data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Anandapadamanaban, M." 1 
"Pilstal, R."           2 
"Ziauddin, J.M.E."      3 
"Moche, M."             4 
"Wallner, B."           5 
"Sunnerhagen, M."       6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "MexR R21W derepressor mutant causing multidrug resistance in P. aeruginosa by mexAB-oprM efflux pump expression" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "TRANSCRIPTION, MEXR, MEXAB-OPRM EFFLUX PUMP, MD SIMULATION" 
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_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
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_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Mutation-Induced Population Shift in the Mexr Conformational Ensemble Disengages DNA Binding: A Novel Mechanism for Marr Family Derepression." 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            24 
_citation.page_first                1311 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   27427478 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/J.STR.2016.06.008 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Anandapadamanaban, M." 1 ? 
primary "Pilstal, R."           2 ? 
primary "Andresen, C."          3 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSMVNPDLMPALMAVFQHVWTRIQSELDCQRLDLTPPDVHVLKLIDEQRGLNLQDLGRQM
CRDKALITRKIRELEGRNLVRRERNPSDQRSFQLFLTDEGLAIHQHAEAIMSRVHDELFAPLTPVEQATLVHLLDQCL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSMVNPDLMPALMAVFQHVWTRIQSELDCQRLDLTPPDVHVLKLIDEQRGLNLQDLGRQM
CRDKALITRKIRELEGRNLVRRERNPSDQRSFQLFLTDEGLAIHQHAEAIMSRVHDELFAPLTPVEQATLVHLLDQCL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  MET n 
1 24  VAL n 
1 25  ASN n 
1 26  PRO n 
1 27  ASP n 
1 28  LEU n 
1 29  MET n 
1 30  PRO n 
1 31  ALA n 
1 32  LEU n 
1 33  MET n 
1 34  ALA n 
1 35  VAL n 
1 36  PHE n 
1 37  GLN n 
1 38  HIS n 
1 39  VAL n 
1 40  TRP n 
1 41  THR n 
1 42  ARG n 
1 43  ILE n 
1 44  GLN n 
1 45  SER n 
1 46  GLU n 
1 47  LEU n 
1 48  ASP n 
1 49  CYS n 
1 50  GLN n 
1 51  ARG n 
1 52  LEU n 
1 53  ASP n 
1 54  LEU n 
1 55  THR n 
1 56  PRO n 
1 57  PRO n 
1 58  ASP n 
1 59  VAL n 
1 60  HIS n 
1 61  VAL n 
1 62  LEU n 
1 63  LYS n 
1 64  LEU n 
1 65  ILE n 
1 66  ASP n 
1 67  GLU n 
1 68  GLN n 
1 69  ARG n 
1 70  GLY n 
1 71  LEU n 
1 72  ASN n 
1 73  LEU n 
1 74  GLN n 
1 75  ASP n 
1 76  LEU n 
1 77  GLY n 
1 78  ARG n 
1 79  GLN n 
1 80  MET n 
1 81  CYS n 
1 82  ARG n 
1 83  ASP n 
1 84  LYS n 
1 85  ALA n 
1 86  LEU n 
1 87  ILE n 
1 88  THR n 
1 89  ARG n 
1 90  LYS n 
1 91  ILE n 
1 92  ARG n 
1 93  GLU n 
1 94  LEU n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ARG n 
1 98  ASN n 
1 99  LEU n 
1 100 VAL n 
1 101 ARG n 
1 102 ARG n 
1 103 GLU n 
1 104 ARG n 
1 105 ASN n 
1 106 PRO n 
1 107 SER n 
1 108 ASP n 
1 109 GLN n 
1 110 ARG n 
1 111 SER n 
1 112 PHE n 
1 113 GLN n 
1 114 LEU n 
1 115 PHE n 
1 116 LEU n 
1 117 THR n 
1 118 ASP n 
1 119 GLU n 
1 120 GLY n 
1 121 LEU n 
1 122 ALA n 
1 123 ILE n 
1 124 HIS n 
1 125 GLN n 
1 126 HIS n 
1 127 ALA n 
1 128 GLU n 
1 129 ALA n 
1 130 ILE n 
1 131 MET n 
1 132 SER n 
1 133 ARG n 
1 134 VAL n 
1 135 HIS n 
1 136 ASP n 
1 137 GLU n 
1 138 LEU n 
1 139 PHE n 
1 140 ALA n 
1 141 PRO n 
1 142 LEU n 
1 143 THR n 
1 144 PRO n 
1 145 VAL n 
1 146 GLU n 
1 147 GLN n 
1 148 ALA n 
1 149 THR n 
1 150 LEU n 
1 151 VAL n 
1 152 HIS n 
1 153 LEU n 
1 154 LEU n 
1 155 ASP n 
1 156 GLN n 
1 157 CYS n 
1 158 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "MULTIDRUG RESISTANCE OPERON REPRESSOR" 18363.008 2   ? YES "HTH MARR-TYPE, RESIDUES 5-139" ? 
2 non-polymer syn GLYCEROL                                92.094    2   ? ?   ?                               ? 
3 water       nat water                                   18.015    126 ? ?   ?                               ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -18 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -17 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -16 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   SER 9   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  GLY 10  -9  -9  GLY GLY A ? n 
A 1 11  VAL 11  -8  -8  VAL VAL A ? n 
A 1 12  ASP 12  -7  -7  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  -6  -6  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLY 14  -5  -5  GLY GLY A ? n 
A 1 15  THR 15  -4  -4  THR THR A ? n 
A 1 16  GLU 16  -3  -3  GLU GLU A ? n 
A 1 17  ASN 17  -2  -2  ASN ASN A ? n 
A 1 18  LEU 18  -1  -1  LEU LEU A ? n 
A 1 19  TYR 19  0   0   TYR TYR A ? n 
A 1 20  PHE 20  1   1   PHE PHE A ? n 
A 1 21  GLN 21  2   2   GLN GLN A ? n 
A 1 22  SER 22  3   3   SER SER A ? n 
A 1 23  MET 23  4   4   MET MET A ? n 
A 1 24  VAL 24  5   5   VAL VAL A ? n 
A 1 25  ASN 25  6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 26  PRO 26  7   7   PRO PRO A ? n 
A 1 27  ASP 27  8   8   ASP ASP A ? n 
A 1 28  LEU 28  9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 29  MET 29  10  10  MET MET A ? n 
A 1 30  PRO 30  11  11  PRO PRO A ? n 
A 1 31  ALA 31  12  12  ALA ALA A ? n 
A 1 32  LEU 32  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 33  MET 33  14  14  MET MET A ? n 
A 1 34  ALA 34  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 35  VAL 35  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 36  PHE 36  17  17  PHE PHE A ? n 
A 1 37  GLN 37  18  18  GLN GLN A ? n 
A 1 38  HIS 38  19  19  HIS HIS A ? n 
A 1 39  VAL 39  20  20  VAL VAL A ? n 
A 1 40  TRP 40  21  21  TRP TRP A ? n 
A 1 41  THR 41  22  22  THR THR A ? n 
A 1 42  ARG 42  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 43  ILE 43  24  24  ILE ILE A ? n 
A 1 44  GLN 44  25  25  GLN GLN A ? n 
A 1 45  SER 45  26  26  SER SER A ? n 
A 1 46  GLU 46  27  27  GLU GLU A ? n 
A 1 47  LEU 47  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 48  ASP 48  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 49  CYS 49  30  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 50  GLN 50  31  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 51  ARG 51  32  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 52  LEU 52  33  33  LEU LEU A ? n 
A 1 53  ASP 53  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 54  LEU 54  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 55  THR 55  36  36  THR THR A ? n 
A 1 56  PRO 56  37  37  PRO PRO A ? n 
A 1 57  PRO 57  38  38  PRO PRO A ? n 
A 1 58  ASP 58  39  39  ASP ASP A ? n 
A 1 59  VAL 59  40  40  VAL VAL A ? n 
A 1 60  HIS 60  41  41  HIS HIS A ? n 
A 1 61  VAL 61  42  42  VAL VAL A ? n 
A 1 62  LEU 62  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 63  LYS 63  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 64  LEU 64  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 65  ILE 65  46  46  ILE ILE A ? n 
A 1 66  ASP 66  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 67  GLU 67  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 68  GLN 68  49  49  GLN GLN A ? n 
A 1 69  ARG 69  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 70  GLY 70  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 71  LEU 71  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 72  ASN 72  53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 73  LEU 73  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 74  GLN 74  55  55  GLN GLN A ? n 
A 1 75  ASP 75  56  56  ASP ASP A ? n 
A 1 76  LEU 76  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 77  GLY 77  58  58  GLY GLY A ? n 
A 1 78  ARG 78  59  59  ARG ARG A ? n 
A 1 79  GLN 79  60  60  GLN GLN A ? n 
A 1 80  MET 80  61  61  MET MET A ? n 
A 1 81  CYS 81  62  62  CYS CYS A ? n 
A 1 82  ARG 82  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ASP 83  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 84  LYS 84  65  65  LYS LYS A ? n 
A 1 85  ALA 85  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 86  LEU 86  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 87  ILE 87  68  68  ILE ILE A ? n 
A 1 88  THR 88  69  69  THR THR A ? n 
A 1 89  ARG 89  70  70  ARG ARG A ? n 
A 1 90  LYS 90  71  71  LYS LYS A ? n 
A 1 91  ILE 91  72  72  ILE ILE A ? n 
A 1 92  ARG 92  73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 93  GLU 93  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 94  LEU 94  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 95  GLU 95  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ARG 97  78  78  ARG ARG A ? n 
A 1 98  ASN 98  79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 99  LEU 99  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 100 VAL 100 81  81  VAL VAL A ? n 
A 1 101 ARG 101 82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 102 ARG 102 83  83  ARG ARG A ? n 
A 1 103 GLU 103 84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 104 ARG 104 85  85  ARG ARG A ? n 
A 1 105 ASN 105 86  86  ASN ASN A ? n 
A 1 106 PRO 106 87  87  PRO PRO A ? n 
A 1 107 SER 107 88  88  SER SER A ? n 
A 1 108 ASP 108 89  89  ASP ASP A ? n 
A 1 109 GLN 109 90  90  GLN GLN A ? n 
A 1 110 ARG 110 91  91  ARG ARG A ? n 
A 1 111 SER 111 92  92  SER SER A ? n 
A 1 112 PHE 112 93  93  PHE PHE A ? n 
A 1 113 GLN 113 94  94  GLN GLN A ? n 
A 1 114 LEU 114 95  95  LEU LEU A ? n 
A 1 115 PHE 115 96  96  PHE PHE A ? n 
A 1 116 LEU 116 97  97  LEU LEU A ? n 
A 1 117 THR 117 98  98  THR THR A ? n 
A 1 118 ASP 118 99  99  ASP ASP A ? n 
A 1 119 GLU 119 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 120 GLY 120 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 121 LEU 121 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 122 ALA 122 103 103 ALA ALA A ? n 
A 1 123 ILE 123 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 124 HIS 124 105 105 HIS HIS A ? n 
A 1 125 GLN 125 106 106 GLN GLN A ? n 
A 1 126 HIS 126 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 127 ALA 127 108 108 ALA ALA A ? n 
A 1 128 GLU 128 109 109 GLU GLU A ? n 
A 1 129 ALA 129 110 110 ALA ALA A ? n 
A 1 130 ILE 130 111 111 ILE ILE A ? n 
A 1 131 MET 131 112 112 MET MET A ? n 
A 1 132 SER 132 113 113 SER SER A ? n 
A 1 133 ARG 133 114 114 ARG ARG A ? n 
A 1 134 VAL 134 115 115 VAL VAL A ? n 
A 1 135 HIS 135 116 116 HIS HIS A ? n 
A 1 136 ASP 136 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 137 GLU 137 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 138 LEU 138 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 139 PHE 139 120 120 PHE PHE A ? n 
A 1 140 ALA 140 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 141 PRO 141 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 142 LEU 142 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 143 THR 143 124 124 THR THR A ? n 
A 1 144 PRO 144 125 125 PRO PRO A ? n 
A 1 145 VAL 145 126 126 VAL VAL A ? n 
A 1 146 GLU 146 127 127 GLU GLU A ? n 
A 1 147 GLN 147 128 128 GLN GLN A ? n 
A 1 148 ALA 148 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 149 THR 149 130 130 THR THR A ? n 
A 1 150 LEU 150 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 151 VAL 151 132 132 VAL VAL A ? n 
A 1 152 HIS 152 133 133 HIS HIS A ? n 
A 1 153 LEU 153 134 134 LEU LEU A ? n 
A 1 154 LEU 154 135 135 LEU LEU A ? n 
A 1 155 ASP 155 136 136 ASP ASP A ? n 
A 1 156 GLN 156 137 137 GLN GLN A ? n 
A 1 157 CYS 157 138 138 CYS CYS A ? n 
A 1 158 LEU 158 139 139 LEU LEU A ? n 
B 1 1   MET 1   -18 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -17 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -16 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   HIS 7   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  GLY 10  -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  VAL 11  -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  ASP 12  -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  LEU 13  -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  GLY 14  -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  THR 15  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  GLU 16  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  ASN 17  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  LEU 18  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  TYR 19  0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  PHE 20  1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  GLN 21  2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 22  SER 22  3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 23  MET 23  4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 24  VAL 24  5   5   VAL VAL B ? n 
B 1 25  ASN 25  6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 26  PRO 26  7   7   PRO PRO B ? n 
B 1 27  ASP 27  8   8   ASP ASP B ? n 
B 1 28  LEU 28  9   9   LEU LEU B ? n 
B 1 29  MET 29  10  10  MET MET B ? n 
B 1 30  PRO 30  11  11  PRO PRO B ? n 
B 1 31  ALA 31  12  12  ALA ALA B ? n 
B 1 32  LEU 32  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 33  MET 33  14  14  MET MET B ? n 
B 1 34  ALA 34  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 35  VAL 35  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 36  PHE 36  17  17  PHE PHE B ? n 
B 1 37  GLN 37  18  18  GLN GLN B ? n 
B 1 38  HIS 38  19  19  HIS HIS B ? n 
B 1 39  VAL 39  20  20  VAL VAL B ? n 
B 1 40  TRP 40  21  21  TRP TRP B ? n 
B 1 41  THR 41  22  22  THR THR B ? n 
B 1 42  ARG 42  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 43  ILE 43  24  24  ILE ILE B ? n 
B 1 44  GLN 44  25  25  GLN GLN B ? n 
B 1 45  SER 45  26  26  SER SER B ? n 
B 1 46  GLU 46  27  27  GLU GLU B ? n 
B 1 47  LEU 47  28  28  LEU LEU B ? n 
B 1 48  ASP 48  29  29  ASP ASP B ? n 
B 1 49  CYS 49  30  30  CYS CYS B ? n 
B 1 50  GLN 50  31  31  GLN GLN B ? n 
B 1 51  ARG 51  32  32  ARG ARG B ? n 
B 1 52  LEU 52  33  33  LEU LEU B ? n 
B 1 53  ASP 53  34  34  ASP ASP B ? n 
B 1 54  LEU 54  35  35  LEU LEU B ? n 
B 1 55  THR 55  36  36  THR THR B ? n 
B 1 56  PRO 56  37  37  PRO PRO B ? n 
B 1 57  PRO 57  38  38  PRO PRO B ? n 
B 1 58  ASP 58  39  39  ASP ASP B ? n 
B 1 59  VAL 59  40  40  VAL VAL B ? n 
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B 1 62  LEU 62  43  43  LEU LEU B ? n 
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B 1 64  LEU 64  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 65  ILE 65  46  46  ILE ILE B ? n 
B 1 66  ASP 66  47  47  ASP ASP B ? n 
B 1 67  GLU 67  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 68  GLN 68  49  49  GLN GLN B ? n 
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B 1 70  GLY 70  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 71  LEU 71  52  52  LEU LEU B ? n 
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B 1 77  GLY 77  58  58  GLY GLY B ? n 
B 1 78  ARG 78  59  59  ARG ARG B ? n 
B 1 79  GLN 79  60  60  GLN GLN B ? n 
B 1 80  MET 80  61  61  MET MET B ? n 
B 1 81  CYS 81  62  62  CYS CYS B ? n 
B 1 82  ARG 82  63  63  ARG ARG B ? n 
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B 1 96  GLY 96  77  77  GLY GLY B ? n 
B 1 97  ARG 97  78  78  ARG ARG B ? n 
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B 1 99  LEU 99  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 100 VAL 100 81  81  VAL VAL B ? n 
B 1 101 ARG 101 82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 102 ARG 102 83  83  ARG ARG B ? n 
B 1 103 GLU 103 84  84  GLU GLU B ? n 
B 1 104 ARG 104 85  85  ARG ARG B ? n 
B 1 105 ASN 105 86  86  ASN ASN B ? n 
B 1 106 PRO 106 87  87  PRO PRO B ? n 
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B 1 108 ASP 108 89  89  ASP ASP B ? n 
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B 1 112 PHE 112 93  93  PHE PHE B ? n 
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B 1 114 LEU 114 95  95  LEU LEU B ? n 
B 1 115 PHE 115 96  96  PHE PHE B ? n 
B 1 116 LEU 116 97  97  LEU LEU B ? n 
B 1 117 THR 117 98  98  THR THR B ? n 
B 1 118 ASP 118 99  99  ASP ASP B ? n 
B 1 119 GLU 119 100 100 GLU GLU B ? n 
B 1 120 GLY 120 101 101 GLY GLY B ? n 
B 1 121 LEU 121 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 122 ALA 122 103 103 ALA ALA B ? n 
B 1 123 ILE 123 104 104 ILE ILE B ? n 
B 1 124 HIS 124 105 105 HIS HIS B ? n 
B 1 125 GLN 125 106 106 GLN GLN B ? n 
B 1 126 HIS 126 107 107 HIS HIS B ? n 
B 1 127 ALA 127 108 108 ALA ALA B ? n 
B 1 128 GLU 128 109 109 GLU GLU B ? n 
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B 1 130 ILE 130 111 111 ILE ILE B ? n 
B 1 131 MET 131 112 112 MET MET B ? n 
B 1 132 SER 132 113 113 SER SER B ? n 
B 1 133 ARG 133 114 114 ARG ARG B ? n 
B 1 134 VAL 134 115 115 VAL VAL B ? n 
B 1 135 HIS 135 116 116 HIS HIS B ? n 
B 1 136 ASP 136 117 117 ASP ASP B ? n 
B 1 137 GLU 137 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 138 LEU 138 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 139 PHE 139 120 120 PHE PHE B ? n 
B 1 140 ALA 140 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 141 PRO 141 122 122 PRO PRO B ? n 
B 1 142 LEU 142 123 123 LEU LEU B ? n 
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B 1 144 PRO 144 125 125 PRO PRO B ? n 
B 1 145 VAL 145 126 126 VAL VAL B ? n 
B 1 146 GLU 146 127 127 GLU GLU B ? n 
B 1 147 GLN 147 128 128 GLN GLN B ? n 
B 1 148 ALA 148 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 149 THR 149 130 130 THR THR B ? n 
B 1 150 LEU 150 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 151 VAL 151 132 132 VAL VAL B ? n 
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B 1 154 LEU 154 135 135 LEU LEU B ? n 
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B 1 158 LEU 158 139 139 LEU LEU B ? n 
# 
loop_
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C 2 GOL 1  1140 1140 GOL GOL B ? 
D 2 GOL 1  1141 1141 GOL GOL B ? 
E 3 HOH 1  2001 2001 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  2002 2002 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  2003 2003 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  2004 2004 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  2005 2005 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  2006 2006 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  2007 2007 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  2008 2008 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  2009 2009 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 2010 2010 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 2011 2011 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 2012 2012 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 2013 2013 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 2014 2014 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 2015 2015 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 2016 2016 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 2017 2017 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 2018 2018 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 2019 2019 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 2020 2020 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 2021 2021 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 2022 2022 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 2023 2023 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 2024 2024 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 2025 2025 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 2026 2026 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 2027 2027 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 2028 2028 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 2029 2029 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 2030 2030 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 2031 2031 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 2032 2032 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 2033 2033 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 2034 2034 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 2035 2035 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 2036 2036 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 2037 2037 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 2038 2038 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 2039 2039 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 2040 2040 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 2041 2041 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 2042 2042 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 2043 2043 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 2044 2044 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 2045 2045 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 2046 2046 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 2047 2047 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 2048 2048 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 2049 2049 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 2050 2050 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 2051 2051 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 2052 2052 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 2053 2053 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 2054 2054 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 2055 2055 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56 2056 2056 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 61 2061 2061 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 63 2063 2063 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  2001 2001 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  2002 2002 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  2003 2003 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  2004 2004 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  2005 2005 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  2006 2006 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  2007 2007 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  2008 2008 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  2009 2009 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 2010 2010 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 2011 2011 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 2012 2012 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 2013 2013 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 2014 2014 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 2015 2015 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 18 2018 2018 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 20 2020 2020 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 30 2030 2030 HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 32 2032 2032 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 2033 2033 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 2034 2034 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 2035 2035 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 2036 2036 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 2037 2037 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 2038 2038 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 2039 2039 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 2040 2040 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 2041 2041 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 2042 2042 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 2043 2043 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 2044 2044 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 2045 2045 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 2046 2046 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 2047 2047 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 2048 2048 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 2049 2049 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 2050 2050 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 2051 2051 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 2052 2052 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 2053 2053 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 2054 2054 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 2055 2055 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 2056 2056 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 2057 2057 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 2058 2058 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 2059 2059 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 2060 2060 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 2061 2061 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 2062 2062 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 2063 2063 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL        "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 27  ? ASP A 48  ? ASP A 8   ASP A 29  1 ? 22 
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A 55  ? GLN A 68  ? THR A 36  GLN A 49  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A 72  ? CYS A 81  ? ASN A 53  CYS A 62  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 83  ? ARG A 97  ? ASP A 64  ARG A 78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 117 ? ALA A 140 ? THR A 98  ALA A 121 1 ? 24 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 143 ? CYS A 157 ? THR A 124 CYS A 138 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP B 27  ? GLN B 50  ? ASP B 8   GLN B 31  1 ? 24 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR B 55  ? GLN B 68  ? THR B 36  GLN B 49  1 ? 14 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN B 72  ? CYS B 81  ? ASN B 53  CYS B 62  1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 83  ? ARG B 97  ? ASP B 64  ARG B 78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR B 117 ? ALA B 140 ? THR B 98  ALA B 121 1 ? 24 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 143 ? CYS B 157 ? THR B 124 CYS B 138 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 100 ? ARG A 104 ? VAL A 81 ARG A 85 
AA1 2 PHE A 112 ? LEU A 116 ? PHE A 93 LEU A 97 
AA2 1 VAL B 100 ? ASN B 105 ? VAL B 81 ASN B 86 
AA2 2 ASP B 108 ? LEU B 116 ? ASP B 89 LEU B 97 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011781 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006802 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013604 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008758 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 GLYCEROL GOL 
3 water    HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 103 ? N GLU A 84 O GLN A 113 ? O GLN A 94 
AA2 1 2 O ASN B 105 ? O ASN B 86 N ASP B 108 ? N ASP B 89 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . GLY A 1 10  ? 5.780   67.481 1.581  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? -9   GLY A N   1 
ATOM   2    C CA  . GLY A 1 10  ? 4.446   66.899 1.691  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? -9   GLY A CA  1 
ATOM   3    C C   . GLY A 1 10  ? 4.306   65.821 2.752  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? -9   GLY A C   1 
ATOM   4    O O   . GLY A 1 10  ? 4.950   65.883 3.806  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? -9   GLY A O   1 
ATOM   5    N N   . VAL A 1 11  ? 3.445   64.833 2.476  1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A N   1 
ATOM   6    C CA  . VAL A 1 11  ? 3.130   63.707 3.364  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A CA  1 
ATOM   7    C C   . VAL A 1 11  ? 4.092   62.541 3.098  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A C   1 
ATOM   8    O O   . VAL A 1 11  ? 4.195   62.085 1.958  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A O   1 
ATOM   9    C CB  . VAL A 1 11  ? 1.651   63.254 3.173  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A CB  1 
ATOM   10   C CG1 . VAL A 1 11  ? 1.285   62.150 4.150  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A CG1 1 
ATOM   11   C CG2 . VAL A 1 11  ? 0.669   64.427 3.276  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? -8   VAL A CG2 1 
ATOM   12   N N   . ASP A 1 12  ? 4.772   62.049 4.145  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A N   1 
ATOM   13   C CA  . ASP A 1 12  ? 5.677   60.905 4.057  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A CA  1 
ATOM   14   C C   . ASP A 1 12  ? 4.859   59.583 4.184  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A C   1 
ATOM   15   O O   . ASP A 1 12  ? 4.182   59.345 5.192  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A O   1 
ATOM   16   C CB  . ASP A 1 12  ? 6.768   60.997 5.142  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A CB  1 
ATOM   17   C CG  . ASP A 1 12  ? 7.798   59.868 5.152  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A CG  1 
ATOM   18   O OD1 . ASP A 1 12  ? 7.821   59.058 4.183  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A OD1 1 
ATOM   19   O OD2 . ASP A 1 12  ? 8.603   59.806 6.115  1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? -7   ASP A OD2 1 
ATOM   20   N N   . LEU A 1 13  ? 4.929   58.733 3.163  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A N   1 
ATOM   21   C CA  . LEU A 1 13  ? 4.170   57.472 3.181  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A CA  1 
ATOM   22   C C   . LEU A 1 13  ? 5.098   56.263 3.279  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A C   1 
ATOM   23   O O   . LEU A 1 13  ? 4.677   55.148 2.991  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A O   1 
ATOM   24   C CB  . LEU A 1 13  ? 3.259   57.370 1.941  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A CB  1 
ATOM   25   C CG  . LEU A 1 13  ? 2.256   58.527 1.720  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A CG  1 
ATOM   26   C CD1 . LEU A 1 13  ? 1.476   58.319 0.435  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A CD1 1 
ATOM   27   C CD2 . LEU A 1 13  ? 1.272   58.678 2.896  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? -6   LEU A CD2 1 
ATOM   28   N N   . GLY A 1 14  ? 6.339   56.488 3.713  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? -5   GLY A N   1 
ATOM   29   C CA  . GLY A 1 14  ? 7.340   55.432 3.838  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? -5   GLY A CA  1 
ATOM   30   C C   . GLY A 1 14  ? 7.638   54.792 2.496  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? -5   GLY A C   1 
ATOM   31   O O   . GLY A 1 14  ? 8.107   55.468 1.586  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? -5   GLY A O   1 
ATOM   32   N N   . THR A 1 15  ? 7.297   53.507 2.327  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? -4   THR A N   1 
ATOM   33   C CA  . THR A 1 15  ? 7.531   52.821 1.052  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? -4   THR A CA  1 
ATOM   34   C C   . THR A 1 15  ? 6.224   52.719 0.220  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? -4   THR A C   1 
ATOM   35   O O   . THR A 1 15  ? 6.228   52.114 -0.855 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? -4   THR A O   1 
ATOM   36   C CB  . THR A 1 15  ? 8.150   51.440 1.311  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? -4   THR A CB  1 
ATOM   37   O OG1 . THR A 1 15  ? 7.215   50.649 2.048  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? -4   THR A OG1 1 
ATOM   38   C CG2 . THR A 1 15  ? 9.481   51.522 2.072  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? -4   THR A CG2 1 
ATOM   39   N N   . GLU A 1 16  ? 5.121   53.325 0.711  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A N   1 
ATOM   40   C CA  . GLU A 1 16  ? 3.808   53.289 0.056  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A CA  1 
ATOM   41   C C   . GLU A 1 16  ? 3.715   54.234 -1.148 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A C   1 
ATOM   42   O O   . GLU A 1 16  ? 4.377   55.273 -1.211 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A O   1 
ATOM   43   C CB  . GLU A 1 16  ? 2.665   53.581 1.050  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A CB  1 
ATOM   44   C CG  . GLU A 1 16  ? 2.579   52.556 2.183  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A CG  1 
ATOM   45   C CD  . GLU A 1 16  ? 2.609   51.082 1.790  1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A CD  1 
ATOM   46   O OE1 . GLU A 1 16  ? 1.988   50.715 0.768  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A OE1 1 
ATOM   47   O OE2 . GLU A 1 16  ? 3.269   50.293 2.498  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? -3   GLU A OE2 1 
ATOM   48   N N   . ASN A 1 17  ? 2.881   53.848 -2.106 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A N   1 
ATOM   49   C CA  . ASN A 1 17  ? 2.687   54.585 -3.348 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A CA  1 
ATOM   50   C C   . ASN A 1 17  ? 1.489   55.503 -3.168 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A C   1 
ATOM   51   O O   . ASN A 1 17  ? 0.408   55.024 -2.841 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A O   1 
ATOM   52   C CB  . ASN A 1 17  ? 2.489   53.570 -4.512 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A CB  1 
ATOM   53   C CG  . ASN A 1 17  ? 2.196   54.147 -5.885 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A CG  1 
ATOM   54   O OD1 . ASN A 1 17  ? 2.076   55.349 -6.096 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A OD1 1 
ATOM   55   N ND2 . ASN A 1 17  ? 2.023   53.279 -6.856 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? -2   ASN A ND2 1 
ATOM   56   N N   . LEU A 1 18  ? 1.674   56.820 -3.389 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A N   1 
ATOM   57   C CA  . LEU A 1 18  ? 0.604   57.821 -3.237 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A CA  1 
ATOM   58   C C   . LEU A 1 18  ? -0.535  57.599 -4.235 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A C   1 
ATOM   59   O O   . LEU A 1 18  ? -1.658  58.046 -3.966 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A O   1 
ATOM   60   C CB  . LEU A 1 18  ? 1.089   59.313 -3.290 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A CB  1 
ATOM   61   C CG  . LEU A 1 18  ? 2.029   59.930 -4.383 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A CG  1 
ATOM   62   C CD1 . LEU A 1 18  ? 2.547   58.989 -5.432 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A CD1 1 
ATOM   63   C CD2 . LEU A 1 18  ? 1.550   61.294 -4.891 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? -1   LEU A CD2 1 
ATOM   64   N N   . TYR A 1 19  ? -0.264  56.899 -5.363 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A N   1 
ATOM   65   C CA  . TYR A 1 19  ? -1.329  56.623 -6.333 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CA  1 
ATOM   66   C C   . TYR A 1 19  ? -1.896  55.200 -6.178 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A C   1 
ATOM   67   O O   . TYR A 1 19  ? -2.613  54.759 -7.066 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A O   1 
ATOM   68   C CB  . TYR A 1 19  ? -0.832  56.819 -7.774 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CB  1 
ATOM   69   C CG  . TYR A 1 19  ? -0.216  58.174 -8.043 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CG  1 
ATOM   70   C CD1 . TYR A 1 19  ? -0.978  59.340 -7.960 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . TYR A 1 19  ? 1.107   58.289 -8.444 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CD2 1 
ATOM   72   C CE1 . TYR A 1 19  ? -0.424  60.586 -8.251 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CE1 1 
ATOM   73   C CE2 . TYR A 1 19  ? 1.678   59.527 -8.711 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CE2 1 
ATOM   74   C CZ  . TYR A 1 19  ? 0.910   60.673 -8.614 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A CZ  1 
ATOM   75   O OH  . TYR A 1 19  ? 1.494   61.874 -8.897 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 0    TYR A OH  1 
ATOM   76   N N   . PHE A 1 20  ? -1.594  54.483 -5.079 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A N   1 
ATOM   77   C CA  . PHE A 1 20  ? -2.077  53.102 -4.957 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CA  1 
ATOM   78   C C   . PHE A 1 20  ? -3.597  53.008 -5.153 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A C   1 
ATOM   79   O O   . PHE A 1 20  ? -4.363  53.736 -4.541 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A O   1 
ATOM   80   C CB  . PHE A 1 20  ? -1.675  52.437 -3.631 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CB  1 
ATOM   81   C CG  . PHE A 1 20  ? -2.142  50.993 -3.543 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CG  1 
ATOM   82   C CD1 . PHE A 1 20  ? -1.463  49.980 -4.220 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CD1 1 
ATOM   83   C CD2 . PHE A 1 20  ? -3.301  50.660 -2.845 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CD2 1 
ATOM   84   C CE1 . PHE A 1 20  ? -1.926  48.657 -4.186 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CE1 1 
ATOM   85   C CE2 . PHE A 1 20  ? -3.747  49.329 -2.787 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CE2 1 
ATOM   86   C CZ  . PHE A 1 20  ? -3.045  48.337 -3.443 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 1    PHE A CZ  1 
ATOM   87   N N   . GLN A 1 21  ? -4.010  52.106 -6.015 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A N   1 
ATOM   88   C CA  . GLN A 1 21  ? -5.425  51.892 -6.252 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CA  1 
ATOM   89   C C   . GLN A 1 21  ? -5.879  50.599 -5.555 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A C   1 
ATOM   90   O O   . GLN A 1 21  ? -5.430  49.504 -5.888 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A O   1 
ATOM   91   C CB  . GLN A 1 21  ? -5.729  51.846 -7.769 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CB  1 
ATOM   92   C CG  . GLN A 1 21  ? -7.194  52.169 -8.088 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CG  1 
ATOM   93   C CD  . GLN A 1 21  ? -7.571  53.592 -7.725 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 2    GLN A CD  1 
ATOM   94   O OE1 . GLN A 1 21  ? -7.115  54.564 -8.340 1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 2    GLN A OE1 1 
ATOM   95   N NE2 . GLN A 1 21  ? -8.407  53.744 -6.706 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 2    GLN A NE2 1 
ATOM   96   N N   . SER A 1 22  ? -6.738  50.751 -4.563 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 3    SER A N   1 
ATOM   97   C CA  . SER A 1 22  ? -7.320  49.634 -3.863 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 3    SER A CA  1 
ATOM   98   C C   . SER A 1 22  ? -8.551  49.202 -4.618 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 3    SER A C   1 
ATOM   99   O O   . SER A 1 22  ? -9.298  50.051 -5.082 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 3    SER A O   1 
ATOM   100  C CB  . SER A 1 22  ? -7.688  50.019 -2.436 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 3    SER A CB  1 
ATOM   101  O OG  . SER A 1 22  ? -8.452  48.955 -1.890 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 3    SER A OG  1 
ATOM   102  N N   . MET A 1 23  ? -8.783  47.902 -4.707 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 4    MET A N   1 
ATOM   103  C CA  . MET A 1 23  ? -9.968  47.363 -5.382 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 4    MET A CA  1 
