data_XXXX
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_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Gabelli, S.B."    1 
"de la Pena, A.H." 2 
"Suarez, A."       3 
"Amzel, L.M."      4 
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_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal Structure of the Bdellovibrio bacteriovorus Nucleoside Diphosphate Sugar Hydrolase in complex with ADP-ribose" 
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_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Nudix, hydrolase" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
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_exptl.entry_id                   XXXX 
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_citation.abstract                  ? 
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_citation.id                        primary 
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_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
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_citation.journal_volume            10 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                e0141716 
_citation.page_last                 e0141716 
_citation.title                     "Structural and Enzymatic Characterization of a Nucleoside Diphosphate Sugar Hydrolase from Bdellovibrio bacteriovorus." 
_citation.year                      2015 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0141716 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26524597 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "de la Pena, A.H."    1 ? 
primary "Suarez, A."          2 ? 
primary "Duong-Ly, K.C."      3 ? 
primary "Schoeffield, A.J."   4 ? 
primary "Pizarro-Dupuy, M.A." 5 ? 
primary "Zarr, M."            6 ? 
primary "Pineiro, S.A."       7 ? 
primary "Amzel, L.M."         8 ? 
primary "Gabelli, S.B."       9 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;MKHLEEKTLSTRQIFKGRYLKIEQDQVQAPDGRTYTREYILHPGAAMMIPLLPNGNVVMIHQYRHAVKKVFLEFPAGKRD
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VSDVKTQIGAFWLDKFLRGEWN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MKHLEEKTLSTRQIFKGRYLKIEQDQVQAPDGRTYTREYILHPGAAMMIPLLPNGNVVMIHQYRHAVKKVFLEFPAGKRD
HNEETLLTAKRELLEETGYEAKDWKFLTTIHPVIGYSNEHIDLYLARDLTHLEQRLDQGQFIEVVEVKPADLMQLVLEGK
VSDVKTQIGAFWLDKFLRGEWN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
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_entity_poly_seq.entity_id 
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_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LYS n 
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1 5   GLU n 
1 6   GLU n 
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1 12  ARG n 
1 13  GLN n 
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1 16  LYS n 
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1 18  ARG n 
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1 20  LEU n 
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1 22  ILE n 
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1 24  GLN n 
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1 34  THR n 
1 35  TYR n 
1 36  THR n 
1 37  ARG n 
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1 39  TYR n 
1 40  ILE n 
1 41  LEU n 
1 42  HIS n 
1 43  PRO n 
1 44  GLY n 
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1 46  ALA n 
1 47  MET n 
1 48  MET n 
1 49  ILE n 
1 50  PRO n 
1 51  LEU n 
1 52  LEU n 
1 53  PRO n 
1 54  ASN n 
1 55  GLY n 
1 56  ASN n 
1 57  VAL n 
1 58  VAL n 
1 59  MET n 
1 60  ILE n 
1 61  HIS n 
1 62  GLN n 
1 63  TYR n 
1 64  ARG n 
1 65  HIS n 
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1 68  LYS n 
1 69  LYS n 
1 70  VAL n 
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1 73  GLU n 
1 74  PHE n 
1 75  PRO n 
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1 78  LYS n 
1 79  ARG n 
1 80  ASP n 
1 81  HIS n 
1 82  ASN n 
1 83  GLU n 
1 84  GLU n 
1 85  THR n 
1 86  LEU n 
1 87  LEU n 
1 88  THR n 
1 89  ALA n 
1 90  LYS n 
1 91  ARG n 
1 92  GLU n 
1 93  LEU n 
1 94  LEU n 
1 95  GLU n 
1 96  GLU n 
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1 100 GLU n 
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1 102 LYS n 
1 103 ASP n 
1 104 TRP n 
1 105 LYS n 
1 106 PHE n 
1 107 LEU n 
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1 109 THR n 
1 110 ILE n 
1 111 HIS n 
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1 113 VAL n 
1 114 ILE n 
1 115 GLY n 
1 116 TYR n 
1 117 SER n 
1 118 ASN n 
1 119 GLU n 
1 120 HIS n 
1 121 ILE n 
1 122 ASP n 
1 123 LEU n 
1 124 TYR n 
1 125 LEU n 
1 126 ALA n 
1 127 ARG n 
1 128 ASP n 
1 129 LEU n 
1 130 THR n 
1 131 HIS n 
1 132 LEU n 
1 133 GLU n 
1 134 GLN n 
1 135 ARG n 
1 136 LEU n 
1 137 ASP n 
1 138 GLN n 
1 139 GLY n 
1 140 GLN n 
1 141 PHE n 
1 142 ILE n 
1 143 GLU n 
1 144 VAL n 
1 145 VAL n 
1 146 GLU n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PRO n 
1 150 ALA n 
1 151 ASP n 
1 152 LEU n 
1 153 MET n 
1 154 GLN n 
1 155 LEU n 
1 156 VAL n 
1 157 LEU n 
1 158 GLU n 
1 159 GLY n 
1 160 LYS n 
1 161 VAL n 
1 162 SER n 
1 163 ASP n 
1 164 VAL n 
1 165 LYS n 
1 166 THR n 
1 167 GLN n 
1 168 ILE n 
1 169 GLY n 
1 170 ALA n 
1 171 PHE n 
1 172 TRP n 
1 173 LEU n 
1 174 ASP n 
1 175 LYS n 
1 176 PHE n 
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1 179 GLY n 
1 180 GLU n 
1 181 TRP n 
1 182 ASN n 
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_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "NudF protein"               21290.469 2   3.6.1.13 E140Q ? ? 
2 non-polymer syn ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE  559.316   2   ?        ?     ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                96.063    6   ?        ?     ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                     92.094    7   ?        ?     ? ? 
5 non-polymer syn "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" 120.147   1   ?        ?     ? ? 
6 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      106.120   1   ?        ?     ? ? 
7 non-polymer syn "TRIETHYLENE GLYCOL"         150.173   1   ?        ?     ? ? 
8 water       nat water                        18.015    212 ?        ?     ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
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_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LYS 2   2   2   LYS LYS A ? n 
A 1 3   HIS 3   3   3   HIS HIS A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A ? n 
A 1 6   GLU 6   6   6   GLU GLU A ? n 
A 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A ? n 
A 1 8   THR 8   8   8   THR THR A ? n 
A 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 10  SER 10  10  10  SER SER A ? n 
A 1 11  THR 11  11  11  THR THR A ? n 
A 1 12  ARG 12  12  12  ARG ARG A ? n 
A 1 13  GLN 13  13  13  GLN GLN A ? n 
A 1 14  ILE 14  14  14  ILE ILE A ? n 
A 1 15  PHE 15  15  15  PHE PHE A ? n 
A 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS A ? n 
A 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A ? n 
A 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A ? n 
A 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A ? n 
A 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A ? n 
A 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A ? n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A ? n 
A 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A ? n 
A 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN A ? n 
A 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA A ? n 
A 1 30  PRO 30  30  30  PRO PRO A ? n 
A 1 31  ASP 31  31  31  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLY 32  32  32  GLY GLY A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  THR 34  34  34  THR THR A ? n 
A 1 35  TYR 35  35  35  TYR TYR A ? n 
A 1 36  THR 36  36  36  THR THR A ? n 
A 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A ? n 
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A 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A ? n 
A 1 43  PRO 43  43  43  PRO PRO A ? n 
A 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A ? n 
A 1 46  ALA 46  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 47  MET 47  47  47  MET MET A ? n 
A 1 48  MET 48  48  48  MET MET A ? n 
A 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 50  PRO 50  50  50  PRO PRO A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
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A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A ? n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A ? n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 59  MET 59  59  59  MET MET A ? n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A ? n 
A 1 61  HIS 61  61  61  HIS HIS A ? n 
A 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A ? n 
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A 1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A ? n 
A 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL A ? n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 69  LYS 69  69  69  LYS LYS A ? n 
A 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 71  PHE 71  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  HIS 81  81  81  HIS HIS A ? n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A ? n 
A 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A ? n 
A 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A ? n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A ? n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  GLY 98  98  98  GLY GLY A ? n 
A 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 TRP 104 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 107 LEU 107 107 107 LEU LEU A ? n 
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A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A ? n 
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A 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A ? n 
A 1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY A ? n 
A 1 116 TYR 116 116 116 TYR TYR A ? n 
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A 1 118 ASN 118 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU A ? n 
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B 1 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU B ? n 
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B 1 11  THR 11  11  11  THR THR B ? n 
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B 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
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B 1 182 ASN 182 182 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
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C 2 APR 1   201 201 APR APR A ? 
D 3 SO4 1   202 211 SO4 SO4 A ? 
E 3 SO4 1   203 213 SO4 SO4 A ? 
F 3 SO4 1   204 216 SO4 SO4 A ? 
G 4 GOL 1   205 222 GOL GOL A ? 
H 4 GOL 1   206 223 GOL GOL A ? 
I 4 GOL 1   207 227 GOL GOL A ? 
J 5 PG0 1   208 246 PG0 PG0 A ? 
K 3 SO4 1   209 212 SO4 SO4 A ? 
L 3 SO4 1   210 215 SO4 SO4 A ? 
M 3 SO4 1   201 214 SO4 SO4 B ? 
N 6 PEG 1   202 242 PEG PEG B ? 
O 2 APR 1   203 202 APR APR B ? 
P 4 GOL 1   204 221 GOL GOL B ? 
Q 4 GOL 1   205 224 GOL GOL B ? 
R 4 GOL 1   206 225 GOL GOL B ? 
S 4 GOL 1   207 226 GOL GOL B ? 
T 7 PGE 1   208 245 PGE PGE B ? 
U 8 HOH 1   301 110 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 2   302 46  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 3   303 76  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 4   304 102 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 5   305 126 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 6   306 85  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 7   307 190 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 8   308 89  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 9   309 88  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 10  310 129 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 11  311 41  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 12  312 170 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 13  313 176 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 14  314 136 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 15  315 205 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 16  316 182 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 17  317 168 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 18  318 145 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 19  319 31  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 20  320 112 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 21  321 149 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 22  322 203 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 23  323 148 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 24  324 192 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 25  325 183 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 26  326 39  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 27  327 167 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 28  328 43  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 29  329 204 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 30  330 208 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 31  331 79  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 33  333 65  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 35  335 143 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 36  336 48  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 37  337 180 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 38  338 92  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 39  339 10  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 40  340 36  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 41  341 135 HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 45  345 82  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 46  346 177 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 47  347 206 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 48  348 91  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 49  349 8   HOH HOH A ? 
U 8 HOH 50  350 71  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 51  351 83  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 52  352 113 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 53  353 159 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 54  354 27  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 55  355 106 HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 60  360 23  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 63  363 6   HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 65  365 2   HOH HOH A ? 
U 8 HOH 66  366 94  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 67  367 37  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 68  368 142 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 69  369 57  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 70  370 59  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 71  371 15  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 72  372 84  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 73  373 60  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 75  375 75  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 79  379 61  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 80  380 174 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 81  381 1   HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 83  383 66  HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 110 410 97  HOH HOH A ? 
U 8 HOH 111 411 121 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 112 412 105 HOH HOH A ? 
U 8 HOH 113 413 201 HOH HOH A ? 
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U 8 HOH 115 415 119 HOH HOH A ? 
V 8 HOH 1   301 40  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 2   302 51  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 3   303 67  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 4   304 179 HOH HOH B ? 
V 8 HOH 5   305 171 HOH HOH B ? 
V 8 HOH 6   306 64  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 7   307 77  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 8   308 34  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 9   309 7   HOH HOH B ? 
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V 8 HOH 15  315 165 HOH HOH B ? 
V 8 HOH 16  316 50  HOH HOH B ? 
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V 8 HOH 89  389 124 HOH HOH B ? 
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V 8 HOH 91  391 53  HOH HOH B ? 
V 8 HOH 92  392 104 HOH HOH B ? 
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V 8 HOH 97  397 74  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ?                               "C3 H7 N O2"        89.093  
APR non-polymer         . ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE  ?                               "C15 H23 N5 O14 P2" 559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ?                               "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ?                               "C4 H7 N O4"        133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ?                               "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ?                               "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ?                               "C2 H5 N O2"        75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                     "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ?                               "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ?                               "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ?                               "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ?                               "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      ?                               "C4 H10 O3"         106.120 
PG0 non-polymer         . "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" "PEG 6000"                      "C5 H12 O3"         120.147 
PGE non-polymer         . "TRIETHYLENE GLYCOL"         ?                               "C6 H14 O4"         150.173 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ?                               "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ?                               "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ?                               "C3 H7 N O3"        105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                ?                               "O4 S -2"           96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ?                               "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ?                               "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ?                               "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ?                               "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
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A N N 1 ? 
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C N N 2 ? 
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O N N 2 ? 
P N N 4 ? 
Q N N 4 ? 
R N N 4 ? 
S N N 4 ? 
T N N 7 ? 
U N N 8 ? 
V N N 8 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 MET A 1   ? GLU A 5   ? MET A 1   GLU A 5   5 ? 5  
HELX_P HELX_P2 AA2 HIS A 65  ? LYS A 68  ? HIS A 65  LYS A 68  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 84  ? GLY A 98  ? GLU A 84  GLY A 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 LYS A 148 ? GLU A 158 ? LYS A 148 GLU A 158 1 ? 11 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP A 163 ? ARG A 178 ? ASP A 163 ARG A 178 1 ? 16 
HELX_P HELX_P6 AA6 GLU B 84  ? GLY B 98  ? GLU B 84  GLY B 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7 AA7 LYS B 148 ? GLU B 158 ? LYS B 148 GLU B 158 1 ? 11 
HELX_P HELX_P8 AA8 ASP B 163 ? ARG B 178 ? ASP B 163 ARG B 178 1 ? 16 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 7   ? LYS A 16  ? LYS A 7   LYS A 16  
AA1 2 LYS A 21  ? GLN A 28  ? LYS A 21  GLN A 28  
AA1 3 THR A 34  ? ILE A 40  ? THR A 34  ILE A 40  
AA2 1 ALA A 76  ? LYS A 78  ? ALA A 76  LYS A 78  
AA2 2 ALA A 45  ? LEU A 51  ? ALA A 45  LEU A 51  
AA2 3 ILE A 121 ? HIS A 131 ? ILE A 121 HIS A 131 
AA2 4 TYR A 99  ? ILE A 110 ? TYR A 99  ILE A 110 
AA3 1 LYS A 69  ? GLU A 73  ? LYS A 69  GLU A 73  
AA3 2 VAL A 57  ? ARG A 64  ? VAL A 57  ARG A 64  
AA3 3 GLU A 143 ? VAL A 147 ? GLU A 143 VAL A 147 
AA4 1 LYS B 7   ? LYS B 16  ? LYS B 7   LYS B 16  
AA4 2 LYS B 21  ? GLN B 28  ? LYS B 21  GLN B 28  
AA4 3 THR B 34  ? ILE B 40  ? THR B 34  ILE B 40  
AA5 1 ALA B 76  ? LYS B 78  ? ALA B 76  LYS B 78  
AA5 2 ALA B 45  ? PRO B 50  ? ALA B 45  PRO B 50  
AA5 3 ILE B 121 ? HIS B 131 ? ILE B 121 HIS B 131 
AA5 4 TYR B 99  ? ILE B 110 ? TYR B 99  ILE B 110 
AA6 1 LYS B 69  ? GLU B 73  ? LYS B 69  GLU B 73  
AA6 2 VAL B 57  ? ARG B 64  ? VAL B 57  ARG B 64  
AA6 3 GLU B 143 ? VAL B 147 ? GLU B 143 VAL B 147 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013229 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009671 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.019371 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
4 G A G A 1 
4 H A H A 1 
4 I A I A 1 
5 J A J A 1 
3 K A K A 1 
3 L A L A 1 
3 M B M B 1 
6 N B N B 1 
2 O B O B 1 
4 P B P B 1 
4 Q B Q B 1 
4 R B R B 1 
4 S B S B 1 
7 T B T B 1 
8 U A U A 1 
8 V B V B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE  APR 
3 "SULFATE ION"                SO4 
4 GLYCEROL                     GOL 
5 "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" PG0 
6 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      PEG 
7 "TRIETHYLENE GLYCOL"         PGE 
8 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
8 8 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 9   ? N LEU A 9   O GLN A 26  ? O GLN A 26  
AA1 2 3 N VAL A 27  ? N VAL A 27  O TYR A 35  ? O TYR A 35  
AA2 1 2 O GLY A 77  ? O GLY A 77  N ALA A 46  ? N ALA A 46  
AA2 2 3 N LEU A 51  ? N LEU A 51  O ALA A 126 ? O ALA A 126 
AA2 3 4 O LEU A 125 ? O LEU A 125 N LYS A 105 ? N LYS A 105 
AA3 1 2 O GLU A 73  ? O GLU A 73  N ILE A 60  ? N ILE A 60  
AA3 2 3 N MET A 59  ? N MET A 59  O VAL A 145 ? O VAL A 145 
AA4 1 2 N LEU B 9   ? N LEU B 9   O GLN B 26  ? O GLN B 26  
AA4 2 3 N ASP B 25  ? N ASP B 25  O ARG B 37  ? O ARG B 37  
AA5 1 2 O GLY B 77  ? O GLY B 77  N ALA B 46  ? N ALA B 46  
AA5 2 3 N ILE B 49  ? N ILE B 49  O ALA B 126 ? O ALA B 126 
AA5 3 4 O ARG B 127 ? O ARG B 127 N ASP B 103 ? N ASP B 103 
AA6 1 2 O GLU B 73  ? O GLU B 73  N ILE B 60  ? N ILE B 60  
AA6 2 3 N MET B 59  ? N MET B 59  O VAL B 145 ? O VAL B 145 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . MET A 1 1   ? 6.587  65.051  20.512  1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   2    C CA    . MET A 1 1   ? 7.598  65.699  21.414  1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   3    C C     . MET A 1 1   ? 6.961  66.316  22.667  1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   4    O O     . MET A 1 1   ? 7.630  67.060  23.398  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   5    C CB    . MET A 1 1   ? 8.387  66.769  20.639  1.00 65.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   6    C CG    . MET A 1 1   ? 9.250  66.246  19.493  1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   7    S SD    . MET A 1 1   ? 10.632 65.237  20.081  1.00 67.80 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   8    C CE    . MET A 1 1   ? 9.979  63.565  19.995  1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   9    N N     . LYS A 1 2   ? 5.688  65.971  22.919  1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N     1 
ATOM   10   C CA    . LYS A 1 2   ? 4.917  66.422  24.093  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA    1 
ATOM   11   C C     . LYS A 1 2   ? 5.672  66.231  25.424  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C     1 
ATOM   12   O O     . LYS A 1 2   ? 5.631  67.104  26.292  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O     1 
ATOM   13   C CB    . LYS A 1 2   ? 3.567  65.668  24.125  1.00 59.16 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB    1 
ATOM   14   C CG    . LYS A 1 2   ? 2.540  66.141  25.151  1.00 64.89 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG    1 
ATOM   15   C CD    . LYS A 1 2   ? 1.486  67.069  24.542  1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD    1 
ATOM   16   C CE    . LYS A 1 2   ? 0.477  67.547  25.588  1.00 68.36 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE    1 
ATOM   17   N NZ    . LYS A 1 2   ? 0.978  68.735  26.335  1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ    1 
ATOM   18   N N     . HIS A 1 3   ? 6.370  65.103  25.568  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A N     1 
ATOM   19   C CA    . HIS A 1 3   ? 7.131  64.776  26.792  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CA    1 
ATOM   20   C C     . HIS A 1 3   ? 8.372  65.683  27.094  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A C     1 
ATOM   21   O O     . HIS A 1 3   ? 8.994  65.550  28.144  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A O     1 
ATOM   22   C CB    . HIS A 1 3   ? 7.573  63.324  26.711  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CB    1 
ATOM   23   C CG    . HIS A 1 3   ? 8.653  63.105  25.709  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CG    1 
ATOM   24   N ND1   . HIS A 1 3   ? 8.404  62.921  24.362  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A ND1   1 
ATOM   25   C CD2   . HIS A 1 3   ? 9.995  63.109  25.846  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CD2   1 
ATOM   26   C CE1   . HIS A 1 3   ? 9.548  62.811  23.717  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CE1   1 
ATOM   27   N NE2   . HIS A 1 3   ? 10.525 62.905  24.598  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A NE2   1 
ATOM   28   N N     . LEU A 1 4   ? 8.729  66.593  26.194  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N     1 
ATOM   29   C CA    . LEU A 1 4   ? 9.760  67.609  26.479  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA    1 
ATOM   30   C C     . LEU A 1 4   ? 9.141  68.909  26.973  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C     1 
ATOM   31   O O     . LEU A 1 4   ? 9.860  69.821  27.393  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O     1 
ATOM   32   C CB    . LEU A 1 4   ? 10.615 67.935  25.244  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB    1 
ATOM   33   C CG    . LEU A 1 4   ? 11.542 66.823  24.744  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG    1 
ATOM   34   C CD1   . LEU A 1 4   ? 12.415 67.273  23.582  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1   1 
ATOM   35   C CD2   . LEU A 1 4   ? 12.435 66.271  25.839  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2   1 
ATOM   36   N N     . GLU A 1 5   ? 7.821  69.019  26.948  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A N     1 
ATOM   37   C CA    . GLU A 1 5   ? 7.229  70.326  27.291  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CA    1 
ATOM   38   C C     . GLU A 1 5   ? 7.274  70.664  28.757  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A C     1 
ATOM   39   O O     . GLU A 1 5   ? 7.209  69.788  29.620  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A O     1 
ATOM   40   C CB    . GLU A 1 5   ? 5.840  70.461  26.743  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CB    1 
ATOM   41   C CG    . GLU A 1 5   ? 5.889  70.596  25.228  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CG    1 
ATOM   42   C CD    . GLU A 1 5   ? 4.609  70.174  24.573  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CD    1 
ATOM   43   O OE1   . GLU A 1 5   ? 3.675  69.737  25.274  1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE1   1 
ATOM   44   O OE2   . GLU A 1 5   ? 4.545  70.276  23.348  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE2   1 
ATOM   45   N N     . GLU A 1 6   ? 7.480  71.956  28.986  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N     1 
ATOM   46   C CA    . GLU A 1 6   ? 7.421  72.612  30.272  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA    1 
ATOM   47   C C     . GLU A 1 6   ? 6.077  73.378  30.418  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C     1 
ATOM   48   O O     . GLU A 1 6   ? 5.612  74.053  29.499  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O     1 
ATOM   49   C CB    . GLU A 1 6   ? 8.651  73.539  30.450  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB    1 
ATOM   50   C CG    . GLU A 1 6   ? 9.982  72.769  30.426  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG    1 
ATOM   51   C CD    . GLU A 1 6   ? 11.230 73.656  30.284  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CD    1 
ATOM   52   O OE1   . GLU A 1 6   ? 11.149 74.923  30.345  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE1   1 
ATOM   53   O OE2   . GLU A 1 6   ? 12.335 73.073  30.167  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE2   1 
ATOM   54   N N     . LYS A 1 7   ? 5.452  73.237  31.576  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A N     1 
ATOM   55   C CA    . LYS A 1 7   ? 4.153  73.869  31.849  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CA    1 
ATOM   56   C C     . LYS A 1 7   ? 4.320  75.143  32.712  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A C     1 
ATOM   57   O O     . LYS A 1 7   ? 4.935  75.109  33.778  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A O     1 
ATOM   58   C CB    . LYS A 1 7   ? 3.249  72.835  32.565  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CB    1 
ATOM   59   C CG    . LYS A 1 7   ? 2.164  73.447  33.452  1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CG    1 
ATOM   60   C CD    . LYS A 1 7   ? 0.889  72.609  33.541  1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CD    1 
ATOM   61   C CE    . LYS A 1 7   ? -0.002 73.048  34.700  1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CE    1 
ATOM   62   N NZ    . LYS A 1 7   ? 0.474  72.414  35.969  1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A NZ    1 
ATOM   63   N N     . THR A 1 8   ? 3.781  76.272  32.277  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 8   THR A N     1 
ATOM   64   C CA    . THR A 1 8   ? 3.972  77.516  33.017  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CA    1 
ATOM   65   C C     . THR A 1 8   ? 3.141  77.557  34.305  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 8   THR A C     1 
ATOM   66   O O     . THR A 1 8   ? 1.968  77.489  34.254  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 8   THR A O     1 
ATOM   67   C CB    . THR A 1 8   ? 3.567  78.693  32.153  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CB    1 
ATOM   68   O OG1   . THR A 1 8   ? 4.326  78.677  30.939  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 8   THR A OG1   1 
ATOM   69   C CG2   . THR A 1 8   ? 3.841  80.014  32.905  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CG2   1 
ATOM   70   N N     . LEU A 1 9   ? 3.754  77.682  35.458  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N     1 
ATOM   71   C CA    . LEU A 1 9   ? 3.018  77.756  36.726  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA    1 
ATOM   72   C C     . LEU A 1 9   ? 2.742  79.220  37.152  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C     1 
ATOM   73   O O     . LEU A 1 9   ? 1.700  79.524  37.701  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O     1 
ATOM   74   C CB    . LEU A 1 9   ? 3.783  77.031  37.803  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB    1 
ATOM   75   C CG    . LEU A 1 9   ? 4.035  75.537  37.585  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG    1 
ATOM   76   C CD1   . LEU A 1 9   ? 4.772  74.983  38.784  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1   1 
ATOM   77   C CD2   . LEU A 1 9   ? 2.737  74.765  37.403  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2   1 
ATOM   78   N N     . SER A 1 10  ? 3.636  80.137  36.814  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 10  SER A N     1 
ATOM   79   C CA    . SER A 1 10  ? 3.364  81.545  37.016  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA    1 
ATOM   80   C C     . SER A 1 10  ? 4.260  82.379  36.119  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 10  SER A C     1 
ATOM   81   O O     . SER A 1 10  ? 5.307  81.902  35.657  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 10  SER A O     1 
ATOM   82   C CB    . SER A 1 10  ? 3.640  81.884  38.458  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB    1 
ATOM   83   O OG    . SER A 1 10  ? 5.007  81.721  38.695  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG    1 
ATOM   84   N N     . THR A 1 11  ? 3.798  83.585  35.831  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 11  THR A N     1 
ATOM   85   C CA    . THR A 1 11  ? 4.542  84.625  35.103  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CA    1 
ATOM   86   C C     . THR A 1 11  ? 4.373  85.959  35.762  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 11  THR A C     1 
ATOM   87   O O     . THR A 1 11  ? 3.317  86.274  36.334  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 11  THR A O     1 
ATOM   88   C CB    . THR A 1 11  ? 4.034  84.838  33.683  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CB    1 
ATOM   89   O OG1   . THR A 1 11  ? 2.699  85.384  33.720  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 11  THR A OG1   1 
ATOM   90   C CG2   . THR A 1 11  ? 4.011  83.537  32.943  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CG2   1 
ATOM   91   N N     . ARG A 1 12  ? 5.402  86.765  35.678  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N     1 
ATOM   92   C CA    . ARG A 1 12  ? 5.297  88.143  36.058  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA    1 
ATOM   93   C C     . ARG A 1 12  ? 6.291  88.922  35.175  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C     1 
ATOM   94   O O     . ARG A 1 12  ? 7.304  88.381  34.737  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O     1 
ATOM   95   C CB    . ARG A 1 12  ? 5.635  88.327  37.577  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB    1 
ATOM   96   C CG    . ARG A 1 12  ? 7.057  87.894  37.952  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG    1 
ATOM   97   C CD    . ARG A 1 12  ? 7.294  87.790  39.470  1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD    1 
ATOM   98   N NE    . ARG A 1 12  ? 7.685  89.059  40.090  1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE    1 
ATOM   99   C CZ    . ARG A 1 12  ? 8.144  89.200  41.335  1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ    1 
ATOM   100  N NH1   . ARG A 1 12  ? 8.268  88.138  42.119  1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1   1 
ATOM   101  N NH2   . ARG A 1 12  ? 8.486  90.411  41.797  1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2   1 
ATOM   102  N N     . GLN A 1 13  ? 6.025  90.192  34.971  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N     1 
ATOM   103  C CA    . GLN A 1 13  ? 6.987  91.074  34.360  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA    1 
ATOM   104  C C     . GLN A 1 13  ? 7.968  91.513  35.435  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C     1 
ATOM   105  O O     . GLN A 1 13  ? 7.598  92.178  36.384  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O     1 
ATOM   106  C CB    . GLN A 1 13  ? 6.287  92.258  33.748  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB    1 
ATOM   107  C CG    . GLN A 1 13  ? 7.276  93.176  33.055  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG    1 
ATOM   108  C CD    . GLN A 1 13  ? 6.597  94.425  32.613  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD    1 
ATOM   109  O OE1   . GLN A 1 13  ? 5.938  94.439  31.577  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1   1 
ATOM   110  N NE2   . GLN A 1 13  ? 6.695  95.481  33.436  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2   1 
ATOM   111  N N     . ILE A 1 14  ? 9.216  91.114  35.326  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A N     1 
ATOM   112  C CA    . ILE A 1 14  ? 10.189 91.338  36.429  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CA    1 
ATOM   113  C C     . ILE A 1 14  ? 10.925 92.667  36.247  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A C     1 
ATOM   114  O O     . ILE A 1 14  ? 11.472 93.247  37.196  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A O     1 
ATOM   115  C CB    . ILE A 1 14  ? 11.150 90.117  36.516  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CB    1 
ATOM   116  C CG1   . ILE A 1 14  ? 11.967 90.075  37.796  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG1   1 
ATOM   117  C CG2   . ILE A 1 14  ? 12.100 90.019  35.340  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG2   1 
ATOM   118  C CD1   . ILE A 1 14  ? 11.110 90.037  39.051  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CD1   1 
ATOM   119  N N     . PHE A 1 15  ? 11.004 93.141  35.024  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A N     1 
ATOM   120  C CA    . PHE A 1 15  ? 11.801 94.341  34.781  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CA    1 
ATOM   121  C C     . PHE A 1 15  ? 11.315 95.016  33.550  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A C     1 
ATOM   122  O O     . PHE A 1 15  ? 10.946 94.367  32.567  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A O     1 
ATOM   123  C CB    . PHE A 1 15  ? 13.282 94.016  34.634  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CB    1 
ATOM   124  C CG    . PHE A 1 15  ? 14.137 95.230  34.427  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CG    1 
ATOM   125  C CD1   . PHE A 1 15  ? 14.349 96.126  35.462  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CD1   1 
ATOM   126  C CD2   . PHE A 1 15  ? 14.660 95.504  33.194  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CD2   1 
ATOM   127  C CE1   . PHE A 1 15  ? 15.103 97.262  35.260  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CE1   1 
ATOM   128  C CE2   . PHE A 1 15  ? 15.408 96.636  32.982  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CE2   1 
ATOM   129  C CZ    . PHE A 1 15  ? 15.643 97.508  34.026  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CZ    1 
ATOM   130  N N     . LYS A 1 16  ? 11.298 96.331  33.608  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N     1 
ATOM   131  C CA    . LYS A 1 16  ? 11.075 97.136  32.441  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA    1 
ATOM   132  C C     . LYS A 1 16  ? 12.087 98.244  32.415  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C     1 
ATOM   133  O O     . LYS A 1 16  ? 12.082 99.066  33.282  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O     1 
ATOM   134  C CB    . LYS A 1 16  ? 9.700  97.782  32.534  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB    1 
ATOM   135  C CG    . LYS A 1 16  ? 9.386  98.621  31.324  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG    1 
ATOM   136  C CD    . LYS A 1 16  ? 7.959  99.064  31.340  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD    1 
ATOM   137  C CE    . LYS A 1 16  ? 7.556  99.462  29.936  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE    1 
ATOM   138  N NZ    . LYS A 1 16  ? 6.194  100.073 29.954  1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ    1 
ATOM   139  N N     . GLY A 1 17  ? 12.932 98.291  31.403  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N     1 
ATOM   140  C CA    . GLY A 1 17  ? 13.913 99.343  31.319  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA    1 
ATOM   141  C C     . GLY A 1 17  ? 13.380 100.370 30.357  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C     1 
ATOM   142  O O     . GLY A 1 17  ? 12.169 100.466 30.107  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O     1 
ATOM   143  N N     . ARG A 1 18  ? 14.298 101.135 29.793  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A N     1 
ATOM   144  C CA    . ARG A 1 18  ? 13.939 102.131 28.825  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CA    1 
ATOM   145  C C     . ARG A 1 18  ? 13.452 101.463 27.556  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A C     1 
ATOM   146  O O     . ARG A 1 18  ? 12.702 102.068 26.794  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A O     1 
ATOM   147  C CB    . ARG A 1 18  ? 15.162 102.994 28.525  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CB    1 
ATOM   148  C CG    . ARG A 1 18  ? 14.876 104.212 27.713  1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CG    1 
ATOM   149  C CD    . ARG A 1 18  ? 13.948 105.212 28.421  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CD    1 
ATOM   150  N NE    . ARG A 1 18  ? 13.739 106.309 27.485  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NE    1 
ATOM   151  C CZ    . ARG A 1 18  ? 12.665 107.094 27.404  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CZ    1 
ATOM   152  N NH1   . ARG A 1 18  ? 11.649 106.975 28.229  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH1   1 
ATOM   153  N NH2   . ARG A 1 18  ? 12.632 108.022 26.460  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH2   1 
ATOM   154  N N     . TYR A 1 19  ? 13.890 100.241 27.309  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N     1 
ATOM   155  C CA    . TYR A 1 19  ? 13.518 99.515  26.121  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA    1 
ATOM   156  C C     . TYR A 1 19  ? 13.171 98.092  26.356  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C     1 
ATOM   157  O O     . TYR A 1 19  ? 12.341 97.589  25.637  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O     1 
ATOM   158  C CB    . TYR A 1 19  ? 14.654 99.535  25.057  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB    1 
ATOM   159  C CG    . TYR A 1 19  ? 14.798 100.883 24.497  1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG    1 
ATOM   160  C CD1   . TYR A 1 19  ? 13.963 101.324 23.464  1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1   1 
ATOM   161  C CD2   . TYR A 1 19  ? 15.680 101.794 25.063  1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2   1 
ATOM   162  C CE1   . TYR A 1 19  ? 14.055 102.639 22.972  1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1   1 
ATOM   163  C CE2   . TYR A 1 19  ? 15.772 103.101 24.588  1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2   1 
ATOM   164  C CZ    . TYR A 1 19  ? 14.967 103.520 23.541  1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ    1 
ATOM   165  O OH    . TYR A 1 19  ? 15.093 104.813 23.093  1.00 57.61 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH    1 
ATOM   166  N N     . LEU A 1 20  ? 13.883 97.405  27.247  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A N     1 
ATOM   167  C CA    . LEU A 1 20  ? 13.742 95.965  27.384  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CA    1 
ATOM   168  C C     . LEU A 1 20  ? 12.772 95.630  28.493  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A C     1 
ATOM   169  O O     . LEU A 1 20  ? 12.868 96.146  29.594  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A O     1 
ATOM   170  C CB    . LEU A 1 20  ? 15.073 95.267  27.668  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CB    1 
ATOM   171  C CG    . LEU A 1 20  ? 16.127 95.510  26.600  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CG    1 
ATOM   172  C CD1   . LEU A 1 20  ? 17.370 94.755  26.973  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CD1   1 
ATOM   173  C CD2   . LEU A 1 20  ? 15.616 95.066  25.213  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CD2   1 
ATOM   174  N N     . LYS A 1 21  ? 11.871 94.717  28.172  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A N     1 
ATOM   175  C CA    . LYS A 1 21  ? 10.966 94.141  29.148  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CA    1 
ATOM   176  C C     . LYS A 1 21  ? 11.300 92.661  29.403  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A C     1 
ATOM   177  O O     . LYS A 1 21  ? 11.430 91.875  28.431  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A O     1 
ATOM   178  C CB    . LYS A 1 21  ? 9.553  94.221  28.584  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CB    1 
ATOM   179  C CG    . LYS A 1 21  ? 8.856  95.558  28.817  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CG    1 
ATOM   180  C CD    . LYS A 1 21  ? 7.340  95.411  28.625  1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CD    1 
ATOM   181  C CE    . LYS A 1 21  ? 6.934  95.544  27.164  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CE    1 
ATOM   182  N NZ    . LYS A 1 21  ? 7.269  96.906  26.611  1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A NZ    1 
ATOM   183  N N     . ILE A 1 22  ? 11.402 92.271  30.682  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N     1 
ATOM   184  C CA    . ILE A 1 22  ? 11.749 90.921  31.035  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA    1 
ATOM   185  C C     . ILE A 1 22  ? 10.604 90.224  31.769  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C     1 
ATOM   186  O O     . ILE A 1 22  ? 10.049 90.758  32.727  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O     1 
ATOM   187  C CB    . ILE A 1 22  ? 12.991 90.850  31.940  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB    1 
ATOM   188  C CG1   . ILE A 1 22  ? 14.162 91.673  31.402  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1   1 
ATOM   189  C CG2   . ILE A 1 22  ? 13.411 89.379  32.158  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2   1 
ATOM   190  C CD1   . ILE A 1 22  ? 14.814 91.101  30.184  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1   1 
ATOM   191  N N     A GLU A 1 23  ? 10.255 89.031  31.307  0.50 22.94 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N     1 
ATOM   192  N N     B GLU A 1 23  ? 10.236 89.042  31.290  0.50 23.84 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N     1 
ATOM   193  C CA    A GLU A 1 23  ? 9.290  88.187  31.986  0.50 23.06 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA    1 
ATOM   194  C CA    B GLU A 1 23  ? 9.312  88.184  32.005  0.50 24.66 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA    1 
ATOM   195  C C     A GLU A 1 23  ? 10.014 87.052  32.714  0.50 23.73 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C     1 
ATOM   196  C C     B GLU A 1 23  ? 10.111 87.147  32.776  0.50 24.59 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C     1 
ATOM   197  O O     A GLU A 1 23  ? 10.900 86.416  32.138  0.50 24.76 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O     1 
ATOM   198  O O     B GLU A 1 23  ? 11.155 86.693  32.306  0.50 25.43 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O     1 
ATOM   199  C CB    A GLU A 1 23  ? 8.298  87.623  30.971  0.50 22.29 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB    1 
ATOM   200  C CB    B GLU A 1 23  ? 8.375  87.474  31.038  0.50 25.07 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB    1 
ATOM   201  C CG    A GLU A 1 23  ? 7.598  86.355  31.426  0.50 21.19 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG    1 
ATOM   202  C CG    B GLU A 1 23  ? 7.055  87.062  31.664  0.50 25.21 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG    1 
ATOM   203  C CD    A GLU A 1 23  ? 6.215  86.175  30.797  0.50 20.45 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD    1 
ATOM   204  C CD    B GLU A 1 23  ? 6.022  88.157  31.605  0.50 25.23 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD    1 
ATOM   205  O OE1   A GLU A 1 23  ? 5.661  87.186  30.322  0.50 21.65 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1   1 
ATOM   206  O OE1   B GLU A 1 23  ? 6.383  89.351  31.593  0.50 23.27 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1   1 
ATOM   207  O OE2   A GLU A 1 23  ? 5.675  85.043  30.797  0.50 16.78 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2   1 
ATOM   208  O OE2   B GLU A 1 23  ? 4.833  87.801  31.573  0.50 30.25 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2   1 
ATOM   209  N N     . GLN A 1 24  ? 9.632  86.816  33.969  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N     1 
ATOM   210  C CA    . GLN A 1 24  ? 10.177 85.729  34.797  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA    1 
ATOM   211  C C     . GLN A 1 24  ? 9.044  84.731  35.037  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C     1 
ATOM   212  O O     . GLN A 1 24  ? 7.990  85.104  35.511  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O     1 
ATOM   213  C CB    . GLN A 1 24  ? 10.702 86.268  36.127  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB    1 
ATOM   214  C CG    . GLN A 1 24  ? 11.481 85.223  36.900  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG    1 
ATOM   215  C CD    . GLN A 1 24  ? 12.041 85.721  38.224  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD    1 
ATOM   216  O OE1   . GLN A 1 24  ? 11.321 85.798  39.252  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1   1 
ATOM   217  N NE2   . GLN A 1 24  ? 13.361 85.993  38.232  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2   1 
ATOM   218  N N     . ASP A 1 25  ? 9.219  83.493  34.601  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A N     1 
ATOM   219  C CA    . ASP A 1 25  ? 8.206  82.446  34.762  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CA    1 
ATOM   220  C C     . ASP A 1 25  ? 8.736  81.370  35.675  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A C     1 
ATOM   221  O O     . ASP A 1 25  ? 9.943  81.102  35.693  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A O     1 
ATOM   222  C CB    . ASP A 1 25  ? 7.921  81.732  33.423  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CB    1 
ATOM   223  C CG    . ASP A 1 25  ? 7.297  82.615  32.402  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CG    1 
ATOM   224  O OD1   . ASP A 1 25  ? 6.922  83.770  32.706  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD1   1 
ATOM   225  O OD2   . ASP A 1 25  ? 7.168  82.132  31.284  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD2   1 
ATOM   226  N N     . GLN A 1 26  ? 7.834  80.702  36.378  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A N     1 
ATOM   227  C CA    . GLN A 1 26  ? 8.168  79.429  36.983  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CA    1 
ATOM   228  C C     . GLN A 1 26  ? 7.488  78.357  36.168  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A C     1 
ATOM   229  O O     . GLN A 1 26  ? 6.281  78.460  35.840  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A O     1 
ATOM   230  C CB    . GLN A 1 26  ? 7.681  79.360  38.406  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CB    1 
ATOM   231  C CG    . GLN A 1 26  ? 8.128  80.471  39.310  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CG    1 
ATOM   232  C CD    . GLN A 1 26  ? 9.622  80.518  39.495  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CD    1 
ATOM   233  O OE1   . GLN A 1 26  ? 10.226 81.593  39.525  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A OE1   1 
ATOM   234  N NE2   . GLN A 1 26  ? 10.228 79.373  39.616  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A NE2   1 
ATOM   235  N N     . VAL A 1 27  ? 8.230  77.310  35.832  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N     1 
ATOM   236  C CA    . VAL A 1 27  ? 7.678  76.280  34.960  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA    1 
ATOM   237  C C     . VAL A 1 27  ? 7.819  74.882  35.573  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C     1 
ATOM   238  O O     . VAL A 1 27  ? 8.664  74.636  36.440  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O     1 
ATOM   239  C CB    . VAL A 1 27  ? 8.275  76.294  33.537  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB    1 
ATOM   240  C CG1   . VAL A 1 27  ? 8.293  77.691  32.950  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1   1 
ATOM   241  C CG2   . VAL A 1 27  ? 9.685  75.772  33.533  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2   1 
ATOM   242  N N     . GLN A 1 28  ? 6.938  73.976  35.169  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A N     1 
ATOM   243  C CA    . GLN A 1 28  ? 7.052  72.631  35.655  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CA    1 
ATOM   244  C C     . GLN A 1 28  ? 7.620  71.835  34.524  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A C     1 
ATOM   245  O O     . GLN A 1 28  ? 7.063  71.809  33.430  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A O     1 
ATOM   246  C CB    . GLN A 1 28  ? 5.717  72.078  36.102  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CB    1 
ATOM   247  C CG    . GLN A 1 28  ? 5.908  70.791  36.880  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CG    1 
ATOM   248  C CD    . GLN A 1 28  ? 4.617  70.080  36.998  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CD    1 
ATOM   249  O OE1   . GLN A 1 28  ? 4.080  69.573  36.015  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A OE1   1 
ATOM   250  N NE2   . GLN A 1 28  ? 4.082  70.083  38.176  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A NE2   1 
ATOM   251  N N     . ALA A 1 29  ? 8.791  71.265  34.778  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N     1 
ATOM   252  C CA    . ALA A 1 29  ? 9.527  70.542  33.770  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA    1 
ATOM   253  C C     . ALA A 1 29  ? 9.105  69.061  33.774  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C     1 
