data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Cook, P.D."      1 
"Thompson, M.K."  2 
"Goodman, M.C."   3 
"Jagessar, K."    4 
"Harp, J."        5 
"Keithly, M.E."   6 
"Armstrong, R.N." 7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of FosB from Staphylococcus aureus at 1.80 Angstrom Resolution with L-Cysteine-Cys9 Disulfide" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacillithiol-S-transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Function of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Enzyme, FosB, from Staphylococcus aureus." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            53 
_citation.page_first                755 
_citation.page_last                 765 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24447055 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi4015852 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Thompson, M.K."  1 ? 
primary "Keithly, M.E."   2 ? 
primary "Goodman, M.C."   3 ? 
primary "Hammer, N.D."    4 ? 
primary "Cook, P.D."      5 ? 
primary "Jagessar, K.L."  6 ? 
primary "Harp, J."        7 ? 
primary "Skaar, E.P."     8 ? 
primary "Armstrong, R.N." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHMLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDD
SEFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHMLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDD
SEFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   MET n 
1 9   LEU n 
1 10  LYS n 
1 11  SER n 
1 12  ILE n 
1 13  ASN n 
1 14  HIS n 
1 15  ILE n 
1 16  CYS n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  VAL n 
1 20  ARG n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ASN n 
1 24  ASP n 
1 25  SER n 
1 26  ILE n 
1 27  HIS n 
1 28  PHE n 
1 29  TYR n 
1 30  ARG n 
1 31  ASP n 
1 32  ILE n 
1 33  LEU n 
1 34  LEU n 
1 35  GLY n 
1 36  LYS n 
1 37  LEU n 
1 38  LEU n 
1 39  LEU n 
1 40  THR n 
1 41  GLY n 
1 42  LYS n 
1 43  LYS n 
1 44  THR n 
1 45  ALA n 
1 46  TYR n 
1 47  PHE n 
1 48  GLU n 
1 49  LEU n 
1 50  ALA n 
1 51  GLY n 
1 52  LEU n 
1 53  TRP n 
1 54  ILE n 
1 55  ALA n 
1 56  LEU n 
1 57  ASN n 
1 58  GLU n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  ASP n 
1 62  ILE n 
1 63  PRO n 
1 64  ARG n 
1 65  ASN n 
1 66  GLU n 
1 67  ILE n 
1 68  HIS n 
1 69  PHE n 
1 70  SER n 
1 71  TYR n 
1 72  THR n 
1 73  HIS n 
1 74  ILE n 
1 75  ALA n 
1 76  PHE n 
1 77  THR n 
1 78  ILE n 
1 79  ASP n 
1 80  ASP n 
1 81  SER n 
1 82  GLU n 
1 83  PHE n 
1 84  LYS n 
1 85  TYR n 
1 86  TRP n 
1 87  HIS n 
1 88  GLN n 
1 89  ARG n 
1 90  LEU n 
1 91  LYS n 
1 92  ASP n 
1 93  ASN n 
1 94  ASN n 
1 95  VAL n 
1 96  ASN n 
1 97  ILE n 
1 98  LEU n 
1 99  GLU n 
1 100 GLY n 
1 101 ARG n 
1 102 VAL n 
1 103 ARG n 
1 104 ASP n 
1 105 ILE n 
1 106 ARG n 
1 107 ASP n 
1 108 ARG n 
1 109 GLN n 
1 110 SER n 
1 111 ILE n 
1 112 TYR n 
1 113 PHE n 
1 114 THR n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 HIS n 
1 120 LYS n 
1 121 LEU n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 HIS n 
1 125 THR n 
1 126 GLY n 
1 127 THR n 
1 128 LEU n 
1 129 GLU n 
1 130 ASN n 
1 131 ARG n 
1 132 LEU n 
1 133 ASN n 
1 134 TYR n 
1 135 TYR n 
1 136 LYS n 
1 137 GLU n 
1 138 ALA n 
1 139 LYS n 
1 140 PRO n 
1 141 HIS n 
1 142 MET n 
1 143 THR n 
1 144 PHE n 
1 145 TYR n 
1 146 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 17636.066 2  2.5.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn CYSTEINE                        121.158   2  ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                   96.063    1  ?       ? ? ? 
4 water       nat water                           18.015    99 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 8   MET 8   1   1   MET MET A ? n 
A 1 9   LEU 9   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 10  LYS 10  3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 11  SER 11  4   4   SER SER A ? n 
A 1 12  ILE 12  5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 13  ASN 13  6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 14  HIS 14  7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 15  ILE 15  8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 16  CYS 16  9   9   CYS CYS A ? n 
A 1 17  PHE 17  10  10  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  11  11  SER SER A ? n 
A 1 19  VAL 19  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 20  ARG 20  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 21  ASN 21  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 22  LEU 22  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 23  ASN 23  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 24  ASP 24  17  17  ASP ASP A ? n 
A 1 25  SER 25  18  18  SER SER A ? n 
A 1 26  ILE 26  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 27  HIS 27  20  20  HIS HIS A ? n 
A 1 28  PHE 28  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 29  TYR 29  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 30  ARG 30  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ASP 31  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 32  ILE 32  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 33  LEU 33  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 34  LEU 34  27  27  LEU LEU A ? n 
A 1 35  GLY 35  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 37  LEU 37  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 38  LEU 38  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 39  LEU 39  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 40  THR 40  33  33  THR THR A ? n 
A 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 42  LYS 42  35  35  LYS LYS A ? n 
A 1 43  LYS 43  36  36  LYS LYS A ? n 
A 1 44  THR 44  37  37  THR THR A ? n 
A 1 45  ALA 45  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 46  TYR 46  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 47  PHE 47  40  40  PHE PHE A ? n 
A 1 48  GLU 48  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 49  LEU 49  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 50  ALA 50  43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 51  GLY 51  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 53  TRP 53  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 54  ILE 54  47  47  ILE ILE A ? n 
A 1 55  ALA 55  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 56  LEU 56  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 57  ASN 57  50  50  ASN ASN A ? n 
A 1 58  GLU 58  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 60  LYS 60  53  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 61  ASP 61  54  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 62  ILE 62  55  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 63  PRO 63  56  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 64  ARG 64  57  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 65  ASN 65  58  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 66  GLU 66  59  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 67  ILE 67  60  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68  HIS 68  61  61  HIS HIS A ? n 
A 1 69  PHE 69  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 70  SER 70  63  63  SER SER A ? n 
A 1 71  TYR 71  64  64  TYR TYR A ? n 
A 1 72  THR 72  65  65  THR THR A ? n 
A 1 73  HIS 73  66  66  HIS HIS A ? n 
A 1 74  ILE 74  67  67  ILE ILE A ? n 
A 1 75  ALA 75  68  68  ALA ALA A ? n 
A 1 76  PHE 76  69  69  PHE PHE A ? n 
A 1 77  THR 77  70  70  THR THR A ? n 
A 1 78  ILE 78  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 79  ASP 79  72  72  ASP ASP A ? n 
A 1 80  ASP 80  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 81  SER 81  74  74  SER SER A ? n 
A 1 82  GLU 82  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 83  PHE 83  76  76  PHE PHE A ? n 
A 1 84  LYS 84  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 85  TYR 85  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 86  TRP 86  79  79  TRP TRP A ? n 
A 1 87  HIS 87  80  80  HIS HIS A ? n 
A 1 88  GLN 88  81  81  GLN GLN A ? n 
A 1 89  ARG 89  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 90  LEU 90  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 91  LYS 91  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 92  ASP 92  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ASN 93  86  86  ASN ASN A ? n 
A 1 94  ASN 94  87  87  ASN ASN A ? n 
A 1 95  VAL 95  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 96  ASN 96  89  89  ASN ASN A ? n 
A 1 97  ILE 97  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 98  LEU 98  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 99  GLU 99  92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 100 GLY 100 93  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 101 ARG 101 94  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 102 VAL 102 95  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 103 ARG 103 96  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 104 ASP 104 97  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 105 ILE 105 98  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 106 ARG 106 99  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 107 ASP 107 100 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 ARG 108 101 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 109 GLN 109 102 102 GLN GLN A ? n 
A 1 110 SER 110 103 103 SER SER A ? n 
A 1 111 ILE 111 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 112 TYR 112 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 113 PHE 113 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 114 THR 114 107 107 THR THR A ? n 
A 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 119 HIS 119 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 121 LEU 121 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 122 GLU 122 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 124 HIS 124 117 117 HIS HIS A ? n 
A 1 125 THR 125 118 118 THR THR A ? n 
A 1 126 GLY 126 119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 127 THR 127 120 120 THR THR A ? n 
A 1 128 LEU 128 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 129 GLU 129 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 130 ASN 130 123 123 ASN ASN A ? n 
A 1 131 ARG 131 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 132 LEU 132 125 125 LEU LEU A ? n 
A 1 133 ASN 133 126 126 ASN ASN A ? n 
A 1 134 TYR 134 127 127 TYR TYR A ? n 
A 1 135 TYR 135 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 136 LYS 136 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 GLU 137 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 ALA 138 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 139 LYS 139 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 140 PRO 140 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 141 HIS 141 134 134 HIS HIS A ? n 
A 1 142 MET 142 135 135 MET MET A ? n 
A 1 143 THR 143 136 136 THR THR A ? n 
A 1 144 PHE 144 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 145 TYR 145 138 138 TYR TYR A ? n 
A 1 146 LYS 146 139 139 LYS LYS A ? n 
B 1 1   MET 1   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -1  -1  HIS HIS B ? n 
B 1 7   HIS 7   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 8   MET 8   1   1   MET MET B ? n 
B 1 9   LEU 9   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 10  LYS 10  3   3   LYS LYS B ? n 
B 1 11  SER 11  4   4   SER SER B ? n 
B 1 12  ILE 12  5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 13  ASN 13  6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 14  HIS 14  7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 15  ILE 15  8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 16  CYS 16  9   9   CYS CYS B ? n 
B 1 17  PHE 17  10  10  PHE PHE B ? n 
B 1 18  SER 18  11  11  SER SER B ? n 
B 1 19  VAL 19  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 20  ARG 20  13  13  ARG ARG B ? n 
B 1 21  ASN 21  14  14  ASN ASN B ? n 
B 1 22  LEU 22  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 23  ASN 23  16  16  ASN ASN B ? n 
B 1 24  ASP 24  17  17  ASP ASP B ? n 
B 1 25  SER 25  18  18  SER SER B ? n 
B 1 26  ILE 26  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 27  HIS 27  20  20  HIS HIS B ? n 
B 1 28  PHE 28  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 29  TYR 29  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 30  ARG 30  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 31  ASP 31  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 32  ILE 32  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 33  LEU 33  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 34  LEU 34  27  27  LEU LEU B ? n 
B 1 35  GLY 35  28  28  GLY GLY B ? n 
B 1 36  LYS 36  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 37  LEU 37  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 38  LEU 38  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 39  LEU 39  32  32  LEU LEU B ? n 
B 1 40  THR 40  33  33  THR THR B ? n 
B 1 41  GLY 41  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 42  LYS 42  35  35  LYS LYS B ? n 
B 1 43  LYS 43  36  36  LYS LYS B ? n 
B 1 44  THR 44  37  37  THR THR B ? n 
B 1 45  ALA 45  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 46  TYR 46  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 47  PHE 47  40  40  PHE PHE B ? n 
B 1 48  GLU 48  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 49  LEU 49  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 50  ALA 50  43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 51  GLY 51  44  44  GLY GLY B ? n 
B 1 52  LEU 52  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 53  TRP 53  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 54  ILE 54  47  47  ILE ILE B ? n 
B 1 55  ALA 55  48  48  ALA ALA B ? n 
B 1 56  LEU 56  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 57  ASN 57  50  50  ASN ASN B ? n 
B 1 58  GLU 58  51  51  GLU GLU B ? n 
B 1 59  GLU 59  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 60  LYS 60  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 61  ASP 61  54  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 62  ILE 62  55  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 63  PRO 63  56  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 64  ARG 64  57  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 65  ASN 65  58  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 66  GLU 66  59  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 67  ILE 67  60  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 68  HIS 68  61  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 69  PHE 69  62  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 70  SER 70  63  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 71  TYR 71  64  64  TYR TYR B ? n 
B 1 72  THR 72  65  65  THR THR B ? n 
B 1 73  HIS 73  66  66  HIS HIS B ? n 
B 1 74  ILE 74  67  67  ILE ILE B ? n 
B 1 75  ALA 75  68  68  ALA ALA B ? n 
B 1 76  PHE 76  69  69  PHE PHE B ? n 
B 1 77  THR 77  70  70  THR THR B ? n 
B 1 78  ILE 78  71  71  ILE ILE B ? n 
B 1 79  ASP 79  72  72  ASP ASP B ? n 
B 1 80  ASP 80  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 81  SER 81  74  74  SER SER B ? n 
B 1 82  GLU 82  75  75  GLU GLU B ? n 
B 1 83  PHE 83  76  76  PHE PHE B ? n 
B 1 84  LYS 84  77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 85  TYR 85  78  78  TYR TYR B ? n 
B 1 86  TRP 86  79  79  TRP TRP B ? n 
B 1 87  HIS 87  80  80  HIS HIS B ? n 
B 1 88  GLN 88  81  81  GLN GLN B ? n 
B 1 89  ARG 89  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 90  LEU 90  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 91  LYS 91  84  84  LYS LYS B ? n 
B 1 92  ASP 92  85  85  ASP ASP B ? n 
B 1 93  ASN 93  86  86  ASN ASN B ? n 
B 1 94  ASN 94  87  87  ASN ASN B ? n 
B 1 95  VAL 95  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 96  ASN 96  89  89  ASN ASN B ? n 
B 1 97  ILE 97  90  90  ILE ILE B ? n 
B 1 98  LEU 98  91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 99  GLU 99  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 100 GLY 100 93  93  GLY GLY B ? n 
B 1 101 ARG 101 94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 102 VAL 102 95  95  VAL VAL B ? n 
B 1 103 ARG 103 96  96  ARG ARG B ? n 
B 1 104 ASP 104 97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 105 ILE 105 98  98  ILE ILE B ? n 
B 1 106 ARG 106 99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 107 ASP 107 100 100 ASP ASP B ? n 
B 1 108 ARG 108 101 101 ARG ARG B ? n 
B 1 109 GLN 109 102 102 GLN GLN B ? n 
B 1 110 SER 110 103 103 SER SER B ? n 
B 1 111 ILE 111 104 104 ILE ILE B ? n 
B 1 112 TYR 112 105 105 TYR TYR B ? n 
B 1 113 PHE 113 106 106 PHE PHE B ? n 
B 1 114 THR 114 107 107 THR THR B ? n 
B 1 115 ASP 115 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 116 PRO 116 109 109 PRO PRO B ? n 
B 1 117 ASP 117 110 110 ASP ASP B ? n 
B 1 118 GLY 118 111 111 GLY GLY B ? n 
B 1 119 HIS 119 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 120 LYS 120 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 121 LEU 121 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 122 GLU 122 115 115 GLU GLU B ? n 
B 1 123 LEU 123 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 124 HIS 124 117 117 HIS HIS B ? n 
B 1 125 THR 125 118 118 THR THR B ? n 
B 1 126 GLY 126 119 119 GLY GLY B ? n 
B 1 127 THR 127 120 120 THR THR B ? n 
B 1 128 LEU 128 121 121 LEU LEU B ? n 
B 1 129 GLU 129 122 122 GLU GLU B ? n 
B 1 130 ASN 130 123 123 ASN ASN B ? n 
B 1 131 ARG 131 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 132 LEU 132 125 125 LEU LEU B ? n 
B 1 133 ASN 133 126 126 ASN ASN B ? n 
B 1 134 TYR 134 127 127 TYR TYR B ? n 
B 1 135 TYR 135 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 136 LYS 136 129 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 137 GLU 137 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 138 ALA 138 131 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 139 LYS 139 132 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 PRO 140 133 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 141 HIS 141 134 134 HIS HIS B ? n 
B 1 142 MET 142 135 135 MET MET B ? n 
B 1 143 THR 143 136 136 THR THR B ? n 
B 1 144 PHE 144 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 145 TYR 145 138 138 TYR TYR B ? n 
B 1 146 LYS 146 139 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CYS 1  201 509 CYS CYS B ? 
D 3 SO4 1  202 1   SO4 SO4 B ? 
E 2 CYS 1  203 1   CYS CYS B ? 
F 4 HOH 1  201 2   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 2  202 6   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 3  203 9   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 4  204 11  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 5  205 12  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 6  206 15  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 7  207 16  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 8  208 17  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 9  209 18  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 10 210 21  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 11 211 25  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 12 212 26  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 13 213 27  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 14 214 29  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 15 215 30  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 16 216 32  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 17 217 33  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 18 218 34  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 19 219 37  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 20 220 41  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 21 221 46  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 22 222 48  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 23 223 50  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 24 224 51  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 25 225 52  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 26 226 55  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 27 227 58  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 28 228 59  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 29 229 62  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 30 230 65  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 31 231 71  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 32 232 72  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 33 233 74  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 34 234 75  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 35 235 84  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 36 236 85  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 37 237 86  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 38 238 87  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 39 239 88  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 40 240 89  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 41 241 90  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 42 242 91  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 43 243 98  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 44 244 99  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1  301 1   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2  302 3   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3  303 4   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4  304 5   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5  305 7   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6  306 8   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7  307 10  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8  308 13  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9  309 14  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10 310 19  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11 311 20  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12 312 22  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13 313 23  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14 314 24  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15 315 28  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16 316 31  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17 317 35  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18 318 38  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19 319 39  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20 320 42  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21 321 43  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22 322 44  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23 323 47  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24 324 49  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25 325 53  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26 326 54  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27 327 56  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28 328 60  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29 329 61  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30 330 63  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31 331 64  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32 332 66  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33 333 67  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34 334 68  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35 335 69  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36 336 70  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37 337 73  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38 338 76  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39 339 77  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40 340 78  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41 341 79  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 42 342 80  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 43 343 81  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 44 344 82  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 45 345 83  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 46 346 92  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 47 347 93  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 48 348 94  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 49 349 95  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 50 350 96  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 51 351 97  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 52 352 100 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 53 353 101 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 54 354 102 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 55 355 103 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A 21  ? ASP A 31  ? ASN A 14  ASP A 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 79  ? SER A 81  ? ASP A 72  SER A 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 82  ? ASN A 93  ? GLU A 75  ASN A 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 127 ? TYR A 134 ? THR A 120 TYR A 127 1 ? 8  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASN B 21  ? ASP B 31  ? ASN B 14  ASP B 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 79  ? SER B 81  ? ASP B 72  SER B 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 82  ? ASN B 93  ? GLU B 75  ASN B 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR B 127 ? TYR B 135 ? THR B 120 TYR B 128 1 ? 9  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE B 97  ? LEU B 98  ? ILE B 90  LEU B 91  
AA1 2 SER B 110 ? THR B 114 ? SER B 103 THR B 107 
AA1 3 LYS B 120 ? HIS B 124 ? LYS B 113 HIS B 117 
AA1 4 THR B 72  ? THR B 77  ? THR B 65  THR B 70  
AA1 5 SER A 11  ? VAL A 19  ? SER A 4   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 52  ? GLU A 58  ? LEU A 45  GLU A 51  
AA1 7 THR A 44  ? LEU A 49  ? THR A 37  LEU A 42  
AA1 8 LYS A 36  ? THR A 40  ? LYS A 29  THR A 33  
AA1 9 THR B 143 ? PHE B 144 ? THR B 136 PHE B 137 
AA2 1 SER A 110 ? THR A 114 ? SER A 103 THR A 107 
AA2 2 LYS A 120 ? HIS A 124 ? LYS A 113 HIS A 117 
AA2 3 THR A 72  ? THR A 77  ? THR A 65  THR A 70  
AA2 4 SER B 11  ? VAL B 19  ? SER B 4   VAL B 12  
AA2 5 LEU B 52  ? GLU B 58  ? LEU B 45  GLU B 51  
AA2 6 THR B 44  ? LEU B 49  ? THR B 37  LEU B 42  
AA2 7 LYS B 36  ? GLY B 41  ? LYS B 29  GLY B 34  
AA2 8 THR A 143 ? PHE A 144 ? THR A 136 PHE A 137 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024462 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   -0.003221 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   -0.011199 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022452 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   -0.012117 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.027043 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
3 D B D B 1 
2 E B E B 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 CYSTEINE      CYS 
3 "SULFATE ION" SO4 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU B 98  ? N LEU B 91  O TYR B 112 ? O TYR B 105 
AA1 2 3 N PHE B 113 ? N PHE B 106 O LEU B 121 ? O LEU B 114 
AA1 3 4 O GLU B 122 ? O GLU B 115 N PHE B 76  ? N PHE B 69  
AA1 4 5 O ALA B 75  ? O ALA B 68  N ASN A 13  ? N ASN A 6   
AA1 5 6 N ILE A 15  ? N ILE A 8   O ALA A 55  ? O ALA A 48  
AA1 6 7 O LEU A 56  ? O LEU A 49  N ALA A 45  ? N ALA A 38  
AA1 7 8 O TYR A 46  ? O TYR A 39  N LEU A 38  ? N LEU A 31  
AA1 8 9 N THR A 40  ? N THR A 33  O THR B 143 ? O THR B 136 
AA2 1 2 N PHE A 113 ? N PHE A 106 O LEU A 121 ? O LEU A 114 
AA2 2 3 O GLU A 122 ? O GLU A 115 N PHE A 76  ? N PHE A 69  
AA2 3 4 N THR A 77  ? N THR A 70  O SER B 11  ? O SER B 4   
AA2 4 5 N ILE B 15  ? N ILE B 8   O ALA B 55  ? O ALA B 48  
AA2 5 6 O LEU B 52  ? O LEU B 45  N LEU B 49  ? N LEU B 42  
AA2 6 7 O TYR B 46  ? O TYR B 39  N LEU B 38  ? N LEU B 31  
AA2 7 8 O THR B 40  ? O THR B 33  N THR A 143 ? N THR A 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 7   ? 5.706   10.423  -32.930 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 7   ? 6.440   10.009  -31.704 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 7   ? 5.455   9.687   -30.608 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 7   ? 4.989   10.583  -29.885 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 7   ? 7.377   11.100  -31.206 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A 1 7   ? 8.332   11.628  -32.260 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 7   ? 9.102   10.814  -33.013 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A 1 7   ? 8.652   12.945  -32.642 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A 1 7   ? 9.883   11.559  -33.828 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 7   ? 9.592   12.868  -33.610 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 8   ? 5.129   8.418   -30.452 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 8   ? 4.133   8.039   -29.467 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 8   ? 4.478   6.608   -29.252 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 8   ? 4.915   5.920   -30.184 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 8   ? 2.748   8.151   -30.071 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   16   C CG  . MET A 1 8   ? 1.680   8.950   -29.302 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   17   S SD  . MET A 1 8   ? 1.917   10.511  -28.369 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   18   C CE  . MET A 1 8   ? 0.191   10.818  -27.948 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   19   N N   . LEU A 1 9   ? 4.295   6.149   -28.017 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   20   C CA  . LEU A 1 9   ? 4.323   4.732   -27.687 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   21   C C   . LEU A 1 9   ? 3.017   4.204   -28.247 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   22   O O   . LEU A 1 9   ? 1.975   4.826   -28.062 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   23   C CB  . LEU A 1 9   ? 4.342   4.556   -26.192 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   24   C CG  . LEU A 1 9   ? 5.489   5.168   -25.376 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   25   C CD1 . LEU A 1 9   ? 5.580   4.647   -23.920 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   26   C CD2 . LEU A 1 9   ? 6.860   5.021   -26.037 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   27   N N   . LYS A 1 10  ? 3.043   3.072   -28.942 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N   1 
ATOM   28   C CA  . LYS A 1 10  ? 1.895   2.675   -29.755 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA  1 
ATOM   29   C C   . LYS A 1 10  ? 0.889   1.834   -28.997 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C   1 
ATOM   30   O O   . LYS A 1 10  ? -0.296  1.951   -29.209 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O   1 
ATOM   31   C CB  . LYS A 1 10  ? 2.392   1.870   -30.978 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB  1 
ATOM   32   C CG  . LYS A 1 10  ? 3.375   2.547   -31.937 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG  1 
ATOM   33   C CD  . LYS A 1 10  ? 2.944   3.984   -32.300 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD  1 
ATOM   34   C CE  . LYS A 1 10  ? 3.137   4.377   -33.779 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE  1 
ATOM   35   N NZ  . LYS A 1 10  ? 4.447   5.025   -34.137 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ  1 
ATOM   36   N N   . SER A 1 11  ? 1.350   0.929   -28.146 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
ATOM   37   C CA  . SER A 1 11  ? 0.433   0.000   -27.467 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
ATOM   38   C C   . SER A 1 11  ? 1.195   -0.662  -26.363 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
ATOM   39   O O   . SER A 1 11  ? 2.424   -0.620  -26.345 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
ATOM   40   C CB  . SER A 1 11  ? -0.058  -1.096  -28.416 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
ATOM   41   O OG  . SER A 1 11  ? 1.032   -1.814  -28.967 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
ATOM   42   N N   . ILE A 1 12  ? 0.497   -1.238  -25.404 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A N   1 
ATOM   43   C CA  . ILE A 1 12  ? 1.212   -2.111  -24.433 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CA  1 
ATOM   44   C C   . ILE A 1 12  ? 1.757   -3.294  -25.199 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A C   1 
ATOM   45   O O   . ILE A 1 12  ? 1.120   -3.700  -26.180 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A O   1 
ATOM   46   C CB  . ILE A 1 12  ? 0.276   -2.557  -23.283 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CB  1 
ATOM   47   C CG1 . ILE A 1 12  ? 1.075   -3.396  -22.237 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG1 1 
ATOM   48   C CG2 . ILE A 1 12  ? -0.925  -3.325  -23.821 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG2 1 
ATOM   49   C CD1 . ILE A 1 12  ? 0.486   -3.236  -20.878 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CD1 1 
