  ? ALA B 82  ? ASN B 68  ALA B 82  1 ? 15 
HELX_P HELX_P12 AB3 ARG B 88  ? ALA B 96  ? ARG B 88  ALA B 96  1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY B 100 ? SER B 104 ? GLY B 100 SER B 104 5 ? 5  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASN B 105 ? LYS B 113 ? ASN B 105 LYS B 113 1 ? 9  
HELX_P HELX_P15 AB6 THR B 133 ? ALA B 156 ? THR B 133 ALA B 156 1 ? 24 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 159 ? GLU B 178 ? SER B 159 GLU B 178 1 ? 20 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 116 ? ARG A 118 ? ILE A 116 ARG A 118 
AA1 2 ILE A 130 ? LEU A 132 ? ILE A 130 LEU A 132 
AA2 1 ILE B 116 ? ARG B 118 ? ILE B 116 ARG B 118 
AA2 2 ILE B 130 ? LEU B 132 ? ILE B 130 LEU B 132 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022256 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.012850 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.025699 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.003511 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E B E B 1 
2 F B F B 1 
3 G A G A 1 
3 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 117 ? N GLU A 117 O ARG A 131 ? O ARG A 131 
AA2 1 2 N GLU B 117 ? N GLU B 117 O ARG B 131 ? O ARG B 131 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ASP A 1 8   ? -12.737 15.541  12.780  1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ASP A 1 8   ? -14.184 15.843  12.620  1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ASP A 1 8   ? -14.542 17.294  12.946  1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A C   1 
ATOM   4    O  O   . ASP A 1 8   ? -13.853 17.994  13.714  1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ASP A 1 8   ? -15.037 14.893  13.469  1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ASP A 1 8   ? -15.405 13.627  12.724  1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CG  1 
ATOM   7    O  OD1 . ASP A 1 8   ? -14.483 12.943  12.232  1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A OD1 1 
ATOM   8    O  OD2 . ASP A 1 8   ? -16.618 13.328  12.623  1.00 114.35 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A OD2 1 
ATOM   9    N  N   . THR A 1 9   ? -15.656 17.715  12.353  1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   10   C  CA  . THR A 1 9   ? -16.217 19.049  12.533  1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   11   C  C   . THR A 1 9   ? -15.197 20.132  12.054  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   12   O  O   . THR A 1 9   ? -14.080 19.820  11.610  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   13   C  CB  . THR A 1 9   ? -16.705 19.251  14.012  1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   14   O  OG1 . THR A 1 9   ? -16.504 18.049  14.775  1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   15   C  CG2 . THR A 1 9   ? -18.197 19.655  14.082  1.00 109.26 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   16   N  N   . ALA A 1 10  ? -15.651 21.385  12.094  1.00 87.95  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A N   1 
ATOM   17   C  CA  . ALA A 1 10  ? -14.803 22.558  12.277  1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CA  1 
ATOM   18   C  C   . ALA A 1 10  ? -14.368 22.660  13.750  1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A C   1 
ATOM   19   O  O   . ALA A 1 10  ? -13.928 23.725  14.202  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A O   1 
ATOM   20   C  CB  . ALA A 1 10  ? -15.586 23.813  11.890  1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CB  1 
ATOM   21   N  N   . ALA A 1 11  ? -14.465 21.556  14.493  1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   22   C  CA  . ALA A 1 11  ? -14.264 21.600  15.951  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   23   C  C   . ALA A 1 11  ? -12.871 22.179  16.154  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   24   O  O   . ALA A 1 11  ? -12.706 23.223  16.761  1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   25   C  CB  . ALA A 1 11  ? -14.396 20.207  16.592  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   26   N  N   . LEU A 1 12  ? -11.903 21.541  15.502  1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   1 
ATOM   27   C  CA  . LEU A 1 12  ? -10.493 21.822  15.710  1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  1 
ATOM   28   C  C   . LEU A 1 12  ? -9.803  22.560  14.563  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   1 
ATOM   29   O  O   . LEU A 1 12  ? -8.589  22.639  14.537  1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   1 
ATOM   30   C  CB  . LEU A 1 12  ? -9.741  20.520  16.037  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . LEU A 1 12  ? -9.952  19.344  15.093  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . LEU A 1 12  ? -9.289  19.599  13.737  1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . LEU A 1 12  ? -9.451  18.067  15.754  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 1 
ATOM   34   N  N   . LEU A 1 13  ? -10.549 23.158  13.656  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   35   C  CA  . LEU A 1 13  ? -9.949  24.185  12.827  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   36   C  C   . LEU A 1 13  ? -9.345  25.338  13.607  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   37   O  O   . LEU A 1 13  ? -8.334  25.952  13.188  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   38   C  CB  . LEU A 1 13  ? -10.959 24.796  11.923  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   39   C  CG  . LEU A 1 13  ? -11.231 24.081  10.628  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   40   C  CD1 . LEU A 1 13  ? -12.568 24.653  10.118  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   41   C  CD2 . LEU A 1 13  ? -10.132 24.284  9.595   1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   42   N  N   . GLU A 1 14  ? -10.008 25.693  14.693  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   43   C  CA  . GLU A 1 14  ? -9.454  26.716  15.575  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   44   C  C   . GLU A 1 14  ? -8.149  26.282  16.220  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   45   O  O   . GLU A 1 14  ? -7.223  27.068  16.318  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   46   C  CB  . GLU A 1 14  ? -10.475 27.160  16.633  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   47   C  CG  . GLU A 1 14  ? -11.378 28.264  16.076  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   48   C  CD  . GLU A 1 14  ? -10.597 29.360  15.317  1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   49   O  OE1 . GLU A 1 14  ? -9.852  30.116  16.028  1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   50   O  OE2 . GLU A 1 14  ? -10.715 29.430  14.032  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   51   N  N   . ARG A 1 15  ? -8.063  25.021  16.626  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A N   1 
ATOM   52   C  CA  . ARG A 1 15  ? -6.820  24.487  17.157  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CA  1 
ATOM   53   C  C   . ARG A 1 15  ? -5.698  24.578  16.078  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A C   1 
ATOM   54   O  O   . ARG A 1 15  ? -4.593  25.040  16.339  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A O   1 
ATOM   55   C  CB  . ARG A 1 15  ? -7.033  23.046  17.632  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ARG A 1 15  ? -5.763  22.190  17.811  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CG  1 
ATOM   57   C  CD  . ARG A 1 15  ? -4.770  22.782  18.785  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CD  1 
ATOM   58   N  NE  . ARG A 1 15  ? -3.574  21.953  18.881  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NE  1 
ATOM   59   C  CZ  . ARG A 1 15  ? -3.446  20.837  19.593  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CZ  1 
ATOM   60   N  NH1 . ARG A 1 15  ? -4.427  20.407  20.345  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH1 1 
ATOM   61   N  NH2 . ARG A 1 15  ? -2.317  20.151  19.566  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH2 1 
ATOM   62   N  N   . ILE A 1 16  ? -6.011  24.209  14.847  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   1 
ATOM   63   C  CA  . ILE A 1 16  ? -5.004  24.204  13.750  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  1 
ATOM   64   C  C   . ILE A 1 16  ? -4.613  25.611  13.364  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   1 
ATOM   65   O  O   . ILE A 1 16  ? -3.431  25.862  13.178  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   1 
ATOM   66   C  CB  . ILE A 1 16  ? -5.488  23.430  12.531  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  1 
ATOM   67   C  CG1 . ILE A 1 16  ? -5.682  21.981  12.967  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . ILE A 1 16  ? -4.496  23.609  11.324  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 1 
ATOM   69   C  CD1 . ILE A 1 16  ? -6.214  21.038  11.905  1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 1 
ATOM   70   N  N   . ARG A 1 17  ? -5.588  26.518  13.353  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A N   1 
ATOM   71   C  CA  . ARG A 1 17  ? -5.333  27.927  13.170  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CA  1 
ATOM   72   C  C   . ARG A 1 17  ? -4.396  28.508  14.246  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A C   1 
ATOM   73   O  O   . ARG A 1 17  ? -3.448  29.187  13.900  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A O   1 
ATOM   74   C  CB  . ARG A 1 17  ? -6.672  28.702  13.113  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CB  1 
ATOM   75   C  CG  . ARG A 1 17  ? -6.543  30.226  12.815  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CG  1 
ATOM   76   C  CD  . ARG A 1 17  ? -7.882  30.978  12.677  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CD  1 
ATOM   77   N  NE  . ARG A 1 17  ? -8.897  30.362  11.759  1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NE  1 
ATOM   78   C  CZ  . ARG A 1 17  ? -8.937  30.515  10.421  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CZ  1 
ATOM   79   N  NH1 . ARG A 1 17  ? -8.023  31.236  9.767   1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH1 1 
ATOM   80   N  NH2 . ARG A 1 17  ? -9.898  29.933  9.698   1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH2 1 
ATOM   81   N  N   . SER A 1 18  ? -4.639  28.238  15.540  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   82   C  CA  . SER A 1 18  ? -3.777  28.777  16.579  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   83   C  C   . SER A 1 18  ? -2.403  28.110  16.554  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   84   O  O   . SER A 1 18  ? -1.370  28.735  16.857  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   85   C  CB  . SER A 1 18  ? -4.481  28.680  17.934  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   86   O  OG  . SER A 1 18  ? -4.701  27.345  18.293  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   87   N  N   . ASP A 1 19  ? -2.367  26.830  16.162  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   1 
ATOM   88   C  CA  . ASP A 1 19  ? -1.089  26.143  15.952  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  1 
ATOM   89   C  C   . ASP A 1 19  ? -0.197  26.802  14.861  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   1 
ATOM   90   O  O   . ASP A 1 19  ? 1.015   26.992  15.048  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   1 
ATOM   91   C  CB  . ASP A 1 19  ? -1.302  24.677  15.645  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  1 
ATOM   92   C  CG  . ASP A 1 19  ? -1.656  23.860  16.881  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  1 
ATOM   93   O  OD1 . ASP A 1 19  ? -1.377  24.340  18.042  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 1 
ATOM   94   O  OD2 . ASP A 1 19  ? -2.182  22.742  16.664  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 1 
ATOM   95   N  N   . TRP A 1 20  ? -0.775  27.131  13.726  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A N   1 
ATOM   96   C  CA  . TRP A 1 20  ? -0.056  27.928  12.722  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CA  1 
ATOM   97   C  C   . TRP A 1 20  ? 0.338   29.276  13.245  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A C   1 
ATOM   98   O  O   . TRP A 1 20  ? 1.437   29.728  12.964  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A O   1 
ATOM   99   C  CB  . TRP A 1 20  ? -0.931  28.138  11.480  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CB  1 
ATOM   100  C  CG  . TRP A 1 20  ? -1.061  26.942  10.558  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CG  1 
ATOM   101  C  CD1 . TRP A 1 20  ? -2.207  26.280  10.214  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD1 1 
ATOM   102  C  CD2 . TRP A 1 20  ? -0.010  26.316  9.850   1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD2 1 
ATOM   103  N  NE1 . TRP A 1 20  ? -1.925  25.259  9.312   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A NE1 1 
ATOM   104  C  CE2 . TRP A 1 20  ? -0.575  25.291  9.055   1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE2 1 
ATOM   105  C  CE3 . TRP A 1 20  ? 1.377   26.538  9.769   1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE3 1 
ATOM   106  C  CZ2 . TRP A 1 20  ? 0.208   24.473  8.230   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ2 1 
ATOM   107  C  CZ3 . TRP A 1 20  ? 2.145   25.709  8.932   1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ3 1 
ATOM   108  C  CH2 . TRP A 1 20  ? 1.547   24.699  8.181   1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CH2 1 
ATOM   109  N  N   . ALA A 1 21  ? -0.508  29.925  14.062  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A N   1 
ATOM   110  C  CA  . ALA A 1 21  ? -0.116  31.265  14.570  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CA  1 
ATOM   111  C  C   . ALA A 1 21  ? 1.174   31.220  15.415  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A C   1 
ATOM   112  O  O   . ALA A 1 21  ? 1.989   32.138  15.349  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A O   1 
ATOM   113  C  CB  . ALA A 1 21  ? -1.253  31.921  15.323  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CB  1 
ATOM   114  N  N   . ARG A 1 22  ? 1.400   30.115  16.131  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   1 
ATOM   115  C  CA  . ARG A 1 22  ? 2.594   29.977  17.003  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  1 
ATOM   116  C  C   . ARG A 1 22  ? 3.849   29.957  16.161  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   1 
ATOM   117  O  O   . ARG A 1 22  ? 4.888   30.323  16.633  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   1 
ATOM   118  C  CB  . ARG A 1 22  ? 2.588   28.673  17.827  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . ARG A 1 22  ? 1.390   28.454  18.681  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  1 
ATOM   120  C  CD  . ARG A 1 22  ? 1.322   27.072  19.298  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  1 
ATOM   121  N  NE  . ARG A 1 22  ? 2.190   26.898  20.457  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  1 
ATOM   122  C  CZ  . ARG A 1 22  ? 3.302   26.187  20.437  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  1 
ATOM   123  N  NH1 . ARG A 1 22  ? 3.746   25.647  19.335  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 1 
ATOM   124  N  NH2 . ARG A 1 22  ? 3.982   26.032  21.518  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 1 
ATOM   125  N  N   . LEU A 1 23  ? 3.748   29.480  14.926  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N   1 
ATOM   126  C  CA  . LEU A 1 23  ? 4.872   29.504  13.989  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA  1 
ATOM   127  C  C   . LEU A 1 23  ? 5.291   30.923  13.589  1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C   1 
ATOM   128  O  O   . LEU A 1 23  ? 6.476   31.160  13.405  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O   1 
ATOM   129  C  CB  . LEU A 1 23  ? 4.574   28.627  12.778  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB  1 
ATOM   130  C  CG  . LEU A 1 23  ? 4.232   27.171  13.161  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG  1 
ATOM   131  C  CD1 . LEU A 1 23  ? 4.167   26.277  11.944  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1 1 
ATOM   132  C  CD2 . LEU A 1 23  ? 5.208   26.523  14.137  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2 1 
ATOM   133  N  N   . ASN A 1 24  ? 4.360   31.882  13.565  1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ASN A 1 24  ? 4.732   33.321  13.445  1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ASN A 1 24  ? 5.466   33.943  14.634  1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   1 
ATOM   136  O  O   . ASN A 1 24  ? 4.977   33.974  15.757  1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ASN A 1 24  ? 3.513   34.158  13.138  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  1 
ATOM   138  C  CG  . ASN A 1 24  ? 2.841   33.705  11.878  1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  1 
ATOM   139  O  OD1 . ASN A 1 24  ? 3.422   33.756  10.786  1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 1 
ATOM   140  N  ND2 . ASN A 1 24  ? 1.639   33.215  12.018  1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 1 
ATOM   141  N  N   . HIS A 1 25  ? 6.610   34.542  14.328  1.00 103.36 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A N   1 
ATOM   142  C  CA  . HIS A 1 25  ? 7.653   34.843  15.317  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CA  1 
ATOM   143  C  C   . HIS A 1 25  ? 7.838   36.359  15.618  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A C   1 
ATOM   144  O  O   . HIS A 1 25  ? 8.676   36.725  16.450  1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A O   1 
ATOM   145  C  CB  . HIS A 1 25  ? 8.995   34.150  14.909  1.00 112.23 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . HIS A 1 25  ? 9.241   34.077  13.418  1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CG  1 
ATOM   147  N  ND1 . HIS A 1 25  ? 10.285  34.736  12.799  1.00 125.46 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A ND1 1 
ATOM   148  C  CD2 . HIS A 1 25  ? 8.586   33.416  12.428  1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . HIS A 1 25  ? 10.255  34.494  11.498  1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CE1 1 
ATOM   150  N  NE2 . HIS A 1 25  ? 9.230   33.700  11.247  1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A NE2 1 
ATOM   151  N  N   . GLY A 1 26  ? 7.051   37.237  14.990  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   1 
ATOM   152  C  CA  . GLY A 1 26  ? 7.127   38.678  15.301  1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  1 
ATOM   153  C  C   . GLY A 1 26  ? 5.953   39.504  14.810  1.00 114.29 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   1 
ATOM   154  O  O   . GLY A 1 26  ? 5.116   39.010  14.058  1.00 112.76 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   1 
ATOM   155  N  N   . PRO A 1 36  ? 2.314   35.480  7.627   1.00 103.53 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   156  C  CA  . PRO A 1 36  ? 0.975   35.973  7.303   1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   157  C  C   . PRO A 1 36  ? -0.114  34.987  7.755   1.00 96.42  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   158  O  O   . PRO A 1 36  ? 0.204   33.980  8.376   1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   159  C  CB  . PRO A 1 36  ? 1.017   36.104  5.763   1.00 107.37 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   160  C  CG  . PRO A 1 36  ? 2.067   35.125  5.303   1.00 106.75 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   161  C  CD  . PRO A 1 36  ? 2.899   34.719  6.504   1.00 107.79 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   162  N  N   . SER A 1 37  ? -1.374  35.263  7.415   1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 37  SER A N   1 
ATOM   163  C  CA  . SER A 1 37  ? -2.524  34.456  7.881   1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 37  SER A CA  1 
ATOM   164  C  C   . SER A 1 37  ? -2.525  32.948  7.470   1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 37  SER A C   1 
ATOM   165  O  O   . SER A 1 37  ? -1.846  32.501  6.513   1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 37  SER A O   1 
ATOM   166  C  CB  . SER A 1 37  ? -3.860  35.090  7.441   1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 37  SER A CB  1 
ATOM   167  O  OG  . SER A 1 37  ? -4.445  34.341  6.367   1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 37  SER A OG  1 
ATOM   168  N  N   . ALA A 1 38  ? -3.341  32.186  8.205   1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   169  C  CA  . ALA A 1 38  ? -3.376  30.737  8.089   1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   170  C  C   . ALA A 1 38  ? -4.379  30.251  7.037   1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   171  O  O   . ALA A 1 38  ? -4.520  29.064  6.896   1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   172  C  CB  . ALA A 1 38  ? -3.741  30.130  9.424   1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   173  N  N   . GLY A 1 39  ? -5.138  31.148  6.414   1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A N   1 
ATOM   174  C  CA  . GLY A 1 39  ? -6.199  30.792  5.418   1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A CA  1 
ATOM   175  C  C   . GLY A 1 39  ? -5.794  29.782  4.359   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A C   1 
ATOM   176  O  O   . GLY A 1 39  ? -6.484  28.769  4.135   1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A O   1 
ATOM   177  N  N   . PRO A 1 40  ? -4.679  30.035  3.685   1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A N   1 
ATOM   178  C  CA  . PRO A 1 40  ? -4.369  29.095  2.608   1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CA  1 
ATOM   179  C  C   . PRO A 1 40  ? -4.161  27.668  3.120   1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A C   1 
ATOM   180  O  O   . PRO A 1 40  ? -4.600  26.718  2.491   1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A O   1 
ATOM   181  C  CB  . PRO A 1 40  ? -3.098  29.689  1.983   1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . PRO A 1 40  ? -3.198  31.142  2.252   1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CG  1 
ATOM   183  C  CD  . PRO A 1 40  ? -3.989  31.325  3.511   1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CD  1 
ATOM   184  N  N   . MET A 1 41  ? -3.593  27.516  4.315   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 41  MET A N   1 
ATOM   185  C  CA  . MET A 1 41  ? -3.190  26.196  4.797   1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 41  MET A CA  1 
ATOM   186  C  C   . MET A 1 41  ? -4.406  25.495  5.281   1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 41  MET A C   1 
ATOM   187  O  O   . MET A 1 41  ? -4.514  24.277  5.094   1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 41  MET A O   1 
ATOM   188  C  CB  . MET A 1 41  ? -2.167  26.278  5.914   1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 41  MET A CB  1 
ATOM   189  C  CG  . MET A 1 41  ? -0.830  26.703  5.369   1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 41  MET A CG  1 
ATOM   190  S  SD  . MET A 1 41  ? -0.468  28.444  5.504   1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 41  MET A SD  1 
ATOM   191  C  CE  . MET A 1 41  ? -1.894  29.462  5.472   1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 41  MET A CE  1 
ATOM   192  N  N   . LEU A 1 42  ? -5.335  26.268  5.840   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   193  C  CA  . LEU A 1 42  ? -6.580  25.728  6.312   1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   194  C  C   . LEU A 1 42  ? -7.489  25.348  5.109   1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   195  O  O   . LEU A 1 42  ? -8.169  24.306  5.120   1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   196  C  CB  . LEU A 1 42  ? -7.267  26.713  7.216   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   197  C  CG  . LEU A 1 42  ? -6.481  26.990  8.516   1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   198  C  CD1 . LEU A 1 42  ? -7.126  28.156  9.257   1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   199  C  CD2 . LEU A 1 42  ? -6.446  25.766  9.409   1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   200  N  N   . THR A 1 43  ? -7.515  26.208  4.105   1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 43  THR A N   1 
ATOM   201  C  CA  . THR A 1 43  ? -8.319  25.939  2.906   1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CA  1 
ATOM   202  C  C   . THR A 1 43  ? -7.885  24.672  2.209   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 43  THR A C   1 
ATOM   203  O  O   . THR A 1 43  ? -8.699  23.819  1.843   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 43  THR A O   1 
ATOM   204  C  CB  . THR A 1 43  ? -8.212  27.114  1.952   1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CB  1 
ATOM   205  O  OG1 . THR A 1 43  ? -8.723  28.258  2.635   1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 43  THR A OG1 1 
ATOM   206  C  CG2 . THR A 1 43  ? -9.022  26.893  0.714   1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CG2 1 
ATOM   207  N  N   . LEU A 1 44  ? -6.589  24.501  2.042   1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   208  C  CA  . LEU A 1 44  ? -6.111  23.262  1.441   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   209  C  C   . LEU A 1 44  ? -6.351  22.037  2.303   1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   210  O  O   . LEU A 1 44  ? -6.618  20.926  1.794   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   211  C  CB  . LEU A 1 44  ? -4.631  23.402  1.137   1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . LEU A 1 44  ? -4.452  24.549  0.084   1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   213  C  CD1 . LEU A 1 44  ? -3.019  24.498  -0.321  1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   214  C  CD2 . LEU A 1 44  ? -5.370  24.450  -1.123  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   215  N  N   . LEU A 1 45  ? -6.206  22.215  3.608   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   216  C  CA  . LEU A 1 45  ? -6.520  21.110  4.509   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   217  C  C   . LEU A 1 45  ? -7.978  20.741  4.365   1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   218  O  O   . LEU A 1 45  ? -8.348  19.555  4.379   1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   219  C  CB  . LEU A 1 45  ? -6.212  21.473  5.962   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . LEU A 1 45  ? -6.597  20.331  6.908   1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   221  C  CD1 . LEU A 1 45  ? -5.577  20.131  7.992   1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   222  C  CD2 . LEU A 1 45  ? -7.923  20.644  7.542   1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   223  N  N   . LEU A 1 46  ? -8.831  21.740  4.273   1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   224  C  CA  . LEU A 1 46  ? -10.254 21.417  4.120   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   225  C  C   . LEU A 1 46  ? -10.585 20.659  2.790   1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   226  O  O   . LEU A 1 46  ? -11.354 19.679  2.761   1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   227  C  CB  . LEU A 1 46  ? -11.108 22.674  4.264   1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   228  C  CG  . LEU A 1 46  ? -11.316 23.168  5.721   1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   229  C  CD1 . LEU A 1 46  ? -11.895 24.550  5.768   1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   230  C  CD2 . LEU A 1 46  ? -12.247 22.247  6.486   1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   231  N  N   . LEU A 1 47  ? -10.031 21.131  1.692   1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   232  C  CA  . LEU A 1 47  ? -10.238 20.447  0.392   1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   233  C  C   . LEU A 1 47  ? -9.727  19.004  0.415   1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   234  O  O   . LEU A 1 47  ? -10.318 18.088  -0.195  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   235  C  CB  . LEU A 1 47  ? -9.485  21.222  -0.694  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   236  C  CG  . LEU A 1 47  ? -10.070 22.550  -1.074  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   237  C  CD1 . LEU A 1 47  ? -9.175  23.252  -2.060  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   238  C  CD2 . LEU A 1 47  ? -11.442 22.312  -1.653  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   239  N  N   . GLN A 1 48  ? -8.617  18.805  1.109   1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A N   1 
ATOM   240  C  CA  . GLN A 1 48  ? -8.024  17.479  1.247   1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CA  1 
ATOM   241  C  C   . GLN A 1 48  ? -8.954  16.588  2.057   1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A C   1 
ATOM   242  O  O   . GLN A 1 48  ? -9.260  15.458  1.655   1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A O   1 
ATOM   243  C  CB  . GLN A 1 48  ? -6.663  17.594  1.933   1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CB  1 
ATOM   244  C  CG  . GLN A 1 48  ? -5.911  16.294  2.007   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CG  1 
ATOM   245  C  CD  . GLN A 1 48  ? -5.444  15.736  0.661   1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CD  1 
ATOM   246  O  OE1 . GLN A 1 48  ? -5.867  14.669  0.272   1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A OE1 1 
ATOM   247  N  NE2 . GLN A 1 48  ? -4.549  16.426  -0.012  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A NE2 1 
ATOM   248  N  N   . ARG A 1 49  ? -9.424  17.095  3.190   1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   1 
ATOM   249  C  CA  . ARG A 1 49  ? -10.392 16.319  3.966   1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  1 
ATOM   250  C  C   . ARG A 1 49  ? -11.681 16.071  3.170   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   1 
ATOM   251  O  O   . ARG A 1 49  ? -12.247 14.999  3.230   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   1 
ATOM   252  C  CB  . ARG A 1 49  ? -10.747 16.997  5.273   1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  1 
ATOM   253  C  CG  . ARG A 1 49  ? -9.596  17.045  6.267   1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  1 
ATOM   254  C  CD  . ARG A 1 49  ? -9.331  15.729  6.960   1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  1 
ATOM   255  N  NE  . ARG A 1 49  ? -8.475  15.946  8.122   1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  1 
ATOM   256  C  CZ  . ARG A 1 49  ? -8.887  16.288  9.333   1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  1 
ATOM   257  N  NH1 . ARG A 1 49  ? -10.196 16.439  9.560   1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 1 
ATOM   258  N  NH2 . ARG A 1 49  ? -7.995  16.476  10.320  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 1 
ATOM   259  N  N   . LEU A 1 50  ? -12.137 17.095  2.464   1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   1 
ATOM   260  C  CA  . LEU A 1 50  ? -13.323 16.950  1.628   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  1 
ATOM   261  C  C   . LEU A 1 50  ? -13.103 15.882  0.552   1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   1 
ATOM   262  O  O   . LEU A 1 50  ? -14.017 15.104  0.263   1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   1 
ATOM   263  C  CB  . LEU A 1 50  ? -13.682 18.286  0.987   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . LEU A 1 50  ? -14.951 18.254  0.084   1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  1 
ATOM   265  C  CD1 . LEU A 1 50  ? -16.228 17.881  0.837   1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 1 
ATOM   266  C  CD2 . LEU A 1 50  ? -15.049 19.633  -0.562  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 1 
ATOM   267  N  N   . HIS A 1 51  ? -11.920 15.845  -0.033  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A N   1 
ATOM   268  C  CA  . HIS A 1 51  ? -11.638 14.852  -1.090  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CA  1 
ATOM   269  C  C   . HIS A 1 51  ? -11.798 13.477  -0.491  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A C   1 
ATOM   270  O  O   . HIS A 1 51  ? -12.457 12.641  -1.074  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A O   1 
ATOM   271  C  CB  . HIS A 1 51  ? -10.226 15.031  -1.689  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CB  1 
ATOM   272  C  CG  . HIS A 1 51  ? -9.785  13.872  -2.534  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CG  1 
ATOM   273  N  ND1 . HIS A 1 51  ? -10.176 13.711  -3.850  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A ND1 1 
ATOM   274  C  CD2 . HIS A 1 51  ? -8.998  12.805  -2.233  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CD2 1 
ATOM   275  C  CE1 . HIS A 1 51  ? -9.622  12.610  -4.325  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CE1 1 
ATOM   276  N  NE2 . HIS A 1 51  ? -8.929  12.030  -3.356  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A NE2 1 
ATOM   277  N  N   . ALA A 1 52  ? -11.249 13.234  0.697   1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   278  C  CA  . ALA A 1 52  ? -11.424 11.920  1.370   1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   279  C  C   . ALA A 1 52  ? -12.869 11.563  1.699   1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   280  O  O   . ALA A 1 52  ? -13.312 10.404  1.524   1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   281  C  CB  . ALA A 1 52  ? -10.593 11.849  2.652   1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   282  N  N   . ALA A 1 53  ? -13.601 12.525  2.234   1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   1 
ATOM   283  C  CA  . ALA A 1 53  ? -14.986 12.272  2.630   1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  1 
ATOM   284  C  C   . ALA A 1 53  ? -15.861 12.012  1.438   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   1 
ATOM   285  O  O   . ALA A 1 53  ? -16.673 11.107  1.447   1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   1 
ATOM   286  C  CB  . ALA A 1 53  ? -15.546 13.449  3.425   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  1 
ATOM   287  N  N   . LEU A 1 54  ? -15.687 12.810  0.394   1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   288  C  CA  . LEU A 1 54  ? -16.357 12.535  -0.859  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   289  C  C   . LEU A 1 54  ? -16.045 11.151  -1.398  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   290  O  O   . LEU A 1 54  ? -16.946 10.437  -1.806  1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   291  C  CB  . LEU A 1 54  ? -15.984 13.589  -1.882  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   292  C  CG  . LEU A 1 54  ? -16.567 14.983  -1.732  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   293  C  CD1 . LEU A 1 54  ? -15.827 15.862  -2.705  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   294  C  CD2 . LEU A 1 54  ? -18.020 15.015  -2.093  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   295  N  N   . GLY A 1 55  ? -14.772 10.802  -1.468  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   1 
ATOM   296  C  CA  . GLY A 1 55  ? -14.364 9.425   -1.748  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  1 
ATOM   297  C  C   . GLY A 1 55  ? -15.239 8.374   -1.040  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   1 
ATOM   298  O  O   . GLY A 1 55  ? -15.806 7.476   -1.701  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   1 
ATOM   299  N  N   . ARG A 1 56  ? -15.361 8.492   0.289   1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   1 
ATOM   300  C  CA  . ARG A 1 56  ? -16.125 7.540   1.089   1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  1 
ATOM   301  C  C   . ARG A 1 56  ? -17.527 7.408   0.645   1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   1 
ATOM   302  O  O   . ARG A 1 56  ? -17.974 6.297   0.420   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   1 
ATOM   303  C  CB  . ARG A 1 56  ? -16.134 7.922   2.580   1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  1 
ATOM   304  C  CG  . ARG A 1 56  ? -14.813 7.626   3.199   1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  1 
ATOM   305  C  CD  . ARG A 1 56  ? -14.699 8.030   4.673   1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  1 
ATOM   306  N  NE  . ARG A 1 56  ? -13.329 8.504   4.819   1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  1 
ATOM   307  C  CZ  . ARG A 1 56  ? -12.952 9.729   5.194   1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  1 
ATOM   308  N  NH1 . ARG A 1 56  ? -13.838 10.654  5.566   1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 1 
ATOM   309  N  NH2 . ARG A 1 56  ? -11.654 10.012  5.244   1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 1 
ATOM   310  N  N   . GLU A 1 57  ? -18.226 8.536   0.505   1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A N   1 
ATOM   311  C  CA  . GLU A 1 57  ? -19.618 8.520   0.037   1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CA  1 
ATOM   312  C  C   . GLU A 1 57  ? -19.727 7.933   -1.357  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A C   1 
ATOM   313  O  O   . GLU A 1 57  ? -20.493 7.019   -1.596  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A O   1 
ATOM   314  C  CB  . GLU A 1 57  ? -20.213 9.930   -0.018  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . GLU A 1 57  ? -20.399 10.574  1.341   1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CG  1 
ATOM   316  C  CD  . GLU A 1 57  ? -21.131 9.678   2.326   1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CD  1 
ATOM   317  O  OE1 . GLU A 1 57  ? -22.254 9.191   1.985   1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE1 1 
ATOM   318  O  OE2 . GLU A 1 57  ? -20.557 9.451   3.412   1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE2 1 
ATOM   319  N  N   . ILE A 1 58  ? -18.928 8.420   -2.279  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . ILE A 1 58  ? -19.106 7.964   -3.679  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . ILE A 1 58  ? -18.863 6.488   -3.784  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A C   1 
ATOM   322  O  O   . ILE A 1 58  ? -19.510 5.827   -4.563  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . ILE A 1 58  ? -18.186 8.716   -4.651  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CB  1 
ATOM   324  C  CG1 . ILE A 1 58  ? -18.940 9.895   -5.236  1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG1 1 
ATOM   325  C  CG2 . ILE A 1 58  ? -17.782 7.847   -5.842  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG2 1 
ATOM   326  C  CD1 . ILE A 1 58  ? -18.907 11.091  -4.355  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CD1 1 
ATOM   327  N  N   . GLU A 1 59  ? -17.928 5.989   -2.984  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A N   1 
ATOM   328  C  CA  . GLU A 1 59  ? -17.535 4.583   -2.992  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CA  1 
ATOM   329  C  C   . GLU A 1 59  ? -18.677 3.559   -2.765  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A C   1 
ATOM   330  O  O   . GLU A 1 59  ? -18.620 2.429   -3.278  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A O   1 
ATOM   331  C  CB  . GLU A 1 59  ? -16.488 4.326   -1.924  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . GLU A 1 59  ? -15.668 3.076   -2.172  1.00 79.49  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CG  1 
ATOM   333  C  CD  . GLU A 1 59  ? -15.254 2.413   -0.880  1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CD  1 
ATOM   334  O  OE1 . GLU A 1 59  ? -14.768 3.134   0.030   1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE1 1 
ATOM   335  O  OE2 . GLU A 1 59  ? -15.463 1.177   -0.754  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE2 1 
ATOM   336  N  N   . ARG A 1 60  ? -19.702 3.966   -2.028  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A N   1 
ATOM   337  C  CA  . ARG A 1 60  ? -20.729 3.048   -1.589  1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CA  1 
ATOM   338  C  C   . ARG A 1 60  ? -21.495 2.525   -2.762  1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A C   1 
ATOM   339  O  O   . ARG A 1 60  ? -21.998 1.429   -2.705  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A O   1 
ATOM   340  C  CB  . ARG A 1 60  ? -21.693 3.730   -0.629  1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CB  1 
ATOM   341  C  CG  . ARG A 1 60  ? -21.004 4.225   0.626   1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CG  1 
ATOM   342  C  CD  . ARG A 1 60  ? -21.989 4.518   1.732   1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CD  1 
ATOM   343  N  NE  . ARG A 1 60  ? -21.533 5.649   2.537   1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NE  1 
ATOM   344  C  CZ  . ARG A 1 60  ? -21.992 5.942   3.754   1.00 95.73  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CZ  1 
ATOM   345  N  NH1 . ARG A 1 60  ? -22.937 5.211   4.335   1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH1 1 
ATOM   346  N  NH2 . ARG A 1 60  ? -21.511 6.984   4.395   1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH2 1 
ATOM   347  N  N   . THR A 1 61  ? -21.578 3.327   -3.825  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 61  THR A N   1 
ATOM   348  C  CA  . THR A 1 61  ? -22.356 2.986   -5.014  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CA  1 
ATOM   349  C  C   . THR A 1 61  ? -21.840 1.699   -5.623  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 61  THR A C   1 
ATOM   350  O  O   . THR A 1 61  ? -22.623 0.848   -6.051  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 61  THR A O   1 
ATOM   351  C  CB  . THR A 1 61  ? -22.354 4.132   -6.086  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CB  1 
ATOM   352  O  OG1 . THR A 1 61  ? -23.027 5.292   -5.579  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 61  THR A OG1 1 
ATOM   353  C  CG2 . THR A 1 61  ? -23.092 3.720   -7.347  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CG2 1 
ATOM   354  N  N   . TYR A 1 62  ? -20.534 1.543   -5.640  1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   1 
ATOM   355  C  CA  . TYR A 1 62  ? -19.908 0.491   -6.376  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  1 
ATOM   356  C  C   . TYR A 1 62  ? -19.038 -0.423  -5.534  1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   1 
ATOM   357  O  O   . TYR A 1 62  ? -18.429 -1.337  -6.102  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   1 
ATOM   358  C  CB  . TYR A 1 62  ? -19.044 1.136   -7.477  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . TYR A 1 62  ? -17.980 2.067   -6.956  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  1 
ATOM   360  C  CD1 . TYR A 1 62  ? -16.859 1.556   -6.333  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 1 
ATOM   361  C  CD2 . TYR A 1 62  ? -18.075 3.468   -7.098  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 1 
ATOM   362  C  CE1 . TYR A 1 62  ? -15.876 2.382   -5.816  1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 1 
ATOM   363  C  CE2 . TYR A 1 62  ? -17.070 4.307   -6.586  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 1 
ATOM   364  C  CZ  . TYR A 1 62  ? -15.970 3.743   -5.978  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  1 
ATOM   365  O  OH  . TYR A 1 62  ? -14.951 4.456   -5.424  1.00 77.13  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  1 
ATOM   366  N  N   . ALA A 1 63  ? -18.896 -0.162  -4.223  1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   1 
ATOM   367  C  CA  . ALA A 1 63  ? -18.040 -1.017  -3.393  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  1 
ATOM   368  C  C   . ALA A 1 63  ? -18.561 -2.439  -3.466  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   1 
ATOM   369  O  O   . ALA A 1 63  ? -17.795 -3.350  -3.762  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   1 
ATOM   370  C  CB  . ALA A 1 63  ? -17.949 -0.511  -1.955  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  1 
ATOM   371  N  N   . ALA A 1 64  ? -19.871 -2.625  -3.353  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N   1 
ATOM   372  C  CA  . ALA A 1 64  ? -20.429 -4.003  -3.368  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA  1 
ATOM   373  C  C   . ALA A 1 64  ? -20.250 -4.745  -4.711  1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C   1 
ATOM   374  O  O   . ALA A 1 64  ? -20.142 -5.994  -4.740  1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O   1 
ATOM   375  C  CB  . ALA A 1 64  ? -21.885 -3.995  -2.941  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB  1 
ATOM   376  N  N   . SER A 1 65  ? -20.149 -3.986  -5.807  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 65  SER A N   1 
ATOM   377  C  CA  . SER A 1 65  ? -19.826 -4.566  -7.101  1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CA  1 
ATOM   378  C  C   . SER A 1 65  ? -18.374 -4.931  -7.286  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 65  SER A C   1 
ATOM   379  O  O   . SER A 1 65  ? -18.011 -5.529  -8.294  1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 65  SER A O   1 
ATOM   380  C  CB  . SER A 1 65  ? -20.172 -3.578  -8.213  1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CB  1 
ATOM   381  O  OG  . SER A 1 65  ? -21.568 -3.430  -8.292  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 65  SER A OG  1 
ATOM   382  N  N   . GLY A 1 66  ? -17.527 -4.555  -6.356  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLY A 1 66  ? -16.153 -5.005  -6.408  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLY A 1 66  ? -15.250 -3.992  -7.064  1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLY A 1 66  ? -14.061 -4.247  -7.247  1.00 80.73  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   386  N  N   . LEU A 1 67  ? -15.793 -2.818  -7.370  1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   387  C  CA  . LEU A 1 67  ? -15.018 -1.764  -8.008  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   388  C  C   . LEU A 1 67  ? -14.343 -0.871  -6.999  1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   389  O  O   . LEU A 1 67  ? -14.796 -0.744  -5.860  1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   390  C  CB  . LEU A 1 67  ? -15.919 -0.883  -8.887  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   391  C  CG  . LEU A 1 67  ? -16.670 -1.600  -9.990  1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   392  C  CD1 . LEU A 1 67  ? -17.520 -0.595  -10.774 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   393  C  CD2 . LEU A 1 67  ? -15.693 -2.344  -10.901 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   394  N  N   . ASN A 1 68  ? -13.248 -0.253  -7.419  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A N   1 
ATOM   395  C  CA  . ASN A 1 68  ? -12.669 0.841   -6.637  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CA  1 
ATOM   396  C  C   . ASN A 1 68  ? -12.843 2.129   -7.413  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A C   1 
ATOM   397  O  O   . ASN A 1 68  ? -13.498 2.130   -8.488  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A O   1 
ATOM   398  C  CB  . ASN A 1 68  ? -11.218 0.565   -6.282  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . ASN A 1 68  ? -10.339 0.462   -7.492  1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CG  1 
ATOM   400  O  OD1 . ASN A 1 68  ? -10.756 0.699   -8.625  1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A OD1 1 
ATOM   401  N  ND2 . ASN A 1 68  ? -9.097  0.135   -7.254  1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A ND2 1 
ATOM   402  N  N   . ALA A 1 69  ? -12.315 3.227   -6.889  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   403  C  CA  . ALA A 1 69  ? -12.595 4.564   -7.475  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   404  C  C   . ALA A 1 69  ? -12.045 4.710   -8.905  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   405  O  O   . ALA A 1 69  ? -12.748 5.175   -9.807  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   406  C  CB  . ALA A 1 69  ? -12.096 5.653   -6.552  1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   407  N  N   . ALA A 1 70  ? -10.791 4.296   -9.106  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A N   1 
ATOM   408  C  CA  . ALA A 1 70  ? -10.174 4.305   -10.421 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CA  1 
ATOM   409  C  C   . ALA A 1 70  ? -10.949 3.469   -11.471 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A C   1 
ATOM   410  O  O   . ALA A 1 70  ? -11.149 3.891   -12.644 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A O   1 
ATOM   411  C  CB  . ALA A 1 70  ? -8.758  3.823   -10.293 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CB  1 
ATOM   412  N  N   . GLY A 1 71  ? -11.471 2.331   -11.033 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   413  C  CA  . GLY A 1 71  ? -12.242 1.422   -11.911 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   414  C  C   . GLY A 1 71  ? -13.546 2.040   -12.312 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   415  O  O   . GLY A 1 71  ? -13.897 2.092   -13.512 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   416  N  N   . TRP A 1 72  ? -14.275 2.518   -11.312 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A N   1 
ATOM   417  C  CA  . TRP A 1 72  ? -15.564 3.162   -11.570 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CA  1 
ATOM   418  C  C   . TRP A 1 72  ? -15.423 4.371   -12.487 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A C   1 
ATOM   419  O  O   . TRP A 1 72  ? -16.247 4.585   -13.396 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A O   1 
ATOM   420  C  CB  . TRP A 1 72  ? -16.180 3.574   -10.245 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . TRP A 1 72  ? -17.346 4.415   -10.364 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CG  1 
ATOM   422  C  CD1 . TRP A 1 72  ? -17.446 5.724   -9.984  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CD1 1 
ATOM   423  C  CD2 . TRP A 1 72  ? -18.607 4.047   -10.897 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CD2 1 
ATOM   424  N  NE1 . TRP A 1 72  ? -18.710 6.183   -10.251 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A NE1 1 
ATOM   425  C  CE2 . TRP A 1 72  ? -19.443 5.183   -10.812 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CE2 1 
ATOM   426  C  CE3 . TRP A 1 72  ? -19.110 2.874   -11.494 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CE3 1 
ATOM   427  C  CZ2 . TRP A 1 72  ? -20.745 5.191   -11.300 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CZ2 1 
ATOM   428  C  CZ3 . TRP A 1 72  ? -20.409 2.874   -11.939 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CZ3 1 
ATOM   429  C  CH2 . TRP A 1 72  ? -21.217 4.036   -11.857 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CH2 1 
ATOM   430  N  N   . ASP A 1 73  ? -14.401 5.184   -12.231 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   431  C  CA  . ASP A 1 73  ? -14.160 6.356   -13.063 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   432  C  C   . ASP A 1 73  ? -13.943 5.923   -14.517 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   433  O  O   . ASP A 1 73  ? -14.477 6.522   -15.421 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   434  C  CB  . ASP A 1 73  ? -12.948 7.143   -12.535 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   435  C  CG  . ASP A 1 73  ? -12.505 8.288   -13.480 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   436  O  OD1 . ASP A 1 73  ? -13.356 9.106   -13.963 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   437  O  OD2 . ASP A 1 73  ? -11.279 8.373   -13.720 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   438  N  N   . LEU A 1 74  ? -13.164 4.878   -14.756 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N   1 
ATOM   439  C  CA  . LEU A 1 74  ? -12.844 4.547   -16.134 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA  1 
ATOM   440  C  C   . LEU A 1 74  ? -14.114 4.093   -16.822 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C   1 
ATOM   441  O  O   . LEU A 1 74  ? -14.407 4.552   -17.916 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O   1 
ATOM   442  C  CB  . LEU A 1 74  ? -11.763 3.476   -16.243 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB  1 
ATOM   443  C  CG  . LEU A 1 74  ? -11.392 3.171   -17.710 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG  1 
ATOM   444  C  CD1 . LEU A 1 74  ? -9.949  2.720   -17.865 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1 1 
ATOM   445  C  CD2 . LEU A 1 74  ? -12.288 2.118   -18.320 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2 1 
ATOM   446  N  N   . LEU A 1 75  ? -14.865 3.189   -16.172 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   447  C  CA  . LEU A 1 75  ? -16.140 2.732   -16.695 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   448  C  C   . LEU A 1 75  ? -17.156 3.842   -16.976 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   449  O  O   . LEU A 1 75  ? -17.808 3.855   -18.017 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   450  C  CB  . LEU A 1 75  ? -16.802 1.712   -15.781 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   451  C  CG  . LEU A 1 75  ? -16.032 0.401   -15.566 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   452  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -16.788 -0.494  -14.589 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   453  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -15.798 -0.336  -16.846 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   454  N  N   . LEU A 1 76  ? -17.361 4.708   -15.997 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A N   1 
ATOM   455  C  CA  . LEU A 1 76  ? -18.253 5.803   -16.188 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CA  1 
ATOM   456  C  C   . LEU A 1 76  ? -17.821 6.779   -17.312 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A C   1 
ATOM   457  O  O   . LEU A 1 76  ? -18.655 7.234   -18.067 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A O   1 
ATOM   458  C  CB  . LEU A 1 76  ? -18.443 6.550   -14.918 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CB  1 
ATOM   459  C  CG  . LEU A 1 76  ? -19.424 7.728   -14.959 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CG  1 
ATOM   460  C  CD1 . LEU A 1 76  ? -20.837 7.306   -15.264 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD1 1 
ATOM   461  C  CD2 . LEU A 1 76  ? -19.413 8.366   -13.600 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD2 1 
ATOM   462  N  N   . THR A 1 77  ? -16.531 7.081   -17.416 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 77  THR A N   1 
ATOM   463  C  CA  . THR A 1 77  ? -16.067 7.938   -18.449 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CA  1 
ATOM   464  C  C   . THR A 1 77  ? -16.386 7.348   -19.852 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 77  THR A C   1 
ATOM   465  O  O   . THR A 1 77  ? -16.738 8.066   -20.794 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 77  THR A O   1 
ATOM   466  C  CB  . THR A 1 77  ? -14.554 8.139   -18.338 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CB  1 
ATOM   467  O  OG1 . THR A 1 77  ? -14.256 8.791   -17.112 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 77  THR A OG1 1 
ATOM   468  C  CG2 . THR A 1 77  ? -14.044 8.970   -19.558 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CG2 1 
ATOM   469  N  N   . LEU A 1 78  ? -16.215 6.049   -20.004 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N   1 
ATOM   470  C  CA  . LEU A 1 78  ? -16.596 5.429   -21.265 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  1 
ATOM   471  C  C   . LEU A 1 78  ? -18.096 5.515   -21.523 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C   1 
ATOM   472  O  O   . LEU A 1 78  ? -18.555 5.812   -22.616 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O   1 
ATOM   473  C  CB  . LEU A 1 78  ? -16.222 3.965   -21.197 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . LEU A 1 78  ? -14.745 3.733   -21.116 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  1 
ATOM   475  C  CD1 . LEU A 1 78  ? -14.549 2.230   -20.913 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 1 
ATOM   476  C  CD2 . LEU A 1 78  ? -14.015 4.217   -22.338 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 1 
ATOM   477  N  N   . TYR A 1 79  ? -18.855 5.260   -20.478 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A N   1 
ATOM   478  C  CA  . TYR A 1 79  ? -20.299 5.319   -20.546 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CA  1 
ATOM   479  C  C   . TYR A 1 79  ? -20.769 6.667   -21.054 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A C   1 
ATOM   480  O  O   . TYR A 1 79  ? -21.522 6.732   -22.014 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A O   1 
ATOM   481  C  CB  . TYR A 1 79  ? -20.898 5.036   -19.158 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CB  1 
ATOM   482  C  CG  . TYR A 1 79  ? -22.373 4.671   -19.156 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CG  1 
ATOM   483  C  CD1 . TYR A 1 79  ? -22.804 3.339   -19.342 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD1 1 
ATOM   484  C  CD2 . TYR A 1 79  ? -23.342 5.646   -18.980 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD2 1 
ATOM   485  C  CE1 . TYR A 1 79  ? -24.152 3.013   -19.321 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE1 1 
ATOM   486  C  CE2 . TYR A 1 79  ? -24.689 5.336   -18.992 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE2 1 
ATOM   487  C  CZ  . TYR A 1 79  ? -25.092 4.025   -19.168 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CZ  1 
ATOM   488  O  OH  . TYR A 1 79  ? -26.440 3.777   -19.112 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A OH  1 
ATOM   489  N  N   . ARG A 1 80  ? -20.310 7.755   -20.412 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   1 
ATOM   490  C  CA  . ARG A 1 80  ? -20.726 9.078   -20.867 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  1 
ATOM   491  C  C   . ARG A 1 80  ? -20.055 9.558   -22.158 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   1 
ATOM   492  O  O   . ARG A 1 80  ? -20.714 10.201  -22.976 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   1 
ATOM   493  C  CB  . ARG A 1 80  ? -20.636 10.143  -19.793 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  1 
ATOM   494  C  CG  . ARG A 1 80  ? -19.289 10.271  -19.107 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  1 
ATOM   495  C  CD  . ARG A 1 80  ? -19.058 11.721  -18.645 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  1 
ATOM   496  N  NE  . ARG A 1 80  ? -18.006 11.770  -17.605 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  1 
ATOM   497  C  CZ  . ARG A 1 80  ? -16.731 11.969  -17.883 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM   498  N  NH1 . ARG A 1 80  ? -16.344 12.126  -19.152 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM   499  N  NH2 . ARG A 1 80  ? -15.852 12.059  -16.920 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM   500  N  N   . SER A 1 81  ? -18.793 9.200   -22.381 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   1 
ATOM   501  C  CA  . SER A 1 81  ? -17.986 9.919   -23.349 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  1 
ATOM   502  C  C   . SER A 1 81  ? -17.411 9.106   -24.467 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   1 
ATOM   503  O  O   . SER A 1 81  ? -16.961 9.679   -25.415 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   1 
ATOM   504  C  CB  . SER A 1 81  ? -16.884 10.685  -22.618 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  1 
ATOM   505  O  OG  . SER A 1 81  ? -17.455 11.656  -21.756 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  1 
ATOM   506  N  N   . ALA A 1 82  ? -17.456 7.788   -24.422 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   507  C  CA  . ALA A 1 82  ? -16.950 7.022   -25.545 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   508  C  C   . ALA A 1 82  ? -17.965 6.957   -26.706 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   509  O  O   . ALA A 1 82  ? -19.137 6.679   -26.443 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   510  C  CB  . ALA A 1 82  ? -16.647 5.645   -25.106 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   511  N  N   . PRO A 1 83  ? -17.514 7.201   -27.953 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A N   1 
ATOM   512  C  CA  . PRO A 1 83  ? -18.296 6.882   -29.115 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CA  1 
ATOM   513  C  C   . PRO A 1 83  ? -18.295 5.370   -29.342 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A C   1 
ATOM   514  O  O   . PRO A 1 83  ? -17.619 4.615   -28.607 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A O   1 
ATOM   515  C  CB  . PRO A 1 83  ? -17.547 7.587   -30.252 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CB  1 
ATOM   516  C  CG  . PRO A 1 83  ? -16.116 7.508   -29.853 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CG  1 
ATOM   517  C  CD  . PRO A 1 83  ? -16.156 7.641   -28.339 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CD  1 
ATOM   518  N  N   . PRO A 1 84  ? -19.090 4.909   -30.307 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A N   1 
ATOM   519  C  CA  . PRO A 1 84  ? -19.260 3.456   -30.360 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CA  1 
ATOM   520  C  C   . PRO A 1 84  ? -17.963 2.615   -30.496 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A C   1 
ATOM   521  O  O   . PRO A 1 84  ? -17.874 1.539   -29.910 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A O   1 
ATOM   522  C  CB  . PRO A 1 84  ? -20.225 3.274   -31.531 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . PRO A 1 84  ? -20.982 4.580   -31.584 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CG  1 
ATOM   524  C  CD  . PRO A 1 84  ? -19.987 5.626   -31.237 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CD  1 
ATOM   525  N  N   . GLU A 1 85  ? -16.956 3.132   -31.178 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   526  C  CA  . GLU A 1 85  ? -15.687 2.451   -31.364 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   527  C  C   . GLU A 1 85  ? -14.795 2.480   -30.086 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   528  O  O   . GLU A 1 85  ? -13.823 1.744   -29.993 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   529  C  CB  . GLU A 1 85  ? -14.892 3.132   -32.478 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . GLU A 1 85  ? -14.282 4.503   -32.047 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   531  C  CD  . GLU A 1 85  ? -14.098 5.502   -33.198 1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   532  O  OE1 . GLU A 1 85  ? -14.388 6.723   -32.990 1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   533  O  OE2 . GLU A 1 85  ? -13.669 5.042   -34.305 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   534  N  N   . GLY A 1 86  ? -15.051 3.414   -29.187 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A N   1 
ATOM   535  C  CA  . GLY A 1 86  ? -14.331 3.487   -27.941 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A CA  1 
ATOM   536  C  C   . GLY A 1 86  ? -13.393 4.667   -27.911 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A C   1 
ATOM   537  O  O   . GLY A 1 86  ? -13.373 5.475   -28.818 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 86  GLY A O   1 
ATOM   538  N  N   . LEU A 1 87  ? -12.616 4.757   -26.847 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A N   1 
ATOM   539  C  CA  . LEU A 1 87  ? -11.711 5.860   -26.677 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CA  1 
ATOM   540  C  C   . LEU A 1 87  ? -10.261 5.357   -26.647 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A C   1 
ATOM   541  O  O   . LEU A 1 87  ? -9.972  4.309   -26.059 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A O   1 
ATOM   542  C  CB  . LEU A 1 87  ? -12.076 6.597   -25.392 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . LEU A 1 87  ? -13.272 7.566   -25.339 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CG  1 
ATOM   544  C  CD1 . LEU A 1 87  ? -13.402 8.154   -23.940 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD1 1 
ATOM   545  C  CD2 . LEU A 1 87  ? -13.124 8.675   -26.366 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD2 1 
ATOM   546  N  N   . ARG A 1 88  ? -9.359  6.093   -27.300 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   547  C  CA  . ARG A 1 88  ? -7.915  5.777   -27.249 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   548  C  C   . ARG A 1 88  ? -7.362  6.342   -25.950 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   549  O  O   . ARG A 1 88  ? -8.065  7.122   -25.264 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   550  C  CB  . ARG A 1 88  ? -7.176  6.322   -28.487 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . ARG A 1 88  ? -7.205  5.416   -29.729 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . ARG A 1 88  ? -6.621  4.017   -29.487 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   553  N  NE  . ARG A 1 88  ? -5.245  3.825   -30.002 1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   554  C  CZ  . ARG A 1 88  ? -4.156  3.450   -29.304 1.00 101.08 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   555  N  NH1 . ARG A 1 88  ? -4.191  3.195   -27.992 1.00 99.32  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   556  N  NH2 . ARG A 1 88  ? -2.993  3.319   -29.948 1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   557  N  N   . PRO A 1 89  ? -6.113  5.956   -25.590 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N   1 
ATOM   558  C  CA  . PRO A 1 89  ? -5.652  6.095   -24.202 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA  1 
ATOM   559  C  C   . PRO A 1 89  ? -5.456  7.551   -23.789 1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C   1 
ATOM   560  O  O   . PRO A 1 89  ? -5.814  7.928   -22.668 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O   1 
ATOM   561  C  CB  . PRO A 1 89  ? -4.323  5.340   -24.210 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB  1 
ATOM   562  C  CG  . PRO A 1 89  ? -3.837  5.399   -25.645 1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG  1 
ATOM   563  C  CD  . PRO A 1 89  ? -4.981  5.765   -26.526 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD  1 
ATOM   564  N  N   . THR A 1 90  ? -4.885  8.346   -24.702 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 90  THR A N   1 
ATOM   565  C  CA  . THR A 1 90  ? -4.859  9.805   -24.579 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CA  1 
ATOM   566  C  C   . THR A 1 90  ? -6.244  10.386  -24.325 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 90  THR A C   1 
ATOM   567  O  O   . THR A 1 90  ? -6.456  11.102  -23.349 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 90  THR A O   1 
ATOM   568  C  CB  . THR A 1 90  ? -4.301  10.477  -25.851 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CB  1 
ATOM   569  O  OG1 . THR A 1 90  ? -5.139  10.160  -26.977 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 90  THR A OG1 1 
ATOM   570  C  CG2 . THR A 1 90  ? -2.875  10.019  -26.132 1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 90  THR A CG2 1 
ATOM   571  N  N   . GLU A 1 91  ? -7.189  10.075  -25.207 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   1 
ATOM   572  C  CA  . GLU A 1 91  ? -8.526  10.649  -25.119 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  1 
ATOM   573  C  C   . GLU A 1 91  ? -9.151  10.317  -23.797 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   1 
ATOM   574  O  O   . GLU A 1 91  ? -9.739  11.148  -23.139 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   1 
ATOM   575  C  CB  . GLU A 1 91  ? -9.452  10.049  -26.164 1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  1 
ATOM   576  C  CG  . GLU A 1 91  ? -9.220  10.394  -27.593 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  1 
ATOM   577  C  CD  . GLU A 1 91  ? -10.205 9.605   -28.490 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  1 
ATOM   578  O  OE1 . GLU A 1 91  ? -9.899  8.424   -28.820 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 1 
ATOM   579  O  OE2 . GLU A 1 91  ? -11.315 10.131  -28.797 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 1 
ATOM   580  N  N   . LEU A 1 92  ? -9.060  9.049   -23.463 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   581  C  CA  . LEU A 1 92  ? -9.647  8.523   -22.262 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   582  C  C   . LEU A 1 92  ? -9.162  9.252   -21.019 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   583  O  O   . LEU A 1 92  ? -9.989  9.758   -20.232 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   584  C  CB  . LEU A 1 92  ? -9.350  7.037   -22.184 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . LEU A 1 92  ? -9.910  6.259   -21.020 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   586  C  CD1 . LEU A 1 92  ? -11.281 6.710   -20.559 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   587  C  CD2 . LEU A 1 92  ? -9.952  4.798   -21.436 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   588  N  N   . SER A 1 93  ? -7.846  9.360   -20.870 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   589  C  CA  . SER A 1 93  ? -7.298  10.105  -19.752 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   590  C  C   . SER A 1 93  ? -7.738  11.546  -19.820 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   591  O  O   . SER A 1 93  ? -8.116  12.113  -18.804 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   592  C  CB  . SER A 1 93  ? -5.769  10.017  -19.710 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   593  O  OG  . SER A 1 93  ? -5.393  8.663   -19.505 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   594  N  N   . ALA A 1 94  ? -7.736  12.161  -20.989 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A N   1 
ATOM   595  C  CA  . ALA A 1 94  ? -8.249  13.526  -21.010 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CA  1 
ATOM   596  C  C   . ALA A 1 94  ? -9.735  13.676  -20.553 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A C   1 
ATOM   597  O  O   . ALA A 1 94  ? -10.155 14.790  -20.187 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A O   1 
ATOM   598  C  CB  . ALA A 1 94  ? -8.086  14.129  -22.383 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CB  1 
ATOM   599  N  N   . LEU A 1 95  ? -10.549 12.625  -20.656 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   1 
ATOM   600  C  CA  . LEU A 1 95  ? -12.008 12.751  -20.358 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  1 
ATOM   601  C  C   . LEU A 1 95  ? -12.420 12.204  -18.979 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   1 
ATOM   602  O  O   . LEU A 1 95  ? -13.543 12.415  -18.544 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   1 
ATOM   603  C  CB  . LEU A 1 95  ? -12.864 12.068  -21.452 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  1 
ATOM   604  C  CG  . LEU A 1 95  ? -12.890 12.829  -22.790 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  1 
ATOM   605  C  CD1 . LEU A 1 95  ? -13.140 11.958  -24.017 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 1 
ATOM   606  C  CD2 . LEU A 1 95  ? -13.846 14.008  -22.777 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 1 
ATOM   607  N  N   . ALA A 1 96  ? -11.494 11.532  -18.301 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
ATOM   608  C  CA  . ALA A 1 96  ? -11.756 10.868  -17.040 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
ATOM   609  C  C   . ALA A 1 96  ? -11.503 11.826  -15.893 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
ATOM   610  O  O   . ALA A 1 96  ? -10.785 12.824  -16.014 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
ATOM   611  C  CB  . ALA A 1 96  ? -10.907 9.618   -16.937 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
ATOM   612  N  N   . ALA A 1 97  ? -12.167 11.582  -14.780 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   613  C  CA  . ALA A 1 97  ? -11.986 12.460  -13.643 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   614  C  C   . ALA A 1 97  ? -10.673 12.202  -12.915 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   615  O  O   . ALA A 1 97  ? -10.097 13.133  -12.372 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   616  C  CB  . ALA A 1 97  ? -13.145 12.346  -12.677 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   617  N  N   . ILE A 1 98  ? -10.182 10.959  -12.949 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   1 