ATOM   254  O O     . ALA A 1 29  ? 8.310  68.639  34.606  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O     1 
ATOM   255  C CB    . ALA A 1 29  ? 11.022 70.740  33.997  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB    1 
ATOM   256  N N     . PRO A 1 30  ? 9.621  68.269  32.825  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A N     1 
ATOM   257  C CA    . PRO A 1 30  ? 9.284  66.836  32.672  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CA    1 
ATOM   258  C C     . PRO A 1 30  ? 9.629  65.943  33.866  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A C     1 
ATOM   259  O O     . PRO A 1 30  ? 9.051  64.847  33.984  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A O     1 
ATOM   260  C CB    . PRO A 1 30  ? 10.084 66.436  31.441  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CB    1 
ATOM   261  C CG    . PRO A 1 30  ? 10.188 67.741  30.663  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CG    1 
ATOM   262  C CD    . PRO A 1 30  ? 10.453 68.736  31.710  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CD    1 
ATOM   263  N N     . ASP A 1 31  ? 10.547 66.390  34.719  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A N     1 
ATOM   264  C CA    . ASP A 1 31  ? 10.803 65.783  36.028  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CA    1 
ATOM   265  C C     . ASP A 1 31  ? 9.772  66.133  37.137  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A C     1 
ATOM   266  O O     . ASP A 1 31  ? 9.975  65.795  38.297  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A O     1 
ATOM   267  C CB    . ASP A 1 31  ? 12.218 66.114  36.494  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CB    1 
ATOM   268  C CG    . ASP A 1 31  ? 12.443 67.586  36.781  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CG    1 
ATOM   269  O OD1   . ASP A 1 31  ? 11.528 68.392  36.565  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A OD1   1 
ATOM   270  O OD2   . ASP A 1 31  ? 13.551 67.957  37.268  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A OD2   1 
ATOM   271  N N     . GLY A 1 32  ? 8.690  66.821  36.795  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A N     1 
ATOM   272  C CA    . GLY A 1 32  ? 7.716  67.279  37.808  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A CA    1 
ATOM   273  C C     . GLY A 1 32  ? 8.207  68.418  38.692  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A C     1 
ATOM   274  O O     . GLY A 1 32  ? 7.461  68.903  39.498  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A O     1 
ATOM   275  N N     . ARG A 1 33  ? 9.455  68.872  38.533  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N     1 
ATOM   276  C CA    . ARG A 1 33  ? 9.992  69.967  39.340  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA    1 
ATOM   277  C C     . ARG A 1 33  ? 9.822  71.356  38.694  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C     1 
ATOM   278  O O     . ARG A 1 33  ? 9.425  71.479  37.544  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O     1 
ATOM   279  C CB    . ARG A 1 33  ? 11.464 69.716  39.648  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB    1 
ATOM   280  C CG    . ARG A 1 33  ? 11.679 68.444  40.449  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG    1 
ATOM   281  C CD    . ARG A 1 33  ? 13.155 68.200  40.632  1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD    1 
ATOM   282  N NE    . ARG A 1 33  ? 13.443 67.504  41.878  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE    1 
ATOM   283  C CZ    . ARG A 1 33  ? 14.657 67.422  42.424  1.00 71.85 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ    1 
ATOM   284  N NH1   . ARG A 1 33  ? 15.716 67.991  41.827  1.00 76.74 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1   1 
ATOM   285  N NH2   . ARG A 1 33  ? 14.818 66.769  43.574  1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2   1 
ATOM   286  N N     . THR A 1 34  ? 10.122 72.367  39.489  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 34  THR A N     1 
ATOM   287  C CA    . THR A 1 34  ? 9.877  73.778  39.172  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA    1 
ATOM   288  C C     . THR A 1 34  ? 11.177 74.487  38.876  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 34  THR A C     1 
ATOM   289  O O     . THR A 1 34  ? 12.089 74.460  39.668  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 34  THR A O     1 
ATOM   290  C CB    . THR A 1 34  ? 9.126  74.494  40.337  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB    1 
ATOM   291  O OG1   . THR A 1 34  ? 7.799  73.964  40.394  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1   1 
ATOM   292  C CG2   . THR A 1 34  ? 9.001  76.006  40.108  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2   1 
ATOM   293  N N     . TYR A 1 35  ? 11.243 75.125  37.719  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N     1 
ATOM   294  C CA    . TYR A 1 35  ? 12.423 75.930  37.352  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA    1 
ATOM   295  C C     . TYR A 1 35  ? 11.974 77.350  36.924  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C     1 
ATOM   296  O O     . TYR A 1 35  ? 10.834 77.568  36.460  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O     1 
ATOM   297  C CB    . TYR A 1 35  ? 13.207 75.217  36.232  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB    1 
ATOM   298  C CG    . TYR A 1 35  ? 13.606 73.771  36.562  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG    1 
ATOM   299  C CD1   . TYR A 1 35  ? 12.696 72.731  36.469  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1   1 
ATOM   300  C CD2   . TYR A 1 35  ? 14.885 73.478  36.976  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2   1 
ATOM   301  C CE1   . TYR A 1 35  ? 13.055 71.430  36.790  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1   1 
ATOM   302  C CE2   . TYR A 1 35  ? 15.260 72.184  37.275  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2   1 
ATOM   303  C CZ    . TYR A 1 35  ? 14.348 71.184  37.193  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ    1 
ATOM   304  O OH    . TYR A 1 35  ? 14.760 69.938  37.505  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH    1 
ATOM   305  N N     . THR A 1 36  ? 12.868 78.285  37.117  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 36  THR A N     1 
ATOM   306  C CA    . THR A 1 36  ? 12.704 79.656  36.698  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA    1 
ATOM   307  C C     . THR A 1 36  ? 13.241 79.835  35.272  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 36  THR A C     1 
ATOM   308  O O     . THR A 1 36  ? 14.315 79.352  34.944  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 36  THR A O     1 
ATOM   309  C CB    . THR A 1 36  ? 13.459 80.571  37.666  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB    1 
ATOM   310  O OG1   . THR A 1 36  ? 12.938 80.376  38.983  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1   1 
ATOM   311  C CG2   . THR A 1 36  ? 13.275 82.043  37.296  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2   1 
ATOM   312  N N     . ARG A 1 37  ? 12.463 80.498  34.426  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     1 
ATOM   313  C CA    . ARG A 1 37  ? 12.855 80.855  33.053  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    1 
ATOM   314  C C     . ARG A 1 37  ? 12.681 82.406  32.906  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     1 
ATOM   315  O O     . ARG A 1 37  ? 11.633 82.986  33.296  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     1 
ATOM   316  C CB    . ARG A 1 37  ? 11.961 80.124  32.054  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    1 
ATOM   317  C CG    . ARG A 1 37  ? 11.841 78.601  32.253  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    1 
ATOM   318  C CD    . ARG A 1 37  ? 13.173 77.937  31.908  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    1 
ATOM   319  N NE    . ARG A 1 37  ? 13.132 76.477  31.817  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    1 
ATOM   320  C CZ    . ARG A 1 37  ? 14.106 75.684  32.269  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    1 
ATOM   321  N NH1   . ARG A 1 37  ? 15.188 76.214  32.806  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   1 
ATOM   322  N NH2   . ARG A 1 37  ? 14.021 74.357  32.160  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   1 
ATOM   323  N N     . GLU A 1 38  ? 13.695 83.085  32.360  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A N     1 
ATOM   324  C CA    . GLU A 1 38  ? 13.636 84.536  32.124  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CA    1 
ATOM   325  C C     . GLU A 1 38  ? 13.849 84.796  30.651  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A C     1 
ATOM   326  O O     . GLU A 1 38  ? 14.669 84.130  30.007  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A O     1 
ATOM   327  C CB    . GLU A 1 38  ? 14.694 85.273  32.913  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CB    1 
ATOM   328  C CG    . GLU A 1 38  ? 14.360 85.585  34.345  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CG    1 
ATOM   329  C CD    . GLU A 1 38  ? 15.559 86.086  35.097  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CD    1 
ATOM   330  O OE1   . GLU A 1 38  ? 16.645 86.208  34.457  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A OE1   1 
ATOM   331  O OE2   . GLU A 1 38  ? 15.444 86.325  36.314  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A OE2   1 
ATOM   332  N N     . TYR A 1 39  ? 13.092 85.741  30.105  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N     1 
ATOM   333  C CA    . TYR A 1 39  ? 13.211 86.042  28.708  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA    1 
ATOM   334  C C     . TYR A 1 39  ? 12.625 87.396  28.393  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C     1 
ATOM   335  O O     . TYR A 1 39  ? 11.860 87.964  29.157  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O     1 
ATOM   336  C CB    . TYR A 1 39  ? 12.550 84.968  27.853  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB    1 
ATOM   337  C CG    . TYR A 1 39  ? 11.103 84.754  28.100  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG    1 
ATOM   338  C CD1   . TYR A 1 39  ? 10.727 83.842  29.042  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1   1 
ATOM   339  C CD2   . TYR A 1 39  ? 10.106 85.406  27.359  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2   1 
ATOM   340  C CE1   . TYR A 1 39  ? 9.415  83.600  29.321  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1   1 
ATOM   341  C CE2   . TYR A 1 39  ? 8.751  85.174  27.625  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2   1 
ATOM   342  C CZ    . TYR A 1 39  ? 8.436  84.240  28.617  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ    1 
ATOM   343  O OH    . TYR A 1 39  ? 7.181  83.860  29.003  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH    1 
ATOM   344  N N     . ILE A 1 40  ? 13.027 87.915  27.255  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N     1 
ATOM   345  C CA    . ILE A 1 40  ? 12.591 89.222  26.793  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA    1 
ATOM   346  C C     . ILE A 1 40  ? 11.284 89.094  26.009  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C     1 
ATOM   347  O O     . ILE A 1 40  ? 11.072 88.160  25.235  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O     1 
ATOM   348  C CB    . ILE A 1 40  ? 13.673 89.818  25.919  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB    1 
ATOM   349  C CG1   . ILE A 1 40  ? 14.830 90.259  26.817  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1   1 
ATOM   350  C CG2   . ILE A 1 40  ? 13.115 90.942  25.045  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2   1 
ATOM   351  C CD1   . ILE A 1 40  ? 16.110 90.159  26.054  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1   1 
ATOM   352  N N     . LEU A 1 41  ? 10.411 90.032  26.250  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N     1 
ATOM   353  C CA    . LEU A 1 41  ? 9.141  90.121  25.573  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA    1 
ATOM   354  C C     . LEU A 1 41  ? 9.374  91.132  24.446  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C     1 
ATOM   355  O O     . LEU A 1 41  ? 9.715  92.295  24.686  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O     1 
ATOM   356  C CB    . LEU A 1 41  ? 8.068  90.625  26.534  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB    1 
ATOM   357  C CG    . LEU A 1 41  ? 7.575  89.648  27.621  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG    1 
ATOM   358  C CD1   . LEU A 1 41  ? 6.678  90.370  28.637  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1   1 
ATOM   359  C CD2   . LEU A 1 41  ? 6.859  88.450  27.006  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2   1 
ATOM   360  N N     . HIS A 1 42  ? 9.187  90.657  23.227  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N     1 
ATOM   361  C CA    . HIS A 1 42  ? 9.556  91.387  22.029  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA    1 
ATOM   362  C C     . HIS A 1 42  ? 8.336  91.259  21.130  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C     1 
ATOM   363  O O     . HIS A 1 42  ? 7.772  90.165  21.036  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O     1 
ATOM   364  C CB    . HIS A 1 42  ? 10.781 90.703  21.352  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB    1 
ATOM   365  C CG    . HIS A 1 42  ? 11.402 91.522  20.269  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG    1 
ATOM   366  N ND1   . HIS A 1 42  ? 10.843 91.629  19.009  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1   1 
ATOM   367  C CD2   . HIS A 1 42  ? 12.528 92.281  20.246  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2   1 
ATOM   368  C CE1   . HIS A 1 42  ? 11.575 92.443  18.267  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1   1 
ATOM   369  N NE2   . HIS A 1 42  ? 12.608 92.844  18.988  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2   1 
ATOM   370  N N     . PRO A 1 43  ? 7.986  92.340  20.419  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A N     1 
ATOM   371  C CA    . PRO A 1 43  ? 6.791  92.386  19.558  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CA    1 
ATOM   372  C C     . PRO A 1 43  ? 6.894  91.623  18.214  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A C     1 
ATOM   373  O O     . PRO A 1 43  ? 5.888  91.469  17.485  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A O     1 
ATOM   374  C CB    . PRO A 1 43  ? 6.636  93.899  19.301  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CB    1 
ATOM   375  C CG    . PRO A 1 43  ? 8.017  94.453  19.366  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CG    1 
ATOM   376  C CD    . PRO A 1 43  ? 8.716  93.636  20.423  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CD    1 
ATOM   377  N N     . GLY A 1 44  ? 8.078  91.105  17.909  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N     1 
ATOM   378  C CA    . GLY A 1 44  ? 8.388  90.575  16.599  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA    1 
ATOM   379  C C     . GLY A 1 44  ? 8.909  91.612  15.641  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C     1 
ATOM   380  O O     . GLY A 1 44  ? 8.945  92.830  15.922  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O     1 
ATOM   381  N N     . ALA A 1 45  ? 9.328  91.148  14.479  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N     1 
ATOM   382  C CA    . ALA A 1 45  ? 9.962  92.057  13.515  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA    1 
ATOM   383  C C     . ALA A 1 45  ? 9.792  91.585  12.067  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C     1 
ATOM   384  O O     . ALA A 1 45  ? 9.389  90.453  11.803  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O     1 
ATOM   385  C CB    . ALA A 1 45  ? 11.452 92.195  13.878  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB    1 
ATOM   386  N N     . ALA A 1 46  ? 10.134 92.451  11.125  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N     1 
ATOM   387  C CA    . ALA A 1 46  ? 10.272 92.019  9.766   1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA    1 
ATOM   388  C C     . ALA A 1 46  ? 11.628 92.439  9.215   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C     1 
ATOM   389  O O     . ALA A 1 46  ? 12.179 93.411  9.680   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O     1 
ATOM   390  C CB    . ALA A 1 46  ? 9.144  92.569  8.916   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB    1 
ATOM   391  N N     . MET A 1 47  ? 12.154 91.685  8.229   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A N     1 
ATOM   392  C CA    . MET A 1 47  ? 13.389 92.008  7.522   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CA    1 
ATOM   393  C C     . MET A 1 47  ? 13.140 91.707  6.051   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 47  MET A C     1 
ATOM   394  O O     . MET A 1 47  ? 12.408 90.783  5.754   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 47  MET A O     1 
ATOM   395  C CB    . MET A 1 47  ? 14.541 91.125  8.000   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CB    1 
ATOM   396  C CG    . MET A 1 47  ? 15.885 91.455  7.389   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CG    1 
ATOM   397  S SD    . MET A 1 47  ? 17.123 90.110  7.332   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 47  MET A SD    1 
ATOM   398  C CE    . MET A 1 47  ? 16.526 89.227  5.894   1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CE    1 
ATOM   399  N N     . MET A 1 48  ? 13.723 92.481  5.135   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 48  MET A N     1 
ATOM   400  C CA    . MET A 1 48  ? 13.507 92.214  3.735   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CA    1 
ATOM   401  C C     . MET A 1 48  ? 14.761 92.300  2.891   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 48  MET A C     1 
ATOM   402  O O     . MET A 1 48  ? 15.682 92.998  3.220   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 48  MET A O     1 
ATOM   403  C CB    . MET A 1 48  ? 12.332 92.989  3.135   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CB    1 
ATOM   404  C CG    . MET A 1 48  ? 12.705 94.309  2.529   1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CG    1 
ATOM   405  S SD    . MET A 1 48  ? 13.410 95.397  3.778   1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 48  MET A SD    1 
ATOM   406  C CE    . MET A 1 48  ? 12.240 95.220  5.206   1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CE    1 
ATOM   407  N N     . ILE A 1 49  ? 14.754 91.476  1.843   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N     1 
ATOM   408  C CA    . ILE A 1 49  ? 15.819 91.317  0.896   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA    1 
ATOM   409  C C     . ILE A 1 49  ? 15.330 92.067  -0.341  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C     1 
ATOM   410  O O     . ILE A 1 49  ? 14.482 91.579  -1.052  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O     1 
ATOM   411  C CB    . ILE A 1 49  ? 16.007 89.823  0.543   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB    1 
ATOM   412  C CG1   . ILE A 1 49  ? 16.424 89.012  1.798   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1   1 
ATOM   413  C CG2   . ILE A 1 49  ? 17.002 89.643  -0.602  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2   1 
ATOM   414  C CD1   . ILE A 1 49  ? 16.395 87.512  1.611   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1   1 
ATOM   415  N N     . PRO A 1 50  ? 15.839 93.265  -0.582  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A N     1 
ATOM   416  C CA    . PRO A 1 50  ? 15.329 94.109  -1.680  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CA    1 
ATOM   417  C C     . PRO A 1 50  ? 16.214 93.957  -2.908  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A C     1 
ATOM   418  O O     . PRO A 1 50  ? 17.316 94.435  -2.911  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A O     1 
ATOM   419  C CB    . PRO A 1 50  ? 15.427 95.535  -1.085  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CB    1 
ATOM   420  C CG    . PRO A 1 50  ? 15.971 95.339  0.319   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CG    1 
ATOM   421  C CD    . PRO A 1 50  ? 16.693 94.041  0.302   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CD    1 
ATOM   422  N N     . LEU A 1 51  ? 15.712 93.250  -3.921  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N     1 
ATOM   423  C CA    . LEU A 1 51  ? 16.462 92.874  -5.114  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA    1 
ATOM   424  C C     . LEU A 1 51  ? 16.219 93.868  -6.255  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C     1 
ATOM   425  O O     . LEU A 1 51  ? 15.101 93.999  -6.717  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O     1 
ATOM   426  C CB    . LEU A 1 51  ? 16.014 91.513  -5.579  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB    1 
ATOM   427  C CG    . LEU A 1 51  ? 16.829 90.885  -6.699  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG    1 
ATOM   428  C CD1   . LEU A 1 51  ? 18.331 90.808  -6.387  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1   1 
ATOM   429  C CD2   . LEU A 1 51  ? 16.275 89.509  -6.927  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2   1 
ATOM   430  N N     . LEU A 1 52  ? 17.267 94.604  -6.601  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N     1 
ATOM   431  C CA    . LEU A 1 52  ? 17.203 95.621  -7.592  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA    1 
ATOM   432  C C     . LEU A 1 52  ? 17.201 95.052  -9.019  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C     1 
ATOM   433  O O     . LEU A 1 52  ? 17.643 93.918  -9.233  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O     1 
ATOM   434  C CB    . LEU A 1 52  ? 18.411 96.513  -7.471  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB    1 
ATOM   435  C CG    . LEU A 1 52  ? 18.454 97.484  -6.318  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG    1 
ATOM   436  C CD1   . LEU A 1 52  ? 19.890 97.905  -6.259  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1   1 
ATOM   437  C CD2   . LEU A 1 52  ? 17.537 98.704  -6.519  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2   1 
ATOM   438  N N     . PRO A 1 53  ? 16.710 95.855  -9.992  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N     1 
ATOM   439  C CA    . PRO A 1 53  ? 16.737 95.441  -11.392 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA    1 
ATOM   440  C C     . PRO A 1 53  ? 18.144 95.050  -11.858 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C     1 
ATOM   441  O O     . PRO A 1 53  ? 18.292 94.078  -12.603 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O     1 
ATOM   442  C CB    . PRO A 1 53  ? 16.205 96.687  -12.122 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB    1 
ATOM   443  C CG    . PRO A 1 53  ? 15.308 97.312  -11.106 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG    1 
ATOM   444  C CD    . PRO A 1 53  ? 16.134 97.207  -9.858  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD    1 
ATOM   445  N N     . ASN A 1 54  ? 19.172 95.765  -11.427 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A N     1 
ATOM   446  C CA    . ASN A 1 54  ? 20.519 95.363  -11.816 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CA    1 
ATOM   447  C C     . ASN A 1 54  ? 21.039 94.112  -11.140 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A C     1 
ATOM   448  O O     . ASN A 1 54  ? 22.200 93.787  -11.317 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A O     1 
ATOM   449  C CB    . ASN A 1 54  ? 21.549 96.455  -11.636 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CB    1 
ATOM   450  C CG    . ASN A 1 54  ? 21.722 96.894  -10.196 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CG    1 
ATOM   451  O OD1   . ASN A 1 54  ? 21.355 96.198  -9.268  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A OD1   1 
ATOM   452  N ND2   . ASN A 1 54  ? 22.290 98.086  -10.018 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A ND2   1 
ATOM   453  N N     . GLY A 1 55  ? 20.193 93.465  -10.346 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N     1 
ATOM   454  C CA    . GLY A 1 55  ? 20.550 92.287  -9.593  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA    1 
ATOM   455  C C     . GLY A 1 55  ? 21.388 92.464  -8.331  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C     1 
ATOM   456  O O     . GLY A 1 55  ? 21.709 91.486  -7.707  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O     1 
ATOM   457  N N     . ASN A 1 56  ? 21.728 93.693  -7.952  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N     1 
ATOM   458  C CA    . ASN A 1 56  ? 22.281 93.962  -6.632  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA    1 
ATOM   459  C C     . ASN A 1 56  ? 21.140 93.987  -5.603  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C     1 
ATOM   460  O O     . ASN A 1 56  ? 19.973 94.037  -5.976  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O     1 
ATOM   461  C CB    . ASN A 1 56  ? 22.983 95.297  -6.594  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB    1 
ATOM   462  C CG    . ASN A 1 56  ? 24.254 95.307  -7.409  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG    1 
ATOM   463  O OD1   . ASN A 1 56  ? 24.837 94.262  -7.697  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1   1 
ATOM   464  N ND2   . ASN A 1 56  ? 24.725 96.489  -7.719  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2   1 
ATOM   465  N N     . VAL A 1 57  ? 21.483 93.888  -4.327  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N     1 
ATOM   466  C CA    . VAL A 1 57  ? 20.471 93.965  -3.267  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA    1 
ATOM   467  C C     . VAL A 1 57  ? 20.782 95.240  -2.494  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C     1 
ATOM   468  O O     . VAL A 1 57  ? 21.932 95.626  -2.343  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O     1 
ATOM   469  C CB    . VAL A 1 57  ? 20.433 92.751  -2.351  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB    1 
ATOM   470  C CG1   . VAL A 1 57  ? 19.791 91.577  -3.055  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1   1 
ATOM   471  C CG2   . VAL A 1 57  ? 21.824 92.376  -1.821  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2   1 
ATOM   472  N N     . VAL A 1 58  ? 19.746 95.914  -2.061  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N     1 
ATOM   473  C CA    . VAL A 1 58  ? 19.895 97.081  -1.208  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA    1 
ATOM   474  C C     . VAL A 1 58  ? 20.159 96.646  0.259   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C     1 
ATOM   475  O O     . VAL A 1 58  ? 19.367 95.925  0.869   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O     1 
ATOM   476  C CB    . VAL A 1 58  ? 18.612 97.928  -1.240  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB    1 
ATOM   477  C CG1   . VAL A 1 58  ? 18.751 99.137  -0.320  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1   1 
ATOM   478  C CG2   . VAL A 1 58  ? 18.310 98.397  -2.646  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2   1 
ATOM   479  N N     . MET A 1 59  ? 21.267 97.098  0.818   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 59  MET A N     1 
ATOM   480  C CA    . MET A 1 59  ? 21.621 96.768  2.207   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CA    1 
ATOM   481  C C     . MET A 1 59  ? 21.953 98.044  2.936   1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 59  MET A C     1 
ATOM   482  O O     . MET A 1 59  ? 22.057 99.138  2.324   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 59  MET A O     1 
ATOM   483  C CB    . MET A 1 59  ? 22.818 95.821  2.225   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CB    1 
ATOM   484  C CG    . MET A 1 59  ? 22.578 94.593  1.382   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CG    1 
ATOM   485  S SD    . MET A 1 59  ? 23.708 93.247  1.703   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 59  MET A SD    1 
ATOM   486  C CE    . MET A 1 59  ? 23.160 92.699  3.311   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CE    1 
ATOM   487  N N     . ILE A 1 60  ? 22.127 97.933  4.251   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N     1 
ATOM   488  C CA    . ILE A 1 60  ? 22.545 99.081  5.056   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA    1 
ATOM   489  C C     . ILE A 1 60  ? 23.784 98.813  5.868   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C     1 
ATOM   490  O O     . ILE A 1 60  ? 24.116 97.649  6.178   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O     1 
ATOM   491  C CB    . ILE A 1 60  ? 21.436 99.576  6.010   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB    1 
ATOM   492  C CG1   . ILE A 1 60  ? 21.068 98.486  7.036   1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1   1 
ATOM   493  C CG2   . ILE A 1 60  ? 20.216 100.070 5.235   1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2   1 
ATOM   494  C CD1   . ILE A 1 60  ? 19.978 98.919  8.019   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1   1 
ATOM   495  N N     . HIS A 1 61  ? 24.435 99.904  6.251   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A N     1 
ATOM   496  C CA    . HIS A 1 61  ? 25.466 99.876  7.291   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CA    1 
ATOM   497  C C     . HIS A 1 61  ? 24.884 100.600 8.479   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A C     1 
ATOM   498  O O     . HIS A 1 61  ? 24.363 101.707 8.333   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A O     1 
ATOM   499  C CB    . HIS A 1 61  ? 26.766 100.537 6.880   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CB    1 
ATOM   500  C CG    . HIS A 1 61  ? 27.586 99.705  5.960   1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CG    1 
ATOM   501  N ND1   . HIS A 1 61  ? 28.091 100.184 4.769   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A ND1   1 
ATOM   502  C CD2   . HIS A 1 61  ? 27.978 98.408  6.041   1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CD2   1 
ATOM   503  C CE1   . HIS A 1 61  ? 28.743 99.219  4.146   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CE1   1 
ATOM   504  N NE2   . HIS A 1 61  ? 28.695 98.133  4.897   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A NE2   1 
ATOM   505  N N     . GLN A 1 62  ? 24.951 99.972  9.636   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A N     1 
ATOM   506  C CA    . GLN A 1 62  ? 24.342 100.524 10.861  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CA    1 
ATOM   507  C C     . GLN A 1 62  ? 25.206 100.143 12.067  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A C     1 
ATOM   508  O O     . GLN A 1 62  ? 25.550 98.979  12.215  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A O     1 
ATOM   509  C CB    . GLN A 1 62  ? 22.937 99.964  11.019  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CB    1 
ATOM   510  C CG    . GLN A 1 62  ? 22.188 100.496 12.232  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CG    1 
ATOM   511  C CD    . GLN A 1 62  ? 20.712 100.144 12.218  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CD    1 
ATOM   512  O OE1   . GLN A 1 62  ? 19.902 100.888 12.713  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A OE1   1 
ATOM   513  N NE2   . GLN A 1 62  ? 20.365 99.007  11.675  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A NE2   1 
ATOM   514  N N     . TYR A 1 63  ? 25.552 101.126 12.923  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A N     1 
ATOM   515  C CA    . TYR A 1 63  ? 26.291 100.850 14.159  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CA    1 
ATOM   516  C C     . TYR A 1 63  ? 25.391 100.170 15.191  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A C     1 
ATOM   517  O O     . TYR A 1 63  ? 24.214 100.485 15.309  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A O     1 
ATOM   518  C CB    . TYR A 1 63  ? 26.909 102.143 14.718  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CB    1 
ATOM   519  C CG    . TYR A 1 63  ? 27.653 101.931 16.017  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CG    1 
ATOM   520  C CD1   . TYR A 1 63  ? 28.947 101.412 16.046  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD1   1 
ATOM   521  C CD2   . TYR A 1 63  ? 27.054 102.228 17.228  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD2   1 
ATOM   522  C CE1   . TYR A 1 63  ? 29.618 101.213 17.269  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE1   1 
ATOM   523  C CE2   . TYR A 1 63  ? 27.723 102.037 18.415  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE2   1 
ATOM   524  C CZ    . TYR A 1 63  ? 28.979 101.504 18.430  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CZ    1 
ATOM   525  O OH    . TYR A 1 63  ? 29.587 101.307 19.652  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A OH    1 
ATOM   526  N N     . ARG A 1 64  ? 25.931 99.182  15.912  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A N     1 
ATOM   527  C CA    . ARG A 1 64  ? 25.100 98.391  16.892  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CA    1 
ATOM   528  C C     . ARG A 1 64  ? 25.883 98.402  18.200  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A C     1 
ATOM   529  O O     . ARG A 1 64  ? 26.923 97.724  18.343  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A O     1 
ATOM   530  C CB    . ARG A 1 64  ? 24.787 96.960  16.417  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CB    1 
ATOM   531  C CG    . ARG A 1 64  ? 23.920 96.888  15.154  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CG    1 
ATOM   532  C CD    . ARG A 1 64  ? 22.513 97.478  15.441  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CD    1 
ATOM   533  N NE    . ARG A 1 64  ? 21.577 97.057  14.469  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NE    1 
ATOM   534  C CZ    . ARG A 1 64  ? 20.264 97.030  14.613  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CZ    1 
ATOM   535  N NH1   . ARG A 1 64  ? 19.651 97.480  15.690  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH1   1 
ATOM   536  N NH2   . ARG A 1 64  ? 19.542 96.575  13.611  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH2   1 
ATOM   537  N N     . HIS A 1 65  ? 25.460 99.307  19.077  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A N     1 
ATOM   538  C CA    . HIS A 1 65  ? 26.145 99.542  20.312  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CA    1 
ATOM   539  C C     . HIS A 1 65  ? 26.294 98.276  21.151  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A C     1 
ATOM   540  O O     . HIS A 1 65  ? 27.269 98.115  21.860  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A O     1 
ATOM   541  C CB    . HIS A 1 65  ? 25.474 100.633 21.136  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CB    1 
ATOM   542  C CG    . HIS A 1 65  ? 26.349 101.123 22.233  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CG    1 
ATOM   543  N ND1   . HIS A 1 65  ? 27.551 101.733 21.985  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A ND1   1 
ATOM   544  C CD2   . HIS A 1 65  ? 26.229 101.043 23.573  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CD2   1 
ATOM   545  C CE1   . HIS A 1 65  ? 28.137 102.017 23.128  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CE1   1 
ATOM   546  N NE2   . HIS A 1 65  ? 27.355 101.604 24.109  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A NE2   1 
ATOM   547  N N     . ALA A 1 66  ? 25.336 97.373  21.070  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N     1 
ATOM   548  C CA    . ALA A 1 66  ? 25.380 96.161  21.899  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA    1 
ATOM   549  C C     . ALA A 1 66  ? 26.681 95.392  21.647  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C     1 
ATOM   550  O O     . ALA A 1 66  ? 27.219 94.744  22.569  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O     1 
ATOM   551  C CB    . ALA A 1 66  ? 24.182 95.282  21.599  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB    1 
ATOM   552  N N     . VAL A 1 67  ? 27.176 95.480  20.414  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A N     1 
ATOM   553  C CA    . VAL A 1 67  ? 28.356 94.752  19.965  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CA    1 
ATOM   554  C C     . VAL A 1 67  ? 29.547 95.659  19.687  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A C     1 
ATOM   555  O O     . VAL A 1 67  ? 30.606 95.181  19.301  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A O     1 
ATOM   556  C CB    . VAL A 1 67  ? 28.033 93.904  18.701  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CB    1 
ATOM   557  C CG1   . VAL A 1 67  ? 29.139 92.904  18.429  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CG1   1 
ATOM   558  C CG2   . VAL A 1 67  ? 26.747 93.131  18.899  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CG2   1 
ATOM   559  N N     . LYS A 1 68  ? 29.364 96.965  19.837  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N     1 
ATOM   560  C CA    . LYS A 1 68  ? 30.398 97.934  19.520  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA    1 
ATOM   561  C C     . LYS A 1 68  ? 30.904 97.891  18.088  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C     1 
ATOM   562  O O     . LYS A 1 68  ? 32.061 98.202  17.864  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O     1 
ATOM   563  C CB    . LYS A 1 68  ? 31.594 97.782  20.483  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB    1 
ATOM   564  C CG    . LYS A 1 68  ? 31.205 97.732  21.958  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG    1 
ATOM   565  C CD    . LYS A 1 68  ? 30.635 99.053  22.424  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD    1 
ATOM   566  C CE    . LYS A 1 68  ? 30.304 99.012  23.926  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE    1 
ATOM   567  N NZ    . LYS A 1 68  ? 29.061 98.256  24.263  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ    1 
ATOM   568  N N     . LYS A 1 69  ? 30.072 97.541  17.115  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A N     1 
ATOM   569  C CA    . LYS A 1 69  ? 30.543 97.618  15.734  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CA    1 
ATOM   570  C C     . LYS A 1 69  ? 29.503 98.007  14.700  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A C     1 
ATOM   571  O O     . LYS A 1 69  ? 28.319 98.033  14.973  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A O     1 
ATOM   572  C CB    . LYS A 1 69  ? 31.325 96.365  15.301  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CB    1 
ATOM   573  C CG    . LYS A 1 69  ? 30.677 95.023  15.501  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CG    1 
ATOM   574  C CD    . LYS A 1 69  ? 31.719 93.889  15.444  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CD    1 
ATOM   575  C CE    . LYS A 1 69  ? 32.797 94.030  16.544  1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CE    1 
ATOM   576  N NZ    . LYS A 1 69  ? 33.299 92.766  17.218  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A NZ    1 
ATOM   577  N N     . VAL A 1 70  ? 29.984 98.354  13.513  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N     1 
ATOM   578  C CA    . VAL A 1 70  ? 29.108 98.572  12.353  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA    1 
ATOM   579  C C     . VAL A 1 70  ? 28.843 97.230  11.692  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C     1 
ATOM   580  O O     . VAL A 1 70  ? 29.762 96.507  11.469  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O     1 
ATOM   581  C CB    . VAL A 1 70  ? 29.775 99.493  11.318  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB    1 
ATOM   582  C CG1   . VAL A 1 70  ? 28.905 99.648  10.067  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1   1 
ATOM   583  C CG2   . VAL A 1 70  ? 30.006 100.853 11.912  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2   1 
ATOM   584  N N     . PHE A 1 71  ? 27.588 96.959  11.331  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N     1 
ATOM   585  C CA    . PHE A 1 71  ? 27.204 95.749  10.653  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA    1 
ATOM   586  C C     . PHE A 1 71  ? 26.640 96.078  9.288   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C     1 
ATOM   587  O O     . PHE A 1 71  ? 26.021 97.147  9.079   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O     1 
ATOM   588  C CB    . PHE A 1 71  ? 26.055 95.056  11.425  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB    1 
ATOM   589  C CG    . PHE A 1 71  ? 26.501 94.354  12.669  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG    1 
ATOM   590  C CD1   . PHE A 1 71  ? 26.763 95.071  13.812  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1   1 
ATOM   591  C CD2   . PHE A 1 71  ? 26.696 92.977  12.663  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2   1 
ATOM   592  C CE1   . PHE A 1 71  ? 27.233 94.446  14.947  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1   1 
ATOM   593  C CE2   . PHE A 1 71  ? 27.148 92.321  13.783  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2   1 
ATOM   594  C CZ    . PHE A 1 71  ? 27.392 93.051  14.937  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ    1 
ATOM   595  N N     . LEU A 1 72  ? 26.801 95.126  8.391   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N     1 
ATOM   596  C CA    . LEU A 1 72  ? 26.085 95.105  7.127   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA    1 
ATOM   597  C C     . LEU A 1 72  ? 24.826 94.316  7.378   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C     1 
ATOM   598  O O     . LEU A 1 72  ? 24.874 93.174  7.797   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O     1 
ATOM   599  C CB    . LEU A 1 72  ? 26.934 94.407  6.080   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB    1 
ATOM   600  C CG    . LEU A 1 72  ? 26.394 94.129  4.674   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG    1 
ATOM   601  C CD1   . LEU A 1 72  ? 26.130 95.449  4.005   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1   1 
ATOM   602  C CD2   . LEU A 1 72  ? 27.441 93.379  3.860   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2   1 
ATOM   603  N N     . GLU A 1 73  ? 23.693 94.944  7.126   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A N     1 
ATOM   604  C CA    . GLU A 1 73  ? 22.404 94.351  7.367   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CA    1 
ATOM   605  C C     . GLU A 1 73  ? 21.416 94.545  6.203   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A C     1 
ATOM   606  O O     . GLU A 1 73  ? 21.492 95.536  5.473   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A O     1 
ATOM   607  C CB    . GLU A 1 73  ? 21.757 95.028  8.574   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CB    1 
ATOM   608  C CG    . GLU A 1 73  ? 22.602 95.120  9.858   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CG    1 
ATOM   609  C CD    . GLU A 1 73  ? 21.820 95.777  10.984  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CD    1 
ATOM   610  O OE1   . GLU A 1 73  ? 20.600 95.475  11.159  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE1   1 
ATOM   611  O OE2   . GLU A 1 73  ? 22.416 96.643  11.665  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE2   1 
ATOM   612  N N     . PHE A 1 74  ? 20.456 93.640  6.086   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A N     1 
ATOM   613  C CA    . PHE A 1 74  ? 19.262 93.900  5.320   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CA    1 
ATOM   614  C C     . PHE A 1 74  ? 18.314 94.757  6.192   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A C     1 
ATOM   615  O O     . PHE A 1 74  ? 18.367 94.661  7.431   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A O     1 
ATOM   616  C CB    . PHE A 1 74  ? 18.569 92.636  4.941   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CB    1 
ATOM   617  C CG    . PHE A 1 74  ? 19.207 91.918  3.798   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CG    1 
ATOM   618  C CD1   . PHE A 1 74  ? 19.386 92.554  2.570   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD1   1 
ATOM   619  C CD2   . PHE A 1 74  ? 19.636 90.600  3.942   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD2   1 
ATOM   620  C CE1   . PHE A 1 74  ? 19.968 91.866  1.505   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE1   1 
ATOM   621  C CE2   . PHE A 1 74  ? 20.219 89.930  2.877   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE2   1 
ATOM   622  C CZ    . PHE A 1 74  ? 20.416 90.580  1.679   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CZ    1 
ATOM   623  N N     . PRO A 1 75  ? 17.478 95.613  5.549   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N     1 
ATOM   624  C CA    . PRO A 1 75  ? 16.653 96.516  6.343   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA    1 
ATOM   625  C C     . PRO A 1 75  ? 15.644 95.732  7.131   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C     1 
ATOM   626  O O     . PRO A 1 75  ? 15.164 94.719  6.646   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O     1 
ATOM   627  C CB    . PRO A 1 75  ? 15.932 97.394  5.278   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB    1 
ATOM   628  C CG    . PRO A 1 75  ? 16.673 97.226  4.035   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG    1 
ATOM   629  C CD    . PRO A 1 75  ? 17.349 95.865  4.099   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD    1 
ATOM   630  N N     . ALA A 1 76  ? 15.329 96.226  8.331   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N     1 
ATOM   631  C CA    . ALA A 1 76  ? 14.467 95.546  9.292   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA    1 
ATOM   632  C C     . ALA A 1 76  ? 13.850 96.511  10.321  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C     1 
ATOM   633  O O     . ALA A 1 76  ? 14.337 97.597  10.536  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O     1 
ATOM   634  C CB    . ALA A 1 76  ? 15.275 94.500  10.027  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB    1 
ATOM   635  N N     . GLY A 1 77  ? 12.761 96.102  10.955  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N     1 
ATOM   636  C CA    . GLY A 1 77  ? 12.270 96.842  12.141  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA    1 
ATOM   637  C C     . GLY A 1 77  ? 11.233 96.035  12.926  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C     1 
ATOM   638  O O     . GLY A 1 77  ? 10.766 95.001  12.472  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O     1 
ATOM   639  N N     . LYS A 1 78  ? 10.823 96.573  14.066  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N     1 
ATOM   640  C CA    . LYS A 1 78  ? 9.878  95.937  14.963  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA    1 
ATOM   641  C C     . LYS A 1 78  ? 8.474  96.060  14.442  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C     1 
ATOM   642  O O     . LYS A 1 78  ? 8.126  97.056  13.822  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O     1 
ATOM   643  C CB    . LYS A 1 78  ? 9.963  96.589  16.345  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB    1 
ATOM   644  C CG    . LYS A 1 78  ? 11.371 96.441  16.902  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG    1 
ATOM   645  C CD    . LYS A 1 78  ? 11.510 96.528  18.427  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD    1 
ATOM   646  C CE    . LYS A 1 78  ? 11.889 97.920  18.917  1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE    1 
ATOM   647  N NZ    . LYS A 1 78  ? 12.948 97.861  19.973  1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ    1 
ATOM   648  N N     . ARG A 1 79  ? 7.681  95.030  14.668  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N     1 
ATOM   649  C CA    . ARG A 1 79  ? 6.241  95.117  14.514  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA    1 
ATOM   650  C C     . ARG A 1 79  ? 5.696  96.179  15.439  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C     1 
ATOM   651  O O     . ARG A 1 79  ? 6.065  96.198  16.594  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O     1 
ATOM   652  C CB    . ARG A 1 79  ? 5.592  93.882  15.047  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB    1 
ATOM   653  C CG    . ARG A 1 79  ? 5.259  92.817  14.094  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG    1 
ATOM   654  C CD    . ARG A 1 79  ? 4.357  91.876  14.842  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD    1 
ATOM   655  N NE    . ARG A 1 79  ? 3.209  91.582  14.041  1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE    1 
ATOM   656  C CZ    . ARG A 1 79  ? 2.434  90.536  14.223  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CZ    1 
ATOM   657  N NH1   . ARG A 1 79  ? 2.681  89.678  15.217  1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH1   1 
ATOM   658  N NH2   . ARG A 1 79  ? 1.406  90.350  13.402  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH2   1 
ATOM   659  N N     . ASP A 1 80  ? 4.791  97.003  14.943  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N     1 
ATOM   660  C CA    . ASP A 1 80  ? 4.135  98.059  15.721  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA    1 
ATOM   661  C C     . ASP A 1 80  ? 2.683  97.646  15.870  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C     1 
ATOM   662  O O     . ASP A 1 80  ? 2.075  97.165  14.923  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O     1 
ATOM   663  C CB    . ASP A 1 80  ? 4.277  99.378  14.979  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB    1 
ATOM   664  C CG    . ASP A 1 80  ? 3.782  100.559 15.768  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG    1 
ATOM   665  O OD1   . ASP A 1 80  ? 4.038  100.644 16.995  1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1   1 
ATOM   666  O OD2   . ASP A 1 80  ? 3.143  101.428 15.136  1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2   1 
ATOM   667  N N     . HIS A 1 81  ? 2.152  97.748  17.086  1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A N     1 
ATOM   668  C CA    . HIS A 1 81  ? 0.708  97.594  17.339  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CA    1 
ATOM   669  C C     . HIS A 1 81  ? 0.108  96.289  16.805  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A C     1 
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ATOM   672  C CG    . HIS A 1 81  ? 0.390  100.127 17.155  1.00 70.96 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CG    1 
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ATOM   682  C CG    . ASN A 1 82  ? -0.735 91.797  17.194  1.00 63.60 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG    1 
ATOM   683  O OD1   . ASN A 1 82  ? -1.788 91.169  17.098  1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1   1 
ATOM   684  N ND2   . ASN A 1 82  ? 0.452  91.189  17.334  1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2   1 
ATOM   685  N N     . GLU A 1 83  ? 0.473  94.891  14.037  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N     1 
ATOM   686  C CA    . GLU A 1 83  ? 0.309  94.924  12.568  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA    1 
ATOM   687  C C     . GLU A 1 83  ? 0.793  93.651  11.869  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C     1 
ATOM   688  O O     . GLU A 1 83  ? 1.658  92.972  12.385  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O     1 
ATOM   689  C CB    . GLU A 1 83  ? 1.084  96.106  11.982  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB    1 
ATOM   690  C CG    . GLU A 1 83  ? 2.600  95.928  11.940  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG    1 
ATOM   691  C CD    . GLU A 1 83  ? 3.333  97.236  11.706  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD    1 
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ATOM   693  O OE2   . GLU A 1 83  ? 2.735  98.168  11.144  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2   1 
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ATOM   701  O OE1   . GLU A 1 84  ? -0.514 89.614  8.868   1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1   1 
ATOM   702  O OE2   . GLU A 1 84  ? -2.579 89.954  9.518   1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2   1 
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ATOM   704  C CA    . THR A 1 85  ? 4.603  92.072  9.331   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA    1 
ATOM   705  C C     . THR A 1 85  ? 4.907  92.610  7.910   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C     1 
ATOM   706  O O     . THR A 1 85  ? 5.860  93.343  7.740   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O     1 
ATOM   707  C CB    . THR A 1 85  ? 5.538  90.895  9.681   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB    1 
ATOM   708  O OG1   . THR A 1 85  ? 5.168  89.724  8.944   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1   1 
ATOM   709  C CG2   . THR A 1 85  ? 5.449  90.631  11.141  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2   1 
ATOM   710  N N     . LEU A 1 86  ? 4.077  92.266  6.930   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N     1 
ATOM   711  C CA    . LEU A 1 86  ? 4.175  92.788  5.552   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA    1 
ATOM   712  C C     . LEU A 1 86  ? 4.114  94.323  5.581   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C     1 
ATOM   713  O O     . LEU A 1 86  ? 4.850  95.005  4.886   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O     1 
ATOM   714  C CB    . LEU A 1 86  ? 3.064  92.191  4.671   1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB    1 
