data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Lemmon, M.A."   1 
"Moravcevic, K." 2 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal Structure of Hof1p F-BAR domain" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "F-BAR domain, membrane, PROTEIN BINDING" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "PROTEIN BINDING" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            23 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                352 
_citation.page_last                 363 
_citation.title                     "Comparison of Saccharomyces cerevisiae F-BAR Domain Structures Reveals a Conserved Inositol Phosphate Binding Site." 
_citation.year                      2015 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.str.2014.12.009 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25620000 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Moravcevic, K."  1 ? 
primary "Alvarado, D."    2 ? 
primary "Schmitz, K.R."   3 ? 
primary "Kenniston, J.A." 4 ? 
primary "Mendrola, J.M."  5 ? 
primary "Ferguson, K.M."  6 ? 
primary "Lemmon, M.A."    7 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(MSE)HHHHHHSYSYEACFWDPNDNGVNILLGHISQGIRSCDS(MSE)ILFFKQRSELEKDYARRLGAITGKLDKDIGTN
(MSE)DYGKLNETFNVVLSVEKARAQSHSKQSEILFRQIYTDTKAFAANLQARYTTLSGKIERLR(MSE)DKFNKKKGCE
VLQKKLQDAQIRFRDLQLNENN(MSE)IGAKRVEHNKRELLKWESNSQEYKVQLDVLKQEYKASQKFWIHEWAQLSCELQ
E(MSE)ENARISFLQSKLQQFATSS(MSE)ETYILEQTK(MSE)D(MSE)LTNHLNSFTAADEISTFSKENGTGRLKHKT
SKGD(MSE)NSSANWAQ(MSE)SSISTTSK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSYSYEACFWDPNDNGVNILLGHISQGIRSCDSMILFFKQRSELEKDYARRLGAITGKLDKDIGTNMDYGKLNE
TFNVVLSVEKARAQSHSKQSEILFRQIYTDTKAFAANLQARYTTLSGKIERLRMDKFNKKKGCEVLQKKLQDAQIRFRDL
QLNENNMIGAKRVEHNKRELLKWESNSQEYKVQLDVLKQEYKASQKFWIHEWAQLSCELQEMENARISFLQSKLQQFATS
SMETYILEQTKMDMLTNHLNSFTAADEISTFSKENGTGRLKHKTSKGDMNSSANWAQMSSISTTSK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MSE n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   TYR n 
1 10  SER n 
1 11  TYR n 
1 12  GLU n 
1 13  ALA n 
1 14  CYS n 
1 15  PHE n 
1 16  TRP n 
1 17  ASP n 
1 18  PRO n 
1 19  ASN n 
1 20  ASP n 
1 21  ASN n 
1 22  GLY n 
1 23  VAL n 
1 24  ASN n 
1 25  ILE n 
1 26  LEU n 
1 27  LEU n 
1 28  GLY n 
1 29  HIS n 
1 30  ILE n 
1 31  SER n 
1 32  GLN n 
1 33  GLY n 
1 34  ILE n 
1 35  ARG n 
1 36  SER n 
1 37  CYS n 
1 38  ASP n 
1 39  SER n 
1 40  MSE n 
1 41  ILE n 
1 42  LEU n 
1 43  PHE n 
1 44  PHE n 
1 45  LYS n 
1 46  GLN n 
1 47  ARG n 
1 48  SER n 
1 49  GLU n 
1 50  LEU n 
1 51  GLU n 
1 52  LYS n 
1 53  ASP n 
1 54  TYR n 
1 55  ALA n 
1 56  ARG n 
1 57  ARG n 
1 58  LEU n 
1 59  GLY n 
1 60  ALA n 
1 61  ILE n 
1 62  THR n 
1 63  GLY n 
1 64  LYS n 
1 65  LEU n 
1 66  ASP n 
1 67  LYS n 
1 68  ASP n 
1 69  ILE n 
1 70  GLY n 
1 71  THR n 
1 72  ASN n 
1 73  MSE n 
1 74  ASP n 
1 75  TYR n 
1 76  GLY n 
1 77  LYS n 
1 78  LEU n 
1 79  ASN n 
1 80  GLU n 
1 81  THR n 
1 82  PHE n 
1 83  ASN n 
1 84  VAL n 
1 85  VAL n 
1 86  LEU n 
1 87  SER n 
1 88  VAL n 
1 89  GLU n 
1 90  LYS n 
1 91  ALA n 
1 92  ARG n 
1 93  ALA n 
1 94  GLN n 
1 95  SER n 
1 96  HIS n 
1 97  SER n 
1 98  LYS n 
1 99  GLN n 
1 100 SER n 
1 101 GLU n 
1 102 ILE n 
1 103 LEU n 
1 104 PHE n 
1 105 ARG n 
1 106 GLN n 
1 107 ILE n 
1 108 TYR n 
1 109 THR n 
1 110 ASP n 
1 111 THR n 
1 112 LYS n 
1 113 ALA n 
1 114 PHE n 
1 115 ALA n 
1 116 ALA n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 GLN n 
1 120 ALA n 
1 121 ARG n 
1 122 TYR n 
1 123 THR n 
1 124 THR n 
1 125 LEU n 
1 126 SER n 
1 127 GLY n 
1 128 LYS n 
1 129 ILE n 
1 130 GLU n 
1 131 ARG n 
1 132 LEU n 
1 133 ARG n 
1 134 MSE n 
1 135 ASP n 
1 136 LYS n 
1 137 PHE n 
1 138 ASN n 
1 139 LYS n 
1 140 LYS n 
1 141 LYS n 
1 142 GLY n 
1 143 CYS n 
1 144 GLU n 
1 145 VAL n 
1 146 LEU n 
1 147 GLN n 
1 148 LYS n 
1 149 LYS n 
1 150 LEU n 
1 151 GLN n 
1 152 ASP n 
1 153 ALA n 
1 154 GLN n 
1 155 ILE n 
1 156 ARG n 
1 157 PHE n 
1 158 ARG n 
1 159 ASP n 
1 160 LEU n 
1 161 GLN n 
1 162 LEU n 
1 163 ASN n 
1 164 GLU n 
1 165 ASN n 
1 166 ASN n 
1 167 MSE n 
1 168 ILE n 
1 169 GLY n 
1 170 ALA n 
1 171 LYS n 
1 172 ARG n 
1 173 VAL n 
1 174 GLU n 
1 175 HIS n 
1 176 ASN n 
1 177 LYS n 
1 178 ARG n 
1 179 GLU n 
1 180 LEU n 
1 181 LEU n 
1 182 LYS n 
1 183 TRP n 
1 184 GLU n 
1 185 SER n 
1 186 ASN n 
1 187 SER n 
1 188 GLN n 
1 189 GLU n 
1 190 TYR n 
1 191 LYS n 
1 192 VAL n 
1 193 GLN n 
1 194 LEU n 
1 195 ASP n 
1 196 VAL n 
1 197 LEU n 
1 198 LYS n 
1 199 GLN n 
1 200 GLU n 
1 201 TYR n 
1 202 LYS n 
1 203 ALA n 
1 204 SER n 
1 205 GLN n 
1 206 LYS n 
1 207 PHE n 
1 208 TRP n 
1 209 ILE n 
1 210 HIS n 
1 211 GLU n 
1 212 TRP n 
1 213 ALA n 
1 214 GLN n 
1 215 LEU n 
1 216 SER n 
1 217 CYS n 
1 218 GLU n 
1 219 LEU n 
1 220 GLN n 
1 221 GLU n 
1 222 MSE n 
1 223 GLU n 
1 224 ASN n 
1 225 ALA n 
1 226 ARG n 
1 227 ILE n 
1 228 SER n 
1 229 PHE n 
1 230 LEU n 
1 231 GLN n 
1 232 SER n 
1 233 LYS n 
1 234 LEU n 
1 235 GLN n 
1 236 GLN n 
1 237 PHE n 
1 238 ALA n 
1 239 THR n 
1 240 SER n 
1 241 SER n 
1 242 MSE n 
1 243 GLU n 
1 244 THR n 
1 245 TYR n 
1 246 ILE n 
1 247 LEU n 
1 248 GLU n 
1 249 GLN n 
1 250 THR n 
1 251 LYS n 
1 252 MSE n 
1 253 ASP n 
1 254 MSE n 
1 255 LEU n 
1 256 THR n 
1 257 ASN n 
1 258 HIS n 
1 259 LEU n 
1 260 ASN n 
1 261 SER n 
1 262 PHE n 
1 263 THR n 
1 264 ALA n 
1 265 ALA n 
1 266 ASP n 
1 267 GLU n 
1 268 ILE n 
1 269 SER n 
1 270 THR n 
1 271 PHE n 
1 272 SER n 
1 273 LYS n 
1 274 GLU n 
1 275 ASN n 
1 276 GLY n 
1 277 THR n 
1 278 GLY n 
1 279 ARG n 
1 280 LEU n 
1 281 LYS n 
1 282 HIS n 
1 283 LYS n 
1 284 THR n 
1 285 SER n 
1 286 LYS n 
1 287 GLY n 
1 288 ASP n 
1 289 MSE n 
1 290 ASN n 
1 291 SER n 
1 292 SER n 
1 293 ALA n 
1 294 ASN n 
1 295 TRP n 
1 296 ALA n 
1 297 GLN n 
1 298 MSE n 
1 299 SER n 
1 300 SER n 
1 301 ILE n 
1 302 SER n 
1 303 THR n 
1 304 THR n 
1 305 SER n 
1 306 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Cytokinesis protein 2" 36095.098 2  ? ? ? ? 
2 water   nat water                   18.015    80 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MSE 1   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A   ? n 
A   1 8   SER 8   2   2   SER SER A   ? n 
A   1 9   TYR 9   3   3   TYR TYR A   ? n 
A   1 10  SER 10  4   4   SER SER A   ? n 
A   1 11  TYR 11  5   5   TYR TYR A   ? n 
A   1 12  GLU 12  6   6   GLU GLU A   ? n 
A   1 13  ALA 13  7   7   ALA ALA A   ? n 
A   1 14  CYS 14  8   8   CYS CYS A   ? n 
A   1 15  PHE 15  9   9   PHE PHE A   ? n 
A   1 16  TRP 16  10  10  TRP TRP A   ? n 
A   1 17  ASP 17  11  11  ASP ASP A   ? n 
A   1 18  PRO 18  12  12  PRO PRO A   ? n 
A   1 19  ASN 19  13  13  ASN ASN A   ? n 
A   1 20  ASP 20  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 21  ASN 21  15  15  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  GLY 22  16  16  GLY GLY A   ? n 
A   1 23  VAL 23  17  17  VAL VAL A   ? n 
A   1 24  ASN 24  18  18  ASN ASN A   ? n 
A   1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 26  LEU 26  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 27  LEU 27  21  21  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  GLY 28  22  22  GLY GLY A   ? n 
A   1 29  HIS 29  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 30  ILE 30  24  24  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  SER 31  25  25  SER SER A   ? n 
A   1 32  GLN 32  26  26  GLN GLN A   ? n 
A   1 33  GLY 33  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 34  ILE 34  28  28  ILE ILE A   ? n 
A   1 35  ARG 35  29  29  ARG ARG A   ? n 
A   1 36  SER 36  30  30  SER SER A   ? n 
A   1 37  CYS 37  31  31  CYS CYS A   ? n 
A   1 38  ASP 38  32  32  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  SER 39  33  33  SER SER A   ? n 
A   1 40  MSE 40  34  34  MSE MSE A   ? n 
A   1 41  ILE 41  35  35  ILE ILE A   ? n 
A   1 42  LEU 42  36  36  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  PHE 43  37  37  PHE PHE A   ? n 
A   1 44  PHE 44  38  38  PHE PHE A   ? n 
A   1 45  LYS 45  39  39  LYS LYS A   ? n 
A   1 46  GLN 46  40  40  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ARG 47  41  41  ARG ARG A   ? n 
A   1 48  SER 48  42  42  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLU 49  43  43  GLU GLU A   ? n 
A   1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  GLU 51  45  45  GLU GLU A   ? n 
A   1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS A   ? n 
A   1 53  ASP 53  47  47  ASP ASP A   ? n 
A   1 54  TYR 54  48  48  TYR TYR A   ? n 
A   1 55  ALA 55  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 56  ARG 56  50  50  ARG ARG A   ? n 
A   1 57  ARG 57  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 58  LEU 58  52  52  LEU LEU A   ? n 
A   1 59  GLY 59  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 60  ALA 60  54  54  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A   ? n 
A   1 62  THR 62  56  56  THR THR A   ? n 
A   1 63  GLY 63  57  57  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  LYS 64  58  58  LYS LYS A   ? n 
A   1 65  LEU 65  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  ASP 66  60  60  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  LYS 67  61  61  LYS LYS A   ? n 
A   1 68  ASP 68  62  62  ASP ASP A   ? n 
A   1 69  ILE 69  63  63  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLY 70  64  64  GLY GLY A   ? n 
A   1 71  THR 71  65  65  THR THR A   ? n 
A   1 72  ASN 72  66  66  ASN ASN A   ? n 
A   1 73  MSE 73  67  67  MSE MSE A   ? n 
A   1 74  ASP 74  68  68  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  TYR 75  69  69  TYR TYR A   ? n 
A   1 76  GLY 76  70  70  GLY GLY A   ? n 
A   1 77  LYS 77  71  71  LYS LYS A   ? n 
A   1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  ASN 79  73  73  ASN ASN A   ? n 
A   1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU A   ? n 
A   1 81  THR 81  75  75  THR THR A   ? n 
A   1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A   ? n 
A   1 83  ASN 83  77  77  ASN ASN A   ? n 
A   1 84  VAL 84  78  78  VAL VAL A   ? n 
A   1 85  VAL 85  79  79  VAL VAL A   ? n 
A   1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  SER 87  81  81  SER SER A   ? n 
A   1 88  VAL 88  82  82  VAL VAL A   ? n 
A   1 89  GLU 89  83  83  GLU GLU A   ? n 
A   1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A   ? n 
A   1 91  ALA 91  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 92  ARG 92  86  86  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  ALA 93  87  87  ALA ALA A   ? n 
A   1 94  GLN 94  88  88  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  SER 95  89  89  SER SER A   ? n 
A   1 96  HIS 96  90  90  HIS HIS A   ? n 
A   1 97  SER 97  91  91  SER SER A   ? n 
A   1 98  LYS 98  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 99  GLN 99  93  93  GLN GLN A   ? n 
A   1 100 SER 100 94  94  SER SER A   ? n 
A   1 101 GLU 101 95  95  GLU GLU A   ? n 
A   1 102 ILE 102 96  96  ILE ILE A   ? n 
A   1 103 LEU 103 97  97  LEU LEU A   ? n 
A   1 104 PHE 104 98  98  PHE PHE A   ? n 
A   1 105 ARG 105 99  99  ARG ARG A   ? n 
A   1 106 GLN 106 100 100 GLN GLN A   ? n 
A   1 107 ILE 107 101 101 ILE ILE A   ? n 
A   1 108 TYR 108 102 102 TYR TYR A   ? n 
A   1 109 THR 109 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 110 ASP 110 104 104 ASP ASP A   ? n 
A   1 111 THR 111 105 105 THR THR A   ? n 
A   1 112 LYS 112 106 106 LYS LYS A   ? n 
A   1 113 ALA 113 107 107 ALA ALA A   ? n 
A   1 114 PHE 114 108 108 PHE PHE A   ? n 
A   1 115 ALA 115 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 ALA 116 110 110 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 ASN 117 111 111 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 112 112 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 GLN 119 113 113 GLN GLN A   ? n 
A   1 120 ALA 120 114 114 ALA ALA A   ? n 
A   1 121 ARG 121 115 115 ARG ARG A   ? n 
A   1 122 TYR 122 116 116 TYR TYR A   ? n 
A   1 123 THR 123 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 124 THR 124 118 118 THR THR A   ? n 
A   1 125 LEU 125 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 SER 126 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 127 GLY 127 121 121 GLY GLY A   ? n 
A   1 128 LYS 128 122 122 LYS LYS A   ? n 
A   1 129 ILE 129 123 123 ILE ILE A   ? n 
A   1 130 GLU 130 124 124 GLU GLU A   ? n 
A   1 131 ARG 131 125 125 ARG ARG A   ? n 
A   1 132 LEU 132 126 126 LEU LEU A   ? n 
A   1 133 ARG 133 127 127 ARG ARG A   ? n 
A   1 134 MSE 134 128 128 MSE MSE A   ? n 
A   1 135 ASP 135 129 129 ASP ASP A   ? n 
A   1 136 LYS 136 130 130 LYS LYS A   ? n 
A   1 137 PHE 137 131 131 PHE PHE A   ? n 
A   1 138 ASN 138 132 132 ASN ASN A   ? n 
A   1 139 LYS 139 133 133 LYS LYS A   ? n 
A   1 140 LYS 140 134 134 LYS LYS A   ? n 
A   1 141 LYS 141 135 135 LYS LYS A   ? n 
A   1 142 GLY 142 136 136 GLY GLY A   ? n 
A   1 143 CYS 143 137 137 CYS CYS A   ? n 
A   1 144 GLU 144 138 138 GLU GLU A   ? n 
A   1 145 VAL 145 139 139 VAL VAL A   ? n 
A   1 146 LEU 146 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 147 GLN 147 141 141 GLN GLN A   ? n 
A   1 148 LYS 148 142 142 LYS LYS A   ? n 
A   1 149 LYS 149 143 143 LYS LYS A   ? n 
A   1 150 LEU 150 144 144 LEU LEU A   ? n 
A   1 151 GLN 151 145 145 GLN GLN A   ? n 
A   1 152 ASP 152 146 146 ASP ASP A   ? n 
A   1 153 ALA 153 147 147 ALA ALA A   ? n 
A   1 154 GLN 154 148 148 GLN GLN A   ? n 
A   1 155 ILE 155 149 149 ILE ILE A   ? n 
A   1 156 ARG 156 150 150 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 PHE 157 151 151 PHE PHE A   ? n 
A   1 158 ARG 158 152 152 ARG ARG A   ? n 
A   1 159 ASP 159 153 153 ASP ASP A   ? n 
A   1 160 LEU 160 154 154 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 GLN 161 155 155 GLN GLN A   ? n 
A   1 162 LEU 162 156 156 LEU LEU A   ? n 
A   1 163 ASN 163 157 157 ASN ASN A   ? n 
A   1 164 GLU 164 158 158 GLU GLU A   ? n 
A   1 165 ASN 165 159 159 ASN ASN A   ? n 
A   1 166 ASN 166 160 160 ASN ASN A   ? n 
A   1 167 MSE 167 161 161 MSE MSE A   ? n 
A   1 168 ILE 168 162 162 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 GLY 169 163 163 GLY GLY A   ? n 
A   1 170 ALA 170 164 164 ALA ALA A   ? n 
A   1 171 LYS 171 165 165 LYS LYS A   ? n 
A   1 172 ARG 172 166 166 ARG ARG A   ? n 
A   1 173 VAL 173 167 167 VAL VAL A   ? n 
A   1 174 GLU 174 168 168 GLU GLU A   ? n 
A   1 175 HIS 175 169 169 HIS HIS A   ? n 
A   1 176 ASN 176 170 170 ASN ASN A   ? n 
A   1 177 LYS 177 171 171 LYS LYS A   ? n 
A   1 178 ARG 178 172 172 ARG ARG A   ? n 
A   1 179 GLU 179 173 173 GLU GLU A   ? n 
A   1 180 LEU 180 174 174 LEU LEU A   ? n 
A   1 181 LEU 181 175 175 LEU LEU A   ? n 
A   1 182 LYS 182 176 176 LYS LYS A   ? n 
A   1 183 TRP 183 177 177 TRP TRP A   ? n 
A   1 184 GLU 184 178 178 GLU GLU A   ? n 
A   1 185 SER 185 179 179 SER SER A   ? n 
A   1 186 ASN 186 180 180 ASN ASN A   ? n 
A   1 187 SER 187 181 181 SER SER A   ? n 
A   1 188 GLN 188 182 182 GLN GLN A   ? n 
A   1 189 GLU 189 183 183 GLU GLU A   ? n 
A   1 190 TYR 190 184 184 TYR TYR A   ? n 
A   1 191 LYS 191 185 185 LYS LYS A   ? n 
A   1 192 VAL 192 186 186 VAL VAL A   ? n 
A   1 193 GLN 193 187 187 GLN GLN A   ? n 
A   1 194 LEU 194 188 188 LEU LEU A   ? n 
A   1 195 ASP 195 189 189 ASP ASP A   ? n 
A   1 196 VAL 196 190 190 VAL VAL A   ? n 
A   1 197 LEU 197 191 191 LEU LEU A   ? n 
A   1 198 LYS 198 192 192 LYS LYS A   ? n 
A   1 199 GLN 199 193 193 GLN GLN A   ? n 
A   1 200 GLU 200 194 194 GLU GLU A   ? n 
A   1 201 TYR 201 195 195 TYR TYR A   ? n 
A   1 202 LYS 202 196 196 LYS LYS A   ? n 
A   1 203 ALA 203 197 197 ALA ALA A   ? n 
A   1 204 SER 204 198 198 SER SER A   ? n 
A   1 205 GLN 205 199 199 GLN GLN A   ? n 
A   1 206 LYS 206 200 200 LYS LYS A   ? n 
A   1 207 PHE 207 201 201 PHE PHE A   ? n 
A   1 208 TRP 208 202 202 TRP TRP A   ? n 
A   1 209 ILE 209 203 203 ILE ILE A   ? n 
A   1 210 HIS 210 204 204 HIS HIS A   ? n 
A   1 211 GLU 211 205 205 GLU GLU A   ? n 
A   1 212 TRP 212 206 206 TRP TRP A   ? n 
A   1 213 ALA 213 207 207 ALA ALA A   ? n 
A   1 214 GLN 214 208 208 GLN GLN A   ? n 
A   1 215 LEU 215 209 209 LEU LEU A   ? n 
A   1 216 SER 216 210 210 SER SER A   ? n 
A   1 217 CYS 217 211 211 CYS CYS A   ? n 
A   1 218 GLU 218 212 212 GLU GLU A   ? n 
A   1 219 LEU 219 213 213 LEU LEU A   ? n 
A   1 220 GLN 220 214 214 GLN GLN A   ? n 
A   1 221 GLU 221 215 215 GLU GLU A   ? n 
A   1 222 MSE 222 216 216 MSE MSE A   ? n 
A   1 223 GLU 223 217 217 GLU GLU A   ? n 
A   1 224 ASN 224 218 218 ASN ASN A   ? n 
A   1 225 ALA 225 219 219 ALA ALA A   ? n 
A   1 226 ARG 226 220 220 ARG ARG A   ? n 
A   1 227 ILE 227 221 221 ILE ILE A   ? n 
A   1 228 SER 228 222 222 SER SER A   ? n 
A   1 229 PHE 229 223 223 PHE PHE A   ? n 
A   1 230 LEU 230 224 224 LEU LEU A   ? n 
A   1 231 GLN 231 225 225 GLN GLN A   ? n 
A   1 232 SER 232 226 226 SER SER A   ? n 
A   1 233 LYS 233 227 227 LYS LYS A   ? n 
A   1 234 LEU 234 228 228 LEU LEU A   ? n 
A   1 235 GLN 235 229 229 GLN GLN A   ? n 
A   1 236 GLN 236 230 230 GLN GLN A   ? n 
A   1 237 PHE 237 231 231 PHE PHE A   ? n 
A   1 238 ALA 238 232 232 ALA ALA A   ? n 
A   1 239 THR 239 233 233 THR THR A   ? n 
A   1 240 SER 240 234 234 SER SER A   ? n 
A   1 241 SER 241 235 235 SER SER A   ? n 
A   1 242 MSE 242 236 236 MSE MSE A   ? n 
A   1 243 GLU 243 237 237 GLU GLU A   ? n 
A   1 244 THR 244 238 238 THR THR A   ? n 
A   1 245 TYR 245 239 239 TYR TYR A   ? n 
A   1 246 ILE 246 240 240 ILE ILE A   ? n 
A   1 247 LEU 247 241 241 LEU LEU A   ? n 
A   1 248 GLU 248 242 242 GLU GLU A   ? n 
A   1 249 GLN 249 243 243 GLN GLN A   ? n 
A   1 250 THR 250 244 244 THR THR A   ? n 
A   1 251 LYS 251 245 245 LYS LYS A   ? n 
A   1 252 MSE 252 246 246 MSE MSE A   ? n 
A   1 253 ASP 253 247 247 ASP ASP A   ? n 
A   1 254 MSE 254 248 248 MSE MSE A   ? n 
A   1 255 LEU 255 249 249 LEU LEU A   ? n 
A   1 256 THR 256 250 250 THR THR A   ? n 
A   1 257 ASN 257 251 251 ASN ASN A   ? n 
A   1 258 HIS 258 252 252 HIS HIS A   ? n 
A   1 259 LEU 259 253 253 LEU LEU A   ? n 
A   1 260 ASN 260 254 254 ASN ASN A   ? n 
A   1 261 SER 261 255 255 SER SER A   ? n 
A   1 262 PHE 262 256 256 PHE PHE A   ? n 
A   1 263 THR 263 257 257 THR THR A   ? n 
A   1 264 ALA 264 258 258 ALA ALA A   ? n 
A   1 265 ALA 265 259 259 ALA ALA A   ? n 
A   1 266 ASP 266 260 260 ASP ASP A   ? n 
A   1 267 GLU 267 261 261 GLU GLU A   ? n 
A   1 268 ILE 268 262 262 ILE ILE A   ? n 
A   1 269 SER 269 263 263 SER SER A   ? n 
A   1 270 THR 270 264 264 THR THR A   ? n 
A   1 271 PHE 271 265 265 PHE PHE A   ? n 
A   1 272 SER 272 266 266 SER SER A   ? n 
A   1 273 LYS 273 267 267 LYS LYS A   ? n 
A   1 274 GLU 274 268 268 GLU GLU A   ? n 
A   1 275 ASN 275 269 269 ASN ASN A   ? n 
A   1 276 GLY 276 270 270 GLY GLY A   ? n 
A   1 277 THR 277 271 271 THR THR A   ? n 
A   1 278 GLY 278 272 272 GLY GLY A   ? n 
A   1 279 ARG 279 273 273 ARG ARG A   ? n 
A   1 280 LEU 280 274 274 LEU LEU A   ? n 
A   1 281 LYS 281 275 275 LYS LYS A   ? n 
A   1 282 HIS 282 276 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 283 LYS 283 277 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 284 THR 284 278 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 285 SER 285 279 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 286 LYS 286 280 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 287 GLY 287 281 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 288 ASP 288 282 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 289 MSE 289 283 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 290 ASN 290 284 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 291 SER 291 285 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 292 SER 292 286 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 293 ALA 293 287 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 294 ASN 294 288 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 295 TRP 295 289 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 296 ALA 296 290 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 297 GLN 297 291 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 298 MSE 298 292 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 299 SER 299 293 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 300 SER 300 294 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 301 ILE 301 295 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 302 SER 302 296 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 303 THR 303 297 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 304 THR 304 298 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 305 SER 305 299 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 306 LYS 306 300 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MSE 1   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   2   2   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 9   TYR 9   3   3   TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  4   4   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  TYR 11  5   5   TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 12  GLU 12  6   6   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 13  ALA 13  7   7   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 14  CYS 14  8   8   CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 15  PHE 15  9   9   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 16  TRP 16  10  10  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 17  ASP 17  11  11  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 18  PRO 18  12  12  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 19  ASN 19  13  13  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 20  ASP 20  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  15  15  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  GLY 22  16  16  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 23  VAL 23  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 24  ASN 24  18  18  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 26  LEU 26  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  GLY 28  22  22  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 29  HIS 29  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  24  24  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  SER 31  25  25  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 32  GLN 32  26  26  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 33  GLY 33  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 34  ILE 34  28  28  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 35  ARG 35  29  29  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 36  SER 36  30  30  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 37  CYS 37  31  31  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  32  32  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  SER 39  33  33  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 40  MSE 40  34  34  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 41  ILE 41  35  35  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  36  36  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  PHE 43  37  37  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 44  PHE 44  38  38  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 45  LYS 45  39  39  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  40  40  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ARG 47  41  41  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  42  42  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLU 49  43  43  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  GLU 51  45  45  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 53  ASP 53  47  47  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 54  TYR 54  48  48  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 55  ALA 55  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 56  ARG 56  50  50  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 57  ARG 57  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 58  LEU 58  52  52  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 59  GLY 59  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  54  54  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 62  THR 62  56  56  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  57  57  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  LYS 64  58  58  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  ASP 66  60  60  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 67  LYS 67  61  61  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 68  ASP 68  62  62  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  63  63  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLY 70  64  64  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 71  THR 71  65  65  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 72  ASN 72  66  66  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 73  MSE 73  67  67  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  68  68  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  TYR 75  69  69  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 76  GLY 76  70  70  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 77  LYS 77  71  71  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  ASN 79  73  73  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 81  THR 81  75  75  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 83  ASN 83  77  77  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 84  VAL 84  78  78  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 85  VAL 85  79  79  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  SER 87  81  81  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 88  VAL 88  82  82  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 89  GLU 89  83  83  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 91  ALA 91  85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  86  86  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  ALA 93  87  87  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  88  88  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  SER 95  89  89  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 96  HIS 96  90  90  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  91  91  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  LYS 98  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 99  GLN 99  93  93  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 100 SER 100 94  94  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 101 GLU 101 95  95  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 102 ILE 102 96  96  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 103 LEU 103 97  97  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 104 PHE 104 98  98  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 105 ARG 105 99  99  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 106 GLN 106 100 100 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 107 ILE 107 101 101 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 108 TYR 108 102 102 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 109 THR 109 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 110 ASP 110 104 104 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 111 THR 111 105 105 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 112 LYS 112 106 106 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 113 ALA 113 107 107 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 114 PHE 114 108 108 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 110 110 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 111 111 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 112 112 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 GLN 119 113 113 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 120 ALA 120 114 114 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 121 ARG 121 115 115 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 122 TYR 122 116 116 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 123 THR 123 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 124 THR 124 118 118 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 SER 126 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 127 GLY 127 121 121 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 128 LYS 128 122 122 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 129 ILE 129 123 123 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 130 GLU 130 124 124 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 131 ARG 131 125 125 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 132 LEU 132 126 126 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 133 ARG 133 127 127 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 134 MSE 134 128 128 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 135 ASP 135 129 129 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 136 LYS 136 130 130 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 137 PHE 137 131 131 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 138 ASN 138 132 132 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 139 LYS 139 133 133 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 140 LYS 140 134 134 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 141 LYS 141 135 135 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 142 GLY 142 136 136 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 143 CYS 143 137 137 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 144 GLU 144 138 138 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 145 VAL 145 139 139 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 146 LEU 146 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 147 GLN 147 141 141 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 148 LYS 148 142 142 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 149 LYS 149 143 143 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 150 LEU 150 144 144 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 151 GLN 151 145 145 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 152 ASP 152 146 146 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 147 147 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 GLN 154 148 148 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 155 ILE 155 149 149 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 150 150 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 PHE 157 151 151 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 158 ARG 158 152 152 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 159 ASP 159 153 153 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 154 154 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 GLN 161 155 155 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 162 LEU 162 156 156 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 163 ASN 163 157 157 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 164 GLU 164 158 158 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 165 ASN 165 159 159 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 166 ASN 166 160 160 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 167 MSE 167 161 161 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 162 162 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 163 163 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 170 ALA 170 164 164 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 171 LYS 171 165 165 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 172 ARG 172 166 166 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 173 VAL 173 167 167 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 174 GLU 174 168 168 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 175 HIS 175 169 169 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 176 ASN 176 170 170 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 177 LYS 177 171 171 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 178 ARG 178 172 172 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 179 GLU 179 173 173 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 180 LEU 180 174 174 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 181 LEU 181 175 175 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 182 LYS 182 176 176 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 183 TRP 183 177 177 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 184 GLU 184 178 178 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 185 SER 185 179 179 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 186 ASN 186 180 180 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 187 SER 187 181 181 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 188 GLN 188 182 182 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 189 GLU 189 183 183 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 190 TYR 190 184 184 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 191 LYS 191 185 185 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 192 VAL 192 186 186 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 193 GLN 193 187 187 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 194 LEU 194 188 188 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 195 ASP 195 189 189 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 196 VAL 196 190 190 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 197 LEU 197 191 191 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 198 LYS 198 192 192 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 199 GLN 199 193 193 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 200 GLU 200 194 194 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 201 TYR 201 195 195 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 202 LYS 202 196 196 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 203 ALA 203 197 197 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 204 SER 204 198 198 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 205 GLN 205 199 199 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 206 LYS 206 200 200 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 207 PHE 207 201 201 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 208 TRP 208 202 202 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 209 ILE 209 203 203 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 210 HIS 210 204 204 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 211 GLU 211 205 205 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 212 TRP 212 206 206 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 213 ALA 213 207 207 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 214 GLN 214 208 208 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 215 LEU 215 209 209 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 216 SER 216 210 210 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 217 CYS 217 211 211 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 218 GLU 218 212 212 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 219 LEU 219 213 213 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 220 GLN 220 214 214 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 221 GLU 221 215 215 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 222 MSE 222 216 216 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 223 GLU 223 217 217 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 224 ASN 224 218 218 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 225 ALA 225 219 219 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 226 ARG 226 220 220 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 227 ILE 227 221 221 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 228 SER 228 222 222 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 229 PHE 229 223 223 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 230 LEU 230 224 224 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 231 GLN 231 225 225 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 232 SER 232 226 226 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 233 LYS 233 227 227 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 234 LEU 234 228 228 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 235 GLN 235 229 229 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 236 GLN 236 230 230 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 237 PHE 237 231 231 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 238 ALA 238 232 232 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 239 THR 239 233 233 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 240 SER 240 234 234 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 241 SER 241 235 235 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 242 MSE 242 236 236 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 243 GLU 243 237 237 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 244 THR 244 238 238 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 245 TYR 245 239 239 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 246 ILE 246 240 240 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 247 LEU 247 241 241 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 248 GLU 248 242 242 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 249 GLN 249 243 243 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 250 THR 250 244 244 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 251 LYS 251 245 245 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 252 MSE 252 246 246 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 253 ASP 253 247 247 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 254 MSE 254 248 248 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 255 LEU 255 249 249 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 256 THR 256 250 250 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 257 ASN 257 251 251 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 258 HIS 258 252 252 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 259 LEU 259 253 253 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 260 ASN 260 254 254 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 261 SER 261 255 255 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 262 PHE 262 256 256 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 263 THR 263 257 257 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 264 ALA 264 258 258 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 265 ALA 265 259 259 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 266 ASP 266 260 260 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 267 GLU 267 261 261 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 268 ILE 268 262 262 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 269 SER 269 263 263 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 270 THR 270 264 264 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 271 PHE 271 265 265 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 272 SER 272 266 266 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 273 LYS 273 267 267 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 274 GLU 274 268 268 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 275 ASN 275 269 269 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 276 GLY 276 270 270 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 277 THR 277 271 271 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 278 GLY 278 272 272 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 279 ARG 279 273 273 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 280 LEU 280 274 274 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 281 LYS 281 275 275 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 282 HIS 282 276 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 283 LYS 283 277 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 284 THR 284 278 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 285 SER 285 279 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 286 LYS 286 280 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 287 GLY 287 281 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 288 ASP 288 282 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 289 MSE 289 283 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 290 ASN 290 284 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 291 SER 291 285 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 292 SER 292 286 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 293 ALA 293 287 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 294 ASN 294 288 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 295 TRP 295 289 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 296 ALA 296 290 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 297 GLN 297 291 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 298 MSE 298 292 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 299 SER 299 293 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 300 SER 300 294 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 301 ILE 301 295 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 302 SER 302 296 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 303 THR 303 297 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 304 THR 304 298 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 305 SER 305 299 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 306 LYS 306 300 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  401 27 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  402 39 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  403 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  404 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  405 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  406 38 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  407 24 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  408 18 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  409 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 410 29 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 411 22 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 412 20 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 413 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 414 34 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 415 10 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 416 37 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17 417 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 18 418 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 19 419 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 20 420 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 21 421 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 22 422 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 23 423 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 24 424 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 25 425 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 26 426 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 27 427 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 28 428 19 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 29 429 21 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 30 430 23 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 31 431 25 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 32 432 26 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 33 433 28 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 34 434 30 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 35 435 31 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 36 436 33 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 37 437 35 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 38 438 36 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 39 439 40 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 40 440 41 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  401 27 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  402 39 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  403 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  404 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  405 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  406 38 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  407 24 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  408 18 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  409 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 410 29 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 411 22 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 412 20 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 413 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 414 34 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 415 10 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 416 37 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17 417 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 18 418 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 19 419 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 20 420 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 21 421 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 22 422 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 23 423 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 24 424 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 25 425 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 26 426 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 27 427 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 28 428 19 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 29 429 21 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 30 430 23 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 31 431 25 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 32 432 26 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 33 433 28 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 34 434 30 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 35 435 31 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 36 436 33 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 37 437 35 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 38 438 36 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 39 439 40 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 40 440 41 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE         ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   10  ? PHE A   15  ? SER A   4   PHE A   9   1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A   20  ? SER A   36  ? ASP A   14  SER A   30  1 ? 17 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   36  ? ASN A   72  ? SER A   30  ASN A   66  1 ? 37 
HELX_P HELX_P4  AA4 TYR A   75  ? GLN A   106 ? TYR A   69  GLN A   100 1 ? 32 
HELX_P HELX_P5  AA5 ILE A   107 ? ASN A   163 ? ILE A   101 ASN A   157 1 ? 57 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLU A   164 ? MSE A   167 ? GLU A   158 MSE A   161 5 ? 4  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY A   169 ? ASN A   260 ? GLY A   163 ASN A   254 1 ? 92 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A   263 ? GLY A   276 ? THR A   257 GLY A   270 1 ? 14 
HELX_P HELX_P9  AA9 SER A-2 10  ? PHE A-2 15  ? SER A-2 4   PHE A-2 9   1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A-2 20  ? SER A-2 36  ? ASP A-2 14  SER A-2 30  1 ? 17 
HELX_P HELX_P11 AB2 SER A-2 36  ? ASN A-2 72  ? SER A-2 30  ASN A-2 66  1 ? 37 
HELX_P HELX_P12 AB3 TYR A-2 75  ? GLN A-2 106 ? TYR A-2 69  GLN A-2 100 1 ? 32 
HELX_P HELX_P13 AB4 ILE A-2 107 ? ASN A-2 163 ? ILE A-2 101 ASN A-2 157 1 ? 57 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU A-2 164 ? MSE A-2 167 ? GLU A-2 158 MSE A-2 161 5 ? 4  
HELX_P HELX_P15 AB6 GLY A-2 169 ? ASN A-2 260 ? GLY A-2 163 ASN A-2 254 1 ? 92 
HELX_P HELX_P16 AB7 THR A-2 263 ? GLY A-2 276 ? THR A-2 257 GLY A-2 270 1 ? 14 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_656 -x+1,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 71.1573087694 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 69.4983776317 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.007290 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.006925 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022783 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014388 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . HIS A   1 7   ? 26.430 19.358 80.938  1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . HIS A   1 7   ? 26.865 18.864 79.648  1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . HIS A   1 7   ? 26.172 19.644 78.524  1.00 126.35 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   1 
ATOM   4    O  O   . HIS A   1 7   ? 26.084 20.864 78.621  1.00 130.72 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . HIS A   1 7   ? 26.584 17.380 79.568  1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . HIS A   1 7   ? 27.568 16.632 78.744  1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  1 
ATOM   7    N  ND1 . HIS A   1 7   ? 27.480 15.288 78.519  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 1 
ATOM   8    C  CD2 . HIS A   1 7   ? 28.720 17.046 78.131  1.00 142.47 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 1 
ATOM   9    C  CE1 . HIS A   1 7   ? 28.519 14.881 77.806  1.00 141.84 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 1 
ATOM   10   N  NE2 . HIS A   1 7   ? 29.273 15.939 77.551  1.00 143.87 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 1 
ATOM   11   N  N   . SER A   1 8   ? 25.654 18.933 77.515  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   N   1 
ATOM   12   C  CA  . SER A   1 8   ? 24.925 19.497 76.357  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CA  1 
ATOM   13   C  C   . SER A   1 8   ? 24.853 21.024 76.273  1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   C   1 
ATOM   14   O  O   . SER A   1 8   ? 24.239 21.667 77.121  1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   O   1 
ATOM   15   C  CB  . SER A   1 8   ? 23.499 18.950 76.333  1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CB  1 
ATOM   16   O  OG  . SER A   1 8   ? 23.469 17.592 75.953  1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   OG  1 
ATOM   17   N  N   . TYR A   1 9   ? 25.443 21.591 75.226  1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   N   1 
ATOM   18   C  CA  . TYR A   1 9   ? 25.759 23.017 75.198  1.00 90.31  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CA  1 
ATOM   19   C  C   . TYR A   1 9   ? 24.877 23.882 74.289  1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   C   1 
ATOM   20   O  O   . TYR A   1 9   ? 24.800 23.660 73.079  1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   O   1 
ATOM   21   C  CB  . TYR A   1 9   ? 27.220 23.199 74.778  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CB  1 
ATOM   22   C  CG  . TYR A   1 9   ? 28.194 22.393 75.607  1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CG  1 
ATOM   23   C  CD1 . TYR A   1 9   ? 28.852 22.956 76.693  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CD1 1 
ATOM   24   C  CD2 . TYR A   1 9   ? 28.439 21.058 75.313  1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CD2 1 
ATOM   25   C  CE1 . TYR A   1 9   ? 29.736 22.210 77.454  1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CE1 1 
ATOM   26   C  CE2 . TYR A   1 9   ? 29.311 20.306 76.066  1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CE2 1 
ATOM   27   C  CZ  . TYR A   1 9   ? 29.959 20.882 77.132  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CZ  1 
ATOM   28   O  OH  . TYR A   1 9   ? 30.830 20.114 77.869  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   OH  1 
ATOM   29   N  N   . SER A   1 10  ? 24.253 24.902 74.880  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   1 
ATOM   30   C  CA  . SER A   1 10  ? 23.441 25.871 74.133  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  1 
ATOM   31   C  C   . SER A   1 10  ? 23.355 27.230 74.850  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   1 
ATOM   32   O  O   . SER A   1 10  ? 23.985 27.438 75.889  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   1 
ATOM   33   C  CB  . SER A   1 10  ? 22.033 25.324 73.894  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  1 
ATOM   34   O  OG  . SER A   1 10  ? 21.369 25.070 75.119  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  1 
ATOM   35   N  N   . TYR A   1 11  ? 22.576 28.155 74.292  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   N   1 
ATOM   36   C  CA  . TYR A   1 11  ? 22.463 29.502 74.859  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CA  1 
ATOM   37   C  C   . TYR A   1 11  ? 21.627 29.525 76.137  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   C   1 
ATOM   38   O  O   . TYR A   1 11  ? 21.919 30.280 77.064  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   O   1 
ATOM   39   C  CB  . TYR A   1 11  ? 21.850 30.478 73.847  1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CB  1 
ATOM   40   C  CG  . TYR A   1 11  ? 22.781 30.962 72.754  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CG  1 
ATOM   41   C  CD1 . TYR A   1 11  ? 22.468 32.092 72.006  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CD1 1 
ATOM   42   C  CD2 . TYR A   1 11  ? 23.960 30.291 72.460  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CD2 1 
ATOM   43   C  CE1 . TYR A   1 11  ? 23.304 32.542 70.998  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CE1 1 
ATOM   44   C  CE2 . TYR A   1 11  ? 24.803 30.734 71.454  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CE2 1 
ATOM   45   C  CZ  . TYR A   1 11  ? 24.469 31.860 70.727  1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CZ  1 
ATOM   46   O  OH  . TYR A   1 11  ? 25.302 32.304 69.727  1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   OH  1 
ATOM   47   N  N   . GLU A   1 12  ? 20.576 28.713 76.176  1.00 78.14  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   N   1 
ATOM   48   C  CA  . GLU A   1 12  ? 19.670 28.707 77.317  1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CA  1 
ATOM   49   C  C   . GLU A   1 12  ? 20.189 27.818 78.435  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   C   1 
ATOM   50   O  O   . GLU A   1 12  ? 19.657 27.820 79.544  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   O   1 
ATOM   51   C  CB  . GLU A   1 12  ? 18.278 28.240 76.898  1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CB  1 
ATOM   52   C  CG  . GLU A   1 12  ? 18.214 26.779 76.505  1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CG  1 
ATOM   53   C  CD  . GLU A   1 12  ? 16.816 26.212 76.636  1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CD  1 
ATOM   54   O  OE1 . GLU A   1 12  ? 16.474 25.289 75.868  1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE1 1 
ATOM   55   O  OE2 . GLU A   1 12  ? 16.062 26.689 77.512  1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE2 1 
ATOM   56   N  N   . ALA A   1 13  ? 21.231 27.054 78.134  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   N   1 
ATOM   57   C  CA  . ALA A   1 13  ? 21.759 26.092 79.087  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CA  1 
ATOM   58   C  C   . ALA A   1 13  ? 22.956 26.640 79.860  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   C   1 
ATOM   59   O  O   . ALA A   1 13  ? 23.095 26.388 81.054  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   O   1 
ATOM   60   C  CB  . ALA A   1 13  ? 22.144 24.805 78.369  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CB  1 
ATOM   61   N  N   . CYS A   1 14  ? 23.802 27.410 79.183  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   N   1 
ATOM   62   C  CA  . CYS A   1 14  ? 25.137 27.696 79.696  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   CA  1 
ATOM   63   C  C   . CYS A   1 14  ? 25.404 29.140 80.118  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   C   1 
ATOM   64   O  O   . CYS A   1 14  ? 26.540 29.484 80.443  1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   O   1 
ATOM   65   C  CB  . CYS A   1 14  ? 26.171 27.302 78.644  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   CB  1 
ATOM   66   S  SG  . CYS A   1 14  ? 26.082 25.571 78.158  1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   SG  1 
ATOM   67   N  N   . PHE A   1 15  ? 24.381 29.987 80.128  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   N   1 
ATOM   68   C  CA  . PHE A   1 15  ? 24.619 31.395 80.431  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CA  1 
ATOM   69   C  C   . PHE A   1 15  ? 23.823 31.895 81.629  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   C   1 
ATOM   70   O  O   . PHE A   1 15  ? 23.135 32.912 81.553  1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   O   1 
ATOM   71   C  CB  . PHE A   1 15  ? 24.325 32.246 79.197  1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CB  1 
ATOM   72   C  CG  . PHE A   1 15  ? 25.260 31.977 78.056  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CG  1 
ATOM   73   C  CD1 . PHE A   1 15  ? 26.423 32.714 77.909  1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CD1 1 
ATOM   74   C  CD2 . PHE A   1 15  ? 24.993 30.968 77.147  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CD2 1 
ATOM   75   C  CE1 . PHE A   1 15  ? 27.292 32.462 76.869  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CE1 1 
ATOM   76   C  CE2 . PHE A   1 15  ? 25.859 30.712 76.103  1.00 73.85  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CE2 1 
ATOM   77   C  CZ  . PHE A   1 15  ? 27.010 31.460 75.964  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CZ  1 
ATOM   78   N  N   . TRP A   1 16  ? 23.947 31.179 82.743  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   N   1 
ATOM   79   C  CA  . TRP A   1 16  ? 23.288 31.558 83.986  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CA  1 
ATOM   80   C  C   . TRP A   1 16  ? 24.300 32.059 85.019  1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   C   1 
ATOM   81   O  O   . TRP A   1 16  ? 24.959 31.264 85.690  1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   O   1 
ATOM   82   C  CB  . TRP A   1 16  ? 22.507 30.375 84.559  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CB  1 
ATOM   83   C  CG  . TRP A   1 16  ? 21.389 29.874 83.691  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CG  1 
ATOM   84   C  CD1 . TRP A   1 16  ? 21.445 28.846 82.793  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CD1 1 
ATOM   85   C  CD2 . TRP A   1 16  ? 20.044 30.359 83.658  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CD2 1 
ATOM   86   N  NE1 . TRP A   1 16  ? 20.220 28.668 82.196  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   NE1 1 
ATOM   87   C  CE2 . TRP A   1 16  ? 19.336 29.591 82.714  1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CE2 1 
ATOM   88   C  CE3 . TRP A   1 16  ? 19.361 31.379 84.334  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CE3 1 
ATOM   89   C  CZ2 . TRP A   1 16  ? 17.990 29.798 82.424  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CZ2 1 
ATOM   90   C  CZ3 . TRP A   1 16  ? 18.022 31.589 84.049  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CZ3 1 
ATOM   91   C  CH2 . TRP A   1 16  ? 17.351 30.802 83.102  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CH2 1 
ATOM   92   N  N   . ASP A   1 17  ? 24.418 33.378 85.140  1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   N   1 
ATOM   93   C  CA  . ASP A   1 17  ? 25.318 33.989 86.115  1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   CA  1 
ATOM   94   C  C   . ASP A   1 17  ? 24.530 34.841 87.109  1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   C   1 
ATOM   95   O  O   . ASP A   1 17  ? 23.536 35.466 86.736  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   O   1 
ATOM   96   C  CB  . ASP A   1 17  ? 26.380 34.840 85.410  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   CB  1 
ATOM   97   N  N   . PRO A   1 18  ? 24.975 34.870 88.378  1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   N   1 
ATOM   98   C  CA  . PRO A   1 18  ? 24.285 35.611 89.444  1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CA  1 
ATOM   99   C  C   . PRO A   1 18  ? 24.435 37.128 89.325  1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   C   1 
ATOM   100  O  O   . PRO A   1 18  ? 23.903 37.861 90.159  1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   O   1 
ATOM   101  C  CB  . PRO A   1 18  ? 24.962 35.097 90.719  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CB  1 
ATOM   102  C  CG  . PRO A   1 18  ? 26.323 34.707 90.278  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CG  1 
ATOM   103  C  CD  . PRO A   1 18  ? 26.164 34.162 88.884  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CD  1 
ATOM   104  N  N   . ASN A   1 19  ? 25.156 37.588 88.308  1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   N   1 
ATOM   105  C  CA  . ASN A   1 19  ? 25.245 39.015 88.020  1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CA  1 
ATOM   106  C  C   . ASN A   1 19  ? 24.825 39.310 86.585  1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   C   1 
ATOM   107  O  O   . ASN A   1 19  ? 25.083 40.397 86.063  1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   O   1 
ATOM   108  C  CB  . ASN A   1 19  ? 26.659 39.534 88.276  1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CB  1 
ATOM   109  C  CG  . ASN A   1 19  ? 27.001 39.586 89.753  1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CG  1 
ATOM   110  O  OD1 . ASN A   1 19  ? 26.557 40.479 90.475  1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   OD1 1 
ATOM   111  N  ND2 . ASN A   1 19  ? 27.798 38.627 90.209  1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   ND2 1 
ATOM   112  N  N   . ASP A   1 20  ? 24.177 38.328 85.962  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   1 
ATOM   113  C  CA  . ASP A   1 20  ? 23.658 38.451 84.603  1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  1 
ATOM   114  C  C   . ASP A   1 20  ? 24.765 38.820 83.616  1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   1 
ATOM   115  O  O   . ASP A   1 20  ? 24.568 39.641 82.719  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   1 
ATOM   116  C  CB  . ASP A   1 20  ? 22.525 39.484 84.559  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  1 
ATOM   117  C  CG  . ASP A   1 20  ? 21.282 39.023 85.312  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  1 
ATOM   118  O  OD1 . ASP A   1 20  ? 21.153 37.806 85.567  1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 1 
ATOM   119  O  OD2 . ASP A   1 20  ? 20.441 39.880 85.665  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   120  N  N   . ASN A   1 21  ? 25.931 38.207 83.795  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   N   1 
ATOM   121  C  CA  . ASN A   1 21  ? 27.056 38.413 82.892  1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CA  1 
ATOM   122  C  C   . ASN A   1 21  ? 26.790 37.784 81.535  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   C   1 
ATOM   123  O  O   . ASN A   1 21  ? 26.987 38.417 80.498  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   O   1 
ATOM   124  C  CB  . ASN A   1 21  ? 28.340 37.833 83.485  1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CB  1 
ATOM   125  C  CG  . ASN A   1 21  ? 28.667 38.413 84.843  1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CG  1 
ATOM   126  O  OD1 . ASN A   1 21  ? 28.453 39.599 85.092  1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   OD1 1 
ATOM   127  N  ND2 . ASN A   1 21  ? 29.188 37.576 85.733  1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   ND2 1 
ATOM   128  N  N   . GLY A   1 22  ? 26.335 36.534 81.556  1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   N   1 
ATOM   129  C  CA  . GLY A   1 22  ? 26.037 35.788 80.346  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   CA  1 
ATOM   130  C  C   . GLY A   1 22  ? 25.021 36.477 79.459  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   C   1 
ATOM   131  O  O   . GLY A   1 22  ? 24.978 36.244 78.251  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   O   1 
ATOM   132  N  N   . VAL A   1 23  ? 24.203 37.333 80.064  1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N   1 
ATOM   133  C  CA  . VAL A   1 23  ? 23.223 38.119 79.325  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA  1 
ATOM   134  C  C   . VAL A   1 23  ? 23.908 39.079 78.356  1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C   1 
ATOM   135  O  O   . VAL A   1 23  ? 23.669 39.034 77.150  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O   1 
ATOM   136  C  CB  . VAL A   1 23  ? 22.313 38.920 80.281  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB  1 
ATOM   137  C  CG1 . VAL A   1 23  ? 21.402 39.857 79.500  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1 1 
ATOM   138  C  CG2 . VAL A   1 23  ? 21.496 37.974 81.150  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2 1 
ATOM   139  N  N   . ASN A   1 24  ? 24.767 39.940 78.891  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   N   1 
ATOM   140  C  CA  . ASN A   1 24  ? 25.452 40.943 78.086  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CA  1 
ATOM   141  C  C   . ASN A   1 24  ? 26.426 40.328 77.086  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   C   1 
ATOM   142  O  O   . ASN A   1 24  ? 26.683 40.901 76.026  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   O   1 
ATOM   143  C  CB  . ASN A   1 24  ? 26.179 41.930 78.996  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CB  1 
ATOM   144  C  CG  . ASN A   1 24  ? 25.223 42.712 79.875  1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CG  1 
ATOM   145  O  OD1 . ASN A   1 24  ? 24.177 43.170 79.411  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   OD1 1 
ATOM   146  N  ND2 . ASN A   1 24  ? 25.565 42.853 81.153  1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   ND2 1 
ATOM   147  N  N   . ILE A   1 25  ? 26.959 39.159 77.424  1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   148  C  CA  . ILE A   1 25  ? 27.831 38.426 76.515  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   149  C  C   . ILE A   1 25  ? 27.056 37.965 75.278  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   150  O  O   . ILE A   1 25  ? 27.521 38.129 74.150  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   151  C  CB  . ILE A   1 25  ? 28.478 37.216 77.218  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   152  C  CG1 . ILE A   1 25  ? 29.570 37.691 78.176  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   153  C  CG2 . ILE A   1 25  ? 29.070 36.251 76.207  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   154  C  CD1 . ILE A   1 25  ? 29.648 36.895 79.457  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   155  N  N   . LEU A   1 26  ? 25.868 37.408 75.492  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   156  C  CA  . LEU A   1 26  ? 25.018 36.973 74.386  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   157  C  C   . LEU A   1 26  ? 24.474 38.149 73.582  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   158  O  O   . LEU A   1 26  ? 24.446 38.106 72.353  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   159  C  CB  . LEU A   1 26  ? 23.855 36.124 74.899  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   160  C  CG  . LEU A   1 26  ? 24.215 34.729 75.405  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   161  C  CD1 . LEU A   1 26  ? 22.955 33.950 75.748  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   162  C  CD2 . LEU A   1 26  ? 25.050 33.989 74.376  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   163  N  N   . LEU A   1 27  ? 24.030 39.191 74.278  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   1 
ATOM   164  C  CA  . LEU A   1 27  ? 23.521 40.384 73.611  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  1 
ATOM   165  C  C   . LEU A   1 27  ? 24.621 41.051 72.794  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   1 
ATOM   166  O  O   . LEU A   1 27  ? 24.369 41.591 71.716  1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   1 
ATOM   167  C  CB  . LEU A   1 27  ? 22.943 41.371 74.626  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  1 
ATOM   168  C  CG  . LEU A   1 27  ? 21.620 40.958 75.272  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  1 
ATOM   169  C  CD1 . LEU A   1 27  ? 21.135 42.025 76.240  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 1 
ATOM   170  C  CD2 . LEU A   1 27  ? 20.578 40.689 74.202  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 1 
ATOM   171  N  N   . GLY A   1 28  ? 25.844 41.001 73.311  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   N   1 
ATOM   172  C  CA  . GLY A   1 28  ? 26.987 41.553 72.610  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   CA  1 
ATOM   173  C  C   . GLY A   1 28  ? 27.312 40.749 71.367  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   C   1 
ATOM   174  O  O   . GLY A   1 28  ? 27.621 41.313 70.315  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   O   1 
ATOM   175  N  N   . HIS A   1 29  ? 27.227 39.427 71.489  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   N   1 
ATOM   176  C  CA  . HIS A   1 29  ? 27.562 38.529 70.390  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CA  1 
ATOM   177  C  C   . HIS A   1 29  ? 26.590 38.649 69.214  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   C   1 
ATOM   178  O  O   . HIS A   1 29  ? 27.010 38.727 68.058  1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   O   1 
ATOM   179  C  CB  . HIS A   1 29  ? 27.602 37.080 70.877  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CB  1 
ATOM   180  C  CG  . HIS A   1 29  ? 27.989 36.100 69.822  1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CG  1 
ATOM   181  N  ND1 . HIS A   1 29  ? 29.112 36.268 69.019  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   ND1 1 
ATOM   182  C  CD2 . HIS A   1 29  ? 27.425 34.943 69.413  1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CD2 1 
ATOM   183  C  CE1 . HIS A   1 29  ? 29.206 35.264 68.184  1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CE1 1 
ATOM   184  N  NE2 . HIS A   1 29  ? 28.191 34.434 68.398  1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   NE2 1 
ATOM   185  N  N   . ILE A   1 30  ? 25.294 38.653 69.514  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N   1 
ATOM   186  C  CA  . ILE A   1 30  ? 24.271 38.763 68.481  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA  1 
ATOM   187  C  C   . ILE A   1 30  ? 24.366 40.118 67.779  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C   1 
ATOM   188  O  O   . ILE A   1 30  ? 24.239 40.207 66.557  1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O   1 
ATOM   189  C  CB  . ILE A   1 30  ? 22.850 38.559 69.068  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB  1 
ATOM   190  C  CG1 . ILE A   1 30  ? 22.475 37.075 69.061  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1 1 
ATOM   191  C  CG2 . ILE A   1 30  ? 21.806 39.335 68.278  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2 1 
ATOM   192  C  CD1 . ILE A   1 30  ? 23.181 36.241 70.108  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1 1 
ATOM   193  N  N   . SER A   1 31  ? 24.619 41.164 68.560  1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   N   1 
ATOM   194  C  CA  . SER A   1 31  ? 24.716 42.522 68.035  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   CA  1 
ATOM   195  C  C   . SER A   1 31  ? 25.905 42.694 67.093  1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   C   1 
ATOM   196  O  O   . SER A   1 31  ? 25.793 43.340 66.052  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   O   1 
ATOM   197  C  CB  . SER A   1 31  ? 24.817 43.527 69.184  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   CB  1 
ATOM   198  O  OG  . SER A   1 31  ? 25.358 44.758 68.741  1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 25  SER A   OG  1 
ATOM   199  N  N   . GLN A   1 32  ? 27.044 42.118 67.461  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   N   1 
ATOM   200  C  CA  . GLN A   1 32  ? 28.240 42.251 66.641  1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CA  1 
ATOM   201  C  C   . GLN A   1 32  ? 28.100 41.413 65.375  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   C   1 
ATOM   202  O  O   . GLN A   1 32  ? 28.719 41.708 64.352  1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   O   1 
ATOM   203  C  CB  . GLN A   1 32  ? 29.492 41.842 67.423  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CB  1 
ATOM   204  C  CG  . GLN A   1 32  ? 29.862 40.369 67.312  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CG  1 
ATOM   205  C  CD  . GLN A   1 32  ? 31.323 40.108 67.636  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CD  1 
ATOM   206  O  OE1 . GLN A   1 32  ? 32.056 41.018 68.029  1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   OE1 1 
ATOM   207  N  NE2 . GLN A   1 32  ? 31.756 38.864 67.462  1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   NE2 1 
ATOM   208  N  N   . GLY A   1 33  ? 27.274 40.374 65.450  1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   209  C  CA  . GLY A   1 33  ? 27.037 39.504 64.315  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   210  C  C   . GLY A   1 33  ? 26.154 40.182 63.289  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   211  O  O   . GLY A   1 33  ? 26.216 39.884 62.095  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   212  N  N   . ILE A   1 34  ? 25.326 41.104 63.761  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   N   1 
ATOM   213  C  CA  . ILE A   1 34  ? 24.440 41.849 62.881  1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CA  1 
ATOM   214  C  C   . ILE A   1 34  ? 25.236 42.861 62.057  1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   C   1 
ATOM   215  O  O   . ILE A   1 34  ? 25.042 42.976 60.846  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   O   1 
ATOM   216  C  CB  . ILE A   1 34  ? 23.333 42.555 63.684  1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CB  1 
ATOM   217  C  CG1 . ILE A   1 34  ? 22.347 41.518 64.219  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG1 1 
ATOM   218  C  CG2 . ILE A   1 34  ? 22.588 43.556 62.820  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG2 1 
ATOM   219  C  CD1 . ILE A   1 34  ? 21.401 42.061 65.253  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CD1 1 
ATOM   220  N  N   . ARG A   1 35  ? 26.143 43.581 62.713  1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   N   1 
ATOM   221  C  CA  . ARG A   1 35  ? 27.012 44.532 62.024  1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CA  1 
ATOM   222  C  C   . ARG A   1 35  ? 27.968 43.807 61.089  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   C   1 
ATOM   223  O  O   . ARG A   1 35  ? 28.388 44.350 60.070  1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   O   1 
ATOM   224  C  CB  . ARG A   1 35  ? 27.808 45.374 63.025  1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CB  1 
ATOM   225  C  CG  . ARG A   1 35  ? 26.957 46.238 63.936  1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CG  1 
ATOM   226  C  CD  . ARG A   1 35  ? 27.729 46.640 65.183  1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CD  1 
ATOM   227  N  NE  . ARG A   1 35  ? 26.946 47.514 66.052  1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NE  1 
ATOM   228  C  CZ  . ARG A   1 35  ? 27.470 48.324 66.966  1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CZ  1 
ATOM   229  N  NH1 . ARG A   1 35  ? 28.784 48.374 67.138  1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NH1 1 
ATOM   230  N  NH2 . ARG A   1 35  ? 26.678 49.084 67.711  1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NH2 1 
ATOM   231  N  N   . SER A   1 36  ? 28.305 42.573 61.446  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   N   1 
ATOM   232  C  CA  . SER A   1 36  ? 29.220 41.760 60.657  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CA  1 
ATOM   233  C  C   . SER A   1 36  ? 28.615 41.400 59.301  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   C   1 
ATOM   234  O  O   . SER A   1 36  ? 29.336 41.065 58.360  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   O   1 
ATOM   235  C  CB  . SER A   1 36  ? 29.596 40.493 61.427  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CB  1 
ATOM   236  O  OG  . SER A   1 36  ? 30.293 39.578 60.602  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   OG  1 
ATOM   237  N  N   . CYS A   1 37  ? 27.290 41.471 59.203  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   N   1 
ATOM   238  C  CA  . CYS A   1 37  ? 26.605 41.218 57.940  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   CA  1 
ATOM   239  C  C   . CYS A   1 37  ? 26.938 42.295 56.915  1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   C   1 
ATOM   240  O  O   . CYS A   1 37  ? 26.980 42.028 55.714  1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   O   1 
ATOM   241  C  CB  . CYS A   1 37  ? 25.089 41.144 58.145  1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   CB  1 
ATOM   242  S  SG  . CYS A   1 37  ? 24.498 39.659 58.993  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   SG  1 
ATOM   243  N  N   . ASP A   1 38  ? 27.182 43.512 57.395  1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   N   1 
ATOM   244  C  CA  . ASP A   1 38  ? 27.506 44.635 56.521  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CA  1 
ATOM   245  C  C   . ASP A   1 38  ? 28.769 44.371 55.704  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   C   1 
ATOM   246  O  O   . ASP A   1 38  ? 28.978 44.978 54.655  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   O   1 
ATOM   247  C  CB  . ASP A   1 38  ? 27.675 45.919 57.337  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CB  1 
ATOM   248  C  CG  . ASP A   1 38  ? 26.372 46.403 57.941  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CG  1 
ATOM   249  O  OD1 . ASP A   1 38  ? 25.339 46.374 57.240  1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD1 1 
ATOM   250  O  OD2 . ASP A   1 38  ? 26.380 46.817 59.118  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD2 1 
ATOM   251  N  N   . SER A   1 39  ? 29.610 43.468 56.195  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   N   1 
ATOM   252  C  CA  . SER A   1 39  ? 30.813 43.082 55.475  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   CA  1 
ATOM   253  C  C   . SER A   1 39  ? 30.443 42.403 54.163  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   C   1 
ATOM   254  O  O   . SER A   1 39  ? 30.996 42.719 53.108  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   O   1 
ATOM   255  C  CB  . SER A   1 39  ? 31.678 42.150 56.327  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   CB  1 
ATOM   256  O  OG  . SER A   1 39  ? 32.020 42.746 57.567  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 33  SER A   OG  1 
HETATM 257  N  N   . MSE A   1 40  ? 29.498 41.471 54.233  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   N   1 
HETATM 258  C  CA  . MSE A   1 40  ? 29.077 40.725 53.054  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CA  1 
HETATM 259  C  C   . MSE A   1 40  ? 28.077 41.511 52.209  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   C   1 
HETATM 260  O  O   . MSE A   1 40  ? 28.114 41.442 50.978  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   O   1 
HETATM 261  C  CB  . MSE A   1 40  ? 28.484 39.373 53.461  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CB  1 
HETATM 262  C  CG  . MSE A   1 40  ? 29.535 38.307 53.748  1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CG  1 
HETATM 263  SE SE  . MSE A   1 40  ? 30.745 38.042 52.232  1.00 94.32  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   SE  1 
HETATM 264  C  CE  . MSE A   1 40  ? 31.990 36.772 53.030  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CE  1 
ATOM   265  N  N   . ILE A   1 41  ? 27.194 42.257 52.870  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   N   1 
ATOM   266  C  CA  . ILE A   1 41  ? 26.227 43.102 52.174  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CA  1 
ATOM   267  C  C   . ILE A   1 41  ? 26.926 44.058 51.211  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   C   1 
ATOM   268  O  O   . ILE A   1 41  ? 26.537 44.177 50.050  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   O   1 
ATOM   269  C  CB  . ILE A   1 41  ? 25.374 43.923 53.160  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CB  1 
ATOM   270  C  CG1 . ILE A   1 41  ? 24.442 43.010 53.954  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CG1 1 
ATOM   271  C  CG2 . ILE A   1 41  ? 24.549 44.961 52.417  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CG2 1 
ATOM   272  C  CD1 . ILE A   1 41  ? 23.815 43.689 55.161  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CD1 1 
ATOM   273  N  N   . LEU A   1 42  ? 27.965 44.732 51.694  1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . LEU A   1 42  ? 28.718 45.660 50.860  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . LEU A   1 42  ? 29.470 44.916 49.765  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   C   1 
ATOM   276  O  O   . LEU A   1 42  ? 29.529 45.375 48.625  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . LEU A   1 42  ? 29.696 46.480 51.702  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CB  1 
ATOM   278  C  CG  . LEU A   1 42  ? 30.412 47.610 50.954  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CG  1 
ATOM   279  C  CD1 . LEU A   1 42  ? 29.446 48.739 50.621  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD1 1 
ATOM   280  C  CD2 . LEU A   1 42  ? 31.599 48.130 51.750  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD2 1 
ATOM   281  N  N   . PHE A   1 43  ? 30.043 43.768 50.117  1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   N   1 
ATOM   282  C  CA  . PHE A   1 43  ? 30.784 42.958 49.156  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CA  1 
ATOM   283  C  C   . PHE A   1 43  ? 29.893 42.512 48.003  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   C   1 
ATOM   284  O  O   . PHE A   1 43  ? 30.268 42.633 46.839  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   O   1 
ATOM   285  C  CB  . PHE A   1 43  ? 31.400 41.734 49.837  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CB  1 
ATOM   286  C  CG  . PHE A   1 43  ? 32.027 40.760 48.876  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . PHE A   1 43  ? 33.215 41.067 48.231  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . PHE A   1 43  ? 31.426 39.540 48.616  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD2 1 
ATOM   289  C  CE1 . PHE A   1 43  ? 33.793 40.176 47.351  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE1 1 
ATOM   290  C  CE2 . PHE A   1 43  ? 31.997 38.644 47.736  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE2 1 
ATOM   291  C  CZ  . PHE A   1 43  ? 33.182 38.962 47.101  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CZ  1 
ATOM   292  N  N   . PHE A   1 44  ? 28.715 41.996 48.341  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   N   1 
ATOM   293  C  CA  . PHE A   1 44  ? 27.742 41.547 47.351  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CA  1 
ATOM   294  C  C   . PHE A   1 44  ? 27.354 42.670 46.401  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   C   1 
ATOM   295  O  O   . PHE A   1 44  ? 27.213 42.459 45.197  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   O   1 
ATOM   296  C  CB  . PHE A   1 44  ? 26.492 41.006 48.045  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CB  1 
ATOM   297  C  CG  . PHE A   1 44  ? 26.689 39.668 48.697  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CG  1 
ATOM   298  C  CD1 . PHE A   1 44  ? 25.974 39.327 49.835  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD1 1 
ATOM   299  C  CD2 . PHE A   1 44  ? 27.571 38.742 48.162  1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD2 1 
ATOM   300  C  CE1 . PHE A   1 44  ? 26.144 38.094 50.437  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE1 1 
ATOM   301  C  CE2 . PHE A   1 44  ? 27.743 37.505 48.757  1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE2 1 
ATOM   302  C  CZ  . PHE A   1 44  ? 27.030 37.182 49.897  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CZ  1 
ATOM   303  N  N   . LYS A   1 45  ? 27.185 43.866 46.954  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   N   1 
ATOM   304  C  CA  . LYS A   1 45  ? 26.815 45.028 46.159  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CA  1 
ATOM   305  C  C   . LYS A   1 45  ? 27.923 45.406 45.183  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   C   1 
ATOM   306  O  O   . LYS A   1 45  ? 27.689 45.510 43.980  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   O   1 
ATOM   307  C  CB  . LYS A   1 45  ? 26.489 46.214 47.067  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CB  1 
ATOM   308  C  CG  . LYS A   1 45  ? 26.069 47.464 46.319  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CG  1 
ATOM   309  C  CD  . LYS A   1 45  ? 25.684 48.580 47.275  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CD  1 
ATOM   310  C  CE  . LYS A   1 45  ? 25.128 49.773 46.517  1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CE  1 
ATOM   311  N  NZ  . LYS A   1 45  ? 25.273 51.035 47.291  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   NZ  1 
ATOM   312  N  N   . GLN A   1 46  ? 29.129 45.606 45.708  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   N   1 
ATOM   313  C  CA  . GLN A   1 46  ? 30.265 46.019 44.889  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CA  1 
ATOM   314  C  C   . GLN A   1 46  ? 30.620 44.969 43.844  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   C   1 
ATOM   315  O  O   . GLN A   1 46  ? 30.931 45.300 42.701  1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   O   1 
ATOM   316  C  CB  . GLN A   1 46  ? 31.481 46.314 45.766  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CB  1 
ATOM   317  C  CG  . GLN A   1 46  ? 31.282 47.476 46.717  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CG  1 
ATOM   318  C  CD  . GLN A   1 46  ? 32.589 48.161 47.070  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CD  1 
ATOM   319  O  OE1 . GLN A   1 46  ? 33.054 48.094 48.211  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   OE1 1 
ATOM   320  N  NE2 . GLN A   1 46  ? 33.189 48.830 46.089  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   NE2 1 
ATOM   321  N  N   . ARG A   1 47  ? 30.577 43.706 44.250  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   N   1 
ATOM   322  C  CA  . ARG A   1 47  ? 30.793 42.590 43.338  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CA  1 
ATOM   323  C  C   . ARG A   1 47  ? 29.744 42.576 42.222  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   C   1 
ATOM   324  O  O   . ARG A   1 47  ? 30.060 42.295 41.067  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   O   1 
ATOM   325  C  CB  . ARG A   1 47  ? 30.768 41.272 44.112  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CB  1 
ATOM   326  C  CG  . ARG A   1 47  ? 30.786 40.029 43.254  1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CG  1 
ATOM   327  C  CD  . ARG A   1 47  ? 32.177 39.706 42.763  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CD  1 
ATOM   328  N  NE  . ARG A   1 47  ? 32.409 38.266 42.766  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NE  1 
ATOM   329  C  CZ  . ARG A   1 47  ? 32.029 37.447 41.792  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CZ  1 
ATOM   330  N  NH1 . ARG A   1 47  ? 31.393 37.927 40.734  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH1 1 
ATOM   331  N  NH2 . ARG A   1 47  ? 32.281 36.147 41.878  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH2 1 
ATOM   332  N  N   . SER A   1 48  ? 28.499 42.883 42.574  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   N   1 
ATOM   333  C  CA  . SER A   1 48  ? 27.423 42.966 41.591  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CA  1 
ATOM   334  C  C   . SER A   1 48  ? 27.691 44.080 40.588  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   C   1 
ATOM   335  O  O   . SER A   1 48  ? 27.535 43.895 39.379  1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   O   1 
ATOM   336  C  CB  . SER A   1 48  ? 26.077 43.203 42.278  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CB  1 
ATOM   337  O  OG  . SER A   1 48  ? 25.793 44.591 42.360  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 42  SER A   OG  1 
ATOM   338  N  N   . GLU A   1 49  ? 28.097 45.236 41.104  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   N   1 
ATOM   339  C  CA  . GLU A   1 49  ? 28.362 46.401 40.271  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CA  1 
ATOM   340  C  C   . GLU A   1 49  ? 29.555 46.149 39.357  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   C   1 
ATOM   341  O  O   . GLU A   1 49  ? 29.636 46.701 38.259  1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   O   1 
ATOM   342  C  CB  . GLU A   1 49  ? 28.605 47.638 41.142  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CB  1 
ATOM   343  N  N   . LEU A   1 50  ? 30.471 45.300 39.814  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   1 
ATOM   344  C  CA  . LEU A   1 50  ? 31.669 44.965 39.051  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  1 
ATOM   345  C  C   . LEU A   1 50  ? 31.348 44.109 37.830  1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   1 
ATOM   346  O  O   . LEU A   1 50  ? 31.872 44.343 36.737  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   1 
ATOM   347  C  CB  . LEU A   1 50  ? 32.678 44.240 39.944  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  1 
ATOM   348  C  CG  . LEU A   1 50  ? 33.948 43.709 39.273  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  1 
ATOM   349  C  CD1 . LEU A   1 50  ? 34.752 44.849 38.673  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 1 
ATOM   350  C  CD2 . LEU A   1 50  ? 34.793 42.918 40.265  1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 1 
ATOM   351  N  N   . GLU A   1 51  ? 30.490 43.112 38.023  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   N   1 
ATOM   352  C  CA  . GLU A   1 51  ? 30.137 42.186 36.954  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CA  1 
ATOM   353  C  C   . GLU A   1 51  ? 29.316 42.872 35.866  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   C   1 
ATOM   354  O  O   . GLU A   1 51  ? 29.417 42.526 34.690  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   O   1 
ATOM   355  C  CB  . GLU A   1 51  ? 29.366 40.989 37.516  1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CB  1 
ATOM   356  C  CG  . GLU A   1 51  ? 30.175 40.101 38.452  1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CG  1 
ATOM   357  C  CD  . GLU A   1 51  ? 31.336 39.409 37.758  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CD  1 
ATOM   358  O  OE1 . GLU A   1 51  ? 31.281 39.238 36.522  1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE1 1 
ATOM   359  O  OE2 . GLU A   1 51  ? 32.306 39.031 38.450  1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE2 1 
ATOM   360  N  N   . LYS A   1 52  ? 28.501 43.842 36.266  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N   1 
ATOM   361  C  CA  . LYS A   1 52  ? 27.695 44.596 35.316  1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA  1 
ATOM   362  C  C   . LYS A   1 52  ? 28.594 45.389 34.376  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C   1 
ATOM   363  O  O   . LYS A   1 52  ? 28.385 45.401 33.165  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O   1 
ATOM   364  C  CB  . LYS A   1 52  ? 26.729 45.528 36.049  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB  1 
ATOM   365  C  CG  . LYS A   1 52  ? 25.829 46.339 35.134  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG  1 
ATOM   366  C  CD  . LYS A   1 52  ? 25.201 47.507 35.877  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD  1 
ATOM   367  C  CE  . LYS A   1 52  ? 24.272 48.300 34.971  1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE  1 
ATOM   368  N  NZ  . LYS A   1 52  ? 23.603 49.411 35.699  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ  1 
ATOM   369  N  N   . ASP A   1 53  ? 29.605 46.042 34.939  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   N   1 
ATOM   370  C  CA  . ASP A   1 53  ? 30.535 46.828 34.139  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CA  1 
ATOM   371  C  C   . ASP A   1 53  ? 31.396 45.928 33.257  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   C   1 
ATOM   372  O  O   . ASP A   1 53  ? 31.745 46.297 32.136  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   O   1 
ATOM   373  C  CB  . ASP A   1 53  ? 31.418 47.692 35.037  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CB  1 
ATOM   374  C  CG  . ASP A   1 53  ? 30.611 48.588 35.952  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CG  1 
ATOM   375  O  OD1 . ASP A   1 53  ? 29.394 48.740 35.711  1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD1 1 
ATOM   376  O  OD2 . ASP A   1 53  ? 31.189 49.137 36.913  1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD2 1 
ATOM   377  N  N   . TYR A   1 54  ? 31.734 44.748 33.766  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   1 
ATOM   378  C  CA  . TYR A   1 54  ? 32.514 43.789 32.993  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  1 
ATOM   379  C  C   . TYR A   1 54  ? 31.717 43.305 31.786  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   1 
ATOM   380  O  O   . TYR A   1 54  ? 32.233 43.265 30.672  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   1 
ATOM   381  C  CB  . TYR A   1 54  ? 32.935 42.603 33.861  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  1 
ATOM   382  C  CG  . TYR A   1 54  ? 33.824 41.605 33.152  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  1 
ATOM   383  C  CD1 . TYR A   1 54  ? 35.193 41.813 33.046  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 1 
ATOM   384  C  CD2 . TYR A   1 54  ? 33.292 40.452 32.589  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 1 
ATOM   385  C  CE1 . TYR A   1 54  ? 36.008 40.898 32.396  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 1 
ATOM   386  C  CE2 . TYR A   1 54  ? 34.097 39.536 31.937  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 1 
ATOM   387  C  CZ  . TYR A   1 54  ? 35.453 39.762 31.843  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  1 
ATOM   388  O  OH  . TYR A   1 54  ? 36.249 38.846 31.194  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  1 
ATOM   389  N  N   . ALA A   1 55  ? 30.458 42.944 32.014  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N   1 
ATOM   390  C  CA  . ALA A   1 55  ? 29.595 42.467 30.938  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA  1 
ATOM   391  C  C   . ALA A   1 55  ? 29.337 43.565 29.918  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C   1 
ATOM   392  O  O   . ALA A   1 55  ? 29.394 43.329 28.710  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O   1 
ATOM   393  C  CB  . ALA A   1 55  ? 28.282 41.952 31.496  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB  1 
ATOM   394  N  N   . ARG A   1 56  ? 29.057 44.768 30.408  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   N   1 
ATOM   395  C  CA  . ARG A   1 56  ? 28.740 45.887 29.529  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CA  1 
ATOM   396  C  C   . ARG A   1 56  ? 29.940 46.292 28.683  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   C   1 
ATOM   397  O  O   . ARG A   1 56  ? 29.798 46.592 27.498  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   O   1 
ATOM   398  C  CB  . ARG A   1 56  ? 28.235 47.086 30.338  1.00 74.15  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CB  1 
ATOM   399  C  CG  . ARG A   1 56  ? 26.789 46.957 30.825  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CG  1 
ATOM   400  C  CD  . ARG A   1 56  ? 26.004 45.914 30.030  1.00 106.29 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CD  1 
ATOM   401  N  NE  . ARG A   1 56  ? 24.564 46.021 30.245  1.00 115.02 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NE  1 
ATOM   402  C  CZ  . ARG A   1 56  ? 23.732 46.676 29.440  1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CZ  1 
ATOM   403  N  NH1 . ARG A   1 56  ? 24.195 47.280 28.353  1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH1 1 
ATOM   404  N  NH2 . ARG A   1 56  ? 22.435 46.721 29.718  1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH2 1 
ATOM   405  N  N   . ARG A   1 57  ? 31.123 46.288 29.285  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   406  C  CA  . ARG A   1 57  ? 32.330 46.688 28.570  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   407  C  C   . ARG A   1 57  ? 32.822 45.586 27.639  1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   408  O  O   . ARG A   1 57  ? 33.437 45.866 26.611  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   409  C  CB  . ARG A   1 57  ? 33.435 47.076 29.549  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   410  C  CG  . ARG A   1 57  ? 34.589 47.797 28.885  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   411  C  CD  . ARG A   1 57  ? 35.621 48.246 29.897  1.00 92.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   412  N  NE  . ARG A   1 57  ? 36.918 48.474 29.270  1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   413  C  CZ  . ARG A   1 57  ? 38.007 48.849 29.930  1.00 102.43 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   414  N  NH1 . ARG A   1 57  ? 37.953 49.041 31.240  1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   415  N  NH2 . ARG A   1 57  ? 39.148 49.033 29.280  1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   416  N  N   . LEU A   1 58  ? 32.554 44.335 28.001  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   N   1 
ATOM   417  C  CA  . LEU A   1 58  ? 32.890 43.210 27.136  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CA  1 
ATOM   418  C  C   . LEU A   1 58  ? 31.989 43.218 25.910  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   C   1 
ATOM   419  O  O   . LEU A   1 58  ? 32.431 42.920 24.800  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   O   1 
ATOM   420  C  CB  . LEU A   1 58  ? 32.757 41.880 27.880  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CB  1 
ATOM   421  C  CG  . LEU A   1 58  ? 33.120 40.626 27.081  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CG  1 
ATOM   422  C  CD1 . LEU A   1 58  ? 34.572 40.667 26.645  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD1 1 
ATOM   423  C  CD2 . LEU A   1 58  ? 32.832 39.367 27.883  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD2 1 
ATOM   424  N  N   . GLY A   1 59  ? 30.721 43.561 26.121  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N   1 
ATOM   425  C  CA  . GLY A   1 59  ? 29.761 43.659 25.035  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA  1 
ATOM   426  C  C   . GLY A   1 59  ? 30.160 44.733 24.043  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C   1 
ATOM   427  O  O   . GLY A   1 59  ? 30.041 44.551 22.830  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O   1 
ATOM   428  N  N   . ALA A   1 60  ? 30.644 45.856 24.565  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   N   1 
ATOM   429  C  CA  . ALA A   1 60  ? 31.130 46.948 23.730  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CA  1 
ATOM   430  C  C   . ALA A   1 60  ? 32.354 46.518 22.930  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   C   1 
ATOM   431  O  O   . ALA A   1 60  ? 32.567 46.981 21.811  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   O   1 
ATOM   432  C  CB  . ALA A   1 60  ? 31.457 48.165 24.582  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CB  1 
ATOM   433  N  N   . ILE A   1 61  ? 33.158 45.634 23.512  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   1 
ATOM   434  C  CA  . ILE A   1 61  ? 34.357 45.134 22.850  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  1 
ATOM   435  C  C   . ILE A   1 61  ? 33.991 44.170 21.725  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   1 
ATOM   436  O  O   . ILE A   1 61  ? 34.539 44.256 20.625  1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   1 
ATOM   437  C  CB  . ILE A   1 61  ? 35.307 44.445 23.854  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  1 
ATOM   438  C  CG1 . ILE A   1 61  ? 36.069 45.501 24.659  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 1 
ATOM   439  C  CG2 . ILE A   1 61  ? 36.293 43.541 23.141  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 1 
ATOM   440  C  CD1 . ILE A   1 61  ? 36.918 44.932 25.779  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 1 
ATOM   441  N  N   . THR A   1 62  ? 33.050 43.269 21.993  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   N   1 
ATOM   442  C  CA  . THR A   1 62  ? 32.562 42.358 20.961  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CA  1 
ATOM   443  C  C   . THR A   1 62  ? 31.797 43.126 19.885  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   C   1 
ATOM   444  O  O   . THR A   1 62  ? 31.657 42.658 18.755  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   O   1 
ATOM   445  C  CB  . THR A   1 62  ? 31.653 41.260 21.545  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CB  1 
ATOM   446  O  OG1 . THR A   1 62  ? 30.477 41.853 22.111  1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   OG1 1 
ATOM   447  C  CG2 . THR A   1 62  ? 32.393 40.472 22.613  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CG2 1 
ATOM   448  N  N   . GLY A   1 63  ? 31.304 44.307 20.245  1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLY A   1 63  ? 30.642 45.178 19.294  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLY A   1 63  ? 31.610 45.693 18.246  1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   C   1 
ATOM   451  O  O   . GLY A   1 63  ? 31.310 45.678 17.051  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   O   1 
ATOM   452  N  N   . LYS A   1 64  ? 32.777 46.150 18.692  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   N   1 
ATOM   453  C  CA  . LYS A   1 64  ? 33.799 46.638 17.775  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CA  1 
ATOM   454  C  C   . LYS A   1 64  ? 34.398 45.482 16.991  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   C   1 
ATOM   455  O  O   . LYS A   1 64  ? 34.854 45.660 15.865  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   O   1 
ATOM   456  C  CB  . LYS A   1 64  ? 34.898 47.391 18.527  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CB  1 
ATOM   457  N  N   . LEU A   1 65  ? 34.392 44.296 17.588  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   458  C  CA  . LEU A   1 65  ? 34.905 43.111 16.913  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   459  C  C   . LEU A   1 65  ? 33.982 42.692 15.773  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   460  O  O   . LEU A   1 65  ? 34.448 42.281 14.709  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   461  C  CB  . LEU A   1 65  ? 35.086 41.957 17.901  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   462  C  CG  . LEU A   1 65  ? 35.526 40.624 17.288  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . LEU A   1 65  ? 36.808 40.784 16.482  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . LEU A   1 65  ? 35.698 39.565 18.365  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   465  N  N   . ASP A   1 66  ? 32.675 42.805 15.998  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   N   1 
ATOM   466  C  CA  . ASP A   1 66  ? 31.688 42.446 14.983  1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CA  1 
ATOM   467  C  C   . ASP A   1 66  ? 31.813 43.346 13.756  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   C   1 
ATOM   468  O  O   . ASP A   1 66  ? 31.865 42.864 12.625  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   O   1 
ATOM   469  C  CB  . ASP A   1 66  ? 30.269 42.533 15.555  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CB  1 
ATOM   470  C  CG  . ASP A   1 66  ? 29.237 41.858 14.667  1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CG  1 
ATOM   471  O  OD1 . ASP A   1 66  ? 28.995 42.353 13.544  1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD1 1 
ATOM   472  O  OD2 . ASP A   1 66  ? 28.657 40.838 15.097  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD2 1 
ATOM   473  N  N   . LYS A   1 67  ? 31.864 44.653 13.989  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   N   1 
ATOM   474  C  CA  . LYS A   1 67  ? 31.989 45.622 12.907  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CA  1 
ATOM   475  C  C   . LYS A   1 67  ? 33.305 45.444 12.159  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   C   1 
ATOM   476  O  O   . LYS A   1 67  ? 33.371 45.647 10.947  1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   O   1 
ATOM   477  C  CB  . LYS A   1 67  ? 31.879 47.051 13.449  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CB  1 
ATOM   478  N  N   . ASP A   1 68  ? 34.352 45.059 12.882  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   N   1 
ATOM   479  C  CA  . ASP A   1 68  ? 35.664 44.874 12.269  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CA  1 
ATOM   480  C  C   . ASP A   1 68  ? 35.708 43.631 11.386  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   C   1 
ATOM   481  O  O   . ASP A   1 68  ? 36.314 43.648 10.318  1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   O   1 
ATOM   482  C  CB  . ASP A   1 68  ? 36.750 44.799 13.341  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CB  1 
ATOM   483  C  CG  . ASP A   1 68  ? 37.094 46.158 13.912  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CG  1 
ATOM   484  O  OD1 . ASP A   1 68  ? 36.252 47.074 13.798  1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   OD1 1 
ATOM   485  O  OD2 . ASP A   1 68  ? 38.200 46.312 14.473  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   OD2 1 
ATOM   486  N  N   . ILE A   1 69  ? 35.069 42.556 11.835  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   N   1 
ATOM   487  C  CA  . ILE A   1 69  ? 34.985 41.339 11.037  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CA  1 
ATOM   488  C  C   . ILE A   1 69  ? 34.274 41.614 9.714   1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   C   1 
ATOM   489  O  O   . ILE A   1 69  ? 34.729 41.184 8.652   1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   O   1 
ATOM   490  C  CB  . ILE A   1 69  ? 34.255 40.215 11.799  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CB  1 
ATOM   491  C  CG1 . ILE A   1 69  ? 35.142 39.677 12.923  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG1 1 
ATOM   492  C  CG2 . ILE A   1 69  ? 33.867 39.086 10.858  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG2 1 
ATOM   493  C  CD1 . ILE A   1 69  ? 34.463 38.645 13.796  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CD1 1 
ATOM   494  N  N   . GLY A   1 70  ? 33.170 42.351 9.784   1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   N   1 
ATOM   495  C  CA  . GLY A   1 70  ? 32.406 42.707 8.602   1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   CA  1 
ATOM   496  C  C   . GLY A   1 70  ? 33.151 43.656 7.681   1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   C   1 
ATOM   497  O  O   . GLY A   1 70  ? 33.184 43.454 6.465   1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   O   1 
ATOM   498  N  N   . THR A   1 71  ? 33.747 44.696 8.259   1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   1 
ATOM   499  C  CA  . THR A   1 71  ? 34.538 45.654 7.489   1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  1 
ATOM   500  C  C   . THR A   1 71  ? 35.764 44.976 6.888   1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   1 
ATOM   501  O  O   . THR A   1 71  ? 35.863 44.810 5.672   1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   1 
ATOM   502  C  CB  . THR A   1 71  ? 34.994 46.843 8.353   1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  1 
ATOM   503  O  OG1 . THR A   1 71  ? 33.847 47.519 8.884   1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 1 
ATOM   504  C  CG2 . THR A   1 71  ? 35.821 47.818 7.523   1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 1 
ATOM   505  N  N   . ASN A   1 72  ? 36.697 44.590 7.752   1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   N   1 
ATOM   506  C  CA  . ASN A   1 72  ? 37.847 43.802 7.336   1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CA  1 
ATOM   507  C  C   . ASN A   1 72  ? 37.438 42.356 7.112   1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   C   1 
ATOM   508  O  O   . ASN A   1 72  ? 37.607 41.511 7.990   1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   O   1 
ATOM   509  C  CB  . ASN A   1 72  ? 38.961 43.871 8.379   1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CB  1 
ATOM   510  C  CG  . ASN A   1 72  ? 39.292 45.290 8.782   1.00 87.55  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CG  1 
ATOM   511  O  OD1 . ASN A   1 72  ? 39.263 46.205 7.957   1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   OD1 1 
ATOM   512  N  ND2 . ASN A   1 72  ? 39.606 45.485 10.061  1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   ND2 1 
HETATM 513  N  N   . MSE A   1 73  ? 36.886 42.079 5.938   1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   N   1 
HETATM 514  C  CA  . MSE A   1 73  ? 36.458 40.731 5.599   1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CA  1 
HETATM 515  C  C   . MSE A   1 73  ? 37.638 39.771 5.597   1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   C   1 
HETATM 516  O  O   . MSE A   1 73  ? 38.770 40.162 5.307   1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   O   1 
HETATM 517  C  CB  . MSE A   1 73  ? 35.770 40.718 4.236   1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CB  1 
HETATM 518  C  CG  . MSE A   1 73  ? 34.468 41.492 4.202   1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CG  1 
HETATM 519  SE SE  . MSE A   1 73  ? 33.640 41.441 2.447   1.00 194.29 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   SE  1 
HETATM 520  C  CE  . MSE A   1 73  ? 34.937 42.528 1.478   1.00 126.15 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CE  1 
ATOM   521  N  N   . ASP A   1 74  ? 37.365 38.517 5.937   1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   N   1 
ATOM   522  C  CA  . ASP A   1 74  ? 38.385 37.479 5.921   1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CA  1 
ATOM   523  C  C   . ASP A   1 74  ? 37.802 36.212 5.306   1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   C   1 
ATOM   524  O  O   . ASP A   1 74  ? 36.596 36.124 5.081   1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   O   1 
ATOM   525  C  CB  . ASP A   1 74  ? 38.914 37.213 7.328   1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CB  1 
ATOM   526  C  CG  . ASP A   1 74  ? 40.362 36.764 7.329   1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CG  1 
ATOM   527  O  OD1 . ASP A   1 74  ? 40.728 35.922 6.481   1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   OD1 1 
ATOM   528  O  OD2 . ASP A   1 74  ? 41.137 37.257 8.176   1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   OD2 1 
ATOM   529  N  N   . TYR A   1 75  ? 38.658 35.235 5.032   1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   N   1 
ATOM   530  C  CA  . TYR A   1 75  ? 38.269 34.089 4.216   1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CA  1 
ATOM   531  C  C   . TYR A   1 75  ? 38.111 32.808 5.014   1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   C   1 
ATOM   532  O  O   . TYR A   1 75  ? 38.783 32.618 6.025   1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   O   1 
ATOM   533  C  CB  . TYR A   1 75  ? 39.297 33.854 3.106   1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CB  1 
ATOM   534  C  CG  . TYR A   1 75  ? 39.072 32.563 2.350   1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CG  1 
ATOM   535  C  CD1 . TYR A   1 75  ? 38.111 32.486 1.350   1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD1 1 
ATOM   536  C  CD2 . TYR A   1 75  ? 39.804 31.417 2.646   1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD2 1 
ATOM   537  C  CE1 . TYR A   1 75  ? 37.889 31.310 0.657   1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE1 1 
ATOM   538  C  CE2 . TYR A   1 75  ? 39.587 30.231 1.957   1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE2 1 
ATOM   539  C  CZ  . TYR A   1 75  ? 38.628 30.187 0.962   1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CZ  1 
ATOM   540  O  OH  . TYR A   1 75  ? 38.400 29.021 0.266   1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   OH  1 
ATOM   541  N  N   . GLY A   1 76  ? 37.226 31.938 4.529   1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   N   1 
ATOM   542  C  CA  . GLY A   1 76  ? 37.090 30.575 5.005   1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   CA  1 
ATOM   543  C  C   . GLY A   1 76  ? 37.190 30.369 6.498   1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   C   1 
ATOM   544  O  O   . GLY A   1 76  ? 36.759 31.209 7.285   1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   O   1 
ATOM   545  N  N   . LYS A   1 77  ? 37.795 29.250 6.875   1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   N   1 
ATOM   546  C  CA  . LYS A   1 77  ? 37.882 28.840 8.272   1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CA  1 
ATOM   547  C  C   . LYS A   1 77  ? 38.400 29.922 9.226   1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   C   1 
ATOM   548  O  O   . LYS A   1 77  ? 37.909 30.040 10.345  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   O   1 
ATOM   549  C  CB  . LYS A   1 77  ? 38.761 27.597 8.391   1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CB  1 
ATOM   550  C  CG  . LYS A   1 77  ? 37.988 26.346 8.754   1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CG  1 
ATOM   551  C  CD  . LYS A   1 77  ? 37.158 25.836 7.589   1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CD  1 
ATOM   552  C  CE  . LYS A   1 77  ? 36.422 24.563 7.985   1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CE  1 
ATOM   553  N  NZ  . LYS A   1 77  ? 35.669 23.974 6.844   1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   NZ  1 
ATOM   554  N  N   . LEU A   1 78  ? 39.374 30.718 8.794   1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   555  C  CA  . LEU A   1 78  ? 39.895 31.772 9.663   1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   556  C  C   . LEU A   1 78  ? 38.839 32.852 9.887   1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   557  O  O   . LEU A   1 78  ? 38.884 33.577 10.878  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   558  C  CB  . LEU A   1 78  ? 41.175 32.386 9.090   1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   559  N  N   . ASN A   1 79  ? 37.881 32.955 8.974   1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   N   1 
ATOM   560  C  CA  . ASN A   1 79  ? 36.777 33.883 9.174   1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CA  1 
ATOM   561  C  C   . ASN A   1 79  ? 35.693 33.271 10.053  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   C   1 
ATOM   562  O  O   . ASN A   1 79  ? 35.106 33.950 10.882  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   O   1 
ATOM   563  C  CB  . ASN A   1 79  ? 36.197 34.328 7.830   1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CB  1 
ATOM   564  C  CG  . ASN A   1 79  ? 35.195 35.450 7.975   1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CG  1 
ATOM   565  O  OD1 . ASN A   1 79  ? 34.004 35.267 7.730   1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   OD1 1 
ATOM   566  N  ND2 . ASN A   1 79  ? 35.671 36.620 8.387   1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   ND2 1 
ATOM   567  N  N   . GLU A   1 80  ? 35.449 31.977 9.884   1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   N   1 
ATOM   568  C  CA  . GLU A   1 80  ? 34.487 31.267 10.717  1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CA  1 
ATOM   569  C  C   . GLU A   1 80  ? 35.052 31.090 12.130  1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   C   1 
ATOM   570  O  O   . GLU A   1 80  ? 34.300 30.860 13.076  1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   O   1 
ATOM   571  C  CB  . GLU A   1 80  ? 34.125 29.905 10.106  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CB  1 
ATOM   572  C  CG  . GLU A   1 80  ? 34.378 29.806 8.591   1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CG  1 
ATOM   573  C  CD  . GLU A   1 80  ? 33.903 28.487 7.989   1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CD  1 
ATOM   574  O  OE1 . GLU A   1 80  ? 33.632 27.572 8.796   1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE1 1 
ATOM   575  O  OE2 . GLU A   1 80  ? 33.776 28.372 6.738   1.00 129.50 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE2 1 
ATOM   576  N  N   . THR A   1 81  ? 36.369 31.214 12.284  1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   N   1 
ATOM   577  C  CA  . THR A   1 81  ? 36.962 31.130 13.617  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CA  1 
ATOM   578  C  C   . THR A   1 81  ? 36.892 32.499 14.304  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   C   1 
ATOM   579  O  O   . THR A   1 81  ? 36.817 32.580 15.529  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   O   1 
ATOM   580  C  CB  . THR A   1 81  ? 38.427 30.614 13.571  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CB  1 
ATOM   581  O  OG1 . THR A   1 81  ? 38.756 29.972 14.808  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   OG1 1 
ATOM   582  C  CG2 . THR A   1 81  ? 39.411 31.737 13.316  1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CG2 1 
ATOM   583  N  N   . PHE A   1 82  ? 36.895 33.571 13.514  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   1 
ATOM   584  C  CA  . PHE A   1 82  ? 36.767 34.915 14.065  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  1 
ATOM   585  C  C   . PHE A   1 82  ? 35.368 35.101 14.633  1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   1 
ATOM   586  O  O   . PHE A   1 82  ? 35.168 35.855 15.585  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   1 
ATOM   587  C  CB  . PHE A   1 82  ? 37.052 35.985 13.005  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  1 
ATOM   588  C  CG  . PHE A   1 82  ? 38.516 36.301 12.823  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  1 
ATOM   589  C  CD1 . PHE A   1 82  ? 39.494 35.411 13.233  1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 1 
ATOM   590  C  CD2 . PHE A   1 82  ? 38.909 37.500 12.248  1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 1 
ATOM   591  C  CE1 . PHE A   1 82  ? 40.836 35.706 13.063  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 1 
ATOM   592  C  CE2 . PHE A   1 82  ? 40.250 37.800 12.078  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 1 
ATOM   593  C  CZ  . PHE A   1 82  ? 41.213 36.902 12.486  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  1 
ATOM   594  N  N   . ASN A   1 83  ? 34.401 34.405 14.044  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   N   1 
ATOM   595  C  CA  . ASN A   1 83  ? 33.014 34.514 14.475  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CA  1 
ATOM   596  C  C   . ASN A   1 83  ? 32.713 33.630 15.683  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   C   1 
ATOM   597  O  O   . ASN A   1 83  ? 31.814 33.930 16.470  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   O   1 
ATOM   598  C  CB  . ASN A   1 83  ? 32.070 34.172 13.321  1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CB  1 
ATOM   599  C  CG  . ASN A   1 83  ? 32.006 35.273 12.275  1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CG  1 
ATOM   600  O  OD1 . ASN A   1 83  ? 32.034 36.461 12.603  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   OD1 1 
ATOM   601  N  ND2 . ASN A   1 83  ? 31.920 34.883 11.009  1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   ND2 1 
ATOM   602  N  N   . VAL A   1 84  ? 33.463 32.541 15.829  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   N   1 
ATOM   603  C  CA  . VAL A   1 84  ? 33.347 31.704 17.019  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CA  1 
ATOM   604  C  C   . VAL A   1 84  ? 33.843 32.488 18.225  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   C   1 
ATOM   605  O  O   . VAL A   1 84  ? 33.200 32.501 19.273  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   O   1 
ATOM   606  C  CB  . VAL A   1 84  ? 34.139 30.388 16.887  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CB  1 
ATOM   607  C  CG1 . VAL A   1 84  ? 34.301 29.721 18.245  1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG1 1 
ATOM   608  C  CG2 . VAL A   1 84  ? 33.449 29.449 15.913  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG2 1 
ATOM   609  N  N   . VAL A   1 85  ? 34.985 33.151 18.065  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   N   1 
ATOM   610  C  CA  . VAL A   1 85  ? 35.513 34.031 19.102  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CA  1 
ATOM   611  C  C   . VAL A   1 85  ? 34.478 35.087 19.462  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   C   1 
ATOM   612  O  O   . VAL A   1 85  ? 34.247 35.376 20.635  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   O   1 
ATOM   613  C  CB  . VAL A   1 85  ? 36.817 34.726 18.657  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CB  1 
ATOM   614  C  CG1 . VAL A   1 85  ? 37.292 35.703 19.720  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CG1 1 
ATOM   615  C  CG2 . VAL A   1 85  ? 37.896 33.698 18.361  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CG2 1 
ATOM   616  N  N   . LEU A   1 86  ? 33.845 35.644 18.436  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   N   1 
ATOM   617  C  CA  . LEU A   1 86  ? 32.827 36.666 18.623  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CA  1 
ATOM   618  C  C   . LEU A   1 86  ? 31.634 36.134 19.408  1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   C   1 
ATOM   619  O  O   . LEU A   1 86  ? 31.137 36.800 20.316  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   O   1 
ATOM   620  C  CB  . LEU A   1 86  ? 32.369 37.208 17.270  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CB  1 
ATOM   621  C  CG  . LEU A   1 86  ? 31.309 38.307 17.295  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CG  1 
ATOM   622  C  CD1 . LEU A   1 86  ? 31.762 39.462 18.172  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD1 1 
ATOM   623  C  CD2 . LEU A   1 86  ? 31.029 38.785 15.880  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD2 1 
ATOM   624  N  N   . SER A   1 87  ? 31.182 34.932 19.065  1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   N   1 
ATOM   625  C  CA  . SER A   1 87  ? 30.003 34.358 19.711  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CA  1 
ATOM   626  C  C   . SER A   1 87  ? 30.320 33.846 21.117  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   C   1 
ATOM   627  O  O   . SER A   1 87  ? 29.497 33.959 22.028  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   O   1 
ATOM   628  C  CB  . SER A   1 87  ? 29.417 33.230 18.856  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CB  1 
ATOM   629  O  OG  . SER A   1 87  ? 30.039 31.990 19.137  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 81  SER A   OG  1 
ATOM   630  N  N   . VAL A   1 88  ? 31.511 33.283 21.288  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   N   1 
ATOM   631  C  CA  . VAL A   1 88  ? 31.957 32.815 22.595  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CA  1 
ATOM   632  C  C   . VAL A   1 88  ? 31.994 33.963 23.598  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   C   1 
ATOM   633  O  O   . VAL A   1 88  ? 31.513 33.834 24.723  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   O   1 
ATOM   634  C  CB  . VAL A   1 88  ? 33.355 32.159 22.515  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CB  1 
ATOM   635  C  CG1 . VAL A   1 88  ? 34.045 32.173 23.874  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG1 1 
ATOM   636  C  CG2 . VAL A   1 88  ? 33.250 30.743 21.968  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG2 1 
ATOM   637  N  N   . GLU A   1 89  ? 32.548 35.094 23.174  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   N   1 
ATOM   638  C  CA  . GLU A   1 89  ? 32.748 36.226 24.071  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CA  1 
ATOM   639  C  C   . GLU A   1 89  ? 31.449 36.940 24.434  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   C   1 
ATOM   640  O  O   . GLU A   1 89  ? 31.313 37.440 25.547  1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   O   1 
ATOM   641  C  CB  . GLU A   1 89  ? 33.736 37.220 23.455  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CB  1 
ATOM   642  C  CG  . GLU A   1 89  ? 35.172 36.712 23.406  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CG  1 
ATOM   643  C  CD  . GLU A   1 89  ? 35.771 36.508 24.788  1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CD  1 
ATOM   644  O  OE1 . GLU A   1 89  ? 36.218 37.504 25.396  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE1 1 
ATOM   645  O  OE2 . GLU A   1 89  ? 35.792 35.354 25.267  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE2 1 
ATOM   646  N  N   . LYS A   1 90  ? 30.492 36.993 23.512  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   1 
ATOM   647  C  CA  . LYS A   1 90  ? 29.216 37.627 23.833  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  1 
ATOM   648  C  C   . LYS A   1 90  ? 28.385 36.706 24.725  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   1 
ATOM   649  O  O   . LYS A   1 90  ? 27.481 37.161 25.426  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   1 
ATOM   650  C  CB  . LYS A   1 90  ? 28.437 37.998 22.567  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  1 
ATOM   651  C  CG  . LYS A   1 90  ? 28.230 36.866 21.590  1.00 80.78  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  1 
ATOM   652  C  CD  . LYS A   1 90  ? 27.257 37.260 20.490  1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  1 
ATOM   653  C  CE  . LYS A   1 90  ? 27.734 38.491 19.736  1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  1 
ATOM   654  N  NZ  . LYS A   1 90  ? 26.748 38.924 18.706  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  1 
ATOM   655  N  N   . ALA A   1 91  ? 28.702 35.414 24.705  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N   1 
ATOM   656  C  CA  . ALA A   1 91  ? 28.071 34.458 25.609  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA  1 
ATOM   657  C  C   . ALA A   1 91  ? 28.553 34.676 27.042  1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C   1 
ATOM   658  O  O   . ALA A   1 91  ? 27.764 34.613 27.987  1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O   1 
ATOM   659  C  CB  . ALA A   1 91  ? 28.352 33.032 25.165  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB  1 
ATOM   660  N  N   . ARG A   1 92  ? 29.851 34.928 27.197  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   N   1 
ATOM   661  C  CA  . ARG A   1 92  ? 30.412 35.256 28.504  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CA  1 
ATOM   662  C  C   . ARG A   1 92  ? 29.810 36.551 29.028  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   C   1 
ATOM   663  O  O   . ARG A   1 92  ? 29.439 36.644 30.199  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   O   1 
ATOM   664  C  CB  . ARG A   1 92  ? 31.935 35.384 28.439  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CB  1 
ATOM   665  C  CG  . ARG A   1 92  ? 32.661 34.098 28.091  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CG  1 
ATOM   666  C  CD  . ARG A   1 92  ? 34.124 34.149 28.518  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CD  1 
ATOM   667  N  NE  . ARG A   1 92  ? 34.845 35.289 27.958  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NE  1 
ATOM   668  C  CZ  . ARG A   1 92  ? 35.208 36.365 28.652  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CZ  1 
ATOM   669  N  NH1 . ARG A   1 92  ? 34.915 36.459 29.942  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH1 1 
ATOM   670  N  NH2 . ARG A   1 92  ? 35.866 37.349 28.054  1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH2 1 
ATOM   671  N  N   . ALA A   1 93  ? 29.724 37.545 28.149  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   N   1 
ATOM   672  C  CA  . ALA A   1 93  ? 29.142 38.836 28.495  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CA  1 
ATOM   673  C  C   . ALA A   1 93  ? 27.737 38.666 29.070  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   C   1 
ATOM   674  O  O   . ALA A   1 93  ? 27.432 39.190 30.141  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   O   1 
ATOM   675  C  CB  . ALA A   1 93  ? 29.116 39.748 27.276  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CB  1 
ATOM   676  N  N   . GLN A   1 94  ? 26.893 37.917 28.365  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   N   1 
ATOM   677  C  CA  . GLN A   1 94  ? 25.540 37.642 28.834  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CA  1 
ATOM   678  C  C   . GLN A   1 94  ? 25.559 36.868 30.152  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   C   1 
ATOM   679  O  O   . GLN A   1 94  ? 24.693 37.057 31.008  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   O   1 
ATOM   680  C  CB  . GLN A   1 94  ? 24.753 36.862 27.778  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CB  1 
ATOM   681  N  N   . SER A   1 95  ? 26.555 36.004 30.314  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   N   1 
ATOM   682  C  CA  . SER A   1 95  ? 26.649 35.161 31.499  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CA  1 
ATOM   683  C  C   . SER A   1 95  ? 27.051 35.971 32.726  1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   C   1 
ATOM   684  O  O   . SER A   1 95  ? 26.533 35.756 33.824  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   O   1 
ATOM   685  C  CB  . SER A   1 95  ? 27.646 34.027 31.269  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CB  1 
ATOM   686  O  OG  . SER A   1 95  ? 27.745 33.205 32.417  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 89  SER A   OG  1 
ATOM   687  N  N   . HIS A   1 96  ? 27.983 36.900 32.538  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   N   1 
ATOM   688  C  CA  . HIS A   1 96  ? 28.391 37.787 33.620  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CA  1 
ATOM   689  C  C   . HIS A   1 96  ? 27.281 38.780 33.936  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   C   1 
ATOM   690  O  O   . HIS A   1 96  ? 27.091 39.164 35.090  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   O   1 
ATOM   691  C  CB  . HIS A   1 96  ? 29.678 38.530 33.263  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CB  1 
ATOM   692  C  CG  . HIS A   1 96  ? 30.913 37.687 33.363  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CG  1 
ATOM   693  N  ND1 . HIS A   1 96  ? 31.870 37.886 34.329  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   ND1 1 
ATOM   694  C  CD2 . HIS A   1 96  ? 31.343 36.646 32.610  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CD2 1 
ATOM   695  C  CE1 . HIS A   1 96  ? 32.844 37.002 34.171  1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CE1 1 
ATOM   696  N  NE2 . HIS A   1 96  ? 32.546 36.240 33.138  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   NE2 1 
ATOM   697  N  N   . SER A   1 97  ? 26.550 39.192 32.905  1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   1 
ATOM   698  C  CA  . SER A   1 97  ? 25.446 40.126 33.085  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  1 
ATOM   699  C  C   . SER A   1 97  ? 24.332 39.487 33.897  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   1 
ATOM   700  O  O   . SER A   1 97  ? 23.769 40.113 34.794  1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   1 
ATOM   701  C  CB  . SER A   1 97  ? 24.906 40.599 31.737  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  1 
ATOM   702  O  OG  . SER A   1 97  ? 23.847 41.519 31.924  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  1 
ATOM   703  N  N   . LYS A   1 98  ? 24.020 38.235 33.579  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   N   1 
ATOM   704  C  CA  . LYS A   1 98  ? 23.005 37.493 34.315  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CA  1 
ATOM   705  C  C   . LYS A   1 98  ? 23.466 37.248 35.749  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   C   1 
ATOM   706  O  O   . LYS A   1 98  ? 22.675 37.327 36.689  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   O   1 
ATOM   707  C  CB  . LYS A   1 98  ? 22.693 36.169 33.614  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CB  1 
ATOM   708  C  CG  . LYS A   1 98  ? 21.851 35.214 34.437  1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CG  1 
ATOM   709  C  CD  . LYS A   1 98  ? 21.802 33.829 33.809  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CD  1 
ATOM   710  C  CE  . LYS A   1 98  ? 21.073 32.847 34.718  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CE  1 
ATOM   711  N  NZ  . LYS A   1 98  ? 20.917 31.510 34.078  1.00 105.46 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   NZ  1 
ATOM   712  N  N   . GLN A   1 99  ? 24.755 36.963 35.909  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   N   1 
ATOM   713  C  CA  . GLN A   1 99  ? 25.346 36.768 37.228  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CA  1 
ATOM   714  C  C   . GLN A   1 99  ? 25.250 38.044 38.056  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   C   1 
ATOM   715  O  O   . GLN A   1 99  ? 24.982 38.000 39.258  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   O   1 
ATOM   716  C  CB  . GLN A   1 99  ? 26.806 36.332 37.101  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CB  1 
ATOM   717  C  CG  . GLN A   1 99  ? 27.400 35.741 38.371  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CG  1 
ATOM   718  C  CD  . GLN A   1 99  ? 28.918 35.762 38.364  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CD  1 
ATOM   719  O  OE1 . GLN A   1 99  ? 29.539 36.784 38.661  1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   OE1 1 
ATOM   720  N  NE2 . GLN A   1 99  ? 29.524 34.637 38.006  1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   NE2 1 
ATOM   721  N  N   . SER A   1 100 ? 25.467 39.180 37.400  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   N   1 
ATOM   722  C  CA  . SER A   1 100 ? 25.391 40.483 38.053  1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   CA  1 
ATOM   723  C  C   . SER A   1 100 ? 24.008 40.743 38.634  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   C   1 
ATOM   724  O  O   . SER A   1 100 ? 23.877 41.191 39.772  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   O   1 
ATOM   725  C  CB  . SER A   1 100 ? 25.755 41.595 37.069  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   CB  1 
ATOM   726  O  OG  . SER A   1 100 ? 25.555 42.873 37.647  1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 94  SER A   OG  1 
ATOM   727  N  N   . GLU A   1 101 ? 22.976 40.457 37.847  1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   N   1 
ATOM   728  C  CA  . GLU A   1 101 ? 21.604 40.702 38.274  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CA  1 
ATOM   729  C  C   . GLU A   1 101 ? 21.202 39.799 39.442  1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   C   1 
ATOM   730  O  O   . GLU A   1 101 ? 20.517 40.242 40.361  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   O   1 
ATOM   731  C  CB  . GLU A   1 101 ? 20.641 40.521 37.096  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CB  1 
ATOM   732  C  CG  . GLU A   1 101 ? 21.018 41.355 35.876  1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CG  1 
ATOM   733  C  CD  . GLU A   1 101 ? 20.117 41.104 34.678  1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CD  1 
ATOM   734  O  OE1 . GLU A   1 101 ? 19.419 40.067 34.661  1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE1 1 
ATOM   735  O  OE2 . GLU A   1 101 ? 20.118 41.939 33.747  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE2 1 
ATOM   736  N  N   . ILE A   1 102 ? 21.629 38.540 39.413  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   N   1 
ATOM   737  C  CA  . ILE A   1 102 ? 21.359 37.627 40.522  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CA  1 
ATOM   738  C  C   . ILE A   1 102 ? 21.989 38.163 41.803  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   C   1 
ATOM   739  O  O   . ILE A   1 102 ? 21.405 38.086 42.885  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   O   1 
ATOM   740  C  CB  . ILE A   1 102 ? 21.901 36.210 40.250  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CB  1 
ATOM   741  C  CG1 . ILE A   1 102 ? 21.155 35.561 39.087  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CG1 1 
ATOM   742  C  CG2 . ILE A   1 102 ? 21.777 35.335 41.492  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CG2 1 
ATOM   743  C  CD1 . ILE A   1 102 ? 21.707 34.205 38.700  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CD1 1 
ATOM   744  N  N   . LEU A   1 103 ? 23.185 38.722 41.668  1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   N   1 
ATOM   745  C  CA  . LEU A   1 103 ? 23.911 39.237 42.817  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CA  1 
ATOM   746  C  C   . LEU A   1 103 ? 23.200 40.436 43.440  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   C   1 
ATOM   747  O  O   . LEU A   1 103 ? 23.066 40.514 44.655  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   O   1 
ATOM   748  C  CB  . LEU A   1 103 ? 25.345 39.609 42.427  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CB  1 
ATOM   749  C  CG  . LEU A   1 103 ? 26.298 38.424 42.231  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CG  1 
ATOM   750  C  CD1 . LEU A   1 103 ? 27.537 38.835 41.451  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD1 1 
ATOM   751  C  CD2 . LEU A   1 103 ? 26.692 37.811 43.564  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD2 1 
ATOM   752  N  N   . PHE A   1 104 ? 22.724 41.361 42.616  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   N   1 
ATOM   753  C  CA  . PHE A   1 104 ? 22.167 42.596 43.154  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CA  1 
ATOM   754  C  C   . PHE A   1 104 ? 20.831 42.402 43.869  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   C   1 
ATOM   755  O  O   . PHE A   1 104 ? 20.572 43.047 44.886  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   O   1 
ATOM   756  C  CB  . PHE A   1 104 ? 21.999 43.641 42.051  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CB  1 
ATOM   757  C  CG  . PHE A   1 104 ? 21.501 44.966 42.553  1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CG  1 
ATOM   758  C  CD1 . PHE A   1 104 ? 22.374 45.872 43.135  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD1 1 
ATOM   759  C  CD2 . PHE A   1 104 ? 20.160 45.302 42.457  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD2 1 
ATOM   760  C  CE1 . PHE A   1 104 ? 21.921 47.091 43.607  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE1 1 
ATOM   761  C  CE2 . PHE A   1 104 ? 19.700 46.518 42.926  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE2 1 
ATOM   762  C  CZ  . PHE A   1 104 ? 20.582 47.414 43.502  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CZ  1 
ATOM   763  N  N   . ARG A   1 105 ? 19.984 41.521 43.350  1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   N   1 
ATOM   764  C  CA  . ARG A   1 105 ? 18.608 41.448 43.835  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CA  1 
ATOM   765  C  C   . ARG A   1 105 ? 18.297 40.209 44.668  1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   C   1 
ATOM   766  O  O   . ARG A   1 105 ? 17.615 40.305 45.686  1.00 107.13 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   O   1 
ATOM   767  C  CB  . ARG A   1 105 ? 17.639 41.527 42.655  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CB  1 
