data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Cook, P.D."      1 
"Thompson, M.K."  2 
"Goodman, M.C."   3 
"Jagessar, K."    4 
"Harp, J."        5 
"Keithly, M.E."   6 
"Armstrong, R.N." 7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of FosB from Staphylococcus aureus at 1.89 Angstrom Resolution - Apo structure" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacillithiol-S-transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Function of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Enzyme, FosB, from Staphylococcus aureus." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            53 
_citation.page_first                755 
_citation.page_last                 765 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24447055 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi4015852 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Thompson, M.K."  1 ? 
primary "Keithly, M.E."   2 ? 
primary "Goodman, M.C."   3 ? 
primary "Hammer, N.D."    4 ? 
primary "Cook, P.D."      5 ? 
primary "Jagessar, K.L."  6 ? 
primary "Harp, J."        7 ? 
primary "Skaar, E.P."     8 ? 
primary "Armstrong, R.N." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHMLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDD
SEFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHMLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDD
SEFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   MET n 
1 9   LEU n 
1 10  LYS n 
1 11  SER n 
1 12  ILE n 
1 13  ASN n 
1 14  HIS n 
1 15  ILE n 
1 16  CYS n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  VAL n 
1 20  ARG n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ASN n 
1 24  ASP n 
1 25  SER n 
1 26  ILE n 
1 27  HIS n 
1 28  PHE n 
1 29  TYR n 
1 30  ARG n 
1 31  ASP n 
1 32  ILE n 
1 33  LEU n 
1 34  LEU n 
1 35  GLY n 
1 36  LYS n 
1 37  LEU n 
1 38  LEU n 
1 39  LEU n 
1 40  THR n 
1 41  GLY n 
1 42  LYS n 
1 43  LYS n 
1 44  THR n 
1 45  ALA n 
1 46  TYR n 
1 47  PHE n 
1 48  GLU n 
1 49  LEU n 
1 50  ALA n 
1 51  GLY n 
1 52  LEU n 
1 53  TRP n 
1 54  ILE n 
1 55  ALA n 
1 56  LEU n 
1 57  ASN n 
1 58  GLU n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  ASP n 
1 62  ILE n 
1 63  PRO n 
1 64  ARG n 
1 65  ASN n 
1 66  GLU n 
1 67  ILE n 
1 68  HIS n 
1 69  PHE n 
1 70  SER n 
1 71  TYR n 
1 72  THR n 
1 73  HIS n 
1 74  ILE n 
1 75  ALA n 
1 76  PHE n 
1 77  THR n 
1 78  ILE n 
1 79  ASP n 
1 80  ASP n 
1 81  SER n 
1 82  GLU n 
1 83  PHE n 
1 84  LYS n 
1 85  TYR n 
1 86  TRP n 
1 87  HIS n 
1 88  GLN n 
1 89  ARG n 
1 90  LEU n 
1 91  LYS n 
1 92  ASP n 
1 93  ASN n 
1 94  ASN n 
1 95  VAL n 
1 96  ASN n 
1 97  ILE n 
1 98  LEU n 
1 99  GLU n 
1 100 GLY n 
1 101 ARG n 
1 102 VAL n 
1 103 ARG n 
1 104 ASP n 
1 105 ILE n 
1 106 ARG n 
1 107 ASP n 
1 108 ARG n 
1 109 GLN n 
1 110 SER n 
1 111 ILE n 
1 112 TYR n 
1 113 PHE n 
1 114 THR n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 HIS n 
1 120 LYS n 
1 121 LEU n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 HIS n 
1 125 THR n 
1 126 GLY n 
1 127 THR n 
1 128 LEU n 
1 129 GLU n 
1 130 ASN n 
1 131 ARG n 
1 132 LEU n 
1 133 ASN n 
1 134 TYR n 
1 135 TYR n 
1 136 LYS n 
1 137 GLU n 
1 138 ALA n 
1 139 LYS n 
1 140 PRO n 
1 141 HIS n 
1 142 MET n 
1 143 THR n 
1 144 PHE n 
1 145 TYR n 
1 146 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 17636.066 2   2.5.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                   96.063    1   ?       ? ? ? 
3 water       nat water                           18.015    161 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 8   MET 8   1   1   MET MET A ? n 
A 1 9   LEU 9   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 10  LYS 10  3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 11  SER 11  4   4   SER SER A ? n 
A 1 12  ILE 12  5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 13  ASN 13  6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 14  HIS 14  7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 15  ILE 15  8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 16  CYS 16  9   9   CYS CYS A ? n 
A 1 17  PHE 17  10  10  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  11  11  SER SER A ? n 
A 1 19  VAL 19  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 20  ARG 20  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 21  ASN 21  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 22  LEU 22  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 23  ASN 23  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 24  ASP 24  17  17  ASP ASP A ? n 
A 1 25  SER 25  18  18  SER SER A ? n 
A 1 26  ILE 26  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 27  HIS 27  20  20  HIS HIS A ? n 
A 1 28  PHE 28  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 29  TYR 29  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 30  ARG 30  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ASP 31  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 32  ILE 32  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 33  LEU 33  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 34  LEU 34  27  27  LEU LEU A ? n 
A 1 35  GLY 35  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 37  LEU 37  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 38  LEU 38  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 39  LEU 39  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 40  THR 40  33  33  THR THR A ? n 
A 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 42  LYS 42  35  35  LYS LYS A ? n 
A 1 43  LYS 43  36  36  LYS LYS A ? n 
A 1 44  THR 44  37  37  THR THR A ? n 
A 1 45  ALA 45  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 46  TYR 46  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 47  PHE 47  40  40  PHE PHE A ? n 
A 1 48  GLU 48  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 49  LEU 49  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 50  ALA 50  43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 51  GLY 51  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 53  TRP 53  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 54  ILE 54  47  47  ILE ILE A ? n 
A 1 55  ALA 55  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 56  LEU 56  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 57  ASN 57  50  50  ASN ASN A ? n 
A 1 58  GLU 58  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS A ? n 
A 1 61  ASP 61  54  54  ASP ASP A ? n 
A 1 62  ILE 62  55  55  ILE ILE A ? n 
A 1 63  PRO 63  56  56  PRO PRO A ? n 
A 1 64  ARG 64  57  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 65  ASN 65  58  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 66  GLU 66  59  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 67  ILE 67  60  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68  HIS 68  61  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 69  PHE 69  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 70  SER 70  63  63  SER SER A ? n 
A 1 71  TYR 71  64  64  TYR TYR A ? n 
A 1 72  THR 72  65  65  THR THR A ? n 
A 1 73  HIS 73  66  66  HIS HIS A ? n 
A 1 74  ILE 74  67  67  ILE ILE A ? n 
A 1 75  ALA 75  68  68  ALA ALA A ? n 
A 1 76  PHE 76  69  69  PHE PHE A ? n 
A 1 77  THR 77  70  70  THR THR A ? n 
A 1 78  ILE 78  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 79  ASP 79  72  72  ASP ASP A ? n 
A 1 80  ASP 80  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 81  SER 81  74  74  SER SER A ? n 
A 1 82  GLU 82  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 83  PHE 83  76  76  PHE PHE A ? n 
A 1 84  LYS 84  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 85  TYR 85  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 86  TRP 86  79  79  TRP TRP A ? n 
A 1 87  HIS 87  80  80  HIS HIS A ? n 
A 1 88  GLN 88  81  81  GLN GLN A ? n 
A 1 89  ARG 89  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 90  LEU 90  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 91  LYS 91  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 92  ASP 92  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ASN 93  86  86  ASN ASN A ? n 
A 1 94  ASN 94  87  87  ASN ASN A ? n 
A 1 95  VAL 95  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 96  ASN 96  89  89  ASN ASN A ? n 
A 1 97  ILE 97  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 98  LEU 98  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 99  GLU 99  92  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 100 GLY 100 93  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 101 ARG 101 94  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 102 VAL 102 95  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 103 ARG 103 96  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 104 ASP 104 97  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 105 ILE 105 98  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 106 ARG 106 99  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 107 ASP 107 100 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 ARG 108 101 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 109 GLN 109 102 102 GLN GLN A ? n 
A 1 110 SER 110 103 103 SER SER A ? n 
A 1 111 ILE 111 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 112 TYR 112 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 113 PHE 113 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 114 THR 114 107 107 THR THR A ? n 
A 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 119 HIS 119 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 121 LEU 121 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 122 GLU 122 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 124 HIS 124 117 117 HIS HIS A ? n 
A 1 125 THR 125 118 118 THR THR A ? n 
A 1 126 GLY 126 119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 127 THR 127 120 120 THR THR A ? n 
A 1 128 LEU 128 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 129 GLU 129 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 130 ASN 130 123 123 ASN ASN A ? n 
A 1 131 ARG 131 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 132 LEU 132 125 125 LEU LEU A ? n 
A 1 133 ASN 133 126 126 ASN ASN A ? n 
A 1 134 TYR 134 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 135 TYR 135 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 136 LYS 136 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 GLU 137 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 ALA 138 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 140 PRO 140 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 141 HIS 141 134 134 HIS HIS A ? n 
A 1 142 MET 142 135 135 MET MET A ? n 
A 1 143 THR 143 136 136 THR THR A ? n 
A 1 144 PHE 144 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 145 TYR 145 138 138 TYR TYR A ? n 
A 1 146 LYS 146 139 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -1  -1  HIS HIS B ? n 
B 1 7   HIS 7   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 8   MET 8   1   1   MET MET B ? n 
B 1 9   LEU 9   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 10  LYS 10  3   3   LYS LYS B ? n 
B 1 11  SER 11  4   4   SER SER B ? n 
B 1 12  ILE 12  5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 13  ASN 13  6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 14  HIS 14  7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 15  ILE 15  8   8   ILE ILE B ? n 
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B 1 17  PHE 17  10  10  PHE PHE B ? n 
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# 
loop_
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C 2 SO4 1  201 1   SO4 SO4 B ? 
D 3 HOH 1  201 1   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 2  202 5   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 3  203 9   HOH HOH A ? 
D 3 HOH 4  204 15  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 5  205 16  HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 16 216 54  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 17 217 59  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 18 218 63  HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 20 220 67  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 21 221 68  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 22 222 70  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 23 223 71  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 24 224 75  HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 26 226 78  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 27 227 81  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 28 228 82  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 29 229 88  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 30 230 93  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 31 231 95  HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 33 233 99  HOH HOH A ? 
D 3 HOH 34 234 103 HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 36 236 114 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 37 237 122 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 38 238 124 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 39 239 127 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 40 240 130 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 41 241 132 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 42 242 137 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 43 243 138 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 44 244 143 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 45 245 145 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 46 246 150 HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 52 252 171 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 53 253 177 HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 55 255 187 HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 57 257 192 HOH HOH A ? 
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D 3 HOH 59 259 197 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 60 260 203 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 61 261 205 HOH HOH A ? 
D 3 HOH 62 262 13  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 1  301 2   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 2  302 3   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 3  303 4   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 4  304 7   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 5  305 8   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 6  306 10  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 7  307 12  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 8  308 14  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 9  309 17  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 10 310 18  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 11 311 22  HOH HOH B ? 
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E 3 HOH 16 316 30  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 17 317 31  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 18 318 32  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 19 319 33  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 20 320 34  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 21 321 35  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 22 322 36  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 23 323 41  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 24 324 43  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 25 325 44  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 26 326 45  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 27 327 46  HOH HOH B ? 
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E 3 HOH 40 340 72  HOH HOH B ? 
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E 3 HOH 45 345 83  HOH HOH B ? 
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E 3 HOH 50 350 91  HOH HOH B ? 
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E 3 HOH 88 388 179 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 89 389 181 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 90 390 183 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 91 391 189 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 92 392 194 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 93 393 195 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 94 394 196 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 95 395 198 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 96 396 199 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 97 397 200 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 98 398 201 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 99 399 204 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A 21  ? ASP A 31  ? ASN A 14  ASP A 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 79  ? SER A 81  ? ASP A 72  SER A 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 82  ? ASN A 93  ? GLU A 75  ASN A 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 127 ? ASN A 133 ? THR A 120 ASN A 126 1 ? 7  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASN B 21  ? ASP B 31  ? ASN B 14  ASP B 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 79  ? SER B 81  ? ASP B 72  SER B 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 82  ? ASN B 93  ? GLU B 75  ASN B 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR B 127 ? TYR B 135 ? THR B 120 TYR B 128 1 ? 9  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE B 97  ? LEU B 98  ? ILE B 90  LEU B 91  
AA1 2 SER B 110 ? THR B 114 ? SER B 103 THR B 107 
AA1 3 LYS B 120 ? HIS B 124 ? LYS B 113 HIS B 117 
AA1 4 THR B 72  ? THR B 77  ? THR B 65  THR B 70  
AA1 5 SER A 11  ? VAL A 19  ? SER A 4   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 52  ? GLU A 58  ? LEU A 45  GLU A 51  
AA1 7 THR A 44  ? LEU A 49  ? THR A 37  LEU A 42  
AA1 8 LYS A 36  ? THR A 40  ? LYS A 29  THR A 33  
AA1 9 THR B 143 ? PHE B 144 ? THR B 136 PHE B 137 
AA2 1 SER A 110 ? THR A 114 ? SER A 103 THR A 107 
AA2 2 LYS A 120 ? HIS A 124 ? LYS A 113 HIS A 117 
AA2 3 THR A 72  ? THR A 77  ? THR A 65  THR A 70  
AA2 4 SER B 11  ? VAL B 19  ? SER B 4   VAL B 12  
AA2 5 LEU B 52  ? GLU B 58  ? LEU B 45  GLU B 51  
AA2 6 THR B 44  ? LEU B 49  ? THR B 37  LEU B 42  
AA2 7 LYS B 36  ? GLY B 41  ? LYS B 29  GLY B 34  
AA2 8 THR A 143 ? PHE A 144 ? THR A 136 PHE A 137 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024626 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.003427 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.011261 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022524 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.015147 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.027566 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
3 D A D A 1 
3 E B E B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU B 98  ? N LEU B 91  O TYR B 112 ? O TYR B 105 
AA1 2 3 N PHE B 113 ? N PHE B 106 O LEU B 121 ? O LEU B 114 
AA1 3 4 O GLU B 122 ? O GLU B 115 N PHE B 76  ? N PHE B 69  
AA1 4 5 O THR B 77  ? O THR B 70  N SER A 11  ? N SER A 4   
AA1 5 6 N ILE A 15  ? N ILE A 8   O ALA A 55  ? O ALA A 48  
AA1 6 7 O LEU A 56  ? O LEU A 49  N ALA A 45  ? N ALA A 38  
AA1 7 8 O GLU A 48  ? O GLU A 41  N LYS A 36  ? N LYS A 29  
AA1 8 9 N THR A 40  ? N THR A 33  O THR B 143 ? O THR B 136 
AA2 1 2 N PHE A 113 ? N PHE A 106 O LEU A 121 ? O LEU A 114 
AA2 2 3 O GLU A 122 ? O GLU A 115 N PHE A 76  ? N PHE A 69  
AA2 3 4 N ALA A 75  ? N ALA A 68  O ASN B 13  ? O ASN B 6   
AA2 4 5 N ILE B 15  ? N ILE B 8   O ALA B 55  ? O ALA B 48  
AA2 5 6 O LEU B 52  ? O LEU B 45  N LEU B 49  ? N LEU B 42  
AA2 6 7 O TYR B 46  ? O TYR B 39  N LEU B 38  ? N LEU B 31  
AA2 7 8 O THR B 40  ? O THR B 33  N THR A 143 ? N THR A 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 7   ? 4.726   -10.758 32.897 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 7   ? 5.394   -10.119 31.727 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 7   ? 4.408   -9.794  30.615 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 7   ? 3.950   -10.684 29.870 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 7   ? 6.497   -11.009 31.193 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A 1 7   ? 7.428   -11.533 32.261 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 7   ? 8.152   -10.721 33.052 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A 1 7   ? 7.753   -12.834 32.636 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A 1 7   ? 8.904   -11.460 33.899 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 7   ? 8.667   -12.753 33.639 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 8   ? 4.034   -8.522  30.524 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 8   ? 3.191   -8.041  29.446 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 8   ? 3.561   -6.590  29.209 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 8   ? 3.980   -5.893  30.129 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 8   ? 1.712   -8.174  29.787 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   16   C CG  . MET A 1 8   ? 1.193   -9.619  29.877 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   17   S SD  . MET A 1 8   ? 1.239   -10.652 28.377 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   18   C CE  . MET A 1 8   ? -0.468  -10.479 27.834 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   19   N N   . LEU A 1 9   ? 3.450   -6.140  27.958 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   20   C CA  . LEU A 1 9   ? 3.472   -4.710  27.681 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   21   C C   . LEU A 1 9   ? 2.158   -4.224  28.288 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   22   O O   . LEU A 1 9   ? 1.140   -4.871  28.111 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   23   C CB  . LEU A 1 9   ? 3.504   -4.455  26.172 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   24   C CG  . LEU A 1 9   ? 4.587   -5.197  25.373 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   25   C CD1 . LEU A 1 9   ? 4.698   -4.632  23.969 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   26   C CD2 . LEU A 1 9   ? 5.925   -5.127  26.069 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   27   N N   . LYS A 1 10  ? 2.155   -3.090  28.977 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N   1 
ATOM   28   C CA  . LYS A 1 10  ? 1.008   -2.715  29.790 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA  1 
ATOM   29   C C   . LYS A 1 10  ? -0.030  -1.921  29.010 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C   1 
ATOM   30   O O   . LYS A 1 10  ? -1.213  -2.051  29.242 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O   1 
ATOM   31   C CB  . LYS A 1 10  ? 1.504   -1.893  30.984 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB  1 
ATOM   32   C CG  . LYS A 1 10  ? 2.097   -2.632  32.193 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG  1 
ATOM   33   C CD  . LYS A 1 10  ? 2.318   -4.150  32.056 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD  1 
ATOM   34   C CE  . LYS A 1 10  ? 1.323   -5.028  32.825 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE  1 
ATOM   35   N NZ  . LYS A 1 10  ? 0.482   -5.939  31.978 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ  1 
ATOM   36   N N   . SER A 1 11  ? 0.426   -1.075  28.099 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
ATOM   37   C CA  . SER A 1 11  ? -0.432  -0.129  27.402 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
ATOM   38   C C   . SER A 1 11  ? 0.385   0.544   26.308 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
ATOM   39   O O   . SER A 1 11  ? 1.631   0.545   26.329 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
ATOM   40   C CB  . SER A 1 11  ? -0.986  0.977   28.372 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
ATOM   41   O OG  . SER A 1 11  ? 0.130   1.708   28.889 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
ATOM   42   N N   . ILE A 1 12  ? -0.302  1.159   25.359 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A N   1 
ATOM   43   C CA  . ILE A 1 12  ? 0.399   2.022   24.410 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CA  1 
ATOM   44   C C   . ILE A 1 12  ? 0.919   3.236   25.200 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A C   1 
ATOM   45   O O   . ILE A 1 12  ? 0.290   3.660   26.159 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A O   1 
ATOM   46   C CB  . ILE A 1 12  ? -0.551  2.421   23.267 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CB  1 
ATOM   47   C CG1 . ILE A 1 12  ? 0.254   3.064   22.103 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG1 1 
ATOM   48   C CG2 . ILE A 1 12  ? -1.662  3.272   23.832 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG2 1 
ATOM   49   C CD1 . ILE A 1 12  ? -0.566  3.373   20.877 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CD1 1 
ATOM   50   N N   . ASN A 1 13  ? 2.115   3.713   24.886 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   51   C CA  . ASN A 1 13  ? 2.748   4.843   25.558 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   52   C C   . ASN A 1 13  ? 2.515   6.118   24.716 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   53   O O   . ASN A 1 13  ? 1.977   7.116   25.232 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   54   C CB  . ASN A 1 13  ? 4.275   4.586   25.713 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   55   C CG  . ASN A 1 13  ? 4.905   5.586   26.640 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   56   O OD1 . ASN A 1 13  ? 5.328   6.655   26.212 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   57   N ND2 . ASN A 1 13  ? 4.886   5.274   27.933 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   58   N N   . HIS A 1 14  ? 2.869   6.078   23.415 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   59   C CA  . HIS A 1 14  ? 2.616   7.216   22.515 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   60   C C   . HIS A 1 14  ? 2.888   6.830   21.083 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   61   O O   . HIS A 1 14  ? 3.455   5.784   20.848 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   62   C CB  . HIS A 1 14  ? 3.527   8.423   22.886 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   63   C CG  . HIS A 1 14  ? 4.998   8.206   22.587 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   64   N ND1 . HIS A 1 14  ? 5.830   7.667   23.484 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   65   C CD2 . HIS A 1 14  ? 5.774   8.490   21.443 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   66   C CE1 . HIS A 1 14  ? 7.083   7.559   22.970 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   67   N NE2 . HIS A 1 14  ? 7.053   8.066   21.704 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   68   N N   A ILE A 1 15  ? 2.457   7.673   20.128 0.50 11.82 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   69   N N   B ILE A 1 15  ? 2.446   7.638   20.124 0.50 11.72 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   70   C CA  A ILE A 1 15  ? 2.712   7.488   18.680 0.50 13.18 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   71   C CA  B ILE A 1 15  ? 2.948   7.446   18.772 0.50 12.98 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   72   C C   A ILE A 1 15  ? 3.462   8.713   18.137 0.50 13.02 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   73   C C   B ILE A 1 15  ? 3.680   8.682   18.321 0.50 13.01 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   74   O O   A ILE A 1 15  ? 3.125   9.822   18.505 0.50 12.85 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   75   O O   B ILE A 1 15  ? 3.578   9.745   18.940 0.50 12.60 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   76   C CB  A ILE A 1 15  ? 1.361   7.334   17.935 0.50 13.00 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   77   C CB  B ILE A 1 15  ? 1.847   6.985   17.791 0.50 12.61 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   78   C CG1 A ILE A 1 15  ? 0.563   6.136   18.444 0.50 12.68 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   79   C CG1 B ILE A 1 15  ? 0.648   7.943   17.762 0.50 12.85 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   80   C CG2 A ILE A 1 15  ? 1.543   7.171   16.437 0.50 12.38 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   81   C CG2 B ILE A 1 15  ? 1.342   5.613   18.217 0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   82   C CD1 A ILE A 1 15  ? -0.359  5.634   17.343 0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   83   C CD1 B ILE A 1 15  ? -0.290  7.473   16.671 0.50 14.02 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   84   N N   . CYS A 1 16  ? 4.477   8.532   17.272 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A N   1 
ATOM   85   C CA  . CYS A 1 16  ? 5.277   9.640   16.835 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CA  1 
ATOM   86   C C   . CYS A 1 16  ? 5.138   9.713   15.327 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A C   1 
ATOM   87   O O   . CYS A 1 16  ? 5.090   8.681   14.714 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A O   1 
ATOM   88   C CB  . CYS A 1 16  ? 6.740   9.408   17.192 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CB  1 
ATOM   89   S SG  . CYS A 1 16  ? 7.817   10.793  16.770 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A SG  1 
ATOM   90   N N   . PHE A 1 17  ? 5.004   10.918  14.791 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A N   1 
ATOM   91   C CA  . PHE A 1 17  ? 4.777   11.120  13.381 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CA  1 
ATOM   92   C C   . PHE A 1 17  ? 5.773   12.179  12.946 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A C   1 
ATOM   93   O O   . PHE A 1 17  ? 5.900   13.280  13.555 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A O   1 
ATOM   94   C CB  . PHE A 1 17  ? 3.401   11.725  13.064 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CB  1 
ATOM   95   C CG  . PHE A 1 17  ? 2.222   10.781  13.118 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CG  1 
ATOM   96   C CD1 . PHE A 1 17  ? 2.269   9.490   12.601 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD1 1 
ATOM   97   C CD2 . PHE A 1 17  ? 1.018   11.239  13.646 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD2 1 
ATOM   98   C CE1 . PHE A 1 17  ? 1.144   8.660   12.635 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE1 1 
ATOM   99   C CE2 . PHE A 1 17  ? -0.110  10.419  13.697 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE2 1 
ATOM   100  C CZ  . PHE A 1 17  ? -0.048  9.131   13.184 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CZ  1 
ATOM   101  N N   . SER A 1 18  ? 6.442   11.910  11.844 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   1 
ATOM   102  C CA  . SER A 1 18  ? 7.160   12.995  11.188 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  1 
ATOM   103  C C   . SER A 1 18  ? 6.267   13.887  10.355 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   1 
ATOM   104  O O   . SER A 1 18  ? 5.369   13.429  9.644  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   1 
ATOM   105  C CB  . SER A 1 18  ? 8.300   12.466  10.327 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  1 
ATOM   106  O OG  . SER A 1 18  ? 9.318   12.004  11.168 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  1 
ATOM   107  N N   . VAL A 1 19  ? 6.505   15.200  10.447 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   108  C CA  . VAL A 1 19  ? 5.631   16.116  9.717  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   109  C C   . VAL A 1 19  ? 6.457   17.235  9.049  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   110  O O   . VAL A 1 19  ? 7.480   17.655  9.617  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   111  C CB  . VAL A 1 19  ? 4.553   16.783  10.627 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   112  C CG1 . VAL A 1 19  ? 3.697   15.737  11.352 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   113  C CG2 . VAL A 1 19  ? 5.208   17.732  11.630 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   114  N N   . ARG A 1 20  ? 5.995   17.702  7.887  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   1 
ATOM   115  C CA  . ARG A 1 20  ? 6.756   18.711  7.131  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  1 
ATOM   116  C C   . ARG A 1 20  ? 6.630   20.125  7.731  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   1 
ATOM   117  O O   . ARG A 1 20  ? 7.582   20.909  7.750  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   1 
ATOM   118  C CB  . ARG A 1 20  ? 6.259   18.735  5.675  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  1 
ATOM   119  C CG  . ARG A 1 20  ? 7.284   19.316  4.712  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  1 
ATOM   120  C CD  . ARG A 1 20  ? 6.876   19.124  3.256  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  1 
ATOM   121  N NE  . ARG A 1 20  ? 7.408   20.221  2.422  1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  1 
ATOM   122  C CZ  . ARG A 1 20  ? 7.271   20.336  1.093  1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  1 
