data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Gabelli, S.B."    1 
"de la Pena, A.H." 2 
"Suarez, A."       3 
"Amzel, L.M."      4 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal Structure of the Bdellovibrio bacteriovorus Nucleoside Diphosphate Sugar Hydrolase" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
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_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
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# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Nudix, hydrolase" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
# 
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_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
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_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
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_citation.book_title                ? 
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_citation.country                   US 
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_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Plos One" 
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_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
_citation.journal_full              ? 
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_citation.journal_volume            10 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                e0141716 
_citation.page_last                 e0141716 
_citation.title                     "Structural and Enzymatic Characterization of a Nucleoside Diphosphate Sugar Hydrolase from Bdellovibrio bacteriovorus." 
_citation.year                      2015 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0141716 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26524597 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "de la Pena, A.H."    1 ? 
primary "Suarez, A."          2 ? 
primary "Duong-Ly, K.C."      3 ? 
primary "Schoeffield, A.J."   4 ? 
primary "Pizarro-Dupuy, M.A." 5 ? 
primary "Zarr, M."            6 ? 
primary "Pineiro, S.A."       7 ? 
primary "Amzel, L.M."         8 ? 
primary "Gabelli, S.B."       9 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MKHLEEKTLSTRQIFKGRYLKIEQDQVQAPDGRTYTREYILHPGAAMMIPLLPNGNVVMIHQYRHAVKKVFLEFPAGKRD
HNEETLLTAKRELLEETGYEAKDWKFLTTIHPVIGYSNEHIDLYLARDLTHLEQRLDQGEFIEVVEVKPADLMQLVLEGK
VSDVKTQIGAFWLDKFLRGEWN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MKHLEEKTLSTRQIFKGRYLKIEQDQVQAPDGRTYTREYILHPGAAMMIPLLPNGNVVMIHQYRHAVKKVFLEFPAGKRD
HNEETLLTAKRELLEETGYEAKDWKFLTTIHPVIGYSNEHIDLYLARDLTHLEQRLDQGEFIEVVEVKPADLMQLVLEGK
VSDVKTQIGAFWLDKFLRGEWN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LYS n 
1 3   HIS n 
1 4   LEU n 
1 5   GLU n 
1 6   GLU n 
1 7   LYS n 
1 8   THR n 
1 9   LEU n 
1 10  SER n 
1 11  THR n 
1 12  ARG n 
1 13  GLN n 
1 14  ILE n 
1 15  PHE n 
1 16  LYS n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  TYR n 
1 20  LEU n 
1 21  LYS n 
1 22  ILE n 
1 23  GLU n 
1 24  GLN n 
1 25  ASP n 
1 26  GLN n 
1 27  VAL n 
1 28  GLN n 
1 29  ALA n 
1 30  PRO n 
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1 32  GLY n 
1 33  ARG n 
1 34  THR n 
1 35  TYR n 
1 36  THR n 
1 37  ARG n 
1 38  GLU n 
1 39  TYR n 
1 40  ILE n 
1 41  LEU n 
1 42  HIS n 
1 43  PRO n 
1 44  GLY n 
1 45  ALA n 
1 46  ALA n 
1 47  MET n 
1 48  MET n 
1 49  ILE n 
1 50  PRO n 
1 51  LEU n 
1 52  LEU n 
1 53  PRO n 
1 54  ASN n 
1 55  GLY n 
1 56  ASN n 
1 57  VAL n 
1 58  VAL n 
1 59  MET n 
1 60  ILE n 
1 61  HIS n 
1 62  GLN n 
1 63  TYR n 
1 64  ARG n 
1 65  HIS n 
1 66  ALA n 
1 67  VAL n 
1 68  LYS n 
1 69  LYS n 
1 70  VAL n 
1 71  PHE n 
1 72  LEU n 
1 73  GLU n 
1 74  PHE n 
1 75  PRO n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  LYS n 
1 79  ARG n 
1 80  ASP n 
1 81  HIS n 
1 82  ASN n 
1 83  GLU n 
1 84  GLU n 
1 85  THR n 
1 86  LEU n 
1 87  LEU n 
1 88  THR n 
1 89  ALA n 
1 90  LYS n 
1 91  ARG n 
1 92  GLU n 
1 93  LEU n 
1 94  LEU n 
1 95  GLU n 
1 96  GLU n 
1 97  THR n 
1 98  GLY n 
1 99  TYR n 
1 100 GLU n 
1 101 ALA n 
1 102 LYS n 
1 103 ASP n 
1 104 TRP n 
1 105 LYS n 
1 106 PHE n 
1 107 LEU n 
1 108 THR n 
1 109 THR n 
1 110 ILE n 
1 111 HIS n 
1 112 PRO n 
1 113 VAL n 
1 114 ILE n 
1 115 GLY n 
1 116 TYR n 
1 117 SER n 
1 118 ASN n 
1 119 GLU n 
1 120 HIS n 
1 121 ILE n 
1 122 ASP n 
1 123 LEU n 
1 124 TYR n 
1 125 LEU n 
1 126 ALA n 
1 127 ARG n 
1 128 ASP n 
1 129 LEU n 
1 130 THR n 
1 131 HIS n 
1 132 LEU n 
1 133 GLU n 
1 134 GLN n 
1 135 ARG n 
1 136 LEU n 
1 137 ASP n 
1 138 GLN n 
1 139 GLY n 
1 140 GLU n 
1 141 PHE n 
1 142 ILE n 
1 143 GLU n 
1 144 VAL n 
1 145 VAL n 
1 146 GLU n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PRO n 
1 150 ALA n 
1 151 ASP n 
1 152 LEU n 
1 153 MET n 
1 154 GLN n 
1 155 LEU n 
1 156 VAL n 
1 157 LEU n 
1 158 GLU n 
1 159 GLY n 
1 160 LYS n 
1 161 VAL n 
1 162 SER n 
1 163 ASP n 
1 164 VAL n 
1 165 LYS n 
1 166 THR n 
1 167 GLN n 
1 168 ILE n 
1 169 GLY n 
1 170 ALA n 
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1 172 TRP n 
1 173 LEU n 
1 174 ASP n 
1 175 LYS n 
1 176 PHE n 
1 177 LEU n 
1 178 ARG n 
1 179 GLY n 
1 180 GLU n 
1 181 TRP n 
1 182 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "NudF protein"               21291.453 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                96.063    6   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                     92.094    9   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      106.120   2   ?        ? ? ? 
5 non-polymer syn "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" 120.147   2   ?        ? ? ? 
6 non-polymer syn "TRIETHYLENE GLYCOL"         150.173   2   ?        ? ? ? 
7 water       nat water                        18.015    349 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LYS 2   2   2   LYS LYS A ? n 
A 1 3   HIS 3   3   3   HIS HIS A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A ? n 
A 1 6   GLU 6   6   6   GLU GLU A ? n 
A 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A ? n 
A 1 8   THR 8   8   8   THR THR A ? n 
A 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 10  SER 10  10  10  SER SER A ? n 
A 1 11  THR 11  11  11  THR THR A ? n 
A 1 12  ARG 12  12  12  ARG ARG A ? n 
A 1 13  GLN 13  13  13  GLN GLN A ? n 
A 1 14  ILE 14  14  14  ILE ILE A ? n 
A 1 15  PHE 15  15  15  PHE PHE A ? n 
A 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS A ? n 
A 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A ? n 
A 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A ? n 
A 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A ? n 
A 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A ? n 
A 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A ? n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A ? n 
A 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A ? n 
A 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN A ? n 
A 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA A ? n 
A 1 30  PRO 30  30  30  PRO PRO A ? n 
A 1 31  ASP 31  31  31  ASP ASP A ? n 
A 1 32  GLY 32  32  32  GLY GLY A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  THR 34  34  34  THR THR A ? n 
A 1 35  TYR 35  35  35  TYR TYR A ? n 
A 1 36  THR 36  36  36  THR THR A ? n 
A 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A ? n 
A 1 43  PRO 43  43  43  PRO PRO A ? n 
A 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A ? n 
A 1 46  ALA 46  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 47  MET 47  47  47  MET MET A ? n 
A 1 48  MET 48  48  48  MET MET A ? n 
A 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 50  PRO 50  50  50  PRO PRO A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A ? n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A ? n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 59  MET 59  59  59  MET MET A ? n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A ? n 
A 1 61  HIS 61  61  61  HIS HIS A ? n 
A 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A ? n 
A 1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR A ? n 
A 1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A ? n 
A 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  VAL 67  67  67  VAL VAL A ? n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 69  LYS 69  69  69  LYS LYS A ? n 
A 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 71  PHE 71  71  71  PHE PHE A ? n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  HIS 81  81  81  HIS HIS A ? n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A ? n 
A 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A ? n 
A 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A ? n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG A ? n 
A 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A ? n 
A 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  GLY 98  98  98  GLY GLY A ? n 
A 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 TRP 104 104 104 TRP TRP A ? n 
A 1 105 LYS 105 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 107 LEU 107 107 107 LEU LEU A ? n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A ? n 
A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
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A 1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO A ? n 
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C 2 SO4 1   201 211 SO4 SO4 A ? 
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U 3 GOL 1   206 233 GOL GOL B ? 
V 5 PG0 1   207 243 PG0 PG0 B ? 
W 6 PGE 1   208 247 PGE PGE B ? 
X 7 HOH 1   301 125 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 2   302 306 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 3   303 327 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 4   304 253 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 5   305 243 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 6   306 346 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 7   307 145 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 8   308 348 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 9   309 342 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 10  310 338 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 11  311 300 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 12  312 11  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 13  313 20  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 14  314 140 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 15  315 244 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 16  316 5   HOH HOH A ? 
X 7 HOH 17  317 95  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 18  318 66  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 19  319 41  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 20  320 247 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 21  321 58  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 22  322 129 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 23  323 115 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 24  324 181 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 25  325 82  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 26  326 57  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 27  327 171 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 28  328 230 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 29  329 64  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 30  330 131 HOH HOH A ? 
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X 7 HOH 33  333 268 HOH HOH A ? 
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X 7 HOH 37  337 8   HOH HOH A ? 
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X 7 HOH 39  339 55  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 40  340 297 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 41  341 61  HOH HOH A ? 
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X 7 HOH 43  343 29  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 44  344 32  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 45  345 23  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 46  346 72  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 47  347 217 HOH HOH A ? 
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X 7 HOH 49  349 147 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 50  350 200 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 51  351 40  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 52  352 93  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 53  353 164 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 54  354 194 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 55  355 293 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 56  356 113 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 57  357 210 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 58  358 22  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 59  359 337 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 60  360 99  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 61  361 154 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 62  362 139 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 63  363 225 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 64  364 341 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 65  365 16  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 66  366 48  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 67  367 227 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 68  368 233 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 69  369 102 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 70  370 169 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 71  371 15  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 72  372 128 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 73  373 157 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 74  374 44  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 75  375 226 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 76  376 203 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 77  377 36  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 78  378 328 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 79  379 49  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 80  380 258 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 81  381 3   HOH HOH A ? 
X 7 HOH 82  382 19  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 83  383 150 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 84  384 47  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 85  385 167 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 86  386 89  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 87  387 240 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 88  388 219 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 89  389 168 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 90  390 160 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 91  391 118 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 92  392 329 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 93  393 275 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 94  394 81  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 95  395 6   HOH HOH A ? 
X 7 HOH 96  396 282 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 97  397 73  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 98  398 39  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 99  399 123 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 100 400 214 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 101 401 161 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 102 402 218 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 103 403 252 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 104 404 231 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 105 405 17  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 106 406 289 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 107 407 221 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 108 408 287 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 109 409 190 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 110 410 143 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 111 411 192 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 112 412 186 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 113 413 272 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 114 414 158 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 115 415 259 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 116 416 63  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 117 417 126 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 118 418 71  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 119 419 98  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 120 420 88  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 121 421 165 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 122 422 97  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 123 423 117 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 124 424 124 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 125 425 30  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 126 426 277 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 127 427 84  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 128 428 298 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 129 429 326 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 130 430 303 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 131 431 191 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 132 432 285 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 133 433 245 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 134 434 224 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 135 435 340 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 136 436 188 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 137 437 37  HOH HOH A ? 
X 7 HOH 138 438 175 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 139 439 119 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 140 440 318 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 141 441 135 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 142 442 308 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 143 443 199 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 144 444 284 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 145 445 320 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 146 446 294 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 147 447 317 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 148 448 296 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 149 449 307 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 150 450 290 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 151 451 250 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 152 452 202 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 153 453 321 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 154 454 249 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 155 455 256 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 156 456 229 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 157 457 274 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 158 458 292 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 159 459 195 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 160 460 309 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 161 461 276 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 162 462 291 HOH HOH A ? 
X 7 HOH 163 463 295 HOH HOH A ? 
Y 7 HOH 1   301 345 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 2   302 76  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 3   303 236 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 4   304 246 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 5   305 163 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 6   306 336 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 7   307 201 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 8   308 299 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 9   309 90  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 10  310 339 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 11  311 68  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 12  312 70  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 13  313 74  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 14  314 262 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 15  315 172 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 16  316 14  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 17  317 286 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 18  318 2   HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 19  319 101 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 20  320 112 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 21  321 196 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 22  322 46  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 23  323 330 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 24  324 1   HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 25  325 144 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 26  326 324 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 27  327 33  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 28  328 114 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 29  329 52  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 30  330 31  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 31  331 141 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 32  332 87  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 33  333 122 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 34  334 4   HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 35  335 106 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 36  336 80  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 37  337 146 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 38  338 9   HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 39  339 109 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 40  340 208 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 41  341 179 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 42  342 130 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 43  343 187 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 44  344 335 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 45  345 18  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 46  346 263 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 47  347 159 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 48  348 27  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 49  349 343 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 50  350 107 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 51  351 257 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 52  352 108 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 53  353 42  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 54  354 45  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 55  355 59  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 56  356 100 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 57  357 35  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 58  358 116 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 59  359 26  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 60  360 96  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 61  361 323 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 62  362 162 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 63  363 75  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 64  364 24  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 65  365 38  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 66  366 28  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 67  367 104 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 68  368 174 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 69  369 311 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 70  370 207 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 71  371 180 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 72  372 151 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 73  373 235 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 74  374 10  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 75  375 183 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 76  376 152 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 77  377 7   HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 78  378 223 HOH HOH B ? 
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Y 7 HOH 80  380 153 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 81  381 50  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 82  382 255 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 83  383 182 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 84  384 334 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 85  385 25  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 86  386 138 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 87  387 241 HOH HOH B ? 
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Y 7 HOH 90  390 173 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 91  391 120 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 92  392 69  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 93  393 67  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 94  394 267 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 95  395 278 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 96  396 94  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 97  397 209 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 98  398 136 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 99  399 279 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 100 400 133 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 101 401 54  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 102 402 65  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 103 403 156 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 104 404 269 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 105 405 43  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 106 406 212 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 107 407 248 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 108 408 34  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 109 409 228 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 110 410 132 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 111 411 273 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 112 412 77  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 113 413 83  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 114 414 110 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 115 415 193 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 116 416 103 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 117 417 222 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 118 418 91  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 119 419 237 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 120 420 347 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 121 421 332 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 122 422 185 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 123 423 211 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 124 424 234 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 125 425 178 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 126 426 86  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 127 427 92  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 128 428 121 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 129 429 56  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 130 430 177 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 131 431 176 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 132 432 313 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 133 433 304 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 134 434 60  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 135 435 216 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 136 436 261 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 137 437 79  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 138 438 206 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 139 439 53  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 140 440 198 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 141 441 264 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 142 442 325 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 143 443 137 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 144 444 312 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 145 445 184 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 146 446 283 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 147 447 170 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 148 448 197 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 149 449 260 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 150 450 331 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 151 451 314 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 152 452 239 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 153 453 142 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 154 454 220 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 155 455 134 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 156 456 85  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 157 457 148 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 158 458 232 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 159 459 265 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 160 460 238 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 161 461 305 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 162 462 205 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 163 463 105 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 164 464 280 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 165 465 349 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 166 466 155 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 167 467 315 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 168 468 111 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 169 469 281 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 170 470 344 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 171 471 189 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 172 472 127 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 173 473 316 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 174 474 254 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 175 475 288 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 176 476 310 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 177 477 251 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 178 478 319 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 179 479 322 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 180 480 213 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 181 481 271 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 182 482 62  HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 183 483 301 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 184 484 302 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 185 485 270 HOH HOH B ? 
Y 7 HOH 186 486 215 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                     "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      ?                               "C4 H10 O3"      106.120 
PG0 non-polymer         . "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" "PEG 6000"                      "C5 H12 O3"      120.147 
PGE non-polymer         . "TRIETHYLENE GLYCOL"         ?                               "C6 H14 O4"      150.173 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                ?                               "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
I N N 3 ? 
J N N 4 ? 
K N N 4 ? 
L N N 5 ? 
M N N 6 ? 
N N N 2 ? 
O N N 2 ? 
P N N 2 ? 
Q N N 3 ? 
R N N 3 ? 
S N N 3 ? 
T N N 3 ? 
U N N 3 ? 
V N N 5 ? 
W N N 6 ? 
X N N 7 ? 
Y N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 MET A 1   ? GLU A 5   ? MET A 1   GLU A 5   5 ? 5  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 84  ? GLY A 98  ? GLU A 84  GLY A 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3 AA3 LYS A 148 ? GLU A 158 ? LYS A 148 GLU A 158 1 ? 11 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A 163 ? ARG A 178 ? ASP A 163 ARG A 178 1 ? 16 
HELX_P HELX_P5 AA5 GLU B 84  ? GLY B 98  ? GLU B 84  GLY B 98  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6 AA6 LYS B 148 ? GLU B 158 ? LYS B 148 GLU B 158 1 ? 11 
HELX_P HELX_P7 AA7 ASP B 163 ? ARG B 178 ? ASP B 163 ARG B 178 1 ? 16 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 7   ? LYS A 16  ? LYS A 7   LYS A 16  
AA1 2 LYS A 21  ? GLN A 28  ? LYS A 21  GLN A 28  
AA1 3 THR A 34  ? ILE A 40  ? THR A 34  ILE A 40  
AA2 1 ALA A 76  ? LYS A 78  ? ALA A 76  LYS A 78  
AA2 2 ALA A 45  ? PRO A 50  ? ALA A 45  PRO A 50  
AA2 3 ILE A 121 ? HIS A 131 ? ILE A 121 HIS A 131 
AA2 4 TYR A 99  ? ILE A 110 ? TYR A 99  ILE A 110 
AA3 1 LYS A 69  ? GLU A 73  ? LYS A 69  GLU A 73  
AA3 2 VAL A 57  ? ARG A 64  ? VAL A 57  ARG A 64  
AA3 3 GLU A 143 ? VAL A 147 ? GLU A 143 VAL A 147 
AA4 1 LYS B 7   ? LYS B 16  ? LYS B 7   LYS B 16  
AA4 2 LYS B 21  ? GLN B 28  ? LYS B 21  GLN B 28  
AA4 3 THR B 34  ? ILE B 40  ? THR B 34  ILE B 40  
AA5 1 ALA B 76  ? LYS B 78  ? ALA B 76  LYS B 78  
AA5 2 ALA B 45  ? LEU B 51  ? ALA B 45  LEU B 51  
AA5 3 ILE B 121 ? HIS B 131 ? ILE B 121 HIS B 131 
AA5 4 TYR B 99  ? ILE B 110 ? TYR B 99  ILE B 110 
AA6 1 VAL B 70  ? GLU B 73  ? VAL B 70  GLU B 73  
AA6 2 VAL B 57  ? TYR B 63  ? VAL B 57  TYR B 63  
AA6 3 GLU B 143 ? VAL B 147 ? GLU B 143 VAL B 147 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013258 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009700 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.019338 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
3 F A F A 1 
3 G A G A 1 
3 H A H A 1 
3 I A I A 1 
4 J A J A 1 
4 K A K A 1 
5 L A L A 1 
6 M A M A 1 
2 N A N A 1 
2 O A O A 1 
2 P B P B 1 
3 Q B Q B 1 
3 R B R B 1 
3 S B S B 1 
3 T B T B 1 
3 U B U B 1 
5 V B V B 1 
6 W B W B 1 
7 X A X A 1 
7 Y B Y B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION"                SO4 
3 GLYCEROL                     GOL 
4 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"      PEG 
5 "2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL" PG0 
6 "TRIETHYLENE GLYCOL"         PGE 
7 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N PHE A 15  ? N PHE A 15  O ILE A 22  ? O ILE A 22  
AA1 2 3 N ASP A 25  ? N ASP A 25  O ARG A 37  ? O ARG A 37  
AA2 1 2 O GLY A 77  ? O GLY A 77  N ALA A 46  ? N ALA A 46  
AA2 2 3 N ILE A 49  ? N ILE A 49  O ALA A 126 ? O ALA A 126 
AA2 3 4 O LEU A 123 ? O LEU A 123 N LEU A 107 ? N LEU A 107 
AA3 1 2 O GLU A 73  ? O GLU A 73  N ILE A 60  ? N ILE A 60  
AA3 2 3 N MET A 59  ? N MET A 59  O VAL A 145 ? O VAL A 145 
AA4 1 2 N LEU B 9   ? N LEU B 9   O GLN B 26  ? O GLN B 26  
AA4 2 3 N GLU B 23  ? N GLU B 23  O TYR B 39  ? O TYR B 39  
AA5 1 2 O GLY B 77  ? O GLY B 77  N ALA B 46  ? N ALA B 46  
AA5 2 3 N ILE B 49  ? N ILE B 49  O TYR B 124 ? O TYR B 124 
AA5 3 4 O ARG B 127 ? O ARG B 127 N ASP B 103 ? N ASP B 103 
AA6 1 2 O PHE B 71  ? O PHE B 71  N GLN B 62  ? N GLN B 62  
AA6 2 3 N MET B 59  ? N MET B 59  O VAL B 145 ? O VAL B 145 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? 5.953  66.132  20.519  1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? 7.007  65.743  21.505  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? 6.651  66.211  22.923  1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? 7.422  66.906  23.603  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? 8.375  66.261  21.045  1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 1   ? 9.527  65.351  21.424  1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 1   ? 10.595 65.002  20.020  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 1   ? 9.561  63.851  19.111  1.00 60.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . LYS A 1 2   ? 5.477  65.766  23.367  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   1 
ATOM   10   C CA  . LYS A 1 2   ? 4.887  66.230  24.610  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  1 
ATOM   11   C C   . LYS A 1 2   ? 5.703  65.924  25.849  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   1 
ATOM   12   O O   . LYS A 1 2   ? 5.633  66.665  26.816  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   1 
ATOM   13   C CB  . LYS A 1 2   ? 3.452  65.714  24.773  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  1 
ATOM   14   C CG  . LYS A 1 2   ? 2.426  66.830  24.620  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  1 
ATOM   15   C CD  . LYS A 1 2   ? 1.005  66.306  24.635  1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  1 
ATOM   16   C CE  . LYS A 1 2   ? 0.609  65.750  23.274  1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  1 
ATOM   17   N NZ  . LYS A 1 2   ? -0.362 64.637  23.435  1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  1 
ATOM   18   N N   . HIS A 1 3   ? 6.514  64.865  25.815  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A N   1 
ATOM   19   C CA  . HIS A 1 3   ? 7.329  64.517  26.972  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CA  1 
ATOM   20   C C   . HIS A 1 3   ? 8.539  65.440  27.190  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A C   1 
ATOM   21   O O   . HIS A 1 3   ? 9.285  65.275  28.136  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A O   1 
ATOM   22   C CB  . HIS A 1 3   ? 7.807  63.083  26.834  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CB  1 
ATOM   23   C CG  . HIS A 1 3   ? 8.704  62.884  25.670  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CG  1 
ATOM   24   N ND1 . HIS A 1 3   ? 8.226  62.699  24.393  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A ND1 1 
ATOM   25   C CD2 . HIS A 1 3   ? 10.045 62.827  25.582  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CD2 1 
ATOM   26   C CE1 . HIS A 1 3   ? 9.236  62.565  23.566  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CE1 1 
ATOM   27   N NE2 . HIS A 1 3   ? 10.351 62.639  24.266  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A NE2 1 
ATOM   28   N N   . LEU A 1 4   ? 8.746  66.411  26.304  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   29   C CA  . LEU A 1 4   ? 9.775  67.456  26.548  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   30   C C   . LEU A 1 4   ? 9.182  68.773  27.060  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   31   O O   . LEU A 1 4   ? 9.892  69.656  27.541  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   32   C CB  . LEU A 1 4   ? 10.525 67.775  25.264  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   33   C CG  . LEU A 1 4   ? 11.484 66.706  24.792  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   34   C CD1 . LEU A 1 4   ? 12.010 67.007  23.403  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C CD2 . LEU A 1 4   ? 12.656 66.560  25.745  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N N   . GLU A 1 5   ? 7.880  68.935  26.910  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A N   1 
ATOM   37   C CA  . GLU A 1 5   ? 7.282  70.237  27.221  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CA  1 
ATOM   38   C C   . GLU A 1 5   ? 7.341  70.589  28.689  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A C   1 
ATOM   39   O O   . GLU A 1 5   ? 7.358  69.719  29.560  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A O   1 
ATOM   40   C CB  . GLU A 1 5   ? 5.875  70.321  26.645  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CB  1 
ATOM   41   C CG  . GLU A 1 5   ? 5.932  70.205  25.129  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CG  1 
ATOM   42   C CD  . GLU A 1 5   ? 4.579  70.113  24.484  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CD  1 
ATOM   43   O OE1 . GLU A 1 5   ? 3.554  70.025  25.214  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE1 1 
ATOM   44   O OE2 . GLU A 1 5   ? 4.559  70.104  23.234  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE2 1 
ATOM   45   N N   . GLU A 1 6   ? 7.342  71.895  28.954  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N   1 
ATOM   46   C CA  . GLU A 1 6   ? 7.305  72.470  30.289  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA  1 
ATOM   47   C C   . GLU A 1 6   ? 6.000  73.253  30.404  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C   1 
ATOM   48   O O   . GLU A 1 6   ? 5.562  73.824  29.411  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O   1 
ATOM   49   C CB  . GLU A 1 6   ? 8.528  73.374  30.511  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB  1 
ATOM   50   C CG  . GLU A 1 6   ? 9.830  72.630  30.363  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG  1 
ATOM   51   C CD  . GLU A 1 6   ? 11.066 73.514  30.201  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CD  1 
ATOM   52   O OE1 . GLU A 1 6   ? 10.969 74.736  30.319  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE1 1 
ATOM   53   O OE2 . GLU A 1 6   ? 12.168 72.917  30.065  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE2 1 
ATOM   54   N N   . LYS A 1 7   ? 5.353  73.129  31.548  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A N   1 
ATOM   55   C CA  . LYS A 1 7   ? 4.046  73.715  31.821  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CA  1 
ATOM   56   C C   . LYS A 1 7   ? 4.250  74.983  32.647  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A C   1 
ATOM   57   O O   . LYS A 1 7   ? 4.867  74.919  33.677  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A O   1 
ATOM   58   C CB  . LYS A 1 7   ? 3.172  72.709  32.633  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CB  1 
ATOM   59   C CG  . LYS A 1 7   ? 1.861  73.296  33.176  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CG  1 
ATOM   60   C CD  . LYS A 1 7   ? 0.945  72.227  33.768  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CD  1 
ATOM   61   C CE  . LYS A 1 7   ? -0.433 72.783  34.117  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A CE  1 
ATOM   62   N NZ  . LYS A 1 7   ? -1.059 73.379  32.892  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A NZ  1 
ATOM   63   N N   . THR A 1 8   ? 3.728  76.126  32.189  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 8   THR A N   1 
ATOM   64   C CA  . THR A 1 8   ? 3.845  77.359  32.998  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CA  1 
ATOM   65   C C   . THR A 1 8   ? 2.990  77.270  34.252  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 8   THR A C   1 
ATOM   66   O O   . THR A 1 8   ? 1.777  77.132  34.145  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 8   THR A O   1 
ATOM   67   C CB  . THR A 1 8   ? 3.446  78.614  32.224  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CB  1 
ATOM   68   O OG1 . THR A 1 8   ? 4.155  78.665  30.960  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 8   THR A OG1 1 
ATOM   69   C CG2 . THR A 1 8   ? 3.782  79.831  33.097  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CG2 1 
ATOM   70   N N   . LEU A 1 9   ? 3.613  77.404  35.395  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N   1 
ATOM   71   C CA  . LEU A 1 9   ? 2.948  77.500  36.707  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA  1 
ATOM   72   C C   . LEU A 1 9   ? 2.739  78.910  37.183  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C   1 
ATOM   73   O O   . LEU A 1 9   ? 1.760  79.209  37.861  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O   1 
ATOM   74   C CB  . LEU A 1 9   ? 3.730  76.737  37.745  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB  1 
ATOM   75   C CG  . LEU A 1 9   ? 3.934  75.239  37.479  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG  1 
ATOM   76   C CD1 . LEU A 1 9   ? 4.719  74.622  38.622  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1 1 
ATOM   77   C CD2 . LEU A 1 9   ? 2.610  74.512  37.228  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2 1 
ATOM   78   N N   . SER A 1 10  ? 3.642  79.818  36.813  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 10  SER A N   1 
ATOM   79   C CA  . SER A 1 10  ? 3.453  81.201  37.157  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA  1 
ATOM   80   C C   . SER A 1 10  ? 4.291  82.045  36.246  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 10  SER A C   1 
ATOM   81   O O   . SER A 1 10  ? 5.281  81.572  35.719  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 10  SER A O   1 
ATOM   82   C CB  . SER A 1 10  ? 3.818  81.442  38.610  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB  1 
ATOM   83   O OG  . SER A 1 10  ? 5.211  81.368  38.802  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG  1 
ATOM   84   N N   . THR A 1 11  ? 3.814  83.262  36.028  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 11  THR A N   1 
ATOM   85   C CA  . THR A 1 11  ? 4.551  84.276  35.293  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CA  1 
ATOM   86   C C   . THR A 1 11  ? 4.409  85.595  35.952  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 11  THR A C   1 
ATOM   87   O O   . THR A 1 11  ? 3.377  85.916  36.595  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 11  THR A O   1 
ATOM   88   C CB  . THR A 1 11  ? 4.075  84.418  33.875  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CB  1 
ATOM   89   O OG1 . THR A 1 11  ? 2.802  85.129  33.813  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 11  THR A OG1 1 
ATOM   90   C CG2 . THR A 1 11  ? 3.906  83.132  33.289  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CG2 1 
ATOM   91   N N   . ARG A 1 12  ? 5.432  86.404  35.762  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N   1 
ATOM   92   C CA  . ARG A 1 12  ? 5.379  87.782  36.173  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA  1 
ATOM   93   C C   . ARG A 1 12  ? 6.274  88.581  35.260  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C   1 
ATOM   94   O O   . ARG A 1 12  ? 7.271  88.053  34.731  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O   1 
ATOM   95   C CB  . ARG A 1 12  ? 5.893  87.919  37.619  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB  1 
ATOM   96   C CG  . ARG A 1 12  ? 7.359  87.533  37.843  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG  1 
ATOM   97   C CD  . ARG A 1 12  ? 7.686  87.360  39.330  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD  1 
ATOM   98   N NE  . ARG A 1 12  ? 7.517  88.627  40.023  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE  1 
ATOM   99   C CZ  . ARG A 1 12  ? 7.729  88.829  41.320  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ  1 
ATOM   100  N NH1 . ARG A 1 12  ? 8.119  87.841  42.105  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1 1 
ATOM   101  N NH2 . ARG A 1 12  ? 7.532  90.036  41.832  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2 1 
ATOM   102  N N   . GLN A 1 13  ? 5.982  89.857  35.104  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N   1 
ATOM   103  C CA  . GLN A 1 13  ? 6.943  90.730  34.482  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA  1 
ATOM   104  C C   . GLN A 1 13  ? 7.883  91.177  35.581  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C   1 
ATOM   105  O O   . GLN A 1 13  ? 7.483  91.894  36.490  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O   1 
ATOM   106  C CB  . GLN A 1 13  ? 6.277  91.903  33.786  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB  1 
ATOM   107  C CG  . GLN A 1 13  ? 7.301  92.851  33.217  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG  1 
ATOM   108  C CD  . GLN A 1 13  ? 6.652  93.899  32.355  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD  1 
ATOM   109  O OE1 . GLN A 1 13  ? 6.337  93.648  31.201  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1 1 
ATOM   110  N NE2 . GLN A 1 13  ? 6.439  95.061  32.920  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2 1 
ATOM   111  N N   . ILE A 1 14  ? 9.115  90.695  35.536  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A N   1 
ATOM   112  C CA  . ILE A 1 14  ? 10.090 90.894  36.617  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CA  1 
ATOM   113  C C   . ILE A 1 14  ? 10.805 92.243  36.485  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A C   1 
ATOM   114  O O   . ILE A 1 14  ? 11.237 92.835  37.477  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A O   1 
ATOM   115  C CB  . ILE A 1 14  ? 11.110 89.694  36.650  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CB  1 
ATOM   116  C CG1 . ILE A 1 14  ? 11.926 89.644  37.952  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG1 1 
ATOM   117  C CG2 . ILE A 1 14  ? 12.029 89.640  35.440  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CG2 1 
ATOM   118  C CD1 . ILE A 1 14  ? 11.074 89.489  39.206  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 14  ILE A CD1 1 
ATOM   119  N N   . PHE A 1 15  ? 10.948 92.727  35.262  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A N   1 
ATOM   120  C CA  . PHE A 1 15  ? 11.689 93.960  35.060  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CA  1 
ATOM   121  C C   . PHE A 1 15  ? 11.235 94.636  33.796  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A C   1 
ATOM   122  O O   . PHE A 1 15  ? 10.964 93.974  32.809  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A O   1 
ATOM   123  C CB  . PHE A 1 15  ? 13.188 93.668  34.967  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CB  1 
ATOM   124  C CG  . PHE A 1 15  ? 14.033 94.897  34.790  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CG  1 
ATOM   125  C CD1 . PHE A 1 15  ? 14.255 95.734  35.866  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CD1 1 
ATOM   126  C CD2 . PHE A 1 15  ? 14.563 95.206  33.568  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CD2 1 
ATOM   127  C CE1 . PHE A 1 15  ? 15.024 96.875  35.729  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CE1 1 
ATOM   128  C CE2 . PHE A 1 15  ? 15.334 96.358  33.420  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CE2 1 
ATOM   129  C CZ  . PHE A 1 15  ? 15.550 97.169  34.497  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 15  PHE A CZ  1 
ATOM   130  N N   . LYS A 1 16  ? 11.180 95.962  33.846  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N   1 
ATOM   131  C CA  . LYS A 1 16  ? 11.027 96.779  32.664  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA  1 
ATOM   132  C C   . LYS A 1 16  ? 12.079 97.865  32.687  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C   1 
ATOM   133  O O   . LYS A 1 16  ? 12.119 98.705  33.598  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O   1 
ATOM   134  C CB  . LYS A 1 16  ? 9.631  97.420  32.641  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB  1 
ATOM   135  C CG  . LYS A 1 16  ? 9.384  98.174  31.339  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG  1 
ATOM   136  C CD  . LYS A 1 16  ? 7.958  98.669  31.267  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD  1 
ATOM   137  C CE  . LYS A 1 16  ? 7.525  98.995  29.845  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE  1 
ATOM   138  N NZ  . LYS A 1 16  ? 6.037  99.201  29.791  1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ  1 
ATOM   139  N N   . GLY A 1 17  ? 12.910 97.881  31.672  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N   1 
ATOM   140  C CA  . GLY A 1 17  ? 13.927 98.885  31.546  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA  1 
ATOM   141  C C   . GLY A 1 17  ? 13.384 99.993  30.659  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C   1 
ATOM   142  O O   . GLY A 1 17  ? 12.165 100.179 30.489  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O   1 
ATOM   143  N N   . ARG A 1 18  ? 14.302 100.756 30.093  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A N   1 
ATOM   144  C CA  . ARG A 1 18  ? 13.919 101.755 29.130  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CA  1 
ATOM   145  C C   . ARG A 1 18  ? 13.290 101.108 27.917  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A C   1 
ATOM   146  O O   . ARG A 1 18  ? 12.340 101.643 27.327  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A O   1 
ATOM   147  C CB  . ARG A 1 18  ? 15.142 102.590 28.742  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CB  1 
ATOM   148  C CG  . ARG A 1 18  ? 14.877 103.661 27.710  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CG  1 
ATOM   149  C CD  . ARG A 1 18  ? 13.768 104.583 28.188  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CD  1 
ATOM   150  N NE  . ARG A 1 18  ? 13.718 105.774 27.350  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NE  1 
ATOM   151  C CZ  . ARG A 1 18  ? 12.734 106.674 27.349  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CZ  1 
ATOM   152  N NH1 . ARG A 1 18  ? 11.664 106.515 28.121  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH1 1 
ATOM   153  N NH2 . ARG A 1 18  ? 12.841 107.732 26.544  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH2 1 
ATOM   154  N N   . TYR A 1 19  ? 13.818 99.955  27.535  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   1 
ATOM   155  C CA  . TYR A 1 19  ? 13.398 99.234  26.354  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  1 
ATOM   156  C C   . TYR A 1 19  ? 13.066 97.772  26.605  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   1 
ATOM   157  O O   . TYR A 1 19  ? 12.140 97.238  25.974  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   1 
ATOM   158  C CB  . TYR A 1 19  ? 14.476 99.286  25.289  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  1 
ATOM   159  C CG  . TYR A 1 19  ? 14.759 100.679 24.814  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  1 
ATOM   160  C CD1 . TYR A 1 19  ? 13.778 101.401 24.147  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 1 
ATOM   161  C CD2 . TYR A 1 19  ? 15.984 101.278 25.044  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 1 
ATOM   162  C CE1 . TYR A 1 19  ? 14.019 102.678 23.696  1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 1 
ATOM   163  C CE2 . TYR A 1 19  ? 16.234 102.561 24.598  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 1 
ATOM   164  C CZ  . TYR A 1 19  ? 15.248 103.252 23.924  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  1 
ATOM   165  O OH  . TYR A 1 19  ? 15.485 104.534 23.481  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  1 