ATOM   104  C C   . MET A 1 23  ? -10.779 46.461 -4.439 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 4    MET A C   1 
ATOM   105  O O   . MET A 1 23  ? -11.744 45.837 -4.854 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 4    MET A O   1 
ATOM   106  C CB  . MET A 1 23  ? -9.550  46.597 -6.646 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 4    MET A CB  1 
ATOM   107  C CG  . MET A 1 23  ? -8.988  47.526 -7.734 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 4    MET A CG  1 
ATOM   108  S SD  . MET A 1 23  ? -8.371  46.581 -9.149 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 4    MET A SD  1 
ATOM   109  C CE  . MET A 1 23  ? -6.754  45.993 -8.489 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 4    MET A CE  1 
ATOM   110  N N   . VAL A 1 24  ? -10.401 46.400 -3.178 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A N   1 
ATOM   111  C CA  . VAL A 1 24  ? -11.114 45.560 -2.234 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A CA  1 
ATOM   112  C C   . VAL A 1 24  ? -12.555 46.117 -2.040 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A C   1 
ATOM   113  O O   . VAL A 1 24  ? -12.763 47.322 -2.127 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A O   1 
ATOM   114  C CB  . VAL A 1 24  ? -10.314 45.457 -0.900 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A CB  1 
ATOM   115  C CG1 . VAL A 1 24  ? -10.426 46.747 -0.091 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A CG1 1 
ATOM   116  C CG2 . VAL A 1 24  ? -10.803 44.274 -0.072 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 5    VAL A CG2 1 
ATOM   117  N N   . ASN A 1 25  ? -13.536 45.242 -1.815 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   1 
ATOM   118  C CA  . ASN A 1 25  ? -14.899 45.659 -1.479 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  1 
ATOM   119  C C   . ASN A 1 25  ? -14.809 46.502 -0.176 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   1 
ATOM   120  O O   . ASN A 1 25  ? -14.258 46.008 0.811  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   1 
ATOM   121  C CB  . ASN A 1 25  ? -15.785 44.429 -1.303 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  1 
ATOM   122  C CG  . ASN A 1 25  ? -17.226 44.747 -0.997 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  1 
ATOM   123  O OD1 . ASN A 1 25  ? -17.547 45.533 -0.089 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 1 
ATOM   124  N ND2 . ASN A 1 25  ? -18.124 44.106 -1.730 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 1 
ATOM   125  N N   . PRO A 1 26  ? -15.233 47.785 -0.180 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A N   1 
ATOM   126  C CA  . PRO A 1 26  ? -15.007 48.625 1.011  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CA  1 
ATOM   127  C C   . PRO A 1 26  ? -15.783 48.181 2.258  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A C   1 
ATOM   128  O O   . PRO A 1 26  ? -15.437 48.617 3.349  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A O   1 
ATOM   129  C CB  . PRO A 1 26  ? -15.434 50.030 0.555  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CB  1 
ATOM   130  C CG  . PRO A 1 26  ? -16.404 49.783 -0.604 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CG  1 
ATOM   131  C CD  . PRO A 1 26  ? -15.848 48.556 -1.293 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 7    PRO A CD  1 
ATOM   132  N N   . ASP A 1 27  ? -16.782 47.293 2.111  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A N   1 
ATOM   133  C CA  . ASP A 1 27  ? -17.561 46.790 3.237  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A CA  1 
ATOM   134  C C   . ASP A 1 27  ? -16.960 45.531 3.862  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A C   1 
ATOM   135  O O   . ASP A 1 27  ? -17.431 45.115 4.914  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A O   1 
ATOM   136  C CB  . ASP A 1 27  ? -19.010 46.499 2.792  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A CB  1 
ATOM   137  C CG  . ASP A 1 27  ? -19.800 47.740 2.401  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A CG  1 
ATOM   138  O OD1 . ASP A 1 27  ? -19.475 48.838 2.913  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A OD1 1 
ATOM   139  O OD2 . ASP A 1 27  ? -20.763 47.607 1.605  1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 8    ASP A OD2 1 
ATOM   140  N N   . LEU A 1 28  ? -15.929 44.928 3.242  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A N   1 
ATOM   141  C CA  . LEU A 1 28  ? -15.361 43.663 3.711  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CA  1 
ATOM   142  C C   . LEU A 1 28  ? -14.622 43.764 5.056  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A C   1 
ATOM   143  O O   . LEU A 1 28  ? -14.948 43.008 5.984  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A O   1 
ATOM   144  C CB  . LEU A 1 28  ? -14.465 43.050 2.641  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CB  1 
ATOM   145  C CG  . LEU A 1 28  ? -13.991 41.600 2.836  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CG  1 
ATOM   146  C CD1 . LEU A 1 28  ? -15.091 40.689 3.473  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD1 1 
ATOM   147  C CD2 . LEU A 1 28  ? -13.527 41.024 1.523  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD2 1 
ATOM   148  N N   . MET A 1 29  ? -13.645 44.667 5.163  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 10   MET A N   1 
ATOM   149  C CA  . MET A 1 29  ? -12.907 44.837 6.416  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 10   MET A CA  1 
ATOM   150  C C   . MET A 1 29  ? -13.861 45.313 7.539  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 10   MET A C   1 
ATOM   151  O O   . MET A 1 29  ? -13.847 44.692 8.593  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 10   MET A O   1 
ATOM   152  C CB  . MET A 1 29  ? -11.680 45.745 6.259  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 10   MET A CB  1 
ATOM   153  C CG  . MET A 1 29  ? -10.665 45.539 7.378  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 10   MET A CG  1 
ATOM   154  S SD  . MET A 1 29  ? -10.057 43.808 7.592  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 10   MET A SD  1 
ATOM   155  C CE  . MET A 1 29  ? -8.709  43.817 6.541  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 10   MET A CE  1 
ATOM   156  N N   . PRO A 1 30  ? -14.760 46.308 7.350  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A N   1 
ATOM   157  C CA  . PRO A 1 30  ? -15.715 46.645 8.434  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A CA  1 
ATOM   158  C C   . PRO A 1 30  ? -16.640 45.483 8.838  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A C   1 
ATOM   159  O O   . PRO A 1 30  ? -16.923 45.355 10.020 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A O   1 
ATOM   160  C CB  . PRO A 1 30  ? -16.538 47.793 7.854  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A CB  1 
ATOM   161  C CG  . PRO A 1 30  ? -15.639 48.400 6.811  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A CG  1 
ATOM   162  C CD  . PRO A 1 30  ? -14.926 47.218 6.201  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 11   PRO A CD  1 
ATOM   163  N N   . ALA A 1 31  ? -17.067 44.609 7.897  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A N   1 
ATOM   164  C CA  . ALA A 1 31  ? -17.932 43.464 8.248  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CA  1 
ATOM   165  C C   . ALA A 1 31  ? -17.174 42.448 9.103  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A C   1 
ATOM   166  O O   . ALA A 1 31  ? -17.696 42.002 10.125 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A O   1 
ATOM   167  C CB  . ALA A 1 31  ? -18.486 42.794 6.990  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CB  1 
ATOM   168  N N   . LEU A 1 32  ? -15.929 42.132 8.721  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   169  C CA  . LEU A 1 32  ? -15.100 41.196 9.478  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   170  C C   . LEU A 1 32  ? -14.741 41.751 10.873 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   171  O O   . LEU A 1 32  ? -14.772 41.003 11.850 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   172  C CB  . LEU A 1 32  ? -13.826 40.830 8.696  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   173  C CG  . LEU A 1 32  ? -13.985 39.707 7.657  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   174  C CD1 . LEU A 1 32  ? -12.972 39.868 6.569  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   175  C CD2 . LEU A 1 32  ? -13.870 38.305 8.302  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   176  N N   . MET A 1 33  ? -14.450 43.057 10.966 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 14   MET A N   1 
ATOM   177  C CA  . MET A 1 33  ? -14.140 43.706 12.249 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 14   MET A CA  1 
ATOM   178  C C   . MET A 1 33  ? -15.380 43.745 13.150 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 14   MET A C   1 
ATOM   179  O O   . MET A 1 33  ? -15.244 43.570 14.362 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 14   MET A O   1 
ATOM   180  C CB  . MET A 1 33  ? -13.573 45.115 12.057 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 14   MET A CB  1 
ATOM   181  C CG  . MET A 1 33  ? -12.122 45.141 11.586 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 14   MET A CG  1 
ATOM   182  S SD  . MET A 1 33  ? -11.611 46.869 11.383 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 14   MET A SD  1 
ATOM   183  C CE  . MET A 1 33  ? -12.169 47.548 13.004 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 14   MET A CE  1 
ATOM   184  N N   . ALA A 1 34  ? -16.582 43.954 12.571 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A N   1 
ATOM   185  C CA  . ALA A 1 34  ? -17.814 43.919 13.373 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CA  1 
ATOM   186  C C   . ALA A 1 34  ? -18.035 42.507 13.934 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A C   1 
ATOM   187  O O   . ALA A 1 34  ? -18.425 42.367 15.097 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A O   1 
ATOM   188  C CB  . ALA A 1 34  ? -19.016 44.363 12.548 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CB  1 
ATOM   189  N N   . VAL A 1 35  ? -17.720 41.458 13.138 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A N   1 
ATOM   190  C CA  . VAL A 1 35  ? -17.848 40.071 13.604 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CA  1 
ATOM   191  C C   . VAL A 1 35  ? -16.786 39.807 14.711 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A C   1 
ATOM   192  O O   . VAL A 1 35  ? -17.101 39.232 15.765 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A O   1 
ATOM   193  C CB  . VAL A 1 35  ? -17.753 39.046 12.435 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CB  1 
ATOM   194  C CG1 . VAL A 1 35  ? -17.604 37.616 12.959 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG1 1 
ATOM   195  C CG2 . VAL A 1 35  ? -18.977 39.146 11.523 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG2 1 
ATOM   196  N N   . PHE A 1 36  ? -15.538 40.260 14.454 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A N   1 
ATOM   197  C CA  . PHE A 1 36  ? -14.440 40.163 15.407 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CA  1 
ATOM   198  C C   . PHE A 1 36  ? -14.838 40.811 16.742 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A C   1 
ATOM   199  O O   . PHE A 1 36  ? -14.674 40.185 17.777 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A O   1 
ATOM   200  C CB  . PHE A 1 36  ? -13.165 40.814 14.846 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CB  1 
ATOM   201  C CG  . PHE A 1 36  ? -11.996 40.753 15.793 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CG  1 
ATOM   202  C CD1 . PHE A 1 36  ? -11.782 41.764 16.730 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CD1 1 
ATOM   203  C CD2 . PHE A 1 36  ? -11.115 39.678 15.766 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CD2 1 
ATOM   204  C CE1 . PHE A 1 36  ? -10.706 41.697 17.626 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CE1 1 
ATOM   205  C CE2 . PHE A 1 36  ? -10.030 39.616 16.654 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CE2 1 
ATOM   206  C CZ  . PHE A 1 36  ? -9.835  40.625 17.576 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 17   PHE A CZ  1 
ATOM   207  N N   . GLN A 1 37  ? -15.385 42.034 16.709 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A N   1 
ATOM   208  C CA  . GLN A 1 37  ? -15.814 42.737 17.919 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A CA  1 
ATOM   209  C C   . GLN A 1 37  ? -16.897 41.952 18.681 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A C   1 
ATOM   210  O O   . GLN A 1 37  ? -16.811 41.885 19.908 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A O   1 
ATOM   211  C CB  . GLN A 1 37  ? -16.283 44.166 17.616 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A CB  1 
ATOM   212  C CG  . GLN A 1 37  ? -15.112 45.112 17.377 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A CG  1 
ATOM   213  C CD  . GLN A 1 37  ? -15.524 46.537 17.096 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A CD  1 
ATOM   214  O OE1 . GLN A 1 37  ? -16.191 46.844 16.096 1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A OE1 1 
ATOM   215  N NE2 . GLN A 1 37  ? -15.061 47.454 17.933 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 18   GLN A NE2 1 
ATOM   216  N N   A HIS A 1 38  ? -17.880 41.348 17.973 0.50 44.47  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A N   1 
ATOM   217  N N   B HIS A 1 38  ? -17.880 41.353 17.967 0.50 44.52  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A N   1 
ATOM   218  C CA  A HIS A 1 38  ? -18.934 40.547 18.603 0.50 44.62  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CA  1 
ATOM   219  C CA  B HIS A 1 38  ? -18.939 40.542 18.575 0.50 44.70  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CA  1 
ATOM   220  C C   A HIS A 1 38  ? -18.334 39.332 19.314 0.50 47.67  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A C   1 
ATOM   221  C C   B HIS A 1 38  ? -18.316 39.355 19.318 0.50 47.69  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A C   1 
ATOM   222  O O   A HIS A 1 38  ? -18.732 39.016 20.437 0.50 47.43  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A O   1 
ATOM   223  O O   B HIS A 1 38  ? -18.687 39.078 20.461 0.50 47.43  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A O   1 
ATOM   224  C CB  A HIS A 1 38  ? -19.989 40.092 17.575 0.50 45.44  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CB  1 
ATOM   225  C CB  B HIS A 1 38  ? -19.948 40.052 17.507 0.50 45.54  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CB  1 
ATOM   226  C CG  A HIS A 1 38  ? -21.144 41.032 17.433 0.50 48.82  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CG  1 
ATOM   227  C CG  B HIS A 1 38  ? -20.957 39.074 18.029 0.50 48.96  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CG  1 
ATOM   228  N ND1 A HIS A 1 38  ? -21.975 41.326 18.505 0.50 50.63  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A ND1 1 
ATOM   229  N ND1 B HIS A 1 38  ? -22.123 39.498 18.642 0.50 50.91  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A ND1 1 
ATOM   230  C CD2 A HIS A 1 38  ? -21.597 41.683 16.339 0.50 50.32  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CD2 1 
ATOM   231  C CD2 B HIS A 1 38  ? -20.931 37.720 18.033 0.50 50.82  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CD2 1 
ATOM   232  C CE1 A HIS A 1 38  ? -22.887 42.159 18.031 0.50 49.94  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CE1 1 
ATOM   233  C CE1 B HIS A 1 38  ? -22.769 38.395 18.994 0.50 50.33  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CE1 1 
ATOM   234  N NE2 A HIS A 1 38  ? -22.704 42.398 16.732 0.50 50.14  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A NE2 1 
ATOM   235  N NE2 B HIS A 1 38  ? -22.091 37.300 18.648 0.50 50.57  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A NE2 1 
ATOM   236  N N   . VAL A 1 39  ? -17.347 38.685 18.670 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A N   1 
ATOM   237  C CA  . VAL A 1 39  ? -16.641 37.508 19.215 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CA  1 
ATOM   238  C C   . VAL A 1 39  ? -15.755 37.928 20.419 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A C   1 
ATOM   239  O O   . VAL A 1 39  ? -15.828 37.318 21.499 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A O   1 
ATOM   240  C CB  . VAL A 1 39  ? -15.814 36.782 18.099 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CB  1 
ATOM   241  C CG1 . VAL A 1 39  ? -14.898 35.713 18.686 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG1 1 
ATOM   242  C CG2 . VAL A 1 39  ? -16.722 36.178 17.018 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 20   VAL A CG2 1 
ATOM   243  N N   . TRP A 1 40  ? -14.924 38.948 20.232 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A N   1 
ATOM   244  C CA  . TRP A 1 40  ? -13.990 39.394 21.262 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CA  1 
ATOM   245  C C   . TRP A 1 40  ? -14.699 39.954 22.505 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A C   1 
ATOM   246  O O   . TRP A 1 40  ? -14.253 39.677 23.620 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A O   1 
ATOM   247  C CB  . TRP A 1 40  ? -12.982 40.407 20.717 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CB  1 
ATOM   248  C CG  . TRP A 1 40  ? -11.859 40.647 21.681 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CG  1 
ATOM   249  C CD1 . TRP A 1 40  ? -11.627 41.785 22.403 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CD1 1 
ATOM   250  C CD2 . TRP A 1 40  ? -10.923 39.668 22.162 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CD2 1 
ATOM   251  N NE1 . TRP A 1 40  ? -10.543 41.606 23.230 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A NE1 1 
ATOM   252  C CE2 . TRP A 1 40  ? -10.114 40.302 23.130 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CE2 1 
ATOM   253  C CE3 . TRP A 1 40  ? -10.664 38.323 21.836 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CE3 1 
ATOM   254  C CZ2 . TRP A 1 40  ? -9.074  39.637 23.789 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CZ2 1 
ATOM   255  C CZ3 . TRP A 1 40  ? -9.630  37.666 22.484 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CZ3 1 
ATOM   256  C CH2 . TRP A 1 40  ? -8.855  38.317 23.457 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 21   TRP A CH2 1 
ATOM   257  N N   . THR A 1 41  ? -15.793 40.719 22.320 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 22   THR A N   1 
ATOM   258  C CA  . THR A 1 41  ? -16.568 41.258 23.438 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 22   THR A CA  1 
ATOM   259  C C   . THR A 1 41  ? -17.079 40.108 24.327 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 22   THR A C   1 
ATOM   260  O O   . THR A 1 41  ? -16.890 40.155 25.544 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 22   THR A O   1 
ATOM   261  C CB  . THR A 1 41  ? -17.685 42.147 22.903 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 22   THR A CB  1 
ATOM   262  O OG1 . THR A 1 41  ? -17.064 43.322 22.386 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 22   THR A OG1 1 
ATOM   263  C CG2 . THR A 1 41  ? -18.710 42.531 23.961 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 22   THR A CG2 1 
ATOM   264  N N   . ARG A 1 42  ? -17.666 39.071 23.713 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   265  C CA  . ARG A 1 42  ? -18.173 37.911 24.437 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   266  C C   . ARG A 1 42  ? -17.056 37.164 25.165 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   267  O O   . ARG A 1 42  ? -17.245 36.810 26.332 1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   268  C CB  . ARG A 1 42  ? -18.924 36.972 23.500 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   269  C CG  . ARG A 1 42  ? -20.343 37.447 23.142 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   270  C CD  . ARG A 1 42  ? -21.358 37.204 24.265 1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   271  N NE  . ARG A 1 42  ? -21.574 35.775 24.516 1.00 97.06  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   272  C CZ  . ARG A 1 42  ? -22.504 35.044 23.911 1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   273  N NH1 . ARG A 1 42  ? -23.324 35.598 23.026 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   274  N NH2 . ARG A 1 42  ? -22.620 33.750 24.184 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   275  N N   . ILE A 1 43  ? -15.884 36.966 24.510 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A N   1 
ATOM   276  C CA  . ILE A 1 43  ? -14.739 36.293 25.141 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CA  1 
ATOM   277  C C   . ILE A 1 43  ? -14.321 37.092 26.393 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A C   1 
ATOM   278  O O   . ILE A 1 43  ? -14.257 36.507 27.471 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A O   1 
ATOM   279  C CB  . ILE A 1 43  ? -13.547 36.054 24.166 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CB  1 
ATOM   280  C CG1 . ILE A 1 43  ? -13.901 35.054 23.053 1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG1 1 
ATOM   281  C CG2 . ILE A 1 43  ? -12.284 35.612 24.915 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG2 1 
ATOM   282  C CD1 . ILE A 1 43  ? -12.917 35.104 21.849 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CD1 1 
ATOM   283  N N   . GLN A 1 44  ? -14.085 38.417 26.256 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A N   1 
ATOM   284  C CA  . GLN A 1 44  ? -13.678 39.309 27.351 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CA  1 
ATOM   285  C C   . GLN A 1 44  ? -14.672 39.289 28.511 1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A C   1 
ATOM   286  O O   . GLN A 1 44  ? -14.260 39.196 29.669 1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A O   1 
ATOM   287  C CB  . GLN A 1 44  ? -13.501 40.751 26.856 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CB  1 
ATOM   288  C CG  . GLN A 1 44  ? -12.282 40.958 25.966 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CG  1 
ATOM   289  C CD  . GLN A 1 44  ? -10.986 41.098 26.725 1.00 114.95 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CD  1 
ATOM   290  O OE1 . GLN A 1 44  ? -10.435 40.126 27.260 1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A OE1 1 
ATOM   291  N NE2 . GLN A 1 44  ? -10.445 42.308 26.743 1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A NE2 1 
ATOM   292  N N   . SER A 1 45  ? -15.974 39.345 28.194 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 26   SER A N   1 
ATOM   293  C CA  . SER A 1 45  ? -17.039 39.333 29.192 1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 26   SER A CA  1 
ATOM   294  C C   . SER A 1 45  ? -17.113 37.995 29.951 1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 26   SER A C   1 
ATOM   295  O O   . SER A 1 45  ? -17.188 38.009 31.180 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 26   SER A O   1 
ATOM   296  C CB  . SER A 1 45  ? -18.382 39.630 28.534 1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 26   SER A CB  1 
ATOM   297  O OG  . SER A 1 45  ? -19.446 39.664 29.469 1.00 93.45  ? ? ? ? ? ? 26   SER A OG  1 
ATOM   298  N N   . GLU A 1 46  ? -17.105 36.854 29.239 1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A N   1 
ATOM   299  C CA  . GLU A 1 46  ? -17.241 35.546 29.881 1.00 86.63  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CA  1 
ATOM   300  C C   . GLU A 1 46  ? -15.948 35.061 30.575 1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A C   1 
ATOM   301  O O   . GLU A 1 46  ? -16.030 34.123 31.373 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A O   1 
ATOM   302  C CB  . GLU A 1 46  ? -17.758 34.492 28.897 1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CB  1 
ATOM   303  C CG  . GLU A 1 46  ? -19.264 34.530 28.700 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CG  1 
ATOM   304  C CD  . GLU A 1 46  ? -19.833 33.402 27.859 1.00 127.92 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A CD  1 
ATOM   305  O OE1 . GLU A 1 46  ? -19.710 32.226 28.274 1.00 125.77 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE1 1 
ATOM   306  O OE2 . GLU A 1 46  ? -20.438 33.698 26.804 1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 27   GLU A OE2 1 
ATOM   307  N N   . LEU A 1 47  ? -14.781 35.693 30.313 1.00 89.58  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A N   1 
ATOM   308  C CA  . LEU A 1 47  ? -13.542 35.315 30.999 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CA  1 
ATOM   309  C C   . LEU A 1 47  ? -13.461 36.073 32.338 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A C   1 
ATOM   310  O O   . LEU A 1 47  ? -13.684 35.460 33.386 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A O   1 
ATOM   311  C CB  . LEU A 1 47  ? -12.278 35.540 30.138 1.00 89.72  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CB  1 
ATOM   312  C CG  . LEU A 1 47  ? -11.940 34.486 29.062 1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CG  1 
ATOM   313  C CD1 . LEU A 1 47  ? -10.719 34.897 28.268 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD1 1 
ATOM   314  C CD2 . LEU A 1 47  ? -11.663 33.122 29.665 1.00 96.19  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD2 1 
ATOM   315  N N   . ASP A 1 48  ? -13.200 37.409 32.291 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 29   ASP A N   1 
ATOM   316  C CA  . ASP A 1 48  ? -13.096 38.342 33.427 1.00 125.83 ? ? ? ? ? ? 29   ASP A CA  1 
ATOM   317  C C   . ASP A 1 48  ? -12.146 37.828 34.520 1.00 151.56 ? ? ? ? ? ? 29   ASP A C   1 
ATOM   318  O O   . ASP A 1 48  ? -11.725 38.591 35.390 1.00 112.64 ? ? ? ? ? ? 29   ASP A O   1 
ATOM   319  C CB  . ASP A 1 48  ? -14.484 38.641 34.025 1.00 127.70 ? ? ? ? ? ? 29   ASP A CB  1 
ATOM   320  N N   . LEU A 1 52  ? -6.891  41.003 34.920 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A N   1 
ATOM   321  C CA  . LEU A 1 52  ? -6.266  40.353 33.767 1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CA  1 
ATOM   322  C C   . LEU A 1 52  ? -6.751  40.995 32.458 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A C   1 
ATOM   323  O O   . LEU A 1 52  ? -7.955  40.997 32.174 1.00 87.79  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A O   1 
ATOM   324  C CB  . LEU A 1 52  ? -6.556  38.836 33.778 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CB  1 
ATOM   325  C CG  . LEU A 1 52  ? -5.728  37.945 32.837 1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CG  1 
ATOM   326  C CD1 . LEU A 1 52  ? -4.340  37.672 33.404 1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD1 1 
ATOM   327  C CD2 . LEU A 1 52  ? -6.420  36.613 32.614 1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD2 1 
ATOM   328  N N   . ASP A 1 53  ? -5.811  41.549 31.668 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A N   1 
ATOM   329  C CA  . ASP A 1 53  ? -6.144  42.198 30.398 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A CA  1 
ATOM   330  C C   . ASP A 1 53  ? -5.530  41.428 29.224 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A C   1 
ATOM   331  O O   . ASP A 1 53  ? -4.495  41.826 28.686 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A O   1 
ATOM   332  C CB  . ASP A 1 53  ? -5.700  43.676 30.396 1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A CB  1 
ATOM   333  N N   . LEU A 1 54  ? -6.160  40.306 28.851 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A N   1 
ATOM   334  C CA  . LEU A 1 54  ? -5.695  39.495 27.730 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CA  1 
ATOM   335  C C   . LEU A 1 54  ? -6.105  40.139 26.423 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A C   1 
ATOM   336  O O   . LEU A 1 54  ? -7.244  40.585 26.280 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A O   1 
ATOM   337  C CB  . LEU A 1 54  ? -6.226  38.055 27.799 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CB  1 
ATOM   338  C CG  . LEU A 1 54  ? -5.611  37.136 28.857 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CG  1 
ATOM   339  C CD1 . LEU A 1 54  ? -6.326  35.817 28.879 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD1 1 
ATOM   340  C CD2 . LEU A 1 54  ? -4.117  36.910 28.625 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD2 1 
ATOM   341  N N   . THR A 1 55  ? -5.169  40.212 25.485 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 36   THR A N   1 
ATOM   342  C CA  . THR A 1 55  ? -5.421  40.793 24.177 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CA  1 
ATOM   343  C C   . THR A 1 55  ? -5.608  39.639 23.172 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 36   THR A C   1 
ATOM   344  O O   . THR A 1 55  ? -5.177  38.519 23.468 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 36   THR A O   1 
ATOM   345  C CB  . THR A 1 55  ? -4.268  41.745 23.793 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CB  1 
ATOM   346  O OG1 . THR A 1 55  ? -3.078  40.977 23.599 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 36   THR A OG1 1 
ATOM   347  C CG2 . THR A 1 55  ? -4.038  42.858 24.822 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 36   THR A CG2 1 
ATOM   348  N N   . PRO A 1 56  ? -6.165  39.880 21.957 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A N   1 
ATOM   349  C CA  . PRO A 1 56  ? -6.284  38.778 20.987 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A CA  1 
ATOM   350  C C   . PRO A 1 56  ? -4.927  38.088 20.698 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A C   1 
ATOM   351  O O   . PRO A 1 56  ? -4.950  36.858 20.732 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A O   1 
ATOM   352  C CB  . PRO A 1 56  ? -6.905  39.449 19.749 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A CB  1 
ATOM   353  C CG  . PRO A 1 56  ? -7.639  40.651 20.307 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A CG  1 
ATOM   354  C CD  . PRO A 1 56  ? -6.751  41.133 21.419 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A CD  1 
ATOM   355  N N   . PRO A 1 57  ? -3.739  38.757 20.519 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A N   1 
ATOM   356  C CA  . PRO A 1 57  ? -2.493  37.981 20.321 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A CA  1 
ATOM   357  C C   . PRO A 1 57  ? -2.110  37.110 21.525 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A C   1 
ATOM   358  O O   . PRO A 1 57  ? -1.516  36.066 21.301 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A O   1 
ATOM   359  C CB  . PRO A 1 57  ? -1.427  39.052 20.082 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A CB  1 
ATOM   360  C CG  . PRO A 1 57  ? -2.175  40.260 19.672 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A CG  1 
ATOM   361  C CD  . PRO A 1 57  ? -3.459  40.207 20.427 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 38   PRO A CD  1 
ATOM   362  N N   . ASP A 1 58  ? -2.448  37.524 22.778 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A N   1 
ATOM   363  C CA  . ASP A 1 58  ? -2.197  36.733 24.011 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CA  1 
ATOM   364  C C   . ASP A 1 58  ? -2.907  35.389 23.951 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A C   1 
ATOM   365  O O   . ASP A 1 58  ? -2.310  34.369 24.269 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A O   1 
ATOM   366  C CB  . ASP A 1 58  ? -2.667  37.470 25.282 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CB  1 
ATOM   367  C CG  . ASP A 1 58  ? -1.914  38.740 25.609 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CG  1 
ATOM   368  O OD1 . ASP A 1 58  ? -1.010  39.096 24.847 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD1 1 
ATOM   369  O OD2 . ASP A 1 58  ? -2.289  39.415 26.591 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD2 1 
ATOM   370  N N   . VAL A 1 59  ? -4.176  35.400 23.515 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A N   1 
ATOM   371  C CA  . VAL A 1 59  ? -5.034  34.226 23.359 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CA  1 
ATOM   372  C C   . VAL A 1 59  ? -4.427  33.282 22.305 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A C   1 
ATOM   373  O O   . VAL A 1 59  ? -4.331  32.072 22.545 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A O   1 
ATOM   374  C CB  . VAL A 1 59  ? -6.487  34.641 23.033 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CB  1 
ATOM   375  C CG1 . VAL A 1 59  ? -7.350  33.425 22.707 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG1 1 
ATOM   376  C CG2 . VAL A 1 59  ? -7.092  35.401 24.207 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG2 1 
ATOM   377  N N   . HIS A 1 60  ? -3.961  33.841 21.179 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A N   1 
ATOM   378  C CA  . HIS A 1 60  ? -3.341  33.037 20.135 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CA  1 
ATOM   379  C C   . HIS A 1 60  ? -2.009  32.421 20.600 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A C   1 
ATOM   380  O O   . HIS A 1 60  ? -1.703  31.295 20.220 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A O   1 
ATOM   381  C CB  . HIS A 1 60  ? -3.124  33.839 18.857 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CB  1 
ATOM   382  C CG  . HIS A 1 60  ? -2.890  32.944 17.678 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CG  1 
ATOM   383  N ND1 . HIS A 1 60  ? -1.679  32.926 17.014 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A ND1 1 
ATOM   384  C CD2 . HIS A 1 60  ? -3.696  31.988 17.143 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CD2 1 
ATOM   385  C CE1 . HIS A 1 60  ? -1.812  32.022 16.052 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CE1 1 
ATOM   386  N NE2 . HIS A 1 60  ? -3.004  31.423 16.100 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A NE2 1 
ATOM   387  N N   . VAL A 1 61  ? -1.233  33.138 21.439 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A N   1 
ATOM   388  C CA  . VAL A 1 61  ? 0.017   32.608 21.981 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CA  1 
ATOM   389  C C   . VAL A 1 61  ? -0.277  31.344 22.826 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A C   1 
ATOM   390  O O   . VAL A 1 61  ? 0.411   30.333 22.663 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A O   1 
ATOM   391  C CB  . VAL A 1 61  ? 0.792   33.675 22.793 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CB  1 
ATOM   392  C CG1 . VAL A 1 61  ? 1.855   33.029 23.674 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CG1 1 
ATOM   393  C CG2 . VAL A 1 61  ? 1.416   34.716 21.862 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CG2 1 
ATOM   394  N N   . LEU A 1 62  ? -1.302  31.401 23.693 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A N   1 
ATOM   395  C CA  . LEU A 1 62  ? -1.693  30.276 24.551 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CA  1 
ATOM   396  C C   . LEU A 1 62  ? -2.087  29.053 23.707 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A C   1 
ATOM   397  O O   . LEU A 1 62  ? -1.669  27.930 24.011 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A O   1 
ATOM   398  C CB  . LEU A 1 62  ? -2.841  30.661 25.503 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CB  1 
ATOM   399  C CG  . LEU A 1 62  ? -2.581  31.783 26.507 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CG  1 
ATOM   400  C CD1 . LEU A 1 62  ? -3.753  31.917 27.450 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD1 1 
ATOM   401  C CD2 . LEU A 1 62  ? -1.306  31.552 27.304 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD2 1 
ATOM   402  N N   . LYS A 1 63  ? -2.845  29.291 22.624 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A N   1 
ATOM   403  C CA  . LYS A 1 63  ? -3.295  28.265 21.696 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CA  1 
ATOM   404  C C   . LYS A 1 63  ? -2.079  27.577 21.042 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A C   1 
ATOM   405  O O   . LYS A 1 63  ? -2.011  26.345 21.041 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A O   1 
ATOM   406  C CB  . LYS A 1 63  ? -4.227  28.893 20.642 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CB  1 
ATOM   407  C CG  . LYS A 1 63  ? -4.735  27.920 19.579 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CG  1 
ATOM   408  C CD  . LYS A 1 63  ? -5.590  28.638 18.534 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CD  1 
ATOM   409  C CE  . LYS A 1 63  ? -5.926  27.765 17.345 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A CE  1 
ATOM   410  N NZ  . LYS A 1 63  ? -6.934  26.726 17.690 1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 44   LYS A NZ  1 
ATOM   411  N N   . LEU A 1 64  ? -1.119  28.365 20.528 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   412  C CA  . LEU A 1 64  ? 0.071   27.806 19.887 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   413  C C   . LEU A 1 64  ? 0.922   26.982 20.863 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   414  O O   . LEU A 1 64  ? 1.450   25.934 20.476 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   415  C CB  . LEU A 1 64  ? 0.921   28.907 19.243 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   416  C CG  . LEU A 1 64  ? 0.268   29.664 18.074 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   417  C CD1 . LEU A 1 64  ? 1.215   30.707 17.519 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   418  C CD2 . LEU A 1 64  ? -0.154  28.709 16.948 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   419  N N   . ILE A 1 65  ? 1.035   27.439 22.125 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A N   1 
ATOM   420  C CA  . ILE A 1 65  ? 1.808   26.721 23.149 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A CA  1 
ATOM   421  C C   . ILE A 1 65  ? 1.098   25.384 23.486 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A C   1 
ATOM   422  O O   . ILE A 1 65  ? 1.762   24.349 23.603 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A O   1 
ATOM   423  C CB  . ILE A 1 65  ? 2.078   27.604 24.408 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A CB  1 
ATOM   424  C CG1 . ILE A 1 65  ? 2.993   28.812 24.053 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A CG1 1 
ATOM   425  C CG2 . ILE A 1 65  ? 2.689   26.781 25.554 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A CG2 1 
ATOM   426  C CD1 . ILE A 1 65  ? 3.166   29.850 25.172 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 46   ILE A CD1 1 
ATOM   427  N N   . ASP A 1 66  ? -0.233  25.410 23.614 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A N   1 
ATOM   428  C CA  . ASP A 1 66  ? -1.016  24.215 23.910 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CA  1 
ATOM   429  C C   . ASP A 1 66  ? -0.958  23.187 22.767 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A C   1 
ATOM   430  O O   . ASP A 1 66  ? -0.821  21.997 23.035 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A O   1 
ATOM   431  C CB  . ASP A 1 66  ? -2.482  24.577 24.195 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CB  1 
ATOM   432  C CG  . ASP A 1 66  ? -3.348  23.367 24.492 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CG  1 
