data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Zhang, H." 1 
"Zhai, J."  2 
"Zhang, L." 3 
"Li, C."    4 
"Zhao, Y."  5 
"Hu, X."    6 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with baicalein" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "lyase, LYASE-LYASE INHIBITOR complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "LYASE/LYASE INHIBITOR" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   NE 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Curr Top Med Chem" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1873-4294 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            16 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                460 
_citation.page_last                 466 
_citation.title                     "In Vitro Inhibition of Glyoxalase &#1030; by Flavonoids: New Insights from Crystallographic Analysis." 
_citation.year                      2016 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.2174/1568026615666150813150944 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26268338 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Zhang, H." 1 ? 
primary "Zhai, J."  2 ? 
primary "Zhang, L." 3 ? 
primary "Li, C."    4 ? 
primary "Zhao, Y."  5 ? 
primary "Chen, Y."  6 ? 
primary "Li, Q."    7 ? 
primary "Hu, X.P."  8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ALA n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  THR n 
1 16  ALA n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  PRO n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  ILE n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  LEU n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  LEU n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  LEU n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ALA n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  ASP n 
1 85  LYS n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  THR n 
1 93  PHE n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 ILE n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 ILE n 
1 184 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"                 20835.584 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                 65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn 5,6,7-trihydroxy-2-phenyl-4H-chromen-4-one 270.237   2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                                      18.015    212 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ALA 7   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   SER 8   8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   SER 9   9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  GLY 10  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  LEU 11  11  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  THR 12  12  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ASP 13  13  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  THR 15  15  15  THR THR A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  20  20  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  21  21  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  27  27  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  28  28  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  34  34  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  35  35  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  36  36  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  ILE 39  39  39  ILE ILE A ? n 
A 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  41  41  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  45  45  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  54  54  GLY GLY A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  THR 56  56  56  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A ? n 
A 1 59  GLN 59  59  59  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 66  MET 66  66  66  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  75  75  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A ? n 
A 1 92  THR 92  92  92  THR THR A ? n 
A 1 93  PHE 93  93  93  PHE PHE A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 112 112 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR A ? n 
A 1 116 HIS 116 116 116 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 ASP 121 121 121 ASP ASP A ? n 
A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE A ? n 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A ? n 
A 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE A ? n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A ? n 
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n 
A 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A ? n 
A 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 134 ASP 134 134 134 ASP ASP A ? n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 139 CYS 139 139 139 CYS CYS A ? n 
A 1 140 LYS 140 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG A ? n 
A 1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE A ? n 
A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A ? n 
A 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A ? n 
A 1 145 LEU 145 145 145 LEU LEU A ? n 
A 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A ? n 
A 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL A ? n 
A 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A ? n 
A 1 149 PHE 149 149 149 PHE PHE A ? n 
A 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A ? n 
A 1 151 LYS 151 151 151 LYS LYS A ? n 
A 1 152 LYS 152 152 152 LYS LYS A ? n 
A 1 153 PRO 153 153 153 PRO PRO A ? n 
A 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP A ? n 
A 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A ? n 
A 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A ? n 
A 1 157 LYS 157 157 157 LYS LYS A ? n 
A 1 158 MET 158 158 158 MET MET A ? n 
A 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS A ? n 
A 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY A ? n 
A 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A ? n 
A 1 162 ALA 162 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 163 PHE 163 163 163 PHE PHE A ? n 
A 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A ? n 
A 1 165 GLN 165 165 165 GLN GLN A ? n 
A 1 166 ASP 166 166 166 ASP ASP A ? n 
A 1 167 PRO 167 167 167 PRO PRO A ? n 
A 1 168 ASP 168 168 168 ASP ASP A ? n 
A 1 169 GLY 169 169 169 GLY GLY A ? n 
A 1 170 TYR 170 170 170 TYR TYR A ? n 
A 1 171 TRP 171 171 171 TRP TRP A ? n 
A 1 172 ILE 172 172 172 ILE ILE A ? n 
A 1 173 GLU 173 173 173 GLU GLU A ? n 
A 1 174 ILE 174 174 174 ILE ILE A ? n 
A 1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU A ? n 
A 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN A ? n 
A 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A ? n 
A 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN A ? n 
A 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS A ? n 
A 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE A ? n 
A 1 181 ALA 181 181 181 ALA ALA A ? n 
A 1 182 THR 182 182 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 183 ILE 183 183 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 184 ILE 184 184 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ALA 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   SER 8   8   8   SER SER B ? n 
B 1 9   SER 9   9   9   SER SER B ? n 
B 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY B ? n 
B 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU B ? n 
B 1 12  THR 12  12  12  THR THR B ? n 
B 1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  THR 15  15  15  THR THR B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  CYS 19  19  19  CYS CYS B ? n 
B 1 20  CYS 20  20  20  CYS CYS B ? n 
B 1 21  SER 21  21  21  SER SER B ? n 
B 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP B ? n 
B 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO B ? n 
B 1 26  SER 26  26  26  SER SER B ? n 
B 1 27  THR 27  27  27  THR THR B ? n 
B 1 28  LYS 28  28  28  LYS LYS B ? n 
B 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP B ? n 
B 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE B ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU B ? n 
B 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN B ? n 
B 1 34  GLN 34  34  34  GLN GLN B ? n 
B 1 35  THR 35  35  35  THR THR B ? n 
B 1 36  MET 36  36  36  MET MET B ? n 
B 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B ? n 
B 1 39  ILE 39  39  39  ILE ILE B ? n 
B 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS B ? n 
B 1 41  ASP 41  41  41  ASP ASP B ? n 
B 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO B ? n 
B 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS B ? n 
B 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS B ? n 
B 1 45  SER 45  45  45  SER SER B ? n 
B 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU B ? n 
B 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP B ? n 
B 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE B ? n 
B 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR B ? n 
B 1 50  THR 50  50  50  THR THR B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL B ? n 
B 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 54  GLY 54  54  54  GLY GLY B ? n 
B 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU B ? n 
B 1 56  THR 56  56  56  THR THR B ? n 
B 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU B ? n 
B 1 59  GLN 59  59  59  GLN GLN B ? n 
B 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS B ? n 
B 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU B ? n 
B 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP B ? n 
B 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE B ? n 
B 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO B ? n 
B 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA B ? n 
B 1 66  MET 66  66  66  MET MET B ? n 
B 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS B ? n 
B 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE B ? n 
B 1 69  SER 69  69  69  SER SER B ? n 
B 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE B ? n 
B 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU B ? n 
B 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA B ? n 
B 1 75  TYR 75  75  75  TYR TYR B ? n 
B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU B ? n 
B 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP B ? n 
B 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN B ? n 
B 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP B ? n 
B 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE B ? n 
B 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO B ? n 
B 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS B ? n 
B 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS B ? n 
B 1 86  SER 86  86  86  SER SER B ? n 
B 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS B ? n 
B 1 89  THR 89  89  89  THR THR B ? n 
B 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP B ? n 
B 1 92  THR 92  92  92  THR THR B ? n 
B 1 93  PHE 93  93  93  PHE PHE B ? n 
B 1 94  SER 94  94  94  SER SER B ? n 
B 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG B ? n 
B 1 96  LYS 96  96  96  LYS LYS B ? n 
B 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA B ? n 
B 1 98  THR 98  98  98  THR THR B ? n 
B 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU B ? n 
B 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU B ? n 
B 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 102 THR 102 102 102 THR THR B ? n 
B 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS B ? n 
B 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN B ? n 
B 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 THR 107 107 107 THR THR B ? n 
B 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU B ? n 
B 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP B ? n 
B 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP B ? n 
B 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU B ? n 
B 1 112 THR 112 112 112 THR THR B ? n 
B 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN B ? n 
B 1 114 SER 114 114 114 SER SER B ? n 
B 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR B ? n 
B 1 116 HIS 116 116 116 HIS HIS B ? n 
B 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN B ? n 
B 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY B ? n 
B 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN B ? n 
B 1 120 SER 120 120 120 SER SER B ? n 
B 1 121 ASP 121 121 121 ASP ASP B ? n 
B 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO B ? n 
B 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG B ? n 
B 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY B ? n 
B 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE B ? n 
B 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY B ? n 
B 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS B ? n 
B 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE B ? n 
B 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY B ? n 
B 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE B ? n 
B 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA B ? n 
B 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL B ? n 
B 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO B ? n 
B 1 134 ASP 134 134 134 ASP ASP B ? n 
B 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL B ? n 
B 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR B ? n 
B 1 137 SER 137 137 137 SER SER B ? n 
B 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA B ? n 
B 1 139 CYS 139 139 139 CYS CYS B ? n 
B 1 140 LYS 140 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG B ? n 
B 1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE B ? n 
B 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU B ? n 
B 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU B ? n 
B 1 145 LEU 145 145 145 LEU LEU B ? n 
B 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY B ? n 
B 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL B ? n 
B 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS B ? n 
B 1 149 PHE 149 149 149 PHE PHE B ? n 
B 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL B ? n 
B 1 151 LYS 151 151 151 LYS LYS B ? n 
B 1 152 LYS 152 152 152 LYS LYS B ? n 
B 1 153 PRO 153 153 153 PRO PRO B ? n 
B 1 154 ASP 154 154 154 ASP ASP B ? n 
B 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP B ? n 
B 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY B ? n 
B 1 157 LYS 157 157 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 158 MET 158 158 158 MET MET B ? n 
B 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS B ? n 
B 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY B ? n 
B 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU B ? n 
B 1 162 ALA 162 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 163 PHE 163 163 163 PHE PHE B ? n 
B 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE B ? n 
B 1 165 GLN 165 165 165 GLN GLN B ? n 
B 1 166 ASP 166 166 166 ASP ASP B ? n 
B 1 167 PRO 167 167 167 PRO PRO B ? n 
B 1 168 ASP 168 168 168 ASP ASP B ? n 
B 1 169 GLY 169 169 169 GLY GLY B ? n 
B 1 170 TYR 170 170 170 TYR TYR B ? n 
B 1 171 TRP 171 171 171 TRP TRP B ? n 
B 1 172 ILE 172 172 172 ILE ILE B ? n 
B 1 173 GLU 173 173 173 GLU GLU B ? n 
B 1 174 ILE 174 174 174 ILE ILE B ? n 
B 1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU B ? n 
B 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN B ? n 
B 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO B ? n 
B 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN B ? n 
B 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS B ? n 
B 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE B ? n 
B 1 181 ALA 181 181 181 ALA ALA B ? n 
B 1 182 THR 182 182 182 THR THR B ? n 
B 1 183 ILE 183 183 183 ILE ILE B ? n 
B 1 184 ILE 184 184 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1   201 1   ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1   202 2   ZN  ZN  A ? 
E 3 3WL 1   203 2   3WL LIG A ? 
F 3 3WL 1   201 1   3WL LIG B ? 
G 4 HOH 1   301 157 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 2   302 65  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 3   303 76  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 4   304 87  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 5   305 100 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 6   306 70  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 7   307 40  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 8   308 161 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 9   309 44  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 10  310 96  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 11  311 11  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 12  312 23  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 13  313 67  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 14  314 38  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 15  315 109 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 16  316 165 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 17  317 84  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 18  318 77  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 19  319 144 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 20  320 155 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 21  321 60  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 22  322 103 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 23  323 49  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 24  324 204 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 25  325 167 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 26  326 206 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 27  327 146 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 28  328 191 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 29  329 151 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30  330 20  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31  331 99  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32  332 198 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33  333 197 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34  334 189 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35  335 211 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 36  336 121 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 37  337 178 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 38  338 152 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 39  339 202 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 40  340 3   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 41  341 4   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 42  342 5   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 43  343 6   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 44  344 9   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 45  345 10  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 46  346 12  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 47  347 15  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 48  348 17  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 49  349 19  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 50  350 21  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 51  351 25  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 52  352 26  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 53  353 28  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 54  354 29  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 55  355 33  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 56  356 35  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 57  357 37  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 58  358 42  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 59  359 43  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 60  360 45  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 61  361 47  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 62  362 50  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 63  363 51  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 64  364 52  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 65  365 56  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 66  366 58  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 67  367 59  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 68  368 61  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 69  369 64  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 70  370 66  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 71  371 73  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 72  372 89  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 73  373 90  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 74  374 92  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 75  375 95  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 76  376 105 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 77  377 106 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 78  378 107 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 79  379 108 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 80  380 112 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 81  381 113 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 82  382 114 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 83  383 116 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 84  384 117 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 85  385 122 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 86  386 123 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 87  387 128 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 88  388 135 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 89  389 136 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 90  390 137 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 91  391 141 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 92  392 148 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 93  393 159 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 94  394 160 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 95  395 166 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 96  396 169 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 97  397 177 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 98  398 183 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 99  399 184 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 100 400 185 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 101 401 186 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 102 402 188 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 103 403 190 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 104 404 192 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 105 405 193 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 106 406 203 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 107 407 210 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1   301 41  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2   302 62  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3   303 115 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4   304 63  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5   305 139 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6   306 124 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7   307 182 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8   308 154 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9   309 102 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10  310 173 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11  311 81  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12  312 32  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13  313 171 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14  314 201 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15  315 140 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16  316 212 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17  317 194 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18  318 91  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19  319 174 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20  320 138 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21  321 143 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22  322 55  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23  323 168 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24  324 176 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25  325 14  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26  326 149 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27  327 57  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28  328 179 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29  329 196 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30  330 209 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31  331 125 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32  332 93  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33  333 118 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34  334 130 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35  335 127 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 36  336 111 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 37  337 199 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 38  338 129 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 39  339 1   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 40  340 2   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 41  341 7   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 42  342 8   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 43  343 13  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 44  344 16  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 45  345 18  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 46  346 22  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 47  347 24  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 48  348 27  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 49  349 30  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 50  350 31  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 51  351 34  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 52  352 36  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 53  353 39  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 54  354 46  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 55  355 48  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 56  356 53  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 57  357 54  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 58  358 68  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 59  359 69  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 60  360 71  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 61  361 72  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 62  362 74  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 63  363 75  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 64  364 78  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 65  365 79  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 66  366 80  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 67  367 82  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 68  368 83  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 69  369 85  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 70  370 86  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 71  371 88  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 72  372 94  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 73  373 97  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 74  374 98  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 75  375 101 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 76  376 104 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 77  377 110 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 78  378 119 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 79  379 120 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 80  380 126 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 81  381 131 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 82  382 132 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 83  383 133 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 84  384 134 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 85  385 142 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 86  386 145 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 87  387 147 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 88  388 150 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 89  389 153 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 90  390 156 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 91  391 158 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 92  392 162 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 93  393 163 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 94  394 164 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 95  395 170 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 96  396 172 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 97  397 175 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 98  398 180 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 99  399 181 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 100 400 187 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 101 401 195 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 102 402 200 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 103 403 205 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 104 404 207 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 105 405 208 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
3WL non-polymer         . 5,6,7-trihydroxy-2-phenyl-4H-chromen-4-one Baicalein "C15 H10 O5"     270.237 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                    ?         "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                   ?         "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                 ?         "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                            ?         "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                   ?         "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                  ?         "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                            ?         "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                    ?         "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                  ?         "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                      ?         "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                 ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                    ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                     ?         "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                 ?         "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                              ?         "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                    ?         "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                     ?         "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                  ?         "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                 ?         "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                   ?         "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                     ?         "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                 ?         "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 24  LYS A 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 41  VAL A 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 77  ILE A 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 84  ? PHE A 93  ? ASP A 84  PHE A 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P5  AA5 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 106 ASP A 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 134 LEU A 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 12  CYS B 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 24  LYS B 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 41  VAL B 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 77  ILE B 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 84  ? PHE B 93  ? ASP B 84  PHE B 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 106 ASP B 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 134 LEU B 145 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 56  PHE A 63  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 68  ALA A 74  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 98  ASN A 104 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 31  ARG A 38  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 125 ALA B 131 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 171 LEU B 175 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 162 GLN B 165 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 149 LYS B 151 
AA2 1 LYS A 148 ? LYS A 151 ? LYS A 148 LYS A 151 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 162 GLN A 165 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 171 LEU A 175 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 125 ALA A 131 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 31  ARG B 38  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 98  ASN B 104 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 68  ALA B 74  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 56  PHE B 63  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024096 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.006361 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015503 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016377 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                 ZN  
3 5,6,7-trihydroxy-2-phenyl-4H-chromen-4-one 3WL 
4 water                                      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 58  ? N LEU A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 72  
AA1 2 3 N TYR A 71  ? N TYR A 71  O LEU A 101 ? O LEU A 101 
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 100 N THR A 35  ? N THR A 35  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 36  O HIS B 127 ? O HIS B 127 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 130 O GLU B 173 ? O GLU B 173 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 174 N ALA B 162 ? N ALA B 162 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 163 N VAL B 150 ? N VAL B 150 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 150 O PHE A 163 ? O PHE A 163 
AA2 2 3 N ALA A 162 ? N ALA A 162 O ILE A 174 ? O ILE A 174 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 173 N ILE A 130 ? N ILE A 130 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 127 O MET B 36  ? O MET B 36  
AA2 5 6 N THR B 35  ? N THR B 35  O GLU B 100 ? O GLU B 100 
AA2 6 7 O LEU B 99  ? O LEU B 99  N LEU B 73  ? N LEU B 73  
AA2 7 8 O ALA B 74  ? O ALA B 74  N THR B 56  ? N THR B 56  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . THR A 1 15  ? -3.858  4.329   31.983  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 15  THR A N   1 
ATOM   2    C  CA  . THR A 1 15  ? -4.024  4.634   33.409  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CA  1 
ATOM   3    C  C   . THR A 1 15  ? -5.531  4.770   33.754  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 15  THR A C   1 
ATOM   4    O  O   . THR A 1 15  ? -6.410  4.524   32.912  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 15  THR A O   1 
ATOM   5    C  CB  . THR A 1 15  ? -3.177  5.874   33.822  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CB  1 
ATOM   6    O  OG1 . THR A 1 15  ? -3.171  6.007   35.257  1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 15  THR A OG1 1 
ATOM   7    C  CG2 . THR A 1 15  ? -3.677  7.144   33.165  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CG2 1 
ATOM   8    N  N   . ALA A 1 16  ? -5.821  5.199   34.975  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   9    C  CA  . ALA A 1 16  ? -7.135  4.979   35.592  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   10   C  C   . ALA A 1 16  ? -8.359  5.475   34.819  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   11   O  O   . ALA A 1 16  ? -9.365  4.768   34.709  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   12   C  CB  . ALA A 1 16  ? -7.147  5.612   36.988  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   13   N  N   . PHE A 1 17  ? -8.294  6.701   34.325  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A N   1 
ATOM   14   C  CA  . PHE A 1 17  ? -9.421  7.349   33.659  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CA  1 
ATOM   15   C  C   . PHE A 1 17  ? -9.601  7.025   32.165  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A C   1 
ATOM   16   O  O   . PHE A 1 17  ? -10.684 7.234   31.602  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A O   1 
ATOM   17   C  CB  . PHE A 1 17  ? -9.281  8.830   33.914  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CB  1 
ATOM   18   C  CG  . PHE A 1 17  ? -9.271  9.158   35.385  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CG  1 
ATOM   19   C  CD1 . PHE A 1 17  ? -10.150 8.505   36.231  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD1 1 
ATOM   20   C  CD2 . PHE A 1 17  ? -8.351  10.035  35.932  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD2 1 
ATOM   21   C  CE1 . PHE A 1 17  ? -10.175 8.770   37.604  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE1 1 
ATOM   22   C  CE2 . PHE A 1 17  ? -8.357  10.297  37.295  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE2 1 
ATOM   23   C  CZ  . PHE A 1 17  ? -9.261  9.664   38.133  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CZ  1 
ATOM   24   N  N   . SER A 1 18  ? -8.540  6.520   31.539  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   25   C  CA  . SER A 1 18  ? -8.500  6.294   30.097  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   26   C  C   . SER A 1 18  ? -9.403  5.190   29.555  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   27   O  O   . SER A 1 18  ? -9.680  5.137   28.355  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   28   C  CB  . SER A 1 18  ? -7.065  5.990   29.689  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   29   O  OG  . SER A 1 18  ? -6.218  7.048   30.072  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   30   N  N   . CYS A 1 19  ? -9.857  4.308   30.428  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A N   1 
ATOM   31   C  CA  . CYS A 1 19  ? -10.674 3.193   29.989  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CA  1 
ATOM   32   C  C   . CYS A 1 19  ? -12.162 3.477   30.069  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A C   1 
ATOM   33   O  O   . CYS A 1 19  ? -12.743 3.554   31.155  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A O   1 
ATOM   34   C  CB  . CYS A 1 19  ? -10.311 1.971   30.801  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CB  1 
ATOM   35   S  SG  . CYS A 1 19  ? -8.566  1.587   30.554  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A SG  1 
ATOM   36   N  N   . CYS A 1 20  ? -12.783 3.593   28.902  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . CYS A 1 20  ? -14.206 3.813   28.860  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . CYS A 1 20  ? -14.837 2.465   29.131  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A C   1 
ATOM   39   O  O   . CYS A 1 20  ? -14.618 1.494   28.408  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . CYS A 1 20  ? -14.651 4.373   27.509  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CB  1 
ATOM   41   S  SG  . CYS A 1 20  ? -16.449 4.423   27.260  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A SG  1 
ATOM   42   N  N   . SER A 1 21  ? -15.631 2.409   30.185  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 21  SER A N   1 
ATOM   43   C  CA  . SER A 1 21  ? -16.258 1.170   30.596  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CA  1 
ATOM   44   C  C   . SER A 1 21  ? -17.674 1.056   30.071  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 21  SER A C   1 
ATOM   45   O  O   . SER A 1 21  ? -18.254 -0.029  30.072  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 21  SER A O   1 
ATOM   46   C  CB  . SER A 1 21  ? -16.251 1.079   32.119  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CB  1 
ATOM   47   O  OG  . SER A 1 21  ? -16.510 -0.244  32.525  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 21  SER A OG  1 
ATOM   48   N  N   . ASP A 1 22  ? -18.231 2.173   29.621  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N   1 
ATOM   49   C  CA  . ASP A 1 22  ? -19.540 2.142   28.991  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA  1 
ATOM   50   C  C   . ASP A 1 22  ? -19.494 2.733   27.590  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C   1 
ATOM   51   O  O   . ASP A 1 22  ? -19.896 3.880   27.364  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O   1 
ATOM   52   C  CB  . ASP A 1 22  ? -20.555 2.848   29.881  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB  1 
ATOM   53   C  CG  . ASP A 1 22  ? -20.796 2.084   31.169  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG  1 
ATOM   54   O  OD1 . ASP A 1 22  ? -21.466 1.030   31.121  1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1 1 
ATOM   55   O  OD2 . ASP A 1 22  ? -20.243 2.489   32.214  1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2 1 
ATOM   56   N  N   . PRO A 1 23  ? -18.993 1.930   26.640  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A N   1 
ATOM   57   C  CA  . PRO A 1 23  ? -18.784 2.355   25.261  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CA  1 
ATOM   58   C  C   . PRO A 1 23  ? -20.137 2.602   24.622  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A C   1 
ATOM   59   O  O   . PRO A 1 23  ? -21.111 1.932   24.973  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A O   1 
ATOM   60   C  CB  . PRO A 1 23  ? -18.060 1.163   24.623  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CB  1 
ATOM   61   C  CG  . PRO A 1 23  ? -18.475 0.000   25.436  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CG  1 
ATOM   62   C  CD  . PRO A 1 23  ? -18.620 0.517   26.837  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CD  1 
ATOM   63   N  N   . ASP A 1 24  ? -20.201 3.554   23.705  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   64   C  CA  . ASP A 1 24  ? -21.452 3.875   23.055  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   65   C  C   . ASP A 1 24  ? -22.051 2.613   22.437  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   66   O  O   . ASP A 1 24  ? -21.328 1.801   21.846  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   67   C  CB  . ASP A 1 24  ? -21.206 4.942   21.992  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   68   C  CG  . ASP A 1 24  ? -22.459 5.608   21.550  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   69   O  OD1 . ASP A 1 24  ? -23.033 5.148   20.542  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   70   O  OD2 . ASP A 1 24  ? -22.874 6.585   22.219  1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   71   N  N   . PRO A 1 25  ? -23.372 2.424   22.600  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N   1 
ATOM   72   C  CA  . PRO A 1 25  ? -24.054 1.213   22.127  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA  1 
ATOM   73   C  C   . PRO A 1 25  ? -23.957 1.015   20.609  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C   1 
ATOM   74   O  O   . PRO A 1 25  ? -24.197 -0.079  20.113  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O   1 
ATOM   75   C  CB  . PRO A 1 25  ? -25.511 1.444   22.536  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB  1 
ATOM   76   C  CG  . PRO A 1 25  ? -25.459 2.437   23.640  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG  1 
ATOM   77   C  CD  . PRO A 1 25  ? -24.278 3.311   23.358  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD  1 
ATOM   78   N  N   . SER A 1 26  ? -23.627 2.065   19.875  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   1 
ATOM   79   C  CA  . SER A 1 26  ? -23.514 1.933   18.431  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  1 
ATOM   80   C  C   . SER A 1 26  ? -22.297 1.074   18.056  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   1 
ATOM   81   O  O   . SER A 1 26  ? -22.124 0.709   16.892  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   1 
ATOM   82   C  CB  . SER A 1 26  ? -23.408 3.310   17.770  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  1 
ATOM   83   O  OG  . SER A 1 26  ? -22.252 3.981   18.221  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  1 
ATOM   84   N  N   . THR A 1 27  ? -21.445 0.785   19.037  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   1 
ATOM   85   C  CA  . THR A 1 27  ? -20.263 -0.038  18.810  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  1 
ATOM   86   C  C   . THR A 1 27  ? -20.423 -1.476  19.286  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   1 
ATOM   87   O  O   . THR A 1 27  ? -19.490 -2.273  19.149  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   1 
ATOM   88   C  CB  . THR A 1 27  ? -19.019 0.542   19.534  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  1 
ATOM   89   O  OG1 . THR A 1 27  ? -19.175 0.401   20.956  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 1 
ATOM   90   C  CG2 . THR A 1 27  ? -18.815 1.993   19.189  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 1 
ATOM   91   N  N   . LYS A 1 28  ? -21.589 -1.812  19.841  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A N   1 
ATOM   92   C  CA  . LYS A 1 28  ? -21.764 -3.099  20.529  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CA  1 
ATOM   93   C  C   . LYS A 1 28  ? -21.607 -4.299  19.623  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A C   1 
ATOM   94   O  O   . LYS A 1 28  ? -21.374 -5.409  20.102  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A O   1 
ATOM   95   C  CB  . LYS A 1 28  ? -23.134 -3.175  21.235  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . LYS A 1 28  ? -24.330 -3.214  20.293  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CG  1 
ATOM   97   C  CD  . LYS A 1 28  ? -25.643 -3.241  21.076  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CD  1 
ATOM   98   C  CE  . LYS A 1 28  ? -26.845 -3.574  20.185  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CE  1 
ATOM   99   N  NZ  . LYS A 1 28  ? -26.783 -4.873  19.475  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A NZ  1 
ATOM   100  N  N   . ASP A 1 29  ? -21.833 -4.104  18.329  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A N   1 
ATOM   101  C  CA  . ASP A 1 29  ? -21.725 -5.208  17.379  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CA  1 
ATOM   102  C  C   . ASP A 1 29  ? -20.444 -5.164  16.539  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A C   1 
ATOM   103  O  O   . ASP A 1 29  ? -20.305 -5.948  15.602  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A O   1 
ATOM   104  C  CB  . ASP A 1 29  ? -22.963 -5.215  16.477  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CB  1 