ATOM   123  N NH1 . ARG A 1 20  ? 6.628   19.410  0.375  1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 1 
ATOM   124  N NH2 . ARG A 1 20  ? 7.798   21.396  0.472  1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 1 
ATOM   125  N N   . ASN A 1 21  ? 5.456   20.429  8.242  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N   1 
ATOM   126  C CA  . ASN A 1 21  ? 5.171   21.775  8.733  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA  1 
ATOM   127  C C   . ASN A 1 21  ? 4.436   21.603  10.030 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C   1 
ATOM   128  O O   . ASN A 1 21  ? 3.252   21.200  10.049 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O   1 
ATOM   129  C CB  . ASN A 1 21  ? 4.315   22.522  7.690  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB  1 
ATOM   130  C CG  . ASN A 1 21  ? 4.150   24.009  8.042  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG  1 
ATOM   131  O OD1 . ASN A 1 21  ? 3.187   24.382  8.728  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1 1 
ATOM   132  N ND2 . ASN A 1 21  ? 5.142   24.860  7.627  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2 1 
ATOM   133  N N   . LEU A 1 22  ? 5.130   21.898  11.104 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   134  C CA  . LEU A 1 22  ? 4.509   21.852  12.412 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   135  C C   . LEU A 1 22  ? 3.206   22.729  12.585 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   136  O O   . LEU A 1 22  ? 2.286   22.241  13.196 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   137  C CB  . LEU A 1 22  ? 5.525   22.205  13.484 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   138  C CG  . LEU A 1 22  ? 5.218   21.593  14.843 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   139  C CD1 . LEU A 1 22  ? 5.352   20.064  14.906 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   140  C CD2 . LEU A 1 22  ? 6.083   22.235  15.901 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   141  N N   . ASN A 1 23  ? 3.129   23.963  12.028 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A N   1 
ATOM   142  C CA  . ASN A 1 23  ? 1.928   24.796  12.199 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CA  1 
ATOM   143  C C   . ASN A 1 23  ? 0.707   24.193  11.499 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A C   1 
ATOM   144  O O   . ASN A 1 23  ? -0.359  24.155  12.059 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A O   1 
ATOM   145  C CB  . ASN A 1 23  ? 2.161   26.284  11.783 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CB  1 
ATOM   146  C CG  . ASN A 1 23  ? 3.214   26.967  12.701 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CG  1 
ATOM   147  O OD1 . ASN A 1 23  ? 3.453   26.471  13.798 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A OD1 1 
ATOM   148  N ND2 . ASN A 1 23  ? 3.765   28.136  12.291 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A ND2 1 
ATOM   149  N N   . ASP A 1 24  ? 0.852   23.763  10.289 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A N   1 
ATOM   150  C CA  . ASP A 1 24  ? -0.201  22.989  9.694  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CA  1 
ATOM   151  C C   . ASP A 1 24  ? -0.626  21.778  10.511 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A C   1 
ATOM   152  O O   . ASP A 1 24  ? -1.821  21.529  10.651 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A O   1 
ATOM   153  C CB  . ASP A 1 24  ? 0.232   22.465  8.322  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CB  1 
ATOM   154  C CG  . ASP A 1 24  ? 0.454   23.533  7.329  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CG  1 
ATOM   155  O OD1 . ASP A 1 24  ? -0.093  24.632  7.403  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD1 1 
ATOM   156  O OD2 . ASP A 1 24  ? 1.174   23.228  6.394  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD2 1 
ATOM   157  N N   . SER A 1 25  ? 0.341   21.000  11.023 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   158  C CA  . SER A 1 25  ? -0.003  19.775  11.814 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   159  C C   . SER A 1 25  ? -0.704  20.085  13.138 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   160  O O   . SER A 1 25  ? -1.655  19.380  13.495 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   161  C CB  . SER A 1 25  ? 1.220   18.864  11.999 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   162  O OG  . SER A 1 25  ? 1.667   18.484  10.706 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   163  N N   . ILE A 1 26  ? -0.236  21.139  13.837 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   164  C CA  . ILE A 1 26  ? -0.941  21.635  15.033 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   165  C C   . ILE A 1 26  ? -2.397  21.984  14.697 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   166  O O   . ILE A 1 26  ? -3.267  21.564  15.426 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   167  C CB  . ILE A 1 26  ? -0.228  22.840  15.707 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   168  C CG1 . ILE A 1 26  ? 1.173   22.425  16.252 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   169  C CG2 . ILE A 1 26  ? -1.090  23.420  16.843 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   170  C CD1 . ILE A 1 26  ? 1.996   23.618  16.772 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   171  N N   . HIS A 1 27  ? -2.640  22.760  13.634 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A N   1 
ATOM   172  C CA  . HIS A 1 27  ? -4.028  23.118  13.302 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CA  1 
ATOM   173  C C   . HIS A 1 27  ? -4.783  21.820  13.001 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A C   1 
ATOM   174  O O   . HIS A 1 27  ? -5.929  21.685  13.448 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A O   1 
ATOM   175  C CB  . HIS A 1 27  ? -4.083  23.954  12.041 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CB  1 
ATOM   176  C CG  . HIS A 1 27  ? -5.468  24.191  11.514 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CG  1 
ATOM   177  N ND1 . HIS A 1 27  ? -6.454  24.724  12.275 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A ND1 1 
ATOM   178  C CD2 . HIS A 1 27  ? -6.021  23.918  10.297 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CD2 1 
ATOM   179  C CE1 . HIS A 1 27  ? -7.561  24.855  11.494 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CE1 1 
ATOM   180  N NE2 . HIS A 1 27  ? -7.283  24.373  10.310 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A NE2 1 
ATOM   181  N N   . PHE A 1 28  ? -4.158  20.884  12.266 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   182  C CA  . PHE A 1 28  ? -4.845  19.606  11.929 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   183  C C   . PHE A 1 28  ? -5.243  18.869  13.248 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   184  O O   . PHE A 1 28  ? -6.425  18.547  13.511 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   185  C CB  . PHE A 1 28  ? -3.985  18.680  11.060 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   186  C CG  . PHE A 1 28  ? -4.691  17.416  10.668 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   187  C CD1 . PHE A 1 28  ? -5.618  17.417  9.611  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   188  C CD2 . PHE A 1 28  ? -4.488  16.206  11.395 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   189  C CE1 . PHE A 1 28  ? -6.291  16.223  9.261  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   190  C CE2 . PHE A 1 28  ? -5.156  15.012  11.014 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   191  C CZ  . PHE A 1 28  ? -6.057  15.033  9.972  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   192  N N   . TYR A 1 29  ? -4.247  18.631  14.090 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   193  C CA  . TYR A 1 29  ? -4.490  17.827  15.310 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   194  C C   . TYR A 1 29  ? -5.265  18.462  16.461 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   195  O O   . TYR A 1 29  ? -6.023  17.758  17.155 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   196  C CB  . TYR A 1 29  ? -3.179  17.159  15.794 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   197  C CG  . TYR A 1 29  ? -2.721  16.066  14.862 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   198  C CD1 . TYR A 1 29  ? -3.318  14.795  14.919 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   199  C CD2 . TYR A 1 29  ? -1.806  16.322  13.857 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   200  C CE1 . TYR A 1 29  ? -2.959  13.763  14.070 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   201  C CE2 . TYR A 1 29  ? -1.402  15.317  12.995 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   202  C CZ  . TYR A 1 29  ? -1.974  14.044  13.077 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   203  O OH  . TYR A 1 29  ? -1.654  13.047  12.237 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   204  N N   . ARG A 1 30  ? -5.033  19.768  16.721 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   205  C CA  . ARG A 1 30  ? -5.622  20.485  17.841 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   206  C C   . ARG A 1 30  ? -7.011  21.010  17.434 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   207  O O   . ARG A 1 30  ? -7.915  20.953  18.231 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   208  C CB  . ARG A 1 30  ? -4.703  21.664  18.321 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   209  C CG  . ARG A 1 30  ? -5.312  22.705  19.254 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   210  C CD  . ARG A 1 30  ? -4.309  23.831  19.799 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   211  N NE  . ARG A 1 30  ? -4.974  24.485  20.946 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   212  C CZ  . ARG A 1 30  ? -4.401  25.304  21.830 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   213  N NH1 . ARG A 1 30  ? -3.102  25.624  21.690 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   214  N NH2 . ARG A 1 30  ? -5.144  25.856  22.820 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   215  N N   . ASP A 1 31  ? -7.139  21.581  16.229 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   216  C CA  . ASP A 1 31  ? -8.367  22.249  15.839 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   217  C C   . ASP A 1 31  ? -9.291  21.333  15.034 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   218  O O   . ASP A 1 31  ? -10.403 21.105  15.459 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   219  C CB  . ASP A 1 31  ? -8.084  23.495  14.994 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   220  C CG  . ASP A 1 31  ? -7.279  24.530  15.730 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   221  O OD1 . ASP A 1 31  ? -7.474  24.654  16.958 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   222  O OD2 . ASP A 1 31  ? -6.461  25.148  15.061 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   223  N N   . ILE A 1 32  ? -8.837  20.764  13.917 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   224  C CA  . ILE A 1 32  ? -9.761  19.834  13.168 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   225  C C   . ILE A 1 32  ? -10.177 18.590  14.047 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   226  O O   . ILE A 1 32  ? -11.367 18.242  14.233 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   227  C CB  . ILE A 1 32  ? -9.079  19.489  11.811 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   228  C CG1 . ILE A 1 32  ? -8.877  20.780  11.062 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   229  C CG2 . ILE A 1 32  ? -9.962  18.526  10.992 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   230  C CD1 . ILE A 1 32  ? -8.211  20.638  9.721  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   231  N N   . LEU A 1 33  ? -9.192  17.890  14.581 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   232  C CA  . LEU A 1 33  ? -9.439  16.695  15.354 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   233  C C   . LEU A 1 33  ? -9.695  16.904  16.865 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   234  O O   . LEU A 1 33  ? -9.925  15.897  17.634 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   235  C CB  . LEU A 1 33  ? -8.270  15.669  15.121 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   236  C CG  . LEU A 1 33  ? -8.105  15.072  13.723 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   237  C CD1 . LEU A 1 33  ? -7.026  13.980  13.709 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   238  C CD2 . LEU A 1 33  ? -9.452  14.599  13.086 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   239  N N   . LEU A 1 34  ? -9.587  18.178  17.307 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   240  C CA  . LEU A 1 34  ? -9.913  18.589  18.664 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   241  C C   . LEU A 1 34  ? -9.060  17.946  19.726 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   242  O O   . LEU A 1 34  ? -9.530  17.729  20.848 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   243  C CB  . LEU A 1 34  ? -11.459 18.385  18.924 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   244  C CG  . LEU A 1 34  ? -12.357 19.302  18.064 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   245  C CD1 . LEU A 1 34  ? -13.862 18.896  18.088 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   246  C CD2 . LEU A 1 34  ? -12.260 20.776  18.466 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   247  N N   . GLY A 1 35  ? -7.777  17.696  19.390 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   248  C CA  . GLY A 1 35  ? -6.778  17.230  20.377 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   249  C C   . GLY A 1 35  ? -6.285  18.362  21.262 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   250  O O   . GLY A 1 35  ? -6.590  19.514  20.992 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   251  N N   . LYS A 1 36  ? -5.569  18.015  22.322 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   252  C CA  . LYS A 1 36  ? -5.099  19.005  23.290 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   253  C C   . LYS A 1 36  ? -3.604  19.222  23.138 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   254  O O   . LYS A 1 36  ? -2.827  18.268  23.272 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   255  C CB  . LYS A 1 36  ? -5.454  18.629  24.724 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   256  C CG  . LYS A 1 36  ? -4.969  19.692  25.770 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   257  C CD  . LYS A 1 36  ? -5.106  19.112  27.178 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   258  C CE  . LYS A 1 36  ? -4.781  20.125  28.281 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   259  N NZ  . LYS A 1 36  ? -5.792  21.214  28.304 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   260  N N   . LEU A 1 37  ? -3.202  20.457  22.845 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   261  C CA  . LEU A 1 37  ? -1.777  20.781  22.714 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   262  C C   . LEU A 1 37  ? -1.123  20.946  24.059 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   263  O O   . LEU A 1 37  ? -1.626  21.669  24.912 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   264  C CB  . LEU A 1 37  ? -1.482  21.975  21.767 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   265  C CG  . LEU A 1 37  ? -0.003  22.449  21.653 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   266  C CD1 . LEU A 1 37  ? 0.849   21.452  20.846 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   267  C CD2 . LEU A 1 37  ? 0.074   23.855  21.018 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   268  N N   . LEU A 1 38  ? -0.039  20.206  24.273 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   269  C CA  . LEU A 1 38  ? 0.668   20.101  25.585 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   270  C C   . LEU A 1 38  ? 2.003   20.792  25.623 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   271  O O   . LEU A 1 38  ? 2.414   21.339  26.672 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   272  C CB  . LEU A 1 38  ? 0.908   18.648  25.889 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   273  C CG  . LEU A 1 38  ? -0.420  17.897  25.868 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   274  C CD1 . LEU A 1 38  ? -0.207  16.382  25.991 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   275  C CD2 . LEU A 1 38  ? -1.248  18.433  27.016 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   276  N N   . LEU A 1 39  ? 2.743   20.732  24.517 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   277  C CA  . LEU A 1 39  ? 4.074   21.245  24.562 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   278  C C   . LEU A 1 39  ? 4.472   21.515  23.138 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   279  O O   . LEU A 1 39  ? 3.961   20.879  22.248 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   280  C CB  . LEU A 1 39  ? 4.949   20.149  25.236 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   281  C CG  . LEU A 1 39  ? 6.469   20.012  25.151 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   282  C CD1 . LEU A 1 39  ? 6.976   19.806  23.714 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   283  C CD2 . LEU A 1 39  ? 7.168   21.133  25.874 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   284  N N   . THR A 1 40  ? 5.300   22.519  22.921 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 33  THR A N   1 
ATOM   285  C CA  . THR A 1 40  ? 6.077   22.675  21.715 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CA  1 
ATOM   286  C C   . THR A 1 40  ? 7.538   23.042  22.027 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 33  THR A C   1 
ATOM   287  O O   . THR A 1 40  ? 7.883   23.592  23.101 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 33  THR A O   1 
ATOM   288  C CB  . THR A 1 40  ? 5.492   23.725  20.747 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CB  1 
ATOM   289  O OG1 . THR A 1 40  ? 5.449   24.993  21.437 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 33  THR A OG1 1 
ATOM   290  C CG2 . THR A 1 40  ? 4.077   23.317  20.334 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CG2 1 
ATOM   291  N N   . GLY A 1 41  ? 8.391   22.703  21.086 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   292  C CA  . GLY A 1 41  ? 9.783   23.114  21.124 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   293  C C   . GLY A 1 41  ? 10.083  23.292  19.686 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   294  O O   . GLY A 1 41  ? 9.157   23.532  18.877 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   295  N N   . LYS A 1 42  ? 11.374  23.232  19.372 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
ATOM   296  C CA  . LYS A 1 42  ? 11.822  22.761  18.057 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
ATOM   297  C C   . LYS A 1 42  ? 10.833  23.174  16.916 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
ATOM   298  O O   . LYS A 1 42  ? 10.418  24.350  16.897 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
ATOM   299  C CB  . LYS A 1 42  ? 12.088  21.245  18.145 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
ATOM   300  C CG  . LYS A 1 42  ? 12.448  20.711  19.513 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CG  1 
ATOM   301  C CD  . LYS A 1 42  ? 13.716  21.316  20.082 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CD  1 
ATOM   302  C CE  . LYS A 1 42  ? 13.475  21.553  21.570 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CE  1 
ATOM   303  N NZ  . LYS A 1 42  ? 13.846  22.922  22.033 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A NZ  1 
ATOM   304  N N   . LYS A 1 43  ? 10.406  22.326  15.969 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A N   1 
ATOM   305  C CA  . LYS A 1 43  ? 10.683  20.900  15.722 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CA  1 
ATOM   306  C C   . LYS A 1 43  ? 9.760   19.916  16.394 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A C   1 
ATOM   307  O O   . LYS A 1 43  ? 9.566   18.863  15.857 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A O   1 
ATOM   308  C CB  . LYS A 1 43  ? 12.172  20.458  15.788 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CB  1 
ATOM   309  C CG  . LYS A 1 43  ? 13.013  20.781  14.566 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CG  1 
ATOM   310  C CD  . LYS A 1 43  ? 14.447  20.274  14.756 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CD  1 
ATOM   311  C CE  . LYS A 1 43  ? 15.412  20.737  13.664 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CE  1 
ATOM   312  N NZ  . LYS A 1 43  ? 16.262  21.926  14.001 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A NZ  1 
ATOM   313  N N   . THR A 1 44  ? 9.183   20.227  17.547 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   1 
ATOM   314  C CA  . THR A 1 44  ? 8.314   19.231  18.174 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  1 
ATOM   315  C C   . THR A 1 44  ? 7.014   19.788  18.726 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   1 
ATOM   316  O O   . THR A 1 44  ? 6.989   20.956  19.198 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   1 
ATOM   317  C CB  . THR A 1 44  ? 9.066   18.462  19.289 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  1 
ATOM   318  O OG1 . THR A 1 44  ? 9.157   19.276  20.452 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 1 
ATOM   319  C CG2 . THR A 1 44  ? 10.506  18.109  18.890 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 1 
ATOM   320  N N   . ALA A 1 45  ? 5.935   18.978  18.672 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   321  C CA  . ALA A 1 45  ? 4.673   19.239  19.420 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   322  C C   . ALA A 1 45  ? 4.093   17.960  20.045 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   323  O O   . ALA A 1 45  ? 4.194   16.934  19.439 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   324  C CB  . ALA A 1 45  ? 3.627   19.942  18.539 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   325  N N   . TYR A 1 46  ? 3.543   18.024  21.261 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   326  C CA  . TYR A 1 46  ? 2.933   16.850  21.903 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   327  C C   . TYR A 1 46  ? 1.465   17.146  22.046 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   328  O O   . TYR A 1 46  ? 1.133   18.256  22.414 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   329  C CB  . TYR A 1 46  ? 3.459   16.588  23.312 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   330  C CG  . TYR A 1 46  ? 4.894   16.045  23.410 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   331  C CD1 . TYR A 1 46  ? 5.647   15.678  22.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   332  C CD2 . TYR A 1 46  ? 5.459   15.818  24.688 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   333  C CE1 . TYR A 1 46  ? 6.963   15.170  22.381 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   334  C CE2 . TYR A 1 46  ? 6.732   15.301  24.808 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   335  C CZ  . TYR A 1 46  ? 7.480   14.989  23.670 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   336  O OH  . TYR A 1 46  ? 8.760   14.485  23.912 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   337  N N   . PHE A 1 47  ? 0.625   16.182  21.715 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   338  C CA  . PHE A 1 47  ? -0.828  16.281  21.883 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   339  C C   . PHE A 1 47  ? -1.338  15.147  22.725 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   340  O O   . PHE A 1 47  ? -0.686  14.129  22.793 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   341  C CB  . PHE A 1 47  ? -1.536  16.176  20.551 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   342  C CG  . PHE A 1 47  ? -1.356  17.367  19.698 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   343  C CD1 . PHE A 1 47  ? -2.243  18.421  19.782 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   344  C CD2 . PHE A 1 47  ? -0.331  17.403  18.782 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   345  C CE1 . PHE A 1 47  ? -2.052  19.535  18.981 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   346  C CE2 . PHE A 1 47  ? -0.136  18.522  18.006 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   347  C CZ  . PHE A 1 47  ? -1.001  19.557  18.106 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   348  N N   . GLU A 1 48  ? -2.482  15.340  23.382 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   349  C CA  . GLU A 1 48  ? -3.285  14.218  23.904 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   350  C C   . GLU A 1 48  ? -4.502  14.174  22.962 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   351  O O   . GLU A 1 48  ? -5.158  15.207  22.764 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   352  C CB  . GLU A 1 48  ? -3.684  14.424  25.402 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   353  C CG  . GLU A 1 48  ? -4.946  13.701  25.856 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   354  C CD  . GLU A 1 48  ? -5.032  13.548  27.378 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   355  O OE1 . GLU A 1 48  ? -5.609  14.436  28.035 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   356  O OE2 . GLU A 1 48  ? -4.464  12.572  27.928 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   357  N N   . LEU A 1 49  ? -4.742  13.028  22.296 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   358  C CA  . LEU A 1 49  ? -5.878  12.953  21.374 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   359  C C   . LEU A 1 49  ? -6.493  11.577  21.570 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   360  O O   . LEU A 1 49  ? -5.775  10.573  21.552 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   361  C CB  . LEU A 1 49  ? -5.431  13.191  19.899 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   362  C CG  . LEU A 1 49  ? -6.569  12.963  18.861 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   363  C CD1 . LEU A 1 49  ? -7.584  14.103  18.835 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   364  C CD2 . LEU A 1 49  ? -5.991  12.779  17.458 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   365  N N   . ALA A 1 50  ? -7.777  11.538  21.875 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   366  C CA  . ALA A 1 50  ? -8.450  10.242  22.009 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   367  C C   . ALA A 1 50  ? -7.758  9.376   23.124 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   368  O O   . ALA A 1 50  ? -7.622  8.163   22.989 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   369  C CB  . ALA A 1 50  ? -8.412  9.542   20.666 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   370  N N   . GLY A 1 51  ? -7.274  10.019  24.180 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   371  C CA  . GLY A 1 51  ? -6.570  9.345   25.296 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   372  C C   . GLY A 1 51  ? -5.133  8.905   24.995 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   373  O O   . GLY A 1 51  ? -4.581  8.128   25.753 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   374  N N   . LEU A 1 52  ? -4.539  9.387   23.896 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   375  C CA  . LEU A 1 52  ? -3.227  8.886   23.398 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   376  C C   . LEU A 1 52  ? -2.247  10.065  23.307 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   377  O O   . LEU A 1 52  ? -2.610  11.165  22.872 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   378  C CB  . LEU A 1 52  ? -3.391  8.207   22.011 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   379  C CG  . LEU A 1 52  ? -2.143  7.856   21.187 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   380  C CD1 . LEU A 1 52  ? -1.314  6.781   21.895 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   381  C CD2 . LEU A 1 52  ? -2.465  7.440   19.757 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   382  N N   . TRP A 1 53  ? -1.027  9.870   23.758 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   383  C CA  . TRP A 1 53  ? 0.012   10.879  23.552 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   384  C C   . TRP A 1 53  ? 0.412   10.797  22.074 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   385  O O   . TRP A 1 53  ? 0.855   9.722   21.610 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   386  C CB  . TRP A 1 53  ? 1.133   10.567  24.562 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   387  C CG  . TRP A 1 53  ? 2.498   11.250  24.464 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   388  C CD1 . TRP A 1 53  ? 2.865   12.345  23.674 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   389  C CD2 . TRP A 1 53  ? 3.745   10.874  25.181 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   390  N NE1 . TRP A 1 53  ? 4.192   12.665  23.853 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   391  C CE2 . TRP A 1 53  ? 4.773   11.831  24.743 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   392  C CE3 . TRP A 1 53  ? 4.091   9.892   26.103 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   393  C CZ2 . TRP A 1 53  ? 6.057   11.788  25.220 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   394  C CZ3 . TRP A 1 53  ? 5.405   9.873   26.588 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   395  C CH2 . TRP A 1 53  ? 6.351   10.787  26.146 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   396  N N   . ILE A 1 54  ? 0.295   11.913  21.335 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   397  C CA  . ILE A 1 54  ? 0.845   11.936  19.959 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   398  C C   . ILE A 1 54  ? 2.009   12.935  19.935 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   399  O O   . ILE A 1 54  ? 1.838   14.063  20.392 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   400  C CB  . ILE A 1 54  ? -0.247  12.317  18.955 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   401  C CG1 . ILE A 1 54  ? -1.248  11.109  18.853 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   402  C CG2 . ILE A 1 54  ? 0.400   12.636  17.588 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   403  C CD1 . ILE A 1 54  ? -2.630  11.423  18.314 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   404  N N   . ALA A 1 55  ? 3.178   12.524  19.437 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N   1 
ATOM   405  C CA  . ALA A 1 55  ? 4.335   13.399  19.318 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA  1 
ATOM   406  C C   . ALA A 1 55  ? 4.635   13.690  17.848 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C   1 
ATOM   407  O O   . ALA A 1 55  ? 4.767   12.792  17.042 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O   1 
ATOM   408  C CB  . ALA A 1 55  ? 5.559   12.785  20.032 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB  1 
ATOM   409  N N   . LEU A 1 56  ? 4.668   14.960  17.464 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   410  C CA  . LEU A 1 56  ? 5.067   15.310  16.111 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   411  C C   . LEU A 1 56  ? 6.498   15.835  16.069 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   412  O O   . LEU A 1 56  ? 6.881   16.627  16.956 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   413  C CB  . LEU A 1 56  ? 4.127   16.330  15.500 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   414  C CG  . LEU A 1 56  ? 2.629   16.134  15.758 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   415  C CD1 . LEU A 1 56  ? 1.835   17.322  15.240 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   416  C CD2 . LEU A 1 56  ? 2.175   14.912  15.026 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   417  N N   . ASN A 1 57  ? 7.302   15.356  15.117 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A N   1 
ATOM   418  C CA  . ASN A 1 57  ? 8.692   15.871  14.913 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CA  1 
ATOM   419  C C   . ASN A 1 57  ? 8.759   16.520  13.552 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A C   1 
ATOM   420  O O   . ASN A 1 57  ? 8.540   15.852  12.557 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A O   1 
ATOM   421  C CB  . ASN A 1 57  ? 9.724   14.733  14.910 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CB  1 
ATOM   422  C CG  . ASN A 1 57  ? 9.918   14.135  16.277 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CG  1 
ATOM   423  O OD1 . ASN A 1 57  ? 10.065  14.845  17.272 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A OD1 1 
ATOM   424  N ND2 . ASN A 1 57  ? 9.905   12.809  16.336 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A ND2 1 