ATOM   433  O OD1 . ASP A 1 66  ? -3.075  22.674 25.500 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD1 1 
ATOM   434  O OD2 . ASP A 1 66  ? -4.277  23.093 23.697 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD2 1 
ATOM   435  N N   . GLU A 1 67  ? -1.064  23.642 21.514 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A N   1 
ATOM   436  C CA  . GLU A 1 67  ? -1.109  22.763 20.347 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A CA  1 
ATOM   437  C C   . GLU A 1 67  ? 0.258   22.224 19.943 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A C   1 
ATOM   438  O O   . GLU A 1 67  ? 0.322   21.168 19.310 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A O   1 
ATOM   439  C CB  . GLU A 1 67  ? -1.772  23.479 19.167 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A CB  1 
ATOM   440  C CG  . GLU A 1 67  ? -3.277  23.604 19.372 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A CG  1 
ATOM   441  C CD  . GLU A 1 67  ? -4.076  24.471 18.415 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A CD  1 
ATOM   442  O OE1 . GLU A 1 67  ? -3.514  24.933 17.395 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A OE1 1 
ATOM   443  O OE2 . GLU A 1 67  ? -5.283  24.669 18.680 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 48   GLU A OE2 1 
ATOM   444  N N   . GLN A 1 68  ? 1.342   22.934 20.297 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A N   1 
ATOM   445  C CA  . GLN A 1 68  ? 2.708   22.523 19.969 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A CA  1 
ATOM   446  C C   . GLN A 1 68  ? 3.517   22.411 21.250 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A C   1 
ATOM   447  O O   . GLN A 1 68  ? 4.284   23.315 21.602 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A O   1 
ATOM   448  C CB  . GLN A 1 68  ? 3.348   23.498 18.978 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A CB  1 
ATOM   449  C CG  . GLN A 1 68  ? 2.656   23.521 17.630 1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A CG  1 
ATOM   450  C CD  . GLN A 1 68  ? 3.029   24.762 16.877 1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 49   GLN A CD  1 
ATOM   451  O OE1 . GLN A 1 68  ? 2.489   25.843 17.132 1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 49   GLN A OE1 1 
ATOM   452  N NE2 . GLN A 1 68  ? 3.983   24.631 15.958 1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 49   GLN A NE2 1 
ATOM   453  N N   . ARG A 1 69  ? 3.309   21.293 21.961 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A N   1 
ATOM   454  C CA  . ARG A 1 69  ? 3.937   20.995 23.241 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CA  1 
ATOM   455  C C   . ARG A 1 69  ? 5.465   21.133 23.168 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A C   1 
ATOM   456  O O   . ARG A 1 69  ? 6.108   20.537 22.300 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A O   1 
ATOM   457  C CB  . ARG A 1 69  ? 3.521   19.601 23.749 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CB  1 
ATOM   458  C CG  . ARG A 1 69  ? 2.011   19.433 24.002 1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CG  1 
ATOM   459  C CD  . ARG A 1 69  ? 1.433   20.396 25.035 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CD  1 
ATOM   460  N NE  . ARG A 1 69  ? 0.628   19.718 26.051 1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NE  1 
ATOM   461  C CZ  . ARG A 1 69  ? -0.692  19.572 25.994 1.00 109.39 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CZ  1 
ATOM   462  N NH1 . ARG A 1 69  ? -1.375  20.050 24.964 1.00 93.71  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH1 1 
ATOM   463  N NH2 . ARG A 1 69  ? -1.337  18.943 26.967 1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH2 1 
ATOM   464  N N   . GLY A 1 70  ? 5.995   21.998 24.030 1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N   1 
ATOM   465  C CA  . GLY A 1 70  ? 7.419   22.268 24.144 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA  1 
ATOM   466  C C   . GLY A 1 70  ? 8.040   23.077 23.027 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C   1 
ATOM   467  O O   . GLY A 1 70  ? 9.261   23.022 22.849 1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O   1 
ATOM   468  N N   . LEU A 1 71  ? 7.240   23.862 22.278 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A N   1 
ATOM   469  C CA  . LEU A 1 71  ? 7.816   24.708 21.222 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CA  1 
ATOM   470  C C   . LEU A 1 71  ? 8.715   25.815 21.859 1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A C   1 
ATOM   471  O O   . LEU A 1 71  ? 8.479   26.213 23.007 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A O   1 
ATOM   472  C CB  . LEU A 1 71  ? 6.714   25.317 20.317 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CB  1 
ATOM   473  C CG  . LEU A 1 71  ? 6.148   26.707 20.671 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CG  1 
ATOM   474  C CD1 . LEU A 1 71  ? 5.440   27.322 19.492 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD1 1 
ATOM   475  C CD2 . LEU A 1 71  ? 5.242   26.641 21.883 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 52   LEU A CD2 1 
ATOM   476  N N   . ASN A 1 72  ? 9.733   26.302 21.135 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A N   1 
ATOM   477  C CA  . ASN A 1 72  ? 10.633  27.341 21.666 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A CA  1 
ATOM   478  C C   . ASN A 1 72  ? 10.216  28.769 21.223 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A C   1 
ATOM   479  O O   . ASN A 1 72  ? 9.325   28.927 20.387 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A O   1 
ATOM   480  C CB  . ASN A 1 72  ? 12.091  27.060 21.271 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A CB  1 
ATOM   481  C CG  . ASN A 1 72  ? 12.340  26.958 19.787 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A CG  1 
ATOM   482  O OD1 . ASN A 1 72  ? 11.778  27.694 18.973 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A OD1 1 
ATOM   483  N ND2 . ASN A 1 72  ? 13.235  26.069 19.406 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 53   ASN A ND2 1 
ATOM   484  N N   . LEU A 1 73  ? 10.889  29.796 21.784 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A N   1 
ATOM   485  C CA  . LEU A 1 73  ? 10.638  31.215 21.503 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A CA  1 
ATOM   486  C C   . LEU A 1 73  ? 10.863  31.581 20.029 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A C   1 
ATOM   487  O O   . LEU A 1 73  ? 10.137  32.425 19.505 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A O   1 
ATOM   488  C CB  . LEU A 1 73  ? 11.504  32.123 22.391 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A CB  1 
ATOM   489  C CG  . LEU A 1 73  ? 11.042  32.310 23.853 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A CG  1 
ATOM   490  C CD1 . LEU A 1 73  ? 12.117  32.991 24.679 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A CD1 1 
ATOM   491  C CD2 . LEU A 1 73  ? 9.789   33.119 23.932 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A CD2 1 
ATOM   492  N N   . GLN A 1 74  ? 11.847  30.946 19.363 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A N   1 
ATOM   493  C CA  . GLN A 1 74  ? 12.139  31.211 17.949 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A CA  1 
ATOM   494  C C   . GLN A 1 74  ? 10.978  30.732 17.058 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A C   1 
ATOM   495  O O   . GLN A 1 74  ? 10.537  31.478 16.185 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A O   1 
ATOM   496  C CB  . GLN A 1 74  ? 13.476  30.556 17.530 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A CB  1 
ATOM   497  C CG  . GLN A 1 74  ? 14.024  30.946 16.138 1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 55   GLN A CG  1 
ATOM   498  C CD  . GLN A 1 74  ? 14.397  32.404 15.966 1.00 120.08 ? ? ? ? ? ? 55   GLN A CD  1 
ATOM   499  O OE1 . GLN A 1 74  ? 15.216  32.968 16.711 1.00 118.49 ? ? ? ? ? ? 55   GLN A OE1 1 
ATOM   500  N NE2 . GLN A 1 74  ? 13.822  33.034 14.947 1.00 114.83 ? ? ? ? ? ? 55   GLN A NE2 1 
ATOM   501  N N   . ASP A 1 75  ? 10.451  29.515 17.318 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A N   1 
ATOM   502  C CA  . ASP A 1 75  ? 9.340   28.959 16.544 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CA  1 
ATOM   503  C C   . ASP A 1 75  ? 8.046   29.708 16.825 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A C   1 
ATOM   504  O O   . ASP A 1 75  ? 7.248   29.905 15.901 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A O   1 
ATOM   505  C CB  . ASP A 1 75  ? 9.177   27.461 16.796 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CB  1 
ATOM   506  C CG  . ASP A 1 75  ? 10.291  26.636 16.158 1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CG  1 
ATOM   507  O OD1 . ASP A 1 75  ? 10.547  26.818 14.942 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD1 1 
ATOM   508  O OD2 . ASP A 1 75  ? 10.893  25.793 16.870 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD2 1 
ATOM   509  N N   . LEU A 1 76  ? 7.847   30.162 18.084 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   510  C CA  . LEU A 1 76  ? 6.665   30.957 18.411 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   511  C C   . LEU A 1 76  ? 6.731   32.300 17.656 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   512  O O   . LEU A 1 76  ? 5.749   32.699 17.035 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   513  C CB  . LEU A 1 76  ? 6.508   31.154 19.927 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   514  C CG  . LEU A 1 76  ? 5.311   31.991 20.390 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   515  C CD1 . LEU A 1 76  ? 3.982   31.371 19.988 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   516  C CD2 . LEU A 1 76  ? 5.352   32.193 21.876 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   517  N N   . GLY A 1 77  ? 7.899   32.941 17.673 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A N   1 
ATOM   518  C CA  . GLY A 1 77  ? 8.139   34.206 16.980 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A CA  1 
ATOM   519  C C   . GLY A 1 77  ? 7.828   34.160 15.488 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A C   1 
ATOM   520  O O   . GLY A 1 77  ? 7.121   35.023 14.955 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 58   GLY A O   1 
ATOM   521  N N   . ARG A 1 78  ? 8.326   33.114 14.823 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A N   1 
ATOM   522  C CA  . ARG A 1 78  ? 8.125   32.827 13.400 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CA  1 
ATOM   523  C C   . ARG A 1 78  ? 6.631   32.647 13.087 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A C   1 
ATOM   524  O O   . ARG A 1 78  ? 6.151   33.185 12.093 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A O   1 
ATOM   525  C CB  . ARG A 1 78  ? 8.910   31.561 13.023 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CB  1 
ATOM   526  C CG  . ARG A 1 78  ? 8.954   31.234 11.532 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CG  1 
ATOM   527  C CD  . ARG A 1 78  ? 9.839   30.045 11.229 1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CD  1 
ATOM   528  N NE  . ARG A 1 78  ? 11.243  30.353 11.516 1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NE  1 
ATOM   529  C CZ  . ARG A 1 78  ? 11.980  29.756 12.451 1.00 120.37 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CZ  1 
ATOM   530  N NH1 . ARG A 1 78  ? 11.471  28.770 13.178 1.00 107.33 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH1 1 
ATOM   531  N NH2 . ARG A 1 78  ? 13.244  30.116 12.637 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH2 1 
ATOM   532  N N   . GLN A 1 79  ? 5.898   31.920 13.940 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A N   1 
ATOM   533  C CA  . GLN A 1 79  ? 4.466   31.688 13.751 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A CA  1 
ATOM   534  C C   . GLN A 1 79  ? 3.628   32.949 14.016 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A C   1 
ATOM   535  O O   . GLN A 1 79  ? 2.593   33.129 13.372 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A O   1 
ATOM   536  C CB  . GLN A 1 79  ? 3.990   30.542 14.631 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A CB  1 
ATOM   537  C CG  . GLN A 1 79  ? 4.320   29.205 13.999 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A CG  1 
ATOM   538  C CD  . GLN A 1 79  ? 3.990   28.073 14.908 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A CD  1 
ATOM   539  O OE1 . GLN A 1 79  ? 4.879   27.348 15.352 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A OE1 1 
ATOM   540  N NE2 . GLN A 1 79  ? 2.724   27.938 15.264 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 60   GLN A NE2 1 
ATOM   541  N N   . MET A 1 80  ? 4.082   33.825 14.934 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 61   MET A N   1 
ATOM   542  C CA  . MET A 1 80  ? 3.406   35.081 15.268 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 61   MET A CA  1 
ATOM   543  C C   . MET A 1 80  ? 3.844   36.215 14.314 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 61   MET A C   1 
ATOM   544  O O   . MET A 1 80  ? 3.254   37.293 14.350 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 61   MET A O   1 
ATOM   545  C CB  . MET A 1 80  ? 3.709   35.476 16.735 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 61   MET A CB  1 
ATOM   546  C CG  . MET A 1 80  ? 3.115   34.526 17.797 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 61   MET A CG  1 
ATOM   547  S SD  . MET A 1 80  ? 1.303   34.466 17.935 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 61   MET A SD  1 
ATOM   548  C CE  . MET A 1 80  ? 0.921   36.175 18.357 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 61   MET A CE  1 
ATOM   549  N N   . CYS A 1 81  ? 4.885   35.962 13.470 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A N   1 
ATOM   550  C CA  . CYS A 1 81  ? 5.535   36.902 12.536 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A CA  1 
ATOM   551  C C   . CYS A 1 81  ? 6.021   38.137 13.301 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A C   1 
ATOM   552  O O   . CYS A 1 81  ? 5.872   39.266 12.829 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A O   1 
ATOM   553  C CB  . CYS A 1 81  ? 4.633   37.280 11.361 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A CB  1 
ATOM   554  S SG  . CYS A 1 81  ? 4.062   35.868 10.379 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 62   CYS A SG  1 
ATOM   555  N N   . ARG A 1 82  ? 6.548   37.907 14.509 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A N   1 
ATOM   556  C CA  . ARG A 1 82  ? 7.043   38.958 15.386 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CA  1 
ATOM   557  C C   . ARG A 1 82  ? 8.478   38.662 15.746 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A C   1 
ATOM   558  O O   . ARG A 1 82  ? 8.868   37.496 15.814 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A O   1 
ATOM   559  C CB  . ARG A 1 82  ? 6.158   39.092 16.642 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CB  1 
ATOM   560  C CG  . ARG A 1 82  ? 4.797   39.715 16.341 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CG  1 
ATOM   561  C CD  . ARG A 1 82  ? 4.862   41.231 16.283 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CD  1 
ATOM   562  N NE  . ARG A 1 82  ? 4.449   41.819 17.554 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NE  1 
ATOM   563  C CZ  . ARG A 1 82  ? 4.451   43.119 17.832 1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CZ  1 
ATOM   564  N NH1 . ARG A 1 82  ? 4.885   43.999 16.934 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NH1 1 
ATOM   565  N NH2 . ARG A 1 82  ? 4.044   43.547 19.019 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NH2 1 
ATOM   566  N N   . ASP A 1 83  ? 9.274   39.714 15.945 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   567  C CA  . ASP A 1 83  ? 10.689  39.566 16.277 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   568  C C   . ASP A 1 83  ? 10.832  38.896 17.632 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   569  O O   . ASP A 1 83  ? 9.944   39.025 18.500 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   570  C CB  . ASP A 1 83  ? 11.420  40.913 16.230 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   571  N N   . LYS A 1 84  ? 11.931  38.121 17.781 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A N   1 
ATOM   572  C CA  . LYS A 1 84  ? 12.267  37.359 18.983 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CA  1 
ATOM   573  C C   . LYS A 1 84  ? 12.195  38.217 20.265 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A C   1 
ATOM   574  O O   . LYS A 1 84  ? 11.718  37.732 21.293 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A O   1 
ATOM   575  C CB  . LYS A 1 84  ? 13.653  36.707 18.865 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CB  1 
ATOM   576  C CG  . LYS A 1 84  ? 13.797  35.484 19.783 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CG  1 
ATOM   577  C CD  . LYS A 1 84  ? 15.242  35.112 20.089 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CD  1 
ATOM   578  C CE  . LYS A 1 84  ? 15.298  33.950 21.058 1.00 104.29 ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CE  1 
ATOM   579  N NZ  . LYS A 1 84  ? 16.672  33.403 21.210 1.00 115.18 ? ? ? ? ? ? 65   LYS A NZ  1 
ATOM   580  N N   . ALA A 1 85  ? 12.657  39.468 20.200 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   1 
ATOM   581  C CA  . ALA A 1 85  ? 12.653  40.374 21.345 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  1 
ATOM   582  C C   . ALA A 1 85  ? 11.221  40.671 21.828 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   1 
ATOM   583  O O   . ALA A 1 85  ? 10.960  40.584 23.038 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   1 
ATOM   584  C CB  . ALA A 1 85  ? 13.364  41.666 20.982 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  1 
ATOM   585  N N   . LEU A 1 86  ? 10.283  40.928 20.872 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A N   1 
ATOM   586  C CA  . LEU A 1 86  ? 8.879   41.245 21.197 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CA  1 
ATOM   587  C C   . LEU A 1 86  ? 8.140   40.040 21.763 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A C   1 
ATOM   588  O O   . LEU A 1 86  ? 7.426   40.168 22.748 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A O   1 
ATOM   589  C CB  . LEU A 1 86  ? 8.128   41.816 19.980 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CB  1 
ATOM   590  C CG  . LEU A 1 86  ? 8.723   43.108 19.387 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CG  1 
ATOM   591  C CD1 . LEU A 1 86  ? 8.181   43.381 17.986 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD1 1 
ATOM   592  C CD2 . LEU A 1 86  ? 8.496   44.308 20.306 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD2 1 
ATOM   593  N N   . ILE A 1 87  ? 8.356   38.871 21.197 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A N   1 
ATOM   594  C CA  . ILE A 1 87  ? 7.703   37.652 21.663 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A CA  1 
ATOM   595  C C   . ILE A 1 87  ? 8.278   37.193 23.053 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A C   1 
ATOM   596  O O   . ILE A 1 87  ? 7.498   36.732 23.894 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A O   1 
ATOM   597  C CB  . ILE A 1 87  ? 7.734   36.549 20.556 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A CB  1 
ATOM   598  C CG1 . ILE A 1 87  ? 6.748   35.450 20.826 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A CG1 1 
ATOM   599  C CG2 . ILE A 1 87  ? 9.088   35.948 20.353 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A CG2 1 
ATOM   600  C CD1 . ILE A 1 87  ? 5.318   35.863 20.550 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 68   ILE A CD1 1 
ATOM   601  N N   . THR A 1 88  ? 9.588   37.406 23.322 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 69   THR A N   1 
ATOM   602  C CA  . THR A 1 88  ? 10.169  37.069 24.635 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 69   THR A CA  1 
ATOM   603  C C   . THR A 1 88  ? 9.558   37.989 25.723 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 69   THR A C   1 
ATOM   604  O O   . THR A 1 88  ? 9.187   37.511 26.799 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 69   THR A O   1 
ATOM   605  C CB  . THR A 1 88  ? 11.700  37.128 24.602 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 69   THR A CB  1 
ATOM   606  O OG1 . THR A 1 88  ? 12.167  36.294 23.534 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 69   THR A OG1 1 
ATOM   607  C CG2 . THR A 1 88  ? 12.312  36.639 25.923 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 69   THR A CG2 1 
ATOM   608  N N   . ARG A 1 89  ? 9.369   39.280 25.393 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A N   1 
ATOM   609  C CA  . ARG A 1 89  ? 8.725   40.247 26.300 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A CA  1 
ATOM   610  C C   . ARG A 1 89  ? 7.305   39.794 26.651 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A C   1 
ATOM   611  O O   . ARG A 1 89  ? 6.961   39.722 27.834 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A O   1 
ATOM   612  C CB  . ARG A 1 89  ? 8.737   41.655 25.698 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A CB  1 
ATOM   613  C CG  . ARG A 1 89  ? 10.161  42.213 25.705 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A CG  1 
ATOM   614  C CD  . ARG A 1 89  ? 10.295  43.526 24.961 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A CD  1 
ATOM   615  N NE  . ARG A 1 89  ? 9.503   44.565 25.613 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A NE  1 
ATOM   616  C CZ  . ARG A 1 89  ? 9.960   45.369 26.561 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A CZ  1 
ATOM   617  N NH1 . ARG A 1 89  ? 11.224  45.284 26.961 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A NH1 1 
ATOM   618  N NH2 . ARG A 1 89  ? 9.164   46.282 27.102 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 70   ARG A NH2 1 
ATOM   619  N N   . LYS A 1 90  ? 6.532   39.379 25.632 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A N   1 
ATOM   620  C CA  . LYS A 1 90  ? 5.188   38.829 25.782 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CA  1 
ATOM   621  C C   . LYS A 1 90  ? 5.197   37.579 26.674 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A C   1 
ATOM   622  O O   . LYS A 1 90  ? 4.358   37.463 27.560 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A O   1 
ATOM   623  C CB  . LYS A 1 90  ? 4.599   38.481 24.394 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CB  1 
ATOM   624  C CG  . LYS A 1 90  ? 3.194   37.854 24.430 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CG  1 
ATOM   625  C CD  . LYS A 1 90  ? 2.141   38.851 24.876 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CD  1 
ATOM   626  C CE  . LYS A 1 90  ? 1.780   39.866 23.806 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CE  1 
ATOM   627  N NZ  . LYS A 1 90  ? 0.943   40.974 24.349 1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 71   LYS A NZ  1 
ATOM   628  N N   . ILE A 1 91  ? 6.137   36.652 26.447 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A N   1 
ATOM   629  C CA  . ILE A 1 91  ? 6.219   35.425 27.259 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CA  1 
ATOM   630  C C   . ILE A 1 91  ? 6.550   35.756 28.731 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A C   1 
ATOM   631  O O   . ILE A 1 91  ? 5.963   35.154 29.628 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A O   1 
ATOM   632  C CB  . ILE A 1 91  ? 7.218   34.414 26.625 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CB  1 
ATOM   633  C CG1 . ILE A 1 91  ? 6.598   33.764 25.322 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CG1 1 
ATOM   634  C CG2 . ILE A 1 91  ? 7.730   33.354 27.646 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CG2 1 
ATOM   635  C CD1 . ILE A 1 91  ? 5.247   33.049 25.487 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CD1 1 
ATOM   636  N N   . ARG A 1 92  ? 7.416   36.748 28.974 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A N   1 
ATOM   637  C CA  . ARG A 1 92  ? 7.759   37.144 30.350 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A CA  1 
ATOM   638  C C   . ARG A 1 92  ? 6.544   37.745 31.077 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A C   1 
ATOM   639  O O   . ARG A 1 92  ? 6.358   37.479 32.271 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A O   1 
ATOM   640  C CB  . ARG A 1 92  ? 8.955   38.120 30.362 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A CB  1 
ATOM   641  C CG  . ARG A 1 92  ? 10.270  37.499 29.866 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A CG  1 
ATOM   642  C CD  . ARG A 1 92  ? 11.465  38.342 30.289 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A CD  1 
ATOM   643  N NE  . ARG A 1 92  ? 11.654  38.307 31.753 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A NE  1 
ATOM   644  C CZ  . ARG A 1 92  ? 12.380  39.177 32.453 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A CZ  1 
ATOM   645  N NH1 . ARG A 1 92  ? 12.948  40.215 31.854 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A NH1 1 
ATOM   646  N NH2 . ARG A 1 92  ? 12.489  39.054 33.761 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A NH2 1 
ATOM   647  N N   . GLU A 1 93  ? 5.665   38.455 30.337 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A N   1 
ATOM   648  C CA  . GLU A 1 93  ? 4.441   39.001 30.944 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A CA  1 
ATOM   649  C C   . GLU A 1 93  ? 3.481   37.857 31.298 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A C   1 
ATOM   650  O O   . GLU A 1 93  ? 2.902   37.864 32.382 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A O   1 
ATOM   651  C CB  . GLU A 1 93  ? 3.750   40.018 30.018 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A CB  1 
ATOM   652  C CG  . GLU A 1 93  ? 4.498   41.320 29.794 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A CG  1 
ATOM   653  C CD  . GLU A 1 93  ? 3.953   42.223 28.696 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A CD  1 
ATOM   654  O OE1 . GLU A 1 93  ? 2.995   41.820 27.999 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A OE1 1 
ATOM   655  O OE2 . GLU A 1 93  ? 4.498   43.333 28.514 1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 74   GLU A OE2 1 
ATOM   656  N N   . LEU A 1 94  ? 3.350   36.857 30.396 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A N   1 
ATOM   657  C CA  . LEU A 1 94  ? 2.469   35.705 30.618 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CA  1 
ATOM   658  C C   . LEU A 1 94  ? 3.005   34.822 31.737 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A C   1 
ATOM   659  O O   . LEU A 1 94  ? 2.213   34.282 32.506 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A O   1 
ATOM   660  C CB  . LEU A 1 94  ? 2.277   34.905 29.326 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CB  1 
ATOM   661  C CG  . LEU A 1 94  ? 1.500   35.646 28.217 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CG  1 
ATOM   662  C CD1 . LEU A 1 94  ? 1.576   34.889 26.898 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD1 1 
ATOM   663  C CD2 . LEU A 1 94  ? 0.043   35.897 28.605 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD2 1 
ATOM   664  N N   . GLU A 1 95  ? 4.354   34.725 31.853 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A N   1 
ATOM   665  C CA  . GLU A 1 95  ? 5.069   34.005 32.924 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CA  1 
ATOM   666  C C   . GLU A 1 95  ? 4.747   34.697 34.248 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A C   1 
ATOM   667  O O   . GLU A 1 95  ? 4.405   34.031 35.223 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A O   1 
ATOM   668  C CB  . GLU A 1 95  ? 6.594   34.028 32.685 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CB  1 
ATOM   669  C CG  . GLU A 1 95  ? 7.270   32.921 31.880 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CG  1 
ATOM   670  C CD  . GLU A 1 95  ? 8.788   33.018 31.869 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CD  1 
ATOM   671  O OE1 . GLU A 1 95  ? 9.333   34.145 31.918 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE1 1 
ATOM   672  O OE2 . GLU A 1 95  ? 9.435   31.949 31.837 1.00 85.19  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE2 1 
ATOM   673  N N   . GLY A 1 96  ? 4.805   36.041 34.254 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A N   1 
ATOM   674  C CA  . GLY A 1 96  ? 4.476   36.864 35.416 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A CA  1 
ATOM   675  C C   . GLY A 1 96  ? 3.043   36.672 35.895 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A C   1 
ATOM   676  O O   . GLY A 1 96  ? 2.759   36.736 37.100 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A O   1 
ATOM   677  N N   . ARG A 1 97  ? 2.129   36.368 34.956 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A N   1 
ATOM   678  C CA  . ARG A 1 97  ? 0.716   36.152 35.281 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A CA  1 
ATOM   679  C C   . ARG A 1 97  ? 0.414   34.664 35.537 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A C   1 
ATOM   680  O O   . ARG A 1 97  ? -0.756  34.291 35.659 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A O   1 
ATOM   681  C CB  . ARG A 1 97  ? -0.205  36.752 34.194 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A CB  1 
ATOM   682  C CG  . ARG A 1 97  ? -0.069  38.279 34.051 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A CG  1 
ATOM   683  C CD  . ARG A 1 97  ? -0.174  39.045 35.384 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A CD  1 
ATOM   684  N NE  . ARG A 1 97  ? -1.471  38.846 36.035 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A NE  1 
ATOM   685  C CZ  . ARG A 1 97  ? -2.519  39.647 35.876 1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A CZ  1 
ATOM   686  N NH1 . ARG A 1 97  ? -2.428  40.729 35.111 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A NH1 1 
ATOM   687  N NH2 . ARG A 1 97  ? -3.670  39.371 36.478 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 78   ARG A NH2 1 
ATOM   688  N N   A ASN A 1 98  ? 1.482   33.840 35.647 0.50 48.30  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A N   1 
ATOM   689  N N   B ASN A 1 98  ? 1.475   33.832 35.668 0.50 48.40  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A N   1 
ATOM   690  C CA  A ASN A 1 98  ? 1.465   32.400 35.934 0.50 48.07  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CA  1 
ATOM   691  C CA  B ASN A 1 98  ? 1.442   32.383 35.933 0.50 48.20  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CA  1 
ATOM   692  C C   A ASN A 1 98  ? 0.606   31.629 34.908 0.50 51.47  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A C   1 
ATOM   693  C C   B ASN A 1 98  ? 0.593   31.625 34.897 0.50 51.51  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A C   1 
ATOM   694  O O   A ASN A 1 98  ? -0.132  30.713 35.272 0.50 51.69  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A O   1 
ATOM   695  O O   B ASN A 1 98  ? -0.160  30.717 35.250 0.50 51.71  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A O   1 
ATOM   696  C CB  A ASN A 1 98  ? 1.007   32.133 37.389 0.50 47.40  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CB  1 
ATOM   697  C CB  B ASN A 1 98  ? 0.957   32.074 37.364 0.50 47.90  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CB  1 
ATOM   698  C CG  A ASN A 1 98  ? 1.736   32.983 38.419 0.50 72.68  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CG  1 
ATOM   699  C CG  B ASN A 1 98  ? 1.598   30.858 37.999 0.50 77.37  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A CG  1 
ATOM   700  O OD1 A ASN A 1 98  ? 2.969   32.996 38.504 0.50 66.71  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A OD1 1 
ATOM   701  O OD1 B ASN A 1 98  ? 2.556   30.265 37.484 0.50 72.90  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A OD1 1 
ATOM   702  N ND2 A ASN A 1 98  ? 0.988   33.740 39.208 0.50 65.20  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A ND2 1 
ATOM   703  N ND2 B ASN A 1 98  ? 1.107   30.486 39.169 0.50 72.45  ? ? ? ? ? ? 79   ASN A ND2 1 
ATOM   704  N N   . LEU A 1 99  ? 0.718   32.003 33.623 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A N   1 
ATOM   705  C CA  . LEU A 1 99  ? -0.028  31.341 32.553 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CA  1 
ATOM   706  C C   . LEU A 1 99  ? 0.884   30.455 31.730 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A C   1 
ATOM   707  O O   . LEU A 1 99  ? 0.436   29.467 31.145 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A O   1 
ATOM   708  C CB  . LEU A 1 99  ? -0.710  32.381 31.658 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CB  1 
ATOM   709  C CG  . LEU A 1 99  ? -1.733  33.311 32.338 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CG  1 
ATOM   710  C CD1 . LEU A 1 99  ? -2.290  34.325 31.356 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD1 1 
ATOM   711  C CD2 . LEU A 1 99  ? -2.880  32.532 32.961 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 80   LEU A CD2 1 
ATOM   712  N N   . VAL A 1 100 ? 2.172   30.839 31.652 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N   1 
ATOM   713  C CA  . VAL A 1 100 ? 3.182   30.145 30.849 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA  1 
ATOM   714  C C   . VAL A 1 100 ? 4.400   29.855 31.731 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C   1 
ATOM   715  O O   . VAL A 1 100 ? 4.654   30.580 32.691 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O   1 
ATOM   716  C CB  . VAL A 1 100 ? 3.537   31.019 29.599 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB  1 
ATOM   717  C CG1 . VAL A 1 100 ? 4.726   30.466 28.814 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1 1 
ATOM   718  C CG2 . VAL A 1 100 ? 2.329   31.167 28.672 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2 1 
ATOM   719  N N   . ARG A 1 101 ? 5.143   28.795 31.410 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   1 
ATOM   720  C CA  . ARG A 1 101 ? 6.387   28.482 32.089 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  1 
ATOM   721  C C   . ARG A 1 101 ? 7.426   28.053 31.048 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   1 
ATOM   722  O O   . ARG A 1 101 ? 7.065   27.587 29.966 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   1 
ATOM   723  C CB  . ARG A 1 101 ? 6.219   27.438 33.217 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  1 
ATOM   724  C CG  . ARG A 1 101 ? 5.646   26.092 32.788 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  1 
ATOM   725  C CD  . ARG A 1 101 ? 5.681   25.085 33.926 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  1 
ATOM   726  N NE  . ARG A 1 101 ? 4.784   23.962 33.659 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  1 
ATOM   727  C CZ  . ARG A 1 101 ? 5.136   22.845 33.030 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  1 
ATOM   728  N NH1 . ARG A 1 101 ? 6.383   22.675 32.611 1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 1 
ATOM   729  N NH2 . ARG A 1 101 ? 4.244   21.889 32.816 1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 1 
ATOM   730  N N   . ARG A 1 102 ? 8.705   28.296 31.351 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A N   1 
ATOM   731  C CA  . ARG A 1 102 ? 9.815   27.890 30.512 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CA  1 
ATOM   732  C C   . ARG A 1 102 ? 10.499  26.730 31.206 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A C   1 
ATOM   733  O O   . ARG A 1 102 ? 10.645  26.748 32.429 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A O   1 
ATOM   734  C CB  . ARG A 1 102 ? 10.789  29.047 30.236 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CB  1 
ATOM   735  C CG  . ARG A 1 102 ? 10.330  29.933 29.094 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CG  1 
ATOM   736  C CD  . ARG A 1 102 ? 11.304  31.044 28.761 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CD  1 
ATOM   737  N NE  . ARG A 1 102 ? 11.215  32.158 29.705 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NE  1 
ATOM   738  C CZ  . ARG A 1 102 ? 11.909  33.292 29.608 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CZ  1 
ATOM   739  N NH1 . ARG A 1 102 ? 12.754  33.480 28.598 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH1 1 
ATOM   740  N NH2 . ARG A 1 102 ? 11.770  34.241 30.522 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH2 1 
ATOM   741  N N   . GLU A 1 103 ? 10.853  25.701 30.438 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   742  C CA  . GLU A 1 103 ? 11.533  24.504 30.933 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   743  C C   . GLU A 1 103 ? 12.772  24.245 30.116 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   744  O O   . GLU A 1 103 ? 12.739  24.416 28.895 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   745  C CB  . GLU A 1 103 ? 10.609  23.274 30.874 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   746  C CG  . GLU A 1 103 ? 9.521   23.254 31.932 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   747  C CD  . GLU A 1 103 ? 9.978   22.980 33.353 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   748  O OE1 . GLU A 1 103 ? 10.710  21.986 33.568 1.00 110.77 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   749  O OE2 . GLU A 1 103 ? 9.579   23.750 34.258 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   750  N N   . ARG A 1 104 ? 13.864  23.818 30.772 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A N   1 
ATOM   751  C CA  . ARG A 1 104 ? 15.104  23.505 30.058 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CA  1 
ATOM   752  C C   . ARG A 1 104 ? 14.872  22.338 29.126 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A C   1 
ATOM   753  O O   . ARG A 1 104 ? 14.232  21.365 29.523 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A O   1 
ATOM   754  C CB  . ARG A 1 104 ? 16.254  23.203 31.030 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CB  1 
ATOM   755  C CG  . ARG A 1 104 ? 17.396  24.190 30.885 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CG  1 
ATOM   756  C CD  . ARG A 1 104 ? 18.659  23.702 31.542 1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CD  1 
ATOM   757  N NE  . ARG A 1 104 ? 19.440  22.864 30.638 1.00 87.65  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NE  1 
ATOM   758  C CZ  . ARG A 1 104 ? 20.460  22.108 31.022 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CZ  1 
ATOM   759  N NH1 . ARG A 1 104 ? 20.826  22.072 32.299 1.00 95.06  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH1 1 
ATOM   760  N NH2 . ARG A 1 104 ? 21.118  21.372 30.137 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH2 1 
ATOM   761  N N   . ASN A 1 105 ? 15.308  22.482 27.867 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A N   1 
ATOM   762  C CA  . ASN A 1 105 ? 15.212  21.469 26.815 1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A CA  1 
ATOM   763  C C   . ASN A 1 105 ? 16.315  20.418 27.020 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A C   1 
