data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Thompson, M.K."  1 
"Goodman, M.C."   2 
"Jagessar, K."    3 
"Harp, J."        4 
"Keithly, M.E."   5 
"Cook, P.D."      6 
"Armstrong, R.N." 7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of FosB from Staphylococcus aureus with BS-Cys9 disulfide at 1.62 Angstrom Resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacillithiol-S-transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Function of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Enzyme, FosB, from Staphylococcus aureus." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            53 
_citation.page_first                755 
_citation.page_last                 765 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24447055 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi4015852 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Thompson, M.K."  1 ? 
primary "Keithly, M.E."   2 ? 
primary "Goodman, M.C."   3 ? 
primary "Hammer, N.D."    4 ? 
primary "Cook, P.D."      5 ? 
primary "Jagessar, K.L."  6 ? 
primary "Harp, J."        7 ? 
primary "Skaar, E.P."     8 ? 
primary "Armstrong, R.N." 9 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   LYS n 
1 10  SER n 
1 11  ILE n 
1 12  ASN n 
1 13  HIS n 
1 14  ILE n 
1 15  CYS n 
1 16  PHE n 
1 17  SER n 
1 18  VAL n 
1 19  ARG n 
1 20  ASN n 
1 21  LEU n 
1 22  ASN n 
1 23  ASP n 
1 24  SER n 
1 25  ILE n 
1 26  HIS n 
1 27  PHE n 
1 28  TYR n 
1 29  ARG n 
1 30  ASP n 
1 31  ILE n 
1 32  LEU n 
1 33  LEU n 
1 34  GLY n 
1 35  LYS n 
1 36  LEU n 
1 37  LEU n 
1 38  LEU n 
1 39  THR n 
1 40  GLY n 
1 41  LYS n 
1 42  LYS n 
1 43  THR n 
1 44  ALA n 
1 45  TYR n 
1 46  PHE n 
1 47  GLU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  GLY n 
1 51  LEU n 
1 52  TRP n 
1 53  ILE n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  ASN n 
1 57  GLU n 
1 58  GLU n 
1 59  LYS n 
1 60  ASP n 
1 61  ILE n 
1 62  PRO n 
1 63  ARG n 
1 64  ASN n 
1 65  GLU n 
1 66  ILE n 
1 67  HIS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  TYR n 
1 71  THR n 
1 72  HIS n 
1 73  ILE n 
1 74  ALA n 
1 75  PHE n 
1 76  THR n 
1 77  ILE n 
1 78  ASP n 
1 79  ASP n 
1 80  SER n 
1 81  GLU n 
1 82  PHE n 
1 83  LYS n 
1 84  TYR n 
1 85  TRP n 
1 86  HIS n 
1 87  GLN n 
1 88  ARG n 
1 89  LEU n 
1 90  LYS n 
1 91  ASP n 
1 92  ASN n 
1 93  ASN n 
1 94  VAL n 
1 95  ASN n 
1 96  ILE n 
1 97  LEU n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ARG n 
1 101 VAL n 
1 102 ARG n 
1 103 ASP n 
1 104 ILE n 
1 105 ARG n 
1 106 ASP n 
1 107 ARG n 
1 108 GLN n 
1 109 SER n 
1 110 ILE n 
1 111 TYR n 
1 112 PHE n 
1 113 THR n 
1 114 ASP n 
1 115 PRO n 
1 116 ASP n 
1 117 GLY n 
1 118 HIS n 
1 119 LYS n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 LEU n 
1 123 HIS n 
1 124 THR n 
1 125 GLY n 
1 126 THR n 
1 127 LEU n 
1 128 GLU n 
1 129 ASN n 
1 130 ARG n 
1 131 LEU n 
1 132 ASN n 
1 133 TYR n 
1 134 TYR n 
1 135 LYS n 
1 136 GLU n 
1 137 ALA n 
1 138 LYS n 
1 139 PRO n 
1 140 HIS n 
1 141 MET n 
1 142 THR n 
1 143 PHE n 
1 144 TYR n 
1 145 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 17504.869 2   2.5.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                   96.063    1   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn CYSTEINE                        121.158   2   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                        92.094    1   ?       ? ? ? 
5 water       nat water                           18.015    118 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -1  -1  HIS HIS A ? n 
A 1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 10  SER 10  4   4   SER SER A ? n 
A 1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE A ? n 
A 1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS A ? n 
A 1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE A ? n 
A 1 17  SER 17  11  11  SER SER A ? n 
A 1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN A ? n 
A 1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP A ? n 
A 1 24  SER 24  18  18  SER SER A ? n 
A 1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS A ? n 
A 1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU A ? n 
A 1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 39  THR 39  33  33  THR THR A ? n 
A 1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY A ? n 
A 1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS A ? n 
A 1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS A ? n 
A 1 43  THR 43  37  37  THR THR A ? n 
A 1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE A ? n 
A 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE A ? n 
A 1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN A ? n 
A 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS A ? n 
A 1 60  ASP 60  54  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 61  ILE 61  55  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 62  PRO 62  56  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 63  ARG 63  57  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 64  ASN 64  58  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 65  GLU 65  59  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 66  ILE 66  60  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 67  HIS 67  61  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68  PHE 68  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  63  63  SER SER A ? n 
A 1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR A ? n 
A 1 71  THR 71  65  65  THR THR A ? n 
A 1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS A ? n 
A 1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE A ? n 
A 1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA A ? n 
A 1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE A ? n 
A 1 76  THR 76  70  70  THR THR A ? n 
A 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP A ? n 
A 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 80  SER 80  74  74  SER SER A ? n 
A 1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A ? n 
A 1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP A ? n 
A 1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS A ? n 
A 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A ? n 
A 1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN A ? n 
A 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN A ? n 
A 1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A ? n 
A 1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 98  GLU 98  92  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 99  GLY 99  93  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 100 ARG 100 94  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 101 VAL 101 95  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 102 ARG 102 96  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 103 ASP 103 97  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 104 ILE 104 98  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 105 ARG 105 99  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 106 ASP 106 100 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 107 ARG 107 101 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A ? n 
A 1 109 SER 109 103 103 SER SER A ? n 
A 1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 113 THR 113 107 107 THR THR A ? n 
A 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS A ? n 
A 1 124 THR 124 118 118 THR THR A ? n 
A 1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 126 THR 126 120 120 THR THR A ? n 
A 1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN A ? n 
A 1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU A ? n 
A 1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN A ? n 
A 1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR A ? n 
A 1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 135 LYS 135 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 136 GLU 136 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 ALA 137 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 LYS 138 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 139 PRO 139 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 140 HIS 140 134 134 HIS HIS A ? n 
A 1 141 MET 141 135 135 MET MET A ? n 
A 1 142 THR 142 136 136 THR THR A ? n 
A 1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR A ? n 
A 1 145 LYS 145 139 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS B ? n 
B 1 10  SER 10  4   4   SER SER B ? n 
B 1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE B ? n 
B 1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS B ? n 
B 1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE B ? n 
B 1 17  SER 17  11  11  SER SER B ? n 
B 1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG B ? n 
B 1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN B ? n 
B 1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN B ? n 
B 1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP B ? n 
B 1 24  SER 24  18  18  SER SER B ? n 
B 1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS B ? n 
B 1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE B ? n 
B 1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU B ? n 
B 1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY B ? n 
B 1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU B ? n 
B 1 39  THR 39  33  33  THR THR B ? n 
B 1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS B ? n 
B 1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS B ? n 
B 1 43  THR 43  37  37  THR THR B ? n 
B 1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE B ? n 
B 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY B ? n 
B 1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE B ? n 
B 1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA B ? n 
B 1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN B ? n 
B 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU B ? n 
B 1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 60  ASP 60  54  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 61  ILE 61  55  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 62  PRO 62  56  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 63  ARG 63  57  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 64  ASN 64  58  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 65  GLU 65  59  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 66  ILE 66  60  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 67  HIS 67  61  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 68  PHE 68  62  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 69  SER 69  63  63  SER SER B ? n 
B 1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR B ? n 
B 1 71  THR 71  65  65  THR THR B ? n 
B 1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS B ? n 
B 1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE B ? n 
B 1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA B ? n 
B 1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE B ? n 
B 1 76  THR 76  70  70  THR THR B ? n 
B 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE B ? n 
B 1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP B ? n 
B 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 80  SER 80  74  74  SER SER B ? n 
B 1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU B ? n 
B 1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE B ? n 
B 1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR B ? n 
B 1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP B ? n 
B 1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS B ? n 
B 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN B ? n 
B 1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS B ? n 
B 1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP B ? n 
B 1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN B ? n 
B 1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN B ? n 
B 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN B ? n 
B 1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE B ? n 
B 1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 98  GLU 98  92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 99  GLY 99  93  93  GLY GLY B ? n 
B 1 100 ARG 100 94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 101 VAL 101 95  95  VAL VAL B ? n 
B 1 102 ARG 102 96  96  ARG ARG B ? n 
B 1 103 ASP 103 97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 104 ILE 104 98  98  ILE ILE B ? n 
B 1 105 ARG 105 99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 106 ASP 106 100 100 ASP ASP B ? n 
B 1 107 ARG 107 101 101 ARG ARG B ? n 
B 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN B ? n 
B 1 109 SER 109 103 103 SER SER B ? n 
B 1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE B ? n 
B 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR B ? n 
B 1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE B ? n 
B 1 113 THR 113 107 107 THR THR B ? n 
B 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO B ? n 
B 1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP B ? n 
B 1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY B ? n 
B 1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU B ? n 
B 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS B ? n 
B 1 124 THR 124 118 118 THR THR B ? n 
B 1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY B ? n 
B 1 126 THR 126 120 120 THR THR B ? n 
B 1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU B ? n 
B 1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU B ? n 
B 1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN B ? n 
B 1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU B ? n 
B 1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN B ? n 
B 1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR B ? n 
B 1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 135 LYS 135 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 136 GLU 136 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 137 ALA 137 131 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 138 LYS 138 132 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 139 PRO 139 133 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 HIS 140 134 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 141 MET 141 135 135 MET MET B ? n 
B 1 142 THR 142 136 136 THR THR B ? n 
B 1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR B ? n 
B 1 145 LYS 145 139 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 SO4 1  201 1   SO4 SO4 B ? 
D 3 CYS 1  202 1   CYS CYS B ? 
E 3 CYS 1  203 1   CYS CYS B ? 
F 4 GOL 1  204 1   GOL GOL B ? 
G 5 HOH 1  201 1   HOH HOH A ? 