ATOM   50   N N   . ASN A 1 13  ? 2.932   -3.811  -24.841 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   51   C CA  . ASN A 1 13  ? 3.565   -4.928  -25.549 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   52   C C   . ASN A 1 13  ? 3.382   -6.225  -24.710 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   53   O O   . ASN A 1 13  ? 2.870   -7.258  -25.233 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   54   C CB  . ASN A 1 13  ? 5.059   -4.589  -25.869 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   55   C CG  . ASN A 1 13  ? 5.726   -5.655  -26.739 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   56   O OD1 . ASN A 1 13  ? 6.164   -6.701  -26.252 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   57   N ND2 . ASN A 1 13  ? 5.760   -5.401  -28.027 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   58   N N   . HIS A 1 14  ? 3.766   -6.197  -23.420 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   59   C CA  . HIS A 1 14  ? 3.510   -7.337  -22.509 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   60   C C   . HIS A 1 14  ? 3.786   -6.904  -21.101 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   61   O O   . HIS A 1 14  ? 4.317   -5.810  -20.858 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   62   C CB  . HIS A 1 14  ? 4.424   -8.558  -22.831 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   63   C CG  . HIS A 1 14  ? 5.922   -8.266  -22.606 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   64   N ND1 . HIS A 1 14  ? 6.704   -7.774  -23.577 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   65   C CD2 . HIS A 1 14  ? 6.753   -8.457  -21.486 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   66   C CE1 . HIS A 1 14  ? 7.987   -7.600  -23.100 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   67   N NE2 . HIS A 1 14  ? 8.008   -8.024  -21.826 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   68   N N   . ILE A 1 15  ? 3.384   -7.741  -20.144 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   69   C CA  A ILE A 1 15  ? 3.712   -7.532  -18.713 0.50 12.88 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   70   C CA  B ILE A 1 15  ? 3.840   -7.509  -18.771 0.50 12.95 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   71   C C   . ILE A 1 15  ? 4.501   -8.789  -18.287 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   72   O O   . ILE A 1 15  ? 4.222   -9.878  -18.814 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   73   C CB  A ILE A 1 15  ? 2.424   -7.405  -17.860 0.50 12.79 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   74   C CB  B ILE A 1 15  ? 2.732   -7.045  -17.805 0.50 12.81 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   75   C CG1 A ILE A 1 15  ? 1.531   -6.265  -18.356 0.50 12.47 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   76   C CG1 B ILE A 1 15  ? 1.687   -8.131  -17.537 0.50 13.43 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   77   C CG2 A ILE A 1 15  ? 2.705   -7.193  -16.381 0.50 12.73 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   78   C CG2 B ILE A 1 15  ? 2.020   -5.804  -18.333 0.50 12.38 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   79   C CD1 A ILE A 1 15  ? 0.418   -5.915  -17.382 0.50 13.13 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   80   C CD1 B ILE A 1 15  ? 0.759   -7.678  -16.443 0.50 14.87 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   81   N N   . CYS A 1 16  ? 5.435   -8.634  -17.358 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A N   1 
ATOM   82   C CA  . CYS A 1 16  ? 6.279   -9.734  -16.835 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CA  1 
ATOM   83   C C   . CYS A 1 16  ? 6.108   -9.820  -15.345 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A C   1 
ATOM   84   O O   . CYS A 1 16  ? 6.197   -8.782  -14.692 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A O   1 
ATOM   85   C CB  . CYS A 1 16  ? 7.741   -9.465  -17.147 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CB  1 
ATOM   86   S SG  . CYS A 1 16  ? 8.855   -10.886 -16.865 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A SG  1 
ATOM   87   N N   . PHE A 1 17  ? 5.846   -11.023 -14.810 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A N   1 
ATOM   88   C CA  . PHE A 1 17  ? 5.679   -11.218 -13.361 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CA  1 
ATOM   89   C C   . PHE A 1 17  ? 6.656   -12.294 -12.945 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A C   1 
ATOM   90   O O   . PHE A 1 17  ? 6.820   -13.302 -13.644 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A O   1 
ATOM   91   C CB  . PHE A 1 17  ? 4.274   -11.827 -13.015 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CB  1 
ATOM   92   C CG  . PHE A 1 17  ? 3.074   -10.876 -13.105 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CG  1 
ATOM   93   C CD1 . PHE A 1 17  ? 2.964   -9.734  -12.316 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD1 1 
ATOM   94   C CD2 . PHE A 1 17  ? 1.982   -11.231 -13.895 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD2 1 
ATOM   95   C CE1 . PHE A 1 17  ? 1.832   -8.899  -12.389 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE1 1 
ATOM   96   C CE2 . PHE A 1 17  ? 0.864   -10.403 -13.986 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE2 1 
ATOM   97   C CZ  . PHE A 1 17  ? 0.783   -9.243  -13.213 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CZ  1 
ATOM   98   N N   . SER A 1 18  ? 7.284   -12.112 -11.796 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   1 
ATOM   99   C CA  . SER A 1 18  ? 8.113   -13.210 -11.271 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  1 
ATOM   100  C C   . SER A 1 18  ? 7.224   -14.074 -10.420 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   1 
ATOM   101  O O   . SER A 1 18  ? 6.409   -13.570 -9.650  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   1 
ATOM   102  C CB  . SER A 1 18  ? 9.262   -12.707 -10.392 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  1 
ATOM   103  O OG  . SER A 1 18  ? 10.226  -12.020 -11.190 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  1 
ATOM   104  N N   . VAL A 1 19  ? 7.458   -15.388 -10.473 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   105  C CA  . VAL A 1 19  ? 6.610   -16.301 -9.669  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   106  C C   . VAL A 1 19  ? 7.488   -17.365 -8.961  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   107  O O   . VAL A 1 19  ? 8.535   -17.734 -9.504  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   108  C CB  . VAL A 1 19  ? 5.513   -16.999 -10.555 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   109  C CG1 . VAL A 1 19  ? 4.597   -15.935 -11.251 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   110  C CG2 . VAL A 1 19  ? 6.123   -17.880 -11.620 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   111  N N   . ARG A 1 20  ? 7.032   -17.811 -7.787  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   1 
ATOM   112  C CA  . ARG A 1 20  ? 7.780   -18.847 -6.987  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  1 
ATOM   113  C C   . ARG A 1 20  ? 7.616   -20.256 -7.616  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   1 
ATOM   114  O O   . ARG A 1 20  ? 8.545   -21.067 -7.653  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   1 
ATOM   115  C CB  . ARG A 1 20  ? 7.268   -18.840 -5.550  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  1 
ATOM   116  C CG  . ARG A 1 20  ? 8.115   -19.687 -4.594  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  1 
ATOM   117  C CD  . ARG A 1 20  ? 7.564   -19.763 -3.164  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  1 
ATOM   118  N NE  . ARG A 1 20  ? 8.352   -20.705 -2.326  1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  1 
ATOM   119  C CZ  . ARG A 1 20  ? 7.857   -21.491 -1.350  1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  1 
ATOM   120  N NH1 . ARG A 1 20  ? 6.556   -21.484 -1.057  1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 1 
ATOM   121  N NH2 . ARG A 1 20  ? 8.658   -22.304 -0.655  1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 1 
ATOM   122  N N   . ASN A 1 21  ? 6.442   -20.546 -8.161  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N   1 
ATOM   123  C CA  . ASN A 1 21  ? 6.171   -21.876 -8.667  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA  1 
ATOM   124  C C   . ASN A 1 21  ? 5.404   -21.761 -9.972  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C   1 
ATOM   125  O O   . ASN A 1 21  ? 4.207   -21.425 -9.940  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O   1 
ATOM   126  C CB  . ASN A 1 21  ? 5.315   -22.651 -7.622  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB  1 
ATOM   127  C CG  . ASN A 1 21  ? 5.180   -24.141 -7.981  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG  1 
ATOM   128  O OD1 . ASN A 1 21  ? 4.234   -24.563 -8.657  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1 1 
ATOM   129  N ND2 . ASN A 1 21  ? 6.197   -24.939 -7.603  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2 1 
ATOM   130  N N   . LEU A 1 22  ? 6.068   -22.073 -11.084 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   131  C CA  . LEU A 1 22  ? 5.451   -21.930 -12.398 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   132  C C   . LEU A 1 22  ? 4.171   -22.799 -12.515 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   133  O O   . LEU A 1 22  ? 3.163   -22.356 -13.093 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   134  C CB  . LEU A 1 22  ? 6.448   -22.352 -13.461 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   135  C CG  . LEU A 1 22  ? 6.224   -21.787 -14.855 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   136  C CD1 . LEU A 1 22  ? 6.275   -20.255 -14.853 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   137  C CD2 . LEU A 1 22  ? 7.271   -22.384 -15.826 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   138  N N   . ASN A 1 23  ? 4.190   -24.010 -11.943 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A N   1 
ATOM   139  C CA  . ASN A 1 23  ? 2.953   -24.866 -12.109 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CA  1 
ATOM   140  C C   . ASN A 1 23  ? 1.726   -24.308 -11.378 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A C   1 
ATOM   141  O O   . ASN A 1 23  ? 0.578   -24.331 -11.908 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A O   1 
ATOM   142  C CB  . ASN A 1 23  ? 3.222   -26.346 -11.771 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CB  1 
ATOM   143  C CG  . ASN A 1 23  ? 4.208   -27.006 -12.719 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CG  1 
ATOM   144  O OD1 . ASN A 1 23  ? 4.436   -26.556 -13.820 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A OD1 1 
ATOM   145  N ND2 . ASN A 1 23  ? 4.744   -28.183 -12.302 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A ND2 1 
ATOM   146  N N   . ASP A 1 24  ? 1.914   -23.779 -10.193 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A N   1 
ATOM   147  C CA  . ASP A 1 24  ? 0.824   -23.072 -9.545  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CA  1 
ATOM   148  C C   . ASP A 1 24  ? 0.311   -21.908 -10.382 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A C   1 
ATOM   149  O O   . ASP A 1 24  ? -0.902  -21.708 -10.478 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A O   1 
ATOM   150  C CB  . ASP A 1 24  ? 1.230   -22.554 -8.166  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CB  1 
ATOM   151  C CG  . ASP A 1 24  ? 1.433   -23.677 -7.158  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CG  1 
ATOM   152  O OD1 . ASP A 1 24  ? 0.914   -24.779 -7.335  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD1 1 
ATOM   153  O OD2 . ASP A 1 24  ? 2.113   -23.383 -6.163  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD2 1 
ATOM   154  N N   . SER A 1 25  ? 1.244   -21.132 -10.928 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   155  C CA  . SER A 1 25  ? 0.878   -19.927 -11.703 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   156  C C   . SER A 1 25  ? 0.213   -20.255 -13.054 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   157  O O   . SER A 1 25  ? -0.685  -19.521 -13.448 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   158  C CB  . SER A 1 25  ? 2.092   -18.995 -11.912 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   159  O OG  . SER A 1 25  ? 2.567   -18.611 -10.617 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   160  N N   . ILE A 1 26  ? 0.654   -21.336 -13.726 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   161  C CA  . ILE A 1 26  ? -0.024  -21.827 -14.951 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   162  C C   . ILE A 1 26  ? -1.458  -22.186 -14.612 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   163  O O   . ILE A 1 26  ? -2.364  -21.782 -15.385 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   164  C CB  . ILE A 1 26  ? 0.695   -23.000 -15.663 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   165  C CG1 . ILE A 1 26  ? 2.102   -22.589 -16.181 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   166  C CG2 . ILE A 1 26  ? -0.195  -23.636 -16.750 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   167  C CD1 . ILE A 1 26  ? 2.958   -23.703 -16.781 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   168  N N   . HIS A 1 27  ? -1.690  -22.907 -13.511 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A N   1 
ATOM   169  C CA  . HIS A 1 27  ? -3.086  -23.275 -13.149 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CA  1 
ATOM   170  C C   . HIS A 1 27  ? -3.898  -22.009 -12.857 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A C   1 
ATOM   171  O O   . HIS A 1 27  ? -5.021  -21.920 -13.293 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A O   1 
ATOM   172  C CB  . HIS A 1 27  ? -3.127  -24.159 -11.899 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CB  1 
ATOM   173  C CG  . HIS A 1 27  ? -4.534  -24.387 -11.369 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CG  1 
ATOM   174  N ND1 . HIS A 1 27  ? -5.511  -24.895 -12.138 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A ND1 1 
ATOM   175  C CD2 . HIS A 1 27  ? -5.092  -24.107 -10.153 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CD2 1 
ATOM   176  C CE1 . HIS A 1 27  ? -6.640  -24.957 -11.407 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CE1 1 
ATOM   177  N NE2 . HIS A 1 27  ? -6.361  -24.513 -10.189 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A NE2 1 
ATOM   178  N N   . PHE A 1 28  ? -3.347  -21.016 -12.145 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   179  C CA  . PHE A 1 28  ? -4.102  -19.767 -11.913 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   180  C C   . PHE A 1 28  ? -4.488  -18.981 -13.217 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   181  O O   . PHE A 1 28  ? -5.701  -18.664 -13.467 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   182  C CB  . PHE A 1 28  ? -3.292  -18.870 -10.974 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   183  C CG  . PHE A 1 28  ? -3.999  -17.574 -10.580 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   184  C CD1 . PHE A 1 28  ? -4.863  -17.548 -9.480  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   185  C CD2 . PHE A 1 28  ? -3.744  -16.377 -11.281 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   186  C CE1 . PHE A 1 28  ? -5.473  -16.323 -9.048  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   187  C CE2 . PHE A 1 28  ? -4.350  -15.172 -10.862 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   188  C CZ  . PHE A 1 28  ? -5.230  -15.163 -9.765  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   189  N N   . TYR A 1 29  ? -3.479  -18.692 -14.042 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   190  C CA  . TYR A 1 29  ? -3.697  -17.833 -15.260 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   191  C C   . TYR A 1 29  ? -4.392  -18.576 -16.396 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   192  O O   . TYR A 1 29  ? -5.197  -17.948 -17.152 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   193  C CB  . TYR A 1 29  ? -2.384  -17.127 -15.745 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   194  C CG  . TYR A 1 29  ? -1.936  -16.082 -14.805 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   195  C CD1 . TYR A 1 29  ? -2.578  -14.830 -14.770 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   196  C CD2 . TYR A 1 29  ? -0.910  -16.333 -13.844 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   197  C CE1 . TYR A 1 29  ? -2.203  -13.849 -13.861 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   198  C CE2 . TYR A 1 29  ? -0.518  -15.349 -12.932 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   199  C CZ  . TYR A 1 29  ? -1.164  -14.091 -12.935 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   200  O OH  . TYR A 1 29  ? -0.901  -13.069 -12.045 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   201  N N   . ARG A 1 30  ? -4.122  -19.894 -16.563 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   202  C CA  . ARG A 1 30  ? -4.727  -20.656 -17.653 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   203  C C   . ARG A 1 30  ? -6.108  -21.210 -17.251 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   204  O O   . ARG A 1 30  ? -7.051  -21.173 -18.051 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   205  C CB  . ARG A 1 30  ? -3.801  -21.834 -18.178 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   206  C CG  . ARG A 1 30  ? -4.415  -22.818 -19.215 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   207  C CD  . ARG A 1 30  ? -3.421  -23.991 -19.701 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   208  N NE  . ARG A 1 30  ? -4.037  -24.750 -20.810 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   209  C CZ  . ARG A 1 30  ? -3.437  -25.531 -21.717 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   210  N NH1 . ARG A 1 30  ? -2.124  -25.776 -21.648 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   211  N NH2 . ARG A 1 30  ? -4.188  -26.136 -22.695 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   212  N N   . ASP A 1 31  ? -6.186  -21.801 -16.058 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   213  C CA  . ASP A 1 31  ? -7.435  -22.505 -15.662 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   214  C C   . ASP A 1 31  ? -8.389  -21.559 -14.947 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   215  O O   . ASP A 1 31  ? -9.539  -21.410 -15.375 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   216  C CB  . ASP A 1 31  ? -7.132  -23.705 -14.796 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   217  C CG  . ASP A 1 31  ? -6.373  -24.749 -15.564 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   218  O OD1 . ASP A 1 31  ? -6.661  -24.840 -16.767 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   219  O OD2 . ASP A 1 31  ? -5.559  -25.396 -14.951 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   220  N N   . ILE A 1 32  ? -7.930  -20.887 -13.909 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   221  C CA  . ILE A 1 32  ? -8.861  -19.994 -13.175 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   222  C C   . ILE A 1 32  ? -9.292  -18.716 -13.965 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   223  O O   . ILE A 1 32  ? -10.505 -18.430 -14.130 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   224  C CB  . ILE A 1 32  ? -8.261  -19.639 -11.813 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   225  C CG1 . ILE A 1 32  ? -8.107  -20.963 -10.990 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   226  C CG2 . ILE A 1 32  ? -9.197  -18.714 -11.041 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   227  C CD1 . ILE A 1 32  ? -7.329  -20.774 -9.693  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   228  N N   . LEU A 1 33  ? -8.290  -17.991 -14.488 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   229  C CA  . LEU A 1 33  ? -8.573  -16.801 -15.345 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   230  C C   . LEU A 1 33  ? -8.819  -17.062 -16.827 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   231  O O   . LEU A 1 33  ? -9.108  -16.087 -17.554 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   232  C CB  . LEU A 1 33  ? -7.456  -15.710 -15.160 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   233  C CG  . LEU A 1 33  ? -7.308  -15.214 -13.717 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   234  C CD1 . LEU A 1 33  ? -6.214  -14.131 -13.689 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   235  C CD2 . LEU A 1 33  ? -8.615  -14.688 -13.099 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   236  N N   . LEU A 1 34  ? -8.661  -18.327 -17.285 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   237  C CA  . LEU A 1 34  ? -9.031  -18.718 -18.659 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   238  C C   . LEU A 1 34  ? -8.146  -18.061 -19.696 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   239  O O   . LEU A 1 34  ? -8.586  -17.833 -20.816 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   240  C CB  . LEU A 1 34  ? -10.582 -18.513 -18.890 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   241  C CG  . LEU A 1 34  ? -11.452 -19.443 -17.978 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   242  C CD1 . LEU A 1 34  ? -12.957 -19.044 -18.036 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   243  C CD2 . LEU A 1 34  ? -11.297 -20.924 -18.395 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   244  N N   . GLY A 1 35  ? -6.856  -17.786 -19.369 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   245  C CA  . GLY A 1 35  ? -5.907  -17.306 -20.378 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   246  C C   . GLY A 1 35  ? -5.441  -18.468 -21.254 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   247  O O   . GLY A 1 35  ? -5.718  -19.620 -20.929 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   248  N N   . LYS A 1 36  ? -4.744  -18.170 -22.345 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   249  C CA  . LYS A 1 36  ? -4.257  -19.207 -23.286 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   250  C C   . LYS A 1 36  ? -2.728  -19.371 -23.112 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   251  O O   . LYS A 1 36  ? -1.966  -18.377 -23.223 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   252  C CB  . LYS A 1 36  ? -4.642  -18.876 -24.736 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   253  C CG  . LYS A 1 36  ? -4.113  -19.949 -25.759 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   254  C CD  . LYS A 1 36  ? -5.184  -20.368 -26.755 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   255  C CE  . LYS A 1 36  ? -4.698  -21.520 -27.639 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   256  N NZ  . LYS A 1 36  ? -3.911  -20.957 -28.755 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   257  N N   . LEU A 1 37  ? -2.284  -20.599 -22.811 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   258  C CA  . LEU A 1 37  ? -0.841  -20.901 -22.686 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   259  C C   . LEU A 1 37  ? -0.200  -21.083 -24.033 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   260  O O   . LEU A 1 37  ? -0.658  -21.892 -24.824 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   261  C CB  . LEU A 1 37  ? -0.567  -22.116 -21.781 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   262  C CG  . LEU A 1 37  ? 0.893   -22.608 -21.574 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   263  C CD1 . LEU A 1 37  ? 1.694   -21.618 -20.726 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   264  C CD2 . LEU A 1 37  ? 1.042   -24.021 -20.982 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   265  N N   . LEU A 1 38  ? 0.860   -20.316 -24.300 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   266  C CA  . LEU A 1 38  ? 1.570   -20.313 -25.582 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   267  C C   . LEU A 1 38  ? 2.913   -21.005 -25.641 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   268  O O   . LEU A 1 38  ? 3.293   -21.551 -26.709 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   269  C CB  . LEU A 1 38  ? 1.739   -18.875 -26.059 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   270  C CG  . LEU A 1 38  ? 0.436   -18.085 -25.972 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   271  C CD1 . LEU A 1 38  ? 0.650   -16.585 -26.236 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   272  C CD2 . LEU A 1 38  ? -0.596  -18.677 -26.921 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   273  N N   . LEU A 1 39  ? 3.685   -20.933 -24.564 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   274  C CA  . LEU A 1 39  ? 5.029   -21.433 -24.627 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   275  C C   . LEU A 1 39  ? 5.458   -21.718 -23.201 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   276  O O   . LEU A 1 39  ? 5.022   -21.008 -22.302 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   277  C CB  . LEU A 1 39  ? 5.922   -20.316 -25.267 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   278  C CG  . LEU A 1 39  ? 7.451   -20.198 -25.151 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   279  C CD1 . LEU A 1 39  ? 7.970   -20.042 -23.723 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   280  C CD2 . LEU A 1 39  ? 8.048   -21.420 -25.799 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   281  N N   . THR A 1 40  ? 6.322   -22.705 -22.985 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 33  THR A N   1 
ATOM   282  C CA  . THR A 1 40  ? 7.031   -22.868 -21.726 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CA  1 
ATOM   283  C C   . THR A 1 40  ? 8.495   -23.221 -22.003 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 33  THR A C   1 
ATOM   284  O O   . THR A 1 40  ? 8.832   -23.821 -23.051 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 33  THR A O   1 
ATOM   285  C CB  . THR A 1 40  ? 6.452   -23.985 -20.814 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CB  1 
ATOM   286  O OG1 . THR A 1 40  ? 6.380   -25.210 -21.567 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 33  THR A OG1 1 
ATOM   287  C CG2 . THR A 1 40  ? 5.065   -23.688 -20.390 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CG2 1 
ATOM   288  N N   . GLY A 1 41  ? 9.341   -22.786 -21.074 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   289  C CA  . GLY A 1 41  ? 10.747  -23.191 -20.883 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   290  C C   . GLY A 1 41  ? 10.742  -23.746 -19.468 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   291  O O   . GLY A 1 41  ? 9.659   -23.874 -18.835 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   292  N N   . LYS A 1 42  ? 11.920  -24.105 -18.955 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
ATOM   293  C CA  . LYS A 1 42  ? 12.047  -24.611 -17.558 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
ATOM   294  C C   . LYS A 1 42  ? 11.604  -23.610 -16.474 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
ATOM   295  O O   . LYS A 1 42  ? 11.136  -24.004 -15.391 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
ATOM   296  C CB  . LYS A 1 42  ? 13.495  -25.046 -17.282 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
ATOM   297  N N   . LYS A 1 43  ? 11.765  -22.316 -16.769 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A N   1 
ATOM   298  C CA  . LYS A 1 43  ? 11.536  -21.252 -15.805 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CA  1 
ATOM   299  C C   . LYS A 1 43  ? 10.673  -20.171 -16.446 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A C   1 
ATOM   300  O O   . LYS A 1 43  ? 10.549  -19.080 -15.907 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A O   1 
ATOM   301  C CB  . LYS A 1 43  ? 12.885  -20.636 -15.399 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CB  1 
ATOM   302  C CG  . LYS A 1 43  ? 13.762  -21.590 -14.615 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CG  1 
ATOM   303  C CD  . LYS A 1 43  ? 15.025  -20.913 -14.095 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CD  1 
ATOM   304  C CE  . LYS A 1 43  ? 16.155  -21.941 -13.966 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CE  1 
ATOM   305  N NZ  . LYS A 1 43  ? 17.498  -21.322 -13.716 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A NZ  1 
ATOM   306  N N   . THR A 1 44  ? 10.114  -20.434 -17.620 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   1 
ATOM   307  C CA  . THR A 1 44  ? 9.299   -19.382 -18.262 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  1 
ATOM   308  C C   . THR A 1 44  ? 7.962   -19.904 -18.735 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   1 
ATOM   309  O O   . THR A 1 44  ? 7.867   -21.086 -19.099 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   1 
ATOM   310  C CB  . THR A 1 44  ? 10.028  -18.822 -19.468 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  1 
ATOM   311  O OG1 . THR A 1 44  ? 10.135  -19.860 -20.437 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 1 
ATOM   312  C CG2 . THR A 1 44  ? 11.422  -18.430 -19.094 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 1 
ATOM   313  N N   . ALA A 1 45  ? 6.932   -19.040 -18.786 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   314  C CA  . ALA A 1 45  ? 5.648   -19.403 -19.436 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   315  C C   . ALA A 1 45  ? 5.094   -18.134 -20.085 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   316  O O   . ALA A 1 45  ? 5.204   -17.087 -19.488 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   317  C CB  . ALA A 1 45  ? 4.637   -19.910 -18.437 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   318  N N   . TYR A 1 46  ? 4.522   -18.228 -21.271 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   319  C CA  . TYR A 1 46  ? 3.888   -17.048 -21.905 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   320  C C   . TYR A 1 46  ? 2.411   -17.359 -22.085 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   321  O O   . TYR A 1 46  ? 2.104   -18.443 -22.556 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   322  C CB  . TYR A 1 46  ? 4.432   -16.788 -23.294 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   323  C CG  . TYR A 1 46  ? 5.861   -16.238 -23.433 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   324  C CD1 . TYR A 1 46  ? 6.641   -15.809 -22.318 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   325  C CD2 . TYR A 1 46  ? 6.354   -15.970 -24.737 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   326  C CE1 . TYR A 1 46  ? 7.928   -15.241 -22.512 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   327  C CE2 . TYR A 1 46  ? 7.587   -15.407 -24.944 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   328  C CZ  . TYR A 1 46  ? 8.390   -15.082 -23.849 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   329  O OH  . TYR A 1 46  ? 9.645   -14.516 -24.184 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   330  N N   . PHE A 1 47  ? 1.540   -16.389 -21.750 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   331  C CA  . PHE A 1 47  ? 0.077   -16.448 -21.943 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   332  C C   . PHE A 1 47  ? -0.425  -15.290 -22.768 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   333  O O   . PHE A 1 47  ? 0.225   -14.218 -22.795 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   334  C CB  . PHE A 1 47  ? -0.631  -16.267 -20.593 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   335  C CG  . PHE A 1 47  ? -0.522  -17.460 -19.720 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   336  C CD1 . PHE A 1 47  ? -1.520  -18.453 -19.789 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   337  C CD2 . PHE A 1 47  ? 0.515   -17.583 -18.813 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   338  C CE1 . PHE A 1 47  ? -1.407  -19.599 -18.992 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   339  C CE2 . PHE A 1 47  ? 0.624   -18.739 -18.008 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   340  C CZ  . PHE A 1 47  ? -0.320  -19.715 -18.115 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   341  N N   . GLU A 1 48  ? -1.590  -15.493 -23.394 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   342  C CA  . GLU A 1 48  ? -2.404  -14.380 -23.862 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   343  C C   . GLU A 1 48  ? -3.628  -14.337 -22.932 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   344  O O   . GLU A 1 48  ? -4.305  -15.361 -22.747 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   345  C CB  . GLU A 1 48  ? -2.809  -14.565 -25.352 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   346  C CG  . GLU A 1 48  ? -3.538  -13.345 -25.869 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   347  C CD  . GLU A 1 48  ? -3.681  -13.302 -27.375 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   348  O OE1 . GLU A 1 48  ? -4.772  -13.649 -27.846 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   349  O OE2 . GLU A 1 48  ? -2.721  -12.887 -28.068 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   350  N N   . LEU A 1 49  ? -3.877  -13.193 -22.259 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   351  C CA  . LEU A 1 49  ? -5.010  -13.078 -21.323 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   352  C C   . LEU A 1 49  ? -5.642  -11.685 -21.529 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   353  O O   . LEU A 1 49  ? -4.912  -10.704 -21.489 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   354  C CB  . LEU A 1 49  ? -4.528  -13.211 -19.833 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   355  C CG  . LEU A 1 49  ? -5.605  -12.989 -18.722 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   356  C CD1 . LEU A 1 49  ? -6.681  -14.095 -18.790 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   357  C CD2 . LEU A 1 49  ? -4.969  -12.879 -17.299 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   358  N N   . ALA A 1 50  ? -6.957  -11.593 -21.812 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   359  C CA  . ALA A 1 50  ? -7.597  -10.268 -21.948 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   360  C C   . ALA A 1 50  ? -6.930  -9.457  -23.057 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   361  O O   . ALA A 1 50  ? -6.853  -8.253  -22.957 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   362  C CB  . ALA A 1 50  ? -7.569  -9.496  -20.626 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   363  N N   . GLY A 1 51  ? -6.426  -10.139 -24.094 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   364  C CA  . GLY A 1 51  ? -5.750  -9.483  -25.238 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   365  C C   . GLY A 1 51  ? -4.310  -9.021  -24.960 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   366  O O   . GLY A 1 51  ? -3.733  -8.323  -25.783 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   367  N N   . LEU A 1 52  ? -3.750  -9.418  -23.827 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   368  C CA  . LEU A 1 52  ? -2.400  -9.007  -23.325 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   369  C C   . LEU A 1 52  ? -1.459  -10.212 -23.299 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   370  O O   . LEU A 1 52  ? -1.885  -11.303 -22.959 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   371  C CB  . LEU A 1 52  ? -2.513  -8.437  -21.876 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   372  C CG  . LEU A 1 52  ? -1.227  -7.962  -21.165 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   373  C CD1 . LEU A 1 52  ? -0.685  -6.699  -21.848 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C CD2 . LEU A 1 52  ? -1.494  -7.653  -19.702 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N N   . TRP A 1 53  ? -0.231  -10.038 -23.782 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   376  C CA  . TRP A 1 53  ? 0.848   -11.046 -23.580 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   377  C C   . TRP A 1 53  ? 1.297   -10.916 -22.126 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   378  O O   . TRP A 1 53  ? 1.735   -9.822  -21.728 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   379  C CB  . TRP A 1 53  ? 1.951   -10.695 -24.587 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   380  C CG  . TRP A 1 53  ? 3.326   -11.394 -24.529 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   381  C CD1 . TRP A 1 53  ? 3.708   -12.525 -23.785 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   382  C CD2 . TRP A 1 53  ? 4.529   -11.012 -25.265 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   383  N NE1 . TRP A 1 53  ? 5.036   -12.846 -24.019 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   384  C CE2 . TRP A 1 53  ? 5.581   -11.976 -24.891 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   385  C CE3 . TRP A 1 53  ? 4.834   -10.007 -26.157 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   386  C CZ2 . TRP A 1 53  ? 6.844   -11.912 -25.411 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   387  C CZ3 . TRP A 1 53  ? 6.125   -9.950  -26.663 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   388  C CH2 . TRP A 1 53  ? 7.099   -10.860 -26.309 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   389  N N   . ILE A 1 54  ? 1.212   -11.996 -21.329 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   390  C CA  . ILE A 1 54  ? 1.790   -12.014 -19.978 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   391  C C   . ILE A 1 54  ? 2.950   -13.008 -19.956 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   392  O O   . ILE A 1 54  ? 2.798   -14.125 -20.432 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   393  C CB  . ILE A 1 54  ? 0.695   -12.436 -18.976 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   394  C CG1 . ILE A 1 54  ? -0.360  -11.307 -18.910 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   395  C CG2 . ILE A 1 54  ? 1.274   -12.695 -17.565 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   396  C CD1 . ILE A 1 54  ? -1.681  -11.723 -18.300 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   397  N N   . ALA A 1 55  ? 4.116   -12.612 -19.418 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N   1 