ATOM   764  O O   . ASN A 1 105 ? 17.484  20.798 27.018 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A O   1 
ATOM   765  C CB  . ASN A 1 105 ? 15.341  22.140 25.432 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A CB  1 
ATOM   766  C CG  . ASN A 1 105 ? 15.273  21.239 24.212 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A CG  1 
ATOM   767  O OD1 . ASN A 1 105 ? 14.908  20.060 24.268 1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A OD1 1 
ATOM   768  N ND2 . ASN A 1 105 ? 15.587  21.803 23.055 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 86   ASN A ND2 1 
ATOM   769  N N   . PRO A 1 106 ? 15.992  19.107 27.181 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A N   1 
ATOM   770  C CA  . PRO A 1 106 ? 17.061  18.108 27.406 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CA  1 
ATOM   771  C C   . PRO A 1 106 ? 17.991  17.899 26.201 1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A C   1 
ATOM   772  O O   . PRO A 1 106 ? 19.204  17.822 26.398 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A O   1 
ATOM   773  C CB  . PRO A 1 106 ? 16.292  16.819 27.735 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CB  1 
ATOM   774  C CG  . PRO A 1 106 ? 14.901  17.265 28.085 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CG  1 
ATOM   775  C CD  . PRO A 1 106 ? 14.653  18.484 27.257 1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CD  1 
ATOM   776  N N   . SER A 1 107 ? 17.440  17.866 24.963 1.00 79.80  ? ? ? ? ? ? 88   SER A N   1 
ATOM   777  C CA  . SER A 1 107 ? 18.189  17.640 23.715 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 88   SER A CA  1 
ATOM   778  C C   . SER A 1 107 ? 19.191  18.782 23.355 1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 88   SER A C   1 
ATOM   779  O O   . SER A 1 107 ? 19.860  18.709 22.314 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 88   SER A O   1 
ATOM   780  C CB  . SER A 1 107 ? 17.225  17.399 22.555 1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 88   SER A CB  1 
ATOM   781  O OG  . SER A 1 107 ? 16.332  18.481 22.343 1.00 97.67  ? ? ? ? ? ? 88   SER A OG  1 
ATOM   782  N N   . ASP A 1 108 ? 19.350  19.779 24.244 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A N   1 
ATOM   783  C CA  . ASP A 1 108 ? 20.278  20.889 24.033 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A CA  1 
ATOM   784  C C   . ASP A 1 108 ? 21.191  21.108 25.245 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A C   1 
ATOM   785  O O   . ASP A 1 108 ? 20.929  20.597 26.342 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A O   1 
ATOM   786  C CB  . ASP A 1 108 ? 19.503  22.184 23.720 1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A CB  1 
ATOM   787  C CG  . ASP A 1 108 ? 19.126  22.399 22.261 1.00 96.96  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A CG  1 
ATOM   788  O OD1 . ASP A 1 108 ? 18.578  21.458 21.638 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 89   ASP A OD1 1 
ATOM   789  O OD2 . ASP A 1 108 ? 19.318  23.530 21.760 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 89   ASP A OD2 1 
ATOM   790  N N   . GLN A 1 109 ? 22.268  21.875 25.030 1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 90   GLN A N   1 
ATOM   791  C CA  . GLN A 1 109 ? 23.256  22.264 26.042 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 90   GLN A CA  1 
ATOM   792  C C   . GLN A 1 109 ? 22.615  23.251 27.049 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 90   GLN A C   1 
ATOM   793  O O   . GLN A 1 109 ? 22.766  23.064 28.263 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 90   GLN A O   1 
ATOM   794  C CB  . GLN A 1 109 ? 24.529  22.844 25.378 1.00 79.01  ? ? ? ? ? ? 90   GLN A CB  1 
ATOM   795  C CG  . GLN A 1 109 ? 24.380  24.096 24.467 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 90   GLN A CG  1 
ATOM   796  C CD  . GLN A 1 109 ? 23.305  24.060 23.407 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 90   GLN A CD  1 
ATOM   797  O OE1 . GLN A 1 109 ? 23.180  23.101 22.634 1.00 112.63 ? ? ? ? ? ? 90   GLN A OE1 1 
ATOM   798  N NE2 . GLN A 1 109 ? 22.499  25.111 23.362 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 90   GLN A NE2 1 
ATOM   799  N N   . ARG A 1 110 ? 21.888  24.282 26.537 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A N   1 
ATOM   800  C CA  . ARG A 1 110 ? 21.129  25.256 27.328 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CA  1 
ATOM   801  C C   . ARG A 1 110 ? 20.181  26.043 26.427 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A C   1 
ATOM   802  O O   . ARG A 1 110 ? 20.559  27.022 25.792 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A O   1 
ATOM   803  C CB  . ARG A 1 110 ? 21.994  26.192 28.187 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CB  1 
ATOM   804  C CG  . ARG A 1 110 ? 21.148  26.936 29.204 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CG  1 
ATOM   805  C CD  . ARG A 1 110 ? 21.983  27.573 30.276 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CD  1 
ATOM   806  N NE  . ARG A 1 110 ? 21.173  28.004 31.410 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NE  1 
ATOM   807  C CZ  . ARG A 1 110 ? 20.861  27.238 32.448 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CZ  1 
ATOM   808  N NH1 . ARG A 1 110 ? 21.272  25.977 32.500 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH1 1 
ATOM   809  N NH2 . ARG A 1 110 ? 20.129  27.721 33.436 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH2 1 
ATOM   810  N N   . SER A 1 111 ? 18.937  25.583 26.383 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 92   SER A N   1 
ATOM   811  C CA  . SER A 1 111 ? 17.833  26.191 25.655 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 92   SER A CA  1 
ATOM   812  C C   . SER A 1 111 ? 16.539  25.929 26.435 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 92   SER A C   1 
ATOM   813  O O   . SER A 1 111 ? 16.547  25.151 27.390 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 92   SER A O   1 
ATOM   814  C CB  . SER A 1 111 ? 17.765  25.675 24.223 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 92   SER A CB  1 
ATOM   815  O OG  . SER A 1 111 ? 17.254  24.355 24.183 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 92   SER A OG  1 
ATOM   816  N N   . PHE A 1 112 ? 15.449  26.610 26.073 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A N   1 
ATOM   817  C CA  . PHE A 1 112 ? 14.201  26.477 26.815 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CA  1 
ATOM   818  C C   . PHE A 1 112 ? 13.007  26.170 25.895 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A C   1 
ATOM   819  O O   . PHE A 1 112 ? 13.025  26.469 24.703 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A O   1 
ATOM   820  C CB  . PHE A 1 112 ? 13.941  27.753 27.665 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CB  1 
ATOM   821  C CG  . PHE A 1 112 ? 14.909  27.899 28.818 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CG  1 
ATOM   822  C CD1 . PHE A 1 112 ? 14.636  27.322 30.055 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CD1 1 
ATOM   823  C CD2 . PHE A 1 112 ? 16.120  28.569 28.653 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CD2 1 
ATOM   824  C CE1 . PHE A 1 112 ? 15.557  27.403 31.100 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CE1 1 
ATOM   825  C CE2 . PHE A 1 112 ? 17.043  28.645 29.702 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CE2 1 
ATOM   826  C CZ  . PHE A 1 112 ? 16.753  28.068 30.920 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 93   PHE A CZ  1 
ATOM   827  N N   . GLN A 1 113 ? 11.978  25.564 26.482 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A N   1 
ATOM   828  C CA  . GLN A 1 113 ? 10.727  25.175 25.842 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A CA  1 
ATOM   829  C C   . GLN A 1 113 ? 9.554   25.798 26.594 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A C   1 
ATOM   830  O O   . GLN A 1 113 ? 9.626   25.971 27.821 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A O   1 
ATOM   831  C CB  . GLN A 1 113 ? 10.598  23.642 25.825 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A CB  1 
ATOM   832  C CG  . GLN A 1 113 ? 11.730  22.949 25.075 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A CG  1 
ATOM   833  C CD  . GLN A 1 113 ? 11.576  21.456 25.117 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A CD  1 
ATOM   834  O OE1 . GLN A 1 113 ? 11.963  20.789 26.089 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A OE1 1 
ATOM   835  N NE2 . GLN A 1 113 ? 10.962  20.913 24.077 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 94   GLN A NE2 1 
ATOM   836  N N   . LEU A 1 114 ? 8.465   26.104 25.869 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A N   1 
ATOM   837  C CA  . LEU A 1 114 ? 7.305   26.743 26.479 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CA  1 
ATOM   838  C C   . LEU A 1 114 ? 6.211   25.758 26.747 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A C   1 
ATOM   839  O O   . LEU A 1 114 ? 5.899   24.933 25.891 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A O   1 
ATOM   840  C CB  . LEU A 1 114 ? 6.754   27.886 25.589 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CB  1 
ATOM   841  C CG  . LEU A 1 114 ? 7.755   28.952 25.125 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CG  1 
ATOM   842  C CD1 . LEU A 1 114 ? 7.153   29.837 24.044 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD1 1 
ATOM   843  C CD2 . LEU A 1 114 ? 8.216   29.804 26.290 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD2 1 
ATOM   844  N N   . PHE A 1 115 ? 5.603   25.880 27.931 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A N   1 
ATOM   845  C CA  . PHE A 1 115 ? 4.490   25.070 28.383 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CA  1 
ATOM   846  C C   . PHE A 1 115 ? 3.493   25.950 29.098 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A C   1 
ATOM   847  O O   . PHE A 1 115 ? 3.866   26.956 29.708 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A O   1 
ATOM   848  C CB  . PHE A 1 115 ? 4.959   23.933 29.328 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CB  1 
ATOM   849  C CG  . PHE A 1 115 ? 5.998   23.007 28.739 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CG  1 
ATOM   850  C CD1 . PHE A 1 115 ? 5.621   21.867 28.037 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CD1 1 
ATOM   851  C CD2 . PHE A 1 115 ? 7.356   23.275 28.883 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CD2 1 
ATOM   852  C CE1 . PHE A 1 115 ? 6.587   21.006 27.491 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CE1 1 
ATOM   853  C CE2 . PHE A 1 115 ? 8.320   22.427 28.318 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CE2 1 
ATOM   854  C CZ  . PHE A 1 115 ? 7.930   21.297 27.628 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 96   PHE A CZ  1 
ATOM   855  N N   . LEU A 1 116 ? 2.224   25.559 29.051 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A N   1 
ATOM   856  C CA  . LEU A 1 116 ? 1.203   26.256 29.804 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CA  1 
ATOM   857  C C   . LEU A 1 116 ? 1.215   25.739 31.222 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A C   1 
ATOM   858  O O   . LEU A 1 116 ? 1.520   24.571 31.447 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A O   1 
ATOM   859  C CB  . LEU A 1 116 ? -0.190  26.041 29.182 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CB  1 
ATOM   860  C CG  . LEU A 1 116 ? -0.461  26.599 27.792 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CG  1 
ATOM   861  C CD1 . LEU A 1 116 ? -1.909  26.358 27.399 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD1 1 
ATOM   862  C CD2 . LEU A 1 116 ? -0.116  28.095 27.710 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD2 1 
ATOM   863  N N   . THR A 1 117 ? 0.857   26.587 32.178 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 98   THR A N   1 
ATOM   864  C CA  . THR A 1 117 ? 0.688   26.140 33.563 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CA  1 
ATOM   865  C C   . THR A 1 117 ? -0.743  25.568 33.653 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 98   THR A C   1 
ATOM   866  O O   . THR A 1 117 ? -1.466  25.606 32.649 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 98   THR A O   1 
ATOM   867  C CB  . THR A 1 117 ? 0.895   27.315 34.513 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CB  1 
ATOM   868  O OG1 . THR A 1 117 ? -0.062  28.315 34.151 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 98   THR A OG1 1 
ATOM   869  C CG2 . THR A 1 117 ? 2.328   27.879 34.468 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CG2 1 
ATOM   870  N N   . ASP A 1 118 ? -1.192  25.126 34.841 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 99   ASP A N   1 
ATOM   871  C CA  . ASP A 1 118 ? -2.577  24.653 35.001 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 99   ASP A CA  1 
ATOM   872  C C   . ASP A 1 118 ? -3.561  25.812 34.681 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 99   ASP A C   1 
ATOM   873  O O   . ASP A 1 118 ? -4.531  25.594 33.951 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 99   ASP A O   1 
ATOM   874  C CB  . ASP A 1 118 ? -2.817  24.083 36.413 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 99   ASP A CB  1 
ATOM   875  N N   . GLU A 1 119 ? -3.254  27.043 35.148 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A N   1 
ATOM   876  C CA  . GLU A 1 119 ? -4.047  28.266 34.942 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A CA  1 
ATOM   877  C C   . GLU A 1 119 ? -4.066  28.701 33.464 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A C   1 
ATOM   878  O O   . GLU A 1 119 ? -5.107  29.127 32.976 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A O   1 
ATOM   879  C CB  . GLU A 1 119 ? -3.542  29.434 35.814 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A CB  1 
ATOM   880  C CG  . GLU A 1 119 ? -3.430  29.124 37.295 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A CG  1 
ATOM   881  C CD  . GLU A 1 119 ? -2.072  28.595 37.723 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 100  GLU A CD  1 
ATOM   882  O OE1 . GLU A 1 119 ? -1.819  27.379 37.555 1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A OE1 1 
ATOM   883  O OE2 . GLU A 1 119 ? -1.255  29.404 38.220 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 100  GLU A OE2 1 
ATOM   884  N N   . GLY A 1 120 ? -2.932  28.578 32.780 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   885  C CA  . GLY A 1 120 ? -2.794  28.906 31.366 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   886  C C   . GLY A 1 120 ? -3.614  27.989 30.478 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   887  O O   . GLY A 1 120 ? -4.240  28.443 29.514 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   888  N N   . LEU A 1 121 ? -3.631  26.688 30.814 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   889  C CA  . LEU A 1 121 ? -4.405  25.684 30.079 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   890  C C   . LEU A 1 121 ? -5.891  25.914 30.343 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   891  O O   . LEU A 1 121 ? -6.692  25.830 29.418 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   892  C CB  . LEU A 1 121 ? -3.970  24.249 30.471 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   893  C CG  . LEU A 1 121 ? -4.771  23.072 29.860 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   894  C CD1 . LEU A 1 121 ? -4.641  23.027 28.341 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   895  C CD2 . LEU A 1 121 ? -4.362  21.748 30.482 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   896  N N   . ALA A 1 122 ? -6.239  26.271 31.588 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A N   1 
ATOM   897  C CA  . ALA A 1 122 ? -7.621  26.551 31.953 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A CA  1 
ATOM   898  C C   . ALA A 1 122 ? -8.131  27.762 31.204 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A C   1 
ATOM   899  O O   . ALA A 1 122 ? -9.250  27.697 30.732 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A O   1 
ATOM   900  C CB  . ALA A 1 122 ? -7.761  26.766 33.451 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A CB  1 
ATOM   901  N N   . ILE A 1 123 ? -7.334  28.847 31.060 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A N   1 
ATOM   902  C CA  . ILE A 1 123 ? -7.789  30.048 30.339 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A CA  1 
ATOM   903  C C   . ILE A 1 123 ? -7.975  29.735 28.839 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A C   1 
ATOM   904  O O   . ILE A 1 123 ? -8.982  30.134 28.248 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A O   1 
ATOM   905  C CB  . ILE A 1 123 ? -6.824  31.253 30.576 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A CB  1 
ATOM   906  C CG1 . ILE A 1 123 ? -6.828  31.729 32.061 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A CG1 1 
ATOM   907  C CG2 . ILE A 1 123 ? -7.134  32.424 29.638 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A CG2 1 
ATOM   908  C CD1 . ILE A 1 123 ? -8.293  32.117 32.707 1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 104  ILE A CD1 1 
ATOM   909  N N   . HIS A 1 124 ? -7.024  29.002 28.256 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A N   1 
ATOM   910  C CA  . HIS A 1 124 ? -7.050  28.605 26.853 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CA  1 
ATOM   911  C C   . HIS A 1 124 ? -8.309  27.778 26.533 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A C   1 
ATOM   912  O O   . HIS A 1 124 ? -8.962  28.044 25.516 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A O   1 
ATOM   913  C CB  . HIS A 1 124 ? -5.778  27.825 26.495 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CB  1 
ATOM   914  C CG  . HIS A 1 124 ? -5.895  27.016 25.240 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CG  1 
ATOM   915  N ND1 . HIS A 1 124 ? -6.087  27.619 24.002 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A ND1 1 
ATOM   916  C CD2 . HIS A 1 124 ? -5.861  25.674 25.073 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CD2 1 
ATOM   917  C CE1 . HIS A 1 124 ? -6.158  26.625 23.130 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CE1 1 
ATOM   918  N NE2 . HIS A 1 124 ? -6.021  25.438 23.726 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A NE2 1 
ATOM   919  N N   . GLN A 1 125 ? -8.649  26.805 27.411 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A N   1 
ATOM   920  C CA  . GLN A 1 125 ? -9.805  25.916 27.259 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A CA  1 
ATOM   921  C C   . GLN A 1 125 ? -11.113 26.670 27.405 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A C   1 
ATOM   922  O O   . GLN A 1 125 ? -12.049 26.394 26.668 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A O   1 
ATOM   923  C CB  . GLN A 1 125 ? -9.755  24.763 28.272 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A CB  1 
ATOM   924  C CG  . GLN A 1 125 ? -8.672  23.740 27.959 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A CG  1 
ATOM   925  C CD  . GLN A 1 125 ? -8.479  22.738 29.071 1.00 93.38  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A CD  1 
ATOM   926  O OE1 . GLN A 1 125 ? -8.658  23.028 30.271 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A OE1 1 
ATOM   927  N NE2 . GLN A 1 125 ? -8.066  21.538 28.690 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 106  GLN A NE2 1 
ATOM   928  N N   . HIS A 1 126 ? -11.172 27.613 28.347 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   1 
ATOM   929  C CA  . HIS A 1 126 ? -12.340 28.421 28.603 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  1 
ATOM   930  C C   . HIS A 1 126 ? -12.590 29.345 27.419 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   1 
ATOM   931  O O   . HIS A 1 126 ? -13.707 29.373 26.919 1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   1 
ATOM   932  C CB  . HIS A 1 126 ? -12.172 29.207 29.911 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  1 
ATOM   933  C CG  . HIS A 1 126 ? -13.407 29.905 30.378 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  1 
ATOM   934  N ND1 . HIS A 1 126 ? -13.383 30.741 31.478 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 1 
ATOM   935  C CD2 . HIS A 1 126 ? -14.664 29.876 29.876 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 1 
ATOM   936  C CE1 . HIS A 1 126 ? -14.620 31.194 31.608 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 1 
ATOM   937  N NE2 . HIS A 1 126 ? -15.422 30.705 30.660 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 1 
ATOM   938  N N   . ALA A 1 127 ? -11.556 30.066 26.944 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A N   1 
ATOM   939  C CA  . ALA A 1 127 ? -11.670 30.972 25.794 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CA  1 
ATOM   940  C C   . ALA A 1 127 ? -12.158 30.223 24.530 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A C   1 
ATOM   941  O O   . ALA A 1 127 ? -13.007 30.731 23.785 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A O   1 
ATOM   942  C CB  . ALA A 1 127 ? -10.325 31.651 25.518 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 108  ALA A CB  1 
ATOM   943  N N   . GLU A 1 128 ? -11.631 28.998 24.324 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A N   1 
ATOM   944  C CA  . GLU A 1 128 ? -11.967 28.123 23.192 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A CA  1 
ATOM   945  C C   . GLU A 1 128 ? -13.438 27.717 23.254 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A C   1 
ATOM   946  O O   . GLU A 1 128 ? -14.106 27.685 22.216 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A O   1 
ATOM   947  C CB  . GLU A 1 128 ? -11.065 26.880 23.176 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A CB  1 
ATOM   948  C CG  . GLU A 1 128 ? -10.769 26.379 21.775 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A CG  1 
ATOM   949  C CD  . GLU A 1 128 ? -9.404  25.734 21.597 1.00 105.87 ? ? ? ? ? ? 109  GLU A CD  1 
ATOM   950  O OE1 . GLU A 1 128 ? -9.187  24.633 22.159 1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 109  GLU A OE1 1 
ATOM   951  O OE2 . GLU A 1 128 ? -8.555  26.316 20.878 1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 109  GLU A OE2 1 
ATOM   952  N N   . ALA A 1 129 ? -13.948 27.465 24.492 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A N   1 
ATOM   953  C CA  . ALA A 1 129 ? -15.345 27.107 24.767 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A CA  1 
ATOM   954  C C   . ALA A 1 129 ? -16.256 28.279 24.464 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A C   1 
ATOM   955  O O   . ALA A 1 129 ? -17.319 28.066 23.882 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A O   1 
ATOM   956  C CB  . ALA A 1 129 ? -15.520 26.661 26.210 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 110  ALA A CB  1 
ATOM   957  N N   . ILE A 1 130 ? -15.824 29.515 24.806 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A N   1 
ATOM   958  C CA  . ILE A 1 130 ? -16.579 30.735 24.537 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A CA  1 
ATOM   959  C C   . ILE A 1 130 ? -16.659 30.932 23.010 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A C   1 
ATOM   960  O O   . ILE A 1 130 ? -17.758 31.111 22.497 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A O   1 
ATOM   961  C CB  . ILE A 1 130 ? -16.030 31.996 25.257 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A CB  1 
ATOM   962  C CG1 . ILE A 1 130 ? -16.016 31.817 26.784 1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A CG1 1 
ATOM   963  C CG2 . ILE A 1 130 ? -16.865 33.233 24.881 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A CG2 1 
ATOM   964  C CD1 . ILE A 1 130 ? -15.082 32.829 27.542 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 111  ILE A CD1 1 
ATOM   965  N N   . MET A 1 131 ? -15.499 30.856 22.301 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 112  MET A N   1 
ATOM   966  C CA  . MET A 1 131 ? -15.412 30.968 20.842 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CA  1 
ATOM   967  C C   . MET A 1 131 ? -16.396 30.015 20.182 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 112  MET A C   1 
ATOM   968  O O   . MET A 1 131 ? -17.164 30.447 19.331 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 112  MET A O   1 
ATOM   969  C CB  . MET A 1 131 ? -13.993 30.654 20.332 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CB  1 
ATOM   970  C CG  . MET A 1 131 ? -12.996 31.751 20.553 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CG  1 
ATOM   971  S SD  . MET A 1 131 ? -11.323 31.102 20.298 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 112  MET A SD  1 
ATOM   972  C CE  . MET A 1 131 ? -10.384 32.343 21.120 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CE  1 
ATOM   973  N N   . SER A 1 132 ? -16.378 28.732 20.604 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 113  SER A N   1 
ATOM   974  C CA  . SER A 1 132 ? -17.242 27.666 20.084 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CA  1 
ATOM   975  C C   . SER A 1 132 ? -18.722 28.021 20.252 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 113  SER A C   1 
ATOM   976  O O   . SER A 1 132 ? -19.483 27.904 19.299 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 113  SER A O   1 
ATOM   977  C CB  . SER A 1 132 ? -16.944 26.344 20.782 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CB  1 
ATOM   978  O OG  . SER A 1 132 ? -15.765 25.738 20.277 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 113  SER A OG  1 
ATOM   979  N N   . ARG A 1 133 ? -19.098 28.530 21.433 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A N   1 
ATOM   980  C CA  . ARG A 1 133 ? -20.458 28.904 21.806 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CA  1 
ATOM   981  C C   . ARG A 1 133 ? -20.940 30.149 21.056 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A C   1 
ATOM   982  O O   . ARG A 1 133 ? -22.080 30.188 20.606 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A O   1 
ATOM   983  C CB  . ARG A 1 133 ? -20.515 29.145 23.328 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CB  1 
ATOM   984  C CG  . ARG A 1 133 ? -21.809 28.715 23.991 1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CG  1 
ATOM   985  C CD  . ARG A 1 133 ? -21.751 28.870 25.503 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CD  1 
ATOM   986  N NE  . ARG A 1 133 ? -20.847 27.898 26.127 1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NE  1 
ATOM   987  C CZ  . ARG A 1 133 ? -19.905 28.207 27.013 1.00 106.31 ? ? ? ? ? ? 114  ARG A CZ  1 
ATOM   988  N NH1 . ARG A 1 133 ? -19.739 29.465 27.405 1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NH1 1 
ATOM   989  N NH2 . ARG A 1 133 ? -19.129 27.261 27.522 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 114  ARG A NH2 1 
ATOM   990  N N   . VAL A 1 134 ? -20.082 31.164 20.931 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A N   1 
ATOM   991  C CA  . VAL A 1 134 ? -20.386 32.437 20.274 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A CA  1 
ATOM   992  C C   . VAL A 1 134 ? -20.486 32.247 18.749 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A C   1 
ATOM   993  O O   . VAL A 1 134 ? -21.402 32.803 18.141 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A O   1 
ATOM   994  C CB  . VAL A 1 134 ? -19.356 33.523 20.681 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A CB  1 
ATOM   995  C CG1 . VAL A 1 134 ? -19.533 34.808 19.874 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A CG1 1 
ATOM   996  C CG2 . VAL A 1 134 ? -19.478 33.820 22.174 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A CG2 1 
ATOM   997  N N   . HIS A 1 135 ? -19.604 31.431 18.153 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A N   1 
ATOM   998  C CA  . HIS A 1 135 ? -19.659 31.176 16.713 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A CA  1 
ATOM   999  C C   . HIS A 1 135 ? -20.930 30.411 16.334 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A C   1 
ATOM   1000 O O   . HIS A 1 135 ? -21.560 30.744 15.327 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A O   1 
ATOM   1001 C CB  . HIS A 1 135 ? -18.411 30.434 16.226 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A CB  1 
ATOM   1002 C CG  . HIS A 1 135 ? -17.268 31.364 15.976 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A CG  1 
ATOM   1003 N ND1 . HIS A 1 135 ? -16.506 31.875 17.022 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A ND1 1 
ATOM   1004 C CD2 . HIS A 1 135 ? -16.790 31.850 14.807 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A CD2 1 
ATOM   1005 C CE1 . HIS A 1 135 ? -15.589 32.640 16.456 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A CE1 1 
ATOM   1006 N NE2 . HIS A 1 135 ? -15.726 32.669 15.126 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 116  HIS A NE2 1 
ATOM   1007 N N   . ASP A 1 136 ? -21.326 29.433 17.171 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   1008 C CA  . ASP A 1 136 ? -22.552 28.656 16.971 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   1009 C C   . ASP A 1 136 ? -23.754 29.586 16.957 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   1010 O O   . ASP A 1 136 ? -24.557 29.497 16.035 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   1011 C CB  . ASP A 1 136 ? -22.730 27.557 18.040 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   1012 C CG  . ASP A 1 136 ? -21.798 26.363 17.908 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   1013 O OD1 . ASP A 1 136 ? -21.044 26.300 16.902 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   1014 O OD2 . ASP A 1 136 ? -21.808 25.496 18.822 1.00 83.53  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   1015 N N   . GLU A 1 137 ? -23.830 30.527 17.897 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N   1 
ATOM   1016 C CA  . GLU A 1 137 ? -24.940 31.478 17.980 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA  1 
ATOM   1017 C C   . GLU A 1 137 ? -24.946 32.454 16.812 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C   1 
ATOM   1018 O O   . GLU A 1 137 ? -25.997 32.714 16.228 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O   1 
ATOM   1019 C CB  . GLU A 1 137 ? -24.898 32.268 19.311 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB  1 
ATOM   1020 C CG  . GLU A 1 137 ? -25.142 31.420 20.555 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CG  1 
ATOM   1021 C CD  . GLU A 1 137 ? -25.059 32.129 21.895 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CD  1 
ATOM   1022 O OE1 . GLU A 1 137 ? -24.816 33.358 21.910 1.00 99.11  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE1 1 
ATOM   1023 O OE2 . GLU A 1 137 ? -25.211 31.448 22.936 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE2 1 
ATOM   1024 N N   . LEU A 1 138 ? -23.767 33.003 16.476 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A N   1 
ATOM   1025 C CA  . LEU A 1 138 ? -23.622 34.002 15.417 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CA  1 
ATOM   1026 C C   . LEU A 1 138 ? -23.950 33.443 14.042 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A C   1 
ATOM   1027 O O   . LEU A 1 138 ? -24.524 34.180 13.258 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A O   1 
ATOM   1028 C CB  . LEU A 1 138 ? -22.188 34.555 15.425 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CB  1 
ATOM   1029 C CG  . LEU A 1 138 ? -21.808 35.755 14.563 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CG  1 
ATOM   1030 C CD1 . LEU A 1 138 ? -22.660 37.002 14.876 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD1 1 
ATOM   1031 C CD2 . LEU A 1 138 ? -20.370 36.106 14.822 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A CD2 1 
ATOM   1032 N N   . PHE A 1 139 ? -23.615 32.172 13.748 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A N   1 
ATOM   1033 C CA  . PHE A 1 139 ? -23.810 31.637 12.399 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CA  1 
ATOM   1034 C C   . PHE A 1 139 ? -25.000 30.660 12.259 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A C   1 
ATOM   1035 O O   . PHE A 1 139 ? -25.297 30.216 11.144 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A O   1 
ATOM   1036 C CB  . PHE A 1 139 ? -22.509 31.012 11.891 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CB  1 
ATOM   1037 C CG  . PHE A 1 139 ? -21.473 32.111 11.782 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CG  1 
ATOM   1038 C CD1 . PHE A 1 139 ? -21.615 33.138 10.853 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD1 1 
ATOM   1039 C CD2 . PHE A 1 139 ? -20.400 32.165 12.659 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD2 1 
ATOM   1040 C CE1 . PHE A 1 139 ? -20.696 34.189 10.797 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE1 1 
ATOM   1041 C CE2 . PHE A 1 139 ? -19.486 33.218 12.606 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE2 1 
ATOM   1042 C CZ  . PHE A 1 139 ? -19.636 34.218 11.671 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CZ  1 
ATOM   1043 N N   . ALA A 1 140 ? -25.764 30.479 13.346 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   1044 C CA  . ALA A 1 140 ? -27.008 29.705 13.366 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   1045 C C   . ALA A 1 140 ? -28.027 30.242 12.295 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   1046 O O   . ALA A 1 140 ? -28.641 29.419 11.614 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   1047 C CB  . ALA A 1 140 ? -27.617 29.733 14.765 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   1048 N N   . PRO A 1 141 ? -28.139 31.580 12.046 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A N   1 
ATOM   1049 C CA  . PRO A 1 141 ? -29.048 32.085 10.993 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CA  1 
ATOM   1050 C C   . PRO A 1 141 ? -28.646 31.731 9.564  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A C   1 
ATOM   1051 O O   . PRO A 1 141 ? -29.399 31.997 8.629  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A O   1 
ATOM   1052 C CB  . PRO A 1 141 ? -28.961 33.602 11.166 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CB  1 
ATOM   1053 C CG  . PRO A 1 141 ? -28.556 33.782 12.578 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CG  1 
ATOM   1054 C CD  . PRO A 1 141 ? -27.526 32.726 12.743 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CD  1 
ATOM   1055 N N   . LEU A 1 142 ? -27.473 31.153 9.367  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A N   1 
ATOM   1056 C CA  . LEU A 1 142 ? -27.056 30.742 8.027  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CA  1 
ATOM   1057 C C   . LEU A 1 142 ? -27.483 29.314 7.787  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A C   1 
ATOM   1058 O O   . LEU A 1 142 ? -27.331 28.477 8.679  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A O   1 
ATOM   1059 C CB  . LEU A 1 142 ? -25.538 30.849 7.822  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CB  1 
ATOM   1060 C CG  . LEU A 1 142 ? -24.868 32.227 7.946  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CG  1 
ATOM   1061 C CD1 . LEU A 1 142 ? -23.388 32.091 7.689  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD1 1 
ATOM   1062 C CD2 . LEU A 1 142 ? -25.469 33.231 6.969  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD2 1 
ATOM   1063 N N   . THR A 1 143 ? -27.958 29.014 6.572  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 124  THR A N   1 
ATOM   1064 C CA  . THR A 1 143 ? -28.362 27.664 6.205  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 124  THR A CA  1 
ATOM   1065 C C   . THR A 1 143 ? -27.101 26.794 6.062  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 124  THR A C   1 
ATOM   1066 O O   . THR A 1 143 ? -26.023 27.358 5.856  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 124  THR A O   1 
ATOM   1067 C CB  . THR A 1 143 ? -29.166 27.685 4.872  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 124  THR A CB  1 
ATOM   1068 O OG1 . THR A 1 143 ? -28.304 28.102 3.821  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 124  THR A OG1 1 
ATOM   1069 C CG2 . THR A 1 143 ? -30.379 28.592 4.913  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 124  THR A CG2 1 
ATOM   1070 N N   . PRO A 1 144 ? -27.189 25.441 6.121  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A N   1 
ATOM   1071 C CA  . PRO A 1 144 ? -25.976 24.620 5.901  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A CA  1 
ATOM   1072 C C   . PRO A 1 144 ? -25.218 24.971 4.597  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A C   1 
ATOM   1073 O O   . PRO A 1 144 ? -23.993 24.955 4.616  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A O   1 
ATOM   1074 C CB  . PRO A 1 144 ? -26.531 23.186 5.854  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A CB  1 
ATOM   1075 C CG  . PRO A 1 144 ? -27.750 23.246 6.745  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A CG  1 
ATOM   1076 C CD  . PRO A 1 144 ? -28.366 24.585 6.389  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 125  PRO A CD  1 
ATOM   1077 N N   . VAL A 1 145 ? -25.926 25.324 3.492  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A N   1 
ATOM   1078 C CA  . VAL A 1 145 ? -25.313 25.686 2.201  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CA  1 
ATOM   1079 C C   . VAL A 1 145 ? -24.509 27.010 2.354  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A C   1 
ATOM   1080 O O   . VAL A 1 145 ? -23.359 27.089 1.898  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A O   1 
ATOM   1081 C CB  . VAL A 1 145 ? -26.374 25.761 1.066  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CB  1 
ATOM   1082 C CG1 . VAL A 1 145 ? -25.834 26.485 -0.173 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG1 1 
ATOM   1083 C CG2 . VAL A 1 145 ? -26.877 24.361 0.692  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG2 1 
ATOM   1084 N N   . GLU A 1 146 ? -25.108 28.016 3.012  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A N   1 
ATOM   1085 C CA  . GLU A 1 146 ? -24.459 29.311 3.258  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CA  1 
ATOM   1086 C C   . GLU A 1 146 ? -23.236 29.130 4.158  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A C   1 
ATOM   1087 O O   . GLU A 1 146 ? -22.218 29.768 3.909  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A O   1 
ATOM   1088 C CB  . GLU A 1 146 ? -25.433 30.317 3.885  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CB  1 
ATOM   1089 C CG  . GLU A 1 146 ? -26.505 30.823 2.933  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CG  1 
ATOM   1090 C CD  . GLU A 1 146 ? -27.659 31.551 3.615  1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CD  1 
ATOM   1091 O OE1 . GLU A 1 146 ? -27.926 31.274 4.807  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE1 1 
ATOM   1092 O OE2 . GLU A 1 146 ? -28.290 32.411 2.960  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE2 1 
ATOM   1093 N N   . GLN A 1 147 ? -23.324 28.241 5.170  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A N   1 
ATOM   1094 C CA  . GLN A 1 147 ? -22.202 27.963 6.067  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CA  1 