ATOM   166  N N   . LEU A 1 20  ? 13.808 97.093  27.484  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A N   1 
ATOM   167  C CA  . LEU A 1 20  ? 13.661 95.662  27.595  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CA  1 
ATOM   168  C C   . LEU A 1 20  ? 12.709 95.294  28.714  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A C   1 
ATOM   169  O O   . LEU A 1 20  ? 12.847 95.772  29.837  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A O   1 
ATOM   170  C CB  . LEU A 1 20  ? 15.006 95.004  27.848  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CB  1 
ATOM   171  C CG  . LEU A 1 20  ? 16.010 95.227  26.743  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CG  1 
ATOM   172  C CD1 . LEU A 1 20  ? 17.304 94.497  27.096  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CD1 1 
ATOM   173  C CD2 . LEU A 1 20  ? 15.481 94.744  25.417  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A CD2 1 
ATOM   174  N N   . LYS A 1 21  ? 11.798 94.381  28.405  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A N   1 
ATOM   175  C CA  . LYS A 1 21  ? 10.853 93.851  29.374  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CA  1 
ATOM   176  C C   . LYS A 1 21  ? 11.181 92.371  29.594  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A C   1 
ATOM   177  O O   . LYS A 1 21  ? 11.295 91.598  28.624  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A O   1 
ATOM   178  C CB  . LYS A 1 21  ? 9.437  93.932  28.831  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CB  1 
ATOM   179  C CG  . LYS A 1 21  ? 8.839  95.323  28.859  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CG  1 
ATOM   180  C CD  . LYS A 1 21  ? 7.363  95.305  28.514  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CD  1 
ATOM   181  C CE  . LYS A 1 21  ? 7.098  94.763  27.113  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CE  1 
ATOM   182  N NZ  . LYS A 1 21  ? 5.643  94.847  26.771  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A NZ  1 
ATOM   183  N N   . ILE A 1 22  ? 11.346 91.989  30.858  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   1 
ATOM   184  C CA  . ILE A 1 22  ? 11.726 90.622  31.180  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  1 
ATOM   185  C C   . ILE A 1 22  ? 10.583 89.911  31.906  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   1 
ATOM   186  O O   . ILE A 1 22  ? 10.068 90.444  32.891  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   1 
ATOM   187  C CB  . ILE A 1 22  ? 12.920 90.561  32.129  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  1 
ATOM   188  C CG1 . ILE A 1 22  ? 14.090 91.424  31.617  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 1 
ATOM   189  C CG2 . ILE A 1 22  ? 13.399 89.112  32.284  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 1 
ATOM   190  C CD1 . ILE A 1 22  ? 14.552 91.034  30.243  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 1 
ATOM   191  N N   A GLU A 1 23  ? 10.205 88.744  31.392  0.50 15.70 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N   1 
ATOM   192  N N   B GLU A 1 23  ? 10.257 88.729  31.411  0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N   1 
ATOM   193  C CA  A GLU A 1 23  ? 9.273  87.844  32.062  0.50 16.03 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA  1 
ATOM   194  C CA  B GLU A 1 23  ? 9.304  87.822  32.013  0.50 15.93 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA  1 
ATOM   195  C C   A GLU A 1 23  ? 10.045 86.764  32.811  0.50 16.06 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C   1 
ATOM   196  C C   B GLU A 1 23  ? 10.061 86.762  32.813  0.50 15.98 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C   1 
ATOM   197  O O   A GLU A 1 23  ? 11.036 86.197  32.303  0.50 14.51 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O   1 
ATOM   198  O O   B GLU A 1 23  ? 11.070 86.203  32.336  0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O   1 
ATOM   199  C CB  A GLU A 1 23  ? 8.297  87.176  31.075  0.50 17.49 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB  1 
ATOM   200  C CB  B GLU A 1 23  ? 8.518  87.137  30.898  0.50 17.25 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB  1 
ATOM   201  C CG  A GLU A 1 23  ? 7.121  86.469  31.759  0.50 19.19 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG  1 
ATOM   202  C CG  B GLU A 1 23  ? 7.198  86.525  31.297  0.50 18.84 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG  1 
ATOM   203  C CD  A GLU A 1 23  ? 6.034  85.963  30.799  0.50 19.32 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD  1 
ATOM   204  C CD  B GLU A 1 23  ? 6.139  87.575  31.602  0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD  1 
ATOM   205  O OE1 A GLU A 1 23  ? 5.473  86.777  30.016  0.50 22.14 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1 1 
ATOM   206  O OE1 B GLU A 1 23  ? 6.426  88.777  31.555  0.50 18.93 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1 1 
ATOM   207  O OE2 A GLU A 1 23  ? 5.686  84.751  30.850  0.50 20.00 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2 1 
ATOM   208  O OE2 B GLU A 1 23  ? 5.032  87.150  31.917  0.50 22.57 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2 1 
ATOM   209  N N   . GLN A 1 24  ? 9.586  86.475  34.022  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   210  C CA  . GLN A 1 24  ? 10.147 85.380  34.796  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   211  C C   . GLN A 1 24  ? 9.049  84.380  35.101  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   212  O O   . GLN A 1 24  ? 8.038  84.757  35.689  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   213  C CB  . GLN A 1 24  ? 10.747 85.859  36.075  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   214  C CG  . GLN A 1 24  ? 11.573 84.790  36.768  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   215  C CD  . GLN A 1 24  ? 12.158 85.322  38.053  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   216  O OE1 . GLN A 1 24  ? 11.471 85.356  39.091  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   217  N NE2 . GLN A 1 24  ? 13.442 85.693  38.029  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   218  N N   . ASP A 1 25  ? 9.264  83.132  34.740  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A N   1 
ATOM   219  C CA  . ASP A 1 25  ? 8.247  82.061  34.895  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CA  1 
ATOM   220  C C   . ASP A 1 25  ? 8.787  80.969  35.774  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A C   1 
ATOM   221  O O   . ASP A 1 25  ? 9.971  80.736  35.837  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A O   1 
ATOM   222  C CB  . ASP A 1 25  ? 7.845  81.413  33.549  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CB  1 
ATOM   223  C CG  . ASP A 1 25  ? 7.248  82.357  32.583  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CG  1 
ATOM   224  O OD1 . ASP A 1 25  ? 7.062  83.541  32.922  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD1 1 
ATOM   225  O OD2 . ASP A 1 25  ? 6.964  81.895  31.457  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD2 1 
ATOM   226  N N   . GLN A 1 26  ? 7.883  80.321  36.528  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A N   1 
ATOM   227  C CA  . GLN A 1 26  ? 8.154  79.050  37.114  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CA  1 
ATOM   228  C C   . GLN A 1 26  ? 7.436  78.051  36.231  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A C   1 
ATOM   229  O O   . GLN A 1 26  ? 6.256  78.240  35.914  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A O   1 
ATOM   230  C CB  . GLN A 1 26  ? 7.619  78.983  38.525  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CB  1 
ATOM   231  C CG  . GLN A 1 26  ? 8.232  80.013  39.402  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CG  1 
ATOM   232  C CD  . GLN A 1 26  ? 9.709  79.793  39.549  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CD  1 
ATOM   233  O OE1 . GLN A 1 26  ? 10.140 78.690  39.858  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A OE1 1 
ATOM   234  N NE2 . GLN A 1 26  ? 10.473 80.816  39.347  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A NE2 1 
ATOM   235  N N   . VAL A 1 27  ? 8.142  76.990  35.857  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N   1 
ATOM   236  C CA  . VAL A 1 27  ? 7.597  75.953  35.008  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA  1 
ATOM   237  C C   . VAL A 1 27  ? 7.741  74.578  35.647  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C   1 
ATOM   238  O O   . VAL A 1 27  ? 8.659  74.341  36.409  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O   1 
ATOM   239  C CB  . VAL A 1 27  ? 8.242  75.932  33.605  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB  1 
ATOM   240  C CG1 . VAL A 1 27  ? 8.145  77.311  32.996  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1 1 
ATOM   241  C CG2 . VAL A 1 27  ? 9.663  75.436  33.702  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2 1 
ATOM   242  N N   . GLN A 1 28  ? 6.818  73.691  35.316  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A N   1 
ATOM   243  C CA  . GLN A 1 28  ? 6.930  72.287  35.675  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CA  1 
ATOM   244  C C   . GLN A 1 28  ? 7.514  71.546  34.496  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A C   1 
ATOM   245  O O   . GLN A 1 28  ? 6.928  71.521  33.402  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A O   1 
ATOM   246  C CB  . GLN A 1 28  ? 5.568  71.725  35.995  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CB  1 
ATOM   247  C CG  . GLN A 1 28  ? 5.668  70.292  36.445  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CG  1 
ATOM   248  C CD  . GLN A 1 28  ? 4.346  69.803  36.914  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CD  1 
ATOM   249  O OE1 . GLN A 1 28  ? 3.390  69.742  36.134  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A OE1 1 
ATOM   250  N NE2 . GLN A 1 28  ? 4.252  69.518  38.210  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A NE2 1 
ATOM   251  N N   . ALA A 1 29  ? 8.725  71.044  34.709  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N   1 
ATOM   252  C CA  . ALA A 1 29  ? 9.438  70.360  33.647  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA  1 
ATOM   253  C C   . ALA A 1 29  ? 9.060  68.860  33.541  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C   1 
ATOM   254  O O   . ALA A 1 29  ? 8.212  68.380  34.276  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O   1 
ATOM   255  C CB  . ALA A 1 29  ? 10.924 70.521  33.893  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB  1 
ATOM   256  N N   . PRO A 1 30  ? 9.683  68.111  32.606  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A N   1 
ATOM   257  C CA  . PRO A 1 30  ? 9.268  66.698  32.435  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CA  1 
ATOM   258  C C   . PRO A 1 30  ? 9.527  65.821  33.654  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A C   1 
ATOM   259  O O   . PRO A 1 30  ? 8.958  64.718  33.742  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A O   1 
ATOM   260  C CB  . PRO A 1 30  ? 10.062 66.255  31.214  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CB  1 
ATOM   261  C CG  . PRO A 1 30  ? 10.205 67.521  30.412  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CG  1 
ATOM   262  C CD  . PRO A 1 30  ? 10.517 68.546  31.468  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 30  PRO A CD  1 
ATOM   263  N N   . ASP A 1 31  ? 10.365 66.269  34.565  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A N   1 
ATOM   264  C CA  . ASP A 1 31  ? 10.590 65.521  35.802  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CA  1 
ATOM   265  C C   . ASP A 1 31  ? 9.531  65.800  36.896  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A C   1 
ATOM   266  O O   . ASP A 1 31  ? 9.613  65.244  37.994  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A O   1 
ATOM   267  C CB  . ASP A 1 31  ? 11.978 65.757  36.306  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CB  1 
ATOM   268  C CG  . ASP A 1 31  ? 12.277 67.197  36.642  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A CG  1 
ATOM   269  O OD1 . ASP A 1 31  ? 11.409 68.066  36.427  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A OD1 1 
ATOM   270  O OD2 . ASP A 1 31  ? 13.399 67.456  37.134  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 31  ASP A OD2 1 
ATOM   271  N N   . GLY A 1 32  ? 8.591  66.676  36.588  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A N   1 
ATOM   272  C CA  . GLY A 1 32  ? 7.539  67.115  37.513  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A CA  1 
ATOM   273  C C   . GLY A 1 32  ? 8.005  68.148  38.526  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A C   1 
ATOM   274  O O   . GLY A 1 32  ? 7.218  68.586  39.375  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A O   1 
ATOM   275  N N   . ARG A 1 33  ? 9.277  68.553  38.445  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   276  C CA  . ARG A 1 33  ? 9.887  69.561  39.304  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   277  C C   . ARG A 1 33  ? 9.791  70.958  38.667  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   278  O O   . ARG A 1 33  ? 9.511  71.074  37.473  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   279  C CB  . ARG A 1 33  ? 11.331 69.233  39.565  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   280  C CG  . ARG A 1 33  ? 11.487 67.873  40.234  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   281  C CD  . ARG A 1 33  ? 12.886 67.686  40.747  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   282  N NE  . ARG A 1 33  ? 13.025 66.351  41.327  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   283  C CZ  . ARG A 1 33  ? 14.092 65.902  41.982  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   284  N NH1 . ARG A 1 33  ? 15.157 66.681  42.166  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   285  N NH2 . ARG A 1 33  ? 14.091 64.655  42.458  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   286  N N   . THR A 1 34  ? 10.008 71.960  39.492  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 34  THR A N   1 
ATOM   287  C CA  . THR A 1 34  ? 9.784  73.357  39.135  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA  1 
ATOM   288  C C   . THR A 1 34  ? 11.108 74.059  38.899  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 34  THR A C   1 
ATOM   289  O O   . THR A 1 34  ? 12.073 73.954  39.683  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 34  THR A O   1 
ATOM   290  C CB  . THR A 1 34  ? 8.943  74.113  40.201  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB  1 
ATOM   291  O OG1 . THR A 1 34  ? 7.662  73.471  40.296  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1 1 
ATOM   292  C CG2 . THR A 1 34  ? 8.732  75.555  39.797  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2 1 
ATOM   293  N N   . TYR A 1 35  ? 11.148 74.765  37.766  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N   1 
ATOM   294  C CA  . TYR A 1 35  ? 12.340 75.476  37.360  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA  1 
ATOM   295  C C   . TYR A 1 35  ? 11.980 76.897  36.950  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C   1 
ATOM   296  O O   . TYR A 1 35  ? 10.880 77.155  36.431  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O   1 
ATOM   297  C CB  . TYR A 1 35  ? 13.003 74.800  36.166  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB  1 
ATOM   298  C CG  . TYR A 1 35  ? 13.503 73.404  36.496  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG  1 
ATOM   299  C CD1 . TYR A 1 35  ? 12.654 72.319  36.385  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1 1 
ATOM   300  C CD2 . TYR A 1 35  ? 14.804 73.202  36.959  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2 1 
ATOM   301  C CE1 . TYR A 1 35  ? 13.084 71.033  36.716  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1 1 
ATOM   302  C CE2 . TYR A 1 35  ? 15.231 71.927  37.308  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2 1 
ATOM   303  C CZ  . TYR A 1 35  ? 14.366 70.862  37.172  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ  1 
ATOM   304  O OH  . TYR A 1 35  ? 14.733 69.587  37.495  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH  1 
ATOM   305  N N   . THR A 1 36  ? 12.916 77.797  37.144  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 36  THR A N   1 
ATOM   306  C CA  . THR A 1 36  ? 12.793 79.157  36.673  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA  1 
ATOM   307  C C   . THR A 1 36  ? 13.189 79.276  35.212  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 36  THR A C   1 
ATOM   308  O O   . THR A 1 36  ? 14.239 78.768  34.811  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 36  THR A O   1 
ATOM   309  C CB  . THR A 1 36  ? 13.633 80.116  37.493  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB  1 
ATOM   310  O OG1 . THR A 1 36  ? 13.267 79.966  38.896  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1 1 
ATOM   311  C CG2 . THR A 1 36  ? 13.461 81.535  37.055  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2 1 
ATOM   312  N N   . ARG A 1 37  ? 12.408 80.061  34.477  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   313  C CA  . ARG A 1 37  ? 12.745 80.449  33.102  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   314  C C   . ARG A 1 37  ? 12.551 81.955  32.931  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   315  O O   . ARG A 1 37  ? 11.573 82.527  33.389  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   316  C CB  . ARG A 1 37  ? 11.910 79.712  32.072  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   317  C CG  . ARG A 1 37  ? 11.900 78.188  32.127  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   318  C CD  . ARG A 1 37  ? 13.250 77.554  31.820  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  1 
ATOM   319  N NE  . ARG A 1 37  ? 13.227 76.096  31.788  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  1 
ATOM   320  C CZ  . ARG A 1 37  ? 14.231 75.273  32.065  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  1 
ATOM   321  N NH1 . ARG A 1 37  ? 15.437 75.717  32.404  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 1 
ATOM   322  N NH2 . ARG A 1 37  ? 14.044 73.964  31.961  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 1 
ATOM   323  N N   . GLU A 1 38  ? 13.506 82.607  32.250  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A N   1 
ATOM   324  C CA  . GLU A 1 38  ? 13.494 84.047  32.088  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CA  1 
ATOM   325  C C   . GLU A 1 38  ? 13.708 84.373  30.654  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A C   1 
ATOM   326  O O   . GLU A 1 38  ? 14.537 83.784  30.007  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A O   1 
ATOM   327  C CB  . GLU A 1 38  ? 14.630 84.752  32.814  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CB  1 
ATOM   328  C CG  . GLU A 1 38  ? 14.476 84.749  34.267  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CG  1 
ATOM   329  C CD  . GLU A 1 38  ? 15.527 85.576  34.963  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A CD  1 
ATOM   330  O OE1 . GLU A 1 38  ? 16.658 85.795  34.444  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A OE1 1 
ATOM   331  O OE2 . GLU A 1 38  ? 15.254 85.877  36.112  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A OE2 1 
ATOM   332  N N   A TYR A 1 39  ? 12.941 85.326  30.154  0.50 14.38 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   333  N N   B TYR A 1 39  ? 12.937 85.320  30.154  0.50 14.01 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   334  C CA  A TYR A 1 39  ? 13.031 85.677  28.752  0.50 15.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   335  C CA  B TYR A 1 39  ? 13.089 85.721  28.775  0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   336  C C   A TYR A 1 39  ? 12.489 87.062  28.499  0.50 15.53 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   337  C C   B TYR A 1 39  ? 12.516 87.085  28.519  0.50 15.18 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   338  O O   A TYR A 1 39  ? 11.691 87.597  29.276  0.50 15.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   339  O O   B TYR A 1 39  ? 11.727 87.626  29.305  0.50 14.78 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   340  C CB  A TYR A 1 39  ? 12.302 84.631  27.905  0.50 15.55 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   341  C CB  B TYR A 1 39  ? 12.456 84.685  27.855  0.50 14.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   342  C CG  A TYR A 1 39  ? 10.791 84.684  27.987  0.50 15.95 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   343  C CG  B TYR A 1 39  ? 11.070 84.289  28.247  0.50 14.72 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   344  C CD1 A TYR A 1 39  ? 10.115 84.020  29.001  0.50 17.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   345  C CD1 B TYR A 1 39  ? 10.857 83.355  29.254  0.50 13.67 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   346  C CD2 A TYR A 1 39  ? 10.062 85.372  27.043  0.50 16.50 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   347  C CD2 B TYR A 1 39  ? 9.985  84.823  27.610  0.50 13.99 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   348  C CE1 A TYR A 1 39  ? 8.737  84.052  29.059  0.50 18.17 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   349  C CE1 B TYR A 1 39  ? 9.588  82.971  29.622  0.50 15.22 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   350  C CE2 A TYR A 1 39  ? 8.684  85.412  27.088  0.50 17.43 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   351  C CE2 B TYR A 1 39  ? 8.692  84.430  27.962  0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   352  C CZ  A TYR A 1 39  ? 8.029  84.751  28.102  0.50 18.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   353  C CZ  B TYR A 1 39  ? 8.517  83.498  28.958  0.50 15.20 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   354  O OH  A TYR A 1 39  ? 6.649  84.783  28.141  0.50 22.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   355  O OH  B TYR A 1 39  ? 7.253  83.109  29.334  0.50 17.24 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   356  N N   . ILE A 1 40  ? 12.995 87.670  27.429  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   1 
ATOM   357  C CA  . ILE A 1 40  ? 12.591 89.008  26.988  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  1 
ATOM   358  C C   . ILE A 1 40  ? 11.280 88.899  26.211  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   1 
ATOM   359  O O   . ILE A 1 40  ? 11.095 87.998  25.344  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   1 
ATOM   360  C CB  . ILE A 1 40  ? 13.684 89.575  26.066  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  1 
ATOM   361  C CG1 . ILE A 1 40  ? 14.959 89.854  26.882  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 1 
ATOM   362  C CG2 . ILE A 1 40  ? 13.181 90.799  25.306  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 1 
ATOM   363  C CD1 . ILE A 1 40  ? 16.184 90.069  26.069  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 1 
ATOM   364  N N   . LEU A 1 41  ? 10.393 89.863  26.449  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   365  C CA  . LEU A 1 41  ? 9.138  89.928  25.716  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   366  C C   . LEU A 1 41  ? 9.351  90.888  24.568  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   367  O O   . LEU A 1 41  ? 9.640  92.065  24.796  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   368  C CB  . LEU A 1 41  ? 8.026  90.461  26.630  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   369  C CG  . LEU A 1 41  ? 7.586  89.521  27.744  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   370  C CD1 . LEU A 1 41  ? 6.658  90.259  28.709  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   371  C CD2 . LEU A 1 41  ? 6.925  88.298  27.152  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
ATOM   372  N N   . HIS A 1 42  ? 9.232  90.373  23.356  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   1 
ATOM   373  C CA  . HIS A 1 42  ? 9.595  91.107  22.172  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  1 
ATOM   374  C C   . HIS A 1 42  ? 8.412  91.126  21.234  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   1 
ATOM   375  O O   . HIS A 1 42  ? 7.699  90.144  21.105  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   1 
ATOM   376  C CB  . HIS A 1 42  ? 10.805 90.417  21.530  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  1 
ATOM   377  C CG  . HIS A 1 42  ? 11.430 91.186  20.416  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  1 
ATOM   378  N ND1 . HIS A 1 42  ? 10.879 91.236  19.162  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 1 
ATOM   379  C CD2 . HIS A 1 42  ? 12.583 91.886  20.355  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 1 
ATOM   380  C CE1 . HIS A 1 42  ? 11.641 91.986  18.377  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 1 
ATOM   381  N NE2 . HIS A 1 42  ? 12.700 92.362  19.066  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 1 
ATOM   382  N N   . PRO A 1 43  ? 8.227  92.257  20.521  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A N   1 
ATOM   383  C CA  . PRO A 1 43  ? 7.030  92.348  19.703  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CA  1 
ATOM   384  C C   . PRO A 1 43  ? 7.014  91.510  18.404  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A C   1 
ATOM   385  O O   . PRO A 1 43  ? 5.973  91.395  17.750  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A O   1 
ATOM   386  C CB  . PRO A 1 43  ? 6.998  93.844  19.357  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CB  1 
ATOM   387  C CG  . PRO A 1 43  ? 8.407  94.283  19.366  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CG  1 
ATOM   388  C CD  . PRO A 1 43  ? 9.017  93.495  20.516  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A CD  1 
ATOM   389  N N   . GLY A 1 44  ? 8.166  90.944  18.026  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   390  C CA  . GLY A 1 44  ? 8.309  90.380  16.696  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   391  C C   . GLY A 1 44  ? 8.849  91.400  15.710  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   392  O O   . GLY A 1 44  ? 8.945  92.563  16.008  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   393  N N   . ALA A 1 45  ? 9.215  90.922  14.518  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N   1 
ATOM   394  C CA  . ALA A 1 45  ? 9.932  91.767  13.546  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA  1 
ATOM   395  C C   . ALA A 1 45  ? 9.767  91.193  12.145  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C   1 
ATOM   396  O O   . ALA A 1 45  ? 9.312  90.083  11.959  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O   1 
ATOM   397  C CB  . ALA A 1 45  ? 11.411 91.901  13.921  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB  1 
ATOM   398  N N   . ALA A 1 46  ? 10.101 92.030  11.176  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N   1 
ATOM   399  C CA  . ALA A 1 46  ? 10.243 91.624  9.803   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA  1 
ATOM   400  C C   . ALA A 1 46  ? 11.586 92.082  9.248   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C   1 
ATOM   401  O O   . ALA A 1 46  ? 12.111 93.095  9.674   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O   1 
ATOM   402  C CB  . ALA A 1 46  ? 9.113  92.177  8.955   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB  1 
ATOM   403  N N   . MET A 1 47  ? 12.069 91.343  8.229   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 47  MET A N   1 
ATOM   404  C CA  . MET A 1 47  ? 13.271 91.649  7.486   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CA  1 
ATOM   405  C C   . MET A 1 47  ? 13.017 91.324  6.027   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 47  MET A C   1 
ATOM   406  O O   . MET A 1 47  ? 12.273 90.367  5.769   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 47  MET A O   1 
ATOM   407  C CB  . MET A 1 47  ? 14.453 90.816  7.996   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CB  1 
ATOM   408  C CG  . MET A 1 47  ? 15.806 91.198  7.428   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CG  1 
ATOM   409  S SD  . MET A 1 47  ? 16.974 89.801  7.420   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 47  MET A SD  1 
ATOM   410  C CE  . MET A 1 47  ? 16.472 88.942  5.937   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CE  1 
ATOM   411  N N   . MET A 1 48  ? 13.582 92.169  5.136   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 48  MET A N   1 
ATOM   412  C CA  . MET A 1 48  ? 13.320 92.161  3.693   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CA  1 
ATOM   413  C C   . MET A 1 48  ? 14.615 91.934  2.950   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 48  MET A C   1 
ATOM   414  O O   . MET A 1 48  ? 15.614 92.557  3.260   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 48  MET A O   1 
ATOM   415  C CB  . MET A 1 48  ? 12.708 93.537  3.138   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CB  1 
ATOM   416  C CG  . MET A 1 48  ? 13.338 94.879  3.675   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CG  1 
ATOM   417  S SD  . MET A 1 48  ? 12.452 95.576  5.121   1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 48  MET A SD  1 
ATOM   418  C CE  . MET A 1 48  ? 11.670 94.295  6.082   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 48  MET A CE  1 
ATOM   419  N N   . ILE A 1 49  ? 14.544 91.093  1.922   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   420  C CA  . ILE A 1 49  ? 15.641 90.932  0.977   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   421  C C   . ILE A 1 49  ? 15.221 91.716  -0.283  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   422  O O   . ILE A 1 49  ? 14.361 91.204  -0.974  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   423  C CB  . ILE A 1 49  ? 15.845 89.469  0.626   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   424  C CG1 . ILE A 1 49  ? 16.232 88.635  1.890   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   425  C CG2 . ILE A 1 49  ? 16.946 89.341  -0.431  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   426  C CD1 . ILE A 1 49  ? 16.199 87.141  1.652   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   427  N N   . PRO A 1 50  ? 15.789 92.927  -0.495  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A N   1 
ATOM   428  C CA  . PRO A 1 50  ? 15.273 93.807  -1.598  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CA  1 
ATOM   429  C C   . PRO A 1 50  ? 16.118 93.627  -2.836  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A C   1 
ATOM   430  O O   . PRO A 1 50  ? 17.264 94.074  -2.845  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A O   1 
ATOM   431  C CB  . PRO A 1 50  ? 15.426 95.221  -1.023  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CB  1 
ATOM   432  C CG  . PRO A 1 50  ? 15.823 95.021  0.449   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CG  1 
ATOM   433  C CD  . PRO A 1 50  ? 16.592 93.727  0.434   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 50  PRO A CD  1 
ATOM   434  N N   . LEU A 1 51  ? 15.577 92.916  -3.816  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   435  C CA  . LEU A 1 51  ? 16.308 92.531  -5.022  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   436  C C   . LEU A 1 51  ? 16.019 93.525  -6.142  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   437  O O   . LEU A 1 51  ? 14.885 93.627  -6.599  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   438  C CB  . LEU A 1 51  ? 15.930 91.136  -5.445  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   439  C CG  . LEU A 1 51  ? 16.651 90.488  -6.640  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   440  C CD1 . LEU A 1 51  ? 18.164 90.479  -6.478  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   441  C CD2 . LEU A 1 51  ? 16.116 89.090  -6.774  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   442  N N   . LEU A 1 52  ? 17.074 94.197  -6.580  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   443  C CA  . LEU A 1 52  ? 17.020 95.245  -7.594  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   444  C C   . LEU A 1 52  ? 17.000 94.655  -8.987  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   445  O O   . LEU A 1 52  ? 17.415 93.512  -9.202  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   446  C CB  . LEU A 1 52  ? 18.255 96.126  -7.479  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   447  C CG  . LEU A 1 52  ? 18.358 97.019  -6.244  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . LEU A 1 52  ? 19.774 97.453  -6.004  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . LEU A 1 52  ? 17.394 98.181  -6.380  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N N   . PRO A 1 53  ? 16.538 95.460  -9.944  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   1 
ATOM   451  C CA  . PRO A 1 53  ? 16.557 94.971  -11.318 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  1 
ATOM   452  C C   . PRO A 1 53  ? 17.943 94.574  -11.759 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   1 
ATOM   453  O O   . PRO A 1 53  ? 18.099 93.600  -12.523 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   1 
ATOM   454  C CB  . PRO A 1 53  ? 16.089 96.195  -12.098 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  1 
ATOM   455  C CG  . PRO A 1 53  ? 15.174 96.898  -11.161 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  1 
ATOM   456  C CD  . PRO A 1 53  ? 15.924 96.793  -9.845  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  1 
ATOM   457  N N   . ASN A 1 54  ? 18.976 95.258  -11.271 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A N   1 
ATOM   458  C CA  . ASN A 1 54  ? 20.349 94.951  -11.700 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CA  1 
ATOM   459  C C   . ASN A 1 54  ? 20.971 93.676  -11.064 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A C   1 
ATOM   460  O O   . ASN A 1 54  ? 22.125 93.345  -11.315 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A O   1 
ATOM   461  C CB  . ASN A 1 54  ? 21.282 96.147  -11.565 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CB  1 
ATOM   462  C CG  . ASN A 1 54  ? 21.534 96.545  -10.126 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A CG  1 
ATOM   463  O OD1 . ASN A 1 54  ? 21.200 95.811  -9.215  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A OD1 1 
ATOM   464  N ND2 . ASN A 1 54  ? 22.144 97.692  -9.930  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A ND2 1 
ATOM   465  N N   . GLY A 1 55  ? 20.203 93.018  -10.190 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   1 
ATOM   466  C CA  . GLY A 1 55  ? 20.620 91.838  -9.533  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  1 
ATOM   467  C C   . GLY A 1 55  ? 21.239 92.056  -8.187  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   1 
ATOM   468  O O   . GLY A 1 55  ? 21.410 91.097  -7.430  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   1 
ATOM   469  N N   . ASN A 1 56  ? 21.554 93.293  -7.847  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N   1 
ATOM   470  C CA  . ASN A 1 56  ? 22.093 93.580  -6.510  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA  1 
ATOM   471  C C   . ASN A 1 56  ? 20.965 93.621  -5.524  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C   1 
ATOM   472  O O   . ASN A 1 56  ? 19.793 93.650  -5.850  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O   1 
ATOM   473  C CB  . ASN A 1 56  ? 22.857 94.898  -6.487  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB  1 
ATOM   474  C CG  . ASN A 1 56  ? 24.100 94.876  -7.356  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG  1 
ATOM   475  O OD1 . ASN A 1 56  ? 24.630 93.825  -7.686  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1 1 
ATOM   476  N ND2 . ASN A 1 56  ? 24.618 96.061  -7.666  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2 1 
ATOM   477  N N   . VAL A 1 57  ? 21.356 93.544  -4.261  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   478  C CA  . VAL A 1 57  ? 20.392 93.699  -3.176  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   479  C C   . VAL A 1 57  ? 20.694 94.958  -2.407  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   480  O O   . VAL A 1 57  ? 21.820 95.390  -2.295  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   481  C CB  . VAL A 1 57  ? 20.327 92.471  -2.223  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   482  C CG1 . VAL A 1 57  ? 19.610 91.307  -2.881  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   483  C CG2 . VAL A 1 57  ? 21.681 92.110  -1.631  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   484  N N   . VAL A 1 58  ? 19.651 95.546  -1.856  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   485  C CA  . VAL A 1 58  ? 19.727 96.759  -1.072  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   486  C C   . VAL A 1 58  ? 19.963 96.314  0.376   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   487  O O   . VAL A 1 58  ? 19.181 95.545  0.927   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   488  C CB  . VAL A 1 58  ? 18.397 97.535  -1.140  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   489  C CG1 . VAL A 1 58  ? 18.508 98.807  -0.307  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   490  C CG2 . VAL A 1 58  ? 18.031 97.894  -2.579  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
ATOM   491  N N   . MET A 1 59  ? 21.058 96.796  0.929   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 59  MET A N   1 
ATOM   492  C CA  . MET A 1 59  ? 21.447 96.462  2.313   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CA  1 
ATOM   493  C C   . MET A 1 59  ? 21.777 97.734  3.026   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 59  MET A C   1 
ATOM   494  O O   . MET A 1 59  ? 21.807 98.839  2.430   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 59  MET A O   1 
ATOM   495  C CB  . MET A 1 59  ? 22.628 95.487  2.305   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CB  1 
ATOM   496  C CG  . MET A 1 59  ? 22.318 94.218  1.508   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CG  1 
ATOM   497  S SD  . MET A 1 59  ? 23.532 92.909  1.770   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 59  MET A SD  1 
ATOM   498  C CE  . MET A 1 59  ? 22.970 92.318  3.391   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 59  MET A CE  1 
ATOM   499  N N   . ILE A 1 60  ? 22.000 97.635  4.338   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   1 
ATOM   500  C CA  . ILE A 1 60  ? 22.386 98.765  5.120   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  1 
ATOM   501  C C   . ILE A 1 60  ? 23.613 98.502  5.966   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   1 
ATOM   502  O O   . ILE A 1 60  ? 23.921 97.344  6.312   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   1 
ATOM   503  C CB  . ILE A 1 60  ? 21.251 99.281  6.030   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  1 
ATOM   504  C CG1 . ILE A 1 60  ? 20.903 98.276  7.106   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 1 
ATOM   505  C CG2 . ILE A 1 60  ? 20.000 99.655  5.233   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 1 
ATOM   506  C CD1 . ILE A 1 60  ? 19.788 98.659  8.069   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 1 
ATOM   507  N N   . HIS A 1 61  ? 24.313 99.575  6.302   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A N   1 
ATOM   508  C CA  . HIS A 1 61  ? 25.274 99.512  7.413   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CA  1 
ATOM   509  C C   . HIS A 1 61  ? 24.637 100.220 8.585   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A C   1 
ATOM   510  O O   . HIS A 1 61  ? 24.064 101.289 8.431   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A O   1 
ATOM   511  C CB  . HIS A 1 61  ? 26.614 100.167 7.105   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CB  1 
ATOM   512  C CG  . HIS A 1 61  ? 27.420 99.428  6.093   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CG  1 
ATOM   513  N ND1 . HIS A 1 61  ? 27.957 100.039 4.984   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A ND1 1 
ATOM   514  C CD2 . HIS A 1 61  ? 27.827 98.142  6.052   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CD2 1 
ATOM   515  C CE1 . HIS A 1 61  ? 28.617 99.146  4.269   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CE1 1 
ATOM   516  N NE2 . HIS A 1 61  ? 28.547 97.985  4.888   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A NE2 1 
ATOM   517  N N   . GLN A 1 62  ? 24.729 99.590  9.767   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A N   1 
ATOM   518  C CA  . GLN A 1 62  ? 24.152 100.156 10.969  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CA  1 
ATOM   519  C C   . GLN A 1 62  ? 25.028 99.774  12.147  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A C   1 
ATOM   520  O O   . GLN A 1 62  ? 25.413 98.608  12.288  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A O   1 
ATOM   521  C CB  . GLN A 1 62  ? 22.736 99.643  11.175  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CB  1 
ATOM   522  C CG  . GLN A 1 62  ? 22.009 100.143 12.426  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CG  1 
ATOM   523  C CD  . GLN A 1 62  ? 20.520 99.929  12.335  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CD  1 
ATOM   524  O OE1 . GLN A 1 62  ? 19.746 100.800 12.734  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A OE1 1 
ATOM   525  N NE2 . GLN A 1 62  ? 20.100 98.804  11.817  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A NE2 1 
ATOM   526  N N   . TYR A 1 63  ? 25.265 100.746 13.035  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A N   1 
ATOM   527  C CA  . TYR A 1 63  ? 26.028 100.466 14.238  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CA  1 
ATOM   528  C C   . TYR A 1 63  ? 25.115 99.853  15.281  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A C   1 
ATOM   529  O O   . TYR A 1 63  ? 23.965 100.260 15.402  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A O   1 
ATOM   530  C CB  . TYR A 1 63  ? 26.636 101.778 14.791  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CB  1 
ATOM   531  C CG  . TYR A 1 63  ? 27.352 101.587 16.095  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CG  1 
ATOM   532  C CD1 . TYR A 1 63  ? 28.629 101.086 16.141  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD1 1 
ATOM   533  C CD2 . TYR A 1 63  ? 26.708 101.873 17.268  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CD2 1 
ATOM   534  C CE1 . TYR A 1 63  ? 29.264 100.884 17.368  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE1 1 
ATOM   535  C CE2 . TYR A 1 63  ? 27.337 101.686 18.465  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CE2 1 
ATOM   536  C CZ  . TYR A 1 63  ? 28.594 101.199 18.511  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A CZ  1 
ATOM   537  O OH  . TYR A 1 63  ? 29.098 101.018 19.792  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A OH  1 
ATOM   538  N N   . ARG A 1 64  ? 25.617 98.848  15.984  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A N   1 
ATOM   539  C CA  . ARG A 1 64  ? 24.852 98.131  17.015  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CA  1 
ATOM   540  C C   . ARG A 1 64  ? 25.650 98.138  18.281  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A C   1 
ATOM   541  O O   . ARG A 1 64  ? 26.623 97.431  18.443  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A O   1 
ATOM   542  C CB  . ARG A 1 64  ? 24.532 96.714  16.598  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CB  1 
ATOM   543  C CG  . ARG A 1 64  ? 23.727 96.635  15.332  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CG  1 
ATOM   544  C CD  . ARG A 1 64  ? 22.312 97.116  15.564  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CD  1 
ATOM   545  N NE  . ARG A 1 64  ? 21.396 96.722  14.531  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NE  1 
ATOM   546  C CZ  . ARG A 1 64  ? 20.081 96.631  14.646  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A CZ  1 
ATOM   547  N NH1 . ARG A 1 64  ? 19.465 96.987  15.749  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH1 1 
ATOM   548  N NH2 . ARG A 1 64  ? 19.369 96.200  13.638  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A NH2 1 
ATOM   549  N N   . HIS A 1 65  ? 25.226 98.998  19.189  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A N   1 
ATOM   550  C CA  . HIS A 1 65  ? 25.956 99.197  20.385  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CA  1 
ATOM   551  C C   . HIS A 1 65  ? 26.062 97.957  21.267  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A C   1 
ATOM   552  O O   . HIS A 1 65  ? 27.085 97.801  21.952  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A O   1 
ATOM   553  C CB  . HIS A 1 65  ? 25.330 100.313 21.176  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CB  1 
ATOM   554  C CG  . HIS A 1 65  ? 26.148 100.733 22.344  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CG  1 
ATOM   555  N ND1 . HIS A 1 65  ? 27.350 101.387 22.210  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A ND1 1 
ATOM   556  C CD2 . HIS A 1 65  ? 25.935 100.595 23.664  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CD2 1 
ATOM   557  C CE1 . HIS A 1 65  ? 27.849 101.610 23.408  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A CE1 1 
ATOM   558  N NE2 . HIS A 1 65  ? 27.012 101.134 24.303  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A NE2 1 
ATOM   559  N N   . ALA A 1 66  ? 25.083 97.050  21.186  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   1 
ATOM   560  C CA  . ALA A 1 66  ? 25.147 95.809  21.982  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  1 
ATOM   561  C C   . ALA A 1 66  ? 26.419 95.032  21.695  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   1 
ATOM   562  O O   . ALA A 1 66  ? 26.945 94.369  22.582  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   1 
ATOM   563  C CB  . ALA A 1 66  ? 23.919 94.952  21.754  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  1 
ATOM   564  N N   . VAL A 1 67  ? 26.906 95.086  20.451  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A N   1 
ATOM   565  C CA  . VAL A 1 67  ? 28.102 94.365  20.021  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CA  1 
ATOM   566  C C   . VAL A 1 67  ? 29.299 95.273  19.723  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A C   1 
ATOM   567  O O   . VAL A 1 67  ? 30.407 94.796  19.421  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A O   1 
ATOM   568  C CB  . VAL A 1 67  ? 27.794 93.483  18.787  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CB  1 
ATOM   569  C CG1 . VAL A 1 67  ? 28.915 92.491  18.551  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CG1 1 
ATOM   570  C CG2 . VAL A 1 67  ? 26.478 92.771  18.969  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 67  VAL A CG2 1 
ATOM   571  N N   . LYS A 1 68  ? 29.074 96.585  19.789  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   572  C CA  . LYS A 1 68  ? 30.098 97.606  19.569  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   573  C C   . LYS A 1 68  ? 30.645 97.529  18.153  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   574  O O   . LYS A 1 68  ? 31.854 97.718  17.932  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   575  C CB  . LYS A 1 68  ? 31.250 97.470  20.570  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   576  C CG  . LYS A 1 68  ? 30.887 97.438  22.041  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   577  C CD  . LYS A 1 68  ? 30.390 98.775  22.532  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   578  C CE  . LYS A 1 68  ? 30.078 98.734  24.038  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   579  N NZ  . LYS A 1 68  ? 28.878 97.927  24.322  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   580  N N   . LYS A 1 69  ? 29.788 97.185  17.205  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A N   1 
ATOM   581  C CA  . LYS A 1 69  ? 30.227 96.988  15.817  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CA  1 
ATOM   582  C C   . LYS A 1 69  ? 29.206 97.536  14.832  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A C   1 
ATOM   583  O O   . LYS A 1 69  ? 28.020 97.598  15.110  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A O   1 
ATOM   584  C CB  . LYS A 1 69  ? 30.434 95.488  15.516  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CB  1 
ATOM   585  C CG  . LYS A 1 69  ? 31.663 94.854  16.155  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CG  1 
ATOM   586  C CD  . LYS A 1 69  ? 31.756 93.366  15.819  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CD  1 
ATOM   587  C CE  . LYS A 1 69  ? 33.120 92.772  16.199  1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A CE  1 
ATOM   588  N NZ  . LYS A 1 69  ? 33.029 91.359  16.689  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 69  LYS A NZ  1 
ATOM   589  N N   . VAL A 1 70  ? 29.707 97.873  13.642  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   590  C CA  . VAL A 1 70  ? 28.882 98.219  12.497  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   591  C C   . VAL A 1 70  ? 28.601 96.921  11.763  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   592  O O   . VAL A 1 70  ? 29.500 96.165  11.479  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   593  C CB  . VAL A 1 70  ? 29.542 99.243  11.548  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   594  C CG1 . VAL A 1 70  ? 28.742 99.370  10.269  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   595  C CG2 . VAL A 1 70  ? 29.646 100.593 12.244  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   596  N N   . PHE A 1 71  ? 27.335 96.666  11.498  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A N   1 
ATOM   597  C CA  . PHE A 1 71  ? 26.916 95.482  10.777  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CA  1 
ATOM   598  C C   . PHE A 1 71  ? 26.389 95.757  9.386   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A C   1 
ATOM   599  O O   . PHE A 1 71  ? 25.708 96.764  9.171   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A O   1 
ATOM   600  C CB  . PHE A 1 71  ? 25.797 94.787  11.537  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CB  1 
ATOM   601  C CG  . PHE A 1 71  ? 26.276 94.085  12.761  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CG  1 
ATOM   602  C CD1 . PHE A 1 71  ? 26.482 94.793  13.924  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD1 1 
ATOM   603  C CD2 . PHE A 1 71  ? 26.522 92.732  12.754  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CD2 1 
ATOM   604  C CE1 . PHE A 1 71  ? 26.929 94.184  15.078  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE1 1 
ATOM   605  C CE2 . PHE A 1 71  ? 26.970 92.111  13.885  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CE2 1 
ATOM   606  C CZ  . PHE A 1 71  ? 27.189 92.836  15.057  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 71  PHE A CZ  1 
ATOM   607  N N   . LEU A 1 72  ? 26.639 94.830  8.468   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   608  C CA  . LEU A 1 72  ? 25.909 94.816  7.193   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   609  C C   . LEU A 1 72  ? 24.611 94.068  7.420   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   610  O O   . LEU A 1 72  ? 24.632 92.916  7.860   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   611  C CB  . LEU A 1 72  ? 26.717 94.037  6.143   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   612  C CG  . LEU A 1 72  ? 26.124 93.911  4.745   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   613  C CD1 . LEU A 1 72  ? 25.947 95.254  4.076   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   614  C CD2 . LEU A 1 72  ? 26.989 92.981  3.899   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   615  N N   . GLU A 1 73  ? 23.472 94.669  7.114   1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A N   1 
ATOM   616  C CA  . GLU A 1 73  ? 22.170 94.061  7.413   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CA  1 
ATOM   617  C C   . GLU A 1 73  ? 21.242 94.199  6.249   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A C   1 
ATOM   618  O O   . GLU A 1 73  ? 21.382 95.164  5.500   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A O   1 
ATOM   619  C CB  . GLU A 1 73  ? 21.490 94.734  8.625   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CB  1 
ATOM   620  C CG  . GLU A 1 73  ? 22.350 94.874  9.873   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CG  1 
ATOM   621  C CD  . GLU A 1 73  ? 21.607 95.472  11.059  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CD  1 
ATOM   622  O OE1 . GLU A 1 73  ? 20.403 95.142  11.270  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE1 1 
ATOM   623  O OE2 . GLU A 1 73  ? 22.252 96.240  11.819  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE2 1 
ATOM   624  N N   . PHE A 1 74  ? 20.270 93.308  6.152   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A N   1 
ATOM   625  C CA  . PHE A 1 74  ? 19.087 93.570  5.357   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CA  1 
ATOM   626  C C   . PHE A 1 74  ? 18.192 94.509  6.185   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A C   1 
ATOM   627  O O   . PHE A 1 74  ? 18.174 94.436  7.445   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A O   1 
ATOM   628  C CB  . PHE A 1 74  ? 18.367 92.338  4.962   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CB  1 
ATOM   629  C CG  . PHE A 1 74  ? 19.035 91.590  3.849   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CG  1 
ATOM   630  C CD1 . PHE A 1 74  ? 19.131 92.174  2.589   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD1 1 
ATOM   631  C CD2 . PHE A 1 74  ? 19.545 90.331  4.038   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD2 1 
ATOM   632  C CE1 . PHE A 1 74  ? 19.741 91.490  1.566   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE1 1 
ATOM   633  C CE2 . PHE A 1 74  ? 20.146 89.637  2.997   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE2 1 
ATOM   634  C CZ  . PHE A 1 74  ? 20.212 90.209  1.744   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CZ  1 