ATOM   618  C  CA  . ILE A 1 98  ? -9.046  10.510  -12.112 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  1 
ATOM   619  C  C   . ILE A 1 98  ? -7.891  10.175  -13.011 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   1 
ATOM   620  O  O   . ILE A 1 98  ? -8.071  9.526   -14.037 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   1 
ATOM   621  C  CB  . ILE A 1 98  ? -9.404  9.270   -11.257 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  1 
ATOM   622  C  CG1 . ILE A 1 98  ? -10.574 9.625   -10.340 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 1 
ATOM   623  C  CG2 . ILE A 1 98  ? -8.198  8.792   -10.455 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 1 
ATOM   624  C  CD1 . ILE A 1 98  ? -11.037 8.550   -9.363  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 1 
ATOM   625  N  N   . SER A 1 99  ? -6.701  10.621  -12.596 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 99  SER A N   1 
ATOM   626  C  CA  . SER A 1 99  ? -5.437  10.270  -13.245 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 99  SER A CA  1 
ATOM   627  C  C   . SER A 1 99  ? -4.299  10.072  -12.222 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 99  SER A C   1 
ATOM   628  O  O   . SER A 1 99  ? -4.415  10.404  -11.030 1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 99  SER A O   1 
ATOM   629  C  CB  . SER A 1 99  ? -5.043  11.339  -14.252 1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 99  SER A CB  1 
ATOM   630  O  OG  . SER A 1 99  ? -4.549  10.754  -15.438 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 99  SER A OG  1 
ATOM   631  N  N   . GLY A 1 100 ? -3.195  9.512   -12.694 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N   1 
ATOM   632  C  CA  . GLY A 1 100 ? -2.034  9.321   -11.843 1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA  1 
ATOM   633  C  C   . GLY A 1 100 ? -1.794  7.866   -11.521 1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C   1 
ATOM   634  O  O   . GLY A 1 100 ? -2.475  6.974   -12.062 1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O   1 
ATOM   635  N  N   . PRO A 1 101 ? -0.830  7.615   -10.624 1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N   1 
ATOM   636  C  CA  . PRO A 1 101 ? -0.407  6.240   -10.366 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA  1 
ATOM   637  C  C   . PRO A 1 101 ? -1.534  5.415   -9.694  1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C   1 
ATOM   638  O  O   . PRO A 1 101 ? -1.547  4.161   -9.801  1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O   1 
ATOM   639  C  CB  . PRO A 1 101 ? 0.819   6.413   -9.438  1.00 87.65  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB  1 
ATOM   640  C  CG  . PRO A 1 101 ? 0.801   7.839   -8.956  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG  1 
ATOM   641  C  CD  . PRO A 1 101 ? -0.353  8.555   -9.582  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD  1 
ATOM   642  N  N   . SER A 1 102 ? -2.423  6.138   -8.994  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 102 SER A N   1 
ATOM   643  C  CA  . SER A 1 102 ? -3.753  5.693   -8.594  1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA  1 
ATOM   644  C  C   . SER A 1 102 ? -4.465  4.843   -9.669  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 102 SER A C   1 
ATOM   645  O  O   . SER A 1 102 ? -5.215  3.941   -9.334  1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 102 SER A O   1 
ATOM   646  C  CB  . SER A 1 102 ? -4.589  6.952   -8.280  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB  1 
ATOM   647  O  OG  . SER A 1 102 ? -5.982  6.682   -8.144  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG  1 
ATOM   648  N  N   . THR A 1 103 ? -4.206  5.112   -10.950 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 103 THR A N   1 
ATOM   649  C  CA  . THR A 1 103 ? -4.887  4.428   -12.048 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA  1 
ATOM   650  C  C   . THR A 1 103 ? -3.968  3.514   -12.866 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 103 THR A C   1 
ATOM   651  O  O   . THR A 1 103 ? -4.145  3.384   -14.065 1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 103 THR A O   1 
ATOM   652  C  CB  . THR A 1 103 ? -5.449  5.464   -13.040 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB  1 
ATOM   653  O  OG1 . THR A 1 103 ? -4.368  5.993   -13.819 1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1 
ATOM   654  C  CG2 . THR A 1 103 ? -6.173  6.610   -12.335 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1 
ATOM   655  N  N   . SER A 1 104 ? -2.995  2.864   -12.248 1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   1 
ATOM   656  C  CA  . SER A 1 104 ? -1.975  2.143   -13.037 1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  1 
ATOM   657  C  C   . SER A 1 104 ? -2.476  0.900   -13.794 1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   1 
ATOM   658  O  O   . SER A 1 104 ? -2.296  0.809   -15.005 1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   1 
ATOM   659  C  CB  . SER A 1 104 ? -0.748  1.801   -12.173 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  1 
ATOM   660  O  OG  . SER A 1 104 ? -1.112  1.072   -11.017 1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  1 
ATOM   661  N  N   . ASN A 1 105 ? -3.090  -0.054  -13.102 1.00 88.98  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N   1 
ATOM   662  C  CA  . ASN A 1 105 ? -3.581  -1.270  -13.775 1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA  1 
ATOM   663  C  C   . ASN A 1 105 ? -5.077  -1.330  -13.888 1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C   1 
ATOM   664  O  O   . ASN A 1 105 ? -5.664  -2.427  -13.950 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O   1 
ATOM   665  C  CB  . ASN A 1 105 ? -3.080  -2.518  -13.063 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . ASN A 1 105 ? -1.615  -2.720  -13.265 1.00 103.76 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG  1 
ATOM   667  O  OD1 . ASN A 1 105 ? -0.804  -2.059  -12.629 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1 1 
ATOM   668  N  ND2 . ASN A 1 105 ? -1.261  -3.610  -14.179 1.00 108.22 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2 1 
ATOM   669  N  N   . ARG A 1 106 ? -5.689  -0.151  -13.949 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N   1 
ATOM   670  C  CA  . ARG A 1 106 ? -7.129  -0.061  -14.052 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA  1 
ATOM   671  C  C   . ARG A 1 106 ? -7.576  -0.724  -15.355 1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C   1 
ATOM   672  O  O   . ARG A 1 106 ? -8.567  -1.440  -15.353 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O   1 
ATOM   673  C  CB  . ARG A 1 106 ? -7.626  1.400   -13.944 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB  1 
ATOM   674  C  CG  . ARG A 1 106 ? -7.317  2.200   -15.214 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG  1 
ATOM   675  C  CD  . ARG A 1 106 ? -7.479  3.721   -15.331 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD  1 
ATOM   676  N  NE  . ARG A 1 106 ? -8.551  4.347   -14.583 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE  1 
ATOM   677  C  CZ  . ARG A 1 106 ? -8.920  5.630   -14.700 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ  1 
ATOM   678  N  NH1 . ARG A 1 106 ? -8.371  6.431   -15.581 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1 1 
ATOM   679  N  NH2 . ARG A 1 106 ? -9.886  6.107   -13.934 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2 1 
ATOM   680  N  N   . ILE A 1 107 ? -6.841  -0.536  -16.448 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N   1 
ATOM   681  C  CA  . ILE A 1 107 ? -7.287  -1.113  -17.725 1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA  1 
ATOM   682  C  C   . ILE A 1 107 ? -7.056  -2.626  -17.746 1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C   1 
ATOM   683  O  O   . ILE A 1 107 ? -7.940  -3.416  -18.139 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O   1 
ATOM   684  C  CB  . ILE A 1 107 ? -6.638  -0.424  -18.957 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB  1 
ATOM   685  C  CG1 . ILE A 1 107 ? -7.236  0.984   -19.161 1.00 72.84  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 
ATOM   686  C  CG2 . ILE A 1 107 ? -6.917  -1.223  -20.217 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 
ATOM   687  C  CD1 . ILE A 1 107 ? -6.320  1.968   -19.865 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 
ATOM   688  N  N   . VAL A 1 108 ? -5.869  -3.017  -17.303 1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   1 
ATOM   689  C  CA  . VAL A 1 108 ? -5.549  -4.425  -17.162 1.00 92.20  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  1 
ATOM   690  C  C   . VAL A 1 108 ? -6.642  -5.105  -16.315 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   1 
ATOM   691  O  O   . VAL A 1 108 ? -7.194  -6.121  -16.715 1.00 91.75  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   1 
ATOM   692  C  CB  . VAL A 1 108 ? -4.150  -4.612  -16.545 1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  1 
ATOM   693  C  CG1 . VAL A 1 108 ? -3.831  -6.090  -16.375 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 1 
ATOM   694  C  CG2 . VAL A 1 108 ? -3.090  -3.947  -17.417 1.00 99.51  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 1 
ATOM   695  N  N   . ARG A 1 109 ? -6.995  -4.517  -15.179 1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N   1 
ATOM   696  C  CA  . ARG A 1 109 ? -7.934  -5.157  -14.262 1.00 86.63  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA  1 
ATOM   697  C  C   . ARG A 1 109 ? -9.340  -5.232  -14.799 1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C   1 
ATOM   698  O  O   . ARG A 1 109 ? -10.024 -6.262  -14.686 1.00 86.78  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O   1 
ATOM   699  C  CB  . ARG A 1 109 ? -7.949  -4.415  -12.927 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB  1 
ATOM   700  C  CG  . ARG A 1 109 ? -9.092  -4.788  -11.977 1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG  1 
ATOM   701  C  CD  . ARG A 1 109 ? -8.866  -4.282  -10.545 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD  1 
ATOM   702  N  NE  . ARG A 1 109 ? -8.292  -2.929  -10.447 1.00 87.69  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE  1 
ATOM   703  C  CZ  . ARG A 1 109 ? -8.965  -1.781  -10.585 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ  1 
ATOM   704  N  NH1 . ARG A 1 109 ? -10.284 -1.759  -10.878 1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 1 
ATOM   705  N  NH2 . ARG A 1 109 ? -8.295  -0.634  -10.463 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 1 
ATOM   706  N  N   . LEU A 1 110 ? -9.788  -4.135  -15.384 1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A N   1 
ATOM   707  C  CA  . LEU A 1 110 ? -11.103 -4.113  -15.967 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CA  1 
ATOM   708  C  C   . LEU A 1 110 ? -11.194 -5.060  -17.154 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A C   1 
ATOM   709  O  O   . LEU A 1 110 ? -12.264 -5.656  -17.367 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A O   1 
ATOM   710  C  CB  . LEU A 1 110 ? -11.504 -2.677  -16.358 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CB  1 
ATOM   711  C  CG  . LEU A 1 110 ? -11.668 -1.745  -15.147 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CG  1 
ATOM   712  C  CD1 . LEU A 1 110 ? -11.786 -0.306  -15.622 1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD1 1 
ATOM   713  C  CD2 . LEU A 1 110 ? -12.855 -2.125  -14.275 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD2 1 
ATOM   714  N  N   . LEU A 1 111 ? -10.113 -5.193  -17.931 1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N   1 
ATOM   715  C  CA  . LEU A 1 111 ? -10.120 -6.181  -19.027 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA  1 
ATOM   716  C  C   . LEU A 1 111 ? -10.297 -7.555  -18.409 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C   1 
ATOM   717  O  O   . LEU A 1 111 ? -11.219 -8.277  -18.751 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O   1 
ATOM   718  C  CB  . LEU A 1 111 ? -8.840  -6.162  -19.880 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB  1 
ATOM   719  C  CG  . LEU A 1 111 ? -8.664  -4.955  -20.818 1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG  1 
ATOM   720  C  CD1 . LEU A 1 111 ? -7.243  -4.937  -21.347 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1 1 
ATOM   721  C  CD2 . LEU A 1 111 ? -9.659  -4.898  -21.979 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2 1 
ATOM   722  N  N   . GLU A 1 112 ? -9.411  -7.887  -17.481 1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N   1 
ATOM   723  C  CA  . GLU A 1 112 ? -9.520  -9.092  -16.663 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA  1 
ATOM   724  C  C   . GLU A 1 112 ? -10.951 -9.418  -16.198 1.00 99.39  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C   1 
ATOM   725  O  O   . GLU A 1 112 ? -11.398 -10.557 -16.245 1.00 98.20  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O   1 
ATOM   726  C  CB  . GLU A 1 112 ? -8.638  -8.891  -15.459 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . GLU A 1 112 ? -9.047  -9.681  -14.246 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG  1 
ATOM   728  C  CD  . GLU A 1 112 ? -8.072  -10.767 -13.982 1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD  1 
ATOM   729  O  OE1 . GLU A 1 112 ? -8.292  -11.890 -14.473 1.00 121.01 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1 
ATOM   730  O  OE2 . GLU A 1 112 ? -7.075  -10.468 -13.305 1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1 
ATOM   731  N  N   . LYS A 1 113 ? -11.669 -8.399  -15.760 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   732  C  CA  . LYS A 1 113 ? -12.999 -8.567  -15.185 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   733  C  C   . LYS A 1 113 ? -14.138 -8.622  -16.204 1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   734  O  O   . LYS A 1 113 ? -15.307 -8.739  -15.835 1.00 98.77  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   735  C  CB  . LYS A 1 113 ? -13.223 -7.416  -14.213 1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   736  C  CG  . LYS A 1 113 ? -14.337 -7.659  -13.217 1.00 92.69  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   737  C  CD  . LYS A 1 113 ? -13.871 -7.423  -11.795 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   738  C  CE  . LYS A 1 113 ? -13.371 -6.003  -11.595 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   739  N  NZ  . LYS A 1 113 ? -13.213 -5.607  -10.187 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   740  N  N   . GLY A 1 114 ? -13.809 -8.537  -17.486 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N   1 
ATOM   741  C  CA  . GLY A 1 114 ? -14.803 -8.651  -18.558 1.00 82.98  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA  1 
ATOM   742  C  C   . GLY A 1 114 ? -15.689 -7.417  -18.771 1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C   1 
ATOM   743  O  O   . GLY A 1 114 ? -16.699 -7.493  -19.487 1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O   1 
ATOM   744  N  N   . LEU A 1 115 ? -15.331 -6.281  -18.161 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N   1 
ATOM   745  C  CA  . LEU A 1 115 ? -16.211 -5.112  -18.175 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA  1 
ATOM   746  C  C   . LEU A 1 115 ? -15.841 -4.164  -19.305 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C   1 
ATOM   747  O  O   . LEU A 1 115 ? -16.645 -3.346  -19.720 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O   1 
ATOM   748  C  CB  . LEU A 1 115 ? -16.135 -4.368  -16.842 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB  1 
ATOM   749  C  CG  . LEU A 1 115 ? -16.339 -5.233  -15.597 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG  1 
ATOM   750  C  CD1 . LEU A 1 115 ? -15.839 -4.524  -14.355 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 1 
ATOM   751  C  CD2 . LEU A 1 115 ? -17.816 -5.560  -15.438 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 1 
ATOM   752  N  N   . ILE A 1 116 ? -14.601 -4.255  -19.766 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N   1 
ATOM   753  C  CA  . ILE A 1 116 ? -14.166 -3.500  -20.918 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA  1 
ATOM   754  C  C   . ILE A 1 116 ? -13.492 -4.429  -21.901 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C   1 
ATOM   755  O  O   . ILE A 1 116 ? -13.020 -5.505  -21.518 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O   1 
ATOM   756  C  CB  . ILE A 1 116 ? -13.209 -2.372  -20.530 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB  1 
ATOM   757  C  CG1 . ILE A 1 116 ? -11.949 -2.898  -19.815 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 1 
ATOM   758  C  CG2 . ILE A 1 116 ? -13.940 -1.382  -19.657 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 1 
ATOM   759  C  CD1 . ILE A 1 116 ? -10.874 -1.830  -19.658 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 1 
ATOM   760  N  N   . GLU A 1 117 ? -13.464 -4.031  -23.168 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N   1 
ATOM   761  C  CA  . GLU A 1 117 ? -12.708 -4.760  -24.181 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA  1 
ATOM   762  C  C   . GLU A 1 117 ? -11.851 -3.803  -25.013 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C   1 
ATOM   763  O  O   . GLU A 1 117 ? -12.087 -2.587  -25.020 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O   1 
ATOM   764  C  CB  . GLU A 1 117 ? -13.656 -5.518  -25.074 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . GLU A 1 117 ? -14.246 -4.612  -26.148 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG  1 
ATOM   766  C  CD  . GLU A 1 117 ? -15.490 -5.130  -26.810 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD  1 
ATOM   767  O  OE1 . GLU A 1 117 ? -16.057 -6.159  -26.365 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 1 
ATOM   768  O  OE2 . GLU A 1 117 ? -15.888 -4.467  -27.794 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 1 
ATOM   769  N  N   . ARG A 1 118 ? -10.871 -4.343  -25.719 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N   1 
ATOM   770  C  CA  . ARG A 1 118 ? -10.088 -3.555  -26.643 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA  1 
ATOM   771  C  C   . ARG A 1 118 ? -10.515 -3.861  -28.075 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C   1 
ATOM   772  O  O   . ARG A 1 118 ? -11.224 -4.832  -28.325 1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O   1 
ATOM   773  C  CB  . ARG A 1 118 ? -8.608  -3.827  -26.480 1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB  1 
ATOM   774  C  CG  . ARG A 1 118 ? -7.737  -2.667  -26.932 1.00 91.78  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG  1 
ATOM   775  C  CD  . ARG A 1 118 ? -6.847  -2.193  -25.806 1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD  1 
ATOM   776  N  NE  . ARG A 1 118 ? -5.573  -2.898  -25.768 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE  1 
ATOM   777  C  CZ  . ARG A 1 118 ? -4.926  -3.206  -24.653 1.00 99.32  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ  1 
ATOM   778  N  NH1 . ARG A 1 118 ? -5.427  -2.908  -23.465 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1 1 
ATOM   779  N  NH2 . ARG A 1 118 ? -3.773  -3.845  -24.734 1.00 108.94 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2 1 
ATOM   780  N  N   . ARG A 1 119 ? -10.114 -3.006  -29.006 1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   1 
ATOM   781  C  CA  . ARG A 1 119 ? -10.269 -3.293  -30.434 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  1 
ATOM   782  C  C   . ARG A 1 119 ? -9.403  -2.315  -31.245 1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   1 
ATOM   783  O  O   . ARG A 1 119 ? -9.050  -1.248  -30.744 1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   1 
ATOM   784  C  CB  . ARG A 1 119 ? -11.745 -3.210  -30.847 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ARG A 1 119 ? -12.491 -1.984  -30.326 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . ARG A 1 119 ? -13.341 -1.358  -31.429 1.00 116.21 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  1 
ATOM   787  N  NE  . ARG A 1 119 ? -12.521 -0.733  -32.477 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  1 
ATOM   788  C  CZ  . ARG A 1 119 ? -12.993 -0.071  -33.536 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  1 
ATOM   789  N  NH1 . ARG A 1 119 ? -14.308 0.082   -33.735 1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 
ATOM   790  N  NH2 . ARG A 1 119 ? -12.133 0.439   -34.412 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 
ATOM   791  N  N   . GLU A 1 120 ? -9.043  -2.672  -32.478 1.00 113.31 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   1 
ATOM   792  C  CA  . GLU A 1 120 ? -8.248  -1.757  -33.309 1.00 111.58 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  1 
ATOM   793  C  C   . GLU A 1 120 ? -8.900  -1.488  -34.659 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   1 
ATOM   794  O  O   . GLU A 1 120 ? -9.246  -2.421  -35.374 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   1 
ATOM   795  C  CB  . GLU A 1 120 ? -6.823  -2.298  -33.480 1.00 112.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . GLU A 1 120 ? -5.748  -1.213  -33.471 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  1 
ATOM   797  C  CD  . GLU A 1 120 ? -4.442  -1.683  -32.861 1.00 114.13 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  1 
ATOM   798  O  OE1 . GLU A 1 120 ? -4.473  -2.211  -31.733 1.00 110.93 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 1 
ATOM   799  O  OE2 . GLU A 1 120 ? -3.380  -1.517  -33.501 1.00 116.87 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 1 
ATOM   800  N  N   . ALA A 1 128 ? -4.662  0.584   -30.064 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A N   1 
ATOM   801  C  CA  . ALA A 1 128 ? -5.662  0.143   -29.105 1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CA  1 
ATOM   802  C  C   . ALA A 1 128 ? -7.009  0.813   -29.433 1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A C   1 
ATOM   803  O  O   . ALA A 1 128 ? -7.292  1.093   -30.614 1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A O   1 
ATOM   804  C  CB  . ALA A 1 128 ? -5.196  0.456   -27.668 1.00 91.75  ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CB  1 
ATOM   805  N  N   . SER A 1 129 ? -7.813  1.032   -28.388 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 129 SER A N   1 
ATOM   806  C  CA  . SER A 1 129 ? -9.110  1.706   -28.396 1.00 74.41  ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA  1 
ATOM   807  C  C   . SER A 1 129 ? -9.977  0.885   -27.454 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 129 SER A C   1 
ATOM   808  O  O   . SER A 1 129 ? -10.197 -0.312  -27.667 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 129 SER A O   1 
ATOM   809  C  CB  . SER A 1 129 ? -9.783  1.798   -29.778 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB  1 
ATOM   810  O  OG  . SER A 1 129 ? -11.186 1.941   -29.661 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG  1 
ATOM   811  N  N   . ILE A 1 130 ? -10.498 1.531   -26.436 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N   1 
ATOM   812  C  CA  . ILE A 1 130 ? -11.157 0.825   -25.376 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA  1 
ATOM   813  C  C   . ILE A 1 130 ? -12.632 1.159   -25.295 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C   1 
ATOM   814  O  O   . ILE A 1 130 ? -13.012 2.329   -25.330 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O   1 
ATOM   815  C  CB  . ILE A 1 130 ? -10.467 1.183   -24.030 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB  1 
ATOM   816  C  CG1 . ILE A 1 130 ? -9.103  0.533   -23.945 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 1 
ATOM   817  C  CG2 . ILE A 1 130 ? -11.324 0.796   -22.841 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 1 
ATOM   818  C  CD1 . ILE A 1 130 ? -9.176  -0.969  -23.806 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 1 
ATOM   819  N  N   . ARG A 1 131 ? -13.449 0.132   -25.086 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A N   1 
ATOM   820  C  CA  . ARG A 1 131 ? -14.845 0.317   -24.796 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CA  1 
ATOM   821  C  C   . ARG A 1 131 ? -15.434 -0.636  -23.764 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A C   1 
ATOM   822  O  O   . ARG A 1 131 ? -14.835 -1.635  -23.378 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A O   1 
ATOM   823  C  CB  . ARG A 1 131 ? -15.658 0.198   -26.081 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CB  1 
ATOM   824  C  CG  . ARG A 1 131 ? -15.248 -0.930  -26.991 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CG  1 
ATOM   825  C  CD  . ARG A 1 131 ? -16.134 -0.938  -28.203 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CD  1 
ATOM   826  N  NE  . ARG A 1 131 ? -16.097 -2.205  -28.913 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NE  1 
ATOM   827  C  CZ  . ARG A 1 131 ? -16.523 -2.348  -30.168 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CZ  1 
ATOM   828  N  NH1 . ARG A 1 131 ? -17.016 -1.324  -30.853 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH1 1 
ATOM   829  N  NH2 . ARG A 1 131 ? -16.461 -3.524  -30.747 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH2 1 
ATOM   830  N  N   . LEU A 1 132 ? -16.635 -0.298  -23.301 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A N   1 
ATOM   831  C  CA  . LEU A 1 132 ? -17.403 -1.182  -22.453 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CA  1 
ATOM   832  C  C   . LEU A 1 132 ? -17.840 -2.456  -23.184 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A C   1 
ATOM   833  O  O   . LEU A 1 132 ? -18.257 -2.403  -24.343 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A O   1 
ATOM   834  C  CB  . LEU A 1 132 ? -18.631 -0.462  -21.947 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CB  1 
ATOM   835  C  CG  . LEU A 1 132 ? -18.273 0.756   -21.117 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CG  1 
ATOM   836  C  CD1 . LEU A 1 132 ? -19.502 1.642   -20.921 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD1 1 
ATOM   837  C  CD2 . LEU A 1 132 ? -17.645 0.313   -19.782 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD2 1 
ATOM   838  N  N   . THR A 1 133 ? -17.737 -3.600  -22.496 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 133 THR A N   1 
ATOM   839  C  CA  . THR A 1 133 ? -18.444 -4.802  -22.915 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA  1 
ATOM   840  C  C   . THR A 1 133 ? -19.902 -4.590  -22.516 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 133 THR A C   1 
ATOM   841  O  O   . THR A 1 133 ? -20.213 -3.669  -21.738 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 133 THR A O   1 
ATOM   842  C  CB  . THR A 1 133 ? -17.970 -6.049  -22.138 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB  1 
ATOM   843  O  OG1 . THR A 1 133 ? -18.078 -5.789  -20.733 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 1 
ATOM   844  C  CG2 . THR A 1 133 ? -16.528 -6.366  -22.469 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 1 
ATOM   845  N  N   . PRO A 1 134 ? -20.786 -5.477  -22.980 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A N   1 
ATOM   846  C  CA  . PRO A 1 134 ? -22.151 -5.455  -22.500 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CA  1 
ATOM   847  C  C   . PRO A 1 134 ? -22.289 -5.581  -20.998 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A C   1 
ATOM   848  O  O   . PRO A 1 134 ? -23.178 -4.964  -20.423 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A O   1 
ATOM   849  C  CB  . PRO A 1 134 ? -22.776 -6.669  -23.196 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CB  1 
ATOM   850  C  CG  . PRO A 1 134 ? -22.045 -6.744  -24.503 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CG  1 
ATOM   851  C  CD  . PRO A 1 134 ? -20.626 -6.362  -24.153 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CD  1 
ATOM   852  N  N   . GLN A 1 135 ? -21.461 -6.390  -20.355 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N   1 
ATOM   853  C  CA  . GLN A 1 135 ? -21.589 -6.539  -18.912 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA  1 
ATOM   854  C  C   . GLN A 1 135 ? -21.139 -5.230  -18.221 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C   1 
ATOM   855  O  O   . GLN A 1 135 ? -21.857 -4.692  -17.359 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O   1 
ATOM   856  C  CB  . GLN A 1 135 ? -20.909 -7.834  -18.387 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB  1 
ATOM   857  C  CG  . GLN A 1 135 ? -19.428 -7.819  -17.980 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG  1 
ATOM   858  C  CD  . GLN A 1 135 ? -19.073 -8.963  -17.000 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD  1 
ATOM   859  O  OE1 . GLN A 1 135 ? -19.812 -9.938  -16.882 1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 1 
ATOM   860  N  NE2 . GLN A 1 135 ? -17.941 -8.841  -16.297 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 1 
ATOM   861  N  N   . GLY A 1 136 ? -20.014 -4.668  -18.675 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N   1 
ATOM   862  C  CA  . GLY A 1 136 ? -19.592 -3.325  -18.247 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA  1 
ATOM   863  C  C   . GLY A 1 136 ? -20.663 -2.247  -18.398 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C   1 
ATOM   864  O  O   . GLY A 1 136 ? -20.899 -1.510  -17.476 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O   1 
ATOM   865  N  N   . ARG A 1 137 ? -21.313 -2.139  -19.576 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N   1 
ATOM   866  C  CA  . ARG A 1 137 ? -22.422 -1.190  -19.721 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA  1 
ATOM   867  C  C   . ARG A 1 137 ? -23.677 -1.417  -18.810 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C   1 
ATOM   868  O  O   . ARG A 1 137 ? -24.284 -0.454  -18.321 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O   1 
ATOM   869  C  CB  . ARG A 1 137 ? -22.867 -1.208  -21.206 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB  1 
ATOM   870  C  CG  . ARG A 1 137 ? -24.122 -0.417  -21.483 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG  1 
ATOM   871  C  CD  . ARG A 1 137 ? -24.384 -0.338  -22.988 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD  1 
ATOM   872  N  NE  . ARG A 1 137 ? -24.583 -1.664  -23.493 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE  1 
ATOM   873  C  CZ  . ARG A 1 137 ? -24.671 -1.990  -24.768 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ  1 
ATOM   874  N  NH1 . ARG A 1 137 ? -24.586 -1.056  -25.710 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 1 
ATOM   875  N  NH2 . ARG A 1 137 ? -24.867 -3.268  -25.081 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 1 
ATOM   876  N  N   . ALA A 1 138 ? -24.128 -2.672  -18.648 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   877  C  CA  . ALA A 1 138 ? -25.282 -2.967  -17.765 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   878  C  C   . ALA A 1 138 ? -24.920 -2.574  -16.349 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   879  O  O   . ALA A 1 138 ? -25.724 -1.958  -15.620 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   880  C  CB  . ALA A 1 138 ? -25.643 -4.456  -17.794 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   881  N  N   . LEU A 1 139 ? -23.701 -2.914  -15.958 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A N   1 
ATOM   882  C  CA  . LEU A 1 139 ? -23.212 -2.520  -14.629 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CA  1 
ATOM   883  C  C   . LEU A 1 139 ? -23.331 -1.004  -14.351 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A C   1 
ATOM   884  O  O   . LEU A 1 139 ? -23.813 -0.580  -13.306 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A O   1 
ATOM   885  C  CB  . LEU A 1 139 ? -21.749 -2.944  -14.483 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . LEU A 1 139 ? -21.077 -2.625  -13.138 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CG  1 
ATOM   887  C  CD1 . LEU A 1 139 ? -21.938 -3.081  -11.962 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD1 1 
ATOM   888  C  CD2 . LEU A 1 139 ? -19.700 -3.291  -13.049 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD2 1 
ATOM   889  N  N   . VAL A 1 140 ? -22.893 -0.168  -15.295 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N   1 
ATOM   890  C  CA  . VAL A 1 140 ? -22.934 1.273   -15.051 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA  1 
ATOM   891  C  C   . VAL A 1 140 ? -24.369 1.710   -15.113 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C   1 
ATOM   892  O  O   . VAL A 1 140 ? -24.797 2.557   -14.334 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O   1 
ATOM   893  C  CB  . VAL A 1 140 ? -22.122 2.069   -16.084 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB  1 
ATOM   894  C  CG1 . VAL A 1 140 ? -22.308 3.571   -15.895 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 
ATOM   895  C  CG2 . VAL A 1 140 ? -20.647 1.713   -16.026 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 
ATOM   896  N  N   . THR A 1 141 ? -25.114 1.167   -16.085 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   1 
ATOM   897  C  CA  . THR A 1 141 ? -26.493 1.521   -16.189 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  1 
ATOM   898  C  C   . THR A 1 141 ? -27.208 1.275   -14.864 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   1 
ATOM   899  O  O   . THR A 1 141 ? -28.023 2.110   -14.404 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   1 
ATOM   900  C  CB  . THR A 1 141 ? -27.181 0.715   -17.330 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  1 
ATOM   901  O  OG1 . THR A 1 141 ? -26.831 1.298   -18.582 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 
ATOM   902  C  CG2 . THR A 1 141 ? -28.658 0.755   -17.141 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 
ATOM   903  N  N   . HIS A 1 142 ? -26.953 0.115   -14.264 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N   1 
ATOM   904  C  CA  . HIS A 1 142 ? -27.619 -0.173  -12.963 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA  1 
ATOM   905  C  C   . HIS A 1 142 ? -27.139 0.731   -11.820 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C   1 
ATOM   906  O  O   . HIS A 1 142 ? -27.938 1.099   -10.978 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O   1 
ATOM   907  C  CB  . HIS A 1 142 ? -27.544 -1.643  -12.508 1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . HIS A 1 142 ? -27.994 -1.831  -11.079 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG  1 
ATOM   909  N  ND1 . HIS A 1 142 ? -29.325 -1.906  -10.717 1.00 88.00  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 1 
ATOM   910  C  CD2 . HIS A 1 142 ? -27.290 -1.858  -9.917  1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 1 
ATOM   911  C  CE1 . HIS A 1 142 ? -29.419 -2.012  -9.401  1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 1 
ATOM   912  N  NE2 . HIS A 1 142 ? -28.200 -1.974  -8.889  1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 1 
ATOM   913  N  N   . LEU A 1 143 ? -25.877 1.122   -11.792 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N   1 
ATOM   914  C  CA  . LEU A 1 143 ? -25.371 1.919   -10.621 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA  1 
ATOM   915  C  C   . LEU A 1 143 ? -25.575 3.434   -10.731 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C   1 
ATOM   916  O  O   . LEU A 1 143 ? -25.600 4.192   -9.748  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O   1 
ATOM   917  C  CB  . LEU A 1 143 ? -23.888 1.646   -10.431 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB  1 
ATOM   918  C  CG  . LEU A 1 143 ? -23.614 0.195   -10.084 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG  1 
ATOM   919  C  CD1 . LEU A 1 143 ? -22.140 -0.147  -10.259 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1 
ATOM   920  C  CD2 . LEU A 1 143 ? -24.060 -0.113  -8.653  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1 
ATOM   921  N  N   . LEU A 1 144 ? -25.705 3.883   -11.952 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N   1 
ATOM   922  C  CA  . LEU A 1 144 ? -25.704 5.294   -12.209 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA  1 
ATOM   923  C  C   . LEU A 1 144 ? -26.747 6.043   -11.449 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C   1 
ATOM   924  O  O   . LEU A 1 144 ? -26.492 7.112   -11.002 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O   1 
ATOM   925  C  CB  . LEU A 1 144 ? -25.905 5.526   -13.713 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . LEU A 1 144 ? -25.573 6.917   -14.233 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG  1 
ATOM   927  C  CD1 . LEU A 1 144 ? -24.247 7.429   -13.750 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 1 
ATOM   928  C  CD2 . LEU A 1 144 ? -25.609 6.850   -15.779 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 1 
ATOM   929  N  N   . PRO A 1 145 ? -27.950 5.494   -11.306 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A N   1 
ATOM   930  C  CA  . PRO A 1 145 ? -28.921 6.291   -10.583 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CA  1 
ATOM   931  C  C   . PRO A 1 145 ? -28.474 6.623   -9.164  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A C   1 
ATOM   932  O  O   . PRO A 1 145 ? -28.736 7.720   -8.682  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A O   1 
ATOM   933  C  CB  . PRO A 1 145 ? -30.144 5.362   -10.542 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . PRO A 1 145 ? -30.055 4.629   -11.840 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CG  1 
ATOM   935  C  CD  . PRO A 1 145 ? -28.596 4.356   -12.008 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CD  1 
ATOM   936  N  N   . ALA A 1 146 ? -27.794 5.675   -8.520  1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   937  C  CA  . ALA A 1 146 ? -27.332 5.839   -7.132  1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   938  C  C   . ALA A 1 146 ? -26.091 6.729   -7.103  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   939  O  O   . ALA A 1 146 ? -25.842 7.430   -6.129  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   940  C  CB  . ALA A 1 146 ? -26.988 4.488   -6.541  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   941  N  N   . HIS A 1 147 ? -25.266 6.632   -8.149  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A N   1 
ATOM   942  C  CA  . HIS A 1 147 ? -24.116 7.503   -8.243  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CA  1 
ATOM   943  C  C   . HIS A 1 147 ? -24.611 8.910   -8.437  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A C   1 
ATOM   944  O  O   . HIS A 1 147 ? -24.171 9.853   -7.790  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A O   1 
ATOM   945  C  CB  . HIS A 1 147 ? -23.215 7.097   -9.380  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . HIS A 1 147 ? -22.107 8.057   -9.620  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CG  1 
ATOM   947  N  ND1 . HIS A 1 147 ? -21.063 8.210   -8.745  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A ND1 1 
ATOM   948  C  CD2 . HIS A 1 147 ? -21.880 8.923   -10.643 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CD2 1 
ATOM   949  C  CE1 . HIS A 1 147 ? -20.226 9.117   -9.229  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CE1 1 
ATOM   950  N  NE2 . HIS A 1 147 ? -20.697 9.552   -10.388 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A NE2 1 
ATOM   951  N  N   . LEU A 1 148 ? -25.604 9.054   -9.286  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N   1 
ATOM   952  C  CA  . LEU A 1 148 ? -26.131 10.374  -9.517  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA  1 
ATOM   953  C  C   . LEU A 1 148 ? -26.811 10.947  -8.272  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C   1 
ATOM   954  O  O   . LEU A 1 148 ? -26.711 12.133  -8.014  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O   1 
ATOM   955  C  CB  . LEU A 1 148 ? -27.066 10.304  -10.686 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . LEU A 1 148 ? -26.374 10.149  -12.061 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG  1 
ATOM   957  C  CD1 . LEU A 1 148 ? -27.465 10.017  -13.114 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 1 
ATOM   958  C  CD2 . LEU A 1 148 ? -25.486 11.344  -12.364 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 1 
ATOM   959  N  N   . ALA A 1 149 ? -27.553 10.101  -7.557  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A N   1 
ATOM   960  C  CA  . ALA A 1 149 ? -28.157 10.468  -6.273  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A CA  1 
ATOM   961  C  C   . ALA A 1 149 ? -27.120 10.931  -5.252  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A C   1 
ATOM   962  O  O   . ALA A 1 149 ? -27.225 12.046  -4.737  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A O   1 
ATOM   963  C  CB  . ALA A 1 149 ? -28.983 9.299   -5.714  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 149 ALA A CB  1 
ATOM   964  N  N   . THR A 1 150 ? -26.089 10.128  -5.036  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 150 THR A N   1 
ATOM   965  C  CA  . THR A 1 150 ? -25.012 10.498  -4.105  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 150 THR A CA  1 
ATOM   966  C  C   . THR A 1 150 ? -24.337 11.825  -4.473  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 150 THR A C   1 
ATOM   967  O  O   . THR A 1 150 ? -24.044 12.625  -3.636  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 150 THR A O   1 
ATOM   968  C  CB  . THR A 1 150 ? -23.927 9.423   -4.144  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 150 THR A CB  1 
ATOM   969  O  OG1 . THR A 1 150 ? -24.484 8.180   -3.805  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 150 THR A OG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . THR A 1 150 ? -22.819 9.679   -3.216  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 150 THR A CG2 1 
ATOM   971  N  N   . THR A 1 151 ? -24.033 12.006  -5.756  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 151 THR A N   1 
ATOM   972  C  CA  . THR A 1 151 ? -23.450 13.230  -6.262  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA  1 
ATOM   973  C  C   . THR A 1 151 ? -24.238 14.466  -5.893  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 151 THR A C   1 
ATOM   974  O  O   . THR A 1 151 ? -23.645 15.520  -5.501  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 151 THR A O   1 
ATOM   975  C  CB  . THR A 1 151 ? -23.319 13.150  -7.831  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB  1 
ATOM   976  O  OG1 . THR A 1 151 ? -22.254 12.264  -8.189  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 1 
ATOM   977  C  CG2 . THR A 1 151 ? -23.037 14.461  -8.383  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 1 
ATOM   978  N  N   . GLN A 1 152 ? -25.550 14.397  -6.119  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A N   1 
ATOM   979  C  CA  . GLN A 1 152 ? -26.464 15.506  -5.747  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CA  1 
ATOM   980  C  C   . GLN A 1 152 ? -26.570 15.669  -4.223  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A C   1 
ATOM   981  O  O   . GLN A 1 152 ? -26.573 16.792  -3.721  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A O   1 
ATOM   982  C  CB  . GLN A 1 152 ? -27.858 15.252  -6.241  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CB  1 
ATOM   983  C  CG  . GLN A 1 152 ? -28.173 15.709  -7.648  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CG  1 
ATOM   984  C  CD  . GLN A 1 152 ? -29.467 15.097  -8.120  1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CD  1 
ATOM   985  O  OE1 . GLN A 1 152 ? -30.368 14.820  -7.324  1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A OE1 1 
ATOM   986  N  NE2 . GLN A 1 152 ? -29.570 14.855  -9.410  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A NE2 1 
ATOM   987  N  N   . ARG A 1 153 ? -26.674 14.546  -3.514  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A N   1 
ATOM   988  C  CA  . ARG A 1 153 ? -26.694 14.524  -2.038  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CA  1 
ATOM   989  C  C   . ARG A 1 153 ? -25.447 15.175  -1.382  1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A C   1 
ATOM   990  O  O   . ARG A 1 153 ? -25.593 16.053  -0.546  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A O   1 
ATOM   991  C  CB  . ARG A 1 153 ? -26.845 13.077  -1.562  1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . ARG A 1 153 ? -26.870 12.917  -0.055  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CG  1 
ATOM   993  C  CD  . ARG A 1 153 ? -27.332 11.525  0.345   1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CD  1 
ATOM   994  N  NE  . ARG A 1 153 ? -26.414 10.507  -0.151  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NE  1 
ATOM   995  C  CZ  . ARG A 1 153 ? -25.194 10.234  0.344   1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CZ  1 
ATOM   996  N  NH1 . ARG A 1 153 ? -24.685 10.875  1.393   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NH1 1 
ATOM   997  N  NH2 . ARG A 1 153 ? -24.460 9.298   -0.223  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NH2 1 
ATOM   998  N  N   . VAL A 1 154 ? -24.219 14.828  -1.802  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N   1 
ATOM   999  C  CA  . VAL A 1 154 ? -23.034 15.481  -1.216  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA  1 
ATOM   1000 C  C   . VAL A 1 154 ? -22.899 16.989  -1.517  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C   1 
ATOM   1001 O  O   . VAL A 1 154 ? -22.223 17.717  -0.804  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O   1 
ATOM   1002 C  CB  . VAL A 1 154 ? -21.703 14.783  -1.596  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB  1 
ATOM   1003 C  CG1 . VAL A 1 154 ? -21.773 13.299  -1.309  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 1 
ATOM   1004 C  CG2 . VAL A 1 154 ? -21.335 15.030  -3.037  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 1 
ATOM   1005 N  N   . LEU A 1 155 ? -23.539 17.473  -2.570  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . LEU A 1 155 ? -23.504 18.907  -2.887  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . LEU A 1 155 ? -24.715 19.623  -2.290  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   1 
ATOM   1008 O  O   . LEU A 1 155 ? -24.762 20.861  -2.274  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   1 
ATOM   1009 C  CB  . LEU A 1 155 ? -23.498 19.104  -4.404  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  1 
ATOM   1010 C  CG  . LEU A 1 155 ? -22.090 19.047  -4.936  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  1 
ATOM   1011 C  CD1 . LEU A 1 155 ? -22.130 18.585  -6.365  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1 
ATOM   1012 C  CD2 . LEU A 1 155 ? -21.440 20.405  -4.782  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1 
ATOM   1013 N  N   . ALA A 1 156 ? -25.638 18.834  -1.743  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . ALA A 1 156 ? -26.945 19.313  -1.285  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . ALA A 1 156 ? -26.896 20.424  -0.257  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C   1 
ATOM   1016 O  O   . ALA A 1 156 ? -27.719 21.316  -0.299  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . ALA A 1 156 ? -27.797 18.142  -0.763  1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB  1 
ATOM   1018 N  N   . PRO A 1 157 ? -25.930 20.396  0.678   1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . PRO A 1 157 ? -25.815 21.557  1.597   1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . PRO A 1 157 ? -25.676 22.949  0.942   1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A C   1 
ATOM   1021 O  O   . PRO A 1 157 ? -25.749 23.964  1.631   1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . PRO A 1 157 ? -24.533 21.235  2.389   1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . PRO A 1 157 ? -24.505 19.740  2.432   1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CG  1 
ATOM   1024 C  CD  . PRO A 1 157 ? -25.054 19.284  1.102   1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CD  1 
ATOM   1025 N  N   . LEU A 1 158 ? -25.407 22.982  -0.355  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . LEU A 1 158 ? -25.094 24.218  -1.074  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . LEU A 1 158 ? -26.185 24.558  -2.076  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   1 
ATOM   1028 O  O   . LEU A 1 158 ? -26.756 23.671  -2.693  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   1 
ATOM   1029 C  CB  . LEU A 1 158 ? -23.774 24.065  -1.846  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  1 
ATOM   1030 C  CG  . LEU A 1 158 ? -22.499 23.614  -1.126  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  1 
ATOM   1031 C  CD1 . LEU A 1 158 ? -21.323 23.819  -2.071  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 1 
ATOM   1032 C  CD2 . LEU A 1 158 ? -22.279 24.340  0.187   1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 1 
ATOM   1033 N  N   . SER A 1 159 ? -26.434 25.848  -2.247  1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 159 SER A N   1 
ATOM   1034 C  CA  . SER A 1 159 ? -27.393 26.377  -3.217  1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 159 SER A CA  1 
ATOM   1035 C  C   . SER A 1 159 ? -26.864 26.355  -4.630  1.00 84.40  ? ? ? ? ? ? 159 SER A C   1 
ATOM   1036 O  O   . SER A 1 159 ? -25.716 25.973  -4.884  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 159 SER A O   1 
ATOM   1037 C  CB  . SER A 1 159 ? -27.656 27.835  -2.904  1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 159 SER A CB  1 
ATOM   1038 O  OG  . SER A 1 159 ? -26.524 28.597  -3.295  1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 159 SER A OG  1 
ATOM   1039 N  N   . ALA A 1 160 ? -27.725 26.804  -5.536  1.00 85.34  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N   1 
ATOM   1040 C  CA  . ALA A 1 160 ? -27.420 26.974  -6.949  1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA  1 
ATOM   1041 C  C   . ALA A 1 160 ? -26.224 27.865  -7.231  1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C   1 
ATOM   1042 O  O   . ALA A 1 160 ? -25.348 27.483  -8.012  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O   1 
ATOM   1043 C  CB  . ALA A 1 160 ? -28.640 27.567  -7.653  1.00 88.17  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB  1 
ATOM   1044 N  N   . GLN A 1 161 ? -26.235 29.068  -6.651  1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . GLN A 1 161 ? -25.094 29.977  -6.722  1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . GLN A 1 161 ? -23.886 29.251  -6.219  1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C   1 
ATOM   1047 O  O   . GLN A 1 161 ? -22.892 29.079  -6.913  1.00 82.87  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . GLN A 1 161 ? -25.271 31.196  -5.812  1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . GLN A 1 161 ? -26.321 32.190  -6.227  1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG  1 
ATOM   1050 C  CD  . GLN A 1 161 ? -26.098 32.708  -7.627  1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD  1 
ATOM   1051 O  OE1 . GLN A 1 161 ? -25.637 31.978  -8.506  1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 
ATOM   1052 N  NE2 . GLN A 1 161 ? -26.453 33.969  -7.855  1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 
ATOM   1053 N  N   . GLU A 1 162 ? -24.015 28.783  -5.000  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N   1 
ATOM   1054 C  CA  . GLU A 1 162 ? -22.877 28.278  -4.298  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA  1 
ATOM   1055 C  C   . GLU A 1 162 ? -22.236 27.181  -5.099  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C   1 
ATOM   1056 O  O   . GLU A 1 162 ? -21.021 27.211  -5.353  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O   1 
ATOM   1057 C  CB  . GLU A 1 162 ? -23.308 27.803  -2.935  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB  1 
ATOM   1058 C  CG  . GLU A 1 162 ? -23.760 28.971  -2.073  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG  1 
ATOM   1059 C  CD  . GLU A 1 162 ? -24.419 28.511  -0.798  1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD  1 
ATOM   1060 O  OE1 . GLU A 1 162 ? -25.080 27.444  -0.844  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1 
ATOM   1061 O  OE2 . GLU A 1 162 ? -24.251 29.201  0.245   1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1 
ATOM   1062 N  N   . GLN A 1 163 ? -23.052 26.242  -5.561  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A N   1 
ATOM   1063 C  CA  . GLN A 1 163 ? -22.521 25.173  -6.373  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CA  1 
ATOM   1064 C  C   . GLN A 1 163 ? -21.747 25.711  -7.601  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A C   1 
ATOM   1065 O  O   . GLN A 1 163 ? -20.612 25.213  -7.905  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A O   1 
ATOM   1066 C  CB  . GLN A 1 163 ? -23.611 24.165  -6.736  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . GLN A 1 163 ? -24.177 23.383  -5.532  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CG  1 
ATOM   1068 C  CD  . GLN A 1 163 ? -25.045 22.192  -5.945  1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CD  1 
ATOM   1069 O  OE1 . GLN A 1 163 ? -24.978 21.725  -7.102  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A OE1 1 
ATOM   1070 N  NE2 . GLN A 1 163 ? -25.852 21.680  -5.001  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 163 GLN A NE2 1 
ATOM   1071 N  N   . ARG A 1 164 ? -22.308 26.729  -8.271  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A N   1 
ATOM   1072 C  CA  . ARG A 1 164 ? -21.657 27.315  -9.454  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CA  1 
ATOM   1073 C  C   . ARG A 1 164 ? -20.414 28.087  -9.092  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A C   1 
ATOM   1074 O  O   . ARG A 1 164 ? -19.387 27.996  -9.759  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A O   1 
ATOM   1075 C  CB  . ARG A 1 164 ? -22.609 28.182  -10.275 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . ARG A 1 164 ? -23.664 27.360  -10.978 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CG  1 
ATOM   1077 C  CD  . ARG A 1 164 ? -23.047 26.541  -12.115 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CD  1 
ATOM   1078 N  NE  . ARG A 1 164 ? -23.073 27.289  -13.371 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NE  1 
ATOM   1079 C  CZ  . ARG A 1 164 ? -22.882 26.766  -14.583 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CZ  1 
ATOM   1080 N  NH1 . ARG A 1 164 ? -22.650 25.465  -14.752 1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH1 1 
ATOM   1081 N  NH2 . ARG A 1 164 ? -22.932 27.561  -15.642 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH2 1 
ATOM   1082 N  N   . THR A 1 165 ? -20.493 28.801  -7.991  1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 165 THR A N   1 
ATOM   1083 C  CA  . THR A 1 165 ? -19.325 29.454  -7.411  1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 165 THR A CA  1 
ATOM   1084 C  C   . THR A 1 165 ? -18.170 28.497  -7.087  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 165 THR A C   1 
ATOM   1085 O  O   . THR A 1 165 ? -16.999 28.768  -7.434  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 165 THR A O   1 
ATOM   1086 C  CB  . THR A 1 165 ? -19.691 30.166  -6.115  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 165 THR A CB  1 
ATOM   1087 O  OG1 . THR A 1 165 ? -20.804 31.017  -6.353  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 165 THR A OG1 1 
ATOM   1088 C  CG2 . THR A 1 165 ? -18.518 30.965  -5.626  1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 165 THR A CG2 1 
ATOM   1089 N  N   . LEU A 1 166 ? -18.504 27.373  -6.456  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   1 
ATOM   1090 C  CA  . LEU A 1 166 ? -17.520 26.328  -6.166  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  1 
ATOM   1091 C  C   . LEU A 1 166 ? -16.886 25.856  -7.453  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   1 
ATOM   1092 O  O   . LEU A 1 166 ? -15.653 25.748  -7.581  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   1 
ATOM   1093 C  CB  . LEU A 1 166 ? -18.188 25.143  -5.437  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  1 
ATOM   1094 C  CG  . LEU A 1 166 ? -17.255 23.996  -5.015  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  1 
ATOM   1095 C  CD1 . LEU A 1 166 ? -16.091 24.532  -4.151  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 
ATOM   1096 C  CD2 . LEU A 1 166 ? -18.088 22.963  -4.294  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 
ATOM   1097 N  N   . GLU A 1 167 ? -17.753 25.608  -8.430  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   1 
ATOM   1098 C  CA  . GLU A 1 167 ? -17.376 25.270  -9.796  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  1 
ATOM   1099 C  C   . GLU A 1 167 ? -16.382 26.252  -10.384 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   1 
ATOM   1100 O  O   . GLU A 1 167 ? -15.314 25.861  -10.885 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   1 
ATOM   1101 C  CB  . GLU A 1 167 ? -18.652 25.216  -10.668 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  1 
ATOM   1102 C  CG  . GLU A 1 167 ? -18.696 24.033  -11.586 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  1 
ATOM   1103 C  CD  . GLU A 1 167 ? -19.831 24.095  -12.605 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  1 
ATOM   1104 O  OE1 . GLU A 1 167 ? -20.902 23.533  -12.346 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 1 
ATOM   1105 O  OE2 . GLU A 1 167 ? -19.631 24.701  -13.666 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 1 
ATOM   1106 N  N   . GLU A 1 168 ? -16.707 27.532  -10.306 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A N   1 
ATOM   1107 C  CA  . GLU A 1 168 ? -15.857 28.587  -10.866 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CA  1 
ATOM   1108 C  C   . GLU A 1 168 ? -14.498 28.653  -10.158 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A C   1 
ATOM   1109 O  O   . GLU A 1 168 ? -13.442 28.755  -10.794 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A O   1 
ATOM   1110 C  CB  . GLU A 1 168 ? -16.570 29.932  -10.751 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . GLU A 1 168 ? -15.861 31.104  -11.457 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CG  1 
ATOM   1112 C  CD  . GLU A 1 168 ? -16.259 31.261  -12.941 1.00 93.28  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CD  1 
ATOM   1113 O  OE1 . GLU A 1 168 ? -17.277 30.661  -13.377 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE1 1 
ATOM   1114 O  OE2 . GLU A 1 168 ? -15.566 31.991  -13.699 1.00 98.95  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE2 1 
ATOM   1115 N  N   . LEU A 1 169 ? -14.514 28.576  -8.830  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   1 
ATOM   1116 C  CA  . LEU A 1 169 ? -13.287 28.781  -8.087  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  1 
ATOM   1117 C  C   . LEU A 1 169 ? -12.327 27.634  -8.279  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   1 
ATOM   1118 O  O   . LEU A 1 169 ? -11.133 27.813  -8.487  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   1 
ATOM   1119 C  CB  . LEU A 1 169 ? -13.616 29.001  -6.610  1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . LEU A 1 169 ? -14.446 30.258  -6.343  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  1 
ATOM   1121 C  CD1 . LEU A 1 169 ? -14.840 30.237  -4.889  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 
ATOM   1122 C  CD2 . LEU A 1 169 ? -13.710 31.560  -6.674  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 
ATOM   1123 N  N   . ALA A 1 170 ? -12.870 26.435  -8.248  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   1 
ATOM   1124 C  CA  . ALA A 1 170 ? -12.134 25.253  -8.571  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  1 
ATOM   1125 C  C   . ALA A 1 170 ? -11.586 25.295  -9.991  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   1 
ATOM   1126 O  O   . ALA A 1 170 ? -10.384 25.091  -10.193 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   1 
ATOM   1127 C  CB  . ALA A 1 170 ? -13.036 24.073  -8.374  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  1 
ATOM   1128 N  N   . GLY A 1 171 ? -12.416 25.637  -10.983 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . GLY A 1 171 ? -11.913 25.747  -12.363 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . GLY A 1 171 ? -10.804 26.772  -12.456 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A C   1 
ATOM   1131 O  O   . GLY A 1 171 ? -9.754  26.552  -13.085 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A O   1 
ATOM   1132 N  N   . ARG A 1 172 ? -11.030 27.892  -11.776 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A N   1 
ATOM   1133 C  CA  . ARG A 1 172 ? -10.113 28.993  -11.758 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CA  1 
ATOM   1134 C  C   . ARG A 1 172 ? -8.773  28.618  -11.090 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A C   1 
ATOM   1135 O  O   . ARG A 1 172 ? -7.699  28.844  -11.637 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A O   1 
ATOM   1136 C  CB  . ARG A 1 172 ? -10.813 30.129  -11.045 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . ARG A 1 172 ? -10.025 31.413  -11.027 1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CG  1 
ATOM   1138 C  CD  . ARG A 1 172 ? -10.832 32.538  -11.630 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CD  1 
ATOM   1139 N  NE  . ARG A 1 172 ? -11.995 32.901  -10.823 1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NE  1 
ATOM   1140 C  CZ  . ARG A 1 172 ? -11.963 33.715  -9.761  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CZ  1 
ATOM   1141 N  NH1 . ARG A 1 172 ? -10.821 34.242  -9.319  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH1 1 
ATOM   1142 N  NH2 . ARG A 1 172 ? -13.091 33.997  -9.124  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH2 1 
ATOM   1143 N  N   . MET A 1 173 ? -8.820  27.994  -9.916  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 173 MET A N   1 
ATOM   1144 C  CA  . MET A 1 173 ? -7.601  27.443  -9.333  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CA  1 
ATOM   1145 C  C   . MET A 1 173 ? -6.964  26.433  -10.277 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 173 MET A C   1 
ATOM   1146 O  O   . MET A 1 173 ? -5.754  26.436  -10.504 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 173 MET A O   1 
ATOM   1147 C  CB  . MET A 1 173 ? -7.913  26.728  -8.008  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CB  1 
ATOM   1148 C  CG  . MET A 1 173 ? -7.961  27.648  -6.803  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CG  1 
ATOM   1149 S  SD  . MET A 1 173 ? -8.403  26.683  -5.346  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 173 MET A SD  1 
ATOM   1150 C  CE  . MET A 1 173 ? -6.758  26.122  -4.964  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CE  1 
ATOM   1151 N  N   . LEU A 1 174 ? -7.788  25.549  -10.810 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N   1 
ATOM   1152 C  CA  . LEU A 1 174 ? -7.297  24.418  -11.612 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA  1 
ATOM   1153 C  C   . LEU A 1 174 ? -6.643  24.901  -12.911 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C   1 
ATOM   1154 O  O   . LEU A 1 174 ? -5.584  24.393  -13.327 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O   1 
ATOM   1155 C  CB  . LEU A 1 174 ? -8.448  23.414  -11.879 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB  1 
ATOM   1156 C  CG  . LEU A 1 174 ? -8.131  22.218  -12.756 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG  1 
ATOM   1157 C  CD1 . LEU A 1 174 ? -7.214  21.255  -12.056 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 1 
ATOM   1158 C  CD2 . LEU A 1 174 ? -9.392  21.526  -13.243 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 1 
ATOM   1159 N  N   . ALA A 1 175 ? -7.243  25.924  -13.500 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . ALA A 1 175 ? -6.679  26.607  -14.655 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . ALA A 1 175 ? -5.283  27.160  -14.352 1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   1 
ATOM   1162 O  O   . ALA A 1 175 ? -4.342  26.998  -15.142 1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . ALA A 1 175 ? -7.604  27.733  -15.056 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  1 
ATOM   1164 N  N   . GLY A 1 176 ? -5.141  27.843  -13.224 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . GLY A 1 176 ? -3.852  28.396  -12.867 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . GLY A 1 176 ? -2.735  27.352  -12.825 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C   1 
ATOM   1167 O  O   . GLY A 1 176 ? -1.601  27.649  -13.125 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O   1 
ATOM   1168 N  N   . LEU A 1 177 ? -3.054  26.128  -12.420 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N   1 
ATOM   1169 C  CA  . LEU A 1 177 ? -2.079  25.035  -12.378 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA  1 
ATOM   1170 C  C   . LEU A 1 177 ? -1.898  24.214  -13.673 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C   1 
ATOM   1171 O  O   . LEU A 1 177 ? -0.814  23.693  -13.886 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O   1 
ATOM   1172 C  CB  . LEU A 1 177 ? -2.464  24.065  -11.281 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . LEU A 1 177 ? -2.495  24.676  -9.871  1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG  1 
ATOM   1174 C  CD1 . LEU A 1 177 ? -2.856  23.549  -8.920  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1 
ATOM   1175 C  CD2 . LEU A 1 177 ? -1.189  25.383  -9.521  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1 
ATOM   1176 N  N   . GLU A 1 178 ? -2.954  24.033  -14.482 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   1 
ATOM   1177 C  CA  . GLU A 1 178 ? -2.823  23.323  -15.789 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  1 
ATOM   1178 C  C   . GLU A 1 178 ? -1.889  24.045  -16.767 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   1 
ATOM   1179 O  O   . GLU A 1 178 ? -2.157  25.175  -17.183 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   1 
ATOM   1180 C  CB  . GLU A 1 178 ? -4.196  23.065  -16.429 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  1 
ATOM   1181 C  CG  . GLU A 1 178 ? -5.014  22.075  -15.601 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  1 
ATOM   1182 C  CD  . GLU A 1 178 ? -6.396  21.753  -16.156 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  1 
ATOM   1183 O  OE1 . GLU A 1 178 ? -7.110  22.667  -16.652 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 
ATOM   1184 O  OE2 . GLU A 1 178 ? -6.775  20.561  -16.056 1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 
ATOM   1185 N  N   . GLN A 1 179 ? -0.794  23.372  -17.112 1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 179 GLN A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . GLN A 1 179 ? 0.330   23.963  -17.841 1.00 101.34 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . GLN A 1 179 ? 0.845   22.977  -18.897 1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A C   1 
ATOM   1188 O  O   . GLN A 1 179 ? 1.785   23.272  -19.640 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . GLN A 1 179 ? 1.458   24.342  -16.852 1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . GLN A 1 179 ? 1.536   25.823  -16.468 1.00 108.35 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CG  1 
ATOM   1191 C  CD  . GLN A 1 179 ? 0.179   26.447  -16.152 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CD  1 
ATOM   1192 O  OE1 . GLN A 1 179 ? -0.447  26.113  -15.149 1.00 112.64 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A OE1 1 
ATOM   1193 N  NE2 . GLN A 1 179 ? -0.285  27.348  -17.014 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A NE2 1 
ATOM   1194 N  N   . ASP B 1 8   ? -7.092  18.804  -19.737 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B N   1 
ATOM   1195 C  CA  . ASP B 1 8   ? -6.648  20.211  -19.542 1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CA  1 
ATOM   1196 C  C   . ASP B 1 8   ? -7.729  21.239  -19.880 1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B C   1 
ATOM   1197 O  O   . ASP B 1 8   ? -8.663  20.991  -20.667 1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 8   ASP B O   1 
ATOM   1198 C  CB  . ASP B 1 8   ? -5.378  20.499  -20.351 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CB  1 
ATOM   1199 C  CG  . ASP B 1 8   ? -4.118  20.183  -19.576 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CG  1 
ATOM   1200 O  OD1 . ASP B 1 8   ? -3.985  19.030  -19.113 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 8   ASP B OD1 1 
ATOM   1201 O  OD2 . ASP B 1 8   ? -3.266  21.090  -19.424 1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B OD2 1 
ATOM   1202 N  N   . THR B 1 9   ? -7.558  22.413  -19.276 1.00 117.51 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1203 C  CA  . THR B 1 9   ? -8.429  23.565  -19.475 1.00 106.58 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1204 C  C   . THR B 1 9   ? -9.884  23.224  -19.025 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1205 O  O   . THR B 1 9   ? -10.182 22.100  -18.598 1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1206 C  CB  . THR B 1 9   ? -8.332  24.089  -20.955 1.00 103.72 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1207 O  OG1 . THR B 1 9   ? -7.381  23.314  -21.704 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1208 C  CG2 . THR B 1 9   ? -7.929  25.583  -21.017 1.00 108.86 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1209 N  N   . ALA B 1 10  ? -10.737 24.245  -19.072 1.00 86.65  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B N   1 
ATOM   1210 C  CA  . ALA B 1 10  ? -12.164 24.099  -19.277 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CA  1 
ATOM   1211 C  C   . ALA B 1 10  ? -12.454 23.764  -20.750 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B C   1 
ATOM   1212 O  O   . ALA B 1 10  ? -13.593 23.898  -21.205 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B O   1 
ATOM   1213 C  CB  . ALA B 1 10  ? -12.867 25.407  -18.907 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CB  1 
ATOM   1214 N  N   . ALA B 1 11  ? -11.441 23.298  -21.486 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1215 C  CA  . ALA B 1 11  ? -11.559 23.138  -22.945 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1216 C  C   . ALA B 1 11  ? -12.743 22.208  -23.164 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1217 O  O   . ALA B 1 11  ? -13.733 22.585  -23.773 1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1218 C  CB  . ALA B 1 11  ? -10.273 22.562  -23.570 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1219 N  N   . LEU B 1 12  ? -12.680 21.058  -22.500 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   1 
ATOM   1220 C  CA  . LEU B 1 12  ? -13.633 19.977  -22.701 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  1 
ATOM   1221 C  C   . LEU B 1 12  ? -14.634 19.757  -21.562 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   1 
ATOM   1222 O  O   . LEU B 1 12  ? -15.296 18.732  -21.534 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   1 
ATOM   1223 C  CB  . LEU B 1 12  ? -12.880 18.671  -23.021 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  1 
ATOM   1224 C  CG  . LEU B 1 12  ? -11.760 18.273  -22.070 1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  1 
ATOM   1225 C  CD1 . LEU B 1 12  ? -12.312 17.833  -20.712 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 1 
ATOM   1226 C  CD2 . LEU B 1 12  ? -10.898 17.201  -22.720 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 1 