ATOM   1095 C C   . GLN A 1 147 ? -21.044 27.321 5.303  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A C   1 
ATOM   1096 O O   . GLN A 1 147 ? -19.886 27.687 5.543  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A O   1 
ATOM   1097 C CB  . GLN A 1 147 ? -22.612 27.076 7.235  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CB  1 
ATOM   1098 C CG  . GLN A 1 147 ? -23.497 27.790 8.234  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CG  1 
ATOM   1099 C CD  . GLN A 1 147 ? -23.950 26.888 9.375  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A CD  1 
ATOM   1100 O OE1 . GLN A 1 147 ? -23.377 25.839 9.652  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A OE1 1 
ATOM   1101 N NE2 . GLN A 1 147 ? -24.976 27.298 10.098 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 128  GLN A NE2 1 
ATOM   1102 N N   . ALA A 1 148 ? -21.348 26.403 4.361  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   1 
ATOM   1103 C CA  . ALA A 1 148 ? -20.319 25.758 3.548  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  1 
ATOM   1104 C C   . ALA A 1 148 ? -19.655 26.796 2.597  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   1 
ATOM   1105 O O   . ALA A 1 148 ? -18.439 26.755 2.383  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   1 
ATOM   1106 C CB  . ALA A 1 148 ? -20.920 24.593 2.753  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  1 
ATOM   1107 N N   . THR A 1 149 ? -20.451 27.736 2.061  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 130  THR A N   1 
ATOM   1108 C CA  . THR A 1 149 ? -19.943 28.809 1.187  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 130  THR A CA  1 
ATOM   1109 C C   . THR A 1 149 ? -19.008 29.714 2.015  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 130  THR A C   1 
ATOM   1110 O O   . THR A 1 149 ? -17.935 30.085 1.538  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 130  THR A O   1 
ATOM   1111 C CB  . THR A 1 149 ? -21.132 29.606 0.588  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 130  THR A CB  1 
ATOM   1112 O OG1 . THR A 1 149 ? -21.980 28.713 -0.132 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 130  THR A OG1 1 
ATOM   1113 C CG2 . THR A 1 149 ? -20.686 30.760 -0.327 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 130  THR A CG2 1 
ATOM   1114 N N   . LEU A 1 150 ? -19.420 30.045 3.256  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A N   1 
ATOM   1115 C CA  . LEU A 1 150 ? -18.640 30.889 4.159  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CA  1 
ATOM   1116 C C   . LEU A 1 150 ? -17.290 30.218 4.469  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A C   1 
ATOM   1117 O O   . LEU A 1 150 ? -16.266 30.876 4.342  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A O   1 
ATOM   1118 C CB  . LEU A 1 150 ? -19.427 31.214 5.450  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CB  1 
ATOM   1119 C CG  . LEU A 1 150 ? -18.795 32.202 6.425  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CG  1 
ATOM   1120 C CD1 . LEU A 1 150 ? -18.325 33.464 5.711  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD1 1 
ATOM   1121 C CD2 . LEU A 1 150 ? -19.758 32.580 7.540  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 131  LEU A CD2 1 
ATOM   1122 N N   . VAL A 1 151 ? -17.285 28.911 4.784  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A N   1 
ATOM   1123 C CA  . VAL A 1 151 ? -16.065 28.132 5.047  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A CA  1 
ATOM   1124 C C   . VAL A 1 151 ? -15.138 28.221 3.831  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A C   1 
ATOM   1125 O O   . VAL A 1 151 ? -13.944 28.535 3.981  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A O   1 
ATOM   1126 C CB  . VAL A 1 151 ? -16.355 26.634 5.413  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A CB  1 
ATOM   1127 C CG1 . VAL A 1 151 ? -15.074 25.787 5.389  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A CG1 1 
ATOM   1128 C CG2 . VAL A 1 151 ? -17.040 26.518 6.771  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 132  VAL A CG2 1 
ATOM   1129 N N   . HIS A 1 152 ? -15.693 27.941 2.634  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A N   1 
ATOM   1130 C CA  . HIS A 1 152 ? -14.932 27.946 1.386  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A CA  1 
ATOM   1131 C C   . HIS A 1 152 ? -14.272 29.314 1.150  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A C   1 
ATOM   1132 O O   . HIS A 1 152 ? -13.082 29.362 0.863  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A O   1 
ATOM   1133 C CB  . HIS A 1 152 ? -15.826 27.527 0.193  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A CB  1 
ATOM   1134 C CG  . HIS A 1 152 ? -15.230 27.844 -1.149 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A CG  1 
ATOM   1135 N ND1 . HIS A 1 152 ? -14.162 27.122 -1.669 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A ND1 1 
ATOM   1136 C CD2 . HIS A 1 152 ? -15.533 28.850 -2.006 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A CD2 1 
ATOM   1137 C CE1 . HIS A 1 152 ? -13.872 27.694 -2.829 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A CE1 1 
ATOM   1138 N NE2 . HIS A 1 152 ? -14.662 28.743 -3.071 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 133  HIS A NE2 1 
ATOM   1139 N N   . LEU A 1 153 ? -15.032 30.403 1.314  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A N   1 
ATOM   1140 C CA  . LEU A 1 153 ? -14.529 31.772 1.101  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CA  1 
ATOM   1141 C C   . LEU A 1 153 ? -13.478 32.171 2.145  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A C   1 
ATOM   1142 O O   . LEU A 1 153 ? -12.480 32.798 1.785  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A O   1 
ATOM   1143 C CB  . LEU A 1 153 ? -15.668 32.801 1.078  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CB  1 
ATOM   1144 C CG  . LEU A 1 153 ? -16.700 32.669 -0.069 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CG  1 
ATOM   1145 C CD1 . LEU A 1 153 ? -17.813 33.694 0.084  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD1 1 
ATOM   1146 C CD2 . LEU A 1 153 ? -16.064 32.818 -1.433 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD2 1 
ATOM   1147 N N   . LEU A 1 154 ? -13.668 31.777 3.411  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A N   1 
ATOM   1148 C CA  . LEU A 1 154 ? -12.704 32.093 4.456  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A CA  1 
ATOM   1149 C C   . LEU A 1 154 ? -11.405 31.331 4.233  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A C   1 
ATOM   1150 O O   . LEU A 1 154 ? -10.331 31.911 4.413  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A O   1 
ATOM   1151 C CB  . LEU A 1 154 ? -13.259 31.812 5.853  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A CB  1 
ATOM   1152 C CG  . LEU A 1 154 ? -14.420 32.702 6.302  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A CG  1 
ATOM   1153 C CD1 . LEU A 1 154 ? -15.081 32.122 7.541  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A CD1 1 
ATOM   1154 C CD2 . LEU A 1 154 ? -13.991 34.194 6.500  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 135  LEU A CD2 1 
ATOM   1155 N N   . ASP A 1 155 ? -11.502 30.066 3.776  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A N   1 
ATOM   1156 C CA  . ASP A 1 155 ? -10.350 29.212 3.496  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CA  1 
ATOM   1157 C C   . ASP A 1 155 ? -9.488  29.760 2.371  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A C   1 
ATOM   1158 O O   . ASP A 1 155 ? -8.274  29.600 2.424  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A O   1 
ATOM   1159 C CB  . ASP A 1 155 ? -10.792 27.784 3.129  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CB  1 
ATOM   1160 C CG  . ASP A 1 155 ? -11.251 26.905 4.282  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CG  1 
ATOM   1161 O OD1 . ASP A 1 155 ? -11.096 27.324 5.453  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A OD1 1 
ATOM   1162 O OD2 . ASP A 1 155 ? -11.749 25.783 4.013  1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A OD2 1 
ATOM   1163 N N   . GLN A 1 156 ? -10.107 30.410 1.362  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A N   1 
ATOM   1164 C CA  . GLN A 1 156 ? -9.385  30.974 0.214  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CA  1 
ATOM   1165 C C   . GLN A 1 156 ? -8.441  32.102 0.618  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A C   1 
ATOM   1166 O O   . GLN A 1 156 ? -7.460  32.330 -0.079 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A O   1 
ATOM   1167 C CB  . GLN A 1 156 ? -10.355 31.464 -0.872 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CB  1 
ATOM   1168 C CG  . GLN A 1 156 ? -11.153 30.362 -1.574 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CG  1 
ATOM   1169 C CD  . GLN A 1 156 ? -10.420 29.062 -1.788 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A CD  1 
ATOM   1170 O OE1 . GLN A 1 156 ? -10.823 28.023 -1.273 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A OE1 1 
ATOM   1171 N NE2 . GLN A 1 156 ? -9.301  29.086 -2.466 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 137  GLN A NE2 1 
ATOM   1172 N N   . CYS A 1 157 ? -8.721  32.779 1.743  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A N   1 
ATOM   1173 C CA  . CYS A 1 157 ? -7.901  33.848 2.307  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A CA  1 
ATOM   1174 C C   . CYS A 1 157 ? -6.765  33.262 3.187  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A C   1 
ATOM   1175 O O   . CYS A 1 157 ? -5.871  34.009 3.593  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A O   1 
ATOM   1176 C CB  . CYS A 1 157 ? -8.764  34.818 3.113  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A CB  1 
ATOM   1177 S SG  . CYS A 1 157 ? -10.253 35.403 2.260  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 138  CYS A SG  1 
ATOM   1178 N N   . LEU A 1 158 ? -6.828  31.933 3.490  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A N   1 
ATOM   1179 C CA  . LEU A 1 158 ? -5.921  31.151 4.348  1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A CA  1 
ATOM   1180 C C   . LEU A 1 158 ? -5.982  31.645 5.789  1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 139  LEU A C   1 
ATOM   1181 O O   . LEU A 1 158 ? -6.984  31.426 6.465  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A O   1 
ATOM   1182 C CB  . LEU A 1 158 ? -4.463  31.139 3.840  1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A CB  1 
ATOM   1183 C CG  . LEU A 1 158 ? -4.071  30.052 2.825  1.00 90.84  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A CG  1 
ATOM   1184 C CD1 . LEU A 1 158 ? -2.726  30.370 2.183  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A CD1 1 
ATOM   1185 C CD2 . LEU A 1 158 ? -3.990  28.665 3.473  1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 139  LEU A CD2 1 
ATOM   1186 N N   . VAL B 1 24  ? -24.091 23.833 13.609 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B N   1 
ATOM   1187 C CA  . VAL B 1 24  ? -23.208 24.739 12.860 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B CA  1 
ATOM   1188 C C   . VAL B 1 24  ? -22.002 23.957 12.364 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B C   1 
ATOM   1189 O O   . VAL B 1 24  ? -21.444 23.149 13.105 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B O   1 
ATOM   1190 C CB  . VAL B 1 24  ? -22.810 26.003 13.679 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B CB  1 
ATOM   1191 C CG1 . VAL B 1 24  ? -21.713 26.832 13.005 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B CG1 1 
ATOM   1192 C CG2 . VAL B 1 24  ? -24.038 26.881 13.925 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 5    VAL B CG2 1 
ATOM   1193 N N   . ASN B 1 25  ? -21.645 24.185 11.088 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   1 
ATOM   1194 C CA  . ASN B 1 25  ? -20.533 23.571 10.383 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  1 
ATOM   1195 C C   . ASN B 1 25  ? -19.281 23.613 11.286 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   1 
ATOM   1196 O O   . ASN B 1 25  ? -18.874 24.688 11.701 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   1 
ATOM   1197 C CB  . ASN B 1 25  ? -20.316 24.298 9.053  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . ASN B 1 25  ? -19.300 23.648 8.173  1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  1 
ATOM   1199 O OD1 . ASN B 1 25  ? -18.179 23.349 8.593  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 1 
ATOM   1200 N ND2 . ASN B 1 25  ? -19.641 23.469 6.900  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 1 
ATOM   1201 N N   . PRO B 1 26  ? -18.712 22.452 11.670 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B N   1 
ATOM   1202 C CA  . PRO B 1 26  ? -17.570 22.457 12.613 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CA  1 
ATOM   1203 C C   . PRO B 1 26  ? -16.282 23.108 12.074 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B C   1 
ATOM   1204 O O   . PRO B 1 26  ? -15.385 23.396 12.870 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B O   1 
ATOM   1205 C CB  . PRO B 1 26  ? -17.344 20.965 12.907 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CB  1 
ATOM   1206 C CG  . PRO B 1 26  ? -17.920 20.247 11.721 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CG  1 
ATOM   1207 C CD  . PRO B 1 26  ? -19.114 21.071 11.324 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 7    PRO B CD  1 
ATOM   1208 N N   . ASP B 1 27  ? -16.195 23.353 10.748 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B N   1 
ATOM   1209 C CA  . ASP B 1 27  ? -15.034 23.998 10.131 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CA  1 
ATOM   1210 C C   . ASP B 1 27  ? -15.147 25.530 10.105 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B C   1 
ATOM   1211 O O   . ASP B 1 27  ? -14.155 26.204 9.808  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B O   1 
ATOM   1212 C CB  . ASP B 1 27  ? -14.841 23.471 8.707  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CB  1 
ATOM   1213 C CG  . ASP B 1 27  ? -14.436 22.002 8.636  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B CG  1 
ATOM   1214 O OD1 . ASP B 1 27  ? -13.852 21.492 9.624  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B OD1 1 
ATOM   1215 O OD2 . ASP B 1 27  ? -14.640 21.385 7.570  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 8    ASP B OD2 1 
ATOM   1216 N N   . LEU B 1 28  ? -16.331 26.072 10.441 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B N   1 
ATOM   1217 C CA  . LEU B 1 28  ? -16.603 27.507 10.392 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B CA  1 
ATOM   1218 C C   . LEU B 1 28  ? -15.817 28.315 11.429 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B C   1 
ATOM   1219 O O   . LEU B 1 28  ? -15.142 29.253 11.029 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B O   1 
ATOM   1220 C CB  . LEU B 1 28  ? -18.100 27.798 10.521 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B CB  1 
ATOM   1221 C CG  . LEU B 1 28  ? -18.581 29.218 10.193 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B CG  1 
ATOM   1222 C CD1 . LEU B 1 28  ? -17.868 29.795 8.982  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B CD1 1 
ATOM   1223 C CD2 . LEU B 1 28  ? -20.073 29.218 9.924  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 9    LEU B CD2 1 
ATOM   1224 N N   . MET B 1 29  ? -15.919 27.988 12.730 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 10   MET B N   1 
ATOM   1225 C CA  . MET B 1 29  ? -15.211 28.704 13.780 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 10   MET B CA  1 
ATOM   1226 C C   . MET B 1 29  ? -13.678 28.614 13.528 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 10   MET B C   1 
ATOM   1227 O O   . MET B 1 29  ? -13.057 29.672 13.526 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 10   MET B O   1 
ATOM   1228 C CB  . MET B 1 29  ? -15.619 28.177 15.171 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 10   MET B CB  1 
ATOM   1229 C CG  . MET B 1 29  ? -15.125 29.009 16.330 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 10   MET B CG  1 
ATOM   1230 S SD  . MET B 1 29  ? -14.161 28.037 17.494 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 10   MET B SD  1 
ATOM   1231 C CE  . MET B 1 29  ? -12.513 28.280 16.831 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 10   MET B CE  1 
ATOM   1232 N N   . PRO B 1 30  ? -13.051 27.432 13.251 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B N   1 
ATOM   1233 C CA  . PRO B 1 30  ? -11.599 27.430 12.975 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B CA  1 
ATOM   1234 C C   . PRO B 1 30  ? -11.219 28.292 11.765 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B C   1 
ATOM   1235 O O   . PRO B 1 30  ? -10.189 28.956 11.826 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B O   1 
ATOM   1236 C CB  . PRO B 1 30  ? -11.284 25.945 12.697 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B CB  1 
ATOM   1237 C CG  . PRO B 1 30  ? -12.382 25.185 13.370 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B CG  1 
ATOM   1238 C CD  . PRO B 1 30  ? -13.594 26.053 13.221 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 11   PRO B CD  1 
ATOM   1239 N N   . ALA B 1 31  ? -12.035 28.295 10.682 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 12   ALA B N   1 
ATOM   1240 C CA  . ALA B 1 31  ? -11.708 29.071 9.481  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 12   ALA B CA  1 
ATOM   1241 C C   . ALA B 1 31  ? -11.769 30.577 9.782  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 12   ALA B C   1 
ATOM   1242 O O   . ALA B 1 31  ? -10.850 31.302 9.425  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 12   ALA B O   1 
ATOM   1243 C CB  . ALA B 1 31  ? -12.636 28.720 8.338  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 12   ALA B CB  1 
ATOM   1244 N N   . LEU B 1 32  ? -12.813 31.034 10.477 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1245 C CA  . LEU B 1 32  ? -12.975 32.443 10.799 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1246 C C   . LEU B 1 32  ? -11.899 32.914 11.778 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1247 O O   . LEU B 1 32  ? -11.376 34.014 11.589 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1248 C CB  . LEU B 1 32  ? -14.372 32.724 11.351 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1249 C CG  . LEU B 1 32  ? -14.721 34.196 11.591 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1250 C CD1 . LEU B 1 32  ? -14.668 35.056 10.303 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1251 C CD2 . LEU B 1 32  ? -16.075 34.319 12.163 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1252 N N   . MET B 1 33  ? -11.532 32.073 12.771 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 14   MET B N   1 
ATOM   1253 C CA  . MET B 1 33  ? -10.479 32.425 13.733 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 14   MET B CA  1 
ATOM   1254 C C   . MET B 1 33  ? -9.112  32.469 13.052 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 14   MET B C   1 
ATOM   1255 O O   . MET B 1 33  ? -8.317  33.352 13.369 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 14   MET B O   1 
ATOM   1256 C CB  . MET B 1 33  ? -10.445 31.478 14.937 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 14   MET B CB  1 
ATOM   1257 C CG  . MET B 1 33  ? -11.603 31.679 15.932 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 14   MET B CG  1 
ATOM   1258 S SD  . MET B 1 33  ? -12.171 33.368 16.428 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 14   MET B SD  1 
ATOM   1259 C CE  . MET B 1 33  ? -10.923 33.795 17.704 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 14   MET B CE  1 
ATOM   1260 N N   . ALA B 1 34  ? -8.854  31.561 12.085 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B N   1 
ATOM   1261 C CA  . ALA B 1 34  ? -7.597  31.592 11.340 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CA  1 
ATOM   1262 C C   . ALA B 1 34  ? -7.522  32.886 10.506 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B C   1 
ATOM   1263 O O   . ALA B 1 34  ? -6.444  33.456 10.397 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B O   1 
ATOM   1264 C CB  . ALA B 1 34  ? -7.468  30.375 10.434 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CB  1 
ATOM   1265 N N   . VAL B 1 35  ? -8.675  33.357 9.944  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B N   1 
ATOM   1266 C CA  . VAL B 1 35  ? -8.724  34.591 9.160  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B CA  1 
ATOM   1267 C C   . VAL B 1 35  ? -8.458  35.792 10.112 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B C   1 
ATOM   1268 O O   . VAL B 1 35  ? -7.639  36.638 9.761  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B O   1 
ATOM   1269 C CB  . VAL B 1 35  ? -10.029 34.734 8.337  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B CB  1 
ATOM   1270 C CG1 . VAL B 1 35  ? -10.227 36.152 7.819  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B CG1 1 
ATOM   1271 C CG2 . VAL B 1 35  ? -10.053 33.739 7.184  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 16   VAL B CG2 1 
ATOM   1272 N N   . PHE B 1 36  ? -9.101  35.858 11.296 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B N   1 
ATOM   1273 C CA  . PHE B 1 36  ? -8.864  36.962 12.237 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CA  1 
ATOM   1274 C C   . PHE B 1 36  ? -7.395  37.043 12.626 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B C   1 
ATOM   1275 O O   . PHE B 1 36  ? -6.795  38.126 12.572 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B O   1 
ATOM   1276 C CB  . PHE B 1 36  ? -9.716  36.833 13.500 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CB  1 
ATOM   1277 C CG  . PHE B 1 36  ? -11.186 37.079 13.295 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CG  1 
ATOM   1278 C CD1 . PHE B 1 36  ? -11.632 38.000 12.351 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CD1 1 
ATOM   1279 C CD2 . PHE B 1 36  ? -12.131 36.412 14.064 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CD2 1 
ATOM   1280 C CE1 . PHE B 1 36  ? -12.993 38.236 12.177 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CE1 1 
ATOM   1281 C CE2 . PHE B 1 36  ? -13.496 36.656 13.888 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CE2 1 
ATOM   1282 C CZ  . PHE B 1 36  ? -13.915 37.553 12.934 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 17   PHE B CZ  1 
ATOM   1283 N N   . GLN B 1 37  ? -6.812  35.881 12.959 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B N   1 
ATOM   1284 C CA  . GLN B 1 37  ? -5.405  35.773 13.291 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B CA  1 
ATOM   1285 C C   . GLN B 1 37  ? -4.512  36.167 12.081 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B C   1 
ATOM   1286 O O   . GLN B 1 37  ? -3.531  36.878 12.270 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B O   1 
ATOM   1287 C CB  . GLN B 1 37  ? -5.080  34.345 13.783 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B CB  1 
ATOM   1288 C CG  . GLN B 1 37  ? -3.577  34.067 13.956 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B CG  1 
ATOM   1289 C CD  . GLN B 1 37  ? -2.839  34.934 14.970 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B CD  1 
ATOM   1290 O OE1 . GLN B 1 37  ? -1.603  34.960 14.983 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B OE1 1 
ATOM   1291 N NE2 . GLN B 1 37  ? -3.543  35.568 15.917 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 18   GLN B NE2 1 
ATOM   1292 N N   . HIS B 1 38  ? -4.833  35.709 10.867 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B N   1 
ATOM   1293 C CA  . HIS B 1 38  ? -4.014  36.035 9.685  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B CA  1 
ATOM   1294 C C   . HIS B 1 38  ? -4.037  37.555 9.389  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B C   1 
ATOM   1295 O O   . HIS B 1 38  ? -2.983  38.121 9.097  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B O   1 
ATOM   1296 C CB  . HIS B 1 38  ? -4.467  35.203 8.456  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B CB  1 
ATOM   1297 C CG  . HIS B 1 38  ? -3.884  35.615 7.136  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B CG  1 
ATOM   1298 N ND1 . HIS B 1 38  ? -2.530  35.527 6.881  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B ND1 1 
ATOM   1299 C CD2 . HIS B 1 38  ? -4.503  36.077 6.027  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B CD2 1 
ATOM   1300 C CE1 . HIS B 1 38  ? -2.363  35.949 5.636  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B CE1 1 
ATOM   1301 N NE2 . HIS B 1 38  ? -3.527  36.259 5.070  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 19   HIS B NE2 1 
ATOM   1302 N N   . VAL B 1 39  ? -5.215  38.205 9.501  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B N   1 
ATOM   1303 C CA  . VAL B 1 39  ? -5.399  39.643 9.263  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CA  1 
ATOM   1304 C C   . VAL B 1 39  ? -4.607  40.449 10.311 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B C   1 
ATOM   1305 O O   . VAL B 1 39  ? -3.861  41.353 9.929  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B O   1 
ATOM   1306 C CB  . VAL B 1 39  ? -6.907  40.044 9.211  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CB  1 
ATOM   1307 C CG1 . VAL B 1 39  ? -7.116  41.562 9.295  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CG1 1 
ATOM   1308 C CG2 . VAL B 1 39  ? -7.564  39.490 7.936  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 20   VAL B CG2 1 
ATOM   1309 N N   . TRP B 1 40  ? -4.749  40.095 11.613 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B N   1 
ATOM   1310 C CA  . TRP B 1 40  ? -4.059  40.786 12.709 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CA  1 
ATOM   1311 C C   . TRP B 1 40  ? -2.544  40.710 12.490 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B C   1 
ATOM   1312 O O   . TRP B 1 40  ? -1.889  41.728 12.471 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B O   1 
ATOM   1313 C CB  . TRP B 1 40  ? -4.457  40.191 14.098 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CB  1 
ATOM   1314 C CG  . TRP B 1 40  ? -3.869  40.931 15.268 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CG  1 
ATOM   1315 C CD1 . TRP B 1 40  ? -2.542  41.078 15.568 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CD1 1 
ATOM   1316 C CD2 . TRP B 1 40  ? -4.585  41.689 16.247 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CD2 1 
ATOM   1317 N NE1 . TRP B 1 40  ? -2.390  41.891 16.662 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B NE1 1 
ATOM   1318 C CE2 . TRP B 1 40  ? -3.629  42.298 17.090 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CE2 1 
ATOM   1319 C CE3 . TRP B 1 40  ? -5.951  41.934 16.480 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CE3 1 
ATOM   1320 C CZ2 . TRP B 1 40  ? -3.993  43.086 18.194 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CZ2 1 
ATOM   1321 C CZ3 . TRP B 1 40  ? -6.306  42.748 17.546 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CZ3 1 
ATOM   1322 C CH2 . TRP B 1 40  ? -5.335  43.270 18.421 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 21   TRP B CH2 1 
ATOM   1323 N N   . THR B 1 41  ? -2.018  39.516 12.249 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 22   THR B N   1 
ATOM   1324 C CA  . THR B 1 41  ? -0.595  39.215 12.036 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 22   THR B CA  1 
ATOM   1325 C C   . THR B 1 41  ? -0.053  40.011 10.848 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 22   THR B C   1 
ATOM   1326 O O   . THR B 1 41  ? 0.999   40.636 10.970 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 22   THR B O   1 
ATOM   1327 C CB  . THR B 1 41  ? -0.407  37.697 11.835 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 22   THR B CB  1 
ATOM   1328 O OG1 . THR B 1 41  ? -0.797  37.044 13.034 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 22   THR B OG1 1 
ATOM   1329 C CG2 . THR B 1 41  ? 1.002   37.329 11.524 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 22   THR B CG2 1 
ATOM   1330 N N   . ARG B 1 42  ? -0.762  39.984 9.709  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   1331 C CA  . ARG B 1 42  ? -0.319  40.711 8.522  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   1332 C C   . ARG B 1 42  ? -0.272  42.220 8.780  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   1333 O O   . ARG B 1 42  ? 0.692   42.846 8.385  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   1334 C CB  . ARG B 1 42  ? -1.217  40.397 7.303  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   1335 C CG  . ARG B 1 42  ? -0.792  41.134 6.027  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   1336 C CD  . ARG B 1 42  ? 0.492   40.572 5.417  1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   1337 N NE  . ARG B 1 42  ? 0.336   39.188 4.962  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   1338 C CZ  . ARG B 1 42  ? -0.184  38.841 3.788  1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   1339 N NH1 . ARG B 1 42  ? -0.630  39.771 2.950  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   1340 N NH2 . ARG B 1 42  ? -0.284  37.560 3.452  1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   1341 N N   . ILE B 1 43  ? -1.277  42.800 9.451  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B N   1 
ATOM   1342 C CA  . ILE B 1 43  ? -1.292  44.246 9.705  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CA  1 
ATOM   1343 C C   . ILE B 1 43  ? -0.134  44.582 10.635 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B C   1 
ATOM   1344 O O   . ILE B 1 43  ? 0.639   45.483 10.333 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B O   1 
ATOM   1345 C CB  . ILE B 1 43  ? -2.666  44.722 10.280 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CB  1 
ATOM   1346 C CG1 . ILE B 1 43  ? -3.788  44.618 9.201  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CG1 1 
ATOM   1347 C CG2 . ILE B 1 43  ? -2.580  46.164 10.867 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CG2 1 
ATOM   1348 C CD1 . ILE B 1 43  ? -5.206  44.759 9.749  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 24   ILE B CD1 1 
ATOM   1349 N N   . GLN B 1 44  ? 0.003   43.819 11.737 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B N   1 
ATOM   1350 C CA  . GLN B 1 44  ? 1.071   44.044 12.716 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CA  1 
ATOM   1351 C C   . GLN B 1 44  ? 2.467   43.964 12.053 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B C   1 
ATOM   1352 O O   . GLN B 1 44  ? 3.271   44.866 12.278 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B O   1 
ATOM   1353 C CB  . GLN B 1 44  ? 0.959   43.095 13.927 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CB  1 
ATOM   1354 C CG  . GLN B 1 44  ? 1.992   43.388 15.045 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CG  1 
ATOM   1355 C CD  . GLN B 1 44  ? 1.812   44.779 15.609 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CD  1 
ATOM   1356 O OE1 . GLN B 1 44  ? 0.990   44.996 16.485 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B OE1 1 
ATOM   1357 N NE2 . GLN B 1 44  ? 2.515   45.774 15.065 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 25   GLN B NE2 1 
ATOM   1358 N N   . SER B 1 45  ? 2.721   42.955 11.193 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 26   SER B N   1 
ATOM   1359 C CA  . SER B 1 45  ? 3.995   42.790 10.478 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 26   SER B CA  1 
ATOM   1360 C C   . SER B 1 45  ? 4.268   43.968 9.549  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 26   SER B C   1 
ATOM   1361 O O   . SER B 1 45  ? 5.399   44.438 9.458  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 26   SER B O   1 
ATOM   1362 C CB  . SER B 1 45  ? 3.992   41.501 9.645  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 26   SER B CB  1 
ATOM   1363 O OG  . SER B 1 45  ? 3.652   40.391 10.451 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 26   SER B OG  1 
ATOM   1364 N N   . GLU B 1 46  ? 3.234   44.432 8.849  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B N   1 
ATOM   1365 C CA  . GLU B 1 46  ? 3.381   45.546 7.907  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CA  1 
ATOM   1366 C C   . GLU B 1 46  ? 3.686   46.837 8.663  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B C   1 
ATOM   1367 O O   . GLU B 1 46  ? 4.568   47.585 8.242  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B O   1 
ATOM   1368 C CB  . GLU B 1 46  ? 2.136   45.672 7.015  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CB  1 
ATOM   1369 C CG  . GLU B 1 46  ? 2.029   44.476 6.067  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CG  1 
ATOM   1370 C CD  . GLU B 1 46  ? 2.668   44.598 4.694  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B CD  1 
ATOM   1371 O OE1 . GLU B 1 46  ? 3.471   45.535 4.476  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B OE1 1 
ATOM   1372 O OE2 . GLU B 1 46  ? 2.320   43.778 3.813  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 27   GLU B OE2 1 
ATOM   1373 N N   . LEU B 1 47  ? 3.031   47.055 9.815  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B N   1 
ATOM   1374 C CA  . LEU B 1 47  ? 3.335   48.219 10.652 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CA  1 
ATOM   1375 C C   . LEU B 1 47  ? 4.780   48.105 11.215 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B C   1 
ATOM   1376 O O   . LEU B 1 47  ? 5.519   49.084 11.186 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B O   1 
ATOM   1377 C CB  . LEU B 1 47  ? 2.316   48.362 11.796 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CB  1 
ATOM   1378 C CG  . LEU B 1 47  ? 0.866   48.647 11.414 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CG  1 
ATOM   1379 C CD1 . LEU B 1 47  ? -0.062  48.387 12.610 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD1 1 
ATOM   1380 C CD2 . LEU B 1 47  ? 0.697   50.100 10.912 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD2 1 
ATOM   1381 N N   . ASP B 1 48  ? 5.190   46.904 11.681 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B N   1 
ATOM   1382 C CA  . ASP B 1 48  ? 6.554   46.642 12.210 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B CA  1 
ATOM   1383 C C   . ASP B 1 48  ? 7.642   46.890 11.147 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B C   1 
ATOM   1384 O O   . ASP B 1 48  ? 8.683   47.464 11.456 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B O   1 
ATOM   1385 C CB  . ASP B 1 48  ? 6.681   45.189 12.715 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B CB  1 
ATOM   1386 C CG  . ASP B 1 48  ? 5.953   44.854 14.006 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B CG  1 
ATOM   1387 O OD1 . ASP B 1 48  ? 5.444   45.785 14.664 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B OD1 1 
ATOM   1388 O OD2 . ASP B 1 48  ? 5.896   43.654 14.359 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 29   ASP B OD2 1 
ATOM   1389 N N   . CYS B 1 49  ? 7.390   46.456 9.909  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B N   1 
ATOM   1390 C CA  . CYS B 1 49  ? 8.291   46.570 8.769  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B CA  1 
ATOM   1391 C C   . CYS B 1 49  ? 8.644   48.031 8.446  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B C   1 
ATOM   1392 O O   . CYS B 1 49  ? 9.764   48.295 8.028  1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B O   1 
ATOM   1393 C CB  . CYS B 1 49  ? 7.686   45.873 7.556  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B CB  1 
ATOM   1394 S SG  . CYS B 1 49  ? 8.780   45.799 6.115  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 30   CYS B SG  1 
ATOM   1395 N N   . GLN B 1 50  ? 7.718   48.973 8.651  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B N   1 
ATOM   1396 C CA  . GLN B 1 50  ? 7.982   50.383 8.366  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B CA  1 
ATOM   1397 C C   . GLN B 1 50  ? 8.157   51.177 9.687  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B C   1 
ATOM   1398 O O   . GLN B 1 50  ? 8.075   52.402 9.710  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B O   1 
ATOM   1399 C CB  . GLN B 1 50  ? 6.882   50.950 7.458  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B CB  1 
ATOM   1400 C CG  . GLN B 1 50  ? 7.073   50.487 6.002  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B CG  1 
ATOM   1401 C CD  . GLN B 1 50  ? 6.023   51.031 5.080  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B CD  1 
ATOM   1402 O OE1 . GLN B 1 50  ? 5.956   52.228 4.823  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B OE1 1 
ATOM   1403 N NE2 . GLN B 1 50  ? 5.191   50.154 4.541  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 31   GLN B NE2 1 
ATOM   1404 N N   . ARG B 1 51  ? 8.445   50.453 10.772 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B N   1 
ATOM   1405 C CA  . ARG B 1 51  ? 8.754   50.968 12.120 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CA  1 
ATOM   1406 C C   . ARG B 1 51  ? 7.701   51.950 12.667 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B C   1 
ATOM   1407 O O   . ARG B 1 51  ? 8.054   52.951 13.291 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B O   1 
ATOM   1408 C CB  . ARG B 1 51  ? 10.155  51.631 12.169 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CB  1 
ATOM   1409 C CG  . ARG B 1 51  ? 11.277  50.905 11.418 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CG  1 
ATOM   1410 C CD  . ARG B 1 51  ? 11.949  49.830 12.244 1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CD  1 
ATOM   1411 N NE  . ARG B 1 51  ? 13.101  49.262 11.538 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NE  1 
ATOM   1412 C CZ  . ARG B 1 51  ? 13.056  48.191 10.747 1.00 124.16 ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CZ  1 
ATOM   1413 N NH1 . ARG B 1 51  ? 11.911  47.544 10.555 1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NH1 1 
ATOM   1414 N NH2 . ARG B 1 51  ? 14.156  47.757 10.146 1.00 114.74 ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NH2 1 
ATOM   1415 N N   . LEU B 1 52  ? 6.415   51.673 12.412 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B N   1 
ATOM   1416 C CA  . LEU B 1 52  ? 5.319   52.406 13.034 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CA  1 
ATOM   1417 C C   . LEU B 1 52  ? 5.067   51.637 14.303 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B C   1 
ATOM   1418 O O   . LEU B 1 52  ? 4.672   50.459 14.232 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B O   1 
ATOM   1419 C CB  . LEU B 1 52  ? 4.052   52.481 12.152 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CB  1 
ATOM   1420 C CG  . LEU B 1 52  ? 4.062   53.426 10.967 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CG  1 
ATOM   1421 C CD1 . LEU B 1 52  ? 4.838   52.842 9.861  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CD1 1 
ATOM   1422 C CD2 . LEU B 1 52  ? 2.658   53.647 10.441 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 33   LEU B CD2 1 