ATOM   105  C  CG  . ASP A 1 29  ? -24.220 -5.609  17.240  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CG  1 
ATOM   106  O  OD1 . ASP A 1 29  ? -24.205 -6.666  17.924  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD1 1 
ATOM   107  O  OD2 . ASP A 1 29  ? -25.174 -4.810  17.233  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD2 1 
ATOM   108  N  N   . PHE A 1 30  ? -19.527 -4.247  16.855  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   1 
ATOM   109  C  CA  . PHE A 1 30  ? -18.217 -4.188  16.176  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  1 
ATOM   110  C  C   . PHE A 1 30  ? -17.464 -5.496  16.437  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   1 
ATOM   111  O  O   . PHE A 1 30  ? -17.555 -6.048  17.532  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   1 
ATOM   112  C  CB  . PHE A 1 30  ? -17.373 -3.013  16.688  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  1 
ATOM   113  C  CG  . PHE A 1 30  ? -17.827 -1.656  16.224  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  1 
ATOM   114  C  CD1 . PHE A 1 30  ? -19.068 -1.472  15.622  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 1 
ATOM   115  C  CD2 . PHE A 1 30  ? -17.011 -0.547  16.416  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 1 
ATOM   116  C  CE1 . PHE A 1 30  ? -19.476 -0.203  15.211  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 1 
ATOM   117  C  CE2 . PHE A 1 30  ? -17.401 0.705   16.011  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 1 
ATOM   118  C  CZ  . PHE A 1 30  ? -18.639 0.883   15.400  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  1 
ATOM   119  N  N   . LEU A 1 31  ? -16.714 -6.000  15.461  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   120  C  CA  . LEU A 1 31  ? -15.878 -7.157  15.734  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   121  C  C   . LEU A 1 31  ? -14.479 -7.045  15.097  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   122  O  O   . LEU A 1 31  ? -14.307 -6.428  14.034  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   123  C  CB  . LEU A 1 31  ? -16.603 -8.432  15.281  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . LEU A 1 31  ? -16.676 -8.988  13.866  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   125  C  CD1 . LEU A 1 31  ? -15.450 -9.790  13.547  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   126  C  CD2 . LEU A 1 31  ? -17.900 -9.868  13.691  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   127  N  N   . LEU A 1 32  ? -13.495 -7.640  15.765  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   128  C  CA  . LEU A 1 32  ? -12.118 -7.575  15.322  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   129  C  C   . LEU A 1 32  ? -11.922 -8.671  14.304  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   130  O  O   . LEU A 1 32  ? -11.733 -9.840  14.643  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   131  C  CB  . LEU A 1 32  ? -11.150 -7.707  16.502  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   132  C  CG  . LEU A 1 32  ? -9.684  -7.414  16.180  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   133  C  CD1 . LEU A 1 32  ? -9.545  -6.227  15.237  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   134  C  CD2 . LEU A 1 32  ? -8.912  -7.150  17.490  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   135  N  N   . GLN A 1 33  ? -11.955 -8.271  13.046  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   136  C  CA  . GLN A 1 33  ? -12.130 -9.218  11.951  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   137  C  C   . GLN A 1 33  ? -10.802 -9.676  11.333  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   138  O  O   . GLN A 1 33  ? -10.681 -10.798 10.818  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   139  C  CB  . GLN A 1 33  ? -13.035 -8.580  10.894  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   140  C  CG  . GLN A 1 33  ? -13.615 -9.565  9.858   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   141  C  CD  . GLN A 1 33  ? -12.681 -9.812  8.691   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   142  O  OE1 . GLN A 1 33  ? -11.979 -8.904  8.246   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   143  N  NE2 . GLN A 1 33  ? -12.677 -11.042 8.177   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   144  N  N   . GLN A 1 34  ? -9.811  -8.799  11.340  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A N   1 
ATOM   145  C  CA  . GLN A 1 34  ? -8.588  -9.115  10.628  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CA  1 
ATOM   146  C  C   . GLN A 1 34  ? -7.351  -8.418  11.128  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A C   1 
ATOM   147  O  O   . GLN A 1 34  ? -7.406  -7.314  11.668  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A O   1 
ATOM   148  C  CB  . GLN A 1 34  ? -8.739  -8.792  9.142   1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CB  1 
ATOM   149  C  CG  . GLN A 1 34  ? -9.130  -7.356  8.951   1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CG  1 
ATOM   150  C  CD  . GLN A 1 34  ? -9.175  -6.911  7.503   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CD  1 
ATOM   151  O  OE1 . GLN A 1 34  ? -8.433  -6.024  7.108   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A OE1 1 
ATOM   152  N  NE2 . GLN A 1 34  ? -10.062 -7.514  6.714   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 34  GLN A NE2 1 
ATOM   153  N  N   . THR A 1 35  ? -6.232  -9.075  10.859  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 35  THR A N   1 
ATOM   154  C  CA  . THR A 1 35  ? -4.901  -8.511  10.997  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CA  1 
ATOM   155  C  C   . THR A 1 35  ? -4.236  -8.714  9.640   1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 35  THR A C   1 
ATOM   156  O  O   . THR A 1 35  ? -4.225  -9.831  9.149   1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 35  THR A O   1 
ATOM   157  C  CB  . THR A 1 35  ? -4.097  -9.218  12.088  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CB  1 
ATOM   158  O  OG1 . THR A 1 35  ? -4.702  -8.974  13.359  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 35  THR A OG1 1 
ATOM   159  C  CG2 . THR A 1 35  ? -2.631  -8.725  12.110  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CG2 1 
ATOM   160  N  N   . MET A 1 36  ? -3.746  -7.644  9.020   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 36  MET A N   1 
ATOM   161  C  CA  . MET A 1 36  ? -3.140  -7.735  7.690   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CA  1 
ATOM   162  C  C   . MET A 1 36  ? -1.615  -7.651  7.729   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 36  MET A C   1 
ATOM   163  O  O   . MET A 1 36  ? -1.052  -6.740  8.333   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 36  MET A O   1 
ATOM   164  C  CB  . MET A 1 36  ? -3.691  -6.635  6.764   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . MET A 1 36  ? -3.232  -6.748  5.275   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CG  1 
ATOM   166  S  SD  . MET A 1 36  ? -1.533  -6.223  4.918   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 36  MET A SD  1 
ATOM   167  C  CE  . MET A 1 36  ? -1.749  -4.692  3.983   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CE  1 
ATOM   168  N  N   . LEU A 1 37  ? -0.972  -8.618  7.076   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   169  C  CA  . LEU A 1 37  ? 0.456   -8.663  6.884   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   170  C  C   . LEU A 1 37  ? 0.766   -8.829  5.398   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   171  O  O   . LEU A 1 37  ? 0.099   -9.585  4.692   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   172  C  CB  . LEU A 1 37  ? 1.098   -9.820  7.669   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . LEU A 1 37  ? 0.740   -9.891  9.164   1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   174  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 1.153   -11.243 9.733   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   175  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 1.353   -8.733  9.959   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   176  N  N   . ARG A 1 38  ? 1.788   -8.126  4.937   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   177  C  CA  . ARG A 1 38  ? 2.266   -8.279  3.565   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   178  C  C   . ARG A 1 38  ? 3.190   -9.486  3.487   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   179  O  O   . ARG A 1 38  ? 3.999   -9.696  4.382   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   180  C  CB  . ARG A 1 38  ? 2.991   -7.019  3.112   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   181  C  CG  . ARG A 1 38  ? 2.074   -5.803  2.949   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   182  C  CD  . ARG A 1 38  ? 2.918   -4.600  2.528   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   183  N  NE  . ARG A 1 38  ? 2.174   -3.351  2.459   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   184  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 1.847   -2.598  3.509   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   185  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 2.149   -2.991  4.743   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   186  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 1.188   -1.456  3.323   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   187  N  N   . ILE A 1 39  ? 3.025   -10.305 2.452   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A N   1 
ATOM   188  C  CA  . ILE A 1 39  ? 3.833   -11.524 2.295   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CA  1 
ATOM   189  C  C   . ILE A 1 39  ? 4.515   -11.565 0.939   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A C   1 
ATOM   190  O  O   . ILE A 1 39  ? 3.920   -11.222 -0.083  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A O   1 
ATOM   191  C  CB  . ILE A 1 39  ? 2.989   -12.806 2.466   1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CB  1 
ATOM   192  C  CG1 . ILE A 1 39  ? 1.813   -12.790 1.483   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG1 1 
ATOM   193  C  CG2 . ILE A 1 39  ? 2.495   -12.925 3.913   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG2 1 
ATOM   194  C  CD1 . ILE A 1 39  ? 1.173   -14.168 1.205   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CD1 1 
ATOM   195  N  N   . LYS A 1 40  ? 5.785   -11.940 0.949   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LYS A 1 40  ? 6.571   -12.017 -0.274  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LYS A 1 40  ? 6.103   -13.134 -1.225  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A C   1 
ATOM   198  O  O   . LYS A 1 40  ? 6.033   -12.950 -2.437  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LYS A 1 40  ? 8.043   -12.214 0.094   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LYS A 1 40  ? 8.989   -12.310 -1.070  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CG  1 
ATOM   201  C  CD  . LYS A 1 40  ? 10.434  -12.226 -0.575  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CD  1 
ATOM   202  C  CE  . LYS A 1 40  ? 11.428  -12.335 -1.719  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CE  1 
ATOM   203  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 11.448  -11.108 -2.572  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A NZ  1 
ATOM   204  N  N   . ASP A 1 41  ? 5.838   -14.307 -0.675  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A N   1 
ATOM   205  C  CA  . ASP A 1 41  ? 5.535   -15.469 -1.498  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CA  1 
ATOM   206  C  C   . ASP A 1 41  ? 4.405   -16.281 -0.891  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A C   1 
ATOM   207  O  O   . ASP A 1 41  ? 4.615   -16.987 0.100   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A O   1 
ATOM   208  C  CB  . ASP A 1 41  ? 6.782   -16.338 -1.628  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . ASP A 1 41  ? 6.606   -17.514 -2.591  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CG  1 
ATOM   210  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 5.475   -17.873 -2.985  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD1 1 
ATOM   211  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 7.645   -18.113 -2.917  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD2 1 
ATOM   212  N  N   . PRO A 1 42  ? 3.212   -16.219 -1.497  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   213  C  CA  . PRO A 1 42  ? 2.077   -16.970 -0.959  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   214  C  C   . PRO A 1 42  ? 2.304   -18.479 -0.985  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   215  O  O   . PRO A 1 42  ? 1.622   -19.158 -0.236  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   216  C  CB  . PRO A 1 42  ? 0.912   -16.596 -1.891  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   217  C  CG  . PRO A 1 42  ? 1.324   -15.342 -2.541  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   218  C  CD  . PRO A 1 42  ? 2.826   -15.346 -2.619  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   219  N  N   . LYS A 1 43  ? 3.190   -18.995 -1.838  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   220  C  CA  . LYS A 1 43  ? 3.431   -20.442 -1.866  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   221  C  C   . LYS A 1 43  ? 4.010   -20.906 -0.525  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   222  O  O   . LYS A 1 43  ? 3.559   -21.894 0.072   1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   223  C  CB  . LYS A 1 43  ? 4.378   -20.821 -3.015  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   224  C  CG  . LYS A 1 43  ? 3.803   -20.600 -4.422  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   225  C  CD  . LYS A 1 43  ? 4.826   -20.993 -5.510  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   226  C  CE  . LYS A 1 43  ? 5.483   -19.807 -6.189  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   227  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 6.207   -18.859 -5.310  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   228  N  N   . LYS A 1 44  ? 5.029   -20.204 -0.052  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N   1 
ATOM   229  C  CA  . LYS A 1 44  ? 5.558   -20.504 1.271   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA  1 
ATOM   230  C  C   . LYS A 1 44  ? 4.582   -20.144 2.392   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C   1 
ATOM   231  O  O   . LYS A 1 44  ? 4.397   -20.924 3.317   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O   1 
ATOM   232  C  CB  . LYS A 1 44  ? 6.905   -19.812 1.475   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB  1 
ATOM   233  C  CG  . LYS A 1 44  ? 7.876   -20.187 0.354   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG  1 
ATOM   234  C  CD  . LYS A 1 44  ? 9.307   -19.908 0.734   1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD  1 
ATOM   235  C  CE  . LYS A 1 44  ? 9.658   -18.473 0.512   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE  1 
ATOM   236  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 11.093  -18.377 0.089   1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ  1 
ATOM   237  N  N   . SER A 1 45  ? 3.963   -18.968 2.317   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N   1 
ATOM   238  C  CA  . SER A 1 45  ? 3.077   -18.517 3.394   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA  1 
ATOM   239  C  C   . SER A 1 45  ? 1.875   -19.443 3.583   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C   1 
ATOM   240  O  O   . SER A 1 45  ? 1.528   -19.793 4.703   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O   1 
ATOM   241  C  CB  . SER A 1 45  ? 2.601   -17.079 3.129   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB  1 
ATOM   242  O  OG  . SER A 1 45  ? 3.702   -16.184 3.128   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG  1 
ATOM   243  N  N   . LEU A 1 46  ? 1.246   -19.840 2.488   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   244  C  CA  . LEU A 1 46  ? 0.090   -20.706 2.580   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   245  C  C   . LEU A 1 46  ? 0.489   -22.073 3.157   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   246  O  O   . LEU A 1 46  ? -0.223  -22.624 3.988   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   247  C  CB  . LEU A 1 46  ? -0.565  -20.869 1.204   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   248  C  CG  . LEU A 1 46  ? -1.287  -19.613 0.678   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   249  C  CD1 . LEU A 1 46  ? -1.798  -19.851 -0.736  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   250  C  CD2 . LEU A 1 46  ? -2.448  -19.190 1.605   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   251  N  N   . ASP A 1 47  ? 1.658   -22.580 2.769   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ASP A 1 47  ? 2.121   -23.872 3.284   1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ASP A 1 47  ? 2.305   -23.779 4.793   1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A C   1 
ATOM   254  O  O   . ASP A 1 47  ? 1.815   -24.621 5.543   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ASP A 1 47  ? 3.428   -24.278 2.608   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . ASP A 1 47  ? 4.047   -25.539 3.207   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CG  1 
ATOM   257  O  OD1 . ASP A 1 47  ? 3.445   -26.627 3.104   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD1 1 
ATOM   258  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 5.152   -25.432 3.763   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD2 1 
ATOM   259  N  N   . PHE A 1 48  ? 2.975   -22.716 5.226   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A N   1 
ATOM   260  C  CA  . PHE A 1 48  ? 3.284   -22.530 6.644   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CA  1 
ATOM   261  C  C   . PHE A 1 48  ? 2.018   -22.395 7.482   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A C   1 
ATOM   262  O  O   . PHE A 1 48  ? 1.818   -23.121 8.467   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A O   1 
ATOM   263  C  CB  . PHE A 1 48  ? 4.193   -21.302 6.833   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . PHE A 1 48  ? 4.532   -21.009 8.269   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CG  1 
ATOM   265  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 5.587   -21.652 8.894   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD1 1 
ATOM   266  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 3.816   -20.069 8.985   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD2 1 
ATOM   267  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 5.908   -21.374 10.207  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE1 1 
ATOM   268  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 4.134   -19.784 10.305  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE2 1 
ATOM   269  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 5.177   -20.438 10.919  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CZ  1 
ATOM   270  N  N   . TYR A 1 49  ? 1.153   -21.469 7.103   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A N   1 
ATOM   271  C  CA  . TYR A 1 49  ? -0.033  -21.233 7.914   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CA  1 
ATOM   272  C  C   . TYR A 1 49  ? -1.025  -22.400 7.891   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A C   1 
ATOM   273  O  O   . TYR A 1 49  ? -1.687  -22.654 8.895   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A O   1 
ATOM   274  C  CB  . TYR A 1 49  ? -0.698  -19.918 7.494   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CB  1 
ATOM   275  C  CG  . TYR A 1 49  ? 0.076   -18.738 8.050   1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CG  1 
ATOM   276  C  CD1 . TYR A 1 49  ? -0.033  -18.407 9.388   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD1 1 
ATOM   277  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 0.930   -17.975 7.244   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD2 1 
ATOM   278  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 0.678   -17.357 9.923   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE1 1 
ATOM   279  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 1.650   -16.913 7.772   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE2 1 
ATOM   280  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 1.517   -16.615 9.118   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CZ  1 
ATOM   281  O  OH  . TYR A 1 49  ? 2.214   -15.568 9.672   1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A OH  1 
ATOM   282  N  N   . THR A 1 50  ? -1.110  -23.140 6.783   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 50  THR A N   1 
ATOM   283  C  CA  . THR A 1 50  ? -2.078  -24.242 6.748   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA  1 
ATOM   284  C  C   . THR A 1 50  ? -1.456  -25.534 7.281   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 50  THR A C   1 
ATOM   285  O  O   . THR A 1 50  ? -2.011  -26.157 8.184   1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 50  THR A O   1 
ATOM   286  C  CB  . THR A 1 50  ? -2.668  -24.500 5.327   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB  1 
ATOM   287  O  OG1 . THR A 1 50  ? -1.639  -24.895 4.414   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1 1 
ATOM   288  C  CG2 . THR A 1 50  ? -3.371  -23.262 4.810   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2 1 
ATOM   289  N  N   . ARG A 1 51  ? -0.305  -25.935 6.744   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   290  C  CA  . ARG A 1 51  ? 0.299   -27.202 7.162   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   291  C  C   . ARG A 1 51  ? 0.887   -27.152 8.577   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   292  O  O   . ARG A 1 51  ? 0.598   -28.023 9.393   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   293  C  CB  . ARG A 1 51  ? 1.385   -27.638 6.174   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   294  C  CG  . ARG A 1 51  ? 1.868   -29.081 6.362   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   295  C  CD  . ARG A 1 51  ? 2.811   -29.501 5.252   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   296  N  NE  . ARG A 1 51  ? 3.882   -28.530 5.069   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   297  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 5.020   -28.531 5.758   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   298  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 5.258   -29.466 6.682   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   299  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 5.922   -27.595 5.525   1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   300  N  N   . VAL A 1 52  ? 1.722   -26.151 8.853   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   1 
ATOM   301  C  CA  . VAL A 1 52  ? 2.346   -26.030 10.162  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  1 
ATOM   302  C  C   . VAL A 1 52  ? 1.390   -25.566 11.257  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   1 
ATOM   303  O  O   . VAL A 1 52  ? 1.260   -26.224 12.294  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   1 
ATOM   304  C  CB  . VAL A 1 52  ? 3.569   -25.073 10.110  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  1 
ATOM   305  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 4.215   -24.956 11.462  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 1 
ATOM   306  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 4.563   -25.557 9.063   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 1 
ATOM   307  N  N   . LEU A 1 53  ? 0.714   -24.444 11.042  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   308  C  CA  . LEU A 1 53  ? -0.122  -23.899 12.105  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   309  C  C   . LEU A 1 53  ? -1.587  -24.342 12.054  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   310  O  O   . LEU A 1 53  ? -2.325  -24.123 13.010  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   311  C  CB  . LEU A 1 53  ? -0.026  -22.374 12.105  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   312  C  CG  . LEU A 1 53  ? 1.329   -21.869 12.628  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   313  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 1.415   -20.338 12.638  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   314  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 1.630   -22.425 14.007  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   315  N  N   . GLY A 1 54  ? -2.001  -25.001 10.975  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   316  C  CA  . GLY A 1 54  ? -3.341  -25.571 10.933  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   317  C  C   . GLY A 1 54  ? -4.475  -24.615 10.588  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   318  O  O   . GLY A 1 54  ? -5.648  -24.915 10.819  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   319  N  N   . LEU A 1 55  ? -4.151  -23.438 10.064  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   320  C  CA  . LEU A 1 55  ? -5.212  -22.536 9.618   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   321  C  C   . LEU A 1 55  ? -5.817  -23.043 8.300   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   322  O  O   . LEU A 1 55  ? -5.289  -23.967 7.665   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   323  C  CB  . LEU A 1 55  ? -4.707  -21.097 9.448   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . LEU A 1 55  ? -4.487  -20.235 10.704  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -3.142  -20.549 11.334  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -4.590  -18.750 10.384  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   327  N  N   . THR A 1 56  ? -6.958  -22.477 7.943   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 56  THR A N   1 
ATOM   328  C  CA  . THR A 1 56  ? -7.650  -22.802 6.702   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CA  1 
ATOM   329  C  C   . THR A 1 56  ? -7.682  -21.587 5.785   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 56  THR A C   1 
ATOM   330  O  O   . THR A 1 56  ? -7.977  -20.502 6.255   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 56  THR A O   1 
ATOM   331  C  CB  . THR A 1 56  ? -9.056  -23.258 6.999   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CB  1 
ATOM   332  O  OG1 . THR A 1 56  ? -8.999  -24.477 7.751   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 56  THR A OG1 1 
ATOM   333  C  CG2 . THR A 1 56  ? -9.851  -23.455 5.714   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CG2 1 
ATOM   334  N  N   . LEU A 1 57  ? -7.387  -21.752 4.493   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   335  C  CA  . LEU A 1 57  ? -7.556  -20.639 3.549   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   336  C  C   . LEU A 1 57  ? -9.054  -20.426 3.292   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   337  O  O   . LEU A 1 57  ? -9.725  -21.290 2.735   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   338  C  CB  . LEU A 1 57  ? -6.810  -20.886 2.227   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   339  C  CG  . LEU A 1 57  ? -7.073  -19.802 1.161   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   340  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -6.501  -18.439 1.605   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   341  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -6.509  -20.204 -0.212  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   342  N  N   . LEU A 1 58  ? -9.603  -19.312 3.768   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A N   1 
ATOM   343  C  CA  . LEU A 1 58  ? -11.015 -19.007 3.524   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CA  1 
ATOM   344  C  C   . LEU A 1 58  ? -11.274 -18.570 2.080   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A C   1 
ATOM   345  O  O   . LEU A 1 58  ? -12.252 -19.005 1.455   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A O   1 
ATOM   346  C  CB  . LEU A 1 58  ? -11.522 -17.925 4.483   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . LEU A 1 58  ? -11.123 -18.081 5.955   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CG  1 
ATOM   348  C  CD1 . LEU A 1 58  ? -11.851 -17.049 6.816   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD1 1 
ATOM   349  C  CD2 . LEU A 1 58  ? -11.395 -19.509 6.444   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD2 1 
ATOM   350  N  N   . GLN A 1 59  ? -10.424 -17.677 1.580   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   1 
ATOM   351  C  CA  . GLN A 1 59  ? -10.685 -17.014 0.309   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  1 
ATOM   352  C  C   . GLN A 1 59  ? -9.436  -16.375 -0.279  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   1 
ATOM   353  O  O   . GLN A 1 59  ? -8.563  -15.885 0.458   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   1 
ATOM   354  C  CB  . GLN A 1 59  ? -11.768 -15.948 0.498   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  1 
ATOM   355  C  CG  . GLN A 1 59  ? -12.295 -15.346 -0.813  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  1 
ATOM   356  C  CD  . GLN A 1 59  ? -13.585 -14.573 -0.640  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  1 
ATOM   357  O  OE1 . GLN A 1 59  ? -14.100 -14.410 0.473   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 1 
ATOM   358  N  NE2 . GLN A 1 59  ? -14.118 -14.080 -1.755  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 1 
ATOM   359  N  N   . LYS A 1 60  ? -9.363  -16.375 -1.611  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A N   1 
ATOM   360  C  CA  . LYS A 1 60  ? -8.299  -15.713 -2.348  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CA  1 
ATOM   361  C  C   . LYS A 1 60  ? -9.016  -14.687 -3.215  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A C   1 
ATOM   362  O  O   . LYS A 1 60  ? -9.934  -15.039 -3.949  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A O   1 
ATOM   363  C  CB  . LYS A 1 60  ? -7.479  -16.740 -3.168  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CB  1 
ATOM   364  C  CG  . LYS A 1 60  ? -6.549  -16.177 -4.260  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CG  1 
ATOM   365  C  CD  . LYS A 1 60  ? -5.934  -17.318 -5.072  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CD  1 
ATOM   366  C  CE  . LYS A 1 60  ? -4.955  -16.831 -6.133  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CE  1 
ATOM   367  N  NZ  . LYS A 1 60  ? -5.696  -16.514 -7.411  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A NZ  1 
ATOM   368  N  N   . LEU A 1 61  ? -8.633  -13.419 -3.096  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   1 
ATOM   369  C  CA  . LEU A 1 61  ? -9.225  -12.352 -3.913  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  1 
ATOM   370  C  C   . LEU A 1 61  ? -8.127  -11.737 -4.740  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   1 
ATOM   371  O  O   . LEU A 1 61  ? -7.053  -11.447 -4.212  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   1 
ATOM   372  C  CB  . LEU A 1 61  ? -9.901  -11.277 -3.056  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  1 
ATOM   373  C  CG  . LEU A 1 61  ? -11.052 -11.621 -2.111  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  1 
ATOM   374  C  CD1 . LEU A 1 61  ? -10.523 -12.186 -0.797  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 1 
ATOM   375  C  CD2 . LEU A 1 61  ? -11.889 -10.376 -1.837  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 1 
ATOM   376  N  N   . ASP A 1 62  ? -8.373  -11.556 -6.035  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   377  C  CA  . ASP A 1 62  ? -7.343  -11.010 -6.928  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   378  C  C   . ASP A 1 62  ? -7.753  -9.648  -7.490  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   379  O  O   . ASP A 1 62  ? -8.909  -9.441  -7.837  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   380  C  CB  . ASP A 1 62  ? -7.052  -12.004 -8.058  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   381  C  CG  . ASP A 1 62  ? -6.599  -13.362 -7.534  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   382  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -5.508  -13.454 -6.932  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   383  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -7.331  -14.342 -7.722  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   384  N  N   . PHE A 1 63  ? -6.803  -8.723  -7.565  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A N   1 
ATOM   385  C  CA  . PHE A 1 63  ? -7.082  -7.374  -8.051  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CA  1 
ATOM   386  C  C   . PHE A 1 63  ? -6.131  -7.024  -9.195  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A C   1 
ATOM   387  O  O   . PHE A 1 63  ? -5.087  -6.420  -8.990  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A O   1 
ATOM   388  C  CB  . PHE A 1 63  ? -7.006  -6.369  -6.891  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CB  1 
ATOM   389  C  CG  . PHE A 1 63  ? -8.001  -6.657  -5.810  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CG  1 
ATOM   390  C  CD1 . PHE A 1 63  ? -9.285  -6.142  -5.887  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD1 1 
ATOM   391  C  CD2 . PHE A 1 63  ? -7.688  -7.504  -4.766  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD2 1 
ATOM   392  C  CE1 . PHE A 1 63  ? -10.220 -6.429  -4.912  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE1 1 
ATOM   393  C  CE2 . PHE A 1 63  ? -8.624  -7.795  -3.787  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE2 1 
ATOM   394  C  CZ  . PHE A 1 63  ? -9.883  -7.252  -3.857  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CZ  1 
ATOM   395  N  N   . PRO A 1 64  ? -6.498  -7.444  -10.412 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   396  C  CA  . PRO A 1 64  ? -5.583  -7.338  -11.554 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   397  C  C   . PRO A 1 64  ? -5.174  -5.895  -11.821 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   398  O  O   . PRO A 1 64  ? -3.996  -5.630  -12.049 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   399  C  CB  . PRO A 1 64  ? -6.403  -7.897  -12.731 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . PRO A 1 64  ? -7.589  -8.552  -12.144 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   401  C  CD  . PRO A 1 64  ? -7.822  -7.968  -10.786 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   402  N  N   . ALA A 1 65  ? -6.117  -4.974  -11.679 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   1 
ATOM   403  C  CA  . ALA A 1 65  ? -5.845  -3.556  -11.938 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  1 
ATOM   404  C  C   . ALA A 1 65  ? -4.825  -2.993  -10.959 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   1 
ATOM   405  O  O   . ALA A 1 65  ? -4.038  -2.106  -11.302 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   1 
ATOM   406  C  CB  . ALA A 1 65  ? -7.130  -2.750  -11.900 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  1 
ATOM   407  N  N   . MET A 1 66  ? -4.890  -3.455  -9.713  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 66  MET A N   1 
ATOM   408  C  CA  . MET A 1 66  ? -3.968  -2.985  -8.689  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CA  1 
ATOM   409  C  C   . MET A 1 66  ? -2.768  -3.906  -8.426  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 66  MET A C   1 
ATOM   410  O  O   . MET A 1 66  ? -1.910  -3.571  -7.611  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 66  MET A O   1 
ATOM   411  C  CB  . MET A 1 66  ? -4.728  -2.751  -7.395  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . MET A 1 66  ? -5.921  -1.819  -7.581  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CG  1 
ATOM   413  S  SD  . MET A 1 66  ? -6.637  -1.350  -6.004  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 66  MET A SD  1 
ATOM   414  C  CE  . MET A 1 66  ? -7.904  -2.600  -5.883  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CE  1 
ATOM   415  N  N   . LYS A 1 67  ? -2.706  -5.045  -9.121  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   416  C  CA  . LYS A 1 67  ? -1.551  -5.952  -9.061  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   417  C  C   . LYS A 1 67  ? -1.300  -6.539  -7.684  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   418  O  O   . LYS A 1 67  ? -0.149  -6.637  -7.260  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   419  C  CB  . LYS A 1 67  ? -0.256  -5.246  -9.472  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . LYS A 1 67  ? -0.270  -4.521  -10.794 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . LYS A 1 67  ? -0.353  -5.455  -11.963 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   422  C  CE  . LYS A 1 67  ? 0.318   -4.793  -13.159 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   423  N  NZ  . LYS A 1 67  ? -0.485  -3.671  -13.671 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   424  N  N   . PHE A 1 68  ? -2.357  -6.910  -6.975  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A N   1 
ATOM   425  C  CA  . PHE A 1 68  ? -2.164  -7.651  -5.733  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CA  1 
ATOM   426  C  C   . PHE A 1 68  ? -3.263  -8.672  -5.484  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A C   1 
ATOM   427  O  O   . PHE A 1 68  ? -4.338  -8.607  -6.081  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A O   1 
ATOM   428  C  CB  . PHE A 1 68  ? -2.029  -6.694  -4.540  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CB  1 
ATOM   429  C  CG  . PHE A 1 68  ? -3.302  -5.987  -4.142  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CG  1 
ATOM   430  C  CD1 . PHE A 1 68  ? -4.214  -6.581  -3.284  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD1 1 
ATOM   431  C  CD2 . PHE A 1 68  ? -3.547  -4.691  -4.570  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD2 1 
ATOM   432  C  CE1 . PHE A 1 68  ? -5.367  -5.923  -2.895  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE1 1 
ATOM   433  C  CE2 . PHE A 1 68  ? -4.691  -4.022  -4.186  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE2 1 
ATOM   434  C  CZ  . PHE A 1 68  ? -5.609  -4.638  -3.358  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CZ  1 
ATOM   435  N  N   . SER A 1 69  ? -2.974  -9.620  -4.595  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   1 
ATOM   436  C  CA  . SER A 1 69  ? -3.975  -10.578 -4.148  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  1 
ATOM   437  C  C   . SER A 1 69  ? -4.070  -10.542 -2.633  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   1 
ATOM   438  O  O   . SER A 1 69  ? -3.116  -10.184 -1.949  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   1 
ATOM   439  C  CB  . SER A 1 69  ? -3.648  -12.005 -4.616  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  1 
ATOM   440  O  OG  . SER A 1 69  ? -3.528  -12.089 -6.030  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  1 
ATOM   441  N  N   . LEU A 1 70  ? -5.230  -10.932 -2.123  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   1 
ATOM   442  C  CA  . LEU A 1 70  ? -5.433  -11.045 -0.685  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  1 
ATOM   443  C  C   . LEU A 1 70  ? -5.736  -12.494 -0.360  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   1 
ATOM   444  O  O   . LEU A 1 70  ? -6.533  -13.125 -1.049  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   1 
ATOM   445  C  CB  . LEU A 1 70  ? -6.585  -10.155 -0.219  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  1 
ATOM   446  C  CG  . LEU A 1 70  ? -6.511  -8.669  -0.580  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  1 
ATOM   447  C  CD1 . LEU A 1 70  ? -7.750  -7.919  -0.080  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 1 
ATOM   448  C  CD2 . LEU A 1 70  ? -5.267  -8.069  0.025   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 1 
ATOM   449  N  N   . TYR A 1 71  ? -5.099  -13.010 0.681   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   450  C  CA  . TYR A 1 71  ? -5.396  -14.352 1.175   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   451  C  C   . TYR A 1 71  ? -5.916  -14.249 2.604   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   452  O  O   . TYR A 1 71  ? -5.201  -13.782 3.482   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   453  C  CB  . TYR A 1 71  ? -4.138  -15.231 1.108   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   454  C  CG  . TYR A 1 71  ? -3.631  -15.441 -0.301  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   455  C  CD1 . TYR A 1 71  ? -2.768  -14.535 -0.905  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   456  C  CD2 . TYR A 1 71  ? -4.027  -16.557 -1.034  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   457  C  CE1 . TYR A 1 71  ? -2.311  -14.733 -2.203  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   458  C  CE2 . TYR A 1 71  ? -3.575  -16.766 -2.336  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   459  C  CZ  . TYR A 1 71  ? -2.712  -15.852 -2.916  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   460  O  OH  . TYR A 1 71  ? -2.277  -16.061 -4.218  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   461  N  N   . PHE A 1 72  ? -7.134  -14.728 2.842   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A N   1 
ATOM   462  C  CA  . PHE A 1 72  ? -7.713  -14.696 4.177   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CA  1 
ATOM   463  C  C   . PHE A 1 72  ? -7.682  -16.069 4.781   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A C   1 
ATOM   464  O  O   . PHE A 1 72  ? -8.225  -17.023 4.217   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A O   1 
ATOM   465  C  CB  . PHE A 1 72  ? -9.157  -14.155 4.153   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CB  1 
ATOM   466  C  CG  . PHE A 1 72  ? -9.225  -12.680 3.924   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CG  1 
ATOM   467  C  CD1 . PHE A 1 72  ? -9.219  -12.165 2.642   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD1 1 
ATOM   468  C  CD2 . PHE A 1 72  ? -9.237  -11.806 4.995   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD2 1 
ATOM   469  C  CE1 . PHE A 1 72  ? -9.254  -10.780 2.441   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE1 1 
ATOM   470  C  CE2 . PHE A 1 72  ? -9.267  -10.433 4.799   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE2 1 
ATOM   471  C  CZ  . PHE A 1 72  ? -9.264  -9.925  3.536   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CZ  1 
ATOM   472  N  N   . LEU A 1 73  ? -7.002  -16.162 5.914   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   473  C  CA  . LEU A 1 73  ? -6.847  -17.424 6.632   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   474  C  C   . LEU A 1 73  ? -7.414  -17.299 8.038   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   475  O  O   . LEU A 1 73  ? -7.403  -16.209 8.620   1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   476  C  CB  . LEU A 1 73  ? -5.382  -17.833 6.680   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . LEU A 1 73  ? -4.800  -18.160 5.304   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . LEU A 1 73  ? -3.885  -17.080 4.770   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . LEU A 1 73  ? -4.111  -19.518 5.348   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   480  N  N   . ALA A 1 74  ? -7.946  -18.409 8.564   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N   1 
ATOM   481  C  CA  . ALA A 1 74  ? -8.521  -18.415 9.906   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA  1 
ATOM   482  C  C   . ALA A 1 74  ? -8.616  -19.840 10.447  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C   1 
ATOM   483  O  O   . ALA A 1 74  ? -8.466  -20.811 9.705   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O   1 
ATOM   484  C  CB  . ALA A 1 74  ? -9.893  -17.778 9.915   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB  1 
ATOM   485  N  N   . TYR A 1 75  ? -8.843  -19.962 11.749  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A N   1 
ATOM   486  C  CA  . TYR A 1 75  ? -9.135  -21.274 12.301  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CA  1 
ATOM   487  C  C   . TYR A 1 75  ? -10.620 -21.527 12.084  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A C   1 
ATOM   488  O  O   . TYR A 1 75  ? -11.474 -21.143 12.879  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A O   1 
ATOM   489  C  CB  . TYR A 1 75  ? -8.736  -21.359 13.765  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CB  1 
ATOM   490  C  CG  . TYR A 1 75  ? -7.239  -21.503 13.941  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CG  1 
ATOM   491  C  CD1 . TYR A 1 75  ? -6.576  -22.639 13.514  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD1 1 
ATOM   492  C  CD2 . TYR A 1 75  ? -6.494  -20.469 14.485  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD2 1 
ATOM   493  C  CE1 . TYR A 1 75  ? -5.206  -22.766 13.675  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE1 1 
ATOM   494  C  CE2 . TYR A 1 75  ? -5.126  -20.582 14.656  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE2 1 
ATOM   495  C  CZ  . TYR A 1 75  ? -4.490  -21.727 14.256  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CZ  1 
ATOM   496  O  OH  . TYR A 1 75  ? -3.130  -21.822 14.422  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A OH  1 
ATOM   497  N  N   . GLU A 1 76  ? -10.915 -22.093 10.924  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N   1 
ATOM   498  C  CA  . GLU A 1 76  ? -12.283 -22.377 10.545  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA  1 
ATOM   499  C  C   . GLU A 1 76  ? -12.281 -23.725 9.847   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C   1 
ATOM   500  O  O   . GLU A 1 76  ? -11.295 -24.097 9.225   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O   1 
ATOM   501  C  CB  . GLU A 1 76  ? -12.847 -21.290 9.616   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB  1 
ATOM   502  C  CG  . GLU A 1 76  ? -12.910 -19.896 10.217  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG  1 
ATOM   503  C  CD  . GLU A 1 76  ? -14.108 -19.707 11.129  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD  1 
ATOM   504  O  OE1 . GLU A 1 76  ? -15.027 -20.547 11.082  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1 1 
ATOM   505  O  OE2 . GLU A 1 76  ? -14.133 -18.717 11.881  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2 1 
ATOM   506  N  N   . ASP A 1 77  ? -13.389 -24.444 9.977   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   507  C  CA  . ASP A 1 77  ? -13.622 -25.707 9.301   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   508  C  C   . ASP A 1 77  ? -13.942 -25.439 7.826   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   509  O  O   . ASP A 1 77  ? -14.859 -24.694 7.523   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   510  C  CB  . ASP A 1 77  ? -14.748 -26.456 10.029  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   511  C  CG  . ASP A 1 77  ? -15.072 -27.805 9.412   1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   512  O  OD1 . ASP A 1 77  ? -14.413 -28.224 8.431   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   513  O  OD2 . ASP A 1 77  ? -15.957 -28.479 9.979   1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   514  N  N   . LYS A 1 78  ? -13.185 -26.023 6.905   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   515  C  CA  . LYS A 1 78  ? -13.393 -25.701 5.497   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   516  C  C   . LYS A 1 78  ? -14.793 -26.074 5.019   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   517  O  O   . LYS A 1 78  ? -15.287 -25.491 4.051   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   518  C  CB  . LYS A 1 78  ? -12.366 -26.384 4.599   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   519  C  CG  . LYS A 1 78  ? -12.545 -27.874 4.420   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   520  C  CD  . LYS A 1 78  ? -11.387 -28.428 3.625   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   521  C  CE  . LYS A 1 78  ? -11.651 -29.853 3.142   1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   522  N  NZ  . LYS A 1 78  ? -10.411 -30.453 2.567   1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   523  N  N   . ASN A 1 79  ? -15.441 -27.025 5.686   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