ATOM   1227 N  N   . LEU B 1 13  ? -14.783 20.704  -20.644 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1228 C  CA  . LEU B 1 13  ? -15.962 20.698  -19.812 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1229 C  C   . LEU B 1 13  ? -17.265 20.733  -20.602 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1230 O  O   . LEU B 1 13  ? -18.280 20.151  -20.188 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1231 C  CB  . LEU B 1 13  ? -15.997 21.880  -18.917 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1232 C  CG  . LEU B 1 13  ? -15.240 21.780  -17.611 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1233 C  CD1 . LEU B 1 13  ? -15.081 23.212  -17.107 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1234 C  CD2 . LEU B 1 13  ? -15.966 20.922  -16.580 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1235 N  N   . GLU B 1 14  ? -17.251 21.489  -21.684 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1236 C  CA  . GLU B 1 14  ? -18.397 21.528  -22.565 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1237 C  C   . GLU B 1 14  ? -18.656 20.184  -23.225 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1238 O  O   . GLU B 1 14  ? -19.806 19.752  -23.311 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1239 C  CB  . GLU B 1 14  ? -18.261 22.629  -23.627 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . GLU B 1 14  ? -18.773 23.963  -23.080 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1241 C  CD  . GLU B 1 14  ? -20.120 23.835  -22.332 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1242 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -21.138 23.555  -23.043 1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1243 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -20.136 23.984  -21.051 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1244 N  N   . ARG B 1 15  ? -17.600 19.502  -23.646 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B N   1 
ATOM   1245 C  CA  . ARG B 1 15  ? -17.762 18.134  -24.130 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CA  1 
ATOM   1246 C  C   . ARG B 1 15  ? -18.414 17.226  -23.055 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B C   1 
ATOM   1247 O  O   . ARG B 1 15  ? -19.379 16.481  -23.313 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B O   1 
ATOM   1248 C  CB  . ARG B 1 15  ? -16.408 17.584  -24.615 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CB  1 
ATOM   1249 C  CG  . ARG B 1 15  ? -16.304 16.074  -24.790 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CG  1 
ATOM   1250 C  CD  . ARG B 1 15  ? -17.325 15.514  -25.765 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CD  1 
ATOM   1251 N  NE  . ARG B 1 15  ? -17.222 14.054  -25.850 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NE  1 
ATOM   1252 C  CZ  . ARG B 1 15  ? -16.320 13.386  -26.556 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CZ  1 
ATOM   1253 N  NH1 . ARG B 1 15  ? -15.451 14.023  -27.313 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH1 1 
ATOM   1254 N  NH2 . ARG B 1 15  ? -16.291 12.070  -26.530 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH2 1 
ATOM   1255 N  N   . ILE B 1 16  ? -17.921 17.289  -21.832 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   1 
ATOM   1256 C  CA  . ILE B 1 16  ? -18.426 16.428  -20.743 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  1 
ATOM   1257 C  C   . ILE B 1 16  ? -19.852 16.798  -20.356 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   1 
ATOM   1258 O  O   . ILE B 1 16  ? -20.669 15.903  -20.147 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   1 
ATOM   1259 C  CB  . ILE B 1 16  ? -17.522 16.460  -19.516 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  1 
ATOM   1260 C  CG1 . ILE B 1 16  ? -16.166 15.909  -19.942 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 1 
ATOM   1261 C  CG2 . ILE B 1 16  ? -18.180 15.686  -18.314 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 1 
ATOM   1262 C  CD1 . ILE B 1 16  ? -15.104 15.891  -18.878 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 1 
ATOM   1263 N  N   . ARG B 1 17  ? -20.153 18.093  -20.359 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ARG B 1 17  ? -21.511 18.569  -20.168 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ARG B 1 17  ? -22.489 18.056  -21.239 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B C   1 
ATOM   1266 O  O   . ARG B 1 17  ? -23.551 17.585  -20.890 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ARG B 1 17  ? -21.514 20.117  -20.122 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CB  1 
ATOM   1268 C  CG  . ARG B 1 17  ? -22.897 20.768  -19.834 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CG  1 
ATOM   1269 C  CD  . ARG B 1 17  ? -22.875 22.310  -19.700 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CD  1 
ATOM   1270 N  NE  . ARG B 1 17  ? -21.840 22.876  -18.782 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NE  1 
ATOM   1271 C  CZ  . ARG B 1 17  ? -21.961 23.000  -17.443 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CZ  1 
ATOM   1272 N  NH1 . ARG B 1 17  ? -23.042 22.567  -16.789 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH1 1 
ATOM   1273 N  NH2 . ARG B 1 17  ? -20.976 23.540  -16.716 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH2 1 
ATOM   1274 N  N   . SER B 1 18  ? -22.140 18.144  -22.541 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . SER B 1 18  ? -23.043 17.659  -23.576 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . SER B 1 18  ? -23.144 16.132  -23.526 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1277 O  O   . SER B 1 18  ? -24.201 15.544  -23.831 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . SER B 1 18  ? -22.588 18.196  -24.939 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1279 O  OG  . SER B 1 18  ? -21.321 17.706  -25.281 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1280 N  N   . ASP B 1 19  ? -22.056 15.468  -23.122 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B N   1 
ATOM   1281 C  CA  . ASP B 1 19  ? -22.102 14.005  -22.917 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CA  1 
ATOM   1282 C  C   . ASP B 1 19  ? -23.108 13.563  -21.837 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B C   1 
ATOM   1283 O  O   . ASP B 1 19  ? -23.880 12.633  -22.023 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B O   1 
ATOM   1284 C  CB  . ASP B 1 19  ? -20.712 13.456  -22.594 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CB  1 
ATOM   1285 C  CG  . ASP B 1 19  ? -19.825 13.341  -23.826 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CG  1 
ATOM   1286 O  OD1 . ASP B 1 19  ? -20.385 13.348  -24.986 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD1 1 
ATOM   1287 O  OD2 . ASP B 1 19  ? -18.588 13.236  -23.620 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD2 1 
ATOM   1288 N  N   . TRP B 1 20  ? -23.106 14.233  -20.709 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B N   1 
ATOM   1289 C  CA  . TRP B 1 20  ? -24.151 14.007  -19.705 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CA  1 
ATOM   1290 C  C   . TRP B 1 20  ? -25.522 14.344  -20.230 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B C   1 
ATOM   1291 O  O   . TRP B 1 20  ? -26.465 13.632  -19.943 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B O   1 
ATOM   1292 C  CB  . TRP B 1 20  ? -23.890 14.872  -18.458 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CB  1 
ATOM   1293 C  CG  . TRP B 1 20  ? -22.786 14.382  -17.532 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CG  1 
ATOM   1294 C  CD1 . TRP B 1 20  ? -21.653 15.055  -17.183 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD1 1 
ATOM   1295 C  CD2 . TRP B 1 20  ? -22.761 13.165  -16.834 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD2 1 
ATOM   1296 N  NE1 . TRP B 1 20  ? -20.910 14.310  -16.287 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B NE1 1 
ATOM   1297 C  CE2 . TRP B 1 20  ? -21.607 13.151  -16.037 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE2 1 
ATOM   1298 C  CE3 . TRP B 1 20  ? -23.657 12.064  -16.748 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE3 1 
ATOM   1299 C  CZ2 . TRP B 1 20  ? -21.296 12.063  -15.190 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ2 1 
ATOM   1300 C  CZ3 . TRP B 1 20  ? -23.345 11.010  -15.897 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ3 1 
ATOM   1301 C  CH2 . TRP B 1 20  ? -22.160 11.005  -15.159 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CH2 1 
ATOM   1302 N  N   . ALA B 1 21  ? -25.659 15.414  -21.025 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B N   1 
ATOM   1303 C  CA  . ALA B 1 21  ? -27.016 15.743  -21.539 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CA  1 
ATOM   1304 C  C   . ALA B 1 21  ? -27.628 14.602  -22.396 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B C   1 
ATOM   1305 O  O   . ALA B 1 21  ? -28.836 14.366  -22.337 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B O   1 
ATOM   1306 C  CB  . ALA B 1 21  ? -27.012 17.054  -22.298 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CB  1 
ATOM   1307 N  N   . ARG B 1 22  ? -26.788 13.857  -23.117 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   1 
ATOM   1308 C  CA  . ARG B 1 22  ? -27.258 12.759  -23.998 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  1 
ATOM   1309 C  C   . ARG B 1 22  ? -27.850 11.660  -23.164 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   1 
ATOM   1310 O  O   . ARG B 1 22  ? -28.697 10.940  -23.634 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   1 
ATOM   1311 C  CB  . ARG B 1 22  ? -26.126 12.112  -24.823 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . ARG B 1 22  ? -25.329 13.046  -25.684 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  1 
ATOM   1313 C  CD  . ARG B 1 22  ? -24.086 12.400  -26.278 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  1 
ATOM   1314 N  NE  . ARG B 1 22  ? -24.369 11.568  -27.437 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  1 
ATOM   1315 C  CZ  . ARG B 1 22  ? -24.322 10.245  -27.434 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  1 
ATOM   1316 N  NH1 . ARG B 1 22  ? -24.096 9.570   -26.343 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 1 
ATOM   1317 N  NH2 . ARG B 1 22  ? -24.506 9.599   -28.534 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 1 
ATOM   1318 N  N   . LEU B 1 23  ? -27.392 11.525  -21.928 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N   1 
ATOM   1319 C  CA  . LEU B 1 23  ? -27.982 10.549  -21.000 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA  1 
ATOM   1320 C  C   . LEU B 1 23  ? -29.430 10.878  -20.624 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C   1 
ATOM   1321 O  O   . LEU B 1 23  ? -30.227 9.966   -20.442 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O   1 
ATOM   1322 C  CB  . LEU B 1 23  ? -27.081 10.370  -19.784 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB  1 
ATOM   1323 C  CG  . LEU B 1 23  ? -25.639 9.942   -20.143 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG  1 
ATOM   1324 C  CD1 . LEU B 1 23  ? -24.846 9.545   -18.915 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1 1 
ATOM   1325 C  CD2 . LEU B 1 23  ? -25.548 8.775   -21.112 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2 1 
ATOM   1326 N  N   . ASN B 1 24  ? -29.800 12.160  -20.589 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   1 
ATOM   1327 C  CA  . ASN B 1 24  ? -31.232 12.547  -20.455 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  1 
ATOM   1328 C  C   . ASN B 1 24  ? -32.135 12.234  -21.652 1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   1 
ATOM   1329 O  O   . ASN B 1 24  ? -31.913 12.686  -22.770 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   1 
ATOM   1330 C  CB  . ASN B 1 24  ? -31.350 14.017  -20.132 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  1 
ATOM   1331 C  CG  . ASN B 1 24  ? -30.620 14.367  -18.873 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  1 
ATOM   1332 O  OD1 . ASN B 1 24  ? -30.959 13.889  -17.781 1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 1 
ATOM   1333 N  ND2 . ASN B 1 24  ? -29.597 15.175  -19.007 1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 1 
ATOM   1334 N  N   . HIS B 1 25  ? -33.226 11.540  -21.359 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . HIS B 1 25  ? -34.006 10.798  -22.361 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . HIS B 1 25  ? -35.415 11.394  -22.647 1.00 113.17 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B C   1 
ATOM   1337 O  O   . HIS B 1 25  ? -36.132 10.885  -23.516 1.00 118.38 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . HIS B 1 25  ? -34.081 9.285   -21.976 1.00 109.73 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . HIS B 1 25  ? -34.156 9.015   -20.490 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CG  1 
ATOM   1340 N  ND1 . HIS B 1 25  ? -35.258 8.440   -19.889 1.00 119.36 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B ND1 1 
ATOM   1341 C  CD2 . HIS B 1 25  ? -33.264 9.238   -19.489 1.00 115.82 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CD2 1 
ATOM   1342 C  CE1 . HIS B 1 25  ? -35.047 8.328   -18.588 1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CE1 1 
ATOM   1343 N  NE2 . HIS B 1 25  ? -33.846 8.809   -18.318 1.00 113.36 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B NE2 1 
ATOM   1344 N  N   . GLY B 1 26  ? -35.805 12.474  -21.965 1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   1 
ATOM   1345 C  CA  . GLY B 1 26  ? -37.137 13.066  -22.190 1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  1 
ATOM   1346 C  C   . GLY B 1 26  ? -37.325 14.451  -21.605 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   1 
ATOM   1347 O  O   . GLY B 1 26  ? -36.472 14.934  -20.867 1.00 110.50 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   1 
ATOM   1348 N  N   . PRO B 1 36  ? -31.899 15.786  -14.628 1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   1 
ATOM   1349 C  CA  . PRO B 1 36  ? -31.662 17.188  -14.299 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  1 
ATOM   1350 C  C   . PRO B 1 36  ? -30.264 17.628  -14.752 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   1 
ATOM   1351 O  O   . PRO B 1 36  ? -29.559 16.844  -15.381 1.00 95.02  ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   1 
ATOM   1352 C  CB  . PRO B 1 36  ? -31.793 17.210  -12.762 1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . PRO B 1 36  ? -31.474 15.807  -12.305 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  1 
ATOM   1354 C  CD  . PRO B 1 36  ? -31.536 14.892  -13.509 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  1 
ATOM   1355 N  N   . SER B 1 37  ? -29.862 18.853  -14.406 1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 37  SER B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . SER B 1 37  ? -28.581 19.445  -14.868 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 37  SER B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . SER B 1 37  ? -27.275 18.688  -14.463 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 37  SER B C   1 
ATOM   1358 O  O   . SER B 1 37  ? -27.227 17.870  -13.512 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 37  SER B O   1 
ATOM   1359 C  CB  . SER B 1 37  ? -28.458 20.917  -14.422 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 37  SER B CB  1 
ATOM   1360 O  OG  . SER B 1 37  ? -27.517 21.042  -13.342 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 37  SER B OG  1 
ATOM   1361 N  N   . ALA B 1 38  ? -26.207 19.016  -15.200 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . ALA B 1 38  ? -24.939 18.323  -15.086 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . ALA B 1 38  ? -24.011 18.941  -14.034 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1364 O  O   . ALA B 1 38  ? -22.911 18.464  -13.893 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . ALA B 1 38  ? -24.233 18.324  -16.429 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1366 N  N   . GLY B 1 39  ? -24.414 20.037  -13.388 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 39  GLY B N   1 
ATOM   1367 C  CA  . GLY B 1 39  ? -23.572 20.768  -12.409 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 39  GLY B CA  1 
ATOM   1368 C  C   . GLY B 1 39  ? -22.885 19.907  -11.359 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 39  GLY B C   1 
ATOM   1369 O  O   . GLY B 1 39  ? -21.669 20.012  -11.143 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 39  GLY B O   1 
ATOM   1370 N  N   . PRO B 1 40  ? -23.652 19.061  -10.678 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B N   1 
ATOM   1371 C  CA  . PRO B 1 40  ? -22.998 18.328  -9.597  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CA  1 
ATOM   1372 C  C   . PRO B 1 40  ? -21.866 17.426  -10.101 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B C   1 
ATOM   1373 O  O   . PRO B 1 40  ? -20.819 17.355  -9.485  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B O   1 
ATOM   1374 C  CB  . PRO B 1 40  ? -24.149 17.531  -8.973  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . PRO B 1 40  ? -25.358 18.346  -9.236  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CG  1 
ATOM   1376 C  CD  . PRO B 1 40  ? -25.119 19.119  -10.502 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CD  1 
ATOM   1377 N  N   . MET B 1 41  ? -22.024 16.853  -11.288 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 41  MET B N   1 
ATOM   1378 C  CA  . MET B 1 41  ? -21.079 15.849  -11.770 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 41  MET B CA  1 
ATOM   1379 C  C   . MET B 1 41  ? -19.869 16.564  -12.237 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 41  MET B C   1 
ATOM   1380 O  O   . MET B 1 41  ? -18.761 16.059  -12.057 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 41  MET B O   1 
ATOM   1381 C  CB  . MET B 1 41  ? -21.665 15.018  -12.893 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 41  MET B CB  1 
ATOM   1382 C  CG  . MET B 1 41  ? -22.722 14.080  -12.356 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 41  MET B CG  1 
ATOM   1383 S  SD  . MET B 1 41  ? -24.404 14.652  -12.549 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 41  MET B SD  1 
ATOM   1384 C  CE  . MET B 1 41  ? -24.563 16.394  -12.463 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 41  MET B CE  1 
ATOM   1385 N  N   . LEU B 1 42  ? -20.079 17.755  -12.804 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . LEU B 1 42  ? -18.992 18.572  -13.280 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . LEU B 1 42  ? -18.203 19.153  -12.088 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1388 O  O   . LEU B 1 42  ? -16.970 19.243  -12.107 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . LEU B 1 42  ? -19.505 19.659  -14.214 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . LEU B 1 42  ? -20.135 19.122  -15.508 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1391 C  CD1 . LEU B 1 42  ? -20.829 20.259  -16.261 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1392 C  CD2 . LEU B 1 42  ? -19.095 18.472  -16.396 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1393 N  N   . THR B 1 43  ? -18.927 19.601  -11.088 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 43  THR B N   1 
ATOM   1394 C  CA  . THR B 1 43  ? -18.293 20.161  -9.907  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 43  THR B CA  1 
ATOM   1395 C  C   . THR B 1 43  ? -17.403 19.152  -9.211  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 43  THR B C   1 
ATOM   1396 O  O   . THR B 1 43  ? -16.277 19.445  -8.833  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 43  THR B O   1 
ATOM   1397 C  CB  . THR B 1 43  ? -19.373 20.660  -8.948  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 43  THR B CB  1 
ATOM   1398 O  OG1 . THR B 1 43  ? -20.116 21.678  -9.626  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 43  THR B OG1 1 
ATOM   1399 C  CG2 . THR B 1 43  ? -18.775 21.249  -7.722  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 43  THR B CG2 1 
ATOM   1400 N  N   . LEU B 1 44  ? -17.901 17.948  -9.036  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   1 
ATOM   1401 C  CA  . LEU B 1 44  ? -17.076 16.911  -8.421  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  1 
ATOM   1402 C  C   . LEU B 1 44  ? -15.901 16.494  -9.275  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   1 
ATOM   1403 O  O   . LEU B 1 44  ? -14.780 16.220  -8.773  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   1 
ATOM   1404 C  CB  . LEU B 1 44  ? -17.955 15.702  -8.123  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . LEU B 1 44  ? -19.032 16.118  -7.073  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  1 
ATOM   1406 C  CD1 . LEU B 1 44  ? -19.705 14.852  -6.666  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 1 
ATOM   1407 C  CD2 . LEU B 1 44  ? -18.485 16.860  -5.871  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 1 
ATOM   1408 N  N   . LEU B 1 45  ? -16.136 16.448  -10.574 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . LEU B 1 45  ? -15.019 16.184  -11.489 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . LEU B 1 45  ? -13.999 17.262  -11.347 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1411 O  O   . LEU B 1 45  ? -12.774 17.007  -11.339 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . LEU B 1 45  ? -15.502 16.103  -12.936 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . LEU B 1 45  ? -14.312 15.874  -13.877 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . LEU B 1 45  ? -14.641 14.889  -14.958 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . LEU B 1 45  ? -13.916 17.181  -14.509 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1416 N  N   . LEU B 1 46  ? -14.445 18.505  -11.293 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   1417 C  CA  . LEU B 1 46  ? -13.437 19.575  -11.130 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   1418 C  C   . LEU B 1 46  ? -12.617 19.480  -9.785  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   1419 O  O   . LEU B 1 46  ? -11.388 19.683  -9.737  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   1420 C  CB  . LEU B 1 46  ? -14.089 20.968  -11.250 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . LEU B 1 46  ? -14.414 21.400  -12.711 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   1422 C  CD1 . LEU B 1 46  ? -15.314 22.593  -12.761 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   1423 C  CD2 . LEU B 1 46  ? -13.149 21.738  -13.483 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   1424 N  N   . LEU B 1 47  ? -13.307 19.246  -8.694  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1425 C  CA  . LEU B 1 47  ? -12.598 19.098  -7.386  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1426 C  C   . LEU B 1 47  ? -11.597 17.941  -7.392  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1427 O  O   . LEU B 1 47  ? -10.504 18.001  -6.798  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1428 C  CB  . LEU B 1 47  ? -13.638 18.846  -6.302  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1429 C  CG  . LEU B 1 47  ? -14.503 20.020  -5.919  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1430 C  CD1 . LEU B 1 47  ? -15.556 19.600  -4.946  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1431 C  CD2 . LEU B 1 47  ? -13.596 21.094  -5.349  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1432 N  N   . GLN B 1 48  ? -11.980 16.879  -8.068  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B N   1 
ATOM   1433 C  CA  . GLN B 1 48  ? -11.127 15.692  -8.227  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CA  1 
ATOM   1434 C  C   . GLN B 1 48  ? -9.906  16.052  -9.043  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B C   1 
ATOM   1435 O  O   . GLN B 1 48  ? -8.771  15.750  -8.655  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B O   1 
ATOM   1436 C  CB  . GLN B 1 48  ? -11.919 14.573  -8.904  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CB  1 
ATOM   1437 C  CG  . GLN B 1 48  ? -11.184 13.254  -8.986  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CG  1 
ATOM   1438 C  CD  . GLN B 1 48  ? -10.889 12.586  -7.642  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CD  1 
ATOM   1439 O  OE1 . GLN B 1 48  ? -9.738  12.413  -7.294  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B OE1 1 
ATOM   1440 N  NE2 . GLN B 1 48  ? -11.920 12.167  -6.922  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B NE2 1 
ATOM   1441 N  N   . ARG B 1 49  ? -10.118 16.712  -10.176 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . ARG B 1 49  ? -8.949  17.148  -10.956 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . ARG B 1 49  ? -8.080  18.122  -10.146 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   1 
ATOM   1444 O  O   . ARG B 1 49  ? -6.875  18.061  -10.220 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . ARG B 1 49  ? -9.349  17.791  -12.267 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  1 
ATOM   1446 C  CG  . ARG B 1 49  ? -9.968  16.811  -13.249 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  1 
ATOM   1447 C  CD  . ARG B 1 49  ? -8.973  15.911  -13.933 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  1 
ATOM   1448 N  NE  . ARG B 1 49  ? -9.590  15.267  -15.091 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  1 
ATOM   1449 C  CZ  . ARG B 1 49  ? -9.670  15.784  -16.310 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  1 
ATOM   1450 N  NH1 . ARG B 1 49  ? -9.139  16.985  -16.548 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 1 
ATOM   1451 N  NH2 . ARG B 1 49  ? -10.267 15.099  -17.302 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 1 
ATOM   1452 N  N   . LEU B 1 50  ? -8.724  19.042  -9.435  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   1 
ATOM   1453 C  CA  . LEU B 1 50  ? -8.011  19.990  -8.612  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  1 
ATOM   1454 C  C   . LEU B 1 50  ? -7.190  19.263  -7.540  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   1 
ATOM   1455 O  O   . LEU B 1 50  ? -6.068  19.670  -7.241  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   1 
ATOM   1456 C  CB  . LEU B 1 50  ? -8.992  20.987  -7.971  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  1 
ATOM   1457 C  CG  . LEU B 1 50  ? -8.332  22.060  -7.074  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  1 
ATOM   1458 C  CD1 . LEU B 1 50  ? -7.365  22.974  -7.836  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 1 
ATOM   1459 C  CD2 . LEU B 1 50  ? -9.454  22.848  -6.401  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 1 
ATOM   1460 N  N   . HIS B 1 51  ? -7.747  18.219  -6.964  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B N   1 
ATOM   1461 C  CA  . HIS B 1 51  ? -7.033  17.480  -5.904  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CA  1 
ATOM   1462 C  C   . HIS B 1 51  ? -5.758  16.933  -6.491  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B C   1 
ATOM   1463 O  O   . HIS B 1 51  ? -4.710  17.093  -5.902  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B O   1 
ATOM   1464 C  CB  . HIS B 1 51  ? -7.895  16.343  -5.307  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CB  1 
ATOM   1465 C  CG  . HIS B 1 51  ? -7.115  15.392  -4.440  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CG  1 
ATOM   1466 N  ND1 . HIS B 1 51  ? -6.779  15.675  -3.133  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B ND1 1 
ATOM   1467 C  CD2 . HIS B 1 51  ? -6.573  14.182  -4.719  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CD2 1 
ATOM   1468 C  CE1 . HIS B 1 51  ? -6.093  14.661  -2.638  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CE1 1 
ATOM   1469 N  NE2 . HIS B 1 51  ? -5.953  13.747  -3.580  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B NE2 1 
ATOM   1470 N  N   . ALA B 1 52  ? -5.819  16.332  -7.677  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1471 C  CA  . ALA B 1 52  ? -4.589  15.825  -8.350  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1472 C  C   . ALA B 1 52  ? -3.550  16.902  -8.673  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1473 O  O   . ALA B 1 52  ? -2.331  16.697  -8.495  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1474 C  CB  . ALA B 1 52  ? -4.942  15.067  -9.618  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1475 N  N   . ALA B 1 53  ? -4.016  18.025  -9.200  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   1 
ATOM   1476 C  CA  . ALA B 1 53  ? -3.115  19.075  -9.615  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  1 
ATOM   1477 C  C   . ALA B 1 53  ? -2.451  19.716  -8.438  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   1 
ATOM   1478 O  O   . ALA B 1 53  ? -1.254  19.977  -8.451  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   1 
ATOM   1479 C  CB  . ALA B 1 53  ? -3.866  20.146  -10.429 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  1 
ATOM   1480 N  N   . LEU B 1 54  ? -3.220  19.965  -7.394  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1481 C  CA  . LEU B 1 54  ? -2.648  20.410  -6.149  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1482 C  C   . LEU B 1 54  ? -1.610  19.460  -5.603  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1483 O  O   . LEU B 1 54  ? -0.550  19.892  -5.173  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1484 C  CB  . LEU B 1 54  ? -3.750  20.623  -5.115  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . LEU B 1 54  ? -4.664  21.829  -5.276  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1486 C  CD1 . LEU B 1 54  ? -5.794  21.637  -4.276  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1487 C  CD2 . LEU B 1 54  ? -3.981  23.106  -4.928  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1488 N  N   . GLY B 1 55  ? -1.948  18.186  -5.521  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1489 C  CA  . GLY B 1 55  ? -0.968  17.148  -5.213  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1490 C  C   . GLY B 1 55  ? 0.370   17.356  -5.929  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1491 O  O   . GLY B 1 55  ? 1.435   17.426  -5.272  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1492 N  N   . ARG B 1 56  ? 0.325   17.504  -7.260  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   1 
ATOM   1493 C  CA  . ARG B 1 56  ? 1.540   17.695  -8.062  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  1 
ATOM   1494 C  C   . ARG B 1 56  ? 2.357   18.859  -7.617  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   1 
ATOM   1495 O  O   . ARG B 1 56  ? 3.534   18.700  -7.383  1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   1 
ATOM   1496 C  CB  . ARG B 1 56  ? 1.216   17.892  -9.544  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  1 
ATOM   1497 C  CG  . ARG B 1 56  ? 0.812   16.597  -10.170 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  1 
ATOM   1498 C  CD  . ARG B 1 56  ? 0.401   16.707  -11.642 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  1 
ATOM   1499 N  NE  . ARG B 1 56  ? -0.694  15.757  -11.794 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  1 
ATOM   1500 C  CZ  . ARG B 1 56  ? -1.943  16.039  -12.170 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  1 
ATOM   1501 N  NH1 . ARG B 1 56  ? -2.299  17.268  -12.542 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 1 
ATOM   1502 N  NH2 . ARG B 1 56  ? -2.836  15.052  -12.222 1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 1 
ATOM   1503 N  N   . GLU B 1 57  ? 1.734   20.033  -7.488  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B N   1 
ATOM   1504 C  CA  . GLU B 1 57  ? 2.438   21.233  -7.015  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CA  1 
ATOM   1505 C  C   . GLU B 1 57  ? 3.001   21.031  -5.614  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B C   1 
ATOM   1506 O  O   . GLU B 1 57  ? 4.173   21.244  -5.375  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B O   1 
ATOM   1507 C  CB  . GLU B 1 57  ? 1.520   22.458  -6.965  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CB  1 
ATOM   1508 C  CG  . GLU B 1 57  ? 1.065   22.936  -8.331  1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CG  1 
ATOM   1509 C  CD  . GLU B 1 57  ? 2.209   23.120  -9.319  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CD  1 
ATOM   1510 O  OE1 . GLU B 1 57  ? 3.184   23.860  -8.988  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE1 1 
ATOM   1511 O  OE2 . GLU B 1 57  ? 2.121   22.501  -10.402 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE2 1 
ATOM   1512 N  N   . ILE B 1 58  ? 2.183   20.585  -4.694  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B N   1 
ATOM   1513 C  CA  . ILE B 1 58  ? 2.660   20.524  -3.290  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CA  1 
ATOM   1514 C  C   . ILE B 1 58  ? 3.815   19.568  -3.194  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B C   1 
ATOM   1515 O  O   . ILE B 1 58  ? 4.713   19.800  -2.425  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B O   1 
ATOM   1516 C  CB  . ILE B 1 58  ? 1.543   20.109  -2.313  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CB  1 
ATOM   1517 C  CG1 . ILE B 1 58  ? 0.903   21.352  -1.737  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CG1 1 
ATOM   1518 C  CG2 . ILE B 1 58  ? 2.097   19.329  -1.133  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CG2 1 
ATOM   1519 C  CD1 . ILE B 1 58  ? -0.146  21.925  -2.619  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CD1 1 
ATOM   1520 N  N   . GLU B 1 59  ? 3.771   18.504  -3.991  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B N   1 
ATOM   1521 C  CA  . GLU B 1 59  ? 4.788   17.457  -3.983  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CA  1 
ATOM   1522 C  C   . GLU B 1 59  ? 6.244   17.932  -4.205  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B C   1 
ATOM   1523 O  O   . GLU B 1 59  ? 7.195   17.311  -3.705  1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B O   1 
ATOM   1524 C  CB  . GLU B 1 59  ? 4.485   16.422  -5.047  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CB  1 
ATOM   1525 C  CG  . GLU B 1 59  ? 5.154   15.085  -4.788  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CG  1 
ATOM   1526 C  CD  . GLU B 1 59  ? 5.526   14.383  -6.066  1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CD  1 
ATOM   1527 O  OE1 . GLU B 1 59  ? 4.671   14.328  -6.980  1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE1 1 
ATOM   1528 O  OE2 . GLU B 1 59  ? 6.687   13.934  -6.181  1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE2 1 
ATOM   1529 N  N   . ARG B 1 60  ? 6.414   19.028  -4.927  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B N   1 
ATOM   1530 C  CA  . ARG B 1 60  ? 7.730   19.442  -5.368  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CA  1 
ATOM   1531 C  C   . ARG B 1 60  ? 8.568   19.838  -4.192  1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B C   1 
ATOM   1532 O  O   . ARG B 1 60  ? 9.764   19.734  -4.247  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B O   1 
ATOM   1533 C  CB  . ARG B 1 60  ? 7.634   20.612  -6.341  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CB  1 
ATOM   1534 C  CG  . ARG B 1 60  ? 6.857   20.264  -7.602  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CG  1 
ATOM   1535 C  CD  . ARG B 1 60  ? 7.111   21.249  -8.724  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CD  1 
ATOM   1536 N  NE  . ARG B 1 60  ? 5.902   21.429  -9.527  1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NE  1 
ATOM   1537 C  CZ  . ARG B 1 60  ? 5.881   21.965  -10.749 1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CZ  1 
ATOM   1538 N  NH1 . ARG B 1 60  ? 6.992   22.391  -11.336 1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH1 1 
ATOM   1539 N  NH2 . ARG B 1 60  ? 4.736   22.085  -11.385 1.00 89.81  ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH2 1 
ATOM   1540 N  N   . THR B 1 61  ? 7.911   20.315  -3.131  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 61  THR B N   1 
ATOM   1541 C  CA  . THR B 1 61  ? 8.591   20.833  -1.948  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CA  1 
ATOM   1542 C  C   . THR B 1 61  ? 9.444   19.749  -1.335  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 61  THR B C   1 
ATOM   1543 O  O   . THR B 1 61  ? 10.573  20.004  -0.919  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 61  THR B O   1 
ATOM   1544 C  CB  . THR B 1 61  ? 7.586   21.407  -0.886  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CB  1 
ATOM   1545 O  OG1 . THR B 1 61  ? 6.935   22.579  -1.399  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 61  THR B OG1 1 
ATOM   1546 C  CG2 . THR B 1 61  ? 8.312   21.843  0.377   1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 61  THR B CG2 1 
ATOM   1547 N  N   . TYR B 1 62  ? 8.927   18.540  -1.324  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . TYR B 1 62  ? 9.528   17.474  -0.600  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . TYR B 1 62  ? 9.872   16.255  -1.448  1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   1 
ATOM   1550 O  O   . TYR B 1 62  ? 10.368  15.277  -0.880  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . TYR B 1 62  ? 8.544   17.043  0.493   1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . TYR B 1 62  ? 7.201   16.591  -0.029  1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  1 
ATOM   1553 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 7.080   15.366  -0.650  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 1 
ATOM   1554 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 6.031   17.379  0.117   1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 1 
ATOM   1555 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 5.872   14.930  -1.168  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 1 
ATOM   1556 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 4.791   16.930  -0.394  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 1 
ATOM   1557 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 4.732   15.704  -1.009  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  1 
ATOM   1558 O  OH  . TYR B 1 62  ? 3.613   15.180  -1.542  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  1 
ATOM   1559 N  N   . ALA B 1 63  ? 9.588   16.264  -2.756  1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . ALA B 1 63  ? 9.901   15.093  -3.585  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . ALA B 1 63  ? 11.381  14.815  -3.523  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B C   1 
ATOM   1562 O  O   . ALA B 1 63  ? 11.778  13.709  -3.205  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . ALA B 1 63  ? 9.398   15.251  -5.020  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CB  1 
ATOM   1564 N  N   . ALA B 1 64  ? 12.205  15.839  -3.651  1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . ALA B 1 64  ? 13.680  15.629  -3.640  1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . ALA B 1 64  ? 14.228  15.138  -2.280  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C   1 
ATOM   1567 O  O   . ALA B 1 64  ? 15.250  14.433  -2.226  1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O   1 
ATOM   1568 C  CB  . ALA B 1 64  ? 14.398  16.887  -4.088  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB  1 
ATOM   1569 N  N   . SER B 1 65  ? 13.519  15.448  -1.189  1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 65  SER B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . SER B 1 65  ? 13.873  14.892  0.115   1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 65  SER B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . SER B 1 65  ? 13.464  13.445  0.294   1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 65  SER B C   1 
ATOM   1572 O  O   . SER B 1 65  ? 13.793  12.836  1.302   1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 65  SER B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . SER B 1 65  ? 13.187  15.685  1.228   1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 65  SER B CB  1 
ATOM   1574 O  OG  . SER B 1 65  ? 13.738  16.977  1.304   1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 65  SER B OG  1 
ATOM   1575 N  N   . GLY B 1 66  ? 12.708  12.893  -0.634  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . GLY B 1 66  ? 12.417  11.473  -0.584  1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . GLY B 1 66  ? 11.087  11.196  0.069   1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   1578 O  O   . GLY B 1 66  ? 10.709  10.039  0.246   1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   1579 N  N   . LEU B 1 67  ? 10.350  12.255  0.392   1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1580 C  CA  . LEU B 1 67  ? 9.035   12.109  1.015   1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1581 C  C   . LEU B 1 67  ? 7.927   11.959  -0.008  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1582 O  O   . LEU B 1 67  ? 8.046   12.419  -1.146  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1583 C  CB  . LEU B 1 67  ? 8.722   13.334  1.882   1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1584 C  CG  . LEU B 1 67  ? 9.714   13.630  2.995   1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1585 C  CD1 . LEU B 1 67  ? 9.267   14.871  3.780   1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1586 C  CD2 . LEU B 1 67  ? 9.868   12.412  3.905   1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1587 N  N   . ASN B 1 68  ? 6.843   11.315  0.403   1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B N   1 
ATOM   1588 C  CA  . ASN B 1 68  ? 5.610   11.376  -0.368  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CA  1 
ATOM   1589 C  C   . ASN B 1 68  ? 4.582   12.180  0.424   1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B C   1 
ATOM   1590 O  O   . ASN B 1 68  ? 4.915   12.737  1.502   1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B O   1 
ATOM   1591 C  CB  . ASN B 1 68  ? 5.103   9.994   -0.725  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CB  1 
ATOM   1592 C  CG  . ASN B 1 68  ? 4.736   9.188   0.480   1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CG  1 
ATOM   1593 O  OD1 . ASN B 1 68  ? 4.775   9.656   1.623   1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B OD1 1 
ATOM   1594 N  ND2 . ASN B 1 68  ? 4.373   7.954   0.237   1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 68  ASN B ND2 1 
ATOM   1595 N  N   . ALA B 1 69  ? 3.368   12.278  -0.087  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   1596 C  CA  . ALA B 1 69  ? 2.347   13.185  0.492   1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   1597 C  C   . ALA B 1 69  ? 1.919   12.794  1.930   1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   1598 O  O   . ALA B 1 69  ? 1.890   13.627  2.824   1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   1599 C  CB  . ALA B 1 69  ? 1.166   13.296  -0.429  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   1600 N  N   . ALA B 1 70  ? 1.645   11.509  2.141   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 70  ALA B N   1 
ATOM   1601 C  CA  . ALA B 1 70  ? 1.354   10.974  3.452   1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CA  1 
ATOM   1602 C  C   . ALA B 1 70  ? 2.482   11.237  4.494   1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 70  ALA B C   1 
ATOM   1603 O  O   . ALA B 1 70  ? 2.222   11.607  5.663   1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 70  ALA B O   1 
ATOM   1604 C  CB  . ALA B 1 70  ? 1.086   9.507   3.327   1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CB  1 
ATOM   1605 N  N   . GLY B 1 71  ? 3.728   11.115  4.048   1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1606 C  CA  . GLY B 1 71  ? 4.906   11.307  4.924   1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1607 C  C   . GLY B 1 71  ? 5.027   12.746  5.327   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1608 O  O   . GLY B 1 71  ? 5.155   13.073  6.518   1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1609 N  N   . TRP B 1 72  ? 4.964   13.621  4.324   1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . TRP B 1 72  ? 5.040   15.054  4.578   1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . TRP B 1 72  ? 3.928   15.541  5.497   1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B C   1 
ATOM   1612 O  O   . TRP B 1 72  ? 4.163   16.363  6.410   1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B O   1 
ATOM   1613 C  CB  . TRP B 1 72  ? 4.987   15.788  3.251   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CB  1 
ATOM   1614 C  CG  . TRP B 1 72  ? 4.848   17.232  3.376   1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CG  1 
ATOM   1615 C  CD1 . TRP B 1 72  ? 3.768   17.973  3.008   1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CD1 1 
ATOM   1616 C  CD2 . TRP B 1 72  ? 5.794   18.136  3.920   1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CD2 1 
ATOM   1617 N  NE1 . TRP B 1 72  ? 4.010   19.295  3.270   1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B NE1 1 
ATOM   1618 C  CE2 . TRP B 1 72  ? 5.238   19.420  3.845   1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CE2 1 
ATOM   1619 C  CE3 . TRP B 1 72  ? 7.055   17.985  4.520   1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CE3 1 
ATOM   1620 C  CZ2 . TRP B 1 72  ? 5.889   20.549  4.327   1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CZ2 1 
ATOM   1621 C  CZ3 . TRP B 1 72  ? 7.707   19.113  4.969   1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CZ3 1 
ATOM   1622 C  CH2 . TRP B 1 72  ? 7.114   20.386  4.875   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CH2 1 
ATOM   1623 N  N   . ASP B 1 73  ? 2.715   15.069  5.236   1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1624 C  CA  . ASP B 1 73  ? 1.570   15.439  6.067   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1625 C  C   . ASP B 1 73  ? 1.836   15.042  7.517   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1626 O  O   . ASP B 1 73  ? 1.575   15.810  8.420   1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1627 C  CB  . ASP B 1 73  ? 0.288   14.773  5.546   1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1628 C  CG  . ASP B 1 73  ? -0.929  14.963  6.486   1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1629 O  OD1 . ASP B 1 73  ? -1.213  16.102  6.978   1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1630 O  OD2 . ASP B 1 73  ? -1.616  13.948  6.725   1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1631 N  N   . LEU B 1 74  ? 2.361   13.848  7.754   1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . LEU B 1 74  ? 2.487   13.412  9.130   1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . LEU B 1 74  ? 3.498   14.293  9.819   1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C   1 
ATOM   1634 O  O   . LEU B 1 74  ? 3.246   14.762  10.925  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . LEU B 1 74  ? 2.880   11.942  9.248   1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . LEU B 1 74  ? 2.955   11.472  10.721  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG  1 
ATOM   1637 C  CD1 . LEU B 1 74  ? 2.624   9.993   10.864  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1 1 
ATOM   1638 C  CD2 . LEU B 1 74  ? 4.313   11.713  11.337  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2 1 
ATOM   1639 N  N   . LEU B 1 75  ? 4.653   14.501  9.178   1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1640 C  CA  . LEU B 1 75  ? 5.703   15.352  9.719   1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1641 C  C   . LEU B 1 75  ? 5.255   16.781  10.001  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1642 O  O   . LEU B 1 75  ? 5.581   17.346  11.035  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1643 C  CB  . LEU B 1 75  ? 6.919   15.412  8.802   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1644 C  CG  . LEU B 1 75  ? 7.669   14.092  8.583   1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1645 C  CD1 . LEU B 1 75  ? 8.814   14.295  7.599   1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1646 C  CD2 . LEU B 1 75  ? 8.197   13.527  9.870   1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1647 N  N   . LEU B 1 76  ? 4.594   17.390  9.025   1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . LEU B 1 76  ? 4.099   18.706  9.205   1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . LEU B 1 76  ? 3.044   18.825  10.326  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B C   1 
ATOM   1650 O  O   . LEU B 1 76  ? 3.080   19.780  11.084  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . LEU B 1 76  ? 3.546   19.250  7.936   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . LEU B 1 76  ? 3.022   20.690  7.975   1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CG  1 
ATOM   1653 C  CD1 . LEU B 1 76  ? 4.093   21.699  8.272   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD1 1 
ATOM   1654 C  CD2 . LEU B 1 76  ? 2.448   21.007  6.620   1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD2 1 
ATOM   1655 N  N   . THR B 1 77  ? 2.139   17.859  10.431  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 77  THR B N   1 
ATOM   1656 C  CA  . THR B 1 77  ? 1.148   17.892  11.455  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CA  1 
ATOM   1657 C  C   . THR B 1 77  ? 1.825   17.869  12.855  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 77  THR B C   1 
ATOM   1658 O  O   . THR B 1 77  ? 1.389   18.546  13.799  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 77  THR B O   1 
ATOM   1659 C  CB  . THR B 1 77  ? 0.224   16.702  11.343  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CB  1 
ATOM   1660 O  OG1 . THR B 1 77  ? -0.493  16.764  10.115  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 77  THR B OG1 1 
ATOM   1661 C  CG2 . THR B 1 77  ? -0.763  16.663  12.561  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CG2 1 
ATOM   1662 N  N   . LEU B 1 78  ? 2.871   17.085  13.004  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B N   1 
ATOM   1663 C  CA  . LEU B 1 78  ? 3.595   17.110  14.272  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CA  1 
ATOM   1664 C  C   . LEU B 1 78  ? 4.257   18.449  14.535  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B C   1 
ATOM   1665 O  O   . LEU B 1 78  ? 4.260   18.987  15.641  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B O   1 
ATOM   1666 C  CB  . LEU B 1 78  ? 4.668   16.050  14.206  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . LEU B 1 78  ? 4.131   14.654  14.128  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CG  1 
ATOM   1668 C  CD1 . LEU B 1 78  ? 5.341   13.734  13.934  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD1 1 
ATOM   1669 C  CD2 . LEU B 1 78  ? 3.350   14.256  15.351  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD2 1 
ATOM   1670 N  N   . TYR B 1 79  ? 4.873   18.968  13.489  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B N   1 
ATOM   1671 C  CA  . TYR B 1 79  ? 5.547   20.232  13.553  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CA  1 
ATOM   1672 C  C   . TYR B 1 79  ? 4.617   21.314  14.057  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B C   1 
ATOM   1673 O  O   . TYR B 1 79  ? 4.946   22.000  15.028  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B O   1 
ATOM   1674 C  CB  . TYR B 1 79  ? 6.095   20.605  12.185  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CB  1 
ATOM   1675 C  CG  . TYR B 1 79  ? 7.136   21.704  12.196  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CG  1 
ATOM   1676 C  CD1 . TYR B 1 79  ? 8.500   21.418  12.356  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD1 1 
ATOM   1677 C  CD2 . TYR B 1 79  ? 6.773   23.029  12.011  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD2 1 
ATOM   1678 C  CE1 . TYR B 1 79  ? 9.447   22.414  12.332  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE1 1 
ATOM   1679 C  CE2 . TYR B 1 79  ? 7.722   24.045  12.014  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE2 1 
ATOM   1680 C  CZ  . TYR B 1 79  ? 9.050   23.739  12.176  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CZ  1 
ATOM   1681 O  OH  . TYR B 1 79  ? 9.973   24.785  12.130  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 79  TYR B OH  1 
ATOM   1682 N  N   . ARG B 1 80  ? 3.445   21.459  13.421  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B N   1 
ATOM   1683 C  CA  . ARG B 1 80  ? 2.510   22.482  13.875  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CA  1 
ATOM   1684 C  C   . ARG B 1 80  ? 1.756   22.151  15.173  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B C   1 
ATOM   1685 O  O   . ARG B 1 80  ? 1.540   23.044  15.971  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B O   1 
ATOM   1686 C  CB  . ARG B 1 80  ? 1.553   22.953  12.801  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CB  1 
ATOM   1687 C  CG  . ARG B 1 80  ? 0.762   21.851  12.110  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CG  1 
ATOM   1688 C  CD  . ARG B 1 80  ? -0.603  22.387  11.660  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CD  1 
ATOM   1689 N  NE  . ARG B 1 80  ? -1.192  21.512  10.616  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NE  1 
ATOM   1690 C  CZ  . ARG B 1 80  ? -2.007  20.520  10.891  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CZ  1 
ATOM   1691 N  NH1 . ARG B 1 80  ? -2.347  20.264  12.158  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH1 1 
ATOM   1692 N  NH2 . ARG B 1 80  ? -2.517  19.787  9.917   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH2 1 
ATOM   1693 N  N   . SER B 1 81  ? 1.441   20.880  15.406  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 81  SER B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . SER B 1 81  ? 0.425   20.534  16.355  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 81  SER B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . SER B 1 81  ? 0.841   19.629  17.475  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 81  SER B C   1 
ATOM   1696 O  O   . SER B 1 81  ? 0.106   19.504  18.418  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 81  SER B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . SER B 1 81  ? -0.801  19.972  15.628  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 81  SER B CB  1 
ATOM   1698 O  OG  . SER B 1 81  ? -1.362  20.964  14.746  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 81  SER B OG  1 
ATOM   1699 N  N   . ALA B 1 82  ? 2.011   19.029  17.445  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   1700 C  CA  . ALA B 1 82  ? 2.393   18.200  18.546  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   1701 C  C   . ALA B 1 82  ? 2.955   19.049  19.715  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   1702 O  O   . ALA B 1 82  ? 3.797   19.918  19.466  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   1703 C  CB  . ALA B 1 82  ? 3.431   17.248  18.118  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   1704 N  N   . PRO B 1 83  ? 2.542   18.744  20.945  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B N   1 
ATOM   1705 C  CA  . PRO B 1 83  ? 3.203   19.272  22.109  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . PRO B 1 83  ? 4.500   18.524  22.337  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B C   1 
ATOM   1707 O  O   . PRO B 1 83  ? 4.816   17.550  21.612  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B O   1 
ATOM   1708 C  CB  . PRO B 1 83  ? 2.209   18.979  23.247  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CB  1 
ATOM   1709 C  CG  . PRO B 1 83  ? 1.557   17.704  22.852  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CG  1 
ATOM   1710 C  CD  . PRO B 1 83  ? 1.464   17.812  21.330  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CD  1 
ATOM   1711 N  N   . PRO B 1 84  ? 5.284   18.969  23.312  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . PRO B 1 84  ? 6.627   18.392  23.373  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . PRO B 1 84  ? 6.703   16.852  23.520  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B C   1 
ATOM   1714 O  O   . PRO B 1 84  ? 7.597   16.228  22.937  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . PRO B 1 84  ? 7.265   19.139  24.552  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . PRO B 1 84  ? 6.520   20.444  24.620  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CG  1 
ATOM   1717 C  CD  . PRO B 1 84  ? 5.106   20.102  24.259  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CD  1 
ATOM   1718 N  N   . GLU B 1 85  ? 5.739   16.243  24.196  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   1719 C  CA  . GLU B 1 85  ? 5.696   14.790  24.383  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   1720 C  C   . GLU B 1 85  ? 5.223   14.038  23.109  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   1721 O  O   . GLU B 1 85  ? 5.376   12.830  23.012  1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   1722 C  CB  . GLU B 1 85  ? 4.704   14.441  25.497  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   1723 C  CG  . GLU B 1 85  ? 3.216   14.608  25.061  1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   1724 C  CD  . GLU B 1 85  ? 2.258   14.970  26.202  1.00 86.51  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   1725 O  OE1 . GLU B 1 85  ? 1.348   15.826  25.985  1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   1726 O  OE2 . GLU B 1 85  ? 2.433   14.393  27.315  1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   1727 N  N   . GLY B 1 86  ? 4.548   14.732  22.206  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 86  GLY B N   1 
ATOM   1728 C  CA  . GLY B 1 86  ? 4.134   14.150  20.963  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 86  GLY B CA  1 
ATOM   1729 C  C   . GLY B 1 86  ? 2.648   13.924  20.937  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 86  GLY B C   1 
ATOM   1730 O  O   . GLY B 1 86  ? 1.942   14.316  21.832  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 86  GLY B O   1 
ATOM   1731 N  N   . LEU B 1 87  ? 2.178   13.293  19.877  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B N   1 
ATOM   1732 C  CA  . LEU B 1 87  ? 0.772   13.077  19.699  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CA  1 
ATOM   1733 C  C   . LEU B 1 87  ? 0.478   11.571  19.656  1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B C   1 
ATOM   1734 O  O   . LEU B 1 87  ? 1.243   10.808  19.068  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B O   1 
ATOM   1735 C  CB  . LEU B 1 87  ? 0.317   13.763  18.408  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CB  1 
ATOM   1736 C  CG  . LEU B 1 87  ? 0.080   15.286  18.352  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CG  1 
ATOM   1737 C  CD1 . LEU B 1 87  ? -0.362  15.701  16.951  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD1 1 
ATOM   1738 C  CD2 . LEU B 1 87  ? -0.949  15.714  19.372  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD2 1 
ATOM   1739 N  N   . ARG B 1 88  ? -0.610  11.154  20.302  1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1740 C  CA  . ARG B 1 88  ? -1.055  9.758   20.248  1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1741 C  C   . ARG B 1 88  ? -1.820  9.559   18.936  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1742 O  O   . ARG B 1 88  ? -2.151  10.557  18.258  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1743 C  CB  . ARG B 1 88  ? -1.901  9.392   21.485  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1744 C  CG  . ARG B 1 88  ? -1.103  8.957   22.723  1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1745 C  CD  . ARG B 1 88  ? -0.191  7.746   22.477  1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1746 N  NE  . ARG B 1 88  ? -0.720  6.457   22.986  1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1747 C  CZ  . ARG B 1 88  ? -0.939  5.326   22.284  1.00 114.69 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1748 N  NH1 . ARG B 1 88  ? -0.695  5.228   20.974  1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1749 N  NH2 . ARG B 1 88  ? -1.411  4.253   22.924  1.00 119.43 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1750 N  N   . PRO B 1 89  ? -2.114  8.284   18.575  1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . PRO B 1 89  ? -2.479  7.954   17.190  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . PRO B 1 89  ? -3.842  8.515   16.786  1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B C   1 
ATOM   1753 O  O   . PRO B 1 89  ? -3.989  9.024   15.667  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . PRO B 1 89  ? -2.493  6.432   17.195  1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . PRO B 1 89  ? -2.785  6.041   18.628  1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . PRO B 1 89  ? -2.521  7.214   19.511  1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CD  1 
ATOM   1757 N  N   . THR B 1 90  ? -4.815  8.420   17.700  1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 90  THR B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . THR B 1 90  ? -6.084  9.138   17.581  1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . THR B 1 90  ? -5.889  10.636  17.328  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 90  THR B C   1 
ATOM   1760 O  O   . THR B 1 90  ? -6.400  11.179  16.355  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 90  THR B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . THR B 1 90  ? -6.939  8.995   18.857  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CB  1 
ATOM   1762 O  OG1 . THR B 1 90  ? -6.237  9.561   19.972  1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 90  THR B OG1 1 
ATOM   1763 C  CG2 . THR B 1 90  ? -7.262  7.530   19.146  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CG2 1 
ATOM   1764 N  N   . GLU B 1 91  ? -5.142  11.294  18.208  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   1 
ATOM   1765 C  CA  . GLU B 1 91  ? -4.970  12.736  18.133  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  1 
ATOM   1766 C  C   . GLU B 1 91  ? -4.371  13.104  16.807  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   1 
ATOM   1767 O  O   . GLU B 1 91  ? -4.796  14.026  16.152  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   1 
ATOM   1768 C  CB  . GLU B 1 91  ? -3.985  13.234  19.177  1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  1 
ATOM   1769 C  CG  . GLU B 1 91  ? -4.390  13.200  20.604  1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  1 
ATOM   1770 C  CD  . GLU B 1 91  ? -3.214  13.654  21.492  1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  1 
ATOM   1771 O  OE1 . GLU B 1 91  ? -2.345  12.800  21.821  1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 1 
ATOM   1772 O  OE2 . GLU B 1 91  ? -3.114  14.878  21.805  1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 1 
ATOM   1773 N  N   . LEU B 1 92  ? -3.317  12.390  16.473  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . LEU B 1 92  ? -2.563  12.628  15.263  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . LEU B 1 92  ? -3.440  12.573  14.016  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   1776 O  O   . LEU B 1 92  ? -3.472  13.543  13.235  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . LEU B 1 92  ? -1.430  11.624  15.184  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . LEU B 1 92  ? -0.478  11.713  14.019  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   1779 C  CD1 . LEU B 1 92  ? -0.183  13.129  13.559  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   1780 C  CD2 . LEU B 1 92  ? 0.813   11.019  14.436  1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   1781 N  N   . SER B 1 93  ? -4.202  11.496  13.874  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 93  SER B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . SER B 1 93  ? -5.134  11.394  12.767  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 93  SER B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . SER B 1 93  ? -6.155  12.498  12.834  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 93  SER B C   1 
ATOM   1784 O  O   . SER B 1 93  ? -6.459  13.104  11.816  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 93  SER B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . SER B 1 93  ? -5.834  10.026  12.731  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 93  SER B CB  1 
ATOM   1786 O  OG  . SER B 1 93  ? -4.868  9.013   12.526  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 93  SER B OG  1 
ATOM   1787 N  N   . ALA B 1 94  ? -6.681  12.815  14.008  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . ALA B 1 94  ? -7.610  13.951  14.028  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . ALA B 1 94  ? -6.991  15.301  13.578  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B C   1 
ATOM   1790 O  O   . ALA B 1 94  ? -7.740  16.220  13.195  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B O   1 
ATOM   1791 C  CB  . ALA B 1 94  ? -8.215  14.107  15.394  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CB  1 
ATOM   1792 N  N   . LEU B 1 95  ? -5.674  15.485  13.706  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   1 
ATOM   1793 C  CA  . LEU B 1 95  ? -5.054  16.810  13.390  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  1 
ATOM   1794 C  C   . LEU B 1 95  ? -4.400  16.900  11.990  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   1 
ATOM   1795 O  O   . LEU B 1 95  ? -3.990  17.974  11.566  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   1 
ATOM   1796 C  CB  . LEU B 1 95  ? -4.024  17.213  14.469  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  1 
ATOM   1797 C  CG  . LEU B 1 95  ? -4.670  17.608  15.809  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CG  1 
ATOM   1798 C  CD1 . LEU B 1 95  ? -3.785  17.373  17.022  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD1 1 
ATOM   1799 C  CD2 . LEU B 1 95  ? -5.205  19.034  15.795  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD2 1 
ATOM   1800 N  N   . ALA B 1 96  ? -4.274  15.761  11.314  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
ATOM   1801 C  CA  . ALA B 1 96  ? -3.555  15.644  10.059  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
ATOM   1802 C  C   . ALA B 1 96  ? -4.506  15.880  8.899   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
ATOM   1803 O  O   . ALA B 1 96  ? -5.728  15.753  9.021   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
ATOM   1804 C  CB  . ALA B 1 96  ? -2.897  14.276  9.953   1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
ATOM   1805 N  N   . ALA B 1 97  ? -3.957  16.319  7.784   1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . ALA B 1 97  ? -4.810  16.598  6.645   1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . ALA B 1 97  ? -5.248  15.326  5.926   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   1808 O  O   . ALA B 1 97  ? -6.328  15.305  5.396   1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . ALA B 1 97  ? -4.128  17.541  5.665   1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   1810 N  N   . ILE B 1 98  ? -4.415  14.280  5.954   1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   1811 C  CA  . ILE B 1 98  ? -4.579  13.093  5.117   1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   1812 C  C   . ILE B 1 98  ? -4.872  11.926  6.013   1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   1813 O  O   . ILE B 1 98  ? -4.221  11.754  7.044   1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   1814 C  CB  . ILE B 1 98  ? -3.327  12.787  4.265   1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   1815 C  CG1 . ILE B 1 98  ? -3.049  13.974  3.346   1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   1816 C  CG2 . ILE B 1 98  ? -3.517  11.499  3.458   1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   1817 C  CD1 . ILE B 1 98  ? -1.887  13.839  2.368   1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   1818 N  N   . SER B 1 99  ? -5.849  11.116  5.587   1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 99  SER B N   1 
ATOM   1819 C  CA  . SER B 1 99  ? -6.184  9.844   6.233   1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 99  SER B CA  1 
ATOM   1820 C  C   . SER B 1 99  ? -6.573  8.764   5.207   1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 99  SER B C   1 
ATOM   1821 O  O   . SER B 1 99  ? -6.799  9.032   4.017   1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 99  SER B O   1 
ATOM   1822 C  CB  . SER B 1 99  ? -7.318  10.036  7.236   1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 99  SER B CB  1 
ATOM   1823 O  OG  . SER B 1 99  ? -7.069  9.322   8.427   1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 99  SER B OG  1 
ATOM   1824 N  N   . GLY B 1 100 ? -6.638  7.527   5.681   1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 100 GLY B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . GLY B 1 100 ? -7.044  6.421   4.830   1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 100 GLY B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . GLY B 1 100 ? -5.900  5.485   4.518   1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 100 GLY B C   1 
ATOM   1827 O  O   . GLY B 1 100 ? -4.797  5.633   5.067   1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 100 GLY B O   1 
ATOM   1828 N  N   . PRO B 1 101 ? -6.152  4.518   3.620   1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B N   1 
ATOM   1829 C  CA  . PRO B 1 101 ? -5.169  3.465   3.372   1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CA  1 
ATOM   1830 C  C   . PRO B 1 101 ? -3.887  4.036   2.714   1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B C   1 
ATOM   1831 O  O   . PRO B 1 101 ? -2.798  3.431   2.824   1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B O   1 
ATOM   1832 C  CB  . PRO B 1 101 ? -5.921  2.487   2.437   1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CB  1 
ATOM   1833 C  CG  . PRO B 1 101 ? -7.148  3.210   1.943   1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CG  1 
ATOM   1834 C  CD  . PRO B 1 101 ? -7.199  4.569   2.574   1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CD  1 
ATOM   1835 N  N   . SER B 1 102 ? -4.066  5.166   2.011   1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 102 SER B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . SER B 1 102 ? -3.018  6.100   1.619   1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . SER B 1 102 ? -1.931  6.293   2.696   1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 102 SER B C   1 
ATOM   1838 O  O   . SER B 1 102 ? -0.774  6.487   2.365   1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 102 SER B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . SER B 1 102 ? -3.696  7.451   1.303   1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB  1 
ATOM   1840 O  OG  . SER B 1 102 ? -2.770  8.522   1.175   1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG  1 
ATOM   1841 N  N   . THR B 1 103 ? -2.301  6.210   3.973   1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 103 THR B N   1 
ATOM   1842 C  CA  . THR B 1 103 ? -1.377  6.460   5.073   1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 103 THR B CA  1 
ATOM   1843 C  C   . THR B 1 103 ? -1.042  5.207   5.892   1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 103 THR B C   1 
ATOM   1844 O  O   . THR B 1 103 ? -0.850  5.294   7.097   1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 103 THR B O   1 
ATOM   1845 C  CB  . THR B 1 103 ? -2.007  7.455   6.056   1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 103 THR B CB  1 
ATOM   1846 O  OG1 . THR B 1 103 ? -3.008  6.772   6.825   1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 103 THR B OG1 1 
ATOM   1847 C  CG2 . THR B 1 103 ? -2.649  8.651   5.341   1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 103 THR B CG2 1 
ATOM   1848 N  N   . SER B 1 104 ? -0.966  4.038   5.272   1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . SER B 1 104 ? -0.857  2.790   6.060   1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . SER B 1 104 ? 0.466   2.591   6.815   1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   1 
ATOM   1851 O  O   . SER B 1 104 ? 0.452   2.385   8.030   1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . SER B 1 104 ? -1.172  1.556   5.191   1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  1 
ATOM   1853 O  OG  . SER B 1 104 ? -0.352  1.508   4.038   1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  1 
ATOM   1854 N  N   . ASN B 1 105 ? 1.600   2.645   6.125   1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 105 ASN B N   1 
ATOM   1855 C  CA  . ASN B 1 105 ? 2.895   2.456   6.799   1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CA  1 
ATOM   1856 C  C   . ASN B 1 105 ? 3.698   3.720   6.914   1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 105 ASN B C   1 
ATOM   1857 O  O   . ASN B 1 105 ? 4.946   3.680   6.968   1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 105 ASN B O   1 