ATOM   715  C CG    . LEU A 1 86  ? 3.045  92.725  3.228   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG    1 
ATOM   716  C CD1   . LEU A 1 86  ? 4.350  92.471  2.490   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1   1 
ATOM   717  C CD2   . LEU A 1 86  ? 1.933  92.108  2.434   1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2   1 
ATOM   718  N N     . LEU A 1 87  ? 3.295  94.865  6.465   1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A N     1 
ATOM   719  C CA    . LEU A 1 87  ? 3.227  96.320  6.611   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CA    1 
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ATOM   721  O O     . LEU A 1 87  ? 4.989  97.906  6.878   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A O     1 
ATOM   722  C CB    . LEU A 1 87  ? 1.938  96.747  7.362   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CB    1 
ATOM   723  C CG    . LEU A 1 87  ? 0.608  96.619  6.555   1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CG    1 
ATOM   724  C CD1   . LEU A 1 87  ? -0.632 96.802  7.426   1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD1   1 
ATOM   725  C CD2   . LEU A 1 87  ? 0.589  97.632  5.423   1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD2   1 
ATOM   726  N N     . THR A 1 88  ? 5.027  96.125  8.245   1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N     1 
ATOM   727  C CA    . THR A 1 88  ? 6.298  96.487  8.854   1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA    1 
ATOM   728  C C     . THR A 1 88  ? 7.396  96.558  7.799   1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C     1 
ATOM   729  O O     . THR A 1 88  ? 8.143  97.520  7.709   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O     1 
ATOM   730  C CB    . THR A 1 88  ? 6.726  95.437  9.932   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB    1 
ATOM   731  O OG1   . THR A 1 88  ? 5.622  95.082  10.787  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1   1 
ATOM   732  C CG2   . THR A 1 88  ? 7.818  96.033  10.792  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2   1 
ATOM   733  N N     . ALA A 1 89  ? 7.478  95.516  6.976   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N     1 
ATOM   734  C CA    . ALA A 1 89  ? 8.542  95.375  6.006   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA    1 
ATOM   735  C C     . ALA A 1 89  ? 8.477  96.504  4.998   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C     1 
ATOM   736  O O     . ALA A 1 89  ? 9.520  97.058  4.649   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O     1 
ATOM   737  C CB    . ALA A 1 89  ? 8.416  94.049  5.270   1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB    1 
ATOM   738  N N     . LYS A 1 90  ? 7.256  96.784  4.511   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A N     1 
ATOM   739  C CA    . LYS A 1 90  ? 7.010  97.913  3.603   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CA    1 
ATOM   740  C C     . LYS A 1 90  ? 7.387  99.263  4.187   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A C     1 
ATOM   741  O O     . LYS A 1 90  ? 8.091  100.047 3.539   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A O     1 
ATOM   742  C CB    . LYS A 1 90  ? 5.539  97.961  3.170   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CB    1 
ATOM   743  C CG    . LYS A 1 90  ? 5.223  96.903  2.159   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CG    1 
ATOM   744  C CD    . LYS A 1 90  ? 3.735  96.781  1.938   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CD    1 
ATOM   745  C CE    . LYS A 1 90  ? 3.450  95.994  0.686   1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CE    1 
ATOM   746  N NZ    . LYS A 1 90  ? 2.048  95.531  0.682   1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A NZ    1 
ATOM   747  N N     . ARG A 1 91  ? 6.903  99.543  5.387   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A N     1 
ATOM   748  C CA    . ARG A 1 91  ? 7.258  100.790 6.072   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CA    1 
ATOM   749  C C     . ARG A 1 91  ? 8.767  100.884 6.257   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A C     1 
ATOM   750  O O     . ARG A 1 91  ? 9.354  101.921 5.963   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A O     1 
ATOM   751  C CB    . ARG A 1 91  ? 6.535  100.923 7.435   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CB    1 
ATOM   752  C CG    . ARG A 1 91  ? 6.783  102.273 8.138   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CG    1 
ATOM   753  C CD    . ARG A 1 91  ? 6.136  102.405 9.510   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CD    1 
ATOM   754  N NE    . ARG A 1 91  ? 6.482  101.320 10.433  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NE    1 
ATOM   755  C CZ    . ARG A 1 91  ? 5.707  100.279 10.728  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CZ    1 
ATOM   756  N NH1   . ARG A 1 91  ? 4.522  100.148 10.160  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH1   1 
ATOM   757  N NH2   . ARG A 1 91  ? 6.120  99.338  11.592  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH2   1 
ATOM   758  N N     . GLU A 1 92  ? 9.432  99.805  6.691   1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N     1 
ATOM   759  C CA    . GLU A 1 92  ? 10.865 99.921  7.005   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA    1 
ATOM   760  C C     . GLU A 1 92  ? 11.746 100.038 5.768   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C     1 
ATOM   761  O O     . GLU A 1 92  ? 12.790 100.721 5.778   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O     1 
ATOM   762  C CB    . GLU A 1 92  ? 11.323 98.747  7.890   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB    1 
ATOM   763  C CG    . GLU A 1 92  ? 10.748 98.829  9.289   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG    1 
ATOM   764  C CD    . GLU A 1 92  ? 11.405 99.899  10.153  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD    1 
ATOM   765  O OE1   . GLU A 1 92  ? 12.415 100.511 9.730   1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1   1 
ATOM   766  O OE2   . GLU A 1 92  ? 10.939 100.127 11.288  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2   1 
ATOM   767  N N     . LEU A 1 93  ? 11.352 99.349  4.702   1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N     1 
ATOM   768  C CA    . LEU A 1 93  ? 12.089 99.492  3.462   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA    1 
ATOM   769  C C     . LEU A 1 93  ? 12.044 100.967 3.000   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C     1 
ATOM   770  O O     . LEU A 1 93  ? 13.076 101.507 2.561   1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O     1 
ATOM   771  C CB    . LEU A 1 93  ? 11.542 98.555  2.375   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB    1 
ATOM   772  C CG    . LEU A 1 93  ? 12.308 98.531  1.044   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG    1 
ATOM   773  C CD1   . LEU A 1 93  ? 13.729 97.983  1.181   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1   1 
ATOM   774  C CD2   . LEU A 1 93  ? 11.479 97.754  0.039   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2   1 
ATOM   775  N N     . LEU A 1 94  ? 10.869 101.606 3.127   1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N     1 
ATOM   776  C CA    . LEU A 1 94  ? 10.711 103.010 2.708   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA    1 
ATOM   777  C C     . LEU A 1 94  ? 11.489 103.913 3.654   1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C     1 
ATOM   778  O O     . LEU A 1 94  ? 12.342 104.667 3.227   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O     1 
ATOM   779  C CB    . LEU A 1 94  ? 9.230  103.377 2.620   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB    1 
ATOM   780  C CG    . LEU A 1 94  ? 8.793  104.815 2.368   1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG    1 
ATOM   781  C CD1   . LEU A 1 94  ? 9.457  105.343 1.119   1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1   1 
ATOM   782  C CD2   . LEU A 1 94  ? 7.272  104.837 2.242   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2   1 
ATOM   783  N N     . GLU A 1 95  ? 11.297 103.761 4.959   1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N     1 
ATOM   784  C CA    . GLU A 1 95  ? 12.018 104.627 5.879   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA    1 
ATOM   785  C C     . GLU A 1 95  ? 13.532 104.447 5.854   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C     1 
ATOM   786  O O     . GLU A 1 95  ? 14.256 105.449 5.838   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O     1 
ATOM   787  C CB    . GLU A 1 95  ? 11.458 104.499 7.305   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB    1 
ATOM   788  C CG    . GLU A 1 95  ? 10.034 105.001 7.408   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG    1 
ATOM   789  C CD    . GLU A 1 95  ? 9.424  104.837 8.784   1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD    1 
ATOM   790  O OE1   . GLU A 1 95  ? 10.001 104.164 9.680   1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1   1 
ATOM   791  O OE2   . GLU A 1 95  ? 8.340  105.402 8.951   1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2   1 
ATOM   792  N N     . GLU A 1 96  ? 14.024 103.199 5.882   1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N     1 
ATOM   793  C CA    . GLU A 1 96  ? 15.473 103.006 6.075   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA    1 
ATOM   794  C C     . GLU A 1 96  ? 16.232 103.179 4.770   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C     1 
ATOM   795  O O     . GLU A 1 96  ? 17.380 103.570 4.798   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O     1 
ATOM   796  C CB    . GLU A 1 96  ? 15.806 101.645 6.698   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB    1 
ATOM   797  C CG    . GLU A 1 96  ? 15.312 101.425 8.127   1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG    1 
ATOM   798  C CD    . GLU A 1 96  ? 15.879 100.143 8.762   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD    1 
ATOM   799  O OE1   . GLU A 1 96  ? 16.199 99.150  8.068   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1   1 
ATOM   800  O OE2   . GLU A 1 96  ? 15.992 100.114 9.987   1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2   1 
ATOM   801  N N     . THR A 1 97  ? 15.601 102.927 3.626   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 97  THR A N     1 
ATOM   802  C CA    . THR A 1 97  ? 16.325 102.994 2.376   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA    1 
ATOM   803  C C     . THR A 1 97  ? 15.722 103.851 1.294   1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 97  THR A C     1 
ATOM   804  O O     . THR A 1 97  ? 16.369 104.060 0.268   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 97  THR A O     1 
ATOM   805  C CB    . THR A 1 97  ? 16.510 101.583 1.750   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB    1 
ATOM   806  O OG1   . THR A 1 97  ? 15.290 101.161 1.153   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1   1 
ATOM   807  C CG2   . THR A 1 97  ? 16.978 100.581 2.776   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2   1 
ATOM   808  N N     . GLY A 1 98  ? 14.488 104.292 1.475   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N     1 
ATOM   809  C CA    . GLY A 1 98  ? 13.782 105.058 0.446   1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA    1 
ATOM   810  C C     . GLY A 1 98  ? 13.093 104.259 -0.623  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C     1 
ATOM   811  O O     . GLY A 1 98  ? 12.542 104.849 -1.534  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O     1 
ATOM   812  N N     . TYR A 1 99  ? 13.061 102.930 -0.522  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A N     1 
ATOM   813  C CA    . TYR A 1 99  ? 12.462 102.102 -1.602  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CA    1 
ATOM   814  C C     . TYR A 1 99  ? 11.022 101.618 -1.366  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A C     1 
ATOM   815  O O     . TYR A 1 99  ? 10.612 101.407 -0.226  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A O     1 
ATOM   816  C CB    . TYR A 1 99  ? 13.344 100.859 -1.882  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CB    1 
ATOM   817  C CG    . TYR A 1 99  ? 14.560 101.168 -2.683  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CG    1 
ATOM   818  C CD1   . TYR A 1 99  ? 14.470 101.326 -4.029  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD1   1 
ATOM   819  C CD2   . TYR A 1 99  ? 15.785 101.354 -2.087  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD2   1 
ATOM   820  C CE1   . TYR A 1 99  ? 15.572 101.628 -4.786  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE1   1 
ATOM   821  C CE2   . TYR A 1 99  ? 16.909 101.677 -2.837  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE2   1 
ATOM   822  C CZ    . TYR A 1 99  ? 16.772 101.825 -4.195  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CZ    1 
ATOM   823  O OH    . TYR A 1 99  ? 17.838 102.132 -4.988  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A OH    1 
ATOM   824  N N     . GLU A 1 100 ? 10.276 101.418 -2.464  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N     1 
ATOM   825  C CA    . GLU A 1 100 ? 9.043  100.613 -2.438  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA    1 
ATOM   826  C C     . GLU A 1 100 ? 9.208  99.470  -3.421  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C     1 
ATOM   827  O O     . GLU A 1 100 ? 10.113 99.452  -4.265  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O     1 
ATOM   828  C CB    . GLU A 1 100 ? 7.783  101.434 -2.789  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB    1 
ATOM   829  C CG    . GLU A 1 100 ? 7.759  102.779 -2.090  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG    1 
ATOM   830  C CD    . GLU A 1 100 ? 6.417  103.493 -2.195  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD    1 
ATOM   831  O OE1   . GLU A 1 100 ? 5.993  103.690 -3.355  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1   1 
ATOM   832  O OE2   . GLU A 1 100 ? 5.818  103.838 -1.122  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2   1 
ATOM   833  N N     . ALA A 1 101 ? 8.325  98.505  -3.298  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N     1 
ATOM   834  C CA    . ALA A 1 101 ? 8.386  97.323  -4.106  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA    1 
ATOM   835  C C     . ALA A 1 101 ? 6.977  96.889  -4.442  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C     1 
ATOM   836  O O     . ALA A 1 101 ? 6.109  96.909  -3.581  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O     1 
ATOM   837  C CB    . ALA A 1 101 ? 9.116  96.219  -3.344  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB    1 
ATOM   838  N N     . LYS A 1 102 ? 6.779  96.488  -5.692  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N     1 
ATOM   839  C CA    . LYS A 1 102 ? 5.515  95.943  -6.142  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA    1 
ATOM   840  C C     . LYS A 1 102 ? 5.360  94.456  -5.843  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C     1 
ATOM   841  O O     . LYS A 1 102 ? 4.254  93.952  -5.757  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O     1 
ATOM   842  C CB    . LYS A 1 102 ? 5.366  96.155  -7.652  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB    1 
ATOM   843  C CG    . LYS A 1 102 ? 5.280  97.624  -8.053  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG    1 
ATOM   844  C CD    . LYS A 1 102 ? 4.734  97.775  -9.478  1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD    1 
ATOM   845  C CE    . LYS A 1 102 ? 4.564  99.248  -9.858  1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE    1 
ATOM   846  N NZ    . LYS A 1 102 ? 5.807  100.048 -9.628  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ    1 
ATOM   847  N N     . ASP A 1 103 ? 6.461  93.734  -5.708  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N     1 
ATOM   848  C CA    . ASP A 1 103 ? 6.353  92.308  -5.494  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA    1 
ATOM   849  C C     . ASP A 1 103 ? 7.017  91.902  -4.155  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C     1 
ATOM   850  O O     . ASP A 1 103 ? 8.240  91.987  -3.995  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O     1 
ATOM   851  C CB    . ASP A 1 103 ? 6.935  91.578  -6.671  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB    1 
ATOM   852  C CG    . ASP A 1 103 ? 6.817  90.067  -6.539  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG    1 
ATOM   853  O OD1   . ASP A 1 103 ? 6.379  89.545  -5.486  1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1   1 
ATOM   854  O OD2   . ASP A 1 103 ? 7.198  89.390  -7.506  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2   1 
ATOM   855  N N     . TRP A 1 104 ? 6.159  91.526  -3.215  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A N     1 
ATOM   856  C CA    . TRP A 1 104 ? 6.501  91.040  -1.893  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CA    1 
ATOM   857  C C     . TRP A 1 104 ? 6.221  89.542  -1.760  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A C     1 
ATOM   858  O O     . TRP A 1 104 ? 5.131  89.052  -2.108  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A O     1 
ATOM   859  C CB    . TRP A 1 104 ? 5.725  91.825  -0.835  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CB    1 
ATOM   860  C CG    . TRP A 1 104 ? 6.224  93.253  -0.701  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CG    1 
ATOM   861  C CD1   . TRP A 1 104 ? 5.810  94.354  -1.418  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD1   1 
ATOM   862  C CD2   . TRP A 1 104 ? 7.242  93.721  0.195   1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD2   1 
ATOM   863  N NE1   . TRP A 1 104 ? 6.530  95.463  -1.030  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A NE1   1 
ATOM   864  C CE2   . TRP A 1 104 ? 7.396  95.103  -0.028  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE2   1 
ATOM   865  C CE3   . TRP A 1 104 ? 8.054  93.095  1.163   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE3   1 
ATOM   866  C CZ2   . TRP A 1 104 ? 8.336  95.861  0.658   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ2   1 
ATOM   867  C CZ3   . TRP A 1 104 ? 8.949  93.859  1.881   1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ3   1 
ATOM   868  C CH2   . TRP A 1 104 ? 9.098  95.219  1.618   1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CH2   1 
ATOM   869  N N     . LYS A 1 105 ? 7.226  88.796  -1.310  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N     1 
ATOM   870  C CA    . LYS A 1 105 ? 7.080  87.354  -1.073  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA    1 
ATOM   871  C C     . LYS A 1 105 ? 7.614  87.010  0.337   1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C     1 
ATOM   872  O O     . LYS A 1 105 ? 8.733  87.363  0.677   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O     1 
ATOM   873  C CB    . LYS A 1 105 ? 7.853  86.559  -2.104  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB    1 
ATOM   874  C CG    . LYS A 1 105 ? 7.548  85.057  -2.070  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG    1 
ATOM   875  C CD    . LYS A 1 105 ? 8.676  84.278  -2.736  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD    1 
ATOM   876  C CE    . LYS A 1 105 ? 8.203  83.198  -3.703  1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE    1 
ATOM   877  N NZ    . LYS A 1 105 ? 7.664  81.988  -3.034  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ    1 
ATOM   878  N N     . PHE A 1 106 ? 6.777  86.347  1.130   1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N     1 
ATOM   879  C CA    . PHE A 1 106 ? 7.149  85.894  2.430   1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA    1 
ATOM   880  C C     . PHE A 1 106 ? 8.058  84.700  2.256   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C     1 
ATOM   881  O O     . PHE A 1 106 ? 7.688  83.772  1.571   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O     1 
ATOM   882  C CB    . PHE A 1 106 ? 5.934  85.468  3.213   1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB    1 
ATOM   883  C CG    . PHE A 1 106 ? 6.278  84.736  4.472   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG    1 
ATOM   884  C CD1   . PHE A 1 106 ? 6.751  85.425  5.565   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1   1 
ATOM   885  C CD2   . PHE A 1 106 ? 6.095  83.373  4.571   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2   1 
ATOM   886  C CE1   . PHE A 1 106 ? 7.059  84.763  6.733   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1   1 
ATOM   887  C CE2   . PHE A 1 106 ? 6.432  82.703  5.729   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2   1 
ATOM   888  C CZ    . PHE A 1 106 ? 6.927  83.399  6.810   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ    1 
ATOM   889  N N     . LEU A 1 107 ? 9.249  84.722  2.845   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N     1 
ATOM   890  C CA    . LEU A 1 107 ? 10.108 83.531  2.794   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA    1 
ATOM   891  C C     . LEU A 1 107 ? 9.982  82.569  3.983   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C     1 
ATOM   892  O O     . LEU A 1 107 ? 9.739  81.367  3.819   1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O     1 
ATOM   893  C CB    . LEU A 1 107 ? 11.559 83.974  2.642   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB    1 
ATOM   894  C CG    . LEU A 1 107 ? 11.868 84.891  1.469   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG    1 
ATOM   895  C CD1   . LEU A 1 107 ? 13.308 85.327  1.450   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1   1 
ATOM   896  C CD2   . LEU A 1 107 ? 11.509 84.182  0.172   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2   1 
ATOM   897  N N     . THR A 1 108 ? 10.205 83.071  5.191   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N     1 
ATOM   898  C CA    . THR A 1 108 ? 10.300 82.198  6.356   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA    1 
ATOM   899  C C     . THR A 1 108 ? 10.284 83.026  7.653   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C     1 
ATOM   900  O O     . THR A 1 108 ? 10.537 84.252  7.661   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O     1 
ATOM   901  C CB    . THR A 1 108 ? 11.593 81.290  6.291   1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB    1 
ATOM   902  O OG1   . THR A 1 108 ? 11.455 80.182  7.174   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1   1 
ATOM   903  C CG2   . THR A 1 108 ? 12.856 82.063  6.681   1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2   1 
ATOM   904  N N     . THR A 1 109 ? 10.002 82.355  8.757   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N     1 
ATOM   905  C CA    . THR A 1 109 ? 10.044 83.020  10.027  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA    1 
ATOM   906  C C     . THR A 1 109 ? 11.216 82.442  10.792  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C     1 
ATOM   907  O O     . THR A 1 109 ? 11.331 81.245  10.847  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O     1 
ATOM   908  C CB    . THR A 1 109 ? 8.751  82.792  10.820  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB    1 
ATOM   909  O OG1   . THR A 1 109 ? 7.685  83.493  10.195  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1   1 
ATOM   910  C CG2   . THR A 1 109 ? 8.898  83.355  12.244  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2   1 
ATOM   911  N N     . ILE A 1 110 ? 12.066 83.285  11.370  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N     1 
ATOM   912  C CA    . ILE A 1 110 ? 13.168 82.836  12.208  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA    1 
ATOM   913  C C     . ILE A 1 110 ? 13.021 83.293  13.654  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C     1 
ATOM   914  O O     . ILE A 1 110 ? 12.349 84.295  13.930  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O     1 
ATOM   915  C CB    . ILE A 1 110 ? 14.518 83.306  11.693  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB    1 
ATOM   916  C CG1   . ILE A 1 110 ? 14.559 84.831  11.585  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1   1 
ATOM   917  C CG2   . ILE A 1 110 ? 14.897 82.652  10.399  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2   1 
ATOM   918  C CD1   . ILE A 1 110 ? 15.929 85.388  11.343  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1   1 
ATOM   919  N N     . HIS A 1 111 ? 13.699 82.606  14.576  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N     1 
ATOM   920  C CA    . HIS A 1 111 ? 13.735 83.012  15.996  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA    1 
ATOM   921  C C     . HIS A 1 111 ? 15.204 83.208  16.386  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C     1 
ATOM   922  O O     . HIS A 1 111 ? 15.953 82.223  16.431  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O     1 
ATOM   923  C CB    . HIS A 1 111 ? 13.087 81.954  16.889  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB    1 
ATOM   924  C CG    . HIS A 1 111 ? 11.634 81.736  16.620  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG    1 
ATOM   925  N ND1   . HIS A 1 111 ? 11.170 80.718  15.802  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1   1 
ATOM   926  C CD2   . HIS A 1 111 ? 10.534 82.398  17.059  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2   1 
ATOM   927  C CE1   . HIS A 1 111 ? 9.844  80.757  15.767  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1   1 
ATOM   928  N NE2   . HIS A 1 111 ? 9.437  81.776  16.508  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2   1 
ATOM   929  N N     . PRO A 1 112 ? 15.635 84.452  16.660  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N     1 
ATOM   930  C CA    . PRO A 1 112 ? 17.070 84.703  16.859  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA    1 
ATOM   931  C C     . PRO A 1 112 ? 17.643 84.406  18.196  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C     1 
ATOM   932  O O     . PRO A 1 112 ? 18.848 84.380  18.305  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O     1 
ATOM   933  C CB    . PRO A 1 112 ? 17.250 86.220  16.604  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB    1 
ATOM   934  C CG    . PRO A 1 112 ? 15.908 86.801  16.438  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG    1 
ATOM   935  C CD    . PRO A 1 112 ? 14.886 85.700  16.400  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD    1 
ATOM   936  N N     . VAL A 1 113 ? 16.821 84.179  19.201  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N     1 
ATOM   937  C CA    . VAL A 1 113 ? 17.346 84.020  20.542  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA    1 
ATOM   938  C C     . VAL A 1 113 ? 16.378 83.155  21.330  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C     1 
ATOM   939  O O     . VAL A 1 113 ? 15.757 83.586  22.255  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O     1 
ATOM   940  C CB    . VAL A 1 113 ? 17.742 85.423  21.183  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB    1 
ATOM   941  C CG1   . VAL A 1 113 ? 16.928 86.604  20.655  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1   1 
ATOM   942  C CG2   . VAL A 1 113 ? 17.744 85.459  22.668  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2   1 
ATOM   943  N N     . ILE A 1 114 ? 16.252 81.911  20.904  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N     1 
ATOM   944  C CA    . ILE A 1 114 ? 15.281 81.021  21.486  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA    1 
ATOM   945  C C     . ILE A 1 114 ? 15.565 80.756  22.972  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C     1 
ATOM   946  O O     . ILE A 1 114 ? 14.673 80.347  23.707  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O     1 
ATOM   947  C CB    . ILE A 1 114 ? 15.175 79.675  20.752  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB    1 
ATOM   948  C CG1   . ILE A 1 114 ? 16.449 78.871  20.878  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1   1 
ATOM   949  C CG2   . ILE A 1 114 ? 14.806 79.866  19.295  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2   1 
ATOM   950  C CD1   . ILE A 1 114 ? 16.425 77.627  20.027  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1   1 
ATOM   951  N N     . GLY A 1 115 ? 16.808 80.956  23.394  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N     1 
ATOM   952  C CA    . GLY A 1 115 ? 17.185 80.833  24.777  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA    1 
ATOM   953  C C     . GLY A 1 115 ? 16.638 81.935  25.676  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C     1 
ATOM   954  O O     . GLY A 1 115 ? 16.415 81.702  26.854  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O     1 
ATOM   955  N N     . TYR A 1 116 ? 16.432 83.151  25.177  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N     1 
ATOM   956  C CA    . TYR A 1 116 ? 15.973 84.204  26.094  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA    1 
ATOM   957  C C     . TYR A 1 116 ? 15.203 85.352  25.494  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C     1 
ATOM   958  O O     . TYR A 1 116 ? 15.187 86.452  26.056  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O     1 
ATOM   959  C CB    . TYR A 1 116 ? 17.190 84.746  26.868  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB    1 
ATOM   960  C CG    . TYR A 1 116 ? 18.323 85.256  26.026  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG    1 
ATOM   961  C CD1   . TYR A 1 116 ? 19.339 84.398  25.593  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1   1 
ATOM   962  C CD2   . TYR A 1 116 ? 18.447 86.631  25.758  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2   1 
ATOM   963  C CE1   . TYR A 1 116 ? 20.421 84.881  24.851  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1   1 
ATOM   964  C CE2   . TYR A 1 116 ? 19.523 87.154  25.035  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2   1 
ATOM   965  C CZ    . TYR A 1 116 ? 20.500 86.278  24.555  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ    1 
ATOM   966  O OH    . TYR A 1 116 ? 21.563 86.786  23.822  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH    1 
ATOM   967  N N     . SER A 1 117 ? 14.530 85.130  24.373  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N     1 
ATOM   968  C CA    . SER A 1 117 ? 13.609 86.130  23.876  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA    1 
ATOM   969  C C     . SER A 1 117 ? 12.575 85.426  23.034  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C     1 
ATOM   970  O O     . SER A 1 117 ? 12.919 84.411  22.401  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O     1 
ATOM   971  C CB    . SER A 1 117 ? 14.343 87.137  23.011  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB    1 
ATOM   972  O OG    . SER A 1 117 ? 13.420 87.952  22.339  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG    1 
ATOM   973  N N     . ASN A 1 118 ? 11.340 85.957  23.045  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N     1 
ATOM   974  C CA    . ASN A 1 118 ? 10.264 85.411  22.237  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA    1 
ATOM   975  C C     . ASN A 1 118 ? 10.239 86.062  20.871  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C     1 
ATOM   976  O O     . ASN A 1 118 ? 9.309  85.899  20.139  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O     1 
ATOM   977  C CB    . ASN A 1 118 ? 8.910  85.570  22.924  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB    1 
ATOM   978  C CG    . ASN A 1 118 ? 8.475  87.005  23.020  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG    1 
ATOM   979  O OD1   . ASN A 1 118 ? 9.247  87.923  22.810  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1   1 
ATOM   980  N ND2   . ASN A 1 118 ? 7.222  87.207  23.364  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2   1 
ATOM   981  N N     . GLU A 1 119 ? 11.253 86.863  20.559  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N     1 
ATOM   982  C CA    . GLU A 1 119 ? 11.342 87.483  19.239  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA    1 
ATOM   983  C C     . GLU A 1 119 ? 11.228 86.490  18.084  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C     1 
ATOM   984  O O     . GLU A 1 119 ? 11.882 85.446  18.079  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O     1 
ATOM   985  C CB    . GLU A 1 119 ? 12.649 88.271  19.064  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB    1 
ATOM   986  C CG    . GLU A 1 119 ? 12.676 89.077  17.777  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG    1 
ATOM   987  C CD    . GLU A 1 119 ? 13.988 89.810  17.465  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD    1 
ATOM   988  O OE1   . GLU A 1 119 ? 14.929 89.897  18.293  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1   1 
ATOM   989  O OE2   . GLU A 1 119 ? 14.016 90.341  16.342  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2   1 
ATOM   990  N N     . HIS A 1 120 ? 10.403 86.841  17.101  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A N     1 
ATOM   991  C CA    . HIS A 1 120 ? 10.437 86.172  15.787  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CA    1 
ATOM   992  C C     . HIS A 1 120 ? 10.652 87.276  14.743  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A C     1 
ATOM   993  O O     . HIS A 1 120 ? 10.247 88.407  14.961  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A O     1 
ATOM   994  C CB    . HIS A 1 120 ? 9.185  85.324  15.498  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CB    1 
ATOM   995  C CG    . HIS A 1 120 ? 7.998  86.143  15.197  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CG    1 
ATOM   996  N ND1   . HIS A 1 120 ? 7.636  86.472  13.907  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A ND1   1 
ATOM   997  C CD2   . HIS A 1 120 ? 7.161  86.822  16.010  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CD2   1 
ATOM   998  C CE1   . HIS A 1 120 ? 6.592  87.276  13.944  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CE1   1 
ATOM   999  N NE2   . HIS A 1 120 ? 6.294  87.514  15.207  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A NE2   1 
ATOM   1000 N N     . ILE A 1 121 ? 11.325 86.950  13.652  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A N     1 
ATOM   1001 C CA    . ILE A 1 121 ? 11.501 87.854  12.525  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CA    1 
ATOM   1002 C C     . ILE A 1 121 ? 10.940 87.184  11.232  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A C     1 
ATOM   1003 O O     . ILE A 1 121 ? 11.297 86.056  10.852  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A O     1 
ATOM   1004 C CB    . ILE A 1 121 ? 12.998 88.222  12.284  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CB    1 
ATOM   1005 C CG1   . ILE A 1 121 ? 13.698 88.622  13.570  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG1   1 
ATOM   1006 C CG2   . ILE A 1 121 ? 13.134 89.377  11.247  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG2   1 
ATOM   1007 C CD1   . ILE A 1 121 ? 15.176 88.894  13.394  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CD1   1 
ATOM   1008 N N     . ASP A 1 122 ? 10.070 87.889  10.552  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A N     1 
ATOM   1009 C CA    . ASP A 1 122 ? 9.542  87.423  9.293   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CA    1 
ATOM   1010 C C     . ASP A 1 122 ? 10.426 87.999  8.174   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A C     1 
ATOM   1011 O O     . ASP A 1 122 ? 10.650 89.211  8.088   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A O     1 
ATOM   1012 C CB    . ASP A 1 122 ? 8.081  87.853  9.124   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CB    1 
ATOM   1013 C CG    . ASP A 1 122 ? 7.120  87.122  10.079  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CG    1 
ATOM   1014 O OD1   . ASP A 1 122 ? 7.384  86.001  10.567  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD1   1 
ATOM   1015 O OD2   . ASP A 1 122 ? 6.042  87.652  10.265  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD2   1 
ATOM   1016 N N     . LEU A 1 123 ? 10.913 87.125  7.319   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N     1 
ATOM   1017 C CA    . LEU A 1 123 ? 11.842 87.523  6.254   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA    1 
ATOM   1018 C C     . LEU A 1 123 ? 11.076 87.525  4.950   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C     1 
ATOM   1019 O O     . LEU A 1 123 ? 10.407 86.556  4.642   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O     1 
ATOM   1020 C CB    . LEU A 1 123 ? 13.032 86.604  6.168   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB    1 
ATOM   1021 C CG    . LEU A 1 123 ? 13.737 86.187  7.456   1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG    1 
ATOM   1022 C CD1   . LEU A 1 123 ? 14.950 85.328  7.107   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1   1 
ATOM   1023 C CD2   . LEU A 1 123 ? 14.172 87.394  8.256   1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2   1 
ATOM   1024 N N     . TYR A 1 124 ? 11.170 88.626  4.222   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A N     1 
ATOM   1025 C CA    . TYR A 1 124 ? 10.502 88.817  2.914   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CA    1 
ATOM   1026 C C     . TYR A 1 124 ? 11.487 89.034  1.786   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A C     1 
ATOM   1027 O O     . TYR A 1 124 ? 12.588 89.484  2.010   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A O     1 
ATOM   1028 C CB    . TYR A 1 124 ? 9.556  90.027  2.955   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CB    1 
ATOM   1029 C CG    . TYR A 1 124 ? 8.397  89.833  3.890   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CG    1 
ATOM   1030 C CD1   . TYR A 1 124 ? 8.526  90.096  5.254   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD1   1 
ATOM   1031 C CD2   . TYR A 1 124 ? 7.153  89.364  3.424   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD2   1 
ATOM   1032 C CE1   . TYR A 1 124 ? 7.461  89.899  6.117   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE1   1 
ATOM   1033 C CE2   . TYR A 1 124 ? 6.085  89.175  4.294   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE2   1 
ATOM   1034 C CZ    . TYR A 1 124 ? 6.236  89.459  5.626   1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CZ    1 
ATOM   1035 O OH    . TYR A 1 124 ? 5.188  89.276  6.502   1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A OH    1 
ATOM   1036 N N     . LEU A 1 125 ? 11.076 88.692  0.578   1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N     1 
ATOM   1037 C CA    . LEU A 1 125 ? 11.815 89.063  -0.654  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA    1 
ATOM   1038 C C     . LEU A 1 125 ? 11.027 90.138  -1.351  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C     1 
ATOM   1039 O O     . LEU A 1 125 ? 9.857  89.942  -1.640  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O     1 
ATOM   1040 C CB    . LEU A 1 125 ? 11.990 87.881  -1.567  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB    1 
ATOM   1041 C CG    . LEU A 1 125 ? 12.686 88.127  -2.939  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG    1 
ATOM   1042 C CD1   . LEU A 1 125 ? 14.129 88.514  -2.788  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1   1 
ATOM   1043 C CD2   . LEU A 1 125 ? 12.628 86.872  -3.780  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2   1 
ATOM   1044 N N     . ALA A 1 126 ? 11.647 91.305  -1.528  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N     1 
ATOM   1045 C CA    . ALA A 1 126 ? 11.022 92.431  -2.239  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA    1 
ATOM   1046 C C     . ALA A 1 126 ? 11.673 92.632  -3.642  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C     1 
ATOM   1047 O O     . ALA A 1 126 ? 12.878 92.684  -3.776  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O     1 
ATOM   1048 C CB    . ALA A 1 126 ? 11.122 93.694  -1.415  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB    1 
ATOM   1049 N N     . ARG A 1 127 ? 10.829 92.659  -4.666  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N     1 
ATOM   1050 C CA    . ARG A 1 127 ? 11.234 92.785  -6.047  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA    1 
ATOM   1051 C C     . ARG A 1 127 ? 10.375 93.845  -6.743  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C     1 
ATOM   1052 O O     . ARG A 1 127 ? 9.279  94.211  -6.272  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O     1 
ATOM   1053 C CB    . ARG A 1 127 ? 11.050 91.461  -6.802  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB    1 
ATOM   1054 C CG    . ARG A 1 127 ? 12.223 90.505  -6.632  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG    1 
ATOM   1055 C CD    . ARG A 1 127 ? 11.924 89.175  -7.249  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD    1 
ATOM   1056 N NE    . ARG A 1 127 ? 10.792 88.549  -6.570  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE    1 
ATOM   1057 C CZ    . ARG A 1 127 ? 10.244 87.398  -6.919  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ    1 
ATOM   1058 N NH1   . ARG A 1 127 ? 10.702 86.717  -7.963  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1   1 
ATOM   1059 N NH2   . ARG A 1 127 ? 9.228  86.920  -6.213  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2   1 
ATOM   1060 N N     . ASP A 1 128 ? 10.918 94.323  -7.866  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N     1 
ATOM   1061 C CA    . ASP A 1 128 ? 10.315 95.348  -8.679  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA    1 
ATOM   1062 C C     . ASP A 1 128 ? 10.237 96.608  -7.841  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C     1 
ATOM   1063 O O     . ASP A 1 128 ? 9.166  97.058  -7.392  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O     1 
ATOM   1064 C CB    . ASP A 1 128 ? 8.978  94.892  -9.241  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB    1 
ATOM   1065 C CG    . ASP A 1 128 ? 8.470  95.823  -10.350 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG    1 
ATOM   1066 O OD1   . ASP A 1 128 ? 9.198  96.801  -10.691 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1   1 
ATOM   1067 O OD2   . ASP A 1 128 ? 7.348  95.571  -10.848 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2   1 
ATOM   1068 N N     . LEU A 1 129 ? 11.432 97.156  -7.641  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N     1 
ATOM   1069 C CA    . LEU A 1 129 ? 11.676 98.276  -6.768  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA    1 
ATOM   1070 C C     . LEU A 1 129 ? 11.727 99.603  -7.509  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C     1 
ATOM   1071 O O     . LEU A 1 129 ? 12.258 99.667  -8.616  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O     1 
ATOM   1072 C CB    . LEU A 1 129 ? 13.050 98.117  -6.118  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB    1 
ATOM   1073 C CG    . LEU A 1 129 ? 13.365 96.930  -5.241  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG    1 
ATOM   1074 C CD1   . LEU A 1 129 ? 14.616 97.230  -4.421  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1   1 
ATOM   1075 C CD2   . LEU A 1 129 ? 12.203 96.556  -4.350  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2   1 
ATOM   1076 N N     . THR A 1 130 ? 11.248 100.656 -6.853  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N     1 
ATOM   1077 C CA    . THR A 1 130 ? 11.412 102.031 -7.305  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA    1 
ATOM   1078 C C     . THR A 1 130 ? 11.841 102.851 -6.105  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C     1 
ATOM   1079 O O     . THR A 1 130 ? 11.472 102.540 -4.988  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O     1 
ATOM   1080 C CB    . THR A 1 130 ? 10.121 102.633 -7.912  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB    1 
ATOM   1081 O OG1   . THR A 1 130 ? 8.990  102.294 -7.118  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1   1 
ATOM   1082 C CG2   . THR A 1 130 ? 9.879  102.083 -9.260  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2   1 
ATOM   1083 N N     . HIS A 1 131 ? 12.637 103.884 -6.340  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A N     1 
ATOM   1084 C CA    . HIS A 1 131 ? 13.235 104.678 -5.276  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CA    1 
ATOM   1085 C C     . HIS A 1 131 ? 12.502 106.010 -5.057  1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A C     1 
ATOM   1086 O O     . HIS A 1 131 ? 11.985 106.603 -5.999  1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A O     1 
ATOM   1087 C CB    . HIS A 1 131 ? 14.704 104.920 -5.606  1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CB    1 
ATOM   1088 C CG    . HIS A 1 131 ? 15.458 105.612 -4.520  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CG    1 
ATOM   1089 N ND1   . HIS A 1 131 ? 15.796 106.943 -4.581  1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A ND1   1 
ATOM   1090 C CD2   . HIS A 1 131 ? 15.908 105.167 -3.328  1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CD2   1 
ATOM   1091 C CE1   . HIS A 1 131 ? 16.455 107.279 -3.491  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CE1   1 
ATOM   1092 N NE2   . HIS A 1 131 ? 16.524 106.223 -2.706  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A NE2   1 
ATOM   1093 N N     . LEU A 1 132 ? 12.408 106.413 -3.793  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A N     1 
ATOM   1094 C CA    . LEU A 1 132 ? 11.908 107.722 -3.364  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CA    1 
ATOM   1095 C C     . LEU A 1 132 ? 12.991 108.231 -2.446  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A C     1 
ATOM   1096 O O     . LEU A 1 132 ? 14.130 108.284 -2.872  1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A O     1 
ATOM   1097 C CB    . LEU A 1 132 ? 10.552 107.631 -2.662  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CB    1 
ATOM   1098 C CG    . LEU A 1 132 ? 9.453  106.981 -3.490  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CG    1 
ATOM   1099 C CD1   . LEU A 1 132 ? 8.196  106.810 -2.639  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD1   1 
ATOM   1100 C CD2   . LEU A 1 132 ? 9.158  107.802 -4.726  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD2   1 
ATOM   1101 N N     . GLU A 1 133 ? 12.702 108.563 -1.192  1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N     1 
ATOM   1102 C CA    . GLU A 1 133 ? 13.742 109.105 -0.287  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA    1 
ATOM   1103 C C     . GLU A 1 133 ? 13.700 108.491 1.110   1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C     1 
ATOM   1104 O O     . GLU A 1 133 ? 12.640 108.086 1.607   1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O     1 
ATOM   1105 C CB    . GLU A 1 133 ? 13.619 110.639 -0.166  1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB    1 
ATOM   1106 C CG    . GLU A 1 133 ? 12.197 111.139 0.108   1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG    1 
ATOM   1107 C CD    . GLU A 1 133 ? 12.155 112.386 0.975   1.00 63.46 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD    1 
ATOM   1108 O OE1   . GLU A 1 133 ? 12.867 113.365 0.665   1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1   1 
ATOM   1109 O OE2   . GLU A 1 133 ? 11.406 112.379 1.978   1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2   1 
ATOM   1110 N N     . GLN A 1 134 ? 14.869 108.472 1.745   1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A N     1 
ATOM   1111 C CA    . GLN A 1 134 ? 15.037 107.938 3.091   1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CA    1 
ATOM   1112 C C     . GLN A 1 134 ? 14.347 108.801 4.135   1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A C     1 
ATOM   1113 O O     . GLN A 1 134 ? 14.418 110.029 4.062   1.00 70.77 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A O     1 
ATOM   1114 C CB    . GLN A 1 134 ? 16.515 107.884 3.418   1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CB    1 
ATOM   1115 C CG    . GLN A 1 134 ? 16.850 106.914 4.518   1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CG    1 
ATOM   1116 C CD    . GLN A 1 134 ? 18.345 106.795 4.711   1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CD    1 
ATOM   1117 O OE1   . GLN A 1 134 ? 19.069 107.781 4.597   1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A OE1   1 
ATOM   1118 N NE2   . GLN A 1 134 ? 18.817 105.601 5.013   1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A NE2   1 
ATOM   1119 N N     . ARG A 1 135 ? 13.690 108.162 5.103   1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N     1 
ATOM   1120 C CA    . ARG A 1 135 ? 13.013 108.877 6.208   1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA    1 
ATOM   1121 C C     . ARG A 1 135 ? 13.410 108.235 7.558   1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C     1 
ATOM   1122 O O     . ARG A 1 135 ? 12.693 107.403 8.113   1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O     1 
ATOM   1123 C CB    . ARG A 1 135 ? 11.483 108.888 5.989   1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB    1 
ATOM   1124 C CG    . ARG A 1 135 ? 11.054 109.466 4.630   1.00 77.69 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG    1 
ATOM   1125 C CD    . ARG A 1 135 ? 9.916  108.695 3.949   1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD    1 
ATOM   1126 N NE    . ARG A 1 135 ? 9.832  108.980 2.504   1.00 80.36 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE    1 
ATOM   1127 C CZ    . ARG A 1 135 ? 8.731  108.867 1.746   1.00 78.60 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ    1 
ATOM   1128 N NH1   . ARG A 1 135 ? 7.561  108.485 2.261   1.00 76.27 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1   1 
ATOM   1129 N NH2   . ARG A 1 135 ? 8.795  109.151 0.449   1.00 77.67 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2   1 
ATOM   1130 N N     . LEU A 1 136 ? 14.583 108.616 8.063   1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A N     1 
ATOM   1131 C CA    . LEU A 1 136 ? 15.171 107.981 9.242   1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CA    1 
ATOM   1132 C C     . LEU A 1 136 ? 14.514 108.443 10.517  1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A C     1 
ATOM   1133 O O     . LEU A 1 136 ? 14.223 109.636 10.682  1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A O     1 
ATOM   1134 C CB    . LEU A 1 136 ? 16.665 108.303 9.331   1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CB    1 
ATOM   1135 C CG    . LEU A 1 136 ? 17.518 107.682 8.229   1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CG    1 
ATOM   1136 C CD1   . LEU A 1 136 ? 18.986 108.067 8.398   1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD1   1 
ATOM   1137 C CD2   . LEU A 1 136 ? 17.306 106.166 8.246   1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD2   1 
ATOM   1138 N N     . ASP A 1 137 ? 14.312 107.501 11.436  1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N     1 
ATOM   1139 C CA    . ASP A 1 137 ? 13.749 107.822 12.745  1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA    1 
ATOM   1140 C C     . ASP A 1 137 ? 14.788 108.489 13.672  1.00 69.32 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C     1 
ATOM   1141 O O     . ASP A 1 137 ? 15.997 108.326 13.497  1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O     1 
ATOM   1142 C CB    . ASP A 1 137 ? 13.104 106.565 13.379  1.00 65.85 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB    1 
ATOM   1143 C CG    . ASP A 1 137 ? 11.641 106.335 12.883  1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG    1 
ATOM   1144 O OD1   . ASP A 1 137 ? 11.430 106.010 11.690  1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1   1 
ATOM   1145 O OD2   . ASP A 1 137 ? 10.696 106.518 13.683  1.00 67.76 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2   1 
ATOM   1146 N N     . GLN A 1 138 ? 14.294 109.287 14.617  1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A N     1 
ATOM   1147 C CA    . GLN A 1 138 ? 15.086 109.863 15.718  1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CA    1 
ATOM   1148 C C     . GLN A 1 138 ? 16.022 108.811 16.337  1.00 71.36 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A C     1 
ATOM   1149 O O     . GLN A 1 138 ? 15.553 107.775 16.843  1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A O     1 
ATOM   1150 C CB    . GLN A 1 138 ? 14.106 110.401 16.790  1.00 79.18 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CB    1 
ATOM   1151 C CG    . GLN A 1 138 ? 14.689 110.866 18.126  1.00 83.82 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CG    1 
ATOM   1152 C CD    . GLN A 1 138 ? 15.468 112.165 18.017  1.00 88.00 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CD    1 
ATOM   1153 O OE1   . GLN A 1 138 ? 16.511 112.222 17.360  1.00 82.95 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A OE1   1 
ATOM   1154 N NE2   . GLN A 1 138 ? 14.970 113.217 18.670  1.00 90.69 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A NE2   1 
ATOM   1155 N N     . GLY A 1 139 ? 17.334 109.071 16.287  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A N     1 
ATOM   1156 C CA    . GLY A 1 139 ? 18.319 108.171 16.878  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A CA    1 
ATOM   1157 C C     . GLY A 1 139 ? 18.661 106.965 16.023  1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A C     1 
ATOM   1158 O O     . GLY A 1 139 ? 19.305 106.025 16.489  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A O     1 