ATOM   1423 N N   . ASP B 1 53  ? 5.382   52.220 15.448 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B N   1 
ATOM   1424 C CA  . ASP B 1 53  ? 5.201   51.522 16.720 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CA  1 
ATOM   1425 C C   . ASP B 1 53  ? 3.720   51.572 17.068 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B C   1 
ATOM   1426 O O   . ASP B 1 53  ? 3.282   52.379 17.887 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B O   1 
ATOM   1427 C CB  . ASP B 1 53  ? 6.102   52.135 17.819 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CB  1 
ATOM   1428 C CG  . ASP B 1 53  ? 5.918   51.534 19.209 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CG  1 
ATOM   1429 O OD1 . ASP B 1 53  ? 5.656   50.307 19.303 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B OD1 1 
ATOM   1430 O OD2 . ASP B 1 53  ? 6.013   52.298 20.204 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 34   ASP B OD2 1 
ATOM   1431 N N   . LEU B 1 54  ? 2.932   50.764 16.350 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B N   1 
ATOM   1432 C CA  . LEU B 1 54  ? 1.487   50.715 16.503 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CA  1 
ATOM   1433 C C   . LEU B 1 54  ? 0.994   49.306 16.370 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B C   1 
ATOM   1434 O O   . LEU B 1 54  ? 1.620   48.495 15.701 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B O   1 
ATOM   1435 C CB  . LEU B 1 54  ? 0.801   51.583 15.432 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CB  1 
ATOM   1436 C CG  . LEU B 1 54  ? 1.033   53.105 15.420 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CG  1 
ATOM   1437 C CD1 . LEU B 1 54  ? 0.531   53.713 14.109 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CD1 1 
ATOM   1438 C CD2 . LEU B 1 54  ? 0.378   53.784 16.611 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CD2 1 
ATOM   1439 N N   . THR B 1 55  ? -0.134  49.022 17.003 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 36   THR B N   1 
ATOM   1440 C CA  . THR B 1 55  ? -0.827  47.751 16.918 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CA  1 
ATOM   1441 C C   . THR B 1 55  ? -2.064  47.966 16.017 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 36   THR B C   1 
ATOM   1442 O O   . THR B 1 55  ? -2.481  49.119 15.858 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 36   THR B O   1 
ATOM   1443 C CB  . THR B 1 55  ? -1.223  47.251 18.333 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CB  1 
ATOM   1444 O OG1 . THR B 1 55  ? -2.190  48.148 18.875 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 36   THR B OG1 1 
ATOM   1445 C CG2 . THR B 1 55  ? -0.026  47.105 19.283 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 36   THR B CG2 1 
ATOM   1446 N N   . PRO B 1 56  ? -2.718  46.906 15.487 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B N   1 
ATOM   1447 C CA  . PRO B 1 56  ? -3.934  47.141 14.666 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B CA  1 
ATOM   1448 C C   . PRO B 1 56  ? -5.020  47.971 15.402 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B C   1 
ATOM   1449 O O   . PRO B 1 56  ? -5.512  48.908 14.772 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B O   1 
ATOM   1450 C CB  . PRO B 1 56  ? -4.397  45.726 14.292 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B CB  1 
ATOM   1451 C CG  . PRO B 1 56  ? -3.094  44.888 14.360 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B CG  1 
ATOM   1452 C CD  . PRO B 1 56  ? -2.367  45.469 15.549 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 37   PRO B CD  1 
ATOM   1453 N N   . PRO B 1 57  ? -5.353  47.790 16.713 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B N   1 
ATOM   1454 C CA  . PRO B 1 57  ? -6.340  48.699 17.334 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B CA  1 
ATOM   1455 C C   . PRO B 1 57  ? -5.873  50.164 17.418 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B C   1 
ATOM   1456 O O   . PRO B 1 57  ? -6.739  51.024 17.384 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B O   1 
ATOM   1457 C CB  . PRO B 1 57  ? -6.534  48.116 18.750 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B CB  1 
ATOM   1458 C CG  . PRO B 1 57  ? -6.067  46.699 18.646 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B CG  1 
ATOM   1459 C CD  . PRO B 1 57  ? -4.926  46.758 17.682 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 38   PRO B CD  1 
ATOM   1460 N N   . ASP B 1 58  ? -4.547  50.463 17.519 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B N   1 
ATOM   1461 C CA  . ASP B 1 58  ? -4.064  51.858 17.551 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B CA  1 
ATOM   1462 C C   . ASP B 1 58  ? -4.340  52.550 16.237 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B C   1 
ATOM   1463 O O   . ASP B 1 58  ? -4.771  53.699 16.231 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B O   1 
ATOM   1464 C CB  . ASP B 1 58  ? -2.559  51.944 17.809 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B CB  1 
ATOM   1465 C CG  . ASP B 1 58  ? -2.098  51.469 19.153 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B CG  1 
ATOM   1466 O OD1 . ASP B 1 58  ? -2.826  51.688 20.128 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B OD1 1 
ATOM   1467 O OD2 . ASP B 1 58  ? -0.949  50.960 19.244 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 39   ASP B OD2 1 
ATOM   1468 N N   . VAL B 1 59  ? -4.096  51.835 15.128 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B N   1 
ATOM   1469 C CA  . VAL B 1 59  ? -4.355  52.327 13.777 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CA  1 
ATOM   1470 C C   . VAL B 1 59  ? -5.821  52.731 13.708 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B C   1 
ATOM   1471 O O   . VAL B 1 59  ? -6.115  53.833 13.261 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B O   1 
ATOM   1472 C CB  . VAL B 1 59  ? -3.977  51.276 12.679 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CB  1 
ATOM   1473 C CG1 . VAL B 1 59  ? -4.522  51.662 11.293 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG1 1 
ATOM   1474 C CG2 . VAL B 1 59  ? -2.472  51.066 12.624 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 40   VAL B CG2 1 
ATOM   1475 N N   . HIS B 1 60  ? -6.726  51.865 14.203 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B N   1 
ATOM   1476 C CA  . HIS B 1 60  ? -8.152  52.152 14.169 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CA  1 
ATOM   1477 C C   . HIS B 1 60  ? -8.513  53.329 15.079 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B C   1 
ATOM   1478 O O   . HIS B 1 60  ? -9.374  54.113 14.711 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B O   1 
ATOM   1479 C CB  . HIS B 1 60  ? -8.959  50.903 14.515 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CB  1 
ATOM   1480 C CG  . HIS B 1 60  ? -10.409 51.017 14.190 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CG  1 
ATOM   1481 N ND1 . HIS B 1 60  ? -10.860 51.369 12.933 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B ND1 1 
ATOM   1482 C CD2 . HIS B 1 60  ? -11.473 50.792 14.988 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CD2 1 
ATOM   1483 C CE1 . HIS B 1 60  ? -12.181 51.423 13.033 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CE1 1 
ATOM   1484 N NE2 . HIS B 1 60  ? -12.590 51.040 14.238 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B NE2 1 
ATOM   1485 N N   . VAL B 1 61  ? -7.828  53.487 16.231 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B N   1 
ATOM   1486 C CA  . VAL B 1 61  ? -8.073  54.624 17.138 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B CA  1 
ATOM   1487 C C   . VAL B 1 61  ? -7.746  55.949 16.412 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B C   1 
ATOM   1488 O O   . VAL B 1 61  ? -8.543  56.885 16.464 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B O   1 
ATOM   1489 C CB  . VAL B 1 61  ? -7.284  54.501 18.471 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B CB  1 
ATOM   1490 C CG1 . VAL B 1 61  ? -7.258  55.828 19.217 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B CG1 1 
ATOM   1491 C CG2 . VAL B 1 61  ? -7.888  53.427 19.349 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 42   VAL B CG2 1 
ATOM   1492 N N   . LEU B 1 62  ? -6.593  56.007 15.730 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B N   1 
ATOM   1493 C CA  . LEU B 1 62  ? -6.143  57.205 15.012 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CA  1 
ATOM   1494 C C   . LEU B 1 62  ? -7.144  57.584 13.915 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B C   1 
ATOM   1495 O O   . LEU B 1 62  ? -7.491  58.761 13.773 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B O   1 
ATOM   1496 C CB  . LEU B 1 62  ? -4.737  57.005 14.421 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CB  1 
ATOM   1497 C CG  . LEU B 1 62  ? -3.595  56.772 15.435 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CG  1 
ATOM   1498 C CD1 . LEU B 1 62  ? -2.253  56.701 14.751 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD1 1 
ATOM   1499 C CD2 . LEU B 1 62  ? -3.523  57.891 16.506 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD2 1 
ATOM   1500 N N   . LYS B 1 63  ? -7.649  56.567 13.191 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B N   1 
ATOM   1501 C CA  . LYS B 1 63  ? -8.646  56.719 12.134 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CA  1 
ATOM   1502 C C   . LYS B 1 63  ? -9.940  57.319 12.693 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B C   1 
ATOM   1503 O O   . LYS B 1 63  ? -10.443 58.294 12.144 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B O   1 
ATOM   1504 C CB  . LYS B 1 63  ? -8.907  55.348 11.463 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CB  1 
ATOM   1505 C CG  . LYS B 1 63  ? -9.947  55.377 10.348 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CG  1 
ATOM   1506 C CD  . LYS B 1 63  ? -10.136 53.990 9.732  1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CD  1 
ATOM   1507 C CE  . LYS B 1 63  ? -11.250 53.962 8.707  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B CE  1 
ATOM   1508 N NZ  . LYS B 1 63  ? -10.883 54.676 7.447  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 44   LYS B NZ  1 
ATOM   1509 N N   . LEU B 1 64  ? -10.450 56.768 13.802 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   1510 C CA  . LEU B 1 64  ? -11.682 57.262 14.413 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   1511 C C   . LEU B 1 64  ? -11.531 58.704 14.896 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   1512 O O   . LEU B 1 64  ? -12.468 59.488 14.745 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   1513 C CB  . LEU B 1 64  ? -12.139 56.355 15.569 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   1514 C CG  . LEU B 1 64  ? -12.561 54.932 15.197 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   1515 C CD1 . LEU B 1 64  ? -12.983 54.147 16.434 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   1516 C CD2 . LEU B 1 64  ? -13.676 54.907 14.137 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   1517 N N   . ILE B 1 65  ? -10.362 59.059 15.460 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B N   1 
ATOM   1518 C CA  . ILE B 1 65  ? -10.103 60.420 15.951 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B CA  1 
ATOM   1519 C C   . ILE B 1 65  ? -10.043 61.392 14.752 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B C   1 
ATOM   1520 O O   . ILE B 1 65  ? -10.624 62.479 14.821 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B O   1 
ATOM   1521 C CB  . ILE B 1 65  ? -8.833  60.496 16.857 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B CB  1 
ATOM   1522 C CG1 . ILE B 1 65  ? -9.043  59.676 18.168 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B CG1 1 
ATOM   1523 C CG2 . ILE B 1 65  ? -8.475  61.963 17.192 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B CG2 1 
ATOM   1524 C CD1 . ILE B 1 65  ? -7.799  59.534 19.050 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 46   ILE B CD1 1 
ATOM   1525 N N   . ASP B 1 66  ? -9.374  60.993 13.667 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B N   1 
ATOM   1526 C CA  . ASP B 1 66  ? -9.271  61.813 12.461 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CA  1 
ATOM   1527 C C   . ASP B 1 66  ? -10.637 62.033 11.784 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B C   1 
ATOM   1528 O O   . ASP B 1 66  ? -10.934 63.148 11.375 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B O   1 
ATOM   1529 C CB  . ASP B 1 66  ? -8.301  61.182 11.451 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CB  1 
ATOM   1530 C CG  . ASP B 1 66  ? -8.156  62.009 10.181 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CG  1 
ATOM   1531 O OD1 . ASP B 1 66  ? -7.695  63.169 10.275 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD1 1 
ATOM   1532 O OD2 . ASP B 1 66  ? -8.562  61.521 9.106  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD2 1 
ATOM   1533 N N   . GLU B 1 67  ? -11.455 60.985 11.681 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B N   1 
ATOM   1534 C CA  . GLU B 1 67  ? -12.745 61.035 10.991 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B CA  1 
ATOM   1535 C C   . GLU B 1 67  ? -13.849 61.691 11.806 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B C   1 
ATOM   1536 O O   . GLU B 1 67  ? -14.809 62.196 11.218 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B O   1 
ATOM   1537 C CB  . GLU B 1 67  ? -13.178 59.631 10.561 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B CB  1 
ATOM   1538 C CG  . GLU B 1 67  ? -12.341 59.139 9.386  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B CG  1 
ATOM   1539 C CD  . GLU B 1 67  ? -12.468 57.690 8.953  1.00 84.37  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B CD  1 
ATOM   1540 O OE1 . GLU B 1 67  ? -13.352 56.963 9.466  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B OE1 1 
ATOM   1541 O OE2 . GLU B 1 67  ? -11.670 57.290 8.073  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 48   GLU B OE2 1 
ATOM   1542 N N   . GLN B 1 68  ? -13.724 61.695 13.146 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B N   1 
ATOM   1543 C CA  . GLN B 1 68  ? -14.726 62.290 14.030 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B CA  1 
ATOM   1544 C C   . GLN B 1 68  ? -14.040 63.330 14.902 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B C   1 
ATOM   1545 O O   . GLN B 1 68  ? -13.729 63.073 16.061 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B O   1 
ATOM   1546 C CB  . GLN B 1 68  ? -15.435 61.213 14.863 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B CB  1 
ATOM   1547 C CG  . GLN B 1 68  ? -16.224 60.204 14.050 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B CG  1 
ATOM   1548 C CD  . GLN B 1 68  ? -16.538 58.966 14.850 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B CD  1 
ATOM   1549 O OE1 . GLN B 1 68  ? -17.271 58.992 15.840 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B OE1 1 
ATOM   1550 N NE2 . GLN B 1 68  ? -16.037 57.834 14.399 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 49   GLN B NE2 1 
ATOM   1551 N N   . ARG B 1 69  ? -13.779 64.501 14.319 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B N   1 
ATOM   1552 C CA  . ARG B 1 69  ? -13.095 65.622 14.963 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CA  1 
ATOM   1553 C C   . ARG B 1 69  ? -13.740 65.999 16.301 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B C   1 
ATOM   1554 O O   . ARG B 1 69  ? -14.950 66.228 16.380 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B O   1 
ATOM   1555 C CB  . ARG B 1 69  ? -13.026 66.849 14.021 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CB  1 
ATOM   1556 C CG  . ARG B 1 69  ? -12.266 66.597 12.696 1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CG  1 
ATOM   1557 C CD  . ARG B 1 69  ? -10.800 66.221 12.898 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CD  1 
ATOM   1558 N NE  . ARG B 1 69  ? -10.158 65.843 11.638 1.00 88.51  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NE  1 
ATOM   1559 C CZ  . ARG B 1 69  ? -9.404  66.652 10.899 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CZ  1 
ATOM   1560 N NH1 . ARG B 1 69  ? -9.172  67.900 11.290 1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH1 1 
ATOM   1561 N NH2 . ARG B 1 69  ? -8.865  66.216 9.768  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH2 1 
ATOM   1562 N N   . GLY B 1 70  ? -12.924 65.957 17.348 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B N   1 
ATOM   1563 C CA  . GLY B 1 70  ? -13.333 66.281 18.707 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B CA  1 
ATOM   1564 C C   . GLY B 1 70  ? -14.199 65.259 19.411 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B C   1 
ATOM   1565 O O   . GLY B 1 70  ? -14.865 65.604 20.389 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 51   GLY B O   1 
ATOM   1566 N N   . LEU B 1 71  ? -14.183 63.995 18.967 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B N   1 
ATOM   1567 C CA  . LEU B 1 71  ? -14.971 62.965 19.642 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CA  1 
ATOM   1568 C C   . LEU B 1 71  ? -14.437 62.752 21.060 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B C   1 
ATOM   1569 O O   . LEU B 1 71  ? -13.238 62.912 21.326 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B O   1 
ATOM   1570 C CB  . LEU B 1 71  ? -15.015 61.636 18.852 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CB  1 
ATOM   1571 C CG  . LEU B 1 71  ? -13.955 60.570 19.145 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CG  1 
ATOM   1572 C CD1 . LEU B 1 71  ? -14.394 59.216 18.634 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD1 1 
ATOM   1573 C CD2 . LEU B 1 71  ? -12.611 60.957 18.572 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 52   LEU B CD2 1 
ATOM   1574 N N   . ASN B 1 72  ? -15.359 62.474 21.960 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B N   1 
ATOM   1575 C CA  . ASN B 1 72  ? -15.009 62.274 23.339 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B CA  1 
ATOM   1576 C C   . ASN B 1 72  ? -14.605 60.827 23.563 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B C   1 
ATOM   1577 O O   . ASN B 1 72  ? -14.821 59.948 22.711 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B O   1 
ATOM   1578 C CB  . ASN B 1 72  ? -16.124 62.732 24.284 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B CB  1 
ATOM   1579 C CG  . ASN B 1 72  ? -17.464 62.095 24.063 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B CG  1 
ATOM   1580 O OD1 . ASN B 1 72  ? -17.677 60.911 24.347 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B OD1 1 
ATOM   1581 N ND2 . ASN B 1 72  ? -18.417 62.895 23.612 1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 53   ASN B ND2 1 
ATOM   1582 N N   . LEU B 1 73  ? -13.983 60.610 24.713 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B N   1 
ATOM   1583 C CA  . LEU B 1 73  ? -13.452 59.351 25.187 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B CA  1 
ATOM   1584 C C   . LEU B 1 73  ? -14.542 58.293 25.356 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B C   1 
ATOM   1585 O O   . LEU B 1 73  ? -14.285 57.121 25.081 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B O   1 
ATOM   1586 C CB  . LEU B 1 73  ? -12.755 59.644 26.522 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B CB  1 
ATOM   1587 C CG  . LEU B 1 73  ? -11.559 58.813 26.919 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B CG  1 
ATOM   1588 C CD1 . LEU B 1 73  ? -10.574 58.684 25.796 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B CD1 1 
ATOM   1589 C CD2 . LEU B 1 73  ? -10.875 59.442 28.111 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 54   LEU B CD2 1 
ATOM   1590 N N   . GLN B 1 74  ? -15.754 58.694 25.786 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B N   1 
ATOM   1591 C CA  . GLN B 1 74  ? -16.878 57.775 25.939 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B CA  1 
ATOM   1592 C C   . GLN B 1 74  ? -17.306 57.223 24.564 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B C   1 
ATOM   1593 O O   . GLN B 1 74  ? -17.571 56.019 24.440 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B O   1 
ATOM   1594 C CB  . GLN B 1 74  ? -18.061 58.472 26.642 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B CB  1 
ATOM   1595 C CG  . GLN B 1 74  ? -19.053 57.470 27.240 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 55   GLN B CG  1 
ATOM   1596 C CD  . GLN B 1 74  ? -20.465 57.650 26.741 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 55   GLN B CD  1 
ATOM   1597 O OE1 . GLN B 1 74  ? -21.114 58.679 26.974 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 55   GLN B OE1 1 
ATOM   1598 N NE2 . GLN B 1 74  ? -21.003 56.618 26.104 1.00 100.60 ? ? ? ? ? ? 55   GLN B NE2 1 
ATOM   1599 N N   . ASP B 1 75  ? -17.403 58.102 23.540 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B N   1 
ATOM   1600 C CA  . ASP B 1 75  ? -17.797 57.691 22.192 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CA  1 
ATOM   1601 C C   . ASP B 1 75  ? -16.717 56.829 21.542 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B C   1 
ATOM   1602 O O   . ASP B 1 75  ? -17.046 55.883 20.829 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B O   1 
ATOM   1603 C CB  . ASP B 1 75  ? -18.130 58.907 21.321 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CB  1 
ATOM   1604 C CG  . ASP B 1 75  ? -19.439 59.564 21.718 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B CG  1 
ATOM   1605 O OD1 . ASP B 1 75  ? -20.463 58.840 21.830 1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B OD1 1 
ATOM   1606 O OD2 . ASP B 1 75  ? -19.453 60.800 21.897 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 56   ASP B OD2 1 
ATOM   1607 N N   . LEU B 1 76  ? -15.435 57.125 21.815 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N   1 
ATOM   1608 C CA  . LEU B 1 76  ? -14.342 56.299 21.312 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA  1 
ATOM   1609 C C   . LEU B 1 76  ? -14.432 54.903 21.939 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C   1 
ATOM   1610 O O   . LEU B 1 76  ? -14.371 53.924 21.200 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O   1 
ATOM   1611 C CB  . LEU B 1 76  ? -12.955 56.929 21.560 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB  1 
ATOM   1612 C CG  . LEU B 1 76  ? -11.754 56.103 21.068 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG  1 
ATOM   1613 C CD1 . LEU B 1 76  ? -11.781 55.901 19.550 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1 1 
ATOM   1614 C CD2 . LEU B 1 76  ? -10.461 56.733 21.476 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2 1 
ATOM   1615 N N   . GLY B 1 77  ? -14.643 54.844 23.260 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 58   GLY B N   1 
ATOM   1616 C CA  . GLY B 1 77  ? -14.778 53.599 24.017 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 58   GLY B CA  1 
ATOM   1617 C C   . GLY B 1 77  ? -15.855 52.687 23.470 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 58   GLY B C   1 
ATOM   1618 O O   . GLY B 1 77  ? -15.602 51.508 23.225 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 58   GLY B O   1 
ATOM   1619 N N   . ARG B 1 78  ? -17.045 53.255 23.224 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B N   1 
ATOM   1620 C CA  . ARG B 1 78  ? -18.217 52.579 22.674 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CA  1 
ATOM   1621 C C   . ARG B 1 78  ? -17.906 51.991 21.288 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B C   1 
ATOM   1622 O O   . ARG B 1 78  ? -18.247 50.834 21.024 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B O   1 
ATOM   1623 C CB  . ARG B 1 78  ? -19.386 53.588 22.590 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CB  1 
ATOM   1624 C CG  . ARG B 1 78  ? -20.734 52.977 22.188 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CG  1 
ATOM   1625 C CD  . ARG B 1 78  ? -21.849 54.021 22.019 1.00 73.18  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CD  1 
ATOM   1626 N NE  . ARG B 1 78  ? -21.443 55.227 21.281 1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NE  1 
ATOM   1627 C CZ  . ARG B 1 78  ? -21.390 55.341 19.955 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CZ  1 
ATOM   1628 N NH1 . ARG B 1 78  ? -21.702 54.309 19.177 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH1 1 
ATOM   1629 N NH2 . ARG B 1 78  ? -21.004 56.484 19.397 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH2 1 
ATOM   1630 N N   . GLN B 1 79  ? -17.237 52.781 20.421 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B N   1 
ATOM   1631 C CA  . GLN B 1 79  ? -16.891 52.354 19.068 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B CA  1 
ATOM   1632 C C   . GLN B 1 79  ? -15.808 51.275 19.064 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B C   1 
ATOM   1633 O O   . GLN B 1 79  ? -15.829 50.407 18.195 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B O   1 
ATOM   1634 C CB  . GLN B 1 79  ? -16.471 53.544 18.209 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B CB  1 
ATOM   1635 C CG  . GLN B 1 79  ? -17.667 54.344 17.705 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B CG  1 
ATOM   1636 C CD  . GLN B 1 79  ? -17.291 55.599 16.967 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B CD  1 
ATOM   1637 O OE1 . GLN B 1 79  ? -16.959 55.571 15.783 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B OE1 1 
ATOM   1638 N NE2 . GLN B 1 79  ? -17.485 56.737 17.587 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 60   GLN B NE2 1 
ATOM   1639 N N   . MET B 1 80  ? -14.885 51.312 20.043 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 61   MET B N   1 
ATOM   1640 C CA  . MET B 1 80  ? -13.798 50.339 20.177 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CA  1 
ATOM   1641 C C   . MET B 1 80  ? -14.217 49.124 21.001 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 61   MET B C   1 
ATOM   1642 O O   . MET B 1 80  ? -13.444 48.167 21.086 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 61   MET B O   1 
ATOM   1643 C CB  . MET B 1 80  ? -12.573 50.989 20.857 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CB  1 
ATOM   1644 C CG  . MET B 1 80  ? -11.895 52.072 20.053 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CG  1 
ATOM   1645 S SD  . MET B 1 80  ? -11.112 51.552 18.507 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 61   MET B SD  1 
ATOM   1646 C CE  . MET B 1 80  ? -9.927  50.285 19.112 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 61   MET B CE  1 
ATOM   1647 N N   . CYS B 1 81  ? -15.413 49.184 21.646 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B N   1 
ATOM   1648 C CA  . CYS B 1 81  ? -15.976 48.181 22.571 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B CA  1 
ATOM   1649 C C   . CYS B 1 81  ? -15.007 47.947 23.746 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B C   1 
ATOM   1650 O O   . CYS B 1 81  ? -14.659 46.804 24.088 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B O   1 
ATOM   1651 C CB  . CYS B 1 81  ? -16.331 46.881 21.861 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B CB  1 
ATOM   1652 S SG  . CYS B 1 81  ? -17.503 47.088 20.510 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 62   CYS B SG  1 
ATOM   1653 N N   . ARG B 1 82  ? -14.567 49.066 24.346 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B N   1 
ATOM   1654 C CA  . ARG B 1 82  ? -13.631 49.098 25.461 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CA  1 
ATOM   1655 C C   . ARG B 1 82  ? -14.169 49.959 26.575 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B C   1 
ATOM   1656 O O   . ARG B 1 82  ? -14.679 51.054 26.313 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B O   1 
ATOM   1657 C CB  . ARG B 1 82  ? -12.248 49.613 25.000 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CB  1 
ATOM   1658 C CG  . ARG B 1 82  ? -11.408 48.495 24.408 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CG  1 
ATOM   1659 C CD  . ARG B 1 82  ? -10.220 48.915 23.576 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CD  1 
ATOM   1660 N NE  . ARG B 1 82  ? -9.861  47.813 22.676 1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NE  1 
ATOM   1661 C CZ  . ARG B 1 82  ? -8.699  47.682 22.041 1.00 116.44 ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CZ  1 
ATOM   1662 N NH1 . ARG B 1 82  ? -7.740  48.587 22.200 1.00 106.94 ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NH1 1 
ATOM   1663 N NH2 . ARG B 1 82  ? -8.484  46.638 21.251 1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NH2 1 
ATOM   1664 N N   . ASP B 1 83  ? -14.054 49.474 27.827 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B N   1 
ATOM   1665 C CA  . ASP B 1 83  ? -14.459 50.235 29.015 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CA  1 
ATOM   1666 C C   . ASP B 1 83  ? -13.595 51.501 29.114 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B C   1 
ATOM   1667 O O   . ASP B 1 83  ? -12.512 51.553 28.523 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B O   1 
ATOM   1668 C CB  . ASP B 1 83  ? -14.359 49.375 30.304 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . ASP B 1 83  ? -12.980 48.831 30.624 1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CG  1 
ATOM   1670 O OD1 . ASP B 1 83  ? -12.103 49.631 31.012 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD1 1 
ATOM   1671 O OD2 . ASP B 1 83  ? -12.801 47.592 30.563 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD2 1 
ATOM   1672 N N   . LYS B 1 84  ? -14.068 52.497 29.867 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B N   1 
ATOM   1673 C CA  . LYS B 1 84  ? -13.421 53.790 30.054 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CA  1 
ATOM   1674 C C   . LYS B 1 84  ? -11.957 53.648 30.486 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B C   1 
ATOM   1675 O O   . LYS B 1 84  ? -11.122 54.397 30.000 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B O   1 
ATOM   1676 C CB  . LYS B 1 84  ? -14.196 54.639 31.091 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CB  1 
ATOM   1677 C CG  . LYS B 1 84  ? -13.930 56.141 30.983 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CG  1 
ATOM   1678 C CD  . LYS B 1 84  ? -14.181 56.898 32.297 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CD  1 
ATOM   1679 C CE  . LYS B 1 84  ? -13.759 58.349 32.181 1.00 79.78  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CE  1 
ATOM   1680 N NZ  . LYS B 1 84  ? -13.854 59.072 33.475 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B NZ  1 
ATOM   1681 N N   . ALA B 1 85  ? -11.654 52.699 31.394 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   1 
ATOM   1682 C CA  . ALA B 1 85  ? -10.313 52.494 31.923 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  1 
ATOM   1683 C C   . ALA B 1 85  ? -9.327  52.070 30.836 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   1 
ATOM   1684 O O   . ALA B 1 85  ? -8.238  52.638 30.747 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   1 
ATOM   1685 C CB  . ALA B 1 85  ? -10.340 51.461 33.045 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  1 
ATOM   1686 N N   A LEU B 1 86  ? -9.699  51.081 30.019 0.50 42.01  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B N   1 
ATOM   1687 N N   B LEU B 1 86  ? -9.708  51.086 30.023 0.50 42.93  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B N   1 
ATOM   1688 C CA  A LEU B 1 86  ? -8.839  50.568 28.954 0.50 41.28  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CA  1 
ATOM   1689 C CA  B LEU B 1 86  ? -8.883  50.540 28.953 0.50 42.65  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CA  1 
ATOM   1690 C C   A LEU B 1 86  ? -8.611  51.619 27.854 0.50 43.26  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B C   1 
ATOM   1691 C C   B LEU B 1 86  ? -8.633  51.580 27.839 0.50 44.02  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B C   1 
ATOM   1692 O O   A LEU B 1 86  ? -7.470  51.798 27.432 0.50 41.58  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B O   1 
ATOM   1693 O O   B LEU B 1 86  ? -7.491  51.724 27.407 0.50 42.52  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B O   1 
ATOM   1694 C CB  A LEU B 1 86  ? -9.415  49.272 28.342 0.50 41.34  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CB  1 
ATOM   1695 C CB  B LEU B 1 86  ? -9.558  49.274 28.391 0.50 43.12  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CB  1 
ATOM   1696 C CG  A LEU B 1 86  ? -9.670  48.071 29.275 0.50 46.20  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CG  1 
ATOM   1697 C CG  B LEU B 1 86  ? -8.664  48.218 27.726 0.50 48.95  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CG  1 
ATOM   1698 C CD1 A LEU B 1 86  ? -10.268 46.911 28.500 0.50 46.45  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CD1 1 
ATOM   1699 C CD1 B LEU B 1 86  ? -7.554  47.709 28.672 0.50 48.82  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CD1 1 
ATOM   1700 C CD2 A LEU B 1 86  ? -8.396  47.608 29.991 0.50 47.94  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CD2 1 
ATOM   1701 C CD2 B LEU B 1 86  ? -9.491  47.038 27.248 0.50 53.18  ? ? ? ? ? ? 67   LEU B CD2 1 
ATOM   1702 N N   . ILE B 1 87  ? -9.677  52.331 27.423 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B N   1 
ATOM   1703 C CA  . ILE B 1 87  ? -9.559  53.337 26.366 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B CA  1 
ATOM   1704 C C   . ILE B 1 87  ? -8.758  54.568 26.860 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B C   1 
ATOM   1705 O O   . ILE B 1 87  ? -7.942  55.077 26.095 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B O   1 
ATOM   1706 C CB  . ILE B 1 87  ? -10.924 53.709 25.705 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B CB  1 
ATOM   1707 C CG1 . ILE B 1 87  ? -10.698 54.305 24.281 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B CG1 1 
ATOM   1708 C CG2 . ILE B 1 87  ? -11.847 54.581 26.587 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B CG2 1 
ATOM   1709 C CD1 . ILE B 1 87  ? -10.118 53.274 23.169 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 68   ILE B CD1 1 
ATOM   1710 N N   . THR B 1 88  ? -8.896  54.965 28.142 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 69   THR B N   1 
ATOM   1711 C CA  . THR B 1 88  ? -8.113  56.077 28.702 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 69   THR B CA  1 
ATOM   1712 C C   . THR B 1 88  ? -6.642  55.703 28.697 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 69   THR B C   1 
ATOM   1713 O O   . THR B 1 88  ? -5.824  56.515 28.289 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 69   THR B O   1 
ATOM   1714 C CB  . THR B 1 88  ? -8.586  56.441 30.131 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 69   THR B CB  1 
ATOM   1715 O OG1 . THR B 1 88  ? -9.958  56.782 30.064 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 69   THR B OG1 1 
ATOM   1716 C CG2 . THR B 1 88  ? -7.817  57.599 30.746 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 69   THR B CG2 1 
ATOM   1717 N N   . ARG B 1 89  ? -6.316  54.475 29.112 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B N   1 
ATOM   1718 C CA  . ARG B 1 89  ? -4.949  53.961 29.108 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B CA  1 
ATOM   1719 C C   . ARG B 1 89  ? -4.360  54.039 27.695 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B C   1 
ATOM   1720 O O   . ARG B 1 89  ? -3.278  54.593 27.504 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B O   1 
ATOM   1721 C CB  . ARG B 1 89  ? -4.898  52.512 29.646 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B CB  1 
ATOM   1722 C CG  . ARG B 1 89  ? -3.468  51.921 29.658 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B CG  1 
ATOM   1723 C CD  . ARG B 1 89  ? -2.499  52.733 30.493 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B CD  1 
ATOM   1724 N NE  . ARG B 1 89  ? -1.112  52.495 30.088 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B NE  1 
ATOM   1725 C CZ  . ARG B 1 89  ? -0.042  52.897 30.767 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B CZ  1 
ATOM   1726 N NH1 . ARG B 1 89  ? -0.181  53.537 31.921 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B NH1 1 
ATOM   1727 N NH2 . ARG B 1 89  ? 1.177   52.662 30.296 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 70   ARG B NH2 1 
ATOM   1728 N N   . LYS B 1 90  ? -5.100  53.547 26.710 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B N   1 
ATOM   1729 C CA  . LYS B 1 90  ? -4.680  53.594 25.323 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B CA  1 
ATOM   1730 C C   . LYS B 1 90  ? -4.431  55.040 24.850 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B C   1 
ATOM   1731 O O   . LYS B 1 90  ? -3.393  55.320 24.244 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B O   1 
ATOM   1732 C CB  . LYS B 1 90  ? -5.753  52.916 24.445 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B CB  1 
ATOM   1733 C CG  . LYS B 1 90  ? -5.419  52.938 22.943 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B CG  1 
ATOM   1734 C CD  . LYS B 1 90  ? -4.208  52.079 22.604 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B CD  1 
ATOM   1735 C CE  . LYS B 1 90  ? -4.512  50.593 22.560 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B CE  1 
ATOM   1736 N NZ  . LYS B 1 90  ? -3.257  49.810 22.483 1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 71   LYS B NZ  1 
ATOM   1737 N N   . ILE B 1 91  ? -5.356  55.954 25.153 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B N   1 
ATOM   1738 C CA  . ILE B 1 91  ? -5.208  57.365 24.753 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B CA  1 
ATOM   1739 C C   . ILE B 1 91  ? -4.000  58.006 25.449 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B C   1 
ATOM   1740 O O   . ILE B 1 91  ? -3.263  58.743 24.796 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B O   1 
ATOM   1741 C CB  . ILE B 1 91  ? -6.533  58.138 25.016 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B CB  1 
ATOM   1742 C CG1 . ILE B 1 91  ? -7.594  57.756 23.961 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B CG1 1 
ATOM   1743 C CG2 . ILE B 1 91  ? -6.339  59.668 25.084 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B CG2 1 
ATOM   1744 C CD1 . ILE B 1 91  ? -7.161  57.930 22.432 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 72   ILE B CD1 1 
ATOM   1745 N N   . ARG B 1 92  ? -3.757  57.685 26.739 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B N   1 
ATOM   1746 C CA  . ARG B 1 92  ? -2.625  58.251 27.484 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B CA  1 
ATOM   1747 C C   . ARG B 1 92  ? -1.313  57.736 26.920 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B C   1 
ATOM   1748 O O   . ARG B 1 92  ? -0.342  58.489 26.885 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B O   1 
ATOM   1749 C CB  . ARG B 1 92  ? -2.758  57.968 28.984 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B CB  1 