ATOM   1858 C  CB  . ASN B 1 105 ? 3.722   1.397   6.090   1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CB  1 
ATOM   1859 C  CG  . ASN B 1 105 ? 3.163   0.029   6.297   1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CG  1 
ATOM   1860 O  OD1 . ASN B 1 105 ? 2.183   -0.340  5.662   1.00 103.38 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B OD1 1 
ATOM   1861 N  ND2 . ASN B 1 105 ? 3.755   -0.721  7.213   1.00 107.33 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B ND2 1 
ATOM   1862 N  N   . ARG B 1 106 ? 2.982   4.840   6.964   1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N   1 
ATOM   1863 C  CA  . ARG B 1 106 ? 3.628   6.123   7.066   1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA  1 
ATOM   1864 C  C   . ARG B 1 106 ? 4.419   6.197   8.361   1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C   1 
ATOM   1865 O  O   . ARG B 1 106 ? 5.532   6.706   8.357   1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O   1 
ATOM   1866 C  CB  . ARG B 1 106 ? 2.635   7.289   6.917   1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . ARG B 1 106 ? 1.742   7.661   8.090   1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG  1 
ATOM   1868 C  CD  . ARG B 1 106 ? 1.163   9.010   7.661   1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD  1 
ATOM   1869 N  NE  . ARG B 1 106 ? -0.078  9.470   8.289   1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE  1 
ATOM   1870 C  CZ  . ARG B 1 106 ? -0.747  10.565  7.912   1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ  1 
ATOM   1871 N  NH1 . ARG B 1 106 ? -0.330  11.356  6.929   1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1 1 
ATOM   1872 N  NH2 . ARG B 1 106 ? -1.845  10.891  8.534   1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2 1 
ATOM   1873 N  N   . ILE B 1 107 ? 3.889   5.656   9.450   1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . ILE B 1 107 ? 4.606   5.768   10.731  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . ILE B 1 107 ? 5.799   4.814   10.762  1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C   1 
ATOM   1876 O  O   . ILE B 1 107 ? 6.929   5.186   11.145  1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . ILE B 1 107 ? 3.679   5.545   11.946  1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB  1 
ATOM   1878 C  CG1 . ILE B 1 107 ? 2.756   6.765   12.141  1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 1 
ATOM   1879 C  CG2 . ILE B 1 107 ? 4.502   5.397   13.209  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 1 
ATOM   1880 C  CD1 . ILE B 1 107 ? 1.444   6.466   12.846  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 1 
ATOM   1881 N  N   . VAL B 1 108 ? 5.546   3.585   10.322  1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   1 
ATOM   1882 C  CA  . VAL B 1 108 ? 6.609   2.607   10.177  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  1 
ATOM   1883 C  C   . VAL B 1 108 ? 7.749   3.223   9.334   1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   1 
ATOM   1884 O  O   . VAL B 1 108 ? 8.903   3.191   9.729   1.00 89.30  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   1 
ATOM   1885 C  CB  . VAL B 1 108 ? 6.075   1.291   9.561   1.00 96.10  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  1 
ATOM   1886 C  CG1 . VAL B 1 108 ? 7.199   0.275   9.391   1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 1 
ATOM   1887 C  CG2 . VAL B 1 108 ? 4.971   0.702   10.435  1.00 97.89  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 1 
ATOM   1888 N  N   . ARG B 1 109 ? 7.422   3.815   8.195   1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B N   1 
ATOM   1889 C  CA  . ARG B 1 109 ? 8.451   4.300   7.278   1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CA  1 
ATOM   1890 C  C   . ARG B 1 109 ? 9.219   5.479   7.818   1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B C   1 
ATOM   1891 O  O   . ARG B 1 109 ? 10.450  5.557   7.700   1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B O   1 
ATOM   1892 C  CB  . ARG B 1 109 ? 7.813   4.676   5.937   1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CB  1 
ATOM   1893 C  CG  . ARG B 1 109 ? 8.705   5.481   4.988   1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CG  1 
ATOM   1894 C  CD  . ARG B 1 109 ? 8.154   5.537   3.553   1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CD  1 
ATOM   1895 N  NE  . ARG B 1 109 ? 6.696   5.714   3.448   1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NE  1 
ATOM   1896 C  CZ  . ARG B 1 109 ? 6.035   6.869   3.588   1.00 86.17  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CZ  1 
ATOM   1897 N  NH1 . ARG B 1 109 ? 6.672   8.022   3.882   1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH1 1 
ATOM   1898 N  NH2 . ARG B 1 109 ? 4.709   6.861   3.468   1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH2 1 
ATOM   1899 N  N   . LEU B 1 110 ? 8.491   6.419   8.408   1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . LEU B 1 110 ? 9.116   7.570   8.980   1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . LEU B 1 110 ? 9.972   7.185   10.171  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B C   1 
ATOM   1902 O  O   . LEU B 1 110 ? 11.034  7.808   10.383  1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . LEU B 1 110 ? 8.067   8.638   9.366   1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . LEU B 1 110 ? 7.343   9.241   8.158   1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CG  1 
ATOM   1905 C  CD1 . LEU B 1 110 ? 6.159   10.060  8.635   1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD1 1 
ATOM   1906 C  CD2 . LEU B 1 110 ? 8.268   10.077  7.290   1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD2 1 
ATOM   1907 N  N   . LEU B 1 111 ? 9.543   6.180   10.944  1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . LEU B 1 111 ? 10.414  5.681   12.038  1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . LEU B 1 111 ? 11.694  5.157   11.421  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C   1 
ATOM   1910 O  O   . LEU B 1 111 ? 12.776  5.596   11.766  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . LEU B 1 111 ? 9.757   4.580   12.894  1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . LEU B 1 111 ? 8.612   5.037   13.826  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG  1 
ATOM   1913 C  CD1 . LEU B 1 111 ? 7.882   3.816   14.347  1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1 1 
ATOM   1914 C  CD2 . LEU B 1 111 ? 9.060   5.928   14.986  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2 1 
ATOM   1915 N  N   . GLU B 1 112 ? 11.541  4.223   10.486  1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B N   1 
ATOM   1916 C  CA  . GLU B 1 112 ? 12.644  3.712   9.681   1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CA  1 
ATOM   1917 C  C   . GLU B 1 112 ? 13.645  4.787   9.222   1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B C   1 
ATOM   1918 O  O   . GLU B 1 112 ? 14.858  4.602   9.272   1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B O   1 
ATOM   1919 C  CB  . GLU B 1 112 ? 12.039  3.047   8.477   1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CB  1 
ATOM   1920 C  CG  . GLU B 1 112 ? 12.931  3.007   7.270   1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CG  1 
ATOM   1921 C  CD  . GLU B 1 112 ? 13.396  1.618   7.021   1.00 106.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CD  1 
ATOM   1922 O  OE1 . GLU B 1 112 ? 14.480  1.252   7.517   1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE1 1 
ATOM   1923 O  OE2 . GLU B 1 112 ? 12.643  0.893   6.352   1.00 108.87 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE2 1 
ATOM   1924 N  N   . LYS B 1 113 ? 13.121  5.918   8.780   1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1925 C  CA  . LYS B 1 113 ? 13.932  6.986   8.207   1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1926 C  C   . LYS B 1 113 ? 14.544  7.949   9.228   1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1927 O  O   . LYS B 1 113 ? 15.220  8.906   8.861   1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1928 C  CB  . LYS B 1 113 ? 13.045  7.749   7.229   1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1929 C  CG  . LYS B 1 113 ? 13.808  8.594   6.234   1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1930 C  CD  . LYS B 1 113 ? 13.367  8.311   4.814   1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1931 C  CE  . LYS B 1 113 ? 11.895  8.585   4.612   1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1932 N  NZ  . LYS B 1 113 ? 11.463  8.632   3.193   1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1933 N  N   . GLY B 1 114 ? 14.311  7.703   10.509  1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N   1 
ATOM   1934 C  CA  . GLY B 1 114 ? 14.903  8.511   11.579  1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA  1 
ATOM   1935 C  C   . GLY B 1 114 ? 14.273  9.894   11.786  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C   1 
ATOM   1936 O  O   . GLY B 1 114 ? 14.834  10.731  12.509  1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O   1 
ATOM   1937 N  N   . LEU B 1 115 ? 13.108  10.151  11.178  1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N   1 
ATOM   1938 C  CA  . LEU B 1 115 ? 12.533  11.493  11.195  1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA  1 
ATOM   1939 C  C   . LEU B 1 115 ? 11.519  11.646  12.327  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C   1 
ATOM   1940 O  O   . LEU B 1 115 ? 11.208  12.755  12.740  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O   1 
ATOM   1941 C  CB  . LEU B 1 115 ? 11.849  11.802  9.862   1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB  1 
ATOM   1942 C  CG  . LEU B 1 115 ? 12.701  11.541  8.609   1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG  1 
ATOM   1943 C  CD1 . LEU B 1 115 ? 11.838  11.461  7.372   1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1 1 
ATOM   1944 C  CD2 . LEU B 1 115 ? 13.719  12.659  8.450   1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2 1 
ATOM   1945 N  N   . ILE B 1 116 ? 10.974  10.528  12.784  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . ILE B 1 116 ? 10.101  10.527  13.936  1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . ILE B 1 116 ? 10.574  9.474   14.918  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B C   1 
ATOM   1948 O  O   . ILE B 1 116 ? 11.267  8.533   14.534  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . ILE B 1 116 ? 8.644   10.269  13.549  1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CB  1 
ATOM   1950 C  CG1 . ILE B 1 116 ? 8.471   8.923   12.831  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CG1 1 
ATOM   1951 C  CG2 . ILE B 1 116 ? 8.156   11.397  12.675  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CG2 1 
ATOM   1952 C  CD1 . ILE B 1 116 ? 7.009   8.523   12.660  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CD1 1 
ATOM   1953 N  N   . GLU B 1 117 ? 10.220  9.647   16.187  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B N   1 
ATOM   1954 C  CA  . GLU B 1 117 ? 10.466  8.622   17.190  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CA  1 
ATOM   1955 C  C   . GLU B 1 117 ? 9.201   8.351   18.014  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B C   1 
ATOM   1956 O  O   . GLU B 1 117 ? 8.270   9.163   18.025  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B O   1 
ATOM   1957 C  CB  . GLU B 1 117 ? 11.596  9.062   18.093  1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CB  1 
ATOM   1958 C  CG  . GLU B 1 117 ? 11.105  10.011  19.172  1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CG  1 
ATOM   1959 C  CD  . GLU B 1 117 ? 12.175  10.821  19.844  1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CD  1 
ATOM   1960 O  OE1 . GLU B 1 117 ? 13.339  10.835  19.382  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE1 1 
ATOM   1961 O  OE2 . GLU B 1 117 ? 11.807  11.462  20.850  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE2 1 
ATOM   1962 N  N   . ARG B 1 118 ? 9.174   7.230   18.717  1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B N   1 
ATOM   1963 C  CA  . ARG B 1 118 ? 8.101   6.943   19.643  1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CA  1 
ATOM   1964 C  C   . ARG B 1 118 ? 8.578   7.156   21.082  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B C   1 
ATOM   1965 O  O   . ARG B 1 118 ? 9.769   7.286   21.333  1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B O   1 
ATOM   1966 C  CB  . ARG B 1 118 ? 7.597   5.525   19.478  1.00 89.38  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . ARG B 1 118 ? 6.154   5.350   19.926  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CG  1 
ATOM   1968 C  CD  . ARG B 1 118 ? 5.298   4.819   18.790  1.00 96.10  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CD  1 
ATOM   1969 N  NE  . ARG B 1 118 ? 5.254   3.362   18.740  1.00 99.07  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NE  1 
ATOM   1970 C  CZ  . ARG B 1 118 ? 5.198   2.651   17.623  1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CZ  1 
ATOM   1971 N  NH1 . ARG B 1 118 ? 5.206   3.237   16.439  1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH1 1 
ATOM   1972 N  NH2 . ARG B 1 118 ? 5.155   1.334   17.696  1.00 106.97 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH2 1 
ATOM   1973 N  N   . ARG B 1 119 ? 7.634   7.232   22.014  1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N   1 
ATOM   1974 C  CA  . ARG B 1 119 ? 7.950   7.220   23.443  1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA  1 
ATOM   1975 C  C   . ARG B 1 119 ? 6.668   6.960   24.251  1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C   1 
ATOM   1976 O  O   . ARG B 1 119 ? 5.571   7.190   23.746  1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O   1 
ATOM   1977 C  CB  . ARG B 1 119 ? 8.616   8.536   23.862  1.00 111.40 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . ARG B 1 119 ? 7.934   9.797   23.346  1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG  1 
ATOM   1979 C  CD  . ARG B 1 119 ? 7.815   10.842  24.453  1.00 116.78 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD  1 
ATOM   1980 N  NE  . ARG B 1 119 ? 6.860   10.441  25.498  1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE  1 
ATOM   1981 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 6.514   11.181  26.554  1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ  1 
ATOM   1982 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 7.036   12.396  26.756  1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1 1 
ATOM   1983 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 5.635   10.693  27.420  1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2 1 
ATOM   1984 N  N   . GLU B 1 120 ? 6.789   6.468   25.486  1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   1 
ATOM   1985 C  CA  . GLU B 1 120 ? 5.594   6.237   26.311  1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  1 
ATOM   1986 C  C   . GLU B 1 120 ? 5.680   6.937   27.661  1.00 113.32 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   1 
ATOM   1987 O  O   . GLU B 1 120 ? 6.648   6.756   28.392  1.00 118.44 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   1 
ATOM   1988 C  CB  . GLU B 1 120 ? 5.347   4.731   26.479  1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  1 
ATOM   1989 C  CG  . GLU B 1 120 ? 3.869   4.344   26.461  1.00 116.00 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  1 
ATOM   1990 C  CD  . GLU B 1 120 ? 3.622   2.979   25.846  1.00 117.53 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  1 
ATOM   1991 O  OE1 . GLU B 1 120 ? 4.106   2.740   24.724  1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 1 
ATOM   1992 O  OE2 . GLU B 1 120 ? 2.936   2.147   26.476  1.00 121.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 1 
ATOM   1993 N  N   . ALA B 1 128 ? 1.792   4.316   23.037  1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B N   1 
ATOM   1994 C  CA  . ALA B 1 128 ? 2.679   4.966   22.087  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B CA  1 
ATOM   1995 C  C   . ALA B 1 128 ? 2.778   6.467   22.426  1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B C   1 
ATOM   1996 O  O   . ALA B 1 128 ? 2.668   6.850   23.606  1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 128 ALA B O   1 
ATOM   1997 C  CB  . ALA B 1 128 ? 2.176   4.726   20.652  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B CB  1 
ATOM   1998 N  N   . SER B 1 129 ? 3.003   7.274   21.390  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 129 SER B N   1 
ATOM   1999 C  CA  . SER B 1 129 ? 3.069   8.729   21.402  1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 129 SER B CA  1 
ATOM   2000 C  C   . SER B 1 129 ? 4.214   9.067   20.467  1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 129 SER B C   1 
ATOM   2001 O  O   . SER B 1 129 ? 5.352   8.655   20.675  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 129 SER B O   1 
ATOM   2002 C  CB  . SER B 1 129 ? 3.319   9.360   22.781  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 129 SER B CB  1 
ATOM   2003 O  OG  . SER B 1 129 ? 3.896   10.651  22.655  1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 129 SER B OG  1 
ATOM   2004 N  N   . ILE B 1 130 ? 3.917   9.839   19.447  1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N   1 
ATOM   2005 C  CA  . ILE B 1 130 ? 4.855   10.065  18.388  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA  1 
ATOM   2006 C  C   . ILE B 1 130 ? 5.306   11.512  18.302  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C   1 
ATOM   2007 O  O   . ILE B 1 130 ? 4.479   12.431  18.338  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O   1 
ATOM   2008 C  CB  . ILE B 1 130 ? 4.196   9.663   17.039  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB  1 
ATOM   2009 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 4.077   8.150   16.946  1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 1 
ATOM   2010 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 4.965   10.213  15.852  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 1 
ATOM   2011 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 5.411   7.463   16.807  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 1 
ATOM   2012 N  N   . ARG B 1 131 ? 6.606   11.702  18.095  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B N   1 
ATOM   2013 C  CA  . ARG B 1 131 ? 7.153   13.009  17.811  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CA  1 
ATOM   2014 C  C   . ARG B 1 131 ? 8.286   13.044  16.784  1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B C   1 
ATOM   2015 O  O   . ARG B 1 131 ? 8.850   12.030  16.409  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B O   1 
ATOM   2016 C  CB  . ARG B 1 131 ? 7.657   13.644  19.103  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . ARG B 1 131 ? 8.417   12.724  20.014  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CG  1 
ATOM   2018 C  CD  . ARG B 1 131 ? 8.863   13.474  21.244  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CD  1 
ATOM   2019 N  NE  . ARG B 1 131 ? 9.940   12.796  21.949  1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NE  1 
ATOM   2020 C  CZ  . ARG B 1 131 ? 10.281  13.094  23.206  1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CZ  1 
ATOM   2021 N  NH1 . ARG B 1 131 ? 9.643   14.039  23.892  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH1 1 
ATOM   2022 N  NH2 . ARG B 1 131 ? 11.254  12.442  23.793  1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH2 1 
ATOM   2023 N  N   . LEU B 1 132 ? 8.594   14.255  16.321  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   1 
ATOM   2024 C  CA  . LEU B 1 132 ? 9.732   14.482  15.479  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  1 
ATOM   2025 C  C   . LEU B 1 132 ? 11.052  14.225  16.203  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   1 
ATOM   2026 O  O   . LEU B 1 132 ? 11.222  14.599  17.365  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   1 
ATOM   2027 C  CB  . LEU B 1 132 ? 9.713   15.901  14.977  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  1 
ATOM   2028 C  CG  . LEU B 1 132 ? 8.481   16.199  14.143  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  1 
ATOM   2029 C  CD1 . LEU B 1 132 ? 8.328   17.705  13.944  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 1 
ATOM   2030 C  CD2 . LEU B 1 132 ? 8.555   15.441  12.807  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 1 
ATOM   2031 N  N   . THR B 1 133 ? 11.983  13.567  15.507  1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 133 THR B N   1 
ATOM   2032 C  CA  . THR B 1 133 ? 13.379  13.575  15.928  1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 133 THR B CA  1 
ATOM   2033 C  C   . THR B 1 133 ? 13.928  14.939  15.530  1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 133 THR B C   1 
ATOM   2034 O  O   . THR B 1 133 ? 13.281  15.681  14.769  1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 133 THR B O   1 
ATOM   2035 C  CB  . THR B 1 133 ? 14.212  12.544  15.151  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 133 THR B CB  1 
ATOM   2036 O  OG1 . THR B 1 133 ? 14.045  12.773  13.752  1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 133 THR B OG1 1 
ATOM   2037 C  CG2 . THR B 1 133 ? 13.761  11.129  15.482  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 133 THR B CG2 1 
ATOM   2038 N  N   . PRO B 1 134 ? 15.149  15.242  15.975  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B N   1 
ATOM   2039 C  CA  . PRO B 1 134 ? 15.803  16.449  15.513  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CA  1 
ATOM   2040 C  C   . PRO B 1 134 ? 15.984  16.518  14.017  1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B C   1 
ATOM   2041 O  O   . PRO B 1 134 ? 15.891  17.599  13.444  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B O   1 
ATOM   2042 C  CB  . PRO B 1 134 ? 17.159  16.387  16.215  1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CB  1 
ATOM   2043 C  CG  . PRO B 1 134 ? 16.859  15.709  17.522  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CG  1 
ATOM   2044 C  CD  . PRO B 1 134 ? 15.823  14.665  17.159  1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CD  1 
ATOM   2045 N  N   . GLN B 1 135 ? 16.258  15.396  13.374  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N   1 
ATOM   2046 C  CA  . GLN B 1 135 ? 16.446  15.435  11.927  1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA  1 
ATOM   2047 C  C   . GLN B 1 135 ? 15.083  15.715  11.250  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C   1 
ATOM   2048 O  O   . GLN B 1 135 ? 14.977  16.601  10.390  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O   1 
ATOM   2049 C  CB  . GLN B 1 135 ? 17.227  14.204  11.398  1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB  1 
ATOM   2050 C  CG  . GLN B 1 135 ? 16.478  12.931  10.996  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG  1 
ATOM   2051 C  CD  . GLN B 1 135 ? 17.290  12.060  10.001  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD  1 
ATOM   2052 O  OE1 . GLN B 1 135 ? 18.501  12.233  9.857   1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1 1 
ATOM   2053 N  NE2 . GLN B 1 135 ? 16.620  11.130  9.312   1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2 1 
ATOM   2054 N  N   . GLY B 1 136 ? 14.038  15.020  11.708  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 136 GLY B N   1 
ATOM   2055 C  CA  . GLY B 1 136 ? 12.662  15.313  11.277  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 136 GLY B CA  1 
ATOM   2056 C  C   . GLY B 1 136 ? 12.264  16.778  11.430  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 136 GLY B C   1 
ATOM   2057 O  O   . GLY B 1 136 ? 11.758  17.351  10.502  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 136 GLY B O   1 
ATOM   2058 N  N   . ARG B 1 137 ? 12.510  17.397  12.597  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B N   1 
ATOM   2059 C  CA  . ARG B 1 137 ? 12.236  18.831  12.743  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CA  1 
ATOM   2060 C  C   . ARG B 1 137 ? 13.060  19.807  11.835  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B C   1 
ATOM   2061 O  O   . ARG B 1 137 ? 12.525  20.802  11.332  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B O   1 
ATOM   2062 C  CB  . ARG B 1 137 ? 12.468  19.204  14.225  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CB  1 
ATOM   2063 C  CG  . ARG B 1 137 ? 12.408  20.687  14.513  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CG  1 
ATOM   2064 C  CD  . ARG B 1 137 ? 12.454  20.937  16.028  1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CD  1 
ATOM   2065 N  NE  . ARG B 1 137 ? 13.691  20.434  16.541  1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NE  1 
ATOM   2066 C  CZ  . ARG B 1 137 ? 13.998  20.326  17.818  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CZ  1 
ATOM   2067 N  NH1 . ARG B 1 137 ? 13.142  20.713  18.757  1.00 72.84  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH1 1 
ATOM   2068 N  NH2 . ARG B 1 137 ? 15.196  19.851  18.134  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH2 1 
ATOM   2069 N  N   . ALA B 1 138 ? 14.378  19.581  11.679  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . ALA B 1 138 ? 15.204  20.420  10.785  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . ALA B 1 138 ? 14.688  20.298  9.371   1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C   1 
ATOM   2072 O  O   . ALA B 1 138 ? 14.553  21.303  8.639   1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . ALA B 1 138 ? 16.681  19.985  10.809  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB  1 
ATOM   2074 N  N   . LEU B 1 139 ? 14.389  19.070  8.975   1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B N   1 
ATOM   2075 C  CA  . LEU B 1 139 ? 13.798  18.848  7.641   1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CA  1 
ATOM   2076 C  C   . LEU B 1 139 ? 12.542  19.708  7.364   1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B C   1 
ATOM   2077 O  O   . LEU B 1 139 ? 12.414  20.344  6.316   1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B O   1 
ATOM   2078 C  CB  . LEU B 1 139 ? 13.422  17.369  7.496   1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CB  1 
ATOM   2079 C  CG  . LEU B 1 139 ? 12.806  16.943  6.151   1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CG  1 
ATOM   2080 C  CD1 . LEU B 1 139 ? 13.633  17.462  4.971   1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD1 1 
ATOM   2081 C  CD2 . LEU B 1 139 ? 12.698  15.418  6.062   1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD2 1 
ATOM   2082 N  N   . VAL B 1 140 ? 11.593  19.733  8.299   1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N   1 
ATOM   2083 C  CA  . VAL B 1 140 ? 10.360  20.494  8.057   1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA  1 
ATOM   2084 C  C   . VAL B 1 140 ? 10.698  21.962  8.117   1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C   1 
ATOM   2085 O  O   . VAL B 1 140 ? 10.175  22.751  7.340   1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O   1 
ATOM   2086 C  CB  . VAL B 1 140 ? 9.259   20.187  9.094   1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB  1 
ATOM   2087 C  CG1 . VAL B 1 140 ? 8.052   21.096  8.913   1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1 1 
ATOM   2088 C  CG2 . VAL B 1 140 ? 8.829   18.737  9.037   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2 1 
ATOM   2089 N  N   . THR B 1 141 ? 11.554  22.337  9.076   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   1 
ATOM   2090 C  CA  . THR B 1 141 ? 11.940  23.712  9.190   1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  1 
ATOM   2091 C  C   . THR B 1 141 ? 12.520  24.218  7.880   1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   1 
ATOM   2092 O  O   . THR B 1 141 ? 12.201  25.335  7.423   1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   1 
ATOM   2093 C  CB  . THR B 1 141 ? 12.983  23.900  10.341  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  1 
ATOM   2094 O  OG1 . THR B 1 141 ? 12.289  23.881  11.590  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 1 
ATOM   2095 C  CG2 . THR B 1 141 ? 13.697  25.192  10.168  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 1 
ATOM   2096 N  N   . HIS B 1 142 ? 13.396  23.416  7.279   1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . HIS B 1 142 ? 13.971  23.847  5.986   1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . HIS B 1 142 ? 12.936  23.882  4.849   1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C   1 
ATOM   2099 O  O   . HIS B 1 142 ? 13.031  24.745  3.993   1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . HIS B 1 142 ? 15.198  23.041  5.531   1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . HIS B 1 142 ? 15.584  23.328  4.104   1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG  1 
ATOM   2102 N  ND1 . HIS B 1 142 ? 16.315  24.442  3.734   1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 1 
ATOM   2103 C  CD2 . HIS B 1 142 ? 15.277  22.685  2.948   1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 1 
ATOM   2104 C  CE1 . HIS B 1 142 ? 16.471  24.451  2.420   1.00 90.01  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 1 
ATOM   2105 N  NE2 . HIS B 1 142 ? 15.836  23.407  1.916   1.00 87.26  ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 1 
ATOM   2106 N  N   . LEU B 1 143 ? 11.963  22.981  4.822   1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B N   1 
ATOM   2107 C  CA  . LEU B 1 143 ? 11.024  22.939  3.645   1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CA  1 
ATOM   2108 C  C   . LEU B 1 143 ? 9.823   23.874  3.758   1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B C   1 
ATOM   2109 O  O   . LEU B 1 143 ? 9.169   24.254  2.780   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B O   1 
ATOM   2110 C  CB  . LEU B 1 143 ? 10.511  21.512  3.445   1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . LEU B 1 143 ? 11.630  20.545  3.099   1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CG  1 
ATOM   2112 C  CD1 . LEU B 1 143 ? 11.190  19.097  3.276   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD1 1 
ATOM   2113 C  CD2 . LEU B 1 143 ? 12.125  20.780  1.673   1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD2 1 
ATOM   2114 N  N   . LEU B 1 144 ? 9.506   24.218  4.977   1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N   1 
ATOM   2115 C  CA  . LEU B 1 144 ? 8.273   24.908  5.235   1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA  1 
ATOM   2116 C  C   . LEU B 1 144 ? 8.138   26.181  4.476   1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C   1 
ATOM   2117 O  O   . LEU B 1 144 ? 7.093   26.482  4.010   1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O   1 
ATOM   2118 C  CB  . LEU B 1 144 ? 8.165   25.190  6.729   1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . LEU B 1 144 ? 6.794   25.600  7.242   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG  1 
ATOM   2120 C  CD1 . LEU B 1 144 ? 5.689   24.710  6.761   1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 1 
ATOM   2121 C  CD2 . LEU B 1 144 ? 6.869   25.596  8.794   1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 1 
ATOM   2122 N  N   . PRO B 1 145 ? 9.205   26.956  4.352   1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . PRO B 1 145 ? 9.005   28.181  3.609   1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . PRO B 1 145 ? 8.495   27.959  2.187   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C   1 
ATOM   2125 O  O   . PRO B 1 145 ? 7.693   28.745  1.701   1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . PRO B 1 145 ? 10.423  28.783  3.570   1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . PRO B 1 145 ? 11.016  28.349  4.872   1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . PRO B 1 145 ? 10.524  26.943  5.033   1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD  1 
ATOM   2129 N  N   . ALA B 1 146 ? 8.980   26.901  1.545   1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   2130 C  CA  . ALA B 1 146 ? 8.615   26.584  0.157   1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   2131 C  C   . ALA B 1 146 ? 7.232   25.956  0.134   1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   2132 O  O   . ALA B 1 146 ? 6.493   26.097  -0.834  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   2133 C  CB  . ALA B 1 146 ? 9.615   25.600  -0.438  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   2134 N  N   . HIS B 1 147 ? 6.913   25.183  1.168   1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B N   1 
ATOM   2135 C  CA  . HIS B 1 147 ? 5.570   24.619  1.261   1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CA  1 
ATOM   2136 C  C   . HIS B 1 147 ? 4.592   25.751  1.459   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B C   1 
ATOM   2137 O  O   . HIS B 1 147 ? 3.562   25.849  0.812   1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B O   1 
ATOM   2138 C  CB  . HIS B 1 147 ? 5.472   23.644  2.400   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CB  1 
ATOM   2139 C  CG  . HIS B 1 147 ? 4.090   23.167  2.642   1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CG  1 
ATOM   2140 N  ND1 . HIS B 1 147 ? 3.440   22.323  1.777   1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B ND1 1 
ATOM   2141 C  CD2 . HIS B 1 147 ? 3.227   23.408  3.669   1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CD2 1 
ATOM   2142 C  CE1 . HIS B 1 147 ? 2.230   22.065  2.258   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CE1 1 
ATOM   2143 N  NE2 . HIS B 1 147 ? 2.087   22.697  3.418   1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 147 HIS B NE2 1 
ATOM   2144 N  N   . LEU B 1 148 ? 4.971   26.689  2.298   1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B N   1 
ATOM   2145 C  CA  . LEU B 1 148 ? 4.095   27.812  2.526   1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CA  1 
ATOM   2146 C  C   . LEU B 1 148 ? 3.935   28.688  1.292   1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B C   1 
ATOM   2147 O  O   . LEU B 1 148 ? 2.838   29.176  1.033   1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B O   1 
ATOM   2148 C  CB  . LEU B 1 148 ? 4.622   28.590  3.697   1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CB  1 
ATOM   2149 C  CG  . LEU B 1 148 ? 4.410   27.902  5.066   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CG  1 
ATOM   2150 C  CD1 . LEU B 1 148 ? 5.062   28.776  6.120   1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD1 1 
ATOM   2151 C  CD2 . LEU B 1 148 ? 2.927   27.727  5.363   1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD2 1 
ATOM   2152 N  N   . ALA B 1 149 ? 5.044   28.918  0.578   1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B N   1 
ATOM   2153 C  CA  . ALA B 1 149 ? 5.017   29.611  -0.714  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B CA  1 
ATOM   2154 C  C   . ALA B 1 149 ? 4.096   28.942  -1.738  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B C   1 
ATOM   2155 O  O   . ALA B 1 149 ? 3.152   29.568  -2.223  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B O   1 
ATOM   2156 C  CB  . ALA B 1 149 ? 6.435   29.743  -1.271  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B CB  1 
ATOM   2157 N  N   . THR B 1 150 ? 4.288   27.655  -1.963  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 150 THR B N   1 
ATOM   2158 C  CA  . THR B 1 150 ? 3.417   26.906  -2.881  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CA  1 
ATOM   2159 C  C   . THR B 1 150 ? 1.929   26.980  -2.513  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 150 THR B C   1 
ATOM   2160 O  O   . THR B 1 150 ? 1.085   27.125  -3.357  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 150 THR B O   1 
ATOM   2161 C  CB  . THR B 1 150 ? 3.809   25.427  -2.830  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CB  1 
ATOM   2162 O  OG1 . THR B 1 150 ? 5.171   25.300  -3.177  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 150 THR B OG1 1 
ATOM   2163 C  CG2 . THR B 1 150 ? 3.030   24.592  -3.773  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CG2 1 
ATOM   2164 N  N   . THR B 1 151 ? 1.619   26.805  -1.231  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 151 THR B N   1 
ATOM   2165 C  CA  . THR B 1 151 ? 0.266   26.914  -0.720  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CA  1 
ATOM   2166 C  C   . THR B 1 151 ? -0.426  28.213  -1.070  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 151 THR B C   1 
ATOM   2167 O  O   . THR B 1 151 ? -1.628  28.223  -1.486  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 151 THR B O   1 
ATOM   2168 C  CB  . THR B 1 151 ? 0.263   26.749  0.846   1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CB  1 
ATOM   2169 O  OG1 . THR B 1 151 ? 0.501   25.383  1.208   1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 151 THR B OG1 1 
ATOM   2170 C  CG2 . THR B 1 151 ? -1.017  27.157  1.389   1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CG2 1 
ATOM   2171 N  N   . GLN B 1 152 ? 0.282   29.311  -0.843  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B N   1 
ATOM   2172 C  CA  . GLN B 1 152 ? -0.226  30.646  -1.237  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CA  1 
ATOM   2173 C  C   . GLN B 1 152 ? -0.308  30.817  -2.769  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B C   1 
ATOM   2174 O  O   . GLN B 1 152 ? -1.261  31.404  -3.276  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B O   1 
ATOM   2175 C  CB  . GLN B 1 152 ? 0.688   31.723  -0.734  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CB  1 
ATOM   2176 C  CG  . GLN B 1 152 ? 0.437   32.212  0.676   1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CG  1 
ATOM   2177 C  CD  . GLN B 1 152 ? 1.608   33.035  1.155   1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CD  1 
ATOM   2178 O  OE1 . GLN B 1 152 ? 2.299   33.675  0.359   1.00 87.61  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B OE1 1 
ATOM   2179 N  NE2 . GLN B 1 152 ? 1.863   33.011  2.450   1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B NE2 1 
ATOM   2180 N  N   . ARG B 1 153 ? 0.726   30.352  -3.477  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B N   1 
ATOM   2181 C  CA  . ARG B 1 153 ? 0.764   30.364  -4.945  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CA  1 
ATOM   2182 C  C   . ARG B 1 153 ? -0.424  29.609  -5.602  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B C   1 
ATOM   2183 O  O   . ARG B 1 153 ? -1.108  30.170  -6.439  1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B O   1 
ATOM   2184 C  CB  . ARG B 1 153 ? 2.094   29.778  -5.420  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CB  1 
ATOM   2185 C  CG  . ARG B 1 153 ? 2.248   29.726  -6.938  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CG  1 
ATOM   2186 C  CD  . ARG B 1 153 ? 3.690   29.437  -7.344  1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CD  1 
ATOM   2187 N  NE  . ARG B 1 153 ? 4.119   28.133  -6.852  1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NE  1 
ATOM   2188 C  CZ  . ARG B 1 153 ? 3.750   26.939  -7.348  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CZ  1 
ATOM   2189 N  NH1 . ARG B 1 153 ? 2.949   26.813  -8.393  1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH1 1 
ATOM   2190 N  NH2 . ARG B 1 153 ? 4.203   25.837  -6.783  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH2 1 
ATOM   2191 N  N   . VAL B 1 154 ? -0.742  28.377  -5.179  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B N   1 
ATOM   2192 C  CA  . VAL B 1 154 ? -1.889  27.669  -5.774  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CA  1 
ATOM   2193 C  C   . VAL B 1 154 ? -3.264  28.298  -5.467  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B C   1 
ATOM   2194 O  O   . VAL B 1 154 ? -4.241  28.058  -6.163  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B O   1 
ATOM   2195 C  CB  . VAL B 1 154 ? -1.941  26.177  -5.393  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CB  1 
ATOM   2196 C  CG1 . VAL B 1 154 ? -0.617  25.507  -5.686  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG1 1 
ATOM   2197 C  CG2 . VAL B 1 154 ? -2.352  25.972  -3.956  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG2 1 
ATOM   2198 N  N   . LEU B 1 155 ? -3.358  29.102  -4.418  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B N   1 
ATOM   2199 C  CA  . LEU B 1 155 ? -4.617  29.792  -4.103  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CA  1 
ATOM   2200 C  C   . LEU B 1 155 ? -4.639  31.196  -4.703  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B C   1 
ATOM   2201 O  O   . LEU B 1 155 ? -5.692  31.853  -4.713  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B O   1 
ATOM   2202 C  CB  . LEU B 1 155 ? -4.790  29.885  -2.582  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CB  1 
ATOM   2203 C  CG  . LEU B 1 155 ? -5.460  28.631  -2.037  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CG  1 
ATOM   2204 C  CD1 . LEU B 1 155 ? -5.037  28.435  -0.616  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD1 1 
ATOM   2205 C  CD2 . LEU B 1 155 ? -6.961  28.761  -2.194  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD2 1 
ATOM   2206 N  N   . ALA B 1 156 ? -3.498  31.603  -5.262  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B N   1 
ATOM   2207 C  CA  . ALA B 1 156 ? -3.267  32.972  -5.726  1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CA  1 
ATOM   2208 C  C   . ALA B 1 156 ? -4.251  33.473  -6.773  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B C   1 
ATOM   2209 O  O   . ALA B 1 156 ? -4.620  34.625  -6.749  1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B O   1 
ATOM   2210 C  CB  . ALA B 1 156 ? -1.826  33.126  -6.245  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CB  1 
ATOM   2211 N  N   . PRO B 1 157 ? -4.706  32.608  -7.697  1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B N   1 
ATOM   2212 C  CA  . PRO B 1 157 ? -5.769  33.076  -8.625  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CA  1 
ATOM   2213 C  C   . PRO B 1 157 ? -7.043  33.654  -7.966  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B C   1 
ATOM   2214 O  O   . PRO B 1 157 ? -7.885  34.224  -8.660  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B O   1 
ATOM   2215 C  CB  . PRO B 1 157 ? -6.133  31.795  -9.392  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CB  1 
ATOM   2216 C  CG  . PRO B 1 157 ? -4.855  31.015  -9.419  1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CG  1 
ATOM   2217 C  CD  . PRO B 1 157 ? -4.191  31.280  -8.092  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CD  1 
ATOM   2218 N  N   . LEU B 1 158 ? -7.204  33.442  -6.657  1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B N   1 
ATOM   2219 C  CA  . LEU B 1 158 ? -8.421  33.808  -5.928  1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CA  1 
ATOM   2220 C  C   . LEU B 1 158 ? -8.159  34.939  -4.932  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B C   1 
ATOM   2221 O  O   . LEU B 1 158 ? -7.109  34.983  -4.305  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B O   1 
ATOM   2222 C  CB  . LEU B 1 158 ? -8.948  32.602  -5.140  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . LEU B 1 158 ? -9.202  31.271  -5.852  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CG  1 
ATOM   2224 C  CD1 . LEU B 1 158 ? -9.968  30.362  -4.903  1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CD1 1 
ATOM   2225 C  CD2 . LEU B 1 158 ? -9.942  31.438  -7.169  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CD2 1 
ATOM   2226 N  N   . SER B 1 159 ? -9.151  35.800  -4.756  1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 159 SER B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . SER B 1 159 ? -9.129  36.891  -3.783  1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 159 SER B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . SER B 1 159 ? -9.369  36.429  -2.363  1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 159 SER B C   1 
ATOM   2229 O  O   . SER B 1 159 ? -9.626  35.246  -2.104  1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 159 SER B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . SER B 1 159 ? -10.258 37.853  -4.099  1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 159 SER B CB  1 
ATOM   2231 O  OG  . SER B 1 159 ? -11.488 37.263  -3.712  1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 159 SER B OG  1 
ATOM   2232 N  N   . ALA B 1 160 ? -9.321  37.406  -1.460  1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B N   1 
ATOM   2233 C  CA  . ALA B 1 160 ? -9.626  37.237  -0.048  1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CA  1 
ATOM   2234 C  C   . ALA B 1 160 ? -11.001 36.660  0.230   1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B C   1 
ATOM   2235 O  O   . ALA B 1 160 ? -11.119 35.714  1.007   1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B O   1 
ATOM   2236 C  CB  . ALA B 1 160 ? -9.522  38.590  0.651   1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CB  1 
ATOM   2237 N  N   . GLN B 1 161 ? -12.034 37.276  -0.356  1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B N   1 
ATOM   2238 C  CA  . GLN B 1 161 ? -13.394 36.754  -0.282  1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CA  1 
ATOM   2239 C  C   . GLN B 1 161 ? -13.378 35.338  -0.773  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B C   1 
ATOM   2240 O  O   . GLN B 1 161 ? -13.731 34.394  -0.072  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B O   1 
ATOM   2241 C  CB  . GLN B 1 161 ? -14.356 37.519  -1.203  1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . GLN B 1 161 ? -14.665 38.944  -0.819  1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CG  1 
ATOM   2243 C  CD  . GLN B 1 161 ? -15.203 39.059  0.588   1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CD  1 
ATOM   2244 O  OE1 . GLN B 1 161 ? -14.834 38.279  1.473   1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B OE1 1 
ATOM   2245 N  NE2 . GLN B 1 161 ? -16.067 40.044  0.813   1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B NE2 1 
ATOM   2246 N  N   . GLU B 1 162 ? -12.914 35.204  -1.995  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N   1 
ATOM   2247 C  CA  . GLU B 1 162 ? -13.045 33.954  -2.689  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA  1 
ATOM   2248 C  C   . GLU B 1 162 ? -12.416 32.853  -1.885  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C   1 
ATOM   2249 O  O   . GLU B 1 162 ? -13.050 31.823  -1.623  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O   1 
ATOM   2250 C  CB  . GLU B 1 162 ? -12.421 34.080  -4.054  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB  1 
ATOM   2251 C  CG  . GLU B 1 162 ? -13.209 35.060  -4.915  1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG  1 
ATOM   2252 C  CD  . GLU B 1 162 ? -12.481 35.410  -6.186  1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD  1 
ATOM   2253 O  OE1 . GLU B 1 162 ? -11.223 35.428  -6.149  1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1 1 
ATOM   2254 O  OE2 . GLU B 1 162 ? -13.161 35.641  -7.217  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2 1 
ATOM   2255 N  N   . GLN B 1 163 ? -11.191 33.085  -1.425  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B N   1 
ATOM   2256 C  CA  . GLN B 1 163 ? -10.534 32.085  -0.615  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CA  1 
ATOM   2257 C  C   . GLN B 1 163 ? -11.388 31.687  0.609   1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B C   1 
ATOM   2258 O  O   . GLN B 1 163 ? -11.533 30.463  0.930   1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B O   1 
ATOM   2259 C  CB  . GLN B 1 163 ? -9.120  32.521  -0.251  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CB  1 
ATOM   2260 C  CG  . GLN B 1 163 ? -8.161  32.620  -1.452  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CG  1 
ATOM   2261 C  CD  . GLN B 1 163 ? -6.699  32.764  -1.038  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CD  1 
ATOM   2262 O  OE1 . GLN B 1 163 ? -6.336  32.462  0.113   1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B OE1 1 
ATOM   2263 N  NE2 . GLN B 1 163 ? -5.844  33.212  -1.979  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B NE2 1 
ATOM   2264 N  N   . ARG B 1 164 ? -11.989 32.685  1.270   1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B N   1 
ATOM   2265 C  CA  . ARG B 1 164 ? -12.808 32.414  2.446   1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CA  1 
ATOM   2266 C  C   . ARG B 1 164 ? -14.121 31.743  2.092   1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B C   1 
ATOM   2267 O  O   . ARG B 1 164 ? -14.565 30.810  2.763   1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B O   1 
ATOM   2268 C  CB  . ARG B 1 164 ? -13.050 33.696  3.216   1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CB  1 
ATOM   2269 C  CG  . ARG B 1 164 ? -13.826 33.495  4.496   1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CG  1 
ATOM   2270 C  CD  . ARG B 1 164 ? -13.034 32.812  5.590   1.00 89.94  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CD  1 
ATOM   2271 N  NE  . ARG B 1 164 ? -12.787 33.712  6.715   1.00 97.08  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NE  1 
ATOM   2272 C  CZ  . ARG B 1 164 ? -11.983 33.449  7.739   1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CZ  1 
ATOM   2273 N  NH1 . ARG B 1 164 ? -11.291 32.316  7.807   1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH1 1 
ATOM   2274 N  NH2 . ARG B 1 164 ? -11.857 34.344  8.701   1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH2 1 
ATOM   2275 N  N   . THR B 1 165 ? -14.702 32.174  0.993   1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 165 THR B N   1 
ATOM   2276 C  CA  . THR B 1 165 ? -15.846 31.495  0.423   1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 165 THR B CA  1 
ATOM   2277 C  C   . THR B 1 165 ? -15.591 30.010  0.113   1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 165 THR B C   1 
ATOM   2278 O  O   . THR B 1 165 ? -16.431 29.129  0.438   1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 165 THR B O   1 
ATOM   2279 C  CB  . THR B 1 165 ? -16.279 32.160  -0.881  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 165 THR B CB  1 
ATOM   2280 O  OG1 . THR B 1 165 ? -16.450 33.555  -0.669  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 165 THR B OG1 1 
ATOM   2281 C  CG2 . THR B 1 165 ? -17.565 31.548  -1.364  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 165 THR B CG2 1 
ATOM   2282 N  N   . LEU B 1 166 ? -14.442 29.731  -0.510  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   1 
ATOM   2283 C  CA  . LEU B 1 166 ? -14.043 28.345  -0.818  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  1 
ATOM   2284 C  C   . LEU B 1 166 ? -13.957 27.546  0.459   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   1 
ATOM   2285 O  O   . LEU B 1 166 ? -14.496 26.429  0.583   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   1 
ATOM   2286 C  CB  . LEU B 1 166 ? -12.699 28.324  -1.544  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  1 
ATOM   2287 C  CG  . LEU B 1 166 ? -12.176 26.943  -1.962  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  1 
ATOM   2288 C  CD1 . LEU B 1 166 ? -13.213 26.208  -2.836  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 1 
ATOM   2289 C  CD2 . LEU B 1 166 ? -10.858 27.147  -2.682  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 1 
ATOM   2290 N  N   . GLU B 1 167 ? -13.310 28.161  1.434   1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   1 
ATOM   2291 C  CA  . GLU B 1 167 ? -13.222 27.666  2.799   1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  1 
ATOM   2292 C  C   . GLU B 1 167 ? -14.579 27.308  3.385   1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   1 
ATOM   2293 O  O   . GLU B 1 167 ? -14.785 26.187  3.878   1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   1 
ATOM   2294 C  CB  . GLU B 1 167 ? -12.545 28.746  3.672   1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  1 
ATOM   2295 C  CG  . GLU B 1 167 ? -11.510 28.197  4.609   1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  1 
ATOM   2296 C  CD  . GLU B 1 167 ? -11.026 29.206  5.650   1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  1 
ATOM   2297 O  OE1 . GLU B 1 167 ? -9.996  29.852  5.427   1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 1 
ATOM   2298 O  OE2 . GLU B 1 167 ? -11.689 29.340  6.693   1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 1 
ATOM   2299 N  N   . GLU B 1 168 ? -15.517 28.244  3.319   1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N   1 
ATOM   2300 C  CA  . GLU B 1 168 ? -16.858 28.038  3.872   1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA  1 
ATOM   2301 C  C   . GLU B 1 168 ? -17.582 26.884  3.156   1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C   1 
ATOM   2302 O  O   . GLU B 1 168 ? -18.211 26.023  3.782   1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O   1 
ATOM   2303 C  CB  . GLU B 1 168 ? -17.657 29.325  3.753   1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB  1 
ATOM   2304 C  CG  . GLU B 1 168 ? -19.030 29.294  4.453   1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG  1 
ATOM   2305 C  CD  . GLU B 1 168 ? -18.970 29.692  5.945   1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD  1 
ATOM   2306 O  OE1 . GLU B 1 168 ? -17.945 30.269  6.389   1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1 1 
ATOM   2307 O  OE2 . GLU B 1 168 ? -19.951 29.450  6.700   1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2 1 
ATOM   2308 N  N   . LEU B 1 169 ? -17.499 26.864  1.831   1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   1 
ATOM   2309 C  CA  . LEU B 1 169 ? -18.287 25.910  1.082   1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  1 
ATOM   2310 C  C   . LEU B 1 169 ? -17.786 24.490  1.259   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   1 
ATOM   2311 O  O   . LEU B 1 169 ? -18.543 23.552  1.472   1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   1 
ATOM   2312 C  CB  . LEU B 1 169 ? -18.312 26.318  -0.395  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  1 
ATOM   2313 C  CG  . LEU B 1 169 ? -18.993 27.658  -0.665  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  1 
ATOM   2314 C  CD1 . LEU B 1 169 ? -18.768 27.994  -2.117  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 1 
ATOM   2315 C  CD2 . LEU B 1 169 ? -20.487 27.666  -0.346  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 1 
ATOM   2316 N  N   . ALA B 1 170 ? -16.488 24.352  1.235   1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   1 
ATOM   2317 C  CA  . ALA B 1 170 ? -15.841 23.126  1.557   1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  1 
ATOM   2318 C  C   . ALA B 1 170 ? -16.153 22.680  2.978   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   1 
ATOM   2319 O  O   . ALA B 1 170 ? -16.578 21.540  3.181   1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   1 
ATOM   2320 C  CB  . ALA B 1 170 ? -14.366 23.316  1.371   1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  1 
ATOM   2321 N  N   . GLY B 1 171 ? -16.027 23.570  3.968   1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 171 GLY B N   1 
ATOM   2322 C  CA  . GLY B 1 171 ? -16.382 23.199  5.354   1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 171 GLY B CA  1 
ATOM   2323 C  C   . GLY B 1 171 ? -17.825 22.762  5.447   1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 171 GLY B C   1 
ATOM   2324 O  O   . GLY B 1 171 ? -18.162 21.743  6.070   1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 171 GLY B O   1 
ATOM   2325 N  N   . ARG B 1 172 ? -18.677 23.516  4.758   1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B N   1 
ATOM   2326 C  CA  . ARG B 1 172 ? -20.083 23.270  4.728   1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CA  1 
ATOM   2327 C  C   . ARG B 1 172 ? -20.429 21.920  4.067   1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B C   1 
ATOM   2328 O  O   . ARG B 1 172 ? -21.173 21.106  4.617   1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B O   1 
ATOM   2329 C  CB  . ARG B 1 172 ? -20.715 24.438  4.003   1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CB  1 
ATOM   2330 C  CG  . ARG B 1 172 ? -22.221 24.404  3.982   1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CG  1 
ATOM   2331 C  CD  . ARG B 1 172 ? -22.788 25.668  4.576   1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CD  1 
ATOM   2332 N  NE  . ARG B 1 172 ? -22.507 26.856  3.773   1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NE  1 
ATOM   2333 C  CZ  . ARG B 1 172 ? -23.225 27.248  2.718   1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CZ  1 
ATOM   2334 N  NH1 . ARG B 1 172 ? -24.253 26.528  2.267   1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH1 1 
ATOM   2335 N  NH2 . ARG B 1 172 ? -22.902 28.370  2.096   1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH2 1 
ATOM   2336 N  N   . MET B 1 173 ? -19.858 21.643  2.902   1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 173 MET B N   1 
ATOM   2337 C  CA  . MET B 1 173 ? -19.994 20.303  2.329   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 173 MET B CA  1 
ATOM   2338 C  C   . MET B 1 173 ? -19.447 19.249  3.279   1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 173 MET B C   1 
ATOM   2339 O  O   . MET B 1 173 ? -20.055 18.213  3.506   1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 173 MET B O   1 
ATOM   2340 C  CB  . MET B 1 173 ? -19.216 20.211  1.012   1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 173 MET B CB  1 
ATOM   2341 C  CG  . MET B 1 173 ? -19.987 20.705  -0.200  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 173 MET B CG  1 
ATOM   2342 S  SD  . MET B 1 173 ? -18.910 20.619  -1.657  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 173 MET B SD  1 
ATOM   2343 C  CE  . MET B 1 173 ? -19.242 18.906  -2.036  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 173 MET B CE  1 
ATOM   2344 N  N   . LEU B 1 174 ? -18.271 19.524  3.817   1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N   1 
ATOM   2345 C  CA  . LEU B 1 174 ? -17.526 18.539  4.628   1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA  1 
ATOM   2346 C  C   . LEU B 1 174 ? -18.267 18.228  5.926   1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C   1 
ATOM   2347 O  O   . LEU B 1 174 ? -18.365 17.061  6.342   1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O   1 
ATOM   2348 C  CB  . LEU B 1 174 ? -16.085 19.038  4.887   1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB  1 
ATOM   2349 C  CG  . LEU B 1 174 ? -15.210 18.170  5.777   1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG  1 
ATOM   2350 C  CD1 . LEU B 1 174 ? -14.830 16.887  5.091   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1 1 
ATOM   2351 C  CD2 . LEU B 1 174 ? -13.979 18.923  6.271   1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2 1 
ATOM   2352 N  N   . ALA B 1 175 ? -18.854 19.264  6.509   1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   1 
ATOM   2353 C  CA  . ALA B 1 175 ? -19.731 19.127  7.660   1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  1 
ATOM   2354 C  C   . ALA B 1 175 ? -20.908 18.193  7.359   1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   1 
ATOM   2355 O  O   . ALA B 1 175 ? -21.237 17.303  8.151   1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   1 
ATOM   2356 C  CB  . ALA B 1 175 ? -20.246 20.491  8.046   1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  1 
ATOM   2357 N  N   . GLY B 1 176 ? -21.577 18.406  6.234   1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 176 GLY B N   1 
ATOM   2358 C  CA  . GLY B 1 176 ? -22.702 17.566  5.889   1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 176 GLY B CA  1 
ATOM   2359 C  C   . GLY B 1 176 ? -22.359 16.075  5.863   1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 176 GLY B C   1 
ATOM   2360 O  O   . GLY B 1 176 ? -23.191 15.245  6.170   1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 176 GLY B O   1 
ATOM   2361 N  N   . LEU B 1 177 ? -21.137 15.737  5.460   1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N   1 
ATOM   2362 C  CA  . LEU B 1 177 ? -20.678 14.345  5.421   1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA  1 
ATOM   2363 C  C   . LEU B 1 177 ? -20.059 13.785  6.717   1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C   1 
ATOM   2364 O  O   . LEU B 1 177 ? -20.161 12.590  6.939   1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O   1 
ATOM   2365 C  CB  . LEU B 1 177 ? -19.639 14.190  4.323   1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB  1 
ATOM   2366 C  CG  . LEU B 1 177 ? -20.154 14.508  2.916   1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG  1 
ATOM   2367 C  CD1 . LEU B 1 177 ? -18.999 14.245  1.966   1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 1 
ATOM   2368 C  CD2 . LEU B 1 177 ? -21.422 13.727  2.575   1.00 73.35  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 1 
ATOM   2369 N  N   . GLU B 1 178 ? -19.370 14.616  7.520   1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   1 
ATOM   2370 C  CA  . GLU B 1 178 ? -18.827 14.167  8.833   1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  1 
ATOM   2371 C  C   . GLU B 1 178 ? -19.929 13.744  9.815   1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   1 
ATOM   2372 O  O   . GLU B 1 178 ? -20.772 14.549  10.214  1.00 95.86  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   1 
ATOM   2373 C  CB  . GLU B 1 178 ? -17.914 15.232  9.463   1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  1 
ATOM   2374 C  CG  . GLU B 1 178 ? -16.642 15.437  8.634   1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  1 
ATOM   2375 C  CD  . GLU B 1 178 ? -15.681 16.476  9.178   1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  1 
ATOM   2376 O  OE1 . GLU B 1 178 ? -16.122 17.550  9.669   1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 1 
ATOM   2377 O  OE2 . GLU B 1 178 ? -14.461 16.207  9.094   1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 1 
ATOM   2378 N  N   . GLN B 1 179 ? -19.895 12.468  10.189  1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B N   1 
ATOM   2379 C  CA  . GLN B 1 179 ? -20.964 11.817  10.940  1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CA  1 
ATOM   2380 C  C   . GLN B 1 179 ? -20.370 10.910  12.023  1.00 105.68 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B C   1 
ATOM   2381 O  O   . GLN B 1 179 ? -21.098 10.269  12.784  1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B O   1 
ATOM   2382 C  CB  . GLN B 1 179 ? -21.862 11.009  9.972   1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CB  1 
ATOM   2383 C  CG  . GLN B 1 179 ? -23.181 11.681  9.575   1.00 111.70 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CG  1 
ATOM   2384 C  CD  . GLN B 1 179 ? -23.038 13.157  9.227   1.00 109.66 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CD  1 
ATOM   2385 O  OE1 . GLN B 1 179 ? -22.446 13.505  8.208   1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B OE1 1 
ATOM   2386 N  NE2 . GLN B 1 179 ? -23.577 14.030  10.075  1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 179 GLN B NE2 1 
HETATM 2387 CL CL  . CL  C 2 .   ? -17.529 11.804  -14.308 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 201 CL  A CL  1 
HETATM 2388 CL CL  . CL  D 2 .   ? -12.223 15.933  -4.346  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 202 CL  A CL  1 
HETATM 2389 CL CL  . CL  E 2 .   ? -1.473  21.036  7.329   1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 201 CL  B CL  1 
HETATM 2390 CL CL  . CL  F 2 .   ? -7.686  18.560  -2.624  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 202 CL  B CL  1 
HETATM 2391 O  O   . HOH G 3 .   ? -29.398 12.263  -3.858  1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH G 3 .   ? -27.188 18.706  -4.955  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH G 3 .   ? -12.585 -1.797  -10.038 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH G 3 .   ? -8.746  16.785  -19.681 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH G 3 .   ? -25.762 6.058   -3.409  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH G 3 .   ? -7.847  13.586  -11.345 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH G 3 .   ? -2.768  26.202  19.438  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH G 3 .   ? -20.940 6.752   -24.661 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH G 3 .   ? -21.167 6.846   -6.391  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH G 3 .   ? -15.759 9.492   -13.052 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH G 3 .   ? -29.990 20.730  -1.464  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH G 3 .   ? -8.478  6.562   -7.297  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH G 3 .   ? 2.627   25.489  16.515  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH G 3 .   ? -9.466  11.388  5.847   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH G 3 .   ? -2.684  22.649  4.070   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH G 3 .   ? -1.464  30.287  19.029  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH G 3 .   ? -15.017 7.020   -4.215  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH G 3 .   ? -23.350 10.426  -23.495 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH G 3 .   ? -12.820 12.028  -3.695  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH G 3 .   ? -27.545 -0.590  -20.428 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH G 3 .   ? 5.688   31.736  18.866  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH G 3 .   ? -5.995  20.352  -0.866  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH G 3 .   ? -18.352 2.479   -26.945 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH G 3 .   ? -11.711 3.139   -4.149  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH G 3 .   ? -20.205 4.130   -26.949 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH G 3 .   ? -8.844  3.769   -7.127  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH G 3 .   ? -12.470 13.507  5.637   1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH G 3 .   ? -11.767 18.234  -2.647  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH G 3 .   ? -14.568 7.204   -8.878  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH G 3 .   ? -2.917  31.529  12.310  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH G 3 .   ? -3.401  23.378  7.698   1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH G 3 .   ? -19.706 11.813  -12.071 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH G 3 .   ? -17.959 2.246   -24.160 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.976  22.000  21.275  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH G 3 .   ? -14.985 10.549  -4.759  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH G 3 .   ? -30.280 -0.891  -14.286 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH G 3 .   ? -2.985  20.401  4.270   1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH G 3 .   ? -17.861 11.730  -8.853  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH G 3 .   ? -14.056 8.496   -6.403  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH H 3 .   ? 11.842  18.012  -4.328  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH H 3 .   ? -9.255  31.195  7.453   1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH H 3 .   ? 7.883   9.905   3.003   1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH H 3 .   ? -12.644 17.769  9.496   1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH H 3 .   ? -2.671  32.915  -1.970  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH H 3 .   ? 0.962   15.820  2.143   1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.355  13.649  19.810  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH H 3 .   ? -21.266 15.472  -26.424 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH H 3 .   ? 4.829   21.360  17.664  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH H 3 .   ? 10.803  27.252  8.322   1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH H 3 .   ? -0.235  18.329  6.122   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH H 3 .   ? 12.782  17.933  -0.931  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.380  10.602  0.426   1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH H 3 .   ? -18.266 13.624  -10.995 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH H 3 .   ? -25.435 16.443  -26.061 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH H 3 .   ? 4.250   17.490  26.088  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.946  17.050  -3.290  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH H 3 .   ? -30.324 11.039  -25.836 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH H 3 .   ? -5.590  17.552  -12.603 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH H 3 .   ? -5.270  13.824  -12.774 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH H 3 .   ? -23.299 6.913   -26.066 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH H 3 .   ? 14.340  23.629  13.473  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH H 3 .   ? 1.311   9.682   0.039   1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH H 3 .   ? -14.672 15.366  -6.101  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH H 3 .   ? 6.578   19.763  19.825  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH H 3 .   ? 7.043   17.375  19.889  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH H 3 .   ? -9.948  19.367  -4.371  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH H 3 .   ? -18.571 14.680  -14.674 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH H 3 .   ? -11.469 9.462   -5.949  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH H 3 .   ? -0.394  22.866  5.021   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH H 3 .   ? 7.087   16.811  17.161  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH H 3 .   ? -25.782 20.851  -17.877 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.549  18.154  -2.054  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH H 3 .   ? -16.133 12.808  -11.034 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.005  21.233  1.847   1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH H 3 .   ? -0.267  16.603  -0.628  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ASP A 8   ? 1.4053 1.6032 1.2434 -0.2387 -0.0155 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A N   
2    C CA  . ASP A 8   ? 1.3327 1.6176 1.1956 -0.2551 -0.0034 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CA  
3    C C   . ASP A 8   ? 1.2993 1.6555 1.2150 -0.2231 0.0051  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A C   
4    O O   . ASP A 8   ? 1.0892 1.4335 1.0121 -0.2020 0.0048  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A O   
5    C CB  . ASP A 8   ? 1.3223 1.6288 1.1380 -0.3119 0.0017  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CB  
6    C CG  . ASP A 8   ? 1.3478 1.6149 1.1195 -0.3481 -0.0072 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A CG  
7    O OD1 . ASP A 8   ? 1.2758 1.4511 1.0150 -0.3386 -0.0238 0.0062  ? ? ? ? ? ? 8   ASP A OD1 
8    O OD2 . ASP A 8   ? 1.4146 1.7462 1.1839 -0.3851 0.0008  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 8   ASP A OD2 
9    N N   . THR A 9   ? 1.3458 1.7743 1.2947 -0.2186 0.0095  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   
10   C CA  . THR A 9   ? 1.1602 1.6590 1.1545 -0.1840 0.0117  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  
11   C C   . THR A 9   ? 1.0251 1.4696 1.0394 -0.1359 -0.0001 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   
12   O O   . THR A 9   ? 0.8182 1.1871 0.8169 -0.1328 -0.0059 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   
13   C CB  . THR A 9   ? 1.1280 1.6907 1.1177 -0.1992 0.0232  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  
14   O OG1 . THR A 9   ? 1.0956 1.6269 1.0333 -0.2498 0.0290  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 
15   C CG2 . THR A 9   ? 1.1483 1.8329 1.1701 -0.2000 0.0308  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 
16   N N   . ALA A 10  ? 0.9364 1.4236 0.9815 -0.1002 -0.0056 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A N   
17   C CA  . ALA A 10  ? 0.9049 1.3505 0.9565 -0.0635 -0.0167 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CA  
