data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Tamir, S."              1 
"Eisenberg-Domovich, Y." 2 
"Colman, A.R."           3 
"Stofleth, J.T."         4 
"Lipper, C.H."           5 
"Paddock, M.L."          6 
"Jenning, P.A."          7 
"Livnah, O."             8 
"Nechushtai, R."         9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "THE 1.55A CRYSTAL STRUCTURE of NAF1 (MINER1): THE REDOX-ACTIVE 2FE-2S PROTEIN" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "MEMBRANE BOUND, THIAZOLIDINEDIONE, OXIDATIVE STRESS, METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   ? 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "A point mutation in the [2Fe-2S] cluster binding region of the NAF-1 protein (H114C) dramatically hinders the cluster donor properties." 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.D" 
_citation.journal_volume            70 
_citation.page_first                1572 
_citation.page_last                 1578 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           ABCRE6 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           0907-4449 
_citation.journal_id_CSD            0766 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24914968 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S1399004714005458 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Tamir, S."              1  ? 
primary "Eisenberg-Domovich, Y." 2  ? 
primary "Conlan, A.R."           3  ? 
primary "Stofleth, J.T."         4  ? 
primary "Lipper, C.H."           5  ? 
primary "Paddock, M.L."          6  ? 
primary "Mittler, R."            7  ? 
primary "Jennings, P.A."         8  ? 
primary "Livnah, O."             9  ? 
primary "Nechushtai, R."         10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       DSLINLKIQKENPKVVNEINIEDLSLTKAAYCRCWRSKTFPACDGSHNKHNELTGDNVGPLILKKKEV 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   DSLINLKIQKENPKVVNEINIEDLSLTKAAYCRCWRSKTFPACDGSHNKHNELTGDNVGPLILKKKEV 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  ASP n 
1 2  SER n 
1 3  LEU n 
1 4  ILE n 
1 5  ASN n 
1 6  LEU n 
1 7  LYS n 
1 8  ILE n 
1 9  GLN n 
1 10 LYS n 
1 11 GLU n 
1 12 ASN n 
1 13 PRO n 
1 14 LYS n 
1 15 VAL n 
1 16 VAL n 
1 17 ASN n 
1 18 GLU n 
1 19 ILE n 
1 20 ASN n 
1 21 ILE n 
1 22 GLU n 
1 23 ASP n 
1 24 LEU n 
1 25 SER n 
1 26 LEU n 
1 27 THR n 
1 28 LYS n 
1 29 ALA n 
1 30 ALA n 
1 31 TYR n 
1 32 CYS n 
1 33 ARG n 
1 34 CYS n 
1 35 TRP n 
1 36 ARG n 
1 37 SER n 
1 38 LYS n 
1 39 THR n 
1 40 PHE n 
1 41 PRO n 
1 42 ALA n 
1 43 CYS n 
1 44 ASP n 
1 45 GLY n 
1 46 SER n 
1 47 HIS n 
1 48 ASN n 
1 49 LYS n 
1 50 HIS n 
1 51 ASN n 
1 52 GLU n 
1 53 LEU n 
1 54 THR n 
1 55 GLY n 
1 56 ASP n 
1 57 ASN n 
1 58 VAL n 
1 59 GLY n 
1 60 PRO n 
1 61 LEU n 
1 62 ILE n 
1 63 LEU n 
1 64 LYS n 
1 65 LYS n 
1 66 LYS n 
1 67 GLU n 
1 68 VAL n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 2" 7691.843 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2  ? ? ? ? 
3 water       nat water                                           18.015   87 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  ASP 1  68  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  SER 2  69  69  SER SER A ? n 
A 1 3  LEU 3  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 4  ILE 4  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 5  ASN 5  72  72  ASN ASN A ? n 
A 1 6  LEU 6  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 7  LYS 7  74  74  LYS LYS A ? n 
A 1 8  ILE 8  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 9  GLN 9  76  76  GLN GLN A ? n 
A 1 10 LYS 10 77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 11 GLU 11 78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 12 ASN 12 79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 13 PRO 13 80  80  PRO PRO A ? n 
A 1 14 LYS 14 81  81  LYS LYS A ? n 
A 1 15 VAL 15 82  82  VAL VAL A ? n 
A 1 16 VAL 16 83  83  VAL VAL A ? n 
A 1 17 ASN 17 84  84  ASN ASN A ? n 
A 1 18 GLU 18 85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 19 ILE 19 86  86  ILE ILE A ? n 
A 1 20 ASN 20 87  87  ASN ASN A ? n 
A 1 21 ILE 21 88  88  ILE ILE A ? n 
A 1 22 GLU 22 89  89  GLU GLU A ? n 
A 1 23 ASP 23 90  90  ASP ASP A ? n 
A 1 24 LEU 24 91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 25 SER 25 92  92  SER SER A ? n 
A 1 26 LEU 26 93  93  LEU LEU A ? n 
A 1 27 THR 27 94  94  THR THR A ? n 
A 1 28 LYS 28 95  95  LYS LYS A ? n 
A 1 29 ALA 29 96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 30 ALA 30 97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 31 TYR 31 98  98  TYR TYR A ? n 
A 1 32 CYS 32 99  99  CYS CYS A ? n 
A 1 33 ARG 33 100 100 ARG ARG A ? n 
A 1 34 CYS 34 101 101 CYS CYS A ? n 
A 1 35 TRP 35 102 102 TRP TRP A ? n 
A 1 36 ARG 36 103 103 ARG ARG A ? n 
A 1 37 SER 37 104 104 SER SER A ? n 
A 1 38 LYS 38 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 39 THR 39 106 106 THR THR A ? n 
A 1 40 PHE 40 107 107 PHE PHE A ? n 
A 1 41 PRO 41 108 108 PRO PRO A ? n 
A 1 42 ALA 42 109 109 ALA ALA A ? n 
A 1 43 CYS 43 110 110 CYS CYS A ? n 
A 1 44 ASP 44 111 111 ASP ASP A ? n 
A 1 45 GLY 45 112 112 GLY GLY A ? n 
A 1 46 SER 46 113 113 SER SER A ? n 
A 1 47 HIS 47 114 114 HIS HIS A ? n 
A 1 48 ASN 48 115 115 ASN ASN A ? n 
A 1 49 LYS 49 116 116 LYS LYS A ? n 
A 1 50 HIS 50 117 117 HIS HIS A ? n 
A 1 51 ASN 51 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 52 GLU 52 119 119 GLU GLU A ? n 
A 1 53 LEU 53 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 54 THR 54 121 121 THR THR A ? n 
A 1 55 GLY 55 122 122 GLY GLY A ? n 
A 1 56 ASP 56 123 123 ASP ASP A ? n 
A 1 57 ASN 57 124 124 ASN ASN A ? n 
A 1 58 VAL 58 125 125 VAL VAL A ? n 
A 1 59 GLY 59 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 60 PRO 60 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 61 LEU 61 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 62 ILE 62 129 129 ILE ILE A ? n 
A 1 63 LEU 63 130 130 LEU LEU A ? n 
A 1 64 LYS 64 131 131 LYS LYS A ? n 
A 1 65 LYS 65 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 66 LYS 66 133 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 67 GLU 67 134 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68 VAL 68 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1  ASP 1  68  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2  SER 2  69  69  SER SER B ? n 
B 1 3  LEU 3  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 4  ILE 4  71  71  ILE ILE B ? n 
B 1 5  ASN 5  72  72  ASN ASN B ? n 
B 1 6  LEU 6  73  73  LEU LEU B ? n 
B 1 7  LYS 7  74  74  LYS LYS B ? n 
B 1 8  ILE 8  75  75  ILE ILE B ? n 
B 1 9  GLN 9  76  76  GLN GLN B ? n 
B 1 10 LYS 10 77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 11 GLU 11 78  78  GLU GLU B ? n 
B 1 12 ASN 12 79  79  ASN ASN B ? n 
B 1 13 PRO 13 80  80  PRO PRO B ? n 
B 1 14 LYS 14 81  81  LYS LYS B ? n 
B 1 15 VAL 15 82  82  VAL VAL B ? n 
B 1 16 VAL 16 83  83  VAL VAL B ? n 
B 1 17 ASN 17 84  84  ASN ASN B ? n 
B 1 18 GLU 18 85  85  GLU GLU B ? n 
B 1 19 ILE 19 86  86  ILE ILE B ? n 
B 1 20 ASN 20 87  87  ASN ASN B ? n 
B 1 21 ILE 21 88  88  ILE ILE B ? n 
B 1 22 GLU 22 89  89  GLU GLU B ? n 
B 1 23 ASP 23 90  90  ASP ASP B ? n 
B 1 24 LEU 24 91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 25 SER 25 92  92  SER SER B ? n 
B 1 26 LEU 26 93  93  LEU LEU B ? n 
B 1 27 THR 27 94  94  THR THR B ? n 
B 1 28 LYS 28 95  95  LYS LYS B ? n 
B 1 29 ALA 29 96  96  ALA ALA B ? n 
B 1 30 ALA 30 97  97  ALA ALA B ? n 
B 1 31 TYR 31 98  98  TYR TYR B ? n 
B 1 32 CYS 32 99  99  CYS CYS B ? n 
B 1 33 ARG 33 100 100 ARG ARG B ? n 
B 1 34 CYS 34 101 101 CYS CYS B ? n 
B 1 35 TRP 35 102 102 TRP TRP B ? n 
B 1 36 ARG 36 103 103 ARG ARG B ? n 
B 1 37 SER 37 104 104 SER SER B ? n 
B 1 38 LYS 38 105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 39 THR 39 106 106 THR THR B ? n 
B 1 40 PHE 40 107 107 PHE PHE B ? n 
B 1 41 PRO 41 108 108 PRO PRO B ? n 
B 1 42 ALA 42 109 109 ALA ALA B ? n 
B 1 43 CYS 43 110 110 CYS CYS B ? n 
B 1 44 ASP 44 111 111 ASP ASP B ? n 
B 1 45 GLY 45 112 112 GLY GLY B ? n 
B 1 46 SER 46 113 113 SER SER B ? n 
B 1 47 HIS 47 114 114 HIS HIS B ? n 
B 1 48 ASN 48 115 115 ASN ASN B ? n 
B 1 49 LYS 49 116 116 LYS LYS B ? n 
B 1 50 HIS 50 117 117 HIS HIS B ? n 
B 1 51 ASN 51 118 118 ASN ASN B ? n 
B 1 52 GLU 52 119 119 GLU GLU B ? n 
B 1 53 LEU 53 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 54 THR 54 121 121 THR THR B ? n 
B 1 55 GLY 55 122 122 GLY GLY B ? n 
B 1 56 ASP 56 123 123 ASP ASP B ? n 
B 1 57 ASN 57 124 124 ASN ASN B ? n 
B 1 58 VAL 58 125 125 VAL VAL B ? n 
B 1 59 GLY 59 126 126 GLY GLY B ? n 
B 1 60 PRO 60 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 61 LEU 61 128 128 LEU LEU B ? n 
B 1 62 ILE 62 129 129 ILE ILE B ? n 
B 1 63 LEU 63 130 130 LEU LEU B ? n 
B 1 64 LYS 64 131 131 LYS LYS B ? n 
B 1 65 LYS 65 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 66 LYS 66 133 133 LYS LYS B ? n 
B 1 67 GLU 67 134 134 GLU GLU B ? n 
B 1 68 VAL 68 135 135 VAL VAL B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  200 200 FES FES A ? 
D 2 FES 1  200 200 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  301 301 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 302 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 303 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 304 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 305 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 306 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 307 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 308 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 309 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 310 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 311 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 312 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 313 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 314 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 315 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 316 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 317 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 318 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 319 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 320 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 321 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 322 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 323 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 324 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 325 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 326 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 327 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 328 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 329 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 330 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 331 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 334 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 336 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 337 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 338 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 336 341 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  301 301 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  302 302 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  303 303 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  304 304 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  305 305 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  306 306 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  307 307 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  308 308 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  309 309 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 310 310 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 311 311 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 312 312 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 313 313 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 314 314 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 315 315 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 316 316 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 317 317 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 318 318 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 319 319 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 320 320 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 321 321 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 322 322 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 323 323 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 324 324 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 325 325 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 326 326 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 327 327 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 328 328 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 329 329 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 330 330 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 331 331 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 332 332 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 333 333 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 334 334 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 335 335 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 336 336 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 337 337 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 338 338 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 339 339 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 340 340 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 341 342 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 342 343 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 343 346 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 344 348 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 345 349 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 346 350 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 347 351 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 348 352 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 349 353 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 350 354 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 351 357 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 22 ? LEU A 24 ? GLU A 89  LEU A 91  5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 45 ? GLY A 55 ? GLY A 112 GLY A 122 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 22 ? LEU B 24 ? GLU B 89  LEU B 91  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 GLY B 45 ? GLY B 55 ? GLY B 112 GLY B 122 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 15 ? ASN A 20 ? VAL A 82  ASN A 87  
AA1 2 VAL B 58 ? LYS B 64 ? VAL B 125 LYS B 131 
AA1 3 LYS B 28 ? TYR B 31 ? LYS B 95  TYR B 98  
AA2 1 LYS A 28 ? TYR A 31 ? LYS A 95  TYR A 98  
AA2 2 VAL A 58 ? LYS A 64 ? VAL A 125 LYS A 131 
AA2 3 VAL B 15 ? ASN B 20 ? VAL B 82  ASN B 87  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024385 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020554 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.013563 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A 19 ? N ILE A 86  O LYS B 64 ? O LYS B 131 
AA1 2 3 O LEU B 61 ? O LEU B 128 N TYR B 31 ? N TYR B 98  
AA2 1 2 N ALA A 29 ? N ALA A 96  O LEU A 63 ? O LEU A 130 
AA2 2 3 N ILE A 62 ? N ILE A 129 O ASN B 17 ? O ASN B 84  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . SER A 1 2  ? -19.496 -10.185 9.743  1.00   36.03 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   1 
ATOM   2    C  CA  . SER A 1 2  ? -18.716 -11.376 9.295  1.00   35.34 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  1 
ATOM   3    C  C   . SER A 1 2  ? -17.668 -11.857 10.316 1.00   30.75 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   1 
ATOM   4    O  O   . SER A 1 2  ? -17.214 -11.115 11.202 1.00   28.22 ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   1 
ATOM   5    C  CB  . SER A 1 2  ? -18.013 -11.103 7.963  1.00   40.70 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  1 
ATOM   6    O  OG  . SER A 1 2  ? -16.864 -10.295 8.146  1.00   49.98 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  1 
ATOM   7    N  N   . LEU A 1 3  ? -17.262 -13.106 10.134 1.00   23.89 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   1 
ATOM   8    C  CA  . LEU A 1 3  ? -16.312 -13.750 11.041 1.00   20.82 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  1 
ATOM   9    C  C   . LEU A 1 3  ? -14.917 -13.151 10.974 1.00   21.20 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   1 
ATOM   10   O  O   . LEU A 1 3  ? -14.438 -12.688 9.929  1.00   23.95 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   1 
ATOM   11   C  CB  . LEU A 1 3  ? -16.201 -15.244 10.759 1.00   23.43 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  1 
ATOM   12   C  CG  . LEU A 1 3  ? -17.402 -16.160 10.944 1.00   24.46 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  1 
ATOM   13   C  CD1 . LEU A 1 3  ? -17.014 -17.541 10.427 1.00   27.88 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 1 
ATOM   14   C  CD2 . LEU A 1 3  ? -17.866 -16.229 12.396 1.00   22.83 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 1 
ATOM   15   N  N   . ILE A 1 4  ? -14.264 -13.204 12.126 1.00   14.82 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   16   C  CA  . ILE A 1 4  ? -12.863 -12.836 12.277 1.00   14.10 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   17   C  C   . ILE A 1 4  ? -12.019 -14.093 12.205 1.00   13.72 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   18   O  O   . ILE A 1 4  ? -11.037 -14.186 11.423 1.00   17.08 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   19   C  CB  . ILE A 1 4  ? -12.660 -12.112 13.628 1.00   14.38 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   20   C  CG1 . ILE A 1 4  ? -13.348 -10.746 13.565 1.00   16.58 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   21   C  CG2 . ILE A 1 4  ? -11.184 -11.992 13.983 1.00   15.89 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   22   C  CD1 . ILE A 1 4  ? -13.381 -10.007 14.886 1.00   20.23 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   23   N  N   . ASN A 1 5  ? -12.374 -15.058 13.051 1.00   13.11 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A N   1 
ATOM   24   C  CA  . ASN A 1 5  ? -11.680 -16.338 13.089 1.00   13.19 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CA  1 
ATOM   25   C  C   . ASN A 1 5  ? -12.418 -17.331 12.188 1.00   13.86 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A C   1 
ATOM   26   O  O   . ASN A 1 5  ? -13.598 -17.625 12.388 1.00   18.20 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A O   1 
ATOM   27   C  CB  . ASN A 1 5  ? -11.613 -16.858 14.526 1.00   13.52 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CB  1 
ATOM   28   C  CG  . ASN A 1 5  ? -11.023 -18.243 14.625 1.00   12.40 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CG  1 
ATOM   29   O  OD1 . ASN A 1 5  ? -10.161 -18.633 13.827 1.00   12.75 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A OD1 1 
ATOM   30   N  ND2 . ASN A 1 5  ? -11.474 -18.995 15.605 1.00   11.97 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A ND2 1 
ATOM   31   N  N   . LEU A 1 6  ? -11.708 -17.844 11.198 1.00   15.09 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   32   C  CA  . LEU A 1 6  ? -12.272 -18.806 10.252 1.00   16.35 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   33   C  C   . LEU A 1 6  ? -12.034 -20.265 10.620 1.00   17.09 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   34   O  O   . LEU A 1 6  ? -12.898 -21.113 10.376 1.00   23.36 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   35   C  CB  . LEU A 1 6  ? -11.710 -18.526 8.869  1.00   17.11 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . LEU A 1 6  ? -11.927 -17.106 8.338  1.00   25.10 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   37   C  CD1 . LEU A 1 6  ? -11.275 -16.973 6.975  1.00   29.51 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   38   C  CD2 . LEU A 1 6  ? -13.396 -16.743 8.273  1.00   28.04 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   39   N  N   . LYS A 1 7  ? -10.896 -20.569 11.232 1.00   16.47 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   1 
ATOM   40   C  CA  . LYS A 1 7  ? -10.456 -21.953 11.366 1.00   21.72 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  1 
ATOM   41   C  C   . LYS A 1 7  ? -9.911  -22.396 12.710 1.00   18.46 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   1 
ATOM   42   O  O   . LYS A 1 7  ? -9.697  -23.590 12.889 1.00   22.75 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   1 
ATOM   43   C  CB  . LYS A 1 7  ? -9.368  -22.227 10.310 1.00   28.26 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  1 
ATOM   44   C  CG  . LYS A 1 7  ? -9.862  -22.117 8.885  1.00   33.76 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  1 
ATOM   45   C  CD  . LYS A 1 7  ? -8.726  -22.314 7.909  1.00   42.02 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  1 
ATOM   46   C  CE  . LYS A 1 7  ? -9.065  -21.706 6.565  1.00   53.55 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  1 
ATOM   47   N  NZ  . LYS A 1 7  ? -8.029  -22.041 5.552  1.00   64.61 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  1 
ATOM   48   N  N   . ILE A 1 8  ? -9.649  -21.476 13.639 1.00   14.61 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N   1 
ATOM   49   C  CA  . ILE A 1 8  ? -8.987  -21.837 14.895 1.00   14.55 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA  1 
ATOM   50   C  C   . ILE A 1 8  ? -9.958  -22.362 15.953 1.00   14.23 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C   1 
ATOM   51   O  O   . ILE A 1 8  ? -10.889 -21.671 16.390 1.00   15.39 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O   1 
ATOM   52   C  CB  . ILE A 1 8  ? -8.121  -20.673 15.441 1.00   15.13 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB  1 
ATOM   53   C  CG1 . ILE A 1 8  ? -6.984  -20.407 14.445 1.00   18.30 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1 1 
ATOM   54   C  CG2 . ILE A 1 8  ? -7.530  -20.981 16.834 1.00   16.61 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2 1 
ATOM   55   C  CD1 . ILE A 1 8  ? -6.148  -19.211 14.771 1.00   19.18 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1 1 
ATOM   56   N  N   . GLN A 1 9  ? -9.709  -23.596 16.382 1.00   15.62 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A N   1 
ATOM   57   C  CA  . GLN A 1 9  ? -10.442 -24.226 17.490 1.00   16.52 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CA  1 
ATOM   58   C  C   . GLN A 1 9  ? -11.923 -23.973 17.458 1.00   16.51 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A C   1 
ATOM   59   O  O   . GLN A 1 9  ? -12.505 -23.489 18.432 1.00   17.77 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A O   1 
ATOM   60   C  CB  . GLN A 1 9  ? -9.922  -23.743 18.823 1.00   20.79 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CB  1 
ATOM   61   C  CG  . GLN A 1 9  ? -8.487  -24.067 19.110 1.00   27.01 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CG  1 
ATOM   62   C  CD  . GLN A 1 9  ? -8.108  -23.533 20.470 1.00   30.88 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CD  1 
ATOM   63   O  OE1 . GLN A 1 9  ? -8.875  -23.677 21.440 1.00   32.64 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A OE1 1 
ATOM   64   N  NE2 . GLN A 1 9  ? -6.941  -22.893 20.554 1.00   40.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A NE2 1 
ATOM   65   N  N   . LYS A 1 10 ? -12.551 -24.305 16.340 1.00   16.21 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   66   C  CA  . LYS A 1 10 ? -13.962 -23.983 16.178 1.00   18.15 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   67   C  C   . LYS A 1 10 ? -14.916 -24.779 17.069 1.00   21.13 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   68   O  O   . LYS A 1 10 ? -16.073 -24.411 17.228 1.00   28.76 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   69   C  CB  . LYS A 1 10 ? -14.352 -24.095 14.719 1.00   18.48 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   70   C  CG  . LYS A 1 10 ? -13.816 -22.936 13.890 1.00   19.52 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   71   C  CD  . LYS A 1 10 ? -14.347 -21.618 14.447 1.00   20.09 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   72   C  CE  . LYS A 1 10 ? -14.168 -20.447 13.527 1.00   23.95 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   73   N  NZ  . LYS A 1 10 ? -14.779 -19.266 14.203 1.00   24.00 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   74   N  N   . GLU A 1 11 ? -14.412 -25.839 17.668 1.00   22.99 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   75   C  CA  . GLU A 1 11 ? -15.141 -26.588 18.696 1.00   26.33 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   76   C  C   . GLU A 1 11 ? -15.201 -25.841 20.055 1.00   24.25 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   77   O  O   . GLU A 1 11 ? -15.985 -26.195 20.943 1.00   25.12 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   78   C  CB  . GLU A 1 11 ? -14.505 -27.987 18.842 1.00   22.26 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   79   C  CG  . GLU A 1 11 ? -13.124 -28.053 19.503 1.00   30.05 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   80   C  CD  . GLU A 1 11 ? -11.938 -27.708 18.595 1.00   37.07 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   81   O  OE1 . GLU A 1 11 ? -12.101 -27.376 17.399 1.00   37.35 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   82   O  OE2 . GLU A 1 11 ? -10.810 -27.770 19.108 1.00   58.75 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   83   N  N   . ASN A 1 12 ? -14.374 -24.812 20.207 1.00   20.43 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
ATOM   84   C  CA  . ASN A 1 12 ? -14.299 -24.020 21.418 1.00   18.59 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
ATOM   85   C  C   . ASN A 1 12 ? -15.181 -22.766 21.242 1.00   21.62 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
ATOM   86   O  O   . ASN A 1 12 ? -14.972 -21.982 20.298 1.00   17.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
ATOM   87   C  CB  . ASN A 1 12 ? -12.832 -23.637 21.644 1.00   18.60 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
ATOM   88   C  CG  . ASN A 1 12 ? -12.593 -22.905 22.943 1.00   20.49 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
ATOM   89   O  OD1 . ASN A 1 12 ? -13.514 -22.389 23.580 1.00   20.55 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
ATOM   90   N  ND2 . ASN A 1 12 ? -11.322 -22.841 23.342 1.00   20.77 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
ATOM   91   N  N   . PRO A 1 13 ? -16.178 -22.570 22.126 1.00   23.02 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A N   1 
ATOM   92   C  CA  . PRO A 1 13 ? -17.080 -21.411 21.984 1.00   21.96 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CA  1 
ATOM   93   C  C   . PRO A 1 13 ? -16.441 -20.032 22.204 1.00   18.56 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A C   1 
ATOM   94   O  O   . PRO A 1 13 ? -17.018 -19.029 21.787 1.00   16.77 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A O   1 
ATOM   95   C  CB  . PRO A 1 13 ? -18.154 -21.655 23.057 1.00   22.83 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . PRO A 1 13 ? -17.527 -22.589 24.029 1.00   29.59 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CG  1 
ATOM   97   C  CD  . PRO A 1 13 ? -16.580 -23.446 23.245 1.00   26.51 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CD  1 
ATOM   98   N  N   . LYS A 1 14 ? -15.297 -19.985 22.877 1.00   17.51 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A N   1 
ATOM   99   C  CA  . LYS A 1 14 ? -14.578 -18.722 23.074 1.00   17.32 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CA  1 
ATOM   100  C  C   . LYS A 1 14 ? -13.112 -19.002 23.329 1.00   14.10 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A C   1 
ATOM   101  O  O   . LYS A 1 14 ? -12.726 -19.514 24.380 1.00   17.34 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A O   1 
ATOM   102  C  CB  . LYS A 1 14 ? -15.156 -17.918 24.230 1.00   18.13 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CB  1 
ATOM   103  C  CG  . LYS A 1 14 ? -14.500 -16.560 24.424 1.00   20.43 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CG  1 
ATOM   104  C  CD  . LYS A 1 14 ? -15.264 -15.659 25.383 1.00   25.90 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CD  1 
ATOM   105  C  CE  . LYS A 1 14 ? -15.707 -16.355 26.650 1.00   31.47 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CE  1 
ATOM   106  N  NZ  . LYS A 1 14 ? -16.612 -15.489 27.454 1.00   33.86 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A NZ  1 
ATOM   107  N  N   . VAL A 1 15 ? -12.286 -18.684 22.344 1.00   13.91 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A N   1 
ATOM   108  C  CA  . VAL A 1 15 ? -10.880 -19.011 22.418 1.00   11.99 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CA  1 
ATOM   109  C  C   . VAL A 1 15 ? -10.128 -17.926 23.179 1.00   12.26 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A C   1 
ATOM   110  O  O   . VAL A 1 15 ? -10.001 -16.795 22.710 1.00   12.83 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A O   1 
ATOM   111  C  CB  . VAL A 1 15 ? -10.265 -19.228 21.004 1.00   11.09 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CB  1 
ATOM   112  C  CG1 . VAL A 1 15 ? -8.769  -19.483 21.105 1.00   12.00 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG1 1 
ATOM   113  C  CG2 . VAL A 1 15 ? -10.977 -20.364 20.282 1.00   13.93 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG2 1 
ATOM   114  N  N   . VAL A 1 16 ? -9.611  -18.309 24.343 1.00   11.63 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   1 
ATOM   115  C  CA  . VAL A 1 16 ? -8.875  -17.439 25.234 1.00   12.64 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  1 
ATOM   116  C  C   . VAL A 1 16 ? -7.538  -18.112 25.494 1.00   14.94 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   1 
ATOM   117  O  O   . VAL A 1 16 ? -7.494  -19.335 25.748 1.00   18.02 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   1 
ATOM   118  C  CB  . VAL A 1 16 ? -9.632  -17.240 26.569 1.00   15.75 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  1 
ATOM   119  C  CG1 . VAL A 1 16 ? -8.824  -16.408 27.543 1.00   17.45 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 1 
ATOM   120  C  CG2 . VAL A 1 16 ? -10.996 -16.621 26.326 1.00   16.74 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 1 
ATOM   121  N  N   . ASN A 1 17 ? -6.447  -17.355 25.382 1.00   11.96 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A N   1 
ATOM   122  C  CA  . ASN A 1 17 ? -5.134  -17.891 25.668 1.00   12.23 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CA  1 
ATOM   123  C  C   . ASN A 1 17 ? -4.533  -17.124 26.815 1.00   13.27 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A C   1 
ATOM   124  O  O   . ASN A 1 17 ? -4.567  -15.907 26.822 1.00   15.15 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A O   1 
ATOM   125  C  CB  . ASN A 1 17 ? -4.221  -17.773 24.460 1.00   11.90 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CB  1 
ATOM   126  C  CG  . ASN A 1 17 ? -4.639  -18.694 23.336 1.00   12.68 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CG  1 
ATOM   127  O  OD1 . ASN A 1 17 ? -5.406  -18.304 22.458 1.00   12.57 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A OD1 1 
ATOM   128  N  ND2 . ASN A 1 17 ? -4.138  -19.914 23.352 1.00   15.66 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A ND2 1 
ATOM   129  N  N   . GLU A 1 18 ? -3.942  -17.841 27.752 1.00   17.05 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   130  C  CA  . GLU A 1 18 ? -3.224  -17.229 28.853 1.00   17.13 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   131  C  C   . GLU A 1 18 ? -1.715  -17.298 28.570 1.00   19.07 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   132  O  O   . GLU A 1 18 ? -1.206  -18.272 27.959 1.00   24.11 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   133  C  CB  . GLU A 1 18 ? -3.586  -17.954 30.145 1.00   22.21 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   134  C  CG  . GLU A 1 18 ? -5.060  -17.824 30.529 1.00   32.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   135  C  CD  . GLU A 1 18 ? -5.354  -18.300 31.950 1.00   40.20 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   136  O  OE1 . GLU A 1 18 ? -4.773  -19.331 32.368 1.00   60.95 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   137  O  OE2 . GLU A 1 18 ? -6.155  -17.643 32.641 1.00   66.05 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   138  N  N   . ILE A 1 19 ? -1.023  -16.244 28.979 1.00   15.54 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A N   1 
ATOM   139  C  CA  . ILE A 1 19 ? 0.409   -16.080 28.823 1.00   17.31 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CA  1 
ATOM   140  C  C   . ILE A 1 19 ? 0.955   -15.920 30.233 1.00   17.89 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A C   1 
ATOM   141  O  O   . ILE A 1 19 ? 0.562   -14.992 30.932 1.00   18.41 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A O   1 
ATOM   142  C  CB  . ILE A 1 19 ? 0.742   -14.773 28.061 1.00   22.03 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CB  1 
ATOM   143  C  CG1 . ILE A 1 19 ? 0.170   -14.792 26.642 1.00   25.40 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG1 1 
ATOM   144  C  CG2 . ILE A 1 19 ? 2.241   -14.484 28.078 1.00   23.13 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG2 1 
ATOM   145  C  CD1 . ILE A 1 19 ? 0.737   -15.865 25.740 1.00   25.12 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CD1 1 
ATOM   146  N  N   . ASN A 1 20 ? 1.847   -16.815 30.644 1.00   15.68 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   1 
ATOM   147  C  CA  . ASN A 1 20 ? 2.553   -16.667 31.918 1.00   16.66 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  1 
ATOM   148  C  C   . ASN A 1 20 ? 3.813   -15.855 31.731 1.00   16.34 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   1 
ATOM   149  O  O   . ASN A 1 20 ? 4.824   -16.380 31.274 1.00   17.31 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   1 
ATOM   150  C  CB  . ASN A 1 20 ? 2.883   -18.037 32.481 1.00   19.00 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . ASN A 1 20 ? 1.642   -18.842 32.784 1.00   23.48 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  1 
ATOM   152  O  OD1 . ASN A 1 20 ? 1.422   -19.916 32.209 1.00   31.68 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 1 
ATOM   153  N  ND2 . ASN A 1 20 ? 0.797   -18.315 33.655 1.00   20.40 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 1 
ATOM   154  N  N   . ILE A 1 21 ? 3.745   -14.566 32.064 1.00   20.33 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   1 
ATOM   155  C  CA  . ILE A 1 21 ? 4.813   -13.604 31.746 1.00   21.63 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  1 
ATOM   156  C  C   . ILE A 1 21 ? 6.144   -14.022 32.336 1.00   20.37 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   1 
ATOM   157  O  O   . ILE A 1 21 ? 7.192   -13.774 31.735 1.00   28.31 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   1 
ATOM   158  C  CB  . ILE A 1 21 ? 4.506   -12.172 32.261 1.00   28.62 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  1 
ATOM   159  C  CG1 . ILE A 1 21 ? 3.247   -11.586 31.604 1.00   30.38 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 1 
ATOM   160  C  CG2 . ILE A 1 21 ? 5.644   -11.296 32.286 0.0000 37.17 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 1 
ATOM   161  C  CD1 . ILE A 1 21 ? 3.219   -11.658 30.095 1.00   33.98 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 1 
ATOM   162  N  N   . GLU A 1 22 ? 6.100   -14.665 33.503 1.00   24.76 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   163  C  CA  . GLU A 1 22 ? 7.319   -15.104 34.197 1.00   26.10 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   164  C  C   . GLU A 1 22 ? 8.148   -16.100 33.384 1.00   26.76 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   165  O  O   . GLU A 1 22 ? 9.359   -16.205 33.594 1.00   27.84 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   166  C  CB  . GLU A 1 22 ? 6.957   -15.731 35.544 1.00   33.40 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . GLU A 1 22 ? 6.996   -14.744 36.695 1.00   42.16 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   168  C  CD  . GLU A 1 22 ? 6.093   -13.546 36.479 1.00   46.27 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   169  O  OE1 . GLU A 1 22 ? 4.942   -13.595 36.960 1.00   45.63 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   170  O  OE2 . GLU A 1 22 ? 6.590   -12.411 36.082 0.0000 52.32 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   171  N  N   . ASP A 1 23 ? 7.483   -16.808 32.466 1.00   25.67 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   1 