ATOM   768  C  CG  . ARG A   1 105 ? 18.254 42.120 41.403  1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CG  1 
ATOM   769  C  CD  . ARG A   1 105 ? 17.214 42.773 40.513  1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CD  1 
ATOM   770  N  NE  . ARG A   1 105 ? 17.819 43.325 39.307  1.00 107.70 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NE  1 
ATOM   771  C  CZ  . ARG A   1 105 ? 17.617 42.843 38.085  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CZ  1 
ATOM   772  N  NH1 . ARG A   1 105 ? 16.815 41.803 37.905  1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH1 1 
ATOM   773  N  NH2 . ARG A   1 105 ? 18.212 43.405 37.041  1.00 117.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH2 1 
ATOM   774  N  N   . GLN A   1 106 ? 18.783 39.047 44.253  1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   N   1 
ATOM   775  C  CA  . GLN A   1 106 ? 18.450 37.829 44.984  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CA  1 
ATOM   776  C  C   . GLN A   1 106 ? 19.312 37.606 46.223  1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   C   1 
ATOM   777  O  O   . GLN A   1 106 ? 18.850 37.015 47.200  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   O   1 
ATOM   778  C  CB  . GLN A   1 106 ? 18.549 36.610 44.073  1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CB  1 
ATOM   779  C  CG  . GLN A   1 106 ? 17.777 36.742 42.782  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CG  1 
ATOM   780  C  CD  . GLN A   1 106 ? 17.976 35.545 41.885  1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CD  1 
ATOM   781  O  OE1 . GLN A   1 106 ? 18.353 34.468 42.347  1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   OE1 1 
ATOM   782  N  NE2 . GLN A   1 106 ? 17.735 35.726 40.594  1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   NE2 1 
ATOM   783  N  N   . ILE A   1 107 ? 20.559 38.064 46.198  1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   N   1 
ATOM   784  C  CA  . ILE A   1 107 ? 21.423 37.820 47.344  1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CA  1 
ATOM   785  C  C   . ILE A   1 107 ? 21.841 39.105 48.067  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   C   1 
ATOM   786  O  O   . ILE A   1 107 ? 21.939 39.105 49.286  1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   O   1 
ATOM   787  C  CB  . ILE A   1 107 ? 22.675 36.992 46.940  1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CB  1 
ATOM   788  C  CG1 . ILE A   1 107 ? 23.488 37.693 45.867  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG1 1 
ATOM   789  C  CG2 . ILE A   1 107 ? 22.271 35.625 46.426  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG2 1 
ATOM   790  C  CD1 . ILE A   1 107 ? 24.649 38.466 46.400  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CD1 1 
ATOM   791  N  N   . TYR A   1 108 ? 22.070 40.198 47.344  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   N   1 
ATOM   792  C  CA  . TYR A   1 108 ? 22.410 41.455 48.014  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CA  1 
ATOM   793  C  C   . TYR A   1 108 ? 21.194 42.067 48.691  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   C   1 
ATOM   794  O  O   . TYR A   1 108 ? 21.228 42.398 49.878  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   O   1 
ATOM   795  C  CB  . TYR A   1 108 ? 23.007 42.472 47.038  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CB  1 
ATOM   796  C  CG  . TYR A   1 108 ? 22.905 43.902 47.532  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CG  1 
ATOM   797  C  CD1 . TYR A   1 108 ? 23.738 44.373 48.537  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CD1 1 
ATOM   798  C  CD2 . TYR A   1 108 ? 21.969 44.778 46.996  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CD2 1 
ATOM   799  C  CE1 . TYR A   1 108 ? 23.642 45.677 48.994  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CE1 1 
ATOM   800  C  CE2 . TYR A   1 108 ? 21.867 46.081 47.444  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CE2 1 
ATOM   801  C  CZ  . TYR A   1 108 ? 22.704 46.526 48.442  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CZ  1 
ATOM   802  O  OH  . TYR A   1 108 ? 22.601 47.824 48.887  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   OH  1 
ATOM   803  N  N   . THR A   1 109 ? 20.125 42.227 47.919  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   1 
ATOM   804  C  CA  . THR A   1 109 ? 18.900 42.838 48.412  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  1 
ATOM   805  C  C   . THR A   1 109 ? 18.285 42.018 49.542  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   1 
ATOM   806  O  O   . THR A   1 109 ? 17.886 42.568 50.569  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   1 
ATOM   807  C  CB  . THR A   1 109 ? 17.873 43.012 47.275  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  1 
ATOM   808  O  OG1 . THR A   1 109 ? 18.307 44.061 46.400  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 1 
ATOM   809  C  CG2 . THR A   1 109 ? 16.498 43.357 47.827  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 1 
ATOM   810  N  N   . ASP A   1 110 ? 18.228 40.703 49.360  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   N   1 
ATOM   811  C  CA  . ASP A   1 110 ? 17.616 39.824 50.349  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CA  1 
ATOM   812  C  C   . ASP A   1 110 ? 18.461 39.705 51.615  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   C   1 
ATOM   813  O  O   . ASP A   1 110 ? 17.936 39.407 52.690  1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   O   1 
ATOM   814  C  CB  . ASP A   1 110 ? 17.363 38.437 49.752  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CB  1 
ATOM   815  C  CG  . ASP A   1 110 ? 16.177 38.421 48.800  1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CG  1 
ATOM   816  O  OD1 . ASP A   1 110 ? 16.211 37.661 47.807  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD1 1 
ATOM   817  O  OD2 . ASP A   1 110 ? 15.207 39.168 49.047  1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD2 1 
ATOM   818  N  N   . THR A   1 111 ? 19.764 39.943 51.492  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . THR A   1 111 ? 20.651 39.897 52.653  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . THR A   1 111 ? 20.579 41.201 53.443  1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   C   1 
ATOM   821  O  O   . THR A   1 111 ? 20.537 41.191 54.675  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . THR A   1 111 ? 22.111 39.630 52.247  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CB  1 
ATOM   823  O  OG1 . THR A   1 111 ? 22.202 38.345 51.617  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   OG1 1 
ATOM   824  C  CG2 . THR A   1 111 ? 23.021 39.651 53.461  1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CG2 1 
ATOM   825  N  N   . LYS A   1 112 ? 20.562 42.323 52.730  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N   1 
ATOM   826  C  CA  . LYS A   1 112 ? 20.425 43.624 53.372  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA  1 
ATOM   827  C  C   . LYS A   1 112 ? 19.084 43.721 54.097  1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C   1 
ATOM   828  O  O   . LYS A   1 112 ? 19.018 44.172 55.241  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O   1 
ATOM   829  C  CB  . LYS A   1 112 ? 20.556 44.752 52.346  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB  1 
ATOM   830  C  CG  . LYS A   1 112 ? 19.821 46.023 52.737  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG  1 
ATOM   831  C  CD  . LYS A   1 112 ? 20.376 47.253 52.038  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD  1 
ATOM   832  C  CE  . LYS A   1 112 ? 19.442 48.442 52.224  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE  1 
ATOM   833  N  NZ  . LYS A   1 112 ? 20.110 49.741 51.938  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ  1 
ATOM   834  N  N   . ALA A   1 113 ? 18.022 43.283 53.426  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   N   1 
ATOM   835  C  CA  . ALA A   1 113 ? 16.680 43.321 53.995  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   CA  1 
ATOM   836  C  C   . ALA A   1 113 ? 16.575 42.441 55.233  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   C   1 
ATOM   837  O  O   . ALA A   1 113 ? 15.967 42.828 56.232  1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   O   1 
ATOM   838  C  CB  . ALA A   1 113 ? 15.655 42.895 52.962  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   CB  1 
ATOM   839  N  N   . PHE A   1 114 ? 17.170 41.255 55.160  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   N   1 
ATOM   840  C  CA  . PHE A   1 114 ? 17.134 40.318 56.274  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CA  1 
ATOM   841  C  C   . PHE A   1 114 ? 17.933 40.849 57.459  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   C   1 
ATOM   842  O  O   . PHE A   1 114 ? 17.542 40.669 58.610  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   O   1 
ATOM   843  C  CB  . PHE A   1 114 ? 17.670 38.955 55.841  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CB  1 
ATOM   844  C  CG  . PHE A   1 114 ? 17.643 37.923 56.926  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CG  1 
ATOM   845  C  CD1 . PHE A   1 114 ? 16.447 37.358 57.334  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD1 1 
ATOM   846  C  CD2 . PHE A   1 114 ? 18.817 37.515 57.537  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD2 1 
ATOM   847  C  CE1 . PHE A   1 114 ? 16.419 36.403 58.338  1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE1 1 
ATOM   848  C  CE2 . PHE A   1 114 ? 18.799 36.562 58.539  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE2 1 
ATOM   849  C  CZ  . PHE A   1 114 ? 17.598 36.005 58.940  1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CZ  1 
ATOM   850  N  N   . ALA A   1 115 ? 19.050 41.510 57.171  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   851  C  CA  . ALA A   1 115 ? 19.891 42.078 58.220  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   852  C  C   . ALA A   1 115 ? 19.162 43.187 58.965  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   853  O  O   . ALA A   1 115 ? 19.277 43.304 60.179  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   854  C  CB  . ALA A   1 115 ? 21.192 42.604 57.635  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   855  N  N   . ALA A   1 116 ? 18.411 44.001 58.230  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   N   1 
ATOM   856  C  CA  . ALA A   1 116 ? 17.656 45.091 58.837  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CA  1 
ATOM   857  C  C   . ALA A   1 116 ? 16.563 44.546 59.755  1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   C   1 
ATOM   858  O  O   . ALA A   1 116 ? 16.208 45.167 60.762  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   O   1 
ATOM   859  C  CB  . ALA A   1 116 ? 17.056 45.983 57.761  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CB  1 
ATOM   860  N  N   . ASN A   1 117 ? 16.042 43.376 59.402  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   N   1 
ATOM   861  C  CA  . ASN A   1 117 ? 14.994 42.735 60.186  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CA  1 
ATOM   862  C  C   . ASN A   1 117 ? 15.539 42.076 61.447  1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   C   1 
ATOM   863  O  O   . ASN A   1 117 ? 14.876 42.067 62.482  1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   O   1 
ATOM   864  C  CB  . ASN A   1 117 ? 14.253 41.711 59.328  1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CB  1 
ATOM   865  C  CG  . ASN A   1 117 ? 13.448 42.363 58.223  1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CG  1 
ATOM   866  O  OD1 . ASN A   1 117 ? 12.991 43.497 58.367  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   OD1 1 
ATOM   867  N  ND2 . ASN A   1 117 ? 13.266 41.652 57.116  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   ND2 1 
ATOM   868  N  N   . LEU A   1 118 ? 16.744 41.521 61.357  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   N   1 
ATOM   869  C  CA  . LEU A   1 118 ? 17.419 40.990 62.534  1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CA  1 
ATOM   870  C  C   . LEU A   1 118 ? 17.642 42.109 63.539  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   C   1 
ATOM   871  O  O   . LEU A   1 118 ? 17.372 41.951 64.730  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   O   1 
ATOM   872  C  CB  . LEU A   1 118 ? 18.753 40.344 62.164  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CB  1 
ATOM   873  C  CG  . LEU A   1 118 ? 18.723 38.912 61.633  1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CG  1 
ATOM   874  C  CD1 . LEU A   1 118 ? 20.099 38.282 61.775  1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD1 1 
ATOM   875  C  CD2 . LEU A   1 118 ? 17.673 38.086 62.355  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD2 1 
ATOM   876  N  N   . GLN A   1 119 ? 18.130 43.241 63.040  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   N   1 
ATOM   877  C  CA  . GLN A   1 119 ? 18.363 44.423 63.863  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CA  1 
ATOM   878  C  C   . GLN A   1 119 ? 17.089 44.877 64.576  1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   C   1 
ATOM   879  O  O   . GLN A   1 119 ? 17.122 45.235 65.753  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   O   1 
ATOM   880  C  CB  . GLN A   1 119 ? 18.918 45.561 63.006  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CB  1 
ATOM   881  C  CG  . GLN A   1 119 ? 19.096 46.874 63.746  1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CG  1 
ATOM   882  C  CD  . GLN A   1 119 ? 20.063 46.762 64.905  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CD  1 
ATOM   883  O  OE1 . GLN A   1 119 ? 21.079 46.073 64.814  1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   OE1 1 
ATOM   884  N  NE2 . GLN A   1 119 ? 19.752 47.439 66.005  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   NE2 1 
ATOM   885  N  N   . ALA A   1 120 ? 15.968 44.857 63.862  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   N   1 
ATOM   886  C  CA  . ALA A   1 120 ? 14.697 45.272 64.442  1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CA  1 
ATOM   887  C  C   . ALA A   1 120 ? 14.303 44.358 65.597  1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   C   1 
ATOM   888  O  O   . ALA A   1 120 ? 13.890 44.829 66.657  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   O   1 
ATOM   889  C  CB  . ALA A   1 120 ? 13.606 45.288 63.383  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CB  1 
ATOM   890  N  N   . ARG A   1 121 ? 14.439 43.052 65.393  1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   N   1 
ATOM   891  C  CA  . ARG A   1 121 ? 14.093 42.088 66.429  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CA  1 
ATOM   892  C  C   . ARG A   1 121 ? 15.040 42.213 67.614  1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   C   1 
ATOM   893  O  O   . ARG A   1 121 ? 14.615 42.147 68.768  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   O   1 
ATOM   894  C  CB  . ARG A   1 121 ? 14.126 40.658 65.889  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CB  1 
ATOM   895  C  CG  . ARG A   1 121 ? 13.825 39.614 66.953  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CG  1 
ATOM   896  C  CD  . ARG A   1 121 ? 13.793 38.199 66.403  1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CD  1 
ATOM   897  N  NE  . ARG A   1 121 ? 13.233 37.270 67.381  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NE  1 
ATOM   898  C  CZ  . ARG A   1 121 ? 13.193 35.950 67.228  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CZ  1 
ATOM   899  N  NH1 . ARG A   1 121 ? 13.687 35.394 66.132  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NH1 1 
ATOM   900  N  NH2 . ARG A   1 121 ? 12.661 35.186 68.175  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NH2 1 
ATOM   901  N  N   . TYR A   1 122 ? 16.324 42.394 67.322  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   N   1 
ATOM   902  C  CA  . TYR A   1 122 ? 17.328 42.528 68.370  1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CA  1 
ATOM   903  C  C   . TYR A   1 122 ? 17.050 43.735 69.260  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   C   1 
ATOM   904  O  O   . TYR A   1 122 ? 17.185 43.658 70.481  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   O   1 
ATOM   905  C  CB  . TYR A   1 122 ? 18.732 42.641 67.772  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CB  1 
ATOM   906  C  CG  . TYR A   1 122 ? 19.761 43.072 68.789  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CG  1 
ATOM   907  C  CD1 . TYR A   1 122 ? 20.271 42.168 69.711  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CD1 1 
ATOM   908  C  CD2 . TYR A   1 122 ? 20.207 44.386 68.844  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CD2 1 
ATOM   909  C  CE1 . TYR A   1 122 ? 21.205 42.556 70.653  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CE1 1 
ATOM   910  C  CE2 . TYR A   1 122 ? 21.140 44.785 69.785  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CE2 1 
ATOM   911  C  CZ  . TYR A   1 122 ? 21.636 43.865 70.686  1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CZ  1 
ATOM   912  O  OH  . TYR A   1 122 ? 22.568 44.254 71.622  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   OH  1 
ATOM   913  N  N   . THR A   1 123 ? 16.673 44.848 68.639  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   N   1 
ATOM   914  C  CA  . THR A   1 123 ? 16.359 46.071 69.370  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CA  1 
ATOM   915  C  C   . THR A   1 123 ? 15.198 45.848 70.338  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   C   1 
ATOM   916  O  O   . THR A   1 123 ? 15.257 46.262 71.496  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   O   1 
ATOM   917  C  CB  . THR A   1 123 ? 16.023 47.227 68.403  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CB  1 
ATOM   918  O  OG1 . THR A   1 123 ? 17.216 47.638 67.724  1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   OG1 1 
ATOM   919  C  CG2 . THR A   1 123 ? 15.449 48.416 69.158  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CG2 1 
ATOM   920  N  N   . THR A   1 124 ? 14.156 45.175 69.860  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   1 
ATOM   921  C  CA  . THR A   1 124 ? 12.998 44.855 70.686  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  1 
ATOM   922  C  C   . THR A   1 124 ? 13.371 43.929 71.844  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   1 
ATOM   923  O  O   . THR A   1 124 ? 12.957 44.150 72.983  1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   1 
ATOM   924  C  CB  . THR A   1 124 ? 11.886 44.199 69.853  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  1 
ATOM   925  O  OG1 . THR A   1 124 ? 11.435 45.119 68.852  1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 1 
ATOM   926  C  CG2 . THR A   1 124 ? 10.716 43.809 70.735  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 1 
ATOM   927  N  N   . LEU A   1 125 ? 14.160 42.900 71.549  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N   1 
ATOM   928  C  CA  . LEU A   1 125 ? 14.599 41.947 72.566  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA  1 
ATOM   929  C  C   . LEU A   1 125 ? 15.401 42.623 73.669  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C   1 
ATOM   930  O  O   . LEU A   1 125 ? 15.134 42.419 74.851  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O   1 
ATOM   931  C  CB  . LEU A   1 125 ? 15.434 40.833 71.937  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB  1 
ATOM   932  C  CG  . LEU A   1 125 ? 14.700 39.539 71.591  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . LEU A   1 125 ? 15.686 38.463 71.170  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . LEU A   1 125 ? 13.873 39.070 72.771  1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2 1 
ATOM   935  N  N   . SER A   1 126 ? 16.383 43.427 73.274  1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   N   1 
ATOM   936  C  CA  . SER A   1 126 ? 17.252 44.103 74.229  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CA  1 
ATOM   937  C  C   . SER A   1 126 ? 16.471 45.027 75.155  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   C   1 
ATOM   938  O  O   . SER A   1 126 ? 16.797 45.155 76.335  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   O   1 
ATOM   939  C  CB  . SER A   1 126 ? 18.332 44.890 73.494  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CB  1 
ATOM   940  O  OG  . SER A   1 126 ? 19.267 44.010 72.899  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 120 SER A   OG  1 
ATOM   941  N  N   . GLY A   1 127 ? 15.440 45.668 74.616  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   N   1 
ATOM   942  C  CA  . GLY A   1 127 ? 14.585 46.528 75.411  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   CA  1 
ATOM   943  C  C   . GLY A   1 127 ? 13.844 45.725 76.460  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   C   1 
ATOM   944  O  O   . GLY A   1 127 ? 13.797 46.106 77.631  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   O   1 
ATOM   945  N  N   . LYS A   1 128 ? 13.267 44.606 76.031  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   N   1 
ATOM   946  C  CA  . LYS A   1 128 ? 12.560 43.702 76.932  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CA  1 
ATOM   947  C  C   . LYS A   1 128 ? 13.493 43.159 78.000  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   C   1 
ATOM   948  O  O   . LYS A   1 128 ? 13.109 43.035 79.161  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   O   1 
ATOM   949  C  CB  . LYS A   1 128 ? 11.936 42.548 76.155  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CB  1 
ATOM   950  C  CG  . LYS A   1 128 ? 11.097 41.604 76.995  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CG  1 
ATOM   951  C  CD  . LYS A   1 128 ? 10.322 40.655 76.095  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CD  1 
ATOM   952  C  CE  . LYS A   1 128 ? 9.579  39.595 76.885  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CE  1 
ATOM   953  N  NZ  . LYS A   1 128 ? 8.791  38.716 75.974  1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   NZ  1 
ATOM   954  N  N   . ILE A   1 129 ? 14.722 42.837 77.608  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   N   1 
ATOM   955  C  CA  . ILE A   1 129 ? 15.707 42.367 78.571  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CA  1 
ATOM   956  C  C   . ILE A   1 129 ? 15.978 43.454 79.612  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   C   1 
ATOM   957  O  O   . ILE A   1 129 ? 15.723 43.247 80.796  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   O   1 
ATOM   958  C  CB  . ILE A   1 129 ? 17.021 41.948 77.895  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CB  1 
ATOM   959  C  CG1 . ILE A   1 129 ? 16.774 40.775 76.943  1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG1 1 
ATOM   960  C  CG2 . ILE A   1 129 ? 18.045 41.560 78.941  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG2 1 
ATOM   961  C  CD1 . ILE A   1 129 ? 16.723 39.423 77.621  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CD1 1 
ATOM   962  N  N   . GLU A   1 130 ? 16.451 44.616 79.161  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N   1 
ATOM   963  C  CA  . GLU A   1 130 ? 16.789 45.730 80.053  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA  1 
ATOM   964  C  C   . GLU A   1 130 ? 15.662 46.062 81.025  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C   1 
ATOM   965  O  O   . GLU A   1 130 ? 15.906 46.266 82.210  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O   1 
ATOM   966  C  CB  . GLU A   1 130 ? 17.153 46.979 79.240  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB  1 
ATOM   967  N  N   . ARG A   1 131 ? 14.431 46.104 80.524  1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   N   1 
ATOM   968  C  CA  . ARG A   1 131 ? 13.278 46.394 81.366  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CA  1 
ATOM   969  C  C   . ARG A   1 131 ? 13.117 45.359 82.483  1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   C   1 
ATOM   970  O  O   . ARG A   1 131 ? 12.815 45.717 83.625  1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   O   1 
ATOM   971  C  CB  . ARG A   1 131 ? 12.003 46.461 80.520  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CB  1 
ATOM   972  N  N   . LEU A   1 132 ? 13.331 44.085 82.163  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   N   1 
ATOM   973  C  CA  . LEU A   1 132 ? 13.131 43.020 83.147  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CA  1 
ATOM   974  C  C   . LEU A   1 132 ? 14.192 43.012 84.257  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   C   1 
ATOM   975  O  O   . LEU A   1 132 ? 13.848 42.974 85.426  1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   O   1 
ATOM   976  C  CB  . LEU A   1 132 ? 13.072 41.646 82.457  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CB  1 
ATOM   977  C  CG  . LEU A   1 132 ? 11.815 41.306 81.644  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CG  1 
ATOM   978  C  CD1 . LEU A   1 132 ? 11.859 39.869 81.149  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD1 1 
ATOM   979  C  CD2 . LEU A   1 132 ? 10.559 41.545 82.454  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD2 1 
ATOM   980  N  N   . ARG A   1 133 ? 15.471 43.062 83.905  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   N   1 
ATOM   981  C  CA  . ARG A   1 133 ? 16.521 43.005 84.920  1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CA  1 
ATOM   982  C  C   . ARG A   1 133 ? 16.628 44.315 85.721  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   C   1 
ATOM   983  O  O   . ARG A   1 133 ? 17.234 44.328 86.809  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   O   1 
ATOM   984  C  CB  . ARG A   1 133 ? 17.886 42.667 84.314  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CB  1 
ATOM   985  C  CG  . ARG A   1 133 ? 18.040 42.909 82.824  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CG  1 
ATOM   986  C  CD  . ARG A   1 133 ? 19.495 42.712 82.360  1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CD  1 
ATOM   987  N  NE  . ARG A   1 133 ? 20.457 43.512 83.120  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NE  1 
ATOM   988  C  CZ  . ARG A   1 133 ? 21.778 43.426 82.992  1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CZ  1 
ATOM   989  N  NH1 . ARG A   1 133 ? 22.307 42.559 82.140  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NH1 1 
ATOM   990  N  NH2 . ARG A   1 133 ? 22.572 44.201 83.720  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NH2 1 
HETATM 991  N  N   . MSE A   1 134 ? 16.040 45.400 85.215  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   N   1 
HETATM 992  C  CA  . MSE A   1 134 ? 15.922 46.608 86.013  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CA  1 
HETATM 993  C  C   . MSE A   1 134 ? 14.895 46.393 87.121  1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   C   1 
HETATM 994  O  O   . MSE A   1 134 ? 15.017 46.960 88.211  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   O   1 
HETATM 995  C  CB  . MSE A   1 134 ? 15.539 47.785 85.133  1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CB  1 
HETATM 996  C  CG  . MSE A   1 134 ? 16.703 48.408 84.376  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CG  1 
HETATM 997  SE SE  . MSE A   1 134 ? 18.208 48.846 85.537  1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   SE  1 
HETATM 998  C  CE  . MSE A   1 134 ? 19.396 47.379 85.056  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CE  1 
ATOM   999  N  N   . ASP A   1 135 ? 13.892 45.563 86.838  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   N   1 
ATOM   1000 C  CA  . ASP A   1 135 ? 12.861 45.263 87.824  1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CA  1 
ATOM   1001 C  C   . ASP A   1 135 ? 13.461 44.535 89.026  1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   C   1 
ATOM   1002 O  O   . ASP A   1 135 ? 12.997 44.707 90.149  1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   O   1 
ATOM   1003 C  CB  . ASP A   1 135 ? 11.741 44.432 87.198  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . ASP A   1 135 ? 10.536 44.291 88.110  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CG  1 
ATOM   1005 O  OD1 . ASP A   1 135 ? 9.685  45.207 88.116  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD1 1 
ATOM   1006 O  OD2 . ASP A   1 135 ? 10.438 43.268 88.824  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD2 1 
ATOM   1007 N  N   . LYS A   1 136 ? 14.492 43.728 88.790  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   N   1 
ATOM   1008 C  CA  . LYS A   1 136 ? 15.200 43.069 89.883  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CA  1 
ATOM   1009 C  C   . LYS A   1 136 ? 16.052 44.074 90.643  1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   C   1 
ATOM   1010 O  O   . LYS A   1 136 ? 16.178 44.001 91.865  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   O   1 
ATOM   1011 C  CB  . LYS A   1 136 ? 16.088 41.935 89.371  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CB  1 
ATOM   1012 C  CG  . LYS A   1 136 ? 15.349 40.780 88.726  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CG  1 
ATOM   1013 C  CD  . LYS A   1 136 ? 16.180 39.503 88.779  1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CD  1 
ATOM   1014 C  CE  . LYS A   1 136 ? 17.570 39.711 88.200  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CE  1 
ATOM   1015 N  NZ  . LYS A   1 136 ? 18.428 38.505 88.379  1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   NZ  1 
ATOM   1016 N  N   . PHE A   1 137 ? 16.640 45.010 89.906  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   N   1 
ATOM   1017 C  CA  . PHE A   1 137 ? 17.511 46.022 90.491  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CA  1 
ATOM   1018 C  C   . PHE A   1 137 ? 16.735 46.965 91.406  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   C   1 
ATOM   1019 O  O   . PHE A   1 137 ? 17.074 47.121 92.581  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   O   1 
ATOM   1020 C  CB  . PHE A   1 137 ? 18.212 46.818 89.390  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CB  1 
ATOM   1021 C  CG  . PHE A   1 137 ? 19.288 47.736 89.896  1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CG  1 
ATOM   1022 C  CD1 . PHE A   1 137 ? 20.548 47.245 90.201  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CD1 1 
ATOM   1023 C  CD2 . PHE A   1 137 ? 19.042 49.090 90.059  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CD2 1 
ATOM   1024 C  CE1 . PHE A   1 137 ? 21.543 48.088 90.666  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CE1 1 
ATOM   1025 C  CE2 . PHE A   1 137 ? 20.033 49.939 90.523  1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CE2 1 
ATOM   1026 C  CZ  . PHE A   1 137 ? 21.284 49.437 90.826  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CZ  1 
ATOM   1027 N  N   . ASN A   1 138 ? 15.695 47.588 90.857  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   N   1 
ATOM   1028 C  CA  . ASN A   1 138 ? 14.871 48.534 91.602  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CA  1 
ATOM   1029 C  C   . ASN A   1 138 ? 14.256 47.908 92.849  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   C   1 
ATOM   1030 O  O   . ASN A   1 138 ? 14.200 48.534 93.908  1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   O   1 
ATOM   1031 C  CB  . ASN A   1 138 ? 13.763 49.098 90.709  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . ASN A   1 138 ? 14.308 49.837 89.505  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CG  1 
ATOM   1033 O  OD1 . ASN A   1 138 ? 13.879 49.606 88.372  1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   OD1 1 
ATOM   1034 N  ND2 . ASN A   1 138 ? 15.265 50.728 89.741  1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   ND2 1 
ATOM   1035 N  N   . LYS A   1 139 ? 13.801 46.668 92.716  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LYS A   1 139 ? 13.189 45.964 93.830  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LYS A   1 139 ? 14.225 45.585 94.883  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   C   1 
ATOM   1038 O  O   . LYS A   1 139 ? 13.933 45.601 96.080  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LYS A   1 139 ? 12.448 44.723 93.332  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LYS A   1 139 ? 10.978 44.985 93.068  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CG  1 
ATOM   1041 C  CD  . LYS A   1 139 ? 10.420 44.059 92.010  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CD  1 
ATOM   1042 C  CE  . LYS A   1 139 ? 9.011  44.474 91.621  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CE  1 
ATOM   1043 N  NZ  . LYS A   1 139 ? 8.474  43.637 90.512  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   NZ  1 
ATOM   1044 N  N   . LYS A   1 140 ? 15.433 45.251 94.442  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   N   1 
ATOM   1045 C  CA  . LYS A   1 140 ? 16.508 44.933 95.372  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CA  1 
ATOM   1046 C  C   . LYS A   1 140 ? 16.950 46.184 96.121  1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   C   1 
ATOM   1047 O  O   . LYS A   1 140 ? 17.193 46.143 97.327  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   O   1 
ATOM   1048 C  CB  . LYS A   1 140 ? 17.697 44.309 94.644  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CB  1 
ATOM   1049 C  CG  . LYS A   1 140 ? 18.827 43.893 95.570  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CG  1 
ATOM   1050 C  CD  . LYS A   1 140 ? 19.988 43.296 94.798  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CD  1 
ATOM   1051 C  CE  . LYS A   1 140 ? 21.103 42.863 95.736  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CE  1 
ATOM   1052 N  NZ  . LYS A   1 140 ? 22.173 42.114 95.021  1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   NZ  1 
ATOM   1053 N  N   . LYS A   1 141 ? 17.050 47.296 95.400  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   N   1 
ATOM   1054 C  CA  . LYS A   1 141 ? 17.412 48.569 96.011  1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   CA  1 
ATOM   1055 C  C   . LYS A   1 141 ? 16.341 48.995 97.004  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   C   1 
ATOM   1056 O  O   . LYS A   1 141 ? 16.644 49.543 98.062  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   O   1 
ATOM   1057 C  CB  . LYS A   1 141 ? 17.608 49.649 94.945  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   CB  1 
ATOM   1058 N  N   . GLY A   1 142 ? 15.086 48.726 96.657  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   N   1 
ATOM   1059 C  CA  . GLY A   1 142 ? 13.961 49.056 97.513  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   CA  1 
ATOM   1060 C  C   . GLY A   1 142 ? 13.995 48.333 98.847  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   C   1 
ATOM   1061 O  O   . GLY A   1 142 ? 13.630 48.899 99.873  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   O   1 
ATOM   1062 N  N   . CYS A   1 143 ? 14.433 47.077 98.826  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   N   1 
ATOM   1063 C  CA  . CYS A   1 143 ? 14.548 46.274 100.039 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CA  1 
ATOM   1064 C  C   . CYS A   1 143 ? 15.605 46.843 100.972 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   C   1 
ATOM   1065 O  O   . CYS A   1 143 ? 15.363 47.031 102.165 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   O   1 
ATOM   1066 C  CB  . CYS A   1 143 ? 14.897 44.825 99.695  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CB  1 
ATOM   1067 S  SG  . CYS A   1 143 ? 13.507 43.832 99.135  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   SG  1 
ATOM   1068 N  N   . GLU A   1 144 ? 16.782 47.110 100.417 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   N   1 
ATOM   1069 C  CA  . GLU A   1 144 ? 17.892 47.627 101.200 1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CA  1 
ATOM   1070 C  C   . GLU A   1 144 ? 17.550 48.990 101.790 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   C   1 
ATOM   1071 O  O   . GLU A   1 144 ? 17.874 49.270 102.944 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   O   1 
ATOM   1072 C  CB  . GLU A   1 144 ? 19.156 47.704 100.341 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CB  1 
ATOM   1073 C  CG  . GLU A   1 144 ? 19.683 46.332 99.940  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CG  1 
ATOM   1074 C  CD  . GLU A   1 144 ? 20.694 46.384 98.809  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CD  1 
ATOM   1075 O  OE1 . GLU A   1 144 ? 21.055 47.499 98.372  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   OE1 1 
ATOM   1076 O  OE2 . GLU A   1 144 ? 21.124 45.302 98.354  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   OE2 1 
ATOM   1077 N  N   . VAL A   1 145 ? 16.883 49.825 100.997 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   N   1 
ATOM   1078 C  CA  . VAL A   1 145 ? 16.455 51.145 101.453 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CA  1 
ATOM   1079 C  C   . VAL A   1 145 ? 15.582 51.044 102.699 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   C   1 
ATOM   1080 O  O   . VAL A   1 145 ? 15.826 51.726 103.697 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   O   1 
ATOM   1081 C  CB  . VAL A   1 145 ? 15.677 51.900 100.354 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CB  1 
ATOM   1082 C  CG1 . VAL A   1 145 ? 14.831 53.014 100.957 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG1 1 
ATOM   1083 C  CG2 . VAL A   1 145 ? 16.632 52.454 99.311  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG2 1 
ATOM   1084 N  N   . LEU A   1 146 ? 14.576 50.180 102.640 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N   1 
ATOM   1085 C  CA  . LEU A   1 146 ? 13.641 50.029 103.746 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA  1 
ATOM   1086 C  C   . LEU A   1 146 ? 14.268 49.317 104.940 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C   1 
ATOM   1087 O  O   . LEU A   1 146 ? 13.868 49.550 106.081 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O   1 
ATOM   1088 C  CB  . LEU A   1 146 ? 12.390 49.283 103.288 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . LEU A   1 146 ? 11.141 50.161 103.328 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG  1 
ATOM   1090 C  CD1 . LEU A   1 146 ? 9.945  49.440 102.734 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1 1 
ATOM   1091 C  CD2 . LEU A   1 146 ? 10.861 50.594 104.758 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2 1 
ATOM   1092 N  N   . GLN A   1 147 ? 15.246 48.454 104.679 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   N   1 
ATOM   1093 C  CA  . GLN A   1 147 ? 15.971 47.789 105.758 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CA  1 
ATOM   1094 C  C   . GLN A   1 147 ? 16.722 48.822 106.590 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   C   1 
ATOM   1095 O  O   . GLN A   1 147 ? 16.834 48.690 107.810 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   O   1 
ATOM   1096 C  CB  . GLN A   1 147 ? 16.942 46.743 105.217 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . GLN A   1 147 ? 17.282 45.653 106.219 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CG  1 
ATOM   1098 C  CD  . GLN A   1 147 ? 18.753 45.289 106.214 1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CD  1 
ATOM   1099 O  OE1 . GLN A   1 147 ? 19.488 45.639 105.289 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   OE1 1 
ATOM   1100 N  NE2 . GLN A   1 147 ? 19.194 44.589 107.255 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   NE2 1 
ATOM   1101 N  N   . LYS A   1 148 ? 17.235 49.853 105.925 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   N   1 
ATOM   1102 C  CA  . LYS A   1 148 ? 17.847 50.971 106.631 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   CA  1 
ATOM   1103 C  C   . LYS A   1 148 ? 16.793 51.668 107.483 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   C   1 
ATOM   1104 O  O   . LYS A   1 148 ? 16.995 51.880 108.676 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   O   1 
ATOM   1105 C  CB  . LYS A   1 148 ? 18.486 51.958 105.652 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   CB  1 
ATOM   1106 N  N   . LYS A   1 149 ? 15.662 52.003 106.865 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   N   1 
ATOM   1107 C  CA  . LYS A   1 149 ? 14.567 52.680 107.556 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CA  1 
ATOM   1108 C  C   . LYS A   1 149 ? 14.068 51.886 108.754 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   C   1 
ATOM   1109 O  O   . LYS A   1 149 ? 13.759 52.458 109.799 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   O   1 
ATOM   1110 C  CB  . LYS A   1 149 ? 13.402 52.941 106.599 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . LYS A   1 149 ? 13.621 54.076 105.615 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CG  1 
ATOM   1112 C  CD  . LYS A   1 149 ? 12.287 54.654 105.166 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CD  1 
ATOM   1113 C  CE  . LYS A   1 149 ? 12.474 55.868 104.278 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CE  1 
ATOM   1114 N  NZ  . LYS A   1 149 ? 12.391 55.495 102.841 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   NZ  1 
ATOM   1115 N  N   . LEU A   1 150 ? 13.987 50.568 108.598 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   N   1 
ATOM   1116 C  CA  . LEU A   1 150 ? 13.544 49.698 109.684 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CA  1 
ATOM   1117 C  C   . LEU A   1 150 ? 14.520 49.724 110.860 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   C   1 
ATOM   1118 O  O   . LEU A   1 150 ? 14.109 49.857 112.011 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   O   1 
ATOM   1119 C  CB  . LEU A   1 150 ? 13.365 48.264 109.183 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . LEU A   1 150 ? 13.061 47.210 110.251 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CG  1 
ATOM   1121 C  CD1 . LEU A   1 150 ? 11.772 47.535 110.999 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD1 1 
ATOM   1122 C  CD2 . LEU A   1 150 ? 12.983 45.827 109.628 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD2 1 
ATOM   1123 N  N   . GLN A   1 151 ? 15.811 49.595 110.564 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   N   1 
ATOM   1124 C  CA  . GLN A   1 151 ? 16.843 49.634 111.596 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   CA  1 
ATOM   1125 C  C   . GLN A   1 151 ? 16.868 50.991 112.295 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   C   1 
ATOM   1126 O  O   . GLN A   1 151 ? 17.006 51.064 113.518 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   O   1 
ATOM   1127 C  CB  . GLN A   1 151 ? 18.215 49.325 110.994 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   CB  1 
ATOM   1128 N  N   . ASP A   1 152 ? 16.735 52.059 111.513 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   N   1 
ATOM   1129 C  CA  . ASP A   1 152 ? 16.670 53.412 112.061 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CA  1 
ATOM   1130 C  C   . ASP A   1 152 ? 15.508 53.553 113.033 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   C   1 
ATOM   1131 O  O   . ASP A   1 152 ? 15.684 54.010 114.163 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   O   1 
ATOM   1132 C  CB  . ASP A   1 152 ? 16.530 54.448 110.944 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . ASP A   1 152 ? 17.823 54.672 110.189 1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CG  1 
ATOM   1134 O  OD1 . ASP A   1 152 ? 17.833 54.479 108.956 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD1 1 
ATOM   1135 O  OD2 . ASP A   1 152 ? 18.828 55.042 110.828 1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD2 1 
ATOM   1136 N  N   . ALA A   1 153 ? 14.322 53.153 112.582 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   N   1 
ATOM   1137 C  CA  . ALA A   1 153 ? 13.113 53.247 113.392 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CA  1 
ATOM   1138 C  C   . ALA A   1 153 ? 13.226 52.403 114.655 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   C   1 
ATOM   1139 O  O   . ALA A   1 153 ? 12.784 52.819 115.725 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   O   1 
ATOM   1140 C  CB  . ALA A   1 153 ? 11.901 52.825 112.582 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CB  1 
ATOM   1141 N  N   . GLN A   1 154 ? 13.822 51.222 114.526 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   N   1 
ATOM   1142 C  CA  . GLN A   1 154 ? 14.027 50.337 115.670 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CA  1 
ATOM   1143 C  C   . GLN A   1 154 ? 14.999 50.941 116.677 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   C   1 
ATOM   1144 O  O   . GLN A   1 154 ? 14.854 50.751 117.884 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   O   1 
ATOM   1145 C  CB  . GLN A   1 154 ? 14.539 48.974 115.209 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CB  1 
ATOM   1146 C  CG  . GLN A   1 154 ? 13.452 48.031 114.742 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CG  1 
ATOM   1147 C  CD  . GLN A   1 154 ? 14.010 46.789 114.085 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CD  1 
ATOM   1148 O  OE1 . GLN A   1 154 ? 15.062 46.831 113.449 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   OE1 1 
ATOM   1149 N  NE2 . GLN A   1 154 ? 13.306 45.673 114.231 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   NE2 1 
ATOM   1150 N  N   . ILE A   1 155 ? 15.988 51.670 116.173 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   N   1 
ATOM   1151 C  CA  . ILE A   1 155 ? 16.983 52.298 117.033 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CA  1 
ATOM   1152 C  C   . ILE A   1 155 ? 16.386 53.497 117.760 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   C   1 
ATOM   1153 O  O   . ILE A   1 155 ? 16.628 53.690 118.952 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   O   1 
ATOM   1154 C  CB  . ILE A   1 155 ? 18.226 52.732 116.231 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CB  1 
ATOM   1155 C  CG1 . ILE A   1 155 ? 19.117 51.523 115.948 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CG1 1 
ATOM   1156 C  CG2 . ILE A   1 155 ? 19.030 53.764 116.994 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CG2 1 
ATOM   1157 C  CD1 . ILE A   1 155 ? 20.214 51.799 114.944 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CD1 1 
ATOM   1158 N  N   . ARG A   1 156 ? 15.591 54.293 117.052 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   N   1 
ATOM   1159 C  CA  . ARG A   1 156 ? 14.976 55.466 117.666 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CA  1 
ATOM   1160 C  C   . ARG A   1 156 ? 13.916 55.050 118.685 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   C   1 
ATOM   1161 O  O   . ARG A   1 156 ? 13.654 55.770 119.650 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   O   1 
ATOM   1162 C  CB  . ARG A   1 156 ? 14.371 56.386 116.603 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CB  1 
ATOM   1163 C  CG  . ARG A   1 156 ? 13.753 57.659 117.170 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CG  1 
ATOM   1164 C  CD  . ARG A   1 156 ? 14.021 58.865 116.286 1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CD  1 
ATOM   1165 N  NE  . ARG A   1 156 ? 14.436 58.486 114.939 1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NE  1 
ATOM   1166 C  CZ  . ARG A   1 156 ? 15.499 58.985 114.316 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CZ  1 
ATOM   1167 N  NH1 . ARG A   1 156 ? 16.261 59.887 114.922 1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH1 1 
ATOM   1168 N  NH2 . ARG A   1 156 ? 15.801 58.581 113.089 1.00 108.55 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH2 1 
ATOM   1169 N  N   . PHE A   1 157 ? 13.319 53.880 118.485 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   N   1 
ATOM   1170 C  CA  . PHE A   1 157 ? 12.375 53.348 119.460 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CA  1 
ATOM   1171 C  C   . PHE A   1 157 ? 13.081 52.945 120.752 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   C   1 
ATOM   1172 O  O   . PHE A   1 157 ? 12.624 53.284 121.839 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   O   1 
ATOM   1173 C  CB  . PHE A   1 157 ? 11.611 52.153 118.889 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . PHE A   1 157 ? 10.717 51.471 119.890 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CG  1 
ATOM   1175 C  CD1 . PHE A   1 157 ? 9.497  52.027 120.243 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CD1 1 
ATOM   1176 C  CD2 . PHE A   1 157 ? 11.093 50.271 120.473 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CD2 1 
ATOM   1177 C  CE1 . PHE A   1 157 ? 8.671  51.402 121.163 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CE1 1 
ATOM   1178 C  CE2 . PHE A   1 157 ? 10.272 49.640 121.395 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CE2 1 
ATOM   1179 C  CZ  . PHE A   1 157 ? 9.059  50.207 121.739 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CZ  1 
ATOM   1180 N  N   . ARG A   1 158 ? 14.192 52.221 120.628 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ARG A   1 158 ? 14.943 51.766 121.797 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ARG A   1 158 ? 15.535 52.945 122.560 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   C   1 
ATOM   1183 O  O   . ARG A   1 158 ? 15.641 52.911 123.788 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ARG A   1 158 ? 16.052 50.795 121.386 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CB  1 
ATOM   1185 N  N   . ASP A   1 159 ? 15.919 53.988 121.831 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   N   1 
ATOM   1186 C  CA  . ASP A   1 159 ? 16.443 55.197 122.457 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CA  1 
ATOM   1187 C  C   . ASP A   1 159 ? 15.377 55.895 123.289 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   C   1 
ATOM   1188 O  O   . ASP A   1 159 ? 15.643 56.356 124.396 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   O   1 
ATOM   1189 C  CB  . ASP A   1 159 ? 16.988 56.163 121.405 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . ASP A   1 159 ? 18.271 55.670 120.771 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CG  1 
ATOM   1191 O  OD1 . ASP A   1 159 ? 18.614 54.483 120.957 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   OD1 1 
ATOM   1192 O  OD2 . ASP A   1 159 ? 18.938 56.474 120.085 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   OD2 1 
ATOM   1193 N  N   . LEU A   1 160 ? 14.168 55.970 122.746 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N   1 
ATOM   1194 C  CA  . LEU A   1 160 ? 13.072 56.660 123.413 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA  1 
ATOM   1195 C  C   . LEU A   1 160 ? 12.613 55.943 124.680 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C   1 
ATOM   1196 O  O   . LEU A   1 160 ? 12.236 56.587 125.662 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O   1 
ATOM   1197 C  CB  . LEU A   1 160 ? 11.894 56.830 122.452 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB  1 
ATOM   1198 C  CG  . LEU A   1 160 ? 12.063 57.941 121.416 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG  1 
ATOM   1199 C  CD1 . LEU A   1 160 ? 11.065 57.776 120.283 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1 1 
ATOM   1200 C  CD2 . LEU A   1 160 ? 11.911 59.303 122.076 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2 1 
ATOM   1201 N  N   . GLN A   1 161 ? 12.639 54.614 124.668 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   N   1 
ATOM   1202 C  CA  . GLN A   1 161 ? 12.190 53.873 125.839 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CA  1 
ATOM   1203 C  C   . GLN A   1 161 ? 13.264 53.860 126.920 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   C   1 
ATOM   1204 O  O   . GLN A   1 161 ? 12.955 53.761 128.106 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   O   1 
ATOM   1205 C  CB  . GLN A   1 161 ? 11.781 52.448 125.462 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CB  1 
ATOM   1206 C  CG  . GLN A   1 161 ? 12.914 51.558 125.027 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CG  1 
ATOM   1207 C  CD  . GLN A   1 161 ? 12.433 50.171 124.676 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CD  1 
ATOM   1208 O  OE1 . GLN A   1 161 ? 11.235 49.895 124.714 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   OE1 1 
ATOM   1209 N  NE2 . GLN A   1 161 ? 13.363 49.288 124.329 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   NE2 1 
ATOM   1210 N  N   . LEU A   1 162 ? 14.522 53.977 126.511 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   N   1 
ATOM   1211 C  CA  . LEU A   1 162 ? 15.613 54.110 127.467 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CA  1 
ATOM   1212 C  C   . LEU A   1 162 ? 15.568 55.500 128.090 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   C   1 
ATOM   1213 O  O   . LEU A   1 162 ? 16.089 55.736 129.184 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   O   1 
ATOM   1214 C  CB  . LEU A   1 162 ? 16.961 53.864 126.788 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CB  1 
ATOM   1215 C  CG  . LEU A   1 162 ? 18.190 53.830 127.700 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CG  1 
ATOM   1216 C  CD1 . LEU A   1 162 ? 17.981 52.859 128.859 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD1 1 
ATOM   1217 C  CD2 . LEU A   1 162 ? 19.444 53.477 126.907 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD2 1 
ATOM   1218 N  N   . ASN A   1 163 ? 14.921 56.413 127.378 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   N   1 
ATOM   1219 C  CA  . ASN A   1 163 ? 14.848 57.810 127.774 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CA  1 
ATOM   1220 C  C   . ASN A   1 163 ? 13.653 58.101 128.679 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   C   1 
ATOM   1221 O  O   . ASN A   1 163 ? 13.550 59.178 129.268 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   O   1 
ATOM   1222 C  CB  . ASN A   1 163 ? 14.785 58.686 126.524 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CB  1 
ATOM   1223 C  CG  . ASN A   1 163 ? 14.913 60.156 126.834 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CG  1 
ATOM   1224 O  OD1 . ASN A   1 163 ? 13.915 60.849 127.010 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   OD1 1 
ATOM   1225 N  ND2 . ASN A   1 163 ? 16.145 60.643 126.898 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   ND2 1 
ATOM   1226 N  N   . GLU A   1 164 ? 12.763 57.121 128.793 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   N   1 
ATOM   1227 C  CA  . GLU A   1 164 ? 11.472 57.311 129.444 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CA  1 
ATOM   1228 C  C   . GLU A   1 164 ? 11.599 57.738 130.904 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   C   1 
ATOM   1229 O  O   . GLU A   1 164 ? 10.746 58.460 131.421 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   O   1 
ATOM   1230 C  CB  . GLU A   1 164 ? 10.648 56.024 129.340 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CB  1 
ATOM   1231 C  CG  . GLU A   1 164 ? 9.205  56.155 129.793 1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CG  1 
ATOM   1232 C  CD  . GLU A   1 164 ? 8.359  54.961 129.391 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CD  1 
ATOM   1233 O  OE1 . GLU A   1 164 ? 8.938  53.915 129.028 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   OE1 1 
ATOM   1234 O  OE2 . GLU A   1 164 ? 7.116  55.069 129.436 1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   OE2 1 
ATOM   1235 N  N   . ASN A   1 165 ? 12.675 57.312 131.558 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   N   1 
ATOM   1236 C  CA  . ASN A   1 165 ? 12.854 57.574 132.982 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CA  1 
ATOM   1237 C  C   . ASN A   1 165 ? 13.439 58.946 133.302 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   C   1 
ATOM   1238 O  O   . ASN A   1 165 ? 13.426 59.375 134.458 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   O   1 
ATOM   1239 C  CB  . ASN A   1 165 ? 13.738 56.492 133.600 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . ASN A   1 165 ? 12.968 55.230 133.918 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CG  1 
ATOM   1241 O  OD1 . ASN A   1 165 ? 11.839 55.286 134.406 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   OD1 1 
ATOM   1242 N  ND2 . ASN A   1 165 ? 13.571 54.081 133.638 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   ND2 1 
ATOM   1243 N  N   . ASN A   1 166 ? 13.950 59.632 132.286 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   N   1 
ATOM   1244 C  CA  . ASN A   1 166 ? 14.573 60.936 132.492 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CA  1 
ATOM   1245 C  C   . ASN A   1 166 ? 13.601 62.087 132.257 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   C   1 
ATOM   1246 O  O   . ASN A   1 166 ? 14.009 63.243 132.146 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   O   1 
ATOM   1247 C  CB  . ASN A   1 166 ? 15.789 61.097 131.578 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . ASN A   1 166 ? 16.705 59.892 131.606 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CG  1 
ATOM   1249 O  OD1 . ASN A   1 166 ? 16.890 59.257 132.647 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   OD1 1 
ATOM   1250 N  ND2 . ASN A   1 166 ? 17.285 59.566 130.454 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   ND2 1 
HETATM 1251 N  N   . MSE A   1 167 ? 12.313 61.770 132.179 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   N   1 
HETATM 1252 C  CA  . MSE A   1 167 ? 11.303 62.781 131.890 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CA  1 
HETATM 1253 C  C   . MSE A   1 167 ? 10.716 63.350 133.175 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   C   1 
HETATM 1254 O  O   . MSE A   1 167 ? 10.248 62.604 134.037 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   O   1 
HETATM 1255 C  CB  . MSE A   1 167 ? 10.196 62.195 131.012 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CB  1 
HETATM 1256 C  CG  . MSE A   1 167 ? 10.673 61.672 129.660 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CG  1 
HETATM 1257 SE SE  . MSE A   1 167 ? 11.279 63.074 128.437 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   SE  1 
HETATM 1258 C  CE  . MSE A   1 167 ? 13.163 63.113 128.905 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CE  1 
ATOM   1259 N  N   . ILE A   1 168 ? 10.735 64.676 133.289 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N   1 
ATOM   1260 C  CA  . ILE A   1 168 ? 10.341 65.345 134.522 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA  1 
ATOM   1261 C  C   . ILE A   1 168 ? 8.898  65.852 134.489 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C   1 
ATOM   1262 O  O   . ILE A   1 168 ? 8.053  65.387 135.257 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O   1 
ATOM   1263 C  CB  . ILE A   1 168 ? 11.283 66.526 134.833 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB  1 
ATOM   1264 C  CG1 . ILE A   1 168 ? 12.718 66.028 135.031 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1 1 
ATOM   1265 C  CG2 . ILE A   1 168 ? 10.822 67.264 136.075 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2 1 
ATOM   1266 C  CD1 . ILE A   1 168 ? 12.829 64.808 135.927 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1 1 
ATOM   1267 N  N   . GLY A   1 169 ? 8.618  66.802 133.602 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   N   1 
ATOM   1268 C  CA  . GLY A   1 169 ? 7.297  67.402 133.522 1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   CA  1 
ATOM   1269 C  C   . GLY A   1 169 ? 6.224  66.463 133.003 1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   C   1 
ATOM   1270 O  O   . GLY A   1 169 ? 6.523  65.390 132.487 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   O   1 
ATOM   1271 N  N   . ALA A   1 170 ? 4.966  66.867 133.144 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   N   1 
ATOM   1272 C  CA  . ALA A   1 170 ? 3.855  66.087 132.611 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   CA  1 
ATOM   1273 C  C   . ALA A   1 170 ? 3.794  66.234 131.093 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   C   1 
ATOM   1274 O  O   . ALA A   1 170 ? 3.369  65.320 130.383 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   O   1 
ATOM   1275 C  CB  . ALA A   1 170 ? 2.545  66.519 133.245 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   CB  1 
ATOM   1276 N  N   . LYS A   1 171 ? 4.222  67.394 130.604 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   N   1 
ATOM   1277 C  CA  . LYS A   1 171 ? 4.291  67.644 129.171 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   CA  1 
ATOM   1278 C  C   . LYS A   1 171 ? 5.498  66.934 128.573 1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   C   1 
ATOM   1279 O  O   . LYS A   1 171 ? 5.467  66.490 127.427 1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   O   1 
ATOM   1280 C  CB  . LYS A   1 171 ? 4.362  69.146 128.884 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   CB  1 
ATOM   1281 N  N   . ARG A   1 172 ? 6.562  66.829 129.362 1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   N   1 
ATOM   1282 C  CA  . ARG A   1 172 ? 7.768  66.134 128.936 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   CA  1 
ATOM   1283 C  C   . ARG A   1 172 ? 7.533  64.626 128.879 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   C   1 
ATOM   1284 O  O   . ARG A   1 172 ? 8.002  63.951 127.963 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   O   1 
ATOM   1285 C  CB  . ARG A   1 172 ? 8.932  66.456 129.876 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   CB  1 
ATOM   1286 N  N   . VAL A   1 173 ? 6.807  64.103 129.865 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   N   1 
ATOM   1287 C  CA  . VAL A   1 173 ? 6.468  62.683 129.908 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CA  1 
ATOM   1288 C  C   . VAL A   1 173 ? 5.569  62.299 128.735 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   C   1 
ATOM   1289 O  O   . VAL A   1 173 ? 5.848  61.340 128.012 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   O   1 
ATOM   1290 C  CB  . VAL A   1 173 ? 5.760  62.303 131.234 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CB  1 
ATOM   1291 C  CG1 . VAL A   1 173 ? 5.018  60.978 131.096 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG1 1 
ATOM   1292 C  CG2 . VAL A   1 173 ? 6.757  62.242 132.379 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG2 1 
ATOM   1293 N  N   . GLU A   1 174 ? 4.492  63.057 128.555 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   N   1 
ATOM   1294 C  CA  . GLU A   1 174 ? 3.518  62.788 127.503 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CA  1 
ATOM   1295 C  C   . GLU A   1 174 ? 4.165  62.826 126.122 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   C   1 
ATOM   1296 O  O   . GLU A   1 174 ? 3.927  61.950 125.286 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   O   1 
ATOM   1297 C  CB  . GLU A   1 174 ? 2.369  63.796 127.576 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CB  1 
ATOM   1298 C  CG  . GLU A   1 174 ? 1.343  63.661 126.464 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CG  1 
ATOM   1299 C  CD  . GLU A   1 174 ? 0.507  64.914 126.290 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CD  1 
ATOM   1300 O  OE1 . GLU A   1 174 ? 0.146  65.535 127.312 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE1 1 
ATOM   1301 O  OE2 . GLU A   1 174 ? 0.215  65.281 125.130 1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE2 1 
ATOM   1302 N  N   . HIS A   1 175 ? 4.990  63.843 125.896 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   N   1 
ATOM   1303 C  CA  . HIS A   1 175 ? 5.684  64.011 124.627 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CA  1 
ATOM   1304 C  C   . HIS A   1 175 ? 6.541  62.801 124.272 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   C   1 
ATOM   1305 O  O   . HIS A   1 175 ? 6.635  62.414 123.106 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   O   1 
ATOM   1306 C  CB  . HIS A   1 175 ? 6.558  65.262 124.661 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . HIS A   1 175 ? 7.474  65.386 123.489 1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CG  1 
ATOM   1308 N  ND1 . HIS A   1 175 ? 7.022  65.684 122.217 1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   ND1 1 
ATOM   1309 C  CD2 . HIS A   1 175 ? 8.815  65.245 123.381 1.00 78.71  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CD2 1 
ATOM   1310 C  CE1 . HIS A   1 175 ? 8.043  65.725 121.388 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CE1 1 
ATOM   1311 N  NE2 . HIS A   1 175 ? 9.148  65.462 122.068 1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   NE2 1 
ATOM   1312 N  N   . ASN A   1 176 ? 7.165  62.208 125.283 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   N   1 
ATOM   1313 C  CA  . ASN A   1 176 ? 8.027  61.051 125.077 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CA  1 
ATOM   1314 C  C   . ASN A   1 176 ? 7.211  59.780 124.881 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   C   1 
ATOM   1315 O  O   . ASN A   1 176 ? 7.622  58.877 124.153 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   O   1 
ATOM   1316 C  CB  . ASN A   1 176 ? 8.986  60.881 126.255 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CB  1 
ATOM   1317 C  CG  . ASN A   1 176 ? 10.110 59.913 125.953 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CG  1 
ATOM   1318 O  OD1 . ASN A   1 176 ? 11.083 60.268 125.288 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   OD1 1 
ATOM   1319 N  ND2 . ASN A   1 176 ? 9.983  58.683 126.438 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   ND2 1 
ATOM   1320 N  N   . LYS A   1 177 ? 6.055  59.709 125.534 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   N   1 
ATOM   1321 C  CA  . LYS A   1 177 ? 5.169  58.563 125.373 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CA  1 
ATOM   1322 C  C   . LYS A   1 177 ? 4.567  58.561 123.968 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   C   1 
ATOM   1323 O  O   . LYS A   1 177 ? 4.336  57.501 123.387 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   O   1 
ATOM   1324 C  CB  . LYS A   1 177 ? 4.065  58.572 126.436 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CB  1 
ATOM   1325 N  N   . ARG A   1 178 ? 4.321  59.752 123.426 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   N   1 
ATOM   1326 C  CA  . ARG A   1 178 ? 3.807  59.891 122.063 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CA  1 
ATOM   1327 C  C   . ARG A   1 178 ? 4.835  59.422 121.047 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   C   1 
ATOM   1328 O  O   . ARG A   1 178 ? 4.526  58.647 120.138 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   O   1 
ATOM   1329 C  CB  . ARG A   1 178 ? 3.423  61.341 121.763 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CB  1 
ATOM   1330 C  CG  . ARG A   1 178 ? 2.098  61.782 122.351 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CG  1 
ATOM   1331 C  CD  . ARG A   1 178 ? 1.692  63.134 121.794 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CD  1 
ATOM   1332 N  NE  . ARG A   1 178 ? 0.603  63.741 122.554 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NE  1 
ATOM   1333 C  CZ  . ARG A   1 178 ? -0.687 63.552 122.291 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CZ  1 
ATOM   1334 N  NH1 . ARG A   1 178 ? -1.055 62.763 121.289 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH1 1 
ATOM   1335 N  NH2 . ARG A   1 178 ? -1.611 64.147 123.033 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH2 1 
ATOM   1336 N  N   . GLU A   1 179 ? 6.058  59.915 121.207 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N   1 
ATOM   1337 C  CA  . GLU A   1 179 ? 7.171  59.525 120.355 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA  1 
ATOM   1338 C  C   . GLU A   1 179 ? 7.410  58.024 120.422 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C   1 
ATOM   1339 O  O   . GLU A   1 179 ? 7.752  57.393 119.423 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O   1 
ATOM   1340 C  CB  . GLU A   1 179 ? 8.435  60.280 120.760 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB  1 
ATOM   1341 C  CG  . GLU A   1 179 ? 8.401  61.753 120.399 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG  1 
ATOM   1342 C  CD  . GLU A   1 179 ? 8.201  61.972 118.912 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD  1 
ATOM   1343 O  OE1 . GLU A   1 179 ? 9.059  61.517 118.126 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1 1 
ATOM   1344 O  OE2 . GLU A   1 179 ? 7.189  62.597 118.530 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2 1 
ATOM   1345 N  N   . LEU A   1 180 ? 7.217  57.456 121.606 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N   1 
ATOM   1346 C  CA  . LEU A   1 180 ? 7.404  56.029 121.804 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA  1 
ATOM   1347 C  C   . LEU A   1 180 ? 6.484  55.223 120.890 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C   1 
ATOM   1348 O  O   . LEU A   1 180 ? 6.937  54.330 120.179 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O   1 
ATOM   1349 C  CB  . LEU A   1 180 ? 7.158  55.657 123.268 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB  1 
ATOM   1350 C  CG  . LEU A   1 180 ? 7.800  54.356 123.750 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG  1 
ATOM   1351 C  CD1 . LEU A   1 180 ? 9.296  54.541 123.879 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1 1 
ATOM   1352 C  CD2 . LEU A   1 180 ? 7.201  53.906 125.072 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2 1 
ATOM   1353 N  N   . LEU A   1 181 ? 5.195  55.550 120.897 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   N   1 
ATOM   1354 C  CA  . LEU A   1 181 ? 4.216  54.786 120.132 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CA  1 
ATOM   1355 C  C   . LEU A   1 181 ? 4.327  55.110 118.637 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   C   1 
ATOM   1356 O  O   . LEU A   1 181 ? 4.109  54.243 117.789 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   O   1 
ATOM   1357 C  CB  . LEU A   1 181 ? 2.798  55.066 120.651 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CB  1 
ATOM   1358 C  CG  . LEU A   1 181 ? 1.709  53.981 120.583 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CG  1 
ATOM   1359 C  CD1 . LEU A   1 181 ? 0.397  54.520 121.135 1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD1 1 
ATOM   1360 C  CD2 . LEU A   1 181 ? 1.488  53.403 119.182 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD2 1 
ATOM   1361 N  N   . LYS A   1 182 ? 4.668  56.357 118.318 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   N   1 
ATOM   1362 C  CA  . LYS A   1 182 ? 4.852  56.761 116.930 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CA  1 
ATOM   1363 C  C   . LYS A   1 182 ? 5.922  55.912 116.257 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   C   1 
ATOM   1364 O  O   . LYS A   1 182 ? 5.759  55.479 115.114 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   O   1 
ATOM   1365 C  CB  . LYS A   1 182 ? 5.232  58.241 116.833 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CB  1 
ATOM   1366 C  CG  . LYS A   1 182 ? 5.604  58.680 115.418 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CG  1 
ATOM   1367 C  CD  . LYS A   1 182 ? 6.131  60.107 115.385 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CD  1 
ATOM   1368 C  CE  . LYS A   1 182 ? 6.646  60.467 113.997 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CE  1 
ATOM   1369 N  NZ  . LYS A   1 182 ? 7.345  61.784 113.992 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   NZ  1 
ATOM   1370 N  N   . TRP A   1 183 ? 7.013  55.667 116.978 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   N   1 
ATOM   1371 C  CA  . TRP A   1 183 ? 8.129  54.908 116.427 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CA  1 
ATOM   1372 C  C   . TRP A   1 183 ? 7.998  53.419 116.712 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   C   1 
ATOM   1373 O  O   . TRP A   1 183 ? 8.719  52.601 116.138 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   O   1 
ATOM   1374 C  CB  . TRP A   1 183 ? 9.451  55.456 116.961 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . TRP A   1 183 ? 9.791  56.737 116.290 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CG  1 
ATOM   1376 C  CD1 . TRP A   1 183 ? 9.638  57.993 116.792 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CD1 1 
ATOM   1377 C  CD2 . TRP A   1 183 ? 10.293 56.891 114.960 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CD2 1 
ATOM   1378 N  NE1 . TRP A   1 183 ? 10.036 58.925 115.863 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   NE1 1 
ATOM   1379 C  CE2 . TRP A   1 183 ? 10.442 58.271 114.727 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CE2 1 
ATOM   1380 C  CE3 . TRP A   1 183 ? 10.642 55.994 113.945 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CE3 1 
ATOM   1381 C  CZ2 . TRP A   1 183 ? 10.926 58.778 113.524 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1382 C  CZ3 . TRP A   1 183 ? 11.122 56.497 112.750 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1383 C  CH2 . TRP A   1 183 ? 11.260 57.876 112.550 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CH2 1 
ATOM   1384 N  N   . GLU A   1 184 ? 7.072  53.073 117.597 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   N   1 
ATOM   1385 C  CA  . GLU A   1 184 ? 6.637  51.692 117.735 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CA  1 
ATOM   1386 C  C   . GLU A   1 184 ? 5.833  51.334 116.490 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   C   1 
ATOM   1387 O  O   . GLU A   1 184 ? 6.020  50.275 115.892 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   O   1 
ATOM   1388 C  CB  . GLU A   1 184 ? 5.800  51.507 119.000 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . GLU A   1 184 ? 5.403  50.074 119.299 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CG  1 
ATOM   1390 C  CD  . GLU A   1 184 ? 4.495  49.976 120.511 1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CD  1 
ATOM   1391 O  OE1 . GLU A   1 184 ? 4.866  49.289 121.486 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE1 1 
ATOM   1392 O  OE2 . GLU A   1 184 ? 3.410  50.594 120.489 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE2 1 
ATOM   1393 N  N   . SER A   1 185 ? 4.950  52.247 116.097 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   N   1 
ATOM   1394 C  CA  . SER A   1 185 ? 4.123  52.074 114.912 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   CA  1 
ATOM   1395 C  C   . SER A   1 185 ? 4.984  51.986 113.662 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   C   1 
ATOM   1396 O  O   . SER A   1 185 ? 4.802  51.094 112.833 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   O   1 
ATOM   1397 C  CB  . SER A   1 185 ? 3.125  53.226 114.777 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   CB  1 
ATOM   1398 O  OG  . SER A   1 185 ? 2.192  53.223 115.843 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 179 SER A   OG  1 
ATOM   1399 N  N   . ASN A   1 186 ? 5.922  52.920 113.538 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   N   1 
ATOM   1400 C  CA  . ASN A   1 186 ? 6.828  52.964 112.398 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CA  1 
ATOM   1401 C  C   . ASN A   1 186 ? 7.624  51.672 112.250 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   C   1 
ATOM   1402 O  O   . ASN A   1 186 ? 7.746  51.134 111.151 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   O   1 
ATOM   1403 C  CB  . ASN A   1 186 ? 7.774  54.157 112.530 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CB  1 
ATOM   1404 C  CG  . ASN A   1 186 ? 7.131  55.458 112.094 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CG  1 
ATOM   1405 O  OD1 . ASN A   1 186 ? 5.959  55.486 111.711 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   OD1 1 
ATOM   1406 N  ND2 . ASN A   1 186 ? 7.887  56.548 112.168 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   ND2 1 
ATOM   1407 N  N   . SER A   1 187 ? 8.153  51.170 113.361 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   N   1 
ATOM   1408 C  CA  . SER A   1 187 ? 8.908  49.922 113.344 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   CA  1 
ATOM   1409 C  C   . SER A   1 187 ? 8.046  48.757 112.871 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   C   1 
ATOM   1410 O  O   . SER A   1 187 ? 8.511  47.896 112.128 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   O   1 
ATOM   1411 C  CB  . SER A   1 187 ? 9.479  49.619 114.730 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   CB  1 
ATOM   1412 O  OG  . SER A   1 187 ? 10.409 50.612 115.120 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 181 SER A   OG  1 
ATOM   1413 N  N   . GLN A   1 188 ? 6.790  48.738 113.306 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   N   1 
ATOM   1414 C  CA  . GLN A   1 188 ? 5.869  47.663 112.953 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CA  1 
ATOM   1415 C  C   . GLN A   1 188 ? 5.496  47.703 111.478 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   C   1 
ATOM   1416 O  O   . GLN A   1 188 ? 5.489  46.672 110.806 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   O   1 
ATOM   1417 C  CB  . GLN A   1 188 ? 4.606  47.741 113.810 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CB  1 
ATOM   1418 C  CG  . GLN A   1 188 ? 4.824  47.391 115.270 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CG  1 
ATOM   1419 C  CD  . GLN A   1 188 ? 3.593  47.642 116.123 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CD  1 
ATOM   1420 O  OE1 . GLN A   1 188 ? 2.524  47.977 115.611 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   OE1 1 
ATOM   1421 N  NE2 . GLN A   1 188 ? 3.740  47.488 117.435 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   NE2 1 
ATOM   1422 N  N   . GLU A   1 189 ? 5.186  48.896 110.978 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   N   1 
ATOM   1423 C  CA  . GLU A   1 189 ? 4.784  49.052 109.586 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CA  1 
ATOM   1424 C  C   . GLU A   1 189 ? 5.947  48.812 108.636 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   C   1 
ATOM   1425 O  O   . GLU A   1 189 ? 5.789  48.151 107.610 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   O   1 
ATOM   1426 C  CB  . GLU A   1 189 ? 4.195  50.442 109.345 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CB  1 
ATOM   1427 C  CG  . GLU A   1 189 ? 3.052  50.796 110.274 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CG  1 
ATOM   1428 C  CD  . GLU A   1 189 ? 2.637  52.248 110.156 1.00 99.92  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CD  1 
ATOM   1429 O  OE1 . GLU A   1 189 ? 3.340  53.018 109.466 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   OE1 1 
ATOM   1430 O  OE2 . GLU A   1 189 ? 1.609  52.620 110.760 1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   OE2 1 
ATOM   1431 N  N   . TYR A   1 190 ? 7.112  49.355 108.975 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   N   1 
ATOM   1432 C  CA  . TYR A   1 190 ? 8.304  49.174 108.155 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CA  1 
ATOM   1433 C  C   . TYR A   1 190 ? 8.653  47.699 108.022 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   C   1 
ATOM   1434 O  O   . TYR A   1 190 ? 9.054  47.242 106.950 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   O   1 
ATOM   1435 C  CB  . TYR A   1 190 ? 9.482  49.939 108.746 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CB  1 
ATOM   1436 C  CG  . TYR A   1 190 ? 9.487  51.409 108.409 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CG  1 
ATOM   1437 C  CD1 . TYR A   1 190 ? 8.802  51.888 107.303 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CD1 1 
ATOM   1438 C  CD2 . TYR A   1 190 ? 10.185 52.318 109.193 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CD2 1 
ATOM   1439 C  CE1 . TYR A   1 190 ? 8.811  53.233 106.983 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CE1 1 
ATOM   1440 C  CE2 . TYR A   1 190 ? 10.198 53.666 108.883 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CE2 1 
ATOM   1441 C  CZ  . TYR A   1 190 ? 9.510  54.118 107.778 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CZ  1 
ATOM   1442 O  OH  . TYR A   1 190 ? 9.520  55.458 107.466 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   OH  1 
ATOM   1443 N  N   . LYS A   1 191 ? 8.487  46.958 109.113 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   N   1 
ATOM   1444 C  CA  . LYS A   1 191 ? 8.759  45.526 109.112 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CA  1 
ATOM   1445 C  C   . LYS A   1 191 ? 7.842  44.811 108.128 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   C   1 
ATOM   1446 O  O   . LYS A   1 191 ? 8.276  43.935 107.383 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   O   1 
ATOM   1447 C  CB  . LYS A   1 191 ? 8.589  44.948 110.518 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . LYS A   1 191 ? 9.303  43.624 110.757 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CG  1 
ATOM   1449 C  CD  . LYS A   1 191 ? 8.450  42.432 110.370 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CD  1 
ATOM   1450 C  CE  . LYS A   1 191 ? 9.144  41.130 110.727 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CE  1 
ATOM   1451 N  NZ  . LYS A   1 191 ? 10.543 41.104 110.221 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   NZ  1 
ATOM   1452 N  N   . VAL A   1 192 ? 6.569  45.189 108.129 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   N   1 
ATOM   1453 C  CA  . VAL A   1 192 ? 5.606  44.587 107.220 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CA  1 
ATOM   1454 C  C   . VAL A   1 192 ? 5.872  45.034 105.783 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   C   1 
ATOM   1455 O  O   . VAL A   1 192 ? 5.882  44.214 104.866 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   O   1 
ATOM   1456 C  CB  . VAL A   1 192 ? 4.161  44.935 107.619 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CB  1 
ATOM   1457 C  CG1 . VAL A   1 192 ? 3.192  44.536 106.518 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CG1 1 
ATOM   1458 C  CG2 . VAL A   1 192 ? 3.803  44.248 108.921 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CG2 1 
ATOM   1459 N  N   . GLN A   1 193 ? 6.109  46.330 105.597 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   N   1 
ATOM   1460 C  CA  . GLN A   1 193 ? 6.429  46.870 104.278 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CA  1 
ATOM   1461 C  C   . GLN A   1 193 ? 7.687  46.224 103.698 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   C   1 
ATOM   1462 O  O   . GLN A   1 193 ? 7.847  46.151 102.482 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   O   1 
ATOM   1463 C  CB  . GLN A   1 193 ? 6.609  48.387 104.350 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CB  1 
ATOM   1464 C  CG  . GLN A   1 193 ? 5.322  49.161 104.559 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CG  1 
ATOM   1465 C  CD  . GLN A   1 193 ? 5.561  50.653 104.677 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CD  1 
ATOM   1466 O  OE1 . GLN A   1 193 ? 6.606  51.158 104.270 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   OE1 1 
ATOM   1467 N  NE2 . GLN A   1 193 ? 4.594  51.366 105.245 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   NE2 1 
ATOM   1468 N  N   . LEU A   1 194 ? 8.573  45.754 104.572 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   N   1 
ATOM   1469 C  CA  . LEU A   1 194 ? 9.807  45.107 104.140 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CA  1 
ATOM   1470 C  C   . LEU A   1 194 ? 9.581  43.646 103.776 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   C   1 
ATOM   1471 O  O   . LEU A   1 194 ? 10.175 43.136 102.827 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   O   1 
ATOM   1472 C  CB  . LEU A   1 194 ? 10.877 45.205 105.225 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CB  1 
ATOM   1473 C  CG  . LEU A   1 194 ? 12.186 44.479 104.914 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CG  1 
ATOM   1474 C  CD1 . LEU A   1 194 ? 12.924 45.172 103.781 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD1 1 
ATOM   1475 C  CD2 . LEU A   1 194 ? 13.060 44.384 106.152 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD2 1 
ATOM   1476 N  N   . ASP A   1 195 ? 8.722  42.973 104.533 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   N   1 
ATOM   1477 C  CA  . ASP A   1 195 ? 8.427  41.570 104.269 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CA  1 
ATOM   1478 C  C   . ASP A   1 195 ? 7.755  41.400 102.913 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   C   1 
ATOM   1479 O  O   . ASP A   1 195 ? 8.081  40.478 102.167 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   O   1 
ATOM   1480 C  CB  . ASP A   1 195 ? 7.541  40.984 105.369 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CB  1 
ATOM   1481 C  CG  . ASP A   1 195 ? 8.300  40.729 106.661 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CG  1 
ATOM   1482 O  OD1 . ASP A   1 195 ? 9.531  40.519 106.608 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD1 1 
ATOM   1483 O  OD2 . ASP A   1 195 ? 7.660  40.739 107.733 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD2 1 
ATOM   1484 N  N   . VAL A   1 196 ? 6.821  42.294 102.597 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   N   1 
ATOM   1485 C  CA  . VAL A   1 196 ? 6.098  42.210 101.335 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CA  1 
ATOM   1486 C  C   . VAL A   1 196 ? 7.017  42.548 100.159 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   C   1 
ATOM   1487 O  O   . VAL A   1 196 ? 7.001  41.865 99.132  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   O   1 
ATOM   1488 C  CB  . VAL A   1 196 ? 4.848  43.134 101.323 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CB  1 
ATOM   1489 C  CG1 . VAL A   1 196 ? 5.193  44.543 101.764 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CG1 1 
ATOM   1490 C  CG2 . VAL A   1 196 ? 4.207  43.147 99.941  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CG2 1 
ATOM   1491 N  N   . LEU A   1 197 ? 7.837  43.581 100.323 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   N   1 
ATOM   1492 C  CA  . LEU A   1 197 ? 8.761  43.986 99.274  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CA  1 
ATOM   1493 C  C   . LEU A   1 197 ? 9.843  42.931 99.082  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   C   1 
ATOM   1494 O  O   . LEU A   1 197 ? 10.398 42.793 97.990  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   O   1 
ATOM   1495 C  CB  . LEU A   1 197 ? 9.384  45.345 99.597  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . LEU A   1 197 ? 10.162 46.013 98.461  1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CG  1 
ATOM   1497 C  CD1 . LEU A   1 197 ? 9.501  45.765 97.105  1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD1 1 
ATOM   1498 C  CD2 . LEU A   1 197 ? 10.294 47.503 98.725  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD2 1 
ATOM   1499 N  N   . LYS A   1 198 ? 10.140 42.183 100.141 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   N   1 
ATOM   1500 C  CA  . LYS A   1 198 ? 11.049 41.053 100.018 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CA  1 
ATOM   1501 C  C   . LYS A   1 198 ? 10.424 40.011 99.106  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   C   1 
ATOM   1502 O  O   . LYS A   1 198 ? 11.077 39.513 98.195  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   O   1 
ATOM   1503 C  CB  . LYS A   1 198 ? 11.373 40.437 101.377 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . LYS A   1 198 ? 12.613 41.012 102.054 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CG  1 
ATOM   1505 C  CD  . LYS A   1 198 ? 12.958 40.216 103.306 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CD  1 
ATOM   1506 C  CE  . LYS A   1 198 ? 14.247 40.701 103.950 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CE  1 
ATOM   1507 N  NZ  . LYS A   1 198 ? 14.630 39.845 105.110 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   NZ  1 
ATOM   1508 N  N   . GLN A   1 199 ? 9.151  39.702 99.330  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   N   1 
ATOM   1509 C  CA  . GLN A   1 199 ? 8.497  38.662 98.543  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CA  1 
ATOM   1510 C  C   . GLN A   1 199 ? 8.269  39.103 97.095  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   C   1 
ATOM   1511 O  O   . GLN A   1 199 ? 8.287  38.280 96.181  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   O   1 
ATOM   1512 C  CB  . GLN A   1 199 ? 7.181  38.240 99.205  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . GLN A   1 199 ? 7.083  36.733 99.431  1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CG  1 
ATOM   1514 C  CD  . GLN A   1 199 ? 7.969  36.248 100.566 1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CD  1 
ATOM   1515 O  OE1 . GLN A   1 199 ? 8.080  36.902 101.601 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   OE1 1 
ATOM   1516 N  NE2 . GLN A   1 199 ? 8.615  35.101 100.370 1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   NE2 1 
ATOM   1517 N  N   . GLU A   1 200 ? 8.073  40.402 96.886  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   N   1 
ATOM   1518 C  CA  . GLU A   1 200 ? 7.961  40.945 95.533  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CA  1 
ATOM   1519 C  C   . GLU A   1 200 ? 9.256  40.733 94.761  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   C   1 
ATOM   1520 O  O   . GLU A   1 200 ? 9.247  40.482 93.557  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   O   1 
ATOM   1521 C  CB  . GLU A   1 200 ? 7.618  42.435 95.567  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . GLU A   1 200 ? 6.157  42.731 95.823  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CG  1 
ATOM   1523 C  CD  . GLU A   1 200 ? 5.841  44.207 95.705  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CD  1 
ATOM   1524 O  OE1 . GLU A   1 200 ? 6.728  44.974 95.269  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   OE1 1 
ATOM   1525 O  OE2 . GLU A   1 200 ? 4.709  44.603 96.054  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   OE2 1 
ATOM   1526 N  N   . TYR A   1 201 ? 10.368 40.838 95.478  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   N   1 
ATOM   1527 C  CA  . TYR A   1 201 ? 11.695 40.680 94.901  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CA  1 
ATOM   1528 C  C   . TYR A   1 201 ? 11.985 39.227 94.531  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   C   1 
ATOM   1529 O  O   . TYR A   1 201 ? 12.498 38.950 93.448  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   O   1 
ATOM   1530 C  CB  . TYR A   1 201 ? 12.743 41.208 95.881  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . TYR A   1 201 ? 14.171 40.974 95.464  1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CG  1 
ATOM   1532 C  CD1 . TYR A   1 201 ? 14.691 41.576 94.326  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CD1 1 
ATOM   1533 C  CD2 . TYR A   1 201 ? 15.008 40.169 96.223  1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CD2 1 
ATOM   1534 C  CE1 . TYR A   1 201 ? 15.997 41.368 93.948  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CE1 1 
ATOM   1535 C  CE2 . TYR A   1 201 ? 16.316 39.958 95.855  1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CE2 1 
ATOM   1536 C  CZ  . TYR A   1 201 ? 16.807 40.560 94.718  1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CZ  1 
ATOM   1537 O  OH  . TYR A   1 201 ? 18.115 40.347 94.352  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   OH  1 
ATOM   1538 N  N   . LYS A   1 202 ? 11.651 38.302 95.426  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   N   1 
ATOM   1539 C  CA  . LYS A   1 202 ? 11.826 36.877 95.151  1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CA  1 
ATOM   1540 C  C   . LYS A   1 202 ? 10.915 36.421 94.015  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   C   1 
ATOM   1541 O  O   . LYS A   1 202 ? 11.265 35.517 93.259  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   O   1 
ATOM   1542 C  CB  . LYS A   1 202 ? 11.566 36.046 96.413  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CB  1 
ATOM   1543 C  CG  . LYS A   1 202 ? 12.045 36.727 97.683  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CG  1 
ATOM   1544 C  CD  . LYS A   1 202 ? 12.206 35.777 98.860  1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CD  1 
ATOM   1545 C  CE  . LYS A   1 202 ? 13.018 36.440 99.971  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CE  1 
ATOM   1546 N  NZ  . LYS A   1 202 ? 12.699 35.908 101.325 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   NZ  1 
ATOM   1547 N  N   . ALA A   1 203 ? 9.749  37.050 93.893  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   N   1 
ATOM   1548 C  CA  . ALA A   1 203 ? 8.856  36.781 92.772  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CA  1 
ATOM   1549 C  C   . ALA A   1 203 ? 9.488  37.271 91.474  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   C   1 
ATOM   1550 O  O   . ALA A   1 203 ? 9.452  36.586 90.452  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   O   1 
ATOM   1551 C  CB  . ALA A   1 203 ? 7.509  37.443 92.988  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CB  1 
ATOM   1552 N  N   . SER A   1 204 ? 10.072 38.464 91.530  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   N   1 
ATOM   1553 C  CA  . SER A   1 204 ? 10.723 39.061 90.372  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   CA  1 
ATOM   1554 C  C   . SER A   1 204 ? 11.960 38.268 89.964  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   C   1 
ATOM   1555 O  O   . SER A   1 204 ? 12.304 38.203 88.783  1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   O   1 
ATOM   1556 C  CB  . SER A   1 204 ? 11.100 40.514 90.663  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   CB  1 
ATOM   1557 O  OG  . SER A   1 204 ? 11.565 41.163 89.494  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 198 SER A   OG  1 
ATOM   1558 N  N   . GLN A   1 205 ? 12.628 37.673 90.947  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   N   1 
ATOM   1559 C  CA  . GLN A   1 205 ? 13.762 36.798 90.674  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CA  1 
ATOM   1560 C  C   . GLN A   1 205 ? 13.285 35.548 89.945  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   C   1 
ATOM   1561 O  O   . GLN A   1 205 ? 13.951 35.051 89.036  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   O   1 
ATOM   1562 C  CB  . GLN A   1 205 ? 14.484 36.414 91.969  1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CB  1 
ATOM   1563 C  CG  . GLN A   1 205 ? 15.395 37.496 92.541  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CG  1 
ATOM   1564 C  CD  . GLN A   1 205 ? 16.025 37.091 93.871  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CD  1 
ATOM   1565 O  OE1 . GLN A   1 205 ? 15.384 36.451 94.704  1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   OE1 1 
ATOM   1566 N  NE2 . GLN A   1 205 ? 17.285 37.465 94.070  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   NE2 1 
ATOM   1567 N  N   . LYS A   1 206 ? 12.122 35.048 90.350  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   N   1 
ATOM   1568 C  CA  . LYS A   1 206 ? 11.566 33.830 89.774  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   CA  1 
ATOM   1569 C  C   . LYS A   1 206 ? 11.044 34.076 88.363  1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   C   1 
ATOM   1570 O  O   . LYS A   1 206 ? 11.122 33.200 87.502  1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   O   1 
ATOM   1571 C  CB  . LYS A   1 206 ? 10.447 33.281 90.665  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   CB  1 
ATOM   1572 N  N   . PHE A   1 207 ? 10.515 35.274 88.135  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   N   1 
ATOM   1573 C  CA  . PHE A   1 207 ? 9.983  35.643 86.831  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CA  1 
ATOM   1574 C  C   . PHE A   1 207 ? 11.100 35.812 85.809  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   C   1 
ATOM   1575 O  O   . PHE A   1 207 ? 10.936 35.468 84.636  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   O   1 
ATOM   1576 C  CB  . PHE A   1 207 ? 9.164  36.930 86.927  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CB  1 
ATOM   1577 C  CG  . PHE A   1 207 ? 8.483  37.314 85.641  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CG  1 
ATOM   1578 C  CD1 . PHE A   1 207 ? 7.446  36.545 85.134  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CD1 1 
ATOM   1579 C  CD2 . PHE A   1 207 ? 8.873  38.446 84.944  1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CD2 1 
ATOM   1580 C  CE1 . PHE A   1 207 ? 6.815  36.895 83.951  1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CE1 1 
ATOM   1581 C  CE2 . PHE A   1 207 ? 8.245  38.802 83.762  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CE2 1 
ATOM   1582 C  CZ  . PHE A   1 207 ? 7.215  38.026 83.266  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CZ  1 
ATOM   1583 N  N   . TRP A   1 208 ? 12.234 36.344 86.256  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   N   1 
ATOM   1584 C  CA  . TRP A   1 208 ? 13.386 36.526 85.379  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CA  1 
ATOM   1585 C  C   . TRP A   1 208 ? 13.919 35.187 84.895  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   C   1 
ATOM   1586 O  O   . TRP A   1 208 ? 14.229 35.021 83.715  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   O   1 
ATOM   1587 C  CB  . TRP A   1 208 ? 14.497 37.296 86.087  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CB  1 
ATOM   1588 C  CG  . TRP A   1 208 ? 15.822 37.161 85.402  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CG  1 
ATOM   1589 C  CD1 . TRP A   1 208 ? 16.874 36.392 85.801  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CD1 1 
ATOM   1590 C  CD2 . TRP A   1 208 ? 16.233 37.806 84.192  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CD2 1 
ATOM   1591 N  NE1 . TRP A   1 208 ? 17.917 36.521 84.920  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   NE1 1 
ATOM   1592 C  CE2 . TRP A   1 208 ? 17.549 37.383 83.920  1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CE2 1 
ATOM   1593 C  CE3 . TRP A   1 208 ? 15.618 38.701 83.311  1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CE3 1 
ATOM   1594 C  CZ2 . TRP A   1 208 ? 18.261 37.823 82.808  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1595 C  CZ3 . TRP A   1 208 ? 16.327 39.137 82.205  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1596 C  CH2 . TRP A   1 208 ? 17.635 38.698 81.964  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CH2 1 
ATOM   1597 N  N   . ILE A   1 209 ? 14.026 34.239 85.818  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   N   1 
ATOM   1598 C  CA  . ILE A   1 209 ? 14.463 32.889 85.491  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CA  1 
ATOM   1599 C  C   . ILE A   1 209 ? 13.513 32.264 84.476  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   C   1 
ATOM   1600 O  O   . ILE A   1 209 ? 13.944 31.659 83.494  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   O   1 
ATOM   1601 C  CB  . ILE A   1 209 ? 14.544 32.011 86.754  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CB  1 
ATOM   1602 C  CG1 . ILE A   1 209 ? 15.743 32.439 87.606  1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CG1 1 
ATOM   1603 C  CG2 . ILE A   1 209 ? 14.657 30.544 86.387  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CG2 1 
ATOM   1604 C  CD1 . ILE A   1 209 ? 15.900 31.658 88.888  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CD1 1 
ATOM   1605 N  N   . HIS A   1 210 ? 12.217 32.436 84.713  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   N   1 
ATOM   1606 C  CA  . HIS A   1 210 ? 11.191 31.966 83.794  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CA  1 
ATOM   1607 C  C   . HIS A   1 210 ? 11.349 32.621 82.421  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   C   1 
ATOM   1608 O  O   . HIS A   1 210 ? 11.289 31.947 81.392  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   O   1 
ATOM   1609 C  CB  . HIS A   1 210 ? 9.800  32.246 84.371  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CB  1 
ATOM   1610 C  CG  . HIS A   1 210 ? 8.678  31.981 83.415  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CG  1 
ATOM   1611 N  ND1 . HIS A   1 210 ? 8.091  30.742 83.280  1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   ND1 1 
ATOM   1612 C  CD2 . HIS A   1 210 ? 8.027  32.802 82.556  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CD2 1 
ATOM   1613 C  CE1 . HIS A   1 210 ? 7.132  30.808 82.373  1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CE1 1 
ATOM   1614 N  NE2 . HIS A   1 210 ? 7.073  32.046 81.919  1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   NE2 1 
ATOM   1615 N  N   . GLU A   1 211 ? 11.571 33.932 82.412  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   N   1 
ATOM   1616 C  CA  . GLU A   1 211 ? 11.689 34.676 81.162  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CA  1 
ATOM   1617 C  C   . GLU A   1 211 ? 13.002 34.408 80.439  1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   C   1 
ATOM   1618 O  O   . GLU A   1 211 ? 13.006 34.154 79.235  1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   O   1 
ATOM   1619 C  CB  . GLU A   1 211 ? 11.543 36.178 81.415  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CB  1 
ATOM   1620 C  CG  . GLU A   1 211 ? 10.118 36.637 81.699  1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CG  1 
ATOM   1621 C  CD  . GLU A   1 211 ? 9.197  36.509 80.495  1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CD  1 
ATOM   1622 O  OE1 . GLU A   1 211 ? 8.908  37.543 79.854  1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   OE1 1 
ATOM   1623 O  OE2 . GLU A   1 211 ? 8.749  35.380 80.196  1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   OE2 1 
ATOM   1624 N  N   . TRP A   1 212 ? 14.115 34.466 81.166  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   N   1 
ATOM   1625 C  CA  . TRP A   1 212 ? 15.431 34.295 80.547  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CA  1 
ATOM   1626 C  C   . TRP A   1 212 ? 15.601 32.910 79.929  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   C   1 
ATOM   1627 O  O   . TRP A   1 212 ? 16.373 32.731 78.989  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   O   1 
ATOM   1628 C  CB  . TRP A   1 212 ? 16.550 34.546 81.560  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . TRP A   1 212 ? 17.913 34.350 80.971  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CG  1 
ATOM   1630 C  CD1 . TRP A   1 212 ? 18.821 33.388 81.303  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CD1 1 
ATOM   1631 C  CD2 . TRP A   1 212 ? 18.509 35.117 79.919  1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CD2 1 
ATOM   1632 N  NE1 . TRP A   1 212 ? 19.953 33.519 80.535  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   NE1 1 
ATOM   1633 C  CE2 . TRP A   1 212 ? 19.786 34.574 79.677  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CE2 1 
ATOM   1634 C  CE3 . TRP A   1 212 ? 18.090 36.217 79.164  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CE3 1 
ATOM   1635 C  CZ2 . TRP A   1 212 ? 20.647 35.092 78.713  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1636 C  CZ3 . TRP A   1 212 ? 18.946 36.730 78.205  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1637 C  CH2 . TRP A   1 212 ? 20.209 36.167 77.989  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CH2 1 
ATOM   1638 N  N   . ALA A   1 213 ? 14.876 31.932 80.460  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   N   1 
ATOM   1639 C  CA  . ALA A   1 213 ? 14.888 30.588 79.901  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   CA  1 
ATOM   1640 C  C   . ALA A   1 213 ? 14.305 30.605 78.494  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   C   1 
ATOM   1641 O  O   . ALA A   1 213 ? 14.648 29.771 77.655  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   O   1 
ATOM   1642 C  CB  . ALA A   1 213 ? 14.106 29.632 80.794  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   CB  1 
ATOM   1643 N  N   . GLN A   1 214 ? 13.424 31.570 78.248  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   N   1 
ATOM   1644 C  CA  . GLN A   1 214 ? 12.747 31.702 76.967  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CA  1 
ATOM   1645 C  C   . GLN A   1 214 ? 13.466 32.668 76.034  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   C   1 
ATOM   1646 O  O   . GLN A   1 214 ? 13.586 32.412 74.837  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   O   1 
ATOM   1647 C  CB  . GLN A   1 214 ? 11.306 32.172 77.171  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CB  1 
ATOM   1648 C  CG  . GLN A   1 214 ? 10.386 31.131 77.783  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CG  1 
ATOM   1649 C  CD  . GLN A   1 214 ? 8.948  31.605 77.854  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CD  1 
ATOM   1650 O  OE1 . GLN A   1 214 ? 8.682  32.797 78.019  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   OE1 1 
ATOM   1651 N  NE2 . GLN A   1 214 ? 8.010  30.673 77.725  1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   NE2 1 
ATOM   1652 N  N   . LEU A   1 215 ? 13.939 33.780 76.583  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   N   1 
ATOM   1653 C  CA  . LEU A   1 215 ? 14.518 34.835 75.759  1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CA  1 
ATOM   1654 C  C   . LEU A   1 215 ? 15.921 34.479 75.272  1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   C   1 
ATOM   1655 O  O   . LEU A   1 215 ? 16.368 34.971 74.236  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   O   1 
ATOM   1656 C  CB  . LEU A   1 215 ? 14.532 36.163 76.523  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . LEU A   1 215 ? 13.239 36.987 76.436  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CG  1 
ATOM   1658 C  CD1 . LEU A   1 215 ? 12.025 36.227 76.956  1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CD1 1 
ATOM   1659 C  CD2 . LEU A   1 215 ? 13.385 38.310 77.167  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CD2 1 
ATOM   1660 N  N   . SER A   1 216 ? 16.611 33.616 76.010  1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   N   1 
ATOM   1661 C  CA  . SER A   1 216 ? 17.904 33.117 75.562  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CA  1 
ATOM   1662 C  C   . SER A   1 216 ? 17.704 32.173 74.388  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   C   1 
ATOM   1663 O  O   . SER A   1 216 ? 18.577 32.037 73.533  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   O   1 
ATOM   1664 C  CB  . SER A   1 216 ? 18.640 32.404 76.693  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CB  1 
ATOM   1665 O  OG  . SER A   1 216 ? 17.867 31.327 77.185  1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 210 SER A   OG  1 
ATOM   1666 N  N   . CYS A   1 217 ? 16.549 31.518 74.352  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   N   1 
ATOM   1667 C  CA  . CYS A   1 217 ? 16.202 30.665 73.224  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   CA  1 
ATOM   1668 C  C   . CYS A   1 217 ? 15.881 31.519 72.005  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   C   1 
ATOM   1669 O  O   . CYS A   1 217 ? 16.267 31.177 70.885  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   O   1 
ATOM   1670 C  CB  . CYS A   1 217 ? 15.023 29.751 73.564  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   CB  1 
ATOM   1671 S  SG  . CYS A   1 217 ? 15.505 28.084 74.072  1.00 124.73 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   SG  1 
ATOM   1672 N  N   . GLU A   1 218 ? 15.183 32.630 72.229  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   N   1 
ATOM   1673 C  CA  . GLU A   1 218 ? 14.911 33.593 71.165  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CA  1 
ATOM   1674 C  C   . GLU A   1 218 ? 16.221 34.089 70.554  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   C   1 
ATOM   1675 O  O   . GLU A   1 218 ? 16.334 34.226 69.337  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   O   1 
ATOM   1676 C  CB  . GLU A   1 218 ? 14.090 34.777 71.687  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CB  1 
ATOM   1677 C  CG  . GLU A   1 218 ? 12.602 34.496 71.875  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CG  1 
ATOM   1678 C  CD  . GLU A   1 218 ? 11.755 35.752 71.756  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CD  1 
ATOM   1679 O  OE1 . GLU A   1 218 ? 11.894 36.467 70.740  1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   OE1 1 
ATOM   1680 O  OE2 . GLU A   1 218 ? 10.956 36.028 72.676  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   OE2 1 
ATOM   1681 N  N   . LEU A   1 219 ? 17.209 34.347 71.405  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   N   1 
ATOM   1682 C  CA  . LEU A   1 219 ? 18.531 34.761 70.944  1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CA  1 
ATOM   1683 C  C   . LEU A   1 219 ? 19.206 33.656 70.143  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   C   1 
ATOM   1684 O  O   . LEU A   1 219 ? 19.763 33.901 69.073  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   O   1 
ATOM   1685 C  CB  . LEU A   1 219 ? 19.417 35.160 72.124  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . LEU A   1 219 ? 19.095 36.492 72.803  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CG  1 
ATOM   1687 C  CD1 . LEU A   1 219 ? 19.980 36.697 74.022  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD1 1 
ATOM   1688 C  CD2 . LEU A   1 219 ? 19.256 37.643 71.823  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD2 1 
ATOM   1689 N  N   . GLN A   1 220 ? 19.153 32.436 70.668  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   N   1 
ATOM   1690 C  CA  . GLN A   1 220 ? 19.767 31.292 70.006  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CA  1 
ATOM   1691 C  C   . GLN A   1 220 ? 19.095 31.014 68.663  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   C   1 
ATOM   1692 O  O   . GLN A   1 220 ? 19.716 30.488 67.744  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   O   1 
ATOM   1693 C  CB  . GLN A   1 220 ? 19.699 30.061 70.911  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . GLN A   1 220 ? 20.336 28.820 70.325  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CG  1 
ATOM   1695 C  CD  . GLN A   1 220 ? 20.301 27.648 71.279  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CD  1 
ATOM   1696 O  OE1 . GLN A   1 220 ? 20.517 27.806 72.480  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   OE1 1 
ATOM   1697 N  NE2 . GLN A   1 220 ? 20.018 26.462 70.750  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   NE2 1 
ATOM   1698 N  N   . GLU A   1 221 ? 17.823 31.380 68.554  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   N   1 
ATOM   1699 C  CA  . GLU A   1 221 ? 17.101 31.249 67.296  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CA  1 
ATOM   1700 C  C   . GLU A   1 221 ? 17.527 32.346 66.328  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   C   1 
ATOM   1701 O  O   . GLU A   1 221 ? 17.602 32.122 65.120  1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   O   1 
ATOM   1702 C  CB  . GLU A   1 221 ? 15.590 31.302 67.531  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CB  1 
ATOM   1703 C  CG  . GLU A   1 221 ? 14.759 31.347 66.259  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CG  1 
ATOM   1704 C  CD  . GLU A   1 221 ? 13.271 31.419 66.538  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CD  1 
ATOM   1705 O  OE1 . GLU A   1 221 ? 12.705 30.415 67.023  1.00 86.30  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE1 1 
ATOM   1706 O  OE2 . GLU A   1 221 ? 12.669 32.481 66.278  1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE2 1 
HETATM 1707 N  N   . MSE A   1 222 ? 17.806 33.530 66.866  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   N   1 
HETATM 1708 C  CA  . MSE A   1 222 ? 18.273 34.652 66.057  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CA  1 
HETATM 1709 C  C   . MSE A   1 222 ? 19.603 34.339 65.385  1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   C   1 
HETATM 1710 O  O   . MSE A   1 222 ? 19.744 34.464 64.167  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   O   1 
HETATM 1711 C  CB  . MSE A   1 222 ? 18.425 35.911 66.909  1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CB  1 
HETATM 1712 C  CG  . MSE A   1 222 ? 17.125 36.540 67.356  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CG  1 
HETATM 1713 SE SE  . MSE A   1 222 ? 17.407 38.410 67.806  1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   SE  1 
HETATM 1714 C  CE  . MSE A   1 222 ? 17.937 39.052 66.044  1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CE  1 
ATOM   1715 N  N   . GLU A   1 223 ? 20.579 33.941 66.194  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   N   1 
ATOM   1716 C  CA  . GLU A   1 223 ? 21.905 33.626 65.689  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CA  1 
ATOM   1717 C  C   . GLU A   1 223 ? 21.850 32.456 64.716  1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   C   1 
ATOM   1718 O  O   . GLU A   1 223 ? 22.490 32.488 63.666  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   O   1 
ATOM   1719 C  CB  . GLU A   1 223 ? 22.862 33.316 66.844  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CB  1 
ATOM   1720 C  CG  . GLU A   1 223 ? 24.290 33.003 66.411  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CG  1 
ATOM   1721 C  CD  . GLU A   1 223 ? 25.059 34.228 65.926  1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CD  1 
ATOM   1722 O  OE1 . GLU A   1 223 ? 24.513 35.352 65.977  1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   OE1 1 
ATOM   1723 O  OE2 . GLU A   1 223 ? 26.220 34.062 65.491  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   OE2 1 
ATOM   1724 N  N   . ASN A   1 224 ? 21.077 31.430 65.060  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   N   1 
ATOM   1725 C  CA  . ASN A   1 224 ? 20.927 30.270 64.187  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CA  1 
ATOM   1726 C  C   . ASN A   1 224 ? 20.345 30.664 62.833  1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   C   1 
ATOM   1727 O  O   . ASN A   1 224 ? 20.761 30.152 61.793  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   O   1 
ATOM   1728 C  CB  . ASN A   1 224 ? 20.045 29.208 64.844  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CB  1 
ATOM   1729 C  CG  . ASN A   1 224 ? 20.086 27.883 64.108  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CG  1 
ATOM   1730 O  OD1 . ASN A   1 224 ? 19.377 27.683 63.121  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   OD1 1 
ATOM   1731 N  ND2 . ASN A   1 224 ? 20.924 26.971 64.584  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   ND2 1 
ATOM   1732 N  N   . ALA A   1 225 ? 19.385 31.583 62.854  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   N   1 
ATOM   1733 C  CA  . ALA A   1 225 ? 18.774 32.076 61.627  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CA  1 
ATOM   1734 C  C   . ALA A   1 225 ? 19.736 32.987 60.876  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   C   1 
ATOM   1735 O  O   . ALA A   1 225 ? 19.638 33.135 59.663  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   O   1 
ATOM   1736 C  CB  . ALA A   1 225 ? 17.478 32.810 61.931  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CB  1 
ATOM   1737 N  N   . ARG A   1 226 ? 20.665 33.598 61.606  1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   N   1 
ATOM   1738 C  CA  . ARG A   1 226 ? 21.665 34.466 60.995  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CA  1 
ATOM   1739 C  C   . ARG A   1 226 ? 22.759 33.654 60.299  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   C   1 
ATOM   1740 O  O   . ARG A   1 226 ? 23.103 33.921 59.146  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   O   1 
ATOM   1741 C  CB  . ARG A   1 226 ? 22.283 35.388 62.042  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . ARG A   1 226 ? 23.387 36.277 61.499  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CG  1 
ATOM   1743 C  CD  . ARG A   1 226 ? 24.141 36.971 62.624  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CD  1 
ATOM   1744 N  NE  . ARG A   1 226 ? 25.444 37.442 62.174  1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NE  1 
ATOM   1745 C  CZ  . ARG A   1 226 ? 26.577 36.765 62.328  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CZ  1 
ATOM   1746 N  NH1 . ARG A   1 226 ? 26.570 35.587 62.939  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH1 1 
ATOM   1747 N  NH2 . ARG A   1 226 ? 27.718 37.269 61.879  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH2 1 
ATOM   1748 N  N   . ILE A   1 227 ? 23.301 32.667 61.006  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   N   1 
ATOM   1749 C  CA  . ILE A   1 227 ? 24.320 31.791 60.438  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CA  1 
ATOM   1750 C  C   . ILE A   1 227 ? 23.800 31.062 59.202  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   C   1 
ATOM   1751 O  O   . ILE A   1 227 ? 24.419 31.105 58.143  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   O   1 
ATOM   1752 C  CB  . ILE A   1 227 ? 24.808 30.743 61.456  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CB  1 
ATOM   1753 C  CG1 . ILE A   1 227 ? 25.359 31.418 62.715  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CG1 1 
ATOM   1754 C  CG2 . ILE A   1 227 ? 25.868 29.851 60.829  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CG2 1 
ATOM   1755 C  CD1 . ILE A   1 227 ? 26.543 32.315 62.457  1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CD1 1 
ATOM   1756 N  N   . SER A   1 228 ? 22.656 30.401 59.346  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   N   1 
ATOM   1757 C  CA  . SER A   1 228 ? 22.091 29.581 58.279  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   CA  1 
ATOM   1758 C  C   . SER A   1 228 ? 21.755 30.391 57.031  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   C   1 
ATOM   1759 O  O   . SER A   1 228 ? 21.990 29.939 55.908  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   O   1 
ATOM   1760 C  CB  . SER A   1 228 ? 20.838 28.858 58.779  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   CB  1 
ATOM   1761 O  OG  . SER A   1 228 ? 21.169 27.887 59.756  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 222 SER A   OG  1 
ATOM   1762 N  N   . PHE A   1 229 ? 21.201 31.583 57.231  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   N   1 
ATOM   1763 C  CA  . PHE A   1 229 ? 20.841 32.456 56.118  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CA  1 
ATOM   1764 C  C   . PHE A   1 229 ? 22.086 32.863 55.330  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   C   1 
ATOM   1765 O  O   . PHE A   1 229 ? 22.105 32.777 54.103  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   O   1 
ATOM   1766 C  CB  . PHE A   1 229 ? 20.094 33.693 56.625  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . PHE A   1 229 ? 19.618 34.612 55.534  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CG  1 
ATOM   1768 C  CD1 . PHE A   1 229 ? 18.362 34.450 54.972  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CD1 1 
ATOM   1769 C  CD2 . PHE A   1 229 ? 20.422 35.646 55.078  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CD2 1 
ATOM   1770 C  CE1 . PHE A   1 229 ? 17.921 35.298 53.970  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CE1 1 
ATOM   1771 C  CE2 . PHE A   1 229 ? 19.988 36.495 54.077  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CE2 1 
ATOM   1772 C  CZ  . PHE A   1 229 ? 18.735 36.321 53.523  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CZ  1 
ATOM   1773 N  N   . LEU A   1 230 ? 23.123 33.302 56.040  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   N   1 
ATOM   1774 C  CA  . LEU A   1 230 ? 24.388 33.671 55.405  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CA  1 
ATOM   1775 C  C   . LEU A   1 230 ? 25.045 32.452 54.775  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   C   1 
ATOM   1776 O  O   . LEU A   1 230 ? 25.679 32.548 53.728  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   O   1 
ATOM   1777 C  CB  . LEU A   1 230 ? 25.343 34.310 56.414  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . LEU A   1 230 ? 24.958 35.672 56.996  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CG  1 
ATOM   1779 C  CD1 . LEU A   1 230 ? 26.050 36.182 57.924  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CD1 1 
ATOM   1780 C  CD2 . LEU A   1 230 ? 24.689 36.675 55.887  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CD2 1 
ATOM   1781 N  N   . GLN A   1 231 ? 24.881 31.303 55.418  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLN A   1 231 ? 25.437 30.056 54.908  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLN A   1 231 ? 24.814 29.689 53.560  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLN A   1 231 ? 25.522 29.308 52.632  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLN A   1 231 ? 25.227 28.931 55.923  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLN A   1 231 ? 26.070 27.693 55.679  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLN A   1 231 ? 25.989 26.710 56.831  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLN A   1 231 ? 25.402 27.006 57.871  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   OE1 1 
ATOM   1789 N  NE2 . GLN A   1 231 ? 26.579 25.534 56.651  1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   NE2 1 
ATOM   1790 N  N   . SER A   1 232 ? 23.494 29.818 53.451  1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   N   1 
ATOM   1791 C  CA  . SER A   1 232 ? 22.798 29.485 52.208  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   CA  1 
ATOM   1792 C  C   . SER A   1 232 ? 23.051 30.532 51.130  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   C   1 
ATOM   1793 O  O   . SER A   1 232 ? 23.165 30.202 49.949  1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   O   1 
ATOM   1794 C  CB  . SER A   1 232 ? 21.292 29.347 52.444  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   CB  1 
ATOM   1795 O  OG  . SER A   1 232 ? 20.685 30.616 52.620  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 226 SER A   OG  1 
ATOM   1796 N  N   . LYS A   1 233 ? 23.132 31.794 51.542  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   N   1 
ATOM   1797 C  CA  . LYS A   1 233 ? 23.363 32.888 50.605  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CA  1 
ATOM   1798 C  C   . LYS A   1 233 ? 24.755 32.813 49.981  1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   C   1 
ATOM   1799 O  O   . LYS A   1 233 ? 24.969 33.289 48.869  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   O   1 
ATOM   1800 C  CB  . LYS A   1 233 ? 23.172 34.238 51.297  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CB  1 
ATOM   1801 C  CG  . LYS A   1 233 ? 21.723 34.659 51.424  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CG  1 
ATOM   1802 C  CD  . LYS A   1 233 ? 20.934 34.279 50.183  1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CD  1 
ATOM   1803 C  CE  . LYS A   1 233 ? 19.469 34.636 50.334  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CE  1 
ATOM   1804 N  NZ  . LYS A   1 233 ? 18.667 34.180 49.166  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   NZ  1 
ATOM   1805 N  N   . LEU A   1 234 ? 25.698 32.210 50.695  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   N   1 
ATOM   1806 C  CA  . LEU A   1 234 ? 27.059 32.097 50.191  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CA  1 
ATOM   1807 C  C   . LEU A   1 234 ? 27.214 30.941 49.204  1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   C   1 
ATOM   1808 O  O   . LEU A   1 234 ? 28.126 30.954 48.375  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   O   1 
ATOM   1809 C  CB  . LEU A   1 234 ? 28.048 31.943 51.348  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . LEU A   1 234 ? 28.400 33.259 52.051  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CG  1 
ATOM   1811 C  CD1 . LEU A   1 234 ? 29.348 33.031 53.221  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD1 1 
ATOM   1812 C  CD2 . LEU A   1 234 ? 29.000 34.244 51.059  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD2 1 
ATOM   1813 N  N   . GLN A   1 235 ? 26.338 29.942 49.282  1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   N   1 
ATOM   1814 C  CA  . GLN A   1 235 ? 26.368 28.882 48.278  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CA  1 
ATOM   1815 C  C   . GLN A   1 235 ? 25.699 29.418 47.021  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   C   1 
ATOM   1816 O  O   . GLN A   1 235 ? 26.226 29.272 45.921  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   O   1 
ATOM   1817 C  CB  . GLN A   1 235 ? 25.678 27.603 48.772  1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . GLN A   1 235 ? 26.442 26.282 48.499  1.00 125.14 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . GLN A   1 235 ? 26.612 25.904 47.020  1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CD  1 
ATOM   1820 O  OE1 . GLN A   1 235 ? 26.387 26.704 46.121  1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   OE1 1 
ATOM   1821 N  NE2 . GLN A   1 235 ? 27.016 24.661 46.777  1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   NE2 1 
ATOM   1822 N  N   . GLN A   1 236 ? 24.549 30.064 47.193  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   N   1 
ATOM   1823 C  CA  . GLN A   1 236 ? 23.861 30.712 46.078  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CA  1 
ATOM   1824 C  C   . GLN A   1 236 ? 24.818 31.627 45.324  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   C   1 
ATOM   1825 O  O   . GLN A   1 236 ? 24.747 31.757 44.103  1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   O   1 
ATOM   1826 C  CB  . GLN A   1 236 ? 22.655 31.505 46.571  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CB  1 
ATOM   1827 C  CG  . GLN A   1 236 ? 21.507 30.638 47.024  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CG  1 
ATOM   1828 C  CD  . GLN A   1 236 ? 20.431 31.439 47.719  1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CD  1 
ATOM   1829 O  OE1 . GLN A   1 236 ? 20.116 32.559 47.315  1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   OE1 1 
ATOM   1830 N  NE2 . GLN A   1 236 ? 19.860 30.870 48.771  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   NE2 1 
ATOM   1831 N  N   . PHE A   1 237 ? 25.719 32.247 46.076  1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   N   1 
ATOM   1832 C  CA  . PHE A   1 237 ? 26.834 33.000 45.520  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CA  1 
ATOM   1833 C  C   . PHE A   1 237 ? 27.803 32.079 44.780  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   C   1 
ATOM   1834 O  O   . PHE A   1 237 ? 28.117 32.304 43.610  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   O   1 
ATOM   1835 C  CB  . PHE A   1 237 ? 27.549 33.756 46.643  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CB  1 
ATOM   1836 C  CG  . PHE A   1 237 ? 28.871 34.342 46.246  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CG  1 
ATOM   1837 C  CD1 . PHE A   1 237 ? 28.934 35.486 45.472  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CD1 1 
ATOM   1838 C  CD2 . PHE A   1 237 ? 30.054 33.766 46.685  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CD2 1 
ATOM   1839 C  CE1 . PHE A   1 237 ? 30.157 36.032 45.118  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CE1 1 
ATOM   1840 C  CE2 . PHE A   1 237 ? 31.278 34.305 46.340  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CE2 1 
ATOM   1841 C  CZ  . PHE A   1 237 ? 31.330 35.440 45.554  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CZ  1 
ATOM   1842 N  N   . ALA A   1 238 ? 28.257 31.032 45.464  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   N   1 
ATOM   1843 C  CA  . ALA A   1 238 ? 29.242 30.103 44.910  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CA  1 
ATOM   1844 C  C   . ALA A   1 238 ? 28.679 29.234 43.787  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   C   1 
ATOM   1845 O  O   . ALA A   1 238 ? 29.438 28.632 43.032  1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   O   1 
ATOM   1846 C  CB  . ALA A   1 238 ? 29.808 29.217 46.014  1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CB  1 
ATOM   1847 N  N   . THR A   1 239 ? 27.357 29.161 43.683  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   N   1 
ATOM   1848 C  CA  . THR A   1 239 ? 26.724 28.373 42.631  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CA  1 
ATOM   1849 C  C   . THR A   1 239 ? 26.522 29.224 41.380  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   C   1 
ATOM   1850 O  O   . THR A   1 239 ? 26.810 28.783 40.266  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   O   1 
ATOM   1851 C  CB  . THR A   1 239 ? 25.375 27.786 43.098  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CB  1 
ATOM   1852 O  OG1 . THR A   1 239 ? 25.616 26.705 44.008  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   OG1 1 
ATOM   1853 C  CG2 . THR A   1 239 ? 24.574 27.263 41.919  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CG2 1 
ATOM   1854 N  N   . SER A   1 240 ? 26.041 30.449 41.574  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   N   1 
ATOM   1855 C  CA  . SER A   1 240 ? 25.845 31.386 40.472  1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   CA  1 
ATOM   1856 C  C   . SER A   1 240 ? 27.162 31.679 39.766  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   C   1 
ATOM   1857 O  O   . SER A   1 240 ? 27.221 31.731 38.539  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   O   1 
ATOM   1858 C  CB  . SER A   1 240 ? 25.223 32.688 40.976  1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   CB  1 
ATOM   1859 O  OG  . SER A   1 240 ? 23.840 32.522 41.239  1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 234 SER A   OG  1 
ATOM   1860 N  N   . SER A   1 241 ? 28.215 31.867 40.552  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   N   1 
ATOM   1861 C  CA  . SER A   1 241 ? 29.543 32.093 40.004  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CA  1 
ATOM   1862 C  C   . SER A   1 241 ? 30.038 30.833 39.305  1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   C   1 
ATOM   1863 O  O   . SER A   1 241 ? 30.616 30.898 38.221  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   O   1 
ATOM   1864 C  CB  . SER A   1 241 ? 30.514 32.513 41.105  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CB  1 
ATOM   1865 O  OG  . SER A   1 241 ? 30.090 33.716 41.723  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 235 SER A   OG  1 
HETATM 1866 N  N   . MSE A   1 242 ? 29.790 29.686 39.931  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   N   1 
HETATM 1867 C  CA  . MSE A   1 242 ? 30.195 28.394 39.385  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CA  1 
HETATM 1868 C  C   . MSE A   1 242 ? 29.605 28.150 38.002  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   C   1 
HETATM 1869 O  O   . MSE A   1 242 ? 30.274 27.619 37.118  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   O   1 
HETATM 1870 C  CB  . MSE A   1 242 ? 29.776 27.261 40.324  1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CB  1 
HETATM 1871 C  CG  . MSE A   1 242 ? 30.163 25.882 39.831  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CG  1 
HETATM 1872 SE SE  . MSE A   1 242 ? 32.095 25.658 39.755  1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   SE  1 
HETATM 1873 C  CE  . MSE A   1 242 ? 32.401 25.153 41.613  1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CE  1 
ATOM   1874 N  N   . GLU A   1 243 ? 28.347 28.536 37.824  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   N   1 
ATOM   1875 C  CA  . GLU A   1 243 ? 27.657 28.316 36.561  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CA  1 
ATOM   1876 C  C   . GLU A   1 243 ? 28.340 29.078 35.436  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   C   1 
ATOM   1877 O  O   . GLU A   1 243 ? 28.419 28.592 34.308  1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   O   1 
ATOM   1878 C  CB  . GLU A   1 243 ? 26.188 28.725 36.672  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CB  1 
ATOM   1879 C  CG  . GLU A   1 243 ? 25.308 27.670 37.325  1.00 89.94  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CG  1 
ATOM   1880 C  CD  . GLU A   1 243 ? 23.913 28.179 37.630  1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CD  1 
ATOM   1881 O  OE1 . GLU A   1 243 ? 23.749 29.407 37.788  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   OE1 1 
ATOM   1882 O  OE2 . GLU A   1 243 ? 22.980 27.351 37.710  1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   OE2 1 
ATOM   1883 N  N   . THR A   1 244 ? 28.849 30.264 35.751  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   N   1 
ATOM   1884 C  CA  . THR A   1 244 ? 29.568 31.061 34.766  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CA  1 
ATOM   1885 C  C   . THR A   1 244 ? 30.882 30.403 34.361  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   C   1 
ATOM   1886 O  O   . THR A   1 244 ? 31.161 30.234 33.176  1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   O   1 
ATOM   1887 C  CB  . THR A   1 244 ? 29.868 32.470 35.291  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CB  1 
ATOM   1888 O  OG1 . THR A   1 244 ? 28.641 33.115 35.651  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   OG1 1 
ATOM   1889 C  CG2 . THR A   1 244 ? 30.579 33.292 34.224  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CG2 1 
ATOM   1890 N  N   . TYR A   1 245 ? 31.681 30.031 35.355  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   N   1 
ATOM   1891 C  CA  . TYR A   1 245 ? 33.000 29.455 35.117  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CA  1 
ATOM   1892 C  C   . TYR A   1 245 ? 32.906 28.144 34.339  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   C   1 
ATOM   1893 O  O   . TYR A   1 245 ? 33.752 27.850 33.496  1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   O   1 
ATOM   1894 C  CB  . TYR A   1 245 ? 33.728 29.231 36.446  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . TYR A   1 245 ? 33.786 30.461 37.332  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CG  1 
ATOM   1896 C  CD1 . TYR A   1 245 ? 33.908 31.732 36.785  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CD1 1 
ATOM   1897 C  CD2 . TYR A   1 245 ? 33.709 30.350 38.718  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CD2 1 
ATOM   1898 C  CE1 . TYR A   1 245 ? 33.958 32.860 37.591  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CE1 1 
ATOM   1899 C  CE2 . TYR A   1 245 ? 33.757 31.471 39.532  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CE2 1 
ATOM   1900 C  CZ  . TYR A   1 245 ? 33.882 32.723 38.962  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CZ  1 
ATOM   1901 O  OH  . TYR A   1 245 ? 33.930 33.841 39.762  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   OH  1 
ATOM   1902 N  N   . ILE A   1 246 ? 31.870 27.361 34.621  1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   N   1 
ATOM   1903 C  CA  . ILE A   1 246 ? 31.661 26.099 33.923  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CA  1 
ATOM   1904 C  C   . ILE A   1 246 ? 31.229 26.370 32.483  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   C   1 
ATOM   1905 O  O   . ILE A   1 246 ? 31.625 25.657 31.559  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   O   1 
ATOM   1906 C  CB  . ILE A   1 246 ? 30.622 25.220 34.652  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CB  1 
ATOM   1907 C  CG1 . ILE A   1 246 ? 31.315 24.383 35.728  1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CG1 1 
ATOM   1908 C  CG2 . ILE A   1 246 ? 29.918 24.288 33.690  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CG2 1 
ATOM   1909 C  CD1 . ILE A   1 246 ? 30.383 23.853 36.786  1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CD1 1 
ATOM   1910 N  N   . LEU A   1 247 ? 30.439 27.422 32.293  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   N   1 
ATOM   1911 C  CA  . LEU A   1 247 ? 30.035 27.838 30.954  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CA  1 
ATOM   1912 C  C   . LEU A   1 247 ? 31.226 28.354 30.155  1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   C   1 
ATOM   1913 O  O   . LEU A   1 247 ? 31.417 27.976 28.997  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   O   1 
ATOM   1914 C  CB  . LEU A   1 247 ? 28.948 28.914 31.025  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CB  1 
ATOM   1915 C  CG  . LEU A   1 247 ? 28.635 29.662 29.725  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CG  1 
ATOM   1916 C  CD1 . LEU A   1 247 ? 27.134 29.814 29.551  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CD1 1 
ATOM   1917 C  CD2 . LEU A   1 247 ? 29.309 31.031 29.701  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CD2 1 
ATOM   1918 N  N   . GLU A   1 248 ? 32.019 29.222 30.777  1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   N   1 
ATOM   1919 C  CA  . GLU A   1 248 ? 33.168 29.829 30.111  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CA  1 
ATOM   1920 C  C   . GLU A   1 248 ? 34.172 28.774 29.665  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   C   1 
ATOM   1921 O  O   . GLU A   1 248 ? 34.856 28.942 28.656  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   O   1 
ATOM   1922 C  CB  . GLU A   1 248 ? 33.845 30.851 31.029  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . GLU A   1 248 ? 32.979 32.068 31.328  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CG  1 
ATOM   1924 C  CD  . GLU A   1 248 ? 33.668 33.087 32.217  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CD  1 
ATOM   1925 O  OE1 . GLU A   1 248 ? 33.777 32.845 33.441  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   OE1 1 
ATOM   1926 O  OE2 . GLU A   1 248 ? 34.094 34.136 31.691  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   OE2 1 
ATOM   1927 N  N   . GLN A   1 249 ? 34.250 27.681 30.417  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   N   1 
ATOM   1928 C  CA  . GLN A   1 249 ? 35.128 26.581 30.048  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CA  1 
ATOM   1929 C  C   . GLN A   1 249 ? 34.618 25.883 28.787  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   C   1 
ATOM   1930 O  O   . GLN A   1 249 ? 35.392 25.562 27.888  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   O   1 
ATOM   1931 C  CB  . GLN A   1 249 ? 35.258 25.585 31.204  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . GLN A   1 249 ? 35.965 24.290 30.834  1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CG  1 
ATOM   1933 C  CD  . GLN A   1 249 ? 36.208 23.394 32.032  1.00 99.20  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CD  1 
ATOM   1934 O  OE1 . GLN A   1 249 ? 35.499 23.472 33.035  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   OE1 1 
ATOM   1935 N  NE2 . GLN A   1 249 ? 37.223 22.541 31.937  1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   NE2 1 
ATOM   1936 N  N   . THR A   1 250 ? 33.308 25.669 28.724  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   N   1 
ATOM   1937 C  CA  . THR A   1 250 ? 32.686 24.992 27.591  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CA  1 
ATOM   1938 C  C   . THR A   1 250 ? 32.855 25.791 26.303  1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   C   1 
ATOM   1939 O  O   . THR A   1 250 ? 33.007 25.223 25.221  1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   O   1 