18   C C   . ALA A 10  ? 0.7999 1.2475 0.8384 -0.0698 -0.0099 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A C   
19   O O   . ALA A 10  ? 0.7872 1.2190 0.8307 -0.0408 -0.0187 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A O   
20   C CB  . ALA A 10  ? 0.8978 1.3819 0.9750 -0.0230 -0.0309 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A CB  
21   N N   . ALA A 11  ? 0.7821 1.2402 0.7964 -0.1095 0.0029  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   
22   C CA  . ALA A 11  ? 0.8799 1.3494 0.8777 -0.1200 0.0100  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  
23   C C   . ALA A 11  ? 0.8426 1.2373 0.8350 -0.0965 0.0000  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   
24   O O   . ALA A 11  ? 0.8454 1.2472 0.8478 -0.0704 -0.0049 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   
25   C CB  . ALA A 11  ? 0.8290 1.2939 0.7853 -0.1725 0.0204  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  
26   N N   . LEU A 12  ? 0.8646 1.1917 0.8428 -0.1035 -0.0049 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   
27   C CA  . LEU A 12  ? 0.8680 1.1327 0.8388 -0.0901 -0.0129 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  
28   C C   . LEU A 12  ? 0.7244 0.9565 0.7135 -0.0655 -0.0231 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   
29   O O   . LEU A 12  ? 0.6346 0.8231 0.6182 -0.0606 -0.0285 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   
30   C CB  . LEU A 12  ? 0.9526 1.1684 0.8878 -0.1151 -0.0135 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  
31   C CG  . LEU A 12  ? 0.8850 1.0814 0.8037 -0.1343 -0.0149 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  
32   C CD1 . LEU A 12  ? 0.8783 1.0492 0.8173 -0.1126 -0.0216 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 
33   C CD2 . LEU A 12  ? 0.9592 1.1045 0.8280 -0.1593 -0.0209 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 
34   N N   . LEU A 13  ? 0.6037 0.8588 0.6116 -0.0511 -0.0271 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   
35   C CA  . LEU A 13  ? 0.6017 0.8226 0.6171 -0.0292 -0.0398 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  
36   C C   . LEU A 13  ? 0.5854 0.7862 0.5969 -0.0118 -0.0492 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   
37   O O   . LEU A 13  ? 0.5884 0.7454 0.5937 -0.0073 -0.0585 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   
38   C CB  . LEU A 13  ? 0.5982 0.8416 0.6266 -0.0126 -0.0480 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  
39   C CG  . LEU A 13  ? 0.6416 0.8818 0.6728 -0.0233 -0.0461 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  
40   C CD1 . LEU A 13  ? 0.6804 0.9620 0.7262 -0.0048 -0.0546 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 
41   C CD2 . LEU A 13  ? 0.6245 0.8103 0.6475 -0.0232 -0.0527 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 
42   N N   . GLU A 14  ? 0.5237 0.7600 0.5367 -0.0034 -0.0476 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   
43   C CA  . GLU A 14  ? 0.5972 0.8117 0.6019 0.0128  -0.0574 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  
44   C C   . GLU A 14  ? 0.4954 0.6741 0.4881 -0.0031 -0.0530 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   
45   O O   . GLU A 14  ? 0.4920 0.6324 0.4775 0.0040  -0.0637 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   
46   C CB  . GLU A 14  ? 0.6384 0.9059 0.6469 0.0280  -0.0564 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  
47   C CG  . GLU A 14  ? 0.8348 1.1176 0.8504 0.0628  -0.0748 -0.1462 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  
48   C CD  . GLU A 14  ? 0.9492 1.1555 0.9470 0.0795  -0.0991 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  
49   O OE1 . GLU A 14  ? 0.9402 1.1065 0.9199 0.0868  -0.1097 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 
50   O OE2 . GLU A 14  ? 0.8529 1.0372 0.8500 0.0806  -0.1076 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 
51   N N   . ARG A 15  ? 0.4661 0.6538 0.4521 -0.0257 -0.0401 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A N   
52   C CA  . ARG A 15  ? 0.4485 0.6004 0.4210 -0.0364 -0.0402 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CA  
53   C C   . ARG A 15  ? 0.4199 0.5387 0.3985 -0.0344 -0.0469 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A C   
54   O O   . ARG A 15  ? 0.4270 0.5232 0.4038 -0.0315 -0.0534 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A O   
55   C CB  . ARG A 15  ? 0.4734 0.6281 0.4260 -0.0604 -0.0316 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CB  
56   C CG  . ARG A 15  ? 0.4818 0.5917 0.4162 -0.0671 -0.0375 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CG  
57   C CD  . ARG A 15  ? 0.5038 0.5944 0.4346 -0.0578 -0.0441 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CD  
58   N NE  . ARG A 15  ? 0.5105 0.5662 0.4269 -0.0590 -0.0528 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NE  
59   C CZ  . ARG A 15  ? 0.5475 0.5761 0.4296 -0.0705 -0.0577 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CZ  
60   N NH1 . ARG A 15  ? 0.5800 0.6140 0.4357 -0.0902 -0.0517 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH1 
61   N NH2 . ARG A 15  ? 0.5857 0.5816 0.4553 -0.0628 -0.0710 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH2 
62   N N   . ILE A 16  ? 0.4072 0.5297 0.3931 -0.0375 -0.0452 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   
63   C CA  . ILE A 16  ? 0.4145 0.5164 0.4048 -0.0391 -0.0490 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  
64   C C   . ILE A 16  ? 0.4044 0.4906 0.3958 -0.0321 -0.0593 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   
65   O O   . ILE A 16  ? 0.4222 0.4951 0.4121 -0.0384 -0.0627 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   
66   C CB  . ILE A 16  ? 0.4179 0.5261 0.4116 -0.0448 -0.0449 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  
67   C CG1 . ILE A 16  ? 0.4691 0.5769 0.4486 -0.0562 -0.0398 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 
68   C CG2 . ILE A 16  ? 0.4338 0.5294 0.4318 -0.0465 -0.0480 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 
69   C CD1 . ILE A 16  ? 0.5201 0.6285 0.4955 -0.0641 -0.0375 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 
70   N N   . ARG A 17  ? 0.4069 0.4949 0.3964 -0.0195 -0.0665 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A N   
71   C CA  . ARG A 17  ? 0.4730 0.5295 0.4487 -0.0117 -0.0833 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CA  
72   C C   . ARG A 17  ? 0.5128 0.5509 0.4785 -0.0133 -0.0889 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A C   
73   O O   . ARG A 17  ? 0.5144 0.5240 0.4670 -0.0242 -0.0981 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A O   
74   C CB  . ARG A 17  ? 0.5834 0.6446 0.5550 0.0110  -0.0953 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CB  
75   C CG  . ARG A 17  ? 0.6567 0.6658 0.5993 0.0231  -0.1217 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CG  
76   C CD  . ARG A 17  ? 0.7316 0.7425 0.6667 0.0548  -0.1403 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CD  
77   N NE  . ARG A 17  ? 0.7359 0.7813 0.6890 0.0597  -0.1345 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NE  
78   C CZ  . ARG A 17  ? 0.7999 0.8155 0.7407 0.0549  -0.1442 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CZ  
79   N NH1 . ARG A 17  ? 0.8355 0.7874 0.7433 0.0402  -0.1590 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH1 
80   N NH2 . ARG A 17  ? 0.8901 0.9405 0.8485 0.0605  -0.1393 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH2 
81   N N   . SER A 18  ? 0.4694 0.5246 0.4380 -0.0065 -0.0835 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   
82   C CA  . SER A 18  ? 0.4560 0.4923 0.4141 -0.0071 -0.0898 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
83   C C   . SER A 18  ? 0.4421 0.4774 0.4060 -0.0245 -0.0841 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   
84   O O   . SER A 18  ? 0.4524 0.4705 0.4088 -0.0316 -0.0923 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   
85   C CB  . SER A 18  ? 0.5040 0.5608 0.4606 0.0046  -0.0857 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
86   O OG  . SER A 18  ? 0.5713 0.6555 0.5349 -0.0065 -0.0696 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
87   N N   . ASP A 19  ? 0.4355 0.4907 0.4108 -0.0307 -0.0723 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   
88   C CA  . ASP A 19  ? 0.4061 0.4660 0.3877 -0.0397 -0.0705 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  
89   C C   . ASP A 19  ? 0.4253 0.4854 0.4100 -0.0519 -0.0748 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   
90   O O   . ASP A 19  ? 0.4156 0.4837 0.4031 -0.0606 -0.0782 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   
91   C CB  . ASP A 19  ? 0.3884 0.4590 0.3725 -0.0399 -0.0629 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  
92   C CG  . ASP A 19  ? 0.4417 0.5058 0.4110 -0.0383 -0.0616 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  
93   O OD1 . ASP A 19  ? 0.4433 0.4995 0.4054 -0.0357 -0.0656 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 
94   O OD2 . ASP A 19  ? 0.4252 0.4877 0.3848 -0.0426 -0.0580 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 
95   N N   . TRP A 20  ? 0.4677 0.5228 0.4499 -0.0556 -0.0750 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A N   
96   C CA  . TRP A 20  ? 0.4668 0.5150 0.4402 -0.0741 -0.0807 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CA  
97   C C   . TRP A 20  ? 0.5253 0.5425 0.4763 -0.0827 -0.0954 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A C   
98   O O   . TRP A 20  ? 0.5360 0.5577 0.4798 -0.1057 -0.0986 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A O   
99   C CB  . TRP A 20  ? 0.4961 0.5313 0.4612 -0.0753 -0.0823 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CB  
100  C CG  . TRP A 20  ? 0.4072 0.4694 0.3884 -0.0751 -0.0698 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CG  
101  C CD1 . TRP A 20  ? 0.4362 0.5014 0.4231 -0.0635 -0.0652 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD1 
102  C CD2 . TRP A 20  ? 0.4284 0.5202 0.4196 -0.0868 -0.0623 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CD2 
103  N NE1 . TRP A 20  ? 0.4149 0.4994 0.4106 -0.0676 -0.0566 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A NE1 
104  C CE2 . TRP A 20  ? 0.4404 0.5428 0.4393 -0.0795 -0.0550 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE2 
105  C CE3 . TRP A 20  ? 0.4824 0.5998 0.4767 -0.1034 -0.0616 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CE3 
106  C CZ2 . TRP A 20  ? 0.4570 0.5898 0.4649 -0.0832 -0.0484 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ2 
107  C CZ3 . TRP A 20  ? 0.4573 0.6173 0.4654 -0.1073 -0.0532 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CZ3 
108  C CH2 . TRP A 20  ? 0.4422 0.6064 0.4558 -0.0949 -0.0474 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 20  TRP A CH2 
109  N N   . ALA A 21  ? 0.5525 0.5415 0.4901 -0.0656 -0.1053 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A N   
110  C CA  . ALA A 21  ? 0.5941 0.5415 0.5014 -0.0722 -0.1245 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CA  
111  C C   . ALA A 21  ? 0.5968 0.5590 0.5102 -0.0859 -0.1227 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A C   
112  O O   . ALA A 21  ? 0.6441 0.5839 0.5340 -0.1087 -0.1352 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A O   
113  C CB  . ALA A 21  ? 0.6049 0.5245 0.4970 -0.0444 -0.1374 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CB  
114  N N   . ARG A 22  ? 0.5346 0.5332 0.4752 -0.0753 -0.1091 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   
115  C CA  . ARG A 22  ? 0.5628 0.5778 0.5108 -0.0824 -0.1099 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  
116  C C   . ARG A 22  ? 0.5814 0.6289 0.5379 -0.1083 -0.1076 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   
117  O O   . ARG A 22  ? 0.6183 0.6780 0.5741 -0.1225 -0.1131 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   
118  C CB  . ARG A 22  ? 0.5019 0.5409 0.4690 -0.0648 -0.1001 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  
119  C CG  . ARG A 22  ? 0.5280 0.5512 0.4875 -0.0462 -0.0978 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  
120  C CD  . ARG A 22  ? 0.4834 0.5200 0.4486 -0.0377 -0.0901 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  
121  N NE  . ARG A 22  ? 0.4867 0.5189 0.4471 -0.0353 -0.0965 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  
122  C CZ  . ARG A 22  ? 0.5057 0.5537 0.4752 -0.0349 -0.1002 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  
123  N NH1 . ARG A 22  ? 0.4893 0.5624 0.4741 -0.0369 -0.0971 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 
124  N NH2 . ARG A 22  ? 0.5283 0.5695 0.4911 -0.0298 -0.1085 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 
125  N N   . LEU A 23  ? 0.6253 0.6944 0.5910 -0.1148 -0.0989 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N   
126  C CA  . LEU A 23  ? 0.6822 0.7932 0.6546 -0.1422 -0.0948 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA  
127  C C   . LEU A 23  ? 0.8431 0.9265 0.7805 -0.1792 -0.1071 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C   
128  O O   . LEU A 23  ? 0.9206 1.0438 0.8602 -0.2085 -0.1063 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O   
129  C CB  . LEU A 23  ? 0.6391 0.7771 0.6259 -0.1383 -0.0828 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB  
130  C CG  . LEU A 23  ? 0.5671 0.7218 0.5772 -0.1060 -0.0754 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG  
131  C CD1 . LEU A 23  ? 0.6028 0.7861 0.6246 -0.1031 -0.0661 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1 
132  C CD2 . LEU A 23  ? 0.5788 0.7632 0.6052 -0.0933 -0.0781 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2 
133  N N   . ASN A 24  ? 0.9850 1.0000 0.8858 -0.1779 -0.1216 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A N   
134  C CA  . ASN A 24  ? 1.0850 1.0487 0.9357 -0.2116 -0.1421 0.0011  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CA  
135  C C   . ASN A 24  ? 1.1798 1.1319 1.0193 -0.2203 -0.1536 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A C   
136  O O   . ASN A 24  ? 1.0486 0.9767 0.8910 -0.1902 -0.1592 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 24  ASN A O   
137  C CB  . ASN A 24  ? 1.1216 1.0061 0.9299 -0.1991 -0.1616 0.0059  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CB  
138  C CG  . ASN A 24  ? 1.1210 1.0113 0.9334 -0.1961 -0.1538 0.0085  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A CG  
139  O OD1 . ASN A 24  ? 1.1943 1.1001 0.9949 -0.2309 -0.1496 0.0158  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A OD1 
140  N ND2 . ASN A 24  ? 1.1590 1.0447 0.9891 -0.1573 -0.1505 0.0017  ? ? ? ? ? ? 24  ASN A ND2 
141  N N   . HIS A 25  ? 1.3799 1.3470 1.2001 -0.2664 -0.1585 0.0048  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A N   
142  C CA  . HIS A 25  ? 1.4218 1.4094 1.2451 -0.2819 -0.1637 0.0012  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CA  
143  C C   . HIS A 25  ? 1.5269 1.4346 1.2833 -0.3149 -0.1924 0.0123  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A C   
144  O O   . HIS A 25  ? 1.5969 1.5139 1.3494 -0.3314 -0.1995 0.0106  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A O   
145  C CB  . HIS A 25  ? 1.4360 1.5284 1.2995 -0.3077 -0.1457 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CB  
146  C CG  . HIS A 25  ? 1.5212 1.6496 1.3788 -0.3418 -0.1355 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CG  
147  N ND1 . HIS A 25  ? 1.5903 1.7530 1.4235 -0.4025 -0.1371 0.0000  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A ND1 
148  C CD2 . HIS A 25  ? 1.4978 1.6360 1.3682 -0.3268 -0.1232 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CD2 
149  C CE1 . HIS A 25  ? 1.5275 1.7197 1.3577 -0.4230 -0.1255 0.0018  ? ? ? ? ? ? 25  HIS A CE1 
150  N NE2 . HIS A 25  ? 1.4477 1.6228 1.3008 -0.3757 -0.1176 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 25  HIS A NE2 
151  N N   . GLY A 26  ? 1.5426 1.3652 1.2414 -0.3225 -0.2126 0.0226  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   
152  C CA  . GLY A 26  ? 1.6669 1.3929 1.2887 -0.3485 -0.2474 0.0323  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  
153  C C   . GLY A 26  ? 1.7213 1.3405 1.2805 -0.3325 -0.2759 0.0373  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   
154  O O   . GLY A 26  ? 1.6944 1.3200 1.2700 -0.3088 -0.2670 0.0350  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   
155  N N   . PRO A 36  ? 1.5026 1.2616 1.1692 -0.2860 -0.1906 0.0418  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   
156  C CA  . PRO A 36  ? 1.5489 1.2314 1.1815 -0.2546 -0.2152 0.0402  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  
157  C C   . PRO A 36  ? 1.4147 1.1401 1.1085 -0.1976 -0.1998 0.0255  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   
158  O O   . PRO A 36  ? 1.3494 1.1480 1.1015 -0.1855 -0.1732 0.0193  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   
159  C CB  . PRO A 36  ? 1.6080 1.2693 1.2023 -0.2896 -0.2184 0.0518  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  
160  C CG  . PRO A 36  ? 1.5509 1.3130 1.1921 -0.3195 -0.1824 0.0529  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  
161  C CD  . PRO A 36  ? 1.5272 1.3528 1.2155 -0.3144 -0.1662 0.0449  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  
162  N N   . SER A 37  ? 1.3655 1.0459 1.0417 -0.1654 -0.2181 0.0191  ? ? ? ? ? ? 37  SER A N   
163  C CA  . SER A 37  ? 1.1879 0.9107 0.9154 -0.1159 -0.2063 0.0035  ? ? ? ? ? ? 37  SER A CA  
164  C C   . SER A 37  ? 1.0735 0.8785 0.8614 -0.1147 -0.1709 0.0036  ? ? ? ? ? ? 37  SER A C   
165  O O   . SER A 37  ? 0.9699 0.7980 0.7603 -0.1444 -0.1571 0.0134  ? ? ? ? ? ? 37  SER A O   
166  C CB  . SER A 37  ? 1.2313 0.8987 0.9272 -0.0829 -0.2355 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 37  SER A CB  
167  O OG  . SER A 37  ? 1.1069 0.8021 0.8235 -0.0797 -0.2235 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 37  SER A OG  
168  N N   . ALA A 38  ? 0.9263 0.7729 0.7567 -0.0805 -0.1586 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   
169  C CA  . ALA A 38  ? 0.7652 0.6775 0.6438 -0.0776 -0.1300 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  
170  C C   . ALA A 38  ? 0.6607 0.5793 0.5458 -0.0673 -0.1283 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   
171  O O   . ALA A 38  ? 0.5877 0.5510 0.5050 -0.0649 -0.1086 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   
172  C CB  . ALA A 38  ? 0.7129 0.6609 0.6232 -0.0551 -0.1190 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  
173  N N   . GLY A 39  ? 0.6997 0.5699 0.5514 -0.0579 -0.1523 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A N   
174  C CA  . GLY A 39  ? 0.7212 0.5953 0.5772 -0.0447 -0.1550 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A CA  
175  C C   . GLY A 39  ? 0.6711 0.5740 0.5425 -0.0663 -0.1346 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A C   
176  O O   . GLY A 39  ? 0.6786 0.6204 0.5802 -0.0550 -0.1211 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A O   
177  N N   . PRO A 40  ? 0.7326 0.6195 0.5805 -0.0994 -0.1328 0.0060  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A N   
178  C CA  . PRO A 40  ? 0.7338 0.6519 0.5947 -0.1152 -0.1150 0.0121  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CA  
179  C C   . PRO A 40  ? 0.6603 0.6405 0.5688 -0.1055 -0.0900 0.0074  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A C   
180  O O   . PRO A 40  ? 0.5765 0.5778 0.5005 -0.0999 -0.0804 0.0067  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A O   
181  C CB  . PRO A 40  ? 0.7490 0.6529 0.5766 -0.1557 -0.1159 0.0230  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CB  
182  C CG  . PRO A 40  ? 0.8186 0.6519 0.5956 -0.1622 -0.1448 0.0263  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CG  
183  C CD  . PRO A 40  ? 0.8034 0.6316 0.5984 -0.1243 -0.1537 0.0142  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CD  
184  N N   . MET A 41  ? 0.5831 0.5839 0.5088 -0.1016 -0.0835 0.0037  ? ? ? ? ? ? 41  MET A N   
185  C CA  . MET A 41  ? 0.5055 0.5514 0.4631 -0.0950 -0.0656 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 41  MET A CA  
186  C C   . MET A 41  ? 0.4760 0.5297 0.4493 -0.0739 -0.0633 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 41  MET A C   
187  O O   . MET A 41  ? 0.4703 0.5447 0.4563 -0.0709 -0.0532 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 41  MET A O   
188  C CB  . MET A 41  ? 0.5779 0.6391 0.5439 -0.0980 -0.0625 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 41  MET A CB  
189  C CG  . MET A 41  ? 0.6090 0.6841 0.5650 -0.1244 -0.0606 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 41  MET A CG  
190  S SD  . MET A 41  ? 0.7537 0.7835 0.6705 -0.1488 -0.0785 0.0072  ? ? ? ? ? ? 41  MET A SD  
191  C CE  . MET A 41  ? 0.8410 0.8028 0.7265 -0.1329 -0.1014 0.0092  ? ? ? ? ? ? 41  MET A CE  
192  N N   . LEU A 42  ? 0.4493 0.4868 0.4172 -0.0605 -0.0745 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   
193  C CA  . LEU A 42  ? 0.4650 0.5234 0.4479 -0.0446 -0.0718 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  
194  C C   . LEU A 42  ? 0.4831 0.5444 0.4664 -0.0430 -0.0732 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   
195  O O   . LEU A 42  ? 0.4211 0.5087 0.4177 -0.0425 -0.0642 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   
196  C CB  . LEU A 42  ? 0.4880 0.5406 0.4669 -0.0271 -0.0842 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  
197  C CG  . LEU A 42  ? 0.5682 0.6194 0.5469 -0.0279 -0.0823 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  
198  C CD1 . LEU A 42  ? 0.6318 0.6695 0.5997 -0.0075 -0.0990 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 
199  C CD2 . LEU A 42  ? 0.5607 0.6447 0.5564 -0.0314 -0.0659 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 
200  N N   . THR A 43  ? 0.5294 0.5587 0.4922 -0.0449 -0.0868 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 43  THR A N   
201  C CA  . THR A 43  ? 0.5328 0.5593 0.4923 -0.0431 -0.0907 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CA  
202  C C   . THR A 43  ? 0.4959 0.5402 0.4642 -0.0570 -0.0744 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 43  THR A C   
203  O O   . THR A 43  ? 0.5113 0.5734 0.4898 -0.0541 -0.0701 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  THR A O   
204  C CB  . THR A 43  ? 0.5719 0.5477 0.4960 -0.0470 -0.1110 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CB  
205  O OG1 . THR A 43  ? 0.6462 0.5973 0.5560 -0.0273 -0.1322 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 43  THR A OG1 
206  C CG2 . THR A 43  ? 0.6136 0.5817 0.5309 -0.0440 -0.1176 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CG2 
207  N N   . LEU A 44  ? 0.4876 0.5308 0.4509 -0.0718 -0.0665 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
208  C CA  . LEU A 44  ? 0.4807 0.5427 0.4507 -0.0781 -0.0540 0.0017  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
209  C C   . LEU A 44  ? 0.4758 0.5569 0.4603 -0.0703 -0.0464 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
210  O O   . LEU A 44  ? 0.3858 0.4705 0.3688 -0.0704 -0.0430 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
211  C CB  . LEU A 44  ? 0.4894 0.5601 0.4534 -0.0925 -0.0483 0.0037  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
212  C CG  . LEU A 44  ? 0.5251 0.5698 0.4614 -0.1109 -0.0569 0.0103  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
213  C CD1 . LEU A 44  ? 0.5956 0.6673 0.5280 -0.1313 -0.0472 0.0101  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
214  C CD2 . LEU A 44  ? 0.5701 0.5955 0.4933 -0.1101 -0.0627 0.0134  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
215  N N   . LEU A 45  ? 0.4328 0.5196 0.4240 -0.0659 -0.0459 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   
216  C CA  . LEU A 45  ? 0.4501 0.5459 0.4439 -0.0637 -0.0415 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  
217  C C   . LEU A 45  ? 0.4205 0.5255 0.4154 -0.0651 -0.0422 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   
218  O O   . LEU A 45  ? 0.4264 0.5311 0.4124 -0.0724 -0.0400 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   
219  C CB  . LEU A 45  ? 0.4379 0.5373 0.4352 -0.0605 -0.0414 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  
220  C CG  . LEU A 45  ? 0.4879 0.5891 0.4770 -0.0641 -0.0388 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  
221  C CD1 . LEU A 45  ? 0.5683 0.6616 0.5521 -0.0614 -0.0399 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 
222  C CD2 . LEU A 45  ? 0.5395 0.6611 0.5332 -0.0666 -0.0373 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 
223  N N   . LEU A 46  ? 0.4169 0.5299 0.4189 -0.0584 -0.0478 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   
224  C CA  . LEU A 46  ? 0.4538 0.5912 0.4619 -0.0588 -0.0488 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  
225  C C   . LEU A 46  ? 0.4394 0.5691 0.4411 -0.0659 -0.0493 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   
226  O O   . LEU A 46  ? 0.4167 0.5613 0.4157 -0.0770 -0.0463 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   
227  C CB  . LEU A 46  ? 0.4932 0.6449 0.5104 -0.0419 -0.0594 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  
228  C CG  . LEU A 46  ? 0.5414 0.7167 0.5664 -0.0340 -0.0584 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  
229  C CD1 . LEU A 46  ? 0.5778 0.7544 0.6048 -0.0092 -0.0751 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 
230  C CD2 . LEU A 46  ? 0.5559 0.7792 0.5887 -0.0466 -0.0479 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 
231  N N   . LEU A 47  ? 0.4531 0.5589 0.4480 -0.0630 -0.0538 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
232  C CA  . LEU A 47  ? 0.4435 0.5396 0.4298 -0.0687 -0.0544 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
233  C C   . LEU A 47  ? 0.4428 0.5324 0.4184 -0.0774 -0.0479 0.0003  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
234  O O   . LEU A 47  ? 0.4575 0.5433 0.4239 -0.0841 -0.0493 0.0026  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
235  C CB  . LEU A 47  ? 0.4359 0.5070 0.4101 -0.0689 -0.0589 0.0001  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
236  C CG  . LEU A 47  ? 0.4521 0.5075 0.4196 -0.0610 -0.0735 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
237  C CD1 . LEU A 47  ? 0.5036 0.5263 0.4464 -0.0715 -0.0781 0.0045  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
238  C CD2 . LEU A 47  ? 0.4636 0.5303 0.4362 -0.0542 -0.0812 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
239  N N   . GLN A 48  ? 0.4585 0.7043 0.4307 -0.2299 -0.0328 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A N   
240  C CA  . GLN A 48  ? 0.4759 0.7184 0.4308 -0.2202 -0.0489 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CA  
241  C C   . GLN A 48  ? 0.5099 0.7349 0.4302 -0.2286 -0.0594 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A C   
242  O O   . GLN A 48  ? 0.4943 0.6950 0.3905 -0.2226 -0.0706 0.0033  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A O   
243  C CB  . GLN A 48  ? 0.5185 0.7861 0.4856 -0.2187 -0.0574 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CB  
244  C CG  . GLN A 48  ? 0.5716 0.8353 0.5218 -0.2018 -0.0784 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CG  
245  C CD  . GLN A 48  ? 0.5773 0.8425 0.5353 -0.1810 -0.0797 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CD  
246  O OE1 . GLN A 48  ? 0.7060 0.9416 0.6385 -0.1691 -0.0920 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A OE1 
247  N NE2 . GLN A 48  ? 0.5941 0.8950 0.5845 -0.1782 -0.0684 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A NE2 
248  N N   . ARG A 49  ? 0.4809 0.7182 0.3957 -0.2444 -0.0565 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   
249  C CA  . ARG A 49  ? 0.5318 0.7606 0.4113 -0.2592 -0.0636 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  
250  C C   . ARG A 49  ? 0.5084 0.7273 0.3814 -0.2626 -0.0557 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   
251  O O   . ARG A 49  ? 0.4870 0.6872 0.3281 -0.2717 -0.0658 0.0110  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   
252  C CB  . ARG A 49  ? 0.5304 0.7851 0.4067 -0.2756 -0.0589 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  
253  C CG  . ARG A 49  ? 0.5838 0.8474 0.4578 -0.2758 -0.0705 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  
254  C CD  . ARG A 49  ? 0.6679 0.9102 0.4991 -0.2809 -0.0926 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  
255  N NE  . ARG A 49  ? 0.7555 1.0126 0.5823 -0.2834 -0.1026 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  
256  C CZ  . ARG A 49  ? 0.8169 1.0936 0.6280 -0.3013 -0.1006 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  
257  N NH1 . ARG A 49  ? 0.9081 1.1984 0.7071 -0.3190 -0.0878 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 
258  N NH2 . ARG A 49  ? 0.7876 1.0764 0.5954 -0.3010 -0.1116 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 
259  N N   . LEU A 50  ? 0.4843 0.7137 0.3848 -0.2564 -0.0397 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   
260  C CA  . LEU A 50  ? 0.4718 0.6959 0.3703 -0.2558 -0.0330 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  
261  C C   . LEU A 50  ? 0.4634 0.6571 0.3500 -0.2452 -0.0420 0.0077  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   
262  O O   . LEU A 50  ? 0.4938 0.6763 0.3605 -0.2523 -0.0459 0.0157  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   
263  C CB  . LEU A 50  ? 0.4747 0.7069 0.4021 -0.2457 -0.0190 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  
264  C CG  . LEU A 50  ? 0.4841 0.7144 0.4120 -0.2411 -0.0132 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  
265  C CD1 . LEU A 50  ? 0.5185 0.7769 0.4313 -0.2574 -0.0122 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 
266  C CD2 . LEU A 50  ? 0.5037 0.7298 0.4553 -0.2273 -0.0049 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 
267  N N   . HIS A 51  ? 0.4838 0.6685 0.3823 -0.2289 -0.0457 0.0096  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A N   
268  C CA  . HIS A 51  ? 0.5049 0.6647 0.3927 -0.2136 -0.0555 0.0195  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CA  
269  C C   . HIS A 51  ? 0.5478 0.6811 0.3956 -0.2209 -0.0769 0.0299  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A C   
270  O O   . HIS A 51  ? 0.5163 0.6240 0.3434 -0.2213 -0.0847 0.0387  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A O   
271  C CB  . HIS A 51  ? 0.5142 0.6833 0.4223 -0.1947 -0.0562 0.0158  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CB  
272  C CG  . HIS A 51  ? 0.5410 0.6901 0.4345 -0.1749 -0.0711 0.0212  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CG  
273  N ND1 . HIS A 51  ? 0.5218 0.6605 0.4175 -0.1632 -0.0660 0.0247  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A ND1 
274  C CD2 . HIS A 51  ? 0.5641 0.6997 0.4377 -0.1617 -0.0939 0.0217  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CD2 
275  C CE1 . HIS A 51  ? 0.5490 0.6713 0.4285 -0.1436 -0.0840 0.0257  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CE1 
276  N NE2 . HIS A 51  ? 0.5958 0.7134 0.4607 -0.1413 -0.1025 0.0237  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A NE2 
277  N N   . ALA A 52  ? 0.5134 0.6481 0.3459 -0.2289 -0.0886 0.0297  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   
278  C CA  . ALA A 52  ? 0.5960 0.6949 0.3798 -0.2400 -0.1131 0.0423  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  
279  C C   . ALA A 52  ? 0.6239 0.7170 0.3808 -0.2695 -0.1105 0.0514  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   
280  O O   . ALA A 52  ? 0.6726 0.7254 0.3903 -0.2786 -0.1287 0.0652  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   
281  C CB  . ALA A 52  ? 0.6529 0.7556 0.4228 -0.2443 -0.1262 0.0402  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  
282  N N   . ALA A 53  ? 0.6190 0.7535 0.3940 -0.2858 -0.0901 0.0423  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   
283  C CA  . ALA A 53  ? 0.6365 0.7845 0.3905 -0.3156 -0.0851 0.0466  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  
284  C C   . ALA A 53  ? 0.6578 0.7976 0.4175 -0.3124 -0.0806 0.0497  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   
285  O O   . ALA A 53  ? 0.6607 0.7849 0.3880 -0.3347 -0.0897 0.0614  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   
286  C CB  . ALA A 53  ? 0.6252 0.8291 0.4023 -0.3265 -0.0647 0.0296  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  
287  N N   . LEU A 54  ? 0.6403 0.7889 0.4384 -0.2868 -0.0676 0.0399  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   
288  C CA  . LEU A 54  ? 0.6008 0.7367 0.4032 -0.2786 -0.0658 0.0430  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  
289  C C   . LEU A 54  ? 0.6417 0.7255 0.4104 -0.2749 -0.0887 0.0583  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   
290  O O   . LEU A 54  ? 0.6672 0.7359 0.4157 -0.2882 -0.0951 0.0658  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   
291  C CB  . LEU A 54  ? 0.5694 0.7147 0.4112 -0.2511 -0.0515 0.0326  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  
292  C CG  . LEU A 54  ? 0.5359 0.7191 0.4079 -0.2499 -0.0328 0.0162  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  
293  C CD1 . LEU A 54  ? 0.5468 0.7210 0.4453 -0.2260 -0.0252 0.0122  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 
294  C CD2 . LEU A 54  ? 0.5802 0.7832 0.4536 -0.2571 -0.0269 0.0109  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 
295  N N   . GLY A 55  ? 0.6481 0.7062 0.4122 -0.2544 -0.1024 0.0603  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   
296  C CA  . GLY A 55  ? 0.7354 0.7389 0.4605 -0.2472 -0.1310 0.0716  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  
297  C C   . GLY A 55  ? 0.8046 0.7758 0.4779 -0.2823 -0.1491 0.0870  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   
298  O O   . GLY A 55  ? 0.7798 0.7133 0.4268 -0.2874 -0.1635 0.0958  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   
299  N N   . ARG A 56  ? 0.7959 0.7822 0.4522 -0.3091 -0.1487 0.0904  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N   
300  C CA  . ARG A 56  ? 0.8690 0.8283 0.4705 -0.3498 -0.1652 0.1073  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA  
301  C C   . ARG A 56  ? 0.8600 0.8367 0.4594 -0.3763 -0.1549 0.1105  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C   
302  O O   . ARG A 56  ? 0.9674 0.8955 0.5228 -0.3955 -0.1764 0.1257  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O   
303  C CB  . ARG A 56  ? 0.8759 0.8665 0.4651 -0.3764 -0.1594 0.1078  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB  
304  C CG  . ARG A 56  ? 0.9815 0.9386 0.5521 -0.3584 -0.1809 0.1100  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG  
305  C CD  . ARG A 56  ? 1.0045 0.9912 0.5622 -0.3813 -0.1766 0.1095  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD  
306  N NE  . ARG A 56  ? 1.0943 1.0849 0.6777 -0.3463 -0.1807 0.0975  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE  
307  C CZ  . ARG A 56  ? 1.0704 1.1164 0.6989 -0.3367 -0.1584 0.0801  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ  
308  N NH1 . ARG A 56  ? 1.0467 1.1482 0.6983 -0.3559 -0.1317 0.0704  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1 
309  N NH2 . ARG A 56  ? 1.1353 1.1819 0.7840 -0.3074 -0.1657 0.0705  ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2 
310  N N   . GLU A 57  ? 0.8047 0.8489 0.4501 -0.3767 -0.1245 0.0949  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A N   
311  C CA  . GLU A 57  ? 0.8406 0.9155 0.4918 -0.3981 -0.1133 0.0929  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CA  
312  C C   . GLU A 57  ? 0.8309 0.8645 0.4813 -0.3794 -0.1241 0.0970  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A C   
313  O O   . GLU A 57  ? 0.8014 0.8113 0.4197 -0.4051 -0.1373 0.1082  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A O   
314  C CB  . GLU A 57  ? 0.8399 0.9903 0.5444 -0.3881 -0.0829 0.0703  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CB  
315  C CG  . GLU A 57  ? 0.8995 1.1035 0.6068 -0.4083 -0.0703 0.0611  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CG  
316  C CD  . GLU A 57  ? 0.9707 1.1835 0.6297 -0.4594 -0.0784 0.0750  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CD  
317  O OE1 . GLU A 57  ? 0.9792 1.2100 0.6276 -0.4859 -0.0775 0.0784  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE1 
318  O OE2 . GLU A 57  ? 0.9976 1.1986 0.6271 -0.4745 -0.0868 0.0832  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE2 
319  N N   . ILE A 58  ? 0.7852 0.8093 0.4674 -0.3369 -0.1198 0.0882  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A N   
320  C CA  . ILE A 58  ? 0.7817 0.7757 0.4658 -0.3172 -0.1273 0.0892  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CA  
321  C C   . ILE A 58  ? 0.7971 0.7183 0.4277 -0.3247 -0.1608 0.1051  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A C   
322  O O   . ILE A 58  ? 0.8314 0.7274 0.4463 -0.3304 -0.1712 0.1095  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A O   
323  C CB  . ILE A 58  ? 0.7456 0.7439 0.4681 -0.2724 -0.1171 0.0781  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CB  
324  C CG1 . ILE A 58  ? 0.8011 0.8489 0.5657 -0.2650 -0.0913 0.0649  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG1 
325  C CG2 . ILE A 58  ? 0.7276 0.6766 0.4345 -0.2477 -0.1357 0.0818  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG2 
326  C CD1 . ILE A 58  ? 0.8117 0.9070 0.6035 -0.2692 -0.0722 0.0538  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CD1 
327  N N   . GLU A 59  ? 0.8405 0.7253 0.4412 -0.3235 -0.1802 0.1125  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A N   
328  C CA  . GLU A 59  ? 1.0113 0.8143 0.5542 -0.3248 -0.2192 0.1263  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CA  
329  C C   . GLU A 59  ? 1.0638 0.8296 0.5539 -0.3728 -0.2374 0.1439  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A C   
330  O O   . GLU A 59  ? 1.1456 0.8376 0.5920 -0.3701 -0.2698 0.1528  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A O   
331  C CB  . GLU A 59  ? 1.1445 0.9212 0.6612 -0.3207 -0.2373 0.1308  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CB  
332  C CG  . GLU A 59  ? 1.2873 0.9780 0.7550 -0.2979 -0.2806 0.1366  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CG  
333  C CD  . GLU A 59  ? 1.3954 1.0390 0.8071 -0.3180 -0.3090 0.1506  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CD  
334  O OE1 . GLU A 59  ? 1.3401 1.0258 0.7710 -0.3192 -0.2946 0.1462  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE1 
335  O OE2 . GLU A 59  ? 1.5677 1.1283 0.9120 -0.3353 -0.3473 0.1667  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE2 
336  N N   . ARG A 60  ? 0.9931 0.8122 0.4870 -0.4164 -0.2175 0.1471  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A N   
337  C CA  . ARG A 60  ? 1.1160 0.9115 0.5574 -0.4719 -0.2327 0.1652  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CA  
338  C C   . ARG A 60  ? 1.0807 0.8563 0.5197 -0.4741 -0.2400 0.1654  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A C   
339  O O   . ARG A 60  ? 1.2260 0.9459 0.6094 -0.5102 -0.2665 0.1825  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A O   
340  C CB  . ARG A 60  ? 1.1016 0.9817 0.5575 -0.5153 -0.2043 0.1627  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CB  
341  C CG  . ARG A 60  ? 1.1834 1.0842 0.6368 -0.5173 -0.1980 0.1624  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CG  
342  C CD  . ARG A 60  ? 1.2352 1.2059 0.6802 -0.5700 -0.1793 0.1641  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CD  
343  N NE  . ARG A 60  ? 1.3017 1.3330 0.7833 -0.5537 -0.1562 0.1482  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NE  
344  C CZ  . ARG A 60  ? 1.3602 1.4475 0.8295 -0.5910 -0.1433 0.1477  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A CZ  
345  N NH1 . ARG A 60  ? 1.5052 1.6030 0.9270 -0.6509 -0.1486 0.1635  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH1 
346  N NH2 . ARG A 60  ? 1.3477 1.4837 0.8512 -0.5704 -0.1250 0.1308  ? ? ? ? ? ? 60  ARG A NH2 
347  N N   . THR A 61  ? 1.0478 0.8662 0.5444 -0.4368 -0.2178 0.1468  ? ? ? ? ? ? 61  THR A N   
348  C CA  . THR A 61  ? 1.0303 0.8412 0.5322 -0.4351 -0.2212 0.1436  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CA  
349  C C   . THR A 61  ? 1.1184 0.8288 0.5695 -0.4223 -0.2616 0.1540  ? ? ? ? ? ? 61  THR A C   
350  O O   . THR A 61  ? 1.3453 1.0199 0.7634 -0.4491 -0.2802 0.1624  ? ? ? ? ? ? 61  THR A O   
351  C CB  . THR A 61  ? 0.9405 0.8069 0.5091 -0.3904 -0.1928 0.1223  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CB  
352  O OG1 . THR A 61  ? 0.8649 0.8191 0.4761 -0.4024 -0.1602 0.1102  ? ? ? ? ? ? 61  THR A OG1 
353  C CG2 . THR A 61  ? 0.9398 0.7933 0.5098 -0.3854 -0.1995 0.1190  ? ? ? ? ? ? 61  THR A CG2 
354  N N   . TYR A 62  ? 1.0724 0.7389 0.5161 -0.3816 -0.2773 0.1515  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   
355  C CA  . TYR A 62  ? 1.1183 0.6987 0.5241 -0.3529 -0.3148 0.1527  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  
356  C C   . TYR A 62  ? 1.1966 0.6972 0.5424 -0.3532 -0.3535 0.1645  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   
357  O O   . TYR A 62  ? 1.2504 0.6739 0.5609 -0.3228 -0.3902 0.1621  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   
358  C CB  . TYR A 62  ? 1.0986 0.7054 0.5549 -0.2903 -0.3007 0.1318  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  
359  C CG  . TYR A 62  ? 1.0806 0.7325 0.5743 -0.2634 -0.2810 0.1226  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  
360  C CD1 . TYR A 62  ? 1.1239 0.7321 0.5887 -0.2455 -0.3068 0.1239  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 
361  C CD2 . TYR A 62  ? 1.0216 0.7570 0.5778 -0.2547 -0.2395 0.1113  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 
362  C CE1 . TYR A 62  ? 1.1335 0.7859 0.6324 -0.2239 -0.2902 0.1148  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 
363  C CE2 . TYR A 62  ? 0.9844 0.7563 0.5714 -0.2344 -0.2240 0.1034  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 
364  C CZ  . TYR A 62  ? 1.0400 0.7735 0.6002 -0.2194 -0.2486 0.1048  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  
365  O OH  . TYR A 62  ? 1.1917 0.9599 0.7789 -0.2017 -0.2373 0.0967  ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  
366  N N   . ALA A 63  ? 1.1911 0.7088 0.5249 -0.3807 -0.3478 0.1743  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   
367  C CA  . ALA A 63  ? 1.2897 0.7277 0.5625 -0.3788 -0.3876 0.1857  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  
368  C C   . ALA A 63  ? 1.3957 0.7298 0.5876 -0.4106 -0.4334 0.2049  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   
369  O O   . ALA A 63  ? 1.5024 0.7473 0.6506 -0.3780 -0.4769 0.2034  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   
370  C CB  . ALA A 63  ? 1.2927 0.7677 0.5612 -0.4095 -0.3735 0.1948  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  
371  N N   . ALA A 64  ? 1.3997 0.7470 0.5744 -0.4702 -0.4250 0.2193  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N   
372  C CA  . ALA A 64  ? 1.5470 0.7903 0.6377 -0.5114 -0.4706 0.2407  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA  
373  C C   . ALA A 64  ? 1.5752 0.7489 0.6535 -0.4713 -0.5010 0.2299  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C   
374  O O   . ALA A 64  ? 1.6234 0.6794 0.6233 -0.4801 -0.5538 0.2426  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O   
375  C CB  . ALA A 64  ? 1.5492 0.8372 0.6283 -0.5892 -0.4519 0.2571  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB  
376  N N   . SER A 65  ? 1.4757 0.7159 0.6263 -0.4247 -0.4711 0.2059  ? ? ? ? ? ? 65  SER A N   
377  C CA  . SER A 65  ? 1.5026 0.6898 0.6481 -0.3775 -0.4961 0.1911  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CA  
378  C C   . SER A 65  ? 1.5172 0.6511 0.6497 -0.3113 -0.5265 0.1762  ? ? ? ? ? ? 65  SER A C   
379  O O   . SER A 65  ? 1.5308 0.6151 0.6510 -0.2684 -0.5532 0.1615  ? ? ? ? ? ? 65  SER A O   
380  C CB  . SER A 65  ? 1.4102 0.6906 0.6350 -0.3500 -0.4529 0.1708  ? ? ? ? ? ? 65  SER A CB  
381  O OG  . SER A 65  ? 1.3967 0.7179 0.6299 -0.4031 -0.4337 0.1795  ? ? ? ? ? ? 65  SER A OG  
382  N N   . GLY A 66  ? 1.5011 0.6518 0.6391 -0.2993 -0.5225 0.1764  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   
383  C CA  . GLY A 66  ? 1.5805 0.6808 0.7004 -0.2388 -0.5568 0.1613  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  
384  C C   . GLY A 66  ? 1.5039 0.6961 0.7041 -0.1795 -0.5221 0.1334  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   
385  O O   . GLY A 66  ? 1.5647 0.7391 0.7635 -0.1238 -0.5447 0.1147  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   
386  N N   . LEU A 67  ? 1.4011 0.6937 0.6695 -0.1926 -0.4683 0.1301  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   
387  C CA  . LEU A 67  ? 1.3147 0.6942 0.6561 -0.1457 -0.4329 0.1074  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  
388  C C   . LEU A 67  ? 1.2605 0.6986 0.6343 -0.1467 -0.4094 0.1066  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   
389  O O   . LEU A 67  ? 1.2521 0.6901 0.6078 -0.1913 -0.4047 0.1240  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   
390  C CB  . LEU A 67  ? 1.2347 0.6854 0.6295 -0.1568 -0.3900 0.1040  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  
391  C CG  . LEU A 67  ? 1.2747 0.6830 0.6476 -0.1563 -0.4069 0.1027  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  
392  C CD1 . LEU A 67  ? 1.2311 0.7172 0.6598 -0.1649 -0.3632 0.0984  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 
393  C CD2 . LEU A 67  ? 1.3070 0.6697 0.6628 -0.0967 -0.4395 0.0829  ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 
394  N N   . ASN A 68  ? 1.2047 0.6962 0.6253 -0.0991 -0.3948 0.0856  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A N   
395  C CA  . ASN A 68  ? 1.1132 0.6763 0.5779 -0.1014 -0.3642 0.0824  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CA  
396  C C   . ASN A 68  ? 0.9850 0.6357 0.5185 -0.0956 -0.3159 0.0728  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A C   
397  O O   . ASN A 68  ? 0.9114 0.5653 0.4544 -0.0925 -0.3068 0.0707  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A O   
398  C CB  . ASN A 68  ? 1.1510 0.7075 0.6110 -0.0588 -0.3881 0.0673  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CB  
399  C CG  . ASN A 68  ? 1.1576 0.7367 0.6429 -0.0023 -0.3925 0.0419  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CG  
400  O OD1 . ASN A 68  ? 1.0896 0.6925 0.5985 0.0056  -0.3742 0.0363  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A OD1 
401  N ND2 . ASN A 68  ? 1.1556 0.7346 0.6371 0.0382  -0.4164 0.0246  ? ? ? ? ? ? 68  ASN A ND2 
402  N N   . ALA A 69  ? 0.9181 0.6346 0.4953 -0.0960 -0.2869 0.0678  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
403  C CA  . ALA A 69  ? 0.8674 0.6579 0.5028 -0.0988 -0.2424 0.0623  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
404  C C   . ALA A 69  ? 0.8267 0.6412 0.4882 -0.0590 -0.2350 0.0468  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
405  O O   . ALA A 69  ? 0.8076 0.6415 0.4881 -0.0626 -0.2147 0.0474  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
406  C CB  . ALA A 69  ? 0.8065 0.6511 0.4756 -0.1090 -0.2187 0.0601  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
407  N N   . ALA A 70  ? 0.8148 0.6316 0.4756 -0.0203 -0.2528 0.0317  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A N   
408  C CA  . ALA A 70  ? 0.8120 0.6574 0.4927 0.0183  -0.2484 0.0146  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CA  
409  C C   . ALA A 70  ? 0.8368 0.6348 0.4889 0.0272  -0.2649 0.0151  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A C   
410  O O   . ALA A 70  ? 0.8153 0.6444 0.4895 0.0386  -0.2452 0.0095  ? ? ? ? ? ? 70  ALA A O   
411  C CB  . ALA A 70  ? 0.8159 0.6729 0.4952 0.0583  -0.2708 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CB  
412  N N   . GLY A 71  ? 0.8950 0.6149 0.4949 0.0169  -0.3009 0.0239  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   
413  C CA  . GLY A 71  ? 0.9671 0.6308 0.5328 0.0210  -0.3228 0.0251  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  
414  C C   . GLY A 71  ? 0.9151 0.5978 0.4978 -0.0132 -0.2943 0.0378  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   
415  O O   . GLY A 71  ? 0.9031 0.5958 0.4955 0.0013  -0.2865 0.0312  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   
416  N N   . TRP A 72  ? 0.8746 0.5662 0.4606 -0.0572 -0.2795 0.0540  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A N   
417  C CA  . TRP A 72  ? 0.8605 0.5792 0.4655 -0.0890 -0.2532 0.0628  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CA  
418  C C   . TRP A 72  ? 0.8141 0.5987 0.4702 -0.0706 -0.2171 0.0534  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A C   
419  O O   . TRP A 72  ? 0.7903 0.5835 0.4549 -0.0724 -0.2066 0.0531  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A O   
420  C CB  . TRP A 72  ? 0.8651 0.5980 0.4698 -0.1337 -0.2418 0.0764  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CB  
421  C CG  . TRP A 72  ? 0.8009 0.5785 0.4332 -0.1602 -0.2130 0.0796  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CG  
422  C CD1 . TRP A 72  ? 0.7639 0.6035 0.4385 -0.1678 -0.1800 0.0764  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CD1 
423  C CD2 . TRP A 72  ? 0.8361 0.6024 0.4563 -0.1811 -0.2163 0.0839  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CD2 
424  N NE1 . TRP A 72  ? 0.7257 0.5931 0.4148 -0.1883 -0.1640 0.0769  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A NE1 
425  C CE2 . TRP A 72  ? 0.7469 0.5755 0.4056 -0.1977 -0.1843 0.0813  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CE2 
426  C CE3 . TRP A 72  ? 0.8577 0.5668 0.4382 -0.1855 -0.2451 0.0876  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CE3 
427  C CZ2 . TRP A 72  ? 0.7742 0.6179 0.4366 -0.2167 -0.1791 0.0811  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CZ2 
428  C CZ3 . TRP A 72  ? 0.9048 0.6272 0.4880 -0.2100 -0.2390 0.0897  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CZ3 
429  C CH2 . TRP A 72  ? 0.8461 0.6399 0.4722 -0.2243 -0.2053 0.0857  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A CH2 
430  N N   . ASP A 73  ? 0.7881 0.6176 0.4753 -0.0558 -0.1994 0.0466  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   
431  C CA  . ASP A 73  ? 0.7256 0.6113 0.4543 -0.0427 -0.1674 0.0402  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  
432  C C   . ASP A 73  ? 0.7092 0.5899 0.4323 -0.0101 -0.1738 0.0303  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   
433  O O   . ASP A 73  ? 0.7101 0.6106 0.4479 -0.0094 -0.1556 0.0308  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   
434  C CB  . ASP A 73  ? 0.6980 0.6284 0.4551 -0.0345 -0.1525 0.0343  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  
435  C CG  . ASP A 73  ? 0.6808 0.6639 0.4733 -0.0228 -0.1230 0.0288  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  
436  O OD1 . ASP A 73  ? 0.6500 0.6437 0.4554 -0.0359 -0.1033 0.0346  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 
437  O OD2 . ASP A 73  ? 0.6683 0.6832 0.4735 -0.0014 -0.1210 0.0183  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 
438  N N   . LEU A 74  ? 0.7623 0.6159 0.4615 0.0192  -0.2018 0.0195  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N   
439  C CA  . LEU A 74  ? 0.7977 0.6580 0.4942 0.0539  -0.2060 0.0061  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA  
440  C C   . LEU A 74  ? 0.8060 0.6270 0.4813 0.0436  -0.2144 0.0121  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C   
441  O O   . LEU A 74  ? 0.7384 0.5838 0.4266 0.0528  -0.1979 0.0092  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O   
442  C CB  . LEU A 74  ? 0.8848 0.7256 0.5589 0.0934  -0.2383 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB  
443  C CG  . LEU A 74  ? 0.9098 0.7690 0.5826 0.1325  -0.2410 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG  
444  C CD1 . LEU A 74  ? 0.9637 0.8531 0.6387 0.1769  -0.2562 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1 
445  C CD2 . LEU A 74  ? 0.9754 0.7668 0.6084 0.1377  -0.2699 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2 
446  N N   . LEU A 75  ? 0.8150 0.5756 0.4552 0.0217  -0.2411 0.0212  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   
447  C CA  . LEU A 75  ? 0.8391 0.5651 0.4592 0.0044  -0.2504 0.0275  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  
448  C C   . LEU A 75  ? 0.7589 0.5291 0.4110 -0.0189 -0.2171 0.0349  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   
449  O O   . LEU A 75  ? 0.7145 0.4856 0.3667 -0.0122 -0.2144 0.0318  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   
450  C CB  . LEU A 75  ? 0.9161 0.5763 0.4930 -0.0273 -0.2813 0.0394  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  
451  C CG  . LEU A 75  ? 1.0301 0.6209 0.5598 -0.0048 -0.3261 0.0330  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  
452  C CD1 . LEU A 75  ? 1.1264 0.6473 0.6072 -0.0473 -0.3554 0.0505  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 
453  C CD2 . LEU A 75  ? 1.0648 0.6279 0.5761 0.0354  -0.3480 0.0160  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 
454  N N   . LEU A 76  ? 0.7020 0.5041 0.3770 -0.0457 -0.1960 0.0434  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A N   
455  C CA  . LEU A 76  ? 0.6513 0.4943 0.3557 -0.0620 -0.1683 0.0466  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CA  
456  C C   . LEU A 76  ? 0.6176 0.4983 0.3484 -0.0353 -0.1452 0.0401  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A C   
457  O O   . LEU A 76  ? 0.6041 0.4958 0.3428 -0.0361 -0.1356 0.0399  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A O   
458  C CB  . LEU A 76  ? 0.6569 0.5272 0.3792 -0.0902 -0.1525 0.0529  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CB  
459  C CG  . LEU A 76  ? 0.6430 0.5556 0.3949 -0.1048 -0.1274 0.0526  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CG  
460  C CD1 . LEU A 76  ? 0.7014 0.6083 0.4433 -0.1233 -0.1352 0.0531  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD1 
461  C CD2 . LEU A 76  ? 0.6493 0.5877 0.4156 -0.1281 -0.1156 0.0552  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A CD2 
462  N N   . THR A 77  ? 0.6069 0.5084 0.3487 -0.0139 -0.1378 0.0348  ? ? ? ? ? ? 77  THR A N   
463  C CA  . THR A 77  ? 0.5928 0.5292 0.3526 0.0046  -0.1171 0.0311  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CA  
464  C C   . THR A 77  ? 0.6199 0.5409 0.3613 0.0273  -0.1273 0.0248  ? ? ? ? ? ? 77  THR A C   
465  O O   . THR A 77  ? 0.6091 0.5477 0.3580 0.0323  -0.1118 0.0262  ? ? ? ? ? ? 77  THR A O   
466  C CB  . THR A 77  ? 0.6023 0.5695 0.3738 0.0217  -0.1107 0.0243  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CB  
467  O OG1 . THR A 77  ? 0.5849 0.5683 0.3745 0.0010  -0.1003 0.0295  ? ? ? ? ? ? 77  THR A OG1 
468  C CG2 . THR A 77  ? 0.5773 0.5837 0.3613 0.0366  -0.0890 0.0217  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CG2 
469  N N   . LEU A 78  ? 0.6535 0.5383 0.3674 0.0427  -0.1557 0.0172  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N   
470  C CA  . LEU A 78  ? 0.6983 0.5645 0.3923 0.0636  -0.1684 0.0096  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  
471  C C   . LEU A 78  ? 0.6616 0.5109 0.3518 0.0423  -0.1689 0.0169  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C   
472  O O   . LEU A 78  ? 0.6796 0.5382 0.3700 0.0532  -0.1622 0.0145  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O   
473  C CB  . LEU A 78  ? 0.7472 0.5652 0.4073 0.0821  -0.2052 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  
474  C CG  . LEU A 78  ? 0.7603 0.5990 0.4226 0.1128  -0.2102 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  
475  C CD1 . LEU A 78  ? 0.8601 0.6352 0.4819 0.1312  -0.2544 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 
476  C CD2 . LEU A 78  ? 0.7440 0.6359 0.4199 0.1424  -0.1918 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 
477  N N   . TYR A 79  ? 0.6865 0.5158 0.3727 0.0107  -0.1772 0.0250  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A N   
478  C CA  . TYR A 79  ? 0.7134 0.5388 0.3998 -0.0136 -0.1778 0.0296  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CA  
479  C C   . TYR A 79  ? 0.6518 0.5204 0.3671 -0.0120 -0.1502 0.0305  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A C   
480  O O   . TYR A 79  ? 0.6583 0.5276 0.3707 -0.0047 -0.1515 0.0271  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A O   
481  C CB  . TYR A 79  ? 0.6962 0.5116 0.3782 -0.0528 -0.1846 0.0383  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CB  
482  C CG  . TYR A 79  ? 0.6998 0.5098 0.3740 -0.0823 -0.1935 0.0405  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CG  
483  C CD1 . TYR A 79  ? 0.7634 0.5215 0.3999 -0.0933 -0.2250 0.0413  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD1 
484  C CD2 . TYR A 79  ? 0.6561 0.5135 0.3592 -0.0990 -0.1728 0.0399  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD2 
485  C CE1 . TYR A 79  ? 0.7529 0.5134 0.3833 -0.1260 -0.2325 0.0432  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE1 
486  C CE2 . TYR A 79  ? 0.6832 0.5498 0.3836 -0.1255 -0.1800 0.0385  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE2 
487  C CZ  . TYR A 79  ? 0.7340 0.5554 0.3993 -0.1414 -0.2084 0.0409  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CZ  
488  O OH  . TYR A 79  ? 0.7878 0.6283 0.4532 -0.1739 -0.2137 0.0394  ? ? ? ? ? ? 79  TYR A OH  
489  N N   . ARG A 80  ? 0.6011 0.5014 0.3414 -0.0180 -0.1280 0.0345  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   
490  C CA  . ARG A 80  ? 0.5526 0.4822 0.3139 -0.0154 -0.1065 0.0355  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  
491  C C   . ARG A 80  ? 0.5575 0.4944 0.3150 0.0115  -0.0968 0.0345  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   
492  O O   . ARG A 80  ? 0.5385 0.4804 0.2968 0.0179  -0.0908 0.0348  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   
493  C CB  . ARG A 80  ? 0.5399 0.4945 0.3252 -0.0323 -0.0892 0.0390  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  
494  C CG  . ARG A 80  ? 0.5445 0.5056 0.3355 -0.0315 -0.0826 0.0416  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  
495  C CD  . ARG A 80  ? 0.5111 0.4970 0.3252 -0.0389 -0.0615 0.0442  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  
496  N NE  . ARG A 80  ? 0.5222 0.5180 0.3448 -0.0469 -0.0576 0.0456  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  
497  C CZ  . ARG A 80  ? 0.4899 0.4979 0.3156 -0.0356 -0.0504 0.0459  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  
498  N NH1 . ARG A 80  ? 0.4793 0.4925 0.2982 -0.0179 -0.0451 0.0460  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 
499  N NH2 . ARG A 80  ? 0.4668 0.4877 0.3024 -0.0430 -0.0479 0.0455  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 
500  N N   . SER A 81  ? 0.5701 0.5101 0.3209 0.0278  -0.0970 0.0322  ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   
501  C CA  . SER A 81  ? 0.5464 0.5094 0.2979 0.0446  -0.0807 0.0330  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  
502  C C   . SER A 81  ? 0.5760 0.5390 0.3072 0.0722  -0.0900 0.0239  ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   
503  O O   . SER A 81  ? 0.5961 0.5811 0.3234 0.0832  -0.0764 0.0250  ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   
504  C CB  . SER A 81  ? 0.5404 0.5307 0.3102 0.0357  -0.0637 0.0370  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  
505  O OG  . SER A 81  ? 0.4944 0.4856 0.2814 0.0132  -0.0536 0.0440  ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  
506  N N   . ALA A 82  ? 0.5811 0.5175 0.2953 0.0835  -0.1147 0.0144  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   
507  C CA  . ALA A 82  ? 0.6217 0.5582 0.3150 0.1148  -0.1261 0.0015  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  
508  C C   . ALA A 82  ? 0.6424 0.5639 0.3198 0.1223  -0.1312 0.0007  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   
509  O O   . ALA A 82  ? 0.6721 0.5645 0.3463 0.1068  -0.1434 0.0038  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   
510  C CB  . ALA A 82  ? 0.6515 0.5547 0.3269 0.1272  -0.1560 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  
511  N N   . PRO A 83  ? 0.6272 0.5730 0.2940 0.1443  -0.1221 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A N   
512  C CA  . PRO A 83  ? 0.6742 0.6040 0.3200 0.1583  -0.1323 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CA  
513  C C   . PRO A 83  ? 0.7367 0.6332 0.3592 0.1796  -0.1643 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A C   
514  O O   . PRO A 83  ? 0.7523 0.6367 0.3729 0.1854  -0.1790 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A O   
515  C CB  . PRO A 83  ? 0.6733 0.6446 0.3115 0.1738  -0.1117 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CB  
516  C CG  . PRO A 83  ? 0.6730 0.6821 0.3213 0.1814  -0.1029 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CG  
517  C CD  . PRO A 83  ? 0.6386 0.6331 0.3098 0.1573  -0.1036 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 83  PRO A CD  
518  N N   . PRO A 84  ? 0.7533 0.6285 0.3552 0.1911  -0.1790 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A N   
519  C CA  . PRO A 84  ? 0.8195 0.6485 0.3963 0.2053  -0.2147 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CA  
520  C C   . PRO A 84  ? 0.8595 0.6927 0.4219 0.2399  -0.2292 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A C   
521  O O   . PRO A 84  ? 0.9474 0.7341 0.4932 0.2443  -0.2598 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A O   
522  C CB  . PRO A 84  ? 0.8383 0.6534 0.3968 0.2141  -0.2245 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CB  
523  C CG  . PRO A 84  ? 0.7842 0.6244 0.3632 0.1922  -0.1989 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CG  
524  C CD  . PRO A 84  ? 0.7418 0.6238 0.3401 0.1888  -0.1691 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CD  
525  N N   . GLU A 85  ? 0.8580 0.7475 0.4257 0.2621  -0.2084 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   
526  C CA  . GLU A 85  ? 0.9117 0.8243 0.4709 0.2986  -0.2191 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  
527  C C   . GLU A 85  ? 0.8949 0.8187 0.4739 0.2914  -0.2173 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   
528  O O   . GLU A 85  ? 0.9103 0.8432 0.4821 0.3228  -0.2347 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   
529  C CB  . GLU A 85  ? 0.9926 0.9792 0.5542 0.3177  -0.1918 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  
530  C CG  . GLU A 85  ? 1.0425 1.0867 0.6341 0.2907  -0.1524 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  
531  C CD  . GLU A 85  ? 1.1594 1.2569 0.7459 0.2877  -0.1223 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  
532  O OE1 . GLU A 85  ? 1.1653 1.2699 0.7642 0.2546  -0.0973 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 
533  O OE2 . GLU A 85  ? 1.1768 1.3057 0.7429 0.3189  -0.1261 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 
534  N N   . GLY A 86  ? 0.8159 0.7475 0.4205 0.2543  -0.1951 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 86  GLY A N   
535  C CA  . GLY A 86  ? 0.8390 0.7782 0.4615 0.2441  -0.1936 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 86  GLY A CA  
536  C C   . GLY A 86  ? 0.7908 0.8035 0.4420 0.2364  -0.1574 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 86  GLY A C   
537  O O   . GLY A 86  ? 0.7712 0.8229 0.4252 0.2339  -0.1332 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 86  GLY A O   
538  N N   . LEU A 87  ? 0.8150 0.8434 0.4841 0.2301  -0.1555 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A N   
539  C CA  . LEU A 87  ? 0.7889 0.8848 0.4858 0.2173  -0.1233 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CA  
540  C C   . LEU A 87  ? 0.8113 0.9608 0.5151 0.2489  -0.1295 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A C   
541  O O   . LEU A 87  ? 0.7977 0.9164 0.4913 0.2713  -0.1607 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A O   
542  C CB  . LEU A 87  ? 0.7544 0.8326 0.4718 0.1791  -0.1125 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CB  
543  C CG  . LEU A 87  ? 0.7119 0.7663 0.4343 0.1456  -0.0963 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CG  
544  C CD1 . LEU A 87  ? 0.6918 0.7376 0.4350 0.1151  -0.0892 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD1 
545  C CD2 . LEU A 87  ? 0.7137 0.8078 0.4382 0.1397  -0.0684 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD2 
546  N N   . ARG A 88  ? 0.8463 1.0765 0.5646 0.2505  -0.1017 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   
547  C CA  . ARG A 88  ? 0.8935 1.1965 0.6258 0.2777  -0.1027 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  
548  C C   . ARG A 88  ? 0.8850 1.2046 0.6461 0.2529  -0.0933 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   
549  O O   . ARG A 88  ? 0.8250 1.1076 0.5942 0.2139  -0.0810 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   
550  C CB  . ARG A 88  ? 0.9661 1.3596 0.7013 0.2840  -0.0753 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  
551  C CG  . ARG A 88  ? 1.0171 1.4195 0.7253 0.3271  -0.0916 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  
552  C CD  . ARG A 88  ? 1.0838 1.4791 0.7840 0.3796  -0.1310 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  
553  N NE  . ARG A 88  ? 1.1737 1.6769 0.8868 0.4140  -0.1251 -0.2222 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  
554  C CZ  . ARG A 88  ? 1.1854 1.7361 0.9190 0.4379  -0.1372 -0.2473 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  
555  N NH1 . ARG A 88  ? 1.1792 1.6740 0.9202 0.4316  -0.1575 -0.2407 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 
556  N NH2 . ARG A 88  ? 1.1779 1.8399 0.9238 0.4697  -0.1294 -0.2816 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 
557  N N   . PRO A 89  ? 0.8934 1.2708 0.6702 0.2775  -0.1007 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N   
558  C CA  . PRO A 89  ? 0.8692 1.2439 0.6668 0.2641  -0.1056 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA  
559  C C   . PRO A 89  ? 0.8072 1.2218 0.6328 0.2162  -0.0684 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C   
560  O O   . PRO A 89  ? 0.8038 1.1784 0.6382 0.1892  -0.0687 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O   
561  C CB  . PRO A 89  ? 0.9050 1.3449 0.7116 0.3091  -0.1228 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB  
562  C CG  . PRO A 89  ? 0.9101 1.4285 0.7151 0.3298  -0.1067 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG  
563  C CD  . PRO A 89  ? 0.9234 1.3967 0.7064 0.3096  -0.0935 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD  
564  N N   . THR A 90  ? 0.8107 1.3021 0.6462 0.2048  -0.0381 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 90  THR A N   
565  C CA  . THR A 90  ? 0.8041 1.3188 0.6549 0.1551  -0.0041 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CA  
566  C C   . THR A 90  ? 0.7700 1.1977 0.6073 0.1254  -0.0015 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 90  THR A C   
567  O O   . THR A 90  ? 0.7698 1.1735 0.6206 0.0952  0.0050  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 90  THR A O   
568  C CB  . THR A 90  ? 0.8334 1.4253 0.6810 0.1442  0.0246  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CB  
569  O OG1 . THR A 90  ? 0.8627 1.4196 0.6794 0.1587  0.0206  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 90  THR A OG1 
570  C CG2 . THR A 90  ? 0.8427 1.5428 0.7085 0.1707  0.0265  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 90  THR A CG2 
571  N N   . GLU A 91  ? 0.7522 1.1370 0.5634 0.1363  -0.0079 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   
572  C CA  . GLU A 91  ? 0.7324 1.0465 0.5319 0.1118  -0.0056 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  
573  C C   . GLU A 91  ? 0.6764 0.9327 0.4828 0.1047  -0.0234 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   
574  O O   . GLU A 91  ? 0.6114 0.8397 0.4255 0.0752  -0.0146 0.0021  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   
575  C CB  . GLU A 91  ? 0.7642 1.0404 0.5354 0.1321  -0.0177 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  
576  C CG  . GLU A 91  ? 0.8571 1.1739 0.6117 0.1370  -0.0015 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  
577  C CD  . GLU A 91  ? 0.9199 1.1916 0.6463 0.1619  -0.0200 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  
578  O OE1 . GLU A 91  ? 0.8652 1.1442 0.5823 0.1989  -0.0407 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 
579  O OE2 . GLU A 91  ? 0.9948 1.2199 0.7082 0.1462  -0.0175 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 
580  N N   . LEU A 92  ? 0.6813 0.9171 0.4798 0.1333  -0.0512 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
581  C CA  . LEU A 92  ? 0.7415 0.9197 0.5376 0.1266  -0.0722 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
582  C C   . LEU A 92  ? 0.6980 0.8938 0.5189 0.1013  -0.0611 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
583  O O   . LEU A 92  ? 0.7024 0.8617 0.5268 0.0739  -0.0576 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
584  C CB  . LEU A 92  ? 0.7825 0.9371 0.5597 0.1631  -0.1070 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
585  C CG  . LEU A 92  ? 0.8804 0.9675 0.6431 0.1567  -0.1350 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
586  C CD1 . LEU A 92  ? 0.9233 0.9635 0.6829 0.1205  -0.1288 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
587  C CD2 . LEU A 92  ? 0.9581 1.0014 0.6876 0.1929  -0.1727 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
588  N N   . SER A 93  ? 0.6757 0.9335 0.5149 0.1101  -0.0547 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   
589  C CA  . SER A 93  ? 0.6747 0.9549 0.5384 0.0856  -0.0437 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  
590  C C   . SER A 93  ? 0.6485 0.9298 0.5219 0.0475  -0.0159 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   
591  O O   . SER A 93  ? 0.6509 0.9075 0.5333 0.0233  -0.0131 0.0035  ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   
592  C CB  . SER A 93  ? 0.6968 1.0556 0.5810 0.1013  -0.0407 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  
593  O OG  . SER A 93  ? 0.7180 1.0656 0.5902 0.1414  -0.0730 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  
594  N N   . ALA A 94  ? 0.6025 0.9071 0.4699 0.0419  0.0025  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A N   
595  C CA  . ALA A 94  ? 0.6005 0.8883 0.4691 0.0069  0.0224  0.0197  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CA  
596  C C   . ALA A 94  ? 0.5873 0.8036 0.4461 -0.0023 0.0136  0.0322  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A C   
597  O O   . ALA A 94  ? 0.5959 0.7936 0.4589 -0.0280 0.0243  0.0455  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A O   
598  C CB  . ALA A 94  ? 0.6106 0.9244 0.4650 0.0011  0.0402  0.0267  ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CB  
599  N N   . LEU A 95  ? 0.5490 0.7278 0.3931 0.0176  -0.0060 0.0271  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   
600  C CA  . LEU A 95  ? 0.5638 0.6887 0.3997 0.0073  -0.0129 0.0367  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  
601  C C   . LEU A 95  ? 0.5261 0.6251 0.3671 0.0000  -0.0282 0.0349  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   
602  O O   . LEU A 95  ? 0.5205 0.5899 0.3597 -0.0133 -0.0310 0.0411  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   
603  C CB  . LEU A 95  ? 0.5662 0.6654 0.3795 0.0260  -0.0238 0.0349  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  
604  C CG  . LEU A 95  ? 0.5846 0.6965 0.3865 0.0270  -0.0084 0.0418  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  
605  C CD1 . LEU A 95  ? 0.6066 0.7139 0.3864 0.0533  -0.0187 0.0339  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 
606  C CD2 . LEU A 95  ? 0.5781 0.6620 0.3786 0.0073  0.0000  0.0559  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 
607  N N   . ALA A 96  ? 0.5427 0.6572 0.3887 0.0086  -0.0383 0.0255  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   
608  C CA  . ALA A 96  ? 0.5456 0.6329 0.3881 0.0023  -0.0560 0.0246  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  
609  C C   . ALA A 96  ? 0.5567 0.6597 0.4200 -0.0221 -0.0432 0.0296  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   