G 5 HOH 2  202 4   HOH HOH A ? 
G 5 HOH 3  203 6   HOH HOH A ? 
G 5 HOH 4  204 7   HOH HOH A ? 
G 5 HOH 5  205 12  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 6  206 14  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 7  207 15  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 8  208 16  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 9  209 17  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 10 210 18  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 11 211 19  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 12 212 21  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 13 213 24  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 14 214 29  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 15 215 30  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 16 216 32  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 17 217 33  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 18 218 36  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 19 219 40  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 20 220 42  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 21 221 44  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 22 222 46  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 23 223 47  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 24 224 49  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 25 225 50  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 26 226 51  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 27 227 54  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 28 228 55  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 29 229 56  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 30 230 63  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 31 231 66  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 32 232 67  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 33 233 68  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 34 234 70  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 35 235 73  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 36 236 80  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 37 237 81  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 38 238 82  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 39 239 83  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 40 240 87  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 41 241 88  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 42 242 92  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 43 243 93  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 44 244 94  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 45 245 95  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 46 246 96  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 47 247 97  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 48 248 98  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 49 249 99  HOH HOH A ? 
G 5 HOH 50 250 100 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 51 251 101 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 52 252 108 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 53 253 109 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 54 254 110 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 55 255 111 HOH HOH A ? 
G 5 HOH 56 256 112 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 1  301 2   HOH HOH B ? 
H 5 HOH 2  302 3   HOH HOH B ? 
H 5 HOH 3  303 5   HOH HOH B ? 
H 5 HOH 4  304 8   HOH HOH B ? 
H 5 HOH 5  305 9   HOH HOH B ? 
H 5 HOH 6  306 10  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 7  307 11  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 8  308 13  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 9  309 20  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 10 310 22  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 11 311 23  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 12 312 25  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 13 313 26  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 14 314 27  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 15 315 28  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 16 316 31  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 17 317 34  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 18 318 35  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 19 319 37  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 20 320 38  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 21 321 39  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 22 322 41  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 23 323 43  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 24 324 45  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 25 325 48  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 26 326 52  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 27 327 53  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 28 328 57  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 29 329 58  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 30 330 59  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 31 331 60  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 32 332 61  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 33 333 62  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 34 334 64  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 35 335 65  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 36 336 69  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 37 337 71  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 38 338 72  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 39 339 76  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 40 340 78  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 41 341 84  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 42 342 85  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 43 343 86  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 44 344 89  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 45 345 90  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 46 346 91  HOH HOH B ? 
H 5 HOH 47 347 102 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 48 348 103 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 49 349 104 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 50 350 105 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 51 351 106 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 52 352 107 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 53 353 113 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 54 354 114 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 55 355 115 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 56 356 116 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 57 357 117 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 58 358 118 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 59 359 119 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 60 360 120 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 61 361 121 HOH HOH B ? 
H 5 HOH 62 362 122 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL        "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                               "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 5 ? 
H N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A 20  ? ASP A 30  ? ASN A 14  ASP A 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 78  ? SER A 80  ? ASP A 72  SER A 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 81  ? ASN A 92  ? GLU A 75  ASN A 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 126 ? TYR A 134 ? THR A 120 TYR A 128 1 ? 9  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASN B 20  ? ASP B 30  ? ASN B 14  ASP B 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 78  ? SER B 80  ? ASP B 72  SER B 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 81  ? ASN B 92  ? GLU B 75  ASN B 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR B 126 ? LYS B 135 ? THR B 120 LYS B 129 1 ? 10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE B 96  ? LEU B 97  ? ILE B 90  LEU B 91  
AA1 2 SER B 109 ? THR B 113 ? SER B 103 THR B 107 
AA1 3 LYS B 119 ? HIS B 123 ? LYS B 113 HIS B 117 
AA1 4 THR B 71  ? THR B 76  ? THR B 65  THR B 70  
AA1 5 SER A 10  ? VAL A 18  ? SER A 4   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 51  ? GLU A 57  ? LEU A 45  GLU A 51  
AA1 7 THR A 43  ? LEU A 48  ? THR A 37  LEU A 42  
AA1 8 LYS A 35  ? GLY A 40  ? LYS A 29  GLY A 34  
AA1 9 THR B 142 ? PHE B 143 ? THR B 136 PHE B 137 
AA2 1 SER A 109 ? THR A 113 ? SER A 103 THR A 107 
AA2 2 LYS A 119 ? HIS A 123 ? LYS A 113 HIS A 117 
AA2 3 THR A 71  ? THR A 76  ? THR A 65  THR A 70  
AA2 4 SER B 10  ? VAL B 18  ? SER B 4   VAL B 12  
AA2 5 LEU B 51  ? GLU B 57  ? LEU B 45  GLU B 51  
AA2 6 THR B 43  ? LEU B 48  ? THR B 37  LEU B 42  
AA2 7 LYS B 35  ? GLY B 40  ? LYS B 29  GLY B 34  
AA2 8 THR A 142 ? PHE A 143 ? THR A 136 PHE A 137 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024431 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.003552 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.014907 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022515 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.011902 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.026684 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
3 D B D B 1 
3 E B E B 1 
4 F B F B 1 
5 G A G A 1 
5 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 CYSTEINE      CYS 
4 GLYCEROL      GOL 
5 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU B 97  ? N LEU B 91  O TYR B 111 ? O TYR B 105 
AA1 2 3 N PHE B 112 ? N PHE B 106 O LEU B 120 ? O LEU B 114 
AA1 3 4 O GLU B 121 ? O GLU B 115 N PHE B 75  ? N PHE B 69  
AA1 4 5 O ALA B 74  ? O ALA B 68  N ASN A 12  ? N ASN A 6   
AA1 5 6 N ILE A 14  ? N ILE A 8   O ALA A 54  ? O ALA A 48  
AA1 6 7 O LEU A 55  ? O LEU A 49  N ALA A 44  ? N ALA A 38  
AA1 7 8 O TYR A 45  ? O TYR A 39  N LEU A 37  ? N LEU A 31  
AA1 8 9 N THR A 39  ? N THR A 33  O THR B 142 ? O THR B 136 
AA2 1 2 N PHE A 112 ? N PHE A 106 O LEU A 120 ? O LEU A 114 
AA2 2 3 O GLU A 121 ? O GLU A 115 N PHE A 75  ? N PHE A 69  
AA2 3 4 N ALA A 74  ? N ALA A 68  O ASN B 12  ? O ASN B 6   
AA2 4 5 N ILE B 14  ? N ILE B 8   O ALA B 54  ? O ALA B 48  
AA2 5 6 O LEU B 55  ? O LEU B 49  N ALA B 44  ? N ALA B 38  
AA2 6 7 O TYR B 45  ? O TYR B 39  N LEU B 37  ? N LEU B 31  
AA2 7 8 O THR B 39  ? O THR B 33  N THR A 142 ? N THR A 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A 1 5   ? -1.353  13.657  33.013 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? -1  HIS A N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A 1 5   ? -2.387  12.762  33.601 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? -1  HIS A CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A 1 5   ? -3.337  12.327  32.509 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? -1  HIS A C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A 1 5   ? -3.485  13.020  31.505 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? -1  HIS A O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A 1 5   ? -3.113  13.456  34.759 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? -1  HIS A CB  1 
ATOM   6    N N   . HIS A 1 6   ? -3.982  11.174  32.688 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A N   1 
ATOM   7    C CA  . HIS A 1 6   ? -4.785  10.525  31.648 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CA  1 
ATOM   8    C C   . HIS A 1 6   ? -3.861  10.269  30.498 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A C   1 
ATOM   9    O O   . HIS A 1 6   ? -3.661  11.142  29.629 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A O   1 
ATOM   10   C CB  . HIS A 1 6   ? -5.923  11.387  31.142 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CB  1 
ATOM   11   C CG  . HIS A 1 6   ? -6.812  11.936  32.234 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CG  1 
ATOM   12   N ND1 . HIS A 1 6   ? -7.621  11.129  33.014 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
ATOM   13   C CD2 . HIS A 1 6   ? -7.051  13.245  32.629 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CD2 1 
ATOM   14   C CE1 . HIS A 1 6   ? -8.300  11.904  33.889 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A CE1 1 
ATOM   15   N NE2 . HIS A 1 6   ? -7.962  13.196  33.662 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   16   N N   . HIS A 1 7   ? -3.257  9.100   30.493 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A N   1 
ATOM   17   C CA  . HIS A 1 7   ? -2.580  8.625   29.279 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A CA  1 