ATOM   1750 C CG  . ARG B 1 92  ? -3.924  58.808 29.595 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B CG  1 
ATOM   1751 C CD  . ARG B 1 92  ? -4.039  58.661 31.113 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B CD  1 
ATOM   1752 N NE  . ARG B 1 92  ? -2.774  59.009 31.761 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B NE  1 
ATOM   1753 C CZ  . ARG B 1 92  ? -1.954  58.131 32.317 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B CZ  1 
ATOM   1754 N NH1 . ARG B 1 92  ? -2.283  56.844 32.367 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B NH1 1 
ATOM   1755 N NH2 . ARG B 1 92  ? -0.807  58.531 32.843 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 73   ARG B NH2 1 
ATOM   1756 N N   . GLU B 1 93  ? -1.283  56.498 26.384 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B N   1 
ATOM   1757 C CA  . GLU B 1 93  ? -0.055  55.981 25.744 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B CA  1 
ATOM   1758 C C   . GLU B 1 93  ? 0.200   56.733 24.420 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B C   1 
ATOM   1759 O O   . GLU B 1 93  ? 1.329   57.120 24.135 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B O   1 
ATOM   1760 C CB  . GLU B 1 93  ? -0.127  54.464 25.497 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B CB  1 
ATOM   1761 C CG  . GLU B 1 93  ? -0.097  53.615 26.763 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B CG  1 
ATOM   1762 C CD  . GLU B 1 93  ? -0.466  52.145 26.597 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B CD  1 
ATOM   1763 O OE1 . GLU B 1 93  ? -0.824  51.721 25.470 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B OE1 1 
ATOM   1764 O OE2 . GLU B 1 93  ? -0.423  51.421 27.620 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 74   GLU B OE2 1 
ATOM   1765 N N   . LEU B 1 94  ? -0.854  56.992 23.657 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B N   1 
ATOM   1766 C CA  . LEU B 1 94  ? -0.755  57.735 22.381 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CA  1 
ATOM   1767 C C   . LEU B 1 94  ? -0.421  59.208 22.643 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B C   1 
ATOM   1768 O O   . LEU B 1 94  ? 0.340   59.795 21.882 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B O   1 
ATOM   1769 C CB  . LEU B 1 94  ? -2.043  57.592 21.555 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CB  1 
ATOM   1770 C CG  . LEU B 1 94  ? -2.335  56.159 21.061 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CG  1 
ATOM   1771 C CD1 . LEU B 1 94  ? -3.745  56.028 20.513 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD1 1 
ATOM   1772 C CD2 . LEU B 1 94  ? -1.297  55.700 20.042 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD2 1 
ATOM   1773 N N   . GLU B 1 95  ? -0.919  59.775 23.763 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B N   1 
ATOM   1774 C CA  . GLU B 1 95  ? -0.617  61.133 24.207 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CA  1 
ATOM   1775 C C   . GLU B 1 95  ? 0.861   61.207 24.583 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B C   1 
ATOM   1776 O O   . GLU B 1 95  ? 1.533   62.151 24.187 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B O   1 
ATOM   1777 C CB  . GLU B 1 95  ? -1.513  61.464 25.415 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CB  1 
ATOM   1778 C CG  . GLU B 1 95  ? -1.375  62.842 26.017 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CG  1 
ATOM   1779 C CD  . GLU B 1 95  ? -2.273  62.953 27.242 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B CD  1 
ATOM   1780 O OE1 . GLU B 1 95  ? -2.084  62.153 28.190 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B OE1 1 
ATOM   1781 O OE2 . GLU B 1 95  ? -3.208  63.784 27.233 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 76   GLU B OE2 1 
ATOM   1782 N N   . GLY B 1 96  ? 1.346   60.182 25.303 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B N   1 
ATOM   1783 C CA  . GLY B 1 96  ? 2.746   60.034 25.711 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B CA  1 
ATOM   1784 C C   . GLY B 1 96  ? 3.688   59.968 24.524 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B C   1 
ATOM   1785 O O   . GLY B 1 96  ? 4.817   60.430 24.620 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B O   1 
ATOM   1786 N N   A ARG B 1 97  ? 3.211   59.412 23.397 0.50 42.37  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B N   1 
ATOM   1787 N N   B ARG B 1 97  ? 3.225   59.403 23.390 0.50 42.60  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B N   1 
ATOM   1788 C CA  A ARG B 1 97  ? 3.951   59.301 22.136 0.50 42.40  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CA  1 
ATOM   1789 C CA  B ARG B 1 97  ? 4.002   59.321 22.145 0.50 42.75  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CA  1 
ATOM   1790 C C   A ARG B 1 97  ? 3.742   60.563 21.272 0.50 46.42  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B C   1 
ATOM   1791 C C   B ARG B 1 97  ? 3.783   60.586 21.285 0.50 46.62  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B C   1 
ATOM   1792 O O   A ARG B 1 97  ? 4.206   60.602 20.132 0.50 46.97  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B O   1 
ATOM   1793 O O   B ARG B 1 97  ? 4.282   60.648 20.160 0.50 47.28  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B O   1 
ATOM   1794 C CB  A ARG B 1 97  ? 3.488   58.051 21.367 0.50 42.58  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CB  1 
ATOM   1795 C CB  B ARG B 1 97  ? 3.625   58.062 21.340 0.50 43.75  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CB  1 
ATOM   1796 C CG  A ARG B 1 97  ? 3.825   56.725 22.040 0.50 48.43  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CG  1 
ATOM   1797 C CG  B ARG B 1 97  ? 4.025   56.744 21.978 0.50 53.30  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CG  1 
ATOM   1798 C CD  A ARG B 1 97  ? 4.940   55.964 21.337 0.50 58.00  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CD  1 
ATOM   1799 C CD  B ARG B 1 97  ? 3.788   55.615 20.999 0.50 66.99  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CD  1 
ATOM   1800 N NE  A ARG B 1 97  ? 4.873   56.027 19.869 0.50 58.97  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NE  1 
ATOM   1801 N NE  B ARG B 1 97  ? 3.605   54.334 21.679 0.50 80.13  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NE  1 
ATOM   1802 C CZ  A ARG B 1 97  ? 4.046   55.309 19.115 0.50 63.25  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CZ  1 
ATOM   1803 C CZ  B ARG B 1 97  ? 2.617   53.483 21.421 0.50 94.79  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B CZ  1 
ATOM   1804 N NH1 A ARG B 1 97  ? 3.163   54.492 19.675 0.50 48.00  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NH1 1 
ATOM   1805 N NH1 B ARG B 1 97  ? 1.716   53.765 20.489 0.50 84.80  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NH1 1 
ATOM   1806 N NH2 A ARG B 1 97  ? 4.075   55.426 17.793 0.50 38.87  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NH2 1 
ATOM   1807 N NH2 B ARG B 1 97  ? 2.525   52.343 22.091 0.50 81.34  ? ? ? ? ? ? 78   ARG B NH2 1 
ATOM   1808 N N   . ASN B 1 98  ? 3.026   61.579 21.815 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B N   1 
ATOM   1809 C CA  . ASN B 1 98  ? 2.713   62.874 21.164 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B CA  1 
ATOM   1810 C C   . ASN B 1 98  ? 1.906   62.705 19.820 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B C   1 
ATOM   1811 O O   . ASN B 1 98  ? 2.088   63.467 18.872 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B O   1 
ATOM   1812 C CB  . ASN B 1 98  ? 4.009   63.722 20.959 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B CB  1 
ATOM   1813 C CG  . ASN B 1 98  ? 3.773   65.124 20.452 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B CG  1 
ATOM   1814 O OD1 . ASN B 1 98  ? 2.946   65.876 20.982 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B OD1 1 
ATOM   1815 N ND2 . ASN B 1 98  ? 4.455   65.482 19.370 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 79   ASN B ND2 1 
ATOM   1816 N N   . LEU B 1 99  ? 0.990   61.732 19.773 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B N   1 
ATOM   1817 C CA  . LEU B 1 99  ? 0.171   61.447 18.588 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CA  1 
ATOM   1818 C C   . LEU B 1 99  ? -1.233  61.976 18.763 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B C   1 
ATOM   1819 O O   . LEU B 1 99  ? -1.905  62.276 17.778 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B O   1 
ATOM   1820 C CB  . LEU B 1 99  ? 0.122   59.930 18.304 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CB  1 
ATOM   1821 C CG  . LEU B 1 99  ? 1.475   59.236 18.080 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CG  1 
ATOM   1822 C CD1 . LEU B 1 99  ? 1.301   57.745 17.845 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CD1 1 
ATOM   1823 C CD2 . LEU B 1 99  ? 2.303   59.923 16.986 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 80   LEU B CD2 1 
ATOM   1824 N N   . VAL B 1 100 ? -1.700  62.030 20.023 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B N   1 
ATOM   1825 C CA  . VAL B 1 100 ? -3.055  62.429 20.360 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CA  1 
ATOM   1826 C C   . VAL B 1 100 ? -2.994  63.529 21.439 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B C   1 
ATOM   1827 O O   . VAL B 1 100 ? -2.065  63.584 22.239 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B O   1 
ATOM   1828 C CB  . VAL B 1 100 ? -3.880  61.167 20.807 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CB  1 
ATOM   1829 C CG1 . VAL B 1 100 ? -5.245  61.541 21.381 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG1 1 
ATOM   1830 C CG2 . VAL B 1 100 ? -4.048  60.163 19.657 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 81   VAL B CG2 1 
ATOM   1831 N N   . ARG B 1 101 ? -3.981  64.399 21.427 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   1 
ATOM   1832 C CA  . ARG B 1 101 ? -4.144  65.500 22.358 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  1 
ATOM   1833 C C   . ARG B 1 101 ? -5.522  65.387 23.016 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   1 
ATOM   1834 O O   . ARG B 1 101 ? -6.521  65.179 22.326 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   1 
ATOM   1835 C CB  . ARG B 1 101 ? -4.004  66.834 21.592 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  1 
ATOM   1836 C CG  . ARG B 1 101 ? -3.898  68.074 22.470 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  1 
ATOM   1837 C CD  . ARG B 1 101 ? -3.642  69.331 21.642 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  1 
ATOM   1838 N NE  . ARG B 1 101 ? -4.837  69.785 20.924 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  1 
ATOM   1839 C CZ  . ARG B 1 101 ? -4.982  69.756 19.602 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  1 
ATOM   1840 N NH1 . ARG B 1 101 ? -3.996  69.314 18.826 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 1 
ATOM   1841 N NH2 . ARG B 1 101 ? -6.110  70.174 19.044 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 1 
ATOM   1842 N N   . ARG B 1 102 ? -5.561  65.484 24.339 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B N   1 
ATOM   1843 C CA  . ARG B 1 102 ? -6.791  65.510 25.133 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CA  1 
ATOM   1844 C C   . ARG B 1 102 ? -7.096  66.971 25.492 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B C   1 
ATOM   1845 O O   . ARG B 1 102 ? -6.222  67.653 26.035 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B O   1 
ATOM   1846 C CB  . ARG B 1 102 ? -6.626  64.698 26.432 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CB  1 
ATOM   1847 C CG  . ARG B 1 102 ? -6.784  63.201 26.323 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CG  1 
ATOM   1848 C CD  . ARG B 1 102 ? -6.849  62.594 27.712 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CD  1 
ATOM   1849 N NE  . ARG B 1 102 ? -5.553  62.656 28.391 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NE  1 
ATOM   1850 C CZ  . ARG B 1 102 ? -5.356  62.333 29.662 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B CZ  1 
ATOM   1851 N NH1 . ARG B 1 102 ? -6.367  61.926 30.415 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NH1 1 
ATOM   1852 N NH2 . ARG B 1 102 ? -4.145  62.415 30.191 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 83   ARG B NH2 1 
ATOM   1853 N N   . GLU B 1 103 ? -8.300  67.456 25.170 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   1 
ATOM   1854 C CA  . GLU B 1 103 ? -8.723  68.811 25.505 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  1 
ATOM   1855 C C   . GLU B 1 103 ? -10.046 68.733 26.218 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   1 
ATOM   1856 O O   . GLU B 1 103 ? -10.933 68.007 25.772 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   1 
ATOM   1857 C CB  . GLU B 1 103 ? -8.842  69.688 24.253 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  1 
ATOM   1858 C CG  . GLU B 1 103 ? -7.552  70.360 23.826 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  1 
ATOM   1859 C CD  . GLU B 1 103 ? -7.731  71.376 22.710 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  1 
ATOM   1860 O OE1 . GLU B 1 103 ? -8.620  72.252 22.831 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 1 
ATOM   1861 O OE2 . GLU B 1 103 ? -6.997  71.280 21.700 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 1 
ATOM   1862 N N   . ARG B 1 104 ? -10.196 69.467 27.315 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B N   1 
ATOM   1863 C CA  . ARG B 1 104 ? -11.451 69.441 28.052 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CA  1 
ATOM   1864 C C   . ARG B 1 104 ? -12.533 70.081 27.236 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B C   1 
ATOM   1865 O O   . ARG B 1 104 ? -12.281 71.079 26.566 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B O   1 
ATOM   1866 C CB  . ARG B 1 104 ? -11.329 70.143 29.417 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CB  1 
ATOM   1867 C CG  . ARG B 1 104 ? -10.306 69.485 30.291 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CG  1 
ATOM   1868 C CD  . ARG B 1 104 ? -10.620 69.590 31.750 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CD  1 
ATOM   1869 N NE  . ARG B 1 104 ? -9.627  68.813 32.475 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NE  1 
ATOM   1870 C CZ  . ARG B 1 104 ? -9.813  67.580 32.921 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CZ  1 
ATOM   1871 N NH1 . ARG B 1 104 ? -11.005 67.004 32.823 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH1 1 
ATOM   1872 N NH2 . ARG B 1 104 ? -8.822  66.925 33.506 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH2 1 
ATOM   1873 N N   . ASN B 1 105 ? -13.710 69.462 27.227 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B N   1 
ATOM   1874 C CA  . ASN B 1 105 ? -14.865 70.019 26.547 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B CA  1 
ATOM   1875 C C   . ASN B 1 105 ? -15.262 71.302 27.313 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B C   1 
ATOM   1876 O O   . ASN B 1 105 ? -15.477 71.208 28.522 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B O   1 
ATOM   1877 C CB  . ASN B 1 105 ? -16.001 68.993 26.507 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B CB  1 
ATOM   1878 C CG  . ASN B 1 105 ? -17.217 69.416 25.716 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B CG  1 
ATOM   1879 O OD1 . ASN B 1 105 ? -17.464 70.596 25.461 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B OD1 1 
ATOM   1880 N ND2 . ASN B 1 105 ? -18.018 68.448 25.313 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 86   ASN B ND2 1 
ATOM   1881 N N   . PRO B 1 106 ? -15.285 72.508 26.675 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B N   1 
ATOM   1882 C CA  . PRO B 1 106 ? -15.666 73.733 27.426 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CA  1 
ATOM   1883 C C   . PRO B 1 106 ? -17.056 73.641 28.077 1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B C   1 
ATOM   1884 O O   . PRO B 1 106 ? -17.217 74.076 29.216 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B O   1 
ATOM   1885 C CB  . PRO B 1 106 ? -15.624 74.844 26.367 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CB  1 
ATOM   1886 C CG  . PRO B 1 106 ? -14.807 74.293 25.245 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CG  1 
ATOM   1887 C CD  . PRO B 1 106 ? -15.045 72.808 25.248 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CD  1 
ATOM   1888 N N   . SER B 1 107 ? -18.033 73.010 27.392 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 88   SER B N   1 
ATOM   1889 C CA  . SER B 1 107 ? -19.402 72.842 27.903 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 88   SER B CA  1 
ATOM   1890 C C   . SER B 1 107 ? -19.533 71.734 28.987 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 88   SER B C   1 
ATOM   1891 O O   . SER B 1 107 ? -20.603 71.622 29.595 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 88   SER B O   1 
ATOM   1892 C CB  . SER B 1 107 ? -20.366 72.555 26.755 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 88   SER B CB  1 
ATOM   1893 O OG  . SER B 1 107 ? -20.018 71.374 26.054 1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 88   SER B OG  1 
ATOM   1894 N N   . ASP B 1 108 ? -18.474 70.905 29.207 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B N   1 
ATOM   1895 C CA  . ASP B 1 108 ? -18.446 69.814 30.198 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CA  1 
ATOM   1896 C C   . ASP B 1 108 ? -16.979 69.463 30.523 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B C   1 
ATOM   1897 O O   . ASP B 1 108 ? -16.397 68.569 29.895 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B O   1 
ATOM   1898 C CB  . ASP B 1 108 ? -19.234 68.584 29.683 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CB  1 
ATOM   1899 C CG  . ASP B 1 108 ? -19.224 67.336 30.556 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B CG  1 
ATOM   1900 O OD1 . ASP B 1 108 ? -18.984 67.461 31.784 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B OD1 1 
ATOM   1901 O OD2 . ASP B 1 108 ? -19.507 66.237 30.022 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 89   ASP B OD2 1 
ATOM   1902 N N   . GLN B 1 109 ? -16.383 70.211 31.481 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B N   1 
ATOM   1903 C CA  . GLN B 1 109 ? -14.988 70.100 31.935 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B CA  1 
ATOM   1904 C C   . GLN B 1 109 ? -14.617 68.684 32.437 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B C   1 
ATOM   1905 O O   . GLN B 1 109 ? -13.440 68.360 32.476 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B O   1 
ATOM   1906 C CB  . GLN B 1 109 ? -14.672 71.137 33.032 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B CB  1 
ATOM   1907 C CG  . GLN B 1 109 ? -14.576 72.591 32.557 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B CG  1 
ATOM   1908 C CD  . GLN B 1 109 ? -13.399 72.890 31.655 1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B CD  1 
ATOM   1909 O OE1 . GLN B 1 109 ? -13.566 73.293 30.497 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B OE1 1 
ATOM   1910 N NE2 . GLN B 1 109 ? -12.180 72.729 32.161 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 90   GLN B NE2 1 
ATOM   1911 N N   . ARG B 1 110 ? -15.598 67.845 32.791 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B N   1 
ATOM   1912 C CA  . ARG B 1 110 ? -15.351 66.468 33.229 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CA  1 
ATOM   1913 C C   . ARG B 1 110 ? -14.969 65.560 32.046 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B C   1 
ATOM   1914 O O   . ARG B 1 110 ? -14.433 64.469 32.255 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B O   1 
ATOM   1915 C CB  . ARG B 1 110 ? -16.603 65.875 33.925 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CB  1 
ATOM   1916 C CG  . ARG B 1 110 ? -17.129 66.648 35.144 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CG  1 
ATOM   1917 C CD  . ARG B 1 110 ? -16.332 66.413 36.412 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CD  1 
ATOM   1918 N NE  . ARG B 1 110 ? -16.140 64.990 36.689 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NE  1 
ATOM   1919 C CZ  . ARG B 1 110 ? -15.424 64.514 37.701 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B CZ  1 
ATOM   1920 N NH1 . ARG B 1 110 ? -14.843 65.342 38.560 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NH1 1 
ATOM   1921 N NH2 . ARG B 1 110 ? -15.292 63.207 37.869 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 91   ARG B NH2 1 
ATOM   1922 N N   . SER B 1 111 ? -15.295 65.991 30.818 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 92   SER B N   1 
ATOM   1923 C CA  . SER B 1 111 ? -15.093 65.223 29.604 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 92   SER B CA  1 
ATOM   1924 C C   . SER B 1 111 ? -13.942 65.749 28.754 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 92   SER B C   1 
ATOM   1925 O O   . SER B 1 111 ? -13.681 66.956 28.713 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 92   SER B O   1 
ATOM   1926 C CB  . SER B 1 111 ? -16.375 65.220 28.776 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 92   SER B CB  1 
ATOM   1927 O OG  . SER B 1 111 ? -16.203 64.579 27.522 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 92   SER B OG  1 
ATOM   1928 N N   . PHE B 1 112 ? -13.275 64.829 28.043 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B N   1 
ATOM   1929 C CA  . PHE B 1 112 ? -12.204 65.186 27.123 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CA  1 
ATOM   1930 C C   . PHE B 1 112 ? -12.646 64.992 25.707 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B C   1 
ATOM   1931 O O   . PHE B 1 112 ? -13.344 64.033 25.410 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B O   1 
ATOM   1932 C CB  . PHE B 1 112 ? -10.945 64.333 27.358 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CB  1 
ATOM   1933 C CG  . PHE B 1 112 ? -10.063 64.716 28.522 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CG  1 
ATOM   1934 C CD1 . PHE B 1 112 ? -9.391  65.929 28.534 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CD1 1 
ATOM   1935 C CD2 . PHE B 1 112 ? -9.871  63.842 29.584 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CD2 1 
ATOM   1936 C CE1 . PHE B 1 112 ? -8.561  66.275 29.601 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CE1 1 
ATOM   1937 C CE2 . PHE B 1 112 ? -9.020  64.175 30.637 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CE2 1 
ATOM   1938 C CZ  . PHE B 1 112 ? -8.364  65.388 30.635 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 93   PHE B CZ  1 
ATOM   1939 N N   . GLN B 1 113 ? -12.180 65.859 24.827 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B N   1 
ATOM   1940 C CA  . GLN B 1 113 ? -12.315 65.784 23.376 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B CA  1 
ATOM   1941 C C   . GLN B 1 113 ? -10.942 65.388 22.848 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B C   1 
ATOM   1942 O O   . GLN B 1 113 ? -9.923  65.809 23.406 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B O   1 
ATOM   1943 C CB  . GLN B 1 113 ? -12.791 67.124 22.790 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B CB  1 
ATOM   1944 C CG  . GLN B 1 113 ? -14.269 67.400 23.077 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B CG  1 
ATOM   1945 C CD  . GLN B 1 113 ? -14.716 68.658 22.393 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B CD  1 
ATOM   1946 O OE1 . GLN B 1 113 ? -14.489 69.769 22.878 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B OE1 1 
ATOM   1947 N NE2 . GLN B 1 113 ? -15.287 68.506 21.208 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 94   GLN B NE2 1 
ATOM   1948 N N   . LEU B 1 114 ? -10.912 64.547 21.814 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B N   1 
ATOM   1949 C CA  . LEU B 1 114 ? -9.660  64.001 21.276 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CA  1 
ATOM   1950 C C   . LEU B 1 114 ? -9.362  64.545 19.923 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B C   1 
ATOM   1951 O O   . LEU B 1 114 ? -10.243 64.621 19.090 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B O   1 
ATOM   1952 C CB  . LEU B 1 114 ? -9.725  62.457 21.204 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CB  1 
ATOM   1953 C CG  . LEU B 1 114 ? -10.132 61.739 22.497 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CG  1 
ATOM   1954 C CD1 . LEU B 1 114 ? -10.389 60.286 22.230 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD1 1 
ATOM   1955 C CD2 . LEU B 1 114 ? -9.051  61.886 23.595 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 95   LEU B CD2 1 
ATOM   1956 N N   . PHE B 1 115 ? -8.105  64.886 19.699 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B N   1 
ATOM   1957 C CA  . PHE B 1 115 ? -7.590  65.408 18.440 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CA  1 
ATOM   1958 C C   . PHE B 1 115 ? -6.252  64.785 18.151 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B C   1 
ATOM   1959 O O   . PHE B 1 115 ? -5.517  64.460 19.078 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B O   1 
ATOM   1960 C CB  . PHE B 1 115 ? -7.429  66.950 18.514 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CB  1 
ATOM   1961 C CG  . PHE B 1 115 ? -8.701  67.702 18.837 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CG  1 
ATOM   1962 C CD1 . PHE B 1 115 ? -9.559  68.119 17.821 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CD1 1 
ATOM   1963 C CD2 . PHE B 1 115 ? -9.045  67.990 20.159 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CD2 1 
ATOM   1964 C CE1 . PHE B 1 115 ? -10.748 68.797 18.118 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CE1 1 
ATOM   1965 C CE2 . PHE B 1 115 ? -10.239 68.666 20.456 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CE2 1 
ATOM   1966 C CZ  . PHE B 1 115 ? -11.084 69.068 19.434 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 96   PHE B CZ  1 
ATOM   1967 N N   . LEU B 1 116 ? -5.907  64.646 16.883 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B N   1 
ATOM   1968 C CA  . LEU B 1 116 ? -4.574  64.186 16.520 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CA  1 
ATOM   1969 C C   . LEU B 1 116 ? -3.647  65.380 16.550 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B C   1 
ATOM   1970 O O   . LEU B 1 116 ? -4.075  66.495 16.241 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B O   1 
ATOM   1971 C CB  . LEU B 1 116 ? -4.553  63.542 15.110 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CB  1 
ATOM   1972 C CG  . LEU B 1 116 ? -5.366  62.259 14.882 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CG  1 
ATOM   1973 C CD1 . LEU B 1 116 ? -5.174  61.741 13.456 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD1 1 
ATOM   1974 C CD2 . LEU B 1 116 ? -4.998  61.170 15.905 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD2 1 
ATOM   1975 N N   . THR B 1 117 ? -2.385  65.175 16.905 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 98   THR B N   1 
ATOM   1976 C CA  . THR B 1 117 ? -1.393  66.243 16.821 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CA  1 
ATOM   1977 C C   . THR B 1 117 ? -0.914  66.273 15.352 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 98   THR B C   1 
ATOM   1978 O O   . THR B 1 117 ? -1.367  65.445 14.558 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 98   THR B O   1 
ATOM   1979 C CB  . THR B 1 117 ? -0.248  65.944 17.799 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CB  1 
ATOM   1980 O OG1 . THR B 1 117 ? 0.300   64.681 17.437 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 98   THR B OG1 1 
ATOM   1981 C CG2 . THR B 1 117 ? -0.692  65.940 19.282 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 98   THR B CG2 1 
ATOM   1982 N N   . ASP B 1 118 ? 0.032   67.155 14.999 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B N   1 
ATOM   1983 C CA  . ASP B 1 118 ? 0.636   67.165 13.656 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B CA  1 
ATOM   1984 C C   . ASP B 1 118 ? 1.333   65.799 13.392 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B C   1 
ATOM   1985 O O   . ASP B 1 118 ? 1.178   65.218 12.321 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B O   1 
ATOM   1986 C CB  . ASP B 1 118 ? 1.659   68.326 13.517 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B CB  1 
ATOM   1987 C CG  . ASP B 1 118 ? 1.112   69.742 13.682 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B CG  1 
ATOM   1988 O OD1 . ASP B 1 118 ? -0.090  69.958 13.396 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B OD1 1 
ATOM   1989 O OD2 . ASP B 1 118 ? 1.904   70.646 14.047 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 99   ASP B OD2 1 
ATOM   1990 N N   . GLU B 1 119 ? 2.079   65.300 14.405 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B N   1 
ATOM   1991 C CA  . GLU B 1 119 ? 2.789   64.014 14.366 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B CA  1 
ATOM   1992 C C   . GLU B 1 119 ? 1.784   62.847 14.279 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B C   1 
ATOM   1993 O O   . GLU B 1 119 ? 2.022   61.917 13.525 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B O   1 
ATOM   1994 C CB  . GLU B 1 119 ? 3.725   63.853 15.573 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B CB  1 
ATOM   1995 C CG  . GLU B 1 119 ? 4.748   62.739 15.392 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B CG  1 
ATOM   1996 C CD  . GLU B 1 119 ? 5.646   62.382 16.568 1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B CD  1 
ATOM   1997 O OE1 . GLU B 1 119 ? 6.047   63.297 17.327 1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B OE1 1 
ATOM   1998 O OE2 . GLU B 1 119 ? 6.002   61.187 16.690 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 100  GLU B OE2 1 
ATOM   1999 N N   . GLY B 1 120 ? 0.673   62.937 15.002 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   2000 C CA  . GLY B 1 120 ? -0.394  61.936 14.979 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   2001 C C   . GLY B 1 120 ? -1.079  61.852 13.633 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   2002 O O   . GLY B 1 120 ? -1.331  60.756 13.122 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   2003 N N   . LEU B 1 121 ? -1.312  63.020 13.018 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   2004 C CA  . LEU B 1 121 ? -1.915  63.112 11.704 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   2005 C C   . LEU B 1 121 ? -0.973  62.496 10.657 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   2006 O O   . LEU B 1 121 ? -1.444  61.704 9.849  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   2007 C CB  . LEU B 1 121 ? -2.291  64.561 11.357 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   2008 C CG  . LEU B 1 121 ? -2.835  64.791 9.937  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   2009 C CD1 . LEU B 1 121 ? -4.125  63.993 9.690  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   2010 C CD2 . LEU B 1 121 ? -3.067  66.273 9.673  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   2011 N N   . ALA B 1 122 ? 0.336   62.794 10.727 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 103  ALA B N   1 
ATOM   2012 C CA  . ALA B 1 122 ? 1.360   62.258 9.823  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 103  ALA B CA  1 
ATOM   2013 C C   . ALA B 1 122 ? 1.466   60.709 9.929  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 103  ALA B C   1 
ATOM   2014 O O   . ALA B 1 122 ? 1.548   60.008 8.910  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 103  ALA B O   1 
ATOM   2015 C CB  . ALA B 1 122 ? 2.708   62.901 10.118 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 103  ALA B CB  1 
ATOM   2016 N N   . ILE B 1 123 ? 1.408   60.183 11.174 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B N   1 
ATOM   2017 C CA  . ILE B 1 123 ? 1.468   58.733 11.393 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B CA  1 
ATOM   2018 C C   . ILE B 1 123 ? 0.138   58.111 10.895 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B C   1 
ATOM   2019 O O   . ILE B 1 123 ? 0.167   57.058 10.289 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B O   1 
ATOM   2020 C CB  . ILE B 1 123 ? 1.822   58.384 12.864 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B CB  1 
ATOM   2021 C CG1 . ILE B 1 123 ? 3.281   58.822 13.223 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B CG1 1 
ATOM   2022 C CG2 . ILE B 1 123 ? 1.603   56.933 13.197 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B CG2 1 
ATOM   2023 C CD1 . ILE B 1 123 ? 4.496   58.295 12.373 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 104  ILE B CD1 1 
ATOM   2024 N N   . HIS B 1 124 ? -1.002  58.775 11.118 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B N   1 
ATOM   2025 C CA  . HIS B 1 124 ? -2.300  58.295 10.635 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CA  1 
ATOM   2026 C C   . HIS B 1 124 ? -2.300  58.166 9.097  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B C   1 
ATOM   2027 O O   . HIS B 1 124 ? -2.747  57.142 8.569  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B O   1 
ATOM   2028 C CB  . HIS B 1 124 ? -3.458  59.216 11.091 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CB  1 
ATOM   2029 C CG  . HIS B 1 124 ? -4.747  58.937 10.371 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CG  1 
ATOM   2030 N ND1 . HIS B 1 124 ? -5.357  57.683 10.427 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B ND1 1 
ATOM   2031 C CD2 . HIS B 1 124 ? -5.459  59.728 9.533  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CD2 1 
ATOM   2032 C CE1 . HIS B 1 124 ? -6.436  57.769 9.665  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CE1 1 
ATOM   2033 N NE2 . HIS B 1 124 ? -6.541  58.978 9.106  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B NE2 1 
ATOM   2034 N N   . GLN B 1 125 ? -1.786  59.192 8.395  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B N   1 
ATOM   2035 C CA  . GLN B 1 125 ? -1.740  59.212 6.924  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B CA  1 
ATOM   2036 C C   . GLN B 1 125 ? -0.836  58.111 6.380  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B C   1 
ATOM   2037 O O   . GLN B 1 125 ? -1.172  57.487 5.386  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B O   1 
ATOM   2038 C CB  . GLN B 1 125 ? -1.292  60.584 6.404  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B CB  1 
ATOM   2039 C CG  . GLN B 1 125 ? -2.382  61.643 6.638  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B CG  1 
ATOM   2040 C CD  . GLN B 1 125 ? -1.902  63.057 6.386  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B CD  1 
ATOM   2041 O OE1 . GLN B 1 125 ? -0.752  63.409 6.642  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B OE1 1 
ATOM   2042 N NE2 . GLN B 1 125 ? -2.783  63.910 5.914  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 106  GLN B NE2 1 
ATOM   2043 N N   . HIS B 1 126 ? 0.284   57.856 7.045  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   1 
ATOM   2044 C CA  . HIS B 1 126 ? 1.189   56.791 6.655  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  1 
ATOM   2045 C C   . HIS B 1 126 ? 0.516   55.414 6.896  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   1 
ATOM   2046 O O   . HIS B 1 126 ? 0.506   54.568 5.986  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   1 
ATOM   2047 C CB  . HIS B 1 126 ? 2.508   56.923 7.430  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  1 
ATOM   2048 C CG  . HIS B 1 126 ? 3.570   55.954 7.006  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  1 
ATOM   2049 N ND1 . HIS B 1 126 ? 4.763   55.868 7.686  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 1 
ATOM   2050 C CD2 . HIS B 1 126 ? 3.578   55.038 6.001  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 1 
ATOM   2051 C CE1 . HIS B 1 126 ? 5.466   54.924 7.079  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 1 
ATOM   2052 N NE2 . HIS B 1 126 ? 4.794   54.399 6.056  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 1 
ATOM   2053 N N   . ALA B 1 127 ? -0.077  55.217 8.102  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 108  ALA B N   1 
ATOM   2054 C CA  . ALA B 1 127 ? -0.767  53.972 8.448  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 108  ALA B CA  1 
ATOM   2055 C C   . ALA B 1 127 ? -1.936  53.704 7.479  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 108  ALA B C   1 
ATOM   2056 O O   . ALA B 1 127 ? -2.131  52.552 7.100  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 108  ALA B O   1 
ATOM   2057 C CB  . ALA B 1 127 ? -1.266  54.019 9.886  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 108  ALA B CB  1 
ATOM   2058 N N   . GLU B 1 128 ? -2.673  54.752 7.068  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B N   1 
ATOM   2059 C CA  . GLU B 1 128 ? -3.783  54.671 6.122  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B CA  1 
ATOM   2060 C C   . GLU B 1 128 ? -3.289  54.192 4.739  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B C   1 
ATOM   2061 O O   . GLU B 1 128 ? -3.968  53.377 4.126  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B O   1 
ATOM   2062 C CB  . GLU B 1 128 ? -4.503  56.023 5.997  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B CB  1 
ATOM   2063 C CG  . GLU B 1 128 ? -5.897  55.923 5.413  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B CG  1 
ATOM   2064 C CD  . GLU B 1 128 ? -6.934  56.849 6.017  1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B CD  1 
ATOM   2065 O OE1 . GLU B 1 128 ? -6.865  58.070 5.756  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 109  GLU B OE1 1 
ATOM   2066 O OE2 . GLU B 1 128 ? -7.852  56.340 6.700  1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 109  GLU B OE2 1 
ATOM   2067 N N   . ALA B 1 129 ? -2.127  54.662 4.269  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B N   1 
ATOM   2068 C CA  . ALA B 1 129 ? -1.573  54.214 2.989  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B CA  1 
ATOM   2069 C C   . ALA B 1 129 ? -1.119  52.740 3.103  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B C   1 
ATOM   2070 O O   . ALA B 1 129 ? -1.330  51.975 2.171  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B O   1 
ATOM   2071 C CB  . ALA B 1 129 ? -0.424  55.107 2.559  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 110  ALA B CB  1 
ATOM   2072 N N   . ILE B 1 130 ? -0.606  52.321 4.268  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B N   1 
ATOM   2073 C CA  . ILE B 1 130 ? -0.236  50.914 4.468  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B CA  1 
ATOM   2074 C C   . ILE B 1 130 ? -1.525  50.029 4.462  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B C   1 
ATOM   2075 O O   . ILE B 1 130 ? -1.567  49.043 3.731  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B O   1 
ATOM   2076 C CB  . ILE B 1 130 ? 0.605   50.691 5.752  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B CB  1 
ATOM   2077 C CG1 . ILE B 1 130 ? 1.905   51.526 5.745  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B CG1 1 