ATOM   524  C  CA  . ASN A 1 79  ? -16.779 -27.413 5.271   1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
ATOM   525  C  C   . ASN A 1 79  ? -17.799 -26.334 5.607   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
ATOM   526  O  O   . ASN A 1 79  ? -18.904 -26.347 5.082   1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
ATOM   527  C  CB  . ASN A 1 79  ? -17.198 -28.761 5.881   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
ATOM   528  C  CG  . ASN A 1 79  ? -16.321 -29.924 5.410   1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
ATOM   529  O  OD1 . ASN A 1 79  ? -15.962 -30.016 4.231   1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
ATOM   530  N  ND2 . ASN A 1 79  ? -16.026 -30.848 6.320   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
ATOM   531  N  N   . ASP A 1 80  ? -17.440 -25.426 6.505   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   532  C  CA  . ASP A 1 80  ? -18.277 -24.271 6.826   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   533  C  C   . ASP A 1 80  ? -18.254 -23.137 5.797   1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   534  O  O   . ASP A 1 80  ? -19.091 -22.237 5.848   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   535  C  CB  . ASP A 1 80  ? -17.842 -23.720 8.177   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   536  C  CG  . ASP A 1 80  ? -18.365 -24.546 9.313   1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   537  O  OD1 . ASP A 1 80  ? -19.015 -25.566 9.019   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   538  O  OD2 . ASP A 1 80  ? -18.066 -24.223 10.475  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   539  N  N   . ILE A 1 81  ? -17.257 -23.144 4.919   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A N   1 
ATOM   540  C  CA  . ILE A 1 81  ? -17.064 -22.071 3.948   1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CA  1 
ATOM   541  C  C   . ILE A 1 81  ? -17.974 -22.224 2.738   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A C   1 
ATOM   542  O  O   . ILE A 1 81  ? -17.933 -23.258 2.075   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A O   1 
ATOM   543  C  CB  . ILE A 1 81  ? -15.601 -22.017 3.438   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CB  1 
ATOM   544  C  CG1 . ILE A 1 81  ? -14.608 -21.950 4.597   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG1 1 
ATOM   545  C  CG2 . ILE A 1 81  ? -15.392 -20.859 2.477   1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG2 1 
ATOM   546  C  CD1 . ILE A 1 81  ? -13.204 -22.312 4.161   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CD1 1 
ATOM   547  N  N   . PRO A 1 82  ? -18.785 -21.201 2.438   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A N   1 
ATOM   548  C  CA  . PRO A 1 82  ? -19.627 -21.248 1.236   1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CA  1 
ATOM   549  C  C   . PRO A 1 82  ? -18.786 -21.331 -0.028  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A C   1 
ATOM   550  O  O   . PRO A 1 82  ? -17.722 -20.702 -0.096  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A O   1 
ATOM   551  C  CB  . PRO A 1 82  ? -20.393 -19.935 1.296   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CB  1 
ATOM   552  C  CG  . PRO A 1 82  ? -20.374 -19.536 2.747   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CG  1 
ATOM   553  C  CD  . PRO A 1 82  ? -19.040 -20.000 3.253   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CD  1 
ATOM   554  N  N   . LYS A 1 83  ? -19.217 -22.128 -1.001  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N   1 
ATOM   555  C  CA  . LYS A 1 83  ? -18.465 -22.200 -2.244  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA  1 
ATOM   556  C  C   . LYS A 1 83  ? -18.766 -21.087 -3.258  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C   1 
ATOM   557  O  O   . LYS A 1 83  ? -17.834 -20.591 -3.903  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O   1 
ATOM   558  C  CB  . LYS A 1 83  ? -18.653 -23.548 -2.926  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB  1 
ATOM   559  C  CG  . LYS A 1 83  ? -17.406 -24.390 -2.768  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG  1 
ATOM   560  C  CD  . LYS A 1 83  ? -17.061 -25.058 -4.087  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD  1 
ATOM   561  C  CE  . LYS A 1 83  ? -16.180 -26.272 -3.889  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE  1 
ATOM   562  N  NZ  . LYS A 1 83  ? -15.905 -26.929 -5.191  1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ  1 
ATOM   563  N  N   . ASP A 1 84  ? -20.032 -20.691 -3.398  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   564  C  CA  . ASP A 1 84  ? -20.388 -19.582 -4.289  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   565  C  C   . ASP A 1 84  ? -19.591 -18.372 -3.833  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   566  O  O   . ASP A 1 84  ? -19.526 -18.086 -2.636  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   567  C  CB  . ASP A 1 84  ? -21.909 -19.318 -4.267  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   568  C  CG  . ASP A 1 84  ? -22.318 -18.015 -4.979  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   569  O  OD1 . ASP A 1 84  ? -22.238 -16.968 -4.308  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   570  O  OD2 . ASP A 1 84  ? -22.725 -18.017 -6.183  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   571  N  N   . LYS A 1 85  ? -18.971 -17.674 -4.783  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   572  C  CA  . LYS A 1 85  ? -17.994 -16.633 -4.462  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   573  C  C   . LYS A 1 85  ? -18.600 -15.434 -3.767  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   574  O  O   . LYS A 1 85  ? -17.929 -14.773 -2.985  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   575  C  CB  . LYS A 1 85  ? -17.300 -16.147 -5.749  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   576  C  CG  . LYS A 1 85  ? -16.553 -17.226 -6.513  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   577  C  CD  . LYS A 1 85  ? -15.470 -17.872 -5.673  1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   578  C  CE  . LYS A 1 85  ? -14.247 -16.983 -5.520  1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   579  N  NZ  . LYS A 1 85  ? -13.139 -17.589 -4.708  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   580  N  N   . SER A 1 86  ? -19.871 -15.168 -4.025  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N   1 
ATOM   581  C  CA  . SER A 1 86  ? -20.563 -14.088 -3.332  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA  1 
ATOM   582  C  C   . SER A 1 86  ? -20.958 -14.444 -1.917  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C   1 
ATOM   583  O  O   . SER A 1 86  ? -20.818 -13.627 -1.017  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O   1 
ATOM   584  C  CB  . SER A 1 86  ? -21.785 -13.678 -4.120  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB  1 
ATOM   585  O  OG  . SER A 1 86  ? -21.435 -13.130 -5.381  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG  1 
ATOM   586  N  N   . GLU A 1 87  ? -21.441 -15.668 -1.717  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   587  C  CA  . GLU A 1 87  ? -21.704 -16.120 -0.371  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   588  C  C   . GLU A 1 87  ? -20.371 -16.234 0.384   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   589  O  O   . GLU A 1 87  ? -20.306 -15.973 1.580   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   590  C  CB  . GLU A 1 87  ? -22.441 -17.482 -0.332  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   591  C  CG  . GLU A 1 87  ? -23.843 -17.505 -0.954  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   592  C  CD  . GLU A 1 87  ? -24.653 -18.735 -0.531  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   593  O  OE1 . GLU A 1 87  ? -25.710 -19.029 -1.141  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   594  O  OE2 . GLU A 1 87  ? -24.221 -19.423 0.423   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   595  N  N   . LYS A 1 88  ? -19.321 -16.646 -0.309  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A N   1 
ATOM   596  C  CA  . LYS A 1 88  ? -18.040 -16.864 0.351   1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CA  1 
ATOM   597  C  C   . LYS A 1 88  ? -17.523 -15.532 0.891   1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A C   1 
ATOM   598  O  O   . LYS A 1 88  ? -17.064 -15.451 2.035   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A O   1 
ATOM   599  C  CB  . LYS A 1 88  ? -17.030 -17.463 -0.612  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . LYS A 1 88  ? -15.714 -17.815 0.032   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CG  1 
ATOM   601  C  CD  . LYS A 1 88  ? -14.626 -17.948 -1.041  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CD  1 
ATOM   602  C  CE  . LYS A 1 88  ? -14.904 -19.141 -1.978  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CE  1 
ATOM   603  N  NZ  . LYS A 1 88  ? -15.191 -20.399 -1.287  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A NZ  1 
ATOM   604  N  N   . THR A 1 89  ? -17.689 -14.480 0.096   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   605  C  CA  . THR A 1 89  ? -17.192 -13.166 0.449   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   606  C  C   . THR A 1 89  ? -17.847 -12.582 1.699   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   607  O  O   . THR A 1 89  ? -17.157 -12.030 2.563   1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   608  C  CB  . THR A 1 89  ? -17.382 -12.197 -0.738  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   609  O  OG1 . THR A 1 89  ? -16.741 -12.746 -1.890  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   610  C  CG2 . THR A 1 89  ? -16.774 -10.856 -0.416  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   611  N  N   . ALA A 1 90  ? -19.166 -12.694 1.797   1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   612  C  CA  . ALA A 1 90  ? -19.896 -12.212 2.965   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   613  C  C   . ALA A 1 90  ? -19.569 -13.016 4.223   1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   614  O  O   . ALA A 1 90  ? -19.576 -12.487 5.343   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   615  C  CB  . ALA A 1 90  ? -21.388 -12.245 2.703   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   616  N  N   . TRP A 1 91  ? -19.338 -14.310 4.035   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A N   1 
ATOM   617  C  CA  . TRP A 1 91  ? -18.974 -15.173 5.150   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CA  1 
ATOM   618  C  C   . TRP A 1 91  ? -17.550 -14.879 5.659   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A C   1 
ATOM   619  O  O   . TRP A 1 91  ? -17.346 -14.680 6.851   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A O   1 
ATOM   620  C  CB  . TRP A 1 91  ? -19.110 -16.634 4.718   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CB  1 
ATOM   621  C  CG  . TRP A 1 91  ? -18.842 -17.641 5.805   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CG  1 
ATOM   622  C  CD1 . TRP A 1 91  ? -19.748 -18.168 6.678   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD1 1 
ATOM   623  C  CD2 . TRP A 1 91  ? -17.583 -18.234 6.125   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD2 1 
ATOM   624  N  NE1 . TRP A 1 91  ? -19.128 -19.057 7.525   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A NE1 1 
ATOM   625  C  CE2 . TRP A 1 91  ? -17.801 -19.126 7.200   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE2 1 
ATOM   626  C  CE3 . TRP A 1 91  ? -16.294 -18.116 5.594   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE3 1 
ATOM   627  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? -16.774 -19.879 7.771   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ2 1 
ATOM   628  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? -15.279 -18.860 6.158   1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ3 1 
ATOM   629  C  CH2 . TRP A 1 91  ? -15.526 -19.734 7.242   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CH2 1 
ATOM   630  N  N   . THR A 1 92  ? -16.596 -14.810 4.744   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 92  THR A N   1 
ATOM   631  C  CA  . THR A 1 92  ? -15.189 -14.556 5.079   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CA  1 
ATOM   632  C  C   . THR A 1 92  ? -15.065 -13.275 5.914   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 92  THR A C   1 
ATOM   633  O  O   . THR A 1 92  ? -14.447 -13.258 6.982   1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 92  THR A O   1 
ATOM   634  C  CB  . THR A 1 92  ? -14.322 -14.424 3.803   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CB  1 
ATOM   635  O  OG1 . THR A 1 92  ? -14.273 -15.670 3.094   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 92  THR A OG1 1 
ATOM   636  C  CG2 . THR A 1 92  ? -12.899 -13.961 4.137   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CG2 1 
ATOM   637  N  N   . PHE A 1 93  ? -15.708 -12.212 5.458   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A N   1 
ATOM   638  C  CA  . PHE A 1 93  ? -15.588 -10.923 6.131   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CA  1 
ATOM   639  C  C   . PHE A 1 93  ? -16.375 -10.763 7.410   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A C   1 
ATOM   640  O  O   . PHE A 1 93  ? -16.284 -9.726  8.077   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A O   1 
ATOM   641  C  CG  . PHE A 1 93  ? -14.840 -9.626  3.478   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CG  1 
ATOM   642  C  CD1 . PHE A 1 93  ? -14.075 -8.816  4.309   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD1 1 
ATOM   643  C  CD2 . PHE A 1 93  ? -14.296 -10.067 2.299   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD2 1 
ATOM   644  C  CE1 . PHE A 1 93  ? -12.795 -8.467  3.963   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE1 1 
ATOM   645  C  CE2 . PHE A 1 93  ? -13.015 -9.713  1.953   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE2 1 
ATOM   646  C  CZ  . PHE A 1 93  ? -12.275 -8.913  2.782   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CZ  1 
ATOM   647  N  N   . SER A 1 94  ? -17.178 -11.772 7.735   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   648  C  CA  . SER A 1 94  ? -17.890 -11.748 8.992   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   649  C  C   . SER A 1 94  ? -17.278 -12.732 9.982   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   650  O  O   . SER A 1 94  ? -17.794 -12.895 11.085  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   651  C  CB  . SER A 1 94  ? -19.384 -12.031 8.770   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   652  O  OG  . SER A 1 94  ? -19.565 -13.216 8.012   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   653  N  N   . ARG A 1 95  ? -16.181 -13.395 9.611   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   654  C  CA  . ARG A 1 95  ? -15.490 -14.235 10.591  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   655  C  C   . ARG A 1 95  ? -14.624 -13.397 11.527  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   656  O  O   . ARG A 1 95  ? -14.055 -12.367 11.144  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   657  C  CB  . ARG A 1 95  ? -14.604 -15.302 9.932   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . ARG A 1 95  ? -15.289 -16.296 9.012   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   659  C  CD  . ARG A 1 95  ? -16.522 -16.918 9.636   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   660  N  NE  . ARG A 1 95  ? -17.727 -16.135 9.371   1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   661  C  CZ  . ARG A 1 95  ? -18.918 -16.383 9.911   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   662  N  NH1 . ARG A 1 95  ? -19.071 -17.385 10.782  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   663  N  NH2 . ARG A 1 95  ? -19.944 -15.619 9.586   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   664  N  N   . LYS A 1 96  ? -14.559 -13.847 12.769  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   665  C  CA  . LYS A 1 96  ? -13.686 -13.283 13.782  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   666  C  C   . LYS A 1 96  ? -12.248 -13.753 13.607  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   667  O  O   . LYS A 1 96  ? -12.023 -14.905 13.237  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   668  C  CB  . LYS A 1 96  ? -14.183 -13.713 15.163  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   669  C  CG  . LYS A 1 96  ? -13.867 -12.750 16.263  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   670  C  CD  . LYS A 1 96  ? -14.780 -13.021 17.449  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   671  C  CE  . LYS A 1 96  ? -14.108 -12.650 18.737  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   672  N  NZ  . LYS A 1 96  ? -15.049 -12.858 19.889  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   673  N  N   . ALA A 1 97  ? -11.285 -12.891 13.911  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   674  C  CA  . ALA A 1 97  ? -9.880  -13.324 14.009  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   675  C  C   . ALA A 1 97  ? -9.341  -13.951 12.728  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   676  O  O   . ALA A 1 97  ? -8.808  -15.073 12.747  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   677  C  CB  . ALA A 1 97  ? -9.718  -14.317 15.165  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   678  N  N   . THR A 1 98  ? -9.456  -13.238 11.614  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   679  C  CA  . THR A 1 98  ? -8.809  -13.712 10.395  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   680  C  C   . THR A 1 98  ? -7.459  -13.035 10.227  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   681  O  O   . THR A 1 98  ? -7.215  -11.952 10.757  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   682  C  CB  . THR A 1 98  ? -9.639  -13.472 9.127   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   683  O  OG1 . THR A 1 98  ? -9.606  -12.077 8.778   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   684  C  CG2 . THR A 1 98  ? -11.088 -13.929 9.315   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   685  N  N   . LEU A 1 99  ? -6.598  -13.697 9.469   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   686  C  CA  . LEU A 1 99  ? -5.290  -13.180 9.097   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   687  C  C   . LEU A 1 99  ? -5.338  -12.858 7.619   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   688  O  O   . LEU A 1 99  ? -5.579  -13.736 6.806   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   689  C  CB  . LEU A 1 99  ? -4.219  -14.223 9.406   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   690  C  CG  . LEU A 1 99  ? -2.732  -13.929 9.257   1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   691  C  CD1 . LEU A 1 99  ? -2.331  -12.830 10.214  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   692  C  CD2 . LEU A 1 99  ? -1.958  -15.210 9.532   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   693  N  N   . GLU A 1 100 ? -5.115  -11.600 7.263   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   694  C  CA  . GLU A 1 100 ? -5.162  -11.201 5.871   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   695  C  C   . GLU A 1 100 ? -3.740  -11.085 5.351   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   696  O  O   . GLU A 1 100 ? -2.957  -10.268 5.833   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   697  C  CB  . GLU A 1 100 ? -5.888  -9.866  5.713   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   698  C  CG  . GLU A 1 100 ? -5.865  -9.338  4.290   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   699  C  CD  . GLU A 1 100 ? -6.330  -7.895  4.211   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   700  O  OE1 . GLU A 1 100 ? -6.112  -7.261  3.159   1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   701  O  OE2 . GLU A 1 100 ? -6.898  -7.385  5.187   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   702  N  N   . LEU A 1 101 ? -3.389  -11.909 4.382   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   703  C  CA  . LEU A 1 101 ? -2.064  -11.824 3.839   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   704  C  C   . LEU A 1 101 ? -2.147  -11.181 2.462   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   705  O  O   . LEU A 1 101 ? -2.816  -11.699 1.568   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   706  C  CB  . LEU A 1 101 ? -1.421  -13.219 3.790   1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . LEU A 1 101 ? -1.436  -14.031 5.096   1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   708  C  CD1 . LEU A 1 101 ? -0.740  -15.372 4.859   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   709  C  CD2 . LEU A 1 101 ? -0.711  -13.266 6.243   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   710  N  N   . THR A 1 102 ? -1.407  -10.087 2.294   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N   1 
ATOM   711  C  CA  . THR A 1 102 ? -1.438  -9.287  1.071   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA  1 
ATOM   712  C  C   . THR A 1 102 ? -0.232  -9.597  0.207   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C   1 
ATOM   713  O  O   . THR A 1 102 ? 0.920   -9.450  0.633   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O   1 
ATOM   714  C  CB  . THR A 1 102 ? -1.428  -7.762  1.385   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB  1 
ATOM   715  O  OG1 . THR A 1 102 ? -2.610  -7.404  2.122   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 
ATOM   716  C  CG2 . THR A 1 102 ? -1.346  -6.924  0.091   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 
ATOM   717  N  N   . HIS A 1 103 ? -0.496  -10.023 -1.017  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A N   1 
ATOM   718  C  CA  . HIS A 1 103 ? 0.575   -10.362 -1.927  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CA  1 
ATOM   719  C  C   . HIS A 1 103 ? 0.628   -9.364  -3.063  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A C   1 
ATOM   720  O  O   . HIS A 1 103 ? -0.275  -9.316  -3.883  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A O   1 
ATOM   721  C  CB  . HIS A 1 103 ? 0.385   -11.793 -2.466  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CB  1 
ATOM   722  C  CG  . HIS A 1 103 ? 1.360   -12.163 -3.531  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CG  1 
ATOM   723  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 0.978   -12.777 -4.703  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A ND1 1 
ATOM   724  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 2.697   -11.967 -3.623  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CD2 1 
ATOM   725  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 2.043   -12.971 -5.461  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CE1 1 
ATOM   726  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 3.097   -12.476 -4.835  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A NE2 1 
ATOM   727  N  N   . ASN A 1 104 ? 1.691   -8.566  -3.091  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N   1 
ATOM   728  C  CA  . ASN A 1 104 ? 1.971   -7.671  -4.215  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA  1 
ATOM   729  C  C   . ASN A 1 104 ? 2.672   -8.458  -5.304  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C   1 
ATOM   730  O  O   . ASN A 1 104 ? 3.768   -8.969  -5.089  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O   1 
ATOM   731  C  CB  . ASN A 1 104 ? 2.850   -6.492  -3.781  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB  1 
ATOM   732  C  CG  . ASN A 1 104 ? 2.135   -5.543  -2.837  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG  1 
ATOM   733  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 1.029   -5.098  -3.119  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 
ATOM   734  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 2.776   -5.211  -1.724  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 
ATOM   735  N  N   . TRP A 1 105 ? 2.035   -8.546  -6.468  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A N   1 
ATOM   736  C  CA  . TRP A 1 105 ? 2.489   -9.438  -7.536  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CA  1 
ATOM   737  C  C   . TRP A 1 105 ? 3.946   -9.200  -7.873  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A C   1 
ATOM   738  O  O   . TRP A 1 105 ? 4.400   -8.056  -7.913  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A O   1 
ATOM   739  C  CB  . TRP A 1 105 ? 1.630   -9.251  -8.775  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CB  1 
ATOM   740  C  CG  . TRP A 1 105 ? 0.244   -9.726  -8.559  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CG  1 
ATOM   741  C  CD1 . TRP A 1 105 ? -0.266  -10.284 -7.417  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD1 1 
ATOM   742  C  CD2 . TRP A 1 105 ? -0.832  -9.670  -9.496  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD2 1 
ATOM   743  N  NE1 . TRP A 1 105 ? -1.589  -10.585 -7.594  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A NE1 1 
ATOM   744  C  CE2 . TRP A 1 105 ? -1.966  -10.212 -8.859  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE2 1 
ATOM   745  C  CE3 . TRP A 1 105 ? -0.948  -9.205  -10.809 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE3 1 
ATOM   746  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? -3.192  -10.317 -9.492  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ2 1 
ATOM   747  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? -2.167  -9.307  -11.434 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ3 1 
ATOM   748  C  CH2 . TRP A 1 105 ? -3.275  -9.859  -10.779 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CH2 1 
ATOM   749  N  N   . GLY A 1 106 ? 4.684   -10.292 -8.041  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   750  C  CA  . GLY A 1 106 ? 6.083   -10.244 -8.412  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   751  C  C   . GLY A 1 106 ? 7.102   -10.256 -7.285  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   752  O  O   . GLY A 1 106 ? 8.280   -10.498 -7.547  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   753  N  N   . THR A 1 107 ? 6.687   -10.045 -6.034  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   754  C  CA  . THR A 1 107 ? 7.688   -10.027 -4.967  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   755  C  C   . THR A 1 107 ? 8.368   -11.386 -4.818  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   756  O  O   . THR A 1 107 ? 9.523   -11.439 -4.424  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   757  C  CB  . THR A 1 107 ? 7.108   -9.613  -3.583  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   758  O  OG1 . THR A 1 107 ? 5.932   -10.377 -3.301  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   759  C  CG2 . THR A 1 107 ? 6.771   -8.153  -3.571  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   760  N  N   . GLU A 1 108 ? 7.663   -12.478 -5.136  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   1 
ATOM   761  C  CA  . GLU A 1 108 ? 8.269   -13.810 -5.054  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  1 
ATOM   762  C  C   . GLU A 1 108 ? 9.522   -13.852 -5.962  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   1 
ATOM   763  O  O   . GLU A 1 108 ? 10.539  -14.451 -5.597  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   1 
ATOM   764  C  CB  . GLU A 1 108 ? 7.316   -14.959 -5.440  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . GLU A 1 108 ? 6.636   -14.893 -6.799  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  1 
ATOM   766  C  CD  . GLU A 1 108 ? 5.382   -14.058 -6.882  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  1 
ATOM   767  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 5.347   -12.925 -6.362  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM   768  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 4.423   -14.535 -7.532  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM   769  N  N   . ASP A 1 109 ? 9.465   -13.236 -7.148  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   770  C  CA  . ASP A 1 109 ? 10.592  -13.329 -8.093  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   771  C  C   . ASP A 1 109 ? 11.481  -12.120 -7.980  1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   772  O  O   . ASP A 1 109 ? 12.261  -11.837 -8.895  1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   773  C  CB  . ASP A 1 109 ? 10.111  -13.353 -9.548  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   774  C  CG  . ASP A 1 109 ? 9.061   -14.397 -9.819  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   775  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 9.249   -15.564 -9.423  1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   776  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 8.039   -14.033 -10.446 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   777  N  N   . ASP A 1 110 ? 11.450  -11.464 -6.829  1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   778  C  CA  . ASP A 1 110 ? 12.254  -10.278 -6.656  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   779  C  C   . ASP A 1 110 ? 13.203  -10.503 -5.500  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   780  O  O   . ASP A 1 110 ? 12.832  -10.420 -4.329  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   781  C  CB  . ASP A 1 110 ? 11.332  -9.075  -6.428  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   782  C  CG  . ASP A 1 110 ? 12.080  -7.766  -6.288  1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   783  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 13.339  -7.762  -6.293  1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   784  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 11.395  -6.724  -6.184  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   785  N  N   . GLU A 1 111 ? 14.438  -10.804 -5.871  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   1 
ATOM   786  C  CA  . GLU A 1 111 ? 15.451  -11.187 -4.921  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  1 
ATOM   787  C  C   . GLU A 1 111 ? 16.043  -9.967  -4.164  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   1 
ATOM   788  O  O   . GLU A 1 111 ? 16.765  -10.123 -3.174  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   1 
ATOM   789  C  CB  . GLU A 1 111 ? 16.516  -12.019 -5.642  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  1 
ATOM   790  C  CG  . GLU A 1 111 ? 16.580  -13.465 -5.085  1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  1 
ATOM   791  C  CD  . GLU A 1 111 ? 17.159  -14.487 -6.089  1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  1 
ATOM   792  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 18.113  -14.119 -6.817  1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 1 
ATOM   793  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 16.788  -15.683 -6.053  1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 1 
ATOM   794  N  N   . THR A 1 112 ? 15.719  -8.759  -4.626  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   1 
ATOM   795  C  CA  . THR A 1 112 ? 15.986  -7.517  -3.886  1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  1 
ATOM   796  C  C   . THR A 1 112 ? 14.963  -7.201  -2.771  1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   1 
ATOM   797  O  O   . THR A 1 112 ? 15.251  -6.440  -1.842  1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   1 
ATOM   798  C  CB  . THR A 1 112 ? 16.057  -6.316  -4.848  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  1 
ATOM   799  O  OG1 . THR A 1 112 ? 14.806  -6.187  -5.528  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 
ATOM   800  C  CG2 . THR A 1 112 ? 17.120  -6.567  -5.904  1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 
ATOM   801  N  N   . GLN A 1 113 ? 13.766  -7.773  -2.873  1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   1 
ATOM   802  C  CA  . GLN A 1 113 ? 12.656  -7.419  -1.976  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  1 
ATOM   803  C  C   . GLN A 1 113 ? 12.484  -8.319  -0.732  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   1 
ATOM   804  O  O   . GLN A 1 113 ? 12.633  -9.537  -0.819  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   1 
ATOM   805  C  CB  . GLN A 1 113 ? 11.363  -7.409  -2.801  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  1 
ATOM   806  C  CG  . GLN A 1 113 ? 10.173  -6.736  -2.163  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  1 
ATOM   807  C  CD  . GLN A 1 113 ? 9.577   -7.592  -1.070  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  1 
ATOM   808  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 9.528   -8.824  -1.194  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 1 
ATOM   809  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 9.136   -6.959  0.012   1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 1 
ATOM   810  N  N   . SER A 1 114 ? 12.158  -7.705  0.415   1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   1 
ATOM   811  C  CA  . SER A 1 114 ? 11.631  -8.427  1.593   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  1 
ATOM   812  C  C   . SER A 1 114 ? 10.939  -7.497  2.617   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   1 
ATOM   813  O  O   . SER A 1 114 ? 11.197  -6.288  2.641   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   1 
ATOM   814  C  CB  . SER A 1 114 ? 12.745  -9.204  2.293   1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  1 
ATOM   815  O  OG  . SER A 1 114 ? 13.703  -8.309  2.799   1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  1 
ATOM   816  N  N   . TYR A 1 115 ? 10.060  -8.054  3.459   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A N   1 
ATOM   817  C  CA  . TYR A 1 115 ? 9.309   -7.231  4.422   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CA  1 
ATOM   818  C  C   . TYR A 1 115 ? 9.913   -7.150  5.823   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A C   1 
ATOM   819  O  O   . TYR A 1 115 ? 10.722  -7.982  6.230   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A O   1 
ATOM   820  C  CB  . TYR A 1 115 ? 7.859   -7.729  4.512   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CB  1 
ATOM   821  C  CG  . TYR A 1 115 ? 7.135   -7.520  3.221   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CG  1 
ATOM   822  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 6.888   -6.238  2.746   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD1 1 
ATOM   823  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 6.757   -8.601  2.432   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD2 1 
ATOM   824  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 6.241   -6.037  1.544   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE1 1 
ATOM   825  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 6.113   -8.415  1.228   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE2 1 
ATOM   826  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 5.867   -7.128  0.780   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CZ  1 
ATOM   827  O  OH  . TYR A 1 115 ? 5.225   -6.941  -0.412  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A OH  1 
ATOM   828  N  N   . HIS A 1 116 ? 9.514   -6.109  6.548   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A N   1 
ATOM   829  C  CA  . HIS A 1 116 ? 10.057  -5.798  7.858   1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CA  1 
ATOM   830  C  C   . HIS A 1 116 ? 9.090   -6.269  8.958   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A C   1 
ATOM   831  O  O   . HIS A 1 116 ? 7.899   -5.944  8.914   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A O   1 
ATOM   832  C  CB  . HIS A 1 116 ? 10.310  -4.295  7.959   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CB  1 
ATOM   833  C  CG  . HIS A 1 116 ? 10.997  -3.874  9.213   1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CG  1 
ATOM   834  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 10.355  -3.180  10.213  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A ND1 1 
ATOM   835  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 12.273  -4.044  9.629   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CD2 1 
ATOM   836  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 11.205  -2.942  11.197  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CE1 1 
ATOM   837  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 12.380  -3.444  10.861  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A NE2 1 
ATOM   838  N  N   . ASN A 1 117 ? 9.575   -7.042  9.929   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   839  C  CA  . ASN A 1 117 ? 8.657   -7.638  10.918  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   840  C  C   . ASN A 1 117 ? 8.283   -6.744  12.106  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   841  O  O   . ASN A 1 117 ? 7.567   -7.182  13.002  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   842  C  CB  . ASN A 1 117 ? 9.214   -8.971  11.446  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   843  C  CG  . ASN A 1 117 ? 10.509  -8.818  12.238  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   844  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 10.758  -7.802  12.883  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   845  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 11.314  -9.868  12.228  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   846  N  N   . GLY A 1 118 ? 8.813   -5.524  12.151  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   847  C  CA  . GLY A 1 118 ? 8.462   -4.608  13.208  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   848  C  C   . GLY A 1 118 ? 9.211   -4.753  14.532  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   849  O  O   . GLY A 1 118 ? 9.008   -3.949  15.438  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   850  N  N   . ASN A 1 119 ? 10.052  -5.767  14.682  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N   1 
ATOM   851  C  CA  . ASN A 1 119 ? 10.748  -5.912  15.954  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA  1 
ATOM   852  C  C   . ASN A 1 119 ? 12.174  -5.345  15.992  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C   1 
ATOM   853  O  O   . ASN A 1 119 ? 12.872  -5.476  16.988  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O   1 
ATOM   854  C  CB  . ASN A 1 119 ? 10.744  -7.368  16.368  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB  1 
ATOM   855  C  CG  . ASN A 1 119 ? 9.347   -7.847  16.715  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG  1 
ATOM   856  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 8.771   -7.408  17.701  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1 
ATOM   857  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 8.780   -8.710  15.875  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1 
ATOM   858  N  N   . SER A 1 120 ? 12.594  -4.701  14.914  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   859  C  CA  . SER A 1 120 ? 13.856  -3.967  14.919  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   860  C  C   . SER A 1 120 ? 13.584  -2.592  14.323  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   861  O  O   . SER A 1 120 ? 12.497  -2.348  13.786  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   862  C  CB  . SER A 1 120 ? 14.941  -4.723  14.131  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   863  O  OG  . SER A 1 120 ? 14.568  -4.790  12.762  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   864  N  N   . ASP A 1 121 ? 14.557  -1.687  14.429  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A N   1 
ATOM   865  C  CA  . ASP A 1 121 ? 14.375  -0.325  13.931  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CA  1 
ATOM   866  C  C   . ASP A 1 121 ? 13.948  -0.331  12.445  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A C   1 
ATOM   867  O  O   . ASP A 1 121 ? 14.651  -0.877  11.585  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A O   1 
ATOM   868  C  CB  . ASP A 1 121 ? 15.681  0.448   14.131  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CB  1 
ATOM   869  C  CG  . ASP A 1 121 ? 15.587  1.912   13.725  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CG  1 
ATOM   870  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 14.487  2.404   13.384  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD1 1 
ATOM   871  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 16.636  2.585   13.776  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD2 1 
ATOM   872  N  N   . PRO A 1 122 ? 12.807  0.306   12.126  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N   1 
ATOM   873  C  CA  . PRO A 1 122 ? 11.895  1.041   13.007  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA  1 
ATOM   874  C  C   . PRO A 1 122 ? 10.792  0.133   13.545  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C   1 
ATOM   875  O  O   . PRO A 1 122 ? 10.117  -0.556  12.787  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O   1 
ATOM   876  C  CB  . PRO A 1 122 ? 11.346  2.134   12.093  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB  1 
ATOM   877  C  CG  . PRO A 1 122 ? 11.327  1.504   10.754  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG  1 
ATOM   878  C  CD  . PRO A 1 122 ? 12.466  0.503   10.710  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD  1 
ATOM   879  N  N   . ARG A 1 123 ? 10.650  0.106   14.860  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N   1 
ATOM   880  C  CA  . ARG A 1 123 ? 9.707   -0.804  15.476  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA  1 
ATOM   881  C  C   . ARG A 1 123 ? 8.278   -0.284  15.444  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C   1 
ATOM   882  O  O   . ARG A 1 123 ? 8.031   0.919   15.332  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O   1 
ATOM   883  C  CB  . ARG A 1 123 ? 10.139  -1.103  16.906  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB  1 
ATOM   884  C  CG  . ARG A 1 123 ? 11.432  -1.915  16.978  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG  1 
ATOM   885  C  CD  . ARG A 1 123 ? 11.843  -2.142  18.417  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD  1 
ATOM   886  N  NE  . ARG A 1 123 ? 11.950  -0.872  19.116  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE  1 
ATOM   887  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 11.851  -0.734  20.432  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ  1 
ATOM   888  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 11.641  -1.799  21.197  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 
ATOM   889  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 11.962  0.470   20.980  1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 
ATOM   890  N  N   . GLY A 1 124 ? 7.340   -1.215  15.514  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A N   1 
ATOM   891  C  CA  . GLY A 1 124 ? 5.936   -0.862  15.607  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A CA  1 
ATOM   892  C  C   . GLY A 1 124 ? 5.159   -2.106  15.946  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A C   1 
ATOM   893  O  O   . GLY A 1 124 ? 5.082   -2.501  17.107  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A O   1 
ATOM   894  N  N   . PHE A 1 125 ? 4.608   -2.734  14.909  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A N   1 
ATOM   895  C  CA  . PHE A 1 125 ? 3.960   -4.044  15.039  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CA  1 
ATOM   896  C  C   . PHE A 1 125 ? 4.887   -5.013  15.731  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A C   1 
ATOM   897  O  O   . PHE A 1 125 ? 6.090   -4.978  15.487  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A O   1 
ATOM   898  C  CB  . PHE A 1 125 ? 3.583   -4.584  13.658  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CB  1 
ATOM   899  C  CG  . PHE A 1 125 ? 3.170   -6.030  13.653  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CG  1 
ATOM   900  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 1.906   -6.406  14.088  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD1 1 
ATOM   901  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 4.035   -7.013  13.194  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD2 1 
ATOM   902  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 1.508   -7.746  14.082  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE1 1 
ATOM   903  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 3.647   -8.359  13.185  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE2 1 
ATOM   904  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 2.370   -8.721  13.628  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CZ  1 
ATOM   905  N  N   . GLY A 1 126 ? 4.353   -5.870  16.599  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   906  C  CA  . GLY A 1 126 ? 5.209   -6.838  17.268  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   907  C  C   . GLY A 1 126 ? 5.061   -8.276  16.802  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   908  O  O   . GLY A 1 126 ? 6.016   -8.900  16.315  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   909  N  N   . HIS A 1 127 ? 3.853   -8.808  16.947  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N   1 
ATOM   910  C  CA  . HIS A 1 127 ? 3.587   -10.210 16.625  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA  1 
ATOM   911  C  C   . HIS A 1 127 ? 2.098   -10.511 16.516  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C   1 
ATOM   912  O  O   . HIS A 1 127 ? 1.263   -9.723  16.961  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O   1 
ATOM   913  C  CB  . HIS A 1 127 ? 4.210   -11.136 17.688  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB  1 
ATOM   914  C  CG  . HIS A 1 127 ? 3.890   -10.764 19.110  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG  1 
ATOM   915  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 4.680   -9.912  19.853  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1 
ATOM   916  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 2.884   -11.151 19.935  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1 
ATOM   917  C  CE1 . HIS A 1 127 ? 4.174   -9.782  21.068  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1 
ATOM   918  N  NE2 . HIS A 1 127 ? 3.083   -10.523 21.143  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1 