ATOM   635  N N   . PRO A 1 75  ? 17.396 95.340  5.517   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   636  C CA  . PRO A 1 75  ? 16.492 96.217  6.299   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   637  C C   . PRO A 1 75  ? 15.477 95.432  7.121   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   638  O O   . PRO A 1 75  ? 14.997 94.361  6.725   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   639  C CB  . PRO A 1 75  ? 15.802 97.080  5.221   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   640  C CG  . PRO A 1 75  ? 16.495 96.806  3.957   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   641  C CD  . PRO A 1 75  ? 17.212 95.500  4.067   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   642  N N   . ALA A 1 76  ? 15.161 95.955  8.308   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   643  C CA  . ALA A 1 76  ? 14.305 95.276  9.189   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   644  C C   . ALA A 1 76  ? 13.720 96.253  10.233  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   645  O O   . ALA A 1 76  ? 14.258 97.310  10.462  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   646  C CB  . ALA A 1 76  ? 15.105 94.196  9.903   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   647  N N   . GLY A 1 77  ? 12.672 95.836  10.899  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   648  C CA  . GLY A 1 77  ? 12.243 96.531  12.106  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   649  C C   . GLY A 1 77  ? 11.210 95.737  12.891  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   650  O O   . GLY A 1 77  ? 10.728 94.699  12.482  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   651  N N   . LYS A 1 78  ? 10.841 96.283  14.055  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   652  C CA  . LYS A 1 78  ? 9.899  95.639  14.932  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   653  C C   . LYS A 1 78  ? 8.473  95.841  14.520  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   654  O O   . LYS A 1 78  ? 8.079  96.896  13.954  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   655  C CB  . LYS A 1 78  ? 10.068 96.126  16.372  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   656  C CG  . LYS A 1 78  ? 11.484 95.907  16.900  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   657  C CD  . LYS A 1 78  ? 11.634 96.247  18.387  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   658  C CE  . LYS A 1 78  ? 12.403 97.534  18.637  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   659  N NZ  . LYS A 1 78  ? 13.858 97.258  18.729  1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   660  N N   . ARG A 1 79  ? 7.698  94.829  14.814  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N   1 
ATOM   661  C CA  . ARG A 1 79  ? 6.290  94.800  14.548  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA  1 
ATOM   662  C C   . ARG A 1 79  ? 5.598  95.806  15.465  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C   1 
ATOM   663  O O   . ARG A 1 79  ? 5.789  95.769  16.663  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O   1 
ATOM   664  C CB  . ARG A 1 79  ? 5.812  93.380  14.837  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB  1 
ATOM   665  C CG  . ARG A 1 79  ? 4.458  93.015  14.360  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG  1 
ATOM   666  C CD  . ARG A 1 79  ? 4.127  91.604  14.784  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD  1 
ATOM   667  N NE  . ARG A 1 79  ? 2.844  91.244  14.230  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE  1 
ATOM   668  C CZ  . ARG A 1 79  ? 2.154  90.156  14.535  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CZ  1 
ATOM   669  N NH1 . ARG A 1 79  ? 2.627  89.278  15.418  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH1 1 
ATOM   670  N NH2 . ARG A 1 79  ? 0.987  89.947  13.941  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH2 1 
ATOM   671  N N   . ASP A 1 80  ? 4.792  96.693  14.889  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   672  C CA  . ASP A 1 80  ? 4.052  97.705  15.651  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   673  C C   . ASP A 1 80  ? 2.635  97.212  15.953  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   674  O O   . ASP A 1 80  ? 1.874  96.839  15.056  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   675  C CB  . ASP A 1 80  ? 4.009  99.018  14.863  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   676  C CG  . ASP A 1 80  ? 3.431  100.168 15.671  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   677  O OD1 . ASP A 1 80  ? 4.081  100.611 16.642  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   678  O OD2 . ASP A 1 80  ? 2.328  100.624 15.317  1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   679  N N   . HIS A 1 81  ? 2.329  97.170  17.249  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A N   1 
ATOM   680  C CA  . HIS A 1 81  ? 1.032  96.760  17.789  1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CA  1 
ATOM   681  C C   . HIS A 1 81  ? 0.285  95.755  16.933  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A C   1 
ATOM   682  O O   . HIS A 1 81  ? -0.744 96.061  16.336  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A O   1 
ATOM   683  C CB  . HIS A 1 81  ? 0.181  97.992  18.097  1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CB  1 
ATOM   684  C CG  . HIS A 1 81  ? 0.367  98.512  19.489  1.00 62.08 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CG  1 
ATOM   685  N ND1 . HIS A 1 81  ? 1.605  98.614  20.089  1.00 64.58 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A ND1 1 
ATOM   686  C CD2 . HIS A 1 81  ? -0.529 98.961  20.400  1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CD2 1 
ATOM   687  C CE1 . HIS A 1 81  ? 1.463  99.102  21.308  1.00 65.57 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A CE1 1 
ATOM   688  N NE2 . HIS A 1 81  ? 0.178  99.322  21.522  1.00 66.77 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A NE2 1 
ATOM   689  N N   . ASN A 1 82  ? 0.844  94.552  16.883  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   1 
ATOM   690  C CA  . ASN A 1 82  ? 0.250  93.394  16.199  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  1 
ATOM   691  C C   . ASN A 1 82  ? -0.208 93.555  14.755  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   1 
ATOM   692  O O   . ASN A 1 82  ? -1.063 92.802  14.273  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   1 
ATOM   693  C CB  . ASN A 1 82  ? -0.862 92.778  17.060  1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  1 
ATOM   694  C CG  . ASN A 1 82  ? -0.470 91.421  17.610  1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  1 
ATOM   695  O OD1 . ASN A 1 82  ? 0.627  91.251  18.156  1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 1 
ATOM   696  N ND2 . ASN A 1 82  ? -1.343 90.436  17.438  1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 1 
ATOM   697  N N   . GLU A 1 83  ? 0.402  94.504  14.049  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   698  C CA  . GLU A 1 83  ? 0.195  94.630  12.610  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   699  C C   . GLU A 1 83  ? 0.715  93.355  11.924  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   700  O O   . GLU A 1 83  ? 1.587  92.673  12.472  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   701  C CB  . GLU A 1 83  ? 0.958  95.846  12.086  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   702  C CG  . GLU A 1 83  ? 2.479  95.648  12.021  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   703  C CD  . GLU A 1 83  ? 3.245  96.901  11.731  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   704  O OE1 . GLU A 1 83  ? 4.444  96.952  12.047  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   705  O OE2 . GLU A 1 83  ? 2.660  97.870  11.201  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   706  N N   . GLU A 1 84  ? 0.200  93.039  10.741  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   1 
ATOM   707  C CA  . GLU A 1 84  ? 0.776  91.977  9.937   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  1 
ATOM   708  C C   . GLU A 1 84  ? 2.219  92.397  9.580   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   1 
ATOM   709  O O   . GLU A 1 84  ? 2.513  93.578  9.293   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   1 
ATOM   710  C CB  . GLU A 1 84  ? -0.032 91.722  8.656   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  1 
ATOM   711  C CG  . GLU A 1 84  ? -1.481 91.269  8.864   1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  1 
ATOM   712  C CD  . GLU A 1 84  ? -1.618 89.805  9.266   1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  1 
ATOM   713  O OE1 . GLU A 1 84  ? -0.676 89.014  9.047   1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 1 
ATOM   714  O OE2 . GLU A 1 84  ? -2.686 89.428  9.797   1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 1 
ATOM   715  N N   . THR A 1 85  ? 3.131  91.424  9.604   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   716  C CA  . THR A 1 85  ? 4.521  91.742  9.383   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   717  C C   . THR A 1 85  ? 4.817  92.189  7.963   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   718  O O   . THR A 1 85  ? 5.827  92.837  7.749   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   719  C CB  . THR A 1 85  ? 5.428  90.561  9.777   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   720  O OG1 . THR A 1 85  ? 5.052  89.410  9.074   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   721  C CG2 . THR A 1 85  ? 5.334  90.337  11.265  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   722  N N   . LEU A 1 86  ? 3.928  91.879  7.021   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   723  C CA  . LEU A 1 86  ? 4.063  92.421  5.661   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   724  C C   . LEU A 1 86  ? 4.010  93.945  5.694   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   725  O O   . LEU A 1 86  ? 4.763  94.631  4.987   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   726  C CB  . LEU A 1 86  ? 2.960  91.889  4.762   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   727  C CG  . LEU A 1 86  ? 3.029  92.474  3.342   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   728  C CD1 . LEU A 1 86  ? 4.423  92.268  2.744   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   729  C CD2 . LEU A 1 86  ? 1.959  91.798  2.502   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   730  N N   . LEU A 1 87  ? 3.121  94.504  6.520   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A N   1 
ATOM   731  C CA  . LEU A 1 87  ? 3.114  95.960  6.713   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CA  1 
ATOM   732  C C   . LEU A 1 87  ? 4.417  96.488  7.338   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A C   1 
ATOM   733  O O   . LEU A 1 87  ? 4.938  97.523  6.933   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A O   1 
ATOM   734  C CB  . LEU A 1 87  ? 1.894  96.410  7.536   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CB  1 
ATOM   735  C CG  . LEU A 1 87  ? 0.533  96.119  6.882   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CG  1 
ATOM   736  C CD1 . LEU A 1 87  ? -0.588 96.601  7.795   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD1 1 
ATOM   737  C CD2 . LEU A 1 87  ? 0.396  96.728  5.484   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A CD2 1 
ATOM   738  N N   . THR A 1 88  ? 4.925  95.795  8.365   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   739  C CA  . THR A 1 88  ? 6.173  96.165  8.945   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   740  C C   . THR A 1 88  ? 7.253  96.207  7.902   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   741  O O   . THR A 1 88  ? 8.063  97.128  7.882   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   742  C CB  . THR A 1 88  ? 6.625  95.110  9.996   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   743  O OG1 . THR A 1 88  ? 5.511  94.790  10.852  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   744  C CG2 . THR A 1 88  ? 7.778  95.636  10.787  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   745  N N   . ALA A 1 89  ? 7.293  95.178  7.070   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   746  C CA  . ALA A 1 89  ? 8.341  95.076  6.075   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   747  C C   . ALA A 1 89  ? 8.227  96.212  5.069   1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   748  O O   . ALA A 1 89  ? 9.215  96.831  4.739   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   749  C CB  . ALA A 1 89  ? 8.287  93.750  5.356   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   750  N N   . LYS A 1 90  ? 7.030  96.449  4.564   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A N   1 
ATOM   751  C CA  . LYS A 1 90  ? 6.862  97.558  3.580   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CA  1 
ATOM   752  C C   . LYS A 1 90  ? 7.335  98.899  4.156   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A C   1 
ATOM   753  O O   . LYS A 1 90  ? 8.038  99.691  3.517   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A O   1 
ATOM   754  C CB  . LYS A 1 90  ? 5.393  97.639  3.128   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CB  1 
ATOM   755  C CG  . LYS A 1 90  ? 4.977  96.481  2.251   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CG  1 
ATOM   756  C CD  . LYS A 1 90  ? 3.493  96.458  1.910   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CD  1 
ATOM   757  C CE  . LYS A 1 90  ? 3.202  95.379  0.910   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CE  1 
ATOM   758  N NZ  . LYS A 1 90  ? 1.745  95.331  0.592   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A NZ  1 
ATOM   759  N N   . ARG A 1 91  ? 6.948  99.162  5.409   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A N   1 
ATOM   760  C CA  . ARG A 1 91  ? 7.245  100.411 6.038   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CA  1 
ATOM   761  C C   . ARG A 1 91  ? 8.726  100.549 6.288   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A C   1 
ATOM   762  O O   . ARG A 1 91  ? 9.285  101.586 6.034   1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A O   1 
ATOM   763  C CB  . ARG A 1 91  ? 6.472  100.538 7.345   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CB  1 
ATOM   764  C CG  . ARG A 1 91  ? 6.767  101.831 8.055   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CG  1 
ATOM   765  C CD  . ARG A 1 91  ? 5.978  102.040 9.329   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CD  1 
ATOM   766  N NE  . ARG A 1 91  ? 6.329  101.039 10.337  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NE  1 
ATOM   767  C CZ  . ARG A 1 91  ? 5.563  100.022 10.689  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CZ  1 
ATOM   768  N NH1 . ARG A 1 91  ? 4.385  99.822  10.135  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH1 1 
ATOM   769  N NH2 . ARG A 1 91  ? 5.997  99.169  11.621  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH2 1 
ATOM   770  N N   . GLU A 1 92  ? 9.356  99.494  6.812   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   771  C CA  . GLU A 1 92  ? 10.754 99.557  7.078   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   772  C C   . GLU A 1 92  ? 11.570 99.659  5.811   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   773  O O   . GLU A 1 92  ? 12.604 100.318 5.790   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   774  C CB  . GLU A 1 92  ? 11.222 98.390  7.976   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   775  C CG  . GLU A 1 92  ? 10.676 98.525  9.388   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   776  C CD  . GLU A 1 92  ? 11.335 99.641  10.214  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   777  O OE1 . GLU A 1 92  ? 12.287 100.264 9.750   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   778  O OE2 . GLU A 1 92  ? 10.957 99.876  11.382  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   779  N N   . LEU A 1 93  ? 11.148 99.007  4.752   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N   1 
ATOM   780  C CA  . LEU A 1 93  ? 11.922 99.095  3.521   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA  1 
ATOM   781  C C   . LEU A 1 93  ? 11.909 100.543 3.055   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C   1 
ATOM   782  O O   . LEU A 1 93  ? 12.931 101.077 2.610   1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O   1 
ATOM   783  C CB  . LEU A 1 93  ? 11.371 98.171  2.444   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB  1 
ATOM   784  C CG  . LEU A 1 93  ? 12.115 98.229  1.091   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG  1 
ATOM   785  C CD1 . LEU A 1 93  ? 13.566 97.755  1.163   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1 1 
ATOM   786  C CD2 . LEU A 1 93  ? 11.348 97.511  0.005   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2 1 
ATOM   787  N N   . LEU A 1 94  ? 10.743 101.164 3.182   1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   1 
ATOM   788  C CA  . LEU A 1 94  ? 10.608 102.572 2.712   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  1 
ATOM   789  C C   . LEU A 1 94  ? 11.380 103.521 3.614   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   1 
ATOM   790  O O   . LEU A 1 94  ? 12.191 104.336 3.162   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   1 
ATOM   791  C CB  . LEU A 1 94  ? 9.133  102.951 2.627   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  1 
ATOM   792  C CG  . LEU A 1 94  ? 8.796  104.379 2.169   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  1 
ATOM   793  C CD1 . LEU A 1 94  ? 9.314  104.622 0.756   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 1 
ATOM   794  C CD2 . LEU A 1 94  ? 7.284  104.539 2.231   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 1 
ATOM   795  N N   . GLU A 1 95  ? 11.235 103.341 4.921   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   796  C CA  . GLU A 1 95  ? 11.867 104.240 5.853   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   797  C C   . GLU A 1 95  ? 13.368 104.098 5.894   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   798  O O   . GLU A 1 95  ? 14.066 105.100 5.853   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   799  C CB  . GLU A 1 95  ? 11.294 104.074 7.254   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   800  C CG  . GLU A 1 95  ? 9.846  104.499 7.309   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   801  C CD  . GLU A 1 95  ? 9.259  104.391 8.685   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   802  O OE1 . GLU A 1 95  ? 9.939  103.850 9.583   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   803  O OE2 . GLU A 1 95  ? 8.092  104.821 8.847   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   804  N N   . GLU A 1 96  ? 13.881 102.861 5.936   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   1 
ATOM   805  C CA  . GLU A 1 96  ? 15.322 102.671 6.023   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  1 
ATOM   806  C C   . GLU A 1 96  ? 16.072 102.886 4.727   1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   1 
ATOM   807  O O   . GLU A 1 96  ? 17.231 103.264 4.766   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   1 
ATOM   808  C CB  . GLU A 1 96  ? 15.660 101.291 6.562   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  1 
ATOM   809  C CG  . GLU A 1 96  ? 15.203 101.089 7.994   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG  1 
ATOM   810  C CD  . GLU A 1 96  ? 15.816 99.861  8.660   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD  1 
ATOM   811  O OE1 . GLU A 1 96  ? 16.080 98.853  7.962   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1 1 
ATOM   812  O OE2 . GLU A 1 96  ? 16.042 99.915  9.908   1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2 1 
ATOM   813  N N   . THR A 1 97  ? 15.429 102.662 3.589   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   814  C CA  . THR A 1 97  ? 16.154 102.685 2.317   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   815  C C   . THR A 1 97  ? 15.492 103.495 1.225   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   816  O O   . THR A 1 97  ? 16.100 103.691 0.176   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   817  C CB  . THR A 1 97  ? 16.346 101.259 1.709   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   818  O OG1 . THR A 1 97  ? 15.121 100.815 1.135   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   819  C CG2 . THR A 1 97  ? 16.841 100.288 2.748   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   820  N N   . GLY A 1 98  ? 14.229 103.914 1.411   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N   1 
ATOM   821  C CA  . GLY A 1 98  ? 13.476 104.608 0.362   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA  1 
ATOM   822  C C   . GLY A 1 98  ? 12.788 103.815 -0.732  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C   1 
ATOM   823  O O   . GLY A 1 98  ? 12.220 104.379 -1.673  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O   1 
ATOM   824  N N   . TYR A 1 99  ? 12.812 102.495 -0.638  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A N   1 
ATOM   825  C CA  . TYR A 1 99  ? 12.262 101.688 -1.708  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CA  1 
ATOM   826  C C   . TYR A 1 99  ? 10.863 101.219 -1.409  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A C   1 
ATOM   827  O O   . TYR A 1 99  ? 10.509 100.996 -0.251  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A O   1 
ATOM   828  C CB  . TYR A 1 99  ? 13.169 100.484 -1.953  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CB  1 
ATOM   829  C CG  . TYR A 1 99  ? 14.409 100.815 -2.733  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CG  1 
ATOM   830  C CD1 . TYR A 1 99  ? 14.366 100.877 -4.105  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD1 1 
ATOM   831  C CD2 . TYR A 1 99  ? 15.612 101.055 -2.118  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CD2 1 
ATOM   832  C CE1 . TYR A 1 99  ? 15.499 101.148 -4.833  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE1 1 
ATOM   833  C CE2 . TYR A 1 99  ? 16.757 101.342 -2.847  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CE2 1 
ATOM   834  C CZ  . TYR A 1 99  ? 16.673 101.382 -4.221  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A CZ  1 
ATOM   835  O OH  . TYR A 1 99  ? 17.773 101.667 -4.983  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A OH  1 
ATOM   836  N N   . GLU A 1 100 ? 10.084 101.045 -2.466  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   837  C CA  . GLU A 1 100 ? 8.859  100.251 -2.422  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   838  C C   . GLU A 1 100 ? 9.035  99.093  -3.394  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   839  O O   . GLU A 1 100 ? 9.858  99.166  -4.336  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   840  C CB  . GLU A 1 100 ? 7.630  101.088 -2.814  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   841  C CG  . GLU A 1 100 ? 7.465  102.340 -1.968  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   842  C CD  . GLU A 1 100 ? 6.149  103.071 -2.234  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   843  O OE1 . GLU A 1 100 ? 5.884  103.408 -3.402  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   844  O OE2 . GLU A 1 100 ? 5.387  103.280 -1.264  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   845  N N   . ALA A 1 101 ? 8.299  98.020  -3.151  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   1 
ATOM   846  C CA  . ALA A 1 101 ? 8.346  96.832  -3.985  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  1 
ATOM   847  C C   . ALA A 1 101 ? 6.940  96.426  -4.371  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   1 
ATOM   848  O O   . ALA A 1 101 ? 6.028  96.459  -3.544  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   1 
ATOM   849  C CB  . ALA A 1 101 ? 9.045  95.698  -3.226  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  1 
ATOM   850  N N   . LYS A 1 102 ? 6.746  96.018  -5.627  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A N   1 
ATOM   851  C CA  . LYS A 1 102 ? 5.434  95.498  -6.064  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CA  1 
ATOM   852  C C   . LYS A 1 102 ? 5.189  94.017  -5.781  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A C   1 
ATOM   853  O O   . LYS A 1 102 ? 4.046  93.565  -5.762  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A O   1 
ATOM   854  C CB  . LYS A 1 102 ? 5.220  95.763  -7.569  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CB  1 
ATOM   855  C CG  . LYS A 1 102 ? 5.165  97.244  -7.884  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CG  1 
ATOM   856  C CD  . LYS A 1 102 ? 4.924  97.498  -9.371  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CD  1 
ATOM   857  C CE  . LYS A 1 102 ? 5.045  98.980  -9.711  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A CE  1 
ATOM   858  N NZ  . LYS A 1 102 ? 6.407  99.536  -9.429  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A NZ  1 
ATOM   859  N N   . ASP A 1 103 ? 6.266  93.250  -5.577  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N   1 
ATOM   860  C CA  . ASP A 1 103 ? 6.155  91.844  -5.417  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA  1 
ATOM   861  C C   . ASP A 1 103 ? 6.794  91.480  -4.086  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C   1 
ATOM   862  O O   . ASP A 1 103 ? 7.984  91.680  -3.909  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O   1 
ATOM   863  C CB  . ASP A 1 103 ? 6.882  91.142  -6.563  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB  1 
ATOM   864  C CG  . ASP A 1 103 ? 6.753  89.626  -6.510  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG  1 
ATOM   865  O OD1 . ASP A 1 103 ? 6.316  89.073  -5.491  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 
ATOM   866  O OD2 . ASP A 1 103 ? 7.131  88.969  -7.494  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 
ATOM   867  N N   . TRP A 1 104 ? 5.970  91.021  -3.172  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A N   1 
ATOM   868  C CA  . TRP A 1 104 ? 6.405  90.564  -1.839  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CA  1 
ATOM   869  C C   . TRP A 1 104 ? 6.122  89.095  -1.671  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A C   1 
ATOM   870  O O   . TRP A 1 104 ? 5.017  88.638  -1.975  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A O   1 
ATOM   871  C CB  . TRP A 1 104 ? 5.656  91.333  -0.766  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CB  1 
ATOM   872  C CG  . TRP A 1 104 ? 6.108  92.741  -0.656  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CG  1 
ATOM   873  C CD1 . TRP A 1 104 ? 5.650  93.816  -1.380  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD1 1 
ATOM   874  C CD2 . TRP A 1 104 ? 7.134  93.225  0.179   1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CD2 1 
ATOM   875  N NE1 . TRP A 1 104 ? 6.319  94.947  -1.020  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A NE1 1 
ATOM   876  C CE2 . TRP A 1 104 ? 7.242  94.606  -0.044  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE2 1 
ATOM   877  C CE3 . TRP A 1 104 ? 7.941  92.630  1.178   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CE3 1 
ATOM   878  C CZ2 . TRP A 1 104 ? 8.129  95.387  0.638   1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ2 1 
ATOM   879  C CZ3 . TRP A 1 104 ? 8.814  93.415  1.857   1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CZ3 1 
ATOM   880  C CH2 . TRP A 1 104 ? 8.926  94.769  1.595   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 104 TRP A CH2 1 
ATOM   881  N N   . LYS A 1 105 ? 7.079  88.336  -1.113  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   882  C CA  . LYS A 1 105 ? 6.893  86.921  -0.900  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   883  C C   . LYS A 1 105 ? 7.407  86.611  0.484   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   884  O O   . LYS A 1 105 ? 8.550  86.936  0.772   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   885  C CB  . LYS A 1 105 ? 7.679  86.075  -1.903  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   886  C CG  . LYS A 1 105 ? 7.446  84.592  -1.708  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   887  C CD  . LYS A 1 105 ? 8.087  83.703  -2.757  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   888  C CE  . LYS A 1 105 ? 7.477  82.304  -2.665  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   889  N NZ  . LYS A 1 105 ? 8.095  81.322  -3.591  1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   890  N N   . PHE A 1 106 ? 6.552  86.024  1.304   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   891  C CA  . PHE A 1 106 ? 7.000  85.530  2.610   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   892  C C   . PHE A 1 106 ? 7.894  84.318  2.375   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   893  O O   . PHE A 1 106 ? 7.511  83.392  1.650   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   894  C CB  . PHE A 1 106 ? 5.800  85.119  3.460   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   895  C CG  . PHE A 1 106 ? 6.188  84.427  4.756   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   896  C CD1 . PHE A 1 106 ? 6.769  85.134  5.762   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   897  C CD2 . PHE A 1 106 ? 6.004  83.072  4.908   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   898  C CE1 . PHE A 1 106 ? 7.128  84.511  6.959   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   899  C CE2 . PHE A 1 106 ? 6.389  82.445  6.076   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   900  C CZ  . PHE A 1 106 ? 6.947  83.169  7.088   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   901  N N   . LEU A 1 107 ? 9.077  84.299  3.007   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N   1 
ATOM   902  C CA  . LEU A 1 107 ? 9.956  83.154  2.936   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA  1 
ATOM   903  C C   . LEU A 1 107 ? 9.893  82.205  4.116   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C   1 
ATOM   904  O O   . LEU A 1 107 ? 9.639  81.025  3.942   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O   1 
ATOM   905  C CB  . LEU A 1 107 ? 11.392 83.616  2.801   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB  1 
ATOM   906  C CG  . LEU A 1 107 ? 11.688 84.508  1.596   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG  1 
ATOM   907  C CD1 . LEU A 1 107 ? 13.124 84.993  1.658   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1 1 
ATOM   908  C CD2 . LEU A 1 107 ? 11.371 83.805  0.285   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2 1 
ATOM   909  N N   . THR A 1 108 ? 10.102 82.742  5.334   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   910  C CA  . THR A 1 108 ? 10.160 81.883  6.486   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   911  C C   . THR A 1 108 ? 10.170 82.753  7.742   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   912  O O   . THR A 1 108 ? 10.456 83.944  7.685   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   913  C CB  . THR A 1 108 ? 11.445 80.988  6.428   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   914  O OG1 . THR A 1 108 ? 11.283 79.840  7.282   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   915  C CG2 . THR A 1 108 ? 12.661 81.745  6.796   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   916  N N   . THR A 1 109 ? 9.907  82.122  8.890   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N   1 
ATOM   917  C CA  . THR A 1 109 ? 10.028 82.768  10.163  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA  1 
ATOM   918  C C   . THR A 1 109 ? 11.190 82.165  10.949  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C   1 
ATOM   919  O O   . THR A 1 109 ? 11.291 80.950  11.015  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O   1 
ATOM   920  C CB  . THR A 1 109 ? 8.758  82.533  10.976  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB  1 
ATOM   921  O OG1 . THR A 1 109 ? 7.660  83.162  10.308  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 
ATOM   922  C CG2 . THR A 1 109 ? 8.871  83.136  12.351  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 
ATOM   923  N N   . ILE A 1 110 ? 11.998 83.030  11.537  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   1 
ATOM   924  C CA  . ILE A 1 110 ? 13.139 82.597  12.336  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  1 
ATOM   925  C C   . ILE A 1 110 ? 12.931 83.042  13.774  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   1 
ATOM   926  O O   . ILE A 1 110 ? 12.276 84.030  14.048  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   1 
ATOM   927  C CB  . ILE A 1 110 ? 14.481 83.067  11.780  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  1 
ATOM   928  C CG1 . ILE A 1 110 ? 14.570 84.600  11.714  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 
ATOM   929  C CG2 . ILE A 1 110 ? 14.733 82.389  10.435  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 
ATOM   930  C CD1 . ILE A 1 110 ? 15.917 85.167  11.327  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 
ATOM   931  N N   . HIS A 1 111 ? 13.540 82.306  14.710  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A N   1 
ATOM   932  C CA  . HIS A 1 111 ? 13.580 82.653  16.124  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CA  1 
ATOM   933  C C   . HIS A 1 111 ? 15.051 82.834  16.512  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A C   1 
ATOM   934  O O   . HIS A 1 111 ? 15.779 81.834  16.615  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A O   1 
ATOM   935  C CB  . HIS A 1 111 ? 12.951 81.501  16.923  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CB  1 
ATOM   936  C CG  . HIS A 1 111 ? 11.478 81.408  16.713  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CG  1 
ATOM   937  N ND1 . HIS A 1 111 ? 10.899 80.501  15.857  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A ND1 1 
ATOM   938  C CD2 . HIS A 1 111 ? 10.481 82.181  17.183  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CD2 1 
ATOM   939  C CE1 . HIS A 1 111 ? 9.585  80.692  15.836  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A CE1 1 
ATOM   940  N NE2 . HIS A 1 111 ? 9.304  81.708  16.629  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A NE2 1 
ATOM   941  N N   . PRO A 1 112 ? 15.480 84.068  16.733  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N   1 
ATOM   942  C CA  . PRO A 1 112 ? 16.907 84.309  16.946  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA  1 
ATOM   943  C C   . PRO A 1 112 ? 17.428 84.119  18.314  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C   1 
ATOM   944  O O   . PRO A 1 112 ? 18.623 84.173  18.463  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O   1 
ATOM   945  C CB  . PRO A 1 112 ? 17.136 85.751  16.455  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB  1 
ATOM   946  C CG  . PRO A 1 112 ? 15.800 86.386  16.512  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG  1 
ATOM   947  C CD  . PRO A 1 112 ? 14.759 85.319  16.412  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD  1 
ATOM   948  N N   . VAL A 1 113 ? 16.562 83.938  19.295  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   949  C CA  . VAL A 1 113 ? 16.975 83.934  20.701  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   950  C C   . VAL A 1 113 ? 16.190 82.876  21.502  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   951  O O   . VAL A 1 113 ? 15.533 83.202  22.517  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   952  C CB  . VAL A 1 113 ? 16.672 85.301  21.382  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   953  C CG1 . VAL A 1 113 ? 17.563 85.505  22.563  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   954  C CG2 . VAL A 1 113 ? 16.794 86.490  20.438  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   955  N N   . ILE A 1 114 ? 16.165 81.627  21.052  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N   1 
ATOM   956  C CA  . ILE A 1 114 ? 15.253 80.641  21.632  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA  1 
ATOM   957  C C   . ILE A 1 114 ? 15.486 80.411  23.127  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C   1 
ATOM   958  O O   . ILE A 1 114 ? 14.576 80.009  23.817  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O   1 
ATOM   959  C CB  . ILE A 1 114 ? 15.198 79.296  20.876  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB  1 
ATOM   960  C CG1 . ILE A 1 114 ? 16.540 78.593  20.917  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1 1 
ATOM   961  C CG2 . ILE A 1 114 ? 14.755 79.519  19.446  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2 1 
ATOM   962  C CD1 . ILE A 1 114 ? 16.575 77.314  20.142  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1 1 
ATOM   963  N N   . GLY A 1 115 ? 16.681 80.691  23.623  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N   1 
ATOM   964  C CA  . GLY A 1 115 ? 16.906 80.543  25.056  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA  1 
ATOM   965  C C   . GLY A 1 115 ? 16.413 81.677  25.904  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C   1 
ATOM   966  O O   . GLY A 1 115 ? 16.287 81.477  27.126  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O   1 
ATOM   967  N N   . TYR A 1 116 ? 16.188 82.862  25.348  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A N   1 
ATOM   968  C CA  . TYR A 1 116 ? 15.824 83.986  26.207  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CA  1 
ATOM   969  C C   . TYR A 1 116 ? 15.062 85.149  25.613  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A C   1 
ATOM   970  O O   . TYR A 1 116 ? 15.009 86.203  26.199  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A O   1 
ATOM   971  C CB  . TYR A 1 116 ? 17.069 84.473  26.970  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CB  1 
ATOM   972  C CG  . TYR A 1 116 ? 18.200 85.038  26.117  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CG  1 
ATOM   973  C CD1 . TYR A 1 116 ? 19.129 84.216  25.565  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD1 1 
ATOM   974  C CD2 . TYR A 1 116 ? 18.327 86.413  25.894  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CD2 1 
ATOM   975  C CE1 . TYR A 1 116 ? 20.203 84.734  24.837  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE1 1 
ATOM   976  C CE2 . TYR A 1 116 ? 19.402 86.945  25.155  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CE2 1 
ATOM   977  C CZ  . TYR A 1 116 ? 20.320 86.076  24.624  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A CZ  1 
ATOM   978  O OH  . TYR A 1 116 ? 21.349 86.587  23.851  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A OH  1 
ATOM   979  N N   . SER A 1 117 ? 14.373 84.916  24.506  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N   1 
ATOM   980  C CA  . SER A 1 117 ? 13.458 85.936  24.015  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA  1 
ATOM   981  C C   . SER A 1 117 ? 12.383 85.241  23.195  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C   1 
ATOM   982  O O   . SER A 1 117 ? 12.657 84.231  22.541  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O   1 
ATOM   983  C CB  . SER A 1 117 ? 14.208 86.927  23.142  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB  1 
ATOM   984  O OG  . SER A 1 117 ? 13.304 87.806  22.551  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG  1 
ATOM   985  N N   . ASN A 1 118 ? 11.161 85.762  23.201  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N   1 
ATOM   986  C CA  . ASN A 1 118 ? 10.150 85.222  22.316  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA  1 
ATOM   987  C C   . ASN A 1 118 ? 10.130 85.871  20.919  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C   1 
ATOM   988  O O   . ASN A 1 118 ? 9.198  85.657  20.169  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O   1 
ATOM   989  C CB  . ASN A 1 118 ? 8.743  85.311  22.932  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB  1 
ATOM   990  C CG  . ASN A 1 118 ? 8.278  86.732  23.126  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG  1 
ATOM   991  O OD1 . ASN A 1 118 ? 8.982  87.651  22.814  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1 1 
ATOM   992  N ND2 . ASN A 1 118 ? 7.107  86.899  23.732  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2 1 
ATOM   993  N N   . GLU A 1 119 ? 11.173 86.623  20.584  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   1 
ATOM   994  C CA  . GLU A 1 119 ? 11.265 87.267  19.271  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  1 
ATOM   995  C C   . GLU A 1 119 ? 11.141 86.240  18.148  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   1 
ATOM   996  O O   . GLU A 1 119 ? 11.745 85.172  18.164  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   1 
ATOM   997  C CB  . GLU A 1 119 ? 12.609 87.943  19.144  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  1 
ATOM   998  C CG  . GLU A 1 119 ? 12.803 88.637  17.795  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  1 
ATOM   999  C CD  . GLU A 1 119 ? 14.105 89.352  17.631  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  1 
ATOM   1000 O OE1 . GLU A 1 119 ? 14.967 89.284  18.523  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 1 
ATOM   1001 O OE2 . GLU A 1 119 ? 14.200 90.022  16.549  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 1 
ATOM   1002 N N   . HIS A 1 120 ? 10.352 86.600  17.133  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A N   1 
ATOM   1003 C CA  . HIS A 1 120 ? 10.386 85.931  15.853  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CA  1 
ATOM   1004 C C   . HIS A 1 120 ? 10.561 87.021  14.829  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A C   1 
ATOM   1005 O O   . HIS A 1 120 ? 10.196 88.165  15.055  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A O   1 
ATOM   1006 C CB  . HIS A 1 120 ? 9.105  85.121  15.581  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CB  1 
ATOM   1007 C CG  . HIS A 1 120 ? 7.931  85.947  15.192  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CG  1 
ATOM   1008 N ND1 . HIS A 1 120 ? 7.060  86.493  16.117  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A ND1 1 
ATOM   1009 C CD2 . HIS A 1 120 ? 7.488  86.341  13.976  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CD2 1 
ATOM   1010 C CE1 . HIS A 1 120 ? 6.127  87.180  15.480  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A CE1 1 
ATOM   1011 N NE2 . HIS A 1 120 ? 6.368  87.110  14.182  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 120 HIS A NE2 1 
ATOM   1012 N N   . ILE A 1 121 ? 11.174 86.662  13.703  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A N   1 
ATOM   1013 C CA  . ILE A 1 121 ? 11.419 87.590  12.593  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CA  1 
ATOM   1014 C C   . ILE A 1 121 ? 10.862 86.886  11.352  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A C   1 
ATOM   1015 O O   . ILE A 1 121 ? 11.209 85.752  11.040  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A O   1 
ATOM   1016 C CB  . ILE A 1 121 ? 12.917 87.938  12.382  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CB  1 
ATOM   1017 C CG1 . ILE A 1 121 ? 13.552 88.350  13.708  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG1 1 
ATOM   1018 C CG2 . ILE A 1 121 ? 13.010 89.097  11.363  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CG2 1 
ATOM   1019 C CD1 . ILE A 1 121 ? 15.023 88.675  13.571  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 121 ILE A CD1 1 
ATOM   1020 N N   . ASP A 1 122 ? 9.932  87.545  10.663  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A N   1 
ATOM   1021 C CA  . ASP A 1 122 ? 9.418  87.059  9.407   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CA  1 
ATOM   1022 C C   . ASP A 1 122 ? 10.279 87.647  8.311   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A C   1 
ATOM   1023 O O   . ASP A 1 122 ? 10.459 88.848  8.269   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A O   1 
ATOM   1024 C CB  . ASP A 1 122 ? 7.954  87.485  9.229   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CB  1 
ATOM   1025 C CG  . ASP A 1 122 ? 7.030  86.834  10.246  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A CG  1 
ATOM   1026 O OD1 . ASP A 1 122 ? 7.410  85.817  10.864  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD1 1 
ATOM   1027 O OD2 . ASP A 1 122 ? 5.882  87.291  10.384  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 122 ASP A OD2 1 
ATOM   1028 N N   . LEU A 1 123 ? 10.774 86.777  7.431   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   1029 C CA  . LEU A 1 123 ? 11.696 87.158  6.379   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   1030 C C   . LEU A 1 123 ? 10.919 87.145  5.053   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   1031 O O   . LEU A 1 123 ? 10.176 86.194  4.767   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   1032 C CB  . LEU A 1 123 ? 12.878 86.175  6.292   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   1033 C CG  . LEU A 1 123 ? 13.599 85.780  7.573   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   1034 C CD1 . LEU A 1 123 ? 14.876 84.976  7.238   1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   1035 C CD2 . LEU A 1 123 ? 13.922 86.958  8.445   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   1036 N N   . TYR A 1 124 ? 11.111 88.213  4.276   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A N   1 
ATOM   1037 C CA  . TYR A 1 124 ? 10.427 88.401  3.020   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CA  1 
ATOM   1038 C C   . TYR A 1 124 ? 11.422 88.678  1.905   1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A C   1 
ATOM   1039 O O   . TYR A 1 124 ? 12.479 89.221  2.124   1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A O   1 
ATOM   1040 C CB  . TYR A 1 124 ? 9.480  89.604  3.119   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CB  1 
ATOM   1041 C CG  . TYR A 1 124 ? 8.297  89.411  4.011   1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CG  1 
ATOM   1042 C CD1 . TYR A 1 124 ? 8.385  89.685  5.395   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD1 1 
ATOM   1043 C CD2 . TYR A 1 124 ? 7.089  88.990  3.527   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CD2 1 
ATOM   1044 C CE1 . TYR A 1 124 ? 7.294  89.517  6.208   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE1 1 
ATOM   1045 C CE2 . TYR A 1 124 ? 5.997  88.825  4.351   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CE2 1 
ATOM   1046 C CZ  . TYR A 1 124 ? 6.123  89.081  5.704   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A CZ  1 
ATOM   1047 O OH  . TYR A 1 124 ? 5.042  88.906  6.547   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 124 TYR A OH  1 
ATOM   1048 N N   . LEU A 1 125 ? 11.025 88.338  0.699   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   1049 C CA  . LEU A 1 125 ? 11.768 88.691  -0.515  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   1050 C C   . LEU A 1 125 ? 10.946 89.776  -1.206  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   1051 O O   . LEU A 1 125 ? 9.761  89.538  -1.411  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   1052 C CB  . LEU A 1 125 ? 11.841 87.490  -1.419  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   1053 C CG  . LEU A 1 125 ? 12.444 87.734  -2.811  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   1054 C CD1 . LEU A 1 125 ? 13.902 88.128  -2.693  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   1055 C CD2 . LEU A 1 125 ? 12.296 86.464  -3.612  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   1056 N N   . ALA A 1 126 ? 11.563 90.913  -1.485  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N   1 
ATOM   1057 C CA  . ALA A 1 126 ? 10.920 92.049  -2.158  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA  1 
ATOM   1058 C C   . ALA A 1 126 ? 11.560 92.225  -3.525  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C   1 
ATOM   1059 O O   . ALA A 1 126 ? 12.779 92.350  -3.641  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O   1 
ATOM   1060 C CB  . ALA A 1 126 ? 11.032 93.311  -1.327  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB  1 
ATOM   1061 N N   . ARG A 1 127 ? 10.697 92.216  -4.527  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   1 
ATOM   1062 C CA  . ARG A 1 127 ? 11.093 92.343  -5.920  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  1 
ATOM   1063 C C   . ARG A 1 127 ? 10.219 93.393  -6.602  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   1 
ATOM   1064 O O   . ARG A 1 127 ? 9.133  93.776  -6.115  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   1 
ATOM   1065 C CB  . ARG A 1 127 ? 10.926 91.005  -6.668  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  1 
ATOM   1066 C CG  . ARG A 1 127 ? 11.950 89.928  -6.290  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  1 
ATOM   1067 C CD  . ARG A 1 127 ? 11.682 88.593  -6.949  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  1 
ATOM   1068 N NE  . ARG A 1 127 ? 10.485 87.941  -6.404  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  1 
ATOM   1069 C CZ  . ARG A 1 127 ? 9.865  86.908  -6.961  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  1 
ATOM   1070 N NH1 . ARG A 1 127 ? 10.306 86.355  -8.102  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1 
ATOM   1071 N NH2 . ARG A 1 127 ? 8.783  86.410  -6.370  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1 
ATOM   1072 N N   . ASP A 1 128 ? 10.714 93.810  -7.765  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N   1 
ATOM   1073 C CA  . ASP A 1 128 ? 10.127 94.897  -8.574  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA  1 
ATOM   1074 C C   . ASP A 1 128 ? 10.137 96.184  -7.755  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C   1 
ATOM   1075 O O   . ASP A 1 128 ? 9.067  96.710  -7.332  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O   1 
ATOM   1076 C CB  . ASP A 1 128 ? 8.726  94.554  -9.045  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB  1 
ATOM   1077 C CG  . ASP A 1 128 ? 8.309  95.389  -10.253 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG  1 
ATOM   1078 O OD1 . ASP A 1 128 ? 9.132  96.195  -10.742 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 
ATOM   1079 O OD2 . ASP A 1 128 ? 7.172  95.221  -10.704 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 
ATOM   1080 N N   . LEU A 1 129 ? 11.350 96.682  -7.535  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N   1 
ATOM   1081 C CA  . LEU A 1 129 ? 11.597 97.804  -6.647  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA  1 
ATOM   1082 C C   . LEU A 1 129 ? 11.546 99.101  -7.422  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C   1 
ATOM   1083 O O   . LEU A 1 129 ? 11.913 99.148  -8.623  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O   1 
ATOM   1084 C CB  . LEU A 1 129 ? 12.977 97.731  -5.992  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB  1 
ATOM   1085 C CG  . LEU A 1 129 ? 13.325 96.573  -5.071  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG  1 
ATOM   1086 C CD1 . LEU A 1 129 ? 14.470 96.977  -4.161  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1 1 
ATOM   1087 C CD2 . LEU A 1 129 ? 12.122 95.994  -4.341  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2 1 
ATOM   1088 N N   . THR A 1 130 ? 11.098 100.138 -6.720  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N   1 
ATOM   1089 C CA  . THR A 1 130 ? 11.233 101.502 -7.191  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA  1 
ATOM   1090 C C   . THR A 1 130 ? 11.603 102.369 -5.999  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C   1 
ATOM   1091 O O   . THR A 1 130 ? 11.141 102.124 -4.884  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O   1 
ATOM   1092 C CB  . THR A 1 130 ? 9.966  102.030 -7.883  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB  1 
ATOM   1093 O OG1 . THR A 1 130 ? 8.812  101.763 -7.083  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1 1 
ATOM   1094 C CG2 . THR A 1 130 ? 9.789  101.384 -9.235  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2 1 
ATOM   1095 N N   . HIS A 1 131 ? 12.437 103.370 -6.258  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A N   1 
ATOM   1096 C CA  . HIS A 1 131 ? 12.995 104.257 -5.235  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CA  1 
ATOM   1097 C C   . HIS A 1 131 ? 12.218 105.571 -5.054  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A C   1 
ATOM   1098 O O   . HIS A 1 131 ? 11.659 106.133 -6.020  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A O   1 
ATOM   1099 C CB  . HIS A 1 131 ? 14.452 104.570 -5.556  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CB  1 
ATOM   1100 C CG  . HIS A 1 131 ? 15.173 105.277 -4.454  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CG  1 
ATOM   1101 N ND1 . HIS A 1 131 ? 15.419 106.637 -4.470  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A ND1 1 
ATOM   1102 C CD2 . HIS A 1 131 ? 15.682 104.817 -3.289  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CD2 1 
ATOM   1103 C CE1 . HIS A 1 131 ? 16.076 106.969 -3.372  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A CE1 1 
ATOM   1104 N NE2 . HIS A 1 131 ? 16.243 105.883 -2.636  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 131 HIS A NE2 1 
ATOM   1105 N N   . LEU A 1 132 ? 12.188 106.021 -3.794  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A N   1 
ATOM   1106 C CA  . LEU A 1 132 ? 11.664 107.319 -3.355  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CA  1 
ATOM   1107 C C   . LEU A 1 132 ? 12.757 107.995 -2.505  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A C   1 
ATOM   1108 O O   . LEU A 1 132 ? 13.736 108.468 -3.073  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A O   1 
ATOM   1109 C CB  . LEU A 1 132 ? 10.372 107.148 -2.563  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CB  1 
ATOM   1110 C CG  . LEU A 1 132 ? 9.159  106.593 -3.309  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CG  1 
ATOM   1111 C CD1 . LEU A 1 132 ? 7.932  106.691 -2.400  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD1 1 
ATOM   1112 C CD2 . LEU A 1 132 ? 8.917  107.342 -4.615  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD2 1 
ATOM   1113 N N   . GLU A 1 133 ? 12.633 108.038 -1.174  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N   1 
ATOM   1114 C CA  . GLU A 1 133 ? 13.755 108.473 -0.307  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA  1 
ATOM   1115 C C   . GLU A 1 133 ? 13.645 108.023 1.159   1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C   1 
ATOM   1116 O O   . GLU A 1 133 ? 12.562 107.743 1.680   1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O   1 
ATOM   1117 C CB  . GLU A 1 133 ? 13.962 109.996 -0.361  1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB  1 
ATOM   1118 C CG  . GLU A 1 133 ? 14.949 110.461 -1.435  1.00 66.86 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG  1 
ATOM   1119 C CD  . GLU A 1 133 ? 15.418 111.897 -1.257  1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD  1 
ATOM   1120 O OE1 . GLU A 1 133 ? 14.966 112.582 -0.307  1.00 78.46 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1 1 
ATOM   1121 O OE2 . GLU A 1 133 ? 16.246 112.344 -2.087  1.00 85.76 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2 1 
ATOM   1122 N N   . GLN A 1 134 ? 14.805 107.953 1.800   1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A N   1 
ATOM   1123 C CA  . GLN A 1 134 ? 14.936 107.445 3.157   1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CA  1 
ATOM   1124 C C   . GLN A 1 134 ? 14.264 108.381 4.173   1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A C   1 
ATOM   1125 O O   . GLN A 1 134 ? 14.243 109.589 3.989   1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A O   1 
ATOM   1126 C CB  . GLN A 1 134 ? 16.427 107.266 3.464   1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CB  1 