ATOM   1940 C  CB  . THR A   1 250 ? 31.184 24.751 27.846  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CB  1 
ATOM   1941 O  OG1 . THR A   1 250 ? 31.013 24.091 29.106  1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   OG1 1 
ATOM   1942 C  CG2 . THR A   1 250 ? 30.579 23.889 26.750  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CG2 1 
ATOM   1943 N  N   . LYS A   1 251 ? 32.836 27.113 26.427  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   N   1 
ATOM   1944 C  CA  . LYS A   1 251 ? 32.967 27.985 25.267  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CA  1 
ATOM   1945 C  C   . LYS A   1 251 ? 34.399 28.015 24.743  1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   C   1 
ATOM   1946 O  O   . LYS A   1 251 ? 34.619 28.114 23.537  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   O   1 
ATOM   1947 C  CB  . LYS A   1 251 ? 32.495 29.398 25.609  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . LYS A   1 251 ? 31.017 29.474 25.946  1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CG  1 
ATOM   1949 C  CD  . LYS A   1 251 ? 30.193 28.693 24.936  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CD  1 
ATOM   1950 C  CE  . LYS A   1 251 ? 28.709 28.953 25.105  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CE  1 
ATOM   1951 N  NZ  . LYS A   1 251 ? 27.905 28.093 24.193  1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   NZ  1 
HETATM 1952 N  N   . MSE A   1 252 ? 35.370 27.927 25.646  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   N   1 
HETATM 1953 C  CA  . MSE A   1 252 ? 36.770 27.859 25.238  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CA  1 
HETATM 1954 C  C   . MSE A   1 252 ? 37.102 26.468 24.711  1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   C   1 
HETATM 1955 O  O   . MSE A   1 252 ? 38.068 26.291 23.968  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   O   1 
HETATM 1956 C  CB  . MSE A   1 252 ? 37.701 28.225 26.395  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CB  1 
HETATM 1957 C  CG  . MSE A   1 252 ? 37.540 29.650 26.892  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CG  1 
HETATM 1958 SE SE  . MSE A   1 252 ? 38.074 30.963 25.557  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   SE  1 
HETATM 1959 C  CE  . MSE A   1 252 ? 37.548 32.598 26.486  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CE  1 
ATOM   1960 N  N   . ASP A   1 253 ? 36.302 25.479 25.101  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   N   1 
ATOM   1961 C  CA  . ASP A   1 253 ? 36.415 24.151 24.513  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CA  1 
ATOM   1962 C  C   . ASP A   1 253 ? 36.010 24.227 23.048  1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   C   1 
ATOM   1963 O  O   . ASP A   1 253 ? 36.689 23.678 22.183  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   O   1 
ATOM   1964 C  CB  . ASP A   1 253 ? 35.548 23.131 25.256  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . ASP A   1 253 ? 36.232 22.565 26.488  1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CG  1 
ATOM   1966 O  OD1 . ASP A   1 253 ? 37.480 22.485 26.500  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   OD1 1 
ATOM   1967 O  OD2 . ASP A   1 253 ? 35.519 22.191 27.443  1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   OD2 1 
HETATM 1968 N  N   . MSE A   1 254 ? 34.904 24.918 22.780  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   N   1 
HETATM 1969 C  CA  . MSE A   1 254 ? 34.432 25.136 21.415  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CA  1 
HETATM 1970 C  C   . MSE A   1 254 ? 35.521 25.751 20.547  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   C   1 
HETATM 1971 O  O   . MSE A   1 254 ? 35.810 25.262 19.453  1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   O   1 
HETATM 1972 C  CB  . MSE A   1 254 ? 33.203 26.049 21.399  1.00 91.88  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CB  1 
HETATM 1973 C  CG  . MSE A   1 254 ? 31.917 25.424 21.898  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CG  1 
HETATM 1974 SE SE  . MSE A   1 254 ? 30.375 26.208 20.995  1.00 152.65 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   SE  1 
HETATM 1975 C  CE  . MSE A   1 254 ? 30.722 28.088 21.369  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CE  1 
ATOM   1976 N  N   . LEU A   1 255 ? 36.117 26.829 21.049  1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   N   1 
ATOM   1977 C  CA  . LEU A   1 255 ? 37.136 27.564 20.312  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CA  1 
ATOM   1978 C  C   . LEU A   1 255 ? 38.352 26.690 20.043  1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   C   1 
ATOM   1979 O  O   . LEU A   1 255 ? 38.884 26.678 18.935  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   O   1 
ATOM   1980 C  CB  . LEU A   1 255 ? 37.550 28.821 21.078  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CB  1 
ATOM   1981 C  CG  . LEU A   1 255 ? 38.556 29.718 20.357  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CG  1 
ATOM   1982 C  CD1 . LEU A   1 255 ? 38.045 30.072 18.972  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD1 1 
ATOM   1983 C  CD2 . LEU A   1 255 ? 38.835 30.975 21.163  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD2 1 
ATOM   1984 N  N   . THR A   1 256 ? 38.784 25.958 21.063  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   N   1 
ATOM   1985 C  CA  . THR A   1 256 ? 39.882 25.015 20.911  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CA  1 
ATOM   1986 C  C   . THR A   1 256 ? 39.546 23.924 19.887  1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   C   1 
ATOM   1987 O  O   . THR A   1 256 ? 40.368 23.604 19.028  1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   O   1 
ATOM   1988 C  CB  . THR A   1 256 ? 40.247 24.362 22.261  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CB  1 
ATOM   1989 O  OG1 . THR A   1 256 ? 40.847 25.340 23.123  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   OG1 1 
ATOM   1990 C  CG2 . THR A   1 256 ? 41.224 23.216 22.057  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CG2 1 
ATOM   1991 N  N   . ASN A   1 257 ? 38.334 23.375 19.973  1.00 82.98  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   N   1 
ATOM   1992 C  CA  . ASN A   1 257 ? 37.915 22.258 19.120  1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CA  1 
ATOM   1993 C  C   . ASN A   1 257 ? 37.907 22.559 17.628  1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   C   1 
ATOM   1994 O  O   . ASN A   1 257 ? 38.034 21.645 16.808  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   O   1 
ATOM   1995 C  CB  . ASN A   1 257 ? 36.515 21.764 19.521  1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . ASN A   1 257 ? 36.509 21.014 20.828  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CG  1 
ATOM   1997 O  OD1 . ASN A   1 257 ? 37.475 20.332 21.167  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   OD1 1 
ATOM   1998 N  ND2 . ASN A   1 257 ? 35.410 21.124 21.570  1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   ND2 1 
ATOM   1999 N  N   . HIS A   1 258 ? 37.741 23.836 17.292  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   N   1 
ATOM   2000 C  CA  . HIS A   1 258 ? 37.633 24.284 15.908  1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CA  1 
ATOM   2001 C  C   . HIS A   1 258 ? 38.916 24.906 15.375  1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   C   1 
ATOM   2002 O  O   . HIS A   1 258 ? 39.128 24.984 14.158  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   O   1 
ATOM   2003 C  CB  . HIS A   1 258 ? 36.491 25.290 15.769  1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CB  1 
ATOM   2004 C  CG  . HIS A   1 258 ? 36.619 26.184 14.581  1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CG  1 
ATOM   2005 N  ND1 . HIS A   1 258 ? 36.168 25.813 13.326  1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   ND1 1 
ATOM   2006 C  CD2 . HIS A   1 258 ? 37.102 27.442 14.436  1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CD2 1 
ATOM   2007 C  CE1 . HIS A   1 258 ? 36.397 26.780 12.468  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CE1 1 
ATOM   2008 N  NE2 . HIS A   1 258 ? 36.962 27.793 13.122  1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   NE2 1 
ATOM   2009 N  N   . LEU A   1 259 ? 39.745 25.389 16.293  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   N   1 
ATOM   2010 C  CA  . LEU A   1 259 ? 41.087 25.820 15.938  1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CA  1 
ATOM   2011 C  C   . LEU A   1 259 ? 41.904 24.619 15.493  1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   C   1 
ATOM   2012 O  O   . LEU A   1 259 ? 42.834 24.745 14.695  1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   O   1 
ATOM   2013 C  CB  . LEU A   1 259 ? 41.787 26.514 17.108  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CB  1 
ATOM   2014 C  CG  . LEU A   1 259 ? 41.461 27.957 17.480  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CG  1 
ATOM   2015 C  CD1 . LEU A   1 259 ? 42.054 28.309 18.839  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CD1 1 
ATOM   2016 C  CD2 . LEU A   1 259 ? 42.010 28.870 16.400  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CD2 1 
ATOM   2017 N  N   . ASN A   1 260 ? 41.552 23.455 16.029  1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   N   1 
ATOM   2018 C  CA  . ASN A   1 260 ? 42.233 22.216 15.685  1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CA  1 
ATOM   2019 C  C   . ASN A   1 260 ? 41.515 21.452 14.574  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   C   1 
ATOM   2020 O  O   . ASN A   1 260 ? 41.932 20.356 14.205  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   O   1 
ATOM   2021 C  CB  . ASN A   1 260 ? 42.378 21.319 16.921  1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CB  1 
ATOM   2022 C  CG  . ASN A   1 260 ? 43.419 21.831 17.909  1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CG  1 
ATOM   2023 O  OD1 . ASN A   1 260 ? 43.813 22.996 17.876  1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   OD1 1 
ATOM   2024 N  ND2 . ASN A   1 260 ? 43.872 20.949 18.795  1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   ND2 1 
ATOM   2025 N  N   . SER A   1 261 ? 40.442 22.029 14.040  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   N   1 
ATOM   2026 C  CA  . SER A   1 261 ? 39.653 21.350 13.014  1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   CA  1 
ATOM   2027 C  C   . SER A   1 261 ? 40.179 21.607 11.604  1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   C   1 
ATOM   2028 O  O   . SER A   1 261 ? 39.789 20.924 10.654  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   O   1 
ATOM   2029 C  CB  . SER A   1 261 ? 38.185 21.774 13.092  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   CB  1 
ATOM   2030 O  OG  . SER A   1 261 ? 38.000 23.091 12.602  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   OG  1 
ATOM   2031 N  N   . PHE A   1 262 ? 41.058 22.593 11.464  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   N   1 
ATOM   2032 C  CA  . PHE A   1 262 ? 41.585 22.935 10.151  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CA  1 
ATOM   2033 C  C   . PHE A   1 262 ? 43.055 23.329 10.202  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   C   1 
ATOM   2034 O  O   . PHE A   1 262 ? 43.589 23.663 11.262  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   O   1 
ATOM   2035 C  CB  . PHE A   1 262 ? 40.766 24.069 9.529   1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CB  1 
ATOM   2036 C  CG  . PHE A   1 262 ? 41.031 25.419 10.137  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CG  1 
ATOM   2037 C  CD1 . PHE A   1 262 ? 41.887 26.314 9.521   1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CD1 1 
ATOM   2038 C  CD2 . PHE A   1 262 ? 40.418 25.795 11.319  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CD2 1 
ATOM   2039 C  CE1 . PHE A   1 262 ? 42.132 27.556 10.074  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CE1 1 
ATOM   2040 C  CE2 . PHE A   1 262 ? 40.658 27.037 11.876  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CE2 1 
ATOM   2041 C  CZ  . PHE A   1 262 ? 41.519 27.918 11.252  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CZ  1 
ATOM   2042 N  N   . THR A   1 263 ? 43.702 23.277 9.042   1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   N   1 
ATOM   2043 C  CA  . THR A   1 263 ? 45.082 23.719 8.894   1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CA  1 
ATOM   2044 C  C   . THR A   1 263 ? 45.162 24.804 7.825   1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   C   1 
ATOM   2045 O  O   . THR A   1 263 ? 44.249 24.950 7.009   1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   O   1 
ATOM   2046 C  CB  . THR A   1 263 ? 46.024 22.559 8.511   1.00 83.86  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CB  1 
ATOM   2047 O  OG1 . THR A   1 263 ? 45.764 22.152 7.160   1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   OG1 1 
ATOM   2048 C  CG2 . THR A   1 263 ? 45.833 21.375 9.445   1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CG2 1 
ATOM   2049 N  N   . ALA A   1 264 ? 46.258 25.555 7.825   1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   N   1 
ATOM   2050 C  CA  . ALA A   1 264 ? 46.456 26.617 6.847   1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   CA  1 
ATOM   2051 C  C   . ALA A   1 264 ? 46.518 26.058 5.427   1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   C   1 
ATOM   2052 O  O   . ALA A   1 264 ? 46.196 26.753 4.464   1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   O   1 
ATOM   2053 C  CB  . ALA A   1 264 ? 47.720 27.397 7.164   1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   CB  1 
ATOM   2054 N  N   . ALA A   1 265 ? 46.929 24.799 5.306   1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   N   1 
ATOM   2055 C  CA  . ALA A   1 265 ? 47.011 24.141 4.008   1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   CA  1 
ATOM   2056 C  C   . ALA A   1 265 ? 45.624 23.960 3.405   1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   C   1 
ATOM   2057 O  O   . ALA A   1 265 ? 45.461 23.964 2.184   1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   O   1 
ATOM   2058 C  CB  . ALA A   1 265 ? 47.714 22.800 4.136   1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   CB  1 
ATOM   2059 N  N   . ASP A   1 266 ? 44.627 23.801 4.270   1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   N   1 
ATOM   2060 C  CA  . ASP A   1 266 ? 43.248 23.645 3.826   1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CA  1 
ATOM   2061 C  C   . ASP A   1 266 ? 42.733 24.939 3.210   1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   C   1 
ATOM   2062 O  O   . ASP A   1 266 ? 42.021 24.921 2.206   1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   O   1 
ATOM   2063 C  CB  . ASP A   1 266 ? 42.346 23.229 4.990   1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CB  1 
ATOM   2064 C  CG  . ASP A   1 266 ? 42.778 21.923 5.629   1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CG  1 
ATOM   2065 O  OD1 . ASP A   1 266 ? 43.451 21.121 4.948   1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD1 1 
ATOM   2066 O  OD2 . ASP A   1 266 ? 42.433 21.697 6.811   1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD2 1 
ATOM   2067 N  N   . GLU A   1 267 ? 43.101 26.060 3.820   1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   N   1 
ATOM   2068 C  CA  . GLU A   1 267 ? 42.626 27.366 3.378   1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CA  1 
ATOM   2069 C  C   . GLU A   1 267 ? 43.176 27.726 2.008   1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   C   1 
ATOM   2070 O  O   . GLU A   1 267 ? 42.489 28.343 1.195   1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   O   1 
ATOM   2071 C  CB  . GLU A   1 267 ? 43.003 28.441 4.398   1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CB  1 
ATOM   2072 C  CG  . GLU A   1 267 ? 42.344 28.255 5.754   1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CG  1 
ATOM   2073 C  CD  . GLU A   1 267 ? 40.829 28.360 5.690   1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CD  1 
ATOM   2074 O  OE1 . GLU A   1 267 ? 40.296 29.446 5.999   1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   OE1 1 
ATOM   2075 O  OE2 . GLU A   1 267 ? 40.170 27.357 5.336   1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   OE2 1 
ATOM   2076 N  N   . ILE A   1 268 ? 44.418 27.333 1.757   1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   N   1 
ATOM   2077 C  CA  . ILE A   1 268 ? 45.059 27.604 0.480   1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CA  1 
ATOM   2078 C  C   . ILE A   1 268 ? 44.463 26.719 -0.613  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   C   1 
ATOM   2079 O  O   . ILE A   1 268 ? 44.219 27.179 -1.729  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   O   1 
ATOM   2080 C  CB  . ILE A   1 268 ? 46.581 27.395 0.573   1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CB  1 
ATOM   2081 C  CG1 . ILE A   1 268 ? 47.202 28.501 1.427   1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CG1 1 
ATOM   2082 C  CG2 . ILE A   1 268 ? 47.214 27.392 -0.810  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CG2 1 
ATOM   2083 C  CD1 . ILE A   1 268 ? 48.576 28.173 1.949   1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CD1 1 
ATOM   2084 N  N   . SER A   1 269 ? 44.212 25.456 -0.278  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   N   1 
ATOM   2085 C  CA  . SER A   1 269 ? 43.620 24.510 -1.222  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   CA  1 
ATOM   2086 C  C   . SER A   1 269 ? 42.248 24.965 -1.710  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   C   1 
ATOM   2087 O  O   . SER A   1 269 ? 41.980 25.001 -2.911  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   O   1 
ATOM   2088 C  CB  . SER A   1 269 ? 43.497 23.125 -0.588  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   CB  1 
ATOM   2089 O  OG  . SER A   1 269 ? 42.397 22.416 -1.138  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   OG  1 
ATOM   2090 N  N   . THR A   1 270 ? 41.381 25.313 -0.769  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   N   1 
ATOM   2091 C  CA  . THR A   1 270 ? 40.014 25.683 -1.102  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CA  1 
ATOM   2092 C  C   . THR A   1 270 ? 39.937 27.021 -1.833  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   C   1 
ATOM   2093 O  O   . THR A   1 270 ? 39.172 27.161 -2.782  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   O   1 
ATOM   2094 C  CB  . THR A   1 270 ? 39.132 25.737 0.158   1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CB  1 
ATOM   2095 O  OG1 . THR A   1 270 ? 39.785 26.517 1.168   1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   OG1 1 
ATOM   2096 C  CG2 . THR A   1 270 ? 38.891 24.333 0.691   1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CG2 1 
ATOM   2097 N  N   . PHE A   1 271 ? 40.731 27.996 -1.399  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   N   1 
ATOM   2098 C  CA  . PHE A   1 271 ? 40.733 29.315 -2.030  1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CA  1 
ATOM   2099 C  C   . PHE A   1 271 ? 41.128 29.221 -3.499  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   C   1 
ATOM   2100 O  O   . PHE A   1 271 ? 40.545 29.890 -4.351  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   O   1 
ATOM   2101 C  CB  . PHE A   1 271 ? 41.681 30.268 -1.293  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CB  1 
ATOM   2102 C  CG  . PHE A   1 271 ? 41.639 31.686 -1.804  1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CG  1 
ATOM   2103 C  CD1 . PHE A   1 271 ? 40.802 32.622 -1.218  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD1 1 
ATOM   2104 C  CD2 . PHE A   1 271 ? 42.445 32.084 -2.860  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD2 1 
ATOM   2105 C  CE1 . PHE A   1 271 ? 40.762 33.925 -1.682  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE1 1 
ATOM   2106 C  CE2 . PHE A   1 271 ? 42.409 33.385 -3.328  1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE2 1 
ATOM   2107 C  CZ  . PHE A   1 271 ? 41.567 34.307 -2.738  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CZ  1 
ATOM   2108 N  N   . SER A   1 272 ? 42.121 28.388 -3.788  1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   N   1 
ATOM   2109 C  CA  . SER A   1 272 ? 42.602 28.215 -5.153  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CA  1 
ATOM   2110 C  C   . SER A   1 272 ? 41.556 27.505 -6.006  1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   C   1 
ATOM   2111 O  O   . SER A   1 272 ? 41.470 27.725 -7.215  1.00 96.02  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   O   1 
ATOM   2112 C  CB  . SER A   1 272 ? 43.916 27.433 -5.161  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CB  1 
ATOM   2113 O  OG  . SER A   1 272 ? 44.901 28.090 -4.381  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   OG  1 
ATOM   2114 N  N   . LYS A   1 273 ? 40.766 26.652 -5.364  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   N   1 
ATOM   2115 C  CA  . LYS A   1 273 ? 39.686 25.940 -6.035  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CA  1 
ATOM   2116 C  C   . LYS A   1 273 ? 38.602 26.907 -6.496  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   C   1 
ATOM   2117 O  O   . LYS A   1 273 ? 38.096 26.803 -7.612  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   O   1 
ATOM   2118 C  CB  . LYS A   1 273 ? 39.081 24.888 -5.102  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CB  1 
ATOM   2119 C  CG  . LYS A   1 273 ? 39.112 23.461 -5.626  1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CG  1 
ATOM   2120 C  CD  . LYS A   1 273 ? 38.483 22.507 -4.614  1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CD  1 
ATOM   2121 C  CE  . LYS A   1 273 ? 38.702 21.052 -4.999  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CE  1 
ATOM   2122 N  NZ  . LYS A   1 273 ? 38.023 20.119 -4.056  1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   NZ  1 
ATOM   2123 N  N   . GLU A   1 274 ? 38.255 27.852 -5.628  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   N   1 
ATOM   2124 C  CA  . GLU A   1 274 ? 37.146 28.765 -5.889  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CA  1 
ATOM   2125 C  C   . GLU A   1 274 ? 37.512 29.927 -6.806  1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   C   1 
ATOM   2126 O  O   . GLU A   1 274 ? 36.668 30.421 -7.552  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   O   1 
ATOM   2127 C  CB  . GLU A   1 274 ? 36.600 29.325 -4.573  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CB  1 
ATOM   2128 C  CG  . GLU A   1 274 ? 36.418 28.296 -3.479  1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CG  1 
ATOM   2129 C  CD  . GLU A   1 274 ? 35.994 28.919 -2.166  1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CD  1 
ATOM   2130 O  OE1 . GLU A   1 274 ? 36.289 30.114 -1.952  1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   OE1 1 
ATOM   2131 O  OE2 . GLU A   1 274 ? 35.372 28.213 -1.347  1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   OE2 1 
ATOM   2132 N  N   . ASN A   1 275 ? 38.764 30.369 -6.748  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   N   1 
ATOM   2133 C  CA  . ASN A   1 275 ? 39.138 31.612 -7.413  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CA  1 
ATOM   2134 C  C   . ASN A   1 275 ? 40.340 31.503 -8.341  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   C   1 
ATOM   2135 O  O   . ASN A   1 275 ? 40.885 32.519 -8.774  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   O   1 
ATOM   2136 C  CB  . ASN A   1 275 ? 39.401 32.693 -6.363  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . ASN A   1 275 ? 38.238 32.868 -5.412  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CG  1 
ATOM   2138 O  OD1 . ASN A   1 275 ? 37.083 32.928 -5.835  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   OD1 1 
ATOM   2139 N  ND2 . ASN A   1 275 ? 38.534 32.948 -4.119  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   ND2 1 
ATOM   2140 N  N   . GLY A   1 276 ? 40.746 30.277 -8.651  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   N   1 
ATOM   2141 C  CA  . GLY A   1 276 ? 41.841 30.058 -9.579  1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   CA  1 
ATOM   2142 C  C   . GLY A   1 276 ? 41.486 30.553 -10.968 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   C   1 
ATOM   2143 O  O   . GLY A   1 276 ? 40.360 30.367 -11.424 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   O   1 
ATOM   2144 N  N   . THR A   1 277 ? 42.441 31.185 -11.644 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   N   1 
ATOM   2145 C  CA  . THR A   1 277 ? 42.184 31.753 -12.966 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CA  1 
ATOM   2146 C  C   . THR A   1 277 ? 42.741 30.893 -14.092 1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   C   1 
ATOM   2147 O  O   . THR A   1 277 ? 42.887 31.359 -15.222 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   O   1 
ATOM   2148 C  CB  . THR A   1 277 ? 42.777 33.168 -13.101 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CB  1 
ATOM   2149 O  OG1 . THR A   1 277 ? 44.188 33.124 -12.856 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   OG1 1 
ATOM   2150 C  CG2 . THR A   1 277 ? 42.124 34.111 -12.111 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CG2 1 
ATOM   2151 N  N   . GLY A   1 278 ? 43.053 29.640 -13.786 1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   N   1 
ATOM   2152 C  CA  . GLY A   1 278 ? 43.575 28.734 -14.791 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   CA  1 
ATOM   2153 C  C   . GLY A   1 278 ? 45.010 28.333 -14.521 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   C   1 
ATOM   2154 O  O   . GLY A   1 278 ? 45.783 29.092 -13.936 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   O   1 
ATOM   2155 N  N   . ARG A   1 279 ? 45.368 27.130 -14.953 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   N   1 
ATOM   2156 C  CA  . ARG A   1 279 ? 46.702 26.601 -14.711 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CA  1 
ATOM   2157 C  C   . ARG A   1 279 ? 47.647 26.942 -15.858 1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   C   1 
ATOM   2158 O  O   . ARG A   1 279 ? 47.284 27.683 -16.773 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   O   1 
ATOM   2159 C  CB  . ARG A   1 279 ? 46.633 25.089 -14.496 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CB  1 
ATOM   2160 C  CG  . ARG A   1 279 ? 46.034 24.704 -13.153 1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CG  1 
ATOM   2161 C  CD  . ARG A   1 279 ? 45.823 23.206 -13.022 1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CD  1 
ATOM   2162 N  NE  . ARG A   1 279 ? 44.410 22.854 -12.905 1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NE  1 
ATOM   2163 C  CZ  . ARG A   1 279 ? 43.757 22.782 -11.749 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CZ  1 
ATOM   2164 N  NH1 . ARG A   1 279 ? 44.390 23.055 -10.618 1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NH1 1 
ATOM   2165 N  NH2 . ARG A   1 279 ? 42.472 22.450 -11.723 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NH2 1 
ATOM   2166 N  N   . LEU A   1 280 ? 48.861 26.402 -15.802 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   N   1 
ATOM   2167 C  CA  . LEU A   1 280 ? 49.870 26.678 -16.818 1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CA  1 
ATOM   2168 C  C   . LEU A   1 280 ? 50.193 25.442 -17.653 1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   C   1 
ATOM   2169 O  O   . LEU A   1 280 ? 50.395 24.354 -17.113 1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   O   1 
ATOM   2170 C  CB  . LEU A   1 280 ? 51.148 27.211 -16.167 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CB  1 
ATOM   2171 C  CG  . LEU A   1 280 ? 52.356 27.336 -17.098 1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CG  1 
ATOM   2172 C  CD1 . LEU A   1 280 ? 52.125 28.430 -18.129 1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CD1 1 
ATOM   2173 C  CD2 . LEU A   1 280 ? 53.630 27.592 -16.309 1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CD2 1 
ATOM   2174 N  N   . LYS A   1 281 ? 50.244 25.618 -18.970 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   N   1 
ATOM   2175 C  CA  . LYS A   1 281 ? 50.602 24.532 -19.874 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CA  1 
ATOM   2176 C  C   . LYS A   1 281 ? 51.667 24.978 -20.870 1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   C   1 
ATOM   2177 O  O   . LYS A   1 281 ? 52.562 24.210 -21.217 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   O   1 
ATOM   2178 C  CB  . LYS A   1 281 ? 49.367 24.022 -20.619 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CB  1 
ATOM   2179 N  N   . HIS A-2 1 7   ? 44.727 19.358 -11.440 1.00 131.77 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   1 
ATOM   2180 C  CA  . HIS A-2 1 7   ? 44.292 18.864 -10.150 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  1 
ATOM   2181 C  C   . HIS A-2 1 7   ? 44.985 19.644 -9.026  1.00 126.35 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   1 
ATOM   2182 O  O   . HIS A-2 1 7   ? 45.073 20.864 -9.123  1.00 130.72 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   1 
ATOM   2183 C  CB  . HIS A-2 1 7   ? 44.573 17.380 -10.070 1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  1 
ATOM   2184 C  CG  . HIS A-2 1 7   ? 43.589 16.632 -9.246  1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  1 
ATOM   2185 N  ND1 . HIS A-2 1 7   ? 43.677 15.288 -9.021  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2186 C  CD2 . HIS A-2 1 7   ? 42.437 17.046 -8.633  1.00 142.47 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2187 C  CE1 . HIS A-2 1 7   ? 42.638 14.881 -8.308  1.00 141.84 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2188 N  NE2 . HIS A-2 1 7   ? 41.884 15.939 -8.053  1.00 143.87 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2189 N  N   . SER A-2 1 8   ? 45.503 18.933 -8.017  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 N   1 
ATOM   2190 C  CA  . SER A-2 1 8   ? 46.232 19.497 -6.859  1.00 105.44 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CA  1 
ATOM   2191 C  C   . SER A-2 1 8   ? 46.304 21.024 -6.775  1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 C   1 
ATOM   2192 O  O   . SER A-2 1 8   ? 46.918 21.667 -7.623  1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 O   1 
ATOM   2193 C  CB  . SER A-2 1 8   ? 47.658 18.950 -6.835  1.00 105.47 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CB  1 
ATOM   2194 O  OG  . SER A-2 1 8   ? 47.688 17.592 -6.455  1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 OG  1 
ATOM   2195 N  N   . TYR A-2 1 9   ? 45.714 21.591 -5.728  1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 N   1 
ATOM   2196 C  CA  . TYR A-2 1 9   ? 45.398 23.017 -5.700  1.00 90.31  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CA  1 
ATOM   2197 C  C   . TYR A-2 1 9   ? 46.280 23.882 -4.791  1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 C   1 
ATOM   2198 O  O   . TYR A-2 1 9   ? 46.357 23.660 -3.581  1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 O   1 
ATOM   2199 C  CB  . TYR A-2 1 9   ? 43.937 23.199 -5.280  1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . TYR A-2 1 9   ? 42.963 22.393 -6.109  1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CG  1 
ATOM   2201 C  CD1 . TYR A-2 1 9   ? 42.305 22.956 -7.195  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2202 C  CD2 . TYR A-2 1 9   ? 42.718 21.058 -5.815  1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2203 C  CE1 . TYR A-2 1 9   ? 41.421 22.210 -7.956  1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2204 C  CE2 . TYR A-2 1 9   ? 41.846 20.306 -6.568  1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2205 C  CZ  . TYR A-2 1 9   ? 41.198 20.882 -7.634  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2206 O  OH  . TYR A-2 1 9   ? 40.327 20.114 -8.371  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 OH  1 
ATOM   2207 N  N   . SER A-2 1 10  ? 46.904 24.902 -5.382  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   1 
ATOM   2208 C  CA  . SER A-2 1 10  ? 47.716 25.871 -4.635  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  1 
ATOM   2209 C  C   . SER A-2 1 10  ? 47.802 27.230 -5.352  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   1 
ATOM   2210 O  O   . SER A-2 1 10  ? 47.172 27.438 -6.391  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   1 
ATOM   2211 C  CB  . SER A-2 1 10  ? 49.124 25.324 -4.396  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  1 
ATOM   2212 O  OG  . SER A-2 1 10  ? 49.788 25.070 -5.621  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  1 
ATOM   2213 N  N   . TYR A-2 1 11  ? 48.581 28.155 -4.794  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 N   1 
ATOM   2214 C  CA  . TYR A-2 1 11  ? 48.694 29.502 -5.361  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CA  1 
ATOM   2215 C  C   . TYR A-2 1 11  ? 49.530 29.525 -6.639  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 C   1 
ATOM   2216 O  O   . TYR A-2 1 11  ? 49.238 30.280 -7.566  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 O   1 
ATOM   2217 C  CB  . TYR A-2 1 11  ? 49.307 30.478 -4.349  1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CB  1 
ATOM   2218 C  CG  . TYR A-2 1 11  ? 48.376 30.962 -3.256  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CG  1 
ATOM   2219 C  CD1 . TYR A-2 1 11  ? 48.689 32.092 -2.508  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2220 C  CD2 . TYR A-2 1 11  ? 47.197 30.291 -2.962  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2221 C  CE1 . TYR A-2 1 11  ? 47.853 32.542 -1.500  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2222 C  CE2 . TYR A-2 1 11  ? 46.354 30.734 -1.956  1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2223 C  CZ  . TYR A-2 1 11  ? 46.688 31.860 -1.229  1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2224 O  OH  . TYR A-2 1 11  ? 45.855 32.304 -0.229  1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 OH  1 
ATOM   2225 N  N   . GLU A-2 1 12  ? 50.581 28.713 -6.678  1.00 78.14  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 N   1 
ATOM   2226 C  CA  . GLU A-2 1 12  ? 51.487 28.707 -7.819  1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CA  1 
ATOM   2227 C  C   . GLU A-2 1 12  ? 50.968 27.818 -8.937  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 C   1 
ATOM   2228 O  O   . GLU A-2 1 12  ? 51.500 27.820 -10.046 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 O   1 
ATOM   2229 C  CB  . GLU A-2 1 12  ? 52.879 28.240 -7.400  1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CB  1 
ATOM   2230 C  CG  . GLU A-2 1 12  ? 52.943 26.779 -7.007  1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CG  1 
ATOM   2231 C  CD  . GLU A-2 1 12  ? 54.341 26.212 -7.138  1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CD  1 
ATOM   2232 O  OE1 . GLU A-2 1 12  ? 54.683 25.289 -6.370  1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2233 O  OE2 . GLU A-2 1 12  ? 55.095 26.689 -8.014  1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2234 N  N   . ALA A-2 1 13  ? 49.926 27.054 -8.636  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 N   1 
ATOM   2235 C  CA  . ALA A-2 1 13  ? 49.398 26.092 -9.589  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CA  1 
ATOM   2236 C  C   . ALA A-2 1 13  ? 48.201 26.640 -10.362 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 C   1 
ATOM   2237 O  O   . ALA A-2 1 13  ? 48.062 26.388 -11.556 1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 O   1 
ATOM   2238 C  CB  . ALA A-2 1 13  ? 49.013 24.805 -8.871  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CB  1 
ATOM   2239 N  N   . CYS A-2 1 14  ? 47.355 27.410 -9.685  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 N   1 
ATOM   2240 C  CA  . CYS A-2 1 14  ? 46.020 27.696 -10.198 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 CA  1 
ATOM   2241 C  C   . CYS A-2 1 14  ? 45.753 29.140 -10.620 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 C   1 
ATOM   2242 O  O   . CYS A-2 1 14  ? 44.617 29.484 -10.945 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 O   1 
ATOM   2243 C  CB  . CYS A-2 1 14  ? 44.986 27.302 -9.146  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 CB  1 
ATOM   2244 S  SG  . CYS A-2 1 14  ? 45.075 25.571 -8.660  1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 SG  1 
ATOM   2245 N  N   . PHE A-2 1 15  ? 46.776 29.987 -10.630 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 N   1 
ATOM   2246 C  CA  . PHE A-2 1 15  ? 46.538 31.395 -10.933 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CA  1 
ATOM   2247 C  C   . PHE A-2 1 15  ? 47.334 31.895 -12.131 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 C   1 
ATOM   2248 O  O   . PHE A-2 1 15  ? 48.022 32.912 -12.055 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 O   1 
ATOM   2249 C  CB  . PHE A-2 1 15  ? 46.832 32.246 -9.699  1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CB  1 
ATOM   2250 C  CG  . PHE A-2 1 15  ? 45.897 31.977 -8.558  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CG  1 
ATOM   2251 C  CD1 . PHE A-2 1 15  ? 44.734 32.714 -8.411  1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2252 C  CD2 . PHE A-2 1 15  ? 46.164 30.968 -7.649  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2253 C  CE1 . PHE A-2 1 15  ? 43.865 32.462 -7.371  1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2254 C  CE2 . PHE A-2 1 15  ? 45.298 30.712 -6.605  1.00 73.85  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2255 C  CZ  . PHE A-2 1 15  ? 44.147 31.460 -6.466  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2256 N  N   . TRP A-2 1 16  ? 47.210 31.179 -13.245 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 N   1 
ATOM   2257 C  CA  . TRP A-2 1 16  ? 47.869 31.558 -14.488 1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CA  1 
ATOM   2258 C  C   . TRP A-2 1 16  ? 46.857 32.059 -15.521 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 C   1 
ATOM   2259 O  O   . TRP A-2 1 16  ? 46.198 31.264 -16.192 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 O   1 
ATOM   2260 C  CB  . TRP A-2 1 16  ? 48.650 30.375 -15.061 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . TRP A-2 1 16  ? 49.768 29.874 -14.193 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CG  1 
ATOM   2262 C  CD1 . TRP A-2 1 16  ? 49.712 28.846 -13.295 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2263 C  CD2 . TRP A-2 1 16  ? 51.113 30.359 -14.160 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2264 N  NE1 . TRP A-2 1 16  ? 50.937 28.668 -12.698 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2265 C  CE2 . TRP A-2 1 16  ? 51.821 29.591 -13.216 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2266 C  CE3 . TRP A-2 1 16  ? 51.796 31.379 -14.836 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2267 C  CZ2 . TRP A-2 1 16  ? 53.167 29.798 -12.926 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2268 C  CZ3 . TRP A-2 1 16  ? 53.135 31.589 -14.551 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2269 C  CH2 . TRP A-2 1 16  ? 53.806 30.802 -13.604 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2270 N  N   . ASP A-2 1 17  ? 46.739 33.378 -15.642 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 N   1 
ATOM   2271 C  CA  . ASP A-2 1 17  ? 45.839 33.989 -16.617 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2272 C  C   . ASP A-2 1 17  ? 46.627 34.841 -17.611 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 C   1 
ATOM   2273 O  O   . ASP A-2 1 17  ? 47.621 35.466 -17.238 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 O   1 
ATOM   2274 C  CB  . ASP A-2 1 17  ? 44.777 34.840 -15.912 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2275 N  N   . PRO A-2 1 18  ? 46.182 34.870 -18.880 1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 N   1 
ATOM   2276 C  CA  . PRO A-2 1 18  ? 46.872 35.611 -19.946 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2277 C  C   . PRO A-2 1 18  ? 46.722 37.128 -19.827 1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 C   1 
ATOM   2278 O  O   . PRO A-2 1 18  ? 47.254 37.861 -20.661 1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 O   1 
ATOM   2279 C  CB  . PRO A-2 1 18  ? 46.195 35.097 -21.221 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2280 C  CG  . PRO A-2 1 18  ? 44.834 34.707 -20.780 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2281 C  CD  . PRO A-2 1 18  ? 44.993 34.162 -19.386 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2282 N  N   . ASN A-2 1 19  ? 46.001 37.588 -18.810 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 N   1 
ATOM   2283 C  CA  . ASN A-2 1 19  ? 45.912 39.015 -18.522 1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2284 C  C   . ASN A-2 1 19  ? 46.332 39.310 -17.087 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 C   1 
ATOM   2285 O  O   . ASN A-2 1 19  ? 46.074 40.397 -16.565 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 O   1 
ATOM   2286 C  CB  . ASN A-2 1 19  ? 44.498 39.534 -18.778 1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2287 C  CG  . ASN A-2 1 19  ? 44.156 39.586 -20.255 1.00 108.95 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2288 O  OD1 . ASN A-2 1 19  ? 44.600 40.479 -20.977 1.00 110.71 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2289 N  ND2 . ASN A-2 1 19  ? 43.359 38.627 -20.711 1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2290 N  N   . ASP A-2 1 20  ? 46.980 38.328 -16.464 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   1 
ATOM   2291 C  CA  . ASP A-2 1 20  ? 47.499 38.451 -15.105 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2292 C  C   . ASP A-2 1 20  ? 46.392 38.820 -14.118 1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   1 
ATOM   2293 O  O   . ASP A-2 1 20  ? 46.589 39.641 -13.221 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   1 
ATOM   2294 C  CB  . ASP A-2 1 20  ? 48.632 39.484 -15.061 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2295 C  CG  . ASP A-2 1 20  ? 49.875 39.023 -15.814 1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2296 O  OD1 . ASP A-2 1 20  ? 50.004 37.806 -16.069 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2297 O  OD2 . ASP A-2 1 20  ? 50.716 39.880 -16.167 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2298 N  N   . ASN A-2 1 21  ? 45.226 38.207 -14.297 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 N   1 
ATOM   2299 C  CA  . ASN A-2 1 21  ? 44.101 38.413 -13.394 1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2300 C  C   . ASN A-2 1 21  ? 44.367 37.784 -12.037 1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 C   1 
ATOM   2301 O  O   . ASN A-2 1 21  ? 44.170 38.417 -11.000 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 O   1 
ATOM   2302 C  CB  . ASN A-2 1 21  ? 42.817 37.833 -13.987 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2303 C  CG  . ASN A-2 1 21  ? 42.490 38.413 -15.345 1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2304 O  OD1 . ASN A-2 1 21  ? 42.704 39.599 -15.594 1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2305 N  ND2 . ASN A-2 1 21  ? 41.969 37.576 -16.235 1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2306 N  N   . GLY A-2 1 22  ? 44.822 36.534 -12.058 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 N   1 
ATOM   2307 C  CA  . GLY A-2 1 22  ? 45.120 35.788 -10.848 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2308 C  C   . GLY A-2 1 22  ? 46.136 36.477 -9.961  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 C   1 
ATOM   2309 O  O   . GLY A-2 1 22  ? 46.179 36.244 -8.753  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 O   1 
ATOM   2310 N  N   . VAL A-2 1 23  ? 46.954 37.333 -10.566 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N   1 
ATOM   2311 C  CA  . VAL A-2 1 23  ? 47.934 38.119 -9.827  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2312 C  C   . VAL A-2 1 23  ? 47.249 39.079 -8.858  1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C   1 
ATOM   2313 O  O   . VAL A-2 1 23  ? 47.488 39.034 -7.652  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O   1 
ATOM   2314 C  CB  . VAL A-2 1 23  ? 48.844 38.920 -10.783 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2315 C  CG1 . VAL A-2 1 23  ? 49.755 39.857 -10.002 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2316 C  CG2 . VAL A-2 1 23  ? 49.661 37.974 -11.652 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2317 N  N   . ASN A-2 1 24  ? 46.390 39.940 -9.393  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 N   1 
ATOM   2318 C  CA  . ASN A-2 1 24  ? 45.705 40.943 -8.588  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2319 C  C   . ASN A-2 1 24  ? 44.731 40.328 -7.588  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 C   1 
ATOM   2320 O  O   . ASN A-2 1 24  ? 44.474 40.901 -6.528  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 O   1 
ATOM   2321 C  CB  . ASN A-2 1 24  ? 44.978 41.930 -9.498  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2322 C  CG  . ASN A-2 1 24  ? 45.934 42.712 -10.377 1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2323 O  OD1 . ASN A-2 1 24  ? 46.980 43.170 -9.913  1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2324 N  ND2 . ASN A-2 1 24  ? 45.592 42.853 -11.655 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2325 N  N   . ILE A-2 1 25  ? 44.198 39.159 -7.926  1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   2326 C  CA  . ILE A-2 1 25  ? 43.326 38.426 -7.017  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2327 C  C   . ILE A-2 1 25  ? 44.101 37.965 -5.780  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   2328 O  O   . ILE A-2 1 25  ? 43.636 38.129 -4.652  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   2329 C  CB  . ILE A-2 1 25  ? 42.679 37.216 -7.720  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2330 C  CG1 . ILE A-2 1 25  ? 41.587 37.691 -8.678  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2331 C  CG2 . ILE A-2 1 25  ? 42.087 36.251 -6.709  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2332 C  CD1 . ILE A-2 1 25  ? 41.509 36.895 -9.959  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2333 N  N   . LEU A-2 1 26  ? 45.289 37.408 -5.994  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   2334 C  CA  . LEU A-2 1 26  ? 46.139 36.973 -4.888  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2335 C  C   . LEU A-2 1 26  ? 46.683 38.149 -4.084  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   2336 O  O   . LEU A-2 1 26  ? 46.711 38.106 -2.855  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   2337 C  CB  . LEU A-2 1 26  ? 47.302 36.124 -5.401  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2338 C  CG  . LEU A-2 1 26  ? 46.942 34.729 -5.907  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2339 C  CD1 . LEU A-2 1 26  ? 48.202 33.950 -6.250  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2340 C  CD2 . LEU A-2 1 26  ? 46.107 33.989 -4.878  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2341 N  N   . LEU A-2 1 27  ? 47.127 39.191 -4.780  1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   1 
ATOM   2342 C  CA  . LEU A-2 1 27  ? 47.636 40.384 -4.113  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2343 C  C   . LEU A-2 1 27  ? 46.536 41.051 -3.296  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   1 
ATOM   2344 O  O   . LEU A-2 1 27  ? 46.788 41.591 -2.218  1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   1 
ATOM   2345 C  CB  . LEU A-2 1 27  ? 48.214 41.371 -5.128  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2346 C  CG  . LEU A-2 1 27  ? 49.537 40.958 -5.774  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2347 C  CD1 . LEU A-2 1 27  ? 50.022 42.025 -6.742  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2348 C  CD2 . LEU A-2 1 27  ? 50.579 40.689 -4.704  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2349 N  N   . GLY A-2 1 28  ? 45.313 41.001 -3.813  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 N   1 
ATOM   2350 C  CA  . GLY A-2 1 28  ? 44.170 41.553 -3.112  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2351 C  C   . GLY A-2 1 28  ? 43.845 40.749 -1.869  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 C   1 
ATOM   2352 O  O   . GLY A-2 1 28  ? 43.536 41.313 -0.817  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 O   1 
ATOM   2353 N  N   . HIS A-2 1 29  ? 43.930 39.427 -1.991  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 N   1 
ATOM   2354 C  CA  . HIS A-2 1 29  ? 43.595 38.529 -0.892  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2355 C  C   . HIS A-2 1 29  ? 44.567 38.649 0.284   1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 C   1 
ATOM   2356 O  O   . HIS A-2 1 29  ? 44.147 38.727 1.440   1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 O   1 
ATOM   2357 C  CB  . HIS A-2 1 29  ? 43.555 37.080 -1.379  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2358 C  CG  . HIS A-2 1 29  ? 43.168 36.100 -0.324  1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2359 N  ND1 . HIS A-2 1 29  ? 42.045 36.268 0.479   1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2360 C  CD2 . HIS A-2 1 29  ? 43.732 34.943 0.085   1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2361 C  CE1 . HIS A-2 1 29  ? 41.951 35.264 1.314   1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2362 N  NE2 . HIS A-2 1 29  ? 42.966 34.434 1.100   1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2363 N  N   . ILE A-2 1 30  ? 45.863 38.653 -0.016  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 N   1 
ATOM   2364 C  CA  . ILE A-2 1 30  ? 46.886 38.763 1.017   1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2365 C  C   . ILE A-2 1 30  ? 46.791 40.118 1.719   1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 C   1 
ATOM   2366 O  O   . ILE A-2 1 30  ? 46.918 40.207 2.941   1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 O   1 
ATOM   2367 C  CB  . ILE A-2 1 30  ? 48.307 38.559 0.430   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2368 C  CG1 . ILE A-2 1 30  ? 48.682 37.075 0.437   1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2369 C  CG2 . ILE A-2 1 30  ? 49.351 39.335 1.220   1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2370 C  CD1 . ILE A-2 1 30  ? 47.976 36.241 -0.610  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2371 N  N   . SER A-2 1 31  ? 46.538 41.164 0.938   1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 N   1 
ATOM   2372 C  CA  . SER A-2 1 31  ? 46.441 42.522 1.463   1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 CA  1 
ATOM   2373 C  C   . SER A-2 1 31  ? 45.252 42.694 2.405   1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 C   1 
ATOM   2374 O  O   . SER A-2 1 31  ? 45.364 43.340 3.446   1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 O   1 
ATOM   2375 C  CB  . SER A-2 1 31  ? 46.340 43.527 0.314   1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 CB  1 
ATOM   2376 O  OG  . SER A-2 1 31  ? 45.799 44.758 0.757   1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 OG  1 
ATOM   2377 N  N   . GLN A-2 1 32  ? 44.113 42.118 2.037   1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 N   1 
ATOM   2378 C  CA  . GLN A-2 1 32  ? 42.917 42.251 2.857   1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2379 C  C   . GLN A-2 1 32  ? 43.057 41.413 4.123   1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 C   1 
ATOM   2380 O  O   . GLN A-2 1 32  ? 42.438 41.708 5.146   1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 O   1 
ATOM   2381 C  CB  . GLN A-2 1 32  ? 41.665 41.842 2.075   1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2382 C  CG  . GLN A-2 1 32  ? 41.295 40.369 2.186   1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2383 C  CD  . GLN A-2 1 32  ? 39.834 40.108 1.862   1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2384 O  OE1 . GLN A-2 1 32  ? 39.101 41.018 1.469   1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2385 N  NE2 . GLN A-2 1 32  ? 39.401 38.864 2.036   1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2386 N  N   . GLY A-2 1 33  ? 43.883 40.374 4.048   1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   2387 C  CA  . GLY A-2 1 33  ? 44.120 39.504 5.183   1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2388 C  C   . GLY A-2 1 33  ? 45.003 40.182 6.209   1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   2389 O  O   . GLY A-2 1 33  ? 44.941 39.884 7.403   1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   2390 N  N   . ILE A-2 1 34  ? 45.831 41.104 5.737   1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 N   1 
ATOM   2391 C  CA  . ILE A-2 1 34  ? 46.717 41.849 6.617   1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2392 C  C   . ILE A-2 1 34  ? 45.921 42.861 7.441   1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 C   1 
ATOM   2393 O  O   . ILE A-2 1 34  ? 46.115 42.976 8.652   1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 O   1 
ATOM   2394 C  CB  . ILE A-2 1 34  ? 47.824 42.555 5.814   1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2395 C  CG1 . ILE A-2 1 34  ? 48.810 41.518 5.279   1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2396 C  CG2 . ILE A-2 1 34  ? 48.569 43.556 6.678   1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2397 C  CD1 . ILE A-2 1 34  ? 49.756 42.061 4.245   1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2398 N  N   . ARG A-2 1 35  ? 45.014 43.581 6.785   1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 N   1 
ATOM   2399 C  CA  . ARG A-2 1 35  ? 44.145 44.532 7.474   1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2400 C  C   . ARG A-2 1 35  ? 43.189 43.807 8.409   1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 C   1 
ATOM   2401 O  O   . ARG A-2 1 35  ? 42.769 44.350 9.428   1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 O   1 
ATOM   2402 C  CB  . ARG A-2 1 35  ? 43.349 45.374 6.473   1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2403 C  CG  . ARG A-2 1 35  ? 44.200 46.238 5.562   1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2404 C  CD  . ARG A-2 1 35  ? 43.428 46.640 4.315   1.00 106.81 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2405 N  NE  . ARG A-2 1 35  ? 44.211 47.514 3.446   1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2406 C  CZ  . ARG A-2 1 35  ? 43.687 48.324 2.532   1.00 110.91 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2407 N  NH1 . ARG A-2 1 35  ? 42.373 48.374 2.360   1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2408 N  NH2 . ARG A-2 1 35  ? 44.479 49.084 1.787   1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2409 N  N   . SER A-2 1 36  ? 42.852 42.573 8.052   1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 N   1 
ATOM   2410 C  CA  . SER A-2 1 36  ? 41.937 41.760 8.841   1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CA  1 
ATOM   2411 C  C   . SER A-2 1 36  ? 42.542 41.400 10.197  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 C   1 
ATOM   2412 O  O   . SER A-2 1 36  ? 41.821 41.065 11.138  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 O   1 
ATOM   2413 C  CB  . SER A-2 1 36  ? 41.561 40.493 8.071   1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CB  1 
ATOM   2414 O  OG  . SER A-2 1 36  ? 40.864 39.578 8.896   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 OG  1 
ATOM   2415 N  N   . CYS A-2 1 37  ? 43.867 41.471 10.295  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 N   1 
ATOM   2416 C  CA  . CYS A-2 1 37  ? 44.552 41.218 11.558  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 CA  1 
ATOM   2417 C  C   . CYS A-2 1 37  ? 44.219 42.295 12.583  1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 C   1 
ATOM   2418 O  O   . CYS A-2 1 37  ? 44.177 42.028 13.784  1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 O   1 
ATOM   2419 C  CB  . CYS A-2 1 37  ? 46.068 41.144 11.353  1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 CB  1 
ATOM   2420 S  SG  . CYS A-2 1 37  ? 46.659 39.659 10.505  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 SG  1 
ATOM   2421 N  N   . ASP A-2 1 38  ? 43.975 43.512 12.103  1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 N   1 
ATOM   2422 C  CA  . ASP A-2 1 38  ? 43.651 44.635 12.977  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2423 C  C   . ASP A-2 1 38  ? 42.388 44.371 13.794  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 C   1 
ATOM   2424 O  O   . ASP A-2 1 38  ? 42.179 44.978 14.843  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 O   1 
ATOM   2425 C  CB  . ASP A-2 1 38  ? 43.482 45.919 12.161  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2426 C  CG  . ASP A-2 1 38  ? 44.785 46.403 11.557  1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2427 O  OD1 . ASP A-2 1 38  ? 45.818 46.374 12.258  1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2428 O  OD2 . ASP A-2 1 38  ? 44.777 46.817 10.380  1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2429 N  N   . SER A-2 1 39  ? 41.547 43.468 13.303  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 N   1 
ATOM   2430 C  CA  . SER A-2 1 39  ? 40.344 43.082 14.023  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 CA  1 
ATOM   2431 C  C   . SER A-2 1 39  ? 40.714 42.403 15.335  1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 C   1 
ATOM   2432 O  O   . SER A-2 1 39  ? 40.161 42.719 16.390  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 O   1 
ATOM   2433 C  CB  . SER A-2 1 39  ? 39.479 42.150 13.171  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 CB  1 
ATOM   2434 O  OG  . SER A-2 1 39  ? 39.137 42.746 11.931  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 OG  1 
HETATM 2435 N  N   . MSE A-2 1 40  ? 41.659 41.471 15.265  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 N   1 
HETATM 2436 C  CA  . MSE A-2 1 40  ? 42.080 40.725 16.444  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CA  1 
HETATM 2437 C  C   . MSE A-2 1 40  ? 43.080 41.511 17.289  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 C   1 
HETATM 2438 O  O   . MSE A-2 1 40  ? 43.043 41.442 18.520  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 O   1 
HETATM 2439 C  CB  . MSE A-2 1 40  ? 42.673 39.373 16.037  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CB  1 
HETATM 2440 C  CG  . MSE A-2 1 40  ? 41.622 38.307 15.750  1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CG  1 
HETATM 2441 SE SE  . MSE A-2 1 40  ? 40.412 38.042 17.266  1.00 94.32  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 SE  1 
HETATM 2442 C  CE  . MSE A-2 1 40  ? 39.167 36.772 16.468  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CE  1 
ATOM   2443 N  N   . ILE A-2 1 41  ? 43.963 42.257 16.628  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 N   1 
ATOM   2444 C  CA  . ILE A-2 1 41  ? 44.930 43.102 17.324  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2445 C  C   . ILE A-2 1 41  ? 44.231 44.058 18.287  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 C   1 
ATOM   2446 O  O   . ILE A-2 1 41  ? 44.620 44.177 19.448  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 O   1 
ATOM   2447 C  CB  . ILE A-2 1 41  ? 45.783 43.923 16.338  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2448 C  CG1 . ILE A-2 1 41  ? 46.715 43.010 15.544  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2449 C  CG2 . ILE A-2 1 41  ? 46.608 44.961 17.081  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2450 C  CD1 . ILE A-2 1 41  ? 47.342 43.689 14.337  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2451 N  N   . LEU A-2 1 42  ? 43.192 44.732 17.804  1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 N   1 
ATOM   2452 C  CA  . LEU A-2 1 42  ? 42.439 45.660 18.638  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2453 C  C   . LEU A-2 1 42  ? 41.687 44.916 19.733  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 C   1 
ATOM   2454 O  O   . LEU A-2 1 42  ? 41.628 45.375 20.873  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 O   1 
ATOM   2455 C  CB  . LEU A-2 1 42  ? 41.461 46.480 17.796  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2456 C  CG  . LEU A-2 1 42  ? 40.745 47.610 18.544  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2457 C  CD1 . LEU A-2 1 42  ? 41.711 48.739 18.877  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2458 C  CD2 . LEU A-2 1 42  ? 39.558 48.130 17.748  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2459 N  N   . PHE A-2 1 43  ? 41.114 43.768 19.381  1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 N   1 
ATOM   2460 C  CA  . PHE A-2 1 43  ? 40.373 42.958 20.342  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2461 C  C   . PHE A-2 1 43  ? 41.264 42.512 21.495  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 C   1 
ATOM   2462 O  O   . PHE A-2 1 43  ? 40.889 42.633 22.659  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 O   1 
ATOM   2463 C  CB  . PHE A-2 1 43  ? 39.757 41.734 19.661  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2464 C  CG  . PHE A-2 1 43  ? 39.130 40.760 20.622  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2465 C  CD1 . PHE A-2 1 43  ? 37.942 41.067 21.267  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2466 C  CD2 . PHE A-2 1 43  ? 39.731 39.540 20.882  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2467 C  CE1 . PHE A-2 1 43  ? 37.364 40.176 22.147  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2468 C  CE2 . PHE A-2 1 43  ? 39.160 38.644 21.762  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2469 C  CZ  . PHE A-2 1 43  ? 37.975 38.962 22.397  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2470 N  N   . PHE A-2 1 44  ? 42.442 41.996 21.157  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 N   1 
ATOM   2471 C  CA  . PHE A-2 1 44  ? 43.415 41.547 22.147  1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2472 C  C   . PHE A-2 1 44  ? 43.803 42.670 23.097  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 C   1 
ATOM   2473 O  O   . PHE A-2 1 44  ? 43.944 42.459 24.301  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 O   1 
ATOM   2474 C  CB  . PHE A-2 1 44  ? 44.665 41.006 21.453  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . PHE A-2 1 44  ? 44.468 39.668 20.801  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2476 C  CD1 . PHE A-2 1 44  ? 45.183 39.327 19.663  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2477 C  CD2 . PHE A-2 1 44  ? 43.586 38.742 21.336  1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2478 C  CE1 . PHE A-2 1 44  ? 45.013 38.094 19.061  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2479 C  CE2 . PHE A-2 1 44  ? 43.414 37.505 20.741  1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2480 C  CZ  . PHE A-2 1 44  ? 44.127 37.182 19.601  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2481 N  N   . LYS A-2 1 45  ? 43.972 43.866 22.544  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 N   1 
ATOM   2482 C  CA  . LYS A-2 1 45  ? 44.342 45.028 23.339  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2483 C  C   . LYS A-2 1 45  ? 43.234 45.406 24.315  1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 C   1 
ATOM   2484 O  O   . LYS A-2 1 45  ? 43.468 45.510 25.518  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 O   1 
ATOM   2485 C  CB  . LYS A-2 1 45  ? 44.668 46.214 22.431  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2486 C  CG  . LYS A-2 1 45  ? 45.088 47.464 23.179  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2487 C  CD  . LYS A-2 1 45  ? 45.473 48.580 22.223  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2488 C  CE  . LYS A-2 1 45  ? 46.029 49.773 22.981  1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2489 N  NZ  . LYS A-2 1 45  ? 45.884 51.035 22.207  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2490 N  N   . GLN A-2 1 46  ? 42.028 45.606 23.790  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 N   1 
ATOM   2491 C  CA  . GLN A-2 1 46  ? 40.892 46.019 24.609  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2492 C  C   . GLN A-2 1 46  ? 40.537 44.969 25.654  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 C   1 
ATOM   2493 O  O   . GLN A-2 1 46  ? 40.226 45.300 26.797  1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 O   1 
ATOM   2494 C  CB  . GLN A-2 1 46  ? 39.676 46.314 23.732  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2495 C  CG  . GLN A-2 1 46  ? 39.875 47.476 22.781  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2496 C  CD  . GLN A-2 1 46  ? 38.568 48.161 22.428  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2497 O  OE1 . GLN A-2 1 46  ? 38.103 48.094 21.287  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2498 N  NE2 . GLN A-2 1 46  ? 37.968 48.830 23.409  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2499 N  N   . ARG A-2 1 47  ? 40.580 43.706 25.248  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 N   1 
ATOM   2500 C  CA  . ARG A-2 1 47  ? 40.364 42.590 26.160  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2501 C  C   . ARG A-2 1 47  ? 41.413 42.576 27.276  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 C   1 
ATOM   2502 O  O   . ARG A-2 1 47  ? 41.097 42.295 28.431  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 O   1 
ATOM   2503 C  CB  . ARG A-2 1 47  ? 40.389 41.272 25.386  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2504 C  CG  . ARG A-2 1 47  ? 40.371 40.029 26.244  1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2505 C  CD  . ARG A-2 1 47  ? 38.980 39.706 26.735  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2506 N  NE  . ARG A-2 1 47  ? 38.748 38.266 26.732  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2507 C  CZ  . ARG A-2 1 47  ? 39.128 37.447 27.706  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2508 N  NH1 . ARG A-2 1 47  ? 39.764 37.927 28.764  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2509 N  NH2 . ARG A-2 1 47  ? 38.876 36.147 27.620  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2510 N  N   . SER A-2 1 48  ? 42.658 42.883 26.924  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 N   1 
ATOM   2511 C  CA  . SER A-2 1 48  ? 43.734 42.966 27.907  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CA  1 
ATOM   2512 C  C   . SER A-2 1 48  ? 43.466 44.080 28.910  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 C   1 
ATOM   2513 O  O   . SER A-2 1 48  ? 43.622 43.895 30.119  1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 O   1 
ATOM   2514 C  CB  . SER A-2 1 48  ? 45.080 43.203 27.220  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CB  1 
ATOM   2515 O  OG  . SER A-2 1 48  ? 45.364 44.591 27.138  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 OG  1 
ATOM   2516 N  N   . GLU A-2 1 49  ? 43.060 45.236 28.394  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 N   1 
ATOM   2517 C  CA  . GLU A-2 1 49  ? 42.795 46.401 29.227  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2518 C  C   . GLU A-2 1 49  ? 41.602 46.149 30.141  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 C   1 
ATOM   2519 O  O   . GLU A-2 1 49  ? 41.521 46.701 31.239  1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 O   1 
ATOM   2520 C  CB  . GLU A-2 1 49  ? 42.552 47.638 28.356  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2521 N  N   . LEU A-2 1 50  ? 40.686 45.300 29.684  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   1 
ATOM   2522 C  CA  . LEU A-2 1 50  ? 39.488 44.965 30.447  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2523 C  C   . LEU A-2 1 50  ? 39.809 44.109 31.668  1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   1 
ATOM   2524 O  O   . LEU A-2 1 50  ? 39.285 44.343 32.761  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   1 
ATOM   2525 C  CB  . LEU A-2 1 50  ? 38.479 44.240 29.554  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2526 C  CG  . LEU A-2 1 50  ? 37.209 43.709 30.225  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2527 C  CD1 . LEU A-2 1 50  ? 36.405 44.849 30.825  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2528 C  CD2 . LEU A-2 1 50  ? 36.364 42.918 29.233  1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2529 N  N   . GLU A-2 1 51  ? 40.667 43.112 31.475  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 N   1 
ATOM   2530 C  CA  . GLU A-2 1 51  ? 41.020 42.186 32.544  1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2531 C  C   . GLU A-2 1 51  ? 41.841 42.872 33.632  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 C   1 
ATOM   2532 O  O   . GLU A-2 1 51  ? 41.740 42.526 34.808  1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 O   1 
ATOM   2533 C  CB  . GLU A-2 1 51  ? 41.791 40.989 31.982  1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2534 C  CG  . GLU A-2 1 51  ? 40.982 40.101 31.046  1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2535 C  CD  . GLU A-2 1 51  ? 39.821 39.409 31.740  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2536 O  OE1 . GLU A-2 1 51  ? 39.876 39.238 32.976  1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2537 O  OE2 . GLU A-2 1 51  ? 38.851 39.031 31.048  1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2538 N  N   . LYS A-2 1 52  ? 42.656 43.842 33.232  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N   1 
ATOM   2539 C  CA  . LYS A-2 1 52  ? 43.462 44.596 34.182  1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2540 C  C   . LYS A-2 1 52  ? 42.563 45.389 35.122  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C   1 
ATOM   2541 O  O   . LYS A-2 1 52  ? 42.772 45.401 36.333  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O   1 
ATOM   2542 C  CB  . LYS A-2 1 52  ? 44.428 45.528 33.449  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2543 C  CG  . LYS A-2 1 52  ? 45.328 46.339 34.364  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2544 C  CD  . LYS A-2 1 52  ? 45.956 47.507 33.621  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2545 C  CE  . LYS A-2 1 52  ? 46.885 48.300 34.527  1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2546 N  NZ  . LYS A-2 1 52  ? 47.554 49.411 33.799  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2547 N  N   . ASP A-2 1 53  ? 41.552 46.042 34.559  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 N   1 
ATOM   2548 C  CA  . ASP A-2 1 53  ? 40.622 46.828 35.359  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2549 C  C   . ASP A-2 1 53  ? 39.761 45.928 36.241  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 C   1 
ATOM   2550 O  O   . ASP A-2 1 53  ? 39.412 46.297 37.362  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 O   1 
ATOM   2551 C  CB  . ASP A-2 1 53  ? 39.739 47.692 34.461  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2552 C  CG  . ASP A-2 1 53  ? 40.546 48.588 33.546  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2553 O  OD1 . ASP A-2 1 53  ? 41.763 48.740 33.787  1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2554 O  OD2 . ASP A-2 1 53  ? 39.968 49.137 32.585  1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2555 N  N   . TYR A-2 1 54  ? 39.423 44.748 35.732  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   1 
ATOM   2556 C  CA  . TYR A-2 1 54  ? 38.643 43.789 36.505  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2557 C  C   . TYR A-2 1 54  ? 39.440 43.305 37.712  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   1 
ATOM   2558 O  O   . TYR A-2 1 54  ? 38.924 43.265 38.826  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   1 
ATOM   2559 C  CB  . TYR A-2 1 54  ? 38.222 42.603 35.637  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2560 C  CG  . TYR A-2 1 54  ? 37.333 41.605 36.346  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2561 C  CD1 . TYR A-2 1 54  ? 35.964 41.813 36.452  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2562 C  CD2 . TYR A-2 1 54  ? 37.865 40.452 36.909  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2563 C  CE1 . TYR A-2 1 54  ? 35.149 40.898 37.102  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2564 C  CE2 . TYR A-2 1 54  ? 37.060 39.536 37.561  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2565 C  CZ  . TYR A-2 1 54  ? 35.704 39.762 37.655  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2566 O  OH  . TYR A-2 1 54  ? 34.908 38.846 38.304  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2567 N  N   . ALA A-2 1 55  ? 40.699 42.944 37.484  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N   1 
ATOM   2568 C  CA  . ALA A-2 1 55  ? 41.562 42.467 38.560  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2569 C  C   . ALA A-2 1 55  ? 41.820 43.565 39.580  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C   1 
ATOM   2570 O  O   . ALA A-2 1 55  ? 41.763 43.329 40.788  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O   1 
ATOM   2571 C  CB  . ALA A-2 1 55  ? 42.875 41.952 38.002  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2572 N  N   . ARG A-2 1 56  ? 42.100 44.768 39.090  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 N   1 
ATOM   2573 C  CA  . ARG A-2 1 56  ? 42.417 45.887 39.969  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2574 C  C   . ARG A-2 1 56  ? 41.217 46.292 40.815  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 C   1 
ATOM   2575 O  O   . ARG A-2 1 56  ? 41.359 46.592 42.000  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 O   1 
ATOM   2576 C  CB  . ARG A-2 1 56  ? 42.922 47.086 39.160  1.00 74.15  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2577 C  CG  . ARG A-2 1 56  ? 44.368 46.957 38.673  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2578 C  CD  . ARG A-2 1 56  ? 45.153 45.914 39.468  1.00 106.29 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2579 N  NE  . ARG A-2 1 56  ? 46.593 46.021 39.253  1.00 115.02 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2580 C  CZ  . ARG A-2 1 56  ? 47.425 46.676 40.058  1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2581 N  NH1 . ARG A-2 1 56  ? 46.962 47.280 41.145  1.00 114.22 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2582 N  NH2 . ARG A-2 1 56  ? 48.722 46.721 39.780  1.00 118.36 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2583 N  N   . ARG A-2 1 57  ? 40.034 46.288 40.213  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   2584 C  CA  . ARG A-2 1 57  ? 38.827 46.688 40.928  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2585 C  C   . ARG A-2 1 57  ? 38.335 45.586 41.859  1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   2586 O  O   . ARG A-2 1 57  ? 37.720 45.866 42.887  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   2587 C  CB  . ARG A-2 1 57  ? 37.722 47.076 39.949  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2588 C  CG  . ARG A-2 1 57  ? 36.568 47.797 40.613  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2589 C  CD  . ARG A-2 1 57  ? 35.536 48.246 39.601  1.00 92.83  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2590 N  NE  . ARG A-2 1 57  ? 34.239 48.474 40.228  1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2591 C  CZ  . ARG A-2 1 57  ? 33.150 48.849 39.568  1.00 102.43 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2592 N  NH1 . ARG A-2 1 57  ? 33.204 49.041 38.258  1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2593 N  NH2 . ARG A-2 1 57  ? 32.009 49.033 40.218  1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2594 N  N   . LEU A-2 1 58  ? 38.603 44.335 41.497  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 N   1 
ATOM   2595 C  CA  . LEU A-2 1 58  ? 38.267 43.210 42.362  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2596 C  C   . LEU A-2 1 58  ? 39.168 43.218 43.588  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 C   1 
ATOM   2597 O  O   . LEU A-2 1 58  ? 38.726 42.920 44.698  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 O   1 
ATOM   2598 C  CB  . LEU A-2 1 58  ? 38.400 41.880 41.618  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2599 C  CG  . LEU A-2 1 58  ? 38.037 40.626 42.417  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2600 C  CD1 . LEU A-2 1 58  ? 36.585 40.667 42.853  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2601 C  CD2 . LEU A-2 1 58  ? 38.325 39.367 41.615  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2602 N  N   . GLY A-2 1 59  ? 40.436 43.561 43.377  1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N   1 
ATOM   2603 C  CA  . GLY A-2 1 59  ? 41.396 43.659 44.463  1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2604 C  C   . GLY A-2 1 59  ? 40.997 44.733 45.455  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C   1 
ATOM   2605 O  O   . GLY A-2 1 59  ? 41.116 44.551 46.668  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O   1 
ATOM   2606 N  N   . ALA A-2 1 60  ? 40.513 45.856 44.933  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 N   1 
ATOM   2607 C  CA  . ALA A-2 1 60  ? 40.027 46.948 45.768  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2608 C  C   . ALA A-2 1 60  ? 38.803 46.518 46.568  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 C   1 
ATOM   2609 O  O   . ALA A-2 1 60  ? 38.590 46.981 47.687  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 O   1 
ATOM   2610 C  CB  . ALA A-2 1 60  ? 39.700 48.165 44.916  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2611 N  N   . ILE A-2 1 61  ? 37.999 45.634 45.986  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   1 
ATOM   2612 C  CA  . ILE A-2 1 61  ? 36.800 45.134 46.648  1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2613 C  C   . ILE A-2 1 61  ? 37.166 44.170 47.773  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   1 
ATOM   2614 O  O   . ILE A-2 1 61  ? 36.618 44.256 48.873  1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   1 
ATOM   2615 C  CB  . ILE A-2 1 61  ? 35.850 44.445 45.644  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2616 C  CG1 . ILE A-2 1 61  ? 35.088 45.501 44.839  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2617 C  CG2 . ILE A-2 1 61  ? 34.864 43.541 46.357  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2618 C  CD1 . ILE A-2 1 61  ? 34.239 44.932 43.719  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2619 N  N   . THR A-2 1 62  ? 38.107 43.269 47.505  1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 N   1 
ATOM   2620 C  CA  . THR A-2 1 62  ? 38.595 42.358 48.537  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CA  1 
ATOM   2621 C  C   . THR A-2 1 62  ? 39.360 43.126 49.613  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 C   1 
ATOM   2622 O  O   . THR A-2 1 62  ? 39.500 42.658 50.743  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 O   1 
ATOM   2623 C  CB  . THR A-2 1 62  ? 39.504 41.260 47.953  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CB  1 
ATOM   2624 O  OG1 . THR A-2 1 62  ? 40.680 41.853 47.387  1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2625 C  CG2 . THR A-2 1 62  ? 38.764 40.472 46.885  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2626 N  N   . GLY A-2 1 63  ? 39.853 44.307 49.253  1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 N   1 
ATOM   2627 C  CA  . GLY A-2 1 63  ? 40.515 45.178 50.204  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2628 C  C   . GLY A-2 1 63  ? 39.547 45.693 51.252  1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 C   1 
ATOM   2629 O  O   . GLY A-2 1 63  ? 39.847 45.678 52.447  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 O   1 
ATOM   2630 N  N   . LYS A-2 1 64  ? 38.380 46.150 50.806  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 N   1 
ATOM   2631 C  CA  . LYS A-2 1 64  ? 37.358 46.638 51.723  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2632 C  C   . LYS A-2 1 64  ? 36.759 45.482 52.507  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 C   1 
ATOM   2633 O  O   . LYS A-2 1 64  ? 36.303 45.660 53.633  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 O   1 
ATOM   2634 C  CB  . LYS A-2 1 64  ? 36.259 47.391 50.971  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2635 N  N   . LEU A-2 1 65  ? 36.765 44.296 51.910  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   1 
ATOM   2636 C  CA  . LEU A-2 1 65  ? 36.252 43.111 52.585  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2637 C  C   . LEU A-2 1 65  ? 37.175 42.692 53.725  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   1 
ATOM   2638 O  O   . LEU A-2 1 65  ? 36.709 42.281 54.789  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   1 
ATOM   2639 C  CB  . LEU A-2 1 65  ? 36.071 41.957 51.597  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2640 C  CG  . LEU A-2 1 65  ? 35.631 40.624 52.210  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2641 C  CD1 . LEU A-2 1 65  ? 34.349 40.784 53.016  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2642 C  CD2 . LEU A-2 1 65  ? 35.459 39.565 51.133  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2643 N  N   . ASP A-2 1 66  ? 38.482 42.805 53.500  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 N   1 
ATOM   2644 C  CA  . ASP A-2 1 66  ? 39.469 42.446 54.515  1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2645 C  C   . ASP A-2 1 66  ? 39.344 43.346 55.742  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 C   1 
ATOM   2646 O  O   . ASP A-2 1 66  ? 39.292 42.864 56.873  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 O   1 
ATOM   2647 C  CB  . ASP A-2 1 66  ? 40.888 42.533 53.943  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2648 C  CG  . ASP A-2 1 66  ? 41.920 41.858 54.831  1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2649 O  OD1 . ASP A-2 1 66  ? 42.162 42.353 55.954  1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2650 O  OD2 . ASP A-2 1 66  ? 42.500 40.838 54.401  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2651 N  N   . LYS A-2 1 67  ? 39.293 44.653 55.509  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 N   1 
ATOM   2652 C  CA  . LYS A-2 1 67  ? 39.168 45.622 56.591  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2653 C  C   . LYS A-2 1 67  ? 37.852 45.444 57.339  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 C   1 
ATOM   2654 O  O   . LYS A-2 1 67  ? 37.786 45.647 58.551  1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 O   1 
ATOM   2655 C  CB  . LYS A-2 1 67  ? 39.278 47.051 56.049  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2656 N  N   . ASP A-2 1 68  ? 36.805 45.059 56.616  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 N   1 
ATOM   2657 C  CA  . ASP A-2 1 68  ? 35.493 44.874 57.229  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2658 C  C   . ASP A-2 1 68  ? 35.449 43.631 58.112  1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 C   1 
ATOM   2659 O  O   . ASP A-2 1 68  ? 34.843 43.648 59.180  1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 O   1 
ATOM   2660 C  CB  . ASP A-2 1 68  ? 34.407 44.799 56.157  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2661 C  CG  . ASP A-2 1 68  ? 34.063 46.158 55.586  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2662 O  OD1 . ASP A-2 1 68  ? 34.905 47.074 55.700  1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2663 O  OD2 . ASP A-2 1 68  ? 32.957 46.312 55.025  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2664 N  N   . ILE A-2 1 69  ? 36.088 42.556 57.663  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 N   1 
ATOM   2665 C  CA  . ILE A-2 1 69  ? 36.172 41.339 58.461  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2666 C  C   . ILE A-2 1 69  ? 36.883 41.614 59.784  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 C   1 
ATOM   2667 O  O   . ILE A-2 1 69  ? 36.428 41.184 60.846  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 O   1 
ATOM   2668 C  CB  . ILE A-2 1 69  ? 36.902 40.215 57.699  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2669 C  CG1 . ILE A-2 1 69  ? 36.015 39.677 56.575  1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2670 C  CG2 . ILE A-2 1 69  ? 37.290 39.086 58.640  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2671 C  CD1 . ILE A-2 1 69  ? 36.694 38.645 55.702  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2672 N  N   . GLY A-2 1 70  ? 37.987 42.351 59.714  1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 N   1 
ATOM   2673 C  CA  . GLY A-2 1 70  ? 38.751 42.707 60.896  1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2674 C  C   . GLY A-2 1 70  ? 38.006 43.656 61.817  1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 C   1 
ATOM   2675 O  O   . GLY A-2 1 70  ? 37.973 43.454 63.033  1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 O   1 
ATOM   2676 N  N   . THR A-2 1 71  ? 37.410 44.696 61.239  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   1 
ATOM   2677 C  CA  . THR A-2 1 71  ? 36.619 45.654 62.009  1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  1 
ATOM   2678 C  C   . THR A-2 1 71  ? 35.393 44.976 62.610  1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   1 
ATOM   2679 O  O   . THR A-2 1 71  ? 35.294 44.810 63.826  1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   1 
ATOM   2680 C  CB  . THR A-2 1 71  ? 36.163 46.843 61.145  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  1 
ATOM   2681 O  OG1 . THR A-2 1 71  ? 37.310 47.519 60.614  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2682 C  CG2 . THR A-2 1 71  ? 35.336 47.818 61.975  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2683 N  N   . ASN A-2 1 72  ? 34.460 44.590 61.746  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 N   1 
ATOM   2684 C  CA  . ASN A-2 1 72  ? 33.310 43.802 62.162  1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2685 C  C   . ASN A-2 1 72  ? 33.719 42.356 62.386  1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 C   1 
ATOM   2686 O  O   . ASN A-2 1 72  ? 33.550 41.511 61.508  1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 O   1 
ATOM   2687 C  CB  . ASN A-2 1 72  ? 32.196 43.871 61.119  1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2688 C  CG  . ASN A-2 1 72  ? 31.865 45.290 60.716  1.00 87.55  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2689 O  OD1 . ASN A-2 1 72  ? 31.894 46.205 61.541  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2690 N  ND2 . ASN A-2 1 72  ? 31.551 45.485 59.437  1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 ND2 1 
HETATM 2691 N  N   . MSE A-2 1 73  ? 34.271 42.079 63.560  1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 N   1 
HETATM 2692 C  CA  . MSE A-2 1 73  ? 34.699 40.731 63.899  1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CA  1 
HETATM 2693 C  C   . MSE A-2 1 73  ? 33.519 39.771 63.901  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 C   1 
HETATM 2694 O  O   . MSE A-2 1 73  ? 32.387 40.162 64.191  1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 O   1 
HETATM 2695 C  CB  . MSE A-2 1 73  ? 35.387 40.718 65.262  1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CB  1 
HETATM 2696 C  CG  . MSE A-2 1 73  ? 36.689 41.492 65.296  1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CG  1 
HETATM 2697 SE SE  . MSE A-2 1 73  ? 37.517 41.441 67.051  1.00 194.29 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 SE  1 
HETATM 2698 C  CE  . MSE A-2 1 73  ? 36.220 42.528 68.020  1.00 126.15 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CE  1 
ATOM   2699 N  N   . ASP A-2 1 74  ? 33.792 38.517 63.561  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 N   1 
ATOM   2700 C  CA  . ASP A-2 1 74  ? 32.772 37.479 63.577  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2701 C  C   . ASP A-2 1 74  ? 33.355 36.212 64.192  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 C   1 
ATOM   2702 O  O   . ASP A-2 1 74  ? 34.561 36.124 64.417  1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 O   1 
ATOM   2703 C  CB  . ASP A-2 1 74  ? 32.243 37.213 62.170  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2704 C  CG  . ASP A-2 1 74  ? 30.795 36.764 62.169  1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2705 O  OD1 . ASP A-2 1 74  ? 30.429 35.922 63.017  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2706 O  OD2 . ASP A-2 1 74  ? 30.020 37.257 61.322  1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2707 N  N   . TYR A-2 1 75  ? 32.499 35.235 64.466  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 N   1 
ATOM   2708 C  CA  . TYR A-2 1 75  ? 32.888 34.089 65.282  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2709 C  C   . TYR A-2 1 75  ? 33.046 32.808 64.484  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 C   1 
ATOM   2710 O  O   . TYR A-2 1 75  ? 32.374 32.618 63.473  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 O   1 
ATOM   2711 C  CB  . TYR A-2 1 75  ? 31.860 33.854 66.392  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2712 C  CG  . TYR A-2 1 75  ? 32.085 32.563 67.148  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2713 C  CD1 . TYR A-2 1 75  ? 33.046 32.486 68.148  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2714 C  CD2 . TYR A-2 1 75  ? 31.353 31.417 66.852  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2715 C  CE1 . TYR A-2 1 75  ? 33.268 31.310 68.841  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2716 C  CE2 . TYR A-2 1 75  ? 31.570 30.231 67.541  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2717 C  CZ  . TYR A-2 1 75  ? 32.529 30.187 68.536  1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2718 O  OH  . TYR A-2 1 75  ? 32.757 29.021 69.232  1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2719 N  N   . GLY A-2 1 76  ? 33.931 31.938 64.969  1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 N   1 
ATOM   2720 C  CA  . GLY A-2 1 76  ? 34.067 30.575 64.493  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2721 C  C   . GLY A-2 1 76  ? 33.967 30.369 63.000  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 C   1 
ATOM   2722 O  O   . GLY A-2 1 76  ? 34.398 31.209 62.213  1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 O   1 
ATOM   2723 N  N   . LYS A-2 1 77  ? 33.362 29.250 62.623  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 N   1 
ATOM   2724 C  CA  . LYS A-2 1 77  ? 33.275 28.840 61.226  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2725 C  C   . LYS A-2 1 77  ? 32.757 29.922 60.272  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 C   1 
ATOM   2726 O  O   . LYS A-2 1 77  ? 33.248 30.040 59.153  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 O   1 
ATOM   2727 C  CB  . LYS A-2 1 77  ? 32.396 27.597 61.107  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2728 C  CG  . LYS A-2 1 77  ? 33.169 26.346 60.744  1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2729 C  CD  . LYS A-2 1 77  ? 33.999 25.836 61.909  1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2730 C  CE  . LYS A-2 1 77  ? 34.735 24.563 61.513  1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2731 N  NZ  . LYS A-2 1 77  ? 35.488 23.974 62.654  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2732 N  N   . LEU A-2 1 78  ? 31.783 30.718 60.704  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   2733 C  CA  . LEU A-2 1 78  ? 31.262 31.772 59.835  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2734 C  C   . LEU A-2 1 78  ? 32.318 32.852 59.611  1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   2735 O  O   . LEU A-2 1 78  ? 32.273 33.577 58.620  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   2736 C  CB  . LEU A-2 1 78  ? 29.982 32.386 60.408  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2737 N  N   . ASN A-2 1 79  ? 33.276 32.955 60.524  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 N   1 
ATOM   2738 C  CA  . ASN A-2 1 79  ? 34.380 33.883 60.324  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2739 C  C   . ASN A-2 1 79  ? 35.464 33.271 59.445  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 C   1 
ATOM   2740 O  O   . ASN A-2 1 79  ? 36.051 33.950 58.616  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 O   1 
ATOM   2741 C  CB  . ASN A-2 1 79  ? 34.960 34.328 61.668  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2742 C  CG  . ASN A-2 1 79  ? 35.962 35.450 61.523  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2743 O  OD1 . ASN A-2 1 79  ? 37.153 35.267 61.768  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2744 N  ND2 . ASN A-2 1 79  ? 35.486 36.620 61.111  1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2745 N  N   . GLU A-2 1 80  ? 35.708 31.977 59.614  1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 N   1 
ATOM   2746 C  CA  . GLU A-2 1 80  ? 36.670 31.267 58.781  1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2747 C  C   . GLU A-2 1 80  ? 36.105 31.090 57.368  1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 C   1 
ATOM   2748 O  O   . GLU A-2 1 80  ? 36.857 30.860 56.422  1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 O   1 
ATOM   2749 C  CB  . GLU A-2 1 80  ? 37.032 29.905 59.392  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2750 C  CG  . GLU A-2 1 80  ? 36.779 29.806 60.907  1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2751 C  CD  . GLU A-2 1 80  ? 37.254 28.487 61.509  1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2752 O  OE1 . GLU A-2 1 80  ? 37.525 27.572 60.702  1.00 119.46 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2753 O  OE2 . GLU A-2 1 80  ? 37.381 28.372 62.760  1.00 129.50 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2754 N  N   . THR A-2 1 81  ? 34.788 31.214 57.214  1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 N   1 
ATOM   2755 C  CA  . THR A-2 1 81  ? 34.195 31.130 55.881  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CA  1 
ATOM   2756 C  C   . THR A-2 1 81  ? 34.265 32.499 55.194  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 C   1 
ATOM   2757 O  O   . THR A-2 1 81  ? 34.340 32.580 53.969  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 O   1 
ATOM   2758 C  CB  . THR A-2 1 81  ? 32.730 30.614 55.927  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CB  1 
ATOM   2759 O  OG1 . THR A-2 1 81  ? 32.401 29.972 54.690  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2760 C  CG2 . THR A-2 1 81  ? 31.746 31.737 56.182  1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2761 N  N   . PHE A-2 1 82  ? 34.262 33.571 55.984  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   1 
ATOM   2762 C  CA  . PHE A-2 1 82  ? 34.390 34.915 55.433  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2763 C  C   . PHE A-2 1 82  ? 35.789 35.101 54.865  1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   1 
ATOM   2764 O  O   . PHE A-2 1 82  ? 35.989 35.855 53.913  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   1 
ATOM   2765 C  CB  . PHE A-2 1 82  ? 34.105 35.985 56.493  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2766 C  CG  . PHE A-2 1 82  ? 32.641 36.301 56.675  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2767 C  CD1 . PHE A-2 1 82  ? 31.663 35.411 56.265  1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2768 C  CD2 . PHE A-2 1 82  ? 32.248 37.500 57.250  1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2769 C  CE1 . PHE A-2 1 82  ? 30.321 35.706 56.435  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2770 C  CE2 . PHE A-2 1 82  ? 30.907 37.800 57.420  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2771 C  CZ  . PHE A-2 1 82  ? 29.944 36.902 57.012  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2772 N  N   . ASN A-2 1 83  ? 36.756 34.405 55.454  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 N   1 
ATOM   2773 C  CA  . ASN A-2 1 83  ? 38.143 34.514 55.023  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2774 C  C   . ASN A-2 1 83  ? 38.444 33.630 53.815  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 C   1 
ATOM   2775 O  O   . ASN A-2 1 83  ? 39.343 33.930 53.028  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 O   1 
ATOM   2776 C  CB  . ASN A-2 1 83  ? 39.087 34.172 56.177  1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2777 C  CG  . ASN A-2 1 83  ? 39.151 35.273 57.223  1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2778 O  OD1 . ASN A-2 1 83  ? 39.123 36.461 56.895  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2779 N  ND2 . ASN A-2 1 83  ? 39.237 34.883 58.489  1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2780 N  N   . VAL A-2 1 84  ? 37.694 32.541 53.669  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 N   1 
ATOM   2781 C  CA  . VAL A-2 1 84  ? 37.810 31.704 52.479  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2782 C  C   . VAL A-2 1 84  ? 37.314 32.488 51.273  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 C   1 
ATOM   2783 O  O   . VAL A-2 1 84  ? 37.957 32.501 50.225  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 O   1 
ATOM   2784 C  CB  . VAL A-2 1 84  ? 37.018 30.388 52.611  1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2785 C  CG1 . VAL A-2 1 84  ? 36.856 29.721 51.253  1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2786 C  CG2 . VAL A-2 1 84  ? 37.708 29.449 53.585  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2787 N  N   . VAL A-2 1 85  ? 36.172 33.151 51.433  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 N   1 
ATOM   2788 C  CA  . VAL A-2 1 85  ? 35.644 34.031 50.396  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2789 C  C   . VAL A-2 1 85  ? 36.679 35.087 50.036  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 C   1 
ATOM   2790 O  O   . VAL A-2 1 85  ? 36.910 35.376 48.863  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 O   1 
ATOM   2791 C  CB  . VAL A-2 1 85  ? 34.340 34.726 50.841  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2792 C  CG1 . VAL A-2 1 85  ? 33.865 35.703 49.778  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2793 C  CG2 . VAL A-2 1 85  ? 33.261 33.698 51.137  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2794 N  N   . LEU A-2 1 86  ? 37.312 35.644 51.062  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 N   1 
ATOM   2795 C  CA  . LEU A-2 1 86  ? 38.330 36.666 50.875  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2796 C  C   . LEU A-2 1 86  ? 39.523 36.134 50.090  1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 C   1 
ATOM   2797 O  O   . LEU A-2 1 86  ? 40.020 36.800 49.182  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 O   1 
ATOM   2798 C  CB  . LEU A-2 1 86  ? 38.788 37.208 52.228  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2799 C  CG  . LEU A-2 1 86  ? 39.848 38.307 52.203  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2800 C  CD1 . LEU A-2 1 86  ? 39.395 39.462 51.326  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2801 C  CD2 . LEU A-2 1 86  ? 40.128 38.785 53.618  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2802 N  N   . SER A-2 1 87  ? 39.975 34.932 50.433  1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 N   1 
ATOM   2803 C  CA  . SER A-2 1 87  ? 41.154 34.358 49.787  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CA  1 
ATOM   2804 C  C   . SER A-2 1 87  ? 40.837 33.846 48.381  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 C   1 
ATOM   2805 O  O   . SER A-2 1 87  ? 41.660 33.959 47.470  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 O   1 
ATOM   2806 C  CB  . SER A-2 1 87  ? 41.740 33.230 50.642  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CB  1 
ATOM   2807 O  OG  . SER A-2 1 87  ? 41.118 31.990 50.361  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 OG  1 
ATOM   2808 N  N   . VAL A-2 1 88  ? 39.646 33.283 48.210  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 N   1 
ATOM   2809 C  CA  . VAL A-2 1 88  ? 39.200 32.815 46.903  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2810 C  C   . VAL A-2 1 88  ? 39.163 33.963 45.900  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 C   1 
ATOM   2811 O  O   . VAL A-2 1 88  ? 39.644 33.834 44.775  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 O   1 
ATOM   2812 C  CB  . VAL A-2 1 88  ? 37.802 32.159 46.983  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2813 C  CG1 . VAL A-2 1 88  ? 37.112 32.173 45.624  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2814 C  CG2 . VAL A-2 1 88  ? 37.907 30.743 47.530  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2815 N  N   . GLU A-2 1 89  ? 38.609 35.094 46.324  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 N   1 
ATOM   2816 C  CA  . GLU A-2 1 89  ? 38.409 36.226 45.427  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2817 C  C   . GLU A-2 1 89  ? 39.708 36.940 45.064  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 C   1 
ATOM   2818 O  O   . GLU A-2 1 89  ? 39.844 37.440 43.951  1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 O   1 
ATOM   2819 C  CB  . GLU A-2 1 89  ? 37.421 37.220 46.043  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2820 C  CG  . GLU A-2 1 89  ? 35.985 36.712 46.092  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2821 C  CD  . GLU A-2 1 89  ? 35.386 36.508 44.710  1.00 81.16  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2822 O  OE1 . GLU A-2 1 89  ? 34.939 37.504 44.102  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2823 O  OE2 . GLU A-2 1 89  ? 35.365 35.354 44.231  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2824 N  N   . LYS A-2 1 90  ? 40.665 36.993 45.986  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   1 
ATOM   2825 C  CA  . LYS A-2 1 90  ? 41.941 37.627 45.665  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2826 C  C   . LYS A-2 1 90  ? 42.772 36.706 44.773  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   1 
ATOM   2827 O  O   . LYS A-2 1 90  ? 43.676 37.161 44.072  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   1 
ATOM   2828 C  CB  . LYS A-2 1 90  ? 42.720 37.998 46.931  1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2829 C  CG  . LYS A-2 1 90  ? 42.927 36.866 47.908  1.00 80.78  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2830 C  CD  . LYS A-2 1 90  ? 43.900 37.260 49.008  1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2831 C  CE  . LYS A-2 1 90  ? 43.423 38.491 49.762  1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2832 N  NZ  . LYS A-2 1 90  ? 44.409 38.924 50.792  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2833 N  N   . ALA A-2 1 91  ? 42.455 35.414 44.793  1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N   1 
ATOM   2834 C  CA  . ALA A-2 1 91  ? 43.086 34.458 43.889  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2835 C  C   . ALA A-2 1 91  ? 42.604 34.676 42.456  1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C   1 
ATOM   2836 O  O   . ALA A-2 1 91  ? 43.393 34.613 41.511  1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O   1 
ATOM   2837 C  CB  . ALA A-2 1 91  ? 42.805 33.032 44.333  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2838 N  N   . ARG A-2 1 92  ? 41.306 34.928 42.301  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 N   1 
ATOM   2839 C  CA  . ARG A-2 1 92  ? 40.745 35.256 40.994  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2840 C  C   . ARG A-2 1 92  ? 41.347 36.551 40.470  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 C   1 
ATOM   2841 O  O   . ARG A-2 1 92  ? 41.718 36.644 39.299  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 O   1 
ATOM   2842 C  CB  . ARG A-2 1 92  ? 39.222 35.384 41.059  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2843 C  CG  . ARG A-2 1 92  ? 38.496 34.098 41.407  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2844 C  CD  . ARG A-2 1 92  ? 37.033 34.149 40.980  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2845 N  NE  . ARG A-2 1 92  ? 36.312 35.289 41.540  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2846 C  CZ  . ARG A-2 1 92  ? 35.949 36.365 40.846  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2847 N  NH1 . ARG A-2 1 92  ? 36.242 36.459 39.556  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2848 N  NH2 . ARG A-2 1 92  ? 35.291 37.349 41.444  1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2849 N  N   . ALA A-2 1 93  ? 41.433 37.545 41.349  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 N   1 
ATOM   2850 C  CA  . ALA A-2 1 93  ? 42.015 38.836 41.003  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2851 C  C   . ALA A-2 1 93  ? 43.420 38.666 40.428  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 C   1 
ATOM   2852 O  O   . ALA A-2 1 93  ? 43.725 39.190 39.357  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 O   1 
ATOM   2853 C  CB  . ALA A-2 1 93  ? 42.041 39.748 42.222  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2854 N  N   . GLN A-2 1 94  ? 44.264 37.917 41.133  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 N   1 
ATOM   2855 C  CA  . GLN A-2 1 94  ? 45.617 37.642 40.664  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2856 C  C   . GLN A-2 1 94  ? 45.598 36.868 39.346  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 C   1 
ATOM   2857 O  O   . GLN A-2 1 94  ? 46.464 37.057 38.490  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 O   1 
ATOM   2858 C  CB  . GLN A-2 1 94  ? 46.404 36.862 41.720  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2859 N  N   . SER A-2 1 95  ? 44.602 36.004 39.184  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 N   1 
ATOM   2860 C  CA  . SER A-2 1 95  ? 44.508 35.161 37.999  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CA  1 
ATOM   2861 C  C   . SER A-2 1 95  ? 44.106 35.971 36.772  1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 C   1 
ATOM   2862 O  O   . SER A-2 1 95  ? 44.624 35.756 35.674  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 O   1 
ATOM   2863 C  CB  . SER A-2 1 95  ? 43.511 34.027 38.229  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CB  1 
ATOM   2864 O  OG  . SER A-2 1 95  ? 43.412 33.205 37.081  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 OG  1 
ATOM   2865 N  N   . HIS A-2 1 96  ? 43.174 36.900 36.960  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 N   1 
ATOM   2866 C  CA  . HIS A-2 1 96  ? 42.766 37.787 35.878  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2867 C  C   . HIS A-2 1 96  ? 43.876 38.780 35.562  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 C   1 
ATOM   2868 O  O   . HIS A-2 1 96  ? 44.066 39.164 34.408  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 O   1 
ATOM   2869 C  CB  . HIS A-2 1 96  ? 41.479 38.530 36.235  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2870 C  CG  . HIS A-2 1 96  ? 40.244 37.687 36.135  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2871 N  ND1 . HIS A-2 1 96  ? 39.287 37.886 35.169  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2872 C  CD2 . HIS A-2 1 96  ? 39.814 36.646 36.888  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2873 C  CE1 . HIS A-2 1 96  ? 38.313 37.002 35.327  1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2874 N  NE2 . HIS A-2 1 96  ? 38.611 36.240 36.360  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2875 N  N   . SER A-2 1 97  ? 44.607 39.192 36.593  1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 N   1 
ATOM   2876 C  CA  . SER A-2 1 97  ? 45.711 40.126 36.413  1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CA  1 
ATOM   2877 C  C   . SER A-2 1 97  ? 46.825 39.487 35.601  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 C   1 
ATOM   2878 O  O   . SER A-2 1 97  ? 47.388 40.113 34.704  1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 O   1 
ATOM   2879 C  CB  . SER A-2 1 97  ? 46.251 40.599 37.761  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CB  1 
ATOM   2880 O  OG  . SER A-2 1 97  ? 47.310 41.519 37.574  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 OG  1 
ATOM   2881 N  N   . LYS A-2 1 98  ? 47.137 38.235 35.919  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 N   1 
ATOM   2882 C  CA  . LYS A-2 1 98  ? 48.152 37.493 35.183  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2883 C  C   . LYS A-2 1 98  ? 47.691 37.248 33.749  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 C   1 
ATOM   2884 O  O   . LYS A-2 1 98  ? 48.482 37.327 32.809  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 O   1 
ATOM   2885 C  CB  . LYS A-2 1 98  ? 48.464 36.169 35.884  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2886 C  CG  . LYS A-2 1 98  ? 49.306 35.214 35.061  1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2887 C  CD  . LYS A-2 1 98  ? 49.355 33.829 35.689  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2888 C  CE  . LYS A-2 1 98  ? 50.084 32.847 34.780  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2889 N  NZ  . LYS A-2 1 98  ? 50.240 31.510 35.420  1.00 105.46 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2890 N  N   . GLN A-2 1 99  ? 46.402 36.963 33.589  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 N   1 
ATOM   2891 C  CA  . GLN A-2 1 99  ? 45.811 36.768 32.270  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2892 C  C   . GLN A-2 1 99  ? 45.907 38.044 31.442  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 C   1 
ATOM   2893 O  O   . GLN A-2 1 99  ? 46.175 38.000 30.240  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 O   1 
ATOM   2894 C  CB  . GLN A-2 1 99  ? 44.351 36.332 32.397  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2895 C  CG  . GLN A-2 1 99  ? 43.757 35.741 31.127  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2896 C  CD  . GLN A-2 1 99  ? 42.239 35.762 31.134  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2897 O  OE1 . GLN A-2 1 99  ? 41.618 36.784 30.837  1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2898 N  NE2 . GLN A-2 1 99  ? 41.633 34.637 31.492  1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2899 N  N   . SER A-2 1 100 ? 45.690 39.180 32.098  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 N   1 
ATOM   2900 C  CA  . SER A-2 1 100 ? 45.766 40.483 31.445  1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 CA  1 
ATOM   2901 C  C   . SER A-2 1 100 ? 47.149 40.743 30.864  1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 C   1 
ATOM   2902 O  O   . SER A-2 1 100 ? 47.280 41.191 29.726  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 O   1 
ATOM   2903 C  CB  . SER A-2 1 100 ? 45.402 41.595 32.429  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 CB  1 
ATOM   2904 O  OG  . SER A-2 1 100 ? 45.602 42.873 31.851  1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 OG  1 
ATOM   2905 N  N   . GLU A-2 1 101 ? 48.181 40.457 31.651  1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 N   1 
ATOM   2906 C  CA  . GLU A-2 1 101 ? 49.553 40.702 31.224  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2907 C  C   . GLU A-2 1 101 ? 49.955 39.799 30.056  1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 C   1 
ATOM   2908 O  O   . GLU A-2 1 101 ? 50.640 40.242 29.137  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 O   1 
ATOM   2909 C  CB  . GLU A-2 1 101 ? 50.516 40.521 32.402  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2910 C  CG  . GLU A-2 1 101 ? 50.139 41.355 33.622  1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2911 C  CD  . GLU A-2 1 101 ? 51.040 41.104 34.820  1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2912 O  OE1 . GLU A-2 1 101 ? 51.738 40.067 34.837  1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2913 O  OE2 . GLU A-2 1 101 ? 51.039 41.939 35.751  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2914 N  N   . ILE A-2 1 102 ? 49.528 38.540 30.085  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 N   1 
ATOM   2915 C  CA  . ILE A-2 1 102 ? 49.798 37.627 28.976  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2916 C  C   . ILE A-2 1 102 ? 49.168 38.163 27.695  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 C   1 
ATOM   2917 O  O   . ILE A-2 1 102 ? 49.752 38.086 26.613  1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 O   1 
ATOM   2918 C  CB  . ILE A-2 1 102 ? 49.256 36.210 29.248  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2919 C  CG1 . ILE A-2 1 102 ? 50.002 35.561 30.411  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2920 C  CG2 . ILE A-2 1 102 ? 49.380 35.335 28.006  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2921 C  CD1 . ILE A-2 1 102 ? 49.450 34.205 30.798  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2922 N  N   . LEU A-2 1 103 ? 47.972 38.722 27.830  1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 N   1 
ATOM   2923 C  CA  . LEU A-2 1 103 ? 47.246 39.237 26.681  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2924 C  C   . LEU A-2 1 103 ? 47.957 40.436 26.058  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 C   1 
ATOM   2925 O  O   . LEU A-2 1 103 ? 48.091 40.514 24.843  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 O   1 
ATOM   2926 C  CB  . LEU A-2 1 103 ? 45.812 39.609 27.071  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2927 C  CG  . LEU A-2 1 103 ? 44.859 38.424 27.267  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2928 C  CD1 . LEU A-2 1 103 ? 43.620 38.835 28.047  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2929 C  CD2 . LEU A-2 1 103 ? 44.465 37.811 25.934  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2930 N  N   . PHE A-2 1 104 ? 48.433 41.361 26.882  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 N   1 
ATOM   2931 C  CA  . PHE A-2 1 104 ? 48.990 42.596 26.344  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2932 C  C   . PHE A-2 1 104 ? 50.326 42.402 25.629  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 C   1 
ATOM   2933 O  O   . PHE A-2 1 104 ? 50.585 43.047 24.612  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 O   1 
ATOM   2934 C  CB  . PHE A-2 1 104 ? 49.158 43.641 27.447  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2935 C  CG  . PHE A-2 1 104 ? 49.656 44.966 26.945  1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2936 C  CD1 . PHE A-2 1 104 ? 48.783 45.872 26.363  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2937 C  CD2 . PHE A-2 1 104 ? 50.997 45.302 27.041  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2938 C  CE1 . PHE A-2 1 104 ? 49.236 47.091 25.891  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2939 C  CE2 . PHE A-2 1 104 ? 51.457 46.518 26.572  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2940 C  CZ  . PHE A-2 1 104 ? 50.575 47.414 25.996  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2941 N  N   . ARG A-2 1 105 ? 51.173 41.521 26.148  1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 N   1 
ATOM   2942 C  CA  . ARG A-2 1 105 ? 52.549 41.448 25.663  1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2943 C  C   . ARG A-2 1 105 ? 52.860 40.209 24.830  1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 C   1 
ATOM   2944 O  O   . ARG A-2 1 105 ? 53.542 40.305 23.812  1.00 107.13 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 O   1 
ATOM   2945 C  CB  . ARG A-2 1 105 ? 53.518 41.527 26.843  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2946 C  CG  . ARG A-2 1 105 ? 52.903 42.120 28.095  1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2947 C  CD  . ARG A-2 1 105 ? 53.943 42.773 28.985  1.00 99.40  ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2948 N  NE  . ARG A-2 1 105 ? 53.338 43.325 30.191  1.00 107.70 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2949 C  CZ  . ARG A-2 1 105 ? 53.540 42.843 31.413  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2950 N  NH1 . ARG A-2 1 105 ? 54.342 41.803 31.593  1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2951 N  NH2 . ARG A-2 1 105 ? 52.945 43.405 32.457  1.00 117.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2952 N  N   . GLN A-2 1 106 ? 52.374 39.047 25.245  1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 N   1 
ATOM   2953 C  CA  . GLN A-2 1 106 ? 52.707 37.829 24.514  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2954 C  C   . GLN A-2 1 106 ? 51.845 37.606 23.275  1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 C   1 
ATOM   2955 O  O   . GLN A-2 1 106 ? 52.307 37.015 22.298  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 O   1 
ATOM   2956 C  CB  . GLN A-2 1 106 ? 52.608 36.610 25.425  1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2957 C  CG  . GLN A-2 1 106 ? 53.380 36.742 26.716  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2958 C  CD  . GLN A-2 1 106 ? 53.181 35.545 27.613  1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2959 O  OE1 . GLN A-2 1 106 ? 52.804 34.468 27.151  1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2960 N  NE2 . GLN A-2 1 106 ? 53.422 35.726 28.904  1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2961 N  N   . ILE A-2 1 107 ? 50.598 38.064 23.300  1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 N   1 
ATOM   2962 C  CA  . ILE A-2 1 107 ? 49.734 37.820 22.154  1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2963 C  C   . ILE A-2 1 107 ? 49.316 39.105 21.431  1.00 81.64  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 C   1 
ATOM   2964 O  O   . ILE A-2 1 107 ? 49.218 39.105 20.212  1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 O   1 
ATOM   2965 C  CB  . ILE A-2 1 107 ? 48.482 36.992 22.558  1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2966 C  CG1 . ILE A-2 1 107 ? 47.669 37.693 23.631  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2967 C  CG2 . ILE A-2 1 107 ? 48.886 35.625 23.072  1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2968 C  CD1 . ILE A-2 1 107 ? 46.508 38.466 23.098  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2969 N  N   . TYR A-2 1 108 ? 49.087 40.198 22.154  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 N   1 
ATOM   2970 C  CA  . TYR A-2 1 108 ? 48.747 41.455 21.484  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2971 C  C   . TYR A-2 1 108 ? 49.963 42.067 20.807  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 C   1 
ATOM   2972 O  O   . TYR A-2 1 108 ? 49.929 42.398 19.620  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 O   1 
ATOM   2973 C  CB  . TYR A-2 1 108 ? 48.150 42.472 22.460  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2974 C  CG  . TYR A-2 1 108 ? 48.252 43.902 21.966  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2975 C  CD1 . TYR A-2 1 108 ? 47.419 44.373 20.961  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2976 C  CD2 . TYR A-2 1 108 ? 49.188 44.778 22.502  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2977 C  CE1 . TYR A-2 1 108 ? 47.515 45.677 20.504  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2978 C  CE2 . TYR A-2 1 108 ? 49.290 46.081 22.054  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2979 C  CZ  . TYR A-2 1 108 ? 48.453 46.526 21.056  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2980 O  OH  . TYR A-2 1 108 ? 48.556 47.824 20.611  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2981 N  N   . THR A-2 1 109 ? 51.032 42.227 21.579  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   1 
ATOM   2982 C  CA  . THR A-2 1 109 ? 52.257 42.838 21.086  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  1 
ATOM   2983 C  C   . THR A-2 1 109 ? 52.872 42.018 19.956  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   1 
ATOM   2984 O  O   . THR A-2 1 109 ? 53.271 42.568 18.929  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   1 
ATOM   2985 C  CB  . THR A-2 1 109 ? 53.284 43.012 22.223  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  1 
ATOM   2986 O  OG1 . THR A-2 1 109 ? 52.850 44.061 23.098  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2987 C  CG2 . THR A-2 1 109 ? 54.659 43.357 21.671  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2988 N  N   . ASP A-2 1 110 ? 52.929 40.703 20.138  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 N   1 
ATOM   2989 C  CA  . ASP A-2 1 110 ? 53.541 39.824 19.149  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2990 C  C   . ASP A-2 1 110 ? 52.696 39.705 17.883  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 C   1 
ATOM   2991 O  O   . ASP A-2 1 110 ? 53.221 39.407 16.808  1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 O   1 
ATOM   2992 C  CB  . ASP A-2 1 110 ? 53.794 38.437 19.746  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2993 C  CG  . ASP A-2 1 110 ? 54.980 38.421 20.698  1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2994 O  OD1 . ASP A-2 1 110 ? 54.946 37.661 21.691  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2995 O  OD2 . ASP A-2 1 110 ? 55.950 39.168 20.451  1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2996 N  N   . THR A-2 1 111 ? 51.393 39.943 18.006  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 N   1 
ATOM   2997 C  CA  . THR A-2 1 111 ? 50.506 39.897 16.845  1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CA  1 
ATOM   2998 C  C   . THR A-2 1 111 ? 50.578 41.201 16.055  1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 C   1 
ATOM   2999 O  O   . THR A-2 1 111 ? 50.620 41.191 14.823  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 O   1 
ATOM   3000 C  CB  . THR A-2 1 111 ? 49.046 39.630 17.251  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CB  1 
ATOM   3001 O  OG1 . THR A-2 1 111 ? 48.955 38.345 17.881  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3002 C  CG2 . THR A-2 1 111 ? 48.136 39.651 16.037  1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3003 N  N   . LYS A-2 1 112 ? 50.595 42.323 16.768  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N   1 
ATOM   3004 C  CA  . LYS A-2 1 112 ? 50.732 43.624 16.126  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3005 C  C   . LYS A-2 1 112 ? 52.073 43.721 15.401  1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C   1 
ATOM   3006 O  O   . LYS A-2 1 112 ? 52.139 44.172 14.257  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O   1 
ATOM   3007 C  CB  . LYS A-2 1 112 ? 50.601 44.752 17.152  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3008 C  CG  . LYS A-2 1 112 ? 51.336 46.023 16.761  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3009 C  CD  . LYS A-2 1 112 ? 50.781 47.253 17.460  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3010 C  CE  . LYS A-2 1 112 ? 51.715 48.442 17.274  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3011 N  NZ  . LYS A-2 1 112 ? 51.047 49.741 17.560  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3012 N  N   . ALA A-2 1 113 ? 53.135 43.283 16.072  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 N   1 
ATOM   3013 C  CA  . ALA A-2 1 113 ? 54.477 43.321 15.503  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3014 C  C   . ALA A-2 1 113 ? 54.582 42.441 14.265  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 C   1 
ATOM   3015 O  O   . ALA A-2 1 113 ? 55.190 42.828 13.266  1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 O   1 
ATOM   3016 C  CB  . ALA A-2 1 113 ? 55.502 42.895 16.536  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3017 N  N   . PHE A-2 1 114 ? 53.987 41.255 14.338  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N   1 
ATOM   3018 C  CA  . PHE A-2 1 114 ? 54.023 40.318 13.224  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3019 C  C   . PHE A-2 1 114 ? 53.224 40.849 12.039  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C   1 
ATOM   3020 O  O   . PHE A-2 1 114 ? 53.615 40.669 10.888  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O   1 
ATOM   3021 C  CB  . PHE A-2 1 114 ? 53.487 38.955 13.657  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3022 C  CG  . PHE A-2 1 114 ? 53.514 37.923 12.572  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3023 C  CD1 . PHE A-2 1 114 ? 54.710 37.358 12.164  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3024 C  CD2 . PHE A-2 1 114 ? 52.340 37.515 11.961  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3025 C  CE1 . PHE A-2 1 114 ? 54.738 36.403 11.160  1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3026 C  CE2 . PHE A-2 1 114 ? 52.358 36.562 10.959  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3027 C  CZ  . PHE A-2 1 114 ? 53.559 36.005 10.558  1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3028 N  N   . ALA A-2 1 115 ? 52.107 41.510 12.327  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   3029 C  CA  . ALA A-2 1 115 ? 51.266 42.078 11.278  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3030 C  C   . ALA A-2 1 115 ? 51.995 43.187 10.533  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   3031 O  O   . ALA A-2 1 115 ? 51.880 43.304 9.319   1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   3032 C  CB  . ALA A-2 1 115 ? 49.965 42.604 11.863  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3033 N  N   . ALA A-2 1 116 ? 52.746 44.001 11.268  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 N   1 
ATOM   3034 C  CA  . ALA A-2 1 116 ? 53.501 45.091 10.661  1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3035 C  C   . ALA A-2 1 116 ? 54.594 44.546 9.743   1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 C   1 
ATOM   3036 O  O   . ALA A-2 1 116 ? 54.949 45.167 8.736   1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 O   1 
ATOM   3037 C  CB  . ALA A-2 1 116 ? 54.101 45.983 11.737  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3038 N  N   . ASN A-2 1 117 ? 55.115 43.376 10.096  1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 N   1 
ATOM   3039 C  CA  . ASN A-2 1 117 ? 56.163 42.735 9.312   1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3040 C  C   . ASN A-2 1 117 ? 55.618 42.076 8.051   1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 C   1 
ATOM   3041 O  O   . ASN A-2 1 117 ? 56.281 42.067 7.016   1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 O   1 
ATOM   3042 C  CB  . ASN A-2 1 117 ? 56.904 41.711 10.170  1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3043 C  CG  . ASN A-2 1 117 ? 57.709 42.363 11.275  1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3044 O  OD1 . ASN A-2 1 117 ? 58.166 43.497 11.131  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3045 N  ND2 . ASN A-2 1 117 ? 57.891 41.652 12.382  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3046 N  N   . LEU A-2 1 118 ? 54.413 41.521 8.141   1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 N   1 
ATOM   3047 C  CA  . LEU A-2 1 118 ? 53.738 40.990 6.964   1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3048 C  C   . LEU A-2 1 118 ? 53.515 42.109 5.959   1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 C   1 
ATOM   3049 O  O   . LEU A-2 1 118 ? 53.785 41.951 4.768   1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 O   1 
ATOM   3050 C  CB  . LEU A-2 1 118 ? 52.404 40.344 7.334   1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3051 C  CG  . LEU A-2 1 118 ? 52.434 38.912 7.865   1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3052 C  CD1 . LEU A-2 1 118 ? 51.058 38.282 7.723   1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3053 C  CD2 . LEU A-2 1 118 ? 53.484 38.086 7.143   1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3054 N  N   . GLN A-2 1 119 ? 53.027 43.241 6.458   1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 N   1 
ATOM   3055 C  CA  . GLN A-2 1 119 ? 52.794 44.423 5.635   1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3056 C  C   . GLN A-2 1 119 ? 54.068 44.877 4.922   1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 C   1 
ATOM   3057 O  O   . GLN A-2 1 119 ? 54.035 45.235 3.745   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 O   1 
ATOM   3058 C  CB  . GLN A-2 1 119 ? 52.239 45.561 6.492   1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3059 C  CG  . GLN A-2 1 119 ? 52.061 46.874 5.752   1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3060 C  CD  . GLN A-2 1 119 ? 51.094 46.762 4.593   1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3061 O  OE1 . GLN A-2 1 119 ? 50.078 46.073 4.684   1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3062 N  NE2 . GLN A-2 1 119 ? 51.405 47.439 3.493   1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3063 N  N   . ALA A-2 1 120 ? 55.189 44.857 5.636   1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 N   1 
ATOM   3064 C  CA  . ALA A-2 1 120 ? 56.460 45.272 5.056   1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3065 C  C   . ALA A-2 1 120 ? 56.854 44.358 3.901   1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 C   1 
ATOM   3066 O  O   . ALA A-2 1 120 ? 57.267 44.829 2.841   1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 O   1 
ATOM   3067 C  CB  . ALA A-2 1 120 ? 57.551 45.288 6.115   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3068 N  N   . ARG A-2 1 121 ? 56.718 43.052 4.105   1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 N   1 
ATOM   3069 C  CA  . ARG A-2 1 121 ? 57.064 42.088 3.069   1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3070 C  C   . ARG A-2 1 121 ? 56.117 42.213 1.884   1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 C   1 
ATOM   3071 O  O   . ARG A-2 1 121 ? 56.542 42.147 0.730   1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 O   1 
ATOM   3072 C  CB  . ARG A-2 1 121 ? 57.031 40.658 3.609   1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3073 C  CG  . ARG A-2 1 121 ? 57.332 39.614 2.545   1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3074 C  CD  . ARG A-2 1 121 ? 57.364 38.199 3.095   1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3075 N  NE  . ARG A-2 1 121 ? 57.924 37.270 2.117   1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3076 C  CZ  . ARG A-2 1 121 ? 57.964 35.950 2.270   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3077 N  NH1 . ARG A-2 1 121 ? 57.470 35.394 3.366   1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3078 N  NH2 . ARG A-2 1 121 ? 58.496 35.186 1.323   1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3079 N  N   . TYR A-2 1 122 ? 54.833 42.394 2.176   1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 N   1 
ATOM   3080 C  CA  . TYR A-2 1 122 ? 53.829 42.528 1.128   1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3081 C  C   . TYR A-2 1 122 ? 54.107 43.735 0.238   1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 C   1 
ATOM   3082 O  O   . TYR A-2 1 122 ? 53.972 43.658 -0.983  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 O   1 
ATOM   3083 C  CB  . TYR A-2 1 122 ? 52.425 42.641 1.726   1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3084 C  CG  . TYR A-2 1 122 ? 51.396 43.072 0.709   1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3085 C  CD1 . TYR A-2 1 122 ? 50.886 42.168 -0.213  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3086 C  CD2 . TYR A-2 1 122 ? 50.950 44.386 0.654   1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3087 C  CE1 . TYR A-2 1 122 ? 49.952 42.556 -1.155  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3088 C  CE2 . TYR A-2 1 122 ? 50.017 44.785 -0.287  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3089 C  CZ  . TYR A-2 1 122 ? 49.521 43.865 -1.188  1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3090 O  OH  . TYR A-2 1 122 ? 48.589 44.254 -2.124  1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3091 N  N   . THR A-2 1 123 ? 54.484 44.848 0.859   1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N   1 
ATOM   3092 C  CA  . THR A-2 1 123 ? 54.798 46.071 0.128   1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA  1 
ATOM   3093 C  C   . THR A-2 1 123 ? 55.959 45.848 -0.840  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C   1 
ATOM   3094 O  O   . THR A-2 1 123 ? 55.900 46.262 -1.998  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O   1 
ATOM   3095 C  CB  . THR A-2 1 123 ? 55.134 47.227 1.095   1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB  1 
ATOM   3096 O  OG1 . THR A-2 1 123 ? 53.941 47.638 1.774   1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3097 C  CG2 . THR A-2 1 123 ? 55.708 48.416 0.340   1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3098 N  N   . THR A-2 1 124 ? 57.001 45.175 -0.362  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   1 
ATOM   3099 C  CA  . THR A-2 1 124 ? 58.159 44.855 -1.188  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  1 
ATOM   3100 C  C   . THR A-2 1 124 ? 57.786 43.929 -2.346  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   1 
ATOM   3101 O  O   . THR A-2 1 124 ? 58.200 44.150 -3.485  1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   1 
ATOM   3102 C  CB  . THR A-2 1 124 ? 59.271 44.199 -0.355  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  1 
ATOM   3103 O  OG1 . THR A-2 1 124 ? 59.722 45.119 0.646   1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3104 C  CG2 . THR A-2 1 124 ? 60.441 43.809 -1.237  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3105 N  N   . LEU A-2 1 125 ? 56.997 42.900 -2.051  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N   1 
ATOM   3106 C  CA  . LEU A-2 1 125 ? 56.558 41.947 -3.068  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3107 C  C   . LEU A-2 1 125 ? 55.756 42.623 -4.171  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C   1 
ATOM   3108 O  O   . LEU A-2 1 125 ? 56.023 42.419 -5.353  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O   1 
ATOM   3109 C  CB  . LEU A-2 1 125 ? 55.723 40.833 -2.439  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3110 C  CG  . LEU A-2 1 125 ? 56.457 39.539 -2.093  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3111 C  CD1 . LEU A-2 1 125 ? 55.471 38.463 -1.672  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3112 C  CD2 . LEU A-2 1 125 ? 57.284 39.070 -3.273  1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3113 N  N   . SER A-2 1 126 ? 54.774 43.427 -3.776  1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 N   1 
ATOM   3114 C  CA  . SER A-2 1 126 ? 53.905 44.103 -4.731  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CA  1 
ATOM   3115 C  C   . SER A-2 1 126 ? 54.686 45.027 -5.657  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 C   1 
ATOM   3116 O  O   . SER A-2 1 126 ? 54.360 45.155 -6.837  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 O   1 
ATOM   3117 C  CB  . SER A-2 1 126 ? 52.825 44.890 -3.996  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CB  1 
ATOM   3118 O  OG  . SER A-2 1 126 ? 51.890 44.010 -3.401  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 OG  1 
ATOM   3119 N  N   . GLY A-2 1 127 ? 55.717 45.668 -5.118  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 N   1 
ATOM   3120 C  CA  . GLY A-2 1 127 ? 56.572 46.528 -5.913  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 CA  1 
ATOM   3121 C  C   . GLY A-2 1 127 ? 57.313 45.725 -6.962  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 C   1 
ATOM   3122 O  O   . GLY A-2 1 127 ? 57.360 46.106 -8.133  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 O   1 
ATOM   3123 N  N   . LYS A-2 1 128 ? 57.890 44.606 -6.533  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 N   1 
ATOM   3124 C  CA  . LYS A-2 1 128 ? 58.597 43.702 -7.434  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3125 C  C   . LYS A-2 1 128 ? 57.664 43.159 -8.502  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 C   1 
ATOM   3126 O  O   . LYS A-2 1 128 ? 58.048 43.035 -9.663  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 O   1 
ATOM   3127 C  CB  . LYS A-2 1 128 ? 59.221 42.548 -6.657  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3128 C  CG  . LYS A-2 1 128 ? 60.060 41.604 -7.497  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3129 C  CD  . LYS A-2 1 128 ? 60.835 40.655 -6.597  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3130 C  CE  . LYS A-2 1 128 ? 61.578 39.595 -7.387  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3131 N  NZ  . LYS A-2 1 128 ? 62.366 38.716 -6.476  1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3132 N  N   . ILE A-2 1 129 ? 56.435 42.837 -8.110  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 N   1 
ATOM   3133 C  CA  . ILE A-2 1 129 ? 55.450 42.367 -9.073  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3134 C  C   . ILE A-2 1 129 ? 55.179 43.454 -10.114 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 C   1 
ATOM   3135 O  O   . ILE A-2 1 129 ? 55.434 43.247 -11.298 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 O   1 
ATOM   3136 C  CB  . ILE A-2 1 129 ? 54.136 41.948 -8.397  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3137 C  CG1 . ILE A-2 1 129 ? 54.383 40.775 -7.445  1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3138 C  CG2 . ILE A-2 1 129 ? 53.112 41.560 -9.443  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3139 C  CD1 . ILE A-2 1 129 ? 54.434 39.423 -8.123  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3140 N  N   . GLU A-2 1 130 ? 54.706 44.616 -9.663  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N   1 
ATOM   3141 C  CA  . GLU A-2 1 130 ? 54.368 45.730 -10.555 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3142 C  C   . GLU A-2 1 130 ? 55.495 46.062 -11.527 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C   1 
ATOM   3143 O  O   . GLU A-2 1 130 ? 55.251 46.266 -12.712 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O   1 
ATOM   3144 C  CB  . GLU A-2 1 130 ? 54.004 46.979 -9.742  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3145 N  N   . ARG A-2 1 131 ? 56.726 46.104 -11.026 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 N   1 
ATOM   3146 C  CA  . ARG A-2 1 131 ? 57.879 46.394 -11.868 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3147 C  C   . ARG A-2 1 131 ? 58.040 45.359 -12.985 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 C   1 
ATOM   3148 O  O   . ARG A-2 1 131 ? 58.342 45.717 -14.127 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 O   1 
ATOM   3149 C  CB  . ARG A-2 1 131 ? 59.154 46.461 -11.022 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3150 N  N   . LEU A-2 1 132 ? 57.826 44.085 -12.665 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 N   1 
ATOM   3151 C  CA  . LEU A-2 1 132 ? 58.026 43.020 -13.649 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3152 C  C   . LEU A-2 1 132 ? 56.965 43.012 -14.759 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 C   1 
ATOM   3153 O  O   . LEU A-2 1 132 ? 57.309 42.974 -15.928 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 O   1 
ATOM   3154 C  CB  . LEU A-2 1 132 ? 58.085 41.646 -12.959 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3155 C  CG  . LEU A-2 1 132 ? 59.342 41.306 -12.146 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3156 C  CD1 . LEU A-2 1 132 ? 59.298 39.869 -11.651 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3157 C  CD2 . LEU A-2 1 132 ? 60.598 41.545 -12.956 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3158 N  N   . ARG A-2 1 133 ? 55.686 43.062 -14.407 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 N   1 
ATOM   3159 C  CA  . ARG A-2 1 133 ? 54.636 43.005 -15.422 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3160 C  C   . ARG A-2 1 133 ? 54.529 44.315 -16.223 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 C   1 
ATOM   3161 O  O   . ARG A-2 1 133 ? 53.923 44.328 -17.311 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 O   1 
ATOM   3162 C  CB  . ARG A-2 1 133 ? 53.271 42.667 -14.816 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3163 C  CG  . ARG A-2 1 133 ? 53.117 42.909 -13.326 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3164 C  CD  . ARG A-2 1 133 ? 51.662 42.712 -12.862 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3165 N  NE  . ARG A-2 1 133 ? 50.700 43.512 -13.622 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3166 C  CZ  . ARG A-2 1 133 ? 49.379 43.426 -13.494 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3167 N  NH1 . ARG A-2 1 133 ? 48.850 42.559 -12.642 1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3168 N  NH2 . ARG A-2 1 133 ? 48.585 44.201 -14.222 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 3169 N  N   . MSE A-2 1 134 ? 55.117 45.400 -15.717 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 N   1 