ATOM   172  C  CA  . ASP A 1 23 ? 8.080   -17.876 31.657 1.00   23.10 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  1 
ATOM   173  C  C   . ASP A 1 23 ? 8.465   -17.474 30.216 1.00   22.59 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   1 
ATOM   174  O  O   . ASP A 1 23 ? 8.926   -18.314 29.454 1.00   23.50 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   1 
ATOM   175  C  CB  . ASP A 1 23 ? 7.116   -19.064 31.616 1.00   27.04 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  1 
ATOM   176  C  CG  . ASP A 1 23 ? 6.820   -19.629 32.996 1.00   34.85 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  1 
ATOM   177  O  OD1 . ASP A 1 23 ? 7.741   -19.659 33.840 1.00   44.82 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 1 
ATOM   178  O  OD2 . ASP A 1 23 ? 5.675   -20.054 33.245 1.00   36.07 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 1 
ATOM   179  N  N   . LEU A 1 24 ? 8.292   -16.211 29.838 1.00   21.31 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LEU A 1 24 ? 8.759   -15.729 28.529 1.00   23.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LEU A 1 24 ? 10.265  -15.952 28.335 1.00   26.96 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   182  O  O   . LEU A 1 24 ? 11.075  -15.434 29.101 1.00   39.41 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LEU A 1 24 ? 8.469   -14.230 28.360 1.00   29.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LEU A 1 24 ? 7.015   -13.841 28.156 1.00   30.54 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   185  C  CD1 . LEU A 1 24 ? 6.792   -12.362 28.416 1.00   38.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   186  C  CD2 . LEU A 1 24 ? 6.586   -14.202 26.741 1.00   30.81 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   187  N  N   . SER A 1 25 ? 10.622  -16.694 27.293 1.00   36.37 ? ? ? ? ? ? 92  SER A N   1 
ATOM   188  C  CA  . SER A 1 25 ? 12.024  -16.990 26.980 1.00   45.79 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA  1 
ATOM   189  C  C   . SER A 1 25 ? 12.694  -15.760 26.350 1.00   47.75 ? ? ? ? ? ? 92  SER A C   1 
ATOM   190  O  O   . SER A 1 25 ? 13.844  -15.431 26.642 1.00   51.51 ? ? ? ? ? ? 92  SER A O   1 
ATOM   191  C  CB  . SER A 1 25 ? 12.122  -18.187 26.005 1.00   59.50 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB  1 
ATOM   192  O  OG  . SER A 1 25 ? 11.109  -19.173 26.217 1.00   63.51 ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG  1 
ATOM   193  N  N   . LEU A 1 26 ? 11.936  -15.082 25.498 1.00   43.09 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N   1 
ATOM   194  C  CA  . LEU A 1 26 ? 12.457  -14.044 24.622 1.00   38.27 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA  1 
ATOM   195  C  C   . LEU A 1 26 ? 12.264  -12.668 25.220 1.00   31.65 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C   1 
ATOM   196  O  O   . LEU A 1 26 ? 11.334  -12.460 26.001 1.00   41.66 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O   1 
ATOM   197  C  CB  . LEU A 1 26 ? 11.703  -14.100 23.300 1.00   43.10 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB  1 
ATOM   198  C  CG  . LEU A 1 26 ? 11.613  -15.481 22.652 1.00   44.85 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG  1 
ATOM   199  C  CD1 . LEU A 1 26 ? 10.607  -15.473 21.512 1.00   44.75 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1 1 
ATOM   200  C  CD2 . LEU A 1 26 ? 12.986  -15.912 22.169 1.00   45.15 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2 1 
ATOM   201  N  N   . THR A 1 27 ? 13.120  -11.721 24.833 1.00   25.75 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   202  C  CA  . THR A 1 27 ? 12.938  -10.326 25.229 1.00   27.68 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   203  C  C   . THR A 1 27 ? 11.896  -9.591  24.368 1.00   24.91 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   204  O  O   . THR A 1 27 ? 11.429  -8.508  24.736 1.00   24.63 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   205  C  CB  . THR A 1 27 ? 14.252  -9.544  25.192 1.00   33.20 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   206  O  OG1 . THR A 1 27 ? 14.757  -9.509  23.848 1.00   40.66 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   207  C  CG2 . THR A 1 27 ? 15.279  -10.185 26.142 1.00   35.24 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   208  N  N   . LYS A 1 28 ? 11.524  -10.179 23.239 1.00   20.62 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A N   1 
ATOM   209  C  CA  . LYS A 1 28 ? 10.475  -9.610  22.385 1.00   19.69 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CA  1 
ATOM   210  C  C   . LYS A 1 28 ? 9.668   -10.776 21.860 1.00   22.65 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A C   1 
ATOM   211  O  O   . LYS A 1 28 ? 10.224  -11.675 21.225 1.00   25.97 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A O   1 
ATOM   212  C  CB  . LYS A 1 28 ? 11.086  -8.810  21.216 1.00   21.42 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CB  1 
ATOM   213  C  CG  . LYS A 1 28 ? 10.094  -8.246  20.215 1.00   24.32 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CG  1 
ATOM   214  C  CD  . LYS A 1 28 ? 10.776  -7.612  19.010 1.00   31.94 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CD  1 
ATOM   215  C  CE  . LYS A 1 28 ? 9.749   -7.194  17.966 1.00   38.25 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CE  1 
ATOM   216  N  NZ  . LYS A 1 28 ? 10.315  -6.339  16.878 1.00   46.65 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A NZ  1 
ATOM   217  N  N   . ALA A 1 29 ? 8.369   -10.780 22.131 1.00   17.84 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
ATOM   218  C  CA  . ALA A 1 29 ? 7.494   -11.861 21.688 1.00   15.38 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
ATOM   219  C  C   . ALA A 1 29 ? 6.244   -11.258 21.100 1.00   13.51 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
ATOM   220  O  O   . ALA A 1 29 ? 5.618   -10.426 21.731 1.00   15.46 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
ATOM   221  C  CB  . ALA A 1 29 ? 7.110   -12.752 22.854 1.00   19.21 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
ATOM   222  N  N   . ALA A 1 30 ? 5.849   -11.759 19.947 1.00   11.81 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   223  C  CA  . ALA A 1 30 ? 4.713   -11.236 19.215 1.00   11.99 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   224  C  C   . ALA A 1 30 ? 3.567   -12.236 19.250 1.00   10.50 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   225  O  O   . ALA A 1 30 ? 3.762   -13.440 18.981 1.00   10.95 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   226  C  CB  . ALA A 1 30 ? 5.102   -10.963 17.781 1.00   15.39 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   227  N  N   . TYR A 1 31 ? 2.385   -11.718 19.555 1.00   9.26  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A N   1 
ATOM   228  C  CA  . TYR A 1 31 ? 1.157   -12.503 19.630 1.00   8.27  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CA  1 
ATOM   229  C  C   . TYR A 1 31 ? 0.136   -12.086 18.582 1.00   7.17  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A C   1 
ATOM   230  O  O   . TYR A 1 31 ? -0.082  -10.896 18.326 1.00   7.53  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A O   1 
ATOM   231  C  CB  . TYR A 1 31 ? 0.574   -12.437 21.042 1.00   9.69  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . TYR A 1 31 ? 1.560   -13.033 21.987 1.00   12.11 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CG  1 
ATOM   233  C  CD1 . TYR A 1 31 ? 1.665   -14.396 22.137 1.00   14.86 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD1 1 
ATOM   234  C  CD2 . TYR A 1 31 ? 2.478   -12.218 22.639 1.00   15.68 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD2 1 
ATOM   235  C  CE1 . TYR A 1 31 ? 2.640   -14.953 22.957 1.00   16.31 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE1 1 
ATOM   236  C  CE2 . TYR A 1 31 ? 3.442   -12.757 23.473 1.00   20.64 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE2 1 
ATOM   237  C  CZ  . TYR A 1 31 ? 3.512   -14.111 23.639 1.00   20.46 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CZ  1 
ATOM   238  O  OH  . TYR A 1 31 ? 4.519   -14.544 24.481 1.00   22.91 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A OH  1 
ATOM   239  N  N   . CYS A 1 32 ? -0.495  -13.109 18.008 1.00   6.77  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A N   1 
ATOM   240  C  CA  . CYS A 1 32 ? -1.415  -12.951 16.896 1.00   7.92  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A CA  1 
ATOM   241  C  C   . CYS A 1 32 ? -2.748  -12.281 17.275 1.00   7.83  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A C   1 
ATOM   242  O  O   . CYS A 1 32 ? -3.414  -12.660 18.254 1.00   7.96  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A O   1 
ATOM   243  C  CB  . CYS A 1 32 ? -1.673  -14.324 16.279 1.00   9.19  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A CB  1 
ATOM   244  S  SG  . CYS A 1 32 ? -2.694  -14.277 14.804 1.00   9.10  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A SG  1 
ATOM   245  N  N   . ARG A 1 33 ? -3.135  -11.300 16.453 1.00   8.13  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N   1 
ATOM   246  C  CA  . ARG A 1 33 ? -4.441  -10.646 16.519 1.00   8.41  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA  1 
ATOM   247  C  C   . ARG A 1 33 ? -5.231  -10.749 15.219 1.00   8.71  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C   1 
ATOM   248  O  O   . ARG A 1 33 ? -6.240  -10.071 15.032 1.00   10.26 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O   1 
ATOM   249  C  CB  . ARG A 1 33 ? -4.271  -9.180  16.947 1.00   8.22  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB  1 
ATOM   250  C  CG  . ARG A 1 33 ? -3.582  -9.071  18.294 1.00   8.04  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG  1 
ATOM   251  C  CD  . ARG A 1 33 ? -3.634  -7.675  18.892 1.00   8.07  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD  1 
ATOM   252  N  NE  . ARG A 1 33 ? -2.967  -6.665  18.056 1.00   7.70  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE  1 
ATOM   253  C  CZ  . ARG A 1 33 ? -2.725  -5.413  18.419 1.00   7.55  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ  1 
ATOM   254  N  NH1 . ARG A 1 33 ? -3.070  -4.967  19.616 1.00   8.10  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1 1 
ATOM   255  N  NH2 . ARG A 1 33 ? -2.132  -4.608  17.569 1.00   7.95  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2 1 
ATOM   256  N  N   . CYS A 1 34 ? -4.786  -11.643 14.333 1.00   7.71  ? ? ? ? ? ? 101 CYS A N   1 
ATOM   257  C  CA  . CYS A 1 34 ? -5.435  -11.842 13.041 1.00   8.21  ? ? ? ? ? ? 101 CYS A CA  1 
ATOM   258  C  C   . CYS A 1 34 ? -6.052  -13.229 12.875 1.00   8.86  ? ? ? ? ? ? 101 CYS A C   1 
ATOM   259  O  O   . CYS A 1 34 ? -6.801  -13.450 11.914 1.00   10.06 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A O   1 
ATOM   260  C  CB  . CYS A 1 34 ? -4.413  -11.593 11.917 1.00   10.45 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A CB  1 
ATOM   261  S  SG  . CYS A 1 34 ? -3.241  -12.921 11.586 1.00   10.31 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A SG  1 
ATOM   262  N  N   . TRP A 1 35 ? -5.763  -14.167 13.794 1.00   8.84  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A N   1 
ATOM   263  C  CA  . TRP A 1 35 ? -6.362  -15.501 13.765 1.00   9.05  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CA  1 
ATOM   264  C  C   . TRP A 1 35 ? -5.951  -16.297 12.524 1.00   11.17 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A C   1 
ATOM   265  O  O   . TRP A 1 35 ? -6.647  -17.216 12.120 1.00   16.80 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A O   1 
ATOM   266  C  CB  . TRP A 1 35 ? -7.897  -15.428 13.926 1.00   9.30  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CB  1 
ATOM   267  C  CG  . TRP A 1 35 ? -8.248  -14.804 15.214 1.00   9.04  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CG  1 
ATOM   268  C  CD1 . TRP A 1 35 ? -8.277  -13.492 15.485 1.00   8.93  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD1 1 
ATOM   269  C  CD2 . TRP A 1 35 ? -8.530  -15.485 16.439 1.00   8.47  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD2 1 
ATOM   270  N  NE1 . TRP A 1 35 ? -8.583  -13.278 16.813 1.00   8.86  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A NE1 1 
ATOM   271  C  CE2 . TRP A 1 35 ? -8.752  -14.490 17.427 1.00   9.61  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE2 1 
ATOM   272  C  CE3 . TRP A 1 35 ? -8.654  -16.816 16.801 1.00   10.19 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE3 1 
ATOM   273  C  CZ2 . TRP A 1 35 ? -9.046  -14.803 18.763 1.00   9.26  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ2 1 
ATOM   274  C  CZ3 . TRP A 1 35 ? -8.959  -17.134 18.130 1.00   10.76 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ3 1 
ATOM   275  C  CH2 . TRP A 1 35 ? -9.165  -16.122 19.095 1.00   10.00 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CH2 1 
ATOM   276  N  N   . ARG A 1 36 ? -4.804  -15.959 11.940 1.00   9.53  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   1 
ATOM   277  C  CA  . ARG A 1 36 ? -4.249  -16.740 10.822 1.00   11.15 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  1 
ATOM   278  C  C   . ARG A 1 36 ? -2.922  -17.458 11.120 1.00   10.93 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   1 
ATOM   279  O  O   . ARG A 1 36 ? -2.459  -18.274 10.311 1.00   14.23 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   1 
ATOM   280  C  CB  . ARG A 1 36 ? -4.065  -15.836 9.593  1.00   11.68 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  1 
ATOM   281  C  CG  . ARG A 1 36 ? -5.280  -15.004 9.198  1.00   14.48 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  1 
ATOM   282  C  CD  . ARG A 1 36 ? -6.418  -15.847 8.720  1.00   16.18 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  1 
ATOM   283  N  NE  . ARG A 1 36 ? -7.544  -15.059 8.205  1.00   15.09 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  1 
ATOM   284  C  CZ  . ARG A 1 36 ? -8.610  -14.659 8.918  1.00   17.75 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  1 
ATOM   285  N  NH1 . ARG A 1 36 ? -8.744  -14.935 10.196 1.00   18.71 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 1 
ATOM   286  N  NH2 . ARG A 1 36 ? -9.580  -13.990 8.328  1.00   22.26 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 1 
ATOM   287  N  N   . SER A 1 37 ? -2.287  -17.174 12.252 1.00   10.61 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   1 
ATOM   288  C  CA  . SER A 1 37 ? -0.971  -17.716 12.538 1.00   11.63 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  1 
ATOM   289  C  C   . SER A 1 37 ? -0.961  -19.229 12.653 1.00   12.25 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   1 
ATOM   290  O  O   . SER A 1 37 ? -1.819  -19.798 13.325 1.00   12.29 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   1 
ATOM   291  C  CB  . SER A 1 37 ? -0.403  -17.163 13.829 1.00   12.49 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  1 
ATOM   292  O  OG  . SER A 1 37 ? 0.849   -17.763 14.069 1.00   11.70 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  1 
ATOM   293  N  N   . LYS A 1 38 ? 0.044   -19.860 12.038 1.00   14.08 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   294  C  CA  . LYS A 1 38 ? 0.287   -21.295 12.220 1.00   15.01 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   295  C  C   . LYS A 1 38 ? 0.825   -21.652 13.610 1.00   15.20 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   296  O  O   . LYS A 1 38 ? 0.808   -22.824 14.002 1.00   17.04 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   297  C  CB  . LYS A 1 38 ? 1.271   -21.821 11.159 1.00   18.73 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . LYS A 1 38 ? 0.853   -21.593 9.725  1.00   24.18 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   299  C  CD  . LYS A 1 38 ? -0.431  -22.325 9.408  1.00   33.32 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   300  C  CE  . LYS A 1 38 ? -0.404  -23.002 8.041  1.00   47.90 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   301  N  NZ  . LYS A 1 38 ? -1.028  -22.159 6.980  1.00   62.48 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   302  N  N   . THR A 1 39 ? 1.290   -20.649 14.349 1.00   12.21 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   1 
ATOM   303  C  CA  . THR A 1 39 ? 1.842   -20.856 15.683 1.00   11.86 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  1 
ATOM   304  C  C   . THR A 1 39 ? 0.945   -20.193 16.740 1.00   10.59 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   1 
ATOM   305  O  O   . THR A 1 39 ? 1.382   -19.942 17.881 1.00   11.84 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   1 
ATOM   306  C  CB  . THR A 1 39 ? 3.261   -20.309 15.768 1.00   13.71 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  1 
ATOM   307  O  OG1 . THR A 1 39 ? 3.253   -18.900 15.480 1.00   13.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 1 
ATOM   308  C  CG2 . THR A 1 39 ? 4.185   -21.045 14.766 1.00   15.49 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 1 
ATOM   309  N  N   . PHE A 1 40 ? -0.309  -19.944 16.368 1.00   11.80 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A N   1 
ATOM   310  C  CA  . PHE A 1 40 ? -1.300  -19.301 17.249 1.00   10.45 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CA  1 
ATOM   311  C  C   . PHE A 1 40 ? -1.237  -19.926 18.630 1.00   11.57 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A C   1 
ATOM   312  O  O   . PHE A 1 40 ? -1.245  -21.138 18.736 1.00   14.39 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A O   1 
ATOM   313  C  CB  . PHE A 1 40 ? -2.701  -19.401 16.652 1.00   12.81 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . PHE A 1 40 ? -3.703  -18.474 17.287 1.00   12.31 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CG  1 
ATOM   315  C  CD1 . PHE A 1 40 ? -3.903  -17.191 16.771 1.00   12.34 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD1 1 
ATOM   316  C  CD2 . PHE A 1 40 ? -4.463  -18.889 18.356 1.00   11.54 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD2 1 
ATOM   317  C  CE1 . PHE A 1 40 ? -4.800  -16.329 17.352 1.00   12.34 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE1 1 
ATOM   318  C  CE2 . PHE A 1 40 ? -5.364  -18.036 18.941 1.00   11.61 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE2 1 
ATOM   319  C  CZ  . PHE A 1 40 ? -5.549  -16.760 18.433 1.00   11.63 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CZ  1 
ATOM   320  N  N   . PRO A 1 41 ? -1.168  -19.111 19.697 1.00   10.19 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A N   1 
ATOM   321  C  CA  . PRO A 1 41 ? -1.393  -17.663 19.790 1.00   10.11 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CA  1 
ATOM   322  C  C   . PRO A 1 41 ? -0.222  -16.770 19.449 1.00   10.48 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A C   1 
ATOM   323  O  O   . PRO A 1 41 ? -0.394  -15.557 19.461 1.00   10.04 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A O   1 
ATOM   324  C  CB  . PRO A 1 41 ? -1.811  -17.474 21.247 1.00   11.96 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CB  1 
ATOM   325  C  CG  . PRO A 1 41 ? -1.034  -18.539 21.961 1.00   12.56 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CG  1 
ATOM   326  C  CD  . PRO A 1 41 ? -1.028  -19.721 21.038 1.00   10.99 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CD  1 
ATOM   327  N  N   . ALA A 1 42 ? 0.946   -17.343 19.117 1.00   9.61  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N   1 
ATOM   328  C  CA  . ALA A 1 42 ? 2.083   -16.536 18.640 1.00   10.68 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA  1 
ATOM   329  C  C   . ALA A 1 42 ? 1.799   -16.013 17.236 1.00   10.61 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C   1 
ATOM   330  O  O   . ALA A 1 42 ? 1.039   -16.621 16.479 1.00   11.54 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O   1 
ATOM   331  C  CB  . ALA A 1 42 ? 3.365   -17.352 18.632 1.00   11.84 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB  1 
ATOM   332  N  N   . CYS A 1 43 ? 2.446   -14.894 16.895 1.00   11.57 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N   1 
ATOM   333  C  CA  . CYS A 1 43 ? 2.386   -14.299 15.551 1.00   11.29 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA  1 
ATOM   334  C  C   . CYS A 1 43 ? 3.506   -14.874 14.728 1.00   11.90 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C   1 
ATOM   335  O  O   . CYS A 1 43 ? 4.635   -14.930 15.206 1.00   13.11 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O   1 
ATOM   336  C  CB  . CYS A 1 43 ? 2.558   -12.790 15.643 1.00   11.04 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB  1 
ATOM   337  S  SG  . CYS A 1 43 ? 2.874   -11.910 14.112 1.00   10.96 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG  1 
ATOM   338  N  N   . ASP A 1 44 ? 3.193   -15.332 13.522 1.00   11.07 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   1 
ATOM   339  C  CA  . ASP A 1 44 ? 4.220   -15.881 12.611 1.00   11.31 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  1 
ATOM   340  C  C   . ASP A 1 44 ? 4.330   -15.075 11.321 1.00   13.33 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   1 
ATOM   341  O  O   . ASP A 1 44 ? 4.949   -15.545 10.347 1.00   15.19 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   1 
ATOM   342  C  CB  . ASP A 1 44 ? 3.939   -17.364 12.329 1.00   13.97 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  1 
ATOM   343  C  CG  . ASP A 1 44 ? 2.716   -17.590 11.436 1.00   14.62 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  1 
ATOM   344  O  OD1 . ASP A 1 44 ? 2.006   -16.619 11.088 1.00   15.84 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 1 
ATOM   345  O  OD2 . ASP A 1 44 ? 2.469   -18.764 11.040 1.00   18.16 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 1 
ATOM   346  N  N   . GLY A 1 45 ? 3.747   -13.875 11.300 1.00   13.61 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N   1 
ATOM   347  C  CA  . GLY A 1 45 ? 3.785   -12.990 10.132 1.00   12.64 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA  1 
ATOM   348  C  C   . GLY A 1 45 ? 2.676   -13.210 9.116  1.00   12.74 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C   1 
ATOM   349  O  O   . GLY A 1 45 ? 2.619   -12.530 8.092  1.00   15.83 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O   1 
ATOM   350  N  N   . SER A 1 46 ? 1.768   -14.132 9.418  1.00   13.63 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   1 
ATOM   351  C  CA  . SER A 1 46 ? 0.622   -14.413 8.544  1.00   14.60 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  1 
ATOM   352  C  C   . SER A 1 46 ? -0.287  -13.195 8.371  1.00   13.73 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   1 
ATOM   353  O  O   . SER A 1 46 ? -1.028  -13.107 7.386  1.00   14.46 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   1 
ATOM   354  C  CB  . SER A 1 46 ? -0.196  -15.605 9.052  1.00   15.89 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  1 
ATOM   355  O  OG  . SER A 1 46 ? 0.600   -16.798 9.035  1.00   15.66 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  1 
ATOM   356  N  N   . HIS A 1 47 ? -0.273  -12.273 9.339  1.00   11.74 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   1 
ATOM   357  C  CA  . HIS A 1 47 ? -1.042  -11.042 9.192  1.00   11.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  1 
ATOM   358  C  C   . HIS A 1 47 ? -0.729  -10.292 7.908  1.00   12.61 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   1 
ATOM   359  O  O   . HIS A 1 47 ? -1.609  -9.634  7.361  1.00   13.01 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   1 
ATOM   360  C  CB  . HIS A 1 47 ? -0.851  -10.121 10.403 1.00   11.25 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  1 
ATOM   361  C  CG  . HIS A 1 47 ? 0.560   -9.686  10.648 1.00   11.00 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  1 
ATOM   362  N  ND1 . HIS A 1 47 ? 1.406   -10.324 11.531 1.00   9.87  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 1 
ATOM   363  C  CD2 . HIS A 1 47 ? 1.255   -8.626  10.165 1.00   12.39 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 1 
ATOM   364  C  CE1 . HIS A 1 47 ? 2.565   -9.695  11.562 1.00   10.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 1 
ATOM   365  N  NE2 . HIS A 1 47 ? 2.494   -8.656  10.746 1.00   12.00 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 1 
ATOM   366  N  N   . ASN A 1 48 ? 0.518   -10.382 7.445  1.00   14.08 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   1 
ATOM   367  C  CA  . ASN A 1 48 ? 0.949   -9.673  6.236  1.00   16.12 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  1 
ATOM   368  C  C   . ASN A 1 48 ? 0.179   -10.160 5.022  1.00   16.70 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   1 
ATOM   369  O  O   . ASN A 1 48 ? -0.309  -9.348  4.237  1.00   17.61 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   1 
ATOM   370  C  CB  . ASN A 1 48 ? 2.470   -9.779  6.062  1.00   16.37 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . ASN A 1 48 ? 3.233   -8.968  7.099  1.00   19.69 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  1 
ATOM   372  O  OD1 . ASN A 1 48 ? 3.007   -7.770  7.260  1.00   20.25 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 1 
ATOM   373  N  ND2 . ASN A 1 48 ? 4.141   -9.622  7.813  1.00   20.56 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 1 
ATOM   374  N  N   . LYS A 1 49 ? 0.032   -11.479 4.895  1.00   18.28 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A N   1 
ATOM   375  C  CA  . LYS A 1 49 ? -0.755  -12.069 3.812  1.00   20.45 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CA  1 
ATOM   376  C  C   . LYS A 1 49 ? -2.215  -11.664 3.909  1.00   18.49 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A C   1 
ATOM   377  O  O   . LYS A 1 49 ? -2.829  -11.253 2.911  1.00   20.95 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A O   1 
ATOM   378  C  CB  . LYS A 1 49 ? -0.627  -13.601 3.804  1.00   26.97 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . LYS A 1 49 ? -1.387  -14.283 2.672  1.00   32.21 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CG  1 
ATOM   380  C  CD  . LYS A 1 49 ? -0.936  -15.614 2.579  0.0000 42.91 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CD  1 
ATOM   381  C  CE  . LYS A 1 49 ? -1.431  -16.490 3.781  0.0000 46.50 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CE  1 
ATOM   382  N  NZ  . LYS A 1 49 ? -1.260  -17.995 3.548  0.0000 56.11 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A NZ  1 
ATOM   383  N  N   . HIS A 1 50 ? -2.779  -11.744 5.115  1.00   15.08 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   1 
ATOM   384  C  CA  . HIS A 1 50 ? -4.141  -11.293 5.332  1.00   13.54 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  1 
ATOM   385  C  C   . HIS A 1 50 ? -4.340  -9.839  4.901  1.00   14.21 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   1 
ATOM   386  O  O   . HIS A 1 50 ? -5.302  -9.510  4.214  1.00   18.22 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   1 
ATOM   387  C  CB  . HIS A 1 50 ? -4.554  -11.453 6.792  1.00   15.51 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . HIS A 1 50 ? -5.802  -10.712 7.131  1.00   15.23 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  1 
ATOM   389  N  ND1 . HIS A 1 50 ? -7.061  -11.172 6.810  1.00   18.19 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 1 
ATOM   390  C  CD2 . HIS A 1 50 ? -5.983  -9.507  7.726  1.00   14.47 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 1 
ATOM   391  C  CE1 . HIS A 1 50 ? -7.961  -10.290 7.206  1.00   16.92 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 1 
ATOM   392  N  NE2 . HIS A 1 50 ? -7.330  -9.274  7.767  1.00   14.90 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 1 
ATOM   393  N  N   . ASN A 1 51 ? -3.423  -8.967  5.309  1.00   13.66 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N   1 
ATOM   394  C  CA  . ASN A 1 51 ? -3.536  -7.552  4.964  1.00   14.90 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA  1 
ATOM   395  C  C   . ASN A 1 51 ? -3.457  -7.348  3.449  1.00   16.92 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C   1 
ATOM   396  O  O   . ASN A 1 51 ? -4.222  -6.572  2.906  1.00   19.10 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O   1 
ATOM   397  C  CB  . ASN A 1 51 ? -2.453  -6.749  5.670  1.00   13.83 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB  1 
ATOM   398  C  CG  . ASN A 1 51 ? -2.696  -6.630  7.163  1.00   13.00 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG  1 
ATOM   399  O  OD1 . ASN A 1 51 ? -3.819  -6.802  7.639  1.00   13.17 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1 1 
ATOM   400  N  ND2 . ASN A 1 51 ? -1.641  -6.299  7.910  1.00   11.66 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2 1 
ATOM   401  N  N   . GLU A 1 52 ? -2.534  -8.051  2.797  1.00   17.35 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   1 
ATOM   402  C  CA  . GLU A 1 52 ? -2.420  -7.991  1.317  1.00   20.98 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  1 
ATOM   403  C  C   . GLU A 1 52 ? -3.689  -8.466  0.597  1.00   23.94 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   1 
ATOM   404  O  O   . GLU A 1 52 ? -4.093  -7.861  -0.412 1.00   26.04 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   1 
ATOM   405  C  CB  . GLU A 1 52 ? -1.232  -8.814  0.837  1.00   25.43 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  1 
ATOM   406  C  CG  . GLU A 1 52 ? 0.120   -8.222  1.183  1.00   28.32 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  1 
ATOM   407  C  CD  . GLU A 1 52 ? 1.201   -9.055  1.153  0.0000 48.43 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  1 
ATOM   408  O  OE1 . GLU A 1 52 ? 1.045   -10.294 0.714  0.0000 54.16 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 1 
ATOM   409  O  OE2 . GLU A 1 52 ? 2.355   -8.528  1.497  0.0000 55.92 ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 1 
ATOM   410  N  N   . LEU A 1 53 ? -4.308  -9.545  1.088  1.00   22.22 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   411  C  CA  . LEU A 1 53 ? -5.485  -10.137 0.443  1.00   22.72 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   412  C  C   . LEU A 1 53 ? -6.736  -9.296  0.634  1.00   23.76 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   413  O  O   . LEU A 1 53 ? -7.558  -9.214  -0.264 1.00   28.35 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   414  C  CB  . LEU A 1 53 ? -5.753  -11.564 0.958  1.00   25.93 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . LEU A 1 53 ? -5.053  -12.746 0.272  0.75   32.16 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   416  C  CD1 . LEU A 1 53 ? -3.545  -12.556 0.165  0.55   34.37 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   417  C  CD2 . LEU A 1 53 ? -5.383  -14.034 1.018  0.79   34.68 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   418  N  N   . THR A 1 54 ? -6.870  -8.646  1.792  1.00   21.99 ? ? ? ? ? ? 121 THR A N   1 
ATOM   419  C  CA  . THR A 1 54 ? -8.134  -8.002  2.173  1.00   20.29 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CA  1 
ATOM   420  C  C   . THR A 1 54 ? -8.102  -6.475  2.213  1.00   21.43 ? ? ? ? ? ? 121 THR A C   1 
ATOM   421  O  O   . THR A 1 54 ? -9.157  -5.842  2.339  1.00   25.16 ? ? ? ? ? ? 121 THR A O   1 
ATOM   422  C  CB  . THR A 1 54 ? -8.549  -8.480  3.553  1.00   19.68 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CB  1 
ATOM   423  O  OG1 . THR A 1 54 ? -7.553  -8.044  4.484  1.00   19.33 ? ? ? ? ? ? 121 THR A OG1 1 
ATOM   424  C  CG2 . THR A 1 54 ? -8.659  -9.981  3.576  1.00   21.70 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CG2 1 
ATOM   425  N  N   . GLY A 1 55 ? -6.902  -5.897  2.134  1.00   18.91 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A N   1 
ATOM   426  C  CA  . GLY A 1 55 ? -6.688  -4.475  2.323  1.00   21.25 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A CA  1 
ATOM   427  C  C   . GLY A 1 55 ? -6.655  -4.051  3.786  1.00   21.06 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A C   1 
ATOM   428  O  O   . GLY A 1 55 ? -6.754  -2.861  4.075  1.00   20.48 ? ? ? ? ? ? 122 GLY A O   1 
ATOM   429  N  N   . ASP A 1 56 ? -6.517  -5.024  4.694  1.00   16.67 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A N   1 
ATOM   430  C  CA  . ASP A 1 56 ? -6.611  -4.751  6.145  1.00   14.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CA  1 
ATOM   431  C  C   . ASP A 1 56 ? -5.296  -4.186  6.639  1.00   13.85 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A C   1 
ATOM   432  O  O   . ASP A 1 56 ? -4.313  -4.078  5.891  1.00   13.70 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A O   1 
ATOM   433  C  CB  . ASP A 1 56 ? -6.973  -6.033  6.908  1.00   12.82 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CB  1 
ATOM   434  C  CG  . ASP A 1 56 ? -7.844  -5.782  8.144  1.00   14.99 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CG  1 
ATOM   435  O  OD1 . ASP A 1 56 ? -7.976  -4.631  8.610  1.00   16.92 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD1 1 
ATOM   436  O  OD2 . ASP A 1 56 ? -8.400  -6.771  8.663  1.00   16.35 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD2 1 
ATOM   437  N  N   . ASN A 1 57 ? -5.262  -3.849  7.921  1.00   12.19 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N   1 
ATOM   438  C  CA  . ASN A 1 57 ? -4.065  -3.266  8.531  1.00   11.00 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA  1 
ATOM   439  C  C   . ASN A 1 57 ? -3.836  -3.805  9.944  1.00   10.35 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C   1 
ATOM   440  O  O   . ASN A 1 57 ? -3.416  -3.073  10.846 1.00   10.72 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O   1 
ATOM   441  C  CB  . ASN A 1 57 ? -4.164  -1.729  8.572  1.00   11.27 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB  1 
ATOM   442  C  CG  . ASN A 1 57 ? -5.211  -1.230  9.558  1.00   12.04 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG  1 
ATOM   443  O  OD1 . ASN A 1 57 ? -6.189  -1.948  9.858  1.00   12.59 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1 1 
ATOM   444  N  ND2 . ASN A 1 57 ? -5.031  -0.033  10.087 1.00   12.63 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2 1 
ATOM   445  N  N   . VAL A 1 58 ? -4.091  -5.088  10.126 1.00   11.37 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N   1 
ATOM   446  C  CA  . VAL A 1 58 ? -3.908  -5.712  11.447 1.00   10.66 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA  1 
ATOM   447  C  C   . VAL A 1 58 ? -2.479  -6.143  11.673 1.00   11.00 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C   1 
ATOM   448  O  O   . VAL A 1 58 ? -1.739  -6.521  10.741 1.00   12.10 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O   1 
ATOM   449  C  CB  . VAL A 1 58 ? -4.854  -6.905  11.682 1.00   15.26 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB  1 
ATOM   450  C  CG1 . VAL A 1 58 ? -6.299  -6.459  11.680 1.00   14.77 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 1 
ATOM   451  C  CG2 . VAL A 1 58 ? -4.610  -8.017  10.684 1.00   19.37 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 1 
ATOM   452  N  N   . GLY A 1 59 ? -2.090  -6.103  12.944 1.00   9.80  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   453  C  CA  . GLY A 1 59 ? -0.789  -6.503  13.353 1.00   8.12  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   454  C  C   . GLY A 1 59 ? -0.825  -7.024  14.764 1.00   7.80  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   455  O  O   . GLY A 1 59 ? -1.862  -6.953  15.430 1.00   9.47  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   456  N  N   . PRO A 1 60 ? 0.318   -7.538  15.221 1.00   9.02  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   1 
ATOM   457  C  CA  . PRO A 1 60 ? 0.394   -8.249  16.499 1.00   7.67  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  1 
ATOM   458  C  C   . PRO A 1 60 ? 0.488   -7.376  17.720 1.00   7.83  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   1 
ATOM   459  O  O   . PRO A 1 60 ? 0.705   -6.171  17.630 1.00   7.89  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   1 
ATOM   460  C  CB  . PRO A 1 60 ? 1.676   -9.077  16.362 1.00   9.43  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  1 
ATOM   461  C  CG  . PRO A 1 60 ? 2.524   -8.288  15.435 1.00   9.17  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  1 
ATOM   462  C  CD  . PRO A 1 60 ? 1.543   -7.735  14.426 1.00   9.63  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  1 
ATOM   463  N  N   . LEU A 1 61 ? 0.300   -8.017  18.868 1.00   9.25  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N   1 
ATOM   464  C  CA  . LEU A 1 61 ? 0.649   -7.443  20.152 1.00   9.24  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA  1 
ATOM   465  C  C   . LEU A 1 61 ? 2.048   -7.946  20.515 1.00   10.12 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C   1 