ATOM   1159 N N     . GLN A 1 140 ? 18.253 107.013 14.757  1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A N     1 
ATOM   1160 C CA    . GLN A 1 140 ? 18.619 105.997 13.759  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CA    1 
ATOM   1161 C C     . GLN A 1 140 ? 19.621 106.569 12.726  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A C     1 
ATOM   1162 O O     . GLN A 1 140 ? 19.397 107.596 12.083  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A O     1 
ATOM   1163 C CB    . GLN A 1 140 ? 17.350 105.484 13.064  1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CB    1 
ATOM   1164 C CG    . GLN A 1 140 ? 17.392 104.023 12.709  1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CG    1 
ATOM   1165 C CD    . GLN A 1 140 ? 16.066 103.499 12.199  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A CD    1 
ATOM   1166 O OE1   . GLN A 1 140 ? 15.247 104.251 11.617  1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A OE1   1 
ATOM   1167 N NE2   . GLN A 1 140 ? 15.855 102.192 12.382  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 140 GLN A NE2   1 
ATOM   1168 N N     . PHE A 1 141 ? 20.741 105.880 12.579  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A N     1 
ATOM   1169 C CA    . PHE A 1 141 ? 21.777 106.294 11.657  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CA    1 
ATOM   1170 C C     . PHE A 1 141 ? 22.198 105.091 10.796  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A C     1 
ATOM   1171 O O     . PHE A 1 141 ? 22.578 104.008 11.307  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A O     1 
ATOM   1172 C CB    . PHE A 1 141 ? 22.925 106.923 12.436  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CB    1 
ATOM   1173 C CG    . PHE A 1 141 ? 22.464 107.952 13.442  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CG    1 
ATOM   1174 C CD1   . PHE A 1 141 ? 22.071 107.572 14.725  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD1   1 
ATOM   1175 C CD2   . PHE A 1 141 ? 22.396 109.295 13.105  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD2   1 
ATOM   1176 C CE1   . PHE A 1 141 ? 21.612 108.510 15.654  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE1   1 
ATOM   1177 C CE2   . PHE A 1 141 ? 21.955 110.225 14.031  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE2   1 
ATOM   1178 C CZ    . PHE A 1 141 ? 21.563 109.834 15.303  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CZ    1 
ATOM   1179 N N     . ILE A 1 142 ? 22.123 105.305 9.477   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A N     1 
ATOM   1180 C CA    . ILE A 1 142 ? 22.052 104.239 8.516   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CA    1 
ATOM   1181 C C     . ILE A 1 142 ? 22.558 104.739 7.163   1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A C     1 
ATOM   1182 O O     . ILE A 1 142 ? 22.061 105.739 6.656   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A O     1 
ATOM   1183 C CB    . ILE A 1 142 ? 20.580 103.840 8.362   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CB    1 
ATOM   1184 C CG1   . ILE A 1 142 ? 20.139 103.011 9.543   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG1   1 
ATOM   1185 C CG2   . ILE A 1 142 ? 20.308 103.090 7.065   1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG2   1 
ATOM   1186 C CD1   . ILE A 1 142 ? 18.692 102.576 9.412   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CD1   1 
ATOM   1187 N N     . GLU A 1 143 ? 23.549 104.068 6.598   1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N     1 
ATOM   1188 C CA    . GLU A 1 143 ? 24.034 104.396 5.280   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA    1 
ATOM   1189 C C     . GLU A 1 143 ? 23.552 103.287 4.338   1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C     1 
ATOM   1190 O O     . GLU A 1 143 ? 23.720 102.137 4.636   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O     1 
ATOM   1191 C CB    . GLU A 1 143 ? 25.565 104.483 5.294   1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB    1 
ATOM   1192 C CG    . GLU A 1 143 ? 26.179 104.485 3.887   1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG    1 
ATOM   1193 C CD    . GLU A 1 143 ? 27.548 103.835 3.803   1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD    1 
ATOM   1194 O OE1   . GLU A 1 143 ? 28.129 103.495 4.841   1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1   1 
ATOM   1195 O OE2   . GLU A 1 143 ? 28.052 103.684 2.680   1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2   1 
ATOM   1196 N N     . VAL A 1 144 ? 22.949 103.623 3.209   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N     1 
ATOM   1197 C CA    . VAL A 1 144 ? 22.384 102.618 2.305   1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA    1 
ATOM   1198 C C     . VAL A 1 144 ? 23.476 102.211 1.284   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C     1 
ATOM   1199 O O     . VAL A 1 144 ? 24.182 103.059 0.800   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O     1 
ATOM   1200 C CB    . VAL A 1 144 ? 21.132 103.174 1.595   1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB    1 
ATOM   1201 C CG1   . VAL A 1 144 ? 20.627 102.245 0.514   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1   1 
ATOM   1202 C CG2   . VAL A 1 144 ? 20.029 103.481 2.589   1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2   1 
ATOM   1203 N N     . VAL A 1 145 ? 23.610 100.919 0.975   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N     1 
ATOM   1204 C CA    . VAL A 1 145 ? 24.596 100.435 -0.027  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA    1 
ATOM   1205 C C     . VAL A 1 145 ? 23.982 99.379  -0.952  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C     1 
ATOM   1206 O O     . VAL A 1 145 ? 22.974 98.776  -0.625  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O     1 
ATOM   1207 C CB    . VAL A 1 145 ? 25.880 99.877  0.627   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB    1 
ATOM   1208 C CG1   . VAL A 1 145 ? 26.712 101.014 1.244   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1   1 
ATOM   1209 C CG2   . VAL A 1 145 ? 25.533 98.810  1.682   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2   1 
ATOM   1210 N N     . GLU A 1 146 ? 24.592 99.201  -2.126  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N     1 
ATOM   1211 C CA    . GLU A 1 146 ? 24.198 98.174  -3.063  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA    1 
ATOM   1212 C C     . GLU A 1 146 ? 25.241 97.123  -3.032  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C     1 
ATOM   1213 O O     . GLU A 1 146 ? 26.416 97.442  -3.104  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O     1 
ATOM   1214 C CB    . GLU A 1 146 ? 24.111 98.708  -4.474  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB    1 
ATOM   1215 C CG    . GLU A 1 146 ? 22.722 99.126  -4.848  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG    1 
ATOM   1216 C CD    . GLU A 1 146 ? 22.647 99.653  -6.268  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD    1 
ATOM   1217 O OE1   . GLU A 1 146 ? 23.125 98.972  -7.199  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1   1 
ATOM   1218 O OE2   . GLU A 1 146 ? 22.064 100.734 -6.427  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2   1 
ATOM   1219 N N     . VAL A 1 147 ? 24.803 95.877  -2.904  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N     1 
ATOM   1220 C CA    . VAL A 1 147 ? 25.719 94.778  -2.810  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA    1 
ATOM   1221 C C     . VAL A 1 147 ? 25.395 93.712  -3.873  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C     1 
ATOM   1222 O O     . VAL A 1 147 ? 24.248 93.339  -4.072  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O     1 
ATOM   1223 C CB    . VAL A 1 147 ? 25.739 94.189  -1.371  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB    1 
ATOM   1224 C CG1   . VAL A 1 147 ? 26.813 93.136  -1.235  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1   1 
ATOM   1225 C CG2   . VAL A 1 147 ? 26.001 95.300  -0.336  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2   1 
ATOM   1226 N N     . LYS A 1 148 ? 26.418 93.270  -4.600  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N     1 
ATOM   1227 C CA    . LYS A 1 148 ? 26.271 92.172  -5.556  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA    1 
ATOM   1228 C C     . LYS A 1 148 ? 26.118 90.941  -4.717  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C     1 
ATOM   1229 O O     . LYS A 1 148 ? 26.961 90.734  -3.844  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O     1 
ATOM   1230 C CB    . LYS A 1 148 ? 27.567 91.937  -6.343  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB    1 
ATOM   1231 C CG    . LYS A 1 148 ? 27.849 92.726  -7.594  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG    1 
ATOM   1232 C CD    . LYS A 1 148 ? 28.878 91.952  -8.447  1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD    1 
ATOM   1233 C CE    . LYS A 1 148 ? 28.243 90.702  -9.070  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE    1 
ATOM   1234 N NZ    . LYS A 1 148 ? 29.194 89.712  -9.661  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ    1 
ATOM   1235 N N     . PRO A 1 149 ? 25.146 90.064  -5.022  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A N     1 
ATOM   1236 C CA    . PRO A 1 149 ? 24.983 88.843  -4.190  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CA    1 
ATOM   1237 C C     . PRO A 1 149 ? 26.202 87.914  -4.102  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A C     1 
ATOM   1238 O O     . PRO A 1 149 ? 26.449 87.306  -3.036  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A O     1 
ATOM   1239 C CB    . PRO A 1 149 ? 23.813 88.137  -4.847  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CB    1 
ATOM   1240 C CG    . PRO A 1 149 ? 22.980 89.253  -5.439  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CG    1 
ATOM   1241 C CD    . PRO A 1 149 ? 23.982 90.282  -5.912  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CD    1 
ATOM   1242 N N     . ALA A 1 150 ? 26.964 87.791  -5.189  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A N     1 
ATOM   1243 C CA    . ALA A 1 150 ? 28.230 87.031  -5.170  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CA    1 
ATOM   1244 C C     . ALA A 1 150 ? 29.228 87.602  -4.150  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A C     1 
ATOM   1245 O O     . ALA A 1 150 ? 29.872 86.829  -3.429  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A O     1 
ATOM   1246 C CB    . ALA A 1 150 ? 28.867 86.963  -6.569  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CB    1 
ATOM   1247 N N     . ASP A 1 151 ? 29.362 88.927  -4.081  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A N     1 
ATOM   1248 C CA    . ASP A 1 151 ? 30.197 89.568  -3.077  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CA    1 
ATOM   1249 C C     . ASP A 1 151 ? 29.652 89.350  -1.675  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A C     1 
ATOM   1250 O O     . ASP A 1 151 ? 30.438 89.158  -0.742  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A O     1 
ATOM   1251 C CB    . ASP A 1 151 ? 30.298 91.052  -3.311  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CB    1 
ATOM   1252 C CG    . ASP A 1 151 ? 31.022 91.403  -4.647  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CG    1 
ATOM   1253 O OD1   . ASP A 1 151 ? 31.674 90.521  -5.221  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD1   1 
ATOM   1254 O OD2   . ASP A 1 151 ? 30.908 92.559  -5.095  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD2   1 
ATOM   1255 N N     . LEU A 1 152 ? 28.313 89.346  -1.535  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A N     1 
ATOM   1256 C CA    . LEU A 1 152 ? 27.683 89.078  -0.224  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CA    1 
ATOM   1257 C C     . LEU A 1 152 ? 28.038 87.699  0.279   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A C     1 
ATOM   1258 O O     . LEU A 1 152 ? 28.429 87.560  1.407   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A O     1 
ATOM   1259 C CB    . LEU A 1 152 ? 26.158 89.196  -0.302  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CB    1 
ATOM   1260 C CG    . LEU A 1 152 ? 25.323 89.097  0.986   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CG    1 
ATOM   1261 C CD1   . LEU A 1 152 ? 25.697 90.107  2.044   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD1   1 
ATOM   1262 C CD2   . LEU A 1 152 ? 23.873 89.272  0.605   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD2   1 
ATOM   1263 N N     . MET A 1 153 ? 27.896 86.683  -0.567  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 153 MET A N     1 
ATOM   1264 C CA    . MET A 1 153 ? 28.185 85.307  -0.173  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CA    1 
ATOM   1265 C C     . MET A 1 153 ? 29.639 85.156  0.226   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 153 MET A C     1 
ATOM   1266 O O     . MET A 1 153 ? 29.944 84.475  1.221   1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 153 MET A O     1 
ATOM   1267 C CB    . MET A 1 153 ? 27.802 84.306  -1.260  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CB    1 
ATOM   1268 C CG    . MET A 1 153 ? 26.303 84.264  -1.488  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CG    1 
ATOM   1269 S SD    . MET A 1 153 ? 25.360 83.951  0.033   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 153 MET A SD    1 
ATOM   1270 C CE    . MET A 1 153 ? 26.019 82.340  0.477   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CE    1 
ATOM   1271 N N     . GLN A 1 154 ? 30.531 85.863  -0.457  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A N     1 
ATOM   1272 C CA    . GLN A 1 154 ? 31.949 85.794  -0.076  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CA    1 
ATOM   1273 C C     . GLN A 1 154 ? 32.165 86.493  1.293   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A C     1 
ATOM   1274 O O     . GLN A 1 154 ? 32.912 86.017  2.155   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A O     1 
ATOM   1275 C CB    . GLN A 1 154 ? 32.811 86.396  -1.185  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CB    1 
ATOM   1276 C CG    . GLN A 1 154 ? 34.310 86.349  -0.950  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CG    1 
ATOM   1277 C CD    . GLN A 1 154 ? 34.879 84.943  -0.850  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CD    1 
ATOM   1278 O OE1   . GLN A 1 154 ? 34.457 84.030  -1.555  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A OE1   1 
ATOM   1279 N NE2   . GLN A 1 154 ? 35.869 84.776  0.023   1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A NE2   1 
ATOM   1280 N N     . LEU A 1 155 ? 31.490 87.617  1.507   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N     1 
ATOM   1281 C CA    . LEU A 1 155 ? 31.502 88.257  2.827   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA    1 
ATOM   1282 C C     . LEU A 1 155 ? 31.020 87.306  3.925   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C     1 
ATOM   1283 O O     . LEU A 1 155 ? 31.673 87.237  4.973   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O     1 
ATOM   1284 C CB    . LEU A 1 155 ? 30.668 89.521  2.800   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB    1 
ATOM   1285 C CG    . LEU A 1 155 ? 31.271 90.645  1.965   1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG    1 
ATOM   1286 C CD1   . LEU A 1 155 ? 30.246 91.755  1.828   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1   1 
ATOM   1287 C CD2   . LEU A 1 155 ? 32.568 91.176  2.598   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2   1 
ATOM   1288 N N     . VAL A 1 156 ? 29.937 86.538  3.685   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N     1 
ATOM   1289 C CA    . VAL A 1 156 ? 29.430 85.548  4.677   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA    1 
ATOM   1290 C C     . VAL A 1 156 ? 30.545 84.541  5.074   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C     1 
ATOM   1291 O O     . VAL A 1 156 ? 30.851 84.361  6.271   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O     1 
ATOM   1292 C CB    . VAL A 1 156 ? 28.203 84.789  4.183   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB    1 
ATOM   1293 C CG1   . VAL A 1 156 ? 27.804 83.720  5.170   1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1   1 
ATOM   1294 C CG2   . VAL A 1 156 ? 26.999 85.731  3.929   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2   1 
ATOM   1295 N N     . LEU A 1 157 ? 31.124 83.890  4.070   1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A N     1 
ATOM   1296 C CA    . LEU A 1 157 ? 32.234 82.936  4.239   1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CA    1 
ATOM   1297 C C     . LEU A 1 157 ? 33.343 83.554  5.080   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A C     1 
ATOM   1298 O O     . LEU A 1 157 ? 33.862 82.926  5.988   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A O     1 
ATOM   1299 C CB    . LEU A 1 157 ? 32.791 82.542  2.870   1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CB    1 
ATOM   1300 C CG    . LEU A 1 157 ? 34.029 81.606  2.891   1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CG    1 
ATOM   1301 C CD1   . LEU A 1 157 ? 33.727 80.333  3.645   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD1   1 
ATOM   1302 C CD2   . LEU A 1 157 ? 34.422 81.261  1.476   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD2   1 
ATOM   1303 N N     . GLU A 1 158 ? 33.663 84.812  4.798   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N     1 
ATOM   1304 C CA    . GLU A 1 158 ? 34.766 85.510  5.467   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA    1 
ATOM   1305 C C     . GLU A 1 158 ? 34.415 85.990  6.863   1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C     1 
ATOM   1306 O O     . GLU A 1 158 ? 35.256 86.601  7.491   1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O     1 
ATOM   1307 C CB    . GLU A 1 158 ? 35.240 86.722  4.645   1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB    1 
ATOM   1308 C CG    . GLU A 1 158 ? 36.092 86.358  3.453   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG    1 
ATOM   1309 C CD    . GLU A 1 158 ? 36.280 87.469  2.433   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD    1 
ATOM   1310 O OE1   . GLU A 1 158 ? 35.829 88.605  2.654   1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1   1 
ATOM   1311 O OE2   . GLU A 1 158 ? 36.856 87.185  1.361   1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2   1 
ATOM   1312 N N     . GLY A 1 159 ? 33.190 85.728  7.353   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N     1 
ATOM   1313 C CA    . GLY A 1 159 ? 32.795 86.112  8.717   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA    1 
ATOM   1314 C C     . GLY A 1 159 ? 32.376 87.560  8.904   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C     1 
ATOM   1315 O O     . GLY A 1 159 ? 32.271 88.032  10.048  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O     1 
ATOM   1316 N N     . LYS A 1 160 ? 32.127 88.266  7.796   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N     1 
ATOM   1317 C CA    . LYS A 1 160 ? 31.861 89.709  7.803   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA    1 
ATOM   1318 C C     . LYS A 1 160 ? 30.395 89.990  7.704   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C     1 
ATOM   1319 O O     . LYS A 1 160 ? 30.015 91.141  7.560   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O     1 
ATOM   1320 C CB    . LYS A 1 160 ? 32.616 90.414  6.658   1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB    1 
ATOM   1321 C CG    . LYS A 1 160 ? 34.104 90.281  6.837   1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG    1 
ATOM   1322 C CD    . LYS A 1 160 ? 34.808 90.303  5.498   1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD    1 
ATOM   1323 C CE    . LYS A 1 160 ? 36.310 90.549  5.635   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE    1 
ATOM   1324 N NZ    . LYS A 1 160 ? 36.985 90.255  4.323   1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ    1 
ATOM   1325 N N     . VAL A 1 161 ? 29.561 88.944  7.780   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N     1 
ATOM   1326 C CA    . VAL A 1 161 ? 28.120 89.141  7.841   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA    1 
ATOM   1327 C C     . VAL A 1 161 ? 27.588 88.399  9.053   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C     1 
ATOM   1328 O O     . VAL A 1 161 ? 26.756 87.485  8.920   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O     1 
ATOM   1329 C CB    . VAL A 1 161 ? 27.387 88.675  6.549   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB    1 
ATOM   1330 C CG1   . VAL A 1 161 ? 25.971 89.200  6.549   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1   1 
ATOM   1331 C CG2   . VAL A 1 161 ? 28.062 89.252  5.328   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2   1 
ATOM   1332 N N     . SER A 1 162 ? 28.132 88.755  10.225  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 162 SER A N     1 
ATOM   1333 C CA    . SER A 1 162 ? 27.804 88.035  11.414  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 162 SER A CA    1 
ATOM   1334 C C     . SER A 1 162 ? 26.340 88.228  11.902  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 162 SER A C     1 
ATOM   1335 O O     . SER A 1 162 ? 25.856 87.370  12.623  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 162 SER A O     1 
ATOM   1336 C CB    . SER A 1 162 ? 28.818 88.282  12.503  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 162 SER A CB    1 
ATOM   1337 O OG    . SER A 1 162 ? 28.626 89.544  13.053  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 162 SER A OG    1 
ATOM   1338 N N     . ASP A 1 163 ? 25.646 89.289  11.474  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N     1 
ATOM   1339 C CA    . ASP A 1 163 ? 24.250 89.483  11.813  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA    1 
ATOM   1340 C C     . ASP A 1 163 ? 23.379 88.341  11.316  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C     1 
ATOM   1341 O O     . ASP A 1 163 ? 23.274 88.123  10.125  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O     1 
ATOM   1342 C CB    . ASP A 1 163 ? 23.764 90.808  11.217  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB    1 
ATOM   1343 C CG    . ASP A 1 163 ? 22.268 91.025  11.383  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG    1 
ATOM   1344 O OD1   . ASP A 1 163 ? 21.644 90.551  12.399  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1   1 
ATOM   1345 O OD2   . ASP A 1 163 ? 21.710 91.662  10.465  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2   1 
ATOM   1346 N N     . VAL A 1 164 ? 22.871 87.519  12.230  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N     1 
ATOM   1347 C CA    . VAL A 1 164 ? 22.190 86.276  11.843  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA    1 
ATOM   1348 C C     . VAL A 1 164 ? 21.022 86.523  10.913  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C     1 
ATOM   1349 O O     . VAL A 1 164 ? 20.883 85.778  9.949   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O     1 
ATOM   1350 C CB    . VAL A 1 164 ? 21.655 85.417  13.021  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB    1 
ATOM   1351 C CG1   . VAL A 1 164 ? 22.786 84.937  13.879  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1   1 
ATOM   1352 C CG2   . VAL A 1 164 ? 20.630 86.130  13.868  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2   1 
ATOM   1353 N N     . LYS A 1 165 ? 20.214 87.571  11.113  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N     1 
ATOM   1354 C CA    . LYS A 1 165 ? 19.079 87.720  10.202  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA    1 
ATOM   1355 C C     . LYS A 1 165 ? 19.536 87.950  8.771   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C     1 
ATOM   1356 O O     . LYS A 1 165 ? 18.956 87.406  7.840   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O     1 
ATOM   1357 C CB    . LYS A 1 165 ? 18.075 88.804  10.614  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB    1 
ATOM   1358 C CG    . LYS A 1 165 ? 18.602 90.224  10.599  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG    1 
ATOM   1359 C CD    . LYS A 1 165 ? 17.561 91.183  11.131  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD    1 
ATOM   1360 C CE    . LYS A 1 165 ? 18.024 92.638  11.077  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE    1 
ATOM   1361 N NZ    . LYS A 1 165 ? 19.311 92.901  11.720  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ    1 
ATOM   1362 N N     . THR A 1 166 ? 20.532 88.804  8.613   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N     1 
ATOM   1363 C CA    . THR A 1 166 ? 21.100 89.149  7.305   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA    1 
ATOM   1364 C C     . THR A 1 166 ? 21.844 87.943  6.662   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C     1 
ATOM   1365 O O     . THR A 1 166 ? 21.737 87.699  5.471   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O     1 
ATOM   1366 C CB    . THR A 1 166 ? 22.062 90.329  7.497   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB    1 
ATOM   1367 O OG1   . THR A 1 166 ? 21.342 91.461  7.978   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1   1 
ATOM   1368 C CG2   . THR A 1 166 ? 22.758 90.691  6.242   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2   1 
ATOM   1369 N N     . GLN A 1 167 ? 22.613 87.211  7.453   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A N     1 
ATOM   1370 C CA    . GLN A 1 167 ? 23.334 86.055  6.935   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CA    1 
ATOM   1371 C C     . GLN A 1 167 ? 22.316 85.056  6.401   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A C     1 
ATOM   1372 O O     . GLN A 1 167 ? 22.465 84.547  5.301   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A O     1 
ATOM   1373 C CB    . GLN A 1 167 ? 24.226 85.425  7.999   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CB    1 
ATOM   1374 C CG    . GLN A 1 167 ? 24.890 84.159  7.527   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CG    1 
ATOM   1375 C CD    . GLN A 1 167 ? 26.081 83.729  8.349   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CD    1 
ATOM   1376 O OE1   . GLN A 1 167 ? 26.458 82.550  8.372   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A OE1   1 
ATOM   1377 N NE2   . GLN A 1 167 ? 26.706 84.691  8.996   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A NE2   1 
ATOM   1378 N N     . ILE A 1 168 ? 21.245 84.846  7.164   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A N     1 
ATOM   1379 C CA    . ILE A 1 168 ? 20.202 83.929  6.736   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CA    1 
ATOM   1380 C C     . ILE A 1 168 ? 19.543 84.477  5.472   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A C     1 
ATOM   1381 O O     . ILE A 1 168 ? 19.279 83.701  4.545   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A O     1 
ATOM   1382 C CB    . ILE A 1 168 ? 19.176 83.625  7.847   1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CB    1 
ATOM   1383 C CG1   . ILE A 1 168 ? 19.786 82.673  8.863   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG1   1 
ATOM   1384 C CG2   . ILE A 1 168 ? 17.890 83.012  7.300   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG2   1 
ATOM   1385 C CD1   . ILE A 1 168 ? 19.047 82.674  10.191  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CD1   1 
ATOM   1386 N N     . GLY A 1 169 ? 19.292 85.785  5.404   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N     1 
ATOM   1387 C CA    . GLY A 1 169 ? 18.754 86.320  4.132   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA    1 
ATOM   1388 C C     . GLY A 1 169 ? 19.622 85.996  2.940   1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C     1 
ATOM   1389 O O     . GLY A 1 169 ? 19.130 85.739  1.806   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O     1 
ATOM   1390 N N     . ALA A 1 170 ? 20.932 86.030  3.186   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N     1 
ATOM   1391 C CA    . ALA A 1 170 ? 21.907 85.855  2.134   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA    1 
ATOM   1392 C C     . ALA A 1 170 ? 21.828 84.453  1.556   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C     1 
ATOM   1393 O O     . ALA A 1 170 ? 21.865 84.288  0.335   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O     1 
ATOM   1394 C CB    . ALA A 1 170 ? 23.320 86.133  2.643   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB    1 
ATOM   1395 N N     . PHE A 1 171 ? 21.713 83.471  2.450   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N     1 
ATOM   1396 C CA    . PHE A 1 171 ? 21.619 82.068  2.076   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA    1 
ATOM   1397 C C     . PHE A 1 171 ? 20.284 81.754  1.355   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C     1 
ATOM   1398 O O     . PHE A 1 171 ? 20.237 80.948  0.454   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O     1 
ATOM   1399 C CB    . PHE A 1 171 ? 21.757 81.185  3.346   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB    1 
ATOM   1400 C CG    . PHE A 1 171 ? 23.180 80.975  3.810   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG    1 
ATOM   1401 C CD1   . PHE A 1 171 ? 24.130 80.426  2.949   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1   1 
ATOM   1402 C CD2   . PHE A 1 171 ? 23.550 81.256  5.137   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2   1 
ATOM   1403 C CE1   . PHE A 1 171 ? 25.440 80.191  3.358   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1   1 
ATOM   1404 C CE2   . PHE A 1 171 ? 24.854 81.005  5.576   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2   1 
ATOM   1405 C CZ    . PHE A 1 171 ? 25.811 80.492  4.678   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ    1 
ATOM   1406 N N     . TRP A 1 172 ? 19.187 82.364  1.785   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N     1 
ATOM   1407 C CA    . TRP A 1 172 ? 17.910 82.146  1.102   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA    1 
ATOM   1408 C C     . TRP A 1 172 ? 17.987 82.806  -0.269  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C     1 
ATOM   1409 O O     . TRP A 1 172 ? 17.540 82.239  -1.226  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O     1 
ATOM   1410 C CB    . TRP A 1 172 ? 16.736 82.764  1.891   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB    1 
ATOM   1411 C CG    . TRP A 1 172 ? 16.245 81.878  2.983   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG    1 
ATOM   1412 C CD1   . TRP A 1 172 ? 16.813 81.665  4.186   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1   1 
ATOM   1413 C CD2   . TRP A 1 172 ? 15.069 81.083  2.940   1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2   1 
ATOM   1414 N NE1   . TRP A 1 172 ? 16.074 80.776  4.904   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1   1 
ATOM   1415 C CE2   . TRP A 1 172 ? 14.980 80.416  4.159   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2   1 
ATOM   1416 C CE3   . TRP A 1 172 ? 14.090 80.855  1.965   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3   1 
ATOM   1417 C CZ2   . TRP A 1 172 ? 13.955 79.540  4.436   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2   1 
ATOM   1418 C CZ3   . TRP A 1 172 ? 13.066 79.990  2.240   1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3   1 
ATOM   1419 C CH2   . TRP A 1 172 ? 13.003 79.338  3.448   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2   1 
ATOM   1420 N N     . LEU A 1 173 ? 18.540 84.016  -0.341  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N     1 
ATOM   1421 C CA    . LEU A 1 173 ? 18.711 84.697  -1.602  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA    1 
ATOM   1422 C C     . LEU A 1 173 ? 19.549 83.866  -2.578  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C     1 
ATOM   1423 O O     . LEU A 1 173 ? 19.249 83.773  -3.754  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O     1 
ATOM   1424 C CB    . LEU A 1 173 ? 19.429 86.011  -1.376  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB    1 
ATOM   1425 C CG    . LEU A 1 173 ? 19.892 86.823  -2.545  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG    1 
ATOM   1426 C CD1   . LEU A 1 173 ? 18.729 87.283  -3.406  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1   1 
ATOM   1427 C CD2   . LEU A 1 173 ? 20.663 88.011  -2.029  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2   1 
ATOM   1428 N N     . ASP A 1 174 ? 20.643 83.337  -2.083  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A N     1 
ATOM   1429 C CA    . ASP A 1 174 ? 21.529 82.420  -2.843  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CA    1 
ATOM   1430 C C     . ASP A 1 174 ? 20.715 81.247  -3.413  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A C     1 
ATOM   1431 O O     . ASP A 1 174 ? 20.810 80.936  -4.614  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A O     1 
ATOM   1432 C CB    . ASP A 1 174 ? 22.659 81.924  -1.928  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CB    1 
ATOM   1433 C CG    . ASP A 1 174 ? 23.761 81.215  -2.690  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CG    1 
ATOM   1434 O OD1   . ASP A 1 174 ? 24.305 81.798  -3.628  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A OD1   1 
ATOM   1435 O OD2   . ASP A 1 174 ? 24.080 80.058  -2.352  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A OD2   1 
ATOM   1436 N N     . LYS A 1 175 ? 19.859 80.652  -2.587  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A N     1 
ATOM   1437 C CA    . LYS A 1 175 ? 18.985 79.582  -3.042  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CA    1 
ATOM   1438 C C     . LYS A 1 175 ? 18.025 80.018  -4.151  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A C     1 
ATOM   1439 O O     . LYS A 1 175 ? 17.902 79.329  -5.163  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A O     1 
ATOM   1440 C CB    . LYS A 1 175 ? 18.157 78.997  -1.880  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CB    1 
ATOM   1441 C CG    . LYS A 1 175 ? 18.978 78.185  -0.900  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CG    1 
ATOM   1442 C CD    . LYS A 1 175 ? 19.407 76.861  -1.467  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CD    1 
ATOM   1443 C CE    . LYS A 1 175 ? 20.028 75.991  -0.401  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CE    1 
ATOM   1444 N NZ    . LYS A 1 175 ? 21.021 75.042  -0.928  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A NZ    1 
ATOM   1445 N N     . PHE A 1 176 ? 17.349 81.142  -3.932  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A N     1 
ATOM   1446 C CA    . PHE A 1 176 ? 16.491 81.743  -4.918  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CA    1 
ATOM   1447 C C     . PHE A 1 176 ? 17.199 82.051  -6.245  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A C     1 
ATOM   1448 O O     . PHE A 1 176 ? 16.678 81.749  -7.329  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A O     1 
ATOM   1449 C CB    . PHE A 1 176 ? 15.934 83.028  -4.349  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CB    1 
ATOM   1450 C CG    . PHE A 1 176 ? 15.221 83.848  -5.352  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CG    1 
ATOM   1451 C CD1   . PHE A 1 176 ? 13.884 83.596  -5.651  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD1   1 
ATOM   1452 C CD2   . PHE A 1 176 ? 15.883 84.873  -6.020  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD2   1 
ATOM   1453 C CE1   . PHE A 1 176 ? 13.223 84.361  -6.584  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE1   1 
ATOM   1454 C CE2   . PHE A 1 176 ? 15.228 85.637  -6.969  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE2   1 
ATOM   1455 C CZ    . PHE A 1 176 ? 13.898 85.387  -7.237  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CZ    1 
ATOM   1456 N N     . LEU A 1 177 ? 18.362 82.684  -6.159  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N     1 
ATOM   1457 C CA    . LEU A 1 177 ? 19.149 83.042  -7.327  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA    1 
ATOM   1458 C C     . LEU A 1 177 ? 19.687 81.844  -8.145  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C     1 
ATOM   1459 O O     . LEU A 1 177 ? 19.771 81.903  -9.359  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O     1 
ATOM   1460 C CB    . LEU A 1 177 ? 20.301 83.946  -6.939  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB    1 
ATOM   1461 C CG    . LEU A 1 177 ? 19.956 85.414  -6.615  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG    1 
ATOM   1462 C CD1   . LEU A 1 177 ? 21.228 86.079  -6.163  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1   1 
ATOM   1463 C CD2   . LEU A 1 177 ? 19.381 86.197  -7.797  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2   1 
ATOM   1464 N N     . ARG A 1 178 ? 20.065 80.759  -7.494  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A N     1 
ATOM   1465 C CA    . ARG A 1 178 ? 20.502 79.562  -8.210  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CA    1 
ATOM   1466 C C     . ARG A 1 178 ? 19.321 78.705  -8.644  1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A C     1 
ATOM   1467 O O     . ARG A 1 178 ? 19.503 77.700  -9.313  1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A O     1 
ATOM   1468 C CB    . ARG A 1 178 ? 21.443 78.725  -7.350  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CB    1 
ATOM   1469 C CG    . ARG A 1 178 ? 22.699 79.430  -6.875  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CG    1 
ATOM   1470 C CD    . ARG A 1 178 ? 23.387 78.578  -5.810  1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CD    1 
ATOM   1471 N NE    . ARG A 1 178 ? 24.697 79.118  -5.457  1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NE    1 
ATOM   1472 C CZ    . ARG A 1 178 ? 25.872 78.589  -5.780  1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CZ    1 
ATOM   1473 N NH1   . ARG A 1 178 ? 25.953 77.452  -6.452  1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH1   1 
ATOM   1474 N NH2   . ARG A 1 178 ? 26.987 79.201  -5.401  1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH2   1 
ATOM   1475 N N     . GLY A 1 179 ? 18.129 79.074  -8.210  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N     1 
ATOM   1476 C CA    . GLY A 1 179 ? 16.898 78.455  -8.648  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA    1 
ATOM   1477 C C     . GLY A 1 179 ? 16.599 77.136  -7.966  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C     1 
ATOM   1478 O O     . GLY A 1 179 ? 15.853 76.332  -8.527  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O     1 
ATOM   1479 N N     . GLU A 1 180 ? 17.145 76.915  -6.765  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N     1 
ATOM   1480 C CA    . GLU A 1 180 ? 16.886 75.664  -6.012  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA    1 
ATOM   1481 C C     . GLU A 1 180 ? 15.618 75.786  -5.219  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C     1 
ATOM   1482 O O     . GLU A 1 180 ? 14.913 74.810  -5.052  1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O     1 
ATOM   1483 C CB    . GLU A 1 180 ? 18.045 75.297  -5.086  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB    1 
ATOM   1484 C CG    . GLU A 1 180 ? 19.404 75.595  -5.697  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG    1 
ATOM   1485 C CD    . GLU A 1 180 ? 20.492 74.696  -5.179  1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD    1 
ATOM   1486 O OE1   . GLU A 1 180 ? 20.180 73.503  -4.958  1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1   1 
ATOM   1487 O OE2   . GLU A 1 180 ? 21.648 75.171  -4.997  1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2   1 
ATOM   1488 N N     . TRP A 1 181 ? 15.320 76.986  -4.726  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N     1 
ATOM   1489 C CA    . TRP A 1 181 ? 14.093 77.224  -3.952  1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA    1 
ATOM   1490 C C     . TRP A 1 181 ? 13.222 78.366  -4.534  1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C     1 
ATOM   1491 O O     . TRP A 1 181 ? 13.684 79.516  -4.633  1.00 65.80 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O     1 
ATOM   1492 C CB    . TRP A 1 181 ? 14.436 77.592  -2.494  1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB    1 
ATOM   1493 C CG    . TRP A 1 181 ? 15.146 76.546  -1.664  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG    1 
ATOM   1494 C CD1   . TRP A 1 181 ? 15.448 75.262  -2.015  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1   1 
ATOM   1495 C CD2   . TRP A 1 181 ? 15.589 76.702  -0.307  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2   1 
ATOM   1496 N NE1   . TRP A 1 181 ? 16.074 74.630  -0.973  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1   1 
ATOM   1497 C CE2   . TRP A 1 181 ? 16.162 75.491  0.088   1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2   1 
ATOM   1498 C CE3   . TRP A 1 181 ? 15.576 77.768  0.606   1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3   1 
ATOM   1499 C CZ2   . TRP A 1 181 ? 16.710 75.305  1.355   1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2   1 
ATOM   1500 C CZ3   . TRP A 1 181 ? 16.130 77.569  1.871   1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3   1 
ATOM   1501 C CH2   . TRP A 1 181 ? 16.679 76.357  2.223   1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2   1 
ATOM   1502 N N     . ASN A 1 182 ? 11.966 78.057  -4.876  1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A N     1 
ATOM   1503 C CA    . ASN A 1 182 ? 10.973 79.088  -5.241  1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CA    1 
ATOM   1504 C C     . ASN A 1 182 ? 9.518  78.621  -5.058  1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A C     1 
ATOM   1505 O O     . ASN A 1 182 ? 8.683  79.357  -4.516  1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A O     1 
ATOM   1506 C CB    . ASN A 1 182 ? 11.184 79.574  -6.675  1.00 70.62 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CB    1 
ATOM   1507 C CG    . ASN A 1 182 ? 11.315 78.432  -7.673  1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CG    1 
ATOM   1508 O OD1   . ASN A 1 182 ? 10.598 77.427  -7.594  1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A OD1   1 
ATOM   1509 N ND2   . ASN A 1 182 ? 12.239 78.578  -8.621  1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A ND2   1 
ATOM   1510 N N     . HIS B 1 3   ? 32.282 107.890 12.360  1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B N     1 
ATOM   1511 C CA    . HIS B 1 3   ? 31.272 108.227 11.314  1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CA    1 
ATOM   1512 C C     . HIS B 1 3   ? 29.883 107.804 11.753  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B C     1 
ATOM   1513 O O     . HIS B 1 3   ? 28.994 108.643 11.843  1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B O     1 
ATOM   1514 C CB    . HIS B 1 3   ? 31.636 107.570 9.974   1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CB    1 
ATOM   1515 C CG    . HIS B 1 3   ? 30.555 107.641 8.929   1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CG    1 
ATOM   1516 N ND1   . HIS B 1 3   ? 30.500 106.765 7.861   1.00 65.87 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B ND1   1 
ATOM   1517 C CD2   . HIS B 1 3   ? 29.492 108.469 8.788   1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CD2   1 
ATOM   1518 C CE1   . HIS B 1 3   ? 29.448 107.045 7.113   1.00 63.78 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CE1   1 
ATOM   1519 N NE2   . HIS B 1 3   ? 28.822 108.076 7.652   1.00 66.96 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B NE2   1 
ATOM   1520 N N     . LEU B 1 4   ? 29.684 106.500 11.962  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N     1 
ATOM   1521 C CA    . LEU B 1 4   ? 28.412 105.967 12.498  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA    1 
ATOM   1522 C C     . LEU B 1 4   ? 28.545 105.624 13.983  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C     1 
ATOM   1523 O O     . LEU B 1 4   ? 27.549 105.524 14.697  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O     1 
ATOM   1524 C CB    . LEU B 1 4   ? 27.949 104.722 11.727  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB    1 
ATOM   1525 C CG    . LEU B 1 4   ? 27.415 104.887 10.293  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG    1 
ATOM   1526 C CD1   . LEU B 1 4   ? 27.238 103.527 9.678   1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1   1 
ATOM   1527 C CD2   . LEU B 1 4   ? 26.099 105.639 10.268  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2   1 
ATOM   1528 N N     . GLU B 1 5   ? 29.777 105.481 14.438  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B N     1 
ATOM   1529 C CA    . GLU B 1 5   ? 30.057 105.025 15.768  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CA    1 
ATOM   1530 C C     . GLU B 1 5   ? 29.392 105.933 16.814  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B C     1 
ATOM   1531 O O     . GLU B 1 5   ? 29.300 107.162 16.653  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B O     1 
ATOM   1532 C CB    . GLU B 1 5   ? 31.574 104.944 15.957  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CB    1 
ATOM   1533 C CG    . GLU B 1 5   ? 32.041 103.905 16.946  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CG    1 
ATOM   1534 C CD    . GLU B 1 5   ? 33.503 104.102 17.340  1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CD    1 
ATOM   1535 O OE1   . GLU B 1 5   ? 33.774 104.489 18.509  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B OE1   1 
ATOM   1536 O OE2   . GLU B 1 5   ? 34.382 103.896 16.464  1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B OE2   1 
ATOM   1537 N N     . GLU B 1 6   ? 28.872 105.304 17.864  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B N     1 
ATOM   1538 C CA    . GLU B 1 6   ? 28.344 105.994 19.018  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CA    1 
ATOM   1539 C C     . GLU B 1 6   ? 29.365 105.912 20.115  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B C     1 
ATOM   1540 O O     . GLU B 1 6   ? 30.013 104.896 20.285  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B O     1 
ATOM   1541 C CB    . GLU B 1 6   ? 27.026 105.390 19.461  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CB    1 
ATOM   1542 C CG    . GLU B 1 6   ? 26.031 105.407 18.337  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CG    1 
ATOM   1543 C CD    . GLU B 1 6   ? 24.759 104.622 18.580  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CD    1 
ATOM   1544 O OE1   . GLU B 1 6   ? 24.640 103.862 19.528  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1   1 
ATOM   1545 O OE2   . GLU B 1 6   ? 23.841 104.801 17.786  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2   1 
ATOM   1546 N N     . LYS B 1 7   ? 29.514 106.987 20.868  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B N     1 
ATOM   1547 C CA    . LYS B 1 7   ? 30.538 107.051 21.920  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CA    1 
ATOM   1548 C C     . LYS B 1 7   ? 29.866 106.885 23.286  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B C     1 
ATOM   1549 O O     . LYS B 1 7   ? 28.839 107.526 23.549  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B O     1 
ATOM   1550 C CB    . LYS B 1 7   ? 31.243 108.414 21.771  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CB    1 
ATOM   1551 C CG    . LYS B 1 7   ? 31.961 109.038 22.967  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CG    1 
ATOM   1552 C CD    . LYS B 1 7   ? 32.028 110.578 22.777  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CD    1 
ATOM   1553 C CE    . LYS B 1 7   ? 33.302 111.221 23.306  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CE    1 
ATOM   1554 N NZ    . LYS B 1 7   ? 33.756 110.585 24.571  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B NZ    1 
ATOM   1555 N N     . THR B 1 8   ? 30.436 106.039 24.137  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 8   THR B N     1 
ATOM   1556 C CA    . THR B 1 8   ? 29.871 105.732 25.439  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CA    1 
ATOM   1557 C C     . THR B 1 8   ? 30.182 106.863 26.360  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 8   THR B C     1 
ATOM   1558 O O     . THR B 1 8   ? 31.308 107.263 26.454  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 8   THR B O     1 
ATOM   1559 C CB    . THR B 1 8   ? 30.483 104.473 26.089  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CB    1 
ATOM   1560 O OG1   . THR B 1 8   ? 30.297 103.344 25.243  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 8   THR B OG1   1 
ATOM   1561 C CG2   . THR B 1 8   ? 29.850 104.200 27.460  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CG2   1 
ATOM   1562 N N     . LEU B 1 9   ? 29.174 107.391 27.023  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N     1 
ATOM   1563 C CA    . LEU B 1 9   ? 29.374 108.455 27.994  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA    1 
ATOM   1564 C C     . LEU B 1 9   ? 29.286 107.895 29.373  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C     1 
ATOM   1565 O O     . LEU B 1 9   ? 29.976 108.355 30.262  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O     1 
ATOM   1566 C CB    . LEU B 1 9   ? 28.293 109.507 27.848  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB    1 
ATOM   1567 C CG    . LEU B 1 9   ? 28.193 110.147 26.481  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG    1 
ATOM   1568 C CD1   . LEU B 1 9   ? 27.037 111.118 26.502  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1   1 
ATOM   1569 C CD2   . LEU B 1 9   ? 29.507 110.833 26.130  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2   1 
ATOM   1570 N N     . SER B 1 10  ? 28.386 106.931 29.585  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 10  SER B N     1 
ATOM   1571 C CA    . SER B 1 10  ? 28.275 106.278 30.891  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA    1 
ATOM   1572 C C     . SER B 1 10  ? 27.657 104.880 30.718  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 10  SER B C     1 
ATOM   1573 O O     . SER B 1 10  ? 26.983 104.616 29.711  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 10  SER B O     1 
ATOM   1574 C CB    . SER B 1 10  ? 27.363 107.092 31.792  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB    1 
ATOM   1575 O OG    . SER B 1 10  ? 26.007 106.986 31.333  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG    1 
ATOM   1576 N N     . THR B 1 11  ? 27.865 104.028 31.717  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 11  THR B N     1 
ATOM   1577 C CA    . THR B 1 11  ? 27.445 102.646 31.682  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CA    1 
ATOM   1578 C C     . THR B 1 11  ? 26.871 102.305 33.071  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 11  THR B C     1 
ATOM   1579 O O     . THR B 1 11  ? 27.335 102.799 34.080  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 11  THR B O     1 
ATOM   1580 C CB    . THR B 1 11  ? 28.637 101.716 31.463  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CB    1 
ATOM   1581 O OG1   . THR B 1 11  ? 29.461 101.794 32.604  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 11  THR B OG1   1 
ATOM   1582 C CG2   . THR B 1 11  ? 29.514 102.113 30.274  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CG2   1 
ATOM   1583 N N     . ARG B 1 12  ? 25.903 101.409 33.114  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B N     1 
ATOM   1584 C CA    . ARG B 1 12  ? 25.319 100.966 34.360  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CA    1 
ATOM   1585 C C     . ARG B 1 12  ? 24.764 99.562  34.100  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B C     1 
ATOM   1586 O O     . ARG B 1 12  ? 24.280 99.283  32.988  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B O     1 
ATOM   1587 C CB    . ARG B 1 12  ? 24.191 101.930 34.677  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CB    1 
ATOM   1588 C CG    . ARG B 1 12  ? 23.538 101.739 36.019  1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CG    1 
ATOM   1589 C CD    . ARG B 1 12  ? 22.859 103.029 36.427  1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CD    1 
ATOM   1590 N NE    . ARG B 1 12  ? 21.895 103.466 35.404  1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NE    1 
ATOM   1591 C CZ    . ARG B 1 12  ? 20.586 103.633 35.617  1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CZ    1 
ATOM   1592 N NH1   . ARG B 1 12  ? 20.053 103.410 36.817  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH1   1 
ATOM   1593 N NH2   . ARG B 1 12  ? 19.796 104.036 34.622  1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH2   1 
ATOM   1594 N N     . GLN B 1 13  ? 24.817 98.695  35.102  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N     1 
ATOM   1595 C CA    . GLN B 1 13  ? 24.161 97.430  35.046  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA    1 
ATOM   1596 C C     . GLN B 1 13  ? 22.830 97.600  35.758  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C     1 
ATOM   1597 O O     . GLN B 1 13  ? 22.763 97.627  36.995  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O     1 
ATOM   1598 C CB    . GLN B 1 13  ? 25.008 96.336  35.701  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB    1 
ATOM   1599 C CG    . GLN B 1 13  ? 24.450 94.934  35.445  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CG    1 