ATOM   2078 C CG2 . ILE B 1 130 ? 0.896   49.185 5.991  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B CG2 1 
ATOM   2079 C CD1 . ILE B 1 130 ? 2.576   51.624 7.176  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 111  ILE B CD1 1 
ATOM   2080 N N   . MET B 1 131 ? -2.558  50.392 5.258  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 112  MET B N   1 
ATOM   2081 C CA  . MET B 1 131 ? -3.825  49.652 5.379  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 112  MET B CA  1 
ATOM   2082 C C   . MET B 1 131 ? -4.555  49.561 4.050  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 112  MET B C   1 
ATOM   2083 O O   . MET B 1 131 ? -5.114  48.517 3.740  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 112  MET B O   1 
ATOM   2084 C CB  . MET B 1 131 ? -4.739  50.272 6.447  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 112  MET B CB  1 
ATOM   2085 C CG  . MET B 1 131 ? -4.171  50.174 7.838  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 112  MET B CG  1 
ATOM   2086 S SD  . MET B 1 131 ? -3.830  48.475 8.367  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 112  MET B SD  1 
ATOM   2087 C CE  . MET B 1 131 ? -2.070  48.290 7.933  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 112  MET B CE  1 
ATOM   2088 N N   . SER B 1 132 ? -4.519  50.628 3.241  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 113  SER B N   1 
ATOM   2089 C CA  . SER B 1 132 ? -5.115  50.588 1.903  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 113  SER B CA  1 
ATOM   2090 C C   . SER B 1 132 ? -4.521  49.403 1.082  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 113  SER B C   1 
ATOM   2091 O O   . SER B 1 132 ? -5.270  48.588 0.524  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 113  SER B O   1 
ATOM   2092 C CB  . SER B 1 132 ? -4.877  51.913 1.185  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 113  SER B CB  1 
ATOM   2093 O OG  . SER B 1 132 ? -5.397  51.856 -0.130 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 113  SER B OG  1 
ATOM   2094 N N   . ARG B 1 133 ? -3.181  49.309 1.040  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B N   1 
ATOM   2095 C CA  . ARG B 1 133 ? -2.507  48.244 0.326  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B CA  1 
ATOM   2096 C C   . ARG B 1 133 ? -2.719  46.897 1.024  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B C   1 
ATOM   2097 O O   . ARG B 1 133 ? -3.030  45.927 0.345  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B O   1 
ATOM   2098 C CB  . ARG B 1 133 ? -1.003  48.525 0.160  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B CB  1 
ATOM   2099 C CG  . ARG B 1 133 ? -0.274  47.427 -0.669 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B CG  1 
ATOM   2100 C CD  . ARG B 1 133 ? 1.235   47.595 -0.742 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B CD  1 
ATOM   2101 N NE  . ARG B 1 133 ? 1.822   47.963 0.553  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B NE  1 
ATOM   2102 C CZ  . ARG B 1 133 ? 2.178   47.111 1.508  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B CZ  1 
ATOM   2103 N NH1 . ARG B 1 133 ? 2.019   45.802 1.335  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B NH1 1 
ATOM   2104 N NH2 . ARG B 1 133 ? 2.694   47.559 2.644  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 114  ARG B NH2 1 
ATOM   2105 N N   . VAL B 1 134 ? -2.580  46.843 2.365  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B N   1 
ATOM   2106 C CA  . VAL B 1 134 ? -2.673  45.592 3.121  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B CA  1 
ATOM   2107 C C   . VAL B 1 134 ? -4.085  44.964 3.013  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B C   1 
ATOM   2108 O O   . VAL B 1 134 ? -4.181  43.761 2.752  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B O   1 
ATOM   2109 C CB  . VAL B 1 134 ? -2.200  45.770 4.575  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B CB  1 
ATOM   2110 C CG1 . VAL B 1 134 ? -2.518  44.542 5.427  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B CG1 1 
ATOM   2111 C CG2 . VAL B 1 134 ? -0.700  46.058 4.598  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 115  VAL B CG2 1 
ATOM   2112 N N   . HIS B 1 135 ? -5.148  45.762 3.162  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B N   1 
ATOM   2113 C CA  . HIS B 1 135 ? -6.521  45.264 3.036  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B CA  1 
ATOM   2114 C C   . HIS B 1 135 ? -6.764  44.697 1.617  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B C   1 
ATOM   2115 O O   . HIS B 1 135 ? -7.346  43.613 1.493  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B O   1 
ATOM   2116 C CB  . HIS B 1 135 ? -7.551  46.361 3.372  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B CB  1 
ATOM   2117 C CG  . HIS B 1 135 ? -7.527  46.838 4.798  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B CG  1 
ATOM   2118 N ND1 . HIS B 1 135 ? -8.427  47.791 5.249  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B ND1 1 
ATOM   2119 C CD2 . HIS B 1 135 ? -6.693  46.515 5.818  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B CD2 1 
ATOM   2120 C CE1 . HIS B 1 135 ? -8.129  47.994 6.526  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B CE1 1 
ATOM   2121 N NE2 . HIS B 1 135 ? -7.086  47.256 6.906  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 116  HIS B NE2 1 
ATOM   2122 N N   . ASP B 1 136 ? -6.266  45.405 0.561  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   2123 C CA  . ASP B 1 136 ? -6.393  44.963 -0.821 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   2124 C C   . ASP B 1 136 ? -5.649  43.629 -1.048 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   2125 O O   . ASP B 1 136 ? -6.201  42.731 -1.669 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   2126 C CB  . ASP B 1 136 ? -5.870  46.033 -1.780 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   2127 C CG  . ASP B 1 136 ? -6.128  45.663 -3.211 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   2128 O OD1 . ASP B 1 136 ? -7.285  45.804 -3.659 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   2129 O OD2 . ASP B 1 136 ? -5.198  45.179 -3.862 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   2130 N N   . GLU B 1 137 ? -4.435  43.489 -0.493 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B N   1 
ATOM   2131 C CA  . GLU B 1 137 ? -3.645  42.256 -0.631 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CA  1 
ATOM   2132 C C   . GLU B 1 137 ? -4.246  41.087 0.147  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B C   1 
ATOM   2133 O O   . GLU B 1 137 ? -4.189  39.967 -0.342 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B O   1 
ATOM   2134 C CB  . GLU B 1 137 ? -2.206  42.449 -0.162 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CB  1 
ATOM   2135 C CG  . GLU B 1 137 ? -1.384  43.412 -1.006 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CG  1 
ATOM   2136 C CD  . GLU B 1 137 ? 0.064   43.566 -0.547 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CD  1 
ATOM   2137 O OE1 . GLU B 1 137 ? 0.436   42.977 0.495  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE1 1 
ATOM   2138 O OE2 . GLU B 1 137 ? 0.840   44.252 -1.251 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE2 1 
ATOM   2139 N N   . LEU B 1 138 ? -4.816  41.330 1.335  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B N   1 
ATOM   2140 C CA  . LEU B 1 138 ? -5.397  40.272 2.151  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CA  1 
ATOM   2141 C C   . LEU B 1 138 ? -6.598  39.591 1.458  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B C   1 
ATOM   2142 O O   . LEU B 1 138 ? -6.757  38.371 1.580  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B O   1 
ATOM   2143 C CB  . LEU B 1 138 ? -5.838  40.847 3.509  1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CB  1 
ATOM   2144 C CG  . LEU B 1 138 ? -4.737  41.033 4.590  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CG  1 
ATOM   2145 C CD1 . LEU B 1 138 ? -5.193  42.029 5.655  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD1 1 
ATOM   2146 C CD2 . LEU B 1 138 ? -4.328  39.692 5.234  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 119  LEU B CD2 1 
ATOM   2147 N N   . PHE B 1 139 ? -7.430  40.366 0.723  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B N   1 
ATOM   2148 C CA  . PHE B 1 139 ? -8.634  39.781 0.108  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CA  1 
ATOM   2149 C C   . PHE B 1 139 ? -8.522  39.576 -1.398 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B C   1 
ATOM   2150 O O   . PHE B 1 139 ? -9.478  39.088 -2.012 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B O   1 
ATOM   2151 C CB  . PHE B 1 139 ? -9.870  40.611 0.478  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CB  1 
ATOM   2152 C CG  . PHE B 1 139 ? -10.011 40.587 1.988  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CG  1 
ATOM   2153 C CD1 . PHE B 1 139 ? -10.338 39.405 2.654  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CD1 1 
ATOM   2154 C CD2 . PHE B 1 139 ? -9.760  41.726 2.743  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CD2 1 
ATOM   2155 C CE1 . PHE B 1 139 ? -10.418 39.369 4.052  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CE1 1 
ATOM   2156 C CE2 . PHE B 1 139 ? -9.825  41.688 4.141  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CE2 1 
ATOM   2157 C CZ  . PHE B 1 139 ? -10.138 40.508 4.791  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CZ  1 
ATOM   2158 N N   . ALA B 1 140 ? -7.321  39.839 -1.971 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   1 
ATOM   2159 C CA  . ALA B 1 140 ? -6.957  39.614 -3.387 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  1 
ATOM   2160 C C   . ALA B 1 140 ? -7.223  38.169 -3.793 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   1 
ATOM   2161 O O   . ALA B 1 140 ? -7.660  37.990 -4.917 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   1 
ATOM   2162 C CB  . ALA B 1 140 ? -5.493  39.948 -3.629 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  1 
ATOM   2163 N N   . PRO B 1 141 ? -7.082  37.120 -2.929 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B N   1 
ATOM   2164 C CA  . PRO B 1 141 ? -7.421  35.752 -3.389 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CA  1 
ATOM   2165 C C   . PRO B 1 141 ? -8.916  35.545 -3.709 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B C   1 
ATOM   2166 O O   . PRO B 1 141 ? -9.262  34.545 -4.322 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B O   1 
ATOM   2167 C CB  . PRO B 1 141 ? -6.965  34.874 -2.213 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CB  1 
ATOM   2168 C CG  . PRO B 1 141 ? -5.920  35.700 -1.523 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CG  1 
ATOM   2169 C CD  . PRO B 1 141 ? -6.501  37.071 -1.566 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CD  1 
ATOM   2170 N N   . LEU B 1 142 ? -9.787  36.489 -3.315 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B N   1 
ATOM   2171 C CA  . LEU B 1 142 ? -11.220 36.444 -3.614 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CA  1 
ATOM   2172 C C   . LEU B 1 142 ? -11.554 37.387 -4.749 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B C   1 
ATOM   2173 O O   . LEU B 1 142 ? -11.094 38.536 -4.745 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B O   1 
ATOM   2174 C CB  . LEU B 1 142 ? -12.061 36.848 -2.392 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CB  1 
ATOM   2175 C CG  . LEU B 1 142 ? -11.968 35.993 -1.110 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CG  1 
ATOM   2176 C CD1 . LEU B 1 142 ? -12.913 36.535 -0.058 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD1 1 
ATOM   2177 C CD2 . LEU B 1 142 ? -12.322 34.530 -1.374 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD2 1 
ATOM   2178 N N   . THR B 1 143 ? -12.406 36.948 -5.680 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 124  THR B N   1 
ATOM   2179 C CA  . THR B 1 143 ? -12.845 37.815 -6.783 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 124  THR B CA  1 
ATOM   2180 C C   . THR B 1 143 ? -13.809 38.889 -6.231 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 124  THR B C   1 
ATOM   2181 O O   . THR B 1 143 ? -14.372 38.671 -5.154 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 124  THR B O   1 
ATOM   2182 C CB  . THR B 1 143 ? -13.539 36.975 -7.891 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 124  THR B CB  1 
ATOM   2183 O OG1 . THR B 1 143 ? -14.735 36.422 -7.364 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 124  THR B OG1 1 
ATOM   2184 C CG2 . THR B 1 143 ? -12.661 35.868 -8.436 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 124  THR B CG2 1 
ATOM   2185 N N   . PRO B 1 144 ? -14.070 40.017 -6.940 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B N   1 
ATOM   2186 C CA  . PRO B 1 144 ? -15.067 40.983 -6.439 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B CA  1 
ATOM   2187 C C   . PRO B 1 144 ? -16.440 40.345 -6.097 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B C   1 
ATOM   2188 O O   . PRO B 1 144 ? -17.050 40.742 -5.108 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B O   1 
ATOM   2189 C CB  . PRO B 1 144 ? -15.190 41.984 -7.605 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B CB  1 
ATOM   2190 C CG  . PRO B 1 144 ? -13.818 41.948 -8.261 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B CG  1 
ATOM   2191 C CD  . PRO B 1 144 ? -13.473 40.482 -8.219 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 125  PRO B CD  1 
ATOM   2192 N N   . VAL B 1 145 ? -16.914 39.349 -6.878 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B N   1 
ATOM   2193 C CA  . VAL B 1 145 ? -18.199 38.645 -6.636 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CA  1 
ATOM   2194 C C   . VAL B 1 145 ? -18.119 37.837 -5.306 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B C   1 
ATOM   2195 O O   . VAL B 1 145 ? -19.037 37.907 -4.490 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B O   1 
ATOM   2196 C CB  . VAL B 1 145 ? -18.582 37.744 -7.847 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CB  1 
ATOM   2197 C CG1 . VAL B 1 145 ? -19.675 36.742 -7.495 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG1 1 
ATOM   2198 C CG2 . VAL B 1 145 ? -19.017 38.594 -9.045 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG2 1 
ATOM   2199 N N   . GLU B 1 146 ? -17.005 37.120 -5.077 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B N   1 
ATOM   2200 C CA  . GLU B 1 146 ? -16.790 36.350 -3.844 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CA  1 
ATOM   2201 C C   . GLU B 1 146 ? -16.702 37.282 -2.631 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B C   1 
ATOM   2202 O O   . GLU B 1 146 ? -17.234 36.950 -1.578 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B O   1 
ATOM   2203 C CB  . GLU B 1 146 ? -15.526 35.486 -3.936 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CB  1 
ATOM   2204 C CG  . GLU B 1 146 ? -15.672 34.312 -4.888 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CG  1 
ATOM   2205 C CD  . GLU B 1 146 ? -14.352 33.641 -5.215 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CD  1 
ATOM   2206 O OE1 . GLU B 1 146 ? -13.291 34.297 -5.121 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE1 1 
ATOM   2207 O OE2 . GLU B 1 146 ? -14.384 32.444 -5.568 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE2 1 
ATOM   2208 N N   . GLN B 1 147 ? -16.063 38.460 -2.790 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B N   1 
ATOM   2209 C CA  . GLN B 1 147 ? -15.970 39.448 -1.700 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CA  1 
ATOM   2210 C C   . GLN B 1 147 ? -17.350 39.971 -1.335 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B C   1 
ATOM   2211 O O   . GLN B 1 147 ? -17.649 40.124 -0.144 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B O   1 
ATOM   2212 C CB  . GLN B 1 147 ? -15.047 40.611 -2.084 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CB  1 
ATOM   2213 C CG  . GLN B 1 147 ? -13.573 40.192 -2.152 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CG  1 
ATOM   2214 C CD  . GLN B 1 147 ? -12.654 41.328 -2.545 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B CD  1 
ATOM   2215 O OE1 . GLN B 1 147 ? -12.990 42.499 -2.431 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B OE1 1 
ATOM   2216 N NE2 . GLN B 1 147 ? -11.431 41.004 -2.921 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 128  GLN B NE2 1 
ATOM   2217 N N   . ALA B 1 148 ? -18.211 40.205 -2.350 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   1 
ATOM   2218 C CA  . ALA B 1 148 ? -19.589 40.676 -2.110 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  1 
ATOM   2219 C C   . ALA B 1 148 ? -20.405 39.569 -1.416 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   1 
ATOM   2220 O O   . ALA B 1 148 ? -21.192 39.867 -0.533 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   1 
ATOM   2221 C CB  . ALA B 1 148 ? -20.254 41.102 -3.429 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  1 
ATOM   2222 N N   . THR B 1 149 ? -20.191 38.297 -1.786 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 130  THR B N   1 
ATOM   2223 C CA  . THR B 1 149 ? -20.867 37.141 -1.161 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 130  THR B CA  1 
ATOM   2224 C C   . THR B 1 149 ? -20.421 37.044 0.321  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 130  THR B C   1 
ATOM   2225 O O   . THR B 1 149 ? -21.249 36.821 1.199  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 130  THR B O   1 
ATOM   2226 C CB  . THR B 1 149 ? -20.539 35.844 -1.944 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 130  THR B CB  1 
ATOM   2227 O OG1 . THR B 1 149 ? -20.961 36.018 -3.291 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 130  THR B OG1 1 
ATOM   2228 C CG2 . THR B 1 149 ? -21.208 34.601 -1.350 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 130  THR B CG2 1 
ATOM   2229 N N   . LEU B 1 150 ? -19.113 37.234 0.589  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B N   1 
ATOM   2230 C CA  . LEU B 1 150 ? -18.588 37.182 1.953  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CA  1 
ATOM   2231 C C   . LEU B 1 150 ? -19.232 38.283 2.813  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B C   1 
ATOM   2232 O O   . LEU B 1 150 ? -19.713 37.992 3.910  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B O   1 
ATOM   2233 C CB  . LEU B 1 150 ? -17.047 37.285 1.939  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CB  1 
ATOM   2234 C CG  . LEU B 1 150 ? -16.305 37.183 3.290  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CG  1 
ATOM   2235 C CD1 . LEU B 1 150 ? -16.766 35.994 4.088  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD1 1 
ATOM   2236 C CD2 . LEU B 1 150 ? -14.815 37.042 3.061  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 131  LEU B CD2 1 
ATOM   2237 N N   . VAL B 1 151 ? -19.324 39.518 2.278  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B N   1 
ATOM   2238 C CA  . VAL B 1 151 ? -19.957 40.659 2.959  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B CA  1 
ATOM   2239 C C   . VAL B 1 151 ? -21.413 40.300 3.281  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B C   1 
ATOM   2240 O O   . VAL B 1 151 ? -21.851 40.481 4.419  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B O   1 
ATOM   2241 C CB  . VAL B 1 151 ? -19.866 41.990 2.138  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B CB  1 
ATOM   2242 C CG1 . VAL B 1 151 ? -20.757 43.082 2.742  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B CG1 1 
ATOM   2243 C CG2 . VAL B 1 151 ? -18.420 42.485 2.039  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 132  VAL B CG2 1 
ATOM   2244 N N   . HIS B 1 152 ? -22.150 39.804 2.275  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B N   1 
ATOM   2245 C CA  . HIS B 1 152 ? -23.562 39.445 2.406  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B CA  1 
ATOM   2246 C C   . HIS B 1 152 ? -23.768 38.408 3.502  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B C   1 
ATOM   2247 O O   . HIS B 1 152 ? -24.631 38.603 4.346  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B O   1 
ATOM   2248 C CB  . HIS B 1 152 ? -24.135 38.954 1.073  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B CB  1 
ATOM   2249 C CG  . HIS B 1 152 ? -25.492 38.345 1.197  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B CG  1 
ATOM   2250 N ND1 . HIS B 1 152 ? -25.669 36.970 1.344  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B ND1 1 
ATOM   2251 C CD2 . HIS B 1 152 ? -26.701 38.949 1.215  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B CD2 1 
ATOM   2252 C CE1 . HIS B 1 152 ? -26.977 36.789 1.431  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B CE1 1 
ATOM   2253 N NE2 . HIS B 1 152 ? -27.638 37.949 1.363  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 133  HIS B NE2 1 
ATOM   2254 N N   . LEU B 1 153 ? -22.948 37.340 3.530  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B N   1 
ATOM   2255 C CA  . LEU B 1 153 ? -23.049 36.278 4.531  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CA  1 
ATOM   2256 C C   . LEU B 1 153 ? -22.712 36.772 5.936  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B C   1 
ATOM   2257 O O   . LEU B 1 153 ? -23.407 36.410 6.898  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B O   1 
ATOM   2258 C CB  . LEU B 1 153 ? -22.167 35.075 4.153  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CB  1 
ATOM   2259 C CG  . LEU B 1 153 ? -22.585 34.317 2.852  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CG  1 
ATOM   2260 C CD1 . LEU B 1 153 ? -21.587 33.207 2.505  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD1 1 
ATOM   2261 C CD2 . LEU B 1 153 ? -24.000 33.738 2.950  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD2 1 
ATOM   2262 N N   . LEU B 1 154 ? -21.676 37.620 6.058  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B N   1 
ATOM   2263 C CA  . LEU B 1 154 ? -21.297 38.181 7.359  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B CA  1 
ATOM   2264 C C   . LEU B 1 154 ? -22.385 39.123 7.874  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B C   1 
ATOM   2265 O O   . LEU B 1 154 ? -22.686 39.087 9.065  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B O   1 
ATOM   2266 C CB  . LEU B 1 154 ? -19.933 38.894 7.307  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B CB  1 
ATOM   2267 C CG  . LEU B 1 154 ? -18.719 38.002 6.993  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B CG  1 
ATOM   2268 C CD1 . LEU B 1 154 ? -17.508 38.831 6.633  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B CD1 1 
ATOM   2269 C CD2 . LEU B 1 154 ? -18.418 37.024 8.125  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 135  LEU B CD2 1 
ATOM   2270 N N   . ASP B 1 155 ? -23.000 39.915 6.981  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B N   1 
ATOM   2271 C CA  . ASP B 1 155 ? -24.076 40.866 7.309  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CA  1 
ATOM   2272 C C   . ASP B 1 155 ? -25.324 40.186 7.828  1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B C   1 
ATOM   2273 O O   . ASP B 1 155 ? -25.997 40.759 8.682  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B O   1 
ATOM   2274 C CB  . ASP B 1 155 ? -24.474 41.716 6.102  1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CB  1 
ATOM   2275 C CG  . ASP B 1 155 ? -23.518 42.846 5.751  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CG  1 
ATOM   2276 O OD1 . ASP B 1 155 ? -22.558 43.093 6.545  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B OD1 1 
ATOM   2277 O OD2 . ASP B 1 155 ? -23.732 43.490 4.689  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B OD2 1 
ATOM   2278 N N   . GLN B 1 156 ? -25.638 38.971 7.325  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B N   1 
ATOM   2279 C CA  . GLN B 1 156 ? -26.822 38.211 7.748  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CA  1 
ATOM   2280 C C   . GLN B 1 156 ? -26.755 37.827 9.223  1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B C   1 
ATOM   2281 O O   . GLN B 1 156 ? -27.802 37.690 9.852  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B O   1 
ATOM   2282 C CB  . GLN B 1 156 ? -27.038 36.970 6.873  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CB  1 
ATOM   2283 C CG  . GLN B 1 156 ? -27.409 37.264 5.423  1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CG  1 
ATOM   2284 C CD  . GLN B 1 156 ? -28.349 38.433 5.228  1.00 96.42  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B CD  1 
ATOM   2285 O OE1 . GLN B 1 156 ? -29.564 38.267 5.091  1.00 92.69  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B OE1 1 
ATOM   2286 N NE2 . GLN B 1 156 ? -27.815 39.640 5.160  1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 137  GLN B NE2 1 
ATOM   2287 N N   . CYS B 1 157 ? -25.538 37.714 9.776  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B N   1 
ATOM   2288 C CA  . CYS B 1 157 ? -25.274 37.395 11.179 1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B CA  1 
ATOM   2289 C C   . CYS B 1 157 ? -25.268 38.671 12.056 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B C   1 
ATOM   2290 O O   . CYS B 1 157 ? -25.221 38.565 13.280 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B O   1 
ATOM   2291 C CB  . CYS B 1 157 ? -23.952 36.643 11.288 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B CB  1 
ATOM   2292 S SG  . CYS B 1 157 ? -23.802 35.265 10.114 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 138  CYS B SG  1 
ATOM   2293 N N   . LEU B 1 158 ? -25.315 39.867 11.417 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B N   1 
ATOM   2294 C CA  . LEU B 1 158 ? -25.283 41.219 12.002 1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CA  1 
ATOM   2295 C C   . LEU B 1 158 ? -23.963 41.461 12.732 1.00 125.68 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B C   1 
ATOM   2296 O O   . LEU B 1 158 ? -22.923 41.607 12.087 1.00 84.46  ? ? ? ? ? ? 139  LEU B O   1 
ATOM   2297 C CB  . LEU B 1 158 ? -26.478 41.498 12.932 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 139  LEU B CB  1 
HETATM 2298 C C1  . GOL C 2 .   ? -6.917  47.648 11.700 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B C1  1 
HETATM 2299 O O1  . GOL C 2 .   ? -5.763  48.432 11.959 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B O1  1 
HETATM 2300 C C2  . GOL C 2 .   ? -7.767  48.279 10.622 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B C2  1 
HETATM 2301 O O2  . GOL C 2 .   ? -6.955  48.562 9.471  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B O2  1 
HETATM 2302 C C3  . GOL C 2 .   ? -8.396  49.544 11.166 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B C3  1 
HETATM 2303 O O3  . GOL C 2 .   ? -9.390  50.065 10.292 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 1140 GOL B O3  1 
HETATM 2304 C C1  . GOL D 2 .   ? -25.680 38.269 -2.595 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B C1  1 
HETATM 2305 O O1  . GOL D 2 .   ? -25.242 36.947 -2.894 1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B O1  1 
HETATM 2306 C C2  . GOL D 2 .   ? -24.714 39.309 -3.117 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B C2  1 
HETATM 2307 O O2  . GOL D 2 .   ? -23.380 38.948 -2.749 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B O2  1 
HETATM 2308 C C3  . GOL D 2 .   ? -25.054 40.661 -2.529 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B C3  1 
HETATM 2309 O O3  . GOL D 2 .   ? -24.178 41.677 -3.009 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 1141 GOL B O3  1 
HETATM 2310 O O   . HOH E 3 .   ? -4.515  58.302 -4.861 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH E 3 .   ? -2.031  59.448 -1.665 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH E 3 .   ? -1.604  55.215 -0.790 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH E 3 .   ? 1.846   50.614 -6.073 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH E 3 .   ? 4.426   57.558 -2.691 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH E 3 .   ? 1.075   51.697 -1.593 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH E 3 .   ? 5.228   49.194 0.973  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH E 3 .   ? 6.603   56.579 -0.377 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH E 3 .   ? 11.093  55.212 1.024  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH E 3 .   ? 3.569   60.773 7.348  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH E 3 .   ? 4.734   63.414 6.722  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH E 3 .   ? 9.776   57.611 1.730  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH E 3 .   ? 10.082  57.547 4.415  1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH E 3 .   ? 9.427   57.403 7.046  1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH E 3 .   ? 2.845   61.643 -0.386 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH E 3 .   ? 6.163   59.284 0.695  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH E 3 .   ? 4.708   60.136 -1.613 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH E 3 .   ? 2.066   50.012 -3.470 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 2328 O O   . HOH E 3 .   ? -2.512  57.489 0.578  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 2329 O O   . HOH E 3 .   ? -7.337  53.262 -3.508 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 2330 O O   . HOH E 3 .   ? -2.190  50.928 -7.776 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 2331 O O   . HOH E 3 .   ? -11.643 49.764 -2.186 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 2332 O O   . HOH E 3 .   ? -8.004  48.710 0.713  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 2333 O O   . HOH E 3 .   ? -14.101 44.056 -4.930 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 2334 O O   . HOH E 3 .   ? -12.666 46.175 3.066  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 2335 O O   . HOH E 3 .   ? -20.983 44.275 -1.236 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 2336 O O   . HOH E 3 .   ? -17.122 43.230 -4.200 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 2337 O O   . HOH E 3 .   ? -13.156 50.000 4.381  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 2338 O O   . HOH E 3 .   ? -16.900 47.589 11.544 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 2339 O O   . HOH E 3 .   ? 7.715   35.464 36.561 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 2340 O O   . HOH E 3 .   ? -18.488 30.489 30.475 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 2341 O O   . HOH E 3 .   ? -19.489 25.439 -0.935 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 2342 O O   . HOH E 3 .   ? -27.395 29.684 -0.489 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 2343 O O   . HOH E 3 .   ? -24.491 32.895 -0.930 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 2344 O O   . HOH E 3 .   ? -6.303  30.414 23.729 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 2345 O O   . HOH E 3 .   ? -9.385  27.042 16.217 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 2346 O O   . HOH E 3 .   ? 3.633   23.484 25.400 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 2347 O O   . HOH E 3 .   ? -0.861  24.905 16.206 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 2348 O O   . HOH E 3 .   ? 13.246  29.256 23.715 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 2349 O O   . HOH E 3 .   ? 2.822   40.093 13.190 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 2350 O O   . HOH E 3 .   ? 2.744   38.272 7.969  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 2351 O O   . HOH E 3 .   ? 8.329   42.194 14.758 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 2352 O O   . HOH E 3 .   ? 12.676  46.964 28.673 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 2353 O O   . HOH E 3 .   ? 7.846   37.346 34.602 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 2354 O O   . HOH E 3 .   ? 10.048  36.344 33.408 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 2355 O O   . HOH E 3 .   ? 2.938   40.122 34.083 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 2356 O O   . HOH E 3 .   ? 4.810   30.843 35.788 1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 2357 O O   . HOH E 3 .   ? -2.522  36.631 37.349 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 2358 O O   . HOH E 3 .   ? 13.851  24.065 33.571 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 2359 O O   . HOH E 3 .   ? 18.921  22.887 27.761 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 2360 O O   . HOH E 3 .   ? 22.934  24.303 31.037 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 2361 O O   . HOH E 3 .   ? 14.709  25.088 22.769 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 2362 O O   . HOH E 3 .   ? 1.825   23.205 27.413 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 2363 O O   . HOH E 3 .   ? -27.480 35.466 16.252 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 2364 O O   . HOH E 3 .   ? -26.564 36.271 13.922 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 2365 O O   . HOH E 3 .   ? -29.073 24.846 3.062  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 2366 O O   . HOH E 3 .   ? -22.426 23.403 6.078  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 2367 O O   . HOH E 3 .   ? -22.142 25.619 -0.334 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 2368 O O   . HOH E 3 .   ? -17.074 24.323 2.632  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 2369 O O   . HOH E 3 .   ? -24.325 30.118 -0.340 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 2370 O O   . HOH E 3 .   ? -11.870 24.310 6.319  1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 2371 O O   . HOH E 3 .   ? -6.819  30.691 -2.359 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 2372 O O   . HOH E 3 .   ? -4.847  36.654 2.462  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 2373 O O   . HOH F 3 .   ? -1.346  33.345 10.818 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O   1 
HETATM 2374 O O   . HOH F 3 .   ? -6.017  53.789 8.997  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O   1 
HETATM 2375 O O   . HOH F 3 .   ? -17.774 26.109 13.738 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O   1 
HETATM 2376 O O   . HOH F 3 .   ? -17.975 22.733 4.706  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O   1 
HETATM 2377 O O   . HOH F 3 .   ? -11.833 25.075 8.918  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O   1 
HETATM 2378 O O   . HOH F 3 .   ? -8.333  28.401 13.687 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O   1 
HETATM 2379 O O   . HOH F 3 .   ? -4.143  32.246 10.700 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O   1 
HETATM 2380 O O   . HOH F 3 .   ? 2.866   61.776 28.927 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O   1 
HETATM 2381 O O   . HOH F 3 .   ? -0.074  42.924 17.905 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH F 3 .   ? 0.002   42.466 2.985  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH F 3 .   ? -1.897  60.930 2.261  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH F 3 .   ? 4.914   47.548 5.514  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH F 3 .   ? 10.002  47.514 13.926 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O   1 
HETATM 2386 O O   . HOH F 3 .   ? -3.132  47.278 21.318 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O   1 
HETATM 2387 O O   . HOH F 3 .   ? -1.018  52.919 22.506 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH F 3 .   ? 0.571   50.375 21.362 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH F 3 .   ? -4.858  55.053 11.084 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH F 3 .   ? -15.223 50.657 15.225 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH F 3 .   ? -10.430 64.649 16.424 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH F 3 .   ? -8.211  65.138 15.010 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH F 3 .   ? -6.827  62.690 6.857  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH F 3 .   ? -7.164  64.902 12.510 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH F 3 .   ? -15.354 57.138 11.313 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH F 3 .   ? -18.684 61.007 17.563 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH F 3 .   ? -17.450 64.392 17.310 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH F 3 .   ? -17.489 65.520 21.957 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH F 3 .   ? -18.170 62.790 20.650 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH F 3 .   ? -21.065 60.780 24.596 1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH F 3 .   ? -18.214 54.115 26.270 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH F 3 .   ? -15.744 53.754 27.308 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH F 3 .   ? -7.209  47.883 24.849 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH F 3 .   ? -8.773  44.013 20.202 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH F 3 .   ? -6.395  44.607 21.996 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH F 3 .   ? -13.697 51.313 33.468 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH F 3 .   ? -6.898  53.939 32.674 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O   1 
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HETATM 2418 O O   . HOH F 3 .   ? -0.029  69.605 16.887 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O   1 
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HETATM 2420 O O   . HOH F 3 .   ? -2.022  70.989 15.537 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH F 3 .   ? -2.559  58.442 3.343  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH F 3 .   ? 0.964   65.279 7.555  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O   1 
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HETATM 2425 O O   . HOH F 3 .   ? -1.235  52.536 -0.403 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O   1 
HETATM 2426 O O   . HOH F 3 .   ? -11.029 48.290 3.541  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O   1 
HETATM 2427 O O   . HOH F 3 .   ? -9.006  42.825 -2.483 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O   1 
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HETATM 2429 O O   . HOH F 3 .   ? -0.049  45.134 -3.565 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O   1 
HETATM 2430 O O   . HOH F 3 .   ? -7.872  32.037 -4.405 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O   1 
HETATM 2431 O O   . HOH F 3 .   ? -16.320 34.735 -8.829 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O   1 
HETATM 2432 O O   . HOH F 3 .   ? -15.868 38.900 -9.791 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O   1 
HETATM 2433 O O   . HOH F 3 .   ? -21.906 38.362 -4.943 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O   1 
HETATM 2434 O O   . HOH F 3 .   ? -22.504 42.200 -0.436 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O   1 
HETATM 2435 O O   . HOH F 3 .   ? -7.473  51.553 8.866  1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O   1 
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