ATOM   919  N  N   . ILE A 1 128 ? 1.763   -11.659 15.933  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   920  C  CA  . ILE A 1 128 ? 0.471   -12.281 16.233  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   921  C  C   . ILE A 1 128 ? 0.758   -13.400 17.225  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   922  O  O   . ILE A 1 128 ? 1.918   -13.718 17.474  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   923  C  CB  . ILE A 1 128 ? -0.277  -12.808 14.975  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   924  C  CG1 . ILE A 1 128 ? 0.586   -13.814 14.198  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   925  C  CG2 . ILE A 1 128 ? -0.748  -11.623 14.101  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   926  C  CD1 . ILE A 1 128 ? -0.152  -14.599 13.090  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   927  N  N   . GLY A 1 129 ? -0.286  -13.934 17.851  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N   1 
ATOM   928  C  CA  . GLY A 1 129 ? -0.119  -14.949 18.877  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA  1 
ATOM   929  C  C   . GLY A 1 129 ? -1.179  -16.031 18.779  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C   1 
ATOM   930  O  O   . GLY A 1 129 ? -2.353  -15.739 18.578  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O   1 
ATOM   931  N  N   . ILE A 1 130 ? -0.759  -17.275 18.928  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N   1 
ATOM   932  C  CA  . ILE A 1 130 ? -1.687  -18.394 18.878  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA  1 
ATOM   933  C  C   . ILE A 1 130 ? -1.722  -19.128 20.220  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C   1 
ATOM   934  O  O   . ILE A 1 130 ? -0.672  -19.524 20.750  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O   1 
ATOM   935  C  CB  . ILE A 1 130 ? -1.310  -19.375 17.764  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB  1 
ATOM   936  C  CG1 . ILE A 1 130 ? -1.558  -18.733 16.398  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 1 
ATOM   937  C  CG2 . ILE A 1 130 ? -2.111  -20.686 17.900  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 1 
ATOM   938  C  CD1 . ILE A 1 130 ? -0.733  -19.343 15.301  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 1 
ATOM   939  N  N   . ALA A 1 131 ? -2.922  -19.286 20.773  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   940  C  CA  . ALA A 1 131 ? -3.092  -20.052 22.000  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   941  C  C   . ALA A 1 131 ? -3.189  -21.523 21.651  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   942  O  O   . ALA A 1 131 ? -3.923  -21.906 20.730  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   943  C  CB  . ALA A 1 131 ? -4.342  -19.599 22.773  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   944  N  N   . VAL A 1 132 ? -2.450  -22.346 22.385  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N   1 
ATOM   945  C  CA  . VAL A 1 132 ? -2.413  -23.793 22.137  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA  1 
ATOM   946  C  C   . VAL A 1 132 ? -2.577  -24.567 23.451  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C   1 
ATOM   947  O  O   . VAL A 1 132 ? -2.281  -24.043 24.531  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O   1 
ATOM   948  C  CB  . VAL A 1 132 ? -1.090  -24.239 21.466  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB  1 
ATOM   949  C  CG1 . VAL A 1 132 ? -0.831  -23.449 20.160  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 
ATOM   950  C  CG2 . VAL A 1 132 ? 0.085   -24.110 22.442  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 
ATOM   951  N  N   . PRO A 1 133 ? -3.064  -25.811 23.359  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   952  C  CA  . PRO A 1 133 ? -3.231  -26.629 24.566  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   953  C  C   . PRO A 1 133 ? -1.899  -26.960 25.231  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   954  O  O   . PRO A 1 133 ? -1.849  -27.033 26.450  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   955  C  CB  . PRO A 1 133 ? -3.923  -27.903 24.048  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . PRO A 1 133 ? -4.511  -27.532 22.730  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   957  C  CD  . PRO A 1 133 ? -3.652  -26.439 22.162  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   958  N  N   . ASP A 1 134 ? -0.834  -27.121 24.457  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A N   1 
ATOM   959  C  CA  . ASP A 1 134 ? 0.412   -27.603 25.031  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CA  1 
ATOM   960  C  C   . ASP A 1 134 ? 1.590   -27.007 24.259  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A C   1 
ATOM   961  O  O   . ASP A 1 134 ? 1.920   -27.450 23.152  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A O   1 
ATOM   962  C  CB  . ASP A 1 134 ? 0.397   -29.140 24.998  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CB  1 
ATOM   963  C  CG  . ASP A 1 134 ? 1.667   -29.779 25.548  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CG  1 
ATOM   964  O  OD1 . ASP A 1 134 ? 2.672   -29.088 25.778  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD1 1 
ATOM   965  O  OD2 . ASP A 1 134 ? 1.645   -31.012 25.752  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD2 1 
ATOM   966  N  N   . VAL A 1 135 ? 2.221   -25.992 24.847  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   1 
ATOM   967  C  CA  . VAL A 1 135 ? 3.296   -25.287 24.161  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  1 
ATOM   968  C  C   . VAL A 1 135 ? 4.450   -26.231 23.869  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   1 
ATOM   969  O  O   . VAL A 1 135 ? 4.985   -26.232 22.763  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   1 
ATOM   970  C  CB  . VAL A 1 135 ? 3.811   -24.070 24.962  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  1 
ATOM   971  C  CG1 . VAL A 1 135 ? 5.035   -23.481 24.297  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 
ATOM   972  C  CG2 . VAL A 1 135 ? 2.734   -23.018 25.090  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 
ATOM   973  N  N   . TYR A 1 136 ? 4.811   -27.071 24.835  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N   1 
ATOM   974  C  CA  . TYR A 1 136 ? 5.956   -27.948 24.607  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA  1 
ATOM   975  C  C   . TYR A 1 136 ? 5.715   -28.967 23.501  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C   1 
ATOM   976  O  O   . TYR A 1 136 ? 6.584   -29.129 22.644  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O   1 
ATOM   977  C  CB  . TYR A 1 136 ? 6.366   -28.652 25.905  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB  1 
ATOM   978  C  CG  . TYR A 1 136 ? 6.904   -27.674 26.917  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG  1 
ATOM   979  C  CD1 . TYR A 1 136 ? 8.210   -27.209 26.829  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1 
ATOM   980  C  CD2 . TYR A 1 136 ? 6.083   -27.142 27.901  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1 
ATOM   981  C  CE1 . TYR A 1 136 ? 8.703   -26.287 27.730  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1 
ATOM   982  C  CE2 . TYR A 1 136 ? 6.561   -26.215 28.803  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1 
ATOM   983  C  CZ  . TYR A 1 136 ? 7.875   -25.792 28.717  1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ  1 
ATOM   984  O  OH  . TYR A 1 136 ? 8.354   -24.868 29.624  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH  1 
ATOM   985  N  N   . SER A 1 137 ? 4.550   -29.616 23.464  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   986  C  CA  . SER A 1 137 ? 4.305   -30.576 22.381  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   987  C  C   . SER A 1 137 ? 4.205   -29.872 21.028  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   988  O  O   . SER A 1 137 ? 4.768   -30.341 20.032  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   989  C  CB  . SER A 1 137 ? 3.055   -31.429 22.624  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   990  O  OG  . SER A 1 137 ? 1.893   -30.643 22.775  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   991  N  N   . ALA A 1 138 ? 3.499   -28.745 21.003  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   992  C  CA  . ALA A 1 138 ? 3.367   -27.981 19.770  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   993  C  C   . ALA A 1 138 ? 4.749   -27.595 19.249  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   994  O  O   . ALA A 1 138 ? 5.019   -27.754 18.078  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   995  C  CB  . ALA A 1 138 ? 2.508   -26.743 19.991  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   996  N  N   . CYS A 1 139 ? 5.622   -27.099 20.126  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A N   1 
ATOM   997  C  CA  . CYS A 1 139 ? 6.956   -26.673 19.697  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CA  1 
ATOM   998  C  C   . CYS A 1 139 ? 7.837   -27.839 19.283  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A C   1 
ATOM   999  O  O   . CYS A 1 139 ? 8.685   -27.700 18.402  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . CYS A 1 139 ? 7.651   -25.862 20.792  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CB  1 
ATOM   1001 S  SG  . CYS A 1 139 ? 6.939   -24.222 21.004  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A SG  1 
ATOM   1002 N  N   . LYS A 1 140 ? 7.640   -28.987 19.920  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . LYS A 1 140 ? 8.363   -30.194 19.541  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . LYS A 1 140 ? 8.021   -30.535 18.094  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1005 O  O   . LYS A 1 140 ? 8.897   -30.903 17.314  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . LYS A 1 140 ? 7.994   -31.354 20.475  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . LYS A 1 140 ? 8.604   -32.713 20.116  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1008 C  CD  . LYS A 1 140 ? 8.197   -33.751 21.178  1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1009 C  CE  . LYS A 1 140 ? 8.849   -35.122 20.967  1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1010 N  NZ  . LYS A 1 140 ? 8.169   -35.923 19.901  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1011 N  N   . ARG A 1 141 ? 6.737   -30.438 17.749  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A N   1 
ATOM   1012 C  CA  . ARG A 1 141 ? 6.297   -30.685 16.368  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CA  1 
ATOM   1013 C  C   . ARG A 1 141 ? 6.859   -29.617 15.421  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A C   1 
ATOM   1014 O  O   . ARG A 1 141 ? 7.324   -29.931 14.325  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A O   1 
ATOM   1015 C  CB  . ARG A 1 141 ? 4.757   -30.728 16.275  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CB  1 
ATOM   1016 C  CG  . ARG A 1 141 ? 4.208   -30.859 14.832  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CG  1 
ATOM   1017 C  CD  . ARG A 1 141 ? 2.674   -31.054 14.766  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CD  1 
ATOM   1018 N  NE  . ARG A 1 141 ? 2.181   -30.901 13.398  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NE  1 
ATOM   1019 C  CZ  . ARG A 1 141 ? 1.834   -29.736 12.858  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CZ  1 
ATOM   1020 N  NH1 . ARG A 1 141 ? 1.902   -28.623 13.581  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH1 1 
ATOM   1021 N  NH2 . ARG A 1 141 ? 1.421   -29.682 11.598  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH2 1 
ATOM   1022 N  N   . PHE A 1 142 ? 6.824   -28.356 15.850  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . PHE A 1 142 ? 7.352   -27.278 15.022  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . PHE A 1 142 ? 8.818   -27.582 14.682  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C   1 
ATOM   1025 O  O   . PHE A 1 142 ? 9.241   -27.433 13.542  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . PHE A 1 142 ? 7.235   -25.921 15.731  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . PHE A 1 142 ? 5.814   -25.422 15.903  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG  1 
ATOM   1028 C  CD1 . PHE A 1 142 ? 4.800   -25.841 15.057  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 1 
ATOM   1029 C  CD2 . PHE A 1 142 ? 5.497   -24.534 16.925  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 1 
ATOM   1030 C  CE1 . PHE A 1 142 ? 3.501   -25.377 15.210  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 1 
ATOM   1031 C  CE2 . PHE A 1 142 ? 4.184   -24.072 17.093  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 1 
ATOM   1032 C  CZ  . PHE A 1 142 ? 3.189   -24.497 16.240  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ  1 
ATOM   1033 N  N   . GLU A 1 143 ? 9.568   -28.047 15.677  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1034 C  CA  . GLU A 1 143 ? 10.965  -28.432 15.490  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1035 C  C   . GLU A 1 143 ? 11.108  -29.536 14.444  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1036 O  O   . GLU A 1 143 ? 11.894  -29.434 13.516  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1037 C  CB  . GLU A 1 143 ? 11.565  -28.916 16.805  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . GLU A 1 143 ? 12.324  -27.884 17.596  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1039 C  CD  . GLU A 1 143 ? 13.075  -28.516 18.755  1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1040 O  OE1 . GLU A 1 143 ? 14.322  -28.653 18.664  1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1041 O  OE2 . GLU A 1 143 ? 12.404  -28.899 19.746  1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1042 N  N   . GLU A 1 144 ? 10.320  -30.591 14.595  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
ATOM   1043 C  CA  . GLU A 1 144 ? 10.371  -31.702 13.658  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
ATOM   1044 C  C   . GLU A 1 144 ? 10.028  -31.235 12.243  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
ATOM   1045 O  O   . GLU A 1 144 ? 10.529  -31.792 11.260  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
ATOM   1046 C  CB  . GLU A 1 144 ? 9.423   -32.812 14.116  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
ATOM   1047 C  CG  . GLU A 1 144 ? 9.853   -33.444 15.418  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
ATOM   1048 C  CD  . GLU A 1 144 ? 8.785   -34.333 16.007  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
ATOM   1049 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 7.713   -34.475 15.377  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
ATOM   1050 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 9.008   -34.870 17.111  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
ATOM   1051 N  N   . LEU A 1 145 ? 9.180   -30.212 12.139  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   1052 C  CA  . LEU A 1 145 ? 8.845   -29.644 10.828  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   1053 C  C   . LEU A 1 145 ? 9.835   -28.586 10.312  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   1054 O  O   . LEU A 1 145 ? 9.608   -28.006 9.257   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   1055 C  CB  . LEU A 1 145 ? 7.439   -29.043 10.857  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   1056 C  CG  . LEU A 1 145 ? 6.333   -30.057 11.127  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   1057 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 4.952   -29.388 11.195  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   1058 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 6.371   -31.135 10.050  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   1059 N  N   . GLY A 1 146 ? 10.919  -28.335 11.043  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . GLY A 1 146 ? 11.920  -27.391 10.579  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . GLY A 1 146 ? 11.540  -25.920 10.697  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C   1 
ATOM   1062 O  O   . GLY A 1 146 ? 12.094  -25.079 9.986   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O   1 
ATOM   1063 N  N   . VAL A 1 147 ? 10.579  -25.609 11.568  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . VAL A 1 147 ? 10.174  -24.229 11.843  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . VAL A 1 147 ? 11.310  -23.403 12.496  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C   1 
ATOM   1066 O  O   . VAL A 1 147 ? 12.022  -23.903 13.366  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . VAL A 1 147 ? 8.929   -24.223 12.738  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB  1 
ATOM   1068 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 8.588   -22.809 13.223  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1 
ATOM   1069 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 7.751   -24.844 11.975  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1 
ATOM   1070 N  N   . LYS A 1 148 ? 11.498  -22.156 12.065  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1071 C  CA  . LYS A 1 148 ? 12.501  -21.296 12.698  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1072 C  C   . LYS A 1 148 ? 11.957  -20.656 13.974  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1073 O  O   . LYS A 1 148 ? 10.822  -20.158 14.010  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1074 C  CB  . LYS A 1 148 ? 13.004  -20.210 11.732  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . LYS A 1 148 ? 14.082  -19.316 12.368  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1076 C  CD  . LYS A 1 148 ? 14.926  -18.565 11.355  1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1077 C  CE  . LYS A 1 148 ? 16.427  -18.688 11.666  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1078 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 16.738  -18.501 13.115  1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1079 N  N   . PHE A 1 149 ? 12.756  -20.718 15.033  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . PHE A 1 149 ? 12.381  -20.130 16.316  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . PHE A 1 149 ? 13.075  -18.783 16.582  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C   1 
ATOM   1082 O  O   . PHE A 1 149 ? 14.254  -18.585 16.254  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . PHE A 1 149 ? 12.706  -21.098 17.458  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . PHE A 1 149 ? 11.713  -22.220 17.604  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG  1 
ATOM   1085 C  CD1 . PHE A 1 149 ? 11.774  -23.318 16.761  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 
ATOM   1086 C  CD2 . PHE A 1 149 ? 10.749  -22.198 18.604  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 
ATOM   1087 C  CE1 . PHE A 1 149 ? 10.865  -24.357 16.881  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 
ATOM   1088 C  CE2 . PHE A 1 149 ? 9.851   -23.244 18.740  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 
ATOM   1089 C  CZ  . PHE A 1 149 ? 9.910   -24.324 17.872  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ  1 
ATOM   1090 N  N   . VAL A 1 150 ? 12.335  -17.879 17.210  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   1 
ATOM   1091 C  CA  . VAL A 1 150 ? 12.891  -16.667 17.773  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  1 
ATOM   1092 C  C   . VAL A 1 150 ? 13.222  -16.905 19.235  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   1 
ATOM   1093 O  O   . VAL A 1 150 ? 14.293  -16.517 19.717  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   1 
ATOM   1094 C  CB  . VAL A 1 150 ? 11.919  -15.486 17.627  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  1 
ATOM   1095 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 12.268  -14.370 18.600  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 
ATOM   1096 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 11.937  -14.985 16.199  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 
ATOM   1097 N  N   . LYS A 1 151 ? 12.270  -17.515 19.940  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1098 C  CA  . LYS A 1 151 ? 12.437  -17.889 21.337  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1099 C  C   . LYS A 1 151 ? 11.855  -19.282 21.573  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1100 O  O   . LYS A 1 151 ? 10.668  -19.518 21.330  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1101 C  CB  . LYS A 1 151 ? 11.765  -16.875 22.261  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1102 C  CG  . LYS A 1 151 ? 11.885  -17.219 23.748  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1103 C  CD  . LYS A 1 151 ? 10.824  -16.490 24.567  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1104 C  CE  . LYS A 1 151 ? 10.673  -17.025 26.003  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1105 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 10.788  -18.508 26.139  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1106 N  N   . LYS A 1 152 ? 12.697  -20.214 22.000  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A N   1 
ATOM   1107 C  CA  . LYS A 1 152 ? 12.224  -21.539 22.384  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CA  1 
ATOM   1108 C  C   . LYS A 1 152 ? 11.536  -21.463 23.743  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A C   1 
ATOM   1109 O  O   . LYS A 1 152 ? 11.783  -20.516 24.509  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A O   1 
ATOM   1110 C  CB  . LYS A 1 152 ? 13.374  -22.543 22.391  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . LYS A 1 152 ? 13.964  -22.733 21.007  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CG  1 
ATOM   1112 C  CD  . LYS A 1 152 ? 14.081  -24.199 20.638  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CD  1 
ATOM   1113 C  CE  . LYS A 1 152 ? 15.346  -24.466 19.844  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CE  1 
ATOM   1114 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 15.180  -25.679 18.995  1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A NZ  1 
ATOM   1115 N  N   . PRO A 1 153 ? 10.655  -22.435 24.037  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   1 
ATOM   1116 C  CA  . PRO A 1 153 ? 9.859   -22.291 25.258  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  1 
ATOM   1117 C  C   . PRO A 1 153 ? 10.725  -22.211 26.493  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   1 
ATOM   1118 O  O   . PRO A 1 153 ? 10.404  -21.426 27.375  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   1 
ATOM   1119 C  CB  . PRO A 1 153 ? 9.008   -23.569 25.290  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . PRO A 1 153 ? 8.987   -24.073 23.893  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  1 
ATOM   1121 C  CD  . PRO A 1 153 ? 10.198  -23.549 23.181  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  1 
ATOM   1122 N  N   . ASP A 1 154 ? 11.794  -23.001 26.548  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   1123 C  CA  . ASP A 1 154 ? 12.718  -22.968 27.686  1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   1124 C  C   . ASP A 1 154 ? 13.716  -21.788 27.660  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   1125 O  O   . ASP A 1 154 ? 14.237  -21.408 28.690  1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1126 C  CB  . ASP A 1 154 ? 13.466  -24.295 27.775  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1127 C  CG  . ASP A 1 154 ? 12.571  -25.445 28.241  1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1128 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 11.895  -25.289 29.284  1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1129 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 12.546  -26.506 27.563  1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1130 N  N   . ASP A 1 155 ? 13.963  -21.194 26.496  1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N   1 
ATOM   1131 C  CA  . ASP A 1 155 ? 14.997  -20.160 26.396  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA  1 
ATOM   1132 C  C   . ASP A 1 155 ? 14.466  -18.819 26.866  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C   1 
ATOM   1133 O  O   . ASP A 1 155 ? 13.289  -18.518 26.707  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O   1 
ATOM   1134 C  CB  . ASP A 1 155 ? 15.529  -20.043 24.971  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . ASP A 1 155 ? 16.404  -21.214 24.576  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG  1 
ATOM   1136 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 16.694  -22.059 25.444  1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 
ATOM   1137 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 16.794  -21.290 23.381  1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 
ATOM   1138 N  N   . GLY A 1 156 ? 15.330  -18.027 27.494  1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   1 
ATOM   1139 C  CA  . GLY A 1 156 ? 14.919  -16.750 28.039  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  1 
ATOM   1140 C  C   . GLY A 1 156 ? 14.343  -17.231 29.354  1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   1 
ATOM   1141 O  O   . GLY A 1 156 ? 14.158  -18.431 29.529  1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   1 
ATOM   1142 N  N   . LYS A 1 157 ? 14.023  -16.336 30.274  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1143 C  CA  . LYS A 1 157 ? 13.303  -16.909 31.399  1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1144 C  C   . LYS A 1 157 ? 11.923  -16.312 31.523  1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1145 O  O   . LYS A 1 157 ? 11.715  -15.251 32.133  1.00 67.77 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1146 C  CB  . LYS A 1 157 ? 14.108  -16.789 32.699  1.00 64.76 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1147 C  CG  . LYS A 1 157 ? 13.346  -16.659 33.971  1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  1 
ATOM   1148 C  CD  . LYS A 1 157 ? 12.776  -17.987 34.356  1.00 73.58 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  1 
ATOM   1149 C  CE  . LYS A 1 157 ? 12.271  -17.931 35.745  1.00 67.11 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  1 
ATOM   1150 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 11.364  -19.011 36.181  1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  1 
ATOM   1151 N  N   . MET A 1 158 ? 11.064  -16.949 30.741  1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N   1 
ATOM   1152 C  CA  . MET A 1 158 ? 9.646   -16.719 30.686  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA  1 
ATOM   1153 C  C   . MET A 1 158 ? 9.305   -17.956 29.922  1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C   1 
ATOM   1154 O  O   . MET A 1 158 ? 8.908   -17.906 28.756  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O   1 
ATOM   1155 C  CB  . MET A 1 158 ? 9.314   -15.441 29.964  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB  1 
ATOM   1156 C  CG  . MET A 1 158 ? 7.875   -15.105 30.087  1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG  1 
ATOM   1157 S  SD  . MET A 1 158 ? 7.484   -13.616 29.204  1.00 65.93 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD  1 
ATOM   1158 C  CE  . MET A 1 158 ? 5.769   -14.025 28.927  1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE  1 
ATOM   1159 N  N   . LYS A 1 159 ? 9.469   -19.059 30.640  1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . LYS A 1 159 ? 9.401   -20.377 30.076  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . LYS A 1 159 ? 7.972   -20.787 29.782  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   1 
ATOM   1162 O  O   . LYS A 1 159 ? 7.028   -20.253 30.377  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . LYS A 1 159 ? 10.086  -21.363 31.028  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  1 
ATOM   1164 C  CG  . LYS A 1 159 ? 11.114  -20.690 31.971  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG  1 
ATOM   1165 C  CD  . LYS A 1 159 ? 12.185  -21.666 32.470  1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD  1 
ATOM   1166 C  CE  . LYS A 1 159 ? 13.403  -21.667 31.552  1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE  1 
ATOM   1167 N  NZ  . LYS A 1 159 ? 14.480  -22.610 31.988  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM   1168 N  N   . GLY A 1 160 ? 7.813   -21.745 28.880  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N   1 
ATOM   1169 C  CA  . GLY A 1 160 ? 6.488   -22.218 28.531  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA  1 
ATOM   1170 C  C   . GLY A 1 160 ? 5.818   -21.289 27.531  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C   1 
ATOM   1171 O  O   . GLY A 1 160 ? 4.639   -21.441 27.223  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O   1 
ATOM   1172 N  N   . LEU A 1 161 ? 6.579   -20.316 27.044  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N   1 
ATOM   1173 C  CA  . LEU A 1 161 ? 6.115   -19.361 26.044  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA  1 
ATOM   1174 C  C   . LEU A 1 161 ? 7.124   -19.340 24.897  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C   1 
ATOM   1175 O  O   . LEU A 1 161 ? 8.337   -19.295 25.139  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O   1 
ATOM   1176 C  CB  . LEU A 1 161 ? 5.996   -17.959 26.629  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB  1 
ATOM   1177 C  CG  . LEU A 1 161 ? 5.464   -16.938 25.624  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG  1 
ATOM   1178 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 3.943   -16.998 25.523  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1 1 
ATOM   1179 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 5.994   -15.550 25.856  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2 1 
ATOM   1180 N  N   . ALA A 1 162 ? 6.649   -19.373 23.657  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ALA A 1 162 ? 7.582   -19.429 22.541  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ALA A 1 162 ? 7.266   -18.404 21.474  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1183 O  O   . ALA A 1 162 ? 6.149   -17.860 21.420  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ALA A 1 162 ? 7.597   -20.822 21.940  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1185 N  N   . PHE A 1 163 ? 8.272   -18.107 20.658  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . PHE A 1 163 ? 8.056   -17.311 19.451  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . PHE A 1 163 ? 8.682   -18.031 18.277  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   1 
ATOM   1188 O  O   . PHE A 1 163 ? 9.863   -18.412 18.324  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . PHE A 1 163 ? 8.654   -15.909 19.562  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . PHE A 1 163 ? 7.882   -14.975 20.451  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  1 
ATOM   1191 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 8.137   -14.925 21.821  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 1 
ATOM   1192 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 6.903   -14.146 19.919  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 1 
ATOM   1193 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 7.434   -14.056 22.640  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 1 
ATOM   1194 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 6.196   -13.280 20.721  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 1 
ATOM   1195 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 6.454   -13.228 22.089  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  1 
ATOM   1196 N  N   . ILE A 1 164 ? 7.906   -18.197 17.214  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N   1 
ATOM   1197 C  CA  . ILE A 1 164 ? 8.432   -18.747 15.976  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA  1 
ATOM   1198 C  C   . ILE A 1 164 ? 8.316   -17.690 14.888  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C   1 
ATOM   1199 O  O   . ILE A 1 164 ? 7.777   -16.617 15.130  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O   1 
ATOM   1200 C  CB  . ILE A 1 164 ? 7.693   -20.026 15.538  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB  1 
ATOM   1201 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 6.206   -19.721 15.265  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 
ATOM   1202 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 7.842   -21.091 16.602  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 
ATOM   1203 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 5.446   -20.920 14.667  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 
ATOM   1204 N  N   . GLN A 1 165 ? 8.870   -17.983 13.716  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A N   1 
ATOM   1205 C  CA  . GLN A 1 165 ? 8.816   -17.060 12.582  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CA  1 
ATOM   1206 C  C   . GLN A 1 165 ? 8.178   -17.695 11.389  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A C   1 
ATOM   1207 O  O   . GLN A 1 165 ? 8.405   -18.877 11.102  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A O   1 
ATOM   1208 C  CB  . GLN A 1 165 ? 10.202  -16.568 12.202  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CB  1 
ATOM   1209 C  CG  . GLN A 1 165 ? 10.639  -15.385 13.021  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CG  1 
ATOM   1210 C  CD  . GLN A 1 165 ? 12.031  -14.918 12.635  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CD  1 
ATOM   1211 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 12.938  -15.732 12.557  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A OE1 1 
ATOM   1212 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 12.207  -13.608 12.412  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A NE2 1 
ATOM   1213 N  N   . ASP A 1 166 ? 7.377   -16.902 10.695  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ASP A 1 166 ? 6.759   -17.352 9.464   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ASP A 1 166 ? 7.746   -17.114 8.298   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A C   1 
ATOM   1216 O  O   . ASP A 1 166 ? 8.853   -16.600 8.519   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ASP A 1 166 ? 5.376   -16.658 9.294   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . ASP A 1 166 ? 5.435   -15.300 8.590   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CG  1 
ATOM   1219 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 6.511   -14.694 8.423   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD1 1 
ATOM   1220 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 4.343   -14.831 8.216   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD2 1 
ATOM   1221 N  N   . PRO A 1 167 ? 7.377   -17.508 7.070   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 167 PRO A N   1 
ATOM   1222 C  CA  . PRO A 1 167 ? 8.370   -17.397 5.995   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CA  1 
ATOM   1223 C  C   . PRO A 1 167 ? 8.815   -15.974 5.652   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A C   1 
ATOM   1224 O  O   . PRO A 1 167 ? 9.808   -15.808 4.940   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A O   1 
ATOM   1225 C  CB  . PRO A 1 167 ? 7.658   -18.036 4.795   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CB  1 
ATOM   1226 C  CG  . PRO A 1 167 ? 6.760   -19.037 5.408   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CG  1 
ATOM   1227 C  CD  . PRO A 1 167 ? 6.256   -18.378 6.678   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CD  1 
ATOM   1228 N  N   . ASP A 1 168 ? 8.061   -14.968 6.087   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . ASP A 1 168 ? 8.503   -13.597 5.897   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . ASP A 1 168 ? 9.310   -13.064 7.078   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   1 
ATOM   1231 O  O   . ASP A 1 168 ? 9.819   -11.944 7.027   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . ASP A 1 168 ? 7.299   -12.700 5.646   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . ASP A 1 168 ? 6.753   -12.850 4.236   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  1 
ATOM   1234 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 7.293   -12.155 3.339   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 1 
ATOM   1235 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 5.802   -13.650 4.027   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 1 
ATOM   1236 N  N   . GLY A 1 169 ? 9.413   -13.863 8.135   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N   1 
ATOM   1237 C  CA  . GLY A 1 169 ? 10.078  -13.444 9.355   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA  1 
ATOM   1238 C  C   . GLY A 1 169 ? 9.195   -12.760 10.399  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C   1 
ATOM   1239 O  O   . GLY A 1 169 ? 9.700   -12.287 11.415  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O   1 
ATOM   1240 N  N   . TYR A 1 170 ? 7.886   -12.692 10.163  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A N   1 
ATOM   1241 C  CA  . TYR A 1 170 ? 6.979   -12.195 11.204  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CA  1 
ATOM   1242 C  C   . TYR A 1 170 ? 6.998   -13.119 12.415  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A C   1 
ATOM   1243 O  O   . TYR A 1 170 ? 7.043   -14.340 12.282  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A O   1 
ATOM   1244 C  CB  . TYR A 1 170 ? 5.528   -12.054 10.690  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CB  1 
ATOM   1245 C  CG  . TYR A 1 170 ? 5.354   -11.031 9.580   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CG  1 
ATOM   1246 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 5.534   -9.666  9.808   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD1 1 
ATOM   1247 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 5.018   -11.437 8.293   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD2 1 
ATOM   1248 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 5.383   -8.737  8.791   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE1 1 
ATOM   1249 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 4.865   -10.509 7.270   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE2 1 
ATOM   1250 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 5.057   -9.169  7.520   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CZ  1 
ATOM   1251 O  OH  . TYR A 1 170 ? 4.886   -8.275  6.477   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A OH  1 
ATOM   1252 N  N   . TRP A 1 171 ? 6.934   -12.515 13.594  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A N   1 
ATOM   1253 C  CA  . TRP A 1 171 ? 6.974   -13.239 14.857  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CA  1 
ATOM   1254 C  C   . TRP A 1 171 ? 5.595   -13.732 15.244  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A C   1 
ATOM   1255 O  O   . TRP A 1 171 ? 4.632   -12.973 15.192  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A O   1 
ATOM   1256 C  CB  . TRP A 1 171 ? 7.497   -12.327 15.964  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . TRP A 1 171 ? 8.931   -11.973 15.860  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CG  1 
ATOM   1258 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 9.733   -12.082 14.766  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD1 1 
ATOM   1259 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 9.756   -11.470 16.917  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD2 1 
ATOM   1260 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 11.014  -11.664 15.069  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A NE1 1 
ATOM   1261 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 11.049  -11.282 16.386  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE2 1 
ATOM   1262 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 9.522   -11.150 18.257  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE3 1 
ATOM   1263 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 12.097  -10.798 17.147  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ2 1 
ATOM   1264 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 10.569  -10.661 19.015  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ3 1 
ATOM   1265 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 11.838  -10.488 18.455  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CH2 1 
ATOM   1266 N  N   . ILE A 1 172 ? 5.508   -14.997 15.635  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   1 
ATOM   1267 C  CA  . ILE A 1 172 ? 4.251   -15.585 16.085  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  1 
ATOM   1268 C  C   . ILE A 1 172 ? 4.439   -16.151 17.479  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   1 
ATOM   1269 O  O   . ILE A 1 172 ? 5.261   -17.041 17.702  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   1 
ATOM   1270 C  CB  . ILE A 1 172 ? 3.748   -16.687 15.122  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  1 
ATOM   1271 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 3.570   -16.099 13.715  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 
ATOM   1272 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 2.430   -17.305 15.632  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 
ATOM   1273 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 3.359   -17.143 12.639  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 
ATOM   1274 N  N   . GLU A 1 173 ? 3.705   -15.596 18.427  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
ATOM   1275 C  CA  . GLU A 1 173 ? 3.759   -16.075 19.793  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
ATOM   1276 C  C   . GLU A 1 173 ? 2.990   -17.382 19.942  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
ATOM   1277 O  O   . GLU A 1 173 ? 1.885   -17.541 19.410  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
ATOM   1278 C  CB  . GLU A 1 173 ? 3.202   -15.028 20.739  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . GLU A 1 173 ? 3.444   -15.323 22.205  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
ATOM   1280 C  CD  . GLU A 1 173 ? 2.974   -14.186 23.061  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
ATOM   1281 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 3.356   -13.037 22.757  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
ATOM   1282 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 2.199   -14.427 24.019  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
ATOM   1283 N  N   . ILE A 1 174 ? 3.590   -18.327 20.657  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N   1 
ATOM   1284 C  CA  . ILE A 1 174 ? 2.934   -19.593 20.940  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA  1 
ATOM   1285 C  C   . ILE A 1 174 ? 2.772   -19.664 22.445  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C   1 
ATOM   1286 O  O   . ILE A 1 174 ? 3.753   -19.728 23.160  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O   1 
ATOM   1287 C  CB  . ILE A 1 174 ? 3.747   -20.794 20.415  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB  1 
ATOM   1288 C  CG1 . ILE A 1 174 ? 4.049   -20.672 18.914  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 
ATOM   1289 C  CG2 . ILE A 1 174 ? 3.017   -22.113 20.710  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 
ATOM   1290 C  CD1 . ILE A 1 174 ? 2.836   -20.896 17.990  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 
ATOM   1291 N  N   . LEU A 1 175 ? 1.529   -19.664 22.912  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N   1 
ATOM   1292 C  CA  . LEU A 1 175 ? 1.250   -19.461 24.327  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA  1 
ATOM   1293 C  C   . LEU A 1 175 ? 0.187   -20.396 24.858  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C   1 
ATOM   1294 O  O   . LEU A 1 175 ? -0.694  -20.843 24.122  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O   1 
ATOM   1295 C  CB  . LEU A 1 175 ? 0.814   -18.008 24.563  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . LEU A 1 175 ? -0.567  -17.548 24.056  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG  1 
ATOM   1297 C  CD1 . LEU A 1 175 ? -1.676  -17.583 25.113  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1 1 
ATOM   1298 C  CD2 . LEU A 1 175 ? -0.514  -16.190 23.369  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2 1 
ATOM   1299 N  N   . ASN A 1 176 ? 0.283   -20.702 26.143  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . ASN A 1 176 ? -0.797  -21.390 26.825  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . ASN A 1 176 ? -1.416  -20.488 27.881  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C   1 
ATOM   1302 O  O   . ASN A 1 176 ? -0.733  -20.013 28.775  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O   1 
ATOM   1303 C  CB  . ASN A 1 176 ? -0.365  -22.688 27.483  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB  1 
ATOM   1304 C  CG  . ASN A 1 176 ? -1.534  -23.353 28.186  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG  1 
ATOM   1305 O  OD1 . ASN A 1 176 ? -1.928  -22.934 29.268  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1 
ATOM   1306 N  ND2 . ASN A 1 176 ? -2.152  -24.331 27.532  1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1 
ATOM   1307 N  N   . PRO A 1 177 ? -2.724  -20.251 27.775  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N   1 
ATOM   1308 C  CA  . PRO A 1 177 ? -3.424  -19.289 28.636  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA  1 
ATOM   1309 C  C   . PRO A 1 177 ? -3.360  -19.600 30.143  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C   1 
ATOM   1310 O  O   . PRO A 1 177 ? -3.420  -18.665 30.945  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O   1 
ATOM   1311 C  CB  . PRO A 1 177 ? -4.880  -19.365 28.129  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . PRO A 1 177 ? -4.790  -20.024 26.773  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG  1 
ATOM   1313 C  CD  . PRO A 1 177 ? -3.643  -20.962 26.871  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD  1 
ATOM   1314 N  N   . ASN A 1 178 ? -3.286  -20.875 30.522  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N   1 
ATOM   1315 C  CA  . ASN A 1 178 ? -3.169  -21.268 31.935  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA  1 
ATOM   1316 C  C   . ASN A 1 178 ? -1.771  -21.272 32.533  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C   1 
ATOM   1317 O  O   . ASN A 1 178 ? -1.618  -21.261 33.752  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O   1 
ATOM   1318 C  CB  . ASN A 1 178 ? -3.747  -22.663 32.137  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB  1 
ATOM   1319 C  CG  . ASN A 1 178 ? -5.238  -22.701 31.970  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG  1 
ATOM   1320 O  OD1 . ASN A 1 178 ? -5.976  -21.968 32.624  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 
ATOM   1321 N  ND2 . ASN A 1 178 ? -5.696  -23.545 31.073  1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 
ATOM   1322 N  N   . LYS A 1 179 ? -0.753  -21.231 31.683  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A N   1 
ATOM   1323 C  CA  . LYS A 1 179 ? 0.616   -21.436 32.137  1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CA  1 
ATOM   1324 C  C   . LYS A 1 179 ? 1.391   -20.158 31.930  1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A C   1 
ATOM   1325 O  O   . LYS A 1 179 ? 2.561   -20.035 32.287  1.00 67.75 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A O   1 
ATOM   1326 C  CB  . LYS A 1 179 ? 1.236   -22.553 31.331  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CB  1 
ATOM   1327 C  CG  . LYS A 1 179 ? 0.249   -23.628 30.977  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CG  1 
ATOM   1328 C  CD  . LYS A 1 179 ? 0.193   -24.794 31.915  1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CD  1 
ATOM   1329 C  CE  . LYS A 1 179 ? 1.369   -25.696 31.523  1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CE  1 
ATOM   1330 N  NZ  . LYS A 1 179 ? 1.007   -27.128 31.361  1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A NZ  1 
ATOM   1331 N  N   . ILE A 1 180 ? 0.713   -19.210 31.307  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A N   1 