ATOM   1600 C CD    . GLN B 1 13  ? 25.442 93.808  35.732  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CD    1 
ATOM   1601 O OE1   . GLN B 1 13  ? 26.137 93.303  34.825  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B OE1   1 
ATOM   1602 N NE2   . GLN B 1 13  ? 25.511 93.409  36.988  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B NE2   1 
ATOM   1603 N N     . ILE B 1 14  ? 21.759 97.723  34.980  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B N     1 
ATOM   1604 C CA    . ILE B 1 14  ? 20.485 98.130  35.557  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CA    1 
ATOM   1605 C C     . ILE B 1 14  ? 19.680 96.951  36.077  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B C     1 
ATOM   1606 O O     . ILE B 1 14  ? 18.818 97.132  36.907  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B O     1 
ATOM   1607 C CB    . ILE B 1 14  ? 19.561 98.916  34.606  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CB    1 
ATOM   1608 C CG1   . ILE B 1 14  ? 19.570 98.298  33.242  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG1   1 
ATOM   1609 C CG2   . ILE B 1 14  ? 19.922 100.380 34.607  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG2   1 
ATOM   1610 C CD1   . ILE B 1 14  ? 18.388 98.628  32.410  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CD1   1 
ATOM   1611 N N     . PHE B 1 15  ? 19.931 95.750  35.564  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B N     1 
ATOM   1612 C CA    . PHE B 1 15  ? 19.158 94.602  35.960  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CA    1 
ATOM   1613 C C     . PHE B 1 15  ? 20.053 93.403  35.935  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B C     1 
ATOM   1614 O O     . PHE B 1 15  ? 20.907 93.266  35.056  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B O     1 
ATOM   1615 C CB    . PHE B 1 15  ? 17.962 94.406  35.023  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CB    1 
ATOM   1616 C CG    . PHE B 1 15  ? 17.184 93.181  35.325  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CG    1 
ATOM   1617 C CD1   . PHE B 1 15  ? 16.273 93.181  36.364  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CD1   1 
ATOM   1618 C CD2   . PHE B 1 15  ? 17.394 92.023  34.617  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CD2   1 
ATOM   1619 C CE1   . PHE B 1 15  ? 15.607 92.044  36.710  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CE1   1 
ATOM   1620 C CE2   . PHE B 1 15  ? 16.700 90.885  34.937  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CE2   1 
ATOM   1621 C CZ    . PHE B 1 15  ? 15.811 90.889  35.971  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CZ    1 
ATOM   1622 N N     . LYS B 1 16  ? 19.869 92.570  36.951  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B N     1 
ATOM   1623 C CA    . LYS B 1 16  ? 20.400 91.238  37.031  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CA    1 
ATOM   1624 C C     . LYS B 1 16  ? 19.352 90.403  37.734  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B C     1 
ATOM   1625 O O     . LYS B 1 16  ? 19.113 90.579  38.927  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B O     1 
ATOM   1626 C CB    . LYS B 1 16  ? 21.699 91.195  37.825  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CB    1 
ATOM   1627 C CG    . LYS B 1 16  ? 22.156 89.758  38.047  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CG    1 
ATOM   1628 C CD    . LYS B 1 16  ? 23.475 89.653  38.745  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CD    1 
ATOM   1629 C CE    . LYS B 1 16  ? 23.881 88.191  38.845  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CE    1 
ATOM   1630 N NZ    . LYS B 1 16  ? 25.130 87.985  39.637  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B NZ    1 
ATOM   1631 N N     . GLY B 1 17  ? 18.715 89.512  36.997  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N     1 
ATOM   1632 C CA    . GLY B 1 17  ? 17.783 88.565  37.542  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA    1 
ATOM   1633 C C     . GLY B 1 17  ? 18.488 87.249  37.783  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C     1 
ATOM   1634 O O     . GLY B 1 17  ? 19.675 87.228  37.972  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O     1 
ATOM   1635 N N     . ARG B 1 18  ? 17.724 86.167  37.783  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B N     1 
ATOM   1636 C CA    . ARG B 1 18  ? 18.235 84.808  37.984  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CA    1 
ATOM   1637 C C     . ARG B 1 18  ? 19.195 84.346  36.911  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B C     1 
ATOM   1638 O O     . ARG B 1 18  ? 20.134 83.600  37.218  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B O     1 
ATOM   1639 C CB    . ARG B 1 18  ? 17.063 83.808  38.015  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CB    1 
ATOM   1640 C CG    . ARG B 1 18  ? 17.421 82.296  38.028  1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CG    1 
ATOM   1641 C CD    . ARG B 1 18  ? 17.550 81.610  39.408  1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CD    1 
ATOM   1642 N NE    . ARG B 1 18  ? 17.750 80.162  39.273  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NE    1 
ATOM   1643 C CZ    . ARG B 1 18  ? 18.932 79.542  39.230  1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CZ    1 
ATOM   1644 N NH1   . ARG B 1 18  ? 20.078 80.197  39.341  1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NH1   1 
ATOM   1645 N NH2   . ARG B 1 18  ? 18.973 78.228  39.071  1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NH2   1 
ATOM   1646 N N     . TYR B 1 19  ? 18.907 84.737  35.670  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N     1 
ATOM   1647 C CA    . TYR B 1 19  ? 19.718 84.440  34.528  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA    1 
ATOM   1648 C C     . TYR B 1 19  ? 20.150 85.616  33.708  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C     1 
ATOM   1649 O O     . TYR B 1 19  ? 21.223 85.528  33.137  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O     1 
ATOM   1650 C CB    . TYR B 1 19  ? 18.977 83.511  33.580  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB    1 
ATOM   1651 C CG    . TYR B 1 19  ? 18.758 82.185  34.206  1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG    1 
ATOM   1652 C CD1   . TYR B 1 19  ? 19.731 81.178  34.145  1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1   1 
ATOM   1653 C CD2   . TYR B 1 19  ? 17.584 81.926  34.908  1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2   1 
ATOM   1654 C CE1   . TYR B 1 19  ? 19.511 79.935  34.760  1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1   1 
ATOM   1655 C CE2   . TYR B 1 19  ? 17.353 80.694  35.508  1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2   1 
ATOM   1656 C CZ    . TYR B 1 19  ? 18.311 79.709  35.439  1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ    1 
ATOM   1657 O OH    . TYR B 1 19  ? 18.013 78.520  36.054  1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH    1 
ATOM   1658 N N     . LEU B 1 20  ? 19.330 86.667  33.537  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B N     1 
ATOM   1659 C CA    . LEU B 1 20  ? 19.675 87.711  32.556  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CA    1 
ATOM   1660 C C     . LEU B 1 20  ? 20.236 88.958  33.248  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B C     1 
ATOM   1661 O O     . LEU B 1 20  ? 19.793 89.343  34.333  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B O     1 
ATOM   1662 C CB    . LEU B 1 20  ? 18.445 88.102  31.721  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CB    1 
ATOM   1663 C CG    . LEU B 1 20  ? 17.752 87.029  30.888  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CG    1 
ATOM   1664 C CD1   . LEU B 1 20  ? 16.582 87.573  30.062  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CD1   1 
ATOM   1665 C CD2   . LEU B 1 20  ? 18.770 86.366  29.964  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CD2   1 
ATOM   1666 N N     . LYS B 1 21  ? 21.150 89.618  32.571  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B N     1 
ATOM   1667 C CA    . LYS B 1 21  ? 21.814 90.821  33.032  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CA    1 
ATOM   1668 C C     . LYS B 1 21  ? 21.716 91.866  31.937  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B C     1 
ATOM   1669 O O     . LYS B 1 21  ? 21.967 91.553  30.791  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B O     1 
ATOM   1670 C CB    . LYS B 1 21  ? 23.283 90.558  33.224  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CB    1 
ATOM   1671 C CG    . LYS B 1 21  ? 23.709 89.854  34.483  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CG    1 
ATOM   1672 C CD    . LYS B 1 21  ? 25.183 90.177  34.779  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CD    1 
ATOM   1673 C CE    . LYS B 1 21  ? 26.119 89.398  33.872  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CE    1 
ATOM   1674 N NZ    . LYS B 1 21  ? 26.216 87.983  34.367  1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B NZ    1 
ATOM   1675 N N     . ILE B 1 22  ? 21.352 93.089  32.278  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N     1 
ATOM   1676 C CA    . ILE B 1 22  ? 21.098 94.128  31.285  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA    1 
ATOM   1677 C C     . ILE B 1 22  ? 22.013 95.290  31.609  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C     1 
ATOM   1678 O O     . ILE B 1 22  ? 22.091 95.737  32.755  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O     1 
ATOM   1679 C CB    . ILE B 1 22  ? 19.626 94.580  31.297  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB    1 
ATOM   1680 C CG1   . ILE B 1 22  ? 18.749 93.423  30.804  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1   1 
ATOM   1681 C CG2   . ILE B 1 22  ? 19.406 95.780  30.436  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2   1 
ATOM   1682 C CD1   . ILE B 1 22  ? 17.285 93.710  30.925  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1   1 
ATOM   1683 N N     . GLU B 1 23  ? 22.731 95.729  30.597  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B N     1 
ATOM   1684 C CA    . GLU B 1 23  ? 23.536 96.909  30.685  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CA    1 
ATOM   1685 C C     . GLU B 1 23  ? 22.747 98.077  30.104  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B C     1 
ATOM   1686 O O     . GLU B 1 23  ? 22.028 97.883  29.136  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B O     1 
ATOM   1687 C CB    . GLU B 1 23  ? 24.808 96.668  29.893  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CB    1 
ATOM   1688 C CG    . GLU B 1 23  ? 25.704 97.887  29.681  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CG    1 
ATOM   1689 C CD    . GLU B 1 23  ? 26.826 97.979  30.655  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CD    1 
ATOM   1690 O OE1   . GLU B 1 23  ? 26.959 97.070  31.509  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B OE1   1 
ATOM   1691 O OE2   . GLU B 1 23  ? 27.554 99.002  30.556  1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B OE2   1 
ATOM   1692 N N     . GLN B 1 24  ? 22.898 99.283  30.666  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N     1 
ATOM   1693 C CA    . GLN B 1 24  ? 22.253 100.477 30.087  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA    1 
ATOM   1694 C C     . GLN B 1 24  ? 23.296 101.528 29.941  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C     1 
ATOM   1695 O O     . GLN B 1 24  ? 23.927 101.881 30.940  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O     1 
ATOM   1696 C CB    . GLN B 1 24  ? 21.106 100.998 30.960  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB    1 
ATOM   1697 C CG    . GLN B 1 24  ? 20.295 102.106 30.326  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG    1 
ATOM   1698 C CD    . GLN B 1 24  ? 19.363 102.758 31.321  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD    1 
ATOM   1699 O OE1   . GLN B 1 24  ? 19.788 103.511 32.162  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1   1 
ATOM   1700 N NE2   . GLN B 1 24  ? 18.103 102.454 31.229  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2   1 
ATOM   1701 N N     . ASP B 1 25  ? 23.537 101.979 28.692  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B N     1 
ATOM   1702 C CA    . ASP B 1 25  ? 24.505 103.008 28.443  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CA    1 
ATOM   1703 C C     . ASP B 1 25  ? 23.846 104.295 27.937  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B C     1 
ATOM   1704 O O     . ASP B 1 25  ? 22.802 104.275 27.272  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B O     1 
ATOM   1705 C CB    . ASP B 1 25  ? 25.526 102.536 27.403  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CB    1 
ATOM   1706 C CG    . ASP B 1 25  ? 26.356 101.376 27.867  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CG    1 
ATOM   1707 O OD1   . ASP B 1 25  ? 26.269 100.983 29.037  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD1   1 
ATOM   1708 O OD2   . ASP B 1 25  ? 27.096 100.841 27.026  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD2   1 
ATOM   1709 N N     . GLN B 1 26  ? 24.445 105.411 28.303  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B N     1 
ATOM   1710 C CA    . GLN B 1 26  ? 24.235 106.685 27.622  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CA    1 
ATOM   1711 C C     . GLN B 1 26  ? 25.361 106.795 26.624  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B C     1 
ATOM   1712 O O     . GLN B 1 26  ? 26.544 106.678 26.990  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B O     1 
ATOM   1713 C CB    . GLN B 1 26  ? 24.302 107.873 28.594  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CB    1 
ATOM   1714 C CG    . GLN B 1 26  ? 23.209 107.911 29.657  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CG    1 
ATOM   1715 C CD    . GLN B 1 26  ? 21.828 107.758 29.031  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CD    1 
ATOM   1716 O OE1   . GLN B 1 26  ? 21.437 108.551 28.199  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B OE1   1 
ATOM   1717 N NE2   . GLN B 1 26  ? 21.135 106.673 29.364  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B NE2   1 
ATOM   1718 N N     . VAL B 1 27  ? 24.994 106.989 25.370  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N     1 
ATOM   1719 C CA    . VAL B 1 27  ? 25.940 107.191 24.286  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA    1 
ATOM   1720 C C     . VAL B 1 27  ? 25.698 108.510 23.554  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C     1 
ATOM   1721 O O     . VAL B 1 27  ? 24.573 108.998 23.505  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O     1 
ATOM   1722 C CB    . VAL B 1 27  ? 25.837 106.058 23.228  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB    1 
ATOM   1723 C CG1   . VAL B 1 27  ? 25.935 104.670 23.893  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1   1 
ATOM   1724 C CG2   . VAL B 1 27  ? 24.558 106.162 22.379  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2   1 
ATOM   1725 N N     . GLN B 1 28  ? 26.736 109.030 22.891  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B N     1 
ATOM   1726 C CA    . GLN B 1 28  ? 26.609 110.187 22.012  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CA    1 
ATOM   1727 C C     . GLN B 1 28  ? 26.648 109.703 20.573  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B C     1 
ATOM   1728 O O     . GLN B 1 28  ? 27.551 108.990 20.185  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B O     1 
ATOM   1729 C CB    . GLN B 1 28  ? 27.720 111.195 22.284  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CB    1 
ATOM   1730 C CG    . GLN B 1 28  ? 27.340 112.586 21.839  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CG    1 
ATOM   1731 C CD    . GLN B 1 28  ? 28.463 113.592 21.822  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CD    1 
ATOM   1732 O OE1   . GLN B 1 28  ? 29.642 113.263 21.892  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B OE1   1 
ATOM   1733 N NE2   . GLN B 1 28  ? 28.088 114.833 21.685  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B NE2   1 
ATOM   1734 N N     . ALA B 1 29  ? 25.616 110.043 19.794  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B N     1 
ATOM   1735 C CA    . ALA B 1 29  ? 25.463 109.505 18.444  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CA    1 
ATOM   1736 C C     . ALA B 1 29  ? 26.038 110.499 17.443  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B C     1 
ATOM   1737 O O     . ALA B 1 29  ? 26.427 111.625 17.843  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B O     1 
ATOM   1738 C CB    . ALA B 1 29  ? 23.976 109.262 18.168  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CB    1 
ATOM   1739 N N     . PRO B 1 30  ? 26.040 110.136 16.147  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B N     1 
ATOM   1740 C CA    . PRO B 1 30  ? 26.589 111.049 15.106  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CA    1 
ATOM   1741 C C     . PRO B 1 30  ? 25.849 112.394 14.964  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B C     1 
ATOM   1742 O O     . PRO B 1 30  ? 26.449 113.340 14.516  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B O     1 
ATOM   1743 C CB    . PRO B 1 30  ? 26.486 110.235 13.815  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CB    1 
ATOM   1744 C CG    . PRO B 1 30  ? 26.474 108.801 14.299  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CG    1 
ATOM   1745 C CD    . PRO B 1 30  ? 25.718 108.816 15.584  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CD    1 
ATOM   1746 N N     . ASP B 1 31  ? 24.595 112.495 15.384  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B N     1 
ATOM   1747 C CA    . ASP B 1 31  ? 23.929 113.782 15.441  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CA    1 
ATOM   1748 C C     . ASP B 1 31  ? 24.395 114.648 16.627  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B C     1 
ATOM   1749 O O     . ASP B 1 31  ? 23.818 115.681 16.911  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B O     1 
ATOM   1750 C CB    . ASP B 1 31  ? 22.408 113.593 15.470  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CB    1 
ATOM   1751 C CG    . ASP B 1 31  ? 21.926 112.922 16.718  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CG    1 
ATOM   1752 O OD1   . ASP B 1 31  ? 22.753 112.571 17.594  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD1   1 
ATOM   1753 O OD2   . ASP B 1 31  ? 20.695 112.773 16.848  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD2   1 
ATOM   1754 N N     . GLY B 1 32  ? 25.391 114.191 17.371  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B N     1 
ATOM   1755 C CA    . GLY B 1 32  ? 25.826 114.905 18.555  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B CA    1 
ATOM   1756 C C     . GLY B 1 32  ? 24.914 114.756 19.771  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B C     1 
ATOM   1757 O O     . GLY B 1 32  ? 25.253 115.254 20.838  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B O     1 
ATOM   1758 N N     . ARG B 1 33  ? 23.779 114.071 19.613  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N     1 
ATOM   1759 C CA    . ARG B 1 33  ? 22.809 113.892 20.693  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA    1 
ATOM   1760 C C     . ARG B 1 33  ? 23.035 112.636 21.574  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C     1 
ATOM   1761 O O     . ARG B 1 33  ? 23.769 111.763 21.225  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O     1 
ATOM   1762 C CB    . ARG B 1 33  ? 21.387 113.923 20.159  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB    1 
ATOM   1763 C CG    . ARG B 1 33  ? 20.897 115.349 19.938  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG    1 
ATOM   1764 C CD    . ARG B 1 33  ? 20.030 115.518 18.718  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD    1 
ATOM   1765 N NE    . ARG B 1 33  ? 19.392 116.835 18.775  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE    1 
ATOM   1766 C CZ    . ARG B 1 33  ? 19.708 117.917 18.065  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ    1 
ATOM   1767 N NH1   . ARG B 1 33  ? 20.676 117.919 17.149  1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1   1 
ATOM   1768 N NH2   . ARG B 1 33  ? 19.021 119.033 18.264  1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2   1 
ATOM   1769 N N     . THR B 1 34  ? 22.441 112.647 22.763  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 34  THR B N     1 
ATOM   1770 C CA    . THR B 1 34  ? 22.576 111.583 23.765  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CA    1 
ATOM   1771 C C     . THR B 1 34  ? 21.382 110.634 23.689  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 34  THR B C     1 
ATOM   1772 O O     . THR B 1 34  ? 20.241 111.074 23.663  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 34  THR B O     1 
ATOM   1773 C CB    . THR B 1 34  ? 22.658 112.201 25.172  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CB    1 
ATOM   1774 O OG1   . THR B 1 34  ? 23.942 112.806 25.345  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 34  THR B OG1   1 
ATOM   1775 C CG2   . THR B 1 34  ? 22.485 111.132 26.300  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CG2   1 
ATOM   1776 N N     . TYR B 1 35  ? 21.662 109.337 23.647  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B N     1 
ATOM   1777 C CA    . TYR B 1 35  ? 20.637 108.301 23.590  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CA    1 
ATOM   1778 C C     . TYR B 1 35  ? 20.947 107.201 24.601  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B C     1 
ATOM   1779 O O     . TYR B 1 35  ? 22.091 107.027 25.041  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B O     1 
ATOM   1780 C CB    . TYR B 1 35  ? 20.553 107.731 22.171  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CB    1 
ATOM   1781 C CG    . TYR B 1 35  ? 20.083 108.771 21.164  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CG    1 
ATOM   1782 C CD1   . TYR B 1 35  ? 18.722 109.038 20.962  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD1   1 
ATOM   1783 C CD2   . TYR B 1 35  ? 21.024 109.531 20.459  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD2   1 
ATOM   1784 C CE1   . TYR B 1 35  ? 18.313 110.027 20.042  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE1   1 
ATOM   1785 C CE2   . TYR B 1 35  ? 20.647 110.502 19.551  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE2   1 
ATOM   1786 C CZ    . TYR B 1 35  ? 19.304 110.762 19.333  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CZ    1 
ATOM   1787 O OH    . TYR B 1 35  ? 19.008 111.755 18.397  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B OH    1 
ATOM   1788 N N     . THR B 1 36  ? 19.910 106.498 25.008  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 36  THR B N     1 
ATOM   1789 C CA    . THR B 1 36  ? 20.039 105.331 25.808  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA    1 
ATOM   1790 C C     . THR B 1 36  ? 20.211 104.101 24.932  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 36  THR B C     1 
ATOM   1791 O O     . THR B 1 36  ? 19.554 103.948 23.897  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 36  THR B O     1 
ATOM   1792 C CB    . THR B 1 36  ? 18.779 105.161 26.652  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB    1 
ATOM   1793 O OG1   . THR B 1 36  ? 18.696 106.267 27.535  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1   1 
ATOM   1794 C CG2   . THR B 1 36  ? 18.836 103.921 27.483  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2   1 
ATOM   1795 N N     . ARG B 1 37  ? 21.079 103.199 25.377  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N     1 
ATOM   1796 C CA    . ARG B 1 37  ? 21.215 101.887 24.755  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA    1 
ATOM   1797 C C     . ARG B 1 37  ? 21.205 100.809 25.818  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C     1 
ATOM   1798 O O     . ARG B 1 37  ? 21.974 100.898 26.767  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O     1 
ATOM   1799 C CB    . ARG B 1 37  ? 22.533 101.789 24.009  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB    1 
ATOM   1800 C CG    . ARG B 1 37  ? 22.662 102.791 22.917  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG    1 
ATOM   1801 C CD    . ARG B 1 37  ? 21.703 102.574 21.792  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD    1 
ATOM   1802 N NE    . ARG B 1 37  ? 21.988 103.498 20.679  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE    1 
ATOM   1803 C CZ    . ARG B 1 37  ? 21.100 104.336 20.141  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ    1 
ATOM   1804 N NH1   . ARG B 1 37  ? 19.850 104.379 20.571  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1   1 
ATOM   1805 N NH2   . ARG B 1 37  ? 21.449 105.117 19.127  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2   1 
ATOM   1806 N N     . GLU B 1 38  ? 20.338 99.811  25.667  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B N     1 
ATOM   1807 C CA    . GLU B 1 38  ? 20.160 98.740  26.659  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CA    1 
ATOM   1808 C C     . GLU B 1 38  ? 20.356 97.425  25.949  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B C     1 
ATOM   1809 O O     . GLU B 1 38  ? 19.793 97.215  24.876  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B O     1 
ATOM   1810 C CB    . GLU B 1 38  ? 18.745 98.701  27.189  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CB    1 
ATOM   1811 C CG    . GLU B 1 38  ? 18.528 99.610  28.306  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CG    1 
ATOM   1812 C CD    . GLU B 1 38  ? 17.099 99.662  28.823  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CD    1 
ATOM   1813 O OE1   . GLU B 1 38  ? 16.211 98.845  28.448  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B OE1   1 
ATOM   1814 O OE2   . GLU B 1 38  ? 16.905 100.563 29.676  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B OE2   1 
ATOM   1815 N N     . TYR B 1 39  ? 21.135 96.540  26.545  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N     1 
ATOM   1816 C CA    . TYR B 1 39  ? 21.375 95.251  25.953  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA    1 
ATOM   1817 C C     . TYR B 1 39  ? 21.798 94.228  26.995  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C     1 
ATOM   1818 O O     . TYR B 1 39  ? 22.371 94.568  28.037  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O     1 
ATOM   1819 C CB    . TYR B 1 39  ? 22.444 95.358  24.890  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB    1 
ATOM   1820 C CG    . TYR B 1 39  ? 23.708 95.980  25.356  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG    1 
ATOM   1821 C CD1   . TYR B 1 39  ? 23.878 97.340  25.262  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1   1 
ATOM   1822 C CD2   . TYR B 1 39  ? 24.778 95.216  25.828  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2   1 
ATOM   1823 C CE1   . TYR B 1 39  ? 25.022 97.939  25.679  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1   1 
ATOM   1824 C CE2   . TYR B 1 39  ? 25.957 95.823  26.216  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2   1 
ATOM   1825 C CZ    . TYR B 1 39  ? 26.041 97.185  26.144  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ    1 
ATOM   1826 O OH    . TYR B 1 39  ? 27.144 97.874  26.536  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH    1 
ATOM   1827 N N     . ILE B 1 40  ? 21.474 92.965  26.703  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N     1 
ATOM   1828 C CA    . ILE B 1 40  ? 21.892 91.841  27.515  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA    1 
ATOM   1829 C C     . ILE B 1 40  ? 23.392 91.694  27.478  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C     1 
ATOM   1830 O O     . ILE B 1 40  ? 24.032 91.803  26.390  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O     1 
ATOM   1831 C CB    . ILE B 1 40  ? 21.268 90.556  26.931  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB    1 
ATOM   1832 C CG1   . ILE B 1 40  ? 19.726 90.571  27.070  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1   1 
ATOM   1833 C CG2   . ILE B 1 40  ? 21.889 89.330  27.528  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2   1 
ATOM   1834 C CD1   . ILE B 1 40  ? 19.219 90.645  28.481  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1   1 
ATOM   1835 N N     . LEU B 1 41  ? 23.971 91.443  28.643  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N     1 
ATOM   1836 C CA    . LEU B 1 41  ? 25.361 91.075  28.770  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA    1 
ATOM   1837 C C     . LEU B 1 41  ? 25.387 89.538  28.835  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C     1 
ATOM   1838 O O     . LEU B 1 41  ? 24.794 88.907  29.717  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O     1 
ATOM   1839 C CB    . LEU B 1 41  ? 25.996 91.650  30.015  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB    1 
ATOM   1840 C CG    . LEU B 1 41  ? 26.051 93.157  30.150  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG    1 
ATOM   1841 C CD1   . LEU B 1 41  ? 26.455 93.519  31.572  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1   1 
ATOM   1842 C CD2   . LEU B 1 41  ? 27.060 93.766  29.179  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2   1 
ATOM   1843 N N     . HIS B 1 42  ? 26.045 88.947  27.856  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N     1 
ATOM   1844 C CA    . HIS B 1 42  ? 25.988 87.494  27.633  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA    1 
ATOM   1845 C C     . HIS B 1 42  ? 27.434 87.075  27.540  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C     1 
ATOM   1846 O O     . HIS B 1 42  ? 28.244 87.780  26.937  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O     1 
ATOM   1847 C CB    . HIS B 1 42  ? 25.227 87.201  26.334  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB    1 
ATOM   1848 C CG    . HIS B 1 42  ? 24.928 85.753  26.103  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG    1 
ATOM   1849 N ND1   . HIS B 1 42  ? 25.883 84.861  25.674  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1   1 
ATOM   1850 C CD2   . HIS B 1 42  ? 23.787 85.037  26.249  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2   1 
ATOM   1851 C CE1   . HIS B 1 42  ? 25.355 83.657  25.575  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1   1 
ATOM   1852 N NE2   . HIS B 1 42  ? 24.076 83.743  25.892  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2   1 
ATOM   1853 N N     . PRO B 1 43  ? 27.781 85.957  28.158  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B N     1 
ATOM   1854 C CA    . PRO B 1 43  ? 29.156 85.456  28.088  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CA    1 
ATOM   1855 C C     . PRO B 1 43  ? 29.639 84.928  26.702  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B C     1 
ATOM   1856 O O     . PRO B 1 43  ? 30.813 84.724  26.530  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B O     1 
ATOM   1857 C CB    . PRO B 1 43  ? 29.144 84.297  29.066  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CB    1 
ATOM   1858 C CG    . PRO B 1 43  ? 27.748 83.853  29.080  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CG    1 
ATOM   1859 C CD    . PRO B 1 43  ? 26.915 85.073  28.942  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CD    1 
ATOM   1860 N N     . GLY B 1 44  ? 28.746 84.710  25.744  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N     1 
ATOM   1861 C CA    . GLY B 1 44  ? 29.138 84.088  24.494  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA    1 
ATOM   1862 C C     . GLY B 1 44  ? 28.840 82.607  24.578  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C     1 
ATOM   1863 O O     . GLY B 1 44  ? 28.586 82.097  25.671  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O     1 
ATOM   1864 N N     . ALA B 1 45  ? 28.864 81.930  23.435  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B N     1 
ATOM   1865 C CA    . ALA B 1 45  ? 28.457 80.545  23.353  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CA    1 
ATOM   1866 C C     . ALA B 1 45  ? 29.132 79.860  22.167  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B C     1 
ATOM   1867 O O     . ALA B 1 45  ? 29.665 80.523  21.272  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B O     1 
ATOM   1868 C CB    . ALA B 1 45  ? 26.945 80.489  23.181  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CB    1 
ATOM   1869 N N     . ALA B 1 46  ? 29.089 78.532  22.174  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N     1 
ATOM   1870 C CA    . ALA B 1 46  ? 29.532 77.726  21.073  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA    1 
ATOM   1871 C C     . ALA B 1 46  ? 28.377 76.799  20.656  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C     1 
ATOM   1872 O O     . ALA B 1 46  ? 27.510 76.483  21.473  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O     1 
ATOM   1873 C CB    . ALA B 1 46  ? 30.745 76.909  21.449  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB    1 
ATOM   1874 N N     . MET B 1 47  ? 28.342 76.509  19.352  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 47  MET B N     1 
ATOM   1875 C CA    . MET B 1 47  ? 27.483 75.526  18.740  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CA    1 
ATOM   1876 C C     . MET B 1 47  ? 28.345 74.608  17.839  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 47  MET B C     1 
ATOM   1877 O O     . MET B 1 47  ? 29.330 75.057  17.219  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 47  MET B O     1 
ATOM   1878 C CB    . MET B 1 47  ? 26.407 76.214  17.900  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CB    1 
ATOM   1879 C CG    . MET B 1 47  ? 25.369 75.278  17.321  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CG    1 
ATOM   1880 S SD    . MET B 1 47  ? 24.535 75.994  15.897  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 47  MET B SD    1 
ATOM   1881 C CE    . MET B 1 47  ? 25.596 75.456  14.562  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CE    1 
ATOM   1882 N N     . MET B 1 48  ? 27.929 73.352  17.774  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 48  MET B N     1 
ATOM   1883 C CA    . MET B 1 48  ? 28.696 72.229  17.224  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CA    1 
ATOM   1884 C C     . MET B 1 48  ? 27.860 71.447  16.204  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 48  MET B C     1 
ATOM   1885 O O     . MET B 1 48  ? 26.741 71.016  16.512  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 48  MET B O     1 
ATOM   1886 C CB    . MET B 1 48  ? 28.987 71.221  18.377  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CB    1 
ATOM   1887 C CG    . MET B 1 48  ? 29.817 71.837  19.493  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CG    1 
ATOM   1888 S SD    . MET B 1 48  ? 28.919 72.900  20.631  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 48  MET B SD    1 
ATOM   1889 C CE    . MET B 1 48  ? 28.014 71.720  21.620  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CE    1 
ATOM   1890 N N     . ILE B 1 49  ? 28.424 71.223  15.027  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N     1 
ATOM   1891 C CA    . ILE B 1 49  ? 27.808 70.422  13.999  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA    1 
ATOM   1892 C C     . ILE B 1 49  ? 28.516 69.055  13.976  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C     1 
ATOM   1893 O O     . ILE B 1 49  ? 29.640 68.949  13.474  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O     1 
ATOM   1894 C CB    . ILE B 1 49  ? 27.985 71.128  12.643  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB    1 
ATOM   1895 C CG1   . ILE B 1 49  ? 27.202 72.445  12.639  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1   1 
ATOM   1896 C CG2   . ILE B 1 49  ? 27.490 70.242  11.504  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2   1 
ATOM   1897 C CD1   . ILE B 1 49  ? 27.550 73.319  11.448  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1   1 
ATOM   1898 N N     . PRO B 1 50  ? 27.894 68.026  14.543  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B N     1 
ATOM   1899 C CA    . PRO B 1 50  ? 28.689 66.790  14.719  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CA    1 
ATOM   1900 C C     . PRO B 1 50  ? 28.380 65.854  13.591  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B C     1 
ATOM   1901 O O     . PRO B 1 50  ? 27.210 65.382  13.461  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B O     1 
ATOM   1902 C CB    . PRO B 1 50  ? 28.201 66.232  16.085  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CB    1 
ATOM   1903 C CG    . PRO B 1 50  ? 27.216 67.278  16.632  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CG    1 
ATOM   1904 C CD    . PRO B 1 50  ? 26.698 67.977  15.395  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CD    1 
ATOM   1905 N N     . LEU B 1 51  ? 29.383 65.648  12.735  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N     1 
ATOM   1906 C CA    . LEU B 1 51  ? 29.206 64.864  11.501  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA    1 
ATOM   1907 C C     . LEU B 1 51  ? 29.653 63.424  11.727  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C     1 
ATOM   1908 O O     . LEU B 1 51  ? 30.760 63.195  12.179  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O     1 
ATOM   1909 C CB    . LEU B 1 51  ? 29.986 65.489  10.357  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB    1 
ATOM   1910 C CG    . LEU B 1 51  ? 29.898 64.887  8.933   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG    1 
ATOM   1911 C CD1   . LEU B 1 51  ? 28.472 64.822  8.396   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1   1 
ATOM   1912 C CD2   . LEU B 1 51  ? 30.764 65.689  7.959   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2   1 
ATOM   1913 N N     . LEU B 1 52  ? 28.768 62.468  11.439  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N     1 
ATOM   1914 C CA    . LEU B 1 52  ? 28.968 61.067  11.729  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA    1 
ATOM   1915 C C     . LEU B 1 52  ? 29.589 60.355  10.524  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C     1 
ATOM   1916 O O     . LEU B 1 52  ? 29.485 60.839  9.407   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O     1 
ATOM   1917 C CB    . LEU B 1 52  ? 27.657 60.370  12.045  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB    1 
ATOM   1918 C CG    . LEU B 1 52  ? 27.045 60.596  13.403  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG    1 
ATOM   1919 C CD1   . LEU B 1 52  ? 25.533 60.459  13.316  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1   1 
ATOM   1920 C CD2   . LEU B 1 52  ? 27.632 59.652  14.442  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2   1 
ATOM   1921 N N     . PRO B 1 53  ? 30.228 59.190  10.752  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N     1 
ATOM   1922 C CA    . PRO B 1 53  ? 30.758 58.442  9.600   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA    1 
ATOM   1923 C C     . PRO B 1 53  ? 29.690 58.086  8.564   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C     1 
ATOM   1924 O O     . PRO B 1 53  ? 29.986 58.066  7.414   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O     1 
ATOM   1925 C CB    . PRO B 1 53  ? 31.360 57.180  10.210  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB    1 
ATOM   1926 C CG    . PRO B 1 53  ? 31.438 57.450  11.683  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG    1 
ATOM   1927 C CD    . PRO B 1 53  ? 30.367 58.455  12.014  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD    1 
ATOM   1928 N N     . ASN B 1 54  ? 28.454 57.832  8.963   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B N     1 
ATOM   1929 C CA    . ASN B 1 54  ? 27.399 57.562  8.001   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CA    1 
ATOM   1930 C C     . ASN B 1 54  ? 26.869 58.792  7.242   1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B C     1 
ATOM   1931 O O     . ASN B 1 54  ? 25.934 58.673  6.448   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B O     1 
ATOM   1932 C CB    . ASN B 1 54  ? 26.268 56.776  8.650   1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CB    1 
ATOM   1933 C CG    . ASN B 1 54  ? 25.466 57.580  9.628   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CG    1 
ATOM   1934 O OD1   . ASN B 1 54  ? 25.625 58.777  9.726   1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B OD1   1 
ATOM   1935 N ND2   . ASN B 1 54  ? 24.598 56.925  10.364  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B ND2   1 
ATOM   1936 N N     . GLY B 1 55  ? 27.466 59.957  7.477   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N     1 
ATOM   1937 C CA    . GLY B 1 55  ? 27.088 61.174  6.771   1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA    1 
ATOM   1938 C C     . GLY B 1 55  ? 25.889 61.938  7.369   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C     1 
ATOM   1939 O O     . GLY B 1 55  ? 25.555 63.025  6.904   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O     1 
ATOM   1940 N N     . ASN B 1 56  ? 25.262 61.400  8.401   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N     1 
ATOM   1941 C CA    . ASN B 1 56  ? 24.264 62.156  9.120   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA    1 
ATOM   1942 C C     . ASN B 1 56  ? 24.918 63.048  10.178  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C     1 
ATOM   1943 O O     . ASN B 1 56  ? 26.129 62.919  10.422  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O     1 
ATOM   1944 C CB    . ASN B 1 56  ? 23.288 61.232  9.798   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB    1 
ATOM   1945 C CG    . ASN B 1 56  ? 22.505 60.388  8.816   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG    1 
ATOM   1946 O OD1   . ASN B 1 56  ? 22.389 60.722  7.624   1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1   1 
ATOM   1947 N ND2   . ASN B 1 56  ? 21.985 59.287  9.308   1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2   1 
ATOM   1948 N N     . VAL B 1 57  ? 24.109 63.934  10.784  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N     1 
ATOM   1949 C CA    . VAL B 1 57  ? 24.585 64.821  11.843  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA    1 
ATOM   1950 C C     . VAL B 1 57  ? 23.766 64.553  13.065  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C     1 
ATOM   1951 O O     . VAL B 1 57  ? 22.585 64.193  12.964  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O     1 
ATOM   1952 C CB    . VAL B 1 57  ? 24.526 66.341  11.482  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB    1 
ATOM   1953 C CG1   . VAL B 1 57  ? 25.627 66.694  10.487  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1   1 
ATOM   1954 C CG2   . VAL B 1 57  ? 23.167 66.722  10.906  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2   1 
ATOM   1955 N N     . VAL B 1 58  ? 24.424 64.710  14.217  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N     1 
ATOM   1956 C CA    . VAL B 1 58  ? 23.790 64.598  15.487  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA    1 
ATOM   1957 C C     . VAL B 1 58  ? 23.137 65.942  15.799  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C     1 
ATOM   1958 O O     . VAL B 1 58  ? 23.787 67.002  15.777  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O     1 
ATOM   1959 C CB    . VAL B 1 58  ? 24.835 64.222  16.586  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB    1 
ATOM   1960 C CG1   . VAL B 1 58  ? 24.217 64.158  17.962  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1   1 
ATOM   1961 C CG2   . VAL B 1 58  ? 25.498 62.886  16.275  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2   1 
ATOM   1962 N N     . MET B 1 59  ? 21.847 65.884  16.109  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 59  MET B N     1 
ATOM   1963 C CA    . MET B 1 59  ? 21.089 67.054  16.456  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CA    1 
ATOM   1964 C C     . MET B 1 59  ? 20.319 66.756  17.709  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 59  MET B C     1 
ATOM   1965 O O     . MET B 1 59  ? 20.403 65.619  18.228  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 59  MET B O     1 
ATOM   1966 C CB    . MET B 1 59  ? 20.177 67.470  15.293  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CB    1 
ATOM   1967 C CG    . MET B 1 59  ? 20.959 67.732  14.041  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CG    1 
ATOM   1968 S SD    . MET B 1 59  ? 20.006 68.518  12.729  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 59  MET B SD    1 
ATOM   1969 C CE    . MET B 1 59  ? 19.888 70.164  13.467  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CE    1 
ATOM   1970 N N     . ILE B 1 60  ? 19.602 67.768  18.232  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N     1 
ATOM   1971 C CA    . ILE B 1 60  ? 18.837 67.604  19.477  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA    1 
ATOM   1972 C C     . ILE B 1 60  ? 17.415 68.167  19.300  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C     1 
ATOM   1973 O O     . ILE B 1 60  ? 17.211 68.994  18.403  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O     1 
ATOM   1974 C CB    . ILE B 1 60  ? 19.555 68.219  20.718  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB    1 
ATOM   1975 C CG1   . ILE B 1 60  ? 19.806 69.738  20.563  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1   1 
ATOM   1976 C CG2   . ILE B 1 60  ? 20.863 67.530  21.015  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2   1 
ATOM   1977 C CD1   . ILE B 1 60  ? 20.140 70.441  21.867  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1   1 
ATOM   1978 N N     . HIS B 1 61  ? 16.442 67.633  20.073  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B N     1 
ATOM   1979 C CA    . HIS B 1 61  ? 15.167 68.305  20.326  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CA    1 
ATOM   1980 C C     . HIS B 1 61  ? 15.213 68.828  21.745  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B C     1 
ATOM   1981 O O     . HIS B 1 61  ? 15.584 68.112  22.660  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B O     1 
ATOM   1982 C CB    . HIS B 1 61  ? 13.932 67.405  20.142  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CB    1 
ATOM   1983 C CG    . HIS B 1 61  ? 13.708 67.001  18.720  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CG    1 
ATOM   1984 N ND1   . HIS B 1 61  ? 13.657 65.691  18.318  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B ND1   1 
ATOM   1985 C CD2   . HIS B 1 61  ? 13.575 67.746  17.596  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CD2   1 
ATOM   1986 C CE1   . HIS B 1 61  ? 13.489 65.637  17.006  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CE1   1 
ATOM   1987 N NE2   . HIS B 1 61  ? 13.444 66.875  16.545  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B NE2   1 
ATOM   1988 N N     . GLN B 1 62  ? 14.806 70.079  21.913  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B N     1 
ATOM   1989 C CA    . GLN B 1 62  ? 14.783 70.732  23.219  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CA    1 
ATOM   1990 C C     . GLN B 1 62  ? 13.668 71.708  23.221  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B C     1 
ATOM   1991 O O     . GLN B 1 62  ? 13.488 72.438  22.256  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B O     1 
ATOM   1992 C CB    . GLN B 1 62  ? 16.098 71.494  23.414  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CB    1 
ATOM   1993 C CG    . GLN B 1 62  ? 16.268 72.262  24.719  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CG    1 
ATOM   1994 C CD    . GLN B 1 62  ? 17.713 72.642  24.969  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CD    1 
ATOM   1995 O OE1   . GLN B 1 62  ? 18.202 72.468  26.064  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B OE1   1 
ATOM   1996 N NE2   . GLN B 1 62  ? 18.415 73.047  23.938  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B NE2   1 
ATOM   1997 N N     . TYR B 1 63  ? 12.940 71.753  24.320  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B N     1 
ATOM   1998 C CA    . TYR B 1 63  ? 11.859 72.696  24.533  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CA    1 
ATOM   1999 C C     . TYR B 1 63  ? 12.501 74.013  24.878  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B C     1 
ATOM   2000 O O     . TYR B 1 63  ? 13.508 74.056  25.600  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B O     1 
ATOM   2001 C CB    . TYR B 1 63  ? 10.955 72.266  25.712  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CB    1 
ATOM   2002 C CG    . TYR B 1 63  ? 9.791  73.205  25.942  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CG    1 
ATOM   2003 C CD1   . TYR B 1 63  ? 8.704  73.185  25.107  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD1   1 
ATOM   2004 C CD2   . TYR B 1 63  ? 9.782  74.075  26.984  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD2   1 
ATOM   2005 C CE1   . TYR B 1 63  ? 7.631  74.029  25.295  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE1   1 
ATOM   2006 C CE2   . TYR B 1 63  ? 8.724  74.955  27.173  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE2   1 
ATOM   2007 C CZ    . TYR B 1 63  ? 7.652  74.908  26.312  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CZ    1 
ATOM   2008 O OH    . TYR B 1 63  ? 6.604  75.729  26.441  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B OH    1 
ATOM   2009 N N     . ARG B 1 64  ? 11.892 75.088  24.403  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B N     1 
ATOM   2010 C CA    . ARG B 1 64  ? 12.397 76.450  24.656  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CA    1 
ATOM   2011 C C     . ARG B 1 64  ? 11.223 77.293  25.114  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B C     1 
ATOM   2012 O O     . ARG B 1 64  ? 10.383 77.709  24.310  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B O     1 
ATOM   2013 C CB    . ARG B 1 64  ? 13.052 77.043  23.406  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CB    1 
ATOM   2014 C CG    . ARG B 1 64  ? 14.347 76.378  22.986  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CG    1 
ATOM   2015 C CD    . ARG B 1 64  ? 15.475 76.638  23.984  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CD    1 
ATOM   2016 N NE    . ARG B 1 64  ? 16.739 76.239  23.399  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NE    1 
ATOM   2017 C CZ    . ARG B 1 64  ? 17.945 76.458  23.934  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CZ    1 
ATOM   2018 N NH1   . ARG B 1 64  ? 18.074 77.076  25.062  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH1   1 
ATOM   2019 N NH2   . ARG B 1 64  ? 19.036 76.094  23.299  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH2   1 
ATOM   2020 N N     . HIS B 1 65  ? 11.159 77.528  26.402  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B N     1 
ATOM   2021 C CA    . HIS B 1 65  ? 10.054 78.214  26.982  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CA    1 
ATOM   2022 C C     . HIS B 1 65  ? 9.867  79.655  26.512  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B C     1 
ATOM   2023 O O     . HIS B 1 65  ? 8.730  80.157  26.506  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B O     1 
ATOM   2024 C CB    . HIS B 1 65  ? 10.174 78.194  28.492  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CB    1 
ATOM   2025 C CG    . HIS B 1 65  ? 8.921  78.623  29.174  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CG    1 
ATOM   2026 N ND1   . HIS B 1 65  ? 7.764  77.868  29.135  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B ND1   1 
ATOM   2027 C CD2   . HIS B 1 65  ? 8.631  79.736  29.891  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CD2   1 
ATOM   2028 C CE1   . HIS B 1 65  ? 6.826  78.488  29.821  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CE1   1 
ATOM   2029 N NE2   . HIS B 1 65  ? 7.321  79.628  30.280  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B NE2   1 
ATOM   2030 N N     . ALA B 1 66  ? 10.953 80.341  26.143  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N     1 
ATOM   2031 C CA    . ALA B 1 66  ? 10.829 81.733  25.682  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA    1 
ATOM   2032 C C     . ALA B 1 66  ? 9.856  81.819  24.510  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C     1 
ATOM   2033 O O     . ALA B 1 66  ? 9.109  82.800  24.364  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O     1 
ATOM   2034 C CB    . ALA B 1 66  ? 12.189 82.304  25.271  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB    1 
ATOM   2035 N N     . VAL B 1 67  ? 9.887  80.784  23.669  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B N     1 
ATOM   2036 C CA    . VAL B 1 67  ? 9.074  80.720  22.463  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CA    1 
ATOM   2037 C C     . VAL B 1 67  ? 7.938  79.703  22.559  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B C     1 
ATOM   2038 O O     . VAL B 1 67  ? 7.116  79.656  21.673  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B O     1 
ATOM   2039 C CB    . VAL B 1 67  ? 9.963  80.387  21.257  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CB    1 
ATOM   2040 C CG1   . VAL B 1 67  ? 9.169  80.428  19.987  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CG1   1 
ATOM   2041 C CG2   . VAL B 1 67  ? 11.139 81.367  21.158  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CG2   1 