ATOM   425  N N   . GLU A 1 58  ? 9.025   17.816  13.496 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   426  C CA  . GLU A 1 58  ? 9.074   18.490  12.218 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   427  C C   . GLU A 1 58  ? 10.348  18.118  11.443 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   428  O O   . GLU A 1 58  ? 11.456  18.254  11.957 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   429  C CB  . GLU A 1 58  ? 8.934   20.020  12.348 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   430  C CG  . GLU A 1 58  ? 8.744   20.691  10.978 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   431  C CD  . GLU A 1 58  ? 8.704   22.214  11.071 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   432  O OE1 . GLU A 1 58  ? 7.589   22.825  11.101 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   433  O OE2 . GLU A 1 58  ? 9.828   22.795  11.139 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   434  N N   . GLU A 1 59  ? 10.163  17.610  10.226 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   435  C CA  . GLU A 1 59  ? 11.244  17.350  9.279  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   436  C C   . GLU A 1 59  ? 10.821  17.931  7.904  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   437  O O   . GLU A 1 59  ? 10.079  17.295  7.107  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   438  C CB  . GLU A 1 59  ? 11.504  15.850  9.155  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   439  C CG  . GLU A 1 59  ? 11.778  15.060  10.419 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   440  C CD  . GLU A 1 59  ? 11.704  13.562  10.146 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   441  O OE1 . GLU A 1 59  ? 11.527  12.752  11.093 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   442  O OE2 . GLU A 1 59  ? 11.783  13.190  8.952  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   443  N N   . LYS A 1 60  ? 11.292  19.133  7.615  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   1 
ATOM   444  C CA  . LYS A 1 60  ? 10.733  19.953  6.519  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  1 
ATOM   445  C C   . LYS A 1 60  ? 10.985  19.410  5.090  1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   1 
ATOM   446  O O   . LYS A 1 60  ? 10.399  19.928  4.117  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   1 
ATOM   447  C CB  . LYS A 1 60  ? 11.199  21.427  6.621  1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  1 
ATOM   448  C CG  . LYS A 1 60  ? 11.028  22.121  7.985  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CG  1 
ATOM   449  C CD  . LYS A 1 60  ? 10.901  23.661  7.879  1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CD  1 
ATOM   450  C CE  . LYS A 1 60  ? 9.485   24.227  8.156  1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CE  1 
ATOM   451  N NZ  . LYS A 1 60  ? 8.352   23.581  7.405  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A NZ  1 
ATOM   452  N N   . ASP A 1 61  ? 11.843  18.392  4.943  1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A N   1 
ATOM   453  C CA  . ASP A 1 61  ? 12.118  17.808  3.611  1.00 61.81 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CA  1 
ATOM   454  C C   . ASP A 1 61  ? 11.612  16.356  3.403  1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A C   1 
ATOM   455  O O   . ASP A 1 61  ? 12.258  15.553  2.735  1.00 59.21 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A O   1 
ATOM   456  C CB  . ASP A 1 61  ? 13.608  17.902  3.288  1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CB  1 
ATOM   457  C CG  . ASP A 1 61  ? 14.407  16.887  4.047  1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CG  1 
ATOM   458  O OD1 . ASP A 1 61  ? 15.066  16.051  3.394  1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A OD1 1 
ATOM   459  O OD2 . ASP A 1 61  ? 14.324  16.886  5.296  1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A OD2 1 
ATOM   460  N N   . ILE A 1 62  ? 10.449  16.039  3.964  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A N   1 
ATOM   461  C CA  . ILE A 1 62  ? 9.819   14.729  3.779  1.00 65.00 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CA  1 
ATOM   462  C C   . ILE A 1 62  ? 9.366   14.515  2.321  1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A C   1 
ATOM   463  O O   . ILE A 1 62  ? 8.906   15.467  1.683  1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A O   1 
ATOM   464  C CB  . ILE A 1 62  ? 8.626   14.598  4.747  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CB  1 
ATOM   465  C CG1 . ILE A 1 62  ? 8.780   13.358  5.621  1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG1 1 
ATOM   466  C CG2 . ILE A 1 62  ? 7.269   14.683  4.028  1.00 67.92 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG2 1 
ATOM   467  C CD1 . ILE A 1 62  ? 8.126   13.525  6.975  1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CD1 1 
ATOM   468  N N   . PRO A 1 63  ? 9.491   13.272  1.790  1.00 68.53 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N   1 
ATOM   469  C CA  . PRO A 1 63  ? 8.977   12.979  0.436  1.00 69.07 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA  1 
ATOM   470  C C   . PRO A 1 63  ? 7.462   12.807  0.417  1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C   1 
ATOM   471  O O   . PRO A 1 63  ? 6.747   13.675  -0.083 1.00 66.69 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O   1 
ATOM   472  C CB  . PRO A 1 63  ? 9.650   11.646  0.082  1.00 69.61 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB  1 
ATOM   473  C CG  . PRO A 1 63  ? 9.857   10.975  1.404  1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG  1 
ATOM   474  C CD  . PRO A 1 63  ? 10.146  12.090  2.389  1.00 70.39 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD  1 
ATOM   475  N N   . PHE A 1 69  ? 4.072   6.108   2.957  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   476  C CA  . PHE A 1 69  ? 2.915   6.386   3.818  1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   477  C C   . PHE A 1 69  ? 1.812   5.330   3.735  1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   478  O O   . PHE A 1 69  ? 0.791   5.429   4.420  1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   479  C CB  . PHE A 1 69  ? 2.381   7.806   3.566  1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   480  C CG  . PHE A 1 69  ? 3.297   8.879   4.081  1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CG  1 
ATOM   481  C CD1 . PHE A 1 69  ? 3.237   9.281   5.412  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD1 1 
ATOM   482  C CD2 . PHE A 1 69  ? 4.242   9.462   3.252  1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD2 1 
ATOM   483  C CE1 . PHE A 1 69  ? 4.101   10.252  5.902  1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE1 1 
ATOM   484  C CE2 . PHE A 1 69  ? 5.111   10.435  3.735  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE2 1 
ATOM   485  C CZ  . PHE A 1 69  ? 5.044   10.827  5.065  1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CZ  1 
ATOM   486  N N   . SER A 1 70  ? 2.060   4.291   2.940  1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   487  C CA  . SER A 1 70  ? 1.038   3.294   2.623  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   488  C C   . SER A 1 70  ? 1.006   2.052   3.524  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   489  O O   . SER A 1 70  ? 0.109   1.207   3.392  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   490  C CB  . SER A 1 70  ? 1.190   2.851   1.156  1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   491  O OG  . SER A 1 70  ? 1.647   3.934   0.368  1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   492  N N   . TYR A 1 71  ? 1.969   1.911   4.427  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A N   1 
ATOM   493  C CA  . TYR A 1 71  ? 2.170   0.597   5.041  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CA  1 
ATOM   494  C C   . TYR A 1 71  ? 1.827   0.591   6.513  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A C   1 
ATOM   495  O O   . TYR A 1 71  ? 2.222   -0.346  7.250  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A O   1 
ATOM   496  C CB  . TYR A 1 71  ? 3.577   0.069   4.823  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CB  1 
ATOM   497  C CG  . TYR A 1 71  ? 3.963   0.111   3.387  1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CG  1 
ATOM   498  C CD1 . TYR A 1 71  ? 3.316   -0.708  2.451  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD1 1 
ATOM   499  C CD2 . TYR A 1 71  ? 4.976   0.990   2.941  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD2 1 
ATOM   500  C CE1 . TYR A 1 71  ? 3.659   -0.667  1.123  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE1 1 
ATOM   501  C CE2 . TYR A 1 71  ? 5.333   1.031   1.601  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE2 1 
ATOM   502  C CZ  . TYR A 1 71  ? 4.668   0.199   0.693  1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CZ  1 
ATOM   503  O OH  . TYR A 1 71  ? 4.998   0.224   -0.654 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A OH  1 
ATOM   504  N N   . THR A 1 72  ? 1.099   1.644   6.904  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   1 
ATOM   505  C CA  . THR A 1 72  ? 0.543   1.760   8.229  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  1 
ATOM   506  C C   . THR A 1 72  ? -0.692  2.687   8.313  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   1 
ATOM   507  O O   . THR A 1 72  ? -0.864  3.603   7.496  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   1 
ATOM   508  C CB  . THR A 1 72  ? 1.638   2.162   9.248  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  1 
ATOM   509  O OG1 . THR A 1 72  ? 1.125   1.922   10.555 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 1 
ATOM   510  C CG2 . THR A 1 72  ? 1.996   3.656   9.154  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 1 
ATOM   511  N N   . HIS A 1 73  ? -1.585  2.423   9.261  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A N   1 
ATOM   512  C CA  . HIS A 1 73  ? -2.644  3.417   9.555  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CA  1 
ATOM   513  C C   . HIS A 1 73  ? -3.021  3.317   10.995 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A C   1 
ATOM   514  O O   . HIS A 1 73  ? -2.780  2.268   11.621 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A O   1 
ATOM   515  C CB  . HIS A 1 73  ? -3.881  3.339   8.571  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CB  1 
ATOM   516  C CG  . HIS A 1 73  ? -4.759  2.146   8.780  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CG  1 
ATOM   517  N ND1 . HIS A 1 73  ? -4.945  1.207   7.811  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A ND1 1 
ATOM   518  C CD2 . HIS A 1 73  ? -5.545  1.736   9.868  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CD2 1 
ATOM   519  C CE1 . HIS A 1 73  ? -5.772  0.229   8.247  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CE1 1 
ATOM   520  N NE2 . HIS A 1 73  ? -6.128  0.523   9.517  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A NE2 1 
ATOM   521  N N   . ILE A 1 74  ? -3.563  4.406   11.563 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   1 
ATOM   522  C CA  . ILE A 1 74  ? -4.069  4.405   12.964 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  1 
ATOM   523  C C   . ILE A 1 74  ? -5.519  4.756   12.814 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   1 
ATOM   524  O O   . ILE A 1 74  ? -5.894  5.745   12.103 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   1 
ATOM   525  C CB  . ILE A 1 74  ? -3.400  5.542   13.810 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  1 
ATOM   526  C CG1 . ILE A 1 74  ? -1.864  5.584   13.616 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   527  C CG2 . ILE A 1 74  ? -3.872  5.515   15.261 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   528  C CD1 . ILE A 1 74  ? -1.128  4.282   13.975 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   529  N N   . ALA A 1 75  ? -6.340  4.005   13.520 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A N   1 
ATOM   530  C CA  . ALA A 1 75  ? -7.776  4.145   13.450 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CA  1 
ATOM   531  C C   . ALA A 1 75  ? -8.277  4.551   14.841 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A C   1 
ATOM   532  O O   . ALA A 1 75  ? -7.753  4.070   15.814 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A O   1 
ATOM   533  C CB  . ALA A 1 75  ? -8.368  2.803   13.017 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CB  1 
ATOM   534  N N   . PHE A 1 76  ? -9.260  5.432   14.896 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A N   1 
ATOM   535  C CA  . PHE A 1 76  ? -9.845  6.032   16.142 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CA  1 
ATOM   536  C C   . PHE A 1 76  ? -11.316 5.674   16.149 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A C   1 
ATOM   537  O O   . PHE A 1 76  ? -11.932 5.523   15.099 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A O   1 
ATOM   538  C CB  . PHE A 1 76  ? -9.667  7.575   16.191 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CB  1 
ATOM   539  C CG  . PHE A 1 76  ? -8.228  8.001   16.257 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CG  1 
ATOM   540  C CD1 . PHE A 1 76  ? -7.616  8.262   17.458 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD1 1 
ATOM   541  C CD2 . PHE A 1 76  ? -7.494  8.136   15.081 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD2 1 
ATOM   542  C CE1 . PHE A 1 76  ? -6.243  8.654   17.544 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE1 1 
ATOM   543  C CE2 . PHE A 1 76  ? -6.146  8.533   15.157 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE2 1 
ATOM   544  C CZ  . PHE A 1 76  ? -5.515  8.777   16.382 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CZ  1 
ATOM   545  N N   . THR A 1 77  ? -11.853 5.469   17.339 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 70  THR A N   1 
ATOM   546  C CA  . THR A 1 77  ? -13.289 5.157   17.581 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CA  1 
ATOM   547  C C   . THR A 1 77  ? -14.054 6.454   17.845 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 70  THR A C   1 
ATOM   548  O O   . THR A 1 77  ? -13.609 7.302   18.618 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 70  THR A O   1 
ATOM   549  C CB  . THR A 1 77  ? -13.437 4.202   18.806 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CB  1 
ATOM   550  O OG1 . THR A 1 77  ? -12.680 2.999   18.556 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 70  THR A OG1 1 
ATOM   551  C CG2 . THR A 1 77  ? -14.916 3.799   19.054 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CG2 1 
ATOM   552  N N   . ILE A 1 78  ? -15.188 6.618   17.164 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   553  C CA  . ILE A 1 78  ? -16.127 7.722   17.431 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   554  C C   . ILE A 1 78  ? -17.541 7.183   17.739 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   555  O O   . ILE A 1 78  ? -17.898 6.032   17.377 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   556  C CB  . ILE A 1 78  ? -16.278 8.720   16.231 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   557  C CG1 . ILE A 1 78  ? -16.527 7.980   14.921 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   558  C CG2 . ILE A 1 78  ? -15.097 9.665   16.105 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   559  C CD1 . ILE A 1 78  ? -17.222 8.850   13.865 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   560  N N   . ASP A 1 79  ? -18.286 7.970   18.511 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   1 
ATOM   561  C CA  . ASP A 1 79  ? -19.733 7.751   18.730 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  1 
ATOM   562  C C   . ASP A 1 79  ? -20.432 7.592   17.374 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   1 
ATOM   563  O O   . ASP A 1 79  ? -20.247 8.435   16.466 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   1 
ATOM   564  C CB  . ASP A 1 79  ? -20.230 9.015   19.460 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  1 
ATOM   565  C CG  . ASP A 1 79  ? -21.706 8.976   19.845 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  1 
ATOM   566  O OD1 . ASP A 1 79  ? -22.019 9.855   20.670 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 1 
ATOM   567  O OD2 . ASP A 1 79  ? -22.562 8.190   19.322 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 1 
ATOM   568  N N   . ASP A 1 80  ? -21.250 6.567   17.235 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   569  C CA  . ASP A 1 80  ? -21.931 6.355   15.955 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   570  C C   . ASP A 1 80  ? -22.870 7.544   15.670 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   571  O O   . ASP A 1 80  ? -23.042 7.914   14.514 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   572  C CB  . ASP A 1 80  ? -22.718 5.019   15.920 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   573  C CG  . ASP A 1 80  ? -23.389 4.792   14.589 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   574  O OD1 . ASP A 1 80  ? -24.591 5.015   14.520 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   575  O OD2 . ASP A 1 80  ? -22.690 4.496   13.568 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   576  N N   . SER A 1 81  ? -23.464 8.132   16.701 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 74  SER A N   1 
ATOM   577  C CA  A SER A 1 81  ? -24.302 9.318   16.532 0.50 17.66 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   578  C CA  B SER A 1 81  ? -24.315 9.311   16.501 0.50 17.78 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   579  C C   . SER A 1 81  ? -23.565 10.567  16.022 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 74  SER A C   1 
ATOM   580  O O   . SER A 1 81  ? -24.223 11.540  15.567 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 74  SER A O   1 
ATOM   581  C CB  A SER A 1 81  ? -25.076 9.620   17.810 0.50 18.08 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   582  C CB  B SER A 1 81  ? -25.183 9.623   17.725 0.50 18.41 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   583  O OG  A SER A 1 81  ? -26.075 8.619   17.977 0.50 18.21 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   584  O OG  B SER A 1 81  ? -24.455 10.246  18.749 0.50 18.56 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   585  N N   . GLU A 1 82  ? -22.220 10.517  16.093 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   1 
ATOM   586  C CA  . GLU A 1 82  ? -21.343 11.590  15.605 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   587  C C   . GLU A 1 82  ? -20.755 11.356  14.255 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   1 
ATOM   588  O O   . GLU A 1 82  ? -19.853 12.094  13.872 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   1 
ATOM   589  C CB  . GLU A 1 82  ? -20.223 11.805  16.613 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   590  C CG  . GLU A 1 82  ? -20.840 12.221  17.919 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   591  C CD  . GLU A 1 82  ? -21.073 13.714  17.985 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   592  O OE1 . GLU A 1 82  ? -22.263 14.160  17.965 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   593  O OE2 . GLU A 1 82  ? -20.055 14.444  18.036 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   594  N N   . PHE A 1 83  ? -21.217 10.324  13.527 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   1 
ATOM   595  C CA  . PHE A 1 83  ? -20.566 10.053  12.270 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  1 
ATOM   596  C C   . PHE A 1 83  ? -20.661 11.236  11.349 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   1 
ATOM   597  O O   . PHE A 1 83  ? -19.669 11.620  10.672 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   1 
ATOM   598  C CB  . PHE A 1 83  ? -21.130 8.777   11.611 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  1 
ATOM   599  C CG  . PHE A 1 83  ? -20.509 8.443   10.278 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  1 
ATOM   600  C CD1 . PHE A 1 83  ? -19.345 7.700   10.204 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 1 
ATOM   601  C CD2 . PHE A 1 83  ? -21.120 8.852   9.097  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 1 
ATOM   602  C CE1 . PHE A 1 83  ? -18.794 7.366   8.987  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 1 
ATOM   603  C CE2 . PHE A 1 83  ? -20.551 8.579   7.860  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 1 
ATOM   604  C CZ  . PHE A 1 83  ? -19.394 7.819   7.803  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  1 
ATOM   605  N N   . LYS A 1 84  ? -21.882 11.746  11.216 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   606  C CA  . LYS A 1 84  ? -22.143 12.833  10.288 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   607  C C   . LYS A 1 84  ? -21.385 14.083  10.728 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   608  O O   . LYS A 1 84  ? -20.768 14.745  9.893  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   609  C CB  . LYS A 1 84  ? -23.631 13.136  10.122 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   610  C CG  . LYS A 1 84  ? -24.278 12.265  9.057  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   611  C CD  . LYS A 1 84  ? -25.799 12.289  9.193  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   612  C CE  . LYS A 1 84  ? -26.483 11.834  7.905  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   613  N NZ  . LYS A 1 84  ? -26.810 10.379  7.941  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   614  N N   . TYR A 1 85  ? -21.331 14.319  12.028 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   1 
ATOM   615  C CA  . TYR A 1 85  ? -20.606 15.475  12.562 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  1 
ATOM   616  C C   . TYR A 1 85  ? -19.169 15.414  12.070 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   1 
ATOM   617  O O   . TYR A 1 85  ? -18.602 16.437  11.678 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   1 
ATOM   618  C CB  . TYR A 1 85  ? -20.624 15.491  14.077 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  1 
ATOM   619  C CG  . TYR A 1 85  ? -19.623 16.452  14.673 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  1 
ATOM   620  C CD1 . TYR A 1 85  ? -18.301 16.065  14.941 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 1 
ATOM   621  C CD2 . TYR A 1 85  ? -19.990 17.772  14.953 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 1 
ATOM   622  C CE1 . TYR A 1 85  ? -17.407 16.972  15.466 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 1 
ATOM   623  C CE2 . TYR A 1 85  ? -19.072 18.680  15.443 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 1 
ATOM   624  C CZ  . TYR A 1 85  ? -17.797 18.266  15.701 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  1 
ATOM   625  O OH  . TYR A 1 85  ? -16.941 19.173  16.249 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  1 
ATOM   626  N N   . TRP A 1 86  ? -18.546 14.249  12.193 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A N   1 
ATOM   627  C CA  . TRP A 1 86  ? -17.107 14.147  11.904 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CA  1 
ATOM   628  C C   . TRP A 1 86  ? -16.907 14.179  10.442 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A C   1 
ATOM   629  O O   . TRP A 1 86  ? -15.919 14.729  9.929  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A O   1 
ATOM   630  C CB  . TRP A 1 86  ? -16.519 12.845  12.466 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CB  1 
ATOM   631  C CG  . TRP A 1 86  ? -16.265 13.074  13.934 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CG  1 
ATOM   632  C CD1 . TRP A 1 86  ? -16.997 12.672  15.010 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD1 1 
ATOM   633  C CD2 . TRP A 1 86  ? -15.217 13.918  14.484 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD2 1 
ATOM   634  N NE1 . TRP A 1 86  ? -16.482 13.195  16.167 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A NE1 1 
ATOM   635  C CE2 . TRP A 1 86  ? -15.420 13.939  15.913 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE2 1 
ATOM   636  C CE3 . TRP A 1 86  ? -14.185 14.650  13.926 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE3 1 
ATOM   637  C CZ2 . TRP A 1 86  ? -14.555 14.634  16.787 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ2 1 
ATOM   638  C CZ3 . TRP A 1 86  ? -13.300 15.357  14.821 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ3 1 
ATOM   639  C CH2 . TRP A 1 86  ? -13.506 15.341  16.207 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CH2 1 
ATOM   640  N N   . HIS A 1 87  ? -17.817 13.512  9.712  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A N   1 
ATOM   641  C CA  . HIS A 1 87  ? -17.636 13.456  8.243  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CA  1 
ATOM   642  C C   . HIS A 1 87  ? -17.692 14.845  7.610  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A C   1 
ATOM   643  O O   . HIS A 1 87  ? -16.833 15.220  6.829  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A O   1 
ATOM   644  C CB  . HIS A 1 87  ? -18.677 12.522  7.610  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CB  1 
ATOM   645  C CG  . HIS A 1 87  ? -18.554 12.420  6.103  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CG  1 
ATOM   646  N ND1 . HIS A 1 87  ? -17.601 11.678  5.505  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A ND1 1 
ATOM   647  C CD2 . HIS A 1 87  ? -19.301 12.994  5.092  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CD2 1 
ATOM   648  C CE1 . HIS A 1 87  ? -17.750 11.753  4.164  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CE1 1 
ATOM   649  N NE2 . HIS A 1 87  ? -18.799 12.545  3.915  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A NE2 1 
ATOM   650  N N   . GLN A 1 88  ? -18.687 15.621  8.026  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   1 
ATOM   651  C CA  . GLN A 1 88  ? -18.826 17.035  7.668  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  1 
ATOM   652  C C   . GLN A 1 88  ? -17.666 17.894  8.193  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   1 
ATOM   653  O O   . GLN A 1 88  ? -17.164 18.712  7.456  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   1 
ATOM   654  C CB  . GLN A 1 88  ? -20.229 17.589  8.088  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  1 
ATOM   655  C CG  . GLN A 1 88  ? -21.300 17.382  6.988  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  1 
ATOM   656  C CD  . GLN A 1 88  ? -22.776 17.230  7.498  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  1 
ATOM   657  O OE1 . GLN A 1 88  ? -23.593 16.607  6.824  1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM   658  N NE2 . GLN A 1 88  ? -23.104 17.797  8.688  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM   659  N N   . ARG A 1 89  ? -17.220 17.707  9.440  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   660  C CA  . ARG A 1 89  ? -16.103 18.505  9.953  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   661  C C   . ARG A 1 89  ? -14.877 18.334  9.047  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   662  O O   . ARG A 1 89  ? -14.251 19.330  8.663  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   663  C CB  . ARG A 1 89  ? -15.773 18.125  11.375 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   664  C CG  . ARG A 1 89  ? -14.776 19.104  12.043 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   665  C CD  . ARG A 1 89  ? -14.715 18.793  13.506 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   666  N NE  . ARG A 1 89  ? -13.770 19.732  14.146 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   667  C CZ  . ARG A 1 89  ? -14.132 20.907  14.711 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   668  N NH1 . ARG A 1 89  ? -15.419 21.263  14.763 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   669  N NH2 . ARG A 1 89  ? -13.210 21.700  15.275 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   670  N N   . LEU A 1 90  ? -14.543 17.078  8.715  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   671  C CA  . LEU A 1 90  ? -13.387 16.822  7.878  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   672  C C   . LEU A 1 90  ? -13.545 17.374  6.490  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   673  O O   . LEU A 1 90  ? -12.571 17.876  5.927  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   674  C CB  . LEU A 1 90  ? -12.966 15.332  7.816  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   675  C CG  . LEU A 1 90  ? -12.579 14.534  9.041  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   676  C CD1 . LEU A 1 90  ? -12.241 13.082  8.653  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   677  C CD2 . LEU A 1 90  ? -11.407 15.228  9.740  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   678  N N   . LYS A 1 91  ? -14.755 17.263  5.930  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   679  C CA  . LYS A 1 91  ? -15.007 17.802  4.568  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   680  C C   . LYS A 1 91  ? -14.896 19.308  4.508  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   681  O O   . LYS A 1 91  ? -14.289 19.833  3.583  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   682  C CB  . LYS A 1 91  ? -16.417 17.437  4.115  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   683  C CG  . LYS A 1 91  ? -16.503 16.095  3.453  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   684  C CD  . LYS A 1 91  ? -17.980 15.789  3.178  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   685  C CE  . LYS A 1 91  ? -18.122 14.855  1.991  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   686  N NZ  . LYS A 1 91  ? -17.735 15.552  0.728  1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   687  N N   . ASP A 1 92  ? -15.528 19.981  5.467  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   688  C CA  . ASP A 1 92  ? -15.526 21.449  5.583  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   689  C C   . ASP A 1 92  ? -14.176 22.000  5.958  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   690  O O   . ASP A 1 92  ? -13.979 23.224  5.917  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   691  C CB  . ASP A 1 92  ? -16.514 21.940  6.651  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   692  C CG  . ASP A 1 92  ? -17.924 21.725  6.224  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   693  O OD1 . ASP A 1 92  ? -18.826 21.897  7.000  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   694  O OD2 . ASP A 1 92  ? -18.085 21.245  5.101  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   695  N N   . ASN A 1 93  ? -13.268 21.112  6.364  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A N   1 
ATOM   696  C CA  . ASN A 1 93  ? -11.902 21.558  6.612  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CA  1 
ATOM   697  C C   . ASN A 1 93  ? -10.899 21.100  5.578  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A C   1 
ATOM   698  O O   . ASN A 1 93  ? -9.699  21.072  5.886  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A O   1 
ATOM   699  C CB  . ASN A 1 93  ? -11.501 21.216  8.046  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CB  1 
ATOM   700  C CG  . ASN A 1 93  ? -12.082 22.195  9.018  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CG  1 
ATOM   701  O OD1 . ASN A 1 93  ? -11.548 23.300  9.135  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A OD1 1 
ATOM   702  N ND2 . ASN A 1 93  ? -13.234 21.888  9.599  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A ND2 1 
ATOM   703  N N   . ASN A 1 94  ? -11.408 20.721  4.379  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   1 
ATOM   704  C CA  . ASN A 1 94  ? -10.605 20.387  3.208  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  1 
ATOM   705  C C   . ASN A 1 94  ? -9.631  19.224  3.494  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   1 
ATOM   706  O O   . ASN A 1 94  ? -8.510  19.167  2.926  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   1 
ATOM   707  C CB  . ASN A 1 94  ? -9.828  21.614  2.766  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  1 
ATOM   708  C CG  . ASN A 1 94  ? -9.063  21.412  1.446  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  1 
ATOM   709  O OD1 . ASN A 1 94  ? -7.911  21.815  1.335  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 1 
ATOM   710  N ND2 . ASN A 1 94  ? -9.710  20.831  0.443  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 1 
ATOM   711  N N   . VAL A 1 95  ? -10.037 18.309  4.380  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   712  C CA  . VAL A 1 95  ? -9.202  17.135  4.724  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   713  C C   . VAL A 1 95  ? -9.199  16.174  3.529  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   714  O O   . VAL A 1 95  ? -10.246 15.964  2.915  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   715  C CB  . VAL A 1 95  ? -9.714  16.432  6.006  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   716  C CG1 . VAL A 1 95  ? -9.007  15.105  6.305  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   717  C CG2 . VAL A 1 95  ? -9.576  17.368  7.227  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   718  N N   . ASN A 1 96  ? -8.037  15.591  3.221  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A N   1 