ATOM   398  C CA  . ALA A 1 55  ? 5.256   -13.525 -19.298 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA  1 
ATOM   399  C C   . ALA A 1 55  ? 5.431   -13.817 -17.848 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C   1 
ATOM   400  O O   . ALA A 1 55  ? 5.371   -12.901 -17.035 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O   1 
ATOM   401  C CB  . ALA A 1 55  ? 6.529   -12.859 -19.865 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB  1 
ATOM   402  N N   . LEU A 1 56  ? 5.587   -15.097 -17.494 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   403  C CA  . LEU A 1 56  ? 5.953   -15.480 -16.132 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   404  C C   . LEU A 1 56  ? 7.396   -16.010 -16.064 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   405  O O   . LEU A 1 56  ? 7.851   -16.743 -16.968 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   406  C CB  . LEU A 1 56  ? 4.988   -16.550 -15.587 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   407  C CG  . LEU A 1 56  ? 3.506   -16.298 -15.820 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   408  C CD1 . LEU A 1 56  ? 2.786   -17.583 -15.412 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   409  C CD2 . LEU A 1 56  ? 3.062   -15.174 -14.928 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   410  N N   . ASN A 1 57  ? 8.161   -15.559 -15.077 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A N   1 
ATOM   411  C CA  . ASN A 1 57  ? 9.555   -16.053 -14.918 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CA  1 
ATOM   412  C C   . ASN A 1 57  ? 9.676   -16.665 -13.519 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A C   1 
ATOM   413  O O   . ASN A 1 57  ? 9.380   -16.019 -12.482 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A O   1 
ATOM   414  C CB  . ASN A 1 57  ? 10.644  -14.970 -15.136 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CB  1 
ATOM   415  C CG  . ASN A 1 57  ? 10.652  -14.355 -16.524 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CG  1 
ATOM   416  O OD1 . ASN A 1 57  ? 10.254  -14.946 -17.549 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A OD1 1 
ATOM   417  N ND2 . ASN A 1 57  ? 11.165  -13.145 -16.576 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A ND2 1 
ATOM   418  N N   . GLU A 1 58  ? 10.090  -17.924 -13.447 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   419  C CA  . GLU A 1 58  ? 10.098  -18.554 -12.127 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   420  C C   . GLU A 1 58  ? 11.382  -18.121 -11.361 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   421  O O   . GLU A 1 58  ? 12.498  -18.237 -11.884 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   422  C CB  . GLU A 1 58  ? 9.993   -20.104 -12.238 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   423  C CG  . GLU A 1 58  ? 9.740   -20.761 -10.876 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   424  C CD  . GLU A 1 58  ? 9.822   -22.255 -10.916 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   425  O OE1 . GLU A 1 58  ? 8.758   -22.942 -10.791 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   426  O OE2 . GLU A 1 58  ? 10.957  -22.716 -11.175 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   427  N N   . GLU A 1 59  ? 11.208  -17.646 -10.146 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   428  C CA  . GLU A 1 59  ? 12.319  -17.419 -9.218  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   429  C C   . GLU A 1 59  ? 12.117  -18.066 -7.824  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   430  O O   . GLU A 1 59  ? 11.201  -17.665 -7.065  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   431  C CB  . GLU A 1 59  ? 12.589  -15.934 -9.149  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   432  C CG  . GLU A 1 59  ? 13.844  -15.564 -9.919  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   433  C CD  . GLU A 1 59  ? 13.768  -14.182 -10.530 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   434  O OE1 . GLU A 1 59  ? 14.528  -13.922 -11.494 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   435  O OE2 . GLU A 1 59  ? 12.953  -13.352 -10.052 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   436  N N   . HIS A 1 68  ? 5.555   -5.576  -0.215  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A N   1 
ATOM   437  C CA  . HIS A 1 68  ? 6.448   -5.734  -1.384  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CA  1 
ATOM   438  C C   . HIS A 1 68  ? 5.642   -5.799  -2.657  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A C   1 
ATOM   439  O O   . HIS A 1 68  ? 6.154   -5.463  -3.738  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A O   1 
ATOM   440  C CB  . HIS A 1 68  ? 7.361   -6.966  -1.262  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CB  1 
ATOM   441  N N   . PHE A 1 69  ? 4.378   -6.223  -2.522  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   442  C CA  . PHE A 1 69  ? 3.391   -6.292  -3.615  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   443  C C   . PHE A 1 69  ? 2.288   -5.234  -3.473  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   444  O O   . PHE A 1 69  ? 1.299   -5.277  -4.190  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   445  C CB  . PHE A 1 69  ? 2.748   -7.675  -3.638  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   446  C CG  . PHE A 1 69  ? 3.719   -8.799  -3.886  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CG  1 
ATOM   447  C CD1 . PHE A 1 69  ? 4.009   -9.213  -5.189  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD1 1 
ATOM   448  C CD2 . PHE A 1 69  ? 4.341   -9.447  -2.825  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CD2 1 
ATOM   449  C CE1 . PHE A 1 69  ? 4.899   -10.243 -5.426  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE1 1 
ATOM   450  C CE2 . PHE A 1 69  ? 5.219   -10.492 -3.061  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CE2 1 
ATOM   451  C CZ  . PHE A 1 69  ? 5.509   -10.887 -4.358  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CZ  1 
ATOM   452  N N   . SER A 1 70  ? 2.473   -4.310  -2.530  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   453  C CA  . SER A 1 70  ? 1.531   -3.208  -2.228  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   454  C C   . SER A 1 70  ? 1.535   -2.056  -3.244  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   455  O O   . SER A 1 70  ? 0.672   -1.185  -3.224  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   456  C CB  . SER A 1 70  ? 1.837   -2.646  -0.828  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   457  O OG  . SER A 1 70  ? 1.034   -3.249  0.170   1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   458  N N   . TYR A 1 71  ? 2.521   -2.012  -4.127  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A N   1 
ATOM   459  C CA  . TYR A 1 71  ? 2.816   -0.730  -4.798  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CA  1 
ATOM   460  C C   . TYR A 1 71  ? 2.453   -0.681  -6.270  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A C   1 
ATOM   461  O O   . TYR A 1 71  ? 2.882   0.261   -7.024  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A O   1 
ATOM   462  C CB  . TYR A 1 71  ? 4.264   -0.301  -4.554  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CB  1 
ATOM   463  C CG  . TYR A 1 71  ? 4.536   -0.167  -3.069  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CG  1 
ATOM   464  C CD1 . TYR A 1 71  ? 3.813   0.753   -2.291  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD1 1 
ATOM   465  C CD2 . TYR A 1 71  ? 5.477   -0.983  -2.434  1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CD2 1 
ATOM   466  C CE1 . TYR A 1 71  ? 4.018   0.867   -0.929  1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE1 1 
ATOM   467  C CE2 . TYR A 1 71  ? 5.703   -0.868  -1.058  1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CE2 1 
ATOM   468  C CZ  . TYR A 1 71  ? 4.976   0.060   -0.316  1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CZ  1 
ATOM   469  O OH  . TYR A 1 71  ? 5.187   0.184   1.045   1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A OH  1 
ATOM   470  N N   . THR A 1 72  ? 1.665   -1.697  -6.671  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   1 
ATOM   471  C CA  . THR A 1 72  ? 1.125   -1.721  -8.026  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  1 
ATOM   472  C C   . THR A 1 72  ? -0.088  -2.654  -8.030  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   1 
ATOM   473  O O   . THR A 1 72  ? -0.233  -3.491  -7.179  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   1 
ATOM   474  C CB  . THR A 1 72  ? 2.205   -2.184  -9.066  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  1 
ATOM   475  O OG1 . THR A 1 72  ? 1.794   -1.857  -10.393 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 1 
ATOM   476  C CG2 . THR A 1 72  ? 2.511   -3.709  -9.011  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 1 
ATOM   477  N N   . HIS A 1 73  ? -0.983  -2.464  -8.989  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A N   1 
ATOM   478  C CA  . HIS A 1 73  ? -1.985  -3.510  -9.284  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CA  1 
ATOM   479  C C   . HIS A 1 73  ? -2.304  -3.425  -10.743 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A C   1 
ATOM   480  O O   . HIS A 1 73  ? -2.081  -2.351  -11.365 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A O   1 
ATOM   481  C CB  . HIS A 1 73  ? -3.261  -3.406  -8.372  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CB  1 
ATOM   482  C CG  . HIS A 1 73  ? -4.194  -2.204  -8.651  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CG  1 
ATOM   483  N ND1 . HIS A 1 73  ? -4.553  -1.284  -7.679  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A ND1 1 
ATOM   484  C CD2 . HIS A 1 73  ? -4.893  -1.810  -9.829  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CD2 1 
ATOM   485  C CE1 . HIS A 1 73  ? -5.420  -0.364  -8.231  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CE1 1 
ATOM   486  N NE2 . HIS A 1 73  ? -5.603  -0.668  -9.521  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A NE2 1 
ATOM   487  N N   . ILE A 1 74  ? -2.856  -4.520  -11.308 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   1 
ATOM   488  C CA  . ILE A 1 74  ? -3.278  -4.541  -12.718 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  1 
ATOM   489  C C   . ILE A 1 74  ? -4.771  -4.866  -12.633 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   1 
ATOM   490  O O   . ILE A 1 74  ? -5.169  -5.824  -11.940 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   1 
ATOM   491  C CB  . ILE A 1 74  ? -2.549  -5.685  -13.547 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  1 
ATOM   492  C CG1 . ILE A 1 74  ? -1.015  -5.546  -13.546 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   493  C CG2 . ILE A 1 74  ? -3.037  -5.733  -15.006 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   494  C CD1 . ILE A 1 74  ? -0.525  -4.146  -13.924 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   495  N N   . ALA A 1 75  ? -5.600  -4.058  -13.318 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A N   1 
ATOM   496  C CA  . ALA A 1 75  ? -7.068  -4.181  -13.241 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CA  1 
ATOM   497  C C   . ALA A 1 75  ? -7.549  -4.635  -14.645 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A C   1 
ATOM   498  O O   . ALA A 1 75  ? -6.973  -4.230  -15.661 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A O   1 
ATOM   499  C CB  . ALA A 1 75  ? -7.718  -2.820  -12.884 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CB  1 
ATOM   500  N N   . PHE A 1 76  ? -8.545  -5.529  -14.670 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A N   1 
ATOM   501  C CA  . PHE A 1 76  ? -9.095  -6.061  -15.968 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CA  1 
ATOM   502  C C   . PHE A 1 76  ? -10.588 -5.774  -16.028 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A C   1 
ATOM   503  O O   . PHE A 1 76  ? -11.253 -5.581  -15.025 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A O   1 
ATOM   504  C CB  . PHE A 1 76  ? -8.925  -7.606  -16.122 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CB  1 
ATOM   505  C CG  . PHE A 1 76  ? -7.495  -8.025  -16.217 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CG  1 
ATOM   506  C CD1 . PHE A 1 76  ? -6.852  -8.052  -17.443 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD1 1 
ATOM   507  C CD2 . PHE A 1 76  ? -6.816  -8.408  -15.081 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD2 1 
ATOM   508  C CE1 . PHE A 1 76  ? -5.513  -8.450  -17.564 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE1 1 
ATOM   509  C CE2 . PHE A 1 76  ? -5.468  -8.831  -15.175 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE2 1 
ATOM   510  C CZ  . PHE A 1 76  ? -4.839  -8.871  -16.413 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CZ  1 
ATOM   511  N N   . THR A 1 77  ? -11.114 -5.738  -17.235 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 70  THR A N   1 
ATOM   512  C CA  . THR A 1 77  ? -12.540 -5.341  -17.455 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CA  1 
ATOM   513  C C   . THR A 1 77  ? -13.335 -6.610  -17.776 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 70  THR A C   1 
ATOM   514  O O   . THR A 1 77  ? -12.865 -7.463  -18.565 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 70  THR A O   1 
ATOM   515  C CB  . THR A 1 77  ? -12.644 -4.366  -18.645 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CB  1 
ATOM   516  O OG1 . THR A 1 77  ? -11.983 -3.136  -18.309 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 70  THR A OG1 1 
ATOM   517  C CG2 . THR A 1 77  ? -14.111 -3.968  -18.982 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CG2 1 
ATOM   518  N N   . ILE A 1 78  ? -14.500 -6.706  -17.160 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   519  C CA  . ILE A 1 78  ? -15.456 -7.847  -17.422 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   520  C C   . ILE A 1 78  ? -16.825 -7.291  -17.740 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   521  O O   . ILE A 1 78  ? -17.180 -6.150  -17.380 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   522  C CB  . ILE A 1 78  ? -15.555 -8.845  -16.240 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   523  C CG1 . ILE A 1 78  ? -15.868 -8.112  -14.917 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   524  C CG2 . ILE A 1 78  ? -14.315 -9.755  -16.094 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   525  C CD1 . ILE A 1 78  ? -16.545 -9.061  -13.892 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   526  N N   . ASP A 1 79  ? -17.608 -8.109  -18.446 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   1 
ATOM   527  C CA  . ASP A 1 79  ? -19.038 -7.807  -18.708 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  1 
ATOM   528  C C   . ASP A 1 79  ? -19.813 -7.764  -17.374 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   1 
ATOM   529  O O   . ASP A 1 79  ? -19.623 -8.652  -16.496 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   1 
ATOM   530  C CB  . ASP A 1 79  ? -19.502 -8.987  -19.578 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  1 
ATOM   531  C CG  . ASP A 1 79  ? -20.993 -8.983  -19.945 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  1 
ATOM   532  O OD1 . ASP A 1 79  ? -21.227 -9.888  -20.786 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 1 
ATOM   533  O OD2 . ASP A 1 79  ? -21.879 -8.195  -19.480 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 1 
ATOM   534  N N   . ASP A 1 80  ? -20.624 -6.736  -17.175 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   535  C CA  . ASP A 1 80  ? -21.353 -6.598  -15.884 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   536  C C   . ASP A 1 80  ? -22.264 -7.802  -15.633 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   537  O O   . ASP A 1 80  ? -22.499 -8.161  -14.440 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   538  C CB  . ASP A 1 80  ? -22.206 -5.304  -15.864 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   539  C CG  . ASP A 1 80  ? -22.916 -5.070  -14.533 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   540  O OD1 . ASP A 1 80  ? -24.127 -5.337  -14.443 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   541  O OD2 . ASP A 1 80  ? -22.240 -4.673  -13.548 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   542  N N   . SER A 1 81  ? -22.833 -8.368  -16.713 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 74  SER A N   1 
ATOM   543  C CA  A SER A 1 81  ? -23.692 -9.550  -16.595 0.50 13.06 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   544  C CA  B SER A 1 81  ? -23.696 -9.544  -16.534 0.50 13.42 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   545  C C   . SER A 1 81  ? -22.888 -10.763 -16.071 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 74  SER A C   1 
ATOM   546  O O   . SER A 1 81  ? -23.485 -11.724 -15.559 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 74  SER A O   1 
ATOM   547  C CB  A SER A 1 81  ? -24.432 -9.863  -17.909 0.50 13.05 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   548  C CB  B SER A 1 81  ? -24.546 -9.880  -17.762 0.50 13.78 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   549  O OG  A SER A 1 81  ? -25.295 -8.784  -18.297 0.50 11.69 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   550  O OG  B SER A 1 81  ? -23.736 -10.278 -18.846 0.50 13.68 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   551  N N   . GLU A 1 82  ? -21.546 -10.689 -16.166 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   1 
ATOM   552  C CA  A GLU A 1 82  ? -20.704 -11.797 -15.668 0.50 13.97 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   553  C CA  B GLU A 1 82  ? -20.618 -11.765 -15.704 0.50 14.23 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   554  C C   . GLU A 1 82  ? -20.090 -11.579 -14.289 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   1 
ATOM   555  O O   . GLU A 1 82  ? -19.216 -12.384 -13.823 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   1 
ATOM   556  C CB  A GLU A 1 82  ? -19.612 -12.083 -16.692 0.50 14.96 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   557  C CB  B GLU A 1 82  ? -19.396 -11.935 -16.666 0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   558  C CG  A GLU A 1 82  ? -20.215 -12.440 -18.038 0.50 13.96 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   559  C CG  B GLU A 1 82  ? -19.676 -12.951 -17.778 0.50 15.42 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   560  C CD  A GLU A 1 82  ? -20.350 -13.929 -18.215 0.50 15.86 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   561  C CD  B GLU A 1 82  ? -18.582 -13.156 -18.858 0.50 16.11 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   562  O OE1 A GLU A 1 82  ? -21.482 -14.447 -18.188 0.50 16.22 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   563  O OE1 B GLU A 1 82  ? -19.044 -13.387 -20.006 0.50 17.00 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   564  O OE2 A GLU A 1 82  ? -19.307 -14.585 -18.370 0.50 15.75 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   565  O OE2 B GLU A 1 82  ? -17.341 -13.164 -18.620 0.50 14.20 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   566  N N   . PHE A 1 83  ? -20.532 -10.538 -13.586 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   1 
ATOM   567  C CA  . PHE A 1 83  ? -19.949 -10.305 -12.274 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  1 
ATOM   568  C C   . PHE A 1 83  ? -20.115 -11.471 -11.285 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   1 
ATOM   569  O O   . PHE A 1 83  ? -19.128 -11.903 -10.607 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   1 
ATOM   570  C CB  . PHE A 1 83  ? -20.506 -8.998  -11.655 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  1 
ATOM   571  C CG  . PHE A 1 83  ? -19.924 -8.685  -10.295 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  1 
ATOM   572  C CD1 . PHE A 1 83  ? -18.738 -7.998  -10.179 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 1 
ATOM   573  C CD2 . PHE A 1 83  ? -20.591 -9.078  -9.132  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 1 
ATOM   574  C CE1 . PHE A 1 83  ? -18.212 -7.678  -8.921  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 1 
ATOM   575  C CE2 . PHE A 1 83  ? -20.051 -8.799  -7.869  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 1 
ATOM   576  C CZ  . PHE A 1 83  ? -18.872 -8.094  -7.770  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  1 
ATOM   577  N N   . LYS A 1 84  ? -21.343 -11.954 -11.132 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   578  C CA  . LYS A 1 84  ? -21.474 -13.101 -10.235 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   579  C C   . LYS A 1 84  ? -20.687 -14.342 -10.691 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   580  O O   . LYS A 1 84  ? -20.104 -15.014 -9.824  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   581  C CB  . LYS A 1 84  ? -22.928 -13.391 -9.819  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   582  C CG  . LYS A 1 84  ? -23.629 -12.148 -9.265  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   583  C CD  . LYS A 1 84  ? -24.668 -12.494 -8.192  1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   584  C CE  . LYS A 1 84  ? -25.331 -11.227 -7.624  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   585  N NZ  . LYS A 1 84  ? -25.843 -10.314 -8.701  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   586  N N   . TYR A 1 85  ? -20.604 -14.591 -12.018 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   1 
ATOM   587  C CA  . TYR A 1 85  ? -19.866 -15.710 -12.566 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  1 
ATOM   588  C C   . TYR A 1 85  ? -18.424 -15.662 -12.066 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   1 
ATOM   589  O O   . TYR A 1 85  ? -17.894 -16.695 -11.576 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   1 
ATOM   590  C CB  . TYR A 1 85  ? -19.931 -15.766 -14.098 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  1 
ATOM   591  C CG  . TYR A 1 85  ? -18.895 -16.700 -14.686 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  1 
ATOM   592  C CD1 . TYR A 1 85  ? -17.621 -16.217 -15.043 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 1 
ATOM   593  C CD2 . TYR A 1 85  ? -19.190 -18.037 -14.906 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 1 
ATOM   594  C CE1 . TYR A 1 85  ? -16.672 -17.063 -15.601 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 1 
ATOM   595  C CE2 . TYR A 1 85  ? -18.223 -18.898 -15.419 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 1 
ATOM   596  C CZ  . TYR A 1 85  ? -16.979 -18.379 -15.767 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  1 
ATOM   597  O OH  . TYR A 1 85  ? -16.070 -19.204 -16.314 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  1 
ATOM   598  N N   . TRP A 1 86  ? -17.800 -14.482 -12.141 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A N   1 
ATOM   599  C CA  . TRP A 1 86  ? -16.379 -14.350 -11.817 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CA  1 
ATOM   600  C C   . TRP A 1 86  ? -16.168 -14.364 -10.335 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A C   1 
ATOM   601  O O   . TRP A 1 86  ? -15.192 -14.964 -9.850  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A O   1 
ATOM   602  C CB  . TRP A 1 86  ? -15.766 -13.073 -12.418 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CB  1 
ATOM   603  C CG  . TRP A 1 86  ? -15.475 -13.307 -13.872 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CG  1 
ATOM   604  C CD1 . TRP A 1 86  ? -16.183 -12.862 -14.952 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD1 1 
ATOM   605  C CD2 . TRP A 1 86  ? -14.407 -14.146 -14.435 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD2 1 
ATOM   606  N NE1 . TRP A 1 86  ? -15.645 -13.384 -16.138 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A NE1 1 
ATOM   607  C CE2 . TRP A 1 86  ? -14.589 -14.136 -15.874 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE2 1 
ATOM   608  C CE3 . TRP A 1 86  ? -13.350 -14.872 -13.889 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE3 1 
ATOM   609  C CZ2 . TRP A 1 86  ? -13.715 -14.818 -16.744 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ2 1 
ATOM   610  C CZ3 . TRP A 1 86  ? -12.492 -15.563 -14.774 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ3 1 
ATOM   611  C CH2 . TRP A 1 86  ? -12.691 -15.525 -16.161 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CH2 1 
ATOM   612  N N   . HIS A 1 87  ? -17.049 -13.678 -9.592  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A N   1 
ATOM   613  C CA  . HIS A 1 87  ? -16.963 -13.679 -8.123  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CA  1 
ATOM   614  C C   . HIS A 1 87  ? -16.999 -15.085 -7.572  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A C   1 
ATOM   615  O O   . HIS A 1 87  ? -16.089 -15.476 -6.794  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A O   1 
ATOM   616  C CB  . HIS A 1 87  ? -18.061 -12.823 -7.502  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CB  1 
ATOM   617  C CG  . HIS A 1 87  ? -17.925 -12.680 -6.012  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CG  1 
ATOM   618  N ND1 . HIS A 1 87  ? -16.868 -12.087 -5.435  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A ND1 1 
ATOM   619  C CD2 . HIS A 1 87  ? -18.746 -13.115 -4.980  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CD2 1 
ATOM   620  C CE1 . HIS A 1 87  ? -17.021 -12.117 -4.085  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CE1 1 
ATOM   621  N NE2 . HIS A 1 87  ? -18.157 -12.746 -3.813  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A NE2 1 
ATOM   622  N N   . GLN A 1 88  ? -17.945 -15.879 -8.072  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   1 
ATOM   623  C CA  . GLN A 1 88  ? -18.060 -17.276 -7.664  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  1 
ATOM   624  C C   . GLN A 1 88  ? -16.930 -18.147 -8.144  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   1 
ATOM   625  O O   . GLN A 1 88  ? -16.492 -19.043 -7.419  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   1 
ATOM   626  C CB  . GLN A 1 88  ? -19.402 -17.867 -8.082  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  1 
ATOM   627  C CG  . GLN A 1 88  ? -20.447 -17.698 -6.987  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  1 
ATOM   628  C CD  . GLN A 1 88  ? -21.886 -17.659 -7.523  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  1 
ATOM   629  O OE1 . GLN A 1 88  ? -22.758 -16.990 -6.945  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM   630  N NE2 . GLN A 1 88  ? -22.141 -18.389 -8.619  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM   631  N N   . ARG A 1 89  ? -16.450 -17.912 -9.357  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   632  C CA  . ARG A 1 89  ? -15.295 -18.696 -9.845  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   633  C C   . ARG A 1 89  ? -14.060 -18.503 -8.958  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   634  O O   . ARG A 1 89  ? -13.376 -19.507 -8.634  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   635  C CB  . ARG A 1 89  ? -14.972 -18.397 -11.308 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   636  C CG  . ARG A 1 89  ? -13.941 -19.360 -11.947 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   637  C CD  . ARG A 1 89  ? -13.825 -19.032 -13.454 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   638  N NE  . ARG A 1 89  ? -12.923 -19.955 -14.152 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   639  C CZ  . ARG A 1 89  ? -13.288 -21.101 -14.726 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   640  N NH1 . ARG A 1 89  ? -14.567 -21.518 -14.692 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   641  N NH2 . ARG A 1 89  ? -12.373 -21.864 -15.323 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   642  N N   . LEU A 1 90  ? -13.766 -17.253 -8.599  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   643  C CA  . LEU A 1 90  ? -12.626 -17.004 -7.754  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   644  C C   . LEU A 1 90  ? -12.857 -17.604 -6.371  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   645  O O   . LEU A 1 90  ? -11.965 -18.220 -5.846  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   646  C CB  . LEU A 1 90  ? -12.273 -15.527 -7.640  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   647  C CG  . LEU A 1 90  ? -12.068 -14.811 -8.949  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   648  C CD1 . LEU A 1 90  ? -11.855 -13.313 -8.641  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   649  C CD2 . LEU A 1 90  ? -10.872 -15.484 -9.594  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   650  N N   . LYS A 1 91  ? -14.075 -17.498 -5.832  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   651  C CA  . LYS A 1 91  ? -14.318 -18.029 -4.460  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   652  C C   . LYS A 1 91  ? -14.169 -19.513 -4.426  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   653  O O   . LYS A 1 91  ? -13.588 -20.032 -3.468  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   654  C CB  . LYS A 1 91  ? -15.756 -17.750 -3.941  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   655  C CG  . LYS A 1 91  ? -16.028 -16.378 -3.368  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   656  C CD  . LYS A 1 91  ? -17.511 -16.349 -2.944  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   657  C CE  . LYS A 1 91  ? -17.821 -15.310 -1.872  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   658  N NZ  . LYS A 1 91  ? -17.202 -15.586 -0.531  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   659  N N   . ASP A 1 92  ? -14.757 -20.191 -5.424  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   660  C CA  . ASP A 1 92  ? -14.762 -21.660 -5.509  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   661  C C   . ASP A 1 92  ? -13.422 -22.252 -5.909  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   662  O O   . ASP A 1 92  ? -13.242 -23.488 -5.889  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   663  C CB  . ASP A 1 92  ? -15.850 -22.129 -6.475  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   664  C CG  . ASP A 1 92  ? -17.243 -21.815 -5.949  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   665  O OD1 . ASP A 1 92  ? -18.209 -21.992 -6.687  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   666  O OD2 . ASP A 1 92  ? -17.352 -21.325 -4.796  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   667  N N   . ASN A 1 93  ? -12.484 -21.396 -6.300  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A N   1 
ATOM   668  C CA  . ASN A 1 93  ? -11.139 -21.880 -6.508  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CA  1 
ATOM   669  C C   . ASN A 1 93  ? -10.154 -21.423 -5.447  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A C   1 