ATOM   1332 C  CA  . ILE A 1 180 ? 0.865   -17.825 31.662  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CA  1 
ATOM   1333 C  C   . ILE A 1 180 ? 0.104   -17.724 32.985  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A C   1 
ATOM   1334 O  O   . ILE A 1 180 ? -1.037  -18.180 33.072  1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A O   1 
ATOM   1335 C  CB  . ILE A 1 180 ? 0.287   -16.874 30.588  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CB  1 
ATOM   1336 C  CG1 . ILE A 1 180 ? 1.150   -16.893 29.331  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG1 1 
ATOM   1337 C  CG2 . ILE A 1 180 ? 0.175   -15.468 31.117  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG2 1 
ATOM   1338 C  CD1 . ILE A 1 180 ? 0.600   -16.032 28.219  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CD1 1 
ATOM   1339 N  N   . ALA A 1 181 ? 0.728   -17.171 34.020  1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ALA A 1 181 ? 0.044   -16.990 35.301  1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ALA A 1 181 ? 0.790   -15.995 36.189  1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ALA A 1 181 ? 2.004   -16.103 36.381  1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ALA A 1 181 ? -0.114  -18.338 36.023  1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB  1 
ATOM   1344 N  N   . SER B 1 8   ? 4.496   -9.178  -13.860 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 8   SER B N   1 
ATOM   1345 C  CA  . SER B 1 8   ? 4.038   -10.110 -12.835 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA  1 
ATOM   1346 C  C   . SER B 1 8   ? 2.538   -10.353 -12.958 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 8   SER B C   1 
ATOM   1347 O  O   . SER B 1 8   ? 1.797   -9.452  -13.353 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 8   SER B O   1 
ATOM   1348 C  CB  . SER B 1 8   ? 4.385   -9.576  -11.447 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB  1 
ATOM   1349 O  OG  . SER B 1 8   ? 5.710   -9.070  -11.420 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG  1 
ATOM   1350 N  N   . SER B 1 9   ? 2.088   -11.564 -12.626 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 9   SER B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . SER B 1 9   ? 0.681   -11.910 -12.832 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . SER B 1 9   ? -0.050  -12.495 -11.609 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 9   SER B C   1 
ATOM   1353 O  O   . SER B 1 9   ? -1.257  -12.715 -11.667 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 9   SER B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . SER B 1 9   ? 0.552   -12.895 -14.002 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CB  1 
ATOM   1355 O  OG  . SER B 1 9   ? 1.627   -13.822 -14.026 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 9   SER B OG  1 
ATOM   1356 N  N   . GLY B 1 10  ? 0.644   -12.747 -10.507 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   1357 C  CA  . GLY B 1 10  ? -0.036  -13.317 -9.347  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   1358 C  C   . GLY B 1 10  ? -0.334  -14.807 -9.490  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   1359 O  O   . GLY B 1 10  ? -0.247  -15.353 -10.598 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   1360 N  N   . LEU B 1 11  ? -0.673  -15.477 -8.385  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1361 C  CA  . LEU B 1 11  ? -0.910  -16.921 -8.432  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1362 C  C   . LEU B 1 11  ? -2.248  -17.254 -9.044  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1363 O  O   . LEU B 1 11  ? -3.241  -16.572 -8.806  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1364 C  CB  . LEU B 1 11  ? -0.861  -17.566 -7.036  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1365 C  CG  . LEU B 1 11  ? 0.322   -17.370 -6.095  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1366 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 0.344   -18.491 -5.073  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1367 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 1.632   -17.267 -6.834  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   1368 N  N   . THR B 1 12  ? -2.288  -18.331 -9.814  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 12  THR B N   1 
ATOM   1369 C  CA  . THR B 1 12  ? -3.573  -18.933 -10.145 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CA  1 
ATOM   1370 C  C   . THR B 1 12  ? -4.214  -19.508 -8.874  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 12  THR B C   1 
ATOM   1371 O  O   . THR B 1 12  ? -3.516  -19.805 -7.905  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 12  THR B O   1 
ATOM   1372 C  CB  . THR B 1 12  ? -3.424  -20.061 -11.160 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CB  1 
ATOM   1373 O  OG1 . THR B 1 12  ? -2.644  -21.097 -10.565 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 12  THR B OG1 1 
ATOM   1374 C  CG2 . THR B 1 12  ? -2.705  -19.551 -12.408 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CG2 1 
ATOM   1375 N  N   . ASP B 1 13  ? -5.529  -19.684 -8.897  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B N   1 
ATOM   1376 C  CA  . ASP B 1 13  ? -6.228  -20.379 -7.826  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CA  1 
ATOM   1377 C  C   . ASP B 1 13  ? -5.624  -21.758 -7.635  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B C   1 
ATOM   1378 O  O   . ASP B 1 13  ? -5.398  -22.203 -6.518  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B O   1 
ATOM   1379 C  CB  . ASP B 1 13  ? -7.719  -20.513 -8.132  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CB  1 
ATOM   1380 C  CG  . ASP B 1 13  ? -8.470  -19.212 -7.964  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CG  1 
ATOM   1381 O  OD1 . ASP B 1 13  ? -7.857  -18.228 -7.509  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD1 1 
ATOM   1382 O  OD2 . ASP B 1 13  ? -9.677  -19.183 -8.272  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD2 1 
ATOM   1383 N  N   . GLU B 1 14  ? -5.343  -22.418 -8.748  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1384 C  CA  . GLU B 1 14  ? -4.865  -23.779 -8.702  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1385 C  C   . GLU B 1 14  ? -3.510  -23.842 -7.974  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1386 O  O   . GLU B 1 14  ? -3.307  -24.698 -7.108  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1387 C  CB  . GLU B 1 14  ? -4.824  -24.334 -10.126 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1388 C  CG  . GLU B 1 14  ? -6.274  -24.399 -10.723 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1389 C  CD  . GLU B 1 14  ? -6.858  -23.043 -11.267 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1390 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -6.190  -21.979 -11.244 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1391 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -8.043  -23.051 -11.709 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1392 N  N   . THR B 1 15  ? -2.617  -22.901 -8.255  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 15  THR B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . THR B 1 15  ? -1.320  -22.892 -7.569  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . THR B 1 15  ? -1.514  -22.615 -6.090  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 15  THR B C   1 
ATOM   1395 O  O   . THR B 1 15  ? -0.910  -23.274 -5.238  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 15  THR B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . THR B 1 15  ? -0.355  -21.861 -8.162  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CB  1 
ATOM   1397 O  OG1 . THR B 1 15  ? -0.014  -22.245 -9.501  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 15  THR B OG1 1 
ATOM   1398 C  CG2 . THR B 1 15  ? 0.927   -21.784 -7.318  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CG2 1 
ATOM   1399 N  N   . ALA B 1 16  ? -2.327  -21.607 -5.784  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1400 C  CA  . ALA B 1 16  ? -2.503  -21.183 -4.397  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1401 C  C   . ALA B 1 16  ? -3.112  -22.326 -3.574  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1402 O  O   . ALA B 1 16  ? -2.636  -22.649 -2.490  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1403 C  CB  . ALA B 1 16  ? -3.382  -19.946 -4.332  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1404 N  N   . PHE B 1 17  ? -4.151  -22.960 -4.104  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . PHE B 1 17  ? -4.849  -23.943 -3.292  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . PHE B 1 17  ? -3.997  -25.203 -3.154  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B C   1 
ATOM   1407 O  O   . PHE B 1 17  ? -4.060  -25.911 -2.139  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . PHE B 1 17  ? -6.201  -24.333 -3.892  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CB  1 
ATOM   1409 C  CG  . PHE B 1 17  ? -7.133  -23.182 -4.145  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CG  1 
ATOM   1410 C  CD1 . PHE B 1 17  ? -7.063  -22.014 -3.388  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD1 1 
ATOM   1411 C  CD2 . PHE B 1 17  ? -8.130  -23.303 -5.105  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD2 1 
ATOM   1412 C  CE1 . PHE B 1 17  ? -7.927  -20.972 -3.626  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE1 1 
ATOM   1413 C  CE2 . PHE B 1 17  ? -9.022  -22.261 -5.342  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE2 1 
ATOM   1414 C  CZ  . PHE B 1 17  ? -8.908  -21.081 -4.596  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CZ  1 
ATOM   1415 N  N   . SER B 1 18  ? -3.143  -25.452 -4.136  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1416 C  CA  . SER B 1 18  ? -2.337  -26.669 -4.108  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1417 C  C   . SER B 1 18  ? -1.261  -26.549 -3.019  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1418 O  O   . SER B 1 18  ? -0.728  -27.551 -2.523  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1419 C  CB  . SER B 1 18  ? -1.735  -26.953 -5.495  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1420 O  OG  . SER B 1 18  ? -0.755  -25.977 -5.820  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1421 N  N   . CYS B 1 19  ? -0.986  -25.329 -2.576  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B N   1 
ATOM   1422 C  CA  . CYS B 1 19  ? -0.001  -25.146 -1.507  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CA  1 
ATOM   1423 C  C   . CYS B 1 19  ? -0.647  -25.192 -0.123  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B C   1 
ATOM   1424 O  O   . CYS B 1 19  ? 0.027   -24.994 0.880   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B O   1 
ATOM   1425 C  CB  . CYS B 1 19  ? 0.758   -23.821 -1.665  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CB  1 
ATOM   1426 S  SG  . CYS B 1 19  ? 1.756   -23.666 -3.143  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B SG  1 
ATOM   1427 N  N   . CYS B 1 20  ? -1.962  -25.375 -0.080  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . CYS B 1 20  ? -2.688  -25.548 1.185   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . CYS B 1 20  ? -2.818  -26.997 1.681   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B C   1 
ATOM   1430 O  O   . CYS B 1 20  ? -3.333  -27.844 0.958   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . CYS B 1 20  ? -4.084  -24.949 1.079   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CB  1 
ATOM   1432 S  SG  . CYS B 1 20  ? -4.065  -23.173 0.791   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B SG  1 
ATOM   1433 N  N   . SER B 1 21  ? -2.386  -27.288 2.904   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 21  SER B N   1 
ATOM   1434 C  CA  . SER B 1 21  ? -2.627  -28.635 3.470   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CA  1 
ATOM   1435 C  C   . SER B 1 21  ? -3.816  -28.608 4.412   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 21  SER B C   1 
ATOM   1436 O  O   . SER B 1 21  ? -4.135  -27.562 4.959   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 21  SER B O   1 
ATOM   1437 C  CB  . SER B 1 21  ? -1.408  -29.140 4.222   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CB  1 
ATOM   1438 O  OG  . SER B 1 21  ? -0.279  -29.155 3.376   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 21  SER B OG  1 
ATOM   1439 N  N   . ASP B 1 22  ? -4.454  -29.750 4.659   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N   1 
ATOM   1440 C  CA  . ASP B 1 22  ? -5.499  -29.772 5.685   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA  1 
ATOM   1441 C  C   . ASP B 1 22  ? -4.836  -29.765 7.043   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C   1 
ATOM   1442 O  O   . ASP B 1 22  ? -3.703  -30.192 7.165   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O   1 
ATOM   1443 C  CB  . ASP B 1 22  ? -6.422  -30.991 5.578   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB  1 
ATOM   1444 C  CG  . ASP B 1 22  ? -7.251  -30.973 4.328   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG  1 
ATOM   1445 O  OD1 . ASP B 1 22  ? -8.097  -30.061 4.213   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1 1 
ATOM   1446 O  OD2 . ASP B 1 22  ? -7.117  -31.909 3.519   1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2 1 
ATOM   1447 N  N   . PRO B 1 23  ? -5.537  -29.259 8.068   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B N   1 
ATOM   1448 C  CA  . PRO B 1 23  ? -4.851  -29.101 9.354   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CA  1 
ATOM   1449 C  C   . PRO B 1 23  ? -4.548  -30.408 10.075  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B C   1 
ATOM   1450 O  O   . PRO B 1 23  ? -5.374  -31.311 10.105  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B O   1 
ATOM   1451 C  CB  . PRO B 1 23  ? -5.847  -28.262 10.182  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CB  1 
ATOM   1452 C  CG  . PRO B 1 23  ? -6.840  -27.699 9.175   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CG  1 
ATOM   1453 C  CD  . PRO B 1 23  ? -6.912  -28.736 8.098   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CD  1 
ATOM   1454 N  N   . ASP B 1 24  ? -3.363  -30.493 10.652  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1455 C  CA  . ASP B 1 24  ? -2.976  -31.628 11.467  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1456 C  C   . ASP B 1 24  ? -3.902  -31.688 12.674  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1457 O  O   . ASP B 1 24  ? -4.190  -30.646 13.277  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1458 C  CB  . ASP B 1 24  ? -1.515  -31.506 11.907  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . ASP B 1 24  ? -0.984  -32.794 12.489  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1460 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -1.201  -33.029 13.691  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1461 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -0.372  -33.567 11.742  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1462 N  N   . PRO B 1 25  ? -4.355  -32.894 13.056  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B N   1 
ATOM   1463 C  CA  . PRO B 1 25  ? -5.299  -32.944 14.177  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CA  1 
ATOM   1464 C  C   . PRO B 1 25  ? -4.732  -32.382 15.474  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B C   1 
ATOM   1465 O  O   . PRO B 1 25  ? -5.510  -31.987 16.331  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B O   1 
ATOM   1466 C  CB  . PRO B 1 25  ? -5.594  -34.443 14.325  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CB  1 
ATOM   1467 C  CG  . PRO B 1 25  ? -5.302  -35.021 12.979  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CG  1 
ATOM   1468 C  CD  . PRO B 1 25  ? -4.192  -34.202 12.398  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CD  1 
ATOM   1469 N  N   . SER B 1 26  ? -3.414  -32.305 15.601  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 26  SER B N   1 
ATOM   1470 C  CA  . SER B 1 26  ? -2.804  -31.770 16.824  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CA  1 
ATOM   1471 C  C   . SER B 1 26  ? -2.955  -30.261 16.965  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 26  SER B C   1 
ATOM   1472 O  O   . SER B 1 26  ? -2.633  -29.699 18.008  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 26  SER B O   1 
ATOM   1473 C  CB  . SER B 1 26  ? -1.328  -32.110 16.890  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CB  1 
ATOM   1474 O  OG  . SER B 1 26  ? -0.657  -31.527 15.802  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 26  SER B OG  1 
ATOM   1475 N  N   . THR B 1 27  ? -3.396  -29.604 15.898  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   1 
ATOM   1476 C  CA  . THR B 1 27  ? -3.612  -28.164 15.925  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  1 
ATOM   1477 C  C   . THR B 1 27  ? -5.099  -27.827 16.107  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   1 
ATOM   1478 O  O   . THR B 1 27  ? -5.485  -26.655 16.050  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   1 
ATOM   1479 C  CB  . THR B 1 27  ? -3.118  -27.490 14.640  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  1 
ATOM   1480 O  OG1 . THR B 1 27  ? -3.956  -27.877 13.546  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 1 
ATOM   1481 C  CG2 . THR B 1 27  ? -1.672  -27.885 14.340  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 1 
ATOM   1482 N  N   . LYS B 1 28  ? -5.930  -28.849 16.322  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . LYS B 1 28  ? -7.394  -28.683 16.241  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . LYS B 1 28  ? -7.977  -27.646 17.199  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B C   1 
ATOM   1485 O  O   . LYS B 1 28  ? -9.035  -27.079 16.928  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B O   1 
ATOM   1486 C  CB  . LYS B 1 28  ? -8.112  -30.021 16.494  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CB  1 
ATOM   1487 C  CG  . LYS B 1 28  ? -8.049  -30.520 17.933  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CG  1 
ATOM   1488 C  CD  . LYS B 1 28  ? -8.757  -31.871 18.081  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CD  1 
ATOM   1489 C  CE  . LYS B 1 28  ? -9.163  -32.130 19.530  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CE  1 
ATOM   1490 N  NZ  . LYS B 1 28  ? -10.116 -31.095 20.060  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B NZ  1 
ATOM   1491 N  N   . ASP B 1 29  ? -7.321  -27.415 18.327  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B N   1 
ATOM   1492 C  CA  . ASP B 1 29  ? -7.822  -26.433 19.277  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CA  1 
ATOM   1493 C  C   . ASP B 1 29  ? -7.038  -25.122 19.266  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B C   1 
ATOM   1494 O  O   . ASP B 1 29  ? -7.282  -24.260 20.110  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B O   1 
ATOM   1495 C  CB  . ASP B 1 29  ? -7.811  -27.027 20.686  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . ASP B 1 29  ? -8.840  -28.125 20.853  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CG  1 
ATOM   1497 O  OD1 . ASP B 1 29  ? -10.011 -27.919 20.464  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD1 1 
ATOM   1498 O  OD2 . ASP B 1 29  ? -8.457  -29.204 21.336  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD2 1 
ATOM   1499 N  N   . PHE B 1 30  ? -6.108  -24.965 18.324  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . PHE B 1 30  ? -5.331  -23.726 18.232  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . PHE B 1 30  ? -6.253  -22.548 17.975  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B C   1 
ATOM   1502 O  O   . PHE B 1 30  ? -7.192  -22.661 17.179  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . PHE B 1 30  ? -4.301  -23.791 17.101  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . PHE B 1 30  ? -3.110  -24.685 17.375  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CG  1 
ATOM   1505 C  CD1 . PHE B 1 30  ? -3.121  -25.618 18.406  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD1 1 
ATOM   1506 C  CD2 . PHE B 1 30  ? -1.957  -24.556 16.610  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD2 1 
ATOM   1507 C  CE1 . PHE B 1 30  ? -1.998  -26.432 18.640  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE1 1 
ATOM   1508 C  CE2 . PHE B 1 30  ? -0.848  -25.345 16.844  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE2 1 
ATOM   1509 C  CZ  . PHE B 1 30  ? -0.875  -26.295 17.860  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CZ  1 
ATOM   1510 N  N   . LEU B 1 31  ? -5.981  -21.400 18.589  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1511 C  CA  . LEU B 1 31  ? -6.770  -20.234 18.227  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1512 C  C   . LEU B 1 31  ? -5.922  -18.955 18.063  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1513 O  O   . LEU B 1 31  ? -4.888  -18.769 18.727  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1514 C  CB  . LEU B 1 31  ? -7.908  -20.033 19.242  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1515 C  CG  . LEU B 1 31  ? -7.782  -19.373 20.614  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1516 C  CD1 . LEU B 1 31  ? -7.806  -17.856 20.512  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1517 C  CD2 . LEU B 1 31  ? -8.945  -19.805 21.503  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1518 N  N   . LEU B 1 32  ? -6.380  -18.085 17.165  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . LEU B 1 32  ? -5.653  -16.871 16.847  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . LEU B 1 32  ? -6.041  -15.874 17.931  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1521 O  O   . LEU B 1 32  ? -7.144  -15.304 17.916  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1522 C  CB  . LEU B 1 32  ? -5.996  -16.358 15.430  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . LEU B 1 32  ? -5.086  -15.269 14.819  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1524 C  CD1 . LEU B 1 32  ? -3.599  -15.555 15.040  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1525 C  CD2 . LEU B 1 32  ? -5.355  -15.019 13.318  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1526 N  N   . GLN B 1 33  ? -5.144  -15.692 18.891  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1527 C  CA  . GLN B 1 33  ? -5.493  -15.049 20.163  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1528 C  C   . GLN B 1 33  ? -5.195  -13.548 20.247  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1529 O  O   . GLN B 1 33  ? -5.888  -12.807 20.936  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1530 C  CB  . GLN B 1 33  ? -4.773  -15.776 21.316  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . GLN B 1 33  ? -5.326  -15.471 22.704  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . GLN B 1 33  ? -4.738  -14.232 23.332  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1533 O  OE1 . GLN B 1 33  ? -3.569  -13.935 23.150  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1534 N  NE2 . GLN B 1 33  ? -5.545  -13.511 24.098  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1535 N  N   . GLN B 1 34  ? -4.148  -13.101 19.577  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B N   1 
ATOM   1536 C  CA  . GLN B 1 34  ? -3.703  -11.736 19.768  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CA  1 
ATOM   1537 C  C   . GLN B 1 34  ? -2.944  -11.181 18.575  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B C   1 
ATOM   1538 O  O   . GLN B 1 34  ? -2.352  -11.912 17.781  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B O   1 
ATOM   1539 C  CB  . GLN B 1 34  ? -2.809  -11.639 21.022  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CB  1 
ATOM   1540 C  CG  . GLN B 1 34  ? -1.654  -12.591 20.948  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CG  1 
ATOM   1541 C  CD  . GLN B 1 34  ? -0.655  -12.431 22.082  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CD  1 
ATOM   1542 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 0.491   -12.079 21.838  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B OE1 1 
ATOM   1543 N  NE2 . GLN B 1 34  ? -1.074  -12.719 23.316  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B NE2 1 
ATOM   1544 N  N   . THR B 1 35  ? -2.983  -9.861  18.482  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 35  THR B N   1 
ATOM   1545 C  CA  . THR B 1 35  ? -2.170  -9.062  17.579  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 35  THR B CA  1 
ATOM   1546 C  C   . THR B 1 35  ? -1.535  -8.006  18.485  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 35  THR B C   1 
ATOM   1547 O  O   . THR B 1 35  ? -2.249  -7.370  19.254  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 35  THR B O   1 
ATOM   1548 C  CB  . THR B 1 35  ? -3.029  -8.436  16.468  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 35  THR B CB  1 
ATOM   1549 O  OG1 . THR B 1 35  ? -3.555  -9.472  15.615  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 35  THR B OG1 1 
ATOM   1550 C  CG2 . THR B 1 35  ? -2.236  -7.429  15.653  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 35  THR B CG2 1 
ATOM   1551 N  N   . MET B 1 36  ? -0.207  -7.891  18.478  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 36  MET B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . MET B 1 36  ? 0.489   -6.950  19.368  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . MET B 1 36  ? 0.984   -5.708  18.628  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 36  MET B C   1 
ATOM   1554 O  O   . MET B 1 36  ? 1.662   -5.822  17.597  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 36  MET B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . MET B 1 36  ? 1.672   -7.647  20.062  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . MET B 1 36  ? 2.384   -6.814  21.157  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CG  1 
ATOM   1557 S  SD  . MET B 1 36  ? 3.467   -5.481  20.549  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 36  MET B SD  1 
ATOM   1558 C  CE  . MET B 1 36  ? 5.089   -6.150  20.903  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CE  1 
ATOM   1559 N  N   . LEU B 1 37  ? 0.671   -4.525  19.168  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . LEU B 1 37  ? 1.221   -3.283  18.650  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . LEU B 1 37  ? 1.902   -2.490  19.779  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   1562 O  O   . LEU B 1 37  ? 1.427   -2.461  20.930  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . LEU B 1 37  ? 0.133   -2.417  17.984  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . LEU B 1 37  ? -0.757  -3.057  16.908  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   1565 C  CD1 . LEU B 1 37  ? -1.984  -2.182  16.662  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   1566 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 0.024   -3.264  15.628  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   1567 N  N   . ARG B 1 38  ? 3.029   -1.870  19.451  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1568 C  CA  . ARG B 1 38  ? 3.705   -0.984  20.400  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1569 C  C   . ARG B 1 38  ? 3.095   0.404   20.401  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1570 O  O   . ARG B 1 38  ? 2.873   0.983   19.340  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1571 C  CB  . ARG B 1 38  ? 5.187   -0.897  20.071  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1572 C  CG  . ARG B 1 38  ? 5.957   -2.200  20.322  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1573 C  CD  . ARG B 1 38  ? 7.423   -1.998  19.923  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1574 N  NE  . ARG B 1 38  ? 8.219   -3.215  20.005  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1575 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 8.230   -4.166  19.083  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1576 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 7.463   -4.055  18.006  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1577 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 9.008   -5.227  19.242  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1578 N  N   . ILE B 1 39  ? 2.848   0.953   21.591  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B N   1 
ATOM   1579 C  CA  . ILE B 1 39  ? 2.171   2.245   21.687  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CA  1 
ATOM   1580 C  C   . ILE B 1 39  ? 2.943   3.288   22.509  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B C   1 
ATOM   1581 O  O   . ILE B 1 39  ? 3.452   3.003   23.588  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B O   1 
ATOM   1582 C  CB  . ILE B 1 39  ? 0.747   2.084   22.282  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CB  1 
ATOM   1583 C  CG1 . ILE B 1 39  ? 0.795   1.420   23.661  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG1 1 
ATOM   1584 C  CG2 . ILE B 1 39  ? -0.118  1.244   21.330  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG2 1 
ATOM   1585 C  CD1 . ILE B 1 39  ? -0.443  1.710   24.512  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CD1 1 
ATOM   1586 N  N   . LYS B 1 40  ? 3.005   4.495   21.966  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B N   1 
ATOM   1587 C  CA  . LYS B 1 40  ? 3.698   5.620   22.592  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CA  1 
ATOM   1588 C  C   . LYS B 1 40  ? 3.047   6.103   23.897  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B C   1 
ATOM   1589 O  O   . LYS B 1 40  ? 3.739   6.418   24.864  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B O   1 
ATOM   1590 C  CB  . LYS B 1 40  ? 3.773   6.775   21.584  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . LYS B 1 40  ? 4.481   8.032   22.061  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CG  1 
ATOM   1592 C  CD  . LYS B 1 40  ? 4.725   8.961   20.873  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CD  1 
ATOM   1593 C  CE  . LYS B 1 40  ? 5.438   10.236  21.274  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CE  1 
ATOM   1594 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 6.868   9.957   21.609  1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B NZ  1 
ATOM   1595 N  N   . ASP B 1 41  ? 1.720   6.219   23.902  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B N   1 
ATOM   1596 C  CA  . ASP B 1 41  ? 1.004   6.820   25.033  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CA  1 
ATOM   1597 C  C   . ASP B 1 41  ? -0.267  6.041   25.376  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B C   1 
ATOM   1598 O  O   . ASP B 1 41  ? -1.254  6.147   24.668  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B O   1 
ATOM   1599 C  CB  . ASP B 1 41  ? 0.679   8.283   24.687  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CB  1 
ATOM   1600 C  CG  . ASP B 1 41  ? 0.027   9.046   25.825  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CG  1 
ATOM   1601 O  OD1 . ASP B 1 41  ? -0.512  8.437   26.770  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD1 1 
ATOM   1602 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 0.093   10.287  25.779  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD2 1 
ATOM   1603 N  N   . PRO B 1 42  ? -0.257  5.296   26.497  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1604 C  CA  . PRO B 1 42  ? -1.381  4.451   26.902  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1605 C  C   . PRO B 1 42  ? -2.666  5.221   27.234  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1606 O  O   . PRO B 1 42  ? -3.732  4.623   27.144  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1607 C  CB  . PRO B 1 42  ? -0.842  3.731   28.144  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1608 C  CG  . PRO B 1 42  ? 0.147   4.651   28.691  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1609 C  CD  . PRO B 1 42  ? 0.796   5.331   27.526  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1610 N  N   . LYS B 1 43  ? -2.565  6.491   27.629  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . LYS B 1 43  ? -3.757  7.281   27.908  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . LYS B 1 43  ? -4.512  7.536   26.618  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1613 O  O   . LYS B 1 43  ? -5.715  7.308   26.538  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1614 C  CB  . LYS B 1 43  ? -3.422  8.624   28.561  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . LYS B 1 43  ? -2.776  8.510   29.919  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1616 C  CD  . LYS B 1 43  ? -2.492  9.896   30.502  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1617 C  CE  . LYS B 1 43  ? -1.308  10.559  29.803  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1618 N  NZ  . LYS B 1 43  ? -0.119  9.659   29.640  1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1619 N  N   . LYS B 1 44  ? -3.783  7.998   25.602  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LYS B 1 44  ? -4.366  8.235   24.286  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LYS B 1 44  ? -4.868  6.949   23.646  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B C   1 
ATOM   1622 O  O   . LYS B 1 44  ? -5.982  6.921   23.129  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LYS B 1 44  ? -3.349  8.884   23.350  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LYS B 1 44  ? -2.703  10.153  23.884  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CG  1 
ATOM   1625 C  CD  . LYS B 1 44  ? -2.016  10.919  22.759  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CD  1 
ATOM   1626 C  CE  . LYS B 1 44  ? -1.160  12.048  23.311  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CE  1 
ATOM   1627 N  NZ  . LYS B 1 44  ? -0.548  12.865  22.228  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B NZ  1 
ATOM   1628 N  N   . SER B 1 45  ? -4.051  5.896   23.677  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N   1 
ATOM   1629 C  CA  . SER B 1 45  ? -4.429  4.621   23.058  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA  1 
ATOM   1630 C  C   . SER B 1 45  ? -5.640  3.952   23.730  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 45  SER B C   1 
ATOM   1631 O  O   . SER B 1 45  ? -6.543  3.464   23.044  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 45  SER B O   1 
ATOM   1632 C  CB  . SER B 1 45  ? -3.239  3.656   23.056  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB  1 
ATOM   1633 O  OG  . SER B 1 45  ? -2.190  4.159   22.236  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG  1 
ATOM   1634 N  N   . LEU B 1 46  ? -5.658  3.889   25.057  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   1635 C  CA  . LEU B 1 46  ? -6.784  3.254   25.734  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   1636 C  C   . LEU B 1 46  ? -8.079  4.026   25.524  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   1637 O  O   . LEU B 1 46  ? -9.154  3.435   25.420  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   1638 C  CB  . LEU B 1 46  ? -6.510  3.066   27.231  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . LEU B 1 46  ? -5.543  1.930   27.603  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   1640 C  CD1 . LEU B 1 46  ? -5.303  1.913   29.098  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   1641 C  CD2 . LEU B 1 46  ? -6.103  0.584   27.185  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   1642 N  N   . ASP B 1 47  ? -7.987  5.347   25.486  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ASP B 1 47  ? -9.171  6.155   25.246  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ASP B 1 47  ? -9.710  5.872   23.845  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ASP B 1 47  ? -10.916 5.670   23.651  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ASP B 1 47  ? -8.861  7.635   25.421  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CB  1 
ATOM   1647 C  CG  . ASP B 1 47  ? -10.038 8.506   25.077  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CG  1 
ATOM   1648 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -11.053 8.388   25.780  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD1 1 
ATOM   1649 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -9.955  9.286   24.109  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD2 1 
ATOM   1650 N  N   . PHE B 1 48  ? -8.798  5.842   22.872  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B N   1 
ATOM   1651 C  CA  . PHE B 1 48  ? -9.181  5.595   21.484  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CA  1 
ATOM   1652 C  C   . PHE B 1 48  ? -9.841  4.230   21.347  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B C   1 
ATOM   1653 O  O   . PHE B 1 48  ? -10.954 4.118   20.829  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B O   1 
ATOM   1654 C  CB  . PHE B 1 48  ? -7.963  5.682   20.569  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CB  1 
ATOM   1655 C  CG  . PHE B 1 48  ? -8.271  5.395   19.136  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CG  1 
ATOM   1656 C  CD1 . PHE B 1 48  ? -8.736  6.393   18.312  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD1 1 
ATOM   1657 C  CD2 . PHE B 1 48  ? -8.077  4.131   18.609  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD2 1 
ATOM   1658 C  CE1 . PHE B 1 48  ? -9.017  6.144   16.985  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE1 1 
ATOM   1659 C  CE2 . PHE B 1 48  ? -8.350  3.878   17.282  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE2 1 
ATOM   1660 C  CZ  . PHE B 1 48  ? -8.816  4.883   16.469  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CZ  1 
ATOM   1661 N  N   . TYR B 1 49  ? -9.165  3.184   21.814  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . TYR B 1 49  ? -9.716  1.837   21.649  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . TYR B 1 49  ? -10.960 1.498   22.497  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B C   1 
ATOM   1664 O  O   . TYR B 1 49  ? -11.799 0.711   22.053  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . TYR B 1 49  ? -8.623  0.805   21.883  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CB  1 
ATOM   1666 C  CG  . TYR B 1 49  ? -7.671  0.742   20.694  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CG  1 
ATOM   1667 C  CD1 . TYR B 1 49  ? -8.067  0.123   19.509  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD1 1 
ATOM   1668 C  CD2 . TYR B 1 49  ? -6.395  1.306   20.750  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD2 1 
ATOM   1669 C  CE1 . TYR B 1 49  ? -7.236  0.056   18.417  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE1 1 
ATOM   1670 C  CE2 . TYR B 1 49  ? -5.538  1.243   19.642  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE2 1 
ATOM   1671 C  CZ  . TYR B 1 49  ? -5.974  0.604   18.480  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CZ  1 
ATOM   1672 O  OH  . TYR B 1 49  ? -5.173  0.520   17.370  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B OH  1 
ATOM   1673 N  N   . THR B 1 50  ? -11.096 2.063   23.694  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 50  THR B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . THR B 1 50  ? -12.268 1.741   24.524  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . THR B 1 50  ? -13.429 2.670   24.204  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 50  THR B C   1 
ATOM   1676 O  O   . THR B 1 50  ? -14.529 2.198   23.924  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 50  THR B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . THR B 1 50  ? -11.965 1.790   26.044  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CB  1 
ATOM   1678 O  OG1 . THR B 1 50  ? -11.492 3.094   26.403  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 50  THR B OG1 1 
ATOM   1679 C  CG2 . THR B 1 50  ? -10.909 0.754   26.413  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CG2 1 
ATOM   1680 N  N   . ARG B 1 51  ? -13.201 3.978   24.254  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . ARG B 1 51  ? -14.270 4.943   23.974  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . ARG B 1 51  ? -14.679 5.063   22.508  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   1683 O  O   . ARG B 1 51  ? -15.858 4.990   22.184  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . ARG B 1 51  ? -13.880 6.338   24.466  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . ARG B 1 51  ? -15.035 7.336   24.418  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   1686 C  CD  . ARG B 1 51  ? -14.636 8.641   25.060  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   1687 N  NE  . ARG B 1 51  ? -13.364 9.141   24.545  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   1688 C  CZ  . ARG B 1 51  ? -13.243 9.902   23.464  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   1689 N  NH1 . ARG B 1 51  ? -14.316 10.249  22.774  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   1690 N  NH2 . ARG B 1 51  ? -12.050 10.322  23.069  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   1691 N  N   . VAL B 1 52  ? -13.713 5.284   21.625  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   1 
ATOM   1692 C  CA  . VAL B 1 52  ? -14.028 5.454   20.216  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  1 
ATOM   1693 C  C   . VAL B 1 52  ? -14.438 4.137   19.564  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   1 
ATOM   1694 O  O   . VAL B 1 52  ? -15.478 4.084   18.901  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   1 
ATOM   1695 C  CB  . VAL B 1 52  ? -12.844 6.075   19.436  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  1 
ATOM   1696 C  CG1 . VAL B 1 52  ? -13.237 6.314   17.986  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 1 
ATOM   1697 C  CG2 . VAL B 1 52  ? -12.406 7.376   20.098  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 1 
ATOM   1698 N  N   . LEU B 1 53  ? -13.619 3.093   19.711  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1699 C  CA  . LEU B 1 53  ? -13.909 1.819   19.025  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1700 C  C   . LEU B 1 53  ? -14.696 0.789   19.836  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1701 O  O   . LEU B 1 53  ? -15.149 -0.221  19.294  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1702 C  CB  . LEU B 1 53  ? -12.609 1.182   18.536  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1703 C  CG  . LEU B 1 53  ? -11.985 1.872   17.331  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1704 C  CD1 . LEU B 1 53  ? -10.698 1.144   16.918  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1705 C  CD2 . LEU B 1 53  ? -13.005 1.889   16.196  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1706 N  N   . GLY B 1 54  ? -14.870 1.037   21.126  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   1707 C  CA  . GLY B 1 54  ? -15.739 0.199   21.924  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   1708 C  C   . GLY B 1 54  ? -15.185 -1.119  22.420  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   1709 O  O   . GLY B 1 54  ? -15.948 -1.965  22.891  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   1710 N  N   . LEU B 1 55  ? -13.867 -1.308  22.343  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1711 C  CA  . LEU B 1 55  ? -13.277 -2.517  22.904  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1712 C  C   . LEU B 1 55  ? -13.302 -2.445  24.414  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1713 O  O   . LEU B 1 55  ? -13.385 -1.366  24.984  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1714 C  CB  . LEU B 1 55  ? -11.819 -2.719  22.448  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1715 C  CG  . LEU B 1 55  ? -11.564 -3.236  21.034  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1716 C  CD1 . LEU B 1 55  ? -11.663 -2.084  20.081  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1717 C  CD2 . LEU B 1 55  ? -10.197 -3.863  20.953  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1718 N  N   . THR B 1 56  ? -13.146 -3.599  25.042  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 56  THR B N   1 
ATOM   1719 C  CA  . THR B 1 56  ? -13.137 -3.672  26.483  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CA  1 
ATOM   1720 C  C   . THR B 1 56  ? -11.718 -3.993  26.889  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 56  THR B C   1 
ATOM   1721 O  O   . THR B 1 56  ? -11.118 -4.912  26.332  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 56  THR B O   1 
ATOM   1722 C  CB  . THR B 1 56  ? -14.099 -4.771  27.006  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CB  1 
ATOM   1723 O  OG1 . THR B 1 56  ? -15.454 -4.444  26.655  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 56  THR B OG1 1 
ATOM   1724 C  CG2 . THR B 1 56  ? -13.973 -4.937  28.523  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CG2 1 
ATOM   1725 N  N   . LEU B 1 57  ? -11.183 -3.256  27.859  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . LEU B 1 57  ? -9.880  -3.609  28.425  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . LEU B 1 57  ? -10.071 -4.837  29.307  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1728 O  O   . LEU B 1 57  ? -10.699 -4.754  30.366  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . LEU B 1 57  ? -9.283  -2.462  29.245  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . LEU B 1 57  ? -7.977  -2.812  29.989  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1731 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -6.817  -3.069  29.025  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1732 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -7.599  -1.745  31.025  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1733 N  N   . LEU B 1 58  ? -9.575  -5.979  28.848  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B N   1 
ATOM   1734 C  CA  . LEU B 1 58  ? -9.648  -7.214  29.623  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CA  1 
ATOM   1735 C  C   . LEU B 1 58  ? -8.705  -7.200  30.819  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B C   1 
ATOM   1736 O  O   . LEU B 1 58  ? -9.079  -7.596  31.921  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B O   1 
ATOM   1737 C  CB  . LEU B 1 58  ? -9.331  -8.421  28.738  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CB  1 
ATOM   1738 C  CG  . LEU B 1 58  ? -10.025 -8.517  27.369  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CG  1 
ATOM   1739 C  CD1 . LEU B 1 58  ? -9.703  -9.842  26.697  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD1 1 
ATOM   1740 C  CD2 . LEU B 1 58  ? -11.531 -8.391  27.566  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD2 1 
ATOM   1741 N  N   . GLN B 1 59  ? -7.468  -6.786  30.581  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . GLN B 1 59  ? -6.435  -6.890  31.597  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . GLN B 1 59  ? -5.252  -5.984  31.290  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   1 
ATOM   1744 O  O   . GLN B 1 59  ? -4.927  -5.732  30.128  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . GLN B 1 59  ? -5.977  -8.335  31.733  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . GLN B 1 59  ? -5.067  -8.606  32.924  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . GLN B 1 59  ? -4.965  -10.086 33.213  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  1 
ATOM   1748 O  OE1 . GLN B 1 59  ? -5.553  -10.903 32.505  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 1 
ATOM   1749 N  NE2 . GLN B 1 59  ? -4.204  -10.444 34.244  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 1 