ATOM   18   C C   . HIS A 1 7   ? -2.967  7.207   29.203 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A C   1 
ATOM   19   O O   . HIS A 1 7   ? -3.220  6.614   30.273 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A O   1 
ATOM   20   C CB  . HIS A 1 7   ? -1.083  8.764   29.415 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A CB  1 
ATOM   21   C CG  . HIS A 1 7   ? -0.554  10.147  29.022 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A CG  1 
ATOM   22   N ND1 . HIS A 1 7   ? -0.934  10.780  27.879 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A ND1 1 
ATOM   23   C CD2 . HIS A 1 7   ? 0.356   11.005  29.661 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A CD2 1 
ATOM   24   C CE1 . HIS A 1 7   ? -0.308  11.984  27.789 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A CE1 1 
ATOM   25   N NE2 . HIS A 1 7   ? 0.491   12.121  28.875 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A NE2 1 
ATOM   26   N N   . LEU A 1 8   ? -3.084  6.642   27.970 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   27   C CA  . LEU A 1 8   ? -3.017  5.175   27.787 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   28   C C   . LEU A 1 8   ? -1.769  4.605   28.409 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   29   O O   . LEU A 1 8   ? -0.643  5.186   28.340 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   30   C CB  . LEU A 1 8   ? -3.096  4.790   26.302 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   31   C CG  . LEU A 1 8   ? -4.228  5.469   25.601 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   32   C CD1 . LEU A 1 8   ? -4.318  4.944   24.137 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   33   C CD2 . LEU A 1 8   ? -5.581  5.236   26.242 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   34   N N   . LYS A 1 9   ? -1.909  3.439   29.040 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N   1 
ATOM   35   C CA  . LYS A 1 9   ? -0.723  2.981   29.814 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA  1 
ATOM   36   C C   . LYS A 1 9   ? 0.289   2.238   29.018 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C   1 
ATOM   37   O O   . LYS A 1 9   ? 1.493   2.410   29.206 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O   1 
ATOM   38   C CB  . LYS A 1 9   ? -1.155  2.067   30.940 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB  1 
ATOM   39   C CG  . LYS A 1 9   ? -2.042  2.723   31.969 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG  1 
ATOM   40   C CD  . LYS A 1 9   ? -1.462  4.098   32.366 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD  1 
ATOM   41   C CE  . LYS A 1 9   ? -1.606  4.397   33.854 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE  1 
ATOM   42   N NZ  . LYS A 1 9   ? -0.253  4.701   34.415 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ  1 
ATOM   43   N N   . SER A 1 10  ? -0.178  1.320   28.171 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
ATOM   44   C CA  . SER A 1 10  ? 0.734   0.434   27.470 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
ATOM   45   C C   . SER A 1 10  ? -0.013  -0.213  26.365 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
ATOM   46   O O   . SER A 1 10  ? -1.228  -0.177  26.344 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
ATOM   47   C CB  . SER A 1 10  ? 1.295   -0.630  28.432 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
ATOM   48   O OG  . SER A 1 10  ? 0.277   -1.513  28.931 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
ATOM   49   N N   . ILE A 1 11  ? 0.699   -0.809  25.413 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A N   1 
ATOM   50   C CA  . ILE A 1 11  ? -0.003  -1.749  24.524 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CA  1 
ATOM   51   C C   . ILE A 1 11  ? -0.521  -2.982  25.284 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A C   1 
ATOM   52   O O   . ILE A 1 11  ? 0.088   -3.456  26.217 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A O   1 
ATOM   53   C CB  . ILE A 1 11  ? 0.941   -2.142  23.363 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CB  1 
ATOM   54   C CG1 . ILE A 1 11  ? 0.126   -2.844  22.236 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG1 1 
ATOM   55   C CG2 . ILE A 1 11  ? 2.146   -2.860  23.978 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CG2 1 
ATOM   56   C CD1 . ILE A 1 11  ? 0.777   -2.911  20.860 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A CD1 1 
ATOM   57   N N   . ASN A 1 12  ? -1.688  -3.463  24.940 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   58   C CA  . ASN A 1 12  ? -2.318  -4.572  25.595 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   59   C C   . ASN A 1 12  ? -2.110  -5.845  24.736 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   60   O O   . ASN A 1 12  ? -1.640  -6.850  25.277 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   61   C CB  . ASN A 1 12  ? -3.827  -4.274  25.783 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   62   C CG  . ASN A 1 12  ? -4.528  -5.333  26.617 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   63   O OD1 . ASN A 1 12  ? -5.016  -6.366  26.116 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   64   N ND2 . ASN A 1 12  ? -4.506  -5.114  27.958 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   65   N N   . HIS A 1 13  ? -2.466  -5.820  23.450 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   66   C CA  . HIS A 1 13  ? -2.163  -6.973  22.634 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   67   C C   . HIS A 1 13  ? -2.408  -6.565  21.189 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   68   O O   . HIS A 1 13  ? -2.971  -5.469  20.949 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   69   C CB  . HIS A 1 13  ? -3.121  -8.168  22.999 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   70   C CG  . HIS A 1 13  ? -4.568  -7.951  22.630 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   71   N ND1 . HIS A 1 13  ? -5.462  -7.448  23.510 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   72   C CD2 . HIS A 1 13  ? -5.237  -8.200  21.477 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   73   C CE1 . HIS A 1 13  ? -6.731  -7.398  22.890 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   74   N NE2 . HIS A 1 13  ? -6.580  -7.840  21.666 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   75   N N   A ILE A 1 14  ? -1.964  -7.409  20.234 0.50 15.37 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   76   N N   B ILE A 1 14  ? -2.021  -7.393  20.208 0.50 14.86 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
ATOM   77   C CA  A ILE A 1 14  ? -2.339  -7.245  18.807 0.50 16.50 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   78   C CA  B ILE A 1 14  ? -2.481  -7.121  18.827 0.50 15.55 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   79   C C   A ILE A 1 14  ? -3.212  -8.435  18.390 0.50 15.58 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   80   C C   B ILE A 1 14  ? -3.068  -8.394  18.248 0.50 14.78 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   81   O O   A ILE A 1 14  ? -3.182  -9.465  19.052 0.50 15.75 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   82   O O   B ILE A 1 14  ? -2.644  -9.464  18.633 0.50 16.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   83   C CB  A ILE A 1 14  ? -1.091  -7.066  17.892 0.50 16.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   84   C CB  B ILE A 1 14  ? -1.350  -6.633  17.905 0.50 14.54 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   85   C CG1 A ILE A 1 14  ? -0.264  -5.873  18.402 0.50 18.09 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   86   C CG1 B ILE A 1 14  ? -0.380  -7.793  17.635 0.50 14.49 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   87   C CG2 A ILE A 1 14  ? -1.463  -6.982  16.400 0.50 16.44 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   88   C CG2 B ILE A 1 14  ? -0.621  -5.471  18.522 0.50 16.08 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   89   C CD1 A ILE A 1 14  ? 0.722   -5.278  17.415 0.50 16.55 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   90   C CD1 B ILE A 1 14  ? 0.604   -7.502  16.543 0.50 18.50 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
ATOM   91   N N   . CYS A 1 15  ? -4.089  -8.266  17.413 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A N   1 
ATOM   92   C CA  . CYS A 1 15  ? -4.856  -9.409  16.943 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CA  1 
ATOM   93   C C   . CYS A 1 15  ? -4.752  -9.465  15.433 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A C   1 
ATOM   94   O O   . CYS A 1 15  ? -4.862  -8.404  14.788 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A O   1 
ATOM   95   C CB  . CYS A 1 15  ? -6.265  -9.193  17.321 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A CB  1 
ATOM   96   S SG  . CYS A 1 15  ? -7.378  -10.591 16.868 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A SG  1 
ATOM   97   N N   . PHE A 1 16  ? -4.524  -10.680 14.904 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A N   1 
ATOM   98   C CA  . PHE A 1 16  ? -4.290  -10.893 13.436 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CA  1 
ATOM   99   C C   . PHE A 1 16  ? -5.253  -11.969 13.031 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A C   1 
ATOM   100  O O   . PHE A 1 16  ? -5.376  -12.995 13.732 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A O   1 
ATOM   101  C CB  . PHE A 1 16  ? -2.920  -11.471 13.084 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CB  1 
ATOM   102  C CG  . PHE A 1 16  ? -1.780  -10.490 13.115 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CG  1 
ATOM   103  C CD1 . PHE A 1 16  ? -1.933  -9.160  12.769 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD1 1 
ATOM   104  C CD2 . PHE A 1 16  ? -0.531  -10.929 13.469 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD2 1 
ATOM   105  C CE1 . PHE A 1 16  ? -0.828  -8.300  12.763 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE1 1 
ATOM   106  C CE2 . PHE A 1 16  ? 0.576   -10.076 13.494 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE2 1 
ATOM   107  C CZ  . PHE A 1 16  ? 0.435   -8.760  13.112 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CZ  1 
ATOM   108  N N   . SER A 1 17  ? -5.923  -11.756 11.914 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   1 
ATOM   109  C CA  . SER A 1 17  ? -6.687  -12.865 11.331 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  1 
ATOM   110  C C   . SER A 1 17  ? -5.783  -13.711 10.426 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   1 
ATOM   111  O O   . SER A 1 17  ? -4.912  -13.239 9.741  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   1 
ATOM   112  C CB  . SER A 1 17  ? -7.847  -12.359 10.493 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  1 
ATOM   113  O OG  . SER A 1 17  ? -8.745  -11.678 11.320 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  1 
ATOM   114  N N   . VAL A 1 18  ? -5.981  -15.015 10.492 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   115  C CA  . VAL A 1 18  ? -5.162  -15.971 9.783  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   116  C C   . VAL A 1 18  ? -6.019  -17.053 9.080  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   117  O O   . VAL A 1 18  ? -7.062  -17.422 9.569  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   118  C CB  . VAL A 1 18  ? -4.090  -16.646 10.696 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   119  C CG1 . VAL A 1 18  ? -3.210  -15.537 11.350 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   120  C CG2 . VAL A 1 18  ? -4.710  -17.544 11.754 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   121  N N   . ARG A 1 19  ? -5.510  -17.537 7.960  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   1 
ATOM   122  C CA  . ARG A 1 19  ? -6.284  -18.566 7.205  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  1 
ATOM   123  C C   . ARG A 1 19  ? -6.135  -19.944 7.816  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   1 
ATOM   124  O O   . ARG A 1 19  ? -7.065  -20.740 7.804  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   1 
ATOM   125  C CB  . ARG A 1 19  ? -5.746  -18.599 5.801  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  1 
ATOM   126  C CG  . ARG A 1 19  ? -6.304  -17.500 4.947  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  1 
ATOM   127  C CD  . ARG A 1 19  ? -5.626  -17.504 3.579  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  1 
ATOM   128  N NE  . ARG A 1 19  ? -5.653  -16.174 2.955  1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  1 
ATOM   129  C CZ  . ARG A 1 19  ? -4.670  -15.278 3.057  1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  1 
ATOM   130  N NH1 . ARG A 1 19  ? -3.575  -15.582 3.741  1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 1 