ATOM   1127 C CG  . GLN A 1 134 ? 16.750 106.602 4.787   1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CG  1 
ATOM   1128 C CD  . GLN A 1 134 ? 18.246 106.488 5.011   1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A CD  1 
ATOM   1129 O OE1 . GLN A 1 134 ? 18.964 107.496 5.036   1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A OE1 1 
ATOM   1130 N NE2 . GLN A 1 134 ? 18.731 105.275 5.168   1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 134 GLN A NE2 1 
ATOM   1131 N N   . ARG A 1 135 ? 13.680 107.812 5.222   1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N   1 
ATOM   1132 C CA  . ARG A 1 135 ? 13.146 108.605 6.333   1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA  1 
ATOM   1133 C C   . ARG A 1 135 ? 13.491 107.947 7.669   1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C   1 
ATOM   1134 O O   . ARG A 1 135 ? 12.764 107.078 8.148   1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O   1 
ATOM   1135 C CB  . ARG A 1 135 ? 11.634 108.764 6.200   1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB  1 
ATOM   1136 C CG  . ARG A 1 135 ? 11.195 109.563 4.984   1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG  1 
ATOM   1137 C CD  . ARG A 1 135 ? 9.714  109.893 5.085   1.00 70.90 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD  1 
ATOM   1138 N NE  . ARG A 1 135 ? 9.220  110.670 3.948   1.00 77.12 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE  1 
ATOM   1139 C CZ  . ARG A 1 135 ? 7.968  111.117 3.829   1.00 78.64 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ  1 
ATOM   1140 N NH1 . ARG A 1 135 ? 7.067  110.873 4.780   1.00 79.92 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1 1 
ATOM   1141 N NH2 . ARG A 1 135 ? 7.612  111.815 2.756   1.00 80.15 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2 1 
ATOM   1142 N N   . LEU A 1 136 ? 14.593 108.379 8.278   1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A N   1 
ATOM   1143 C CA  . LEU A 1 136 ? 15.120 107.731 9.481   1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CA  1 
ATOM   1144 C C   . LEU A 1 136 ? 14.462 108.208 10.781  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A C   1 
ATOM   1145 O O   . LEU A 1 136 ? 14.084 109.373 10.906  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A O   1 
ATOM   1146 C CB  . LEU A 1 136 ? 16.639 107.933 9.545   1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CB  1 
ATOM   1147 C CG  . LEU A 1 136 ? 17.356 107.341 8.322   1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CG  1 
ATOM   1148 C CD1 . LEU A 1 136 ? 18.855 107.603 8.366   1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD1 1 
ATOM   1149 C CD2 . LEU A 1 136 ? 17.044 105.853 8.214   1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD2 1 
ATOM   1150 N N   . ASP A 1 137 ? 14.336 107.295 11.746  1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N   1 
ATOM   1151 C CA  . ASP A 1 137 ? 13.793 107.628 13.070  1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA  1 
ATOM   1152 C C   . ASP A 1 137 ? 14.832 108.389 13.891  1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C   1 
ATOM   1153 O O   . ASP A 1 137 ? 16.027 108.353 13.579  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O   1 
ATOM   1154 C CB  . ASP A 1 137 ? 13.393 106.359 13.839  1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB  1 
ATOM   1155 C CG  . ASP A 1 137 ? 12.282 105.566 13.151  1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG  1 
ATOM   1156 O OD1 . ASP A 1 137 ? 11.276 106.164 12.718  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1 
ATOM   1157 O OD2 . ASP A 1 137 ? 12.414 104.326 13.065  1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1 
ATOM   1158 N N   . GLN A 1 138 ? 14.379 109.064 14.948  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A N   1 
ATOM   1159 C CA  . GLN A 1 138 ? 15.293 109.645 15.941  1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CA  1 
ATOM   1160 C C   . GLN A 1 138 ? 16.145 108.527 16.553  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A C   1 
ATOM   1161 O O   . GLN A 1 138 ? 15.612 107.501 16.998  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A O   1 
ATOM   1162 C CB  . GLN A 1 138 ? 14.513 110.360 17.060  1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CB  1 
ATOM   1163 C CG  . GLN A 1 138 ? 13.829 111.655 16.630  1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CG  1 
ATOM   1164 C CD  . GLN A 1 138 ? 12.983 112.290 17.732  1.00 67.68 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A CD  1 
ATOM   1165 O OE1 . GLN A 1 138 ? 12.125 113.133 17.453  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A OE1 1 
ATOM   1166 N NE2 . GLN A 1 138 ? 13.215 111.887 18.985  1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 138 GLN A NE2 1 
ATOM   1167 N N   . GLY A 1 139 ? 17.462 108.717 16.565  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A N   1 
ATOM   1168 C CA  . GLY A 1 139 ? 18.359 107.715 17.120  1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A CA  1 
ATOM   1169 C C   . GLY A 1 139 ? 18.704 106.588 16.153  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A C   1 
ATOM   1170 O O   . GLY A 1 139 ? 19.390 105.647 16.542  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A O   1 
ATOM   1171 N N   . GLU A 1 140 ? 18.250 106.696 14.900  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A N   1 
ATOM   1172 C CA  . GLU A 1 140 ? 18.494 105.689 13.846  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CA  1 
ATOM   1173 C C   . GLU A 1 140 ? 19.423 106.286 12.792  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A C   1 
ATOM   1174 O O   . GLU A 1 140 ? 19.131 107.333 12.188  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A O   1 
ATOM   1175 C CB  . GLU A 1 140 ? 17.179 105.283 13.191  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CB  1 
ATOM   1176 C CG  . GLU A 1 140 ? 17.279 104.118 12.214  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CG  1 
ATOM   1177 C CD  . GLU A 1 140 ? 15.914 103.642 11.730  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A CD  1 
ATOM   1178 O OE1 . GLU A 1 140 ? 15.196 104.438 11.078  1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE1 1 
ATOM   1179 O OE2 . GLU A 1 140 ? 15.557 102.471 11.993  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A OE2 1 
ATOM   1180 N N   . PHE A 1 141 ? 20.548 105.617 12.572  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A N   1 
ATOM   1181 C CA  . PHE A 1 141 ? 21.600 106.134 11.713  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CA  1 
ATOM   1182 C C   . PHE A 1 141 ? 21.969 104.977 10.782  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A C   1 
ATOM   1183 O O   . PHE A 1 141 ? 22.378 103.944 11.270  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A O   1 
ATOM   1184 C CB  . PHE A 1 141 ? 22.756 106.544 12.599  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CB  1 
ATOM   1185 C CG  . PHE A 1 141 ? 22.357 107.559 13.641  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CG  1 
ATOM   1186 C CD1 . PHE A 1 141 ? 21.954 107.153 14.908  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD1 1 
ATOM   1187 C CD2 . PHE A 1 141 ? 22.312 108.908 13.324  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CD2 1 
ATOM   1188 C CE1 . PHE A 1 141 ? 21.543 108.077 15.860  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE1 1 
ATOM   1189 C CE2 . PHE A 1 141 ? 21.912 109.843 14.280  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CE2 1 
ATOM   1190 C CZ  . PHE A 1 141 ? 21.518 109.423 15.542  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 141 PHE A CZ  1 
ATOM   1191 N N   . ILE A 1 142 ? 21.834 105.152 9.466   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A N   1 
ATOM   1192 C CA  . ILE A 1 142 ? 21.875 104.022 8.549   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CA  1 
ATOM   1193 C C   . ILE A 1 142 ? 22.509 104.499 7.263   1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A C   1 
ATOM   1194 O O   . ILE A 1 142 ? 22.212 105.599 6.797   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A O   1 
ATOM   1195 C CB  . ILE A 1 142 ? 20.443 103.495 8.302   1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CB  1 
ATOM   1196 C CG1 . ILE A 1 142 ? 20.010 102.643 9.500   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG1 1 
ATOM   1197 C CG2 . ILE A 1 142 ? 20.313 102.690 7.007   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG2 1 
ATOM   1198 C CD1 . ILE A 1 142 ? 18.544 102.240 9.445   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CD1 1 
ATOM   1199 N N   . GLU A 1 143 ? 23.400 103.686 6.713   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1200 C CA  . GLU A 1 143 ? 23.923 103.947 5.385   1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1201 C C   . GLU A 1 143 ? 23.376 102.875 4.467   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1202 O O   . GLU A 1 143 ? 23.439 101.719 4.794   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1203 C CB  . GLU A 1 143 ? 25.447 103.895 5.408   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1204 C CG  . GLU A 1 143 ? 26.096 104.141 4.056   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1205 C CD  . GLU A 1 143 ? 27.488 103.557 3.918   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1206 O OE1 . GLU A 1 143 ? 27.956 102.833 4.827   1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1207 O OE2 . GLU A 1 143 ? 28.133 103.826 2.880   1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1208 N N   . VAL A 1 144 ? 22.869 103.259 3.305   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N   1 
ATOM   1209 C CA  . VAL A 1 144 ? 22.278 102.311 2.364   1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA  1 
ATOM   1210 C C   . VAL A 1 144 ? 23.346 101.949 1.362   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C   1 
ATOM   1211 O O   . VAL A 1 144 ? 24.047 102.841 0.832   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O   1 
ATOM   1212 C CB  . VAL A 1 144 ? 21.020 102.867 1.657   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB  1 
ATOM   1213 C CG1 . VAL A 1 144 ? 20.397 101.843 0.726   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 1 
ATOM   1214 C CG2 . VAL A 1 144 ? 19.957 103.292 2.666   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 1 
ATOM   1215 N N   . VAL A 1 145 ? 23.437 100.661 1.059   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N   1 
ATOM   1216 C CA  . VAL A 1 145 ? 24.424 100.145 0.089   1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA  1 
ATOM   1217 C C   . VAL A 1 145 ? 23.758 99.154  -0.852  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C   1 
ATOM   1218 O O   . VAL A 1 145 ? 22.684 98.605  -0.554  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O   1 
ATOM   1219 C CB  . VAL A 1 145 ? 25.653 99.549  0.783   1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB  1 
ATOM   1220 C CG1 . VAL A 1 145 ? 26.388 100.631 1.557   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1 1 
ATOM   1221 C CG2 . VAL A 1 145 ? 25.295 98.403  1.725   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2 1 
ATOM   1222 N N   . GLU A 1 146 ? 24.342 98.996  -2.035  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   1 
ATOM   1223 C CA  . GLU A 1 146 ? 23.968 97.917  -2.929  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  1 
ATOM   1224 C C   . GLU A 1 146 ? 25.069 96.885  -2.886  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   1 
ATOM   1225 O O   . GLU A 1 146 ? 26.250 97.232  -2.987  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   1 
ATOM   1226 C CB  . GLU A 1 146 ? 23.855 98.373  -4.406  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  1 
ATOM   1227 C CG  . GLU A 1 146 ? 22.535 99.003  -4.749  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  1 
ATOM   1228 C CD  . GLU A 1 146 ? 22.421 99.348  -6.229  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  1 
ATOM   1229 O OE1 . GLU A 1 146 ? 23.057 98.686  -7.096  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 
ATOM   1230 O OE2 . GLU A 1 146 ? 21.623 100.241 -6.502  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 
ATOM   1231 N N   . VAL A 1 147 ? 24.677 95.620  -2.814  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N   1 
ATOM   1232 C CA  . VAL A 1 147 ? 25.633 94.524  -2.681  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA  1 
ATOM   1233 C C   . VAL A 1 147 ? 25.321 93.444  -3.708  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C   1 
ATOM   1234 O O   . VAL A 1 147 ? 24.189 93.047  -3.905  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O   1 
ATOM   1235 C CB  . VAL A 1 147 ? 25.612 93.924  -1.249  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB  1 
ATOM   1236 C CG1 . VAL A 1 147 ? 26.701 92.892  -1.065  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1 
ATOM   1237 C CG2 . VAL A 1 147 ? 25.782 95.028  -0.213  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1 
ATOM   1238 N N   . LYS A 1 148 ? 26.352 92.985  -4.411  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1239 C CA  . LYS A 1 148 ? 26.185 91.905  -5.359  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1240 C C   . LYS A 1 148 ? 26.038 90.604  -4.571  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1241 O O   . LYS A 1 148 ? 26.867 90.384  -3.685  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1242 C CB  . LYS A 1 148 ? 27.418 91.851  -6.256  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1243 C CG  . LYS A 1 148 ? 27.280 90.831  -7.374  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1244 C CD  . LYS A 1 148 ? 28.540 90.816  -8.246  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1245 C CE  . LYS A 1 148 ? 28.460 89.690  -9.269  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1246 N NZ  . LYS A 1 148 ? 29.685 89.574  -10.106 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1247 N N   . PRO A 1 149 ? 25.024 89.747  -4.893  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A N   1 
ATOM   1248 C CA  . PRO A 1 149 ? 24.828 88.508  -4.136  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CA  1 
ATOM   1249 C C   . PRO A 1 149 ? 26.046 87.639  -4.049  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A C   1 
ATOM   1250 O O   . PRO A 1 149 ? 26.338 87.098  -2.958  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A O   1 
ATOM   1251 C CB  . PRO A 1 149 ? 23.644 87.830  -4.836  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CB  1 
ATOM   1252 C CG  . PRO A 1 149 ? 22.812 89.012  -5.267  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CG  1 
ATOM   1253 C CD  . PRO A 1 149 ? 23.847 90.010  -5.740  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CD  1 
ATOM   1254 N N   . ALA A 1 150 ? 26.800 87.516  -5.141  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A N   1 
ATOM   1255 C CA  . ALA A 1 150 ? 28.079 86.783  -5.083  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CA  1 
ATOM   1256 C C   . ALA A 1 150 ? 29.068 87.320  -4.042  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A C   1 
ATOM   1257 O O   . ALA A 1 150 ? 29.726 86.525  -3.323  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A O   1 
ATOM   1258 C CB  . ALA A 1 150 ? 28.733 86.738  -6.474  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CB  1 
ATOM   1259 N N   . ASP A 1 151 ? 29.176 88.642  -3.927  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A N   1 
ATOM   1260 C CA  . ASP A 1 151 ? 30.033 89.286  -2.949  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CA  1 
ATOM   1261 C C   . ASP A 1 151 ? 29.491 89.035  -1.558  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A C   1 
ATOM   1262 O O   . ASP A 1 151 ? 30.254 88.794  -0.660  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A O   1 
ATOM   1263 C CB  . ASP A 1 151 ? 30.179 90.771  -3.204  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CB  1 
ATOM   1264 C CG  . ASP A 1 151 ? 30.930 91.072  -4.515  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A CG  1 
ATOM   1265 O OD1 . ASP A 1 151 ? 31.589 90.140  -5.054  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD1 1 
ATOM   1266 O OD2 . ASP A 1 151 ? 30.831 92.229  -4.984  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A OD2 1 
ATOM   1267 N N   . LEU A 1 152 ? 28.176 89.060  -1.422  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A N   1 
ATOM   1268 C CA  . LEU A 1 152 ? 27.562 88.832  -0.100  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CA  1 
ATOM   1269 C C   . LEU A 1 152 ? 27.885 87.437  0.380   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A C   1 
ATOM   1270 O O   . LEU A 1 152 ? 28.151 87.249  1.555   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A O   1 
ATOM   1271 C CB  . LEU A 1 152 ? 26.054 89.021  -0.185  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CB  1 
ATOM   1272 C CG  . LEU A 1 152 ? 25.233 88.799  1.083   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CG  1 
ATOM   1273 C CD1 . LEU A 1 152 ? 25.660 89.782  2.168   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD1 1 
ATOM   1274 C CD2 . LEU A 1 152 ? 23.761 88.932  0.706   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD2 1 
ATOM   1275 N N   . MET A 1 153 ? 27.799 86.434  -0.484  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 153 MET A N   1 
ATOM   1276 C CA  . MET A 1 153 ? 28.053 85.063  -0.057  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CA  1 
ATOM   1277 C C   . MET A 1 153 ? 29.508 84.925  0.362   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 153 MET A C   1 
ATOM   1278 O O   . MET A 1 153 ? 29.809 84.232  1.327   1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 153 MET A O   1 
ATOM   1279 C CB  . MET A 1 153 ? 27.723 84.029  -1.153  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CB  1 
ATOM   1280 C CG  . MET A 1 153 ? 26.251 84.000  -1.516  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CG  1 
ATOM   1281 S SD  . MET A 1 153 ? 25.197 83.760  -0.064  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 153 MET A SD  1 
ATOM   1282 C CE  . MET A 1 153 ? 25.776 82.176  0.491   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 153 MET A CE  1 
ATOM   1283 N N   . GLN A 1 154 ? 30.416 85.622  -0.325  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A N   1 
ATOM   1284 C CA  . GLN A 1 154 ? 31.829 85.555  0.053   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CA  1 
ATOM   1285 C C   . GLN A 1 154 ? 32.059 86.219  1.407   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A C   1 
ATOM   1286 O O   . GLN A 1 154 ? 32.818 85.704  2.242   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A O   1 
ATOM   1287 C CB  . GLN A 1 154 ? 32.722 86.173  -1.016  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CB  1 
ATOM   1288 C CG  . GLN A 1 154 ? 34.208 86.119  -0.686  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CG  1 
ATOM   1289 C CD  . GLN A 1 154 ? 34.813 84.707  -0.693  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A CD  1 
ATOM   1290 O OE1 . GLN A 1 154 ? 34.285 83.779  -1.300  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A OE1 1 
ATOM   1291 N NE2 . GLN A 1 154 ? 35.903 84.541  0.032   1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 154 GLN A NE2 1 
ATOM   1292 N N   . LEU A 1 155 ? 31.341 87.321  1.641   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A N   1 
ATOM   1293 C CA  . LEU A 1 155 ? 31.383 87.963  2.940   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CA  1 
ATOM   1294 C C   . LEU A 1 155 ? 30.872 87.036  4.018   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A C   1 
ATOM   1295 O O   . LEU A 1 155 ? 31.426 87.020  5.123   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A O   1 
ATOM   1296 C CB  . LEU A 1 155 ? 30.644 89.309  2.957   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CB  1 
ATOM   1297 C CG  . LEU A 1 155 ? 31.250 90.403  2.080   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CG  1 
ATOM   1298 C CD1 . LEU A 1 155 ? 30.258 91.529  1.923   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD1 1 
ATOM   1299 C CD2 . LEU A 1 155 ? 32.575 90.898  2.648   1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A CD2 1 
ATOM   1300 N N   . VAL A 1 156 ? 29.803 86.284  3.738   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N   1 
ATOM   1301 C CA  . VAL A 1 156 ? 29.306 85.325  4.734   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA  1 
ATOM   1302 C C   . VAL A 1 156 ? 30.421 84.338  5.123   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C   1 
ATOM   1303 O O   . VAL A 1 156 ? 30.727 84.127  6.316   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O   1 
ATOM   1304 C CB  . VAL A 1 156 ? 28.062 84.571  4.265   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB  1 
ATOM   1305 C CG1 . VAL A 1 156 ? 27.713 83.457  5.239   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 1 
ATOM   1306 C CG2 . VAL A 1 156 ? 26.877 85.525  4.071   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 1 
ATOM   1307 N N   . LEU A 1 157 ? 31.008 83.695  4.116   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A N   1 
ATOM   1308 C CA  . LEU A 1 157 ? 32.045 82.712  4.324   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CA  1 
ATOM   1309 C C   . LEU A 1 157 ? 33.197 83.311  5.150   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A C   1 
ATOM   1310 O O   . LEU A 1 157 ? 33.778 82.638  6.016   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A O   1 
ATOM   1311 C CB  . LEU A 1 157 ? 32.551 82.219  2.952   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CB  1 
ATOM   1312 C CG  . LEU A 1 157 ? 33.863 81.425  3.002   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CG  1 
ATOM   1313 C CD1 . LEU A 1 157 ? 33.684 80.152  3.787   1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD1 1 
ATOM   1314 C CD2 . LEU A 1 157 ? 34.284 81.103  1.573   1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD2 1 
ATOM   1315 N N   . GLU A 1 158 ? 33.519 84.575  4.923   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N   1 
ATOM   1316 C CA  . GLU A 1 158 ? 34.648 85.266  5.629   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA  1 
ATOM   1317 C C   . GLU A 1 158 ? 34.317 85.731  7.033   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C   1 
ATOM   1318 O O   . GLU A 1 158 ? 35.163 86.288  7.711   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O   1 
ATOM   1319 C CB  . GLU A 1 158 ? 35.102 86.466  4.789   1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB  1 
ATOM   1320 C CG  . GLU A 1 158 ? 35.736 86.034  3.485   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG  1 
ATOM   1321 C CD  . GLU A 1 158 ? 36.033 87.185  2.539   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD  1 
ATOM   1322 O OE1 . GLU A 1 158 ? 35.527 88.298  2.729   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 1 
ATOM   1323 O OE2 . GLU A 1 158 ? 36.793 86.952  1.565   1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 1 
ATOM   1324 N N   . GLY A 1 159 ? 33.074 85.529  7.447   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A N   1 
ATOM   1325 C CA  . GLY A 1 159 ? 32.640 85.898  8.801   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A CA  1 
ATOM   1326 C C   . GLY A 1 159 ? 32.193 87.324  8.938   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A C   1 
ATOM   1327 O O   . GLY A 1 159 ? 32.061 87.833  10.053  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A O   1 
ATOM   1328 N N   . LYS A 1 160 ? 31.999 88.003  7.803   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N   1 
ATOM   1329 C CA  . LYS A 1 160 ? 31.754 89.416  7.756   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA  1 
ATOM   1330 C C   . LYS A 1 160 ? 30.266 89.781  7.703   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C   1 
ATOM   1331 O O   . LYS A 1 160 ? 29.911 90.937  7.509   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O   1 
ATOM   1332 C CB  . LYS A 1 160 ? 32.493 90.051  6.548   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB  1 
ATOM   1333 C CG  . LYS A 1 160 ? 34.000 89.950  6.761   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG  1 
ATOM   1334 C CD  . LYS A 1 160 ? 34.796 90.287  5.510   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD  1 
ATOM   1335 C CE  . LYS A 1 160 ? 36.285 90.327  5.847   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE  1 
ATOM   1336 N NZ  . LYS A 1 160 ? 37.107 90.394  4.594   1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ  1 
ATOM   1337 N N   . VAL A 1 161 ? 29.400 88.772  7.848   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N   1 
ATOM   1338 C CA  . VAL A 1 161 ? 27.966 88.972  7.875   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA  1 
ATOM   1339 C C   . VAL A 1 161 ? 27.437 88.225  9.088   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C   1 
ATOM   1340 O O   . VAL A 1 161 ? 26.628 87.338  8.979   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O   1 
ATOM   1341 C CB  . VAL A 1 161 ? 27.251 88.483  6.599   1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB  1 
ATOM   1342 C CG1 . VAL A 1 161 ? 25.813 88.970  6.570   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1 1 
ATOM   1343 C CG2 . VAL A 1 161 ? 27.949 89.008  5.350   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2 1 
ATOM   1344 N N   . SER A 1 162 ? 27.972 88.552  10.256  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 162 SER A N   1 
ATOM   1345 C CA  . SER A 1 162 ? 27.583 87.778  11.440  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 162 SER A CA  1 
ATOM   1346 C C   . SER A 1 162 ? 26.157 87.962  11.999  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 162 SER A C   1 
ATOM   1347 O O   . SER A 1 162 ? 25.749 87.190  12.863  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 162 SER A O   1 
ATOM   1348 C CB  . SER A 1 162 ? 28.598 87.983  12.530  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 162 SER A CB  1 
ATOM   1349 O OG  . SER A 1 162 ? 28.479 89.291  13.084  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 162 SER A OG  1 
ATOM   1350 N N   . ASP A 1 163 ? 25.451 88.998  11.593  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N   1 
ATOM   1351 C CA  . ASP A 1 163 ? 24.068 89.198  11.950  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA  1 
ATOM   1352 C C   . ASP A 1 163 ? 23.218 88.052  11.450  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C   1 
ATOM   1353 O O   . ASP A 1 163 ? 23.045 87.863  10.233  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O   1 
ATOM   1354 C CB  . ASP A 1 163 ? 23.563 90.512  11.333  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB  1 
ATOM   1355 C CG  . ASP A 1 163 ? 22.064 90.709  11.500  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG  1 
ATOM   1356 O OD1 . ASP A 1 163 ? 21.473 90.195  12.464  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1 
ATOM   1357 O OD2 . ASP A 1 163 ? 21.505 91.431  10.669  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1 
ATOM   1358 N N   . VAL A 1 164 ? 22.662 87.266  12.363  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N   1 
ATOM   1359 C CA  . VAL A 1 164 ? 21.959 86.037  11.984  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA  1 
ATOM   1360 C C   . VAL A 1 164 ? 20.846 86.249  10.968  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C   1 
ATOM   1361 O O   . VAL A 1 164 ? 20.720 85.445  10.023  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O   1 
ATOM   1362 C CB  . VAL A 1 164 ? 21.372 85.204  13.166  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB  1 
ATOM   1363 C CG1 . VAL A 1 164 ? 22.505 84.682  14.002  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 1 
ATOM   1364 C CG2 . VAL A 1 164 ? 20.374 85.971  13.983  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 1 
ATOM   1365 N N   . LYS A 1 165 ? 20.047 87.298  11.094  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   1 
ATOM   1366 C CA  . LYS A 1 165 ? 18.890 87.444  10.190  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  1 
ATOM   1367 C C   . LYS A 1 165 ? 19.386 87.707  8.783   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   1 
ATOM   1368 O O   . LYS A 1 165 ? 18.814 87.183  7.825   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   1 
ATOM   1369 C CB  . LYS A 1 165 ? 17.932 88.546  10.654  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  1 
ATOM   1370 C CG  . LYS A 1 165 ? 18.517 89.947  10.632  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  1 
ATOM   1371 C CD  . LYS A 1 165 ? 17.519 91.021  11.065  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  1 
ATOM   1372 C CE  . LYS A 1 165 ? 18.069 92.427  10.930  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  1 
ATOM   1373 N NZ  . LYS A 1 165 ? 19.310 92.646  11.706  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  1 
ATOM   1374 N N   . THR A 1 166 ? 20.481 88.459  8.680   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 166 THR A N   1 
ATOM   1375 C CA  . THR A 1 166 ? 20.972 88.876  7.374   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CA  1 
ATOM   1376 C C   . THR A 1 166 ? 21.715 87.700  6.762   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 166 THR A C   1 
ATOM   1377 O O   . THR A 1 166 ? 21.615 87.454  5.565   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 166 THR A O   1 
ATOM   1378 C CB  . THR A 1 166 ? 21.925 90.070  7.531   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CB  1 
ATOM   1379 O OG1 . THR A 1 166 ? 21.192 91.159  8.085   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 166 THR A OG1 1 
ATOM   1380 C CG2 . THR A 1 166 ? 22.568 90.469  6.213   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 166 THR A CG2 1 
ATOM   1381 N N   . GLN A 1 167 ? 22.466 86.949  7.567   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A N   1 
ATOM   1382 C CA  . GLN A 1 167 ? 23.154 85.765  7.030   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CA  1 
ATOM   1383 C C   . GLN A 1 167 ? 22.163 84.724  6.529   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A C   1 
ATOM   1384 O O   . GLN A 1 167 ? 22.322 84.160  5.437   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A O   1 
ATOM   1385 C CB  . GLN A 1 167 ? 24.097 85.185  8.090   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CB  1 
ATOM   1386 C CG  . GLN A 1 167 ? 24.785 83.916  7.626   1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CG  1 
ATOM   1387 C CD  . GLN A 1 167 ? 25.968 83.455  8.445   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CD  1 
ATOM   1388 O OE1 . GLN A 1 167 ? 26.272 82.280  8.446   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A OE1 1 
ATOM   1389 N NE2 . GLN A 1 167 ? 26.589 84.351  9.168   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A NE2 1 
ATOM   1390 N N   . ILE A 1 168 ? 21.086 84.496  7.291   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A N   1 
ATOM   1391 C CA  . ILE A 1 168 ? 20.035 83.623  6.852   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CA  1 
ATOM   1392 C C   . ILE A 1 168 ? 19.429 84.156  5.549   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A C   1 
ATOM   1393 O O   . ILE A 1 168 ? 19.214 83.372  4.621   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A O   1 
ATOM   1394 C CB  . ILE A 1 168 ? 19.018 83.401  7.969   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CB  1 
ATOM   1395 C CG1 . ILE A 1 168 ? 19.683 82.518  9.029   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG1 1 
ATOM   1396 C CG2 . ILE A 1 168 ? 17.765 82.779  7.437   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CG2 1 
ATOM   1397 C CD1 . ILE A 1 168 ? 18.856 82.411  10.266  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A CD1 1 
ATOM   1398 N N   . GLY A 1 169 ? 19.224 85.466  5.479   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N   1 
ATOM   1399 C CA  . GLY A 1 169 ? 18.713 86.047  4.229   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA  1 
ATOM   1400 C C   . GLY A 1 169 ? 19.569 85.753  3.045   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C   1 
ATOM   1401 O O   . GLY A 1 169 ? 19.046 85.380  1.967   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O   1 
ATOM   1402 N N   . ALA A 1 170 ? 20.878 85.868  3.254   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   1 
ATOM   1403 C CA  . ALA A 1 170 ? 21.844 85.603  2.199   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  1 
ATOM   1404 C C   . ALA A 1 170 ? 21.717 84.173  1.694   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   1 
ATOM   1405 O O   . ALA A 1 170 ? 21.749 83.924  0.469   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   1 
ATOM   1406 C CB  . ALA A 1 170 ? 23.238 85.865  2.666   1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  1 
ATOM   1407 N N   . PHE A 1 171 ? 21.627 83.210  2.602   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N   1 
ATOM   1408 C CA  . PHE A 1 171 ? 21.513 81.821  2.218   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA  1 
ATOM   1409 C C   . PHE A 1 171 ? 20.204 81.532  1.488   1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C   1 
ATOM   1410 O O   . PHE A 1 171 ? 20.204 80.740  0.558   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O   1 
ATOM   1411 C CB  . PHE A 1 171 ? 21.672 80.918  3.487   1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB  1 
ATOM   1412 C CG  . PHE A 1 171 ? 23.105 80.708  3.938   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG  1 
ATOM   1413 C CD1 . PHE A 1 171 ? 24.048 80.145  3.104   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1 1 
ATOM   1414 C CD2 . PHE A 1 171 ? 23.501 81.032  5.255   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2 1 
ATOM   1415 C CE1 . PHE A 1 171 ? 25.351 79.929  3.524   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1 1 
ATOM   1416 C CE2 . PHE A 1 171 ? 24.799 80.803  5.682   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2 1 
ATOM   1417 C CZ  . PHE A 1 171 ? 25.722 80.227  4.825   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ  1 
ATOM   1418 N N   . TRP A 1 172 ? 19.093 82.106  1.944   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A N   1 
ATOM   1419 C CA  . TRP A 1 172 ? 17.821 81.952  1.245   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CA  1 
ATOM   1420 C C   . TRP A 1 172 ? 17.877 82.609  -0.142  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A C   1 
ATOM   1421 O O   . TRP A 1 172 ? 17.334 82.046  -1.071  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A O   1 
ATOM   1422 C CB  . TRP A 1 172 ? 16.670 82.543  2.033   1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CB  1 
ATOM   1423 C CG  . TRP A 1 172 ? 16.153 81.611  3.109   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CG  1 
ATOM   1424 C CD1 . TRP A 1 172 ? 16.717 81.362  4.345   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD1 1 
ATOM   1425 C CD2 . TRP A 1 172 ? 14.963 80.828  3.053   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CD2 1 
ATOM   1426 N NE1 . TRP A 1 172 ? 15.954 80.472  5.030   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A NE1 1 
ATOM   1427 C CE2 . TRP A 1 172 ? 14.877 80.100  4.263   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE2 1 
ATOM   1428 C CE3 . TRP A 1 172 ? 13.982 80.620  2.077   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CE3 1 
ATOM   1429 C CZ2 . TRP A 1 172 ? 13.829 79.240  4.532   1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ2 1 
ATOM   1430 C CZ3 . TRP A 1 172 ? 12.939 79.743  2.375   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CZ3 1 
ATOM   1431 C CH2 . TRP A 1 172 ? 12.880 79.076  3.569   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 172 TRP A CH2 1 
ATOM   1432 N N   . LEU A 1 173 ? 18.469 83.782  -0.215  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N   1 
ATOM   1433 C CA  . LEU A 1 173 ? 18.686 84.433  -1.525  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA  1 
ATOM   1434 C C   . LEU A 1 173 ? 19.494 83.536  -2.453  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C   1 
ATOM   1435 O O   . LEU A 1 173 ? 19.188 83.437  -3.665  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O   1 
ATOM   1436 C CB  . LEU A 1 173 ? 19.377 85.769  -1.314  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB  1 
ATOM   1437 C CG  . LEU A 1 173 ? 19.745 86.581  -2.566  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG  1 
ATOM   1438 C CD1 . LEU A 1 173 ? 18.459 86.948  -3.288  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1 
ATOM   1439 C CD2 . LEU A 1 173 ? 20.532 87.804  -2.138  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1 
ATOM   1440 N N   . ASP A 1 174 ? 20.550 82.928  -1.924  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A N   1 
ATOM   1441 C CA  . ASP A 1 174 ? 21.413 82.051  -2.735  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CA  1 
ATOM   1442 C C   . ASP A 1 174 ? 20.586 80.906  -3.313  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A C   1 
ATOM   1443 O O   . ASP A 1 174 ? 20.648 80.618  -4.530  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A O   1 
ATOM   1444 C CB  . ASP A 1 174 ? 22.561 81.576  -1.857  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CB  1 
ATOM   1445 C CG  . ASP A 1 174 ? 23.648 80.859  -2.614  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A CG  1 
ATOM   1446 O OD1 . ASP A 1 174 ? 24.231 81.431  -3.551  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A OD1 1 
ATOM   1447 O OD2 . ASP A 1 174 ? 23.965 79.742  -2.176  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 174 ASP A OD2 1 
ATOM   1448 N N   . LYS A 1 175 ? 19.763 80.288  -2.475  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A N   1 
ATOM   1449 C CA  . LYS A 1 175 ? 18.887 79.204  -2.913  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CA  1 
ATOM   1450 C C   . LYS A 1 175 ? 17.902 79.668  -3.959  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A C   1 
ATOM   1451 O O   . LYS A 1 175 ? 17.600 78.921  -4.904  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A O   1 
ATOM   1452 C CB  . LYS A 1 175 ? 18.134 78.604  -1.746  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CB  1 
ATOM   1453 C CG  . LYS A 1 175 ? 19.021 77.805  -0.821  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CG  1 
ATOM   1454 C CD  . LYS A 1 175 ? 19.511 76.493  -1.415  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CD  1 
ATOM   1455 C CE  . LYS A 1 175 ? 20.248 75.651  -0.386  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A CE  1 
ATOM   1456 N NZ  . LYS A 1 175 ? 20.939 74.471  -0.980  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 175 LYS A NZ  1 
ATOM   1457 N N   . PHE A 1 176 ? 17.420 80.904  -3.802  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A N   1 
ATOM   1458 C CA  . PHE A 1 176 ? 16.477 81.470  -4.753  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CA  1 
ATOM   1459 C C   . PHE A 1 176 ? 17.151 81.755  -6.082  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A C   1 
ATOM   1460 O O   . PHE A 1 176 ? 16.569 81.398  -7.144  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A O   1 
ATOM   1461 C CB  . PHE A 1 176 ? 15.843 82.727  -4.197  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CB  1 
ATOM   1462 C CG  . PHE A 1 176 ? 15.051 83.502  -5.208  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CG  1 
ATOM   1463 C CD1 . PHE A 1 176 ? 13.819 83.062  -5.610  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD1 1 
ATOM   1464 C CD2 . PHE A 1 176 ? 15.548 84.678  -5.728  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CD2 1 
ATOM   1465 C CE1 . PHE A 1 176 ? 13.084 83.767  -6.535  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE1 1 
ATOM   1466 C CE2 . PHE A 1 176 ? 14.811 85.407  -6.655  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CE2 1 
ATOM   1467 C CZ  . PHE A 1 176 ? 13.578 84.938  -7.060  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 176 PHE A CZ  1 
ATOM   1468 N N   . LEU A 1 177 ? 18.332 82.361  -6.031  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N   1 
ATOM   1469 C CA  . LEU A 1 177 ? 19.031 82.796  -7.268  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA  1 
ATOM   1470 C C   . LEU A 1 177 ? 19.505 81.609  -8.083  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C   1 
ATOM   1471 O O   . LEU A 1 177 ? 19.558 81.670  -9.335  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O   1 
ATOM   1472 C CB  . LEU A 1 177 ? 20.162 83.766  -6.971  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB  1 
ATOM   1473 C CG  . LEU A 1 177 ? 19.710 85.146  -6.453  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG  1 
ATOM   1474 C CD1 . LEU A 1 177 ? 20.928 85.915  -5.989  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1 
ATOM   1475 C CD2 . LEU A 1 177 ? 18.957 85.918  -7.532  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1 
ATOM   1476 N N   . ARG A 1 178 ? 19.796 80.510  -7.403  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A N   1 
ATOM   1477 C CA  . ARG A 1 178 ? 20.211 79.253  -8.070  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CA  1 
ATOM   1478 C C   . ARG A 1 178 ? 19.046 78.430  -8.577  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A C   1 
ATOM   1479 O O   . ARG A 1 178 ? 19.254 77.420  -9.243  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A O   1 
ATOM   1480 C CB  . ARG A 1 178 ? 21.035 78.428  -7.097  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CB  1 
ATOM   1481 C CG  . ARG A 1 178 ? 22.383 79.008  -6.775  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CG  1 
ATOM   1482 C CD  . ARG A 1 178 ? 23.001 78.231  -5.627  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CD  1 
ATOM   1483 N NE  . ARG A 1 178 ? 24.336 78.725  -5.381  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NE  1 
ATOM   1484 C CZ  . ARG A 1 178 ? 25.467 78.079  -5.651  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CZ  1 
ATOM   1485 N NH1 . ARG A 1 178 ? 25.458 76.843  -6.146  1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH1 1 
ATOM   1486 N NH2 . ARG A 1 178 ? 26.626 78.683  -5.404  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH2 1 
ATOM   1487 N N   . GLY A 1 179 ? 17.828 78.808  -8.226  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N   1 
ATOM   1488 C CA  . GLY A 1 179 ? 16.614 78.173  -8.695  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA  1 
ATOM   1489 C C   . GLY A 1 179 ? 16.294 76.936  -7.871  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C   1 
ATOM   1490 O O   . GLY A 1 179 ? 15.465 76.107  -8.285  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O   1 
ATOM   1491 N N   . GLU A 1 180 ? 16.945 76.798  -6.709  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N   1 
ATOM   1492 C CA  . GLU A 1 180 ? 16.727 75.608  -5.881  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA  1 
ATOM   1493 C C   . GLU A 1 180 ? 15.443 75.768  -5.131  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C   1 
ATOM   1494 O O   . GLU A 1 180 ? 14.618 74.848  -5.116  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O   1 
ATOM   1495 C CB  . GLU A 1 180 ? 17.904 75.332  -4.946  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB  1 
ATOM   1496 C CG  . GLU A 1 180 ? 19.174 75.036  -5.709  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG  1 
ATOM   1497 C CD  . GLU A 1 180 ? 20.307 74.512  -4.854  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD  1 
ATOM   1498 O OE1 . GLU A 1 180 ? 20.055 74.030  -3.723  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 
ATOM   1499 O OE2 . GLU A 1 180 ? 21.464 74.588  -5.324  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 
ATOM   1500 N N   . TRP A 1 181 ? 15.276 76.930  -4.483  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N   1 
ATOM   1501 C CA  . TRP A 1 181 ? 14.079 77.237  -3.710  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA  1 
ATOM   1502 C C   . TRP A 1 181 ? 13.440 78.467  -4.345  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C   1 
ATOM   1503 O O   . TRP A 1 181 ? 13.912 79.597  -4.139  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O   1 
ATOM   1504 C CB  . TRP A 1 181 ? 14.440 77.580  -2.264  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB  1 
ATOM   1505 C CG  . TRP A 1 181 ? 15.085 76.468  -1.495  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG  1 
ATOM   1506 C CD1 . TRP A 1 181 ? 15.326 75.188  -1.909  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1 1 
ATOM   1507 C CD2 . TRP A 1 181 ? 15.539 76.547  -0.149  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2 1 
ATOM   1508 N NE1 . TRP A 1 181 ? 15.916 74.460  -0.898  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1 1 
ATOM   1509 C CE2 . TRP A 1 181 ? 16.055 75.277  0.196   1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2 1 
ATOM   1510 C CE3 . TRP A 1 181 ? 15.567 77.581  0.802   1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3 1 
ATOM   1511 C CZ2 . TRP A 1 181 ? 16.589 75.009  1.455   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2 1 
ATOM   1512 C CZ3 . TRP A 1 181 ? 16.087 77.305  2.040   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3 1 
ATOM   1513 C CH2 . TRP A 1 181 ? 16.587 76.045  2.357   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2 1 
ATOM   1514 N N   . ASN A 1 182 ? 12.381 78.268  -5.119  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A N   1 
ATOM   1515 C CA  . ASN A 1 182 ? 11.742 79.398  -5.806  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CA  1 
ATOM   1516 C C   . ASN A 1 182 ? 10.300 79.104  -6.205  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A C   1 
ATOM   1517 O O   . ASN A 1 182 ? 9.544  78.545  -5.403  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A O   1 
ATOM   1518 C CB  . ASN A 1 182 ? 12.566 79.796  -7.028  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CB  1 
ATOM   1519 C CG  . ASN A 1 182 ? 12.574 78.728  -8.121  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CG  1 
ATOM   1520 O OD1 . ASN A 1 182 ? 12.191 77.578  -7.901  1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A OD1 1 
ATOM   1521 N ND2 . ASN A 1 182 ? 13.039 79.104  -9.299  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A ND2 1 
ATOM   1522 N N   . HIS B 1 3   ? 31.714 107.504 11.976  1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B N   1 
ATOM   1523 C CA  . HIS B 1 3   ? 30.584 107.893 11.080  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CA  1 
ATOM   1524 C C   . HIS B 1 3   ? 29.236 107.341 11.554  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B C   1 
ATOM   1525 O O   . HIS B 1 3   ? 28.240 108.066 11.552  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B O   1 
ATOM   1526 C CB  . HIS B 1 3   ? 30.875 107.465 9.640   1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CB  1 
ATOM   1527 C CG  . HIS B 1 3   ? 29.769 107.765 8.678   1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CG  1 
ATOM   1528 N ND1 . HIS B 1 3   ? 29.497 106.962 7.591   1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B ND1 1 
ATOM   1529 C CD2 . HIS B 1 3   ? 28.866 108.773 8.636   1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CD2 1 
ATOM   1530 C CE1 . HIS B 1 3   ? 28.476 107.463 6.919   1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B CE1 1 
ATOM   1531 N NE2 . HIS B 1 3   ? 28.075 108.563 7.532   1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 3   HIS B NE2 1 
ATOM   1532 N N   . LEU B 1 4   ? 29.194 106.060 11.921  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   1533 C CA  . LEU B 1 4   ? 27.999 105.481 12.551  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1534 C C   . LEU B 1 4   ? 28.224 105.151 14.017  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1535 O O   . LEU B 1 4   ? 27.250 104.989 14.765  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1536 C CB  . LEU B 1 4   ? 27.554 104.222 11.813  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1537 C CG  . LEU B 1 4   ? 27.059 104.392 10.383  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1538 C CD1 . LEU B 1 4   ? 26.947 103.024 9.738   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1539 C CD2 . LEU B 1 4   ? 25.719 105.131 10.321  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1540 N N   . GLU B 1 5   ? 29.480 105.059 14.442  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B N   1 
ATOM   1541 C CA  . GLU B 1 5   ? 29.800 104.590 15.789  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CA  1 
ATOM   1542 C C   . GLU B 1 5   ? 29.222 105.525 16.837  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B C   1 
ATOM   1543 O O   . GLU B 1 5   ? 29.165 106.731 16.629  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B O   1 
ATOM   1544 C CB  . GLU B 1 5   ? 31.322 104.484 15.964  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CB  1 
ATOM   1545 C CG  . GLU B 1 5   ? 31.796 103.998 17.321  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CG  1 
ATOM   1546 C CD  . GLU B 1 5   ? 33.304 104.101 17.487  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B CD  1 
ATOM   1547 O OE1 . GLU B 1 5   ? 33.988 104.435 16.489  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B OE1 1 
ATOM   1548 O OE2 . GLU B 1 5   ? 33.800 103.870 18.620  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 5   GLU B OE2 1 
ATOM   1549 N N   . GLU B 1 6   ? 28.755 104.943 17.935  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B N   1 
ATOM   1550 C CA  . GLU B 1 6   ? 28.251 105.669 19.094  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CA  1 
ATOM   1551 C C   . GLU B 1 6   ? 29.279 105.560 20.187  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B C   1 
ATOM   1552 O O   . GLU B 1 6   ? 29.988 104.546 20.285  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B O   1 
ATOM   1553 C CB  . GLU B 1 6   ? 26.903 105.095 19.574  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CB  1 
ATOM   1554 C CG  . GLU B 1 6   ? 25.868 105.128 18.484  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CG  1 
ATOM   1555 C CD  . GLU B 1 6   ? 24.614 104.303 18.725  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CD  1 
ATOM   1556 O OE1 . GLU B 1 6   ? 24.529 103.573 19.735  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1 1 
ATOM   1557 O OE2 . GLU B 1 6   ? 23.710 104.419 17.862  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2 1 
ATOM   1558 N N   . LYS B 1 7   ? 29.416 106.630 20.964  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B N   1 
ATOM   1559 C CA  . LYS B 1 7   ? 30.441 106.710 22.011  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CA  1 
ATOM   1560 C C   . LYS B 1 7   ? 29.772 106.456 23.350  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B C   1 
ATOM   1561 O O   . LYS B 1 7   ? 28.797 107.108 23.662  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B O   1 
ATOM   1562 C CB  . LYS B 1 7   ? 31.100 108.099 21.984  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CB  1 
ATOM   1563 C CG  . LYS B 1 7   ? 31.913 108.476 23.221  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CG  1 
ATOM   1564 C CD  . LYS B 1 7   ? 32.375 109.926 23.138  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CD  1 
ATOM   1565 C CE  . LYS B 1 7   ? 32.928 110.430 24.461  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CE  1 
ATOM   1566 N NZ  . LYS B 1 7   ? 32.976 111.919 24.483  1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 7   LYS B NZ  1 
ATOM   1567 N N   . THR B 1 8   ? 30.312 105.541 24.145  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 8   THR B N   1 
ATOM   1568 C CA  . THR B 1 8   ? 29.740 105.265 25.455  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CA  1 
ATOM   1569 C C   . THR B 1 8   ? 30.110 106.405 26.401  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 8   THR B C   1 
ATOM   1570 O O   . THR B 1 8   ? 31.307 106.715 26.549  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 8   THR B O   1 
ATOM   1571 C CB  . THR B 1 8   ? 30.302 103.980 26.076  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CB  1 
ATOM   1572 O OG1 . THR B 1 8   ? 30.007 102.881 25.204  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 8   THR B OG1 1 
ATOM   1573 C CG2 . THR B 1 8   ? 29.710 103.748 27.455  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CG2 1 
ATOM   1574 N N   . LEU B 1 9   ? 29.101 106.956 27.077  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N   1 
ATOM   1575 C CA  . LEU B 1 9   ? 29.307 108.005 28.093  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA  1 
ATOM   1576 C C   . LEU B 1 9   ? 29.218 107.446 29.511  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C   1 
ATOM   1577 O O   . LEU B 1 9   ? 29.911 107.913 30.427  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O   1 
ATOM   1578 C CB  . LEU B 1 9   ? 28.263 109.099 27.928  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB  1 
ATOM   1579 C CG  . LEU B 1 9   ? 28.122 109.709 26.538  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG  1 
ATOM   1580 C CD1 . LEU B 1 9   ? 26.907 110.627 26.414  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1 1 
ATOM   1581 C CD2 . LEU B 1 9   ? 29.430 110.396 26.137  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2 1 
ATOM   1582 N N   . SER B 1 10  ? 28.369 106.432 29.709  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 10  SER B N   1 
ATOM   1583 C CA  . SER B 1 10  ? 28.228 105.814 31.014  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA  1 
ATOM   1584 C C   . SER B 1 10  ? 27.667 104.421 30.836  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 10  SER B C   1 
ATOM   1585 O O   . SER B 1 10  ? 27.064 104.133 29.794  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 10  SER B O   1 
ATOM   1586 C CB  . SER B 1 10  ? 27.289 106.638 31.897  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB  1 
ATOM   1587 O OG  . SER B 1 10  ? 25.944 106.562 31.448  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG  1 
ATOM   1588 N N   . THR B 1 11  ? 27.873 103.590 31.865  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 11  THR B N   1 
ATOM   1589 C CA  . THR B 1 11  ? 27.460 102.184 31.847  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CA  1 
ATOM   1590 C C   . THR B 1 11  ? 26.927 101.833 33.213  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 11  THR B C   1 
ATOM   1591 O O   . THR B 1 11  ? 27.421 102.321 34.218  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 11  THR B O   1 
ATOM   1592 C CB  . THR B 1 11  ? 28.648 101.236 31.567  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CB  1 
ATOM   1593 O OG1 . THR B 1 11  ? 29.596 101.306 32.647  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 11  THR B OG1 1 
ATOM   1594 C CG2 . THR B 1 11  ? 29.331 101.599 30.272  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 11  THR B CG2 1 
ATOM   1595 N N   . ARG B 1 12  ? 25.941 100.952 33.261  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B N   1 