HETATM 3170 C  CA  . MSE A-2 1 134 ? 55.235 46.608 -16.515 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CA  1 
HETATM 3171 C  C   . MSE A-2 1 134 ? 56.262 46.393 -17.623 1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 C   1 
HETATM 3172 O  O   . MSE A-2 1 134 ? 56.140 46.960 -18.713 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 O   1 
HETATM 3173 C  CB  . MSE A-2 1 134 ? 55.618 47.785 -15.635 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CB  1 
HETATM 3174 C  CG  . MSE A-2 1 134 ? 54.454 48.408 -14.878 1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CG  1 
HETATM 3175 SE SE  . MSE A-2 1 134 ? 52.949 48.846 -16.039 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 SE  1 
HETATM 3176 C  CE  . MSE A-2 1 134 ? 51.761 47.379 -15.558 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CE  1 
ATOM   3177 N  N   . ASP A-2 1 135 ? 57.265 45.563 -17.340 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 N   1 
ATOM   3178 C  CA  . ASP A-2 1 135 ? 58.296 45.263 -18.326 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3179 C  C   . ASP A-2 1 135 ? 57.696 44.535 -19.528 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 C   1 
ATOM   3180 O  O   . ASP A-2 1 135 ? 58.160 44.707 -20.651 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 O   1 
ATOM   3181 C  CB  . ASP A-2 1 135 ? 59.416 44.432 -17.700 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3182 C  CG  . ASP A-2 1 135 ? 60.621 44.291 -18.612 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3183 O  OD1 . ASP A-2 1 135 ? 61.472 45.207 -18.618 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3184 O  OD2 . ASP A-2 1 135 ? 60.719 43.268 -19.326 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3185 N  N   . LYS A-2 1 136 ? 56.665 43.728 -19.292 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 N   1 
ATOM   3186 C  CA  . LYS A-2 1 136 ? 55.957 43.069 -20.385 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3187 C  C   . LYS A-2 1 136 ? 55.105 44.074 -21.145 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 C   1 
ATOM   3188 O  O   . LYS A-2 1 136 ? 54.979 44.001 -22.367 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 O   1 
ATOM   3189 C  CB  . LYS A-2 1 136 ? 55.069 41.935 -19.873 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3190 C  CG  . LYS A-2 1 136 ? 55.808 40.780 -19.228 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3191 C  CD  . LYS A-2 1 136 ? 54.977 39.503 -19.281 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3192 C  CE  . LYS A-2 1 136 ? 53.587 39.711 -18.702 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3193 N  NZ  . LYS A-2 1 136 ? 52.729 38.505 -18.881 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3194 N  N   . PHE A-2 1 137 ? 54.517 45.010 -20.408 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 N   1 
ATOM   3195 C  CA  . PHE A-2 1 137 ? 53.646 46.022 -20.993 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3196 C  C   . PHE A-2 1 137 ? 54.422 46.965 -21.908 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 C   1 
ATOM   3197 O  O   . PHE A-2 1 137 ? 54.083 47.121 -23.083 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 O   1 
ATOM   3198 C  CB  . PHE A-2 1 137 ? 52.945 46.818 -19.892 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3199 C  CG  . PHE A-2 1 137 ? 51.869 47.736 -20.398 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3200 C  CD1 . PHE A-2 1 137 ? 50.609 47.245 -20.703 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3201 C  CD2 . PHE A-2 1 137 ? 52.115 49.090 -20.561 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3202 C  CE1 . PHE A-2 1 137 ? 49.614 48.088 -21.168 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3203 C  CE2 . PHE A-2 1 137 ? 51.124 49.939 -21.025 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3204 C  CZ  . PHE A-2 1 137 ? 49.873 49.437 -21.328 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3205 N  N   . ASN A-2 1 138 ? 55.462 47.588 -21.359 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 N   1 
ATOM   3206 C  CA  . ASN A-2 1 138 ? 56.286 48.534 -22.104 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3207 C  C   . ASN A-2 1 138 ? 56.901 47.908 -23.351 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 C   1 
ATOM   3208 O  O   . ASN A-2 1 138 ? 56.957 48.534 -24.410 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 O   1 
ATOM   3209 C  CB  . ASN A-2 1 138 ? 57.394 49.098 -21.211 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3210 C  CG  . ASN A-2 1 138 ? 56.849 49.837 -20.007 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3211 O  OD1 . ASN A-2 1 138 ? 57.278 49.606 -18.874 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3212 N  ND2 . ASN A-2 1 138 ? 55.892 50.728 -20.243 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3213 N  N   . LYS A-2 1 139 ? 57.356 46.668 -23.218 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 N   1 
ATOM   3214 C  CA  . LYS A-2 1 139 ? 57.968 45.964 -24.332 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3215 C  C   . LYS A-2 1 139 ? 56.932 45.585 -25.385 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 C   1 
ATOM   3216 O  O   . LYS A-2 1 139 ? 57.224 45.601 -26.582 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 O   1 
ATOM   3217 C  CB  . LYS A-2 1 139 ? 58.709 44.723 -23.834 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3218 C  CG  . LYS A-2 1 139 ? 60.179 44.985 -23.570 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3219 C  CD  . LYS A-2 1 139 ? 60.737 44.059 -22.512 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3220 C  CE  . LYS A-2 1 139 ? 62.146 44.474 -22.123 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3221 N  NZ  . LYS A-2 1 139 ? 62.683 43.637 -21.014 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3222 N  N   . LYS A-2 1 140 ? 55.724 45.251 -24.944 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 N   1 
ATOM   3223 C  CA  . LYS A-2 1 140 ? 54.649 44.933 -25.874 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3224 C  C   . LYS A-2 1 140 ? 54.207 46.184 -26.623 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 C   1 
ATOM   3225 O  O   . LYS A-2 1 140 ? 53.964 46.143 -27.829 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 O   1 
ATOM   3226 C  CB  . LYS A-2 1 140 ? 53.460 44.309 -25.146 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3227 C  CG  . LYS A-2 1 140 ? 52.330 43.893 -26.072 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3228 C  CD  . LYS A-2 1 140 ? 51.169 43.296 -25.300 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3229 C  CE  . LYS A-2 1 140 ? 50.054 42.863 -26.238 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3230 N  NZ  . LYS A-2 1 140 ? 48.984 42.114 -25.523 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3231 N  N   . LYS A-2 1 141 ? 54.107 47.296 -25.902 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 N   1 
ATOM   3232 C  CA  . LYS A-2 1 141 ? 53.745 48.569 -26.513 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3233 C  C   . LYS A-2 1 141 ? 54.816 48.995 -27.506 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 C   1 
ATOM   3234 O  O   . LYS A-2 1 141 ? 54.513 49.543 -28.564 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 O   1 
ATOM   3235 C  CB  . LYS A-2 1 141 ? 53.549 49.649 -25.447 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3236 N  N   . GLY A-2 1 142 ? 56.071 48.726 -27.159 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 N   1 
ATOM   3237 C  CA  . GLY A-2 1 142 ? 57.196 49.056 -28.015 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 CA  1 
ATOM   3238 C  C   . GLY A-2 1 142 ? 57.162 48.333 -29.349 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 C   1 
ATOM   3239 O  O   . GLY A-2 1 142 ? 57.527 48.899 -30.375 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 O   1 
ATOM   3240 N  N   . CYS A-2 1 143 ? 56.724 47.077 -29.328 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 N   1 
ATOM   3241 C  CA  . CYS A-2 1 143 ? 56.609 46.274 -30.541 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CA  1 
ATOM   3242 C  C   . CYS A-2 1 143 ? 55.552 46.843 -31.474 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 C   1 
ATOM   3243 O  O   . CYS A-2 1 143 ? 55.794 47.031 -32.667 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 O   1 
ATOM   3244 C  CB  . CYS A-2 1 143 ? 56.260 44.825 -30.197 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CB  1 
ATOM   3245 S  SG  . CYS A-2 1 143 ? 57.650 43.832 -29.637 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 SG  1 
ATOM   3246 N  N   . GLU A-2 1 144 ? 54.375 47.110 -30.919 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 N   1 
ATOM   3247 C  CA  . GLU A-2 1 144 ? 53.265 47.627 -31.702 1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3248 C  C   . GLU A-2 1 144 ? 53.607 48.990 -32.292 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 C   1 
ATOM   3249 O  O   . GLU A-2 1 144 ? 53.283 49.270 -33.446 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 O   1 
ATOM   3250 C  CB  . GLU A-2 1 144 ? 52.001 47.704 -30.843 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3251 C  CG  . GLU A-2 1 144 ? 51.474 46.332 -30.442 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3252 C  CD  . GLU A-2 1 144 ? 50.463 46.384 -29.311 1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3253 O  OE1 . GLU A-2 1 144 ? 50.102 47.499 -28.874 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3254 O  OE2 . GLU A-2 1 144 ? 50.033 45.302 -28.856 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3255 N  N   . VAL A-2 1 145 ? 54.274 49.825 -31.499 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N   1 
ATOM   3256 C  CA  . VAL A-2 1 145 ? 54.702 51.145 -31.955 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3257 C  C   . VAL A-2 1 145 ? 55.575 51.044 -33.201 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C   1 
ATOM   3258 O  O   . VAL A-2 1 145 ? 55.331 51.726 -34.199 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O   1 
ATOM   3259 C  CB  . VAL A-2 1 145 ? 55.480 51.900 -30.856 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3260 C  CG1 . VAL A-2 1 145 ? 56.326 53.014 -31.459 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3261 C  CG2 . VAL A-2 1 145 ? 54.525 52.454 -29.813 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3262 N  N   . LEU A-2 1 146 ? 56.581 50.180 -33.142 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N   1 
ATOM   3263 C  CA  . LEU A-2 1 146 ? 57.516 50.029 -34.248 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3264 C  C   . LEU A-2 1 146 ? 56.889 49.317 -35.442 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C   1 
ATOM   3265 O  O   . LEU A-2 1 146 ? 57.289 49.550 -36.583 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O   1 
ATOM   3266 C  CB  . LEU A-2 1 146 ? 58.767 49.283 -33.790 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3267 C  CG  . LEU A-2 1 146 ? 60.016 50.161 -33.830 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3268 C  CD1 . LEU A-2 1 146 ? 61.212 49.440 -33.236 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3269 C  CD2 . LEU A-2 1 146 ? 60.296 50.594 -35.260 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3270 N  N   . GLN A-2 1 147 ? 55.911 48.454 -35.181 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 N   1 
ATOM   3271 C  CA  . GLN A-2 1 147 ? 55.186 47.789 -36.260 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3272 C  C   . GLN A-2 1 147 ? 54.435 48.822 -37.092 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 C   1 
ATOM   3273 O  O   . GLN A-2 1 147 ? 54.323 48.690 -38.312 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 O   1 
ATOM   3274 C  CB  . GLN A-2 1 147 ? 54.215 46.743 -35.719 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3275 C  CG  . GLN A-2 1 147 ? 53.875 45.653 -36.721 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3276 C  CD  . GLN A-2 1 147 ? 52.404 45.289 -36.716 1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3277 O  OE1 . GLN A-2 1 147 ? 51.669 45.639 -35.791 1.00 104.52 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3278 N  NE2 . GLN A-2 1 147 ? 51.963 44.589 -37.757 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3279 N  N   . LYS A-2 1 148 ? 53.922 49.853 -36.427 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 N   1 
ATOM   3280 C  CA  . LYS A-2 1 148 ? 53.310 50.971 -37.133 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3281 C  C   . LYS A-2 1 148 ? 54.364 51.668 -37.985 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 C   1 
ATOM   3282 O  O   . LYS A-2 1 148 ? 54.162 51.880 -39.178 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 O   1 
ATOM   3283 C  CB  . LYS A-2 1 148 ? 52.671 51.958 -36.154 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3284 N  N   . LYS A-2 1 149 ? 55.495 52.003 -37.367 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 N   1 
ATOM   3285 C  CA  . LYS A-2 1 149 ? 56.590 52.680 -38.058 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3286 C  C   . LYS A-2 1 149 ? 57.089 51.886 -39.256 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 C   1 
ATOM   3287 O  O   . LYS A-2 1 149 ? 57.398 52.458 -40.301 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 O   1 
ATOM   3288 C  CB  . LYS A-2 1 149 ? 57.755 52.941 -37.101 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3289 C  CG  . LYS A-2 1 149 ? 57.536 54.076 -36.117 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3290 C  CD  . LYS A-2 1 149 ? 58.870 54.654 -35.668 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3291 C  CE  . LYS A-2 1 149 ? 58.683 55.868 -34.780 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3292 N  NZ  . LYS A-2 1 149 ? 58.766 55.495 -33.343 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3293 N  N   . LEU A-2 1 150 ? 57.170 50.568 -39.100 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 N   1 
ATOM   3294 C  CA  . LEU A-2 1 150 ? 57.613 49.698 -40.186 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3295 C  C   . LEU A-2 1 150 ? 56.637 49.724 -41.362 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 C   1 
ATOM   3296 O  O   . LEU A-2 1 150 ? 57.048 49.857 -42.513 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 O   1 
ATOM   3297 C  CB  . LEU A-2 1 150 ? 57.792 48.264 -39.685 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3298 C  CG  . LEU A-2 1 150 ? 58.096 47.210 -40.753 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3299 C  CD1 . LEU A-2 1 150 ? 59.385 47.535 -41.501 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3300 C  CD2 . LEU A-2 1 150 ? 58.174 45.827 -40.130 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3301 N  N   . GLN A-2 1 151 ? 55.346 49.595 -41.066 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 N   1 
ATOM   3302 C  CA  . GLN A-2 1 151 ? 54.314 49.634 -42.098 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3303 C  C   . GLN A-2 1 151 ? 54.289 50.991 -42.797 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 C   1 
ATOM   3304 O  O   . GLN A-2 1 151 ? 54.151 51.064 -44.020 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 O   1 
ATOM   3305 C  CB  . GLN A-2 1 151 ? 52.942 49.325 -41.496 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3306 N  N   . ASP A-2 1 152 ? 54.422 52.059 -42.015 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N   1 
ATOM   3307 C  CA  . ASP A-2 1 152 ? 54.487 53.412 -42.563 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3308 C  C   . ASP A-2 1 152 ? 55.649 53.553 -43.535 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C   1 
ATOM   3309 O  O   . ASP A-2 1 152 ? 55.473 54.010 -44.665 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O   1 
ATOM   3310 C  CB  . ASP A-2 1 152 ? 54.627 54.448 -41.446 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3311 C  CG  . ASP A-2 1 152 ? 53.334 54.672 -40.691 1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3312 O  OD1 . ASP A-2 1 152 ? 53.324 54.479 -39.458 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3313 O  OD2 . ASP A-2 1 152 ? 52.329 55.042 -41.330 1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3314 N  N   . ALA A-2 1 153 ? 56.835 53.153 -43.084 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 N   1 
ATOM   3315 C  CA  . ALA A-2 1 153 ? 58.044 53.247 -43.894 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3316 C  C   . ALA A-2 1 153 ? 57.931 52.403 -45.157 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 C   1 
ATOM   3317 O  O   . ALA A-2 1 153 ? 58.373 52.819 -46.227 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 O   1 
ATOM   3318 C  CB  . ALA A-2 1 153 ? 59.256 52.825 -43.084 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3319 N  N   . GLN A-2 1 154 ? 57.335 51.222 -45.028 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 N   1 
ATOM   3320 C  CA  . GLN A-2 1 154 ? 57.130 50.337 -46.172 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3321 C  C   . GLN A-2 1 154 ? 56.158 50.941 -47.179 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 C   1 
ATOM   3322 O  O   . GLN A-2 1 154 ? 56.303 50.751 -48.386 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 O   1 
ATOM   3323 C  CB  . GLN A-2 1 154 ? 56.618 48.974 -45.711 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3324 C  CG  . GLN A-2 1 154 ? 57.705 48.031 -45.244 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3325 C  CD  . GLN A-2 1 154 ? 57.147 46.789 -44.587 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3326 O  OE1 . GLN A-2 1 154 ? 56.095 46.831 -43.951 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3327 N  NE2 . GLN A-2 1 154 ? 57.851 45.673 -44.733 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3328 N  N   . ILE A-2 1 155 ? 55.169 51.670 -46.675 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 N   1 
ATOM   3329 C  CA  . ILE A-2 1 155 ? 54.174 52.298 -47.535 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3330 C  C   . ILE A-2 1 155 ? 54.771 53.497 -48.262 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 C   1 
ATOM   3331 O  O   . ILE A-2 1 155 ? 54.529 53.690 -49.454 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 O   1 
ATOM   3332 C  CB  . ILE A-2 1 155 ? 52.931 52.732 -46.733 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3333 C  CG1 . ILE A-2 1 155 ? 52.040 51.523 -46.450 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3334 C  CG2 . ILE A-2 1 155 ? 52.127 53.764 -47.496 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3335 C  CD1 . ILE A-2 1 155 ? 50.943 51.799 -45.446 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3336 N  N   . ARG A-2 1 156 ? 55.566 54.293 -47.554 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 N   1 
ATOM   3337 C  CA  . ARG A-2 1 156 ? 56.181 55.466 -48.168 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3338 C  C   . ARG A-2 1 156 ? 57.241 55.050 -49.187 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 C   1 
ATOM   3339 O  O   . ARG A-2 1 156 ? 57.503 55.770 -50.152 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 O   1 
ATOM   3340 C  CB  . ARG A-2 1 156 ? 56.786 56.386 -47.105 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3341 C  CG  . ARG A-2 1 156 ? 57.404 57.659 -47.672 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3342 C  CD  . ARG A-2 1 156 ? 57.136 58.865 -46.788 1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3343 N  NE  . ARG A-2 1 156 ? 56.721 58.486 -45.441 1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3344 C  CZ  . ARG A-2 1 156 ? 55.658 58.985 -44.818 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3345 N  NH1 . ARG A-2 1 156 ? 54.896 59.887 -45.424 1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3346 N  NH2 . ARG A-2 1 156 ? 55.356 58.581 -43.591 1.00 108.55 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3347 N  N   . PHE A-2 1 157 ? 57.838 53.880 -48.987 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 N   1 
ATOM   3348 C  CA  . PHE A-2 1 157 ? 58.782 53.348 -49.962 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3349 C  C   . PHE A-2 1 157 ? 58.076 52.945 -51.254 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 C   1 
ATOM   3350 O  O   . PHE A-2 1 157 ? 58.533 53.284 -52.341 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 O   1 
ATOM   3351 C  CB  . PHE A-2 1 157 ? 59.546 52.153 -49.391 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3352 C  CG  . PHE A-2 1 157 ? 60.440 51.471 -50.392 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3353 C  CD1 . PHE A-2 1 157 ? 61.660 52.027 -50.745 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3354 C  CD2 . PHE A-2 1 157 ? 60.064 50.271 -50.975 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3355 C  CE1 . PHE A-2 1 157 ? 62.486 51.402 -51.665 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3356 C  CE2 . PHE A-2 1 157 ? 60.885 49.640 -51.897 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3357 C  CZ  . PHE A-2 1 157 ? 62.098 50.207 -52.241 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3358 N  N   . ARG A-2 1 158 ? 56.965 52.221 -51.130 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 N   1 
ATOM   3359 C  CA  . ARG A-2 1 158 ? 56.214 51.766 -52.299 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3360 C  C   . ARG A-2 1 158 ? 55.622 52.945 -53.062 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 C   1 
ATOM   3361 O  O   . ARG A-2 1 158 ? 55.516 52.911 -54.290 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 O   1 
ATOM   3362 C  CB  . ARG A-2 1 158 ? 55.105 50.795 -51.888 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3363 N  N   . ASP A-2 1 159 ? 55.238 53.988 -52.333 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 N   1 
ATOM   3364 C  CA  . ASP A-2 1 159 ? 54.714 55.197 -52.959 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3365 C  C   . ASP A-2 1 159 ? 55.780 55.895 -53.791 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 C   1 
ATOM   3366 O  O   . ASP A-2 1 159 ? 55.514 56.356 -54.898 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 O   1 
ATOM   3367 C  CB  . ASP A-2 1 159 ? 54.169 56.163 -51.907 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3368 C  CG  . ASP A-2 1 159 ? 52.886 55.670 -51.273 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3369 O  OD1 . ASP A-2 1 159 ? 52.543 54.483 -51.459 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3370 O  OD2 . ASP A-2 1 159 ? 52.219 56.474 -50.587 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3371 N  N   . LEU A-2 1 160 ? 56.989 55.970 -53.248 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N   1 
ATOM   3372 C  CA  . LEU A-2 1 160 ? 58.085 56.660 -53.915 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3373 C  C   . LEU A-2 1 160 ? 58.544 55.943 -55.182 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C   1 
ATOM   3374 O  O   . LEU A-2 1 160 ? 58.921 56.587 -56.164 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O   1 
ATOM   3375 C  CB  . LEU A-2 1 160 ? 59.263 56.830 -52.954 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3376 C  CG  . LEU A-2 1 160 ? 59.094 57.941 -51.918 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3377 C  CD1 . LEU A-2 1 160 ? 60.092 57.776 -50.785 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3378 C  CD2 . LEU A-2 1 160 ? 59.246 59.303 -52.578 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3379 N  N   . GLN A-2 1 161 ? 58.518 54.614 -55.170 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 N   1 
ATOM   3380 C  CA  . GLN A-2 1 161 ? 58.967 53.873 -56.341 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3381 C  C   . GLN A-2 1 161 ? 57.893 53.860 -57.422 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 C   1 
ATOM   3382 O  O   . GLN A-2 1 161 ? 58.202 53.761 -58.608 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 O   1 
ATOM   3383 C  CB  . GLN A-2 1 161 ? 59.376 52.448 -55.964 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3384 C  CG  . GLN A-2 1 161 ? 58.243 51.558 -55.529 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3385 C  CD  . GLN A-2 1 161 ? 58.724 50.171 -55.178 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3386 O  OE1 . GLN A-2 1 161 ? 59.922 49.895 -55.216 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3387 N  NE2 . GLN A-2 1 161 ? 57.794 49.288 -54.831 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3388 N  N   . LEU A-2 1 162 ? 56.635 53.977 -57.013 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 N   1 
ATOM   3389 C  CA  . LEU A-2 1 162 ? 55.544 54.110 -57.969 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3390 C  C   . LEU A-2 1 162 ? 55.589 55.500 -58.592 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 C   1 
ATOM   3391 O  O   . LEU A-2 1 162 ? 55.068 55.736 -59.686 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 O   1 
ATOM   3392 C  CB  . LEU A-2 1 162 ? 54.196 53.864 -57.290 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3393 C  CG  . LEU A-2 1 162 ? 52.967 53.830 -58.202 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3394 C  CD1 . LEU A-2 1 162 ? 53.176 52.859 -59.361 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3395 C  CD2 . LEU A-2 1 162 ? 51.713 53.477 -57.409 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3396 N  N   . ASN A-2 1 163 ? 56.236 56.413 -57.880 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 N   1 
ATOM   3397 C  CA  . ASN A-2 1 163 ? 56.309 57.810 -58.276 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3398 C  C   . ASN A-2 1 163 ? 57.504 58.101 -59.181 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 C   1 
ATOM   3399 O  O   . ASN A-2 1 163 ? 57.607 59.178 -59.770 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 O   1 
ATOM   3400 C  CB  . ASN A-2 1 163 ? 56.372 58.686 -57.026 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3401 C  CG  . ASN A-2 1 163 ? 56.244 60.156 -57.336 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3402 O  OD1 . ASN A-2 1 163 ? 57.242 60.849 -57.512 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3403 N  ND2 . ASN A-2 1 163 ? 55.012 60.643 -57.400 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3404 N  N   . GLU A-2 1 164 ? 58.394 57.121 -59.295 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 N   1 
ATOM   3405 C  CA  . GLU A-2 1 164 ? 59.685 57.311 -59.946 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3406 C  C   . GLU A-2 1 164 ? 59.558 57.738 -61.406 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 C   1 
ATOM   3407 O  O   . GLU A-2 1 164 ? 60.411 58.460 -61.923 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 O   1 
ATOM   3408 C  CB  . GLU A-2 1 164 ? 60.509 56.024 -59.842 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3409 C  CG  . GLU A-2 1 164 ? 61.952 56.155 -60.295 1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3410 C  CD  . GLU A-2 1 164 ? 62.798 54.961 -59.893 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3411 O  OE1 . GLU A-2 1 164 ? 62.219 53.915 -59.530 1.00 105.30 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3412 O  OE2 . GLU A-2 1 164 ? 64.041 55.069 -59.938 1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3413 N  N   . ASN A-2 1 165 ? 58.482 57.312 -62.060 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 N   1 
ATOM   3414 C  CA  . ASN A-2 1 165 ? 58.303 57.574 -63.484 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3415 C  C   . ASN A-2 1 165 ? 57.718 58.946 -63.804 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 C   1 
ATOM   3416 O  O   . ASN A-2 1 165 ? 57.731 59.375 -64.960 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 O   1 
ATOM   3417 C  CB  . ASN A-2 1 165 ? 57.419 56.492 -64.102 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3418 C  CG  . ASN A-2 1 165 ? 58.189 55.230 -64.420 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3419 O  OD1 . ASN A-2 1 165 ? 59.318 55.286 -64.908 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3420 N  ND2 . ASN A-2 1 165 ? 57.586 54.081 -64.140 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3421 N  N   . ASN A-2 1 166 ? 57.207 59.632 -62.788 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 N   1 
ATOM   3422 C  CA  . ASN A-2 1 166 ? 56.584 60.936 -62.994 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3423 C  C   . ASN A-2 1 166 ? 57.556 62.087 -62.759 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 C   1 
ATOM   3424 O  O   . ASN A-2 1 166 ? 57.148 63.243 -62.648 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 O   1 
ATOM   3425 C  CB  . ASN A-2 1 166 ? 55.368 61.097 -62.080 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3426 C  CG  . ASN A-2 1 166 ? 54.452 59.892 -62.108 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3427 O  OD1 . ASN A-2 1 166 ? 54.267 59.257 -63.149 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3428 N  ND2 . ASN A-2 1 166 ? 53.872 59.566 -60.956 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 ND2 1 
HETATM 3429 N  N   . MSE A-2 1 167 ? 58.844 61.770 -62.681 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 N   1 
HETATM 3430 C  CA  . MSE A-2 1 167 ? 59.854 62.781 -62.392 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CA  1 
HETATM 3431 C  C   . MSE A-2 1 167 ? 60.441 63.350 -63.677 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 C   1 
HETATM 3432 O  O   . MSE A-2 1 167 ? 60.909 62.604 -64.539 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 O   1 
HETATM 3433 C  CB  . MSE A-2 1 167 ? 60.961 62.195 -61.514 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CB  1 
HETATM 3434 C  CG  . MSE A-2 1 167 ? 60.484 61.672 -60.162 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CG  1 
HETATM 3435 SE SE  . MSE A-2 1 167 ? 59.878 63.074 -58.939 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 SE  1 
HETATM 3436 C  CE  . MSE A-2 1 167 ? 57.994 63.113 -59.407 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CE  1 
ATOM   3437 N  N   . ILE A-2 1 168 ? 60.422 64.676 -63.791 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N   1 
ATOM   3438 C  CA  . ILE A-2 1 168 ? 60.816 65.345 -65.024 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3439 C  C   . ILE A-2 1 168 ? 62.259 65.852 -64.991 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C   1 
ATOM   3440 O  O   . ILE A-2 1 168 ? 63.104 65.387 -65.759 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O   1 
ATOM   3441 C  CB  . ILE A-2 1 168 ? 59.874 66.526 -65.335 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3442 C  CG1 . ILE A-2 1 168 ? 58.439 66.028 -65.533 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3443 C  CG2 . ILE A-2 1 168 ? 60.335 67.264 -66.577 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3444 C  CD1 . ILE A-2 1 168 ? 58.328 64.808 -66.429 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3445 N  N   . GLY A-2 1 169 ? 62.539 66.802 -64.104 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 N   1 
ATOM   3446 C  CA  . GLY A-2 1 169 ? 63.860 67.402 -64.024 1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 CA  1 
ATOM   3447 C  C   . GLY A-2 1 169 ? 64.933 66.463 -63.505 1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 C   1 
ATOM   3448 O  O   . GLY A-2 1 169 ? 64.634 65.390 -62.989 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 O   1 
ATOM   3449 N  N   . ALA A-2 1 170 ? 66.191 66.867 -63.646 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 N   1 
ATOM   3450 C  CA  . ALA A-2 1 170 ? 67.302 66.087 -63.113 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3451 C  C   . ALA A-2 1 170 ? 67.363 66.234 -61.595 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 C   1 
ATOM   3452 O  O   . ALA A-2 1 170 ? 67.788 65.320 -60.885 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 O   1 
ATOM   3453 C  CB  . ALA A-2 1 170 ? 68.612 66.519 -63.747 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3454 N  N   . LYS A-2 1 171 ? 66.935 67.394 -61.106 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 N   1 
ATOM   3455 C  CA  . LYS A-2 1 171 ? 66.866 67.644 -59.673 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3456 C  C   . LYS A-2 1 171 ? 65.659 66.934 -59.075 1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 C   1 
ATOM   3457 O  O   . LYS A-2 1 171 ? 65.690 66.490 -57.929 1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 O   1 
ATOM   3458 C  CB  . LYS A-2 1 171 ? 66.795 69.146 -59.386 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3459 N  N   . ARG A-2 1 172 ? 64.595 66.829 -59.864 1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 N   1 
ATOM   3460 C  CA  . ARG A-2 1 172 ? 63.389 66.134 -59.438 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3461 C  C   . ARG A-2 1 172 ? 63.624 64.626 -59.381 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 C   1 
ATOM   3462 O  O   . ARG A-2 1 172 ? 63.155 63.951 -58.465 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 O   1 
ATOM   3463 C  CB  . ARG A-2 1 172 ? 62.225 66.456 -60.378 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3464 N  N   . VAL A-2 1 173 ? 64.350 64.103 -60.367 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 N   1 
ATOM   3465 C  CA  . VAL A-2 1 173 ? 64.689 62.683 -60.410 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3466 C  C   . VAL A-2 1 173 ? 65.588 62.299 -59.237 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 C   1 
ATOM   3467 O  O   . VAL A-2 1 173 ? 65.309 61.340 -58.514 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 O   1 
ATOM   3468 C  CB  . VAL A-2 1 173 ? 65.397 62.303 -61.736 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3469 C  CG1 . VAL A-2 1 173 ? 66.139 60.978 -61.598 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3470 C  CG2 . VAL A-2 1 173 ? 64.400 62.242 -62.881 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3471 N  N   . GLU A-2 1 174 ? 66.665 63.057 -59.057 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 N   1 
ATOM   3472 C  CA  . GLU A-2 1 174 ? 67.639 62.788 -58.005 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3473 C  C   . GLU A-2 1 174 ? 66.992 62.826 -56.624 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 C   1 
ATOM   3474 O  O   . GLU A-2 1 174 ? 67.230 61.950 -55.788 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 O   1 
ATOM   3475 C  CB  . GLU A-2 1 174 ? 68.788 63.796 -58.078 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3476 C  CG  . GLU A-2 1 174 ? 69.814 63.661 -56.966 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3477 C  CD  . GLU A-2 1 174 ? 70.650 64.914 -56.792 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3478 O  OE1 . GLU A-2 1 174 ? 71.011 65.535 -57.814 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3479 O  OE2 . GLU A-2 1 174 ? 70.942 65.281 -55.632 1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3480 N  N   . HIS A-2 1 175 ? 66.167 63.843 -56.398 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 N   1 
ATOM   3481 C  CA  . HIS A-2 1 175 ? 65.473 64.011 -55.129 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3482 C  C   . HIS A-2 1 175 ? 64.616 62.801 -54.774 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 C   1 
ATOM   3483 O  O   . HIS A-2 1 175 ? 64.522 62.414 -53.608 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 O   1 
ATOM   3484 C  CB  . HIS A-2 1 175 ? 64.599 65.262 -55.163 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3485 C  CG  . HIS A-2 1 175 ? 63.683 65.386 -53.991 1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3486 N  ND1 . HIS A-2 1 175 ? 64.135 65.684 -52.719 1.00 78.32  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3487 C  CD2 . HIS A-2 1 175 ? 62.342 65.245 -53.883 1.00 78.71  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3488 C  CE1 . HIS A-2 1 175 ? 63.114 65.725 -51.890 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3489 N  NE2 . HIS A-2 1 175 ? 62.009 65.462 -52.570 1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3490 N  N   . ASN A-2 1 176 ? 63.992 62.208 -55.785 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 N   1 
ATOM   3491 C  CA  . ASN A-2 1 176 ? 63.130 61.051 -55.579 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3492 C  C   . ASN A-2 1 176 ? 63.946 59.780 -55.383 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 C   1 
ATOM   3493 O  O   . ASN A-2 1 176 ? 63.535 58.877 -54.655 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 O   1 
ATOM   3494 C  CB  . ASN A-2 1 176 ? 62.171 60.881 -56.757 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3495 C  CG  . ASN A-2 1 176 ? 61.047 59.913 -56.455 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3496 O  OD1 . ASN A-2 1 176 ? 60.074 60.268 -55.790 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3497 N  ND2 . ASN A-2 1 176 ? 61.174 58.683 -56.940 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3498 N  N   . LYS A-2 1 177 ? 65.102 59.709 -56.036 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 N   1 
ATOM   3499 C  CA  . LYS A-2 1 177 ? 65.988 58.563 -55.875 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3500 C  C   . LYS A-2 1 177 ? 66.590 58.561 -54.470 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 C   1 
ATOM   3501 O  O   . LYS A-2 1 177 ? 66.821 57.501 -53.889 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 O   1 
ATOM   3502 C  CB  . LYS A-2 1 177 ? 67.092 58.572 -56.938 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3503 N  N   . ARG A-2 1 178 ? 66.836 59.752 -53.928 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 N   1 
ATOM   3504 C  CA  . ARG A-2 1 178 ? 67.350 59.891 -52.565 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3505 C  C   . ARG A-2 1 178 ? 66.322 59.422 -51.549 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 C   1 
ATOM   3506 O  O   . ARG A-2 1 178 ? 66.631 58.647 -50.640 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 O   1 
ATOM   3507 C  CB  . ARG A-2 1 178 ? 67.734 61.341 -52.265 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3508 C  CG  . ARG A-2 1 178 ? 69.059 61.782 -52.853 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3509 C  CD  . ARG A-2 1 178 ? 69.465 63.134 -52.296 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3510 N  NE  . ARG A-2 1 178 ? 70.554 63.741 -53.056 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3511 C  CZ  . ARG A-2 1 178 ? 71.844 63.552 -52.793 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3512 N  NH1 . ARG A-2 1 178 ? 72.212 62.763 -51.791 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3513 N  NH2 . ARG A-2 1 178 ? 72.768 64.147 -53.535 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3514 N  N   . GLU A-2 1 179 ? 65.099 59.915 -51.709 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N   1 
ATOM   3515 C  CA  . GLU A-2 1 179 ? 63.986 59.525 -50.857 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3516 C  C   . GLU A-2 1 179 ? 63.747 58.024 -50.924 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C   1 
ATOM   3517 O  O   . GLU A-2 1 179 ? 63.405 57.393 -49.925 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O   1 
ATOM   3518 C  CB  . GLU A-2 1 179 ? 62.722 60.280 -51.262 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3519 C  CG  . GLU A-2 1 179 ? 62.756 61.753 -50.901 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3520 C  CD  . GLU A-2 1 179 ? 62.956 61.972 -49.414 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3521 O  OE1 . GLU A-2 1 179 ? 62.098 61.517 -48.628 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3522 O  OE2 . GLU A-2 1 179 ? 63.968 62.597 -49.032 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3523 N  N   . LEU A-2 1 180 ? 63.940 57.456 -52.108 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N   1 
ATOM   3524 C  CA  . LEU A-2 1 180 ? 63.753 56.029 -52.306 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3525 C  C   . LEU A-2 1 180 ? 64.673 55.223 -51.392 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C   1 
ATOM   3526 O  O   . LEU A-2 1 180 ? 64.220 54.330 -50.681 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O   1 
ATOM   3527 C  CB  . LEU A-2 1 180 ? 63.999 55.657 -53.770 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3528 C  CG  . LEU A-2 1 180 ? 63.357 54.356 -54.252 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3529 C  CD1 . LEU A-2 1 180 ? 61.861 54.541 -54.381 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3530 C  CD2 . LEU A-2 1 180 ? 63.956 53.906 -55.574 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3531 N  N   . LEU A-2 1 181 ? 65.962 55.550 -51.399 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 N   1 
ATOM   3532 C  CA  . LEU A-2 1 181 ? 66.941 54.786 -50.634 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3533 C  C   . LEU A-2 1 181 ? 66.830 55.110 -49.139 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 C   1 
ATOM   3534 O  O   . LEU A-2 1 181 ? 67.048 54.243 -48.291 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 O   1 
ATOM   3535 C  CB  . LEU A-2 1 181 ? 68.359 55.066 -51.153 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3536 C  CG  . LEU A-2 1 181 ? 69.448 53.981 -51.085 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3537 C  CD1 . LEU A-2 1 181 ? 70.760 54.520 -51.637 1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3538 C  CD2 . LEU A-2 1 181 ? 69.669 53.403 -49.684 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3539 N  N   . LYS A-2 1 182 ? 66.489 56.357 -48.820 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 N   1 
ATOM   3540 C  CA  . LYS A-2 1 182 ? 66.305 56.761 -47.432 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3541 C  C   . LYS A-2 1 182 ? 65.235 55.912 -46.759 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 C   1 
ATOM   3542 O  O   . LYS A-2 1 182 ? 65.398 55.479 -45.616 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 O   1 
ATOM   3543 C  CB  . LYS A-2 1 182 ? 65.925 58.241 -47.335 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3544 C  CG  . LYS A-2 1 182 ? 65.553 58.680 -45.920 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3545 C  CD  . LYS A-2 1 182 ? 65.026 60.107 -45.887 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3546 C  CE  . LYS A-2 1 182 ? 64.511 60.467 -44.499 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3547 N  NZ  . LYS A-2 1 182 ? 63.812 61.784 -44.494 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3548 N  N   . TRP A-2 1 183 ? 64.144 55.667 -47.480 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 N   1 
ATOM   3549 C  CA  . TRP A-2 1 183 ? 63.028 54.908 -46.929 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CA  1 
ATOM   3550 C  C   . TRP A-2 1 183 ? 63.159 53.419 -47.214 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 C   1 
ATOM   3551 O  O   . TRP A-2 1 183 ? 62.438 52.601 -46.640 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 O   1 
ATOM   3552 C  CB  . TRP A-2 1 183 ? 61.706 55.456 -47.463 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CB  1 
ATOM   3553 C  CG  . TRP A-2 1 183 ? 61.366 56.737 -46.792 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CG  1 
ATOM   3554 C  CD1 . TRP A-2 1 183 ? 61.519 57.993 -47.294 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   3555 C  CD2 . TRP A-2 1 183 ? 60.864 56.891 -45.462 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   3556 N  NE1 . TRP A-2 1 183 ? 61.121 58.925 -46.365 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   3557 C  CE2 . TRP A-2 1 183 ? 60.715 58.271 -45.229 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   3558 C  CE3 . TRP A-2 1 183 ? 60.515 55.994 -44.447 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   3559 C  CZ2 . TRP A-2 1 183 ? 60.231 58.778 -44.026 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   3560 C  CZ3 . TRP A-2 1 183 ? 60.035 56.497 -43.252 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   3561 C  CH2 . TRP A-2 1 183 ? 59.897 57.876 -43.052 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   3562 N  N   . GLU A-2 1 184 ? 64.085 53.073 -48.099 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 N   1 
ATOM   3563 C  CA  . GLU A-2 1 184 ? 64.520 51.692 -48.237 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3564 C  C   . GLU A-2 1 184 ? 65.324 51.334 -46.992 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 C   1 
ATOM   3565 O  O   . GLU A-2 1 184 ? 65.137 50.275 -46.394 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 O   1 
ATOM   3566 C  CB  . GLU A-2 1 184 ? 65.357 51.507 -49.502 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3567 C  CG  . GLU A-2 1 184 ? 65.754 50.074 -49.801 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3568 C  CD  . GLU A-2 1 184 ? 66.662 49.976 -51.013 1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3569 O  OE1 . GLU A-2 1 184 ? 66.291 49.289 -51.988 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3570 O  OE2 . GLU A-2 1 184 ? 67.747 50.594 -50.991 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3571 N  N   . SER A-2 1 185 ? 66.207 52.247 -46.599 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 N   1 
ATOM   3572 C  CA  . SER A-2 1 185 ? 67.034 52.074 -45.414 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 CA  1 
ATOM   3573 C  C   . SER A-2 1 185 ? 66.173 51.986 -44.164 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 C   1 
ATOM   3574 O  O   . SER A-2 1 185 ? 66.355 51.094 -43.335 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 O   1 
ATOM   3575 C  CB  . SER A-2 1 185 ? 68.032 53.226 -45.279 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 CB  1 
ATOM   3576 O  OG  . SER A-2 1 185 ? 68.965 53.223 -46.345 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 OG  1 
ATOM   3577 N  N   . ASN A-2 1 186 ? 65.235 52.920 -44.040 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 N   1 
ATOM   3578 C  CA  . ASN A-2 1 186 ? 64.329 52.964 -42.900 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3579 C  C   . ASN A-2 1 186 ? 63.533 51.672 -42.752 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 C   1 
ATOM   3580 O  O   . ASN A-2 1 186 ? 63.411 51.134 -41.653 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 O   1 
ATOM   3581 C  CB  . ASN A-2 1 186 ? 63.383 54.157 -43.032 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3582 C  CG  . ASN A-2 1 186 ? 64.026 55.458 -42.596 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3583 O  OD1 . ASN A-2 1 186 ? 65.198 55.486 -42.213 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3584 N  ND2 . ASN A-2 1 186 ? 63.270 56.548 -42.670 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3585 N  N   . SER A-2 1 187 ? 63.004 51.170 -43.863 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 N   1 
ATOM   3586 C  CA  . SER A-2 1 187 ? 62.249 49.922 -43.846 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CA  1 
ATOM   3587 C  C   . SER A-2 1 187 ? 63.111 48.757 -43.373 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 C   1 
ATOM   3588 O  O   . SER A-2 1 187 ? 62.646 47.896 -42.630 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 O   1 
ATOM   3589 C  CB  . SER A-2 1 187 ? 61.678 49.619 -45.232 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CB  1 
ATOM   3590 O  OG  . SER A-2 1 187 ? 60.748 50.612 -45.622 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 OG  1 
ATOM   3591 N  N   . GLN A-2 1 188 ? 64.367 48.738 -43.808 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 N   1 
ATOM   3592 C  CA  . GLN A-2 1 188 ? 65.288 47.663 -43.455 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3593 C  C   . GLN A-2 1 188 ? 65.661 47.703 -41.980 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 C   1 
ATOM   3594 O  O   . GLN A-2 1 188 ? 65.668 46.672 -41.308 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 O   1 
ATOM   3595 C  CB  . GLN A-2 1 188 ? 66.551 47.741 -44.312 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3596 C  CG  . GLN A-2 1 188 ? 66.333 47.391 -45.772 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3597 C  CD  . GLN A-2 1 188 ? 67.564 47.642 -46.625 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3598 O  OE1 . GLN A-2 1 188 ? 68.633 47.977 -46.113 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3599 N  NE2 . GLN A-2 1 188 ? 67.417 47.488 -47.937 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3600 N  N   . GLU A-2 1 189 ? 65.971 48.896 -41.480 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 N   1 
ATOM   3601 C  CA  . GLU A-2 1 189 ? 66.373 49.052 -40.088 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3602 C  C   . GLU A-2 1 189 ? 65.210 48.812 -39.138 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 C   1 
ATOM   3603 O  O   . GLU A-2 1 189 ? 65.368 48.151 -38.112 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 O   1 
ATOM   3604 C  CB  . GLU A-2 1 189 ? 66.962 50.442 -39.847 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3605 C  CG  . GLU A-2 1 189 ? 68.105 50.796 -40.776 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3606 C  CD  . GLU A-2 1 189 ? 68.520 52.248 -40.658 1.00 99.92  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3607 O  OE1 . GLU A-2 1 189 ? 67.817 53.018 -39.968 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3608 O  OE2 . GLU A-2 1 189 ? 69.548 52.620 -41.262 1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3609 N  N   . TYR A-2 1 190 ? 64.045 49.355 -39.477 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 N   1 
ATOM   3610 C  CA  . TYR A-2 1 190 ? 62.853 49.174 -38.657 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3611 C  C   . TYR A-2 1 190 ? 62.504 47.699 -38.524 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 C   1 
ATOM   3612 O  O   . TYR A-2 1 190 ? 62.103 47.242 -37.452 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 O   1 
ATOM   3613 C  CB  . TYR A-2 1 190 ? 61.675 49.939 -39.248 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3614 C  CG  . TYR A-2 1 190 ? 61.670 51.409 -38.911 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3615 C  CD1 . TYR A-2 1 190 ? 62.355 51.888 -37.805 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3616 C  CD2 . TYR A-2 1 190 ? 60.972 52.318 -39.695 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3617 C  CE1 . TYR A-2 1 190 ? 62.346 53.233 -37.485 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3618 C  CE2 . TYR A-2 1 190 ? 60.959 53.666 -39.385 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3619 C  CZ  . TYR A-2 1 190 ? 61.647 54.118 -38.280 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3620 O  OH  . TYR A-2 1 190 ? 61.637 55.458 -37.968 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3621 N  N   . LYS A-2 1 191 ? 62.670 46.958 -39.615 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 N   1 
ATOM   3622 C  CA  . LYS A-2 1 191 ? 62.398 45.526 -39.614 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3623 C  C   . LYS A-2 1 191 ? 63.315 44.811 -38.630 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 C   1 
ATOM   3624 O  O   . LYS A-2 1 191 ? 62.881 43.935 -37.885 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 O   1 
ATOM   3625 C  CB  . LYS A-2 1 191 ? 62.568 44.948 -41.020 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3626 C  CG  . LYS A-2 1 191 ? 61.854 43.624 -41.259 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3627 C  CD  . LYS A-2 1 191 ? 62.707 42.432 -40.872 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3628 C  CE  . LYS A-2 1 191 ? 62.013 41.130 -41.229 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3629 N  NZ  . LYS A-2 1 191 ? 60.614 41.104 -40.723 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3630 N  N   . VAL A-2 1 192 ? 64.588 45.189 -38.631 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 N   1 
ATOM   3631 C  CA  . VAL A-2 1 192 ? 65.551 44.587 -37.722 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3632 C  C   . VAL A-2 1 192 ? 65.285 45.034 -36.285 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 C   1 
ATOM   3633 O  O   . VAL A-2 1 192 ? 65.275 44.214 -35.368 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 O   1 
ATOM   3634 C  CB  . VAL A-2 1 192 ? 66.996 44.935 -38.121 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3635 C  CG1 . VAL A-2 1 192 ? 67.965 44.536 -37.020 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3636 C  CG2 . VAL A-2 1 192 ? 67.354 44.248 -39.423 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3637 N  N   . GLN A-2 1 193 ? 65.048 46.330 -36.099 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 N   1 
ATOM   3638 C  CA  . GLN A-2 1 193 ? 64.728 46.870 -34.780 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3639 C  C   . GLN A-2 1 193 ? 63.470 46.224 -34.200 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 C   1 
ATOM   3640 O  O   . GLN A-2 1 193 ? 63.310 46.151 -32.984 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 O   1 
ATOM   3641 C  CB  . GLN A-2 1 193 ? 64.548 48.387 -34.852 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3642 C  CG  . GLN A-2 1 193 ? 65.835 49.161 -35.061 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3643 C  CD  . GLN A-2 1 193 ? 65.596 50.653 -35.179 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3644 O  OE1 . GLN A-2 1 193 ? 64.551 51.158 -34.772 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3645 N  NE2 . GLN A-2 1 193 ? 66.563 51.366 -35.747 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3646 N  N   . LEU A-2 1 194 ? 62.584 45.754 -35.074 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 N   1 
ATOM   3647 C  CA  . LEU A-2 1 194 ? 61.350 45.107 -34.642 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3648 C  C   . LEU A-2 1 194 ? 61.576 43.646 -34.278 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 C   1 
ATOM   3649 O  O   . LEU A-2 1 194 ? 60.982 43.136 -33.329 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 O   1 
ATOM   3650 C  CB  . LEU A-2 1 194 ? 60.280 45.205 -35.727 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3651 C  CG  . LEU A-2 1 194 ? 58.971 44.479 -35.416 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3652 C  CD1 . LEU A-2 1 194 ? 58.233 45.172 -34.283 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3653 C  CD2 . LEU A-2 1 194 ? 58.097 44.384 -36.654 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3654 N  N   . ASP A-2 1 195 ? 62.435 42.973 -35.035 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 N   1 
ATOM   3655 C  CA  . ASP A-2 1 195 ? 62.730 41.570 -34.771 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3656 C  C   . ASP A-2 1 195 ? 63.402 41.400 -33.415 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 C   1 
ATOM   3657 O  O   . ASP A-2 1 195 ? 63.076 40.478 -32.669 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 O   1 
ATOM   3658 C  CB  . ASP A-2 1 195 ? 63.616 40.984 -35.871 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3659 C  CG  . ASP A-2 1 195 ? 62.857 40.729 -37.163 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3660 O  OD1 . ASP A-2 1 195 ? 61.626 40.519 -37.110 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3661 O  OD2 . ASP A-2 1 195 ? 63.497 40.739 -38.235 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3662 N  N   . VAL A-2 1 196 ? 64.336 42.294 -33.099 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 N   1 
ATOM   3663 C  CA  . VAL A-2 1 196 ? 65.059 42.210 -31.837 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3664 C  C   . VAL A-2 1 196 ? 64.140 42.548 -30.661 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 C   1 
ATOM   3665 O  O   . VAL A-2 1 196 ? 64.156 41.865 -29.634 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 O   1 
ATOM   3666 C  CB  . VAL A-2 1 196 ? 66.309 43.134 -31.825 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3667 C  CG1 . VAL A-2 1 196 ? 65.964 44.543 -32.266 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3668 C  CG2 . VAL A-2 1 196 ? 66.950 43.147 -30.443 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3669 N  N   . LEU A-2 1 197 ? 63.320 43.581 -30.825 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 N   1 
ATOM   3670 C  CA  . LEU A-2 1 197 ? 62.396 43.986 -29.776 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3671 C  C   . LEU A-2 1 197 ? 61.314 42.931 -29.584 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 C   1 
ATOM   3672 O  O   . LEU A-2 1 197 ? 60.759 42.793 -28.492 1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 O   1 
ATOM   3673 C  CB  . LEU A-2 1 197 ? 61.773 45.345 -30.099 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3674 C  CG  . LEU A-2 1 197 ? 60.995 46.013 -28.963 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3675 C  CD1 . LEU A-2 1 197 ? 61.656 45.765 -27.607 1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3676 C  CD2 . LEU A-2 1 197 ? 60.863 47.503 -29.227 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3677 N  N   . LYS A-2 1 198 ? 61.017 42.183 -30.643 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 N   1 
ATOM   3678 C  CA  . LYS A-2 1 198 ? 60.108 41.053 -30.520 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3679 C  C   . LYS A-2 1 198 ? 60.733 40.011 -29.608 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 C   1 
ATOM   3680 O  O   . LYS A-2 1 198 ? 60.080 39.513 -28.697 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 O   1 
ATOM   3681 C  CB  . LYS A-2 1 198 ? 59.784 40.437 -31.879 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3682 C  CG  . LYS A-2 1 198 ? 58.544 41.012 -32.556 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3683 C  CD  . LYS A-2 1 198 ? 58.199 40.216 -33.808 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3684 C  CE  . LYS A-2 1 198 ? 56.910 40.701 -34.452 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3685 N  NZ  . LYS A-2 1 198 ? 56.527 39.845 -35.612 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3686 N  N   . GLN A-2 1 199 ? 62.006 39.702 -29.832 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 N   1 
ATOM   3687 C  CA  . GLN A-2 1 199 ? 62.660 38.662 -29.045 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3688 C  C   . GLN A-2 1 199 ? 62.888 39.103 -27.597 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 C   1 
ATOM   3689 O  O   . GLN A-2 1 199 ? 62.870 38.280 -26.683 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 O   1 
ATOM   3690 C  CB  . GLN A-2 1 199 ? 63.976 38.240 -29.707 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3691 C  CG  . GLN A-2 1 199 ? 64.074 36.733 -29.933 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3692 C  CD  . GLN A-2 1 199 ? 63.188 36.248 -31.068 1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3693 O  OE1 . GLN A-2 1 199 ? 63.077 36.902 -32.103 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3694 N  NE2 . GLN A-2 1 199 ? 62.542 35.101 -30.872 1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3695 N  N   . GLU A-2 1 200 ? 63.084 40.402 -27.388 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 N   1 
ATOM   3696 C  CA  . GLU A-2 1 200 ? 63.196 40.945 -26.035 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3697 C  C   . GLU A-2 1 200 ? 61.901 40.733 -25.263 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 C   1 
ATOM   3698 O  O   . GLU A-2 1 200 ? 61.910 40.482 -24.059 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 O   1 
ATOM   3699 C  CB  . GLU A-2 1 200 ? 63.539 42.435 -26.069 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3700 C  CG  . GLU A-2 1 200 ? 65.000 42.731 -26.325 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3701 C  CD  . GLU A-2 1 200 ? 65.316 44.207 -26.207 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3702 O  OE1 . GLU A-2 1 200 ? 64.429 44.974 -25.771 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3703 O  OE2 . GLU A-2 1 200 ? 66.448 44.603 -26.556 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3704 N  N   . TYR A-2 1 201 ? 60.789 40.838 -25.980 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 N   1 
ATOM   3705 C  CA  . TYR A-2 1 201 ? 59.462 40.680 -25.403 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3706 C  C   . TYR A-2 1 201 ? 59.172 39.227 -25.033 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 C   1 
ATOM   3707 O  O   . TYR A-2 1 201 ? 58.659 38.950 -23.950 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 O   1 
ATOM   3708 C  CB  . TYR A-2 1 201 ? 58.414 41.208 -26.383 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3709 C  CG  . TYR A-2 1 201 ? 56.986 40.974 -25.966 1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3710 C  CD1 . TYR A-2 1 201 ? 56.466 41.576 -24.828 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3711 C  CD2 . TYR A-2 1 201 ? 56.149 40.169 -26.725 1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3712 C  CE1 . TYR A-2 1 201 ? 55.160 41.368 -24.450 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3713 C  CE2 . TYR A-2 1 201 ? 54.841 39.958 -26.357 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3714 C  CZ  . TYR A-2 1 201 ? 54.350 40.560 -25.220 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3715 O  OH  . TYR A-2 1 201 ? 53.042 40.347 -24.854 1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3716 N  N   . LYS A-2 1 202 ? 59.506 38.302 -25.928 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 N   1 
ATOM   3717 C  CA  . LYS A-2 1 202 ? 59.331 36.877 -25.653 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3718 C  C   . LYS A-2 1 202 ? 60.242 36.421 -24.517 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 C   1 
ATOM   3719 O  O   . LYS A-2 1 202 ? 59.892 35.517 -23.761 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 O   1 
ATOM   3720 C  CB  . LYS A-2 1 202 ? 59.591 36.046 -26.915 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3721 C  CG  . LYS A-2 1 202 ? 59.112 36.727 -28.185 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3722 C  CD  . LYS A-2 1 202 ? 58.951 35.777 -29.362 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3723 C  CE  . LYS A-2 1 202 ? 58.139 36.440 -30.473 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3724 N  NZ  . LYS A-2 1 202 ? 58.458 35.908 -31.827 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3725 N  N   . ALA A-2 1 203 ? 61.408 37.050 -24.395 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 N   1 
ATOM   3726 C  CA  . ALA A-2 1 203 ? 62.301 36.781 -23.274 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3727 C  C   . ALA A-2 1 203 ? 61.669 37.271 -21.976 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 C   1 
ATOM   3728 O  O   . ALA A-2 1 203 ? 61.705 36.586 -20.954 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 O   1 
ATOM   3729 C  CB  . ALA A-2 1 203 ? 63.648 37.443 -23.490 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3730 N  N   . SER A-2 1 204 ? 61.085 38.464 -22.032 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 N   1 
ATOM   3731 C  CA  . SER A-2 1 204 ? 60.434 39.061 -20.874 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 CA  1 
ATOM   3732 C  C   . SER A-2 1 204 ? 59.197 38.268 -20.466 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 C   1 
ATOM   3733 O  O   . SER A-2 1 204 ? 58.853 38.203 -19.285 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 O   1 
ATOM   3734 C  CB  . SER A-2 1 204 ? 60.057 40.514 -21.165 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 CB  1 
ATOM   3735 O  OG  . SER A-2 1 204 ? 59.592 41.163 -19.996 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 OG  1 
ATOM   3736 N  N   . GLN A-2 1 205 ? 58.529 37.673 -21.449 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 N   1 
ATOM   3737 C  CA  . GLN A-2 1 205 ? 57.395 36.798 -21.176 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3738 C  C   . GLN A-2 1 205 ? 57.872 35.548 -20.447 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 C   1 
ATOM   3739 O  O   . GLN A-2 1 205 ? 57.206 35.051 -19.538 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 O   1 
ATOM   3740 C  CB  . GLN A-2 1 205 ? 56.673 36.414 -22.471 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3741 C  CG  . GLN A-2 1 205 ? 55.762 37.496 -23.043 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3742 C  CD  . GLN A-2 1 205 ? 55.132 37.091 -24.373 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3743 O  OE1 . GLN A-2 1 205 ? 55.773 36.451 -25.206 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3744 N  NE2 . GLN A-2 1 205 ? 53.872 37.465 -24.572 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3745 N  N   . LYS A-2 1 206 ? 59.035 35.048 -20.852 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 N   1 
ATOM   3746 C  CA  . LYS A-2 1 206 ? 59.591 33.830 -20.276 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3747 C  C   . LYS A-2 1 206 ? 60.113 34.076 -18.865 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 C   1 
ATOM   3748 O  O   . LYS A-2 1 206 ? 60.035 33.200 -18.004 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 O   1 
ATOM   3749 C  CB  . LYS A-2 1 206 ? 60.710 33.281 -21.167 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3750 N  N   . PHE A-2 1 207 ? 60.642 35.274 -18.637 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 N   1 
ATOM   3751 C  CA  . PHE A-2 1 207 ? 61.174 35.643 -17.333 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3752 C  C   . PHE A-2 1 207 ? 60.057 35.812 -16.311 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 C   1 
ATOM   3753 O  O   . PHE A-2 1 207 ? 60.221 35.468 -15.138 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 O   1 
ATOM   3754 C  CB  . PHE A-2 1 207 ? 61.993 36.930 -17.429 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3755 C  CG  . PHE A-2 1 207 ? 62.674 37.314 -16.143 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3756 C  CD1 . PHE A-2 1 207 ? 63.711 36.545 -15.636 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3757 C  CD2 . PHE A-2 1 207 ? 62.284 38.446 -15.446 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3758 C  CE1 . PHE A-2 1 207 ? 64.342 36.895 -14.453 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3759 C  CE2 . PHE A-2 1 207 ? 62.912 38.802 -14.264 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3760 C  CZ  . PHE A-2 1 207 ? 63.942 38.026 -13.768 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3761 N  N   . TRP A-2 1 208 ? 58.923 36.344 -16.758 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 N   1 
ATOM   3762 C  CA  . TRP A-2 1 208 ? 57.771 36.526 -15.881 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CA  1 
ATOM   3763 C  C   . TRP A-2 1 208 ? 57.238 35.187 -15.397 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 C   1 
ATOM   3764 O  O   . TRP A-2 1 208 ? 56.928 35.021 -14.217 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 O   1 
ATOM   3765 C  CB  . TRP A-2 1 208 ? 56.660 37.296 -16.589 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CB  1 
ATOM   3766 C  CG  . TRP A-2 1 208 ? 55.335 37.161 -15.904 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CG  1 
ATOM   3767 C  CD1 . TRP A-2 1 208 ? 54.283 36.392 -16.303 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   3768 C  CD2 . TRP A-2 1 208 ? 54.924 37.806 -14.694 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   3769 N  NE1 . TRP A-2 1 208 ? 53.240 36.521 -15.422 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   3770 C  CE2 . TRP A-2 1 208 ? 53.608 37.383 -14.422 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   3771 C  CE3 . TRP A-2 1 208 ? 55.539 38.701 -13.813 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   3772 C  CZ2 . TRP A-2 1 208 ? 52.896 37.823 -13.310 1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   3773 C  CZ3 . TRP A-2 1 208 ? 54.830 39.137 -12.707 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   3774 C  CH2 . TRP A-2 1 208 ? 53.522 38.698 -12.466 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   3775 N  N   . ILE A-2 1 209 ? 57.131 34.239 -16.320 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 N   1 
ATOM   3776 C  CA  . ILE A-2 1 209 ? 56.694 32.889 -15.993 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3777 C  C   . ILE A-2 1 209 ? 57.644 32.264 -14.978 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 C   1 
ATOM   3778 O  O   . ILE A-2 1 209 ? 57.213 31.659 -13.996 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 O   1 
ATOM   3779 C  CB  . ILE A-2 1 209 ? 56.613 32.011 -17.256 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3780 C  CG1 . ILE A-2 1 209 ? 55.414 32.439 -18.108 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3781 C  CG2 . ILE A-2 1 209 ? 56.500 30.544 -16.889 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3782 C  CD1 . ILE A-2 1 209 ? 55.257 31.658 -19.390 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3783 N  N   . HIS A-2 1 210 ? 58.940 32.436 -15.215 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 N   1 
ATOM   3784 C  CA  . HIS A-2 1 210 ? 59.966 31.966 -14.296 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3785 C  C   . HIS A-2 1 210 ? 59.808 32.621 -12.923 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 C   1 
ATOM   3786 O  O   . HIS A-2 1 210 ? 59.868 31.947 -11.894 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 O   1 
ATOM   3787 C  CB  . HIS A-2 1 210 ? 61.357 32.246 -14.873 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3788 C  CG  . HIS A-2 1 210 ? 62.479 31.981 -13.917 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3789 N  ND1 . HIS A-2 1 210 ? 63.066 30.742 -13.782 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3790 C  CD2 . HIS A-2 1 210 ? 63.130 32.802 -13.058 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3791 C  CE1 . HIS A-2 1 210 ? 64.025 30.808 -12.875 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3792 N  NE2 . HIS A-2 1 210 ? 64.084 32.046 -12.421 1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3793 N  N   . GLU A-2 1 211 ? 59.586 33.932 -12.914 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 N   1 
ATOM   3794 C  CA  . GLU A-2 1 211 ? 59.468 34.676 -11.664 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3795 C  C   . GLU A-2 1 211 ? 58.155 34.408 -10.941 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 C   1 
ATOM   3796 O  O   . GLU A-2 1 211 ? 58.151 34.154 -9.737  1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 O   1 
ATOM   3797 C  CB  . GLU A-2 1 211 ? 59.614 36.178 -11.917 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3798 C  CG  . GLU A-2 1 211 ? 61.039 36.637 -12.201 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3799 C  CD  . GLU A-2 1 211 ? 61.960 36.509 -10.997 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3800 O  OE1 . GLU A-2 1 211 ? 62.249 37.543 -10.356 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3801 O  OE2 . GLU A-2 1 211 ? 62.408 35.380 -10.698 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3802 N  N   . TRP A-2 1 212 ? 57.042 34.466 -11.668 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 N   1 
ATOM   3803 C  CA  . TRP A-2 1 212 ? 55.726 34.295 -11.049 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CA  1 
ATOM   3804 C  C   . TRP A-2 1 212 ? 55.556 32.910 -10.431 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 C   1 
ATOM   3805 O  O   . TRP A-2 1 212 ? 54.784 32.731 -9.491  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 O   1 
ATOM   3806 C  CB  . TRP A-2 1 212 ? 54.607 34.546 -12.062 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CB  1 
ATOM   3807 C  CG  . TRP A-2 1 212 ? 53.244 34.350 -11.473 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CG  1 
ATOM   3808 C  CD1 . TRP A-2 1 212 ? 52.336 33.388 -11.805 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   3809 C  CD2 . TRP A-2 1 212 ? 52.648 35.117 -10.421 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   3810 N  NE1 . TRP A-2 1 212 ? 51.204 33.519 -11.037 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   3811 C  CE2 . TRP A-2 1 212 ? 51.371 34.574 -10.179 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   3812 C  CE3 . TRP A-2 1 212 ? 53.067 36.217 -9.666  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   3813 C  CZ2 . TRP A-2 1 212 ? 50.510 35.092 -9.215  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   3814 C  CZ3 . TRP A-2 1 212 ? 52.211 36.730 -8.707  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   3815 C  CH2 . TRP A-2 1 212 ? 50.948 36.167 -8.491  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   3816 N  N   . ALA A-2 1 213 ? 56.281 31.932 -10.962 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 N   1 
ATOM   3817 C  CA  . ALA A-2 1 213 ? 56.269 30.588 -10.403 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3818 C  C   . ALA A-2 1 213 ? 56.852 30.605 -8.996  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 C   1 
ATOM   3819 O  O   . ALA A-2 1 213 ? 56.509 29.771 -8.157  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 O   1 
ATOM   3820 C  CB  . ALA A-2 1 213 ? 57.051 29.632 -11.296 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3821 N  N   . GLN A-2 1 214 ? 57.733 31.570 -8.750  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 N   1 
ATOM   3822 C  CA  . GLN A-2 1 214 ? 58.410 31.702 -7.469  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3823 C  C   . GLN A-2 1 214 ? 57.691 32.668 -6.536  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 C   1 
ATOM   3824 O  O   . GLN A-2 1 214 ? 57.571 32.412 -5.339  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 O   1 
ATOM   3825 C  CB  . GLN A-2 1 214 ? 59.851 32.172 -7.673  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3826 C  CG  . GLN A-2 1 214 ? 60.771 31.131 -8.285  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3827 C  CD  . GLN A-2 1 214 ? 62.209 31.605 -8.356  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3828 O  OE1 . GLN A-2 1 214 ? 62.475 32.797 -8.521  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3829 N  NE2 . GLN A-2 1 214 ? 63.147 30.673 -8.227  1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3830 N  N   . LEU A-2 1 215 ? 57.218 33.780 -7.085  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 N   1 
ATOM   3831 C  CA  . LEU A-2 1 215 ? 56.639 34.835 -6.261  1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3832 C  C   . LEU A-2 1 215 ? 55.236 34.479 -5.774  1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 C   1 
ATOM   3833 O  O   . LEU A-2 1 215 ? 54.789 34.971 -4.738  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 O   1 
ATOM   3834 C  CB  . LEU A-2 1 215 ? 56.625 36.163 -7.025  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3835 C  CG  . LEU A-2 1 215 ? 57.918 36.987 -6.938  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3836 C  CD1 . LEU A-2 1 215 ? 59.132 36.227 -7.458  1.00 86.12  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3837 C  CD2 . LEU A-2 1 215 ? 57.772 38.310 -7.669  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3838 N  N   . SER A-2 1 216 ? 54.546 33.616 -6.512  1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 N   1 
ATOM   3839 C  CA  . SER A-2 1 216 ? 53.253 33.117 -6.064  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CA  1 
ATOM   3840 C  C   . SER A-2 1 216 ? 53.453 32.173 -4.890  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 C   1 
ATOM   3841 O  O   . SER A-2 1 216 ? 52.580 32.037 -4.035  1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 O   1 
ATOM   3842 C  CB  . SER A-2 1 216 ? 52.517 32.404 -7.195  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CB  1 
ATOM   3843 O  OG  . SER A-2 1 216 ? 53.290 31.327 -7.687  1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 OG  1 
ATOM   3844 N  N   . CYS A-2 1 217 ? 54.608 31.518 -4.854  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 N   1 
ATOM   3845 C  CA  . CYS A-2 1 217 ? 54.955 30.665 -3.726  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 CA  1 
ATOM   3846 C  C   . CYS A-2 1 217 ? 55.276 31.519 -2.507  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 C   1 
ATOM   3847 O  O   . CYS A-2 1 217 ? 54.890 31.177 -1.387  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 O   1 
ATOM   3848 C  CB  . CYS A-2 1 217 ? 56.134 29.751 -4.066  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 CB  1 
ATOM   3849 S  SG  . CYS A-2 1 217 ? 55.652 28.084 -4.574  1.00 124.73 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 SG  1 
ATOM   3850 N  N   . GLU A-2 1 218 ? 55.974 32.630 -2.731  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 N   1 
ATOM   3851 C  CA  . GLU A-2 1 218 ? 56.246 33.593 -1.667  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3852 C  C   . GLU A-2 1 218 ? 54.936 34.089 -1.056  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 C   1 
ATOM   3853 O  O   . GLU A-2 1 218 ? 54.823 34.226 0.161   1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 O   1 
ATOM   3854 C  CB  . GLU A-2 1 218 ? 57.067 34.777 -2.189  1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3855 C  CG  . GLU A-2 1 218 ? 58.555 34.496 -2.377  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3856 C  CD  . GLU A-2 1 218 ? 59.402 35.752 -2.258  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3857 O  OE1 . GLU A-2 1 218 ? 59.263 36.467 -1.242  1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3858 O  OE2 . GLU A-2 1 218 ? 60.201 36.028 -3.178  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3859 N  N   . LEU A-2 1 219 ? 53.948 34.347 -1.907  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 N   1 
ATOM   3860 C  CA  . LEU A-2 1 219 ? 52.626 34.761 -1.446  1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3861 C  C   . LEU A-2 1 219 ? 51.951 33.656 -0.645  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 C   1 
ATOM   3862 O  O   . LEU A-2 1 219 ? 51.394 33.901 0.425   1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 O   1 
ATOM   3863 C  CB  . LEU A-2 1 219 ? 51.740 35.160 -2.626  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3864 C  CG  . LEU A-2 1 219 ? 52.062 36.492 -3.305  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3865 C  CD1 . LEU A-2 1 219 ? 51.177 36.697 -4.524  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3866 C  CD2 . LEU A-2 1 219 ? 51.901 37.643 -2.325  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3867 N  N   . GLN A-2 1 220 ? 52.004 32.436 -1.170  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 N   1 
ATOM   3868 C  CA  . GLN A-2 1 220 ? 51.390 31.292 -0.508  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3869 C  C   . GLN A-2 1 220 ? 52.062 31.014 0.835   1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 C   1 
ATOM   3870 O  O   . GLN A-2 1 220 ? 51.441 30.488 1.754   1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 O   1 
ATOM   3871 C  CB  . GLN A-2 1 220 ? 51.458 30.061 -1.413  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3872 C  CG  . GLN A-2 1 220 ? 50.821 28.820 -0.827  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3873 C  CD  . GLN A-2 1 220 ? 50.856 27.648 -1.781  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3874 O  OE1 . GLN A-2 1 220 ? 50.640 27.806 -2.982  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3875 N  NE2 . GLN A-2 1 220 ? 51.139 26.462 -1.252  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3876 N  N   . GLU A-2 1 221 ? 53.334 31.380 0.944   1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 N   1 
ATOM   3877 C  CA  . GLU A-2 1 221 ? 54.056 31.249 2.202   1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3878 C  C   . GLU A-2 1 221 ? 53.630 32.346 3.170   1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 C   1 
ATOM   3879 O  O   . GLU A-2 1 221 ? 53.555 32.122 4.378   1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 O   1 
ATOM   3880 C  CB  . GLU A-2 1 221 ? 55.567 31.302 1.967   1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3881 C  CG  . GLU A-2 1 221 ? 56.398 31.347 3.239   1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3882 C  CD  . GLU A-2 1 221 ? 57.886 31.419 2.960   1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3883 O  OE1 . GLU A-2 1 221 ? 58.452 30.415 2.475   1.00 86.30  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3884 O  OE2 . GLU A-2 1 221 ? 58.488 32.481 3.220   1.00 79.62  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE2 1 
HETATM 3885 N  N   . MSE A-2 1 222 ? 53.351 33.530 2.632   1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 N   1 
HETATM 3886 C  CA  . MSE A-2 1 222 ? 52.884 34.652 3.441   1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CA  1 
HETATM 3887 C  C   . MSE A-2 1 222 ? 51.554 34.339 4.113   1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 C   1 
HETATM 3888 O  O   . MSE A-2 1 222 ? 51.413 34.464 5.331   1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 O   1 
HETATM 3889 C  CB  . MSE A-2 1 222 ? 52.732 35.911 2.589   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CB  1 
HETATM 3890 C  CG  . MSE A-2 1 222 ? 54.032 36.540 2.142   1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CG  1 
HETATM 3891 SE SE  . MSE A-2 1 222 ? 53.750 38.410 1.692   1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 SE  1 
HETATM 3892 C  CE  . MSE A-2 1 222 ? 53.220 39.052 3.454   1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CE  1 
ATOM   3893 N  N   . GLU A-2 1 223 ? 50.578 33.941 3.304   1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 N   1 
ATOM   3894 C  CA  . GLU A-2 1 223 ? 49.252 33.626 3.809   1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3895 C  C   . GLU A-2 1 223 ? 49.307 32.456 4.782   1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 C   1 
ATOM   3896 O  O   . GLU A-2 1 223 ? 48.667 32.488 5.832   1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 O   1 
ATOM   3897 C  CB  . GLU A-2 1 223 ? 48.295 33.316 2.654   1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3898 C  CG  . GLU A-2 1 223 ? 46.867 33.003 3.087   1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3899 C  CD  . GLU A-2 1 223 ? 46.098 34.228 3.572   1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3900 O  OE1 . GLU A-2 1 223 ? 46.644 35.352 3.521   1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3901 O  OE2 . GLU A-2 1 223 ? 44.937 34.062 4.007   1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3902 N  N   . ASN A-2 1 224 ? 50.080 31.430 4.438   1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 N   1 
ATOM   3903 C  CA  . ASN A-2 1 224 ? 50.230 30.270 5.311   1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3904 C  C   . ASN A-2 1 224 ? 50.812 30.664 6.665   1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 C   1 
ATOM   3905 O  O   . ASN A-2 1 224 ? 50.396 30.152 7.705   1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 O   1 
ATOM   3906 C  CB  . ASN A-2 1 224 ? 51.112 29.208 4.654   1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3907 C  CG  . ASN A-2 1 224 ? 51.071 27.883 5.390   1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3908 O  OD1 . ASN A-2 1 224 ? 51.780 27.683 6.377   1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3909 N  ND2 . ASN A-2 1 224 ? 50.233 26.971 4.914   1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3910 N  N   . ALA A-2 1 225 ? 51.772 31.583 6.644   1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 N   1 
ATOM   3911 C  CA  . ALA A-2 1 225 ? 52.383 32.076 7.871   1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3912 C  C   . ALA A-2 1 225 ? 51.421 32.987 8.622   1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 C   1 
ATOM   3913 O  O   . ALA A-2 1 225 ? 51.519 33.135 9.835   1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 O   1 
ATOM   3914 C  CB  . ALA A-2 1 225 ? 53.679 32.810 7.567   1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3915 N  N   . ARG A-2 1 226 ? 50.492 33.598 7.892   1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 N   1 
ATOM   3916 C  CA  . ARG A-2 1 226 ? 49.492 34.466 8.503   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3917 C  C   . ARG A-2 1 226 ? 48.398 33.654 9.199   1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 C   1 
ATOM   3918 O  O   . ARG A-2 1 226 ? 48.054 33.921 10.352  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 O   1 
ATOM   3919 C  CB  . ARG A-2 1 226 ? 48.874 35.388 7.456   1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3920 C  CG  . ARG A-2 1 226 ? 47.770 36.277 7.999   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3921 C  CD  . ARG A-2 1 226 ? 47.016 36.971 6.874   1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3922 N  NE  . ARG A-2 1 226 ? 45.713 37.442 7.324   1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3923 C  CZ  . ARG A-2 1 226 ? 44.580 36.765 7.170   1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3924 N  NH1 . ARG A-2 1 226 ? 44.587 35.587 6.559   1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3925 N  NH2 . ARG A-2 1 226 ? 43.439 37.269 7.619   1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3926 N  N   . ILE A-2 1 227 ? 47.856 32.667 8.492   1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 N   1 
ATOM   3927 C  CA  . ILE A-2 1 227 ? 46.837 31.791 9.060   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3928 C  C   . ILE A-2 1 227 ? 47.357 31.062 10.296  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 C   1 
ATOM   3929 O  O   . ILE A-2 1 227 ? 46.738 31.105 11.355  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 O   1 
ATOM   3930 C  CB  . ILE A-2 1 227 ? 46.349 30.743 8.042   1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3931 C  CG1 . ILE A-2 1 227 ? 45.798 31.418 6.783   1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3932 C  CG2 . ILE A-2 1 227 ? 45.289 29.851 8.669   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3933 C  CD1 . ILE A-2 1 227 ? 44.614 32.315 7.041   1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3934 N  N   . SER A-2 1 228 ? 48.501 30.401 10.152  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 N   1 
ATOM   3935 C  CA  . SER A-2 1 228 ? 49.066 29.581 11.219  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 CA  1 
ATOM   3936 C  C   . SER A-2 1 228 ? 49.402 30.391 12.467  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 C   1 
ATOM   3937 O  O   . SER A-2 1 228 ? 49.167 29.939 13.590  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 O   1 
ATOM   3938 C  CB  . SER A-2 1 228 ? 50.319 28.858 10.719  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 CB  1 
ATOM   3939 O  OG  . SER A-2 1 228 ? 49.988 27.887 9.742   1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 OG  1 
ATOM   3940 N  N   . PHE A-2 1 229 ? 49.956 31.583 12.267  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 N   1 
ATOM   3941 C  CA  . PHE A-2 1 229 ? 50.316 32.456 13.380  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3942 C  C   . PHE A-2 1 229 ? 49.071 32.863 14.168  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 C   1 
ATOM   3943 O  O   . PHE A-2 1 229 ? 49.052 32.777 15.395  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 O   1 
ATOM   3944 C  CB  . PHE A-2 1 229 ? 51.063 33.693 12.873  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3945 C  CG  . PHE A-2 1 229 ? 51.539 34.612 13.964  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3946 C  CD1 . PHE A-2 1 229 ? 52.795 34.450 14.526  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3947 C  CD2 . PHE A-2 1 229 ? 50.735 35.646 14.420  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3948 C  CE1 . PHE A-2 1 229 ? 53.236 35.298 15.528  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3949 C  CE2 . PHE A-2 1 229 ? 51.169 36.495 15.421  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3950 C  CZ  . PHE A-2 1 229 ? 52.422 36.321 15.975  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3951 N  N   . LEU A-2 1 230 ? 48.034 33.302 13.458  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 N   1 
ATOM   3952 C  CA  . LEU A-2 1 230 ? 46.769 33.671 14.093  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3953 C  C   . LEU A-2 1 230 ? 46.112 32.452 14.723  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 C   1 
ATOM   3954 O  O   . LEU A-2 1 230 ? 45.478 32.548 15.770  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 O   1 
ATOM   3955 C  CB  . LEU A-2 1 230 ? 45.814 34.310 13.084  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3956 C  CG  . LEU A-2 1 230 ? 46.199 35.672 12.502  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3957 C  CD1 . LEU A-2 1 230 ? 45.107 36.182 11.574  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3958 C  CD2 . LEU A-2 1 230 ? 46.468 36.675 13.611  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3959 N  N   . GLN A-2 1 231 ? 46.276 31.303 14.080  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 N   1 
ATOM   3960 C  CA  . GLN A-2 1 231 ? 45.720 30.056 14.590  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3961 C  C   . GLN A-2 1 231 ? 46.343 29.689 15.938  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 C   1 
ATOM   3962 O  O   . GLN A-2 1 231 ? 45.635 29.308 16.866  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 O   1 
ATOM   3963 C  CB  . GLN A-2 1 231 ? 45.930 28.931 13.575  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3964 C  CG  . GLN A-2 1 231 ? 45.087 27.693 13.819  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3965 C  CD  . GLN A-2 1 231 ? 45.168 26.710 12.667  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3966 O  OE1 . GLN A-2 1 231 ? 45.755 27.006 11.627  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3967 N  NE2 . GLN A-2 1 231 ? 44.578 25.534 12.847  1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3968 N  N   . SER A-2 1 232 ? 47.663 29.818 16.047  1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 N   1 
ATOM   3969 C  CA  . SER A-2 1 232 ? 48.359 29.485 17.290  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 CA  1 
ATOM   3970 C  C   . SER A-2 1 232 ? 48.106 30.532 18.368  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 C   1 
ATOM   3971 O  O   . SER A-2 1 232 ? 47.992 30.202 19.549  1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 O   1 
ATOM   3972 C  CB  . SER A-2 1 232 ? 49.865 29.347 17.054  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 CB  1 
ATOM   3973 O  OG  . SER A-2 1 232 ? 50.472 30.616 16.878  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 OG  1 
ATOM   3974 N  N   . LYS A-2 1 233 ? 48.025 31.794 17.956  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 N   1 
ATOM   3975 C  CA  . LYS A-2 1 233 ? 47.794 32.888 18.893  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3976 C  C   . LYS A-2 1 233 ? 46.402 32.813 19.517  1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 C   1 
ATOM   3977 O  O   . LYS A-2 1 233 ? 46.188 33.289 20.629  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 O   1 
ATOM   3978 C  CB  . LYS A-2 1 233 ? 47.985 34.238 18.201  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3979 C  CG  . LYS A-2 1 233 ? 49.434 34.659 18.074  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3980 C  CD  . LYS A-2 1 233 ? 50.223 34.279 19.315  1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3981 C  CE  . LYS A-2 1 233 ? 51.688 34.636 19.164  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3982 N  NZ  . LYS A-2 1 233 ? 52.490 34.180 20.332  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3983 N  N   . LEU A-2 1 234 ? 45.459 32.210 18.803  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 N   1 
ATOM   3984 C  CA  . LEU A-2 1 234 ? 44.098 32.097 19.307  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3985 C  C   . LEU A-2 1 234 ? 43.943 30.941 20.294  1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 C   1 
ATOM   3986 O  O   . LEU A-2 1 234 ? 43.031 30.954 21.123  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 O   1 
ATOM   3987 C  CB  . LEU A-2 1 234 ? 43.109 31.943 18.150  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3988 C  CG  . LEU A-2 1 234 ? 42.757 33.259 17.447  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3989 C  CD1 . LEU A-2 1 234 ? 41.809 33.031 16.277  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3990 C  CD2 . LEU A-2 1 234 ? 42.157 34.244 18.439  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3991 N  N   . GLN A-2 1 235 ? 44.819 29.942 20.216  1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 N   1 
ATOM   3992 C  CA  . GLN A-2 1 235 ? 44.789 28.882 21.220  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3993 C  C   . GLN A-2 1 235 ? 45.458 29.418 22.477  1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 C   1 
ATOM   3994 O  O   . GLN A-2 1 235 ? 44.931 29.272 23.577  1.00 74.92  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 O   1 
ATOM   3995 C  CB  . GLN A-2 1 235 ? 45.479 27.603 20.726  1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3996 C  CG  . GLN A-2 1 235 ? 44.715 26.282 20.999  1.00 125.14 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3997 C  CD  . GLN A-2 1 235 ? 44.545 25.904 22.478  1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3998 O  OE1 . GLN A-2 1 235 ? 44.770 26.704 23.377  1.00 121.47 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3999 N  NE2 . GLN A-2 1 235 ? 44.141 24.661 22.721  1.00 125.95 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4000 N  N   . GLN A-2 1 236 ? 46.608 30.064 22.305  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 N   1 
ATOM   4001 C  CA  . GLN A-2 1 236 ? 47.296 30.712 23.420  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4002 C  C   . GLN A-2 1 236 ? 46.339 31.627 24.174  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 C   1 
ATOM   4003 O  O   . GLN A-2 1 236 ? 46.410 31.757 25.395  1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 O   1 
ATOM   4004 C  CB  . GLN A-2 1 236 ? 48.502 31.505 22.927  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4005 C  CG  . GLN A-2 1 236 ? 49.650 30.638 22.474  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4006 C  CD  . GLN A-2 1 236 ? 50.726 31.439 21.779  1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4007 O  OE1 . GLN A-2 1 236 ? 51.041 32.559 22.183  1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4008 N  NE2 . GLN A-2 1 236 ? 51.297 30.870 20.727  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4009 N  N   . PHE A-2 1 237 ? 45.438 32.247 23.422  1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 N   1 
ATOM   4010 C  CA  . PHE A-2 1 237 ? 44.323 33.000 23.978  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4011 C  C   . PHE A-2 1 237 ? 43.354 32.079 24.718  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 C   1 
ATOM   4012 O  O   . PHE A-2 1 237 ? 43.040 32.304 25.888  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 O   1 
ATOM   4013 C  CB  . PHE A-2 1 237 ? 43.608 33.756 22.855  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4014 C  CG  . PHE A-2 1 237 ? 42.286 34.342 23.252  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4015 C  CD1 . PHE A-2 1 237 ? 42.223 35.486 24.026  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4016 C  CD2 . PHE A-2 1 237 ? 41.103 33.766 22.813  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4017 C  CE1 . PHE A-2 1 237 ? 41.000 36.032 24.380  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4018 C  CE2 . PHE A-2 1 237 ? 39.879 34.305 23.158  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4019 C  CZ  . PHE A-2 1 237 ? 39.827 35.440 23.944  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4020 N  N   . ALA A-2 1 238 ? 42.900 31.032 24.034  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 N   1 
ATOM   4021 C  CA  . ALA A-2 1 238 ? 41.915 30.103 24.588  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4022 C  C   . ALA A-2 1 238 ? 42.478 29.234 25.711  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 C   1 
ATOM   4023 O  O   . ALA A-2 1 238 ? 41.719 28.632 26.466  1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 O   1 
ATOM   4024 C  CB  . ALA A-2 1 238 ? 41.349 29.217 23.484  1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4025 N  N   . THR A-2 1 239 ? 43.800 29.161 25.815  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 N   1 
ATOM   4026 C  CA  . THR A-2 1 239 ? 44.433 28.373 26.867  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CA  1 
ATOM   4027 C  C   . THR A-2 1 239 ? 44.635 29.224 28.118  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 C   1 
ATOM   4028 O  O   . THR A-2 1 239 ? 44.347 28.783 29.232  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 O   1 
ATOM   4029 C  CB  . THR A-2 1 239 ? 45.782 27.786 26.400  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CB  1 
ATOM   4030 O  OG1 . THR A-2 1 239 ? 45.541 26.705 25.490  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4031 C  CG2 . THR A-2 1 239 ? 46.583 27.263 27.579  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4032 N  N   . SER A-2 1 240 ? 45.116 30.449 27.924  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 N   1 
ATOM   4033 C  CA  . SER A-2 1 240 ? 45.312 31.386 29.026  1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CA  1 
ATOM   4034 C  C   . SER A-2 1 240 ? 43.995 31.679 29.732  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 C   1 
ATOM   4035 O  O   . SER A-2 1 240 ? 43.936 31.731 30.959  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 O   1 
ATOM   4036 C  CB  . SER A-2 1 240 ? 45.934 32.688 28.522  1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CB  1 
ATOM   4037 O  OG  . SER A-2 1 240 ? 47.317 32.522 28.259  1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 OG  1 
ATOM   4038 N  N   . SER A-2 1 241 ? 42.942 31.867 28.946  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 N   1 
ATOM   4039 C  CA  . SER A-2 1 241 ? 41.614 32.093 29.494  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CA  1 
ATOM   4040 C  C   . SER A-2 1 241 ? 41.119 30.833 30.193  1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 C   1 
ATOM   4041 O  O   . SER A-2 1 241 ? 40.541 30.898 31.277  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 O   1 
ATOM   4042 C  CB  . SER A-2 1 241 ? 40.643 32.513 28.393  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CB  1 
ATOM   4043 O  OG  . SER A-2 1 241 ? 41.067 33.716 27.775  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 OG  1 
HETATM 4044 N  N   . MSE A-2 1 242 ? 41.367 29.686 29.567  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 N   1 
HETATM 4045 C  CA  . MSE A-2 1 242 ? 40.962 28.394 30.113  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4046 C  C   . MSE A-2 1 242 ? 41.552 28.150 31.496  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 C   1 
HETATM 4047 O  O   . MSE A-2 1 242 ? 40.883 27.619 32.380  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 O   1 
HETATM 4048 C  CB  . MSE A-2 1 242 ? 41.381 27.261 29.174  1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4049 C  CG  . MSE A-2 1 242 ? 40.994 25.882 29.667  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4050 SE SE  . MSE A-2 1 242 ? 39.062 25.658 29.743  1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4051 C  CE  . MSE A-2 1 242 ? 38.756 25.153 27.885  1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4052 N  N   . GLU A-2 1 243 ? 42.810 28.536 31.674  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 N   1 
ATOM   4053 C  CA  . GLU A-2 1 243 ? 43.500 28.316 32.937  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4054 C  C   . GLU A-2 1 243 ? 42.817 29.078 34.062  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 C   1 
ATOM   4055 O  O   . GLU A-2 1 243 ? 42.738 28.592 35.190  1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 O   1 
ATOM   4056 C  CB  . GLU A-2 1 243 ? 44.969 28.725 32.826  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4057 C  CG  . GLU A-2 1 243 ? 45.849 27.670 32.173  1.00 89.94  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4058 C  CD  . GLU A-2 1 243 ? 47.244 28.179 31.868  1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4059 O  OE1 . GLU A-2 1 243 ? 47.408 29.407 31.710  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4060 O  OE2 . GLU A-2 1 243 ? 48.177 27.351 31.788  1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4061 N  N   . THR A-2 1 244 ? 42.308 30.264 33.747  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 N   1 
ATOM   4062 C  CA  . THR A-2 1 244 ? 41.589 31.061 34.732  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CA  1 
ATOM   4063 C  C   . THR A-2 1 244 ? 40.275 30.403 35.137  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 C   1 
ATOM   4064 O  O   . THR A-2 1 244 ? 39.996 30.234 36.322  1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 O   1 
ATOM   4065 C  CB  . THR A-2 1 244 ? 41.289 32.470 34.207  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CB  1 
ATOM   4066 O  OG1 . THR A-2 1 244 ? 42.516 33.115 33.847  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4067 C  CG2 . THR A-2 1 244 ? 40.578 33.292 35.274  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4068 N  N   . TYR A-2 1 245 ? 39.476 30.031 34.143  1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 N   1 
ATOM   4069 C  CA  . TYR A-2 1 245 ? 38.157 29.455 34.381  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4070 C  C   . TYR A-2 1 245 ? 38.251 28.144 35.159  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 C   1 
ATOM   4071 O  O   . TYR A-2 1 245 ? 37.405 27.850 36.002  1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 O   1 
ATOM   4072 C  CB  . TYR A-2 1 245 ? 37.429 29.231 33.052  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4073 C  CG  . TYR A-2 1 245 ? 37.371 30.461 32.166  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4074 C  CD1 . TYR A-2 1 245 ? 37.249 31.732 32.713  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4075 C  CD2 . TYR A-2 1 245 ? 37.448 30.350 30.780  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4076 C  CE1 . TYR A-2 1 245 ? 37.199 32.860 31.907  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4077 C  CE2 . TYR A-2 1 245 ? 37.400 31.471 29.966  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4078 C  CZ  . TYR A-2 1 245 ? 37.275 32.723 30.536  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4079 O  OH  . TYR A-2 1 245 ? 37.227 33.841 29.736  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4080 N  N   . ILE A-2 1 246 ? 39.287 27.361 34.877  1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 N   1 
ATOM   4081 C  CA  . ILE A-2 1 246 ? 39.496 26.099 35.575  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4082 C  C   . ILE A-2 1 246 ? 39.928 26.370 37.015  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 C   1 
ATOM   4083 O  O   . ILE A-2 1 246 ? 39.532 25.657 37.939  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 O   1 
ATOM   4084 C  CB  . ILE A-2 1 246 ? 40.535 25.220 34.846  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4085 C  CG1 . ILE A-2 1 246 ? 39.842 24.383 33.770  1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4086 C  CG2 . ILE A-2 1 246 ? 41.239 24.288 35.808  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4087 C  CD1 . ILE A-2 1 246 ? 40.774 23.853 32.712  1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4088 N  N   . LEU A-2 1 247 ? 40.718 27.422 37.205  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 N   1 
ATOM   4089 C  CA  . LEU A-2 1 247 ? 41.122 27.838 38.544  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4090 C  C   . LEU A-2 1 247 ? 39.931 28.354 39.343  1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 C   1 
ATOM   4091 O  O   . LEU A-2 1 247 ? 39.740 27.976 40.501  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 O   1 
ATOM   4092 C  CB  . LEU A-2 1 247 ? 42.209 28.914 38.473  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4093 C  CG  . LEU A-2 1 247 ? 42.522 29.662 39.773  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4094 C  CD1 . LEU A-2 1 247 ? 44.023 29.814 39.947  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4095 C  CD2 . LEU A-2 1 247 ? 41.848 31.031 39.797  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4096 N  N   . GLU A-2 1 248 ? 39.138 29.222 38.721  1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 N   1 
ATOM   4097 C  CA  . GLU A-2 1 248 ? 37.989 29.829 39.387  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4098 C  C   . GLU A-2 1 248 ? 36.985 28.774 39.833  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 C   1 
ATOM   4099 O  O   . GLU A-2 1 248 ? 36.301 28.942 40.842  1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 O   1 
ATOM   4100 C  CB  . GLU A-2 1 248 ? 37.312 30.851 38.469  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4101 C  CG  . GLU A-2 1 248 ? 38.178 32.068 38.170  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4102 C  CD  . GLU A-2 1 248 ? 37.489 33.087 37.281  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4103 O  OE1 . GLU A-2 1 248 ? 37.380 32.845 36.057  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4104 O  OE2 . GLU A-2 1 248 ? 37.063 34.136 37.807  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4105 N  N   . GLN A-2 1 249 ? 36.907 27.681 39.081  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 N   1 
ATOM   4106 C  CA  . GLN A-2 1 249 ? 36.029 26.581 39.450  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4107 C  C   . GLN A-2 1 249 ? 36.539 25.883 40.711  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 C   1 
ATOM   4108 O  O   . GLN A-2 1 249 ? 35.765 25.562 41.610  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 O   1 
ATOM   4109 C  CB  . GLN A-2 1 249 ? 35.899 25.585 38.294  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4110 C  CG  . GLN A-2 1 249 ? 35.192 24.290 38.664  1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4111 C  CD  . GLN A-2 1 249 ? 34.949 23.394 37.466  1.00 99.20  ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4112 O  OE1 . GLN A-2 1 249 ? 35.658 23.472 36.463  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4113 N  NE2 . GLN A-2 1 249 ? 33.934 22.541 37.561  1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4114 N  N   . THR A-2 1 250 ? 37.849 25.669 40.774  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 N   1 
ATOM   4115 C  CA  . THR A-2 1 250 ? 38.471 24.992 41.907  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CA  1 
ATOM   4116 C  C   . THR A-2 1 250 ? 38.302 25.791 43.195  1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 C   1 
ATOM   4117 O  O   . THR A-2 1 250 ? 38.150 25.223 44.277  1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 O   1 
ATOM   4118 C  CB  . THR A-2 1 250 ? 39.973 24.751 41.652  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CB  1 
ATOM   4119 O  OG1 . THR A-2 1 250 ? 40.144 24.091 40.392  1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4120 C  CG2 . THR A-2 1 250 ? 40.578 23.889 42.748  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4121 N  N   . LYS A-2 1 251 ? 38.321 27.113 43.071  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 N   1 
ATOM   4122 C  CA  . LYS A-2 1 251 ? 38.190 27.985 44.231  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4123 C  C   . LYS A-2 1 251 ? 36.758 28.015 44.755  1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 C   1 
ATOM   4124 O  O   . LYS A-2 1 251 ? 36.538 28.114 45.961  1.00 78.16  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 O   1 
ATOM   4125 C  CB  . LYS A-2 1 251 ? 38.662 29.398 43.889  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4126 C  CG  . LYS A-2 1 251 ? 40.140 29.474 43.552  1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4127 C  CD  . LYS A-2 1 251 ? 40.964 28.693 44.562  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4128 C  CE  . LYS A-2 1 251 ? 42.448 28.953 44.393  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4129 N  NZ  . LYS A-2 1 251 ? 43.252 28.093 45.305  1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 NZ  1 
HETATM 4130 N  N   . MSE A-2 1 252 ? 35.787 27.927 43.852  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 N   1 
HETATM 4131 C  CA  . MSE A-2 1 252 ? 34.387 27.859 44.260  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4132 C  C   . MSE A-2 1 252 ? 34.055 26.468 44.787  1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 C   1 
HETATM 4133 O  O   . MSE A-2 1 252 ? 33.089 26.291 45.530  1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 O   1 
HETATM 4134 C  CB  . MSE A-2 1 252 ? 33.456 28.225 43.103  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4135 C  CG  . MSE A-2 1 252 ? 33.617 29.650 42.606  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4136 SE SE  . MSE A-2 1 252 ? 33.083 30.963 43.941  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4137 C  CE  . MSE A-2 1 252 ? 33.609 32.598 43.012  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4138 N  N   . ASP A-2 1 253 ? 34.855 25.479 44.397  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 N   1 
ATOM   4139 C  CA  . ASP A-2 1 253 ? 34.742 24.151 44.985  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4140 C  C   . ASP A-2 1 253 ? 35.147 24.227 46.450  1.00 80.33  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 C   1 
ATOM   4141 O  O   . ASP A-2 1 253 ? 34.468 23.678 47.315  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 O   1 
ATOM   4142 C  CB  . ASP A-2 1 253 ? 35.609 23.131 44.242  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4143 C  CG  . ASP A-2 1 253 ? 34.925 22.565 43.010  1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4144 O  OD1 . ASP A-2 1 253 ? 33.677 22.485 42.998  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4145 O  OD2 . ASP A-2 1 253 ? 35.638 22.191 42.055  1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 OD2 1 
HETATM 4146 N  N   . MSE A-2 1 254 ? 36.253 24.918 46.718  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 N   1 
HETATM 4147 C  CA  . MSE A-2 1 254 ? 36.725 25.136 48.083  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4148 C  C   . MSE A-2 1 254 ? 35.636 25.751 48.951  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 C   1 
HETATM 4149 O  O   . MSE A-2 1 254 ? 35.347 25.262 50.045  1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 O   1 
HETATM 4150 C  CB  . MSE A-2 1 254 ? 37.954 26.049 48.099  1.00 91.88  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4151 C  CG  . MSE A-2 1 254 ? 39.240 25.424 47.600  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4152 SE SE  . MSE A-2 1 254 ? 40.782 26.208 48.503  1.00 152.65 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4153 C  CE  . MSE A-2 1 254 ? 40.435 28.088 48.129  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4154 N  N   . LEU A-2 1 255 ? 35.040 26.829 48.449  1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 N   1 
ATOM   4155 C  CA  . LEU A-2 1 255 ? 34.021 27.564 49.186  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4156 C  C   . LEU A-2 1 255 ? 32.805 26.690 49.455  1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 C   1 
ATOM   4157 O  O   . LEU A-2 1 255 ? 32.273 26.678 50.563  1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 O   1 
ATOM   4158 C  CB  . LEU A-2 1 255 ? 33.607 28.821 48.420  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4159 C  CG  . LEU A-2 1 255 ? 32.601 29.718 49.141  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4160 C  CD1 . LEU A-2 1 255 ? 33.112 30.072 50.526  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4161 C  CD2 . LEU A-2 1 255 ? 32.322 30.975 48.335  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4162 N  N   . THR A-2 1 256 ? 32.373 25.958 48.435  1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 N   1 
ATOM   4163 C  CA  . THR A-2 1 256 ? 31.275 25.015 48.587  1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CA  1 
ATOM   4164 C  C   . THR A-2 1 256 ? 31.611 23.924 49.611  1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 C   1 
ATOM   4165 O  O   . THR A-2 1 256 ? 30.789 23.604 50.470  1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 O   1 
ATOM   4166 C  CB  . THR A-2 1 256 ? 30.910 24.362 47.237  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CB  1 
ATOM   4167 O  OG1 . THR A-2 1 256 ? 30.310 25.340 46.375  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4168 C  CG2 . THR A-2 1 256 ? 29.933 23.216 47.441  1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4169 N  N   . ASN A-2 1 257 ? 32.823 23.375 49.525  1.00 82.98  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 N   1 
ATOM   4170 C  CA  . ASN A-2 1 257 ? 33.242 22.258 50.378  1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CA  1 
ATOM   4171 C  C   . ASN A-2 1 257 ? 33.250 22.559 51.870  1.00 96.49  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 C   1 
ATOM   4172 O  O   . ASN A-2 1 257 ? 33.123 21.645 52.690  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 O   1 
ATOM   4173 C  CB  . ASN A-2 1 257 ? 34.642 21.764 49.977  1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CB  1 
ATOM   4174 C  CG  . ASN A-2 1 257 ? 34.648 21.014 48.670  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CG  1 
ATOM   4175 O  OD1 . ASN A-2 1 257 ? 33.682 20.332 48.331  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   4176 N  ND2 . ASN A-2 1 257 ? 35.747 21.124 47.928  1.00 104.23 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   4177 N  N   . HIS A-2 1 258 ? 33.416 23.836 52.206  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 N   1 
ATOM   4178 C  CA  . HIS A-2 1 258 ? 33.524 24.284 53.590  1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CA  1 
ATOM   4179 C  C   . HIS A-2 1 258 ? 32.241 24.906 54.123  1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 C   1 
ATOM   4180 O  O   . HIS A-2 1 258 ? 32.029 24.984 55.340  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 O   1 
ATOM   4181 C  CB  . HIS A-2 1 258 ? 34.666 25.290 53.729  1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CB  1 
ATOM   4182 C  CG  . HIS A-2 1 258 ? 34.538 26.184 54.917  1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CG  1 
ATOM   4183 N  ND1 . HIS A-2 1 258 ? 34.989 25.813 56.172  1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   4184 C  CD2 . HIS A-2 1 258 ? 34.055 27.442 55.062  1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   4185 C  CE1 . HIS A-2 1 258 ? 34.760 26.780 57.030  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   4186 N  NE2 . HIS A-2 1 258 ? 34.195 27.793 56.376  1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   4187 N  N   . LEU A-2 1 259 ? 31.412 25.389 53.205  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 N   1 
ATOM   4188 C  CA  . LEU A-2 1 259 ? 30.070 25.820 53.560  1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4189 C  C   . LEU A-2 1 259 ? 29.253 24.619 54.005  1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 C   1 
ATOM   4190 O  O   . LEU A-2 1 259 ? 28.323 24.745 54.803  1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 O   1 
ATOM   4191 C  CB  . LEU A-2 1 259 ? 29.370 26.514 52.390  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4192 C  CG  . LEU A-2 1 259 ? 29.696 27.957 52.018  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4193 C  CD1 . LEU A-2 1 259 ? 29.103 28.309 50.659  1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4194 C  CD2 . LEU A-2 1 259 ? 29.147 28.870 53.098  1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4195 N  N   . ASN A-2 1 260 ? 29.605 23.455 53.469  1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 N   1 
ATOM   4196 C  CA  . ASN A-2 1 260 ? 28.924 22.216 53.813  1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CA  1 
ATOM   4197 C  C   . ASN A-2 1 260 ? 29.642 21.452 54.924  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 C   1 
ATOM   4198 O  O   . ASN A-2 1 260 ? 29.225 20.356 55.293  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 O   1 
ATOM   4199 C  CB  . ASN A-2 1 260 ? 28.779 21.319 52.577  1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CB  1 
ATOM   4200 C  CG  . ASN A-2 1 260 ? 27.738 21.831 51.589  1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CG  1 
ATOM   4201 O  OD1 . ASN A-2 1 260 ? 27.344 22.996 51.622  1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   4202 N  ND2 . ASN A-2 1 260 ? 27.285 20.949 50.703  1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   4203 N  N   . SER A-2 1 261 ? 30.715 22.029 55.458  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 N   1 
ATOM   4204 C  CA  . SER A-2 1 261 ? 31.504 21.350 56.484  1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 CA  1 
ATOM   4205 C  C   . SER A-2 1 261 ? 30.978 21.607 57.894  1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 C   1 
ATOM   4206 O  O   . SER A-2 1 261 ? 31.368 20.924 58.844  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 O   1 
ATOM   4207 C  CB  . SER A-2 1 261 ? 32.972 21.774 56.406  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 CB  1 
ATOM   4208 O  OG  . SER A-2 1 261 ? 33.157 23.091 56.896  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 OG  1 
ATOM   4209 N  N   . PHE A-2 1 262 ? 30.099 22.593 58.034  1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 N   1 
ATOM   4210 C  CA  . PHE A-2 1 262 ? 29.572 22.935 59.347  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4211 C  C   . PHE A-2 1 262 ? 28.102 23.329 59.296  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 C   1 
ATOM   4212 O  O   . PHE A-2 1 262 ? 27.568 23.663 58.236  1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 O   1 
ATOM   4213 C  CB  . PHE A-2 1 262 ? 30.391 24.069 59.969  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4214 C  CG  . PHE A-2 1 262 ? 30.126 25.419 59.361  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4215 C  CD1 . PHE A-2 1 262 ? 29.270 26.314 59.977  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4216 C  CD2 . PHE A-2 1 262 ? 30.739 25.795 58.179  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4217 C  CE1 . PHE A-2 1 262 ? 29.025 27.556 59.424  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4218 C  CE2 . PHE A-2 1 262 ? 30.499 27.037 57.622  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4219 C  CZ  . PHE A-2 1 262 ? 29.638 27.918 58.246  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4220 N  N   . THR A-2 1 263 ? 27.455 23.277 60.456  1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 N   1 
ATOM   4221 C  CA  . THR A-2 1 263 ? 26.075 23.719 60.604  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CA  1 
ATOM   4222 C  C   . THR A-2 1 263 ? 25.995 24.804 61.673  1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 C   1 
ATOM   4223 O  O   . THR A-2 1 263 ? 26.908 24.950 62.489  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 O   1 
ATOM   4224 C  CB  . THR A-2 1 263 ? 25.133 22.559 60.987  1.00 83.86  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CB  1 
ATOM   4225 O  OG1 . THR A-2 1 263 ? 25.393 22.152 62.338  1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4226 C  CG2 . THR A-2 1 263 ? 25.324 21.375 60.053  1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4227 N  N   . ALA A-2 1 264 ? 24.899 25.555 61.673  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 N   1 
ATOM   4228 C  CA  . ALA A-2 1 264 ? 24.701 26.617 62.651  1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4229 C  C   . ALA A-2 1 264 ? 24.639 26.058 64.071  1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 C   1 
ATOM   4230 O  O   . ALA A-2 1 264 ? 24.961 26.753 65.034  1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 O   1 
ATOM   4231 C  CB  . ALA A-2 1 264 ? 23.437 27.397 62.334  1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4232 N  N   . ALA A-2 1 265 ? 24.228 24.799 64.192  1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 N   1 
ATOM   4233 C  CA  . ALA A-2 1 265 ? 24.146 24.141 65.490  1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4234 C  C   . ALA A-2 1 265 ? 25.533 23.960 66.093  1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 C   1 
ATOM   4235 O  O   . ALA A-2 1 265 ? 25.696 23.964 67.314  1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 O   1 
ATOM   4236 C  CB  . ALA A-2 1 265 ? 23.443 22.800 65.362  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4237 N  N   . ASP A-2 1 266 ? 26.530 23.801 65.228  1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 N   1 
ATOM   4238 C  CA  . ASP A-2 1 266 ? 27.909 23.645 65.672  1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4239 C  C   . ASP A-2 1 266 ? 28.424 24.939 66.288  1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 C   1 
ATOM   4240 O  O   . ASP A-2 1 266 ? 29.136 24.921 67.292  1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 O   1 
ATOM   4241 C  CB  . ASP A-2 1 266 ? 28.811 23.229 64.508  1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4242 C  CG  . ASP A-2 1 266 ? 28.379 21.923 63.869  1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4243 O  OD1 . ASP A-2 1 266 ? 27.706 21.121 64.550  1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4244 O  OD2 . ASP A-2 1 266 ? 28.724 21.697 62.687  1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4245 N  N   . GLU A-2 1 267 ? 28.056 26.060 65.678  1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 N   1 
ATOM   4246 C  CA  . GLU A-2 1 267 ? 28.531 27.366 66.120  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4247 C  C   . GLU A-2 1 267 ? 27.981 27.726 67.490  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 C   1 
ATOM   4248 O  O   . GLU A-2 1 267 ? 28.668 28.343 68.303  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 O   1 
ATOM   4249 C  CB  . GLU A-2 1 267 ? 28.154 28.441 65.100  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4250 C  CG  . GLU A-2 1 267 ? 28.813 28.255 63.744  1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4251 C  CD  . GLU A-2 1 267 ? 30.328 28.360 63.808  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4252 O  OE1 . GLU A-2 1 267 ? 30.861 29.446 63.499  1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4253 O  OE2 . GLU A-2 1 267 ? 30.987 27.357 64.162  1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4254 N  N   . ILE A-2 1 268 ? 26.739 27.333 67.741  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 N   1 
ATOM   4255 C  CA  . ILE A-2 1 268 ? 26.098 27.604 69.018  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4256 C  C   . ILE A-2 1 268 ? 26.694 26.719 70.111  1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 C   1 
ATOM   4257 O  O   . ILE A-2 1 268 ? 26.938 27.179 71.227  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 O   1 
ATOM   4258 C  CB  . ILE A-2 1 268 ? 24.576 27.395 68.925  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4259 C  CG1 . ILE A-2 1 268 ? 23.955 28.501 68.071  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4260 C  CG2 . ILE A-2 1 268 ? 23.943 27.392 70.308  1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4261 C  CD1 . ILE A-2 1 268 ? 22.581 28.173 67.549  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4262 N  N   . SER A-2 1 269 ? 26.945 25.456 69.776  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 N   1 
ATOM   4263 C  CA  . SER A-2 1 269 ? 27.537 24.510 70.720  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 CA  1 
ATOM   4264 C  C   . SER A-2 1 269 ? 28.909 24.965 71.208  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 C   1 
ATOM   4265 O  O   . SER A-2 1 269 ? 29.177 25.001 72.409  1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 O   1 
ATOM   4266 C  CB  . SER A-2 1 269 ? 27.660 23.125 70.086  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 CB  1 
ATOM   4267 O  OG  . SER A-2 1 269 ? 28.760 22.416 70.636  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 OG  1 
ATOM   4268 N  N   . THR A-2 1 270 ? 29.776 25.313 70.267  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 N   1 
ATOM   4269 C  CA  . THR A-2 1 270 ? 31.143 25.683 70.600  1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CA  1 
ATOM   4270 C  C   . THR A-2 1 270 ? 31.220 27.021 71.331  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 C   1 
ATOM   4271 O  O   . THR A-2 1 270 ? 31.985 27.161 72.280  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 O   1 
ATOM   4272 C  CB  . THR A-2 1 270 ? 32.025 25.737 69.340  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CB  1 
ATOM   4273 O  OG1 . THR A-2 1 270 ? 31.372 26.517 68.330  1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4274 C  CG2 . THR A-2 1 270 ? 32.266 24.333 68.807  1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4275 N  N   . PHE A-2 1 271 ? 30.426 27.996 70.897  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 N   1 
ATOM   4276 C  CA  . PHE A-2 1 271 ? 30.424 29.315 71.528  1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4277 C  C   . PHE A-2 1 271 ? 30.029 29.221 72.997  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 C   1 
ATOM   4278 O  O   . PHE A-2 1 271 ? 30.612 29.890 73.849  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 O   1 
ATOM   4279 C  CB  . PHE A-2 1 271 ? 29.476 30.268 70.791  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4280 C  CG  . PHE A-2 1 271 ? 29.518 31.686 71.302  1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4281 C  CD1 . PHE A-2 1 271 ? 30.355 32.622 70.716  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4282 C  CD2 . PHE A-2 1 271 ? 28.712 32.084 72.358  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4283 C  CE1 . PHE A-2 1 271 ? 30.395 33.925 71.180  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4284 C  CE2 . PHE A-2 1 271 ? 28.748 33.385 72.826  1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4285 C  CZ  . PHE A-2 1 271 ? 29.590 34.307 72.236  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4286 N  N   . SER A-2 1 272 ? 29.036 28.388 73.286  1.00 79.67  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 N   1 
ATOM   4287 C  CA  . SER A-2 1 272 ? 28.555 28.215 74.651  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CA  1 
ATOM   4288 C  C   . SER A-2 1 272 ? 29.601 27.505 75.504  1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 C   1 
ATOM   4289 O  O   . SER A-2 1 272 ? 29.687 27.725 76.713  1.00 96.02  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 O   1 
ATOM   4290 C  CB  . SER A-2 1 272 ? 27.241 27.433 74.659  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CB  1 
ATOM   4291 O  OG  . SER A-2 1 272 ? 26.256 28.090 73.879  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 OG  1 
ATOM   4292 N  N   . LYS A-2 1 273 ? 30.391 26.652 74.862  1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 N   1 
ATOM   4293 C  CA  . LYS A-2 1 273 ? 31.471 25.940 75.533  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4294 C  C   . LYS A-2 1 273 ? 32.555 26.907 75.994  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 C   1 
ATOM   4295 O  O   . LYS A-2 1 273 ? 33.061 26.803 77.110  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 O   1 
ATOM   4296 C  CB  . LYS A-2 1 273 ? 32.076 24.888 74.600  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4297 C  CG  . LYS A-2 1 273 ? 32.045 23.461 75.124  1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4298 C  CD  . LYS A-2 1 273 ? 32.674 22.507 74.112  1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4299 C  CE  . LYS A-2 1 273 ? 32.455 21.052 74.497  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4300 N  NZ  . LYS A-2 1 273 ? 33.134 20.119 73.554  1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4301 N  N   . GLU A-2 1 274 ? 32.902 27.852 75.126  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 N   1 
ATOM   4302 C  CA  . GLU A-2 1 274 ? 34.011 28.765 75.387  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4303 C  C   . GLU A-2 1 274 ? 33.645 29.927 76.304  1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 C   1 
ATOM   4304 O  O   . GLU A-2 1 274 ? 34.489 30.421 77.050  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 O   1 
ATOM   4305 C  CB  . GLU A-2 1 274 ? 34.557 29.325 74.071  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4306 C  CG  . GLU A-2 1 274 ? 34.739 28.296 72.977  1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4307 C  CD  . GLU A-2 1 274 ? 35.163 28.919 71.664  1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4308 O  OE1 . GLU A-2 1 274 ? 34.868 30.114 71.450  1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4309 O  OE2 . GLU A-2 1 274 ? 35.785 28.213 70.845  1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4310 N  N   . ASN A-2 1 275 ? 32.393 30.369 76.246  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 N   1 
ATOM   4311 C  CA  . ASN A-2 1 275 ? 32.019 31.612 76.911  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CA  1 
ATOM   4312 C  C   . ASN A-2 1 275 ? 30.817 31.503 77.839  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 C   1 
ATOM   4313 O  O   . ASN A-2 1 275 ? 30.272 32.519 78.272  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 O   1 
ATOM   4314 C  CB  . ASN A-2 1 275 ? 31.756 32.693 75.861  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CB  1 
ATOM   4315 C  CG  . ASN A-2 1 275 ? 32.919 32.868 74.910  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CG  1 
ATOM   4316 O  OD1 . ASN A-2 1 275 ? 34.074 32.928 75.333  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   4317 N  ND2 . ASN A-2 1 275 ? 32.623 32.948 73.617  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   4318 N  N   . GLY A-2 1 276 ? 30.411 30.277 78.149  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 N   1 
ATOM   4319 C  CA  . GLY A-2 1 276 ? 29.316 30.058 79.077  1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4320 C  C   . GLY A-2 1 276 ? 29.671 30.553 80.466  1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 C   1 
ATOM   4321 O  O   . GLY A-2 1 276 ? 30.797 30.367 80.922  1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 O   1 
ATOM   4322 N  N   . THR A-2 1 277 ? 28.716 31.185 81.142  1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 N   1 
ATOM   4323 C  CA  . THR A-2 1 277 ? 28.973 31.753 82.464  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CA  1 
ATOM   4324 C  C   . THR A-2 1 277 ? 28.416 30.893 83.590  1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 C   1 
ATOM   4325 O  O   . THR A-2 1 277 ? 28.270 31.359 84.720  1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 O   1 
ATOM   4326 C  CB  . THR A-2 1 277 ? 28.380 33.168 82.599  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CB  1 
ATOM   4327 O  OG1 . THR A-2 1 277 ? 26.969 33.124 82.354  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4328 C  CG2 . THR A-2 1 277 ? 29.033 34.111 81.609  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4329 N  N   . GLY A-2 1 278 ? 28.104 29.640 83.284  1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 N   1 
ATOM   4330 C  CA  . GLY A-2 1 278 ? 27.582 28.734 84.289  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4331 C  C   . GLY A-2 1 278 ? 26.147 28.333 84.019  1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 C   1 
ATOM   4332 O  O   . GLY A-2 1 278 ? 25.374 29.092 83.434  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 O   1 
ATOM   4333 N  N   . ARG A-2 1 279 ? 25.789 27.130 84.451  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 N   1 
ATOM   4334 C  CA  . ARG A-2 1 279 ? 24.455 26.601 84.209  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CA  1 
ATOM   4335 C  C   . ARG A-2 1 279 ? 23.510 26.942 85.356  1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 C   1 
ATOM   4336 O  O   . ARG A-2 1 279 ? 23.873 27.683 86.271  1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 O   1 
ATOM   4337 C  CB  . ARG A-2 1 279 ? 24.524 25.089 83.994  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CB  1 
ATOM   4338 C  CG  . ARG A-2 1 279 ? 25.123 24.704 82.651  1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CG  1 
ATOM   4339 C  CD  . ARG A-2 1 279 ? 25.334 23.206 82.520  1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CD  1 
ATOM   4340 N  NE  . ARG A-2 1 279 ? 26.747 22.854 82.403  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NE  1 
ATOM   4341 C  CZ  . ARG A-2 1 279 ? 27.400 22.782 81.247  1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   4342 N  NH1 . ARG A-2 1 279 ? 26.767 23.055 80.116  1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   4343 N  NH2 . ARG A-2 1 279 ? 28.685 22.450 81.221  1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   4344 N  N   . LEU A-2 1 280 ? 22.296 26.402 85.300  1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 N   1 
ATOM   4345 C  CA  . LEU A-2 1 280 ? 21.287 26.678 86.316  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4346 C  C   . LEU A-2 1 280 ? 20.964 25.442 87.151  1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 C   1 
ATOM   4347 O  O   . LEU A-2 1 280 ? 20.762 24.354 86.611  1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 O   1 
ATOM   4348 C  CB  . LEU A-2 1 280 ? 20.009 27.211 85.665  1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4349 C  CG  . LEU A-2 1 280 ? 18.801 27.336 86.596  1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4350 C  CD1 . LEU A-2 1 280 ? 19.032 28.430 87.627  1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4351 C  CD2 . LEU A-2 1 280 ? 17.527 27.592 85.807  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4352 N  N   . LYS A-2 1 281 ? 20.913 25.618 88.468  1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 N   1 
ATOM   4353 C  CA  . LYS A-2 1 281 ? 20.555 24.532 89.372  1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4354 C  C   . LYS A-2 1 281 ? 19.490 24.978 90.368  1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 C   1 
ATOM   4355 O  O   . LYS A-2 1 281 ? 18.595 24.210 90.715  1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 O   1 
ATOM   4356 C  CB  . LYS A-2 1 281 ? 21.790 24.022 90.117  1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CB  1 
HETATM 4357 O  O   . HOH B   2 .   ? 35.424 34.587 34.514  0.50 51.84  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 4358 O  O   . HOH B   2 .   ? 7.634  40.980 91.544  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 4359 O  O   . HOH B   2 .   ? 32.347 40.324 59.011  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 4360 O  O   . HOH B   2 .   ? 4.613  63.582 118.692 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 4361 O  O   . HOH B   2 .   ? 27.082 36.741 66.132  1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 4362 O  O   . HOH B   2 .   ? 14.841 39.695 46.338  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 4363 O  O   . HOH B   2 .   ? 2.218  65.925 123.272 1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 4364 O  O   . HOH B   2 .   ? 21.465 30.390 79.833  1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 4365 O  O   . HOH B   2 .   ? 10.956 62.681 123.846 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 4366 O  O   . HOH B   2 .   ? 43.764 30.860 1.333   1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 4367 O  O   . HOH B   2 .   ? 32.863 36.180 38.487  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 4368 O  O   . HOH B   2 .   ? 18.775 25.756 81.652  1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 4369 O  O   . HOH B   2 .   ? 5.016  51.826 123.404 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 4370 O  O   . HOH B   2 .   ? 1.394  58.316 118.961 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 4371 O  O   . HOH B   2 .   ? 14.523 38.332 52.296  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 4372 O  O   . HOH B   2 .   ? 31.026 44.564 66.344  1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 4373 O  O   . HOH B   2 .   ? 35.588 47.096 34.750  0.50 51.06  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 4374 O  O   . HOH B   2 .   ? 8.624  35.565 76.088  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 4375 O  O   . HOH B   2 .   ? 23.908 49.874 50.474  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 4376 O  O   . HOH B   2 .   ? 13.218 55.424 110.156 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 4377 O  O   . HOH B   2 .   ? 5.402  44.475 112.201 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 4378 O  O   . HOH B   2 .   ? 10.554 29.106 80.844  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 4379 O  O   . HOH B   2 .   ? 10.845 30.433 87.419  1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 4380 O  O   . HOH B   2 .   ? 17.417 25.064 60.842  1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 4381 O  O   . HOH B   2 .   ? 9.990  45.563 114.253 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 4382 O  O   . HOH B   2 .   ? 2.766  45.648 111.811 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 4383 O  O   . HOH B   2 .   ? 22.130 30.671 42.892  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 4384 O  O   . HOH B   2 .   ? 18.381 24.698 73.986  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 4385 O  O   . HOH B   2 .   ? 27.508 45.691 70.832  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 4386 O  O   . HOH B   2 .   ? 20.511 46.676 39.140  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   1 
HETATM 4387 O  O   . HOH B   2 .   ? 8.704  38.297 103.307 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   1 
HETATM 4388 O  O   . HOH B   2 .   ? 17.535 42.107 99.647  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   1 
HETATM 4389 O  O   . HOH B   2 .   ? 33.137 17.283 20.032  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   1 
HETATM 4390 O  O   . HOH B   2 .   ? 11.976 27.999 83.733  1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   1 
HETATM 4391 O  O   . HOH B   2 .   ? 0.823  45.532 119.368 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   1 
HETATM 4392 O  O   . HOH B   2 .   ? 17.172 35.641 89.352  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   1 
HETATM 4393 O  O   . HOH B   2 .   ? 16.049 39.937 100.542 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   1 
HETATM 4394 O  O   . HOH B   2 .   ? 29.056 43.468 70.697  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   1 
HETATM 4395 O  O   . HOH B   2 .   ? 19.137 42.526 91.186  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   1 
HETATM 4396 O  O   . HOH B   2 .   ? 9.260  55.896 105.038 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   1 