ATOM   670  O O   . ASN A 1 93  ? -8.930  -21.401 -5.716  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A O   1 
ATOM   671  C CB  . ASN A 1 93  ? -10.650 -21.495 -7.936  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CB  1 
ATOM   672  C CG  . ASN A 1 93  ? -11.221 -22.393 -8.977  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CG  1 
ATOM   673  O OD1 . ASN A 1 93  ? -10.657 -23.482 -9.248  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A OD1 1 
ATOM   674  N ND2 . ASN A 1 93  ? -12.388 -22.037 -9.497  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A ND2 1 
ATOM   675  N N   . ASN A 1 94  ? -10.674 -21.000 -4.279  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   1 
ATOM   676  C CA  . ASN A 1 94  ? -9.824  -20.603 -3.154  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  1 
ATOM   677  C C   . ASN A 1 94  ? -8.794  -19.493 -3.493  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   1 
ATOM   678  O O   . ASN A 1 94  ? -7.657  -19.476 -2.963  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   1 
ATOM   679  C CB  . ASN A 1 94  ? -9.113  -21.851 -2.614  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  1 
ATOM   680  C CG  . ASN A 1 94  ? -8.525  -21.657 -1.210  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  1 
ATOM   681  O OD1 . ASN A 1 94  ? -7.363  -21.968 -0.977  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 1 
ATOM   682  N ND2 . ASN A 1 94  ? -9.332  -21.153 -0.274  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 1 
ATOM   683  N N   . VAL A 1 95  ? -9.189  -18.573 -4.376  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   684  C CA  . VAL A 1 95  ? -8.370  -17.351 -4.646  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   685  C C   . VAL A 1 95  ? -8.485  -16.402 -3.445  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   686  O O   . VAL A 1 95  ? -9.573  -16.259 -2.840  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   687  C CB  . VAL A 1 95  ? -8.948  -16.664 -5.895  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   688  C CG1 . VAL A 1 95  ? -8.264  -15.316 -6.147  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   689  C CG2 . VAL A 1 95  ? -8.701  -17.585 -7.110  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   690  N N   . ASN A 1 96  ? -7.381  -15.766 -3.088  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A N   1 
ATOM   691  C CA  . ASN A 1 96  ? -7.396  -14.782 -2.032  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CA  1 
ATOM   692  C C   . ASN A 1 96  ? -8.134  -13.497 -2.483  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A C   1 
ATOM   693  O O   . ASN A 1 96  ? -7.591  -12.730 -3.300  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A O   1 
ATOM   694  C CB  . ASN A 1 96  ? -5.915  -14.512 -1.649  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CB  1 
ATOM   695  C CG  . ASN A 1 96  ? -5.740  -13.350 -0.671  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CG  1 
ATOM   696  O OD1 . ASN A 1 96  ? -6.542  -13.159 0.229   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A OD1 1 
ATOM   697  N ND2 . ASN A 1 96  ? -4.689  -12.565 -0.863  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A ND2 1 
ATOM   698  N N   . ILE A 1 97  ? -9.336  -13.266 -1.952  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N   1 
ATOM   699  C CA  . ILE A 1 97  ? -10.148 -12.081 -2.273  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA  1 
ATOM   700  C C   . ILE A 1 97  ? -10.117 -11.087 -1.133  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C   1 
ATOM   701  O O   . ILE A 1 97  ? -10.377 -11.470 0.043   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O   1 
ATOM   702  C CB  . ILE A 1 97  ? -11.606 -12.502 -2.555  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB  1 
ATOM   703  C CG1 . ILE A 1 97  ? -11.614 -13.380 -3.821  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1 1 
ATOM   704  C CG2 . ILE A 1 97  ? -12.564 -11.308 -2.676  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2 1 
ATOM   705  C CD1 . ILE A 1 97  ? -12.885 -14.176 -4.009  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1 1 
ATOM   706  N N   . LEU A 1 98  ? -9.816  -9.831  -1.472  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   707  C CA  . LEU A 1 98  ? -9.780  -8.711  -0.539  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   708  C C   . LEU A 1 98  ? -11.163 -8.095  -0.312  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   709  O O   . LEU A 1 98  ? -12.097 -8.308  -1.086  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   710  C CB  . LEU A 1 98  ? -8.802  -7.647  -1.041  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   711  C CG  . LEU A 1 98  ? -7.315  -8.020  -1.003  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   712  C CD1 . LEU A 1 98  ? -6.920  -8.895  0.183   1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   713  C CD2 . LEU A 1 98  ? -6.820  -8.656  -2.276  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   714  N N   . GLU A 1 99  ? -11.303 -7.332  0.767   1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   715  C CA  . GLU A 1 99  ? -12.617 -6.827  1.210   1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   716  C C   . GLU A 1 99  ? -12.466 -5.876  2.406   1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   717  O O   . GLU A 1 99  ? -12.849 -6.201  3.537   1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   718  C CB  . GLU A 1 99  ? -13.584 -8.002  1.554   1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   719  C CG  . GLU A 1 99  ? -12.968 -9.179  2.341   1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   720  C CD  . GLU A 1 99  ? -13.706 -10.510 2.160   1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   721  O OE1 . GLU A 1 99  ? -13.060 -11.576 2.289   1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   722  O OE2 . GLU A 1 99  ? -14.931 -10.498 1.897   1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   723  N N   . GLN A 1 109 ? -19.632 -2.464  -9.740  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N   1 
ATOM   724  C CA  . GLN A 1 109 ? -19.167 -3.774  -9.230  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA  1 
ATOM   725  C C   . GLN A 1 109 ? -17.631 -4.012  -9.455  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C   1 
ATOM   726  O O   . GLN A 1 109 ? -17.087 -3.927  -10.595 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O   1 
ATOM   727  C CB  . GLN A 1 109 ? -20.049 -4.906  -9.790  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB  1 
ATOM   728  C CG  . GLN A 1 109 ? -21.539 -4.662  -9.577  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG  1 
ATOM   729  C CD  . GLN A 1 109 ? -22.419 -5.879  -9.739  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD  1 
ATOM   730  O OE1 . GLN A 1 109 ? -22.642 -6.592  -8.782  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 1 
ATOM   731  N NE2 . GLN A 1 109 ? -22.991 -6.087  -10.948 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 1 
ATOM   732  N N   . SER A 1 110 ? -16.918 -4.271  -8.347  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   733  C CA  . SER A 1 110 ? -15.488 -4.496  -8.400  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   734  C C   . SER A 1 110 ? -15.135 -5.702  -7.542  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   735  O O   . SER A 1 110 ? -15.786 -5.930  -6.512  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   736  C CB  . SER A 1 110 ? -14.716 -3.296  -7.902  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   737  O OG  . SER A 1 110 ? -15.063 -2.122  -8.618  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   738  N N   . ILE A 1 111 ? -14.120 -6.462  -7.971  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   1 
ATOM   739  C CA  . ILE A 1 111 ? -13.493 -7.567  -7.201  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  1 
ATOM   740  C C   . ILE A 1 111 ? -11.974 -7.337  -7.115  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   1 
ATOM   741  O O   . ILE A 1 111 ? -11.308 -7.039  -8.117  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   1 
ATOM   742  C CB  . ILE A 1 111 ? -13.749 -8.958  -7.870  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  1 
ATOM   743  C CG1 . ILE A 1 111 ? -15.237 -9.169  -8.067  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 
ATOM   744  C CG2 . ILE A 1 111 ? -13.161 -10.076 -7.002  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 
ATOM   745  C CD1 . ILE A 1 111 ? -15.562 -10.350 -8.952  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 
ATOM   746  N N   . TYR A 1 112 ? -11.446 -7.402  -5.892  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   747  C CA  . TYR A 1 112 ? -10.036 -7.207  -5.583  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   748  C C   . TYR A 1 112 ? -9.472  -8.555  -5.066  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   749  O O   . TYR A 1 112 ? -10.064 -9.187  -4.170  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   750  C CB  . TYR A 1 112 ? -9.936  -6.143  -4.467  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   751  C CG  . TYR A 1 112 ? -10.659 -4.836  -4.859  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   752  C CD1 . TYR A 1 112 ? -9.988  -3.848  -5.582  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   753  C CD2 . TYR A 1 112 ? -12.017 -4.615  -4.495  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   754  C CE1 . TYR A 1 112 ? -10.622 -2.674  -5.955  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   755  C CE2 . TYR A 1 112 ? -12.663 -3.416  -4.872  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   756  C CZ  . TYR A 1 112 ? -11.939 -2.451  -5.552  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   757  O OH  . TYR A 1 112 ? -12.538 -1.275  -5.968  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   758  N N   . PHE A 1 113 ? -8.322  -8.951  -5.597  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   759  C CA  . PHE A 1 113 ? -7.765  -10.302 -5.345  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   760  C C   . PHE A 1 113 ? -6.285  -10.341 -5.625  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   761  O O   . PHE A 1 113 ? -5.706  -9.373  -6.172  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   762  C CB  . PHE A 1 113 ? -8.558  -11.404 -6.123  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   763  C CG  . PHE A 1 113 ? -8.451  -11.317 -7.659  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   764  C CD1 . PHE A 1 113 ? -7.765  -12.309 -8.384  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   765  C CD2 . PHE A 1 113 ? -9.101  -10.293 -8.381  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   766  C CE1 . PHE A 1 113 ? -7.692  -12.260 -9.778  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   767  C CE2 . PHE A 1 113 ? -8.996  -10.238 -9.782  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   768  C CZ  . PHE A 1 113 ? -8.340  -11.221 -10.481 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   769  N N   . THR A 1 114 ? -5.629  -11.436 -5.259  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   770  C CA  . THR A 1 114 ? -4.252  -11.622 -5.640  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   771  C C   . THR A 1 114 ? -4.052  -12.960 -6.347  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   772  O O   . THR A 1 114 ? -4.922  -13.873 -6.222  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   773  C CB  . THR A 1 114 ? -3.280  -11.536 -4.463  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   774  O OG1 . THR A 1 114 ? -3.436  -12.701 -3.662  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   775  C CG2 . THR A 1 114 ? -3.541  -10.295 -3.583  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   776  N N   . ASP A 1 115 ? -2.977  -13.027 -7.140  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   777  C CA  . ASP A 1 115 ? -2.487  -14.271 -7.719  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   778  C C   . ASP A 1 115 ? -1.712  -15.067 -6.627  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   779  O O   . ASP A 1 115 ? -1.651  -14.591 -5.463  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   780  C CB  . ASP A 1 115 ? -1.671  -14.108 -9.023  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   781  C CG  . ASP A 1 115 ? -0.180  -13.787 -8.825  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   782  O OD1 . ASP A 1 115 ? 0.539   -13.810 -9.847  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   783  O OD2 . ASP A 1 115 ? 0.311   -13.581 -7.700  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   784  N N   . PRO A 1 116 ? -1.177  -16.264 -6.981  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   785  C CA  . PRO A 1 116 ? -0.616  -17.080 -5.865  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   786  C C   . PRO A 1 116 ? 0.598   -16.461 -5.188  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   787  O O   . PRO A 1 116 ? 0.887   -16.810 -4.038  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   788  C CB  . PRO A 1 116 ? -0.218  -18.377 -6.572  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   789  C CG  . PRO A 1 116 ? -1.322  -18.548 -7.607  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   790  C CD  . PRO A 1 116 ? -1.476  -17.119 -8.153  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   791  N N   . ASP A 1 117 ? 1.273   -15.533 -5.848  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   792  C CA  . ASP A 1 117 ? 2.439   -14.891 -5.257  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   793  C C   . ASP A 1 117 ? 2.131   -13.572 -4.566  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   794  O O   . ASP A 1 117 ? 3.044   -12.953 -3.986  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   795  C CB  . ASP A 1 117 ? 3.454   -14.667 -6.332  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   796  C CG  . ASP A 1 117 ? 4.072   -15.967 -6.808  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   797  O OD1 . ASP A 1 117 ? 5.004   -16.440 -6.144  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   798  O OD2 . ASP A 1 117 ? 3.618   -16.536 -7.819  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   799  N N   . GLY A 1 118 ? 0.871   -13.165 -4.611  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   800  C CA  . GLY A 1 118 ? 0.408   -11.881 -4.025  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   801  C C   . GLY A 1 118 ? 0.414   -10.681 -4.977  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   802  O O   . GLY A 1 118 ? 0.138   -9.577  -4.526  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   803  N N   . HIS A 1 119 ? 0.728   -10.873 -6.260  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   804  C CA  . HIS A 1 119 ? 0.539   -9.770  -7.244  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   805  C C   . HIS A 1 119 ? -0.915  -9.338  -7.250  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   806  O O   . HIS A 1 119 ? -1.803  -10.165 -7.319  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   807  C CB  . HIS A 1 119 ? 0.948   -10.177 -8.646  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   808  C CG  . HIS A 1 119 ? 2.380   -10.631 -8.785  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   809  N ND1 . HIS A 1 119 ? 3.422   -9.772  -8.818  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   810  C CD2 . HIS A 1 119 ? 2.913   -11.889 -8.970  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   811  C CE1 . HIS A 1 119 ? 4.575   -10.467 -8.985  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   812  N NE2 . HIS A 1 119 ? 4.263   -11.742 -9.115  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   813  N N   . LYS A 1 120 ? -1.194  -8.019  -7.130  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   814  C CA  . LYS A 1 120 ? -2.557  -7.553  -6.891  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   815  C C   . LYS A 1 120 ? -3.287  -7.302  -8.227  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   816  O O   . LYS A 1 120 ? -2.726  -6.711  -9.132  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   817  C CB  . LYS A 1 120 ? -2.546  -6.217  -6.129  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   818  C CG  . LYS A 1 120 ? -2.091  -6.276  -4.663  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   819  C CD  . LYS A 1 120 ? -2.131  -4.832  -4.124  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   820  C CE  . LYS A 1 120 ? -1.338  -4.611  -2.860  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   821  N NZ  . LYS A 1 120 ? -1.658  -3.236  -2.344  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   822  N N   . LEU A 1 121 ? -4.481  -7.851  -8.322  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   823  C CA  . LEU A 1 121 ? -5.323  -7.809  -9.522  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   824  C C   . LEU A 1 121 ? -6.759  -7.366  -9.197  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   825  O O   . LEU A 1 121 ? -7.226  -7.494  -8.064  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   826  C CB  . LEU A 1 121 ? -5.353  -9.193  -10.175 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   827  C CG  . LEU A 1 121 ? -4.015  -9.851  -10.457 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   828  C CD1 . LEU A 1 121 ? -4.239  -11.315 -10.831 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   829  C CD2 . LEU A 1 121 ? -3.296  -9.183  -11.608 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   830  N N   . GLU A 1 122 ? -7.499  -6.829  -10.188 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   831  C CA  . GLU A 1 122 ? -8.848  -6.389  -9.921  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   832  C C   . GLU A 1 122 ? -9.675  -6.694  -11.145 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   833  O O   . GLU A 1 122 ? -9.110  -6.738  -12.226 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   834  C CB  . GLU A 1 122 ? -8.924  -4.860  -9.771  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   835  C CG  . GLU A 1 122 ? -7.850  -4.255  -8.878  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   836  C CD  . GLU A 1 122 ? -8.096  -2.800  -8.521  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD  1 
ATOM   837  O OE1 . GLU A 1 122 ? -7.611  -2.445  -7.440  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 
ATOM   838  O OE2 . GLU A 1 122 ? -8.648  -1.995  -9.344  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 
ATOM   839  N N   . LEU A 1 123 ? -10.966 -6.942  -10.937 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   840  C CA  . LEU A 1 123 ? -11.957 -6.981  -12.062 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   841  C C   . LEU A 1 123 ? -12.960 -5.864  -11.860 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   842  O O   . LEU A 1 123 ? -13.398 -5.629  -10.745 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   843  C CB  . LEU A 1 123 ? -12.710 -8.316  -11.984 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   844  C CG  . LEU A 1 123 ? -11.895 -9.603  -12.079 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   845  C CD1 . LEU A 1 123 ? -12.892 -10.753 -12.260 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   846  C CD2 . LEU A 1 123 ? -10.875 -9.596  -13.229 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   847  N N   . HIS A 1 124 ? -13.305 -5.132  -12.923 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   1 
ATOM   848  C CA  . HIS A 1 124 ? -14.325 -4.078  -12.820 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  1 
ATOM   849  C C   . HIS A 1 124 ? -15.328 -4.221  -13.939 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   1 
ATOM   850  O O   . HIS A 1 124 ? -14.909 -4.668  -15.027 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   1 
ATOM   851  C CB  . HIS A 1 124 ? -13.686 -2.724  -12.956 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  1 
ATOM   852  C CG  . HIS A 1 124 ? -12.718 -2.429  -11.855 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  1 
ATOM   853  N ND1 . HIS A 1 124 ? -13.125 -2.000  -10.622 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 1 
ATOM   854  C CD2 . HIS A 1 124 ? -11.350 -2.609  -11.801 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 1 
ATOM   855  C CE1 . HIS A 1 124 ? -12.028 -1.880  -9.826  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 1 
ATOM   856  N NE2 . HIS A 1 124 ? -10.929 -2.205  -10.590 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 1 
ATOM   857  N N   . THR A 1 125 ? -16.581 -3.802  -13.704 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   858  C CA  . THR A 1 125 ? -17.637 -3.895  -14.717 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   859  C C   . THR A 1 125 ? -17.902 -2.586  -15.461 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   860  O O   . THR A 1 125 ? -18.915 -2.460  -16.143 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   861  C CB  . THR A 1 125 ? -18.976 -4.415  -14.138 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   862  O OG1 . THR A 1 125 ? -19.452 -3.475  -13.144 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   863  C CG2 . THR A 1 125 ? -18.723 -5.750  -13.525 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   864  N N   . GLY A 1 126 ? -16.985 -1.646  -15.332 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N   1 
ATOM   865  C CA  . GLY A 1 126 ? -17.060 -0.369  -16.022 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA  1 
ATOM   866  C C   . GLY A 1 126 ? -15.676 0.071   -16.354 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C   1 
ATOM   867  O O   . GLY A 1 126 ? -14.721 -0.333  -15.677 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O   1 
ATOM   868  N N   . THR A 1 127 ? -15.544 0.865   -17.418 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N   1 
ATOM   869  C CA  . THR A 1 127 ? -14.214 1.331   -17.771 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA  1 
ATOM   870  C C   . THR A 1 127 ? -13.763 2.438   -16.810 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C   1 
ATOM   871  O O   . THR A 1 127 ? -14.592 3.144   -16.150 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O   1 
ATOM   872  C CB  . THR A 1 127 ? -14.119 1.849   -19.241 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB  1 
ATOM   873  O OG1 . THR A 1 127 ? -14.927 3.008   -19.371 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 
ATOM   874  C CG2 . THR A 1 127 ? -14.567 0.845   -20.291 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 
ATOM   875  N N   . LEU A 1 128 ? -12.442 2.602   -16.687 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   876  C CA  . LEU A 1 128 ? -11.904 3.660   -15.834 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   877  C C   . LEU A 1 128 ? -12.438 4.995   -16.330 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   878  O O   . LEU A 1 128 ? -12.846 5.806   -15.519 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   879  C CB  . LEU A 1 128 ? -10.345 3.664   -15.795 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   880  C CG  . LEU A 1 128 ? -9.702  4.621   -14.749 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   881  C CD1 . LEU A 1 128 ? -10.300 4.408   -13.373 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   882  C CD2 . LEU A 1 128 ? -8.196  4.471   -14.591 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   883  N N   . GLU A 1 129 ? -12.432 5.187   -17.653 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   884  C CA  . GLU A 1 129 ? -12.957 6.406   -18.271 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   885  C C   . GLU A 1 129 ? -14.405 6.671   -17.790 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   886  O O   . GLU A 1 129 ? -14.631 7.636   -17.035 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   887  C CB  . GLU A 1 129 ? -12.900 6.266   -19.781 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   888  C CG  . GLU A 1 129 ? -13.211 7.552   -20.530 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   889  C CD  . GLU A 1 129 ? -12.706 7.541   -21.953 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   890  O OE1 . GLU A 1 129 ? -11.766 8.309   -22.251 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   891  O OE2 . GLU A 1 129 ? -13.249 6.770   -22.779 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   892  N N   A ASN A 1 130 ? -15.385 5.807   -18.158 0.50 30.10 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A N   1 
ATOM   893  N N   B ASN A 1 130 ? -15.322 5.828   -18.261 0.50 29.90 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A N   1 
ATOM   894  C CA  A ASN A 1 130 ? -16.824 5.957   -17.710 0.50 28.11 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CA  1 
ATOM   895  C CA  B ASN A 1 130 ? -16.732 5.907   -17.918 0.50 28.23 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CA  1 
ATOM   896  C C   A ASN A 1 130 ? -16.863 6.396   -16.312 0.50 30.60 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A C   1 
ATOM   897  C C   B ASN A 1 130 ? -16.952 6.229   -16.410 0.50 29.36 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A C   1 
ATOM   898  O O   A ASN A 1 130 ? -17.511 7.381   -15.958 0.50 32.66 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A O   1 
ATOM   899  O O   B ASN A 1 130 ? -17.790 7.071   -16.101 0.50 31.00 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A O   1 
ATOM   900  C CB  A ASN A 1 130 ? -17.665 4.638   -17.707 0.50 24.78 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CB  1 
ATOM   901  C CB  B ASN A 1 130 ? -17.476 4.621   -18.407 0.50 24.17 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CB  1 
ATOM   902  C CG  A ASN A 1 130 ? -18.885 4.702   -16.735 0.50 21.49 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CG  1 
ATOM   903  C CG  B ASN A 1 130 ? -17.745 4.591   -19.933 0.50 21.74 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CG  1 
ATOM   904  O OD1 A ASN A 1 130 ? -19.024 3.901   -15.784 0.50 20.68 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A OD1 1 
ATOM   905  O OD1 B ASN A 1 130 ? -17.908 3.517   -20.533 0.50 19.41 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A OD1 1 
ATOM   906  N ND2 A ASN A 1 130 ? -19.770 5.657   -16.976 0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A ND2 1 
ATOM   907  N ND2 B ASN A 1 130 ? -17.844 5.749   -20.545 0.50 19.82 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A ND2 1 
ATOM   908  N N   . ARG A 1 131 ? -16.179 5.618   -15.485 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   909  C CA  . ARG A 1 131 ? -16.280 5.855   -14.042 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   910  C C   . ARG A 1 131 ? -15.800 7.235   -13.639 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   911  O O   . ARG A 1 131 ? -16.385 7.861   -12.747 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   912  C CB  . ARG A 1 131 ? -15.541 4.800   -13.198 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   913  C CG  . ARG A 1 131 ? -14.731 5.372   -12.024 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   914  C CD  . ARG A 1 131 ? -14.193 4.320   -11.052 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   915  N NE  . ARG A 1 131 ? -14.929 4.272   -9.778  1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   916  C CZ  . ARG A 1 131 ? -14.759 3.356   -8.815  1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   917  N NH1 . ARG A 1 131 ? -13.867 2.377   -8.942  1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   918  N NH2 . ARG A 1 131 ? -15.494 3.414   -7.710  1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   919  N N   . LEU A 1 132 ? -14.744 7.713   -14.286 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   920  C CA  . LEU A 1 132 ? -14.153 8.973   -13.877 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   921  C C   . LEU A 1 132 ? -15.101 10.145  -14.062 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   922  O O   . LEU A 1 132 ? -15.250 10.962  -13.148 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   923  C CB  . LEU A 1 132 ? -12.808 9.207   -14.564 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   924  C CG  . LEU A 1 132 ? -11.541 8.763   -13.800 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CG  1 
ATOM   925  C CD1 . LEU A 1 132 ? -11.766 7.711   -12.716 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD1 1 
ATOM   926  C CD2 . LEU A 1 132 ? -10.503 8.289   -14.804 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CD2 1 
ATOM   927  N N   . ASN A 1 133 ? -15.731 10.216  -15.232 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A N   1 
ATOM   928  C CA  . ASN A 1 133 ? -16.788 11.184  -15.482 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CA  1 
ATOM   929  C C   . ASN A 1 133 ? -17.780 11.137  -14.330 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A C   1 
ATOM   930  O O   . ASN A 1 133 ? -17.719 11.941  -13.383 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A O   1 
ATOM   931  C CB  . ASN A 1 133 ? -17.482 10.863  -16.808 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CB  1 
ATOM   932  C CG  . ASN A 1 133 ? -16.513 10.833  -17.977 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CG  1 
ATOM   933  O OD1 . ASN A 1 133 ? -15.306 10.728  -17.789 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A OD1 1 
ATOM   934  N ND2 . ASN A 1 133 ? -17.039 10.936  -19.193 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A ND2 1 
ATOM   935  N N   . TYR A 1 134 ? -18.670 10.165  -14.401 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A N   1 
ATOM   936  C CA  . TYR A 1 134 ? -19.460 9.801   -13.263 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CA  1 
ATOM   937  C C   . TYR A 1 134 ? -18.549 9.803   -12.010 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A C   1 
ATOM   938  O O   . TYR A 1 134 ? -18.646 8.952   -11.112 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A O   1 
ATOM   939  C CB  . TYR A 1 134 ? -20.088 8.437   -13.534 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CB  1 
ATOM   940  C CG  . TYR A 1 134 ? -21.140 8.080   -12.547 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CG  1 
ATOM   941  C CD1 . TYR A 1 134 ? -22.397 8.676   -12.612 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CD1 1 
ATOM   942  C CD2 . TYR A 1 134 ? -20.880 7.162   -11.525 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CD2 1 
ATOM   943  C CE1 . TYR A 1 134 ? -23.372 8.364   -11.688 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CE1 1 
ATOM   944  C CE2 . TYR A 1 134 ? -21.847 6.846   -10.598 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CE2 1 
ATOM   945  C CZ  . TYR A 1 134 ? -23.088 7.454   -10.689 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CZ  1 
ATOM   946  O OH  . TYR A 1 134 ? -24.058 7.141   -9.786  1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A OH  1 
ATOM   947  N N   . ALA A 1 138 ? -19.238 13.728  -9.008  1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   948  C CA  . ALA A 1 138 ? -19.539 13.525  -7.595  1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   949  C C   . ALA A 1 138 ? -18.345 13.827  -6.653  1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   950  O O   . ALA A 1 138 ? -18.547 14.122  -5.462  1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   951  C CB  . ALA A 1 138 ? -20.074 12.123  -7.371  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   952  N N   . LYS A 1 139 ? -17.107 13.746  -7.161  1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   953  C CA  . LYS A 1 139 ? -15.967 14.337  -6.435  1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   954  C C   . LYS A 1 139 ? -15.679 15.695  -7.088  1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   955  O O   . LYS A 1 139 ? -14.881 15.788  -8.054  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   956  C CB  . LYS A 1 139 ? -14.732 13.430  -6.398  1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   957  C CG  . LYS A 1 139 ? -14.850 12.220  -5.477  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   958  C CD  . LYS A 1 139 ? -13.753 11.210  -5.805  1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   959  C CE  . LYS A 1 139 ? -13.825 9.952   -4.948  1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   960  N NZ  . LYS A 1 139 ? -13.356 10.187  -3.548  1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   961  N N   . PRO A 1 140 ? -16.327 16.760  -6.554  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   962  C CA  . PRO A 1 140 ? -16.491 18.023  -7.273  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   963  C C   . PRO A 1 140 ? -15.159 18.743  -7.413  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   964  O O   . PRO A 1 140 ? -14.949 19.494  -8.367  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   965  C CB  . PRO A 1 140 ? -17.431 18.830  -6.358  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   966  C CG  . PRO A 1 140 ? -17.380 18.153  -5.011  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   967  C CD  . PRO A 1 140 ? -16.482 16.947  -5.097  1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   968  N N   . HIS A 1 141 ? -14.253 18.452  -6.485  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A N   1 
ATOM   969  C CA  . HIS A 1 141 ? -13.046 19.203  -6.322  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CA  1 
ATOM   970  C C   . HIS A 1 141 ? -11.821 18.530  -6.923  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A C   1 
ATOM   971  O O   . HIS A 1 141 ? -10.701 18.996  -6.727  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A O   1 
ATOM   972  C CB  . HIS A 1 141 ? -12.898 19.576  -4.846  1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CB  1 
ATOM   973  C CG  . HIS A 1 141 ? -14.142 20.269  -4.268  1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CG  1 
ATOM   974  N ND1 . HIS A 1 141 ? -14.747 21.328  -4.878  1.00 63.66 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A ND1 1 
ATOM   975  C CD2 . HIS A 1 141 ? -14.895 20.006  -3.111  1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CD2 1 