ATOM   719  C CA  . ASN A 1 96  ? -7.927  14.512  2.225  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CA  1 
ATOM   720  C C   . ASN A 1 96  ? -8.704  13.249  2.673  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A C   1 
ATOM   721  O O   . ASN A 1 96  ? -8.136  12.442  3.427  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A O   1 
ATOM   722  C CB  . ASN A 1 96  ? -6.433  14.151  2.097  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CB  1 
ATOM   723  C CG  . ASN A 1 96  ? -6.158  13.047  1.078  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CG  1 
ATOM   724  O OD1 . ASN A 1 96  ? -7.010  12.676  0.286  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A OD1 1 
ATOM   725  N ND2 . ASN A 1 96  ? -4.955  12.510  1.118  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A ND2 1 
ATOM   726  N N   . ILE A 1 97  ? -9.944  13.067  2.214  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N   1 
ATOM   727  C CA  . ILE A 1 97  ? -10.743 11.842  2.515  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA  1 
ATOM   728  C C   . ILE A 1 97  ? -10.703 10.808  1.398  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C   1 
ATOM   729  O O   . ILE A 1 97  ? -10.816 11.173  0.204  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O   1 
ATOM   730  C CB  . ILE A 1 97  ? -12.211 12.186  2.855  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB  1 
ATOM   731  C CG1 . ILE A 1 97  ? -12.276 13.096  4.088  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1 1 
ATOM   732  C CG2 . ILE A 1 97  ? -13.088 10.932  3.114  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2 1 
ATOM   733  C CD1 . ILE A 1 97  ? -13.412 14.088  3.983  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1 1 
ATOM   734  N N   . LEU A 1 98  ? -10.528 9.524   1.749  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   735  C CA  . LEU A 1 98  ? -10.320 8.506   0.711  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   736  C C   . LEU A 1 98  ? -11.597 7.740   0.406  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   737  O O   . LEU A 1 98  ? -12.658 8.037   0.961  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   738  C CB  . LEU A 1 98  ? -9.170  7.539   1.054  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   739  C CG  . LEU A 1 98  ? -7.672  7.963   1.065  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   740  C CD1 . LEU A 1 98  ? -7.319  9.188   0.207  1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   741  C CD2 . LEU A 1 98  ? -7.042  8.096   2.450  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   742  N N   . GLN A 1 109 ? -20.564 4.150   9.850  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N   1 
ATOM   743  C CA  . GLN A 1 109 ? -19.586 3.062   9.725  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA  1 
ATOM   744  C C   . GLN A 1 109 ? -18.091 3.554   9.742  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C   1 
ATOM   745  O O   . GLN A 1 109 ? -17.478 3.553   10.816 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O   1 
ATOM   746  C CB  . GLN A 1 109 ? -19.920 2.247   8.489  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB  1 
ATOM   747  C CG  . GLN A 1 109 ? -19.637 0.752   8.548  1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG  1 
ATOM   748  C CD  . GLN A 1 109 ? -19.740 0.127   7.155  1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD  1 
ATOM   749  O OE1 . GLN A 1 109 ? -19.033 -0.840  6.827  1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 1 
ATOM   750  N NE2 . GLN A 1 109 ? -20.609 0.700   6.315  1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 1 
ATOM   751  N N   . SER A 1 110 ? -17.520 4.001   8.606  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   752  C CA  . SER A 1 110 ? -16.064 4.327   8.546  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   753  C C   . SER A 1 110 ? -15.657 5.537   7.707  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   754  O O   . SER A 1 110 ? -16.240 5.757   6.642  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   755  C CB  . SER A 1 110 ? -15.249 3.138   8.042  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   756  O OG  . SER A 1 110 ? -15.589 1.992   8.780  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   757  N N   . ILE A 1 111 ? -14.639 6.302   8.177  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   1 
ATOM   758  C CA  . ILE A 1 111 ? -14.053 7.400   7.404  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  1 
ATOM   759  C C   . ILE A 1 111 ? -12.553 7.157   7.291  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   1 
ATOM   760  O O   . ILE A 1 111 ? -11.907 6.913   8.291  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   1 
ATOM   761  C CB  . ILE A 1 111 ? -14.335 8.827   8.037  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  1 
ATOM   762  C CG1 . ILE A 1 111 ? -15.845 9.082   8.151  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 
ATOM   763  C CG2 . ILE A 1 111 ? -13.702 9.930   7.169  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 
ATOM   764  C CD1 . ILE A 1 111 ? -16.242 10.080  9.244  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 
ATOM   765  N N   . TYR A 1 112 ? -12.045 7.146   6.065  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   766  C CA  . TYR A 1 112 ? -10.604 6.943   5.768  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   767  C C   . TYR A 1 112 ? -10.014 8.234   5.203  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   768  O O   . TYR A 1 112 ? -10.550 8.779   4.265  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   769  C CB  . TYR A 1 112 ? -10.445 5.873   4.707  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   770  C CG  . TYR A 1 112 ? -11.148 4.572   5.096  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   771  C CD1 . TYR A 1 112 ? -10.441 3.562   5.751  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   772  C CD2 . TYR A 1 112 ? -12.516 4.340   4.786  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   773  C CE1 . TYR A 1 112 ? -11.075 2.355   6.133  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   774  C CE2 . TYR A 1 112 ? -13.156 3.117   5.138  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   775  C CZ  . TYR A 1 112 ? -12.399 2.136   5.819  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   776  O OH  . TYR A 1 112 ? -12.911 0.889   6.231  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   777  N N   . PHE A 1 113 ? -8.919  8.720   5.794  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   778  C CA  . PHE A 1 113 ? -8.447  10.058  5.502  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   779  C C   . PHE A 1 113 ? -6.962  10.160  5.776  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   780  O O   . PHE A 1 113 ? -6.365  9.236   6.348  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   781  C CB  . PHE A 1 113 ? -9.287  11.144  6.246  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   782  C CG  . PHE A 1 113 ? -9.211  11.123  7.763  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   783  C CD1 . PHE A 1 113 ? -8.489  12.126  8.442  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   784  C CD2 . PHE A 1 113 ? -9.835  10.122  8.528  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   785  C CE1 . PHE A 1 113 ? -8.433  12.149  9.817  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   786  C CE2 . PHE A 1 113 ? -9.769  10.134  9.946  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   787  C CZ  . PHE A 1 113 ? -9.100  11.153  10.584 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   788  N N   . THR A 1 114 ? -6.314  11.251  5.352  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   789  C CA  . THR A 1 114 ? -4.920  11.404  5.774  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   790  C C   . THR A 1 114 ? -4.707  12.710  6.509  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   791  O O   . THR A 1 114 ? -5.553  13.606  6.433  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   792  C CB  . THR A 1 114 ? -3.894  11.317  4.622  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   793  O OG1 . THR A 1 114 ? -3.959  12.519  3.853  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   794  C CG2 . THR A 1 114 ? -4.121  10.043  3.685  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   795  N N   . ASP A 1 115 ? -3.615  12.794  7.274  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   796  C CA  . ASP A 1 115 ? -3.207  14.097  7.786  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   797  C C   . ASP A 1 115 ? -2.508  14.919  6.669  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   798  O O   . ASP A 1 115 ? -2.472  14.480  5.533  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   799  C CB  . ASP A 1 115 ? -2.456  14.005  9.139  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   800  C CG  . ASP A 1 115 ? -1.007  13.643  8.995  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   801  O OD1 . ASP A 1 115 ? -0.361  13.567  10.059 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   802  O OD2 . ASP A 1 115 ? -0.476  13.497  7.854  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   803  N N   . PRO A 1 116 ? -2.024  16.146  6.985  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   804  C CA  . PRO A 1 116 ? -1.458  17.028  5.957  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   805  C C   . PRO A 1 116 ? -0.221  16.416  5.240  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   806  O O   . PRO A 1 116 ? 0.057   16.748  4.048  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   807  C CB  . PRO A 1 116 ? -1.048  18.261  6.765  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   808  C CG  . PRO A 1 116 ? -2.110  18.325  7.870  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   809  C CD  . PRO A 1 116 ? -2.316  16.861  8.241  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   810  N N   . ASP A 1 117 ? 0.502   15.538  5.946  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   811  C CA  . ASP A 1 117 ? 1.645   14.796  5.393  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   812  C C   . ASP A 1 117 ? 1.325   13.453  4.738  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   813  O O   . ASP A 1 117 ? 2.215   12.841  4.225  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   814  C CB  . ASP A 1 117 ? 2.692   14.582  6.456  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   815  C CG  . ASP A 1 117 ? 3.201   15.887  6.976  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   816  O OD1 . ASP A 1 117 ? 4.091   16.411  6.361  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   817  O OD2 . ASP A 1 117 ? 2.654   16.431  7.956  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   818  N N   . GLY A 1 118 ? 0.059   13.072  4.680  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   819  C CA  . GLY A 1 118 ? -0.297  11.770  4.136  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   820  C C   . GLY A 1 118 ? -0.256  10.615  5.129  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   821  O O   . GLY A 1 118 ? -0.384  9.500   4.670  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   822  N N   . HIS A 1 119 ? -0.037  10.830  6.448  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   823  C CA  . HIS A 1 119 ? -0.237  9.732   7.451  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   824  C C   . HIS A 1 119 ? -1.682  9.251   7.485  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   825  O O   . HIS A 1 119 ? -2.613  10.063  7.578  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   826  C CB  . HIS A 1 119 ? 0.129   10.142  8.864  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   827  C CG  . HIS A 1 119 ? 1.565   10.583  9.019  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   828  N ND1 . HIS A 1 119 ? 2.615   9.711   8.991  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   829  C CD2 . HIS A 1 119 ? 2.096   11.835  9.253  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   830  C CE1 . HIS A 1 119 ? 3.766   10.412  9.164  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   831  N NE2 . HIS A 1 119 ? 3.434   11.709  9.312  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   832  N N   . LYS A 1 120 ? -1.871  7.930   7.351  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   833  C CA  . LYS A 1 120 ? -3.189  7.327   7.123  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   834  C C   . LYS A 1 120 ? -3.923  7.186   8.481  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   835  O O   . LYS A 1 120 ? -3.429  6.569   9.435  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   836  C CB  . LYS A 1 120 ? -3.059  5.949   6.450  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   837  C CG  . LYS A 1 120 ? -2.652  5.985   4.949  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   838  C CD  . LYS A 1 120 ? -2.791  4.654   4.181  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   839  C CE  . LYS A 1 120 ? -1.945  4.647   2.912  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   840  N NZ  . LYS A 1 120 ? -2.329  3.524   1.960  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   841  N N   . LEU A 1 121 ? -5.126  7.716   8.512  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   842  C CA  . LEU A 1 121 ? -5.994  7.723   9.707  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   843  C C   . LEU A 1 121 ? -7.383  7.201   9.370  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   844  O O   . LEU A 1 121 ? -7.806  7.338   8.217  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   845  C CB  . LEU A 1 121 ? -6.110  9.203   10.177 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   846  C CG  . LEU A 1 121 ? -4.761  9.787   10.629 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   847  C CD1 . LEU A 1 121 ? -4.943  11.277  10.942 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   848  C CD2 . LEU A 1 121 ? -4.068  9.063   11.821 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   849  N N   . GLU A 1 122 ? -8.142  6.664   10.352 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   850  C CA  . GLU A 1 122 ? -9.515  6.268   10.030 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   851  C C   . GLU A 1 122 ? -10.328 6.591   11.252 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   852  O O   . GLU A 1 122 ? -9.788  6.591   12.377 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   853  C CB  . GLU A 1 122 ? -9.622  4.733   9.804  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   854  C CG  . GLU A 1 122 ? -8.467  4.141   9.008  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   855  C CD  . GLU A 1 122 ? -8.655  2.660   8.671  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD  1 
ATOM   856  O OE1 . GLU A 1 122 ? -8.135  2.270   7.622  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 
ATOM   857  O OE2 . GLU A 1 122 ? -9.321  1.932   9.419  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 
ATOM   858  N N   . LEU A 1 123 ? -11.622 6.807   11.046 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   859  C CA  . LEU A 1 123 ? -12.573 6.865   12.160 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   860  C C   . LEU A 1 123 ? -13.574 5.709   11.983 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   861  O O   . LEU A 1 123 ? -13.989 5.443   10.840 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   862  C CB  . LEU A 1 123 ? -13.351 8.207   12.112 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   863  C CG  . LEU A 1 123 ? -12.444 9.426   12.151 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   864  C CD1 . LEU A 1 123 ? -13.365 10.668  12.248 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   865  C CD2 . LEU A 1 123 ? -11.517 9.348   13.371 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   866  N N   . HIS A 1 124 ? -13.942 4.993   13.052 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   1 
ATOM   867  C CA  . HIS A 1 124 ? -14.973 3.894   12.898 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  1 
ATOM   868  C C   . HIS A 1 124 ? -15.952 4.033   14.003 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   1 
ATOM   869  O O   . HIS A 1 124 ? -15.531 4.458   15.054 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   1 
ATOM   870  C CB  . HIS A 1 124 ? -14.282 2.534   13.061 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  1 
ATOM   871  C CG  . HIS A 1 124 ? -13.313 2.238   11.954 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  1 
ATOM   872  N ND1 . HIS A 1 124 ? -13.725 1.750   10.755 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 1 
ATOM   873  C CD2 . HIS A 1 124 ? -11.934 2.440   11.870 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 1 
ATOM   874  C CE1 . HIS A 1 124 ? -12.604 1.553   9.961  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 1 
ATOM   875  N NE2 . HIS A 1 124 ? -11.514 2.005   10.658 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 1 
ATOM   876  N N   . THR A 1 125 ? -17.216 3.636   13.801 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   877  C CA  . THR A 1 125 ? -18.246 3.777   14.802 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   878  C C   . THR A 1 125 ? -18.532 2.469   15.521 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   879  O O   . THR A 1 125 ? -19.573 2.351   16.145 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   880  C CB  . THR A 1 125 ? -19.528 4.301   14.172 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   881  O OG1 . THR A 1 125 ? -20.084 3.297   13.277 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   882  C CG2 . THR A 1 125 ? -19.287 5.629   13.413 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   883  N N   . GLY A 1 126 ? -17.627 1.494   15.388 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N   1 
ATOM   884  C CA  . GLY A 1 126 ? -17.702 0.269   16.181 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA  1 
ATOM   885  C C   . GLY A 1 126 ? -16.289 -0.244  16.431 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C   1 
ATOM   886  O O   . GLY A 1 126 ? -15.370 0.097   15.698 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O   1 
ATOM   887  N N   . THR A 1 127 ? -16.122 -1.045  17.467 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N   1 
ATOM   888  C CA  . THR A 1 127 ? -14.805 -1.515  17.858 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA  1 
ATOM   889  C C   . THR A 1 127 ? -14.388 -2.631  16.932 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C   1 
ATOM   890  O O   . THR A 1 127 ? -15.245 -3.325  16.304 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O   1 
ATOM   891  C CB  . THR A 1 127 ? -14.796 -2.070  19.282 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB  1 
ATOM   892  O OG1 . THR A 1 127 ? -15.597 -3.272  19.290 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 
ATOM   893  C CG2 . THR A 1 127 ? -15.328 -1.031  20.290 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 
ATOM   894  N N   . LEU A 1 128 ? -13.072 -2.790  16.777 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   895  C CA  . LEU A 1 128 ? -12.578 -3.859  15.906 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   896  C C   . LEU A 1 128 ? -13.076 -5.220  16.420 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   897  O O   . LEU A 1 128 ? -13.367 -6.093  15.635 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   898  C CB  . LEU A 1 128 ? -11.049 -3.789  15.748 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   899  C CG  . LEU A 1 128 ? -10.445 -4.711  14.686 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   900  C CD1 . LEU A 1 128 ? -10.944 -4.341  13.313 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   901  C CD2 . LEU A 1 128 ? -8.931  -4.636  14.757 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   902  N N   . GLU A 1 129 ? -13.192 -5.375  17.737 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   903  C CA  . GLU A 1 129 ? -13.730 -6.600  18.272 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   904  C C   . GLU A 1 129 ? -15.188 -6.881  17.792 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   905  O O   . GLU A 1 129 ? -15.477 -7.983  17.283 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   906  C CB  . GLU A 1 129 ? -13.662 -6.565  19.773 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   907  C CG  . GLU A 1 129 ? -13.797 -7.949  20.355 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   908  C CD  . GLU A 1 129 ? -13.623 -7.965  21.842 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   909  O OE1 . GLU A 1 129 ? -12.619 -8.536  22.312 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   910  O OE2 . GLU A 1 129 ? -14.491 -7.402  22.537 1.00 60.64 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   911  N N   . ASN A 1 130 ? -16.095 -5.906  17.941 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A N   1 
ATOM   912  C CA  . ASN A 1 130 ? -17.445 -6.012  17.341 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CA  1 
ATOM   913  C C   . ASN A 1 130 ? -17.418 -6.393  15.905 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A C   1 
ATOM   914  O O   . ASN A 1 130 ? -18.142 -7.302  15.508 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A O   1 
ATOM   915  C CB  . ASN A 1 130 ? -18.278 -4.706  17.417 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CB  1 
ATOM   916  C CG  . ASN A 1 130 ? -19.628 -4.826  16.641 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CG  1 
ATOM   917  O OD1 . ASN A 1 130 ? -19.889 -4.143  15.624 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A OD1 1 
ATOM   918  N ND2 . ASN A 1 130 ? -20.455 -5.750  17.099 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A ND2 1 
ATOM   919  N N   . ARG A 1 131 ? -16.666 -5.640  15.099 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   920  C CA  . ARG A 1 131 ? -16.570 -5.893  13.650 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   921  C C   . ARG A 1 131 ? -16.229 -7.345  13.380 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   922  O O   . ARG A 1 131 ? -16.862 -7.993  12.528 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   923  C CB  . ARG A 1 131 ? -15.503 -5.049  12.961 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   924  C CG  . ARG A 1 131 ? -15.142 -5.614  11.592 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   925  C CD  . ARG A 1 131 ? -13.851 -5.059  11.033 1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   926  N NE  . ARG A 1 131 ? -13.777 -5.259  9.583  1.00 77.07 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   927  C CZ  . ARG A 1 131 ? -14.559 -4.651  8.682  1.00 78.00 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   928  N NH1 . ARG A 1 131 ? -15.503 -3.795  9.064  1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   929  N NH2 . ARG A 1 131 ? -14.403 -4.903  7.386  1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   930  N N   . LEU A 1 132 ? -15.224 -7.845  14.095 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   931  C CA  . LEU A 1 132 ? -14.777 -9.216  13.902 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   932  C C   . LEU A 1 132 ? -15.844 -10.248 14.267 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   933  O O   . LEU A 1 132 ? -15.921 -11.294 13.629 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   934  C CB  . LEU A 1 132 ? -13.452 -9.458  14.622 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   935  C CG  . LEU A 1 132 ? -12.161 -9.179  13.804 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   936  C CD1 . LEU A 1 132 ? -12.205 -7.963  12.874 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   937  C CD2 . LEU A 1 132 ? -10.928 -9.124  14.707 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   938  N N   . ASN A 1 133 ? -16.650 -9.938  15.284 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A N   1 
ATOM   939  C CA  . ASN A 1 133 ? -17.897 -10.680 15.610 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CA  1 
ATOM   940  C C   . ASN A 1 133 ? -19.068 -10.533 14.622 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A C   1 
ATOM   941  O O   . ASN A 1 133 ? -18.994 -10.977 13.468 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A O   1 
ATOM   942  C CB  . ASN A 1 133 ? -18.374 -10.284 17.002 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CB  1 
ATOM   943  C CG  . ASN A 1 133 ? -17.677 -11.068 18.091 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CG  1 
ATOM   944  O OD1 . ASN A 1 133 ? -16.862 -10.542 18.851 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A OD1 1 
ATOM   945  N ND2 . ASN A 1 133 ? -17.993 -12.343 18.170 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A ND2 1 
ATOM   946  N N   . LYS A 1 139 ? -17.320 -13.764 7.600  1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   947  C CA  . LYS A 1 139 ? -16.316 -14.486 6.816  1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   948  C C   . LYS A 1 139 ? -16.040 -15.865 7.484  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   949  O O   . LYS A 1 139 ? -15.161 -15.992 8.373  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   950  C CB  . LYS A 1 139 ? -15.052 -13.633 6.656  1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   951  C CG  . LYS A 1 139 ? -15.203 -12.412 5.749  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   952  C CD  . LYS A 1 139 ? -13.831 -11.929 5.274  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   953  C CE  . LYS A 1 139 ? -13.866 -10.701 4.361  1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   954  N NZ  . LYS A 1 139 ? -14.165 -10.991 2.925  1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   955  N N   . PRO A 1 140 ? -16.819 -16.904 7.074  1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   956  C CA  . PRO A 1 140 ? -16.853 -18.204 7.757  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   957  C C   . PRO A 1 140 ? -15.505 -18.888 7.695  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   958  O O   . PRO A 1 140 ? -15.143 -19.629 8.623  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   959  C CB  . PRO A 1 140 ? -17.880 -19.019 6.937  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   960  C CG  . PRO A 1 140 ? -18.660 -18.005 6.186  1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   961  C CD  . PRO A 1 140 ? -17.685 -16.898 5.882  1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   962  N N   . HIS A 1 141 ? -14.777 -18.599 6.620  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A N   1 
ATOM   963  C CA  . HIS A 1 141 ? -13.494 -19.188 6.294  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CA  1 
ATOM   964  C C   . HIS A 1 141 ? -12.357 -18.712 7.190  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A C   1 
ATOM   965  O O   . HIS A 1 141 ? -11.314 -19.391 7.262  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A O   1 
ATOM   966  C CB  . HIS A 1 141 ? -13.151 -18.890 4.829  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CB  1 
ATOM   967  C CG  . HIS A 1 141 ? -13.188 -17.396 4.478  1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CG  1 
ATOM   968  N ND1 . HIS A 1 141 ? -12.142 -16.751 3.897  1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A ND1 1 
ATOM   969  C CD2 . HIS A 1 141 ? -14.190 -16.428 4.663  1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CD2 1 
ATOM   970  C CE1 . HIS A 1 141 ? -12.457 -15.450 3.713  1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CE1 1 
ATOM   971  N NE2 . HIS A 1 141 ? -13.706 -15.251 4.186  1.00 64.48 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A NE2 1 
ATOM   972  N N   . MET A 1 142 ? -12.528 -17.559 7.852  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 135 MET A N   1 
ATOM   973  C CA  . MET A 1 142 ? -11.539 -17.058 8.831  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CA  1 
ATOM   974  C C   . MET A 1 142 ? -11.391 -17.935 10.086 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 135 MET A C   1 
ATOM   975  O O   . MET A 1 142 ? -12.292 -18.697 10.433 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 135 MET A O   1 
ATOM   976  C CB  . MET A 1 142 ? -11.800 -15.571 9.170  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CB  1 
ATOM   977  C CG  . MET A 1 142 ? -11.444 -14.699 7.954  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CG  1 
ATOM   978  S SD  . MET A 1 142 ? -11.693 -12.921 8.095  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 135 MET A SD  1 
ATOM   979  C CE  . MET A 1 142 ? -9.963  -12.363 8.234  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CE  1 
ATOM   980  N N   . THR A 1 143 ? -10.226 -17.870 10.737 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N   1 
ATOM   981  C CA  . THR A 1 143 ? -9.961  -18.773 11.828 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA  1 
ATOM   982  C C   . THR A 1 143 ? -9.900  -17.884 13.038 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C   1 
ATOM   983  O O   . THR A 1 143 ? -9.052  -16.967 13.077 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O   1 
ATOM   984  C CB  . THR A 1 143 ? -8.620  -19.494 11.528 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB  1 
ATOM   985  O OG1 . THR A 1 143 ? -8.779  -20.258 10.325 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1 1 
ATOM   986  C CG2 . THR A 1 143 ? -8.132  -20.417 12.699 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2 1 
ATOM   987  N N   . PHE A 1 144 ? -10.773 -18.135 14.006 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   988  C CA  . PHE A 1 144 ? -10.991 -17.235 15.153 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   989  C C   . PHE A 1 144 ? -10.398 -18.029 16.284 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   990  O O   . PHE A 1 144 ? -10.663 -19.192 16.347 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   991  C CB  . PHE A 1 144 ? -12.513 -17.010 15.460 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   992  C CG  . PHE A 1 144 ? -13.257 -16.247 14.382 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   993  C CD1 . PHE A 1 144 ? -13.501 -14.882 14.523 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   994  C CD2 . PHE A 1 144 ? -13.670 -16.876 13.231 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   995  C CE1 . PHE A 1 144 ? -14.141 -14.164 13.525 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   996  C CE2 . PHE A 1 144 ? -14.340 -16.171 12.215 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   997  C CZ  . PHE A 1 144 ? -14.564 -14.807 12.361 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   998  N N   . TYR A 1 145 ? -9.652  -17.380 17.188 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A N   1 
ATOM   999  C CA  . TYR A 1 145 ? -8.926  -18.048 18.266 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CA  1 
ATOM   1000 C C   . TYR A 1 145 ? -9.544  -17.785 19.634 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A C   1 
ATOM   1001 O O   . TYR A 1 145 ? -9.692  -16.628 19.984 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A O   1 
ATOM   1002 C CB  . TYR A 1 145 ? -7.463  -17.563 18.291 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CB  1 
ATOM   1003 C CG  . TYR A 1 145 ? -6.733  -18.107 17.084 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CG  1 
ATOM   1004 C CD1 . TYR A 1 145 ? -6.032  -19.282 17.185 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD1 1 
ATOM   1005 C CD2 . TYR A 1 145 ? -6.871  -17.509 15.837 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD2 1 
ATOM   1006 C CE1 . TYR A 1 145 ? -5.420  -19.842 16.076 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE1 1 
ATOM   1007 C CE2 . TYR A 1 145 ? -6.237  -18.022 14.738 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE2 1 
ATOM   1008 C CZ  . TYR A 1 145 ? -5.519  -19.213 14.881 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CZ  1 
ATOM   1009 O OH  . TYR A 1 145 ? -4.877  -19.783 13.848 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A OH  1 
ATOM   1010 N N   . HIS B 1 6   ? -20.165 14.478  23.253 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B N   1 
ATOM   1011 C CA  . HIS B 1 6   ? -20.078 15.777  22.531 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CA  1 
ATOM   1012 C C   . HIS B 1 6   ? -18.682 15.979  21.971 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B C   1 
ATOM   1013 O O   . HIS B 1 6   ? -17.764 16.294  22.691 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B O   1 
ATOM   1014 C CB  . HIS B 1 6   ? -20.522 16.922  23.454 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CB  1 
ATOM   1015 C CG  . HIS B 1 6   ? -21.335 18.002  22.753 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CG  1 
ATOM   1016 N ND1 . HIS B 1 6   ? -22.634 17.838  22.431 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B ND1 1 
ATOM   1017 C CD2 . HIS B 1 6   ? -20.989 19.292  22.339 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CD2 1 