ATOM   466  O  O   . LEU A 1 61 ? 2.300   -9.145  20.516 1.00   11.65 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O   1 
ATOM   467  C  CB  . LEU A 1 61 ? -0.360  -7.904  21.218 1.00   10.76 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . LEU A 1 61 ? -0.138  -7.342  22.606 1.00   13.49 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG  1 
ATOM   469  C  CD1 . LEU A 1 61 ? -0.548  -5.881  22.591 1.00   17.18 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 1 
ATOM   470  C  CD2 . LEU A 1 61 ? -0.926  -8.110  23.639 1.00   16.31 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 1 
ATOM   471  N  N   . ILE A 1 62 ? 2.953   -7.031  20.807 1.00   10.48 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N   1 
ATOM   472  C  CA  . ILE A 1 62 ? 4.342   -7.347  21.120 1.00   12.22 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA  1 
ATOM   473  C  C   . ILE A 1 62 ? 4.589   -7.166  22.611 1.00   12.70 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C   1 
ATOM   474  O  O   . ILE A 1 62 ? 4.339   -6.096  23.147 1.00   13.71 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O   1 
ATOM   475  C  CB  . ILE A 1 62 ? 5.300   -6.419  20.333 1.00   15.85 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB  1 
ATOM   476  C  CG1 . ILE A 1 62 ? 4.949   -6.425  18.849 1.00   20.76 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . ILE A 1 62 ? 6.746   -6.793  20.582 1.00   16.98 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2 1 
ATOM   478  C  CD1 . ILE A 1 62 ? 5.362   -7.660  18.107 1.00   23.67 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1 1 
ATOM   479  N  N   . LEU A 1 63 ? 5.051   -8.219  23.281 1.00   12.74 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   1 
ATOM   480  C  CA  . LEU A 1 63 ? 5.467   -8.121  24.675 1.00   15.36 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  1 
ATOM   481  C  C   . LEU A 1 63 ? 6.977   -7.979  24.754 1.00   16.52 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   1 
ATOM   482  O  O   . LEU A 1 63 ? 7.706   -8.766  24.133 1.00   17.53 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   1 
ATOM   483  C  CB  . LEU A 1 63 ? 5.028   -9.357  25.439 1.00   18.20 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB  1 
ATOM   484  C  CG  . LEU A 1 63 ? 3.572   -9.761  25.344 1.00   22.52 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG  1 
ATOM   485  C  CD1 . LEU A 1 63 ? 3.307   -10.901 26.314 1.00   26.75 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1 1 
ATOM   486  C  CD2 . LEU A 1 63 ? 2.662   -8.594  25.662 1.00   24.96 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2 1 
ATOM   487  N  N   . LYS A 1 64 ? 7.425   -7.001  25.546 1.00   16.40 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N   1 
ATOM   488  C  CA  . LYS A 1 64 ? 8.835   -6.674  25.702 1.00   19.25 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA  1 
ATOM   489  C  C   . LYS A 1 64 ? 9.284   -6.832  27.159 1.00   22.41 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C   1 
ATOM   490  O  O   . LYS A 1 64 ? 8.613   -6.334  28.074 1.00   21.70 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O   1 
ATOM   491  C  CB  . LYS A 1 64 ? 9.076   -5.220  25.272 1.00   22.16 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB  1 
ATOM   492  C  CG  . LYS A 1 64 ? 8.812   -4.892  23.799 1.00   29.50 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG  1 
ATOM   493  C  CD  . LYS A 1 64 ? 9.999   -5.280  22.916 1.00   35.35 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD  1 
ATOM   494  C  CE  . LYS A 1 64 ? 9.887   -4.704  21.509 1.00   39.41 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE  1 
ATOM   495  N  NZ  . LYS A 1 64 ? 10.078  -3.481  21.185 0.0000 41.02 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ  1 
ATOM   496  N  N   . LYS A 1 65 ? 10.419  -7.506  27.351 1.00   24.88 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   497  C  CA  . LYS A 1 65 ? 11.083  -7.653  28.669 1.00   27.87 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   498  C  C   . LYS A 1 65 ? 12.048  -6.512  28.958 1.00   40.72 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   499  O  O   . LYS A 1 65 ? 12.329  -5.692  28.081 1.00   47.69 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   500  C  CB  . LYS A 1 65 ? 11.829  -8.987  28.755 1.00   34.26 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . LYS A 1 65 ? 11.028  -10.102 29.426 1.00   39.65 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   502  C  CD  . LYS A 1 65 ? 11.643  -11.502 29.305 1.00   41.73 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   503  C  CE  . LYS A 1 65 ? 13.168  -11.526 29.269 1.00   47.47 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   504  N  NZ  . LYS A 1 65 ? 13.735  -12.862 29.233 0.0000 51.98 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   505  N  N   . SER B 1 2  ? -12.489 -10.797 3.669  1.00   43.42 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   1 
ATOM   506  C  CA  . SER B 1 2  ? -13.207 -9.935  4.655  1.00   33.63 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  1 
ATOM   507  C  C   . SER B 1 2  ? -12.250 -9.350  5.708  1.00   27.22 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   1 
ATOM   508  O  O   . SER B 1 2  ? -11.336 -10.026 6.203  1.00   27.06 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   1 
ATOM   509  C  CB  . SER B 1 2  ? -14.329 -10.704 5.347  1.00   33.30 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  1 
ATOM   510  O  OG  . SER B 1 2  ? -13.741 -11.535 6.107  0.0000 49.96 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  1 
ATOM   511  N  N   . LEU B 1 3  ? -12.465 -8.079  6.011  1.00   21.22 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   1 
ATOM   512  C  CA  . LEU B 1 3  ? -11.658 -7.360  6.982  1.00   19.38 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  1 
ATOM   513  C  C   . LEU B 1 3  ? -11.939 -7.883  8.355  1.00   18.46 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   1 
ATOM   514  O  O   . LEU B 1 3  ? -13.052 -8.291  8.664  1.00   20.33 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   1 
ATOM   515  C  CB  . LEU B 1 3  ? -11.975 -5.865  6.989  1.00   22.92 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  1 
ATOM   516  C  CG  . LEU B 1 3  ? -11.654 -5.009  5.770  1.00   23.39 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  1 
ATOM   517  C  CD1 . LEU B 1 3  ? -12.180 -3.609  6.058  1.00   28.84 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 1 
ATOM   518  C  CD2 . LEU B 1 3  ? -10.179 -4.965  5.421  1.00   22.53 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 1 
ATOM   519  N  N   . ILE B 1 4  ? -10.903 -7.824  9.179  1.00   16.23 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   520  C  CA  . ILE B 1 4  ? -10.980 -8.105  10.603 1.00   15.82 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   521  C  C   . ILE B 1 4  ? -11.163 -6.772  11.342 1.00   15.02 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   522  O  O   . ILE B 1 4  ? -12.068 -6.617  12.145 1.00   16.53 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   523  C  CB  . ILE B 1 4  ? -9.693  -8.854  11.040 1.00   14.11 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   524  C  CG1 . ILE B 1 4  ? -9.693  -10.271 10.449 1.00   18.16 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   525  C  CG2 . ILE B 1 4  ? -9.553  -8.865  12.560 1.00   14.80 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   526  C  CD1 . ILE B 1 4  ? -8.412  -11.053 10.660 1.00   17.36 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   527  N  N   . ASN B 1 5  ? -10.294 -5.812  11.041 1.00   15.06 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B N   1 
ATOM   528  C  CA  . ASN B 1 5  ? -10.358 -4.511  11.674 1.00   13.81 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CA  1 
ATOM   529  C  C   . ASN B 1 5  ? -11.172 -3.555  10.821 1.00   15.80 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B C   1 
ATOM   530  O  O   . ASN B 1 5  ? -10.803 -3.244  9.705  1.00   19.03 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B O   1 
ATOM   531  C  CB  . ASN B 1 5  ? -8.960  -3.956  11.910 1.00   13.35 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CB  1 
ATOM   532  C  CG  . ASN B 1 5  ? -8.968  -2.565  12.509 1.00   10.59 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CG  1 
ATOM   533  O  OD1 . ASN B 1 5  ? -9.858  -2.185  13.273 1.00   12.92 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B OD1 1 
ATOM   534  N  ND2 . ASN B 1 5  ? -7.935  -1.820  12.195 1.00   11.23 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B ND2 1 
ATOM   535  N  N   . LEU B 1 6  ? -12.264 -3.078  11.389 1.00   15.31 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   536  C  CA  . LEU B 1 6  ? -13.156 -2.169  10.672 1.00   18.13 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   537  C  C   . LEU B 1 6  ? -12.877 -0.675  10.935 1.00   19.58 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   538  O  O   . LEU B 1 6  ? -13.074 0.155   10.060 1.00   26.83 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   539  C  CB  . LEU B 1 6  ? -14.588 -2.512  11.032 1.00   16.96 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   540  C  CG  . LEU B 1 6  ? -15.006 -3.965  10.742 1.00   21.97 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   541  C  CD1 . LEU B 1 6  ? -16.451 -4.193  11.159 1.00   26.02 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   542  C  CD2 . LEU B 1 6  ? -14.823 -4.323  9.282  1.00   27.65 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   543  N  N   . LYS B 1 7  ? -12.432 -0.342  12.135 1.00   20.54 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   1 
ATOM   544  C  CA  . LYS B 1 7  ? -12.419 1.044   12.592 1.00   23.25 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  1 
ATOM   545  C  C   . LYS B 1 7  ? -11.160 1.550   13.290 1.00   22.30 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   1 
ATOM   546  O  O   . LYS B 1 7  ? -11.037 2.756   13.487 1.00   23.51 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   1 
ATOM   547  C  CB  . LYS B 1 7  ? -13.594 1.248   13.552 1.00   25.91 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  1 
ATOM   548  C  CG  . LYS B 1 7  ? -14.952 1.090   12.901 1.00   31.83 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  1 
ATOM   549  C  CD  . LYS B 1 7  ? -16.090 1.456   13.844 0.0000 49.25 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  1 
ATOM   550  C  CE  . LYS B 1 7  ? -17.475 1.166   13.134 0.0000 66.17 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  1 
ATOM   551  N  NZ  . LYS B 1 7  ? -18.724 1.307   14.022 0.0000 59.96 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  1 
ATOM   552  N  N   . ILE B 1 8  ? -10.264 0.665   13.716 1.00   15.33 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N   1 
ATOM   553  C  CA  . ILE B 1 8  ? -9.085  1.098   14.499 1.00   14.28 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA  1 
ATOM   554  C  C   . ILE B 1 8  ? -7.951  1.611   13.609 1.00   13.07 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C   1 
ATOM   555  O  O   . ILE B 1 8  ? -7.380  0.861   12.813 1.00   13.61 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O   1 
ATOM   556  C  CB  . ILE B 1 8  ? -8.600  -0.003  15.452 1.00   15.16 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB  1 
ATOM   557  C  CG1 . ILE B 1 8  ? -9.727  -0.294  16.445 1.00   19.80 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1 1 
ATOM   558  C  CG2 . ILE B 1 8  ? -7.334  0.436   16.193 1.00   14.79 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2 1 
ATOM   559  C  CD1 . ILE B 1 8  ? -9.529  -1.537  17.237 1.00   22.52 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1 1 
ATOM   560  N  N   . GLN B 1 9  ? -7.658  2.916   13.738 1.00   13.67 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B N   1 
ATOM   561  C  CA  . GLN B 1 9  ? -6.508  3.543   13.077 1.00   11.88 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CA  1 
ATOM   562  C  C   . GLN B 1 9  ? -6.370  3.105   11.634 1.00   11.91 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B C   1 
ATOM   563  O  O   . GLN B 1 9  ? -5.319  2.642   11.202 1.00   11.47 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B O   1 
ATOM   564  C  CB  . GLN B 1 9  ? -5.217  3.260   13.831 1.00   14.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CB  1 
ATOM   565  C  CG  . GLN B 1 9  ? -5.170  3.844   15.242 1.00   16.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CG  1 
ATOM   566  C  CD  . GLN B 1 9  ? -3.798  3.736   15.887 1.00   16.00 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CD  1 
ATOM   567  O  OE1 . GLN B 1 9  ? -2.762  3.672   15.206 1.00   19.53 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B OE1 1 
ATOM   568  N  NE2 . GLN B 1 9  ? -3.781  3.765   17.203 1.00   17.79 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B NE2 1 
ATOM   569  N  N   . LYS B 1 10 ? -7.410  3.310   10.835 1.00   12.89 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   570  C  CA  . LYS B 1 10 ? -7.350  2.792   9.467  1.00   13.64 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   571  C  C   . LYS B 1 10 ? -6.343  3.538   8.572  1.00   15.31 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   572  O  O   . LYS B 1 10 ? -5.951  3.051   7.510  1.00   15.53 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   573  C  CB  . LYS B 1 10 ? -8.740  2.740   8.836  1.00   16.40 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   574  C  CG  . LYS B 1 10 ? -9.711  1.774   9.502  1.00   17.89 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   575  C  CD  . LYS B 1 10 ? -9.188  0.352   9.697  1.00   22.31 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   576  C  CE  . LYS B 1 10 ? -9.304  -0.431  8.427  1.00   21.01 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   577  N  NZ  . LYS B 1 10 ? -8.774  -1.815  8.536  1.00   18.66 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   578  N  N   . GLU B 1 11 ? -5.907  4.712   9.031  1.00   13.87 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   579  C  CA  . GLU B 1 11 ? -4.846  5.468   8.377  1.00   15.13 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   580  C  C   . GLU B 1 11 ? -3.444  4.860   8.594  1.00   13.70 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   581  O  O   . GLU B 1 11 ? -2.485  5.224   7.930  1.00   15.07 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   582  C  CB  . GLU B 1 11 ? -4.887  6.929   8.871  1.00   15.01 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   583  C  CG  . GLU B 1 11 ? -4.401  7.154   10.290 1.00   16.32 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   584  C  CD  . GLU B 1 11 ? -5.429  6.863   11.386 1.00   19.12 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   585  O  OE1 . GLU B 1 11 ? -6.583  6.456   11.133 1.00   18.17 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   586  O  OE2 . GLU B 1 11 ? -5.050  7.072   12.558 1.00   21.86 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   587  N  N   . ASN B 1 12 ? -3.334  3.952   9.553  1.00   13.17 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   1 
ATOM   588  C  CA  . ASN B 1 12 ? -2.073  3.304   9.908  1.00   13.12 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  1 
ATOM   589  C  C   . ASN B 1 12 ? -1.937  2.017   9.088  1.00   12.65 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   1 
ATOM   590  O  O   . ASN B 1 12 ? -2.833  1.166   9.132  1.00   14.70 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   1 
ATOM   591  C  CB  . ASN B 1 12 ? -2.142  2.962   11.403 1.00   13.61 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  1 
ATOM   592  C  CG  . ASN B 1 12 ? -0.866  2.355   11.955 1.00   14.66 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  1 
ATOM   593  O  OD1 . ASN B 1 12 ? -0.004  1.848   11.226 1.00   16.99 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 1 
ATOM   594  N  ND2 . ASN B 1 12 ? -0.753  2.390   13.287 1.00   14.36 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 1 
ATOM   595  N  N   . PRO B 1 13 ? -0.836  1.861   8.343  1.00   14.35 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B N   1 
ATOM   596  C  CA  . PRO B 1 13 ? -0.714  0.687   7.486  1.00   16.27 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CA  1 
ATOM   597  C  C   . PRO B 1 13 ? -0.610  -0.639  8.215  1.00   15.75 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B C   1 
ATOM   598  O  O   . PRO B 1 13 ? -0.917  -1.680  7.650  1.00   15.10 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B O   1 
ATOM   599  C  CB  . PRO B 1 13 ? 0.589   0.934   6.722  1.00   18.63 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CB  1 
ATOM   600  C  CG  . PRO B 1 13 ? 1.288   2.007   7.420  1.00   22.64 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CG  1 
ATOM   601  C  CD  . PRO B 1 13 ? 0.266   2.818   8.128  1.00   16.62 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CD  1 
ATOM   602  N  N   . LYS B 1 14 ? -0.163  -0.624  9.462  1.00   13.46 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B N   1 
ATOM   603  C  CA  . LYS B 1 14 ? -0.208  -1.854  10.277 1.00   13.10 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  1 
ATOM   604  C  C   . LYS B 1 14 ? -0.270  -1.493  11.759 1.00   12.05 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B C   1 
ATOM   605  O  O   . LYS B 1 14 ? 0.649   -0.890  12.298 1.00   13.39 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B O   1 
ATOM   606  C  CB  . LYS B 1 14 ? 1.017   -2.719  10.022 1.00   15.39 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  1 
ATOM   607  C  CG  . LYS B 1 14 ? 0.921   -4.025  10.780 1.00   16.16 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  1 
ATOM   608  C  CD  . LYS B 1 14 ? 2.250   -4.726  10.883 1.00   21.83 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  1 
ATOM   609  C  CE  . LYS B 1 14 ? 2.675   -5.276  9.557  1.00   23.40 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  1 
ATOM   610  N  NZ  . LYS B 1 14 ? 3.899   -6.095  9.771  1.00   28.71 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  1 
ATOM   611  N  N   . VAL B 1 15 ? -1.352  -1.874  12.417 1.00   10.34 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B N   1 
ATOM   612  C  CA  . VAL B 1 15 ? -1.537  -1.508  13.801 1.00   8.74  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CA  1 
ATOM   613  C  C   . VAL B 1 15 ? -0.848  -2.561  14.690 1.00   9.33  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B C   1 
ATOM   614  O  O   . VAL B 1 15 ? -1.283  -3.698  14.761 1.00   10.25 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B O   1 
ATOM   615  C  CB  . VAL B 1 15 ? -3.020  -1.365  14.157 1.00   9.87  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CB  1 
ATOM   616  C  CG1 . VAL B 1 15 ? -3.210  -1.070  15.637 1.00   11.57 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG1 1 
ATOM   617  C  CG2 . VAL B 1 15 ? -3.662  -0.269  13.320 1.00   11.14 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG2 1 
ATOM   618  N  N   . VAL B 1 16 ? 0.203   -2.136  15.363 1.00   10.01 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   1 
ATOM   619  C  CA  . VAL B 1 16 ? 0.998   -2.953  16.275 1.00   10.39 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  1 
ATOM   620  C  C   . VAL B 1 16 ? 0.999   -2.262  17.632 1.00   14.11 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   1 
ATOM   621  O  O   . VAL B 1 16 ? 1.183   -1.045  17.722 1.00   15.98 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   1 
ATOM   622  C  CB  . VAL B 1 16 ? 2.422   -3.129  15.753 1.00   13.70 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  1 
ATOM   623  C  CG1 . VAL B 1 16 ? 3.290   -3.917  16.722 1.00   17.36 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 1 
ATOM   624  C  CG2 . VAL B 1 16 ? 2.383   -3.810  14.406 1.00   17.50 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 1 
ATOM   625  N  N   . ASN B 1 17 ? 0.767   -3.014  18.692 1.00   10.98 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B N   1 
ATOM   626  C  CA  . ASN B 1 17 ? 0.893   -2.446  20.024 1.00   10.15 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CA  1 
ATOM   627  C  C   . ASN B 1 17 ? 1.966   -3.191  20.787 1.00   11.68 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B C   1 
ATOM   628  O  O   . ASN B 1 17 ? 2.130   -4.377  20.617 1.00   15.20 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B O   1 
ATOM   629  C  CB  . ASN B 1 17 ? -0.441  -2.520  20.765 1.00   11.85 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CB  1 
ATOM   630  C  CG  . ASN B 1 17 ? -1.509  -1.697  20.118 1.00   11.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CG  1 
ATOM   631  O  OD1 . ASN B 1 17 ? -2.276  -2.175  19.279 1.00   10.82 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B OD1 1 
ATOM   632  N  ND2 . ASN B 1 17 ? -1.612  -0.428  20.552 1.00   14.72 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B ND2 1 
ATOM   633  N  N   . GLU B 1 18 ? 2.715   -2.461  21.593 1.00   10.98 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   634  C  CA  . GLU B 1 18 ? 3.778   -2.995  22.434 1.00   13.36 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   635  C  C   . GLU B 1 18 ? 3.394   -2.844  23.881 1.00   15.95 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   636  O  O   . GLU B 1 18 ? 2.870   -1.787  24.277 1.00   19.62 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   637  C  CB  . GLU B 1 18 ? 5.055   -2.204  22.247 1.00   19.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   638  C  CG  . GLU B 1 18 ? 5.747   -2.336  20.910 1.00   26.24 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   639  C  CD  . GLU B 1 18 ? 7.149   -1.712  20.943 1.00   35.81 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   640  O  OE1 . GLU B 1 18 ? 7.313   -0.571  21.446 1.00   37.07 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   641  O  OE2 . GLU B 1 18 ? 8.100   -2.372  20.485 1.00   40.28 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   642  N  N   . ILE B 1 19 ? 3.694   -3.867  24.667 1.00   15.06 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B N   1 
ATOM   643  C  CA  . ILE B 1 19 ? 3.501   -3.862  26.122 1.00   16.38 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CA  1 
ATOM   644  C  C   . ILE B 1 19 ? 4.884   -4.095  26.728 1.00   17.30 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B C   1 
ATOM   645  O  O   . ILE B 1 19 ? 5.553   -5.083  26.425 1.00   17.98 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B O   1 
ATOM   646  C  CB  . ILE B 1 19 ? 2.601   -5.030  26.614 1.00   23.33 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CB  1 
ATOM   647  C  CG1 . ILE B 1 19 ? 1.249   -5.081  25.897 1.00   28.90 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG1 1 
ATOM   648  C  CG2 . ILE B 1 19 ? 2.391   -4.970  28.124 1.00   28.15 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG2 1 
ATOM   649  C  CD1 . ILE B 1 19 ? 0.366   -3.887  26.146 1.00   31.27 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CD1 1 
ATOM   650  N  N   . ASN B 1 20 ? 5.328   -3.183  27.568 1.00   20.17 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   1 
ATOM   651  C  CA  . ASN B 1 20 ? 6.511   -3.414  28.362 1.00   20.83 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  1 
ATOM   652  C  C   . ASN B 1 20 ? 6.085   -4.173  29.622 1.00   20.97 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   1 
ATOM   653  O  O   . ASN B 1 20 ? 5.279   -3.695  30.389 1.00   21.77 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   1 
ATOM   654  C  CB  . ASN B 1 20 ? 7.167   -2.084  28.676 1.00   29.65 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  1 
ATOM   655  C  CG  . ASN B 1 20 ? 7.773   -1.450  27.442 1.00   37.25 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  1 
ATOM   656  O  OD1 . ASN B 1 20 ? 7.181   -0.554  26.835 1.00   44.99 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 1 
ATOM   657  N  ND2 . ASN B 1 20 ? 8.938   -1.949  27.031 1.00   46.44 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 1 
ATOM   658  N  N   . ILE B 1 21 ? 6.599   -5.383  29.798 1.00   22.97 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   1 
ATOM   659  C  CA  . ILE B 1 21 ? 6.158   -6.272  30.880 1.00   26.20 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  1 
ATOM   660  C  C   . ILE B 1 21 ? 6.305   -5.605  32.254 1.00   25.39 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   1 
ATOM   661  O  O   . ILE B 1 21 ? 5.503   -5.860  33.152 1.00   25.24 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   1 
ATOM   662  C  CB  . ILE B 1 21 ? 6.929   -7.623  30.807 1.00   32.78 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  1 
ATOM   663  C  CG1 . ILE B 1 21 ? 6.501   -8.414  29.553 1.00   36.74 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 1 
ATOM   664  C  CG2 . ILE B 1 21 ? 6.785   -8.443  32.084 1.00   38.87 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 1 
ATOM   665  C  CD1 . ILE B 1 21 ? 5.018   -8.397  29.228 1.00   38.61 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 1 
ATOM   666  N  N   . GLU B 1 22 ? 7.302   -4.733  32.374 1.00   28.09 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   667  C  CA  . GLU B 1 22 ? 7.613   -3.993  33.613 1.00   35.27 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   668  C  C   . GLU B 1 22 ? 6.460   -3.082  34.042 1.00   31.88 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   669  O  O   . GLU B 1 22 ? 6.315   -2.775  35.230 1.00   40.21 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   670  C  CB  . GLU B 1 22 ? 8.893   -3.127  33.448 1.00   44.57 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   671  C  CG  . GLU B 1 22 ? 9.925   -3.606  32.415 1.00   59.88 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   672  C  CD  . GLU B 1 22 ? 9.740   -2.997  31.023 1.00   63.10 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   673  O  OE1 . GLU B 1 22 ? 9.623   -3.771  30.039 1.00   63.46 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   674  O  OE2 . GLU B 1 22 ? 9.723   -1.746  30.913 1.00   66.97 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   675  N  N   . ASP B 1 23 ? 5.646   -2.652  33.079 1.00   25.23 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   1 
ATOM   676  C  CA  . ASP B 1 23 ? 4.555   -1.710  33.326 1.00   28.34 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  1 
ATOM   677  C  C   . ASP B 1 23 ? 3.216   -2.364  33.644 1.00   27.40 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   1 
ATOM   678  O  O   . ASP B 1 23 ? 2.269   -1.663  33.991 1.00   40.47 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   1 
ATOM   679  C  CB  . ASP B 1 23 ? 4.359   -0.783  32.116 1.00   34.68 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  1 
ATOM   680  C  CG  . ASP B 1 23 ? 5.616   0.003   31.756 1.00   45.91 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  1 
ATOM   681  O  OD1 . ASP B 1 23 ? 6.576   0.026   32.561 1.00   58.35 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 1 
ATOM   682  O  OD2 . ASP B 1 23 ? 5.646   0.601   30.656 1.00   53.08 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 1 
ATOM   683  N  N   . LEU B 1 24 ? 3.103   -3.681  33.506 1.00   24.89 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   684  C  CA  . LEU B 1 24 ? 1.838   -4.347  33.817 1.00   25.04 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   685  C  C   . LEU B 1 24 ? 1.576   -4.264  35.321 1.00   29.19 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   686  O  O   . LEU B 1 24 ? 2.369   -4.769  36.111 1.00   30.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   687  C  CB  . LEU B 1 24 ? 1.845   -5.800  33.370 1.00   26.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   688  C  CG  . LEU B 1 24 ? 1.815   -6.052  31.871 1.00   25.13 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   689  C  CD1 . LEU B 1 24 ? 2.166   -7.509  31.603 1.00   26.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   690  C  CD2 . LEU B 1 24 ? 0.458   -5.724  31.282 1.00   26.04 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   691  N  N   . SER B 1 25 ? 0.452   -3.640  35.677 1.00   36.63 ? ? ? ? ? ? 92  SER B N   1 
ATOM   692  C  CA  . SER B 1 25 ? 0.076   -3.379  37.079 1.00   40.19 ? ? ? ? ? ? 92  SER B CA  1 
ATOM   693  C  C   . SER B 1 25 ? -0.626  -4.572  37.742 1.00   44.64 ? ? ? ? ? ? 92  SER B C   1 
ATOM   694  O  O   . SER B 1 25 ? -0.468  -4.817  38.952 1.00   45.16 ? ? ? ? ? ? 92  SER B O   1 
ATOM   695  C  CB  . SER B 1 25 ? -0.865  -2.167  37.158 1.00   49.97 ? ? ? ? ? ? 92  SER B CB  1 
ATOM   696  O  OG  . SER B 1 25 ? -0.541  -1.181  36.193 1.00   54.86 ? ? ? ? ? ? 92  SER B OG  1 
ATOM   697  N  N   . LEU B 1 26 ? -1.416  -5.282  36.937 1.00   37.06 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N   1 
ATOM   698  C  CA  . LEU B 1 26 ? -2.340  -6.301  37.410 1.00   31.19 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA  1 
ATOM   699  C  C   . LEU B 1 26 ? -1.767  -7.714  37.324 1.00   27.71 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C   1 
ATOM   700  O  O   . LEU B 1 26 ? -0.834  -7.983  36.562 1.00   29.00 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O   1 
ATOM   701  C  CB  . LEU B 1 26 ? -3.631  -6.228  36.584 1.00   34.04 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB  1 
ATOM   702  C  CG  . LEU B 1 26 ? -4.268  -4.840  36.498 1.00   37.52 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG  1 
ATOM   703  C  CD1 . LEU B 1 26 ? -5.375  -4.833  35.456 1.00   35.75 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1 1 
ATOM   704  C  CD2 . LEU B 1 26 ? -4.793  -4.423  37.863 1.00   42.19 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2 1 
ATOM   705  N  N   . THR B 1 27 ? -2.345  -8.616  38.111 1.00   23.69 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   706  C  CA  . THR B 1 27 ? -1.998  -10.027 38.046 0.80   23.61 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   707  C  C   . THR B 1 27 ? -2.579  -10.691 36.776 1.00   20.48 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   708  O  O   . THR B 1 27 ? -2.080  -11.714 36.318 1.00   21.36 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   709  C  CB  . THR B 1 27 ? -2.452  -10.798 39.318 1.00   25.73 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   710  O  OG1 . THR B 1 27 ? -1.954  -12.138 39.266 0.27   30.64 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   711  C  CG2 . THR B 1 27 ? -3.945  -10.837 39.444 1.00   27.30 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   712  N  N   . LYS B 1 28 ? -3.621  -10.087 36.218 1.00   22.22 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B N   1 
ATOM   713  C  CA  . LYS B 1 28 ? -4.342  -10.633 35.063 1.00   21.06 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CA  1 
ATOM   714  C  C   . LYS B 1 28 ? -4.807  -9.428  34.267 1.00   23.35 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B C   1 
ATOM   715  O  O   . LYS B 1 28 ? -5.512  -8.569  34.805 1.00   26.25 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B O   1 
ATOM   716  C  CB  . LYS B 1 28 ? -5.557  -11.419 35.572 1.00   31.62 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CB  1 
ATOM   717  C  CG  . LYS B 1 28 ? -5.804  -12.784 34.953 1.00   38.43 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CG  1 
ATOM   718  C  CD  . LYS B 1 28 ? -6.537  -13.704 35.940 1.00   45.55 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CD  1 
ATOM   719  C  CE  . LYS B 1 28 ? -6.096  -15.164 35.855 1.00   54.47 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CE  1 
ATOM   720  N  NZ  . LYS B 1 28 ? -7.022  -16.017 35.058 1.00   62.71 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B NZ  1 
ATOM   721  N  N   . ALA B 1 29 ? -4.417  -9.346  32.999 1.00   17.79 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
ATOM   722  C  CA  . ALA B 1 29 ? -4.841  -8.259  32.126 1.00   16.86 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
ATOM   723  C  C   . ALA B 1 29 ? -5.213  -8.839  30.755 1.00   14.48 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
ATOM   724  O  O   . ALA B 1 29 ? -4.428  -9.567  30.164 1.00   17.08 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
ATOM   725  C  CB  . ALA B 1 29 ? -3.713  -7.267  31.958 1.00   21.69 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
ATOM   726  N  N   . ALA B 1 30 ? -6.392  -8.488  30.263 1.00   12.90 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   727  C  CA  . ALA B 1 30 ? -6.900  -9.010  29.008 1.00   10.80 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   728  C  C   . ALA B 1 30 ? -6.682  -8.022  27.871 1.00   11.50 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   729  O  O   . ALA B 1 30 ? -7.051  -6.849  27.969 1.00   13.78 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   730  C  CB  . ALA B 1 30 ? -8.358  -9.320  29.128 1.00   14.21 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   731  N  N   . TYR B 1 31 ? -6.110  -8.536  26.785 1.00   10.95 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B N   1 
ATOM   732  C  CA  . TYR B 1 31 ? -5.855  -7.764  25.574 1.00   10.10 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CA  1 
ATOM   733  C  C   . TYR B 1 31 ? -6.715  -8.274  24.397 1.00   9.53  ? ? ? ? ? ? 98  TYR B C   1 
ATOM   734  O  O   . TYR B 1 31 ? -6.932  -9.478  24.225 1.00   9.29  ? ? ? ? ? ? 98  TYR B O   1 
ATOM   735  C  CB  . TYR B 1 31 ? -4.357  -7.723  25.249 1.00   11.07 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CB  1 
ATOM   736  C  CG  . TYR B 1 31 ? -3.635  -6.862  26.243 1.00   11.98 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CG  1 
ATOM   737  C  CD1 . TYR B 1 31 ? -3.491  -5.502  26.032 1.00   16.27 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD1 1 
ATOM   738  C  CD2 . TYR B 1 31 ? -3.214  -7.393  27.437 1.00   15.58 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD2 1 
ATOM   739  C  CE1 . TYR B 1 31 ? -2.887  -4.701  26.982 1.00   19.05 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE1 1 
ATOM   740  C  CE2 . TYR B 1 31 ? -2.614  -6.603  28.398 1.00   21.69 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE2 1 
ATOM   741  C  CZ  . TYR B 1 31 ? -2.441  -5.268  28.169 1.00   21.63 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CZ  1 
ATOM   742  O  OH  . TYR B 1 31 ? -1.837  -4.480  29.139 1.00   27.21 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B OH  1 
ATOM   743  N  N   . CYS B 1 32 ? -7.199  -7.327  23.601 1.00   8.80  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B N   1 
ATOM   744  C  CA  . CYS B 1 32 ? -8.164  -7.577  22.535 1.00   8.97  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B CA  1 
ATOM   745  C  C   . CYS B 1 32 ? -7.548  -8.268  21.315 1.00   8.65  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B C   1 
ATOM   746  O  O   . CYS B 1 32 ? -6.491  -7.856  20.821 1.00   10.15 ? ? ? ? ? ? 99  CYS B O   1 
ATOM   747  C  CB  . CYS B 1 32 ? -8.802  -6.247  22.102 1.00   8.33  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B CB  1 
ATOM   748  S  SG  . CYS B 1 32 ? -10.111 -6.386  20.893 1.00   9.92  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B SG  1 
ATOM   749  N  N   . ARG B 1 33 ? -8.272  -9.273  20.807 1.00   7.12  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N   1 
ATOM   750  C  CA  . ARG B 1 33 ? -7.936  -9.967  19.573 1.00   7.74  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA  1 
ATOM   751  C  C   . ARG B 1 33 ? -9.067  -9.894  18.560 1.00   9.05  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C   1 
ATOM   752  O  O   . ARG B 1 33 ? -9.038  -10.618 17.577 1.00   10.83 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O   1 
ATOM   753  C  CB  . ARG B 1 33 ? -7.523  -11.402 19.847 1.00   7.47  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB  1 
ATOM   754  C  CG  . ARG B 1 33 ? -6.313  -11.470 20.761 1.00   8.02  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG  1 
ATOM   755  C  CD  . ARG B 1 33 ? -5.699  -12.844 20.829 1.00   7.81  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD  1 
ATOM   756  N  NE  . ARG B 1 33 ? -6.586  -13.842 21.432 1.00   8.82  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE  1 
ATOM   757  C  CZ  . ARG B 1 33 ? -6.241  -15.092 21.720 1.00   8.73  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ  1 
ATOM   758  N  NH1 . ARG B 1 33 ? -5.020  -15.529 21.486 1.00   7.90  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1 1 
ATOM   759  N  NH2 . ARG B 1 33 ? -7.135  -15.907 22.244 1.00   9.73  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2 1 
ATOM   760  N  N   . CYS B 1 34 ? -10.072 -9.046  18.822 1.00   10.18 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B N   1 