ATOM   131  N NH2 . ARG A 1 19  ? -4.769  -14.093 2.451  1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 1 
ATOM   132  N N   . ASN A 1 20  ? -4.969  -20.219 8.405  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N   1 
ATOM   133  C CA  . ASN A 1 20  ? -4.672  -21.589 8.868  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA  1 
ATOM   134  C C   . ASN A 1 20  ? -3.892  -21.497 10.125 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C   1 
ATOM   135  O O   . ASN A 1 20  ? -2.721  -21.092 10.066 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O   1 
ATOM   136  C CB  . ASN A 1 20  ? -3.839  -22.333 7.821  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB  1 
ATOM   137  C CG  . ASN A 1 20  ? -3.698  -23.826 8.190  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG  1 
ATOM   138  O OD1 . ASN A 1 20  ? -2.787  -24.224 8.881  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1 1 
ATOM   139  N ND2 . ASN A 1 20  ? -4.681  -24.649 7.774  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2 1 
ATOM   140  N N   . LEU A 1 21  ? -4.563  -21.839 11.229 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   141  C CA  . LEU A 1 21  ? -3.947  -21.679 12.534 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   142  C C   . LEU A 1 21  ? -2.702  -22.531 12.667 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   143  O O   . LEU A 1 21  ? -1.654  -22.047 13.214 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   144  C CB  . LEU A 1 21  ? -4.958  -22.118 13.595 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   145  C CG  . LEU A 1 21  ? -4.654  -21.566 14.964 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   146  C CD1 . LEU A 1 21  ? -4.797  -19.995 14.913 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   147  C CD2 . LEU A 1 21  ? -5.653  -22.214 15.915 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   148  N N   . ASN A 1 22  ? -2.717  -23.767 12.127 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A N   1 
ATOM   149  C CA  . ASN A 1 22  ? -1.443  -24.562 12.274 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CA  1 
ATOM   150  C C   . ASN A 1 22  ? -0.215  -23.947 11.554 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A C   1 
ATOM   151  O O   . ASN A 1 22  ? 0.932   -24.004 12.045 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A O   1 
ATOM   152  C CB  . ASN A 1 22  ? -1.681  -26.012 11.892 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CB  1 
ATOM   153  C CG  . ASN A 1 22  ? -2.630  -26.737 12.854 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A CG  1 
ATOM   154  O OD1 . ASN A 1 22  ? -2.819  -26.351 13.981 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A OD1 1 
ATOM   155  N ND2 . ASN A 1 22  ? -3.193  -27.836 12.387 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A ND2 1 
ATOM   156  N N   . ASP A 1 23  ? -0.420  -23.391 10.370 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A N   1 
ATOM   157  C CA  . ASP A 1 23  ? 0.649   -22.734 9.710  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CA  1 
ATOM   158  C C   . ASP A 1 23  ? 1.139   -21.515 10.506 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A C   1 
ATOM   159  O O   . ASP A 1 23  ? 2.368   -21.305 10.630 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A O   1 
ATOM   160  C CB  . ASP A 1 23  ? 0.243   -22.243 8.341  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CB  1 
ATOM   161  C CG  . ASP A 1 23  ? 0.006   -23.346 7.357  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A CG  1 
ATOM   162  O OD1 . ASP A 1 23  ? 0.528   -24.456 7.457  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD1 1 
ATOM   163  O OD2 . ASP A 1 23  ? -0.757  -22.987 6.402  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A OD2 1 
ATOM   164  N N   . SER A 1 24  ? 0.206   -20.757 11.077 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   165  C CA  . SER A 1 24  ? 0.548   -19.577 11.819 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   166  C C   . SER A 1 24  ? 1.236   -19.944 13.154 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   167  O O   . SER A 1 24  ? 2.166   -19.259 13.549 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   168  C CB  . SER A 1 24  ? -0.662  -18.705 12.040 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   169  O OG  . SER A 1 24  ? -1.096  -18.313 10.762 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   170  N N   . ILE A 1 25  ? 0.800   -21.031 13.799 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   171  C CA  . ILE A 1 25  ? 1.472   -21.442 15.057 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   172  C C   . ILE A 1 25  ? 2.920   -21.819 14.673 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   173  O O   . ILE A 1 25  ? 3.820   -21.460 15.434 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   174  C CB  . ILE A 1 25  ? 0.784   -22.627 15.771 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   175  C CG1 . ILE A 1 25  ? -0.563  -22.172 16.426 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   176  C CG2 . ILE A 1 25  ? 1.706   -23.213 16.837 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   177  C CD1 . ILE A 1 25  ? -1.545  -23.388 16.700 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   178  N N   . HIS A 1 26  ? 3.196   -22.534 13.587 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A N   1 
ATOM   179  C CA  . HIS A 1 26  ? 4.619   -22.898 13.355 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CA  1 
ATOM   180  C C   . HIS A 1 26  ? 5.398   -21.618 13.087 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A C   1 
ATOM   181  O O   . HIS A 1 26  ? 6.548   -21.531 13.480 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A O   1 
ATOM   182  C CB  . HIS A 1 26  ? 4.663   -23.762 12.049 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CB  1 
ATOM   183  C CG  . HIS A 1 26  ? 6.057   -23.996 11.561 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CG  1 
ATOM   184  N ND1 . HIS A 1 26  ? 7.012   -24.567 12.308 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A ND1 1 
ATOM   185  C CD2 . HIS A 1 26  ? 6.629   -23.696 10.348 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CD2 1 
ATOM   186  C CE1 . HIS A 1 26  ? 8.129   -24.600 11.588 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CE1 1 
ATOM   187  N NE2 . HIS A 1 26  ? 7.870   -24.107 10.389 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A NE2 1 
ATOM   188  N N   . PHE A 1 27  ? 4.827   -20.635 12.352 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   189  C CA  . PHE A 1 27  ? 5.520   -19.358 12.075 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   190  C C   . PHE A 1 27  ? 5.870   -18.564 13.344 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   191  O O   . PHE A 1 27  ? 7.072   -18.256 13.582 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   192  C CB  . PHE A 1 27  ? 4.679   -18.481 11.121 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   193  C CG  . PHE A 1 27  ? 5.375   -17.216 10.723 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   194  C CD1 . PHE A 1 27  ? 6.263   -17.183 9.644  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   195  C CD2 . PHE A 1 27  ? 5.121   -16.054 11.419 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   196  C CE1 . PHE A 1 27  ? 6.859   -15.958 9.278  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   197  C CE2 . PHE A 1 27  ? 5.733   -14.834 11.086 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   198  C CZ  . PHE A 1 27  ? 6.621   -14.814 10.024 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   199  N N   . TYR A 1 28  ? 4.864   -18.372 14.219 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   200  C CA  . TYR A 1 28  ? 5.098   -17.563 15.437 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   201  C C   . TYR A 1 28  ? 5.814   -18.278 16.545 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   202  O O   . TYR A 1 28  ? 6.573   -17.644 17.272 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   203  C CB  . TYR A 1 28  ? 3.818   -16.904 15.908 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   204  C CG  . TYR A 1 28  ? 3.364   -15.851 14.917 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   205  C CD1 . TYR A 1 28  ? 3.950   -14.543 14.926 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   206  C CD2 . TYR A 1 28  ? 2.343   -16.090 13.992 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   207  C CE1 . TYR A 1 28  ? 3.542   -13.574 14.063 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   208  C CE2 . TYR A 1 28  ? 1.934   -15.113 13.038 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   209  C CZ  . TYR A 1 28  ? 2.529   -13.803 13.110 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   210  O OH  . TYR A 1 28  ? 2.179   -12.822 12.209 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   211  N N   . ARG A 1 29  ? 5.600   -19.592 16.663 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   212  C CA  . ARG A 1 29  ? 6.206   -20.278 17.791 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   213  C C   . ARG A 1 29  ? 7.546   -20.850 17.347 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   214  O O   . ARG A 1 29  ? 8.541   -20.715 18.080 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   215  C CB  . ARG A 1 29  ? 5.291   -21.420 18.240 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   216  C CG  . ARG A 1 29  ? 5.947   -22.010 19.434 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   217  C CD  . ARG A 1 29  ? 5.841   -23.354 19.025 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   218  N NE  . ARG A 1 29  ? 4.667   -23.933 19.645 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   219  C CZ  . ARG A 1 29  ? 4.794   -24.534 20.800 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   220  N NH1 . ARG A 1 29  ? 3.856   -25.275 21.493 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   221  N NH2 . ARG A 1 29  ? 5.955   -24.376 21.207 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   222  N N   . ASP A 1 30  ? 7.665   -21.378 16.161 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   223  C CA  . ASP A 1 30  ? 8.960   -21.980 15.803 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   224  C C   . ASP A 1 30  ? 9.900   -21.027 15.040 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   225  O O   . ASP A 1 30  ? 11.028  -20.815 15.442 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   226  C CB  . ASP A 1 30  ? 8.697   -23.205 14.930 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   227  C CG  . ASP A 1 30  ? 7.949   -24.295 15.719 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   228  O OD1 . ASP A 1 30  ? 8.323   -24.481 16.870 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   229  O OD2 . ASP A 1 30  ? 7.121   -24.914 15.134 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   230  N N   . ILE A 1 31  ? 9.392   -20.394 13.992 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   231  C CA  . ILE A 1 31  ? 10.327  -19.580 13.208 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   232  C C   . ILE A 1 31  ? 10.695  -18.283 13.980 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   233  O O   . ILE A 1 31  ? 11.897  -17.960 14.134 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   234  C CB  . ILE A 1 31  ? 9.685   -19.233 11.879 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   235  C CG1 . ILE A 1 31  ? 9.565   -20.559 11.065 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   236  C CG2 . ILE A 1 31  ? 10.595  -18.226 11.114 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   237  C CD1 . ILE A 1 31  ? 8.755   -20.303 9.763  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   238  N N   . LEU A 1 32  ? 9.697   -17.599 14.572 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   239  C CA  . LEU A 1 32  ? 9.976   -16.396 15.386 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   240  C C   . LEU A 1 32  ? 10.212  -16.642 16.892 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   241  O O   . LEU A 1 32  ? 10.507  -15.682 17.640 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   242  C CB  . LEU A 1 32  ? 8.821   -15.362 15.285 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   243  C CG  . LEU A 1 32  ? 8.608   -14.882 13.882 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   244  C CD1 . LEU A 1 32  ? 7.586   -13.733 13.798 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   245  C CD2 . LEU A 1 32  ? 9.956   -14.332 13.332 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   246  N N   . LEU A 1 33  ? 10.104  -17.913 17.338 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   247  C CA  . LEU A 1 33  ? 