ATOM   2042 N N     . LYS B 1 68  ? 7.910  78.884  23.614  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N     1 
ATOM   2043 C CA    . LYS B 1 68  ? 6.835  77.935  23.891  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA    1 
ATOM   2044 C C     . LYS B 1 68  ? 6.704  76.804  22.872  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C     1 
ATOM   2045 O O     . LYS B 1 68  ? 5.612  76.385  22.559  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O     1 
ATOM   2046 C CB    . LYS B 1 68  ? 5.461  78.644  24.047  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB    1 
ATOM   2047 C CG    . LYS B 1 68  ? 5.453  79.823  25.005  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG    1 
ATOM   2048 C CD    . LYS B 1 68  ? 5.683  79.344  26.410  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD    1 
ATOM   2049 C CE    . LYS B 1 68  ? 5.572  80.510  27.367  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE    1 
ATOM   2050 N NZ    . LYS B 1 68  ? 6.441  81.662  27.010  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ    1 
ATOM   2051 N N     . LYS B 1 69  ? 7.814  76.289  22.381  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B N     1 
ATOM   2052 C CA    . LYS B 1 69  ? 7.793  75.076  21.626  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CA    1 
ATOM   2053 C C     . LYS B 1 69  ? 9.141  74.377  21.607  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B C     1 
ATOM   2054 O O     . LYS B 1 69  ? 10.178 74.907  22.075  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B O     1 
ATOM   2055 C CB    . LYS B 1 69  ? 7.326  75.368  20.224  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CB    1 
ATOM   2056 C CG    . LYS B 1 69  ? 8.278  76.152  19.401  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CG    1 
ATOM   2057 C CD    . LYS B 1 69  ? 7.740  76.237  17.991  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CD    1 
ATOM   2058 C CE    . LYS B 1 69  ? 6.715  77.346  17.861  1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CE    1 
ATOM   2059 N NZ    . LYS B 1 69  ? 6.389  77.568  16.429  1.00 67.21 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B NZ    1 
ATOM   2060 N N     . VAL B 1 70  ? 9.110  73.181  21.054  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N     1 
ATOM   2061 C CA    . VAL B 1 70  ? 10.290 72.353  20.908  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA    1 
ATOM   2062 C C     . VAL B 1 70  ? 10.991 72.693  19.597  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C     1 
ATOM   2063 O O     . VAL B 1 70  ? 10.387 72.718  18.549  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O     1 
ATOM   2064 C CB    . VAL B 1 70  ? 9.903  70.850  20.840  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB    1 
ATOM   2065 C CG1   . VAL B 1 70  ? 11.126 70.020  20.595  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1   1 
ATOM   2066 C CG2   . VAL B 1 70  ? 9.207  70.386  22.109  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2   1 
ATOM   2067 N N     . PHE B 1 71  ? 12.306 72.854  19.671  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B N     1 
ATOM   2068 C CA    . PHE B 1 71  ? 13.147 73.136  18.553  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CA    1 
ATOM   2069 C C     . PHE B 1 71  ? 14.063 72.007  18.160  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B C     1 
ATOM   2070 O O     . PHE B 1 71  ? 14.581 71.284  19.028  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B O     1 
ATOM   2071 C CB    . PHE B 1 71  ? 14.007 74.386  18.885  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CB    1 
ATOM   2072 C CG    . PHE B 1 71  ? 13.220 75.676  18.849  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CG    1 
ATOM   2073 C CD1   . PHE B 1 71  ? 12.421 76.052  19.921  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD1   1 
ATOM   2074 C CD2   . PHE B 1 71  ? 13.216 76.467  17.696  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD2   1 
ATOM   2075 C CE1   . PHE B 1 71  ? 11.674 77.223  19.904  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE1   1 
ATOM   2076 C CE2   . PHE B 1 71  ? 12.489 77.650  17.655  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE2   1 
ATOM   2077 C CZ    . PHE B 1 71  ? 11.692 78.016  18.745  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CZ    1 
ATOM   2078 N N     . LEU B 1 72  ? 14.288 71.882  16.843  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N     1 
ATOM   2079 C CA    . LEU B 1 72  ? 15.406 71.135  16.335  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA    1 
ATOM   2080 C C     . LEU B 1 72  ? 16.655 72.039  16.351  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C     1 
ATOM   2081 O O     . LEU B 1 72  ? 16.630 73.131  15.830  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O     1 
ATOM   2082 C CB    . LEU B 1 72  ? 15.112 70.585  14.946  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB    1 
ATOM   2083 C CG    . LEU B 1 72  ? 16.227 69.768  14.300  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG    1 
ATOM   2084 C CD1   . LEU B 1 72  ? 16.355 68.383  14.962  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1   1 
ATOM   2085 C CD2   . LEU B 1 72  ? 15.950 69.632  12.820  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2   1 
ATOM   2086 N N     . GLU B 1 73  ? 17.713 71.587  17.028  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B N     1 
ATOM   2087 C CA    . GLU B 1 73  ? 18.933 72.394  17.242  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CA    1 
ATOM   2088 C C     . GLU B 1 73  ? 20.174 71.555  17.091  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B C     1 
ATOM   2089 O O     . GLU B 1 73  ? 20.188 70.326  17.317  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B O     1 
ATOM   2090 C CB    . GLU B 1 73  ? 18.986 73.018  18.640  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CB    1 
ATOM   2091 C CG    . GLU B 1 73  ? 17.712 73.681  19.159  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CG    1 
ATOM   2092 C CD    . GLU B 1 73  ? 17.929 74.379  20.475  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CD    1 
ATOM   2093 O OE1   . GLU B 1 73  ? 19.022 74.977  20.756  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE1   1 
ATOM   2094 O OE2   . GLU B 1 73  ? 16.986 74.328  21.291  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE2   1 
ATOM   2095 N N     . PHE B 1 74  ? 21.237 72.206  16.660  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B N     1 
ATOM   2096 C CA    . PHE B 1 74  ? 22.524 71.650  16.874  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CA    1 
ATOM   2097 C C     . PHE B 1 74  ? 22.849 71.923  18.331  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B C     1 
ATOM   2098 O O     . PHE B 1 74  ? 22.422 72.933  18.895  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B O     1 
ATOM   2099 C CB    . PHE B 1 74  ? 23.559 72.275  15.953  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CB    1 
ATOM   2100 C CG    . PHE B 1 74  ? 23.505 71.781  14.516  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CG    1 
ATOM   2101 C CD1   . PHE B 1 74  ? 23.732 70.454  14.221  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD1   1 
ATOM   2102 C CD2   . PHE B 1 74  ? 23.277 72.644  13.468  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD2   1 
ATOM   2103 C CE1   . PHE B 1 74  ? 23.701 69.979  12.911  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE1   1 
ATOM   2104 C CE2   . PHE B 1 74  ? 23.220 72.182  12.153  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE2   1 
ATOM   2105 C CZ    . PHE B 1 74  ? 23.470 70.858  11.861  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CZ    1 
ATOM   2106 N N     . PRO B 1 75  ? 23.621 71.028  18.961  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N     1 
ATOM   2107 C CA    . PRO B 1 75  ? 23.973 71.230  20.361  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA    1 
ATOM   2108 C C     . PRO B 1 75  ? 24.818 72.484  20.610  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C     1 
ATOM   2109 O O     . PRO B 1 75  ? 25.651 72.860  19.774  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O     1 
ATOM   2110 C CB    . PRO B 1 75  ? 24.755 69.954  20.741  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB    1 
ATOM   2111 C CG    . PRO B 1 75  ? 25.128 69.318  19.472  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG    1 
ATOM   2112 C CD    . PRO B 1 75  ? 24.337 69.894  18.363  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD    1 
ATOM   2113 N N     . ALA B 1 76  ? 24.599 73.105  21.758  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N     1 
ATOM   2114 C CA    . ALA B 1 76  ? 25.221 74.389  22.034  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA    1 
ATOM   2115 C C     . ALA B 1 76  ? 25.273 74.641  23.533  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C     1 
ATOM   2116 O O     . ALA B 1 76  ? 24.549 73.975  24.296  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O     1 
ATOM   2117 C CB    . ALA B 1 76  ? 24.410 75.475  21.349  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB    1 
ATOM   2118 N N     . GLY B 1 77  ? 26.104 75.601  23.937  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N     1 
ATOM   2119 C CA    . GLY B 1 77  ? 26.035 76.159  25.270  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA    1 
ATOM   2120 C C     . GLY B 1 77  ? 26.914 77.398  25.485  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C     1 
ATOM   2121 O O     . GLY B 1 77  ? 27.597 77.839  24.570  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O     1 
ATOM   2122 N N     . LYS B 1 78  ? 26.815 77.948  26.707  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N     1 
ATOM   2123 C CA    . LYS B 1 78  ? 27.398 79.193  27.104  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA    1 
ATOM   2124 C C     . LYS B 1 78  ? 28.830 79.008  27.559  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C     1 
ATOM   2125 O O     . LYS B 1 78  ? 29.170 78.025  28.229  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O     1 
ATOM   2126 C CB    . LYS B 1 78  ? 26.605 79.844  28.266  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB    1 
ATOM   2127 C CG    . LYS B 1 78  ? 25.251 80.393  27.848  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG    1 
ATOM   2128 C CD    . LYS B 1 78  ? 24.452 80.951  29.038  1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD    1 
ATOM   2129 C CE    . LYS B 1 78  ? 22.946 80.771  28.792  1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE    1 
ATOM   2130 N NZ    . LYS B 1 78  ? 22.040 81.007  29.973  1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ    1 
ATOM   2131 N N     . ARG B 1 79  ? 29.649 79.970  27.188  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B N     1 
ATOM   2132 C CA    . ARG B 1 79  ? 31.002 80.087  27.731  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CA    1 
ATOM   2133 C C     . ARG B 1 79  ? 31.036 80.208  29.232  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B C     1 
ATOM   2134 O O     . ARG B 1 79  ? 30.406 81.083  29.775  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B O     1 
ATOM   2135 C CB    . ARG B 1 79  ? 31.712 81.296  27.191  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CB    1 
ATOM   2136 C CG    . ARG B 1 79  ? 32.266 81.057  25.834  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CG    1 
ATOM   2137 C CD    . ARG B 1 79  ? 32.850 82.346  25.336  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CD    1 
ATOM   2138 N NE    . ARG B 1 79  ? 34.091 82.708  26.009  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NE    1 
ATOM   2139 C CZ    . ARG B 1 79  ? 34.844 83.706  25.584  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CZ    1 
ATOM   2140 N NH1   . ARG B 1 79  ? 34.471 84.403  24.520  1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH1   1 
ATOM   2141 N NH2   . ARG B 1 79  ? 35.959 84.026  26.200  1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH2   1 
ATOM   2142 N N     . ASP B 1 80  ? 31.810 79.342  29.858  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N     1 
ATOM   2143 C CA    . ASP B 1 80  ? 32.030 79.338  31.284  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA    1 
ATOM   2144 C C     . ASP B 1 80  ? 33.363 79.981  31.577  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C     1 
ATOM   2145 O O     . ASP B 1 80  ? 34.413 79.555  31.048  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O     1 
ATOM   2146 C CB    . ASP B 1 80  ? 32.058 77.898  31.835  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB    1 
ATOM   2147 C CG    . ASP B 1 80  ? 32.173 77.862  33.381  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG    1 
ATOM   2148 O OD1   . ASP B 1 80  ? 31.474 78.637  34.045  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1   1 
ATOM   2149 O OD2   . ASP B 1 80  ? 32.979 77.107  33.947  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2   1 
ATOM   2150 N N     . HIS B 1 81  ? 33.340 80.990  32.440  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B N     1 
ATOM   2151 C CA    . HIS B 1 81  ? 34.569 81.637  32.950  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CA    1 
ATOM   2152 C C     . HIS B 1 81  ? 35.540 82.078  31.851  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B C     1 
ATOM   2153 O O     . HIS B 1 81  ? 36.753 81.879  31.940  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B O     1 
ATOM   2154 C CB    . HIS B 1 81  ? 35.251 80.718  33.984  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CB    1 
ATOM   2155 C CG    . HIS B 1 81  ? 34.508 80.636  35.293  1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CG    1 
ATOM   2156 N ND1   . HIS B 1 81  ? 34.127 81.757  36.008  1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B ND1   1 
ATOM   2157 C CD2   . HIS B 1 81  ? 34.074 79.572  36.012  1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CD2   1 
ATOM   2158 C CE1   . HIS B 1 81  ? 33.485 81.388  37.103  1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CE1   1 
ATOM   2159 N NE2   . HIS B 1 81  ? 33.445 80.068  37.132  1.00 60.38 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B NE2   1 
ATOM   2160 N N     . ASN B 1 82  ? 35.003 82.708  30.817  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N     1 
ATOM   2161 C CA    . ASN B 1 82  ? 35.821 83.191  29.682  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA    1 
ATOM   2162 C C     . ASN B 1 82  ? 36.827 82.119  29.177  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C     1 
ATOM   2163 O O     . ASN B 1 82  ? 37.883 82.419  28.652  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O     1 
ATOM   2164 C CB    . ASN B 1 82  ? 36.528 84.514  30.067  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB    1 
ATOM   2165 C CG    . ASN B 1 82  ? 36.463 85.566  28.951  1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG    1 
ATOM   2166 O OD1   . ASN B 1 82  ? 37.424 85.749  28.184  1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1   1 
ATOM   2167 N ND2   . ASN B 1 82  ? 35.318 86.239  28.836  1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2   1 
ATOM   2168 N N     . GLU B 1 83  ? 36.490 80.849  29.354  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N     1 
ATOM   2169 C CA    . GLU B 1 83  ? 37.218 79.783  28.713  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA    1 
ATOM   2170 C C     . GLU B 1 83  ? 37.210 79.986  27.174  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C     1 
ATOM   2171 O O     . GLU B 1 83  ? 36.372 80.645  26.612  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O     1 
ATOM   2172 C CB    . GLU B 1 83  ? 36.564 78.445  29.045  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB    1 
ATOM   2173 C CG    . GLU B 1 83  ? 35.222 78.254  28.363  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG    1 
ATOM   2174 C CD    . GLU B 1 83  ? 34.444 77.064  28.878  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD    1 
ATOM   2175 O OE1   . GLU B 1 83  ? 33.203 77.078  28.707  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1   1 
ATOM   2176 O OE2   . GLU B 1 83  ? 35.053 76.118  29.435  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2   1 
ATOM   2177 N N     . GLU B 1 84  ? 38.161 79.370  26.515  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N     1 
ATOM   2178 C CA    . GLU B 1 84  ? 38.236 79.323  25.038  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA    1 
ATOM   2179 C C     . GLU B 1 84  ? 36.938 78.618  24.485  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C     1 
ATOM   2180 O O     . GLU B 1 84  ? 36.584 77.572  25.013  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O     1 
ATOM   2181 C CB    . GLU B 1 84  ? 39.486 78.446  24.847  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB    1 
ATOM   2182 C CG    . GLU B 1 84  ? 40.380 78.701  23.678  1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG    1 
ATOM   2183 C CD    . GLU B 1 84  ? 39.993 77.819  22.547  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD    1 
ATOM   2184 O OE1   . GLU B 1 84  ? 40.274 76.587  22.648  1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1   1 
ATOM   2185 O OE2   . GLU B 1 84  ? 39.369 78.365  21.605  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2   1 
ATOM   2186 N N     . THR B 1 85  ? 36.204 79.153  23.491  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N     1 
ATOM   2187 C CA    . THR B 1 85  ? 34.900 78.507  23.113  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA    1 
ATOM   2188 C C     . THR B 1 85  ? 35.045 77.084  22.555  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C     1 
ATOM   2189 O O     . THR B 1 85  ? 34.071 76.326  22.516  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O     1 
ATOM   2190 C CB    . THR B 1 85  ? 33.986 79.301  22.142  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB    1 
ATOM   2191 O OG1   . THR B 1 85  ? 34.722 79.731  21.007  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1   1 
ATOM   2192 C CG2   . THR B 1 85  ? 33.466 80.489  22.754  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2   1 
ATOM   2193 N N     . LEU B 1 86  ? 36.227 76.700  22.113  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N     1 
ATOM   2194 C CA    . LEU B 1 86  ? 36.411 75.307  21.737  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA    1 
ATOM   2195 C C     . LEU B 1 86  ? 36.239 74.401  22.932  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C     1 
ATOM   2196 O O     . LEU B 1 86  ? 35.669 73.342  22.780  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O     1 
ATOM   2197 C CB    . LEU B 1 86  ? 37.706 75.007  20.976  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB    1 
ATOM   2198 C CG    . LEU B 1 86  ? 37.875 73.504  20.649  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG    1 
ATOM   2199 C CD1   . LEU B 1 86  ? 36.663 72.989  19.877  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1   1 
ATOM   2200 C CD2   . LEU B 1 86  ? 39.113 73.196  19.849  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2   1 
ATOM   2201 N N     . LEU B 1 87  ? 36.629 74.820  24.131  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B N     1 
ATOM   2202 C CA    . LEU B 1 87  ? 36.419 73.995  25.341  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CA    1 
ATOM   2203 C C     . LEU B 1 87  ? 34.933 73.932  25.682  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B C     1 
ATOM   2204 O O     . LEU B 1 87  ? 34.387 72.923  26.135  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B O     1 
ATOM   2205 C CB    . LEU B 1 87  ? 37.243 74.535  26.532  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CB    1 
ATOM   2206 C CG    . LEU B 1 87  ? 38.789 74.539  26.374  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CG    1 
ATOM   2207 C CD1   . LEU B 1 87  ? 39.441 75.146  27.605  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD1   1 
ATOM   2208 C CD2   . LEU B 1 87  ? 39.382 73.149  26.096  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD2   1 
ATOM   2209 N N     . THR B 1 88  ? 34.259 75.034  25.502  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N     1 
ATOM   2210 C CA    . THR B 1 88  ? 32.813 75.027  25.676  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA    1 
ATOM   2211 C C     . THR B 1 88  ? 32.164 74.017  24.768  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C     1 
ATOM   2212 O O     . THR B 1 88  ? 31.272 73.318  25.172  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O     1 
ATOM   2213 C CB    . THR B 1 88  ? 32.264 76.397  25.313  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB    1 
ATOM   2214 O OG1   . THR B 1 88  ? 33.019 77.369  26.027  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1   1 
ATOM   2215 C CG2   . THR B 1 88  ? 30.755 76.512  25.663  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2   1 
ATOM   2216 N N     . ALA B 1 89  ? 32.617 73.972  23.515  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N     1 
ATOM   2217 C CA    . ALA B 1 89  ? 32.037 73.102  22.496  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA    1 
ATOM   2218 C C     . ALA B 1 89  ? 32.246 71.638  22.835  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C     1 
ATOM   2219 O O     . ALA B 1 89  ? 31.318 70.850  22.754  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O     1 
ATOM   2220 C CB    . ALA B 1 89  ? 32.634 73.414  21.127  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB    1 
ATOM   2221 N N     . LYS B 1 90  ? 33.465 71.286  23.231  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B N     1 
ATOM   2222 C CA    . LYS B 1 90  ? 33.775 69.904  23.589  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CA    1 
ATOM   2223 C C     . LYS B 1 90  ? 32.943 69.449  24.781  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B C     1 
ATOM   2224 O O     . LYS B 1 90  ? 32.397 68.369  24.765  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B O     1 
ATOM   2225 C CB    . LYS B 1 90  ? 35.247 69.722  23.879  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CB    1 
ATOM   2226 C CG    . LYS B 1 90  ? 36.103 69.883  22.643  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CG    1 
ATOM   2227 C CD    . LYS B 1 90  ? 37.574 69.717  22.980  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CD    1 
ATOM   2228 C CE    . LYS B 1 90  ? 38.408 69.667  21.731  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CE    1 
ATOM   2229 N NZ    . LYS B 1 90  ? 39.868 69.492  22.018  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B NZ    1 
ATOM   2230 N N     . ARG B 1 91  ? 32.803 70.288  25.789  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B N     1 
ATOM   2231 C CA    . ARG B 1 91  ? 32.055 69.938  26.994  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CA    1 
ATOM   2232 C C     . ARG B 1 91  ? 30.570 69.805  26.714  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B C     1 
ATOM   2233 O O     . ARG B 1 91  ? 29.937 68.811  27.119  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B O     1 
ATOM   2234 C CB    . ARG B 1 91  ? 32.296 70.961  28.109  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CB    1 
ATOM   2235 C CG    . ARG B 1 91  ? 31.594 70.568  29.426  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CG    1 
ATOM   2236 C CD    . ARG B 1 91  ? 31.772 71.600  30.526  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CD    1 
ATOM   2237 N NE    . ARG B 1 91  ? 31.151 72.876  30.168  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NE    1 
ATOM   2238 C CZ    . ARG B 1 91  ? 31.828 73.974  29.831  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CZ    1 
ATOM   2239 N NH1   . ARG B 1 91  ? 33.151 73.988  29.795  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH1   1 
ATOM   2240 N NH2   . ARG B 1 91  ? 31.189 75.075  29.479  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH2   1 
ATOM   2241 N N     . GLU B 1 92  ? 29.993 70.784  26.010  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N     1 
ATOM   2242 C CA    . GLU B 1 92  ? 28.542 70.709  25.667  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA    1 
ATOM   2243 C C     . GLU B 1 92  ? 28.176 69.584  24.715  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C     1 
ATOM   2244 O O     . GLU B 1 92  ? 27.039 69.034  24.768  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O     1 
ATOM   2245 C CB    . GLU B 1 92  ? 28.055 72.049  25.084  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB    1 
ATOM   2246 C CG    . GLU B 1 92  ? 28.057 73.168  26.132  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG    1 
ATOM   2247 C CD    . GLU B 1 92  ? 26.953 73.018  27.170  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD    1 
ATOM   2248 O OE1   . GLU B 1 92  ? 26.194 72.048  27.116  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1   1 
ATOM   2249 O OE2   . GLU B 1 92  ? 26.814 73.873  28.061  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2   1 
ATOM   2250 N N     . LEU B 1 93  ? 29.079 69.231  23.817  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N     1 
ATOM   2251 C CA    . LEU B 1 93  ? 28.788 68.136  22.928  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA    1 
ATOM   2252 C C     . LEU B 1 93  ? 28.703 66.854  23.741  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C     1 
ATOM   2253 O O     . LEU B 1 93  ? 27.803 66.017  23.503  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O     1 
ATOM   2254 C CB    . LEU B 1 93  ? 29.824 67.988  21.848  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB    1 
ATOM   2255 C CG    . LEU B 1 93  ? 29.602 66.893  20.828  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG    1 
ATOM   2256 C CD1   . LEU B 1 93  ? 28.395 67.194  19.982  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1   1 
ATOM   2257 C CD2   . LEU B 1 93  ? 30.846 66.671  19.948  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2   1 
ATOM   2258 N N     . LEU B 1 94  ? 29.611 66.726  24.708  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N     1 
ATOM   2259 C CA    . LEU B 1 94  ? 29.620 65.539  25.594  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA    1 
ATOM   2260 C C     . LEU B 1 94  ? 28.400 65.563  26.455  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C     1 
ATOM   2261 O O     . LEU B 1 94  ? 27.682 64.596  26.497  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O     1 
ATOM   2262 C CB    . LEU B 1 94  ? 30.858 65.449  26.493  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB    1 
ATOM   2263 C CG    . LEU B 1 94  ? 30.830 64.210  27.403  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG    1 
ATOM   2264 C CD1   . LEU B 1 94  ? 30.636 62.914  26.626  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1   1 
ATOM   2265 C CD2   . LEU B 1 94  ? 32.111 64.119  28.194  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2   1 
ATOM   2266 N N     . GLU B 1 95  ? 28.156 66.674  27.122  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N     1 
ATOM   2267 C CA    . GLU B 1 95  ? 27.040 66.742  28.049  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA    1 
ATOM   2268 C C     . GLU B 1 95  ? 25.685 66.604  27.357  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C     1 
ATOM   2269 O O     . GLU B 1 95  ? 24.829 65.876  27.863  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O     1 
ATOM   2270 C CB    . GLU B 1 95  ? 27.067 68.041  28.884  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB    1 
ATOM   2271 C CG    . GLU B 1 95  ? 28.198 68.010  29.896  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG    1 
ATOM   2272 C CD    . GLU B 1 95  ? 28.267 69.237  30.743  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD    1 
ATOM   2273 O OE1   . GLU B 1 95  ? 27.488 70.185  30.527  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1   1 
ATOM   2274 O OE2   . GLU B 1 95  ? 29.145 69.256  31.597  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2   1 
ATOM   2275 N N     . GLU B 1 96  ? 25.474 67.336  26.260  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N     1 
ATOM   2276 C CA    . GLU B 1 96  ? 24.142 67.347  25.575  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA    1 
ATOM   2277 C C     . GLU B 1 96  ? 23.804 66.093  24.775  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C     1 
ATOM   2278 O O     . GLU B 1 96  ? 22.619 65.722  24.642  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O     1 
ATOM   2279 C CB    . GLU B 1 96  ? 23.983 68.585  24.644  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB    1 
ATOM   2280 C CG    . GLU B 1 96  ? 24.045 69.886  25.409  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG    1 
ATOM   2281 C CD    . GLU B 1 96  ? 23.398 71.042  24.715  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD    1 
ATOM   2282 O OE1   . GLU B 1 96  ? 23.394 71.047  23.466  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1   1 
ATOM   2283 O OE2   . GLU B 1 96  ? 22.918 71.939  25.435  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2   1 
ATOM   2284 N N     . THR B 1 97  ? 24.804 65.520  24.143  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 97  THR B N     1 
ATOM   2285 C CA    . THR B 1 97  ? 24.593 64.428  23.223  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA    1 
ATOM   2286 C C     . THR B 1 97  ? 25.316 63.099  23.567  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 97  THR B C     1 
ATOM   2287 O O     . THR B 1 97  ? 24.937 62.018  23.057  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 97  THR B O     1 
ATOM   2288 C CB    . THR B 1 97  ? 24.920 64.830  21.748  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB    1 
ATOM   2289 O OG1   . THR B 1 97  ? 26.322 64.849  21.518  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1   1 
ATOM   2290 C CG2   . THR B 1 97  ? 24.312 66.218  21.347  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2   1 
ATOM   2291 N N     . GLY B 1 98  ? 26.338 63.169  24.411  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N     1 
ATOM   2292 C CA    . GLY B 1 98  ? 27.183 62.020  24.736  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA    1 
ATOM   2293 C C     . GLY B 1 98  ? 28.280 61.718  23.749  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C     1 
ATOM   2294 O O     . GLY B 1 98  ? 28.950 60.704  23.873  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O     1 
ATOM   2295 N N     . TYR B 1 99  ? 28.514 62.592  22.782  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B N     1 
ATOM   2296 C CA    . TYR B 1 99  ? 29.626 62.404  21.855  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CA    1 
ATOM   2297 C C     . TYR B 1 99  ? 30.937 63.182  22.183  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B C     1 
ATOM   2298 O O     . TYR B 1 99  ? 30.901 64.235  22.811  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B O     1 
ATOM   2299 C CB    . TYR B 1 99  ? 29.191 62.838  20.468  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CB    1 
ATOM   2300 C CG    . TYR B 1 99  ? 28.291 61.834  19.795  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CG    1 
ATOM   2301 C CD1   . TYR B 1 99  ? 26.935 61.824  20.030  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CD1   1 
ATOM   2302 C CD2   . TYR B 1 99  ? 28.829 60.847  18.996  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CD2   1 
ATOM   2303 C CE1   . TYR B 1 99  ? 26.125 60.898  19.410  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CE1   1 
ATOM   2304 C CE2   . TYR B 1 99  ? 28.036 59.916  18.374  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CE2   1 
ATOM   2305 C CZ    . TYR B 1 99  ? 26.682 59.953  18.574  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CZ    1 
ATOM   2306 O OH    . TYR B 1 99  ? 25.910 59.009  17.956  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B OH    1 
ATOM   2307 N N     . GLU B 1 100 ? 32.061 62.644  21.689  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N     1 
ATOM   2308 C CA    . GLU B 1 100 ? 33.330 63.288  21.702  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA    1 
ATOM   2309 C C     . GLU B 1 100 ? 33.821 63.202  20.272  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C     1 
ATOM   2310 O O     . GLU B 1 100 ? 33.381 62.347  19.497  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O     1 
ATOM   2311 C CB    . GLU B 1 100 ? 34.298 62.577  22.631  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB    1 
ATOM   2312 C CG    . GLU B 1 100 ? 33.850 62.553  24.091  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG    1 
ATOM   2313 C CD    . GLU B 1 100 ? 34.949 62.101  25.041  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD    1 
ATOM   2314 O OE1   . GLU B 1 100 ? 35.793 61.287  24.625  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1   1 
ATOM   2315 O OE2   . GLU B 1 100 ? 34.958 62.544  26.199  1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2   1 
ATOM   2316 N N     . ALA B 1 101 ? 34.701 64.122  19.918  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N     1 
ATOM   2317 C CA    . ALA B 1 101 ? 35.154 64.256  18.550  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA    1 
ATOM   2318 C C     . ALA B 1 101 ? 36.647 64.514  18.623  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C     1 
ATOM   2319 O O     . ALA B 1 101 ? 37.101 65.196  19.539  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O     1 
ATOM   2320 C CB    . ALA B 1 101 ? 34.429 65.439  17.882  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB    1 
ATOM   2321 N N     . LYS B 1 102 ? 37.424 63.922  17.728  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N     1 
ATOM   2322 C CA    . LYS B 1 102 ? 38.867 64.122  17.758  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA    1 
ATOM   2323 C C     . LYS B 1 102 ? 39.295 65.147  16.703  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C     1 
ATOM   2324 O O     . LYS B 1 102 ? 40.463 65.484  16.620  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O     1 
ATOM   2325 C CB    . LYS B 1 102 ? 39.584 62.773  17.547  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB    1 
ATOM   2326 C CG    . LYS B 1 102 ? 39.401 61.741  18.682  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG    1 
ATOM   2327 C CD    . LYS B 1 102 ? 40.375 60.545  18.584  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD    1 
ATOM   2328 C CE    . LYS B 1 102 ? 40.533 59.992  17.176  1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE    1 
ATOM   2329 N NZ    . LYS B 1 102 ? 40.542 58.500  17.150  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ    1 
ATOM   2330 N N     . ASP B 1 103 ? 38.351 65.635  15.896  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N     1 
ATOM   2331 C CA    . ASP B 1 103 ? 38.627 66.602  14.832  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA    1 
ATOM   2332 C C     . ASP B 1 103 ? 37.594 67.768  14.927  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C     1 
ATOM   2333 O O     . ASP B 1 103 ? 36.394 67.552  14.778  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O     1 
ATOM   2334 C CB    . ASP B 1 103 ? 38.585 65.913  13.465  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB    1 
ATOM   2335 C CG    . ASP B 1 103 ? 38.995 66.831  12.339  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG    1 
ATOM   2336 O OD1   . ASP B 1 103 ? 38.529 67.993  12.324  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1   1 
ATOM   2337 O OD2   . ASP B 1 103 ? 39.766 66.388  11.442  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2   1 
ATOM   2338 N N     . TRP B 1 104 ? 38.092 68.967  15.239  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B N     1 
ATOM   2339 C CA    . TRP B 1 104 ? 37.285 70.148  15.452  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CA    1 
ATOM   2340 C C     . TRP B 1 104 ? 37.789 71.222  14.515  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B C     1 
ATOM   2341 O O     . TRP B 1 104 ? 38.962 71.370  14.326  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B O     1 
ATOM   2342 C CB    . TRP B 1 104 ? 37.390 70.628  16.892  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CB    1 
ATOM   2343 C CG    . TRP B 1 104 ? 36.682 69.778  17.875  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CG    1 
ATOM   2344 C CD1   . TRP B 1 104 ? 37.178 68.716  18.583  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD1   1 
ATOM   2345 C CD2   . TRP B 1 104 ? 35.355 69.948  18.312  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD2   1 
ATOM   2346 N NE1   . TRP B 1 104 ? 36.210 68.184  19.424  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B NE1   1 
ATOM   2347 C CE2   . TRP B 1 104 ? 35.080 68.926  19.261  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE2   1 
ATOM   2348 C CE3   . TRP B 1 104 ? 34.338 70.845  17.967  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE3   1 
ATOM   2349 C CZ2   . TRP B 1 104 ? 33.864 68.803  19.859  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ2   1 
ATOM   2350 C CZ3   . TRP B 1 104 ? 33.113 70.695  18.562  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ3   1 
ATOM   2351 C CH2   . TRP B 1 104 ? 32.891 69.712  19.499  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CH2   1 
ATOM   2352 N N     . LYS B 1 105 ? 36.874 71.954  13.919  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N     1 
ATOM   2353 C CA    . LYS B 1 105 ? 37.206 73.030  13.023  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA    1 
ATOM   2354 C C     . LYS B 1 105 ? 36.266 74.186  13.265  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C     1 
ATOM   2355 O O     . LYS B 1 105 ? 35.073 74.054  13.118  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O     1 
ATOM   2356 C CB    . LYS B 1 105 ? 37.112 72.573  11.548  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB    1 
ATOM   2357 C CG    . LYS B 1 105 ? 37.507 73.680  10.573  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG    1 
ATOM   2358 C CD    . LYS B 1 105 ? 37.600 73.229  9.129   1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD    1 
ATOM   2359 C CE    . LYS B 1 105 ? 38.246 74.319  8.294   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE    1 
ATOM   2360 N NZ    . LYS B 1 105 ? 37.509 74.479  7.019   1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ    1 
ATOM   2361 N N     . PHE B 1 106 ? 36.814 75.345  13.572  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N     1 
ATOM   2362 C CA    . PHE B 1 106 ? 36.032 76.559  13.655  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA    1 
ATOM   2363 C C     . PHE B 1 106 ? 35.526 76.983  12.275  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C     1 
ATOM   2364 O O     . PHE B 1 106 ? 36.296 77.051  11.353  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O     1 
ATOM   2365 C CB    . PHE B 1 106 ? 36.885 77.678  14.227  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB    1 
ATOM   2366 C CG    . PHE B 1 106 ? 36.234 79.026  14.209  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG    1 
ATOM   2367 C CD1   . PHE B 1 106 ? 35.346 79.380  15.199  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1   1 
ATOM   2368 C CD2   . PHE B 1 106 ? 36.511 79.930  13.183  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2   1 
ATOM   2369 C CE1   . PHE B 1 106 ? 34.758 80.631  15.180  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1   1 
ATOM   2370 C CE2   . PHE B 1 106 ? 35.955 81.189  13.179  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2   1 
ATOM   2371 C CZ    . PHE B 1 106 ? 35.074 81.533  14.164  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ    1 
ATOM   2372 N N     . LEU B 1 107 ? 34.241 77.298  12.172  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B N     1 
ATOM   2373 C CA    . LEU B 1 107 ? 33.619 77.751  10.922  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CA    1 
ATOM   2374 C C     . LEU B 1 107 ? 33.456 79.255  10.858  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B C     1 
ATOM   2375 O O     . LEU B 1 107 ? 33.938 79.918  9.929   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B O     1 
ATOM   2376 C CB    . LEU B 1 107 ? 32.248 77.108  10.790  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CB    1 
ATOM   2377 C CG    . LEU B 1 107 ? 32.254 75.578  10.728  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CG    1 
ATOM   2378 C CD1   . LEU B 1 107 ? 30.816 75.061  10.731  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD1   1 
ATOM   2379 C CD2   . LEU B 1 107 ? 33.018 75.038  9.528   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD2   1 
ATOM   2380 N N     . THR B 1 108 ? 32.730 79.815  11.817  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 108 THR B N     1 
ATOM   2381 C CA    . THR B 1 108 ? 32.408 81.254  11.797  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CA    1 
ATOM   2382 C C     . THR B 1 108 ? 31.815 81.715  13.136  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 108 THR B C     1 
ATOM   2383 O O     . THR B 1 108 ? 31.332 80.901  13.905  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 108 THR B O     1 
ATOM   2384 C CB    . THR B 1 108 ? 31.407 81.560  10.675  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CB    1 
ATOM   2385 O OG1   . THR B 1 108 ? 31.436 82.950  10.363  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 108 THR B OG1   1 
ATOM   2386 C CG2   . THR B 1 108 ? 29.982 81.171  11.073  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CG2   1 
ATOM   2387 N N     . THR B 1 109 ? 31.815 83.031  13.366  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 109 THR B N     1 
ATOM   2388 C CA    . THR B 1 109 ? 31.156 83.655  14.518  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CA    1 
ATOM   2389 C C     . THR B 1 109 ? 29.901 84.439  14.064  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 109 THR B C     1 
ATOM   2390 O O     . THR B 1 109 ? 29.944 85.203  13.134  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 109 THR B O     1 
ATOM   2391 C CB    . THR B 1 109 ? 32.115 84.597  15.257  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CB    1 
ATOM   2392 O OG1   . THR B 1 109 ? 33.226 83.834  15.795  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 109 THR B OG1   1 
ATOM   2393 C CG2   . THR B 1 109 ? 31.387 85.321  16.395  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CG2   1 
ATOM   2394 N N     . ILE B 1 110 ? 28.775 84.218  14.752  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N     1 
ATOM   2395 C CA    . ILE B 1 110 ? 27.539 84.921  14.442  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA    1 
ATOM   2396 C C     . ILE B 1 110 ? 27.083 85.717  15.677  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C     1 
ATOM   2397 O O     . ILE B 1 110 ? 27.484 85.428  16.800  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O     1 
ATOM   2398 C CB    . ILE B 1 110 ? 26.417 83.956  14.016  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB    1 
ATOM   2399 C CG1   . ILE B 1 110 ? 26.145 82.904  15.108  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1   1 
ATOM   2400 C CG2   . ILE B 1 110 ? 26.691 83.294  12.649  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2   1 
ATOM   2401 C CD1   . ILE B 1 110 ? 24.847 82.172  14.878  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1   1 
ATOM   2402 N N     . HIS B 1 111 ? 26.300 86.759  15.447  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B N     1 
ATOM   2403 C CA    . HIS B 1 111 ? 25.713 87.592  16.504  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CA    1 
ATOM   2404 C C     . HIS B 1 111 ? 24.192 87.538  16.343  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B C     1 
ATOM   2405 O O     . HIS B 1 111 ? 23.619 88.062  15.371  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B O     1 
ATOM   2406 C CB    . HIS B 1 111 ? 26.197 89.029  16.412  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CB    1 
ATOM   2407 C CG    . HIS B 1 111 ? 27.660 89.193  16.736  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CG    1 
ATOM   2408 N ND1   . HIS B 1 111 ? 28.634 89.324  15.759  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B ND1   1 
ATOM   2409 C CD2   . HIS B 1 111 ? 28.304 89.251  17.926  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CD2   1 
ATOM   2410 C CE1   . HIS B 1 111 ? 29.811 89.460  16.342  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CE1   1 
ATOM   2411 N NE2   . HIS B 1 111 ? 29.632 89.425  17.654  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B NE2   1 
ATOM   2412 N N     . PRO B 1 112 ? 23.529 86.875  17.284  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N     1 
ATOM   2413 C CA    . PRO B 1 112 ? 22.138 86.532  17.008  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA    1 
ATOM   2414 C C     . PRO B 1 112 ? 21.156 87.630  17.319  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C     1 
ATOM   2415 O O     . PRO B 1 112 ? 20.005 87.528  16.922  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O     1 
ATOM   2416 C CB    . PRO B 1 112 ? 21.883 85.322  17.896  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB    1 
ATOM   2417 C CG    . PRO B 1 112 ? 22.913 85.413  18.937  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG    1 
ATOM   2418 C CD    . PRO B 1 112 ? 24.103 86.057  18.356  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD    1 
ATOM   2419 N N     . VAL B 1 113 ? 21.588 88.664  18.020  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N     1 
ATOM   2420 C CA    . VAL B 1 113 ? 20.652 89.719  18.400  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA    1 
ATOM   2421 C C     . VAL B 1 113 ? 21.328 91.091  18.563  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C     1 
ATOM   2422 O O     . VAL B 1 113 ? 21.381 91.672  19.623  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O     1 
ATOM   2423 C CB    . VAL B 1 113 ? 19.705 89.212  19.529  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB    1 
ATOM   2424 C CG1   . VAL B 1 113 ? 20.430 88.505  20.650  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1   1 
ATOM   2425 C CG2   . VAL B 1 113 ? 18.850 90.282  20.058  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2   1 
ATOM   2426 N N     . ILE B 1 114 ? 21.810 91.626  17.437  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N     1 
ATOM   2427 C CA    . ILE B 1 114 ? 22.707 92.794  17.456  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA    1 
ATOM   2428 C C     . ILE B 1 114 ? 21.984 94.021  18.013  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C     1 
ATOM   2429 O O     . ILE B 1 114 ? 22.606 94.934  18.534  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O     1 
ATOM   2430 C CB    . ILE B 1 114 ? 23.313 93.094  16.098  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB    1 
ATOM   2431 C CG1   . ILE B 1 114 ? 22.189 93.305  15.026  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1   1 
ATOM   2432 C CG2   . ILE B 1 114 ? 24.227 91.949  15.668  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2   1 
ATOM   2433 C CD1   . ILE B 1 114 ? 22.764 93.590  13.651  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1   1 
ATOM   2434 N N     . GLY B 1 115 ? 20.660 94.005  18.007  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N     1 
ATOM   2435 C CA    . GLY B 1 115 ? 19.940 95.136  18.555  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA    1 
ATOM   2436 C C     . GLY B 1 115 ? 19.922 95.230  20.072  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C     1 
ATOM   2437 O O     . GLY B 1 115 ? 19.661 96.303  20.610  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O     1 
ATOM   2438 N N     . TYR B 1 116 ? 20.040 94.101  20.783  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B N     1 
ATOM   2439 C CA    . TYR B 1 116 ? 19.842 94.124  22.226  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CA    1 
ATOM   2440 C C     . TYR B 1 116 ? 20.600 93.042  23.037  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B C     1 
ATOM   2441 O O     . TYR B 1 116 ? 20.231 92.785  24.190  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B O     1 
ATOM   2442 C CB    . TYR B 1 116 ? 18.323 94.160  22.590  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CB    1 
ATOM   2443 C CG    . TYR B 1 116 ? 17.476 92.985  22.088  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CG    1 
ATOM   2444 C CD1   . TYR B 1 116 ? 16.941 92.963  20.788  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CD1   1 
ATOM   2445 C CD2   . TYR B 1 116 ? 17.245 91.888  22.892  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CD2   1 
ATOM   2446 C CE1   . TYR B 1 116 ? 16.189 91.862  20.353  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CE1   1 
ATOM   2447 C CE2   . TYR B 1 116 ? 16.510 90.791  22.482  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CE2   1 
ATOM   2448 C CZ    . TYR B 1 116 ? 15.975 90.761  21.216  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CZ    1 
ATOM   2449 O OH    . TYR B 1 116 ? 15.266 89.634  20.834  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B OH    1 
ATOM   2450 N N     . SER B 1 117 ? 21.649 92.456  22.452  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 117 SER B N     1 
ATOM   2451 C CA    . SER B 1 117 ? 22.558 91.528  23.183  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA    1 
ATOM   2452 C C     . SER B 1 117 ? 23.981 91.557  22.629  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 117 SER B C     1 
ATOM   2453 O O     . SER B 1 117 ? 24.179 91.708  21.437  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 117 SER B O     1 
ATOM   2454 C CB    . SER B 1 117 ? 22.016 90.094  23.156  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB    1 
ATOM   2455 O OG    . SER B 1 117 ? 22.829 89.232  23.912  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG    1 
ATOM   2456 N N     . ASN B 1 118 ? 24.980 91.421  23.501  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N     1 
ATOM   2457 C CA    . ASN B 1 118 ? 26.342 91.320  23.020  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA    1 
ATOM   2458 C C     . ASN B 1 118 ? 26.719 89.876  22.744  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C     1 
ATOM   2459 O O     . ASN B 1 118 ? 27.849 89.590  22.480  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O     1 
ATOM   2460 C CB    . ASN B 1 118 ? 27.361 91.957  23.968  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB    1 
ATOM   2461 C CG    . ASN B 1 118 ? 27.443 91.249  25.288  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG    1 
ATOM   2462 O OD1   . ASN B 1 118 ? 26.722 90.322  25.516  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1   1 
ATOM   2463 N ND2   . ASN B 1 118 ? 28.294 91.711  26.171  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2   1 
ATOM   2464 N N     . GLU B 1 119 ? 25.765 88.973  22.812  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N     1 
ATOM   2465 C CA    . GLU B 1 119 ? 26.034 87.604  22.531  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA    1 
ATOM   2466 C C     . GLU B 1 119 ? 26.723 87.370  21.174  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C     1 
ATOM   2467 O O     . GLU B 1 119 ? 26.283 87.875  20.158  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O     1 
ATOM   2468 C CB    . GLU B 1 119 ? 24.738 86.809  22.598  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB    1 
ATOM   2469 C CG    . GLU B 1 119 ? 24.976 85.344  22.309  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG    1 
ATOM   2470 C CD    . GLU B 1 119 ? 23.707 84.510  22.310  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD    1 
ATOM   2471 O OE1   . GLU B 1 119 ? 22.561 85.043  22.367  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1   1 
ATOM   2472 O OE2   . GLU B 1 119 ? 23.900 83.294  22.216  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2   1 
ATOM   2473 N N     . HIS B 1 120 ? 27.770 86.554  21.186  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B N     1 
ATOM   2474 C CA    . HIS B 1 120 ? 28.301 85.950  19.973  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CA    1 
ATOM   2475 C C     . HIS B 1 120 ? 28.252 84.417  20.137  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B C     1 
ATOM   2476 O O     . HIS B 1 120 ? 28.413 83.899  21.257  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B O     1 
ATOM   2477 C CB    . HIS B 1 120 ? 29.736 86.473  19.700  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CB    1 
ATOM   2478 C CG    . HIS B 1 120 ? 30.763 85.894  20.610  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CG    1 
ATOM   2479 N ND1   . HIS B 1 120 ? 31.020 86.400  21.870  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B ND1   1 
ATOM   2480 C CD2   . HIS B 1 120 ? 31.565 84.816  20.471  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CD2   1 
ATOM   2481 C CE1   . HIS B 1 120 ? 31.927 85.649  22.467  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CE1   1 
ATOM   2482 N NE2   . HIS B 1 120 ? 32.283 84.693  21.636  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B NE2   1 
ATOM   2483 N N     . ILE B 1 121 ? 28.071 83.696  19.027  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B N     1 
ATOM   2484 C CA    . ILE B 1 121 ? 28.136 82.266  19.050  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CA    1 
ATOM   2485 C C     . ILE B 1 121 ? 29.178 81.824  18.021  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B C     1 