610  O O   . ALA A 96  ? 0.5001 0.6379 0.3812 -0.0306 -0.0247 0.0307  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   
611  C CB  . ALA A 96  ? 0.5884 0.6752 0.4189 0.0284  -0.0790 0.0109  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  
612  N N   . ALA A 97  ? 0.5555 0.6322 0.4142 -0.0370 -0.0530 0.0332  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   
613  C CA  . ALA A 97  ? 0.5406 0.6318 0.4171 -0.0587 -0.0426 0.0357  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  
614  C C   . ALA A 97  ? 0.5909 0.7068 0.4760 -0.0531 -0.0485 0.0282  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   
615  O O   . ALA A 97  ? 0.6051 0.7482 0.5104 -0.0668 -0.0352 0.0279  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   
616  C CB  . ALA A 97  ? 0.5682 0.6337 0.4369 -0.0779 -0.0490 0.0404  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  
617  N N   . ILE A 98  ? 0.6879 0.7935 0.5566 -0.0313 -0.0706 0.0205  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N   
618  C CA  . ILE A 98  ? 0.6924 0.8147 0.5642 -0.0214 -0.0841 0.0110  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA  
619  C C   . ILE A 98  ? 0.7285 0.8909 0.6080 0.0084  -0.0862 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C   
620  O O   . ILE A 98  ? 0.7157 0.8672 0.5804 0.0298  -0.0942 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O   
621  C CB  . ILE A 98  ? 0.7150 0.7860 0.5545 -0.0183 -0.1152 0.0124  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB  
622  C CG1 . ILE A 98  ? 0.7404 0.7855 0.5729 -0.0521 -0.1101 0.0262  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1 
623  C CG2 . ILE A 98  ? 0.7992 0.8835 0.6381 -0.0028 -0.1333 0.0012  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2 
624  C CD1 . ILE A 98  ? 0.7968 0.7924 0.5929 -0.0622 -0.1376 0.0325  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1 
625  N N   . SER A 99  ? 0.8696 1.0837 0.7729 0.0095  -0.0794 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 99  SER A N   
626  C CA  . SER A 99  ? 0.9217 1.1918 0.8367 0.0384  -0.0826 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CA  
627  C C   . SER A 99  ? 0.9755 1.2788 0.9040 0.0475  -0.0956 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 99  SER A C   
628  O O   . SER A 99  ? 0.9696 1.2566 0.9008 0.0267  -0.0974 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 99  SER A O   
629  C CB  . SER A 99  ? 0.9339 1.2612 0.8717 0.0260  -0.0513 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CB  
630  O OG  . SER A 99  ? 1.0151 1.3764 0.9488 0.0559  -0.0541 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 99  SER A OG  
631  N N   . GLY A 100 ? 0.9903 1.3444 0.9270 0.0810  -0.1060 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N   
632  C CA  . GLY A 100 ? 0.9638 1.3602 0.9162 0.0949  -0.1198 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA  
633  C C   . GLY A 100 ? 0.9892 1.3461 0.9117 0.1375  -0.1632 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C   
634  O O   . GLY A 100 ? 1.0222 1.3203 0.9114 0.1562  -0.1825 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O   
635  N N   . PRO A 101 ? 0.9641 1.3478 0.8951 0.1531  -0.1818 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A N   
636  C CA  . PRO A 101 ? 0.9939 1.3425 0.8942 0.2004  -0.2283 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CA  
637  C C   . PRO A 101 ? 0.9995 1.2289 0.8460 0.1918  -0.2576 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A C   
638  O O   . PRO A 101 ? 0.9655 1.1362 0.7713 0.2279  -0.2991 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A O   
639  C CB  . PRO A 101 ? 0.9989 1.4073 0.9242 0.2110  -0.2376 -0.1592 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CB  
640  C CG  . PRO A 101 ? 0.9264 1.3780 0.8878 0.1604  -0.1981 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CG  
641  C CD  . PRO A 101 ? 0.9014 1.3225 0.8604 0.1233  -0.1666 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 101 PRO A CD  
642  N N   . SER A 102 ? 0.9260 1.1242 0.7717 0.1439  -0.2374 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 102 SER A N   
643  C CA  . SER A 102 ? 1.0179 1.1232 0.8211 0.1195  -0.2489 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA  
644  C C   . SER A 102 ? 1.0794 1.1343 0.8523 0.1368  -0.2633 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 102 SER A C   
645  O O   . SER A 102 ? 1.1603 1.1311 0.8859 0.1323  -0.2920 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 102 SER A O   
646  C CB  . SER A 102 ? 1.0635 1.1818 0.8893 0.0696  -0.2097 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB  
647  O OG  . SER A 102 ? 1.0471 1.0974 0.8412 0.0436  -0.2124 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG  
648  N N   . THR A 103 ? 0.9993 1.1055 0.7964 0.1545  -0.2447 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N   
649  C CA  . THR A 103 ? 1.0346 1.1002 0.8065 0.1702  -0.2548 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA  
650  C C   . THR A 103 ? 1.0748 1.1598 0.8388 0.2268  -0.2817 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C   
651  O O   . THR A 103 ? 1.0725 1.1715 0.8371 0.2431  -0.2748 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O   
652  C CB  . THR A 103 ? 0.9676 1.0742 0.7680 0.1473  -0.2123 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB  
653  O OG1 . THR A 103 ? 0.9810 1.1786 0.8175 0.1667  -0.1922 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 
654  C CG2 . THR A 103 ? 0.9162 1.0241 0.7342 0.0978  -0.1822 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 
655  N N   . SER A 104 ? 1.1403 1.2276 0.8953 0.2601  -0.3142 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   
656  C CA  . SER A 104 ? 1.1402 1.2684 0.8967 0.3197  -0.3373 -0.1677 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  
657  C C   . SER A 104 ? 1.1767 1.2267 0.8844 0.3536  -0.3753 -0.1767 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   
658  O O   . SER A 104 ? 1.1307 1.2233 0.8488 0.3804  -0.3675 -0.1952 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   
659  C CB  . SER A 104 ? 1.1906 1.3486 0.9527 0.3523  -0.3651 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  
660  O OG  . SER A 104 ? 1.2498 1.3068 0.9637 0.3466  -0.4044 -0.1780 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  
661  N N   . ASN A 105 ? 1.2644 1.2002 0.9161 0.3508  -0.4173 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N   
662  C CA  . ASN A 105 ? 1.3370 1.1865 0.9363 0.3798  -0.4585 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA  
663  C C   . ASN A 105 ? 1.2868 1.0582 0.8571 0.3330  -0.4516 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C   
664  O O   . ASN A 105 ? 1.3177 0.9864 0.8304 0.3400  -0.4940 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O   
665  C CB  . ASN A 105 ? 1.4752 1.2424 1.0208 0.4185  -0.5228 -0.1870 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB  
666  C CG  . ASN A 105 ? 1.5094 1.3538 1.0789 0.4818  -0.5395 -0.2309 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG  
667  O OD1 . ASN A 105 ? 1.4694 1.3901 1.0783 0.4793  -0.5219 -0.2373 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1 
668  N ND2 . ASN A 105 ? 1.5768 1.4097 1.1252 0.5397  -0.5731 -0.2640 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2 
669  N N   . ARG A 106 ? 1.1801 1.0008 0.7893 0.2859  -0.4001 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N   
670  C CA  . ARG A 106 ? 1.1744 0.9398 0.7652 0.2406  -0.3888 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA  
671  C C   . ARG A 106 ? 1.1703 0.9067 0.7399 0.2651  -0.4026 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C   
672  O O   . ARG A 106 ? 1.2223 0.8724 0.7480 0.2471  -0.4263 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O   
673  C CB  . ARG A 106 ? 1.1380 0.9683 0.7769 0.1943  -0.3330 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB  
674  C CG  . ARG A 106 ? 1.0551 0.9692 0.7361 0.2084  -0.2967 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG  
675  C CD  . ARG A 106 ? 1.0098 0.9951 0.7385 0.1740  -0.2448 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD  
676  N NE  . ARG A 106 ? 0.9648 0.9226 0.6948 0.1253  -0.2278 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE  
677  C CZ  . ARG A 106 ? 0.8354 0.8364 0.5984 0.0960  -0.1885 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ  
678  N NH1 . ARG A 106 ? 0.7537 0.8195 0.5465 0.1042  -0.1614 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1 
679  N NH2 . ARG A 106 ? 0.8245 0.8015 0.5868 0.0575  -0.1782 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2 
680  N N   . ILE A 107 ? 1.1241 0.9322 0.7213 0.3046  -0.3900 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N   
681  C CA  . ILE A 107 ? 1.1972 0.9823 0.7743 0.3281  -0.4013 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA  
682  C C   . ILE A 107 ? 1.3065 1.0038 0.8265 0.3717  -0.4640 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C   
683  O O   . ILE A 107 ? 1.3243 0.9366 0.8004 0.3672  -0.4910 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O   
684  C CB  . ILE A 107 ? 1.1294 1.0218 0.7494 0.3536  -0.3665 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB  
685  C CG1 . ILE A 107 ? 1.0536 1.0004 0.7133 0.3050  -0.3109 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 
686  C CG2 . ILE A 107 ? 1.1535 1.0195 0.7459 0.3887  -0.3874 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 
687  C CD1 . ILE A 107 ? 0.9768 1.0393 0.6828 0.3145  -0.2714 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 
688  N N   . VAL A 108 ? 1.3962 1.1120 0.9153 0.4139  -0.4897 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   
689  C CA  . VAL A 108 ? 1.4725 1.0973 0.9332 0.4593  -0.5555 -0.2022 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  
690  C C   . VAL A 108 ? 1.5062 0.9969 0.9061 0.4155  -0.5880 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   
691  O O   . VAL A 108 ? 1.5817 0.9769 0.9273 0.4256  -0.6293 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   
692  C CB  . VAL A 108 ? 1.5273 1.1934 0.9983 0.5053  -0.5778 -0.2313 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  
693  C CG1 . VAL A 108 ? 1.6439 1.2037 1.0476 0.5569  -0.6530 -0.2544 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 
694  C CG2 . VAL A 108 ? 1.4795 1.2900 1.0113 0.5428  -0.5438 -0.2649 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 
695  N N   . ARG A 109 ? 1.4386 0.9256 0.8468 0.3632  -0.5680 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N   
696  C CA  . ARG A 109 ? 1.5239 0.8949 0.8728 0.3180  -0.5981 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA  
697  C C   . ARG A 109 ? 1.5209 0.8489 0.8531 0.2746  -0.5875 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C   
698  O O   . ARG A 109 ? 1.6043 0.8209 0.8719 0.2602  -0.6309 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O   
699  C CB  . ARG A 109 ? 1.5641 0.9586 0.9304 0.2727  -0.5743 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB  
700  C CG  . ARG A 109 ? 1.6359 0.9377 0.9509 0.2101  -0.5890 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG  
701  C CD  . ARG A 109 ? 1.6342 0.9507 0.9546 0.1778  -0.5782 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD  
702  N NE  . ARG A 109 ? 1.4986 0.9379 0.8953 0.1780  -0.5246 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE  
703  C CZ  . ARG A 109 ? 1.4598 0.9680 0.9056 0.1387  -0.4704 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ  
704  N NH1 . ARG A 109 ? 1.3948 0.8752 0.8289 0.0971  -0.4577 0.0016  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 
705  N NH2 . ARG A 109 ? 1.3681 0.9748 0.8747 0.1425  -0.4304 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 
706  N N   . LEU A 110 ? 1.3987 0.8130 0.7869 0.2521  -0.5317 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A N   
707  C CA  . LEU A 110 ? 1.4039 0.7924 0.7839 0.2152  -0.5192 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CA  
708  C C   . LEU A 110 ? 1.4428 0.7832 0.7900 0.2544  -0.5529 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A C   
709  O O   . LEU A 110 ? 1.4898 0.7568 0.7981 0.2258  -0.5719 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A O   
710  C CB  . LEU A 110 ? 1.3245 0.8149 0.7701 0.1889  -0.4552 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CB  
711  C CG  . LEU A 110 ? 1.3082 0.8345 0.7807 0.1435  -0.4242 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CG  
712  C CD1 . LEU A 110 ? 1.2235 0.8486 0.7591 0.1312  -0.3671 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD1 
713  C CD2 . LEU A 110 ? 1.3326 0.7901 0.7668 0.0870  -0.4368 0.0015  ? ? ? ? ? ? 110 LEU A CD2 
714  N N   . LEU A 111 ? 1.4291 0.8150 0.7919 0.3175  -0.5600 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N   
715  C CA  . LEU A 111 ? 1.5379 0.8749 0.8646 0.3618  -0.5978 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA  
716  C C   . LEU A 111 ? 1.6749 0.8726 0.9226 0.3646  -0.6660 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C   
717  O O   . LEU A 111 ? 1.7410 0.8530 0.9430 0.3455  -0.6932 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O   
718  C CB  . LEU A 111 ? 1.5148 0.9311 0.8688 0.4332  -0.5974 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB  
719  C CG  . LEU A 111 ? 1.4252 0.9711 0.8450 0.4340  -0.5360 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG  
720  C CD1 . LEU A 111 ? 1.4278 1.0622 0.8738 0.4976  -0.5362 -0.2299 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1 
721  C CD2 . LEU A 111 ? 1.4287 0.9681 0.8449 0.4219  -0.5220 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2 
722  N N   . GLU A 112 ? 1.7563 0.9306 0.9863 0.3859  -0.6945 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N   
723  C CA  . GLU A 112 ? 1.8780 0.9129 1.0271 0.3820  -0.7605 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA  
724  C C   . GLU A 112 ? 1.9103 0.8527 1.0133 0.3067  -0.7687 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C   
725  O O   . GLU A 112 ? 1.9609 0.7795 0.9906 0.3028  -0.8239 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O   
726  C CB  . GLU A 112 ? 1.8969 0.9463 1.0506 0.3881  -0.7664 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB  
727  C CG  . GLU A 112 ? 2.0256 0.9462 1.1040 0.3499  -0.8133 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG  
728  C CD  . GLU A 112 ? 2.1428 0.9801 1.1637 0.4116  -0.8839 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD  
729  O OE1 . GLU A 112 ? 2.3050 1.0322 1.2604 0.4350  -0.9405 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 
730  O OE2 . GLU A 112 ? 2.1339 1.0184 1.1763 0.4386  -0.8834 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 
731  N N   . LYS A 113 ? 1.8645 0.8707 1.0104 0.2462  -0.7140 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   
732  C CA  . LYS A 113 ? 1.8668 0.8114 0.9784 0.1701  -0.7144 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  
733  C C   . LYS A 113 ? 1.8444 0.7852 0.9584 0.1465  -0.7025 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   
734  O O   . LYS A 113 ? 1.9193 0.8230 1.0103 0.0821  -0.7002 0.0049  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   
735  C CB  . LYS A 113 ? 1.7769 0.8012 0.9359 0.1212  -0.6621 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  
736  C CG  . LYS A 113 ? 1.8135 0.7779 0.9302 0.0441  -0.6684 0.0335  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  
737  C CD  . LYS A 113 ? 1.7256 0.6904 0.8336 0.0235  -0.6682 0.0488  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  
738  C CE  . LYS A 113 ? 1.5964 0.6921 0.7877 0.0314  -0.6085 0.0427  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  
739  N NZ  . LYS A 113 ? 1.5621 0.6696 0.7508 -0.0022 -0.5990 0.0613  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  
740  N N   . GLY A 114 ? 1.6575 0.7109 0.8549 0.1838  -0.5499 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N   
741  C CA  . GLY A 114 ? 1.6307 0.6894 0.8328 0.1594  -0.5321 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA  
742  C C   . GLY A 114 ? 1.5423 0.7015 0.8105 0.1146  -0.4699 0.0010  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C   
743  O O   . GLY A 114 ? 1.4885 0.6469 0.7558 0.0854  -0.4568 0.0114  ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O   
744  N N   . LEU A 115 ? 1.4358 0.6788 0.7600 0.1104  -0.4351 0.0036  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N   
745  C CA  . LEU A 115 ? 1.3309 0.6555 0.7090 0.0684  -0.3838 0.0212  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA  
746  C C   . LEU A 115 ? 1.2191 0.6425 0.6706 0.0940  -0.3495 0.0034  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C   
747  O O   . LEU A 115 ? 1.1017 0.5785 0.5907 0.0670  -0.3156 0.0137  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O   
748  C CB  . LEU A 115 ? 1.3336 0.6865 0.7244 0.0447  -0.3664 0.0354  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB  
749  C CG  . LEU A 115 ? 1.4388 0.6937 0.7493 0.0170  -0.4003 0.0532  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG  
750  C CD1 . LEU A 115 ? 1.4260 0.7120 0.7510 0.0114  -0.3886 0.0585  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 
751  C CD2 . LEU A 115 ? 1.4926 0.7130 0.7657 -0.0467 -0.3933 0.0776  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 
752  N N   . ILE A 116 ? 1.2137 0.6623 0.6831 0.1451  -0.3598 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N   
753  C CA  . ILE A 116 ? 1.1499 0.6849 0.6752 0.1659  -0.3304 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA  
754  C C   . ILE A 116 ? 1.2086 0.7222 0.7158 0.2116  -0.3581 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C   
755  O O   . ILE A 116 ? 1.2321 0.6748 0.6940 0.2397  -0.4023 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O   
756  C CB  . ILE A 116 ? 1.0703 0.6932 0.6507 0.1773  -0.3030 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB  
757  C CG1 . ILE A 116 ? 1.0949 0.7054 0.6653 0.2176  -0.3333 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 
758  C CG2 . ILE A 116 ? 1.0064 0.6527 0.6064 0.1339  -0.2750 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 
759  C CD1 . ILE A 116 ? 1.0286 0.7382 0.6583 0.2319  -0.3062 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 
760  N N   . GLU A 117 ? 1.1602 0.7298 0.6976 0.2196  -0.3353 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N   
761  C CA  . GLU A 117 ? 1.2004 0.7726 0.7301 0.2655  -0.3548 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA  
762  C C   . GLU A 117 ? 1.1548 0.8396 0.7404 0.2798  -0.3180 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C   
763  O O   . GLU A 117 ? 1.0869 0.8312 0.7083 0.2484  -0.2787 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O   
764  C CB  . GLU A 117 ? 1.2709 0.7818 0.7619 0.2560  -0.3696 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB  
765  C CG  . GLU A 117 ? 1.2432 0.8151 0.7666 0.2317  -0.3296 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG  
766  C CD  . GLU A 117 ? 1.2716 0.7857 0.7621 0.2078  -0.3392 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD  
767  O OE1 . GLU A 117 ? 1.3472 0.7711 0.7876 0.1994  -0.3736 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 
768  O OE2 . GLU A 117 ? 1.2324 0.7912 0.7447 0.1951  -0.3128 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 
769  N N   . ARG A 118 ? 1.1710 0.8842 0.7604 0.3252  -0.3318 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N   
770  C CA  . ARG A 118 ? 1.2203 1.0412 0.8537 0.3326  -0.2965 -0.2174 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA  
771  C C   . ARG A 118 ? 1.3396 1.1575 0.9556 0.3334  -0.2916 -0.2269 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C   
772  O O   . ARG A 118 ? 1.4401 1.1740 1.0131 0.3393  -0.3218 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O   
773  C CB  . ARG A 118 ? 1.2752 1.1569 0.9341 0.3810  -0.3091 -0.2654 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB  
774  C CG  . ARG A 118 ? 1.2554 1.2642 0.9674 0.3706  -0.2636 -0.2845 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG  
775  C CD  . ARG A 118 ? 1.2835 1.3397 1.0301 0.3784  -0.2619 -0.2929 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD  
776  N NE  . ARG A 118 ? 1.3290 1.4308 1.0935 0.4352  -0.2883 -0.3485 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE  
777  C CZ  . ARG A 118 ? 1.3035 1.3946 1.0757 0.4640  -0.3177 -0.3615 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ  
778  N NH1 . ARG A 118 ? 1.2345 1.2676 0.9935 0.4388  -0.3230 -0.3211 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1 
779  N NH2 . ARG A 118 ? 1.4028 1.5418 1.1945 0.5207  -0.3445 -0.4185 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2 
780  N N   . ARG A 119 ? 1.3999 1.3057 1.0441 0.3225  -0.2538 -0.2397 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   
781  C CA  . ARG A 119 ? 1.5449 1.4610 1.1720 0.3278  -0.2484 -0.2570 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  
782  C C   . ARG A 119 ? 1.5250 1.5549 1.1831 0.3172  -0.2063 -0.2797 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   
783  O O   . ARG A 119 ? 1.4687 1.5529 1.1567 0.2920  -0.1785 -0.2680 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   
784  C CB  . ARG A 119 ? 1.6005 1.4482 1.1981 0.2912  -0.2469 -0.2169 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  
785  C CG  . ARG A 119 ? 1.5719 1.4272 1.1874 0.2433  -0.2193 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  
786  C CD  . ARG A 119 ? 1.6515 1.5080 1.2557 0.2124  -0.1994 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  
787  N NE  . ARG A 119 ? 1.6529 1.5857 1.2641 0.2110  -0.1715 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  
788  C CZ  . ARG A 119 ? 1.6612 1.6023 1.2562 0.1842  -0.1529 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  
789  N NH1 . ARG A 119 ? 1.6806 1.5631 1.2582 0.1615  -0.1605 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 
790  N NH2 . ARG A 119 ? 1.6496 1.6604 1.2435 0.1787  -0.1276 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 
791  N N   . GLU A 120 ? 1.5307 1.5965 1.1780 0.3331  -0.2016 -0.3129 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   
792  C CA  . GLU A 120 ? 1.4660 1.6402 1.1331 0.3137  -0.1595 -0.3342 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  
793  C C   . GLU A 120 ? 1.4206 1.5858 1.0538 0.2855  -0.1418 -0.3236 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   
794  O O   . GLU A 120 ? 1.4774 1.6009 1.0818 0.3086  -0.1633 -0.3381 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   
795  C CB  . GLU A 120 ? 1.4427 1.7065 1.1369 0.3592  -0.1636 -0.3980 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  
796  C CG  . GLU A 120 ? 1.3712 1.7588 1.1048 0.3354  -0.1222 -0.4169 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CG  
797  C CD  . GLU A 120 ? 1.3652 1.8290 1.1421 0.3829  -0.1362 -0.4705 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CD  
798  O OE1 . GLU A 120 ? 1.3410 1.7483 1.1254 0.4132  -0.1714 -0.4644 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE1 
799  O OE2 . GLU A 120 ? 1.3518 1.9345 1.1542 0.3887  -0.1129 -0.5204 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A OE2 
800  N N   . ALA A 128 ? 1.0854 1.5320 0.9111 0.3078  -0.1083 -0.3791 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A N   
801  C CA  . ALA A 128 ? 1.0932 1.4231 0.8979 0.3143  -0.1403 -0.3389 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CA  
802  C C   . ALA A 128 ? 1.1077 1.3718 0.8820 0.2656  -0.1242 -0.2851 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A C   
803  O O   . ALA A 128 ? 1.1975 1.4752 0.9521 0.2444  -0.1048 -0.2841 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A O   
804  C CB  . ALA A 128 ? 1.1047 1.4428 0.9384 0.3193  -0.1483 -0.3326 ? ? ? ? ? ? 128 ALA A CB  
805  N N   . SER A 129 ? 1.0041 1.1998 0.7738 0.2501  -0.1346 -0.2445 ? ? ? ? ? ? 129 SER A N   
806  C CA  . SER A 129 ? 0.9795 1.1173 0.7302 0.2087  -0.1243 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA  
807  C C   . SER A 129 ? 0.9524 0.9983 0.6853 0.2197  -0.1576 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 129 SER A C   
808  O O   . SER A 129 ? 1.0266 1.0195 0.7334 0.2471  -0.1879 -0.1862 ? ? ? ? ? ? 129 SER A O   
809  C CB  . SER A 129 ? 1.0012 1.1244 0.7229 0.1909  -0.1138 -0.1900 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB  
810  O OG  . SER A 129 ? 0.9749 1.0229 0.6770 0.1680  -0.1215 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG  
811  N N   . ILE A 130 ? 0.8574 0.8823 0.5994 0.1949  -0.1523 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N   
812  C CA  . ILE A 130 ? 0.9045 0.8548 0.6288 0.1989  -0.1801 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA  
813  C C   . ILE A 130 ? 0.8521 0.7528 0.5627 0.1631  -0.1756 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C   
814  O O   . ILE A 130 ? 0.8785 0.8072 0.6072 0.1342  -0.1505 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O   
815  C CB  . ILE A 130 ? 0.9161 0.8885 0.6631 0.2026  -0.1809 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB  
816  C CG1 . ILE A 130 ? 0.9570 0.9659 0.7151 0.2466  -0.1983 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 
817  C CG2 . ILE A 130 ? 0.9563 0.8548 0.6812 0.1895  -0.2007 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 
818  C CD1 . ILE A 130 ? 1.0746 1.0068 0.7944 0.2825  -0.2440 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 
819  N N   . ARG A 131 ? 0.8543 0.6805 0.5323 0.1646  -0.2028 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A N   
820  C CA  . ARG A 131 ? 0.8507 0.6370 0.5193 0.1304  -0.2014 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CA  
821  C C   . ARG A 131 ? 0.9151 0.6302 0.5516 0.1226  -0.2288 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A C   
822  O O   . ARG A 131 ? 1.0029 0.6769 0.6119 0.1472  -0.2575 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A O   
823  C CB  . ARG A 131 ? 0.9137 0.6854 0.5687 0.1222  -0.1999 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CB  
824  C CG  . ARG A 131 ? 0.9448 0.6901 0.5712 0.1522  -0.2214 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CG  
825  C CD  . ARG A 131 ? 0.9595 0.6904 0.5721 0.1398  -0.2187 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CD  
826  N NE  . ARG A 131 ? 1.0306 0.7145 0.6073 0.1635  -0.2460 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NE  
827  C CZ  . ARG A 131 ? 1.1084 0.7859 0.6698 0.1630  -0.2456 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A CZ  
828  N NH1 . ARG A 131 ? 1.0573 0.7676 0.6327 0.1402  -0.2219 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH1 
829  N NH2 . ARG A 131 ? 1.1822 0.8139 0.7094 0.1864  -0.2726 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A NH2 
830  N N   . LEU A 132 ? 0.8918 0.5923 0.5291 0.0862  -0.2212 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A N   
831  C CA  . LEU A 132 ? 0.9700 0.6049 0.5699 0.0655  -0.2434 0.0038  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CA  
832  C C   . LEU A 132 ? 1.0540 0.6211 0.6079 0.0706  -0.2724 0.0000  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A C   
833  O O   . LEU A 132 ? 0.9452 0.5223 0.5047 0.0723  -0.2670 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A O   
834  C CB  . LEU A 132 ? 0.9230 0.5773 0.5415 0.0239  -0.2244 0.0238  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CB  
835  C CG  . LEU A 132 ? 0.8678 0.5790 0.5258 0.0183  -0.1999 0.0275  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CG  
836  C CD1 . LEU A 132 ? 0.8170 0.5615 0.5031 -0.0142 -0.1804 0.0389  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD1 
837  C CD2 . LEU A 132 ? 0.9033 0.5873 0.5394 0.0200  -0.2134 0.0302  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD2 
838  N N   . THR A 133 ? 1.1031 0.5941 0.6055 0.0723  -0.3061 0.0020  ? ? ? ? ? ? 133 THR A N   
839  C CA  . THR A 133 ? 1.2166 0.6276 0.6651 0.0621  -0.3362 0.0056  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA  
840  C C   . THR A 133 ? 1.2600 0.6696 0.7071 0.0064  -0.3230 0.0295  ? ? ? ? ? ? 133 THR A C   
841  O O   . THR A 133 ? 1.1983 0.6588 0.6792 -0.0176 -0.2969 0.0403  ? ? ? ? ? ? 133 THR A O   
842  C CB  . THR A 133 ? 1.3154 0.6307 0.6972 0.0733  -0.3811 0.0041  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB  
843  O OG1 . THR A 133 ? 1.2955 0.6032 0.6679 0.0446  -0.3773 0.0222  ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 
844  C CG2 . THR A 133 ? 1.3459 0.6649 0.7305 0.1340  -0.4006 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 
845  N N   . PRO A 134 ? 1.3119 0.6645 0.7188 -0.0149 -0.3427 0.0351  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A N   
846  C CA  . PRO A 134 ? 1.3047 0.6570 0.7055 -0.0715 -0.3339 0.0535  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CA  
847  C C   . PRO A 134 ? 1.3090 0.6381 0.6817 -0.1068 -0.3361 0.0690  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A C   
848  O O   . PRO A 134 ? 1.3044 0.6831 0.7032 -0.1477 -0.3115 0.0783  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A O   
849  C CB  . PRO A 134 ? 1.4128 0.6881 0.7587 -0.0843 -0.3646 0.0542  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CB  
850  C CG  . PRO A 134 ? 1.3938 0.6745 0.7520 -0.0323 -0.3713 0.0337  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CG  
851  C CD  . PRO A 134 ? 1.3895 0.6948 0.7662 0.0120  -0.3682 0.0206  ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CD  
852  N N   . GLN A 135 ? 1.3852 0.6386 0.7019 -0.0919 -0.3676 0.0700  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N   
853  C CA  . GLN A 135 ? 1.4250 0.6470 0.7037 -0.1290 -0.3722 0.0865  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA  
854  C C   . GLN A 135 ? 1.3352 0.6469 0.6776 -0.1202 -0.3369 0.0848  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C   
855  O O   . GLN A 135 ? 1.2666 0.6170 0.6219 -0.1635 -0.3138 0.0961  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O   
856  C CB  . GLN A 135 ? 1.6034 0.7014 0.7908 -0.1181 -0.4240 0.0895  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB  
857  C CG  . GLN A 135 ? 1.6421 0.7256 0.8282 -0.0623 -0.4432 0.0755  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG  
858  C CD  . GLN A 135 ? 1.8483 0.8037 0.9341 -0.0704 -0.4950 0.0853  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD  
859  O OE1 . GLN A 135 ? 2.0410 0.9024 1.0486 -0.1113 -0.5229 0.1007  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 
860  N NE2 . GLN A 135 ? 1.8399 0.7876 0.9236 -0.0331 -0.5105 0.0762  ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 
861  N N   . GLY A 136 ? 1.2622 0.6155 0.6477 -0.0665 -0.3306 0.0681  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N   
862  C CA  . GLY A 136 ? 1.1462 0.5885 0.5964 -0.0574 -0.2961 0.0650  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA  
863  C C   . GLY A 136 ? 1.0738 0.5950 0.5788 -0.0878 -0.2587 0.0699  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C   
864  O O   . GLY A 136 ? 0.9154 0.4779 0.4426 -0.1092 -0.2385 0.0758  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O   
865  N N   . ARG A 137 ? 1.0029 0.5450 0.5297 -0.0868 -0.2520 0.0648  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N   
866  C CA  . ARG A 137 ? 0.9455 0.5559 0.5209 -0.1129 -0.2245 0.0660  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA  
867  C C   . ARG A 137 ? 0.9769 0.5905 0.5379 -0.1688 -0.2195 0.0754  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C   
868  O O   . ARG A 137 ? 0.9314 0.6137 0.5368 -0.1867 -0.1949 0.0725  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O   
869  C CB  . ARG A 137 ? 0.9875 0.6054 0.5777 -0.0998 -0.2264 0.0582  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB  
870  C CG  . ARG A 137 ? 0.9842 0.6610 0.6178 -0.1233 -0.2081 0.0560  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG  
871  C CD  . ARG A 137 ? 1.0252 0.7053 0.6705 -0.1042 -0.2126 0.0481  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD  
872  N NE  . ARG A 137 ? 1.1168 0.7309 0.7126 -0.1101 -0.2377 0.0497  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE  
873  C CZ  . ARG A 137 ? 1.1808 0.7762 0.7680 -0.0931 -0.2487 0.0431  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ  
874  N NH1 . ARG A 137 ? 1.1629 0.8005 0.7854 -0.0712 -0.2362 0.0358  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 
875  N NH2 . ARG A 137 ? 1.2179 0.7456 0.7544 -0.1009 -0.2746 0.0445  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 
876  N N   . ALA A 138 ? 1.0579 0.6008 0.5564 -0.1988 -0.2432 0.0841  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   
877  C CA  . ALA A 138 ? 1.1078 0.6559 0.5844 -0.2609 -0.2372 0.0921  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  
878  C C   . ALA A 138 ? 1.1006 0.6621 0.5703 -0.2766 -0.2258 0.0984  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   
879  O O   . ALA A 138 ? 1.1226 0.7495 0.6203 -0.3126 -0.2011 0.0955  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   
880  C CB  . ALA A 138 ? 1.2448 0.6964 0.6387 -0.2938 -0.2693 0.1031  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  
881  N N   . LEU A 139 ? 1.0859 0.5899 0.5201 -0.2472 -0.2448 0.1037  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A N   
882  C CA  . LEU A 139 ? 1.1342 0.6462 0.5600 -0.2563 -0.2371 0.1095  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CA  
883  C C   . LEU A 139 ? 1.0283 0.6470 0.5345 -0.2482 -0.1994 0.0992  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A C   
884  O O   . LEU A 139 ? 1.0334 0.6895 0.5442 -0.2827 -0.1815 0.1008  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A O   
885  C CB  . LEU A 139 ? 1.1777 0.6262 0.5706 -0.2105 -0.2647 0.1099  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CB  
886  C CG  . LEU A 139 ? 1.2351 0.6802 0.6129 -0.2134 -0.2636 0.1155  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CG  
887  C CD1 . LEU A 139 ? 1.3092 0.7231 0.6280 -0.2800 -0.2639 0.1314  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD1 
888  C CD2 . LEU A 139 ? 1.2742 0.6459 0.6112 -0.1676 -0.3010 0.1123  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A CD2 
889  N N   . VAL A 140 ? 0.9909 0.6563 0.5562 -0.2038 -0.1885 0.0877  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N   
890  C CA  . VAL A 140 ? 0.8584 0.6089 0.4902 -0.1941 -0.1594 0.0785  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA  
891  C C   . VAL A 140 ? 0.8420 0.6526 0.5078 -0.2269 -0.1417 0.0704  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C   
892  O O   . VAL A 140 ? 0.8198 0.6909 0.5187 -0.2419 -0.1214 0.0630  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O   
893  C CB  . VAL A 140 ? 0.8245 0.6019 0.5002 -0.1454 -0.1544 0.0696  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB  
894  C CG1 . VAL A 140 ? 0.7622 0.6152 0.4979 -0.1398 -0.1293 0.0610  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 
895  C CG2 . VAL A 140 ? 0.8282 0.5664 0.4811 -0.1108 -0.1695 0.0703  ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 
896  N N   . THR A 141 ? 0.8109 0.6102 0.4727 -0.2347 -0.1506 0.0679  ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   
897  C CA  . THR A 141 ? 0.7768 0.6388 0.4742 -0.2639 -0.1370 0.0556  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  
898  C C   . THR A 141 ? 0.8153 0.6999 0.4928 -0.3182 -0.1257 0.0559  ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   
899  O O   . THR A 141 ? 0.7598 0.7287 0.4858 -0.3340 -0.1045 0.0386  ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   
900  C CB  . THR A 141 ? 0.8072 0.6421 0.4902 -0.2715 -0.1527 0.0545  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  
901  O OG1 . THR A 141 ? 0.7137 0.5572 0.4308 -0.2259 -0.1557 0.0480  ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 
902  C CG2 . THR A 141 ? 0.7956 0.6918 0.5026 -0.3151 -0.1418 0.0412  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 
903  N N   . HIS A 142 ? 0.9304 0.7394 0.5327 -0.3486 -0.1416 0.0732  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N   
904  C CA  . HIS A 142 ? 1.0428 0.8673 0.6124 -0.4097 -0.1304 0.0756  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA  
905  C C   . HIS A 142 ? 0.9778 0.8439 0.5675 -0.4042 -0.1117 0.0723  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C   
906  O O   . HIS A 142 ? 0.9869 0.9189 0.5914 -0.4438 -0.0900 0.0610  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O   
907  C CB  . HIS A 142 ? 1.1986 0.9193 0.6670 -0.4532 -0.1557 0.0973  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB  
908  C CG  . HIS A 142 ? 1.3406 1.0703 0.7650 -0.5164 -0.1435 0.1025  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG  
909  N ND1 . HIS A 142 ? 1.3727 1.1683 0.8026 -0.5804 -0.1231 0.0911  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 
910  C CD2 . HIS A 142 ? 1.3934 1.0857 0.7721 -0.5253 -0.1464 0.1148  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 
911  C CE1 . HIS A 142 ? 1.4566 1.2525 0.8407 -0.6297 -0.1126 0.0972  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 
912  N NE2 . HIS A 142 ? 1.4560 1.1858 0.8068 -0.5966 -0.1274 0.1128  ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 
913  N N   . LEU A 143 ? 0.9458 0.7827 0.5395 -0.3567 -0.1188 0.0788  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N   
914  C CA  . LEU A 143 ? 0.9368 0.8056 0.5424 -0.3543 -0.1035 0.0769  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA  
915  C C   . LEU A 143 ? 0.8402 0.8047 0.5308 -0.3269 -0.0792 0.0558  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C   
916  O O   . LEU A 143 ? 0.7688 0.7812 0.4786 -0.3350 -0.0619 0.0475  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O   
917  C CB  . LEU A 143 ? 0.9401 0.7368 0.5101 -0.3182 -0.1242 0.0911  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB  
918  C CG  . LEU A 143 ? 1.0542 0.7450 0.5304 -0.3425 -0.1551 0.1102  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG  
919  C CD1 . LEU A 143 ? 1.0991 0.7217 0.5507 -0.2920 -0.1830 0.1164  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 
920  C CD2 . LEU A 143 ? 1.1390 0.8179 0.5596 -0.4015 -0.1498 0.1191  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 
921  N N   . LEU A 144 ? 0.8124 0.7979 0.5489 -0.2933 -0.0810 0.0468  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A N   
922  C CA  . LEU A 144 ? 0.7288 0.7792 0.5330 -0.2602 -0.0676 0.0299  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CA  
923  C C   . LEU A 144 ? 0.6541 0.7892 0.4982 -0.2836 -0.0476 0.0075  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A C   
924  O O   . LEU A 144 ? 0.6369 0.8105 0.5155 -0.2642 -0.0377 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A O   
925  C CB  . LEU A 144 ? 0.7254 0.7771 0.5602 -0.2296 -0.0764 0.0242  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CB  
926  C CG  . LEU A 144 ? 0.6882 0.7736 0.5739 -0.1888 -0.0721 0.0133  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CG  
927  C CD1 . LEU A 144 ? 0.6576 0.7237 0.5367 -0.1665 -0.0695 0.0225  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD1 
928  C CD2 . LEU A 144 ? 0.7456 0.8082 0.6377 -0.1641 -0.0853 0.0141  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A CD2 
929  N N   . PRO A 145 ? 0.6880 0.8574 0.5289 -0.3262 -0.0419 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A N   
930  C CA  . PRO A 145 ? 0.6650 0.9314 0.5526 -0.3440 -0.0216 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CA  
931  C C   . PRO A 145 ? 0.6785 0.9575 0.5490 -0.3597 -0.0073 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A C   
932  O O   . PRO A 145 ? 0.6334 0.9821 0.5526 -0.3459 0.0057  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A O   
933  C CB  . PRO A 145 ? 0.7322 1.0276 0.6038 -0.3994 -0.0171 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CB  
934  C CG  . PRO A 145 ? 0.7534 0.9869 0.6073 -0.3852 -0.0382 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CG  
935  C CD  . PRO A 145 ? 0.7689 0.9078 0.5799 -0.3532 -0.0535 0.0033  ? ? ? ? ? ? 145 PRO A CD  
936  N N   . ALA A 146 ? 0.7459 0.9522 0.5441 -0.3857 -0.0136 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   
937  C CA  . ALA A 146 ? 0.7743 0.9800 0.5426 -0.4052 -0.0034 0.0003  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  
938  C C   . ALA A 146 ? 0.7565 0.9419 0.5459 -0.3521 -0.0084 0.0059  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   
939  O O   . ALA A 146 ? 0.7261 0.9423 0.5245 -0.3521 0.0034  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   
940  C CB  . ALA A 146 ? 0.8529 0.9716 0.5275 -0.4483 -0.0165 0.0284  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  
941  N N   . HIS A 147 ? 0.7145 0.8465 0.5061 -0.3107 -0.0262 0.0194  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A N   
942  C CA  . HIS A 147 ? 0.6611 0.7827 0.4755 -0.2650 -0.0295 0.0222  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CA  
943  C C   . HIS A 147 ? 0.5747 0.7695 0.4574 -0.2425 -0.0171 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A C   
944  O O   . HIS A 147 ? 0.5679 0.7859 0.4701 -0.2282 -0.0101 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 147 HIS A O   
945  C CB  . HIS A 147 ? 0.6532 0.7159 0.4572 -0.2306 -0.0483 0.0367  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CB  
946  C CG  . HIS A 147 ? 0.5964 0.6612 0.4285 -0.1892 -0.0488 0.0363  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CG  
947  N ND1 . HIS A 147 ? 0.6026 0.6500 0.4173 -0.1822 -0.0504 0.0431  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A ND1 
948  C CD2 . HIS A 147 ? 0.5732 0.6541 0.4450 -0.1567 -0.0490 0.0297  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CD2 
949  C CE1 . HIS A 147 ? 0.6024 0.6605 0.4486 -0.1485 -0.0497 0.0400  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A CE1 
950  N NE2 . HIS A 147 ? 0.5450 0.6197 0.4219 -0.1345 -0.0489 0.0331  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A NE2 
951  N N   . LEU A 148 ? 0.6031 0.8335 0.5201 -0.2402 -0.0173 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N   
952  C CA  . LEU A 148 ? 0.5347 0.8259 0.5121 -0.2147 -0.0132 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA  
953  C C   . LEU A 148 ? 0.5300 0.8937 0.5293 -0.2348 0.0040  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C   
954  O O   . LEU A 148 ? 0.4871 0.8819 0.5217 -0.2086 0.0054  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O   
955  C CB  . LEU A 148 ? 0.5391 0.8491 0.5443 -0.2071 -0.0218 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB  
956  C CG  . LEU A 148 ? 0.5268 0.7744 0.5206 -0.1769 -0.0389 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG  
957  C CD1 . LEU A 148 ? 0.5822 0.8517 0.6004 -0.1746 -0.0481 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 
958  C CD2 . LEU A 148 ? 0.5427 0.7754 0.5532 -0.1385 -0.0441 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 
959  N N   . ALA A 149 ? 0.5368 0.9275 0.5123 -0.2833 0.0162  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A N   
960  C CA  . ALA A 149 ? 0.5723 1.0350 0.5583 -0.3119 0.0363  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A CA  
961  C C   . ALA A 149 ? 0.5334 0.9711 0.4972 -0.3043 0.0404  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A C   
962  O O   . ALA A 149 ? 0.5099 0.9991 0.5124 -0.2853 0.0474  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A O   
963  C CB  . ALA A 149 ? 0.6294 1.1113 0.5752 -0.3766 0.0489  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A CB  
964  N N   . THR A 150 ? 0.5432 0.8992 0.4471 -0.3130 0.0319  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 150 THR A N   
965  C CA  . THR A 150 ? 0.5700 0.8974 0.4509 -0.3042 0.0320  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CA  
966  C C   . THR A 150 ? 0.5530 0.8880 0.4814 -0.2525 0.0267  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 150 THR A C   
967  O O   . THR A 150 ? 0.5406 0.8986 0.4793 -0.2458 0.0333  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 150 THR A O   
968  C CB  . THR A 150 ? 0.6335 0.8656 0.4498 -0.3077 0.0145  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CB  
969  O OG1 . THR A 150 ? 0.7057 0.9116 0.4647 -0.3573 0.0137  0.0052  ? ? ? ? ? ? 150 THR A OG1 
970  C CG2 . THR A 150 ? 0.6555 0.8570 0.4462 -0.2989 0.0109  0.0050  ? ? ? ? ? ? 150 THR A CG2 
971  N N   . THR A 151 ? 0.5606 0.8680 0.5097 -0.2191 0.0130  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N   
972  C CA  . THR A 151 ? 0.5156 0.8215 0.5000 -0.1773 0.0058  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA  
973  C C   . THR A 151 ? 0.4628 0.8336 0.4942 -0.1653 0.0112  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C   
974  O O   . THR A 151 ? 0.4375 0.8077 0.4815 -0.1440 0.0088  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O   
975  C CB  . THR A 151 ? 0.5574 0.8300 0.5518 -0.1525 -0.0085 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB  
976  O OG1 . THR A 151 ? 0.5334 0.7451 0.4891 -0.1509 -0.0164 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 
977  C CG2 . THR A 151 ? 0.5643 0.8388 0.5897 -0.1189 -0.0166 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 
978  N N   . GLN A 152 ? 0.4785 0.9044 0.5384 -0.1748 0.0150  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A N   
979  C CA  . GLN A 152 ? 0.4802 0.9794 0.5898 -0.1602 0.0172  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CA  
980  C C   . GLN A 152 ? 0.4778 1.0243 0.5810 -0.1841 0.0361  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A C   
981  O O   . GLN A 152 ? 0.3977 0.9734 0.5277 -0.1614 0.0343  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A O   
982  C CB  . GLN A 152 ? 0.5496 1.1099 0.6931 -0.1681 0.0177  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CB  
983  C CG  . GLN A 152 ? 0.5751 1.1178 0.7471 -0.1314 -0.0052 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CG  
984  C CD  . GLN A 152 ? 0.6189 1.2172 0.8157 -0.1479 -0.0040 -0.2032 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A CD  
985  O OE1 . GLN A 152 ? 0.7681 1.4463 0.9819 -0.1780 0.0133  -0.2305 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A OE1 
986  N NE2 . GLN A 152 ? 0.7304 1.2911 0.9279 -0.1321 -0.0214 -0.1924 ? ? ? ? ? ? 152 GLN A NE2 
987  N N   . ARG A 153 ? 0.4957 1.0442 0.5575 -0.2313 0.0519  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A N   
988  C CA  . ARG A 153 ? 0.5070 1.0899 0.5463 -0.2632 0.0706  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CA  
989  C C   . ARG A 153 ? 0.5296 1.0685 0.5511 -0.2430 0.0658  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A C   
990  O O   . ARG A 153 ? 0.4971 1.0819 0.5383 -0.2362 0.0732  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A O   
991  C CB  . ARG A 153 ? 0.5849 1.1467 0.5628 -0.3207 0.0814  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CB  
992  C CG  . ARG A 153 ? 0.6313 1.2185 0.5703 -0.3627 0.0999  -0.1416 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CG  
993  C CD  . ARG A 153 ? 0.7219 1.2943 0.5966 -0.4281 0.1092  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CD  
994  N NE  . ARG A 153 ? 0.8333 1.2943 0.6496 -0.4287 0.0880  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NE  
995  C CZ  . ARG A 153 ? 0.8681 1.2481 0.6321 -0.4223 0.0744  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A CZ  
996  N NH1 . ARG A 153 ? 0.9018 1.2923 0.6586 -0.4189 0.0806  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NH1 
997  N NH2 . ARG A 153 ? 0.8793 1.1672 0.5983 -0.4168 0.0519  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 153 ARG A NH2 
998  N N   . VAL A 154 ? 0.5223 0.9783 0.5119 -0.2296 0.0520  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N   
999  C CA  . VAL A 154 ? 0.4971 0.9199 0.4754 -0.2110 0.0467  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA  
1000 C C   . VAL A 154 ? 0.4869 0.9260 0.5123 -0.1691 0.0379  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C   
1001 O O   . VAL A 154 ? 0.4325 0.8653 0.4550 -0.1591 0.0369  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O   
1002 C CB  . VAL A 154 ? 0.4980 0.8398 0.4371 -0.2043 0.0329  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB  
1003 C CG1 . VAL A 154 ? 0.5483 0.8556 0.4313 -0.2414 0.0331  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 
1004 C CG2 . VAL A 154 ? 0.4839 0.7967 0.4471 -0.1716 0.0189  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 
1005 N N   . LEU A 155 ? 0.4510 0.9044 0.5146 -0.1451 0.0282  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   
1006 C CA  . LEU A 155 ? 0.4406 0.8968 0.5386 -0.1067 0.0134  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  
1007 C C   . LEU A 155 ? 0.4960 1.0307 0.6332 -0.1002 0.0175  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   
1008 O O   . LEU A 155 ? 0.5413 1.0796 0.7028 -0.0679 0.0026  -0.2233 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   
1009 C CB  . LEU A 155 ? 0.4347 0.8524 0.5446 -0.0818 -0.0055 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  
1010 C CG  . LEU A 155 ? 0.4459 0.7936 0.5269 -0.0758 -0.0130 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  
1011 C CD1 . LEU A 155 ? 0.4548 0.7697 0.5327 -0.0686 -0.0230 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 
1012 C CD2 . LEU A 155 ? 0.4445 0.7702 0.5301 -0.0537 -0.0255 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 
1013 N N   . ALA A 156 ? 0.5020 1.0986 0.6411 -0.1330 0.0370  -0.2154 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N   
1014 C CA  . ALA A 156 ? 0.5222 1.2143 0.7052 -0.1311 0.0441  -0.2666 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA  
1015 C C   . ALA A 156 ? 0.5319 1.2586 0.7304 -0.1138 0.0447  -0.2979 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C   
1016 O O   . ALA A 156 ? 0.5143 1.2959 0.7591 -0.0839 0.0343  -0.3435 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O   
1017 C CB  . ALA A 156 ? 0.5268 1.2802 0.6975 -0.1834 0.0700  -0.2733 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB  
1018 N N   . PRO A 157 ? 0.6227 1.3166 0.7826 -0.1294 0.0537  -0.2765 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A N   
1019 C CA  . PRO A 157 ? 0.6266 1.3455 0.8004 -0.1086 0.0508  -0.3064 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CA  
1020 C C   . PRO A 157 ? 0.6110 1.2978 0.8149 -0.0540 0.0190  -0.3239 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A C   
1021 O O   . PRO A 157 ? 0.6117 1.3205 0.8301 -0.0324 0.0119  -0.3555 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A O   
1022 C CB  . PRO A 157 ? 0.6005 1.2622 0.7217 -0.1301 0.0582  -0.2686 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CB  
1023 C CG  . PRO A 157 ? 0.6143 1.2637 0.6950 -0.1757 0.0746  -0.2375 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CG  
1024 C CD  . PRO A 157 ? 0.6195 1.2628 0.7214 -0.1677 0.0662  -0.2322 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CD  
1025 N N   . LEU A 158 ? 0.6232 1.2494 0.8275 -0.0345 -0.0015 -0.3015 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A N   
1026 C CA  . LEU A 158 ? 0.6331 1.2031 0.8459 0.0089  -0.0351 -0.3069 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CA  
1027 C C   . LEU A 158 ? 0.6096 1.1994 0.8592 0.0392  -0.0575 -0.3366 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A C   
1028 O O   . LEU A 158 ? 0.5928 1.2063 0.8521 0.0250  -0.0493 -0.3311 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A O   
1029 C CB  . LEU A 158 ? 0.6292 1.1047 0.8035 0.0044  -0.0436 -0.2553 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CB  
1030 C CG  . LEU A 158 ? 0.6090 1.0530 0.7458 -0.0220 -0.0273 -0.2204 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CG  
1031 C CD1 . LEU A 158 ? 0.6039 0.9675 0.7160 -0.0160 -0.0422 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD1 
1032 C CD2 . LEU A 158 ? 0.6321 1.0977 0.7669 -0.0204 -0.0234 -0.2406 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A CD2 
1033 N N   . SER A 159 ? 0.7000 1.2722 0.9657 0.0819  -0.0898 -0.3674 ? ? ? ? ? ? 159 SER A N   
1034 C CA  . SER A 159 ? 0.7470 1.3222 1.0427 0.1202  -0.1225 -0.3985 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CA  
1035 C C   . SER A 159 ? 0.8202 1.3006 1.0858 0.1262  -0.1448 -0.3590 ? ? ? ? ? ? 159 SER A C   
1036 O O   . SER A 159 ? 0.7835 1.2008 1.0084 0.1018  -0.1340 -0.3099 ? ? ? ? ? ? 159 SER A O   
1037 C CB  . SER A 159 ? 0.8342 1.3980 1.1428 0.1665  -0.1578 -0.4415 ? ? ? ? ? ? 159 SER A CB  
1038 O OG  . SER A 159 ? 0.9103 1.3609 1.1713 0.1740  -0.1816 -0.4071 ? ? ? ? ? ? 159 SER A OG  
1039 N N   . ALA A 160 ? 0.8273 1.3017 1.1133 0.1605  -0.1778 -0.3850 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N   
1040 C CA  . ALA A 160 ? 0.8453 1.2283 1.1003 0.1714  -0.2065 -0.3561 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA  
1041 C C   . ALA A 160 ? 0.8751 1.1483 1.0758 0.1741  -0.2277 -0.3243 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C   
1042 O O   . ALA A 160 ? 0.9204 1.1303 1.0819 0.1513  -0.2223 -0.2781 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O   
1043 C CB  . ALA A 160 ? 0.8897 1.2849 1.1754 0.2161  -0.2474 -0.4008 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB  
1044 N N   . GLN A 161 ? 0.9084 1.1606 1.1064 0.2018  -0.2541 -0.3525 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N   
1045 C CA  . GLN A 161 ? 0.9887 1.1407 1.1326 0.1982  -0.2732 -0.3253 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA  
1046 C C   . GLN A 161 ? 0.9335 1.0893 1.0578 0.1534  -0.2314 -0.2823 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C   
1047 O O   . GLN A 161 ? 0.9905 1.0835 1.0745 0.1296  -0.2279 -0.2392 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O   
1048 C CB  . GLN A 161 ? 1.0706 1.2171 1.2187 0.2290  -0.2991 -0.3649 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB  
1049 C CG  . GLN A 161 ? 1.1874 1.3116 1.3470 0.2829  -0.3533 -0.4131 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG  
1050 C CD  . GLN A 161 ? 1.2952 1.2996 1.4003 0.2911  -0.3968 -0.3875 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD  
1051 O OE1 . GLN A 161 ? 1.3172 1.2943 1.3990 0.2604  -0.3800 -0.3440 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 
1052 N NE2 . GLN A 161 ? 1.3985 1.3276 1.4785 0.3332  -0.4559 -0.4164 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 
1053 N N   . GLU A 162 ? 0.8316 1.0675 0.9852 0.1419  -0.1998 -0.2975 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N   
1054 C CA  . GLU A 162 ? 0.7971 1.0333 0.9306 0.1066  -0.1680 -0.2646 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA  
1055 C C   . GLU A 162 ? 0.7102 0.9271 0.8251 0.0773  -0.1481 -0.2202 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C   
1056 O O   . GLU A 162 ? 0.6952 0.8596 0.7758 0.0584  -0.1447 -0.1852 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O   
1057 C CB  . GLU A 162 ? 0.7506 1.0772 0.9139 0.0968  -0.1385 -0.2892 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB  
1058 C CG  . GLU A 162 ? 0.8020 1.1468 0.9807 0.1267  -0.1579 -0.3349 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG  
1059 C CD  . GLU A 162 ? 0.7989 1.2472 1.0096 0.1167  -0.1280 -0.3676 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD  
1060 O OE1 . GLU A 162 ? 0.7466 1.2600 0.9784 0.0971  -0.1030 -0.3700 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 
1061 O OE2 . GLU A 162 ? 0.7980 1.2599 1.0077 0.1244  -0.1292 -0.3900 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 
1062 N N   . GLN A 163 ? 0.6748 0.9348 0.8124 0.0741  -0.1370 -0.2243 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A N   
1063 C CA  . GLN A 163 ? 0.6423 0.8823 0.7618 0.0503  -0.1215 -0.1860 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CA  
1064 C C   . GLN A 163 ? 0.7000 0.8537 0.7817 0.0527  -0.1435 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A C   
1065 O O   . GLN A 163 ? 0.6177 0.7441 0.6730 0.0290  -0.1289 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A O   
1066 C CB  . GLN A 163 ? 0.6802 0.9738 0.8271 0.0470  -0.1111 -0.1972 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CB  
1067 C CG  . GLN A 163 ? 0.6621 1.0394 0.8325 0.0273  -0.0817 -0.2148 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CG  
1068 C CD  . GLN A 163 ? 0.7070 1.1285 0.8928 0.0108  -0.0680 -0.2164 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CD  
1069 O OE1 . GLN A 163 ? 0.6924 1.0768 0.8672 0.0110  -0.0758 -0.1956 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A OE1 
1070 N NE2 . GLN A 163 ? 0.6397 1.1409 0.8471 -0.0075 -0.0469 -0.2410 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A NE2 
1071 N N   . ARG A 164 ? 0.7485 0.8595 0.8239 0.0797  -0.1798 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A N   
1072 C CA  . ARG A 164 ? 0.8418 0.8634 0.8699 0.0766  -0.2036 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CA  
1073 C C   . ARG A 164 ? 0.7935 0.7659 0.7851 0.0600  -0.2057 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A C   
1074 O O   . ARG A 164 ? 0.7813 0.7117 0.7367 0.0348  -0.2000 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A O   
1075 C CB  . ARG A 164 ? 0.9787 0.9548 0.9993 0.1092  -0.2481 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CB  
1076 C CG  . ARG A 164 ? 1.0425 1.0573 1.0919 0.1201  -0.2477 -0.1849 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CG  
1077 C CD  . ARG A 164 ? 1.1348 1.1167 1.1538 0.0942  -0.2347 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CD  
1078 N NE  . ARG A 164 ? 1.3008 1.1943 1.2732 0.1033  -0.2728 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NE  
1079 C CZ  . ARG A 164 ? 1.3513 1.2111 1.2953 0.0894  -0.2725 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A CZ  
1080 N NH1 . ARG A 164 ? 1.3286 1.2353 1.2891 0.0692  -0.2375 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH1 
1081 N NH2 . ARG A 164 ? 1.3932 1.1657 1.2862 0.0956  -0.3106 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A NH2 
1082 N N   . THR A 165 ? 0.8084 0.7946 0.8114 0.0720  -0.2116 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 165 THR A N   
1083 C CA  . THR A 165 ? 0.8244 0.7769 0.7989 0.0540  -0.2100 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CA  
1084 C C   . THR A 165 ? 0.7211 0.7057 0.6952 0.0202  -0.1719 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 165 THR A C   
1085 O O   . THR A 165 ? 0.7441 0.6888 0.6846 -0.0040 -0.1705 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 165 THR A O   
1086 C CB  . THR A 165 ? 0.8458 0.8242 0.8401 0.0737  -0.2173 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CB  
1087 O OG1 . THR A 165 ? 0.8446 0.8014 0.8452 0.1120  -0.2558 -0.2104 ? ? ? ? ? ? 165 THR A OG1 
1088 C CG2 . THR A 165 ? 0.8890 0.8212 0.8489 0.0557  -0.2221 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 165 THR A CG2 
1089 N N   . LEU A 166 ? 0.6462 0.7023 0.6548 0.0176  -0.1433 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   
1090 C CA  . LEU A 166 ? 0.5832 0.6662 0.5904 -0.0080 -0.1133 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  
1091 C C   . LEU A 166 ? 0.5829 0.6355 0.5684 -0.0225 -0.1110 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   
1092 O O   . LEU A 166 ? 0.6224 0.6648 0.5902 -0.0427 -0.1014 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   
1093 C CB  . LEU A 166 ? 0.5641 0.7134 0.6001 -0.0097 -0.0898 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  
1094 C CG  . LEU A 166 ? 0.5192 0.6882 0.5483 -0.0316 -0.0657 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  
1095 C CD1 . LEU A 166 ? 0.5587 0.7191 0.5751 -0.0409 -0.0637 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 
1096 C CD2 . LEU A 166 ? 0.4918 0.7112 0.5365 -0.0370 -0.0489 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 
1097 N N   . GLU A 167 ? 0.6760 0.7187 0.6642 -0.0115 -0.1207 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   
1098 C CA  . GLU A 167 ? 0.6591 0.6688 0.6234 -0.0221 -0.1226 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  
1099 C C   . GLU A 167 ? 0.6792 0.6300 0.6008 -0.0391 -0.1358 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   
1100 O O   . GLU A 167 ? 0.6996 0.6503 0.6042 -0.0623 -0.1212 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   
1101 C CB  . GLU A 167 ? 0.7465 0.7449 0.7172 -0.0026 -0.1407 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  
1102 C CG  . GLU A 167 ? 0.7432 0.7529 0.7140 -0.0105 -0.1275 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  
1103 C CD  . GLU A 167 ? 0.7964 0.7859 0.7672 0.0067  -0.1492 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  
1104 O OE1 . GLU A 167 ? 0.7853 0.8191 0.7903 0.0196  -0.1466 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 
1105 O OE2 . GLU A 167 ? 0.8710 0.8006 0.8045 0.0045  -0.1693 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 
1106 N N   . GLU A 168 ? 0.7738 0.6759 0.6758 -0.0292 -0.1646 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A N   
1107 C CA  . GLU A 168 ? 0.8322 0.6647 0.6816 -0.0511 -0.1823 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CA  
1108 C C   . GLU A 168 ? 0.8311 0.6848 0.6769 -0.0784 -0.1620 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A C   
1109 O O   . GLU A 168 ? 0.8426 0.6794 0.6571 -0.1104 -0.1548 0.0038  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A O   
1110 C CB  . GLU A 168 ? 0.9707 0.7393 0.7972 -0.0303 -0.2236 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CB  
1111 C CG  . GLU A 168 ? 1.1977 0.8716 0.9533 -0.0562 -0.2509 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CG  
1112 C CD  . GLU A 168 ? 1.4096 1.0160 1.1184 -0.0601 -0.2751 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CD  
1113 O OE1 . GLU A 168 ? 1.5452 1.1720 1.2806 -0.0329 -0.2793 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE1 
1114 O OE2 . GLU A 168 ? 1.5294 1.0600 1.1700 -0.0935 -0.2911 0.0035  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE2 
1115 N N   . LEU A 169 ? 0.7697 0.6665 0.6479 -0.0676 -0.1519 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   
1116 C CA  . LEU A 169 ? 0.7327 0.6450 0.6069 -0.0901 -0.1389 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  
1117 C C   . LEU A 169 ? 0.6541 0.6174 0.5423 -0.1080 -0.1093 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   
1118 O O   . LEU A 169 ? 0.6941 0.6597 0.5660 -0.1353 -0.1016 0.0042  ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   
1119 C CB  . LEU A 169 ? 0.7639 0.7056 0.6649 -0.0724 -0.1382 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  
1120 C CG  . LEU A 169 ? 0.8254 0.7185 0.7130 -0.0511 -0.1711 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  
1121 C CD1 . LEU A 169 ? 0.8345 0.7752 0.7548 -0.0332 -0.1637 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 
1122 C CD2 . LEU A 169 ? 0.9278 0.7435 0.7632 -0.0717 -0.1966 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 
1123 N N   . ALA A 170 ? 0.6743 0.6795 0.5919 -0.0925 -0.0945 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   
1124 C CA  . ALA A 170 ? 0.5737 0.6182 0.5018 -0.1016 -0.0733 0.0020  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  
1125 C C   . ALA A 170 ? 0.6736 0.6969 0.5747 -0.1207 -0.0730 0.0155  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   
1126 O O   . ALA A 170 ? 0.7380 0.7863 0.6354 -0.1408 -0.0602 0.0216  ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   
1127 C CB  . ALA A 170 ? 0.5896 0.6638 0.5427 -0.0826 -0.0648 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  
1128 N N   . GLY A 171 ? 0.7286 0.7076 0.6085 -0.1164 -0.0884 0.0180  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A N   
1129 C CA  . GLY A 171 ? 0.6872 0.6402 0.5314 -0.1394 -0.0888 0.0316  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A CA  
1130 C C   . GLY A 171 ? 0.7718 0.7025 0.5810 -0.1744 -0.0913 0.0387  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A C   
1131 O O   . GLY A 171 ? 0.7674 0.7220 0.5634 -0.2027 -0.0756 0.0459  ? ? ? ? ? ? 171 GLY A O   
1132 N N   . ARG A 172 ? 0.8410 0.7304 0.6357 -0.1734 -0.1113 0.0336  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A N   
1133 C CA  . ARG A 172 ? 0.8840 0.7396 0.6390 -0.2086 -0.1191 0.0401  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CA  
1134 C C   . ARG A 172 ? 0.9090 0.8344 0.6899 -0.2284 -0.0933 0.0385  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A C   
1135 O O   . ARG A 172 ? 0.9385 0.8757 0.6961 -0.2672 -0.0830 0.0455  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A O   
1136 C CB  . ARG A 172 ? 0.9771 0.7736 0.7169 -0.1927 -0.1496 0.0304  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CB  
1137 C CG  . ARG A 172 ? 1.1405 0.8800 0.8275 -0.2296 -0.1662 0.0377  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CG  
1138 C CD  . ARG A 172 ? 1.2308 0.8626 0.8583 -0.2262 -0.2089 0.0392  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CD  
1139 N NE  . ARG A 172 ? 1.2564 0.8688 0.9074 -0.1781 -0.2338 0.0169  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NE  
1140 C CZ  . ARG A 172 ? 1.1973 0.7914 0.8486 -0.1692 -0.2495 0.0031  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CZ  
1141 N NH1 . ARG A 172 ? 1.2547 0.8451 0.8849 -0.2058 -0.2433 0.0115  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH1 
1142 N NH2 . ARG A 172 ? 1.1352 0.7209 0.8103 -0.1232 -0.2714 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH2 
1143 N N   . MET A 173 ? 0.8421 0.8186 0.6707 -0.2029 -0.0829 0.0273  ? ? ? ? ? ? 173 MET A N   
1144 C CA  . MET A 173 ? 0.7122 0.7573 0.5687 -0.2139 -0.0620 0.0234  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CA  
1145 C C   . MET A 173 ? 0.6815 0.7751 0.5476 -0.2224 -0.0425 0.0257  ? ? ? ? ? ? 173 MET A C   
1146 O O   . MET A 173 ? 0.6941 0.8305 0.5609 -0.2494 -0.0295 0.0230  ? ? ? ? ? ? 173 MET A O   
1147 C CB  . MET A 173 ? 0.6597 0.7429 0.5583 -0.1820 -0.0571 0.0127  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CB  
1148 C CG  . MET A 173 ? 0.6408 0.7057 0.5377 -0.1801 -0.0689 0.0050  ? ? ? ? ? ? 173 MET A CG  
1149 S SD  . MET A 173 ? 0.6290 0.7378 0.5653 -0.1480 -0.0610 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 173 MET A SD  
1150 C CE  . MET A 173 ? 0.5421 0.7101 0.4956 -0.1628 -0.0475 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CE  
1151 N N   . LEU A 174 ? 0.6483 0.7406 0.5241 -0.1987 -0.0406 0.0274  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N   
1152 C CA  . LEU A 174 ? 0.6888 0.8279 0.5777 -0.1976 -0.0241 0.0259  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA  
1153 C C   . LEU A 174 ? 0.7401 0.8731 0.5923 -0.2355 -0.0183 0.0318  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C   
1154 O O   . LEU A 174 ? 0.7460 0.9399 0.6096 -0.2500 -0.0009 0.0235  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O   
1155 C CB  . LEU A 174 ? 0.6725 0.8011 0.5740 -0.1655 -0.0266 0.0272  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB  
1156 C CG  . LEU A 174 ? 0.6949 0.8587 0.6051 -0.1592 -0.0145 0.0249  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG  
1157 C CD1 . LEU A 174 ? 0.6121 0.8363 0.5553 -0.1457 -0.0053 0.0126  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 
1158 C CD2 . LEU A 174 ? 0.7164 0.8521 0.6259 -0.1368 -0.0210 0.0293  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 
1159 N N   . ALA A 175 ? 0.8745 0.9350 0.6802 -0.2527 -0.0348 0.0436  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   
1160 C CA  . ALA A 175 ? 0.9439 0.9802 0.6972 -0.2982 -0.0333 0.0527  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  
1161 C C   . ALA A 175 ? 0.9936 1.0723 0.7424 -0.3395 -0.0205 0.0476  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   
1162 O O   . ALA A 175 ? 1.0952 1.2208 0.8329 -0.3739 -0.0017 0.0439  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   
1163 C CB  . ALA A 175 ? 1.0359 0.9695 0.7333 -0.3058 -0.0630 0.0658  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  
1164 N N   . GLY A 176 ? 0.9571 1.0241 0.7140 -0.3388 -0.0304 0.0451  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N   
1165 C CA  . GLY A 176 ? 0.8779 0.9858 0.6324 -0.3787 -0.0202 0.0392  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA  
1166 C C   . GLY A 176 ? 0.8399 1.0611 0.6458 -0.3770 0.0068  0.0202  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C   
1167 O O   . GLY A 176 ? 0.9106 1.1827 0.7100 -0.4194 0.0213  0.0123  ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O   
1168 N N   . LEU A 177 ? 0.8068 1.0677 0.6625 -0.3280 0.0113  0.0105  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N   
1169 C CA  . LEU A 177 ? 0.7683 1.1278 0.6717 -0.3154 0.0292  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA  
1170 C C   . LEU A 177 ? 0.8107 1.2083 0.7128 -0.3174 0.0440  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C   
1171 O O   . LEU A 177 ? 0.6938 1.1794 0.6244 -0.3237 0.0595  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O   
1172 C CB  . LEU A 177 ? 0.7270 1.0998 0.6744 -0.2626 0.0216  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB  
1173 C CG  . LEU A 177 ? 0.7741 1.1280 0.7301 -0.2567 0.0097  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG  
1174 C CD1 . LEU A 177 ? 0.7090 1.0765 0.6991 -0.2094 0.0036  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 
1175 C CD2 . LEU A 177 ? 0.7679 1.1710 0.7300 -0.2917 0.0157  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 
1176 N N   . GLU A 178 ? 0.8503 1.1884 0.7243 -0.3074 0.0379  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   
1177 C CA  . GLU A 178 ? 0.9282 1.2958 0.7936 -0.3121 0.0513  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  
1178 C C   . GLU A 178 ? 1.0232 1.4204 0.8512 -0.3726 0.0678  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   
1179 O O   . GLU A 178 ? 1.1608 1.4890 0.9300 -0.4136 0.0601  0.0075  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   
1180 C CB  . GLU A 178 ? 0.9051 1.1975 0.7448 -0.2911 0.0387  0.0085  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  
1181 C CG  . GLU A 178 ? 0.8706 1.1552 0.7496 -0.2367 0.0282  0.0066  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  
1182 C CD  . GLU A 178 ? 0.8742 1.0961 0.7356 -0.2158 0.0161  0.0202  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  
1183 O OE1 . GLU A 178 ? 0.9213 1.0759 0.7415 -0.2327 0.0039  0.0355  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 
1184 O OE2 . GLU A 178 ? 0.8385 1.0763 0.7264 -0.1812 0.0156  0.0141  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 
1185 N N   . GLN A 179 ? 1.0474 1.5476 0.9075 -0.3780 0.0886  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A N   
1186 C CA  . GLN A 179 ? 1.1506 1.7118 0.9879 -0.4395 0.1101  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CA  
1187 C C   . GLN A 179 ? 1.1302 1.7751 0.9840 -0.4354 0.1308  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A C   
1188 O O   . GLN A 179 ? 1.2005 1.9154 1.0393 -0.4858 0.1535  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A O   
1189 C CB  . GLN A 179 ? 1.1693 1.8034 1.0441 -0.4550 0.1160  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CB  
1190 C CG  . GLN A 179 ? 1.2387 1.8121 1.0657 -0.5075 0.1080  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CG  
1191 C CD  . GLN A 179 ? 1.2919 1.7298 1.0769 -0.4910 0.0801  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CD  
1192 O OE1 . GLN A 179 ? 1.3496 1.7613 1.1686 -0.4404 0.0645  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A OE1 
1193 N NE2 . GLN A 179 ? 1.3217 1.6738 1.0301 -0.5339 0.0721  0.0076  ? ? ? ? ? ? 179 GLN A NE2 
1194 N N   . ASP B 8   ? 1.2894 1.4980 1.2980 -0.2035 -0.0137 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B N   
1195 C CA  . ASP B 8   ? 1.2884 1.4792 1.2886 -0.2380 -0.0147 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CA  
1196 C C   . ASP B 8   ? 1.3705 1.4887 1.3400 -0.2476 -0.0227 0.0044  ? ? ? ? ? ? 8   ASP B C   
1197 O O   . ASP B 8   ? 1.2233 1.3203 1.1764 -0.2359 -0.0220 0.0128  ? ? ? ? ? ? 8   ASP B O   
1198 C CB  . ASP B 8   ? 1.2309 1.4874 1.2365 -0.2718 -0.0035 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CB  
1199 C CG  . ASP B 8   ? 1.2094 1.5274 1.2456 -0.2722 -0.0022 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B CG  
1200 O OD1 . ASP B 8   ? 1.0693 1.4135 1.1242 -0.2372 -0.0055 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B OD1 
1201 O OD2 . ASP B 8   ? 1.2710 1.6078 1.3108 -0.3083 -0.0008 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 8   ASP B OD2 