10.449  -18.295 18.709 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   248  C C   . LEU A 1 33  ? 9.586   -17.620 19.771 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   249  O O   . LEU A 1 33  ? 10.047  -17.403 20.927 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   250  C CB  . LEU A 1 33  ? 11.984  -18.111 18.953 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   251  C CG  . LEU A 1 33  ? 12.840  -19.103 18.092 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   252  C CD1 . LEU A 1 33  ? 14.342  -18.694 18.141 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   253  C CD2 . LEU A 1 33  ? 12.713  -20.580 18.512 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   254  N N   . GLY A 1 34  ? 8.305   -17.340 19.431 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   255  C CA  . GLY A 1 34  ? 7.362   -16.862 20.430 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   256  C C   . GLY A 1 34  ? 6.897   -18.033 21.309 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   257  O O   . GLY A 1 34  ? 7.102   -19.214 20.977 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   258  N N   . LYS A 1 35  ? 6.247   -17.693 22.411 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   259  C CA  . LYS A 1 35  ? 5.719   -18.693 23.373 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   260  C C   . LYS A 1 35  ? 4.230   -18.923 23.129 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   261  O O   . LYS A 1 35  ? 3.473   -17.961 23.322 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   262  C CB  . LYS A 1 35  ? 5.974   -18.160 24.771 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   263  C CG  . LYS A 1 35  ? 5.556   -19.135 25.905 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   264  C CD  . LYS A 1 35  ? 6.043   -18.581 27.255 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   265  C CE  . LYS A 1 35  ? 5.381   -19.297 28.461 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   266  N NZ  . LYS A 1 35  ? 5.389   -20.792 28.450 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   267  N N   . LEU A 1 36  ? 3.796   -20.160 22.825 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   268  C CA  . LEU A 1 36  ? 2.355   -20.459 22.651 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   269  C C   . LEU A 1 36  ? 1.743   -20.598 24.006 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   270  O O   . LEU A 1 36  ? 2.258   -21.391 24.843 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   271  C CB  . LEU A 1 36  ? 2.139   -21.730 21.843 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   272  C CG  . LEU A 1 36  ? 0.683   -22.176 21.698 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   273  C CD1 . LEU A 1 36  ? -0.125  -21.230 20.795 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   274  C CD2 . LEU A 1 36  ? 0.668   -23.559 21.034 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   275  N N   . LEU A 1 37  ? 0.687   -19.802 24.276 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   276  C CA  . LEU A 1 37  ? 0.056   -19.821 25.585 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   277  C C   . LEU A 1 37  ? -1.217  -20.572 25.681 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   278  O O   . LEU A 1 37  ? -1.519  -21.114 26.788 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   279  C CB  . LEU A 1 37  ? -0.219  -18.375 26.027 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   280  C CG  . LEU A 1 37  ? 0.972   -17.382 25.890 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   281  C CD1 . LEU A 1 37  ? 0.601   -15.919 26.238 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   282  C CD2 . LEU A 1 37  ? 2.114   -17.831 26.794 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   283  N N   . LEU A 1 38  ? -2.053  -20.478 24.669 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   284  C CA  . LEU A 1 38  ? -3.343  -21.103 24.734 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   285  C C   . LEU A 1 38  ? -3.811  -21.301 23.317 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   286  O O   . LEU A 1 38  ? -3.385  -20.553 22.426 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   287  C CB  . LEU A 1 38  ? -4.295  -20.094 25.494 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   288  C CG  . LEU A 1 38  ? -5.801  -20.048 25.323 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   289  C CD1 . LEU A 1 38  ? -6.239  -19.615 23.920 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   290  C CD2 . LEU A 1 38  ? -6.383  -21.379 25.781 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   291  N N   . THR A 1 39  ? -4.659  -22.303 23.071 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 33  THR A N   1 
ATOM   292  C CA  . THR A 1 39  ? -5.392  -22.459 21.849 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CA  1 
ATOM   293  C C   . THR A 1 39  ? -6.793  -22.822 22.171 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 33  THR A C   1 
ATOM   294  O O   . THR A 1 39  ? -7.093  -23.423 23.249 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 33  THR A O   1 
ATOM   295  C CB  . THR A 1 39  ? -4.883  -23.586 20.911 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CB  1 
ATOM   296  O OG1 . THR A 1 39  ? -4.914  -24.859 21.624 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 33  THR A OG1 1 
ATOM   297  C CG2 . THR A 1 39  ? -3.498  -23.323 20.499 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 33  THR A CG2 1 
ATOM   298  N N   . GLY A 1 40  ? -7.629  -22.450 21.222 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
ATOM   299  C CA  . GLY A 1 40  ? -9.058  -22.717 21.301 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
ATOM   300  C C   . GLY A 1 40  ? -9.567  -23.116 19.954 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
ATOM   301  O O   . GLY A 1 40  ? -8.774  -23.428 19.030 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
ATOM   302  N N   . LYS A 1 41  ? -10.904 -23.167 19.895 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
ATOM   303  C CA  . LYS A 1 41  ? -11.653 -23.083 18.657 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
ATOM   304  C C   . LYS A 1 41  ? -11.208 -21.781 17.983 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
ATOM   305  O O   . LYS A 1 41  ? -11.528 -20.657 18.467 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
ATOM   306  C CB  . LYS A 1 41  ? -13.184 -23.080 18.886 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
ATOM   307  N N   . LYS A 1 42  ? -10.414 -21.994 16.920 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A N   1 
ATOM   308  C CA  . LYS A 1 42  ? -10.055 -21.018 15.915 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CA  1 
ATOM   309  C C   . LYS A 1 42  ? -9.194  -19.896 16.491 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A C   1 
ATOM   310  O O   . LYS A 1 42  ? -9.197  -18.826 15.929 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A O   1 
ATOM   311  C CB  . LYS A 1 42  ? -11.277 -20.351 15.298 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CB  1 
ATOM   312  C CG  . LYS A 1 42  ? -12.479 -21.208 15.012 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CG  1 
ATOM   313  C CD  . LYS A 1 42  ? -13.564 -20.293 14.457 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CD  1 
ATOM   314  C CE  . LYS A 1 42  ? -14.931 -20.736 14.949 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A CE  1 
ATOM   315  N NZ  . LYS A 1 42  ? -15.211 -22.177 14.660 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A NZ  1 
ATOM   316  N N   . THR A 1 43  ? -8.555  -20.103 17.639 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   1 
ATOM   317  C CA  . THR A 1 43  ? -7.717  -19.051 18.236 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  1 
ATOM   318  C C   . THR A 1 43  ? -6.424  -19.577 18.767 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   1 
ATOM   319  O O   . THR A 1 43  ? -6.408  -20.712 19.302 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   1 
ATOM   320  C CB  . THR A 1 43  ? -8.453  -18.341 19.411 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  1 
ATOM   321  O OG1 . THR A 1 43  ? -8.733  -19.266 20.440 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 1 
ATOM   322  C CG2 . THR A 1 43  ? -9.806  -17.700 18.956 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 1 
ATOM   323  N N   . ALA A 1 44  ? -5.367  -18.739 18.762 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   324  C CA  . ALA A 1 44  ? -4.132  -19.039 19.505 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   325  C C   . ALA A 1 44  ? -3.621  -17.744 20.116 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   326  O O   . ALA A 1 44  ? -3.718  -16.696 19.517 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   327  C CB  . ALA A 1 44  ? -3.047  -19.620 18.563 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   328  N N   . TYR A 1 45  ? -3.089  -17.851 21.313 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   329  C CA  . TYR A 1 45  ? -2.434  -16.670 21.967 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   330  C C   . TYR A 1 45  ? -0.937  -16.965 22.179 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   331  O O   . TYR A 1 45  ? -0.553  -18.084 22.586 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   332  C CB  . TYR A 1 45  ? -2.981  -16.465 23.384 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   333  C CG  . TYR A 1 45  ? -4.368  -15.904 23.583 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   334  C CD1 . TYR A 1 45  ? -5.151  -15.490 22.523 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   335  C CD2 . TYR A 1 45  ? -4.812  -15.646 24.915 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   336  C CE1 . TYR A 1 45  ? -6.433  -14.888 22.769 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   337  C CE2 . TYR A 1 45  ? -6.039  -15.067 25.185 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   338  C CZ  . TYR A 1 45  ? -6.870  -14.715 24.099 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   339  O OH  . TYR A 1 45  ? -8.132  -14.132 24.383 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   340  N N   . PHE A 1 46  ? -0.083  -15.996 21.787 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   341  C CA  . PHE A 1 46  ? 1.368   -16.042 21.976 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   342  C C   . PHE A 1 46  ? 1.837   -14.867 22.790 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   343  O O   . PHE A 1 46  ? 1.142   -13.797 22.798 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   344  C CB  . PHE A 1 46  ? 2.055   -15.852 20.599 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   345  C CG  . PHE A 1 46  ? 2.047   -17.076 19.776 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   346  C CD1 . PHE A 1 46  ? 3.128   -17.948 19.867 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   347  C CD2 . PHE A 1 46  ? 0.992   -17.369 18.933 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   348  C CE1 . PHE A 1 46  ? 3.175   -19.119 19.132 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   349  C CE2 . PHE A 1 46  ? 1.022   -18.627 18.171 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   350  C CZ  . PHE A 1 46  ? 2.113   -19.452 18.273 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   351  N N   . GLU A 1 47  ? 3.011   -15.057 23.410 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   352  C CA  . GLU A 1 47  ? 3.796   -13.941 23.931 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   353  C C   . GLU A 1 47  ? 5.018   -13.907 22.986 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   354  O O   . GLU A 1 47  ? 5.731   -14.946 22.826 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   355  C CB  . GLU A 1 47  ? 4.160   -14.194 25.404 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   356  C CG  . GLU A 1 47  ? 5.092   -13.096 25.867 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   357  C CD  . GLU A 1 47  ? 5.092   -12.815 27.343 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   358  O OE1 . GLU A 1 47  ? 6.025   -13.293 28.016 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   359  O OE2 . GLU A 1 47  ? 4.179   -12.097 27.826 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   360  N N   . LEU A 1 48  ? 5.258   -12.770 22.307 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   361  C CA  . LEU A 1 48  ? 6.428   -12.674 21.425 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   362  C C   . LEU A 1 48  ? 7.031   -11.251 21.620 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   363  O O   . LEU A 1 48  ? 6.269   -10.288 21.523 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   364  C CB  . LEU A 1 48  ? 5.926   -12.758 19.963 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   365  C CG  . LEU A 1 48  ? 7.025   -12.552 18.908 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   366  C CD1 . LEU A 1 48  ? 8.134   -13.671 18.950 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   367  C CD2 . LEU A 1 48  ? 6.375   -12.500 17.465 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   368  N N   . ALA A 1 49  ? 8.346   -11.148 21.927 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   369  C CA  . ALA A 1 49  ? 8.948   -9.806  22.073 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   370  C C   . ALA A 1 49  ? 8.203   -9.011  23.125 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   371  O O   . ALA A 1 49  ? 8.093   -7.793  23.038 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   372  C CB  . ALA A 1 49  ? 8.960   -9.069  20.718 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   373  N N   . GLY A 1 50  ? 7.719   -9.712  24.155 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A N   1 