ATOM   1596 C CA  . ARG B 1 12  ? 25.378 100.535 34.531  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CA  1 
ATOM   1597 C C   . ARG B 1 12  ? 24.776 99.151  34.296  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B C   1 
ATOM   1598 O O   . ARG B 1 12  ? 24.170 98.932  33.258  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B O   1 
ATOM   1599 C CB  . ARG B 1 12  ? 24.247 101.493 34.891  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ARG B 1 12  ? 23.641 101.286 36.268  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CG  1 
ATOM   1601 C CD  . ARG B 1 12  ? 22.910 102.539 36.754  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CD  1 
ATOM   1602 N NE  . ARG B 1 12  ? 21.958 103.081 35.763  1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NE  1 
ATOM   1603 C CZ  . ARG B 1 12  ? 20.656 103.310 35.975  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CZ  1 
ATOM   1604 N NH1 . ARG B 1 12  ? 20.094 103.056 37.158  1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH1 1 
ATOM   1605 N NH2 . ARG B 1 12  ? 19.899 103.806 34.991  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH2 1 
ATOM   1606 N N   . GLN B 1 13  ? 24.914 98.234  35.254  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N   1 
ATOM   1607 C CA  . GLN B 1 13  ? 24.154 96.994  35.181  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA  1 
ATOM   1608 C C   . GLN B 1 13  ? 22.853 97.241  35.903  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C   1 
ATOM   1609 O O   . GLN B 1 13  ? 22.825 97.485  37.133  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O   1 
ATOM   1610 C CB  . GLN B 1 13  ? 24.939 95.826  35.800  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB  1 
ATOM   1611 C CG  . GLN B 1 13  ? 24.316 94.454  35.562  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CG  1 
ATOM   1612 C CD  . GLN B 1 13  ? 25.284 93.336  35.947  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CD  1 
ATOM   1613 O OE1 . GLN B 1 13  ? 26.011 92.827  35.103  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B OE1 1 
ATOM   1614 N NE2 . GLN B 1 13  ? 25.356 93.025  37.226  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B NE2 1 
ATOM   1615 N N   . ILE B 1 14  ? 21.755 97.273  35.176  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B N   1 
ATOM   1616 C CA  . ILE B 1 14  ? 20.483 97.726  35.758  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CA  1 
ATOM   1617 C C   . ILE B 1 14  ? 19.621 96.583  36.294  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B C   1 
ATOM   1618 O O   . ILE B 1 14  ? 18.735 96.798  37.126  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B O   1 
ATOM   1619 C CB  . ILE B 1 14  ? 19.672 98.641  34.815  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CB  1 
ATOM   1620 C CG1 . ILE B 1 14  ? 19.202 97.953  33.543  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG1 1 
ATOM   1621 C CG2 . ILE B 1 14  ? 20.510 99.880  34.498  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CG2 1 
ATOM   1622 C CD1 . ILE B 1 14  ? 18.186 98.760  32.742  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 14  ILE B CD1 1 
ATOM   1623 N N   . PHE B 1 15  ? 19.849 95.379  35.776  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B N   1 
ATOM   1624 C CA  . PHE B 1 15  ? 19.047 94.235  36.139  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CA  1 
ATOM   1625 C C   . PHE B 1 15  ? 19.902 93.001  36.174  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B C   1 
ATOM   1626 O O   . PHE B 1 15  ? 20.738 92.767  35.285  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B O   1 
ATOM   1627 C CB  . PHE B 1 15  ? 17.898 94.025  35.156  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CB  1 
ATOM   1628 C CG  . PHE B 1 15  ? 17.073 92.809  35.458  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CG  1 
ATOM   1629 C CD1 . PHE B 1 15  ? 16.240 92.791  36.570  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CD1 1 
ATOM   1630 C CD2 . PHE B 1 15  ? 17.180 91.642  34.695  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CD2 1 
ATOM   1631 C CE1 . PHE B 1 15  ? 15.518 91.652  36.866  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CE1 1 
ATOM   1632 C CE2 . PHE B 1 15  ? 16.448 90.495  35.017  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CE2 1 
ATOM   1633 C CZ  . PHE B 1 15  ? 15.636 90.508  36.117  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 15  PHE B CZ  1 
ATOM   1634 N N   . LYS B 1 16  ? 19.729 92.205  37.212  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B N   1 
ATOM   1635 C CA  . LYS B 1 16  ? 20.262 90.879  37.225  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CA  1 
ATOM   1636 C C   . LYS B 1 16  ? 19.219 89.948  37.802  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B C   1 
ATOM   1637 O O   . LYS B 1 16  ? 18.903 90.027  38.991  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B O   1 
ATOM   1638 C CB  . LYS B 1 16  ? 21.542 90.827  38.055  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CB  1 
ATOM   1639 C CG  . LYS B 1 16  ? 22.113 89.420  38.117  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CG  1 
ATOM   1640 C CD  . LYS B 1 16  ? 23.297 89.325  39.074  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CD  1 
ATOM   1641 C CE  . LYS B 1 16  ? 23.808 87.903  39.122  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CE  1 
ATOM   1642 N NZ  . LYS B 1 16  ? 24.999 87.811  39.986  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B NZ  1 
ATOM   1643 N N   . GLY B 1 17  ? 18.720 89.017  36.995  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B N   1 
ATOM   1644 C CA  . GLY B 1 17  ? 17.766 88.055  37.483  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B CA  1 
ATOM   1645 C C   . GLY B 1 17  ? 18.413 86.722  37.781  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B C   1 
ATOM   1646 O O   . GLY B 1 17  ? 19.611 86.642  38.105  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 17  GLY B O   1 
ATOM   1647 N N   . ARG B 1 18  ? 17.621 85.667  37.632  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B N   1 
ATOM   1648 C CA  . ARG B 1 18  ? 18.140 84.322  37.777  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CA  1 
ATOM   1649 C C   . ARG B 1 18  ? 19.198 84.020  36.744  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B C   1 
ATOM   1650 O O   . ARG B 1 18  ? 20.199 83.397  37.034  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B O   1 
ATOM   1651 C CB  . ARG B 1 18  ? 16.996 83.335  37.657  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CB  1 
ATOM   1652 C CG  . ARG B 1 18  ? 17.361 81.877  37.772  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CG  1 
ATOM   1653 C CD  . ARG B 1 18  ? 17.846 81.573  39.186  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CD  1 
ATOM   1654 N NE  . ARG B 1 18  ? 18.113 80.147  39.295  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NE  1 
ATOM   1655 C CZ  . ARG B 1 18  ? 19.202 79.562  38.832  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B CZ  1 
ATOM   1656 N NH1 . ARG B 1 18  ? 20.142 80.268  38.226  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NH1 1 
ATOM   1657 N NH2 . ARG B 1 18  ? 19.343 78.241  38.957  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 18  ARG B NH2 1 
ATOM   1658 N N   . TYR B 1 19  ? 18.950 84.467  35.507  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   1 
ATOM   1659 C CA  . TYR B 1 19  ? 19.831 84.232  34.372  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  1 
ATOM   1660 C C   . TYR B 1 19  ? 20.249 85.450  33.601  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   1 
ATOM   1661 O O   . TYR B 1 19  ? 21.408 85.531  33.164  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   1 
ATOM   1662 C CB  . TYR B 1 19  ? 19.138 83.312  33.353  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  1 
ATOM   1663 C CG  . TYR B 1 19  ? 18.854 81.959  33.935  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  1 
ATOM   1664 C CD1 . TYR B 1 19  ? 19.902 81.143  34.304  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 1 
ATOM   1665 C CD2 . TYR B 1 19  ? 17.559 81.498  34.110  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 1 
ATOM   1666 C CE1 . TYR B 1 19  ? 19.674 79.896  34.855  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 1 
ATOM   1667 C CE2 . TYR B 1 19  ? 17.318 80.239  34.664  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 1 
ATOM   1668 C CZ  . TYR B 1 19  ? 18.383 79.444  35.020  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  1 
ATOM   1669 O OH  . TYR B 1 19  ? 18.252 78.171  35.583  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  1 
ATOM   1670 N N   . LEU B 1 20  ? 19.350 86.398  33.445  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B N   1 
ATOM   1671 C CA  . LEU B 1 20  ? 19.592 87.533  32.546  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CA  1 
ATOM   1672 C C   . LEU B 1 20  ? 20.136 88.737  33.272  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B C   1 
ATOM   1673 O O   . LEU B 1 20  ? 19.670 89.106  34.380  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B O   1 
ATOM   1674 C CB  . LEU B 1 20  ? 18.309 87.900  31.835  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CB  1 
ATOM   1675 C CG  . LEU B 1 20  ? 17.733 86.814  30.953  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CG  1 
ATOM   1676 C CD1 . LEU B 1 20  ? 16.418 87.204  30.300  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CD1 1 
ATOM   1677 C CD2 . LEU B 1 20  ? 18.734 86.306  29.910  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 20  LEU B CD2 1 
ATOM   1678 N N   . LYS B 1 21  ? 21.160 89.345  32.669  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B N   1 
ATOM   1679 C CA  . LYS B 1 21  ? 21.758 90.555  33.155  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CA  1 
ATOM   1680 C C   . LYS B 1 21  ? 21.623 91.616  32.069  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B C   1 
ATOM   1681 O O   . LYS B 1 21  ? 21.952 91.347  30.909  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B O   1 
ATOM   1682 C CB  . LYS B 1 21  ? 23.210 90.346  33.430  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CB  1 
ATOM   1683 C CG  . LYS B 1 21  ? 23.487 89.442  34.596  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CG  1 
ATOM   1684 C CD  . LYS B 1 21  ? 24.958 89.101  34.641  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CD  1 
ATOM   1685 C CE  . LYS B 1 21  ? 25.716 89.994  35.590  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CE  1 
ATOM   1686 N NZ  . LYS B 1 21  ? 26.995 89.389  36.096  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B NZ  1 
ATOM   1687 N N   . ILE B 1 22  ? 21.156 92.803  32.451  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N   1 
ATOM   1688 C CA  . ILE B 1 22  ? 20.965 93.925  31.503  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA  1 
ATOM   1689 C C   . ILE B 1 22  ? 21.932 95.061  31.788  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C   1 
ATOM   1690 O O   . ILE B 1 22  ? 22.031 95.562  32.939  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O   1 
ATOM   1691 C CB  . ILE B 1 22  ? 19.513 94.431  31.527  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB  1 
ATOM   1692 C CG1 . ILE B 1 22  ? 18.547 93.283  31.189  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1 1 
ATOM   1693 C CG2 . ILE B 1 22  ? 19.338 95.579  30.552  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2 1 
ATOM   1694 C CD1 . ILE B 1 22  ? 17.096 93.683  31.253  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1 1 
ATOM   1695 N N   . GLU B 1 23  ? 22.659 95.454  30.756  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B N   1 
ATOM   1696 C CA  . GLU B 1 23  ? 23.495 96.644  30.793  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CA  1 
ATOM   1697 C C   . GLU B 1 23  ? 22.692 97.795  30.192  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B C   1 
ATOM   1698 O O   . GLU B 1 23  ? 22.015 97.616  29.176  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B O   1 
ATOM   1699 C CB  . GLU B 1 23  ? 24.733 96.378  29.960  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CB  1 
ATOM   1700 C CG  . GLU B 1 23  ? 25.652 97.563  29.776  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CG  1 
ATOM   1701 C CD  . GLU B 1 23  ? 26.618 97.753  30.885  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B CD  1 
ATOM   1702 O OE1 . GLU B 1 23  ? 26.602 96.944  31.846  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B OE1 1 
ATOM   1703 O OE2 . GLU B 1 23  ? 27.396 98.735  30.763  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 23  GLU B OE2 1 
ATOM   1704 N N   . GLN B 1 24  ? 22.762 98.950  30.831  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   1 
ATOM   1705 C CA  . GLN B 1 24  ? 22.197 100.165 30.275  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  1 
ATOM   1706 C C   . GLN B 1 24  ? 23.297 101.194 30.146  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   1 
ATOM   1707 O O   . GLN B 1 24  ? 23.992 101.525 31.114  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   1 
ATOM   1708 C CB  . GLN B 1 24  ? 21.052 100.702 31.145  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  1 
ATOM   1709 C CG  . GLN B 1 24  ? 20.293 101.843 30.495  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  1 
ATOM   1710 C CD  . GLN B 1 24  ? 19.334 102.447 31.464  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  1 
ATOM   1711 O OE1 . GLN B 1 24  ? 19.716 103.248 32.333  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 1 
ATOM   1712 N NE2 . GLN B 1 24  ? 18.093 102.031 31.374  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 1 
ATOM   1713 N N   . ASP B 1 25  ? 23.455 101.673 28.929  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B N   1 
ATOM   1714 C CA  . ASP B 1 25  ? 24.459 102.662 28.636  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CA  1 
ATOM   1715 C C   . ASP B 1 25  ? 23.821 103.957 28.145  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B C   1 
ATOM   1716 O O   . ASP B 1 25  ? 22.789 103.934 27.486  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B O   1 
ATOM   1717 C CB  . ASP B 1 25  ? 25.369 102.193 27.530  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CB  1 
ATOM   1718 C CG  . ASP B 1 25  ? 26.231 101.012 27.913  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CG  1 
ATOM   1719 O OD1 . ASP B 1 25  ? 26.313 100.625 29.110  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD1 1 
ATOM   1720 O OD2 . ASP B 1 25  ? 26.877 100.522 27.002  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD2 1 
ATOM   1721 N N   . GLN B 1 26  ? 24.462 105.080 28.476  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B N   1 
ATOM   1722 C CA  . GLN B 1 26  ? 24.247 106.320 27.780  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CA  1 
ATOM   1723 C C   . GLN B 1 26  ? 25.286 106.432 26.722  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B C   1 
ATOM   1724 O O   . GLN B 1 26  ? 26.442 106.208 27.014  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B O   1 
ATOM   1725 C CB  . GLN B 1 26  ? 24.359 107.489 28.757  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CB  1 
ATOM   1726 C CG  . GLN B 1 26  ? 23.193 107.569 29.747  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CG  1 
ATOM   1727 C CD  . GLN B 1 26  ? 21.802 107.569 29.113  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CD  1 
ATOM   1728 O OE1 . GLN B 1 26  ? 21.381 108.502 28.428  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B OE1 1 
ATOM   1729 N NE2 . GLN B 1 26  ? 21.086 106.512 29.343  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B NE2 1 
ATOM   1730 N N   . VAL B 1 27  ? 24.891 106.802 25.504  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N   1 
ATOM   1731 C CA  . VAL B 1 27  ? 25.814 106.938 24.383  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA  1 
ATOM   1732 C C   . VAL B 1 27  ? 25.594 108.242 23.677  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C   1 
ATOM   1733 O O   . VAL B 1 27  ? 24.469 108.783 23.681  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O   1 
ATOM   1734 C CB  . VAL B 1 27  ? 25.672 105.810 23.309  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB  1 
ATOM   1735 C CG1 . VAL B 1 27  ? 25.804 104.462 23.990  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1 1 
ATOM   1736 C CG2 . VAL B 1 27  ? 24.369 105.892 22.509  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2 1 
ATOM   1737 N N   . GLN B 1 28  ? 26.655 108.739 23.059  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B N   1 
ATOM   1738 C CA  . GLN B 1 28  ? 26.546 109.888 22.159  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CA  1 
ATOM   1739 C C   . GLN B 1 28  ? 26.564 109.383 20.748  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B C   1 
ATOM   1740 O O   . GLN B 1 28  ? 27.472 108.675 20.357  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B O   1 
ATOM   1741 C CB  . GLN B 1 28  ? 27.697 110.879 22.388  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CB  1 
ATOM   1742 C CG  . GLN B 1 28  ? 27.485 112.140 21.586  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CG  1 
ATOM   1743 C CD  . GLN B 1 28  ? 28.652 113.072 21.646  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CD  1 
ATOM   1744 O OE1 . GLN B 1 28  ? 29.815 112.651 21.787  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B OE1 1 
ATOM   1745 N NE2 . GLN B 1 28  ? 28.370 114.350 21.425  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B NE2 1 
ATOM   1746 N N   . ALA B 1 29  ? 25.522 109.693 19.999  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B N   1 
ATOM   1747 C CA  . ALA B 1 29  ? 25.343 109.165 18.645  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CA  1 
ATOM   1748 C C   . ALA B 1 29  ? 25.931 110.125 17.607  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B C   1 
ATOM   1749 O O   . ALA B 1 29  ? 26.387 111.212 17.971  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B O   1 
ATOM   1750 C CB  . ALA B 1 29  ? 23.860 108.950 18.378  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CB  1 
ATOM   1751 N N   . PRO B 1 30  ? 25.886 109.746 16.323  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B N   1 
ATOM   1752 C CA  . PRO B 1 30  ? 26.434 110.611 15.260  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CA  1 
ATOM   1753 C C   . PRO B 1 30  ? 25.786 111.985 15.118  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B C   1 
ATOM   1754 O O   . PRO B 1 30  ? 26.430 112.887 14.547  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B O   1 
ATOM   1755 C CB  . PRO B 1 30  ? 26.219 109.790 13.989  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CB  1 
ATOM   1756 C CG  . PRO B 1 30  ? 26.279 108.393 14.465  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CG  1 
ATOM   1757 C CD  . PRO B 1 30  ? 25.657 108.379 15.822  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 30  PRO B CD  1 
ATOM   1758 N N   . ASP B 1 31  ? 24.564 112.157 15.623  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B N   1 
ATOM   1759 C CA  . ASP B 1 31  ? 23.889 113.458 15.620  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CA  1 
ATOM   1760 C C   . ASP B 1 31  ? 24.332 114.330 16.812  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B C   1 
ATOM   1761 O O   . ASP B 1 31  ? 23.739 115.376 17.066  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B O   1 
ATOM   1762 C CB  . ASP B 1 31  ? 22.373 113.262 15.617  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CB  1 
ATOM   1763 C CG  . ASP B 1 31  ? 21.853 112.575 16.870  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CG  1 
ATOM   1764 O OD1 . ASP B 1 31  ? 22.668 112.163 17.728  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD1 1 
ATOM   1765 O OD2 . ASP B 1 31  ? 20.606 112.472 16.999  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD2 1 
ATOM   1766 N N   . GLY B 1 32  ? 25.310 113.834 17.589  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B N   1 
ATOM   1767 C CA  . GLY B 1 32  ? 25.838 114.513 18.754  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B CA  1 
ATOM   1768 C C   . GLY B 1 32  ? 24.998 114.453 19.985  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B C   1 
ATOM   1769 O O   . GLY B 1 32  ? 25.361 115.037 21.009  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B O   1 
ATOM   1770 N N   . ARG B 1 33  ? 23.866 113.749 19.889  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1771 C CA  . ARG B 1 33  ? 22.924 113.676 20.962  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1772 C C   . ARG B 1 33  ? 23.054 112.400 21.750  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1773 O O   . ARG B 1 33  ? 23.676 111.438 21.273  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1774 C CB  . ARG B 1 33  ? 21.536 113.851 20.420  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1775 C CG  . ARG B 1 33  ? 21.386 115.288 19.923  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1776 C CD  . ARG B 1 33  ? 20.072 115.524 19.266  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1777 N NE  . ARG B 1 33  ? 19.960 116.950 18.971  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1778 C CZ  . ARG B 1 33  ? 19.220 117.484 18.018  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1779 N NH1 . ARG B 1 33  ? 18.464 116.744 17.189  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1780 N NH2 . ARG B 1 33  ? 19.249 118.803 17.886  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1781 N N   . THR B 1 34  ? 22.465 112.420 22.955  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 34  THR B N   1 
ATOM   1782 C CA  . THR B 1 34  ? 22.612 111.318 23.914  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CA  1 
ATOM   1783 C C   . THR B 1 34  ? 21.394 110.405 23.851  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 34  THR B C   1 
ATOM   1784 O O   . THR B 1 34  ? 20.235 110.885 23.805  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 34  THR B O   1 
ATOM   1785 C CB  . THR B 1 34  ? 22.787 111.868 25.314  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CB  1 
ATOM   1786 O OG1 . THR B 1 34  ? 24.041 112.578 25.378  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 34  THR B OG1 1 
ATOM   1787 C CG2 . THR B 1 34  ? 22.815 110.732 26.337  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CG2 1 
ATOM   1788 N N   . TYR B 1 35  ? 21.655 109.092 23.906  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B N   1 
ATOM   1789 C CA  . TYR B 1 35  ? 20.585 108.096 23.831  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CA  1 
ATOM   1790 C C   . TYR B 1 35  ? 20.908 106.975 24.796  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B C   1 
ATOM   1791 O O   . TYR B 1 35  ? 22.065 106.764 25.191  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B O   1 
ATOM   1792 C CB  . TYR B 1 35  ? 20.418 107.517 22.430  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CB  1 
ATOM   1793 C CG  . TYR B 1 35  ? 20.011 108.572 21.405  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CG  1 
ATOM   1794 C CD1 . TYR B 1 35  ? 18.673 108.943 21.253  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD1 1 
ATOM   1795 C CD2 . TYR B 1 35  ? 20.970 109.219 20.673  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CD2 1 
ATOM   1796 C CE1 . TYR B 1 35  ? 18.317 109.943 20.365  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE1 1 
ATOM   1797 C CE2 . TYR B 1 35  ? 20.630 110.218 19.770  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CE2 1 
ATOM   1798 C CZ  . TYR B 1 35  ? 19.293 110.563 19.626  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B CZ  1 
ATOM   1799 O OH  . TYR B 1 35  ? 18.959 111.560 18.731  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 35  TYR B OH  1 
ATOM   1800 N N   . THR B 1 36  ? 19.874 106.267 25.179  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 36  THR B N   1 
ATOM   1801 C CA  . THR B 1 36  ? 19.999 105.075 25.995  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA  1 
ATOM   1802 C C   . THR B 1 36  ? 20.124 103.827 25.105  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 36  THR B C   1 
ATOM   1803 O O   . THR B 1 36  ? 19.382 103.672 24.129  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 36  THR B O   1 
ATOM   1804 C CB  . THR B 1 36  ? 18.755 104.911 26.885  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB  1 
ATOM   1805 O OG1 . THR B 1 36  ? 18.658 106.036 27.770  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1 1 
ATOM   1806 C CG2 . THR B 1 36  ? 18.841 103.688 27.757  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2 1 
ATOM   1807 N N   . ARG B 1 37  ? 21.010 102.910 25.502  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   1808 C CA  . ARG B 1 37  ? 21.146 101.622 24.864  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   1809 C C   . ARG B 1 37  ? 21.045 100.567 25.951  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   1810 O O   . ARG B 1 37  ? 21.625 100.730 27.015  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   1811 C CB  . ARG B 1 37  ? 22.464 101.502 24.145  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   1812 C CG  . ARG B 1 37  ? 22.653 102.528 23.060  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   1813 C CD  . ARG B 1 37  ? 21.715 102.338 21.912  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   1814 N NE  . ARG B 1 37  ? 21.905 103.307 20.806  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   1815 C CZ  . ARG B 1 37  ? 20.968 104.123 20.355  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ  1 
ATOM   1816 N NH1 . ARG B 1 37  ? 19.774 104.191 20.953  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1 1 
ATOM   1817 N NH2 . ARG B 1 37  ? 21.224 104.910 19.319  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2 1 
ATOM   1818 N N   . GLU B 1 38  ? 20.223 99.548  25.721  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B N   1 
ATOM   1819 C CA  . GLU B 1 38  ? 19.999 98.510  26.720  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CA  1 
ATOM   1820 C C   . GLU B 1 38  ? 20.219 97.181  26.068  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B C   1 
ATOM   1821 O O   . GLU B 1 38  ? 19.687 96.923  24.978  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B O   1 
ATOM   1822 C CB  . GLU B 1 38  ? 18.549 98.535  27.221  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CB  1 
ATOM   1823 C CG  . GLU B 1 38  ? 18.433 99.011  28.613  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CG  1 
ATOM   1824 C CD  . GLU B 1 38  ? 17.010 99.211  29.036  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B CD  1 
ATOM   1825 O OE1 . GLU B 1 38  ? 16.095 98.530  28.505  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B OE1 1 
ATOM   1826 O OE2 . GLU B 1 38  ? 16.870 100.021 29.924  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 38  GLU B OE2 1 
ATOM   1827 N N   . TYR B 1 39  ? 21.010 96.312  26.698  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1828 C CA  . TYR B 1 39  ? 21.276 95.018  26.109  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1829 C C   . TYR B 1 39  ? 21.659 93.970  27.165  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1830 O O   . TYR B 1 39  ? 22.177 94.290  28.246  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1831 C CB  . TYR B 1 39  ? 22.342 95.095  25.000  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1832 C CG  . TYR B 1 39  ? 23.646 95.712  25.450  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1833 C CD1 . TYR B 1 39  ? 23.787 97.087  25.455  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1834 C CD2 . TYR B 1 39  ? 24.674 94.944  25.899  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1835 C CE1 . TYR B 1 39  ? 24.935 97.671  25.900  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1836 C CE2 . TYR B 1 39  ? 25.847 95.529  26.356  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1837 C CZ  . TYR B 1 39  ? 25.945 96.903  26.330  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1838 O OH  . TYR B 1 39  ? 27.060 97.600  26.735  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1839 N N   . ILE B 1 40  ? 21.442 92.731  26.806  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   1 
ATOM   1840 C CA  . ILE B 1 40  ? 21.823 91.592  27.632  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  1 
ATOM   1841 C C   . ILE B 1 40  ? 23.337 91.388  27.575  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   1 
ATOM   1842 O O   . ILE B 1 40  ? 23.954 91.435  26.514  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   1 
ATOM   1843 C CB  . ILE B 1 40  ? 21.104 90.317  27.142  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  1 
ATOM   1844 C CG1 . ILE B 1 40  ? 19.604 90.475  27.309  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 1 
ATOM   1845 C CG2 . ILE B 1 40  ? 21.627 89.066  27.834  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 1 
ATOM   1846 C CD1 . ILE B 1 40  ? 19.137 90.480  28.745  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 1 
ATOM   1847 N N   . LEU B 1 41  ? 23.922 91.156  28.749  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   1848 C CA  . LEU B 1 41  ? 25.319 90.737  28.895  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   1849 C C   . LEU B 1 41  ? 25.305 89.225  28.937  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   1850 O O   . LEU B 1 41  ? 24.924 88.582  29.942  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   1851 C CB  . LEU B 1 41  ? 25.897 91.271  30.206  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   1852 C CG  . LEU B 1 41  ? 25.993 92.761  30.298  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   1853 C CD1 . LEU B 1 41  ? 26.297 93.212  31.730  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   1854 C CD2 . LEU B 1 41  ? 26.956 93.366  29.321  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
ATOM   1855 N N   . HIS B 1 42  ? 25.755 88.646  27.839  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N   1 
ATOM   1856 C CA  . HIS B 1 42  ? 25.727 87.191  27.626  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA  1 
ATOM   1857 C C   . HIS B 1 42  ? 27.140 86.682  27.604  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C   1 
ATOM   1858 O O   . HIS B 1 42  ? 28.011 87.367  27.082  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O   1 
ATOM   1859 C CB  . HIS B 1 42  ? 25.066 86.947  26.251  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB  1 
ATOM   1860 C CG  . HIS B 1 42  ? 24.727 85.523  25.967  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG  1 
ATOM   1861 N ND1 . HIS B 1 42  ? 25.655 84.591  25.574  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1 1 
ATOM   1862 C CD2 . HIS B 1 42  ? 23.542 84.879  25.967  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2 1 
ATOM   1863 C CE1 . HIS B 1 42  ? 25.074 83.429  25.362  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1 1 
ATOM   1864 N NE2 . HIS B 1 42  ? 23.779 83.573  25.621  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2 1 
ATOM   1865 N N   . PRO B 1 43  ? 27.389 85.476  28.117  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B N   1 
ATOM   1866 C CA  . PRO B 1 43  ? 28.769 84.956  28.231  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CA  1 
ATOM   1867 C C   . PRO B 1 43  ? 29.408 84.516  26.902  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B C   1 
ATOM   1868 O O   . PRO B 1 43  ? 30.618 84.296  26.817  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B O   1 
ATOM   1869 C CB  . PRO B 1 43  ? 28.581 83.765  29.179  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CB  1 
ATOM   1870 C CG  . PRO B 1 43  ? 27.166 83.350  28.944  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CG  1 
ATOM   1871 C CD  . PRO B 1 43  ? 26.413 84.598  28.800  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 43  PRO B CD  1 
ATOM   1872 N N   . GLY B 1 44  ? 28.596 84.390  25.882  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1873 C CA  . GLY B 1 44  ? 28.979 83.800  24.620  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1874 C C   . GLY B 1 44  ? 28.674 82.319  24.666  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1875 O O   . GLY B 1 44  ? 28.349 81.757  25.725  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1876 N N   . ALA B 1 45  ? 28.825 81.669  23.533  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B N   1 
ATOM   1877 C CA  . ALA B 1 45  ? 28.365 80.305  23.381  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CA  1 
ATOM   1878 C C   . ALA B 1 45  ? 29.023 79.631  22.195  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B C   1 
ATOM   1879 O O   . ALA B 1 45  ? 29.632 80.277  21.328  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B O   1 
ATOM   1880 C CB  . ALA B 1 45  ? 26.857 80.277  23.183  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B CB  1 
ATOM   1881 N N   . ALA B 1 46  ? 28.910 78.302  22.186  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   1 
ATOM   1882 C CA  . ALA B 1 46  ? 29.353 77.455  21.104  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  1 
ATOM   1883 C C   . ALA B 1 46  ? 28.200 76.583  20.630  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   1 
ATOM   1884 O O   . ALA B 1 46  ? 27.361 76.210  21.419  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   1 
ATOM   1885 C CB  . ALA B 1 46  ? 30.509 76.568  21.565  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  1 
ATOM   1886 N N   . MET B 1 47  ? 28.240 76.239  19.350  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 47  MET B N   1 
ATOM   1887 C CA  . MET B 1 47  ? 27.297 75.293  18.757  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CA  1 
ATOM   1888 C C   . MET B 1 47  ? 28.131 74.364  17.886  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 47  MET B C   1 
ATOM   1889 O O   . MET B 1 47  ? 29.130 74.791  17.317  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 47  MET B O   1 
ATOM   1890 C CB  . MET B 1 47  ? 26.272 75.983  17.893  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CB  1 
ATOM   1891 C CG  . MET B 1 47  ? 25.163 75.069  17.441  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CG  1 
ATOM   1892 S SD  . MET B 1 47  ? 24.365 75.726  15.937  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 47  MET B SD  1 
ATOM   1893 C CE  . MET B 1 47  ? 25.504 75.165  14.693  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CE  1 
ATOM   1894 N N   . MET B 1 48  ? 27.695 73.108  17.778  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 48  MET B N   1 
ATOM   1895 C CA  . MET B 1 48  ? 28.507 72.056  17.214  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CA  1 
ATOM   1896 C C   . MET B 1 48  ? 27.689 71.267  16.220  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 48  MET B C   1 
ATOM   1897 O O   . MET B 1 48  ? 26.585 70.854  16.525  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 48  MET B O   1 
ATOM   1898 C CB  . MET B 1 48  ? 28.995 71.145  18.352  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CB  1 
ATOM   1899 C CG  . MET B 1 48  ? 29.742 71.888  19.459  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CG  1 
ATOM   1900 S SD  . MET B 1 48  ? 28.805 72.756  20.733  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 48  MET B SD  1 
ATOM   1901 C CE  . MET B 1 48  ? 28.031 71.413  21.589  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 48  MET B CE  1 
ATOM   1902 N N   . ILE B 1 49  ? 28.253 71.085  15.038  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   1903 C CA  . ILE B 1 49  ? 27.674 70.244  13.997  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   1904 C C   . ILE B 1 49  ? 28.429 68.907  13.982  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   1905 O O   . ILE B 1 49  ? 29.590 68.858  13.527  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   1906 C CB  . ILE B 1 49  ? 27.821 70.906  12.635  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   1907 C CG1 . ILE B 1 49  ? 27.190 72.316  12.654  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   1908 C CG2 . ILE B 1 49  ? 27.316 70.013  11.493  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   1909 C CD1 . ILE B 1 49  ? 27.469 73.094  11.386  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   1910 N N   . PRO B 1 50  ? 27.824 67.854  14.535  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B N   1 
ATOM   1911 C CA  . PRO B 1 50  ? 28.623 66.603  14.689  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CA  1 
ATOM   1912 C C   . PRO B 1 50  ? 28.282 65.649  13.549  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B C   1 
ATOM   1913 O O   . PRO B 1 50  ? 27.124 65.201  13.449  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B O   1 
ATOM   1914 C CB  . PRO B 1 50  ? 28.173 66.079  16.056  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CB  1 
ATOM   1915 C CG  . PRO B 1 50  ? 27.204 67.140  16.600  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CG  1 
ATOM   1916 C CD  . PRO B 1 50  ? 26.638 67.803  15.406  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 50  PRO B CD  1 
ATOM   1917 N N   . LEU B 1 51  ? 29.249 65.435  12.672  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   1918 C CA  . LEU B 1 51  ? 29.068 64.645  11.468  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   1919 C C   . LEU B 1 51  ? 29.582 63.235  11.694  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   1920 O O   . LEU B 1 51  ? 30.791 63.023  11.994  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   1921 C CB  . LEU B 1 51  ? 29.807 65.314  10.329  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   1922 C CG  . LEU B 1 51  ? 29.703 64.711  8.939   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   1923 C CD1 . LEU B 1 51  ? 28.256 64.691  8.467   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   1924 C CD2 . LEU B 1 51  ? 30.552 65.575  8.037   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   1925 N N   . LEU B 1 52  ? 28.663 62.278  11.533  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1926 C CA  . LEU B 1 52  ? 28.876 60.855  11.767  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1927 C C   . LEU B 1 52  ? 29.485 60.221  10.528  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1928 O O   . LEU B 1 52  ? 29.364 60.744  9.437   1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1929 C CB  . LEU B 1 52  ? 27.534 60.155  12.058  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1930 C CG  . LEU B 1 52  ? 26.901 60.500  13.386  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1931 C CD1 . LEU B 1 52  ? 25.382 60.358  13.340  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1932 C CD2 . LEU B 1 52  ? 27.540 59.700  14.513  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1933 N N   . PRO B 1 53  ? 30.102 59.039  10.708  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   1 
ATOM   1934 C CA  . PRO B 1 53  ? 30.693 58.327  9.565   1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  1 
ATOM   1935 C C   . PRO B 1 53  ? 29.675 57.902  8.531   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   1 
ATOM   1936 O O   . PRO B 1 53  ? 30.027 57.779  7.365   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   1 
ATOM   1937 C CB  . PRO B 1 53  ? 31.350 57.105  10.212  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  1 
ATOM   1938 C CG  . PRO B 1 53  ? 31.576 57.469  11.624  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  1 
ATOM   1939 C CD  . PRO B 1 53  ? 30.428 58.405  11.990  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  1 
ATOM   1940 N N   . ASN B 1 54  ? 28.413 57.738  8.915   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B N   1 
ATOM   1941 C CA  . ASN B 1 54  ? 27.334 57.406  7.941   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CA  1 
ATOM   1942 C C   . ASN B 1 54  ? 26.766 58.613  7.161   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B C   1 
ATOM   1943 O O   . ASN B 1 54  ? 25.828 58.466  6.372   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B O   1 
ATOM   1944 C CB  . ASN B 1 54  ? 26.208 56.611  8.605   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CB  1 
ATOM   1945 C CG  . ASN B 1 54  ? 25.428 57.404  9.621   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B CG  1 
ATOM   1946 O OD1 . ASN B 1 54  ? 25.623 58.622  9.760   1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B OD1 1 
ATOM   1947 N ND2 . ASN B 1 54  ? 24.568 56.743  10.352  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 54  ASN B ND2 1 
ATOM   1948 N N   . GLY B 1 55  ? 27.316 59.799  7.398   1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1949 C CA  . GLY B 1 55  ? 26.894 61.018  6.713   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1950 C C   . GLY B 1 55  ? 25.753 61.774  7.391   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1951 O O   . GLY B 1 55  ? 25.389 62.856  6.946   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1952 N N   . ASN B 1 56  ? 25.226 61.224  8.464   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N   1 
ATOM   1953 C CA  . ASN B 1 56  ? 24.161 61.914  9.179   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  1 
ATOM   1954 C C   . ASN B 1 56  ? 24.844 62.851  10.184  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C   1 
ATOM   1955 O O   . ASN B 1 56  ? 26.042 62.736  10.454  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O   1 
ATOM   1956 C CB  . ASN B 1 56  ? 23.222 60.957  9.895   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  1 
ATOM   1957 C CG  . ASN B 1 56  ? 22.331 60.170  8.923   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  1 
ATOM   1958 O OD1 . ASN B 1 56  ? 22.212 60.537  7.752   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 1 
ATOM   1959 N ND2 . ASN B 1 56  ? 21.757 59.091  9.403   1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 1 
ATOM   1960 N N   . VAL B 1 57  ? 24.047 63.759  10.710  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1961 C CA  . VAL B 1 57  ? 24.458 64.610  11.814  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1962 C C   . VAL B 1 57  ? 23.661 64.353  13.055  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1963 O O   . VAL B 1 57  ? 22.493 63.952  13.043  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1964 C CB  . VAL B 1 57  ? 24.399 66.123  11.478  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1965 C CG1 . VAL B 1 57  ? 25.456 66.504  10.437  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1966 C CG2 . VAL B 1 57  ? 23.023 66.526  10.988  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1967 N N   . VAL B 1 58  ? 24.361 64.486  14.168  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   1 
ATOM   1968 C CA  . VAL B 1 58  ? 23.752 64.376  15.468  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  1 
ATOM   1969 C C   . VAL B 1 58  ? 23.080 65.709  15.776  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   1 
ATOM   1970 O O   . VAL B 1 58  ? 23.752 66.743  15.834  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   1 
ATOM   1971 C CB  . VAL B 1 58  ? 24.802 64.052  16.542  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  1 
ATOM   1972 C CG1 . VAL B 1 58  ? 24.153 63.940  17.903  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1 1 
ATOM   1973 C CG2 . VAL B 1 58  ? 25.580 62.797  16.173  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2 1 
ATOM   1974 N N   . MET B 1 59  ? 21.791 65.658  16.083  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 59  MET B N   1 
ATOM   1975 C CA  . MET B 1 59  ? 21.013 66.834  16.458  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CA  1 
ATOM   1976 C C   . MET B 1 59  ? 20.245 66.512  17.707  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 59  MET B C   1 
ATOM   1977 O O   . MET B 1 59  ? 20.332 65.384  18.244  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 59  MET B O   1 
ATOM   1978 C CB  . MET B 1 59  ? 20.082 67.275  15.341  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CB  1 
ATOM   1979 C CG  . MET B 1 59  ? 20.850 67.486  14.086  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CG  1 
ATOM   1980 S SD  . MET B 1 59  ? 19.931 68.308  12.795  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 59  MET B SD  1 
ATOM   1981 C CE  . MET B 1 59  ? 19.920 70.012  13.437  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 59  MET B CE  1 
ATOM   1982 N N   . ILE B 1 60  ? 19.542 67.504  18.244  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N   1 
ATOM   1983 C CA  . ILE B 1 60  ? 18.740 67.281  19.442  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA  1 
ATOM   1984 C C   . ILE B 1 60  ? 17.343 67.856  19.260  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C   1 
ATOM   1985 O O   . ILE B 1 60  ? 17.158 68.752  18.420  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O   1 
ATOM   1986 C CB  . ILE B 1 60  ? 19.387 67.902  20.693  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB  1 
ATOM   1987 C CG1 . ILE B 1 60  ? 19.551 69.426  20.555  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1 1 
ATOM   1988 C CG2 . ILE B 1 60  ? 20.754 67.261  20.963  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2 1 
ATOM   1989 C CD1 . ILE B 1 60  ? 20.026 70.144  21.802  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1 1 
ATOM   1990 N N   . HIS B 1 61  ? 16.388 67.344  20.037  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B N   1 
ATOM   1991 C CA  . HIS B 1 61  ? 15.119 68.021  20.236  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CA  1 
ATOM   1992 C C   . HIS B 1 61  ? 15.154 68.543  21.674  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B C   1 
ATOM   1993 O O   . HIS B 1 61  ? 15.566 67.856  22.615  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B O   1 
ATOM   1994 C CB  . HIS B 1 61  ? 13.910 67.075  20.074  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CB  1 
ATOM   1995 C CG  . HIS B 1 61  ? 13.651 66.659  18.670  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CG  1 
ATOM   1996 N ND1 . HIS B 1 61  ? 13.410 65.353  18.317  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B ND1 1 
ATOM   1997 C CD2 . HIS B 1 61  ? 13.585 67.372  17.531  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CD2 1 
ATOM   1998 C CE1 . HIS B 1 61  ? 13.211 65.276  17.010  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CE1 1 
ATOM   1999 N NE2 . HIS B 1 61  ? 13.341 66.483  16.509  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B NE2 1 
ATOM   2000 N N   . GLN B 1 62  ? 14.726 69.773  21.838  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B N   1 
ATOM   2001 C CA  . GLN B 1 62  ? 14.751 70.446  23.132  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CA  1 
ATOM   2002 C C   . GLN B 1 62  ? 13.568 71.434  23.179  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B C   1 
ATOM   2003 O O   . GLN B 1 62  ? 13.367 72.195  22.251  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B O   1 
ATOM   2004 C CB  . GLN B 1 62  ? 16.077 71.172  23.272  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CB  1 
ATOM   2005 C CG  . GLN B 1 62  ? 16.227 71.827  24.621  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CG  1 
ATOM   2006 C CD  . GLN B 1 62  ? 17.644 72.275  24.916  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CD  1 
ATOM   2007 O OE1 . GLN B 1 62  ? 18.094 72.180  26.055  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B OE1 1 
ATOM   2008 N NE2 . GLN B 1 62  ? 18.350 72.787  23.907  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B NE2 1 
ATOM   2009 N N   . TYR B 1 63  ? 12.827 71.438  24.268  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B N   1 
ATOM   2010 C CA  . TYR B 1 63  ? 11.794 72.433  24.461  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CA  1 
ATOM   2011 C C   . TYR B 1 63  ? 12.442 73.754  24.848  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B C   1 
ATOM   2012 O O   . TYR B 1 63  ? 13.425 73.782  25.593  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B O   1 
ATOM   2013 C CB  . TYR B 1 63  ? 10.840 71.984  25.538  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CB  1 
ATOM   2014 C CG  . TYR B 1 63  ? 9.711  72.938  25.801  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CG  1 
ATOM   2015 C CD1 . TYR B 1 63  ? 8.623  73.008  24.977  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD1 1 
ATOM   2016 C CD2 . TYR B 1 63  ? 9.776  73.785  26.891  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD2 1 
ATOM   2017 C CE1 . TYR B 1 63  ? 7.605  73.927  25.233  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE1 1 
ATOM   2018 C CE2 . TYR B 1 63  ? 8.789  74.669  27.155  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE2 1 
ATOM   2019 C CZ  . TYR B 1 63  ? 7.710  74.740  26.342  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CZ  1 
ATOM   2020 O OH  . TYR B 1 63  ? 6.744  75.671  26.639  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B OH  1 
ATOM   2021 N N   . ARG B 1 64  ? 11.850 74.849  24.382  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B N   1 
ATOM   2022 C CA  . ARG B 1 64  ? 12.341 76.199  24.708  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CA  1 
ATOM   2023 C C   . ARG B 1 64  ? 11.196 77.059  25.184  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B C   1 
ATOM   2024 O O   . ARG B 1 64  ? 10.370 77.530  24.371  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B O   1 
ATOM   2025 C CB  . ARG B 1 64  ? 13.022 76.850  23.500  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CB  1 
ATOM   2026 C CG  . ARG B 1 64  ? 14.326 76.199  23.037  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CG  1 
ATOM   2027 C CD  . ARG B 1 64  ? 15.442 76.282  24.098  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CD  1 
ATOM   2028 N NE  . ARG B 1 64  ? 16.725 75.894  23.485  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NE  1 
ATOM   2029 C CZ  . ARG B 1 64  ? 17.907 76.263  23.944  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B CZ  1 
ATOM   2030 N NH1 . ARG B 1 64  ? 18.004 76.915  25.085  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH1 1 
ATOM   2031 N NH2 . ARG B 1 64  ? 18.990 75.931  23.279  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 64  ARG B NH2 1 
ATOM   2032 N N   . HIS B 1 65  ? 11.121 77.228  26.491  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B N   1 
ATOM   2033 C CA  . HIS B 1 65  ? 10.051 77.967  27.061  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CA  1 
ATOM   2034 C C   . HIS B 1 65  ? 9.868  79.370  26.544  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B C   1 
ATOM   2035 O O   . HIS B 1 65  ? 8.727  79.887  26.501  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B O   1 
ATOM   2036 C CB  . HIS B 1 65  ? 10.135 78.030  28.585  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CB  1 
ATOM   2037 C CG  . HIS B 1 65  ? 8.823  78.373  29.188  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CG  1 
ATOM   2038 N ND1 . HIS B 1 65  ? 7.729  77.566  28.981  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B ND1 1 
ATOM   2039 C CD2 . HIS B 1 65  ? 8.405  79.395  29.956  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CD2 1 
ATOM   2040 C CE1 . HIS B 1 65  ? 6.695  78.070  29.617  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B CE1 1 
ATOM   2041 N NE2 . HIS B 1 65  ? 7.075  79.180  30.205  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 65  HIS B NE2 1 
ATOM   2042 N N   . ALA B 1 66  ? 10.957 80.044  26.154  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   2043 C CA  . ALA B 1 66  ? 10.832 81.420  25.711  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   2044 C C   . ALA B 1 66  ? 9.908  81.494  24.489  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   2045 O O   . ALA B 1 66  ? 9.230  82.462  24.323  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   2046 C CB  . ALA B 1 66  ? 12.221 82.035  25.415  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   2047 N N   . VAL B 1 67  ? 9.904  80.462  23.655  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B N   1 
ATOM   2048 C CA  . VAL B 1 67  ? 9.082  80.458  22.453  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CA  1 
ATOM   2049 C C   . VAL B 1 67  ? 7.907  79.463  22.550  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B C   1 
ATOM   2050 O O   . VAL B 1 67  ? 7.016  79.496  21.695  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B O   1 
ATOM   2051 C CB  . VAL B 1 67  ? 9.931  80.110  21.259  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CB  1 
ATOM   2052 C CG1 . VAL B 1 67  ? 9.134  80.137  19.952  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CG1 1 
ATOM   2053 C CG2 . VAL B 1 67  ? 11.077 81.089  21.155  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 67  VAL B CG2 1 
ATOM   2054 N N   . LYS B 1 68  ? 7.903  78.600  23.563  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   2055 C CA  . LYS B 1 68  ? 6.811  77.629  23.816  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   2056 C C   . LYS B 1 68  ? 6.712  76.549  22.745  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   2057 O O   . LYS B 1 68  ? 5.621  76.107  22.410  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   2058 C CB  . LYS B 1 68  ? 5.465  78.356  23.962  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   2059 C CG  . LYS B 1 68  ? 5.481  79.577  24.830  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   2060 C CD  . LYS B 1 68  ? 5.502  79.134  26.247  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   2061 C CE  . LYS B 1 68  ? 5.340  80.297  27.212  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  1 
ATOM   2062 N NZ  . LYS B 1 68  ? 6.459  81.267  27.217  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  1 
ATOM   2063 N N   . LYS B 1 69  ? 7.863  76.096  22.252  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B N   1 
ATOM   2064 C CA  . LYS B 1 69  ? 7.949  75.086  21.198  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CA  1 
ATOM   2065 C C   . LYS B 1 69  ? 9.127  74.175  21.496  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B C   1 
ATOM   2066 O O   . LYS B 1 69  ? 10.129 74.567  22.127  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B O   1 
ATOM   2067 C CB  . LYS B 1 69  ? 8.198  75.697  19.796  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CB  1 
ATOM   2068 C CG  . LYS B 1 69  ? 7.102  76.555  19.183  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CG  1 
ATOM   2069 C CD  . LYS B 1 69  ? 7.401  76.745  17.691  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CD  1 
ATOM   2070 C CE  . LYS B 1 69  ? 6.747  77.980  17.073  1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B CE  1 
ATOM   2071 N NZ  . LYS B 1 69  ? 5.268  77.855  16.909  1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 69  LYS B NZ  1 