HETATM 4397 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 35.733 34.587 34.984  0.50 51.84  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 4398 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 63.523 40.980 -22.046 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 4399 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 38.810 40.324 10.487  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 4400 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 66.544 63.582 -49.194 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 4401 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 44.075 36.741 3.366   1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 4402 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 56.316 39.695 23.160  1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 4403 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 68.939 65.925 -53.774 1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 4404 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 49.692 30.390 -10.335 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 4405 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 60.201 62.681 -54.348 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 4406 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 27.393 30.860 68.165  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 4407 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 38.294 36.180 31.011  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 4408 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 52.382 25.756 -12.154 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 4409 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 66.141 51.826 -53.906 1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 4410 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 69.763 58.316 -49.463 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 4411 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 56.634 38.332 17.202  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 4412 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 40.131 44.564 3.154   1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 4413 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 35.569 47.096 34.748  0.50 51.06  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 4414 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 62.533 35.565 -6.590  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 4415 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 47.249 49.874 19.024  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 4416 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 57.939 55.424 -40.658 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 4417 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 65.755 44.475 -42.703 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 4418 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 60.603 29.106 -11.346 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 4419 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 60.312 30.433 -17.921 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 4420 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 53.740 25.064 8.656   1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 4421 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 61.167 45.563 -44.755 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 4422 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 68.391 45.648 -42.313 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 4423 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 49.027 30.671 26.606  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
HETATM 4424 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 52.776 24.698 -4.488  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   1 
HETATM 4425 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 43.649 45.691 -1.334  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   1 
HETATM 4426 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 50.646 46.676 30.358  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   1 
HETATM 4427 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 62.453 38.297 -33.809 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   1 
HETATM 4428 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 53.622 42.107 -30.149 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   1 
HETATM 4429 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 38.020 17.283 49.466  1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   1 
HETATM 4430 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 59.181 27.999 -14.235 1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O   1 
HETATM 4431 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 70.334 45.532 -49.870 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O   1 
HETATM 4432 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 53.985 35.641 -19.854 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O   1 
HETATM 4433 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 55.108 39.937 -31.044 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O   1 
HETATM 4434 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 42.101 43.468 -1.199  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O   1 
HETATM 4435 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 52.020 42.526 -21.688 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O   1 
HETATM 4436 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 61.897 55.896 -35.540 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . HIS A   7   ? 1.6607 1.6905 1.6556 -0.0832 0.1916  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   
2    C  CA  . HIS A   7   ? 1.6840 1.7186 1.6729 -0.0844 0.1953  -0.1598 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  
3    C  C   . HIS A   7   ? 1.5891 1.6308 1.5810 -0.0890 0.1850  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   
4    O  O   . HIS A   7   ? 1.6411 1.6873 1.6385 -0.0901 0.1729  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   
5    C  CB  . HIS A   7   ? 1.7212 1.7490 1.7041 -0.0836 0.2102  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  
6    C  CG  . HIS A   7   ? 1.7537 1.7837 1.7282 -0.0823 0.2179  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  
7    N  ND1 . HIS A   7   ? 1.7610 1.7851 1.7284 -0.0815 0.2318  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 
8    C  CD2 . HIS A   7   ? 1.8016 1.8386 1.7732 -0.0812 0.2140  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 
9    C  CE1 . HIS A   7   ? 1.8007 1.8278 1.7609 -0.0799 0.2364  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 
10   N  NE2 . HIS A   7   ? 1.8228 1.8580 1.7857 -0.0797 0.2255  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 
11   N  N   . SER A   8   ? 1.4603 1.5026 1.4485 -0.0914 0.1902  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   N   
12   C  CA  . SER A   8   ? 1.3223 1.3714 1.3126 -0.0957 0.1821  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CA  
13   C  C   . SER A   8   ? 1.2003 1.2565 1.1973 -0.0971 0.1669  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   C   
14   O  O   . SER A   8   ? 1.1897 1.2435 1.1926 -0.0973 0.1612  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   O   
15   C  CB  . SER A   8   ? 1.3235 1.3684 1.3155 -0.0986 0.1860  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CB  
16   O  OG  . SER A   8   ? 1.3370 1.3772 1.3221 -0.0987 0.1990  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 2   SER A   OG  
17   N  N   . TYR A   9   ? 1.1892 1.2538 1.1850 -0.0979 0.1605  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   N   
18   C  CA  . TYR A   9   ? 1.1199 1.1909 1.1206 -0.0983 0.1471  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CA  
19   C  C   . TYR A   9   ? 1.0638 1.1419 1.0687 -0.1019 0.1371  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   C   
20   O  O   . TYR A   9   ? 1.1014 1.1846 1.1035 -0.1036 0.1375  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   O   
21   C  CB  . TYR A   9   ? 1.0483 1.1243 1.0452 -0.0961 0.1461  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CB  
22   C  CG  . TYR A   9   ? 1.0946 1.1651 1.0871 -0.0922 0.1558  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CG  
23   C  CD1 . TYR A   9   ? 1.0978 1.1669 1.0928 -0.0899 0.1523  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CD1 
24   C  CD2 . TYR A   9   ? 1.1180 1.1847 1.1035 -0.0909 0.1687  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CD2 
25   C  CE1 . TYR A   9   ? 1.0648 1.1296 1.0558 -0.0862 0.1614  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CE1 
26   C  CE2 . TYR A   9   ? 1.1628 1.2247 1.1439 -0.0871 0.1781  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CE2 
27   C  CZ  . TYR A   9   ? 1.1243 1.1856 1.1083 -0.0847 0.1744  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   CZ  
28   O  OH  . TYR A   9   ? 1.1610 1.2182 1.1407 -0.0807 0.1840  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A   OH  
29   N  N   . SER A   10  ? 0.9152 0.9934 0.9264 -0.1029 0.1280  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
30   C  CA  . SER A   10  ? 0.8151 0.9002 0.8305 -0.1059 0.1177  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
31   C  C   . SER A   10  ? 0.8509 0.9367 0.8720 -0.1057 0.1066  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
32   O  O   . SER A   10  ? 0.8954 0.9766 0.9169 -0.1034 0.1063  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
33   C  CB  . SER A   10  ? 0.8075 0.8909 0.8242 -0.1087 0.1213  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
34   O  OG  . SER A   10  ? 1.0172 1.0922 1.0366 -0.1080 0.1246  -0.1815 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
35   N  N   . TYR A   11  ? 0.8488 0.9403 0.8738 -0.1081 0.0974  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   N   
36   C  CA  . TYR A   11  ? 0.8774 0.9696 0.9069 -0.1081 0.0866  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CA  
37   C  C   . TYR A   11  ? 0.9180 1.0017 0.9508 -0.1077 0.0874  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   C   
38   O  O   . TYR A   11  ? 0.8741 0.9543 0.9089 -0.1064 0.0822  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   O   
39   C  CB  . TYR A   11  ? 0.8931 0.9941 0.9255 -0.1105 0.0771  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CB  
40   C  CG  . TYR A   11  ? 0.9313 1.0410 0.9620 -0.1103 0.0724  -0.1504 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CG  
41   C  CD1 . TYR A   11  ? 0.9624 1.0798 0.9958 -0.1117 0.0625  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CD1 
42   C  CD2 . TYR A   11  ? 0.9274 1.0375 0.9534 -0.1086 0.0782  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CD2 
43   C  CE1 . TYR A   11  ? 0.8773 1.0027 0.9094 -0.1113 0.0583  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CE1 
44   C  CE2 . TYR A   11  ? 0.9474 1.0655 0.9719 -0.1083 0.0739  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CE2 
45   C  CZ  . TYR A   11  ? 0.9021 1.0277 0.9299 -0.1096 0.0639  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   CZ  
46   O  OH  . TYR A   11  ? 0.9690 1.1024 0.9955 -0.1090 0.0597  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A   OH  
47   N  N   . GLU A   12  ? 0.9519 1.0322 0.9851 -0.1089 0.0937  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   N   
48   C  CA  . GLU A   12  ? 0.9928 1.0651 1.0293 -0.1085 0.0946  -0.1795 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CA  
49   C  C   . GLU A   12  ? 0.9714 1.0344 1.0059 -0.1056 0.1038  -0.1789 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   C   
50   O  O   . GLU A   12  ? 0.9548 1.0102 0.9918 -0.1044 0.1048  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   O   
51   C  CB  . GLU A   12  ? 1.0827 1.1558 1.1210 -0.1111 0.0973  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CB  
52   C  CG  . GLU A   12  ? 1.2011 1.2721 1.2354 -0.1116 0.1091  -0.1971 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CG  
53   C  CD  . GLU A   12  ? 1.3056 1.3737 1.3422 -0.1137 0.1133  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CD  
54   O  OE1 . GLU A   12  ? 1.3766 1.4465 1.4105 -0.1157 0.1200  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE1 
55   O  OE2 . GLU A   12  ? 1.2774 1.3411 1.3183 -0.1133 0.1098  -0.2116 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE2 
56   N  N   . ALA A   13  ? 0.9023 0.9660 0.9321 -0.1042 0.1107  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   N   
57   C  CA  . ALA A   13  ? 0.8619 0.9174 0.8890 -0.1012 0.1207  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CA  
58   C  C   . ALA A   13  ? 0.9296 0.9839 0.9562 -0.0984 0.1175  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   C   
59   O  O   . ALA A   13  ? 0.9607 1.0075 0.9879 -0.0959 0.1213  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   O   
60   C  CB  . ALA A   13  ? 0.7375 0.7936 0.7590 -0.1010 0.1317  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CB  
61   N  N   . CYS A   14  ? 0.8904 0.9522 0.9162 -0.0989 0.1103  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   N   
62   C  CA  . CYS A   14  ? 0.7234 0.7854 0.7475 -0.0965 0.1091  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   CA  
63   C  C   . CYS A   14  ? 0.7987 0.8626 0.8262 -0.0969 0.0969  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   C   
64   O  O   . CYS A   14  ? 0.8683 0.9336 0.8945 -0.0955 0.0948  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   O   
65   C  CB  . CYS A   14  ? 0.4965 0.5652 0.5159 -0.0962 0.1121  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   CB  
66   S  SG  . CYS A   14  ? 1.1116 1.1774 1.1253 -0.0954 0.1272  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A   SG  
67   N  N   . PHE A   15  ? 0.7838 0.8477 0.8154 -0.0990 0.0891  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   N   
68   C  CA  . PHE A   15  ? 0.8226 0.8882 0.8566 -0.0996 0.0775  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CA  
69   C  C   . PHE A   15  ? 0.8082 0.8657 0.8456 -0.0992 0.0743  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   C   
70   O  O   . PHE A   15  ? 0.7883 0.8468 0.8284 -0.1009 0.0656  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   O   
71   C  CB  . PHE A   15  ? 0.8335 0.9080 0.8689 -0.1023 0.0691  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CB  
72   C  CG  . PHE A   15  ? 0.8474 0.9300 0.8796 -0.1024 0.0705  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CG  
73   C  CD1 . PHE A   15  ? 0.8320 0.9191 0.8633 -0.1019 0.0646  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CD1 
74   C  CD2 . PHE A   15  ? 0.9010 0.9862 0.9309 -0.1029 0.0779  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CD2 
75   C  CE1 . PHE A   15  ? 0.7732 0.8677 0.8017 -0.1017 0.0660  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CE1 
76   C  CE2 . PHE A   15  ? 0.8958 0.9879 0.9224 -0.1027 0.0794  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CE2 
77   C  CZ  . PHE A   15  ? 0.8624 0.9591 0.8884 -0.1019 0.0734  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A   CZ  
78   N  N   . TRP A   16  ? 0.8719 0.9212 0.9086 -0.0967 0.0815  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   N   
79   C  CA  . TRP A   16  ? 0.8895 0.9301 0.9289 -0.0956 0.0793  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CA  
80   C  C   . TRP A   16  ? 0.9658 1.0028 1.0044 -0.0937 0.0764  -0.1340 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   C   
81   O  O   . TRP A   16  ? 0.9616 0.9949 0.9983 -0.0911 0.0841  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   O   
82   C  CB  . TRP A   16  ? 0.7952 0.8284 0.8351 -0.0940 0.0898  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CB  
83   C  CG  . TRP A   16  ? 0.6957 0.7314 0.7366 -0.0962 0.0927  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CG  
84   C  CD1 . TRP A   16  ? 0.7483 0.7878 0.7866 -0.0969 0.1006  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CD1 
85   C  CD2 . TRP A   16  ? 0.6511 0.6856 0.6956 -0.0980 0.0880  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CD2 
86   N  NE1 . TRP A   16  ? 0.6896 0.7306 0.7298 -0.0993 0.1009  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   NE1 
87   C  CE2 . TRP A   16  ? 0.6644 0.7028 0.7087 -0.0999 0.0932  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CE2 
88   C  CE3 . TRP A   16  ? 0.6194 0.6500 0.6670 -0.0981 0.0799  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CE3 
89   C  CZ2 . TRP A   16  ? 0.6627 0.7019 0.7100 -0.1020 0.0905  -0.1848 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CZ2 
90   C  CZ3 . TRP A   16  ? 0.6041 0.6352 0.6547 -0.0999 0.0775  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CZ3 
91   C  CH2 . TRP A   16  ? 0.5918 0.6275 0.6424 -0.1019 0.0827  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A   CH2 
92   N  N   . ASP A   17  ? 1.0228 1.0612 1.0627 -0.0951 0.0654  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   N   
93   C  CA  . ASP A   17  ? 0.9485 0.9834 0.9875 -0.0939 0.0614  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   CA  
94   C  C   . ASP A   17  ? 0.9312 0.9581 0.9725 -0.0939 0.0552  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   C   
95   O  O   . ASP A   17  ? 0.8425 0.8696 0.8857 -0.0957 0.0497  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   O   
96   C  CB  . ASP A   17  ? 0.7797 0.8232 0.8174 -0.0956 0.0539  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A   CB  
97   N  N   . PRO A   18  ? 0.9894 1.0090 1.0301 -0.0917 0.0561  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   N   
98   C  CA  . PRO A   18  ? 0.9792 0.9897 1.0214 -0.0912 0.0509  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CA  
99   C  C   . PRO A   18  ? 1.0265 1.0386 1.0683 -0.0937 0.0385  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   C   
100  O  O   . PRO A   18  ? 1.0681 1.0726 1.1105 -0.0935 0.0334  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   O   
101  C  CB  . PRO A   18  ? 0.9258 0.9296 0.9670 -0.0880 0.0563  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CB  
102  C  CG  . PRO A   18  ? 0.9839 0.9951 1.0225 -0.0878 0.0592  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CG  
103  C  CD  . PRO A   18  ? 1.0053 1.0249 1.0437 -0.0893 0.0626  -0.1136 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A   CD  
104  N  N   . ASN A   19  ? 1.1251 1.1468 1.1659 -0.0960 0.0340  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   N   
105  C  CA  . ASN A   19  ? 1.2234 1.2475 1.2638 -0.0986 0.0227  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CA  
106  C  C   . ASN A   19  ? 1.1960 1.2292 1.2373 -0.1009 0.0194  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   C   
107  O  O   . ASN A   19  ? 1.2533 1.2909 1.2940 -0.1030 0.0109  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   O   
108  C  CB  . ASN A   19  ? 1.2973 1.3240 1.3354 -0.0991 0.0186  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CB  
109  C  CG  . ASN A   19  ? 1.3617 1.3792 1.3988 -0.0974 0.0192  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CG  
110  O  OD1 . ASN A   19  ? 1.3865 1.3968 1.4233 -0.0979 0.0129  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   OD1 
111  N  ND2 . ASN A   19  ? 1.4042 1.4218 1.4404 -0.0951 0.0270  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   ND2 
112  N  N   . ASP A   20  ? 1.1157 1.1514 1.1583 -0.1004 0.0265  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   
113  C  CA  . ASP A   20  ? 1.1024 1.1467 1.1459 -0.1023 0.0246  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  
114  C  C   . ASP A   20  ? 1.1136 1.1676 1.1556 -0.1037 0.0210  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   
115  O  O   . ASP A   20  ? 1.1321 1.1925 1.1747 -0.1055 0.0142  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   
116  C  CB  . ASP A   20  ? 1.1292 1.1715 1.1743 -0.1037 0.0169  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  
117  C  CG  . ASP A   20  ? 1.0642 1.0982 1.1111 -0.1024 0.0211  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  
118  O  OD1 . ASP A   20  ? 0.9796 1.0110 1.0270 -0.1008 0.0304  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 
119  O  OD2 . ASP A   20  ? 0.9791 1.0088 1.0269 -0.1028 0.0152  -0.1299 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 
120  N  N   . ASN A   21  ? 1.0837 1.1391 1.1238 -0.1024 0.0257  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   N   
121  C  CA  . ASN A   21  ? 1.0664 1.1310 1.1050 -0.1033 0.0234  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CA  
122  C  C   . ASN A   21  ? 0.9753 1.0478 1.0140 -0.1038 0.0273  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   C   
123  O  O   . ASN A   21  ? 1.0199 1.1003 1.0588 -0.1053 0.0216  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   O   
124  C  CB  . ASN A   21  ? 1.1261 1.1901 1.1625 -0.1015 0.0283  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CB  
125  C  CG  . ASN A   21  ? 1.1503 1.2068 1.1864 -0.1010 0.0247  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   CG  
126  O  OD1 . ASN A   21  ? 1.1550 1.2094 1.1915 -0.1027 0.0157  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   OD1 
127  N  ND2 . ASN A   21  ? 1.1516 1.2037 1.1865 -0.0986 0.0320  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A   ND2 
128  N  N   . GLY A   22  ? 0.8665 0.9367 0.9049 -0.1025 0.0370  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   N   
129  C  CA  . GLY A   22  ? 0.7999 0.8763 0.8378 -0.1030 0.0419  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   CA  
130  C  C   . GLY A   22  ? 0.7821 0.8632 0.8222 -0.1052 0.0356  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   C   
131  O  O   . GLY A   22  ? 0.8236 0.9123 0.8633 -0.1060 0.0364  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A   O   
132  N  N   . VAL A   23  ? 0.7381 0.8147 0.7804 -0.1059 0.0295  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N   
133  C  CA  . VAL A   23  ? 0.7755 0.8564 0.8199 -0.1077 0.0230  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA  
134  C  C   . VAL A   23  ? 0.8541 0.9438 0.8980 -0.1089 0.0152  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C   
135  O  O   . VAL A   23  ? 0.9911 1.0890 1.0354 -0.1098 0.0147  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O   
136  C  CB  . VAL A   23  ? 0.7038 0.7772 0.7500 -0.1079 0.0179  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB  
137  C  CG1 . VAL A   23  ? 0.6715 0.7501 0.7193 -0.1096 0.0106  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1 
138  C  CG2 . VAL A   23  ? 0.6672 0.7321 0.7142 -0.1066 0.0255  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2 
139  N  N   . ASN A   24  ? 0.8016 0.8897 0.8447 -0.1088 0.0093  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   N   
140  C  CA  . ASN A   24  ? 0.7652 0.8609 0.8080 -0.1099 0.0015  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CA  
141  C  C   . ASN A   24  ? 0.7627 0.8666 0.8041 -0.1094 0.0051  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   C   
142  O  O   . ASN A   24  ? 0.6210 0.7331 0.6627 -0.1102 0.0003  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   O   
143  C  CB  . ASN A   24  ? 0.7468 0.8380 0.7887 -0.1102 -0.0050 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CB  
144  C  CG  . ASN A   24  ? 0.8657 0.9489 0.9083 -0.1107 -0.0097 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CG  
145  O  OD1 . ASN A   24  ? 0.8096 0.8944 0.8536 -0.1115 -0.0128 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   OD1 
146  N  ND2 . ASN A   24  ? 0.8588 0.9334 0.9004 -0.1102 -0.0100 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   ND2 
147  N  N   . ILE A   25  ? 0.7444 0.8458 0.7840 -0.1080 0.0139  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
148  C  CA  . ILE A   25  ? 0.6910 0.7991 0.7286 -0.1071 0.0187  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
149  C  C   . ILE A   25  ? 0.7554 0.8695 0.7936 -0.1078 0.0212  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
150  O  O   . ILE A   25  ? 0.8569 0.9792 0.8944 -0.1079 0.0191  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
151  C  CB  . ILE A   25  ? 0.6904 0.7939 0.7257 -0.1051 0.0284  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
152  C  CG1 . ILE A   25  ? 0.7358 0.8365 0.7701 -0.1045 0.0255  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
153  C  CG2 . ILE A   25  ? 0.6429 0.7523 0.6755 -0.1042 0.0352  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
154  C  CD1 . ILE A   25  ? 0.8156 0.9077 0.8490 -0.1027 0.0327  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
155  N  N   . LEU A   26  ? 0.8370 0.9471 0.8763 -0.1081 0.0254  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   
156  C  CA  . LEU A   26  ? 0.8124 0.9278 0.8521 -0.1091 0.0277  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  
157  C  C   . LEU A   26  ? 0.7833 0.9055 0.8254 -0.1106 0.0184  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   
158  O  O   . LEU A   26  ? 0.7213 0.8516 0.7632 -0.1110 0.0177  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   
159  C  CB  . LEU A   26  ? 0.7835 0.8928 0.8241 -0.1094 0.0344  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  
160  C  CG  . LEU A   26  ? 0.7754 0.8790 0.8133 -0.1079 0.0456  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  
161  C  CD1 . LEU A   26  ? 0.8088 0.9072 0.8477 -0.1085 0.0517  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 
162  C  CD2 . LEU A   26  ? 0.5339 0.6434 0.5683 -0.1074 0.0506  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 
163  N  N   . LEU A   27  ? 0.7380 0.8565 0.7820 -0.1111 0.0114  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   
164  C  CA  . LEU A   27  ? 0.7241 0.8485 0.7700 -0.1122 0.0026  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  
165  C  C   . LEU A   27  ? 0.7610 0.8929 0.8061 -0.1120 -0.0026 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   
166  O  O   . LEU A   27  ? 0.8233 0.9632 0.8694 -0.1125 -0.0070 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   
167  C  CB  . LEU A   27  ? 0.7115 0.8292 0.7587 -0.1126 -0.0034 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  
168  C  CG  . LEU A   27  ? 0.7232 0.8347 0.7719 -0.1129 0.0000  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  
169  C  CD1 . LEU A   27  ? 0.6397 0.7443 0.6890 -0.1130 -0.0065 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 
170  C  CD2 . LEU A   27  ? 0.7139 0.8326 0.7641 -0.1139 0.0011  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 
171  N  N   . GLY A   28  ? 0.6755 0.8050 0.7189 -0.1112 -0.0021 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   N   
172  C  CA  . GLY A   28  ? 0.7002 0.8365 0.7428 -0.1109 -0.0064 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   CA  
173  C  C   . GLY A   28  ? 0.7963 0.9402 0.8378 -0.1101 -0.0017 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   C   
174  O  O   . GLY A   28  ? 0.7850 0.9369 0.8270 -0.1100 -0.0063 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A   O   
175  N  N   . HIS A   29  ? 0.7663 0.9073 0.8060 -0.1094 0.0077  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   N   
176  C  CA  . HIS A   29  ? 0.8192 0.9659 0.8568 -0.1086 0.0135  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CA  
177  C  C   . HIS A   29  ? 0.8661 1.0196 0.9052 -0.1095 0.0117  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   C   
178  O  O   . HIS A   29  ? 0.8619 1.0232 0.9004 -0.1090 0.0103  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   O   
179  C  CB  . HIS A   29  ? 0.7784 0.9192 0.8133 -0.1077 0.0245  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CB  
180  C  CG  . HIS A   29  ? 0.8281 0.9734 0.8598 -0.1069 0.0311  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CG  
181  N  ND1 . HIS A   29  ? 0.7461 0.8978 0.7761 -0.1056 0.0294  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   ND1 
182  C  CD2 . HIS A   29  ? 0.8384 0.9827 0.8680 -0.1071 0.0395  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CD2 
183  C  CE1 . HIS A   29  ? 0.8899 1.0438 0.9166 -0.1049 0.0365  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CE1 
184  N  NE2 . HIS A   29  ? 0.8570 1.0064 0.8833 -0.1059 0.0428  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   NE2 
185  N  N   . ILE A   30  ? 0.7317 0.8825 0.7728 -0.1109 0.0118  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N   
186  C  CA  . ILE A   30  ? 0.6985 0.8560 0.7411 -0.1119 0.0101  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA  
187  C  C   . ILE A   30  ? 0.7251 0.8900 0.7698 -0.1119 0.0003  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C   
188  O  O   . ILE A   30  ? 0.8630 1.0364 0.9080 -0.1118 -0.0011 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O   
189  C  CB  . ILE A   30  ? 0.5451 0.6980 0.5897 -0.1134 0.0119  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB  
190  C  CG1 . ILE A   30  ? 0.6421 0.7917 0.6847 -0.1137 0.0223  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1 
191  C  CG2 . ILE A   30  ? 0.5585 0.7185 0.6057 -0.1145 0.0059  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2 
192  C  CD1 . ILE A   30  ? 0.8153 0.9561 0.8555 -0.1126 0.0293  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1 
193  N  N   . SER A   31  ? 0.7873 0.9488 0.8331 -0.1119 -0.0062 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   N   
194  C  CA  . SER A   31  ? 0.7812 0.9485 0.8287 -0.1119 -0.0154 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   CA  
195  C  C   . SER A   31  ? 0.8321 1.0065 0.8786 -0.1106 -0.0173 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   C   
196  O  O   . SER A   31  ? 0.8507 1.0332 0.8984 -0.1102 -0.0220 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   O   
197  C  CB  . SER A   31  ? 0.8365 0.9971 0.8845 -0.1124 -0.0212 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   CB  
198  O  OG  . SER A   31  ? 0.8849 1.0503 0.9335 -0.1121 -0.0294 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 25  SER A   OG  
199  N  N   . GLN A   32  ? 0.8429 1.0145 0.8872 -0.1098 -0.0134 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   N   
200  C  CA  . GLN A   32  ? 0.7563 0.9342 0.7996 -0.1084 -0.0149 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CA  
201  C  C   . GLN A   32  ? 0.8450 1.0293 0.8870 -0.1075 -0.0100 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   C   
202  O  O   . GLN A   32  ? 0.9106 1.1022 0.9525 -0.1062 -0.0126 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   O   
203  C  CB  . GLN A   32  ? 0.7527 0.9260 0.7937 -0.1076 -0.0118 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CB  
204  C  CG  . GLN A   32  ? 0.8506 1.0222 0.8884 -0.1065 -0.0017 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CG  
205  C  CD  . GLN A   32  ? 0.9451 1.1160 0.9806 -0.1051 0.0004  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CD  
206  O  OE1 . GLN A   32  ? 0.9419 1.1132 0.9783 -0.1053 -0.0058 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   OE1 
207  N  NE2 . GLN A   32  ? 0.9511 1.1210 0.9832 -0.1037 0.0093  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   NE2 
208  N  N   . GLY A   33  ? 0.8004 0.9818 0.8415 -0.1082 -0.0029 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   
209  C  CA  . GLY A   33  ? 0.7233 0.9098 0.7627 -0.1078 0.0022  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  
210  C  C   . GLY A   33  ? 0.7947 0.9893 0.8367 -0.1083 -0.0031 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   
211  O  O   . GLY A   33  ? 0.7637 0.9652 0.8047 -0.1075 -0.0019 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   
212  N  N   . ILE A   34  ? 0.7939 0.9878 0.8389 -0.1094 -0.0089 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   N   
213  C  CA  . ILE A   34  ? 0.8025 1.0042 0.8500 -0.1097 -0.0143 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CA  
214  C  C   . ILE A   34  ? 0.8482 1.0574 0.8967 -0.1080 -0.0212 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   C   
215  O  O   . ILE A   34  ? 0.7734 0.9911 0.8225 -0.1072 -0.0226 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   O   
216  C  CB  . ILE A   34  ? 0.6900 0.8882 0.7400 -0.1111 -0.0182 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CB  
217  C  CG1 . ILE A   34  ? 0.6678 0.8608 0.7175 -0.1127 -0.0113 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG1 
218  C  CG2 . ILE A   34  ? 0.6701 0.8770 0.7227 -0.1110 -0.0248 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG2 
219  C  CD1 . ILE A   34  ? 0.6803 0.8676 0.7319 -0.1139 -0.0140 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CD1 
220  N  N   . ARG A   35  ? 0.9939 1.1996 1.0424 -0.1075 -0.0254 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   N   
221  C  CA  . ARG A   35  ? 0.9542 1.1662 1.0036 -0.1060 -0.0317 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CA  
222  C  C   . ARG A   35  ? 0.8164 1.0330 0.8638 -0.1041 -0.0279 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   C   
223  O  O   . ARG A   35  ? 0.8692 1.0935 0.9175 -0.1025 -0.0318 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   O   
224  C  CB  . ARG A   35  ? 1.0228 1.2295 1.0723 -0.1063 -0.0365 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CB  
225  C  CG  . ARG A   35  ? 1.1368 1.3383 1.1877 -0.1079 -0.0411 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CG  
226  C  CD  . ARG A   35  ? 1.2716 1.4651 1.3215 -0.1087 -0.0432 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CD  
227  N  NE  . ARG A   35  ? 1.3720 1.5599 1.4227 -0.1101 -0.0477 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NE  
228  C  CZ  . ARG A   35  ? 1.3273 1.5095 1.3773 -0.1109 -0.0522 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   CZ  
229  N  NH1 . ARG A   35  ? 1.2852 1.4671 1.3341 -0.1107 -0.0530 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NH1 
230  N  NH2 . ARG A   35  ? 1.3064 1.4831 1.3565 -0.1120 -0.0560 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A   NH2 
231  N  N   . SER A   36  ? 0.6915 0.9031 0.7359 -0.1042 -0.0199 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   N   
232  C  CA  . SER A   36  ? 0.5764 0.7910 0.6180 -0.1023 -0.0151 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CA  
233  C  C   . SER A   36  ? 0.7236 0.9457 0.7650 -0.1017 -0.0136 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   C   
234  O  O   . SER A   36  ? 0.8015 1.0281 0.8410 -0.0997 -0.0120 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   O   
235  C  CB  . SER A   36  ? 0.5275 0.7344 0.5655 -0.1026 -0.0062 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CB  
236  O  OG  . SER A   36  ? 0.6382 0.8476 0.6727 -0.1008 -0.0004 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   OG  
237  N  N   . CYS A   37  ? 0.7543 0.9778 0.7975 -0.1033 -0.0142 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   N   
238  C  CA  . CYS A   37  ? 0.7755 1.0066 0.8188 -0.1030 -0.0134 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   CA  
239  C  C   . CYS A   37  ? 0.8425 1.0828 0.8880 -0.1009 -0.0208 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   C   
240  O  O   . CYS A   37  ? 0.8839 1.1310 0.9287 -0.0994 -0.0198 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   O   
241  C  CB  . CYS A   37  ? 0.7941 1.0251 0.8391 -0.1054 -0.0129 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   CB  
242  S  SG  . CYS A   37  ? 0.7618 0.9837 0.8040 -0.1077 -0.0028 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A   SG  
243  N  N   . ASP A   38  ? 0.8131 1.0533 0.8613 -0.1007 -0.0280 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   N   
244  C  CA  . ASP A   38  ? 0.8113 1.0597 0.8619 -0.0986 -0.0352 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CA  
245  C  C   . ASP A   38  ? 0.8243 1.0762 0.8732 -0.0959 -0.0342 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   C   
246  O  O   . ASP A   38  ? 0.8552 1.1151 0.9056 -0.0937 -0.0383 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   O   
247  C  CB  . ASP A   38  ? 0.8714 1.1171 0.9243 -0.0991 -0.0423 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CB  
248  C  CG  . ASP A   38  ? 0.9728 1.2164 1.0274 -0.1011 -0.0446 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CG  
249  O  OD1 . ASP A   38  ? 1.0244 1.2738 1.0802 -0.1011 -0.0445 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD1 
250  O  OD2 . ASP A   38  ? 1.1098 1.3460 1.1645 -0.1026 -0.0464 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD2 
251  N  N   . SER A   39  ? 0.7213 0.9674 0.7670 -0.0959 -0.0285 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   N   
252  C  CA  . SER A   39  ? 0.5562 0.8049 0.5996 -0.0932 -0.0265 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   CA  
253  C  C   . SER A   39  ? 0.6916 0.9462 0.7334 -0.0918 -0.0229 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   C   
254  O  O   . SER A   39  ? 0.8694 1.1306 0.9115 -0.0891 -0.0255 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   O   
255  C  CB  . SER A   39  ? 0.6165 0.8574 0.6562 -0.0935 -0.0201 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   CB  
256  O  OG  . SER A   39  ? 0.7606 0.9960 0.8017 -0.0949 -0.0233 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 33  SER A   OG  
257  N  N   . MSE A   40  ? 0.6757 0.9277 0.7156 -0.0937 -0.0171 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   N   
258  C  CA  . MSE A   40  ? 0.7557 1.0124 0.7934 -0.0930 -0.0131 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CA  
259  C  C   . MSE A   40  ? 0.7807 1.0462 0.8220 -0.0929 -0.0187 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   C   
260  O  O   . MSE A   40  ? 0.7023 0.9748 0.7431 -0.0909 -0.0190 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   O   
261  C  CB  . MSE A   40  ? 0.7203 0.9706 0.7542 -0.0954 -0.0041 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CB  
262  C  CG  . MSE A   40  ? 0.7745 1.0181 0.8030 -0.0944 0.0034  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CG  
263  SE SE  . MSE A   40  ? 1.1030 1.3527 1.1280 -0.0900 0.0045  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   SE  
264  C  CE  . MSE A   40  ? 1.0127 1.2522 1.0310 -0.0891 0.0143  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A   CE  
265  N  N   . ILE A   41  ? 0.6742 0.9394 0.7190 -0.0949 -0.0229 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   N   
266  C  CA  . ILE A   41  ? 0.6730 0.9468 0.7215 -0.0947 -0.0284 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CA  
267  C  C   . ILE A   41  ? 0.6875 0.9692 0.7380 -0.0911 -0.0345 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   C   
268  O  O   . ILE A   41  ? 0.6212 0.9114 0.6725 -0.0895 -0.0358 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   O   
269  C  CB  . ILE A   41  ? 0.6327 0.9039 0.6843 -0.0968 -0.0326 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CB  
270  C  CG1 . ILE A   41  ? 0.6702 0.9351 0.7205 -0.1001 -0.0269 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CG1 
271  C  CG2 . ILE A   41  ? 0.5238 0.8045 0.5790 -0.0958 -0.0389 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CG2 
272  C  CD1 . ILE A   41  ? 0.6385 0.8982 0.6911 -0.1020 -0.0301 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A   CD1 
273  N  N   . LEU A   42  ? 0.7528 1.0318 0.8041 -0.0899 -0.0382 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   N   
274  C  CA  . LEU A   42  ? 0.6851 0.9709 0.7384 -0.0866 -0.0439 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CA  
275  C  C   . LEU A   42  ? 0.6907 0.9800 0.7412 -0.0838 -0.0403 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   C   
276  O  O   . LEU A   42  ? 0.7942 1.0917 0.8463 -0.0809 -0.0434 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   O   
277  C  CB  . LEU A   42  ? 0.5669 0.8484 0.6212 -0.0865 -0.0483 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CB  
278  C  CG  . LEU A   42  ? 0.5179 0.8061 0.5748 -0.0833 -0.0550 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CG  
279  C  CD1 . LEU A   42  ? 0.4982 0.7925 0.5587 -0.0830 -0.0609 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD1 
280  C  CD2 . LEU A   42  ? 0.4211 0.7045 0.4782 -0.0834 -0.0578 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD2 
281  N  N   . PHE A   43  ? 0.6017 0.8844 0.6480 -0.0844 -0.0334 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   N   
282  C  CA  . PHE A   43  ? 0.6048 0.8894 0.6476 -0.0817 -0.0290 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CA  
283  C  C   . PHE A   43  ? 0.6353 0.9262 0.6773 -0.0813 -0.0270 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   C   
284  O  O   . PHE A   43  ? 0.7149 1.0122 0.7566 -0.0780 -0.0284 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   O   
285  C  CB  . PHE A   43  ? 0.5611 0.8369 0.5988 -0.0827 -0.0211 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CB  
286  C  CG  . PHE A   43  ? 0.6130 0.8895 0.6459 -0.0802 -0.0154 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CG  
287  C  CD1 . PHE A   43  ? 0.5724 0.8522 0.6050 -0.0764 -0.0175 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD1 
288  C  CD2 . PHE A   43  ? 0.6074 0.8812 0.6358 -0.0817 -0.0078 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD2 
289  C  CE1 . PHE A   43  ? 0.5450 0.8250 0.5726 -0.0738 -0.0121 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE1 
290  C  CE2 . PHE A   43  ? 0.5948 0.8685 0.6180 -0.0793 -0.0023 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE2 
291  C  CZ  . PHE A   43  ? 0.6314 0.9081 0.6541 -0.0753 -0.0045 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CZ  
292  N  N   . PHE A   44  ? 0.6128 0.9018 0.6543 -0.0846 -0.0239 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   N   
293  C  CA  . PHE A   44  ? 0.6284 0.9233 0.6690 -0.0849 -0.0219 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CA  
294  C  C   . PHE A   44  ? 0.6528 0.9585 0.6978 -0.0826 -0.0291 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   C   
295  O  O   . PHE A   44  ? 0.6008 0.9133 0.6450 -0.0806 -0.0286 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   O   
296  C  CB  . PHE A   44  ? 0.7381 1.0295 0.7785 -0.0892 -0.0184 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CB  
297  C  CG  . PHE A   44  ? 0.7432 1.0249 0.7785 -0.0914 -0.0097 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CG  
298  C  CD1 . PHE A   44  ? 0.7573 1.0325 0.7929 -0.0950 -0.0069 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD1 
299  C  CD2 . PHE A   44  ? 0.7331 1.0123 0.7631 -0.0896 -0.0040 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD2 
300  C  CE1 . PHE A   44  ? 0.7519 1.0181 0.7827 -0.0967 0.0015  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE1 
301  C  CE2 . PHE A   44  ? 0.7507 1.0208 0.7755 -0.0914 0.0046  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE2 
302  C  CZ  . PHE A   44  ? 0.7487 1.0124 0.7741 -0.0949 0.0074  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CZ  
303  N  N   . LYS A   45  ? 0.6698 0.9770 0.7194 -0.0827 -0.0357 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   N   
304  C  CA  . LYS A   45  ? 0.6798 0.9969 0.7336 -0.0803 -0.0425 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CA  
305  C  C   . LYS A   45  ? 0.7346 1.0565 0.7886 -0.0757 -0.0451 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   C   
306  O  O   . LYS A   45  ? 0.7719 1.1021 0.8265 -0.0731 -0.0462 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   O   
307  C  CB  . LYS A   45  ? 0.6287 0.9446 0.6863 -0.0814 -0.0484 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CB  
308  C  CG  . LYS A   45  ? 0.6470 0.9727 0.7086 -0.0788 -0.0552 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CG  
309  C  CD  . LYS A   45  ? 0.6796 1.0029 0.7440 -0.0802 -0.0603 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CD  
310  C  CE  . LYS A   45  ? 0.7894 1.1226 0.8573 -0.0777 -0.0662 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   CE  
311  N  NZ  . LYS A   45  ? 0.9183 1.2487 0.9882 -0.0777 -0.0719 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A   NZ  
312  N  N   . GLN A   46  ? 0.7243 1.0409 0.7778 -0.0746 -0.0460 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   N   
313  C  CA  . GLN A   46  ? 0.6700 0.9907 0.7240 -0.0703 -0.0487 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CA  
314  C  C   . GLN A   46  ? 0.6311 0.9534 0.6811 -0.0680 -0.0433 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   C   
315  O  O   . GLN A   46  ? 0.6480 0.9774 0.6990 -0.0641 -0.0457 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   O   
316  C  CB  . GLN A   46  ? 0.5293 0.8436 0.5832 -0.0702 -0.0500 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CB  
317  C  CG  . GLN A   46  ? 0.5207 0.8333 0.5782 -0.0720 -0.0559 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CG  
318  C  CD  . GLN A   46  ? 0.7153 1.0259 0.7739 -0.0706 -0.0597 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CD  
319  O  OE1 . GLN A   46  ? 0.6713 0.9745 0.7289 -0.0730 -0.0591 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   OE1 
320  N  NE2 . GLN A   46  ? 0.7694 1.0869 0.8301 -0.0666 -0.0637 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   NE2 
321  N  N   . ARG A   47  ? 0.5747 0.8900 0.6199 -0.0704 -0.0360 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   N   
322  C  CA  . ARG A   47  ? 0.5627 0.8781 0.6029 -0.0689 -0.0300 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CA  
323  C  C   . ARG A   47  ? 0.6513 0.9752 0.6923 -0.0683 -0.0306 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   C   
324  O  O   . ARG A   47  ? 0.6800 1.0082 0.7190 -0.0651 -0.0296 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   O   
325  C  CB  . ARG A   47  ? 0.5614 0.8671 0.5962 -0.0721 -0.0216 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CB  
326  C  CG  . ARG A   47  ? 0.6638 0.9685 0.6925 -0.0714 -0.0145 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CG  
327  C  CD  . ARG A   47  ? 0.6302 0.9330 0.6552 -0.0673 -0.0124 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CD  
328  N  NE  . ARG A   47  ? 0.6841 0.9794 0.7015 -0.0682 -0.0030 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NE  
329  C  CZ  . ARG A   47  ? 0.7208 1.0173 0.7336 -0.0677 0.0015  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   CZ  
330  N  NH1 . ARG A   47  ? 0.8178 1.1232 0.8332 -0.0664 -0.0026 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH1 
331  N  NH2 . ARG A   47  ? 0.7154 1.0041 0.7206 -0.0686 0.0104  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A   NH2 
332  N  N   . SER A   48  ? 0.7500 1.0763 0.7937 -0.0715 -0.0324 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   N   
333  C  CA  . SER A   48  ? 0.6704 1.0057 0.7154 -0.0712 -0.0335 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CA  
334  C  C   . SER A   48  ? 0.6774 1.0226 0.7265 -0.0665 -0.0402 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   C   
335  O  O   . SER A   48  ? 0.6666 1.0186 0.7148 -0.0639 -0.0398 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   O   
336  C  CB  . SER A   48  ? 0.6398 0.9760 0.6874 -0.0754 -0.0346 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   CB  
337  O  OG  . SER A   48  ? 0.6756 1.0179 0.7288 -0.0740 -0.0421 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 42  SER A   OG  
338  N  N   . GLU A   49  ? 0.6383 0.9839 0.6916 -0.0653 -0.0461 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   N   
339  C  CA  . GLU A   49  ? 0.7246 1.0791 0.7821 -0.0608 -0.0525 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CA  
340  C  C   . GLU A   49  ? 0.8410 1.1964 0.8965 -0.0562 -0.0517 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   C   
341  O  O   . GLU A   49  ? 0.9645 1.3284 1.0222 -0.0520 -0.0549 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   O   
342  C  CB  . GLU A   49  ? 0.7060 1.0590 0.7676 -0.0611 -0.0585 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CB  
343  N  N   . LEU A   50  ? 0.7458 1.0927 0.7971 -0.0569 -0.0470 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   
344  C  CA  . LEU A   50  ? 0.6382 0.9848 0.6869 -0.0526 -0.0454 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  
345  C  C   . LEU A   50  ? 0.7676 1.1179 0.8126 -0.0508 -0.0413 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   
346  O  O   . LEU A   50  ? 0.7123 1.0681 0.7577 -0.0459 -0.0431 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   
347  C  CB  . LEU A   50  ? 0.5428 0.8792 0.5876 -0.0540 -0.0410 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  
348  C  CG  . LEU A   50  ? 0.6277 0.9625 0.6688 -0.0498 -0.0381 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  
349  C  CD1 . LEU A   50  ? 0.5780 0.9190 0.6236 -0.0450 -0.0448 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 
350  C  CD2 . LEU A   50  ? 0.6420 0.9666 0.6787 -0.0517 -0.0329 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 
351  N  N   . GLU A   51  ? 0.7874 1.1346 0.8287 -0.0547 -0.0358 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   N   
352  C  CA  . GLU A   51  ? 0.7888 1.1382 0.8255 -0.0539 -0.0313 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CA  
353  C  C   . GLU A   51  ? 0.7926 1.1539 0.8332 -0.0516 -0.0359 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   C   
354  O  O   . GLU A   51  ? 0.8432 1.2087 0.8814 -0.0485 -0.0346 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   O   
355  C  CB  . GLU A   51  ? 0.7758 1.1187 0.8077 -0.0592 -0.0242 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CB  
356  C  CG  . GLU A   51  ? 0.7830 1.1141 0.8099 -0.0610 -0.0182 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CG  
357  C  CD  . GLU A   51  ? 0.8967 1.2244 0.9179 -0.0571 -0.0140 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   CD  
358  O  OE1 . GLU A   51  ? 1.0087 1.3416 1.0282 -0.0542 -0.0138 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE1 
359  O  OE2 . GLU A   51  ? 0.9180 1.2378 0.9364 -0.0569 -0.0108 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A   OE2 
360  N  N   . LYS A   52  ? 0.7975 1.1641 0.8437 -0.0531 -0.0410 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N   
361  C  CA  . LYS A   52  ? 0.7383 1.1168 0.7885 -0.0508 -0.0456 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA  
362  C  C   . LYS A   52  ? 0.7762 1.1605 0.8290 -0.0443 -0.0500 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C   
363  O  O   . LYS A   52  ? 0.8684 1.2605 0.9213 -0.0409 -0.0506 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O   
364  C  CB  . LYS A   52  ? 0.7519 1.1339 0.8073 -0.0535 -0.0500 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB  
365  C  CG  . LYS A   52  ? 0.7620 1.1567 0.8215 -0.0511 -0.0545 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG  
366  C  CD  . LYS A   52  ? 0.8410 1.2386 0.9057 -0.0523 -0.0596 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD  
367  C  CE  . LYS A   52  ? 0.9386 1.3494 1.0071 -0.0498 -0.0635 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE  
368  N  NZ  . LYS A   52  ? 0.9515 1.3646 1.0242 -0.0509 -0.0680 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ  
369  N  N   . ASP A   53  ? 0.7418 1.1222 0.7967 -0.0427 -0.0530 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   N   
370  C  CA  . ASP A   53  ? 0.7304 1.1157 0.7881 -0.0366 -0.0572 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CA  
371  C  C   . ASP A   53  ? 0.7139 1.0970 0.7667 -0.0331 -0.0530 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   C   
372  O  O   . ASP A   53  ? 0.7292 1.1189 0.7833 -0.0277 -0.0553 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   O   
373  C  CB  . ASP A   53  ? 0.7505 1.1315 0.8113 -0.0363 -0.0612 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CB  
374  C  CG  . ASP A   53  ? 0.8565 1.2384 0.9214 -0.0397 -0.0651 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CG  
375  O  OD1 . ASP A   53  ? 0.8336 1.2216 0.8999 -0.0410 -0.0658 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD1 
376  O  OD2 . ASP A   53  ? 0.9550 1.3316 1.0214 -0.0410 -0.0675 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD2 
377  N  N   . TYR A   54  ? 0.6441 1.0177 0.6908 -0.0360 -0.0466 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   
378  C  CA  . TYR A   54  ? 0.5435 0.9138 0.5844 -0.0330 -0.0417 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  
379  C  C   . TYR A   54  ? 0.6053 0.9818 0.6439 -0.0318 -0.0399 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   
380  O  O   . TYR A   54  ? 0.6101 0.9901 0.6474 -0.0266 -0.0401 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   
381  C  CB  . TYR A   54  ? 0.4783 0.8369 0.5128 -0.0367 -0.0346 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  
382  C  CG  . TYR A   54  ? 0.5025 0.8565 0.5300 -0.0335 -0.0291 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  
383  C  CD1 . TYR A   54  ? 0.6077 0.9594 0.6350 -0.0291 -0.0299 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 
384  C  CD2 . TYR A   54  ? 0.6106 0.9624 0.6316 -0.0349 -0.0228 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 
385  C  CE1 . TYR A   54  ? 0.5968 0.9440 0.6173 -0.0259 -0.0246 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 
386  C  CE2 . TYR A   54  ? 0.6607 1.0075 0.6745 -0.0319 -0.0174 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 
387  C  CZ  . TYR A   54  ? 0.5904 0.9348 0.6039 -0.0272 -0.0182 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  
388  O  OH  . TYR A   54  ? 0.5530 0.8923 0.5591 -0.0240 -0.0126 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  
389  N  N   . ALA A   55  ? 0.5879 0.9659 0.6259 -0.0366 -0.0381 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N   
390  C  CA  . ALA A   55  ? 0.5309 0.9152 0.5667 -0.0363 -0.0363 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA  
391  C  C   . ALA A   55  ? 0.5950 0.9918 0.6366 -0.0313 -0.0427 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C   
392  O  O   . ALA A   55  ? 0.7238 1.1255 0.7635 -0.0275 -0.0421 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O   
393  C  CB  . ALA A   55  ? 0.4774 0.8614 0.5123 -0.0428 -0.0336 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB  
394  N  N   . ARG A   56  ? 0.5950 0.9968 0.6435 -0.0312 -0.0487 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   N   
395  C  CA  . ARG A   56  ? 0.6261 1.0398 0.6803 -0.0266 -0.0546 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CA  
396  C  C   . ARG A   56  ? 0.6770 1.0923 0.7320 -0.0195 -0.0568 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   C   
397  O  O   . ARG A   56  ? 0.8138 1.2379 0.8704 -0.0148 -0.0587 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   O   
398  C  CB  . ARG A   56  ? 0.7799 1.1971 0.8404 -0.0281 -0.0600 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CB  
399  C  CG  . ARG A   56  ? 1.0351 1.4551 1.0962 -0.0336 -0.0592 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CG  
400  C  CD  . ARG A   56  ? 1.1860 1.6095 1.2430 -0.0352 -0.0548 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CD  
401  N  NE  . ARG A   56  ? 1.2939 1.7235 1.3527 -0.0393 -0.0553 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NE  
402  C  CZ  . ARG A   56  ? 1.3139 1.7561 1.3764 -0.0370 -0.0587 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   CZ  
403  N  NH1 . ARG A   56  ? 1.2751 1.7248 1.3398 -0.0305 -0.0618 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH1 
404  N  NH2 . ARG A   56  ? 1.3285 1.7761 1.3925 -0.0410 -0.0589 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A   NH2 
405  N  N   . ARG A   57  ? 0.6745 1.0817 0.7287 -0.0188 -0.0564 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   
406  C  CA  . ARG A   57  ? 0.6870 1.0952 0.7422 -0.0122 -0.0586 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
407  C  C   . ARG A   57  ? 0.7167 1.1220 0.7654 -0.0094 -0.0535 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   
408  O  O   . ARG A   57  ? 0.8236 1.2331 0.8731 -0.0031 -0.0552 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   
409  C  CB  . ARG A   57  ? 0.7879 1.1889 0.8444 -0.0126 -0.0601 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
410  C  CG  . ARG A   57  ? 0.9422 1.3461 1.0016 -0.0058 -0.0638 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
411  C  CD  . ARG A   57  ? 1.0228 1.4204 1.0839 -0.0068 -0.0657 0.0056  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
412  N  NE  . ARG A   57  ? 1.0836 1.4813 1.1452 -0.0008 -0.0670 0.0180  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
413  C  CZ  . ARG A   57  ? 1.1453 1.5385 1.2082 -0.0006 -0.0687 0.0287  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
414  N  NH1 . ARG A   57  ? 1.1211 1.5091 1.1849 -0.0060 -0.0694 0.0282  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
415  N  NH2 . ARG A   57  ? 1.2244 1.6185 1.2879 0.0051  -0.0699 0.0398  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
416  N  N   . LEU A   58  ? 0.6735 1.0713 0.7155 -0.0140 -0.0470 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   N   
417  C  CA  . LEU A   58  ? 0.5987 0.9929 0.6333 -0.0120 -0.0414 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CA  
418  C  C   . LEU A   58  ? 0.6766 1.0804 0.7115 -0.0099 -0.0423 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   C   
419  O  O   . LEU A   58  ? 0.7039 1.1093 0.7358 -0.0049 -0.0412 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   O   
420  C  CB  . LEU A   58  ? 0.5158 0.8993 0.5428 -0.0177 -0.0338 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CB  
421  C  CG  . LEU A   58  ? 0.4751 0.8531 0.4932 -0.0162 -0.0271 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CG  
422  C  CD1 . LEU A   58  ? 0.4434 0.8180 0.4597 -0.0099 -0.0270 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD1 
423  C  CD2 . LEU A   58  ? 0.5235 0.8911 0.5342 -0.0224 -0.0195 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD2 
424  N  N   . GLY A   59  ? 0.6842 1.0946 0.7225 -0.0137 -0.0443 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N   
425  C  CA  . GLY A   59  ? 0.6434 1.0644 0.6827 -0.0122 -0.0456 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA  
426  C  C   . GLY A   59  ? 0.6321 1.0626 0.6770 -0.0046 -0.0513 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C   
427  O  O   . GLY A   59  ? 0.6796 1.1158 0.7229 -0.0005 -0.0510 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O   
428  N  N   . ALA A   60  ? 0.6062 1.0381 0.6573 -0.0026 -0.0564 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   N   
429  C  CA  . ALA A   60  ? 0.5831 1.0232 0.6398 0.0048  -0.0617 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CA  
430  C  C   . ALA A   60  ? 0.6635 1.0996 0.7166 0.0106  -0.0599 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   C   
431  O  O   . ALA A   60  ? 0.6875 1.1308 0.7429 0.0172  -0.0624 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   O   
432  C  CB  . ALA A   60  ? 0.5154 0.9560 0.5786 0.0049  -0.0669 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A   CB  
433  N  N   . ILE A   61  ? 0.6968 1.1213 0.7442 0.0085  -0.0553 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   
434  C  CA  . ILE A   61  ? 0.6266 1.0460 0.6697 0.0137  -0.0529 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  
435  C  C   . ILE A   61  ? 0.6923 1.1126 0.7290 0.0154  -0.0486 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   
436  O  O   . ILE A   61  ? 0.7654 1.1887 0.8015 0.0221  -0.0494 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   
437  C  CB  . ILE A   61  ? 0.5034 0.9103 0.5418 0.0108  -0.0488 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  
438  C  CG1 . ILE A   61  ? 0.5798 0.9863 0.6246 0.0116  -0.0537 0.0041  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 
439  C  CG2 . ILE A   61  ? 0.4162 0.8167 0.4474 0.0151  -0.0441 0.0020  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 
440  C  CD1 . ILE A   61  ? 0.7172 1.1125 0.7582 0.0082  -0.0502 0.0105  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 
441  N  N   . THR A   62  ? 0.7587 1.1764 0.7904 0.0092  -0.0442 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   N   
442  C  CA  . THR A   62  ? 0.8399 1.2587 0.8653 0.0098  -0.0402 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CA  
443  C  C   . THR A   62  ? 0.8713 1.3039 0.9020 0.0137  -0.0449 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   C   
444  O  O   . THR A   62  ? 0.8392 1.2746 0.8659 0.0168  -0.0432 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   O   
445  C  CB  . THR A   62  ? 0.8165 1.2297 0.8358 0.0016  -0.0345 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CB  
446  O  OG1 . THR A   62  ? 0.8344 1.2549 0.8595 -0.0031 -0.0377 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   OG1 
447  C  CG2 . THR A   62  ? 0.7428 1.1425 0.7567 -0.0020 -0.0292 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 56  THR A   CG2 
448  N  N   . GLY A   63  ? 0.8932 1.3343 0.9324 0.0136  -0.0507 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   N   
449  C  CA  . GLY A   63  ? 0.8360 1.2908 0.8809 0.0179  -0.0555 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   CA  
450  C  C   . GLY A   63  ? 0.8531 1.3111 0.9000 0.0271  -0.0581 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   C   
451  O  O   . GLY A   63  ? 0.9230 1.3884 0.9695 0.0316  -0.0586 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A   O   
452  N  N   . LYS A   64  ? 0.7377 1.1903 0.7868 0.0299  -0.0597 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   N   
453  C  CA  . LYS A   64  ? 0.6506 1.1053 0.7017 0.0386  -0.0621 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CA  
454  C  C   . LYS A   64  ? 0.7209 1.1687 0.7635 0.0414  -0.0569 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   C   
455  O  O   . LYS A   64  ? 0.8046 1.2563 0.8475 0.0488  -0.0581 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   O   
456  C  CB  . LYS A   64  ? 0.5791 1.0295 0.6346 0.0403  -0.0651 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CB  
457  N  N   . LEU A   65  ? 0.7260 1.1635 0.7607 0.0355  -0.0510 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   
458  C  CA  . LEU A   65  ? 0.7021 1.1318 0.7274 0.0374  -0.0452 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  
459  C  C   . LEU A   65  ? 0.7582 1.1944 0.7804 0.0384  -0.0440 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   
460  O  O   . LEU A   65  ? 0.8075 1.2426 0.8251 0.0440  -0.0423 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   
461  C  CB  . LEU A   65  ? 0.5963 1.0130 0.6136 0.0307  -0.0387 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  
462  C  CG  . LEU A   65  ? 0.5836 0.9910 0.5898 0.0318  -0.0316 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  
463  C  CD1 . LEU A   65  ? 0.5140 0.9194 0.5192 0.0405  -0.0323 0.0023  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 
464  C  CD2 . LEU A   65  ? 0.5361 0.9309 0.5350 0.0251  -0.0250 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 
465  N  N   . ASP A   66  ? 0.7441 1.1872 0.7686 0.0330  -0.0450 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   N   
466  C  CA  . ASP A   66  ? 0.8088 1.2595 0.8308 0.0331  -0.0442 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CA  
467  C  C   . ASP A   66  ? 0.7238 1.1857 0.7514 0.0419  -0.0491 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   C   
468  O  O   . ASP A   66  ? 0.6133 1.0763 0.6362 0.0460  -0.0474 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   O   
469  C  CB  . ASP A   66  ? 0.9029 1.3600 0.9276 0.0256  -0.0449 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CB  
470  C  CG  . ASP A   66  ? 1.0053 1.4679 1.0254 0.0237  -0.0426 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   CG  
471  O  OD1 . ASP A   66  ? 1.0494 1.5226 1.0724 0.0295  -0.0457 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD1 
472  O  OD2 . ASP A   66  ? 1.0207 1.4774 1.0344 0.0165  -0.0376 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A   OD2 
473  N  N   . LYS A   67  ? 0.7143 1.1842 0.7515 0.0449  -0.0551 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   N   
474  C  CA  . LYS A   67  ? 0.5926 1.0734 0.6359 0.0535  -0.0599 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CA  
475  C  C   . LYS A   67  ? 0.7053 1.1804 0.7458 0.0613  -0.0590 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   C   
476  O  O   . LYS A   67  ? 0.8925 1.3740 0.9337 0.0684  -0.0604 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   O   
477  C  CB  . LYS A   67  ? 0.5040 0.9927 0.5576 0.0548  -0.0659 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A   CB  
478  N  N   . ASP A   68  ? 0.6861 1.1492 0.7233 0.0602  -0.0566 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   N   
479  C  CA  . ASP A   68  ? 0.6900 1.1470 0.7244 0.0675  -0.0556 0.0015  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CA  
480  C  C   . ASP A   68  ? 0.6594 1.1106 0.6835 0.0687  -0.0500 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   C   
481  O  O   . ASP A   68  ? 0.7110 1.1631 0.7338 0.0766  -0.0503 0.0056  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   O   
482  C  CB  . ASP A   68  ? 0.7584 1.2048 0.7920 0.0656  -0.0544 0.0118  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CB  
483  C  CG  . ASP A   68  ? 0.8045 1.2562 0.8484 0.0674  -0.0606 0.0182  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   CG  
484  O  OD1 . ASP A   68  ? 0.7278 1.1904 0.7787 0.0675  -0.0650 0.0121  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   OD1 
485  O  OD2 . ASP A   68  ? 0.8965 1.3415 0.9410 0.0685  -0.0608 0.0293  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A   OD2 
486  N  N   . ILE A   69  ? 0.6381 1.0831 0.6546 0.0610  -0.0448 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   N   
487  C  CA  . ILE A   69  ? 0.7096 1.1487 0.7155 0.0612  -0.0391 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CA  
488  C  C   . ILE A   69  ? 0.7672 1.2177 0.7747 0.0658  -0.0416 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   C   
489  O  O   . ILE A   69  ? 0.8926 1.3409 0.8948 0.0717  -0.0398 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   O   
490  C  CB  . ILE A   69  ? 0.7166 1.1482 0.7148 0.0513  -0.0333 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CB  
491  C  CG1 . ILE A   69  ? 0.7109 1.1291 0.7049 0.0479  -0.0292 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG1 
492  C  CG2 . ILE A   69  ? 0.6978 1.1260 0.6857 0.0508  -0.0281 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG2 
493  C  CD1 . ILE A   69  ? 0.7553 1.1659 0.7426 0.0383  -0.0235 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CD1 
494  N  N   . GLY A   70  ? 0.7061 1.1690 0.7209 0.0633  -0.0458 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   N   
495  C  CA  . GLY A   70  ? 0.7180 1.1935 0.7353 0.0675  -0.0485 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   CA  
496  C  C   . GLY A   70  ? 0.8318 1.3137 0.8553 0.0783  -0.0530 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   C   
497  O  O   . GLY A   70  ? 0.8633 1.3484 0.8840 0.0842  -0.0526 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A   O   
498  N  N   . THR A   71  ? 0.8559 1.3395 0.8876 0.0809  -0.0571 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   
499  C  CA  . THR A   71  ? 0.8703 1.3594 0.9084 0.0911  -0.0614 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  
500  C  C   . THR A   71  ? 0.8315 1.3101 0.8628 0.0970  -0.0582 0.0039  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   
501  O  O   . THR A   71  ? 0.8422 1.3235 0.8710 0.1037  -0.0579 0.0048  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   
502  C  CB  . THR A   71  ? 0.8845 1.3759 0.9320 0.0918  -0.0661 0.0004  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  
503  O  OG1 . THR A   71  ? 0.9480 1.4490 1.0015 0.0869  -0.0690 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 
504  C  CG2 . THR A   71  ? 0.7741 1.2709 0.8280 0.1024  -0.0702 0.0110  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 
505  N  N   . ASN A   72  ? 0.7967 1.2633 0.8247 0.0946  -0.0557 0.0123  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   N   
506  C  CA  . ASN A   72  ? 0.7948 1.2500 0.8149 0.0991  -0.0517 0.0224  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CA  
507  C  C   . ASN A   72  ? 0.8508 1.2976 0.8586 0.0944  -0.0449 0.0150  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   C   
508  O  O   . ASN A   72  ? 0.9495 1.3855 0.9508 0.0879  -0.0402 0.0147  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   O   
509  C  CB  . ASN A   72  ? 0.8615 1.3074 0.8822 0.0978  -0.0511 0.0338  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CB  
510  C  CG  . ASN A   72  ? 0.9469 1.4003 0.9794 0.1007  -0.0576 0.0401  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   CG  
511  O  OD1 . ASN A   72  ? 0.8527 1.3160 0.8921 0.1078  -0.0622 0.0420  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   OD1 
512  N  ND2 . ASN A   72  ? 0.9576 1.4064 0.9924 0.0952  -0.0580 0.0433  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A   ND2 
513  N  N   . MSE A   73  ? 0.8832 1.3351 0.8879 0.0977  -0.0444 0.0090  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   N   
514  C  CA  . MSE A   73  ? 0.9653 1.4096 0.9580 0.0935  -0.0381 0.0016  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CA  
515  C  C   . MSE A   73  ? 0.9208 1.3494 0.9032 0.0957  -0.0324 0.0119  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   C   
516  O  O   . MSE A   73  ? 0.9297 1.3558 0.9141 0.1034  -0.0339 0.0250  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   O   
517  C  CB  . MSE A   73  ? 1.1381 1.5912 1.1296 0.0979  -0.0393 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CB  
518  C  CG  . MSE A   73  ? 1.1954 1.6642 1.1954 0.0951  -0.0439 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CG  
519  SE SE  . MSE A   73  ? 2.3011 2.7816 2.2994 0.1009  -0.0451 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   SE  
520  C  CE  . MSE A   73  ? 1.4344 1.9186 1.4401 0.1159  -0.0499 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A   CE  
521  N  N   . ASP A   74  ? 0.8385 1.2567 0.8099 0.0888  -0.0257 0.0061  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   N   
522  C  CA  . ASP A   74  ? 0.7031 1.1059 0.6632 0.0904  -0.0192 0.0149  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CA  
523  C  C   . ASP A   74  ? 0.7114 1.1076 0.6586 0.0871  -0.0129 0.0060  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   C   
524  O  O   . ASP A   74  ? 0.7757 1.1792 0.7233 0.0823  -0.0136 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   O   
525  C  CB  . ASP A   74  ? 0.7339 1.1275 0.6929 0.0847  -0.0163 0.0196  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CB  
526  C  CG  . ASP A   74  ? 0.7727 1.1542 0.7254 0.0900  -0.0125 0.0346  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   CG  
527  O  OD1 . ASP A   74  ? 0.8048 1.1786 0.7471 0.0938  -0.0078 0.0373  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   OD1 
528  O  OD2 . ASP A   74  ? 0.7894 1.1693 0.7474 0.0903  -0.0143 0.0438  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A   OD2 
529  N  N   . TYR A   75  ? 0.7280 1.1104 0.6635 0.0896  -0.0066 0.0134  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   N   
530  C  CA  . TYR A   75  ? 0.6740 1.0496 0.5965 0.0884  -0.0007 0.0069  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CA  
531  C  C   . TYR A   75  ? 0.6747 1.0368 0.5855 0.0797  0.0076  0.0021  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   C   
532  O  O   . TYR A   75  ? 0.7135 1.0675 0.6233 0.0774  0.0103  0.0089  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   O   
533  C  CB  . TYR A   75  ? 0.5464 0.9157 0.4626 0.0986  0.0009  0.0184  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CB  
534  C  CG  . TYR A   75  ? 0.5717 0.9309 0.4725 0.0974  0.0080  0.0135  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CG  
535  C  CD1 . TYR A   75  ? 0.5651 0.9317 0.4644 0.0973  0.0066  0.0028  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD1 
536  C  CD2 . TYR A   75  ? 0.6451 0.9872 0.5324 0.0961  0.0163  0.0194  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD2 
537  C  CE1 . TYR A   75  ? 0.6129 0.9699 0.4977 0.0959  0.0130  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE1 
538  C  CE2 . TYR A   75  ? 0.7706 1.1026 0.6430 0.0948  0.0231  0.0148  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE2 
539  C  CZ  . TYR A   75  ? 0.7811 1.1204 0.6522 0.0945  0.0213  0.0040  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CZ  
540  O  OH  . TYR A   75  ? 0.9135 1.2426 0.7695 0.0930  0.0280  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   OH  
541  N  N   . GLY A   76  ? 0.6587 1.0186 0.5606 0.0749  0.0117  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   N   
542  C  CA  . GLY A   76  ? 0.7516 1.0973 0.6399 0.0676  0.0206  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   CA  
543  C  C   . GLY A   76  ? 0.8080 1.1479 0.6974 0.0604  0.0235  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   C   
544  O  O   . GLY A   76  ? 0.8198 1.1690 0.7208 0.0571  0.0182  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   O   
545  N  N   . LYS A   77  ? 0.8316 1.1555 0.7083 0.0584  0.0320  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   N   
546  C  CA  . LYS A   77  ? 0.8790 1.1955 0.7545 0.0514  0.0362  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CA  
547  C  C   . LYS A   77  ? 0.7590 1.0818 0.6477 0.0528  0.0304  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   C   
548  O  O   . LYS A   77  ? 0.6956 1.0199 0.5890 0.0457  0.0300  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   O   
549  C  CB  . LYS A   77  ? 0.9468 1.2452 0.8069 0.0520  0.0462  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CB  
550  C  CG  . LYS A   77  ? 0.9395 1.2283 0.7879 0.0428  0.0545  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CG  
551  C  CD  . LYS A   77  ? 0.8753 1.1653 0.7164 0.0418  0.0558  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CD  
552  C  CE  . LYS A   77  ? 1.0388 1.3186 0.8678 0.0323  0.0644  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CE  
553  N  NZ  . LYS A   77  ? 1.1442 1.4238 0.9645 0.0310  0.0663  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   NZ  
554  N  N   . LEU A   78  ? 0.8167 1.1430 0.7112 0.0618  0.0257  0.0104  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   
555  C  CA  . LEU A   78  ? 0.7590 1.0911 0.6657 0.0631  0.0200  0.0181  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  
556  C  C   . LEU A   78  ? 0.8094 1.1570 0.7296 0.0598  0.0121  0.0085  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   
557  O  O   . LEU A   78  ? 0.8452 1.1970 0.7746 0.0573  0.0083  0.0101  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   
558  C  CB  . LEU A   78  ? 0.6964 1.0290 0.6063 0.0735  0.0169  0.0342  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  
559  N  N   . ASN A   79  ? 0.8591 1.2150 0.7801 0.0598  0.0097  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   N   
560  C  CA  . ASN A   79  ? 0.8795 1.2499 0.8120 0.0563  0.0030  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CA  
561  C  C   . ASN A   79  ? 0.9214 1.2900 0.8513 0.0454  0.0064  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   C   
562  O  O   . ASN A   79  ? 0.8873 1.2632 0.8264 0.0409  0.0023  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   O   
563  C  CB  . ASN A   79  ? 0.8163 1.1979 0.7516 0.0612  -0.0014 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CB  
564  C  CG  . ASN A   79  ? 0.7905 1.1882 0.7387 0.0593  -0.0088 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   CG  
565  O  OD1 . ASN A   79  ? 0.8168 1.2212 0.7646 0.0544  -0.0090 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   OD1 
566  N  ND2 . ASN A   79  ? 0.7570 1.1613 0.7165 0.0631  -0.0148 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A   ND2 
567  N  N   . GLU A   80  ? 1.0639 1.4221 0.9809 0.0412  0.0141  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   N   
568  C  CA  . GLU A   80  ? 1.0150 1.3699 0.9284 0.0308  0.0184  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CA  
569  C  C   . GLU A   80  ? 1.0218 1.3679 0.9354 0.0271  0.0215  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   C   
570  O  O   . GLU A   80  ? 0.9954 1.3410 0.9101 0.0189  0.0230  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   O   
571  C  CB  . GLU A   80  ? 1.0773 1.4226 0.9759 0.0276  0.0263  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CB  
572  C  CG  . GLU A   80  ? 1.3504 1.6970 1.2439 0.0350  0.0258  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CG  
573  C  CD  . GLU A   80  ? 1.4851 1.8226 1.3639 0.0309  0.0334  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CD  
574  O  OE1 . GLU A   80  ? 1.4466 1.7744 1.3181 0.0232  0.0400  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE1 
575  O  OE2 . GLU A   80  ? 1.5685 1.9086 1.4431 0.0352  0.0327  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE2 
576  N  N   . THR A   81  ? 1.0075 1.3471 0.9202 0.0330  0.0222  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   N   
577  C  CA  . THR A   81  ? 0.8953 1.2277 0.8090 0.0300  0.0246  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CA  
578  C  C   . THR A   81  ? 0.7922 1.1358 0.7209 0.0302  0.0161  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   C   
579  O  O   . THR A   81  ? 0.8061 1.1476 0.7381 0.0250  0.0165  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   O   
580  C  CB  . THR A   81  ? 0.8218 1.1422 0.7276 0.0357  0.0296  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CB  
581  O  OG1 . THR A   81  ? 0.8237 1.1338 0.7251 0.0306  0.0356  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 75  THR A   OG1 
582  C  CG2 . THR A   81  ? 0.9043 1.2310 0.8192 0.0441  0.0228  0.0111  ? ? ? ? ? ? 75  THR A   CG2 
583  N  N   . PHE A   82  ? 0.7658 1.1211 0.7033 0.0364  0.0085  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   
584  C  CA  . PHE A   82  ? 0.7645 1.1308 0.7159 0.0368  0.0004  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  
585  C  C   . PHE A   82  ? 0.8474 1.2208 0.8036 0.0288  -0.0015 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   
586  O  O   . PHE A   82  ? 0.9538 1.3317 0.9186 0.0259  -0.0056 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   
587  C  CB  . PHE A   82  ? 0.8230 1.2002 0.7821 0.0456  -0.0067 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  
588  C  CG  . PHE A   82  ? 0.8498 1.2227 0.8095 0.0535  -0.0076 0.0113  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  
589  C  CD1 . PHE A   82  ? 0.8475 1.2069 0.7981 0.0536  -0.0010 0.0198  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 
590  C  CD2 . PHE A   82  ? 0.8762 1.2589 0.8455 0.0608  -0.0148 0.0183  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 
591  C  CE1 . PHE A   82  ? 0.8397 1.1959 0.7910 0.0609  -0.0019 0.0351  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 
592  C  CE2 . PHE A   82  ? 0.9175 1.2967 0.8877 0.0680  -0.0157 0.0334  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 
593  C  CZ  . PHE A   82  ? 0.8824 1.2485 0.8436 0.0680  -0.0093 0.0420  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  
594  N  N   . ASN A   83  ? 0.7982 1.1727 0.7486 0.0253  0.0014  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   N   
595  C  CA  . ASN A   83  ? 0.7976 1.1793 0.7519 0.0177  -0.0001 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CA  
596  C  C   . ASN A   83  ? 0.7551 1.1268 0.7041 0.0090  0.0061  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   C   
597  O  O   . ASN A   83  ? 0.8303 1.2070 0.7850 0.0029  0.0041  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   O   
598  C  CB  . ASN A   83  ? 0.8790 1.2672 0.8297 0.0174  0.0002  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CB  
599  C  CG  . ASN A   83  ? 0.9116 1.3136 0.8706 0.0249  -0.0073 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CG  
600  O  OD1 . ASN A   83  ? 0.9290 1.3398 0.8991 0.0272  -0.0138 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   OD1 
601  N  ND2 . ASN A   83  ? 0.9415 1.3449 0.8948 0.0287  -0.0061 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   ND2 
602  N  N   . VAL A   84  ? 0.7097 1.0672 0.6477 0.0088  0.0138  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   N   
603  C  CA  . VAL A   84  ? 0.6806 1.0277 0.6134 0.0014  0.0201  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CA  
604  C  C   . VAL A   84  ? 0.7073 1.0549 0.6488 0.0011  0.0166  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   C   
605  O  O   . VAL A   84  ? 0.6937 1.0413 0.6384 -0.0055 0.0168  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   O   
606  C  CB  . VAL A   84  ? 0.6935 1.0249 0.6121 0.0021  0.0296  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CB  
607  C  CG1 . VAL A   84  ? 0.8060 1.1268 0.7209 -0.0039 0.0357  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG1 
608  C  CG2 . VAL A   84  ? 0.7170 1.0462 0.6258 0.0000  0.0343  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A   CG2 
609  N  N   . VAL A   85  ? 0.7470 1.0952 0.6922 0.0082  0.0132  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   N   
610  C  CA  . VAL A   85  ? 0.6975 1.0473 0.6515 0.0085  0.0088  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CA  
611  C  C   . VAL A   85  ? 0.7067 1.0688 0.6720 0.0053  0.0016  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   C   
612  O  O   . VAL A   85  ? 0.7647 1.1262 0.7347 0.0006  0.0005  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   O   
613  C  CB  . VAL A   85  ? 0.6616 1.0126 0.6190 0.0172  0.0051  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CB  
614  C  CG1 . VAL A   85  ? 0.4541 0.8076 0.4208 0.0169  0.0001  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CG1 
615  C  CG2 . VAL A   85  ? 0.6270 0.9656 0.5729 0.0206  0.0125  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A   CG2 
616  N  N   . LEU A   86  ? 0.7755 1.1487 0.7450 0.0082  -0.0032 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   N   
617  C  CA  . LEU A   86  ? 0.7046 1.0905 0.6843 0.0060  -0.0099 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CA  
618  C  C   . LEU A   86  ? 0.6609 1.0458 0.6392 -0.0031 -0.0070 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   C   
619  O  O   . LEU A   86  ? 0.6866 1.0756 0.6723 -0.0068 -0.0106 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   O   
620  C  CB  . LEU A   86  ? 0.6746 1.0723 0.6575 0.0110  -0.0144 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CB  
621  C  CG  . LEU A   86  ? 0.6601 1.0721 0.6534 0.0098  -0.0213 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CG  
622  C  CD1 . LEU A   86  ? 0.5869 1.0014 0.5895 0.0111  -0.0268 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD1 
623  C  CD2 . LEU A   86  ? 0.6459 1.0690 0.6416 0.0160  -0.0251 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD2 
624  N  N   . SER A   87  ? 0.6910 1.0700 0.6597 -0.0068 -0.0004 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   N   
625  C  CA  . SER A   87  ? 0.7428 1.1210 0.7098 -0.0155 0.0026  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CA  
626  C  C   . SER A   87  ? 0.7765 1.1434 0.7410 -0.0206 0.0073  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   C   
627  O  O   . SER A   87  ? 0.7919 1.1604 0.7602 -0.0267 0.0067  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   O   
628  C  CB  . SER A   87  ? 0.6997 1.0751 0.6567 -0.0181 0.0083  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   CB  
629  O  OG  . SER A   87  ? 0.7260 1.0864 0.6717 -0.0199 0.0170  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 81  SER A   OG  
630  N  N   . VAL A   88  ? 0.7657 1.1213 0.7237 -0.0178 0.0120  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   N   
631  C  CA  . VAL A   88  ? 0.7465 1.0914 0.7021 -0.0216 0.0166  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CA  
632  C  C   . VAL A   88  ? 0.7018 1.0519 0.6685 -0.0221 0.0100  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   C   
633  O  O   . VAL A   88  ? 0.6844 1.0316 0.6527 -0.0280 0.0114  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   O   
634  C  CB  . VAL A   88  ? 0.7978 1.1311 0.7452 -0.0171 0.0221  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CB  
635  C  CG1 . VAL A   88  ? 0.8845 1.2105 0.8333 -0.0189 0.0238  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG1 
636  C  CG2 . VAL A   88  ? 0.8043 1.1281 0.7385 -0.0190 0.0311  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A   CG2 
637  N  N   . GLU A   89  ? 0.6999 1.0578 0.6740 -0.0160 0.0029  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   N   
638  C  CA  . GLU A   89  ? 0.6722 1.0342 0.6561 -0.0158 -0.0033 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CA  
639  C  C   . GLU A   89  ? 0.6078 0.9794 0.5995 -0.0202 -0.0082 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   C   
640  O  O   . GLU A   89  ? 0.6994 1.0705 0.6964 -0.0234 -0.0105 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   O   
641  C  CB  . GLU A   89  ? 0.7214 1.0888 0.7107 -0.0078 -0.0091 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CB  
642  C  CG  . GLU A   89  ? 0.8101 1.1679 0.7933 -0.0035 -0.0051 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CG  
643  C  CD  . GLU A   89  ? 0.9173 1.2664 0.9000 -0.0068 -0.0025 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CD  
644  O  OE1 . GLU A   89  ? 0.9511 1.3034 0.9415 -0.0056 -0.0080 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE1 
645  O  OE2 . GLU A   89  ? 0.9659 1.3048 0.9402 -0.0107 0.0053  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE2 
646  N  N   . LYS A   90  ? 0.6636 1.0440 0.6559 -0.0203 -0.0098 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   
647  C  CA  . LYS A   90  ? 0.7531 1.1430 0.7524 -0.0245 -0.0141 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  
648  C  C   . LYS A   90  ? 0.7003 1.0838 0.6954 -0.0328 -0.0086 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   
649  O  O   . LYS A   90  ? 0.7279 1.1160 0.7285 -0.0371 -0.0112 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   
650  C  CB  . LYS A   90  ? 0.7794 1.1818 0.7810 -0.0219 -0.0176 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  
651  C  CG  . LYS A   90  ? 0.8925 1.2921 0.8848 -0.0222 -0.0120 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  
652  C  CD  . LYS A   90  ? 1.0167 1.4299 1.0120 -0.0209 -0.0158 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  
653  C  CE  . LYS A   90  ? 1.0192 1.4423 1.0220 -0.0127 -0.0228 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  
654  N  NZ  . LYS A   90  ? 0.9614 1.3986 0.9675 -0.0112 -0.0264 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  
655  N  N   . ALA A   91  ? 0.6581 1.0307 0.6432 -0.0348 -0.0006 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   N   
656  C  CA  . ALA A   91  ? 0.6468 1.0114 0.6271 -0.0424 0.0055  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CA  
657  C  C   . ALA A   91  ? 0.6872 1.0449 0.6706 -0.0444 0.0058  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   C   
658  O  O   . ALA A   91  ? 0.7488 1.1055 0.7344 -0.0502 0.0064  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   O   
659  C  CB  . ALA A   91  ? 0.4663 0.8206 0.4346 -0.0435 0.0144  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A   CB  
660  N  N   . ARG A   92  ? 0.6346 0.9875 0.6178 -0.0396 0.0053  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   N   
661  C  CA  . ARG A   92  ? 0.5903 0.9375 0.5768 -0.0408 0.0047  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CA  
662  C  C   . ARG A   92  ? 0.6508 1.0072 0.6480 -0.0418 -0.0034 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   C   
663  O  O   . ARG A   92  ? 0.8011 1.1543 0.8009 -0.0463 -0.0033 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   O   
664  C  CB  . ARG A   92  ? 0.4724 0.8145 0.4573 -0.0350 0.0048  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CB  
665  C  CG  . ARG A   92  ? 0.5248 0.8562 0.4984 -0.0339 0.0134  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CG  
666  C  CD  . ARG A   92  ? 0.6034 0.9282 0.5757 -0.0298 0.0145  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CD  
667  N  NE  . ARG A   92  ? 0.6928 1.0252 0.6718 -0.0234 0.0071  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NE  
668  C  CZ  . ARG A   92  ? 0.7472 1.0833 0.7345 -0.0226 0.0008  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CZ  
669  N  NH1 . ARG A   92  ? 0.7047 1.0376 0.6947 -0.0277 0.0010  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH1 
670  N  NH2 . ARG A   92  ? 0.7791 1.1220 0.7720 -0.0167 -0.0055 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH2 
671  N  N   . ALA A   93  ? 0.5911 0.9585 0.5941 -0.0372 -0.0101 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   N   
672  C  CA  . ALA A   93  ? 0.6304 1.0072 0.6432 -0.0374 -0.0178 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CA  
673  C  C   . ALA A   93  ? 0.6800 1.0592 0.6943 -0.0440 -0.0171 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   C   
674  O  O   . ALA A   93  ? 0.6679 1.0464 0.6869 -0.0471 -0.0195 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   O   
675  C  CB  . ALA A   93  ? 0.5262 0.9149 0.5437 -0.0314 -0.0238 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A   CB  
676  N  N   . GLN A   94  ? 0.5978 0.9796 0.6077 -0.0464 -0.0137 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   N   
677  C  CA  . GLN A   94  ? 0.6041 0.9884 0.6149 -0.0529 -0.0125 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CA  
678  C  C   . GLN A   94  ? 0.6668 1.0392 0.6742 -0.0585 -0.0070 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   C   
679  O  O   . GLN A   94  ? 0.6405 1.0137 0.6514 -0.0631 -0.0079 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   O   
680  C  CB  . GLN A   94  ? 0.5352 0.9237 0.5409 -0.0545 -0.0093 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CB  
681  N  N   . SER A   95  ? 0.6345 0.9956 0.6348 -0.0576 -0.0010 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   N   
682  C  CA  . SER A   95  ? 0.6038 0.9530 0.6000 -0.0624 0.0052  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CA  
683  C  C   . SER A   95  ? 0.6587 1.0055 0.6609 -0.0625 0.0014  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   C   
684  O  O   . SER A   95  ? 0.5716 0.9139 0.5748 -0.0674 0.0034  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   O   
685  C  CB  . SER A   95  ? 0.7030 1.0412 0.6894 -0.0609 0.0129  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   CB  
686  O  OG  . SER A   95  ? 0.8204 1.1473 0.8027 -0.0651 0.0194  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 89  SER A   OG  
687  N  N   . HIS A   96  ? 0.7011 1.0510 0.7076 -0.0571 -0.0039 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   N   
688  C  CA  . HIS A   96  ? 0.6452 0.9936 0.6576 -0.0570 -0.0082 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CA  
689  C  C   . HIS A   96  ? 0.7004 1.0575 0.7205 -0.0592 -0.0145 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   C   
690  O  O   . HIS A   96  ? 0.7466 1.1005 0.7701 -0.0621 -0.0160 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   O   
691  C  CB  . HIS A   96  ? 0.5764 0.9262 0.5911 -0.0508 -0.0124 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CB  
692  C  CG  . HIS A   96  ? 0.6693 1.0091 0.6772 -0.0488 -0.0066 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CG  
693  N  ND1 . HIS A   96  ? 0.6647 0.9982 0.6734 -0.0484 -0.0066 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   ND1 
694  C  CD2 . HIS A   96  ? 0.7382 1.0735 0.7380 -0.0472 -0.0003 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CD2 
695  C  CE1 . HIS A   96  ? 0.7048 1.0307 0.7064 -0.0464 -0.0006 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   CE1 
696  N  NE2 . HIS A   96  ? 0.7214 1.0478 0.7173 -0.0455 0.0033  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A   NE2 
697  N  N   . SER A   97  ? 0.7189 1.0868 0.7415 -0.0577 -0.0179 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   
698  C  CA  . SER A   97  ? 0.6679 1.0451 0.6975 -0.0594 -0.0235 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  
699  C  C   . SER A   97  ? 0.6955 1.0694 0.7238 -0.0661 -0.0198 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   
700  O  O   . SER A   97  ? 0.7432 1.1180 0.7763 -0.0686 -0.0229 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   
701  C  CB  . SER A   97  ? 0.5937 0.9836 0.6255 -0.0560 -0.0272 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  
702  O  OG  . SER A   97  ? 0.6644 1.0635 0.7027 -0.0574 -0.0324 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  
703  N  N   . LYS A   98  ? 0.6575 1.0273 0.6791 -0.0691 -0.0131 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   N   
704  C  CA  . LYS A   98  ? 0.6807 1.0467 0.7005 -0.0756 -0.0087 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CA  
705  C  C   . LYS A   98  ? 0.6511 1.0054 0.6702 -0.0781 -0.0058 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   C   
706  O  O   . LYS A   98  ? 0.6293 0.9822 0.6511 -0.0823 -0.0059 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   O   
707  C  CB  . LYS A   98  ? 0.7488 1.1119 0.7607 -0.0781 -0.0016 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CB  
708  C  CG  . LYS A   98  ? 0.8485 1.2051 0.8572 -0.0849 0.0044  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CG  
709  C  CD  . LYS A   98  ? 0.9743 1.3255 0.9739 -0.0872 0.0123  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CD  
710  C  CE  . LYS A   98  ? 1.1465 1.4898 1.1427 -0.0938 0.0188  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CE  
711  N  NZ  . LYS A   98  ? 1.2273 1.5656 1.2142 -0.0965 0.0267  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   NZ  
712  N  N   . GLN A   99  ? 0.7483 1.0945 0.7639 -0.0753 -0.0033 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   N   
713  C  CA  . GLN A   99  ? 0.6892 1.0247 0.7040 -0.0769 -0.0008 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CA  
714  C  C   . GLN A   99  ? 0.6676 1.0063 0.6904 -0.0766 -0.0079 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   C   
715  O  O   . GLN A   99  ? 0.6621 0.9949 0.6861 -0.0800 -0.0069 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   O   
716  C  CB  . GLN A   99  ? 0.6974 1.0256 0.7073 -0.0732 0.0026  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CB  
717  C  CG  . GLN A   99  ? 0.8099 1.1261 0.8168 -0.0753 0.0078  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CG  
718  C  CD  . GLN A   99  ? 0.9023 1.2138 0.9069 -0.0707 0.0085  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   CD  
719  O  OE1 . GLN A   99  ? 0.9331 1.2471 0.9429 -0.0681 0.0024  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   OE1 
720  N  NE2 . GLN A   99  ? 0.9073 1.2118 0.9036 -0.0699 0.0160  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A   NE2 
721  N  N   . SER A   100 ? 0.5855 0.9332 0.6133 -0.0723 -0.0151 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   N   
722  C  CA  . SER A   100 ? 0.6351 0.9862 0.6699 -0.0716 -0.0222 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   CA  
723  C  C   . SER A   100 ? 0.7665 1.1208 0.8047 -0.0760 -0.0236 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   C   
724  O  O   . SER A   100 ? 0.7967 1.1468 0.8378 -0.0780 -0.0254 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   O   
725  C  CB  . SER A   100 ? 0.6420 1.0030 0.6811 -0.0661 -0.0289 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   CB  
726  O  OG  . SER A   100 ? 0.6444 1.0090 0.6899 -0.0657 -0.0356 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 94  SER A   OG  
727  N  N   . GLU A   101 ? 0.7949 1.1567 0.8328 -0.0773 -0.0229 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   N   
728  C  CA  . GLU A   101 ? 0.7329 1.0992 0.7741 -0.0813 -0.0244 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CA  
729  C  C   . GLU A   101 ? 0.7249 1.0809 0.7633 -0.0867 -0.0186 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   C   
730  O  O   . GLU A   101 ? 0.5560 0.9113 0.5979 -0.0893 -0.0207 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   O   
731  C  CB  . GLU A   101 ? 0.6628 1.0400 0.7039 -0.0815 -0.0245 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CB  
732  C  CG  . GLU A   101 ? 0.8707 1.2583 0.9143 -0.0757 -0.0297 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CG  
733  C  CD  . GLU A   101 ? 1.0446 1.4431 1.0876 -0.0759 -0.0295 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CD  
734  O  OE1 . GLU A   101 ? 1.1276 1.5241 1.1666 -0.0804 -0.0243 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE1 
735  O  OE2 . GLU A   101 ? 1.0123 1.4212 1.0586 -0.0714 -0.0344 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE2 
736  N  N   . ILE A   102 ? 0.7238 1.0717 0.7557 -0.0882 -0.0113 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   N   
737  C  CA  . ILE A   102 ? 0.6606 0.9980 0.6896 -0.0929 -0.0052 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CA  
738  C  C   . ILE A   102 ? 0.7681 1.0980 0.7996 -0.0925 -0.0071 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   C   
739  O  O   . ILE A   102 ? 0.8446 1.1697 0.8776 -0.0960 -0.0060 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   O   
740  C  CB  . ILE A   102 ? 0.6569 0.9860 0.6777 -0.0939 0.0034  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CB  
741  C  CG1 . ILE A   102 ? 0.6793 1.0147 0.6968 -0.0953 0.0060  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CG1 
742  C  CG2 . ILE A   102 ? 0.6617 0.9791 0.6795 -0.0980 0.0099  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CG2 
743  C  CD1 . ILE A   102 ? 0.6793 1.0064 0.6879 -0.0959 0.0145  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A   CD1 
744  N  N   . LEU A   103 ? 0.8017 1.1307 0.8338 -0.0882 -0.0101 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   N   
745  C  CA  . LEU A   103 ? 0.7168 1.0390 0.7510 -0.0877 -0.0120 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CA  
746  C  C   . LEU A   103 ? 0.6665 0.9928 0.7071 -0.0885 -0.0188 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   C   
747  O  O   . LEU A   103 ? 0.6521 0.9717 0.6939 -0.0910 -0.0184 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   O   
748  C  CB  . LEU A   103 ? 0.7296 1.0512 0.7631 -0.0829 -0.0141 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CB  
749  C  CG  . LEU A   103 ? 0.7344 1.0483 0.7608 -0.0820 -0.0067 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CG  
750  C  CD1 . LEU A   103 ? 0.8164 1.1330 0.8425 -0.0767 -0.0093 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD1 
751  C  CD2 . LEU A   103 ? 0.7149 1.0173 0.7388 -0.0845 -0.0017 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD2 
752  N  N   . PHE A   104 ? 0.7082 1.0455 0.7528 -0.0864 -0.0247 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   N   
753  C  CA  . PHE A   104 ? 0.7560 1.0972 0.8062 -0.0865 -0.0313 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CA  
754  C  C   . PHE A   104 ? 0.8016 1.1421 0.8531 -0.0910 -0.0300 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   C   
755  O  O   . PHE A   104 ? 0.7420 1.0791 0.7962 -0.0922 -0.0328 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   O   
756  C  CB  . PHE A   104 ? 0.7825 1.1360 0.8365 -0.0826 -0.0375 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CB  
757  C  CG  . PHE A   104 ? 0.8943 1.2516 0.9534 -0.0821 -0.0441 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CG  
758  C  CD1 . PHE A   104 ? 0.9459 1.2993 1.0070 -0.0801 -0.0483 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD1 
759  C  CD2 . PHE A   104 ? 0.9467 1.3112 1.0084 -0.0838 -0.0458 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD2 
760  C  CE1 . PHE A   104 ? 1.0069 1.3629 1.0719 -0.0798 -0.0540 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE1 
761  C  CE2 . PHE A   104 ? 1.0249 1.3923 1.0906 -0.0832 -0.0514 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE2 
762  C  CZ  . PHE A   104 ? 1.0520 1.4147 1.1191 -0.0812 -0.0554 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CZ  
763  N  N   . ARG A   105 ? 0.8805 1.2241 0.9298 -0.0935 -0.0257 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   N   
764  C  CA  . ARG A   105 ? 0.9426 1.2881 0.9938 -0.0975 -0.0252 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CA  
765  C  C   . ARG A   105 ? 0.9930 1.3285 1.0405 -0.1020 -0.0179 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   C   
766  O  O   . ARG A   105 ? 1.2298 1.5614 1.2792 -0.1048 -0.0178 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   O   
767  C  CB  . ARG A   105 ? 0.9960 1.3542 1.0483 -0.0974 -0.0267 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CB  
768  C  CG  . ARG A   105 ? 1.0519 1.4189 1.1050 -0.0925 -0.0305 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CG  
769  C  CD  . ARG A   105 ? 1.1130 1.4941 1.1696 -0.0915 -0.0347 -0.1569 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CD  
770  N  NE  . ARG A   105 ? 1.2151 1.6044 1.2725 -0.0864 -0.0381 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NE  
771  C  CZ  . ARG A   105 ? 1.3455 1.7423 1.4010 -0.0855 -0.0366 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CZ  
772  N  NH1 . ARG A   105 ? 1.4520 1.8492 1.5044 -0.0897 -0.0317 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH1 
773  N  NH2 . ARG A   105 ? 1.3351 1.7389 1.3917 -0.0803 -0.0399 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH2 
774  N  N   . GLN A   106 ? 0.8036 1.1347 0.8457 -0.1027 -0.0115 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   N   
775  C  CA  . GLN A   106 ? 0.8638 1.1856 0.9021 -0.1069 -0.0039 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CA  
776  C  C   . GLN A   106 ? 0.9751 1.2843 1.0120 -0.1069 -0.0012 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   C   
777  O  O   . GLN A   106 ? 0.9000 1.2017 0.9361 -0.1103 0.0031  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   O   
778  C  CB  . GLN A   106 ? 0.7833 1.1046 0.8155 -0.1079 0.0027  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CB  
779  C  CG  . GLN A   106 ? 0.9298 1.2635 0.9628 -0.1079 0.0004  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CG  
780  C  CD  . GLN A   106 ? 1.0680 1.4002 1.0943 -0.1088 0.0069  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   CD  
781  O  OE1 . GLN A   106 ? 1.1616 1.4831 1.1824 -0.1107 0.0142  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   OE1 
782  N  NE2 . GLN A   106 ? 1.0780 1.4206 1.1042 -0.1072 0.0045  -0.1795 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A   NE2 
783  N  N   . ILE A   107 ? 0.9752 1.2823 1.0118 -0.1032 -0.0035 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   N   
784  C  CA  . ILE A   107 ? 0.9729 1.2687 1.0080 -0.1032 -0.0008 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CA  
785  C  C   . ILE A   107 ? 0.9222 1.2178 0.9621 -0.1012 -0.0079 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   C   
786  O  O   . ILE A   107 ? 0.9806 1.2681 1.0210 -0.1027 -0.0070 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   O   
787  C  CB  . ILE A   107 ? 0.7969 1.0875 0.8262 -0.1010 0.0046  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CB  
788  C  CG1 . ILE A   107 ? 0.9100 1.2079 0.9401 -0.0964 -0.0004 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG1 
789  C  CG2 . ILE A   107 ? 0.8147 1.1029 0.8381 -0.1034 0.0127  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CG2 
790  C  CD1 . ILE A   107 ? 1.1153 1.4103 1.1473 -0.0935 -0.0044 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A   CD1 
791  N  N   . TYR A   108 ? 0.7920 1.0961 0.8351 -0.0981 -0.0149 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   N   
792  C  CA  . TYR A   108 ? 0.6723 0.9761 0.7197 -0.0966 -0.0217 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CA  
793  C  C   . TYR A   108 ? 0.7238 1.0289 0.7749 -0.0990 -0.0249 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   C   
794  O  O   . TYR A   108 ? 0.6968 0.9948 0.7491 -0.1002 -0.0260 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   O   
795  C  CB  . TYR A   108 ? 0.5829 0.8953 0.6327 -0.0923 -0.0281 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CB  
796  C  CG  . TYR A   108 ? 0.6306 0.9451 0.6850 -0.0913 -0.0357 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CG  
797  C  CD1 . TYR A   108 ? 0.6533 0.9603 0.7082 -0.0911 -0.0377 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CD1 
798  C  CD2 . TYR A   108 ? 0.7068 1.0308 0.7648 -0.0906 -0.0406 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CD2 
799  C  CE1 . TYR A   108 ? 0.6710 0.9793 0.7295 -0.0904 -0.0444 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CE1 
800  C  CE2 . TYR A   108 ? 0.7052 1.0306 0.7668 -0.0896 -0.0471 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CE2 
801  C  CZ  . TYR A   108 ? 0.7025 1.0197 0.7641 -0.0896 -0.0490 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   CZ  
802  O  OH  . TYR A   108 ? 0.7229 1.0408 0.7874 -0.0888 -0.0553 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A   OH  
803  N  N   . THR A   109 ? 0.7538 1.0682 0.8067 -0.0995 -0.0264 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   
804  C  CA  . THR A   109 ? 0.7258 1.0430 0.7821 -0.1015 -0.0296 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  
805  C  C   . THR A   109 ? 0.7168 1.0251 0.7719 -0.1055 -0.0244 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   
806  O  O   . THR A   109 ? 0.7496 1.0536 0.8069 -0.1066 -0.0267 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   
807  C  CB  . THR A   109 ? 0.7089 1.0388 0.7669 -0.1013 -0.0313 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  
808  O  OG1 . THR A   109 ? 0.7379 1.0764 0.7981 -0.0972 -0.0373 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 
809  C  CG2 . THR A   109 ? 0.7013 1.0337 0.7622 -0.1040 -0.0328 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 
810  N  N   . ASP A   110 ? 0.6886 0.9934 0.7398 -0.1077 -0.0172 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   N   
811  C  CA  . ASP A   110 ? 0.6460 0.9425 0.6959 -0.1115 -0.0115 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CA  
812  C  C   . ASP A   110 ? 0.8181 1.1024 0.8669 -0.1113 -0.0096 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   C   
813  O  O   . ASP A   110 ? 0.9319 1.2091 0.9811 -0.1138 -0.0071 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   O   
814  C  CB  . ASP A   110 ? 0.6468 0.9428 0.6924 -0.1138 -0.0039 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CB  
815  C  CG  . ASP A   110 ? 0.8136 1.1207 0.8606 -0.1154 -0.0049 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   CG  
816  O  OD1 . ASP A   110 ? 0.8469 1.1576 0.8905 -0.1158 -0.0013 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD1 
817  O  OD2 . ASP A   110 ? 0.9112 1.2234 0.9623 -0.1162 -0.0093 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A   OD2 
818  N  N   . THR A   111 ? 0.7681 1.0503 0.8155 -0.1084 -0.0109 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   N   
819  C  CA  . THR A   111 ? 0.6982 0.9698 0.7446 -0.1081 -0.0095 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CA  
820  C  C   . THR A   111 ? 0.6985 0.9693 0.7489 -0.1074 -0.0168 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   C   
821  O  O   . THR A   111 ? 0.7116 0.9739 0.7624 -0.1087 -0.0159 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   O   
822  C  CB  . THR A   111 ? 0.6355 0.9052 0.6787 -0.1053 -0.0079 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CB  
823  O  OG1 . THR A   111 ? 0.6136 0.8823 0.6522 -0.1060 -0.0004 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   OG1 
824  C  CG2 . THR A   111 ? 0.6569 0.9168 0.6994 -0.1050 -0.0070 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 105 THR A   CG2 
825  N  N   . LYS A   112 ? 0.6591 0.9387 0.7124 -0.1052 -0.0238 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N   
826  C  CA  . LYS A   112 ? 0.6390 0.9183 0.6956 -0.1045 -0.0307 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA  
827  C  C   . LYS A   112 ? 0.8000 1.0777 0.8585 -0.1072 -0.0307 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C   
828  O  O   . LYS A   112 ? 0.9176 1.1881 0.9769 -0.1079 -0.0325 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O   
829  C  CB  . LYS A   112 ? 0.6991 0.9888 0.7581 -0.1016 -0.0375 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB  
830  C  CG  . LYS A   112 ? 0.7825 1.0746 0.8447 -0.1014 -0.0438 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG  
831  C  CD  . LYS A   112 ? 0.8633 1.1623 0.9274 -0.0980 -0.0505 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD  
832  C  CE  . LYS A   112 ? 0.9754 1.2783 1.0422 -0.0977 -0.0561 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE  
833  N  NZ  . LYS A   112 ? 1.0030 1.3091 1.0712 -0.0947 -0.0625 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ  
834  N  N   . ALA A   113 ? 0.7190 1.0034 0.7779 -0.1086 -0.0287 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   N   
835  C  CA  . ALA A   113 ? 0.6583 0.9425 0.7191 -0.1111 -0.0286 -0.1522 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   CA  
836  C  C   . ALA A   113 ? 0.8064 1.0787 0.8655 -0.1136 -0.0229 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   C   
837  O  O   . ALA A   113 ? 0.8618 1.1292 0.9225 -0.1147 -0.0244 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   O   
838  C  CB  . ALA A   113 ? 0.5000 0.7943 0.5613 -0.1123 -0.0270 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A   CB  
839  N  N   . PHE A   114 ? 0.7641 1.0317 0.8199 -0.1144 -0.0162 -0.1564 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   N   
840  C  CA  . PHE A   114 ? 0.7129 0.9693 0.7668 -0.1165 -0.0099 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CA  
841  C  C   . PHE A   114 ? 0.7610 1.0082 0.8152 -0.1153 -0.0121 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   C   
842  O  O   . PHE A   114 ? 0.7550 0.9941 0.8097 -0.1168 -0.0102 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   O   
843  C  CB  . PHE A   114 ? 0.6770 0.9307 0.7267 -0.1172 -0.0019 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CB  
844  C  CG  . PHE A   114 ? 0.6808 0.9233 0.7283 -0.1191 0.0054  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CG  
845  C  CD1 . PHE A   114 ? 0.7756 1.0161 0.8238 -0.1221 0.0090  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD1 
846  C  CD2 . PHE A   114 ? 0.7446 0.9785 0.7893 -0.1178 0.0088  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CD2 
847  C  CE1 . PHE A   114 ? 0.8336 1.0636 0.8799 -0.1236 0.0160  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE1 
848  C  CE2 . PHE A   114 ? 0.8171 1.0408 0.8597 -0.1192 0.0159  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CE2 
849  C  CZ  . PHE A   114 ? 0.8520 1.0735 0.8955 -0.1220 0.0196  -0.1722 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A   CZ  
850  N  N   . ALA A   115 ? 0.7588 1.0075 0.8128 -0.1128 -0.0161 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   
851  C  CA  . ALA A   115 ? 0.6770 0.9178 0.7310 -0.1118 -0.0187 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  
852  C  C   . ALA A   115 ? 0.6394 0.8788 0.6963 -0.1122 -0.0247 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   
853  O  O   . ALA A   115 ? 0.6421 0.8724 0.6989 -0.1128 -0.0246 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   
854  C  CB  . ALA A   115 ? 0.6978 0.9418 0.7511 -0.1091 -0.0222 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  
855  N  N   . ALA A   116 ? 0.7103 0.9589 0.7695 -0.1117 -0.0297 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   N   
856  C  CA  . ALA A   116 ? 0.7571 1.0049 0.8185 -0.1118 -0.0352 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CA  
857  C  C   . ALA A   116 ? 0.8546 1.0964 0.9164 -0.1142 -0.0315 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   C   
858  O  O   . ALA A   116 ? 0.7938 1.0294 0.8563 -0.1144 -0.0342 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   O   
859  C  CB  . ALA A   116 ? 0.7093 0.9691 0.7728 -0.1104 -0.0404 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CB  
860  N  N   . ASN A   117 ? 0.8573 1.1006 0.9185 -0.1159 -0.0253 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   N   
861  C  CA  . ASN A   117 ? 0.8267 1.0648 0.8884 -0.1183 -0.0211 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CA  
862  C  C   . ASN A   117 ? 0.7490 0.9741 0.8090 -0.1188 -0.0164 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   C   
863  O  O   . ASN A   117 ? 0.7822 1.0005 0.8431 -0.1198 -0.0156 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   O   
864  C  CB  . ASN A   117 ? 0.8347 1.0792 0.8961 -0.1202 -0.0159 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CB  
865  C  CG  . ASN A   117 ? 0.7851 1.0426 0.8486 -0.1199 -0.0204 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   CG  
866  O  OD1 . ASN A   117 ? 0.7115 0.9721 0.7771 -0.1188 -0.0264 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   OD1 
867  N  ND2 . ASN A   117 ? 0.8011 1.0664 0.8638 -0.1208 -0.0172 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A   ND2 
868  N  N   . LEU A   118 ? 0.7157 0.9376 0.7732 -0.1180 -0.0133 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   N   
869  C  CA  . LEU A   118 ? 0.6443 0.8546 0.7001 -0.1180 -0.0092 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CA  
870  C  C   . LEU A   118 ? 0.7150 0.9196 0.7719 -0.1170 -0.0152 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   C   
871  O  O   . LEU A   118 ? 0.7614 0.9568 0.8184 -0.1177 -0.0134 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   O   
872  C  CB  . LEU A   118 ? 0.5600 0.7693 0.6127 -0.1168 -0.0054 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CB  
873  C  CG  . LEU A   118 ? 0.5840 0.7934 0.6339 -0.1179 0.0032  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CG  
874  C  CD1 . LEU A   118 ? 0.6603 0.8648 0.7067 -0.1164 0.0076  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD1 
875  C  CD2 . LEU A   118 ? 0.5653 0.7689 0.6155 -0.1202 0.0089  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A   CD2 
876  N  N   . GLN A   119 ? 0.6657 0.8758 0.7234 -0.1155 -0.0223 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   N   
877  C  CA  . GLN A   119 ? 0.6728 0.8780 0.7310 -0.1148 -0.0286 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CA  
878  C  C   . GLN A   119 ? 0.7876 0.9897 0.8474 -0.1157 -0.0305 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   C   
879  O  O   . GLN A   119 ? 0.8126 1.0054 0.8720 -0.1157 -0.0318 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   O   
880  C  CB  . GLN A   119 ? 0.6019 0.8150 0.6607 -0.1131 -0.0356 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CB  
881  C  CG  . GLN A   119 ? 0.6619 0.8706 0.7209 -0.1125 -0.0425 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CG  
882  C  CD  . GLN A   119 ? 0.9042 1.1023 0.9614 -0.1127 -0.0416 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   CD  
883  O  OE1 . GLN A   119 ? 1.0162 1.2133 1.0721 -0.1124 -0.0381 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   OE1 
884  N  NE2 . GLN A   119 ? 0.9448 1.1350 1.0018 -0.1132 -0.0447 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A   NE2 
885  N  N   . ALA A   120 ? 0.7774 0.9873 0.8389 -0.1163 -0.0306 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   N   
886  C  CA  . ALA A   120 ? 0.6777 0.8857 0.7406 -0.1170 -0.0323 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CA  
887  C  C   . ALA A   120 ? 0.7135 0.9111 0.7762 -0.1183 -0.0264 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   C   
888  O  O   . ALA A   120 ? 0.6962 0.8860 0.7591 -0.1182 -0.0283 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   O   
889  C  CB  . ALA A   120 ? 0.6292 0.8487 0.6940 -0.1175 -0.0327 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CB  
890  N  N   . ARG A   121 ? 0.7279 0.9248 0.7898 -0.1195 -0.0192 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   N   
891  C  CA  . ARG A   121 ? 0.6809 0.8681 0.7425 -0.1205 -0.0128 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CA  
892  C  C   . ARG A   121 ? 0.8171 0.9931 0.8772 -0.1194 -0.0128 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   C   
893  O  O   . ARG A   121 ? 0.8946 1.0615 0.9550 -0.1195 -0.0115 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   O   
894  C  CB  . ARG A   121 ? 0.5990 0.7880 0.6595 -0.1219 -0.0047 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CB  
895  C  CG  . ARG A   121 ? 0.5666 0.7452 0.6266 -0.1229 0.0026  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CG  
896  C  CD  . ARG A   121 ? 0.5591 0.7391 0.6174 -0.1244 0.0111  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CD  
897  N  NE  . ARG A   121 ? 0.7347 0.9056 0.7931 -0.1254 0.0179  -0.1908 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NE  
898  C  CZ  . ARG A   121 ? 0.7702 0.9389 0.8266 -0.1268 0.0265  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   CZ  
899  N  NH1 . ARG A   121 ? 0.7323 0.9070 0.7862 -0.1273 0.0293  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NH1 
900  N  NH2 . ARG A   121 ? 0.7338 0.8940 0.7906 -0.1275 0.0324  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A   NH2 
901  N  N   . TYR A   122 ? 0.8348 1.0118 0.8933 -0.1183 -0.0142 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   N   
902  C  CA  . TYR A   122 ? 0.7353 0.9028 0.7922 -0.1174 -0.0144 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CA  
903  C  C   . TYR A   122 ? 0.6907 0.8529 0.7483 -0.1169 -0.0210 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   C   
904  O  O   . TYR A   122 ? 0.6895 0.8414 0.7464 -0.1167 -0.0198 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   O   
905  C  CB  . TYR A   122 ? 0.6546 0.8258 0.7099 -0.1163 -0.0157 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CB  
906  C  CG  . TYR A   122 ? 0.7202 0.8834 0.7742 -0.1155 -0.0178 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CG  
907  C  CD1 . TYR A   122 ? 0.7479 0.9026 0.8003 -0.1153 -0.0116 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CD1 
908  C  CD2 . TYR A   122 ? 0.7582 0.9224 0.8123 -0.1149 -0.0258 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CD2 
909  C  CE1 . TYR A   122 ? 0.7498 0.8977 0.8010 -0.1146 -0.0136 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CE1 
910  C  CE2 . TYR A   122 ? 0.8024 0.9593 0.8550 -0.1145 -0.0279 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CE2 
911  C  CZ  . TYR A   122 ? 0.7914 0.9405 0.8427 -0.1144 -0.0219 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   CZ  
912  O  OH  . TYR A   122 ? 0.8551 0.9975 0.9050 -0.1141 -0.0240 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A   OH  
913  N  N   . THR A   123 ? 0.7219 0.8908 0.7804 -0.1166 -0.0278 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   N   
914  C  CA  . THR A   123 ? 0.7706 0.9347 0.8289 -0.1161 -0.0342 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CA  
915  C  C   . THR A   123 ? 0.7736 0.9304 0.8327 -0.1166 -0.0320 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   C   
916  O  O   . THR A   123 ? 0.8219 0.9687 0.8800 -0.1162 -0.0337 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   O   
917  C  CB  . THR A   123 ? 0.7461 0.9198 0.8051 -0.1155 -0.0409 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CB  
918  O  OG1 . THR A   123 ? 0.7887 0.9672 0.8469 -0.1147 -0.0439 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   OG1 
919  C  CG2 . THR A   123 ? 0.7280 0.8963 0.7863 -0.1151 -0.0466 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 117 THR A   CG2 
920  N  N   . THR A   124 ? 0.6313 0.7931 0.6922 -0.1175 -0.0283 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   
921  C  CA  . THR A   124 ? 0.7105 0.8662 0.7724 -0.1179 -0.0256 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  
922  C  C   . THR A   124 ? 0.7933 0.9375 0.8546 -0.1179 -0.0197 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   
923  O  O   . THR A   124 ? 0.7757 0.9104 0.8368 -0.1174 -0.0201 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   
924  C  CB  . THR A   124 ? 0.7633 0.9276 0.8273 -0.1193 -0.0222 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  
925  O  OG1 . THR A   124 ? 0.9045 1.0796 0.9693 -0.1190 -0.0278 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 
926  C  CG2 . THR A   124 ? 0.6898 0.8477 0.7552 -0.1198 -0.0192 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 
927  N  N   . LEU A   125 ? 0.7861 0.9310 0.8466 -0.1183 -0.0140 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N   
928  C  CA  . LEU A   125 ? 0.7133 0.8480 0.7728 -0.1179 -0.0075 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA  
929  C  C   . LEU A   125 ? 0.7861 0.9115 0.8441 -0.1167 -0.0110 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C   
930  O  O   . LEU A   125 ? 0.8831 0.9985 0.9411 -0.1161 -0.0089 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O   
931  C  CB  . LEU A   125 ? 0.6412 0.7791 0.6994 -0.1183 -0.0011 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB  
932  C  CG  . LEU A   125 ? 0.7236 0.8630 0.7824 -0.1196 0.0069  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG  
933  C  CD1 . LEU A   125 ? 0.8079 0.9479 0.8642 -0.1196 0.0137  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1 
934  C  CD2 . LEU A   125 ? 0.6576 0.7874 0.7175 -0.1196 0.0109  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2 
935  N  N   . SER A   126 ? 0.7391 0.8680 0.7958 -0.1162 -0.0164 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   N   
936  C  CA  . SER A   126 ? 0.7053 0.8263 0.7602 -0.1154 -0.0201 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CA  
937  C  C   . SER A   126 ? 0.7637 0.8774 0.8186 -0.1151 -0.0249 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   C   
938  O  O   . SER A   126 ? 0.8255 0.9291 0.8791 -0.1145 -0.0250 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   O   
939  C  CB  . SER A   126 ? 0.6374 0.7649 0.6912 -0.1153 -0.0256 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CB  
940  O  OG  . SER A   126 ? 0.8084 0.9401 0.8616 -0.1152 -0.0209 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   OG  
941  N  N   . GLY A   127 ? 0.7798 0.8988 0.8358 -0.1154 -0.0286 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   N   
942  C  CA  . GLY A   127 ? 0.7726 0.8849 0.8281 -0.1149 -0.0327 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   CA  
943  C  C   . GLY A   127 ? 0.7836 0.8868 0.8401 -0.1145 -0.0272 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   C   
944  O  O   . GLY A   127 ? 0.8245 0.9169 0.8797 -0.1136 -0.0287 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A   O   
945  N  N   . LYS A   128 ? 0.7356 0.8428 0.7943 -0.1151 -0.0208 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   N   
946  C  CA  . LYS A   128 ? 0.6375 0.7367 0.6974 -0.1148 -0.0147 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CA  
947  C  C   . LYS A   128 ? 0.7148 0.8038 0.7734 -0.1137 -0.0109 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   C   
948  O  O   . LYS A   128 ? 0.7674 0.8460 0.8259 -0.1126 -0.0092 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   O   
949  C  CB  . LYS A   128 ? 0.5752 0.6814 0.6373 -0.1160 -0.0081 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CB  
950  C  CG  . LYS A   128 ? 0.5681 0.6667 0.6317 -0.1158 -0.0016 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CG  
951  C  CD  . LYS A   128 ? 0.6219 0.7287 0.6876 -0.1177 0.0037  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CD  
952  C  CE  . LYS A   128 ? 0.7382 0.8376 0.8054 -0.1176 0.0111  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CE  
953  N  NZ  . LYS A   128 ? 0.8747 0.9823 0.9436 -0.1199 0.0160  -0.2033 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   NZ  
954  N  N   . ILE A   129 ? 0.6820 0.7740 0.7393 -0.1139 -0.0095 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   N   
955  C  CA  . ILE A   129 ? 0.6874 0.7709 0.7432 -0.1128 -0.0060 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CA  
956  C  C   . ILE A   129 ? 0.7167 0.7916 0.7707 -0.1120 -0.0123 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   C   
957  O  O   . ILE A   129 ? 0.8944 0.9589 0.9483 -0.1107 -0.0101 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   O   
958  C  CB  . ILE A   129 ? 0.7813 0.8706 0.8357 -0.1131 -0.0041 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CB  
959  C  CG1 . ILE A   129 ? 0.8420 0.9383 0.8973 -0.1139 0.0029  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG1 
960  C  CG2 . ILE A   129 ? 0.7364 0.8173 0.7891 -0.1118 -0.0010 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG2 
961  C  CD1 . ILE A   129 ? 0.8495 0.9391 0.9048 -0.1132 0.0125  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CD1 
962  N  N   . GLU A   130 ? 0.6566 0.7356 0.7092 -0.1125 -0.0199 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   N   
963  C  CA  . GLU A   130 ? 0.6829 0.7540 0.7331 -0.1121 -0.0263 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CA  
964  C  C   . GLU A   130 ? 0.7174 0.7791 0.7676 -0.1112 -0.0273 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   C   
965  O  O   . GLU A   130 ? 0.6858 0.7368 0.7343 -0.1102 -0.0279 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   O   
966  C  CB  . GLU A   130 ? 0.7029 0.7808 0.7518 -0.1131 -0.0344 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A   CB  
967  N  N   . ARG A   131 ? 0.7509 0.8167 0.8029 -0.1113 -0.0273 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   N   
968  C  CA  . ARG A   131 ? 0.6345 0.6922 0.6866 -0.1102 -0.0280 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CA  
969  C  C   . ARG A   131 ? 0.7335 0.7812 0.7866 -0.1089 -0.0211 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   C   
970  O  O   . ARG A   131 ? 0.7920 0.8287 0.8438 -0.1075 -0.0224 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   O   
971  C  CB  . ARG A   131 ? 0.5822 0.6479 0.6364 -0.1107 -0.0283 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A   CB  
972  N  N   . LEU A   132 ? 0.6939 0.7452 0.7490 -0.1092 -0.0137 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   N   
973  C  CA  . LEU A   132 ? 0.6131 0.6556 0.6695 -0.1077 -0.0063 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CA  
974  C  C   . LEU A   132 ? 0.8324 0.8654 0.8866 -0.1063 -0.0058 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   C   
975  O  O   . LEU A   132 ? 1.0384 1.0606 1.0924 -0.1045 -0.0046 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   O   
976  C  CB  . LEU A   132 ? 0.6018 0.6507 0.6603 -0.1085 0.0020  -0.1645 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CB  
977  C  CG  . LEU A   132 ? 0.5976 0.6536 0.6587 -0.1097 0.0038  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CG  
978  C  CD1 . LEU A   132 ? 0.6161 0.6761 0.6786 -0.1106 0.0128  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD1 
979  C  CD2 . LEU A   132 ? 0.6696 0.7185 0.7322 -0.1086 0.0032  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD2 
980  N  N   . ARG A   133 ? 0.8512 0.8883 0.9038 -0.1070 -0.0068 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   N   
981  C  CA  . ARG A   133 ? 0.8643 0.8935 0.9149 -0.1059 -0.0060 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CA  
982  C  C   . ARG A   133 ? 0.8700 0.8916 0.9179 -0.1056 -0.0141 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   C   
983  O  O   . ARG A   133 ? 0.9338 0.9466 0.9800 -0.1045 -0.0137 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   O   
984  C  CB  . ARG A   133 ? 0.9102 0.9465 0.9598 -0.1067 -0.0046 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CB  
985  C  CG  . ARG A   133 ? 0.9659 1.0149 1.0159 -0.1086 -0.0072 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CG  
986  C  CD  . ARG A   133 ? 0.9825 1.0371 1.0310 -0.1090 -0.0067 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CD  
987  N  NE  . ARG A   133 ? 1.0062 1.0558 1.0523 -0.1089 -0.0118 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NE  
988  C  CZ  . ARG A   133 ? 1.0508 1.1037 1.0955 -0.1092 -0.0117 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   CZ  
989  N  NH1 . ARG A   133 ? 1.0447 1.1053 1.0898 -0.1092 -0.0065 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NH1 
990  N  NH2 . ARG A   133 ? 1.1302 1.1786 1.1728 -0.1095 -0.0168 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A   NH2 
991  N  N   . MSE A   134 ? 0.8232 0.8478 0.8704 -0.1067 -0.0210 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   N   
992  C  CA  . MSE A   134 ? 0.8707 0.8866 0.9147 -0.1064 -0.0279 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CA  
993  C  C   . MSE A   134 ? 0.9169 0.9216 0.9614 -0.1042 -0.0254 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   C   
994  O  O   . MSE A   134 ? 0.7742 0.7681 0.8160 -0.1032 -0.0284 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   O   
995  C  CB  . MSE A   134 ? 0.8716 0.8939 0.9143 -0.1078 -0.0352 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CB  
996  C  CG  . MSE A   134 ? 0.9746 1.0044 1.0157 -0.1096 -0.0399 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CG  
997  SE SE  . MSE A   134 ? 1.6012 1.6217 1.6384 -0.1099 -0.0429 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   SE  
998  C  CE  . MSE A   134 ? 0.6641 0.6927 0.7040 -0.1099 -0.0350 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A   CE  
999  N  N   . ASP A   135 ? 0.9399 0.9471 0.9877 -0.1036 -0.0200 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   N   
1000 C  CA  . ASP A   135 ? 0.8531 0.8504 0.9020 -0.1014 -0.0171 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CA  
1001 C  C   . ASP A   135 ? 0.8223 0.8096 0.8710 -0.0994 -0.0120 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   C   
1002 O  O   . ASP A   135 ? 0.8919 0.8678 0.9398 -0.0973 -0.0122 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   O   
1003 C  CB  . ASP A   135 ? 0.7861 0.7893 0.8389 -0.1015 -0.0118 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CB  
1004 C  CG  . ASP A   135 ? 0.8931 0.8869 0.9471 -0.0994 -0.0098 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CG  
1005 O  OD1 . ASP A   135 ? 0.9146 0.9069 0.9674 -0.0991 -0.0151 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD1 
1006 O  OD2 . ASP A   135 ? 0.9121 0.8998 0.9680 -0.0977 -0.0029 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD2 
1007 N  N   . LYS A   136 ? 0.7659 0.7576 0.8152 -0.0998 -0.0074 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   N   
1008 C  CA  . LYS A   136 ? 0.7485 0.7318 0.7973 -0.0978 -0.0026 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CA  
1009 C  C   . LYS A   136 ? 0.7554 0.7322 0.8004 -0.0978 -0.0091 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   C   
1010 O  O   . LYS A   136 ? 0.8881 0.8542 0.9320 -0.0957 -0.0079 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   O   
1011 C  CB  . LYS A   136 ? 0.8426 0.8330 0.8927 -0.0982 0.0044  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CB  
1012 C  CG  . LYS A   136 ? 0.8573 0.8528 0.9106 -0.0982 0.0121  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CG  
1013 C  CD  . LYS A   136 ? 0.8464 0.8432 0.9001 -0.0972 0.0210  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CD  
1014 C  CE  . LYS A   136 ? 0.8418 0.8457 0.8932 -0.0986 0.0188  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   CE  
1015 N  NZ  . LYS A   136 ? 0.8712 0.8754 0.9223 -0.0972 0.0276  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A   NZ  
1016 N  N   . PHE A   137 ? 0.6962 0.6796 0.7390 -0.1003 -0.0160 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   N   
1017 C  CA  . PHE A   137 ? 0.6827 0.6612 0.7216 -0.1010 -0.0226 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CA  
1018 C  C   . PHE A   137 ? 0.7224 0.6892 0.7586 -0.1000 -0.0277 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   C   
1019 O  O   . PHE A   137 ? 0.7548 0.7112 0.7888 -0.0987 -0.0283 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   O   
1020 C  CB  . PHE A   137 ? 0.5962 0.5848 0.6337 -0.1039 -0.0287 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CB  
1021 C  CG  . PHE A   137 ? 0.7316 0.7165 0.7651 -0.1052 -0.0348 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CG  
1022 C  CD1 . PHE A   137 ? 0.7578 0.7439 0.7909 -0.1053 -0.0324 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CD1 
1023 C  CD2 . PHE A   137 ? 0.8445 0.8248 0.8743 -0.1063 -0.0429 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CD2 
1024 C  CE1 . PHE A   137 ? 0.8075 0.7907 0.8371 -0.1068 -0.0381 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CE1 
1025 C  CE2 . PHE A   137 ? 0.8817 0.8584 0.9076 -0.1078 -0.0486 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CE2 
1026 C  CZ  . PHE A   137 ? 0.8579 0.8362 0.8838 -0.1082 -0.0463 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A   CZ  
1027 N  N   . ASN A   138 ? 0.6934 0.6622 0.7296 -0.1005 -0.0312 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   N   
1028 C  CA  . ASN A   138 ? 0.7041 0.6624 0.7373 -0.0994 -0.0360 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CA  
1029 C  C   . ASN A   138 ? 0.7746 0.7210 0.8088 -0.0962 -0.0312 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   C   
1030 O  O   . ASN A   138 ? 0.7075 0.6419 0.7381 -0.0949 -0.0344 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   O   
1031 C  CB  . ASN A   138 ? 0.6373 0.6014 0.6709 -0.1000 -0.0390 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CB  
1032 C  CG  . ASN A   138 ? 0.7832 0.7585 0.8157 -0.1028 -0.0442 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CG  
1033 O  OD1 . ASN A   138 ? 0.9305 0.9169 0.9657 -0.1037 -0.0431 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   OD1 
1034 N  ND2 . ASN A   138 ? 0.7336 0.7061 0.7620 -0.1042 -0.0498 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   ND2 
1035 N  N   . LYS A   139 ? 0.7061 0.6554 0.7448 -0.0948 -0.0234 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   N   
1036 C  CA  . LYS A   139 ? 0.5538 0.4926 0.5941 -0.0915 -0.0179 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CA  
1037 C  C   . LYS A   139 ? 0.6833 0.6145 0.7223 -0.0901 -0.0155 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   C   
1038 O  O   . LYS A   139 ? 0.8032 0.7223 0.8412 -0.0874 -0.0147 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   O   
1039 C  CB  . LYS A   139 ? 0.4449 0.3894 0.4904 -0.0908 -0.0099 -0.1476 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CB  
1040 C  CG  . LYS A   139 ? 0.4968 0.4413 0.5438 -0.0904 -0.0110 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CG  
1041 C  CD  . LYS A   139 ? 0.5968 0.5525 0.6481 -0.0916 -0.0056 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CD  
1042 C  CE  . LYS A   139 ? 0.6623 0.6200 0.7148 -0.0916 -0.0079 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   CE  
1043 N  NZ  . LYS A   139 ? 0.7708 0.7404 0.8274 -0.0934 -0.0032 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A   NZ  
1044 N  N   . LYS A   140 ? 0.6065 0.5452 0.6455 -0.0917 -0.0142 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   N   
1045 C  CA  . LYS A   140 ? 0.6766 0.6099 0.7143 -0.0905 -0.0121 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CA  
1046 C  C   . LYS A   140 ? 0.7407 0.6656 0.7732 -0.0912 -0.0202 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   C   
1047 O  O   . LYS A   140 ? 0.7916 0.7062 0.8226 -0.0891 -0.0195 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   O   
1048 C  CB  . LYS A   140 ? 0.7255 0.6696 0.7641 -0.0922 -0.0090 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CB  
1049 C  CG  . LYS A   140 ? 0.8156 0.7555 0.8531 -0.0908 -0.0061 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CG  
1050 C  CD  . LYS A   140 ? 0.9036 0.8546 0.9417 -0.0923 -0.0029 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CD  
1051 C  CE  . LYS A   140 ? 0.9685 0.9159 1.0054 -0.0907 0.0003  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   CE  
1052 N  NZ  . LYS A   140 ? 1.0737 1.0319 1.1113 -0.0915 0.0049  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A   NZ  
1053 N  N   . LYS A   141 ? 0.7534 0.6829 0.7833 -0.0942 -0.0279 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   N   
1054 C  CA  . LYS A   141 ? 0.7334 0.6551 0.7578 -0.0953 -0.0359 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   CA  
1055 C  C   . LYS A   141 ? 0.7817 0.6897 0.8040 -0.0927 -0.0373 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   C   
1056 O  O   . LYS A   141 ? 0.8532 0.7502 0.8715 -0.0920 -0.0405 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   O   
1057 C  CB  . LYS A   141 ? 0.7022 0.6318 0.7242 -0.0988 -0.0432 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A   CB  
1058 N  N   . GLY A   142 ? 0.7715 0.6803 0.7965 -0.0913 -0.0349 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   N   
1059 C  CA  . GLY A   142 ? 0.6562 0.5528 0.6798 -0.0885 -0.0356 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   CA  
1060 C  C   . GLY A   142 ? 0.6361 0.5213 0.6605 -0.0849 -0.0305 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   C   
1061 O  O   . GLY A   142 ? 0.6158 0.4881 0.6366 -0.0830 -0.0332 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A   O   
1062 N  N   . CYS A   143 ? 0.6955 0.5855 0.7243 -0.0839 -0.0229 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   N   
1063 C  CA  . CYS A   143 ? 0.6235 0.5040 0.6536 -0.0802 -0.0171 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CA  
1064 C  C   . CYS A   143 ? 0.8024 0.6755 0.8278 -0.0804 -0.0211 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   C   
1065 O  O   . CYS A   143 ? 0.8692 0.7293 0.8925 -0.0776 -0.0215 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   O   
1066 C  CB  . CYS A   143 ? 0.5706 0.4591 0.6058 -0.0794 -0.0079 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   CB  
1067 S  SG  . CYS A   143 ? 0.6998 0.5921 0.7408 -0.0778 -0.0007 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A   SG  
1068 N  N   . GLU A   144 ? 0.8560 0.7376 0.8800 -0.0837 -0.0239 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   N   
1069 C  CA  . GLU A   144 ? 0.8060 0.6824 0.8257 -0.0845 -0.0277 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CA  
1070 C  C   . GLU A   144 ? 0.7849 0.6501 0.7985 -0.0852 -0.0361 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   C   
1071 O  O   . GLU A   144 ? 0.7964 0.6507 0.8066 -0.0839 -0.0377 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   O   
1072 C  CB  . GLU A   144 ? 0.7306 0.6195 0.7501 -0.0883 -0.0296 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CB  
1073 C  CG  . GLU A   144 ? 0.8197 0.7181 0.8441 -0.0872 -0.0209 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CG  
1074 C  CD  . GLU A   144 ? 0.8394 0.7516 0.8640 -0.0908 -0.0225 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   CD  
1075 O  OE1 . GLU A   144 ? 0.8142 0.7288 0.8354 -0.0942 -0.0305 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   OE1 
1076 O  OE2 . GLU A   144 ? 0.8120 0.7325 0.8400 -0.0902 -0.0155 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A   OE2 
1077 N  N   . VAL A   145 ? 0.7203 0.5883 0.7323 -0.0872 -0.0412 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   N   
1078 C  CA  . VAL A   145 ? 0.7254 0.5827 0.7310 -0.0878 -0.0487 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CA  
1079 C  C   . VAL A   145 ? 0.7648 0.6069 0.7693 -0.0835 -0.0468 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   C   
1080 O  O   . VAL A   145 ? 0.9369 0.7670 0.9359 -0.0830 -0.0508 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   O   
1081 C  CB  . VAL A   145 ? 0.7765 0.6398 0.7813 -0.0898 -0.0529 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CB  
1082 C  CG1 . VAL A   145 ? 0.7802 0.6305 0.7789 -0.0888 -0.0583 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG1 
1083 C  CG2 . VAL A   145 ? 0.8037 0.6786 0.8073 -0.0942 -0.0574 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A   CG2 
1084 N  N   . LEU A   146 ? 0.6298 0.4723 0.6393 -0.0804 -0.0406 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N   
1085 C  CA  . LEU A   146 ? 0.7344 0.5629 0.7435 -0.0759 -0.0384 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA  
1086 C  C   . LEU A   146 ? 0.7690 0.5898 0.7788 -0.0729 -0.0340 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C   
1087 O  O   . LEU A   146 ? 0.7955 0.6023 0.8026 -0.0697 -0.0346 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O   
1088 C  CB  . LEU A   146 ? 0.6949 0.5270 0.7095 -0.0736 -0.0329 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB  
1089 C  CG  . LEU A   146 ? 0.7085 0.5335 0.7200 -0.0725 -0.0371 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG  
1090 C  CD1 . LEU A   146 ? 0.7145 0.5453 0.7317 -0.0710 -0.0321 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1 
1091 C  CD2 . LEU A   146 ? 0.7358 0.5429 0.7427 -0.0690 -0.0388 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2 