ATOM   976  C CE1 . HIS A 1 141 ? -15.823 21.715  -4.150  1.00 62.38 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CE1 1 
ATOM   977  N NE2 . HIS A 1 141 ? -15.908 20.915  -3.067  1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A NE2 1 
ATOM   978  N N   . MET A 1 142 ? -12.026 17.463  -7.695  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 135 MET A N   1 
ATOM   979  C CA  . MET A 1 142 ? -10.992 16.965  -8.624  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CA  1 
ATOM   980  C C   . MET A 1 142 ? -10.849 17.878  -9.885  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 135 MET A C   1 
ATOM   981  O O   . MET A 1 142 ? -11.764 18.623  -10.228 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 135 MET A O   1 
ATOM   982  C CB  . MET A 1 142 ? -11.297 15.521  -9.037  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CB  1 
ATOM   983  C CG  . MET A 1 142 ? -11.276 14.549  -7.858  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CG  1 
ATOM   984  S SD  . MET A 1 142 ? -11.349 12.814  -8.336  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 135 MET A SD  1 
ATOM   985  C CE  . MET A 1 142 ? -9.595  12.387  -8.348  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CE  1 
ATOM   986  N N   . THR A 1 143 ? -9.694  17.822  -10.546 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N   1 
ATOM   987  C CA  . THR A 1 143 ? -9.420  18.659  -11.705 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA  1 
ATOM   988  C C   . THR A 1 143 ? -9.388  17.816  -12.949 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C   1 
ATOM   989  O O   . THR A 1 143 ? -8.562  16.933  -13.042 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O   1 
ATOM   990  C CB  . THR A 1 143 ? -8.092  19.375  -11.512 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB  1 
ATOM   991  O OG1 . THR A 1 143 ? -8.261  20.225  -10.389 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1 1 
ATOM   992  C CG2 . THR A 1 143 ? -7.698  20.236  -12.744 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2 1 
ATOM   993  N N   . PHE A 1 144 ? -10.266 18.133  -13.903 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   994  C CA  . PHE A 1 144 ? -10.322 17.419  -15.176 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   995  C C   . PHE A 1 144 ? -9.588  18.134  -16.252 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   996  O O   . PHE A 1 144 ? -9.479  19.352  -16.253 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   997  C CB  . PHE A 1 144 ? -11.762 17.249  -15.668 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   998  C CG  . PHE A 1 144 ? -12.471 16.167  -14.991 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   999  C CD1 . PHE A 1 144 ? -12.466 14.878  -15.526 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   1000 C CD2 . PHE A 1 144 ? -13.095 16.406  -13.783 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   1001 C CE1 . PHE A 1 144 ? -13.130 13.852  -14.877 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   1002 C CE2 . PHE A 1 144 ? -13.745 15.388  -13.120 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   1003 C CZ  . PHE A 1 144 ? -13.748 14.111  -13.658 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   1004 N N   . TYR A 1 145 ? -9.078  17.369  -17.208 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A N   1 
ATOM   1005 C CA  . TYR A 1 145 ? -8.314  17.968  -18.249 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CA  1 
ATOM   1006 C C   . TYR A 1 145 ? -9.042  17.456  -19.437 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A C   1 
ATOM   1007 O O   . TYR A 1 145 ? -9.293  16.244  -19.495 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A O   1 
ATOM   1008 C CB  . TYR A 1 145 ? -6.882  17.434  -18.245 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CB  1 
ATOM   1009 C CG  . TYR A 1 145 ? -6.172  17.966  -17.066 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CG  1 
ATOM   1010 C CD1 . TYR A 1 145 ? -5.472  19.136  -17.173 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD1 1 
ATOM   1011 C CD2 . TYR A 1 145 ? -6.298  17.355  -15.811 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD2 1 
ATOM   1012 C CE1 . TYR A 1 145 ? -4.887  19.712  -16.069 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE1 1 
ATOM   1013 C CE2 . TYR A 1 145 ? -5.696  17.892  -14.702 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE2 1 
ATOM   1014 C CZ  . TYR A 1 145 ? -4.983  19.090  -14.858 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CZ  1 
ATOM   1015 O OH  . TYR A 1 145 ? -4.340  19.728  -13.841 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A OH  1 
ATOM   1016 N N   . LYS A 1 146 ? -9.407  18.372  -20.346 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A N   1 
ATOM   1017 C CA  . LYS A 1 146 ? -10.269 18.038  -21.512 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CA  1 
ATOM   1018 C C   . LYS A 1 146 ? -11.546 17.242  -21.136 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A C   1 
ATOM   1019 O O   . LYS A 1 146 ? -12.158 17.451  -20.066 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A O   1 
ATOM   1020 C CB  . LYS A 1 146 ? -9.483  17.273  -22.602 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CB  1 
ATOM   1021 C CG  . LYS A 1 146 ? -7.960  17.415  -22.555 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CG  1 
ATOM   1022 C CD  . LYS A 1 146 ? -7.489  18.810  -22.911 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CD  1 
ATOM   1023 C CE  . LYS A 1 146 ? -5.967  18.885  -23.020 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A CE  1 
ATOM   1024 N NZ  . LYS A 1 146 ? -5.310  18.499  -21.747 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A NZ  1 
ATOM   1025 N N   . HIS B 1 6   ? -18.328 -15.861 -24.379 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B N   1 
ATOM   1026 C CA  . HIS B 1 6   ? -18.224 -15.145 -23.064 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CA  1 
ATOM   1027 C C   . HIS B 1 6   ? -17.350 -15.904 -22.129 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B C   1 
ATOM   1028 O O   . HIS B 1 6   ? -16.577 -16.741 -22.575 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B O   1 
ATOM   1029 C CB  . HIS B 1 6   ? -19.611 -14.905 -22.475 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? -1  HIS B CB  1 
ATOM   1030 N N   . HIS B 1 7   ? -17.487 -15.659 -20.816 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   1031 C CA  . HIS B 1 7   ? -16.557 -16.153 -19.780 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   1032 C C   . HIS B 1 7   ? -15.159 -15.904 -20.195 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   1033 O O   . HIS B 1 7   ? -14.360 -16.830 -20.281 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   1034 C CB  . HIS B 1 7   ? -16.709 -17.616 -19.332 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   1035 C CG  . HIS B 1 7   ? -18.114 -18.035 -18.964 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   1036 N ND1 . HIS B 1 7   ? -19.021 -17.183 -18.409 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   1037 C CD2 . HIS B 1 7   ? -18.734 -19.295 -19.028 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   1038 C CE1 . HIS B 1 7   ? -20.174 -17.851 -18.156 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   1039 N NE2 . HIS B 1 7   ? -20.005 -19.149 -18.553 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   1040 N N   . MET B 1 8   ? -14.836 -14.642 -20.399 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1041 C CA  . MET B 1 8   ? -13.434 -14.279 -20.606 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1042 C C   . MET B 1 8   ? -13.231 -12.901 -19.950 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1043 O O   . MET B 1 8   ? -14.165 -12.092 -19.885 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1044 C CB  . MET B 1 8   ? -13.065 -14.272 -22.096 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1045 C CG  . MET B 1 8   ? -12.946 -15.669 -22.782 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1046 S SD  . MET B 1 8   ? -11.570 -16.798 -22.283 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1047 C CE  . MET B 1 8   ? -10.424 -16.523 -23.633 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1048 N N   . LEU B 1 9   ? -12.034 -12.654 -19.419 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   1049 C CA  . LEU B 1 9   ? -11.677 -11.296 -19.074 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1050 C C   . LEU B 1 9   ? -11.539 -10.567 -20.431 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1051 O O   . LEU B 1 9   ? -10.917 -11.097 -21.389 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1052 C CB  . LEU B 1 9   ? -10.322 -11.327 -18.391 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1053 C CG  . LEU B 1 9   ? -10.263 -12.099 -17.072 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1054 C CD1 . LEU B 1 9   ? -8.956  -11.870 -16.329 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1055 C CD2 . LEU B 1 9   ? -11.454 -11.834 -16.196 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1056 N N   . LYS B 1 10  ? -12.131 -9.389  -20.548 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B N   1 
ATOM   1057 C CA  . LYS B 1 10  ? -12.212 -8.730  -21.852 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CA  1 
ATOM   1058 C C   . LYS B 1 10  ? -10.955 -7.981  -22.317 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B C   1 
ATOM   1059 O O   . LYS B 1 10  ? -10.576 -8.015  -23.487 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B O   1 
ATOM   1060 C CB  . LYS B 1 10  ? -13.442 -7.811  -21.914 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CB  1 
ATOM   1061 C CG  . LYS B 1 10  ? -14.812 -8.487  -21.624 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CG  1 
ATOM   1062 C CD  . LYS B 1 10  ? -15.968 -7.655  -22.192 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CD  1 
ATOM   1063 C CE  . LYS B 1 10  ? -16.074 -6.302  -21.505 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CE  1 
ATOM   1064 N NZ  . LYS B 1 10  ? -16.682 -5.204  -22.352 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B NZ  1 
ATOM   1065 N N   . SER B 1 11  ? -10.403 -7.182  -21.410 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   1066 C CA  . SER B 1 11  ? -9.315  -6.280  -21.735 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   1067 C C   . SER B 1 11  ? -8.731  -5.755  -20.449 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   1068 O O   . SER B 1 11  ? -9.353  -5.893  -19.374 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   1069 C CB  . SER B 1 11  ? -9.829  -5.070  -22.522 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   1070 O OG  . SER B 1 11  ? -10.899 -4.431  -21.755 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   1071 N N   . ILE B 1 12  ? -7.578  -5.101  -20.570 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   1072 C CA  . ILE B 1 12  ? -6.978  -4.371  -19.444 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   1073 C C   . ILE B 1 12  ? -7.801  -3.116  -19.137 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   1074 O O   . ILE B 1 12  ? -8.322  -2.433  -20.059 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   1075 C CB  . ILE B 1 12  ? -5.465  -4.100  -19.694 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   1076 C CG1 . ILE B 1 12  ? -4.848  -3.520  -18.430 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   1077 C CG2 . ILE B 1 12  ? -5.273  -3.228  -20.902 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   1078 C CD1 . ILE B 1 12  ? -3.330  -3.589  -18.348 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   1079 N N   . ASN B 1 13  ? -8.002  -2.852  -17.857 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1080 C CA  . ASN B 1 13  ? -8.913  -1.762  -17.432 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1081 C C   . ASN B 1 13  ? -7.979  -0.606  -17.110 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1082 O O   . ASN B 1 13  ? -8.187  0.531   -17.600 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1083 C CB  . ASN B 1 13  ? -9.754  -2.188  -16.207 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1084 C CG  . ASN B 1 13  ? -10.772 -1.117  -15.751 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1085 O OD1 . ASN B 1 13  ? -10.451 -0.212  -14.985 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1086 N ND2 . ASN B 1 13  ? -12.053 -1.268  -16.185 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1087 N N   . HIS B 1 14  ? -6.928  -0.906  -16.316 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1088 C CA  . HIS B 1 14  ? -5.859  0.084   -16.056 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1089 C C   . HIS B 1 14  ? -4.742  -0.559  -15.258 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1090 O O   . HIS B 1 14  ? -4.885  -1.666  -14.765 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1091 C CB  . HIS B 1 14  ? -6.445  1.283   -15.218 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1092 C CG  . HIS B 1 14  ? -6.851  0.901   -13.790 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1093 N ND1 . HIS B 1 14  ? -8.107  0.542   -13.477 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1094 C CD2 . HIS B 1 14  ? -6.133  0.927   -12.590 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1095 C CE1 . HIS B 1 14  ? -8.203  0.309   -12.133 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1096 N NE2 . HIS B 1 14  ? -7.009  0.573   -11.584 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1097 N N   . ILE B 1 15  ? -3.628  0.151   -15.130 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1098 C CA  A ILE B 1 15  ? -2.601  -0.252  -14.145 0.50 11.64 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1099 C CA  B ILE B 1 15  ? -2.540  -0.221  -14.216 0.50 11.04 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1100 C C   . ILE B 1 15  ? -2.435  0.882   -13.163 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1101 O O   . ILE B 1 15  ? -2.690  2.069   -13.495 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1102 C CB  A ILE B 1 15  ? -1.255  -0.605  -14.816 0.50 12.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1103 C CB  B ILE B 1 15  ? -1.286  -0.357  -15.103 0.50 11.61 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1104 C CG1 A ILE B 1 15  ? -0.246  -1.075  -13.764 0.50 13.90 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1105 C CG1 B ILE B 1 15  ? -1.408  -1.601  -15.988 0.50 10.93 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1106 C CG2 A ILE B 1 15  ? -0.770  0.577   -15.665 0.50 13.49 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1107 C CG2 B ILE B 1 15  ? 0.030   -0.249  -14.352 0.50 11.61 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1108 C CD1 A ILE B 1 15  ? 1.182   -1.241  -14.276 0.50 16.41 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1109 C CD1 B ILE B 1 15  ? -0.113  -1.864  -16.757 0.50 12.14 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1110 N N   . CYS B 1 16  ? -2.091  0.535   -11.920 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B N   1 
ATOM   1111 C CA  . CYS B 1 16  ? -1.890  1.545   -10.872 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CA  1 
ATOM   1112 C C   . CYS B 1 16  ? -0.458  1.462   -10.349 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B C   1 
ATOM   1113 O O   . CYS B 1 16  ? 0.049   0.344   -10.148 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B O   1 
ATOM   1114 C CB  . CYS B 1 16  ? -2.874  1.274   -9.739  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CB  1 
ATOM   1115 S SG  . CYS B 1 16  ? -2.942  2.506   -8.378  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B SG  1 
ATOM   1116 N N   . PHE B 1 17  ? 0.225   2.608   -10.192 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B N   1 
ATOM   1117 C CA  . PHE B 1 17  ? 1.570   2.599   -9.607  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CA  1 
ATOM   1118 C C   . PHE B 1 17  ? 1.528   3.518   -8.376  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B C   1 
ATOM   1119 O O   . PHE B 1 17  ? 0.972   4.594   -8.478  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B O   1 
ATOM   1120 C CB  . PHE B 1 17  ? 2.606   3.276   -10.528 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CB  1 
ATOM   1121 C CG  . PHE B 1 17  ? 2.973   2.505   -11.792 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CG  1 
ATOM   1122 C CD1 . PHE B 1 17  ? 3.657   1.316   -11.717 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD1 1 
ATOM   1123 C CD2 . PHE B 1 17  ? 2.612   3.014   -13.053 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD2 1 
ATOM   1124 C CE1 . PHE B 1 17  ? 4.042   0.617   -12.895 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE1 1 
ATOM   1125 C CE2 . PHE B 1 17  ? 2.947   2.316   -14.238 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE2 1 
ATOM   1126 C CZ  . PHE B 1 17  ? 3.705   1.129   -14.130 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CZ  1 
ATOM   1127 N N   . SER B 1 18  ? 2.172   3.096   -7.282  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   1128 C CA  A SER B 1 18  ? 2.422   3.997   -6.134  0.50 10.67 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1129 C CA  B SER B 1 18  ? 2.432   3.970   -6.136  0.50 11.58 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1130 C C   . SER B 1 18  ? 3.696   4.793   -6.387  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   1131 O O   . SER B 1 18  ? 4.714   4.263   -6.862  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   1132 C CB  A SER B 1 18  ? 2.557   3.214   -4.818  0.50 10.55 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1133 C CB  B SER B 1 18  ? 2.644   3.125   -4.884  0.50 13.12 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1134 O OG  A SER B 1 18  ? 1.337   2.568   -4.513  0.50 9.19  ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1135 O OG  B SER B 1 18  ? 2.723   3.981   -3.785  0.50 13.80 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1136 N N   . VAL B 1 19  ? 3.649   6.081   -6.038  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1137 C CA  . VAL B 1 19  ? 4.739   7.003   -6.355  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1138 C C   . VAL B 1 19  ? 4.983   7.946   -5.202  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1139 O O   . VAL B 1 19  ? 4.025   8.308   -4.494  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1140 C CB  . VAL B 1 19  ? 4.453   7.872   -7.639  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1141 C CG1 . VAL B 1 19  ? 4.069   6.961   -8.821  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1142 C CG2 . VAL B 1 19  ? 3.361   8.934   -7.402  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1143 N N   . ARG B 1 20  ? 6.254   8.313   -5.024  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   1 
ATOM   1144 C CA  . ARG B 1 20  ? 6.600   9.170   -3.884  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  1 
ATOM   1145 C C   . ARG B 1 20  ? 6.239   10.640  -4.133  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   1 
ATOM   1146 O O   . ARG B 1 20  ? 5.946   11.347  -3.173  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   1 
ATOM   1147 C CB  . ARG B 1 20  ? 8.092   8.970   -3.526  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  1 
ATOM   1148 C CG  . ARG B 1 20  ? 8.606   9.769   -2.334  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  1 
ATOM   1149 C CD  . ARG B 1 20  ? 10.106  9.508   -2.141  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  1 
ATOM   1150 N NE  . ARG B 1 20  ? 10.700  10.461  -1.188  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  1 
ATOM   1151 C CZ  . ARG B 1 20  ? 12.002  10.624  -0.942  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  1 
ATOM   1152 N NH1 . ARG B 1 20  ? 12.929  9.901   -1.567  1.00 53.89 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 1 
ATOM   1153 N NH2 . ARG B 1 20  ? 12.372  11.536  -0.048  1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 1 
ATOM   1154 N N   . ASN B 1 21  ? 6.320   11.114  -5.386  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N   1 
ATOM   1155 C CA  . ASN B 1 21  ? 6.131   12.527  -5.707  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA  1 
ATOM   1156 C C   . ASN B 1 21  ? 5.348   12.643  -7.004  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C   1 
ATOM   1157 O O   . ASN B 1 21  ? 5.926   12.368  -8.066  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O   1 
ATOM   1158 C CB  . ASN B 1 21  ? 7.501   13.212  -5.918  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB  1 
ATOM   1159 C CG  . ASN B 1 21  ? 7.359   14.712  -6.067  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG  1 
ATOM   1160 O OD1 . ASN B 1 21  ? 7.170   15.233  -7.180  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1 1 
ATOM   1161 N ND2 . ASN B 1 21  ? 7.362   15.428  -4.915  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2 1 
ATOM   1162 N N   . LEU B 1 22  ? 4.080   13.040  -6.890  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1163 C CA  . LEU B 1 22  ? 3.148   13.103  -8.003  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1164 C C   . LEU B 1 22  ? 3.696   14.020  -9.089  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1165 O O   . LEU B 1 22  ? 3.660   13.694  -10.288 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1166 C CB  . LEU B 1 22  ? 1.790   13.648  -7.512  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1167 C CG  . LEU B 1 22  ? 0.540   12.814  -7.538  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1168 C CD1 . LEU B 1 22  ? -0.665  13.771  -7.757  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1169 C CD2 . LEU B 1 22  ? 0.591   11.693  -8.563  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1170 N N   . ASN B 1 23  ? 4.229   15.176  -8.705  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 16  ASN B N   1 
ATOM   1171 C CA  . ASN B 1 23  ? 4.757   16.081  -9.801  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CA  1 
ATOM   1172 C C   . ASN B 1 23  ? 5.919   15.490  -10.632 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 16  ASN B C   1 
ATOM   1173 O O   . ASN B 1 23  ? 6.020   15.721  -11.886 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 16  ASN B O   1 
ATOM   1174 C CB  . ASN B 1 23  ? 5.126   17.489  -9.247  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CB  1 
ATOM   1175 C CG  . ASN B 1 23  ? 3.873   18.292  -8.755  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CG  1 
ATOM   1176 O OD1 . ASN B 1 23  ? 3.989   19.309  -7.954  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B OD1 1 
ATOM   1177 N ND2 . ASN B 1 23  ? 2.697   17.878  -9.196  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B ND2 1 
ATOM   1178 N N   . ASP B 1 24  ? 6.823   14.798  -9.947  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B N   1 
ATOM   1179 C CA  . ASP B 1 24  ? 7.927   14.149  -10.664 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CA  1 
ATOM   1180 C C   . ASP B 1 24  ? 7.377   13.073  -11.618 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 17  ASP B C   1 
ATOM   1181 O O   . ASP B 1 24  ? 7.852   12.933  -12.741 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B O   1 
ATOM   1182 C CB  . ASP B 1 24  ? 8.897   13.493  -9.688  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CB  1 
ATOM   1183 C CG  . ASP B 1 24  ? 9.771   14.499  -8.991  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CG  1 
ATOM   1184 O OD1 . ASP B 1 24  ? 10.441  14.089  -8.020  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD1 1 
ATOM   1185 O OD2 . ASP B 1 24  ? 9.825   15.654  -9.425  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD2 1 
ATOM   1186 N N   . SER B 1 25  ? 6.390   12.321  -11.145 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1187 C CA  . SER B 1 25  ? 5.806   11.259  -11.983 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1188 C C   . SER B 1 25  ? 4.973   11.814  -13.137 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1189 O O   . SER B 1 25  ? 5.000   11.263  -14.239 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1190 C CB  . SER B 1 25  ? 5.014   10.306  -11.096 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1191 O OG  . SER B 1 25  ? 5.845   9.619   -10.171 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1192 N N   . ILE B 1 26  ? 4.248   12.917  -12.916 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1193 C CA  . ILE B 1 26  ? 3.536   13.598  -14.034 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1194 C C   . ILE B 1 26  ? 4.512   14.042  -15.141 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1195 O O   . ILE B 1 26  ? 4.287   13.831  -16.384 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1196 C CB  . ILE B 1 26  ? 2.723   14.796  -13.514 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1197 C CG1 . ILE B 1 26  ? 1.542   14.297  -12.631 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1198 C CG2 . ILE B 1 26  ? 2.208   15.676  -14.709 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1199 C CD1 . ILE B 1 26  ? 0.766   15.381  -11.905 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1200 N N   . HIS B 1 27  ? 5.626   14.630  -14.721 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B N   1 
ATOM   1201 C CA  . HIS B 1 27  ? 6.679   14.952  -15.699 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CA  1 
ATOM   1202 C C   . HIS B 1 27  ? 7.159   13.728  -16.475 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B C   1 
ATOM   1203 O O   . HIS B 1 27  ? 7.309   13.802  -17.670 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B O   1 
ATOM   1204 C CB  . HIS B 1 27  ? 7.847   15.608  -15.023 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CB  1 
ATOM   1205 C CG  . HIS B 1 27  ? 9.058   15.861  -15.950 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CG  1 
ATOM   1206 N ND1 . HIS B 1 27  ? 8.999   16.641  -17.041 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B ND1 1 
ATOM   1207 C CD2 . HIS B 1 27  ? 10.377  15.391  -15.867 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CD2 1 
ATOM   1208 C CE1 . HIS B 1 27  ? 10.216  16.663  -17.646 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CE1 1 
ATOM   1209 N NE2 . HIS B 1 27  ? 11.061  15.908  -16.908 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B NE2 1 
ATOM   1210 N N   . PHE B 1 28  ? 7.403   12.601  -15.796 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1211 C CA  . PHE B 1 28  ? 7.889   11.386  -16.489 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1212 C C   . PHE B 1 28  ? 6.866   10.841  -17.493 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1213 O O   . PHE B 1 28  ? 7.161   10.610  -18.704 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1214 C CB  . PHE B 1 28  ? 8.198   10.287  -15.431 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1215 C CG  . PHE B 1 28  ? 8.840   9.055   -16.028 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1216 C CD1 . PHE B 1 28  ? 10.234  9.025   -16.277 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1217 C CD2 . PHE B 1 28  ? 8.063   7.943   -16.340 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1218 C CE1 . PHE B 1 28  ? 10.863  7.872   -16.802 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1219 C CE2 . PHE B 1 28  ? 8.689   6.774   -16.895 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1220 C CZ  . PHE B 1 28  ? 10.074  6.746   -17.129 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1221 N N   . TYR B 1 29  ? 5.651   10.626  -16.980 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1222 C CA  . TYR B 1 29  ? 4.631   9.920   -17.795 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1223 C C   . TYR B 1 29  ? 4.054   10.805  -18.884 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1224 O O   . TYR B 1 29  ? 3.753   10.352  -20.013 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1225 C CB  . TYR B 1 29  ? 3.554   9.207   -16.929 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1226 C CG  . TYR B 1 29  ? 4.102   8.005   -16.245 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1227 C CD1 . TYR B 1 29  ? 4.272   6.795   -16.930 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1228 C CD2 . TYR B 1 29  ? 4.466   8.053   -14.910 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1229 C CE1 . TYR B 1 29  ? 4.809   5.701   -16.352 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1230 C CE2 . TYR B 1 29  ? 4.966   6.953   -14.281 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1231 C CZ  . TYR B 1 29  ? 5.175   5.777   -14.996 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1232 O OH  . TYR B 1 29  ? 5.697   4.684   -14.382 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1233 N N   . ARG B 1 30  ? 3.982   12.089  -18.603 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1234 C CA  . ARG B 1 30  ? 3.316   12.994  -19.530 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1235 C C   . ARG B 1 30  ? 4.326   13.713  -20.406 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1236 O O   . ARG B 1 30  ? 4.146   13.738  -21.597 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1237 C CB  . ARG B 1 30  ? 2.465   14.017  -18.746 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1238 C CG  . ARG B 1 30  ? 1.525   14.839  -19.614 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1239 C CD  . ARG B 1 30  ? 2.206   16.074  -20.133 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1240 N NE  . ARG B 1 30  ? 2.605   16.878  -18.988 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1241 C CZ  . ARG B 1 30  ? 1.743   17.498  -18.188 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1242 N NH1 . ARG B 1 30  ? 0.434   17.400  -18.422 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1243 N NH2 . ARG B 1 30  ? 2.169   18.167  -17.139 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1244 N N   . ASP B 1 31  ? 5.351   14.321  -19.838 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1245 C CA  . ASP B 1 31  ? 6.337   15.064  -20.683 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1246 C C   . ASP B 1 31  ? 7.349   14.111  -21.365 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1247 O O   . ASP B 1 31  ? 7.586   14.195  -22.558 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1248 C CB  . ASP B 1 31  ? 7.090   16.086  -19.866 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1249 C CG  . ASP B 1 31  ? 6.171   17.163  -19.228 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1250 O OD1 . ASP B 1 31  ? 6.560   17.706  -18.169 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1251 O OD2 . ASP B 1 31  ? 5.144   17.467  -19.837 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1252 N N   . ILE B 1 32  ? 7.902   13.145  -20.648 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1253 C CA  . ILE B 1 32  ? 8.971   12.307  -21.252 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1254 C C   . ILE B 1 32  ? 8.374   11.222  -22.134 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1255 O O   . ILE B 1 32  ? 8.805   11.060  -23.319 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1256 C CB  . ILE B 1 32  ? 9.892   11.705  -20.177 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1257 C CG1 . ILE B 1 32  ? 10.609  12.893  -19.531 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1258 C CG2 . ILE B 1 32  ? 10.927  10.719  -20.762 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1259 C CD1 . ILE B 1 32  ? 11.397  12.481  -18.291 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1260 N N   . LEU B 1 33  ? 7.406   10.458  -21.583 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1261 C CA  . LEU B 1 33  ? 6.749   9.374   -22.362 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1262 C C   . LEU B 1 33  ? 5.591   9.824   -23.231 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1263 O O   . LEU B 1 33  ? 5.054   8.992   -23.989 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1264 C CB  . LEU B 1 33  ? 6.291   8.211   -21.425 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1265 C CG  . LEU B 1 33  ? 7.459   7.522   -20.682 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1266 C CD1 . LEU B 1 33  ? 6.916   6.325   -19.857 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1267 C CD2 . LEU B 1 33  ? 8.581   7.006   -21.622 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1268 N N   . LEU B 1 34  ? 5.213   11.113  -23.132 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1269 C CA  . LEU B 1 34  ? 4.165   11.691  -24.012 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1270 C C   . LEU B 1 34  ? 2.755   11.078  -23.820 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1271 O O   . LEU B 1 34  ? 1.912   11.033  -24.752 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1272 C CB  . LEU B 1 34  ? 4.630   11.680  -25.501 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1273 C CG  . LEU B 1 34  ? 5.896   12.544  -25.788 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1274 C CD1 . LEU B 1 34  ? 6.449   12.162  -27.183 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1275 C CD2 . LEU B 1 34  ? 5.523   14.031  -25.753 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1276 N N   . GLY B 1 35  ? 2.492   10.645  -22.596 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1277 C CA  . GLY B 1 35  ? 1.135   10.290  -22.212 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1278 C C   . GLY B 1 35  ? 0.256   11.536  -22.048 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1279 O O   . GLY B 1 35  ? 0.736   12.681  -22.132 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1280 N N   . LYS B 1 36  ? -1.036  11.326  -21.909 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   1281 C CA  . LYS B 1 36  ? -1.925  12.477  -21.656 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   1282 C C   . LYS B 1 36  ? -2.465  12.471  -20.235 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   1283 O O   . LYS B 1 36  ? -3.068  11.467  -19.814 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   1284 C CB  . LYS B 1 36  ? -3.077  12.505  -22.614 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   1285 C CG  . LYS B 1 36  ? -3.896  13.819  -22.546 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   1286 C CD  . LYS B 1 36  ? -5.143  13.701  -23.441 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   1287 C CE  . LYS B 1 36  ? -5.838  15.054  -23.571 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   1288 N NZ  . LYS B 1 36  ? -7.233  14.931  -24.077 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   1289 N N   . LEU B 1 37  ? -2.313  13.605  -19.543 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1290 C CA  . LEU B 1 37  ? -2.914  13.794  -18.210 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1291 C C   . LEU B 1 37  ? -4.447  13.980  -18.340 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1292 O O   . LEU B 1 37  ? -4.901  14.901  -19.022 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1293 C CB  . LEU B 1 37  ? -2.190  14.954  -17.476 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1294 C CG  . LEU B 1 37  ? -2.798  15.214  -16.088 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1295 C CD1 . LEU B 1 37  ? -2.499  14.031  -15.182 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1296 C CD2 . LEU B 1 37  ? -2.217  16.479  -15.483 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1297 N N   . LEU B 1 38  ? -5.252  13.140  -17.679 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1298 C CA  . LEU B 1 38  ? -6.732  13.230  -17.835 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1299 C C   . LEU B 1 38  ? -7.454  13.867  -16.629 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1300 O O   . LEU B 1 38  ? -8.525  14.532  -16.811 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1301 C CB  . LEU B 1 38  ? -7.286  11.844  -18.004 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1302 C CG  . LEU B 1 38  ? -6.714  11.183  -19.277 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1303 C CD1 . LEU B 1 38  ? -7.228  9.766   -19.466 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1304 C CD2 . LEU B 1 38  ? -6.890  11.951  -20.591 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1305 N N   . LEU B 1 39  ? -6.910  13.623  -15.443 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1306 C CA  . LEU B 1 39  ? -7.523  14.016  -14.139 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1307 C C   . LEU B 1 39  ? -6.500  14.009  -13.065 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1308 O O   . LEU B 1 39  ? -5.661  13.113  -13.006 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1309 C CB  . LEU B 1 39  ? -8.648  13.023  -13.724 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1310 C CG  . LEU B 1 39  ? -9.294  13.052  -12.314 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1311 C CD1 . LEU B 1 39  ? -10.261 14.196  -12.205 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1312 C CD2 . LEU B 1 39  ? -10.052 11.779  -11.992 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1313 N N   . THR B 1 40  ? -6.617  14.957  -12.141 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 33  THR B N   1 