ATOM   374  C CA  . GLY A 1 50  ? 7.029   -9.048  25.295 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A CA  1 
ATOM   375  C C   . GLY A 1 50  ? 5.561   -8.632  25.032 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A C   1 
ATOM   376  O O   . GLY A 1 50  ? 4.920   -7.968  25.882 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A O   1 
ATOM   377  N N   . LEU A 1 51  ? 5.046   -9.010  23.876 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   378  C CA  . LEU A 1 51  ? 3.728   -8.576  23.339 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   379  C C   . LEU A 1 51  ? 2.780   -9.787  23.251 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   380  O O   . LEU A 1 51  ? 3.147   -10.850 22.744 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   381  C CB  . LEU A 1 51  ? 3.896   -8.027  21.900 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   382  C CG  . LEU A 1 51  ? 2.614   -7.614  21.195 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   383  C CD1 . LEU A 1 51  ? 1.882   -6.490  21.949 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   384  C CD2 . LEU A 1 51  ? 2.920   -7.146  19.761 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   385  N N   . TRP A 1 52  ? 1.570   -9.632  23.769 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   386  C CA  . TRP A 1 52  ? 0.514   -10.605 23.572 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   387  C C   . TRP A 1 52  ? 0.031   -10.495 22.142 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   388  O O   . TRP A 1 52  ? -0.430  -9.412  21.701 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   389  C CB  . TRP A 1 52  ? -0.550  -10.300 24.623 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   390  C CG  . TRP A 1 52  ? -1.923  -11.030 24.532 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   391  C CD1 . TRP A 1 52  ? -2.279  -12.137 23.768 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   392  C CD2 . TRP A 1 52  ? -3.157  -10.635 25.238 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   393  N NE1 . TRP A 1 52  ? -3.620  -12.461 23.960 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   394  C CE2 . TRP A 1 52  ? -4.186  -11.588 24.846 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   395  C CE3 . TRP A 1 52  ? -3.460  -9.665  26.178 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   396  C CZ2 . TRP A 1 52  ? -5.439  -11.547 25.378 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   397  C CZ3 . TRP A 1 52  ? -4.740  -9.636  26.694 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   398  C CH2 . TRP A 1 52  ? -5.709  -10.525 26.275 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   399  N N   . ILE A 1 53  ? 0.128   -11.607 21.362 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   400  C CA  . ILE A 1 53  ? -0.481  -11.615 20.018 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   401  C C   . ILE A 1 53  ? -1.591  -12.632 20.019 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   402  O O   . ILE A 1 53  ? -1.402  -13.786 20.502 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   403  C CB  . ILE A 1 53  ? 0.633   -12.065 19.042 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   404  C CG1 . ILE A 1 53  ? 1.683   -10.947 19.031 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   405  C CG2 . ILE A 1 53  ? 0.098   -12.213 17.630 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   406  C CD1 . ILE A 1 53  ? 2.947   -11.260 18.266 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   407  N N   . ALA A 1 54  ? -2.776  -12.273 19.510 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N   1 
ATOM   408  C CA  . ALA A 1 54  ? -3.887  -13.191 19.436 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA  1 
ATOM   409  C C   . ALA A 1 54  ? -4.052  -13.455 17.959 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C   1 
ATOM   410  O O   . ALA A 1 54  ? -3.982  -12.516 17.157 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O   1 
ATOM   411  C CB  . ALA A 1 54  ? -5.145  -12.576 20.011 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB  1 
ATOM   412  N N   . LEU A 1 55  ? -4.122  -14.733 17.595 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   413  C CA  . LEU A 1 55  ? -4.465  -15.059 16.201 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   414  C C   . LEU A 1 55  ? -5.854  -15.666 16.131 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   415  O O   . LEU A 1 55  ? -6.267  -16.417 17.028 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   416  C CB  . LEU A 1 55  ? -3.468  -16.122 15.677 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   417  C CG  . LEU A 1 55  ? -1.978  -15.866 15.934 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   418  C CD1 . LEU A 1 55  ? -1.132  -17.088 15.496 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   419  C CD2 . LEU A 1 55  ? -1.632  -14.599 15.160 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   420  N N   . ASN A 1 56  ? -6.643  -15.252 15.144 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A N   1 
ATOM   421  C CA  . ASN A 1 56  ? -8.022  -15.733 14.980 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CA  1 
ATOM   422  C C   . ASN A 1 56  ? -8.151  -16.356 13.585 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A C   1 
ATOM   423  O O   . ASN A 1 56  ? -7.893  -15.700 12.581 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A O   1 
ATOM   424  C CB  . ASN A 1 56  ? -9.090  -14.600 15.102 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CB  1 
ATOM   425  C CG  . ASN A 1 56  ? -9.125  -13.927 16.474 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A CG  1 
ATOM   426  O OD1 . ASN A 1 56  ? -9.592  -12.691 16.492 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A OD1 1 
ATOM   427  N ND2 . ASN A 1 56  ? -8.811  -14.527 17.502 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A ND2 1 
ATOM   428  N N   . GLU A 1 57  ? -8.543  -17.639 13.502 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   429  C CA  . GLU A 1 57  ? -8.603  -18.283 12.190 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   430  C C   . GLU A 1 57  ? -9.884  -17.844 11.464 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   431  O O   . GLU A 1 57  ? -10.949 -17.910 12.041 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   432  C CB  . GLU A 1 57  ? -8.542  -19.811 12.340 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   433  C CG  . GLU A 1 57  ? -8.320  -20.530 11.028 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   434  C CD  . GLU A 1 57  ? -8.296  -22.019 11.206 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   435  O OE1 . GLU A 1 57  ? -7.226  -22.658 10.984 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   436  O OE2 . GLU A 1 57  ? -9.373  -22.537 11.633 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   437  N N   . GLU A 1 58  ? -9.739  -17.408 10.213 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   438  C CA  . GLU A 1 58  ? -10.848 -17.106 9.288  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   439  C C   . GLU A 1 58  ? -10.399 -17.741 7.952  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   440  O O   . GLU A 1 58  ? -9.598  -17.177 7.207  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   441  C CB  . GLU A 1 58  ? -11.015 -15.591 9.161  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   442  C CG  . GLU A 1 58  ? -11.043 -14.828 10.485 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   443  C CD  . GLU A 1 58  ? -11.149 -13.322 10.278 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   444  O OE1 . GLU A 1 58  ? -10.956 -12.567 11.270 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   445  O OE2 . GLU A 1 58  ? -11.409 -12.892 9.112  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   446  N N   . LYS A 1 59  ? -10.796 -18.969 7.708  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   1 
ATOM   447  C CA  . LYS A 1 59  ? -10.277 -19.743 6.581  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  1 
ATOM   448  C C   . LYS A 1 59  ? -10.911 -19.317 5.243  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   1 
ATOM   449  O O   . LYS A 1 59  ? -11.755 -18.408 5.217  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   1 
ATOM   450  C CB  . LYS A 1 59  ? -10.454 -21.242 6.857  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  1 
ATOM   451  N N   . PHE A 1 68  ? -1.933  -7.418  4.215  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   452  C CA  . PHE A 1 68  ? -2.217  -6.240  3.367  1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   453  C C   . PHE A 1 68  ? -1.268  -5.040  3.585  1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   454  O O   . PHE A 1 68  ? -0.497  -4.987  4.538  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   455  C CB  . PHE A 1 68  ? -3.721  -5.868  3.379  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   456  N N   . SER A 1 69  ? -1.270  -4.107  2.646  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   457  C CA  . SER A 1 69  ? -0.218  -3.056  2.590  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   458  C C   . SER A 1 69  ? -0.389  -1.816  3.510  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   459  O O   . SER A 1 69  ? 0.417   -0.892  3.497  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   460  C CB  . SER A 1 69  ? 0.000   -2.638  1.124  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   461  O OG  . SER A 1 69  ? -1.086  -3.089  0.334  1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   462  N N   . TYR A 1 70  ? -1.398  -1.780  4.353  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A N   1 
ATOM   463  C CA  . TYR A 1 70  ? -1.723  -0.488  5.014  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CA  1 
ATOM   464  C C   . TYR A 1 70  ? -1.322  -0.439  6.475  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A C   1 
ATOM   465  O O   . TYR A 1 70  ? -1.813  0.457   7.261  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A O   1 
ATOM   466  C CB  . TYR A 1 70  ? -3.191  -0.188  4.927  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A CB  1 
ATOM   467  N N   . THR A 1 71  ? -0.482  -1.427  6.842  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   1 
ATOM   468  C CA  . THR A 1 71  ? 0.027   -1.496  8.178  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  1 
ATOM   469  C C   . THR A 1 71  ? 1.210   -2.404  8.218  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   1 
ATOM   470  O O   . THR A 1 71  ? 1.388   -3.250  7.361  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   1 
ATOM   471  C CB  . THR A 1 71  ? -1.049  -1.975  9.204  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  1 
ATOM   472  O OG1 . THR A 1 71  ? -0.546  -1.844  10.554 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 1 
ATOM   473  C CG2 . THR A 1 71  ? -1.362  -3.380  9.003  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 1 
ATOM   474  N N   . HIS A 1 72  ? 2.087   -2.165  9.170  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A N   1 
ATOM   475  C CA  . HIS A 1 72  ? 3.115   -3.169  9.484  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CA  1 
ATOM   476  C C   . HIS A 1 72  ? 3.496   -3.166  10.945 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A C   1 
ATOM   477  O O   . HIS A 1 72  ? 3.271   -2.145  11.600 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A O   1 
ATOM   478  C CB  . HIS A 1 72  ? 4.370   -3.089  8.571  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CB  1 
ATOM   479  C CG  . HIS A 1 72  ? 5.292   -1.899  8.841  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CG  1 