1092 N  N   . GLN A   147 ? 0.7509 0.5810 0.7643 -0.0738 -0.0294 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   N   
1093 C  CA  . GLN A   147 ? 0.7522 0.5766 0.7662 -0.0711 -0.0251 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CA  
1094 C  C   . GLN A   147 ? 0.8296 0.6450 0.8367 -0.0724 -0.0321 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   C   
1095 O  O   . GLN A   147 ? 0.8871 0.6913 0.8926 -0.0693 -0.0308 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   O   
1096 C  CB  . GLN A   147 ? 0.7857 0.6228 0.8041 -0.0720 -0.0191 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CB  
1097 C  CG  . GLN A   147 ? 1.0079 0.8402 1.0290 -0.0678 -0.0112 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CG  
1098 C  CD  . GLN A   147 ? 1.2648 1.1046 1.2857 -0.0693 -0.0096 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   CD  
1099 O  OE1 . GLN A   147 ? 1.3670 1.2176 1.3869 -0.0735 -0.0131 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   OE1 
1100 N  NE2 . GLN A   147 ? 1.3121 1.1466 1.3339 -0.0656 -0.0042 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A   NE2 
1101 N  N   . LYS A   148 ? 0.7916 0.6118 0.7945 -0.0772 -0.0396 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   N   
1102 C  CA  . LYS A   148 ? 0.7267 0.5380 0.7223 -0.0791 -0.0470 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   CA  
1103 C  C   . LYS A   148 ? 0.7722 0.5673 0.7632 -0.0764 -0.0501 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   C   
1104 O  O   . LYS A   148 ? 0.8442 0.6270 0.8315 -0.0745 -0.0512 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   O   
1105 C  CB  . LYS A   148 ? 0.6049 0.4247 0.5970 -0.0848 -0.0542 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A   CB  
1106 N  N   . LYS A   149 ? 0.8002 0.5955 0.7914 -0.0761 -0.0512 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   N   
1107 C  CA  . LYS A   149 ? 0.7438 0.5245 0.7306 -0.0734 -0.0539 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CA  
1108 C  C   . LYS A   149 ? 0.7297 0.4992 0.7189 -0.0677 -0.0481 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   C   
1109 O  O   . LYS A   149 ? 0.7956 0.5499 0.7794 -0.0654 -0.0509 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   O   
1110 C  CB  . LYS A   149 ? 0.7759 0.5614 0.7641 -0.0736 -0.0545 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CB  
1111 C  CG  . LYS A   149 ? 0.8155 0.6073 0.7991 -0.0783 -0.0616 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CG  
1112 C  CD  . LYS A   149 ? 0.8809 0.6706 0.8629 -0.0773 -0.0634 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CD  
1113 C  CE  . LYS A   149 ? 0.9403 0.7349 0.9170 -0.0815 -0.0704 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   CE  
1114 N  NZ  . LYS A   149 ? 0.9326 0.7448 0.9151 -0.0837 -0.0687 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A   NZ  
1115 N  N   . LEU A   150 ? 0.6334 0.4100 0.6303 -0.0653 -0.0399 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   N   
1116 C  CA  . LEU A   150 ? 0.6797 0.4467 0.6797 -0.0596 -0.0335 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CA  
1117 C  C   . LEU A   150 ? 0.7473 0.5059 0.7441 -0.0584 -0.0341 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   C   
1118 O  O   . LEU A   150 ? 0.8330 0.5770 0.8271 -0.0545 -0.0340 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   O   
1119 C  CB  . LEU A   150 ? 0.6386 0.4161 0.6473 -0.0579 -0.0243 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CB  
1120 C  CG  . LEU A   150 ? 0.6211 0.3903 0.6337 -0.0520 -0.0165 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CG  
1121 C  CD1 . LEU A   150 ? 0.6252 0.3802 0.6364 -0.0477 -0.0172 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD1 
1122 C  CD2 . LEU A   150 ? 0.4965 0.2770 0.5171 -0.0510 -0.0074 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A   CD2 
1123 N  N   . GLN A   151 ? 0.8094 0.5774 0.8063 -0.0618 -0.0346 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   N   
1124 C  CA  . GLN A   151 ? 0.7155 0.4776 0.7093 -0.0613 -0.0354 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   CA  
1125 C  C   . GLN A   151 ? 0.7976 0.5464 0.7824 -0.0627 -0.0441 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   C   
1126 O  O   . GLN A   151 ? 0.8265 0.5630 0.8082 -0.0598 -0.0442 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A   O   
1128 N  N   . ASP A   152 ? 0.7631 0.5143 0.7435 -0.0671 -0.0510 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   N   
1129 C  CA  . ASP A   152 ? 0.8473 0.5856 0.8183 -0.0688 -0.0592 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CA  
1130 C  C   . ASP A   152 ? 0.8667 0.5882 0.8352 -0.0636 -0.0584 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   C   
1131 O  O   . ASP A   152 ? 0.9474 0.6550 0.9101 -0.0621 -0.0611 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   O   
1132 C  CB  . ASP A   152 ? 1.0181 0.7624 0.9855 -0.0738 -0.0656 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CB  
1133 C  CG  . ASP A   152 ? 1.1870 0.9443 1.1541 -0.0794 -0.0687 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CG  
1134 O  OD1 . ASP A   152 ? 1.3393 1.1106 1.3105 -0.0818 -0.0679 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD1 
1135 O  OD2 . ASP A   152 ? 1.1962 0.9498 1.1590 -0.0815 -0.0720 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD2 
1136 N  N   . ALA A   153 ? 0.8583 0.5812 0.8311 -0.0608 -0.0548 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   N   
1137 C  CA  . ALA A   153 ? 0.8380 0.5460 0.8091 -0.0556 -0.0537 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CA  
1138 C  C   . ALA A   153 ? 0.8071 0.5085 0.7811 -0.0500 -0.0472 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   C   
1139 O  O   . ALA A   153 ? 0.8152 0.5111 0.7860 -0.0458 -0.0448 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   O   
1140 C  CB  . ALA A   153 ? 0.7807 0.4948 0.7574 -0.0539 -0.0500 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CB  
1141 N  N   . GLN A   154 ? 0.7370 0.4462 0.7181 -0.0493 -0.0415 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   N   
1142 C  CA  . GLN A   154 ? 0.7183 0.4239 0.7019 -0.0440 -0.0340 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CA  
1143 C  C   . GLN A   154 ? 0.7368 0.4353 0.7144 -0.0447 -0.0380 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   C   
1144 O  O   . GLN A   154 ? 0.7323 0.4277 0.7094 -0.0396 -0.0324 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   O   
1145 C  CB  . GLN A   154 ? 0.7091 0.4254 0.7018 -0.0435 -0.0271 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CB  
1146 C  CG  . GLN A   154 ? 0.6976 0.4198 0.6959 -0.0400 -0.0195 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CG  
1147 C  CD  . GLN A   154 ? 0.7188 0.4541 0.7263 -0.0407 -0.0122 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   CD  
1148 O  OE1 . GLN A   154 ? 0.8674 0.6141 0.8747 -0.0451 -0.0138 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   OE1 
1149 N  NE2 . GLN A   154 ? 0.7265 0.4659 0.7366 -0.0352 -0.0043 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A   NE2 
1150 N  N   . ILE A   155 ? 0.7868 0.4869 0.7598 -0.0510 -0.0461 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   N   
1151 C  CA  . ILE A   155 ? 0.7443 0.4373 0.7106 -0.0528 -0.0510 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CA  
1152 C  C   . ILE A   155 ? 0.7680 0.4523 0.7273 -0.0514 -0.0546 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   C   
1153 O  O   . ILE A   155 ? 0.9024 0.5825 0.8596 -0.0482 -0.0531 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   O   
1154 C  CB  . ILE A   155 ? 0.6997 0.4058 0.6643 -0.0598 -0.0555 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CB  
1155 C  CG1 . ILE A   155 ? 0.7367 0.4575 0.7090 -0.0595 -0.0487 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CG1 
1156 C  CG2 . ILE A   155 ? 0.5736 0.2707 0.5293 -0.0630 -0.0629 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CG2 
1157 C  CD1 . ILE A   155 ? 0.7544 0.4903 0.7265 -0.0660 -0.0521 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A   CD1 
1158 N  N   . ARG A   156 ? 0.7381 0.4222 0.6944 -0.0532 -0.0584 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   N   
1159 C  CA  . ARG A   156 ? 0.7689 0.4471 0.7188 -0.0514 -0.0610 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CA  
1160 C  C   . ARG A   156 ? 0.8236 0.5018 0.7782 -0.0433 -0.0523 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   C   
1161 O  O   . ARG A   156 ? 0.9545 0.6281 0.9052 -0.0405 -0.0526 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   O   
1162 C  CB  . ARG A   156 ? 0.8142 0.4920 0.7596 -0.0552 -0.0670 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CB  
1163 C  CG  . ARG A   156 ? 0.9527 0.6238 0.8907 -0.0535 -0.0700 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CG  
1164 C  CD  . ARG A   156 ? 1.1607 0.8291 1.0901 -0.0601 -0.0792 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CD  
1165 N  NE  . ARG A   156 ? 1.3536 1.0283 1.2856 -0.0660 -0.0823 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NE  
1166 C  CZ  . ARG A   156 ? 1.4780 1.1536 1.4053 -0.0736 -0.0894 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CZ  
1167 N  NH1 . ARG A   156 ? 1.5150 1.1849 1.4345 -0.0763 -0.0943 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH1 
1168 N  NH2 . ARG A   156 ? 1.4990 1.1926 1.4329 -0.0765 -0.0878 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH2 
1169 N  N   . PHE A   157 ? 0.7280 0.4118 0.6908 -0.0398 -0.0442 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   N   
1170 C  CA  . PHE A   157 ? 0.7791 0.4640 0.7464 -0.0329 -0.0348 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CA  
1171 C  C   . PHE A   157 ? 0.7815 0.4651 0.7500 -0.0298 -0.0308 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   C   
1172 O  O   . PHE A   157 ? 0.7759 0.4578 0.7443 -0.0257 -0.0280 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   O   
1173 C  CB  . PHE A   157 ? 0.7616 0.4522 0.7349 -0.0308 -0.0267 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CB  
1174 C  CG  . PHE A   157 ? 0.6854 0.3765 0.6606 -0.0246 -0.0161 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CG  
1175 C  CD1 . PHE A   157 ? 0.7016 0.3917 0.6766 -0.0217 -0.0145 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CD1 
1176 C  CD2 . PHE A   157 ? 0.7331 0.4244 0.7078 -0.0217 -0.0081 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CD2 
1177 C  CE1 . PHE A   157 ? 0.7429 0.4333 0.7186 -0.0167 -0.0047 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CE1 
1178 C  CE2 . PHE A   157 ? 0.8351 0.5274 0.8062 -0.0159 -0.0001 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CE2 
1179 C  CZ  . PHE A   157 ? 0.7683 0.4615 0.7410 -0.0136 0.0018  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A   CZ  
1180 N  N   . ARG A   158 ? 0.8085 0.4934 0.7786 -0.0317 -0.0306 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   N   
1181 C  CA  . ARG A   158 ? 0.7353 0.4192 0.7066 -0.0288 -0.0268 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CA  
1182 C  C   . ARG A   158 ? 0.7950 0.4730 0.7595 -0.0303 -0.0342 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   C   
1183 O  O   . ARG A   158 ? 0.8085 0.4853 0.7738 -0.0265 -0.0308 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   O   
1184 C  CB  . ARG A   158 ? 0.6954 0.3813 0.6690 -0.0309 -0.0259 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CB  
1185 N  N   . ASP A   159 ? 0.7960 0.4704 0.7532 -0.0363 -0.0440 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   N   
1186 C  CA  . ASP A   159 ? 0.8188 0.4869 0.7673 -0.0385 -0.0512 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CA  
1187 C  C   . ASP A   159 ? 0.8928 0.5589 0.8401 -0.0338 -0.0491 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   C   
1188 O  O   . ASP A   159 ? 0.8956 0.5583 0.8397 -0.0320 -0.0497 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   O   
1189 C  CB  . ASP A   159 ? 0.8005 0.4658 0.7412 -0.0464 -0.0614 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CB  
1190 C  CG  . ASP A   159 ? 0.8803 0.5474 0.8210 -0.0523 -0.0650 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   CG  
1191 O  OD1 . ASP A   159 ? 0.8177 0.4881 0.7649 -0.0498 -0.0592 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   OD1 
1192 O  OD2 . ASP A   159 ? 0.9975 0.6629 0.9315 -0.0595 -0.0734 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A   OD2 
1193 N  N   . LEU A   160 ? 0.9646 0.6327 0.9142 -0.0321 -0.0468 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N   
1194 C  CA  . LEU A   160 ? 0.8260 0.4924 0.7744 -0.0280 -0.0450 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA  
1195 C  C   . LEU A   160 ? 0.8982 0.5682 0.8540 -0.0216 -0.0358 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C   
1196 O  O   . LEU A   160 ? 0.8755 0.5435 0.8295 -0.0188 -0.0355 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O   
1197 C  CB  . LEU A   160 ? 0.6820 0.3500 0.6314 -0.0280 -0.0447 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB  
1198 C  CG  . LEU A   160 ? 0.7669 0.4304 0.7074 -0.0337 -0.0543 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG  
1199 C  CD1 . LEU A   160 ? 0.7297 0.3963 0.6729 -0.0341 -0.0534 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1 
1200 C  CD2 . LEU A   160 ? 0.7251 0.3820 0.6567 -0.0335 -0.0591 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2 
1201 N  N   . GLN A   161 ? 0.8622 0.5378 0.8264 -0.0194 -0.0279 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   N   
1202 C  CA  . GLN A   161 ? 0.8641 0.5438 0.8357 -0.0137 -0.0183 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CA  
1203 C  C   . GLN A   161 ? 0.9403 0.6183 0.9109 -0.0130 -0.0191 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   C   
1204 O  O   . GLN A   161 ? 0.9821 0.6622 0.9567 -0.0089 -0.0140 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   O   
1205 C  CB  . GLN A   161 ? 0.7272 0.4126 0.7060 -0.0118 -0.0086 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CB  
1206 C  CG  . GLN A   161 ? 0.8774 0.5634 0.8564 -0.0139 -0.0079 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CG  
1207 C  CD  . GLN A   161 ? 0.9467 0.6384 0.9269 -0.0115 0.0015  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   CD  
1208 O  OE1 . GLN A   161 ? 0.8567 0.5519 0.8358 -0.0088 0.0068  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   OE1 
1209 N  NE2 . GLN A   161 ? 1.0272 0.7190 1.0048 -0.0125 0.0026  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A   NE2 
1210 N  N   . LEU A   162 ? 0.9598 0.6343 0.9252 -0.0173 -0.0256 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   N   
1211 C  CA  . LEU A   162 ? 0.9764 0.6480 0.9389 -0.0175 -0.0279 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CA  
1212 C  C   . LEU A   162 ? 1.0005 0.6665 0.9548 -0.0184 -0.0346 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   C   
1213 O  O   . LEU A   162 ? 1.0726 0.7367 1.0249 -0.0171 -0.0351 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   O   
1214 C  CB  . LEU A   162 ? 0.9546 0.6238 0.9134 -0.0226 -0.0334 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CB  
1215 C  CG  . LEU A   162 ? 1.0109 0.6771 0.9667 -0.0230 -0.0356 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CG  
1216 C  CD1 . LEU A   162 ? 0.9356 0.6065 0.9001 -0.0164 -0.0255 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD1 
1217 C  CD2 . LEU A   162 ? 1.0424 0.7070 0.9954 -0.0285 -0.0405 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD2 
1218 N  N   . ASN A   163 ? 0.9358 0.5992 0.8849 -0.0206 -0.0395 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   N   
1219 C  CA  . ASN A   163 ? 0.9644 0.6217 0.9041 -0.0221 -0.0461 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CA  
1220 C  C   . ASN A   163 ? 0.9772 0.6365 0.9202 -0.0167 -0.0411 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   C   
1221 O  O   . ASN A   163 ? 0.9025 0.5573 0.8385 -0.0168 -0.0452 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   O   
1222 C  CB  . ASN A   163 ? 0.9061 0.5595 0.8381 -0.0274 -0.0539 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CB  
1223 C  CG  . ASN A   163 ? 0.9999 0.6464 0.9206 -0.0299 -0.0613 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CG  
1224 O  OD1 . ASN A   163 ? 1.0239 0.6690 0.9425 -0.0275 -0.0609 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   OD1 
1225 N  ND2 . ASN A   163 ? 1.1131 0.7551 1.0262 -0.0349 -0.0681 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   ND2 
1226 N  N   . GLU A   164 ? 1.0236 0.6898 0.9773 -0.0123 -0.0321 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   N   
1227 C  CA  . GLU A   164 ? 1.0318 0.7011 0.9901 -0.0078 -0.0270 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CA  
1228 C  C   . GLU A   164 ? 0.9931 0.6618 0.9509 -0.0052 -0.0261 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   C   
1229 O  O   . GLU A   164 ? 0.9888 0.6534 0.9415 -0.0028 -0.0287 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   O   
1230 C  CB  . GLU A   164 ? 1.1318 0.8092 1.1022 -0.0044 -0.0167 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CB  
1231 C  CG  . GLU A   164 ? 1.2755 0.9536 1.2481 -0.0002 -0.0139 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CG  
1232 C  CD  . GLU A   164 ? 1.3951 1.0786 1.3762 0.0020  -0.0060 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CD  
1233 O  OE1 . GLU A   164 ? 1.4422 1.1301 1.4286 0.0010  -0.0004 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   OE1 
1234 O  OE2 . GLU A   164 ? 1.4381 1.1211 1.4196 0.0047  -0.0052 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   OE2 
1235 N  N   . ASN A   165 ? 0.9688 0.6375 0.9272 -0.0053 -0.0258 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   N   
1236 C  CA  . ASN A   165 ? 0.9680 0.6335 0.9231 -0.0024 -0.0270 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CA  
1237 C  C   . ASN A   165 ? 0.9675 0.6259 0.9109 -0.0055 -0.0351 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   C   
1238 O  O   . ASN A   165 ? 1.0996 0.7533 1.0373 -0.0032 -0.0377 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   O   
1239 C  CB  . ASN A   165 ? 1.0123 0.6814 0.9738 -0.0009 -0.0222 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CB  
1240 C  CG  . ASN A   165 ? 1.0403 0.7146 1.0115 0.0040  -0.0143 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   CG  
1241 O  OD1 . ASN A   165 ? 0.9268 0.6001 0.8981 0.0077  -0.0135 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   OD1 
1242 N  ND2 . ASN A   165 ? 1.1101 0.7899 1.0892 0.0038  -0.0082 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A   ND2 
1243 N  N   . ASN A   166 ? 0.7826 0.4368 0.7185 -0.0107 -0.0417 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   N   
1244 C  CA  . ASN A   166 ? 0.7801 0.4263 0.7030 -0.0144 -0.0504 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CA  
1245 C  C   . ASN A   166 ? 0.7530 0.3958 0.6696 -0.0145 -0.0534 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   C   
1246 O  O   . ASN A   166 ? 0.8292 0.4649 0.7341 -0.0183 -0.0609 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   O   
1247 C  CB  . ASN A   166 ? 0.9845 0.6257 0.8998 -0.0208 -0.0579 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CB  
1248 C  CG  . ASN A   166 ? 1.0468 0.6914 0.9684 -0.0210 -0.0550 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   CG  
1249 O  OD1 . ASN A   166 ? 0.8485 0.4963 0.7759 -0.0172 -0.0498 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   OD1 
1250 N  ND2 . ASN A   166 ? 1.1252 0.7694 1.0458 -0.0254 -0.0582 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A   ND2 
1251 N  N   . MSE A   167 ? 0.6903 0.3377 0.6141 -0.0105 -0.0478 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   N   
1252 C  CA  . MSE A   167 ? 0.7562 0.3990 0.6728 -0.0102 -0.0512 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CA  
1253 C  C   . MSE A   167 ? 0.8831 0.5196 0.7921 -0.0064 -0.0534 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   C   
1254 O  O   . MSE A   167 ? 0.8381 0.4764 0.7519 -0.0017 -0.0495 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   O   
1255 C  CB  . MSE A   167 ? 0.7495 0.3972 0.6737 -0.0084 -0.0466 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CB  
1256 C  CG  . MSE A   167 ? 0.9252 0.5749 0.8519 -0.0122 -0.0474 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CG  
1257 SE SE  . MSE A   167 ? 1.1784 0.8183 1.0890 -0.0195 -0.0594 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   SE  
1258 C  CE  . MSE A   167 ? 0.6696 0.3056 0.5742 -0.0241 -0.0649 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A   CE  
1259 N  N   . ILE A   168 ? 0.9410 0.5704 0.8380 -0.0085 -0.0595 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N   
1260 C  CA  . ILE A   168 ? 1.1213 0.7439 1.0091 -0.0057 -0.0623 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA  
1261 C  C   . ILE A   168 ? 1.2020 0.8216 1.0859 -0.0026 -0.0624 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C   
1262 O  O   . ILE A   168 ? 1.2247 0.8449 1.1113 0.0022  -0.0594 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O   
1263 C  CB  . ILE A   168 ? 1.1983 0.8138 1.0737 -0.0099 -0.0691 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB  
1264 C  CG1 . ILE A   168 ? 1.1620 0.7801 1.0409 -0.0128 -0.0692 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1 
1265 C  CG2 . ILE A   168 ? 1.1643 0.7723 1.0293 -0.0072 -0.0720 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2 
1266 C  CD1 . ILE A   168 ? 1.0837 0.7061 0.9713 -0.0085 -0.0640 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1 
1267 N  N   . GLY A   169 ? 1.2196 0.8363 1.0973 -0.0055 -0.0658 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   N   
1268 C  CA  . GLY A   169 ? 1.2366 0.8499 1.1094 -0.0029 -0.0662 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   CA  
1269 C  C   . GLY A   169 ? 1.2031 0.8229 1.0869 0.0004  -0.0606 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   C   
1270 O  O   . GLY A   169 ? 1.2635 0.8904 1.1585 0.0001  -0.0563 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A   O   
1271 N  N   . ALA A   170 ? 1.1459 0.7629 1.0261 0.0035  -0.0604 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   N   
1272 C  CA  . ALA A   170 ? 1.0604 0.6831 0.9502 0.0065  -0.0555 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   CA  
1273 C  C   . ALA A   170 ? 1.1051 0.7307 0.9978 0.0031  -0.0555 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   C   
1274 O  O   . ALA A   170 ? 0.9718 0.6041 0.8750 0.0038  -0.0509 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   O   
1275 C  CB  . ALA A   170 ? 0.9313 0.5501 0.8159 0.0106  -0.0555 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A   CB  
1276 N  N   . LYS A   171 ? 1.1549 0.7755 1.0379 -0.0007 -0.0605 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   N   
1277 C  CA  . LYS A   171 ? 1.1458 0.7688 1.0304 -0.0045 -0.0611 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   CA  
1278 C  C   . LYS A   171 ? 1.1957 0.8244 1.0879 -0.0083 -0.0600 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   C   
1279 O  O   . LYS A   171 ? 1.2577 0.8897 1.1546 -0.0103 -0.0592 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   O   
1280 C  CB  . LYS A   171 ? 1.0942 0.7097 0.9656 -0.0074 -0.0668 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A   CB  
1281 N  N   . ARG A   172 ? 1.1580 0.7854 1.0485 -0.0094 -0.0614 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   N   
1282 C  CA  . ARG A   172 ? 1.0302 0.6617 0.9262 -0.0128 -0.0609 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   CA  
1283 C  C   . ARG A   172 ? 0.9811 0.6213 0.8914 -0.0101 -0.0535 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   C   
1284 O  O   . ARG A   172 ? 0.9492 0.5908 0.8621 -0.0126 -0.0542 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   O   
1285 C  CB  . ARG A   172 ? 1.0297 0.6583 0.9208 -0.0145 -0.0637 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A   CB  
1286 N  N   . VAL A   173 ? 0.9571 0.5975 0.8702 -0.0049 -0.0504 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   N   
1287 C  CA  . VAL A   173 ? 0.9064 0.5538 0.8318 -0.0019 -0.0435 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CA  
1288 C  C   . VAL A   173 ? 0.8366 0.4887 0.7684 -0.0020 -0.0402 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   C   
1289 O  O   . VAL A   173 ? 0.8198 0.4783 0.7605 -0.0034 -0.0360 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   O   
1290 C  CB  . VAL A   173 ? 0.8505 0.4967 0.7766 0.0036  -0.0413 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CB  
1291 C  CG1 . VAL A   173 ? 0.8382 0.4914 0.7764 0.0068  -0.0341 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG1 
1292 C  CG2 . VAL A   173 ? 0.8023 0.4461 0.7256 0.0039  -0.0426 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A   CG2 
1293 N  N   . GLU A   174 ? 0.8248 0.4734 0.7514 -0.0006 -0.0422 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   N   
1294 C  CA  . GLU A   174 ? 0.8685 0.5209 0.8004 -0.0004 -0.0394 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CA  
1295 C  C   . GLU A   174 ? 0.8676 0.5202 0.7981 -0.0055 -0.0423 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   C   
1296 O  O   . GLU A   174 ? 0.7417 0.3981 0.6783 -0.0059 -0.0397 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   O   
1297 C  CB  . GLU A   174 ? 0.9438 0.5908 0.8680 0.0016  -0.0423 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CB  
1298 C  CG  . GLU A   174 ? 1.0967 0.7471 1.0254 0.0017  -0.0400 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CG  
1299 C  CD  . GLU A   174 ? 1.2189 0.8632 1.1379 0.0022  -0.0440 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   CD  
1300 O  OE1 . GLU A   174 ? 1.2393 0.8778 1.1506 0.0050  -0.0463 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE1 
1301 O  OE2 . GLU A   174 ? 1.2875 0.9313 1.2046 0.0000  -0.0458 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A   OE2 
1302 N  N   . HIS A   175 ? 0.8676 0.5127 0.7863 -0.0093 -0.0501 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   N   
1303 C  CA  . HIS A   175 ? 0.8710 0.5125 0.7838 -0.0146 -0.0562 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CA  
1304 C  C   . HIS A   175 ? 0.9030 0.5495 0.8232 -0.0164 -0.0540 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   C   
1305 O  O   . HIS A   175 ? 0.9134 0.5610 0.8346 -0.0193 -0.0556 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   O   
1306 C  CB  . HIS A   175 ? 0.9459 0.5793 0.8454 -0.0187 -0.0642 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CB  
1307 C  CG  . HIS A   175 ? 1.0972 0.7280 0.9916 -0.0249 -0.0705 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CG  
1308 N  ND1 . HIS A   175 ? 1.1519 0.7810 1.0430 -0.0275 -0.0737 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   ND1 
1309 C  CD2 . HIS A   175 ? 1.1562 0.7861 1.0485 -0.0293 -0.0741 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CD2 
1310 C  CE1 . HIS A   175 ? 1.2022 0.8301 1.0899 -0.0333 -0.0790 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   CE1 
1311 N  NE2 . HIS A   175 ? 1.2046 0.8330 1.0929 -0.0346 -0.0794 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A   NE2 
1312 N  N   . ASN A   176 ? 0.8373 0.4868 0.7626 -0.0147 -0.0503 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   N   
1313 C  CA  . ASN A   176 ? 0.6990 0.3529 0.6309 -0.0160 -0.0477 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CA  
1314 C  C   . ASN A   176 ? 0.6951 0.3568 0.6390 -0.0128 -0.0392 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   C   
1315 O  O   . ASN A   176 ? 0.7996 0.4645 0.7478 -0.0146 -0.0376 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   O   
1316 C  CB  . ASN A   176 ? 0.7522 0.4061 0.6847 -0.0153 -0.0467 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CB  
1317 C  CG  . ASN A   176 ? 0.7570 0.4135 0.6933 -0.0177 -0.0460 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   CG  
1318 O  OD1 . ASN A   176 ? 0.8523 0.5050 0.7820 -0.0229 -0.0528 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   OD1 
1319 N  ND2 . ASN A   176 ? 0.6819 0.3450 0.6289 -0.0142 -0.0377 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A   ND2 
1320 N  N   . LYS A   177 ? 0.6977 0.3624 0.6467 -0.0082 -0.0336 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   N   
1321 C  CA  . LYS A   177 ? 0.6772 0.3491 0.6371 -0.0053 -0.0251 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CA  
1322 C  C   . LYS A   177 ? 0.6709 0.3422 0.6290 -0.0074 -0.0274 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   C   
1323 O  O   . LYS A   177 ? 0.6703 0.3464 0.6348 -0.0075 -0.0225 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   O   
1324 C  CB  . LYS A   177 ? 0.5800 0.2546 0.5449 -0.0004 -0.0197 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CB  
1325 N  N   . ARG A   178 ? 0.6624 0.3275 0.6112 -0.0093 -0.0348 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   N   
1326 C  CA  . ARG A   178 ? 0.7081 0.3721 0.6543 -0.0117 -0.0381 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CA  
1327 C  C   . ARG A   178 ? 0.7661 0.4309 0.7117 -0.0167 -0.0415 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   C   
1328 O  O   . ARG A   178 ? 0.7380 0.4069 0.6883 -0.0177 -0.0393 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   O   
1329 C  CB  . ARG A   178 ? 0.6207 0.2772 0.5559 -0.0129 -0.0454 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CB  
1330 C  CG  . ARG A   178 ? 0.6422 0.2984 0.5780 -0.0083 -0.0423 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CG  
1331 C  CD  . ARG A   178 ? 0.7500 0.3985 0.6741 -0.0099 -0.0493 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CD  
1332 N  NE  . ARG A   178 ? 0.8652 0.5125 0.7882 -0.0056 -0.0472 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NE  
1333 C  CZ  . ARG A   178 ? 0.9783 0.6278 0.9052 -0.0027 -0.0440 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   CZ  
1334 N  NH1 . ARG A   178 ? 0.9455 0.5984 0.8774 -0.0036 -0.0424 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH1 
1335 N  NH2 . ARG A   178 ? 1.0426 0.6911 0.9684 0.0009  -0.0423 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A   NH2 
1336 N  N   . GLU A   179 ? 0.7463 0.4072 0.6858 -0.0200 -0.0470 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N   
1337 C  CA  . GLU A   179 ? 0.7292 0.3912 0.6683 -0.0251 -0.0507 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA  
1338 C  C   . GLU A   179 ? 0.7424 0.4115 0.6918 -0.0237 -0.0432 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C   
1339 O  O   . GLU A   179 ? 0.7949 0.4673 0.7468 -0.0268 -0.0438 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O   
1340 C  CB  . GLU A   179 ? 0.7773 0.4339 0.7083 -0.0285 -0.0570 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB  
1341 C  CG  . GLU A   179 ? 0.9400 0.5892 0.8593 -0.0317 -0.0651 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG  
1342 C  CD  . GLU A   179 ? 1.0609 0.7103 0.9777 -0.0361 -0.0696 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD  
1343 O  OE1 . GLU A   179 ? 1.1161 0.7684 1.0345 -0.0408 -0.0721 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1 
1344 O  OE2 . GLU A   179 ? 1.0704 0.7173 0.9837 -0.0349 -0.0708 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2 
1345 N  N   . LEU A   180 ? 0.7572 0.4289 0.7122 -0.0190 -0.0360 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N   
1346 C  CA  . LEU A   180 ? 0.7225 0.4004 0.6864 -0.0172 -0.0277 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA  
1347 C  C   . LEU A   180 ? 0.6931 0.3754 0.6616 -0.0169 -0.0229 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C   
1348 O  O   . LEU A   180 ? 0.7514 0.4369 0.7222 -0.0191 -0.0211 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O   
1349 C  CB  . LEU A   180 ? 0.7213 0.4013 0.6902 -0.0122 -0.0203 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB  
1350 C  CG  . LEU A   180 ? 0.7036 0.3880 0.6788 -0.0109 -0.0127 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG  
1351 C  CD1 . LEU A   180 ? 0.5651 0.2466 0.5366 -0.0139 -0.0183 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1 
1352 C  CD2 . LEU A   180 ? 0.7812 0.4690 0.7626 -0.0060 -0.0038 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2 
1353 N  N   . LEU A   181 ? 0.6607 0.3430 0.6297 -0.0143 -0.0211 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   N   
1354 C  CA  . LEU A   181 ? 0.7175 0.4034 0.6897 -0.0138 -0.0161 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CA  
1355 C  C   . LEU A   181 ? 0.6613 0.3469 0.6303 -0.0185 -0.0235 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   C   
1356 O  O   . LEU A   181 ? 0.5494 0.2389 0.5207 -0.0198 -0.0206 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   O   
1357 C  CB  . LEU A   181 ? 0.8165 0.5025 0.7904 -0.0097 -0.0122 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CB  
1358 C  CG  . LEU A   181 ? 0.9942 0.6836 0.9711 -0.0073 -0.0027 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CG  
1359 C  CD1 . LEU A   181 ? 1.0254 0.7147 1.0042 -0.0037 -0.0008 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD1 
1360 C  CD2 . LEU A   181 ? 1.0896 0.7799 1.0637 -0.0102 -0.0038 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD2 
1361 N  N   . LYS A   182 ? 0.6114 0.2920 0.5736 -0.0212 -0.0327 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   N   
1362 C  CA  . LYS A   182 ? 0.6402 0.3204 0.5987 -0.0262 -0.0401 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CA  
1363 C  C   . LYS A   182 ? 0.7870 0.4718 0.7487 -0.0302 -0.0404 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   C   
1364 O  O   . LYS A   182 ? 0.8732 0.5626 0.8374 -0.0330 -0.0414 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   O   
1365 C  CB  . LYS A   182 ? 0.6558 0.3287 0.6042 -0.0291 -0.0494 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CB  
1366 C  CG  . LYS A   182 ? 0.6481 0.3210 0.5921 -0.0352 -0.0571 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CG  
1367 C  CD  . LYS A   182 ? 0.7380 0.4032 0.6708 -0.0386 -0.0655 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CD  
1368 C  CE  . LYS A   182 ? 0.7542 0.4206 0.6832 -0.0455 -0.0728 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   CE  
1369 N  NZ  . LYS A   182 ? 0.8268 0.4861 0.7447 -0.0496 -0.0805 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A   NZ  
1370 N  N   . TRP A   183 ? 0.6824 0.3665 0.6444 -0.0304 -0.0397 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   N   
1371 C  CA  . TRP A   183 ? 0.6712 0.3591 0.6359 -0.0342 -0.0404 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CA  
1372 C  C   . TRP A   183 ? 0.6807 0.3737 0.6523 -0.0310 -0.0303 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   C   
1373 O  O   . TRP A   183 ? 0.7062 0.4032 0.6805 -0.0334 -0.0296 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   O   
1374 C  CB  . TRP A   183 ? 0.6225 0.3061 0.5824 -0.0367 -0.0457 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CB  
1375 C  CG  . TRP A   183 ? 0.6258 0.3050 0.5771 -0.0420 -0.0558 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CG  
1376 C  CD1 . TRP A   183 ? 0.6175 0.2897 0.5606 -0.0418 -0.0604 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CD1 
1377 C  CD2 . TRP A   183 ? 0.6980 0.3798 0.6476 -0.0484 -0.0621 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CD2 
1378 N  NE1 . TRP A   183 ? 0.7058 0.3755 0.6415 -0.0478 -0.0689 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   NE1 
1379 C  CE2 . TRP A   183 ? 0.7375 0.4134 0.6774 -0.0521 -0.0702 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CE2 
1380 C  CE3 . TRP A   183 ? 0.7113 0.4005 0.6668 -0.0516 -0.0615 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CE3 
1381 C  CZ2 . TRP A   183 ? 0.7897 0.4672 0.7257 -0.0590 -0.0775 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CZ2 
1382 C  CZ3 . TRP A   183 ? 0.7217 0.4131 0.6739 -0.0585 -0.0691 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CZ3 
1383 C  CH2 . TRP A   183 ? 0.7702 0.4560 0.7127 -0.0622 -0.0769 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A   CH2 
1384 N  N   . GLU A   184 ? 0.7196 0.4120 0.6924 -0.0257 -0.0226 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   N   
1385 C  CA  . GLU A   184 ? 0.8110 0.5057 0.7844 -0.0228 -0.0130 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CA  
1386 C  C   . GLU A   184 ? 0.8683 0.5662 0.8413 -0.0242 -0.0140 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   C   
1387 O  O   . GLU A   184 ? 0.9169 0.6183 0.8897 -0.0244 -0.0128 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   O   
1388 C  CB  . GLU A   184 ? 0.8922 0.5843 0.8640 -0.0173 -0.0052 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CB  
1389 C  CG  . GLU A   184 ? 0.9963 0.6899 0.9604 -0.0128 0.0009  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CG  
1390 C  CD  . GLU A   184 ? 1.1665 0.8605 1.1278 -0.0076 0.0071  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   CD  
1391 O  OE1 . GLU A   184 ? 1.2033 0.8966 1.1587 -0.0041 0.0104  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE1 
1392 O  OE2 . GLU A   184 ? 1.2576 0.9524 1.2222 -0.0070 0.0078  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A   OE2 
1393 N  N   . SER A   185 ? 0.8084 0.5059 0.7820 -0.0247 -0.0177 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   N   
1394 C  CA  . SER A   185 ? 0.8126 0.5139 0.7872 -0.0262 -0.0194 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   CA  
1395 C  C   . SER A   185 ? 0.8350 0.5422 0.8132 -0.0317 -0.0254 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   C   
1396 O  O   . SER A   185 ? 0.7112 0.4256 0.6936 -0.0324 -0.0237 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   O   
1397 C  CB  . SER A   185 ? 0.7744 0.4731 0.7479 -0.0257 -0.0234 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   CB  
1398 O  OG  . SER A   185 ? 0.8881 0.5836 0.8605 -0.0206 -0.0173 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 179 SER A   OG  
1399 N  N   . ASN A   186 ? 0.8157 0.5206 0.7923 -0.0355 -0.0328 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   N   
1400 C  CA  . ASN A   186 ? 0.6749 0.3850 0.6538 -0.0414 -0.0392 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CA  
1401 C  C   . ASN A   186 ? 0.7612 0.4780 0.7465 -0.0419 -0.0343 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   C   
1402 O  O   . ASN A   186 ? 0.8209 0.5473 0.8131 -0.0448 -0.0346 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   O   
1403 C  CB  . ASN A   186 ? 0.6418 0.3457 0.6136 -0.0451 -0.0480 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CB  
1404 C  CG  . ASN A   186 ? 0.6637 0.3630 0.6285 -0.0468 -0.0549 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   CG  
1405 O  OD1 . ASN A   186 ? 0.6511 0.3519 0.6173 -0.0448 -0.0534 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   OD1 
1406 N  ND2 . ASN A   186 ? 0.6517 0.3451 0.6083 -0.0503 -0.0624 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A   ND2 
1407 N  N   . SER A   187 ? 0.7733 0.4862 0.7570 -0.0387 -0.0294 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   N   
1408 C  CA  . SER A   187 ? 0.7636 0.4821 0.7522 -0.0381 -0.0246 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   CA  
1409 C  C   . SER A   187 ? 0.7091 0.4359 0.7028 -0.0349 -0.0184 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   C   
1410 O  O   . SER A   187 ? 0.8113 0.5487 0.8134 -0.0367 -0.0154 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   O   
1411 C  CB  . SER A   187 ? 0.7426 0.4543 0.7266 -0.0342 -0.0206 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   CB  
1412 O  OG  . SER A   187 ? 0.8541 0.5610 0.8360 -0.0374 -0.0265 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 181 SER A   OG  
1413 N  N   . GLN A   188 ? 0.7521 0.4751 0.7413 -0.0304 -0.0159 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   N   
1414 C  CA  . GLN A   188 ? 0.7548 0.4859 0.7490 -0.0269 -0.0109 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CA  
1415 C  C   . GLN A   188 ? 0.7087 0.4503 0.7107 -0.0315 -0.0122 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   C   
1416 O  O   . GLN A   188 ? 0.7483 0.5014 0.7583 -0.0319 -0.0074 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   O   
1417 C  CB  . GLN A   188 ? 0.8619 0.5859 0.8488 -0.0213 -0.0091 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CB  
1418 C  CG  . GLN A   188 ? 0.9522 0.6683 0.9315 -0.0158 -0.0063 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CG  
1419 C  CD  . GLN A   188 ? 1.0179 0.7264 0.9886 -0.0111 -0.0046 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   CD  
1420 O  OE1 . GLN A   188 ? 1.1058 0.8152 1.0772 -0.0114 -0.0052 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   OE1 
1421 N  NE2 . GLN A   188 ? 0.8948 0.5959 0.8573 -0.0067 -0.0024 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A   NE2 
1422 N  N   . GLU A   189 ? 0.6972 0.4355 0.6967 -0.0351 -0.0183 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   N   
1423 C  CA  . GLU A   189 ? 0.7901 0.5386 0.7963 -0.0395 -0.0205 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CA  
1424 C  C   . GLU A   189 ? 0.7783 0.5367 0.7915 -0.0454 -0.0215 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   C   
1425 O  O   . GLU A   189 ? 0.7630 0.5340 0.7834 -0.0479 -0.0181 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   O   
1426 C  CB  . GLU A   189 ? 0.9528 0.6950 0.9540 -0.0413 -0.0278 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CB  
1427 C  CG  . GLU A   189 ? 1.1925 0.9249 1.1865 -0.0361 -0.0262 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CG  
1428 C  CD  . GLU A   189 ? 1.3608 1.0863 1.3494 -0.0376 -0.0332 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   CD  
1429 O  OE1 . GLU A   189 ? 1.4368 1.1630 1.4246 -0.0424 -0.0409 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   OE1 
1430 O  OE2 . GLU A   189 ? 1.3913 1.1105 1.3755 -0.0337 -0.0315 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A   OE2 
1431 N  N   . TYR A   190 ? 0.7640 0.5182 0.7737 -0.0477 -0.0258 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   N   
1432 C  CA  . TYR A   190 ? 0.6989 0.4665 0.7098 -0.0524 -0.0262 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CA  
1433 C  C   . TYR A   190 ? 0.7853 0.5611 0.8041 -0.0513 -0.0174 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   C   
1434 O  O   . TYR A   190 ? 0.7754 0.5658 0.7978 -0.0547 -0.0154 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   O   
1435 C  CB  . TYR A   190 ? 0.6864 0.4479 0.6907 -0.0542 -0.0317 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CB  
1436 C  CG  . TYR A   190 ? 0.7366 0.4956 0.7330 -0.0576 -0.0407 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CG  
1437 C  CD1 . TYR A   190 ? 0.8774 0.6448 0.8738 -0.0599 -0.0432 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CD1 
1438 C  CD2 . TYR A   190 ? 0.6834 0.4316 0.6720 -0.0584 -0.0464 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CD2 
1439 C  CE1 . TYR A   190 ? 0.9207 0.6857 0.9096 -0.0627 -0.0510 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CE1 
1440 C  CE2 . TYR A   190 ? 0.7890 0.5345 0.7699 -0.0616 -0.0543 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CE2 
1441 C  CZ  . TYR A   190 ? 0.8926 0.6465 0.8737 -0.0636 -0.0564 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   CZ  
1442 O  OH  . TYR A   190 ? 0.9661 0.7170 0.9392 -0.0664 -0.0637 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A   OH  
1443 N  N   . LYS A   191 ? 0.7100 0.4764 0.7308 -0.0463 -0.0119 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   N   
1444 C  CA  . LYS A   191 ? 0.7107 0.4851 0.7367 -0.0440 -0.0030 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CA  
1445 C  C   . LYS A   191 ? 0.7525 0.5381 0.7839 -0.0443 0.0015  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   C   
1446 O  O   . LYS A   191 ? 0.8179 0.6140 0.8550 -0.0467 0.0068  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   O   
1447 C  CB  . LYS A   191 ? 0.7298 0.4966 0.7515 -0.0365 0.0009  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CB  
1448 C  CG  . LYS A   191 ? 0.7035 0.4766 0.7297 -0.0342 0.0088  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CG  
1449 C  CD  . LYS A   191 ? 0.7624 0.5449 0.7934 -0.0312 0.0159  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CD  
1450 C  CE  . LYS A   191 ? 0.8222 0.6099 0.8566 -0.0283 0.0239  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   CE  
1451 N  NZ  . LYS A   191 ? 0.8816 0.6728 0.9190 -0.0334 0.0250  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A   NZ  
1452 N  N   . VAL A   192 ? 0.7697 0.5528 0.7988 -0.0421 -0.0004 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   N   
1453 C  CA  . VAL A   192 ? 0.7863 0.5797 0.8204 -0.0426 0.0033  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CA  
1454 C  C   . VAL A   192 ? 0.7395 0.5427 0.7777 -0.0500 0.0001  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   C   
1455 O  O   . VAL A   192 ? 0.6788 0.4938 0.7225 -0.0524 0.0049  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   O   
1456 C  CB  . VAL A   192 ? 0.7263 0.5143 0.7570 -0.0386 0.0018  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CB  
1457 C  CG1 . VAL A   192 ? 0.7415 0.5407 0.7778 -0.0405 0.0042  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CG1 
1458 C  CG2 . VAL A   192 ? 0.6410 0.4227 0.6684 -0.0313 0.0059  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A   CG2 
1459 N  N   . GLN A   193 ? 0.7106 0.5114 0.7432 -0.0528 -0.0083 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   N   
1460 C  CA  . GLN A   193 ? 0.6819 0.4963 0.7134 -0.0579 -0.0128 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CA  
1461 C  C   . GLN A   193 ? 0.7826 0.6081 0.8163 -0.0609 -0.0100 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   C   
1462 O  O   . GLN A   193 ? 0.8176 0.6568 0.8531 -0.0646 -0.0104 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   O   
1463 C  CB  . GLN A   193 ? 0.5926 0.4015 0.6161 -0.0596 -0.0221 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CB  
1464 C  CG  . GLN A   193 ? 0.7087 0.5100 0.7293 -0.0575 -0.0255 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CG  
1465 C  CD  . GLN A   193 ? 0.8410 0.6357 0.8527 -0.0591 -0.0342 -0.1363 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   CD  
1466 O  OE1 . GLN A   193 ? 0.8261 0.6258 0.8347 -0.0627 -0.0383 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   OE1 
1467 N  NE2 . GLN A   193 ? 0.9103 0.6937 0.9178 -0.0562 -0.0370 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A   NE2 
1468 N  N   . LEU A   194 ? 0.7949 0.6145 0.8285 -0.0591 -0.0070 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   N   
1469 C  CA  . LEU A   194 ? 0.6765 0.5057 0.7119 -0.0614 -0.0038 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CA  
1470 C  C   . LEU A   194 ? 0.7078 0.5441 0.7500 -0.0602 0.0059  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   C   
1471 O  O   . LEU A   194 ? 0.8438 0.6926 0.8881 -0.0632 0.0083  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   O   
1472 C  CB  . LEU A   194 ? 0.6263 0.4469 0.6584 -0.0599 -0.0045 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CB  
1473 C  CG  . LEU A   194 ? 0.7081 0.5380 0.7420 -0.0616 -0.0006 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CG  
1474 C  CD1 . LEU A   194 ? 0.7819 0.6235 0.8134 -0.0669 -0.0065 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD1 
1475 C  CD2 . LEU A   194 ? 0.7012 0.5219 0.7329 -0.0590 0.0004  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD2 
1476 N  N   . ASP A   195 ? 0.6748 0.5028 0.7202 -0.0559 0.0115  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   N   
1477 C  CA  . ASP A   195 ? 0.7126 0.5460 0.7642 -0.0547 0.0212  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CA  
1478 C  C   . ASP A   195 ? 0.6843 0.5305 0.7388 -0.0582 0.0215  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   C   
1479 O  O   . ASP A   195 ? 0.6487 0.5050 0.7065 -0.0599 0.0273  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   O   
1480 C  CB  . ASP A   195 ? 0.7938 0.6197 0.8450 -0.0476 0.0252  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CB  
1481 C  CG  . ASP A   195 ? 0.9529 0.7704 1.0013 -0.0431 0.0271  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CG  
1482 O  OD1 . ASP A   195 ? 0.9440 0.7628 0.9934 -0.0454 0.0290  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD1 
1483 O  OD2 . ASP A   195 ? 1.0756 0.8854 1.1206 -0.0372 0.0266  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD2 
1484 N  N   . VAL A   196 ? 0.6804 0.5261 0.7334 -0.0591 0.0155  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   N   
1485 C  CA  . VAL A   196 ? 0.7439 0.6018 0.7995 -0.0622 0.0154  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CA  
1486 C  C   . VAL A   196 ? 0.8244 0.6953 0.8783 -0.0670 0.0118  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   C   
1487 O  O   . VAL A   196 ? 0.7607 0.6436 0.8179 -0.0696 0.0156  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   O   
1488 C  CB  . VAL A   196 ? 0.6935 0.5476 0.7475 -0.0616 0.0099  -0.1784 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CB  
1489 C  CG1 . VAL A   196 ? 0.6980 0.5445 0.7451 -0.0617 0.0010  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CG1 
1490 C  CG2 . VAL A   196 ? 0.6897 0.5580 0.7460 -0.0653 0.0090  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A   CG2 
1491 N  N   . LEU A   197 ? 0.8035 0.6720 0.8521 -0.0683 0.0047  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   N   
1492 C  CA  . LEU A   197 ? 0.7194 0.5995 0.7663 -0.0726 0.0008  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CA  
1493 C  C   . LEU A   197 ? 0.7914 0.6777 0.8406 -0.0732 0.0071  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   C   
1494 O  O   . LEU A   197 ? 0.8556 0.7541 0.9054 -0.0765 0.0070  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   O   
1495 C  CB  . LEU A   197 ? 0.6519 0.5267 0.6924 -0.0737 -0.0081 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CB  
1496 C  CG  . LEU A   197 ? 0.8896 0.7761 0.9280 -0.0782 -0.0136 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CG  
1497 C  CD1 . LEU A   197 ? 0.9530 0.8530 0.9948 -0.0805 -0.0125 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD1 
1498 C  CD2 . LEU A   197 ? 0.9131 0.7933 0.9450 -0.0792 -0.0228 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD2 
1499 N  N   . LYS A   198 ? 0.7512 0.6289 0.8015 -0.0698 0.0129  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   N   
1500 C  CA  . LYS A   198 ? 0.6841 0.5671 0.7367 -0.0697 0.0203  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CA  
1501 C  C   . LYS A   198 ? 0.6757 0.5679 0.7330 -0.0707 0.0272  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   C   
1502 O  O   . LYS A   198 ? 0.7449 0.6477 0.8029 -0.0733 0.0299  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   O   
1503 C  CB  . LYS A   198 ? 0.6192 0.4909 0.6722 -0.0653 0.0257  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CB  
1504 C  CG  . LYS A   198 ? 0.6722 0.5397 0.7209 -0.0652 0.0217  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CG  
1505 C  CD  . LYS A   198 ? 0.8670 0.7252 0.9167 -0.0607 0.0284  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CD  
1506 C  CE  . LYS A   198 ? 0.9437 0.7990 0.9893 -0.0608 0.0248  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   CE  
1507 N  NZ  . LYS A   198 ? 0.9978 0.8454 1.0446 -0.0562 0.0320  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A   NZ  
1508 N  N   . GLN A   199 ? 0.6515 0.5394 0.7117 -0.0689 0.0300  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   N   
1509 C  CA  . GLN A   199 ? 0.7540 0.6498 0.8186 -0.0699 0.0370  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CA  
1510 C  C   . GLN A   199 ? 0.7646 0.6737 0.8292 -0.0745 0.0325  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   C   
1511 O  O   . GLN A   199 ? 0.7021 0.6208 0.7690 -0.0766 0.0376  -0.1927 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   O   
1512 C  CB  . GLN A   199 ? 0.7653 0.6530 0.8333 -0.0668 0.0409  -0.1951 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CB  
1513 C  CG  . GLN A   199 ? 0.9157 0.8040 0.9870 -0.0641 0.0517  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CG  
1514 C  CD  . GLN A   199 ? 1.1022 0.9827 1.1721 -0.0598 0.0558  -0.1961 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   CD  
1515 O  OE1 . GLN A   199 ? 1.1861 1.0567 1.2535 -0.0568 0.0517  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   OE1 
1516 N  NE2 . GLN A   199 ? 1.1478 1.0330 1.2190 -0.0595 0.0641  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A   NE2 
1517 N  N   . GLU A   200 ? 0.7520 0.6613 0.8135 -0.0758 0.0233  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   N   
1518 C  CA  . GLU A   200 ? 0.6449 0.5670 0.7060 -0.0798 0.0185  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CA  
1519 C  C   . GLU A   200 ? 0.7670 0.6984 0.8269 -0.0825 0.0189  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   C   
1520 O  O   . GLU A   200 ? 0.8728 0.8162 0.9341 -0.0854 0.0196  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   O   
1521 C  CB  . GLU A   200 ? 0.6688 0.5881 0.7260 -0.0804 0.0087  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CB  
1522 C  CG  . GLU A   200 ? 0.8463 0.7611 0.9047 -0.0787 0.0076  -0.1805 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CG  
1523 C  CD  . GLU A   200 ? 1.0172 0.9305 1.0712 -0.0794 -0.0018 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   CD  
1524 O  OE1 . GLU A   200 ? 1.0685 0.9858 1.1190 -0.0816 -0.0073 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   OE1 
1525 O  OE2 . GLU A   200 ? 1.0762 0.9842 1.1301 -0.0776 -0.0034 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A   OE2 
1526 N  N   . TYR A   201 ? 0.7467 0.6726 0.8041 -0.0814 0.0184  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   N   
1527 C  CA  . TYR A   201 ? 0.7241 0.6578 0.7801 -0.0834 0.0186  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CA  
1528 C  C   . TYR A   201 ? 0.7478 0.6869 0.8067 -0.0833 0.0286  -0.1730 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   C   
1529 O  O   . TYR A   201 ? 0.8698 0.8199 0.9288 -0.0859 0.0295  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   O   
1530 C  CB  . TYR A   201 ? 0.7735 0.6993 0.8259 -0.0822 0.0154  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CB  
1531 C  CG  . TYR A   201 ? 0.8511 0.7841 0.9022 -0.0838 0.0162  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CG  
1532 C  CD1 . TYR A   201 ? 0.9007 0.8444 0.9503 -0.0874 0.0110  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CD1 
1533 C  CD2 . TYR A   201 ? 0.8688 0.7978 0.9198 -0.0816 0.0224  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CD2 
1534 C  CE1 . TYR A   201 ? 0.8322 0.7825 0.8806 -0.0887 0.0117  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CE1 
1535 C  CE2 . TYR A   201 ? 0.9229 0.8587 0.9726 -0.0829 0.0233  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CE2 
1536 C  CZ  . TYR A   201 ? 0.9111 0.8575 0.9594 -0.0865 0.0179  -0.1437 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   CZ  
1537 O  OH  . TYR A   201 ? 0.9740 0.9271 1.0209 -0.0877 0.0188  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A   OH  
1538 N  N   . LYS A   202 ? 0.7040 0.6350 0.7650 -0.0800 0.0361  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   N   
1539 C  CA  . LYS A   202 ? 0.7140 0.6487 0.7774 -0.0796 0.0464  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CA  
1540 C  C   . LYS A   202 ? 0.7099 0.6536 0.7760 -0.0822 0.0489  -0.1908 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   C   
1541 O  O   . LYS A   202 ? 0.7701 0.7212 0.8368 -0.0836 0.0549  -0.1936 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   O   
1542 C  CB  . LYS A   202 ? 0.7256 0.6488 0.7907 -0.0752 0.0540  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CB  
1543 C  CG  . LYS A   202 ? 0.9511 0.8635 1.0139 -0.0723 0.0500  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CG  
1544 C  CD  . LYS A   202 ? 1.0254 0.9282 1.0894 -0.0678 0.0585  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CD  
1545 C  CE  . LYS A   202 ? 1.0422 0.9366 1.1031 -0.0655 0.0543  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CE  
1546 N  NZ  . LYS A   202 ? 1.1014 0.9833 1.1637 -0.0604 0.0598  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   NZ  
1547 N  N   . ALA A   203 ? 0.6109 0.5539 0.6782 -0.0827 0.0441  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   N   
1548 C  CA  . ALA A   203 ? 0.5344 0.4869 0.6041 -0.0855 0.0451  -0.1996 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CA  
1549 C  C   . ALA A   203 ? 0.6576 0.6226 0.7254 -0.0892 0.0402  -0.1954 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   C   
1550 O  O   . ALA A   203 ? 0.6113 0.5858 0.6803 -0.0916 0.0442  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   O   
1551 C  CB  . ALA A   203 ? 0.4454 0.3946 0.5165 -0.0850 0.0406  -0.2024 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CB  
1552 N  N   . SER A   204 ? 0.7197 0.6845 0.7845 -0.0897 0.0317  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   N   
1553 C  CA  . SER A   204 ? 0.6952 0.6711 0.7581 -0.0929 0.0264  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   CA  
1554 C  C   . SER A   204 ? 0.8023 0.7832 0.8643 -0.0936 0.0314  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   C   
1555 O  O   . SER A   204 ? 0.9071 0.8990 0.9689 -0.0961 0.0308  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   O   
1556 C  CB  . SER A   204 ? 0.6968 0.6696 0.7563 -0.0930 0.0165  -0.1739 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   CB  
1557 O  OG  . SER A   204 ? 0.8018 0.7857 0.8600 -0.0959 0.0110  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 198 SER A   OG  
1558 N  N   . GLN A   205 ? 0.7691 0.7422 0.8306 -0.0910 0.0366  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   N   
1559 C  CA  . GLN A   205 ? 0.7120 0.6891 0.7724 -0.0911 0.0427  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CA  
1560 C  C   . GLN A   205 ? 0.6917 0.6742 0.7543 -0.0919 0.0515  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   C   
1561 O  O   . GLN A   205 ? 0.7679 0.7587 0.8294 -0.0936 0.0544  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   O   
1562 C  CB  . GLN A   205 ? 0.6936 0.6609 0.7530 -0.0877 0.0468  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CB  
1563 C  CG  . GLN A   205 ? 0.8056 0.7695 0.8620 -0.0874 0.0391  -0.1646 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CG  
1564 C  CD  . GLN A   205 ? 0.8049 0.7591 0.8605 -0.0840 0.0433  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   CD  
1565 O  OE1 . GLN A   205 ? 0.7784 0.7244 0.8359 -0.0811 0.0490  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   OE1 
1566 N  NE2 . GLN A   205 ? 0.7712 0.7266 0.8240 -0.0842 0.0404  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A   NE2 
1567 N  N   . LYS A   206 ? 0.7032 0.6807 0.7685 -0.0909 0.0556  -0.1931 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   N   
1568 C  CA  . LYS A   206 ? 0.7211 0.7023 0.7883 -0.0918 0.0643  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   CA  
1569 C  C   . LYS A   206 ? 0.6836 0.6766 0.7514 -0.0957 0.0609  -0.2042 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   C   
1570 O  O   . LYS A   206 ? 0.7099 0.7095 0.7776 -0.0975 0.0667  -0.2082 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   O   
1571 C  CB  . LYS A   206 ? 0.6076 0.5797 0.6778 -0.0895 0.0694  -0.2093 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A   CB  
1572 N  N   . PHE A   207 ? 0.6140 0.6095 0.6821 -0.0968 0.0516  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   N   
1573 C  CA  . PHE A   207 ? 0.5982 0.6052 0.6670 -0.1001 0.0475  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CA  
1574 C  C   . PHE A   207 ? 0.6366 0.6530 0.7029 -0.1020 0.0453  -0.1978 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   C   
1575 O  O   . PHE A   207 ? 0.6091 0.6353 0.6757 -0.1046 0.0466  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   O   
1576 C  CB  . PHE A   207 ? 0.6152 0.6218 0.6845 -0.1002 0.0383  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CB  
1577 C  CG  . PHE A   207 ? 0.7473 0.7658 0.8175 -0.1033 0.0344  -0.2041 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CG  
1578 C  CD1 . PHE A   207 ? 0.7697 0.7927 0.8427 -0.1048 0.0392  -0.2129 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CD1 
1579 C  CD2 . PHE A   207 ? 0.7437 0.7691 0.8121 -0.1046 0.0259  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CD2 
1580 C  CE1 . PHE A   207 ? 0.6877 0.7222 0.7615 -0.1076 0.0356  -0.2152 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CE1 
1581 C  CE2 . PHE A   207 ? 0.6519 0.6885 0.7212 -0.1070 0.0225  -0.1998 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CE2 
1582 C  CZ  . PHE A   207 ? 0.5961 0.6376 0.6682 -0.1085 0.0273  -0.2086 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A   CZ  
1583 N  N   . TRP A   208 ? 0.5631 0.5765 0.6269 -0.1008 0.0419  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   N   
1584 C  CA  . TRP A   208 ? 0.5952 0.6169 0.6566 -0.1023 0.0398  -0.1830 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CA  
1585 C  C   . TRP A   208 ? 0.6830 0.7081 0.7437 -0.1026 0.0493  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   C   
1586 O  O   . TRP A   208 ? 0.8251 0.8598 0.8849 -0.1047 0.0494  -0.1856 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   O   
1587 C  CB  . TRP A   208 ? 0.6352 0.6523 0.6942 -0.1010 0.0348  -0.1734 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CB  
1588 C  CG  . TRP A   208 ? 0.6883 0.7124 0.7450 -0.1018 0.0352  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CG  
1589 C  CD1 . TRP A   208 ? 0.6737 0.6953 0.7287 -0.1003 0.0413  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CD1 
1590 C  CD2 . TRP A   208 ? 0.7583 0.7930 0.8141 -0.1041 0.0294  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CD2 
1591 N  NE1 . TRP A   208 ? 0.6739 0.7040 0.7270 -0.1016 0.0395  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   NE1 
1592 C  CE2 . TRP A   208 ? 0.7890 0.8271 0.8426 -0.1039 0.0322  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CE2 
1593 C  CE3 . TRP A   208 ? 0.8221 0.8640 0.8786 -0.1061 0.0223  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CE3 
1594 C  CZ2 . TRP A   208 ? 0.8279 0.8759 0.8803 -0.1056 0.0280  -0.1516 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CZ2 
1595 C  CZ3 . TRP A   208 ? 0.8394 0.8912 0.8947 -0.1077 0.0182  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CZ3 
1596 C  CH2 . TRP A   208 ? 0.8219 0.8765 0.8753 -0.1075 0.0211  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A   CH2 
1597 N  N   . ILE A   209 ? 0.6025 0.6192 0.6633 -0.1003 0.0574  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   N   
1598 C  CA  . ILE A   209 ? 0.6429 0.6610 0.7025 -0.1002 0.0676  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CA  
1599 C  C   . ILE A   209 ? 0.7058 0.7304 0.7668 -0.1028 0.0712  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   C   
1600 O  O   . ILE A   209 ? 0.6572 0.6889 0.7164 -0.1044 0.0750  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   O   
1601 C  CB  . ILE A   209 ? 0.7247 0.7319 0.7845 -0.0969 0.0760  -0.1949 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CB  
1602 C  CG1 . ILE A   209 ? 0.8317 0.8343 0.8895 -0.0944 0.0738  -0.1858 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CG1 
1603 C  CG2 . ILE A   209 ? 0.6991 0.7072 0.7578 -0.0969 0.0876  -0.2006 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CG2 
1604 C  CD1 . ILE A   209 ? 0.7881 0.7801 0.8460 -0.0908 0.0816  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A   CD1 
1605 N  N   . HIS A   210 ? 0.8207 0.8431 0.8847 -0.1032 0.0698  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   N   
1606 C  CA  . HIS A   210 ? 0.8151 0.8440 0.8808 -0.1061 0.0721  -0.2155 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CA  
1607 C  C   . HIS A   210 ? 0.8405 0.8818 0.9053 -0.1090 0.0656  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   C   
1608 O  O   . HIS A   210 ? 0.8249 0.8734 0.8889 -0.1112 0.0696  -0.2165 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   O   
1609 C  CB  . HIS A   210 ? 0.8249 0.8495 0.8942 -0.1058 0.0702  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CB  
1610 C  CG  . HIS A   210 ? 0.9675 1.0001 1.0387 -0.1090 0.0708  -0.2291 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CG  
1611 N  ND1 . HIS A   210 ? 1.0526 1.0844 1.1248 -0.1101 0.0800  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   ND1 
1612 C  CD2 . HIS A   210 ? 1.0104 1.0520 1.0828 -0.1113 0.0635  -0.2293 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CD2 
1613 C  CE1 . HIS A   210 ? 1.0516 1.0919 1.1255 -0.1132 0.0780  -0.2433 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   CE1 
1614 N  NE2 . HIS A   210 ? 1.0449 1.0915 1.1190 -0.1139 0.0681  -0.2382 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A   NE2 
1615 N  N   . GLU A   211 ? 0.7596 0.8029 0.8243 -0.1088 0.0558  -0.2057 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   N   
1616 C  CA  . GLU A   211 ? 0.6384 0.6932 0.7026 -0.1111 0.0490  -0.2026 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CA  
1617 C  C   . GLU A   211 ? 0.7775 0.8377 0.8387 -0.1114 0.0505  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   C   
1618 O  O   . GLU A   211 ? 0.9530 1.0225 1.0135 -0.1136 0.0511  -0.1986 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   O   
1619 C  CB  . GLU A   211 ? 0.6054 0.6600 0.6700 -0.1106 0.0384  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CB  
1620 C  CG  . GLU A   211 ? 0.7961 0.8491 0.8634 -0.1108 0.0353  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CG  
1621 C  CD  . GLU A   211 ? 0.9358 0.9998 1.0048 -0.1135 0.0350  -0.2080 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   CD  
1622 O  OE1 . GLU A   211 ? 1.0287 1.0999 1.0979 -0.1144 0.0273  -0.2052 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   OE1 
1623 O  OE2 . GLU A   211 ? 0.8807 0.9463 0.9507 -0.1148 0.0425  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A   OE2 
1624 N  N   . TRP A   212 ? 0.7615 0.8160 0.8207 -0.1093 0.0510  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   N   
1625 C  CA  . TRP A   212 ? 0.7284 0.7880 0.7846 -0.1094 0.0519  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CA  
1626 C  C   . TRP A   212 ? 0.7501 0.8120 0.8045 -0.1100 0.0619  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   C   
1627 O  O   . TRP A   212 ? 0.8222 0.8911 0.8743 -0.1108 0.0625  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   O   
1628 C  CB  . TRP A   212 ? 0.6179 0.6706 0.6724 -0.1069 0.0512  -0.1752 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CB  
1629 C  CG  . TRP A   212 ? 0.6855 0.7434 0.7370 -0.1068 0.0524  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CG  
1630 C  CD1 . TRP A   212 ? 0.7167 0.7715 0.7657 -0.1051 0.0604  -0.1659 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CD1 
1631 C  CD2 . TRP A   212 ? 0.6932 0.7605 0.7437 -0.1082 0.0456  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CD2 
1632 N  NE1 . TRP A   212 ? 0.6717 0.7334 0.7182 -0.1054 0.0589  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   NE1 
1633 C  CE2 . TRP A   212 ? 0.6782 0.7476 0.7258 -0.1073 0.0498  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CE2 
1634 C  CE3 . TRP A   212 ? 0.6316 0.7059 0.6835 -0.1099 0.0366  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CE3 
1635 C  CZ2 . TRP A   212 ? 0.6520 0.7300 0.6981 -0.1081 0.0450  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CZ2 
1636 C  CZ3 . TRP A   212 ? 0.6498 0.7325 0.7003 -0.1107 0.0321  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CZ3 
1637 C  CH2 . TRP A   212 ? 0.6506 0.7351 0.6984 -0.1098 0.0362  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A   CH2 
1638 N  N   . ALA A   213 ? 0.7628 0.8187 0.8182 -0.1096 0.0698  -0.1963 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   N   
1639 C  CA  . ALA A   213 ? 0.7707 0.8279 0.8241 -0.1105 0.0799  -0.2021 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   CA  
1640 C  C   . ALA A   213 ? 0.7882 0.8559 0.8418 -0.1138 0.0779  -0.2062 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   C   
1641 O  O   . ALA A   213 ? 0.8472 0.9189 0.8979 -0.1150 0.0837  -0.2080 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   O   
1642 C  CB  . ALA A   213 ? 0.7634 0.8117 0.8182 -0.1096 0.0883  -0.2104 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A   CB  
1643 N  N   . GLN A   214 ? 0.7416 0.8136 0.7983 -0.1152 0.0697  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   N   
1644 C  CA  . GLN A   214 ? 0.7734 0.8559 0.8308 -0.1182 0.0670  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CA  
1645 C  C   . GLN A   214 ? 0.7661 0.8576 0.8224 -0.1186 0.0589  -0.2039 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   C   
1646 O  O   . GLN A   214 ? 0.6849 0.7850 0.7398 -0.1203 0.0596  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   O   
1647 C  CB  . GLN A   214 ? 0.7583 0.8412 0.8196 -0.1194 0.0631  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CB  
1648 C  CG  . GLN A   214 ? 0.8885 0.9650 0.9513 -0.1197 0.0713  -0.2274 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CG  
1649 C  CD  . GLN A   214 ? 1.0687 1.1471 1.1354 -0.1210 0.0673  -0.2333 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   CD  
1650 O  OE1 . GLN A   214 ? 1.1733 1.2533 1.2417 -0.1203 0.0586  -0.2292 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   OE1 
1651 N  NE2 . GLN A   214 ? 1.0833 1.1617 1.1512 -0.1230 0.0738  -0.2427 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A   NE2 
1652 N  N   . LEU A   215 ? 0.7841 0.8736 0.8411 -0.1170 0.0513  -0.1962 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   N   
1653 C  CA  . LEU A   215 ? 0.8405 0.9383 0.8969 -0.1173 0.0429  -0.1888 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CA  
1654 C  C   . LEU A   215 ? 0.8487 0.9490 0.9017 -0.1166 0.0454  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   C   
1655 O  O   . LEU A   215 ? 0.8271 0.9361 0.8793 -0.1172 0.0409  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   O   
1656 C  CB  . LEU A   215 ? 0.8406 0.9348 0.8983 -0.1160 0.0341  -0.1829 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CB  
1657 C  CG  . LEU A   215 ? 0.8847 0.9815 0.9453 -0.1170 0.0281  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CG  
1658 C  CD1 . LEU A   215 ? 1.0392 1.1312 1.1018 -0.1175 0.0338  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CD1 
1659 C  CD2 . LEU A   215 ? 0.8444 0.9369 0.9051 -0.1156 0.0197  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A   CD2 
1660 N  N   . SER A   216 ? 0.8150 0.9079 0.8660 -0.1150 0.0527  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   N   
1661 C  CA  . SER A   216 ? 0.7288 0.8238 0.7761 -0.1141 0.0564  -0.1749 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CA  
1662 C  C   . SER A   216 ? 0.7817 0.8828 0.8271 -0.1158 0.0624  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   C   
1663 O  O   . SER A   216 ? 0.9154 1.0220 0.9580 -0.1156 0.0629  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   O   
1664 C  CB  . SER A   216 ? 0.7655 0.8511 0.8110 -0.1117 0.0634  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CB  
1665 O  OG  . SER A   216 ? 0.8554 0.9348 0.9011 -0.1117 0.0721  -0.1815 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   OG  
1666 N  N   . CYS A   217 ? 0.7695 0.8693 0.8161 -0.1174 0.0670  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   N   
1667 C  CA  . CYS A   217 ? 0.7272 0.8328 0.7719 -0.1196 0.0723  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   CA  
1668 C  C   . CYS A   217 ? 0.7354 0.8523 0.7815 -0.1213 0.0641  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   C   
1669 O  O   . CYS A   217 ? 0.7297 0.8532 0.7732 -0.1222 0.0657  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   O   
1670 C  CB  . CYS A   217 ? 0.6329 0.7340 0.6787 -0.1211 0.0792  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   CB  
1671 S  SG  . CYS A   217 ? 1.5353 1.6272 1.5767 -0.1201 0.0935  -0.2110 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A   SG  
1672 N  N   . GLU A   218 ? 0.6316 0.7505 0.6815 -0.1216 0.0557  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   N   
1673 C  CA  . GLU A   218 ? 0.6571 0.7868 0.7085 -0.1227 0.0474  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CA  
1674 C  C   . GLU A   218 ? 0.6977 0.8321 0.7470 -0.1213 0.0436  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   C   
1675 O  O   . GLU A   218 ? 0.8132 0.9567 0.8616 -0.1222 0.0414  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   O   
1676 C  CB  . GLU A   218 ? 0.7460 0.8757 0.8013 -0.1226 0.0392  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CB  
1677 C  CG  . GLU A   218 ? 0.7505 0.8798 0.8085 -0.1244 0.0410  -0.2036 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CG  
1678 C  CD  . GLU A   218 ? 0.8844 1.0188 0.9455 -0.1247 0.0319  -0.2033 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   CD  
1679 O  OE1 . GLU A   218 ? 1.0266 1.1707 1.0877 -0.1250 0.0261  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   OE1 
1680 O  OE2 . GLU A   218 ? 0.9673 1.0959 1.0306 -0.1243 0.0308  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A   OE2 
1681 N  N   . LEU A   219 ? 0.7028 0.8309 0.7511 -0.1192 0.0429  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   N   
1682 C  CA  . LEU A   219 ? 0.6695 0.8013 0.7156 -0.1178 0.0398  -0.1662 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CA  
1683 C  C   . LEU A   219 ? 0.7444 0.8786 0.7866 -0.1177 0.0474  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   C   
1684 O  O   . LEU A   219 ? 0.7522 0.8941 0.7931 -0.1176 0.0447  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   O   
1685 C  CB  . LEU A   219 ? 0.5281 0.6523 0.5739 -0.1158 0.0382  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CB  
1686 C  CG  . LEU A   219 ? 0.5442 0.6664 0.5928 -0.1156 0.0291  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CG  
1687 C  CD1 . LEU A   219 ? 0.4651 0.5790 0.5128 -0.1138 0.0288  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD1 
1688 C  CD2 . LEU A   219 ? 0.6100 0.7416 0.6595 -0.1160 0.0201  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD2 
1689 N  N   . GLN A   220 ? 0.7242 0.8513 0.7641 -0.1176 0.0571  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   N   
1690 C  CA  . GLN A   220 ? 0.6459 0.7737 0.6812 -0.1175 0.0655  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CA  
1691 C  C   . GLN A   220 ? 0.6829 0.8189 0.7175 -0.1198 0.0659  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   C   
1692 O  O   . GLN A   220 ? 0.6497 0.7894 0.6805 -0.1196 0.0693  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   O   
1693 C  CB  . GLN A   220 ? 0.5909 0.7088 0.6239 -0.1169 0.0762  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CB  
1694 C  CG  . GLN A   220 ? 0.6923 0.8095 0.7196 -0.1165 0.0859  -0.1763 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CG  
1695 C  CD  . GLN A   220 ? 0.7824 0.8895 0.8074 -0.1156 0.0968  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CD  
1696 O  OE1 . GLN A   220 ? 0.8123 0.9126 0.8388 -0.1138 0.0970  -0.1782 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   OE1 
1697 N  NE2 . GLN A   220 ? 0.8375 0.9433 0.8586 -0.1169 0.1059  -0.1873 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   NE2 
1698 N  N   . GLU A   221 ? 0.7689 0.9078 0.8072 -0.1219 0.0623  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   N   
1699 C  CA  . GLU A   221 ? 0.7508 0.8985 0.7891 -0.1242 0.0616  -0.1906 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CA  
1700 C  C   . GLU A   221 ? 0.7324 0.8900 0.7718 -0.1235 0.0525  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   C   
1701 O  O   . GLU A   221 ? 0.8076 0.9725 0.8451 -0.1243 0.0530  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   O   
1702 C  CB  . GLU A   221 ? 0.7211 0.8693 0.7631 -0.1266 0.0607  -0.2004 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CB  
1703 C  CG  . GLU A   221 ? 0.8066 0.9652 0.8493 -0.1292 0.0585  -0.2063 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CG  
1704 C  CD  . GLU A   221 ? 0.9406 1.1003 0.9872 -0.1315 0.0576  -0.2154 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CD  
1705 O  OE1 . GLU A   221 ? 1.0266 1.1801 1.0723 -0.1330 0.0652  -0.2230 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE1 
1706 O  OE2 . GLU A   221 ? 0.9362 1.1027 0.9864 -0.1317 0.0493  -0.2149 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE2 
1707 N  N   . MSE A   222 ? 0.6322 0.7897 0.6744 -0.1220 0.0445  -0.1772 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   N   
1708 C  CA  . MSE A   222 ? 0.7260 0.8921 0.7695 -0.1211 0.0358  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CA  
1709 C  C   . MSE A   222 ? 0.7934 0.9617 0.8331 -0.1194 0.0379  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   C   
1710 O  O   . MSE A   222 ? 0.7880 0.9648 0.8269 -0.1195 0.0358  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   O   
1711 C  CB  . MSE A   222 ? 0.7475 0.9111 0.7939 -0.1199 0.0278  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CB  
1712 C  CG  . MSE A   222 ? 0.7434 0.9068 0.7936 -0.1211 0.0235  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CG  
1713 SE SE  . MSE A   222 ? 0.9767 1.1410 1.0295 -0.1195 0.0113  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   SE  
1714 C  CE  . MSE A   222 ? 1.1316 1.3100 1.1841 -0.1190 0.0057  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A   CE  
1715 N  N   . GLU A   223 ? 0.7071 0.8679 0.7445 -0.1178 0.0419  -0.1569 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   N   
1716 C  CA  . GLU A   223 ? 0.6830 0.8453 0.7166 -0.1159 0.0442  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CA  
1717 C  C   . GLU A   223 ? 0.7381 0.9025 0.7675 -0.1166 0.0520  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   C   
1718 O  O   . GLU A   223 ? 0.7924 0.9629 0.8197 -0.1157 0.0511  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   O   
1719 C  CB  . GLU A   223 ? 0.6489 0.8025 0.6807 -0.1141 0.0481  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CB  
1720 C  CG  . GLU A   223 ? 0.7665 0.9215 0.7943 -0.1119 0.0506  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CG  
1721 C  CD  . GLU A   223 ? 0.7619 0.9237 0.7915 -0.1107 0.0411  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   CD  
1722 O  OE1 . GLU A   223 ? 0.6363 0.8013 0.6701 -0.1115 0.0326  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   OE1 
1723 O  OE2 . GLU A   223 ? 0.7739 0.9378 0.8006 -0.1089 0.0424  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A   OE2 
1724 N  N   . ASN A   224 ? 0.7469 0.9060 0.7749 -0.1183 0.0598  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   N   
1725 C  CA  . ASN A   224 ? 0.7411 0.9012 0.7646 -0.1195 0.0678  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CA  
1726 C  C   . ASN A   224 ? 0.7703 0.9409 0.7949 -0.1210 0.0629  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   C   
1727 O  O   . ASN A   224 ? 0.7649 0.9392 0.7854 -0.1208 0.0660  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   O   
1728 C  CB  . ASN A   224 ? 0.6969 0.8495 0.7194 -0.1214 0.0764  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CB  
1729 C  CG  . ASN A   224 ? 0.8372 0.9885 0.8536 -0.1225 0.0861  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   CG  
1730 O  OD1 . ASN A   224 ? 0.9463 1.1035 0.9622 -0.1248 0.0860  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   OD1 
1731 N  ND2 . ASN A   224 ? 0.8891 1.0327 0.9006 -0.1208 0.0948  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A   ND2 
1732 N  N   . ALA A   225 ? 0.7424 0.9178 0.7722 -0.1223 0.0555  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   N   
1733 C  CA  . ALA A   225 ? 0.6728 0.8590 0.7043 -0.1235 0.0502  -0.1779 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CA  
1734 C  C   . ALA A   225 ? 0.7282 0.9213 0.7599 -0.1210 0.0433  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   C   
1735 O  O   . ALA A   225 ? 0.7428 0.9444 0.7740 -0.1211 0.0409  -0.1684 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   O   
1736 C  CB  . ALA A   225 ? 0.5904 0.7797 0.6272 -0.1253 0.0445  -0.1841 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A   CB  
1737 N  N   . ARG A   226 ? 0.7448 0.9342 0.7773 -0.1187 0.0400  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   N   
1738 C  CA  . ARG A   226 ? 0.7010 0.8961 0.7338 -0.1163 0.0336  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CA  
1739 C  C   . ARG A   226 ? 0.7561 0.9512 0.7836 -0.1146 0.0392  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   C   
1740 O  O   . ARG A   226 ? 0.7617 0.9645 0.7885 -0.1135 0.0364  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   O   
1741 C  CB  . ARG A   226 ? 0.6206 0.8116 0.6558 -0.1148 0.0282  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CB  
1742 C  CG  . ARG A   226 ? 0.6011 0.7975 0.6367 -0.1124 0.0218  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CG  
1743 C  CD  . ARG A   226 ? 0.6622 0.8531 0.6991 -0.1113 0.0181  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CD  
1744 N  NE  . ARG A   226 ? 0.7287 0.9232 0.7646 -0.1091 0.0147  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NE  
1745 C  CZ  . ARG A   226 ? 0.7947 0.9858 0.8269 -0.1075 0.0199  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CZ  
1746 N  NH1 . ARG A   226 ? 0.6772 0.8610 0.7062 -0.1079 0.0289  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH1 
1747 N  NH2 . ARG A   226 ? 0.8729 1.0680 0.9046 -0.1055 0.0162  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH2 
1748 N  N   . ILE A   227 ? 0.6628 0.8492 0.6864 -0.1142 0.0475  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   N   
1749 C  CA  . ILE A   227 ? 0.5763 0.7615 0.5940 -0.1125 0.0541  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CA  
1750 C  C   . ILE A   227 ? 0.6354 0.8250 0.6499 -0.1138 0.0581  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   C   
1751 O  O   . ILE A   227 ? 0.7708 0.9658 0.7829 -0.1122 0.0570  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   O   
1752 C  CB  . ILE A   227 ? 0.5891 0.7639 0.6029 -0.1119 0.0635  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CB  
1753 C  CG1 . ILE A   227 ? 0.7257 0.8960 0.7424 -0.1106 0.0598  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CG1 
1754 C  CG2 . ILE A   227 ? 0.5334 0.7071 0.5405 -0.1098 0.0706  -0.1322 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CG2 
1755 C  CD1 . ILE A   227 ? 0.7893 0.9641 0.8068 -0.1081 0.0532  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A   CD1 
1756 N  N   . SER A   228 ? 0.7197 0.9070 0.7341 -0.1167 0.0626  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   N   
1757 C  CA  . SER A   228 ? 0.7273 0.9176 0.7379 -0.1186 0.0674  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   CA  
1758 C  C   . SER A   228 ? 0.7931 0.9949 0.8063 -0.1187 0.0596  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   C   
1759 O  O   . SER A   228 ? 0.7903 0.9960 0.7996 -0.1183 0.0620  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   O   
1760 C  CB  . SER A   228 ? 0.6979 0.8839 0.7090 -0.1222 0.0727  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   CB  
1761 O  OG  . SER A   228 ? 0.6550 0.8302 0.6625 -0.1220 0.0817  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 222 SER A   OG  
1762 N  N   . PHE A   229 ? 0.7526 0.9599 0.7723 -0.1189 0.0506  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   N   
1763 C  CA  . PHE A   229 ? 0.6490 0.8676 0.6717 -0.1186 0.0429  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CA  
1764 C  C   . PHE A   229 ? 0.6837 0.9064 0.7047 -0.1151 0.0398  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   C   
1765 O  O   . PHE A   229 ? 0.7329 0.9624 0.7521 -0.1145 0.0392  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   O   
1766 C  CB  . PHE A   229 ? 0.5574 0.7798 0.5868 -0.1191 0.0342  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CB  
1767 C  CG  . PHE A   229 ? 0.6771 0.9115 0.7097 -0.1187 0.0266  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CG  
1768 C  CD1 . PHE A   229 ? 0.6729 0.9134 0.7069 -0.1213 0.0266  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CD1 
1769 C  CD2 . PHE A   229 ? 0.7296 0.9694 0.7640 -0.1156 0.0195  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CD2 
1770 C  CE1 . PHE A   229 ? 0.6358 0.8878 0.6727 -0.1207 0.0198  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CE1 
1771 C  CE2 . PHE A   229 ? 0.7472 0.9980 0.7846 -0.1149 0.0128  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CE2 
1772 C  CZ  . PHE A   229 ? 0.6724 0.9294 0.7110 -0.1173 0.0130  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A   CZ  
1773 N  N   . LEU A   230 ? 0.7187 0.9373 0.7402 -0.1127 0.0379  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   N   
1774 C  CA  . LEU A   230 ? 0.6648 0.8866 0.6847 -0.1093 0.0353  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CA  
1775 C  C   . LEU A   230 ? 0.6246 0.8434 0.6374 -0.1084 0.0439  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   C   
1776 O  O   . LEU A   230 ? 0.7768 1.0008 0.7876 -0.1061 0.0426  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   O   
1777 C  CB  . LEU A   230 ? 0.7307 0.9481 0.7524 -0.1075 0.0320  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CB  
1778 C  CG  . LEU A   230 ? 0.8283 1.0483 0.8563 -0.1078 0.0227  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CG  
1779 C  CD1 . LEU A   230 ? 0.8622 1.0775 0.8908 -0.1061 0.0203  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CD1 
1780 C  CD2 . LEU A   230 ? 0.8259 1.0568 0.8572 -0.1068 0.0148  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A   CD2 
1781 N  N   . GLN A   231 ? 0.5980 0.8081 0.6067 -0.1100 0.0530  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   N   
1782 C  CA  . GLN A   231 ? 0.6932 0.8991 0.6942 -0.1093 0.0624  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CA  
1783 C  C   . GLN A   231 ? 0.8077 1.0197 0.8063 -0.1105 0.0634  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   C   
1784 O  O   . GLN A   231 ? 0.8368 1.0502 0.8305 -0.1084 0.0658  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   O   
1785 C  CB  . GLN A   231 ? 0.6778 0.8731 0.6752 -0.1110 0.0722  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CB  
1786 C  CG  . GLN A   231 ? 0.7635 0.9523 0.7522 -0.1095 0.0825  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CG  
1787 C  CD  . GLN A   231 ? 0.8498 1.0279 0.8354 -0.1105 0.0918  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   CD  
1788 O  OE1 . GLN A   231 ? 0.9479 1.1232 0.9382 -0.1120 0.0901  -0.1455 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   OE1 
1789 N  NE2 . GLN A   231 ? 0.8901 1.0619 0.8676 -0.1094 0.1020  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A   NE2 
1790 N  N   . SER A   232 ? 0.8297 1.0453 0.8316 -0.1138 0.0613  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   N   
1791 C  CA  . SER A   232 ? 0.8178 1.0398 0.8177 -0.1154 0.0620  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   CA  
1792 C  C   . SER A   232 ? 0.7484 0.9813 0.7515 -0.1129 0.0531  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   C   
1793 O  O   . SER A   232 ? 0.8015 1.0387 0.8009 -0.1122 0.0544  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   O   
1794 C  CB  . SER A   232 ? 0.8284 1.0519 0.8313 -0.1198 0.0621  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   CB  
1795 O  OG  . SER A   232 ? 0.7173 0.9481 0.7280 -0.1199 0.0525  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 226 SER A   OG  
1796 N  N   . LYS A   233 ? 0.6204 0.8575 0.6300 -0.1115 0.0444  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   N   
1797 C  CA  . LYS A   233 ? 0.6599 0.9072 0.6731 -0.1089 0.0357  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CA  
1798 C  C   . LYS A   233 ? 0.7583 1.0055 0.7677 -0.1049 0.0365  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   C   
1799 O  O   . LYS A   233 ? 0.7984 1.0535 0.8084 -0.1027 0.0322  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   O   
1800 C  CB  . LYS A   233 ? 0.5725 0.8230 0.5930 -0.1084 0.0269  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CB  
1801 C  CG  . LYS A   233 ? 0.6847 0.9398 0.7097 -0.1114 0.0234  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CG  
1802 C  CD  . LYS A   233 ? 0.8482 1.1112 0.8719 -0.1127 0.0244  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CD  
1803 C  CE  . LYS A   233 ? 0.8813 1.1495 0.9094 -0.1159 0.0214  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   CE  
1804 N  NZ  . LYS A   233 ? 0.9133 1.1892 0.9398 -0.1176 0.0229  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A   NZ  
1805 N  N   . LEU A   234 ? 0.7131 0.9514 0.7186 -0.1038 0.0421  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   N   
1806 C  CA  . LEU A   234 ? 0.6913 0.9290 0.6930 -0.0999 0.0433  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CA  
1807 C  C   . LEU A   234 ? 0.7821 1.0182 0.7760 -0.0995 0.0511  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   C   
1808 O  O   . LEU A   234 ? 0.8214 1.0598 0.8124 -0.0961 0.0508  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   O   
1809 C  CB  . LEU A   234 ? 0.6717 0.9013 0.6722 -0.0986 0.0462  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CB  
1810 C  CG  . LEU A   234 ? 0.6855 0.9176 0.6927 -0.0976 0.0373  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CG  
1811 C  CD1 . LEU A   234 ? 0.6422 0.8664 0.6479 -0.0966 0.0406  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD1 
1812 C  CD2 . LEU A   234 ? 0.7297 0.9707 0.7395 -0.0943 0.0296  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD2 
1813 N  N   . GLN A   235 ? 0.8160 1.0479 0.8063 -0.1030 0.0580  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   N   
1814 C  CA  . GLN A   235 ? 0.9531 1.1835 0.9357 -0.1032 0.0651  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CA  
1815 C  C   . GLN A   235 ? 0.9102 1.1514 0.8953 -0.1033 0.0591  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   C   
1816 O  O   . GLN A   235 ? 0.8737 1.1178 0.8549 -0.1007 0.0594  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   O   
1817 C  CB  . GLN A   235 ? 1.0050 1.2269 0.9823 -0.1071 0.0750  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CB  
1818 C  CG  . GLN A   235 ? 1.5249 1.7380 1.4918 -0.1059 0.0859  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CG  
1819 C  CD  . GLN A   235 ? 1.5198 1.7365 1.4809 -0.1046 0.0874  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   CD  
1820 O  OE1 . GLN A   235 ? 1.4746 1.7011 1.4397 -0.1036 0.0797  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   OE1 
1821 N  NE2 . GLN A   235 ? 1.5420 1.7504 1.4933 -0.1045 0.0977  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A   NE2 
1822 N  N   . GLN A   236 ? 0.8312 1.0783 0.8227 -0.1061 0.0535  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   N   
1823 C  CA  . GLN A   236 ? 0.7980 1.0565 0.7929 -0.1061 0.0471  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CA  
1824 C  C   . GLN A   236 ? 0.8264 1.0914 0.8234 -0.1011 0.0404  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   C   
1825 O  O   . GLN A   236 ? 0.7716 1.0438 0.7677 -0.0995 0.0382  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   O   
1826 C  CB  . GLN A   236 ? 0.6506 0.9147 0.6531 -0.1089 0.0410  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CB  
1827 C  CG  . GLN A   236 ? 0.7639 1.0241 0.7648 -0.1140 0.0469  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CG  
1828 C  CD  . GLN A   236 ? 0.7926 1.0569 0.8010 -0.1164 0.0412  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   CD  
1829 O  OE1 . GLN A   236 ? 0.8509 1.1249 0.8650 -0.1150 0.0328  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   OE1 
1830 N  NE2 . GLN A   236 ? 0.7434 1.0004 0.7517 -0.1197 0.0459  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A   NE2 
1831 N  N   . PHE A   237 ? 0.8167 1.0789 0.8164 -0.0986 0.0374  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   N   
1832 C  CA  . PHE A   237 ? 0.7566 1.0230 0.7575 -0.0938 0.0322  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CA  
1833 C  C   . PHE A   237 ? 0.7550 1.0175 0.7480 -0.0911 0.0388  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   C   
1834 O  O   . PHE A   237 ? 0.7674 1.0359 0.7595 -0.0881 0.0362  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   O   
1835 C  CB  . PHE A   237 ? 0.7378 1.0010 0.7429 -0.0925 0.0284  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CB  
1836 C  CG  . PHE A   237 ? 0.7014 0.9669 0.7068 -0.0878 0.0246  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CG  
1837 C  CD1 . PHE A   237 ? 0.6849 0.9601 0.6954 -0.0852 0.0161  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CD1 
1838 C  CD2 . PHE A   237 ? 0.7163 0.9744 0.7171 -0.0859 0.0298  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CD2 
1839 C  CE1 . PHE A   237 ? 0.7195 0.9967 0.7305 -0.0809 0.0127  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CE1 
1840 C  CE2 . PHE A   237 ? 0.6889 0.9494 0.6902 -0.0817 0.0263  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CE2 
1841 C  CZ  . PHE A   237 ? 0.7177 0.9876 0.7241 -0.0792 0.0177  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A   CZ  
1842 N  N   . ALA A   238 ? 0.7762 1.0282 0.7631 -0.0919 0.0474  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   N   
1843 C  CA  . ALA A   238 ? 0.7537 1.0005 0.7322 -0.0892 0.0546  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CA  
1844 C  C   . ALA A   238 ? 0.7946 1.0420 0.7668 -0.0904 0.0595  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   C   
1845 O  O   . ALA A   238 ? 0.9043 1.1491 0.8696 -0.0876 0.0640  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   O   
1846 C  CB  . ALA A   238 ? 0.7642 0.9996 0.7377 -0.0899 0.0630  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A   CB  
1847 N  N   . THR A   239 ? 0.8006 1.0514 0.7750 -0.0946 0.0589  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   N   
1848 C  CA  . THR A   239 ? 0.8008 1.0528 0.7695 -0.0964 0.0631  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CA  
1849 C  C   . THR A   239 ? 0.7912 1.0551 0.7637 -0.0940 0.0552  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   C   
1850 O  O   . THR A   239 ? 0.7961 1.0610 0.7631 -0.0921 0.0575  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   O   
1851 C  CB  . THR A   239 ? 0.8400 1.0900 0.8087 -0.1023 0.0668  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CB  
1852 O  OG1 . THR A   239 ? 0.9490 1.1869 0.9118 -0.1041 0.0765  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   OG1 
1853 C  CG2 . THR A   239 ? 0.7564 1.0108 0.7213 -0.1045 0.0687  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CG2 
1854 N  N   . SER A   240 ? 0.7662 1.0387 0.7480 -0.0940 0.0460  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   N   
1855 C  CA  . SER A   240 ? 0.7443 1.0287 0.7306 -0.0913 0.0381  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   CA  
1856 C  C   . SER A   240 ? 0.7623 1.0476 0.7468 -0.0854 0.0363  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   C   
1857 O  O   . SER A   240 ? 0.8711 1.1622 0.8539 -0.0829 0.0348  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   O   
1858 C  CB  . SER A   240 ? 0.7935 1.0856 0.7897 -0.0919 0.0290  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   CB  
1859 O  OG  . SER A   240 ? 0.9803 1.2749 0.9786 -0.0969 0.0295  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 234 SER A   OG  
1860 N  N   . SER A   241 ? 0.7222 1.0019 0.7071 -0.0832 0.0365  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   N   
1861 C  CA  . SER A   241 ? 0.6488 0.9286 0.6318 -0.0777 0.0354  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CA  
1862 C  C   . SER A   241 ? 0.7135 0.9866 0.6861 -0.0765 0.0442  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   C   
1863 O  O   . SER A   241 ? 0.7833 1.0597 0.7535 -0.0723 0.0432  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   O   
1864 C  CB  . SER A   241 ? 0.7410 1.0161 0.7264 -0.0762 0.0341  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   CB  
1865 O  OG  . SER A   241 ? 0.7643 1.0449 0.7588 -0.0772 0.0258  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 235 SER A   OG  
1866 N  N   . MSE A   242 ? 0.7577 1.0213 0.7240 -0.0800 0.0531  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   N   
1867 C  CA  . MSE A   242 ? 0.7312 0.9870 0.6866 -0.0795 0.0627  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CA  
1868 C  C   . MSE A   242 ? 0.7354 0.9964 0.6875 -0.0795 0.0625  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   C   
1869 O  O   . MSE A   242 ? 0.8707 1.1292 0.8156 -0.0762 0.0663  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   O   
1870 C  CB  . MSE A   242 ? 0.8269 1.0723 0.7768 -0.0840 0.0721  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CB  
1871 C  CG  . MSE A   242 ? 0.9180 1.1541 0.8557 -0.0837 0.0828  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CG  
1872 SE SE  . MSE A   242 ? 1.3521 1.5819 1.2834 -0.0767 0.0866  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   SE  
1873 C  CE  . MSE A   242 ? 1.5220 1.7413 1.4527 -0.0790 0.0933  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A   CE  
1874 N  N   . GLU A   243 ? 0.7287 0.9973 0.6860 -0.0831 0.0582  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   N   
1875 C  CA  . GLU A   243 ? 0.7280 1.0025 0.6828 -0.0837 0.0578  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CA  
1876 C  C   . GLU A   243 ? 0.7311 1.0133 0.6878 -0.0777 0.0516  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   C   
1877 O  O   . GLU A   243 ? 0.8310 1.1138 0.7818 -0.0760 0.0540  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   O   
1878 C  CB  . GLU A   243 ? 0.8423 1.1247 0.8035 -0.0885 0.0535  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CB  
1879 C  CG  . GLU A   243 ? 1.0617 1.3370 1.0186 -0.0948 0.0611  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CG  
1880 C  CD  . GLU A   243 ? 1.2487 1.5318 1.2129 -0.0994 0.0563  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   CD  
1881 O  OE1 . GLU A   243 ? 1.3082 1.6000 1.2816 -0.0977 0.0475  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   OE1 
1882 O  OE2 . GLU A   243 ? 1.2974 1.5780 1.2582 -0.1046 0.0615  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A   OE2 
1883 N  N   . THR A   244 ? 0.6151 0.9028 0.5800 -0.0744 0.0438  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   N   
1884 C  CA  . THR A   244 ? 0.6554 0.9503 0.6229 -0.0683 0.0377  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CA  
1885 C  C   . THR A   244 ? 0.6445 0.9318 0.6039 -0.0638 0.0432  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   C   
1886 O  O   . THR A   244 ? 0.8155 1.1050 0.7709 -0.0603 0.0435  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   O   
1887 C  CB  . THR A   244 ? 0.6354 0.9368 0.6131 -0.0661 0.0286  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CB  
1888 O  OG1 . THR A   244 ? 0.5150 0.8234 0.4999 -0.0699 0.0236  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   OG1 
1889 C  CG2 . THR A   244 ? 0.4501 0.7591 0.4306 -0.0597 0.0225  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 238 THR A   CG2 
1890 N  N   . TYR A   245 ? 0.6541 0.9324 0.6110 -0.0638 0.0476  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   N   
1891 C  CA  . TYR A   245 ? 0.6614 0.9325 0.6108 -0.0593 0.0529  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CA  
1892 C  C   . TYR A   245 ? 0.7612 1.0254 0.6990 -0.0598 0.0619  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   C   
1893 O  O   . TYR A   245 ? 0.8403 1.1025 0.7722 -0.0551 0.0642  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   O   
1894 C  CB  . TYR A   245 ? 0.5580 0.8210 0.5067 -0.0600 0.0566  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CB  
1895 C  CG  . TYR A   245 ? 0.5352 0.8037 0.4946 -0.0602 0.0482  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CG  
1896 C  CD1 . TYR A   245 ? 0.4986 0.7773 0.4661 -0.0570 0.0384  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CD1 
1897 C  CD2 . TYR A   245 ? 0.6498 0.9128 0.6109 -0.0636 0.0503  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CD2 
1898 C  CE1 . TYR A   245 ? 0.4638 0.7469 0.4404 -0.0574 0.0310  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CE1 
1899 C  CE2 . TYR A   245 ? 0.5669 0.8342 0.5371 -0.0640 0.0427  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CE2 
1900 C  CZ  . TYR A   245 ? 0.5651 0.8423 0.5428 -0.0610 0.0331  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   CZ  
1901 O  OH  . TYR A   245 ? 0.5997 0.8806 0.5858 -0.0615 0.0258  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A   OH  
1902 N  N   . ILE A   246 ? 0.7751 1.0356 0.7094 -0.0656 0.0672  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   N   
1903 C  CA  . ILE A   246 ? 0.7657 1.0191 0.6886 -0.0670 0.0760  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CA  
1904 C  C   . ILE A   246 ? 0.7831 1.0449 0.7060 -0.0652 0.0718  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   C   
1905 O  O   . ILE A   246 ? 0.8826 1.1401 0.7964 -0.0628 0.0767  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   O   
1906 C  CB  . ILE A   246 ? 0.7198 0.9672 0.6394 -0.0741 0.0826  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CB  
1907 C  CG1 . ILE A   246 ? 0.8176 1.0526 0.7312 -0.0746 0.0914  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CG1 
1908 C  CG2 . ILE A   246 ? 0.7065 0.9519 0.6177 -0.0768 0.0880  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CG2 
1909 C  CD1 . ILE A   246 ? 0.8901 1.1202 0.8040 -0.0810 0.0959  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A   CD1 
1910 N  N   . LEU A   247 ? 0.7355 1.0092 0.6685 -0.0661 0.0626  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   N   
1911 C  CA  . LEU A   247 ? 0.7168 1.0001 0.6512 -0.0639 0.0576  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CA  
1912 C  C   . LEU A   247 ? 0.8564 1.1420 0.7908 -0.0562 0.0542  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   C   
1913 O  O   . LEU A   247 ? 0.9584 1.2441 0.8868 -0.0533 0.0560  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   O   
1914 C  CB  . LEU A   247 ? 0.5969 0.8929 0.5425 -0.0662 0.0487  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CB  
1915 C  CG  . LEU A   247 ? 0.6015 0.9097 0.5511 -0.0627 0.0417  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CG  
1916 C  CD1 . LEU A   247 ? 0.5305 0.8473 0.4841 -0.0679 0.0390  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CD1 
1917 C  CD2 . LEU A   247 ? 0.6536 0.9696 0.6125 -0.0571 0.0328  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A   CD2 
1918 N  N   . GLU A   248 ? 0.7657 1.0532 0.7069 -0.0530 0.0493  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   N   
1919 C  CA  . GLU A   248 ? 0.7172 1.0075 0.6597 -0.0457 0.0453  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CA  
1920 C  C   . GLU A   248 ? 0.7296 1.0096 0.6605 -0.0424 0.0537  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   C   
1921 O  O   . GLU A   248 ? 0.7690 1.0510 0.6978 -0.0365 0.0521  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   O   
1922 C  CB  . GLU A   248 ? 0.5661 0.8589 0.5173 -0.0439 0.0394  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CB  
1923 C  CG  . GLU A   248 ? 0.6008 0.9044 0.5636 -0.0458 0.0303  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CG  
1924 C  CD  . GLU A   248 ? 0.7693 1.0747 0.7400 -0.0442 0.0245  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   CD  
1925 O  OE1 . GLU A   248 ? 0.8178 1.1167 0.7884 -0.0475 0.0273  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   OE1 
1926 O  OE2 . GLU A   248 ? 0.7765 1.0897 0.7534 -0.0396 0.0172  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A   OE2 
1927 N  N   . GLN A   249 ? 0.7318 1.0004 0.6548 -0.0458 0.0628  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   N   
1928 C  CA  . GLN A   249 ? 0.8567 1.1145 0.7673 -0.0431 0.0719  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CA  
1929 C  C   . GLN A   249 ? 0.8181 1.0750 0.7206 -0.0431 0.0754  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   C   
1930 O  O   . GLN A   249 ? 0.8742 1.1279 0.7697 -0.0380 0.0778  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   O   
1931 C  CB  . GLN A   249 ? 0.9262 1.1722 0.8303 -0.0469 0.0812  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CB  
1932 C  CG  . GLN A   249 ? 1.0784 1.3121 0.9681 -0.0450 0.0921  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CG  
1933 C  CD  . GLN A   249 ? 1.2209 1.4434 1.1047 -0.0480 0.1013  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   CD  
1934 O  OE1 . GLN A   249 ? 1.2471 1.4699 1.1359 -0.0531 0.1009  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   OE1 
1935 N  NE2 . GLN A   249 ? 1.2943 1.5068 1.1674 -0.0444 0.1097  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A   NE2 
1936 N  N   . THR A   250 ? 0.7773 1.0372 0.6806 -0.0490 0.0754  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   N   
1937 C  CA  . THR A   250 ? 0.7541 1.0136 0.6498 -0.0502 0.0786  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CA  
1938 C  C   . THR A   250 ? 0.7684 1.0379 0.6680 -0.0445 0.0712  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   C   
1939 O  O   . THR A   250 ? 0.8552 1.1220 0.7464 -0.0421 0.0745  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   O   
1940 C  CB  . THR A   250 ? 0.7536 1.0162 0.6512 -0.0580 0.0789  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CB  
1941 O  OG1 . THR A   250 ? 0.8143 1.0681 0.7095 -0.0630 0.0854  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   OG1 
1942 C  CG2 . THR A   250 ? 0.8008 1.0615 0.6890 -0.0599 0.0835  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 244 THR A   CG2 
1943 N  N   . LYS A   251 ? 0.7142 0.9950 0.6262 -0.0422 0.0612  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   N   
1944 C  CA  . LYS A   251 ? 0.7514 1.0427 0.6684 -0.0366 0.0537  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CA  
1945 C  C   . LYS A   251 ? 0.8124 1.0995 0.7255 -0.0288 0.0545  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   C   
1946 O  O   . LYS A   251 ? 0.9228 1.2132 0.8337 -0.0239 0.0528  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   O   
1947 C  CB  . LYS A   251 ? 0.7317 1.0358 0.6629 -0.0366 0.0433  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CB  
1948 C  CG  . LYS A   251 ? 0.7302 1.0402 0.6657 -0.0435 0.0416  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CG  
1949 C  CD  . LYS A   251 ? 0.7484 1.0592 0.6768 -0.0459 0.0452  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CD  
1950 C  CE  . LYS A   251 ? 0.8359 1.1555 0.7701 -0.0521 0.0419  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   CE  
1951 N  NZ  . LYS A   251 ? 0.9586 1.2782 0.8850 -0.0553 0.0461  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A   NZ  
1952 N  N   . MSE A   252 ? 0.7351 1.0152 0.6474 -0.0275 0.0572  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   N   
1953 C  CA  . MSE A   252 ? 0.7709 1.0464 0.6788 -0.0203 0.0588  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CA  
1954 C  C   . MSE A   252 ? 0.8330 1.0963 0.7258 -0.0197 0.0693  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   C   
1955 O  O   . MSE A   252 ? 0.9230 1.1828 0.8102 -0.0134 0.0711  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   O   
1956 C  CB  . MSE A   252 ? 0.8171 1.0896 0.7291 -0.0193 0.0583  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CB  
1957 C  CG  . MSE A   252 ? 0.8612 1.1449 0.7874 -0.0192 0.0479  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CG  
1958 SE SE  . MSE A   252 ? 0.9355 1.2316 0.8698 -0.0105 0.0375  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   SE  
1959 C  CE  . MSE A   252 ? 0.8141 1.1223 0.7651 -0.0131 0.0262  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A   CE  
1960 N  N   . ASP A   253 ? 0.8328 1.0891 0.7187 -0.0263 0.0765  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   N   
1961 C  CA  . ASP A   253 ? 0.9265 1.1714 0.7974 -0.0265 0.0865  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CA  
1962 C  C   . ASP A   253 ? 0.9778 1.2281 0.8465 -0.0240 0.0837  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   C   
1963 O  O   . ASP A   253 ? 0.9574 1.2014 0.8165 -0.0192 0.0880  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   O   
1964 C  CB  . ASP A   253 ? 0.9607 1.1978 0.8255 -0.0346 0.0945  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CB  
1965 C  CG  . ASP A   253 ? 0.9880 1.2147 0.8488 -0.0356 0.1016  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   CG  
1966 O  OD1 . ASP A   253 ? 0.9434 1.1651 0.8004 -0.0299 0.1040  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   OD1 
1967 O  OD2 . ASP A   253 ? 1.0243 1.2480 0.8857 -0.0421 0.1049  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A   OD2 
1968 N  N   . MSE A   254 ? 1.0214 1.2834 0.8989 -0.0270 0.0765  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   N   
1969 C  CA  . MSE A   254 ? 1.0686 1.3379 0.9458 -0.0246 0.0726  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CA  
1970 C  C   . MSE A   254 ? 1.0148 1.2871 0.8935 -0.0153 0.0684  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   C   
1971 O  O   . MSE A   254 ? 0.9800 1.2487 0.8502 -0.0115 0.0713  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   O   
1972 C  CB  . MSE A   254 ? 1.1061 1.3897 0.9951 -0.0283 0.0641  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CB  
1973 C  CG  . MSE A   254 ? 1.1832 1.4657 1.0703 -0.0373 0.0677  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CG  
1974 SE SE  . MSE A   254 ? 1.8680 2.1683 1.7639 -0.0400 0.0589  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   SE  
1975 C  CE  . MSE A   254 ? 1.1089 1.4236 1.0228 -0.0346 0.0462  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A   CE  
1976 N  N   . LEU A   255 ? 0.9520 1.2308 0.8415 -0.0118 0.0615  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   N   
1977 C  CA  . LEU A   255 ? 0.9154 1.1983 0.8083 -0.0031 0.0565  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CA  
1978 C  C   . LEU A   255 ? 0.9791 1.2494 0.8600 0.0017  0.0642  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   C   
1979 O  O   . LEU A   255 ? 1.0066 1.2768 0.8835 0.0081  0.0639  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   O   
1980 C  CB  . LEU A   255 ? 0.7935 1.0844 0.6997 -0.0013 0.0484  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CB  
1981 C  CG  . LEU A   255 ? 0.7416 1.0381 0.6529 0.0075  0.0423  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CG  
1982 C  CD1 . LEU A   255 ? 0.7817 1.0867 0.6945 0.0111  0.0379  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD1 
1983 C  CD2 . LEU A   255 ? 0.6996 1.0041 0.6241 0.0082  0.0343  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD2 
1984 N  N   . THR A   256 ? 0.9691 1.2289 0.8442 -0.0012 0.0715  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   N   
1985 C  CA  . THR A   256 ? 0.9375 1.1845 0.8000 0.0028  0.0802  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CA  
1986 C  C   . THR A   256 ? 1.0000 1.2392 0.8488 0.0026  0.0873  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 250 THR A   C   
1987 O  O   . THR A   256 ? 1.0887 1.3228 0.9297 0.0090  0.0901  0.0023  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   O   
1988 C  CB  . THR A   256 ? 0.9032 1.1406 0.7616 -0.0011 0.0874  0.0009  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CB  
1989 O  OG1 . THR A   256 ? 0.9194 1.1628 0.7890 0.0005  0.0812  0.0093  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   OG1 
1990 C  CG2 . THR A   256 ? 0.9013 1.1247 0.7447 0.0024  0.0980  0.0099  ? ? ? ? ? ? 250 THR A   CG2 
1991 N  N   . ASN A   257 ? 1.0229 1.2613 0.8688 -0.0048 0.0902  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   N   
1992 C  CA  . ASN A   257 ? 1.1227 1.3528 0.9549 -0.0064 0.0976  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CA  
1993 C  C   . ASN A   257 ? 1.1999 1.4354 1.0310 -0.0009 0.0934  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   C   
1994 O  O   . ASN A   257 ? 1.3238 1.5503 1.1417 0.0005  0.1000  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   O   
1995 C  CB  . ASN A   257 ? 1.1906 1.4210 1.0219 -0.0160 0.1001  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CB  
1996 C  CG  . ASN A   257 ? 1.2360 1.4566 1.0630 -0.0215 0.1079  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   CG  
1997 O  OD1 . ASN A   257 ? 1.2315 1.4405 1.0496 -0.0189 0.1156  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   OD1 
1998 N  ND2 . ASN A   257 ? 1.3006 1.5257 1.1339 -0.0291 0.1062  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A   ND2 
1999 N  N   . HIS A   258 ? 1.1067 1.3566 0.9514 0.0022  0.0825  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   N   
2000 C  CA  . HIS A   258 ? 1.0437 1.3010 0.8897 0.0076  0.0773  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CA  
2001 C  C   . HIS A   258 ? 0.9503 1.2089 0.7988 0.0175  0.0737  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   C   
2002 O  O   . HIS A   258 ? 1.0159 1.2761 0.8613 0.0234  0.0720  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   O   
2003 C  CB  . HIS A   258 ? 1.0627 1.3360 0.9218 0.0046  0.0678  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CB  
2004 C  CG  . HIS A   258 ? 1.2065 1.4905 1.0718 0.0119  0.0600  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CG  
2005 N  ND1 . HIS A   258 ? 1.2164 1.5014 1.0753 0.0134  0.0608  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   ND1 
2006 C  CD2 . HIS A   258 ? 1.2079 1.5023 1.0852 0.0180  0.0513  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CD2 
2007 C  CE1 . HIS A   258 ? 1.2153 1.5107 1.0820 0.0204  0.0531  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   CE1 
2008 N  NE2 . HIS A   258 ? 1.1856 1.4868 1.0636 0.0234  0.0472  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A   NE2 
2009 N  N   . LEU A   259 ? 0.8841 1.1425 0.7386 0.0193  0.0721  0.0002  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   N   
2010 C  CA  . LEU A   259 ? 0.9005 1.1581 0.7559 0.0283  0.0702  0.0167  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CA  
2011 C  C   . LEU A   259 ? 1.0104 1.2531 0.8494 0.0318  0.0802  0.0241  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   C   
2012 O  O   . LEU A   259 ? 1.0492 1.2903 0.8855 0.0399  0.0797  0.0359  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   O   
2013 C  CB  . LEU A   259 ? 0.8912 1.1513 0.7558 0.0286  0.0669  0.0256  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CB  
2014 C  CG  . LEU A   259 ? 0.8341 1.1088 0.7157 0.0284  0.0559  0.0245  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CG  
2015 C  CD1 . LEU A   259 ? 0.8202 1.0939 0.7075 0.0265  0.0552  0.0313  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CD1 
2016 C  CD2 . LEU A   259 ? 0.7522 1.0351 0.6398 0.0371  0.0487  0.0332  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A   CD2 
2017 N  N   . ASN A   260 ? 1.0576 1.2891 0.8856 0.0256  0.0896  0.0174  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   N   
2018 C  CA  . ASN A   260 ? 1.1207 1.3367 0.9317 0.0280  0.1004  0.0233  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CA  
2019 C  C   . ASN A   260 ? 1.0482 1.2598 0.8484 0.0266  0.1043  0.0138  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   C   
2020 O  O   . ASN A   260 ? 1.0733 1.2714 0.8580 0.0280  0.1138  0.0169  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   O   
2021 C  CB  . ASN A   260 ? 1.2011 1.4061 1.0051 0.0225  0.1096  0.0226  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CB  
2022 C  CG  . ASN A   260 ? 1.1554 1.3614 0.9660 0.0254  0.1081  0.0355  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   CG  
2023 O  OD1 . ASN A   260 ? 1.0455 1.2622 0.8686 0.0296  0.0988  0.0424  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   OD1 
2024 N  ND2 . ASN A   260 ? 1.2340 1.4287 1.0359 0.0232  0.1174  0.0388  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A   ND2 
2025 N  N   . SER A   261 ? 0.9286 1.1517 0.7366 0.0240  0.0973  0.0024  ? ? ? ? ? ? 255 SER A   N   
2026 C  CA  . SER A   261 ? 0.9190 1.1392 0.7175 0.0219  0.1003  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 255 SER A   CA  
2027 C  C   . SER A   261 ? 1.0211 1.2430 0.8169 0.0308  0.0974  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 255 SER A   C   
2028 O  O   . SER A   261 ? 0.9869 1.2038 0.7722 0.0306  0.1011  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 255 SER A   O   
2029 C  CB  . SER A   261 ? 0.8942 1.1261 0.7016 0.0146  0.0946  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 255 SER A   CB  
2030 O  OG  . SER A   261 ? 0.8415 1.0894 0.6633 0.0187  0.0833  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 255 SER A   OG  
2031 N  N   . PHE A   262 ? 0.9668 1.1956 0.7721 0.0386  0.0906  0.0122  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   N   
2032 C  CA  . PHE A   262 ? 0.8469 1.0781 0.6511 0.0477  0.0872  0.0200  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CA  
2033 C  C   . PHE A   262 ? 0.8458 1.0744 0.6516 0.0565  0.0864  0.0385  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   C   
2034 O  O   . PHE A   262 ? 0.8541 1.0833 0.6660 0.0557  0.0857  0.0450  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   O   
2035 C  CB  . PHE A   262 ? 0.8586 1.1069 0.6765 0.0485  0.0763  0.0127  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CB  
2036 C  CG  . PHE A   262 ? 0.7548 1.0158 0.5899 0.0507  0.0671  0.0182  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CG  
2037 C  CD1 . PHE A   262 ? 0.6628 0.9299 0.5049 0.0601  0.0609  0.0304  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CD1 
2038 C  CD2 . PHE A   262 ? 0.7780 1.0445 0.6220 0.0434  0.0646  0.0112  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CD2 
2039 C  CE1 . PHE A   262 ? 0.7073 0.9856 0.5647 0.0619  0.0525  0.0354  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CE1 
2040 C  CE2 . PHE A   262 ? 0.7179 0.9954 0.5770 0.0453  0.0562  0.0162  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CE2 
2041 C  CZ  . PHE A   262 ? 0.6653 0.9486 0.5310 0.0544  0.0502  0.0283  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A   CZ  
2042 N  N   . THR A   263 ? 0.9231 1.1488 0.7232 0.0650  0.0865  0.0471  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   N   
2043 C  CA  . THR A   263 ? 0.9829 1.2074 0.7851 0.0743  0.0849  0.0650  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CA  
2044 C  C   . THR A   263 ? 0.9659 1.2026 0.7782 0.0820  0.0753  0.0686  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   C   
2045 O  O   . THR A   263 ? 0.8419 1.0848 0.6555 0.0811  0.0720  0.0580  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   O   
2046 C  CB  . THR A   263 ? 1.0649 1.2724 0.8492 0.0788  0.0953  0.0752  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CB  
2047 O  OG1 . THR A   263 ? 1.1885 1.3926 0.9638 0.0825  0.0967  0.0721  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   OG1 
2048 C  CG2 . THR A   263 ? 1.0279 1.2227 0.8005 0.0711  0.1059  0.0701  ? ? ? ? ? ? 257 THR A   CG2 
2049 N  N   . ALA A   264 ? 0.9887 1.2288 0.8080 0.0897  0.0711  0.0835  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   N   
2050 C  CA  . ALA A   264 ? 1.0513 1.3024 0.8805 0.0978  0.0622  0.0883  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   CA  
2051 C  C   . ALA A   264 ? 1.1118 1.3571 0.9300 0.1039  0.0652  0.0892  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   C   
2052 O  O   . ALA A   264 ? 1.1347 1.3895 0.9595 0.1085  0.0586  0.0870  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   O   
2053 C  CB  . ALA A   264 ? 1.0537 1.3078 0.8910 0.1047  0.0583  0.1051  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A   CB  
2054 N  N   . ALA A   265 ? 1.0917 1.3210 0.8928 0.1039  0.0754  0.0925  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   N   
2055 C  CA  . ALA A   265 ? 1.0362 1.2576 0.8247 0.1092  0.0793  0.0935  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   CA  
2056 C  C   . ALA A   265 ? 1.1160 1.3421 0.9032 0.1037  0.0779  0.0759  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   C   
2057 O  O   . ALA A   265 ? 1.2271 1.4544 1.0109 0.1088  0.0764  0.0747  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   O   
2058 C  CB  . ALA A   265 ? 1.0080 1.2105 0.7777 0.1096  0.0913  0.1004  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A   CB  
2059 N  N   . ASP A   266 ? 1.0611 1.2902 0.8511 0.0933  0.0786  0.0625  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   N   
2060 C  CA  . ASP A   266 ? 1.0187 1.2534 0.8083 0.0869  0.0771  0.0453  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CA  
2061 C  C   . ASP A   266 ? 0.9255 1.1784 0.7309 0.0904  0.0658  0.0416  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   C   
2062 O  O   . ASP A   266 ? 0.9925 1.2500 0.7961 0.0911  0.0638  0.0334  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   O   
2063 C  CB  . ASP A   266 ? 1.1364 1.3705 0.9263 0.0752  0.0802  0.0327  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CB  
2064 C  CG  . ASP A   266 ? 1.1880 1.4043 0.9622 0.0713  0.0919  0.0352  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CG  
2065 O  OD1 . ASP A   266 ? 1.1735 1.3769 0.9333 0.0763  0.0987  0.0426  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD1 
2066 O  OD2 . ASP A   266 ? 1.0999 1.3148 0.8759 0.0635  0.0946  0.0298  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD2 
2067 N  N   . GLU A   267 ? 0.8432 1.1065 0.6637 0.0927  0.0587  0.0478  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   N   
2068 C  CA  . GLU A   267 ? 0.8905 1.1714 0.7268 0.0958  0.0481  0.0447  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CA  
2069 C  C   . GLU A   267 ? 0.9019 1.1850 0.7378 0.1068  0.0449  0.0528  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   C   
2070 O  O   . GLU A   267 ? 0.9464 1.2410 0.7889 0.1089  0.0389  0.0460  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   O   
2071 C  CB  . GLU A   267 ? 0.9306 1.2202 0.7819 0.0957  0.0419  0.0506  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CB  
2072 C  CG  . GLU A   267 ? 1.0028 1.2925 0.8567 0.0849  0.0436  0.0416  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CG  
2073 C  CD  . GLU A   267 ? 1.0519 1.3509 0.9096 0.0774  0.0408  0.0239  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   CD  
2074 O  OE1 . GLU A   267 ? 1.0684 1.3814 0.9405 0.0762  0.0329  0.0197  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   OE1 
2075 O  OE2 . GLU A   267 ? 1.0469 1.3394 0.8933 0.0727  0.0467  0.0143  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A   OE2 
2076 N  N   . ILE A   268 ? 0.9153 1.1872 0.7432 0.1139  0.0492  0.0675  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   N   
2077 C  CA  . ILE A   268 ? 0.9013 1.1734 0.7278 0.1250  0.0470  0.0768  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CA  
2078 C  C   . ILE A   268 ? 0.9008 1.1667 0.7141 0.1249  0.0514  0.0685  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   C   
2079 O  O   . ILE A   268 ? 0.9678 1.2411 0.7842 0.1308  0.0467  0.0670  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   O   
2080 C  CB  . ILE A   268 ? 0.8728 1.1343 0.6941 0.1326  0.0507  0.0955  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CB  
2081 C  CG1 . ILE A   268 ? 0.8073 1.0778 0.6439 0.1344  0.0443  0.1045  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CG1 
2082 C  CG2 . ILE A   268 ? 0.8356 1.0941 0.6518 0.1438  0.0503  0.1046  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CG2 
2083 C  CD1 . ILE A   268 ? 0.8464 1.1064 0.6777 0.1383  0.0490  0.1210  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A   CD1 
2084 N  N   . SER A   269 ? 0.8540 1.1064 0.6524 0.1180  0.0606  0.0630  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   N   
2085 C  CA  . SER A   269 ? 0.8801 1.1250 0.6643 0.1166  0.0657  0.0545  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   CA  
2086 C  C   . SER A   269 ? 0.8777 1.1369 0.6693 0.1122  0.0597  0.0384  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   C   
2087 O  O   . SER A   269 ? 0.9240 1.1860 0.7129 0.1170  0.0577  0.0358  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   O   
2088 C  CB  . SER A   269 ? 0.9817 1.2103 0.7496 0.1085  0.0766  0.0501  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   CB  
2089 O  OG  . SER A   269 ? 0.9822 1.2089 0.7413 0.1023  0.0796  0.0353  ? ? ? ? ? ? 263 SER A   OG  
2090 N  N   . THR A   270 ? 0.9220 1.1902 0.7229 0.1033  0.0568  0.0279  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   N   
2091 C  CA  . THR A   270 ? 0.9433 1.2250 0.7509 0.0981  0.0517  0.0121  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CA  
2092 C  C   . THR A   270 ? 0.8942 1.1930 0.7168 0.1058  0.0415  0.0141  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   C   
2093 O  O   . THR A   270 ? 0.9701 1.2769 0.7933 0.1067  0.0385  0.0056  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   O   
2094 C  CB  . THR A   270 ? 0.9212 1.2080 0.7351 0.0868  0.0513  0.0010  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CB  
2095 O  OG1 . THR A   270 ? 0.9422 1.2327 0.7675 0.0881  0.0479  0.0099  ? ? ? ? ? ? 264 THR A   OG1 
2096 C  CG2 . THR A   270 ? 0.8547 1.1259 0.6529 0.0782  0.0616  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 264 THR A   CG2 
2097 N  N   . PHE A   271 ? 0.8566 1.1610 0.6911 0.1114  0.0364  0.0254  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   N   
2098 C  CA  . PHE A   271 ? 0.9115 1.2316 0.7606 0.1191  0.0270  0.0283  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CA  
2099 C  C   . PHE A   271 ? 0.9713 1.2895 0.8146 0.1291  0.0268  0.0336  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   C   
2100 O  O   . PHE A   271 ? 1.0195 1.3504 0.8700 0.1328  0.0209  0.0283  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   O   
2101 C  CB  . PHE A   271 ? 0.9437 1.2675 0.8047 0.1235  0.0226  0.0412  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CB  
2102 C  CG  . PHE A   271 ? 0.9412 1.2815 0.8180 0.1307  0.0130  0.0436  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CG  
2103 C  CD1 . PHE A   271 ? 0.9236 1.2787 0.8142 0.1259  0.0067  0.0352  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD1 
2104 C  CD2 . PHE A   271 ? 0.9585 1.2994 0.8363 0.1424  0.0106  0.0545  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CD2 
2105 C  CE1 . PHE A   271 ? 0.9161 1.2860 0.8208 0.1326  -0.0016 0.0375  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE1 
2106 C  CE2 . PHE A   271 ? 0.9244 1.2803 0.8167 0.1491  0.0022  0.0567  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CE2 
2107 C  CZ  . PHE A   271 ? 0.9332 1.3036 0.8388 0.1442  -0.0038 0.0482  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A   CZ  
2108 N  N   . SER A   272 ? 0.9650 1.2671 0.7951 0.1337  0.0334  0.0443  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   N   
2109 C  CA  . SER A   272 ? 0.9489 1.2469 0.7720 0.1436  0.0340  0.0507  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CA  
2110 C  C   . SER A   272 ? 1.0183 1.3156 0.8317 0.1397  0.0364  0.0369  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   C   
2111 O  O   . SER A   272 ? 1.1779 1.4795 0.9908 0.1468  0.0336  0.0369  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   O   
2112 C  CB  . SER A   272 ? 0.9223 1.2023 0.7327 0.1489  0.0412  0.0657  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CB  
2113 O  OG  . SER A   272 ? 0.8936 1.1748 0.7130 0.1524  0.0388  0.0787  ? ? ? ? ? ? 266 SER A   OG  
2114 N  N   . LYS A   273 ? 0.8831 1.1751 0.6888 0.1283  0.0417  0.0252  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   N   
2115 C  CA  . LYS A   273 ? 0.8720 1.1637 0.6684 0.1228  0.0442  0.0109  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CA  
2116 C  C   . LYS A   273 ? 0.9745 1.2866 0.7845 0.1222  0.0355  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   C   
2117 O  O   . LYS A   273 ? 1.1324 1.4485 0.9388 0.1248  0.0343  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   O   
2118 C  CB  . LYS A   273 ? 0.9624 1.2446 0.7491 0.1102  0.0515  0.0009  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CB  
2119 C  CG  . LYS A   273 ? 0.9427 1.2071 0.7083 0.1079  0.0611  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CG  
2120 C  CD  . LYS A   273 ? 0.9867 1.2428 0.7442 0.0952  0.0681  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CD  
2121 C  CE  . LYS A   273 ? 1.0336 1.2695 0.7691 0.0931  0.0788  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   CE  
2122 N  NZ  . LYS A   273 ? 1.0009 1.2292 0.7286 0.0807  0.0858  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A   NZ  
2123 N  N   . GLU A   274 ? 0.9535 1.2787 0.7791 0.1190  0.0297  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   N   
2124 C  CA  . GLU A   274 ? 0.9506 1.2956 0.7892 0.1173  0.0220  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CA  
2125 C  C   . GLU A   274 ? 0.8978 1.2551 0.7478 0.1290  0.0143  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   C   
2126 O  O   . GLU A   274 ? 0.9287 1.2997 0.7843 0.1302  0.0095  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   O   
2127 C  CB  . GLU A   274 ? 0.9298 1.2834 0.7800 0.1091  0.0190  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CB  
2128 C  CG  . GLU A   274 ? 0.9967 1.3378 0.8376 0.0983  0.0263  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CG  
2129 C  CD  . GLU A   274 ? 0.9795 1.3288 0.8325 0.0914  0.0231  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   CD  
2130 O  OE1 . GLU A   274 ? 0.9444 1.3046 0.8117 0.0964  0.0161  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   OE1 
2131 O  OE2 . GLU A   274 ? 1.0323 1.3765 0.8802 0.0811  0.0276  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A   OE2 
2132 N  N   . ASN A   275 ? 0.8291 1.1818 0.6824 0.1378  0.0133  0.0090  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   N   
2133 C  CA  . ASN A   275 ? 0.8565 1.2218 0.7229 0.1485  0.0057  0.0163  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CA  
2134 C  C   . ASN A   275 ? 0.8411 1.1973 0.7017 0.1606  0.0071  0.0308  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   C   
2135 O  O   . ASN A   275 ? 0.8028 1.1673 0.6742 0.1702  0.0013  0.0395  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   O   
2136 C  CB  . ASN A   275 ? 0.9053 1.2793 0.7870 0.1479  0.0005  0.0211  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CB  
2137 C  CG  . ASN A   275 ? 1.0293 1.4123 0.9173 0.1365  -0.0012 0.0075  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   CG  
2138 O  OD1 . ASN A   275 ? 1.1301 1.5234 1.0197 0.1328  -0.0032 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   OD1 
2139 N  ND2 . ASN A   275 ? 1.0253 1.4046 0.9168 0.1311  -0.0002 0.0106  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A   ND2 
2140 N  N   . GLY A   276 ? 0.9064 1.2455 0.7499 0.1602  0.0149  0.0335  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   N   
2141 C  CA  . GLY A   276 ? 0.8881 1.2173 0.7243 0.1715  0.0169  0.0470  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   CA  
2142 C  C   . GLY A   276 ? 0.8969 1.2362 0.7365 0.1798  0.0121  0.0442  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   C   
2143 O  O   . GLY A   276 ? 0.9859 1.3322 0.8238 0.1750  0.0113  0.0303  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A   O   
2144 N  N   . THR A   277 ? 0.8709 1.2111 0.7153 0.1922  0.0090  0.0575  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   N   
2145 C  CA  . THR A   277 ? 0.8729 1.2232 0.7217 0.2013  0.0041  0.0560  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CA  
2146 C  C   . THR A   277 ? 0.9761 1.3124 0.8095 0.2086  0.0091  0.0621  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   C   
2147 O  O   . THR A   277 ? 1.0833 1.4251 0.9197 0.2188  0.0055  0.0653  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   O   
2148 C  CB  . THR A   277 ? 0.8138 1.1765 0.6798 0.2113  -0.0035 0.0660  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CB  
2149 O  OG1 . THR A   277 ? 0.9153 1.2666 0.7793 0.2179  -0.0013 0.0833  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   OG1 
2150 C  CG2 . THR A   277 ? 0.7566 1.1344 0.6381 0.2046  -0.0089 0.0591  ? ? ? ? ? ? 271 THR A   CG2 
2151 N  N   . GLY A   278 ? 1.0001 1.3181 0.8168 0.2036  0.0175  0.0636  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   N   
2152 C  CA  . GLY A   278 ? 0.9607 1.2636 0.7610 0.2098  0.0230  0.0693  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   CA  
2153 C  C   . GLY A   278 ? 0.9303 1.2168 0.7231 0.2158  0.0280  0.0870  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   C   
2154 O  O   . GLY A   278 ? 0.9014 1.1918 0.7052 0.2197  0.0248  0.0978  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A   O   
2155 N  N   . ARG A   279 ? 0.9247 1.1929 0.6983 0.2163  0.0361  0.0900  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   N   
2156 C  CA  . ARG A   279 ? 0.9534 1.2048 0.7176 0.2216  0.0420  0.1067  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CA  
2157 C  C   . ARG A   279 ? 1.0865 1.3350 0.8502 0.2366  0.0401  0.1206  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   C   
2158 O  O   . ARG A   279 ? 1.0575 1.3182 0.8298 0.2430  0.0337  0.1175  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   O   
2159 C  CB  . ARG A   279 ? 0.9432 1.1750 0.6859 0.2142  0.0526  0.1034  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CB  
2160 C  CG  . ARG A   279 ? 1.0583 1.2898 0.8010 0.2003  0.0557  0.0939  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CG  
2161 C  CD  . ARG A   279 ? 1.1793 1.3921 0.9007 0.1927  0.0662  0.0887  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CD  
2162 N  NE  . ARG A   279 ? 1.2800 1.4985 0.9997 0.1811  0.0664  0.0692  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NE  
2163 C  CZ  . ARG A   279 ? 1.2846 1.5074 1.0088 0.1696  0.0671  0.0598  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   CZ  
2164 N  NH1 . ARG A   279 ? 1.2497 1.4717 0.9805 0.1682  0.0675  0.0678  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NH1 
2165 N  NH2 . ARG A   279 ? 1.2775 1.5054 0.9999 0.1594  0.0672  0.0424  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A   NH2 
2166 N  N   . LEU A   280 ? 1.1464 1.3790 0.8999 0.2423  0.0458  0.1362  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   N   
2167 C  CA  . LEU A   280 ? 1.2252 1.4536 0.9777 0.2569  0.0446  0.1512  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CA  
2168 C  C   . LEU A   280 ? 1.3721 1.5808 1.1024 0.2604  0.0530  0.1548  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   C   
2169 O  O   . LEU A   280 ? 1.4730 1.6658 1.1879 0.2542  0.0617  0.1558  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   O   
2170 C  CB  . LEU A   280 ? 1.1932 1.4204 0.9535 0.2628  0.0436  0.1688  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CB  
2171 C  CG  . LEU A   280 ? 1.2127 1.4325 0.9698 0.2777  0.0438  0.1865  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CG  
2172 C  CD1 . LEU A   280 ? 1.2052 1.4401 0.9759 0.2872  0.0351  0.1854  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CD1 
2173 C  CD2 . LEU A   280 ? 1.1753 1.3910 0.9365 0.2815  0.0447  0.2039  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A   CD2 
2174 N  N   . LYS A   281 ? 1.3519 1.5613 1.0804 0.2704  0.0506  0.1568  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   N   
2175 C  CA  . LYS A   281 ? 1.3593 1.5499 1.0668 0.2751  0.0580  0.1613  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CA  
2176 C  C   . LYS A   281 ? 1.3190 1.5068 1.0280 0.2912  0.0557  0.1777  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   C   
2177 O  O   . LYS A   281 ? 1.3467 1.5167 1.0405 0.2973  0.0625  0.1899  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   O   
2178 C  CB  . LYS A   281 ? 1.3616 1.5534 1.0609 0.2696  0.0587  0.1440  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CB  
2179 N  N   . HIS A-2 7   ? 1.6607 1.6905 1.6556 -0.0832 0.1916  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   
2180 C  CA  . HIS A-2 7   ? 1.6840 1.7186 1.6729 -0.0844 0.1953  -0.1598 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  
2181 C  C   . HIS A-2 7   ? 1.5891 1.6308 1.5810 -0.0890 0.1850  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   
2182 O  O   . HIS A-2 7   ? 1.6411 1.6873 1.6385 -0.0901 0.1729  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   
2183 C  CB  . HIS A-2 7   ? 1.7212 1.7490 1.7041 -0.0836 0.2102  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  
2184 C  CG  . HIS A-2 7   ? 1.7537 1.7837 1.7282 -0.0823 0.2179  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  
2185 N  ND1 . HIS A-2 7   ? 1.7610 1.7851 1.7284 -0.0815 0.2318  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 
2186 C  CD2 . HIS A-2 7   ? 1.8016 1.8386 1.7732 -0.0812 0.2140  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 
2187 C  CE1 . HIS A-2 7   ? 1.8007 1.8278 1.7609 -0.0799 0.2364  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 
2188 N  NE2 . HIS A-2 7   ? 1.8228 1.8580 1.7857 -0.0797 0.2255  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 
2189 N  N   . SER A-2 8   ? 1.4603 1.5026 1.4485 -0.0914 0.1902  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 N   
2190 C  CA  . SER A-2 8   ? 1.3223 1.3714 1.3126 -0.0957 0.1821  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CA  
2191 C  C   . SER A-2 8   ? 1.2003 1.2565 1.1973 -0.0971 0.1669  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 C   
2192 O  O   . SER A-2 8   ? 1.1897 1.2435 1.1926 -0.0973 0.1612  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 O   
2193 C  CB  . SER A-2 8   ? 1.3235 1.3684 1.3155 -0.0986 0.1860  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CB  
2194 O  OG  . SER A-2 8   ? 1.3370 1.3772 1.3221 -0.0987 0.1990  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 OG  
2195 N  N   . TYR A-2 9   ? 1.1892 1.2538 1.1850 -0.0979 0.1605  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 N   
2196 C  CA  . TYR A-2 9   ? 1.1199 1.1909 1.1206 -0.0983 0.1471  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CA  
2197 C  C   . TYR A-2 9   ? 1.0638 1.1419 1.0687 -0.1019 0.1371  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 C   
2198 O  O   . TYR A-2 9   ? 1.1014 1.1846 1.1035 -0.1036 0.1375  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 O   
2199 C  CB  . TYR A-2 9   ? 1.0483 1.1243 1.0452 -0.0961 0.1461  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CB  