ATOM   1314 C CA  . THR B 1 40  ? -5.934  14.802  -10.850 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CA  1 
ATOM   1315 C C   . THR B 1 40  ? -6.930  14.970  -9.671  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 33  THR B C   1 
ATOM   1316 O O   . THR B 1 40  ? -7.969  15.593  -9.778  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 33  THR B O   1 
ATOM   1317 C CB  . THR B 1 40  ? -4.841  15.808  -10.671 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CB  1 
ATOM   1318 O OG1 . THR B 1 40  ? -5.425  17.124  -10.768 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 33  THR B OG1 1 
ATOM   1319 C CG2 . THR B 1 40  ? -3.786  15.665  -11.771 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CG2 1 
ATOM   1320 N N   . GLY B 1 41  ? -6.526  14.464  -8.534  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   1321 C CA  . GLY B 1 41  ? -7.343  14.594  -7.369  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   1322 C C   . GLY B 1 41  ? -6.351  14.706  -6.304  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   1323 O O   . GLY B 1 41  ? -5.117  14.789  -6.536  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   1324 N N   . LYS B 1 42  ? -6.870  14.645  -5.091  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N   1 
ATOM   1325 C CA  . LYS B 1 42  ? -5.986  14.695  -3.991  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA  1 
ATOM   1326 C C   . LYS B 1 42  ? -5.215  13.369  -3.982  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C   1 
ATOM   1327 O O   . LYS B 1 42  ? -5.838  12.263  -3.920  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O   1 
ATOM   1328 C CB  . LYS B 1 42  ? -6.771  14.821  -2.697  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB  1 
ATOM   1329 C CG  . LYS B 1 42  ? -5.866  15.191  -1.546  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG  1 
ATOM   1330 C CD  . LYS B 1 42  ? -6.629  14.969  -0.256  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD  1 
ATOM   1331 C CE  . LYS B 1 42  ? -5.708  15.257  0.903   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE  1 
ATOM   1332 N NZ  . LYS B 1 42  ? -6.425  15.855  2.071   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ  1 
ATOM   1333 N N   . LYS B 1 43  ? -3.894  13.530  -4.065  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B N   1 
ATOM   1334 C CA  . LYS B 1 43  ? -2.898  12.430  -4.106  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CA  1 
ATOM   1335 C C   . LYS B 1 43  ? -3.043  11.454  -5.302  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B C   1 
ATOM   1336 O O   . LYS B 1 43  ? -2.635  10.303  -5.169  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B O   1 
ATOM   1337 C CB  . LYS B 1 43  ? -2.998  11.569  -2.858  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CB  1 
ATOM   1338 C CG  . LYS B 1 43  ? -3.108  12.327  -1.555  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CG  1 
ATOM   1339 C CD  . LYS B 1 43  ? -1.856  12.183  -0.737  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CD  1 
ATOM   1340 C CE  . LYS B 1 43  ? -1.671  13.442  0.080   1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CE  1 
ATOM   1341 N NZ  . LYS B 1 43  ? -1.244  14.674  -0.660  1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B NZ  1 
ATOM   1342 N N   . THR B 1 44  ? -3.707  11.845  -6.384  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1343 C CA  . THR B 1 44  ? -3.931  10.892  -7.488  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1344 C C   . THR B 1 44  ? -3.821  11.598  -8.812  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1345 O O   . THR B 1 44  ? -4.087  12.812  -8.914  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1346 C CB  . THR B 1 44  ? -5.307  10.190  -7.447  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1347 O OG1 . THR B 1 44  ? -6.298  11.147  -7.678  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1348 C CG2 . THR B 1 44  ? -5.562  9.579   -6.059  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1349 N N   . ALA B 1 45  ? -3.386  10.855  -9.829  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1350 C CA  . ALA B 1 45  ? -3.353  11.360  -11.191 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1351 C C   . ALA B 1 45  ? -3.613  10.227  -12.170 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1352 O O   . ALA B 1 45  ? -3.191  9.118   -11.916 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1353 C CB  . ALA B 1 45  ? -2.017  12.049  -11.480 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1354 N N   . TYR B 1 46  ? -4.339  10.501  -13.237 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1355 C CA  . TYR B 1 46  ? -4.675  9.474   -14.252 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1356 C C   . TYR B 1 46  ? -4.198  9.942   -15.609 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1357 O O   . TYR B 1 46  ? -4.329  11.155  -15.952 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1358 C CB  . TYR B 1 46  ? -6.192  9.262   -14.313 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1359 C CG  . TYR B 1 46  ? -6.763  8.883   -12.967 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1360 C CD1 . TYR B 1 46  ? -6.852  7.534   -12.596 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1361 C CD2 . TYR B 1 46  ? -7.094  9.857   -12.018 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1362 C CE1 . TYR B 1 46  ? -7.333  7.164   -11.334 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1363 C CE2 . TYR B 1 46  ? -7.579  9.498   -10.753 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1364 C CZ  . TYR B 1 46  ? -7.691  8.158   -10.425 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1365 O OH  . TYR B 1 46  ? -8.146  7.802   -9.163  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1366 N N   . PHE B 1 47  ? -3.719  8.970   -16.413 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   1 
ATOM   1367 C CA  . PHE B 1 47  ? -3.136  9.242   -17.737 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  1 
ATOM   1368 C C   . PHE B 1 47  ? -3.664  8.238   -18.736 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   1 
ATOM   1369 O O   . PHE B 1 47  ? -3.983  7.098   -18.354 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   1 
ATOM   1370 C CB  . PHE B 1 47  ? -1.592  9.006   -17.713 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  1 
ATOM   1371 C CG  . PHE B 1 47  ? -0.862  9.820   -16.682 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  1 
ATOM   1372 C CD1 . PHE B 1 47  ? -0.306  11.053  -16.997 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 1 
ATOM   1373 C CD2 . PHE B 1 47  ? -0.739  9.333   -15.410 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 1 
ATOM   1374 C CE1 . PHE B 1 47  ? 0.379   11.788  -16.034 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 1 
ATOM   1375 C CE2 . PHE B 1 47  ? -0.103  10.062  -14.413 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 1 
ATOM   1376 C CZ  . PHE B 1 47  ? 0.457   11.306  -14.719 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  1 
ATOM   1377 N N   . GLU B 1 48  ? -3.707  8.612   -20.011 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1378 C CA  . GLU B 1 48  ? -3.777  7.605   -21.042 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1379 C C   . GLU B 1 48  ? -2.406  7.545   -21.708 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1380 O O   . GLU B 1 48  ? -1.884  8.576   -22.088 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1381 C CB  . GLU B 1 48  ? -4.840  7.954   -22.094 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1382 C CG  . GLU B 1 48  ? -5.035  6.758   -23.021 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1383 C CD  . GLU B 1 48  ? -6.137  6.893   -24.013 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1384 O OE1 . GLU B 1 48  ? -6.359  5.883   -24.700 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1385 O OE2 . GLU B 1 48  ? -6.783  7.951   -24.117 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1386 N N   . LEU B 1 49  ? -1.807  6.357   -21.852 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1387 C CA  . LEU B 1 49  ? -0.438  6.268   -22.489 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1388 C C   . LEU B 1 49  ? -0.509  5.023   -23.343 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1389 O O   . LEU B 1 49  ? -0.859  3.960   -22.783 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1390 C CB  . LEU B 1 49  ? 0.638   6.028   -21.389 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1391 C CG  . LEU B 1 49  ? 2.091   5.801   -21.858 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1392 C CD1 . LEU B 1 49  ? 2.600   7.014   -22.654 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1393 C CD2 . LEU B 1 49  ? 3.079   5.504   -20.690 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1394 N N   . ALA B 1 50  ? -0.198  5.132   -24.667 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   1395 C CA  . ALA B 1 50  ? -0.169  3.921   -25.533 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   1396 C C   . ALA B 1 50  ? -1.502  3.171   -25.440 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   1397 O O   . ALA B 1 50  ? -1.542  1.931   -25.518 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   1398 C CB  . ALA B 1 50  ? 0.974   2.966   -25.113 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   1399 N N   . GLY B 1 51  ? -2.599  3.913   -25.270 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1400 C CA  . GLY B 1 51  ? -3.944  3.260   -25.283 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1401 C C   . GLY B 1 51  ? -4.285  2.589   -23.948 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1402 O O   . GLY B 1 51  ? -5.284  1.907   -23.872 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1403 N N   . LEU B 1 52  ? -3.433  2.731   -22.929 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1404 C CA  . LEU B 1 52  ? -3.588  2.115   -21.584 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1405 C C   . LEU B 1 52  ? -3.897  3.256   -20.569 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1406 O O   . LEU B 1 52  ? -3.340  4.373   -20.657 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1407 C CB  . LEU B 1 52  ? -2.290  1.385   -21.169 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1408 C CG  . LEU B 1 52  ? -2.056  0.988   -19.690 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1409 C CD1 . LEU B 1 52  ? -3.114  0.004   -19.155 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1410 C CD2 . LEU B 1 52  ? -0.638  0.472   -19.420 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1411 N N   . TRP B 1 53  ? -4.793  2.999   -19.628 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1412 C CA  . TRP B 1 53  ? -5.034  4.003   -18.557 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1413 C C   . TRP B 1 53  ? -4.116  3.696   -17.397 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1414 O O   . TRP B 1 53  ? -3.995  2.554   -17.001 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1415 C CB  . TRP B 1 53  ? -6.506  4.011   -18.104 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1416 C CG  . TRP B 1 53  ? -7.337  4.862   -19.028 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1417 C CD1 . TRP B 1 53  ? -7.602  4.621   -20.380 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1418 C CD2 . TRP B 1 53  ? -8.042  6.119   -18.737 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1419 N NE1 . TRP B 1 53  ? -8.378  5.612   -20.909 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1420 C CE2 . TRP B 1 53  ? -8.691  6.522   -19.999 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1421 C CE3 . TRP B 1 53  ? -8.229  6.898   -17.603 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1422 C CZ2 . TRP B 1 53  ? -9.454  7.678   -20.108 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1423 C CZ3 . TRP B 1 53  ? -8.998  8.072   -17.723 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1424 C CH2 . TRP B 1 53  ? -9.609  8.441   -18.947 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1425 N N   . ILE B 1 54  ? -3.416  4.703   -16.872 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   1 
ATOM   1426 C CA  . ILE B 1 54  ? -2.486  4.432   -15.820 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  1 
ATOM   1427 C C   . ILE B 1 54  ? -2.926  5.342   -14.661 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   1 
ATOM   1428 O O   . ILE B 1 54  ? -3.089  6.560   -14.879 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   1 
ATOM   1429 C CB  . ILE B 1 54  ? -1.044  4.773   -16.256 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  1 
ATOM   1430 C CG1 . ILE B 1 54  ? -0.527  3.751   -17.296 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 1 
ATOM   1431 C CG2 . ILE B 1 54  ? -0.100  4.795   -15.041 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 1 
ATOM   1432 C CD1 . ILE B 1 54  ? 0.730   4.210   -18.025 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 1 
ATOM   1433 N N   . ALA B 1 55  ? -3.046  4.790   -13.480 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N   1 
ATOM   1434 C CA  . ALA B 1 55  ? -3.402  5.572   -12.258 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA  1 
ATOM   1435 C C   . ALA B 1 55  ? -2.142  5.651   -11.416 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C   1 
ATOM   1436 O O   . ALA B 1 55  ? -1.430  4.635   -11.260 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O   1 
ATOM   1437 C CB  . ALA B 1 55  ? -4.495  4.857   -11.474 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB  1 
ATOM   1438 N N   . LEU B 1 56  ? -1.842  6.857   -10.927 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1439 C CA  . LEU B 1 56  ? -0.796  7.016   -9.947  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1440 C C   . LEU B 1 56  ? -1.397  7.376   -8.601  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1441 O O   . LEU B 1 56  ? -2.343  8.170   -8.536  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1442 C CB  . LEU B 1 56  ? 0.137   8.156   -10.388 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1443 C CG  . LEU B 1 56  ? 0.768   8.050   -11.780 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1444 C CD1 . LEU B 1 56  ? 1.743   9.243   -11.819 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1445 C CD2 . LEU B 1 56  ? 1.495   6.737   -11.952 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1446 N N   . ASN B 1 57  ? -0.904  6.741   -7.540  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B N   1 
ATOM   1447 C CA  . ASN B 1 57  ? -1.361  7.107   -6.184  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CA  1 
ATOM   1448 C C   . ASN B 1 57  ? -0.151  7.534   -5.370  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B C   1 
ATOM   1449 O O   . ASN B 1 57  ? 0.783   6.768   -5.223  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B O   1 
ATOM   1450 C CB  . ASN B 1 57  ? -1.971  5.892   -5.479  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CB  1 
ATOM   1451 C CG  . ASN B 1 57  ? -3.310  5.449   -6.058  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CG  1 
ATOM   1452 O OD1 . ASN B 1 57  ? -3.757  4.358   -5.719  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B OD1 1 
ATOM   1453 N ND2 . ASN B 1 57  ? -3.946  6.265   -6.891  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B ND2 1 
ATOM   1454 N N   . GLU B 1 58  ? -0.196  8.713   -4.761  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1455 C CA  . GLU B 1 58  ? 0.982   9.193   -4.056  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1456 C C   . GLU B 1 58  ? 1.039   8.556   -2.675  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1457 O O   . GLU B 1 58  ? 0.071   8.679   -1.918  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1458 C CB  . GLU B 1 58  ? 0.954   10.710  -3.941  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1459 C CG  . GLU B 1 58  ? 2.322   11.329  -3.647  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1460 C CD  . GLU B 1 58  ? 2.266   12.863  -3.564  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1461 O OE1 . GLU B 1 58  ? 2.946   13.565  -4.343  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1462 O OE2 . GLU B 1 58  ? 1.543   13.371  -2.686  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1463 N N   . GLU B 1 59  ? 2.179   7.964   -2.360  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1464 C CA  . GLU B 1 59  ? 2.504   7.385   -1.040  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1465 C C   . GLU B 1 59  ? 3.916   7.748   -0.604  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1466 O O   . GLU B 1 59  ? 4.921   7.355   -1.218  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1467 C CB  . GLU B 1 59  ? 2.206   5.895   -1.081  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1468 C CG  . GLU B 1 59  ? 0.694   5.761   -0.986  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1469 C CD  . GLU B 1 59  ? 0.111   4.403   -1.255  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1470 O OE1 . GLU B 1 59  ? -1.118  4.309   -1.013  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1471 O OE2 . GLU B 1 59  ? 0.837   3.471   -1.710  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1472 N N   . LYS B 1 60  ? 4.015   8.514   0.485   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   1473 C CA  . LYS B 1 60  ? 5.346   9.018   0.942   1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   1474 C C   . LYS B 1 60  ? 6.048   8.271   2.074   1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   1475 O O   . LYS B 1 60  ? 6.019   7.044   2.145   1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   1476 C CB  . LYS B 1 60  ? 5.251   10.491  1.299   1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   1477 C CG  . LYS B 1 60  ? 4.730   11.346  0.156   1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   1478 C CD  . LYS B 1 60  ? 5.612   12.545  -0.066  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   1479 C CE  . LYS B 1 60  ? 4.960   13.529  -1.018  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   1480 N NZ  . LYS B 1 60  ? 6.063   14.193  -1.773  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   1481 N N   . TYR B 1 71  ? 11.160  -7.995  -10.035 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B N   1 
ATOM   1482 C CA  . TYR B 1 71  ? 10.012  -8.954  -10.018 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CA  1 
ATOM   1483 C C   . TYR B 1 71  ? 8.867   -8.658  -10.969 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B C   1 
ATOM   1484 O O   . TYR B 1 71  ? 7.788   -9.302  -10.879 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B O   1 
ATOM   1485 C CB  . TYR B 1 71  ? 9.321   -9.044  -8.653  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CB  1 
ATOM   1486 C CG  . TYR B 1 71  ? 10.225  -9.352  -7.508  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CG  1 
ATOM   1487 C CD1 . TYR B 1 71  ? 11.221  -10.330 -7.611  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD1 1 
ATOM   1488 C CD2 . TYR B 1 71  ? 10.084  -8.662  -6.298  1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CD2 1 
ATOM   1489 C CE1 . TYR B 1 71  ? 12.086  -10.583 -6.542  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE1 1 
ATOM   1490 C CE2 . TYR B 1 71  ? 10.922  -8.917  -5.222  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CE2 1 
ATOM   1491 C CZ  . TYR B 1 71  ? 11.918  -9.875  -5.343  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CZ  1 
ATOM   1492 O OH  . TYR B 1 71  ? 12.741  -10.107 -4.259  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B OH  1 
ATOM   1493 N N   . THR B 1 72  ? 9.004   -7.603  -11.758 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   1 
ATOM   1494 C CA  . THR B 1 72  ? 7.890   -7.240  -12.626 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  1 
ATOM   1495 C C   . THR B 1 72  ? 8.344   -6.160  -13.598 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   1 
ATOM   1496 O O   . THR B 1 72  ? 9.208   -5.358  -13.271 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   1 
ATOM   1497 C CB  . THR B 1 72  ? 6.630   -6.786  -11.859 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  1 
ATOM   1498 O OG1 . THR B 1 72  ? 5.508   -6.893  -12.737 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 1 
ATOM   1499 C CG2 . THR B 1 72  ? 6.702   -5.337  -11.378 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 1 
ATOM   1500 N N   . HIS B 1 73  ? 7.809   -6.171  -14.821 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B N   1 
ATOM   1501 C CA  . HIS B 1 73  ? 8.052   -4.993  -15.674 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CA  1 
ATOM   1502 C C   . HIS B 1 73  ? 6.881   -4.826  -16.572 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B C   1 
ATOM   1503 O O   . HIS B 1 73  ? 6.068   -5.804  -16.754 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B O   1 
ATOM   1504 C CB  . HIS B 1 73  ? 9.429   -5.020  -16.379 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CB  1 
ATOM   1505 C CG  . HIS B 1 73  ? 9.592   -6.068  -17.453 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CG  1 
ATOM   1506 N ND1 . HIS B 1 73  ? 10.417  -7.150  -17.300 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B ND1 1 
ATOM   1507 C CD2 . HIS B 1 73  ? 9.015   -6.179  -18.727 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CD2 1 
ATOM   1508 C CE1 . HIS B 1 73  ? 10.373  -7.905  -18.440 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CE1 1 
ATOM   1509 N NE2 . HIS B 1 73  ? 9.510   -7.318  -19.300 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B NE2 1 
ATOM   1510 N N   . ILE B 1 74  ? 6.735   -3.626  -17.134 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   1 
ATOM   1511 C CA  . ILE B 1 74  ? 5.690   -3.418  -18.173 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  1 
ATOM   1512 C C   . ILE B 1 74  ? 6.405   -2.959  -19.446 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   1 
ATOM   1513 O O   . ILE B 1 74  ? 7.250   -2.054  -19.352 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   1 
ATOM   1514 C CB  . ILE B 1 74  ? 4.701   -2.224  -17.807 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  1 
ATOM   1515 C CG1 . ILE B 1 74  ? 4.120   -2.282  -16.372 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 1 
ATOM   1516 C CG2 . ILE B 1 74  ? 3.651   -2.029  -18.901 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 1 
ATOM   1517 C CD1 . ILE B 1 74  ? 3.226   -3.486  -16.106 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 1 
ATOM   1518 N N   . ALA B 1 75  ? 6.031   -3.506  -20.616 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B N   1 
ATOM   1519 C CA  . ALA B 1 75  ? 6.760   -3.211  -21.879 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CA  1 
ATOM   1520 C C   . ALA B 1 75  ? 5.749   -2.619  -22.799 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B C   1 
ATOM   1521 O O   . ALA B 1 75  ? 4.609   -3.056  -22.769 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B O   1 
ATOM   1522 C CB  . ALA B 1 75  ? 7.334   -4.465  -22.533 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CB  1 
ATOM   1523 N N   . PHE B 1 76  ? 6.177   -1.567  -23.511 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 69  PHE B N   1 
ATOM   1524 C CA  . PHE B 1 76  ? 5.356   -0.898  -24.562 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CA  1 
ATOM   1525 C C   . PHE B 1 76  ? 5.959   -1.070  -25.901 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B C   1 
ATOM   1526 O O   . PHE B 1 76  ? 7.168   -1.181  -25.997 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B O   1 
ATOM   1527 C CB  . PHE B 1 76  ? 5.277   0.585   -24.261 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CB  1 
ATOM   1528 C CG  . PHE B 1 76  ? 4.611   0.885   -22.949 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CG  1 
ATOM   1529 C CD1 . PHE B 1 76  ? 3.227   1.007   -22.884 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD1 1 
ATOM   1530 C CD2 . PHE B 1 76  ? 5.374   1.049   -21.790 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD2 1 
ATOM   1531 C CE1 . PHE B 1 76  ? 2.546   1.268   -21.684 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE1 1 
ATOM   1532 C CE2 . PHE B 1 76  ? 4.712   1.315   -20.558 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE2 1 
ATOM   1533 C CZ  . PHE B 1 76  ? 3.290   1.430   -20.517 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CZ  1 
ATOM   1534 N N   . THR B 1 77  ? 5.133   -1.102  -26.956 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 70  THR B N   1 
ATOM   1535 C CA  . THR B 1 77  ? 5.649   -1.320  -28.334 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CA  1 
ATOM   1536 C C   . THR B 1 77  ? 5.952   -0.004  -28.972 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 70  THR B C   1 
ATOM   1537 O O   . THR B 1 77  ? 5.146   0.955   -28.802 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 70  THR B O   1 
ATOM   1538 C CB  . THR B 1 77  ? 4.497   -1.955  -29.167 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CB  1 
ATOM   1539 O OG1 . THR B 1 77  ? 4.114   -3.192  -28.546 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 70  THR B OG1 1 
ATOM   1540 C CG2 . THR B 1 77  ? 4.943   -2.232  -30.659 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CG2 1 
ATOM   1541 N N   . ILE B 1 78  ? 7.075   0.069   -29.711 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   1542 C CA  . ILE B 1 78  ? 7.423   1.251   -30.508 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   1543 C C   . ILE B 1 78  ? 7.828   0.701   -31.891 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   1544 O O   . ILE B 1 78  ? 8.121   -0.503  -32.048 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   1545 C CB  . ILE B 1 78  ? 8.568   2.117   -29.936 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   1546 C CG1 . ILE B 1 78  ? 9.829   1.212   -29.689 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   1547 C CG2 . ILE B 1 78  ? 8.203   2.808   -28.588 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   1548 C CD1 . ILE B 1 78  ? 11.120  1.984   -29.430 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   1549 N N   . ASP B 1 79  ? 7.749   1.532   -32.909 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   1 
ATOM   1550 C CA  . ASP B 1 79  ? 8.280   1.133   -34.228 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  1 
ATOM   1551 C C   . ASP B 1 79  ? 9.788   1.103   -34.299 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   1 
ATOM   1552 O O   . ASP B 1 79  ? 10.464  1.943   -33.711 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   1 
ATOM   1553 C CB  . ASP B 1 79  ? 7.816   2.144   -35.255 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  1 
ATOM   1554 C CG  . ASP B 1 79  ? 6.352   2.023   -35.556 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  1 
ATOM   1555 O OD1 . ASP B 1 79  ? 5.699   3.070   -35.565 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 1 
ATOM   1556 O OD2 . ASP B 1 79  ? 5.850   0.920   -35.817 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 1 
ATOM   1557 N N   . ASP B 1 80  ? 10.331  0.184   -35.090 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1558 C CA  . ASP B 1 80  ? 11.759  0.186   -35.402 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1559 C C   . ASP B 1 80  ? 12.331  1.559   -35.750 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1560 O O   . ASP B 1 80  ? 13.419  1.979   -35.292 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1561 C CB  . ASP B 1 80  ? 11.936  -0.688  -36.617 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1562 C CG  . ASP B 1 80  ? 13.213  -1.340  -36.619 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1563 O OD1 . ASP B 1 80  ? 14.050  -0.902  -37.442 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1564 O OD2 . ASP B 1 80  ? 13.378  -2.245  -35.763 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1565 N N   . SER B 1 81  ? 11.581  2.254   -36.607 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 74  SER B N   1 
ATOM   1566 C CA  . SER B 1 81  ? 12.003  3.554   -37.091 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA  1 
ATOM   1567 C C   . SER B 1 81  ? 12.061  4.626   -36.000 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 74  SER B C   1 
ATOM   1568 O O   . SER B 1 81  ? 12.622  5.688   -36.224 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 74  SER B O   1 
ATOM   1569 C CB  . SER B 1 81  ? 11.100  3.993   -38.228 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB  1 
ATOM   1570 O OG  . SER B 1 81  ? 9.735   4.078   -37.834 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG  1 
ATOM   1571 N N   . GLU B 1 82  ? 11.513  4.335   -34.807 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   1 
ATOM   1572 C CA  . GLU B 1 82  ? 11.490  5.335   -33.704 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  1 
ATOM   1573 C C   . GLU B 1 82  ? 12.432  4.946   -32.559 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   1 
ATOM   1574 O O   . GLU B 1 82  ? 12.489  5.636   -31.488 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   1 
ATOM   1575 C CB  . GLU B 1 82  ? 10.051  5.432   -33.136 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  1 
ATOM   1576 C CG  . GLU B 1 82  ? 9.021   5.991   -34.103 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  1 
ATOM   1577 C CD  . GLU B 1 82  ? 9.106   7.490   -34.184 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  1 
ATOM   1578 O OE1 . GLU B 1 82  ? 9.296   8.000   -35.298 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 1 
ATOM   1579 O OE2 . GLU B 1 82  ? 8.980   8.165   -33.144 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 1 
ATOM   1580 N N   . PHE B 1 83  ? 13.182  3.847   -32.769 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   1 
ATOM   1581 C CA  . PHE B 1 83  ? 14.074  3.364   -31.718 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  1 
ATOM   1582 C C   . PHE B 1 83  ? 15.145  4.363   -31.269 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   1 
ATOM   1583 O O   . PHE B 1 83  ? 15.262  4.678   -30.066 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   1 
ATOM   1584 C CB  . PHE B 1 83  ? 14.713  2.050   -32.165 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  1 
ATOM   1585 C CG  . PHE B 1 83  ? 15.425  1.330   -31.047 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  1 
ATOM   1586 C CD1 . PHE B 1 83  ? 14.774  0.297   -30.353 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 1 
ATOM   1587 C CD2 . PHE B 1 83  ? 16.701  1.679   -30.714 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 1 
ATOM   1588 C CE1 . PHE B 1 83  ? 15.399  -0.358  -29.313 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 1 
ATOM   1589 C CE2 . PHE B 1 83  ? 17.346  0.992   -29.691 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 1 
ATOM   1590 C CZ  . PHE B 1 83  ? 16.679  -0.019  -28.991 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  1 