ATOM   2486 O O     . ILE B 1 121 ? 29.079 82.189  16.853  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B O     1 
ATOM   2487 C CB    . ILE B 1 121 ? 26.780 81.588  18.679  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CB    1 
ATOM   2488 C CG1   . ILE B 1 121 ? 25.660 82.121  19.539  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG1   1 
ATOM   2489 C CG2   . ILE B 1 121 ? 26.922 80.071  18.791  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG2   1 
ATOM   2490 C CD1   . ILE B 1 121 ? 24.286 81.650  19.163  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CD1   1 
ATOM   2491 N N     . ASP B 1 122 ? 30.097 80.957  18.437  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B N     1 
ATOM   2492 C CA    . ASP B 1 122 ? 31.110 80.439  17.561  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CA    1 
ATOM   2493 C C     . ASP B 1 122 ? 30.647 79.059  17.163  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B C     1 
ATOM   2494 O O     . ASP B 1 122 ? 30.317 78.221  18.029  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B O     1 
ATOM   2495 C CB    . ASP B 1 122 ? 32.481 80.330  18.260  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CB    1 
ATOM   2496 C CG    . ASP B 1 122 ? 33.140 81.680  18.566  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CG    1 
ATOM   2497 O OD1   . ASP B 1 122 ? 32.750 82.740  18.021  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD1   1 
ATOM   2498 O OD2   . ASP B 1 122 ? 34.088 81.661  19.395  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD2   1 
ATOM   2499 N N     . LEU B 1 123 ? 30.606 78.847  15.848  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N     1 
ATOM   2500 C CA    . LEU B 1 123 ? 30.148 77.623  15.247  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA    1 
ATOM   2501 C C     . LEU B 1 123 ? 31.352 76.802  14.844  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C     1 
ATOM   2502 O O     . LEU B 1 123 ? 32.321 77.330  14.241  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O     1 
ATOM   2503 C CB    . LEU B 1 123 ? 29.310 77.882  14.000  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB    1 
ATOM   2504 C CG    . LEU B 1 123 ? 28.192 78.954  14.072  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG    1 
ATOM   2505 C CD1   . LEU B 1 123 ? 27.303 78.779  12.860  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1   1 
ATOM   2506 C CD2   . LEU B 1 123 ? 27.336 78.877  15.319  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2   1 
ATOM   2507 N N     . TYR B 1 124 ? 31.268 75.516  15.177  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B N     1 
ATOM   2508 C CA    . TYR B 1 124 ? 32.308 74.557  14.882  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CA    1 
ATOM   2509 C C     . TYR B 1 124 ? 31.753 73.328  14.177  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B C     1 
ATOM   2510 O O     . TYR B 1 124 ? 30.623 72.895  14.461  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B O     1 
ATOM   2511 C CB    . TYR B 1 124 ? 32.941 74.042  16.187  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CB    1 
ATOM   2512 C CG    . TYR B 1 124 ? 33.679 75.084  16.971  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CG    1 
ATOM   2513 C CD1   . TYR B 1 124 ? 32.986 75.898  17.846  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD1   1 
ATOM   2514 C CD2   . TYR B 1 124 ? 35.068 75.239  16.860  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD2   1 
ATOM   2515 C CE1   . TYR B 1 124 ? 33.615 76.852  18.578  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE1   1 
ATOM   2516 C CE2   . TYR B 1 124 ? 35.716 76.215  17.582  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE2   1 
ATOM   2517 C CZ    . TYR B 1 124 ? 34.973 77.000  18.456  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CZ    1 
ATOM   2518 O OH    . TYR B 1 124 ? 35.505 77.983  19.225  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B OH    1 
ATOM   2519 N N     . LEU B 1 125 ? 32.599 72.720  13.334  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N     1 
ATOM   2520 C CA    . LEU B 1 125 ? 32.367 71.370  12.800  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA    1 
ATOM   2521 C C     . LEU B 1 125 ? 33.141 70.325  13.600  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C     1 
ATOM   2522 O O     . LEU B 1 125 ? 34.362 70.478  13.878  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O     1 
ATOM   2523 C CB    . LEU B 1 125 ? 32.753 71.330  11.324  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB    1 
ATOM   2524 C CG    . LEU B 1 125 ? 32.666 69.971  10.585  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG    1 
ATOM   2525 C CD1   . LEU B 1 125 ? 31.215 69.557  10.350  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1   1 
ATOM   2526 C CD2   . LEU B 1 125 ? 33.389 70.172  9.256   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2   1 
ATOM   2527 N N     . ALA B 1 126 ? 32.442 69.278  14.009  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N     1 
ATOM   2528 C CA    . ALA B 1 126 ? 33.060 68.196  14.798  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA    1 
ATOM   2529 C C     . ALA B 1 126 ? 32.989 66.879  14.035  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C     1 
ATOM   2530 O O     . ALA B 1 126 ? 31.876 66.474  13.604  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O     1 
ATOM   2531 C CB    . ALA B 1 126 ? 32.358 68.053  16.124  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB    1 
ATOM   2532 N N     . ARG B 1 127 ? 34.135 66.193  13.929  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N     1 
ATOM   2533 C CA    . ARG B 1 127 ? 34.254 64.948  13.145  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA    1 
ATOM   2534 C C     . ARG B 1 127 ? 35.057 63.899  13.885  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C     1 
ATOM   2535 O O     . ARG B 1 127 ? 35.791 64.221  14.847  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O     1 
ATOM   2536 C CB    . ARG B 1 127 ? 34.954 65.215  11.806  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB    1 
ATOM   2537 C CG    . ARG B 1 127 ? 34.054 65.853  10.795  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG    1 
ATOM   2538 C CD    . ARG B 1 127 ? 34.799 66.210  9.566   1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD    1 
ATOM   2539 N NE    . ARG B 1 127 ? 35.688 67.354  9.766   1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE    1 
ATOM   2540 C CZ    . ARG B 1 127 ? 36.334 67.954  8.764   1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ    1 
ATOM   2541 N NH1   . ARG B 1 127 ? 36.190 67.498  7.509   1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1   1 
ATOM   2542 N NH2   . ARG B 1 127 ? 37.138 68.983  8.997   1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2   1 
ATOM   2543 N N     . ASP B 1 128 ? 34.956 62.650  13.387  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N     1 
ATOM   2544 C CA    . ASP B 1 128 ? 35.655 61.508  13.959  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA    1 
ATOM   2545 C C     . ASP B 1 128 ? 35.119 61.290  15.363  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C     1 
ATOM   2546 O O     . ASP B 1 128 ? 35.792 61.542  16.368  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O     1 
ATOM   2547 C CB    . ASP B 1 128 ? 37.189 61.752  13.936  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB    1 
ATOM   2548 C CG    . ASP B 1 128 ? 38.002 60.481  14.209  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG    1 
ATOM   2549 O OD1   . ASP B 1 128 ? 37.383 59.496  14.675  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1   1 
ATOM   2550 O OD2   . ASP B 1 128 ? 39.249 60.490  13.984  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2   1 
ATOM   2551 N N     . LEU B 1 129 ? 33.875 60.836  15.447  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N     1 
ATOM   2552 C CA    . LEU B 1 129 ? 33.138 60.851  16.712  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA    1 
ATOM   2553 C C     . LEU B 1 129 ? 33.095 59.524  17.453  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C     1 
ATOM   2554 O O     . LEU B 1 129 ? 33.068 58.475  16.816  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O     1 
ATOM   2555 C CB    . LEU B 1 129 ? 31.680 61.245  16.446  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB    1 
ATOM   2556 C CG    . LEU B 1 129 ? 31.317 62.499  15.675  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG    1 
ATOM   2557 C CD1   . LEU B 1 129 ? 29.811 62.702  15.636  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1   1 
ATOM   2558 C CD2   . LEU B 1 129 ? 31.991 63.688  16.309  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2   1 
ATOM   2559 N N     . THR B 1 130 ? 33.019 59.575  18.782  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 130 THR B N     1 
ATOM   2560 C CA    . THR B 1 130 ? 32.862 58.389  19.611  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CA    1 
ATOM   2561 C C     . THR B 1 130 ? 31.640 58.592  20.502  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 130 THR B C     1 
ATOM   2562 O O     . THR B 1 130 ? 31.499 59.647  21.099  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 130 THR B O     1 
ATOM   2563 C CB    . THR B 1 130 ? 34.137 58.134  20.468  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CB    1 
ATOM   2564 O OG1   . THR B 1 130 ? 35.255 57.923  19.598  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 130 THR B OG1   1 
ATOM   2565 C CG2   . THR B 1 130 ? 33.989 56.907  21.383  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CG2   1 
ATOM   2566 N N     . HIS B 1 131 ? 30.761 57.593  20.623  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B N     1 
ATOM   2567 C CA    . HIS B 1 131 ? 29.487 57.801  21.342  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CA    1 
ATOM   2568 C C     . HIS B 1 131 ? 29.601 57.320  22.752  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B C     1 
ATOM   2569 O O     . HIS B 1 131 ? 29.620 56.117  22.992  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B O     1 
ATOM   2570 C CB    . HIS B 1 131 ? 28.335 57.088  20.591  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CB    1 
ATOM   2571 C CG    . HIS B 1 131 ? 26.958 57.424  21.086  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CG    1 
ATOM   2572 N ND1   . HIS B 1 131 ? 25.826 56.774  20.633  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B ND1   1 
ATOM   2573 C CD2   . HIS B 1 131 ? 26.529 58.326  22.002  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CD2   1 
ATOM   2574 C CE1   . HIS B 1 131 ? 24.758 57.277  21.228  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CE1   1 
ATOM   2575 N NE2   . HIS B 1 131 ? 25.161 58.210  22.078  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B NE2   1 
ATOM   2576 N N     . LEU B 1 132 ? 29.705 58.239  23.706  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N     1 
ATOM   2577 C CA    . LEU B 1 132 ? 29.656 57.877  25.123  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA    1 
ATOM   2578 C C     . LEU B 1 132 ? 28.241 58.111  25.594  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C     1 
ATOM   2579 O O     . LEU B 1 132 ? 27.307 57.732  24.874  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O     1 
ATOM   2580 C CB    . LEU B 1 132 ? 30.673 58.680  25.926  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB    1 
ATOM   2581 C CG    . LEU B 1 132 ? 32.080 58.666  25.339  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG    1 
ATOM   2582 C CD1   . LEU B 1 132 ? 33.084 59.268  26.308  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1   1 
ATOM   2583 C CD2   . LEU B 1 132 ? 32.499 57.246  24.983  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2   1 
ATOM   2584 N N     . GLU B 1 133 ? 28.035 58.745  26.753  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N     1 
ATOM   2585 C CA    . GLU B 1 133 ? 26.667 59.027  27.205  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA    1 
ATOM   2586 C C     . GLU B 1 133 ? 26.514 60.463  27.595  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C     1 
ATOM   2587 O O     . GLU B 1 133 ? 27.479 61.118  27.930  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O     1 
ATOM   2588 C CB    . GLU B 1 133 ? 26.249 58.113  28.369  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB    1 
ATOM   2589 C CG    . GLU B 1 133 ? 26.954 58.378  29.693  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG    1 
ATOM   2590 C CD    . GLU B 1 133 ? 26.491 57.437  30.814  1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD    1 
ATOM   2591 O OE1   . GLU B 1 133 ? 25.516 56.670  30.614  1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1   1 
ATOM   2592 O OE2   . GLU B 1 133 ? 27.097 57.459  31.914  1.00 66.84 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2   1 
ATOM   2593 N N     . GLN B 1 134 ? 25.289 60.958  27.503  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B N     1 
ATOM   2594 C CA    . GLN B 1 134 ? 24.944 62.304  27.959  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CA    1 
ATOM   2595 C C     . GLN B 1 134 ? 25.165 62.469  29.458  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B C     1 
ATOM   2596 O O     . GLN B 1 134 ? 25.111 61.504  30.210  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B O     1 
ATOM   2597 C CB    . GLN B 1 134 ? 23.468 62.650  27.722  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CB    1 
ATOM   2598 C CG    . GLN B 1 134 ? 22.854 62.541  26.332  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CG    1 
ATOM   2599 C CD    . GLN B 1 134 ? 21.338 62.861  26.386  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CD    1 
ATOM   2600 O OE1   . GLN B 1 134 ? 20.563 62.080  26.924  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B OE1   1 
ATOM   2601 N NE2   . GLN B 1 134 ? 20.937 64.029  25.902  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B NE2   1 
ATOM   2602 N N     . ARG B 1 135 ? 25.305 63.736  29.860  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N     1 
ATOM   2603 C CA    . ARG B 1 135 ? 25.598 64.170  31.203  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA    1 
ATOM   2604 C C     . ARG B 1 135 ? 24.892 65.546  31.321  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C     1 
ATOM   2605 O O     . ARG B 1 135 ? 25.506 66.596  31.401  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O     1 
ATOM   2606 C CB    . ARG B 1 135 ? 27.137 64.266  31.357  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB    1 
ATOM   2607 C CG    . ARG B 1 135 ? 27.710 64.349  32.771  1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG    1 
ATOM   2608 C CD    . ARG B 1 135 ? 29.245 64.557  32.767  1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD    1 
ATOM   2609 N NE    . ARG B 1 135 ? 29.680 65.966  32.550  1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE    1 
ATOM   2610 C CZ    . ARG B 1 135 ? 30.813 66.366  31.935  1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ    1 
ATOM   2611 N NH1   . ARG B 1 135 ? 31.678 65.485  31.426  1.00 67.50 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1   1 
ATOM   2612 N NH2   . ARG B 1 135 ? 31.071 67.669  31.790  1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2   1 
ATOM   2613 N N     . LEU B 1 136 ? 23.577 65.528  31.285  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B N     1 
ATOM   2614 C CA    . LEU B 1 136 ? 22.797 66.759  31.259  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CA    1 
ATOM   2615 C C     . LEU B 1 136 ? 22.831 67.534  32.571  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B C     1 
ATOM   2616 O O     . LEU B 1 136 ? 22.921 66.909  33.655  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B O     1 
ATOM   2617 C CB    . LEU B 1 136 ? 21.346 66.422  30.907  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CB    1 
ATOM   2618 C CG    . LEU B 1 136 ? 21.143 65.768  29.538  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CG    1 
ATOM   2619 C CD1   . LEU B 1 136 ? 19.681 65.348  29.416  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD1   1 
ATOM   2620 C CD2   . LEU B 1 136 ? 21.520 66.732  28.419  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD2   1 
ATOM   2621 N N     . ASP B 1 137 ? 22.751 68.872  32.458  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N     1 
ATOM   2622 C CA    . ASP B 1 137 ? 22.665 69.815  33.590  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA    1 
ATOM   2623 C C     . ASP B 1 137 ? 21.234 69.867  34.091  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C     1 
ATOM   2624 O O     . ASP B 1 137 ? 20.295 69.426  33.407  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O     1 
ATOM   2625 C CB    . ASP B 1 137 ? 23.026 71.264  33.190  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB    1 
ATOM   2626 C CG    . ASP B 1 137 ? 24.516 71.488  32.958  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG    1 
ATOM   2627 O OD1   . ASP B 1 137 ? 25.377 70.726  33.440  1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1   1 
ATOM   2628 O OD2   . ASP B 1 137 ? 24.824 72.479  32.267  1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2   1 
ATOM   2629 N N     . GLN B 1 138 ? 21.063 70.445  35.270  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B N     1 
ATOM   2630 C CA    . GLN B 1 138 ? 19.748 70.543  35.855  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CA    1 
ATOM   2631 C C     . GLN B 1 138 ? 18.881 71.511  35.060  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B C     1 
ATOM   2632 O O     . GLN B 1 138 ? 19.359 72.514  34.536  1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B O     1 
ATOM   2633 C CB    . GLN B 1 138 ? 19.835 70.985  37.303  1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CB    1 
ATOM   2634 C CG    . GLN B 1 138 ? 20.287 69.862  38.217  1.00 70.00 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CG    1 
ATOM   2635 C CD    . GLN B 1 138 ? 20.613 70.367  39.605  1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CD    1 
ATOM   2636 O OE1   . GLN B 1 138 ? 21.171 71.461  39.771  1.00 78.58 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B OE1   1 
ATOM   2637 N NE2   . GLN B 1 138 ? 20.263 69.576  40.614  1.00 80.63 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B NE2   1 
ATOM   2638 N N     . GLY B 1 139 ? 17.608 71.167  34.946  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N     1 
ATOM   2639 C CA    . GLY B 1 139 ? 16.668 71.937  34.148  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA    1 
ATOM   2640 C C     . GLY B 1 139 ? 16.948 71.814  32.665  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C     1 
ATOM   2641 O O     . GLY B 1 139 ? 16.335 72.517  31.853  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O     1 
ATOM   2642 N N     . GLN B 1 140 ? 17.861 70.917  32.301  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B N     1 
ATOM   2643 C CA    . GLN B 1 140 ? 18.208 70.690  30.906  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B CA    1 
ATOM   2644 C C     . GLN B 1 140 ? 17.570 69.359  30.452  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B C     1 
ATOM   2645 O O     . GLN B 1 140 ? 17.856 68.284  30.988  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B O     1 
ATOM   2646 C CB    . GLN B 1 140 ? 19.745 70.759  30.748  1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B CB    1 
ATOM   2647 C CG    . GLN B 1 140 ? 20.276 70.611  29.335  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B CG    1 
ATOM   2648 C CD    . GLN B 1 140 ? 21.733 71.056  29.190  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B CD    1 
ATOM   2649 O OE1   . GLN B 1 140 ? 22.707 70.383  29.668  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B OE1   1 
ATOM   2650 N NE2   . GLN B 1 140 ? 21.896 72.183  28.498  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 140 GLN B NE2   1 
ATOM   2651 N N     . PHE B 1 141 ? 16.630 69.428  29.528  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B N     1 
ATOM   2652 C CA    . PHE B 1 141 ? 15.990 68.179  29.023  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CA    1 
ATOM   2653 C C     . PHE B 1 141 ? 16.140 68.103  27.527  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B C     1 
ATOM   2654 O O     . PHE B 1 141 ? 15.672 68.969  26.821  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B O     1 
ATOM   2655 C CB    . PHE B 1 141 ? 14.512 68.065  29.450  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CB    1 
ATOM   2656 C CG    . PHE B 1 141 ? 14.308 68.122  30.935  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CG    1 
ATOM   2657 C CD1   . PHE B 1 141 ? 14.278 69.335  31.591  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD1   1 
ATOM   2658 C CD2   . PHE B 1 141 ? 14.156 66.958  31.679  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD2   1 
ATOM   2659 C CE1   . PHE B 1 141 ? 14.149 69.389  32.977  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE1   1 
ATOM   2660 C CE2   . PHE B 1 141 ? 14.022 67.003  33.053  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE2   1 
ATOM   2661 C CZ    . PHE B 1 141 ? 14.017 68.221  33.719  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CZ    1 
ATOM   2662 N N     . ILE B 1 142 ? 16.783 67.060  27.030  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B N     1 
ATOM   2663 C CA    . ILE B 1 142 ? 17.265 67.037  25.632  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CA    1 
ATOM   2664 C C     . ILE B 1 142 ? 17.213 65.636  25.061  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B C     1 
ATOM   2665 O O     . ILE B 1 142 ? 17.761 64.687  25.667  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B O     1 
ATOM   2666 C CB    . ILE B 1 142 ? 18.740 67.525  25.598  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CB    1 
ATOM   2667 C CG1   . ILE B 1 142 ? 18.782 69.048  25.807  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG1   1 
ATOM   2668 C CG2   . ILE B 1 142 ? 19.449 67.179  24.294  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG2   1 
ATOM   2669 C CD1   . ILE B 1 142 ? 20.198 69.623  25.868  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CD1   1 
ATOM   2670 N N     . GLU B 1 143 ? 16.649 65.517  23.866  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N     1 
ATOM   2671 C CA    . GLU B 1 143 ? 16.757 64.277  23.092  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA    1 
ATOM   2672 C C     . GLU B 1 143 ? 17.663 64.396  21.889  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C     1 
ATOM   2673 O O     . GLU B 1 143 ? 17.635 65.381  21.235  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O     1 
ATOM   2674 C CB    . GLU B 1 143 ? 15.389 63.829  22.554  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB    1 
ATOM   2675 C CG    . GLU B 1 143 ? 14.563 63.122  23.598  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG    1 
ATOM   2676 C CD    . GLU B 1 143 ? 13.182 62.748  23.110  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD    1 
ATOM   2677 O OE1   . GLU B 1 143 ? 12.724 63.244  22.037  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1   1 
ATOM   2678 O OE2   . GLU B 1 143 ? 12.565 61.948  23.838  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2   1 
ATOM   2679 N N     . VAL B 1 144 ? 18.415 63.335  21.611  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B N     1 
ATOM   2680 C CA    . VAL B 1 144 ? 19.391 63.294  20.554  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CA    1 
ATOM   2681 C C     . VAL B 1 144 ? 18.788 62.597  19.350  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B C     1 
ATOM   2682 O O     . VAL B 1 144 ? 18.122 61.603  19.510  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B O     1 
ATOM   2683 C CB    . VAL B 1 144 ? 20.630 62.521  21.017  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CB    1 
ATOM   2684 C CG1   . VAL B 1 144 ? 21.701 62.588  19.957  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG1   1 
ATOM   2685 C CG2   . VAL B 1 144 ? 21.175 63.128  22.290  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG2   1 
ATOM   2686 N N     . VAL B 1 145 ? 18.988 63.125  18.148  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N     1 
ATOM   2687 C CA    . VAL B 1 145 ? 18.466 62.461  16.921  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA    1 
ATOM   2688 C C     . VAL B 1 145 ? 19.534 62.533  15.886  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C     1 
ATOM   2689 O O     . VAL B 1 145 ? 20.335 63.461  15.950  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O     1 
ATOM   2690 C CB    . VAL B 1 145 ? 17.221 63.192  16.379  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB    1 
ATOM   2691 C CG1   . VAL B 1 145 ? 16.060 62.988  17.322  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1   1 
ATOM   2692 C CG2   . VAL B 1 145 ? 17.439 64.689  16.287  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2   1 
ATOM   2693 N N     . GLU B 1 146 ? 19.590 61.587  14.949  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B N     1 
ATOM   2694 C CA    . GLU B 1 146 ? 20.445 61.766  13.786  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CA    1 
ATOM   2695 C C     . GLU B 1 146 ? 19.581 62.288  12.706  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B C     1 
ATOM   2696 O O     . GLU B 1 146 ? 18.466 61.796  12.517  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B O     1 
ATOM   2697 C CB    . GLU B 1 146 ? 21.059 60.482  13.227  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CB    1 
ATOM   2698 C CG    . GLU B 1 146 ? 21.484 59.497  14.238  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CG    1 
ATOM   2699 C CD    . GLU B 1 146 ? 22.408 58.452  13.641  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CD    1 
ATOM   2700 O OE1   . GLU B 1 146 ? 23.004 57.787  14.479  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE1   1 
ATOM   2701 O OE2   . GLU B 1 146 ? 22.571 58.315  12.387  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE2   1 
ATOM   2702 N N     . VAL B 1 147 ? 20.125 63.228  11.961  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N     1 
ATOM   2703 C CA    . VAL B 1 147 ? 19.423 63.833  10.841  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA    1 
ATOM   2704 C C     . VAL B 1 147 ? 20.260 63.788  9.600   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C     1 
ATOM   2705 O O     . VAL B 1 147 ? 21.459 64.037  9.665   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O     1 
ATOM   2706 C CB    . VAL B 1 147 ? 18.981 65.284  11.189  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB    1 
ATOM   2707 C CG1   . VAL B 1 147 ? 18.254 65.950  10.045  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1   1 
ATOM   2708 C CG2   . VAL B 1 147 ? 18.043 65.257  12.370  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2   1 
ATOM   2709 N N     . LYS B 1 148 ? 19.635 63.432  8.457   1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N     1 
ATOM   2710 C CA    . LYS B 1 148 ? 20.331 63.456  7.152   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA    1 
ATOM   2711 C C     . LYS B 1 148 ? 20.436 64.887  6.689   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C     1 
ATOM   2712 O O     . LYS B 1 148 ? 19.422 65.598  6.703   1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O     1 
ATOM   2713 C CB    . LYS B 1 148 ? 19.549 62.728  6.055   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB    1 
ATOM   2714 C CG    . LYS B 1 148 ? 19.669 61.231  6.024   1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG    1 
ATOM   2715 C CD    . LYS B 1 148 ? 18.900 60.628  4.843   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD    1 
ATOM   2716 C CE    . LYS B 1 148 ? 18.158 59.357  5.267   1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE    1 
ATOM   2717 N NZ    . LYS B 1 148 ? 18.499 58.143  4.453   1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ    1 
ATOM   2718 N N     . PRO B 1 149 ? 21.620 65.323  6.231   1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N     1 
ATOM   2719 C CA    . PRO B 1 149 ? 21.657 66.733  5.867   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA    1 
ATOM   2720 C C     . PRO B 1 149 ? 20.655 67.095  4.760   1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C     1 
ATOM   2721 O O     . PRO B 1 149 ? 20.117 68.218  4.752   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O     1 
ATOM   2722 C CB    . PRO B 1 149 ? 23.096 66.950  5.392   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB    1 
ATOM   2723 C CG    . PRO B 1 149 ? 23.868 65.894  6.075   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG    1 
ATOM   2724 C CD    . PRO B 1 149 ? 22.959 64.722  6.233   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD    1 
ATOM   2725 N N     . ALA B 1 150 ? 20.375 66.175  3.844   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B N     1 
ATOM   2726 C CA    . ALA B 1 150 ? 19.419 66.527  2.780   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CA    1 
ATOM   2727 C C     . ALA B 1 150 ? 18.067 66.788  3.391   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B C     1 
ATOM   2728 O O     . ALA B 1 150 ? 17.414 67.751  3.000   1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B O     1 
ATOM   2729 C CB    . ALA B 1 150 ? 19.341 65.435  1.709   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CB    1 
ATOM   2730 N N     . ASP B 1 151 ? 17.649 65.959  4.359   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B N     1 
ATOM   2731 C CA    . ASP B 1 151 ? 16.402 66.221  5.118   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CA    1 
ATOM   2732 C C     . ASP B 1 151 ? 16.406 67.547  5.892   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B C     1 
ATOM   2733 O O     . ASP B 1 151 ? 15.377 68.242  6.000   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B O     1 
ATOM   2734 C CB    . ASP B 1 151 ? 16.099 65.092  6.100   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CB    1 
ATOM   2735 C CG    . ASP B 1 151 ? 15.792 63.747  5.393   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CG    1 
ATOM   2736 O OD1   . ASP B 1 151 ? 15.472 63.758  4.179   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD1   1 
ATOM   2737 O OD2   . ASP B 1 151 ? 15.874 62.710  6.076   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD2   1 
ATOM   2738 N N     . LEU B 1 152 ? 17.573 67.897  6.428   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B N     1 
ATOM   2739 C CA    . LEU B 1 152 ? 17.708 69.096  7.247   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CA    1 
ATOM   2740 C C     . LEU B 1 152 ? 17.432 70.309  6.367   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B C     1 
ATOM   2741 O O     . LEU B 1 152 ? 16.728 71.195  6.753   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B O     1 
ATOM   2742 C CB    . LEU B 1 152 ? 19.107 69.162  7.868   1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CB    1 
ATOM   2743 C CG    . LEU B 1 152 ? 19.422 70.411  8.688   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CG    1 
ATOM   2744 C CD1   . LEU B 1 152 ? 18.413 70.583  9.810   1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD1   1 
ATOM   2745 C CD2   . LEU B 1 152 ? 20.824 70.277  9.241   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD2   1 
ATOM   2746 N N     . MET B 1 153 ? 17.984 70.318  5.171   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 153 MET B N     1 
ATOM   2747 C CA    . MET B 1 153 ? 17.733 71.433  4.235   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CA    1 
ATOM   2748 C C     . MET B 1 153 ? 16.258 71.609  3.791   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 153 MET B C     1 
ATOM   2749 O O     . MET B 1 153 ? 15.770 72.717  3.625   1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 153 MET B O     1 
ATOM   2750 C CB    . MET B 1 153 ? 18.632 71.261  3.024   1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CB    1 
ATOM   2751 C CG    . MET B 1 153 ? 20.106 71.273  3.340   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CG    1 
ATOM   2752 S SD    . MET B 1 153 ? 20.597 72.738  4.260   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 153 MET B SD    1 
ATOM   2753 C CE    . MET B 1 153 ? 20.095 73.964  3.038   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CE    1 
ATOM   2754 N N     . GLN B 1 154 ? 15.559 70.505  3.584   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B N     1 
ATOM   2755 C CA    . GLN B 1 154 ? 14.136 70.523  3.313   1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CA    1 
ATOM   2756 C C     . GLN B 1 154 ? 13.359 71.048  4.533   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B C     1 
ATOM   2757 O O     . GLN B 1 154 ? 12.392 71.780  4.396   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B O     1 
ATOM   2758 C CB    . GLN B 1 154 ? 13.689 69.116  2.914   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CB    1 
ATOM   2759 C CG    . GLN B 1 154 ? 12.225 69.000  2.545   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CG    1 
ATOM   2760 C CD    . GLN B 1 154 ? 11.850 69.808  1.316   1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CD    1 
ATOM   2761 O OE1   . GLN B 1 154 ? 12.656 70.063  0.426   1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B OE1   1 
ATOM   2762 N NE2   . GLN B 1 154 ? 10.614 70.235  1.284   1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B NE2   1 
ATOM   2763 N N     . LEU B 1 155 ? 13.777 70.686  5.733   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B N     1 
ATOM   2764 C CA    . LEU B 1 155 ? 13.154 71.210  6.958   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CA    1 
ATOM   2765 C C     . LEU B 1 155 ? 13.388 72.732  7.060   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B C     1 
ATOM   2766 O O     . LEU B 1 155 ? 12.483 73.484  7.404   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B O     1 
ATOM   2767 C CB    . LEU B 1 155 ? 13.680 70.491  8.204   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CB    1 
ATOM   2768 C CG    . LEU B 1 155 ? 13.272 69.043  8.461   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CG    1 
ATOM   2769 C CD1   . LEU B 1 155 ? 14.073 68.515  9.662   1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD1   1 
ATOM   2770 C CD2   . LEU B 1 155 ? 11.780 68.912  8.734   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD2   1 
ATOM   2771 N N     . VAL B 1 156 ? 14.583 73.191  6.698   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B N     1 
ATOM   2772 C CA    . VAL B 1 156 ? 14.861 74.646  6.676   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CA    1 
ATOM   2773 C C     . VAL B 1 156 ? 13.867 75.364  5.725   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B C     1 
ATOM   2774 O O     . VAL B 1 156 ? 13.202 76.327  6.117   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B O     1 
ATOM   2775 C CB    . VAL B 1 156 ? 16.292 74.928  6.244   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CB    1 
ATOM   2776 C CG1   . VAL B 1 156 ? 16.473 76.423  6.003   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG1   1 
ATOM   2777 C CG2   . VAL B 1 156 ? 17.292 74.403  7.279   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG2   1 
ATOM   2778 N N     . LEU B 1 157 ? 13.756 74.858  4.500   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N     1 
ATOM   2779 C CA    . LEU B 1 157 ? 12.814 75.385  3.447   1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA    1 
ATOM   2780 C C     . LEU B 1 157 ? 11.431 75.523  3.964   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C     1 
ATOM   2781 O O     . LEU B 1 157 ? 10.787 76.572  3.815   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O     1 
ATOM   2782 C CB    . LEU B 1 157 ? 12.765 74.436  2.226   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB    1 
ATOM   2783 C CG    . LEU B 1 157 ? 11.771 74.840  1.105   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG    1 
ATOM   2784 C CD1   . LEU B 1 157 ? 11.987 76.312  0.767   1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1   1 
ATOM   2785 C CD2   . LEU B 1 157 ? 11.882 73.985  -0.141  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2   1 
ATOM   2786 N N     . GLU B 1 158 ? 10.974 74.458  4.607   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N     1 
ATOM   2787 C CA    . GLU B 1 158 ? 9.654  74.397  5.219   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA    1 
ATOM   2788 C C     . GLU B 1 158 ? 9.435  75.229  6.471   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C     1 
ATOM   2789 O O     . GLU B 1 158 ? 8.336  75.233  6.960   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O     1 
ATOM   2790 C CB    . GLU B 1 158 ? 9.294  72.926  5.542   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB    1 
ATOM   2791 C CG    . GLU B 1 158 ? 8.978  72.119  4.294   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG    1 
ATOM   2792 C CD    . GLU B 1 158 ? 9.033  70.617  4.470   1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD    1 
ATOM   2793 O OE1   . GLU B 1 158 ? 9.403  69.987  3.491   1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1   1 
ATOM   2794 O OE2   . GLU B 1 158 ? 8.743  70.051  5.544   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2   1 
ATOM   2795 N N     . GLY B 1 159 ? 10.434 75.925  7.005   1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N     1 
ATOM   2796 C CA    . GLY B 1 159 ? 10.215 76.772  8.177   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA    1 
ATOM   2797 C C     . GLY B 1 159 ? 10.308 76.055  9.501   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C     1 
ATOM   2798 O O     . GLY B 1 159 ? 9.926  76.611  10.526  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O     1 
ATOM   2799 N N     . LYS B 1 160 ? 10.843 74.828  9.483   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B N     1 
ATOM   2800 C CA    . LYS B 1 160 ? 10.885 73.965  10.655  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CA    1 
ATOM   2801 C C     . LYS B 1 160 ? 12.231 73.942  11.350  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B C     1 
ATOM   2802 O O     . LYS B 1 160 ? 12.387 73.184  12.296  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B O     1 
ATOM   2803 C CB    . LYS B 1 160 ? 10.468 72.530  10.308  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CB    1 
ATOM   2804 C CG    . LYS B 1 160 ? 9.058  72.458  9.772   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CG    1 
ATOM   2805 C CD    . LYS B 1 160 ? 8.760  71.129  9.102   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CD    1 
ATOM   2806 C CE    . LYS B 1 160 ? 7.271  70.985  8.825   1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CE    1 
ATOM   2807 N NZ    . LYS B 1 160 ? 7.078  70.066  7.676   1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B NZ    1 
ATOM   2808 N N     . VAL B 1 161 ? 13.180 74.771  10.900  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N     1 
ATOM   2809 C CA    . VAL B 1 161 ? 14.451 75.000  11.621  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA    1 
ATOM   2810 C C     . VAL B 1 161 ? 14.609 76.478  11.860  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C     1 
ATOM   2811 O O     . VAL B 1 161 ? 15.577 77.121  11.402  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O     1 
ATOM   2812 C CB    . VAL B 1 161 ? 15.633 74.452  10.802  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB    1 
ATOM   2813 C CG1   . VAL B 1 161 ? 16.884 74.312  11.631  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1   1 
ATOM   2814 C CG2   . VAL B 1 161 ? 15.273 73.070  10.268  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2   1 
ATOM   2815 N N     . SER B 1 162 ? 13.657 77.037  12.579  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 162 SER B N     1 
ATOM   2816 C CA    . SER B 1 162 ? 13.625 78.491  12.801  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 162 SER B CA    1 
ATOM   2817 C C     . SER B 1 162 ? 14.685 79.014  13.774  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 162 SER B C     1 
ATOM   2818 O O     . SER B 1 162 ? 14.907 80.221  13.832  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 162 SER B O     1 
ATOM   2819 C CB    . SER B 1 162 ? 12.226 78.968  13.208  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 162 SER B CB    1 
ATOM   2820 O OG    . SER B 1 162 ? 11.948 78.663  14.542  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 162 SER B OG    1 
ATOM   2821 N N     . ASP B 1 163 ? 15.347 78.128  14.517  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N     1 
ATOM   2822 C CA    . ASP B 1 163 ? 16.491 78.525  15.366  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA    1 
ATOM   2823 C C     . ASP B 1 163 ? 17.648 79.084  14.511  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C     1 
ATOM   2824 O O     . ASP B 1 163 ? 18.280 78.347  13.773  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O     1 
ATOM   2825 C CB    . ASP B 1 163 ? 16.968 77.343  16.176  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB    1 
ATOM   2826 C CG    . ASP B 1 163 ? 18.198 77.634  17.015  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG    1 
ATOM   2827 O OD1   . ASP B 1 163 ? 18.492 78.812  17.351  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1   1 
ATOM   2828 O OD2   . ASP B 1 163 ? 18.909 76.646  17.311  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2   1 
ATOM   2829 N N     . VAL B 1 164 ? 17.939 80.378  14.615  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B N     1 
ATOM   2830 C CA    . VAL B 1 164 ? 18.899 80.948  13.721  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CA    1 
ATOM   2831 C C     . VAL B 1 164 ? 20.226 80.213  13.726  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B C     1 
ATOM   2832 O O     . VAL B 1 164 ? 20.773 80.025  12.671  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B O     1 
ATOM   2833 C CB    . VAL B 1 164 ? 19.172 82.469  13.896  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CB    1 
ATOM   2834 C CG1   . VAL B 1 164 ? 17.945 83.288  13.580  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG1   1 
ATOM   2835 C CG2   . VAL B 1 164 ? 19.729 82.777  15.264  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG2   1 
ATOM   2836 N N     . LYS B 1 165 ? 20.768 79.842  14.890  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N     1 
ATOM   2837 C CA    . LYS B 1 165 ? 22.088 79.266  14.923  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA    1 
ATOM   2838 C C     . LYS B 1 165 ? 22.154 77.936  14.160  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C     1 
ATOM   2839 O O     . LYS B 1 165 ? 23.105 77.684  13.379  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O     1 
ATOM   2840 C CB    . LYS B 1 165 ? 22.588 79.152  16.358  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB    1 
ATOM   2841 C CG    . LYS B 1 165 ? 21.898 78.126  17.249  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG    1 
ATOM   2842 C CD    . LYS B 1 165 ? 22.491 78.053  18.653  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD    1 
ATOM   2843 C CE    . LYS B 1 165 ? 21.871 76.896  19.423  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE    1 
ATOM   2844 N NZ    . LYS B 1 165 ? 20.402 77.158  19.519  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ    1 
ATOM   2845 N N     . THR B 1 166 ? 21.127 77.135  14.346  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 166 THR B N     1 
ATOM   2846 C CA    . THR B 1 166 ? 21.012 75.808  13.709  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CA    1 
ATOM   2847 C C     . THR B 1 166 ? 20.761 75.960  12.195  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 166 THR B C     1 
ATOM   2848 O O     . THR B 1 166 ? 21.407 75.311  11.375  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 166 THR B O     1 
ATOM   2849 C CB    . THR B 1 166 ? 19.884 75.003  14.416  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CB    1 
ATOM   2850 O OG1   . THR B 1 166 ? 20.224 74.827  15.812  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 166 THR B OG1   1 
ATOM   2851 C CG2   . THR B 1 166 ? 19.664 73.607  13.752  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CG2   1 
ATOM   2852 N N     . GLN B 1 167 ? 19.864 76.872  11.825  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B N     1 
ATOM   2853 C CA    . GLN B 1 167 ? 19.600 77.123  10.423  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CA    1 
ATOM   2854 C C     . GLN B 1 167 ? 20.888 77.563  9.762   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B C     1 
ATOM   2855 O O     . GLN B 1 167 ? 21.222 77.071  8.684   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B O     1 
ATOM   2856 C CB    . GLN B 1 167 ? 18.515 78.189  10.221  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CB    1 
ATOM   2857 C CG    . GLN B 1 167 ? 18.239 78.477  8.770   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CG    1 
ATOM   2858 C CD    . GLN B 1 167 ? 16.979 79.235  8.528   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CD    1 
ATOM   2859 O OE1   . GLN B 1 167 ? 16.852 79.920  7.524   1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B OE1   1 
ATOM   2860 N NE2   . GLN B 1 167 ? 16.031 79.094  9.408   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B NE2   1 
ATOM   2861 N N     . ILE B 1 168 ? 21.616 78.489  10.379  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B N     1 
ATOM   2862 C CA    . ILE B 1 168 ? 22.921 78.903  9.815   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CA    1 
ATOM   2863 C C     . ILE B 1 168 ? 23.900 77.698  9.708   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B C     1 
ATOM   2864 O O     . ILE B 1 168 ? 24.584 77.494  8.671   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B O     1 
ATOM   2865 C CB    . ILE B 1 168 ? 23.481 80.129  10.623  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CB    1 
ATOM   2866 C CG1   . ILE B 1 168 ? 22.732 81.413  10.224  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG1   1 
ATOM   2867 C CG2   . ILE B 1 168 ? 24.983 80.329  10.441  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG2   1 
ATOM   2868 C CD1   . ILE B 1 168 ? 22.964 82.567  11.174  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CD1   1 
ATOM   2869 N N     . GLY B 1 169 ? 23.932 76.862  10.744  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N     1 
ATOM   2870 C CA    . GLY B 1 169 ? 24.761 75.646  10.726  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA    1 
ATOM   2871 C C     . GLY B 1 169 ? 24.402 74.794  9.497   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C     1 
ATOM   2872 O O     . GLY B 1 169 ? 25.268 74.262  8.809   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O     1 
ATOM   2873 N N     . ALA B 1 170 ? 23.115 74.647  9.245   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N     1 
ATOM   2874 C CA    . ALA B 1 170 ? 22.628 73.837  8.144   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA    1 
ATOM   2875 C C     . ALA B 1 170 ? 23.138 74.335  6.816   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C     1 
ATOM   2876 O O     . ALA B 1 170 ? 23.607 73.556  5.989   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O     1 
ATOM   2877 C CB    . ALA B 1 170 ? 21.106 73.823  8.154   1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB    1 
ATOM   2878 N N     . PHE B 1 171 ? 23.056 75.648  6.613   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N     1 
ATOM   2879 C CA    . PHE B 1 171 ? 23.582 76.280  5.405   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA    1 
ATOM   2880 C C     . PHE B 1 171 ? 25.086 76.149  5.233   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C     1 
ATOM   2881 O O     . PHE B 1 171 ? 25.552 75.970  4.103   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O     1 
ATOM   2882 C CB    . PHE B 1 171 ? 23.219 77.773  5.402   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB    1 
ATOM   2883 C CG    . PHE B 1 171 ? 21.793 78.062  4.984   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG    1 
ATOM   2884 C CD1   . PHE B 1 171 ? 21.305 77.584  3.782   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1   1 
ATOM   2885 C CD2   . PHE B 1 171 ? 20.967 78.839  5.776   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2   1 
ATOM   2886 C CE1   . PHE B 1 171 ? 20.046 77.873  3.356   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1   1 
ATOM   2887 C CE2   . PHE B 1 171 ? 19.669 79.102  5.406   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2   1 
ATOM   2888 C CZ    . PHE B 1 171 ? 19.217 78.642  4.167   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ    1 
ATOM   2889 N N     . TRP B 1 172 ? 25.861 76.328  6.312   1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N     1 
ATOM   2890 C CA    . TRP B 1 172 ? 27.312 76.124  6.235   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA    1 
ATOM   2891 C C     . TRP B 1 172 ? 27.614 74.649  5.933   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C     1 
ATOM   2892 O O     . TRP B 1 172 ? 28.385 74.352  5.022   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O     1 
ATOM   2893 C CB    . TRP B 1 172 ? 28.019 76.564  7.520   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB    1 
ATOM   2894 C CG    . TRP B 1 172 ? 28.253 78.031  7.590   1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG    1 
ATOM   2895 C CD1   . TRP B 1 172 ? 27.312 79.024  7.791   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1   1 
ATOM   2896 C CD2   . TRP B 1 172 ? 29.502 78.697  7.400   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2   1 
ATOM   2897 N NE1   . TRP B 1 172 ? 27.922 80.265  7.742   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1   1 
ATOM   2898 C CE2   . TRP B 1 172 ? 29.260 80.090  7.511   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2   1 
ATOM   2899 C CE3   . TRP B 1 172 ? 30.795 78.251  7.187   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3   1 
ATOM   2900 C CZ2   . TRP B 1 172 ? 30.266 81.030  7.422   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2   1 
ATOM   2901 C CZ3   . TRP B 1 172 ? 31.801 79.173  7.111   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3   1 
ATOM   2902 C CH2   . TRP B 1 172 ? 31.522 80.568  7.200   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2   1 
ATOM   2903 N N     . LEU B 1 173 ? 27.014 73.720  6.675   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B N     1 
ATOM   2904 C CA    . LEU B 1 173 ? 27.113 72.269  6.323   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CA    1 
ATOM   2905 C C     . LEU B 1 173 ? 26.833 71.937  4.835   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B C     1 
ATOM   2906 O O     . LEU B 1 173 ? 27.526 71.081  4.215   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B O     1 
ATOM   2907 C CB    . LEU B 1 173 ? 26.203 71.421  7.203   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CB    1 
ATOM   2908 C CG    . LEU B 1 173 ? 26.207 69.905  6.995   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CG    1 
ATOM   2909 C CD1   . LEU B 1 173 ? 27.623 69.333  7.177   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD1   1 
ATOM   2910 C CD2   . LEU B 1 173 ? 25.181 69.177  7.911   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD2   1 
ATOM   2911 N N     . ASP B 1 174 ? 25.835 72.605  4.284   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B N     1 
ATOM   2912 C CA    . ASP B 1 174 ? 25.434 72.430  2.880   1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CA    1 
ATOM   2913 C C     . ASP B 1 174 ? 26.541 72.852  1.943   1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B C     1 
ATOM   2914 O O     . ASP B 1 174 ? 26.843 72.137  1.008   1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B O     1 
ATOM   2915 C CB    . ASP B 1 174 ? 24.201 73.256  2.597   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CB    1 
ATOM   2916 C CG    . ASP B 1 174 ? 23.503 72.890  1.304   1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CG    1 
ATOM   2917 O OD1   . ASP B 1 174 ? 23.202 71.689  1.121   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD1   1 
ATOM   2918 O OD2   . ASP B 1 174 ? 23.150 73.833  0.559   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD2   1 
ATOM   2919 N N     . LYS B 1 175 ? 27.150 74.011  2.191   1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B N     1 
ATOM   2920 C CA    . LYS B 1 175 ? 28.289 74.487  1.375   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CA    1 
ATOM   2921 C C     . LYS B 1 175 ? 29.551 73.592  1.470   1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B C     1 
ATOM   2922 O O     . LYS B 1 175 ? 30.269 73.363  0.464   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B O     1 
ATOM   2923 C CB    . LYS B 1 175 ? 28.613 75.928  1.744   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CB    1 
ATOM   2924 C CG    . LYS B 1 175 ? 27.476 76.889  1.420   1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CG    1 
ATOM   2925 C CD    . LYS B 1 175 ? 27.680 77.599  0.082   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CD    1 
ATOM   2926 C CE    . LYS B 1 175 ? 26.378 78.183  -0.484  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CE    1 
ATOM   2927 N NZ    . LYS B 1 175 ? 26.667 79.005  -1.678  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B NZ    1 