ATOM   480  N ND1 . HIS A 1 72  ? 5.621   -0.981  7.868  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A ND1 1 
ATOM   481  C CD2 . HIS A 1 72  ? 6.046   -1.533  9.982  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CD2 1 
ATOM   482  C CE1 . HIS A 1 72  ? 6.500   -0.088  8.380  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A CE1 1 
ATOM   483  N NE2 . HIS A 1 72  ? 6.754   -0.414  9.647  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A NE2 1 
ATOM   484  N N   . ILE A 1 73  ? 4.108   -4.269  11.476 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N   1 
ATOM   485  C CA  . ILE A 1 73  ? 4.544   -4.294  12.849 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA  1 
ATOM   486  C C   . ILE A 1 73  ? 5.985   -4.611  12.774 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C   1 
ATOM   487  O O   . ILE A 1 73  ? 6.415   -5.626  12.112 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O   1 
ATOM   488  C CB  . ILE A 1 73  ? 3.828   -5.435  13.688 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB  1 
ATOM   489  C CG1 . ILE A 1 73  ? 2.296   -5.419  13.437 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1 1 
ATOM   490  C CG2 . ILE A 1 73  ? 4.177   -5.367  15.160 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2 1 
ATOM   491  C CD1 . ILE A 1 73  ? 1.605   -4.179  13.976 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1 1 
ATOM   492  N N   . ALA A 1 74  ? 6.776   -3.760  13.450 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A N   1 
ATOM   493  C CA  . ALA A 1 74  ? 8.222   -3.933  13.464 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CA  1 
ATOM   494  C C   . ALA A 1 74  ? 8.731   -4.316  14.811 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A C   1 
ATOM   495  O O   . ALA A 1 74  ? 8.243   -3.801  15.804 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A O   1 
ATOM   496  C CB  . ALA A 1 74  ? 8.875   -2.576  13.113 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A CB  1 
ATOM   497  N N   . PHE A 1 75  ? 9.729   -5.172  14.862 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A N   1 
ATOM   498  C CA  . PHE A 1 75  ? 10.364  -5.690  16.080 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CA  1 
ATOM   499  C C   . PHE A 1 75  ? 11.855  -5.381  16.109 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A C   1 
ATOM   500  O O   . PHE A 1 75  ? 12.439  -5.159  15.099 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A O   1 
ATOM   501  C CB  . PHE A 1 75  ? 10.166  -7.250  16.223 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CB  1 
ATOM   502  C CG  . PHE A 1 75  ? 8.720   -7.663  16.275 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CG  1 
ATOM   503  C CD1 . PHE A 1 75  ? 7.993   -7.663  17.521 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD1 1 
ATOM   504  C CD2 . PHE A 1 75  ? 8.077   -8.082  15.131 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CD2 1 
ATOM   505  C CE1 . PHE A 1 75  ? 6.608   -8.037  17.589 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE1 1 
ATOM   506  C CE2 . PHE A 1 75  ? 6.705   -8.424  15.211 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CE2 1 
ATOM   507  C CZ  . PHE A 1 75  ? 5.988   -8.405  16.390 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A CZ  1 
ATOM   508  N N   . THR A 1 76  ? 12.371  -5.269  17.326 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 70  THR A N   1 
ATOM   509  C CA  . THR A 1 76  ? 13.770  -4.942  17.592 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CA  1 
ATOM   510  C C   . THR A 1 76  ? 14.501  -6.243  17.891 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 70  THR A C   1 
ATOM   511  O O   . THR A 1 76  ? 14.063  -7.076  18.705 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70  THR A O   1 
ATOM   512  C CB  . THR A 1 76  ? 13.880  -4.010  18.767 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CB  1 
ATOM   513  O OG1 . THR A 1 76  ? 13.226  -2.811  18.376 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 70  THR A OG1 1 
ATOM   514  C CG2 . THR A 1 76  ? 15.317  -3.612  18.976 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 70  THR A CG2 1 
ATOM   515  N N   . ILE A 1 77  ? 15.662  -6.359  17.277 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   516  C CA  . ILE A 1 77  ? 16.621  -7.438  17.621 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   517  C C   . ILE A 1 77  ? 18.004  -6.920  17.936 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   518  O O   . ILE A 1 77  ? 18.318  -5.803  17.543 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   519  C CB  . ILE A 1 77  ? 16.812  -8.456  16.477 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   520  C CG1 . ILE A 1 77  ? 17.090  -7.747  15.169 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   521  C CG2 . ILE A 1 77  ? 15.537  -9.371  16.280 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   522  C CD1 . ILE A 1 77  ? 17.800  -8.651  14.132 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   523  N N   . ASP A 1 78  ? 18.725  -7.692  18.709 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   1 
ATOM   524  C CA  . ASP A 1 78  ? 20.184  -7.450  18.966 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  1 
ATOM   525  C C   . ASP A 1 78  ? 20.913  -7.333  17.614 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   1 
ATOM   526  O O   . ASP A 1 78  ? 20.760  -8.200  16.732 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   1 
ATOM   527  C CB  . ASP A 1 78  ? 20.646  -8.641  19.830 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  1 
ATOM   528  C CG  . ASP A 1 78  ? 22.154  -8.605  20.223 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  1 
ATOM   529  O OD1 . ASP A 1 78  ? 22.473  -9.444  21.077 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 1 
ATOM   530  O OD2 . ASP A 1 78  ? 22.979  -7.828  19.731 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 1 
ATOM   531  N N   . ASP A 1 79  ? 21.732  -6.277  17.408 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   532  C CA  . ASP A 1 79  ? 22.376  -6.141  16.125 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   533  C C   . ASP A 1 79  ? 23.308  -7.369  15.857 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   534  O O   . ASP A 1 79  ? 23.503  -7.748  14.704 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   535  C CB  . ASP A 1 79  ? 23.259  -4.828  16.074 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   536  C CG  . ASP A 1 79  ? 23.953  -4.657  14.734 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   537  O OD1 . ASP A 1 79  ? 25.189  -4.894  14.678 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   538  O OD2 . ASP A 1 79  ? 23.262  -4.324  13.745 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   539  N N   . SER A 1 80  ? 23.902  -7.919  16.889 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 74  SER A N   1 
ATOM   540  C CA  . SER A 1 80  ? 24.841  -9.062  16.682 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CA  1 
ATOM   541  C C   . SER A 1 80  ? 24.056  -10.311 16.196 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 74  SER A C   1 
ATOM   542  O O   . SER A 1 80  ? 24.716  -11.261 15.731 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 74  SER A O   1 
ATOM   543  C CB  . SER A 1 80  ? 25.580  -9.450  17.929 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 74  SER A CB  1 
ATOM   544  O OG  . SER A 1 80  ? 24.673  -9.699  18.969 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 74  SER A OG  1 
ATOM   545  N N   . GLU A 1 81  ? 22.709  -10.267 16.367 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   1 
ATOM   546  C CA  . GLU A 1 81  ? 21.811  -11.334 15.862 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  1 
ATOM   547  C C   . GLU A 1 81  ? 21.282  -11.173 14.431 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   1 
ATOM   548  O O   . GLU A 1 81  ? 20.458  -11.990 13.966 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   1 
ATOM   549  C CB  . GLU A 1 81  ? 20.674  -11.539 16.833 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  1 
ATOM   550  C CG  . GLU A 1 81  ? 21.138  -12.060 18.166 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  1 
ATOM   551  C CD  . GLU A 1 81  ? 19.981  -12.520 19.080 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  1 
ATOM   552  O OE1 . GLU A 1 81  ? 20.298  -12.843 20.267 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 1 
ATOM   553  O OE2 . GLU A 1 81  ? 18.768  -12.596 18.678 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 1 
ATOM   554  N N   . PHE A 1 82  ? 21.687  -10.126 13.738 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   1 
ATOM   555  C CA  . PHE A 1 82  ? 21.050  -9.855  12.491 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  1 
ATOM   556  C C   . PHE A 1 82  ? 21.255  -11.028 11.470 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   1 
ATOM   557  O O   . PHE A 1 82  ? 20.305  -11.452 10.734 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   1 
ATOM   558  C CB  . PHE A 1 82  ? 21.651  -8.566  11.914 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  1 
ATOM   559  C CG  . PHE A 1 82  ? 21.122  -8.248  10.580 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  1 
ATOM   560  C CD1 . PHE A 1 82  ? 19.917  -7.550  10.433 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 1 
ATOM   561  C CD2 . PHE A 1 82  ? 21.807  -8.684  9.443  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 1 
ATOM   562  C CE1 . PHE A 1 82  ? 19.430  -7.244  9.183  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 1 
ATOM   563  C CE2 . PHE A 1 82  ? 21.280  -8.427  8.168  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 1 
ATOM   564  C CZ  . PHE A 1 82  ? 20.126  -7.695  8.043  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  1 
ATOM   565  N N   . LYS A 1 83  ? 22.478  -11.539 11.383 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   566  C CA  . LYS A 1 83  ? 22.758  -12.587 10.393 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   567  C C   . LYS A 1 83  ? 21.972  -13.848 10.767 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   568  O O   . LYS A 1 83  ? 21.451  -14.539 9.867  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   569  C CB  . LYS A 1 83  ? 24.247  -12.891 10.338 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   570  C CG  . LYS A 1 83  ? 25.023  -11.726 9.698  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   571  C CD  . LYS A 1 83  ? 26.484  -12.116 9.554  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   572  C CE  . LYS A 1 83  ? 26.617  -13.196 8.470  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   573  N NZ  . LYS A 1 83  ? 26.549  -12.583 7.110  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   574  N N   . TYR A 1 84  ? 21.859  -14.128 12.075 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   1 
ATOM   575  C CA  . TYR A 1 84  ? 21.131  -15.315 12.597 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  1 
ATOM   576  C C   . TYR A 1 84  ? 19.687  -15.180 12.103 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   1 
ATOM   577  O O   . TYR A 1 84  ? 19.120  -16.173 11.583 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   1 
ATOM   578  C CB  . TYR A 1 84  ? 21.185  -15.327 14.154 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  1 
ATOM   579  C CG  . TYR A 1 84  ? 20.213  -16.288 14.789 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  1 
ATOM   580  C CD1 . TYR A 1 84  ? 18.870  -15.854 15.114 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 1 
ATOM   581  C CD2 . TYR A 1 84  ? 20.550  -17.629 14.986 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 1 
ATOM   582  C CE1 . TYR A 1 84  ? 17.974  -16.739 15.680 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 1 
ATOM   583  C CE2 . TYR A 1 84  ? 19.599  -18.515 15.524 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 1 
ATOM   584  C CZ  . TYR A 1 84  ? 18.324  -18.040 15.840 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  1 
ATOM   585  O OH  . TYR A 1 84  ? 17.442  -18.880 16.424 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  1 
ATOM   586  N N   . TRP A 1 85  ? 19.035  -14.024 12.339 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A N   1 
ATOM   587  C CA  . TRP A 1 85  ? 17.617  -13.870 11.871 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CA  1 
ATOM   588  C C   . TRP A 1 85  ? 17.461  -13.942 10.380 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A C   1 
ATOM   589  O O   . TRP A 1 85  ? 16.492  -14.517 9.895  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A O   1 
ATOM   590  C CB  . TRP A 1 85  ? 16.985  -12.581 12.456 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CB  1 