ATOM   1591 N N   . LYS B 1 84  ? 15.961  4.876   -32.218 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1592 C CA  . LYS B 1 84  ? 17.001  5.847   -31.880 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1593 C C   . LYS B 1 84  ? 16.357  7.101   -31.242 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1594 O O   . LYS B 1 84  ? 16.940  7.680   -30.327 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1595 C CB  . LYS B 1 84  ? 17.856  6.262   -33.117 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1596 C CG  . LYS B 1 84  ? 18.675  5.132   -33.774 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1597 C CD  . LYS B 1 84  ? 19.753  5.697   -34.761 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1598 C CE  . LYS B 1 84  ? 20.691  4.609   -35.321 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1599 N NZ  . LYS B 1 84  ? 22.154  4.942   -35.490 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1600 N N   . TYR B 1 85  ? 15.213  7.544   -31.756 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   1 
ATOM   1601 C CA  . TYR B 1 85  ? 14.492  8.701   -31.139 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  1 
ATOM   1602 C C   . TYR B 1 85  ? 14.257  8.483   -29.633 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   1 
ATOM   1603 O O   . TYR B 1 85  ? 14.628  9.336   -28.788 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   1 
ATOM   1604 C CB  . TYR B 1 85  ? 13.181  8.957   -31.838 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  1 
ATOM   1605 C CG  . TYR B 1 85  ? 12.284  9.947   -31.100 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  1 
ATOM   1606 C CD1 . TYR B 1 85  ? 12.387  11.345  -31.318 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 1 
ATOM   1607 C CD2 . TYR B 1 85  ? 11.298  9.482   -30.198 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 1 
ATOM   1608 C CE1 . TYR B 1 85  ? 11.551  12.245  -30.624 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 1 
ATOM   1609 C CE2 . TYR B 1 85  ? 10.470  10.375  -29.511 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 1 
ATOM   1610 C CZ  . TYR B 1 85  ? 10.582  11.731  -29.729 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  1 
ATOM   1611 O OH  . TYR B 1 85  ? 9.725   12.578  -29.043 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  1 
ATOM   1612 N N   . TRP B 1 86  ? 13.704  7.320   -29.291 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B N   1 
ATOM   1613 C CA  . TRP B 1 86  ? 13.390  7.007   -27.894 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CA  1 
ATOM   1614 C C   . TRP B 1 86  ? 14.605  6.838   -27.020 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B C   1 
ATOM   1615 O O   . TRP B 1 86  ? 14.678  7.353   -25.872 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B O   1 
ATOM   1616 C CB  . TRP B 1 86  ? 12.407  5.804   -27.825 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CB  1 
ATOM   1617 C CG  . TRP B 1 86  ? 11.000  6.309   -28.042 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CG  1 
ATOM   1618 C CD1 . TRP B 1 86  ? 10.209  6.153   -29.165 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD1 1 
ATOM   1619 C CD2 . TRP B 1 86  ? 10.225  7.171   -27.143 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD2 1 
ATOM   1620 N NE1 . TRP B 1 86  ? 9.015   6.831   -29.010 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B NE1 1 
ATOM   1621 C CE2 . TRP B 1 86  ? 8.959   7.430   -27.822 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE2 1 
ATOM   1622 C CE3 . TRP B 1 86  ? 10.444  7.716   -25.878 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE3 1 
ATOM   1623 C CZ2 . TRP B 1 86  ? 7.971   8.226   -27.267 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ2 1 
ATOM   1624 C CZ3 . TRP B 1 86  ? 9.441   8.518   -25.312 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ3 1 
ATOM   1625 C CH2 . TRP B 1 86  ? 8.240   8.775   -25.986 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CH2 1 
ATOM   1626 N N   . HIS B 1 87  ? 15.606  6.136   -27.548 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B N   1 
ATOM   1627 C CA  . HIS B 1 87  ? 16.839  5.959   -26.843 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CA  1 
ATOM   1628 C C   . HIS B 1 87  ? 17.493  7.283   -26.490 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B C   1 
ATOM   1629 O O   . HIS B 1 87  ? 17.822  7.540   -25.329 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B O   1 
ATOM   1630 C CB  . HIS B 1 87  ? 17.776  5.026   -27.642 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CB  1 
ATOM   1631 C CG  . HIS B 1 87  ? 18.914  4.477   -26.819 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CG  1 
ATOM   1632 N ND1 . HIS B 1 87  ? 20.095  4.089   -27.361 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B ND1 1 
ATOM   1633 C CD2 . HIS B 1 87  ? 19.010  4.236   -25.485 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CD2 1 
ATOM   1634 C CE1 . HIS B 1 87  ? 20.893  3.651   -26.389 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CE1 1 
ATOM   1635 N NE2 . HIS B 1 87  ? 20.240  3.738   -25.250 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B NE2 1 
ATOM   1636 N N   . GLN B 1 88  ? 17.637  8.157   -27.481 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B N   1 
ATOM   1637 C CA  . GLN B 1 88  ? 18.183  9.505   -27.200 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CA  1 
ATOM   1638 C C   . GLN B 1 88  ? 17.291  10.372  -26.250 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B C   1 
ATOM   1639 O O   . GLN B 1 88  ? 17.801  11.041  -25.304 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B O   1 
ATOM   1640 C CB  . GLN B 1 88  ? 18.523  10.191  -28.545 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CB  1 
ATOM   1641 C CG  . GLN B 1 88  ? 19.457  11.397  -28.433 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CG  1 
ATOM   1642 C CD  . GLN B 1 88  ? 20.799  11.018  -27.832 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CD  1 
ATOM   1643 O OE1 . GLN B 1 88  ? 21.151  11.488  -26.771 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B OE1 1 
ATOM   1644 N NE2 . GLN B 1 88  ? 21.501  10.097  -28.460 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B NE2 1 
ATOM   1645 N N   . ARG B 1 89  ? 15.959  10.257  -26.390 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1646 C CA  . ARG B 1 89  ? 15.015  11.037  -25.540 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1647 C C   . ARG B 1 89  ? 15.189  10.635  -24.097 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1648 O O   . ARG B 1 89  ? 15.331  11.512  -23.191 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1649 C CB  . ARG B 1 89  ? 13.553  10.912  -26.021 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1650 C CG  . ARG B 1 89  ? 12.554  11.848  -25.285 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1651 C CD  . ARG B 1 89  ? 11.145  11.670  -25.796 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1652 N NE  . ARG B 1 89  ? 10.199  12.608  -25.234 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1653 C CZ  . ARG B 1 89  ? 9.885   13.814  -25.735 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1654 N NH1 . ARG B 1 89  ? 10.496  14.281  -26.863 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1655 N NH2 . ARG B 1 89  ? 8.992   14.599  -25.100 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1656 N N   . LEU B 1 90  ? 15.244  9.318   -23.866 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B N   1 
ATOM   1657 C CA  . LEU B 1 90  ? 15.556  8.848   -22.529 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CA  1 
ATOM   1658 C C   . LEU B 1 90  ? 16.921  9.330   -21.956 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B C   1 
ATOM   1659 O O   . LEU B 1 90  ? 17.003  9.812   -20.800 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B O   1 
ATOM   1660 C CB  . LEU B 1 90  ? 15.334  7.319   -22.398 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CB  1 
ATOM   1661 C CG  . LEU B 1 90  ? 13.926  6.798   -22.797 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CG  1 
ATOM   1662 C CD1 . LEU B 1 90  ? 13.816  5.265   -22.677 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD1 1 
ATOM   1663 C CD2 . LEU B 1 90  ? 12.869  7.423   -21.900 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD2 1 
ATOM   1664 N N   . LYS B 1 91  ? 17.996  9.185   -22.727 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   1665 C CA  . LYS B 1 91  ? 19.288  9.691   -22.268 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   1666 C C   . LYS B 1 91  ? 19.300  11.224  -22.050 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   1667 O O   . LYS B 1 91  ? 19.829  11.691  -21.035 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   1668 C CB  . LYS B 1 91  ? 20.375  9.370   -23.291 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . LYS B 1 91  ? 20.789  7.915   -23.383 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   1670 C CD  . LYS B 1 91  ? 22.024  7.931   -24.289 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   1671 C CE  . LYS B 1 91  ? 22.259  6.617   -24.978 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   1672 N NZ  . LYS B 1 91  ? 22.782  6.863   -26.372 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   1673 N N   . ASP B 1 92  ? 18.750  11.972  -23.001 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   1674 C CA  . ASP B 1 92  ? 18.660  13.430  -22.882 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   1675 C C   . ASP B 1 92  ? 17.883  13.862  -21.623 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   1676 O O   . ASP B 1 92  ? 18.067  14.966  -21.151 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   1677 C CB  . ASP B 1 92  ? 17.951  14.099  -24.055 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   1678 C CG  . ASP B 1 92  ? 18.694  13.992  -25.379 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
ATOM   1679 O OD1 . ASP B 1 92  ? 18.009  14.228  -26.372 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
ATOM   1680 O OD2 . ASP B 1 92  ? 19.902  13.671  -25.447 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
ATOM   1681 N N   . ASN B 1 93  ? 16.996  13.020  -21.092 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B N   1 
ATOM   1682 C CA  . ASN B 1 93  ? 16.242  13.402  -19.892 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CA  1 
ATOM   1683 C C   . ASN B 1 93  ? 16.742  12.734  -18.668 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B C   1 
ATOM   1684 O O   . ASN B 1 93  ? 16.069  12.724  -17.628 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B O   1 
ATOM   1685 C CB  . ASN B 1 93  ? 14.759  13.081  -20.117 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CB  1 
ATOM   1686 C CG  . ASN B 1 93  ? 14.070  14.131  -20.960 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CG  1 
ATOM   1687 O OD1 . ASN B 1 93  ? 13.579  15.146  -20.413 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B OD1 1 
ATOM   1688 N ND2 . ASN B 1 93  ? 14.045  13.951  -22.262 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B ND2 1 
ATOM   1689 N N   . ASN B 1 94  ? 17.954  12.167  -18.756 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   1 
ATOM   1690 C CA  . ASN B 1 94  ? 18.638  11.615  -17.599 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  1 
ATOM   1691 C C   . ASN B 1 94  ? 17.848  10.496  -16.897 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   1 
ATOM   1692 O O   . ASN B 1 94  ? 17.837  10.416  -15.670 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   1 
ATOM   1693 C CB  . ASN B 1 94  ? 19.028  12.706  -16.599 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  1 
ATOM   1694 C CG  . ASN B 1 94  ? 20.060  13.650  -17.156 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  1 
ATOM   1695 O OD1 . ASN B 1 94  ? 20.011  14.851  -16.914 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 1 
ATOM   1696 N ND2 . ASN B 1 94  ? 20.978  13.127  -17.908 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 1 
ATOM   1697 N N   . VAL B 1 95  ? 17.128  9.699   -17.696 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   1698 C CA  . VAL B 1 95  ? 16.347  8.577   -17.179 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   1699 C C   . VAL B 1 95  ? 17.346  7.485   -16.902 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   1700 O O   . VAL B 1 95  ? 18.385  7.367   -17.616 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   1701 C CB  . VAL B 1 95  ? 15.263  8.203   -18.209 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   1702 C CG1 . VAL B 1 95  ? 14.583  6.838   -17.920 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   1703 C CG2 . VAL B 1 95  ? 14.201  9.319   -18.227 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   1704 N N   . ASN B 1 96  ? 17.064  6.711   -15.869 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B N   1 
ATOM   1705 C CA  . ASN B 1 96  ? 17.873  5.560   -15.473 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CA  1 
ATOM   1706 C C   . ASN B 1 96  ? 17.669  4.422   -16.499 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B C   1 
ATOM   1707 O O   . ASN B 1 96  ? 16.572  3.861   -16.572 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B O   1 
ATOM   1708 C CB  . ASN B 1 96  ? 17.403  5.082   -14.124 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CB  1 
ATOM   1709 C CG  . ASN B 1 96  ? 18.224  3.906   -13.612 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CG  1 
ATOM   1710 O OD1 . ASN B 1 96  ? 17.697  2.931   -13.082 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B OD1 1 
ATOM   1711 N ND2 . ASN B 1 96  ? 19.518  4.015   -13.764 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B ND2 1 
ATOM   1712 N N   . ILE B 1 97  ? 18.689  4.150   -17.302 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N   1 
ATOM   1713 C CA  . ILE B 1 97  ? 18.596  3.134   -18.387 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA  1 
ATOM   1714 C C   . ILE B 1 97  ? 19.295  1.871   -17.895 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C   1 
ATOM   1715 O O   . ILE B 1 97  ? 20.428  1.963   -17.380 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O   1 
ATOM   1716 C CB  . ILE B 1 97  ? 19.191  3.648   -19.712 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB  1 
ATOM   1717 C CG1 . ILE B 1 97  ? 18.301  4.819   -20.196 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1 1 
ATOM   1718 C CG2 . ILE B 1 97  ? 19.222  2.544   -20.797 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2 1 
ATOM   1719 C CD1 . ILE B 1 97  ? 18.964  5.745   -21.165 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1 1 
ATOM   1720 N N   . LEU B 1 98  ? 18.637  0.724   -18.053 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1721 C CA  . LEU B 1 98  ? 19.174  -0.555  -17.656 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1722 C C   . LEU B 1 98  ? 19.609  -1.361  -18.850 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1723 O O   . LEU B 1 98  ? 19.093  -1.212  -19.936 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1724 C CB  . LEU B 1 98  ? 18.133  -1.364  -16.838 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1725 C CG  . LEU B 1 98  ? 17.537  -0.721  -15.600 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1726 C CD1 . LEU B 1 98  ? 16.307  -1.495  -15.105 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1727 C CD2 . LEU B 1 98  ? 18.677  -0.520  -14.590 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1728 N N   . GLU B 1 99  ? 20.576  -2.270  -18.634 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1729 C CA  . GLU B 1 99  ? 21.101  -3.090  -19.768 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1730 C C   . GLU B 1 99  ? 20.167  -4.188  -20.153 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1731 O O   . GLU B 1 99  ? 19.547  -4.803  -19.284 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1732 C CB  . GLU B 1 99  ? 22.443  -3.772  -19.395 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1733 C CG  . GLU B 1 99  ? 23.574  -2.774  -19.256 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1734 C CD  . GLU B 1 99  ? 23.747  -2.036  -20.559 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1735 O OE1 . GLU B 1 99  ? 23.277  -0.853  -20.641 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1736 O OE2 . GLU B 1 99  ? 24.210  -2.701  -21.517 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1737 N N   . GLY B 1 100 ? 20.077  -4.440  -21.475 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1738 C CA  . GLY B 1 100 ? 19.366  -5.617  -21.990 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1739 C C   . GLY B 1 100 ? 20.299  -6.727  -22.504 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1740 O O   . GLY B 1 100 ? 21.476  -6.857  -22.065 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1741 N N   . ARG B 1 101 ? 19.773  -7.555  -23.407 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   1742 C CA  . ARG B 1 101 ? 20.571  -8.579  -24.066 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   1743 C C   . ARG B 1 101 ? 21.632  -7.971  -24.985 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   1744 O O   . ARG B 1 101 ? 21.517  -6.833  -25.447 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   1745 C CB  . ARG B 1 101 ? 19.674  -9.487  -24.940 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   1746 C CG  . ARG B 1 101 ? 18.524  -10.155 -24.214 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   1747 C CD  . ARG B 1 101 ? 17.728  -11.058 -25.150 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   1748 N NE  . ARG B 1 101 ? 17.015  -12.084 -24.398 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   1749 C CZ  . ARG B 1 101 ? 17.496  -13.291 -24.093 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   1750 N NH1 . ARG B 1 101 ? 16.739  -14.122 -23.394 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   1751 N NH2 . ARG B 1 101 ? 18.716  -13.680 -24.470 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   1752 N N   . VAL B 1 102 ? 22.657  -8.774  -25.284 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N   1 
ATOM   1753 C CA  . VAL B 1 102 ? 23.663  -8.431  -26.264 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA  1 
ATOM   1754 C C   . VAL B 1 102 ? 22.946  -8.080  -27.579 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C   1 
ATOM   1755 O O   . VAL B 1 102 ? 22.029  -8.787  -27.954 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O   1 
ATOM   1756 C CB  . VAL B 1 102 ? 24.699  -9.591  -26.465 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB  1 
ATOM   1757 C CG1 . VAL B 1 102 ? 25.684  -9.245  -27.590 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1 1 
ATOM   1758 C CG2 . VAL B 1 102 ? 25.467  -9.900  -25.137 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2 1 
ATOM   1759 N N   . ARG B 1 103 ? 23.330  -6.961  -28.212 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   1 
ATOM   1760 C CA  . ARG B 1 103 ? 22.679  -6.462  -29.439 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  1 
ATOM   1761 C C   . ARG B 1 103 ? 21.257  -5.838  -29.297 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   1 
ATOM   1762 O O   . ARG B 1 103 ? 20.744  -5.369  -30.299 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   1 
ATOM   1763 C CB  . ARG B 1 103 ? 22.650  -7.482  -30.597 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  1 
ATOM   1764 C CG  . ARG B 1 103 ? 23.946  -8.255  -30.856 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  1 
ATOM   1765 C CD  . ARG B 1 103 ? 24.251  -8.342  -32.357 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  1 
ATOM   1766 N NE  . ARG B 1 103 ? 25.349  -7.439  -32.665 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  1 
ATOM   1767 C CZ  . ARG B 1 103 ? 25.332  -6.363  -33.462 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  1 
ATOM   1768 N NH1 . ARG B 1 103 ? 26.452  -5.680  -33.601 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 1 
ATOM   1769 N NH2 . ARG B 1 103 ? 24.263  -5.966  -34.134 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 1 
ATOM   1770 N N   . ASP B 1 104 ? 20.655  -5.788  -28.097 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   1 
ATOM   1771 C CA  . ASP B 1 104 ? 19.351  -5.091  -27.957 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  1 
ATOM   1772 C C   . ASP B 1 104 ? 19.388  -3.643  -28.469 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   1 
ATOM   1773 O O   . ASP B 1 104 ? 18.382  -3.155  -29.055 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   1 
ATOM   1774 C CB  . ASP B 1 104 ? 18.793  -5.171  -26.537 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  1 
ATOM   1775 C CG  . ASP B 1 104 ? 18.000  -6.446  -26.250 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  1 
ATOM   1776 O OD1 . ASP B 1 104 ? 17.610  -6.601  -25.065 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 1 
ATOM   1777 O OD2 . ASP B 1 104 ? 17.738  -7.300  -27.155 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 1 
ATOM   1778 N N   . ILE B 1 105 ? 20.496  -2.920  -28.233 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   1779 C CA  . ILE B 1 105 ? 20.596  -1.521  -28.732 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   1780 C C   . ILE B 1 105 ? 21.001  -1.491  -30.209 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   1781 O O   . ILE B 1 105 ? 20.351  -0.820  -31.027 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   1782 C CB  . ILE B 1 105 ? 21.557  -0.649  -27.899 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   1783 C CG1 . ILE B 1 105 ? 21.005  -0.549  -26.470 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   1784 C CG2 . ILE B 1 105 ? 21.732  0.713   -28.560 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   1785 C CD1 . ILE B 1 105 ? 19.587  0.017   -26.379 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   1786 N N   . ARG B 1 106 ? 22.088  -2.171  -30.522 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1787 C CA  . ARG B 1 106 ? 22.593  -2.158  -31.898 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1788 C C   . ARG B 1 106 ? 21.586  -2.681  -32.936 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1789 O O   . ARG B 1 106 ? 21.509  -2.102  -34.010 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1790 C CB  . ARG B 1 106 ? 23.945  -2.884  -31.997 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1791 C CG  . ARG B 1 106 ? 25.131  -1.976  -31.633 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   1792 C CD  . ARG B 1 106 ? 26.425  -2.721  -31.354 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   1793 N NE  . ARG B 1 106 ? 26.362  -3.582  -30.173 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   1794 C CZ  . ARG B 1 106 ? 27.203  -4.592  -29.989 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   1795 N NH1 . ARG B 1 106 ? 28.127  -4.839  -30.906 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   1796 N NH2 . ARG B 1 106 ? 27.111  -5.373  -28.935 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
ATOM   1797 N N   . ASP B 1 107 ? 20.798  -3.713  -32.619 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N   1 
ATOM   1798 C CA  . ASP B 1 107 ? 19.800  -4.291  -33.537 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA  1 
ATOM   1799 C C   . ASP B 1 107 ? 18.391  -3.705  -33.299 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C   1 
ATOM   1800 O O   . ASP B 1 107 ? 17.393  -4.223  -33.819 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O   1 
ATOM   1801 C CB  . ASP B 1 107 ? 19.734  -5.827  -33.432 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB  1 
ATOM   1802 C CG  . ASP B 1 107 ? 20.949  -6.516  -34.063 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG  1 
ATOM   1803 O OD1 . ASP B 1 107 ? 21.147  -7.718  -33.819 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 
ATOM   1804 O OD2 . ASP B 1 107 ? 21.673  -5.839  -34.809 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 
ATOM   1805 N N   . ARG B 1 108 ? 18.314  -2.670  -32.467 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N   1 
ATOM   1806 C CA  . ARG B 1 108 ? 17.069  -1.935  -32.284 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA  1 
ATOM   1807 C C   . ARG B 1 108 ? 15.933  -2.854  -31.824 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C   1 
ATOM   1808 O O   . ARG B 1 108 ? 14.861  -2.819  -32.404 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O   1 
ATOM   1809 C CB  . ARG B 1 108 ? 16.691  -1.168  -33.590 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB  1 
ATOM   1810 C CG  . ARG B 1 108 ? 17.610  0.002   -33.869 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG  1 
ATOM   1811 C CD  . ARG B 1 108 ? 17.054  0.793   -35.047 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD  1 
ATOM   1812 N NE  . ARG B 1 108 ? 17.227  0.033   -36.274 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE  1 
ATOM   1813 C CZ  . ARG B 1 108 ? 16.522  0.241   -37.381 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ  1 
ATOM   1814 N NH1 . ARG B 1 108 ? 15.546  1.155   -37.406 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 
ATOM   1815 N NH2 . ARG B 1 108 ? 16.785  -0.476  -38.461 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 
ATOM   1816 N N   . GLN B 1 109 ? 16.188  -3.647  -30.762 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N   1 
ATOM   1817 C CA  . GLN B 1 109 ? 15.224  -4.563  -30.230 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA  1 
ATOM   1818 C C   . GLN B 1 109 ? 14.508  -4.004  -28.969 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C   1 
ATOM   1819 O O   . GLN B 1 109 ? 13.316  -4.013  -28.911 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O   1 
ATOM   1820 C CB  . GLN B 1 109 ? 15.810  -5.945  -29.865 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB  1 
ATOM   1821 C CG  . GLN B 1 109 ? 16.714  -6.597  -30.934 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG  1 
ATOM   1822 C CD  . GLN B 1 109 ? 16.054  -6.900  -32.285 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD  1 
ATOM   1823 O OE1 . GLN B 1 109 ? 16.646  -7.599  -33.107 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1 1 
ATOM   1824 N NE2 . GLN B 1 109 ? 14.856  -6.383  -32.528 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2 1 
ATOM   1825 N N   . SER B 1 110 ? 15.259  -3.568  -27.958 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   1826 C CA  . SER B 1 110 ? 14.646  -3.244  -26.645 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   1827 C C   . SER B 1 110 ? 15.448  -2.186  -25.941 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   1828 O O   . SER B 1 110 ? 16.694  -2.232  -26.032 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   1829 C CB  . SER B 1 110 ? 14.661  -4.506  -25.762 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   1830 O OG  . SER B 1 110 ? 13.657  -5.428  -26.172 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   1831 N N   . ILE B 1 111 ? 14.738  -1.287  -25.227 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   1 
ATOM   1832 C CA  . ILE B 1 111 ? 15.310  -0.325  -24.278 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  1 
ATOM   1833 C C   . ILE B 1 111 ? 14.714  -0.613  -22.904 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   1 
ATOM   1834 O O   . ILE B 1 111 ? 13.482  -0.721  -22.776 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   1 
ATOM   1835 C CB  . ILE B 1 111 ? 15.044  1.164   -24.683 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  1 
ATOM   1836 C CG1 . ILE B 1 111 ? 15.574  1.408   -26.124 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM   1837 C CG2 . ILE B 1 111 ? 15.733  2.117   -23.660 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM   1838 C CD1 . ILE B 1 111 ? 14.893  2.660   -26.738 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM   1839 N N   . TYR B 1 112 ? 15.561  -0.728  -21.878 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   1840 C CA  . TYR B 1 112 ? 15.040  -0.964  -20.537 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   1841 C C   . TYR B 1 112 ? 15.334  0.243   -19.638 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   1842 O O   . TYR B 1 112 ? 16.384  0.867   -19.820 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   1843 C CB  . TYR B 1 112 ? 15.715  -2.209  -19.959 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   1844 C CG  . TYR B 1 112 ? 15.329  -3.483  -20.706 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   1845 C CD1 . TYR B 1 112 ? 14.185  -4.164  -20.358 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   1846 C CD2 . TYR B 1 112 ? 16.108  -3.971  -21.763 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   1847 C CE1 . TYR B 1 112 ? 13.822  -5.284  -21.027 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   1848 C CE2 . TYR B 1 112 ? 15.746  -5.159  -22.443 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   1849 C CZ  . TYR B 1 112 ? 14.635  -5.813  -22.024 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   1850 O OH  . TYR B 1 112 ? 14.196  -6.946  -22.691 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   1851 N N   . PHE B 1 113 ? 14.431  0.598   -18.713 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1852 C CA  . PHE B 1 113 ? 14.638  1.799   -17.925 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1853 C C   . PHE B 1 113 ? 13.711  1.753   -16.726 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1854 O O   . PHE B 1 113 ? 12.896  0.856   -16.651 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1855 C CB  . PHE B 1 113 ? 14.386  3.091   -18.734 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1856 C CG  . PHE B 1 113 ? 13.000  3.179   -19.414 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1857 C CD1 . PHE B 1 113 ? 12.033  4.098   -18.956 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1858 C CD2 . PHE B 1 113 ? 12.682  2.394   -20.555 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1859 C CE1 . PHE B 1 113 ? 10.781  4.196   -19.589 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1860 C CE2 . PHE B 1 113 ? 11.409  2.486   -21.175 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1861 C CZ  . PHE B 1 113 ? 10.475  3.421   -20.722 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1862 N N   . THR B 1 114 ? 13.832  2.705   -15.803 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   1863 C CA  . THR B 1 114 ? 12.869  2.804   -14.685 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   1864 C C   . THR B 1 114 ? 12.231  4.192   -14.638 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   1865 O O   . THR B 1 114 ? 12.808  5.192   -15.112 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   1866 C CB  . THR B 1 114 ? 13.532  2.544   -13.273 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   1867 O OG1 . THR B 1 114 ? 14.659  3.411   -13.097 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   1868 C CG2 . THR B 1 114 ? 14.076  1.133   -13.201 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   1869 N N   . ASP B 1 115 ? 11.065  4.239   -13.987 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1870 C CA  . ASP B 1 115 ? 10.460  5.536   -13.698 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1871 C C   . ASP B 1 115 ? 11.150  6.116   -12.445 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1872 O O   . ASP B 1 115 ? 12.025  5.452   -11.867 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1873 C CB  . ASP B 1 115 ? 8.910   5.412   -13.633 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1874 C CG  . ASP B 1 115 ? 8.385   4.939   -12.275 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1875 O OD1 . ASP B 1 115 ? 7.151   4.965   -12.152 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1876 O OD2 . ASP B 1 115 ? 9.135   4.516   -11.371 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1877 N N   . PRO B 1 116 ? 10.735  7.318   -11.994 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1878 C CA  . PRO B 1 116 ? 11.417  7.959   -10.818 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1879 C C   . PRO B 1 116 ? 11.374  7.116   -9.553  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1880 O O   . PRO B 1 116 ? 12.151  7.317   -8.650  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1881 C CB  . PRO B 1 116 ? 10.599  9.197   -10.605 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1882 C CG  . PRO B 1 116 ? 10.256  9.580   -12.018 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1883 C CD  . PRO B 1 116 ? 9.840   8.278   -12.676 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1884 N N   . ASP B 1 117 ? 10.460  6.173   -9.472  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1885 C CA  . ASP B 1 117 ? 10.289  5.382   -8.247  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1886 C C   . ASP B 1 117 ? 10.946  4.033   -8.350  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1887 O O   . ASP B 1 117 ? 10.954  3.261   -7.371  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1888 C CB  . ASP B 1 117 ? 8.816   5.246   -7.930  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1889 C CG  . ASP B 1 117 ? 8.224   6.552   -7.468  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1890 O OD1 . ASP B 1 117 ? 7.710   7.325   -8.299  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1891 O OD2 . ASP B 1 117 ? 8.415   6.849   -6.269  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1892 N N   . GLY B 1 118 ? 11.534  3.743   -9.505  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1893 C CA  . GLY B 1 118 ? 12.115  2.419   -9.741  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1894 C C   . GLY B 1 118 ? 11.215  1.353   -10.386 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1895 O O   . GLY B 1 118 ? 11.610  0.184   -10.504 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1896 N N   . HIS B 1 119 ? 10.019  1.707   -10.816 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1897 C CA  . HIS B 1 119 ? 9.229   0.688   -11.540 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1898 C C   . HIS B 1 119 ? 9.913   0.435   -12.895 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1899 O O   . HIS B 1 119 ? 10.213  1.362   -13.622 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1900 C CB  . HIS B 1 119 ? 7.840   1.218   -11.774 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1901 C CG  . HIS B 1 119 ? 7.042   1.552   -10.492 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1902 N ND1 . HIS B 1 119 ? 6.479   0.581   -9.696  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1903 C CD2 . HIS B 1 119 ? 6.611   2.771   -9.984  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1904 C CE1 . HIS B 1 119 ? 5.768   1.191   -8.696  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1905 N NE2 . HIS B 1 119 ? 5.870   2.517   -8.866  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1906 N N   . LYS B 1 120 ? 10.128  -0.851  -13.283 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1907 C CA  . LYS B 1 120 ? 10.857  -1.116  -14.516 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1908 C C   . LYS B 1 120 ? 9.910   -1.157  -15.712 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1909 O O   . LYS B 1 120 ? 8.839   -1.792  -15.648 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1910 C CB  . LYS B 1 120 ? 11.633  -2.481  -14.400 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1911 C CG  . LYS B 1 120 ? 12.441  -2.915  -15.673 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1912 C CD  . LYS B 1 120 ? 13.281  -4.178  -15.358 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1913 C CE  . LYS B 1 120 ? 13.913  -4.846  -16.608 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1914 N NZ  . LYS B 1 120 ? 14.916  -5.955  -16.310 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1915 N N   . LEU B 1 121 ? 10.380  -0.516  -16.783 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   1916 C CA  . LEU B 1 121 ? 9.609   -0.391  -18.001 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   1917 C C   . LEU B 1 121 ? 10.495  -0.845  -19.144 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   1918 O O   . LEU B 1 121 ? 11.731  -0.899  -19.015 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   1919 C CB  . LEU B 1 121 ? 9.227   1.103   -18.210 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   1920 C CG  . LEU B 1 121 ? 8.412   1.658   -16.987 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   1921 C CD1 . LEU B 1 121 ? 8.223   3.192   -17.092 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   1922 C CD2 . LEU B 1 121 ? 7.007   1.004   -16.852 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   1923 N N   . GLU B 1 122 ? 9.858   -1.100  -20.305 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N   1 