ATOM   1018 C CE1 . HIS B 1 6   ? -23.096 18.959  21.836 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CE1 1 
ATOM   1019 N NE2 . HIS B 1 6   ? -22.091 19.849  21.790 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B NE2 1 
ATOM   1020 N N   . HIS B 1 7   ? -18.536 15.709  20.673 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   1021 C CA  . HIS B 1 7   ? -17.383 16.051  19.800 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   1022 C C   . HIS B 1 7   ? -15.970 15.750  20.207 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   1023 O O   . HIS B 1 7   ? -15.155 16.686  20.330 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   1024 C CB  . HIS B 1 7   ? -17.483 17.453  19.231 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   1025 C CG  . HIS B 1 7   ? -18.899 17.876  18.895 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   1026 N ND1 . HIS B 1 7   ? -19.839 16.999  18.442 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   1027 C CD2 . HIS B 1 7   ? -19.509 19.138  18.919 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   1028 C CE1 . HIS B 1 7   ? -20.997 17.659  18.216 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   1029 N NE2 . HIS B 1 7   ? -20.793 18.974  18.510 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   1030 N N   . MET B 1 8   ? -15.655 14.459  20.345 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1031 C CA  . MET B 1 8   ? -14.259 14.025  20.582 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1032 C C   . MET B 1 8   ? -14.074 12.679  19.904 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1033 O O   . MET B 1 8   ? -15.017 11.820  19.858 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1034 C CB  . MET B 1 8   ? -13.932 13.893  22.079 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1035 N N   . LEU B 1 9   ? -12.876 12.485  19.363 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   1036 C CA  . LEU B 1 9   ? -12.444 11.140  19.095 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1037 C C   . LEU B 1 9   ? -12.340 10.402  20.463 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1038 O O   . LEU B 1 9   ? -11.729 10.910  21.440 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1039 C CB  . LEU B 1 9   ? -11.074 11.204  18.459 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1040 C CG  . LEU B 1 9   ? -11.033 12.030  17.144 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1041 C CD1 . LEU B 1 9   ? -9.780  11.732  16.376 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1042 C CD2 . LEU B 1 9   ? -12.245 11.662  16.293 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1043 N N   . LYS B 1 10  ? -12.880 9.198   20.552 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B N   1 
ATOM   1044 C CA  . LYS B 1 10  ? -13.021 8.565   21.872 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CA  1 
ATOM   1045 C C   . LYS B 1 10  ? -11.764 7.816   22.369 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B C   1 
ATOM   1046 O O   . LYS B 1 10  ? -11.366 7.945   23.508 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B O   1 
ATOM   1047 C CB  . LYS B 1 10  ? -14.279 7.636   21.879 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CB  1 
ATOM   1048 C CG  . LYS B 1 10  ? -15.615 8.352   21.588 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CG  1 
ATOM   1049 C CD  . LYS B 1 10  ? -16.858 7.516   21.927 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CD  1 
ATOM   1050 C CE  . LYS B 1 10  ? -16.623 6.036   21.705 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CE  1 
ATOM   1051 N NZ  . LYS B 1 10  ? -17.502 5.217   22.603 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B NZ  1 
ATOM   1052 N N   . SER B 1 11  ? -11.184 7.010   21.503 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   1053 C CA  . SER B 1 11  ? -10.111 6.099   21.819 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   1054 C C   . SER B 1 11  ? -9.448  5.669   20.516 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   1055 O O   . SER B 1 11  ? -10.025 5.827   19.445 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   1056 C CB  . SER B 1 11  ? -10.697 4.841   22.480 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   1057 O OG  . SER B 1 11  ? -11.798 4.325   21.710 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   1058 N N   . ILE B 1 12  ? -8.307  5.033   20.640 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   1059 C CA  . ILE B 1 12  ? -7.740  4.264   19.516 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   1060 C C   . ILE B 1 12  ? -8.556  2.980   19.220 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   1061 O O   . ILE B 1 12  ? -8.992  2.263   20.150 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   1062 C CB  . ILE B 1 12  ? -6.224  4.007   19.706 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   1063 C CG1 . ILE B 1 12  ? -5.610  3.456   18.420 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   1064 C CG2 . ILE B 1 12  ? -6.076  2.980   20.797 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   1065 C CD1 . ILE B 1 12  ? -4.107  3.622   18.354 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   1066 N N   . ASN B 1 13  ? -8.846  2.774   17.926 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1067 C CA  . ASN B 1 13  ? -9.715  1.668   17.504 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1068 C C   . ASN B 1 13  ? -8.756  0.479   17.239 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1069 O O   . ASN B 1 13  ? -8.945  -0.610  17.824 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1070 C CB  . ASN B 1 13  ? -10.437 2.032   16.208 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1071 C CG  . ASN B 1 13  ? -11.484 0.985   15.806 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1072 O OD1 . ASN B 1 13  ? -11.202 0.098   14.973 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1073 N ND2 . ASN B 1 13  ? -12.701 1.115   16.347 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1074 N N   . HIS B 1 14  ? -7.718  0.744   16.410 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1075 C CA  . HIS B 1 14  ? -6.604  -0.160  16.195 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1076 C C   . HIS B 1 14  ? -5.468  0.509   15.442 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1077 O O   . HIS B 1 14  ? -5.592  1.603   14.858 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1078 C CB  . HIS B 1 14  ? -7.120  -1.388  15.388 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1079 C CG  . HIS B 1 14  ? -7.545  -1.050  13.981 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1080 N ND1 . HIS B 1 14  ? -8.786  -0.565  13.672 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1081 C CD2 . HIS B 1 14  ? -6.875  -1.205  12.783 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1082 C CE1 . HIS B 1 14  ? -8.878  -0.399  12.329 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1083 N NE2 . HIS B 1 14  ? -7.705  -0.777  11.790 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1084 N N   . ILE B 1 15  ? -4.356  -0.197  15.347 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1085 C CA  . ILE B 1 15  ? -3.299  0.211   14.410 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1086 C C   . ILE B 1 15  ? -3.141  -0.914  13.399 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1087 O O   . ILE B 1 15  ? -3.317  -2.112  13.709 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1088 C CB  . ILE B 1 15  ? -1.955  0.333   15.194 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1089 C CG1 . ILE B 1 15  ? -2.137  1.377   16.333 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1090 C CG2 . ILE B 1 15  ? -0.855  0.647   14.238 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1091 C CD1 . ILE B 1 15  ? -0.876  1.872   17.043 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1092 N N   . CYS B 1 16  ? -2.729  -0.569  12.208 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B N   1 
ATOM   1093 C CA  . CYS B 1 16  ? -2.536  -1.605  11.213 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CA  1 
ATOM   1094 C C   . CYS B 1 16  ? -1.171  -1.463  10.559 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B C   1 
ATOM   1095 O O   . CYS B 1 16  ? -0.790  -0.358  10.288 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B O   1 
ATOM   1096 C CB  . CYS B 1 16  ? -3.622  -1.492  10.187 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CB  1 
ATOM   1097 S SG  . CYS B 1 16  ? -3.487  -2.566  8.730  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B SG  1 
ATOM   1098 N N   . PHE B 1 17  ? -0.447  -2.577  10.385 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B N   1 
ATOM   1099 C CA  . PHE B 1 17  ? 0.836   -2.600  9.617  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CA  1 
ATOM   1100 C C   . PHE B 1 17  ? 0.724   -3.513  8.410  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B C   1 
ATOM   1101 O O   . PHE B 1 17  ? 0.150   -4.605  8.505  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B O   1 
ATOM   1102 C CB  . PHE B 1 17  ? 1.946   -3.189  10.469 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CB  1 
ATOM   1103 C CG  . PHE B 1 17  ? 2.297   -2.367  11.683 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CG  1 
ATOM   1104 C CD1 . PHE B 1 17  ? 2.835   -1.068  11.554 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD1 1 
ATOM   1105 C CD2 . PHE B 1 17  ? 2.114   -2.906  12.938 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD2 1 
ATOM   1106 C CE1 . PHE B 1 17  ? 3.206   -0.341  12.697 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE1 1 
ATOM   1107 C CE2 . PHE B 1 17  ? 2.477   -2.166  14.083 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE2 1 
ATOM   1108 C CZ  . PHE B 1 17  ? 3.005   -0.900  13.936 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CZ  1 
ATOM   1109 N N   . SER B 1 18  ? 1.277   -3.072  7.302  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   1110 C CA  A SER B 1 18  ? 1.584   -4.003  6.202  0.50 13.14 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1111 C CA  B SER B 1 18  ? 1.569   -3.988  6.203  0.50 14.11 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1112 C C   . SER B 1 18  ? 2.887   -4.774  6.464  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   1113 O O   . SER B 1 18  ? 3.900   -4.222  6.948  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   1114 C CB  A SER B 1 18  ? 1.673   -3.241  4.900  0.50 12.61 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1115 C CB  B SER B 1 18  ? 1.648   -3.201  4.911  0.50 14.94 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1116 O OG  A SER B 1 18  ? 0.437   -2.627  4.679  0.50 10.89 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1117 O OG  B SER B 1 18  ? 1.962   -4.077  3.867  0.50 16.45 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1118 N N   . VAL B 1 19  ? 2.882   -6.064  6.177  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1119 C CA  . VAL B 1 19  ? 4.027   -6.949  6.487  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1120 C C   . VAL B 1 19  ? 4.267   -7.885  5.325  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1121 O O   . VAL B 1 19  ? 3.289   -8.293  4.661  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1122 C CB  . VAL B 1 19  ? 3.791   -7.843  7.746  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1123 C CG1 . VAL B 1 19  ? 3.568   -6.932  9.003  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1124 C CG2 . VAL B 1 19  ? 2.544   -8.768  7.569  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1125 N N   . ARG B 1 20  ? 5.526   -8.263  5.121  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   1 
ATOM   1126 C CA  . ARG B 1 20  ? 5.867   -9.154  3.946  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  1 
ATOM   1127 C C   . ARG B 1 20  ? 5.477   -10.645 4.263  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   1 
ATOM   1128 O O   . ARG B 1 20  ? 5.139   -11.400 3.372  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   1 
ATOM   1129 C CB  . ARG B 1 20  ? 7.351   -9.049  3.588  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  1 
ATOM   1130 C CG  . ARG B 1 20  ? 7.737   -9.719  2.224  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  1 
ATOM   1131 C CD  . ARG B 1 20  ? 9.076   -9.292  1.570  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  1 
ATOM   1132 N NE  . ARG B 1 20  ? 10.198  -10.184 1.941  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  1 
ATOM   1133 C CZ  . ARG B 1 20  ? 11.490  -10.046 1.597  1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  1 
ATOM   1134 N NH1 . ARG B 1 20  ? 11.927  -9.041  0.829  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 1 
ATOM   1135 N NH2 . ARG B 1 20  ? 12.370  -10.949 2.031  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 1 
ATOM   1136 N N   . ASN B 1 21  ? 5.540   -11.058 5.514  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N   1 
ATOM   1137 C CA  . ASN B 1 21  ? 5.376   -12.471 5.874  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA  1 
ATOM   1138 C C   . ASN B 1 21  ? 4.642   -12.657 7.204  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C   1 
ATOM   1139 O O   . ASN B 1 21  ? 5.236   -12.460 8.303  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O   1 
ATOM   1140 C CB  . ASN B 1 21  ? 6.771   -13.184 5.904  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB  1 
ATOM   1141 C CG  . ASN B 1 21  ? 6.643   -14.717 6.084  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG  1 
ATOM   1142 O OD1 . ASN B 1 21  ? 6.418   -15.230 7.198  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1 1 
ATOM   1143 N ND2 . ASN B 1 21  ? 6.716   -15.427 4.992  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2 1 
ATOM   1144 N N   . LEU B 1 22  ? 3.381   -13.083 7.100  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1145 C CA  . LEU B 1 22  ? 2.492   -13.133 8.184  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1146 C C   . LEU B 1 22  ? 3.025   -13.980 9.282  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1147 O O   . LEU B 1 22  ? 2.942   -13.572 10.420 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1148 C CB  . LEU B 1 22  ? 1.133   -13.689 7.785  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1149 C CG  . LEU B 1 22  ? 0.135   -12.622 7.423  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1150 C CD1 . LEU B 1 22  ? -1.160  -13.291 6.915  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1151 C CD2 . LEU B 1 22  ? -0.048  -11.666 8.581  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1152 N N   . ASN B 1 23  ? 3.548   -15.156 8.925  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B N   1 
ATOM   1153 C CA  . ASN B 1 23  ? 4.033   -16.136 9.931  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CA  1 
ATOM   1154 C C   . ASN B 1 23  ? 5.205   -15.554 10.757 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 16  ASN B C   1 
ATOM   1155 O O   . ASN B 1 23  ? 5.329   -15.822 11.960 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 16  ASN B O   1 
ATOM   1156 C CB  . ASN B 1 23  ? 4.450   -17.475 9.277  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CB  1 
ATOM   1157 C CG  . ASN B 1 23  ? 3.209   -18.329 8.853  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CG  1 
ATOM   1158 O OD1 . ASN B 1 23  ? 3.332   -19.287 8.085  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B OD1 1 
ATOM   1159 N ND2 . ASN B 1 23  ? 2.043   -17.998 9.386  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B ND2 1 
ATOM   1160 N N   . ASP B 1 24  ? 6.091   -14.881 10.069 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B N   1 
ATOM   1161 C CA  . ASP B 1 24  ? 7.146   -14.167 10.755 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CA  1 
ATOM   1162 C C   . ASP B 1 24  ? 6.603   -13.096 11.687 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B C   1 
ATOM   1163 O O   . ASP B 1 24  ? 7.052   -12.966 12.840 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B O   1 
ATOM   1164 C CB  . ASP B 1 24  ? 8.109   -13.514 9.747  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CB  1 
ATOM   1165 C CG  . ASP B 1 24  ? 9.046   -14.521 9.103  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CG  1 
ATOM   1166 O OD1 . ASP B 1 24  ? 9.688   -14.132 8.127  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD1 1 
ATOM   1167 O OD2 . ASP B 1 24  ? 9.202   -15.661 9.545  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD2 1 
ATOM   1168 N N   . SER B 1 25  ? 5.641   -12.305 11.214 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1169 C CA  . SER B 1 25  ? 5.048   -11.265 12.095 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1170 C C   . SER B 1 25  ? 4.251   -11.835 13.208 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1171 O O   . SER B 1 25  ? 4.284   -11.304 14.335 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1172 C CB  . SER B 1 25  ? 4.197   -10.294 11.260 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1173 O OG  . SER B 1 25  ? 5.037   -9.742  10.253 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1174 N N   . ILE B 1 26  ? 3.514   -12.926 12.968 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1175 C CA  . ILE B 1 26  ? 2.876   -13.596 14.127 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1176 C C   . ILE B 1 26  ? 3.850   -14.035 15.265 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1177 O O   . ILE B 1 26  ? 3.584   -13.816 16.483 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1178 C CB  . ILE B 1 26  ? 2.032   -14.820 13.669 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1179 C CG1 . ILE B 1 26  ? 0.875   -14.314 12.755 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1180 C CG2 . ILE B 1 26  ? 1.537   -15.630 14.909 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1181 C CD1 . ILE B 1 26  ? 0.117   -15.421 12.048 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1182 N N   . HIS B 1 27  ? 4.926   -14.692 14.875 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B N   1 
ATOM   1183 C CA  . HIS B 1 27  ? 5.980   -15.038 15.806 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CA  1 
ATOM   1184 C C   . HIS B 1 27  ? 6.481   -13.785 16.545 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B C   1 
ATOM   1185 O O   . HIS B 1 27  ? 6.592   -13.798 17.721 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B O   1 
ATOM   1186 C CB  . HIS B 1 27  ? 7.178   -15.637 15.054 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CB  1 
ATOM   1187 C CG  . HIS B 1 27  ? 8.384   -15.843 15.953 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CG  1 
ATOM   1188 N ND1 . HIS B 1 27  ? 8.344   -16.650 16.998 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B ND1 1 
ATOM   1189 C CD2 . HIS B 1 27  ? 9.693   -15.338 15.888 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CD2 1 
ATOM   1190 C CE1 . HIS B 1 27  ? 9.544   -16.669 17.628 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CE1 1 
ATOM   1191 N NE2 . HIS B 1 27  ? 10.378  -15.879 16.946 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B NE2 1 
ATOM   1192 N N   . PHE B 1 28  ? 6.728   -12.689 15.849 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1193 C CA  . PHE B 1 28  ? 7.163   -11.432 16.517 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1194 C C   . PHE B 1 28  ? 6.159   -10.875 17.482 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1195 O O   . PHE B 1 28  ? 6.466   -10.621 18.713 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1196 C CB  . PHE B 1 28  ? 7.507   -10.347 15.462 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1197 C CG  . PHE B 1 28  ? 8.096   -9.069  16.061 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1198 C CD1 . PHE B 1 28  ? 9.480   -8.987  16.341 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1199 C CD2 . PHE B 1 28  ? 7.311   -7.955  16.319 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1200 C CE1 . PHE B 1 28  ? 10.055  -7.827  16.817 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1201 C CE2 . PHE B 1 28  ? 7.882   -6.784  16.846 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1202 C CZ  . PHE B 1 28  ? 9.267   -6.723  17.111 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1203 N N   . TYR B 1 29  ? 4.940   -10.605 16.964 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1204 C CA  . TYR B 1 29  ? 3.946   -9.935  17.859 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1205 C C   . TYR B 1 29  ? 3.340   -10.838 18.927 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1206 O O   . TYR B 1 29  ? 3.008   -10.406 20.112 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1207 C CB  . TYR B 1 29  ? 2.836   -9.195  17.053 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1208 C CG  . TYR B 1 29  ? 3.409   -8.019  16.346 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1209 C CD1 . TYR B 1 29  ? 3.518   -6.814  17.004 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1210 C CD2 . TYR B 1 29  ? 3.762   -8.101  14.980 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1211 C CE1 . TYR B 1 29  ? 4.064   -5.716  16.393 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1212 C CE2 . TYR B 1 29  ? 4.288   -6.992  14.303 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1213 C CZ  . TYR B 1 29  ? 4.441   -5.800  15.032 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1214 O OH  . TYR B 1 29  ? 4.994   -4.721  14.462 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1215 N N   . ARG B 1 30  ? 3.226   -12.115 18.614 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1216 C CA  . ARG B 1 30  ? 2.603   -13.007 19.586 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1217 C C   . ARG B 1 30  ? 3.644   -13.744 20.430 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1218 O O   . ARG B 1 30  ? 3.503   -13.839 21.629 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1219 C CB  . ARG B 1 30  ? 1.632   -13.978 18.839 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1220 C CG  . ARG B 1 30  ? 0.793   -14.873 19.695 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1221 C CD  . ARG B 1 30  ? 1.508   -16.154 20.099 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1222 N NE  . ARG B 1 30  ? 1.962   -16.947 18.960 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1223 C CZ  . ARG B 1 30  ? 1.154   -17.581 18.117 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1224 N NH1 . ARG B 1 30  ? -0.148  -17.496 18.259 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1225 N NH2 . ARG B 1 30  ? 1.654   -18.297 17.120 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1226 N N   . ASP B 1 31  ? 4.655   -14.347 19.829 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1227 C CA  . ASP B 1 31  ? 5.606   -15.063 20.697 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1228 C C   . ASP B 1 31  ? 6.591   -14.104 21.424 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1229 O O   . ASP B 1 31  ? 6.736   -14.131 22.617 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1230 C CB  . ASP B 1 31  ? 6.425   -15.983 19.830 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1231 C CG  . ASP B 1 31  ? 5.570   -17.137 19.205 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1232 O OD1 . ASP B 1 31  ? 6.035   -17.736 18.246 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1233 O OD2 . ASP B 1 31  ? 4.546   -17.437 19.761 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1234 N N   . ILE B 1 32  ? 7.250   -13.259 20.692 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1235 C CA  . ILE B 1 32  ? 8.301   -12.375 21.302 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1236 C C   . ILE B 1 32  ? 7.652   -11.331 22.223 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1237 O O   . ILE B 1 32  ? 8.069   -11.219 23.406 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1238 C CB  . ILE B 1 32  ? 9.184   -11.754 20.239 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1239 C CG1 . ILE B 1 32  ? 9.803   -12.896 19.404 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1240 C CG2 . ILE B 1 32  ? 10.237  -10.767 20.855 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1241 C CD1 . ILE B 1 32  ? 10.772  -12.501 18.281 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1242 N N   . LEU B 1 33  ? 6.673   -10.568 21.681 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1243 C CA  . LEU B 1 33  ? 6.005   -9.463  22.416 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1244 C C   . LEU B 1 33  ? 4.840   -9.879  23.247 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1245 O O   . LEU B 1 33  ? 4.303   -9.066  23.986 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1246 C CB  . LEU B 1 33  ? 5.626   -8.262  21.522 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1247 C CG  . LEU B 1 33  ? 6.712   -7.571  20.680 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1248 C CD1 . LEU B 1 33  ? 6.073   -6.475  19.841 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1249 C CD2 . LEU B 1 33  ? 7.778   -6.934  21.634 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1250 N N   . LEU B 1 34  ? 4.484   -11.170 23.174 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1251 C CA  . LEU B 1 34  ? 3.485   -11.744 24.088 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1252 C C   . LEU B 1 34  ? 2.095   -11.204 23.856 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1253 O O   . LEU B 1 34  ? 1.277   -11.130 24.737 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1254 C CB  . LEU B 1 34  ? 3.934   -11.651 25.587 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1255 C CG  . LEU B 1 34  ? 5.188   -12.529 25.825 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1256 C CD1 . LEU B 1 34  ? 5.836   -12.352 27.240 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1257 C CD2 . LEU B 1 34  ? 4.812   -13.979 25.593 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1258 N N   . GLY B 1 35  ? 1.791   -10.839 22.618 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1259 C CA  . GLY B 1 35  ? 0.412   -10.378 22.313 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1260 C C   . GLY B 1 35  ? -0.451  -11.620 22.143 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1261 O O   . GLY B 1 35  ? 0.082   -12.723 22.219 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1262 N N   . LYS B 1 36  ? -1.766  -11.447 22.000 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   1263 C CA  . LYS B 1 36  ? -2.680  -12.617 21.767 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   1264 C C   . LYS B 1 36  ? -3.173  -12.576 20.326 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   1265 O O   . LYS B 1 36  ? -3.754  -11.543 19.905 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   1266 C CB  . LYS B 1 36  ? -3.864  -12.596 22.713 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   1267 C CG  . LYS B 1 36  ? -4.619  -13.944 22.831 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   1268 C CD  . LYS B 1 36  ? -5.881  -13.801 23.668 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   1269 C CE  . LYS B 1 36  ? -6.805  -15.012 23.567 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   1270 N NZ  . LYS B 1 36  ? -5.968  -16.256 23.548 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   1271 N N   . LEU B 1 37  ? -2.951  -13.674 19.604 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1272 C CA  . LEU B 1 37  ? -3.518  -13.874 18.278 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1273 C C   . LEU B 1 37  ? -5.034  -14.109 18.386 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1274 O O   . LEU B 1 37  ? -5.481  -15.035 19.055 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1275 C CB  . LEU B 1 37  ? -2.842  -15.031 17.587 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1276 C CG  . LEU B 1 37  ? -3.388  -15.310 16.182 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1277 C CD1 . LEU B 1 37  ? -3.074  -14.189 15.171 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1278 C CD2 . LEU B 1 37  ? -2.885  -16.638 15.632 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1279 N N   . LEU B 1 38  ? -5.806  -13.263 17.738 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1280 C CA  . LEU B 1 38  ? -7.287  -13.352 17.861 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1281 C C   . LEU B 1 38  ? -7.968  -13.957 16.623 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1282 O O   . LEU B 1 38  ? -9.038  -14.573 16.735 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1283 C CB  . LEU B 1 38  ? -7.782  -11.973 18.038 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1284 C CG  . LEU B 1 38  ? -8.029  -11.521 19.503 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1285 C CD1 . LEU B 1 38  ? -9.559  -11.563 19.675 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1286 C CD2 . LEU B 1 38  ? -7.516  -12.467 20.555 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1287 N N   . LEU B 1 39  ? -7.403  -13.705 15.442 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1288 C CA  . LEU B 1 39  ? -8.067  -14.092 14.195 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1289 C C   . LEU B 1 39  ? -7.043  -14.040 13.106 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1290 O O   . LEU B 1 39  ? -6.113  -13.180 13.119 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1291 C CB  . LEU B 1 39  ? -9.250  -13.112 13.880 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1292 C CG  . LEU B 1 39  ? -9.839  -13.081 12.465 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1293 C CD1 . LEU B 1 39  ? -10.799 -14.239 12.302 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1294 C CD2 . LEU B 1 39  ? -10.599 -11.769 12.243 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1295 N N   . THR B 1 40  ? -7.175  -14.949 12.154 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 33  THR B N   1 
ATOM   1296 C CA  . THR B 1 40  ? -6.452  -14.815 10.893 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CA  1 
ATOM   1297 C C   . THR B 1 40  ? -7.411  -15.010 9.685  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 33  THR B C   1 
ATOM   1298 O O   . THR B 1 40  ? -8.440  -15.688 9.779  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 33  THR B O   1 
ATOM   1299 C CB  . THR B 1 40  ? -5.357  -15.872 10.746 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CB  1 
ATOM   1300 O OG1 . THR B 1 40  ? -5.936  -17.180 10.814 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 33  THR B OG1 1 
ATOM   1301 C CG2 . THR B 1 40  ? -4.190  -15.707 11.818 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CG2 1 
ATOM   1302 N N   . GLY B 1 41  ? -7.029  -14.405 8.585  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   1303 C CA  . GLY B 1 41  ? -7.539  -14.788 7.273  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   1304 C C   . GLY B 1 41  ? -6.388  -15.113 6.387  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   1305 O O   . GLY B 1 41  ? -5.213  -15.175 6.822  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   1306 N N   . LYS B 1 42  ? -6.715  -15.312 5.103  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N   1 
ATOM   1307 C CA  . LYS B 1 42  ? -5.724  -15.619 4.087  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA  1 
ATOM   1308 C C   . LYS B 1 42  ? -4.511  -14.658 4.088  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C   1 
ATOM   1309 O O   . LYS B 1 42  ? -3.336  -15.071 3.883  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O   1 
ATOM   1310 C CB  . LYS B 1 42  ? -6.434  -15.653 2.678  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB  1 
ATOM   1311 C CG  . LYS B 1 42  ? -7.478  -14.522 2.412  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG  1 
ATOM   1312 C CD  . LYS B 1 42  ? -8.340  -14.028 3.620  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD  1 
ATOM   1313 C CE  . LYS B 1 42  ? -8.336  -12.501 3.818  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE  1 
ATOM   1314 N NZ  . LYS B 1 42  ? -6.960  -12.021 4.208  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ  1 
ATOM   1315 N N   . LYS B 1 43  ? -4.789  -13.367 4.240  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B N   1 
ATOM   1316 C CA  . LYS B 1 43  ? -3.703  -12.393 4.166  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CA  1 
ATOM   1317 C C   . LYS B 1 43  ? -3.718  -11.385 5.346  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B C   1 
ATOM   1318 O O   . LYS B 1 43  ? -3.228  -10.269 5.194  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B O   1 
ATOM   1319 C CB  . LYS B 1 43  ? -3.705  -11.632 2.834  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CB  1 
ATOM   1320 C CG  . LYS B 1 43  ? -3.477  -12.452 1.541  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CG  1 
ATOM   1321 C CD  . LYS B 1 43  ? -2.407  -11.853 0.611  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CD  1 
ATOM   1322 C CE  . LYS B 1 43  ? -1.090  -12.592 0.906  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CE  1 