ATOM   761  C  CA  . CYS B 1 34 ? -11.256 -8.941  17.976 1.00   10.81 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B CA  1 
ATOM   762  C  C   . CYS B 1 34 ? -11.380 -7.582  17.289 1.00   10.01 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B C   1 
ATOM   763  O  O   . CYS B 1 34 ? -12.208 -7.438  16.366 1.00   11.40 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B O   1 
ATOM   764  C  CB  . CYS B 1 34 ? -12.546 -9.243  18.765 1.00   10.75 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B CB  1 
ATOM   765  S  SG  . CYS B 1 34 ? -13.149 -7.957  19.886 1.00   12.27 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B SG  1 
ATOM   766  N  N   . TRP B 1 35 ? -10.565 -6.595  17.709 1.00   9.45  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B N   1 
ATOM   767  C  CA  . TRP B 1 35 ? -10.576 -5.263  17.081 1.00   10.66 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CA  1 
ATOM   768  C  C   . TRP B 1 35 ? -11.910 -4.531  17.263 1.00   11.85 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B C   1 
ATOM   769  O  O   . TRP B 1 35 ? -12.196 -3.612  16.522 1.00   13.89 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B O   1 
ATOM   770  C  CB  . TRP B 1 35 ? -10.157 -5.345  15.592 1.00   9.85  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CB  1 
ATOM   771  C  CG  . TRP B 1 35 ? -8.820  -5.959  15.460 1.00   10.09 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CG  1 
ATOM   772  C  CD1 . TRP B 1 35 ? -8.492  -7.304  15.522 1.00   10.36 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD1 1 
ATOM   773  C  CD2 . TRP B 1 35 ? -7.588  -5.262  15.321 1.00   8.47  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD2 1 
ATOM   774  N  NE1 . TRP B 1 35 ? -7.147  -7.459  15.409 1.00   8.92  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B NE1 1 
ATOM   775  C  CE2 . TRP B 1 35 ? -6.556  -6.227  15.306 1.00   9.12  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE2 1 
ATOM   776  C  CE3 . TRP B 1 35 ? -7.242  -3.910  15.217 1.00   9.35  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE3 1 
ATOM   777  C  CZ2 . TRP B 1 35 ? -5.207  -5.869  15.188 1.00   9.06  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ2 1 
ATOM   778  C  CZ3 . TRP B 1 35 ? -5.910  -3.568  15.100 1.00   9.96  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ3 1 
ATOM   779  C  CH2 . TRP B 1 35 ? -4.909  -4.535  15.073 1.00   10.12 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CH2 1 
ATOM   780  N  N   . ARG B 1 36 ? -12.711 -4.947  18.254 1.00   11.98 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B N   1 
ATOM   781  C  CA  . ARG B 1 36 ? -13.966 -4.273  18.592 1.00   13.51 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CA  1 
ATOM   782  C  C   . ARG B 1 36 ? -13.943 -3.529  19.900 1.00   13.78 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B C   1 
ATOM   783  O  O   . ARG B 1 36 ? -14.870 -2.778  20.170 1.00   18.11 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B O   1 
ATOM   784  C  CB  . ARG B 1 36 ? -15.139 -5.234  18.631 1.00   15.03 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ARG B 1 36 ? -15.307 -6.109  17.415 1.00   17.92 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CG  1 
ATOM   786  C  CD  . ARG B 1 36 ? -15.620 -5.298  16.198 1.00   19.06 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CD  1 
ATOM   787  N  NE  . ARG B 1 36 ? -15.868 -6.119  15.022 1.00   21.14 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NE  1 
ATOM   788  C  CZ  . ARG B 1 36 ? -14.953 -6.453  14.107 1.00   18.91 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CZ  1 
ATOM   789  N  NH1 . ARG B 1 36 ? -13.692 -6.079  14.230 1.00   23.26 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH1 1 
ATOM   790  N  NH2 . ARG B 1 36 ? -15.312 -7.184  13.055 1.00   22.28 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH2 1 
ATOM   791  N  N   . SER B 1 37 ? -12.899 -3.684  20.700 1.00   13.73 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   1 
ATOM   792  C  CA  . SER B 1 37 ? -12.872 -3.043  21.994 1.00   13.94 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  1 
ATOM   793  C  C   . SER B 1 37 ? -12.856 -1.532  21.896 1.00   15.79 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   1 
ATOM   794  O  O   . SER B 1 37 ? -12.126 -0.964  21.086 1.00   17.23 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   1 
ATOM   795  C  CB  . SER B 1 37 ? -11.636 -3.456  22.772 1.00   14.53 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  1 
ATOM   796  O  OG  . SER B 1 37 ? -11.635 -2.785  24.004 1.00   14.84 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  1 
ATOM   797  N  N   . LYS B 1 38 ? -13.640 -0.883  22.755 1.00   18.81 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   798  C  CA  . LYS B 1 38 ? -13.551 0.565   22.895 1.00   20.97 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   799  C  C   . LYS B 1 38 ? -12.293 1.037   23.641 1.00   22.18 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   800  O  O   . LYS B 1 38 ? -11.967 2.227   23.603 1.00   29.22 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   801  C  CB  . LYS B 1 38 ? -14.829 1.107   23.552 1.00   24.80 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
ATOM   802  C  CG  . LYS B 1 38 ? -16.055 0.853   22.684 1.00   26.82 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  1 
ATOM   803  C  CD  . LYS B 1 38 ? -17.370 1.283   23.343 1.00   35.56 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  1 
ATOM   804  C  CE  . LYS B 1 38 ? -18.535 1.031   22.603 0.0000 47.60 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  1 
ATOM   805  N  NZ  . LYS B 1 38 ? -19.791 1.605   23.278 0.0000 53.70 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  1 
ATOM   806  N  N   . THR B 1 39 ? -11.588 0.116   24.304 1.00   19.00 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   1 
ATOM   807  C  CA  . THR B 1 39 ? -10.352 0.414   25.027 1.00   19.10 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  1 
ATOM   808  C  C   . THR B 1 39 ? -9.135  -0.243  24.337 1.00   16.31 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   1 
ATOM   809  O  O   . THR B 1 39 ? -8.085  -0.422  24.941 1.00   15.10 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   1 
ATOM   810  C  CB  . THR B 1 39 ? -10.457 -0.055  26.489 1.00   22.36 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  1 
ATOM   811  O  OG1 . THR B 1 39 ? -10.731 -1.453  26.539 1.00   20.35 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 1 
ATOM   812  C  CG2 . THR B 1 39 ? -11.602 0.670   27.194 1.00   24.82 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 1 
ATOM   813  N  N   . PHE B 1 40 ? -9.287  -0.565  23.051 1.00   15.71 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B N   1 
ATOM   814  C  CA  . PHE B 1 40 ? -8.215  -1.233  22.288 1.00   14.09 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CA  1 
ATOM   815  C  C   . PHE B 1 40 ? -6.889  -0.504  22.528 1.00   14.34 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B C   1 
ATOM   816  O  O   . PHE B 1 40 ? -6.860  0.735   22.488 1.00   18.34 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B O   1 
ATOM   817  C  CB  . PHE B 1 40 ? -8.556  -1.243  20.817 1.00   12.99 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CB  1 
ATOM   818  C  CG  . PHE B 1 40 ? -7.706  -2.168  20.005 1.00   11.80 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CG  1 
ATOM   819  C  CD1 . PHE B 1 40 ? -6.514  -1.740  19.440 1.00   12.75 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD1 1 
ATOM   820  C  CD2 . PHE B 1 40 ? -8.094  -3.484  19.820 1.00   11.45 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD2 1 
ATOM   821  C  CE1 . PHE B 1 40 ? -5.729  -2.615  18.690 1.00   11.40 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE1 1 
ATOM   822  C  CE2 . PHE B 1 40 ? -7.320  -4.352  19.079 1.00   10.83 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE2 1 
ATOM   823  C  CZ  . PHE B 1 40 ? -6.140  -3.923  18.511 1.00   11.67 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CZ  1 
ATOM   824  N  N   . PRO B 1 41 ? -5.788  -1.234  22.781 1.00   15.48 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B N   1 
ATOM   825  C  CA  . PRO B 1 41 ? -5.574  -2.700  22.706 1.00   12.81 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CA  1 
ATOM   826  C  C   . PRO B 1 41 ? -6.092  -3.555  23.869 1.00   12.38 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B C   1 
ATOM   827  O  O   . PRO B 1 41 ? -5.982  -4.777  23.812 1.00   11.64 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B O   1 
ATOM   828  C  CB  . PRO B 1 41 ? -4.052  -2.823  22.591 1.00   12.89 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CB  1 
ATOM   829  C  CG  . PRO B 1 41 ? -3.548  -1.644  23.386 1.00   13.59 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CG  1 
ATOM   830  C  CD  . PRO B 1 41 ? -4.538  -0.530  23.119 1.00   14.90 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CD  1 
ATOM   831  N  N   . ALA B 1 42 ? -6.618  -2.951  24.936 1.00   12.41 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N   1 
ATOM   832  C  CA  . ALA B 1 42 ? -7.221  -3.734  26.017 1.00   12.54 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA  1 
ATOM   833  C  C   . ALA B 1 42 ? -8.554  -4.343  25.571 1.00   12.64 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C   1 
ATOM   834  O  O   . ALA B 1 42 ? -9.221  -3.827  24.680 1.00   14.26 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O   1 
ATOM   835  C  CB  . ALA B 1 42 ? -7.444  -2.849  27.247 1.00   14.43 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB  1 
ATOM   836  N  N   . CYS B 1 43 ? -8.934  -5.451  26.207 1.00   12.16 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N   1 
ATOM   837  C  CA  . CYS B 1 43 ? -10.216 -6.098  25.977 1.00   12.29 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA  1 
ATOM   838  C  C   . CYS B 1 43 ? -11.224 -5.487  26.933 1.00   12.95 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C   1 
ATOM   839  O  O   . CYS B 1 43 ? -10.929 -5.360  28.121 1.00   16.25 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O   1 
ATOM   840  C  CB  . CYS B 1 43 ? -10.095 -7.593  26.261 1.00   13.82 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB  1 
ATOM   841  S  SG  . CYS B 1 43 ? -11.612 -8.537  26.360 1.00   13.65 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG  1 
ATOM   842  N  N   . ASP B 1 44 ? -12.378 -5.114  26.404 1.00   12.88 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   1 
ATOM   843  C  CA  . ASP B 1 44 ? -13.498 -4.587  27.204 1.00   15.54 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  1 
ATOM   844  C  C   . ASP B 1 44 ? -14.758 -5.480  27.159 1.00   16.34 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   1 
ATOM   845  O  O   . ASP B 1 44 ? -15.847 -5.042  27.568 1.00   20.73 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   1 
ATOM   846  C  CB  . ASP B 1 44 ? -13.820 -3.130  26.792 1.00   16.16 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  1 
ATOM   847  C  CG  . ASP B 1 44 ? -14.549 -3.021  25.453 1.00   19.76 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  1 
ATOM   848  O  OD1 . ASP B 1 44 ? -14.719 -4.045  24.746 1.00   18.74 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 1 
ATOM   849  O  OD2 . ASP B 1 44 ? -14.946 -1.890  25.072 1.00   22.14 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 1 
ATOM   850  N  N   . GLY B 1 45 ? -14.611 -6.714  26.666 1.00   17.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N   1 
ATOM   851  C  CA  . GLY B 1 45 ? -15.717 -7.667  26.576 1.00   16.99 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA  1 
ATOM   852  C  C   . GLY B 1 45 ? -16.547 -7.556  25.318 1.00   13.68 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C   1 
ATOM   853  O  O   . GLY B 1 45 ? -17.472 -8.311  25.123 1.00   17.96 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O   1 
ATOM   854  N  N   . SER B 1 46 ? -16.184 -6.635  24.431 1.00   14.55 ? ? ? ? ? ? 113 SER B N   1 
ATOM   855  C  CA  . SER B 1 46 ? -16.846 -6.490  23.128 1.00   15.06 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CA  1 
ATOM   856  C  C   . SER B 1 46 ? -16.817 -7.747  22.239 1.00   13.27 ? ? ? ? ? ? 113 SER B C   1 
ATOM   857  O  O   . SER B 1 46 ? -17.698 -7.955  21.377 1.00   15.07 ? ? ? ? ? ? 113 SER B O   1 
ATOM   858  C  CB  . SER B 1 46 ? -16.260 -5.300  22.362 1.00   15.68 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CB  1 
ATOM   859  O  OG  . SER B 1 46 ? -16.524 -4.070  23.023 1.00   16.17 ? ? ? ? ? ? 113 SER B OG  1 
ATOM   860  N  N   . HIS B 1 47 ? -15.829 -8.614  22.444 1.00   13.06 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N   1 
ATOM   861  C  CA  . HIS B 1 47 ? -15.818 -9.880  21.712 1.00   13.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA  1 
ATOM   862  C  C   . HIS B 1 47 ? -17.098 -10.709 21.902 1.00   14.02 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C   1 
ATOM   863  O  O   . HIS B 1 47 ? -17.502 -11.435 20.995 1.00   13.99 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O   1 
ATOM   864  C  CB  . HIS B 1 47 ? -14.603 -10.714 22.105 1.00   11.49 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB  1 
ATOM   865  C  CG  . HIS B 1 47 ? -14.559 -11.073 23.556 1.00   12.60 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG  1 
ATOM   866  N  ND1 . HIS B 1 47 ? -13.887 -10.314 24.498 1.00   12.86 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1 1 
ATOM   867  C  CD2 . HIS B 1 47 ? -15.047 -12.147 24.212 1.00   15.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2 1 
ATOM   868  C  CE1 . HIS B 1 47 ? -14.004 -10.892 25.679 1.00   14.80 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1 1 
ATOM   869  N  NE2 . HIS B 1 47 ? -14.704 -12.005 25.534 1.00   15.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2 1 
ATOM   870  N  N   . ASN B 1 48 ? -17.743 -10.583 23.070 1.00   14.39 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B N   1 
ATOM   871  C  CA  . ASN B 1 48 ? -18.922 -11.389 23.343 1.00   15.39 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CA  1 
ATOM   872  C  C   . ASN B 1 48 ? -20.085 -10.995 22.436 1.00   16.38 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B C   1 
ATOM   873  O  O   . ASN B 1 48 ? -20.769 -11.870 21.895 1.00   19.70 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B O   1 
ATOM   874  C  CB  . ASN B 1 48 ? -19.284 -11.302 24.823 1.00   16.48 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CB  1 
ATOM   875  C  CG  . ASN B 1 48 ? -18.244 -11.964 25.712 1.00   17.46 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CG  1 
ATOM   876  O  OD1 . ASN B 1 48 ? -17.891 -13.125 25.505 1.00   20.97 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B OD1 1 
ATOM   877  N  ND2 . ASN B 1 48 ? -17.752 -11.237 26.709 1.00   20.01 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B ND2 1 
ATOM   878  N  N   . LYS B 1 49 ? -20.265 -9.683  22.230 1.00   18.96 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B N   1 
ATOM   879  C  CA  . LYS B 1 49 ? -21.292 -9.145  21.315 1.00   20.53 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CA  1 
ATOM   880  C  C   . LYS B 1 49 ? -20.980 -9.606  19.911 1.00   19.38 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B C   1 
ATOM   881  O  O   . LYS B 1 49 ? -21.854 -10.073 19.202 1.00   18.28 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B O   1 
ATOM   882  C  CB  . LYS B 1 49 ? -21.376 -7.591  21.332 1.00   27.13 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CB  1 
ATOM   883  C  CG  . LYS B 1 49 ? -21.157 -6.902  22.680 1.00   41.81 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CG  1 
ATOM   884  C  CD  . LYS B 1 49 ? -20.711 -5.428  22.630 1.00   52.24 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CD  1 
ATOM   885  C  CE  . LYS B 1 49 ? -20.776 -4.776  24.020 1.00   50.37 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CE  1 
ATOM   886  N  NZ  . LYS B 1 49 ? -19.617 -3.906  24.389 1.00   49.31 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B NZ  1 
ATOM   887  N  N   . HIS B 1 50 ? -19.712 -9.513  19.514 1.00   19.20 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   1 
ATOM   888  C  CA  . HIS B 1 50 ? -19.307 -9.952  18.177 1.00   18.67 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  1 
ATOM   889  C  C   . HIS B 1 50 ? -19.605 -11.431 17.965 1.00   16.64 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   1 
ATOM   890  O  O   . HIS B 1 50 ? -20.132 -11.825 16.929 1.00   19.93 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   1 
ATOM   891  C  CB  . HIS B 1 50 ? -17.810 -9.696  17.954 1.00   19.09 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  1 
ATOM   892  C  CG  . HIS B 1 50 ? -17.241 -10.435 16.785 1.00   20.11 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  1 
ATOM   893  N  ND1 . HIS B 1 50 ? -17.355 -9.983  15.487 1.00   20.19 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 1 
ATOM   894  C  CD2 . HIS B 1 50 ? -16.562 -11.601 16.718 1.00   19.93 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 1 
ATOM   895  C  CE1 . HIS B 1 50 ? -16.776 -10.846 14.671 1.00   22.51 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 1 
ATOM   896  N  NE2 . HIS B 1 50 ? -16.281 -11.834 15.394 1.00   21.19 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 1 
ATOM   897  N  N   . ASN B 1 51 ? -19.234 -12.259 18.939 1.00   16.54 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N   1 
ATOM   898  C  CA  . ASN B 1 51 ? -19.491 -13.694 18.828 1.00   16.29 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA  1 
ATOM   899  C  C   . ASN B 1 51 ? -20.984 -14.026 18.734 1.00   17.97 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C   1 
ATOM   900  O  O   . ASN B 1 51 ? -21.381 -14.863 17.934 1.00   19.14 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O   1 
ATOM   901  C  CB  . ASN B 1 51 ? -18.884 -14.433 20.001 1.00   15.96 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB  1 
ATOM   902  C  CG  . ASN B 1 51 ? -17.371 -14.465 19.962 1.00   14.75 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG  1 
ATOM   903  O  OD1 . ASN B 1 51 ? -16.753 -14.280 18.914 1.00   14.92 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1 1 
ATOM   904  N  ND2 . ASN B 1 51 ? -16.771 -14.706 21.110 1.00   15.47 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2 1 
ATOM   905  N  N   . GLU B 1 52 ? -21.790 -13.358 19.558 1.00   19.64 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   1 
ATOM   906  C  CA  . GLU B 1 52 ? -23.252 -13.516 19.514 1.00   21.59 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  1 
ATOM   907  C  C   . GLU B 1 52 ? -23.847 -13.101 18.157 1.00   21.14 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   1 
ATOM   908  O  O   . GLU B 1 52 ? -24.695 -13.787 17.622 1.00   26.35 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   1 
ATOM   909  C  CB  . GLU B 1 52 ? -23.904 -12.728 20.651 1.00   25.22 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  1 
ATOM   910  C  CG  . GLU B 1 52 ? -25.423 -12.717 20.623 1.00   33.04 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  1 
ATOM   911  C  CD  . GLU B 1 52 ? -26.021 -12.145 21.891 1.00   40.93 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  1 
ATOM   912  O  OE1 . GLU B 1 52 ? -25.472 -12.404 22.987 1.00   42.79 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 1 
ATOM   913  O  OE2 . GLU B 1 52 ? -27.044 -11.439 21.789 1.00   40.93 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 1 
ATOM   914  N  N   . LEU B 1 53 ? -23.379 -12.000 17.596 1.00   20.97 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   1 
ATOM   915  C  CA  . LEU B 1 53 ? -23.891 -11.497 16.330 1.00   23.56 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  1 
ATOM   916  C  C   . LEU B 1 53 ? -23.465 -12.310 15.100 1.00   27.47 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   1 
ATOM   917  O  O   . LEU B 1 53 ? -24.230 -12.421 14.142 1.00   30.59 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   1 
ATOM   918  C  CB  . LEU B 1 53 ? -23.443 -10.057 16.151 1.00   28.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  1 
ATOM   919  C  CG  . LEU B 1 53 ? -23.631 -9.463  14.756 1.00   37.15 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  1 
ATOM   920  C  CD1 . LEU B 1 53 ? -25.099 -9.425  14.337 1.00   39.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 1 
ATOM   921  C  CD2 . LEU B 1 53 ? -23.022 -8.073  14.758 1.00   46.88 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 1 
ATOM   922  N  N   . THR B 1 54 ? -22.254 -12.860 15.110 1.00   25.47 ? ? ? ? ? ? 121 THR B N   1 
ATOM   923  C  CA  . THR B 1 54 ? -21.675 -13.487 13.905 1.00   22.74 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CA  1 
ATOM   924  C  C   . THR B 1 54 ? -21.545 -14.997 13.981 1.00   20.41 ? ? ? ? ? ? 121 THR B C   1 
ATOM   925  O  O   . THR B 1 54 ? -21.309 -15.652 12.965 1.00   27.32 ? ? ? ? ? ? 121 THR B O   1 
ATOM   926  C  CB  . THR B 1 54 ? -20.276 -12.932 13.641 1.00   21.85 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CB  1 
ATOM   927  O  OG1 . THR B 1 54 ? -19.417 -13.294 14.737 1.00   19.98 ? ? ? ? ? ? 121 THR B OG1 1 
ATOM   928  C  CG2 . THR B 1 54 ? -20.342 -11.428 13.489 1.00   22.57 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CG2 1 
ATOM   929  N  N   . GLY B 1 55 ? -21.686 -15.548 15.183 1.00   19.32 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   1 
ATOM   930  C  CA  . GLY B 1 55 ? -21.447 -16.961 15.408 1.00   21.24 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  1 
ATOM   931  C  C   . GLY B 1 55 ? -19.971 -17.289 15.590 1.00   21.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   1 
ATOM   932  O  O   . GLY B 1 55 ? -19.584 -18.456 15.534 1.00   20.97 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   1 
ATOM   933  N  N   . ASP B 1 56 ? -19.160 -16.261 15.813 1.00   20.69 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B N   1 
ATOM   934  C  CA  . ASP B 1 56 ? -17.715 -16.427 15.977 1.00   16.15 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CA  1 
ATOM   935  C  C   . ASP B 1 56 ? -17.395 -16.933 17.373 1.00   17.01 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B C   1 
ATOM   936  O  O   . ASP B 1 56 ? -18.292 -17.062 18.230 1.00   15.32 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B O   1 
ATOM   937  C  CB  . ASP B 1 56 ? -16.992 -15.106 15.691 1.00   16.15 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CB  1 
ATOM   938  C  CG  . ASP B 1 56 ? -15.625 -15.286 15.050 1.00   16.07 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CG  1 
ATOM   939  O  OD1 . ASP B 1 56 ? -15.079 -16.417 15.000 1.00   17.81 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD1 1 
ATOM   940  O  OD2 . ASP B 1 56 ? -15.117 -14.262 14.570 1.00   15.81 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD2 1 
ATOM   941  N  N   . ASN B 1 57 ? -16.112 -17.217 17.598 1.00   14.72 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B N   1 
ATOM   942  C  CA  . ASN B 1 57 ? -15.614 -17.742 18.852 1.00   14.04 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CA  1 
ATOM   943  C  C   . ASN B 1 57 ? -14.287 -17.098 19.299 1.00   11.87 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B C   1 
ATOM   944  O  O   . ASN B 1 57 ? -13.433 -17.754 19.897 1.00   12.66 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B O   1 
ATOM   945  C  CB  . ASN B 1 57 ? -15.438 -19.251 18.772 1.00   14.37 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CB  1 
ATOM   946  C  CG  . ASN B 1 57 ? -14.289 -19.662 17.864 1.00   13.70 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CG  1 
ATOM   947  O  OD1 . ASN B 1 57 ? -13.925 -18.932 16.932 1.00   14.21 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B OD1 1 
ATOM   948  N  ND2 . ASN B 1 57 ? -13.702 -20.821 18.146 1.00   14.52 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B ND2 1 
ATOM   949  N  N   . VAL B 1 58 ? -14.139 -15.806 19.053 1.00   12.64 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B N   1 
ATOM   950  C  CA  . VAL B 1 58 ? -12.907 -15.110 19.436 1.00   12.39 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CA  1 
ATOM   951  C  C   . VAL B 1 58 ? -12.940 -14.651 20.900 1.00   12.03 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B C   1 
ATOM   952  O  O   . VAL B 1 58 ? -13.993 -14.483 21.495 1.00   14.95 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B O   1 
ATOM   953  C  CB  . VAL B 1 58 ? -12.569 -13.929 18.485 1.00   13.67 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CB  1 
ATOM   954  C  CG1 . VAL B 1 58 ? -12.322 -14.417 17.070 1.00   13.06 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG1 1 
ATOM   955  C  CG2 . VAL B 1 58 ? -13.633 -12.859 18.482 1.00   15.21 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG2 1 
ATOM   956  N  N   . GLY B 1 59 ? -11.757 -14.510 21.469 1.00   11.17 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   957  C  CA  . GLY B 1 59 ? -11.572 -14.055 22.806 1.00   9.92  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   958  C  C   . GLY B 1 59 ? -10.195 -13.491 22.985 1.00   9.32  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   959  O  O   . GLY B 1 59 ? -9.332  -13.582 22.077 1.00   9.89  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   960  N  N   . PRO B 1 60 ? -9.961  -12.921 24.151 1.00   8.81  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   1 
ATOM   961  C  CA  . PRO B 1 60 ? -8.722  -12.187 24.425 1.00   9.77  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  1 
ATOM   962  C  C   . PRO B 1 60 ? -7.494  -13.024 24.772 1.00   9.74  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   1 
ATOM   963  O  O   . PRO B 1 60 ? -7.567  -14.233 25.023 1.00   11.65 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   1 
ATOM   964  C  CB  . PRO B 1 60 ? -9.103  -11.308 25.615 1.00   10.37 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  1 
ATOM   965  C  CG  . PRO B 1 60 ? -10.126 -12.117 26.319 1.00   10.13 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  1 
ATOM   966  C  CD  . PRO B 1 60 ? -10.940 -12.764 25.244 1.00   9.80  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  1 
ATOM   967  N  N   . LEU B 1 61 ? -6.367  -12.344 24.751 1.00   9.80  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N   1 
ATOM   968  C  CA  . LEU B 1 61 ? -5.125  -12.826 25.281 1.00   10.57 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  1 
ATOM   969  C  C   . LEU B 1 61 ? -5.019  -12.313 26.716 1.00   11.81 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C   1 
ATOM   970  O  O   . LEU B 1 61 ? -5.151  -11.113 26.966 1.00   12.07 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O   1 
ATOM   971  C  CB  . LEU B 1 61 ? -3.972  -12.294 24.422 1.00   12.38 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  1 
ATOM   972  C  CG  . LEU B 1 61 ? -2.583  -12.816 24.765 1.00   14.67 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  1 
ATOM   973  C  CD1 . LEU B 1 61 ? -2.478  -14.269 24.310 1.00   17.88 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 1 
ATOM   974  C  CD2 . LEU B 1 61 ? -1.498  -11.969 24.109 1.00   16.32 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 1 
ATOM   975  N  N   . ILE B 1 62 ? -4.813  -13.215 27.660 1.00   11.73 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B N   1 
ATOM   976  C  CA  . ILE B 1 62 ? -4.718  -12.857 29.079 1.00   11.61 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CA  1 
ATOM   977  C  C   . ILE B 1 62 ? -3.271  -12.947 29.527 1.00   11.36 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B C   1 
ATOM   978  O  O   . ILE B 1 62 ? -2.657  -14.031 29.485 1.00   14.08 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B O   1 
ATOM   979  C  CB  . ILE B 1 62 ? -5.571  -13.803 29.956 1.00   15.79 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CB  1 
ATOM   980  C  CG1 . ILE B 1 62 ? -6.984  -13.935 29.404 1.00   20.39 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG1 1 
ATOM   981  C  CG2 . ILE B 1 62 ? -5.557  -13.309 31.399 1.00   16.35 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG2 1 
ATOM   982  C  CD1 . ILE B 1 62 ? -7.838  -12.716 29.553 1.00   26.36 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CD1 1 
ATOM   983  N  N   . LEU B 1 63 ? -2.718  -11.808 29.941 1.00   11.40 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N   1 
ATOM   984  C  CA  . LEU B 1 63 ? -1.361  -11.754 30.431 1.00   13.57 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA  1 
ATOM   985  C  C   . LEU B 1 63 ? -1.414  -11.929 31.920 1.00   16.24 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C   1 
ATOM   986  O  O   . LEU B 1 63 ? -2.072  -11.140 32.639 1.00   14.92 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O   1 
ATOM   987  C  CB  . LEU B 1 63 ? -0.691  -10.428 30.083 1.00   15.12 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB  1 
ATOM   988  C  CG  . LEU B 1 63 ? -0.687  -10.029 28.610 1.00   18.04 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG  1 
ATOM   989  C  CD1 . LEU B 1 63 ? 0.109   -8.739  28.413 1.00   18.37 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1 1 
ATOM   990  C  CD2 . LEU B 1 63 ? -0.164  -11.155 27.733 1.00   18.20 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2 1 
ATOM   991  N  N   . LYS B 1 64 ? -0.719  -12.955 32.378 1.00   15.49 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B N   1 
ATOM   992  C  CA  . LYS B 1 64 ? -0.724  -13.318 33.785 1.00   16.61 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CA  1 
ATOM   993  C  C   . LYS B 1 64 ? 0.643   -13.045 34.379 1.00   17.46 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B C   1 
ATOM   994  O  O   . LYS B 1 64 ? 1.673   -13.520 33.895 1.00   19.65 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B O   1 
ATOM   995  C  CB  . LYS B 1 64 ? -1.090  -14.787 33.944 1.00   18.09 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CB  1 
ATOM   996  C  CG  . LYS B 1 64 ? -2.530  -15.093 33.595 1.00   22.45 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CG  1 
ATOM   997  C  CD  . LYS B 1 64 ? -2.806  -16.587 33.681 1.00   32.09 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CD  1 
ATOM   998  C  CE  . LYS B 1 64 ? -2.602  -17.151 35.084 1.00   40.86 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CE  1 
ATOM   999  N  NZ  . LYS B 1 64 ? -3.016  -18.495 35.241 0.0000 50.22 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B NZ  1 
ATOM   1000 N  N   . LYS B 1 65 ? 0.634   -12.300 35.469 1.00   21.01 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   1001 C  CA  . LYS B 1 65 ? 1.858   -11.876 36.119 1.00   24.65 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   1002 C  C   . LYS B 1 65 ? 1.746   -12.278 37.587 1.00   28.81 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   1003 O  O   . LYS B 1 65 ? 0.780   -11.912 38.223 1.00   29.48 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   1004 C  CB  . LYS B 1 65 ? 1.965   -10.366 35.939 1.00   29.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   1005 C  CG  . LYS B 1 65 ? 3.248   -9.744  36.449 1.00   37.46 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   1006 C  CD  . LYS B 1 65 ? 3.552   -8.464  35.684 1.00   45.54 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   1007 C  CE  . LYS B 1 65 ? 4.226   -7.432  36.570 1.00   52.24 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   1008 N  NZ  . LYS B 1 65 ? 5.052   -6.489  35.768 1.00   50.49 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   1009 N  N   . LYS B 1 66 ? 2.695   -13.064 38.101 1.00   30.27 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N   1 
ATOM   1010 C  CA  . LYS B 1 66 ? 2.643   -13.496 39.504 1.00   34.86 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA  1 
ATOM   1011 C  C   . LYS B 1 66 ? 2.907   -12.314 40.432 1.00   32.74 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C   1 
ATOM   1012 O  O   . LYS B 1 66 ? 3.724   -11.455 40.122 1.00   28.59 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O   1 
ATOM   1013 C  CB  . LYS B 1 66 ? 3.652   -14.619 39.810 1.00   38.28 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB  1 
ATOM   1014 C  CG  . LYS B 1 66 ? 3.239   -16.006 39.334 1.00   41.73 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG  1 
ATOM   1015 C  CD  . LYS B 1 66 ? 4.261   -17.060 39.739 1.00   42.51 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD  1 
ATOM   1016 C  CE  . LYS B 1 66 ? 3.735   -18.470 39.527 1.00   44.76 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE  1 
ATOM   1017 N  NZ  . LYS B 1 66 ? 2.599   -18.666 39.935 0.0000 45.87 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ  1 
ATOM   1018 N  N   . GLU B 1 67 ? 2.176   -12.283 41.547 1.00   35.43 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   1 
ATOM   1019 C  CA  . GLU B 1 67 ? 2.428   -11.359 42.651 1.00   32.01 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  1 
ATOM   1020 C  C   . GLU B 1 67 ? 3.849   -11.668 43.111 1.00   30.13 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   1 
ATOM   1021 O  O   . GLU B 1 67 ? 4.188   -12.834 43.313 1.00   34.50 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   1 
ATOM   1022 C  CB  . GLU B 1 67 ? 1.401   -11.616 43.777 1.00   39.72 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . GLU B 1 67 ? 1.237   -10.514 44.826 1.00   50.32 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  1 
ATOM   1024 C  CD  . GLU B 1 67 ? 0.044   -10.733 45.775 1.00   53.30 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  1 
ATOM   1025 O  OE1 . GLU B 1 67 ? -0.157  -9.887  46.682 1.00   67.38 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 1 
ATOM   1026 O  OE2 . GLU B 1 67 ? -0.697  -11.738 45.629 1.00   55.45 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 1 
ATOM   1027 N  N   . VAL B 1 68 ? 4.682   -10.640 43.248 1.00   28.83 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   1028 C  CA  . VAL B 1 68 ? 6.080   -10.844 43.643 1.00   31.09 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   1029 C  C   . VAL B 1 68 ? 6.092   -11.468 45.033 1.00   40.64 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   1030 O  O   . VAL B 1 68 ? 6.962   -12.313 45.297 1.00   39.10 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   1031 C  CB  . VAL B 1 68 ? 6.898   -9.533  43.654 1.00   39.31 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   1032 C  CG1 . VAL B 1 68 ? 8.345   -9.806  44.047 1.00   41.67 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   1033 C  CG2 . VAL B 1 68 ? 6.847   -8.847  42.293 1.00   44.29 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   1034 O  OXT . VAL B 1 68 ? 5.229   -11.146 45.891 1.00   30.47 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B OXT 1 
HETATM 1035 FE FE1 . FES C 2 .  ? -1.635  -12.932 13.214 1.00   9.58  ? ? ? ? ? ? 200 FES A FE1 1 
HETATM 1036 FE FE2 . FES C 2 .  ? 0.852   -11.767 13.044 1.00   9.77  ? ? ? ? ? ? 200 FES A FE2 1 
HETATM 1037 S  S1  . FES C 2 .  ? 0.226   -13.830 12.369 1.00   10.96 ? ? ? ? ? ? 200 FES A S1  1 
HETATM 1038 S  S2  . FES C 2 .  ? -0.976  -10.879 13.967 1.00   8.55  ? ? ? ? ? ? 200 FES A S2  1 
HETATM 1039 FE FE1 . FES D 2 .  ? -11.780 -7.770  21.713 1.00   11.02 ? ? ? ? ? ? 200 FES B FE1 1 
HETATM 1040 FE FE2 . FES D 2 .  ? -12.319 -8.829  24.142 1.00   12.31 ? ? ? ? ? ? 200 FES B FE2 1 
HETATM 1041 S  S1  . FES D 2 .  ? -12.997 -6.837  23.320 1.00   12.61 ? ? ? ? ? ? 200 FES B S1  1 
HETATM 1042 S  S2  . FES D 2 .  ? -11.057 -9.754  22.542 1.00   10.40 ? ? ? ? ? ? 200 FES B S2  1 