1202 N N   . THR B 9   ? 1.4744 1.5540 1.4364 -0.2673 -0.0339 0.0102  ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   
1203 C CA  . THR B 9   ? 1.3718 1.3749 1.3027 -0.2754 -0.0500 0.0261  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  
1204 C C   . THR B 9   ? 1.2277 1.1938 1.1540 -0.2350 -0.0582 0.0188  ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   
1205 O O   . THR B 9   ? 1.0410 1.0387 0.9858 -0.2085 -0.0502 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   
1206 C CB  . THR B 9   ? 1.3487 1.3426 1.2495 -0.3077 -0.0471 0.0502  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  
1207 O OG1 . THR B 9   ? 1.2639 1.3409 1.1793 -0.3216 -0.0260 0.0478  ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 
1208 C CG2 . THR B 9   ? 1.4406 1.3802 1.3153 -0.3495 -0.0652 0.0689  ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 
1209 N N   . ALA B 10  ? 1.1639 1.0638 1.0644 -0.2326 -0.0775 0.0252  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B N   
1210 C CA  . ALA B 10  ? 1.1202 0.9913 1.0074 -0.2027 -0.0846 0.0226  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CA  
1211 C C   . ALA B 10  ? 1.0443 0.9184 0.9134 -0.2090 -0.0756 0.0381  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B C   
1212 O O   . ALA B 10  ? 1.0355 0.8772 0.8863 -0.1903 -0.0847 0.0392  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B O   
1213 C CB  . ALA B 10  ? 1.1539 0.9544 1.0177 -0.1952 -0.1138 0.0193  ? ? ? ? ? ? 10  ALA B CB  
1214 N N   . ALA B 11  ? 1.0160 0.9371 0.8913 -0.2324 -0.0582 0.0465  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   
1215 C CA  . ALA B 11  ? 1.0971 1.0267 0.9514 -0.2430 -0.0506 0.0617  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  
1216 C C   . ALA B 11  ? 1.0361 0.9693 0.8956 -0.2062 -0.0480 0.0519  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   
1217 O O   . ALA B 11  ? 1.0629 0.9556 0.8978 -0.1962 -0.0581 0.0584  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   
1218 C CB  . ALA B 11  ? 1.0056 1.0106 0.8736 -0.2667 -0.0305 0.0631  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  
1219 N N   . LEU B 12  ? 0.9895 0.9647 0.8802 -0.1862 -0.0388 0.0352  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   
1220 C CA  . LEU B 12  ? 0.9432 0.9300 0.8422 -0.1584 -0.0361 0.0269  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  
1221 C C   . LEU B 12  ? 0.8227 0.7941 0.7319 -0.1358 -0.0441 0.0160  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   
1222 O O   . LEU B 12  ? 0.6889 0.6766 0.6087 -0.1192 -0.0418 0.0099  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   
1223 C CB  . LEU B 12  ? 0.9436 0.9878 0.8646 -0.1538 -0.0244 0.0175  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  
1224 C CG  . LEU B 12  ? 0.8673 0.9452 0.8123 -0.1572 -0.0216 0.0064  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  
1225 C CD1 . LEU B 12  ? 0.8533 0.9156 0.8108 -0.1397 -0.0292 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 
1226 C CD2 . LEU B 12  ? 0.8390 0.9743 0.7994 -0.1517 -0.0151 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 
1227 N N   . LEU B 13  ? 0.7077 0.6511 0.6124 -0.1361 -0.0550 0.0130  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   
1228 C CA  . LEU B 13  ? 0.7230 0.6591 0.6305 -0.1138 -0.0636 0.0016  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  
1229 C C   . LEU B 13  ? 0.7315 0.6520 0.6243 -0.0979 -0.0694 0.0007  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   
1230 O O   . LEU B 13  ? 0.7064 0.6473 0.6086 -0.0811 -0.0695 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   
1231 C CB  . LEU B 13  ? 0.7580 0.6655 0.6588 -0.1118 -0.0792 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  
1232 C CG  . LEU B 13  ? 0.7808 0.7109 0.7008 -0.1151 -0.0773 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  
1233 C CD1 . LEU B 13  ? 0.8554 0.7444 0.7633 -0.1172 -0.0973 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 
1234 C CD2 . LEU B 13  ? 0.7515 0.7185 0.6863 -0.0972 -0.0737 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 
1235 N N   . GLU B 14  ? 0.6902 0.5758 0.5580 -0.1051 -0.0760 0.0112  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   
1236 C CA  . GLU B 14  ? 0.7445 0.6144 0.5958 -0.0889 -0.0828 0.0101  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  
1237 C C   . GLU B 14  ? 0.6400 0.5489 0.5056 -0.0839 -0.0681 0.0103  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   
1238 O O   . GLU B 14  ? 0.5906 0.5097 0.4603 -0.0658 -0.0710 0.0008  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   
1239 C CB  . GLU B 14  ? 0.8411 0.6584 0.6552 -0.0999 -0.0962 0.0251  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  
1240 C CG  . GLU B 14  ? 1.0648 0.8259 0.8582 -0.0885 -0.1244 0.0170  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  
1241 C CD  . GLU B 14  ? 1.1166 0.8949 0.9230 -0.0525 -0.1342 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  
1242 O OE1 . GLU B 14  ? 1.1010 0.8844 0.9005 -0.0340 -0.1369 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 
1243 O OE2 . GLU B 14  ? 1.0477 0.8433 0.8718 -0.0439 -0.1381 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 
1244 N N   . ARG B 15  ? 0.5734 0.5084 0.4484 -0.0988 -0.0547 0.0175  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B N   
1245 C CA  . ARG B 15  ? 0.5396 0.5089 0.4306 -0.0905 -0.0463 0.0129  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CA  
1246 C C   . ARG B 15  ? 0.4821 0.4691 0.3952 -0.0799 -0.0476 0.0028  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B C   
1247 O O   . ARG B 15  ? 0.4778 0.4741 0.3963 -0.0695 -0.0498 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B O   
1248 C CB  . ARG B 15  ? 0.5302 0.5314 0.4295 -0.1033 -0.0359 0.0154  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CB  
1249 C CG  . ARG B 15  ? 0.5060 0.5400 0.4260 -0.0913 -0.0339 0.0048  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CG  
1250 C CD  . ARG B 15  ? 0.5139 0.5460 0.4288 -0.0766 -0.0376 0.0016  ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CD  
1251 N NE  . ARG B 15  ? 0.5115 0.5649 0.4455 -0.0653 -0.0422 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NE  
1252 C CZ  . ARG B 15  ? 0.4851 0.5693 0.4256 -0.0602 -0.0418 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CZ  
1253 N NH1 . ARG B 15  ? 0.5078 0.6174 0.4377 -0.0697 -0.0320 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH1 
1254 N NH2 . ARG B 15  ? 0.4997 0.5916 0.4557 -0.0461 -0.0536 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH2 
1255 N N   . ILE B 16  ? 0.4726 0.4659 0.3968 -0.0854 -0.0473 0.0007  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   
1256 C CA  . ILE B 16  ? 0.4611 0.4736 0.4005 -0.0816 -0.0489 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  
1257 C C   . ILE B 16  ? 0.4495 0.4660 0.3853 -0.0717 -0.0543 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   
1258 O O   . ILE B 16  ? 0.4367 0.4744 0.3807 -0.0713 -0.0547 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   
1259 C CB  . ILE B 16  ? 0.4740 0.4948 0.4225 -0.0889 -0.0482 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  
1260 C CG1 . ILE B 16  ? 0.5211 0.5508 0.4771 -0.0952 -0.0443 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 
1261 C CG2 . ILE B 16  ? 0.4758 0.5161 0.4322 -0.0886 -0.0512 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 
1262 C CD1 . ILE B 16  ? 0.5747 0.6151 0.5404 -0.1007 -0.0447 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 
1263 N N   . ARG B 17  ? 0.4650 0.4617 0.3873 -0.0640 -0.0613 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B N   
1264 C CA  . ARG B 17  ? 0.5149 0.5204 0.4327 -0.0475 -0.0701 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CA  
1265 C C   . ARG B 17  ? 0.5181 0.5300 0.4337 -0.0394 -0.0705 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B C   
1266 O O   . ARG B 17  ? 0.4940 0.5414 0.4196 -0.0344 -0.0711 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B O   
1267 C CB  . ARG B 17  ? 0.6353 0.6037 0.5343 -0.0363 -0.0856 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CB  
1268 C CG  . ARG B 17  ? 0.6899 0.6705 0.5839 -0.0103 -0.1011 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CG  
1269 C CD  . ARG B 17  ? 0.7777 0.7104 0.6503 0.0056  -0.1257 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CD  
1270 N NE  . ARG B 17  ? 0.7996 0.7155 0.6740 -0.0045 -0.1292 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NE  
1271 C CZ  . ARG B 17  ? 0.8389 0.7907 0.7273 0.0043  -0.1321 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CZ  
1272 N NH1 . ARG B 17  ? 0.8131 0.8283 0.7152 0.0198  -0.1294 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH1 
1273 N NH2 . ARG B 17  ? 0.9282 0.8605 0.8175 -0.0044 -0.1369 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH2 
1274 N N   . SER B 18  ? 0.4932 0.4774 0.3954 -0.0398 -0.0702 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   
1275 C CA  . SER B 18  ? 0.4977 0.4886 0.3976 -0.0300 -0.0718 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  
1276 C C   . SER B 18  ? 0.4655 0.4872 0.3869 -0.0391 -0.0644 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   
1277 O O   . SER B 18  ? 0.4521 0.4942 0.3807 -0.0340 -0.0672 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   
1278 C CB  . SER B 18  ? 0.5601 0.5164 0.4360 -0.0290 -0.0742 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  
1279 O OG  . SER B 18  ? 0.6245 0.5842 0.5038 -0.0453 -0.0634 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  
1280 N N   . ASP B 19  ? 0.4533 0.4765 0.3842 -0.0526 -0.0586 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B N   
1281 C CA  . ASP B 19  ? 0.4260 0.4653 0.3728 -0.0609 -0.0595 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CA  
1282 C C   . ASP B 19  ? 0.4192 0.4858 0.3755 -0.0696 -0.0620 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B C   
1283 O O   . ASP B 19  ? 0.4165 0.4961 0.3801 -0.0759 -0.0666 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B O   
1284 C CB  . ASP B 19  ? 0.4252 0.4586 0.3777 -0.0687 -0.0582 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CB  
1285 C CG  . ASP B 19  ? 0.4760 0.5042 0.4245 -0.0627 -0.0564 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CG  
1286 O OD1 . ASP B 19  ? 0.4565 0.4836 0.3982 -0.0537 -0.0574 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD1 
1287 O OD2 . ASP B 19  ? 0.4477 0.4804 0.4002 -0.0665 -0.0543 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD2 
1288 N N   . TRP B 20  ? 0.4556 0.5353 0.4111 -0.0719 -0.0597 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B N   
1289 C CA  . TRP B 20  ? 0.4436 0.5655 0.4054 -0.0803 -0.0602 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CA  
1290 C C   . TRP B 20  ? 0.4554 0.6043 0.4186 -0.0690 -0.0627 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B C   
1291 O O   . TRP B 20  ? 0.4322 0.6207 0.4042 -0.0820 -0.0631 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B O   
1292 C CB  . TRP B 20  ? 0.4565 0.5947 0.4161 -0.0782 -0.0583 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CB  
1293 C CG  . TRP B 20  ? 0.3881 0.5177 0.3485 -0.0924 -0.0566 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CG  
1294 C CD1 . TRP B 20  ? 0.4306 0.5386 0.3881 -0.0877 -0.0556 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD1 
1295 C CD2 . TRP B 20  ? 0.4114 0.5526 0.3734 -0.1137 -0.0589 0.0004  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CD2 
1296 N NE1 . TRP B 20  ? 0.4205 0.5306 0.3798 -0.1009 -0.0562 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 20  TRP B NE1 
1297 C CE2 . TRP B 20  ? 0.4388 0.5658 0.3980 -0.1169 -0.0596 0.0066  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE2 
1298 C CE3 . TRP B 20  ? 0.4718 0.6333 0.4348 -0.1337 -0.0630 0.0098  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CE3 
1299 C CZ2 . TRP B 20  ? 0.4806 0.6067 0.4347 -0.1357 -0.0663 0.0221  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ2 
1300 C CZ3 . TRP B 20  ? 0.4613 0.6183 0.4177 -0.1573 -0.0702 0.0282  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CZ3 
1301 C CH2 . TRP B 20  ? 0.4833 0.6192 0.4338 -0.1561 -0.0728 0.0342  ? ? ? ? ? ? 20  TRP B CH2 
1302 N N   . ALA B 21  ? 0.4885 0.6164 0.4412 -0.0462 -0.0667 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B N   
1303 C CA  . ALA B 21  ? 0.5000 0.6548 0.4530 -0.0299 -0.0729 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CA  
1304 C C   . ALA B 21  ? 0.5106 0.6767 0.4732 -0.0387 -0.0727 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B C   
1305 O O   . ALA B 21  ? 0.5056 0.7190 0.4783 -0.0391 -0.0749 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B O   
1306 C CB  . ALA B 21  ? 0.5021 0.6184 0.4353 -0.0032 -0.0833 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CB  
1307 N N   . ARG B 22  ? 0.4993 0.6288 0.4606 -0.0464 -0.0715 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   
1308 C CA  . ARG B 22  ? 0.5214 0.6531 0.4912 -0.0517 -0.0759 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  
1309 C C   . ARG B 22  ? 0.5272 0.6920 0.5116 -0.0791 -0.0780 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   
1310 O O   . ARG B 22  ? 0.5570 0.7389 0.5506 -0.0867 -0.0839 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   
1311 C CB  . ARG B 22  ? 0.4972 0.5890 0.4635 -0.0513 -0.0777 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  
1312 C CG  . ARG B 22  ? 0.5179 0.5814 0.4668 -0.0341 -0.0742 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  
1313 C CD  . ARG B 22  ? 0.4857 0.5309 0.4341 -0.0356 -0.0738 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  
1314 N NE  . ARG B 22  ? 0.4743 0.5204 0.4262 -0.0267 -0.0812 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  
1315 C CZ  . ARG B 22  ? 0.4982 0.5430 0.4641 -0.0326 -0.0922 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  
1316 N NH1 . ARG B 22  ? 0.4929 0.5331 0.4677 -0.0496 -0.0974 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 
1317 N NH2 . ARG B 22  ? 0.5125 0.5567 0.4807 -0.0207 -0.1012 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 
1318 N N   . LEU B 23  ? 0.5391 0.7119 0.5235 -0.0967 -0.0746 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N   
1319 C CA  . LEU B 23  ? 0.6308 0.8370 0.6222 -0.1295 -0.0774 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA  
1320 C C   . LEU B 23  ? 0.7297 1.0092 0.7300 -0.1352 -0.0734 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C   
1321 O O   . LEU B 23  ? 0.8230 1.1349 0.8308 -0.1642 -0.0774 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O   
1322 C CB  . LEU B 23  ? 0.6166 0.8127 0.6008 -0.1453 -0.0759 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB  
1323 C CG  . LEU B 23  ? 0.5758 0.7093 0.5541 -0.1383 -0.0823 0.0063  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG  
1324 C CD1 . LEU B 23  ? 0.6394 0.7632 0.6101 -0.1552 -0.0854 0.0220  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1 
1325 C CD2 . LEU B 23  ? 0.6213 0.7192 0.6023 -0.1411 -0.0974 0.0097  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2 
1326 N N   . ASN B 24  ? 0.8364 1.1427 0.8354 -0.1072 -0.0688 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B N   
1327 C CA  . ASN B 24  ? 0.8433 1.2269 0.8529 -0.1018 -0.0684 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CA  
1328 C C   . ASN B 24  ? 0.9639 1.3560 0.9821 -0.0939 -0.0747 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B C   
1329 O O   . ASN B 24  ? 0.8350 1.1807 0.8454 -0.0653 -0.0800 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B O   
1330 C CB  . ASN B 24  ? 0.8273 1.2283 0.8308 -0.0665 -0.0696 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CB  
1331 C CG  . ASN B 24  ? 0.8544 1.2602 0.8523 -0.0731 -0.0646 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B CG  
1332 O OD1 . ASN B 24  ? 0.9241 1.3910 0.9279 -0.0994 -0.0584 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B OD1 
1333 N ND2 . ASN B 24  ? 0.9112 1.2551 0.8963 -0.0528 -0.0677 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 24  ASN B ND2 
1334 N N   . HIS B 25  ? 1.1460 1.6070 1.1793 -0.1204 -0.0742 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B N   
1335 C CA  . HIS B 25  ? 1.1884 1.6568 1.2335 -0.1278 -0.0814 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CA  
1336 C C   . HIS B 25  ? 1.2303 1.7803 1.2893 -0.1082 -0.0830 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B C   
1337 O O   . HIS B 25  ? 1.2884 1.8506 1.3586 -0.1104 -0.0896 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B O   
1338 C CB  . HIS B 25  ? 1.2162 1.6856 1.2671 -0.1814 -0.0855 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CB  
1339 C CG  . HIS B 25  ? 1.2757 1.7963 1.3239 -0.2202 -0.0783 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CG  
1340 N ND1 . HIS B 25  ? 1.2896 1.8968 1.3486 -0.2626 -0.0763 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B ND1 
1341 C CD2 . HIS B 25  ? 1.2879 1.7904 1.3222 -0.2251 -0.0728 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CD2 
1342 C CE1 . HIS B 25  ? 1.2448 1.8855 1.2938 -0.2923 -0.0693 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B CE1 
1343 N NE2 . HIS B 25  ? 1.2321 1.8084 1.2665 -0.2680 -0.0677 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 25  HIS B NE2 
1344 N N   . GLY B 26  ? 1.1818 1.7876 1.2404 -0.0848 -0.0803 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   
1345 C CA  . GLY B 26  ? 1.1947 1.8851 1.2669 -0.0598 -0.0858 -0.2025 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  
1346 C C   . GLY B 26  ? 1.1588 1.8845 1.2246 -0.0177 -0.0910 -0.2349 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   
1347 O O   . GLY B 26  ? 1.1505 1.8444 1.2034 -0.0139 -0.0882 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   
1348 N N   . PRO B 36  ? 1.1225 1.7870 1.1309 -0.0739 -0.0546 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   
1349 C CA  . PRO B 36  ? 1.1111 1.7675 1.1145 -0.0289 -0.0667 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  
1350 C C   . PRO B 36  ? 1.0518 1.5889 1.0409 -0.0174 -0.0725 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   
1351 O O   . PRO B 36  ? 1.0505 1.5236 1.0358 -0.0398 -0.0661 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   
1352 C CB  . PRO B 36  ? 1.1330 1.8801 1.1384 -0.0409 -0.0599 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  
1353 C CG  . PRO B 36  ? 1.1255 1.8787 1.1271 -0.0973 -0.0442 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  
1354 C CD  . PRO B 36  ? 1.1501 1.8452 1.1538 -0.1176 -0.0433 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  
1355 N N   . SER B 37  ? 1.0037 1.5165 0.9851 0.0159  -0.0864 -0.1840 ? ? ? ? ? ? 37  SER B N   
1356 C CA  . SER B 37  ? 0.8939 1.2994 0.8612 0.0247  -0.0940 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 37  SER B CA  
1357 C C   . SER B 37  ? 0.8367 1.2026 0.8020 -0.0080 -0.0800 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 37  SER B C   
1358 O O   . SER B 37  ? 0.7366 1.1510 0.7069 -0.0341 -0.0683 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 37  SER B O   
1359 C CB  . SER B 37  ? 0.8927 1.2813 0.8512 0.0632  -0.1165 -0.2010 ? ? ? ? ? ? 37  SER B CB  
1360 O OG  . SER B 37  ? 0.7942 1.1795 0.7524 0.0537  -0.1130 -0.1937 ? ? ? ? ? ? 37  SER B OG  
1361 N N   . ALA B 38  ? 0.7557 1.0348 0.7113 -0.0058 -0.0838 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   
1362 C CA  . ALA B 38  ? 0.6465 0.8863 0.6016 -0.0309 -0.0735 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  
1363 C C   . ALA B 38  ? 0.5733 0.8048 0.5264 -0.0280 -0.0768 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   
1364 O O   . ALA B 38  ? 0.5424 0.7447 0.4957 -0.0449 -0.0704 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   
1365 C CB  . ALA B 38  ? 0.6185 0.7872 0.5663 -0.0322 -0.0740 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  
1366 N N   . GLY B 39  ? 0.5732 0.7912 0.6418 -0.0523 -0.1299 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 39  GLY B N   
1367 C CA  . GLY B 39  ? 0.5655 0.7652 0.6217 -0.0514 -0.1270 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 39  GLY B CA  
1368 C C   . GLY B 39  ? 0.5192 0.7333 0.5841 -0.0697 -0.0996 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 39  GLY B C   
1369 O O   . GLY B 39  ? 0.5801 0.7667 0.6249 -0.0775 -0.0926 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 39  GLY B O   
1370 N N   . PRO B 40  ? 0.5234 0.7810 0.6158 -0.0784 -0.0854 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B N   
1371 C CA  . PRO B 40  ? 0.5246 0.7866 0.6174 -0.0958 -0.0639 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CA  
1372 C C   . PRO B 40  ? 0.5050 0.7340 0.5777 -0.1093 -0.0553 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B C   
1373 O O   . PRO B 40  ? 0.4431 0.6546 0.5032 -0.1141 -0.0466 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B O   
1374 C CB  . PRO B 40  ? 0.5131 0.8261 0.6322 -0.1089 -0.0532 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CB  
1375 C CG  . PRO B 40  ? 0.5262 0.8752 0.6659 -0.0896 -0.0689 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CG  
1376 C CD  . PRO B 40  ? 0.5431 0.8514 0.6651 -0.0703 -0.0912 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CD  
1377 N N   . MET B 41  ? 0.4849 0.7065 0.5540 -0.1113 -0.0606 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 41  MET B N   
1378 C CA  . MET B 41  ? 0.4510 0.6506 0.5047 -0.1209 -0.0544 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 41  MET B CA  
1379 C C   . MET B 41  ? 0.4339 0.6090 0.4645 -0.1149 -0.0581 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 41  MET B C   
1380 O O   . MET B 41  ? 0.4641 0.6283 0.4830 -0.1199 -0.0503 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 41  MET B O   
1381 C CB  . MET B 41  ? 0.5226 0.7251 0.5798 -0.1237 -0.0602 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 41  MET B CB  
1382 C CG  . MET B 41  ? 0.5370 0.7632 0.6134 -0.1382 -0.0548 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 41  MET B CG  
1383 S SD  . MET B 41  ? 0.6380 0.9087 0.7426 -0.1325 -0.0630 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 41  MET B SD  
1384 C CE  . MET B 41  ? 0.6652 0.9410 0.7717 -0.1073 -0.0758 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 41  MET B CE  
1385 N N   . LEU B 42  ? 0.4285 0.5952 0.4503 -0.1051 -0.0722 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   
1386 C CA  . LEU B 42  ? 0.4640 0.6069 0.4582 -0.1061 -0.0777 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  
1387 C C   . LEU B 42  ? 0.4583 0.5948 0.4486 -0.1078 -0.0711 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   
1388 O O   . LEU B 42  ? 0.4564 0.5844 0.4296 -0.1156 -0.0656 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   
1389 C CB  . LEU B 42  ? 0.4996 0.6240 0.4771 -0.0984 -0.0996 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  
1390 C CG  . LEU B 42  ? 0.5859 0.7146 0.5628 -0.0968 -0.1071 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  
1391 C CD1 . LEU B 42  ? 0.6385 0.7442 0.5977 -0.0858 -0.1333 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 
1392 C CD2 . LEU B 42  ? 0.6088 0.7364 0.5671 -0.1082 -0.0993 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 
1393 N N   . THR B 43  ? 0.4796 0.6252 0.4860 -0.1001 -0.0727 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 43  THR B N   
1394 C CA  . THR B 43  ? 0.4966 0.6371 0.5005 -0.0998 -0.0676 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CA  
1395 C C   . THR B 43  ? 0.4465 0.5933 0.4527 -0.1100 -0.0486 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 43  THR B C   
1396 O O   . THR B 43  ? 0.4713 0.6074 0.4647 -0.1136 -0.0445 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 43  THR B O   
1397 C CB  . THR B 43  ? 0.4842 0.6442 0.5085 -0.0877 -0.0721 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CB  
1398 O OG1 . THR B 43  ? 0.5434 0.6919 0.5619 -0.0727 -0.0960 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 43  THR B OG1 
1399 C CG2 . THR B 43  ? 0.5298 0.6855 0.5516 -0.0856 -0.0681 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CG2 
1400 N N   . LEU B 44  ? 0.4305 0.5923 0.4505 -0.1154 -0.0394 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
1401 C CA  . LEU B 44  ? 0.4450 0.6021 0.4605 -0.1233 -0.0274 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
1402 C C   . LEU B 44  ? 0.4604 0.6067 0.4599 -0.1238 -0.0280 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
1403 O O   . LEU B 44  ? 0.3761 0.5174 0.3670 -0.1240 -0.0227 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
1404 C CB  . LEU B 44  ? 0.4575 0.6240 0.4837 -0.1328 -0.0226 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
1405 C CG  . LEU B 44  ? 0.4516 0.6439 0.4946 -0.1355 -0.0185 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
1406 C CD1 . LEU B 44  ? 0.5184 0.7191 0.5647 -0.1539 -0.0121 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
1407 C CD2 . LEU B 44  ? 0.4760 0.6681 0.5161 -0.1314 -0.0136 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
1408 N N   . LEU B 45  ? 0.4267 0.5744 0.4223 -0.1227 -0.0352 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   
1409 C CA  . LEU B 45  ? 0.4474 0.5964 0.4275 -0.1233 -0.0358 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  
1410 C C   . LEU B 45  ? 0.4395 0.5883 0.4054 -0.1269 -0.0350 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   
1411 O O   . LEU B 45  ? 0.4069 0.5661 0.3645 -0.1287 -0.0298 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   
1412 C CB  . LEU B 45  ? 0.4787 0.6313 0.4541 -0.1228 -0.0442 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  
1413 C CG  . LEU B 45  ? 0.5242 0.6894 0.4828 -0.1247 -0.0434 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  
1414 C CD1 . LEU B 45  ? 0.5721 0.7440 0.5316 -0.1204 -0.0483 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 
1415 C CD2 . LEU B 45  ? 0.5789 0.7438 0.5168 -0.1339 -0.0482 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 
1416 N N   . LEU B 46  ? 0.4377 0.5753 0.3984 -0.1280 -0.0428 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   
1417 C CA  . LEU B 46  ? 0.4821 0.6129 0.4241 -0.1360 -0.0447 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  
1418 C C   . LEU B 46  ? 0.4585 0.5933 0.4071 -0.1350 -0.0344 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   
1419 O O   . LEU B 46  ? 0.4608 0.6049 0.3983 -0.1426 -0.0300 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   
1420 C CB  . LEU B 46  ? 0.5367 0.6418 0.4658 -0.1356 -0.0618 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  
1421 C CG  . LEU B 46  ? 0.5995 0.6920 0.5061 -0.1416 -0.0764 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  
1422 C CD1 . LEU B 46  ? 0.6297 0.6893 0.5244 -0.1342 -0.0994 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 
1423 C CD2 . LEU B 46  ? 0.6209 0.7174 0.4974 -0.1625 -0.0751 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 
1424 N N   . LEU B 47  ? 0.4608 0.5923 0.4262 -0.1270 -0.0309 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
1425 C CA  . LEU B 47  ? 0.4505 0.5833 0.4196 -0.1255 -0.0221 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
1426 C C   . LEU B 47  ? 0.4543 0.5969 0.4214 -0.1250 -0.0147 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
1427 O O   . LEU B 47  ? 0.4423 0.5898 0.4049 -0.1247 -0.0107 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
1428 C CB  . LEU B 47  ? 0.4247 0.5577 0.4096 -0.1202 -0.0188 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
1429 C CG  . LEU B 47  ? 0.4252 0.5560 0.4154 -0.1142 -0.0274 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
1430 C CD1 . LEU B 47  ? 0.4504 0.5980 0.4583 -0.1114 -0.0214 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
1431 C CD2 . LEU B 47  ? 0.4538 0.5717 0.4321 -0.1139 -0.0313 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
1432 N N   . GLN B 48  ? 0.4321 0.5771 0.4022 -0.1227 -0.0157 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B N   
1433 C CA  . GLN B 48  ? 0.4688 0.6190 0.4348 -0.1170 -0.0152 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CA  
1434 C C   . GLN B 48  ? 0.4980 0.6737 0.4549 -0.1187 -0.0148 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B C   
1435 O O   . GLN B 48  ? 0.4703 0.6596 0.4247 -0.1134 -0.0130 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B O   
1436 C CB  . GLN B 48  ? 0.5076 0.6505 0.4762 -0.1146 -0.0205 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CB  
1437 C CG  . GLN B 48  ? 0.6005 0.7384 0.5618 -0.1046 -0.0265 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CG  
1438 C CD  . GLN B 48  ? 0.6279 0.7413 0.5827 -0.1011 -0.0282 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CD  
1439 O OE1 . GLN B 48  ? 0.7922 0.9105 0.7408 -0.0910 -0.0305 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B OE1 
1440 N NE2 . GLN B 48  ? 0.6844 0.7740 0.6386 -0.1105 -0.0284 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B NE2 
1441 N N   . ARG B 49  ? 0.4606 0.6460 0.4107 -0.1274 -0.0174 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   
1442 C CA  . ARG B 49  ? 0.5129 0.7297 0.4502 -0.1366 -0.0156 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  
1443 C C   . ARG B 49  ? 0.4593 0.6806 0.3911 -0.1459 -0.0117 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   
1444 O O   . ARG B 49  ? 0.4161 0.6706 0.3444 -0.1495 -0.0073 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   
1445 C CB  . ARG B 49  ? 0.5067 0.7270 0.4295 -0.1495 -0.0206 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  
1446 C CG  . ARG B 49  ? 0.5763 0.8014 0.5033 -0.1408 -0.0244 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  
1447 C CD  . ARG B 49  ? 0.6155 0.8804 0.5409 -0.1348 -0.0222 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  
1448 N NE  . ARG B 49  ? 0.7237 0.9925 0.6477 -0.1297 -0.0281 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  
1449 C CZ  . ARG B 49  ? 0.7851 1.0692 0.6928 -0.1425 -0.0301 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  
1450 N NH1 . ARG B 49  ? 0.8997 1.1938 0.7869 -0.1649 -0.0276 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 
1451 N NH2 . ARG B 49  ? 0.7407 1.0273 0.6487 -0.1350 -0.0362 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 
1452 N N   . LEU B 50  ? 0.4568 0.6482 0.3880 -0.1494 -0.0149 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   
1453 C CA  . LEU B 50  ? 0.4735 0.6619 0.3986 -0.1575 -0.0139 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  
1454 C C   . LEU B 50  ? 0.4417 0.6432 0.3787 -0.1458 -0.0065 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   
1455 O O   . LEU B 50  ? 0.4699 0.6915 0.4024 -0.1529 -0.0035 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   
1456 C CB  . LEU B 50  ? 0.4789 0.6307 0.4029 -0.1562 -0.0223 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  
1457 C CG  . LEU B 50  ? 0.5083 0.6495 0.4240 -0.1634 -0.0251 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  
1458 C CD1 . LEU B 50  ? 0.5520 0.7003 0.4417 -0.1886 -0.0299 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 
1459 C CD2 . LEU B 50  ? 0.5135 0.6214 0.4318 -0.1539 -0.0359 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 
1460 N N   . HIS B 51  ? 0.4436 0.6318 0.3924 -0.1301 -0.0055 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B N   
1461 C CA  . HIS B 51  ? 0.4577 0.6469 0.4109 -0.1179 -0.0031 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CA  
1462 C C   . HIS B 51  ? 0.4597 0.6859 0.4109 -0.1134 -0.0033 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B C   
1463 O O   . HIS B 51  ? 0.3973 0.6415 0.3490 -0.1111 -0.0015 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B O   
1464 C CB  . HIS B 51  ? 0.4759 0.6375 0.4329 -0.1072 -0.0055 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CB  
1465 C CG  . HIS B 51  ? 0.4832 0.6372 0.4357 -0.0941 -0.0088 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CG  
1466 N ND1 . HIS B 51  ? 0.4882 0.6306 0.4386 -0.0919 -0.0067 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B ND1 
1467 C CD2 . HIS B 51  ? 0.5101 0.6635 0.4568 -0.0802 -0.0178 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CD2 
1468 C CE1 . HIS B 51  ? 0.5121 0.6443 0.4541 -0.0781 -0.0143 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CE1 
1469 N NE2 . HIS B 51  ? 0.5634 0.7004 0.5025 -0.0697 -0.0226 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B NE2 
1470 N N   . ALA B 52  ? 0.4036 0.6476 0.3534 -0.1114 -0.0059 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   
1471 C CA  . ALA B 52  ? 0.4473 0.7404 0.3969 -0.1051 -0.0067 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  
1472 C C   . ALA B 52  ? 0.4597 0.7986 0.4043 -0.1253 0.0005  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   
1473 O O   . ALA B 52  ? 0.4764 0.8591 0.4252 -0.1198 0.0018  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   
1474 C CB  . ALA B 52  ? 0.5070 0.8131 0.4552 -0.0997 -0.0114 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  
1475 N N   . ALA B 53  ? 0.4559 0.7857 0.3888 -0.1495 0.0028  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   
1476 C CA  . ALA B 53  ? 0.4602 0.8260 0.3799 -0.1769 0.0072  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  
1477 C C   . ALA B 53  ? 0.4863 0.8486 0.4085 -0.1811 0.0092  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   
1478 O O   . ALA B 53  ? 0.4827 0.8941 0.4038 -0.1932 0.0139  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   
1479 C CB  . ALA B 53  ? 0.4886 0.8277 0.3861 -0.2024 0.0028  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  
1480 N N   . LEU B 54  ? 0.4988 0.8085 0.4251 -0.1715 0.0056  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   
1481 C CA  . LEU B 54  ? 0.4786 0.7820 0.4092 -0.1697 0.0066  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  
1482 C C   . LEU B 54  ? 0.4878 0.8261 0.4318 -0.1504 0.0091  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   
1483 O O   . LEU B 54  ? 0.4966 0.8655 0.4419 -0.1577 0.0116  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   
1484 C CB  . LEU B 54  ? 0.4572 0.7049 0.3917 -0.1580 0.0026  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  
1485 C CG  . LEU B 54  ? 0.4437 0.6540 0.3656 -0.1717 -0.0049 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  
1486 C CD1 . LEU B 54  ? 0.4703 0.6446 0.4033 -0.1531 -0.0068 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 
1487 C CD2 . LEU B 54  ? 0.5138 0.7195 0.4214 -0.1911 -0.0096 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 
1488 N N   . GLY B 55  ? 0.4893 0.8170 0.4412 -0.1250 0.0054  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   
1489 C CA  . GLY B 55  ? 0.5140 0.8711 0.4738 -0.1018 0.0011  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  
1490 C C   . GLY B 55  ? 0.5318 0.9660 0.4951 -0.1108 0.0052  -0.1382 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   
1491 O O   . GLY B 55  ? 0.4880 0.9542 0.4581 -0.1051 0.0050  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   
1492 N N   . ARG B 56  ? 0.5035 0.9729 0.4617 -0.1271 0.0092  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N   
1493 C CA  . ARG B 56  ? 0.5133 1.0685 0.4730 -0.1413 0.0151  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA  
1494 C C   . ARG B 56  ? 0.5044 1.0864 0.4602 -0.1699 0.0222  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C   
1495 O O   . ARG B 56  ? 0.5524 1.1965 0.5193 -0.1655 0.0239  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O   
1496 C CB  . ARG B 56  ? 0.5380 1.1199 0.4856 -0.1629 0.0195  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB  
1497 C CG  . ARG B 56  ? 0.6123 1.1951 0.5668 -0.1330 0.0119  -0.1732 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG  
1498 C CD  . ARG B 56  ? 0.6403 1.2465 0.5825 -0.1511 0.0153  -0.1694 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD  
1499 N NE  . ARG B 56  ? 0.7573 1.3095 0.7026 -0.1253 0.0054  -0.1692 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE  
1500 C CZ  . ARG B 56  ? 0.7634 1.2620 0.6990 -0.1353 0.0042  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ  
1501 N NH1 . ARG B 56  ? 0.7697 1.2558 0.6883 -0.1683 0.0095  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1 
1502 N NH2 . ARG B 56  ? 0.8737 1.3310 0.8147 -0.1119 -0.0051 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2 
1503 N N   . GLU B 57  ? 0.5219 1.0566 0.4611 -0.1982 0.0236  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B N   
1504 C CA  . GLU B 57  ? 0.5951 1.1413 0.5252 -0.2286 0.0265  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CA  
1505 C C   . GLU B 57  ? 0.5543 1.0957 0.5012 -0.2061 0.0244  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B C   
1506 O O   . GLU B 57  ? 0.5078 1.1065 0.4613 -0.2152 0.0280  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B O   
1507 C CB  . GLU B 57  ? 0.6586 1.1349 0.5651 -0.2537 0.0208  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CB  
1508 C CG  . GLU B 57  ? 0.7908 1.2658 0.6718 -0.2830 0.0194  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CG  
1509 C CD  . GLU B 57  ? 0.8067 1.3657 0.6763 -0.3171 0.0278  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CD  
1510 O OE1 . GLU B 57  ? 0.8293 1.4208 0.6916 -0.3455 0.0305  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE1 
1511 O OE2 . GLU B 57  ? 0.7849 1.3810 0.6533 -0.3159 0.0319  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE2 
1512 N N   . ILE B 58  ? 0.5343 1.0121 0.4873 -0.1779 0.0186  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B N   
1513 C CA  . ILE B 58  ? 0.5273 0.9922 0.4901 -0.1599 0.0156  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CA  
1514 C C   . ILE B 58  ? 0.4616 0.9872 0.4398 -0.1367 0.0136  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B C   
1515 O O   . ILE B 58  ? 0.4538 1.0041 0.4393 -0.1341 0.0129  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B O   
1516 C CB  . ILE B 58  ? 0.5129 0.9029 0.4757 -0.1357 0.0101  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CB  
1517 C CG1 . ILE B 58  ? 0.6203 0.9637 0.5733 -0.1534 0.0094  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CG1 
1518 C CG2 . ILE B 58  ? 0.4788 0.8641 0.4500 -0.1061 0.0044  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CG2 
1519 C CD1 . ILE B 58  ? 0.6582 0.9734 0.5988 -0.1707 0.0081  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 58  ILE B CD1 
1520 N N   . GLU B 59  ? 0.4485 0.9976 0.4314 -0.1177 0.0103  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B N   
1521 C CA  . GLU B 59  ? 0.5455 1.1497 0.5420 -0.0871 0.0024  -0.2107 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CA  
1522 C C   . GLU B 59  ? 0.5221 1.2244 0.5301 -0.1023 0.0087  -0.2345 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B C   
1523 O O   . GLU B 59  ? 0.5925 1.3355 0.6143 -0.0740 0.0000  -0.2668 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B O   
1524 C CB  . GLU B 59  ? 0.6489 1.2680 0.6458 -0.0694 -0.0033 -0.2274 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CB  
1525 C CG  . GLU B 59  ? 0.7563 1.3944 0.7618 -0.0237 -0.0214 -0.2660 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CG  
1526 C CD  . GLU B 59  ? 0.7684 1.4732 0.7801 -0.0121 -0.0253 -0.2963 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CD  
1527 O OE1 . GLU B 59  ? 0.8110 1.4977 0.8148 -0.0242 -0.0209 -0.2820 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE1 
1528 O OE2 . GLU B 59  ? 0.8879 1.6695 0.9132 0.0090  -0.0328 -0.3368 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE2 
1529 N N   . ARG B 60  ? 0.4685 1.2077 0.4684 -0.1478 0.0218  -0.2192 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B N   
1530 C CA  . ARG B 60  ? 0.5164 1.3607 0.5244 -0.1712 0.0299  -0.2416 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CA  
1531 C C   . ARG B 60  ? 0.4926 1.3493 0.5110 -0.1686 0.0278  -0.2494 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B C   
1532 O O   . ARG B 60  ? 0.5298 1.4779 0.5639 -0.1685 0.0296  -0.2812 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B O   
1533 C CB  . ARG B 60  ? 0.5525 1.4178 0.5390 -0.2291 0.0421  -0.2163 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CB  
1534 C CG  . ARG B 60  ? 0.6297 1.4892 0.6041 -0.2338 0.0441  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CG  
1535 C CD  . ARG B 60  ? 0.6842 1.5906 0.6344 -0.2915 0.0547  -0.1946 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CD  
1536 N NE  . ARG B 60  ? 0.8132 1.6560 0.7401 -0.3027 0.0525  -0.1667 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NE  
1537 C CZ  . ARG B 60  ? 0.8720 1.7452 0.7727 -0.3447 0.0583  -0.1549 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B CZ  
1538 N NH1 . ARG B 60  ? 0.9520 1.9224 0.8447 -0.3850 0.0686  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH1 
1539 N NH2 . ARG B 60  ? 0.9079 1.7159 0.7883 -0.3486 0.0532  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B NH2 
1540 N N   . THR B 61  ? 0.5435 1.3118 0.5534 -0.1664 0.0238  -0.2217 ? ? ? ? ? ? 61  THR B N   
1541 C CA  . THR B 61  ? 0.5248 1.2932 0.5412 -0.1665 0.0214  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CA  
1542 C C   . THR B 61  ? 0.5106 1.3179 0.5476 -0.1206 0.0107  -0.2641 ? ? ? ? ? ? 61  THR B C   
1543 O O   . THR B 61  ? 0.6878 1.5586 0.7382 -0.1236 0.0107  -0.2859 ? ? ? ? ? ? 61  THR B O   
1544 C CB  . THR B 61  ? 0.5187 1.1811 0.5219 -0.1650 0.0171  -0.1897 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CB  
1545 O OG1 . THR B 61  ? 0.5150 1.1438 0.4975 -0.2068 0.0219  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 61  THR B OG1 
1546 C CG2 . THR B 61  ? 0.5248 1.1877 0.5350 -0.1602 0.0131  -0.1951 ? ? ? ? ? ? 61  THR B CG2 
1547 N N   . TYR B 62  ? 0.4570 1.2267 0.4941 -0.0792 -0.0010 -0.2754 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   
1548 C CA  . TYR B 62  ? 0.4632 1.2381 0.5099 -0.0310 -0.0188 -0.3088 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  
1549 C C   . TYR B 62  ? 0.4855 1.3094 0.5402 0.0021  -0.0308 -0.3472 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   
1550 O O   . TYR B 62  ? 0.5146 1.3350 0.5728 0.0477  -0.0522 -0.3784 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   
1551 C CB  . TYR B 62  ? 0.5153 1.1763 0.5452 -0.0075 -0.0300 -0.2860 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  
1552 C CG  . TYR B 62  ? 0.5429 1.1370 0.5579 -0.0074 -0.0300 -0.2631 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  
1553 C CD1 . TYR B 62  ? 0.5822 1.1766 0.5950 0.0217  -0.0436 -0.2845 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 
1554 C CD2 . TYR B 62  ? 0.5806 1.1110 0.5835 -0.0347 -0.0189 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 
1555 C CE1 . TYR B 62  ? 0.6186 1.1559 0.6184 0.0198  -0.0442 -0.2650 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 
1556 C CE2 . TYR B 62  ? 0.5824 1.0598 0.5742 -0.0341 -0.0193 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 
1557 C CZ  . TYR B 62  ? 0.6038 1.0847 0.5943 -0.0084 -0.0311 -0.2252 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  
1558 O OH  . TYR B 62  ? 0.7879 1.2228 0.7686 -0.0076 -0.0330 -0.2118 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  
1559 N N   . ALA B 63  ? 0.4575 1.3195 0.5118 -0.0167 -0.0210 -0.3463 ? ? ? ? ? ? 63  ALA B N   
1560 C CA  . ALA B 63  ? 0.5057 1.4161 0.5677 0.0178  -0.0343 -0.3859 ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CA  
1561 C C   . ALA B 63  ? 0.4822 1.5015 0.5670 0.0392  -0.0420 -0.4377 ? ? ? ? ? ? 63  ALA B C   
1562 O O   . ALA B 63  ? 0.5261 1.5436 0.6150 0.0913  -0.0676 -0.4745 ? ? ? ? ? ? 63  ALA B O   
1563 C CB  . ALA B 63  ? 0.5098 1.4514 0.5673 -0.0093 -0.0207 -0.3767 ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CB  
1564 N N   . ALA B 64  ? 0.4898 1.5956 0.5870 0.0002  -0.0236 -0.4404 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N   
1565 C CA  . ALA B 64  ? 0.5154 1.7459 0.6388 0.0171  -0.0289 -0.4946 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA  
1566 C C   . ALA B 64  ? 0.5317 1.7309 0.6619 0.0631  -0.0519 -0.5166 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C   
1567 O O   . ALA B 64  ? 0.4660 1.7435 0.6156 0.1036  -0.0697 -0.5714 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O   
1568 C CB  . ALA B 64  ? 0.5044 1.8346 0.6358 -0.0444 -0.0029 -0.4888 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB  
1569 N N   . SER B 65  ? 0.5074 1.5916 0.6198 0.0606  -0.0543 -0.4769 ? ? ? ? ? ? 65  SER B N   
1570 C CA  . SER B 65  ? 0.5203 1.5560 0.6306 0.1050  -0.0784 -0.4928 ? ? ? ? ? ? 65  SER B CA  
1571 C C   . SER B 65  ? 0.5522 1.5145 0.6459 0.1623  -0.1105 -0.5103 ? ? ? ? ? ? 65  SER B C   
1572 O O   . SER B 65  ? 0.5572 1.4756 0.6425 0.2027  -0.1363 -0.5271 ? ? ? ? ? ? 65  SER B O   
1573 C CB  . SER B 65  ? 0.5392 1.4760 0.6324 0.0823  -0.0704 -0.4441 ? ? ? ? ? ? 65  SER B CB  
1574 O OG  . SER B 65  ? 0.4956 1.4912 0.6010 0.0363  -0.0493 -0.4330 ? ? ? ? ? ? 65  SER B OG  
1575 N N   . GLY B 66  ? 0.5470 1.4855 0.6309 0.1646  -0.1117 -0.5041 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   
1576 C CA  . GLY B 66  ? 0.6305 1.5050 0.6963 0.2176  -0.1462 -0.5254 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  
1577 C C   . GLY B 66  ? 0.6915 1.4214 0.7234 0.2139  -0.1519 -0.4783 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   
1578 O O   . GLY B 66  ? 0.7925 1.4470 0.8001 0.2507  -0.1823 -0.4870 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   
1579 N N   . LEU B 67  ? 0.6487 1.3407 0.6767 0.1680  -0.1244 -0.4293 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   
1580 C CA  . LEU B 67  ? 0.6687 1.2385 0.6679 0.1592  -0.1256 -0.3852 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  
1581 C C   . LEU B 67  ? 0.6718 1.2152 0.6642 0.1404  -0.1157 -0.3632 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   
1582 O O   . LEU B 67  ? 0.6371 1.2528 0.6468 0.1188  -0.0982 -0.3678 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   
1583 C CB  . LEU B 67  ? 0.6317 1.1760 0.6312 0.1235  -0.1034 -0.3473 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  
1584 C CG  . LEU B 67  ? 0.6480 1.2113 0.6533 0.1368  -0.1107 -0.3630 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  
1585 C CD1 . LEU B 67  ? 0.6729 1.2051 0.6766 0.1006  -0.0895 -0.3238 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 
1586 C CD2 . LEU B 67  ? 0.6831 1.1783 0.6635 0.1842  -0.1458 -0.3810 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 
1587 N N   . ASN B 68  ? 0.6676 1.1087 0.6327 0.1460  -0.1271 -0.3391 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B N   
1588 C CA  . ASN B 68  ? 0.6379 1.0455 0.5970 0.1212  -0.1140 -0.3103 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CA  
1589 C C   . ASN B 68  ? 0.5987 0.9442 0.5481 0.0894  -0.0962 -0.2650 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B C   
1590 O O   . ASN B 68  ? 0.5276 0.8631 0.4763 0.0861  -0.0928 -0.2573 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B O   
1591 C CB  . ASN B 68  ? 0.6926 1.0436 0.6299 0.1486  -0.1409 -0.3213 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CB  
1592 C CG  . ASN B 68  ? 0.7827 1.0330 0.6856 0.1662  -0.1657 -0.3115 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B CG  
1593 O OD1 . ASN B 68  ? 0.7694 0.9910 0.6650 0.1582  -0.1609 -0.2948 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B OD1 
1594 N ND2 . ASN B 68  ? 0.8032 0.9957 0.6806 0.1887  -0.1944 -0.3215 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B ND2 
1595 N N   . ALA B 69  ? 0.5521 0.8620 0.4957 0.0679  -0.0855 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
1596 C CA  . ALA B 69  ? 0.5895 0.8581 0.5294 0.0374  -0.0671 -0.1998 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
1597 C C   . ALA B 69  ? 0.6012 0.7953 0.5179 0.0450  -0.0774 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
1598 O O   . ALA B 69  ? 0.6118 0.7990 0.5302 0.0327  -0.0669 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
1599 C CB  . ALA B 69  ? 0.5532 0.8074 0.4934 0.0171  -0.0567 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
1600 N N   . ALA B 70  ? 0.6440 0.7820 0.5355 0.0647  -0.1003 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B N   
1601 C CA  . ALA B 70  ? 0.6800 0.7459 0.5407 0.0703  -0.1143 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CA  
1602 C C   . ALA B 70  ? 0.6907 0.7686 0.5505 0.0877  -0.1219 -0.1943 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B C   
1603 O O   . ALA B 70  ? 0.6552 0.6991 0.5020 0.0783  -0.1173 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B O   
1604 C CB  . ALA B 70  ? 0.7209 0.7254 0.5494 0.0884  -0.1438 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CB  
1605 N N   . GLY B 71  ? 0.6649 0.8000 0.5412 0.1121  -0.1320 -0.2282 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   
1606 C CA  . GLY B 71  ? 0.7028 0.8598 0.5819 0.1322  -0.1416 -0.2479 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  
1607 C C   . GLY B 71  ? 0.6624 0.8596 0.5642 0.1057  -0.1141 -0.2316 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   
1608 O O   . GLY B 71  ? 0.6681 0.8380 0.5596 0.1060  -0.1151 -0.2225 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   
1609 N N   . TRP B 72  ? 0.5837 0.8413 0.5125 0.0815  -0.0916 -0.2272 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B N   
1610 C CA  . TRP B 72  ? 0.5770 0.8659 0.5229 0.0530  -0.0692 -0.2105 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CA  
1611 C C   . TRP B 72  ? 0.5694 0.7951 0.5008 0.0360  -0.0603 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B C   
1612 O O   . TRP B 72  ? 0.5601 0.7849 0.4938 0.0292  -0.0546 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B O   
1613 C CB  . TRP B 72  ? 0.5313 0.8786 0.4971 0.0268  -0.0515 -0.2077 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CB  
1614 C CG  . TRP B 72  ? 0.4846 0.8456 0.4589 -0.0057 -0.0334 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CG  
1615 C CD1 . TRP B 72  ? 0.4919 0.8268 0.4631 -0.0318 -0.0211 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CD1 
1616 C CD2 . TRP B 72  ? 0.4862 0.8851 0.4709 -0.0151 -0.0294 -0.1917 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CD2 
1617 N NE1 . TRP B 72  ? 0.4629 0.8124 0.4390 -0.0557 -0.0123 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B NE1 
1618 C CE2 . TRP B 72  ? 0.4397 0.8273 0.4238 -0.0481 -0.0163 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CE2 
1619 C CE3 . TRP B 72  ? 0.4964 0.9349 0.4895 0.0025  -0.0382 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CE3 
1620 C CZ2 . TRP B 72  ? 0.4669 0.8764 0.4562 -0.0666 -0.0123 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CZ2 
1621 C CZ3 . TRP B 72  ? 0.5046 0.9740 0.5070 -0.0175 -0.0308 -0.2154 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CZ3 
1622 C CH2 . TRP B 72  ? 0.4831 0.9346 0.4821 -0.0531 -0.0182 -0.1859 ? ? ? ? ? ? 72  TRP B CH2 
1623 N N   . ASP B 73  ? 0.5863 0.7656 0.5042 0.0287  -0.0591 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   
1624 C CA  . ASP B 73  ? 0.5986 0.7285 0.5038 0.0129  -0.0506 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  
1625 C C   . ASP B 73  ? 0.5974 0.6860 0.4800 0.0271  -0.0626 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   
1626 O O   . ASP B 73  ? 0.6126 0.6921 0.4942 0.0173  -0.0537 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   
1627 C CB  . ASP B 73  ? 0.5913 0.6845 0.4848 0.0038  -0.0501 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  
1628 C CG  . ASP B 73  ? 0.6297 0.6796 0.5084 -0.0117 -0.0426 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  
1629 O OD1 . ASP B 73  ? 0.5769 0.6397 0.4668 -0.0240 -0.0293 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 
1630 O OD2 . ASP B 73  ? 0.6577 0.6622 0.5119 -0.0126 -0.0516 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 
1631 N N   . LEU B 74  ? 0.6576 0.7184 0.5188 0.0517  -0.0856 -0.1476 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N   
1632 C CA  . LEU B 74  ? 0.7121 0.7217 0.5428 0.0626  -0.0997 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA  
1633 C C   . LEU B 74  ? 0.6889 0.7353 0.5357 0.0697  -0.0959 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C   
1634 O O   . LEU B 74  ? 0.6715 0.6951 0.5074 0.0627  -0.0909 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O   
1635 C CB  . LEU B 74  ? 0.7943 0.7548 0.5912 0.0893  -0.1321 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB  
1636 C CG  . LEU B 74  ? 0.8299 0.7258 0.5851 0.0971  -0.1498 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG  
1637 C CD1 . LEU B 74  ? 0.9569 0.7709 0.6615 0.1065  -0.1812 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1 
1638 C CD2 . LEU B 74  ? 0.8764 0.7981 0.6388 0.1241  -0.1620 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2 
1639 N N   . LEU B 75  ? 0.6407 0.7486 0.5131 0.0829  -0.0988 -0.1806 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   
1640 C CA  . LEU B 75  ? 0.5932 0.7456 0.4838 0.0867  -0.0954 -0.1931 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  
1641 C C   . LEU B 75  ? 0.5557 0.7222 0.4616 0.0576  -0.0724 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   
1642 O O   . LEU B 75  ? 0.4798 0.6406 0.3834 0.0590  -0.0723 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   
1643 C CB  . LEU B 75  ? 0.5911 0.8232 0.5099 0.0973  -0.0983 -0.2253 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  
1644 C CG  . LEU B 75  ? 0.6546 0.8878 0.5632 0.1357  -0.1267 -0.2593 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  
1645 C CD1 . LEU B 75  ? 0.6718 1.0048 0.6143 0.1422  -0.1247 -0.2940 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 
1646 C CD2 . LEU B 75  ? 0.6922 0.8799 0.5751 0.1646  -0.1514 -0.2702 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 
1647 N N   . LEU B 76  ? 0.4902 0.6764 0.4112 0.0334  -0.0560 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B N   
1648 C CA  . LEU B 76  ? 0.4526 0.6429 0.3832 0.0090  -0.0404 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CA  
1649 C C   . LEU B 76  ? 0.4674 0.6033 0.3794 0.0064  -0.0379 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B C   
1650 O O   . LEU B 76  ? 0.4575 0.5936 0.3729 0.0004  -0.0336 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B O   
1651 C CB  . LEU B 76  ? 0.4519 0.6641 0.3955 -0.0137 -0.0286 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CB  
1652 C CG  . LEU B 76  ? 0.4494 0.6599 0.3991 -0.0381 -0.0184 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CG  
1653 C CD1 . LEU B 76  ? 0.4894 0.7333 0.4489 -0.0474 -0.0189 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD1 
1654 C CD2 . LEU B 76  ? 0.4659 0.6894 0.4214 -0.0576 -0.0116 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 76  LEU B CD2 
1655 N N   . THR B 77  ? 0.5005 0.5940 0.3920 0.0096  -0.0413 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 77  THR B N   
1656 C CA  . THR B 77  ? 0.4949 0.5490 0.3677 0.0034  -0.0376 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CA  
1657 C C   . THR B 77  ? 0.5323 0.5693 0.3887 0.0175  -0.0466 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 77  THR B C   
1658 O O   . THR B 77  ? 0.5346 0.5633 0.3866 0.0114  -0.0400 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 77  THR B O   
1659 C CB  . THR B 77  ? 0.5337 0.5472 0.3820 0.0006  -0.0422 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CB  
1660 O OG1 . THR B 77  ? 0.5201 0.5491 0.3840 -0.0121 -0.0336 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 77  THR B OG1 
1661 C CG2 . THR B 77  ? 0.5353 0.5153 0.3594 -0.0101 -0.0377 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CG2 
1662 N N   . LEU B 78  ? 0.5495 0.5817 0.3957 0.0386  -0.0637 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B N   
1663 C CA  . LEU B 78  ? 0.6124 0.6299 0.4435 0.0537  -0.0743 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CA  
1664 C C   . LEU B 78  ? 0.5466 0.6074 0.4051 0.0500  -0.0655 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B C   
1665 O O   . LEU B 78  ? 0.5636 0.6127 0.4144 0.0509  -0.0646 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B O   
1666 C CB  . LEU B 78  ? 0.6415 0.6516 0.4601 0.0815  -0.0982 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CB  
1667 C CG  . LEU B 78  ? 0.6902 0.6414 0.4714 0.0878  -0.1153 -0.1396 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CG  
1668 C CD1 . LEU B 78  ? 0.7733 0.7239 0.5466 0.1220  -0.1441 -0.1702 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD1 
1669 C CD2 . LEU B 78  ? 0.7315 0.6188 0.4689 0.0784  -0.1196 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD2 
1670 N N   . TYR B 79  ? 0.5462 0.6580 0.4343 0.0442  -0.0605 -0.1369 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B N   
1671 C CA  . TYR B 79  ? 0.5318 0.6843 0.4430 0.0341  -0.0542 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CA  
1672 C C   . TYR B 79  ? 0.5143 0.6482 0.4251 0.0174  -0.0437 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B C   
1673 O O   . TYR B 79  ? 0.5190 0.6504 0.4289 0.0203  -0.0460 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B O   
1674 C CB  . TYR B 79  ? 0.4743 0.6823 0.4107 0.0201  -0.0485 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CB  
1675 C CG  . TYR B 79  ? 0.4643 0.7207 0.4201 0.0074  -0.0466 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CG  
1676 C CD1 . TYR B 79  ? 0.4548 0.7565 0.4213 0.0219  -0.0558 -0.1874 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD1 
1677 C CD2 . TYR B 79  ? 0.4448 0.7026 0.4069 -0.0197 -0.0383 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD2 
1678 C CE1 . TYR B 79  ? 0.4281 0.7800 0.4124 0.0049  -0.0534 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE1 
1679 C CE2 . TYR B 79  ? 0.4547 0.7506 0.4291 -0.0370 -0.0391 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE2 
1680 C CZ  . TYR B 79  ? 0.4517 0.7972 0.4379 -0.0271 -0.0449 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CZ  
1681 O OH  . TYR B 79  ? 0.4950 0.8837 0.4932 -0.0508 -0.0447 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B OH  
1682 N N   . ARG B 80  ? 0.4902 0.6121 0.4016 0.0027  -0.0342 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B N   
1683 C CA  . ARG B 80  ? 0.4615 0.5694 0.3734 -0.0080 -0.0278 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CA  
1684 C C   . ARG B 80  ? 0.4753 0.5508 0.3659 0.0006  -0.0275 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B C   
1685 O O   . ARG B 80  ? 0.4546 0.5281 0.3460 0.0008  -0.0269 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B O   
1686 C CB  . ARG B 80  ? 0.4416 0.5527 0.3629 -0.0249 -0.0206 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CB  
1687 C CG  . ARG B 80  ? 0.4417 0.5419 0.3565 -0.0255 -0.0166 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CG  
1688 C CD  . ARG B 80  ? 0.4391 0.5327 0.3584 -0.0375 -0.0099 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CD  
1689 N NE  . ARG B 80  ? 0.4447 0.5370 0.3637 -0.0426 -0.0064 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NE  
1690 C CZ  . ARG B 80  ? 0.4510 0.5235 0.3561 -0.0414 -0.0042 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B CZ  
1691 N NH1 . ARG B 80  ? 0.4658 0.5207 0.3541 -0.0375 -0.0039 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH1 
1692 N NH2 . ARG B 80  ? 0.4268 0.4970 0.3320 -0.0468 -0.0027 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 80  ARG B NH2 
1693 N N   . SER B 81  ? 0.4980 0.5484 0.3666 0.0067  -0.0300 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 81  SER B N   
1694 C CA  . SER B 81  ? 0.5032 0.5274 0.3484 0.0037  -0.0263 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 81  SER B CA  
1695 C C   . SER B 81  ? 0.5419 0.5338 0.3536 0.0148  -0.0368 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 81  SER B C   
1696 O O   . SER B 81  ? 0.5795 0.5550 0.3687 0.0087  -0.0332 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 81  SER B O   
1697 C CB  . SER B 81  ? 0.5091 0.5266 0.3508 -0.0105 -0.0185 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 81  SER B CB  
1698 O OG  . SER B 81  ? 0.4560 0.4995 0.3252 -0.0198 -0.0103 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 81  SER B OG  
1699 N N   . ALA B 82  ? 0.5350 0.5194 0.3404 0.0312  -0.0514 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   
1700 C CA  . ALA B 82  ? 0.5827 0.5277 0.3505 0.0436  -0.0662 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  
1701 C C   . ALA B 82  ? 0.5869 0.5410 0.3559 0.0527  -0.0673 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   
1702 O O   . ALA B 82  ? 0.5929 0.5827 0.3927 0.0592  -0.0669 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   
1703 C CB  . ALA B 82  ? 0.5968 0.5299 0.3568 0.0636  -0.0862 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  
1704 N N   . PRO B 83  ? 0.5717 0.4939 0.3047 0.0512  -0.0700 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B N   
1705 C CA  . PRO B 83  ? 0.6267 0.5493 0.3530 0.0641  -0.0760 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CA  
1706 C C   . PRO B 83  ? 0.6803 0.5818 0.3908 0.0884  -0.0994 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B C   
1707 O O   . PRO B 83  ? 0.7113 0.5958 0.4135 0.0962  -0.1124 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B O   
1708 C CB  . PRO B 83  ? 0.6361 0.5311 0.3219 0.0509  -0.0712 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CB  
1709 C CG  . PRO B 83  ? 0.6803 0.5369 0.3329 0.0370  -0.0756 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CG  
1710 C CD  . PRO B 83  ? 0.6251 0.5086 0.3168 0.0343  -0.0689 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 83  PRO B CD  
1711 N N   . PRO B 84  ? 0.7140 0.6182 0.4212 0.1034  -0.1076 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B N   
1712 C CA  . PRO B 84  ? 0.7317 0.6293 0.4339 0.1304  -0.1312 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CA  
1713 C C   . PRO B 84  ? 0.8172 0.6522 0.4690 0.1428  -0.1562 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B C   
1714 O O   . PRO B 84  ? 0.8586 0.6964 0.5160 0.1650  -0.1756 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B O   
1715 C CB  . PRO B 84  ? 0.7487 0.6546 0.4507 0.1421  -0.1354 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CB  
1716 C CG  . PRO B 84  ? 0.6839 0.6222 0.4128 0.1223  -0.1121 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CG  
1717 C CD  . PRO B 84  ? 0.6889 0.6112 0.4041 0.1002  -0.0976 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B CD  
1718 N N   . GLU B 85  ? 0.8545 0.6360 0.4571 0.1267  -0.1570 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   
1719 C CA  . GLU B 85  ? 0.9721 0.6795 0.5157 0.1320  -0.1844 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  
1720 C C   . GLU B 85  ? 0.9585 0.6565 0.5062 0.1237  -0.1858 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   
1721 O O   . GLU B 85  ? 0.9887 0.6264 0.4934 0.1336  -0.2141 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   
1722 C CB  . GLU B 85  ? 1.1353 0.7921 0.6205 0.1064  -0.1819 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  
1723 C CG  . GLU B 85  ? 1.2397 0.9142 0.7314 0.0682  -0.1535 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  
1724 C CD  . GLU B 85  ? 1.3825 1.0583 0.8459 0.0413  -0.1366 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  
1725 O OE1 . GLU B 85  ? 1.3175 1.0478 0.8159 0.0228  -0.1076 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 
1726 O OE2 . GLU B 85  ? 1.4645 1.0878 0.8685 0.0401  -0.1542 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 
1727 N N   . GLY B 86  ? 0.8424 0.5917 0.4350 0.1044  -0.1577 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 86  GLY B N   
1728 C CA  . GLY B 86  ? 0.8973 0.6459 0.4995 0.0976  -0.1571 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 86  GLY B CA  
1729 C C   . GLY B 86  ? 0.8973 0.6258 0.4788 0.0623  -0.1408 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 86  GLY B C   
1730 O O   . GLY B 86  ? 0.9311 0.6583 0.4966 0.0430  -0.1272 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 86  GLY B O   
1731 N N   . LEU B 87  ? 0.9336 0.6533 0.5176 0.0542  -0.1421 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B N   
1732 C CA  . LEU B 87  ? 0.9523 0.6625 0.5229 0.0198  -0.1262 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CA  
1733 C C   . LEU B 87  ? 1.0487 0.6805 0.5598 0.0115  -0.1526 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B C   
1734 O O   . LEU B 87  ? 1.0110 0.6140 0.5142 0.0362  -0.1791 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B O   
1735 C CB  . LEU B 87  ? 0.8858 0.6551 0.5125 0.0126  -0.1036 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CB  
1736 C CG  . LEU B 87  ? 0.8148 0.6512 0.4916 0.0075  -0.0764 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CG  
1737 C CD1 . LEU B 87  ? 0.7511 0.6274 0.4698 0.0002  -0.0622 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD1 
1738 C CD2 . LEU B 87  ? 0.8322 0.6730 0.4934 -0.0141 -0.0608 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD2 
1739 N N   . ARG B 88  ? 1.1416 0.7402 0.6087 -0.0236 -0.1474 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   
1740 C CA  . ARG B 88  ? 1.2929 0.8116 0.6973 -0.0416 -0.1724 0.0022  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  
1741 C C   . ARG B 88  ? 1.2940 0.8344 0.7272 -0.0558 -0.1611 0.0044  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   
1742 O O   . ARG B 88  ? 1.1687 0.7848 0.6640 -0.0565 -0.1316 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   
1743 C CB  . ARG B 88  ? 1.4411 0.9199 0.7822 -0.0812 -0.1708 0.0286  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  
1744 C CG  . ARG B 88  ? 1.5447 0.9588 0.8257 -0.0687 -0.1995 0.0300  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  
1745 C CD  . ARG B 88  ? 1.6952 1.0192 0.9292 -0.0407 -0.2487 0.0197  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  
1746 N NE  . ARG B 88  ? 1.9524 1.1723 1.0931 -0.0728 -0.2792 0.0441  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  
1747 C CZ  . ARG B 88  ? 2.0347 1.1853 1.1376 -0.0795 -0.3084 0.0485  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  
1748 N NH1 . ARG B 88  ? 1.9526 1.1283 1.1039 -0.0540 -0.3113 0.0285  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 
1749 N NH2 . ARG B 88  ? 2.1594 1.2095 1.1689 -0.1146 -0.3375 0.0739  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 
1750 N N   . PRO B 89  ? 1.3446 0.8139 0.7294 -0.0673 -0.1872 0.0127  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B N   
1751 C CA  . PRO B 89  ? 1.3159 0.7976 0.7284 -0.0676 -0.1861 0.0072  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CA  
1752 C C   . PRO B 89  ? 1.2555 0.7942 0.6997 -0.1047 -0.1496 0.0220  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B C   
1753 O O   . PRO B 89  ? 1.2200 0.8131 0.7194 -0.0962 -0.1333 0.0116  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B O   
1754 C CB  . PRO B 89  ? 1.4066 0.7852 0.7467 -0.0737 -0.2278 0.0146  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CB  
1755 C CG  . PRO B 89  ? 1.5195 0.8378 0.7881 -0.1022 -0.2384 0.0375  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CG  
1756 C CD  . PRO B 89  ? 1.4694 0.8490 0.7681 -0.0961 -0.2118 0.0350  ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CD  
1757 N N   . THR B 90  ? 1.3079 0.8371 0.7157 -0.1454 -0.1382 0.0442  ? ? ? ? ? ? 90  THR B N   
1758 C CA  . THR B 90  ? 1.2799 0.8796 0.7214 -0.1773 -0.1018 0.0529  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CA  
1759 C C   . THR B 90  ? 1.1386 0.8256 0.6529 -0.1540 -0.0741 0.0368  ? ? ? ? ? ? 90  THR B C   
1760 O O   . THR B 90  ? 1.0809 0.8192 0.6439 -0.1539 -0.0567 0.0307  ? ? ? ? ? ? 90  THR B O   
1761 C CB  . THR B 90  ? 1.3695 0.9636 0.7632 -0.2201 -0.0922 0.0734  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CB  
1762 O OG1 . THR B 90  ? 1.3872 0.9853 0.7723 -0.2035 -0.0920 0.0696  ? ? ? ? ? ? 90  THR B OG1 
1763 C CG2 . THR B 90  ? 1.4702 0.9722 0.7820 -0.2543 -0.1204 0.0943  ? ? ? ? ? ? 90  THR B CG2 
1764 N N   . GLU B 91  ? 1.0910 0.7888 0.6085 -0.1348 -0.0732 0.0303  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   
1765 C CA  . GLU B 91  ? 0.9926 0.7631 0.5695 -0.1167 -0.0509 0.0170  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  
1766 C C   . GLU B 91  ? 0.8843 0.6790 0.5099 -0.0912 -0.0519 0.0015  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   
1767 O O   . GLU B 91  ? 0.7702 0.6192 0.4423 -0.0910 -0.0333 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   
1768 C CB  . GLU B 91  ? 0.9917 0.7579 0.5613 -0.0950 -0.0573 0.0099  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  
1769 C CG  . GLU B 91  ? 1.1035 0.8594 0.6315 -0.1147 -0.0536 0.0217  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  
1770 C CD  . GLU B 91  ? 1.1486 0.8951 0.6720 -0.0862 -0.0642 0.0116  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  
1771 O OE1 . GLU B 91  ? 1.1477 0.8309 0.6294 -0.0727 -0.0919 0.0112  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 
1772 O OE2 . GLU B 91  ? 1.1866 0.9873 0.7490 -0.0745 -0.0481 0.0017  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 
1773 N N   . LEU B 92  ? 0.9021 0.6561 0.5132 -0.0683 -0.0764 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
1774 C CA  . LEU B 92  ? 0.9127 0.6933 0.5647 -0.0437 -0.0796 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
1775 C C   . LEU B 92  ? 0.8677 0.6708 0.5444 -0.0581 -0.0681 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
1776 O O   . LEU B 92  ? 0.8347 0.6915 0.5584 -0.0537 -0.0519 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
1777 C CB  . LEU B 92  ? 0.9527 0.6848 0.5771 -0.0172 -0.1118 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
1778 C CG  . LEU B 92  ? 1.0017 0.7667 0.6632 0.0103  -0.1185 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
1779 C CD1 . LEU B 92  ? 1.0101 0.8510 0.7283 0.0133  -0.0942 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
1780 C CD2 . LEU B 92  ? 1.0456 0.7762 0.6819 0.0433  -0.1505 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
1781 N N   . SER B 93  ? 0.9165 0.6763 0.5581 -0.0782 -0.0774 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 93  SER B N   
1782 C CA  . SER B 93  ? 0.9322 0.7122 0.5947 -0.0939 -0.0669 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 93  SER B CA  
1783 C C   . SER B 93  ? 0.8912 0.7306 0.5875 -0.1118 -0.0379 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 93  SER B C   
1784 O O   . SER B 93  ? 0.8308 0.7109 0.5672 -0.1089 -0.0263 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 93  SER B O   
1785 C CB  . SER B 93  ? 1.0197 0.7392 0.6336 -0.1175 -0.0834 0.0065  ? ? ? ? ? ? 93  SER B CB  
1786 O OG  . SER B 93  ? 1.0746 0.7348 0.6576 -0.0945 -0.1164 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 93  SER B OG  
1787 N N   . ALA B 94  ? 0.8504 0.6979 0.5309 -0.1284 -0.0276 0.0076  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B N   
1788 C CA  . ALA B 94  ? 0.7687 0.6800 0.4861 -0.1377 -0.0033 0.0058  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CA  
1789 C C   . ALA B 94  ? 0.6889 0.6420 0.4539 -0.1119 0.0034  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 94  ALA B C   
1790 O O   . ALA B 94  ? 0.6722 0.6703 0.4699 -0.1145 0.0169  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 94  ALA B O   
1791 C CB  . ALA B 94  ? 0.7841 0.7069 0.4780 -0.1569 0.0061  0.0130  ? ? ? ? ? ? 94  ALA B CB  
1792 N N   . LEU B 95  ? 0.6386 0.5784 0.4051 -0.0886 -0.0072 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   
1793 C CA  . LEU B 95  ? 0.6139 0.5913 0.4192 -0.0711 -0.0018 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  
1794 C C   . LEU B 95  ? 0.5701 0.5584 0.4001 -0.0604 -0.0062 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   
1795 O O   . LEU B 95  ? 0.5423 0.5598 0.3998 -0.0538 -0.0023 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   
1796 C CB  . LEU B 95  ? 0.6131 0.5840 0.4098 -0.0558 -0.0078 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  
1797 C CG  . LEU B 95  ? 0.6449 0.6230 0.4272 -0.0646 0.0003  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CG  
1798 C CD1 . LEU B 95  ? 0.6719 0.6234 0.4257 -0.0541 -0.0098 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD1 