ATOM   2072 N N   . VAL B 1 70  ? 9.027  72.976  20.946  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   2073 C CA  . VAL B 1 70  ? 10.155 72.073  20.832  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   2074 C C   . VAL B 1 70  ? 10.875 72.429  19.547  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   2075 O O   . VAL B 1 70  ? 10.290 72.545  18.460  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   2076 C CB  . VAL B 1 70  ? 9.733  70.584  20.788  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   2077 C CG1 . VAL B 1 70  ? 10.959 69.717  20.485  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   2078 C CG2 . VAL B 1 70  ? 9.098  70.165  22.099  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   2079 N N   . PHE B 1 71  ? 12.199 72.536  19.654  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B N   1 
ATOM   2080 C CA  . PHE B 1 71  ? 13.066 72.825  18.549  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CA  1 
ATOM   2081 C C   . PHE B 1 71  ? 13.979 71.678  18.187  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B C   1 
ATOM   2082 O O   . PHE B 1 71  ? 14.463 70.924  19.046  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B O   1 
ATOM   2083 C CB  . PHE B 1 71  ? 13.964 74.044  18.839  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CB  1 
ATOM   2084 C CG  . PHE B 1 71  ? 13.220 75.338  18.867  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CG  1 
ATOM   2085 C CD1 . PHE B 1 71  ? 12.501 75.713  19.946  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD1 1 
ATOM   2086 C CD2 . PHE B 1 71  ? 13.201 76.169  17.732  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CD2 1 
ATOM   2087 C CE1 . PHE B 1 71  ? 11.749 76.874  19.972  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE1 1 
ATOM   2088 C CE2 . PHE B 1 71  ? 12.440 77.336  17.741  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CE2 1 
ATOM   2089 C CZ  . PHE B 1 71  ? 11.742 77.714  18.867  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 71  PHE B CZ  1 
ATOM   2090 N N   . LEU B 1 72  ? 14.245 71.587  16.888  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   2091 C CA  . LEU B 1 72  ? 15.341 70.814  16.364  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   2092 C C   . LEU B 1 72  ? 16.599 71.708  16.351  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   2093 O O   . LEU B 1 72  ? 16.612 72.743  15.740  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   2094 C CB  . LEU B 1 72  ? 15.041 70.361  14.941  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   2095 C CG  . LEU B 1 72  ? 16.163 69.545  14.310  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   2096 C CD1 . LEU B 1 72  ? 16.362 68.199  14.966  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   2097 C CD2 . LEU B 1 72  ? 15.845 69.387  12.827  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   2098 N N   . GLU B 1 73  ? 17.627 71.318  17.107  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B N   1 
ATOM   2099 C CA  . GLU B 1 73  ? 18.843 72.099  17.254  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CA  1 
ATOM   2100 C C   . GLU B 1 73  ? 20.085 71.289  17.031  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B C   1 
ATOM   2101 O O   . GLU B 1 73  ? 20.099 70.079  17.242  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B O   1 
ATOM   2102 C CB  . GLU B 1 73  ? 18.948 72.690  18.668  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CB  1 
ATOM   2103 C CG  . GLU B 1 73  ? 17.711 73.397  19.171  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CG  1 
ATOM   2104 C CD  . GLU B 1 73  ? 17.863 74.014  20.546  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B CD  1 
ATOM   2105 O OE1 . GLU B 1 73  ? 16.908 73.909  21.345  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE1 1 
ATOM   2106 O OE2 . GLU B 1 73  ? 18.966 74.607  20.875  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 73  GLU B OE2 1 
ATOM   2107 N N   . PHE B 1 74  ? 21.164 71.962  16.688  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B N   1 
ATOM   2108 C CA  . PHE B 1 74  ? 22.481 71.403  16.932  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CA  1 
ATOM   2109 C C   . PHE B 1 74  ? 22.819 71.687  18.376  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B C   1 
ATOM   2110 O O   . PHE B 1 74  ? 22.406 72.702  18.901  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B O   1 
ATOM   2111 C CB  . PHE B 1 74  ? 23.518 72.023  16.039  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CB  1 
ATOM   2112 C CG  . PHE B 1 74  ? 23.487 71.524  14.604  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CG  1 
ATOM   2113 C CD1 . PHE B 1 74  ? 23.742 70.181  14.306  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD1 1 
ATOM   2114 C CD2 . PHE B 1 74  ? 23.182 72.392  13.577  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD2 1 
ATOM   2115 C CE1 . PHE B 1 74  ? 23.729 69.734  12.989  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE1 1 
ATOM   2116 C CE2 . PHE B 1 74  ? 23.131 71.934  12.261  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE2 1 
ATOM   2117 C CZ  . PHE B 1 74  ? 23.408 70.608  11.973  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CZ  1 
ATOM   2118 N N   . PRO B 1 75  ? 23.602 70.780  19.006  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N   1 
ATOM   2119 C CA  . PRO B 1 75  ? 23.916 70.963  20.447  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA  1 
ATOM   2120 C C   . PRO B 1 75  ? 24.764 72.192  20.654  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C   1 
ATOM   2121 O O   . PRO B 1 75  ? 25.458 72.612  19.703  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O   1 
ATOM   2122 C CB  . PRO B 1 75  ? 24.723 69.709  20.807  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB  1 
ATOM   2123 C CG  . PRO B 1 75  ? 25.120 69.122  19.504  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG  1 
ATOM   2124 C CD  . PRO B 1 75  ? 24.150 69.549  18.461  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD  1 
ATOM   2125 N N   . ALA B 1 76  ? 24.693 72.777  21.859  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   2126 C CA  . ALA B 1 76  ? 25.290 74.059  22.111  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   2127 C C   . ALA B 1 76  ? 25.307 74.305  23.581  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   2128 O O   . ALA B 1 76  ? 24.597 73.622  24.317  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   2129 C CB  . ALA B 1 76  ? 24.518 75.172  21.418  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   2130 N N   . GLY B 1 77  ? 26.059 75.311  23.986  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   1 
ATOM   2131 C CA  . GLY B 1 77  ? 25.960 75.825  25.352  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  1 
ATOM   2132 C C   . GLY B 1 77  ? 26.794 77.055  25.542  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   1 
ATOM   2133 O O   . GLY B 1 77  ? 27.497 77.509  24.652  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   1 
ATOM   2134 N N   . LYS B 1 78  ? 26.649 77.627  26.751  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   2135 C CA  . LYS B 1 78  ? 27.251 78.880  27.098  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   2136 C C   . LYS B 1 78  ? 28.663 78.731  27.632  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   2137 O O   . LYS B 1 78  ? 29.012 77.773  28.365  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   2138 C CB  . LYS B 1 78  ? 26.347 79.549  28.142  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   2139 C CG  . LYS B 1 78  ? 25.064 80.052  27.484  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   2140 C CD  . LYS B 1 78  ? 24.113 80.743  28.409  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   2141 C CE  . LYS B 1 78  ? 23.568 79.785  29.451  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   2142 N NZ  . LYS B 1 78  ? 22.199 79.354  29.098  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   2143 N N   . ARG B 1 79  ? 29.481 79.718  27.302  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B N   1 
ATOM   2144 C CA  . ARG B 1 79  ? 30.859 79.765  27.777  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CA  1 
ATOM   2145 C C   . ARG B 1 79  ? 30.888 79.908  29.287  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B C   1 
ATOM   2146 O O   . ARG B 1 79  ? 30.177 80.745  29.854  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B O   1 
ATOM   2147 C CB  . ARG B 1 79  ? 31.588 80.966  27.194  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CB  1 
ATOM   2148 C CG  . ARG B 1 79  ? 31.751 80.905  25.724  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CG  1 
ATOM   2149 C CD  . ARG B 1 79  ? 32.450 82.145  25.169  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CD  1 
ATOM   2150 N NE  . ARG B 1 79  ? 33.750 82.406  25.802  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NE  1 
ATOM   2151 C CZ  . ARG B 1 79  ? 34.625 83.294  25.340  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CZ  1 
ATOM   2152 N NH1 . ARG B 1 79  ? 34.371 83.979  24.236  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH1 1 
ATOM   2153 N NH2 . ARG B 1 79  ? 35.764 83.484  25.964  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH2 1 
ATOM   2154 N N   . ASP B 1 80  ? 31.729 79.092  29.921  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   2155 C CA  . ASP B 1 80  ? 31.914 79.111  31.381  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   2156 C C   . ASP B 1 80  ? 33.244 79.766  31.728  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   2157 O O   . ASP B 1 80  ? 34.281 79.423  31.136  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   2158 C CB  . ASP B 1 80  ? 31.898 77.672  31.919  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   2159 C CG  . ASP B 1 80  ? 32.031 77.602  33.415  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   2160 O OD1 . ASP B 1 80  ? 31.083 77.927  34.119  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   2161 O OD2 . ASP B 1 80  ? 33.088 77.202  33.897  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   2162 N N   . HIS B 1 81  ? 33.220 80.665  32.715  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B N   1 
ATOM   2163 C CA  . HIS B 1 81  ? 34.417 81.401  33.154  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CA  1 
ATOM   2164 C C   . HIS B 1 81  ? 35.313 81.892  31.992  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B C   1 
ATOM   2165 O O   . HIS B 1 81  ? 36.509 81.722  32.031  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B O   1 
ATOM   2166 C CB  . HIS B 1 81  ? 35.219 80.547  34.141  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CB  1 
ATOM   2167 C CG  . HIS B 1 81  ? 34.522 80.329  35.448  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CG  1 
ATOM   2168 N ND1 . HIS B 1 81  ? 34.205 81.367  36.303  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B ND1 1 
ATOM   2169 C CD2 . HIS B 1 81  ? 34.074 79.200  36.044  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CD2 1 
ATOM   2170 C CE1 . HIS B 1 81  ? 33.588 80.884  37.367  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B CE1 1 
ATOM   2171 N NE2 . HIS B 1 81  ? 33.512 79.569  37.242  1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 81  HIS B NE2 1 
ATOM   2172 N N   . ASN B 1 82  ? 34.724 82.486  30.963  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N   1 
ATOM   2173 C CA  . ASN B 1 82  ? 35.470 82.904  29.761  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA  1 
ATOM   2174 C C   . ASN B 1 82  ? 36.530 81.895  29.221  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C   1 
ATOM   2175 O O   . ASN B 1 82  ? 37.617 82.278  28.712  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O   1 
ATOM   2176 C CB  . ASN B 1 82  ? 36.142 84.271  29.998  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB  1 
ATOM   2177 C CG  . ASN B 1 82  ? 36.255 85.105  28.718  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG  1 
ATOM   2178 O OD1 . ASN B 1 82  ? 37.361 85.405  28.247  1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1 1 
ATOM   2179 N ND2 . ASN B 1 82  ? 35.105 85.484  28.149  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2 1 
ATOM   2180 N N   . GLU B 1 83  ? 36.218 80.607  29.301  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   2181 C CA  . GLU B 1 83  ? 37.022 79.581  28.643  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   2182 C C   . GLU B 1 83  ? 37.008 79.759  27.112  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   2183 O O   . GLU B 1 83  ? 36.122 80.366  26.572  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   2184 C CB  . GLU B 1 83  ? 36.469 78.203  28.974  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   2185 C CG  . GLU B 1 83  ? 35.081 78.020  28.343  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   2186 C CD  . GLU B 1 83  ? 34.280 76.875  28.919  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   2187 O OE1 . GLU B 1 83  ? 33.043 76.892  28.684  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   2188 O OE2 . GLU B 1 83  ? 34.857 75.988  29.617  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   2189 N N   . GLU B 1 84  ? 38.003 79.170  26.476  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   1 
ATOM   2190 C CA  . GLU B 1 84  ? 38.110 79.054  25.019  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  1 
ATOM   2191 C C   . GLU B 1 84  ? 36.767 78.372  24.534  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   1 
ATOM   2192 O O   . GLU B 1 84  ? 36.430 77.345  25.115  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   1 
ATOM   2193 C CB  . GLU B 1 84  ? 39.352 78.140  24.813  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  1 
ATOM   2194 C CG  . GLU B 1 84  ? 40.266 78.433  23.646  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  1 
ATOM   2195 C CD  . GLU B 1 84  ? 39.636 77.948  22.381  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  1 
ATOM   2196 O OE1 . GLU B 1 84  ? 39.193 76.802  22.392  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 1 
ATOM   2197 O OE2 . GLU B 1 84  ? 39.510 78.719  21.417  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 1 
ATOM   2198 N N   . THR B 1 85  ? 36.022 78.919  23.563  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   1 
ATOM   2199 C CA  . THR B 1 85  ? 34.709 78.339  23.152  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  1 
ATOM   2200 C C   . THR B 1 85  ? 34.877 76.917  22.647  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   1 
ATOM   2201 O O   . THR B 1 85  ? 33.922 76.194  22.690  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   1 
ATOM   2202 C CB  . THR B 1 85  ? 33.792 79.018  22.055  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  1 
ATOM   2203 O OG1 . THR B 1 85  ? 34.565 79.374  20.906  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 1 
ATOM   2204 C CG2 . THR B 1 85  ? 33.008 80.158  22.535  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 1 
ATOM   2205 N N   . LEU B 1 86  ? 36.061 76.493  22.162  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   1 
ATOM   2206 C CA  . LEU B 1 86  ? 36.212 75.079  21.779  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  1 
ATOM   2207 C C   . LEU B 1 86  ? 36.062 74.197  23.011  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   1 
ATOM   2208 O O   . LEU B 1 86  ? 35.527 73.090  22.938  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   1 
ATOM   2209 C CB  . LEU B 1 86  ? 37.516 74.786  20.990  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  1 
ATOM   2210 C CG  . LEU B 1 86  ? 37.632 73.327  20.450  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  1 
ATOM   2211 C CD1 . LEU B 1 86  ? 36.411 72.919  19.665  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 1 
ATOM   2212 C CD2 . LEU B 1 86  ? 38.895 73.021  19.657  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 1 
ATOM   2213 N N   . LEU B 1 87  ? 36.503 74.664  24.172  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B N   1 
ATOM   2214 C CA  . LEU B 1 87  ? 36.301 73.882  25.376  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CA  1 
ATOM   2215 C C   . LEU B 1 87  ? 34.813 73.774  25.728  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B C   1 
ATOM   2216 O O   . LEU B 1 87  ? 34.317 72.722  26.148  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B O   1 
ATOM   2217 C CB  . LEU B 1 87  ? 37.065 74.498  26.536  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CB  1 
ATOM   2218 C CG  . LEU B 1 87  ? 38.607 74.543  26.365  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CG  1 
ATOM   2219 C CD1 . LEU B 1 87  ? 39.203 75.327  27.545  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD1 1 
ATOM   2220 C CD2 . LEU B 1 87  ? 39.242 73.173  26.258  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 87  LEU B CD2 1 
ATOM   2221 N N   . THR B 1 88  ? 34.108 74.870  25.585  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   2222 C CA  . THR B 1 88  ? 32.645 74.856  25.737  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   2223 C C   . THR B 1 88  ? 32.013 73.800  24.803  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   2224 O O   . THR B 1 88  ? 31.171 72.969  25.212  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   2225 C CB  . THR B 1 88  ? 32.059 76.249  25.414  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   2226 O OG1 . THR B 1 88  ? 32.780 77.246  26.149  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   2227 C CG2 . THR B 1 88  ? 30.559 76.278  25.719  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   2228 N N   . ALA B 1 89  ? 32.419 73.837  23.539  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   2229 C CA  . ALA B 1 89  ? 31.886 72.912  22.546  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   2230 C C   . ALA B 1 89  ? 32.124 71.470  22.890  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   2231 O O   . ALA B 1 89  ? 31.262 70.629  22.738  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   2232 C CB  . ALA B 1 89  ? 32.458 73.220  21.171  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   2233 N N   . LYS B 1 90  ? 33.346 71.146  23.302  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B N   1 
ATOM   2234 C CA  . LYS B 1 90  ? 33.654 69.752  23.628  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CA  1 
ATOM   2235 C C   . LYS B 1 90  ? 32.833 69.294  24.833  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B C   1 
ATOM   2236 O O   . LYS B 1 90  ? 32.259 68.194  24.845  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B O   1 
ATOM   2237 C CB  . LYS B 1 90  ? 35.165 69.556  23.833  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CB  1 
ATOM   2238 C CG  . LYS B 1 90  ? 35.992 69.717  22.579  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CG  1 
ATOM   2239 C CD  . LYS B 1 90  ? 37.461 69.465  22.861  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CD  1 
ATOM   2240 C CE  . LYS B 1 90  ? 38.271 69.319  21.587  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CE  1 
ATOM   2241 N NZ  . LYS B 1 90  ? 39.700 68.919  21.858  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B NZ  1 
ATOM   2242 N N   . ARG B 1 91  ? 32.763 70.113  25.862  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B N   1 
ATOM   2243 C CA  . ARG B 1 91  ? 31.981 69.754  27.020  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CA  1 
ATOM   2244 C C   . ARG B 1 91  ? 30.492 69.573  26.672  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B C   1 
ATOM   2245 O O   . ARG B 1 91  ? 29.864 68.602  27.096  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B O   1 
ATOM   2246 C CB  . ARG B 1 91  ? 32.172 70.756  28.142  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CB  1 
ATOM   2247 C CG  . ARG B 1 91  ? 31.425 70.379  29.408  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CG  1 
ATOM   2248 C CD  . ARG B 1 91  ? 31.534 71.378  30.541  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CD  1 
ATOM   2249 N NE  . ARG B 1 91  ? 31.057 72.693  30.166  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NE  1 
ATOM   2250 C CZ  . ARG B 1 91  ? 31.827 73.732  29.823  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B CZ  1 
ATOM   2251 N NH1 . ARG B 1 91  ? 33.172 73.661  29.843  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH1 1 
ATOM   2252 N NH2 . ARG B 1 91  ? 31.231 74.854  29.492  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 91  ARG B NH2 1 
ATOM   2253 N N   . GLU B 1 92  ? 29.900 70.539  25.960  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   2254 C CA  . GLU B 1 92  ? 28.473 70.486  25.676  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   2255 C C   . GLU B 1 92  ? 28.152 69.377  24.685  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   2256 O O   . GLU B 1 92  ? 27.090 68.804  24.735  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   2257 C CB  . GLU B 1 92  ? 27.987 71.820  25.111  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   2258 C CG  . GLU B 1 92  ? 27.948 72.899  26.169  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   2259 C CD  . GLU B 1 92  ? 26.840 72.714  27.185  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   2260 O OE1 . GLU B 1 92  ? 26.042 71.755  27.055  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   2261 O OE2 . GLU B 1 92  ? 26.761 73.565  28.090  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   2262 N N   . LEU B 1 93  ? 29.053 69.026  23.784  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N   1 
ATOM   2263 C CA  . LEU B 1 93  ? 28.794 67.910  22.898  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA  1 
ATOM   2264 C C   . LEU B 1 93  ? 28.656 66.626  23.719  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C   1 
ATOM   2265 O O   . LEU B 1 93  ? 27.725 65.837  23.499  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O   1 
ATOM   2266 C CB  . LEU B 1 93  ? 29.850 67.736  21.838  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB  1 
ATOM   2267 C CG  . LEU B 1 93  ? 29.592 66.619  20.826  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG  1 
ATOM   2268 C CD1 . LEU B 1 93  ? 28.406 66.982  19.985  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1 1 
ATOM   2269 C CD2 . LEU B 1 93  ? 30.779 66.318  19.936  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2 1 
ATOM   2270 N N   . LEU B 1 94  ? 29.533 66.444  24.690  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B N   1 
ATOM   2271 C CA  . LEU B 1 94  ? 29.432 65.284  25.606  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CA  1 
ATOM   2272 C C   . LEU B 1 94  ? 28.188 65.349  26.488  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B C   1 
ATOM   2273 O O   . LEU B 1 94  ? 27.377 64.422  26.504  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B O   1 
ATOM   2274 C CB  . LEU B 1 94  ? 30.693 65.160  26.420  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CB  1 
ATOM   2275 C CG  . LEU B 1 94  ? 30.734 63.961  27.383  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CG  1 
ATOM   2276 C CD1 . LEU B 1 94  ? 30.551 62.649  26.635  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD1 1 
ATOM   2277 C CD2 . LEU B 1 94  ? 32.070 64.014  28.111  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 94  LEU B CD2 1 
ATOM   2278 N N   . GLU B 1 95  ? 27.968 66.466  27.162  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   1 
ATOM   2279 C CA  . GLU B 1 95  ? 26.861 66.569  28.091  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  1 
ATOM   2280 C C   . GLU B 1 95  ? 25.540 66.454  27.382  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   1 
ATOM   2281 O O   . GLU B 1 95  ? 24.659 65.728  27.837  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   1 
ATOM   2282 C CB  . GLU B 1 95  ? 26.928 67.860  28.861  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  1 
ATOM   2283 C CG  . GLU B 1 95  ? 28.094 67.851  29.814  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  1 
ATOM   2284 C CD  . GLU B 1 95  ? 28.168 69.046  30.694  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  1 
ATOM   2285 O OE1 . GLU B 1 95  ? 27.324 69.948  30.568  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 1 
ATOM   2286 O OE2 . GLU B 1 95  ? 29.101 69.067  31.526  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 1 
ATOM   2287 N N   . GLU B 1 96  ? 25.374 67.152  26.254  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   1 
ATOM   2288 C CA  . GLU B 1 96  ? 24.022 67.176  25.640  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  1 
ATOM   2289 C C   . GLU B 1 96  ? 23.714 65.976  24.759  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   1 
ATOM   2290 O O   . GLU B 1 96  ? 22.517 65.638  24.600  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   1 
ATOM   2291 C CB  . GLU B 1 96  ? 23.755 68.414  24.764  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  1 
ATOM   2292 C CG  . GLU B 1 96  ? 23.708 69.701  25.526  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  1 
ATOM   2293 C CD  . GLU B 1 96  ? 23.097 70.838  24.764  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  1 
ATOM   2294 O OE1 . GLU B 1 96  ? 23.198 70.808  23.531  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 1 
ATOM   2295 O OE2 . GLU B 1 96  ? 22.596 71.744  25.445  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 1 
ATOM   2296 N N   . THR B 1 97  ? 24.733 65.395  24.133  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   2297 C CA  . THR B 1 97  ? 24.532 64.311  23.197  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   2298 C C   . THR B 1 97  ? 25.211 62.988  23.524  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   2299 O O   . THR B 1 97  ? 24.863 61.967  22.938  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   2300 C CB  . THR B 1 97  ? 24.892 64.682  21.739  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   2301 O OG1 . THR B 1 97  ? 26.318 64.667  21.542  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   2302 C CG2 . THR B 1 97  ? 24.324 66.015  21.351  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   2303 N N   . GLY B 1 98  ? 26.203 63.001  24.408  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N   1 
ATOM   2304 C CA  . GLY B 1 98  ? 26.967 61.815  24.677  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA  1 
ATOM   2305 C C   . GLY B 1 98  ? 28.120 61.552  23.735  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C   1 
ATOM   2306 O O   . GLY B 1 98  ? 28.730 60.509  23.837  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O   1 
ATOM   2307 N N   . TYR B 1 99  ? 28.448 62.462  22.828  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B N   1 
ATOM   2308 C CA  . TYR B 1 99  ? 29.534 62.240  21.904  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CA  1 
ATOM   2309 C C   . TYR B 1 99  ? 30.839 63.008  22.251  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B C   1 
ATOM   2310 O O   . TYR B 1 99  ? 30.805 64.106  22.826  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B O   1 
ATOM   2311 C CB  . TYR B 1 99  ? 29.115 62.636  20.483  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CB  1 
ATOM   2312 C CG  . TYR B 1 99  ? 28.191 61.626  19.819  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CG  1 
ATOM   2313 C CD1 . TYR B 1 99  ? 26.833 61.663  20.025  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CD1 1 
ATOM   2314 C CD2 . TYR B 1 99  ? 28.706 60.636  19.003  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CD2 1 
ATOM   2315 C CE1 . TYR B 1 99  ? 26.001 60.735  19.429  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CE1 1 
ATOM   2316 C CE2 . TYR B 1 99  ? 27.897 59.707  18.409  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CE2 1 
ATOM   2317 C CZ  . TYR B 1 99  ? 26.527 59.769  18.607  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B CZ  1 
ATOM   2318 O OH  . TYR B 1 99  ? 25.730 58.826  17.993  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 99  TYR B OH  1 
ATOM   2319 N N   . GLU B 1 100 ? 31.947 62.431  21.783  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   2320 C CA  . GLU B 1 100 ? 33.256 63.077  21.743  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   2321 C C   . GLU B 1 100 ? 33.694 63.055  20.308  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   2322 O O   . GLU B 1 100 ? 33.258 62.207  19.531  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   2323 C CB  . GLU B 1 100 ? 34.282 62.320  22.587  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   2324 C CG  . GLU B 1 100 ? 33.970 62.216  24.066  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   2325 C CD  . GLU B 1 100 ? 35.099 61.524  24.825  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   2326 O OE1 . GLU B 1 100 ? 35.818 60.710  24.212  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   2327 O OE2 . GLU B 1 100 ? 35.265 61.804  26.021  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   2328 N N   . ALA B 1 101 ? 34.574 63.969  19.941  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   1 
ATOM   2329 C CA  . ALA B 1 101 ? 35.077 64.063  18.602  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  1 
ATOM   2330 C C   . ALA B 1 101 ? 36.567 64.357  18.625  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   1 
ATOM   2331 O O   . ALA B 1 101 ? 37.020 65.133  19.473  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   1 
ATOM   2332 C CB  . ALA B 1 101 ? 34.341 65.168  17.865  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  1 
ATOM   2333 N N   . LYS B 1 102 ? 37.299 63.717  17.723  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B N   1 
ATOM   2334 C CA  . LYS B 1 102 ? 38.760 63.895  17.655  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CA  1 
ATOM   2335 C C   . LYS B 1 102 ? 39.166 64.941  16.625  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B C   1 
ATOM   2336 O O   . LYS B 1 102 ? 40.354 65.280  16.518  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B O   1 
ATOM   2337 C CB  . LYS B 1 102 ? 39.438 62.566  17.301  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CB  1 
ATOM   2338 C CG  . LYS B 1 102 ? 39.527 61.583  18.461  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CG  1 
ATOM   2339 C CD  . LYS B 1 102 ? 40.413 60.418  18.034  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CD  1 
ATOM   2340 C CE  . LYS B 1 102 ? 39.813 59.070  18.370  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B CE  1 
ATOM   2341 N NZ  . LYS B 1 102 ? 40.382 58.057  17.436  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 102 LYS B NZ  1 
ATOM   2342 N N   . ASP B 1 103 ? 38.212 65.462  15.863  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N   1 
ATOM   2343 C CA  . ASP B 1 103 ? 38.523 66.417  14.815  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA  1 
ATOM   2344 C C   . ASP B 1 103 ? 37.531 67.584  14.905  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C   1 
ATOM   2345 O O   . ASP B 1 103 ? 36.321 67.373  14.718  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O   1 
ATOM   2346 C CB  . ASP B 1 103 ? 38.454 65.772  13.454  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB  1 
ATOM   2347 C CG  . ASP B 1 103 ? 38.874 66.680  12.344  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG  1 
ATOM   2348 O OD1 . ASP B 1 103 ? 38.464 67.836  12.304  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1 1 
ATOM   2349 O OD2 . ASP B 1 103 ? 39.589 66.231  11.412  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2 1 
ATOM   2350 N N   . TRP B 1 104 ? 38.039 68.767  15.245  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B N   1 
ATOM   2351 C CA  . TRP B 1 104 ? 37.213 69.966  15.415  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CA  1 
ATOM   2352 C C   . TRP B 1 104 ? 37.687 71.069  14.524  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B C   1 
ATOM   2353 O O   . TRP B 1 104 ? 38.893 71.267  14.353  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B O   1 
ATOM   2354 C CB  . TRP B 1 104 ? 37.308 70.427  16.841  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CB  1 
ATOM   2355 C CG  . TRP B 1 104 ? 36.627 69.560  17.788  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CG  1 
ATOM   2356 C CD1 . TRP B 1 104 ? 37.133 68.493  18.476  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD1 1 
ATOM   2357 C CD2 . TRP B 1 104 ? 35.291 69.748  18.274  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CD2 1 
ATOM   2358 N NE1 . TRP B 1 104 ? 36.152 67.972  19.339  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B NE1 1 
ATOM   2359 C CE2 . TRP B 1 104 ? 35.024 68.730  19.208  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE2 1 
ATOM   2360 C CE3 . TRP B 1 104 ? 34.279 70.649  17.960  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CE3 1 
ATOM   2361 C CZ2 . TRP B 1 104 ? 33.791 68.612  19.848  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ2 1 
ATOM   2362 C CZ3 . TRP B 1 104 ? 33.051 70.539  18.612  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CZ3 1 
ATOM   2363 C CH2 . TRP B 1 104 ? 32.833 69.556  19.552  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 104 TRP B CH2 1 
ATOM   2364 N N   . LYS B 1 105 ? 36.756 71.766  13.897  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   2365 C CA  . LYS B 1 105 ? 37.058 72.902  13.062  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   2366 C C   . LYS B 1 105 ? 36.123 74.061  13.339  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   2367 O O   . LYS B 1 105 ? 34.913 73.906  13.267  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   2368 C CB  . LYS B 1 105 ? 36.981 72.537  11.591  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
ATOM   2369 C CG  . LYS B 1 105 ? 37.346 73.673  10.683  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  1 
ATOM   2370 C CD  . LYS B 1 105 ? 37.415 73.283  9.212   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  1 
ATOM   2371 C CE  . LYS B 1 105 ? 38.045 74.432  8.432   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  1 
ATOM   2372 N NZ  . LYS B 1 105 ? 37.884 74.248  6.957   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  1 
ATOM   2373 N N   . PHE B 1 106 ? 36.692 75.224  13.627  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   2374 C CA  . PHE B 1 106 ? 35.936 76.459  13.738  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   2375 C C   . PHE B 1 106 ? 35.433 76.873  12.377  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   2376 O O   . PHE B 1 106 ? 36.190 76.903  11.392  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   2377 C CB  . PHE B 1 106 ? 36.787 77.565  14.330  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   2378 C CG  . PHE B 1 106 ? 36.111 78.900  14.319  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   2379 C CD1 . PHE B 1 106 ? 35.154 79.216  15.273  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   2380 C CD2 . PHE B 1 106 ? 36.375 79.806  13.313  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   2381 C CE1 . PHE B 1 106 ? 34.502 80.426  15.235  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   2382 C CE2 . PHE B 1 106 ? 35.741 81.049  13.284  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   2383 C CZ  . PHE B 1 106 ? 34.806 81.344  14.243  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   2384 N N   . LEU B 1 107 ? 34.138 77.175  12.316  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B N   1 
ATOM   2385 C CA  . LEU B 1 107 ? 33.551 77.640  11.076  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CA  1 
ATOM   2386 C C   . LEU B 1 107 ? 33.370 79.152  11.006  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B C   1 
ATOM   2387 O O   . LEU B 1 107 ? 33.849 79.807  10.094  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B O   1 
ATOM   2388 C CB  . LEU B 1 107 ? 32.183 76.988  10.833  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CB  1 
ATOM   2389 C CG  . LEU B 1 107 ? 32.195 75.468  10.821  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CG  1 
ATOM   2390 C CD1 . LEU B 1 107 ? 30.802 74.909  10.780  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD1 1 
ATOM   2391 C CD2 . LEU B 1 107 ? 32.999 74.953  9.662   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD2 1 
ATOM   2392 N N   . THR B 1 108 ? 32.571 79.711  11.929  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 108 THR B N   1 
ATOM   2393 C CA  . THR B 1 108 ? 32.226 81.104  11.895  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CA  1 
ATOM   2394 C C   . THR B 1 108 ? 31.609 81.521  13.242  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 108 THR B C   1 
ATOM   2395 O O   . THR B 1 108 ? 31.130 80.672  14.002  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 108 THR B O   1 
ATOM   2396 C CB  . THR B 1 108 ? 31.222 81.407  10.753  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CB  1 
ATOM   2397 O OG1 . THR B 1 108 ? 31.332 82.771  10.368  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 108 THR B OG1 1 
ATOM   2398 C CG2 . THR B 1 108 ? 29.779 81.091  11.142  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CG2 1 
ATOM   2399 N N   . THR B 1 109 ? 31.606 82.825  13.454  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 109 THR B N   1 
ATOM   2400 C CA  . THR B 1 109 ? 30.983 83.428  14.627  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CA  1 
ATOM   2401 C C   . THR B 1 109 ? 29.755 84.184  14.174  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 109 THR B C   1 
ATOM   2402 O O   . THR B 1 109 ? 29.798 84.986  13.233  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 109 THR B O   1 
ATOM   2403 C CB  . THR B 1 109 ? 31.889 84.402  15.347  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CB  1 
ATOM   2404 O OG1 . THR B 1 109 ? 32.998 83.686  15.864  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 109 THR B OG1 1 
ATOM   2405 C CG2 . THR B 1 109 ? 31.163 85.082  16.522  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CG2 1 
ATOM   2406 N N   . ILE B 1 110 ? 28.641 83.952  14.881  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N   1 
ATOM   2407 C CA  . ILE B 1 110 ? 27.402 84.656  14.575  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA  1 
ATOM   2408 C C   . ILE B 1 110 ? 26.955 85.495  15.774  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C   1 
ATOM   2409 O O   . ILE B 1 110 ? 27.275 85.160  16.915  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O   1 
ATOM   2410 C CB  . ILE B 1 110 ? 26.259 83.721  14.135  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB  1 
ATOM   2411 C CG1 . ILE B 1 110 ? 25.943 82.691  15.233  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 1 
ATOM   2412 C CG2 . ILE B 1 110 ? 26.588 83.042  12.806  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 1 
ATOM   2413 C CD1 . ILE B 1 110 ? 24.707 81.857  14.981  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 1 
ATOM   2414 N N   . HIS B 1 111 ? 26.149 86.519  15.509  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B N   1 
ATOM   2415 C CA  . HIS B 1 111 ? 25.589 87.379  16.538  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CA  1 
ATOM   2416 C C   . HIS B 1 111 ? 24.094 87.345  16.391  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B C   1 
ATOM   2417 O O   . HIS B 1 111 ? 23.553 87.916  15.449  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B O   1 
ATOM   2418 C CB  . HIS B 1 111 ? 26.110 88.807  16.419  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CB  1 
ATOM   2419 C CG  . HIS B 1 111 ? 27.562 88.943  16.738  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CG  1 
ATOM   2420 N ND1 . HIS B 1 111 ? 28.535 88.987  15.765  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B ND1 1 
ATOM   2421 C CD2 . HIS B 1 111 ? 28.216 88.998  17.920  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CD2 1 
ATOM   2422 C CE1 . HIS B 1 111 ? 29.722 89.081  16.326  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B CE1 1 
ATOM   2423 N NE2 . HIS B 1 111 ? 29.555 89.074  17.640  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 111 HIS B NE2 1 
ATOM   2424 N N   . PRO B 1 112 ? 23.423 86.622  17.287  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N   1 
ATOM   2425 C CA  . PRO B 1 112 ? 21.992 86.379  17.084  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA  1 
ATOM   2426 C C   . PRO B 1 112 ? 21.027 87.475  17.501  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C   1 
ATOM   2427 O O   . PRO B 1 112 ? 19.853 87.407  17.147  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O   1 
ATOM   2428 C CB  . PRO B 1 112 ? 21.725 85.099  17.869  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB  1 
ATOM   2429 C CG  . PRO B 1 112 ? 22.773 85.077  18.891  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG  1 
ATOM   2430 C CD  . PRO B 1 112 ? 23.970 85.762  18.361  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD  1 
ATOM   2431 N N   . VAL B 1 113 ? 21.511 88.456  18.235  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   2432 C CA  . VAL B 1 113 ? 20.646 89.451  18.796  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   2433 C C   . VAL B 1 113 ? 21.290 90.845  18.794  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   2434 O O   . VAL B 1 113 ? 21.435 91.480  19.815  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   2435 C CB  . VAL B 1 113 ? 20.259 89.081  20.261  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   2436 C CG1 . VAL B 1 113 ? 18.876 89.593  20.562  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   2437 C CG2 . VAL B 1 113 ? 20.380 87.628  20.610  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   2438 N N   . ILE B 1 114 ? 21.685 91.330  17.625  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N   1 
ATOM   2439 C CA  . ILE B 1 114 ? 22.441 92.561  17.586  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA  1 
ATOM   2440 C C   . ILE B 1 114 ? 21.736 93.779  18.155  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C   1 
ATOM   2441 O O   . ILE B 1 114 ? 22.395 94.711  18.558  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O   1 
ATOM   2442 C CB  . ILE B 1 114 ? 22.993 92.859  16.192  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB  1 
ATOM   2443 C CG1 . ILE B 1 114 ? 21.894 93.060  15.171  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1 1 
ATOM   2444 C CG2 . ILE B 1 114 ? 23.913 91.731  15.791  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2 1 
ATOM   2445 C CD1 . ILE B 1 114 ? 22.452 93.351  13.800  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1 1 
ATOM   2446 N N   . GLY B 1 115 ? 20.406 93.745  18.190  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N   1 
ATOM   2447 C CA  . GLY B 1 115 ? 19.633 94.848  18.710  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA  1 
ATOM   2448 C C   . GLY B 1 115 ? 19.618 94.940  20.229  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C   1 
ATOM   2449 O O   . GLY B 1 115 ? 19.335 96.007  20.764  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O   1 
ATOM   2450 N N   . TYR B 1 116 ? 19.882 93.839  20.918  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B N   1 
ATOM   2451 C CA  . TYR B 1 116 ? 19.708 93.805  22.371  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CA  1 
ATOM   2452 C C   . TYR B 1 116 ? 20.449 92.748  23.172  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B C   1 
ATOM   2453 O O   . TYR B 1 116 ? 20.117 92.504  24.324  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B O   1 
ATOM   2454 C CB  . TYR B 1 116 ? 18.210 93.828  22.698  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CB  1 
ATOM   2455 C CG  . TYR B 1 116 ? 17.388 92.635  22.279  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CG  1 
ATOM   2456 C CD1 . TYR B 1 116 ? 16.826 92.563  20.983  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CD1 1 
ATOM   2457 C CD2 . TYR B 1 116 ? 17.093 91.597  23.141  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CD2 1 
ATOM   2458 C CE1 . TYR B 1 116 ? 16.074 91.488  20.582  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CE1 1 
ATOM   2459 C CE2 . TYR B 1 116 ? 16.320 90.542  22.733  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CE2 1 
ATOM   2460 C CZ  . TYR B 1 116 ? 15.778 90.495  21.461  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B CZ  1 
ATOM   2461 O OH  . TYR B 1 116 ? 15.064 89.417  21.009  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 116 TYR B OH  1 
ATOM   2462 N N   . SER B 1 117 ? 21.531 92.187  22.633  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 117 SER B N   1 
ATOM   2463 C CA  . SER B 1 117 ? 22.387 91.289  23.397  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA  1 
ATOM   2464 C C   . SER B 1 117 ? 23.758 91.283  22.788  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 117 SER B C   1 
ATOM   2465 O O   . SER B 1 117 ? 23.920 91.377  21.538  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 117 SER B O   1 
ATOM   2466 C CB  . SER B 1 117 ? 21.841 89.854  23.426  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB  1 
ATOM   2467 O OG  . SER B 1 117 ? 22.677 89.004  24.152  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG  1 
ATOM   2468 N N   . ASN B 1 118 ? 24.753 91.154  23.628  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N   1 
ATOM   2469 C CA  . ASN B 1 118 ? 26.138 91.024  23.139  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA  1 
ATOM   2470 C C   . ASN B 1 118 ? 26.536 89.564  22.832  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C   1 
ATOM   2471 O O   . ASN B 1 118 ? 27.706 89.290  22.549  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O   1 
ATOM   2472 C CB  . ASN B 1 118 ? 27.149 91.668  24.064  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB  1 
ATOM   2473 C CG  . ASN B 1 118 ? 27.306 90.929  25.379  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG  1 
ATOM   2474 O OD1 . ASN B 1 118 ? 26.711 89.926  25.569  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1 1 
ATOM   2475 N ND2 . ASN B 1 118 ? 28.159 91.454  26.289  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2 1 
ATOM   2476 N N   . GLU B 1 119 ? 25.565 88.670  22.821  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   1 
ATOM   2477 C CA  . GLU B 1 119 ? 25.795 87.282  22.540  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  1 
ATOM   2478 C C   . GLU B 1 119 ? 26.501 87.065  21.213  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   1 
ATOM   2479 O O   . GLU B 1 119 ? 26.106 87.663  20.203  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   1 
ATOM   2480 C CB  . GLU B 1 119 ? 24.477 86.521  22.500  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  1 
ATOM   2481 C CG  . GLU B 1 119 ? 24.662 85.059  22.175  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  1 
ATOM   2482 C CD  . GLU B 1 119 ? 23.372 84.257  22.190  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  1 
ATOM   2483 O OE1 . GLU B 1 119 ? 22.257 84.846  22.237  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 1 
ATOM   2484 O OE2 . GLU B 1 119 ? 23.524 83.013  22.053  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 1 
ATOM   2485 N N   . HIS B 1 120 ? 27.533 86.257  21.253  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B N   1 
ATOM   2486 C CA  . HIS B 1 120 ? 28.079 85.651  20.041  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CA  1 
ATOM   2487 C C   . HIS B 1 120 ? 28.024 84.134  20.204  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B C   1 
ATOM   2488 O O   . HIS B 1 120 ? 28.151 83.603  21.330  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B O   1 
ATOM   2489 C CB  . HIS B 1 120 ? 29.514 86.128  19.730  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CB  1 
ATOM   2490 C CG  . HIS B 1 120 ? 30.560 85.551  20.628  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CG  1 
ATOM   2491 N ND1 . HIS B 1 120 ? 30.782 86.010  21.908  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B ND1 1 
ATOM   2492 C CD2 . HIS B 1 120 ? 31.426 84.524  20.447  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CD2 1 
ATOM   2493 C CE1 . HIS B 1 120 ? 31.750 85.304  22.469  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CE1 1 
ATOM   2494 N NE2 . HIS B 1 120 ? 32.169 84.406  21.596  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 120 HIS B NE2 1 
ATOM   2495 N N   . ILE B 1 121 ? 27.923 83.437  19.082  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B N   1 
ATOM   2496 C CA  . ILE B 1 121 ? 27.983 81.977  19.064  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CA  1 
ATOM   2497 C C   . ILE B 1 121 ? 29.010 81.579  18.079  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B C   1 
ATOM   2498 O O   . ILE B 1 121 ? 28.925 81.969  16.898  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B O   1 
ATOM   2499 C CB  . ILE B 1 121 ? 26.645 81.283  18.711  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CB  1 
ATOM   2500 C CG1 . ILE B 1 121 ? 25.501 81.878  19.548  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG1 1 
ATOM   2501 C CG2 . ILE B 1 121 ? 26.709 79.810  18.947  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CG2 1 
ATOM   2502 C CD1 . ILE B 1 121 ? 24.159 81.317  19.224  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 121 ILE B CD1 1 
ATOM   2503 N N   . ASP B 1 122 ? 29.992 80.809  18.551  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B N   1 
ATOM   2504 C CA  . ASP B 1 122 ? 30.967 80.215  17.667  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CA  1 
ATOM   2505 C C   . ASP B 1 122 ? 30.513 78.845  17.191  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B C   1 
ATOM   2506 O O   . ASP B 1 122 ? 30.202 77.970  17.993  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B O   1 
ATOM   2507 C CB  . ASP B 1 122 ? 32.321 80.096  18.375  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CB  1 
ATOM   2508 C CG  . ASP B 1 122 ? 32.991 81.426  18.642  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CG  1 
ATOM   2509 O OD1 . ASP B 1 122 ? 32.561 82.468  18.126  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD1 1 
ATOM   2510 O OD2 . ASP B 1 122 ? 34.027 81.375  19.396  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD2 1 
ATOM   2511 N N   . LEU B 1 123 ? 30.466 78.674  15.870  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   2512 C CA  . LEU B 1 123 ? 30.014 77.428  15.285  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   2513 C C   . LEU B 1 123 ? 31.218 76.560  14.859  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   2514 O O   . LEU B 1 123 ? 32.145 77.049  14.242  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   2515 C CB  . LEU B 1 123 ? 29.112 77.680  14.079  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   2516 C CG  . LEU B 1 123 ? 28.014 78.738  14.206  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   2517 C CD1 . LEU B 1 123 ? 27.084 78.600  13.000  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   2518 C CD2 . LEU B 1 123 ? 27.210 78.728  15.486  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   2519 N N   . TYR B 1 124 ? 31.140 75.283  15.208  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B N   1 
ATOM   2520 C CA  . TYR B 1 124 ? 32.180 74.290  14.955  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CA  1 
ATOM   2521 C C   . TYR B 1 124 ? 31.615 73.070  14.247  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B C   1 
ATOM   2522 O O   . TYR B 1 124 ? 30.453 72.652  14.475  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B O   1 
ATOM   2523 C CB  . TYR B 1 124 ? 32.813 73.801  16.248  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CB  1 
ATOM   2524 C CG  . TYR B 1 124 ? 33.504 74.836  17.060  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CG  1 
ATOM   2525 C CD1 . TYR B 1 124 ? 32.823 75.612  17.985  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD1 1 
ATOM   2526 C CD2 . TYR B 1 124 ? 34.878 75.052  16.909  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CD2 1 
ATOM   2527 C CE1 . TYR B 1 124 ? 33.462 76.597  18.713  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE1 1 
ATOM   2528 C CE2 . TYR B 1 124 ? 35.514 76.061  17.628  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CE2 1 
ATOM   2529 C CZ  . TYR B 1 124 ? 34.819 76.781  18.550  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B CZ  1 
ATOM   2530 O OH  . TYR B 1 124 ? 35.480 77.776  19.280  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 124 TYR B OH  1 
ATOM   2531 N N   . LEU B 1 125 ? 32.484 72.478  13.405  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N   1 
ATOM   2532 C CA  . LEU B 1 125 ? 32.237 71.161  12.827  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA  1 
ATOM   2533 C C   . LEU B 1 125 ? 33.053 70.140  13.623  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C   1 
ATOM   2534 O O   . LEU B 1 125 ? 34.271 70.353  13.838  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O   1 
ATOM   2535 C CB  . LEU B 1 125 ? 32.642 71.152  11.367  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB  1 
ATOM   2536 C CG  . LEU B 1 125 ? 32.525 69.848  10.579  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG  1 
ATOM   2537 C CD1 . LEU B 1 125 ? 31.078 69.456  10.432  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 
ATOM   2538 C CD2 . LEU B 1 125 ? 33.140 70.060  9.206   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 
ATOM   2539 N N   . ALA B 1 126 ? 32.410 69.065  14.044  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N   1 
ATOM   2540 C CA  . ALA B 1 126 ? 33.005 67.991  14.808  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA  1 
ATOM   2541 C C   . ALA B 1 126 ? 32.924 66.714  14.004  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C   1 
ATOM   2542 O O   . ALA B 1 126 ? 31.840 66.316  13.566  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O   1 
ATOM   2543 C CB  . ALA B 1 126 ? 32.332 67.848  16.163  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB  1 
ATOM   2544 N N   . ARG B 1 127 ? 34.075 66.084  13.828  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B N   1 
ATOM   2545 C CA  . ARG B 1 127 ? 34.143 64.785  13.141  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CA  1 
ATOM   2546 C C   . ARG B 1 127 ? 34.975 63.784  13.883  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B C   1 
ATOM   2547 O O   . ARG B 1 127 ? 35.653 64.099  14.830  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B O   1 
ATOM   2548 C CB  . ARG B 1 127 ? 34.732 65.017  11.753  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CB  1 
ATOM   2549 C CG  . ARG B 1 127 ? 33.767 65.699  10.824  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CG  1 
ATOM   2550 C CD  . ARG B 1 127 ? 34.413 66.101  9.534   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CD  1 