ATOM   1924 C CA  . GLU B 1 122 ? 10.679  -1.537  -21.471 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA  1 
ATOM   1925 C C   . GLU B 1 122 ? 9.993   -0.954  -22.706 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C   1 
ATOM   1926 O O   . GLU B 1 122 ? 8.743   -0.840  -22.726 1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O   1 
ATOM   1927 C CB  . GLU B 1 122 ? 10.733  -3.107  -21.563 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB  1 
ATOM   1928 C CG  . GLU B 1 122 ? 11.311  -3.668  -22.873 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG  1 
ATOM   1929 C CD  . GLU B 1 122 ? 11.022  -5.183  -23.045 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD  1 
ATOM   1930 O OE1 . GLU B 1 122 ? 10.638  -5.820  -21.953 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 
ATOM   1931 O OE2 . GLU B 1 122 ? 11.387  -5.660  -24.175 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 
ATOM   1932 N N   . LEU B 1 123 ? 10.817  -0.601  -23.729 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1933 C CA  . LEU B 1 123 ? 10.260  -0.304  -25.059 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1934 C C   . LEU B 1 123 ? 10.747  -1.392  -25.977 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1935 O O   . LEU B 1 123 ? 11.942  -1.683  -26.000 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1936 C CB  . LEU B 1 123 ? 10.730  1.087   -25.580 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1937 C CG  . LEU B 1 123 ? 10.507  2.248   -24.582 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1938 C CD1 . LEU B 1 123 ? 10.914  3.599   -25.166 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1939 C CD2 . LEU B 1 123 ? 9.050   2.401   -24.174 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1940 N N   . HIS B 1 124 ? 9.848   -2.003  -26.745 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   1 
ATOM   1941 C CA  . HIS B 1 124 ? 10.284  -3.138  -27.594 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  1 
ATOM   1942 C C   . HIS B 1 124 ? 9.723   -2.951  -28.991 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   1 
ATOM   1943 O O   . HIS B 1 124 ? 8.566   -2.504  -29.124 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   1 
ATOM   1944 C CB  . HIS B 1 124 ? 9.712   -4.384  -26.893 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  1 
ATOM   1945 C CG  . HIS B 1 124 ? 9.986   -5.696  -27.558 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  1 
ATOM   1946 N ND1 . HIS B 1 124 ? 8.983   -6.584  -27.850 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 1 
ATOM   1947 C CD2 . HIS B 1 124 ? 11.179  -6.324  -27.915 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 1 
ATOM   1948 C CE1 . HIS B 1 124 ? 9.523   -7.716  -28.404 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 1 
ATOM   1949 N NE2 . HIS B 1 124 ? 10.848  -7.567  -28.437 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 1 
ATOM   1950 N N   . THR B 1 125 ? 10.508  -3.344  -30.015 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   1 
ATOM   1951 C CA  . THR B 1 125 ? 10.107  -3.159  -31.417 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  1 
ATOM   1952 C C   . THR B 1 125 ? 9.463   -4.400  -32.015 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   1 
ATOM   1953 O O   . THR B 1 125 ? 8.876   -4.277  -33.103 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   1 
ATOM   1954 C CB  . THR B 1 125 ? 11.295  -2.785  -32.332 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  1 
ATOM   1955 O OG1 . THR B 1 125 ? 12.277  -3.843  -32.273 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 
ATOM   1956 C CG2 . THR B 1 125 ? 11.935  -1.463  -31.930 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 
ATOM   1957 N N   . GLY B 1 126 ? 9.583   -5.557  -31.335 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B N   1 
ATOM   1958 C CA  . GLY B 1 126 ? 8.960   -6.852  -31.748 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B CA  1 
ATOM   1959 C C   . GLY B 1 126 ? 7.541   -7.180  -31.208 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B C   1 
ATOM   1960 O O   . GLY B 1 126 ? 7.091   -6.603  -30.243 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B O   1 
ATOM   1961 N N   . THR B 1 127 ? 6.818   -8.099  -31.844 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 120 THR B N   1 
ATOM   1962 C CA  . THR B 1 127 ? 5.541   -8.598  -31.250 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CA  1 
ATOM   1963 C C   . THR B 1 127 ? 5.660   -9.939  -30.520 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 120 THR B C   1 
ATOM   1964 O O   . THR B 1 127 ? 6.717   -10.582 -30.536 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 120 THR B O   1 
ATOM   1965 C CB  . THR B 1 127 ? 4.485   -8.878  -32.301 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CB  1 
ATOM   1966 O OG1 . THR B 1 127 ? 4.984   -9.890  -33.208 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 120 THR B OG1 1 
ATOM   1967 C CG2 . THR B 1 127 ? 4.059   -7.616  -33.009 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CG2 1 
ATOM   1968 N N   . LEU B 1 128 ? 4.537   -10.393 -29.950 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   1 
ATOM   1969 C CA  . LEU B 1 128 ? 4.434   -11.768 -29.432 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  1 
ATOM   1970 C C   . LEU B 1 128 ? 4.724   -12.862 -30.499 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   1 
ATOM   1971 O O   . LEU B 1 128 ? 5.522   -13.783 -30.269 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   1 
ATOM   1972 C CB  . LEU B 1 128 ? 3.044   -11.985 -28.795 0.50 17.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  1 
ATOM   1973 C CG  . LEU B 1 128 ? 2.556   -13.318 -28.199 0.50 17.03 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  1 
ATOM   1974 C CD1 . LEU B 1 128 ? 3.571   -13.934 -27.239 0.50 15.67 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 
ATOM   1975 C CD2 . LEU B 1 128 ? 1.226   -13.157 -27.477 0.50 14.67 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 
ATOM   1976 N N   A GLU B 1 129 ? 4.055   -12.762 -31.646 0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1977 N N   B GLU B 1 129 ? 4.080   -12.760 -31.657 0.50 24.74 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1978 C CA  A GLU B 1 129 ? 4.312   -13.686 -32.752 0.50 25.13 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1979 C CA  B GLU B 1 129 ? 4.309   -13.764 -32.693 0.50 26.63 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1980 C C   A GLU B 1 129 ? 5.790   -13.692 -33.123 0.50 26.77 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1981 C C   B GLU B 1 129 ? 5.717   -13.654 -33.323 0.50 28.05 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1982 O O   A GLU B 1 129 ? 6.399   -14.763 -33.337 0.50 24.58 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1983 O O   B GLU B 1 129 ? 6.211   -14.629 -33.908 0.50 27.40 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1984 C CB  A GLU B 1 129 ? 3.484   -13.281 -33.972 0.50 26.99 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1985 C CB  B GLU B 1 129 ? 3.195   -13.722 -33.748 0.50 29.89 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1986 C CG  A GLU B 1 129 ? 3.509   -14.296 -35.105 0.50 25.45 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1987 C CG  B GLU B 1 129 ? 1.945   -12.992 -33.303 0.50 30.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1988 C CD  A GLU B 1 129 ? 2.178   -14.355 -35.806 0.50 28.54 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1989 C CD  B GLU B 1 129 ? 1.352   -13.513 -32.011 0.50 30.88 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1990 O OE1 A GLU B 1 129 ? 2.149   -14.289 -37.060 0.50 29.73 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1991 O OE1 B GLU B 1 129 ? 0.562   -14.465 -32.055 0.50 30.52 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1992 O OE2 A GLU B 1 129 ? 1.154   -14.452 -35.095 0.50 28.53 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1993 O OE2 B GLU B 1 129 ? 1.640   -12.929 -30.947 0.50 33.82 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1994 N N   . ASN B 1 130 ? 6.377   -12.492 -33.178 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B N   1 
ATOM   1995 C CA  . ASN B 1 130 ? 7.798   -12.361 -33.569 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CA  1 
ATOM   1996 C C   . ASN B 1 130 ? 8.615   -13.199 -32.643 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B C   1 
ATOM   1997 O O   . ASN B 1 130 ? 9.537   -13.908 -33.097 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B O   1 
ATOM   1998 C CB  . ASN B 1 130 ? 8.328   -10.908 -33.516 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CB  1 
ATOM   1999 C CG  . ASN B 1 130 ? 7.789   -10.014 -34.653 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CG  1 
ATOM   2000 O OD1 . ASN B 1 130 ? 7.681   -8.776  -34.500 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B OD1 1 
ATOM   2001 N ND2 . ASN B 1 130 ? 7.450   -10.621 -35.781 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B ND2 1 
ATOM   2002 N N   . ARG B 1 131 ? 8.301   -13.130 -31.335 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   2003 C CA  . ARG B 1 131 ? 9.111   -13.860 -30.334 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   2004 C C   . ARG B 1 131 ? 8.922   -15.365 -30.442 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   2005 O O   . ARG B 1 131 ? 9.876   -16.145 -30.266 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   2006 C CB  . ARG B 1 131 ? 8.773   -13.424 -28.897 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   2007 C CG  . ARG B 1 131 ? 9.794   -13.919 -27.850 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   2008 C CD  . ARG B 1 131 ? 11.190  -13.291 -28.047 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   2009 N NE  . ARG B 1 131 ? 11.165  -11.821 -27.943 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   2010 C CZ  . ARG B 1 131 ? 11.200  -11.148 -26.788 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   2011 N NH1 . ARG B 1 131 ? 11.276  -11.816 -25.642 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2012 N NH2 . ARG B 1 131 ? 11.157  -9.814  -26.773 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2013 N N   . LEU B 1 132 ? 7.677   -15.775 -30.678 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N   1 
ATOM   2014 C CA  . LEU B 1 132 ? 7.352   -17.200 -30.803 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA  1 
ATOM   2015 C C   . LEU B 1 132 ? 8.131   -17.730 -32.005 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C   1 
ATOM   2016 O O   . LEU B 1 132 ? 8.858   -18.746 -31.904 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O   1 
ATOM   2017 C CB  . LEU B 1 132 ? 5.847   -17.409 -30.986 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB  1 
ATOM   2018 C CG  . LEU B 1 132 ? 4.866   -17.702 -29.814 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG  1 
ATOM   2019 C CD1 . LEU B 1 132 ? 5.410   -17.600 -28.389 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 
ATOM   2020 C CD2 . LEU B 1 132 ? 3.505   -17.021 -29.971 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 
ATOM   2021 N N   . ASN B 1 133 ? 8.028   -17.011 -33.126 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B N   1 
ATOM   2022 C CA  . ASN B 1 133 ? 8.768   -17.426 -34.303 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CA  1 
ATOM   2023 C C   . ASN B 1 133 ? 10.240  -17.537 -34.059 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B C   1 
ATOM   2024 O O   . ASN B 1 133 ? 10.826  -18.561 -34.413 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B O   1 
ATOM   2025 C CB  . ASN B 1 133 ? 8.456   -16.558 -35.509 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CB  1 
ATOM   2026 C CG  . ASN B 1 133 ? 7.105   -16.858 -36.060 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CG  1 
ATOM   2027 O OD1 . ASN B 1 133 ? 6.378   -15.964 -36.486 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B OD1 1 
ATOM   2028 N ND2 . ASN B 1 133 ? 6.736   -18.125 -36.025 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B ND2 1 
ATOM   2029 N N   . TYR B 1 134 ? 10.822  -16.512 -33.422 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B N   1 
ATOM   2030 C CA  . TYR B 1 134 ? 12.246  -16.491 -33.086 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CA  1 
ATOM   2031 C C   . TYR B 1 134 ? 12.627  -17.714 -32.265 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B C   1 
ATOM   2032 O O   . TYR B 1 134 ? 13.573  -18.429 -32.613 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B O   1 
ATOM   2033 C CB  . TYR B 1 134 ? 12.649  -15.188 -32.365 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CB  1 
ATOM   2034 C CG  . TYR B 1 134 ? 14.060  -15.196 -31.810 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CG  1 
ATOM   2035 C CD1 . TYR B 1 134 ? 15.172  -15.175 -32.663 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD1 1 
ATOM   2036 C CD2 . TYR B 1 134 ? 14.290  -15.228 -30.436 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD2 1 
ATOM   2037 C CE1 . TYR B 1 134 ? 16.465  -15.202 -32.156 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE1 1 
ATOM   2038 C CE2 . TYR B 1 134 ? 15.580  -15.242 -29.919 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE2 1 
ATOM   2039 C CZ  . TYR B 1 134 ? 16.661  -15.226 -30.784 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CZ  1 
ATOM   2040 O OH  . TYR B 1 134 ? 17.947  -15.250 -30.278 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B OH  1 
ATOM   2041 N N   . TYR B 1 135 ? 11.889  -17.983 -31.183 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2042 C CA  . TYR B 1 135 ? 12.060  -19.251 -30.464 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2043 C C   . TYR B 1 135 ? 11.530  -20.417 -31.316 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2044 O O   . TYR B 1 135 ? 12.147  -21.469 -31.348 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2045 C CB  . TYR B 1 135 ? 11.333  -19.243 -29.104 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2046 C CG  . TYR B 1 135 ? 11.828  -18.218 -28.109 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2047 C CD1 . TYR B 1 135 ? 13.096  -17.648 -28.232 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2048 C CD2 . TYR B 1 135 ? 11.042  -17.842 -27.028 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2049 C CE1 . TYR B 1 135 ? 13.553  -16.709 -27.322 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2050 C CE2 . TYR B 1 135 ? 11.486  -16.905 -26.104 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2051 C CZ  . TYR B 1 135 ? 12.744  -16.344 -26.254 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2052 O OH  . TYR B 1 135 ? 13.201  -15.411 -25.353 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2053 N N   . HIS B 1 141 ? 14.257  -26.529 -27.972 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B N   1 
ATOM   2054 C CA  . HIS B 1 141 ? 14.152  -27.088 -26.621 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CA  1 
ATOM   2055 C C   . HIS B 1 141 ? 13.015  -26.511 -25.795 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B C   1 
ATOM   2056 O O   . HIS B 1 141 ? 12.673  -27.056 -24.736 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B O   1 
ATOM   2057 C CB  . HIS B 1 141 ? 15.468  -26.968 -25.861 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CB  1 
ATOM   2058 C CG  . HIS B 1 141 ? 15.797  -25.555 -25.444 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CG  1 
ATOM   2059 N ND1 . HIS B 1 141 ? 16.347  -24.649 -26.297 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B ND1 1 
ATOM   2060 C CD2 . HIS B 1 141 ? 15.608  -24.891 -24.226 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CD2 1 
ATOM   2061 C CE1 . HIS B 1 141 ? 16.523  -23.478 -25.648 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B CE1 1 
ATOM   2062 N NE2 . HIS B 1 141 ? 16.066  -23.625 -24.382 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 134 HIS B NE2 1 
ATOM   2063 N N   . MET B 1 142 ? 12.414  -25.413 -26.249 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 135 MET B N   1 
ATOM   2064 C CA  . MET B 1 142 ? 11.230  -24.893 -25.568 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CA  1 
ATOM   2065 C C   . MET B 1 142 ? 10.006  -25.677 -26.036 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 135 MET B C   1 
ATOM   2066 O O   . MET B 1 142 ? 10.079  -26.365 -27.065 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 135 MET B O   1 
ATOM   2067 C CB  . MET B 1 142 ? 11.102  -23.380 -25.773 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CB  1 
ATOM   2068 C CG  . MET B 1 142 ? 12.213  -22.629 -25.003 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CG  1 
ATOM   2069 S SD  . MET B 1 142 ? 11.898  -20.865 -25.117 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 135 MET B SD  1 
ATOM   2070 C CE  . MET B 1 142 ? 11.510  -20.477 -23.403 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CE  1 
ATOM   2071 N N   . THR B 1 143 ? 8.907   -25.588 -25.282 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 136 THR B N   1 
ATOM   2072 C CA  . THR B 1 143 ? 7.709   -26.391 -25.582 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CA  1 
ATOM   2073 C C   . THR B 1 143 ? 6.659   -25.419 -26.126 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 136 THR B C   1 
ATOM   2074 O O   . THR B 1 143 ? 6.330   -24.450 -25.451 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 136 THR B O   1 
ATOM   2075 C CB  . THR B 1 143 ? 7.212   -27.167 -24.324 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CB  1 
ATOM   2076 O OG1 . THR B 1 143 ? 8.241   -28.074 -23.860 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 136 THR B OG1 1 
ATOM   2077 C CG2 . THR B 1 143 ? 5.899   -27.922 -24.596 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CG2 1 
ATOM   2078 N N   . PHE B 1 144 ? 6.162   -25.627 -27.368 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2079 C CA  . PHE B 1 144 ? 5.193   -24.687 -27.973 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2080 C C   . PHE B 1 144 ? 3.804   -25.309 -27.982 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2081 O O   . PHE B 1 144 ? 3.689   -26.507 -28.215 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2082 C CB  . PHE B 1 144 ? 5.597   -24.245 -29.397 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2083 C CG  . PHE B 1 144 ? 6.995   -23.724 -29.489 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2084 C CD1 . PHE B 1 144 ? 7.236   -22.362 -29.538 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2085 C CD2 . PHE B 1 144 ? 8.067   -24.592 -29.505 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2086 C CE1 . PHE B 1 144 ? 8.533   -21.873 -29.615 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2087 C CE2 . PHE B 1 144 ? 9.379   -24.125 -29.564 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2088 C CZ  . PHE B 1 144 ? 9.611   -22.753 -29.629 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   2089 N N   . TYR B 1 145 ? 2.755   -24.524 -27.707 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B N   1 
ATOM   2090 C CA  . TYR B 1 145 ? 1.403   -25.119 -27.495 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CA  1 
ATOM   2091 C C   . TYR B 1 145 ? 0.406   -25.250 -28.676 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B C   1 
ATOM   2092 O O   . TYR B 1 145 ? -0.166  -24.280 -29.145 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B O   1 
ATOM   2093 C CB  . TYR B 1 145 ? 0.737   -24.575 -26.219 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CB  1 
ATOM   2094 C CG  . TYR B 1 145 ? 1.448   -25.222 -25.080 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CG  1 
ATOM   2095 C CD1 . TYR B 1 145 ? 1.074   -26.485 -24.654 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD1 1 
ATOM   2096 C CD2 . TYR B 1 145 ? 2.595   -24.647 -24.557 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD2 1 
ATOM   2097 C CE1 . TYR B 1 145 ? 1.785   -27.129 -23.675 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE1 1 
ATOM   2098 C CE2 . TYR B 1 145 ? 3.337   -25.274 -23.573 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE2 1 
ATOM   2099 C CZ  . TYR B 1 145 ? 2.924   -26.523 -23.143 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CZ  1 
ATOM   2100 O OH  . TYR B 1 145 ? 3.630   -27.140 -22.151 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B OH  1 
HETATM 2101 N N   . CYS C 2 .   ? -2.585  2.006   -4.262  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B N   1 
HETATM 2102 C CA  . CYS C 2 .   ? -2.824  0.894   -5.255  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B CA  1 
HETATM 2103 C C   . CYS C 2 .   ? -3.183  -0.411  -4.555  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B C   1 
HETATM 2104 O O   . CYS C 2 .   ? -3.115  -0.423  -3.319  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B O   1 
HETATM 2105 C CB  . CYS C 2 .   ? -1.641  0.718   -6.172  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B CB  1 
HETATM 2106 S SG  . CYS C 2 .   ? -1.270  2.170   -7.211  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B SG  1 
HETATM 2107 O OXT . CYS C 2 .   ? -3.529  -1.417  -5.152  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 201 CYS B OXT 1 
HETATM 2108 S S   . SO4 D 3 .   ? 24.106  -3.613  -27.196 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 B S   1 
HETATM 2109 O O1  . SO4 D 3 .   ? 24.871  -2.503  -26.668 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 B O1  1 
HETATM 2110 O O2  . SO4 D 3 .   ? 23.946  -3.289  -28.603 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 B O2  1 
HETATM 2111 O O3  . SO4 D 3 .   ? 24.818  -4.912  -26.993 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 B O3  1 
HETATM 2112 O O4  . SO4 D 3 .   ? 22.826  -3.741  -26.427 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 B O4  1 
HETATM 2113 N N   . CYS E 2 .   ? 12.344  -11.173 -15.015 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B N   1 
HETATM 2114 C CA  . CYS E 2 .   ? 11.801  -9.862  -15.517 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B CA  1 
HETATM 2115 C C   . CYS E 2 .   ? 12.845  -8.714  -15.451 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B C   1 
HETATM 2116 O O   . CYS E 2 .   ? 12.549  -7.567  -15.825 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B O   1 
HETATM 2117 C CB  . CYS E 2 .   ? 10.512  -9.505  -14.731 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B CB  1 
HETATM 2118 S SG  . CYS E 2 .   ? 9.197   -10.761 -14.842 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B SG  1 
HETATM 2119 O OXT . CYS E 2 .   ? 14.021  -8.909  -15.045 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B OXT 1 
HETATM 2120 O O   . HOH F 4 .   ? 1.509   -16.274 -9.534  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH F 4 .   ? -10.236 -14.995 -19.758 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH F 4 .   ? 3.740   -19.160 -8.138  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH F 4 .   ? -16.849 -21.061 -12.761 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH F 4 .   ? -10.105 22.295  -10.537 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH F 4 .   ? -22.776 -13.905 -13.796 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH F 4 .   ? -2.818  -22.029 -8.280  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH F 4 .   ? -6.344  -22.503 -6.423  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH F 4 .   ? -16.456 -10.739 -19.370 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH F 4 .   ? 0.252   -7.806  -25.381 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH F 4 .   ? 6.491   4.145   -32.261 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH F 4 .   ? -18.039 1.372   -18.762 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH F 4 .   ? 1.074   -6.100  -6.941  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH F 4 .   ? -6.285  -5.497  -23.343 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH F 4 .   ? -7.642  -21.610 -20.916 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH F 4 .   ? -7.717  -0.585  -5.506  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH F 4 .   ? -6.815  -12.794 -25.033 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH F 4 .   ? -4.921  -16.089 -4.663  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH F 4 .   ? 0.124   -6.484  -9.961  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH F 4 .   ? 6.610   -25.481 -11.190 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH F 4 .   ? -18.677 -19.234 -11.705 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH F 4 .   ? -19.588 -11.766 -21.801 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH F 4 .   ? -8.422  19.011  -7.744  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH F 4 .   ? -9.210  0.383   -8.688  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH F 4 .   ? 2.773   -20.515 -5.604  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH F 4 .   ? -8.804  -13.766 -21.774 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH F 4 .   ? -8.282  -24.536 -8.374  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH F 4 .   ? -10.967 3.621   -19.700 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH F 4 .   ? -3.796  17.285  -20.248 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH F 4 .   ? -13.373 -7.940  -3.531  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH F 4 .   ? -4.705  -20.314 -7.427  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH F 4 .   ? -18.907 -4.391  -6.106  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH F 4 .   ? -16.938 -21.817 -17.067 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH F 4 .   ? -26.189 -12.434 -15.709 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH F 4 .   ? -11.536 -1.817  -20.150 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH F 4 .   ? -6.972  -25.615 -23.779 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH F 4 .   ? -4.145  -22.664 -22.964 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH F 4 .   ? -4.072  19.391  -11.721 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH F 4 .   ? 8.468   -23.903 -6.581  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH F 4 .   ? -6.066  -6.419  -5.152  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH F 4 .   ? -5.559  -3.835  -5.879  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH F 4 .   ? -7.950  -4.812  -25.716 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH F 4 .   ? 9.672   -10.344 -20.749 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH F 4 .   ? -2.825  19.863  -19.168 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH G 4 .   ? 18.472  -0.440  -22.495 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH G 4 .   ? 5.331   18.041  -13.385 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH G 4 .   ? 7.677   9.913   -7.790  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH G 4 .   ? 1.860   14.759  -23.568 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH G 4 .   ? 7.009   7.489   -10.720 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH G 4 .   ? 14.621  7.087   -14.204 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH G 4 .   ? 10.645  13.127  -13.386 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH G 4 .   ? 13.252  13.886  -27.849 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH G 4 .   ? 12.279  16.969  -9.107  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH G 4 .   ? 9.163   -2.926  -11.502 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH G 4 .   ? -10.643 1.115   -18.563 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH G 4 .   ? 10.052  10.897  -7.251  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH G 4 .   ? 14.131  13.481  -15.458 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH G 4 .   ? 18.537  -2.758  -24.034 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH G 4 .   ? 22.026  2.801   -23.415 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH G 4 .   ? -5.902  18.080  -8.259  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH G 4 .   ? 6.760   -1.867  -13.619 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH G 4 .   ? 8.909   17.530  -7.398  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH G 4 .   ? 4.049   16.400  -6.148  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH G 4 .   ? 6.178   18.228  -5.160  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH G 4 .   ? 1.507   17.469  -5.728  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH G 4 .   ? 13.543  9.556   -13.766 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH G 4 .   ? 8.999   -29.894 -26.040 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH G 4 .   ? 3.405   8.297   -26.063 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH G 4 .   ? 18.332  0.628   -11.254 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH G 4 .   ? 13.635  15.785  -17.875 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH G 4 .   ? 12.148  11.475  -14.966 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH G 4 .   ? 14.936  12.051  -29.319 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH G 4 .   ? 16.673  -5.771  -18.790 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH G 4 .   ? -2.381  -0.642  -25.417 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH G 4 .   ? 6.899   -28.139 -28.794 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH G 4 .   ? -12.057 1.271   -13.151 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH G 4 .   ? -6.724  5.594   -7.976  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH G 4 .   ? -6.869  2.529   -8.784  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH G 4 .   ? -1.259  16.105  -20.656 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH G 4 .   ? 14.755  6.075   -11.455 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH G 4 .   ? 14.484  7.154   -34.401 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH G 4 .   ? 13.305  18.742  -17.587 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH G 4 .   ? 12.624  18.098  -15.083 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH G 4 .   ? 15.662  3.971   -34.967 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH G 4 .   ? 12.181  0.671   -39.799 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH G 4 .   ? 4.853   17.630  -16.212 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH G 4 .   ? -6.378  0.676   -19.729 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH G 4 .   ? 13.262  15.531  -14.078 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH G 4 .   ? 21.214  0.421   -22.936 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH G 4 .   ? -6.095  -0.251  -22.414 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH G 4 .   ? 8.919   -2.330  -35.882 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH G 4 .   ? 9.566   0.855   -38.349 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH G 4 .   ? 21.168  -3.119  -23.560 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH G 4 .   ? 14.087  10.611  -11.604 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH G 4 .   ? 12.203  13.121  -11.248 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH G 4 .   ? -3.079  6.571   -25.738 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH G 4 .   ? 0.331   17.733  -8.050  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH G 4 .   ? 8.394   13.767  -2.755  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH G 4 .   ? 0.888   12.007  -0.102  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
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