1799 C CD2 . LEU B 95  ? 0.5926 0.6158 0.4089 -0.0621 0.0119  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD2 
1800 N N   . ALA B 96  ? 0.6071 0.5705 0.4229 -0.0600 -0.0164 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   
1801 C CA  . ALA B 96  ? 0.6284 0.6049 0.4623 -0.0486 -0.0223 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  
1802 C C   . ALA B 96  ? 0.6301 0.6272 0.4843 -0.0613 -0.0126 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   
1803 O O   . ALA B 96  ? 0.5672 0.5609 0.4170 -0.0777 -0.0052 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   
1804 C CB  . ALA B 96  ? 0.7010 0.6393 0.5076 -0.0358 -0.0430 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  
1805 N N   . ALA B 97  ? 0.5901 0.6147 0.4671 -0.0554 -0.0120 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   
1806 C CA  . ALA B 97  ? 0.5780 0.6197 0.4719 -0.0664 -0.0048 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  
1807 C C   . ALA B 97  ? 0.6420 0.6627 0.5236 -0.0688 -0.0119 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   
1808 O O   . ALA B 97  ? 0.6589 0.6831 0.5465 -0.0814 -0.0060 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   
1809 C CB  . ALA B 97  ? 0.5501 0.6262 0.4662 -0.0648 -0.0023 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  
1810 N N   . ILE B 98  ? 0.7205 0.7180 0.5837 -0.0550 -0.0274 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   
1811 C CA  . ILE B 98  ? 0.7416 0.7175 0.5928 -0.0519 -0.0400 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  
1812 C C   . ILE B 98  ? 0.8304 0.7483 0.6419 -0.0553 -0.0551 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   
1813 O O   . ILE B 98  ? 0.8248 0.7199 0.6162 -0.0462 -0.0643 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   
1814 C CB  . ILE B 98  ? 0.7001 0.6971 0.5596 -0.0296 -0.0517 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  
1815 C CG1 . ILE B 98  ? 0.6996 0.7542 0.5918 -0.0347 -0.0364 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 
1816 C CG2 . ILE B 98  ? 0.7885 0.7585 0.6327 -0.0223 -0.0690 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 
1817 C CD1 . ILE B 98  ? 0.7057 0.8016 0.6101 -0.0198 -0.0426 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 
1818 N N   . SER B 99  ? 1.0094 0.9008 0.8066 -0.0704 -0.0594 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 99  SER B N   
1819 C CA  . SER B 99  ? 1.1330 0.9593 0.8837 -0.0800 -0.0786 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 99  SER B CA  
1820 C C   . SER B 99  ? 1.2187 1.0160 0.9570 -0.0817 -0.0948 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 99  SER B C   
1821 O O   . SER B 99  ? 1.1366 0.9696 0.9047 -0.0788 -0.0868 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 99  SER B O   
1822 C CB  . SER B 99  ? 1.1694 0.9898 0.9056 -0.1116 -0.0645 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 99  SER B CB  
1823 O OG  . SER B 99  ? 1.2744 1.0402 0.9633 -0.1171 -0.0803 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 99  SER B OG  
1824 N N   . GLY B 100 ? 1.2945 1.0212 0.9839 -0.0869 -0.1206 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B N   
1825 C CA  . GLY B 100 ? 1.2969 0.9838 0.9669 -0.0901 -0.1410 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B CA  
1826 C C   . GLY B 100 ? 1.2943 0.9389 0.9412 -0.0542 -0.1771 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B C   
1827 O O   . GLY B 100 ? 1.2725 0.9172 0.9157 -0.0280 -0.1870 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 100 GLY B O   
1828 N N   . PRO B 101 ? 1.3031 0.9139 0.9352 -0.0504 -0.1990 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B N   
1829 C CA  . PRO B 101 ? 1.3328 0.8933 0.9353 -0.0139 -0.2411 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CA  
1830 C C   . PRO B 101 ? 1.2400 0.8719 0.8856 0.0285  -0.2376 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B C   
1831 O O   . PRO B 101 ? 1.1577 0.7671 0.7854 0.0659  -0.2696 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B O   
1832 C CB  . PRO B 101 ? 1.4051 0.9252 0.9900 -0.0233 -0.2601 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CB  
1833 C CG  . PRO B 101 ? 1.3156 0.8883 0.9361 -0.0590 -0.2223 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CG  
1834 C CD  . PRO B 101 ? 1.2410 0.8781 0.8964 -0.0703 -0.1842 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 101 PRO B CD  
1835 N N   . SER B 102 ? 1.1129 0.8297 0.8117 0.0205  -0.2011 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N   
1836 C CA  . SER B 102 ? 1.1140 0.9117 0.8551 0.0428  -0.1854 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA  
1837 C C   . SER B 102 ? 1.1578 0.9529 0.8897 0.0627  -0.1943 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 102 SER B C   
1838 O O   . SER B 102 ? 1.1497 0.9943 0.9021 0.0918  -0.1994 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 102 SER B O   
1839 C CB  . SER B 102 ? 1.1465 1.0068 0.9280 0.0151  -0.1445 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB  
1840 O OG  . SER B 102 ? 1.0404 0.9702 0.8554 0.0254  -0.1274 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG  
1841 N N   . THR B 103 ? 1.1315 0.8730 0.8317 0.0461  -0.1967 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 103 THR B N   
1842 C CA  . THR B 103 ? 1.1432 0.8798 0.8333 0.0621  -0.2037 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CA  
1843 C C   . THR B 103 ? 1.2833 0.9267 0.9133 0.0785  -0.2469 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 103 THR B C   
1844 O O   . THR B 103 ? 1.2984 0.9088 0.9026 0.0748  -0.2514 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 103 THR B O   
1845 C CB  . THR B 103 ? 1.0790 0.8268 0.7755 0.0310  -0.1735 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CB  
1846 O OG1 . THR B 103 ? 1.1507 0.8262 0.8010 0.0033  -0.1819 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 103 THR B OG1 
1847 C CG2 . THR B 103 ? 0.9558 0.7742 0.7003 0.0098  -0.1360 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CG2 
1848 N N   . SER B 104 ? 1.3823 0.9772 0.9852 0.0970  -0.2820 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   
1849 C CA  . SER B 104 ? 1.4677 0.9527 1.0008 0.1063  -0.3289 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  
1850 C C   . SER B 104 ? 1.4521 0.9211 0.9676 0.1476  -0.3585 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   
1851 O O   . SER B 104 ? 1.4792 0.8841 0.9495 0.1381  -0.3719 -0.1672 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   
1852 C CB  . SER B 104 ? 1.5677 0.9934 1.0708 0.1158  -0.3649 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  
1853 O OG  . SER B 104 ? 1.5581 1.0458 1.0994 0.1571  -0.3730 -0.2080 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  
1854 N N   . ASN B 105 ? 1.4196 0.9501 0.9694 0.1924  -0.3691 -0.2251 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B N   
1855 C CA  . ASN B 105 ? 1.4775 1.0033 1.0153 0.2355  -0.3988 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CA  
1856 C C   . ASN B 105 ? 1.3260 0.9598 0.9217 0.2418  -0.3639 -0.2679 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B C   
1857 O O   . ASN B 105 ? 1.2945 0.9682 0.9039 0.2839  -0.3830 -0.3067 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B O   
1858 C CB  . ASN B 105 ? 1.5823 1.0924 1.1070 0.2885  -0.4481 -0.3017 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CB  
1859 C CG  . ASN B 105 ? 1.7074 1.0836 1.1573 0.2889  -0.4979 -0.2921 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CG  
1860 O OD1 . ASN B 105 ? 1.7138 1.0602 1.1540 0.2622  -0.4939 -0.2733 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B OD1 
1861 N ND2 . ASN B 105 ? 1.7987 1.0881 1.1912 0.3165  -0.5469 -0.3034 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B ND2 
1862 N N   . ARG B 106 ? 1.1820 0.8628 0.8103 0.2001  -0.3152 -0.2367 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N   
1863 C CA  . ARG B 106 ? 1.1235 0.8986 0.8026 0.1984  -0.2820 -0.2432 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA  
1864 C C   . ARG B 106 ? 1.1079 0.8595 0.7665 0.2160  -0.2975 -0.2495 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C   
1865 O O   . ARG B 106 ? 1.1068 0.9282 0.7977 0.2397  -0.2953 -0.2779 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O   
1866 C CB  . ARG B 106 ? 1.0731 0.8882 0.7833 0.1525  -0.2339 -0.2086 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB  
1867 C CG  . ARG B 106 ? 1.0288 0.7960 0.7147 0.1192  -0.2187 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG  
1868 C CD  . ARG B 106 ? 0.9328 0.7703 0.6657 0.0894  -0.1747 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD  
1869 N NE  . ARG B 106 ? 0.9257 0.7400 0.6492 0.0526  -0.1527 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE  
1870 C CZ  . ARG B 106 ? 0.8300 0.6939 0.5886 0.0290  -0.1204 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ  
1871 N NH1 . ARG B 106 ? 0.7826 0.7139 0.5829 0.0324  -0.1053 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1 
1872 N NH2 . ARG B 106 ? 0.8604 0.7072 0.6097 0.0010  -0.1046 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2 
1873 N N   . ILE B 107 ? 1.1618 0.8173 0.7646 0.2039  -0.3150 -0.2251 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N   
1874 C CA  . ILE B 107 ? 1.2282 0.8587 0.8084 0.2191  -0.3294 -0.2291 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA  
1875 C C   . ILE B 107 ? 1.3123 0.9166 0.8695 0.2737  -0.3806 -0.2719 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C   
1876 O O   . ILE B 107 ? 1.2181 0.8701 0.7957 0.3035  -0.3868 -0.3001 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O   
1877 C CB  . ILE B 107 ? 1.2745 0.8151 0.7982 0.1854  -0.3309 -0.1888 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB  
1878 C CG1 . ILE B 107 ? 1.2196 0.8109 0.7769 0.1407  -0.2790 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 
1879 C CG2 . ILE B 107 ? 1.3112 0.8108 0.8001 0.2079  -0.3566 -0.1970 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 
1880 C CD1 . ILE B 107 ? 1.2345 0.7584 0.7456 0.0973  -0.2726 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 
1881 N N   . VAL B 108 ? 1.4600 0.9903 0.9751 0.2882  -0.4194 -0.2796 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   
1882 C CA  . VAL B 108 ? 1.4735 0.9776 0.9665 0.3457  -0.4740 -0.3258 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  
1883 C C   . VAL B 108 ? 1.3551 0.9943 0.9200 0.3792  -0.4599 -0.3727 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   
1884 O O   . VAL B 108 ? 1.3844 1.0527 0.9558 0.4198  -0.4825 -0.4094 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   
1885 C CB  . VAL B 108 ? 1.5974 1.0117 1.0421 0.3541  -0.5154 -0.3284 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  
1886 C CG1 . VAL B 108 ? 1.6720 1.0580 1.0928 0.4207  -0.5780 -0.3822 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 
1887 C CG2 . VAL B 108 ? 1.6884 0.9730 1.0578 0.3128  -0.5287 -0.2805 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 
1888 N N   . ARG B 109 ? 1.2394 0.9643 0.8567 0.3593  -0.4223 -0.3713 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B N   
1889 C CA  . ARG B 109 ? 1.2128 1.0666 0.8915 0.3848  -0.4103 -0.4152 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CA  
1890 C C   . ARG B 109 ? 1.1678 1.1069 0.8874 0.3782  -0.3809 -0.4200 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B C   
1891 O O   . ARG B 109 ? 1.2195 1.2362 0.9669 0.4140  -0.3931 -0.4658 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B O   
1892 C CB  . ARG B 109 ? 1.2332 1.1494 0.9500 0.3578  -0.3765 -0.4063 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CB  
1893 C CG  . ARG B 109 ? 1.1947 1.2562 0.9760 0.3642  -0.3501 -0.4395 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CG  
1894 C CD  . ARG B 109 ? 1.1834 1.2936 0.9901 0.3471  -0.3299 -0.4382 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CD  
1895 N NE  . ARG B 109 ? 1.1261 1.1734 0.9174 0.3020  -0.3069 -0.3871 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NE  
1896 C CZ  . ARG B 109 ? 1.1310 1.2001 0.9427 0.2556  -0.2632 -0.3482 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CZ  
1897 N NH1 . ARG B 109 ? 1.0094 1.1529 0.8544 0.2431  -0.2363 -0.3490 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH1 
1898 N NH2 . ARG B 109 ? 1.1199 1.1328 0.9162 0.2220  -0.2491 -0.3094 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH2 
1899 N N   . LEU B 110 ? 1.0925 1.0217 0.8166 0.3324  -0.3429 -0.3749 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B N   
1900 C CA  . LEU B 110 ? 1.0422 1.0396 0.8001 0.3223  -0.3165 -0.3751 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CA  
1901 C C   . LEU B 110 ? 1.0565 1.0149 0.7859 0.3570  -0.3506 -0.3947 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B C   
1902 O O   . LEU B 110 ? 0.9972 1.0357 0.7610 0.3717  -0.3449 -0.4218 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B O   
1903 C CB  . LEU B 110 ? 1.0451 1.0326 0.8102 0.2691  -0.2730 -0.3242 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CB  
1904 C CG  . LEU B 110 ? 0.9860 1.0259 0.7855 0.2360  -0.2381 -0.3082 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CG  
1905 C CD1 . LEU B 110 ? 1.0058 1.0148 0.8016 0.1912  -0.2062 -0.2609 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD1 
1906 C CD2 . LEU B 110 ? 0.9044 1.0656 0.7576 0.2361  -0.2179 -0.3350 ? ? ? ? ? ? 110 LEU B CD2 
1907 N N   . LEU B 111 ? 1.1071 0.9443 0.7721 0.3681  -0.3870 -0.3816 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B N   
1908 C CA  . LEU B 111 ? 1.2253 1.0150 0.8549 0.4069  -0.4281 -0.4040 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CA  
1909 C C   . LEU B 111 ? 1.2283 1.0816 0.8805 0.4638  -0.4617 -0.4671 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B C   
1910 O O   . LEU B 111 ? 1.1748 1.0980 0.8557 0.4877  -0.4641 -0.4991 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B O   
1911 C CB  . LEU B 111 ? 1.3057 0.9444 0.8512 0.4078  -0.4685 -0.3797 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CB  
1912 C CG  . LEU B 111 ? 1.3056 0.8824 0.8205 0.3545  -0.4403 -0.3218 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CG  
1913 C CD1 . LEU B 111 ? 1.4039 0.8387 0.8336 0.3476  -0.4803 -0.2986 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD1 
1914 C CD2 . LEU B 111 ? 1.3020 0.9021 0.8255 0.3493  -0.4239 -0.3145 ? ? ? ? ? ? 111 LEU B CD2 
1915 N N   . GLU B 112 ? 1.3298 1.1637 0.9703 0.4850  -0.4878 -0.4869 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B N   
1916 C CA  . GLU B 112 ? 1.3383 1.2476 1.0057 0.5392  -0.5177 -0.5513 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CA  
1917 C C   . GLU B 112 ? 1.2641 1.3373 1.0076 0.5396  -0.4823 -0.5833 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B C   
1918 O O   . GLU B 112 ? 1.2303 1.3693 0.9929 0.5861  -0.5080 -0.6379 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B O   
1919 C CB  . GLU B 112 ? 1.3659 1.2645 1.0306 0.5394  -0.5244 -0.5549 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CB  
1920 C CG  . GLU B 112 ? 1.3587 1.3859 1.0767 0.5733  -0.5264 -0.6126 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CG  
1921 C CD  . GLU B 112 ? 1.4644 1.4388 1.1459 0.6368  -0.5933 -0.6614 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CD  
1922 O OE1 . GLU B 112 ? 1.5210 1.5100 1.1975 0.6896  -0.6332 -0.7093 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE1 
1923 O OE2 . GLU B 112 ? 1.5225 1.4358 1.1782 0.6342  -0.6083 -0.6517 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE2 
1924 N N   . LYS B 113 ? 1.2221 1.3600 1.0061 0.4860  -0.4252 -0.5497 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   
1925 C CA  . LYS B 113 ? 1.1123 1.4006 0.9626 0.4733  -0.3890 -0.5724 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  
1926 C C   . LYS B 113 ? 1.0715 1.3947 0.9387 0.4617  -0.3724 -0.5674 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   
1927 O O   . LYS B 113 ? 1.0517 1.4941 0.9694 0.4444  -0.3427 -0.5824 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   
1928 C CB  . LYS B 113 ? 1.0700 1.3976 0.9472 0.4197  -0.3408 -0.5365 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  
1929 C CG  . LYS B 113 ? 1.0029 1.4831 0.9396 0.4052  -0.3099 -0.5633 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  
1930 C CD  . LYS B 113 ? 0.8786 1.3963 0.8281 0.3967  -0.3004 -0.5684 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  
1931 C CE  . LYS B 113 ? 0.8633 1.3027 0.7942 0.3515  -0.2751 -0.5095 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  
1932 N NZ  . LYS B 113 ? 0.8304 1.3211 0.7805 0.3329  -0.2563 -0.5091 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  
1933 N N   . GLY B 114 ? 1.1112 1.2917 0.8712 0.5064  -0.2898 -0.4568 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N   
1934 C CA  . GLY B 114 ? 1.0479 1.2683 0.8284 0.4912  -0.2750 -0.4444 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA  
1935 C C   . GLY B 114 ? 1.0190 1.2647 0.8268 0.4248  -0.2287 -0.4007 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C   
1936 O O   . GLY B 114 ? 0.9386 1.2341 0.7694 0.4097  -0.2137 -0.3937 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O   
1937 N N   . LEU B 115 ? 0.9585 1.1676 0.7629 0.3869  -0.2092 -0.3729 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N   
1938 C CA  . LEU B 115 ? 0.8591 1.0980 0.6905 0.3302  -0.1694 -0.3379 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA  
1939 C C   . LEU B 115 ? 0.8672 1.0106 0.6754 0.3005  -0.1676 -0.2994 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C   
1940 O O   . LEU B 115 ? 0.7296 0.8916 0.5570 0.2633  -0.1422 -0.2754 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O   
1941 C CB  . LEU B 115 ? 0.8672 1.1320 0.7107 0.3059  -0.1488 -0.3306 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB  
1942 C CG  . LEU B 115 ? 0.8700 1.2329 0.7312 0.3342  -0.1505 -0.3690 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG  
1943 C CD1 . LEU B 115 ? 0.8660 1.2222 0.7239 0.3181  -0.1400 -0.3623 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1 
1944 C CD2 . LEU B 115 ? 0.8363 1.3266 0.7392 0.3163  -0.1268 -0.3746 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2 
1945 N N   . ILE B 116 ? 0.9382 0.9809 0.7027 0.3159  -0.1966 -0.2940 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B N   
1946 C CA  . ILE B 116 ? 0.9621 0.9246 0.6998 0.2893  -0.1983 -0.2594 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CA  
1947 C C   . ILE B 116 ? 1.0515 0.9470 0.7487 0.3220  -0.2384 -0.2675 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B C   
1948 O O   . ILE B 116 ? 1.0186 0.9031 0.7009 0.3667  -0.2706 -0.2987 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B O   
1949 C CB  . ILE B 116 ? 0.9542 0.8519 0.6719 0.2576  -0.1929 -0.2317 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CB  
1950 C CG1 . ILE B 116 ? 1.0170 0.8529 0.7012 0.2838  -0.2266 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CG1 
1951 C CG2 . ILE B 116 ? 0.8590 0.8188 0.6150 0.2255  -0.1555 -0.2220 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CG2 
1952 C CD1 . ILE B 116 ? 1.0146 0.7753 0.6720 0.2492  -0.2276 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 116 ILE B CD1 
1953 N N   . GLU B 117 ? 1.0464 0.8996 0.7246 0.3018  -0.2387 -0.2411 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B N   
1954 C CA  . GLU B 117 ? 1.1309 0.9046 0.7612 0.3240  -0.2792 -0.2394 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CA  
1955 C C   . GLU B 117 ? 1.1678 0.8582 0.7573 0.2830  -0.2820 -0.1962 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B C   
1956 O O   . GLU B 117 ? 1.1164 0.8294 0.7232 0.2416  -0.2479 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B O   
1957 C CB  . GLU B 117 ? 1.1501 0.9717 0.7949 0.3447  -0.2814 -0.2541 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CB  
1958 C CG  . GLU B 117 ? 1.1655 0.9960 0.8160 0.3055  -0.2553 -0.2238 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CG  
1959 C CD  . GLU B 117 ? 1.1182 1.0190 0.7978 0.3173  -0.2464 -0.2390 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CD  
1960 O OE1 . GLU B 117 ? 1.1728 1.1369 0.8783 0.3508  -0.2532 -0.2729 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE1 
1961 O OE2 . GLU B 117 ? 1.1281 1.0256 0.8046 0.2916  -0.2326 -0.2174 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE2 
1962 N N   . ARG B 118 ? 1.2401 0.8388 0.7745 0.2940  -0.3243 -0.1871 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B N   
1963 C CA  . ARG B 118 ? 1.3807 0.9111 0.8721 0.2517  -0.3294 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CA  
1964 C C   . ARG B 118 ? 1.4942 1.0249 0.9695 0.2524  -0.3355 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B C   
1965 O O   . ARG B 118 ? 1.5032 1.0676 0.9933 0.2907  -0.3453 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B O   
1966 C CB  . ARG B 118 ? 1.5158 0.9330 0.9472 0.2510  -0.3762 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CB  
1967 C CG  . ARG B 118 ? 1.5772 0.9467 0.9753 0.1916  -0.3700 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CG  
1968 C CD  . ARG B 118 ? 1.6428 0.9747 1.0336 0.1761  -0.3757 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CD  
1969 N NE  . ARG B 118 ? 1.7415 0.9538 1.0687 0.1854  -0.4356 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NE  
1970 C CZ  . ARG B 118 ? 1.7598 0.9288 1.0785 0.2051  -0.4604 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CZ  
1971 N NH1 . ARG B 118 ? 1.6773 0.9189 1.0475 0.2176  -0.4285 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH1 
1972 N NH2 . ARG B 118 ? 1.9203 0.9686 1.1752 0.2128  -0.5215 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH2 
1973 N N   . ARG B 119 ? 1.6235 1.1272 1.0702 0.2089  -0.3279 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N   
1974 C CA  . ARG B 119 ? 1.7633 1.2530 1.1807 0.2059  -0.3403 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA  
1975 C C   . ARG B 119 ? 1.8392 1.2885 1.2120 0.1518  -0.3389 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C   
1976 O O   . ARG B 119 ? 1.8107 1.2745 1.1940 0.1165  -0.3151 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O   
1977 C CB  . ARG B 119 ? 1.7257 1.3123 1.1945 0.2154  -0.3055 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB  
1978 C CG  . ARG B 119 ? 1.6619 1.3253 1.1825 0.1879  -0.2558 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG  
1979 C CD  . ARG B 119 ? 1.7295 1.4443 1.2631 0.1704  -0.2311 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD  
1980 N NE  . ARG B 119 ? 1.7937 1.4713 1.2792 0.1366  -0.2369 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE  
1981 C CZ  . ARG B 119 ? 1.7520 1.4703 1.2374 0.1180  -0.2183 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ  
1982 N NH1 . ARG B 119 ? 1.7182 1.5050 1.2481 0.1304  -0.1952 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1 
1983 N NH2 . ARG B 119 ? 1.7645 1.4564 1.2025 0.0852  -0.2249 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2 
1984 N N   . GLU B 120 ? 1.8960 1.3006 1.2182 0.1435  -0.3651 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   
1985 C CA  . GLU B 120 ? 1.9141 1.2962 1.1921 0.0872  -0.3627 0.0316  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  
1986 C C   . GLU B 120 ? 1.8652 1.3001 1.1401 0.0750  -0.3449 0.0421  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   
1987 O O   . GLU B 120 ? 1.9420 1.3591 1.1990 0.1029  -0.3684 0.0327  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   
1988 C CB  . GLU B 120 ? 1.9948 1.2547 1.1955 0.0725  -0.4192 0.0594  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  
1989 C CG  . GLU B 120 ? 2.0008 1.2377 1.1688 0.0084  -0.4148 0.1028  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  
1990 C CD  . GLU B 120 ? 2.0776 1.1955 1.1922 0.0010  -0.4671 0.1166  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  
1991 O OE1 . GLU B 120 ? 2.0176 1.1122 1.1556 0.0415  -0.4792 0.0834  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 
1992 O OE2 . GLU B 120 ? 2.1682 1.2169 1.2155 -0.0468 -0.4981 0.1608  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 
1993 N N   . ALA B 128 ? 1.7262 0.9790 0.9651 -0.0267 -0.3744 0.0925  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B N   
1994 C CA  . ALA B 128 ? 1.6468 0.9480 0.9458 0.0262  -0.3556 0.0459  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B CA  
1995 C C   . ALA B 128 ? 1.5675 0.9842 0.9259 0.0289  -0.3021 0.0335  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B C   
1996 O O   . ALA B 128 ? 1.6867 1.1321 1.0332 0.0113  -0.2920 0.0500  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B O   
1997 C CB  . ALA B 128 ? 1.6657 0.9546 0.9832 0.0261  -0.3534 0.0352  ? ? ? ? ? ? 128 ALA B CB  
1998 N N   . SER B 129 ? 1.3799 0.8574 0.7972 0.0507  -0.2726 0.0044  ? ? ? ? ? ? 129 SER B N   
1999 C CA  . SER B 129 ? 1.2620 0.8381 0.7376 0.0536  -0.2269 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CA  
2000 C C   . SER B 129 ? 1.1718 0.7767 0.6885 0.0983  -0.2247 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 129 SER B C   
2001 O O   . SER B 129 ? 1.2731 0.8590 0.7803 0.1344  -0.2496 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 129 SER B O   
2002 C CB  . SER B 129 ? 1.2748 0.8886 0.7476 0.0495  -0.2162 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CB  
2003 O OG  . SER B 129 ? 1.1484 0.8393 0.6765 0.0693  -0.1863 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 129 SER B OG  
2004 N N   . ILE B 130 ? 1.0308 0.6879 0.5926 0.0950  -0.1955 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N   
2005 C CA  . ILE B 130 ? 1.0372 0.7268 0.6340 0.1287  -0.1934 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA  
2006 C C   . ILE B 130 ? 0.9253 0.7012 0.5751 0.1310  -0.1598 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C   
2007 O O   . ILE B 130 ? 0.9341 0.7439 0.6049 0.1041  -0.1322 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O   
2008 C CB  . ILE B 130 ? 1.0502 0.7233 0.6509 0.1217  -0.1930 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB  
2009 C CG1 . ILE B 130 ? 1.1697 0.7494 0.7175 0.1292  -0.2365 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 
2010 C CG2 . ILE B 130 ? 1.0291 0.7627 0.6739 0.1466  -0.1792 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 
2011 C CD1 . ILE B 130 ? 1.2334 0.7921 0.7706 0.1800  -0.2700 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 
2012 N N   . ARG B 131 ? 0.8724 0.6846 0.5436 0.1634  -0.1650 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B N   
2013 C CA  . ARG B 131 ? 0.8087 0.7001 0.5285 0.1625  -0.1385 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CA  
2014 C C   . ARG B 131 ? 0.8188 0.7615 0.5665 0.1895  -0.1409 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B C   
2015 O O   . ARG B 131 ? 0.8828 0.8052 0.6137 0.2200  -0.1657 -0.1957 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B O   
2016 C CB  . ARG B 131 ? 0.8342 0.7463 0.5569 0.1635  -0.1360 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CB  
2017 C CG  . ARG B 131 ? 0.8936 0.7685 0.5824 0.1896  -0.1664 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CG  
2018 C CD  . ARG B 131 ? 0.8764 0.7791 0.5711 0.1881  -0.1608 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CD  
2019 N NE  . ARG B 131 ? 0.9257 0.8126 0.5996 0.2200  -0.1894 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NE  
2020 C CZ  . ARG B 131 ? 1.0001 0.8915 0.6635 0.2214  -0.1936 -0.1625 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B CZ  
2021 N NH1 . ARG B 131 ? 0.9447 0.8575 0.6162 0.1947  -0.1715 -0.1482 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH1 
2022 N NH2 . ARG B 131 ? 1.0266 0.9018 0.6700 0.2523  -0.2222 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 131 ARG B NH2 
2023 N N   . LEU B 132 ? 0.7498 0.7623 0.5391 0.1767  -0.1167 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   
2024 C CA  . LEU B 132 ? 0.7431 0.8255 0.5615 0.1940  -0.1152 -0.2087 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  
2025 C C   . LEU B 132 ? 0.8005 0.9099 0.6192 0.2252  -0.1329 -0.2307 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   
2026 O O   . LEU B 132 ? 0.6860 0.7872 0.5003 0.2213  -0.1343 -0.2236 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   
2027 C CB  . LEU B 132 ? 0.6664 0.8092 0.5227 0.1639  -0.0891 -0.2022 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  
2028 C CG  . LEU B 132 ? 0.6457 0.7683 0.5040 0.1371  -0.0738 -0.1838 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  
2029 C CD1 . LEU B 132 ? 0.6038 0.7649 0.4916 0.1056  -0.0545 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 
2030 C CD2 . LEU B 132 ? 0.6771 0.8119 0.5341 0.1503  -0.0781 -0.1971 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 
2031 N N   . THR B 133 ? 0.8085 0.9550 0.6322 0.2589  -0.1477 -0.2603 ? ? ? ? ? ? 133 THR B N   
2032 C CA  . THR B 133 ? 0.8264 1.0321 0.6642 0.2878  -0.1598 -0.2871 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CA  
2033 C C   . THR B 133 ? 0.8012 1.1035 0.6843 0.2597  -0.1333 -0.2877 ? ? ? ? ? ? 133 THR B C   
2034 O O   . THR B 133 ? 0.7190 1.0355 0.6178 0.2253  -0.1112 -0.2710 ? ? ? ? ? ? 133 THR B O   
2035 C CB  . THR B 133 ? 0.8716 1.1071 0.7060 0.3349  -0.1831 -0.3244 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CB  
2036 O OG1 . THR B 133 ? 0.8426 1.1314 0.6984 0.3240  -0.1659 -0.3308 ? ? ? ? ? ? 133 THR B OG1 
2037 C CG2 . THR B 133 ? 0.9487 1.0777 0.7330 0.3647  -0.2188 -0.3259 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CG2 
2038 N N   . PRO B 134 ? 0.7902 1.1600 0.6930 0.2735  -0.1387 -0.3071 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B N   
2039 C CA  . PRO B 134 ? 0.7368 1.2038 0.6803 0.2439  -0.1188 -0.3082 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CA  
2040 C C   . PRO B 134 ? 0.6874 1.2272 0.6510 0.2364  -0.1069 -0.3183 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B C   
2041 O O   . PRO B 134 ? 0.6420 1.2265 0.6283 0.1940  -0.0870 -0.3021 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B O   
2042 C CB  . PRO B 134 ? 0.7976 1.3263 0.7538 0.2698  -0.1333 -0.3336 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CB  
2043 C CG  . PRO B 134 ? 0.8219 1.2584 0.7425 0.2936  -0.1538 -0.3286 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CG  
2044 C CD  . PRO B 134 ? 0.8650 1.2123 0.7500 0.3068  -0.1634 -0.3204 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CD  
2045 N N   . GLN B 135 ? 0.7293 1.2814 0.6826 0.2771  -0.1215 -0.3456 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N   
2046 C CA  . GLN B 135 ? 0.7234 1.3551 0.6946 0.2721  -0.1099 -0.3582 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA  
2047 C C   . GLN B 135 ? 0.7040 1.2735 0.6647 0.2376  -0.0937 -0.3276 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C   
2048 O O   . GLN B 135 ? 0.6205 1.2446 0.6014 0.1992  -0.0732 -0.3140 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O   
2049 C CB  . GLN B 135 ? 0.8066 1.4834 0.7721 0.3313  -0.1327 -0.4039 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB  
2050 C CG  . GLN B 135 ? 0.9083 1.4964 0.8379 0.3664  -0.1536 -0.4139 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG  
2051 C CD  . GLN B 135 ? 1.0003 1.6685 0.9344 0.4174  -0.1704 -0.4632 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD  
2052 O OE1 . GLN B 135 ? 1.0761 1.8649 1.0377 0.4359  -0.1705 -0.4939 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1 
2053 N NE2 . GLN B 135 ? 1.0273 1.6339 0.9346 0.4404  -0.1857 -0.4726 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2 
2054 N N   . GLY B 136 ? 0.7143 1.1700 0.6420 0.2474  -0.1044 -0.3142 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B N   
2055 C CA  . GLY B 136 ? 0.6868 1.0802 0.6047 0.2143  -0.0901 -0.2840 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B CA  
2056 C C   . GLY B 136 ? 0.6330 1.0379 0.5709 0.1644  -0.0678 -0.2545 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B C   
2057 O O   . GLY B 136 ? 0.5016 0.9233 0.4493 0.1360  -0.0530 -0.2409 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B O   
2058 N N   . ARG B 137 ? 0.5828 0.9765 0.5248 0.1554  -0.0687 -0.2460 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B N   
2059 C CA  . ARG B 137 ? 0.5461 0.9490 0.5058 0.1121  -0.0542 -0.2230 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CA  
2060 C C   . ARG B 137 ? 0.5376 1.0358 0.5272 0.0820  -0.0442 -0.2234 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B C   
2061 O O   . ARG B 137 ? 0.5174 1.0110 0.5143 0.0434  -0.0347 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B O   
2062 C CB  . ARG B 137 ? 0.6138 0.9897 0.5699 0.1146  -0.0614 -0.2200 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CB  
2063 C CG  . ARG B 137 ? 0.6121 0.9976 0.5854 0.0765  -0.0542 -0.2032 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CG  
2064 C CD  . ARG B 137 ? 0.6743 1.0236 0.6388 0.0841  -0.0627 -0.2025 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CD  
2065 N NE  . ARG B 137 ? 0.6932 1.0865 0.6619 0.1095  -0.0739 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NE  
2066 C CZ  . ARG B 137 ? 0.7869 1.1595 0.7453 0.1257  -0.0846 -0.2293 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CZ  
2067 N NH1 . ARG B 137 ? 0.8374 1.1497 0.7802 0.1178  -0.0841 -0.2150 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH1 
2068 N NH2 . ARG B 137 ? 0.8118 1.2328 0.7764 0.1508  -0.0965 -0.2513 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH2 
2069 N N   . ALA B 138 ? 0.5343 1.1213 0.5398 0.0971  -0.0488 -0.2476 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N   
2070 C CA  . ALA B 138 ? 0.5285 1.2205 0.5601 0.0636  -0.0397 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA  
2071 C C   . ALA B 138 ? 0.5243 1.2366 0.5539 0.0507  -0.0291 -0.2411 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C   
2072 O O   . ALA B 138 ? 0.5694 1.3106 0.6081 0.0040  -0.0197 -0.2188 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O   
2073 C CB  . ALA B 138 ? 0.5584 1.3580 0.6077 0.0887  -0.0464 -0.2794 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB  
2074 N N   . LEU B 139 ? 0.4914 1.1837 0.5059 0.0910  -0.0337 -0.2605 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B N   
2075 C CA  . LEU B 139 ? 0.5344 1.2381 0.5438 0.0831  -0.0250 -0.2572 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CA  
2076 C C   . LEU B 139 ? 0.5109 1.1455 0.5135 0.0410  -0.0152 -0.2201 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B C   
2077 O O   . LEU B 139 ? 0.5230 1.1985 0.5320 0.0071  -0.0054 -0.2058 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B O   
2078 C CB  . LEU B 139 ? 0.5728 1.2288 0.5597 0.1340  -0.0379 -0.2810 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CB  
2079 C CG  . LEU B 139 ? 0.6218 1.2842 0.6003 0.1343  -0.0326 -0.2835 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CG  
2080 C CD1 . LEU B 139 ? 0.6177 1.4116 0.6176 0.1138  -0.0198 -0.2920 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD1 
2081 C CD2 . LEU B 139 ? 0.6427 1.2638 0.5981 0.1895  -0.0531 -0.3141 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B CD2 
2082 N N   . VAL B 140 ? 0.5385 1.0717 0.5267 0.0436  -0.0191 -0.2049 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B N   
2083 C CA  . VAL B 140 ? 0.5066 0.9787 0.4891 0.0115  -0.0124 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CA  
2084 C C   . VAL B 140 ? 0.5106 1.0088 0.5083 -0.0317 -0.0109 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B C   
2085 O O   . VAL B 140 ? 0.5157 1.0086 0.5138 -0.0653 -0.0074 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B O   
2086 C CB  . VAL B 140 ? 0.5559 0.9286 0.5205 0.0248  -0.0169 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CB  
2087 C CG1 . VAL B 140 ? 0.5581 0.8816 0.5210 -0.0049 -0.0117 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG1 
2088 C CG2 . VAL B 140 ? 0.5699 0.9028 0.5133 0.0597  -0.0235 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 140 VAL B CG2 
2089 N N   . THR B 141 ? 0.4521 0.9709 0.4593 -0.0314 -0.0173 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   
2090 C CA  . THR B 141 ? 0.4503 0.9875 0.4691 -0.0740 -0.0214 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  
2091 C C   . THR B 141 ? 0.4542 1.0748 0.4828 -0.1112 -0.0164 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   
2092 O O   . THR B 141 ? 0.4300 1.0347 0.4565 -0.1556 -0.0209 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   
2093 C CB  . THR B 141 ? 0.4494 1.0134 0.4786 -0.0664 -0.0298 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  
2094 O OG1 . THR B 141 ? 0.4314 0.9105 0.4486 -0.0473 -0.0360 -0.1556 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 
2095 C CG2 . THR B 141 ? 0.4404 1.0496 0.4828 -0.1151 -0.0362 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 
2096 N N   . HIS B 142 ? 0.4799 1.1923 0.5170 -0.0936 -0.0099 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N   
2097 C CA  . HIS B 142 ? 0.5489 1.3590 0.5940 -0.1309 -0.0032 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA  
2098 C C   . HIS B 142 ? 0.5331 1.3115 0.5641 -0.1457 0.0030  -0.1322 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C   
2099 O O   . HIS B 142 ? 0.5578 1.3734 0.5880 -0.1941 0.0035  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O   
2100 C CB  . HIS B 142 ? 0.5771 1.5149 0.6366 -0.1075 0.0023  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB  
2101 C CG  . HIS B 142 ? 0.6595 1.7023 0.7231 -0.1428 0.0120  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG  
2102 N ND1 . HIS B 142 ? 0.6943 1.8152 0.7671 -0.2038 0.0116  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 
2103 C CD2 . HIS B 142 ? 0.6672 1.7461 0.7234 -0.1301 0.0208  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 
2104 C CE1 . HIS B 142 ? 0.7136 1.9218 0.7842 -0.2279 0.0214  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 
2105 N NE2 . HIS B 142 ? 0.6899 1.8744 0.7511 -0.1821 0.0276  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 
2106 N N   . LEU B 143 ? 0.5003 1.2107 0.5183 -0.1087 0.0055  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B N   
2107 C CA  . LEU B 143 ? 0.5399 1.2308 0.5456 -0.1212 0.0114  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CA  
2108 C C   . LEU B 143 ? 0.5156 1.1105 0.5109 -0.1488 0.0056  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B C   
2109 O O   . LEU B 143 ? 0.4836 1.0679 0.4700 -0.1729 0.0069  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B O   
2110 C CB  . LEU B 143 ? 0.5368 1.2015 0.5319 -0.0713 0.0138  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CB  
2111 C CG  . LEU B 143 ? 0.5634 1.3242 0.5657 -0.0376 0.0146  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CG  
2112 C CD1 . LEU B 143 ? 0.5987 1.3067 0.5860 0.0176  0.0068  -0.2160 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD1 
2113 C CD2 . LEU B 143 ? 0.5785 1.4481 0.5857 -0.0626 0.0241  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 143 LEU B CD2 
2114 N N   . LEU B 144 ? 0.5323 1.0578 0.5276 -0.1412 -0.0023 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N   
2115 C CA  . LEU B 144 ? 0.5270 0.9609 0.5127 -0.1522 -0.0096 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA  
2116 C C   . LEU B 144 ? 0.4990 0.9304 0.4806 -0.2007 -0.0192 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C   
2117 O O   . LEU B 144 ? 0.5280 0.9075 0.4996 -0.2076 -0.0230 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O   
2118 C CB  . LEU B 144 ? 0.5439 0.9230 0.5313 -0.1374 -0.0181 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB  
2119 C CG  . LEU B 144 ? 0.5439 0.8340 0.5221 -0.1316 -0.0245 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG  
2120 C CD1 . LEU B 144 ? 0.5093 0.7703 0.4783 -0.1115 -0.0152 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 
2121 C CD2 . LEU B 144 ? 0.6075 0.8649 0.5867 -0.1095 -0.0298 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 
2122 N N   . PRO B 145 ? 0.5439 1.0308 0.5315 -0.2371 -0.0261 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B N   
2123 C CA  . PRO B 145 ? 0.5840 1.0546 0.5606 -0.2882 -0.0411 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CA  
2124 C C   . PRO B 145 ? 0.5806 1.0730 0.5463 -0.3015 -0.0335 0.0079  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B C   
2125 O O   . PRO B 145 ? 0.6157 1.0502 0.5666 -0.3255 -0.0477 0.0315  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B O   
2126 C CB  . PRO B 145 ? 0.6269 1.1793 0.6113 -0.3291 -0.0468 0.0044  ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CB  
2127 C CG  . PRO B 145 ? 0.6081 1.1663 0.6075 -0.2956 -0.0443 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CG  
2128 C CD  . PRO B 145 ? 0.5861 1.1369 0.5881 -0.2380 -0.0265 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 145 PRO B CD  
2129 N N   . ALA B 146 ? 0.5466 1.1215 0.5183 -0.2832 -0.0143 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   
2130 C CA  . ALA B 146 ? 0.5641 1.1748 0.5254 -0.2930 -0.0057 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  
2131 C C   . ALA B 146 ? 0.5410 1.0698 0.4948 -0.2574 -0.0028 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   
2132 O O   . ALA B 146 ? 0.5704 1.0836 0.5116 -0.2710 -0.0038 0.0027  ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   
2133 C CB  . ALA B 146 ? 0.5215 1.2516 0.4922 -0.2768 0.0113  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  
2134 N N   . HIS B 147 ? 0.5065 0.9908 0.4667 -0.2129 0.0007  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B N   
2135 C CA  . HIS B 147 ? 0.5001 0.9091 0.4529 -0.1850 0.0022  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CA  
2136 C C   . HIS B 147 ? 0.4795 0.8115 0.4258 -0.2055 -0.0124 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B C   
2137 O O   . HIS B 147 ? 0.4954 0.7913 0.4329 -0.2086 -0.0150 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B O   
2138 C CB  . HIS B 147 ? 0.4698 0.8479 0.4265 -0.1419 0.0059  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CB  
2139 C CG  . HIS B 147 ? 0.4450 0.7496 0.3934 -0.1217 0.0059  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CG  
2140 N ND1 . HIS B 147 ? 0.4474 0.7494 0.3873 -0.1100 0.0113  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B ND1 
2141 C CD2 . HIS B 147 ? 0.4768 0.7152 0.4243 -0.1121 0.0008  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CD2 
2142 C CE1 . HIS B 147 ? 0.4902 0.7272 0.4248 -0.0977 0.0095  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B CE1 
2143 N NE2 . HIS B 147 ? 0.4382 0.6410 0.3777 -0.0978 0.0042  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 147 HIS B NE2 
2144 N N   . LEU B 148 ? 0.5510 0.8608 0.5011 -0.2202 -0.0256 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B N   
2145 C CA  . LEU B 148 ? 0.5555 0.7895 0.4979 -0.2342 -0.0457 0.0112  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CA  
2146 C C   . LEU B 148 ? 0.5913 0.8244 0.5193 -0.2758 -0.0593 0.0385  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B C   
2147 O O   . LEU B 148 ? 0.6038 0.7753 0.5222 -0.2754 -0.0728 0.0484  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B O   
2148 C CB  . LEU B 148 ? 0.5976 0.8077 0.5448 -0.2388 -0.0604 0.0101  ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CB  
2149 C CG  . LEU B 148 ? 0.5507 0.7388 0.5068 -0.1962 -0.0520 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CG  
2150 C CD1 . LEU B 148 ? 0.6173 0.7893 0.5770 -0.2048 -0.0684 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD1 
2151 C CD2 . LEU B 148 ? 0.5882 0.7159 0.5402 -0.1701 -0.0526 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD2 
2152 N N   . ALA B 149 ? 0.5767 0.8814 0.5021 -0.3125 -0.0578 0.0507  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B N   
2153 C CA  . ALA B 149 ? 0.6303 0.9497 0.5377 -0.3580 -0.0688 0.0796  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B CA  
2154 C C   . ALA B 149 ? 0.5792 0.8991 0.4792 -0.3434 -0.0575 0.0779  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B C   
2155 O O   . ALA B 149 ? 0.5980 0.8578 0.4832 -0.3546 -0.0745 0.0957  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B O   
2156 C CB  . ALA B 149 ? 0.6458 1.0682 0.5535 -0.3988 -0.0632 0.0893  ? ? ? ? ? ? 149 ALA B CB  
2157 N N   . THR B 150 ? 0.5357 0.9130 0.4456 -0.3129 -0.0325 0.0534  ? ? ? ? ? ? 150 THR B N   
2158 C CA  . THR B 150 ? 0.5556 0.9318 0.4586 -0.2958 -0.0227 0.0480  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CA  
2159 C C   . THR B 150 ? 0.5706 0.8528 0.4715 -0.2727 -0.0315 0.0482  ? ? ? ? ? ? 150 THR B C   
2160 O O   . THR B 150 ? 0.5658 0.8257 0.4554 -0.2798 -0.0369 0.0595  ? ? ? ? ? ? 150 THR B O   
2161 C CB  . THR B 150 ? 0.5557 0.9859 0.4692 -0.2560 -0.0010 0.0148  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CB  
2162 O OG1 . THR B 150 ? 0.5602 1.0907 0.4783 -0.2705 0.0072  0.0083  ? ? ? ? ? ? 150 THR B OG1 
2163 C CG2 . THR B 150 ? 0.5634 0.9953 0.4688 -0.2389 0.0068  0.0065  ? ? ? ? ? ? 150 THR B CG2 
2164 N N   . THR B 151 ? 0.5912 0.8278 0.5036 -0.2434 -0.0318 0.0333  ? ? ? ? ? ? 151 THR B N   
2165 C CA  . THR B 151 ? 0.5907 0.7541 0.5038 -0.2214 -0.0395 0.0306  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CA  
2166 C C   . THR B 151 ? 0.5877 0.6969 0.4893 -0.2432 -0.0654 0.0523  ? ? ? ? ? ? 151 THR B C   
2167 O O   . THR B 151 ? 0.5859 0.6594 0.4833 -0.2328 -0.0710 0.0540  ? ? ? ? ? ? 151 THR B O   
2168 C CB  . THR B 151 ? 0.6287 0.7639 0.5538 -0.1938 -0.0381 0.0136  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CB  
2169 O OG1 . THR B 151 ? 0.5890 0.7521 0.5200 -0.1661 -0.0187 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 151 THR B OG1 
2170 C CG2 . THR B 151 ? 0.6540 0.7287 0.5799 -0.1776 -0.0492 0.0120  ? ? ? ? ? ? 151 THR B CG2 
2171 N N   . GLN B 152 ? 0.6434 0.7410 0.5390 -0.2718 -0.0849 0.0676  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B N   
2172 C CA  . GLN B 152 ? 0.7040 0.7402 0.5819 -0.2966 -0.1187 0.0906  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CA  
2173 C C   . GLN B 152 ? 0.7150 0.7718 0.5734 -0.3298 -0.1233 0.1148  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B C   
2174 O O   . GLN B 152 ? 0.6865 0.6895 0.5313 -0.3322 -0.1449 0.1264  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B O   
2175 C CB  . GLN B 152 ? 0.8335 0.8522 0.7044 -0.3267 -0.1423 0.1043  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CB  
2176 C CG  . GLN B 152 ? 0.8712 0.8332 0.7507 -0.3000 -0.1578 0.0876  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CG  
2177 C CD  . GLN B 152 ? 0.9466 0.9082 0.8211 -0.3324 -0.1760 0.0988  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B CD  
2178 O OE1 . GLN B 152 ? 1.1654 1.1404 1.0227 -0.3821 -0.1913 0.1269  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B OE1 
2179 N NE2 . GLN B 152 ? 1.0199 0.9708 0.9078 -0.3081 -0.1749 0.0784  ? ? ? ? ? ? 152 GLN B NE2 
2180 N N   . ARG B 153 ? 0.6846 0.8234 0.5410 -0.3549 -0.1052 0.1210  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B N   
2181 C CA  . ARG B 153 ? 0.7023 0.8813 0.5398 -0.3866 -0.1043 0.1415  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CA  
2182 C C   . ARG B 153 ? 0.7110 0.8780 0.5485 -0.3577 -0.0939 0.1308  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B C   
2183 O O   . ARG B 153 ? 0.7396 0.8734 0.5581 -0.3746 -0.1122 0.1505  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B O   
2184 C CB  . ARG B 153 ? 0.7105 1.0004 0.5518 -0.4068 -0.0811 0.1388  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CB  
2185 C CG  . ARG B 153 ? 0.7326 1.0847 0.5537 -0.4402 -0.0771 0.1573  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CG  
2186 C CD  . ARG B 153 ? 0.7676 1.2414 0.5913 -0.4673 -0.0595 0.1563  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CD  
2187 N NE  . ARG B 153 ? 0.8012 1.3318 0.6501 -0.4192 -0.0312 0.1154  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NE  
2188 C CZ  . ARG B 153 ? 0.7601 1.3215 0.6138 -0.3813 -0.0122 0.0889  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B CZ  
2189 N NH1 . ARG B 153 ? 0.7791 1.3313 0.6170 -0.3849 -0.0135 0.0971  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH1 
2190 N NH2 . ARG B 153 ? 0.7558 1.3539 0.6283 -0.3385 0.0052  0.0529  ? ? ? ? ? ? 153 ARG B NH2 
2191 N N   . VAL B 154 ? 0.6688 0.8532 0.5252 -0.3148 -0.0691 0.1008  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B N   
2192 C CA  . VAL B 154 ? 0.6274 0.7979 0.4830 -0.2915 -0.0621 0.0917  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CA  
2193 C C   . VAL B 154 ? 0.6854 0.7745 0.5403 -0.2771 -0.0831 0.0953  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B C   
2194 O O   . VAL B 154 ? 0.6516 0.7277 0.5017 -0.2690 -0.0849 0.0957  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B O   
2195 C CB  . VAL B 154 ? 0.5621 0.7613 0.4334 -0.2530 -0.0364 0.0609  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CB  
2196 C CG1 . VAL B 154 ? 0.5509 0.8326 0.4236 -0.2573 -0.0193 0.0500  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG1 
2197 C CG2 . VAL B 154 ? 0.5643 0.7188 0.4517 -0.2227 -0.0353 0.0447  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG2 
2198 N N   . LEU B 155 ? 0.7008 0.7393 0.5609 -0.2710 -0.1006 0.0949  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B N   
2199 C CA  . LEU B 155 ? 0.6939 0.6634 0.5536 -0.2529 -0.1244 0.0934  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CA  
2200 C C   . LEU B 155 ? 0.8022 0.7221 0.6372 -0.2840 -0.1628 0.1208  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B C   
2201 O O   . LEU B 155 ? 0.8584 0.7202 0.6881 -0.2692 -0.1894 0.1204  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B O   
2202 C CB  . LEU B 155 ? 0.6674 0.6101 0.5445 -0.2230 -0.1255 0.0726  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CB  
2203 C CG  . LEU B 155 ? 0.6325 0.5987 0.5283 -0.1885 -0.0986 0.0484  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CG  
2204 C CD1 . LEU B 155 ? 0.6201 0.5880 0.5292 -0.1703 -0.0902 0.0318  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD1 
2205 C CD2 . LEU B 155 ? 0.6078 0.5460 0.5067 -0.1681 -0.1095 0.0418  ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD2 
2206 N N   . ALA B 156 ? 0.8285 0.7755 0.6468 -0.3278 -0.1672 0.1445  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B N   
2207 C CA  . ALA B 156 ? 0.9464 0.8429 0.7354 -0.3685 -0.2079 0.1765  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CA  
2208 C C   . ALA B 156 ? 0.9789 0.8310 0.7448 -0.3758 -0.2339 0.1938  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B C   
2209 O O   . ALA B 156 ? 1.0404 0.8136 0.7856 -0.3848 -0.2776 0.2084  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B O   
2210 C CB  . ALA B 156 ? 0.9819 0.9395 0.7571 -0.4215 -0.2019 0.2009  ? ? ? ? ? ? 156 ALA B CB  
2211 N N   . PRO B 157 ? 1.0442 0.9421 0.8117 -0.3695 -0.2109 0.1907  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B N   
2212 C CA  . PRO B 157 ? 1.0581 0.9103 0.8052 -0.3706 -0.2373 0.2043  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CA  
2213 C C   . PRO B 157 ? 1.0854 0.8574 0.8396 -0.3291 -0.2669 0.1872  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B C   
2214 O O   . PRO B 157 ? 1.0803 0.8056 0.8157 -0.3285 -0.2973 0.1982  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B O   
2215 C CB  . PRO B 157 ? 0.9725 0.8920 0.7305 -0.3565 -0.2011 0.1912  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CB  
2216 C CG  . PRO B 157 ? 0.9316 0.9360 0.6971 -0.3733 -0.1669 0.1878  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CG  
2217 C CD  . PRO B 157 ? 0.9508 0.9409 0.7323 -0.3659 -0.1669 0.1776  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CD  
2218 N N   . LEU B 158 ? 1.0740 0.8393 0.8556 -0.2921 -0.2573 0.1581  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B N   
2219 C CA  . LEU B 158 ? 1.0831 0.7985 0.8777 -0.2460 -0.2780 0.1334  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CA  
2220 C C   . LEU B 158 ? 1.1236 0.7738 0.9121 -0.2396 -0.3145 0.1293  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B C   
2221 O O   . LEU B 158 ? 1.1077 0.7700 0.8988 -0.2563 -0.3058 0.1322  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B O   
2222 C CB  . LEU B 158 ? 1.0004 0.7682 0.8305 -0.2064 -0.2379 0.1000  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CB  
2223 C CG  . LEU B 158 ? 0.9575 0.7884 0.7977 -0.2059 -0.2002 0.0962  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CG  
2224 C CD1 . LEU B 158 ? 0.8859 0.7443 0.7556 -0.1673 -0.1758 0.0654  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CD1 
2225 C CD2 . LEU B 158 ? 0.9971 0.8174 0.8201 -0.2154 -0.2155 0.1107  ? ? ? ? ? ? 158 LEU B CD2 
2226 N N   . SER B 159 ? 1.2037 0.7879 0.9854 -0.2107 -0.3560 0.1182  ? ? ? ? ? ? 159 SER B N   
2227 C CA  . SER B 159 ? 1.2686 0.7830 1.0439 -0.1925 -0.3978 0.1057  ? ? ? ? ? ? 159 SER B CA  
2228 C C   . SER B 159 ? 1.2919 0.8395 1.1011 -0.1479 -0.3745 0.0666  ? ? ? ? ? ? 159 SER B C   
2229 O O   . SER B 159 ? 1.2346 0.8551 1.0714 -0.1319 -0.3273 0.0507  ? ? ? ? ? ? 159 SER B O   
2230 C CB  . SER B 159 ? 1.3775 0.8172 1.1357 -0.1650 -0.4516 0.0987  ? ? ? ? ? ? 159 SER B CB  
2231 O OG  . SER B 159 ? 1.3361 0.8171 1.1254 -0.1118 -0.4336 0.0620  ? ? ? ? ? ? 159 SER B OG  
2232 N N   . ALA B 160 ? 1.2766 0.7652 1.0796 -0.1286 -0.4126 0.0516  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B N   
2233 C CA  . ALA B 160 ? 1.2420 0.7533 1.0716 -0.0830 -0.4016 0.0123  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CA  
2234 C C   . ALA B 160 ? 1.1906 0.7497 1.0468 -0.0335 -0.3848 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B C   
2235 O O   . ALA B 160 ? 1.1377 0.7661 1.0208 -0.0167 -0.3427 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B O   
2236 C CB  . ALA B 160 ? 1.3492 0.7751 1.1606 -0.0668 -0.4591 0.0001  ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CB  
2237 N N   . GLN B 161 ? 1.2422 0.7637 1.0889 -0.0110 -0.4218 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B N   
2238 C CA  . GLN B 161 ? 1.2414 0.8176 1.1132 0.0311  -0.4079 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CA  
2239 C C   . GLN B 161 ? 1.1654 0.8195 1.0540 0.0079  -0.3508 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B C   
2240 O O   . GLN B 161 ? 1.1418 0.8671 1.0572 0.0242  -0.3120 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B O   
2241 C CB  . GLN B 161 ? 1.3518 0.8780 1.2071 0.0480  -0.4545 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CB  
2242 C CG  . GLN B 161 ? 1.4917 0.9315 1.3276 0.0827  -0.5226 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CG  
2243 C CD  . GLN B 161 ? 1.5409 1.0177 1.4026 0.1391  -0.5234 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B CD  
2244 O OE1 . GLN B 161 ? 1.5306 1.0750 1.4155 0.1372  -0.4771 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B OE1 
2245 N NE2 . GLN B 161 ? 1.6208 1.0548 1.4765 0.1913  -0.5786 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 161 GLN B NE2 
2246 N N   . GLU B 162 ? 1.1229 0.7610 0.9919 -0.0329 -0.3486 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N   
2247 C CA  . GLU B 162 ? 1.0503 0.7520 0.9305 -0.0504 -0.3047 0.0016  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA  
2248 C C   . GLU B 162 ? 0.9171 0.6779 0.8168 -0.0561 -0.2571 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C   
2249 O O   . GLU B 162 ? 0.8474 0.6662 0.7684 -0.0422 -0.2254 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O   
2250 C CB  . GLU B 162 ? 1.0771 0.7548 0.9293 -0.0953 -0.3117 0.0392  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB  
2251 C CG  . GLU B 162 ? 1.1691 0.7873 0.9992 -0.0887 -0.3604 0.0468  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG  
2252 C CD  . GLU B 162 ? 1.2412 0.8278 1.0355 -0.1393 -0.3750 0.0886  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD  
2253 O OE1 . GLU B 162 ? 1.2673 0.8568 1.0499 -0.1776 -0.3645 0.1101  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1 
2254 O OE2 . GLU B 162 ? 1.2361 0.8030 1.0144 -0.1417 -0.3960 0.0999  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2 
2255 N N   . GLN B 163 ? 0.9185 0.6631 0.8100 -0.0765 -0.2553 0.0056  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B N   
2256 C CA  . GLN B 163 ? 0.8250 0.6198 0.7325 -0.0792 -0.2149 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CA  
2257 C C   . GLN B 163 ? 0.8464 0.6769 0.7778 -0.0400 -0.2019 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 163 GLN B C   
2258 O O   . GLN B 163 ? 0.7461 0.6309 0.6918 -0.0389 -0.1650 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 163 GLN B O   
2259 C CB  . GLN B 163 ? 0.9185 0.6925 0.8147 -0.1041 -0.2197 0.0120  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CB  
2260 C CG  . GLN B 163 ? 0.9291 0.6985 0.8039 -0.1506 -0.2212 0.0456  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CG  
2261 C CD  . GLN B 163 ? 0.9693 0.7456 0.8390 -0.1779 -0.2160 0.0568  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B CD  
2262 O OE1 . GLN B 163 ? 0.9481 0.7410 0.8328 -0.1612 -0.2015 0.0391  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B OE1 
2263 N NE2 . GLN B 163 ? 0.9667 0.7370 0.8144 -0.2222 -0.2276 0.0869  ? ? ? ? ? ? 163 GLN B NE2 
2264 N N   . ARG B 164 ? 0.8764 0.6789 0.8099 -0.0083 -0.2342 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B N   
2265 C CA  . ARG B 164 ? 0.9188 0.7678 0.8739 0.0288  -0.2236 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CA  
2266 C C   . ARG B 164 ? 0.8150 0.7169 0.7858 0.0432  -0.2095 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B C   
2267 O O   . ARG B 164 ? 0.7446 0.7100 0.7321 0.0498  -0.1790 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B O   
2268 C CB  . ARG B 164 ? 1.0860 0.8955 1.0379 0.0630  -0.2652 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CB  
2269 C CG  . ARG B 164 ? 1.1489 1.0185 1.1220 0.1025  -0.2546 -0.1493 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CG  
2270 C CD  . ARG B 164 ? 1.1781 1.0820 1.1569 0.0935  -0.2223 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CD  
2271 N NE  . ARG B 164 ? 1.2759 1.1598 1.2527 0.1215  -0.2471 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NE  
2272 C CZ  . ARG B 164 ? 1.2306 1.1284 1.2079 0.1173  -0.2305 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B CZ  
2273 N NH1 . ARG B 164 ? 1.2158 1.1437 1.1948 0.0872  -0.1908 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH1 
2274 N NH2 . ARG B 164 ? 1.2494 1.1273 1.2238 0.1460  -0.2575 -0.2047 ? ? ? ? ? ? 164 ARG B NH2 
2275 N N   . THR B 165 ? 0.8411 0.7172 0.8043 0.0430  -0.2322 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 165 THR B N   
2276 C CA  . THR B 165 ? 0.8063 0.7310 0.7827 0.0491  -0.2190 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 165 THR B CA  
2277 C C   . THR B 165 ? 0.7133 0.6824 0.6943 0.0186  -0.1746 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 165 THR B C   
2278 O O   . THR B 165 ? 0.6542 0.6845 0.6522 0.0245  -0.1521 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 165 THR B O   
2279 C CB  . THR B 165 ? 0.8680 0.7485 0.8297 0.0466  -0.2511 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 165 THR B CB  
2280 O OG1 . THR B 165 ? 0.9089 0.7315 0.8599 0.0741  -0.3004 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 165 THR B OG1 
2281 C CG2 . THR B 165 ? 0.8624 0.7978 0.8408 0.0582  -0.2410 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 165 THR B CG2 
2282 N N   . LEU B 166 ? 0.7026 0.6432 0.6670 -0.0141 -0.1647 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   
2283 C CA  . LEU B 166 ? 0.6276 0.6011 0.5922 -0.0385 -0.1286 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  
2284 C C   . LEU B 166 ? 0.6004 0.6119 0.5771 -0.0318 -0.1036 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   
2285 O O   . LEU B 166 ? 0.6311 0.6826 0.6149 -0.0367 -0.0816 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   
2286 C CB  . LEU B 166 ? 0.6694 0.6156 0.6151 -0.0684 -0.1253 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  
2287 C CG  . LEU B 166 ? 0.6423 0.6182 0.5852 -0.0878 -0.0942 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  
2288 C CD1 . LEU B 166 ? 0.6686 0.6663 0.6142 -0.0892 -0.0880 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 
2289 C CD2 . LEU B 166 ? 0.6474 0.6094 0.5730 -0.1131 -0.0950 0.0098  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 
2290 N N   . GLU B 167 ? 0.7045 0.7003 0.6808 -0.0221 -0.1107 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   
2291 C CA  . GLU B 167 ? 0.6691 0.6974 0.6541 -0.0122 -0.0930 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  
2292 C C   . GLU B 167 ? 0.6426 0.7274 0.6436 0.0055  -0.0862 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   
2293 O O   . GLU B 167 ? 0.6550 0.7796 0.6587 -0.0052 -0.0616 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   
2294 C CB  . GLU B 167 ? 0.7649 0.7635 0.7472 0.0021  -0.1121 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  
2295 C CG  . GLU B 167 ? 0.7718 0.7781 0.7513 -0.0060 -0.0928 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  
2296 C CD  . GLU B 167 ? 0.8197 0.8054 0.7986 0.0116  -0.1114 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  
2297 O OE1 . GLU B 167 ? 0.8177 0.7603 0.7863 -0.0011 -0.1260 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 
2298 O OE2 . GLU B 167 ? 0.8437 0.8613 0.8319 0.0368  -0.1119 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 
2299 N N   . GLU B 168 ? 0.7275 0.8182 0.7377 0.0316  -0.1102 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N   
2300 C CA  . GLU B 168 ? 0.6657 0.8266 0.6942 0.0514  -0.1057 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA  
2301 C C   . GLU B 168 ? 0.6782 0.8768 0.7109 0.0285  -0.0858 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C   
2302 O O   . GLU B 168 ? 0.6372 0.8981 0.6782 0.0208  -0.0657 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O   
2303 C CB  . GLU B 168 ? 0.7606 0.9159 0.7969 0.0888  -0.1415 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB  
2304 C CG  . GLU B 168 ? 0.8887 1.1332 0.9473 0.1172  -0.1399 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG  
2305 C CD  . GLU B 168 ? 1.0337 1.3159 1.0985 0.1440  -0.1406 -0.2158 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD  
2306 O OE1 . GLU B 168 ? 1.1744 1.3997 1.2266 0.1483  -0.1518 -0.2146 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1 
2307 O OE2 . GLU B 168 ? 1.0764 1.4517 1.1584 0.1602  -0.1305 -0.2394 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2 
2308 N N   . LEU B 169 ? 0.6413 0.8026 0.6658 0.0147  -0.0931 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   
2309 C CA  . LEU B 169 ? 0.6141 0.8076 0.6426 -0.0028 -0.0805 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  
2310 C C   . LEU B 169 ? 0.5225 0.7226 0.5413 -0.0336 -0.0528 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   
2311 O O   . LEU B 169 ? 0.5619 0.8078 0.5858 -0.0473 -0.0392 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   
2312 C CB  . LEU B 169 ? 0.6959 0.8474 0.7155 -0.0076 -0.0980 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  
2313 C CG  . LEU B 169 ? 0.7087 0.8476 0.7340 0.0234  -0.1325 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  
2314 C CD1 . LEU B 169 ? 0.7728 0.8603 0.7812 0.0106  -0.1494 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 
2315 C CD2 . LEU B 169 ? 0.7430 0.9539 0.7918 0.0469  -0.1366 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 
2316 N N   . ALA B 170 ? 0.5786 0.7330 0.5821 -0.0443 -0.0477 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   
2317 C CA  . ALA B 170 ? 0.5114 0.6624 0.5030 -0.0652 -0.0279 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  
2318 C C   . ALA B 170 ? 0.5709 0.7624 0.5667 -0.0645 -0.0160 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   
2319 O O   . ALA B 170 ? 0.6419 0.8556 0.6321 -0.0846 -0.0043 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   
2320 C CB  . ALA B 170 ? 0.5452 0.6501 0.5233 -0.0691 -0.0282 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  
2321 N N   . GLY B 171 ? 0.5752 0.7785 0.5788 -0.0431 -0.0215 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B N   
2322 C CA  . GLY B 171 ? 0.5186 0.7719 0.5249 -0.0423 -0.0100 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B CA  
2323 C C   . GLY B 171 ? 0.5670 0.8908 0.5852 -0.0492 -0.0048 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B C   
2324 O O   . GLY B 171 ? 0.5380 0.8977 0.5488 -0.0728 0.0092  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B O   
2325 N N   . ARG B 172 ? 0.6055 0.9478 0.6399 -0.0313 -0.0188 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B N   
2326 C CA  . ARG B 172 ? 0.5974 1.0157 0.6477 -0.0338 -0.0166 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CA  
2327 C C   . ARG B 172 ? 0.6677 1.0876 0.7082 -0.0734 -0.0051 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B C   
2328 O O   . ARG B 172 ? 0.6981 1.1787 0.7393 -0.0969 0.0062  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B O   
2329 C CB  . ARG B 172 ? 0.6568 1.0770 0.7235 -0.0013 -0.0398 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CB  
2330 C CG  . ARG B 172 ? 0.7438 1.2546 0.8322 0.0055  -0.0414 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CG  
2331 C CD  . ARG B 172 ? 0.7549 1.3099 0.8619 0.0535  -0.0609 -0.1864 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CD  
2332 N NE  . ARG B 172 ? 0.7907 1.2732 0.8954 0.0846  -0.0923 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NE  
2333 C CZ  . ARG B 172 ? 0.7612 1.2392 0.8733 0.0969  -0.1118 -0.2003 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CZ  
2334 N NH1 . ARG B 172 ? 0.7880 1.3314 0.9133 0.0809  -0.1015 -0.1987 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH1 
2335 N NH2 . ARG B 172 ? 0.7762 1.1808 0.8801 0.1228  -0.1445 -0.2055 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH2 
2336 N N   . MET B 173 ? 0.6467 1.0004 0.6752 -0.0836 -0.0094 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 173 MET B N   
2337 C CA  . MET B 173 ? 0.5771 0.9182 0.5911 -0.1188 -0.0022 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 173 MET B CA  
2338 C C   . MET B 173 ? 0.5628 0.8940 0.5565 -0.1431 0.0093  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 173 MET B C   
2339 O O   . MET B 173 ? 0.5541 0.9103 0.5388 -0.1740 0.0137  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 173 MET B O   
2340 C CB  . MET B 173 ? 0.5732 0.8439 0.5743 -0.1205 -0.0090 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 173 MET B CB  
2341 C CG  . MET B 173 ? 0.5420 0.8204 0.5544 -0.1128 -0.0211 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 173 MET B CG  
2342 S SD  . MET B 173 ? 0.5711 0.7756 0.5635 -0.1169 -0.0271 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 173 MET B SD  
2343 C CE  . MET B 173 ? 0.5433 0.7453 0.5203 -0.1497 -0.0205 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 173 MET B CE  
2344 N N   . LEU B 174 ? 0.5686 0.8592 0.5526 -0.1307 0.0112  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N   
2345 C CA  . LEU B 174 ? 0.6644 0.9290 0.6246 -0.1495 0.0179  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA  
2346 C C   . LEU B 174 ? 0.6924 1.0222 0.6522 -0.1644 0.0259  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C   
2347 O O   . LEU B 174 ? 0.7663 1.0914 0.7039 -0.1970 0.0277  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O   
2348 C CB  . LEU B 174 ? 0.6453 0.8602 0.5988 -0.1295 0.0172  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB  
2349 C CG  . LEU B 174 ? 0.7066 0.8931 0.6364 -0.1409 0.0210  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG  
2350 C CD1 . LEU B 174 ? 0.6494 0.7849 0.5552 -0.1604 0.0154  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1 
2351 C CD2 . LEU B 174 ? 0.7099 0.8716 0.6410 -0.1180 0.0211  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2 
2352 N N   . ALA B 175 ? 0.7611 1.1542 0.7437 -0.1414 0.0278  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   
2353 C CA  . ALA B 175 ? 0.7126 1.1935 0.6998 -0.1525 0.0364  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  
2354 C C   . ALA B 175 ? 0.7746 1.3059 0.7603 -0.1907 0.0389  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   
2355 O O   . ALA B 175 ? 0.8441 1.4101 0.8123 -0.2269 0.0451  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   
2356 C CB  . ALA B 175 ? 0.7474 1.2896 0.7625 -0.1123 0.0329  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  
2357 N N   . GLY B 176 ? 0.7168 1.2548 0.7191 -0.1859 0.0322  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B N   
2358 C CA  . GLY B 176 ? 0.6805 1.2678 0.6832 -0.2229 0.0328  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B CA  
2359 C C   . GLY B 176 ? 0.7332 1.2635 0.7001 -0.2706 0.0304  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 176 GLY B C   
2360 O O   . GLY B 176 ? 0.8070 1.3853 0.7648 -0.3129 0.0312  0.0147  ? ? ? ? ? ? 176 GLY B O   
2361 N N   . LEU B 177 ? 0.7529 1.1807 0.6981 -0.2640 0.0241  0.0073  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N   
2362 C CA  . LEU B 177 ? 0.7856 1.1440 0.6931 -0.2999 0.0147  0.0323  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA  
2363 C C   . LEU B 177 ? 0.8459 1.1874 0.7248 -0.3164 0.0158  0.0470  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C   
2364 O O   . LEU B 177 ? 0.7644 1.0744 0.6107 -0.3569 0.0047  0.0706  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O   
2365 C CB  . LEU B 177 ? 0.7879 1.0512 0.6847 -0.2804 0.0049  0.0297  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB  
2366 C CG  . LEU B 177 ? 0.8288 1.0935 0.7437 -0.2708 0.0003  0.0205  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG  
2367 C CD1 . LEU B 177 ? 0.8546 1.0334 0.7535 -0.2545 -0.0083 0.0186  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 
2368 C CD2 . LEU B 177 ? 0.8576 1.1588 0.7706 -0.3094 -0.0058 0.0316  ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 
2369 N N   . GLU B 178 ? 0.8685 1.2205 0.7559 -0.2856 0.0250  0.0340  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   
2370 C CA  . GLU B 178 ? 0.9571 1.3023 0.8180 -0.2995 0.0264  0.0469  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  
2371 C C   . GLU B 178 ? 1.0284 1.4625 0.8818 -0.3406 0.0322  0.0614  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   
2372 O O   . GLU B 178 ? 1.0746 1.6110 0.9564 -0.3305 0.0450  0.0449  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   
2373 C CB  . GLU B 178 ? 0.9205 1.2654 0.7948 -0.2569 0.0345  0.0274  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  
2374 C CG  . GLU B 178 ? 0.9247 1.1815 0.7978 -0.2276 0.0274  0.0200  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  
2375 C CD  . GLU B 178 ? 0.9247 1.1759 0.8098 -0.1908 0.0324  0.0030  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  
2376 O OE1 . GLU B 178 ? 0.9402 1.2520 0.8491 -0.1704 0.0394  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 
2377 O OE2 . GLU B 178 ? 0.8938 1.0794 0.7638 -0.1810 0.0268  0.0054  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 
2378 N N   . GLN B 179 ? 1.1267 1.5211 0.9390 -0.3869 0.0198  0.0917  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B N   
2379 C CA  . GLN B 179 ? 1.2367 1.7068 1.0328 -0.4418 0.0207  0.1147  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CA  
2380 C C   . GLN B 179 ? 1.2814 1.7055 1.0284 -0.4745 0.0095  0.1433  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B C   
2381 O O   . GLN B 179 ? 1.3588 1.8364 1.0818 -0.5279 0.0074  0.1693  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B O   
2382 C CB  . GLN B 179 ? 1.3054 1.7682 1.0962 -0.4818 0.0079  0.1303  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CB  
2383 C CG  . GLN B 179 ? 1.2764 1.8581 1.1096 -0.4815 0.0219  0.1137  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CG  
2384 C CD  . GLN B 179 ? 1.2230 1.8408 1.1026 -0.4156 0.0362  0.0742  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B CD  
2385 O OE1 . GLN B 179 ? 1.2780 1.8228 1.1680 -0.3812 0.0305  0.0611  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B OE1 
2386 N NE2 . GLN B 179 ? 1.1542 1.8851 1.0591 -0.3984 0.0521  0.0548  ? ? ? ? ? ? 179 GLN B NE2 
# 