ATOM   2551 N NE  . ARG B 1 127 ? 35.451 67.095  9.742   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NE  1 
ATOM   2552 C CZ  . ARG B 1 127 ? 36.273 67.530  8.795   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B CZ  1 
ATOM   2553 N NH1 . ARG B 1 127 ? 36.197 67.048  7.557   1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH1 1 
ATOM   2554 N NH2 . ARG B 1 127 ? 37.184 68.446  9.091   1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 127 ARG B NH2 1 
ATOM   2555 N N   . ASP B 1 128 ? 34.888 62.539  13.436  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N   1 
ATOM   2556 C CA  . ASP B 1 128 ? 35.576 61.423  14.103  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA  1 
ATOM   2557 C C   . ASP B 1 128 ? 35.073 61.186  15.522  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C   1 
ATOM   2558 O O   . ASP B 1 128 ? 35.715 61.462  16.537  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O   1 
ATOM   2559 C CB  . ASP B 1 128 ? 37.093 61.594  14.024  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB  1 
ATOM   2560 C CG  . ASP B 1 128 ? 37.814 60.246  14.111  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG  1 
ATOM   2561 O OD1 . ASP B 1 128 ? 37.092 59.240  14.349  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1 1 
ATOM   2562 O OD2 . ASP B 1 128 ? 39.054 60.227  13.986  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2 1 
ATOM   2563 N N   . LEU B 1 129 ? 33.836 60.708  15.570  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N   1 
ATOM   2564 C CA  . LEU B 1 129 ? 33.061 60.670  16.790  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA  1 
ATOM   2565 C C   . LEU B 1 129 ? 33.089 59.354  17.529  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C   1 
ATOM   2566 O O   . LEU B 1 129 ? 33.159 58.281  16.890  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O   1 
ATOM   2567 C CB  . LEU B 1 129 ? 31.596 60.974  16.467  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB  1 
ATOM   2568 C CG  . LEU B 1 129 ? 31.299 62.279  15.735  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG  1 
ATOM   2569 C CD1 . LEU B 1 129 ? 29.817 62.574  15.611  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1 1 
ATOM   2570 C CD2 . LEU B 1 129 ? 31.998 63.438  16.379  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2 1 
ATOM   2571 N N   . THR B 1 130 ? 32.881 59.460  18.834  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 130 THR B N   1 
ATOM   2572 C CA  . THR B 1 130 ? 32.707 58.335  19.740  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CA  1 
ATOM   2573 C C   . THR B 1 130 ? 31.470 58.557  20.598  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 130 THR B C   1 
ATOM   2574 O O   . THR B 1 130 ? 31.302 59.624  21.196  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 130 THR B O   1 
ATOM   2575 C CB  . THR B 1 130 ? 33.911 58.210  20.671  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CB  1 
ATOM   2576 O OG1 . THR B 1 130 ? 35.057 57.929  19.880  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 130 THR B OG1 1 
ATOM   2577 C CG2 . THR B 1 130 ? 33.719 57.098  21.714  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 130 THR B CG2 1 
ATOM   2578 N N   . HIS B 1 131 ? 30.616 57.541  20.677  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B N   1 
ATOM   2579 C CA  . HIS B 1 131 ? 29.374 57.661  21.400  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CA  1 
ATOM   2580 C C   . HIS B 1 131 ? 29.474 57.172  22.824  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B C   1 
ATOM   2581 O O   . HIS B 1 131 ? 29.449 55.962  23.060  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B O   1 
ATOM   2582 C CB  . HIS B 1 131 ? 28.310 56.879  20.671  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CB  1 
ATOM   2583 C CG  . HIS B 1 131 ? 26.921 57.172  21.119  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CG  1 
ATOM   2584 N ND1 . HIS B 1 131 ? 25.830 56.490  20.619  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B ND1 1 
ATOM   2585 C CD2 . HIS B 1 131 ? 26.428 58.081  21.994  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CD2 1 
ATOM   2586 C CE1 . HIS B 1 131 ? 24.727 56.955  21.174  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B CE1 1 
ATOM   2587 N NE2 . HIS B 1 131 ? 25.062 57.913  22.020  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 131 HIS B NE2 1 
ATOM   2588 N N   . LEU B 1 132 ? 29.542 58.098  23.774  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   1 
ATOM   2589 C CA  . LEU B 1 132 ? 29.505 57.798  25.203  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  1 
ATOM   2590 C C   . LEU B 1 132 ? 28.057 57.989  25.673  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   1 
ATOM   2591 O O   . LEU B 1 132 ? 27.151 57.475  25.013  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   1 
ATOM   2592 C CB  . LEU B 1 132 ? 30.528 58.619  25.964  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  1 
ATOM   2593 C CG  . LEU B 1 132 ? 31.969 58.446  25.443  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  1 
ATOM   2594 C CD1 . LEU B 1 132 ? 32.943 59.175  26.345  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 1 
ATOM   2595 C CD2 . LEU B 1 132 ? 32.387 56.989  25.293  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 1 
ATOM   2596 N N   . GLU B 1 133 ? 27.812 58.698  26.767  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N   1 
ATOM   2597 C CA  . GLU B 1 133 ? 26.444 58.935  27.205  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA  1 
ATOM   2598 C C   . GLU B 1 133 ? 26.244 60.388  27.563  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C   1 
ATOM   2599 O O   . GLU B 1 133 ? 27.205 61.087  27.907  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O   1 
ATOM   2600 C CB  . GLU B 1 133 ? 26.080 58.043  28.391  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB  1 
ATOM   2601 C CG  . GLU B 1 133 ? 26.694 58.408  29.729  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG  1 
ATOM   2602 C CD  . GLU B 1 133 ? 26.511 57.291  30.763  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD  1 
ATOM   2603 O OE1 . GLU B 1 133 ? 25.636 56.413  30.560  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1 1 
ATOM   2604 O OE2 . GLU B 1 133 ? 27.259 57.273  31.767  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2 1 
ATOM   2605 N N   . GLN B 1 134 ? 25.011 60.849  27.465  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B N   1 
ATOM   2606 C CA  . GLN B 1 134 ? 24.666 62.209  27.882  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CA  1 
ATOM   2607 C C   . GLN B 1 134 ? 24.944 62.375  29.357  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B C   1 
ATOM   2608 O O   . GLN B 1 134 ? 24.827 61.427  30.126  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B O   1 
ATOM   2609 C CB  . GLN B 1 134 ? 23.169 62.459  27.744  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CB  1 
ATOM   2610 C CG  . GLN B 1 134 ? 22.654 62.547  26.330  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CG  1 
ATOM   2611 C CD  . GLN B 1 134 ? 21.152 62.756  26.280  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B CD  1 
ATOM   2612 O OE1 . GLN B 1 134 ? 20.385 61.860  26.650  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B OE1 1 
ATOM   2613 N NE2 . GLN B 1 134 ? 20.723 63.929  25.843  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 134 GLN B NE2 1 
ATOM   2614 N N   . ARG B 1 135 ? 25.166 63.607  29.764  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N   1 
ATOM   2615 C CA  . ARG B 1 135 ? 25.328 63.954  31.153  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA  1 
ATOM   2616 C C   . ARG B 1 135 ? 24.692 65.334  31.276  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C   1 
ATOM   2617 O O   . ARG B 1 135 ? 25.377 66.359  31.261  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O   1 
ATOM   2618 C CB  . ARG B 1 135 ? 26.815 64.023  31.514  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB  1 
ATOM   2619 C CG  . ARG B 1 135 ? 27.597 62.779  31.175  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG  1 
ATOM   2620 C CD  . ARG B 1 135 ? 29.089 62.945  31.399  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD  1 
ATOM   2621 N NE  . ARG B 1 135 ? 29.846 61.822  30.824  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE  1 
ATOM   2622 C CZ  . ARG B 1 135 ? 31.165 61.664  30.952  1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ  1 
ATOM   2623 N NH1 . ARG B 1 135 ? 31.894 62.554  31.636  1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1 1 
ATOM   2624 N NH2 . ARG B 1 135 ? 31.762 60.613  30.393  1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2 1 
ATOM   2625 N N   . LEU B 1 136 ? 23.368 65.347  31.355  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B N   1 
ATOM   2626 C CA  . LEU B 1 136 ? 22.625 66.581  31.322  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CA  1 
ATOM   2627 C C   . LEU B 1 136 ? 22.706 67.383  32.611  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B C   1 
ATOM   2628 O O   . LEU B 1 136 ? 22.814 66.816  33.733  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B O   1 
ATOM   2629 C CB  . LEU B 1 136 ? 21.155 66.280  30.983  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CB  1 
ATOM   2630 C CG  . LEU B 1 136 ? 20.936 65.708  29.578  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CG  1 
ATOM   2631 C CD1 . LEU B 1 136 ? 19.468 65.375  29.416  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD1 1 
ATOM   2632 C CD2 . LEU B 1 136 ? 21.362 66.711  28.527  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 136 LEU B CD2 1 
ATOM   2633 N N   . ASP B 1 137 ? 22.617 68.706  32.465  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N   1 
ATOM   2634 C CA  . ASP B 1 137 ? 22.727 69.623  33.575  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA  1 
ATOM   2635 C C   . ASP B 1 137 ? 21.352 69.922  34.132  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C   1 
ATOM   2636 O O   . ASP B 1 137 ? 20.341 69.449  33.586  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O   1 
ATOM   2637 C CB  . ASP B 1 137 ? 23.435 70.894  33.067  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB  1 
ATOM   2638 C CG  . ASP B 1 137 ? 24.195 71.622  34.125  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG  1 
ATOM   2639 O OD1 . ASP B 1 137 ? 24.050 71.320  35.335  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1 1 
ATOM   2640 O OD2 . ASP B 1 137 ? 24.946 72.546  33.735  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2 1 
ATOM   2641 N N   . GLN B 1 138 ? 21.321 70.683  35.234  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B N   1 
ATOM   2642 C CA  . GLN B 1 138 ? 20.076 71.036  35.917  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CA  1 
ATOM   2643 C C   . GLN B 1 138 ? 19.094 71.679  34.972  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B C   1 
ATOM   2644 O O   . GLN B 1 138 ? 19.440 72.585  34.236  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B O   1 
ATOM   2645 C CB  . GLN B 1 138 ? 20.380 71.975  37.102  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CB  1 
ATOM   2646 C CG  . GLN B 1 138 ? 19.135 72.625  37.681  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CG  1 
ATOM   2647 C CD  . GLN B 1 138 ? 19.340 73.093  39.105  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B CD  1 
ATOM   2648 O OE1 . GLN B 1 138 ? 18.898 72.436  40.044  1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B OE1 1 
ATOM   2649 N NE2 . GLN B 1 138 ? 20.029 74.218  39.272  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 138 GLN B NE2 1 
ATOM   2650 N N   . GLY B 1 139 ? 17.880 71.119  34.926  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N   1 
ATOM   2651 C CA  . GLY B 1 139 ? 16.816 71.652  34.137  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA  1 
ATOM   2652 C C   . GLY B 1 139 ? 16.951 71.370  32.664  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C   1 
ATOM   2653 O O   . GLY B 1 139 ? 16.188 71.932  31.876  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O   1 
ATOM   2654 N N   . GLU B 1 140 ? 17.916 70.534  32.273  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B N   1 
ATOM   2655 C CA  . GLU B 1 140 ? 18.124 70.157  30.848  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CA  1 
ATOM   2656 C C   . GLU B 1 140 ? 17.414 68.864  30.518  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B C   1 
ATOM   2657 O O   . GLU B 1 140 ? 17.585 67.874  31.214  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B O   1 
ATOM   2658 C CB  . GLU B 1 140 ? 19.617 69.997  30.471  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CB  1 
ATOM   2659 C CG  . GLU B 1 140 ? 20.407 71.272  30.528  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CG  1 
ATOM   2660 C CD  . GLU B 1 140 ? 21.706 71.109  29.758  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B CD  1 
ATOM   2661 O OE1 . GLU B 1 140 ? 22.411 70.101  29.965  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE1 1 
ATOM   2662 O OE2 . GLU B 1 140 ? 21.980 71.968  28.915  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLU B OE2 1 
ATOM   2663 N N   . PHE B 1 141 ? 16.594 68.893  29.468  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B N   1 
ATOM   2664 C CA  . PHE B 1 141 ? 15.866 67.749  28.953  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CA  1 
ATOM   2665 C C   . PHE B 1 141 ? 16.076 67.790  27.466  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B C   1 
ATOM   2666 O O   . PHE B 1 141 ? 15.639 68.716  26.817  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B O   1 
ATOM   2667 C CB  . PHE B 1 141 ? 14.367 67.832  29.341  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CB  1 
ATOM   2668 C CG  . PHE B 1 141 ? 14.163 67.908  30.820  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CG  1 
ATOM   2669 C CD1 . PHE B 1 141 ? 14.197 69.111  31.477  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD1 1 
ATOM   2670 C CD2 . PHE B 1 141 ? 13.988 66.771  31.536  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD2 1 
ATOM   2671 C CE1 . PHE B 1 141 ? 14.051 69.157  32.837  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE1 1 
ATOM   2672 C CE2 . PHE B 1 141 ? 13.831 66.801  32.899  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE2 1 
ATOM   2673 C CZ  . PHE B 1 141 ? 13.873 67.991  33.538  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CZ  1 
ATOM   2674 N N   . ILE B 1 142 ? 16.817 66.817  26.970  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B N   1 
ATOM   2675 C CA  . ILE B 1 142 ? 17.283 66.783  25.598  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CA  1 
ATOM   2676 C C   . ILE B 1 142 ? 17.208 65.372  25.047  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B C   1 
ATOM   2677 O O   . ILE B 1 142 ? 17.768 64.411  25.637  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B O   1 
ATOM   2678 C CB  . ILE B 1 142 ? 18.757 67.261  25.529  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CB  1 
ATOM   2679 C CG1 . ILE B 1 142 ? 18.845 68.732  25.940  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG1 1 
ATOM   2680 C CG2 . ILE B 1 142 ? 19.285 67.067  24.114  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG2 1 
ATOM   2681 C CD1 . ILE B 1 142 ? 20.238 69.375  25.958  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CD1 1 
ATOM   2682 N N   . GLU B 1 143 ? 16.632 65.248  23.868  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2683 C CA  A GLU B 1 143 ? 16.646 63.998  23.148  0.50 18.17 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2684 C CA  B GLU B 1 143 ? 16.588 64.000  23.141  0.50 18.47 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2685 C C   . GLU B 1 143 ? 17.538 64.091  21.945  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2686 O O   . GLU B 1 143 ? 17.507 65.076  21.213  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2687 C CB  A GLU B 1 143 ? 15.235 63.608  22.746  0.50 20.29 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2688 C CB  B GLU B 1 143 ? 15.120 63.737  22.743  0.50 21.04 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2689 C CG  A GLU B 1 143 ? 14.491 63.003  23.898  0.50 20.72 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2690 C CG  B GLU B 1 143 ? 14.885 62.767  21.605  0.50 22.11 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2691 C CD  A GLU B 1 143 ? 13.191 62.406  23.455  0.50 21.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2692 C CD  B GLU B 1 143 ? 13.461 62.847  21.102  0.50 24.88 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2693 O OE1 A GLU B 1 143 ? 12.788 62.655  22.308  0.50 24.13 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2694 O OE1 B GLU B 1 143 ? 12.549 62.755  21.944  0.50 27.70 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2695 O OE2 A GLU B 1 143 ? 12.573 61.687  24.255  0.50 22.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2696 O OE2 B GLU B 1 143 ? 13.268 63.017  19.875  0.50 25.11 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2697 N N   . VAL B 1 144 ? 18.367 63.073  21.737  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B N   1 
ATOM   2698 C CA  . VAL B 1 144 ? 19.307 63.041  20.652  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CA  1 
ATOM   2699 C C   . VAL B 1 144 ? 18.677 62.347  19.451  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B C   1 
ATOM   2700 O O   . VAL B 1 144 ? 18.001 61.320  19.628  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B O   1 
ATOM   2701 C CB  . VAL B 1 144 ? 20.610 62.302  21.076  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CB  1 
ATOM   2702 C CG1 . VAL B 1 144 ? 21.625 62.307  19.944  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG1 1 
ATOM   2703 C CG2 . VAL B 1 144 ? 21.182 62.946  22.340  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG2 1 
ATOM   2704 N N   . VAL B 1 145 ? 18.871 62.919  18.263  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N   1 
ATOM   2705 C CA  A VAL B 1 145 ? 18.347 62.330  17.026  0.50 20.75 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA  1 
ATOM   2706 C CA  B VAL B 1 145 ? 18.357 62.322  17.029  0.50 20.12 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA  1 
ATOM   2707 C C   . VAL B 1 145 ? 19.404 62.421  15.943  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C   1 
ATOM   2708 O O   . VAL B 1 145 ? 20.180 63.362  15.921  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O   1 
ATOM   2709 C CB  A VAL B 1 145 ? 17.092 63.074  16.567  0.50 20.60 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB  1 
ATOM   2710 C CB  B VAL B 1 145 ? 17.054 62.992  16.571  0.50 19.13 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB  1 
ATOM   2711 C CG1 A VAL B 1 145 ? 16.436 62.364  15.392  0.50 21.68 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1 1 
ATOM   2712 C CG1 B VAL B 1 145 ? 15.909 62.543  17.450  0.50 20.89 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1 1 
ATOM   2713 C CG2 A VAL B 1 145 ? 16.120 63.221  17.714  0.50 21.75 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2 1 
ATOM   2714 C CG2 B VAL B 1 145 ? 17.175 64.521  16.538  0.50 18.35 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2 1 
ATOM   2715 N N   . GLU B 1 146 ? 19.438 61.444  15.033  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B N   1 
ATOM   2716 C CA  . GLU B 1 146 ? 20.321 61.533  13.880  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CA  1 
ATOM   2717 C C   . GLU B 1 146 ? 19.496 62.026  12.749  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B C   1 
ATOM   2718 O O   . GLU B 1 146 ? 18.370 61.552  12.576  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B O   1 
ATOM   2719 C CB  . GLU B 1 146 ? 20.848 60.165  13.427  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CB  1 
ATOM   2720 C CG  . GLU B 1 146 ? 21.860 59.555  14.314  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CG  1 
ATOM   2721 C CD  . GLU B 1 146 ? 22.542 58.348  13.642  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B CD  1 
ATOM   2722 O OE1 . GLU B 1 146 ? 22.542 58.179  12.376  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE1 1 
ATOM   2723 O OE2 . GLU B 1 146 ? 23.125 57.634  14.436  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 146 GLU B OE2 1 
ATOM   2724 N N   . VAL B 1 147 ? 20.068 62.900  11.945  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   1 
ATOM   2725 C CA  . VAL B 1 147 ? 19.365 63.569  10.858  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  1 
ATOM   2726 C C   . VAL B 1 147 ? 20.156 63.572  9.592   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   1 
ATOM   2727 O O   . VAL B 1 147 ? 21.359 63.848  9.562   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   1 
ATOM   2728 C CB  . VAL B 1 147 ? 18.963 65.046  11.236  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  1 
ATOM   2729 C CG1 . VAL B 1 147 ? 18.181 65.713  10.121  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 1 
ATOM   2730 C CG2 . VAL B 1 147 ? 18.165 65.051  12.507  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 1 
ATOM   2731 N N   . LYS B 1 148 ? 19.501 63.214  8.485   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   2732 C CA  . LYS B 1 148 ? 20.172 63.232  7.217   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   2733 C C   . LYS B 1 148 ? 20.276 64.680  6.722   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   2734 O O   . LYS B 1 148 ? 19.302 65.387  6.758   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   2735 C CB  . LYS B 1 148 ? 19.367 62.441  6.165   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   2736 C CG  . LYS B 1 148 ? 19.182 60.969  6.450   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   2737 C CD  . LYS B 1 148 ? 18.274 60.316  5.406   1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   2738 C CE  . LYS B 1 148 ? 17.772 58.962  5.896   1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   2739 N NZ  . LYS B 1 148 ? 18.826 57.928  5.766   1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   2740 N N   . PRO B 1 149 ? 21.447 65.115  6.253   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N   1 
ATOM   2741 C CA  . PRO B 1 149 ? 21.520 66.527  5.859   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA  1 
ATOM   2742 C C   . PRO B 1 149 ? 20.502 66.909  4.789   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C   1 
ATOM   2743 O O   . PRO B 1 149 ? 19.960 68.006  4.838   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O   1 
ATOM   2744 C CB  . PRO B 1 149 ? 22.957 66.688  5.402   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB  1 
ATOM   2745 C CG  . PRO B 1 149 ? 23.688 65.713  6.256   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG  1 
ATOM   2746 C CD  . PRO B 1 149 ? 22.797 64.512  6.313   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD  1 
ATOM   2747 N N   . ALA B 1 150 ? 20.206 66.029  3.847   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B N   1 
ATOM   2748 C CA  . ALA B 1 150 ? 19.201 66.388  2.860   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CA  1 
ATOM   2749 C C   . ALA B 1 150 ? 17.845 66.631  3.478   1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B C   1 
ATOM   2750 O O   . ALA B 1 150 ? 17.139 67.516  3.009   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B O   1 
ATOM   2751 C CB  . ALA B 1 150 ? 19.094 65.323  1.790   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CB  1 
ATOM   2752 N N   . ASP B 1 151 ? 17.460 65.815  4.460   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B N   1 
ATOM   2753 C CA  . ASP B 1 151 ? 16.229 65.973  5.222   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CA  1 
ATOM   2754 C C   . ASP B 1 151 ? 16.263 67.300  5.991   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B C   1 
ATOM   2755 O O   . ASP B 1 151 ? 15.294 68.029  5.997   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B O   1 
ATOM   2756 C CB  . ASP B 1 151 ? 15.976 64.826  6.202   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CB  1 
ATOM   2757 C CG  . ASP B 1 151 ? 15.622 63.514  5.513   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B CG  1 
ATOM   2758 O OD1 . ASP B 1 151 ? 15.384 63.544  4.273   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD1 1 
ATOM   2759 O OD2 . ASP B 1 151 ? 15.614 62.473  6.238   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 151 ASP B OD2 1 
ATOM   2760 N N   . LEU B 1 152 ? 17.424 67.623  6.555   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B N   1 
ATOM   2761 C CA  . LEU B 1 152 ? 17.591 68.891  7.307   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CA  1 
ATOM   2762 C C   . LEU B 1 152 ? 17.325 70.071  6.419   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B C   1 
ATOM   2763 O O   . LEU B 1 152 ? 16.641 71.008  6.839   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B O   1 
ATOM   2764 C CB  . LEU B 1 152 ? 18.993 68.997  7.886   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CB  1 
ATOM   2765 C CG  . LEU B 1 152 ? 19.277 70.196  8.774   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CG  1 
ATOM   2766 C CD1 . LEU B 1 152 ? 18.319 70.319  9.943   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD1 1 
ATOM   2767 C CD2 . LEU B 1 152 ? 20.722 70.071  9.214   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 152 LEU B CD2 1 
ATOM   2768 N N   . MET B 1 153 ? 17.846 70.048  5.192   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 153 MET B N   1 
ATOM   2769 C CA  . MET B 1 153 ? 17.634 71.171  4.312   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CA  1 
ATOM   2770 C C   . MET B 1 153 ? 16.190 71.323  3.873   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 153 MET B C   1 
ATOM   2771 O O   . MET B 1 153 ? 15.721 72.440  3.708   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 153 MET B O   1 
ATOM   2772 C CB  . MET B 1 153 ? 18.519 71.075  3.096   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CB  1 
ATOM   2773 C CG  . MET B 1 153 ? 19.999 71.095  3.389   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CG  1 
ATOM   2774 S SD  . MET B 1 153 ? 20.472 72.495  4.423   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 153 MET B SD  1 
ATOM   2775 C CE  . MET B 1 153 ? 20.178 73.895  3.388   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 153 MET B CE  1 
ATOM   2776 N N   . GLN B 1 154 ? 15.505 70.206  3.659   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B N   1 
ATOM   2777 C CA  . GLN B 1 154 ? 14.064 70.275  3.392   1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CA  1 
ATOM   2778 C C   . GLN B 1 154 ? 13.291 70.809  4.589   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B C   1 
ATOM   2779 O O   . GLN B 1 154 ? 12.361 71.601  4.435   1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B O   1 
ATOM   2780 C CB  . GLN B 1 154 ? 13.538 68.896  2.982   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CB  1 
ATOM   2781 C CG  . GLN B 1 154 ? 12.063 68.882  2.633   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CG  1 
ATOM   2782 C CD  . GLN B 1 154 ? 11.747 69.695  1.404   1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B CD  1 
ATOM   2783 O OE1 . GLN B 1 154 ? 12.588 69.875  0.525   1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B OE1 1 
ATOM   2784 N NE2 . GLN B 1 154 ? 10.522 70.223  1.350   1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 154 GLN B NE2 1 
ATOM   2785 N N   . LEU B 1 155 ? 13.667 70.399  5.802   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B N   1 
ATOM   2786 C CA  . LEU B 1 155 ? 13.054 70.974  6.970   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CA  1 
ATOM   2787 C C   . LEU B 1 155 ? 13.276 72.497  7.080   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B C   1 
ATOM   2788 O O   . LEU B 1 155 ? 12.390 73.220  7.526   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B O   1 
ATOM   2789 C CB  . LEU B 1 155 ? 13.572 70.267  8.242   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CB  1 
ATOM   2790 C CG  . LEU B 1 155 ? 13.135 68.813  8.451   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CG  1 
ATOM   2791 C CD1 . LEU B 1 155 ? 13.842 68.198  9.654   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD1 1 
ATOM   2792 C CD2 . LEU B 1 155 ? 11.637 68.726  8.639   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 155 LEU B CD2 1 
ATOM   2793 N N   . VAL B 1 156 ? 14.462 72.975  6.721   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B N   1 
ATOM   2794 C CA  . VAL B 1 156 ? 14.758 74.421  6.749   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CA  1 
ATOM   2795 C C   . VAL B 1 156 ? 13.772 75.143  5.842   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B C   1 
ATOM   2796 O O   . VAL B 1 156 ? 13.124 76.103  6.232   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B O   1 
ATOM   2797 C CB  . VAL B 1 156 ? 16.207 74.732  6.333   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CB  1 
ATOM   2798 C CG1 . VAL B 1 156 ? 16.369 76.218  6.076   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG1 1 
ATOM   2799 C CG2 . VAL B 1 156 ? 17.192 74.222  7.374   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG2 1 
ATOM   2800 N N   . LEU B 1 157 ? 13.655 74.641  4.606   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N   1 
ATOM   2801 C CA  . LEU B 1 157 ? 12.754 75.232  3.618   1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA  1 
ATOM   2802 C C   . LEU B 1 157 ? 11.344 75.294  4.132   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C   1 
ATOM   2803 O O   . LEU B 1 157 ? 10.616 76.279  3.872   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O   1 
ATOM   2804 C CB  . LEU B 1 157 ? 12.781 74.386  2.338   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB  1 
ATOM   2805 C CG  . LEU B 1 157 ? 11.774 74.771  1.247   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG  1 
ATOM   2806 C CD1 . LEU B 1 157 ? 12.012 76.195  0.788   1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1 1 
ATOM   2807 C CD2 . LEU B 1 157 ? 11.883 73.785  0.107   1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2 1 
ATOM   2808 N N   . GLU B 1 158 ? 10.954 74.268  4.853   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N   1 
ATOM   2809 C CA  . GLU B 1 158 ? 9.589  74.125  5.363   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA  1 
ATOM   2810 C C   . GLU B 1 158 ? 9.319  74.951  6.591   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C   1 
ATOM   2811 O O   . GLU B 1 158 ? 8.203  74.941  7.075   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O   1 
ATOM   2812 C CB  . GLU B 1 158 ? 9.268  72.643  5.646   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB  1 
ATOM   2813 C CG  . GLU B 1 158 ? 9.136  71.874  4.341   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG  1 
ATOM   2814 C CD  . GLU B 1 158 ? 9.006  70.391  4.481   1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD  1 
ATOM   2815 O OE1 . GLU B 1 158 ? 9.009  69.741  3.424   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 1 
ATOM   2816 O OE2 . GLU B 1 158 ? 8.954  69.872  5.610   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 1 
ATOM   2817 N N   . GLY B 1 159 ? 10.305 75.678  7.116   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B N   1 
ATOM   2818 C CA  . GLY B 1 159 ? 10.107 76.484  8.310   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B CA  1 
ATOM   2819 C C   . GLY B 1 159 ? 10.205 75.708  9.611   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B C   1 
ATOM   2820 O O   . GLY B 1 159 ? 9.909  76.247  10.693  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 159 GLY B O   1 
ATOM   2821 N N   . LYS B 1 160 ? 10.710 74.473  9.533   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B N   1 
ATOM   2822 C CA  . LYS B 1 160 ? 10.770 73.572  10.695  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CA  1 
ATOM   2823 C C   . LYS B 1 160 ? 12.123 73.566  11.406  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B C   1 
ATOM   2824 O O   . LYS B 1 160 ? 12.308 72.805  12.396  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B O   1 
ATOM   2825 C CB  . LYS B 1 160 ? 10.372 72.155  10.284  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CB  1 
ATOM   2826 C CG  . LYS B 1 160 ? 8.928  72.104  9.796   1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CG  1 
ATOM   2827 C CD  . LYS B 1 160 ? 8.655  70.792  9.077   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CD  1 
ATOM   2828 C CE  . LYS B 1 160 ? 7.284  70.843  8.420   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CE  1 
ATOM   2829 N NZ  . LYS B 1 160 ? 7.086  69.705  7.480   1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B NZ  1 
ATOM   2830 N N   . VAL B 1 161 ? 13.013 74.444  10.934  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N   1 
ATOM   2831 C CA  . VAL B 1 161 ? 14.329 74.691  11.617  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA  1 
ATOM   2832 C C   . VAL B 1 161 ? 14.490 76.182  11.911  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C   1 
ATOM   2833 O O   . VAL B 1 161 ? 15.442 76.818  11.503  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O   1 
ATOM   2834 C CB  . VAL B 1 161 ? 15.516 74.144  10.795  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB  1 
ATOM   2835 C CG1 . VAL B 1 161 ? 16.805 74.106  11.638  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1 1 
ATOM   2836 C CG2 . VAL B 1 161 ? 15.233 72.743  10.272  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2 1 
ATOM   2837 N N   . SER B 1 162 ? 13.565 76.741  12.698  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 162 SER B N   1 
ATOM   2838 C CA  . SER B 1 162 ? 13.539 78.216  12.905  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 162 SER B CA  1 
ATOM   2839 C C   . SER B 1 162 ? 14.597 78.753  13.853  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 162 SER B C   1 
ATOM   2840 O O   . SER B 1 162 ? 14.838 79.949  13.889  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 162 SER B O   1 
ATOM   2841 C CB  . SER B 1 162 ? 12.146 78.706  13.341  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 162 SER B CB  1 
ATOM   2842 O OG  . SER B 1 162 ? 11.828 78.330  14.635  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 162 SER B OG  1 
ATOM   2843 N N   . ASP B 1 163 ? 15.268 77.850  14.583  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N   1 
ATOM   2844 C CA  . ASP B 1 163 ? 16.355 78.293  15.447  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA  1 
ATOM   2845 C C   . ASP B 1 163 ? 17.499 78.809  14.610  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C   1 
ATOM   2846 O O   . ASP B 1 163 ? 18.104 78.032  13.869  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O   1 
ATOM   2847 C CB  . ASP B 1 163 ? 16.848 77.113  16.278  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB  1 
ATOM   2848 C CG  . ASP B 1 163 ? 18.136 77.395  17.012  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG  1 
ATOM   2849 O OD1 . ASP B 1 163 ? 18.422 78.554  17.336  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1 1 
ATOM   2850 O OD2 . ASP B 1 163 ? 18.802 76.411  17.333  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2 1 
ATOM   2851 N N   . VAL B 1 164 ? 17.814 80.102  14.727  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B N   1 
ATOM   2852 C CA  . VAL B 1 164 ? 18.812 80.680  13.848  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CA  1 
ATOM   2853 C C   . VAL B 1 164 ? 20.148 79.953  13.840  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B C   1 
ATOM   2854 O O   . VAL B 1 164 ? 20.763 79.801  12.800  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B O   1 
ATOM   2855 C CB  . VAL B 1 164 ? 19.055 82.185  14.088  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CB  1 
ATOM   2856 C CG1 . VAL B 1 164 ? 17.807 83.005  13.750  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG1 1 
ATOM   2857 C CG2 . VAL B 1 164 ? 19.543 82.484  15.484  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG2 1 
ATOM   2858 N N   . LYS B 1 165 ? 20.646 79.511  14.986  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N   1 
ATOM   2859 C CA  . LYS B 1 165 ? 21.995 78.979  15.000  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA  1 
ATOM   2860 C C   . LYS B 1 165 ? 22.044 77.670  14.242  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C   1 
ATOM   2861 O O   . LYS B 1 165 ? 22.991 77.393  13.497  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O   1 
ATOM   2862 C CB  . LYS B 1 165 ? 22.550 78.849  16.427  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB  1 
ATOM   2863 C CG  . LYS B 1 165 ? 21.862 77.827  17.261  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG  1 
ATOM   2864 C CD  . LYS B 1 165 ? 22.358 77.743  18.699  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD  1 
ATOM   2865 C CE  . LYS B 1 165 ? 21.725 76.608  19.478  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE  1 
ATOM   2866 N NZ  . LYS B 1 165 ? 20.274 76.728  19.566  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ  1 
ATOM   2867 N N   . THR B 1 166 ? 20.962 76.914  14.379  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 166 THR B N   1 
ATOM   2868 C CA  . THR B 1 166 ? 20.839 75.595  13.792  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CA  1 
ATOM   2869 C C   . THR B 1 166 ? 20.644 75.737  12.298  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 166 THR B C   1 
ATOM   2870 O O   . THR B 1 166 ? 21.256 74.998  11.485  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 166 THR B O   1 
ATOM   2871 C CB  . THR B 1 166 ? 19.692 74.783  14.466  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CB  1 
ATOM   2872 O OG1 . THR B 1 166 ? 20.086 74.611  15.846  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 166 THR B OG1 1 
ATOM   2873 C CG2 . THR B 1 166 ? 19.538 73.425  13.806  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CG2 1 
ATOM   2874 N N   . GLN B 1 167 ? 19.748 76.645  11.922  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B N   1 
ATOM   2875 C CA  . GLN B 1 167 ? 19.512 76.908  10.493  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CA  1 
ATOM   2876 C C   . GLN B 1 167 ? 20.811 77.342  9.803   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B C   1 
ATOM   2877 O O   . GLN B 1 167 ? 21.118 76.904  8.696   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B O   1 
ATOM   2878 C CB  . GLN B 1 167 ? 18.438 77.964  10.312  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CB  1 
ATOM   2879 C CG  . GLN B 1 167 ? 18.131 78.223  8.828   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CG  1 
ATOM   2880 C CD  . GLN B 1 167 ? 16.844 78.984  8.566   1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B CD  1 
ATOM   2881 O OE1 . GLN B 1 167 ? 16.739 79.695  7.558   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B OE1 1 
ATOM   2882 N NE2 . GLN B 1 167 ? 15.832 78.782  9.396   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 167 GLN B NE2 1 
ATOM   2883 N N   . ILE B 1 168 ? 21.558 78.246  10.404  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B N   1 
ATOM   2884 C CA  . ILE B 1 168 ? 22.833 78.671  9.850   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CA  1 
ATOM   2885 C C   . ILE B 1 168 ? 23.790 77.479  9.759   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B C   1 
ATOM   2886 O O   . ILE B 1 168 ? 24.475 77.298  8.765   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B O   1 
ATOM   2887 C CB  . ILE B 1 168 ? 23.415 79.845  10.653  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CB  1 
ATOM   2888 C CG1 . ILE B 1 168 ? 22.562 81.073  10.376  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG1 1 
ATOM   2889 C CG2 . ILE B 1 168 ? 24.892 80.054  10.311  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CG2 1 
ATOM   2890 C CD1 . ILE B 1 168 ? 22.872 82.237  11.278  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 168 ILE B CD1 1 
ATOM   2891 N N   . GLY B 1 169 ? 23.853 76.673  10.806  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N   1 
ATOM   2892 C CA  . GLY B 1 169 ? 24.650 75.465  10.758  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA  1 
ATOM   2893 C C   . GLY B 1 169 ? 24.259 74.576  9.584   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C   1 
ATOM   2894 O O   . GLY B 1 169 ? 25.154 74.090  8.888   1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O   1 
ATOM   2895 N N   . ALA B 1 170 ? 22.962 74.369  9.366   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   1 
ATOM   2896 C CA  . ALA B 1 170 ? 22.518 73.595  8.196   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  1 
ATOM   2897 C C   . ALA B 1 170 ? 23.047 74.147  6.904   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   1 
ATOM   2898 O O   . ALA B 1 170 ? 23.503 73.393  6.055   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   1 
ATOM   2899 C CB  . ALA B 1 170 ? 20.994 73.539  8.137   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  1 
ATOM   2900 N N   . PHE B 1 171 ? 22.977 75.462  6.750   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N   1 
ATOM   2901 C CA  . PHE B 1 171 ? 23.428 76.110  5.518   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA  1 
ATOM   2902 C C   . PHE B 1 171 ? 24.908 75.936  5.301   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C   1 
ATOM   2903 O O   . PHE B 1 171 ? 25.342 75.729  4.143   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O   1 
ATOM   2904 C CB  . PHE B 1 171 ? 23.034 77.570  5.464   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB  1 
ATOM   2905 C CG  . PHE B 1 171 ? 21.594 77.817  5.048   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG  1 
ATOM   2906 C CD1 . PHE B 1 171 ? 21.114 77.414  3.802   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1 1 
ATOM   2907 C CD2 . PHE B 1 171 ? 20.754 78.541  5.856   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2 1 
ATOM   2908 C CE1 . PHE B 1 171 ? 19.824 77.694  3.424   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1 1 
ATOM   2909 C CE2 . PHE B 1 171 ? 19.456 78.831  5.471   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2 1 
ATOM   2910 C CZ  . PHE B 1 171 ? 18.985 78.392  4.251   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ  1 
ATOM   2911 N N   . TRP B 1 172 ? 25.703 76.086  6.364   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B N   1 
ATOM   2912 C CA  . TRP B 1 172 ? 27.146 75.895  6.276   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CA  1 
ATOM   2913 C C   . TRP B 1 172 ? 27.472 74.442  5.923   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B C   1 
ATOM   2914 O O   . TRP B 1 172 ? 28.390 74.176  5.114   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B O   1 
ATOM   2915 C CB  . TRP B 1 172 ? 27.864 76.305  7.579   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CB  1 
ATOM   2916 C CG  . TRP B 1 172 ? 28.125 77.761  7.665   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CG  1 
ATOM   2917 C CD1 . TRP B 1 172 ? 27.203 78.777  7.893   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD1 1 
ATOM   2918 C CD2 . TRP B 1 172 ? 29.388 78.428  7.474   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CD2 1 
ATOM   2919 N NE1 . TRP B 1 172 ? 27.813 79.989  7.848   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B NE1 1 
ATOM   2920 C CE2 . TRP B 1 172 ? 29.154 79.815  7.612   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE2 1 
ATOM   2921 C CE3 . TRP B 1 172 ? 30.693 77.991  7.204   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CE3 1 
ATOM   2922 C CZ2 . TRP B 1 172 ? 30.163 80.765  7.490   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ2 1 
ATOM   2923 C CZ3 . TRP B 1 172 ? 31.681 78.917  7.109   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CZ3 1 
ATOM   2924 C CH2 . TRP B 1 172 ? 31.427 80.284  7.229   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 172 TRP B CH2 1 
ATOM   2925 N N   . LEU B 1 173 ? 26.804 73.517  6.604   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B N   1 
ATOM   2926 C CA  . LEU B 1 173 ? 26.981 72.076  6.341   1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CA  1 
ATOM   2927 C C   . LEU B 1 173 ? 26.647 71.809  4.878   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B C   1 
ATOM   2928 O O   . LEU B 1 173 ? 27.375 71.047  4.187   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B O   1 
ATOM   2929 C CB  . LEU B 1 173 ? 26.090 71.228  7.254   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CB  1 
ATOM   2930 C CG  . LEU B 1 173 ? 26.171 69.706  7.084   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CG  1 
ATOM   2931 C CD1 . LEU B 1 173 ? 27.587 69.221  7.364   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD1 1 
ATOM   2932 C CD2 . LEU B 1 173 ? 25.124 69.051  7.956   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD2 1 
ATOM   2933 N N   . ASP B 1 174 ? 25.576 72.428  4.377   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B N   1 
ATOM   2934 C CA  . ASP B 1 174 ? 25.192 72.219  2.967   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CA  1 
ATOM   2935 C C   . ASP B 1 174 ? 26.317 72.675  2.023   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B C   1 
ATOM   2936 O O   . ASP B 1 174 ? 26.737 71.945  1.108   1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B O   1 
ATOM   2937 C CB  . ASP B 1 174 ? 23.862 72.945  2.700   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CB  1 
ATOM   2938 C CG  . ASP B 1 174 ? 23.273 72.627  1.351   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B CG  1 
ATOM   2939 O OD1 . ASP B 1 174 ? 23.069 71.432  1.091   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD1 1 
ATOM   2940 O OD2 . ASP B 1 174 ? 22.966 73.578  0.610   1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 174 ASP B OD2 1 
ATOM   2941 N N   . LYS B 1 175 ? 26.876 73.840  2.291   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B N   1 
ATOM   2942 C CA  . LYS B 1 175 ? 28.023 74.341  1.526   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CA  1 
ATOM   2943 C C   . LYS B 1 175 ? 29.233 73.406  1.582   1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B C   1 
ATOM   2944 O O   . LYS B 1 175 ? 29.925 73.245  0.579   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B O   1 
ATOM   2945 C CB  . LYS B 1 175 ? 28.408 75.739  2.008   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CB  1 
ATOM   2946 C CG  . LYS B 1 175 ? 27.398 76.801  1.612   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CG  1 
ATOM   2947 C CD  . LYS B 1 175 ? 27.572 77.247  0.184   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CD  1 
ATOM   2948 C CE  . LYS B 1 175 ? 26.478 78.253  -0.191  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CE  1 
ATOM   2949 N NZ  . LYS B 1 175 ? 26.287 78.340  -1.664  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B NZ  1 
ATOM   2950 N N   . PHE B 1 176 ? 29.488 72.807  2.748   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B N   1 
ATOM   2951 C CA  . PHE B 1 176 ? 30.618 71.882  2.926   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CA  1 
ATOM   2952 C C   . PHE B 1 176 ? 30.339 70.591  2.168   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B C   1 
ATOM   2953 O O   . PHE B 1 176 ? 31.184 70.132  1.394   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B O   1 
ATOM   2954 C CB  . PHE B 1 176 ? 30.842 71.616  4.409   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CB  1 
ATOM   2955 C CG  . PHE B 1 176 ? 31.728 70.429  4.694   1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CG  1 
ATOM   2956 C CD1 . PHE B 1 176 ? 33.065 70.446  4.314   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CD1 1 
ATOM   2957 C CD2 . PHE B 1 176 ? 31.236 69.305  5.347   1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CD2 1 
ATOM   2958 C CE1 . PHE B 1 176 ? 33.897 69.359  4.594   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CE1 1 
ATOM   2959 C CE2 . PHE B 1 176 ? 32.057 68.215  5.612   1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CE2 1 
ATOM   2960 C CZ  . PHE B 1 176 ? 33.381 68.242  5.233   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 176 PHE B CZ  1 
ATOM   2961 N N   . LEU B 1 177 ? 29.136 70.054  2.309   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N   1 
ATOM   2962 C CA  . LEU B 1 177 ? 28.825 68.745  1.706   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA  1 
ATOM   2963 C C   . LEU B 1 177 ? 28.751 68.856  0.184   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C   1 
ATOM   2964 O O   . LEU B 1 177 ? 29.036 67.885  -0.544  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O   1 
ATOM   2965 C CB  . LEU B 1 177 ? 27.518 68.169  2.265   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB  1 
ATOM   2966 C CG  . LEU B 1 177 ? 27.578 67.810  3.752   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG  1 
ATOM   2967 C CD1 . LEU B 1 177 ? 26.226 67.297  4.204   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 1 
ATOM   2968 C CD2 . LEU B 1 177 ? 28.656 66.788  4.065   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 1 
ATOM   2969 N N   . ARG B 1 178 ? 28.388 70.026  -0.305  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B N   1 
ATOM   2970 C CA  . ARG B 1 178 ? 28.335 70.277  -1.746  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CA  1 
ATOM   2971 C C   . ARG B 1 178 ? 29.694 70.578  -2.371  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B C   1 
ATOM   2972 O O   . ARG B 1 178 ? 29.765 70.799  -3.576  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B O   1 
ATOM   2973 C CB  . ARG B 1 178 ? 27.399 71.431  -2.031  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CB  1 
ATOM   2974 C CG  . ARG B 1 178 ? 25.936 71.079  -1.943  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CG  1 
ATOM   2975 C CD  . ARG B 1 178 ? 25.119 72.363  -1.963  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CD  1 
ATOM   2976 N NE  . ARG B 1 178 ? 23.696 72.086  -2.056  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NE  1 
ATOM   2977 C CZ  . ARG B 1 178 ? 23.007 72.039  -3.194  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CZ  1 
ATOM   2978 N NH1 . ARG B 1 178 ? 23.595 72.264  -4.363  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH1 1 
ATOM   2979 N NH2 . ARG B 1 178 ? 21.715 71.765  -3.153  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH2 1 
ATOM   2980 N N   . GLY B 1 179 ? 30.757 70.602  -1.571  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B N   1 
ATOM   2981 C CA  . GLY B 1 179 ? 32.106 70.880  -2.059  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B CA  1 
ATOM   2982 C C   . GLY B 1 179 ? 32.412 72.352  -2.319  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B C   1 
ATOM   2983 O O   . GLY B 1 179 ? 33.496 72.698  -2.821  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 179 GLY B O   1 
ATOM   2984 N N   . GLU B 1 180 ? 31.486 73.235  -1.950  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N   1 
ATOM   2985 C CA  . GLU B 1 180 ? 31.641 74.651  -2.236  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA  1 
ATOM   2986 C C   . GLU B 1 180 ? 32.557 75.348  -1.245  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C   1 
ATOM   2987 O O   . GLU B 1 180 ? 33.467 76.069  -1.646  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O   1 
ATOM   2988 C CB  . GLU B 1 180 ? 30.283 75.317  -2.278  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB  1 
ATOM   2989 C CG  . GLU B 1 180 ? 29.469 74.822  -3.446  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG  1 
ATOM   2990 C CD  . GLU B 1 180 ? 28.150 75.531  -3.563  1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD  1 
ATOM   2991 O OE1 . GLU B 1 180 ? 28.068 76.712  -3.172  1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 1 
ATOM   2992 O OE2 . GLU B 1 180 ? 27.188 74.896  -4.035  1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 1 
ATOM   2993 N N   . TRP B 1 181 ? 32.330 75.125  0.042   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B N   1 
ATOM   2994 C CA  . TRP B 1 181 ? 33.162 75.722  1.079   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CA  1 
ATOM   2995 C C   . TRP B 1 181 ? 33.861 74.645  1.900   1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B C   1 
ATOM   2996 O O   . TRP B 1 181 ? 33.196 73.845  2.556   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B O   1 
ATOM   2997 C CB  . TRP B 1 181 ? 32.305 76.554  2.031   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CB  1 
ATOM   2998 C CG  . TRP B 1 181 ? 31.599 77.736  1.458   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CG  1 
ATOM   2999 C CD1 . TRP B 1 181 ? 31.715 78.302  0.179   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD1 1 
ATOM   3000 C CD2 . TRP B 1 181 ? 30.670 78.557  2.163   1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD2 1 
ATOM   3001 N NE1 . TRP B 1 181 ? 30.897 79.406  0.082   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B NE1 1 
ATOM   3002 C CE2 . TRP B 1 181 ? 30.271 79.599  1.291   1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE2 1 
ATOM   3003 C CE3 . TRP B 1 181 ? 30.185 78.552  3.483   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE3 1 
ATOM   3004 C CZ2 . TRP B 1 181 ? 29.369 80.583  1.688   1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ2 1 
ATOM   3005 C CZ3 . TRP B 1 181 ? 29.312 79.518  3.864   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ3 1 
ATOM   3006 C CH2 . TRP B 1 181 ? 28.904 80.522  2.976   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CH2 1 
ATOM   3007 N N   . ASN B 1 182 ? 35.192 74.664  1.911   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B N   1 
ATOM   3008 C CA  . ASN B 1 182 ? 35.971 73.631  2.611   1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CA  1 
ATOM   3009 C C   . ASN B 1 182 ? 37.267 74.147  3.231   1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B C   1 
ATOM   3010 O O   . ASN B 1 182 ? 37.812 75.162  2.808   1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B O   1 
ATOM   3011 C CB  . ASN B 1 182 ? 36.267 72.464  1.660   1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CB  1 
ATOM   3012 C CG  . ASN B 1 182 ? 36.643 72.931  0.264   1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CG  1 
ATOM   3013 O OD1 . ASN B 1 182 ? 35.804 72.977  -0.638  1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B OD1 1 
ATOM   3014 N ND2 . ASN B 1 182 ? 37.898 73.305  0.087   1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 182 ASN B ND2 1 
HETATM 3015 S S   . SO4 C 2 .   ? 15.815 97.382  14.633  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A S   1 
HETATM 3016 O O1  . SO4 C 2 .   ? 16.227 96.384  13.567  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O1  1 
HETATM 3017 O O2  . SO4 C 2 .   ? 15.863 98.735  14.120  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O2  1 