HETATM 1043 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.732  -14.267 20.292 1.00   8.60  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1044 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.007   -25.215 12.818 1.00   17.12 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1045 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.957   -5.995  6.486  1.00   17.99 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1046 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.785  -18.528 10.964 1.00   19.58 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1047 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.729   -17.974 15.900 1.00   25.21 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1048 O  O   . HOH E 3 .  ? -4.085  -20.706 27.547 1.00   25.03 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1049 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.206   -22.623 19.711 1.00   20.81 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1050 O  O   . HOH E 3 .  ? -10.414 -21.009 25.492 1.00   23.90 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1051 O  O   . HOH E 3 .  ? -12.025 -12.462 8.495  1.00   28.61 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1052 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.398  -13.644 5.620  1.00   26.42 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1053 O  O   . HOH E 3 .  ? -11.279 -25.532 14.118 1.00   27.67 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1054 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.417  -19.213 8.702  1.00   32.51 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1055 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.048  -14.791 4.732  1.00   33.69 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1056 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.224  -19.097 25.397 1.00   27.19 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1057 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.012   -15.072 20.096 1.00   33.53 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1058 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.726  -15.046 6.317  1.00   26.02 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1059 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.431  -23.209 17.352 1.00   30.95 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1060 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.290   -13.431 5.499  1.00   26.05 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1061 O  O   . HOH E 3 .  ? -3.215  -22.242 13.486 1.00   29.56 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1062 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.855  -1.525  5.955  1.00   34.96 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1063 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.712   -16.868 35.781 1.00   38.50 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1064 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.953   -13.237 18.334 1.00   37.18 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1065 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.969   -6.704  3.900  1.00   33.83 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1066 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.392   -12.253 6.686  1.00   38.66 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1067 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.162   -8.535  9.895  1.00   40.32 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1068 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.371  -20.483 25.460 1.00   33.58 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1069 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.582   -20.559 10.867 1.00   37.82 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1070 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.226 -21.726 16.918 1.00   37.95 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1071 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.184 -22.246 26.259 1.00   41.20 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1072 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.292  -21.952 24.064 1.00   43.89 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1073 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.102  -19.104 8.047  1.00   35.68 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1074 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.088 -23.675 10.216 1.00   43.16 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1075 O  O   . HOH E 3 .  ? 3.687   -15.011 35.105 1.00   36.31 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1076 O  O   . HOH E 3 .  ? 14.593  -5.213  29.982 1.00   49.78 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1077 O  O   . HOH E 3 .  ? 9.301   -22.062 31.759 1.00   51.14 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1078 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.460 -14.385 7.537  1.00   50.83 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1079 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.625  -6.180  21.702 1.00   9.61  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1080 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.864   0.825   15.120 1.00   16.95 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1081 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.952  3.081   5.629  1.00   28.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1082 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.603 -14.982 23.495 1.00   24.37 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1083 O  O   . HOH F 3 .  ? -12.979 -2.560  14.166 1.00   23.20 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1084 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.458  0.952   18.980 1.00   22.73 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1085 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.221   0.364   21.554 1.00   22.97 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1086 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.329  5.825   13.237 1.00   26.48 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1087 O  O   . HOH F 3 .  ? -21.226 -14.374 23.119 1.00   25.16 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1088 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.900  -8.569  33.887 1.00   25.03 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1089 O  O   . HOH F 3 .  ? -17.430 -19.794 14.598 1.00   35.48 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1090 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.363  -7.132  31.964 1.00   28.06 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1091 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.635 -7.680  14.772 1.00   28.18 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1092 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.452  -1.146  26.531 1.00   27.35 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1093 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.640  -5.106  30.134 1.00   29.81 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1094 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.174  0.592   6.358  1.00   31.19 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1095 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.779  -4.007  32.081 1.00   37.11 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1096 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.499  7.228   14.758 1.00   29.94 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1097 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.302  4.541   18.636 1.00   30.28 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1098 O  O   . HOH F 3 .  ? -14.748 -8.891  10.836 1.00   33.06 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 1099 O  O   . HOH F 3 .  ? -10.925 -2.388  28.944 1.00   29.05 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 1100 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.660   -0.956  28.336 1.00   37.97 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 1101 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.926  1.707   19.546 1.00   29.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 1102 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.837  5.315   14.920 1.00   33.91 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 1103 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.290  -1.860  5.368  1.00   35.44 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 1104 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.735 -6.149  19.377 1.00   35.61 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 1105 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.343   -3.262  6.401  1.00   30.93 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 1106 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.383  -5.726  34.141 1.00   30.10 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 1107 O  O   . HOH F 3 .  ? -15.649 -7.588  7.608  1.00   35.43 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 1108 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.072 -19.027 19.913 1.00   37.80 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 1109 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.387   -3.721  18.561 1.00   38.41 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 1110 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.337  -2.610  33.606 1.00   38.10 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 1111 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.173 -8.740  27.694 1.00   33.94 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 1112 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.966 -7.766  24.653 1.00   30.90 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 1113 O  O   . HOH F 3 .  ? -10.881 1.900   20.512 1.00   40.60 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 1114 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.799   0.600   11.590 1.00   41.26 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 1115 O  O   . HOH F 3 .  ? -15.783 -2.252  14.532 1.00   33.09 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 1116 O  O   . HOH F 3 .  ? -22.153 -8.771  25.872 1.00   40.60 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 1117 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.854  0.273   4.882  1.00   41.16 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 1118 O  O   . HOH F 3 .  ? -28.456 -12.451 19.596 1.00   42.18 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 1119 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.858  6.963   11.707 1.00   40.57 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 1120 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.506   -1.808  7.210  1.00   41.76 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 1121 O  O   . HOH F 3 .  ? -17.598 -2.108  21.230 1.00   40.15 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 1122 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.428   0.096   24.225 1.00   43.42 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 1123 O  O   . HOH F 3 .  ? -15.433 -0.174  27.038 1.00   40.02 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 1124 O  O   . HOH F 3 .  ? -15.784 -0.857  17.476 1.00   50.58 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 1125 O  O   . HOH F 3 .  ? -21.527 -15.118 10.437 1.00   48.21 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 1126 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.094   -11.008 38.586 1.00   42.94 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 1127 O  O   . HOH F 3 .  ? -11.197 -0.070  5.550  1.00   43.03 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 1128 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.095   -6.832  13.104 1.00   42.57 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 1129 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.339  -14.257 37.658 1.00   47.18 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . SER A 2  ? 0.5035 0.4911 0.3743 0.0583  0.0429  0.0138  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   
2    C  CA  . SER A 2  ? 0.4762 0.4425 0.4238 0.0802  -0.0862 0.0754  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  
3    C  C   . SER A 2  ? 0.4046 0.3917 0.3718 0.0583  -0.0722 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   
4    O  O   . SER A 2  ? 0.4417 0.3355 0.2948 0.0670  -0.0241 0.0279  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   
5    C  CB  . SER A 2  ? 0.5535 0.5182 0.4744 0.0193  -0.0250 0.0249  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  
6    O  OG  . SER A 2  ? 0.6192 0.5452 0.7344 0.0019  -0.1673 0.0984  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  
7    N  N   . LEU A 3  ? 0.3411 0.3581 0.2084 0.0075  -0.0859 0.0491  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   
8    C  CA  . LEU A 3  ? 0.2249 0.2887 0.2772 0.0480  -0.0649 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  
9    C  C   . LEU A 3  ? 0.2609 0.3139 0.2305 0.0123  -0.0379 0.0042  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   
10   O  O   . LEU A 3  ? 0.2996 0.3607 0.2494 -0.0138 -0.0493 0.0402  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   
11   C  CB  . LEU A 3  ? 0.3060 0.2927 0.2914 0.0040  -0.0044 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  
12   C  CG  . LEU A 3  ? 0.3049 0.3011 0.3233 0.0012  -0.0201 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  
13   C  CD1 . LEU A 3  ? 0.3805 0.3087 0.3700 -0.0192 0.0273  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 
14   C  CD2 . LEU A 3  ? 0.2181 0.3151 0.3340 -0.0262 -0.0013 0.0027  ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 
15   N  N   . ILE A 4  ? 0.1884 0.1889 0.1858 0.0048  0.0069  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   
16   C  CA  . ILE A 4  ? 0.1818 0.1816 0.1721 -0.0190 0.0032  0.0006  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  
17   C  C   . ILE A 4  ? 0.1803 0.1829 0.1579 -0.0176 -0.0032 0.0012  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   
18   O  O   . ILE A 4  ? 0.2140 0.2579 0.1770 0.0070  0.0257  0.0183  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   
19   C  CB  . ILE A 4  ? 0.1898 0.1812 0.1753 -0.0113 0.0007  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  
20   C  CG1 . ILE A 4  ? 0.2158 0.1955 0.2185 -0.0025 0.0175  0.0086  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 
21   C  CG2 . ILE A 4  ? 0.2039 0.1946 0.2053 0.0100  -0.0219 0.0310  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 
22   C  CD1 . ILE A 4  ? 0.3115 0.2128 0.2443 -0.0062 -0.0079 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 
23   N  N   . ASN A 5  ? 0.2011 0.1573 0.1396 -0.0073 0.0070  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A N   
24   C  CA  . ASN A 5  ? 0.1560 0.1676 0.1774 -0.0079 -0.0148 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CA  
25   C  C   . ASN A 5  ? 0.1937 0.1798 0.1528 -0.0076 -0.0124 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A C   
26   O  O   . ASN A 5  ? 0.2022 0.2311 0.2582 -0.0274 -0.0256 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A O   
27   C  CB  . ASN A 5  ? 0.1700 0.1703 0.1731 0.0014  -0.0041 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CB  
28   C  CG  . ASN A 5  ? 0.1434 0.1797 0.1481 0.0009  -0.0211 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CG  
29   O  OD1 . ASN A 5  ? 0.1659 0.1660 0.1524 -0.0049 -0.0059 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A OD1 
30   N  ND2 . ASN A 5  ? 0.1281 0.1429 0.1838 -0.0083 0.0070  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A ND2 
31   N  N   . LEU A 6  ? 0.1632 0.2103 0.1997 -0.0154 -0.0071 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   
32   C  CA  . LEU A 6  ? 0.2016 0.2389 0.1804 -0.0249 -0.0370 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  
33   C  C   . LEU A 6  ? 0.2114 0.2298 0.2082 -0.0344 -0.0131 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   
34   O  O   . LEU A 6  ? 0.3554 0.2715 0.2606 -0.1113 -0.0448 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   
35   C  CB  . LEU A 6  ? 0.2586 0.2136 0.1778 -0.1128 -0.0057 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  
36   C  CG  . LEU A 6  ? 0.3424 0.3055 0.3058 0.0036  -0.0211 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  
37   C  CD1 . LEU A 6  ? 0.4304 0.3605 0.3301 -0.0607 -0.0357 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 
38   C  CD2 . LEU A 6  ? 0.3445 0.3931 0.3277 0.0041  -0.0525 0.0105  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 
39   N  N   . LYS A 7  ? 0.2226 0.2053 0.1978 -0.0273 -0.0169 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   
40   C  CA  . LYS A 7  ? 0.3127 0.2449 0.2674 0.0285  -0.0072 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  
41   C  C   . LYS A 7  ? 0.2543 0.2208 0.2261 -0.0006 0.0147  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   
42   O  O   . LYS A 7  ? 0.3495 0.2109 0.3036 0.0161  -0.0063 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   
43   C  CB  . LYS A 7  ? 0.3838 0.3267 0.3629 0.0638  0.0548  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  
44   C  CG  . LYS A 7  ? 0.4856 0.3770 0.4200 0.0200  -0.0085 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  
45   C  CD  . LYS A 7  ? 0.5663 0.5117 0.5184 0.0702  0.0744  0.0300  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  
46   C  CE  . LYS A 7  ? 0.7247 0.6942 0.6156 0.1270  -0.0367 0.0833  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  
47   N  NZ  . LYS A 7  ? 0.7740 0.8963 0.7846 0.1813  0.0225  0.0343  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  
48   N  N   . ILE A 8  ? 0.1982 0.1547 0.2019 0.0211  0.0045  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N   
49   C  CA  . ILE A 8  ? 0.1926 0.1542 0.2057 0.0143  0.0057  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA  
50   C  C   . ILE A 8  ? 0.1990 0.1453 0.1963 0.0026  0.0074  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C   
51   O  O   . ILE A 8  ? 0.1744 0.1566 0.2535 -0.0046 -0.0161 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O   
52   C  CB  . ILE A 8  ? 0.1927 0.1948 0.1873 -0.0041 0.0033  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB  
53   C  CG1 . ILE A 8  ? 0.2473 0.2267 0.2211 -0.0237 0.0237  0.0279  ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1 
54   C  CG2 . ILE A 8  ? 0.2037 0.2187 0.2085 -0.0212 -0.0138 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2 
55   C  CD1 . ILE A 8  ? 0.2712 0.2248 0.2326 -0.0053 -0.0155 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1 
56   N  N   . GLN A 9  ? 0.1827 0.1468 0.2640 0.0719  0.0615  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A N   
57   C  CA  . GLN A 9  ? 0.2294 0.1867 0.2115 0.0020  0.0216  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CA  
58   C  C   . GLN A 9  ? 0.2433 0.1724 0.2116 0.0143  0.0018  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A C   
59   O  O   . GLN A 9  ? 0.2516 0.1920 0.2314 -0.0286 0.0570  0.0042  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A O   
60   C  CB  . GLN A 9  ? 0.2996 0.2637 0.2264 0.0108  0.0355  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CB  
61   C  CG  . GLN A 9  ? 0.3624 0.3386 0.3252 0.0229  -0.0140 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CG  
62   C  CD  . GLN A 9  ? 0.4469 0.3904 0.3358 0.0944  -0.0783 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A CD  
63   O  OE1 . GLN A 9  ? 0.4662 0.4783 0.2955 0.1470  -0.0843 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A OE1 
64   N  NE2 . GLN A 9  ? 0.5018 0.4871 0.5568 0.0565  -0.0364 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 76  GLN A NE2 
65   N  N   . LYS A 10 ? 0.2337 0.1582 0.2238 -0.0012 -0.0154 0.0153  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   
66   C  CA  . LYS A 10 ? 0.2248 0.2305 0.2341 0.0140  0.0043  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  
67   C  C   . LYS A 10 ? 0.2834 0.2559 0.2633 -0.0392 0.0107  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   
68   O  O   . LYS A 10 ? 0.2663 0.3480 0.4781 -0.0610 -0.0114 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   
69   C  CB  . LYS A 10 ? 0.2223 0.2461 0.2334 -0.0115 0.0044  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  
70   C  CG  . LYS A 10 ? 0.2350 0.2293 0.2771 -0.0208 -0.0118 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  
71   C  CD  . LYS A 10 ? 0.2638 0.2447 0.2547 0.0009  -0.0344 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  
72   C  CE  . LYS A 10 ? 0.3140 0.2637 0.3321 -0.0157 -0.0025 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  
73   N  NZ  . LYS A 10 ? 0.2962 0.3071 0.3083 -0.0235 0.0034  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  
74   N  N   . GLU A 11 ? 0.3101 0.2604 0.3029 -0.0006 0.0449  0.0045  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   
75   C  CA  . GLU A 11 ? 0.3314 0.3619 0.3071 -0.0438 0.0410  0.0182  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  
76   C  C   . GLU A 11 ? 0.2988 0.2742 0.3483 -0.0571 0.0842  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   
77   O  O   . GLU A 11 ? 0.2786 0.3121 0.3636 -0.1444 0.0505  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   
78   C  CB  . GLU A 11 ? 0.2958 0.2860 0.2638 -0.1661 0.0899  0.0664  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  
79   C  CG  . GLU A 11 ? 0.3662 0.3862 0.3892 0.0166  0.0148  0.0549  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  
80   C  CD  . GLU A 11 ? 0.4091 0.5337 0.4656 -0.0330 0.0347  0.0676  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  
81   O  OE1 . GLU A 11 ? 0.5153 0.4136 0.4899 0.0651  0.0337  0.0777  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 
82   O  OE2 . GLU A 11 ? 0.5125 0.8704 0.8492 -0.1118 -0.1624 0.0783  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 
83   N  N   . ASN A 12 ? 0.2389 0.2414 0.2959 -0.0124 0.0587  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   
84   C  CA  . ASN A 12 ? 0.2196 0.2320 0.2547 -0.0390 0.0406  0.0201  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  
85   C  C   . ASN A 12 ? 0.3165 0.2323 0.2724 -0.0131 0.0285  0.0154  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   
86   O  O   . ASN A 12 ? 0.2245 0.2058 0.2166 -0.0309 0.0204  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   
87   C  CB  . ASN A 12 ? 0.2223 0.2325 0.2518 -0.0166 0.0107  0.0124  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  
88   C  CG  . ASN A 12 ? 0.2361 0.2788 0.2636 0.0113  -0.0219 0.0152  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  
89   O  OD1 . ASN A 12 ? 0.2660 0.2336 0.2810 -0.0106 -0.0026 0.0121  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 
90   N  ND2 . ASN A 12 ? 0.2281 0.2334 0.3277 -0.0063 -0.0152 0.0078  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 
91   N  N   . PRO A 13 ? 0.3277 0.2553 0.2913 -0.0582 0.0419  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A N   
92   C  CA  . PRO A 13 ? 0.2852 0.2532 0.2957 -0.0593 0.0464  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CA  
93   C  C   . PRO A 13 ? 0.2345 0.2363 0.2343 -0.0321 0.0218  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A C   
94   O  O   . PRO A 13 ? 0.1507 0.2336 0.2528 -0.0253 0.0473  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A O   
95   C  CB  . PRO A 13 ? 0.2896 0.2858 0.2918 -0.0450 0.0544  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CB  
96   C  CG  . PRO A 13 ? 0.4019 0.3670 0.3553 -0.0040 0.0427  0.0095  ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CG  
97   C  CD  . PRO A 13 ? 0.3768 0.3060 0.3242 -0.0311 0.0590  0.0353  ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CD  
98   N  N   . LYS A 14 ? 0.2381 0.2257 0.2013 -0.0021 0.0228  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A N   
99   C  CA  . LYS A 14 ? 0.1924 0.2300 0.2358 -0.0092 0.0501  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CA  
100  C  C   . LYS A 14 ? 0.2004 0.1620 0.1732 -0.0224 0.0088  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A C   
101  O  O   . LYS A 14 ? 0.2157 0.2735 0.1696 -0.0166 0.0304  0.0334  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A O   
102  C  CB  . LYS A 14 ? 0.2243 0.2547 0.2098 -0.0100 0.0205  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CB  
103  C  CG  . LYS A 14 ? 0.2661 0.2172 0.2927 0.0020  0.0351  0.0246  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CG  
104  C  CD  . LYS A 14 ? 0.3875 0.2623 0.3341 0.0128  0.0345  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CD  
105  C  CE  . LYS A 14 ? 0.5310 0.2748 0.3897 0.0132  0.0342  0.0102  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CE  
106  N  NZ  . LYS A 14 ? 0.4542 0.3855 0.4467 0.0079  0.0744  0.0116  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A NZ  
107  N  N   . VAL A 15 ? 0.1865 0.1687 0.1732 -0.0082 0.0027  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A N   
108  C  CA  . VAL A 15 ? 0.1689 0.1507 0.1358 -0.0001 0.0053  0.0090  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CA  
109  C  C   . VAL A 15 ? 0.1746 0.1247 0.1663 0.0135  0.0043  0.0008  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A C   
110  O  O   . VAL A 15 ? 0.1732 0.1562 0.1581 0.0004  0.0315  0.0317  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A O   
111  C  CB  . VAL A 15 ? 0.1491 0.1269 0.1453 0.0039  0.0081  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CB  
112  C  CG1 . VAL A 15 ? 0.1587 0.1450 0.1520 0.0134  -0.0207 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG1 
113  C  CG2 . VAL A 15 ? 0.1780 0.1652 0.1858 0.0024  0.0063  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG2 
114  N  N   . VAL A 16 ? 0.1458 0.1496 0.1461 -0.0179 0.0214  0.0193  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   
115  C  CA  . VAL A 16 ? 0.1877 0.1411 0.1515 -0.0060 0.0213  0.0104  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  
116  C  C   . VAL A 16 ? 0.1801 0.1944 0.1931 -0.0142 0.0023  0.0167  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   
117  O  O   . VAL A 16 ? 0.2312 0.1868 0.2666 -0.0103 -0.0423 0.0168  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   
118  C  CB  . VAL A 16 ? 0.2295 0.2013 0.1675 -0.0144 0.0422  0.0063  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  
119  C  CG1 . VAL A 16 ? 0.2553 0.2039 0.2036 -0.0350 0.0303  0.0005  ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 
120  C  CG2 . VAL A 16 ? 0.2405 0.1979 0.1974 -0.0041 0.0315  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 
121  N  N   . ASN A 17 ? 0.1793 0.1371 0.1378 -0.0015 -0.0021 0.0173  ? ? ? ? ? ? 84  ASN A N   
122  C  CA  . ASN A 17 ? 0.1624 0.1454 0.1568 -0.0206 0.0067  0.0092  ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CA  
123  C  C   . ASN A 17 ? 0.1936 0.1604 0.1501 0.0070  -0.0117 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A C   
124  O  O   . ASN A 17 ? 0.2492 0.1722 0.1540 0.0126  -0.0068 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A O   
125  C  CB  . ASN A 17 ? 0.1698 0.1396 0.1428 0.0041  0.0010  0.0045  ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CB  
126  C  CG  . ASN A 17 ? 0.1622 0.1632 0.1563 0.0038  -0.0099 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 84  ASN A CG  
127  O  OD1 . ASN A 17 ? 0.1856 0.1237 0.1683 0.0026  -0.0086 0.0224  ? ? ? ? ? ? 84  ASN A OD1 
128  N  ND2 . ASN A 17 ? 0.2556 0.1625 0.1769 0.0154  -0.0035 0.0177  ? ? ? ? ? ? 84  ASN A ND2 
129  N  N   . GLU A 18 ? 0.2721 0.1765 0.1990 0.0006  -0.0609 0.0245  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   
130  C  CA  . GLU A 18 ? 0.2573 0.1893 0.2040 0.0073  -0.0325 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  
131  C  C   . GLU A 18 ? 0.2509 0.2250 0.2484 0.0241  -0.0461 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   
132  O  O   . GLU A 18 ? 0.3339 0.2750 0.3072 0.0803  -0.0873 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   
133  C  CB  . GLU A 18 ? 0.3370 0.3597 0.1468 -0.1629 -0.1314 0.0086  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  
134  C  CG  . GLU A 18 ? 0.4504 0.4078 0.3583 -0.0470 0.0315  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  
135  C  CD  . GLU A 18 ? 0.6532 0.4752 0.3988 0.3044  0.3660  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  
136  O  OE1 . GLU A 18 ? 0.9064 0.5636 0.8455 0.1059  -0.0365 0.1484  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 
137  O  OE2 . GLU A 18 ? 0.9026 0.7830 0.8239 0.3242  0.6112  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 
138  N  N   . ILE A 19 ? 0.2260 0.1921 0.1722 0.0451  -0.0017 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A N   
139  C  CA  . ILE A 19 ? 0.2218 0.2202 0.2155 0.0364  -0.0644 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CA  
140  C  C   . ILE A 19 ? 0.2435 0.2459 0.1900 0.0546  -0.0484 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A C   
141  O  O   . ILE A 19 ? 0.2960 0.2295 0.1737 0.0258  -0.0246 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A O   
142  C  CB  . ILE A 19 ? 0.3001 0.2826 0.2541 0.0242  0.0037  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CB  
143  C  CG1 . ILE A 19 ? 0.3707 0.3045 0.2898 0.1242  -0.0310 0.0024  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG1 
144  C  CG2 . ILE A 19 ? 0.3125 0.2722 0.2939 0.0050  0.0083  0.0183  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CG2 
145  C  CD1 . ILE A 19 ? 0.3880 0.3362 0.2301 0.0673  0.0518  0.0203  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A CD1 
146  N  N   . ASN A 20 ? 0.2279 0.2031 0.1648 0.0438  -0.0072 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   
147  C  CA  . ASN A 20 ? 0.2597 0.2081 0.1651 0.0289  -0.0107 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  
148  C  C   . ASN A 20 ? 0.1961 0.2549 0.1696 0.0419  -0.0473 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   
149  O  O   . ASN A 20 ? 0.2183 0.2325 0.2066 0.0286  -0.0306 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   
150  C  CB  . ASN A 20 ? 0.2832 0.2148 0.2237 0.0414  -0.0295 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  
151  C  CG  . ASN A 20 ? 0.2941 0.3168 0.2810 0.0262  0.0194  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  
152  O  OD1 . ASN A 20 ? 0.5268 0.3539 0.3230 -0.0505 0.0414  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 
153  N  ND2 . ASN A 20 ? 0.3147 0.2341 0.2261 -0.0162 0.0345  0.0062  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 
154  N  N   . ILE A 21 ? 0.2449 0.2439 0.2833 0.0059  -0.0474 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   
155  C  CA  . ILE A 21 ? 0.2521 0.2944 0.2752 -0.0116 0.0203  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  
156  C  C   . ILE A 21 ? 0.2789 0.2676 0.2275 -0.0371 -0.0011 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   
157  O  O   . ILE A 21 ? 0.3037 0.3596 0.4120 -0.1257 0.0489  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   
158  C  CB  . ILE A 21 ? 0.3615 0.3292 0.3968 0.0541  0.0072  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  
159  C  CG1 . ILE A 21 ? 0.4022 0.3592 0.3927 -0.0105 -0.0207 0.0517  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 
160  C  CG2 . ILE A 21 ? 0.4708 0.4708 0.4708 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 
161  C  CD1 . ILE A 21 ? 0.4409 0.4352 0.4150 -0.0181 0.0347  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 
162  N  N   . GLU A 22 ? 0.3138 0.3251 0.3016 -0.0061 -0.0375 0.0082  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   
163  C  CA  . GLU A 22 ? 0.3222 0.3348 0.3346 0.0432  -0.0090 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  
164  C  C   . GLU A 22 ? 0.2975 0.4047 0.3143 0.0409  -0.0125 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   
165  O  O   . GLU A 22 ? 0.2948 0.4520 0.3107 0.0073  -0.0300 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   
166  C  CB  . GLU A 22 ? 0.4573 0.4854 0.3260 0.0417  -0.0683 0.0608  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  
167  C  CG  . GLU A 22 ? 0.5457 0.5215 0.5345 0.0657  0.0457  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  
168  C  CD  . GLU A 22 ? 0.4258 0.7481 0.5839 0.1506  0.0298  0.0276  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  
169  O  OE1 . GLU A 22 ? 0.4441 0.7942 0.4953 0.1815  0.0749  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 
170  O  OE2 . GLU A 22 ? 0.6626 0.6626 0.6626 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 
171  N  N   . ASP A 23 ? 0.2748 0.3456 0.3549 0.0109  -0.0380 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   
172  C  CA  . ASP A 23 ? 0.2727 0.3636 0.2414 0.0135  -0.0349 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  
173  C  C   . ASP A 23 ? 0.3192 0.2918 0.2473 0.0432  -0.0205 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   
174  O  O   . ASP A 23 ? 0.3520 0.2554 0.2853 0.0163  -0.0421 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   
175  C  CB  . ASP A 23 ? 0.3468 0.3517 0.3286 -0.0067 -0.0325 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  
176  C  CG  . ASP A 23 ? 0.4150 0.5255 0.3836 -0.0120 -0.0162 0.0508  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  
177  O  OD1 . ASP A 23 ? 0.5577 0.6788 0.4662 -0.0042 -0.1167 0.2256  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 
178  O  OD2 . ASP A 23 ? 0.4416 0.5465 0.3820 -0.0073 0.0555  0.0103  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 
179  N  N   . LEU A 24 ? 0.2780 0.2643 0.2672 0.0299  0.0169  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   
180  C  CA  . LEU A 24 ? 0.3068 0.3087 0.2799 -0.0093 -0.0334 0.0357  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  
181  C  C   . LEU A 24 ? 0.3074 0.3171 0.3996 -0.0143 -0.0490 0.0526  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   
182  O  O   . LEU A 24 ? 0.4787 0.4534 0.5650 -0.0643 -0.2281 0.1029  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   
183  C  CB  . LEU A 24 ? 0.4077 0.3014 0.4142 -0.0101 -0.0432 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  
184  C  CG  . LEU A 24 ? 0.3848 0.3557 0.4199 -0.0740 -0.0510 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  
185  C  CD1 . LEU A 24 ? 0.5358 0.3969 0.5385 -0.0308 -0.0565 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 
186  C  CD2 . LEU A 24 ? 0.4497 0.3780 0.3428 -0.0221 -0.0283 0.0600  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 
187  N  N   . SER A 25 ? 0.4501 0.5074 0.4242 0.0040  0.0275  0.0522  ? ? ? ? ? ? 92  SER A N   
188  C  CA  . SER A 25 ? 0.5086 0.6446 0.5863 0.0417  0.1075  0.1297  ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA  
189  C  C   . SER A 25 ? 0.5169 0.6004 0.6969 -0.0134 -0.0333 0.1334  ? ? ? ? ? ? 92  SER A C   
190  O  O   . SER A 25 ? 0.4725 0.8061 0.6783 -0.0531 0.0532  0.3386  ? ? ? ? ? ? 92  SER A O   
191  C  CB  . SER A 25 ? 0.7714 0.7835 0.7056 0.0739  0.0971  0.0192  ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB  
192  O  OG  . SER A 25 ? 0.8670 0.7649 0.7809 0.1394  0.3919  0.2616  ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG  
193  N  N   . LEU A 26 ? 0.5965 0.5128 0.5279 0.0157  0.0726  0.1556  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N   
194  C  CA  . LEU A 26 ? 0.5404 0.4471 0.4665 -0.0219 0.0607  0.0495  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA  
195  C  C   . LEU A 26 ? 0.4703 0.4617 0.2704 -0.0323 0.0147  0.0587  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C   
196  O  O   . LEU A 26 ? 0.5323 0.6612 0.3894 0.0147  0.0844  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O   
197  C  CB  . LEU A 26 ? 0.5729 0.5504 0.5142 -0.0207 0.0148  0.0134  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB  
198  C  CG  . LEU A 26 ? 0.5786 0.5234 0.6020 -0.0139 0.0031  0.0157  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG  
199  C  CD1 . LEU A 26 ? 0.5577 0.5352 0.6072 -0.0506 -0.0021 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1 
200  C  CD2 . LEU A 26 ? 0.6308 0.4825 0.6021 0.0184  0.0497  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2 
201  N  N   . THR A 27 ? 0.2450 0.4213 0.3121 0.0524  -0.0461 0.0050  ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   
202  C  CA  . THR A 27 ? 0.3523 0.3846 0.3149 -0.0033 -0.0380 0.0158  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  
203  C  C   . THR A 27 ? 0.3195 0.3200 0.3066 0.0117  -0.0295 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   
204  O  O   . THR A 27 ? 0.2695 0.3233 0.3430 -0.0119 -0.0337 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   
205  C  CB  . THR A 27 ? 0.3679 0.4518 0.4415 -0.0097 0.0091  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  
206  O  OG1 . THR A 27 ? 0.4585 0.6072 0.4792 -0.0974 0.0521  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 
207  C  CG2 . THR A 27 ? 0.4076 0.4778 0.4533 0.0110  -0.0373 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 
208  N  N   . LYS A 28 ? 0.2598 0.2418 0.2817 0.0230  0.0182  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A N   
209  C  CA  . LYS A 28 ? 0.2322 0.2501 0.2659 0.0003  0.0168  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CA  
210  C  C   . LYS A 28 ? 0.2147 0.2958 0.3498 -0.0090 -0.0124 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A C   
211  O  O   . LYS A 28 ? 0.2593 0.3560 0.3714 0.0245  0.0251  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A O   
212  C  CB  . LYS A 28 ? 0.2550 0.2508 0.3081 0.0008  -0.0051 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CB  
213  C  CG  . LYS A 28 ? 0.2784 0.3023 0.3431 0.0024  -0.0351 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CG  
214  C  CD  . LYS A 28 ? 0.4210 0.3838 0.4087 -0.0105 0.0070  0.0091  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CD  
215  C  CE  . LYS A 28 ? 0.4613 0.5397 0.4523 0.0671  0.0026  0.0000  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CE  
216  N  NZ  . LYS A 28 ? 0.5821 0.5869 0.6034 -0.0852 -0.0135 0.0242  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A NZ  
217  N  N   . ALA A 29 ? 0.2249 0.2198 0.2330 0.0154  0.0117  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   