ATOM   1750 N  N   . LYS B 1 60  ? -4.632  -5.496  32.360  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . LYS B 1 60  ? -3.419  -4.693  32.319  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . LYS B 1 60  ? -2.339  -5.412  33.112  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B C   1 
ATOM   1753 O  O   . LYS B 1 60  ? -2.591  -5.845  34.236  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . LYS B 1 60  ? -3.634  -3.304  32.927  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . LYS B 1 60  ? -2.300  -2.603  33.248  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CG  1 
ATOM   1756 C  CD  . LYS B 1 60  ? -2.445  -1.368  34.147  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CD  1 
ATOM   1757 C  CE  . LYS B 1 60  ? -2.315  -0.054  33.402  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CE  1 
ATOM   1758 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -1.079  0.701   33.745  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B NZ  1 
ATOM   1759 N  N   . LEU B 1 61  ? -1.166  -5.595  32.525  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   1 
ATOM   1760 C  CA  . LEU B 1 61  ? -0.051  -6.157  33.281  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  1 
ATOM   1761 C  C   . LEU B 1 61  ? 1.114   -5.167  33.332  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   1 
ATOM   1762 O  O   . LEU B 1 61  ? 1.525   -4.635  32.300  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   1 
ATOM   1763 C  CB  . LEU B 1 61  ? 0.405   -7.485  32.678  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  1 
ATOM   1764 C  CG  . LEU B 1 61  ? -0.576  -8.656  32.583  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  1 
ATOM   1765 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 0.089   -9.821  31.875  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 1 
ATOM   1766 C  CD2 . LEU B 1 61  ? -1.048  -9.084  33.955  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 1 
ATOM   1767 N  N   . ASP B 1 62  ? 1.656   -4.941  34.531  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1768 C  CA  . ASP B 1 62  ? 2.791   -4.034  34.714  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1769 C  C   . ASP B 1 62  ? 4.048   -4.793  35.113  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1770 O  O   . ASP B 1 62  ? 4.009   -5.664  35.978  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1771 C  CB  . ASP B 1 62  ? 2.500   -2.976  35.788  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1772 C  CG  . ASP B 1 62  ? 1.293   -2.127  35.471  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1773 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 1.345   -1.367  34.475  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1774 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 0.296   -2.214  36.226  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1775 N  N   . PHE B 1 63  ? 5.166   -4.429  34.498  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B N   1 
ATOM   1776 C  CA  . PHE B 1 63  ? 6.442   -5.078  34.760  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CA  1 
ATOM   1777 C  C   . PHE B 1 63  ? 7.466   -4.003  35.132  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B C   1 
ATOM   1778 O  O   . PHE B 1 63  ? 8.242   -3.552  34.282  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B O   1 
ATOM   1779 C  CB  . PHE B 1 63  ? 6.910   -5.876  33.542  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . PHE B 1 63  ? 5.950   -6.951  33.110  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CG  1 
ATOM   1781 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 4.891   -6.653  32.266  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD1 1 
ATOM   1782 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 6.113   -8.258  33.539  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD2 1 
ATOM   1783 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 4.009   -7.631  31.870  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE1 1 
ATOM   1784 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 5.238   -9.243  33.137  1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE2 1 
ATOM   1785 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 4.179   -8.925  32.305  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CZ  1 
ATOM   1786 N  N   . PRO B 1 64  ? 7.461   -3.588  36.410  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . PRO B 1 64  ? 8.267   -2.455  36.879  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . PRO B 1 64  ? 9.753   -2.699  36.666  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1789 O  O   . PRO B 1 64  ? 10.480  -1.767  36.330  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1790 C  CB  . PRO B 1 64  ? 7.930   -2.359  38.374  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . PRO B 1 64  ? 6.746   -3.238  38.595  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . PRO B 1 64  ? 6.713   -4.243  37.498  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1793 N  N   . ALA B 1 65  ? 10.180  -3.947  36.826  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   1 
ATOM   1794 C  CA  . ALA B 1 65  ? 11.587  -4.290  36.679  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  1 
ATOM   1795 C  C   . ALA B 1 65  ? 12.064  -3.990  35.262  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   1 
ATOM   1796 O  O   . ALA B 1 65  ? 13.164  -3.467  35.061  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   1 
ATOM   1797 C  CB  . ALA B 1 65  ? 11.816  -5.762  37.017  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  1 
ATOM   1798 N  N   . MET B 1 66  ? 11.224  -4.311  34.281  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 66  MET B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . MET B 1 66  ? 11.568  -4.098  32.879  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . MET B 1 66  ? 10.992  -2.815  32.276  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 66  MET B C   1 
ATOM   1801 O  O   . MET B 1 66  ? 11.245  -2.511  31.108  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 66  MET B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . MET B 1 66  ? 11.128  -5.311  32.069  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CB  1 
ATOM   1803 C  CG  . MET B 1 66  ? 11.764  -6.600  32.558  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CG  1 
ATOM   1804 S  SD  . MET B 1 66  ? 11.404  -8.028  31.524  1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 66  MET B SD  1 
ATOM   1805 C  CE  . MET B 1 66  ? 10.040  -8.721  32.452  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CE  1 
ATOM   1806 N  N   . LYS B 1 67  ? 10.222  -2.073  33.068  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . LYS B 1 67  ? 9.718   -0.762  32.657  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . LYS B 1 67  ? 8.811   -0.804  31.419  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1809 O  O   . LYS B 1 67  ? 8.952   0.012   30.503  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . LYS B 1 67  ? 10.886  0.212   32.439  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1811 C  CG  . LYS B 1 67  ? 11.776  0.357   33.675  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1812 C  CD  . LYS B 1 67  ? 10.999  1.087   34.767  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1813 C  CE  . LYS B 1 67  ? 11.878  1.778   35.799  1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1814 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 12.487  0.809   36.743  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   1815 N  N   . PHE B 1 68  ? 7.906   -1.776  31.378  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . PHE B 1 68  ? 6.869   -1.757  30.353  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . PHE B 1 68  ? 5.548   -2.286  30.897  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B C   1 
ATOM   1818 O  O   . PHE B 1 68  ? 5.523   -2.968  31.922  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . PHE B 1 68  ? 7.322   -2.550  29.113  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . PHE B 1 68  ? 7.334   -4.047  29.297  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CG  1 
ATOM   1821 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 6.196   -4.808  29.038  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD1 1 
ATOM   1822 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 8.489   -4.700  29.723  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD2 1 
ATOM   1823 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 6.212   -6.195  29.197  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE1 1 
ATOM   1824 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 8.507   -6.079  29.886  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE2 1 
ATOM   1825 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 7.368   -6.826  29.624  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CZ  1 
ATOM   1826 N  N   . SER B 1 69  ? 4.455   -1.948  30.209  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . SER B 1 69  ? 3.132   -2.463  30.531  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . SER B 1 69  ? 2.478   -3.096  29.300  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   1 
ATOM   1829 O  O   . SER B 1 69  ? 2.769   -2.693  28.175  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   1 
ATOM   1830 C  CB  . SER B 1 69  ? 2.232   -1.338  31.044  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  1 
ATOM   1831 O  OG  . SER B 1 69  ? 2.818   -0.657  32.133  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  1 
ATOM   1832 N  N   . LEU B 1 70  ? 1.567   -4.042  29.529  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   1 
ATOM   1833 C  CA  . LEU B 1 70  ? 0.768   -4.659  28.466  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  1 
ATOM   1834 C  C   . LEU B 1 70  ? -0.728  -4.399  28.697  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   1 
ATOM   1835 O  O   . LEU B 1 70  ? -1.208  -4.474  29.832  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   1 
ATOM   1836 C  CB  . LEU B 1 70  ? 1.031   -6.160  28.392  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  1 
ATOM   1837 C  CG  . LEU B 1 70  ? 2.489   -6.591  28.266  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  1 
ATOM   1838 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 2.558   -8.097  28.169  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 1 
ATOM   1839 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 3.210   -5.928  27.103  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 1 
ATOM   1840 N  N   . TYR B 1 71  ? -1.448  -4.056  27.631  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   1841 C  CA  . TYR B 1 71  ? -2.899  -3.884  27.688  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   1842 C  C   . TYR B 1 71  ? -3.579  -4.872  26.745  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   1843 O  O   . TYR B 1 71  ? -3.246  -4.914  25.558  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   1844 C  CB  . TYR B 1 71  ? -3.273  -2.452  27.314  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   1845 C  CG  . TYR B 1 71  ? -2.612  -1.455  28.218  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   1846 C  CD1 . TYR B 1 71  ? -1.325  -0.987  27.949  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   1847 C  CD2 . TYR B 1 71  ? -3.254  -0.995  29.357  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   1848 C  CE1 . TYR B 1 71  ? -0.702  -0.069  28.791  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   1849 C  CE2 . TYR B 1 71  ? -2.647  -0.092  30.196  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   1850 C  CZ  . TYR B 1 71  ? -1.373  0.365   29.918  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   1851 O  OH  . TYR B 1 71  ? -0.780  1.262   30.769  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   1852 N  N   . PHE B 1 72  ? -4.494  -5.687  27.264  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B N   1 
ATOM   1853 C  CA  . PHE B 1 72  ? -5.221  -6.616  26.412  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CA  1 
ATOM   1854 C  C   . PHE B 1 72  ? -6.667  -6.154  26.254  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B C   1 
ATOM   1855 O  O   . PHE B 1 72  ? -7.405  -6.042  27.234  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B O   1 
ATOM   1856 C  CB  . PHE B 1 72  ? -5.119  -8.022  26.970  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CB  1 
ATOM   1857 C  CG  . PHE B 1 72  ? -3.750  -8.615  26.806  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CG  1 
ATOM   1858 C  CD1 . PHE B 1 72  ? -2.753  -8.354  27.731  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD1 1 
ATOM   1859 C  CD2 . PHE B 1 72  ? -3.445  -9.387  25.697  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD2 1 
ATOM   1860 C  CE1 . PHE B 1 72  ? -1.484  -8.879  27.567  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE1 1 
ATOM   1861 C  CE2 . PHE B 1 72  ? -2.187  -9.926  25.530  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE2 1 
ATOM   1862 C  CZ  . PHE B 1 72  ? -1.206  -9.671  26.465  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CZ  1 
ATOM   1863 N  N   . LEU B 1 73  ? -7.054  -5.881  25.003  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1864 C  CA  . LEU B 1 73  ? -8.383  -5.366  24.683  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1865 C  C   . LEU B 1 73  ? -9.098  -6.304  23.736  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1866 O  O   . LEU B 1 73  ? -8.454  -6.989  22.935  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1867 C  CB  . LEU B 1 73  ? -8.299  -3.975  24.056  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1868 C  CG  . LEU B 1 73  ? -7.691  -2.895  24.940  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1869 C  CD1 . LEU B 1 73  ? -6.319  -2.512  24.431  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1870 C  CD2 . LEU B 1 73  ? -8.594  -1.682  25.083  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1871 N  N   . ALA B 1 74  ? -10.424 -6.371  23.858  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N   1 
ATOM   1872 C  CA  . ALA B 1 74  ? -11.213 -7.237  22.998  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA  1 
ATOM   1873 C  C   . ALA B 1 74  ? -12.669 -6.811  23.024  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C   1 
ATOM   1874 O  O   . ALA B 1 74  ? -13.090 -6.063  23.911  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O   1 
ATOM   1875 C  CB  . ALA B 1 74  ? -11.076 -8.688  23.419  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB  1 
ATOM   1876 N  N   . TYR B 1 75  ? -13.426 -7.284  22.040  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B N   1 
ATOM   1877 C  CA  . TYR B 1 75  ? -14.867 -7.101  22.035  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CA  1 
ATOM   1878 C  C   . TYR B 1 75  ? -15.472 -8.201  22.884  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B C   1 
ATOM   1879 O  O   . TYR B 1 75  ? -15.758 -9.307  22.408  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B O   1 
ATOM   1880 C  CB  . TYR B 1 75  ? -15.414 -7.101  20.608  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . TYR B 1 75  ? -15.107 -5.798  19.909  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CG  1 
ATOM   1882 C  CD1 . TYR B 1 75  ? -15.611 -4.600  20.395  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD1 1 
ATOM   1883 C  CD2 . TYR B 1 75  ? -14.315 -5.761  18.767  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD2 1 
ATOM   1884 C  CE1 . TYR B 1 75  ? -15.331 -3.400  19.776  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE1 1 
ATOM   1885 C  CE2 . TYR B 1 75  ? -14.029 -4.562  18.133  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE2 1 
ATOM   1886 C  CZ  . TYR B 1 75  ? -14.538 -3.389  18.635  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CZ  1 
ATOM   1887 O  OH  . TYR B 1 75  ? -14.267 -2.207  18.011  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B OH  1 
ATOM   1888 N  N   . GLU B 1 76  ? -15.587 -7.906  24.173  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B N   1 
ATOM   1889 C  CA  . GLU B 1 76  ? -16.072 -8.860  25.155  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CA  1 
ATOM   1890 C  C   . GLU B 1 76  ? -17.015 -8.180  26.140  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B C   1 
ATOM   1891 O  O   . GLU B 1 76  ? -16.909 -6.987  26.401  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B O   1 
ATOM   1892 C  CB  . GLU B 1 76  ? -14.905 -9.503  25.914  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CB  1 
ATOM   1893 C  CG  . GLU B 1 76  ? -13.964 -10.366 25.060  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CG  1 
ATOM   1894 C  CD  . GLU B 1 76  ? -14.529 -11.750 24.840  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CD  1 
ATOM   1895 O  OE1 . GLU B 1 76  ? -15.453 -12.110 25.581  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE1 1 
ATOM   1896 O  OE2 . GLU B 1 76  ? -14.071 -12.481 23.938  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE2 1 
ATOM   1897 N  N   . ASP B 1 77  ? -17.930 -8.959  26.697  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1898 C  CA  . ASP B 1 77  ? -18.825 -8.461  27.728  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1899 C  C   . ASP B 1 77  ? -18.013 -8.249  29.000  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1900 O  O   . ASP B 1 77  ? -17.396 -9.174  29.519  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1901 C  CB  . ASP B 1 77  ? -19.964 -9.464  27.936  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1902 C  CG  . ASP B 1 77  ? -20.966 -9.031  28.991  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1903 O  OD1 . ASP B 1 77  ? -20.892 -7.892  29.509  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1904 O  OD2 . ASP B 1 77  ? -21.831 -9.874  29.306  1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1905 N  N   . LYS B 1 78  ? -18.006 -7.015  29.487  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   1906 C  CA  . LYS B 1 78  ? -17.220 -6.641  30.659  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1907 C  C   . LYS B 1 78  ? -17.611 -7.412  31.919  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   1908 O  O   . LYS B 1 78  ? -16.811 -7.544  32.842  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   1909 C  CB  . LYS B 1 78  ? -17.349 -5.134  30.888  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1910 C  CG  . LYS B 1 78  ? -18.754 -4.691  31.278  1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1911 C  CD  . LYS B 1 78  ? -18.867 -3.172  31.299  1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1912 C  CE  . LYS B 1 78  ? -20.197 -2.713  31.880  1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1913 N  NZ  . LYS B 1 78  ? -20.364 -3.075  33.313  1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   1914 N  N   . ASN B 1 79  ? -18.848 -7.899  31.953  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . ASN B 1 79  ? -19.337 -8.709  33.065  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . ASN B 1 79  ? -18.774 -10.127 33.031  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   1 
ATOM   1917 O  O   . ASN B 1 79  ? -18.787 -10.833 34.035  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   1 
ATOM   1918 C  CB  . ASN B 1 79  ? -20.869 -8.743  33.056  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  1 
ATOM   1919 C  CG  . ASN B 1 79  ? -21.477 -7.370  33.249  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  1 
ATOM   1920 O  OD1 . ASN B 1 79  ? -21.048 -6.602  34.115  1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 1 
ATOM   1921 N  ND2 . ASN B 1 79  ? -22.465 -7.042  32.429  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 1 
ATOM   1922 N  N   . ASP B 1 80  ? -18.300 -10.544 31.864  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . ASP B 1 80  ? -17.642 -11.837 31.717  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . ASP B 1 80  ? -16.221 -11.893 32.301  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   1925 O  O   . ASP B 1 80  ? -15.642 -12.973 32.397  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . ASP B 1 80  ? -17.596 -12.246 30.241  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . ASP B 1 80  ? -18.915 -12.820 29.747  1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   1928 O  OD1 . ASP B 1 80  ? -19.906 -12.795 30.508  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   1929 O  OD2 . ASP B 1 80  ? -18.947 -13.309 28.597  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   1930 N  N   . ILE B 1 81  ? -15.633 -10.753 32.651  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . ILE B 1 81  ? -14.259 -10.776 33.139  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . ILE B 1 81  ? -14.186 -11.271 34.584  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B C   1 
ATOM   1933 O  O   . ILE B 1 81  ? -14.765 -10.666 35.483  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . ILE B 1 81  ? -13.592 -9.386  33.081  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CB  1 
ATOM   1935 C  CG1 . ILE B 1 81  ? -13.637 -8.803  31.665  1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG1 1 
ATOM   1936 C  CG2 . ILE B 1 81  ? -12.153 -9.468  33.551  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG2 1 
ATOM   1937 C  CD1 . ILE B 1 81  ? -13.410 -7.298  31.632  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CD1 1 
ATOM   1938 N  N   . PRO B 1 82  ? -13.431 -12.358 34.814  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . PRO B 1 82  ? -13.209 -12.934 36.150  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . PRO B 1 82  ? -12.523 -11.951 37.102  1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B C   1 
ATOM   1941 O  O   . PRO B 1 82  ? -11.661 -11.173 36.664  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . PRO B 1 82  ? -12.313 -14.146 35.870  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . PRO B 1 82  ? -12.560 -14.479 34.439  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CG  1 
ATOM   1944 C  CD  . PRO B 1 82  ? -12.794 -13.163 33.760  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CD  1 
ATOM   1945 N  N   . LYS B 1 83  ? -12.907 -11.997 38.379  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . LYS B 1 83  ? -12.356 -11.127 39.419  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . LYS B 1 83  ? -11.010 -11.602 39.970  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B C   1 
ATOM   1948 O  O   . LYS B 1 83  ? -10.067 -10.811 40.115  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . LYS B 1 83  ? -13.362 -11.052 40.574  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . LYS B 1 83  ? -14.838 -10.949 40.153  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CG  1 
ATOM   1951 C  CD  . LYS B 1 83  ? -15.766 -10.440 41.270  1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CD  1 
ATOM   1952 C  CE  . LYS B 1 83  ? -15.015 -9.706  42.392  1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CE  1 
ATOM   1953 N  NZ  . LYS B 1 83  ? -15.842 -9.505  43.627  1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B NZ  1 
ATOM   1954 N  N   . ASP B 1 84  ? -10.909 -12.909 40.224  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1955 C  CA  . ASP B 1 84  ? -9.645  -13.538 40.633  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1956 C  C   . ASP B 1 84  ? -8.574  -13.394 39.570  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1957 O  O   . ASP B 1 84  ? -8.833  -13.641 38.389  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1958 C  CB  . ASP B 1 84  ? -9.886  -15.019 40.973  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1959 C  CG  . ASP B 1 84  ? -8.606  -15.767 41.288  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1960 O  OD1 . ASP B 1 84  ? -8.136  -15.661 42.437  1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1961 O  OD2 . ASP B 1 84  ? -8.079  -16.464 40.397  1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1962 N  N   . LYS B 1 85  ? -7.374  -12.994 39.976  1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   1963 C  CA  . LYS B 1 85  ? -6.338  -12.659 38.976  1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   1964 C  C   . LYS B 1 85  ? -5.785  -13.879 38.239  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   1965 O  O   . LYS B 1 85  ? -5.365  -13.773 37.096  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   1966 C  CB  . LYS B 1 85  ? -5.196  -11.873 39.616  1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   1967 C  CG  . LYS B 1 85  ? -4.037  -11.528 38.645  1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   1968 C  CD  . LYS B 1 85  ? -2.830  -10.833 39.271  1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   1969 C  CE  . LYS B 1 85  ? -3.215  -9.603  40.090  1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   1970 N  NZ  . LYS B 1 85  ? -1.999  -8.883  40.596  1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   1971 N  N   . SER B 1 86  ? -5.873  -15.065 38.830  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 86  SER B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . SER B 1 86  ? -5.508  -16.275 38.090  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . SER B 1 86  ? -6.573  -16.642 37.066  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 86  SER B C   1 
ATOM   1974 O  O   . SER B 1 86  ? -6.268  -17.072 35.945  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 86  SER B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . SER B 1 86  ? -5.276  -17.481 39.025  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CB  1 
ATOM   1976 O  OG  . SER B 1 86  ? -4.052  -17.352 39.729  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 86  SER B OG  1 
ATOM   1977 N  N   . GLU B 1 87  ? -7.829  -16.498 37.471  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1978 C  CA  . GLU B 1 87  ? -8.960  -16.744 36.577  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1979 C  C   . GLU B 1 87  ? -8.981  -15.728 35.439  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1980 O  O   . GLU B 1 87  ? -9.245  -16.072 34.285  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1981 C  CB  . GLU B 1 87  ? -10.283 -16.656 37.337  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . GLU B 1 87  ? -10.500 -17.687 38.433  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1983 C  CD  . GLU B 1 87  ? -11.937 -17.644 38.946  1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1984 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -12.238 -18.304 39.965  1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1985 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -12.774 -16.963 38.312  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1986 N  N   . LYS B 1 88  ? -8.647  -14.486 35.787  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . LYS B 1 88  ? -8.664  -13.353 34.867  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . LYS B 1 88  ? -7.608  -13.527 33.776  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   1 
ATOM   1989 O  O   . LYS B 1 88  ? -7.893  -13.318 32.597  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . LYS B 1 88  ? -8.436  -12.042 35.651  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . LYS B 1 88  ? -8.511  -10.723 34.837  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  1 
ATOM   1992 C  CD  . LYS B 1 88  ? -8.044  -9.497  35.642  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  1 
ATOM   1993 C  CE  . LYS B 1 88  ? -8.995  -9.142  36.769  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  1 
ATOM   1994 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -10.336 -8.821  36.239  1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  1 
ATOM   1995 N  N   . THR B 1 89  ? -6.407  -13.954 34.159  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   1996 C  CA  . THR B 1 89  ? -5.331  -14.135 33.179  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   1997 C  C   . THR B 1 89  ? -5.612  -15.273 32.186  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   1998 O  O   . THR B 1 89  ? -5.429  -15.115 30.973  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   1999 C  CB  . THR B 1 89  ? -3.956  -14.373 33.874  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2000 O  OG1 . THR B 1 89  ? -3.653  -13.267 34.730  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2001 C  CG2 . THR B 1 89  ? -2.842  -14.483 32.847  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2002 N  N   . ALA B 1 90  ? -6.077  -16.413 32.683  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . ALA B 1 90  ? -6.409  -17.522 31.799  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . ALA B 1 90  ? -7.603  -17.200 30.885  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   2005 O  O   . ALA B 1 90  ? -7.667  -17.650 29.743  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   2006 C  CB  . ALA B 1 90  ? -6.683  -18.778 32.603  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   2007 N  N   . TRP B 1 91  ? -8.559  -16.436 31.385  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B N   1 
ATOM   2008 C  CA  . TRP B 1 91  ? -9.687  -16.030 30.549  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CA  1 
ATOM   2009 C  C   . TRP B 1 91  ? -9.223  -15.048 29.467  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B C   1 
ATOM   2010 O  O   . TRP B 1 91  ? -9.486  -15.251 28.275  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B O   1 
ATOM   2011 C  CB  . TRP B 1 91  ? -10.789 -15.431 31.416  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CB  1 
ATOM   2012 C  CG  . TRP B 1 91  ? -11.997 -14.983 30.656  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CG  1 
ATOM   2013 C  CD1 . TRP B 1 91  ? -13.080 -15.735 30.307  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD1 1 
ATOM   2014 C  CD2 . TRP B 1 91  ? -12.251 -13.658 30.178  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD2 1 
ATOM   2015 N  NE1 . TRP B 1 91  ? -13.993 -14.956 29.622  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B NE1 1 
ATOM   2016 C  CE2 . TRP B 1 91  ? -13.507 -13.677 29.535  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE2 1 
ATOM   2017 C  CE3 . TRP B 1 91  ? -11.532 -12.459 30.224  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE3 1 
ATOM   2018 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? -14.056 -12.546 28.938  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ2 1 
ATOM   2019 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? -12.088 -11.330 29.640  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ3 1 
ATOM   2020 C  CH2 . TRP B 1 91  ? -13.336 -11.387 29.001  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CH2 1 
ATOM   2021 N  N   . THR B 1 92  ? -8.467  -14.036 29.880  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 92  THR B N   1 
ATOM   2022 C  CA  . THR B 1 92  ? -7.932  -13.049 28.949  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CA  1 
ATOM   2023 C  C   . THR B 1 92  ? -7.158  -13.721 27.810  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 92  THR B C   1 
ATOM   2024 O  O   . THR B 1 92  ? -7.405  -13.450 26.630  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 92  THR B O   1 
ATOM   2025 C  CB  . THR B 1 92  ? -6.997  -12.041 29.660  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CB  1 
ATOM   2026 O  OG1 . THR B 1 92  ? -7.764  -11.166 30.496  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 92  THR B OG1 1 
ATOM   2027 C  CG2 . THR B 1 92  ? -6.219  -11.188 28.645  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CG2 1 
ATOM   2028 N  N   . PHE B 1 93  ? -6.254  -14.627 28.166  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B N   1 
ATOM   2029 C  CA  . PHE B 1 93  ? -5.375  -15.255 27.194  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CA  1 
ATOM   2030 C  C   . PHE B 1 93  ? -6.009  -16.380 26.381  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B C   1 
ATOM   2031 O  O   . PHE B 1 93  ? -5.362  -16.937 25.496  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B O   1 
ATOM   2032 C  CB  . PHE B 1 93  ? -4.100  -15.719 27.895  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CB  1 
ATOM   2033 C  CG  . PHE B 1 93  ? -3.120  -14.606 28.099  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CG  1 
ATOM   2034 C  CD1 . PHE B 1 93  ? -2.335  -14.169 27.049  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD1 1 
ATOM   2035 C  CD2 . PHE B 1 93  ? -3.031  -13.951 29.311  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD2 1 
ATOM   2036 C  CE1 . PHE B 1 93  ? -1.449  -13.129 27.211  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE1 1 
ATOM   2037 C  CE2 . PHE B 1 93  ? -2.138  -12.906 29.482  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE2 1 
ATOM   2038 C  CZ  . PHE B 1 93  ? -1.347  -12.495 28.428  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CZ  1 
ATOM   2039 N  N   . SER B 1 94  ? -7.255  -16.728 26.695  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . SER B 1 94  ? -7.990  -17.693 25.893  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . SER B 1 94  ? -9.096  -17.034 25.058  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   2042 O  O   . SER B 1 94  ? -9.870  -17.738 24.405  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . SER B 1 94  ? -8.598  -18.798 26.771  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   2044 O  OG  . SER B 1 94  ? -9.373  -18.246 27.817  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   2045 N  N   . ARG B 1 95  ? -9.200  -15.704 25.096  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   2046 C  CA  . ARG B 1 95  ? -10.170 -15.009 24.239  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   2047 C  C   . ARG B 1 95  ? -9.650  -14.896 22.809  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   2048 O  O   . ARG B 1 95  ? -8.466  -14.637 22.578  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   2049 C  CB  . ARG B 1 95  ? -10.492 -13.600 24.757  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   2050 C  CG  . ARG B 1 95  ? -11.115 -13.499 26.147  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   2051 C  CD  . ARG B 1 95  ? -12.290 -14.437 26.305  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   2052 N  NE  . ARG B 1 95  ? -11.861 -15.756 26.755  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   2053 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -12.664 -16.806 26.847  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   2054 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -13.940 -16.689 26.508  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   2055 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -12.193 -17.975 27.276  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   2056 N  N   . LYS B 1 96  ? -10.559 -15.035 21.858  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   2057 C  CA  . LYS B 1 96  ? -10.231 -14.882 20.449  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   2058 C  C   . LYS B 1 96  ? -10.078 -13.422 20.064  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   2059 O  O   . LYS B 1 96  ? -10.797 -12.568 20.586  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   2060 C  CB  . LYS B 1 96  ? -11.331 -15.516 19.612  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   2061 C  CG  . LYS B 1 96  ? -10.897 -16.032 18.289  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   2062 C  CD  . LYS B 1 96  ? -11.938 -17.059 17.808  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   2063 C  CE  . LYS B 1 96  ? -12.018 -17.145 16.299  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   2064 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -12.965 -18.249 15.915  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   2065 N  N   . ALA B 1 97  ? -9.161  -13.143 19.151  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   2066 C  CA  . ALA B 1 97  ? -9.087  -11.825 18.536  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   2067 C  C   . ALA B 1 97  ? -8.906  -10.696 19.563  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   2068 O  O   . ALA B 1 97  ? -9.727  -9.771  19.625  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   2069 C  CB  . ALA B 1 97  ? -10.350 -11.569 17.694  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   2070 N  N   . THR B 1 98  ? -7.861  -10.780 20.384  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   2071 C  CA  . THR B 1 98  ? -7.582  -9.693  21.310  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   2072 C  C   . THR B 1 98  ? -6.520  -8.788  20.720  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   2073 O  O   . THR B 1 98  ? -5.734  -9.203  19.869  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   2074 C  CB  . THR B 1 98  ? -7.105  -10.196 22.689  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   2075 O  OG1 . THR B 1 98  ? -5.730  -10.584 22.617  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   2076 C  CG2 . THR B 1 98  ? -7.968  -11.371 23.169  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   2077 N  N   . LEU B 1 99  ? -6.505  -7.550  21.180  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   2078 C  CA  . LEU B 1 99  ? -5.482  -6.602  20.782  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   2079 C  C   . LEU B 1 99  ? -4.551  -6.392  21.969  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   2080 O  O   . LEU B 1 99  ? -4.996  -6.070  23.078  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   2081 C  CB  . LEU B 1 99  ? -6.098  -5.279  20.329  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   2082 C  CG  . LEU B 1 99  ? -5.145  -4.216  19.762  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   2083 C  CD1 . LEU B 1 99  ? -4.469  -4.701  18.472  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   2084 C  CD2 . LEU B 1 99  ? -5.868  -2.890  19.544  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   2085 N  N   . GLU B 1 100 ? -3.267  -6.644  21.757  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   2086 C  CA  . GLU B 1 100 ? -2.269  -6.444  22.807  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   2087 C  C   . GLU B 1 100 ? -1.498  -5.151  22.556  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   2088 O  O   . GLU B 1 100 ? -0.841  -5.005  21.525  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   2089 C  CB  . GLU B 1 100 ? -1.304  -7.619  22.879  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . GLU B 1 100 ? -0.183  -7.388  23.902  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   2091 C  CD  . GLU B 1 100 ? 0.945   -8.423  23.834  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   2092 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 0.810   -9.487  23.185  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   2093 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 1.994   -8.164  24.445  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   2094 N  N   . LEU B 1 101 ? -1.590  -4.193  23.466  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   2095 C  CA  . LEU B 1 101 ? -0.832  -2.968  23.284  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   2096 C  C   . LEU B 1 101 ? 0.343   -2.953  24.255  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   2097 O  O   . LEU B 1 101 ? 0.152   -3.117  25.462  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   2098 C  CB  . LEU B 1 101 ? -1.705  -1.735  23.480  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   2099 C  CG  . LEU B 1 101 ? -3.004  -1.657  22.679  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   2100 C  CD1 . LEU B 1 101 ? -3.653  -0.337  23.011  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   2101 C  CD2 . LEU B 1 101 ? -2.750  -1.753  21.173  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   2102 N  N   . THR B 1 102 ? 1.549   -2.783  23.715  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 102 THR B N   1 
ATOM   2103 C  CA  . THR B 1 102 ? 2.772   -2.796  24.524  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CA  1 
ATOM   2104 C  C   . THR B 1 102 ? 3.284   -1.369  24.728  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 102 THR B C   1 
ATOM   2105 O  O   . THR B 1 102 ? 3.553   -0.648  23.768  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 102 THR B O   1 
ATOM   2106 C  CB  . THR B 1 102 ? 3.866   -3.633  23.866  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CB  1 
ATOM   2107 O  OG1 . THR B 1 102 ? 3.433   -4.999  23.791  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 102 THR B OG1 1 
ATOM   2108 C  CG2 . THR B 1 102 ? 5.187   -3.544  24.667  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CG2 1 
ATOM   2109 N  N   . HIS B 1 103 ? 3.398   -0.960  25.981  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B N   1 
ATOM   2110 C  CA  . HIS B 1 103 ? 3.878   0.380   26.287  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CA  1 
ATOM   2111 C  C   . HIS B 1 103 ? 5.225   0.314   26.989  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B C   1 
ATOM   2112 O  O   . HIS B 1 103 ? 5.305   -0.172  28.114  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B O   1 
ATOM   2113 C  CB  . HIS B 1 103 ? 2.879   1.123   27.170  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CB  1 
ATOM   2114 C  CG  . HIS B 1 103 ? 3.362   2.468   27.630  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CG  1 
ATOM   2115 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 3.311   2.870   28.947  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B ND1 1 
ATOM   2116 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 3.893   3.506   26.941  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CD2 1 
ATOM   2117 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 3.791   4.095   29.053  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CE1 1 
ATOM   2118 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 4.152   4.507   27.852  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B NE2 1 
ATOM   2119 N  N   . ASN B 1 104 ? 6.275   0.787   26.328  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B N   1 
ATOM   2120 C  CA  . ASN B 1 104 ? 7.582   0.935   26.970  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CA  1 
ATOM   2121 C  C   . ASN B 1 104 ? 7.617   2.285   27.704  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B C   1 
ATOM   2122 O  O   . ASN B 1 104 ? 7.490   3.332   27.082  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B O   1 
ATOM   2123 C  CB  . ASN B 1 104 ? 8.706   0.851   25.935  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CB  1 
ATOM   2124 C  CG  . ASN B 1 104 ? 8.793   -0.514  25.273  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CG  1 
ATOM   2125 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 8.857   -1.543  25.935  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B OD1 1 
ATOM   2126 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 8.752   -0.523  23.950  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B ND2 1 
ATOM   2127 N  N   . TRP B 1 105 ? 7.780   2.249   29.019  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B N   1 
ATOM   2128 C  CA  . TRP B 1 105 ? 7.616   3.429   29.866  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CA  1 
ATOM   2129 C  C   . TRP B 1 105 ? 8.469   4.624   29.430  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B C   1 
ATOM   2130 O  O   . TRP B 1 105 ? 9.631   4.468   29.069  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B O   1 
ATOM   2131 C  CB  . TRP B 1 105 ? 7.933   3.063   31.315  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CB  1 
ATOM   2132 C  CG  . TRP B 1 105 ? 6.941   2.122   31.911  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CG  1 
ATOM   2133 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 5.848   1.580   31.295  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD1 1 
ATOM   2134 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 6.930   1.624   33.253  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD2 1 
ATOM   2135 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 5.171   0.758   32.164  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B NE1 1 
ATOM   2136 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 5.815   0.768   33.373  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE2 1 
ATOM   2137 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 7.769   1.802   34.360  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE3 1 
ATOM   2138 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 5.509   0.102   34.556  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ2 1 
ATOM   2139 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 7.463   1.139   35.535  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ3 1 
ATOM   2140 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 6.338   0.302   35.624  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CH2 1 
ATOM   2141 N  N   . GLY B 1 106 ? 7.868   5.810   29.431  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   2142 C  CA  . GLY B 1 106 ? 8.570   7.034   29.078  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   2143 C  C   . GLY B 1 106 ? 8.483   7.489   27.630  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   2144 O  O   . GLY B 1 106 ? 8.862   8.616   27.313  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   2145 N  N   . THR B 1 107 ? 7.986   6.632   26.742  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   2146 C  CA  . THR B 1 107 ? 7.861   7.025   25.348  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   2147 C  C   . THR B 1 107 ? 6.842   8.151   25.170  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   2148 O  O   . THR B 1 107 ? 6.948   8.931   24.222  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   2149 C  CB  . THR B 1 107 ? 7.458   5.842   24.456  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   2150 O  OG1 . THR B 1 107 ? 6.314   5.190   25.021  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   2151 C  CG2 . THR B 1 107 ? 8.626   4.851   24.335  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   2152 N  N   . GLU B 1 108 ? 5.854   8.222   26.063  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   1 
ATOM   2153 C  CA  . GLU B 1 108 ? 4.815   9.253   25.980  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  1 
ATOM   2154 C  C   . GLU B 1 108 ? 5.377   10.677  25.961  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   1 
ATOM   2155 O  O   . GLU B 1 108 ? 4.905   11.503  25.191  1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   1 
ATOM   2156 C  CB  . GLU B 1 108 ? 3.798   9.097   27.125  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  1 
ATOM   2157 C  CG  . GLU B 1 108 ? 4.362   8.872   28.535  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  1 
ATOM   2158 C  CD  . GLU B 1 108 ? 4.807   7.432   28.785  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  1 
ATOM   2159 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 5.572   6.890   27.975  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 1 
ATOM   2160 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 4.370   6.839   29.788  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 1 