2200 C  CG  . TYR A-2 9   ? 1.0946 1.1651 1.0871 -0.0922 0.1558  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CG  
2201 C  CD1 . TYR A-2 9   ? 1.0978 1.1669 1.0928 -0.0899 0.1523  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CD1 
2202 C  CD2 . TYR A-2 9   ? 1.1180 1.1847 1.1035 -0.0909 0.1687  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CD2 
2203 C  CE1 . TYR A-2 9   ? 1.0648 1.1296 1.0558 -0.0862 0.1614  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CE1 
2204 C  CE2 . TYR A-2 9   ? 1.1628 1.2247 1.1439 -0.0871 0.1781  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CE2 
2205 C  CZ  . TYR A-2 9   ? 1.1243 1.1856 1.1083 -0.0847 0.1744  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 CZ  
2206 O  OH  . TYR A-2 9   ? 1.1610 1.2182 1.1407 -0.0807 0.1840  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 3   TYR A-2 OH  
2207 N  N   . SER A-2 10  ? 0.9152 0.9934 0.9264 -0.1029 0.1280  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
2208 C  CA  . SER A-2 10  ? 0.8151 0.9002 0.8305 -0.1059 0.1177  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
2209 C  C   . SER A-2 10  ? 0.8509 0.9367 0.8720 -0.1057 0.1066  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
2210 O  O   . SER A-2 10  ? 0.8954 0.9766 0.9169 -0.1034 0.1063  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
2211 C  CB  . SER A-2 10  ? 0.8075 0.8909 0.8242 -0.1087 0.1213  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
2212 O  OG  . SER A-2 10  ? 1.0172 1.0922 1.0366 -0.1080 0.1246  -0.1815 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
2213 N  N   . TYR A-2 11  ? 0.8488 0.9403 0.8738 -0.1081 0.0974  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 N   
2214 C  CA  . TYR A-2 11  ? 0.8774 0.9696 0.9069 -0.1081 0.0866  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CA  
2215 C  C   . TYR A-2 11  ? 0.9180 1.0017 0.9508 -0.1077 0.0874  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 C   
2216 O  O   . TYR A-2 11  ? 0.8741 0.9543 0.9089 -0.1064 0.0822  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 O   
2217 C  CB  . TYR A-2 11  ? 0.8931 0.9941 0.9255 -0.1105 0.0771  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CB  
2218 C  CG  . TYR A-2 11  ? 0.9313 1.0410 0.9620 -0.1103 0.0724  -0.1504 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CG  
2219 C  CD1 . TYR A-2 11  ? 0.9624 1.0798 0.9958 -0.1117 0.0625  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CD1 
2220 C  CD2 . TYR A-2 11  ? 0.9274 1.0375 0.9534 -0.1086 0.0782  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CD2 
2221 C  CE1 . TYR A-2 11  ? 0.8773 1.0027 0.9094 -0.1113 0.0583  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CE1 
2222 C  CE2 . TYR A-2 11  ? 0.9474 1.0655 0.9719 -0.1083 0.0739  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CE2 
2223 C  CZ  . TYR A-2 11  ? 0.9021 1.0277 0.9299 -0.1096 0.0639  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 CZ  
2224 O  OH  . TYR A-2 11  ? 0.9690 1.1024 0.9955 -0.1090 0.0597  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 5   TYR A-2 OH  
2225 N  N   . GLU A-2 12  ? 0.9519 1.0322 0.9851 -0.1089 0.0937  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 N   
2226 C  CA  . GLU A-2 12  ? 0.9928 1.0651 1.0293 -0.1085 0.0946  -0.1795 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CA  
2227 C  C   . GLU A-2 12  ? 0.9714 1.0344 1.0059 -0.1056 0.1038  -0.1789 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 C   
2228 O  O   . GLU A-2 12  ? 0.9548 1.0102 0.9918 -0.1044 0.1048  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 O   
2229 C  CB  . GLU A-2 12  ? 1.0827 1.1558 1.1210 -0.1111 0.0973  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CB  
2230 C  CG  . GLU A-2 12  ? 1.2011 1.2721 1.2354 -0.1116 0.1091  -0.1971 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CG  
2231 C  CD  . GLU A-2 12  ? 1.3056 1.3737 1.3422 -0.1137 0.1133  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CD  
2232 O  OE1 . GLU A-2 12  ? 1.3766 1.4465 1.4105 -0.1157 0.1200  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE1 
2233 O  OE2 . GLU A-2 12  ? 1.2774 1.3411 1.3183 -0.1133 0.1098  -0.2116 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE2 
2234 N  N   . ALA A-2 13  ? 0.9023 0.9660 0.9321 -0.1042 0.1107  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 N   
2235 C  CA  . ALA A-2 13  ? 0.8619 0.9174 0.8890 -0.1012 0.1207  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CA  
2236 C  C   . ALA A-2 13  ? 0.9296 0.9839 0.9562 -0.0984 0.1175  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 C   
2237 O  O   . ALA A-2 13  ? 0.9607 1.0075 0.9879 -0.0959 0.1213  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 O   
2238 C  CB  . ALA A-2 13  ? 0.7375 0.7936 0.7590 -0.1010 0.1317  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CB  
2239 N  N   . CYS A-2 14  ? 0.8904 0.9522 0.9162 -0.0989 0.1103  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 N   
2240 C  CA  . CYS A-2 14  ? 0.7234 0.7854 0.7475 -0.0965 0.1091  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 CA  
2241 C  C   . CYS A-2 14  ? 0.7987 0.8626 0.8262 -0.0969 0.0969  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 C   
2242 O  O   . CYS A-2 14  ? 0.8683 0.9336 0.8945 -0.0955 0.0948  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 O   
2243 C  CB  . CYS A-2 14  ? 0.4965 0.5652 0.5159 -0.0962 0.1121  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 CB  
2244 S  SG  . CYS A-2 14  ? 1.1116 1.1774 1.1253 -0.0954 0.1272  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A-2 SG  
2245 N  N   . PHE A-2 15  ? 0.7838 0.8477 0.8154 -0.0990 0.0891  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 N   
2246 C  CA  . PHE A-2 15  ? 0.8226 0.8882 0.8566 -0.0996 0.0775  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CA  
2247 C  C   . PHE A-2 15  ? 0.8082 0.8657 0.8456 -0.0992 0.0743  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 C   
2248 O  O   . PHE A-2 15  ? 0.7883 0.8468 0.8284 -0.1009 0.0656  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 O   
2249 C  CB  . PHE A-2 15  ? 0.8335 0.9080 0.8689 -0.1023 0.0691  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CB  
2250 C  CG  . PHE A-2 15  ? 0.8474 0.9300 0.8796 -0.1024 0.0705  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CG  
2251 C  CD1 . PHE A-2 15  ? 0.8320 0.9191 0.8633 -0.1019 0.0646  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CD1 
2252 C  CD2 . PHE A-2 15  ? 0.9010 0.9862 0.9309 -0.1029 0.0779  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CD2 
2253 C  CE1 . PHE A-2 15  ? 0.7732 0.8677 0.8017 -0.1017 0.0660  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CE1 
2254 C  CE2 . PHE A-2 15  ? 0.8958 0.9879 0.9224 -0.1027 0.0794  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CE2 
2255 C  CZ  . PHE A-2 15  ? 0.8624 0.9591 0.8884 -0.1019 0.0734  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2 CZ  
2256 N  N   . TRP A-2 16  ? 0.8719 0.9212 0.9086 -0.0967 0.0815  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 N   
2257 C  CA  . TRP A-2 16  ? 0.8895 0.9301 0.9289 -0.0956 0.0793  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CA  
2258 C  C   . TRP A-2 16  ? 0.9658 1.0028 1.0044 -0.0937 0.0764  -0.1340 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 C   
2259 O  O   . TRP A-2 16  ? 0.9616 0.9949 0.9983 -0.0911 0.0841  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 O   
2260 C  CB  . TRP A-2 16  ? 0.7952 0.8284 0.8351 -0.0940 0.0898  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CB  
2261 C  CG  . TRP A-2 16  ? 0.6957 0.7314 0.7366 -0.0962 0.0927  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CG  
2262 C  CD1 . TRP A-2 16  ? 0.7483 0.7878 0.7866 -0.0969 0.1006  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CD1 
2263 C  CD2 . TRP A-2 16  ? 0.6511 0.6856 0.6956 -0.0980 0.0880  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CD2 
2264 N  NE1 . TRP A-2 16  ? 0.6896 0.7306 0.7298 -0.0993 0.1009  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 NE1 
2265 C  CE2 . TRP A-2 16  ? 0.6644 0.7028 0.7087 -0.0999 0.0932  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CE2 
2266 C  CE3 . TRP A-2 16  ? 0.6194 0.6500 0.6670 -0.0981 0.0799  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CE3 
2267 C  CZ2 . TRP A-2 16  ? 0.6627 0.7019 0.7100 -0.1020 0.0905  -0.1848 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CZ2 
2268 C  CZ3 . TRP A-2 16  ? 0.6041 0.6352 0.6547 -0.0999 0.0775  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CZ3 
2269 C  CH2 . TRP A-2 16  ? 0.5918 0.6275 0.6424 -0.1019 0.0827  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 10  TRP A-2 CH2 
2270 N  N   . ASP A-2 17  ? 1.0228 1.0612 1.0627 -0.0951 0.0654  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 N   
2271 C  CA  . ASP A-2 17  ? 0.9485 0.9834 0.9875 -0.0939 0.0614  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 CA  
2272 C  C   . ASP A-2 17  ? 0.9312 0.9581 0.9725 -0.0939 0.0552  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 C   
2273 O  O   . ASP A-2 17  ? 0.8425 0.8696 0.8857 -0.0957 0.0497  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 O   
2274 C  CB  . ASP A-2 17  ? 0.7797 0.8232 0.8174 -0.0956 0.0539  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A-2 CB  
2275 N  N   . PRO A-2 18  ? 0.9894 1.0090 1.0301 -0.0917 0.0561  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 N   
2276 C  CA  . PRO A-2 18  ? 0.9792 0.9897 1.0214 -0.0912 0.0509  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CA  
2277 C  C   . PRO A-2 18  ? 1.0265 1.0386 1.0683 -0.0937 0.0385  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 C   
2278 O  O   . PRO A-2 18  ? 1.0681 1.0726 1.1105 -0.0935 0.0334  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 O   
2279 C  CB  . PRO A-2 18  ? 0.9258 0.9296 0.9670 -0.0880 0.0563  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CB  
2280 C  CG  . PRO A-2 18  ? 0.9839 0.9951 1.0225 -0.0878 0.0592  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CG  
2281 C  CD  . PRO A-2 18  ? 1.0053 1.0249 1.0437 -0.0893 0.0626  -0.1136 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A-2 CD  
2282 N  N   . ASN A-2 19  ? 1.1251 1.1468 1.1659 -0.0960 0.0340  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 N   
2283 C  CA  . ASN A-2 19  ? 1.2234 1.2475 1.2638 -0.0986 0.0227  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CA  
2284 C  C   . ASN A-2 19  ? 1.1960 1.2292 1.2373 -0.1009 0.0194  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 C   
2285 O  O   . ASN A-2 19  ? 1.2533 1.2909 1.2940 -0.1030 0.0109  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 O   
2286 C  CB  . ASN A-2 19  ? 1.2973 1.3240 1.3354 -0.0991 0.0186  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CB  
2287 C  CG  . ASN A-2 19  ? 1.3617 1.3792 1.3988 -0.0974 0.0192  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CG  
2288 O  OD1 . ASN A-2 19  ? 1.3865 1.3968 1.4233 -0.0979 0.0129  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 OD1 
2289 N  ND2 . ASN A-2 19  ? 1.4042 1.4218 1.4404 -0.0951 0.0270  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 ND2 
2290 N  N   . ASP A-2 20  ? 1.1157 1.1514 1.1583 -0.1004 0.0265  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   
2291 C  CA  . ASP A-2 20  ? 1.1024 1.1467 1.1459 -0.1023 0.0246  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  
2292 C  C   . ASP A-2 20  ? 1.1136 1.1676 1.1556 -0.1037 0.0210  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   
2293 O  O   . ASP A-2 20  ? 1.1321 1.1925 1.1747 -0.1055 0.0142  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   
2294 C  CB  . ASP A-2 20  ? 1.1292 1.1715 1.1743 -0.1037 0.0169  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  
2295 C  CG  . ASP A-2 20  ? 1.0642 1.0982 1.1111 -0.1024 0.0211  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  
2296 O  OD1 . ASP A-2 20  ? 0.9796 1.0110 1.0270 -0.1008 0.0304  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 
2297 O  OD2 . ASP A-2 20  ? 0.9791 1.0088 1.0269 -0.1028 0.0152  -0.1299 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 
2298 N  N   . ASN A-2 21  ? 1.0837 1.1391 1.1238 -0.1024 0.0257  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 N   
2299 C  CA  . ASN A-2 21  ? 1.0664 1.1310 1.1050 -0.1033 0.0234  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CA  
2300 C  C   . ASN A-2 21  ? 0.9753 1.0478 1.0140 -0.1038 0.0273  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 C   
2301 O  O   . ASN A-2 21  ? 1.0199 1.1003 1.0588 -0.1053 0.0216  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 O   
2302 C  CB  . ASN A-2 21  ? 1.1261 1.1901 1.1625 -0.1015 0.0283  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CB  
2303 C  CG  . ASN A-2 21  ? 1.1503 1.2068 1.1864 -0.1010 0.0247  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 CG  
2304 O  OD1 . ASN A-2 21  ? 1.1550 1.2094 1.1915 -0.1027 0.0157  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 OD1 
2305 N  ND2 . ASN A-2 21  ? 1.1516 1.2037 1.1865 -0.0986 0.0320  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 15  ASN A-2 ND2 
2306 N  N   . GLY A-2 22  ? 0.8665 0.9367 0.9049 -0.1025 0.0370  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 N   
2307 C  CA  . GLY A-2 22  ? 0.7999 0.8763 0.8378 -0.1030 0.0419  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 CA  
2308 C  C   . GLY A-2 22  ? 0.7821 0.8632 0.8222 -0.1052 0.0356  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 C   
2309 O  O   . GLY A-2 22  ? 0.8236 0.9123 0.8633 -0.1060 0.0364  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 16  GLY A-2 O   
2310 N  N   . VAL A-2 23  ? 0.7381 0.8147 0.7804 -0.1059 0.0295  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N   
2311 C  CA  . VAL A-2 23  ? 0.7755 0.8564 0.8199 -0.1077 0.0230  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA  
2312 C  C   . VAL A-2 23  ? 0.8541 0.9438 0.8980 -0.1089 0.0152  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C   
2313 O  O   . VAL A-2 23  ? 0.9911 1.0890 1.0354 -0.1098 0.0147  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O   
2314 C  CB  . VAL A-2 23  ? 0.7038 0.7772 0.7500 -0.1079 0.0179  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB  
2315 C  CG1 . VAL A-2 23  ? 0.6715 0.7501 0.7193 -0.1096 0.0106  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1 
2316 C  CG2 . VAL A-2 23  ? 0.6672 0.7321 0.7142 -0.1066 0.0255  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2 
2317 N  N   . ASN A-2 24  ? 0.8016 0.8897 0.8447 -0.1088 0.0093  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 N   
2318 C  CA  . ASN A-2 24  ? 0.7652 0.8609 0.8080 -0.1099 0.0015  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CA  
2319 C  C   . ASN A-2 24  ? 0.7627 0.8666 0.8041 -0.1094 0.0051  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 C   
2320 O  O   . ASN A-2 24  ? 0.6210 0.7331 0.6627 -0.1102 0.0003  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 O   
2321 C  CB  . ASN A-2 24  ? 0.7468 0.8380 0.7887 -0.1102 -0.0050 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CB  
2322 C  CG  . ASN A-2 24  ? 0.8657 0.9489 0.9083 -0.1107 -0.0097 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CG  
2323 O  OD1 . ASN A-2 24  ? 0.8096 0.8944 0.8536 -0.1115 -0.0128 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 OD1 
2324 N  ND2 . ASN A-2 24  ? 0.8588 0.9334 0.9004 -0.1102 -0.0100 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 ND2 
2325 N  N   . ILE A-2 25  ? 0.7444 0.8458 0.7840 -0.1080 0.0139  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
2326 C  CA  . ILE A-2 25  ? 0.6910 0.7991 0.7286 -0.1071 0.0187  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
2327 C  C   . ILE A-2 25  ? 0.7554 0.8695 0.7936 -0.1078 0.0212  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
2328 O  O   . ILE A-2 25  ? 0.8569 0.9792 0.8944 -0.1079 0.0191  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
2329 C  CB  . ILE A-2 25  ? 0.6904 0.7939 0.7257 -0.1051 0.0284  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
2330 C  CG1 . ILE A-2 25  ? 0.7358 0.8365 0.7701 -0.1045 0.0255  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
2331 C  CG2 . ILE A-2 25  ? 0.6429 0.7523 0.6755 -0.1042 0.0352  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
2332 C  CD1 . ILE A-2 25  ? 0.8156 0.9077 0.8490 -0.1027 0.0327  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
2333 N  N   . LEU A-2 26  ? 0.8370 0.9471 0.8763 -0.1081 0.0254  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   
2334 C  CA  . LEU A-2 26  ? 0.8124 0.9278 0.8521 -0.1091 0.0277  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  
2335 C  C   . LEU A-2 26  ? 0.7833 0.9055 0.8254 -0.1106 0.0184  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   
2336 O  O   . LEU A-2 26  ? 0.7213 0.8516 0.7632 -0.1110 0.0177  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   
2337 C  CB  . LEU A-2 26  ? 0.7835 0.8928 0.8241 -0.1094 0.0344  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  
2338 C  CG  . LEU A-2 26  ? 0.7754 0.8790 0.8133 -0.1079 0.0456  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  
2339 C  CD1 . LEU A-2 26  ? 0.8088 0.9072 0.8477 -0.1085 0.0517  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 
2340 C  CD2 . LEU A-2 26  ? 0.5339 0.6434 0.5683 -0.1074 0.0506  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 
2341 N  N   . LEU A-2 27  ? 0.7380 0.8565 0.7820 -0.1111 0.0114  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   
2342 C  CA  . LEU A-2 27  ? 0.7241 0.8485 0.7700 -0.1122 0.0026  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  
2343 C  C   . LEU A-2 27  ? 0.7610 0.8929 0.8061 -0.1120 -0.0026 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   
2344 O  O   . LEU A-2 27  ? 0.8233 0.9632 0.8694 -0.1125 -0.0070 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   
2345 C  CB  . LEU A-2 27  ? 0.7115 0.8292 0.7587 -0.1126 -0.0034 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  
2346 C  CG  . LEU A-2 27  ? 0.7232 0.8347 0.7719 -0.1129 0.0000  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  
2347 C  CD1 . LEU A-2 27  ? 0.6397 0.7443 0.6890 -0.1130 -0.0065 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 
2348 C  CD2 . LEU A-2 27  ? 0.7139 0.8326 0.7641 -0.1139 0.0011  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 
2349 N  N   . GLY A-2 28  ? 0.6755 0.8050 0.7189 -0.1112 -0.0021 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 N   
2350 C  CA  . GLY A-2 28  ? 0.7002 0.8365 0.7428 -0.1109 -0.0064 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 CA  
2351 C  C   . GLY A-2 28  ? 0.7963 0.9402 0.8378 -0.1101 -0.0017 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 C   
2352 O  O   . GLY A-2 28  ? 0.7850 0.9369 0.8270 -0.1100 -0.0063 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2 O   
2353 N  N   . HIS A-2 29  ? 0.7663 0.9073 0.8060 -0.1094 0.0077  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 N   
2354 C  CA  . HIS A-2 29  ? 0.8192 0.9659 0.8568 -0.1086 0.0135  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CA  
2355 C  C   . HIS A-2 29  ? 0.8661 1.0196 0.9052 -0.1095 0.0117  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 C   
2356 O  O   . HIS A-2 29  ? 0.8619 1.0232 0.9004 -0.1090 0.0103  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 O   
2357 C  CB  . HIS A-2 29  ? 0.7784 0.9192 0.8133 -0.1077 0.0245  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CB  
2358 C  CG  . HIS A-2 29  ? 0.8281 0.9734 0.8598 -0.1069 0.0311  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CG  
2359 N  ND1 . HIS A-2 29  ? 0.7461 0.8978 0.7761 -0.1056 0.0294  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 ND1 
2360 C  CD2 . HIS A-2 29  ? 0.8384 0.9827 0.8680 -0.1071 0.0395  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CD2 
2361 C  CE1 . HIS A-2 29  ? 0.8899 1.0438 0.9166 -0.1049 0.0365  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CE1 
2362 N  NE2 . HIS A-2 29  ? 0.8570 1.0064 0.8833 -0.1059 0.0428  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 NE2 
2363 N  N   . ILE A-2 30  ? 0.7317 0.8825 0.7728 -0.1109 0.0118  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 N   
2364 C  CA  . ILE A-2 30  ? 0.6985 0.8560 0.7411 -0.1119 0.0101  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CA  
2365 C  C   . ILE A-2 30  ? 0.7251 0.8900 0.7698 -0.1119 0.0003  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 C   
2366 O  O   . ILE A-2 30  ? 0.8630 1.0364 0.9080 -0.1118 -0.0011 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 O   
2367 C  CB  . ILE A-2 30  ? 0.5451 0.6980 0.5897 -0.1134 0.0119  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CB  
2368 C  CG1 . ILE A-2 30  ? 0.6421 0.7917 0.6847 -0.1137 0.0223  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG1 
2369 C  CG2 . ILE A-2 30  ? 0.5585 0.7185 0.6057 -0.1145 0.0059  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG2 
2370 C  CD1 . ILE A-2 30  ? 0.8153 0.9561 0.8555 -0.1126 0.0293  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CD1 
2371 N  N   . SER A-2 31  ? 0.7873 0.9488 0.8331 -0.1119 -0.0062 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 N   
2372 C  CA  . SER A-2 31  ? 0.7812 0.9485 0.8287 -0.1119 -0.0154 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 CA  
2373 C  C   . SER A-2 31  ? 0.8321 1.0065 0.8786 -0.1106 -0.0173 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 C   
2374 O  O   . SER A-2 31  ? 0.8507 1.0332 0.8984 -0.1102 -0.0220 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 O   
2375 C  CB  . SER A-2 31  ? 0.8365 0.9971 0.8845 -0.1124 -0.0212 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 CB  
2376 O  OG  . SER A-2 31  ? 0.8849 1.0503 0.9335 -0.1121 -0.0294 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2 OG  
2377 N  N   . GLN A-2 32  ? 0.8429 1.0145 0.8872 -0.1098 -0.0134 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 N   
2378 C  CA  . GLN A-2 32  ? 0.7563 0.9342 0.7996 -0.1084 -0.0149 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CA  
2379 C  C   . GLN A-2 32  ? 0.8450 1.0293 0.8870 -0.1075 -0.0100 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 C   
2380 O  O   . GLN A-2 32  ? 0.9106 1.1022 0.9525 -0.1062 -0.0126 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 O   
2381 C  CB  . GLN A-2 32  ? 0.7527 0.9260 0.7937 -0.1076 -0.0118 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CB  
2382 C  CG  . GLN A-2 32  ? 0.8506 1.0222 0.8884 -0.1065 -0.0017 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CG  
2383 C  CD  . GLN A-2 32  ? 0.9451 1.1160 0.9806 -0.1051 0.0004  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CD  
2384 O  OE1 . GLN A-2 32  ? 0.9419 1.1132 0.9783 -0.1053 -0.0058 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 OE1 
2385 N  NE2 . GLN A-2 32  ? 0.9511 1.1210 0.9832 -0.1037 0.0093  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 NE2 
2386 N  N   . GLY A-2 33  ? 0.8004 0.9818 0.8415 -0.1082 -0.0029 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   
2387 C  CA  . GLY A-2 33  ? 0.7233 0.9098 0.7627 -0.1078 0.0022  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  
2388 C  C   . GLY A-2 33  ? 0.7947 0.9893 0.8367 -0.1083 -0.0031 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   
2389 O  O   . GLY A-2 33  ? 0.7637 0.9652 0.8047 -0.1075 -0.0019 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   
2390 N  N   . ILE A-2 34  ? 0.7939 0.9878 0.8389 -0.1094 -0.0089 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 N   
2391 C  CA  . ILE A-2 34  ? 0.8025 1.0042 0.8500 -0.1097 -0.0143 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CA  
2392 C  C   . ILE A-2 34  ? 0.8482 1.0574 0.8967 -0.1080 -0.0212 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 C   
2393 O  O   . ILE A-2 34  ? 0.7734 0.9911 0.8225 -0.1072 -0.0226 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 O   
2394 C  CB  . ILE A-2 34  ? 0.6900 0.8882 0.7400 -0.1111 -0.0182 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CB  
2395 C  CG1 . ILE A-2 34  ? 0.6678 0.8608 0.7175 -0.1127 -0.0113 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG1 
2396 C  CG2 . ILE A-2 34  ? 0.6701 0.8770 0.7227 -0.1110 -0.0248 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG2 
2397 C  CD1 . ILE A-2 34  ? 0.6803 0.8676 0.7319 -0.1139 -0.0140 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CD1 
2398 N  N   . ARG A-2 35  ? 0.9939 1.1996 1.0424 -0.1075 -0.0254 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 N   
2399 C  CA  . ARG A-2 35  ? 0.9542 1.1662 1.0036 -0.1060 -0.0317 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CA  
2400 C  C   . ARG A-2 35  ? 0.8164 1.0330 0.8638 -0.1041 -0.0279 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 C   
2401 O  O   . ARG A-2 35  ? 0.8692 1.0935 0.9175 -0.1025 -0.0318 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 O   
2402 C  CB  . ARG A-2 35  ? 1.0228 1.2295 1.0723 -0.1063 -0.0365 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CB  
2403 C  CG  . ARG A-2 35  ? 1.1368 1.3383 1.1877 -0.1079 -0.0411 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CG  
2404 C  CD  . ARG A-2 35  ? 1.2716 1.4651 1.3215 -0.1087 -0.0432 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CD  
2405 N  NE  . ARG A-2 35  ? 1.3720 1.5599 1.4227 -0.1101 -0.0477 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NE  
2406 C  CZ  . ARG A-2 35  ? 1.3273 1.5095 1.3773 -0.1109 -0.0522 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 CZ  
2407 N  NH1 . ARG A-2 35  ? 1.2852 1.4671 1.3341 -0.1107 -0.0530 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NH1 
2408 N  NH2 . ARG A-2 35  ? 1.3064 1.4831 1.3565 -0.1120 -0.0560 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2 NH2 
2409 N  N   . SER A-2 36  ? 0.6915 0.9031 0.7359 -0.1042 -0.0199 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 N   
2410 C  CA  . SER A-2 36  ? 0.5764 0.7910 0.6180 -0.1023 -0.0151 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CA  
2411 C  C   . SER A-2 36  ? 0.7236 0.9457 0.7650 -0.1017 -0.0136 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 C   
2412 O  O   . SER A-2 36  ? 0.8015 1.0281 0.8410 -0.0997 -0.0120 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 O   
2413 C  CB  . SER A-2 36  ? 0.5275 0.7344 0.5655 -0.1026 -0.0062 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CB  
2414 O  OG  . SER A-2 36  ? 0.6382 0.8476 0.6727 -0.1008 -0.0004 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 OG  
2415 N  N   . CYS A-2 37  ? 0.7543 0.9778 0.7975 -0.1033 -0.0142 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 N   
2416 C  CA  . CYS A-2 37  ? 0.7755 1.0066 0.8188 -0.1030 -0.0134 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 CA  
2417 C  C   . CYS A-2 37  ? 0.8425 1.0828 0.8880 -0.1009 -0.0208 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 C   
2418 O  O   . CYS A-2 37  ? 0.8839 1.1310 0.9287 -0.0994 -0.0198 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 O   
2419 C  CB  . CYS A-2 37  ? 0.7941 1.0251 0.8391 -0.1054 -0.0129 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 CB  
2420 S  SG  . CYS A-2 37  ? 0.7618 0.9837 0.8040 -0.1077 -0.0028 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A-2 SG  
2421 N  N   . ASP A-2 38  ? 0.8131 1.0533 0.8613 -0.1007 -0.0280 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 N   
2422 C  CA  . ASP A-2 38  ? 0.8113 1.0597 0.8619 -0.0986 -0.0352 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CA  
2423 C  C   . ASP A-2 38  ? 0.8243 1.0762 0.8732 -0.0959 -0.0342 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 C   
2424 O  O   . ASP A-2 38  ? 0.8552 1.1151 0.9056 -0.0937 -0.0383 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 O   
2425 C  CB  . ASP A-2 38  ? 0.8714 1.1171 0.9243 -0.0991 -0.0423 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CB  
2426 C  CG  . ASP A-2 38  ? 0.9728 1.2164 1.0274 -0.1011 -0.0446 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CG  
2427 O  OD1 . ASP A-2 38  ? 1.0244 1.2738 1.0802 -0.1011 -0.0445 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD1 
2428 O  OD2 . ASP A-2 38  ? 1.1098 1.3460 1.1645 -0.1026 -0.0464 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD2 
2429 N  N   . SER A-2 39  ? 0.7213 0.9674 0.7670 -0.0959 -0.0285 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 N   
2430 C  CA  . SER A-2 39  ? 0.5562 0.8049 0.5996 -0.0932 -0.0265 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 CA  
2431 C  C   . SER A-2 39  ? 0.6916 0.9462 0.7334 -0.0918 -0.0229 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 C   
2432 O  O   . SER A-2 39  ? 0.8694 1.1306 0.9115 -0.0891 -0.0255 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 O   
2433 C  CB  . SER A-2 39  ? 0.6165 0.8574 0.6562 -0.0935 -0.0201 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 CB  
2434 O  OG  . SER A-2 39  ? 0.7606 0.9960 0.8017 -0.0949 -0.0233 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 33  SER A-2 OG  
2435 N  N   . MSE A-2 40  ? 0.6757 0.9277 0.7156 -0.0937 -0.0171 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 N   
2436 C  CA  . MSE A-2 40  ? 0.7557 1.0124 0.7934 -0.0930 -0.0131 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CA  
2437 C  C   . MSE A-2 40  ? 0.7807 1.0462 0.8220 -0.0929 -0.0187 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 C   
2438 O  O   . MSE A-2 40  ? 0.7023 0.9748 0.7431 -0.0909 -0.0190 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 O   
2439 C  CB  . MSE A-2 40  ? 0.7203 0.9706 0.7542 -0.0954 -0.0041 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CB  
2440 C  CG  . MSE A-2 40  ? 0.7745 1.0181 0.8030 -0.0944 0.0034  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CG  
2441 SE SE  . MSE A-2 40  ? 1.1030 1.3527 1.1280 -0.0900 0.0045  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 SE  
2442 C  CE  . MSE A-2 40  ? 1.0127 1.2522 1.0310 -0.0891 0.0143  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 34  MSE A-2 CE  
2443 N  N   . ILE A-2 41  ? 0.6742 0.9394 0.7190 -0.0949 -0.0229 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 N   
2444 C  CA  . ILE A-2 41  ? 0.6730 0.9468 0.7215 -0.0947 -0.0284 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CA  
2445 C  C   . ILE A-2 41  ? 0.6875 0.9692 0.7380 -0.0911 -0.0345 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 C   
2446 O  O   . ILE A-2 41  ? 0.6212 0.9114 0.6725 -0.0895 -0.0358 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 O   
2447 C  CB  . ILE A-2 41  ? 0.6327 0.9039 0.6843 -0.0968 -0.0326 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CB  
2448 C  CG1 . ILE A-2 41  ? 0.6702 0.9351 0.7205 -0.1001 -0.0269 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CG1 
2449 C  CG2 . ILE A-2 41  ? 0.5238 0.8045 0.5790 -0.0958 -0.0389 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CG2 
2450 C  CD1 . ILE A-2 41  ? 0.6385 0.8982 0.6911 -0.1020 -0.0301 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 35  ILE A-2 CD1 
2451 N  N   . LEU A-2 42  ? 0.7528 1.0318 0.8041 -0.0899 -0.0382 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 N   
2452 C  CA  . LEU A-2 42  ? 0.6851 0.9709 0.7384 -0.0866 -0.0439 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CA  
2453 C  C   . LEU A-2 42  ? 0.6907 0.9800 0.7412 -0.0838 -0.0403 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 C   
2454 O  O   . LEU A-2 42  ? 0.7942 1.0917 0.8463 -0.0809 -0.0434 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 O   
2455 C  CB  . LEU A-2 42  ? 0.5669 0.8484 0.6212 -0.0865 -0.0483 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CB  
2456 C  CG  . LEU A-2 42  ? 0.5179 0.8061 0.5748 -0.0833 -0.0550 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CG  
2457 C  CD1 . LEU A-2 42  ? 0.4982 0.7925 0.5587 -0.0830 -0.0609 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD1 
2458 C  CD2 . LEU A-2 42  ? 0.4211 0.7045 0.4782 -0.0834 -0.0578 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD2 
2459 N  N   . PHE A-2 43  ? 0.6017 0.8844 0.6480 -0.0844 -0.0334 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 N   
2460 C  CA  . PHE A-2 43  ? 0.6048 0.8894 0.6476 -0.0817 -0.0290 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CA  
2461 C  C   . PHE A-2 43  ? 0.6353 0.9262 0.6773 -0.0813 -0.0270 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 C   
2462 O  O   . PHE A-2 43  ? 0.7149 1.0122 0.7566 -0.0780 -0.0284 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 O   
2463 C  CB  . PHE A-2 43  ? 0.5611 0.8369 0.5988 -0.0827 -0.0211 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CB  
2464 C  CG  . PHE A-2 43  ? 0.6130 0.8895 0.6459 -0.0802 -0.0154 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CG  
2465 C  CD1 . PHE A-2 43  ? 0.5724 0.8522 0.6050 -0.0764 -0.0175 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD1 
2466 C  CD2 . PHE A-2 43  ? 0.6074 0.8812 0.6358 -0.0817 -0.0078 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD2 
2467 C  CE1 . PHE A-2 43  ? 0.5450 0.8250 0.5726 -0.0738 -0.0121 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE1 
2468 C  CE2 . PHE A-2 43  ? 0.5948 0.8685 0.6180 -0.0793 -0.0023 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE2 
2469 C  CZ  . PHE A-2 43  ? 0.6314 0.9081 0.6541 -0.0753 -0.0045 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CZ  
2470 N  N   . PHE A-2 44  ? 0.6128 0.9018 0.6543 -0.0846 -0.0239 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 N   
2471 C  CA  . PHE A-2 44  ? 0.6284 0.9233 0.6690 -0.0849 -0.0219 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CA  
2472 C  C   . PHE A-2 44  ? 0.6528 0.9585 0.6978 -0.0826 -0.0291 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 C   
2473 O  O   . PHE A-2 44  ? 0.6008 0.9133 0.6450 -0.0806 -0.0286 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 O   
2474 C  CB  . PHE A-2 44  ? 0.7381 1.0295 0.7785 -0.0892 -0.0184 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CB  
2475 C  CG  . PHE A-2 44  ? 0.7432 1.0249 0.7785 -0.0914 -0.0097 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CG  
2476 C  CD1 . PHE A-2 44  ? 0.7573 1.0325 0.7929 -0.0950 -0.0069 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD1 
2477 C  CD2 . PHE A-2 44  ? 0.7331 1.0123 0.7631 -0.0896 -0.0040 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD2 
2478 C  CE1 . PHE A-2 44  ? 0.7519 1.0181 0.7827 -0.0967 0.0015  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE1 
2479 C  CE2 . PHE A-2 44  ? 0.7507 1.0208 0.7755 -0.0914 0.0046  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE2 
2480 C  CZ  . PHE A-2 44  ? 0.7487 1.0124 0.7741 -0.0949 0.0074  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CZ  
2481 N  N   . LYS A-2 45  ? 0.6698 0.9770 0.7194 -0.0827 -0.0357 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 N   
2482 C  CA  . LYS A-2 45  ? 0.6798 0.9969 0.7336 -0.0803 -0.0425 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CA  
2483 C  C   . LYS A-2 45  ? 0.7346 1.0565 0.7886 -0.0757 -0.0451 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 C   
2484 O  O   . LYS A-2 45  ? 0.7719 1.1021 0.8265 -0.0731 -0.0462 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 O   
2485 C  CB  . LYS A-2 45  ? 0.6287 0.9446 0.6863 -0.0814 -0.0484 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CB  
2486 C  CG  . LYS A-2 45  ? 0.6470 0.9727 0.7086 -0.0788 -0.0552 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CG  
2487 C  CD  . LYS A-2 45  ? 0.6796 1.0029 0.7440 -0.0802 -0.0603 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CD  
2488 C  CE  . LYS A-2 45  ? 0.7894 1.1226 0.8573 -0.0777 -0.0662 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 CE  
2489 N  NZ  . LYS A-2 45  ? 0.9183 1.2487 0.9882 -0.0777 -0.0719 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A-2 NZ  
2490 N  N   . GLN A-2 46  ? 0.7243 1.0409 0.7778 -0.0746 -0.0460 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 N   
2491 C  CA  . GLN A-2 46  ? 0.6700 0.9907 0.7240 -0.0703 -0.0487 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CA  
2492 C  C   . GLN A-2 46  ? 0.6311 0.9534 0.6811 -0.0680 -0.0433 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 C   
2493 O  O   . GLN A-2 46  ? 0.6480 0.9774 0.6990 -0.0641 -0.0457 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 O   
2494 C  CB  . GLN A-2 46  ? 0.5293 0.8436 0.5832 -0.0702 -0.0500 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CB  
2495 C  CG  . GLN A-2 46  ? 0.5207 0.8333 0.5782 -0.0720 -0.0559 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CG  
2496 C  CD  . GLN A-2 46  ? 0.7153 1.0259 0.7739 -0.0706 -0.0597 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CD  
2497 O  OE1 . GLN A-2 46  ? 0.6713 0.9745 0.7289 -0.0730 -0.0591 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 OE1 
2498 N  NE2 . GLN A-2 46  ? 0.7694 1.0869 0.8301 -0.0666 -0.0637 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 NE2 
2499 N  N   . ARG A-2 47  ? 0.5747 0.8900 0.6199 -0.0704 -0.0360 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 N   
2500 C  CA  . ARG A-2 47  ? 0.5627 0.8781 0.6029 -0.0689 -0.0300 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CA  
2501 C  C   . ARG A-2 47  ? 0.6513 0.9752 0.6923 -0.0683 -0.0306 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 C   
2502 O  O   . ARG A-2 47  ? 0.6800 1.0082 0.7190 -0.0651 -0.0296 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 O   
2503 C  CB  . ARG A-2 47  ? 0.5614 0.8671 0.5962 -0.0721 -0.0216 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CB  
2504 C  CG  . ARG A-2 47  ? 0.6638 0.9685 0.6925 -0.0714 -0.0145 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CG  
2505 C  CD  . ARG A-2 47  ? 0.6302 0.9330 0.6552 -0.0673 -0.0124 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CD  
2506 N  NE  . ARG A-2 47  ? 0.6841 0.9794 0.7015 -0.0682 -0.0030 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NE  
2507 C  CZ  . ARG A-2 47  ? 0.7208 1.0173 0.7336 -0.0677 0.0015  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 CZ  
2508 N  NH1 . ARG A-2 47  ? 0.8178 1.1232 0.8332 -0.0664 -0.0026 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH1 
2509 N  NH2 . ARG A-2 47  ? 0.7154 1.0041 0.7206 -0.0686 0.0104  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A-2 NH2 
2510 N  N   . SER A-2 48  ? 0.7500 1.0763 0.7937 -0.0715 -0.0324 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 N   
2511 C  CA  . SER A-2 48  ? 0.6704 1.0057 0.7154 -0.0712 -0.0335 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CA  
2512 C  C   . SER A-2 48  ? 0.6774 1.0226 0.7265 -0.0665 -0.0402 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 C   
2513 O  O   . SER A-2 48  ? 0.6666 1.0186 0.7148 -0.0639 -0.0398 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 O   
2514 C  CB  . SER A-2 48  ? 0.6398 0.9760 0.6874 -0.0754 -0.0346 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 CB  
2515 O  OG  . SER A-2 48  ? 0.6756 1.0179 0.7288 -0.0740 -0.0421 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 42  SER A-2 OG  
2516 N  N   . GLU A-2 49  ? 0.6383 0.9839 0.6916 -0.0653 -0.0461 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 N   
2517 C  CA  . GLU A-2 49  ? 0.7246 1.0791 0.7821 -0.0608 -0.0525 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CA  
2518 C  C   . GLU A-2 49  ? 0.8410 1.1964 0.8965 -0.0562 -0.0517 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 C   
2519 O  O   . GLU A-2 49  ? 0.9645 1.3284 1.0222 -0.0520 -0.0549 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 O   
2520 C  CB  . GLU A-2 49  ? 0.7060 1.0590 0.7676 -0.0611 -0.0585 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CB  
2521 N  N   . LEU A-2 50  ? 0.7458 1.0927 0.7971 -0.0569 -0.0470 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   
2522 C  CA  . LEU A-2 50  ? 0.6382 0.9848 0.6869 -0.0526 -0.0454 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  
2523 C  C   . LEU A-2 50  ? 0.7676 1.1179 0.8126 -0.0508 -0.0413 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   
2524 O  O   . LEU A-2 50  ? 0.7123 1.0681 0.7577 -0.0459 -0.0431 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   
2525 C  CB  . LEU A-2 50  ? 0.5428 0.8792 0.5876 -0.0540 -0.0410 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  
2526 C  CG  . LEU A-2 50  ? 0.6277 0.9625 0.6688 -0.0498 -0.0381 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  
2527 C  CD1 . LEU A-2 50  ? 0.5780 0.9190 0.6236 -0.0450 -0.0448 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 
2528 C  CD2 . LEU A-2 50  ? 0.6420 0.9666 0.6787 -0.0517 -0.0329 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 
2529 N  N   . GLU A-2 51  ? 0.7874 1.1346 0.8287 -0.0547 -0.0358 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 N   
2530 C  CA  . GLU A-2 51  ? 0.7888 1.1382 0.8255 -0.0539 -0.0313 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CA  
2531 C  C   . GLU A-2 51  ? 0.7926 1.1539 0.8332 -0.0516 -0.0359 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 C   
2532 O  O   . GLU A-2 51  ? 0.8432 1.2087 0.8814 -0.0485 -0.0346 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 O   
2533 C  CB  . GLU A-2 51  ? 0.7758 1.1187 0.8077 -0.0592 -0.0242 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CB  
2534 C  CG  . GLU A-2 51  ? 0.7830 1.1141 0.8099 -0.0610 -0.0182 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CG  
2535 C  CD  . GLU A-2 51  ? 0.8967 1.2244 0.9179 -0.0571 -0.0140 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 CD  
2536 O  OE1 . GLU A-2 51  ? 1.0087 1.3416 1.0282 -0.0542 -0.0138 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE1 
2537 O  OE2 . GLU A-2 51  ? 0.9180 1.2378 0.9364 -0.0569 -0.0108 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A-2 OE2 
2538 N  N   . LYS A-2 52  ? 0.7975 1.1641 0.8437 -0.0531 -0.0410 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N   
2539 C  CA  . LYS A-2 52  ? 0.7383 1.1168 0.7885 -0.0508 -0.0456 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA  
2540 C  C   . LYS A-2 52  ? 0.7762 1.1605 0.8290 -0.0443 -0.0500 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C   
2541 O  O   . LYS A-2 52  ? 0.8684 1.2605 0.9213 -0.0409 -0.0506 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O   
2542 C  CB  . LYS A-2 52  ? 0.7519 1.1339 0.8073 -0.0535 -0.0500 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB  
2543 C  CG  . LYS A-2 52  ? 0.7620 1.1567 0.8215 -0.0511 -0.0545 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG  
2544 C  CD  . LYS A-2 52  ? 0.8410 1.2386 0.9057 -0.0523 -0.0596 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD  
2545 C  CE  . LYS A-2 52  ? 0.9386 1.3494 1.0071 -0.0498 -0.0635 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE  
2546 N  NZ  . LYS A-2 52  ? 0.9515 1.3646 1.0242 -0.0509 -0.0680 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ  
2547 N  N   . ASP A-2 53  ? 0.7418 1.1222 0.7967 -0.0427 -0.0530 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 N   
2548 C  CA  . ASP A-2 53  ? 0.7304 1.1157 0.7881 -0.0366 -0.0572 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CA  
2549 C  C   . ASP A-2 53  ? 0.7139 1.0970 0.7667 -0.0331 -0.0530 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 C   
2550 O  O   . ASP A-2 53  ? 0.7292 1.1189 0.7833 -0.0277 -0.0553 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 O   
2551 C  CB  . ASP A-2 53  ? 0.7505 1.1315 0.8113 -0.0363 -0.0612 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CB  
2552 C  CG  . ASP A-2 53  ? 0.8565 1.2384 0.9214 -0.0397 -0.0651 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CG  
2553 O  OD1 . ASP A-2 53  ? 0.8336 1.2216 0.8999 -0.0410 -0.0658 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD1 
2554 O  OD2 . ASP A-2 53  ? 0.9550 1.3316 1.0214 -0.0410 -0.0675 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD2 
2555 N  N   . TYR A-2 54  ? 0.6441 1.0177 0.6908 -0.0360 -0.0466 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   
2556 C  CA  . TYR A-2 54  ? 0.5435 0.9138 0.5844 -0.0330 -0.0417 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  
2557 C  C   . TYR A-2 54  ? 0.6053 0.9818 0.6439 -0.0318 -0.0399 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   
2558 O  O   . TYR A-2 54  ? 0.6101 0.9901 0.6474 -0.0266 -0.0401 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   
2559 C  CB  . TYR A-2 54  ? 0.4783 0.8369 0.5128 -0.0367 -0.0346 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  
2560 C  CG  . TYR A-2 54  ? 0.5025 0.8565 0.5300 -0.0335 -0.0291 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  
2561 C  CD1 . TYR A-2 54  ? 0.6077 0.9594 0.6350 -0.0291 -0.0299 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 
2562 C  CD2 . TYR A-2 54  ? 0.6106 0.9624 0.6316 -0.0349 -0.0228 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 
2563 C  CE1 . TYR A-2 54  ? 0.5968 0.9440 0.6173 -0.0259 -0.0246 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 
2564 C  CE2 . TYR A-2 54  ? 0.6607 1.0075 0.6745 -0.0319 -0.0174 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 
2565 C  CZ  . TYR A-2 54  ? 0.5904 0.9348 0.6039 -0.0272 -0.0182 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  
2566 O  OH  . TYR A-2 54  ? 0.5530 0.8923 0.5591 -0.0240 -0.0126 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  
2567 N  N   . ALA A-2 55  ? 0.5879 0.9659 0.6259 -0.0366 -0.0381 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N   
2568 C  CA  . ALA A-2 55  ? 0.5309 0.9152 0.5667 -0.0363 -0.0363 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA  
2569 C  C   . ALA A-2 55  ? 0.5950 0.9918 0.6366 -0.0313 -0.0427 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C   
2570 O  O   . ALA A-2 55  ? 0.7238 1.1255 0.7635 -0.0275 -0.0421 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O   
2571 C  CB  . ALA A-2 55  ? 0.4774 0.8614 0.5123 -0.0428 -0.0336 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB  
2572 N  N   . ARG A-2 56  ? 0.5950 0.9968 0.6435 -0.0312 -0.0487 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 N   
2573 C  CA  . ARG A-2 56  ? 0.6261 1.0398 0.6803 -0.0266 -0.0546 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CA  
2574 C  C   . ARG A-2 56  ? 0.6770 1.0923 0.7320 -0.0195 -0.0568 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 C   
2575 O  O   . ARG A-2 56  ? 0.8138 1.2379 0.8704 -0.0148 -0.0587 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 O   
2576 C  CB  . ARG A-2 56  ? 0.7799 1.1971 0.8404 -0.0281 -0.0600 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CB  
2577 C  CG  . ARG A-2 56  ? 1.0351 1.4551 1.0962 -0.0336 -0.0592 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CG  
2578 C  CD  . ARG A-2 56  ? 1.1860 1.6095 1.2430 -0.0352 -0.0548 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CD  
2579 N  NE  . ARG A-2 56  ? 1.2939 1.7235 1.3527 -0.0393 -0.0553 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NE  
2580 C  CZ  . ARG A-2 56  ? 1.3139 1.7561 1.3764 -0.0370 -0.0587 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 CZ  
2581 N  NH1 . ARG A-2 56  ? 1.2751 1.7248 1.3398 -0.0305 -0.0618 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH1 
2582 N  NH2 . ARG A-2 56  ? 1.3285 1.7761 1.3925 -0.0410 -0.0589 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A-2 NH2 
2583 N  N   . ARG A-2 57  ? 0.6745 1.0817 0.7287 -0.0188 -0.0564 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   
2584 C  CA  . ARG A-2 57  ? 0.6870 1.0952 0.7422 -0.0122 -0.0586 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
2585 C  C   . ARG A-2 57  ? 0.7167 1.1220 0.7654 -0.0094 -0.0535 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   
2586 O  O   . ARG A-2 57  ? 0.8236 1.2331 0.8731 -0.0031 -0.0552 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   
2587 C  CB  . ARG A-2 57  ? 0.7879 1.1889 0.8444 -0.0126 -0.0601 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
2588 C  CG  . ARG A-2 57  ? 0.9422 1.3461 1.0016 -0.0058 -0.0638 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
2589 C  CD  . ARG A-2 57  ? 1.0228 1.4204 1.0839 -0.0068 -0.0657 0.0056  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
2590 N  NE  . ARG A-2 57  ? 1.0836 1.4813 1.1452 -0.0008 -0.0670 0.0180  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
2591 C  CZ  . ARG A-2 57  ? 1.1453 1.5385 1.2082 -0.0006 -0.0687 0.0287  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
2592 N  NH1 . ARG A-2 57  ? 1.1211 1.5091 1.1849 -0.0060 -0.0694 0.0282  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
2593 N  NH2 . ARG A-2 57  ? 1.2244 1.6185 1.2879 0.0051  -0.0699 0.0398  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
2594 N  N   . LEU A-2 58  ? 0.6735 1.0713 0.7155 -0.0140 -0.0470 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 N   
2595 C  CA  . LEU A-2 58  ? 0.5987 0.9929 0.6333 -0.0120 -0.0414 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CA  
2596 C  C   . LEU A-2 58  ? 0.6766 1.0804 0.7115 -0.0099 -0.0423 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 C   
2597 O  O   . LEU A-2 58  ? 0.7039 1.1093 0.7358 -0.0049 -0.0412 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 O   
2598 C  CB  . LEU A-2 58  ? 0.5158 0.8993 0.5428 -0.0177 -0.0338 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CB  
2599 C  CG  . LEU A-2 58  ? 0.4751 0.8531 0.4932 -0.0162 -0.0271 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CG  
2600 C  CD1 . LEU A-2 58  ? 0.4434 0.8180 0.4597 -0.0099 -0.0270 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD1 
2601 C  CD2 . LEU A-2 58  ? 0.5235 0.8911 0.5342 -0.0224 -0.0195 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD2 
2602 N  N   . GLY A-2 59  ? 0.6842 1.0946 0.7225 -0.0137 -0.0443 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N   
2603 C  CA  . GLY A-2 59  ? 0.6434 1.0644 0.6827 -0.0122 -0.0456 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA  
2604 C  C   . GLY A-2 59  ? 0.6321 1.0626 0.6770 -0.0046 -0.0513 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C   
2605 O  O   . GLY A-2 59  ? 0.6796 1.1158 0.7229 -0.0005 -0.0510 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O   
2606 N  N   . ALA A-2 60  ? 0.6062 1.0381 0.6573 -0.0026 -0.0564 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 N   
2607 C  CA  . ALA A-2 60  ? 0.5831 1.0232 0.6398 0.0048  -0.0617 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CA  
2608 C  C   . ALA A-2 60  ? 0.6635 1.0996 0.7166 0.0106  -0.0599 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 C   
2609 O  O   . ALA A-2 60  ? 0.6875 1.1308 0.7429 0.0172  -0.0624 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 O   
2610 C  CB  . ALA A-2 60  ? 0.5154 0.9560 0.5786 0.0049  -0.0669 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A-2 CB  
2611 N  N   . ILE A-2 61  ? 0.6968 1.1213 0.7442 0.0085  -0.0553 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   
2612 C  CA  . ILE A-2 61  ? 0.6266 1.0460 0.6697 0.0137  -0.0529 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  
2613 C  C   . ILE A-2 61  ? 0.6923 1.1126 0.7290 0.0154  -0.0486 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   
2614 O  O   . ILE A-2 61  ? 0.7654 1.1887 0.8015 0.0221  -0.0494 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   
2615 C  CB  . ILE A-2 61  ? 0.5034 0.9103 0.5418 0.0108  -0.0488 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  
2616 C  CG1 . ILE A-2 61  ? 0.5798 0.9863 0.6246 0.0116  -0.0537 0.0041  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 
2617 C  CG2 . ILE A-2 61  ? 0.4162 0.8167 0.4474 0.0151  -0.0441 0.0020  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 
2618 C  CD1 . ILE A-2 61  ? 0.7172 1.1125 0.7582 0.0082  -0.0502 0.0105  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 
2619 N  N   . THR A-2 62  ? 0.7587 1.1764 0.7904 0.0092  -0.0442 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 N   
2620 C  CA  . THR A-2 62  ? 0.8399 1.2587 0.8653 0.0098  -0.0402 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CA  
2621 C  C   . THR A-2 62  ? 0.8713 1.3039 0.9020 0.0137  -0.0449 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 C   
2622 O  O   . THR A-2 62  ? 0.8392 1.2746 0.8659 0.0168  -0.0432 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 O   
2623 C  CB  . THR A-2 62  ? 0.8165 1.2297 0.8358 0.0016  -0.0345 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CB  
2624 O  OG1 . THR A-2 62  ? 0.8344 1.2549 0.8595 -0.0031 -0.0377 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 OG1 
2625 C  CG2 . THR A-2 62  ? 0.7428 1.1425 0.7567 -0.0020 -0.0292 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 56  THR A-2 CG2 
2626 N  N   . GLY A-2 63  ? 0.8932 1.3343 0.9324 0.0136  -0.0507 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 N   
2627 C  CA  . GLY A-2 63  ? 0.8360 1.2908 0.8809 0.0179  -0.0555 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 CA  
2628 C  C   . GLY A-2 63  ? 0.8531 1.3111 0.9000 0.0271  -0.0581 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 C   
2629 O  O   . GLY A-2 63  ? 0.9230 1.3884 0.9695 0.0316  -0.0586 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A-2 O   
2630 N  N   . LYS A-2 64  ? 0.7377 1.1903 0.7868 0.0299  -0.0597 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 N   
2631 C  CA  . LYS A-2 64  ? 0.6506 1.1053 0.7017 0.0386  -0.0621 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CA  
2632 C  C   . LYS A-2 64  ? 0.7209 1.1687 0.7635 0.0414  -0.0569 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 C   
2633 O  O   . LYS A-2 64  ? 0.8046 1.2563 0.8475 0.0488  -0.0581 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 O   
2634 C  CB  . LYS A-2 64  ? 0.5791 1.0295 0.6346 0.0403  -0.0651 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CB  
2635 N  N   . LEU A-2 65  ? 0.7260 1.1635 0.7607 0.0355  -0.0510 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   
2636 C  CA  . LEU A-2 65  ? 0.7021 1.1318 0.7274 0.0374  -0.0452 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  
2637 C  C   . LEU A-2 65  ? 0.7582 1.1944 0.7804 0.0384  -0.0440 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   
2638 O  O   . LEU A-2 65  ? 0.8075 1.2426 0.8251 0.0440  -0.0423 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   
2639 C  CB  . LEU A-2 65  ? 0.5963 1.0130 0.6136 0.0307  -0.0387 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  
2640 C  CG  . LEU A-2 65  ? 0.5836 0.9910 0.5898 0.0318  -0.0316 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  
2641 C  CD1 . LEU A-2 65  ? 0.5140 0.9194 0.5192 0.0405  -0.0323 0.0023  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 
2642 C  CD2 . LEU A-2 65  ? 0.5361 0.9309 0.5350 0.0251  -0.0250 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 
2643 N  N   . ASP A-2 66  ? 0.7441 1.1872 0.7686 0.0330  -0.0450 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 N   
2644 C  CA  . ASP A-2 66  ? 0.8088 1.2595 0.8308 0.0331  -0.0442 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CA  
2645 C  C   . ASP A-2 66  ? 0.7238 1.1857 0.7514 0.0419  -0.0491 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 C   
2646 O  O   . ASP A-2 66  ? 0.6133 1.0763 0.6362 0.0460  -0.0474 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 O   
2647 C  CB  . ASP A-2 66  ? 0.9029 1.3600 0.9276 0.0256  -0.0449 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CB  
2648 C  CG  . ASP A-2 66  ? 1.0053 1.4679 1.0254 0.0237  -0.0426 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 CG  
2649 O  OD1 . ASP A-2 66  ? 1.0494 1.5226 1.0724 0.0295  -0.0457 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD1 
2650 O  OD2 . ASP A-2 66  ? 1.0207 1.4774 1.0344 0.0165  -0.0376 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 60  ASP A-2 OD2 
2651 N  N   . LYS A-2 67  ? 0.7143 1.1842 0.7515 0.0449  -0.0551 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 N   
2652 C  CA  . LYS A-2 67  ? 0.5926 1.0734 0.6359 0.0535  -0.0599 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CA  
2653 C  C   . LYS A-2 67  ? 0.7053 1.1804 0.7458 0.0613  -0.0590 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 C   
2654 O  O   . LYS A-2 67  ? 0.8925 1.3740 0.9337 0.0684  -0.0604 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 O   
2655 C  CB  . LYS A-2 67  ? 0.5040 0.9927 0.5576 0.0548  -0.0659 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 61  LYS A-2 CB  
2656 N  N   . ASP A-2 68  ? 0.6861 1.1492 0.7233 0.0602  -0.0566 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 N   
2657 C  CA  . ASP A-2 68  ? 0.6900 1.1470 0.7244 0.0675  -0.0556 0.0015  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CA  
2658 C  C   . ASP A-2 68  ? 0.6594 1.1106 0.6835 0.0687  -0.0500 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 C   
2659 O  O   . ASP A-2 68  ? 0.7110 1.1631 0.7338 0.0766  -0.0503 0.0056  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 O   
2660 C  CB  . ASP A-2 68  ? 0.7584 1.2048 0.7920 0.0656  -0.0544 0.0118  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CB  
2661 C  CG  . ASP A-2 68  ? 0.8045 1.2562 0.8484 0.0674  -0.0606 0.0182  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 CG  
2662 O  OD1 . ASP A-2 68  ? 0.7278 1.1904 0.7787 0.0675  -0.0650 0.0121  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 OD1 
2663 O  OD2 . ASP A-2 68  ? 0.8965 1.3415 0.9410 0.0685  -0.0608 0.0293  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A-2 OD2 
2664 N  N   . ILE A-2 69  ? 0.6381 1.0831 0.6546 0.0610  -0.0448 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 N   
2665 C  CA  . ILE A-2 69  ? 0.7096 1.1487 0.7155 0.0612  -0.0391 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CA  
2666 C  C   . ILE A-2 69  ? 0.7672 1.2177 0.7747 0.0658  -0.0416 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 C   
2667 O  O   . ILE A-2 69  ? 0.8926 1.3409 0.8948 0.0717  -0.0398 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 O   
2668 C  CB  . ILE A-2 69  ? 0.7166 1.1482 0.7148 0.0513  -0.0333 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CB  
2669 C  CG1 . ILE A-2 69  ? 0.7109 1.1291 0.7049 0.0479  -0.0292 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG1 
2670 C  CG2 . ILE A-2 69  ? 0.6978 1.1260 0.6857 0.0508  -0.0281 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG2 
2671 C  CD1 . ILE A-2 69  ? 0.7553 1.1659 0.7426 0.0383  -0.0235 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CD1 
2672 N  N   . GLY A-2 70  ? 0.7061 1.1690 0.7209 0.0633  -0.0458 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 N   
2673 C  CA  . GLY A-2 70  ? 0.7180 1.1935 0.7353 0.0675  -0.0485 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 CA  
2674 C  C   . GLY A-2 70  ? 0.8318 1.3137 0.8553 0.0783  -0.0530 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 C   
2675 O  O   . GLY A-2 70  ? 0.8633 1.3484 0.8840 0.0842  -0.0526 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A-2 O   
2676 N  N   . THR A-2 71  ? 0.8559 1.3395 0.8876 0.0809  -0.0571 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   
2677 C  CA  . THR A-2 71  ? 0.8703 1.3594 0.9084 0.0911  -0.0614 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  
2678 C  C   . THR A-2 71  ? 0.8315 1.3101 0.8628 0.0970  -0.0582 0.0039  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   
2679 O  O   . THR A-2 71  ? 0.8422 1.3235 0.8710 0.1037  -0.0579 0.0048  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   
2680 C  CB  . THR A-2 71  ? 0.8845 1.3759 0.9320 0.0918  -0.0661 0.0004  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  
2681 O  OG1 . THR A-2 71  ? 0.9480 1.4490 1.0015 0.0869  -0.0690 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 
2682 C  CG2 . THR A-2 71  ? 0.7741 1.2709 0.8280 0.1024  -0.0702 0.0110  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 
2683 N  N   . ASN A-2 72  ? 0.7967 1.2633 0.8247 0.0946  -0.0557 0.0123  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 N   
2684 C  CA  . ASN A-2 72  ? 0.7948 1.2500 0.8149 0.0991  -0.0517 0.0224  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CA  
2685 C  C   . ASN A-2 72  ? 0.8508 1.2976 0.8586 0.0944  -0.0449 0.0150  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 C   
2686 O  O   . ASN A-2 72  ? 0.9495 1.3855 0.9508 0.0879  -0.0402 0.0147  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 O   
2687 C  CB  . ASN A-2 72  ? 0.8615 1.3074 0.8822 0.0978  -0.0511 0.0338  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CB  
2688 C  CG  . ASN A-2 72  ? 0.9469 1.4003 0.9794 0.1007  -0.0576 0.0401  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 CG  
2689 O  OD1 . ASN A-2 72  ? 0.8527 1.3160 0.8921 0.1078  -0.0622 0.0420  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 OD1 
2690 N  ND2 . ASN A-2 72  ? 0.9576 1.4064 0.9924 0.0952  -0.0580 0.0433  ? ? ? ? ? ? 66  ASN A-2 ND2 
2691 N  N   . MSE A-2 73  ? 0.8832 1.3351 0.8879 0.0977  -0.0444 0.0090  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 N   
2692 C  CA  . MSE A-2 73  ? 0.9653 1.4096 0.9580 0.0935  -0.0381 0.0016  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CA  
2693 C  C   . MSE A-2 73  ? 0.9208 1.3494 0.9032 0.0957  -0.0324 0.0119  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 C   
2694 O  O   . MSE A-2 73  ? 0.9297 1.3558 0.9141 0.1034  -0.0339 0.0250  ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 O   
2695 C  CB  . MSE A-2 73  ? 1.1381 1.5912 1.1296 0.0979  -0.0393 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CB  
2696 C  CG  . MSE A-2 73  ? 1.1954 1.6642 1.1954 0.0951  -0.0439 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CG  
2697 SE SE  . MSE A-2 73  ? 2.3011 2.7816 2.2994 0.1009  -0.0451 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 SE  
2698 C  CE  . MSE A-2 73  ? 1.4344 1.9186 1.4401 0.1159  -0.0499 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 67  MSE A-2 CE  
2699 N  N   . ASP A-2 74  ? 0.8385 1.2567 0.8099 0.0888  -0.0257 0.0061  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 N   
2700 C  CA  . ASP A-2 74  ? 0.7031 1.1059 0.6632 0.0904  -0.0192 0.0149  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CA  
2701 C  C   . ASP A-2 74  ? 0.7114 1.1076 0.6586 0.0871  -0.0129 0.0060  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 C   
2702 O  O   . ASP A-2 74  ? 0.7757 1.1792 0.7233 0.0823  -0.0136 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 O   
2703 C  CB  . ASP A-2 74  ? 0.7339 1.1275 0.6929 0.0847  -0.0163 0.0196  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CB  
2704 C  CG  . ASP A-2 74  ? 0.7727 1.1542 0.7254 0.0900  -0.0125 0.0346  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 CG  
2705 O  OD1 . ASP A-2 74  ? 0.8048 1.1786 0.7471 0.0938  -0.0078 0.0373  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 OD1 
2706 O  OD2 . ASP A-2 74  ? 0.7894 1.1693 0.7474 0.0903  -0.0143 0.0438  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A-2 OD2 
2707 N  N   . TYR A-2 75  ? 0.7280 1.1104 0.6635 0.0896  -0.0066 0.0134  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 N   
2708 C  CA  . TYR A-2 75  ? 0.6740 1.0496 0.5965 0.0884  -0.0007 0.0069  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CA  
2709 C  C   . TYR A-2 75  ? 0.6747 1.0368 0.5855 0.0797  0.0076  0.0021  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 C   
2710 O  O   . TYR A-2 75  ? 0.7135 1.0675 0.6233 0.0774  0.0103  0.0089  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 O   
2711 C  CB  . TYR A-2 75  ? 0.5464 0.9157 0.4626 0.0986  0.0009  0.0184  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CB  
2712 C  CG  . TYR A-2 75  ? 0.5717 0.9309 0.4725 0.0974  0.0080  0.0135  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CG  
2713 C  CD1 . TYR A-2 75  ? 0.5651 0.9317 0.4644 0.0973  0.0066  0.0028  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD1 
2714 C  CD2 . TYR A-2 75  ? 0.6451 0.9872 0.5324 0.0961  0.0163  0.0194  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD2 
2715 C  CE1 . TYR A-2 75  ? 0.6129 0.9699 0.4977 0.0959  0.0130  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE1 
2716 C  CE2 . TYR A-2 75  ? 0.7706 1.1026 0.6430 0.0948  0.0231  0.0148  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE2 
2717 C  CZ  . TYR A-2 75  ? 0.7811 1.1204 0.6522 0.0945  0.0213  0.0040  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CZ  
2718 O  OH  . TYR A-2 75  ? 0.9135 1.2426 0.7695 0.0930  0.0280  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 OH  
2719 N  N   . GLY A-2 76  ? 0.6587 1.0186 0.5606 0.0749  0.0117  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 N   
2720 C  CA  . GLY A-2 76  ? 0.7516 1.0973 0.6399 0.0676  0.0206  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 CA  
2721 C  C   . GLY A-2 76  ? 0.8080 1.1479 0.6974 0.0604  0.0235  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 C   
2722 O  O   . GLY A-2 76  ? 0.8198 1.1690 0.7208 0.0571  0.0182  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 O   
2723 N  N   . LYS A-2 77  ? 0.8316 1.1555 0.7083 0.0584  0.0320  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 N   
2724 C  CA  . LYS A-2 77  ? 0.8790 1.1955 0.7545 0.0514  0.0362  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CA  
2725 C  C   . LYS A-2 77  ? 0.7590 1.0818 0.6477 0.0528  0.0304  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 C   
2726 O  O   . LYS A-2 77  ? 0.6956 1.0199 0.5890 0.0457  0.0300  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 O   
2727 C  CB  . LYS A-2 77  ? 0.9468 1.2452 0.8069 0.0520  0.0462  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CB  
2728 C  CG  . LYS A-2 77  ? 0.9395 1.2283 0.7879 0.0428  0.0545  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CG  
2729 C  CD  . LYS A-2 77  ? 0.8753 1.1653 0.7164 0.0418  0.0558  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CD  
2730 C  CE  . LYS A-2 77  ? 1.0388 1.3186 0.8678 0.0323  0.0644  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CE  
2731 N  NZ  . LYS A-2 77  ? 1.1442 1.4238 0.9645 0.0310  0.0663  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 NZ  
2732 N  N   . LEU A-2 78  ? 0.8167 1.1430 0.7112 0.0618  0.0257  0.0104  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   
2733 C  CA  . LEU A-2 78  ? 0.7590 1.0911 0.6657 0.0631  0.0200  0.0181  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  
2734 C  C   . LEU A-2 78  ? 0.8094 1.1570 0.7296 0.0598  0.0121  0.0085  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   
2735 O  O   . LEU A-2 78  ? 0.8452 1.1970 0.7746 0.0573  0.0083  0.0101  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   
2736 C  CB  . LEU A-2 78  ? 0.6964 1.0290 0.6063 0.0735  0.0169  0.0342  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  
2737 N  N   . ASN A-2 79  ? 0.8591 1.2150 0.7801 0.0598  0.0097  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 N   
2738 C  CA  . ASN A-2 79  ? 0.8795 1.2499 0.8120 0.0563  0.0030  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CA  
2739 C  C   . ASN A-2 79  ? 0.9214 1.2900 0.8513 0.0454  0.0064  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 C   
2740 O  O   . ASN A-2 79  ? 0.8873 1.2632 0.8264 0.0409  0.0023  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 O   
2741 C  CB  . ASN A-2 79  ? 0.8163 1.1979 0.7516 0.0612  -0.0014 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CB  
2742 C  CG  . ASN A-2 79  ? 0.7905 1.1882 0.7387 0.0593  -0.0088 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 CG  
2743 O  OD1 . ASN A-2 79  ? 0.8168 1.2212 0.7646 0.0544  -0.0090 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 OD1 
2744 N  ND2 . ASN A-2 79  ? 0.7570 1.1613 0.7165 0.0631  -0.0148 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A-2 ND2 
2745 N  N   . GLU A-2 80  ? 1.0639 1.4221 0.9809 0.0412  0.0141  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 N   
2746 C  CA  . GLU A-2 80  ? 1.0150 1.3699 0.9284 0.0308  0.0184  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CA  
2747 C  C   . GLU A-2 80  ? 1.0218 1.3679 0.9354 0.0271  0.0215  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 C   
2748 O  O   . GLU A-2 80  ? 0.9954 1.3410 0.9101 0.0189  0.0230  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 O   
2749 C  CB  . GLU A-2 80  ? 1.0773 1.4226 0.9759 0.0276  0.0263  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CB  
2750 C  CG  . GLU A-2 80  ? 1.3504 1.6970 1.2439 0.0350  0.0258  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CG  
2751 C  CD  . GLU A-2 80  ? 1.4851 1.8226 1.3639 0.0309  0.0334  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CD  
2752 O  OE1 . GLU A-2 80  ? 1.4466 1.7744 1.3181 0.0232  0.0400  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE1 
2753 O  OE2 . GLU A-2 80  ? 1.5685 1.9086 1.4431 0.0352  0.0327  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE2 
2754 N  N   . THR A-2 81  ? 1.0075 1.3471 0.9202 0.0330  0.0222  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 N   
2755 C  CA  . THR A-2 81  ? 0.8953 1.2277 0.8090 0.0300  0.0246  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CA  
2756 C  C   . THR A-2 81  ? 0.7922 1.1358 0.7209 0.0302  0.0161  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 C   
2757 O  O   . THR A-2 81  ? 0.8061 1.1476 0.7381 0.0250  0.0165  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 O   
2758 C  CB  . THR A-2 81  ? 0.8218 1.1422 0.7276 0.0357  0.0296  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CB  
2759 O  OG1 . THR A-2 81  ? 0.8237 1.1338 0.7251 0.0306  0.0356  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 OG1 
2760 C  CG2 . THR A-2 81  ? 0.9043 1.2310 0.8192 0.0441  0.0228  0.0111  ? ? ? ? ? ? 75  THR A-2 CG2 
2761 N  N   . PHE A-2 82  ? 0.7658 1.1211 0.7033 0.0364  0.0085  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   
2762 C  CA  . PHE A-2 82  ? 0.7645 1.1308 0.7159 0.0368  0.0004  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  
2763 C  C   . PHE A-2 82  ? 0.8474 1.2208 0.8036 0.0288  -0.0015 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   
2764 O  O   . PHE A-2 82  ? 0.9538 1.3317 0.9186 0.0259  -0.0056 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   
2765 C  CB  . PHE A-2 82  ? 0.8230 1.2002 0.7821 0.0456  -0.0067 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  
2766 C  CG  . PHE A-2 82  ? 0.8498 1.2227 0.8095 0.0535  -0.0076 0.0113  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  
2767 C  CD1 . PHE A-2 82  ? 0.8475 1.2069 0.7981 0.0536  -0.0010 0.0198  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 
2768 C  CD2 . PHE A-2 82  ? 0.8762 1.2589 0.8455 0.0608  -0.0148 0.0183  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 
2769 C  CE1 . PHE A-2 82  ? 0.8397 1.1959 0.7910 0.0609  -0.0019 0.0351  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 
2770 C  CE2 . PHE A-2 82  ? 0.9175 1.2967 0.8877 0.0680  -0.0157 0.0334  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 
2771 C  CZ  . PHE A-2 82  ? 0.8824 1.2485 0.8436 0.0680  -0.0093 0.0420  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  
2772 N  N   . ASN A-2 83  ? 0.7982 1.1727 0.7486 0.0253  0.0014  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 N   
2773 C  CA  . ASN A-2 83  ? 0.7976 1.1793 0.7519 0.0177  -0.0001 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CA  
2774 C  C   . ASN A-2 83  ? 0.7551 1.1268 0.7041 0.0090  0.0061  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 C   
2775 O  O   . ASN A-2 83  ? 0.8303 1.2070 0.7850 0.0029  0.0041  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 O   
2776 C  CB  . ASN A-2 83  ? 0.8790 1.2672 0.8297 0.0174  0.0002  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CB  
2777 C  CG  . ASN A-2 83  ? 0.9116 1.3136 0.8706 0.0249  -0.0073 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CG  
2778 O  OD1 . ASN A-2 83  ? 0.9290 1.3398 0.8991 0.0272  -0.0138 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 OD1 
2779 N  ND2 . ASN A-2 83  ? 0.9415 1.3449 0.8948 0.0287  -0.0061 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 ND2 
2780 N  N   . VAL A-2 84  ? 0.7097 1.0672 0.6477 0.0088  0.0138  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 N   
2781 C  CA  . VAL A-2 84  ? 0.6806 1.0277 0.6134 0.0014  0.0201  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CA  
2782 C  C   . VAL A-2 84  ? 0.7073 1.0549 0.6488 0.0011  0.0166  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 C   
2783 O  O   . VAL A-2 84  ? 0.6937 1.0413 0.6384 -0.0055 0.0168  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 O   
2784 C  CB  . VAL A-2 84  ? 0.6935 1.0249 0.6121 0.0021  0.0296  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CB  
2785 C  CG1 . VAL A-2 84  ? 0.8060 1.1268 0.7209 -0.0039 0.0357  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG1 
2786 C  CG2 . VAL A-2 84  ? 0.7170 1.0462 0.6258 0.0000  0.0343  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A-2 CG2 
2787 N  N   . VAL A-2 85  ? 0.7470 1.0952 0.6922 0.0082  0.0132  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 N   
2788 C  CA  . VAL A-2 85  ? 0.6975 1.0473 0.6515 0.0085  0.0088  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CA  
2789 C  C   . VAL A-2 85  ? 0.7067 1.0688 0.6720 0.0053  0.0016  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 C   
2790 O  O   . VAL A-2 85  ? 0.7647 1.1262 0.7347 0.0006  0.0005  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 O   
2791 C  CB  . VAL A-2 85  ? 0.6616 1.0126 0.6190 0.0172  0.0051  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CB  
2792 C  CG1 . VAL A-2 85  ? 0.4541 0.8076 0.4208 0.0169  0.0001  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CG1 
2793 C  CG2 . VAL A-2 85  ? 0.6270 0.9656 0.5729 0.0206  0.0125  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 79  VAL A-2 CG2 
2794 N  N   . LEU A-2 86  ? 0.7755 1.1487 0.7450 0.0082  -0.0032 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 N   
2795 C  CA  . LEU A-2 86  ? 0.7046 1.0905 0.6843 0.0060  -0.0099 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CA  
2796 C  C   . LEU A-2 86  ? 0.6609 1.0458 0.6392 -0.0031 -0.0070 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 C   
2797 O  O   . LEU A-2 86  ? 0.6866 1.0756 0.6723 -0.0068 -0.0106 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 O   
2798 C  CB  . LEU A-2 86  ? 0.6746 1.0723 0.6575 0.0110  -0.0144 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CB  
2799 C  CG  . LEU A-2 86  ? 0.6601 1.0721 0.6534 0.0098  -0.0213 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CG  
2800 C  CD1 . LEU A-2 86  ? 0.5869 1.0014 0.5895 0.0111  -0.0268 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD1 
2801 C  CD2 . LEU A-2 86  ? 0.6459 1.0690 0.6416 0.0160  -0.0251 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD2 
2802 N  N   . SER A-2 87  ? 0.6910 1.0700 0.6597 -0.0068 -0.0004 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 N   
2803 C  CA  . SER A-2 87  ? 0.7428 1.1210 0.7098 -0.0155 0.0026  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CA  
2804 C  C   . SER A-2 87  ? 0.7765 1.1434 0.7410 -0.0206 0.0073  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 C   
2805 O  O   . SER A-2 87  ? 0.7919 1.1604 0.7602 -0.0267 0.0067  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 O   
2806 C  CB  . SER A-2 87  ? 0.6997 1.0751 0.6567 -0.0181 0.0083  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 CB  
2807 O  OG  . SER A-2 87  ? 0.7260 1.0864 0.6717 -0.0199 0.0170  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 81  SER A-2 OG  
2808 N  N   . VAL A-2 88  ? 0.7657 1.1213 0.7237 -0.0178 0.0120  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 N   
2809 C  CA  . VAL A-2 88  ? 0.7465 1.0914 0.7021 -0.0216 0.0166  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CA  
2810 C  C   . VAL A-2 88  ? 0.7018 1.0519 0.6685 -0.0221 0.0100  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 C   
2811 O  O   . VAL A-2 88  ? 0.6844 1.0316 0.6527 -0.0280 0.0114  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 O   
2812 C  CB  . VAL A-2 88  ? 0.7978 1.1311 0.7452 -0.0171 0.0221  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CB  
2813 C  CG1 . VAL A-2 88  ? 0.8845 1.2105 0.8333 -0.0189 0.0238  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG1 
2814 C  CG2 . VAL A-2 88  ? 0.8043 1.1281 0.7385 -0.0190 0.0311  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A-2 CG2 
2815 N  N   . GLU A-2 89  ? 0.6999 1.0578 0.6740 -0.0160 0.0029  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 N   
2816 C  CA  . GLU A-2 89  ? 0.6722 1.0342 0.6561 -0.0158 -0.0033 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CA  
2817 C  C   . GLU A-2 89  ? 0.6078 0.9794 0.5995 -0.0202 -0.0082 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 C   
2818 O  O   . GLU A-2 89  ? 0.6994 1.0705 0.6964 -0.0234 -0.0105 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 O   
2819 C  CB  . GLU A-2 89  ? 0.7214 1.0888 0.7107 -0.0078 -0.0091 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CB  
2820 C  CG  . GLU A-2 89  ? 0.8101 1.1679 0.7933 -0.0035 -0.0051 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CG  
2821 C  CD  . GLU A-2 89  ? 0.9173 1.2664 0.9000 -0.0068 -0.0025 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CD  
2822 O  OE1 . GLU A-2 89  ? 0.9511 1.3034 0.9415 -0.0056 -0.0080 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE1 
2823 O  OE2 . GLU A-2 89  ? 0.9659 1.3048 0.9402 -0.0107 0.0053  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE2 
2824 N  N   . LYS A-2 90  ? 0.6636 1.0440 0.6559 -0.0203 -0.0098 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   
2825 C  CA  . LYS A-2 90  ? 0.7531 1.1430 0.7524 -0.0245 -0.0141 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  
2826 C  C   . LYS A-2 90  ? 0.7003 1.0838 0.6954 -0.0328 -0.0086 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   
2827 O  O   . LYS A-2 90  ? 0.7279 1.1160 0.7285 -0.0371 -0.0112 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   
2828 C  CB  . LYS A-2 90  ? 0.7794 1.1818 0.7810 -0.0219 -0.0176 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  
2829 C  CG  . LYS A-2 90  ? 0.8925 1.2921 0.8848 -0.0222 -0.0120 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  
2830 C  CD  . LYS A-2 90  ? 1.0167 1.4299 1.0120 -0.0209 -0.0158 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  
2831 C  CE  . LYS A-2 90  ? 1.0192 1.4423 1.0220 -0.0127 -0.0228 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  
2832 N  NZ  . LYS A-2 90  ? 0.9614 1.3986 0.9675 -0.0112 -0.0264 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  
2833 N  N   . ALA A-2 91  ? 0.6581 1.0307 0.6432 -0.0348 -0.0006 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 N   
2834 C  CA  . ALA A-2 91  ? 0.6468 1.0114 0.6271 -0.0424 0.0055  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CA  
2835 C  C   . ALA A-2 91  ? 0.6872 1.0449 0.6706 -0.0444 0.0058  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 C   
2836 O  O   . ALA A-2 91  ? 0.7488 1.1055 0.7344 -0.0502 0.0064  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 O   
2837 C  CB  . ALA A-2 91  ? 0.4663 0.8206 0.4346 -0.0435 0.0144  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A-2 CB  
2838 N  N   . ARG A-2 92  ? 0.6346 0.9875 0.6178 -0.0396 0.0053  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 N   
2839 C  CA  . ARG A-2 92  ? 0.5903 0.9375 0.5768 -0.0408 0.0047  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CA  
2840 C  C   . ARG A-2 92  ? 0.6508 1.0072 0.6480 -0.0418 -0.0034 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 C   
2841 O  O   . ARG A-2 92  ? 0.8011 1.1543 0.8009 -0.0463 -0.0033 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 O   
2842 C  CB  . ARG A-2 92  ? 0.4724 0.8145 0.4573 -0.0350 0.0048  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CB  
2843 C  CG  . ARG A-2 92  ? 0.5248 0.8562 0.4984 -0.0339 0.0134  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CG  
2844 C  CD  . ARG A-2 92  ? 0.6034 0.9282 0.5757 -0.0298 0.0145  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CD  
2845 N  NE  . ARG A-2 92  ? 0.6928 1.0252 0.6718 -0.0234 0.0071  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NE  
2846 C  CZ  . ARG A-2 92  ? 0.7472 1.0833 0.7345 -0.0226 0.0008  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CZ  
2847 N  NH1 . ARG A-2 92  ? 0.7047 1.0376 0.6947 -0.0277 0.0010  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH1 
2848 N  NH2 . ARG A-2 92  ? 0.7791 1.1220 0.7720 -0.0167 -0.0055 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH2 
2849 N  N   . ALA A-2 93  ? 0.5911 0.9585 0.5941 -0.0372 -0.0101 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 N   
2850 C  CA  . ALA A-2 93  ? 0.6304 1.0072 0.6432 -0.0374 -0.0178 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CA  
2851 C  C   . ALA A-2 93  ? 0.6800 1.0592 0.6943 -0.0440 -0.0171 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 C   
2852 O  O   . ALA A-2 93  ? 0.6679 1.0464 0.6869 -0.0471 -0.0195 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 O   
2853 C  CB  . ALA A-2 93  ? 0.5262 0.9149 0.5437 -0.0314 -0.0238 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A-2 CB  
2854 N  N   . GLN A-2 94  ? 0.5978 0.9796 0.6077 -0.0464 -0.0137 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 N   
2855 C  CA  . GLN A-2 94  ? 0.6041 0.9884 0.6149 -0.0529 -0.0125 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CA  
2856 C  C   . GLN A-2 94  ? 0.6668 1.0392 0.6742 -0.0585 -0.0070 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 C   
2857 O  O   . GLN A-2 94  ? 0.6405 1.0137 0.6514 -0.0631 -0.0079 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 O   
2858 C  CB  . GLN A-2 94  ? 0.5352 0.9237 0.5409 -0.0545 -0.0093 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CB  
2859 N  N   . SER A-2 95  ? 0.6345 0.9956 0.6348 -0.0576 -0.0010 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 N   
2860 C  CA  . SER A-2 95  ? 0.6038 0.9530 0.6000 -0.0624 0.0052  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CA  
2861 C  C   . SER A-2 95  ? 0.6587 1.0055 0.6609 -0.0625 0.0014  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 C   
2862 O  O   . SER A-2 95  ? 0.5716 0.9139 0.5748 -0.0674 0.0034  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 O   
2863 C  CB  . SER A-2 95  ? 0.7030 1.0412 0.6894 -0.0609 0.0129  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 CB  
2864 O  OG  . SER A-2 95  ? 0.8204 1.1473 0.8027 -0.0651 0.0194  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 89  SER A-2 OG  
2865 N  N   . HIS A-2 96  ? 0.7011 1.0510 0.7076 -0.0571 -0.0039 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 N   
2866 C  CA  . HIS A-2 96  ? 0.6452 0.9936 0.6576 -0.0570 -0.0082 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CA  
2867 C  C   . HIS A-2 96  ? 0.7004 1.0575 0.7205 -0.0592 -0.0145 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 C   
2868 O  O   . HIS A-2 96  ? 0.7466 1.1005 0.7701 -0.0621 -0.0160 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 O   
2869 C  CB  . HIS A-2 96  ? 0.5764 0.9262 0.5911 -0.0508 -0.0124 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CB  
2870 C  CG  . HIS A-2 96  ? 0.6693 1.0091 0.6772 -0.0488 -0.0066 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CG  
2871 N  ND1 . HIS A-2 96  ? 0.6647 0.9982 0.6734 -0.0484 -0.0066 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 ND1 
2872 C  CD2 . HIS A-2 96  ? 0.7382 1.0735 0.7380 -0.0472 -0.0003 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CD2 
2873 C  CE1 . HIS A-2 96  ? 0.7048 1.0307 0.7064 -0.0464 -0.0006 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 CE1 
2874 N  NE2 . HIS A-2 96  ? 0.7214 1.0478 0.7173 -0.0455 0.0033  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A-2 NE2 
2875 N  N   . SER A-2 97  ? 0.7189 1.0868 0.7415 -0.0577 -0.0179 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 N   
2876 C  CA  . SER A-2 97  ? 0.6679 1.0451 0.6975 -0.0594 -0.0235 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CA  
2877 C  C   . SER A-2 97  ? 0.6955 1.0694 0.7238 -0.0661 -0.0198 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 C   
2878 O  O   . SER A-2 97  ? 0.7432 1.1180 0.7763 -0.0686 -0.0229 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 O   
2879 C  CB  . SER A-2 97  ? 0.5937 0.9836 0.6255 -0.0560 -0.0272 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CB  
2880 O  OG  . SER A-2 97  ? 0.6644 1.0635 0.7027 -0.0574 -0.0324 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 OG  
2881 N  N   . LYS A-2 98  ? 0.6575 1.0273 0.6791 -0.0691 -0.0131 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 N   
2882 C  CA  . LYS A-2 98  ? 0.6807 1.0467 0.7005 -0.0756 -0.0087 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CA  
2883 C  C   . LYS A-2 98  ? 0.6511 1.0054 0.6702 -0.0781 -0.0058 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 C   
2884 O  O   . LYS A-2 98  ? 0.6293 0.9822 0.6511 -0.0823 -0.0059 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 O   
2885 C  CB  . LYS A-2 98  ? 0.7488 1.1119 0.7607 -0.0781 -0.0016 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CB  
2886 C  CG  . LYS A-2 98  ? 0.8485 1.2051 0.8572 -0.0849 0.0044  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CG  
2887 C  CD  . LYS A-2 98  ? 0.9743 1.3255 0.9739 -0.0872 0.0123  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CD  
2888 C  CE  . LYS A-2 98  ? 1.1465 1.4898 1.1427 -0.0938 0.0188  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CE  
2889 N  NZ  . LYS A-2 98  ? 1.2273 1.5656 1.2142 -0.0965 0.0267  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 NZ  
2890 N  N   . GLN A-2 99  ? 0.7483 1.0945 0.7639 -0.0753 -0.0033 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 N   
2891 C  CA  . GLN A-2 99  ? 0.6892 1.0247 0.7040 -0.0769 -0.0008 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CA  
2892 C  C   . GLN A-2 99  ? 0.6676 1.0063 0.6904 -0.0766 -0.0079 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 C   
2893 O  O   . GLN A-2 99  ? 0.6621 0.9949 0.6861 -0.0800 -0.0069 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 O   
2894 C  CB  . GLN A-2 99  ? 0.6974 1.0256 0.7073 -0.0732 0.0026  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CB  
2895 C  CG  . GLN A-2 99  ? 0.8099 1.1261 0.8168 -0.0753 0.0078  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CG  
2896 C  CD  . GLN A-2 99  ? 0.9023 1.2138 0.9069 -0.0707 0.0085  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 CD  
2897 O  OE1 . GLN A-2 99  ? 0.9331 1.2471 0.9429 -0.0681 0.0024  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 OE1 
2898 N  NE2 . GLN A-2 99  ? 0.9073 1.2118 0.9036 -0.0699 0.0160  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 93  GLN A-2 NE2 
2899 N  N   . SER A-2 100 ? 0.5855 0.9332 0.6133 -0.0723 -0.0151 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 N   
2900 C  CA  . SER A-2 100 ? 0.6351 0.9862 0.6699 -0.0716 -0.0222 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 CA  
2901 C  C   . SER A-2 100 ? 0.7665 1.1208 0.8047 -0.0760 -0.0236 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 C   
2902 O  O   . SER A-2 100 ? 0.7967 1.1468 0.8378 -0.0780 -0.0254 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 O   
2903 C  CB  . SER A-2 100 ? 0.6420 1.0030 0.6811 -0.0661 -0.0289 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 CB  
2904 O  OG  . SER A-2 100 ? 0.6444 1.0090 0.6899 -0.0657 -0.0356 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 94  SER A-2 OG  
2905 N  N   . GLU A-2 101 ? 0.7949 1.1567 0.8328 -0.0773 -0.0229 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 N   
2906 C  CA  . GLU A-2 101 ? 0.7329 1.0992 0.7741 -0.0813 -0.0244 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CA  
2907 C  C   . GLU A-2 101 ? 0.7249 1.0809 0.7633 -0.0867 -0.0186 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 C   
2908 O  O   . GLU A-2 101 ? 0.5560 0.9113 0.5979 -0.0893 -0.0207 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 O   
2909 C  CB  . GLU A-2 101 ? 0.6628 1.0400 0.7039 -0.0815 -0.0245 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CB  
2910 C  CG  . GLU A-2 101 ? 0.8707 1.2583 0.9143 -0.0757 -0.0297 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CG  
2911 C  CD  . GLU A-2 101 ? 1.0446 1.4431 1.0876 -0.0759 -0.0295 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CD  
2912 O  OE1 . GLU A-2 101 ? 1.1276 1.5241 1.1666 -0.0804 -0.0243 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE1 
2913 O  OE2 . GLU A-2 101 ? 1.0123 1.4212 1.0586 -0.0714 -0.0344 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE2 
2914 N  N   . ILE A-2 102 ? 0.7238 1.0717 0.7557 -0.0882 -0.0113 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 N   
2915 C  CA  . ILE A-2 102 ? 0.6606 0.9980 0.6896 -0.0929 -0.0052 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CA  
2916 C  C   . ILE A-2 102 ? 0.7681 1.0980 0.7996 -0.0925 -0.0071 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 C   
2917 O  O   . ILE A-2 102 ? 0.8446 1.1697 0.8776 -0.0960 -0.0060 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 O   
2918 C  CB  . ILE A-2 102 ? 0.6569 0.9860 0.6777 -0.0939 0.0034  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CB  
2919 C  CG1 . ILE A-2 102 ? 0.6793 1.0147 0.6968 -0.0953 0.0060  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CG1 
2920 C  CG2 . ILE A-2 102 ? 0.6617 0.9791 0.6795 -0.0980 0.0099  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CG2 
2921 C  CD1 . ILE A-2 102 ? 0.6793 1.0064 0.6879 -0.0959 0.0145  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A-2 CD1 
2922 N  N   . LEU A-2 103 ? 0.8017 1.1307 0.8338 -0.0882 -0.0101 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 N   
2923 C  CA  . LEU A-2 103 ? 0.7168 1.0390 0.7510 -0.0877 -0.0120 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CA  
2924 C  C   . LEU A-2 103 ? 0.6665 0.9928 0.7071 -0.0885 -0.0188 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 C   
2925 O  O   . LEU A-2 103 ? 0.6521 0.9717 0.6939 -0.0910 -0.0184 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 O   
2926 C  CB  . LEU A-2 103 ? 0.7296 1.0512 0.7631 -0.0829 -0.0141 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CB  
2927 C  CG  . LEU A-2 103 ? 0.7344 1.0483 0.7608 -0.0820 -0.0067 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CG  
2928 C  CD1 . LEU A-2 103 ? 0.8164 1.1330 0.8425 -0.0767 -0.0093 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD1 
2929 C  CD2 . LEU A-2 103 ? 0.7149 1.0173 0.7388 -0.0845 -0.0017 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD2 
2930 N  N   . PHE A-2 104 ? 0.7082 1.0455 0.7528 -0.0864 -0.0247 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 N   
2931 C  CA  . PHE A-2 104 ? 0.7560 1.0972 0.8062 -0.0865 -0.0313 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CA  
2932 C  C   . PHE A-2 104 ? 0.8016 1.1421 0.8531 -0.0910 -0.0300 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 C   
2933 O  O   . PHE A-2 104 ? 0.7420 1.0791 0.7962 -0.0922 -0.0328 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 O   
2934 C  CB  . PHE A-2 104 ? 0.7825 1.1360 0.8365 -0.0826 -0.0375 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CB  
2935 C  CG  . PHE A-2 104 ? 0.8943 1.2516 0.9534 -0.0821 -0.0441 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CG  
2936 C  CD1 . PHE A-2 104 ? 0.9459 1.2993 1.0070 -0.0801 -0.0483 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD1 
2937 C  CD2 . PHE A-2 104 ? 0.9467 1.3112 1.0084 -0.0838 -0.0458 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD2 
2938 C  CE1 . PHE A-2 104 ? 1.0069 1.3629 1.0719 -0.0798 -0.0540 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE1 
2939 C  CE2 . PHE A-2 104 ? 1.0249 1.3923 1.0906 -0.0832 -0.0514 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE2 
2940 C  CZ  . PHE A-2 104 ? 1.0520 1.4147 1.1191 -0.0812 -0.0554 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CZ  
2941 N  N   . ARG A-2 105 ? 0.8805 1.2241 0.9298 -0.0935 -0.0257 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 N   
2942 C  CA  . ARG A-2 105 ? 0.9426 1.2881 0.9938 -0.0975 -0.0252 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CA  
2943 C  C   . ARG A-2 105 ? 0.9930 1.3285 1.0405 -0.1020 -0.0179 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 C   
2944 O  O   . ARG A-2 105 ? 1.2298 1.5614 1.2792 -0.1048 -0.0178 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 O   
2945 C  CB  . ARG A-2 105 ? 0.9960 1.3542 1.0483 -0.0974 -0.0267 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CB  
2946 C  CG  . ARG A-2 105 ? 1.0519 1.4189 1.1050 -0.0925 -0.0305 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CG  
2947 C  CD  . ARG A-2 105 ? 1.1130 1.4941 1.1696 -0.0915 -0.0347 -0.1569 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CD  
2948 N  NE  . ARG A-2 105 ? 1.2151 1.6044 1.2725 -0.0864 -0.0381 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NE  
2949 C  CZ  . ARG A-2 105 ? 1.3455 1.7423 1.4010 -0.0855 -0.0366 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CZ  
2950 N  NH1 . ARG A-2 105 ? 1.4520 1.8492 1.5044 -0.0897 -0.0317 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH1 
2951 N  NH2 . ARG A-2 105 ? 1.3351 1.7389 1.3917 -0.0803 -0.0399 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH2 
2952 N  N   . GLN A-2 106 ? 0.8036 1.1347 0.8457 -0.1027 -0.0115 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 N   
2953 C  CA  . GLN A-2 106 ? 0.8638 1.1856 0.9021 -0.1069 -0.0039 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CA  
2954 C  C   . GLN A-2 106 ? 0.9751 1.2843 1.0120 -0.1069 -0.0012 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 C   
2955 O  O   . GLN A-2 106 ? 0.9000 1.2017 0.9361 -0.1103 0.0031  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 O   
2956 C  CB  . GLN A-2 106 ? 0.7833 1.1046 0.8155 -0.1079 0.0027  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CB  
2957 C  CG  . GLN A-2 106 ? 0.9298 1.2635 0.9628 -0.1079 0.0004  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CG  
2958 C  CD  . GLN A-2 106 ? 1.0680 1.4002 1.0943 -0.1088 0.0069  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 CD  
2959 O  OE1 . GLN A-2 106 ? 1.1616 1.4831 1.1824 -0.1107 0.0142  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 OE1 
2960 N  NE2 . GLN A-2 106 ? 1.0780 1.4206 1.1042 -0.1072 0.0045  -0.1795 ? ? ? ? ? ? 100 GLN A-2 NE2 
2961 N  N   . ILE A-2 107 ? 0.9752 1.2823 1.0118 -0.1032 -0.0035 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 N   
2962 C  CA  . ILE A-2 107 ? 0.9729 1.2687 1.0080 -0.1032 -0.0008 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CA  
2963 C  C   . ILE A-2 107 ? 0.9222 1.2178 0.9621 -0.1012 -0.0079 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 C   
2964 O  O   . ILE A-2 107 ? 0.9806 1.2681 1.0210 -0.1027 -0.0070 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 O   
2965 C  CB  . ILE A-2 107 ? 0.7969 1.0875 0.8262 -0.1010 0.0046  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CB  
2966 C  CG1 . ILE A-2 107 ? 0.9100 1.2079 0.9401 -0.0964 -0.0004 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG1 
2967 C  CG2 . ILE A-2 107 ? 0.8147 1.1029 0.8381 -0.1034 0.0127  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG2 
2968 C  CD1 . ILE A-2 107 ? 1.1153 1.4103 1.1473 -0.0935 -0.0044 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CD1 
2969 N  N   . TYR A-2 108 ? 0.7920 1.0961 0.8351 -0.0981 -0.0149 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 N   
2970 C  CA  . TYR A-2 108 ? 0.6723 0.9761 0.7197 -0.0966 -0.0217 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CA  
2971 C  C   . TYR A-2 108 ? 0.7238 1.0289 0.7749 -0.0990 -0.0249 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 C   
2972 O  O   . TYR A-2 108 ? 0.6968 0.9948 0.7491 -0.1002 -0.0260 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 O   
2973 C  CB  . TYR A-2 108 ? 0.5829 0.8953 0.6327 -0.0923 -0.0281 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CB  
2974 C  CG  . TYR A-2 108 ? 0.6306 0.9451 0.6850 -0.0913 -0.0357 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CG  
2975 C  CD1 . TYR A-2 108 ? 0.6533 0.9603 0.7082 -0.0911 -0.0377 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CD1 
2976 C  CD2 . TYR A-2 108 ? 0.7068 1.0308 0.7648 -0.0906 -0.0406 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CD2 
2977 C  CE1 . TYR A-2 108 ? 0.6710 0.9793 0.7295 -0.0904 -0.0444 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CE1 
2978 C  CE2 . TYR A-2 108 ? 0.7052 1.0306 0.7668 -0.0896 -0.0471 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CE2 
2979 C  CZ  . TYR A-2 108 ? 0.7025 1.0197 0.7641 -0.0896 -0.0490 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 CZ  
2980 O  OH  . TYR A-2 108 ? 0.7229 1.0408 0.7874 -0.0888 -0.0553 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A-2 OH  
2981 N  N   . THR A-2 109 ? 0.7538 1.0682 0.8067 -0.0995 -0.0264 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   
2982 C  CA  . THR A-2 109 ? 0.7258 1.0430 0.7821 -0.1015 -0.0296 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  
2983 C  C   . THR A-2 109 ? 0.7168 1.0251 0.7719 -0.1055 -0.0244 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   
2984 O  O   . THR A-2 109 ? 0.7496 1.0536 0.8069 -0.1066 -0.0267 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   
2985 C  CB  . THR A-2 109 ? 0.7089 1.0388 0.7669 -0.1013 -0.0313 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  
2986 O  OG1 . THR A-2 109 ? 0.7379 1.0764 0.7981 -0.0972 -0.0373 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 
2987 C  CG2 . THR A-2 109 ? 0.7013 1.0337 0.7622 -0.1040 -0.0328 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 
2988 N  N   . ASP A-2 110 ? 0.6886 0.9934 0.7398 -0.1077 -0.0172 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 N   
2989 C  CA  . ASP A-2 110 ? 0.6460 0.9425 0.6959 -0.1115 -0.0115 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CA  
2990 C  C   . ASP A-2 110 ? 0.8181 1.1024 0.8669 -0.1113 -0.0096 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 C   
2991 O  O   . ASP A-2 110 ? 0.9319 1.2091 0.9811 -0.1138 -0.0071 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 O   
2992 C  CB  . ASP A-2 110 ? 0.6468 0.9428 0.6924 -0.1138 -0.0039 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CB  
2993 C  CG  . ASP A-2 110 ? 0.8136 1.1207 0.8606 -0.1154 -0.0049 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 CG  
2994 O  OD1 . ASP A-2 110 ? 0.8469 1.1576 0.8905 -0.1158 -0.0013 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD1 
2995 O  OD2 . ASP A-2 110 ? 0.9112 1.2234 0.9623 -0.1162 -0.0093 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A-2 OD2 
2996 N  N   . THR A-2 111 ? 0.7681 1.0503 0.8155 -0.1084 -0.0109 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 N   
2997 C  CA  . THR A-2 111 ? 0.6982 0.9698 0.7446 -0.1081 -0.0095 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CA  
2998 C  C   . THR A-2 111 ? 0.6985 0.9693 0.7489 -0.1074 -0.0168 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 C   
2999 O  O   . THR A-2 111 ? 0.7116 0.9739 0.7624 -0.1087 -0.0159 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 O   
3000 C  CB  . THR A-2 111 ? 0.6355 0.9052 0.6787 -0.1053 -0.0079 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CB  
3001 O  OG1 . THR A-2 111 ? 0.6136 0.8823 0.6522 -0.1060 -0.0004 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 OG1 
3002 C  CG2 . THR A-2 111 ? 0.6569 0.9168 0.6994 -0.1050 -0.0070 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 105 THR A-2 CG2 
3003 N  N   . LYS A-2 112 ? 0.6591 0.9387 0.7124 -0.1052 -0.0238 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N   
3004 C  CA  . LYS A-2 112 ? 0.6390 0.9183 0.6956 -0.1045 -0.0307 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA  
3005 C  C   . LYS A-2 112 ? 0.8000 1.0777 0.8585 -0.1072 -0.0307 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C   
3006 O  O   . LYS A-2 112 ? 0.9176 1.1881 0.9769 -0.1079 -0.0325 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O   
3007 C  CB  . LYS A-2 112 ? 0.6991 0.9888 0.7581 -0.1016 -0.0375 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB  
3008 C  CG  . LYS A-2 112 ? 0.7825 1.0746 0.8447 -0.1014 -0.0438 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG  
3009 C  CD  . LYS A-2 112 ? 0.8633 1.1623 0.9274 -0.0980 -0.0505 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD  
3010 C  CE  . LYS A-2 112 ? 0.9754 1.2783 1.0422 -0.0977 -0.0561 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE  
3011 N  NZ  . LYS A-2 112 ? 1.0030 1.3091 1.0712 -0.0947 -0.0625 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ  
3012 N  N   . ALA A-2 113 ? 0.7190 1.0034 0.7779 -0.1086 -0.0287 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 N   
3013 C  CA  . ALA A-2 113 ? 0.6583 0.9425 0.7191 -0.1111 -0.0286 -0.1522 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 CA  
3014 C  C   . ALA A-2 113 ? 0.8064 1.0787 0.8655 -0.1136 -0.0229 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 C   
3015 O  O   . ALA A-2 113 ? 0.8618 1.1292 0.9225 -0.1147 -0.0244 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 O   
3016 C  CB  . ALA A-2 113 ? 0.5000 0.7943 0.5613 -0.1123 -0.0270 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A-2 CB  
3017 N  N   . PHE A-2 114 ? 0.7641 1.0317 0.8199 -0.1144 -0.0162 -0.1564 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 N   
3018 C  CA  . PHE A-2 114 ? 0.7129 0.9693 0.7668 -0.1165 -0.0099 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CA  
3019 C  C   . PHE A-2 114 ? 0.7610 1.0082 0.8152 -0.1153 -0.0121 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 C   
3020 O  O   . PHE A-2 114 ? 0.7550 0.9941 0.8097 -0.1168 -0.0102 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 O   
3021 C  CB  . PHE A-2 114 ? 0.6770 0.9307 0.7267 -0.1172 -0.0019 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CB  
3022 C  CG  . PHE A-2 114 ? 0.6808 0.9233 0.7283 -0.1191 0.0054  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CG  
3023 C  CD1 . PHE A-2 114 ? 0.7756 1.0161 0.8238 -0.1221 0.0090  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD1 
3024 C  CD2 . PHE A-2 114 ? 0.7446 0.9785 0.7893 -0.1178 0.0088  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CD2 
3025 C  CE1 . PHE A-2 114 ? 0.8336 1.0636 0.8799 -0.1236 0.0160  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE1 
3026 C  CE2 . PHE A-2 114 ? 0.8171 1.0408 0.8597 -0.1192 0.0159  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CE2 
3027 C  CZ  . PHE A-2 114 ? 0.8520 1.0735 0.8955 -0.1220 0.0196  -0.1722 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A-2 CZ  
3028 N  N   . ALA A-2 115 ? 0.7588 1.0075 0.8128 -0.1128 -0.0161 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   
3029 C  CA  . ALA A-2 115 ? 0.6770 0.9178 0.7310 -0.1118 -0.0187 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  
3030 C  C   . ALA A-2 115 ? 0.6394 0.8788 0.6963 -0.1122 -0.0247 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   
3031 O  O   . ALA A-2 115 ? 0.6421 0.8724 0.6989 -0.1128 -0.0246 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   
3032 C  CB  . ALA A-2 115 ? 0.6978 0.9418 0.7511 -0.1091 -0.0222 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  
3033 N  N   . ALA A-2 116 ? 0.7103 0.9589 0.7695 -0.1117 -0.0297 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 N   
3034 C  CA  . ALA A-2 116 ? 0.7571 1.0049 0.8185 -0.1118 -0.0352 -0.1370 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CA  
3035 C  C   . ALA A-2 116 ? 0.8546 1.0964 0.9164 -0.1142 -0.0315 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 C   
3036 O  O   . ALA A-2 116 ? 0.7938 1.0294 0.8563 -0.1144 -0.0342 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 O   
3037 C  CB  . ALA A-2 116 ? 0.7093 0.9691 0.7728 -0.1104 -0.0404 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CB  
3038 N  N   . ASN A-2 117 ? 0.8573 1.1006 0.9185 -0.1159 -0.0253 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 N   
3039 C  CA  . ASN A-2 117 ? 0.8267 1.0648 0.8884 -0.1183 -0.0211 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CA  
3040 C  C   . ASN A-2 117 ? 0.7490 0.9741 0.8090 -0.1188 -0.0164 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 C   
3041 O  O   . ASN A-2 117 ? 0.7822 1.0005 0.8431 -0.1198 -0.0156 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 O   
3042 C  CB  . ASN A-2 117 ? 0.8347 1.0792 0.8961 -0.1202 -0.0159 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CB  
3043 C  CG  . ASN A-2 117 ? 0.7851 1.0426 0.8486 -0.1199 -0.0204 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 CG  
3044 O  OD1 . ASN A-2 117 ? 0.7115 0.9721 0.7771 -0.1188 -0.0264 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 OD1 
3045 N  ND2 . ASN A-2 117 ? 0.8011 1.0664 0.8638 -0.1208 -0.0172 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A-2 ND2 
3046 N  N   . LEU A-2 118 ? 0.7157 0.9376 0.7732 -0.1180 -0.0133 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 N   
3047 C  CA  . LEU A-2 118 ? 0.6443 0.8546 0.7001 -0.1180 -0.0092 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CA  
3048 C  C   . LEU A-2 118 ? 0.7150 0.9196 0.7719 -0.1170 -0.0152 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 C   
3049 O  O   . LEU A-2 118 ? 0.7614 0.9568 0.8184 -0.1177 -0.0134 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 O   
3050 C  CB  . LEU A-2 118 ? 0.5600 0.7693 0.6127 -0.1168 -0.0054 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CB  
3051 C  CG  . LEU A-2 118 ? 0.5840 0.7934 0.6339 -0.1179 0.0032  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CG  
3052 C  CD1 . LEU A-2 118 ? 0.6603 0.8648 0.7067 -0.1164 0.0076  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD1 
3053 C  CD2 . LEU A-2 118 ? 0.5653 0.7689 0.6155 -0.1202 0.0089  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A-2 CD2 
3054 N  N   . GLN A-2 119 ? 0.6657 0.8758 0.7234 -0.1155 -0.0223 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 N   
3055 C  CA  . GLN A-2 119 ? 0.6728 0.8780 0.7310 -0.1148 -0.0286 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CA  
3056 C  C   . GLN A-2 119 ? 0.7876 0.9897 0.8474 -0.1157 -0.0305 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 C   
3057 O  O   . GLN A-2 119 ? 0.8126 1.0054 0.8720 -0.1157 -0.0318 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 O   
3058 C  CB  . GLN A-2 119 ? 0.6019 0.8150 0.6607 -0.1131 -0.0356 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CB  
3059 C  CG  . GLN A-2 119 ? 0.6619 0.8706 0.7209 -0.1125 -0.0425 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CG  
3060 C  CD  . GLN A-2 119 ? 0.9042 1.1023 0.9614 -0.1127 -0.0416 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 CD  
3061 O  OE1 . GLN A-2 119 ? 1.0162 1.2133 1.0721 -0.1124 -0.0381 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 OE1 
3062 N  NE2 . GLN A-2 119 ? 0.9448 1.1350 1.0018 -0.1132 -0.0447 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A-2 NE2 
3063 N  N   . ALA A-2 120 ? 0.7774 0.9873 0.8389 -0.1163 -0.0306 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 N   
3064 C  CA  . ALA A-2 120 ? 0.6777 0.8857 0.7406 -0.1170 -0.0323 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CA  
3065 C  C   . ALA A-2 120 ? 0.7135 0.9111 0.7762 -0.1183 -0.0264 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 C   
3066 O  O   . ALA A-2 120 ? 0.6962 0.8860 0.7591 -0.1182 -0.0283 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 O   
3067 C  CB  . ALA A-2 120 ? 0.6292 0.8487 0.6940 -0.1175 -0.0327 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CB  
3068 N  N   . ARG A-2 121 ? 0.7279 0.9248 0.7898 -0.1195 -0.0192 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 N   
3069 C  CA  . ARG A-2 121 ? 0.6809 0.8681 0.7425 -0.1205 -0.0128 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CA  
3070 C  C   . ARG A-2 121 ? 0.8171 0.9931 0.8772 -0.1194 -0.0128 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 C   
3071 O  O   . ARG A-2 121 ? 0.8946 1.0615 0.9550 -0.1195 -0.0115 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 O   
3072 C  CB  . ARG A-2 121 ? 0.5990 0.7880 0.6595 -0.1219 -0.0047 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CB  
3073 C  CG  . ARG A-2 121 ? 0.5666 0.7452 0.6266 -0.1229 0.0026  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CG  
3074 C  CD  . ARG A-2 121 ? 0.5591 0.7391 0.6174 -0.1244 0.0111  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CD  
3075 N  NE  . ARG A-2 121 ? 0.7347 0.9056 0.7931 -0.1254 0.0179  -0.1908 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NE  
3076 C  CZ  . ARG A-2 121 ? 0.7702 0.9389 0.8266 -0.1268 0.0265  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 CZ  
3077 N  NH1 . ARG A-2 121 ? 0.7323 0.9070 0.7862 -0.1273 0.0293  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NH1 
3078 N  NH2 . ARG A-2 121 ? 0.7338 0.8940 0.7906 -0.1275 0.0324  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A-2 NH2 
3079 N  N   . TYR A-2 122 ? 0.8348 1.0118 0.8933 -0.1183 -0.0142 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 N   
3080 C  CA  . TYR A-2 122 ? 0.7353 0.9028 0.7922 -0.1174 -0.0144 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CA  
3081 C  C   . TYR A-2 122 ? 0.6907 0.8529 0.7483 -0.1169 -0.0210 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 C   
3082 O  O   . TYR A-2 122 ? 0.6895 0.8414 0.7464 -0.1167 -0.0198 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 O   
3083 C  CB  . TYR A-2 122 ? 0.6546 0.8258 0.7099 -0.1163 -0.0157 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CB  
3084 C  CG  . TYR A-2 122 ? 0.7202 0.8834 0.7742 -0.1155 -0.0178 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CG  
3085 C  CD1 . TYR A-2 122 ? 0.7479 0.9026 0.8003 -0.1153 -0.0116 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD1 
3086 C  CD2 . TYR A-2 122 ? 0.7582 0.9224 0.8123 -0.1149 -0.0258 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CD2 
3087 C  CE1 . TYR A-2 122 ? 0.7498 0.8977 0.8010 -0.1146 -0.0136 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE1 
3088 C  CE2 . TYR A-2 122 ? 0.8024 0.9593 0.8550 -0.1145 -0.0279 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CE2 
3089 C  CZ  . TYR A-2 122 ? 0.7914 0.9405 0.8427 -0.1144 -0.0219 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 CZ  
3090 O  OH  . TYR A-2 122 ? 0.8551 0.9975 0.9050 -0.1141 -0.0240 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 116 TYR A-2 OH  
3091 N  N   . THR A-2 123 ? 0.7219 0.8908 0.7804 -0.1166 -0.0278 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 N   
3092 C  CA  . THR A-2 123 ? 0.7706 0.9347 0.8289 -0.1161 -0.0342 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CA  
3093 C  C   . THR A-2 123 ? 0.7736 0.9304 0.8327 -0.1166 -0.0320 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 C   
3094 O  O   . THR A-2 123 ? 0.8219 0.9687 0.8800 -0.1162 -0.0337 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 O   
3095 C  CB  . THR A-2 123 ? 0.7461 0.9198 0.8051 -0.1155 -0.0409 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CB  
3096 O  OG1 . THR A-2 123 ? 0.7887 0.9672 0.8469 -0.1147 -0.0439 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 OG1 
3097 C  CG2 . THR A-2 123 ? 0.7280 0.8963 0.7863 -0.1151 -0.0466 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 117 THR A-2 CG2 
3098 N  N   . THR A-2 124 ? 0.6313 0.7931 0.6922 -0.1175 -0.0283 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   
3099 C  CA  . THR A-2 124 ? 0.7105 0.8662 0.7724 -0.1179 -0.0256 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  
3100 C  C   . THR A-2 124 ? 0.7933 0.9375 0.8546 -0.1179 -0.0197 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   
3101 O  O   . THR A-2 124 ? 0.7757 0.9104 0.8368 -0.1174 -0.0201 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   
3102 C  CB  . THR A-2 124 ? 0.7633 0.9276 0.8273 -0.1193 -0.0222 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  
3103 O  OG1 . THR A-2 124 ? 0.9045 1.0796 0.9693 -0.1190 -0.0278 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 
3104 C  CG2 . THR A-2 124 ? 0.6898 0.8477 0.7552 -0.1198 -0.0192 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 
3105 N  N   . LEU A-2 125 ? 0.7861 0.9310 0.8466 -0.1183 -0.0140 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N   
3106 C  CA  . LEU A-2 125 ? 0.7133 0.8480 0.7728 -0.1179 -0.0075 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA  
3107 C  C   . LEU A-2 125 ? 0.7861 0.9115 0.8441 -0.1167 -0.0110 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C   
3108 O  O   . LEU A-2 125 ? 0.8831 0.9985 0.9411 -0.1161 -0.0089 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O   
3109 C  CB  . LEU A-2 125 ? 0.6412 0.7791 0.6994 -0.1183 -0.0011 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB  
3110 C  CG  . LEU A-2 125 ? 0.7236 0.8630 0.7824 -0.1196 0.0069  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG  
3111 C  CD1 . LEU A-2 125 ? 0.8079 0.9479 0.8642 -0.1196 0.0137  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1 
3112 C  CD2 . LEU A-2 125 ? 0.6576 0.7874 0.7175 -0.1196 0.0109  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2 
3113 N  N   . SER A-2 126 ? 0.7391 0.8680 0.7958 -0.1162 -0.0164 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 N   
3114 C  CA  . SER A-2 126 ? 0.7053 0.8263 0.7602 -0.1154 -0.0201 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CA  
3115 C  C   . SER A-2 126 ? 0.7637 0.8774 0.8186 -0.1151 -0.0249 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 C   
3116 O  O   . SER A-2 126 ? 0.8255 0.9291 0.8791 -0.1145 -0.0250 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 O   
3117 C  CB  . SER A-2 126 ? 0.6374 0.7649 0.6912 -0.1153 -0.0256 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CB  
3118 O  OG  . SER A-2 126 ? 0.8084 0.9401 0.8616 -0.1152 -0.0209 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 OG  
3119 N  N   . GLY A-2 127 ? 0.7798 0.8988 0.8358 -0.1154 -0.0286 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 N   
3120 C  CA  . GLY A-2 127 ? 0.7726 0.8849 0.8281 -0.1149 -0.0327 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 CA  
3121 C  C   . GLY A-2 127 ? 0.7836 0.8868 0.8401 -0.1145 -0.0272 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 C   
3122 O  O   . GLY A-2 127 ? 0.8245 0.9169 0.8797 -0.1136 -0.0287 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 121 GLY A-2 O   
3123 N  N   . LYS A-2 128 ? 0.7356 0.8428 0.7943 -0.1151 -0.0208 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 N   
3124 C  CA  . LYS A-2 128 ? 0.6375 0.7367 0.6974 -0.1148 -0.0147 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CA  
3125 C  C   . LYS A-2 128 ? 0.7148 0.8038 0.7734 -0.1137 -0.0109 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 C   
3126 O  O   . LYS A-2 128 ? 0.7674 0.8460 0.8259 -0.1126 -0.0092 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 O   
3127 C  CB  . LYS A-2 128 ? 0.5752 0.6814 0.6373 -0.1160 -0.0081 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CB  
3128 C  CG  . LYS A-2 128 ? 0.5681 0.6667 0.6317 -0.1158 -0.0016 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CG  
3129 C  CD  . LYS A-2 128 ? 0.6219 0.7287 0.6876 -0.1177 0.0037  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CD  
3130 C  CE  . LYS A-2 128 ? 0.7382 0.8376 0.8054 -0.1176 0.0111  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CE  
3131 N  NZ  . LYS A-2 128 ? 0.8747 0.9823 0.9436 -0.1199 0.0160  -0.2033 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 NZ  
3132 N  N   . ILE A-2 129 ? 0.6820 0.7740 0.7393 -0.1139 -0.0095 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 N   
3133 C  CA  . ILE A-2 129 ? 0.6874 0.7709 0.7432 -0.1128 -0.0060 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CA  
3134 C  C   . ILE A-2 129 ? 0.7167 0.7916 0.7707 -0.1120 -0.0123 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 C   
3135 O  O   . ILE A-2 129 ? 0.8944 0.9589 0.9483 -0.1107 -0.0101 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 O   
3136 C  CB  . ILE A-2 129 ? 0.7813 0.8706 0.8357 -0.1131 -0.0041 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CB  
3137 C  CG1 . ILE A-2 129 ? 0.8420 0.9383 0.8973 -0.1139 0.0029  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG1 
3138 C  CG2 . ILE A-2 129 ? 0.7364 0.8173 0.7891 -0.1118 -0.0010 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG2 
3139 C  CD1 . ILE A-2 129 ? 0.8495 0.9391 0.9048 -0.1132 0.0125  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CD1 
3140 N  N   . GLU A-2 130 ? 0.6566 0.7356 0.7092 -0.1125 -0.0199 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 N   
3141 C  CA  . GLU A-2 130 ? 0.6829 0.7540 0.7331 -0.1121 -0.0263 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CA  
3142 C  C   . GLU A-2 130 ? 0.7174 0.7791 0.7676 -0.1112 -0.0273 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 C   
3143 O  O   . GLU A-2 130 ? 0.6858 0.7368 0.7343 -0.1102 -0.0279 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 O   
3144 C  CB  . GLU A-2 130 ? 0.7029 0.7808 0.7518 -0.1131 -0.0344 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A-2 CB  
3145 N  N   . ARG A-2 131 ? 0.7509 0.8167 0.8029 -0.1113 -0.0273 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 N   
3146 C  CA  . ARG A-2 131 ? 0.6345 0.6922 0.6866 -0.1102 -0.0280 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CA  
3147 C  C   . ARG A-2 131 ? 0.7335 0.7812 0.7866 -0.1089 -0.0211 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 C   
3148 O  O   . ARG A-2 131 ? 0.7920 0.8287 0.8438 -0.1075 -0.0224 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 O   
3149 C  CB  . ARG A-2 131 ? 0.5822 0.6479 0.6364 -0.1107 -0.0283 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A-2 CB  
3150 N  N   . LEU A-2 132 ? 0.6939 0.7452 0.7490 -0.1092 -0.0137 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 N   
3151 C  CA  . LEU A-2 132 ? 0.6131 0.6556 0.6695 -0.1077 -0.0063 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CA  
3152 C  C   . LEU A-2 132 ? 0.8324 0.8654 0.8866 -0.1063 -0.0058 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 C   
3153 O  O   . LEU A-2 132 ? 1.0384 1.0606 1.0924 -0.1045 -0.0046 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 O   
3154 C  CB  . LEU A-2 132 ? 0.6018 0.6507 0.6603 -0.1085 0.0020  -0.1645 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CB  
3155 C  CG  . LEU A-2 132 ? 0.5976 0.6536 0.6587 -0.1097 0.0038  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CG  
3156 C  CD1 . LEU A-2 132 ? 0.6161 0.6761 0.6786 -0.1106 0.0128  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD1 
3157 C  CD2 . LEU A-2 132 ? 0.6696 0.7185 0.7322 -0.1086 0.0032  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD2 
3158 N  N   . ARG A-2 133 ? 0.8512 0.8883 0.9038 -0.1070 -0.0068 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 N   
3159 C  CA  . ARG A-2 133 ? 0.8643 0.8935 0.9149 -0.1059 -0.0060 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CA  
3160 C  C   . ARG A-2 133 ? 0.8700 0.8916 0.9179 -0.1056 -0.0141 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 C   
3161 O  O   . ARG A-2 133 ? 0.9338 0.9466 0.9800 -0.1045 -0.0137 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 O   
3162 C  CB  . ARG A-2 133 ? 0.9102 0.9465 0.9598 -0.1067 -0.0046 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CB  
3163 C  CG  . ARG A-2 133 ? 0.9659 1.0149 1.0159 -0.1086 -0.0072 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CG  
3164 C  CD  . ARG A-2 133 ? 0.9825 1.0371 1.0310 -0.1090 -0.0067 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CD  
3165 N  NE  . ARG A-2 133 ? 1.0062 1.0558 1.0523 -0.1089 -0.0118 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NE  
3166 C  CZ  . ARG A-2 133 ? 1.0508 1.1037 1.0955 -0.1092 -0.0117 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 CZ  
3167 N  NH1 . ARG A-2 133 ? 1.0447 1.1053 1.0898 -0.1092 -0.0065 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NH1 
3168 N  NH2 . ARG A-2 133 ? 1.1302 1.1786 1.1728 -0.1095 -0.0168 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A-2 NH2 
3169 N  N   . MSE A-2 134 ? 0.8232 0.8478 0.8704 -0.1067 -0.0210 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 N   
3170 C  CA  . MSE A-2 134 ? 0.8707 0.8866 0.9147 -0.1064 -0.0279 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CA  
3171 C  C   . MSE A-2 134 ? 0.9169 0.9216 0.9614 -0.1042 -0.0254 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 C   
3172 O  O   . MSE A-2 134 ? 0.7742 0.7681 0.8160 -0.1032 -0.0284 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 O   
3173 C  CB  . MSE A-2 134 ? 0.8716 0.8939 0.9143 -0.1078 -0.0352 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CB  
3174 C  CG  . MSE A-2 134 ? 0.9746 1.0044 1.0157 -0.1096 -0.0399 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CG  
3175 SE SE  . MSE A-2 134 ? 1.6012 1.6217 1.6384 -0.1099 -0.0429 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 SE  
3176 C  CE  . MSE A-2 134 ? 0.6641 0.6927 0.7040 -0.1099 -0.0350 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 128 MSE A-2 CE  
3177 N  N   . ASP A-2 135 ? 0.9399 0.9471 0.9877 -0.1036 -0.0200 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 N   
3178 C  CA  . ASP A-2 135 ? 0.8531 0.8504 0.9020 -0.1014 -0.0171 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CA  
3179 C  C   . ASP A-2 135 ? 0.8223 0.8096 0.8710 -0.0994 -0.0120 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 C   
3180 O  O   . ASP A-2 135 ? 0.8919 0.8678 0.9398 -0.0973 -0.0122 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 O   
3181 C  CB  . ASP A-2 135 ? 0.7861 0.7893 0.8389 -0.1015 -0.0118 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CB  
3182 C  CG  . ASP A-2 135 ? 0.8931 0.8869 0.9471 -0.0994 -0.0098 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CG  
3183 O  OD1 . ASP A-2 135 ? 0.9146 0.9069 0.9674 -0.0991 -0.0151 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD1 
3184 O  OD2 . ASP A-2 135 ? 0.9121 0.8998 0.9680 -0.0977 -0.0029 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD2 
3185 N  N   . LYS A-2 136 ? 0.7659 0.7576 0.8152 -0.0998 -0.0074 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 N   
3186 C  CA  . LYS A-2 136 ? 0.7485 0.7318 0.7973 -0.0978 -0.0026 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CA  
3187 C  C   . LYS A-2 136 ? 0.7554 0.7322 0.8004 -0.0978 -0.0091 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 C   
3188 O  O   . LYS A-2 136 ? 0.8881 0.8542 0.9320 -0.0957 -0.0079 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 O   
3189 C  CB  . LYS A-2 136 ? 0.8426 0.8330 0.8927 -0.0982 0.0044  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CB  
3190 C  CG  . LYS A-2 136 ? 0.8573 0.8528 0.9106 -0.0982 0.0121  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CG  
3191 C  CD  . LYS A-2 136 ? 0.8464 0.8432 0.9001 -0.0972 0.0210  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CD  
3192 C  CE  . LYS A-2 136 ? 0.8418 0.8457 0.8932 -0.0986 0.0188  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 CE  
3193 N  NZ  . LYS A-2 136 ? 0.8712 0.8754 0.9223 -0.0972 0.0276  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 130 LYS A-2 NZ  
3194 N  N   . PHE A-2 137 ? 0.6962 0.6796 0.7390 -0.1003 -0.0160 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 N   
3195 C  CA  . PHE A-2 137 ? 0.6827 0.6612 0.7216 -0.1010 -0.0226 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CA  
3196 C  C   . PHE A-2 137 ? 0.7224 0.6892 0.7586 -0.1000 -0.0277 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 C   
3197 O  O   . PHE A-2 137 ? 0.7548 0.7112 0.7888 -0.0987 -0.0283 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 O   
3198 C  CB  . PHE A-2 137 ? 0.5962 0.5848 0.6337 -0.1039 -0.0287 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CB  
3199 C  CG  . PHE A-2 137 ? 0.7316 0.7165 0.7651 -0.1052 -0.0348 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CG  
3200 C  CD1 . PHE A-2 137 ? 0.7578 0.7439 0.7909 -0.1053 -0.0324 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CD1 
3201 C  CD2 . PHE A-2 137 ? 0.8445 0.8248 0.8743 -0.1063 -0.0429 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CD2 
3202 C  CE1 . PHE A-2 137 ? 0.8075 0.7907 0.8371 -0.1068 -0.0381 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CE1 
3203 C  CE2 . PHE A-2 137 ? 0.8817 0.8584 0.9076 -0.1078 -0.0486 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CE2 
3204 C  CZ  . PHE A-2 137 ? 0.8579 0.8362 0.8838 -0.1082 -0.0463 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 131 PHE A-2 CZ  
3205 N  N   . ASN A-2 138 ? 0.6934 0.6622 0.7296 -0.1005 -0.0312 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 N   
3206 C  CA  . ASN A-2 138 ? 0.7041 0.6624 0.7373 -0.0994 -0.0360 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CA  
3207 C  C   . ASN A-2 138 ? 0.7746 0.7210 0.8088 -0.0962 -0.0312 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 C   
3208 O  O   . ASN A-2 138 ? 0.7075 0.6419 0.7381 -0.0949 -0.0344 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 O   
3209 C  CB  . ASN A-2 138 ? 0.6373 0.6014 0.6709 -0.1000 -0.0390 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CB  
3210 C  CG  . ASN A-2 138 ? 0.7832 0.7585 0.8157 -0.1028 -0.0442 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CG  
3211 O  OD1 . ASN A-2 138 ? 0.9305 0.9169 0.9657 -0.1037 -0.0431 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 OD1 
3212 N  ND2 . ASN A-2 138 ? 0.7336 0.7061 0.7620 -0.1042 -0.0498 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 ND2 
3213 N  N   . LYS A-2 139 ? 0.7061 0.6554 0.7448 -0.0948 -0.0234 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 N   
3214 C  CA  . LYS A-2 139 ? 0.5538 0.4926 0.5941 -0.0915 -0.0179 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CA  
3215 C  C   . LYS A-2 139 ? 0.6833 0.6145 0.7223 -0.0901 -0.0155 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 C   
3216 O  O   . LYS A-2 139 ? 0.8032 0.7223 0.8412 -0.0874 -0.0147 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 O   
3217 C  CB  . LYS A-2 139 ? 0.4449 0.3894 0.4904 -0.0908 -0.0099 -0.1476 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CB  
3218 C  CG  . LYS A-2 139 ? 0.4968 0.4413 0.5438 -0.0904 -0.0110 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CG  
3219 C  CD  . LYS A-2 139 ? 0.5968 0.5525 0.6481 -0.0916 -0.0056 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CD  
3220 C  CE  . LYS A-2 139 ? 0.6623 0.6200 0.7148 -0.0916 -0.0079 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 CE  
3221 N  NZ  . LYS A-2 139 ? 0.7708 0.7404 0.8274 -0.0934 -0.0032 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A-2 NZ  
3222 N  N   . LYS A-2 140 ? 0.6065 0.5452 0.6455 -0.0917 -0.0142 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 N   
3223 C  CA  . LYS A-2 140 ? 0.6766 0.6099 0.7143 -0.0905 -0.0121 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CA  
3224 C  C   . LYS A-2 140 ? 0.7407 0.6656 0.7732 -0.0912 -0.0202 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 C   
3225 O  O   . LYS A-2 140 ? 0.7916 0.7062 0.8226 -0.0891 -0.0195 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 O   
3226 C  CB  . LYS A-2 140 ? 0.7255 0.6696 0.7641 -0.0922 -0.0090 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CB  
3227 C  CG  . LYS A-2 140 ? 0.8156 0.7555 0.8531 -0.0908 -0.0061 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CG  
3228 C  CD  . LYS A-2 140 ? 0.9036 0.8546 0.9417 -0.0923 -0.0029 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CD  
3229 C  CE  . LYS A-2 140 ? 0.9685 0.9159 1.0054 -0.0907 0.0003  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 CE  
3230 N  NZ  . LYS A-2 140 ? 1.0737 1.0319 1.1113 -0.0915 0.0049  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 134 LYS A-2 NZ  
3231 N  N   . LYS A-2 141 ? 0.7534 0.6829 0.7833 -0.0942 -0.0279 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 N   
3232 C  CA  . LYS A-2 141 ? 0.7334 0.6551 0.7578 -0.0953 -0.0359 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 CA  
3233 C  C   . LYS A-2 141 ? 0.7817 0.6897 0.8040 -0.0927 -0.0373 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 C   
3234 O  O   . LYS A-2 141 ? 0.8532 0.7502 0.8715 -0.0920 -0.0405 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 O   
3235 C  CB  . LYS A-2 141 ? 0.7022 0.6318 0.7242 -0.0988 -0.0432 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A-2 CB  
3236 N  N   . GLY A-2 142 ? 0.7715 0.6803 0.7965 -0.0913 -0.0349 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 N   
3237 C  CA  . GLY A-2 142 ? 0.6562 0.5528 0.6798 -0.0885 -0.0356 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 CA  
3238 C  C   . GLY A-2 142 ? 0.6361 0.5213 0.6605 -0.0849 -0.0305 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 C   
3239 O  O   . GLY A-2 142 ? 0.6158 0.4881 0.6366 -0.0830 -0.0332 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A-2 O   
3240 N  N   . CYS A-2 143 ? 0.6955 0.5855 0.7243 -0.0839 -0.0229 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 N   
3241 C  CA  . CYS A-2 143 ? 0.6235 0.5040 0.6536 -0.0802 -0.0171 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CA  
3242 C  C   . CYS A-2 143 ? 0.8024 0.6755 0.8278 -0.0804 -0.0211 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 C   
3243 O  O   . CYS A-2 143 ? 0.8692 0.7293 0.8925 -0.0776 -0.0215 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 O   
3244 C  CB  . CYS A-2 143 ? 0.5706 0.4591 0.6058 -0.0794 -0.0079 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 CB  
3245 S  SG  . CYS A-2 143 ? 0.6998 0.5921 0.7408 -0.0778 -0.0007 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 137 CYS A-2 SG  
3246 N  N   . GLU A-2 144 ? 0.8560 0.7376 0.8800 -0.0837 -0.0239 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 N   
3247 C  CA  . GLU A-2 144 ? 0.8060 0.6824 0.8257 -0.0845 -0.0277 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CA  
3248 C  C   . GLU A-2 144 ? 0.7849 0.6501 0.7985 -0.0852 -0.0361 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 C   
3249 O  O   . GLU A-2 144 ? 0.7964 0.6507 0.8066 -0.0839 -0.0377 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 O   
3250 C  CB  . GLU A-2 144 ? 0.7306 0.6195 0.7501 -0.0883 -0.0296 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CB  
3251 C  CG  . GLU A-2 144 ? 0.8197 0.7181 0.8441 -0.0872 -0.0209 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CG  
3252 C  CD  . GLU A-2 144 ? 0.8394 0.7516 0.8640 -0.0908 -0.0225 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 CD  
3253 O  OE1 . GLU A-2 144 ? 0.8142 0.7288 0.8354 -0.0942 -0.0305 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 OE1 
3254 O  OE2 . GLU A-2 144 ? 0.8120 0.7325 0.8400 -0.0902 -0.0155 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A-2 OE2 
3255 N  N   . VAL A-2 145 ? 0.7203 0.5883 0.7323 -0.0872 -0.0412 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 N   
3256 C  CA  . VAL A-2 145 ? 0.7254 0.5827 0.7310 -0.0878 -0.0487 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CA  
3257 C  C   . VAL A-2 145 ? 0.7648 0.6069 0.7693 -0.0835 -0.0468 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 C   
3258 O  O   . VAL A-2 145 ? 0.9369 0.7670 0.9359 -0.0830 -0.0508 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 O   
3259 C  CB  . VAL A-2 145 ? 0.7765 0.6398 0.7813 -0.0898 -0.0529 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CB  
3260 C  CG1 . VAL A-2 145 ? 0.7802 0.6305 0.7789 -0.0888 -0.0583 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG1 
3261 C  CG2 . VAL A-2 145 ? 0.8037 0.6786 0.8073 -0.0942 -0.0574 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A-2 CG2 
3262 N  N   . LEU A-2 146 ? 0.6298 0.4723 0.6393 -0.0804 -0.0406 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N   
3263 C  CA  . LEU A-2 146 ? 0.7344 0.5629 0.7435 -0.0759 -0.0384 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA  
3264 C  C   . LEU A-2 146 ? 0.7690 0.5898 0.7788 -0.0729 -0.0340 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C   
3265 O  O   . LEU A-2 146 ? 0.7955 0.6023 0.8026 -0.0697 -0.0346 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O   
3266 C  CB  . LEU A-2 146 ? 0.6949 0.5270 0.7095 -0.0736 -0.0329 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB  
3267 C  CG  . LEU A-2 146 ? 0.7085 0.5335 0.7200 -0.0725 -0.0371 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG  
3268 C  CD1 . LEU A-2 146 ? 0.7145 0.5453 0.7317 -0.0710 -0.0321 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 
3269 C  CD2 . LEU A-2 146 ? 0.7358 0.5429 0.7427 -0.0690 -0.0388 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 
3270 N  N   . GLN A-2 147 ? 0.7509 0.5810 0.7643 -0.0738 -0.0294 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 N   
3271 C  CA  . GLN A-2 147 ? 0.7522 0.5766 0.7662 -0.0711 -0.0251 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CA  
3272 C  C   . GLN A-2 147 ? 0.8296 0.6450 0.8367 -0.0724 -0.0321 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 C   
3273 O  O   . GLN A-2 147 ? 0.8871 0.6913 0.8926 -0.0693 -0.0308 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 O   
3274 C  CB  . GLN A-2 147 ? 0.7857 0.6228 0.8041 -0.0720 -0.0191 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CB  
3275 C  CG  . GLN A-2 147 ? 1.0079 0.8402 1.0290 -0.0678 -0.0112 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CG  
3276 C  CD  . GLN A-2 147 ? 1.2648 1.1046 1.2857 -0.0693 -0.0096 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 CD  
3277 O  OE1 . GLN A-2 147 ? 1.3670 1.2176 1.3869 -0.0735 -0.0131 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 OE1 
3278 N  NE2 . GLN A-2 147 ? 1.3121 1.1466 1.3339 -0.0656 -0.0042 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A-2 NE2 
3279 N  N   . LYS A-2 148 ? 0.7916 0.6118 0.7945 -0.0772 -0.0396 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 N   
3280 C  CA  . LYS A-2 148 ? 0.7267 0.5380 0.7223 -0.0791 -0.0470 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 CA  
3281 C  C   . LYS A-2 148 ? 0.7722 0.5673 0.7632 -0.0764 -0.0501 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 C   
3282 O  O   . LYS A-2 148 ? 0.8442 0.6270 0.8315 -0.0745 -0.0512 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 O   
3283 C  CB  . LYS A-2 148 ? 0.6049 0.4247 0.5970 -0.0848 -0.0542 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A-2 CB  
3284 N  N   . LYS A-2 149 ? 0.8002 0.5955 0.7914 -0.0761 -0.0512 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 N   
3285 C  CA  . LYS A-2 149 ? 0.7438 0.5245 0.7306 -0.0734 -0.0539 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CA  
3286 C  C   . LYS A-2 149 ? 0.7297 0.4992 0.7189 -0.0677 -0.0481 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 C   
3287 O  O   . LYS A-2 149 ? 0.7956 0.5499 0.7794 -0.0654 -0.0509 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 O   
3288 C  CB  . LYS A-2 149 ? 0.7759 0.5614 0.7641 -0.0736 -0.0545 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CB  
3289 C  CG  . LYS A-2 149 ? 0.8155 0.6073 0.7991 -0.0783 -0.0616 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CG  
3290 C  CD  . LYS A-2 149 ? 0.8809 0.6706 0.8629 -0.0773 -0.0634 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CD  
3291 C  CE  . LYS A-2 149 ? 0.9403 0.7349 0.9170 -0.0815 -0.0704 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 CE  
3292 N  NZ  . LYS A-2 149 ? 0.9326 0.7448 0.9151 -0.0837 -0.0687 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 143 LYS A-2 NZ  
3293 N  N   . LEU A-2 150 ? 0.6334 0.4100 0.6303 -0.0653 -0.0399 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 N   
3294 C  CA  . LEU A-2 150 ? 0.6797 0.4467 0.6797 -0.0596 -0.0335 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CA  
3295 C  C   . LEU A-2 150 ? 0.7473 0.5059 0.7441 -0.0584 -0.0341 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 C   
3296 O  O   . LEU A-2 150 ? 0.8330 0.5770 0.8271 -0.0545 -0.0340 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 O   
3297 C  CB  . LEU A-2 150 ? 0.6386 0.4161 0.6473 -0.0579 -0.0243 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CB  
3298 C  CG  . LEU A-2 150 ? 0.6211 0.3903 0.6337 -0.0520 -0.0165 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CG  
3299 C  CD1 . LEU A-2 150 ? 0.6252 0.3802 0.6364 -0.0477 -0.0172 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD1 
3300 C  CD2 . LEU A-2 150 ? 0.4965 0.2770 0.5171 -0.0510 -0.0074 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 144 LEU A-2 CD2 
3301 N  N   . GLN A-2 151 ? 0.8094 0.5774 0.8063 -0.0618 -0.0346 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 N   
3302 C  CA  . GLN A-2 151 ? 0.7155 0.4776 0.7093 -0.0613 -0.0354 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 CA  
3303 C  C   . GLN A-2 151 ? 0.7976 0.5464 0.7824 -0.0627 -0.0441 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 C   
3304 O  O   . GLN A-2 151 ? 0.8265 0.5630 0.8082 -0.0598 -0.0442 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 145 GLN A-2 O   
3306 N  N   . ASP A-2 152 ? 0.7631 0.5143 0.7435 -0.0671 -0.0510 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N   
3307 C  CA  . ASP A-2 152 ? 0.8473 0.5856 0.8183 -0.0688 -0.0592 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA  
3308 C  C   . ASP A-2 152 ? 0.8667 0.5882 0.8352 -0.0636 -0.0584 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C   
3309 O  O   . ASP A-2 152 ? 0.9474 0.6550 0.9101 -0.0621 -0.0611 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O   
3310 C  CB  . ASP A-2 152 ? 1.0181 0.7624 0.9855 -0.0738 -0.0656 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB  
3311 C  CG  . ASP A-2 152 ? 1.1870 0.9443 1.1541 -0.0794 -0.0687 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG  
3312 O  OD1 . ASP A-2 152 ? 1.3393 1.1106 1.3105 -0.0818 -0.0679 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 
3313 O  OD2 . ASP A-2 152 ? 1.1962 0.9498 1.1590 -0.0815 -0.0720 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 
3314 N  N   . ALA A-2 153 ? 0.8583 0.5812 0.8311 -0.0608 -0.0548 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 N   
3315 C  CA  . ALA A-2 153 ? 0.8380 0.5460 0.8091 -0.0556 -0.0537 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CA  
3316 C  C   . ALA A-2 153 ? 0.8071 0.5085 0.7811 -0.0500 -0.0472 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 C   
3317 O  O   . ALA A-2 153 ? 0.8152 0.5111 0.7860 -0.0458 -0.0448 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 O   
3318 C  CB  . ALA A-2 153 ? 0.7807 0.4948 0.7574 -0.0539 -0.0500 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CB  
3319 N  N   . GLN A-2 154 ? 0.7370 0.4462 0.7181 -0.0493 -0.0415 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 N   
3320 C  CA  . GLN A-2 154 ? 0.7183 0.4239 0.7019 -0.0440 -0.0340 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CA  
3321 C  C   . GLN A-2 154 ? 0.7368 0.4353 0.7144 -0.0447 -0.0380 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 C   
3322 O  O   . GLN A-2 154 ? 0.7323 0.4277 0.7094 -0.0396 -0.0324 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 O   
3323 C  CB  . GLN A-2 154 ? 0.7091 0.4254 0.7018 -0.0435 -0.0271 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CB  
3324 C  CG  . GLN A-2 154 ? 0.6976 0.4198 0.6959 -0.0400 -0.0195 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CG  
3325 C  CD  . GLN A-2 154 ? 0.7188 0.4541 0.7263 -0.0407 -0.0122 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 CD  
3326 O  OE1 . GLN A-2 154 ? 0.8674 0.6141 0.8747 -0.0451 -0.0138 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 OE1 
3327 N  NE2 . GLN A-2 154 ? 0.7265 0.4659 0.7366 -0.0352 -0.0043 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 148 GLN A-2 NE2 
3328 N  N   . ILE A-2 155 ? 0.7868 0.4869 0.7598 -0.0510 -0.0461 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 N   