218  C  CA  . ALA A 29 ? 0.1564 0.2101 0.2177 0.0437  -0.0406 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  
219  C  C   . ALA A 29 ? 0.1642 0.1958 0.1531 0.0373  -0.0301 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   
220  O  O   . ALA A 29 ? 0.1788 0.1983 0.2103 0.0667  -0.0778 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   
221  C  CB  . ALA A 29 ? 0.2161 0.2530 0.2606 0.0327  -0.0192 0.0077  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  
222  N  N   . ALA A 30 ? 0.1611 0.1196 0.1680 0.0471  0.0191  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   
223  C  CA  . ALA A 30 ? 0.1477 0.1371 0.1705 -0.0049 -0.0096 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  
224  C  C   . ALA A 30 ? 0.1419 0.1292 0.1278 0.0028  0.0280  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   
225  O  O   . ALA A 30 ? 0.1414 0.1265 0.1481 -0.0026 -0.0081 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   
226  C  CB  . ALA A 30 ? 0.1894 0.1904 0.2047 -0.0094 0.0373  0.0019  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  
227  N  N   . TYR A 31 ? 0.1268 0.1142 0.1105 0.0055  -0.0018 0.0007  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A N   
228  C  CA  . TYR A 31 ? 0.1158 0.0961 0.1021 0.0136  0.0025  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CA  
229  C  C   . TYR A 31 ? 0.0935 0.0874 0.0914 0.0032  0.0166  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A C   
230  O  O   . TYR A 31 ? 0.1062 0.0829 0.0968 -0.0017 0.0009  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A O   
231  C  CB  . TYR A 31 ? 0.1325 0.1297 0.1060 0.0149  0.0099  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CB  
232  C  CG  . TYR A 31 ? 0.1695 0.1862 0.1043 0.0221  -0.0154 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CG  
233  C  CD1 . TYR A 31 ? 0.2493 0.1921 0.1230 0.0178  -0.0080 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD1 
234  C  CD2 . TYR A 31 ? 0.1881 0.2227 0.1847 -0.0359 -0.0172 0.0134  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD2 
235  C  CE1 . TYR A 31 ? 0.2382 0.2208 0.1606 0.0167  -0.0126 0.0294  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE1 
236  C  CE2 . TYR A 31 ? 0.2637 0.2501 0.2703 0.0248  -0.0377 0.0290  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE2 
237  C  CZ  . TYR A 31 ? 0.2825 0.2358 0.2588 -0.0197 -0.0361 0.0485  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CZ  
238  O  OH  . TYR A 31 ? 0.3071 0.2935 0.2699 -0.0128 -0.0568 0.0334  ? ? ? ? ? ? 98  TYR A OH  
239  N  N   . CYS A 32 ? 0.0773 0.0940 0.0860 -0.0076 0.0089  0.0055  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A N   
240  C  CA  . CYS A 32 ? 0.0923 0.1081 0.1003 -0.0066 -0.0010 0.0128  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A CA  
241  C  C   . CYS A 32 ? 0.1052 0.1073 0.0847 -0.0004 -0.0098 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 99  CYS A C   
242  O  O   . CYS A 32 ? 0.0957 0.0967 0.1098 0.0120  -0.0035 0.0136  ? ? ? ? ? ? 99  CYS A O   
243  C  CB  . CYS A 32 ? 0.1155 0.1226 0.1110 0.0144  0.0125  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 99  CYS A CB  
244  S  SG  . CYS A 32 ? 0.1247 0.1108 0.1100 0.0010  0.0136  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 99  CYS A SG  
245  N  N   . ARG A 33 ? 0.1201 0.0885 0.1000 -0.0009 0.0084  0.0018  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A N   
246  C  CA  . ARG A 33 ? 0.1117 0.1035 0.1043 -0.0063 0.0142  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CA  
247  C  C   . ARG A 33 ? 0.1226 0.0950 0.1132 0.0017  0.0085  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A C   
248  O  O   . ARG A 33 ? 0.1204 0.1269 0.1423 0.0046  -0.0190 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A O   
249  C  CB  . ARG A 33 ? 0.1059 0.1053 0.1010 0.0070  0.0061  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CB  
250  C  CG  . ARG A 33 ? 0.1018 0.1101 0.0935 -0.0015 0.0096  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CG  
251  C  CD  . ARG A 33 ? 0.0964 0.0985 0.1115 -0.0003 0.0040  0.0056  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CD  
252  N  NE  . ARG A 33 ? 0.1181 0.0826 0.0916 0.0046  0.0140  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NE  
253  C  CZ  . ARG A 33 ? 0.0998 0.0932 0.0937 -0.0195 0.0106  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A CZ  
254  N  NH1 . ARG A 33 ? 0.1229 0.0887 0.0960 -0.0101 0.0148  0.0008  ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH1 
255  N  NH2 . ARG A 33 ? 0.1262 0.0753 0.1003 -0.0114 0.0224  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 100 ARG A NH2 
256  N  N   . CYS A 34 ? 0.1121 0.0859 0.0948 0.0095  0.0017  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A N   
257  C  CA  . CYS A 34 ? 0.1032 0.1056 0.1028 -0.0029 -0.0039 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A CA  
258  C  C   . CYS A 34 ? 0.1235 0.1064 0.1067 -0.0067 -0.0063 0.0058  ? ? ? ? ? ? 101 CYS A C   
259  O  O   . CYS A 34 ? 0.1285 0.1220 0.1315 -0.0203 -0.0187 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A O   
260  C  CB  . CYS A 34 ? 0.1145 0.1645 0.1181 -0.0146 0.0055  0.0039  ? ? ? ? ? ? 101 CYS A CB  
261  S  SG  . CYS A 34 ? 0.1552 0.1212 0.1153 -0.0196 0.0228  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 101 CYS A SG  
262  N  N   . TRP A 35 ? 0.1391 0.1074 0.0894 0.0028  -0.0177 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A N   
263  C  CA  . TRP A 35 ? 0.1248 0.1019 0.1172 0.0096  0.0071  0.0145  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CA  
264  C  C   . TRP A 35 ? 0.1656 0.1410 0.1178 -0.0001 0.0229  0.0063  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A C   
265  O  O   . TRP A 35 ? 0.2690 0.1781 0.1909 -0.0286 0.0503  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A O   
266  C  CB  . TRP A 35 ? 0.1248 0.1214 0.1070 -0.0027 0.0008  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CB  
267  C  CG  . TRP A 35 ? 0.1142 0.1177 0.1112 0.0013  0.0108  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CG  
268  C  CD1 . TRP A 35 ? 0.1162 0.1179 0.1049 -0.0099 0.0064  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD1 
269  C  CD2 . TRP A 35 ? 0.0994 0.1257 0.0964 0.0027  0.0097  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CD2 
270  N  NE1 . TRP A 35 ? 0.1183 0.1135 0.1046 0.0102  0.0037  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A NE1 
271  C  CE2 . TRP A 35 ? 0.1380 0.1088 0.1182 0.0090  0.0241  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE2 
272  C  CE3 . TRP A 35 ? 0.1196 0.1218 0.1455 0.0040  0.0218  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CE3 
273  C  CZ2 . TRP A 35 ? 0.1112 0.1128 0.1276 0.0007  0.0237  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ2 
274  C  CZ3 . TRP A 35 ? 0.1455 0.1238 0.1393 -0.0038 0.0042  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CZ3 
275  C  CH2 . TRP A 35 ? 0.1357 0.1163 0.1278 0.0113  0.0316  0.0043  ? ? ? ? ? ? 102 TRP A CH2 
276  N  N   . ARG A 36 ? 0.1254 0.0942 0.1423 0.0169  0.0040  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   
277  C  CA  . ARG A 36 ? 0.1653 0.1357 0.1227 0.0177  0.0094  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  
278  C  C   . ARG A 36 ? 0.1423 0.1462 0.1266 0.0007  0.0241  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   
279  O  O   . ARG A 36 ? 0.2253 0.1660 0.1493 0.0159  0.0232  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   
280  C  CB  . ARG A 36 ? 0.1923 0.1552 0.0962 0.0122  0.0320  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  
281  C  CG  . ARG A 36 ? 0.1879 0.2080 0.1542 0.0130  0.0126  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  
282  C  CD  . ARG A 36 ? 0.2022 0.1967 0.2158 0.0138  -0.0025 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  
283  N  NE  . ARG A 36 ? 0.1762 0.2182 0.1788 -0.0162 -0.0358 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  
284  C  CZ  . ARG A 36 ? 0.2261 0.2141 0.2339 0.0172  -0.0083 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  
285  N  NH1 . ARG A 36 ? 0.1834 0.3239 0.2036 0.0405  -0.0138 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 
286  N  NH2 . ARG A 36 ? 0.2937 0.2705 0.2812 0.0184  -0.0748 0.0009  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 
287  N  N   . SER A 37 ? 0.1506 0.1279 0.1245 -0.0025 0.0260  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   
288  C  CA  . SER A 37 ? 0.1479 0.1448 0.1490 -0.0056 0.0205  0.0114  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  
289  C  C   . SER A 37 ? 0.1535 0.1485 0.1630 -0.0140 0.0054  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   
290  O  O   . SER A 37 ? 0.1871 0.1244 0.1554 -0.0247 0.0167  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   
291  C  CB  . SER A 37 ? 0.1599 0.1341 0.1806 -0.0012 -0.0001 0.0003  ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  
292  O  OG  . SER A 37 ? 0.1731 0.1234 0.1477 0.0096  -0.0037 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  
293  N  N   . LYS A 38 ? 0.2080 0.1775 0.1494 0.0179  0.0099  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   
294  C  CA  . LYS A 38 ? 0.2098 0.1798 0.1804 0.0256  -0.0129 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  
295  C  C   . LYS A 38 ? 0.2487 0.1633 0.1653 0.0095  -0.0045 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   
296  O  O   . LYS A 38 ? 0.2927 0.1529 0.2018 0.0190  0.0109  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   
297  C  CB  . LYS A 38 ? 0.2736 0.2060 0.2320 0.0508  0.0235  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  
298  C  CG  . LYS A 38 ? 0.3865 0.2674 0.2649 0.0284  -0.0195 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  
299  C  CD  . LYS A 38 ? 0.3990 0.4503 0.4166 -0.0353 -0.0139 0.0318  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  
300  C  CE  . LYS A 38 ? 0.6802 0.6220 0.5175 0.0803  0.0952  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  
301  N  NZ  . LYS A 38 ? 0.8798 0.8469 0.6471 0.0558  0.0112  0.0037  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  
302  N  N   . THR A 39 ? 0.1811 0.1350 0.1479 0.0233  0.0213  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106 THR A N   
303  C  CA  . THR A 39 ? 0.1870 0.1063 0.1571 0.0253  0.0101  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA  
304  C  C   . THR A 39 ? 0.1633 0.0994 0.1397 0.0118  0.0091  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C   
305  O  O   . THR A 39 ? 0.1970 0.1120 0.1405 0.0306  0.0087  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O   
306  C  CB  . THR A 39 ? 0.1772 0.1525 0.1910 0.0318  0.0096  0.0041  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB  
307  O  OG1 . THR A 39 ? 0.1838 0.1463 0.1658 0.0229  0.0171  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1 
308  C  CG2 . THR A 39 ? 0.2035 0.1813 0.2037 0.0394  -0.0105 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2 
309  N  N   . PHE A 40 ? 0.1624 0.1202 0.1657 0.0187  0.0223  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A N   
310  C  CA  . PHE A 40 ? 0.1514 0.1015 0.1439 0.0097  0.0181  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CA  
311  C  C   . PHE A 40 ? 0.1587 0.1295 0.1511 0.0045  0.0322  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A C   
312  O  O   . PHE A 40 ? 0.2247 0.1236 0.1981 0.0018  0.0159  0.0060  ? ? ? ? ? ? 107 PHE A O   
313  C  CB  . PHE A 40 ? 0.1742 0.1377 0.1746 -0.0054 -0.0034 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CB  
314  C  CG  . PHE A 40 ? 0.1677 0.1518 0.1480 -0.0160 0.0011  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CG  
315  C  CD1 . PHE A 40 ? 0.1359 0.1580 0.1746 -0.0065 -0.0179 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD1 
316  C  CD2 . PHE A 40 ? 0.1420 0.1494 0.1470 -0.0250 -0.0144 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CD2 
317  C  CE1 . PHE A 40 ? 0.1457 0.1657 0.1574 0.0002  -0.0200 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE1 
318  C  CE2 . PHE A 40 ? 0.1218 0.1664 0.1529 -0.0179 0.0236  0.0191  ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CE2 
319  C  CZ  . PHE A 40 ? 0.1334 0.1492 0.1592 -0.0053 -0.0106 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 107 PHE A CZ  
320  N  N   . PRO A 41 ? 0.1457 0.1224 0.1190 0.0050  0.0169  0.0195  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A N   
321  C  CA  . PRO A 41 ? 0.1332 0.1215 0.1293 0.0162  0.0028  0.0136  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CA  
322  C  C   . PRO A 41 ? 0.1314 0.1157 0.1508 0.0175  0.0031  0.0064  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A C   
323  O  O   . PRO A 41 ? 0.1491 0.1113 0.1208 0.0074  -0.0070 0.0025  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A O   
324  C  CB  . PRO A 41 ? 0.1654 0.1543 0.1347 0.0162  0.0112  0.0062  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CB  
325  C  CG  . PRO A 41 ? 0.1762 0.1567 0.1440 0.0240  0.0076  0.0037  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CG  
326  C  CD  . PRO A 41 ? 0.1645 0.1285 0.1242 0.0054  0.0032  0.0226  ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CD  
327  N  N   . ALA A 42 ? 0.1268 0.0992 0.1390 0.0073  0.0031  0.0135  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N   
328  C  CA  . ALA A 42 ? 0.1240 0.1262 0.1555 0.0099  0.0124  0.0145  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA  
329  C  C   . ALA A 42 ? 0.1328 0.1341 0.1360 -0.0017 0.0228  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C   
330  O  O   . ALA A 42 ? 0.1526 0.1421 0.1434 -0.0001 0.0006  0.0208  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O   
331  C  CB  . ALA A 42 ? 0.1386 0.1371 0.1740 0.0209  0.0012  0.0079  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB  
332  N  N   . CYS A 43 ? 0.1608 0.1176 0.1612 -0.0078 0.0023  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N   
333  C  CA  . CYS A 43 ? 0.1340 0.1500 0.1450 0.0026  0.0056  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA  
334  C  C   . CYS A 43 ? 0.1417 0.1475 0.1626 0.0039  0.0151  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C   
335  O  O   . CYS A 43 ? 0.1476 0.1699 0.1802 0.0093  0.0158  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O   
336  C  CB  . CYS A 43 ? 0.1463 0.1491 0.1240 0.0021  0.0106  0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB  
337  S  SG  . CYS A 43 ? 0.1568 0.1303 0.1292 -0.0034 0.0350  0.0006  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG  
338  N  N   . ASP A 44 ? 0.1295 0.1452 0.1458 0.0197  0.0381  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   
339  C  CA  . ASP A 44 ? 0.1209 0.1670 0.1416 0.0183  0.0294  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  
340  C  C   . ASP A 44 ? 0.1889 0.1642 0.1530 0.0297  0.0336  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   
341  O  O   . ASP A 44 ? 0.2196 0.1785 0.1789 0.0479  0.0686  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   
342  C  CB  . ASP A 44 ? 0.1905 0.1742 0.1658 0.0045  0.0292  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  
343  C  CG  . ASP A 44 ? 0.1927 0.1931 0.1696 0.0113  0.0216  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  
344  O  OD1 . ASP A 44 ? 0.2622 0.1547 0.1850 0.0193  0.0506  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 
345  O  OD2 . ASP A 44 ? 0.2947 0.1811 0.2140 -0.0048 0.0469  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 
346  N  N   . GLY A 45 ? 0.1808 0.1793 0.1570 0.0332  0.0408  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N   
347  C  CA  . GLY A 45 ? 0.1605 0.1436 0.1758 0.0204  0.0213  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA  
348  C  C   . GLY A 45 ? 0.1780 0.1456 0.1603 0.0345  0.0251  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C   
349  O  O   . GLY A 45 ? 0.2507 0.1950 0.1558 0.0037  0.0615  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O   
350  N  N   . SER A 46 ? 0.2117 0.1547 0.1513 0.0212  0.0354  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   
351  C  CA  . SER A 46 ? 0.1862 0.1924 0.1761 0.0183  0.0170  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  
352  C  C   . SER A 46 ? 0.2065 0.1456 0.1695 -0.0084 0.0079  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   
353  O  O   . SER A 46 ? 0.2246 0.1732 0.1514 0.0022  -0.0044 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   
354  C  CB  . SER A 46 ? 0.2333 0.1837 0.1865 0.0228  0.0356  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  
355  O  OG  . SER A 46 ? 0.2574 0.1639 0.1735 0.0241  0.0551  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  
356  N  N   . HIS A 47 ? 0.1726 0.1540 0.1192 0.0014  -0.0065 0.0013  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N   
357  C  CA  . HIS A 47 ? 0.1566 0.1530 0.1195 0.0034  0.0098  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA  
358  C  C   . HIS A 47 ? 0.1741 0.1589 0.1460 -0.0048 0.0070  0.0028  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C   
359  O  O   . HIS A 47 ? 0.1853 0.1837 0.1250 0.0123  0.0147  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O   
360  C  CB  . HIS A 47 ? 0.1678 0.1128 0.1467 0.0103  0.0181  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB  
361  C  CG  . HIS A 47 ? 0.1538 0.1432 0.1207 0.0154  0.0243  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG  
362  N  ND1 . HIS A 47 ? 0.1303 0.1201 0.1244 0.0055  0.0433  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 
363  C  CD2 . HIS A 47 ? 0.1658 0.1406 0.1642 0.0135  0.0115  0.0020  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 
364  C  CE1 . HIS A 47 ? 0.1444 0.1319 0.1259 -0.0059 0.0110  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 
365  N  NE2 . HIS A 47 ? 0.1596 0.1535 0.1428 0.0099  0.0338  0.0152  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 
366  N  N   . ASN A 48 ? 0.1967 0.1740 0.1640 0.0021  0.0212  0.0054  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A N   
367  C  CA  . ASN A 48 ? 0.2267 0.2105 0.1750 -0.0008 0.0319  0.0146  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CA  
368  C  C   . ASN A 48 ? 0.2580 0.2035 0.1728 0.0115  0.0355  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A C   
369  O  O   . ASN A 48 ? 0.2836 0.2372 0.1482 0.0233  0.0102  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A O   
370  C  CB  . ASN A 48 ? 0.2333 0.2034 0.1849 -0.0120 0.0557  0.0203  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CB  
371  C  CG  . ASN A 48 ? 0.2612 0.2581 0.2285 0.0027  0.0110  0.0049  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A CG  
372  O  OD1 . ASN A 48 ? 0.2726 0.2440 0.2526 -0.0105 0.0401  0.0078  ? ? ? ? ? ? 115 ASN A OD1 
373  N  ND2 . ASN A 48 ? 0.2450 0.3002 0.2357 0.0372  0.0160  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 115 ASN A ND2 
374  N  N   . LYS A 49 ? 0.2966 0.2167 0.1810 -0.0153 0.0453  0.0029  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A N   
375  C  CA  . LYS A 49 ? 0.2959 0.2709 0.2102 -0.0241 0.0088  0.0212  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CA  
376  C  C   . LYS A 49 ? 0.3020 0.2296 0.1707 -0.0122 0.0058  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A C   
377  O  O   . LYS A 49 ? 0.3971 0.2325 0.1660 0.0495  -0.0008 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A O   
378  C  CB  . LYS A 49 ? 0.3920 0.2969 0.3358 0.0360  0.0133  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CB  
379  C  CG  . LYS A 49 ? 0.4158 0.4426 0.3655 -0.0342 -0.0206 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CG  
380  C  CD  . LYS A 49 ? 0.5435 0.5435 0.5435 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CD  
381  C  CE  . LYS A 49 ? 0.5889 0.5889 0.5889 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CE  
382  N  NZ  . LYS A 49 ? 0.7106 0.7106 0.7106 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A NZ  
383  N  N   . HIS A 50 ? 0.2177 0.1767 0.1785 -0.0082 -0.0004 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   
384  C  CA  . HIS A 50 ? 0.1835 0.1837 0.1472 -0.0657 -0.0428 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  
385  C  C   . HIS A 50 ? 0.1947 0.1924 0.1525 -0.0160 0.0185  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   
386  O  O   . HIS A 50 ? 0.2490 0.2659 0.1774 0.0060  -0.0219 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   
387  C  CB  . HIS A 50 ? 0.2384 0.1832 0.1676 -0.0024 0.0093  0.0002  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  
388  C  CG  . HIS A 50 ? 0.2187 0.1886 0.1710 -0.0205 0.0144  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  
389  N  ND1 . HIS A 50 ? 0.2437 0.2335 0.2137 -0.0204 -0.0029 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 
390  C  CD2 . HIS A 50 ? 0.1897 0.1900 0.1698 -0.0432 -0.0120 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 
391  C  CE1 . HIS A 50 ? 0.2365 0.2224 0.1839 -0.0345 -0.0082 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 
392  N  NE2 . HIS A 50 ? 0.2036 0.1864 0.1760 -0.0234 0.0046  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 
393  N  N   . ASN A 51 ? 0.2156 0.1872 0.1162 -0.0205 0.0058  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N   
394  C  CA  . ASN A 51 ? 0.2161 0.2057 0.1441 -0.0143 0.0131  0.0187  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA  
395  C  C   . ASN A 51 ? 0.2548 0.2404 0.1476 0.0144  -0.0011 0.0312  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C   
396  O  O   . ASN A 51 ? 0.3221 0.2581 0.1454 0.0230  -0.0644 0.0102  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O   
397  C  CB  . ASN A 51 ? 0.2041 0.1546 0.1668 -0.0043 0.0186  0.0087  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB  
398  C  CG  . ASN A 51 ? 0.1702 0.1639 0.1599 -0.0125 -0.0020 0.0030  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG  
399  O  OD1 . ASN A 51 ? 0.1931 0.1672 0.1399 -0.0189 -0.0043 0.0069  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1 
400  N  ND2 . ASN A 51 ? 0.1572 0.1637 0.1220 0.0127  0.0080  0.0156  ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2 
401  N  N   . GLU A 52 ? 0.2796 0.2479 0.1313 0.0002  0.0062  0.0135  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A N   
402  C  CA  . GLU A 52 ? 0.3533 0.3063 0.1374 0.0078  0.0190  0.0756  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CA  
403  C  C   . GLU A 52 ? 0.3930 0.3019 0.2145 0.0094  -0.0212 0.0234  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A C   
404  O  O   . GLU A 52 ? 0.4518 0.3211 0.2163 0.0402  -0.0434 0.0215  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A O   
405  C  CB  . GLU A 52 ? 0.3795 0.3065 0.2800 -0.0258 0.0455  0.0084  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CB  
406  C  CG  . GLU A 52 ? 0.5369 0.3021 0.2368 -0.1888 0.0325  0.1174  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CG  
407  C  CD  . GLU A 52 ? 0.6133 0.6133 0.6133 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A CD  
408  O  OE1 . GLU A 52 ? 0.6858 0.6858 0.6858 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE1 
409  O  OE2 . GLU A 52 ? 0.7081 0.7081 0.7081 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A OE2 
410  N  N   . LEU A 53 ? 0.3446 0.3097 0.1900 -0.0137 -0.0173 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   
411  C  CA  . LEU A 53 ? 0.3068 0.3249 0.2313 -0.0179 0.0086  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  
412  C  C   . LEU A 53 ? 0.3442 0.3183 0.2402 0.0214  -0.0716 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   
413  O  O   . LEU A 53 ? 0.4262 0.4519 0.1989 -0.0158 -0.0856 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   
414  C  CB  . LEU A 53 ? 0.3675 0.3164 0.3012 -0.0453 -0.0288 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  
415  C  CG  . LEU A 53 ? 0.3995 0.3952 0.4270 0.0336  0.0034  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  
416  C  CD1 . LEU A 53 ? 0.4220 0.4310 0.4528 0.0072  0.0053  0.0059  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 
417  C  CD2 . LEU A 53 ? 0.4297 0.4440 0.4437 -0.0136 -0.0202 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 
418  N  N   . THR A 54 ? 0.2635 0.3920 0.1799 0.0193  -0.0989 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 121 THR A N   
419  C  CA  . THR A 54 ? 0.1929 0.4010 0.1768 -0.0463 -0.1167 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CA  
420  C  C   . THR A 54 ? 0.2626 0.3477 0.2036 0.0106  -0.0714 0.0054  ? ? ? ? ? ? 121 THR A C   
421  O  O   . THR A 54 ? 0.3243 0.3775 0.2540 0.0702  -0.0690 0.0071  ? ? ? ? ? ? 121 THR A O   
422  C  CB  . THR A 54 ? 0.2405 0.2684 0.2388 0.0056  -0.0524 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CB  
423  O  OG1 . THR A 54 ? 0.2884 0.2597 0.1862 -0.0300 -0.0418 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 121 THR A OG1 
424  C  CG2 . THR A 54 ? 0.2856 0.2931 0.2457 -0.0654 -0.0579 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 121 THR A CG2 
425  N  N   . GLY A 55 ? 0.2750 0.2761 0.1675 0.0179  -0.0500 0.0478  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A N   
426  C  CA  . GLY A 55 ? 0.3212 0.2967 0.1894 0.0276  -0.0537 0.0301  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A CA  
427  C  C   . GLY A 55 ? 0.3541 0.2382 0.2076 0.0270  -0.0316 0.0123  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A C   
428  O  O   . GLY A 55 ? 0.3427 0.2331 0.2021 0.0411  -0.0169 0.0524  ? ? ? ? ? ? 122 GLY A O   
429  N  N   . ASP A 56 ? 0.2704 0.2135 0.1493 0.0105  0.0027  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A N   
430  C  CA  . ASP A 56 ? 0.2322 0.1839 0.1444 -0.0058 -0.0143 0.0166  ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CA  
431  C  C   . ASP A 56 ? 0.2065 0.1702 0.1493 0.0071  0.0058  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A C   
432  O  O   . ASP A 56 ? 0.2345 0.1715 0.1143 -0.0082 0.0031  0.0291  ? ? ? ? ? ? 123 ASP A O   
433  C  CB  . ASP A 56 ? 0.1808 0.1503 0.1558 -0.0108 -0.0127 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CB  
434  C  CG  . ASP A 56 ? 0.2176 0.1921 0.1597 -0.0088 0.0010  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A CG  
435  O  OD1 . ASP A 56 ? 0.2806 0.2035 0.1588 0.0111  -0.0184 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD1 
436  O  OD2 . ASP A 56 ? 0.2498 0.2118 0.1594 -0.0324 -0.0128 0.0063  ? ? ? ? ? ? 123 ASP A OD2 
437  N  N   . ASN A 57 ? 0.1602 0.1705 0.1323 -0.0188 0.0060  0.0044  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N   
438  C  CA  . ASN A 57 ? 0.1493 0.1494 0.1190 -0.0050 -0.0071 0.0221  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA  
439  C  C   . ASN A 57 ? 0.1555 0.1281 0.1096 -0.0020 -0.0073 0.0064  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C   
440  O  O   . ASN A 57 ? 0.1667 0.1290 0.1114 -0.0311 -0.0029 0.0141  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O   
441  C  CB  . ASN A 57 ? 0.1564 0.1512 0.1204 -0.0088 -0.0335 0.0037  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB  
442  C  CG  . ASN A 57 ? 0.1557 0.1573 0.1444 -0.0053 -0.0304 0.0177  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG  
443  O  OD1 . ASN A 57 ? 0.1756 0.1676 0.1350 0.0028  -0.0113 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1 
444  N  ND2 . ASN A 57 ? 0.1925 0.1443 0.1431 0.0116  -0.0299 0.0171  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2 
445  N  N   . VAL A 58 ? 0.1860 0.1342 0.1117 -0.0128 -0.0304 0.0201  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A N   
446  C  CA  . VAL A 58 ? 0.1703 0.1374 0.0973 0.0078  0.0067  0.0117  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CA  
447  C  C   . VAL A 58 ? 0.1584 0.1433 0.1161 -0.0128 0.0041  0.0144  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A C   
448  O  O   . VAL A 58 ? 0.1700 0.1610 0.1285 0.0136  0.0218  0.0138  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A O   
449  C  CB  . VAL A 58 ? 0.2003 0.1853 0.1942 -0.0217 0.0163  0.0312  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CB  
450  C  CG1 . VAL A 58 ? 0.1871 0.2029 0.1709 -0.0377 0.0096  0.0352  ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG1 
451  C  CG2 . VAL A 58 ? 0.2779 0.2258 0.2322 -0.0050 -0.0144 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 125 VAL A CG2 
452  N  N   . GLY A 59 ? 0.1287 0.1332 0.1105 0.0093  0.0143  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   
453  C  CA  . GLY A 59 ? 0.1245 0.0946 0.0892 -0.0088 0.0235  0.0062  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  
454  C  C   . GLY A 59 ? 0.1192 0.0935 0.0836 -0.0090 -0.0051 0.0030  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   
455  O  O   . GLY A 59 ? 0.1180 0.1171 0.1245 -0.0043 -0.0055 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   
456  N  N   . PRO A 60 ? 0.1140 0.1237 0.1049 -0.0018 0.0046  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   
457  C  CA  . PRO A 60 ? 0.0984 0.0879 0.1050 -0.0099 0.0104  0.0013  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  
458  C  C   . PRO A 60 ? 0.1007 0.0978 0.0990 -0.0025 -0.0012 0.0063  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   
459  O  O   . PRO A 60 ? 0.1130 0.0909 0.0958 0.0124  0.0111  0.0040  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   
460  C  CB  . PRO A 60 ? 0.1169 0.1141 0.1270 0.0074  0.0125  0.0034  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  
461  C  CG  . PRO A 60 ? 0.1131 0.1119 0.1232 -0.0009 0.0152  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  
462  C  CD  . PRO A 60 ? 0.1258 0.1218 0.1180 0.0069  0.0158  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  
463  N  N   . LEU A 61 ? 0.1461 0.1101 0.0952 0.0094  0.0140  0.0112  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N   
464  C  CA  . LEU A 61 ? 0.1247 0.1028 0.1233 -0.0116 -0.0068 0.0010  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA  
465  C  C   . LEU A 61 ? 0.1304 0.1258 0.1283 0.0043  -0.0077 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C   
466  O  O   . LEU A 61 ? 0.1562 0.1297 0.1566 0.0081  -0.0274 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O   
467  C  CB  . LEU A 61 ? 0.1388 0.1249 0.1451 -0.0206 0.0104  0.0070  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB  
468  C  CG  . LEU A 61 ? 0.1722 0.1792 0.1612 -0.0070 0.0087  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG  
469  C  CD1 . LEU A 61 ? 0.2460 0.1965 0.2100 0.0386  0.0371  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1 
470  C  CD2 . LEU A 61 ? 0.2327 0.2043 0.1827 -0.0143 0.0235  0.0115  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2 
471  N  N   . ILE A 62 ? 0.1446 0.1148 0.1387 -0.0055 -0.0025 0.0190  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A N   
472  C  CA  . ILE A 62 ? 0.1536 0.1405 0.1702 0.0054  -0.0161 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CA  
473  C  C   . ILE A 62 ? 0.1591 0.1602 0.1631 0.0062  0.0055  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A C   
474  O  O   . ILE A 62 ? 0.2090 0.1669 0.1447 0.0399  -0.0465 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 129 ILE A O   
475  C  CB  . ILE A 62 ? 0.2047 0.1793 0.2180 0.0048  0.0201  0.0169  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CB  
476  C  CG1 . ILE A 62 ? 0.2702 0.2685 0.2498 0.0218  -0.0327 0.0103  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG1 
477  C  CG2 . ILE A 62 ? 0.2071 0.2115 0.2265 0.0006  0.0076  0.0141  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CG2 
478  C  CD1 . ILE A 62 ? 0.3276 0.2572 0.3143 0.0005  -0.0320 0.0116  ? ? ? ? ? ? 129 ILE A CD1 
479  N  N   . LEU A 63 ? 0.1566 0.1609 0.1664 0.0055  0.0015  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   
480  C  CA  . LEU A 63 ? 0.1825 0.2174 0.1836 0.0102  -0.0121 0.0000  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  
481  C  C   . LEU A 63 ? 0.1835 0.2071 0.2368 0.0202  -0.0383 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   
482  O  O   . LEU A 63 ? 0.1956 0.2723 0.1980 0.0160  -0.0465 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   
483  C  CB  . LEU A 63 ? 0.2441 0.2171 0.2300 0.0284  -0.0424 0.0385  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB  
484  C  CG  . LEU A 63 ? 0.2726 0.3012 0.2818 -0.0411 0.0377  0.0657  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG  
485  C  CD1 . LEU A 63 ? 0.3799 0.3012 0.3350 -0.0253 0.0430  0.0889  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1 
486  C  CD2 . LEU A 63 ? 0.3107 0.3059 0.3316 -0.0172 0.0584  0.0794  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2 
487  N  N   . LYS A 64 ? 0.1931 0.2210 0.2090 0.0562  0.0335  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A N   
488  C  CA  . LYS A 64 ? 0.2267 0.2727 0.2320 -0.0086 -0.0132 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CA  
489  C  C   . LYS A 64 ? 0.2811 0.3242 0.2461 0.0276  -0.0202 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A C   
490  O  O   . LYS A 64 ? 0.2467 0.3933 0.1843 0.0323  -0.0622 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A O   
491  C  CB  . LYS A 64 ? 0.2992 0.2814 0.2611 0.0182  0.0258  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CB  
492  C  CG  . LYS A 64 ? 0.3989 0.4271 0.2947 -0.0061 -0.0425 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CG  
493  C  CD  . LYS A 64 ? 0.4872 0.4836 0.3723 -0.0018 -0.0014 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CD  
494  C  CE  . LYS A 64 ? 0.4611 0.6420 0.3943 0.0242  -0.0246 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 131 LYS A CE  
495  N  NZ  . LYS A 64 ? 0.5195 0.5195 0.5195 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A NZ  
496  N  N   . LYS A 65 ? 0.2844 0.3689 0.2921 0.0348  -0.0231 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
497  C  CA  . LYS A 65 ? 0.4065 0.3748 0.2776 -0.0275 -0.0421 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
498  C  C   . LYS A 65 ? 0.4073 0.5091 0.6307 -0.1128 -0.0774 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
499  O  O   . LYS A 65 ? 0.6259 0.6866 0.4994 -0.2350 -0.1210 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
500  C  CB  . LYS A 65 ? 0.4220 0.5017 0.3781 0.0719  -0.0442 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
501  C  CG  . LYS A 65 ? 0.5248 0.4824 0.4990 -0.0015 -0.0089 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
502  C  CD  . LYS A 65 ? 0.5723 0.5056 0.5076 0.0336  -0.0313 0.0432  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
503  C  CE  . LYS A 65 ? 0.5746 0.6656 0.5631 -0.0469 -0.0763 0.0344  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
504  N  NZ  . LYS A 65 ? 0.6582 0.6582 0.6582 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
505  N  N   . SER B 2  ? 0.5323 0.5298 0.5875 -0.0072 -0.0574 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   
506  C  CA  . SER B 2  ? 0.4081 0.3991 0.4704 -0.1422 -0.0759 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  
507  C  C   . SER B 2  ? 0.4126 0.3359 0.2856 0.0146  -0.0846 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   
508  O  O   . SER B 2  ? 0.3649 0.2621 0.4011 -0.0349 -0.0808 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   
509  C  CB  . SER B 2  ? 0.3849 0.4383 0.4419 -0.0879 -0.0017 -0.2234 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  
510  O  OG  . SER B 2  ? 0.6327 0.6327 0.6327 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  
511  N  N   . LEU B 3  ? 0.2480 0.3165 0.2419 0.0099  -0.0634 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   
512  C  CA  . LEU B 3  ? 0.2363 0.2724 0.2277 -0.0240 -0.0407 0.0075  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  
513  C  C   . LEU B 3  ? 0.2285 0.2434 0.2292 -0.0257 -0.0364 0.0003  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   
514  O  O   . LEU B 3  ? 0.2296 0.3212 0.2213 -0.0230 -0.0756 0.0181  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   
515  C  CB  . LEU B 3  ? 0.2972 0.2916 0.2819 -0.0079 -0.0570 0.0510  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  
516  C  CG  . LEU B 3  ? 0.2951 0.3260 0.2675 -0.0313 -0.0180 0.0278  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  
517  C  CD1 . LEU B 3  ? 0.3636 0.3527 0.3794 0.0085  -0.0652 0.0360  ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 
518  C  CD2 . LEU B 3  ? 0.2824 0.3060 0.2677 0.0240  -0.0298 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 
519  N  N   . ILE B 4  ? 0.2272 0.1955 0.1936 0.0076  -0.0244 0.0135  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   
520  C  CA  . ILE B 4  ? 0.2280 0.1793 0.1938 -0.0095 -0.0004 0.0130  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  
521  C  C   . ILE B 4  ? 0.1949 0.2112 0.1646 -0.0140 -0.0317 0.0050  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   
522  O  O   . ILE B 4  ? 0.2007 0.2280 0.1990 -0.0306 -0.0153 0.0005  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   