ATOM   2161 N  N   . ASP B 1 109 ? 6.364   10.960  26.802  1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   2162 C  CA  . ASP B 1 109 ? 6.912   12.306  26.842  1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   2163 C  C   . ASP B 1 109 ? 8.307   12.436  26.193  1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   2164 O  O   . ASP B 1 109 ? 9.170   13.122  26.714  1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   2165 C  CB  . ASP B 1 109 ? 6.889   12.911  28.278  1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   2166 C  CG  . ASP B 1 109 ? 7.574   12.062  29.290  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   2167 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 8.077   10.973  28.943  1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   2168 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 7.571   12.449  30.447  1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   2169 N  N   . ASP B 1 110 ? 8.526   11.703  25.104  1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   2170 C  CA  . ASP B 1 110 ? 9.702   11.886  24.274  1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   2171 C  C   . ASP B 1 110 ? 9.256   12.285  22.875  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   2172 O  O   . ASP B 1 110 ? 8.839   11.444  22.104  1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   2173 C  CB  . ASP B 1 110 ? 10.601  10.632  24.198  1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   2174 C  CG  . ASP B 1 110 ? 11.820  10.863  23.307  1.00 69.64 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   2175 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 12.555  11.848  23.514  1.00 78.73 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   2176 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 12.057  10.067  22.381  1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   2177 N  N   . GLU B 1 111 ? 9.413   13.561  22.540  1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B N   1 
ATOM   2178 C  CA  . GLU B 1 111 ? 8.921   14.041  21.241  1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CA  1 
ATOM   2179 C  C   . GLU B 1 111 ? 9.854   13.609  20.117  1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B C   1 
ATOM   2180 O  O   . GLU B 1 111 ? 9.549   13.811  18.945  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B O   1 
ATOM   2181 C  CB  . GLU B 1 111 ? 8.705   15.552  21.276  1.00 66.88 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CB  1 
ATOM   2182 C  CG  . GLU B 1 111 ? 7.247   15.954  21.467  1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CG  1 
ATOM   2183 C  CD  . GLU B 1 111 ? 7.006   16.998  22.547  1.00 75.03 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CD  1 
ATOM   2184 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 7.945   17.732  22.891  1.00 73.28 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE1 1 
ATOM   2185 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 5.869   17.046  23.074  1.00 72.38 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE2 1 
ATOM   2186 N  N   . THR B 1 112 ? 11.000  13.023  20.474  1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 112 THR B N   1 
ATOM   2187 C  CA  . THR B 1 112 ? 11.853  12.354  19.476  1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CA  1 
ATOM   2188 C  C   . THR B 1 112 ? 11.335  10.960  19.052  1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 112 THR B C   1 
ATOM   2189 O  O   . THR B 1 112 ? 11.671  10.475  17.975  1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 112 THR B O   1 
ATOM   2190 C  CB  . THR B 1 112 ? 13.329  12.192  19.978  1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CB  1 
ATOM   2191 O  OG1 . THR B 1 112 ? 13.422  11.150  20.965  1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 112 THR B OG1 1 
ATOM   2192 C  CG2 . THR B 1 112 ? 13.886  13.511  20.494  1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CG2 1 
ATOM   2193 N  N   . GLN B 1 113 ? 10.517  10.324  19.887  1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   1 
ATOM   2194 C  CA  . GLN B 1 113 ? 10.117  8.932   19.640  1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  1 
ATOM   2195 C  C   . GLN B 1 113 ? 8.767   8.804   18.902  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   1 
ATOM   2196 O  O   . GLN B 1 113 ? 7.827   9.551   19.179  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   1 
ATOM   2197 C  CB  . GLN B 1 113 ? 10.066  8.170   20.974  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  1 
ATOM   2198 C  CG  . GLN B 1 113 ? 10.135  6.664   20.865  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  1 
ATOM   2199 C  CD  . GLN B 1 113 ? 8.854   6.068   20.333  1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  1 
ATOM   2200 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 7.760   6.524   20.674  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 1 
ATOM   2201 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 8.980   5.068   19.468  1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 1 
ATOM   2202 N  N   . SER B 1 114 ? 8.684   7.850   17.967  1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER B N   1 
ATOM   2203 C  CA  . SER B 1 114 ? 7.398   7.368   17.436  1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CA  1 
ATOM   2204 C  C   . SER B 1 114 ? 7.551   6.008   16.749  1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 114 SER B C   1 
ATOM   2205 O  O   . SER B 1 114 ? 8.654   5.626   16.338  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 114 SER B O   1 
ATOM   2206 C  CB  . SER B 1 114 ? 6.793   8.353   16.452  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CB  1 
ATOM   2207 O  OG  . SER B 1 114 ? 7.613   8.466   15.313  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER B OG  1 
ATOM   2208 N  N   . TYR B 1 115 ? 6.446   5.267   16.659  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B N   1 
ATOM   2209 C  CA  . TYR B 1 115 ? 6.468   3.928   16.077  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CA  1 
ATOM   2210 C  C   . TYR B 1 115 ? 6.100   3.923   14.600  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B C   1 
ATOM   2211 O  O   . TYR B 1 115 ? 5.509   4.868   14.081  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B O   1 
ATOM   2212 C  CB  . TYR B 1 115 ? 5.555   2.988   16.869  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CB  1 
ATOM   2213 C  CG  . TYR B 1 115 ? 6.078   2.740   18.266  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CG  1 
ATOM   2214 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 7.288   2.069   18.468  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD1 1 
ATOM   2215 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 5.408   3.225   19.375  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD2 1 
ATOM   2216 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 7.789   1.850   19.740  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE1 1 
ATOM   2217 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 5.899   3.017   20.652  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE2 1 
ATOM   2218 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 7.097   2.330   20.829  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CZ  1 
ATOM   2219 O  OH  . TYR B 1 115 ? 7.584   2.122   22.100  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B OH  1 
ATOM   2220 N  N   . HIS B 1 116 ? 6.492   2.854   13.925  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B N   1 
ATOM   2221 C  CA  . HIS B 1 116 ? 6.361   2.731   12.480  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CA  1 
ATOM   2222 C  C   . HIS B 1 116 ? 5.127   1.904   12.172  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B C   1 
ATOM   2223 O  O   . HIS B 1 116 ? 5.026   0.777   12.658  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B O   1 
ATOM   2224 C  CB  . HIS B 1 116 ? 7.636   2.070   11.916  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CB  1 
ATOM   2225 C  CG  . HIS B 1 116 ? 7.648   1.917   10.428  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CG  1 
ATOM   2226 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 7.620   2.991   9.564   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B ND1 1 
ATOM   2227 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 7.686   0.809   9.649   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CD2 1 
ATOM   2228 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 7.653   2.554   8.317   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CE1 1 
ATOM   2229 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 7.688   1.231   8.339   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B NE2 1 
ATOM   2230 N  N   . ASN B 1 117 ? 4.195   2.433   11.375  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   2231 C  CA  . ASN B 1 117 ? 2.898   1.747   11.202  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   2232 C  C   . ASN B 1 117 ? 2.950   0.639   10.146  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   2233 O  O   . ASN B 1 117 ? 1.949   -0.033  9.889   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   2234 C  CB  . ASN B 1 117 ? 1.764   2.754   10.890  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   2235 C  CG  . ASN B 1 117 ? 1.919   3.460   9.539   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   2236 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 2.431   2.907   8.577   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   2237 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 1.452   4.693   9.473   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   2238 N  N   . GLY B 1 118 ? 4.120   0.462   9.537   1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   2239 C  CA  . GLY B 1 118 ? 4.321   -0.591  8.561   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   2240 C  C   . GLY B 1 118 ? 3.886   -0.253  7.149   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   2241 O  O   . GLY B 1 118 ? 4.066   -1.064  6.238   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   2242 N  N   . ASN B 1 119 ? 3.281   0.915   6.945   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N   1 
ATOM   2243 C  CA  . ASN B 1 119 ? 2.768   1.212   5.607   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA  1 
ATOM   2244 C  C   . ASN B 1 119 ? 3.659   2.114   4.751   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C   1 
ATOM   2245 O  O   . ASN B 1 119 ? 3.329   2.435   3.615   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O   1 
ATOM   2246 C  CB  . ASN B 1 119 ? 1.350   1.774   5.704   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB  1 
ATOM   2247 C  CG  . ASN B 1 119 ? 0.367   0.729   6.195   1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG  1 
ATOM   2248 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 0.138   -0.265  5.507   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1 1 
ATOM   2249 N  ND2 . ASN B 1 119 ? -0.228  0.946   7.365   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2 1 
ATOM   2250 N  N   . SER B 1 120 ? 4.820   2.454   5.270   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   2251 C  CA  . SER B 1 120 ? 5.824   3.113   4.453   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   2252 C  C   . SER B 1 120 ? 7.121   2.345   4.623   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   2253 O  O   . SER B 1 120 ? 7.246   1.541   5.550   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   2254 C  CB  . SER B 1 120 ? 6.002   4.563   4.867   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   2255 O  OG  . SER B 1 120 ? 6.502   4.617   6.178   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
ATOM   2256 N  N   . ASP B 1 121 ? 8.084   2.605   3.748   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B N   1 
ATOM   2257 C  CA  . ASP B 1 121 ? 9.344   1.871   3.766   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CA  1 
ATOM   2258 C  C   . ASP B 1 121 ? 9.975   1.965   5.134   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B C   1 
ATOM   2259 O  O   . ASP B 1 121 ? 10.094  3.061   5.668   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B O   1 
ATOM   2260 C  CB  . ASP B 1 121 ? 10.279  2.415   2.685   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . ASP B 1 121 ? 9.808   2.063   1.307   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CG  1 
ATOM   2262 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 9.094   1.035   1.164   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD1 1 
ATOM   2263 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 10.114  2.818   0.355   1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD2 1 
ATOM   2264 N  N   . PRO B 1 122 ? 10.320  0.810   5.747   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B N   1 
ATOM   2265 C  CA  . PRO B 1 122 ? 10.189  -0.555  5.225   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CA  1 
ATOM   2266 C  C   . PRO B 1 122 ? 8.825   -1.142  5.598   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B C   1 
ATOM   2267 O  O   . PRO B 1 122 ? 8.453   -1.170  6.768   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B O   1 
ATOM   2268 C  CB  . PRO B 1 122 ? 11.317  -1.307  5.932   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CB  1 
ATOM   2269 C  CG  . PRO B 1 122 ? 11.397  -0.650  7.275   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CG  1 
ATOM   2270 C  CD  . PRO B 1 122 ? 10.992  0.822   7.053   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CD  1 
ATOM   2271 N  N   . ARG B 1 123 ? 8.100   -1.625  4.602   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N   1 
ATOM   2272 C  CA  . ARG B 1 123 ? 6.738   -2.092  4.816   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA  1 
ATOM   2273 C  C   . ARG B 1 123 ? 6.689   -3.495  5.429   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C   1 
ATOM   2274 O  O   . ARG B 1 123 ? 7.661   -4.265  5.345   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O   1 
ATOM   2275 C  CB  . ARG B 1 123 ? 5.964   -2.070  3.501   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB  1 
ATOM   2276 C  CG  . ARG B 1 123 ? 5.728   -0.673  2.933   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG  1 
ATOM   2277 C  CD  . ARG B 1 123 ? 4.986   -0.745  1.606   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD  1 
ATOM   2278 N  NE  . ARG B 1 123 ? 5.658   -1.640  0.659   1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE  1 
ATOM   2279 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 5.054   -2.258  -0.357  1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ  1 
ATOM   2280 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 3.754   -2.081  -0.574  1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 1 
ATOM   2281 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 5.750   -3.054  -1.160  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 1 
ATOM   2282 N  N   . GLY B 1 124 ? 5.561   -3.802  6.067   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   1 
ATOM   2283 C  CA  . GLY B 1 124 ? 5.327   -5.137  6.585   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  1 
ATOM   2284 C  C   . GLY B 1 124 ? 3.880   -5.280  7.006   1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   1 
ATOM   2285 O  O   . GLY B 1 124 ? 2.994   -5.529  6.205   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   1 
ATOM   2286 N  N   . PHE B 1 125 ? 3.655   -5.100  8.297   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B N   1 
ATOM   2287 C  CA  . PHE B 1 125 ? 2.320   -5.009  8.856   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CA  1 
ATOM   2288 C  C   . PHE B 1 125 ? 1.533   -3.921  8.115   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B C   1 
ATOM   2289 O  O   . PHE B 1 125 ? 2.090   -2.883  7.733   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B O   1 
ATOM   2290 C  CB  . PHE B 1 125 ? 2.412   -4.693  10.342  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CB  1 
ATOM   2291 C  CG  . PHE B 1 125 ? 1.088   -4.360  10.982  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CG  1 
ATOM   2292 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 0.200   -5.369  11.321  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD1 1 
ATOM   2293 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 0.751   -3.050  11.255  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD2 1 
ATOM   2294 C  CE1 . PHE B 1 125 ? -1.019  -5.068  11.919  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE1 1 
ATOM   2295 C  CE2 . PHE B 1 125 ? -0.464  -2.732  11.853  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE2 1 
ATOM   2296 C  CZ  . PHE B 1 125 ? -1.341  -3.748  12.199  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CZ  1 
ATOM   2297 N  N   . GLY B 1 126 ? 0.257   -4.166  7.861   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   2298 C  CA  . GLY B 1 126 ? -0.556  -3.163  7.201   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   2299 C  C   . GLY B 1 126 ? -1.603  -2.555  8.123   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   2300 O  O   . GLY B 1 126 ? -1.632  -1.352  8.328   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   2301 N  N   . HIS B 1 127 ? -2.481  -3.383  8.677   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B N   1 
ATOM   2302 C  CA  . HIS B 1 127 ? -3.570  -2.856  9.508   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CA  1 
ATOM   2303 C  C   . HIS B 1 127 ? -4.258  -3.930  10.335  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B C   1 
ATOM   2304 O  O   . HIS B 1 127 ? -4.093  -5.130  10.085  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B O   1 
ATOM   2305 C  CB  . HIS B 1 127 ? -4.628  -2.157  8.632   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CB  1 
ATOM   2306 C  CG  . HIS B 1 127 ? -5.104  -2.979  7.469   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CG  1 
ATOM   2307 N  ND1 . HIS B 1 127 ? -4.507  -2.930  6.232   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B ND1 1 
ATOM   2308 C  CD2 . HIS B 1 127 ? -6.140  -3.850  7.351   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CD2 1 
ATOM   2309 C  CE1 . HIS B 1 127 ? -5.150  -3.731  5.398   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CE1 1 
ATOM   2310 N  NE2 . HIS B 1 127 ? -6.141  -4.307  6.058   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B NE2 1 
ATOM   2311 N  N   . ILE B 1 128 ? -5.046  -3.498  11.314  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2312 C  CA  . ILE B 1 128 ? -6.109  -4.362  11.817  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2313 C  C   . ILE B 1 128 ? -7.392  -3.878  11.172  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2314 O  O   . ILE B 1 128 ? -7.409  -2.799  10.590  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2315 C  CB  . ILE B 1 128 ? -6.206  -4.344  13.354  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2316 C  CG1 . ILE B 1 128 ? -6.360  -2.901  13.853  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2317 C  CG2 . ILE B 1 128 ? -4.951  -5.022  13.985  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2318 C  CD1 . ILE B 1 128 ? -6.719  -2.770  15.311  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2319 N  N   . GLY B 1 129 ? -8.451  -4.678  11.242  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B N   1 
ATOM   2320 C  CA  . GLY B 1 129 ? -9.706  -4.341  10.591  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B CA  1 
ATOM   2321 C  C   . GLY B 1 129 ? -10.885 -4.690  11.477  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B C   1 
ATOM   2322 O  O   . GLY B 1 129 ? -10.909 -5.743  12.120  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B O   1 
ATOM   2323 N  N   . ILE B 1 130 ? -11.858 -3.792  11.531  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N   1 
ATOM   2324 C  CA  . ILE B 1 130 ? -13.036 -4.012  12.354  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA  1 
ATOM   2325 C  C   . ILE B 1 130 ? -14.263 -4.040  11.451  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C   1 
ATOM   2326 O  O   . ILE B 1 130 ? -14.435 -3.178  10.585  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O   1 
ATOM   2327 C  CB  . ILE B 1 130 ? -13.115 -2.940  13.466  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB  1 
ATOM   2328 C  CG1 . ILE B 1 130 ? -11.980 -3.196  14.472  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 1 
ATOM   2329 C  CG2 . ILE B 1 130 ? -14.454 -2.964  14.190  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 1 
ATOM   2330 C  CD1 . ILE B 1 130 ? -11.556 -1.999  15.242  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 1 
ATOM   2331 N  N   . ALA B 1 131 ? -15.038 -5.111  11.575  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N   1 
ATOM   2332 C  CA  . ALA B 1 131 ? -16.296 -5.239  10.860  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA  1 
ATOM   2333 C  C   . ALA B 1 131 ? -17.363 -4.564  11.693  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C   1 
ATOM   2334 O  O   . ALA B 1 131 ? -17.437 -4.791  12.900  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O   1 
ATOM   2335 C  CB  . ALA B 1 131 ? -16.635 -6.681  10.609  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB  1 
ATOM   2336 N  N   . VAL B 1 132 ? -18.183 -3.756  11.027  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B N   1 
ATOM   2337 C  CA  . VAL B 1 132 ? -19.213 -2.947  11.651  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CA  1 
ATOM   2338 C  C   . VAL B 1 132 ? -20.514 -3.106  10.870  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B C   1 
ATOM   2339 O  O   . VAL B 1 132 ? -20.485 -3.490  9.700   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B O   1 
ATOM   2340 C  CB  . VAL B 1 132 ? -18.800 -1.450  11.700  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CB  1 
ATOM   2341 C  CG1 . VAL B 1 132 ? -17.434 -1.263  12.405  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG1 1 
ATOM   2342 C  CG2 . VAL B 1 132 ? -18.767 -0.845  10.285  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG2 1 
ATOM   2343 N  N   . PRO B 1 133 ? -21.663 -2.823  11.510  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B N   1 
ATOM   2344 C  CA  . PRO B 1 133 ? -22.948 -2.912  10.797  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CA  1 
ATOM   2345 C  C   . PRO B 1 133 ? -23.100 -1.906  9.664   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B C   1 
ATOM   2346 O  O   . PRO B 1 133 ? -23.751 -2.205  8.668   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B O   1 
ATOM   2347 C  CB  . PRO B 1 133 ? -23.991 -2.612  11.890  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CB  1 
ATOM   2348 C  CG  . PRO B 1 133 ? -23.331 -2.758  13.137  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CG  1 
ATOM   2349 C  CD  . PRO B 1 133 ? -21.852 -2.470  12.923  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CD  1 
ATOM   2350 N  N   . ASP B 1 134 ? -22.525 -0.720  9.819   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B N   1 
ATOM   2351 C  CA  . ASP B 1 134 ? -22.737 0.367   8.863   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CA  1 
ATOM   2352 C  C   . ASP B 1 134 ? -21.519 1.264   8.882   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B C   1 
ATOM   2353 O  O   . ASP B 1 134 ? -21.305 2.024   9.829   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B O   1 
ATOM   2354 C  CB  . ASP B 1 134 ? -24.022 1.153   9.199   1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CB  1 
ATOM   2355 C  CG  . ASP B 1 134 ? -24.271 2.350   8.269   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CG  1 
ATOM   2356 O  OD1 . ASP B 1 134 ? -23.387 2.769   7.507   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD1 1 
ATOM   2357 O  OD2 . ASP B 1 134 ? -25.412 2.845   8.278   1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD2 1 
ATOM   2358 N  N   . VAL B 1 135 ? -20.716 1.164   7.839   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   2359 C  CA  . VAL B 1 135 ? -19.461 1.910   7.784   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   2360 C  C   . VAL B 1 135 ? -19.721 3.407   7.826   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   2361 O  O   . VAL B 1 135 ? -19.009 4.141   8.488   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   2362 C  CB  . VAL B 1 135 ? -18.654 1.538   6.529   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   2363 C  CG1 . VAL B 1 135 ? -17.416 2.461   6.355   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   2364 C  CG2 . VAL B 1 135 ? -18.226 0.057   6.618   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   2365 N  N   . TYR B 1 136 ? -20.738 3.861   7.101   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B N   1 
ATOM   2366 C  CA  . TYR B 1 136 ? -21.014 5.292   7.024   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CA  1 
ATOM   2367 C  C   . TYR B 1 136 ? -21.470 5.840   8.372   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B C   1 
ATOM   2368 O  O   . TYR B 1 136 ? -21.047 6.922   8.795   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B O   1 
ATOM   2369 C  CB  . TYR B 1 136 ? -22.043 5.561   5.934   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CB  1 
ATOM   2370 C  CG  . TYR B 1 136 ? -21.533 5.200   4.556   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CG  1 
ATOM   2371 C  CD1 . TYR B 1 136 ? -20.658 6.043   3.881   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD1 1 
ATOM   2372 C  CD2 . TYR B 1 136 ? -21.904 4.017   3.938   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD2 1 
ATOM   2373 C  CE1 . TYR B 1 136 ? -20.187 5.729   2.627   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE1 1 
ATOM   2374 C  CE2 . TYR B 1 136 ? -21.435 3.694   2.668   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE2 1 
ATOM   2375 C  CZ  . TYR B 1 136 ? -20.573 4.554   2.027   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CZ  1 
ATOM   2376 O  OH  . TYR B 1 136 ? -20.089 4.247   0.773   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B OH  1 
ATOM   2377 N  N   . SER B 1 137 ? -22.322 5.086   9.063   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 137 SER B N   1 
ATOM   2378 C  CA  . SER B 1 137 ? -22.752 5.478   10.410  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA  1 
ATOM   2379 C  C   . SER B 1 137 ? -21.564 5.472   11.400  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 137 SER B C   1 
ATOM   2380 O  O   . SER B 1 137 ? -21.363 6.418   12.168  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 137 SER B O   1 
ATOM   2381 C  CB  . SER B 1 137 ? -23.865 4.536   10.888  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB  1 
ATOM   2382 O  OG  . SER B 1 137 ? -24.157 4.699   12.268  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG  1 
ATOM   2383 N  N   . ALA B 1 138 ? -20.754 4.420   11.361  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N   1 
ATOM   2384 C  CA  . ALA B 1 138 ? -19.579 4.380   12.226  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA  1 
ATOM   2385 C  C   . ALA B 1 138 ? -18.668 5.575   11.924  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C   1 
ATOM   2386 O  O   . ALA B 1 138 ? -18.222 6.267   12.829  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O   1 
ATOM   2387 C  CB  . ALA B 1 138 ? -18.824 3.055   12.053  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB  1 
ATOM   2388 N  N   . CYS B 1 139 ? -18.416 5.840   10.650  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B N   1 
ATOM   2389 C  CA  . CYS B 1 139 ? -17.515 6.936   10.294  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CA  1 
ATOM   2390 C  C   . CYS B 1 139 ? -18.078 8.316   10.606  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B C   1 
ATOM   2391 O  O   . CYS B 1 139 ? -17.324 9.254   10.874  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B O   1 
ATOM   2392 C  CB  . CYS B 1 139 ? -17.144 6.851   8.829   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CB  1 
ATOM   2393 S  SG  . CYS B 1 139 ? -16.029 5.472   8.544   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B SG  1 
ATOM   2394 N  N   . LYS B 1 140 ? -19.398 8.461   10.530  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   2395 C  CA  . LYS B 1 140 ? -19.991 9.743   10.870  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   2396 C  C   . LYS B 1 140 ? -19.674 10.039  12.334  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   2397 O  O   . LYS B 1 140 ? -19.314 11.166  12.689  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   2398 C  CB  . LYS B 1 140 ? -21.493 9.749   10.596  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   2399 C  CG  . LYS B 1 140 ? -22.176 11.045  10.971  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   2400 C  CD  . LYS B 1 140 ? -23.626 11.024  10.521  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   2401 C  CE  . LYS B 1 140 ? -24.284 12.374  10.759  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   2402 N  NZ  . LYS B 1 140 ? -24.641 12.543  12.197  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   2403 N  N   . ARG B 1 141 ? -19.792 9.023   13.186  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N   1 
ATOM   2404 C  CA  . ARG B 1 141 ? -19.454 9.197   14.599  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA  1 
ATOM   2405 C  C   . ARG B 1 141 ? -17.968 9.479   14.776  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C   1 
ATOM   2406 O  O   . ARG B 1 141 ? -17.595 10.360  15.549  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O   1 
ATOM   2407 C  CB  . ARG B 1 141 ? -19.858 7.975   15.413  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB  1 
ATOM   2408 C  CG  . ARG B 1 141 ? -19.461 8.019   16.877  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG  1 
ATOM   2409 C  CD  . ARG B 1 141 ? -20.071 6.837   17.615  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD  1 
ATOM   2410 N  NE  . ARG B 1 141 ? -19.527 6.642   18.957  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE  1 
ATOM   2411 C  CZ  . ARG B 1 141 ? -18.436 5.928   19.217  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ  1 
ATOM   2412 N  NH1 . ARG B 1 141 ? -17.762 5.345   18.220  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1 1 
ATOM   2413 N  NH2 . ARG B 1 141 ? -18.011 5.802   20.464  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2 1 
ATOM   2414 N  N   . PHE B 1 142 ? -17.124 8.750   14.046  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B N   1 
ATOM   2415 C  CA  . PHE B 1 142 ? -15.672 8.958   14.149  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CA  1 
ATOM   2416 C  C   . PHE B 1 142 ? -15.342 10.420  13.827  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B C   1 
ATOM   2417 O  O   . PHE B 1 142 ? -14.562 11.070  14.529  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B O   1 
ATOM   2418 C  CB  . PHE B 1 142 ? -14.922 7.996   13.213  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CB  1 
ATOM   2419 C  CG  . PHE B 1 142 ? -15.042 6.540   13.607  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CG  1 
ATOM   2420 C  CD1 . PHE B 1 142 ? -15.322 6.177   14.912  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD1 1 
ATOM   2421 C  CD2 . PHE B 1 142 ? -14.871 5.537   12.655  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD2 1 
ATOM   2422 C  CE1 . PHE B 1 142 ? -15.447 4.850   15.273  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE1 1 
ATOM   2423 C  CE2 . PHE B 1 142 ? -14.992 4.209   13.001  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE2 1 
ATOM   2424 C  CZ  . PHE B 1 142 ? -15.268 3.862   14.318  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CZ  1 
ATOM   2425 N  N   . GLU B 1 143 ? -15.984 10.940  12.782  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2426 C  CA  . GLU B 1 143 ? -15.827 12.341  12.378  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2427 C  C   . GLU B 1 143 ? -16.209 13.295  13.519  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2428 O  O   . GLU B 1 143 ? -15.482 14.231  13.827  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2429 C  CB  . GLU B 1 143 ? -16.672 12.636  11.141  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2430 C  CG  . GLU B 1 143 ? -16.379 13.986  10.491  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2431 C  CD  . GLU B 1 143 ? -17.103 14.141  9.162   1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2432 O  OE1 . GLU B 1 143 ? -18.331 13.916  9.127   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2433 O  OE2 . GLU B 1 143 ? -16.444 14.479  8.159   1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2434 N  N   . GLU B 1 144 ? -17.363 13.053  14.128  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   2435 C  CA  . GLU B 1 144 ? -17.825 13.827  15.273  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   2436 C  C   . GLU B 1 144 ? -16.916 13.731  16.509  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   2437 O  O   . GLU B 1 144 ? -16.837 14.674  17.293  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2438 C  CB  . GLU B 1 144 ? -19.249 13.388  15.620  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2439 C  CG  . GLU B 1 144 ? -20.202 13.764  14.522  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2440 C  CD  . GLU B 1 144 ? -21.535 13.097  14.629  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2441 O  OE1 . GLU B 1 144 ? -21.759 12.306  15.577  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2442 O  OE2 . GLU B 1 144 ? -22.371 13.368  13.746  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2443 N  N   . LEU B 1 145 ? -16.264 12.588  16.706  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . LEU B 1 145 ? -15.321 12.418  17.819  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . LEU B 1 145 ? -13.884 12.879  17.503  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   2446 O  O   . LEU B 1 145 ? -12.972 12.679  18.314  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . LEU B 1 145 ? -15.296 10.964  18.286  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . LEU B 1 145 ? -16.613 10.403  18.820  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   2449 C  CD1 . LEU B 1 145 ? -16.457 8.953   19.209  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   2450 C  CD2 . LEU B 1 145 ? -17.143 11.232  19.991  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   2451 N  N   . GLY B 1 146 ? -13.684 13.465  16.325  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B N   1 
ATOM   2452 C  CA  . GLY B 1 146 ? -12.390 14.001  15.950  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B CA  1 
ATOM   2453 C  C   . GLY B 1 146 ? -11.341 12.981  15.529  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B C   1 
ATOM   2454 O  O   . GLY B 1 146 ? -10.145 13.284  15.513  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B O   1 
ATOM   2455 N  N   . VAL B 1 147 ? -11.788 11.785  15.154  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   1 
ATOM   2456 C  CA  . VAL B 1 147 ? -10.899 10.721  14.683  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  1 
ATOM   2457 C  C   . VAL B 1 147 ? -10.165 11.119  13.404  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   1 
ATOM   2458 O  O   . VAL B 1 147 ? -10.738 11.740  12.516  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   1 
ATOM   2459 C  CB  . VAL B 1 147 ? -11.696 9.405   14.435  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  1 
ATOM   2460 C  CG1 . VAL B 1 147 ? -10.837 8.348   13.747  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 1 
ATOM   2461 C  CG2 . VAL B 1 147 ? -12.254 8.879   15.729  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 1 
ATOM   2462 N  N   . LYS B 1 148 ? -8.879  10.804  13.320  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   2463 C  CA  . LYS B 1 148 ? -8.145  11.054  12.083  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   2464 C  C   . LYS B 1 148 ? -8.361  9.937   11.077  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   2465 O  O   . LYS B 1 148 ? -8.184  8.764   11.403  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   2466 C  CB  . LYS B 1 148 ? -6.652  11.219  12.365  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   2467 C  CG  . LYS B 1 148 ? -6.304  12.609  12.864  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   2468 C  CD  . LYS B 1 148 ? -5.447  12.569  14.106  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   2469 C  CE  . LYS B 1 148 ? -3.996  12.900  13.779  1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   2470 N  NZ  . LYS B 1 148 ? -3.891  13.963  12.731  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   2471 N  N   . PHE B 1 149 ? -8.694  10.315  9.845   1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B N   1 
ATOM   2472 C  CA  . PHE B 1 149 ? -8.960  9.359   8.782   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CA  1 
ATOM   2473 C  C   . PHE B 1 149 ? -7.748  9.191   7.896   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B C   1 
ATOM   2474 O  O   . PHE B 1 149 ? -6.956  10.114  7.754   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B O   1 
ATOM   2475 C  CB  . PHE B 1 149 ? -10.147 9.790   7.916   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CB  1 
ATOM   2476 C  CG  . PHE B 1 149 ? -11.489 9.506   8.533   1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CG  1 
ATOM   2477 C  CD1 . PHE B 1 149 ? -12.039 10.374  9.457   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD1 1 
ATOM   2478 C  CD2 . PHE B 1 149 ? -12.189 8.365   8.193   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD2 1 
ATOM   2479 C  CE1 . PHE B 1 149 ? -13.277 10.115  10.033  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE1 1 
ATOM   2480 C  CE2 . PHE B 1 149 ? -13.427 8.099   8.762   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE2 1 
ATOM   2481 C  CZ  . PHE B 1 149 ? -13.968 8.974   9.684   1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CZ  1 
ATOM   2482 N  N   . VAL B 1 150 ? -7.563  7.981   7.383   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N   1 
ATOM   2483 C  CA  . VAL B 1 150 ? -6.632  7.723   6.283   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA  1 
ATOM   2484 C  C   . VAL B 1 150 ? -7.417  7.765   4.977   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C   1 
ATOM   2485 O  O   . VAL B 1 150 ? -7.006  8.410   4.001   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O   1 
ATOM   2486 C  CB  . VAL B 1 150 ? -5.937  6.365   6.422   1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB  1 
ATOM   2487 C  CG1 . VAL B 1 150 ? -5.270  5.945   5.102   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 
ATOM   2488 C  CG2 . VAL B 1 150 ? -4.907  6.425   7.511   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 
ATOM   2489 N  N   . LYS B 1 151 ? -8.549  7.058   4.970   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   2490 C  CA  . LYS B 1 151 ? -9.457  7.020   3.813   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   2491 C  C   . LYS B 1 151 ? -10.904 7.107   4.274   1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   2492 O  O   . LYS B 1 151 ? -11.394 6.193   4.934   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   2493 C  CB  . LYS B 1 151 ? -9.264  5.735   3.004   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   2494 C  CG  . LYS B 1 151 ? -10.223 5.596   1.788   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   2495 C  CD  . LYS B 1 151 ? -10.337 4.139   1.328   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   2496 C  CE  . LYS B 1 151 ? -11.488 3.900   0.343   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   2497 N  NZ  . LYS B 1 151 ? -12.712 4.660   0.655   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   2498 N  N   . LYS B 1 152 ? -11.609 8.172   3.892   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B N   1 
ATOM   2499 C  CA  . LYS B 1 152 ? -13.032 8.280   4.209   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CA  1 
ATOM   2500 C  C   . LYS B 1 152 ? -13.833 7.336   3.324   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B C   1 
ATOM   2501 O  O   . LYS B 1 152 ? -13.366 6.962   2.243   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B O   1 
ATOM   2502 C  CB  . LYS B 1 152 ? -13.508 9.726   4.036   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CB  1 
ATOM   2503 C  CG  . LYS B 1 152 ? -12.816 10.685  4.996   1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CG  1 
ATOM   2504 C  CD  . LYS B 1 152 ? -13.788 11.605  5.724   1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CD  1 
ATOM   2505 C  CE  . LYS B 1 152 ? -13.174 12.985  5.872   1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CE  1 
ATOM   2506 N  NZ  . LYS B 1 152 ? -13.710 13.758  7.028   1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B NZ  1 
ATOM   2507 N  N   . PRO B 1 153 ? -15.021 6.904   3.797   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   1 
ATOM   2508 C  CA  . PRO B 1 153 ? -15.776 5.882   3.059   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  1 
ATOM   2509 C  C   . PRO B 1 153 ? -16.243 6.360   1.681   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   1 
ATOM   2510 O  O   . PRO B 1 153 ? -16.297 5.562   0.754   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   1 
ATOM   2511 C  CB  . PRO B 1 153 ? -16.963 5.562   3.986   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  1 
ATOM   2512 C  CG  . PRO B 1 153 ? -17.021 6.670   4.970   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  1 
ATOM   2513 C  CD  . PRO B 1 153 ? -15.617 7.174   5.115   1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  1 
ATOM   2514 N  N   . ASP B 1 154 ? -16.598 7.634   1.559   1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N   1 
ATOM   2515 C  CA  . ASP B 1 154 ? -17.042 8.200   0.284   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA  1 
ATOM   2516 C  C   . ASP B 1 154 ? -15.904 8.392   -0.718  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C   1 
ATOM   2517 O  O   . ASP B 1 154 ? -16.137 8.551   -1.915  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O   1 
ATOM   2518 C  CB  . ASP B 1 154 ? -17.747 9.542   0.530   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB  1 
ATOM   2519 C  CG  . ASP B 1 154 ? -19.153 9.368   1.065   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG  1 
ATOM   2520 O  OD1 . ASP B 1 154 ? -19.946 8.650   0.417   1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 
ATOM   2521 O  OD2 . ASP B 1 154 ? -19.456 9.896   2.156   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 
ATOM   2522 N  N   . ASP B 1 155 ? -14.676 8.456   -0.221  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B N   1 
ATOM   2523 C  CA  . ASP B 1 155 ? -13.536 8.770   -1.074  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CA  1 
ATOM   2524 C  C   . ASP B 1 155 ? -12.905 7.535   -1.727  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B C   1 
ATOM   2525 O  O   . ASP B 1 155 ? -12.803 6.479   -1.108  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B O   1 
ATOM   2526 C  CB  . ASP B 1 155 ? -12.515 9.529   -0.247  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CB  1 
ATOM   2527 C  CG  . ASP B 1 155 ? -13.068 10.857  0.243   1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CG  1 
ATOM   2528 O  OD1 . ASP B 1 155 ? -14.205 11.215  -0.152  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD1 1 
ATOM   2529 O  OD2 . ASP B 1 155 ? -12.394 11.523  1.044   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD2 1 
ATOM   2530 N  N   . GLY B 1 156 ? -12.449 7.687   -2.966  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N   1 
ATOM   2531 C  CA  . GLY B 1 156 ? -11.797 6.605   -3.682  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA  1 
ATOM   2532 C  C   . GLY B 1 156 ? -12.730 5.632   -4.376  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C   1 
ATOM   2533 O  O   . GLY B 1 156 ? -12.277 4.704   -5.058  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O   1 
ATOM   2534 N  N   . MET B 1 158 ? -13.535 2.649   -4.370  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 158 MET B N   1 
ATOM   2535 C  CA  . MET B 1 158 ? -13.992 1.736   -3.314  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CA  1 
ATOM   2536 C  C   . MET B 1 158 ? -14.832 2.394   -2.237  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 158 MET B C   1 
ATOM   2537 O  O   . MET B 1 158 ? -14.363 2.585   -1.112  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 158 MET B O   1 
ATOM   2538 C  CB  . MET B 1 158 ? -12.812 1.058   -2.640  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CB  1 
ATOM   2539 C  CG  . MET B 1 158 ? -12.528 -0.287  -3.250  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CG  1 
ATOM   2540 S  SD  . MET B 1 158 ? -11.033 -1.045  -2.619  1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 158 MET B SD  1 
ATOM   2541 C  CE  . MET B 1 158 ? -10.757 -2.210  -3.941  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CE  1 
ATOM   2542 N  N   . LYS B 1 159 ? -16.060 2.763   -2.568  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N   1 
ATOM   2543 C  CA  . LYS B 1 159 ? -16.906 3.381   -1.565  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA  1 
ATOM   2544 C  C   . LYS B 1 159 ? -17.338 2.322   -0.559  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C   1 
ATOM   2545 O  O   . LYS B 1 159 ? -17.371 1.128   -0.864  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O   1 
ATOM   2546 C  CB  . LYS B 1 159 ? -18.145 4.049   -2.193  1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB  1 
ATOM   2547 C  CG  . LYS B 1 159 ? -17.944 4.649   -3.593  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG  1 
ATOM   2548 C  CD  . LYS B 1 159 ? -16.912 5.776   -3.542  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD  1 
ATOM   2549 C  CE  . LYS B 1 159 ? -17.039 6.760   -4.704  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE  1 
ATOM   2550 N  NZ  . LYS B 1 159 ? -15.990 7.820   -4.619  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ  1 
ATOM   2551 N  N   . GLY B 1 160 ? -17.668 2.775   0.645   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . GLY B 1 160 ? -18.170 1.914   1.700   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . GLY B 1 160 ? -17.118 1.197   2.510   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C   1 
ATOM   2554 O  O   . GLY B 1 160 ? -17.434 0.361   3.342   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O   1 
ATOM   2555 N  N   . LEU B 1 161 ? -15.861 1.531   2.257   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B N   1 
ATOM   2556 C  CA  . LEU B 1 161 ? -14.752 0.969   3.002   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CA  1 
ATOM   2557 C  C   . LEU B 1 161 ? -13.868 2.110   3.487   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B C   1 
ATOM   2558 O  O   . LEU B 1 161 ? -13.565 3.018   2.721   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B O   1 
ATOM   2559 C  CB  . LEU B 1 161 ? -13.975 0.004   2.124   1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CB  1 
ATOM   2560 C  CG  . LEU B 1 161 ? -12.776 -0.703  2.740   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CG  1 
ATOM   2561 C  CD1 . LEU B 1 161 ? -13.256 -1.814  3.664   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD1 1 
ATOM   2562 C  CD2 . LEU B 1 161 ? -11.945 -1.293  1.613   1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD2 1 
ATOM   2563 N  N   . ALA B 1 162 ? -13.460 2.067   4.751   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   2564 C  CA  . ALA B 1 162 ? -12.693 3.171   5.322   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   2565 C  C   . ALA B 1 162 ? -11.460 2.694   6.080   1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   2566 O  O   . ALA B 1 162 ? -11.364 1.530   6.493   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   2567 C  CB  . ALA B 1 162 ? -13.574 4.019   6.243   1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   2568 N  N   . PHE B 1 163 ? -10.530 3.630   6.242   1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   1 
ATOM   2569 C  CA  . PHE B 1 163 ? -9.352  3.469   7.075   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  1 