3329 C  CA  . ILE A-2 155 ? 0.7443 0.4373 0.7106 -0.0528 -0.0510 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CA  
3330 C  C   . ILE A-2 155 ? 0.7680 0.4523 0.7273 -0.0514 -0.0546 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 C   
3331 O  O   . ILE A-2 155 ? 0.9024 0.5825 0.8596 -0.0482 -0.0531 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 O   
3332 C  CB  . ILE A-2 155 ? 0.6997 0.4058 0.6643 -0.0598 -0.0555 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CB  
3333 C  CG1 . ILE A-2 155 ? 0.7367 0.4575 0.7090 -0.0595 -0.0487 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CG1 
3334 C  CG2 . ILE A-2 155 ? 0.5736 0.2707 0.5293 -0.0630 -0.0629 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CG2 
3335 C  CD1 . ILE A-2 155 ? 0.7544 0.4903 0.7265 -0.0660 -0.0521 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 149 ILE A-2 CD1 
3336 N  N   . ARG A-2 156 ? 0.7381 0.4222 0.6944 -0.0532 -0.0584 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 N   
3337 C  CA  . ARG A-2 156 ? 0.7689 0.4471 0.7188 -0.0514 -0.0610 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CA  
3338 C  C   . ARG A-2 156 ? 0.8236 0.5018 0.7782 -0.0433 -0.0523 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 C   
3339 O  O   . ARG A-2 156 ? 0.9545 0.6281 0.9052 -0.0405 -0.0526 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 O   
3340 C  CB  . ARG A-2 156 ? 0.8142 0.4920 0.7596 -0.0552 -0.0670 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CB  
3341 C  CG  . ARG A-2 156 ? 0.9527 0.6238 0.8907 -0.0535 -0.0700 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CG  
3342 C  CD  . ARG A-2 156 ? 1.1607 0.8291 1.0901 -0.0601 -0.0792 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CD  
3343 N  NE  . ARG A-2 156 ? 1.3536 1.0283 1.2856 -0.0660 -0.0823 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NE  
3344 C  CZ  . ARG A-2 156 ? 1.4780 1.1536 1.4053 -0.0736 -0.0894 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CZ  
3345 N  NH1 . ARG A-2 156 ? 1.5150 1.1849 1.4345 -0.0763 -0.0943 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH1 
3346 N  NH2 . ARG A-2 156 ? 1.4990 1.1926 1.4329 -0.0765 -0.0878 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH2 
3347 N  N   . PHE A-2 157 ? 0.7280 0.4118 0.6908 -0.0398 -0.0442 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 N   
3348 C  CA  . PHE A-2 157 ? 0.7791 0.4640 0.7464 -0.0329 -0.0348 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CA  
3349 C  C   . PHE A-2 157 ? 0.7815 0.4651 0.7500 -0.0298 -0.0308 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 C   
3350 O  O   . PHE A-2 157 ? 0.7759 0.4578 0.7443 -0.0257 -0.0280 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 O   
3351 C  CB  . PHE A-2 157 ? 0.7616 0.4522 0.7349 -0.0308 -0.0267 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CB  
3352 C  CG  . PHE A-2 157 ? 0.6854 0.3765 0.6606 -0.0246 -0.0161 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CG  
3353 C  CD1 . PHE A-2 157 ? 0.7016 0.3917 0.6766 -0.0217 -0.0145 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CD1 
3354 C  CD2 . PHE A-2 157 ? 0.7331 0.4244 0.7078 -0.0217 -0.0081 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CD2 
3355 C  CE1 . PHE A-2 157 ? 0.7429 0.4333 0.7186 -0.0167 -0.0047 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CE1 
3356 C  CE2 . PHE A-2 157 ? 0.8351 0.5274 0.8062 -0.0159 -0.0001 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CE2 
3357 C  CZ  . PHE A-2 157 ? 0.7683 0.4615 0.7410 -0.0136 0.0018  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 151 PHE A-2 CZ  
3358 N  N   . ARG A-2 158 ? 0.8085 0.4934 0.7786 -0.0317 -0.0306 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 N   
3359 C  CA  . ARG A-2 158 ? 0.7353 0.4192 0.7066 -0.0288 -0.0268 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CA  
3360 C  C   . ARG A-2 158 ? 0.7950 0.4730 0.7595 -0.0303 -0.0342 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 C   
3361 O  O   . ARG A-2 158 ? 0.8085 0.4853 0.7738 -0.0265 -0.0308 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 O   
3362 C  CB  . ARG A-2 158 ? 0.6954 0.3813 0.6690 -0.0309 -0.0259 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CB  
3363 N  N   . ASP A-2 159 ? 0.7960 0.4704 0.7532 -0.0363 -0.0440 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 N   
3364 C  CA  . ASP A-2 159 ? 0.8188 0.4869 0.7673 -0.0385 -0.0512 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CA  
3365 C  C   . ASP A-2 159 ? 0.8928 0.5589 0.8401 -0.0338 -0.0491 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 C   
3366 O  O   . ASP A-2 159 ? 0.8956 0.5583 0.8397 -0.0320 -0.0497 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 O   
3367 C  CB  . ASP A-2 159 ? 0.8005 0.4658 0.7412 -0.0464 -0.0614 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CB  
3368 C  CG  . ASP A-2 159 ? 0.8803 0.5474 0.8210 -0.0523 -0.0650 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 CG  
3369 O  OD1 . ASP A-2 159 ? 0.8177 0.4881 0.7649 -0.0498 -0.0592 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 OD1 
3370 O  OD2 . ASP A-2 159 ? 0.9975 0.6629 0.9315 -0.0595 -0.0734 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 153 ASP A-2 OD2 
3371 N  N   . LEU A-2 160 ? 0.9646 0.6327 0.9142 -0.0321 -0.0468 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N   
3372 C  CA  . LEU A-2 160 ? 0.8260 0.4924 0.7744 -0.0280 -0.0450 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA  
3373 C  C   . LEU A-2 160 ? 0.8982 0.5682 0.8540 -0.0216 -0.0358 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C   
3374 O  O   . LEU A-2 160 ? 0.8755 0.5435 0.8295 -0.0188 -0.0355 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O   
3375 C  CB  . LEU A-2 160 ? 0.6820 0.3500 0.6314 -0.0280 -0.0447 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB  
3376 C  CG  . LEU A-2 160 ? 0.7669 0.4304 0.7074 -0.0337 -0.0543 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG  
3377 C  CD1 . LEU A-2 160 ? 0.7297 0.3963 0.6729 -0.0341 -0.0534 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1 
3378 C  CD2 . LEU A-2 160 ? 0.7251 0.3820 0.6567 -0.0335 -0.0591 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2 
3379 N  N   . GLN A-2 161 ? 0.8622 0.5378 0.8264 -0.0194 -0.0279 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 N   
3380 C  CA  . GLN A-2 161 ? 0.8641 0.5438 0.8357 -0.0137 -0.0183 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CA  
3381 C  C   . GLN A-2 161 ? 0.9403 0.6183 0.9109 -0.0130 -0.0191 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 C   
3382 O  O   . GLN A-2 161 ? 0.9821 0.6622 0.9567 -0.0089 -0.0140 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 O   
3383 C  CB  . GLN A-2 161 ? 0.7272 0.4126 0.7060 -0.0118 -0.0086 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CB  
3384 C  CG  . GLN A-2 161 ? 0.8774 0.5634 0.8564 -0.0139 -0.0079 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CG  
3385 C  CD  . GLN A-2 161 ? 0.9467 0.6384 0.9269 -0.0115 0.0015  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 CD  
3386 O  OE1 . GLN A-2 161 ? 0.8567 0.5519 0.8358 -0.0088 0.0068  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 OE1 
3387 N  NE2 . GLN A-2 161 ? 1.0272 0.7190 1.0048 -0.0125 0.0026  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A-2 NE2 
3388 N  N   . LEU A-2 162 ? 0.9598 0.6343 0.9252 -0.0173 -0.0256 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 N   
3389 C  CA  . LEU A-2 162 ? 0.9764 0.6480 0.9389 -0.0175 -0.0279 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CA  
3390 C  C   . LEU A-2 162 ? 1.0005 0.6665 0.9548 -0.0184 -0.0346 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 C   
3391 O  O   . LEU A-2 162 ? 1.0726 0.7367 1.0249 -0.0171 -0.0351 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 O   
3392 C  CB  . LEU A-2 162 ? 0.9546 0.6238 0.9134 -0.0226 -0.0334 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CB  
3393 C  CG  . LEU A-2 162 ? 1.0109 0.6771 0.9667 -0.0230 -0.0356 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CG  
3394 C  CD1 . LEU A-2 162 ? 0.9356 0.6065 0.9001 -0.0164 -0.0255 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD1 
3395 C  CD2 . LEU A-2 162 ? 1.0424 0.7070 0.9954 -0.0285 -0.0405 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD2 
3396 N  N   . ASN A-2 163 ? 0.9358 0.5992 0.8849 -0.0206 -0.0395 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 N   
3397 C  CA  . ASN A-2 163 ? 0.9644 0.6217 0.9041 -0.0221 -0.0461 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CA  
3398 C  C   . ASN A-2 163 ? 0.9772 0.6365 0.9202 -0.0167 -0.0411 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 C   
3399 O  O   . ASN A-2 163 ? 0.9025 0.5573 0.8385 -0.0168 -0.0452 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 O   
3400 C  CB  . ASN A-2 163 ? 0.9061 0.5595 0.8381 -0.0274 -0.0539 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CB  
3401 C  CG  . ASN A-2 163 ? 0.9999 0.6464 0.9206 -0.0299 -0.0613 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CG  
3402 O  OD1 . ASN A-2 163 ? 1.0239 0.6690 0.9425 -0.0275 -0.0609 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 OD1 
3403 N  ND2 . ASN A-2 163 ? 1.1131 0.7551 1.0262 -0.0349 -0.0681 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 ND2 
3404 N  N   . GLU A-2 164 ? 1.0236 0.6898 0.9773 -0.0123 -0.0321 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 N   
3405 C  CA  . GLU A-2 164 ? 1.0318 0.7011 0.9901 -0.0078 -0.0270 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CA  
3406 C  C   . GLU A-2 164 ? 0.9931 0.6618 0.9509 -0.0052 -0.0261 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 C   
3407 O  O   . GLU A-2 164 ? 0.9888 0.6534 0.9415 -0.0028 -0.0287 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 O   
3408 C  CB  . GLU A-2 164 ? 1.1318 0.8092 1.1022 -0.0044 -0.0167 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CB  
3409 C  CG  . GLU A-2 164 ? 1.2755 0.9536 1.2481 -0.0002 -0.0139 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CG  
3410 C  CD  . GLU A-2 164 ? 1.3951 1.0786 1.3762 0.0020  -0.0060 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CD  
3411 O  OE1 . GLU A-2 164 ? 1.4422 1.1301 1.4286 0.0010  -0.0004 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 OE1 
3412 O  OE2 . GLU A-2 164 ? 1.4381 1.1211 1.4196 0.0047  -0.0052 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 OE2 
3413 N  N   . ASN A-2 165 ? 0.9688 0.6375 0.9272 -0.0053 -0.0258 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 N   
3414 C  CA  . ASN A-2 165 ? 0.9680 0.6335 0.9231 -0.0024 -0.0270 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CA  
3415 C  C   . ASN A-2 165 ? 0.9675 0.6259 0.9109 -0.0055 -0.0351 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 C   
3416 O  O   . ASN A-2 165 ? 1.0996 0.7533 1.0373 -0.0032 -0.0377 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 O   
3417 C  CB  . ASN A-2 165 ? 1.0123 0.6814 0.9738 -0.0009 -0.0222 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CB  
3418 C  CG  . ASN A-2 165 ? 1.0403 0.7146 1.0115 0.0040  -0.0143 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 CG  
3419 O  OD1 . ASN A-2 165 ? 0.9268 0.6001 0.8981 0.0077  -0.0135 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 OD1 
3420 N  ND2 . ASN A-2 165 ? 1.1101 0.7899 1.0892 0.0038  -0.0082 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A-2 ND2 
3421 N  N   . ASN A-2 166 ? 0.7826 0.4368 0.7185 -0.0107 -0.0417 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 N   
3422 C  CA  . ASN A-2 166 ? 0.7801 0.4263 0.7030 -0.0144 -0.0504 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CA  
3423 C  C   . ASN A-2 166 ? 0.7530 0.3958 0.6696 -0.0145 -0.0534 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 C   
3424 O  O   . ASN A-2 166 ? 0.8292 0.4649 0.7341 -0.0183 -0.0609 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 O   
3425 C  CB  . ASN A-2 166 ? 0.9845 0.6257 0.8998 -0.0208 -0.0579 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CB  
3426 C  CG  . ASN A-2 166 ? 1.0468 0.6914 0.9684 -0.0210 -0.0550 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 CG  
3427 O  OD1 . ASN A-2 166 ? 0.8485 0.4963 0.7759 -0.0172 -0.0498 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 OD1 
3428 N  ND2 . ASN A-2 166 ? 1.1252 0.7694 1.0458 -0.0254 -0.0582 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 160 ASN A-2 ND2 
3429 N  N   . MSE A-2 167 ? 0.6903 0.3377 0.6141 -0.0105 -0.0478 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 N   
3430 C  CA  . MSE A-2 167 ? 0.7562 0.3990 0.6728 -0.0102 -0.0512 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CA  
3431 C  C   . MSE A-2 167 ? 0.8831 0.5196 0.7921 -0.0064 -0.0534 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 C   
3432 O  O   . MSE A-2 167 ? 0.8381 0.4764 0.7519 -0.0017 -0.0495 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 O   
3433 C  CB  . MSE A-2 167 ? 0.7495 0.3972 0.6737 -0.0084 -0.0466 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CB  
3434 C  CG  . MSE A-2 167 ? 0.9252 0.5749 0.8519 -0.0122 -0.0474 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CG  
3435 SE SE  . MSE A-2 167 ? 1.1784 0.8183 1.0890 -0.0195 -0.0594 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 SE  
3436 C  CE  . MSE A-2 167 ? 0.6696 0.3056 0.5742 -0.0241 -0.0649 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 161 MSE A-2 CE  
3437 N  N   . ILE A-2 168 ? 0.9410 0.5704 0.8380 -0.0085 -0.0595 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N   
3438 C  CA  . ILE A-2 168 ? 1.1213 0.7439 1.0091 -0.0057 -0.0623 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA  
3439 C  C   . ILE A-2 168 ? 1.2020 0.8216 1.0859 -0.0026 -0.0624 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C   
3440 O  O   . ILE A-2 168 ? 1.2247 0.8449 1.1113 0.0022  -0.0594 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O   
3441 C  CB  . ILE A-2 168 ? 1.1983 0.8138 1.0737 -0.0099 -0.0691 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB  
3442 C  CG1 . ILE A-2 168 ? 1.1620 0.7801 1.0409 -0.0128 -0.0692 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1 
3443 C  CG2 . ILE A-2 168 ? 1.1643 0.7723 1.0293 -0.0072 -0.0720 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2 
3444 C  CD1 . ILE A-2 168 ? 1.0837 0.7061 0.9713 -0.0085 -0.0640 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1 
3445 N  N   . GLY A-2 169 ? 1.2196 0.8363 1.0973 -0.0055 -0.0658 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 N   
3446 C  CA  . GLY A-2 169 ? 1.2366 0.8499 1.1094 -0.0029 -0.0662 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 CA  
3447 C  C   . GLY A-2 169 ? 1.2031 0.8229 1.0869 0.0004  -0.0606 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 C   
3448 O  O   . GLY A-2 169 ? 1.2635 0.8904 1.1585 0.0001  -0.0563 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 163 GLY A-2 O   
3449 N  N   . ALA A-2 170 ? 1.1459 0.7629 1.0261 0.0035  -0.0604 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 N   
3450 C  CA  . ALA A-2 170 ? 1.0604 0.6831 0.9502 0.0065  -0.0555 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 CA  
3451 C  C   . ALA A-2 170 ? 1.1051 0.7307 0.9978 0.0031  -0.0555 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 C   
3452 O  O   . ALA A-2 170 ? 0.9718 0.6041 0.8750 0.0038  -0.0509 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 O   
3453 C  CB  . ALA A-2 170 ? 0.9313 0.5501 0.8159 0.0106  -0.0555 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A-2 CB  
3454 N  N   . LYS A-2 171 ? 1.1549 0.7755 1.0379 -0.0007 -0.0605 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 N   
3455 C  CA  . LYS A-2 171 ? 1.1458 0.7688 1.0304 -0.0045 -0.0611 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CA  
3456 C  C   . LYS A-2 171 ? 1.1957 0.8244 1.0879 -0.0083 -0.0600 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 C   
3457 O  O   . LYS A-2 171 ? 1.2577 0.8897 1.1546 -0.0103 -0.0592 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 O   
3458 C  CB  . LYS A-2 171 ? 1.0942 0.7097 0.9656 -0.0074 -0.0668 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A-2 CB  
3459 N  N   . ARG A-2 172 ? 1.1580 0.7854 1.0485 -0.0094 -0.0614 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 N   
3460 C  CA  . ARG A-2 172 ? 1.0302 0.6617 0.9262 -0.0128 -0.0609 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 CA  
3461 C  C   . ARG A-2 172 ? 0.9811 0.6213 0.8914 -0.0101 -0.0535 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 C   
3462 O  O   . ARG A-2 172 ? 0.9492 0.5908 0.8621 -0.0126 -0.0542 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 O   
3463 C  CB  . ARG A-2 172 ? 1.0297 0.6583 0.9208 -0.0145 -0.0637 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A-2 CB  
3464 N  N   . VAL A-2 173 ? 0.9571 0.5975 0.8702 -0.0049 -0.0504 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 N   
3465 C  CA  . VAL A-2 173 ? 0.9064 0.5538 0.8318 -0.0019 -0.0435 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CA  
3466 C  C   . VAL A-2 173 ? 0.8366 0.4887 0.7684 -0.0020 -0.0402 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 C   
3467 O  O   . VAL A-2 173 ? 0.8198 0.4783 0.7605 -0.0034 -0.0360 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 O   
3468 C  CB  . VAL A-2 173 ? 0.8505 0.4967 0.7766 0.0036  -0.0413 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CB  
3469 C  CG1 . VAL A-2 173 ? 0.8382 0.4914 0.7764 0.0068  -0.0341 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG1 
3470 C  CG2 . VAL A-2 173 ? 0.8023 0.4461 0.7256 0.0039  -0.0426 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A-2 CG2 
3471 N  N   . GLU A-2 174 ? 0.8248 0.4734 0.7514 -0.0006 -0.0422 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 N   
3472 C  CA  . GLU A-2 174 ? 0.8685 0.5209 0.8004 -0.0004 -0.0394 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CA  
3473 C  C   . GLU A-2 174 ? 0.8676 0.5202 0.7981 -0.0055 -0.0423 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 C   
3474 O  O   . GLU A-2 174 ? 0.7417 0.3981 0.6783 -0.0059 -0.0397 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 O   
3475 C  CB  . GLU A-2 174 ? 0.9438 0.5908 0.8680 0.0016  -0.0423 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CB  
3476 C  CG  . GLU A-2 174 ? 1.0967 0.7471 1.0254 0.0017  -0.0400 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CG  
3477 C  CD  . GLU A-2 174 ? 1.2189 0.8632 1.1379 0.0022  -0.0440 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 CD  
3478 O  OE1 . GLU A-2 174 ? 1.2393 0.8778 1.1506 0.0050  -0.0463 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE1 
3479 O  OE2 . GLU A-2 174 ? 1.2875 0.9313 1.2046 0.0000  -0.0458 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A-2 OE2 
3480 N  N   . HIS A-2 175 ? 0.8676 0.5127 0.7863 -0.0093 -0.0501 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 N   
3481 C  CA  . HIS A-2 175 ? 0.8710 0.5125 0.7838 -0.0146 -0.0562 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CA  
3482 C  C   . HIS A-2 175 ? 0.9030 0.5495 0.8232 -0.0164 -0.0540 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 C   
3483 O  O   . HIS A-2 175 ? 0.9134 0.5610 0.8346 -0.0193 -0.0556 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 O   
3484 C  CB  . HIS A-2 175 ? 0.9459 0.5793 0.8454 -0.0187 -0.0642 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CB  
3485 C  CG  . HIS A-2 175 ? 1.0972 0.7280 0.9916 -0.0249 -0.0705 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CG  
3486 N  ND1 . HIS A-2 175 ? 1.1519 0.7810 1.0430 -0.0275 -0.0737 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 ND1 
3487 C  CD2 . HIS A-2 175 ? 1.1562 0.7861 1.0485 -0.0293 -0.0741 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CD2 
3488 C  CE1 . HIS A-2 175 ? 1.2022 0.8301 1.0899 -0.0333 -0.0790 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 CE1 
3489 N  NE2 . HIS A-2 175 ? 1.2046 0.8330 1.0929 -0.0346 -0.0794 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A-2 NE2 
3490 N  N   . ASN A-2 176 ? 0.8373 0.4868 0.7626 -0.0147 -0.0503 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 N   
3491 C  CA  . ASN A-2 176 ? 0.6990 0.3529 0.6309 -0.0160 -0.0477 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CA  
3492 C  C   . ASN A-2 176 ? 0.6951 0.3568 0.6390 -0.0128 -0.0392 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 C   
3493 O  O   . ASN A-2 176 ? 0.7996 0.4645 0.7478 -0.0146 -0.0376 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 O   
3494 C  CB  . ASN A-2 176 ? 0.7522 0.4061 0.6847 -0.0153 -0.0467 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CB  
3495 C  CG  . ASN A-2 176 ? 0.7570 0.4135 0.6933 -0.0177 -0.0460 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 CG  
3496 O  OD1 . ASN A-2 176 ? 0.8523 0.5050 0.7820 -0.0229 -0.0528 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 OD1 
3497 N  ND2 . ASN A-2 176 ? 0.6819 0.3450 0.6289 -0.0142 -0.0377 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A-2 ND2 
3498 N  N   . LYS A-2 177 ? 0.6977 0.3624 0.6467 -0.0082 -0.0336 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 N   
3499 C  CA  . LYS A-2 177 ? 0.6772 0.3491 0.6371 -0.0053 -0.0251 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CA  
3500 C  C   . LYS A-2 177 ? 0.6709 0.3422 0.6290 -0.0074 -0.0274 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 C   
3501 O  O   . LYS A-2 177 ? 0.6703 0.3464 0.6348 -0.0075 -0.0225 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 O   
3502 C  CB  . LYS A-2 177 ? 0.5800 0.2546 0.5449 -0.0004 -0.0197 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CB  
3503 N  N   . ARG A-2 178 ? 0.6624 0.3275 0.6112 -0.0093 -0.0348 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 N   
3504 C  CA  . ARG A-2 178 ? 0.7081 0.3721 0.6543 -0.0117 -0.0381 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CA  
3505 C  C   . ARG A-2 178 ? 0.7661 0.4309 0.7117 -0.0167 -0.0415 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 C   
3506 O  O   . ARG A-2 178 ? 0.7380 0.4069 0.6883 -0.0177 -0.0393 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 O   
3507 C  CB  . ARG A-2 178 ? 0.6207 0.2772 0.5559 -0.0129 -0.0454 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CB  
3508 C  CG  . ARG A-2 178 ? 0.6422 0.2984 0.5780 -0.0083 -0.0423 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CG  
3509 C  CD  . ARG A-2 178 ? 0.7500 0.3985 0.6741 -0.0099 -0.0493 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CD  
3510 N  NE  . ARG A-2 178 ? 0.8652 0.5125 0.7882 -0.0056 -0.0472 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NE  
3511 C  CZ  . ARG A-2 178 ? 0.9783 0.6278 0.9052 -0.0027 -0.0440 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 CZ  
3512 N  NH1 . ARG A-2 178 ? 0.9455 0.5984 0.8774 -0.0036 -0.0424 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH1 
3513 N  NH2 . ARG A-2 178 ? 1.0426 0.6911 0.9684 0.0009  -0.0423 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 172 ARG A-2 NH2 
3514 N  N   . GLU A-2 179 ? 0.7463 0.4072 0.6858 -0.0200 -0.0470 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N   
3515 C  CA  . GLU A-2 179 ? 0.7292 0.3912 0.6683 -0.0251 -0.0507 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA  
3516 C  C   . GLU A-2 179 ? 0.7424 0.4115 0.6918 -0.0237 -0.0432 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C   
3517 O  O   . GLU A-2 179 ? 0.7949 0.4673 0.7468 -0.0268 -0.0438 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O   
3518 C  CB  . GLU A-2 179 ? 0.7773 0.4339 0.7083 -0.0285 -0.0570 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB  
3519 C  CG  . GLU A-2 179 ? 0.9400 0.5892 0.8593 -0.0317 -0.0651 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG  
3520 C  CD  . GLU A-2 179 ? 1.0609 0.7103 0.9777 -0.0361 -0.0696 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD  
3521 O  OE1 . GLU A-2 179 ? 1.1161 0.7684 1.0345 -0.0408 -0.0721 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1 
3522 O  OE2 . GLU A-2 179 ? 1.0704 0.7173 0.9837 -0.0349 -0.0708 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2 
3523 N  N   . LEU A-2 180 ? 0.7572 0.4289 0.7122 -0.0190 -0.0360 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N   
3524 C  CA  . LEU A-2 180 ? 0.7225 0.4004 0.6864 -0.0172 -0.0277 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA  
3525 C  C   . LEU A-2 180 ? 0.6931 0.3754 0.6616 -0.0169 -0.0229 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C   
3526 O  O   . LEU A-2 180 ? 0.7514 0.4369 0.7222 -0.0191 -0.0211 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O   
3527 C  CB  . LEU A-2 180 ? 0.7213 0.4013 0.6902 -0.0122 -0.0203 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB  
3528 C  CG  . LEU A-2 180 ? 0.7036 0.3880 0.6788 -0.0109 -0.0127 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG  
3529 C  CD1 . LEU A-2 180 ? 0.5651 0.2466 0.5366 -0.0139 -0.0183 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1 
3530 C  CD2 . LEU A-2 180 ? 0.7812 0.4690 0.7626 -0.0060 -0.0038 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2 
3531 N  N   . LEU A-2 181 ? 0.6607 0.3430 0.6297 -0.0143 -0.0211 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 N   
3532 C  CA  . LEU A-2 181 ? 0.7175 0.4034 0.6897 -0.0138 -0.0161 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CA  
3533 C  C   . LEU A-2 181 ? 0.6613 0.3469 0.6303 -0.0185 -0.0235 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 C   
3534 O  O   . LEU A-2 181 ? 0.5494 0.2389 0.5207 -0.0198 -0.0206 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 O   
3535 C  CB  . LEU A-2 181 ? 0.8165 0.5025 0.7904 -0.0097 -0.0122 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CB  
3536 C  CG  . LEU A-2 181 ? 0.9942 0.6836 0.9711 -0.0073 -0.0027 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CG  
3537 C  CD1 . LEU A-2 181 ? 1.0254 0.7147 1.0042 -0.0037 -0.0008 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD1 
3538 C  CD2 . LEU A-2 181 ? 1.0896 0.7799 1.0637 -0.0102 -0.0038 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD2 
3539 N  N   . LYS A-2 182 ? 0.6114 0.2920 0.5736 -0.0212 -0.0327 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 N   
3540 C  CA  . LYS A-2 182 ? 0.6402 0.3204 0.5987 -0.0262 -0.0401 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CA  
3541 C  C   . LYS A-2 182 ? 0.7870 0.4718 0.7487 -0.0302 -0.0404 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 C   
3542 O  O   . LYS A-2 182 ? 0.8732 0.5626 0.8374 -0.0330 -0.0414 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 O   
3543 C  CB  . LYS A-2 182 ? 0.6558 0.3287 0.6042 -0.0291 -0.0494 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CB  
3544 C  CG  . LYS A-2 182 ? 0.6481 0.3210 0.5921 -0.0352 -0.0571 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CG  
3545 C  CD  . LYS A-2 182 ? 0.7380 0.4032 0.6708 -0.0386 -0.0655 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CD  
3546 C  CE  . LYS A-2 182 ? 0.7542 0.4206 0.6832 -0.0455 -0.0728 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 CE  
3547 N  NZ  . LYS A-2 182 ? 0.8268 0.4861 0.7447 -0.0496 -0.0805 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A-2 NZ  
3548 N  N   . TRP A-2 183 ? 0.6824 0.3665 0.6444 -0.0304 -0.0397 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 N   
3549 C  CA  . TRP A-2 183 ? 0.6712 0.3591 0.6359 -0.0342 -0.0404 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CA  
3550 C  C   . TRP A-2 183 ? 0.6807 0.3737 0.6523 -0.0310 -0.0303 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 C   
3551 O  O   . TRP A-2 183 ? 0.7062 0.4032 0.6805 -0.0334 -0.0296 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 O   
3552 C  CB  . TRP A-2 183 ? 0.6225 0.3061 0.5824 -0.0367 -0.0457 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CB  
3553 C  CG  . TRP A-2 183 ? 0.6258 0.3050 0.5771 -0.0420 -0.0558 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CG  
3554 C  CD1 . TRP A-2 183 ? 0.6175 0.2897 0.5606 -0.0418 -0.0604 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CD1 
3555 C  CD2 . TRP A-2 183 ? 0.6980 0.3798 0.6476 -0.0484 -0.0621 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CD2 
3556 N  NE1 . TRP A-2 183 ? 0.7058 0.3755 0.6415 -0.0478 -0.0689 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 NE1 
3557 C  CE2 . TRP A-2 183 ? 0.7375 0.4134 0.6774 -0.0521 -0.0702 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CE2 
3558 C  CE3 . TRP A-2 183 ? 0.7113 0.4005 0.6668 -0.0516 -0.0615 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CE3 
3559 C  CZ2 . TRP A-2 183 ? 0.7897 0.4672 0.7257 -0.0590 -0.0775 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CZ2 
3560 C  CZ3 . TRP A-2 183 ? 0.7217 0.4131 0.6739 -0.0585 -0.0691 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CZ3 
3561 C  CH2 . TRP A-2 183 ? 0.7702 0.4560 0.7127 -0.0622 -0.0769 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 177 TRP A-2 CH2 
3562 N  N   . GLU A-2 184 ? 0.7196 0.4120 0.6924 -0.0257 -0.0226 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 N   
3563 C  CA  . GLU A-2 184 ? 0.8110 0.5057 0.7844 -0.0228 -0.0130 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CA  
3564 C  C   . GLU A-2 184 ? 0.8683 0.5662 0.8413 -0.0242 -0.0140 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 C   
3565 O  O   . GLU A-2 184 ? 0.9169 0.6183 0.8897 -0.0244 -0.0128 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 O   
3566 C  CB  . GLU A-2 184 ? 0.8922 0.5843 0.8640 -0.0173 -0.0052 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CB  
3567 C  CG  . GLU A-2 184 ? 0.9963 0.6899 0.9604 -0.0128 0.0009  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CG  
3568 C  CD  . GLU A-2 184 ? 1.1665 0.8605 1.1278 -0.0076 0.0071  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 CD  
3569 O  OE1 . GLU A-2 184 ? 1.2033 0.8966 1.1587 -0.0041 0.0104  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE1 
3570 O  OE2 . GLU A-2 184 ? 1.2576 0.9524 1.2222 -0.0070 0.0078  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A-2 OE2 
3571 N  N   . SER A-2 185 ? 0.8084 0.5059 0.7820 -0.0247 -0.0177 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 N   
3572 C  CA  . SER A-2 185 ? 0.8126 0.5139 0.7872 -0.0262 -0.0194 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 CA  
3573 C  C   . SER A-2 185 ? 0.8350 0.5422 0.8132 -0.0317 -0.0254 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 C   
3574 O  O   . SER A-2 185 ? 0.7112 0.4256 0.6936 -0.0324 -0.0237 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 O   
3575 C  CB  . SER A-2 185 ? 0.7744 0.4731 0.7479 -0.0257 -0.0234 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 CB  
3576 O  OG  . SER A-2 185 ? 0.8881 0.5836 0.8605 -0.0206 -0.0173 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 179 SER A-2 OG  
3577 N  N   . ASN A-2 186 ? 0.8157 0.5206 0.7923 -0.0355 -0.0328 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 N   
3578 C  CA  . ASN A-2 186 ? 0.6749 0.3850 0.6538 -0.0414 -0.0392 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CA  
3579 C  C   . ASN A-2 186 ? 0.7612 0.4780 0.7465 -0.0419 -0.0343 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 C   
3580 O  O   . ASN A-2 186 ? 0.8209 0.5473 0.8131 -0.0448 -0.0346 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 O   
3581 C  CB  . ASN A-2 186 ? 0.6418 0.3457 0.6136 -0.0451 -0.0480 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CB  
3582 C  CG  . ASN A-2 186 ? 0.6637 0.3630 0.6285 -0.0468 -0.0549 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 CG  
3583 O  OD1 . ASN A-2 186 ? 0.6511 0.3519 0.6173 -0.0448 -0.0534 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 OD1 
3584 N  ND2 . ASN A-2 186 ? 0.6517 0.3451 0.6083 -0.0503 -0.0624 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 180 ASN A-2 ND2 
3585 N  N   . SER A-2 187 ? 0.7733 0.4862 0.7570 -0.0387 -0.0294 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 N   
3586 C  CA  . SER A-2 187 ? 0.7636 0.4821 0.7522 -0.0381 -0.0246 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CA  
3587 C  C   . SER A-2 187 ? 0.7091 0.4359 0.7028 -0.0349 -0.0184 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 C   
3588 O  O   . SER A-2 187 ? 0.8113 0.5487 0.8134 -0.0367 -0.0154 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 O   
3589 C  CB  . SER A-2 187 ? 0.7426 0.4543 0.7266 -0.0342 -0.0206 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CB  
3590 O  OG  . SER A-2 187 ? 0.8541 0.5610 0.8360 -0.0374 -0.0265 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 OG  
3591 N  N   . GLN A-2 188 ? 0.7521 0.4751 0.7413 -0.0304 -0.0159 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 N   
3592 C  CA  . GLN A-2 188 ? 0.7548 0.4859 0.7490 -0.0269 -0.0109 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CA  
3593 C  C   . GLN A-2 188 ? 0.7087 0.4503 0.7107 -0.0315 -0.0122 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 C   
3594 O  O   . GLN A-2 188 ? 0.7483 0.5014 0.7583 -0.0319 -0.0074 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 O   
3595 C  CB  . GLN A-2 188 ? 0.8619 0.5859 0.8488 -0.0213 -0.0091 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CB  
3596 C  CG  . GLN A-2 188 ? 0.9522 0.6683 0.9315 -0.0158 -0.0063 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CG  
3597 C  CD  . GLN A-2 188 ? 1.0179 0.7264 0.9886 -0.0111 -0.0046 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 CD  
3598 O  OE1 . GLN A-2 188 ? 1.1058 0.8152 1.0772 -0.0114 -0.0052 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 OE1 
3599 N  NE2 . GLN A-2 188 ? 0.8948 0.5959 0.8573 -0.0067 -0.0024 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 182 GLN A-2 NE2 
3600 N  N   . GLU A-2 189 ? 0.6972 0.4355 0.6967 -0.0351 -0.0183 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 N   
3601 C  CA  . GLU A-2 189 ? 0.7901 0.5386 0.7963 -0.0395 -0.0205 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CA  
3602 C  C   . GLU A-2 189 ? 0.7783 0.5367 0.7915 -0.0454 -0.0215 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 C   
3603 O  O   . GLU A-2 189 ? 0.7630 0.5340 0.7834 -0.0479 -0.0181 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 O   
3604 C  CB  . GLU A-2 189 ? 0.9528 0.6950 0.9540 -0.0413 -0.0278 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CB  
3605 C  CG  . GLU A-2 189 ? 1.1925 0.9249 1.1865 -0.0361 -0.0262 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CG  
3606 C  CD  . GLU A-2 189 ? 1.3608 1.0863 1.3494 -0.0376 -0.0332 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CD  
3607 O  OE1 . GLU A-2 189 ? 1.4368 1.1630 1.4246 -0.0424 -0.0409 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE1 
3608 O  OE2 . GLU A-2 189 ? 1.3913 1.1105 1.3755 -0.0337 -0.0315 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE2 
3609 N  N   . TYR A-2 190 ? 0.7640 0.5182 0.7737 -0.0477 -0.0258 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 N   
3610 C  CA  . TYR A-2 190 ? 0.6989 0.4665 0.7098 -0.0524 -0.0262 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CA  
3611 C  C   . TYR A-2 190 ? 0.7853 0.5611 0.8041 -0.0513 -0.0174 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 C   
3612 O  O   . TYR A-2 190 ? 0.7754 0.5658 0.7978 -0.0547 -0.0154 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 O   
3613 C  CB  . TYR A-2 190 ? 0.6864 0.4479 0.6907 -0.0542 -0.0317 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CB  
3614 C  CG  . TYR A-2 190 ? 0.7366 0.4956 0.7330 -0.0576 -0.0407 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CG  
3615 C  CD1 . TYR A-2 190 ? 0.8774 0.6448 0.8738 -0.0599 -0.0432 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CD1 
3616 C  CD2 . TYR A-2 190 ? 0.6834 0.4316 0.6720 -0.0584 -0.0464 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CD2 
3617 C  CE1 . TYR A-2 190 ? 0.9207 0.6857 0.9096 -0.0627 -0.0510 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CE1 
3618 C  CE2 . TYR A-2 190 ? 0.7890 0.5345 0.7699 -0.0616 -0.0543 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CE2 
3619 C  CZ  . TYR A-2 190 ? 0.8926 0.6465 0.8737 -0.0636 -0.0564 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 CZ  
3620 O  OH  . TYR A-2 190 ? 0.9661 0.7170 0.9392 -0.0664 -0.0637 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A-2 OH  
3621 N  N   . LYS A-2 191 ? 0.7100 0.4764 0.7308 -0.0463 -0.0119 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 N   
3622 C  CA  . LYS A-2 191 ? 0.7107 0.4851 0.7367 -0.0440 -0.0030 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CA  
3623 C  C   . LYS A-2 191 ? 0.7525 0.5381 0.7839 -0.0443 0.0015  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 C   
3624 O  O   . LYS A-2 191 ? 0.8179 0.6140 0.8550 -0.0467 0.0068  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 O   
3625 C  CB  . LYS A-2 191 ? 0.7298 0.4966 0.7515 -0.0365 0.0009  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CB  
3626 C  CG  . LYS A-2 191 ? 0.7035 0.4766 0.7297 -0.0342 0.0088  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CG  
3627 C  CD  . LYS A-2 191 ? 0.7624 0.5449 0.7934 -0.0312 0.0159  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CD  
3628 C  CE  . LYS A-2 191 ? 0.8222 0.6099 0.8566 -0.0283 0.0239  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 CE  
3629 N  NZ  . LYS A-2 191 ? 0.8816 0.6728 0.9190 -0.0334 0.0250  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 185 LYS A-2 NZ  
3630 N  N   . VAL A-2 192 ? 0.7697 0.5528 0.7988 -0.0421 -0.0004 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 N   
3631 C  CA  . VAL A-2 192 ? 0.7863 0.5797 0.8204 -0.0426 0.0033  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CA  
3632 C  C   . VAL A-2 192 ? 0.7395 0.5427 0.7777 -0.0500 0.0001  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 C   
3633 O  O   . VAL A-2 192 ? 0.6788 0.4938 0.7225 -0.0524 0.0049  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 O   
3634 C  CB  . VAL A-2 192 ? 0.7263 0.5143 0.7570 -0.0386 0.0018  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CB  
3635 C  CG1 . VAL A-2 192 ? 0.7415 0.5407 0.7778 -0.0405 0.0042  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CG1 
3636 C  CG2 . VAL A-2 192 ? 0.6410 0.4227 0.6684 -0.0313 0.0059  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 186 VAL A-2 CG2 
3637 N  N   . GLN A-2 193 ? 0.7106 0.5114 0.7432 -0.0528 -0.0083 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 N   
3638 C  CA  . GLN A-2 193 ? 0.6819 0.4963 0.7134 -0.0579 -0.0128 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CA  
3639 C  C   . GLN A-2 193 ? 0.7826 0.6081 0.8163 -0.0609 -0.0100 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 C   
3640 O  O   . GLN A-2 193 ? 0.8176 0.6568 0.8531 -0.0646 -0.0104 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 O   
3641 C  CB  . GLN A-2 193 ? 0.5926 0.4015 0.6161 -0.0596 -0.0221 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CB  
3642 C  CG  . GLN A-2 193 ? 0.7087 0.5100 0.7293 -0.0575 -0.0255 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CG  
3643 C  CD  . GLN A-2 193 ? 0.8410 0.6357 0.8527 -0.0591 -0.0342 -0.1363 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 CD  
3644 O  OE1 . GLN A-2 193 ? 0.8261 0.6258 0.8347 -0.0627 -0.0383 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 OE1 
3645 N  NE2 . GLN A-2 193 ? 0.9103 0.6937 0.9178 -0.0562 -0.0370 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 187 GLN A-2 NE2 
3646 N  N   . LEU A-2 194 ? 0.7949 0.6145 0.8285 -0.0591 -0.0070 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 N   
3647 C  CA  . LEU A-2 194 ? 0.6765 0.5057 0.7119 -0.0614 -0.0038 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CA  
3648 C  C   . LEU A-2 194 ? 0.7078 0.5441 0.7500 -0.0602 0.0059  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 C   
3649 O  O   . LEU A-2 194 ? 0.8438 0.6926 0.8881 -0.0632 0.0083  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 O   
3650 C  CB  . LEU A-2 194 ? 0.6263 0.4469 0.6584 -0.0599 -0.0045 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CB  
3651 C  CG  . LEU A-2 194 ? 0.7081 0.5380 0.7420 -0.0616 -0.0006 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CG  
3652 C  CD1 . LEU A-2 194 ? 0.7819 0.6235 0.8134 -0.0669 -0.0065 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD1 
3653 C  CD2 . LEU A-2 194 ? 0.7012 0.5219 0.7329 -0.0590 0.0004  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD2 
3654 N  N   . ASP A-2 195 ? 0.6748 0.5028 0.7202 -0.0559 0.0115  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 N   
3655 C  CA  . ASP A-2 195 ? 0.7126 0.5460 0.7642 -0.0547 0.0212  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CA  
3656 C  C   . ASP A-2 195 ? 0.6843 0.5305 0.7388 -0.0582 0.0215  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 C   
3657 O  O   . ASP A-2 195 ? 0.6487 0.5050 0.7065 -0.0599 0.0273  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 O   
3658 C  CB  . ASP A-2 195 ? 0.7938 0.6197 0.8450 -0.0476 0.0252  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CB  
3659 C  CG  . ASP A-2 195 ? 0.9529 0.7704 1.0013 -0.0431 0.0271  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CG  
3660 O  OD1 . ASP A-2 195 ? 0.9440 0.7628 0.9934 -0.0454 0.0290  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD1 
3661 O  OD2 . ASP A-2 195 ? 1.0756 0.8854 1.1206 -0.0372 0.0266  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD2 
3662 N  N   . VAL A-2 196 ? 0.6804 0.5261 0.7334 -0.0591 0.0155  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 N   
3663 C  CA  . VAL A-2 196 ? 0.7439 0.6018 0.7995 -0.0622 0.0154  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CA  
3664 C  C   . VAL A-2 196 ? 0.8244 0.6953 0.8783 -0.0670 0.0118  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 C   
3665 O  O   . VAL A-2 196 ? 0.7607 0.6436 0.8179 -0.0696 0.0156  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 O   
3666 C  CB  . VAL A-2 196 ? 0.6935 0.5476 0.7475 -0.0616 0.0099  -0.1784 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CB  
3667 C  CG1 . VAL A-2 196 ? 0.6980 0.5445 0.7451 -0.0617 0.0010  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CG1 
3668 C  CG2 . VAL A-2 196 ? 0.6897 0.5580 0.7460 -0.0653 0.0090  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 190 VAL A-2 CG2 
3669 N  N   . LEU A-2 197 ? 0.8035 0.6720 0.8521 -0.0683 0.0047  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 N   
3670 C  CA  . LEU A-2 197 ? 0.7194 0.5995 0.7663 -0.0726 0.0008  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CA  
3671 C  C   . LEU A-2 197 ? 0.7914 0.6777 0.8406 -0.0732 0.0071  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 C   
3672 O  O   . LEU A-2 197 ? 0.8556 0.7541 0.9054 -0.0765 0.0070  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 O   
3673 C  CB  . LEU A-2 197 ? 0.6519 0.5267 0.6924 -0.0737 -0.0081 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CB  
3674 C  CG  . LEU A-2 197 ? 0.8896 0.7761 0.9280 -0.0782 -0.0136 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CG  
3675 C  CD1 . LEU A-2 197 ? 0.9530 0.8530 0.9948 -0.0805 -0.0125 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD1 
3676 C  CD2 . LEU A-2 197 ? 0.9131 0.7933 0.9450 -0.0792 -0.0228 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD2 
3677 N  N   . LYS A-2 198 ? 0.7512 0.6289 0.8015 -0.0698 0.0129  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 N   
3678 C  CA  . LYS A-2 198 ? 0.6841 0.5671 0.7367 -0.0697 0.0203  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CA  
3679 C  C   . LYS A-2 198 ? 0.6757 0.5679 0.7330 -0.0707 0.0272  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 C   
3680 O  O   . LYS A-2 198 ? 0.7449 0.6477 0.8029 -0.0733 0.0299  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 O   
3681 C  CB  . LYS A-2 198 ? 0.6192 0.4909 0.6722 -0.0653 0.0257  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CB  
3682 C  CG  . LYS A-2 198 ? 0.6722 0.5397 0.7209 -0.0652 0.0217  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CG  
3683 C  CD  . LYS A-2 198 ? 0.8670 0.7252 0.9167 -0.0607 0.0284  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CD  
3684 C  CE  . LYS A-2 198 ? 0.9437 0.7990 0.9893 -0.0608 0.0248  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CE  
3685 N  NZ  . LYS A-2 198 ? 0.9978 0.8454 1.0446 -0.0562 0.0320  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 NZ  
3686 N  N   . GLN A-2 199 ? 0.6515 0.5394 0.7117 -0.0689 0.0300  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 N   
3687 C  CA  . GLN A-2 199 ? 0.7540 0.6498 0.8186 -0.0699 0.0370  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CA  
3688 C  C   . GLN A-2 199 ? 0.7646 0.6737 0.8292 -0.0745 0.0325  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 C   
3689 O  O   . GLN A-2 199 ? 0.7021 0.6208 0.7690 -0.0766 0.0376  -0.1927 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 O   
3690 C  CB  . GLN A-2 199 ? 0.7653 0.6530 0.8333 -0.0668 0.0409  -0.1951 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CB  
3691 C  CG  . GLN A-2 199 ? 0.9157 0.8040 0.9870 -0.0641 0.0517  -0.2003 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CG  
3692 C  CD  . GLN A-2 199 ? 1.1022 0.9827 1.1721 -0.0598 0.0558  -0.1961 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 CD  
3693 O  OE1 . GLN A-2 199 ? 1.1861 1.0567 1.2535 -0.0568 0.0517  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 OE1 
3694 N  NE2 . GLN A-2 199 ? 1.1478 1.0330 1.2190 -0.0595 0.0641  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 193 GLN A-2 NE2 
3695 N  N   . GLU A-2 200 ? 0.7520 0.6613 0.8135 -0.0758 0.0233  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 N   
3696 C  CA  . GLU A-2 200 ? 0.6449 0.5670 0.7060 -0.0798 0.0185  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CA  
3697 C  C   . GLU A-2 200 ? 0.7670 0.6984 0.8269 -0.0825 0.0189  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 C   
3698 O  O   . GLU A-2 200 ? 0.8728 0.8162 0.9341 -0.0854 0.0196  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 O   
3699 C  CB  . GLU A-2 200 ? 0.6688 0.5881 0.7260 -0.0804 0.0087  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CB  
3700 C  CG  . GLU A-2 200 ? 0.8463 0.7611 0.9047 -0.0787 0.0076  -0.1805 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CG  
3701 C  CD  . GLU A-2 200 ? 1.0172 0.9305 1.0712 -0.0794 -0.0018 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 CD  
3702 O  OE1 . GLU A-2 200 ? 1.0685 0.9858 1.1190 -0.0816 -0.0073 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 OE1 
3703 O  OE2 . GLU A-2 200 ? 1.0762 0.9842 1.1301 -0.0776 -0.0034 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A-2 OE2 
3704 N  N   . TYR A-2 201 ? 0.7467 0.6726 0.8041 -0.0814 0.0184  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 N   
3705 C  CA  . TYR A-2 201 ? 0.7241 0.6578 0.7801 -0.0834 0.0186  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CA  
3706 C  C   . TYR A-2 201 ? 0.7478 0.6869 0.8067 -0.0833 0.0286  -0.1730 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 C   
3707 O  O   . TYR A-2 201 ? 0.8698 0.8199 0.9288 -0.0859 0.0295  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 O   
3708 C  CB  . TYR A-2 201 ? 0.7735 0.6993 0.8259 -0.0822 0.0154  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CB  
3709 C  CG  . TYR A-2 201 ? 0.8511 0.7841 0.9022 -0.0838 0.0162  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CG  
3710 C  CD1 . TYR A-2 201 ? 0.9007 0.8444 0.9503 -0.0874 0.0110  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CD1 
3711 C  CD2 . TYR A-2 201 ? 0.8688 0.7978 0.9198 -0.0816 0.0224  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CD2 
3712 C  CE1 . TYR A-2 201 ? 0.8322 0.7825 0.8806 -0.0887 0.0117  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CE1 
3713 C  CE2 . TYR A-2 201 ? 0.9229 0.8587 0.9726 -0.0829 0.0233  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CE2 
3714 C  CZ  . TYR A-2 201 ? 0.9111 0.8575 0.9594 -0.0865 0.0179  -0.1437 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 CZ  
3715 O  OH  . TYR A-2 201 ? 0.9740 0.9271 1.0209 -0.0877 0.0188  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 195 TYR A-2 OH  
3716 N  N   . LYS A-2 202 ? 0.7040 0.6350 0.7650 -0.0800 0.0361  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 N   
3717 C  CA  . LYS A-2 202 ? 0.7140 0.6487 0.7774 -0.0796 0.0464  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CA  
3718 C  C   . LYS A-2 202 ? 0.7099 0.6536 0.7760 -0.0822 0.0489  -0.1908 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 C   
3719 O  O   . LYS A-2 202 ? 0.7701 0.7212 0.8368 -0.0836 0.0549  -0.1936 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 O   
3720 C  CB  . LYS A-2 202 ? 0.7256 0.6488 0.7907 -0.0752 0.0540  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CB  
3721 C  CG  . LYS A-2 202 ? 0.9511 0.8635 1.0139 -0.0723 0.0500  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CG  
3722 C  CD  . LYS A-2 202 ? 1.0254 0.9282 1.0894 -0.0678 0.0585  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CD  
3723 C  CE  . LYS A-2 202 ? 1.0422 0.9366 1.1031 -0.0655 0.0543  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CE  
3724 N  NZ  . LYS A-2 202 ? 1.1014 0.9833 1.1637 -0.0604 0.0598  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 NZ  
3725 N  N   . ALA A-2 203 ? 0.6109 0.5539 0.6782 -0.0827 0.0441  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 N   
3726 C  CA  . ALA A-2 203 ? 0.5344 0.4869 0.6041 -0.0855 0.0451  -0.1996 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CA  
3727 C  C   . ALA A-2 203 ? 0.6576 0.6226 0.7254 -0.0892 0.0402  -0.1954 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 C   
3728 O  O   . ALA A-2 203 ? 0.6113 0.5858 0.6803 -0.0916 0.0442  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 O   
3729 C  CB  . ALA A-2 203 ? 0.4454 0.3946 0.5165 -0.0850 0.0406  -0.2024 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CB  
3730 N  N   . SER A-2 204 ? 0.7197 0.6845 0.7845 -0.0897 0.0317  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 N   
3731 C  CA  . SER A-2 204 ? 0.6952 0.6711 0.7581 -0.0929 0.0264  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 CA  
3732 C  C   . SER A-2 204 ? 0.8023 0.7832 0.8643 -0.0936 0.0314  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 C   
3733 O  O   . SER A-2 204 ? 0.9071 0.8990 0.9689 -0.0961 0.0308  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 O   
3734 C  CB  . SER A-2 204 ? 0.6968 0.6696 0.7563 -0.0930 0.0165  -0.1739 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 CB  
3735 O  OG  . SER A-2 204 ? 0.8018 0.7857 0.8600 -0.0959 0.0110  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 198 SER A-2 OG  
3736 N  N   . GLN A-2 205 ? 0.7691 0.7422 0.8306 -0.0910 0.0366  -0.1788 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 N   
3737 C  CA  . GLN A-2 205 ? 0.7120 0.6891 0.7724 -0.0911 0.0427  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CA  
3738 C  C   . GLN A-2 205 ? 0.6917 0.6742 0.7543 -0.0919 0.0515  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 C   
3739 O  O   . GLN A-2 205 ? 0.7679 0.7587 0.8294 -0.0936 0.0544  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 O   
3740 C  CB  . GLN A-2 205 ? 0.6936 0.6609 0.7530 -0.0877 0.0468  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CB  
3741 C  CG  . GLN A-2 205 ? 0.8056 0.7695 0.8620 -0.0874 0.0391  -0.1646 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CG  
3742 C  CD  . GLN A-2 205 ? 0.8049 0.7591 0.8605 -0.0840 0.0433  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 CD  
3743 O  OE1 . GLN A-2 205 ? 0.7784 0.7244 0.8359 -0.0811 0.0490  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 OE1 
3744 N  NE2 . GLN A-2 205 ? 0.7712 0.7266 0.8240 -0.0842 0.0404  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 199 GLN A-2 NE2 
3745 N  N   . LYS A-2 206 ? 0.7032 0.6807 0.7685 -0.0909 0.0556  -0.1931 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 N   
3746 C  CA  . LYS A-2 206 ? 0.7211 0.7023 0.7883 -0.0918 0.0643  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 CA  
3747 C  C   . LYS A-2 206 ? 0.6836 0.6766 0.7514 -0.0957 0.0609  -0.2042 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 C   
3748 O  O   . LYS A-2 206 ? 0.7099 0.7095 0.7776 -0.0975 0.0667  -0.2082 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 O   
3749 C  CB  . LYS A-2 206 ? 0.6076 0.5797 0.6778 -0.0895 0.0694  -0.2093 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A-2 CB  
3750 N  N   . PHE A-2 207 ? 0.6140 0.6095 0.6821 -0.0968 0.0516  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 N   
3751 C  CA  . PHE A-2 207 ? 0.5982 0.6052 0.6670 -0.1001 0.0475  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CA  
3752 C  C   . PHE A-2 207 ? 0.6366 0.6530 0.7029 -0.1020 0.0453  -0.1978 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 C   
3753 O  O   . PHE A-2 207 ? 0.6091 0.6353 0.6757 -0.1046 0.0466  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 O   
3754 C  CB  . PHE A-2 207 ? 0.6152 0.6218 0.6845 -0.1002 0.0383  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CB  
3755 C  CG  . PHE A-2 207 ? 0.7473 0.7658 0.8175 -0.1033 0.0344  -0.2041 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CG  
3756 C  CD1 . PHE A-2 207 ? 0.7697 0.7927 0.8427 -0.1048 0.0392  -0.2129 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CD1 
3757 C  CD2 . PHE A-2 207 ? 0.7437 0.7691 0.8121 -0.1046 0.0259  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CD2 
3758 C  CE1 . PHE A-2 207 ? 0.6877 0.7222 0.7615 -0.1076 0.0356  -0.2152 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CE1 
3759 C  CE2 . PHE A-2 207 ? 0.6519 0.6885 0.7212 -0.1070 0.0225  -0.1998 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CE2 
3760 C  CZ  . PHE A-2 207 ? 0.5961 0.6376 0.6682 -0.1085 0.0273  -0.2086 ? ? ? ? ? ? 201 PHE A-2 CZ  
3761 N  N   . TRP A-2 208 ? 0.5631 0.5765 0.6269 -0.1008 0.0419  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 N   
3762 C  CA  . TRP A-2 208 ? 0.5952 0.6169 0.6566 -0.1023 0.0398  -0.1830 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CA  
3763 C  C   . TRP A-2 208 ? 0.6830 0.7081 0.7437 -0.1026 0.0493  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 C   
3764 O  O   . TRP A-2 208 ? 0.8251 0.8598 0.8849 -0.1047 0.0494  -0.1856 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 O   
3765 C  CB  . TRP A-2 208 ? 0.6352 0.6523 0.6942 -0.1010 0.0348  -0.1734 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CB  
3766 C  CG  . TRP A-2 208 ? 0.6883 0.7124 0.7450 -0.1018 0.0352  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CG  
3767 C  CD1 . TRP A-2 208 ? 0.6737 0.6953 0.7287 -0.1003 0.0413  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CD1 
3768 C  CD2 . TRP A-2 208 ? 0.7583 0.7930 0.8141 -0.1041 0.0294  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CD2 
3769 N  NE1 . TRP A-2 208 ? 0.6739 0.7040 0.7270 -0.1016 0.0395  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 NE1 
3770 C  CE2 . TRP A-2 208 ? 0.7890 0.8271 0.8426 -0.1039 0.0322  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CE2 
3771 C  CE3 . TRP A-2 208 ? 0.8221 0.8640 0.8786 -0.1061 0.0223  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CE3 
3772 C  CZ2 . TRP A-2 208 ? 0.8279 0.8759 0.8803 -0.1056 0.0280  -0.1516 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CZ2 
3773 C  CZ3 . TRP A-2 208 ? 0.8394 0.8912 0.8947 -0.1077 0.0182  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CZ3 
3774 C  CH2 . TRP A-2 208 ? 0.8219 0.8765 0.8753 -0.1075 0.0211  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 202 TRP A-2 CH2 
3775 N  N   . ILE A-2 209 ? 0.6025 0.6192 0.6633 -0.1003 0.0574  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 N   
3776 C  CA  . ILE A-2 209 ? 0.6429 0.6610 0.7025 -0.1002 0.0676  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CA  
3777 C  C   . ILE A-2 209 ? 0.7058 0.7304 0.7668 -0.1028 0.0712  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 C   
3778 O  O   . ILE A-2 209 ? 0.6572 0.6889 0.7164 -0.1044 0.0750  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 O   
3779 C  CB  . ILE A-2 209 ? 0.7247 0.7319 0.7845 -0.0969 0.0760  -0.1949 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CB  
3780 C  CG1 . ILE A-2 209 ? 0.8317 0.8343 0.8895 -0.0944 0.0738  -0.1858 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CG1 
3781 C  CG2 . ILE A-2 209 ? 0.6991 0.7072 0.7578 -0.0969 0.0876  -0.2006 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CG2 
3782 C  CD1 . ILE A-2 209 ? 0.7881 0.7801 0.8460 -0.0908 0.0816  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 203 ILE A-2 CD1 
3783 N  N   . HIS A-2 210 ? 0.8207 0.8431 0.8847 -0.1032 0.0698  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 N   
3784 C  CA  . HIS A-2 210 ? 0.8151 0.8440 0.8808 -0.1061 0.0721  -0.2155 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CA  
3785 C  C   . HIS A-2 210 ? 0.8405 0.8818 0.9053 -0.1090 0.0656  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 C   
3786 O  O   . HIS A-2 210 ? 0.8249 0.8734 0.8889 -0.1112 0.0696  -0.2165 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 O   
3787 C  CB  . HIS A-2 210 ? 0.8249 0.8495 0.8942 -0.1058 0.0702  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CB  
3788 C  CG  . HIS A-2 210 ? 0.9675 1.0001 1.0387 -0.1090 0.0708  -0.2291 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CG  
3789 N  ND1 . HIS A-2 210 ? 1.0526 1.0844 1.1248 -0.1101 0.0800  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 ND1 
3790 C  CD2 . HIS A-2 210 ? 1.0104 1.0520 1.0828 -0.1113 0.0635  -0.2293 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CD2 
3791 C  CE1 . HIS A-2 210 ? 1.0516 1.0919 1.1255 -0.1132 0.0780  -0.2433 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 CE1 
3792 N  NE2 . HIS A-2 210 ? 1.0449 1.0915 1.1190 -0.1139 0.0681  -0.2382 ? ? ? ? ? ? 204 HIS A-2 NE2 
3793 N  N   . GLU A-2 211 ? 0.7596 0.8029 0.8243 -0.1088 0.0558  -0.2057 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 N   
3794 C  CA  . GLU A-2 211 ? 0.6384 0.6932 0.7026 -0.1111 0.0490  -0.2026 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CA  
3795 C  C   . GLU A-2 211 ? 0.7775 0.8377 0.8387 -0.1114 0.0505  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 C   
3796 O  O   . GLU A-2 211 ? 0.9530 1.0225 1.0135 -0.1136 0.0511  -0.1986 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 O   
3797 C  CB  . GLU A-2 211 ? 0.6054 0.6600 0.6700 -0.1106 0.0384  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CB  
3798 C  CG  . GLU A-2 211 ? 0.7961 0.8491 0.8634 -0.1108 0.0353  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CG  
3799 C  CD  . GLU A-2 211 ? 0.9358 0.9998 1.0048 -0.1135 0.0350  -0.2080 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 CD  
3800 O  OE1 . GLU A-2 211 ? 1.0287 1.0999 1.0979 -0.1144 0.0273  -0.2052 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 OE1 
3801 O  OE2 . GLU A-2 211 ? 0.8807 0.9463 0.9507 -0.1148 0.0425  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 205 GLU A-2 OE2 
3802 N  N   . TRP A-2 212 ? 0.7615 0.8160 0.8207 -0.1093 0.0510  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 N   
3803 C  CA  . TRP A-2 212 ? 0.7284 0.7880 0.7846 -0.1094 0.0519  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CA  
3804 C  C   . TRP A-2 212 ? 0.7501 0.8120 0.8045 -0.1100 0.0619  -0.1882 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 C   
3805 O  O   . TRP A-2 212 ? 0.8222 0.8911 0.8743 -0.1108 0.0625  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 O   
3806 C  CB  . TRP A-2 212 ? 0.6179 0.6706 0.6724 -0.1069 0.0512  -0.1752 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CB  
3807 C  CG  . TRP A-2 212 ? 0.6855 0.7434 0.7370 -0.1068 0.0524  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CG  
3808 C  CD1 . TRP A-2 212 ? 0.7167 0.7715 0.7657 -0.1051 0.0604  -0.1659 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CD1 
3809 C  CD2 . TRP A-2 212 ? 0.6932 0.7605 0.7437 -0.1082 0.0456  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CD2 
3810 N  NE1 . TRP A-2 212 ? 0.6717 0.7334 0.7182 -0.1054 0.0589  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 NE1 
3811 C  CE2 . TRP A-2 212 ? 0.6782 0.7476 0.7258 -0.1073 0.0498  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CE2 
3812 C  CE3 . TRP A-2 212 ? 0.6316 0.7059 0.6835 -0.1099 0.0366  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CE3 
3813 C  CZ2 . TRP A-2 212 ? 0.6520 0.7300 0.6981 -0.1081 0.0450  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CZ2 
3814 C  CZ3 . TRP A-2 212 ? 0.6498 0.7325 0.7003 -0.1107 0.0321  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CZ3 
3815 C  CH2 . TRP A-2 212 ? 0.6506 0.7351 0.6984 -0.1098 0.0362  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 206 TRP A-2 CH2 
3816 N  N   . ALA A-2 213 ? 0.7628 0.8187 0.8182 -0.1096 0.0698  -0.1963 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 N   
3817 C  CA  . ALA A-2 213 ? 0.7707 0.8279 0.8241 -0.1105 0.0799  -0.2021 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 CA  
3818 C  C   . ALA A-2 213 ? 0.7882 0.8559 0.8418 -0.1138 0.0779  -0.2062 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 C   
3819 O  O   . ALA A-2 213 ? 0.8472 0.9189 0.8979 -0.1150 0.0837  -0.2080 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 O   
3820 C  CB  . ALA A-2 213 ? 0.7634 0.8117 0.8182 -0.1096 0.0883  -0.2104 ? ? ? ? ? ? 207 ALA A-2 CB  
3821 N  N   . GLN A-2 214 ? 0.7416 0.8136 0.7983 -0.1152 0.0697  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 N   
3822 C  CA  . GLN A-2 214 ? 0.7734 0.8559 0.8308 -0.1182 0.0670  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CA  
3823 C  C   . GLN A-2 214 ? 0.7661 0.8576 0.8224 -0.1186 0.0589  -0.2039 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 C   
3824 O  O   . GLN A-2 214 ? 0.6849 0.7850 0.7398 -0.1203 0.0596  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 O   
3825 C  CB  . GLN A-2 214 ? 0.7583 0.8412 0.8196 -0.1194 0.0631  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CB  
3826 C  CG  . GLN A-2 214 ? 0.8885 0.9650 0.9513 -0.1197 0.0713  -0.2274 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CG  
3827 C  CD  . GLN A-2 214 ? 1.0687 1.1471 1.1354 -0.1210 0.0673  -0.2333 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 CD  
3828 O  OE1 . GLN A-2 214 ? 1.1733 1.2533 1.2417 -0.1203 0.0586  -0.2292 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 OE1 
3829 N  NE2 . GLN A-2 214 ? 1.0833 1.1617 1.1512 -0.1230 0.0738  -0.2427 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A-2 NE2 
3830 N  N   . LEU A-2 215 ? 0.7841 0.8736 0.8411 -0.1170 0.0513  -0.1962 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 N   
3831 C  CA  . LEU A-2 215 ? 0.8405 0.9383 0.8969 -0.1173 0.0429  -0.1888 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CA  
3832 C  C   . LEU A-2 215 ? 0.8487 0.9490 0.9017 -0.1166 0.0454  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 C   
3833 O  O   . LEU A-2 215 ? 0.8271 0.9361 0.8793 -0.1172 0.0409  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 O   
3834 C  CB  . LEU A-2 215 ? 0.8406 0.9348 0.8983 -0.1160 0.0341  -0.1829 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CB  
3835 C  CG  . LEU A-2 215 ? 0.8847 0.9815 0.9453 -0.1170 0.0281  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CG  
3836 C  CD1 . LEU A-2 215 ? 1.0392 1.1312 1.1018 -0.1175 0.0338  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CD1 
3837 C  CD2 . LEU A-2 215 ? 0.8444 0.9369 0.9051 -0.1156 0.0197  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A-2 CD2 
3838 N  N   . SER A-2 216 ? 0.8150 0.9079 0.8660 -0.1150 0.0527  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 N   
3839 C  CA  . SER A-2 216 ? 0.7288 0.8238 0.7761 -0.1141 0.0564  -0.1749 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CA  
3840 C  C   . SER A-2 216 ? 0.7817 0.8828 0.8271 -0.1158 0.0624  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 C   
3841 O  O   . SER A-2 216 ? 0.9154 1.0220 0.9580 -0.1156 0.0629  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 O   
3842 C  CB  . SER A-2 216 ? 0.7655 0.8511 0.8110 -0.1117 0.0634  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CB  
3843 O  OG  . SER A-2 216 ? 0.8554 0.9348 0.9011 -0.1117 0.0721  -0.1815 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 OG  
3844 N  N   . CYS A-2 217 ? 0.7695 0.8693 0.8161 -0.1174 0.0670  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 N   
3845 C  CA  . CYS A-2 217 ? 0.7272 0.8328 0.7719 -0.1196 0.0723  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 CA  
3846 C  C   . CYS A-2 217 ? 0.7354 0.8523 0.7815 -0.1213 0.0641  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 C   
3847 O  O   . CYS A-2 217 ? 0.7297 0.8532 0.7732 -0.1222 0.0657  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 O   
3848 C  CB  . CYS A-2 217 ? 0.6329 0.7340 0.6787 -0.1211 0.0792  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 CB  
3849 S  SG  . CYS A-2 217 ? 1.5353 1.6272 1.5767 -0.1201 0.0935  -0.2110 ? ? ? ? ? ? 211 CYS A-2 SG  
3850 N  N   . GLU A-2 218 ? 0.6316 0.7505 0.6815 -0.1216 0.0557  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 N   
3851 C  CA  . GLU A-2 218 ? 0.6571 0.7868 0.7085 -0.1227 0.0474  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CA  
3852 C  C   . GLU A-2 218 ? 0.6977 0.8321 0.7470 -0.1213 0.0436  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 C   
3853 O  O   . GLU A-2 218 ? 0.8132 0.9567 0.8616 -0.1222 0.0414  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 O   
3854 C  CB  . GLU A-2 218 ? 0.7460 0.8757 0.8013 -0.1226 0.0392  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CB  
3855 C  CG  . GLU A-2 218 ? 0.7505 0.8798 0.8085 -0.1244 0.0410  -0.2036 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CG  
3856 C  CD  . GLU A-2 218 ? 0.8844 1.0188 0.9455 -0.1247 0.0319  -0.2033 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 CD  
3857 O  OE1 . GLU A-2 218 ? 1.0266 1.1707 1.0877 -0.1250 0.0261  -0.2000 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 OE1 
3858 O  OE2 . GLU A-2 218 ? 0.9673 1.0959 1.0306 -0.1243 0.0308  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A-2 OE2 
3859 N  N   . LEU A-2 219 ? 0.7028 0.8309 0.7511 -0.1192 0.0429  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 N   
3860 C  CA  . LEU A-2 219 ? 0.6695 0.8013 0.7156 -0.1178 0.0398  -0.1662 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CA  
3861 C  C   . LEU A-2 219 ? 0.7444 0.8786 0.7866 -0.1177 0.0474  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 C   
3862 O  O   . LEU A-2 219 ? 0.7522 0.8941 0.7931 -0.1176 0.0447  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 O   
3863 C  CB  . LEU A-2 219 ? 0.5281 0.6523 0.5739 -0.1158 0.0382  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CB  
3864 C  CG  . LEU A-2 219 ? 0.5442 0.6664 0.5928 -0.1156 0.0291  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CG  
3865 C  CD1 . LEU A-2 219 ? 0.4651 0.5790 0.5128 -0.1138 0.0288  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD1 
3866 C  CD2 . LEU A-2 219 ? 0.6100 0.7416 0.6595 -0.1160 0.0201  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD2 
3867 N  N   . GLN A-2 220 ? 0.7242 0.8513 0.7641 -0.1176 0.0571  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 N   
3868 C  CA  . GLN A-2 220 ? 0.6459 0.7737 0.6812 -0.1175 0.0655  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CA  
3869 C  C   . GLN A-2 220 ? 0.6829 0.8189 0.7175 -0.1198 0.0659  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 C   
3870 O  O   . GLN A-2 220 ? 0.6497 0.7894 0.6805 -0.1196 0.0693  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 O   
3871 C  CB  . GLN A-2 220 ? 0.5909 0.7088 0.6239 -0.1169 0.0762  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CB  
3872 C  CG  . GLN A-2 220 ? 0.6923 0.8095 0.7196 -0.1165 0.0859  -0.1763 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CG  
3873 C  CD  . GLN A-2 220 ? 0.7824 0.8895 0.8074 -0.1156 0.0968  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CD  
3874 O  OE1 . GLN A-2 220 ? 0.8123 0.9126 0.8388 -0.1138 0.0970  -0.1782 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 OE1 
3875 N  NE2 . GLN A-2 220 ? 0.8375 0.9433 0.8586 -0.1169 0.1059  -0.1873 ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 NE2 
3876 N  N   . GLU A-2 221 ? 0.7689 0.9078 0.8072 -0.1219 0.0623  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 N   
3877 C  CA  . GLU A-2 221 ? 0.7508 0.8985 0.7891 -0.1242 0.0616  -0.1906 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CA  
3878 C  C   . GLU A-2 221 ? 0.7324 0.8900 0.7718 -0.1235 0.0525  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 C   
3879 O  O   . GLU A-2 221 ? 0.8076 0.9725 0.8451 -0.1243 0.0530  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 O   
3880 C  CB  . GLU A-2 221 ? 0.7211 0.8693 0.7631 -0.1266 0.0607  -0.2004 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CB  
3881 C  CG  . GLU A-2 221 ? 0.8066 0.9652 0.8493 -0.1292 0.0585  -0.2063 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CG  
3882 C  CD  . GLU A-2 221 ? 0.9406 1.1003 0.9872 -0.1315 0.0576  -0.2154 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CD  
3883 O  OE1 . GLU A-2 221 ? 1.0266 1.1801 1.0723 -0.1330 0.0652  -0.2230 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE1 
3884 O  OE2 . GLU A-2 221 ? 0.9362 1.1027 0.9864 -0.1317 0.0493  -0.2149 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE2 
3885 N  N   . MSE A-2 222 ? 0.6322 0.7897 0.6744 -0.1220 0.0445  -0.1772 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 N   
3886 C  CA  . MSE A-2 222 ? 0.7260 0.8921 0.7695 -0.1211 0.0358  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CA  
3887 C  C   . MSE A-2 222 ? 0.7934 0.9617 0.8331 -0.1194 0.0379  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 C   
3888 O  O   . MSE A-2 222 ? 0.7880 0.9648 0.8269 -0.1195 0.0358  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 O   
3889 C  CB  . MSE A-2 222 ? 0.7475 0.9111 0.7939 -0.1199 0.0278  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CB  
3890 C  CG  . MSE A-2 222 ? 0.7434 0.9068 0.7936 -0.1211 0.0235  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CG  
3891 SE SE  . MSE A-2 222 ? 0.9767 1.1410 1.0295 -0.1195 0.0113  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 SE  
3892 C  CE  . MSE A-2 222 ? 1.1316 1.3100 1.1841 -0.1190 0.0057  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A-2 CE  
3893 N  N   . GLU A-2 223 ? 0.7071 0.8679 0.7445 -0.1178 0.0419  -0.1569 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 N   
3894 C  CA  . GLU A-2 223 ? 0.6830 0.8453 0.7166 -0.1159 0.0442  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CA  
3895 C  C   . GLU A-2 223 ? 0.7381 0.9025 0.7675 -0.1166 0.0520  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 C   
3896 O  O   . GLU A-2 223 ? 0.7924 0.9629 0.8197 -0.1157 0.0511  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 O   
3897 C  CB  . GLU A-2 223 ? 0.6489 0.8025 0.6807 -0.1141 0.0481  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CB  
3898 C  CG  . GLU A-2 223 ? 0.7665 0.9215 0.7943 -0.1119 0.0506  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CG  
3899 C  CD  . GLU A-2 223 ? 0.7619 0.9237 0.7915 -0.1107 0.0411  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 CD  
3900 O  OE1 . GLU A-2 223 ? 0.6363 0.8013 0.6701 -0.1115 0.0326  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 OE1 
3901 O  OE2 . GLU A-2 223 ? 0.7739 0.9378 0.8006 -0.1089 0.0424  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 217 GLU A-2 OE2 
3902 N  N   . ASN A-2 224 ? 0.7469 0.9060 0.7749 -0.1183 0.0598  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 N   
3903 C  CA  . ASN A-2 224 ? 0.7411 0.9012 0.7646 -0.1195 0.0678  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CA  
3904 C  C   . ASN A-2 224 ? 0.7703 0.9409 0.7949 -0.1210 0.0629  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 C   
3905 O  O   . ASN A-2 224 ? 0.7649 0.9392 0.7854 -0.1208 0.0660  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 O   
3906 C  CB  . ASN A-2 224 ? 0.6969 0.8495 0.7194 -0.1214 0.0764  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CB  
3907 C  CG  . ASN A-2 224 ? 0.8372 0.9885 0.8536 -0.1225 0.0861  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 CG  
3908 O  OD1 . ASN A-2 224 ? 0.9463 1.1035 0.9622 -0.1248 0.0860  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 OD1 
3909 N  ND2 . ASN A-2 224 ? 0.8891 1.0327 0.9006 -0.1208 0.0948  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 218 ASN A-2 ND2 
3910 N  N   . ALA A-2 225 ? 0.7424 0.9178 0.7722 -0.1223 0.0555  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 N   
3911 C  CA  . ALA A-2 225 ? 0.6728 0.8590 0.7043 -0.1235 0.0502  -0.1779 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CA  
3912 C  C   . ALA A-2 225 ? 0.7282 0.9213 0.7599 -0.1210 0.0433  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 C   
3913 O  O   . ALA A-2 225 ? 0.7428 0.9444 0.7740 -0.1211 0.0409  -0.1684 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 O   
3914 C  CB  . ALA A-2 225 ? 0.5904 0.7797 0.6272 -0.1253 0.0445  -0.1841 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A-2 CB  
3915 N  N   . ARG A-2 226 ? 0.7448 0.9342 0.7773 -0.1187 0.0400  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 N   
3916 C  CA  . ARG A-2 226 ? 0.7010 0.8961 0.7338 -0.1163 0.0336  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CA  
3917 C  C   . ARG A-2 226 ? 0.7561 0.9512 0.7836 -0.1146 0.0392  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 C   
3918 O  O   . ARG A-2 226 ? 0.7617 0.9645 0.7885 -0.1135 0.0364  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 O   
3919 C  CB  . ARG A-2 226 ? 0.6206 0.8116 0.6558 -0.1148 0.0282  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CB  
3920 C  CG  . ARG A-2 226 ? 0.6011 0.7975 0.6367 -0.1124 0.0218  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CG  
3921 C  CD  . ARG A-2 226 ? 0.6622 0.8531 0.6991 -0.1113 0.0181  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CD  
3922 N  NE  . ARG A-2 226 ? 0.7287 0.9232 0.7646 -0.1091 0.0147  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NE  
3923 C  CZ  . ARG A-2 226 ? 0.7947 0.9858 0.8269 -0.1075 0.0199  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CZ  
3924 N  NH1 . ARG A-2 226 ? 0.6772 0.8610 0.7062 -0.1079 0.0289  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH1 
3925 N  NH2 . ARG A-2 226 ? 0.8729 1.0680 0.9046 -0.1055 0.0162  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH2 
3926 N  N   . ILE A-2 227 ? 0.6628 0.8492 0.6864 -0.1142 0.0475  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 N   
3927 C  CA  . ILE A-2 227 ? 0.5763 0.7615 0.5940 -0.1125 0.0541  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CA  
3928 C  C   . ILE A-2 227 ? 0.6354 0.8250 0.6499 -0.1138 0.0581  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 C   
3929 O  O   . ILE A-2 227 ? 0.7708 0.9658 0.7829 -0.1122 0.0570  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 O   
3930 C  CB  . ILE A-2 227 ? 0.5891 0.7639 0.6029 -0.1119 0.0635  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CB  
3931 C  CG1 . ILE A-2 227 ? 0.7257 0.8960 0.7424 -0.1106 0.0598  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CG1 
3932 C  CG2 . ILE A-2 227 ? 0.5334 0.7071 0.5405 -0.1098 0.0706  -0.1322 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CG2 
3933 C  CD1 . ILE A-2 227 ? 0.7893 0.9641 0.8068 -0.1081 0.0532  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 221 ILE A-2 CD1 
3934 N  N   . SER A-2 228 ? 0.7197 0.9070 0.7341 -0.1167 0.0626  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 N   
3935 C  CA  . SER A-2 228 ? 0.7273 0.9176 0.7379 -0.1186 0.0674  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 CA  
3936 C  C   . SER A-2 228 ? 0.7931 0.9949 0.8063 -0.1187 0.0596  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 C   
3937 O  O   . SER A-2 228 ? 0.7903 0.9960 0.7996 -0.1183 0.0620  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 O   
3938 C  CB  . SER A-2 228 ? 0.6979 0.8839 0.7090 -0.1222 0.0727  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 CB  
3939 O  OG  . SER A-2 228 ? 0.6550 0.8302 0.6625 -0.1220 0.0817  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 222 SER A-2 OG  
3940 N  N   . PHE A-2 229 ? 0.7526 0.9599 0.7723 -0.1189 0.0506  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 N   
3941 C  CA  . PHE A-2 229 ? 0.6490 0.8676 0.6717 -0.1186 0.0429  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CA  
3942 C  C   . PHE A-2 229 ? 0.6837 0.9064 0.7047 -0.1151 0.0398  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 C   
3943 O  O   . PHE A-2 229 ? 0.7329 0.9624 0.7521 -0.1145 0.0392  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 O   
3944 C  CB  . PHE A-2 229 ? 0.5574 0.7798 0.5868 -0.1191 0.0342  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CB  
3945 C  CG  . PHE A-2 229 ? 0.6771 0.9115 0.7097 -0.1187 0.0266  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CG  
3946 C  CD1 . PHE A-2 229 ? 0.6729 0.9134 0.7069 -0.1213 0.0266  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CD1 
3947 C  CD2 . PHE A-2 229 ? 0.7296 0.9694 0.7640 -0.1156 0.0195  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CD2 
3948 C  CE1 . PHE A-2 229 ? 0.6358 0.8878 0.6727 -0.1207 0.0198  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CE1 
3949 C  CE2 . PHE A-2 229 ? 0.7472 0.9980 0.7846 -0.1149 0.0128  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CE2 
3950 C  CZ  . PHE A-2 229 ? 0.6724 0.9294 0.7110 -0.1173 0.0130  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 223 PHE A-2 CZ  
3951 N  N   . LEU A-2 230 ? 0.7187 0.9373 0.7402 -0.1127 0.0379  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 N   
3952 C  CA  . LEU A-2 230 ? 0.6648 0.8866 0.6847 -0.1093 0.0353  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CA  
3953 C  C   . LEU A-2 230 ? 0.6246 0.8434 0.6374 -0.1084 0.0439  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 C   
3954 O  O   . LEU A-2 230 ? 0.7768 1.0008 0.7876 -0.1061 0.0426  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 O   
3955 C  CB  . LEU A-2 230 ? 0.7307 0.9481 0.7524 -0.1075 0.0320  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CB  
3956 C  CG  . LEU A-2 230 ? 0.8283 1.0483 0.8563 -0.1078 0.0227  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CG  
3957 C  CD1 . LEU A-2 230 ? 0.8622 1.0775 0.8908 -0.1061 0.0203  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CD1 
3958 C  CD2 . LEU A-2 230 ? 0.8259 1.0568 0.8572 -0.1068 0.0148  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 224 LEU A-2 CD2 
3959 N  N   . GLN A-2 231 ? 0.5980 0.8081 0.6067 -0.1100 0.0530  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 N   
3960 C  CA  . GLN A-2 231 ? 0.6932 0.8991 0.6942 -0.1093 0.0624  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CA  
3961 C  C   . GLN A-2 231 ? 0.8077 1.0197 0.8063 -0.1105 0.0634  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 C   
3962 O  O   . GLN A-2 231 ? 0.8368 1.0502 0.8305 -0.1084 0.0658  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 O   
3963 C  CB  . GLN A-2 231 ? 0.6778 0.8731 0.6752 -0.1110 0.0722  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CB  
3964 C  CG  . GLN A-2 231 ? 0.7635 0.9523 0.7522 -0.1095 0.0825  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CG  
3965 C  CD  . GLN A-2 231 ? 0.8498 1.0279 0.8354 -0.1105 0.0918  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 CD  
3966 O  OE1 . GLN A-2 231 ? 0.9479 1.1232 0.9382 -0.1120 0.0901  -0.1455 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 OE1 
3967 N  NE2 . GLN A-2 231 ? 0.8901 1.0619 0.8676 -0.1094 0.1020  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 225 GLN A-2 NE2 
3968 N  N   . SER A-2 232 ? 0.8297 1.0453 0.8316 -0.1138 0.0613  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 N   
3969 C  CA  . SER A-2 232 ? 0.8178 1.0398 0.8177 -0.1154 0.0620  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 CA  
3970 C  C   . SER A-2 232 ? 0.7484 0.9813 0.7515 -0.1129 0.0531  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 C   
3971 O  O   . SER A-2 232 ? 0.8015 1.0387 0.8009 -0.1122 0.0544  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 O   
3972 C  CB  . SER A-2 232 ? 0.8284 1.0519 0.8313 -0.1198 0.0621  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 CB  
3973 O  OG  . SER A-2 232 ? 0.7173 0.9481 0.7280 -0.1199 0.0525  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 226 SER A-2 OG  
3974 N  N   . LYS A-2 233 ? 0.6204 0.8575 0.6300 -0.1115 0.0444  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 N   
3975 C  CA  . LYS A-2 233 ? 0.6599 0.9072 0.6731 -0.1089 0.0357  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CA  
3976 C  C   . LYS A-2 233 ? 0.7583 1.0055 0.7677 -0.1049 0.0365  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 C   
3977 O  O   . LYS A-2 233 ? 0.7984 1.0535 0.8084 -0.1027 0.0322  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 O   
3978 C  CB  . LYS A-2 233 ? 0.5725 0.8230 0.5930 -0.1084 0.0269  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CB  
3979 C  CG  . LYS A-2 233 ? 0.6847 0.9398 0.7097 -0.1114 0.0234  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CG  
3980 C  CD  . LYS A-2 233 ? 0.8482 1.1112 0.8719 -0.1127 0.0244  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CD  
3981 C  CE  . LYS A-2 233 ? 0.8813 1.1495 0.9094 -0.1159 0.0214  -0.1671 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 CE  
3982 N  NZ  . LYS A-2 233 ? 0.9133 1.1892 0.9398 -0.1176 0.0229  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 227 LYS A-2 NZ  
3983 N  N   . LEU A-2 234 ? 0.7131 0.9514 0.7186 -0.1038 0.0421  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 N   
3984 C  CA  . LEU A-2 234 ? 0.6913 0.9290 0.6930 -0.0999 0.0433  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CA  
3985 C  C   . LEU A-2 234 ? 0.7821 1.0182 0.7760 -0.0995 0.0511  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 C   
3986 O  O   . LEU A-2 234 ? 0.8214 1.0598 0.8124 -0.0961 0.0508  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 O   
3987 C  CB  . LEU A-2 234 ? 0.6717 0.9013 0.6722 -0.0986 0.0462  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CB  
3988 C  CG  . LEU A-2 234 ? 0.6855 0.9176 0.6927 -0.0976 0.0373  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CG  
3989 C  CD1 . LEU A-2 234 ? 0.6422 0.8664 0.6479 -0.0966 0.0406  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD1 
3990 C  CD2 . LEU A-2 234 ? 0.7297 0.9707 0.7395 -0.0943 0.0296  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD2 
3991 N  N   . GLN A-2 235 ? 0.8160 1.0479 0.8063 -0.1030 0.0580  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 N   
3992 C  CA  . GLN A-2 235 ? 0.9531 1.1835 0.9357 -0.1032 0.0651  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CA  
3993 C  C   . GLN A-2 235 ? 0.9102 1.1514 0.8953 -0.1033 0.0591  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 C   
3994 O  O   . GLN A-2 235 ? 0.8737 1.1178 0.8549 -0.1007 0.0594  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 O   
3995 C  CB  . GLN A-2 235 ? 1.0050 1.2269 0.9823 -0.1071 0.0750  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CB  
3996 C  CG  . GLN A-2 235 ? 1.5249 1.7380 1.4918 -0.1059 0.0859  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CG  
3997 C  CD  . GLN A-2 235 ? 1.5198 1.7365 1.4809 -0.1046 0.0874  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 CD  
3998 O  OE1 . GLN A-2 235 ? 1.4746 1.7011 1.4397 -0.1036 0.0797  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 OE1 
3999 N  NE2 . GLN A-2 235 ? 1.5420 1.7504 1.4933 -0.1045 0.0977  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 229 GLN A-2 NE2 
4000 N  N   . GLN A-2 236 ? 0.8312 1.0783 0.8227 -0.1061 0.0535  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 N   
4001 C  CA  . GLN A-2 236 ? 0.7980 1.0565 0.7929 -0.1061 0.0471  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CA  
4002 C  C   . GLN A-2 236 ? 0.8264 1.0914 0.8234 -0.1011 0.0404  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 C   
4003 O  O   . GLN A-2 236 ? 0.7716 1.0438 0.7677 -0.0995 0.0382  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 O   
4004 C  CB  . GLN A-2 236 ? 0.6506 0.9147 0.6531 -0.1089 0.0410  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CB  
4005 C  CG  . GLN A-2 236 ? 0.7639 1.0241 0.7648 -0.1140 0.0469  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CG  
4006 C  CD  . GLN A-2 236 ? 0.7926 1.0569 0.8010 -0.1164 0.0412  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 CD  
4007 O  OE1 . GLN A-2 236 ? 0.8509 1.1249 0.8650 -0.1150 0.0328  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 OE1 
4008 N  NE2 . GLN A-2 236 ? 0.7434 1.0004 0.7517 -0.1197 0.0459  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 230 GLN A-2 NE2 
4009 N  N   . PHE A-2 237 ? 0.8167 1.0789 0.8164 -0.0986 0.0374  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 N   
4010 C  CA  . PHE A-2 237 ? 0.7566 1.0230 0.7575 -0.0938 0.0322  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CA  
4011 C  C   . PHE A-2 237 ? 0.7550 1.0175 0.7480 -0.0911 0.0388  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 C   
4012 O  O   . PHE A-2 237 ? 0.7674 1.0359 0.7595 -0.0881 0.0362  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 O   
4013 C  CB  . PHE A-2 237 ? 0.7378 1.0010 0.7429 -0.0925 0.0284  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CB  
4014 C  CG  . PHE A-2 237 ? 0.7014 0.9669 0.7068 -0.0878 0.0246  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CG  
4015 C  CD1 . PHE A-2 237 ? 0.6849 0.9601 0.6954 -0.0852 0.0161  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CD1 
4016 C  CD2 . PHE A-2 237 ? 0.7163 0.9744 0.7171 -0.0859 0.0298  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CD2 
4017 C  CE1 . PHE A-2 237 ? 0.7195 0.9967 0.7305 -0.0809 0.0127  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CE1 
4018 C  CE2 . PHE A-2 237 ? 0.6889 0.9494 0.6902 -0.0817 0.0263  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CE2 
4019 C  CZ  . PHE A-2 237 ? 0.7177 0.9876 0.7241 -0.0792 0.0177  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 231 PHE A-2 CZ  
4020 N  N   . ALA A-2 238 ? 0.7762 1.0282 0.7631 -0.0919 0.0474  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 N   
4021 C  CA  . ALA A-2 238 ? 0.7537 1.0005 0.7322 -0.0892 0.0546  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CA  
4022 C  C   . ALA A-2 238 ? 0.7946 1.0420 0.7668 -0.0904 0.0595  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 C   
4023 O  O   . ALA A-2 238 ? 0.9043 1.1491 0.8696 -0.0876 0.0640  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 O   
4024 C  CB  . ALA A-2 238 ? 0.7642 0.9996 0.7377 -0.0899 0.0630  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 232 ALA A-2 CB  
4025 N  N   . THR A-2 239 ? 0.8006 1.0514 0.7750 -0.0946 0.0589  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 N   
4026 C  CA  . THR A-2 239 ? 0.8008 1.0528 0.7695 -0.0964 0.0631  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CA  
4027 C  C   . THR A-2 239 ? 0.7912 1.0551 0.7637 -0.0940 0.0552  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 C   
4028 O  O   . THR A-2 239 ? 0.7961 1.0610 0.7631 -0.0921 0.0575  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 O   
4029 C  CB  . THR A-2 239 ? 0.8400 1.0900 0.8087 -0.1023 0.0668  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CB  
4030 O  OG1 . THR A-2 239 ? 0.9490 1.1869 0.9118 -0.1041 0.0765  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 OG1 
4031 C  CG2 . THR A-2 239 ? 0.7564 1.0108 0.7213 -0.1045 0.0687  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CG2 
4032 N  N   . SER A-2 240 ? 0.7662 1.0387 0.7480 -0.0940 0.0460  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 N   
4033 C  CA  . SER A-2 240 ? 0.7443 1.0287 0.7306 -0.0913 0.0381  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CA  
4034 C  C   . SER A-2 240 ? 0.7623 1.0476 0.7468 -0.0854 0.0363  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 C   
4035 O  O   . SER A-2 240 ? 0.8711 1.1622 0.8539 -0.0829 0.0348  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 O   
4036 C  CB  . SER A-2 240 ? 0.7935 1.0856 0.7897 -0.0919 0.0290  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CB  
4037 O  OG  . SER A-2 240 ? 0.9803 1.2749 0.9786 -0.0969 0.0295  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 OG  
4038 N  N   . SER A-2 241 ? 0.7222 1.0019 0.7071 -0.0832 0.0365  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 N   
4039 C  CA  . SER A-2 241 ? 0.6488 0.9286 0.6318 -0.0777 0.0354  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CA  
4040 C  C   . SER A-2 241 ? 0.7135 0.9866 0.6861 -0.0765 0.0442  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 C   
4041 O  O   . SER A-2 241 ? 0.7833 1.0597 0.7535 -0.0723 0.0432  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 O   
4042 C  CB  . SER A-2 241 ? 0.7410 1.0161 0.7264 -0.0762 0.0341  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 CB  
4043 O  OG  . SER A-2 241 ? 0.7643 1.0449 0.7588 -0.0772 0.0258  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 235 SER A-2 OG  
4044 N  N   . MSE A-2 242 ? 0.7577 1.0213 0.7240 -0.0800 0.0531  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 N   
4045 C  CA  . MSE A-2 242 ? 0.7312 0.9870 0.6866 -0.0795 0.0627  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CA  
4046 C  C   . MSE A-2 242 ? 0.7354 0.9964 0.6875 -0.0795 0.0625  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 C   
4047 O  O   . MSE A-2 242 ? 0.8707 1.1292 0.8156 -0.0762 0.0663  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 O   
4048 C  CB  . MSE A-2 242 ? 0.8269 1.0723 0.7768 -0.0840 0.0721  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CB  
4049 C  CG  . MSE A-2 242 ? 0.9180 1.1541 0.8557 -0.0837 0.0828  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CG  
4050 SE SE  . MSE A-2 242 ? 1.3521 1.5819 1.2834 -0.0767 0.0866  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 SE  
4051 C  CE  . MSE A-2 242 ? 1.5220 1.7413 1.4527 -0.0790 0.0933  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 236 MSE A-2 CE  
4052 N  N   . GLU A-2 243 ? 0.7287 0.9973 0.6860 -0.0831 0.0582  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 N   
4053 C  CA  . GLU A-2 243 ? 0.7280 1.0025 0.6828 -0.0837 0.0578  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CA  
4054 C  C   . GLU A-2 243 ? 0.7311 1.0133 0.6878 -0.0777 0.0516  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 C   
4055 O  O   . GLU A-2 243 ? 0.8310 1.1138 0.7818 -0.0760 0.0540  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 O   
4056 C  CB  . GLU A-2 243 ? 0.8423 1.1247 0.8035 -0.0885 0.0535  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CB  
4057 C  CG  . GLU A-2 243 ? 1.0617 1.3370 1.0186 -0.0948 0.0611  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CG  
4058 C  CD  . GLU A-2 243 ? 1.2487 1.5318 1.2129 -0.0994 0.0563  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 CD  
4059 O  OE1 . GLU A-2 243 ? 1.3082 1.6000 1.2816 -0.0977 0.0475  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 OE1 
4060 O  OE2 . GLU A-2 243 ? 1.2974 1.5780 1.2582 -0.1046 0.0615  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A-2 OE2 
4061 N  N   . THR A-2 244 ? 0.6151 0.9028 0.5800 -0.0744 0.0438  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 N   
4062 C  CA  . THR A-2 244 ? 0.6554 0.9503 0.6229 -0.0683 0.0377  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CA  
4063 C  C   . THR A-2 244 ? 0.6445 0.9318 0.6039 -0.0638 0.0432  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 C   
4064 O  O   . THR A-2 244 ? 0.8155 1.1050 0.7709 -0.0603 0.0435  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 O   
4065 C  CB  . THR A-2 244 ? 0.6354 0.9368 0.6131 -0.0661 0.0286  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CB  
4066 O  OG1 . THR A-2 244 ? 0.5150 0.8234 0.4999 -0.0699 0.0236  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 OG1 
4067 C  CG2 . THR A-2 244 ? 0.4501 0.7591 0.4306 -0.0597 0.0225  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 238 THR A-2 CG2 
4068 N  N   . TYR A-2 245 ? 0.6541 0.9324 0.6110 -0.0638 0.0476  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 N   
4069 C  CA  . TYR A-2 245 ? 0.6614 0.9325 0.6108 -0.0593 0.0529  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CA  
4070 C  C   . TYR A-2 245 ? 0.7612 1.0254 0.6990 -0.0598 0.0619  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 C   
4071 O  O   . TYR A-2 245 ? 0.8403 1.1025 0.7722 -0.0551 0.0642  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 O   
4072 C  CB  . TYR A-2 245 ? 0.5580 0.8210 0.5067 -0.0600 0.0566  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CB  
4073 C  CG  . TYR A-2 245 ? 0.5352 0.8037 0.4946 -0.0602 0.0482  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CG  
4074 C  CD1 . TYR A-2 245 ? 0.4986 0.7773 0.4661 -0.0570 0.0384  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CD1 
4075 C  CD2 . TYR A-2 245 ? 0.6498 0.9128 0.6109 -0.0636 0.0503  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CD2 
4076 C  CE1 . TYR A-2 245 ? 0.4638 0.7469 0.4404 -0.0574 0.0310  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CE1 
4077 C  CE2 . TYR A-2 245 ? 0.5669 0.8342 0.5371 -0.0640 0.0427  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CE2 
4078 C  CZ  . TYR A-2 245 ? 0.5651 0.8423 0.5428 -0.0610 0.0331  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 CZ  
4079 O  OH  . TYR A-2 245 ? 0.5997 0.8806 0.5858 -0.0615 0.0258  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 239 TYR A-2 OH  
4080 N  N   . ILE A-2 246 ? 0.7751 1.0356 0.7094 -0.0656 0.0672  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 N   
4081 C  CA  . ILE A-2 246 ? 0.7657 1.0191 0.6886 -0.0670 0.0760  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CA  
4082 C  C   . ILE A-2 246 ? 0.7831 1.0449 0.7060 -0.0652 0.0718  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 C   
4083 O  O   . ILE A-2 246 ? 0.8826 1.1401 0.7964 -0.0628 0.0767  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 O   
4084 C  CB  . ILE A-2 246 ? 0.7198 0.9672 0.6394 -0.0741 0.0826  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CB  
4085 C  CG1 . ILE A-2 246 ? 0.8176 1.0526 0.7312 -0.0746 0.0914  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CG1 
4086 C  CG2 . ILE A-2 246 ? 0.7065 0.9519 0.6177 -0.0768 0.0880  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CG2 
4087 C  CD1 . ILE A-2 246 ? 0.8901 1.1202 0.8040 -0.0810 0.0959  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 240 ILE A-2 CD1 
4088 N  N   . LEU A-2 247 ? 0.7355 1.0092 0.6685 -0.0661 0.0626  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 N   
4089 C  CA  . LEU A-2 247 ? 0.7168 1.0001 0.6512 -0.0639 0.0576  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CA  
4090 C  C   . LEU A-2 247 ? 0.8564 1.1420 0.7908 -0.0562 0.0542  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 C   
4091 O  O   . LEU A-2 247 ? 0.9584 1.2441 0.8868 -0.0533 0.0560  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 O   
4092 C  CB  . LEU A-2 247 ? 0.5969 0.8929 0.5425 -0.0662 0.0487  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CB  
4093 C  CG  . LEU A-2 247 ? 0.6015 0.9097 0.5511 -0.0627 0.0417  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CG  
4094 C  CD1 . LEU A-2 247 ? 0.5305 0.8473 0.4841 -0.0679 0.0390  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CD1 
4095 C  CD2 . LEU A-2 247 ? 0.6536 0.9696 0.6125 -0.0571 0.0328  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A-2 CD2 
4096 N  N   . GLU A-2 248 ? 0.7657 1.0532 0.7069 -0.0530 0.0493  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 N   
4097 C  CA  . GLU A-2 248 ? 0.7172 1.0075 0.6597 -0.0457 0.0453  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CA  
4098 C  C   . GLU A-2 248 ? 0.7296 1.0096 0.6605 -0.0424 0.0537  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 C   
4099 O  O   . GLU A-2 248 ? 0.7690 1.0510 0.6978 -0.0365 0.0521  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 O   
4100 C  CB  . GLU A-2 248 ? 0.5661 0.8589 0.5173 -0.0439 0.0394  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CB  
4101 C  CG  . GLU A-2 248 ? 0.6008 0.9044 0.5636 -0.0458 0.0303  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CG  
4102 C  CD  . GLU A-2 248 ? 0.7693 1.0747 0.7400 -0.0442 0.0245  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 CD  
4103 O  OE1 . GLU A-2 248 ? 0.8178 1.1167 0.7884 -0.0475 0.0273  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 OE1 
4104 O  OE2 . GLU A-2 248 ? 0.7765 1.0897 0.7534 -0.0396 0.0172  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 242 GLU A-2 OE2 
4105 N  N   . GLN A-2 249 ? 0.7318 1.0004 0.6548 -0.0458 0.0628  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 N   
4106 C  CA  . GLN A-2 249 ? 0.8567 1.1145 0.7673 -0.0431 0.0719  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CA  
4107 C  C   . GLN A-2 249 ? 0.8181 1.0750 0.7206 -0.0431 0.0754  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 C   
4108 O  O   . GLN A-2 249 ? 0.8742 1.1279 0.7697 -0.0380 0.0778  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 O   
4109 C  CB  . GLN A-2 249 ? 0.9262 1.1722 0.8303 -0.0469 0.0812  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CB  
4110 C  CG  . GLN A-2 249 ? 1.0784 1.3121 0.9681 -0.0450 0.0921  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CG  
4111 C  CD  . GLN A-2 249 ? 1.2209 1.4434 1.1047 -0.0480 0.1013  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 CD  
4112 O  OE1 . GLN A-2 249 ? 1.2471 1.4699 1.1359 -0.0531 0.1009  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 OE1 
4113 N  NE2 . GLN A-2 249 ? 1.2943 1.5068 1.1674 -0.0444 0.1097  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 243 GLN A-2 NE2 
4114 N  N   . THR A-2 250 ? 0.7773 1.0372 0.6806 -0.0490 0.0754  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 N   
4115 C  CA  . THR A-2 250 ? 0.7541 1.0136 0.6498 -0.0502 0.0786  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CA  
4116 C  C   . THR A-2 250 ? 0.7684 1.0379 0.6680 -0.0445 0.0712  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 C   
4117 O  O   . THR A-2 250 ? 0.8552 1.1220 0.7464 -0.0421 0.0745  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 O   
4118 C  CB  . THR A-2 250 ? 0.7536 1.0162 0.6512 -0.0580 0.0789  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CB  
4119 O  OG1 . THR A-2 250 ? 0.8143 1.0681 0.7095 -0.0630 0.0854  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 OG1 
4120 C  CG2 . THR A-2 250 ? 0.8008 1.0615 0.6890 -0.0599 0.0835  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 244 THR A-2 CG2 
4121 N  N   . LYS A-2 251 ? 0.7142 0.9950 0.6262 -0.0422 0.0612  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 N   
4122 C  CA  . LYS A-2 251 ? 0.7514 1.0427 0.6684 -0.0366 0.0537  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CA  
4123 C  C   . LYS A-2 251 ? 0.8124 1.0995 0.7255 -0.0288 0.0545  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 C   
4124 O  O   . LYS A-2 251 ? 0.9228 1.2132 0.8337 -0.0239 0.0528  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 O   
4125 C  CB  . LYS A-2 251 ? 0.7317 1.0358 0.6629 -0.0366 0.0433  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CB  
4126 C  CG  . LYS A-2 251 ? 0.7302 1.0402 0.6657 -0.0435 0.0416  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CG  
4127 C  CD  . LYS A-2 251 ? 0.7484 1.0592 0.6768 -0.0459 0.0452  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CD  
4128 C  CE  . LYS A-2 251 ? 0.8359 1.1555 0.7701 -0.0521 0.0419  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CE  
4129 N  NZ  . LYS A-2 251 ? 0.9586 1.2782 0.8850 -0.0553 0.0461  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 NZ  
4130 N  N   . MSE A-2 252 ? 0.7351 1.0152 0.6474 -0.0275 0.0572  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 N   
4131 C  CA  . MSE A-2 252 ? 0.7709 1.0464 0.6788 -0.0203 0.0588  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CA  
4132 C  C   . MSE A-2 252 ? 0.8330 1.0963 0.7258 -0.0197 0.0693  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 C   
4133 O  O   . MSE A-2 252 ? 0.9230 1.1828 0.8102 -0.0134 0.0711  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 O   
4134 C  CB  . MSE A-2 252 ? 0.8171 1.0896 0.7291 -0.0193 0.0583  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CB  
4135 C  CG  . MSE A-2 252 ? 0.8612 1.1449 0.7874 -0.0192 0.0479  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CG  
4136 SE SE  . MSE A-2 252 ? 0.9355 1.2316 0.8698 -0.0105 0.0375  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 SE  
4137 C  CE  . MSE A-2 252 ? 0.8141 1.1223 0.7651 -0.0131 0.0262  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 246 MSE A-2 CE  
4138 N  N   . ASP A-2 253 ? 0.8328 1.0891 0.7187 -0.0263 0.0765  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 N   
4139 C  CA  . ASP A-2 253 ? 0.9265 1.1714 0.7974 -0.0265 0.0865  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CA  
4140 C  C   . ASP A-2 253 ? 0.9778 1.2281 0.8465 -0.0240 0.0837  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 C   
4141 O  O   . ASP A-2 253 ? 0.9574 1.2014 0.8165 -0.0192 0.0880  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 O   
4142 C  CB  . ASP A-2 253 ? 0.9607 1.1978 0.8255 -0.0346 0.0945  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CB  
4143 C  CG  . ASP A-2 253 ? 0.9880 1.2147 0.8488 -0.0356 0.1016  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 CG  
4144 O  OD1 . ASP A-2 253 ? 0.9434 1.1651 0.8004 -0.0299 0.1040  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 OD1 
4145 O  OD2 . ASP A-2 253 ? 1.0243 1.2480 0.8857 -0.0421 0.1049  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A-2 OD2 
4146 N  N   . MSE A-2 254 ? 1.0214 1.2834 0.8989 -0.0270 0.0765  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 N   
4147 C  CA  . MSE A-2 254 ? 1.0686 1.3379 0.9458 -0.0246 0.0726  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CA  
4148 C  C   . MSE A-2 254 ? 1.0148 1.2871 0.8935 -0.0153 0.0684  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 C   
4149 O  O   . MSE A-2 254 ? 0.9800 1.2487 0.8502 -0.0115 0.0713  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 O   
4150 C  CB  . MSE A-2 254 ? 1.1061 1.3897 0.9951 -0.0283 0.0641  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CB  
4151 C  CG  . MSE A-2 254 ? 1.1832 1.4657 1.0703 -0.0373 0.0677  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CG  
4152 SE SE  . MSE A-2 254 ? 1.8680 2.1683 1.7639 -0.0400 0.0589  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 SE  
4153 C  CE  . MSE A-2 254 ? 1.1089 1.4236 1.0228 -0.0346 0.0462  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 248 MSE A-2 CE  
4154 N  N   . LEU A-2 255 ? 0.9520 1.2308 0.8415 -0.0118 0.0615  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 N   
4155 C  CA  . LEU A-2 255 ? 0.9154 1.1983 0.8083 -0.0031 0.0565  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CA  
4156 C  C   . LEU A-2 255 ? 0.9791 1.2494 0.8600 0.0017  0.0642  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 C   
4157 O  O   . LEU A-2 255 ? 1.0066 1.2768 0.8835 0.0081  0.0639  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 O   
4158 C  CB  . LEU A-2 255 ? 0.7935 1.0844 0.6997 -0.0013 0.0484  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CB  
4159 C  CG  . LEU A-2 255 ? 0.7416 1.0381 0.6529 0.0075  0.0423  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CG  
4160 C  CD1 . LEU A-2 255 ? 0.7817 1.0867 0.6945 0.0111  0.0379  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD1 
4161 C  CD2 . LEU A-2 255 ? 0.6996 1.0041 0.6241 0.0082  0.0343  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD2 
4162 N  N   . THR A-2 256 ? 0.9691 1.2289 0.8442 -0.0012 0.0715  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 N   
4163 C  CA  . THR A-2 256 ? 0.9375 1.1845 0.8000 0.0028  0.0802  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CA  
4164 C  C   . THR A-2 256 ? 1.0000 1.2392 0.8488 0.0026  0.0873  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 C   
4165 O  O   . THR A-2 256 ? 1.0887 1.3228 0.9297 0.0090  0.0901  0.0023  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 O   
4166 C  CB  . THR A-2 256 ? 0.9032 1.1406 0.7616 -0.0011 0.0874  0.0009  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CB  
4167 O  OG1 . THR A-2 256 ? 0.9194 1.1628 0.7890 0.0005  0.0812  0.0093  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 OG1 
4168 C  CG2 . THR A-2 256 ? 0.9013 1.1247 0.7447 0.0024  0.0980  0.0099  ? ? ? ? ? ? 250 THR A-2 CG2 
4169 N  N   . ASN A-2 257 ? 1.0229 1.2613 0.8688 -0.0048 0.0902  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 N   
4170 C  CA  . ASN A-2 257 ? 1.1227 1.3528 0.9549 -0.0064 0.0976  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CA  
4171 C  C   . ASN A-2 257 ? 1.1999 1.4354 1.0310 -0.0009 0.0934  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 C   
4172 O  O   . ASN A-2 257 ? 1.3238 1.5503 1.1417 0.0005  0.1000  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 O   
4173 C  CB  . ASN A-2 257 ? 1.1906 1.4210 1.0219 -0.0160 0.1001  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CB  
4174 C  CG  . ASN A-2 257 ? 1.2360 1.4566 1.0630 -0.0215 0.1079  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 CG  
4175 O  OD1 . ASN A-2 257 ? 1.2315 1.4405 1.0496 -0.0189 0.1156  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 OD1 
4176 N  ND2 . ASN A-2 257 ? 1.3006 1.5257 1.1339 -0.0291 0.1062  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 251 ASN A-2 ND2 
4177 N  N   . HIS A-2 258 ? 1.1067 1.3566 0.9514 0.0022  0.0825  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 N   
4178 C  CA  . HIS A-2 258 ? 1.0437 1.3010 0.8897 0.0076  0.0773  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CA  
4179 C  C   . HIS A-2 258 ? 0.9503 1.2089 0.7988 0.0175  0.0737  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 C   
4180 O  O   . HIS A-2 258 ? 1.0159 1.2761 0.8613 0.0234  0.0720  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 O   
4181 C  CB  . HIS A-2 258 ? 1.0627 1.3360 0.9218 0.0046  0.0678  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CB  
4182 C  CG  . HIS A-2 258 ? 1.2065 1.4905 1.0718 0.0119  0.0600  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CG  
4183 N  ND1 . HIS A-2 258 ? 1.2164 1.5014 1.0753 0.0134  0.0608  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 ND1 
4184 C  CD2 . HIS A-2 258 ? 1.2079 1.5023 1.0852 0.0180  0.0513  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CD2 
4185 C  CE1 . HIS A-2 258 ? 1.2153 1.5107 1.0820 0.0204  0.0531  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 CE1 
4186 N  NE2 . HIS A-2 258 ? 1.1856 1.4868 1.0636 0.0234  0.0472  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 252 HIS A-2 NE2 
4187 N  N   . LEU A-2 259 ? 0.8841 1.1425 0.7386 0.0193  0.0721  0.0002  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 N   
4188 C  CA  . LEU A-2 259 ? 0.9005 1.1581 0.7559 0.0283  0.0702  0.0167  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CA  
4189 C  C   . LEU A-2 259 ? 1.0104 1.2531 0.8494 0.0318  0.0802  0.0241  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 C   
4190 O  O   . LEU A-2 259 ? 1.0492 1.2903 0.8855 0.0399  0.0797  0.0359  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 O   
4191 C  CB  . LEU A-2 259 ? 0.8912 1.1513 0.7558 0.0286  0.0669  0.0256  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CB  
4192 C  CG  . LEU A-2 259 ? 0.8341 1.1088 0.7157 0.0284  0.0559  0.0245  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CG  
4193 C  CD1 . LEU A-2 259 ? 0.8202 1.0939 0.7075 0.0265  0.0552  0.0313  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CD1 
4194 C  CD2 . LEU A-2 259 ? 0.7522 1.0351 0.6398 0.0371  0.0487  0.0332  ? ? ? ? ? ? 253 LEU A-2 CD2 
4195 N  N   . ASN A-2 260 ? 1.0576 1.2891 0.8856 0.0256  0.0896  0.0174  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 N   
4196 C  CA  . ASN A-2 260 ? 1.1207 1.3367 0.9317 0.0280  0.1004  0.0233  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CA  
4197 C  C   . ASN A-2 260 ? 1.0482 1.2598 0.8484 0.0266  0.1043  0.0138  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 C   
4198 O  O   . ASN A-2 260 ? 1.0733 1.2714 0.8580 0.0280  0.1138  0.0169  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 O   
4199 C  CB  . ASN A-2 260 ? 1.2011 1.4061 1.0051 0.0225  0.1096  0.0226  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CB  
4200 C  CG  . ASN A-2 260 ? 1.1554 1.3614 0.9660 0.0254  0.1081  0.0355  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 CG  
4201 O  OD1 . ASN A-2 260 ? 1.0455 1.2622 0.8686 0.0296  0.0988  0.0424  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 OD1 
4202 N  ND2 . ASN A-2 260 ? 1.2340 1.4287 1.0359 0.0232  0.1174  0.0388  ? ? ? ? ? ? 254 ASN A-2 ND2 
4203 N  N   . SER A-2 261 ? 0.9286 1.1517 0.7366 0.0240  0.0973  0.0024  ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 N   
4204 C  CA  . SER A-2 261 ? 0.9190 1.1392 0.7175 0.0219  0.1003  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 CA  
4205 C  C   . SER A-2 261 ? 1.0211 1.2430 0.8169 0.0308  0.0974  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 C   
4206 O  O   . SER A-2 261 ? 0.9869 1.2038 0.7722 0.0306  0.1011  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 O   
4207 C  CB  . SER A-2 261 ? 0.8942 1.1261 0.7016 0.0146  0.0946  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 CB  
4208 O  OG  . SER A-2 261 ? 0.8415 1.0894 0.6633 0.0187  0.0833  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 255 SER A-2 OG  
4209 N  N   . PHE A-2 262 ? 0.9668 1.1956 0.7721 0.0386  0.0906  0.0122  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 N   
4210 C  CA  . PHE A-2 262 ? 0.8469 1.0781 0.6511 0.0477  0.0872  0.0200  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CA  
4211 C  C   . PHE A-2 262 ? 0.8458 1.0744 0.6516 0.0565  0.0864  0.0385  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 C   
4212 O  O   . PHE A-2 262 ? 0.8541 1.0833 0.6660 0.0557  0.0857  0.0450  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 O   
4213 C  CB  . PHE A-2 262 ? 0.8586 1.1069 0.6765 0.0485  0.0763  0.0127  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CB  
4214 C  CG  . PHE A-2 262 ? 0.7548 1.0158 0.5899 0.0507  0.0671  0.0182  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CG  
4215 C  CD1 . PHE A-2 262 ? 0.6628 0.9299 0.5049 0.0601  0.0609  0.0304  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CD1 
4216 C  CD2 . PHE A-2 262 ? 0.7780 1.0445 0.6220 0.0434  0.0646  0.0112  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CD2 
4217 C  CE1 . PHE A-2 262 ? 0.7073 0.9856 0.5647 0.0619  0.0525  0.0354  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CE1 
4218 C  CE2 . PHE A-2 262 ? 0.7179 0.9954 0.5770 0.0453  0.0562  0.0162  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CE2 
4219 C  CZ  . PHE A-2 262 ? 0.6653 0.9486 0.5310 0.0544  0.0502  0.0283  ? ? ? ? ? ? 256 PHE A-2 CZ  
4220 N  N   . THR A-2 263 ? 0.9231 1.1488 0.7232 0.0650  0.0865  0.0471  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 N   
4221 C  CA  . THR A-2 263 ? 0.9829 1.2074 0.7851 0.0743  0.0849  0.0650  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CA  
4222 C  C   . THR A-2 263 ? 0.9659 1.2026 0.7782 0.0820  0.0753  0.0686  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 C   
4223 O  O   . THR A-2 263 ? 0.8419 1.0848 0.6555 0.0811  0.0720  0.0580  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 O   
4224 C  CB  . THR A-2 263 ? 1.0649 1.2724 0.8492 0.0788  0.0953  0.0752  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CB  
4225 O  OG1 . THR A-2 263 ? 1.1885 1.3926 0.9638 0.0825  0.0967  0.0721  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 OG1 
4226 C  CG2 . THR A-2 263 ? 1.0279 1.2227 0.8005 0.0711  0.1059  0.0701  ? ? ? ? ? ? 257 THR A-2 CG2 
4227 N  N   . ALA A-2 264 ? 0.9887 1.2288 0.8080 0.0897  0.0711  0.0835  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 N   
4228 C  CA  . ALA A-2 264 ? 1.0513 1.3024 0.8805 0.0978  0.0622  0.0883  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 CA  
4229 C  C   . ALA A-2 264 ? 1.1118 1.3571 0.9300 0.1039  0.0652  0.0892  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 C   
4230 O  O   . ALA A-2 264 ? 1.1347 1.3895 0.9595 0.1085  0.0586  0.0870  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 O   
4231 C  CB  . ALA A-2 264 ? 1.0537 1.3078 0.8910 0.1047  0.0583  0.1051  ? ? ? ? ? ? 258 ALA A-2 CB  
4232 N  N   . ALA A-2 265 ? 1.0917 1.3210 0.8928 0.1039  0.0754  0.0925  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 N   
4233 C  CA  . ALA A-2 265 ? 1.0362 1.2576 0.8247 0.1092  0.0793  0.0935  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 CA  
4234 C  C   . ALA A-2 265 ? 1.1160 1.3421 0.9032 0.1037  0.0779  0.0759  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 C   
4235 O  O   . ALA A-2 265 ? 1.2271 1.4544 1.0109 0.1088  0.0764  0.0747  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 O   
4236 C  CB  . ALA A-2 265 ? 1.0080 1.2105 0.7777 0.1096  0.0913  0.1004  ? ? ? ? ? ? 259 ALA A-2 CB  
4237 N  N   . ASP A-2 266 ? 1.0611 1.2902 0.8511 0.0933  0.0786  0.0625  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 N   
4238 C  CA  . ASP A-2 266 ? 1.0187 1.2534 0.8083 0.0869  0.0771  0.0453  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CA  
4239 C  C   . ASP A-2 266 ? 0.9255 1.1784 0.7309 0.0904  0.0658  0.0416  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 C   
4240 O  O   . ASP A-2 266 ? 0.9925 1.2500 0.7961 0.0911  0.0638  0.0334  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 O   
4241 C  CB  . ASP A-2 266 ? 1.1364 1.3705 0.9263 0.0752  0.0802  0.0327  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CB  
4242 C  CG  . ASP A-2 266 ? 1.1880 1.4043 0.9622 0.0713  0.0919  0.0352  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CG  
4243 O  OD1 . ASP A-2 266 ? 1.1735 1.3769 0.9333 0.0763  0.0987  0.0426  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD1 
4244 O  OD2 . ASP A-2 266 ? 1.0999 1.3148 0.8759 0.0635  0.0946  0.0298  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD2 
4245 N  N   . GLU A-2 267 ? 0.8432 1.1065 0.6637 0.0927  0.0587  0.0478  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 N   
4246 C  CA  . GLU A-2 267 ? 0.8905 1.1714 0.7268 0.0958  0.0481  0.0447  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CA  
4247 C  C   . GLU A-2 267 ? 0.9019 1.1850 0.7378 0.1068  0.0449  0.0528  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 C   
4248 O  O   . GLU A-2 267 ? 0.9464 1.2410 0.7889 0.1089  0.0389  0.0460  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 O   
4249 C  CB  . GLU A-2 267 ? 0.9306 1.2202 0.7819 0.0957  0.0419  0.0506  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CB  
4250 C  CG  . GLU A-2 267 ? 1.0028 1.2925 0.8567 0.0849  0.0436  0.0416  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CG  
4251 C  CD  . GLU A-2 267 ? 1.0519 1.3509 0.9096 0.0774  0.0408  0.0239  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 CD  
4252 O  OE1 . GLU A-2 267 ? 1.0684 1.3814 0.9405 0.0762  0.0329  0.0197  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 OE1 
4253 O  OE2 . GLU A-2 267 ? 1.0469 1.3394 0.8933 0.0727  0.0467  0.0143  ? ? ? ? ? ? 261 GLU A-2 OE2 
4254 N  N   . ILE A-2 268 ? 0.9153 1.1872 0.7432 0.1139  0.0492  0.0675  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 N   
4255 C  CA  . ILE A-2 268 ? 0.9013 1.1734 0.7278 0.1250  0.0470  0.0768  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CA  
4256 C  C   . ILE A-2 268 ? 0.9008 1.1667 0.7141 0.1249  0.0514  0.0685  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 C   
4257 O  O   . ILE A-2 268 ? 0.9678 1.2411 0.7842 0.1308  0.0467  0.0670  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 O   
4258 C  CB  . ILE A-2 268 ? 0.8728 1.1343 0.6941 0.1326  0.0507  0.0955  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CB  
4259 C  CG1 . ILE A-2 268 ? 0.8073 1.0778 0.6439 0.1344  0.0443  0.1045  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CG1 
4260 C  CG2 . ILE A-2 268 ? 0.8356 1.0941 0.6518 0.1438  0.0503  0.1046  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CG2 
4261 C  CD1 . ILE A-2 268 ? 0.8464 1.1064 0.6777 0.1383  0.0490  0.1210  ? ? ? ? ? ? 262 ILE A-2 CD1 
4262 N  N   . SER A-2 269 ? 0.8540 1.1064 0.6524 0.1180  0.0606  0.0630  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 N   
4263 C  CA  . SER A-2 269 ? 0.8801 1.1250 0.6643 0.1166  0.0657  0.0545  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 CA  
4264 C  C   . SER A-2 269 ? 0.8777 1.1369 0.6693 0.1122  0.0597  0.0384  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 C   
4265 O  O   . SER A-2 269 ? 0.9240 1.1860 0.7129 0.1170  0.0577  0.0358  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 O   
4266 C  CB  . SER A-2 269 ? 0.9817 1.2103 0.7496 0.1085  0.0766  0.0501  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 CB  
4267 O  OG  . SER A-2 269 ? 0.9822 1.2089 0.7413 0.1023  0.0796  0.0353  ? ? ? ? ? ? 263 SER A-2 OG  
4268 N  N   . THR A-2 270 ? 0.9220 1.1902 0.7229 0.1033  0.0568  0.0279  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 N   
4269 C  CA  . THR A-2 270 ? 0.9433 1.2250 0.7509 0.0981  0.0517  0.0121  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CA  
4270 C  C   . THR A-2 270 ? 0.8942 1.1930 0.7168 0.1058  0.0415  0.0141  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 C   
4271 O  O   . THR A-2 270 ? 0.9701 1.2769 0.7933 0.1067  0.0385  0.0056  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 O   
4272 C  CB  . THR A-2 270 ? 0.9212 1.2080 0.7351 0.0868  0.0513  0.0010  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CB  
4273 O  OG1 . THR A-2 270 ? 0.9422 1.2327 0.7675 0.0881  0.0479  0.0099  ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 OG1 
4274 C  CG2 . THR A-2 270 ? 0.8547 1.1259 0.6529 0.0782  0.0616  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 264 THR A-2 CG2 
4275 N  N   . PHE A-2 271 ? 0.8566 1.1610 0.6911 0.1114  0.0364  0.0254  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 N   
4276 C  CA  . PHE A-2 271 ? 0.9115 1.2316 0.7606 0.1191  0.0270  0.0283  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CA  
4277 C  C   . PHE A-2 271 ? 0.9713 1.2895 0.8146 0.1291  0.0268  0.0336  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 C   
4278 O  O   . PHE A-2 271 ? 1.0195 1.3504 0.8700 0.1328  0.0209  0.0283  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 O   
4279 C  CB  . PHE A-2 271 ? 0.9437 1.2675 0.8047 0.1235  0.0226  0.0412  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CB  
4280 C  CG  . PHE A-2 271 ? 0.9412 1.2815 0.8180 0.1307  0.0130  0.0436  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CG  
4281 C  CD1 . PHE A-2 271 ? 0.9236 1.2787 0.8142 0.1259  0.0067  0.0352  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD1 
4282 C  CD2 . PHE A-2 271 ? 0.9585 1.2994 0.8363 0.1424  0.0106  0.0545  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CD2 
4283 C  CE1 . PHE A-2 271 ? 0.9161 1.2860 0.8208 0.1326  -0.0016 0.0375  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE1 
4284 C  CE2 . PHE A-2 271 ? 0.9244 1.2803 0.8167 0.1491  0.0022  0.0567  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CE2 
4285 C  CZ  . PHE A-2 271 ? 0.9332 1.3036 0.8388 0.1442  -0.0038 0.0482  ? ? ? ? ? ? 265 PHE A-2 CZ  
4286 N  N   . SER A-2 272 ? 0.9650 1.2671 0.7951 0.1337  0.0334  0.0443  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 N   
4287 C  CA  . SER A-2 272 ? 0.9489 1.2469 0.7720 0.1436  0.0340  0.0507  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CA  
4288 C  C   . SER A-2 272 ? 1.0183 1.3156 0.8317 0.1397  0.0364  0.0369  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 C   
4289 O  O   . SER A-2 272 ? 1.1779 1.4795 0.9908 0.1468  0.0336  0.0369  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 O   
4290 C  CB  . SER A-2 272 ? 0.9223 1.2023 0.7327 0.1489  0.0412  0.0657  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CB  
4291 O  OG  . SER A-2 272 ? 0.8936 1.1748 0.7130 0.1524  0.0388  0.0787  ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 OG  
4292 N  N   . LYS A-2 273 ? 0.8831 1.1751 0.6888 0.1283  0.0417  0.0252  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 N   
4293 C  CA  . LYS A-2 273 ? 0.8720 1.1637 0.6684 0.1228  0.0442  0.0109  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CA  
4294 C  C   . LYS A-2 273 ? 0.9745 1.2866 0.7845 0.1222  0.0355  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 C   
4295 O  O   . LYS A-2 273 ? 1.1324 1.4485 0.9388 0.1248  0.0343  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 O   
4296 C  CB  . LYS A-2 273 ? 0.9624 1.2446 0.7491 0.1102  0.0515  0.0009  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CB  
4297 C  CG  . LYS A-2 273 ? 0.9427 1.2071 0.7083 0.1079  0.0611  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CG  
4298 C  CD  . LYS A-2 273 ? 0.9867 1.2428 0.7442 0.0952  0.0681  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CD  
4299 C  CE  . LYS A-2 273 ? 1.0336 1.2695 0.7691 0.0931  0.0788  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CE  
4300 N  NZ  . LYS A-2 273 ? 1.0009 1.2292 0.7286 0.0807  0.0858  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 NZ  
4301 N  N   . GLU A-2 274 ? 0.9535 1.2787 0.7791 0.1190  0.0297  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 N   
4302 C  CA  . GLU A-2 274 ? 0.9506 1.2956 0.7892 0.1173  0.0220  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CA  
4303 C  C   . GLU A-2 274 ? 0.8978 1.2551 0.7478 0.1290  0.0143  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 C   
4304 O  O   . GLU A-2 274 ? 0.9287 1.2997 0.7843 0.1302  0.0095  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 O   
4305 C  CB  . GLU A-2 274 ? 0.9298 1.2834 0.7800 0.1091  0.0190  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CB  
4306 C  CG  . GLU A-2 274 ? 0.9967 1.3378 0.8376 0.0983  0.0263  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CG  
4307 C  CD  . GLU A-2 274 ? 0.9795 1.3288 0.8325 0.0914  0.0231  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 CD  
4308 O  OE1 . GLU A-2 274 ? 0.9444 1.3046 0.8117 0.0964  0.0161  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 OE1 
4309 O  OE2 . GLU A-2 274 ? 1.0323 1.3765 0.8802 0.0811  0.0276  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A-2 OE2 
4310 N  N   . ASN A-2 275 ? 0.8291 1.1818 0.6824 0.1378  0.0133  0.0090  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 N   
4311 C  CA  . ASN A-2 275 ? 0.8565 1.2218 0.7229 0.1485  0.0057  0.0163  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CA  
4312 C  C   . ASN A-2 275 ? 0.8411 1.1973 0.7017 0.1606  0.0071  0.0308  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 C   
4313 O  O   . ASN A-2 275 ? 0.8028 1.1673 0.6742 0.1702  0.0013  0.0395  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 O   
4314 C  CB  . ASN A-2 275 ? 0.9053 1.2793 0.7870 0.1479  0.0005  0.0211  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CB  
4315 C  CG  . ASN A-2 275 ? 1.0293 1.4123 0.9173 0.1365  -0.0012 0.0075  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 CG  
4316 O  OD1 . ASN A-2 275 ? 1.1301 1.5234 1.0197 0.1328  -0.0032 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 OD1 
4317 N  ND2 . ASN A-2 275 ? 1.0253 1.4046 0.9168 0.1311  -0.0002 0.0106  ? ? ? ? ? ? 269 ASN A-2 ND2 
4318 N  N   . GLY A-2 276 ? 0.9064 1.2455 0.7499 0.1602  0.0149  0.0335  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 N   
4319 C  CA  . GLY A-2 276 ? 0.8881 1.2173 0.7243 0.1715  0.0169  0.0470  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 CA  
4320 C  C   . GLY A-2 276 ? 0.8969 1.2362 0.7365 0.1798  0.0121  0.0442  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 C   
4321 O  O   . GLY A-2 276 ? 0.9859 1.3322 0.8238 0.1750  0.0113  0.0303  ? ? ? ? ? ? 270 GLY A-2 O   
4322 N  N   . THR A-2 277 ? 0.8709 1.2111 0.7153 0.1922  0.0090  0.0575  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 N   
4323 C  CA  . THR A-2 277 ? 0.8729 1.2232 0.7217 0.2013  0.0041  0.0560  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CA  
4324 C  C   . THR A-2 277 ? 0.9761 1.3124 0.8095 0.2086  0.0091  0.0621  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 C   
4325 O  O   . THR A-2 277 ? 1.0833 1.4251 0.9197 0.2188  0.0055  0.0653  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 O   
4326 C  CB  . THR A-2 277 ? 0.8138 1.1765 0.6798 0.2113  -0.0035 0.0660  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CB  
4327 O  OG1 . THR A-2 277 ? 0.9153 1.2666 0.7793 0.2179  -0.0013 0.0833  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 OG1 
4328 C  CG2 . THR A-2 277 ? 0.7566 1.1344 0.6381 0.2046  -0.0089 0.0591  ? ? ? ? ? ? 271 THR A-2 CG2 
4329 N  N   . GLY A-2 278 ? 1.0001 1.3181 0.8168 0.2036  0.0175  0.0636  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 N   
4330 C  CA  . GLY A-2 278 ? 0.9607 1.2636 0.7610 0.2098  0.0230  0.0693  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 CA  
4331 C  C   . GLY A-2 278 ? 0.9303 1.2168 0.7231 0.2158  0.0280  0.0870  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 C   
4332 O  O   . GLY A-2 278 ? 0.9014 1.1918 0.7052 0.2197  0.0248  0.0978  ? ? ? ? ? ? 272 GLY A-2 O   
4333 N  N   . ARG A-2 279 ? 0.9247 1.1929 0.6983 0.2163  0.0361  0.0900  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 N   
4334 C  CA  . ARG A-2 279 ? 0.9534 1.2048 0.7176 0.2216  0.0420  0.1067  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CA  
4335 C  C   . ARG A-2 279 ? 1.0865 1.3350 0.8502 0.2366  0.0401  0.1206  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 C   
4336 O  O   . ARG A-2 279 ? 1.0575 1.3182 0.8298 0.2430  0.0337  0.1175  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 O   
4337 C  CB  . ARG A-2 279 ? 0.9432 1.1750 0.6859 0.2142  0.0526  0.1034  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CB  
4338 C  CG  . ARG A-2 279 ? 1.0583 1.2898 0.8010 0.2003  0.0557  0.0939  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CG  
4339 C  CD  . ARG A-2 279 ? 1.1793 1.3921 0.9007 0.1927  0.0662  0.0887  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CD  
4340 N  NE  . ARG A-2 279 ? 1.2800 1.4985 0.9997 0.1811  0.0664  0.0692  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NE  
4341 C  CZ  . ARG A-2 279 ? 1.2846 1.5074 1.0088 0.1696  0.0671  0.0598  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 CZ  
4342 N  NH1 . ARG A-2 279 ? 1.2497 1.4717 0.9805 0.1682  0.0675  0.0678  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NH1 
4343 N  NH2 . ARG A-2 279 ? 1.2775 1.5054 0.9999 0.1594  0.0672  0.0424  ? ? ? ? ? ? 273 ARG A-2 NH2 
4344 N  N   . LEU A-2 280 ? 1.1464 1.3790 0.8999 0.2423  0.0458  0.1362  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 N   
4345 C  CA  . LEU A-2 280 ? 1.2252 1.4536 0.9777 0.2569  0.0446  0.1512  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CA  
4346 C  C   . LEU A-2 280 ? 1.3721 1.5808 1.1024 0.2604  0.0530  0.1548  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 C   
4347 O  O   . LEU A-2 280 ? 1.4730 1.6658 1.1879 0.2542  0.0617  0.1558  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 O   
4348 C  CB  . LEU A-2 280 ? 1.1932 1.4204 0.9535 0.2628  0.0436  0.1688  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CB  
4349 C  CG  . LEU A-2 280 ? 1.2127 1.4325 0.9698 0.2777  0.0438  0.1865  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CG  
4350 C  CD1 . LEU A-2 280 ? 1.2052 1.4401 0.9759 0.2872  0.0351  0.1854  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CD1 
4351 C  CD2 . LEU A-2 280 ? 1.1753 1.3910 0.9365 0.2815  0.0447  0.2039  ? ? ? ? ? ? 274 LEU A-2 CD2 
4352 N  N   . LYS A-2 281 ? 1.3519 1.5613 1.0804 0.2704  0.0506  0.1568  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 N   
4353 C  CA  . LYS A-2 281 ? 1.3593 1.5499 1.0668 0.2751  0.0580  0.1613  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CA  
4354 C  C   . LYS A-2 281 ? 1.3190 1.5068 1.0280 0.2912  0.0557  0.1777  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 C   
4355 O  O   . LYS A-2 281 ? 1.3467 1.5167 1.0405 0.2973  0.0625  0.1899  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 O   
4356 C  CB  . LYS A-2 281 ? 1.3616 1.5534 1.0609 0.2696  0.0587  0.1440  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CB  
4357 O  O   . HOH B   .   ? 0.5619 0.8640 0.5438 -0.0425 0.0173  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   
4358 O  O   . HOH B   .   ? 0.7227 0.6841 0.7866 -0.0899 0.0150  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   
4359 O  O   . HOH B   .   ? 0.6548 0.8756 0.6885 -0.0962 -0.0063 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   
4360 O  O   . HOH B   .   ? 0.8532 0.4956 0.7628 -0.0275 -0.0678 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   
4361 O  O   . HOH B   .   ? 0.8762 1.0445 0.9094 -0.1080 0.0232  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   
4362 O  O   . HOH B   .   ? 0.8231 1.1591 0.8751 -0.1130 -0.0146 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   
4363 O  O   . HOH B   .   ? 1.0798 0.7137 0.9813 -0.0103 -0.0587 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   
4364 O  O   . HOH B   .   ? 0.9220 0.9841 0.9604 -0.1031 0.0841  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   
4365 O  O   . HOH B   .   ? 1.1817 0.8225 1.0908 -0.0308 -0.0680 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   
4366 O  O   . HOH B   .   ? 0.6371 0.9518 0.5081 0.1224  0.0235  0.0659  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   
4367 O  O   . HOH B   .   ? 0.6179 0.9203 0.6189 -0.0590 0.0079  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   
4368 O  O   . HOH B   .   ? 1.0752 1.1103 1.1123 -0.1005 0.1250  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   
4369 O  O   . HOH B   .   ? 0.9434 0.6417 0.9238 -0.0042 0.0094  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   
4370 O  O   . HOH B   .   ? 0.7386 0.4118 0.6948 -0.0130 -0.0331 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   
4371 O  O   . HOH B   .   ? 0.6456 0.9329 0.6971 -0.1218 -0.0019 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   
4372 O  O   . HOH B   .   ? 0.9225 1.1082 0.9665 -0.1070 -0.0306 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   
4373 O  O   . HOH B   .   ? 0.5055 0.8738 0.5608 -0.0273 -0.0584 0.0015  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   
4374 O  O   . HOH B   .   ? 1.0018 1.1037 1.0707 -0.1221 0.0369  -0.2183 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   
4375 O  O   . HOH B   .   ? 0.7675 1.0754 0.8340 -0.0878 -0.0650 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   
4376 O  O   . HOH B   .   ? 0.9308 0.6640 0.8954 -0.0692 -0.0674 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   
4377 O  O   . HOH B   .   ? 0.9991 0.7557 1.0108 -0.0217 0.0043  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   
4378 O  O   . HOH B   .   ? 0.7219 0.7690 0.7847 -0.1137 0.0909  -0.2335 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   
4379 O  O   . HOH B   .   ? 0.9360 0.9328 1.0043 -0.0971 0.0884  -0.2219 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   
4380 O  O   . HOH B   .   ? 0.9922 1.1533 0.9981 -0.1334 0.1028  -0.2148 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   
4381 O  O   . HOH B   .   ? 0.8210 0.5586 0.8240 -0.0263 -0.0026 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   
4382 O  O   . HOH B   .   ? 0.9005 0.6518 0.9069 -0.0203 -0.0004 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   
4383 O  O   . HOH B   .   ? 0.6800 0.9607 0.6735 -0.1078 0.0427  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   
4384 O  O   . HOH B   .   ? 1.0791 1.1585 1.1033 -0.1155 0.1241  -0.2048 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   
4385 O  O   . HOH B   .   ? 1.0080 1.1610 1.0539 -0.1126 -0.0348 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   
4386 O  O   . HOH B   .   ? 0.7543 1.1463 0.8200 -0.0726 -0.0541 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   
4387 O  O   . HOH B   .   ? 0.7610 0.6135 0.8226 -0.0533 0.0431  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   
4388 O  O   . HOH B   .   ? 0.8355 0.7383 0.8756 -0.0780 0.0099  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   
4389 O  O   . HOH B   .   ? 1.2496 1.4471 1.0411 -0.0458 0.1329  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   
4390 O  O   . HOH B   .   ? 0.9245 0.9463 0.9852 -0.1051 0.1043  -0.2284 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   
4391 O  O   . HOH B   .   ? 1.1279 0.8337 1.0832 0.0107  0.0030  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   
4392 O  O   . HOH B   .   ? 0.7488 0.7423 0.8038 -0.0927 0.0503  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   
4393 O  O   . HOH B   .   ? 0.9019 0.7956 0.9493 -0.0709 0.0272  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   
4394 O  O   . HOH B   .   ? 0.7367 0.8905 0.7794 -0.1105 -0.0208 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   
4395 O  O   . HOH B   .   ? 0.7031 0.6836 0.7467 -0.0970 0.0005  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   
4396 O  O   . HOH B   .   ? 1.0569 0.8333 1.0333 -0.0723 -0.0664 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   
4397 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.5619 0.8640 0.5438 -0.0425 0.0173  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   
4398 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7227 0.6841 0.7866 -0.0899 0.0150  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   
4399 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.6548 0.8756 0.6885 -0.0962 -0.0063 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   
4400 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.8532 0.4956 0.7628 -0.0275 -0.0678 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   
4401 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.8762 1.0445 0.9094 -0.1080 0.0232  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   
4402 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.8231 1.1591 0.8751 -0.1130 -0.0146 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   
4403 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0798 0.7137 0.9813 -0.0103 -0.0587 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   
4404 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9220 0.9841 0.9604 -0.1031 0.0841  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   
4405 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.1817 0.8225 1.0908 -0.0308 -0.0680 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   
4406 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.6371 0.9518 0.5081 0.1224  0.0235  0.0659  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   
4407 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.6179 0.9203 0.6189 -0.0590 0.0079  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   
4408 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0752 1.1103 1.1123 -0.1005 0.1250  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   
4409 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9434 0.6417 0.9238 -0.0042 0.0094  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   
4410 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7386 0.4118 0.6948 -0.0130 -0.0331 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   
4411 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.6456 0.9329 0.6971 -0.1218 -0.0019 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   
4412 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9225 1.1082 0.9665 -0.1070 -0.0306 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   
4413 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.5055 0.8738 0.5608 -0.0273 -0.0584 0.0015  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   
4414 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0018 1.1037 1.0707 -0.1221 0.0369  -0.2183 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   
4415 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7675 1.0754 0.8340 -0.0878 -0.0650 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   
4416 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9308 0.6640 0.8954 -0.0692 -0.0674 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   
4417 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9991 0.7557 1.0108 -0.0217 0.0043  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   
4418 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7219 0.7690 0.7847 -0.1137 0.0909  -0.2335 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   
4419 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9360 0.9328 1.0043 -0.0971 0.0884  -0.2219 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   
4420 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9922 1.1533 0.9981 -0.1334 0.1028  -0.2148 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   
4421 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.8210 0.5586 0.8240 -0.0263 -0.0026 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   
4422 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9005 0.6518 0.9069 -0.0203 -0.0004 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   
4423 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.6800 0.9607 0.6735 -0.1078 0.0427  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   
4424 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0791 1.1585 1.1033 -0.1155 0.1241  -0.2048 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   
4425 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0080 1.1610 1.0539 -0.1126 -0.0348 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   
4426 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7543 1.1463 0.8200 -0.0726 -0.0541 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   
4427 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7610 0.6135 0.8226 -0.0533 0.0431  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   
4428 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.8355 0.7383 0.8756 -0.0780 0.0099  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   
4429 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.2496 1.4471 1.0411 -0.0458 0.1329  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   
4430 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9245 0.9463 0.9852 -0.1051 0.1043  -0.2284 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O   
4431 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.1279 0.8337 1.0832 0.0107  0.0030  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O   
4432 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7488 0.7423 0.8038 -0.0927 0.0503  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O   
4433 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.9019 0.7956 0.9493 -0.0709 0.0272  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O   
4434 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7367 0.8905 0.7794 -0.1105 -0.0208 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O   
4435 O  O   . HOH B-2 .   ? 0.7031 0.6836 0.7467 -0.0970 0.0005  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O   
4436 O  O   . HOH B-2 .   ? 1.0569 0.8333 1.0333 -0.0723 -0.0664 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O   
# 