523  C  CB  . ILE B 4  ? 0.1807 0.1936 0.1618 -0.0531 0.0145  0.0343  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  
524  C  CG1 . ILE B 4  ? 0.2395 0.2273 0.2232 0.0063  0.0235  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 
525  C  CG2 . ILE B 4  ? 0.2046 0.1941 0.1634 -0.0171 -0.0266 0.0196  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 
526  C  CD1 . ILE B 4  ? 0.2515 0.1839 0.2240 -0.0036 -0.0173 0.0055  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 
527  N  N   . ASN B 5  ? 0.2044 0.1689 0.1989 0.0136  -0.0073 0.0204  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B N   
528  C  CA  . ASN B 5  ? 0.1752 0.1775 0.1720 0.0113  -0.0144 0.0228  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CA  
529  C  C   . ASN B 5  ? 0.1944 0.2193 0.1865 0.0383  -0.0345 0.0154  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B C   
530  O  O   . ASN B 5  ? 0.2283 0.2839 0.2106 0.0368  -0.0326 0.0791  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B O   
531  C  CB  . ASN B 5  ? 0.1898 0.1532 0.1641 0.0153  -0.0140 0.0079  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CB  
532  C  CG  . ASN B 5  ? 0.1516 0.1328 0.1180 0.0060  -0.0248 0.0308  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B CG  
533  O  OD1 . ASN B 5  ? 0.1709 0.1550 0.1650 0.0310  -0.0177 0.0138  ? ? ? ? ? ? 72  ASN B OD1 
534  N  ND2 . ASN B 5  ? 0.1639 0.1142 0.1485 -0.0050 -0.0058 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 72  ASN B ND2 
535  N  N   . LEU B 6  ? 0.1846 0.2123 0.1845 0.0273  -0.0363 0.0013  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   
536  C  CA  . LEU B 6  ? 0.2165 0.2234 0.2486 0.0529  -0.0493 0.0030  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  
537  C  C   . LEU B 6  ? 0.2361 0.2308 0.2768 0.0247  -0.0182 0.0290  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   
538  O  O   . LEU B 6  ? 0.3328 0.2997 0.3870 0.0270  -0.0420 0.1133  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   
539  C  CB  . LEU B 6  ? 0.1997 0.2091 0.2352 0.0889  -0.0787 0.0610  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  
540  C  CG  . LEU B 6  ? 0.2654 0.2642 0.3051 0.0172  -0.0198 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  
541  C  CD1 . LEU B 6  ? 0.2953 0.3471 0.3462 -0.0188 0.0103  0.0356  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 
542  C  CD2 . LEU B 6  ? 0.3405 0.3789 0.3309 0.0347  -0.0359 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 
543  N  N   . LYS B 7  ? 0.2652 0.2216 0.2936 0.0342  -0.0197 0.0128  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   
544  C  CA  . LYS B 7  ? 0.3128 0.2476 0.3230 0.0129  -0.0206 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  
545  C  C   . LYS B 7  ? 0.2249 0.2630 0.3590 0.0368  0.0073  0.0066  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   
546  O  O   . LYS B 7  ? 0.2300 0.2851 0.3781 0.0025  0.0058  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   
547  C  CB  . LYS B 7  ? 0.3384 0.2949 0.3510 0.0403  -0.0079 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  
548  C  CG  . LYS B 7  ? 0.3477 0.3874 0.4741 0.0621  -0.0526 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  
549  C  CD  . LYS B 7  ? 0.6237 0.6237 0.6237 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  
550  C  CE  . LYS B 7  ? 0.8381 0.8381 0.8381 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  
551  N  NZ  . LYS B 7  ? 0.7594 0.7594 0.7594 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  
552  N  N   . ILE B 8  ? 0.2108 0.1912 0.1804 -0.0041 0.0134  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N   
553  C  CA  . ILE B 8  ? 0.1832 0.1718 0.1875 0.0038  0.0260  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA  
554  C  C   . ILE B 8  ? 0.1727 0.1435 0.1802 -0.0024 0.0020  0.0121  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C   
555  O  O   . ILE B 8  ? 0.2098 0.1498 0.1572 0.0017  0.0056  0.0134  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O   
556  C  CB  . ILE B 8  ? 0.1945 0.1869 0.1944 -0.0021 0.0113  0.0027  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB  
557  C  CG1 . ILE B 8  ? 0.2312 0.2378 0.2830 -0.0136 0.0533  0.0126  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1 
558  C  CG2 . ILE B 8  ? 0.2071 0.1939 0.1608 0.0123  0.0278  0.0230  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2 
559  C  CD1 . ILE B 8  ? 0.2953 0.2827 0.2775 0.0013  0.0054  0.0189  ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1 
560  N  N   . GLN B 9  ? 0.2046 0.1570 0.1576 -0.0247 -0.0016 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B N   
561  C  CA  . GLN B 9  ? 0.1620 0.1156 0.1737 0.0143  0.0082  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CA  
562  C  C   . GLN B 9  ? 0.1506 0.1327 0.1690 0.0020  -0.0043 0.0116  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B C   
563  O  O   . GLN B 9  ? 0.1582 0.1257 0.1517 0.0007  0.0154  0.0103  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B O   
564  C  CB  . GLN B 9  ? 0.2136 0.1533 0.1910 0.0105  -0.0309 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CB  
565  C  CG  . GLN B 9  ? 0.2138 0.2132 0.2068 -0.0009 -0.0288 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CG  
566  C  CD  . GLN B 9  ? 0.2174 0.1976 0.1927 0.0000  -0.0291 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B CD  
567  O  OE1 . GLN B 9  ? 0.2420 0.2794 0.2205 0.0448  -0.0254 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 76  GLN B OE1 
568  N  NE2 . GLN B 9  ? 0.2519 0.2300 0.1940 -0.0187 0.0179  0.0268  ? ? ? ? ? ? 76  GLN B NE2 
569  N  N   . LYS B 10 ? 0.1680 0.1400 0.1817 0.0061  -0.0106 0.0251  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   
570  C  CA  . LYS B 10 ? 0.1951 0.1432 0.1797 0.0040  -0.0110 0.0087  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  
571  C  C   . LYS B 10 ? 0.2452 0.1583 0.1779 -0.0089 0.0010  0.0108  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   
572  O  O   . LYS B 10 ? 0.2433 0.1834 0.1632 -0.0078 -0.0340 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   
573  C  CB  . LYS B 10 ? 0.1914 0.1937 0.2379 0.0069  -0.0102 0.0007  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  
574  C  CG  . LYS B 10 ? 0.2072 0.2367 0.2357 -0.0090 -0.0093 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  
575  C  CD  . LYS B 10 ? 0.2817 0.2649 0.3010 0.0261  -0.0262 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  
576  C  CE  . LYS B 10 ? 0.2669 0.3051 0.2261 0.0763  -0.0926 0.0200  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  
577  N  NZ  . LYS B 10 ? 0.2689 0.2603 0.1795 0.0175  -0.0583 0.0154  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  
578  N  N   . GLU B 11 ? 0.1928 0.1710 0.1628 0.0059  -0.0582 0.0146  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   
579  C  CA  . GLU B 11 ? 0.2151 0.1721 0.1876 0.0054  -0.0215 0.0071  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  
580  C  C   . GLU B 11 ? 0.1902 0.1630 0.1673 -0.0148 -0.0230 0.0181  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   
581  O  O   . GLU B 11 ? 0.2366 0.1997 0.1363 -0.0260 -0.0212 0.0373  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   
582  C  CB  . GLU B 11 ? 0.2070 0.1668 0.1964 0.0025  -0.0020 0.0118  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  
583  C  CG  . GLU B 11 ? 0.2570 0.1801 0.1828 -0.0255 -0.0023 0.0080  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  
584  C  CD  . GLU B 11 ? 0.2318 0.2827 0.2117 0.0007  -0.0014 0.0114  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  
585  O  OE1 . GLU B 11 ? 0.2710 0.2040 0.2151 -0.0406 0.0010  0.0058  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 
586  O  OE2 . GLU B 11 ? 0.3604 0.2373 0.2330 -0.0467 -0.0524 0.0045  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 
587  N  N   . ASN B 12 ? 0.1793 0.1708 0.1501 -0.0023 -0.0018 0.0209  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   
588  C  CA  . ASN B 12 ? 0.1773 0.1724 0.1486 -0.0110 -0.0070 0.0256  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  
589  C  C   . ASN B 12 ? 0.1783 0.1545 0.1476 0.0245  -0.0128 0.0403  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   
590  O  O   . ASN B 12 ? 0.2020 0.1369 0.2194 0.0111  -0.0228 0.0218  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   
591  C  CB  . ASN B 12 ? 0.1828 0.1911 0.1429 -0.0204 -0.0038 0.0203  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  
592  C  CG  . ASN B 12 ? 0.2002 0.1854 0.1712 0.0058  0.0036  0.0179  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  
593  O  OD1 . ASN B 12 ? 0.2159 0.2450 0.1846 0.0349  -0.0086 0.0025  ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 
594  N  ND2 . ASN B 12 ? 0.1732 0.2106 0.1618 0.0438  0.0066  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 
595  N  N   . PRO B 13 ? 0.1982 0.1708 0.1762 -0.0027 0.0056  0.0312  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B N   
596  C  CA  . PRO B 13 ? 0.2509 0.1938 0.1733 0.0213  0.0122  0.0115  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CA  
597  C  C   . PRO B 13 ? 0.2555 0.1862 0.1566 -0.0278 -0.0066 0.0161  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B C   
598  O  O   . PRO B 13 ? 0.2341 0.2061 0.1335 -0.0075 -0.0049 0.0029  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B O   
599  C  CB  . PRO B 13 ? 0.2374 0.2468 0.2236 0.0031  0.0303  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CB  
600  C  CG  . PRO B 13 ? 0.2591 0.2921 0.3090 -0.0007 0.0038  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CG  
601  C  CD  . PRO B 13 ? 0.2303 0.2163 0.1845 -0.0414 0.0101  0.0097  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CD  
602  N  N   . LYS B 14 ? 0.1994 0.1491 0.1629 -0.0217 -0.0075 0.0119  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B N   
603  C  CA  . LYS B 14 ? 0.1832 0.1604 0.1540 -0.0053 0.0026  0.0193  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  
604  C  C   . LYS B 14 ? 0.1489 0.1589 0.1501 -0.0035 0.0104  0.0144  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B C   
605  O  O   . LYS B 14 ? 0.1801 0.1854 0.1431 0.0000  -0.0132 0.0172  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B O   
606  C  CB  . LYS B 14 ? 0.2039 0.2063 0.1744 0.0105  0.0098  0.0116  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  
607  C  CG  . LYS B 14 ? 0.2240 0.1793 0.2106 0.0178  -0.0021 0.0025  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  
608  C  CD  . LYS B 14 ? 0.2526 0.3006 0.2760 0.0544  -0.0048 0.0077  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  
609  C  CE  . LYS B 14 ? 0.2967 0.2977 0.2947 0.0217  0.0392  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  
610  N  NZ  . LYS B 14 ? 0.3077 0.4441 0.3390 0.0456  0.0274  0.0311  ? ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  
611  N  N   . VAL B 15 ? 0.1583 0.1158 0.1187 -0.0102 0.0012  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B N   
612  C  CA  . VAL B 15 ? 0.1352 0.0855 0.1113 0.0027  -0.0110 0.0117  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CA  
613  C  C   . VAL B 15 ? 0.1379 0.1003 0.1162 0.0054  -0.0094 0.0217  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B C   
614  O  O   . VAL B 15 ? 0.1512 0.1164 0.1217 -0.0188 0.0103  0.0147  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B O   
615  C  CB  . VAL B 15 ? 0.1315 0.1116 0.1318 -0.0048 -0.0215 0.0064  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CB  
616  C  CG1 . VAL B 15 ? 0.1677 0.1282 0.1435 0.0075  0.0118  0.0044  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG1 
617  C  CG2 . VAL B 15 ? 0.1491 0.1388 0.1354 0.0040  -0.0220 0.0173  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG2 
618  N  N   . VAL B 16 ? 0.1278 0.1147 0.1375 -0.0062 -0.0075 0.0268  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   
619  C  CA  . VAL B 16 ? 0.1578 0.1089 0.1279 -0.0047 -0.0058 0.0346  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  
620  C  C   . VAL B 16 ? 0.2360 0.1537 0.1464 -0.0319 -0.0088 0.0169  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   
621  O  O   . VAL B 16 ? 0.2756 0.1549 0.1764 -0.0703 -0.0411 0.0183  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   
622  C  CB  . VAL B 16 ? 0.1836 0.1707 0.1659 0.0053  0.0140  0.0390  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  
623  C  CG1 . VAL B 16 ? 0.2039 0.2296 0.2260 0.0138  -0.0423 0.0209  ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 
624  C  CG2 . VAL B 16 ? 0.2329 0.2184 0.2135 0.0198  -0.0155 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 
625  N  N   . ASN B 17 ? 0.1628 0.1066 0.1477 -0.0229 0.0086  0.0060  ? ? ? ? ? ? 84  ASN B N   
626  C  CA  . ASN B 17 ? 0.1370 0.1093 0.1393 -0.0040 -0.0096 0.0191  ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CA  
627  C  C   . ASN B 17 ? 0.1555 0.1422 0.1460 0.0096  -0.0210 0.0156  ? ? ? ? ? ? 84  ASN B C   
628  O  O   . ASN B 17 ? 0.2062 0.1538 0.2172 0.0417  -0.0853 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B O   
629  C  CB  . ASN B 17 ? 0.1594 0.1398 0.1510 0.0060  0.0087  0.0055  ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CB  
630  C  CG  . ASN B 17 ? 0.1737 0.1155 0.1477 -0.0023 -0.0218 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B CG  
631  O  OD1 . ASN B 17 ? 0.1563 0.0983 0.1563 -0.0061 -0.0206 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B OD1 
632  N  ND2 . ASN B 17 ? 0.2008 0.1359 0.2224 -0.0023 -0.0549 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 84  ASN B ND2 
633  N  N   . GLU B 18 ? 0.1297 0.1209 0.1666 0.0084  -0.0012 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   
634  C  CA  . GLU B 18 ? 0.1883 0.1467 0.1725 0.0325  -0.0256 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  
635  C  C   . GLU B 18 ? 0.2418 0.1829 0.1810 0.0247  -0.0143 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   
636  O  O   . GLU B 18 ? 0.3709 0.2194 0.1549 0.0749  -0.0386 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   
637  C  CB  . GLU B 18 ? 0.2382 0.2300 0.2834 -0.0146 0.0043  0.0253  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  
638  C  CG  . GLU B 18 ? 0.3508 0.3335 0.3126 0.0284  0.0318  0.0154  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  
639  C  CD  . GLU B 18 ? 0.4241 0.4024 0.5338 -0.0754 0.0687  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  
640  O  OE1 . GLU B 18 ? 0.5068 0.3801 0.5216 -0.1861 0.2390  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 
641  O  OE2 . GLU B 18 ? 0.4598 0.4833 0.5872 -0.0780 0.2579  0.0752  ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 
642  N  N   . ILE B 19 ? 0.2215 0.1954 0.1550 0.0120  -0.0024 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B N   
643  C  CA  . ILE B 19 ? 0.2569 0.2033 0.1620 0.0767  -0.0153 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CA  
644  C  C   . ILE B 19 ? 0.2167 0.2502 0.1904 0.0040  -0.0126 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B C   
645  O  O   . ILE B 19 ? 0.2731 0.2190 0.1907 0.0050  -0.0685 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B O   
646  C  CB  . ILE B 19 ? 0.3033 0.3254 0.2578 0.0075  0.0067  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CB  
647  C  CG1 . ILE B 19 ? 0.3226 0.4197 0.3556 0.0249  -0.0362 0.0277  ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG1 
648  C  CG2 . ILE B 19 ? 0.3890 0.4212 0.2594 0.0236  0.0292  0.0397  ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CG2 
649  C  CD1 . ILE B 19 ? 0.3685 0.4164 0.4030 0.0078  0.0111  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B CD1 
650  N  N   . ASN B 20 ? 0.3147 0.2133 0.2383 0.0417  -0.0307 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   
651  C  CA  . ASN B 20 ? 0.2566 0.2847 0.2500 0.0073  0.0077  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  
652  C  C   . ASN B 20 ? 0.2551 0.2739 0.2674 0.0157  -0.0136 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   
653  O  O   . ASN B 20 ? 0.3619 0.2792 0.1861 0.0190  -0.0267 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   
654  C  CB  . ASN B 20 ? 0.4297 0.3214 0.3753 -0.0586 -0.0041 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  
655  C  CG  . ASN B 20 ? 0.4771 0.4314 0.5066 -0.1165 0.0489  0.0015  ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  
656  O  OD1 . ASN B 20 ? 0.7532 0.4261 0.5302 -0.1658 0.0544  0.1029  ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 
657  N  ND2 . ASN B 20 ? 0.6247 0.4996 0.6401 -0.0239 0.1498  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 
658  N  N   . ILE B 21 ? 0.3674 0.2609 0.2443 0.0005  -0.0615 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   
659  C  CA  . ILE B 21 ? 0.3590 0.3596 0.2768 -0.0383 0.0761  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  
660  C  C   . ILE B 21 ? 0.3642 0.3529 0.2473 0.0000  -0.0039 0.0030  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   
661  O  O   . ILE B 21 ? 0.2915 0.4221 0.2453 -0.0012 -0.0487 0.0284  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   
662  C  CB  . ILE B 21 ? 0.4850 0.3618 0.3984 -0.0126 0.0407  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  
663  C  CG1 . ILE B 21 ? 0.4878 0.3967 0.5112 -0.0913 0.0268  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 
664  C  CG2 . ILE B 21 ? 0.5680 0.4625 0.4461 -0.0267 -0.0242 0.0482  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 
665  C  CD1 . ILE B 21 ? 0.5092 0.4312 0.5263 -0.0173 0.0037  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 
666  N  N   . GLU B 22 ? 0.3598 0.3828 0.3244 -0.0166 -0.0148 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   
667  C  CA  . GLU B 22 ? 0.5322 0.4724 0.3353 -0.0139 0.0054  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  
668  C  C   . GLU B 22 ? 0.4318 0.4578 0.3215 -0.0528 -0.0201 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   
669  O  O   . GLU B 22 ? 0.6522 0.5450 0.3306 -0.0768 -0.0111 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   
670  C  CB  . GLU B 22 ? 0.5199 0.6124 0.5610 -0.0726 -0.0710 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  
671  C  CG  . GLU B 22 ? 0.6827 0.8737 0.7187 0.0336  0.0313  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  
672  C  CD  . GLU B 22 ? 0.7718 0.8700 0.7556 0.0409  -0.1712 0.0071  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  
673  O  OE1 . GLU B 22 ? 0.5346 0.9328 0.9436 -0.1302 -0.3147 -0.1485 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 
674  O  OE2 . GLU B 22 ? 0.8314 0.8818 0.8314 0.0594  -0.3036 0.0771  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 
675  N  N   . ASP B 23 ? 0.3643 0.3243 0.2700 -0.0573 0.0444  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   
676  C  CA  . ASP B 23 ? 0.4021 0.3457 0.3288 -0.0432 0.0133  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  
677  C  C   . ASP B 23 ? 0.4039 0.3404 0.2966 -0.0248 0.0386  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   
678  O  O   . ASP B 23 ? 0.5265 0.3912 0.6199 0.0370  0.0966  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   
679  C  CB  . ASP B 23 ? 0.5415 0.3896 0.3863 0.0175  0.0417  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  
680  C  CG  . ASP B 23 ? 0.6360 0.5099 0.5982 -0.0825 0.0089  0.0299  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  
681  O  OD1 . ASP B 23 ? 0.7719 0.7225 0.7227 -0.1527 -0.0929 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 
682  O  OD2 . ASP B 23 ? 0.9732 0.4395 0.6040 -0.1261 0.1549  0.0119  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 
683  N  N   . LEU B 24 ? 0.3537 0.3344 0.2575 0.0051  0.0610  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   
684  C  CA  . LEU B 24 ? 0.3196 0.3510 0.2807 0.0393  0.0595  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  
685  C  C   . LEU B 24 ? 0.4158 0.4500 0.2432 -0.0012 -0.0371 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   
686  O  O   . LEU B 24 ? 0.4413 0.4130 0.3130 -0.0410 -0.0616 0.0298  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   
687  C  CB  . LEU B 24 ? 0.3923 0.3411 0.2804 -0.0257 -0.0272 0.0192  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  
688  C  CG  . LEU B 24 ? 0.3417 0.3273 0.2859 0.0326  0.0359  0.0114  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  
689  C  CD1 . LEU B 24 ? 0.3537 0.3464 0.3094 0.0119  0.0159  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 
690  C  CD2 . LEU B 24 ? 0.3192 0.3556 0.3145 0.0286  0.0555  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 
691  N  N   . SER B 25 ? 0.5217 0.4751 0.3949 0.0258  0.0588  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 92  SER B N   
692  C  CA  . SER B 25 ? 0.5612 0.5829 0.3827 0.0151  0.1085  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 92  SER B CA  
693  C  C   . SER B 25 ? 0.6480 0.5263 0.5217 -0.0662 -0.0347 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 92  SER B C   
694  O  O   . SER B 25 ? 0.7982 0.4862 0.4312 -0.1923 -0.0025 -0.1686 ? ? ? ? ? ? 92  SER B O   
695  C  CB  . SER B 25 ? 0.6751 0.6442 0.5791 0.1029  0.1283  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 92  SER B CB  
696  O  OG  . SER B 25 ? 0.7604 0.5989 0.7250 0.1817  0.0651  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 92  SER B OG  
697  N  N   . LEU B 26 ? 0.5373 0.4459 0.4249 -0.0238 0.1468  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N   
698  C  CA  . LEU B 26 ? 0.4090 0.4193 0.3566 0.0463  0.0415  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA  
699  C  C   . LEU B 26 ? 0.3751 0.3386 0.3389 -0.0449 0.0189  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C   
700  O  O   . LEU B 26 ? 0.4023 0.4230 0.2763 -0.0532 0.0111  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O   
701  C  CB  . LEU B 26 ? 0.4270 0.4770 0.3892 0.0466  0.0271  0.0045  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB  
702  C  CG  . LEU B 26 ? 0.5052 0.4669 0.4533 0.0530  0.0074  0.0039  ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG  
703  C  CD1 . LEU B 26 ? 0.3805 0.4792 0.4987 0.0652  0.0418  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1 
704  C  CD2 . LEU B 26 ? 0.5899 0.4779 0.5351 0.0761  0.0376  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2 
705  N  N   . THR B 27 ? 0.3269 0.3541 0.2191 0.0094  0.0476  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   
706  C  CA  . THR B 27 ? 0.3331 0.3269 0.2370 -0.0150 -0.0022 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  
707  C  C   . THR B 27 ? 0.2862 0.3039 0.1877 0.0029  0.0211  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   
708  O  O   . THR B 27 ? 0.3522 0.3414 0.1177 0.0587  0.0032  0.0267  ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   
709  C  CB  . THR B 27 ? 0.3642 0.3440 0.2693 0.0088  -0.0023 0.0196  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  
710  O  OG1 . THR B 27 ? 0.4615 0.3404 0.3623 0.0097  0.0147  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 
711  C  CG2 . THR B 27 ? 0.3906 0.3972 0.2492 0.0314  0.0212  0.0243  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 
712  N  N   . LYS B 28 ? 0.2943 0.3329 0.2168 0.0332  -0.0217 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B N   
713  C  CA  . LYS B 28 ? 0.3100 0.2961 0.1940 0.0307  -0.0062 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CA  
714  C  C   . LYS B 28 ? 0.3682 0.3207 0.1982 0.0698  0.0501  0.0093  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B C   
715  O  O   . LYS B 28 ? 0.4095 0.3831 0.2045 0.0717  0.0523  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B O   
716  C  CB  . LYS B 28 ? 0.3757 0.4255 0.4001 -0.0022 0.0455  0.0608  ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CB  
717  C  CG  . LYS B 28 ? 0.5009 0.5020 0.4570 -0.0085 0.0645  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CG  
718  C  CD  . LYS B 28 ? 0.5383 0.5831 0.6090 -0.1339 0.1188  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CD  
719  C  CE  . LYS B 28 ? 0.6824 0.6413 0.7459 -0.0309 0.1147  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B CE  
720  N  NZ  . LYS B 28 ? 0.8241 0.7167 0.8417 -0.0520 0.0359  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 95  LYS B NZ  
721  N  N   . ALA B 29 ? 0.2836 0.2186 0.1735 0.0557  0.0091  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   
722  C  CA  . ALA B 29 ? 0.2474 0.2364 0.1567 0.0425  -0.0188 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  
723  C  C   . ALA B 29 ? 0.1952 0.1804 0.1743 0.0051  -0.0448 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   
724  O  O   . ALA B 29 ? 0.2205 0.2332 0.1951 0.0183  -0.0430 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   
725  C  CB  . ALA B 29 ? 0.3315 0.2776 0.2148 -0.0118 -0.0434 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  
726  N  N   . ALA B 30 ? 0.1999 0.1811 0.1089 0.0091  -0.0121 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   
727  C  CA  . ALA B 30 ? 0.1709 0.1101 0.1294 -0.0006 0.0032  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  
728  C  C   . ALA B 30 ? 0.1663 0.1442 0.1262 0.0046  0.0215  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   
729  O  O   . ALA B 30 ? 0.2061 0.1620 0.1554 0.0255  0.0467  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   
730  C  CB  . ALA B 30 ? 0.1806 0.1866 0.1727 -0.0010 0.0107  0.0001  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  
731  N  N   . TYR B 31 ? 0.1693 0.1262 0.1205 0.0033  0.0249  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B N   
732  C  CA  . TYR B 31 ? 0.1538 0.1110 0.1189 -0.0073 0.0091  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CA  
733  C  C   . TYR B 31 ? 0.1255 0.1179 0.1183 -0.0164 0.0162  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B C   
734  O  O   . TYR B 31 ? 0.1502 0.1033 0.0993 0.0067  0.0092  0.0071  ? ? ? ? ? ? 98  TYR B O   
735  C  CB  . TYR B 31 ? 0.1550 0.1355 0.1301 0.0050  -0.0042 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CB  
736  C  CG  . TYR B 31 ? 0.1486 0.1508 0.1555 -0.0012 -0.0134 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CG  
737  C  CD1 . TYR B 31 ? 0.2214 0.1763 0.2202 -0.0161 -0.0276 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD1 
738  C  CD2 . TYR B 31 ? 0.1988 0.2157 0.1772 0.0332  -0.0369 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD2 
739  C  CE1 . TYR B 31 ? 0.2724 0.1936 0.2577 -0.0130 -0.0502 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE1 
740  C  CE2 . TYR B 31 ? 0.2937 0.2736 0.2568 -0.0164 -0.0832 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE2 
741  C  CZ  . TYR B 31 ? 0.2824 0.2612 0.2779 -0.0029 -0.0858 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CZ  
742  O  OH  . TYR B 31 ? 0.3771 0.3137 0.3430 -0.0466 -0.1133 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B OH  
743  N  N   . CYS B 32 ? 0.1267 0.1064 0.1012 0.0055  0.0106  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 99  CYS B N   
744  C  CA  . CYS B 32 ? 0.1099 0.1176 0.1131 -0.0046 0.0046  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 99  CYS B CA  
745  C  C   . CYS B 32 ? 0.1034 0.0950 0.1301 0.0195  -0.0032 0.0014  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B C   
746  O  O   . CYS B 32 ? 0.1241 0.1334 0.1278 0.0145  0.0151  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 99  CYS B O   
747  C  CB  . CYS B 32 ? 0.1015 0.1172 0.0975 -0.0052 0.0341  0.0062  ? ? ? ? ? ? 99  CYS B CB  
748  S  SG  . CYS B 32 ? 0.1280 0.1262 0.1224 0.0138  0.0164  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 99  CYS B SG  
749  N  N   . ARG B 33 ? 0.0832 0.0952 0.0921 0.0143  0.0017  0.0157  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B N   
750  C  CA  . ARG B 33 ? 0.1072 0.0957 0.0912 -0.0126 -0.0008 0.0044  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CA  
751  C  C   . ARG B 33 ? 0.1064 0.1270 0.1104 -0.0022 -0.0090 0.0052  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B C   
752  O  O   . ARG B 33 ? 0.1531 0.1330 0.1253 0.0354  -0.0034 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B O   
753  C  CB  . ARG B 33 ? 0.0913 0.1047 0.0876 0.0023  0.0131  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CB  
754  C  CG  . ARG B 33 ? 0.1042 0.1021 0.0980 -0.0001 0.0036  0.0175  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CG  
755  C  CD  . ARG B 33 ? 0.0980 0.1090 0.0895 0.0059  0.0027  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CD  
756  N  NE  . ARG B 33 ? 0.1119 0.1158 0.1072 0.0082  0.0091  0.0095  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NE  
757  C  CZ  . ARG B 33 ? 0.0988 0.1146 0.1182 0.0062  0.0014  0.0055  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B CZ  
758  N  NH1 . ARG B 33 ? 0.1069 0.0916 0.1015 0.0112  0.0174  0.0199  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH1 
759  N  NH2 . ARG B 33 ? 0.1313 0.1131 0.1250 0.0081  0.0108  0.0314  ? ? ? ? ? ? 100 ARG B NH2 
760  N  N   . CYS B 34 ? 0.1466 0.1222 0.1179 0.0100  -0.0018 0.0062  ? ? ? ? ? ? 101 CYS B N   
761  C  CA  . CYS B 34 ? 0.1377 0.1353 0.1376 0.0075  0.0017  0.0156  ? ? ? ? ? ? 101 CYS B CA  
762  C  C   . CYS B 34 ? 0.1371 0.1115 0.1317 0.0005  0.0083  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 101 CYS B C   
763  O  O   . CYS B 34 ? 0.1502 0.1496 0.1332 0.0351  0.0024  0.0030  ? ? ? ? ? ? 101 CYS B O   
764  C  CB  . CYS B 34 ? 0.1380 0.1131 0.1573 0.0014  0.0055  0.0321  ? ? ? ? ? ? 101 CYS B CB  
765  S  SG  . CYS B 34 ? 0.1319 0.1526 0.1814 0.0094  0.0305  0.0091  ? ? ? ? ? ? 101 CYS B SG  
766  N  N   . TRP B 35 ? 0.1147 0.1186 0.1255 0.0113  -0.0080 0.0086  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B N   
767  C  CA  . TRP B 35 ? 0.1395 0.1279 0.1373 0.0084  0.0122  0.0130  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CA  
768  C  C   . TRP B 35 ? 0.1625 0.1338 0.1538 0.0332  -0.0016 0.0185  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B C   
769  O  O   . TRP B 35 ? 0.1645 0.1696 0.1936 0.0655  0.0314  0.0548  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B O   
770  C  CB  . TRP B 35 ? 0.1143 0.1246 0.1351 -0.0030 0.0073  0.0203  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CB  
771  C  CG  . TRP B 35 ? 0.1206 0.1226 0.1402 0.0037  0.0060  0.0160  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CG  
772  C  CD1 . TRP B 35 ? 0.1147 0.1215 0.1573 -0.0130 0.0165  0.0101  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD1 
773  C  CD2 . TRP B 35 ? 0.1065 0.1013 0.1138 0.0123  0.0006  0.0037  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD2 
774  N  NE1 . TRP B 35 ? 0.1194 0.1043 0.1150 0.0112  0.0020  0.0173  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B NE1 
775  C  CE2 . TRP B 35 ? 0.1102 0.0992 0.1371 0.0120  0.0109  0.0072  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE2 
776  C  CE3 . TRP B 35 ? 0.1227 0.1079 0.1246 -0.0022 0.0057  0.0077  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE3 
777  C  CZ2 . TRP B 35 ? 0.1041 0.1164 0.1236 0.0182  0.0120  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ2 
778  C  CZ3 . TRP B 35 ? 0.1235 0.1168 0.1379 0.0096  0.0141  0.0027  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ3 
779  C  CH2 . TRP B 35 ? 0.1146 0.1268 0.1429 0.0096  0.0233  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CH2 
780  N  N   . ARG B 36 ? 0.1576 0.1303 0.1671 0.0431  0.0152  0.0168  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B N   
781  C  CA  . ARG B 36 ? 0.1567 0.1526 0.2038 0.0388  0.0152  0.0006  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CA  
782  C  C   . ARG B 36 ? 0.1843 0.1610 0.1781 0.0205  0.0060  0.0242  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B C   
783  O  O   . ARG B 36 ? 0.2366 0.2034 0.2479 0.0556  0.0692  0.0200  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B O   
784  C  CB  . ARG B 36 ? 0.1675 0.1703 0.2331 0.0305  0.0372  0.0219  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CB  
785  C  CG  . ARG B 36 ? 0.1981 0.2338 0.2489 -0.0005 0.0198  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CG  
786  C  CD  . ARG B 36 ? 0.2005 0.2546 0.2689 0.0282  0.0148  0.0037  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CD  
787  N  NE  . ARG B 36 ? 0.2425 0.2713 0.2894 0.0150  0.0033  0.0018  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NE  
788  C  CZ  . ARG B 36 ? 0.2788 0.2317 0.2077 -0.0034 0.0051  0.0103  ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CZ  
789  N  NH1 . ARG B 36 ? 0.2510 0.3725 0.2602 0.0363  -0.0168 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH1 
790  N  NH2 . ARG B 36 ? 0.3119 0.2693 0.2653 0.0037  -0.0647 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH2 
791  N  N   . SER B 37 ? 0.1900 0.1375 0.1939 0.0220  -0.0036 0.0053  ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   
792  C  CA  . SER B 37 ? 0.1890 0.1610 0.1796 0.0125  0.0143  0.0014  ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  
793  C  C   . SER B 37 ? 0.2215 0.1707 0.2077 0.0353  0.0320  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   
794  O  O   . SER B 37 ? 0.2700 0.1517 0.2326 0.0626  0.0792  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   
795  C  CB  . SER B 37 ? 0.1901 0.1763 0.1854 -0.0154 -0.0108 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  
796  O  OG  . SER B 37 ? 0.2109 0.1620 0.1907 -0.0192 0.0399  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  
797  N  N   . LYS B 38 ? 0.2699 0.2099 0.2347 0.0571  0.0445  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   
798  C  CA  . LYS B 38 ? 0.3132 0.2204 0.2631 -0.0009 0.0763  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  
799  C  C   . LYS B 38 ? 0.3121 0.2674 0.2631 0.0375  0.0501  0.0113  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   
800  O  O   . LYS B 38 ? 0.5048 0.2162 0.3890 0.0531  0.0457  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   
801  C  CB  . LYS B 38 ? 0.3072 0.2802 0.3547 0.0503  0.0565  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  
802  C  CG  . LYS B 38 ? 0.3546 0.3061 0.3580 0.1355  0.0156  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  
803  C  CD  . LYS B 38 ? 0.4579 0.4416 0.4516 0.1472  0.1336  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  
804  C  CE  . LYS B 38 ? 0.6028 0.6028 0.6028 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CE  
805  N  NZ  . LYS B 38 ? 0.6801 0.6801 0.6801 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B NZ  
806  N  N   . THR B 39 ? 0.2775 0.1833 0.2608 0.0554  0.0525  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 106 THR B N   
807  C  CA  . THR B 39 ? 0.2822 0.1819 0.2615 0.0438  0.0568  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CA  
808  C  C   . THR B 39 ? 0.2351 0.1625 0.2221 0.0407  0.0075  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 106 THR B C   
809  O  O   . THR B 39 ? 0.2302 0.1271 0.2163 0.0502  0.0280  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 106 THR B O   
810  C  CB  . THR B 39 ? 0.3483 0.2389 0.2622 0.0104  0.0524  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CB  
811  O  OG1 . THR B 39 ? 0.3244 0.2509 0.1977 0.0011  0.0198  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 106 THR B OG1 
812  C  CG2 . THR B 39 ? 0.3400 0.2820 0.3209 0.0000  0.0461  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 106 THR B CG2 
813  N  N   . PHE B 40 ? 0.2178 0.1810 0.1979 0.0230  0.0192  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B N   
814  C  CA  . PHE B 40 ? 0.1963 0.1536 0.1853 0.0125  0.0156  0.0031  ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CA  
815  C  C   . PHE B 40 ? 0.2014 0.1666 0.1768 0.0007  0.0281  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B C   
816  O  O   . PHE B 40 ? 0.2939 0.1626 0.2404 0.0203  0.0489  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B O   
817  C  CB  . PHE B 40 ? 0.1649 0.1545 0.1740 0.0169  0.0373  0.0034  ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CB  
818  C  CG  . PHE B 40 ? 0.1461 0.1418 0.1604 0.0342  0.0006  0.0127  ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CG  
819  C  CD1 . PHE B 40 ? 0.1865 0.1549 0.1429 0.0007  0.0131  0.0236  ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD1 
820  C  CD2 . PHE B 40 ? 0.1487 0.1617 0.1244 0.0116  -0.0085 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CD2 
821  C  CE1 . PHE B 40 ? 0.1427 0.1512 0.1390 -0.0134 0.0013  0.0103  ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE1 
822  C  CE2 . PHE B 40 ? 0.1556 0.1253 0.1306 0.0055  -0.0020 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CE2 
823  C  CZ  . PHE B 40 ? 0.1420 0.1512 0.1500 0.0239  0.0086  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B CZ  
824  N  N   . PRO B 41 ? 0.2262 0.1453 0.2166 0.0025  0.0324  0.0029  ? ? ? ? ? ? 108 PRO B N   