ATOM   1323 N NZ  . LYS B 1 43  ? 0.204   -12.104 0.380  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B NZ  1 
ATOM   1324 N N   . THR B 1 44  ? -4.219  -11.838 6.487  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1325 C CA  . THR B 1 44  ? -4.650  -10.972 7.552  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1326 C C   . THR B 1 44  ? -4.439  -11.667 8.879  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1327 O O   . THR B 1 44  ? -4.617  -12.922 8.972  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1328 C CB  . THR B 1 44  ? -6.114  -10.650 7.184  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1329 O OG1 . THR B 1 44  ? -6.208  -9.285  6.738  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1330 C CG2 . THR B 1 44  ? -6.992  -10.904 8.160  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1331 N N   . ALA B 1 45  ? -3.977  -10.906 9.891  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1332 C CA  . ALA B 1 45  ? -3.977  -11.406 11.304 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1333 C C   . ALA B 1 45  ? -4.279  -10.266 12.277 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1334 O O   . ALA B 1 45  ? -3.815  -9.111  12.101 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1335 C CB  . ALA B 1 45  ? -2.637  -12.071 11.673 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1336 N N   . TYR B 1 46  ? -4.953  -10.586 13.356 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1337 C CA  . TYR B 1 46  ? -5.266  -9.553  14.340 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1338 C C   . TYR B 1 46  ? -4.845  -10.039 15.695 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1339 O O   . TYR B 1 46  ? -4.997  -11.223 15.994 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1340 C CB  . TYR B 1 46  ? -6.756  -9.401  14.429 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1341 C CG  . TYR B 1 46  ? -7.363  -9.004  13.128 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1342 C CD1 . TYR B 1 46  ? -7.537  -7.659  12.829 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1343 C CD2 . TYR B 1 46  ? -7.654  -9.953  12.145 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1344 C CE1 . TYR B 1 46  ? -8.091  -7.248  11.625 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1345 C CE2 . TYR B 1 46  ? -8.213  -9.545  10.918 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1346 C CZ  . TYR B 1 46  ? -8.422  -8.175  10.684 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1347 O OH  . TYR B 1 46  ? -8.975  -7.732  9.481  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1348 N N   . PHE B 1 47  ? -4.377  -9.098  16.510 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   1 
ATOM   1349 C CA  . PHE B 1 47  ? -3.799  -9.388  17.833 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  1 
ATOM   1350 C C   . PHE B 1 47  ? -4.389  -8.401  18.824 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   1 
ATOM   1351 O O   . PHE B 1 47  ? -4.702  -7.284  18.446 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   1 
ATOM   1352 C CB  . PHE B 1 47  ? -2.274  -9.097  17.791 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  1 
ATOM   1353 C CG  . PHE B 1 47  ? -1.539  -9.884  16.761 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  1 
ATOM   1354 C CD1 . PHE B 1 47  ? -0.970  -11.102 17.066 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 1 
ATOM   1355 C CD2 . PHE B 1 47  ? -1.390  -9.371  15.493 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 1 
ATOM   1356 C CE1 . PHE B 1 47  ? -0.244  -11.814 16.080 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 1 
ATOM   1357 C CE2 . PHE B 1 47  ? -0.731  -10.103 14.475 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 1 
ATOM   1358 C CZ  . PHE B 1 47  ? -0.140  -11.316 14.768 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  1 
ATOM   1359 N N   . GLU B 1 48  ? -4.438  -8.763  20.077 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1360 C CA  . GLU B 1 48  ? -4.497  -7.791  21.102 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1361 C C   . GLU B 1 48  ? -3.106  -7.668  21.757 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1362 O O   . GLU B 1 48  ? -2.484  -8.678  22.119 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1363 C CB  . GLU B 1 48  ? -5.544  -8.143  22.178 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1364 C CG  . GLU B 1 48  ? -5.862  -6.906  22.953 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1365 C CD  . GLU B 1 48  ? -7.040  -7.020  23.881 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1366 O OE1 . GLU B 1 48  ? -6.863  -6.644  25.059 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1367 O OE2 . GLU B 1 48  ? -8.137  -7.462  23.454 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1368 N N   . LEU B 1 49  ? -2.614  -6.435  21.914 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1369 C CA  . LEU B 1 49  ? -1.279  -6.267  22.507 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1370 C C   . LEU B 1 49  ? -1.278  -4.992  23.326 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1371 O O   . LEU B 1 49  ? -1.602  -3.915  22.744 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1372 C CB  . LEU B 1 49  ? -0.264  -6.168  21.355 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LEU B 1 49  ? 1.166   -5.836  21.865 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1374 C CD1 . LEU B 1 49  ? 1.774   -7.081  22.543 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1375 C CD2 . LEU B 1 49  ? 2.078   -5.482  20.682 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1376 N N   . ALA B 1 50  ? -0.936  -5.086  24.642 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   1377 C CA  . ALA B 1 50  ? -0.901  -3.901  25.497 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   1378 C C   . ALA B 1 50  ? -2.293  -3.199  25.517 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   1379 O O   . ALA B 1 50  ? -2.385  -1.965  25.509 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   1380 C CB  . ALA B 1 50  ? 0.167   -2.943  24.970 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   1381 N N   . GLY B 1 51  ? -3.366  -3.974  25.455 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1382 C CA  . GLY B 1 51  ? -4.703  -3.383  25.402 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1383 C C   . GLY B 1 51  ? -5.065  -2.785  24.053 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1384 O O   . GLY B 1 51  ? -6.078  -2.126  23.961 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1385 N N   . LEU B 1 52  ? -4.264  -2.993  23.010 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1386 C CA  . LEU B 1 52  ? -4.493  -2.348  21.712 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1387 C C   . LEU B 1 52  ? -4.777  -3.441  20.679 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1388 O O   . LEU B 1 52  ? -4.271  -4.569  20.784 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1389 C CB  . LEU B 1 52  ? -3.236  -1.519  21.308 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1390 C CG  . LEU B 1 52  ? -2.878  -1.046  19.894 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1391 C CD1 . LEU B 1 52  ? -3.775  0.101   19.406 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1392 C CD2 . LEU B 1 52  ? -1.412  -0.642  19.684 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1393 N N   . TRP B 1 53  ? -5.543  -3.121  19.647 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1394 C CA  . TRP B 1 53  ? -5.782  -4.152  18.605 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1395 C C   . TRP B 1 53  ? -4.855  -3.834  17.491 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1396 O O   . TRP B 1 53  ? -4.729  -2.669  17.055 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1397 C CB  . TRP B 1 53  ? -7.256  -4.180  18.138 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . TRP B 1 53  ? -8.043  -4.981  19.165 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . TRP B 1 53  ? -8.182  -4.718  20.534 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . TRP B 1 53  ? -8.784  -6.216  18.940 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1401 N NE1 . TRP B 1 53  ? -8.945  -5.681  21.153 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1402 C CE2 . TRP B 1 53  ? -9.351  -6.603  20.251 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1403 C CE3 . TRP B 1 53  ? -9.076  -6.986  17.819 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1404 C CZ2 . TRP B 1 53  ? -10.140 -7.724  20.404 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1405 C CZ3 . TRP B 1 53  ? -9.867  -8.127  17.991 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1406 C CH2 . TRP B 1 53  ? -10.399 -8.479  19.252 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1407 N N   . ILE B 1 54  ? -4.139  -4.862  17.059 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   1 
ATOM   1408 C CA  . ILE B 1 54  ? -3.194  -4.644  15.997 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  1 
ATOM   1409 C C   . ILE B 1 54  ? -3.672  -5.493  14.849 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   1 
ATOM   1410 O O   . ILE B 1 54  ? -3.934  -6.666  15.057 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   1 
ATOM   1411 C CB  . ILE B 1 54  ? -1.766  -5.067  16.433 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  1 
ATOM   1412 C CG1 . ILE B 1 54  ? -1.299  -4.216  17.660 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 1 
ATOM   1413 C CG2 . ILE B 1 54  ? -0.814  -4.965  15.216 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 1 
ATOM   1414 C CD1 . ILE B 1 54  ? 0.204   -4.206  17.875 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 1 
ATOM   1415 N N   . ALA B 1 55  ? -3.811  -4.902  13.671 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N   1 
ATOM   1416 C CA  . ALA B 1 55  ? -4.137  -5.655  12.417 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA  1 
ATOM   1417 C C   . ALA B 1 55  ? -2.914  -5.707  11.483 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C   1 
ATOM   1418 O O   . ALA B 1 55  ? -2.273  -4.684  11.255 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O   1 
ATOM   1419 C CB  . ALA B 1 55  ? -5.273  -4.968  11.696 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB  1 
ATOM   1420 N N   . LEU B 1 56  ? -2.570  -6.893  10.982 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1421 C CA  . LEU B 1 56  ? -1.508  -7.011  10.006 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1422 C C   . LEU B 1 56  ? -2.140  -7.436  8.684  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1423 O O   . LEU B 1 56  ? -3.047  -8.317  8.677  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1424 C CB  . LEU B 1 56  ? -0.538  -8.071  10.497 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1425 C CG  . LEU B 1 56  ? 0.065   -7.879  11.875 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1426 C CD1 . LEU B 1 56  ? 1.060   -9.053  12.037 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1427 C CD2 . LEU B 1 56  ? 0.723   -6.505  11.927 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1428 N N   . ASN B 1 57  ? -1.770  -6.764  7.593  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B N   1 
ATOM   1429 C CA  . ASN B 1 57  ? -2.229  -7.094  6.236  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CA  1 
ATOM   1430 C C   . ASN B 1 57  ? -0.971  -7.544  5.474  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B C   1 
ATOM   1431 O O   . ASN B 1 57  ? 0.056   -6.818  5.412  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B O   1 
ATOM   1432 C CB  . ASN B 1 57  ? -2.749  -5.831  5.503  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CB  1 
ATOM   1433 C CG  . ASN B 1 57  ? -4.100  -5.385  5.978  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CG  1 
ATOM   1434 O OD1 . ASN B 1 57  ? -4.395  -4.180  5.966  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B OD1 1 
ATOM   1435 N ND2 . ASN B 1 57  ? -4.936  -6.325  6.371  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B ND2 1 
ATOM   1436 N N   . GLU B 1 58  ? -1.012  -8.731  4.897  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1437 C CA  . GLU B 1 58  ? 0.151   -9.229  4.239  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1438 C C   . GLU B 1 58  ? 0.228   -8.586  2.851  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1439 O O   . GLU B 1 58  ? -0.743  -8.642  2.085  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1440 C CB  . GLU B 1 58  ? 0.159   -10.772 4.172  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1441 C CG  . GLU B 1 58  ? 1.518   -11.401 3.869  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1442 C CD  . GLU B 1 58  ? 1.470   -12.933 3.832  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1443 O OE1 . GLU B 1 58  ? 2.196   -13.595 4.576  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1444 O OE2 . GLU B 1 58  ? 0.684   -13.469 3.039  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1445 N N   . GLU B 1 59  ? 1.409   -8.054  2.514  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1446 C CA  . GLU B 1 59  ? 1.703   -7.512  1.197  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1447 C C   . GLU B 1 59  ? 3.125   -7.897  0.815  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1448 O O   . GLU B 1 59  ? 4.119   -7.267  1.273  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1449 C CB  . GLU B 1 59  ? 1.587   -5.992  1.125  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1450 C CG  . GLU B 1 59  ? 0.294   -5.394  1.618  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1451 C CD  . GLU B 1 59  ? 0.126   -3.975  1.110  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1452 O OE1 . GLU B 1 59  ? 0.009   -3.819  -0.139 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1453 O OE2 . GLU B 1 59  ? 0.139   -3.025  1.934  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1454 N N   . LYS B 1 60  ? 3.222   -8.947  0.000  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   1455 C CA  . LYS B 1 60  ? 4.529   -9.362  -0.578 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   1456 C C   . LYS B 1 60  ? 4.850   -8.582  -1.832 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   1457 O O   . LYS B 1 60  ? 5.744   -7.738  -1.834 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   1458 C CB  . LYS B 1 60  ? 4.540   -10.857 -0.869 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   1459 C CG  . LYS B 1 60  ? 4.393   -11.687 0.402  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   1460 C CD  . LYS B 1 60  ? 4.461   -13.165 0.124  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   1461 C CE  . LYS B 1 60  ? 4.269   -13.956 1.395  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   1462 N NZ  . LYS B 1 60  ? 5.478   -13.799 2.245  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   1463 N N   . SER B 1 70  ? 10.605  5.033   9.459  1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   1464 C CA  . SER B 1 70  ? 11.335  6.266   9.811  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   1465 C C   . SER B 1 70  ? 10.474  7.556   9.846  1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   1466 O O   . SER B 1 70  ? 10.928  8.574   10.395 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   1467 C CB  . SER B 1 70  ? 12.597  6.461   8.937  1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   1468 O OG  . SER B 1 70  ? 12.375  7.349   7.841  1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  1 
ATOM   1469 N N   . TYR B 1 71  ? 9.236   7.519   9.327  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B N   1 
ATOM   1470 C CA  . TYR B 1 71  ? 8.320   8.678   9.503  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CA  1 
ATOM   1471 C C   . TYR B 1 71  ? 7.208   8.445   10.544 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B C   1 
ATOM   1472 O O   . TYR B 1 71  ? 6.271   9.249   10.647 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B O   1 
ATOM   1473 C CB  . TYR B 1 71  ? 7.743   9.196   8.185  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CB  1 
ATOM   1474 C CG  . TYR B 1 71  ? 8.826   9.459   7.162  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CG  1 
ATOM   1475 C CD1 . TYR B 1 71  ? 9.941   10.236  7.482  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD1 1 
ATOM   1476 C CD2 . TYR B 1 71  ? 8.766   8.882   5.889  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD2 1 
ATOM   1477 C CE1 . TYR B 1 71  ? 10.956  10.466  6.551  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE1 1 
ATOM   1478 C CE2 . TYR B 1 71  ? 9.777   9.114   4.953  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE2 1 
ATOM   1479 C CZ  . TYR B 1 71  ? 10.875  9.898   5.291  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CZ  1 
ATOM   1480 O OH  . TYR B 1 71  ? 11.887  10.138  4.359  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B OH  1 
ATOM   1481 N N   . THR B 1 72  ? 7.310   7.330   11.269 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   1 
ATOM   1482 C CA  . THR B 1 72  ? 6.415   7.020   12.363 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  1 
ATOM   1483 C C   . THR B 1 72  ? 7.053   6.031   13.368 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   1 
ATOM   1484 O O   . THR B 1 72  ? 7.924   5.257   12.976 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   1 
ATOM   1485 C CB  . THR B 1 72  ? 5.060   6.509   11.832 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  1 
ATOM   1486 O OG1 . THR B 1 72  ? 4.061   6.686   12.856 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 1 
ATOM   1487 C CG2 . THR B 1 72  ? 5.101   5.053   11.411 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 1 
ATOM   1488 N N   . HIS B 1 73  ? 6.661   6.065   14.667 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B N   1 
ATOM   1489 C CA  . HIS B 1 73  ? 6.980   4.916   15.534 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CA  1 
ATOM   1490 C C   . HIS B 1 73  ? 5.920   4.744   16.547 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B C   1 
ATOM   1491 O O   . HIS B 1 73  ? 5.140   5.718   16.828 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B O   1 
ATOM   1492 C CB  . HIS B 1 73  ? 8.437   4.933   16.165 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CB  1 
ATOM   1493 C CG  . HIS B 1 73  ? 8.685   5.982   17.249 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CG  1 
ATOM   1494 N ND1 . HIS B 1 73  ? 8.145   5.910   18.516 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B ND1 1 
ATOM   1495 C CD2 . HIS B 1 73  ? 9.494   7.097   17.256 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CD2 1 
ATOM   1496 C CE1 . HIS B 1 73  ? 8.518   6.964   19.227 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CE1 1 
ATOM   1497 N NE2 . HIS B 1 73  ? 9.353   7.694   18.476 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B NE2 1 
ATOM   1498 N N   . ILE B 1 74  ? 5.827   3.531   17.102 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   1 
ATOM   1499 C CA  . ILE B 1 74  ? 4.836   3.240   18.117 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  1 
ATOM   1500 C C   . ILE B 1 74  ? 5.604   2.832   19.368 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   1 
ATOM   1501 O O   . ILE B 1 74  ? 6.459   1.974   19.276 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   1 
ATOM   1502 C CB  . ILE B 1 74  ? 3.844   2.048   17.745 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  1 
ATOM   1503 C CG1 . ILE B 1 74  ? 3.177   2.198   16.358 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 1 
ATOM   1504 C CG2 . ILE B 1 74  ? 2.688   1.999   18.677 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 1 
ATOM   1505 C CD1 . ILE B 1 74  ? 2.701   3.627   16.116 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 1 
ATOM   1506 N N   . ALA B 1 75  ? 5.204   3.376   20.510 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B N   1 
ATOM   1507 C CA  . ALA B 1 75  ? 5.863   3.121   21.810 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CA  1 
ATOM   1508 C C   . ALA B 1 75  ? 4.881   2.498   22.741 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B C   1 
ATOM   1509 O O   . ALA B 1 75  ? 3.792   2.932   22.796 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B O   1 
ATOM   1510 C CB  . ALA B 1 75  ? 6.387   4.427   22.444 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CB  1 
ATOM   1511 N N   . PHE B 1 76  ? 5.279   1.441   23.426 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B N   1 
ATOM   1512 C CA  . PHE B 1 76  ? 4.469   0.782   24.456 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CA  1 
ATOM   1513 C C   . PHE B 1 76  ? 5.097   1.038   25.799 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B C   1 
ATOM   1514 O O   . PHE B 1 76  ? 6.285   1.221   25.860 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B O   1 
ATOM   1515 C CB  . PHE B 1 76  ? 4.417   -0.751  24.185 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CB  1 
ATOM   1516 C CG  . PHE B 1 76  ? 3.739   -1.089  22.888 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CG  1 
ATOM   1517 C CD1 . PHE B 1 76  ? 2.369   -1.202  22.826 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD1 1 
ATOM   1518 C CD2 . PHE B 1 76  ? 4.499   -1.263  21.732 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD2 1 
ATOM   1519 C CE1 . PHE B 1 76  ? 1.709   -1.467  21.615 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE1 1 
ATOM   1520 C CE2 . PHE B 1 76  ? 3.868   -1.558  20.500 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE2 1 
ATOM   1521 C CZ  . PHE B 1 76  ? 2.465   -1.626  20.453 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CZ  1 
ATOM   1522 N N   . THR B 1 77  ? 4.269   1.105   26.854 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 70  THR B N   1 
ATOM   1523 C CA  . THR B 1 77  ? 4.716   1.241   28.240 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CA  1 
ATOM   1524 C C   . THR B 1 77  ? 5.024   -0.094  28.889 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 70  THR B C   1 
ATOM   1525 O O   . THR B 1 77  ? 4.241   -1.054  28.716 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 70  THR B O   1 
ATOM   1526 C CB  . THR B 1 77  ? 3.585   1.930   29.052 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CB  1 
ATOM   1527 O OG1 . THR B 1 77  ? 3.382   3.238   28.502 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 70  THR B OG1 1 
ATOM   1528 C CG2 . THR B 1 77  ? 3.991   2.158   30.581 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CG2 1 
ATOM   1529 N N   . ILE B 1 78  ? 6.120   -0.145  29.677 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   1530 C CA  . ILE B 1 78  ? 6.496   -1.282  30.466 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   1531 C C   . ILE B 1 78  ? 6.888   -0.720  31.830 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   1532 O O   . ILE B 1 78  ? 7.204   0.481   31.944 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   1533 C CB  . ILE B 1 78  ? 7.709   -2.076  29.895 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   1534 C CG1 . ILE B 1 78  ? 8.924   -1.177  29.572 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   1535 C CG2 . ILE B 1 78  ? 7.333   -2.897  28.624 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   1536 C CD1 . ILE B 1 78  ? 10.220  -1.983  29.516 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   1537 N N   . ASP B 1 79  ? 6.881   -1.587  32.838 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   1 
ATOM   1538 C CA  . ASP B 1 79  ? 7.382   -1.191  34.157 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  1 
ATOM   1539 C C   . ASP B 1 79  ? 8.867   -1.189  34.190 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   1 
ATOM   1540 O O   . ASP B 1 79  ? 9.536   -2.007  33.559 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   1 
ATOM   1541 C CB  . ASP B 1 79  ? 6.897   -2.156  35.208 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  1 
ATOM   1542 C CG  . ASP B 1 79  ? 5.427   -1.986  35.502 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  1 
ATOM   1543 O OD1 . ASP B 1 79  ? 4.676   -2.949  35.286 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 1 
ATOM   1544 O OD2 . ASP B 1 79  ? 5.009   -0.878  35.884 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 1 
ATOM   1545 N N   . ASP B 1 80  ? 9.395   -0.265  34.996 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1546 C CA  . ASP B 1 80  ? 10.792  -0.225  35.250 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1547 C C   . ASP B 1 80  ? 11.339  -1.582  35.596 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1548 O O   . ASP B 1 80  ? 12.398  -1.983  35.121 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1549 C CB  . ASP B 1 80  ? 11.002  0.637   36.500 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1550 C CG  . ASP B 1 80  ? 12.136  1.535   36.342 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1551 O OD1 . ASP B 1 80  ? 13.242  1.192   36.846 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1552 O OD2 . ASP B 1 80  ? 11.924  2.566   35.675 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1553 N N   . SER B 1 81  ? 10.630  -2.255  36.495 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 74  SER B N   1 
ATOM   1554 C CA  . SER B 1 81  ? 11.052  -3.563  36.986 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA  1 
ATOM   1555 C C   . SER B 1 81  ? 11.088  -4.687  35.931 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 74  SER B C   1 
ATOM   1556 O O   . SER B 1 81  ? 11.635  -5.769  36.187 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 74  SER B O   1 
ATOM   1557 C CB  . SER B 1 81  ? 10.139  -3.978  38.144 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB  1 
ATOM   1558 O OG  . SER B 1 81  ? 8.778   -4.070  37.755 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG  1 
ATOM   1559 N N   . GLU B 1 82  ? 10.512  -4.439  34.744 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   1 
ATOM   1560 C CA  . GLU B 1 82  ? 10.542  -5.430  33.647 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  1 
ATOM   1561 C C   . GLU B 1 82  ? 11.494  -5.009  32.558 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   1 
ATOM   1562 O O   . GLU B 1 82  ? 11.541  -5.649  31.536 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   1 
ATOM   1563 C CB  . GLU B 1 82  ? 9.089   -5.581  33.044 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  1 
ATOM   1564 C CG  . GLU B 1 82  ? 8.056   -5.986  34.075 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  1 
ATOM   1565 C CD  . GLU B 1 82  ? 8.223   -7.449  34.491 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  1 
ATOM   1566 O OE1 . GLU B 1 82  ? 8.074   -7.772  35.704 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 1 
ATOM   1567 O OE2 . GLU B 1 82  ? 8.551   -8.266  33.599 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 1 
ATOM   1568 N N   . PHE B 1 83  ? 12.290  -3.939  32.771 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   1 
ATOM   1569 C CA  . PHE B 1 83  ? 13.137  -3.439  31.709 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  1 
ATOM   1570 C C   . PHE B 1 83  ? 14.160  -4.471  31.268 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   1 
ATOM   1571 O O   . PHE B 1 83  ? 14.246  -4.816  30.067 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   1 
ATOM   1572 C CB  . PHE B 1 83  ? 13.802  -2.090  32.097 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . PHE B 1 83  ? 14.520  -1.405  30.954 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  1 
ATOM   1574 C CD1 . PHE B 1 83  ? 13.878  -0.387  30.220 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 1 
ATOM   1575 C CD2 . PHE B 1 83  ? 15.790  -1.793  30.590 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 1 
ATOM   1576 C CE1 . PHE B 1 83  ? 14.541  0.248   29.163 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 1 
ATOM   1577 C CE2 . PHE B 1 83  ? 16.450  -1.174  29.525 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 1 
ATOM   1578 C CZ  . PHE B 1 83  ? 15.824  -0.129  28.824 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  1 
ATOM   1579 N N   . LYS B 1 84  ? 14.975  -4.968  32.243 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1580 C CA  . LYS B 1 84  ? 16.005  -5.935  31.901 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1581 C C   . LYS B 1 84  ? 15.314  -7.224  31.342 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1582 O O   . LYS B 1 84  ? 15.821  -7.793  30.433 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1583 C CB  . LYS B 1 84  ? 16.944  -6.300  33.082 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1584 C CG  . LYS B 1 84  ? 17.899  -5.159  33.483 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1585 C CD  . LYS B 1 84  ? 19.023  -5.580  34.463 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1586 C CE  . LYS B 1 84  ? 20.030  -4.422  34.576 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1587 N NZ  . LYS B 1 84  ? 21.349  -4.764  35.154 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1588 N N   . TYR B 1 85  ? 14.186  -7.655  31.875 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   1 
ATOM   1589 C CA  . TYR B 1 85  ? 13.451  -8.809  31.218 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  1 
ATOM   1590 C C   . TYR B 1 85  ? 13.304  -8.582  29.673 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   1 
ATOM   1591 O O   . TYR B 1 85  ? 13.717  -9.404  28.841 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   1 
ATOM   1592 C CB  . TYR B 1 85  ? 12.104  -9.061  31.934 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  1 
ATOM   1593 C CG  . TYR B 1 85  ? 11.219  -10.042 31.220 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  1 
ATOM   1594 C CD1 . TYR B 1 85  ? 11.339  -11.406 31.444 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 1 
ATOM   1595 C CD2 . TYR B 1 85  ? 10.267  -9.601  30.253 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 1 
ATOM   1596 C CE1 . TYR B 1 85  ? 10.541  -12.320 30.739 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 1 
ATOM   1597 C CE2 . TYR B 1 85  ? 9.456   -10.513 29.574 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 1 
ATOM   1598 C CZ  . TYR B 1 85  ? 9.604   -11.858 29.830 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  1 
ATOM   1599 O OH  . TYR B 1 85  ? 8.836   -12.789 29.190 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  1 
ATOM   1600 N N   . TRP B 1 86  ? 12.781  -7.421  29.290 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B N   1 
ATOM   1601 C CA  . TRP B 1 86  ? 12.512  -7.080  27.889 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CA  1 
ATOM   1602 C C   . TRP B 1 86  ? 13.710  -6.951  27.070 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B C   1 
ATOM   1603 O O   . TRP B 1 86  ? 13.789  -7.470  25.927 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B O   1 
ATOM   1604 C CB  . TRP B 1 86  ? 11.587  -5.842  27.804 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CB  1 
ATOM   1605 C CG  . TRP B 1 86  ? 10.189  -6.352  28.058 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CG  1 
ATOM   1606 C CD1 . TRP B 1 86  ? 9.396   -6.193  29.167 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD1 1 
ATOM   1607 C CD2 . TRP B 1 86  ? 9.455   -7.205  27.179 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD2 1 
ATOM   1608 N NE1 . TRP B 1 86  ? 8.240   -6.903  29.059 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B NE1 1 
ATOM   1609 C CE2 . TRP B 1 86  ? 8.189   -7.502  27.866 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE2 1 
ATOM   1610 C CE3 . TRP B 1 86  ? 9.687   -7.720  25.915 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE3 1 
ATOM   1611 C CZ2 . TRP B 1 86  ? 7.207   -8.287  27.288 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ2 1 
ATOM   1612 C CZ3 . TRP B 1 86  ? 8.689   -8.532  25.336 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ3 1 
ATOM   1613 C CH2 . TRP B 1 86  ? 7.502   -8.818  26.018 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CH2 1 
ATOM   1614 N N   . HIS B 1 87  ? 14.684  -6.239  27.629 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B N   1 
ATOM   1615 C CA  . HIS B 1 87  ? 15.937  -6.022  26.902 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CA  1 
ATOM   1616 C C   . HIS B 1 87  ? 16.525  -7.352  26.525 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B C   1 
ATOM   1617 O O   . HIS B 1 87  ? 16.943  -7.570  25.382 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B O   1 
ATOM   1618 C CB  . HIS B 1 87  ? 16.912  -5.109  27.710 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CB  1 
ATOM   1619 C CG  . HIS B 1 87  ? 18.091  -4.603  26.900 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CG  1 
ATOM   1620 N ND1 . HIS B 1 87  ? 19.301  -4.357  27.448 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B ND1 1 
ATOM   1621 C CD2 . HIS B 1 87  ? 18.190  -4.250  25.579 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CD2 1 