ATOM   2928 N N     . PHE B 1 176 ? 29.839 73.132  2.691   1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B N     1 
ATOM   2929 C CA    . PHE B 1 176 ? 30.874 72.150  2.927   1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CA    1 
ATOM   2930 C C     . PHE B 1 176 ? 30.517 70.863  2.180   1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B C     1 
ATOM   2931 O O     . PHE B 1 176 ? 31.273 70.400  1.347   1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B O     1 
ATOM   2932 C CB    . PHE B 1 176 ? 31.077 71.891  4.416   1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CB    1 
ATOM   2933 C CG    . PHE B 1 176 ? 31.974 70.711  4.689   1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CG    1 
ATOM   2934 C CD1   . PHE B 1 176 ? 33.353 70.836  4.591   1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CD1   1 
ATOM   2935 C CD2   . PHE B 1 176 ? 31.444 69.455  4.978   1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CD2   1 
ATOM   2936 C CE1   . PHE B 1 176 ? 34.194 69.741  4.805   1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CE1   1 
ATOM   2937 C CE2   . PHE B 1 176 ? 32.281 68.352  5.178   1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CE2   1 
ATOM   2938 C CZ    . PHE B 1 176 ? 33.658 68.502  5.096   1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CZ    1 
ATOM   2939 N N     . LEU B 1 177 ? 29.345 70.310  2.414   1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N     1 
ATOM   2940 C CA    . LEU B 1 177 ? 29.016 69.035  1.803   1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA    1 
ATOM   2941 C C     . LEU B 1 177 ? 28.960 69.121  0.280   1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C     1 
ATOM   2942 O O     . LEU B 1 177 ? 29.283 68.156  -0.396  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O     1 
ATOM   2943 C CB    . LEU B 1 177 ? 27.700 68.463  2.343   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB    1 
ATOM   2944 C CG    . LEU B 1 177 ? 27.705 67.911  3.755   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG    1 
ATOM   2945 C CD1   . LEU B 1 177 ? 26.330 67.350  4.104   1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1   1 
ATOM   2946 C CD2   . LEU B 1 177 ? 28.759 66.861  3.948   1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2   1 
ATOM   2947 N N     . ARG B 1 178 ? 28.584 70.276  -0.259  1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B N     1 
ATOM   2948 C CA    . ARG B 1 178 ? 28.548 70.444  -1.706  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CA    1 
ATOM   2949 C C     . ARG B 1 178 ? 29.942 70.746  -2.312  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B C     1 
ATOM   2950 O O     . ARG B 1 178 ? 30.039 70.947  -3.516  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B O     1 
ATOM   2951 C CB    . ARG B 1 178 ? 27.581 71.555  -2.087  1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CB    1 
ATOM   2952 C CG    . ARG B 1 178 ? 26.142 71.139  -2.250  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CG    1 
ATOM   2953 C CD    . ARG B 1 178 ? 25.300 72.387  -2.539  1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CD    1 
ATOM   2954 N NE    . ARG B 1 178 ? 23.862 72.132  -2.406  1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NE    1 
ATOM   2955 C CZ    . ARG B 1 178 ? 22.964 72.220  -3.389  1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CZ    1 
ATOM   2956 N NH1   . ARG B 1 178 ? 23.322 72.604  -4.602  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH1   1 
ATOM   2957 N NH2   . ARG B 1 178 ? 21.685 71.938  -3.152  1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH2   1 
ATOM   2958 N N     . GLY B 1 179 ? 31.006 70.808  -1.502  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B N     1 
ATOM   2959 C CA    . GLY B 1 179 ? 32.331 71.156  -2.018  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B CA    1 
ATOM   2960 C C     . GLY B 1 179 ? 32.541 72.646  -2.323  1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B C     1 
ATOM   2961 O O     . GLY B 1 179 ? 33.667 73.043  -2.669  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B O     1 
ATOM   2962 N N     . GLU B 1 180 ? 31.479 73.464  -2.178  1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N     1 
ATOM   2963 C CA    . GLU B 1 180 ? 31.534 74.900  -2.442  1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA    1 
ATOM   2964 C C     . GLU B 1 180 ? 32.456 75.623  -1.433  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C     1 
ATOM   2965 O O     . GLU B 1 180 ? 33.252 76.479  -1.821  1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O     1 
ATOM   2966 C CB    . GLU B 1 180 ? 30.139 75.528  -2.396  1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB    1 
ATOM   2967 C CG    . GLU B 1 180 ? 29.139 75.148  -3.496  1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG    1 
ATOM   2968 C CD    . GLU B 1 180 ? 27.896 76.070  -3.480  1.00 66.30 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD    1 
ATOM   2969 O OE1   . GLU B 1 180 ? 28.088 77.295  -3.664  1.00 66.94 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1   1 
ATOM   2970 O OE2   . GLU B 1 180 ? 26.730 75.612  -3.256  1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2   1 
ATOM   2971 N N     . TRP B 1 181 ? 32.348 75.283  -0.149  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B N     1 
ATOM   2972 C CA    . TRP B 1 181 ? 33.189 75.870  0.905   1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CA    1 
ATOM   2973 C C     . TRP B 1 181 ? 33.836 74.705  1.659   1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B C     1 
ATOM   2974 O O     . TRP B 1 181 ? 35.021 74.735  1.967   1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B O     1 
ATOM   2975 C CB    . TRP B 1 181 ? 32.352 76.716  1.900   1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CB    1 
ATOM   2976 C CG    . TRP B 1 181 ? 31.694 77.963  1.372   1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CG    1 
ATOM   2977 C CD1   . TRP B 1 181 ? 31.874 78.546  0.140   1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD1   1 
ATOM   2978 C CD2   . TRP B 1 181 ? 30.773 78.827  2.081   1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD2   1 
ATOM   2979 N NE1   . TRP B 1 181 ? 31.128 79.705  0.051   1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B NE1   1 
ATOM   2980 C CE2   . TRP B 1 181 ? 30.441 79.894  1.214   1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE2   1 
ATOM   2981 C CE3   . TRP B 1 181 ? 30.229 78.814  3.365   1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE3   1 
ATOM   2982 C CZ2   . TRP B 1 181 ? 29.605 80.929  1.593   1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ2   1 
ATOM   2983 C CZ3   . TRP B 1 181 ? 29.385 79.824  3.733   1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ3   1 
ATOM   2984 C CH2   . TRP B 1 181 ? 29.069 80.869  2.849   1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CH2   1 
HETATM 2985 N N1    . APR C 2 .   ? 18.649 100.243 23.199  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 201 APR A N1    1 
HETATM 2986 C C2    . APR C 2 .   ? 18.074 101.442 22.946  1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C2    1 
HETATM 2987 N N3    . APR C 2 .   ? 17.472 101.756 21.776  1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 201 APR A N3    1 
HETATM 2988 C C4    . APR C 2 .   ? 17.407 100.835 20.777  1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C4    1 
HETATM 2989 C C5    . APR C 2 .   ? 18.003 99.488  20.997  1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C5    1 
HETATM 2990 C C6    . APR C 2 .   ? 18.640 99.238  22.314  1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C6    1 
HETATM 2991 N N6    . APR C 2 .   ? 19.201 98.038  22.604  1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 201 APR A N6    1 
HETATM 2992 N N7    . APR C 2 .   ? 17.806 98.770  19.857  1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 201 APR A N7    1 
HETATM 2993 C C8    . APR C 2 .   ? 17.126 99.583  18.989  1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C8    1 
HETATM 2994 N N9    . APR C 2 .   ? 16.896 100.810 19.536  1.00 69.44 ? ? ? ? ? ? 201 APR A N9    1 
HETATM 2995 C "C1'" . APR C 2 .   ? 16.238 101.973 18.881  1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "C1'" 1 
HETATM 2996 C "C2'" . APR C 2 .   ? 16.637 102.096 17.389  1.00 79.51 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "C2'" 1 
HETATM 2997 O "O2'" . APR C 2 .   ? 17.670 103.070 17.102  1.00 75.64 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "O2'" 1 
HETATM 2998 C "C3'" . APR C 2 .   ? 15.339 102.446 16.701  1.00 79.35 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "C3'" 1 
HETATM 2999 O "O3'" . APR C 2 .   ? 15.295 103.867 16.435  1.00 83.03 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "O3'" 1 
HETATM 3000 O "O4'" . APR C 2 .   ? 14.818 101.868 18.979  1.00 70.85 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "O4'" 1 
HETATM 3001 C "C4'" . APR C 2 .   ? 14.257 101.938 17.678  1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "C4'" 1 
HETATM 3002 C "C5'" . APR C 2 .   ? 13.735 100.529 17.406  1.00 72.87 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "C5'" 1 
HETATM 3003 O "O5'" . APR C 2 .   ? 14.273 100.047 16.175  1.00 73.01 ? ? ? ? ? ? 201 APR A "O5'" 1 
HETATM 3004 P PA    . APR C 2 .   ? 13.857 98.621  15.551  1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 201 APR A PA    1 
HETATM 3005 O O1A   . APR C 2 .   ? 12.572 98.792  14.779  1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O1A   1 
HETATM 3006 O O2A   . APR C 2 .   ? 14.052 97.582  16.639  1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O2A   1 
HETATM 3007 O O3A   . APR C 2 .   ? 15.086 98.499  14.558  1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O3A   1 
HETATM 3008 P PB    . APR C 2 .   ? 16.210 97.468  14.945  1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 201 APR A PB    1 
HETATM 3009 O O1B   . APR C 2 .   ? 16.906 97.864  16.240  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O1B   1 
HETATM 3010 O O2B   . APR C 2 .   ? 16.904 97.271  13.617  1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O2B   1 
HETATM 3011 O O5D   . APR C 2 .   ? 15.452 96.095  15.303  1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O5D   1 
HETATM 3012 C C5D   . APR C 2 .   ? 15.033 95.189  14.285  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C5D   1 
HETATM 3013 O O4D   . APR C 2 .   ? 16.929 93.807  13.868  1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O4D   1 
HETATM 3014 O O1D   . APR C 2 .   ? 18.954 92.451  14.327  1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O1D   1 
HETATM 3015 C C1D   . APR C 2 .   ? 17.609 92.779  14.641  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C1D   1 
HETATM 3016 O O2D   . APR C 2 .   ? 18.176 92.489  17.093  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O2D   1 
HETATM 3017 C C2D   . APR C 2 .   ? 17.444 93.291  16.079  1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C2D   1 
HETATM 3018 O O3D   . APR C 2 .   ? 15.313 92.103  15.934  1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 201 APR A O3D   1 
HETATM 3019 C C3D   . APR C 2 .   ? 15.907 93.382  15.943  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C3D   1 
HETATM 3020 C C4D   . APR C 2 .   ? 15.648 93.823  14.483  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 201 APR A C4D   1 
HETATM 3021 S S     . SO4 D 3 .   ? 16.520 107.931 25.246  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A S     1 
HETATM 3022 O O1    . SO4 D 3 .   ? 17.326 107.329 24.178  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O1    1 
HETATM 3023 O O2    . SO4 D 3 .   ? 15.203 108.421 24.716  1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O2    1 
HETATM 3024 O O3    . SO4 D 3 .   ? 16.201 106.927 26.293  1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O3    1 
HETATM 3025 O O4    . SO4 D 3 .   ? 17.318 109.057 25.818  1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O4    1 
HETATM 3026 S S     . SO4 E 3 .   ? 8.322  83.915  42.655  1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A S     1 
HETATM 3027 O O1    . SO4 E 3 .   ? 8.474  82.518  42.183  1.00 78.91 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O1    1 
HETATM 3028 O O2    . SO4 E 3 .   ? 7.478  84.729  41.723  1.00 70.43 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O2    1 
HETATM 3029 O O3    . SO4 E 3 .   ? 7.679  83.917  44.003  1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O3    1 
HETATM 3030 O O4    . SO4 E 3 .   ? 9.703  84.457  42.703  1.00 75.97 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O4    1 
HETATM 3031 S S     . SO4 F 3 .   ? 0.801  98.684  -1.117  1.00 90.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A S     1 
HETATM 3032 O O1    . SO4 F 3 .   ? -0.158 98.403  -2.217  1.00 91.90 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O1    1 
HETATM 3033 O O2    . SO4 F 3 .   ? 1.994  97.821  -1.285  1.00 93.26 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O2    1 
HETATM 3034 O O3    . SO4 F 3 .   ? 0.201  98.389  0.210   1.00 86.01 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O3    1 
HETATM 3035 O O4    . SO4 F 3 .   ? 1.213  100.114 -1.175  1.00 96.99 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A O4    1 
HETATM 3036 C C1    . GOL G 4 .   ? 12.729 92.744  -10.823 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C1    1 
HETATM 3037 O O1    . GOL G 4 .   ? 12.875 94.167  -10.900 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O1    1 
HETATM 3038 C C2    . GOL G 4 .   ? 13.825 92.260  -9.895  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C2    1 
HETATM 3039 O O2    . GOL G 4 .   ? 13.403 92.546  -8.543  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O2    1 
HETATM 3040 C C3    . GOL G 4 .   ? 14.134 90.769  -10.141 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C3    1 
HETATM 3041 O O3    . GOL G 4 .   ? 14.862 90.584  -11.370 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O3    1 
HETATM 3042 C C1    . GOL H 4 .   ? 31.321 91.110  11.239  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C1    1 
HETATM 3043 O O1    . GOL H 4 .   ? 30.472 90.219  10.530  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O1    1 
HETATM 3044 C C2    . GOL H 4 .   ? 30.417 91.874  12.200  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C2    1 
HETATM 3045 O O2    . GOL H 4 .   ? 30.583 91.408  13.537  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O2    1 
HETATM 3046 C C3    . GOL H 4 .   ? 30.741 93.372  12.134  1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C3    1 
HETATM 3047 O O3    . GOL H 4 .   ? 30.149 93.951  10.958  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O3    1 
HETATM 3048 C C1    . GOL I 4 .   ? 25.013 84.488  -4.821  1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C1    1 
HETATM 3049 O O1    . GOL I 4 .   ? 23.809 84.477  -4.029  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O1    1 
HETATM 3050 C C2    . GOL I 4 .   ? 24.752 84.275  -6.309  1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C2    1 
HETATM 3051 O O2    . GOL I 4 .   ? 25.895 84.763  -7.009  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O2    1 
HETATM 3052 C C3    . GOL I 4 .   ? 24.573 82.790  -6.624  1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C3    1 
HETATM 3053 O O3    . GOL I 4 .   ? 24.252 82.620  -8.010  1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O3    1 
HETATM 3054 C C5    . PG0 J 5 .   ? 31.296 97.809  7.943   1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A C5    1 
HETATM 3055 O O2    . PG0 J 5 .   ? 30.847 96.530  7.463   1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A O2    1 
HETATM 3056 C C4    . PG0 J 5 .   ? 31.368 96.291  6.126   1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A C4    1 
HETATM 3057 C C3    . PG0 J 5 .   ? 30.831 95.047  5.389   1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A C3    1 
HETATM 3058 O O1    . PG0 J 5 .   ? 31.100 95.080  3.963   1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A O1    1 
HETATM 3059 C C2    . PG0 J 5 .   ? 30.263 95.965  3.177   1.00 61.69 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A C2    1 
HETATM 3060 C C1    . PG0 J 5 .   ? 30.380 95.864  1.652   1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A C1    1 
HETATM 3061 O OTT   . PG0 J 5 .   ? 29.750 97.031  1.068   1.00 66.30 ? ? ? ? ? ? 208 PG0 A OTT   1 
HETATM 3062 S S     . SO4 K 3 .   ? 15.698 77.434  38.873  1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 209 SO4 A S     1 
HETATM 3063 O O1    . SO4 K 3 .   ? 15.163 77.589  37.504  1.00 99.43 ? ? ? ? ? ? 209 SO4 A O1    1 
HETATM 3064 O O2    . SO4 K 3 .   ? 16.998 76.732  38.782  1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 209 SO4 A O2    1 
HETATM 3065 O O3    . SO4 K 3 .   ? 14.770 76.621  39.696  1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 209 SO4 A O3    1 
HETATM 3066 O O4    . SO4 K 3 .   ? 15.847 78.783  39.488  1.00 92.29 ? ? ? ? ? ? 209 SO4 A O4    1 
HETATM 3067 S S     . SO4 L 3 .   ? 16.021 76.830  28.380  1.00 87.01 ? ? ? ? ? ? 210 SO4 A S     1 
HETATM 3068 O O1    . SO4 L 3 .   ? 15.567 75.433  28.089  1.00 86.99 ? ? ? ? ? ? 210 SO4 A O1    1 
HETATM 3069 O O2    . SO4 L 3 .   ? 15.839 77.817  27.252  1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 210 SO4 A O2    1 
HETATM 3070 O O3    . SO4 L 3 .   ? 15.306 77.358  29.571  1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 210 SO4 A O3    1 
HETATM 3071 O O4    . SO4 L 3 .   ? 17.464 76.683  28.670  1.00 97.27 ? ? ? ? ? ? 210 SO4 A O4    1 
HETATM 3072 S S     . SO4 M 3 .   ? 20.632 100.121 18.159  1.00 87.41 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B S     1 
HETATM 3073 O O1    . SO4 M 3 .   ? 19.303 100.644 17.791  1.00 84.58 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O1    1 
HETATM 3074 O O2    . SO4 M 3 .   ? 21.560 100.537 17.079  1.00 93.50 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O2    1 
HETATM 3075 O O3    . SO4 M 3 .   ? 20.631 98.630  18.296  1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O3    1 
HETATM 3076 O O4    . SO4 M 3 .   ? 21.025 100.793 19.421  1.00 83.30 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O4    1 
HETATM 3077 C C1    . PEG N 6 .   ? 12.652 81.650  41.397  1.00 68.62 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B C1    1 
HETATM 3078 O O1    . PEG N 6 .   ? 11.698 81.346  42.430  1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B O1    1 
HETATM 3079 C C2    . PEG N 6 .   ? 13.363 82.973  41.617  1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B C2    1 
HETATM 3080 O O2    . PEG N 6 .   ? 14.768 82.709  41.613  1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B O2    1 
HETATM 3081 C C3    . PEG N 6 .   ? 15.433 83.917  41.254  1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B C3    1 
HETATM 3082 C C4    . PEG N 6 .   ? 16.879 83.857  41.698  1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B C4    1 
HETATM 3083 O O4    . PEG N 6 .   ? 17.735 84.614  40.836  1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 202 PEG B O4    1 
HETATM 3084 N N1    . APR O 2 .   ? 15.919 81.462  31.445  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 203 APR B N1    1 
HETATM 3085 C C2    . APR O 2 .   ? 16.264 80.670  32.481  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C2    1 
HETATM 3086 N N3    . APR O 2 .   ? 17.185 79.681  32.412  1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 203 APR B N3    1 
HETATM 3087 C C4    . APR O 2 .   ? 17.838 79.465  31.254  1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C4    1 
HETATM 3088 C C5    . APR O 2 .   ? 17.523 80.296  30.066  1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C5    1 
HETATM 3089 C C6    . APR O 2 .   ? 16.487 81.337  30.247  1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C6    1 
HETATM 3090 N N6    . APR O 2 .   ? 16.118 82.146  29.244  1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 203 APR B N6    1 
HETATM 3091 N N7    . APR O 2 .   ? 18.292 79.860  29.052  1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 203 APR B N7    1 
HETATM 3092 C C8    . APR O 2 .   ? 19.054 78.852  29.582  1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C8    1 
HETATM 3093 N N9    . APR O 2 .   ? 18.766 78.614  30.892  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 203 APR B N9    1 
HETATM 3094 C "C1'" . APR O 2 .   ? 19.380 77.603  31.806  1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "C1'" 1 
HETATM 3095 C "C2'" . APR O 2 .   ? 19.294 76.180  31.250  1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "C2'" 1 
HETATM 3096 O "O2'" . APR O 2 .   ? 18.404 75.323  32.004  1.00 69.36 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "O2'" 1 
HETATM 3097 C "C3'" . APR O 2 .   ? 20.725 75.667  31.211  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "C3'" 1 
HETATM 3098 O "O3'" . APR O 2 .   ? 20.883 74.597  32.151  1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "O3'" 1 
HETATM 3099 O "O4'" . APR O 2 .   ? 20.766 77.954  31.936  1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "O4'" 1 
HETATM 3100 C "C4'" . APR O 2 .   ? 21.618 76.871  31.550  1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "C4'" 1 
HETATM 3101 C "C5'" . APR O 2 .   ? 22.567 77.372  30.443  1.00 72.67 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "C5'" 1 
HETATM 3102 O "O5'" . APR O 2 .   ? 22.256 76.906  29.124  1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 203 APR B "O5'" 1 
HETATM 3103 P PA    . APR O 2 .   ? 23.391 76.643  28.001  1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 203 APR B PA    1 
HETATM 3104 O O1A   . APR O 2 .   ? 23.312 75.177  27.455  1.00 66.11 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O1A   1 
HETATM 3105 O O2A   . APR O 2 .   ? 24.708 77.205  28.438  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O2A   1 
HETATM 3106 O O3A   . APR O 2 .   ? 22.849 77.594  26.874  1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O3A   1 
HETATM 3107 P PB    . APR O 2 .   ? 21.492 77.223  26.072  1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 203 APR B PB    1 
HETATM 3108 O O1B   . APR O 2 .   ? 20.311 77.783  26.839  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O1B   1 
HETATM 3109 O O2B   . APR O 2 .   ? 21.585 76.035  25.224  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O2B   1 
HETATM 3110 O O5D   . APR O 2 .   ? 21.790 78.445  25.037  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O5D   1 
HETATM 3111 C C5D   . APR O 2 .   ? 23.042 78.635  24.358  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C5D   1 
HETATM 3112 O O4D   . APR O 2 .   ? 21.728 78.684  22.343  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O4D   1 
HETATM 3113 O O1D   . APR O 2 .   ? 19.831 79.460  20.892  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O1D   1 
HETATM 3114 C C1D   . APR O 2 .   ? 20.893 79.753  21.789  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C1D   1 
HETATM 3115 O O2D   . APR O 2 .   ? 19.771 81.852  22.693  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O2D   1 
HETATM 3116 C C2D   . APR O 2 .   ? 20.537 80.622  23.008  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C2D   1 
HETATM 3117 O O3D   . APR O 2 .   ? 22.542 81.679  22.481  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 203 APR B O3D   1 
HETATM 3118 C C3D   . APR O 2 .   ? 22.020 80.763  23.406  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C3D   1 
HETATM 3119 C C4D   . APR O 2 .   ? 22.714 79.413  23.100  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 203 APR B C4D   1 
HETATM 3120 C C1    . GOL P 4 .   ? 27.878 75.338  30.115  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C1    1 
HETATM 3121 O O1    . GOL P 4 .   ? 28.539 75.574  28.862  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O1    1 
HETATM 3122 C C2    . GOL P 4 .   ? 27.376 76.625  30.759  1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C2    1 
HETATM 3123 O O2    . GOL P 4 .   ? 25.925 76.582  30.922  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O2    1 
HETATM 3124 C C3    . GOL P 4 .   ? 28.133 76.867  32.071  1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C3    1 
HETATM 3125 O O3    . GOL P 4 .   ? 28.534 78.252  32.111  1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O3    1 
HETATM 3126 C C1    . GOL Q 4 .   ? 10.953 75.699  13.842  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C1    1 
HETATM 3127 O O1    . GOL Q 4 .   ? 9.841  76.117  13.044  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O1    1 
HETATM 3128 C C2    . GOL Q 4 .   ? 10.410 75.065  15.106  1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C2    1 
HETATM 3129 O O2    . GOL Q 4 .   ? 10.034 76.240  15.871  1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O2    1 
HETATM 3130 C C3    . GOL Q 4 .   ? 11.461 74.116  15.753  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C3    1 
HETATM 3131 O O3    . GOL Q 4 .   ? 12.611 73.645  14.922  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O3    1 
HETATM 3132 C C1    . GOL R 4 .   ? 27.232 54.331  18.324  1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C1    1 
HETATM 3133 O O1    . GOL R 4 .   ? 28.638 54.156  18.556  1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O1    1 
HETATM 3134 C C2    . GOL R 4 .   ? 26.518 53.305  19.177  1.00 63.78 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C2    1 
HETATM 3135 O O2    . GOL R 4 .   ? 26.623 53.666  20.560  1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O2    1 
HETATM 3136 C C3    . GOL R 4 .   ? 25.054 53.194  18.780  1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C3    1 
HETATM 3137 O O3    . GOL R 4 .   ? 24.412 52.311  19.724  1.00 66.40 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O3    1 
HETATM 3138 C C1    . GOL S 4 .   ? 18.357 56.611  11.518  1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B C1    1 
HETATM 3139 O O1    . GOL S 4 .   ? 18.066 57.195  12.793  1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B O1    1 
HETATM 3140 C C2    . GOL S 4 .   ? 17.963 57.587  10.396  1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B C2    1 
HETATM 3141 O O2    . GOL S 4 .   ? 17.307 58.774  10.875  1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B O2    1 
HETATM 3142 C C3    . GOL S 4 .   ? 19.185 58.037  9.612   1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B C3    1 
HETATM 3143 O O3    . GOL S 4 .   ? 18.897 57.860  8.230   1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 207 GOL B O3    1 
HETATM 3144 C C1    . PGE T 7 .   ? 10.907 70.025  15.949  1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C1    1 
HETATM 3145 O O1    . PGE T 7 .   ? 9.959  69.156  16.618  1.00 63.48 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O1    1 
HETATM 3146 C C2    . PGE T 7 .   ? 10.458 70.378  14.516  1.00 66.69 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C2    1 
HETATM 3147 O O2    . PGE T 7 .   ? 11.541 70.457  13.559  1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O2    1 
HETATM 3148 C C3    . PGE T 7 .   ? 11.659 69.325  12.677  1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C3    1 
HETATM 3149 C C4    . PGE T 7 .   ? 11.964 68.021  13.445  1.00 69.37 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C4    1 
HETATM 3150 O O4    . PGE T 7 .   ? 14.429 64.477  13.364  1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O4    1 
HETATM 3151 C C6    . PGE T 7 .   ? 13.488 64.948  12.393  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C6    1 
HETATM 3152 C C5    . PGE T 7 .   ? 12.354 65.661  13.122  1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C5    1 
HETATM 3153 O O3    . PGE T 7 .   ? 12.140 66.943  12.523  1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O3    1 
HETATM 3154 O O     . HOH U 8 .   ? 3.771  96.681  -2.852  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O     1 
HETATM 3155 O O     . HOH U 8 .   ? 11.480 97.790  -10.680 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O     1 
HETATM 3156 O O     . HOH U 8 .   ? 32.302 82.900  -2.123  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     1 
HETATM 3157 O O     . HOH U 8 .   ? 18.398 105.063 -0.807  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O     1 
HETATM 3158 O O     . HOH U 8 .   ? 24.296 103.524 13.075  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     1 
HETATM 3159 O O     . HOH U 8 .   ? 30.565 84.397  -3.706  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O     1 
HETATM 3160 O O     . HOH U 8 .   ? 29.275 95.259  23.998  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O     1 
HETATM 3161 O O     . HOH U 8 .   ? 5.725  69.705  32.799  1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     1 
HETATM 3162 O O     . HOH U 8 .   ? 14.283 99.728  12.443  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O     1 
HETATM 3163 O O     . HOH U 8 .   ? 13.121 79.598  9.048   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     1 
HETATM 3164 O O     . HOH U 8 .   ? 14.552 110.828 25.372  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O     1 
HETATM 3165 O O     . HOH U 8 .   ? 12.050 70.453  28.603  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     1 
HETATM 3166 O O     . HOH U 8 .   ? 21.421 89.101  -8.668  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     1 
HETATM 3167 O O     . HOH U 8 .   ? 28.710 92.885  9.085   1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     1 
HETATM 3168 O O     . HOH U 8 .   ? 14.021 80.227  -7.715  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     1 
HETATM 3169 O O     . HOH U 8 .   ? 3.604  92.428  18.270  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     1 
HETATM 3170 O O     . HOH U 8 .   ? 29.138 94.194  -4.089  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O     1 
HETATM 3171 O O     . HOH U 8 .   ? 21.536 89.804  14.904  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O     1 
HETATM 3172 O O     . HOH U 8 .   ? 26.880 81.531  -4.196  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     1 
HETATM 3173 O O     . HOH U 8 .   ? 5.054  63.637  18.916  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     1 
HETATM 3174 O O     . HOH U 8 .   ? 17.523 98.307  11.139  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     1 
HETATM 3175 O O     . HOH U 8 .   ? 5.834  93.568  -10.041 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     1 
HETATM 3176 O O     . HOH U 8 .   ? 18.402 96.030  9.806   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     1 
HETATM 3177 O O     . HOH U 8 .   ? 23.121 85.951  -1.934  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     1 
HETATM 3178 O O     . HOH U 8 .   ? -1.883 94.838  10.026  1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O     1 
HETATM 3179 O O     . HOH U 8 .   ? 8.697  99.364  12.530  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O     1 
HETATM 3180 O O     . HOH U 8 .   ? 32.933 90.028  -1.231  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     1 
HETATM 3181 O O     . HOH U 8 .   ? 0.145  98.859  10.876  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O     1 
HETATM 3182 O O     . HOH U 8 .   ? 17.318 100.484 13.866  1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O     1 
HETATM 3183 O O     . HOH U 8 .   ? 21.784 98.656  22.149  1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O     1 
HETATM 3184 O O     . HOH U 8 .   ? 37.896 86.641  6.942   1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O     1 
HETATM 3185 O O     . HOH U 8 .   ? 24.157 92.668  -9.826  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O     1 
HETATM 3186 O O     . HOH U 8 .   ? 32.179 86.466  12.249  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O     1 
HETATM 3187 O O     . HOH U 8 .   ? 9.226  84.104  39.538  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O     1 
HETATM 3188 O O     . HOH U 8 .   ? 7.848  87.882  19.009  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O     1 
HETATM 3189 O O     . HOH U 8 .   ? 7.421  105.447 11.509  1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O     1 
HETATM 3190 O O     . HOH U 8 .   ? 11.683 94.086  25.263  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O     1 
HETATM 3191 O O     . HOH U 8 .   ? 32.809 93.896  -6.515  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O     1 
HETATM 3192 O O     . HOH U 8 .   ? 3.415  99.708  5.556   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O     1 
HETATM 3193 O O     . HOH U 8 .   ? 35.884 81.134  6.406   1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O     1 
HETATM 3194 O O     . HOH U 8 .   ? 26.346 91.499  9.384   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O     1 
HETATM 3195 O O     . HOH U 8 .   ? 12.243 87.266  -10.168 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O     1 
HETATM 3196 O O     . HOH U 8 .   ? 4.140  99.534  -1.254  1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O     1 
HETATM 3197 O O     . HOH U 8 .   ? 15.641 110.712 6.628   1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O     1 
HETATM 3198 O O     . HOH U 8 .   ? 12.641 103.195 10.302  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O     1 
HETATM 3199 O O     . HOH U 8 .   ? 17.445 91.596  -10.707 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O     1 
HETATM 3200 O O     . HOH U 8 .   ? 17.786 74.098  29.579  1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O     1 
HETATM 3201 O O     . HOH U 8 .   ? 25.213 100.061 -8.649  1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O     1 
HETATM 3202 O O     . HOH U 8 .   ? 13.799 79.525  26.201  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O     1 
HETATM 3203 O O     . HOH U 8 .   ? 4.347  91.623  36.645  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O     1 
HETATM 3204 O O     . HOH U 8 .   ? 5.930  81.495  9.423   1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O     1 
HETATM 3205 O O     . HOH U 8 .   ? 10.721 76.066  -3.402  1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O     1 
HETATM 3206 O O     . HOH U 8 .   ? 13.499 95.539  -8.551  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O     1 
HETATM 3207 O O     . HOH U 8 .   ? 16.843 96.426  18.619  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O     1 
HETATM 3208 O O     . HOH U 8 .   ? 28.661 98.095  -1.267  1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O     1 
HETATM 3209 O O     . HOH U 8 .   ? 8.308  99.938  0.762   1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O     1 
HETATM 3210 O O     . HOH U 8 .   ? 8.960  102.141 11.436  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O     1 
HETATM 3211 O O     . HOH U 8 .   ? 29.664 86.151  8.066   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O     1 
HETATM 3212 O O     . HOH U 8 .   ? 9.142  89.258  -4.260  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O     1 
HETATM 3213 O O     . HOH U 8 .   ? 6.056  75.101  42.276  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O     1 
HETATM 3214 O O     . HOH U 8 .   ? 26.239 104.964 0.589   1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O     1 
HETATM 3215 O O     . HOH U 8 .   ? 7.047  84.122  37.977  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O     1 
HETATM 3216 O O     . HOH U 8 .   ? 20.567 103.281 14.050  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O     1 
HETATM 3217 O O     . HOH U 8 .   ? 5.102  84.970  11.876  1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O     1 
HETATM 3218 O O     . HOH U 8 .   ? 9.760  78.811  5.375   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O     1 
HETATM 3219 O O     . HOH U 8 .   ? 14.816 81.557  -1.571  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O     1 
HETATM 3220 O O     . HOH U 8 .   ? 36.030 81.750  -2.157  1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O     1 
HETATM 3221 O O     . HOH U 8 .   ? 14.027 84.349  19.691  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O     1 
HETATM 3222 O O     . HOH U 8 .   ? 6.627  67.014  29.351  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O     1 
HETATM 3223 O O     . HOH U 8 .   ? 20.304 100.589 -8.665  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O     1 
HETATM 3224 O O     . HOH U 8 .   ? 12.810 76.146  28.310  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O     1 
HETATM 3225 O O     . HOH U 8 .   ? 3.308  91.645  -3.374  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O     1 
HETATM 3226 O O     . HOH U 8 .   ? 10.966 98.503  23.291  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O     1 
HETATM 3227 O O     . HOH U 8 .   ? 22.098 108.145 9.016   1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O     1 
HETATM 3228 O O     . HOH U 8 .   ? 5.647  67.549  34.365  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O     1 
HETATM 3229 O O     . HOH U 8 .   ? 2.347  89.231  10.700  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O     1 
HETATM 3230 O O     . HOH U 8 .   ? 10.815 101.602 32.398  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O     1 
HETATM 3231 O O     . HOH U 8 .   ? 10.932 97.521  36.220  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O     1 
HETATM 3232 O O     . HOH U 8 .   ? 4.411  63.415  21.502  1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O     1 
HETATM 3233 O O     . HOH U 8 .   ? 14.847 87.698  -11.099 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O     1 
HETATM 3234 O O     . HOH U 8 .   ? 17.698 89.619  17.037  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O     1 
HETATM 3235 O O     . HOH U 8 .   ? 6.772  98.549  -0.830  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O     1 
HETATM 3236 O O     . HOH U 8 .   ? 5.969  89.849  23.366  1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O     1 
HETATM 3237 O O     . HOH U 8 .   ? 35.175 90.066  0.202   1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O     1 
HETATM 3238 O O     . HOH U 8 .   ? 19.135 98.504  -10.385 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O     1 
HETATM 3239 O O     . HOH U 8 .   ? 22.663 79.237  0.080   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O     1 
HETATM 3240 O O     . HOH U 8 .   ? 32.888 98.624  13.120  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O     1 
HETATM 3241 O O     . HOH U 8 .   ? 23.246 106.503 2.561   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O     1 
HETATM 3242 O O     . HOH U 8 .   ? 18.662 89.508  14.634  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O     1 
HETATM 3243 O O     . HOH U 8 .   ? 4.013  85.755  0.203   1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O     1 
HETATM 3244 O O     . HOH U 8 .   ? 3.940  87.662  12.384  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O     1 
HETATM 3245 O O     . HOH U 8 .   ? 23.419 76.159  -2.759  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O     1 
HETATM 3246 O O     . HOH U 8 .   ? 5.784  82.334  12.257  1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O     1 
HETATM 3247 O O     . HOH U 8 .   ? 6.688  82.950  17.226  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O     1 
HETATM 3248 O O     . HOH U 8 .   ? 9.253  79.767  1.235   1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O     1 
HETATM 3249 O O     . HOH U 8 .   ? 1.555  93.284  -1.374  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O     1 
HETATM 3250 O O     . HOH U 8 .   ? 2.881  101.280 7.783   1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O     1 
HETATM 3251 O O     . HOH U 8 .   ? 1.994  89.790  6.945   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O     1 
HETATM 3252 O O     . HOH U 8 .   ? 7.861  80.007  8.699   1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O     1 
HETATM 3253 O O     . HOH U 8 .   ? 5.017  85.750  39.790  1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O     1 
HETATM 3254 O O     . HOH U 8 .   ? 2.318  90.351  -0.911  1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O     1 
HETATM 3255 O O     . HOH U 8 .   ? 5.500  83.839  14.609  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O     1 
HETATM 3256 O O     . HOH U 8 .   ? 9.736  99.915  35.811  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     1 
HETATM 3257 O O     . HOH U 8 .   ? 35.623 84.025  10.265  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     1 
HETATM 3258 O O     . HOH U 8 .   ? 12.526 94.767  23.027  1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O     1 
HETATM 3259 O O     . HOH U 8 .   ? 34.409 93.623  -3.629  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     1 
HETATM 3260 O O     . HOH U 8 .   ? 3.209  81.531  42.302  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O     1 
HETATM 3261 O O     . HOH U 8 .   ? 10.916 80.459  -1.004  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O     1 
HETATM 3262 O O     . HOH U 8 .   ? 32.967 92.589  -1.352  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O     1 
HETATM 3263 O O     . HOH U 8 .   ? 12.709 97.939  -13.387 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O     1 
HETATM 3264 O O     . HOH U 8 .   ? -1.209 92.225  1.386   1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O     1 
HETATM 3265 O O     . HOH U 8 .   ? 2.797  89.931  27.639  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O     1 
HETATM 3266 O O     . HOH U 8 .   ? 20.500 106.883 0.074   1.00 59.37 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O     1 
HETATM 3267 O O     . HOH U 8 .   ? 0.454  88.816  0.217   1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O     1 
HETATM 3268 O O     . HOH U 8 .   ? -0.698 89.878  1.997   1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O     1 
HETATM 3269 O O     . HOH V 8 .   ? 23.482 60.091  23.130  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O     1 
HETATM 3270 O O     . HOH V 8 .   ? 28.824 81.385  31.579  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O     1 
HETATM 3271 O O     . HOH V 8 .   ? 25.205 71.202  29.229  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O     1 
HETATM 3272 O O     . HOH V 8 .   ? 40.178 69.889  11.911  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O     1 
HETATM 3273 O O     . HOH V 8 .   ? 16.546 62.713  8.537   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O     1 
HETATM 3274 O O     . HOH V 8 .   ? 20.335 73.979  27.547  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O     1 
HETATM 3275 O O     . HOH V 8 .   ? 26.994 57.059  16.670  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O     1 
HETATM 3276 O O     . HOH V 8 .   ? 36.205 60.149  18.715  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O     1 
HETATM 3277 O O     . HOH V 8 .   ? 9.535  79.156  10.771  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O     1 
HETATM 3278 O O     . HOH V 8 .   ? 30.123 90.479  21.602  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O     1 
HETATM 3279 O O     . HOH V 8 .   ? 17.095 68.563  0.547   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O     1 
HETATM 3280 O O     . HOH V 8 .   ? 13.519 70.438  26.560  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O     1 
HETATM 3281 O O     . HOH V 8 .   ? 37.372 75.196  30.236  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O     1 
HETATM 3282 O O     . HOH V 8 .   ? 21.359 73.857  21.210  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O     1 
HETATM 3283 O O     . HOH V 8 .   ? 23.033 69.675  2.806   1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O     1 
HETATM 3284 O O     . HOH V 8 .   ? 31.561 89.635  19.433  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O     1 
HETATM 3285 O O     . HOH V 8 .   ? 23.558 101.404 18.559  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O     1 
HETATM 3286 O O     . HOH V 8 .   ? 29.474 84.717  10.427  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O     1 
HETATM 3287 O O     . HOH V 8 .   ? 30.827 55.607  18.850  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O     1 
HETATM 3288 O O     . HOH V 8 .   ? 17.602 111.034 23.521  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O     1 
HETATM 3289 O O     . HOH V 8 .   ? 15.630 62.192  12.787  1.00 61.27 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O     1 
HETATM 3290 O O     . HOH V 8 .   ? 36.106 68.962  11.836  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O     1 
HETATM 3291 O O     . HOH V 8 .   ? 32.574 61.254  12.163  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O     1 
HETATM 3292 O O     . HOH V 8 .   ? 13.192 66.798  5.547   1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O     1 
HETATM 3293 O O     . HOH V 8 .   ? 30.706 61.894  7.288   1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O     1 
HETATM 3294 O O     . HOH V 8 .   ? 21.632 63.962  3.056   1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O     1 
HETATM 3295 O O     . HOH V 8 .   ? 21.798 105.115 31.427  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O     1 
HETATM 3296 O O     . HOH V 8 .   ? 18.913 99.221  38.578  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O     1 
HETATM 3297 O O     . HOH V 8 .   ? 10.182 67.792  5.514   1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O     1 
HETATM 3298 O O     . HOH V 8 .   ? 21.380 73.648  24.015  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O     1 
HETATM 3299 O O     . HOH V 8 .   ? 22.791 97.415  19.561  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O     1 
HETATM 3300 O O     . HOH V 8 .   ? 31.229 81.616  33.991  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O     1 
HETATM 3301 O O     . HOH V 8 .   ? 29.541 99.719  26.895  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O     1 
HETATM 3302 O O     . HOH V 8 .   ? 17.247 68.960  36.452  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O     1 
HETATM 3303 O O     . HOH V 8 .   ? 38.992 77.068  11.142  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O     1 
HETATM 3304 O O     . HOH V 8 .   ? 33.739 82.753  8.943   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O     1 
HETATM 3305 O O     . HOH V 8 .   ? 32.982 66.220  23.205  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O     1 
HETATM 3306 O O     . HOH V 8 .   ? 28.182 72.806  30.302  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O     1 
HETATM 3307 O O     . HOH V 8 .   ? 35.516 85.001  14.853  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O     1 
HETATM 3308 O O     . HOH V 8 .   ? 17.577 59.760  15.331  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O     1 
HETATM 3309 O O     . HOH V 8 .   ? 29.127 90.147  28.273  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O     1 
HETATM 3310 O O     . HOH V 8 .   ? 17.667 81.229  18.387  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O     1 
HETATM 3311 O O     . HOH V 8 .   ? 14.926 75.156  14.989  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O     1 
HETATM 3312 O O     . HOH V 8 .   ? 31.845 101.135 25.865  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O     1 
HETATM 3313 O O     . HOH V 8 .   ? 16.547 71.925  28.226  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O     1 
HETATM 3314 O O     . HOH V 8 .   ? 24.793 105.410 15.050  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O     1 
HETATM 3315 O O     . HOH V 8 .   ? 36.142 71.130  27.350  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O     1 
HETATM 3316 O O     . HOH V 8 .   ? 22.444 87.643  30.530  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O     1 
HETATM 3317 O O     . HOH V 8 .   ? 20.165 80.565  27.033  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O     1 
HETATM 3318 O O     . HOH V 8 .   ? 13.219 76.737  8.909   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O     1 
HETATM 3319 O O     . HOH V 8 .   ? 19.439 88.793  41.069  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O     1 
HETATM 3320 O O     . HOH V 8 .   ? 16.276 62.044  2.088   1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O     1 
HETATM 3321 O O     . HOH V 8 .   ? 20.633 83.774  20.742  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O     1 
HETATM 3322 O O     . HOH V 8 .   ? 29.104 87.614  24.064  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O     1 
HETATM 3323 O O     . HOH V 8 .   ? 24.036 89.477  19.488  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O     1 
HETATM 3324 O O     . HOH V 8 .   ? 34.704 84.630  18.868  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O     1 
HETATM 3325 O O     . HOH V 8 .   ? 22.131 86.788  36.599  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O     1 
HETATM 3326 O O     . HOH V 8 .   ? 15.793 102.784 32.906  1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O     1 
HETATM 3327 O O     . HOH V 8 .   ? 24.404 104.620 31.807  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O     1 
HETATM 3328 O O     . HOH V 8 .   ? 2.719  76.706  22.824  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O     1 
HETATM 3329 O O     . HOH V 8 .   ? 40.502 58.405  12.347  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O     1 
HETATM 3330 O O     . HOH V 8 .   ? 16.583 64.371  28.335  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O     1 
HETATM 3331 O O     . HOH V 8 .   ? 25.638 56.550  14.087  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O     1 
HETATM 3332 O O     . HOH V 8 .   ? 37.503 81.400  22.115  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O     1 
HETATM 3333 O O     . HOH V 8 .   ? 34.556 65.394  6.270   1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O     1 
HETATM 3334 O O     . HOH V 8 .   ? 17.991 61.104  23.482  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O     1 
HETATM 3335 O O     . HOH V 8 .   ? 35.281 66.267  21.869  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     1 
HETATM 3336 O O     . HOH V 8 .   ? 17.837 62.407  28.033  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     1 
HETATM 3337 O O     . HOH V 8 .   ? 5.885  74.563  5.417   1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O     1 
HETATM 3338 O O     . HOH V 8 .   ? 13.452 65.561  2.949   1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     1 
HETATM 3339 O O     . HOH V 8 .   ? 20.538 81.567  18.907  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O     1 
HETATM 3340 O O     . HOH V 8 .   ? 22.546 100.055 38.737  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O     1 
HETATM 3341 O O     . HOH V 8 .   ? 22.964 70.634  5.645   1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O     1 
HETATM 3342 O O     . HOH V 8 .   ? 8.351  77.123  2.131   1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O     1 
HETATM 3343 O O     . HOH V 8 .   ? 13.015 59.423  22.253  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O     1 
HETATM 3344 O O     . HOH V 8 .   ? 14.912 60.742  3.999   1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O     1 
HETATM 3345 O O     . HOH V 8 .   ? 22.922 84.374  38.127  1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O     1 
HETATM 3346 O O     . HOH V 8 .   ? 27.297 56.837  11.754  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O     1 
HETATM 3347 O O     . HOH V 8 .   ? 6.452  72.216  19.817  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     1 
HETATM 3348 O O     . HOH V 8 .   ? 34.029 84.853  12.218  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     1 
HETATM 3349 O O     . HOH V 8 .   ? 24.008 76.692  1.451   1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     1 
HETATM 3350 O O     . HOH V 8 .   ? 29.691 94.553  26.420  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     1 
HETATM 3351 O O     . HOH V 8 .   ? 31.133 88.271  25.699  1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     1 
HETATM 3352 O O     . HOH V 8 .   ? 34.452 79.604  -1.731  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     1 
HETATM 3353 O O     . HOH V 8 .   ? 31.141 116.286 21.160  1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O     1 
HETATM 3354 O O     . HOH V 8 .   ? 23.073 85.350  29.950  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     1 
HETATM 3355 O O     . HOH V 8 .   ? 7.373  78.775  6.382   1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     1 
HETATM 3356 O O     . HOH V 8 .   ? 35.888 78.517  0.050   1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O     1 
HETATM 3357 O O     . HOH V 8 .   ? 40.293 71.281  9.916   1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O     1 
HETATM 3358 O O     . HOH V 8 .   ? 37.519 65.711  23.604  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     1 
HETATM 3359 O O     . HOH V 8 .   ? 24.671 83.811  31.613  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O     1 
HETATM 3360 O O     . HOH V 8 .   ? 24.326 64.585  2.809   1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O     1 
HETATM 3361 O O     . HOH V 8 .   ? 12.490 65.353  7.792   1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O     1 
HETATM 3362 O O     . HOH V 8 .   ? 1.726  78.227  21.282  1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O     1 
HETATM 3363 O O     . HOH V 8 .   ? 38.313 69.633  26.419  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     1 
HETATM 3364 O O     . HOH V 8 .   ? 27.223 83.608  32.553  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     1 
HETATM 3365 O O     . HOH V 8 .   ? 33.425 63.239  7.552   1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O     1 
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