825  C  CA  . PRO B 41 ? 0.1769 0.1354 0.1741 0.0016  0.0151  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CA  
826  C  C   . PRO B 41 ? 0.2033 0.1291 0.1379 0.0377  0.0387  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B C   
827  O  O   . PRO B 41 ? 0.1908 0.1175 0.1337 0.0004  0.0109  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B O   
828  C  CB  . PRO B 41 ? 0.1804 0.1507 0.1586 -0.0109 0.0124  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CB  
829  C  CG  . PRO B 41 ? 0.1905 0.1556 0.1703 -0.0208 0.0169  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CG  
830  C  CD  . PRO B 41 ? 0.2111 0.1654 0.1893 0.0065  0.0278  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 108 PRO B CD  
831  N  N   . ALA B 42 ? 0.1928 0.1146 0.1639 0.0214  0.0537  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N   
832  C  CA  . ALA B 42 ? 0.1975 0.1463 0.1327 0.0182  0.0323  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA  
833  C  C   . ALA B 42 ? 0.1933 0.1484 0.1382 0.0193  0.0398  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C   
834  O  O   . ALA B 42 ? 0.2221 0.1392 0.1804 0.0057  0.0204  0.0039  ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O   
835  C  CB  . ALA B 42 ? 0.2132 0.1695 0.1653 -0.0005 0.0443  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB  
836  N  N   . CYS B 43 ? 0.1881 0.1297 0.1443 0.0326  0.0377  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N   
837  C  CA  . CYS B 43 ? 0.1694 0.1611 0.1364 0.0366  0.0322  0.0006  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA  
838  C  C   . CYS B 43 ? 0.1600 0.1746 0.1574 0.0226  0.0391  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C   
839  O  O   . CYS B 43 ? 0.2273 0.2417 0.1484 0.0562  0.0343  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O   
840  C  CB  . CYS B 43 ? 0.1916 0.1619 0.1713 0.0073  0.0151  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB  
841  S  SG  . CYS B 43 ? 0.1883 0.1801 0.1502 0.0084  0.0424  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG  
842  N  N   . ASP B 44 ? 0.1542 0.1949 0.1401 0.0171  0.0383  0.0058  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   
843  C  CA  . ASP B 44 ? 0.1839 0.2317 0.1748 0.0481  0.0419  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  
844  C  C   . ASP B 44 ? 0.2140 0.2097 0.1970 0.0308  0.0632  0.0015  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   
845  O  O   . ASP B 44 ? 0.2597 0.2480 0.2799 0.0422  0.1060  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   
846  C  CB  . ASP B 44 ? 0.2007 0.2289 0.1844 0.0550  0.0997  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  
847  C  CG  . ASP B 44 ? 0.2508 0.2311 0.2688 0.0159  0.0159  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  
848  O  OD1 . ASP B 44 ? 0.2567 0.2025 0.2525 0.0081  0.0732  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 
849  O  OD2 . ASP B 44 ? 0.3034 0.2428 0.2948 0.0553  0.1085  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 
850  N  N   . GLY B 45 ? 0.2241 0.2260 0.1958 0.0150  0.1020  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N   
851  C  CA  . GLY B 45 ? 0.2055 0.2043 0.2355 0.0361  0.0385  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA  
852  C  C   . GLY B 45 ? 0.1841 0.1668 0.1686 0.0346  0.0774  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C   
853  O  O   . GLY B 45 ? 0.2066 0.2068 0.2689 -0.0058 0.0807  0.0007  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O   
854  N  N   . SER B 46 ? 0.1859 0.1615 0.2053 0.0119  0.0581  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 113 SER B N   
855  C  CA  . SER B 46 ? 0.1552 0.1972 0.2198 0.0258  0.0382  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CA  
856  C  C   . SER B 46 ? 0.1640 0.1687 0.1716 0.0057  0.0408  0.0221  ? ? ? ? ? ? 113 SER B C   
857  O  O   . SER B 46 ? 0.1814 0.2029 0.1880 0.0114  0.0305  0.0055  ? ? ? ? ? ? 113 SER B O   
858  C  CB  . SER B 46 ? 0.2030 0.1883 0.2045 0.0207  0.0255  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CB  
859  O  OG  . SER B 46 ? 0.2175 0.1770 0.2196 0.0548  0.0595  0.0001  ? ? ? ? ? ? 113 SER B OG  
860  N  N   . HIS B 47 ? 0.1435 0.1769 0.1755 -0.0081 0.0247  0.0029  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N   
861  C  CA  . HIS B 47 ? 0.1560 0.1720 0.1772 0.0299  0.0323  0.0000  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA  
862  C  C   . HIS B 47 ? 0.1639 0.1886 0.1802 0.0246  0.0067  0.0029  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C   
863  O  O   . HIS B 47 ? 0.1213 0.1981 0.2122 0.0011  0.0236  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O   
864  C  CB  . HIS B 47 ? 0.1474 0.1433 0.1457 0.0038  0.0049  0.0028  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB  
865  C  CG  . HIS B 47 ? 0.1528 0.1702 0.1557 0.0076  0.0119  0.0093  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG  
866  N  ND1 . HIS B 47 ? 0.1683 0.1459 0.1743 0.0236  0.0205  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1 
867  C  CD2 . HIS B 47 ? 0.2116 0.1809 0.1997 -0.0046 0.0017  0.0234  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2 
868  C  CE1 . HIS B 47 ? 0.1868 0.1882 0.1871 0.0034  0.0119  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1 
869  N  NE2 . HIS B 47 ? 0.2162 0.1939 0.1895 -0.0079 0.0397  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2 
870  N  N   . ASN B 48 ? 0.1800 0.1815 0.1851 0.0137  0.0098  0.0062  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B N   
871  C  CA  . ASN B 48 ? 0.1774 0.1966 0.2107 0.0199  0.0471  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CA  
872  C  C   . ASN B 48 ? 0.2081 0.2248 0.1894 0.0203  0.0294  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B C   
873  O  O   . ASN B 48 ? 0.2226 0.2359 0.2898 -0.0054 0.0505  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 115 ASN B O   
874  C  CB  . ASN B 48 ? 0.2033 0.2171 0.2056 -0.0218 0.0478  0.0134  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CB  
875  C  CG  . ASN B 48 ? 0.1815 0.2360 0.2457 -0.0320 0.0367  0.0172  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B CG  
876  O  OD1 . ASN B 48 ? 0.2554 0.2484 0.2928 -0.0163 0.0102  0.0259  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B OD1 
877  N  ND2 . ASN B 48 ? 0.2865 0.2617 0.2120 -0.0438 0.0688  0.0116  ? ? ? ? ? ? 115 ASN B ND2 
878  N  N   . LYS B 49 ? 0.2267 0.2381 0.2555 0.0173  0.0398  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B N   
879  C  CA  . LYS B 49 ? 0.2552 0.2790 0.2456 0.0185  0.0282  0.0184  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CA  
880  C  C   . LYS B 49 ? 0.2200 0.2573 0.2590 0.0085  0.0011  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B C   
881  O  O   . LYS B 49 ? 0.1460 0.2513 0.2970 0.0363  0.0066  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B O   
882  C  CB  . LYS B 49 ? 0.3844 0.2857 0.3608 0.0060  0.0954  0.0007  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CB  
883  C  CG  . LYS B 49 ? 0.5683 0.5427 0.4775 -0.0041 -0.0152 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CG  
884  C  CD  . LYS B 49 ? 0.6707 0.5800 0.7341 -0.0167 -0.0005 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CD  
885  C  CE  . LYS B 49 ? 0.6572 0.5818 0.6746 -0.0113 -0.0042 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CE  
886  N  NZ  . LYS B 49 ? 0.6142 0.5630 0.6961 0.0141  0.0599  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B NZ  
887  N  N   . HIS B 50 ? 0.2286 0.2565 0.2443 0.0100  0.0186  0.0106  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   
888  C  CA  . HIS B 50 ? 0.2226 0.2571 0.2295 0.0155  -0.0143 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  
889  C  C   . HIS B 50 ? 0.1768 0.2563 0.1988 0.0168  0.0326  0.0204  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   
890  O  O   . HIS B 50 ? 0.1926 0.3219 0.2426 0.0330  -0.0118 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   
891  C  CB  . HIS B 50 ? 0.2305 0.2223 0.2723 0.0174  0.0254  0.0124  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  
892  C  CG  . HIS B 50 ? 0.2957 0.2673 0.2010 0.0080  -0.0140 0.0038  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  
893  N  ND1 . HIS B 50 ? 0.2763 0.2576 0.2329 0.0784  -0.0361 0.0274  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 
894  C  CD2 . HIS B 50 ? 0.2631 0.2662 0.2276 -0.0165 -0.0227 0.0106  ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 
895  C  CE1 . HIS B 50 ? 0.2892 0.2889 0.2768 0.0328  -0.0085 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 
896  N  NE2 . HIS B 50 ? 0.2965 0.2641 0.2445 0.0017  0.0142  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 
897  N  N   . ASN B 51 ? 0.1767 0.2395 0.2123 0.0418  -0.0071 0.0071  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B N   
898  C  CA  . ASN B 51 ? 0.1667 0.2410 0.2111 0.0056  0.0172  0.0118  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CA  
899  C  C   . ASN B 51 ? 0.1869 0.2343 0.2616 -0.0139 0.0064  0.0103  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B C   
900  O  O   . ASN B 51 ? 0.1831 0.3044 0.2395 -0.0196 0.0264  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 118 ASN B O   
901  C  CB  . ASN B 51 ? 0.1868 0.2131 0.2064 -0.0098 0.0329  0.0206  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CB  
902  C  CG  . ASN B 51 ? 0.1809 0.1860 0.1933 0.0163  0.0100  0.0063  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B CG  
903  O  OD1 . ASN B 51 ? 0.1837 0.1784 0.2046 0.0042  0.0098  0.0003  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B OD1 
904  N  ND2 . ASN B 51 ? 0.1670 0.2243 0.1963 0.0169  0.0114  0.0126  ? ? ? ? ? ? 118 ASN B ND2 
905  N  N   . GLU B 52 ? 0.2149 0.2575 0.2737 0.0050  0.0127  0.0000  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   
906  C  CA  . GLU B 52 ? 0.2325 0.2845 0.3033 -0.0121 -0.0042 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  
907  C  C   . GLU B 52 ? 0.2070 0.2867 0.3094 0.0289  -0.0008 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   
908  O  O   . GLU B 52 ? 0.2695 0.3444 0.3872 0.0010  -0.0165 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   
909  C  CB  . GLU B 52 ? 0.2952 0.3341 0.3288 0.0367  0.0378  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  
910  C  CG  . GLU B 52 ? 0.3362 0.4532 0.4657 0.0093  -0.0017 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  
911  C  CD  . GLU B 52 ? 0.4702 0.6193 0.4657 0.0961  0.0555  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  
912  O  OE1 . GLU B 52 ? 0.3180 0.7955 0.5123 0.1797  0.0384  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 
913  O  OE2 . GLU B 52 ? 0.5393 0.6393 0.3764 0.1688  0.1290  0.0114  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 
914  N  N   . LEU B 53 ? 0.2049 0.3089 0.2826 0.0309  -0.0141 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   
915  C  CA  . LEU B 53 ? 0.2500 0.3647 0.2805 0.0140  -0.0102 0.0121  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  
916  C  C   . LEU B 53 ? 0.2955 0.3898 0.3582 0.0422  -0.0085 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   
917  O  O   . LEU B 53 ? 0.3296 0.4405 0.3922 0.0334  -0.0588 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   
918  C  CB  . LEU B 53 ? 0.3401 0.3475 0.3954 0.0432  -0.0101 0.0256  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  
919  C  CG  . LEU B 53 ? 0.4981 0.5133 0.3999 0.0175  -0.0220 0.0408  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  
920  C  CD1 . LEU B 53 ? 0.4673 0.5034 0.5302 0.0699  0.0545  0.0356  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 
921  C  CD2 . LEU B 53 ? 0.6179 0.5099 0.6531 -0.0153 0.0039  0.0620  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 
922  N  N   . THR B 54 ? 0.2616 0.3992 0.3069 0.0274  -0.0265 0.0034  ? ? ? ? ? ? 121 THR B N   
923  C  CA  . THR B 54 ? 0.2644 0.3035 0.2958 -0.0195 -0.0558 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 121 THR B CA  
924  C  C   . THR B 54 ? 0.2205 0.3091 0.2458 0.0200  -0.0724 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 121 THR B C   
925  O  O   . THR B 54 ? 0.2800 0.4075 0.3504 0.0642  -0.0119 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 121 THR B O   
926  C  CB  . THR B 54 ? 0.2607 0.3197 0.2497 0.0106  -0.0320 0.0035  ? ? ? ? ? ? 121 THR B CB  
927  O  OG1 . THR B 54 ? 0.2144 0.3009 0.2436 0.0047  -0.0274 0.0018  ? ? ? ? ? ? 121 THR B OG1 
928  C  CG2 . THR B 54 ? 0.2606 0.3308 0.2661 0.0248  -0.0258 0.0574  ? ? ? ? ? ? 121 THR B CG2 
929  N  N   . GLY B 55 ? 0.1666 0.2920 0.2753 -0.0201 -0.0259 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   
930  C  CA  . GLY B 55 ? 0.2271 0.2963 0.2834 -0.0305 -0.0559 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  
931  C  C   . GLY B 55 ? 0.2304 0.2697 0.3048 0.0060  -0.0193 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   
932  O  O   . GLY B 55 ? 0.2118 0.2663 0.3187 -0.0054 -0.0339 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   
933  N  N   . ASP B 56 ? 0.2061 0.2511 0.3287 0.0098  -0.0081 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B N   
934  C  CA  . ASP B 56 ? 0.1994 0.2023 0.2120 0.0038  -0.0095 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CA  
935  C  C   . ASP B 56 ? 0.1809 0.2618 0.2036 -0.0136 0.0231  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B C   
936  O  O   . ASP B 56 ? 0.1601 0.1862 0.2356 -0.0293 0.0249  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B O   
937  C  CB  . ASP B 56 ? 0.2029 0.2174 0.1931 0.0068  0.0096  0.0055  ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CB  
938  C  CG  . ASP B 56 ? 0.1978 0.2223 0.1903 -0.0027 -0.0020 0.0038  ? ? ? ? ? ? 123 ASP B CG  
939  O  OD1 . ASP B 56 ? 0.1924 0.2379 0.2462 0.0111  0.0154  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD1 
940  O  OD2 . ASP B 56 ? 0.1397 0.2305 0.2303 -0.0303 0.0125  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 123 ASP B OD2 
941  N  N   . ASN B 57 ? 0.1725 0.1903 0.1964 -0.0203 0.0273  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B N   
942  C  CA  . ASN B 57 ? 0.1585 0.1818 0.1930 -0.0176 0.0149  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CA  
943  C  C   . ASN B 57 ? 0.1294 0.1565 0.1650 0.0091  0.0298  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B C   
944  O  O   . ASN B 57 ? 0.1593 0.1365 0.1852 -0.0224 -0.0056 0.0057  ? ? ? ? ? ? 124 ASN B O   
945  C  CB  . ASN B 57 ? 0.1574 0.1874 0.2010 -0.0155 0.0228  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CB  
946  C  CG  . ASN B 57 ? 0.1736 0.1824 0.1642 -0.0063 0.0075  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B CG  
947  O  OD1 . ASN B 57 ? 0.1762 0.1754 0.1882 -0.0113 -0.0158 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B OD1 
948  N  ND2 . ASN B 57 ? 0.1903 0.1653 0.1961 -0.0247 0.0253  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 124 ASN B ND2 
949  N  N   . VAL B 58 ? 0.1353 0.1723 0.1724 0.0023  0.0171  0.0047  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B N   
950  C  CA  . VAL B 58 ? 0.1526 0.1567 0.1612 0.0000  0.0178  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CA  
951  C  C   . VAL B 58 ? 0.1433 0.1668 0.1468 0.0187  -0.0064 0.0004  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B C   
952  O  O   . VAL B 58 ? 0.1656 0.2328 0.1694 0.0032  0.0134  0.0023  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B O   
953  C  CB  . VAL B 58 ? 0.1745 0.1689 0.1759 -0.0166 0.0144  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CB  
954  C  CG1 . VAL B 58 ? 0.1584 0.1818 0.1558 -0.0219 -0.0027 0.0109  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG1 
955  C  CG2 . VAL B 58 ? 0.1717 0.1873 0.2188 -0.0136 -0.0044 0.0203  ? ? ? ? ? ? 125 VAL B CG2 
956  N  N   . GLY B 59 ? 0.1379 0.1534 0.1331 0.0079  0.0132  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   
957  C  CA  . GLY B 59 ? 0.1153 0.1325 0.1289 0.0160  0.0241  0.0062  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  
958  C  C   . GLY B 59 ? 0.1197 0.1284 0.1060 0.0124  0.0106  0.0047  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   
959  O  O   . GLY B 59 ? 0.1161 0.1404 0.1191 -0.0037 0.0243  0.0099  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   
960  N  N   . PRO B 60 ? 0.1053 0.1242 0.1051 0.0055  0.0304  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   
961  C  CA  . PRO B 60 ? 0.1326 0.1130 0.1254 -0.0096 0.0211  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  
962  C  C   . PRO B 60 ? 0.1301 0.1345 0.1055 -0.0125 0.0061  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   
963  O  O   . PRO B 60 ? 0.1545 0.1450 0.1432 -0.0159 0.0261  0.0039  ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   
964  C  CB  . PRO B 60 ? 0.1514 0.1140 0.1285 0.0045  0.0233  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  
965  C  CG  . PRO B 60 ? 0.1146 0.1424 0.1275 0.0164  0.0264  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  
966  C  CD  . PRO B 60 ? 0.1232 0.1341 0.1147 0.0153  0.0386  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  
967  N  N   . LEU B 61 ? 0.1380 0.1208 0.1133 -0.0166 0.0217  0.0014  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N   
968  C  CA  . LEU B 61 ? 0.1558 0.1094 0.1362 -0.0059 0.0004  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA  
969  C  C   . LEU B 61 ? 0.1828 0.1287 0.1370 0.0190  0.0009  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C   
970  O  O   . LEU B 61 ? 0.1898 0.1328 0.1360 0.0219  0.0129  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O   
971  C  CB  . LEU B 61 ? 0.1680 0.1476 0.1548 -0.0085 0.0108  0.0103  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB  
972  C  CG  . LEU B 61 ? 0.1638 0.2028 0.1904 -0.0029 0.0184  0.0100  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG  
973  C  CD1 . LEU B 61 ? 0.2232 0.2178 0.2381 -0.0021 0.0182  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1 
974  C  CD2 . LEU B 61 ? 0.1972 0.2308 0.1920 -0.0149 0.0441  0.0045  ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2 
975  N  N   . ILE B 62 ? 0.1931 0.1288 0.1238 -0.0053 0.0064  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B N   
976  C  CA  . ILE B 62 ? 0.1646 0.1438 0.1326 0.0130  0.0043  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CA  
977  C  C   . ILE B 62 ? 0.1687 0.1523 0.1104 -0.0001 0.0027  0.0011  ? ? ? ? ? ? 129 ILE B C   
978  O  O   . ILE B 62 ? 0.1975 0.1729 0.1643 0.0152  -0.0038 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B O   
979  C  CB  . ILE B 62 ? 0.2370 0.2141 0.1488 -0.0098 0.0397  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CB  
980  C  CG1 . ILE B 62 ? 0.2587 0.2926 0.2234 -0.0130 0.0217  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG1 
981  C  CG2 . ILE B 62 ? 0.2354 0.2564 0.1291 0.0002  0.0080  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CG2 
982  C  CD1 . ILE B 62 ? 0.3647 0.3271 0.3095 0.0359  0.0074  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 129 ILE B CD1 
983  N  N   . LEU B 63 ? 0.1512 0.1511 0.1306 0.0038  0.0171  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N   
984  C  CA  . LEU B 63 ? 0.1643 0.1834 0.1678 0.0145  0.0008  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA  
985  C  C   . LEU B 63 ? 0.2287 0.2150 0.1731 0.0469  0.0160  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C   
986  O  O   . LEU B 63 ? 0.2138 0.2267 0.1263 0.0394  0.0060  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O   
987  C  CB  . LEU B 63 ? 0.2009 0.1957 0.1778 -0.0032 0.0123  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB  
988  C  CG  . LEU B 63 ? 0.2524 0.2241 0.2087 -0.0106 0.0154  0.0272  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG  
989  C  CD1 . LEU B 63 ? 0.2378 0.2443 0.2159 -0.0334 -0.0085 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1 
990  C  CD2 . LEU B 63 ? 0.2599 0.1969 0.2347 -0.0200 0.0607  0.0524  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2 
991  N  N   . LYS B 64 ? 0.2485 0.2001 0.1398 0.0298  0.0341  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B N   
992  C  CA  . LYS B 64 ? 0.2392 0.2458 0.1460 0.0145  0.0059  0.0084  ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CA  
993  C  C   . LYS B 64 ? 0.2458 0.2474 0.1701 0.0188  -0.0086 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B C   
994  O  O   . LYS B 64 ? 0.2570 0.3049 0.1844 0.0221  0.0019  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B O   
995  C  CB  . LYS B 64 ? 0.2495 0.2557 0.1818 -0.0024 0.0237  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CB  
996  C  CG  . LYS B 64 ? 0.2679 0.3370 0.2479 -0.0104 -0.0031 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CG  
997  C  CD  . LYS B 64 ? 0.4685 0.3590 0.3918 -0.0440 -0.0382 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CD  
998  C  CE  . LYS B 64 ? 0.5520 0.5764 0.4241 0.0148  -0.0277 0.0395  ? ? ? ? ? ? 131 LYS B CE  
999  N  NZ  . LYS B 64 ? 0.6359 0.6359 0.6359 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 131 LYS B NZ  
1000 N  N   . LYS B 65 ? 0.2690 0.3217 0.2075 0.0145  0.0100  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
1001 C  CA  . LYS B 65 ? 0.3034 0.3666 0.2662 -0.0281 0.0033  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
1002 C  C   . LYS B 65 ? 0.3818 0.4513 0.2616 0.0389  -0.0402 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
1003 O  O   . LYS B 65 ? 0.3955 0.5455 0.1789 0.0402  -0.0545 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
1004 C  CB  . LYS B 65 ? 0.4136 0.3716 0.3402 -0.0197 0.0149  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
1005 C  CG  . LYS B 65 ? 0.4848 0.4454 0.4930 -0.0281 -0.0894 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
1006 C  CD  . LYS B 65 ? 0.6108 0.5378 0.5816 -0.0348 -0.0047 0.0835  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
1007 C  CE  . LYS B 65 ? 0.7028 0.5947 0.6872 -0.0706 -0.0552 0.0631  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
1008 N  NZ  . LYS B 65 ? 0.6589 0.6445 0.6150 -0.0672 -0.0379 0.0619  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
1009 N  N   . LYS B 66 ? 0.4337 0.4388 0.2774 0.0544  -0.0538 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N   
1010 C  CA  . LYS B 66 ? 0.4811 0.4764 0.3670 0.0211  -0.0389 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA  
1011 C  C   . LYS B 66 ? 0.3965 0.4215 0.4256 -0.0315 -0.0408 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C   
1012 O  O   . LYS B 66 ? 0.4164 0.4207 0.2491 -0.0614 -0.0585 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O   
1013 C  CB  . LYS B 66 ? 0.4972 0.4676 0.4893 0.0147  -0.0693 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB  
1014 C  CG  . LYS B 66 ? 0.5712 0.4718 0.5422 0.0244  -0.0420 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG  
1015 C  CD  . LYS B 66 ? 0.5835 0.4982 0.5333 0.0222  -0.0971 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD  
1016 C  CE  . LYS B 66 ? 0.6775 0.4719 0.5511 0.0050  -0.0982 0.0027  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE  
1017 N  NZ  . LYS B 66 ? 0.5809 0.5809 0.5809 0.0000  0.0000  0.0000  ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ  
1018 N  N   . GLU B 67 ? 0.4818 0.4857 0.3786 0.0325  -0.0531 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   
1019 C  CA  . GLU B 67 ? 0.3789 0.4336 0.4034 0.0584  -0.0870 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  
1020 C  C   . GLU B 67 ? 0.3645 0.4032 0.3770 0.0468  -0.0530 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   
1021 O  O   . GLU B 67 ? 0.3902 0.4427 0.4778 0.0911  -0.1672 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   
1022 C  CB  . GLU B 67 ? 0.4823 0.5347 0.4919 0.0686  -0.0115 0.0539  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  
1023 C  CG  . GLU B 67 ? 0.6720 0.6587 0.5810 0.1337  0.0160  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  
1024 C  CD  . GLU B 67 ? 0.6869 0.6640 0.6741 0.0867  0.0716  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  
1025 O  OE1 . GLU B 67 ? 1.0769 0.7709 0.7123 0.3645  -0.2304 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 
1026 O  OE2 . GLU B 67 ? 0.5630 0.8284 0.7153 0.0182  0.0141  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 
1027 N  N   . VAL B 68 ? 0.3586 0.3835 0.3532 0.0630  -0.0295 0.0618  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   
1028 C  CA  . VAL B 68 ? 0.3785 0.4425 0.3602 0.0084  -0.0779 0.0075  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  
1029 C  C   . VAL B 68 ? 0.5651 0.5727 0.4061 0.0805  -0.0014 0.0682  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   
1030 O  O   . VAL B 68 ? 0.6313 0.6358 0.2184 0.1273  -0.0137 0.1144  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   
1031 C  CB  . VAL B 68 ? 0.5157 0.4845 0.4934 -0.0477 0.0143  0.0322  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  
1032 C  CG1 . VAL B 68 ? 0.5000 0.5663 0.5167 -0.0277 0.0268  0.0136  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 
1033 C  CG2 . VAL B 68 ? 0.6163 0.5765 0.4898 -0.0102 -0.0011 0.0451  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 
1034 O  OXT . VAL B 68 ? 0.3346 0.5236 0.2992 0.0041  -0.1321 0.0823  ? ? ? ? ? ? 135 VAL B OXT 
1035 FE FE1 . FES C .  ? 0.1388 0.1105 0.1147 -0.0061 0.0220  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 200 FES A FE1 
1036 FE FE2 . FES C .  ? 0.1370 0.1239 0.1103 -0.0047 0.0347  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 200 FES A FE2 
1037 S  S1  . FES C .  ? 0.1644 0.1344 0.1175 0.0004  0.0442  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 200 FES A S1  
1038 S  S2  . FES C .  ? 0.1164 0.1084 0.1000 0.0013  0.0177  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 200 FES A S2  
1039 FE FE1 . FES D .  ? 0.1365 0.1392 0.1429 0.0189  0.0355  0.0073  ? ? ? ? ? ? 200 FES B FE1 
1040 FE FE2 . FES D .  ? 0.1559 0.1634 0.1482 0.0130  0.0432  0.0015  ? ? ? ? ? ? 200 FES B FE2 
1041 S  S1  . FES D .  ? 0.1564 0.1594 0.1630 0.0296  0.0475  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 200 FES B S1  
1042 S  S2  . FES D .  ? 0.1270 0.1398 0.1283 0.0085  0.0385  0.0023  ? ? ? ? ? ? 200 FES B S2  
1043 O  O   . HOH E .  ? 0.0981 0.1166 0.1119 0.0128  0.0207  0.0026  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   
1044 O  O   . HOH E .  ? 0.2680 0.1384 0.2438 -0.0033 -0.0092 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   
1045 O  O   . HOH E .  ? 0.2278 0.2730 0.1827 -0.0098 0.0479  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   
1046 O  O   . HOH E .  ? 0.2369 0.2638 0.2431 -0.0157 -0.0350 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   
1047 O  O   . HOH E .  ? 0.3128 0.2684 0.3765 0.0231  0.0632  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   
1048 O  O   . HOH E .  ? 0.3259 0.2910 0.3339 0.0215  -0.0429 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   
1049 O  O   . HOH E .  ? 0.3023 0.2056 0.2824 0.0688  -0.0287 0.0385  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   
1050 O  O   . HOH E .  ? 0.3890 0.2155 0.3033 -0.0946 -0.0204 0.0634  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   
1051 O  O   . HOH E .  ? 0.4449 0.3292 0.3130 -0.0797 0.0119  0.0354  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   
1052 O  O   . HOH E .  ? 0.5533 0.2569 0.1936 -0.1417 -0.0030 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   
1053 O  O   . HOH E .  ? 0.4319 0.2653 0.3541 -0.0019 0.0287  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   
1054 O  O   . HOH E .  ? 0.4911 0.3795 0.3646 -0.1741 0.1459  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   
1055 O  O   . HOH E .  ? 0.4809 0.3636 0.4355 0.0552  -0.0490 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   
1056 O  O   . HOH E .  ? 0.4800 0.2517 0.3013 0.1000  -0.0702 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   
1057 O  O   . HOH E .  ? 0.4444 0.3040 0.5257 0.0460  -0.1207 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   
1058 O  O   . HOH E .  ? 0.4781 0.2984 0.2119 -0.0483 -0.0197 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   
1059 O  O   . HOH E .  ? 0.6195 0.1972 0.3592 0.0473  -0.1144 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   
1060 O  O   . HOH E .  ? 0.4456 0.3370 0.2070 0.0430  0.0217  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   
1061 O  O   . HOH E .  ? 0.4374 0.2095 0.4761 -0.0672 0.0674  0.0214  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   
1062 O  O   . HOH E .  ? 0.7734 0.2687 0.2860 0.0583  0.1592  0.0485  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   
1063 O  O   . HOH E .  ? 0.5384 0.5448 0.3793 0.0094  -0.0773 0.0409  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   
1064 O  O   . HOH E .  ? 0.3348 0.6749 0.4027 0.2180  0.0012  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   
1065 O  O   . HOH E .  ? 0.5054 0.4904 0.2895 0.0058  0.0306  0.0251  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   
1066 O  O   . HOH E .  ? 0.5060 0.5426 0.4201 -0.0192 0.1459  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   
1067 O  O   . HOH E .  ? 0.4402 0.5698 0.5220 0.0311  -0.0914 0.0402  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   
1068 O  O   . HOH E .  ? 0.3514 0.6267 0.2976 0.1250  -0.0223 0.2067  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   
1069 O  O   . HOH E .  ? 0.5602 0.3010 0.5755 0.1225  0.1884  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   
1070 O  O   . HOH E .  ? 0.3402 0.5092 0.5924 0.0346  0.1299  -0.2187 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   
1071 O  O   . HOH E .  ? 0.4541 0.7810 0.3303 -0.1300 0.0925  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   
1072 O  O   . HOH E .  ? 0.6810 0.2542 0.7323 -0.0153 0.0356  0.0001  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   
1073 O  O   . HOH E .  ? 0.7405 0.3525 0.2626 0.0063  0.0199  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   
1074 O  O   . HOH E .  ? 0.7607 0.4727 0.4064 0.0393  0.0294  0.1006  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   
1075 O  O   . HOH E .  ? 0.4293 0.5778 0.3724 -0.0926 -0.0389 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   
1076 O  O   . HOH E .  ? 0.3983 1.0682 0.4248 0.0158  -0.0851 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   
1077 O  O   . HOH E .  ? 0.8334 0.5550 0.5545 0.1271  -0.0636 0.1970  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   
1078 O  O   . HOH E .  ? 0.9329 0.5963 0.4019 0.0468  -0.2488 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   
1079 O  O   . HOH F .  ? 0.1302 0.1311 0.1037 -0.0226 0.0088  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   
1080 O  O   . HOH F .  ? 0.2142 0.1552 0.2744 0.0065  -0.0551 0.0388  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   
1081 O  O   . HOH F .  ? 0.4146 0.3521 0.2969 -0.1194 0.0747  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   
1082 O  O   . HOH F .  ? 0.3354 0.3541 0.2361 0.0093  0.0118  0.0302  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   
1083 O  O   . HOH F .  ? 0.2988 0.3217 0.2610 0.0251  0.0303  0.0453  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   
1084 O  O   . HOH F .  ? 0.3323 0.2809 0.2501 0.0174  -0.0263 0.0519  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   
1085 O  O   . HOH F .  ? 0.4276 0.1571 0.2879 0.1014  -0.0504 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   
1086 O  O   . HOH F .  ? 0.3920 0.3645 0.2493 -0.0990 -0.1234 0.0301  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   
1087 O  O   . HOH F .  ? 0.2208 0.3585 0.3767 0.0068  0.0865  0.0397  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   
1088 O  O   . HOH F .  ? 0.4349 0.2987 0.2172 0.0127  -0.0111 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   
1089 O  O   . HOH F .  ? 0.3015 0.2430 0.8033 -0.0717 0.0174  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   
1090 O  O   . HOH F .  ? 0.4326 0.4199 0.2135 0.1075  0.0462  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   
1091 O  O   . HOH F .  ? 0.3476 0.2745 0.4485 0.0472  -0.0128 0.1184  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   
1092 O  O   . HOH F .  ? 0.4880 0.2685 0.2827 -0.0197 0.0821  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   
1093 O  O   . HOH F .  ? 0.5420 0.3055 0.2850 0.0942  -0.0929 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   
1094 O  O   . HOH F .  ? 0.4485 0.4175 0.3188 -0.1320 0.0244  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   
1095 O  O   . HOH F .  ? 0.6449 0.3069 0.4579 -0.0858 0.0753  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   
1096 O  O   . HOH F .  ? 0.4721 0.3150 0.3502 -0.0005 0.0985  0.0705  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   
1097 O  O   . HOH F .  ? 0.2703 0.5517 0.3282 -0.0148 0.0579  0.0175  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   
1098 O  O   . HOH F .  ? 0.3835 0.4659 0.4067 -0.0604 -0.0735 0.0119  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   
1099 O  O   . HOH F .  ? 0.5011 0.4014 0.2010 0.0270  0.0897  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   
1100 O  O   . HOH F .  ? 0.7348 0.3380 0.3698 0.1135  0.0654  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   
1101 O  O   . HOH F .  ? 0.4224 0.3275 0.3893 -0.1107 -0.0097 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   
1102 O  O   . HOH F .  ? 0.4736 0.3854 0.4292 0.0805  0.0807  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   
1103 O  O   . HOH F .  ? 0.5485 0.4676 0.3303 0.0349  -0.0832 0.0923  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   
1104 O  O   . HOH F .  ? 0.3831 0.4291 0.5407 -0.0521 0.0332  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   
1105 O  O   . HOH F .  ? 0.4837 0.3752 0.3162 0.0424  0.0610  0.0913  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   
1106 O  O   . HOH F .  ? 0.4132 0.4294 0.3008 -0.0609 0.0926  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   
1107 O  O   . HOH F .  ? 0.3976 0.3959 0.5525 -0.1241 -0.0073 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   
1108 O  O   . HOH F .  ? 0.3599 0.5213 0.5548 -0.0923 -0.0401 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   
1109 O  O   . HOH F .  ? 0.6435 0.2851 0.5305 -0.0469 0.1296  0.0437  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   
1110 O  O   . HOH F .  ? 0.4657 0.4953 0.4865 0.1589  -0.1284 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   
1111 O  O   . HOH F .  ? 0.4359 0.4524 0.4011 0.0267  0.2273  0.0259  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   
1112 O  O   . HOH F .  ? 0.3037 0.4706 0.3996 0.0653  0.0198  0.0058  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   
1113 O  O   . HOH F .  ? 0.3732 0.5543 0.6151 0.0559  -0.0186 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   
1114 O  O   . HOH F .  ? 0.4371 0.5264 0.6042 -0.1964 0.1499  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   
1115 O  O   . HOH F .  ? 0.4223 0.3284 0.5065 0.0751  -0.0294 0.0724  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   
1116 O  O   . HOH F .  ? 0.2513 0.5635 0.7277 -0.0488 0.0531  0.0015  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   
1117 O  O   . HOH F .  ? 0.7459 0.5197 0.2981 0.1849  -0.0713 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   
1118 O  O   . HOH F .  ? 0.4121 0.6544 0.5361 0.0038  0.0966  0.0970  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   
1119 O  O   . HOH F .  ? 0.4542 0.4243 0.6627 -0.0967 0.1952  0.1321  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   
1120 O  O   . HOH F .  ? 0.3590 0.5770 0.6505 0.0829  0.2439  0.2116  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   
1121 O  O   . HOH F .  ? 0.5665 0.3931 0.5658 0.1843  0.1317  0.0581  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   
1122 O  O   . HOH F .  ? 0.6281 0.5502 0.4713 -0.3006 -0.0484 0.0037  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   
1123 O  O   . HOH F .  ? 0.6489 0.3482 0.5235 0.1610  0.2342  0.0052  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   
1124 O  O   . HOH F .  ? 0.6760 0.6312 0.6145 0.2485  -0.1330 0.0358  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   
1125 O  O   . HOH F .  ? 0.5510 0.7555 0.5250 0.0225  0.0215  0.1265  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   
1126 O  O   . HOH F .  ? 0.4792 0.6704 0.4817 0.0697  0.0203  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   
1127 O  O   . HOH F .  ? 0.6330 0.5327 0.4689 0.1018  -0.2986 0.0683  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   
1128 O  O   . HOH F .  ? 0.4895 0.7376 0.3901 -0.0722 0.0234  0.1768  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   
1129 O  O   . HOH F .  ? 0.8058 0.6130 0.3737 -0.0991 0.1067  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   
# 