ATOM   2570 C  C   . PHE B 1 163 ? -9.215  4.668   7.995   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   1 
ATOM   2571 O  O   . PHE B 1 163 ? -9.231  5.819   7.530   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   1 
ATOM   2572 C  CB  . PHE B 1 163 ? -8.096  3.340   6.217   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  1 
ATOM   2573 C  CG  . PHE B 1 163 ? -7.966  2.026   5.540   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  1 
ATOM   2574 C  CD1 . PHE B 1 163 ? -7.287  0.988   6.158   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 1 
ATOM   2575 C  CD2 . PHE B 1 163 ? -8.546  1.812   4.300   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 1 
ATOM   2576 C  CE1 . PHE B 1 163 ? -7.165  -0.233  5.546   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 1 
ATOM   2577 C  CE2 . PHE B 1 163 ? -8.423  0.582   3.676   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 1 
ATOM   2578 C  CZ  . PHE B 1 163 ? -7.736  -0.435  4.299   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  1 
ATOM   2579 N  N   . ILE B 1 164 ? -9.060  4.408   9.287   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B N   1 
ATOM   2580 C  CA  . ILE B 1 164 ? -8.783  5.474   10.238  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CA  1 
ATOM   2581 C  C   . ILE B 1 164 ? -7.421  5.198   10.862  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B C   1 
ATOM   2582 O  O   . ILE B 1 164 ? -6.836  4.148   10.624  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B O   1 
ATOM   2583 C  CB  . ILE B 1 164 ? -9.876  5.588   11.337  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CB  1 
ATOM   2584 C  CG1 . ILE B 1 164 ? -9.923  4.308   12.186  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG1 1 
ATOM   2585 C  CG2 . ILE B 1 164 ? -11.231 5.892   10.703  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG2 1 
ATOM   2586 C  CD1 . ILE B 1 164 ? -10.876 4.400   13.385  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CD1 1 
ATOM   2587 N  N   . GLN B 1 165 ? -6.933  6.143   11.664  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B N   1 
ATOM   2588 C  CA  . GLN B 1 165 ? -5.638  6.042   12.321  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CA  1 
ATOM   2589 C  C   . GLN B 1 165 ? -5.851  6.045   13.810  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B C   1 
ATOM   2590 O  O   . GLN B 1 165 ? -6.668  6.830   14.303  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B O   1 
ATOM   2591 C  CB  . GLN B 1 165 ? -4.731  7.245   12.004  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CB  1 
ATOM   2592 C  CG  . GLN B 1 165 ? -3.966  7.211   10.717  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CG  1 
ATOM   2593 C  CD  . GLN B 1 165 ? -2.965  8.352   10.620  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CD  1 
ATOM   2594 O  OE1 . GLN B 1 165 ? -1.983  8.261   9.888   1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B OE1 1 
ATOM   2595 N  NE2 . GLN B 1 165 ? -3.173  9.395   11.401  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B NE2 1 
ATOM   2596 N  N   . ASP B 1 166 ? -5.122  5.206   14.534  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B N   1 
ATOM   2597 C  CA  . ASP B 1 166 ? -5.141  5.277   15.987  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CA  1 
ATOM   2598 C  C   . ASP B 1 166 ? -4.097  6.334   16.450  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B C   1 
ATOM   2599 O  O   . ASP B 1 166 ? -3.435  6.941   15.606  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B O   1 
ATOM   2600 C  CB  . ASP B 1 166 ? -4.923  3.865   16.587  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CB  1 
ATOM   2601 C  CG  . ASP B 1 166 ? -3.455  3.465   16.715  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CG  1 
ATOM   2602 O  OD1 . ASP B 1 166 ? -2.568  4.114   16.133  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD1 1 
ATOM   2603 O  OD2 . ASP B 1 166 ? -3.205  2.464   17.408  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD2 1 
ATOM   2604 N  N   . PRO B 1 167 ? -3.965  6.575   17.767  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B N   1 
ATOM   2605 C  CA  . PRO B 1 167 ? -3.049  7.650   18.197  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CA  1 
ATOM   2606 C  C   . PRO B 1 167 ? -1.566  7.443   17.846  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B C   1 
ATOM   2607 O  O   . PRO B 1 167 ? -0.807  8.414   17.924  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B O   1 
ATOM   2608 C  CB  . PRO B 1 167 ? -3.240  7.678   19.715  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CB  1 
ATOM   2609 C  CG  . PRO B 1 167 ? -4.648  7.254   19.894  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CG  1 
ATOM   2610 C  CD  . PRO B 1 167 ? -4.891  6.194   18.852  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CD  1 
ATOM   2611 N  N   . ASP B 1 168 ? -1.155  6.216   17.512  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B N   1 
ATOM   2612 C  CA  . ASP B 1 168 ? 0.203   5.982   17.028  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CA  1 
ATOM   2613 C  C   . ASP B 1 168 ? 0.327   6.035   15.505  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B C   1 
ATOM   2614 O  O   . ASP B 1 168 ? 1.430   5.965   14.963  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B O   1 
ATOM   2615 C  CB  . ASP B 1 168 ? 0.716   4.642   17.537  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CB  1 
ATOM   2616 C  CG  . ASP B 1 168 ? 1.087   4.692   18.998  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CG  1 
ATOM   2617 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 2.235   5.064   19.306  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD1 1 
ATOM   2618 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 0.224   4.376   19.849  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD2 1 
ATOM   2619 N  N   . GLY B 1 169 ? -0.795  6.181   14.812  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N   1 
ATOM   2620 C  CA  . GLY B 1 169 ? -0.780  6.184   13.363  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA  1 
ATOM   2621 C  C   . GLY B 1 169 ? -0.960  4.820   12.724  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C   1 
ATOM   2622 O  O   . GLY B 1 169 ? -0.904  4.695   11.498  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O   1 
ATOM   2623 N  N   . TYR B 1 170 ? -1.202  3.790   13.530  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B N   1 
ATOM   2624 C  CA  . TYR B 1 170 ? -1.565  2.499   12.950  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CA  1 
ATOM   2625 C  C   . TYR B 1 170 ? -2.880  2.626   12.212  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B C   1 
ATOM   2626 O  O   . TYR B 1 170 ? -3.774  3.359   12.629  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B O   1 
ATOM   2627 C  CB  . TYR B 1 170 ? -1.691  1.406   14.003  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CB  1 
ATOM   2628 C  CG  . TYR B 1 170 ? -0.407  1.094   14.708  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CG  1 
ATOM   2629 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 0.662   0.499   14.032  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD1 1 
ATOM   2630 C  CD2 . TYR B 1 170 ? -0.257  1.404   16.060  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD2 1 
ATOM   2631 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 1.842   0.206   14.687  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE1 1 
ATOM   2632 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 0.923   1.123   16.731  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE2 1 
ATOM   2633 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 1.973   0.529   16.036  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CZ  1 
ATOM   2634 O  OH  . TYR B 1 170 ? 3.127   0.245   16.715  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B OH  1 
ATOM   2635 N  N   . TRP B 1 171 ? -2.968  1.932   11.094  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 171 TRP B N   1 
ATOM   2636 C  CA  . TRP B 1 171 ? -4.155  1.954   10.266  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CA  1 
ATOM   2637 C  C   . TRP B 1 171 ? -5.172  0.928   10.724  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B C   1 
ATOM   2638 O  O   . TRP B 1 171 ? -4.825  -0.229  11.009  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B O   1 
ATOM   2639 C  CB  . TRP B 1 171 ? -3.790  1.700   8.814   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CB  1 
ATOM   2640 C  CG  . TRP B 1 171 ? -3.081  2.815   8.128   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CG  1 
ATOM   2641 C  CD1 . TRP B 1 171 ? -2.465  3.894   8.701   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD1 1 
ATOM   2642 C  CD2 . TRP B 1 171 ? -2.905  2.953   6.716   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD2 1 
ATOM   2643 N  NE1 . TRP B 1 171 ? -1.923  4.703   7.721   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B NE1 1 
ATOM   2644 C  CE2 . TRP B 1 171 ? -2.179  4.140   6.496   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE2 1 
ATOM   2645 C  CE3 . TRP B 1 171 ? -3.298  2.186   5.615   1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE3 1 
ATOM   2646 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? -1.836  4.578   5.213   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ2 1 
ATOM   2647 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? -2.949  2.615   4.347   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ3 1 
ATOM   2648 C  CH2 . TRP B 1 171 ? -2.234  3.804   4.157   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CH2 1 
ATOM   2649 N  N   . ILE B 1 172 ? -6.428  1.360   10.792  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   1 
ATOM   2650 C  CA  . ILE B 1 172 ? -7.523  0.476   11.159  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  1 
ATOM   2651 C  C   . ILE B 1 172 ? -8.586  0.498   10.065  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   1 
ATOM   2652 O  O   . ILE B 1 172 ? -9.137  1.552   9.742   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   1 
ATOM   2653 C  CB  . ILE B 1 172 ? -8.140  0.893   12.497  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  1 
ATOM   2654 C  CG1 . ILE B 1 172 ? -7.020  0.996   13.558  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 1 
ATOM   2655 C  CG2 . ILE B 1 172 ? -9.281  -0.073  12.876  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 1 
ATOM   2656 C  CD1 . ILE B 1 172 ? -7.448  1.676   14.799  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 1 
ATOM   2657 N  N   . GLU B 1 173 ? -8.817  -0.653  9.450   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   2658 C  CA  . GLU B 1 173 ? -9.830  -0.769  8.411   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   2659 C  C   . GLU B 1 173 ? -11.221 -0.808  9.016   1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   2660 O  O   . GLU B 1 173 ? -11.417 -1.431  10.051  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   2661 C  CB  . GLU B 1 173 ? -9.577  -2.013  7.570   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   2662 C  CG  . GLU B 1 173 ? -10.412 -2.090  6.330   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   2663 C  CD  . GLU B 1 173 ? -9.994  -3.281  5.502   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   2664 O  OE1 . GLU B 1 173 ? -8.788  -3.420  5.259   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   2665 O  OE2 . GLU B 1 173 ? -10.853 -4.096  5.140   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   2666 N  N   . ILE B 1 174 ? -12.168 -0.100  8.398   1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B N   1 
ATOM   2667 C  CA  . ILE B 1 174 ? -13.566 -0.151  8.818   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CA  1 
ATOM   2668 C  C   . ILE B 1 174 ? -14.396 -0.687  7.653   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B C   1 
ATOM   2669 O  O   . ILE B 1 174 ? -14.441 -0.076  6.584   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B O   1 
ATOM   2670 C  CB  . ILE B 1 174 ? -14.086 1.224   9.257   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CB  1 
ATOM   2671 C  CG1 . ILE B 1 174 ? -13.125 1.855   10.275  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG1 1 
ATOM   2672 C  CG2 . ILE B 1 174 ? -15.520 1.119   9.765   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG2 1 
ATOM   2673 C  CD1 . ILE B 1 174 ? -13.107 1.163   11.647  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CD1 1 
ATOM   2674 N  N   . LEU B 1 175 ? -15.016 -1.843  7.852   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B N   1 
ATOM   2675 C  CA  . LEU B 1 175 ? -15.637 -2.576  6.754   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CA  1 
ATOM   2676 C  C   . LEU B 1 175 ? -17.001 -3.142  7.151   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B C   1 
ATOM   2677 O  O   . LEU B 1 175 ? -17.252 -3.403  8.333   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B O   1 
ATOM   2678 C  CB  . LEU B 1 175 ? -14.697 -3.704  6.285   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CB  1 
ATOM   2679 C  CG  . LEU B 1 175 ? -14.478 -4.921  7.195   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CG  1 
ATOM   2680 C  CD1 . LEU B 1 175 ? -15.391 -6.091  6.861   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD1 1 
ATOM   2681 C  CD2 . LEU B 1 175 ? -13.011 -5.382  7.175   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD2 1 
ATOM   2682 N  N   . ASN B 1 176 ? -17.883 -3.298  6.167   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B N   1 
ATOM   2683 C  CA  . ASN B 1 176 ? -19.172 -3.958  6.379   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CA  1 
ATOM   2684 C  C   . ASN B 1 176 ? -19.208 -5.242  5.567   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B C   1 
ATOM   2685 O  O   . ASN B 1 176 ? -19.222 -5.209  4.338   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B O   1 
ATOM   2686 C  CB  . ASN B 1 176 ? -20.317 -3.013  5.968   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CB  1 
ATOM   2687 C  CG  . ASN B 1 176 ? -21.722 -3.623  6.165   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CG  1 
ATOM   2688 O  OD1 . ASN B 1 176 ? -21.877 -4.806  6.450   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B OD1 1 
ATOM   2689 N  ND2 . ASN B 1 176 ? -22.745 -2.798  5.982   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B ND2 1 
ATOM   2690 N  N   . PRO B 1 177 ? -19.249 -6.390  6.247   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B N   1 
ATOM   2691 C  CA  . PRO B 1 177 ? -19.190 -7.677  5.541   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CA  1 
ATOM   2692 C  C   . PRO B 1 177 ? -20.377 -7.856  4.593   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B C   1 
ATOM   2693 O  O   . PRO B 1 177 ? -20.274 -8.593  3.621   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B O   1 
ATOM   2694 C  CB  . PRO B 1 177 ? -19.218 -8.714  6.675   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CB  1 
ATOM   2695 C  CG  . PRO B 1 177 ? -19.647 -7.965  7.886   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CG  1 
ATOM   2696 C  CD  . PRO B 1 177 ? -19.251 -6.553  7.709   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CD  1 
ATOM   2697 N  N   . ASN B 1 178 ? -21.499 -7.214  4.907   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B N   1 
ATOM   2698 C  CA  . ASN B 1 178 ? -22.690 -7.309  4.073   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CA  1 
ATOM   2699 C  C   . ASN B 1 178 ? -22.693 -6.411  2.839   1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B C   1 
ATOM   2700 O  O   . ASN B 1 178 ? -23.570 -6.546  1.985   1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B O   1 
ATOM   2701 C  CB  . ASN B 1 178 ? -23.916 -7.052  4.933   1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CB  1 
ATOM   2702 C  CG  . ASN B 1 178 ? -24.120 -8.148  5.931   1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CG  1 
ATOM   2703 O  OD1 . ASN B 1 178 ? -24.153 -9.313  5.555   1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B OD1 1 
ATOM   2704 N  ND2 . ASN B 1 178 ? -24.227 -7.799  7.209   1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B ND2 1 
ATOM   2705 N  N   . LYS B 1 179 ? -21.766 -5.463  2.761   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . LYS B 1 179 ? -21.710 -4.616  1.574   1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . LYS B 1 179 ? -20.368 -4.681  0.854   1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B C   1 
ATOM   2708 O  O   . LYS B 1 179 ? -20.232 -4.135  -0.237  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . LYS B 1 179 ? -22.066 -3.153  1.891   1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CB  1 
ATOM   2710 C  CG  . LYS B 1 179 ? -23.453 -2.976  2.511   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CG  1 
ATOM   2711 C  CD  . LYS B 1 179 ? -24.512 -3.200  1.418   1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CD  1 
ATOM   2712 C  CE  . LYS B 1 179 ? -25.521 -2.060  1.276   1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CE  1 
ATOM   2713 N  NZ  . LYS B 1 179 ? -26.693 -2.522  0.450   1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B NZ  1 
ATOM   2714 N  N   . ILE B 1 180 ? -19.406 -5.412  1.405   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . ILE B 1 180 ? -18.083 -5.451  0.790   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . ILE B 1 180 ? -18.183 -6.233  -0.517  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B C   1 
ATOM   2717 O  O   . ILE B 1 180 ? -17.370 -6.061  -1.415  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B O   1 
ATOM   2718 C  CB  . ILE B 1 180 ? -17.006 -6.072  1.713   1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CB  1 
ATOM   2719 C  CG1 . ILE B 1 180 ? -15.614 -5.774  1.165   1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG1 1 
ATOM   2720 C  CG2 . ILE B 1 180 ? -17.203 -7.570  1.851   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG2 1 
ATOM   2721 C  CD1 . ILE B 1 180 ? -14.575 -5.546  2.221   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CD1 1 
ATOM   2722 N  N   . ALA B 1 181 ? -19.211 -7.064  -0.639  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N   1 
ATOM   2723 C  CA  . ALA B 1 181 ? -19.491 -7.710  -1.914  1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA  1 
ATOM   2724 C  C   . ALA B 1 181 ? -20.178 -6.717  -2.869  1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C   1 
ATOM   2725 O  O   . ALA B 1 181 ? -21.290 -6.976  -3.334  1.00 61.96 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O   1 
ATOM   2726 C  CB  . ALA B 1 181 ? -20.362 -8.956  -1.708  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB  1 
ATOM   2727 N  N   . THR B 1 182 ? -19.522 -5.579  -3.132  1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 182 THR B N   1 
ATOM   2728 C  CA  . THR B 1 182 ? -19.989 -4.559  -4.091  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CA  1 
ATOM   2729 C  C   . THR B 1 182 ? -18.849 -3.753  -4.710  1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 182 THR B C   1 
ATOM   2730 O  O   . THR B 1 182 ? -19.119 -2.779  -5.397  1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 182 THR B O   1 
ATOM   2731 C  CB  . THR B 1 182 ? -20.931 -3.494  -3.443  1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CB  1 
ATOM   2732 O  OG1 . THR B 1 182 ? -20.230 -2.809  -2.395  1.00 68.07 ? ? ? ? ? ? 182 THR B OG1 1 
ATOM   2733 C  CG2 . THR B 1 182 ? -22.238 -4.094  -2.883  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CG2 1 
ATOM   2734 N  N   . ILE B 1 183 ? -17.604 -4.188  -4.494  1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B N   1 
ATOM   2735 C  CA  . ILE B 1 183 ? -16.408 -3.318  -4.365  1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CA  1 
ATOM   2736 C  C   . ILE B 1 183 ? -16.764 -2.047  -3.581  1.00 66.74 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B C   1 
ATOM   2737 O  O   . ILE B 1 183 ? -16.876 -2.084  -2.348  1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B O   1 
ATOM   2738 C  CB  . ILE B 1 183 ? -15.718 -2.923  -5.735  1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CB  1 
ATOM   2739 C  CG1 . ILE B 1 183 ? -14.560 -1.956  -5.479  1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG1 1 
ATOM   2740 C  CG2 . ILE B 1 183 ? -16.659 -2.239  -6.717  1.00 68.17 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG2 1 
ATOM   2741 C  CD1 . ILE B 1 183 ? -13.427 -2.044  -6.506  1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CD1 1 
HETATM 2742 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 2.011   -11.077 22.902  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2743 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? -7.661  -5.475  5.219   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 202 ZN  A ZN  1 
HETATM 2744 C  C4  . 3WL E 3 .   ? 4.327   -12.966 32.360  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C4  1 
HETATM 2745 C  C5  . 3WL E 3 .   ? 3.960   -13.547 33.562  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C5  1 
HETATM 2746 C  C6  . 3WL E 3 .   ? 3.743   -11.889 30.199  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C6  1 
HETATM 2747 C  C7  . 3WL E 3 .   ? 4.797   -11.072 29.985  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C7  1 
HETATM 2748 C  C8  . 3WL E 3 .   ? 5.091   -10.515 28.691  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C8  1 
HETATM 2749 C  C10 . 3WL E 3 .   ? 4.313   -10.440 26.304  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C10 1 
HETATM 2750 C  C13 . 3WL E 3 .   ? 2.189   -12.145 26.953  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C13 1 
HETATM 2751 O  O   . 3WL E 3 .   ? 6.059   -9.766  28.497  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A O   1 
HETATM 2752 C  C9  . 3WL E 3 .   ? 4.169   -10.897 27.628  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C9  1 
HETATM 2753 C  C14 . 3WL E 3 .   ? 3.095   -11.747 27.915  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C14 1 
HETATM 2754 C  C12 . 3WL E 3 .   ? 2.341   -11.688 25.654  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C12 1 
HETATM 2755 O  O2  . 3WL E 3 .   ? 1.466   -12.060 24.683  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A O2  1 
HETATM 2756 C  C11 . 3WL E 3 .   ? 3.396   -10.838 25.320  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C11 1 
HETATM 2757 O  O3  . 3WL E 3 .   ? 3.551   -10.387 24.049  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A O3  1 
HETATM 2758 O  O4  . 3WL E 3 .   ? 5.327   -9.612  25.944  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A O4  1 
HETATM 2759 O  O1  . 3WL E 3 .   ? 2.888   -12.237 29.191  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A O1  1 
HETATM 2760 C  C3  . 3WL E 3 .   ? 3.359   -12.506 31.474  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C3  1 
HETATM 2761 C  C2  . 3WL E 3 .   ? 2.018   -12.641 31.821  1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C2  1 
HETATM 2762 C  C1  . 3WL E 3 .   ? 1.660   -13.222 33.024  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C1  1 
HETATM 2763 C  C   . 3WL E 3 .   ? 2.629   -13.675 33.894  1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 203 3WL A C   1 
HETATM 2764 C  C4  . 3WL F 3 .   ? -13.161 -5.353  -3.130  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C4  1 
HETATM 2765 C  C5  . 3WL F 3 .   ? -14.329 -5.761  -3.751  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C5  1 
HETATM 2766 C  C6  . 3WL F 3 .   ? -11.520 -5.511  -1.272  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C6  1 
HETATM 2767 C  C7  . 3WL F 3 .   ? -10.494 -4.839  -1.839  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C7  1 
HETATM 2768 C  C8  . 3WL F 3 .   ? -9.317  -4.463  -1.100  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C8  1 
HETATM 2769 C  C10 . 3WL F 3 .   ? -8.238  -4.570  1.165   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C10 1 
HETATM 2770 C  C13 . 3WL F 3 .   ? -10.462 -5.957  2.149   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C13 1 
HETATM 2771 O  O   . 3WL F 3 .   ? -8.377  -3.847  -1.622  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B O   1 
HETATM 2772 C  C9  . 3WL F 3 .   ? -9.312  -4.860  0.302   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C9  1 
HETATM 2773 C  C14 . 3WL F 3 .   ? -10.407 -5.554  0.829   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C14 1 
HETATM 2774 C  C12 . 3WL F 3 .   ? -9.399  -5.666  2.987   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C12 1 
HETATM 2775 O  O2  . 3WL F 3 .   ? -9.421  -6.048  4.291   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B O2  1 
HETATM 2776 C  C11 . 3WL F 3 .   ? -8.286  -4.975  2.507   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C11 1 
HETATM 2777 O  O3  . 3WL F 3 .   ? -7.239  -4.687  3.323   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B O3  1 
HETATM 2778 O  O4  . 3WL F 3 .   ? -7.139  -3.900  0.731   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B O4  1 
HETATM 2779 O  O1  . 3WL F 3 .   ? -11.499 -5.875  0.045   1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B O1  1 
HETATM 2780 C  C3  . 3WL F 3 .   ? -12.757 -5.940  -1.935  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C3  1 
HETATM 2781 C  C2  . 3WL F 3 .   ? -13.549 -6.940  -1.380  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C2  1 
HETATM 2782 C  C1  . 3WL F 3 .   ? -14.715 -7.341  -2.008  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C1  1 
HETATM 2783 C  C   . 3WL F 3 .   ? -15.105 -6.753  -3.192  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 201 3WL B C   1 
HETATM 2784 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.730 -26.759 -7.225  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2785 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.928 4.622   33.195  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2786 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.759  1.788   14.480  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2787 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.927   -31.662 26.781  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2788 O  O   . HOH G 4 .   ? -25.081 -19.783 -3.553  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2789 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.803  -12.244 -2.000  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2790 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.431  -4.389  21.442  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2791 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.115   -28.643 23.165  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2792 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.934  -15.923 -7.415  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2793 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.963 6.342   27.798  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2794 O  O   . HOH G 4 .   ? -22.359 -1.900  16.386  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2795 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.825  -1.495  8.949   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2796 O  O   . HOH G 4 .   ? -25.022 -2.245  16.344  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2797 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.945   -29.033 7.141   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2798 O  O   . HOH G 4 .   ? -26.137 -0.924  18.333  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2799 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.714   -18.521 -6.533  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2800 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.928  -6.006  1.701   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2801 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.537  -15.596 -0.059  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2802 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.149  -3.772  3.505   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2803 O  O   . HOH G 4 .   ? -26.751 -8.013  17.777  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2804 O  O   . HOH G 4 .   ? 1.669   -25.391 27.628  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2805 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.826  -7.057  -14.313 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2806 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.417  -7.701  9.691   1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2807 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.243  4.472   11.325  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2808 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.754 -19.020 -7.376  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2809 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.093  -27.506 26.473  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2810 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.264  -1.064  -6.041  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2811 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.579   -20.013 -4.299  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2812 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.379  -4.587  -9.594  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2813 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.660   -31.854 7.851   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2814 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.194 4.049   15.293  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2815 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.022  -26.938 22.042  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2816 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.066   -32.091 25.181  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2817 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.822   -24.647 -0.519  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2818 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.697   -1.861  -4.472  1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2819 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.755  -8.720  15.284  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2820 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.731   -26.498 -0.942  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2821 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.506   -22.273 3.276   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2822 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.978  -14.403 0.198   1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2823 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.072   -8.679  19.437  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2824 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.746   -15.556 5.652   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2825 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.539   -9.655  13.625  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2826 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.220   -9.042  -1.510  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2827 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.365  -17.648 13.353  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2828 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.319   -27.984 16.496  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2829 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.270 -18.182 -3.169  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2830 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.144   -15.227 1.906   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2831 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.244  -14.088 -5.851  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2832 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.188  -25.925 5.927   1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2833 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.215 -17.458 13.233  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2834 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.655  2.117   32.798  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2835 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.376  -24.314 10.265  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2836 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.798   -20.966 10.106  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2837 O  O   . HOH G 4 .   ? -13.988 -9.206  17.915  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2838 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.265   -22.925 4.140   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2839 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.621  -26.357 13.136  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2840 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.616  -27.864 21.830  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2841 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.525  -10.725 13.771  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2842 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.598  -24.327 3.618   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2843 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.629 -27.195 7.690   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2844 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.262 -10.248 19.661  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2845 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.343  -22.167 14.841  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2846 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.623   -10.810 3.889   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2847 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.578 -23.194 11.185  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2848 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.458  -5.113  1.833   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2849 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.335   -2.202  12.222  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2850 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.292 -15.647 20.087  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2851 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.029   -1.538  11.571  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2852 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.679  -28.322 10.238  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2853 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.297   -12.870 -8.625  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2854 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.358  -25.084 24.806  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2855 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.176   -15.801 2.032   1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2856 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.633   -19.660 27.495  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2857 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.583  -19.728 22.097  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2858 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.203 5.317   23.751  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2859 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.919 -6.178  19.881  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2860 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.743 -14.905 -4.204  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2861 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.522 -16.493 13.304  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2862 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.157  -13.888 30.193  1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.469 -19.689 11.761  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH G 4 .   ? -22.688 -15.850 3.106   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.079 -0.562  27.001  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.503  -10.988 13.329  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.165  -10.068 8.816   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.335  -7.245  12.594  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.130   -4.401  0.010   1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.738  -23.959 2.213   1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.952 7.494   17.937  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.046   -7.476  24.160  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH G 4 .   ? -22.113 0.726   26.896  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.811   -4.043  -5.795  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.306  -34.449 18.732  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.491 -21.336 -0.192  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.572   -33.255 19.383  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.865 -12.542 22.303  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.612 -12.477 -7.142  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.280   -23.058 29.078  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH G 4 .   ? 14.686  -23.938 10.305  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.680 -21.460 -2.854  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.433  -24.360 11.913  1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.057  -10.031 15.318  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.391  -17.865 4.253   1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.615  -17.408 8.224   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.045  1.096   34.213  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.629  -24.509 12.935  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH G 4 .   ? -19.949 -11.938 12.438  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.340  -16.528 -10.453 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.742  6.737   9.284   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.934 2.981   -6.569  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.739   6.355   14.335  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH H 4 .   ? -10.680 10.416  2.392   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.300   7.587   10.512  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH H 4 .   ? 4.914   3.335   7.868   1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH H 4 .   ? -19.961 6.445   -1.001  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.851   -1.603  1.707   1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.399 13.582  11.408  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.413 7.835   13.326  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH H 4 .   ? -13.580 12.290  21.077  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH H 4 .   ? -21.625 0.583   12.165  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.136  -22.926 -12.604 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.999  -30.878 7.519   1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.435  -32.014 3.328   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.720   -8.737  -16.031 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.558  9.460   14.576  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH H 4 .   ? -1.570  11.064  18.680  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH H 4 .   ? -19.799 8.634   6.853   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH H 4 .   ? -17.131 9.746   3.843   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.841   -32.353 10.345  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.395   4.211   1.441   1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.651  10.383  2.639   1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH H 4 .   ? -26.992 0.637   7.213   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.546   -19.572 -10.565 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.846  13.141  9.005   1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.901   5.988   12.145  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH H 4 .   ? -17.441 10.050  23.398  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.266   10.150  15.979  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH H 4 .   ? -25.614 7.721   11.524  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.450  -7.050  21.047  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.250 6.069   15.445  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH H 4 .   ? -20.387 11.167  7.668   1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH H 4 .   ? -17.541 10.486  7.217   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.803 -21.524 42.226  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH H 4 .   ? -24.264 1.211   3.904   1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.902   6.352   -2.356  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.957 1.343   1.247   1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.692  0.264   10.341  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.386  3.823   19.468  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.451  -1.537  5.047   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH H 4 .   ? -13.073 -11.732 21.606  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH H 4 .   ? -5.969  -10.030 17.086  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.056  6.156   21.763  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.291 -9.367  20.180  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.928  -18.474 15.995  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.092   2.484   24.208  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH H 4 .   ? -18.484 4.596   15.472  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.952   -27.162 2.304   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH H 4 .   ? -21.719 0.137   5.187   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH H 4 .   ? -16.222 -4.690  24.113  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH H 4 .   ? 5.477   5.741   31.599  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.851   6.205   17.449  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH H 4 .   ? -18.650 -2.196  22.454  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH H 4 .   ? -17.271 -2.253  3.561   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH H 4 .   ? -18.009 -11.521 26.398  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH H 4 .   ? -5.160  -28.233 19.338  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.979   -29.888 18.012  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH H 4 .   ? 5.690   -4.213  10.029  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.597  -27.189 5.411   1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH H 4 .   ? -20.080 -0.213  3.339   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH H 4 .   ? -9.746  -6.838  34.446  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.384  -13.868 -8.759  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH H 4 .   ? -25.549 -3.466  5.469   1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.094  -18.587 -11.363 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.542   8.574   20.753  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.471  9.378   15.198  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.987  -24.685 15.337  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.599  8.955   22.212  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.593   -2.725  -0.076  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.590   -2.423  9.087   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.598   1.780   30.884  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH H 4 .   ? -18.153 -6.171  22.990  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.900 -1.370  29.211  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.588  -28.253 12.729  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.003   11.309  24.484  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.301   -6.141  36.816  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2968 O  O   . HOH H 4 .   ? -6.197  -5.950  34.896  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2969 O  O   . HOH H 4 .   ? 9.133   5.466   5.543   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2970 O  O   . HOH H 4 .   ? -9.728  -23.869 21.145  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2971 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.824  9.783   17.347  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2972 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.114  -13.184 -11.237 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2973 O  O   . HOH H 4 .   ? -15.727 -17.106 16.393  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2974 O  O   . HOH H 4 .   ? -6.202  -30.387 21.054  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2975 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.674   11.111  21.474  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2976 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.268 -21.357 -8.354  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2977 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.482 -3.640  31.926  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2978 O  O   . HOH H 4 .   ? -7.180  -12.341 15.972  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2979 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.561 -20.316 15.935  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2980 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.777   -3.592  22.973  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2981 O  O   . HOH H 4 .   ? -14.429 -19.059 20.389  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2982 O  O   . HOH H 4 .   ? -11.314 -16.839 -8.611  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2983 O  O   . HOH H 4 .   ? -5.542  -7.571  36.983  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2984 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.974  -12.300 15.374  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2985 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.887 -18.359 22.892  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2986 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.486  -15.977 -12.420 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2987 O  O   . HOH H 4 .   ? -19.435 -13.257 23.765  1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 2988 O  O   . HOH H 4 .   ? -10.546 -25.202 15.759  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2989 O  O   . HOH H 4 .   ? -13.310 -15.065 22.560  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 2990 O  O   . HOH H 4 .   ? -19.198 8.170   22.059  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 2991 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.688   8.955   16.847  1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 2992 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.551 10.100  14.398  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 2993 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.518   -8.485  21.671  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2994 O  O   . HOH H 4 .   ? -18.715 -8.569  22.931  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 2995 O  O   . HOH H 4 .   ? -1.852  -4.227  36.842  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
# 