ATOM   1622 C CE1 . HIS B 1 87  ? 20.137  -3.905  26.504 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CE1 1 
ATOM   1623 N NE2 . HIS B 1 87  ? 19.461  -3.838  25.356 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B NE2 1 
ATOM   1624 N N   . GLN B 1 88  ? 16.600  -8.255  27.495 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B N   1 
ATOM   1625 C CA  . GLN B 1 88  ? 17.210  -9.566  27.248 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CA  1 
ATOM   1626 C C   . GLN B 1 88  ? 16.336  -10.464 26.347 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B C   1 
ATOM   1627 O O   . GLN B 1 88  ? 16.888  -11.179 25.531 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B O   1 
ATOM   1628 C CB  . GLN B 1 88  ? 17.530  -10.315 28.574 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CB  1 
ATOM   1629 C CG  . GLN B 1 88  ? 18.540  -11.464 28.329 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CG  1 
ATOM   1630 C CD  . GLN B 1 88  ? 19.912  -11.036 27.726 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CD  1 
ATOM   1631 O OE1 . GLN B 1 88  ? 20.327  -11.556 26.689 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B OE1 1 
ATOM   1632 N NE2 . GLN B 1 88  ? 20.599  -10.106 28.360 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B NE2 1 
ATOM   1633 N N   . ARG B 1 89  ? 15.003  -10.388 26.474 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1634 C CA  . ARG B 1 89  ? 14.113  -11.184 25.615 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1635 C C   . ARG B 1 89  ? 14.327  -10.747 24.136 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1636 O O   . ARG B 1 89  ? 14.436  -11.564 23.210 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1637 C CB  . ARG B 1 89  ? 12.645  -11.032 26.075 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1638 C CG  . ARG B 1 89  ? 11.679  -11.938 25.284 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1639 C CD  . ARG B 1 89  ? 10.246  -11.729 25.690 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1640 N NE  . ARG B 1 89  ? 9.345   -12.736 25.147 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1641 C CZ  . ARG B 1 89  ? 9.078   -13.963 25.640 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1642 N NH1 . ARG B 1 89  ? 9.691   -14.479 26.745 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1643 N NH2 . ARG B 1 89  ? 8.182   -14.729 25.001 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1644 N N   . LEU B 1 90  ? 14.449  -9.450  23.902 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B N   1 
ATOM   1645 C CA  . LEU B 1 90  ? 14.641  -8.991  22.544 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CA  1 
ATOM   1646 C C   . LEU B 1 90  ? 16.000  -9.457  21.975 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B C   1 
ATOM   1647 O O   . LEU B 1 90  ? 16.147  -9.913  20.792 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B O   1 
ATOM   1648 C CB  . LEU B 1 90  ? 14.441  -7.447  22.462 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CB  1 
ATOM   1649 C CG  . LEU B 1 90  ? 13.022  -6.934  22.805 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CG  1 
ATOM   1650 C CD1 . LEU B 1 90  ? 12.995  -5.396  22.749 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD1 1 
ATOM   1651 C CD2 . LEU B 1 90  ? 12.013  -7.467  21.819 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD2 1 
ATOM   1652 N N   . LYS B 1 91  ? 17.034  -9.316  22.815 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   1653 C CA  . LYS B 1 91  ? 18.350  -9.780  22.387 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   1654 C C   . LYS B 1 91  ? 18.410  -11.300 22.161 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   1655 O O   . LYS B 1 91  ? 18.988  -11.718 21.164 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   1656 C CB  . LYS B 1 91  ? 19.394  -9.411  23.435 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   1657 C CG  . LYS B 1 91  ? 19.797  -7.951  23.454 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   1658 C CD  . LYS B 1 91  ? 20.724  -7.865  24.681 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   1659 C CE  . LYS B 1 91  ? 21.755  -6.774  24.606 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   1660 N NZ  . LYS B 1 91  ? 22.088  -6.454  26.041 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   1661 N N   . ASP B 1 92  ? 17.806  -12.078 23.059 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   1662 C CA  . ASP B 1 92  ? 17.831  -13.553 23.011 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   1663 C C   . ASP B 1 92  ? 17.075  -13.958 21.783 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   1664 O O   . ASP B 1 92  ? 17.308  -15.030 21.289 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   1665 C CB  . ASP B 1 92  ? 17.102  -14.272 24.167 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   1666 C CG  . ASP B 1 92  ? 17.781  -14.143 25.503 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
ATOM   1667 O OD1 . ASP B 1 92  ? 17.062  -14.328 26.518 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
ATOM   1668 O OD2 . ASP B 1 92  ? 18.976  -13.790 25.524 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
ATOM   1669 N N   . ASN B 1 93  ? 16.155  -13.110 21.299 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B N   1 
ATOM   1670 C CA  . ASN B 1 93  ? 15.396  -13.459 20.059 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CA  1 
ATOM   1671 C C   . ASN B 1 93  ? 15.904  -12.839 18.846 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B C   1 
ATOM   1672 O O   . ASN B 1 93  ? 15.227  -12.762 17.810 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B O   1 
ATOM   1673 C CB  . ASN B 1 93  ? 13.914  -13.163 20.268 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CB  1 
ATOM   1674 C CG  . ASN B 1 93  ? 13.269  -14.223 21.097 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CG  1 
ATOM   1675 O OD1 . ASN B 1 93  ? 12.887  -15.259 20.528 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B OD1 1 
ATOM   1676 N ND2 . ASN B 1 93  ? 13.236  -14.060 22.439 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B ND2 1 
ATOM   1677 N N   . ASN B 1 94  ? 17.133  -12.338 18.935 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   1 
ATOM   1678 C CA  . ASN B 1 94  ? 17.782  -11.745 17.815 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  1 
ATOM   1679 C C   . ASN B 1 94  ? 17.012  -10.591 17.145 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   1 
ATOM   1680 O O   . ASN B 1 94  ? 17.109  -10.397 15.940 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   1 
ATOM   1681 C CB  . ASN B 1 94  ? 18.148  -12.819 16.824 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  1 
ATOM   1682 C CG  . ASN B 1 94  ? 19.210  -13.741 17.358 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  1 
ATOM   1683 O OD1 . ASN B 1 94  ? 19.087  -14.954 17.290 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 1 
ATOM   1684 N ND2 . ASN B 1 94  ? 20.243  -13.164 17.903 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 1 
ATOM   1685 N N   . VAL B 1 95  ? 16.230  -9.835  17.923 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   1686 C CA  . VAL B 1 95  ? 15.493  -8.704  17.357 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   1687 C C   . VAL B 1 95  ? 16.453  -7.575  16.997 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   1688 O O   . VAL B 1 95  ? 17.490  -7.385  17.667 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   1689 C CB  . VAL B 1 95  ? 14.400  -8.280  18.384 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   1690 C CG1 . VAL B 1 95  ? 13.770  -6.878  18.142 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   1691 C CG2 . VAL B 1 95  ? 13.302  -9.353  18.390 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   1692 N N   . ASN B 1 96  ? 16.133  -6.829  15.959 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B N   1 
ATOM   1693 C CA  . ASN B 1 96  ? 16.936  -5.660  15.553 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CA  1 
ATOM   1694 C C   . ASN B 1 96  ? 16.722  -4.496  16.546 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B C   1 
ATOM   1695 O O   . ASN B 1 96  ? 15.716  -3.823  16.494 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B O   1 
ATOM   1696 C CB  . ASN B 1 96  ? 16.553  -5.228  14.144 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CB  1 
ATOM   1697 C CG  . ASN B 1 96  ? 17.339  -3.986  13.606 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CG  1 
ATOM   1698 O OD1 . ASN B 1 96  ? 16.716  -3.035  13.094 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B OD1 1 
ATOM   1699 N ND2 . ASN B 1 96  ? 18.650  -4.020  13.642 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B ND2 1 
ATOM   1700 N N   . ILE B 1 97  ? 17.715  -4.284  17.401 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N   1 
ATOM   1701 C CA  . ILE B 1 97  ? 17.678  -3.216  18.423 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA  1 
ATOM   1702 C C   . ILE B 1 97  ? 18.417  -1.949  17.919 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C   1 
ATOM   1703 O O   . ILE B 1 97  ? 19.567  -2.000  17.375 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O   1 
ATOM   1704 C CB  . ILE B 1 97  ? 18.222  -3.751  19.739 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB  1 
ATOM   1705 C CG1 . ILE B 1 97  ? 17.388  -4.979  20.136 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1 1 
ATOM   1706 C CG2 . ILE B 1 97  ? 18.251  -2.655  20.844 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2 1 
ATOM   1707 C CD1 . ILE B 1 97  ? 17.923  -5.762  21.292 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1 1 
ATOM   1708 N N   . LEU B 1 98  ? 17.747  -0.831  18.083 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1709 C CA  . LEU B 1 98  ? 18.297  0.430   17.687 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1710 C C   . LEU B 1 98  ? 18.737  1.243   18.906 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1711 O O   . LEU B 1 98  ? 18.227  1.076   19.988 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1712 C CB  . LEU B 1 98  ? 17.256  1.217   16.898 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1713 C CG  . LEU B 1 98  ? 16.617  0.503   15.706 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1714 C CD1 . LEU B 1 98  ? 15.370  1.254   15.249 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1715 C CD2 . LEU B 1 98  ? 17.708  0.557   14.640 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1716 N N   . GLU B 1 99  ? 19.726  2.114   18.712 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1717 C CA  . GLU B 1 99  ? 20.225  2.955   19.837 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1718 C C   . GLU B 1 99  ? 19.243  4.059   20.178 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1719 O O   . GLU B 1 99  ? 18.675  4.695   19.275 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1720 C CB  . GLU B 1 99  ? 21.578  3.638   19.487 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1721 C CG  . GLU B 1 99  ? 22.712  2.662   19.366 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1722 C CD  . GLU B 1 99  ? 22.849  1.912   20.658 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1723 O OE1 . GLU B 1 99  ? 22.404  0.735   20.693 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1724 O OE2 . GLU B 1 99  ? 23.242  2.552   21.638 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1725 N N   . GLY B 1 100 ? 19.128  4.354   21.467 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1726 C CA  . GLY B 1 100 ? 18.347  5.472   21.917 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1727 C C   . GLY B 1 100 ? 19.282  6.578   22.417 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1728 O O   . GLY B 1 100 ? 20.430  6.674   21.962 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1729 N N   . ARG B 1 101 ? 18.746  7.417   23.282 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   1730 C CA  . ARG B 1 101 ? 19.493  8.464   24.014 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   1731 C C   . ARG B 1 101 ? 20.571  7.882   24.929 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   1732 O O   . ARG B 1 101 ? 20.547  6.724   25.341 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   1733 C CB  . ARG B 1 101 ? 18.524  9.341   24.847 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   1734 C CG  . ARG B 1 101 ? 17.640  10.280  24.012 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   1735 C CD  . ARG B 1 101 ? 16.419  10.817  24.795 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   1736 N NE  . ARG B 1 101 ? 16.132  12.229  24.456 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   1737 C CZ  . ARG B 1 101 ? 15.221  13.018  25.046 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   1738 N NH1 . ARG B 1 101 ? 15.068  14.273  24.628 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   1739 N NH2 . ARG B 1 101 ? 14.461  12.575  26.042 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   1740 N N   . VAL B 1 102 ? 21.593  8.686   25.186 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N   1 
ATOM   1741 C CA  . VAL B 1 102 ? 22.590  8.327   26.138 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA  1 
ATOM   1742 C C   . VAL B 1 102 ? 21.881  7.932   27.459 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C   1 
ATOM   1743 O O   . VAL B 1 102 ? 20.964  8.628   27.833 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O   1 
ATOM   1744 C CB  . VAL B 1 102 ? 23.535  9.556   26.341 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB  1 
ATOM   1745 C CG1 . VAL B 1 102 ? 24.545  9.285   27.462 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1 1 
ATOM   1746 C CG2 . VAL B 1 102 ? 24.248  9.881   25.011 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2 1 
ATOM   1747 N N   . ARG B 1 103 ? 22.308  6.826   28.109 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   1 
ATOM   1748 C CA  . ARG B 1 103 ? 21.703  6.218   29.313 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  1 
ATOM   1749 C C   . ARG B 1 103 ? 20.245  5.708   29.197 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   1 
ATOM   1750 O O   . ARG B 1 103 ? 19.648  5.371   30.196 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   1 
ATOM   1751 C CB  . ARG B 1 103 ? 21.828  7.079   30.611 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  1 
ATOM   1752 C CG  . ARG B 1 103 ? 23.211  7.641   30.943 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  1 
ATOM   1753 C CD  . ARG B 1 103 ? 23.483  7.616   32.451 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  1 
ATOM   1754 N NE  . ARG B 1 103 ? 24.523  6.615   32.739 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  1 
ATOM   1755 C CZ  . ARG B 1 103 ? 24.439  5.643   33.649 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  1 
ATOM   1756 N NH1 . ARG B 1 103 ? 25.464  4.802   33.805 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 1 
ATOM   1757 N NH2 . ARG B 1 103 ? 23.366  5.522   34.429 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 1 
ATOM   1758 N N   . ASP B 1 104 ? 19.674  5.647   28.004 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   1 
ATOM   1759 C CA  . ASP B 1 104 ? 18.379  4.929   27.888 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  1 
ATOM   1760 C C   . ASP B 1 104 ? 18.446  3.486   28.407 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   1 
ATOM   1761 O O   . ASP B 1 104 ? 17.488  3.002   28.979 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   1 
ATOM   1762 C CB  . ASP B 1 104 ? 17.815  5.014   26.467 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  1 
ATOM   1763 C CG  . ASP B 1 104 ? 17.041  6.328   26.218 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  1 
ATOM   1764 O OD1 . ASP B 1 104 ? 16.612  6.581   25.075 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 1 
ATOM   1765 O OD2 . ASP B 1 104 ? 16.827  7.095   27.182 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 1 
ATOM   1766 N N   . ILE B 1 105 ? 19.564  2.777   28.198 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   1767 C CA  . ILE B 1 105 ? 19.661  1.382   28.690 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   1768 C C   . ILE B 1 105 ? 20.050  1.291   30.183 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   1769 O O   . ILE B 1 105 ? 19.327  0.707   30.987 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   1770 C CB  . ILE B 1 105 ? 20.563  0.523   27.801 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   1771 C CG1 . ILE B 1 105 ? 20.032  0.525   26.341 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   1772 C CG2 . ILE B 1 105 ? 20.688  -0.920  28.313 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   1773 C CD1 . ILE B 1 105 ? 18.655  -0.088  26.249 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   1774 N N   . ARG B 1 106 ? 21.173  1.903   30.548 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1775 C CA  . ARG B 1 106 ? 21.627  1.916   31.946 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1776 C C   . ARG B 1 106 ? 20.546  2.463   32.896 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1777 O O   . ARG B 1 106 ? 20.317  1.848   33.920 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1778 C CB  . ARG B 1 106 ? 23.008  2.607   32.088 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1779 C CG  . ARG B 1 106 ? 24.187  1.804   31.480 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   1780 C CD  . ARG B 1 106 ? 25.453  2.641   31.225 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   1781 N NE  . ARG B 1 106 ? 25.435  3.411   29.968 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   1782 C CZ  . ARG B 1 106 ? 26.197  4.483   29.721 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   1783 N NH1 . ARG B 1 106 ? 27.062  4.956   30.640 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   1784 N NH2 . ARG B 1 106 ? 26.078  5.116   28.565 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
ATOM   1785 N N   . ASP B 1 107 ? 19.837  3.550   32.558 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N   1 
ATOM   1786 C CA  . ASP B 1 107 ? 18.779  4.079   33.467 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA  1 
ATOM   1787 C C   . ASP B 1 107 ? 17.364  3.515   33.189 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C   1 
ATOM   1788 O O   . ASP B 1 107 ? 16.365  3.988   33.727 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O   1 
ATOM   1789 C CB  . ASP B 1 107 ? 18.750  5.608   33.415 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB  1 
ATOM   1790 C CG  . ASP B 1 107 ? 20.023  6.230   33.997 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG  1 
ATOM   1791 O OD1 . ASP B 1 107 ? 20.291  7.417   33.738 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 
ATOM   1792 O OD2 . ASP B 1 107 ? 20.733  5.501   34.703 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 
ATOM   1793 N N   . ARG B 1 108 ? 17.287  2.530   32.304 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N   1 
ATOM   1794 C CA  . ARG B 1 108 ? 16.031  1.751   32.128 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA  1 
ATOM   1795 C C   . ARG B 1 108 ? 14.898  2.682   31.704 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C   1 
ATOM   1796 O O   . ARG B 1 108 ? 13.797  2.686   32.270 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O   1 
ATOM   1797 C CB  . ARG B 1 108 ? 15.697  0.902   33.388 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB  1 
ATOM   1798 C CG  . ARG B 1 108 ? 16.771  -0.146  33.727 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG  1 
ATOM   1799 C CD  . ARG B 1 108 ? 16.351  -0.984  34.923 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD  1 
ATOM   1800 N NE  . ARG B 1 108 ? 16.492  -0.234  36.181 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE  1 
ATOM   1801 C CZ  . ARG B 1 108 ? 15.739  -0.441  37.269 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ  1 
ATOM   1802 N NH1 . ARG B 1 108 ? 14.745  -1.348  37.288 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 
ATOM   1803 N NH2 . ARG B 1 108 ? 15.960  0.283   38.349 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 
ATOM   1804 N N   . GLN B 1 109 ? 15.208  3.471   30.676 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N   1 
ATOM   1805 C CA  . GLN B 1 109 ? 14.253  4.431   30.134 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA  1 
ATOM   1806 C C   . GLN B 1 109 ? 13.530  3.856   28.891 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C   1 
ATOM   1807 O O   . GLN B 1 109 ? 12.310  3.844   28.862 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O   1 
ATOM   1808 C CB  . GLN B 1 109 ? 14.975  5.707   29.776 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB  1 
ATOM   1809 C CG  . GLN B 1 109 ? 15.726  6.360   30.984 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG  1 
ATOM   1810 C CD  . GLN B 1 109 ? 14.808  6.915   32.085 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD  1 
ATOM   1811 O OE1 . GLN B 1 109 ? 15.067  7.983   32.623 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1 1 
ATOM   1812 N NE2 . GLN B 1 109 ? 13.765  6.187   32.447 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2 1 
ATOM   1813 N N   . SER B 1 110 ? 14.291  3.421   27.908 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   1814 C CA  . SER B 1 110 ? 13.735  3.053   26.587 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   1815 C C   . SER B 1 110 ? 14.547  1.997   25.888 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   1816 O O   . SER B 1 110 ? 15.804  2.076   25.864 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   1817 C CB  . SER B 1 110 ? 13.708  4.299   25.668 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   1818 O OG  . SER B 1 110 ? 12.766  5.272   26.182 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   1819 N N   . ILE B 1 111 ? 13.832  1.099   25.187 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   1 
ATOM   1820 C CA  . ILE B 1 111 ? 14.430  0.209   24.193 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  1 
ATOM   1821 C C   . ILE B 1 111 ? 13.792  0.521   22.826 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   1 
ATOM   1822 O O   . ILE B 1 111 ? 12.555  0.620   22.716 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   1 
ATOM   1823 C CB  . ILE B 1 111 ? 14.154  -1.287  24.561 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  1 
ATOM   1824 C CG1 . ILE B 1 111 ? 14.580  -1.561  26.050 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM   1825 C CG2 . ILE B 1 111 ? 14.845  -2.200  23.545 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM   1826 C CD1 . ILE B 1 111 ? 14.029  -2.833  26.674 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM   1827 N N   . TYR B 1 112 ? 14.613  0.680   21.792 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   1828 C CA  . TYR B 1 112 ? 14.100  0.912   20.452 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   1829 C C   . TYR B 1 112 ? 14.433  -0.296  19.592 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   1830 O O   . TYR B 1 112 ? 15.545  -0.890  19.718 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   1831 C CB  . TYR B 1 112 ? 14.755  2.144   19.843 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   1832 C CG  . TYR B 1 112 ? 14.428  3.429   20.614 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   1833 C CD1 . TYR B 1 112 ? 13.331  4.200   20.256 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   1834 C CD2 . TYR B 1 112 ? 15.195  3.851   21.715 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   1835 C CE1 . TYR B 1 112 ? 13.025  5.361   20.947 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   1836 C CE2 . TYR B 1 112 ? 14.868  5.032   22.422 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   1837 C CZ  . TYR B 1 112 ? 13.780  5.774   21.992 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   1838 O OH  . TYR B 1 112 ? 13.350  6.923   22.650 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   1839 N N   . PHE B 1 113 ? 13.512  -0.656  18.706 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1840 C CA  . PHE B 1 113 ? 13.733  -1.878  17.963 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1841 C C   . PHE B 1 113 ? 12.854  -1.812  16.748 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1842 O O   . PHE B 1 113 ? 11.976  -0.948  16.709 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1843 C CB  . PHE B 1 113 ? 13.504  -3.166  18.777 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1844 C CG  . PHE B 1 113 ? 12.129  -3.261  19.457 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1845 C CD1 . PHE B 1 113 ? 11.167  -4.146  19.002 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1846 C CD2 . PHE B 1 113 ? 11.820  -2.439  20.521 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1847 C CE1 . PHE B 1 113 ? 9.902   -4.221  19.648 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1848 C CE2 . PHE B 1 113 ? 10.599  -2.524  21.215 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1849 C CZ  . PHE B 1 113 ? 9.629   -3.422  20.758 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1850 N N   . THR B 1 114 ? 13.070  -2.711  15.779 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   1851 C CA  . THR B 1 114 ? 12.087  -2.829  14.636 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   1852 C C   . THR B 1 114 ? 11.408  -4.199  14.586 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   1853 O O   . THR B 1 114 ? 11.935  -5.207  15.134 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   1854 C CB  . THR B 1 114 ? 12.720  -2.605  13.253 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   1855 O OG1 . THR B 1 114 ? 13.746  -3.583  13.000 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   1856 C CG2 . THR B 1 114 ? 13.259  -1.141  13.087 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   1857 N N   . ASP B 1 115 ? 10.220  -4.232  13.965 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1858 C CA  . ASP B 1 115 ? 9.612   -5.561  13.753 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1859 C C   . ASP B 1 115 ? 10.320  -6.178  12.535 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1860 O O   . ASP B 1 115 ? 11.219  -5.544  11.958 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1861 C CB  . ASP B 1 115 ? 8.066   -5.471  13.642 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1862 C CG  . ASP B 1 115 ? 7.570   -5.003  12.281 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1863 O OD1 . ASP B 1 115 ? 6.332   -5.026  12.180 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1864 O OD2 . ASP B 1 115 ? 8.317   -4.579  11.335 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1865 N N   . PRO B 1 116 ? 9.937   -7.418  12.126 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1866 C CA  . PRO B 1 116 ? 10.604  -8.022  10.962 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1867 C C   . PRO B 1 116 ? 10.581  -7.192  9.664  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1868 O O   . PRO B 1 116 ? 11.451  -7.381  8.816  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1869 C CB  . PRO B 1 116 ? 9.817   -9.351  10.779 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1870 C CG  . PRO B 1 116 ? 9.490   -9.696  12.237 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1871 C CD  . PRO B 1 116 ? 8.966   -8.336  12.707 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1872 N N   . ASP B 1 117 ? 9.649   -6.259  9.518  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1873 C CA  . ASP B 1 117 ? 9.554   -5.482  8.293  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1874 C C   . ASP B 1 117 ? 10.182  -4.109  8.425  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1875 O O   . ASP B 1 117 ? 10.118  -3.287  7.455  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1876 C CB  . ASP B 1 117 ? 8.108   -5.300  7.885  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1877 C CG  . ASP B 1 117 ? 7.451   -6.601  7.488  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1878 O OD1 . ASP B 1 117 ? 6.952   -7.321  8.381  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1879 O OD2 . ASP B 1 117 ? 7.589   -6.933  6.308  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1880 N N   . GLY B 1 118 ? 10.816  -3.846  9.573  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1881 C CA  . GLY B 1 118 ? 11.344  -2.487  9.855  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1882 C C   . GLY B 1 118 ? 10.478  -1.360  10.429 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1883 O O   . GLY B 1 118 ? 10.958  -0.226  10.550 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1884 N N   . HIS B 1 119 ? 9.245   -1.638  10.809 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1885 C CA  . HIS B 1 119 ? 8.396   -0.672  11.510 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1886 C C   . HIS B 1 119 ? 9.008   -0.458  12.861 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1887 O O   . HIS B 1 119 ? 9.286   -1.436  13.560 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1888 C CB  . HIS B 1 119 ? 7.017   -1.269  11.734 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1889 C CG  . HIS B 1 119 ? 6.259   -1.665  10.445 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1890 N ND1 . HIS B 1 119 ? 5.692   -0.752  9.627  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1891 C CD2 . HIS B 1 119 ? 5.841   -2.925  9.978  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1892 C CE1 . HIS B 1 119 ? 5.021   -1.407  8.632  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1893 N NE2 . HIS B 1 119 ? 5.136   -2.735  8.858  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1894 N N   A LYS B 1 120 ? 9.099   0.803   13.278 0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1895 N N   B LYS B 1 120 ? 9.306   0.790   13.245 0.50 11.59 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1896 C CA  A LYS B 1 120 ? 9.913   1.162   14.427 0.50 11.48 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1897 C CA  B LYS B 1 120 ? 10.104  1.018   14.472 0.50 10.07 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1898 C C   A LYS B 1 120 ? 9.078   1.135   15.697 0.50 10.35 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1899 C C   B LYS B 1 120 ? 9.166   1.108   15.658 0.50 9.62  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1900 O O   A LYS B 1 120 ? 7.986   1.711   15.724 0.50 10.51 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1901 O O   B LYS B 1 120 ? 8.117   1.739   15.589 0.50 9.69  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1902 C CB  A LYS B 1 120 ? 10.477  2.556   14.204 0.50 12.78 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1903 C CB  B LYS B 1 120 ? 10.974  2.282   14.382 0.50 10.06 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1904 C CG  A LYS B 1 120 ? 11.602  2.636   13.196 0.50 13.86 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1905 C CG  B LYS B 1 120 ? 11.710  2.707   15.674 0.50 9.33  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1906 C CD  A LYS B 1 120 ? 11.761  4.105   12.776 0.50 15.71 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1907 C CD  B LYS B 1 120 ? 12.277  4.126   15.485 0.50 9.33  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1908 C CE  A LYS B 1 120 ? 12.328  4.886   13.953 0.50 17.68 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1909 C CE  B LYS B 1 120 ? 13.327  4.483   16.525 0.50 9.16  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1910 N NZ  A LYS B 1 120 ? 13.509  4.074   14.323 0.50 19.14 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1911 N NZ  B LYS B 1 120 ? 14.064  5.767   16.324 0.50 9.59  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1912 N N   . LEU B 1 121 ? 9.609   0.503   16.756 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   1913 C CA  . LEU B 1 121 ? 8.799   0.269   17.918 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   1914 C C   . LEU B 1 121 ? 9.637   0.701   19.098 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   1915 O O   . LEU B 1 121 ? 10.857  0.803   18.986 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   1916 C CB  . LEU B 1 121 ? 8.391   -1.197  18.077 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   1917 C CG  . LEU B 1 121 ? 7.450   -1.648  16.898 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   1918 C CD1 . LEU B 1 121 ? 7.432   -3.176  17.010 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   1919 C CD2 . LEU B 1 121 ? 6.010   -1.066  16.962 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   1920 N N   . GLU B 1 122 ? 8.978   0.984   20.208 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N   1 
ATOM   1921 C CA  . GLU B 1 122 ? 9.853   1.365   21.378 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA  1 
ATOM   1922 C C   . GLU B 1 122 ? 9.147   0.802   22.598 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C   1 
ATOM   1923 O O   . GLU B 1 122 ? 7.886   0.775   22.623 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O   1 