HETATM 3018 O O3  . SO4 C 2 .   ? 14.429 97.068  15.078  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O3  1 
HETATM 3019 O O4  . SO4 C 2 .   ? 16.629 97.274  15.891  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A O4  1 
HETATM 3020 S S   . SO4 D 2 .   ? 15.801 76.985  39.238  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A S   1 
HETATM 3021 O O1  . SO4 D 2 .   ? 17.227 76.629  39.225  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O1  1 
HETATM 3022 O O2  . SO4 D 2 .   ? 15.187 76.683  37.959  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O2  1 
HETATM 3023 O O3  . SO4 D 2 .   ? 15.687 78.442  39.536  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O3  1 
HETATM 3024 O O4  . SO4 D 2 .   ? 15.149 76.205  40.335  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A O4  1 
HETATM 3025 S S   . SO4 E 2 .   ? 20.406 100.004 18.369  1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A S   1 
HETATM 3026 O O1  . SO4 E 2 .   ? 20.572 98.594  17.960  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O1  1 
HETATM 3027 O O2  . SO4 E 2 .   ? 20.730 100.883 17.203  1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O2  1 
HETATM 3028 O O3  . SO4 E 2 .   ? 19.013 100.227 18.845  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O3  1 
HETATM 3029 O O4  . SO4 E 2 .   ? 21.362 100.283 19.475  1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A O4  1 
HETATM 3030 C C1  . GOL F 3 .   ? 12.844 92.431  -10.636 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C1  1 
HETATM 3031 O O1  . GOL F 3 .   ? 13.052 93.841  -10.697 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O1  1 
HETATM 3032 C C2  . GOL F 3 .   ? 13.826 91.869  -9.624  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C2  1 
HETATM 3033 O O2  . GOL F 3 .   ? 13.262 92.165  -8.317  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O2  1 
HETATM 3034 C C3  . GOL F 3 .   ? 14.053 90.386  -9.920  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A C3  1 
HETATM 3035 O O3  . GOL F 3 .   ? 14.610 90.258  -11.262 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 204 GOL A O3  1 
HETATM 3036 C C1  . GOL G 3 .   ? 12.704 95.313  23.145  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C1  1 
HETATM 3037 O O1  . GOL G 3 .   ? 11.572 94.514  22.829  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O1  1 
HETATM 3038 C C2  . GOL G 3 .   ? 13.295 95.879  21.862  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C2  1 
HETATM 3039 O O2  . GOL G 3 .   ? 12.954 97.273  21.778  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O2  1 
HETATM 3040 C C3  . GOL G 3 .   ? 14.817 95.715  21.797  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A C3  1 
HETATM 3041 O O3  . GOL G 3 .   ? 15.463 96.966  22.079  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A O3  1 
HETATM 3042 C C1  . GOL H 3 .   ? 30.932 93.039  12.054  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C1  1 
HETATM 3043 O O1  . GOL H 3 .   ? 30.192 93.632  10.978  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O1  1 
HETATM 3044 C C2  . GOL H 3 .   ? 30.005 91.962  12.568  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C2  1 
HETATM 3045 O O2  . GOL H 3 .   ? 30.624 91.023  13.424  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O2  1 
HETATM 3046 C C3  . GOL H 3 .   ? 29.432 91.244  11.362  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A C3  1 
HETATM 3047 O O3  . GOL H 3 .   ? 30.259 90.200  10.895  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 206 GOL A O3  1 
HETATM 3048 C C1  . GOL I 3 .   ? 14.836 94.132  16.633  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C1  1 
HETATM 3049 O O1  . GOL I 3 .   ? 15.368 93.882  17.981  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O1  1 
HETATM 3050 C C2  . GOL I 3 .   ? 14.724 92.842  15.784  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C2  1 
HETATM 3051 O O2  . GOL I 3 .   ? 15.826 92.087  16.192  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O2  1 
HETATM 3052 C C3  . GOL I 3 .   ? 14.765 92.974  14.247  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A C3  1 
HETATM 3053 O O3  . GOL I 3 .   ? 16.002 93.526  13.737  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 207 GOL A O3  1 
HETATM 3054 C C1  . PEG J 4 .   ? 7.572  78.802  1.064   1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A C1  1 
HETATM 3055 O O1  . PEG J 4 .   ? 7.350  79.786  2.078   1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A O1  1 
HETATM 3056 C C2  . PEG J 4 .   ? 8.454  79.391  -0.032  1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A C2  1 
HETATM 3057 O O2  . PEG J 4 .   ? 9.678  79.871  0.538   1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A O2  1 
HETATM 3058 C C3  . PEG J 4 .   ? 10.770 79.930  -0.406  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A C3  1 
HETATM 3059 C C4  . PEG J 4 .   ? 10.427 80.708  -1.658  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A C4  1 
HETATM 3060 O O4  . PEG J 4 .   ? 11.585 81.283  -2.284  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 208 PEG A O4  1 
HETATM 3061 C C1  . PEG K 4 .   ? 11.906 81.882  42.064  1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A C1  1 
HETATM 3062 O O1  . PEG K 4 .   ? 10.776 82.449  42.755  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A O1  1 
HETATM 3063 C C2  . PEG K 4 .   ? 12.795 82.901  41.359  1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A C2  1 
HETATM 3064 O O2  . PEG K 4 .   ? 13.973 82.217  40.907  1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A O2  1 
HETATM 3065 C C3  . PEG K 4 .   ? 15.023 82.041  41.868  1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A C3  1 
HETATM 3066 C C4  . PEG K 4 .   ? 15.736 83.345  42.160  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A C4  1 
HETATM 3067 O O4  . PEG K 4 .   ? 16.064 84.045  40.960  1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 209 PEG A O4  1 
HETATM 3068 C C5  . PG0 L 5 .   ? 31.167 97.129  8.415   1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A C5  1 
HETATM 3069 O O2  . PG0 L 5 .   ? 30.429 95.938  8.066   1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A O2  1 
HETATM 3070 C C4  . PG0 L 5 .   ? 29.979 96.050  6.703   1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A C4  1 
HETATM 3071 C C3  . PG0 L 5 .   ? 30.671 95.236  5.594   1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A C3  1 
HETATM 3072 O O1  . PG0 L 5 .   ? 29.844 95.313  4.408   1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A O1  1 
HETATM 3073 C C2  . PG0 L 5 .   ? 30.413 95.906  3.221   1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A C2  1 
HETATM 3074 C C1  . PG0 L 5 .   ? 29.363 95.959  2.101   1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A C1  1 
HETATM 3075 O OTT . PG0 L 5 .   ? 29.178 97.312  1.623   1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 210 PG0 A OTT 1 
HETATM 3076 C C1  . PGE M 6 .   ? 5.828  57.729  33.361  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C1  1 
HETATM 3077 O O1  . PGE M 6 .   ? 5.296  56.405  33.551  1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A O1  1 
HETATM 3078 C C2  . PGE M 6 .   ? 7.358  57.762  33.298  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C2  1 
HETATM 3079 O O2  . PGE M 6 .   ? 7.859  59.089  33.004  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A O2  1 
HETATM 3080 C C3  . PGE M 6 .   ? 7.632  59.957  34.120  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C3  1 
HETATM 3081 C C4  . PGE M 6 .   ? 8.237  61.339  33.946  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C4  1 
HETATM 3082 O O4  . PGE M 6 .   ? 5.704  64.069  36.893  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A O4  1 
HETATM 3083 C C6  . PGE M 6 .   ? 6.769  63.102  36.928  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C6  1 
HETATM 3084 C C5  . PGE M 6 .   ? 6.783  62.298  35.627  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A C5  1 
HETATM 3085 O O3  . PGE M 6 .   ? 8.126  62.018  35.223  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 211 PGE A O3  1 
HETATM 3086 S S   . SO4 N 2 .   ? 15.957 76.874  28.333  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 212 SO4 A S   1 
HETATM 3087 O O1  . SO4 N 2 .   ? 16.050 75.421  28.278  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 212 SO4 A O1  1 
HETATM 3088 O O2  . SO4 N 2 .   ? 15.929 77.582  27.030  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 212 SO4 A O2  1 
HETATM 3089 O O3  . SO4 N 2 .   ? 14.684 77.193  29.031  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 212 SO4 A O3  1 
HETATM 3090 O O4  . SO4 N 2 .   ? 17.165 77.318  29.157  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 212 SO4 A O4  1 
HETATM 3091 S S   . SO4 O 2 .   ? 16.479 107.629 25.279  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A S   1 
HETATM 3092 O O1  . SO4 O 2 .   ? 17.203 106.870 24.217  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O1  1 
HETATM 3093 O O2  . SO4 O 2 .   ? 15.134 108.031 24.756  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O2  1 
HETATM 3094 O O3  . SO4 O 2 .   ? 17.273 108.826 25.648  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O3  1 
HETATM 3095 O O4  . SO4 O 2 .   ? 16.295 106.978 26.590  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O4  1 
HETATM 3096 S S   . SO4 P 2 .   ? 21.751 76.542  25.970  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B S   1 
HETATM 3097 O O1  . SO4 P 2 .   ? 21.705 76.388  24.498  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O1  1 
HETATM 3098 O O2  . SO4 P 2 .   ? 22.954 77.412  26.429  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O2  1 
HETATM 3099 O O3  . SO4 P 2 .   ? 20.581 77.325  26.464  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O3  1 
HETATM 3100 O O4  . SO4 P 2 .   ? 21.808 75.276  26.711  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O4  1 
HETATM 3101 C C1  . GOL Q 3 .   ? 9.855  74.901  16.471  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C1  1 
HETATM 3102 O O1  . GOL Q 3 .   ? 10.258 73.606  16.085  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O1  1 
HETATM 3103 C C2  . GOL Q 3 .   ? 9.801  75.746  15.227  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C2  1 
HETATM 3104 O O2  . GOL Q 3 .   ? 9.774  77.123  15.522  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O2  1 
HETATM 3105 C C3  . GOL Q 3 .   ? 11.054 75.436  14.434  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B C3  1 
HETATM 3106 O O3  . GOL Q 3 .   ? 10.825 75.687  13.072  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 202 GOL B O3  1 
HETATM 3107 C C1  . GOL R 3 .   ? 22.078 80.287  24.795  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C1  1 
HETATM 3108 O O1  . GOL R 3 .   ? 21.551 81.581  25.223  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O1  1 
HETATM 3109 C C2  . GOL R 3 .   ? 22.816 80.383  23.455  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C2  1 
HETATM 3110 O O2  . GOL R 3 .   ? 21.889 81.056  22.619  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O2  1 
HETATM 3111 C C3  . GOL R 3 .   ? 23.271 79.045  22.829  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C3  1 
HETATM 3112 O O3  . GOL R 3 .   ? 22.263 78.060  22.479  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O3  1 
HETATM 3113 C C1  . GOL S 3 .   ? 25.005 53.426  19.663  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C1  1 
HETATM 3114 O O1  . GOL S 3 .   ? 24.231 52.219  19.611  1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O1  1 
HETATM 3115 C C2  . GOL S 3 .   ? 26.482 53.100  19.895  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C2  1 
HETATM 3116 O O2  . GOL S 3 .   ? 26.843 53.341  21.281  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O2  1 
HETATM 3117 C C3  . GOL S 3 .   ? 27.320 53.878  18.863  1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C3  1 
HETATM 3118 O O3  . GOL S 3 .   ? 28.725 53.568  18.932  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O3  1 
HETATM 3119 C C1  . GOL T 3 .   ? 32.016 103.384 10.867  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C1  1 
HETATM 3120 O O1  . GOL T 3 .   ? 30.828 104.098 10.502  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O1  1 
HETATM 3121 C C2  . GOL T 3 .   ? 32.567 103.843 12.224  1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C2  1 
HETATM 3122 O O2  . GOL T 3 .   ? 31.715 104.807 12.845  1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O2  1 
HETATM 3123 C C3  . GOL T 3 .   ? 32.729 102.683 13.197  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B C3  1 
HETATM 3124 O O3  . GOL T 3 .   ? 33.336 101.567 12.548  1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 205 GOL B O3  1 
HETATM 3125 C C1  . GOL U 3 .   ? 20.614 83.475  28.647  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C1  1 
HETATM 3126 O O1  . GOL U 3 .   ? 19.534 82.674  29.241  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O1  1 
HETATM 3127 C C2  . GOL U 3 .   ? 21.512 83.916  29.809  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C2  1 
HETATM 3128 O O2  . GOL U 3 .   ? 21.977 82.734  30.478  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O2  1 
HETATM 3129 C C3  . GOL U 3 .   ? 22.674 84.760  29.299  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B C3  1 
HETATM 3130 O O3  . GOL U 3 .   ? 23.552 85.041  30.369  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 206 GOL B O3  1 
HETATM 3131 C C5  . PG0 V 5 .   ? 10.867 70.091  16.407  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B C5  1 
HETATM 3132 O O2  . PG0 V 5 .   ? 10.882 69.617  15.057  1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B O2  1 
HETATM 3133 C C4  . PG0 V 5 .   ? 11.671 68.437  14.956  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B C4  1 
HETATM 3134 C C3  . PG0 V 5 .   ? 11.957 67.957  13.532  1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B C3  1 
HETATM 3135 O O1  . PG0 V 5 .   ? 12.900 66.871  13.625  1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B O1  1 
HETATM 3136 C C2  . PG0 V 5 .   ? 12.537 65.713  12.863  1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B C2  1 
HETATM 3137 C C1  . PG0 V 5 .   ? 13.725 64.758  12.742  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B C1  1 
HETATM 3138 O OTT . PG0 V 5 .   ? 14.065 64.225  14.028  1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 207 PG0 B OTT 1 
HETATM 3139 C C1  . PGE W 6 .   ? 36.873 70.819  6.237   1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C1  1 
HETATM 3140 O O1  . PGE W 6 .   ? 38.118 71.450  6.571   1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O1  1 
HETATM 3141 C C2  . PGE W 6 .   ? 35.939 71.881  5.689   1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C2  1 
HETATM 3142 O O2  . PGE W 6 .   ? 34.967 72.271  6.662   1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O2  1 
HETATM 3143 C C3  . PGE W 6 .   ? 33.981 73.172  6.136   1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C3  1 
HETATM 3144 C C4  . PGE W 6 .   ? 34.223 74.585  6.648   1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C4  1 
HETATM 3145 O O4  . PGE W 6 .   ? 36.754 77.386  7.220   1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O4  1 
HETATM 3146 C C6  . PGE W 6 .   ? 35.327 77.314  7.221   1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C6  1 
HETATM 3147 C C5  . PGE W 6 .   ? 34.798 76.787  5.881   1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B C5  1 
HETATM 3148 O O3  . PGE W 6 .   ? 34.966 75.374  5.721   1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 208 PGE B O3  1 
HETATM 3149 O O   . HOH X 7 .   ? 3.142  87.730  33.220  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 3150 O O   . HOH X 7 .   ? 21.224 76.778  -10.399 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 3151 O O   . HOH X 7 .   ? 23.398 101.131 18.587  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 3152 O O   . HOH X 7 .   ? 32.252 82.841  -2.159  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 3153 O O   . HOH X 7 .   ? 13.192 94.516  -13.045 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 3154 O O   . HOH X 7 .   ? 4.440  89.203  17.077  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 3155 O O   . HOH X 7 .   ? 12.306 77.637  -11.156 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 3156 O O   . HOH X 7 .   ? 8.884  84.011  42.257  1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 3157 O O   . HOH X 7 .   ? 3.046  79.793  29.017  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 3158 O O   . HOH X 7 .   ? 17.068 100.812 13.113  1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 3159 O O   . HOH X 7 .   ? 18.567 83.940  41.139  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 3160 O O   . HOH X 7 .   ? 12.717 75.768  28.300  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 3161 O O   . HOH X 7 .   ? 23.878 103.176 13.173  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 3162 O O   . HOH X 7 .   ? 29.014 95.005  23.928  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 3163 O O   . HOH X 7 .   ? 11.460 98.529  23.456  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 3164 O O   . HOH X 7 .   ? 13.490 95.076  -8.476  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 3165 O O   . HOH X 7 .   ? 8.651  99.080  12.689  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 3166 O O   . HOH X 7 .   ? 28.558 92.620  9.236   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 3167 O O   . HOH X 7 .   ? 8.223  99.849  0.920   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 3168 O O   . HOH X 7 .   ? 18.366 104.662 -0.700  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 3169 O O   . HOH X 7 .   ? 12.048 70.330  28.867  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 3170 O O   . HOH X 7 .   ? 7.720  99.245  -7.180  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 3171 O O   . HOH X 7 .   ? 17.441 97.523  23.720  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 3172 O O   . HOH X 7 .   ? 0.254  98.880  10.841  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 3173 O O   . HOH X 7 .   ? 26.792 81.072  -4.070  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 3174 O O   . HOH X 7 .   ? 30.429 84.059  -3.981  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 3175 O O   . HOH X 7 .   ? 11.374 97.626  -10.816 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 3176 O O   . HOH X 7 .   ? 5.175  82.402  0.826   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 3177 O O   . HOH X 7 .   ? 4.818  98.426  27.548  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 3178 O O   . HOH X 7 .   ? 6.602  105.493 6.738   1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 3179 O O   . HOH X 7 .   ? 17.128 68.932  36.508  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 3180 O O   . HOH X 7 .   ? 12.885 79.314  9.357   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 3181 O O   . HOH X 7 .   ? 15.754 107.998 29.006  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 3182 O O   . HOH X 7 .   ? 21.482 88.750  -8.736  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 3183 O O   . HOH X 7 .   ? 21.290 89.553  15.069  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 3184 O O   . HOH X 7 .   ? 32.032 86.529  12.405  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 3185 O O   . HOH X 7 .   ? 18.214 95.758  9.787   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 3186 O O   . HOH X 7 .   ? 12.446 102.869 10.436  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 3187 O O   . HOH X 7 .   ? 13.822 79.130  26.258  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 3188 O O   . HOH X 7 .   ? 3.410  96.349  -2.881  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 3189 O O   . HOH X 7 .   ? 17.821 73.827  29.555  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 3190 O O   . HOH X 7 .   ? 13.518 100.309 35.268  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 3191 O O   . HOH X 7 .   ? 16.814 78.217  31.689  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 3192 O O   . HOH X 7 .   ? 17.289 97.909  11.244  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 3193 O O   . HOH X 7 .   ? 11.403 93.977  25.572  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 3194 O O   . HOH X 7 .   ? 24.211 92.165  -9.795  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 3195 O O   . HOH X 7 .   ? 26.290 104.390 0.845   1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 3196 O O   . HOH X 7 .   ? 15.687 110.568 7.070   1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 3197 O O   . HOH X 7 .   ? 20.007 100.243 -8.704  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 3198 O O   . HOH X 7 .   ? 9.013  101.916 11.279  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 3199 O O   . HOH X 7 .   ? 18.376 91.973  17.175  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 3200 O O   . HOH X 7 .   ? 3.598  92.483  18.582  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 3201 O O   . HOH X 7 .   ? 6.705  82.536  16.916  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 3202 O O   . HOH X 7 .   ? 37.815 86.158  7.014   1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 3203 O O   . HOH X 7 .   ? 7.070  105.154 11.374  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 3204 O O   . HOH X 7 .   ? 18.051 79.813  28.419  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 3205 O O   . HOH X 7 .   ? 17.667 101.710 -7.730  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 3206 O O   . HOH X 7 .   ? 6.996  83.684  38.002  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 3207 O O   . HOH X 7 .   ? 26.717 96.532  -9.389  1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 3208 O O   . HOH X 7 .   ? 35.233 89.747  0.401   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 3209 O O   . HOH X 7 .   ? 13.320 103.756 -8.843  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 3210 O O   . HOH X 7 .   ? 12.144 86.741  -10.123 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 3211 O O   . HOH X 7 .   ? 4.725  81.794  29.844  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 3212 O O   . HOH X 7 .   ? 7.191  91.271  39.293  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 3213 O O   . HOH X 7 .   ? 17.124 82.978  30.603  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 3214 O O   . HOH X 7 .   ? 17.203 91.059  -10.666 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 3215 O O   . HOH X 7 .   ? 22.376 102.538 15.693  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 3216 O O   . HOH X 7 .   ? 14.418 108.270 -6.486  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 3217 O O   . HOH X 7 .   ? 28.996 94.000  -3.868  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 3218 O O   . HOH X 7 .   ? 3.907  85.721  0.490   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 3219 O O   . HOH X 7 .   ? 7.818  87.784  19.016  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 3220 O O   . HOH X 7 .   ? 3.472  99.475  5.590   1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 3221 O O   . HOH X 7 .   ? 4.370  91.208  36.938  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 3222 O O   . HOH X 7 .   ? 9.655  78.530  5.413   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 3223 O O   . HOH X 7 .   ? 4.106  87.414  12.553  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 3224 O O   . HOH X 7 .   ? 28.360 97.643  -1.044  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 3225 O O   . HOH X 7 .   ? 18.476 91.948  14.304  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 3226 O O   . HOH X 7 .   ? 7.212  83.719  19.659  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 3227 O O   . HOH X 7 .   ? 9.036  88.739  -4.118  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 3228 O O   . HOH X 7 .   ? 6.471  67.039  29.563  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 3229 O O   . HOH X 7 .   ? 29.528 85.973  8.213   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 3230 O O   . HOH X 7 .   ? 13.671 83.914  19.812  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 3231 O O   . HOH X 7 .   ? 14.095 99.634  12.096  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 3232 O O   . HOH X 7 .   ? 6.702  98.160  -0.812  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 3233 O O   . HOH X 7 .   ? 22.558 75.736  -2.939  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 3234 O O   . HOH X 7 .   ? -2.057 94.641  10.051  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 3235 O O   . HOH X 7 .   ? 22.640 106.042 2.699   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 3236 O O   . HOH X 7 .   ? 9.256  83.567  39.353  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 3237 O O   . HOH X 7 .   ? 10.817 96.971  36.503  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 3238 O O   . HOH X 7 .   ? 12.695 106.053 24.226  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 3239 O O   . HOH X 7 .   ? 36.161 81.100  6.458   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 3240 O O   . HOH X 7 .   ? 23.814 84.240  -3.978  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 3241 O O   . HOH X 7 .   ? 6.818  97.653  18.575  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 3242 O O   . HOH X 7 .   ? 14.324 81.198  -1.410  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 3243 O O   . HOH X 7 .   ? 26.159 91.177  9.570   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 3244 O O   . HOH X 7 .   ? 5.200  85.283  25.694  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 3245 O O   . HOH X 7 .   ? 25.937 87.919  -7.879  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 3246 O O   . HOH X 7 .   ? 17.540 89.245  17.183  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 3247 O O   . HOH X 7 .   ? 5.574  81.196  9.821   1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 3248 O O   . HOH X 7 .   ? 32.561 98.148  13.106  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 3249 O O   . HOH X 7 .   ? 14.849 87.334  -11.366 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 3250 O O   . HOH X 7 .   ? 18.175 101.503 21.355  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 3251 O O   . HOH X 7 .   ? 5.886  89.565  23.484  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 3252 O O   . HOH X 7 .   ? 4.704  96.703  30.599  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 3253 O O   . HOH X 7 .   ? 15.524 80.734  31.178  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 3254 O O   . HOH X 7 .   ? 2.839  101.104 7.967   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 3255 O O   . HOH X 7 .   ? 9.495  92.959  39.866  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 3256 O O   . HOH X 7 .   ? 5.228  69.437  32.166  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 3257 O O   . HOH X 7 .   ? 2.235  88.815  10.687  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 3258 O O   . HOH X 7 .   ? 25.137 99.651  -8.994  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 3259 O O   . HOH X 7 .   ? 14.249 72.177  40.694  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 3260 O O   . HOH X 7 .   ? 26.431 101.061 -2.575  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 3261 O O   . HOH X 7 .   ? 1.398  92.996  -1.238  1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 3262 O O   . HOH X 7 .   ? 3.062  90.882  -3.845  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 3263 O O   . HOH X 7 .   ? 5.373  67.418  34.176  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 3264 O O   . HOH X 7 .   ? 22.399 78.695  0.381   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 3265 O O   . HOH X 7 .   ? 7.897  79.889  8.731   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 3266 O O   . HOH X 7 .   ? 18.879 98.132  -10.355 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 3267 O O   . HOH X 7 .   ? 10.600 101.398 32.774  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 3268 O O   . HOH X 7 .   ? 14.175 80.191  29.153  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 3269 O O   . HOH X 7 .   ? 1.905  89.605  7.065   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 3270 O O   . HOH X 7 .   ? 33.045 89.947  -1.088  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 3271 O O   . HOH X 7 .   ? 18.989 72.216  -0.301  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 3272 O O   . HOH X 7 .   ? 23.096 85.620  -1.692  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 3273 O O   . HOH X 7 .   ? 10.206 71.261  42.469  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 3274 O O   . HOH X 7 .   ? 4.320  63.308  21.911  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 3275 O O   . HOH X 7 .   ? 3.331  72.352  27.857  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 3276 O O   . HOH X 7 .   ? 21.899 108.287 9.203   1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 3277 O O   . HOH X 7 .   ? 17.077 87.048  41.553  1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 3278 O O   . HOH X 7 .   ? 29.460 102.313 7.659   1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 3279 O O   . HOH X 7 .   ? 32.465 88.477  14.423  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 3280 O O   . HOH X 7 .   ? 14.320 63.997  39.200  1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 3281 O O   . HOH X 7 .   ? 5.007  101.554 4.116   1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 3282 O O   . HOH X 7 .   ? 5.797  101.277 1.414   1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 3283 O O   . HOH X 7 .   ? 8.244  95.194  36.307  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 3284 O O   . HOH X 7 .   ? 0.528  71.218  37.499  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 3285 O O   . HOH X 7 .   ? 20.478 81.175  19.018  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 3286 O O   . HOH X 7 .   ? 35.608 83.867  10.351  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 3287 O O   . HOH X 7 .   ? 3.474  70.439  29.807  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 3288 O O   . HOH X 7 .   ? 7.300  101.099 14.592  1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 3289 O O   . HOH X 7 .   ? 5.240  84.990  39.868  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 3290 O O   . HOH X 7 .   ? 5.183  83.468  14.763  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 3291 O O   . HOH X 7 .   ? 28.718 96.324  -5.843  1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 3292 O O   . HOH X 7 .   ? 34.234 87.644  16.123  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 3293 O O   . HOH X 7 .   ? 34.284 93.496  -3.537  1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 3294 O O   . HOH X 7 .   ? 4.213  105.160 9.615   1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 3295 O O   . HOH X 7 .   ? 6.473  84.094  42.370  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 3296 O O   . HOH X 7 .   ? 4.176  99.133  -1.028  1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 3297 O O   . HOH X 7 .   ? 5.247  80.505  12.376  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 3298 O O   . HOH X 7 .   ? 0.316  100.572 8.930   1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 3299 O O   . HOH X 7 .   ? 12.361 97.292  -13.258 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 3300 O O   . HOH X 7 .   ? 32.703 92.630  -1.183  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 3301 O O   . HOH X 7 .   ? 1.072  72.153  40.030  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 3302 O O   . HOH X 7 .   ? 3.609  92.940  21.316  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 3303 O O   . HOH X 7 .   ? 5.375  104.085 5.209   1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 3304 O O   . HOH X 7 .   ? -2.148 97.109  11.125  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 3305 O O   . HOH X 7 .   ? 14.116 99.393  37.874  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 3306 O O   . HOH X 7 .   ? 3.170  103.633 7.435   1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 3307 O O   . HOH X 7 .   ? 1.527  99.390  3.575   1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 3308 O O   . HOH X 7 .   ? 3.353  81.216  8.434   1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 3309 O O   . HOH X 7 .   ? 3.725  105.269 3.146   1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 3310 O O   . HOH X 7 .   ? 0.000  103.093 10.439  0.50 47.12 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 3311 O O   . HOH X 7 .   ? -1.250 100.787 6.820   1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 3312 O O   . HOH Y 7 .   ? 27.973 97.322  33.702  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3313 O O   . HOH Y 7 .   ? 16.089 77.148  35.767  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3314 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.994 114.035 15.988  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3315 O O   . HOH Y 7 .   ? 40.245 62.186  12.972  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3316 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.064 113.808 22.142  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3317 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.291 109.447 27.265  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3318 O O   . HOH Y 7 .   ? 25.240 75.830  -2.632  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3319 O O   . HOH Y 7 .   ? 25.577 115.555 23.527  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3320 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.081 68.304  0.553   1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3321 O O   . HOH Y 7 .   ? 33.161 59.300  13.516  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3322 O O   . HOH Y 7 .   ? 40.088 69.862  12.185  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3323 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.447 75.334  29.081  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3324 O O   . HOH Y 7 .   ? 36.215 60.004  18.806  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3325 O O   . HOH Y 7 .   ? 15.513 60.529  19.650  1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3326 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.269 63.544  4.584   1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3327 O O   . HOH Y 7 .   ? 13.636 70.389  26.680  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3328 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.313 78.270  31.311  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3329 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.319 73.510  23.990  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3330 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.260 84.753  28.811  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3331 O O   . HOH Y 7 .   ? 16.636 62.471  8.657   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3332 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.213 80.642  31.597  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3333 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.498 76.479  28.342  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3334 O O   . HOH Y 7 .   ? 15.861 61.572  2.598   1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3335 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.358 73.613  21.359  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3336 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.072 70.756  -0.492  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3337 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.761 61.267  12.071  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3338 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.426 79.946  27.233  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3339 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.516 59.705  23.192  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3340 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.808 66.032  23.400  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3341 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.033 73.464  27.508  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3342 O O   . HOH Y 7 .   ? 25.415 56.345  13.980  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3343 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.181 72.470  30.430  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3344 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.688 99.204  39.170  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3345 O O   . HOH Y 7 .   ? 12.703 73.345  15.047  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3346 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.490 80.510  30.806  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3347 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.632 87.493  30.898  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3348 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.557 98.953  38.701  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3349 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.274 84.476  10.496  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3350 O O   . HOH Y 7 .   ? 6.656  82.886  24.927  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3351 O O   . HOH Y 7 .   ? 25.012 73.319  31.168  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3352 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.919 70.804  33.563  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3353 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.209 99.190  27.098  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3354 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.160 67.340  31.541  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3355 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.297 76.410  32.583  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3356 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.683 80.908  18.411  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3357 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.779 76.511  28.901  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3358 O O   . HOH Y 7 .   ? 27.472 89.953  38.686  1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3359 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.983 68.813  11.916  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
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HETATM 3362 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.553 82.970  21.507  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3363 O O   . HOH Y 7 .   ? 38.877 77.111  11.251  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
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HETATM 3366 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.690 104.935 31.583  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3367 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.797 97.862  19.509  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3368 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.244 81.679  22.630  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3369 O O   . HOH Y 7 .   ? 14.270 73.221  28.116  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3370 O O   . HOH Y 7 .   ? 16.614 71.557  28.261  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3371 O O   . HOH Y 7 .   ? 33.658 82.467  8.965   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3372 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.661 87.252  26.135  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3373 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.042 82.876  30.577  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3374 O O   . HOH Y 7 .   ? 37.292 75.061  30.458  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3375 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.520 97.218  19.670  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3376 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.528 104.894 15.115  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3377 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.137 69.374  2.910   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3378 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.166 62.045  28.264  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3379 O O   . HOH Y 7 .   ? 30.821 55.343  18.768  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3380 O O   . HOH Y 7 .   ? 5.962  74.317  5.599   1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3381 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.132 114.900 12.689  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3382 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.678 89.328  19.386  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3383 O O   . HOH Y 7 .   ? 2.890  76.507  22.494  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3384 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.433 100.726 38.603  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3385 O O   . HOH Y 7 .   ? 14.982 74.834  14.925  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3386 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.809 86.565  36.409  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3387 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.563 57.432  14.780  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3388 O O   . HOH Y 7 .   ? 13.201 76.568  8.976   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3389 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.376 117.040 15.291  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3390 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.568 73.999  33.115  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3391 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.904 56.714  16.596  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 3392 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.355 83.453  20.738  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 3393 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.154 86.200  32.839  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 3394 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.728 59.298  15.565  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 3395 O O   . HOH Y 7 .   ? 39.271 66.365  20.799  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 3396 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.954 89.310  19.497  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 3397 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.904 87.176  31.367  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 3398 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.371 84.947  15.020  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 3399 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.188 79.249  20.988  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 3400 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.536 100.778 26.301  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 3401 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.096 62.831  31.524  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 3402 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.221 104.162 32.100  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 3403 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.381 59.417  28.069  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 3404 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.122 76.093  35.154  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 3405 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.207 59.176  26.067  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 3406 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.132 68.056  33.397  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 3407 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.622 88.271  41.101  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 3408 O O   . HOH Y 7 .   ? 30.509 61.718  7.029   1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 3409 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.295 80.285  -2.195  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 3410 O O   . HOH Y 7 .   ? 38.233 81.090  22.352  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 3411 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.274 101.852 23.814  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 3412 O O   . HOH Y 7 .   ? 6.504  72.038  20.000  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 3413 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.900 87.264  24.169  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 3414 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.609 85.666  40.601  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 3415 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.963 71.654  30.818  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 3416 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.158 66.049  21.821  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 3417 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.318 111.065 29.303  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 3418 O O   . HOH Y 7 .   ? 30.913 81.497  34.199  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 3419 O O   . HOH Y 7 .   ? 36.002 70.874  27.549  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 3420 O O   . HOH Y 7 .   ? 8.465  72.755  14.008  1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 3421 O O   . HOH Y 7 .   ? 10.234 67.293  5.581   1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 3422 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.939 50.907  18.457  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 3423 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.679 59.511  29.973  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 3424 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.877 89.785  28.528  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 3425 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.225 61.015  23.755  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 3426 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.302 65.094  6.538   1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 3427 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.472 63.471  3.269   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 3428 O O   . HOH Y 7 .   ? 20.929 67.121  35.938  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 3429 O O   . HOH Y 7 .   ? 35.974 77.421  2.599   1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 3430 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.730 98.788  37.476  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 3431 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.334 83.952  38.975  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 3432 O O   . HOH Y 7 .   ? 7.620  72.637  17.232  1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 3433 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.554 84.533  18.772  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 3434 O O   . HOH Y 7 .   ? 32.946 104.535 23.292  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 3435 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.353 105.876 20.741  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 3436 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.396 115.389 24.714  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 3437 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.139 99.730  22.966  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 3438 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.406 89.399  42.425  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 3439 O O   . HOH Y 7 .   ? 12.769 66.477  5.652   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 3440 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.822 76.491  1.677   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 3441 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.251 74.404  32.143  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 3442 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.802 104.802 33.871  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 3443 O O   . HOH Y 7 .   ? 6.868  70.940  1.604   1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 3444 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.759 58.881  18.712  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 3445 O O   . HOH Y 7 .   ? 33.950 84.468  12.328  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 3446 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.336 94.296  26.507  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 3447 O O   . HOH Y 7 .   ? 16.358 64.131  28.415  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 3448 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.795 113.283 21.012  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 3449 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.439 74.627  30.394  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 3450 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.798 70.417  5.504   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 3451 O O   . HOH Y 7 .   ? 30.864 116.201 21.256  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 3452 O O   . HOH Y 7 .   ? 17.538 74.918  35.080  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 3453 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.992 57.355  12.996  1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 3454 O O   . HOH Y 7 .   ? 12.566 59.268  22.253  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 3455 O O   . HOH Y 7 .   ? 5.456  71.492  5.363   1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 3456 O O   . HOH Y 7 .   ? 40.281 70.138  24.777  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 3457 O O   . HOH Y 7 .   ? 12.881 65.229  3.154   1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 3458 O O   . HOH Y 7 .   ? 6.044  82.588  21.940  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 3459 O O   . HOH Y 7 .   ? 40.517 71.926  22.805  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 3460 O O   . HOH Y 7 .   ? 27.573 56.504  11.835  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 3461 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.800 73.835  33.190  1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 3462 O O   . HOH Y 7 .   ? 8.495  72.066  -0.550  1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 3463 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.939 57.187  16.975  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 3464 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.549 98.106  22.295  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 3465 O O   . HOH Y 7 .   ? 26.401 91.948  40.308  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 3466 O O   . HOH Y 7 .   ? 31.408 87.371  25.435  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 3467 O O   . HOH Y 7 .   ? 18.484 89.185  14.506  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 3468 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.876 68.129  27.792  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 3469 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.965 86.455  42.512  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 3470 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.718 58.614  21.116  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 3471 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.284 77.024  32.377  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 3472 O O   . HOH Y 7 .   ? 19.992 58.603  18.364  1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 3473 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.728 105.073 34.552  1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 3474 O O   . HOH Y 7 .   ? 7.740  79.124  13.288  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 3475 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.258 73.693  33.184  1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 3476 O O   . HOH Y 7 .   ? 16.457 105.962 30.753  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 3477 O O   . HOH Y 7 .   ? 7.347  78.502  6.470   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 3478 O O   . HOH Y 7 .   ? 36.638 86.883  23.726  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 3479 O O   . HOH Y 7 .   ? 22.817 67.315  1.431   1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 3480 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.123 75.618  31.582  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 3481 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.634 95.699  28.869  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 3482 O O   . HOH Y 7 .   ? 37.334 65.648  23.289  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
HETATM 3483 O O   . HOH Y 7 .   ? 23.837 76.196  30.761  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O   1 
HETATM 3484 O O   . HOH Y 7 .   ? 21.544 107.239 33.186  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O   1 
HETATM 3485 O O   . HOH Y 7 .   ? 12.670 64.695  7.808   1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O   1 
HETATM 3486 O O   . HOH Y 7 .   ? 28.068 54.164  10.748  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O   1 
HETATM 3487 O O   . HOH Y 7 .   ? 14.728 64.354  9.826   1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O   1 
HETATM 3488 O O   . HOH Y 7 .   ? 37.093 72.276  29.730  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O   1 
HETATM 3489 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.099 60.914  9.537   1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O   1 
HETATM 3490 O O   . HOH Y 7 .   ? 15.413 58.960  17.068  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O   1 
HETATM 3491 O O   . HOH Y 7 .   ? 24.189 108.980 10.258  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O   1 
HETATM 3492 O O   . HOH Y 7 .   ? 33.012 63.124  7.970   1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O   1 
HETATM 3493 O O   . HOH Y 7 .   ? 1.699  78.260  21.044  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O   1 
HETATM 3494 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.795 63.227  5.226   1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O   1 
HETATM 3495 O O   . HOH Y 7 .   ? 29.126 56.158  14.415  1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O   1 
HETATM 3496 O O   . HOH Y 7 .   ? 34.423 69.225  31.669  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O   1 
HETATM 3497 O O   . HOH Y 7 .   ? 38.203 69.627  26.667  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O   1 
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