ATOM   1924 C CB  . GLU B 1 122 ? 9.990   2.923   21.443 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB  1 
ATOM   1925 C CG  . GLU B 1 122 ? 10.406  3.485   22.822 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG  1 
ATOM   1926 C CD  . GLU B 1 122 ? 10.147  5.000   22.974 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD  1 
ATOM   1927 O OE1 . GLU B 1 122 ? 9.657   5.616   21.921 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 
ATOM   1928 O OE2 . GLU B 1 122 ? 10.494  5.512   24.101 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 
ATOM   1929 N N   . LEU B 1 123 ? 9.928   0.387   23.633 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1930 C CA  . LEU B 1 123 ? 9.384   0.148   24.997 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1931 C C   . LEU B 1 123 ? 9.854   1.258   25.929 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1932 O O   . LEU B 1 123 ? 11.008  1.622   25.907 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1933 C CB  . LEU B 1 123 ? 9.832   -1.233  25.501 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1934 C CG  . LEU B 1 123 ? 9.528   -2.458  24.618 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1935 C CD1 . LEU B 1 123 ? 10.004  -3.690  25.341 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1936 C CD2 . LEU B 1 123 ? 8.032   -2.564  24.379 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1937 N N   . HIS B 1 124 ? 8.968   1.847   26.718 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   1 
ATOM   1938 C CA  . HIS B 1 124 ? 9.403   3.028   27.456 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  1 
ATOM   1939 C C   . HIS B 1 124 ? 8.871   2.829   28.864 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   1 
ATOM   1940 O O   . HIS B 1 124 ? 7.742   2.335   29.037 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   1 
ATOM   1941 C CB  . HIS B 1 124 ? 8.801   4.232   26.706 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  1 
ATOM   1942 C CG  . HIS B 1 124 ? 8.941   5.543   27.401 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  1 
ATOM   1943 N ND1 . HIS B 1 124 ? 10.163  6.090   27.716 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 1 
ATOM   1944 C CD2 . HIS B 1 124 ? 7.980   6.504   27.734 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 1 
ATOM   1945 C CE1 . HIS B 1 124 ? 9.969   7.322   28.270 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 1 
ATOM   1946 N NE2 . HIS B 1 124 ? 8.641   7.560   28.301 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 1 
ATOM   1947 N N   . THR B 1 125 ? 9.663   3.191   29.882 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   1 
ATOM   1948 C CA  . THR B 1 125 ? 9.174   3.012   31.261 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  1 
ATOM   1949 C C   . THR B 1 125 ? 8.492   4.287   31.849 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   1 
ATOM   1950 O O   . THR B 1 125 ? 7.878   4.220   32.898 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   1 
ATOM   1951 C CB  . THR B 1 125 ? 10.330  2.610   32.206 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  1 
ATOM   1952 O OG1 . THR B 1 125 ? 11.362  3.611   32.175 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 
ATOM   1953 C CG2 . THR B 1 125 ? 10.945  1.249   31.849 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 
ATOM   1954 N N   . GLY B 1 126 ? 8.597   5.425   31.168 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B N   1 
ATOM   1955 C CA  . GLY B 1 126 ? 7.986   6.668   31.630 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B CA  1 
ATOM   1956 C C   . GLY B 1 126 ? 6.575   6.919   31.104 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B C   1 
ATOM   1957 O O   . GLY B 1 126 ? 6.120   6.257   30.179 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B O   1 
ATOM   1958 N N   . THR B 1 127 ? 5.890   7.906   31.673 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 120 THR B N   1 
ATOM   1959 C CA  . THR B 1 127 ? 4.615   8.420   31.106 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CA  1 
ATOM   1960 C C   . THR B 1 127 ? 4.796   9.794   30.454 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 120 THR B C   1 
ATOM   1961 O O   . THR B 1 127 ? 5.895   10.364  30.483 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 120 THR B O   1 
ATOM   1962 C CB  . THR B 1 127 ? 3.626   8.745   32.207 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CB  1 
ATOM   1963 O OG1 . THR B 1 127 ? 4.242   9.716   33.082 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 120 THR B OG1 1 
ATOM   1964 C CG2 . THR B 1 127 ? 3.197   7.512   32.966 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CG2 1 
ATOM   1965 N N   . LEU B 1 128 ? 3.686   10.346  29.929 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   1 
ATOM   1966 C CA  . LEU B 1 128 ? 3.638   11.675  29.326 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  1 
ATOM   1967 C C   . LEU B 1 128 ? 3.947   12.750  30.379 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   1 
ATOM   1968 O O   . LEU B 1 128 ? 4.803   13.596  30.131 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   1 
ATOM   1969 C CB  . LEU B 1 128 ? 2.285   11.922  28.623 0.50 20.87 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  1 
ATOM   1970 C CG  . LEU B 1 128 ? 1.766   13.326  28.281 0.50 22.00 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  1 
ATOM   1971 C CD1 . LEU B 1 128 ? 2.681   14.086  27.324 0.50 20.71 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 
ATOM   1972 C CD2 . LEU B 1 128 ? 0.360   13.228  27.705 0.50 19.77 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 
ATOM   1973 N N   . GLU B 1 129 ? 3.273   12.712  31.525 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1974 C CA  . GLU B 1 129 ? 3.646   13.608  32.655 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1975 C C   . GLU B 1 129 ? 5.138   13.573  33.067 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1976 O O   . GLU B 1 129 ? 5.739   14.632  33.403 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1977 C CB  . GLU B 1 129 ? 2.804   13.299  33.905 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1978 C CG  . GLU B 1 129 ? 1.406   13.861  33.866 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1979 C CD  . GLU B 1 129 ? 0.995   14.409  35.214 1.00 57.07 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1980 O OE1 . GLU B 1 129 ? 1.186   13.696  36.231 1.00 62.95 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1981 O OE2 . GLU B 1 129 ? 0.495   15.561  35.252 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1982 N N   . ASN B 1 130 ? 5.734   12.366  33.075 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B N   1 
ATOM   1983 C CA  . ASN B 1 130 ? 7.177   12.217  33.352 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CA  1 
ATOM   1984 C C   . ASN B 1 130 ? 8.004   13.001  32.346 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B C   1 
ATOM   1985 O O   . ASN B 1 130 ? 8.963   13.714  32.706 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B O   1 
ATOM   1986 C CB  . ASN B 1 130 ? 7.619   10.764  33.259 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CB  1 
ATOM   1987 C CG  . ASN B 1 130 ? 7.145   9.893   34.413 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CG  1 
ATOM   1988 O OD1 . ASN B 1 130 ? 6.945   8.669   34.229 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B OD1 1 
ATOM   1989 N ND2 . ASN B 1 130 ? 7.011   10.467  35.602 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B ND2 1 
ATOM   1990 N N   . ARG B 1 131 ? 7.647   12.870  31.063 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   1991 C CA  . ARG B 1 131 ? 8.318   13.629  30.000 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   1992 C C   . ARG B 1 131 ? 8.156   15.156  30.142 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   1993 O O   . ARG B 1 131 ? 9.102   15.922  29.896 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   1994 C CB  . ARG B 1 131 ? 7.833   13.170  28.613 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   1995 C CG  . ARG B 1 131 ? 8.580   13.854  27.474 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   1996 C CD  . ARG B 1 131 ? 10.090  13.618  27.610 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   1997 N NE  . ARG B 1 131 ? 10.423  12.193  27.673 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   1998 C CZ  . ARG B 1 131 ? 10.576  11.398  26.606 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   1999 N NH1 . ARG B 1 131 ? 10.455  11.873  25.347 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2000 N NH2 . ARG B 1 131 ? 10.853  10.116  26.798 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2001 N N   . LEU B 1 132 ? 6.941   15.554  30.531 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N   1 
ATOM   2002 C CA  . LEU B 1 132 ? 6.535   16.952  30.673 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA  1 
ATOM   2003 C C   . LEU B 1 132 ? 7.315   17.540  31.855 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C   1 
ATOM   2004 O O   . LEU B 1 132 ? 7.944   18.592  31.743 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O   1 
ATOM   2005 C CB  . LEU B 1 132 ? 5.021   17.038  30.924 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB  1 
ATOM   2006 C CG  . LEU B 1 132 ? 3.983   17.481  29.865 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG  1 
ATOM   2007 C CD1 . LEU B 1 132 ? 4.459   17.382  28.423 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 
ATOM   2008 C CD2 . LEU B 1 132 ? 2.574   16.881  30.077 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 
ATOM   2009 N N   . ASN B 1 133 ? 7.295   16.818  32.973 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B N   1 
ATOM   2010 C CA  . ASN B 1 133 ? 8.080   17.242  34.104 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CA  1 
ATOM   2011 C C   . ASN B 1 133 ? 9.543   17.273  33.818 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B C   1 
ATOM   2012 O O   . ASN B 1 133 ? 10.173  18.237  34.200 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B O   1 
ATOM   2013 C CB  . ASN B 1 133 ? 7.755   16.427  35.348 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CB  1 
ATOM   2014 C CG  . ASN B 1 133 ? 6.442   16.853  35.962 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CG  1 
ATOM   2015 O OD1 . ASN B 1 133 ? 5.399   16.673  35.373 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B OD1 1 
ATOM   2016 N ND2 . ASN B 1 133 ? 6.500   17.454  37.144 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B ND2 1 
ATOM   2017 N N   . TYR B 1 134 ? 10.081  16.271  33.120 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B N   1 
ATOM   2018 C CA  . TYR B 1 134 ? 11.512  16.267  32.801 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CA  1 
ATOM   2019 C C   . TYR B 1 134 ? 11.868  17.465  31.890 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B C   1 
ATOM   2020 O O   . TYR B 1 134 ? 12.849  18.221  32.156 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B O   1 
ATOM   2021 C CB  . TYR B 1 134 ? 11.961  14.925  32.211 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CB  1 
ATOM   2022 C CG  . TYR B 1 134 ? 13.301  14.970  31.519 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CG  1 
ATOM   2023 C CD1 . TYR B 1 134 ? 14.497  14.871  32.245 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD1 1 
ATOM   2024 C CD2 . TYR B 1 134 ? 13.375  15.115  30.142 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD2 1 
ATOM   2025 C CE1 . TYR B 1 134 ? 15.736  14.932  31.603 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE1 1 
ATOM   2026 C CE2 . TYR B 1 134 ? 14.593  15.162  29.484 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE2 1 
ATOM   2027 C CZ  . TYR B 1 134 ? 15.773  15.073  30.214 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CZ  1 
ATOM   2028 O OH  . TYR B 1 134 ? 16.969  15.118  29.521 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B OH  1 
ATOM   2029 N N   . TYR B 1 135 ? 11.060  17.665  30.841 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2030 C CA  . TYR B 1 135 ? 11.026  18.965  30.162 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2031 C C   . TYR B 1 135 ? 10.425  20.008  31.111 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2032 O O   . TYR B 1 135 ? 11.068  20.971  31.445 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2033 C CB  . TYR B 1 135 ? 10.196  18.891  28.866 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2034 C CG  . TYR B 1 135 ? 10.776  17.933  27.844 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2035 C CD1 . TYR B 1 135 ? 12.070  17.420  27.984 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2036 C CD2 . TYR B 1 135 ? 10.046  17.565  26.736 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2037 C CE1 . TYR B 1 135 ? 12.606  16.556  27.052 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2038 C CE2 . TYR B 1 135 ? 10.563  16.692  25.785 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2039 C CZ  . TYR B 1 135 ? 11.846  16.195  25.939 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2040 O OH  . TYR B 1 135 ? 12.363  15.345  24.994 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2041 N N   . MET B 1 142 ? 11.527  25.879  25.626 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 135 MET B N   1 
ATOM   2042 C CA  . MET B 1 142 ? 10.299  25.078  25.269 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CA  1 
ATOM   2043 C C   . MET B 1 142 ? 9.028   25.654  25.852 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 135 MET B C   1 
ATOM   2044 O O   . MET B 1 142 ? 9.020   26.118  27.002 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 135 MET B O   1 
ATOM   2045 C CB  . MET B 1 142 ? 10.369  23.614  25.719 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CB  1 
ATOM   2046 C CG  . MET B 1 142 ? 11.267  22.768  24.782 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CG  1 
ATOM   2047 S SD  . MET B 1 142 ? 11.007  21.003  24.992 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 135 MET B SD  1 
ATOM   2048 C CE  . MET B 1 142 ? 10.426  20.547  23.352 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CE  1 
ATOM   2049 N N   . THR B 1 143 ? 7.922   25.450  25.165 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 136 THR B N   1 
ATOM   2050 C CA  . THR B 1 143 ? 6.715   26.173  25.526 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CA  1 
ATOM   2051 C C   . THR B 1 143 ? 5.657   25.208  26.042 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 136 THR B C   1 
ATOM   2052 O O   . THR B 1 143 ? 5.253   24.287  25.320 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 136 THR B O   1 
ATOM   2053 C CB  . THR B 1 143 ? 6.182   26.954  24.325 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CB  1 
ATOM   2054 O OG1 . THR B 1 143 ? 7.159   27.923  23.905 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 136 THR B OG1 1 
ATOM   2055 C CG2 . THR B 1 143 ? 4.844   27.617  24.677 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CG2 1 
ATOM   2056 N N   . PHE B 1 144 ? 5.204   25.412  27.278 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2057 C CA  . PHE B 1 144 ? 4.273   24.443  27.885 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2058 C C   . PHE B 1 144 ? 2.890   25.036  27.878 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2059 O O   . PHE B 1 144 ? 2.752   26.223  28.145 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2060 C CB  . PHE B 1 144 ? 4.704   24.027  29.305 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2061 C CG  . PHE B 1 144 ? 6.106   23.445  29.372 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2062 C CD1 . PHE B 1 144 ? 6.312   22.064  29.322 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2063 C CD2 . PHE B 1 144 ? 7.219   24.280  29.462 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2064 C CE1 . PHE B 1 144 ? 7.595   21.531  29.365 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2065 C CE2 . PHE B 1 144 ? 8.509   23.750  29.503 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2066 C CZ  . PHE B 1 144 ? 8.695   22.371  29.448 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   2067 N N   . TYR B 1 145 ? 1.878   24.227  27.532 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B N   1 
ATOM   2068 C CA  . TYR B 1 145 ? 0.464   24.681  27.525 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CA  1 
ATOM   2069 C C   . TYR B 1 145 ? -0.365  24.050  28.643 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B C   1 
ATOM   2070 O O   . TYR B 1 145 ? -0.070  22.915  29.059 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B O   1 
ATOM   2071 C CB  . TYR B 1 145 ? -0.185  24.378  26.174 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CB  1 
ATOM   2072 C CG  . TYR B 1 145 ? 0.510   25.098  25.077 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CG  1 
ATOM   2073 C CD1 . TYR B 1 145 ? 0.032   26.320  24.641 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD1 1 
ATOM   2074 C CD2 . TYR B 1 145 ? 1.693   24.587  24.508 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD2 1 
ATOM   2075 C CE1 . TYR B 1 145 ? 0.676   27.016  23.649 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE1 1 
ATOM   2076 C CE2 . TYR B 1 145 ? 2.375   25.297  23.531 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE2 1 
ATOM   2077 C CZ  . TYR B 1 145 ? 1.839   26.521  23.104 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CZ  1 
ATOM   2078 O OH  . TYR B 1 145 ? 2.448   27.262  22.128 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B OH  1 
HETATM 2079 S S   . SO4 C 2 .   ? 23.073  3.575   26.962 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B S   1 
HETATM 2080 O O1  . SO4 C 2 .   ? 23.813  2.645   26.120 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O1  1 
HETATM 2081 O O2  . SO4 C 2 .   ? 21.789  3.780   26.218 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O2  1 
HETATM 2082 O O3  . SO4 C 2 .   ? 23.017  3.039   28.347 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O3  1 
HETATM 2083 O O4  . SO4 C 2 .   ? 23.787  4.861   26.999 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O4  1 
HETATM 2084 O O   . HOH D 3 .   ? -17.708 20.865  12.738 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2085 O O   . HOH D 3 .   ? -1.561  26.417  13.503 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2086 O O   . HOH D 3 .   ? -17.520 -13.869 11.661 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2087 O O   . HOH D 3 .   ? 0.757   16.204  9.604  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2088 O O   . HOH D 3 .   ? -10.888 14.774  19.719 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2089 O O   . HOH D 3 .   ? -23.557 13.548  13.746 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2090 O O   . HOH D 3 .   ? -7.570  12.718  25.135 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2091 O O   . HOH D 3 .   ? -0.106  1.926   31.518 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2092 O O   . HOH D 3 .   ? -8.638  21.586  20.873 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2093 O O   . HOH D 3 .   ? -5.706  15.878  4.896  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2094 O O   . HOH D 3 .   ? -20.552 11.761  21.774 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2095 O O   . HOH D 3 .   ? -9.121  24.167  8.446  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH D 3 .   ? -13.914 7.663   3.806  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH D 3 .   ? 2.827   19.035  8.156  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH D 3 .   ? 5.587   25.333  11.192 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH D 3 .   ? -7.567  22.766  6.890  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH D 3 .   ? -0.732  6.441   10.269 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH D 3 .   ? -0.618  7.659   25.170 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH D 3 .   ? -6.565  6.356   5.278  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH D 3 .   ? 0.371   6.091   7.009  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH D 3 .   ? 1.876   20.453  5.754  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH D 3 .   ? -17.152 -2.756  13.921 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH D 3 .   ? -7.023  5.418   23.631 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH D 3 .   ? -12.726 16.520  1.602  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH D 3 .   ? -19.474 19.091  11.708 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH D 3 .   ? -8.969  -19.137 7.915  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH D 3 .   ? -2.454  10.350  28.142 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH D 3 .   ? -7.860  21.231  24.064 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH D 3 .   ? -20.041 18.998  4.823  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH D 3 .   ? 13.303  14.505  6.807  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH D 3 .   ? -9.074  4.620   25.599 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH D 3 .   ? -14.230 -20.342 11.449 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH D 3 .   ? -11.716 -3.558  19.909 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH D 3 .   ? -9.631  13.502  21.785 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH D 3 .   ? 4.859   22.016  3.718  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH D 3 .   ? -12.375 1.614   20.304 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH D 3 .   ? -3.467  -1.274  3.755  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH D 3 .   ? -5.037  22.602  22.956 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH D 3 .   ? -4.712  4.638   24.365 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH D 3 .   ? -4.618  17.135  2.884  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH D 3 .   ? -15.812 0.422   6.412  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH D 3 .   ? -1.283  6.488   27.932 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH D 3 .   ? -3.266  23.906  24.581 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH D 3 .   ? -19.515 4.598   6.508  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH D 3 .   ? 7.816   25.262  13.246 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH D 3 .   ? -10.611 -1.260  5.240  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH D 3 .   ? 2.627   18.751  3.805  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH D 3 .   ? -24.329 10.434  12.376 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH D 3 .   ? 6.112   -6.717  31.277 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH D 3 .   ? -1.092  8.480   2.207  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH D 3 .   ? -5.642  20.308  7.539  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH D 3 .   ? 8.329   26.101  21.003 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH D 3 .   ? -26.729 11.897  15.840 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH D 3 .   ? -12.663 4.804   0.743  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH D 3 .   ? -1.233  11.070  0.419  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH D 3 .   ? -17.790 13.076  18.723 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH D 3 .   ? 6.433   28.884  14.023 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH D 3 .   ? -9.780  -0.581  8.869  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH D 3 .   ? -6.249  3.571   5.858  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH D 3 .   ? -3.900  1.160   5.355  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH D 3 .   ? -21.561 22.212  6.166  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH D 3 .   ? -17.201 10.623  19.336 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH E 3 .   ? 3.346   -16.463 6.225  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH E 3 .   ? 1.111   -14.942 23.742 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH E 3 .   ? 14.881  -4.016  34.940 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH E 3 .   ? 12.832  -15.580 17.770 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH E 3 .   ? 12.477  -13.942 27.757 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH E 3 .   ? 9.933   -13.125 13.331 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH E 3 .   ? 12.851  -18.670 17.318 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH E 3 .   ? 17.517  0.253   22.548 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH E 3 .   ? 13.679  -7.193  14.390 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH E 3 .   ? -11.448 -1.307  18.533 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH E 3 .   ? 13.973  -6.133  11.354 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH E 3 .   ? 2.136   -22.421 8.183  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH E 3 .   ? 13.940  4.033   34.745 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH E 3 .   ? 4.280   -17.771 16.268 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH E 3 .   ? -7.361  -0.888  19.880 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH E 3 .   ? 8.266   -17.536 7.547  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH E 3 .   ? -6.601  -18.267 8.379  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH E 3 .   ? 2.659   -8.345  26.049 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH E 3 .   ? 5.592   -4.168  32.060 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH E 3 .   ? 21.939  -1.561  18.615 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH E 3 .   ? -13.054 -1.308  13.476 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH E 3 .   ? 5.885   1.813   13.601 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH E 3 .   ? 6.328   -7.499  10.791 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH E 3 .   ? 2.728   29.013  30.125 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH E 3 .   ? 11.276  -11.616 15.128 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH E 3 .   ? 7.432   5.996   7.854  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH E 3 .   ? 6.825   -9.952  7.957  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH E 3 .   ? 12.821  -9.706  13.890 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH E 3 .   ? 5.525   2.419   33.660 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH E 3 .   ? 7.936   29.623  26.082 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH E 3 .   ? 9.256   -10.806 7.271  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH E 3 .   ? -12.451 16.836  22.086 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH E 3 .   ? -2.540  -16.637 8.140  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH E 3 .   ? 11.432  -13.345 11.295 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH E 3 .   ? 13.967  -11.996 29.351 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH E 3 .   ? 11.543  -17.046 9.075  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH E 3 .   ? 13.296  0.748   10.241 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH E 3 .   ? 11.043  -7.810  5.415  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH E 3 .   ? 11.198  5.745   34.059 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH E 3 .   ? 17.582  2.616   23.965 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH E 3 .   ? 20.923  -2.970  23.496 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH E 3 .   ? 1.763   22.487  31.266 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH E 3 .   ? -0.538  -17.793 8.261  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH E 3 .   ? 7.982   2.195   35.974 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH E 3 .   ? 3.290   9.575   35.997 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH E 3 .   ? -1.885  -16.185 20.784 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH E 3 .   ? 4.384   6.690   8.213  1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH E 3 .   ? 20.076  -0.596  23.153 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH E 3 .   ? 0.799   -10.103 -1.094 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH E 3 .   ? 0.960   -17.302 5.745  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH E 3 .   ? -2.196  -9.462  25.195 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH E 3 .   ? -5.518  -8.482  3.684  1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH E 3 .   ? 15.961  -13.663 28.837 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH E 3 .   ? 8.154   2.838   11.365 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH E 3 .   ? -3.256  0.709   25.481 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH E 3 .   ? 3.273   16.740  37.719 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH E 3 .   ? 3.568   -21.889 6.014  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH E 3 .   ? 5.630   1.979   10.574 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH E 3 .   ? 23.229  -4.259  25.407 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH E 3 .   ? 13.201  -7.154  34.587 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH E 3 .   ? 9.768   -17.388 5.243  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH E 3 .   ? 0.536   -13.641 25.958 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH E 3 .   ? -1.220  -16.203 23.397 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH E 3 .   ? -6.428  -10.730 24.586 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH E 3 .   ? 13.236  -10.836 11.677 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH E 3 .   ? 9.374   27.144  23.077 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH E 3 .   ? 0.129   -7.230  25.807 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH E 3 .   ? -8.748  -1.403  22.422 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH E 3 .   ? 10.320  13.001  35.029 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH E 3 .   ? -10.889 12.382  23.772 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH E 3 .   ? 18.578  8.493   31.720 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH E 3 .   ? 4.582   27.366  20.921 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH E 3 .   ? 7.975   -13.517 2.772  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2219 O O   . HOH E 3 .   ? 20.120  -7.879  18.643 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2220 O O   . HOH E 3 .   ? 15.981  5.538   18.793 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2221 O O   . HOH E 3 .   ? -14.058 3.898   23.342 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2222 O O   . HOH E 3 .   ? -15.189 1.875   22.591 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2223 O O   . HOH E 3 .   ? -15.357 19.462  21.441 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2224 O O   . HOH E 3 .   ? 18.382  9.841   34.090 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2225 O O   . HOH E 3 .   ? 0.834   11.040  32.063 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2226 O O   . HOH E 3 .   ? 18.346  1.587   36.434 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2227 O O   . HOH E 3 .   ? 29.257  6.855   29.539 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2228 O O   . HOH E 3 .   ? 1.393   -14.052 28.230 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2229 O O   . HOH E 3 .   ? -3.640  -6.717  25.837 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2230 O O   . HOH E 3 .   ? 8.248   9.544   29.984 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2231 O O   . HOH E 3 .   ? 20.564  -7.455  28.262 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2232 O O   . HOH E 3 .   ? -4.112  -0.661  28.106 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2233 O O   . HOH E 3 .   ? -2.946  -6.040  28.529 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2234 O O   . HOH E 3 .   ? -1.966  -18.668 23.622 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2235 O O   . HOH E 3 .   ? 16.585  -10.711 32.408 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2236 O O   . HOH E 3 .   ? -12.986 20.366  22.543 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2237 O O   . HOH E 3 .   ? 9.004   0.287   7.610  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2238 O O   . HOH E 3 .   ? 10.415  8.342   21.620 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2239 O O   . HOH E 3 .   ? 20.279  2.892   23.822 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2240 O O   A HOH E 3 .   ? 21.663  -3.569  20.868 0.50 8.32  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2241 O O   B HOH E 3 .   ? 21.919  -5.317  20.728 0.50 13.52 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2242 O O   . HOH E 3 .   ? -4.392  -17.339 20.118 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2243 O O   . HOH E 3 .   ? 5.723   27.856  28.719 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 2244 O O   . HOH E 3 .   ? -12.278 3.378   25.983 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2245 O O   . HOH E 3 .   ? 17.398  -0.401  11.193 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
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