ATOM   591  C CG  . TRP A 1 85  ? 16.722  -12.819 13.957 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CG  1 
ATOM   592  C CD1 . TRP A 1 85  ? 17.450  -12.397 15.060 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD1 1 
ATOM   593  C CD2 . TRP A 1 85  ? 15.717  -13.693 14.488 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CD2 1 
ATOM   594  N NE1 . TRP A 1 85  ? 16.908  -12.939 16.223 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A NE1 1 
ATOM   595  C CE2 . TRP A 1 85  ? 15.872  -13.703 15.927 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE2 1 
ATOM   596  C CE3 . TRP A 1 85  ? 14.697  -14.409 13.902 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CE3 1 
ATOM   597  C CZ2 . TRP A 1 85  ? 15.008  -14.507 16.763 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ2 1 
ATOM   598  C CZ3 . TRP A 1 85  ? 13.843  -15.148 14.758 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CZ3 1 
ATOM   599  C CH2 . TRP A 1 85  ? 14.012  -15.170 16.104 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A CH2 1 
ATOM   600  N N   . HIS A 1 86  ? 18.332  -13.248 9.625  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A N   1 
ATOM   601  C CA  . HIS A 1 86  ? 18.184  -13.248 8.163  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CA  1 
ATOM   602  C C   . HIS A 1 86  ? 18.290  -14.697 7.688  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A C   1 
ATOM   603  O O   . HIS A 1 86  ? 17.416  -15.152 6.926  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A O   1 
ATOM   604  C CB  . HIS A 1 86  ? 19.249  -12.376 7.503  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CB  1 
ATOM   605  C CG  . HIS A 1 86  ? 18.996  -12.180 6.029  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CG  1 
ATOM   606  N ND1 . HIS A 1 86  ? 18.057  -11.315 5.567  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A ND1 1 
ATOM   607  C CD2 . HIS A 1 86  ? 19.504  -12.854 4.905  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CD2 1 
ATOM   608  C CE1 . HIS A 1 86  ? 18.000  -11.393 4.210  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A CE1 1 
ATOM   609  N NE2 . HIS A 1 86  ? 18.884  -12.323 3.810  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A NE2 1 
ATOM   610  N N   . GLN A 1 87  ? 19.245  -15.444 8.250  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   1 
ATOM   611  C CA  . GLN A 1 87  ? 19.428  -16.835 7.769  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  1 
ATOM   612  C C   . GLN A 1 87  ? 18.277  -17.714 8.198  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   1 
ATOM   613  O O   . GLN A 1 87  ? 17.757  -18.540 7.394  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   1 
ATOM   614  C CB  . GLN A 1 87  ? 20.735  -17.382 8.277  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  1 
ATOM   615  C CG  . GLN A 1 87  ? 21.868  -16.536 7.699  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  1 
ATOM   616  C CD  . GLN A 1 87  ? 23.241  -17.211 7.747  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  1 
ATOM   617  O OE1 . GLN A 1 87  ? 24.274  -16.548 7.528  1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM   618  N NE2 . GLN A 1 87  ? 23.264  -18.537 8.021  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM   619  N N   . ARG A 1 88  ? 17.769  -17.459 9.396  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   620  C CA  . ARG A 1 88  ? 16.645  -18.267 9.872  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   621  C C   . ARG A 1 88  ? 15.413  -18.089 9.023  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   622  O O   . ARG A 1 88  ? 14.675  -19.072 8.714  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   623  C CB  . ARG A 1 88  ? 16.330  -17.919 11.324 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   624  C CG  . ARG A 1 88  ? 15.240  -18.834 11.872 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   625  C CD  . ARG A 1 88  ? 15.172  -18.493 13.368 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   626  N NE  . ARG A 1 88  ? 14.259  -19.417 14.106 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   627  C CZ  . ARG A 1 88  ? 14.646  -20.567 14.667 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   628  N NH1 . ARG A 1 88  ? 15.934  -20.971 14.597 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   629  N NH2 . ARG A 1 88  ? 13.779  -21.360 15.325 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   630  N N   . LEU A 1 89  ? 15.073  -16.824 8.721  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   631  C CA  . LEU A 1 89  ? 13.913  -16.573 7.884  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   632  C C   . LEU A 1 89  ? 14.170  -17.141 6.481  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   633  O O   . LEU A 1 89  ? 13.256  -17.711 5.902  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   634  C CB  . LEU A 1 89  ? 13.588  -15.083 7.785  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   635  C CG  . LEU A 1 89  ? 13.219  -14.346 9.097  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   636  C CD1 . LEU A 1 89  ? 12.908  -12.852 8.872  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   637  C CD2 . LEU A 1 89  ? 12.037  -15.099 9.628  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   638  N N   . LYS A 1 90  ? 15.373  -17.006 5.979  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A N   1 
ATOM   639  C CA  . LYS A 1 90  ? 15.594  -17.492 4.638  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CA  1 
ATOM   640  C C   . LYS A 1 90  ? 15.461  -19.006 4.573  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A C   1 
ATOM   641  O O   . LYS A 1 90  ? 14.873  -19.547 3.601  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A O   1 
ATOM   642  C CB  . LYS A 1 90  ? 17.026  -17.096 4.187  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CB  1 
ATOM   643  C CG  . LYS A 1 90  ? 17.037  -15.986 3.156  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CG  1 
ATOM   644  C CD  . LYS A 1 90  ? 18.444  -15.911 2.553  1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CD  1 
ATOM   645  C CE  . LYS A 1 90  ? 18.450  -15.502 1.063  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A CE  1 
ATOM   646  N NZ  . LYS A 1 90  ? 18.082  -16.620 0.123  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A NZ  1 
ATOM   647  N N   . ASP A 1 91  ? 16.060  -19.688 5.538  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   648  C CA  . ASP A 1 91  ? 16.085  -21.167 5.541  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   649  C C   . ASP A 1 91  ? 14.725  -21.774 5.944  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   650  O O   . ASP A 1 91  ? 14.556  -22.987 5.876  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   651  C CB  . ASP A 1 91  ? 17.146  -21.659 6.492  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   652  C CG  . ASP A 1 91  ? 18.544  -21.326 5.974  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   653  O OD1 . ASP A 1 91  ? 19.484  -21.494 6.739  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   654  O OD2 . ASP A 1 91  ? 18.651  -20.835 4.809  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   655  N N   . ASN A 1 92  ? 13.757  -20.962 6.384  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A N   1 
ATOM   656  C CA  . ASN A 1 92  ? 12.438  -21.477 6.591  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CA  1 
ATOM   657  C C   . ASN A 1 92  ? 11.425  -21.019 5.557  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A C   1 
ATOM   658  O O   . ASN A 1 92  ? 10.193  -20.996 5.849  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A O   1 
ATOM   659  C CB  . ASN A 1 92  ? 12.014  -21.052 8.041  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CB  1 
ATOM   660  C CG  . ASN A 1 92  ? 12.607  -21.960 9.037  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CG  1 
ATOM   661  O OD1 . ASN A 1 92  ? 12.041  -23.066 9.253  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A OD1 1 
ATOM   662  N ND2 . ASN A 1 92  ? 13.780  -21.631 9.564  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A ND2 1 
ATOM   663  N N   . ASN A 1 93  ? 11.920  -20.619 4.367  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   1 
ATOM   664  C CA  . ASN A 1 93  ? 11.020  -20.318 3.249  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  1 
ATOM   665  C C   . ASN A 1 93  ? 10.066  -19.139 3.556  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   1 
ATOM   666  O O   . ASN A 1 93  ? 8.936   -19.069 3.049  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   1 
ATOM   667  C CB  . ASN A 1 93  ? 10.242  -21.601 2.926  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  1 
ATOM   668  C CG  . ASN A 1 93  ? 9.435   -21.515 1.658  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  1 
ATOM   669  O OD1 . ASN A 1 93  ? 8.334   -22.127 1.550  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 1 
ATOM   670  N ND2 . ASN A 1 93  ? 9.939   -20.769 0.690  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 1 
ATOM   671  N N   . VAL A 1 94  ? 10.513  -18.192 4.370  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   672  C CA  . VAL A 1 94  ? 9.676   -17.008 4.694  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   673  C C   . VAL A 1 94  ? 9.826   -16.044 3.516  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   674  O O   . VAL A 1 94  ? 10.931  -15.941 2.940  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   675  C CB  . VAL A 1 94  ? 10.255  -16.348 5.986  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   676  C CG1 . VAL A 1 94  ? 9.635   -14.964 6.261  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   677  C CG2 . VAL A 1 94  ? 9.956   -17.277 7.184  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   678  N N   . ASN A 1 95  ? 8.724   -15.388 3.194  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A N   1 
ATOM   679  C CA  . ASN A 1 95  ? 8.638   -14.329 2.177  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CA  1 
ATOM   680  C C   . ASN A 1 95  ? 9.394   -13.073 2.638  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A C   1 
ATOM   681  O O   . ASN A 1 95  ? 8.845   -12.282 3.421  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A O   1 
ATOM   682  C CB  . ASN A 1 95  ? 7.153   -14.029 1.971  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CB  1 
ATOM   683  C CG  . ASN A 1 95  ? 6.911   -13.001 0.883  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CG  1 
ATOM   684  O OD1 . ASN A 1 95  ? 7.730   -12.878 -0.012 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A OD1 1 
ATOM   685  N ND2 . ASN A 1 95  ? 5.840   -12.219 1.000  1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A ND2 1 
ATOM   686  N N   . ILE A 1 96  ? 10.640  -12.953 2.231  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N   1 
ATOM   687  C CA  . ILE A 1 96  ? 11.464  -11.754 2.453  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA  1 
ATOM   688  C C   . ILE A 1 96  ? 11.412  -10.737 1.307  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C   1 
ATOM   689  O O   . ILE A 1 96  ? 11.685  -11.095 0.139  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O   1 
ATOM   690  C CB  . ILE A 1 96  ? 12.892  -12.163 2.760  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB  1 
ATOM   691  C CG1 . ILE A 1 96  ? 12.816  -13.091 3.963  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1 1 
ATOM   692  C CG2 . ILE A 1 96  ? 13.825  -10.972 3.042  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2 1 
ATOM   693  C CD1 . ILE A 1 96  ? 14.153  -13.742 4.306  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1 1 
ATOM   694  N N   . LEU A 1 97  ? 11.164  -9.482  1.677  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   695  C CA  . LEU A 1 97  ? 10.877  -8.374  0.773  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   696  C C   . LEU A 1 97  ? 12.062  -7.465  0.576  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   697  O O   . LEU A 1 97  ? 13.199  -7.809  0.882  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   698  C CB  . LEU A 1 97  ? 9.675   -7.531  1.306  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   699  C CG  . LEU A 1 97  ? 8.380   -8.279  1.718  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   700  C CD1 . LEU A 1 97  ? 7.385   -7.462  2.563  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   701  C CD2 . LEU A 1 97  ? 7.678   -8.825  0.469  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   702  N N   . GLN A 1 108 ? 20.282  -2.048  10.321 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N   1 
ATOM   703  C CA  . GLN A 1 108 ? 20.109  -3.144  9.360  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA  1 
ATOM   704  C C   . GLN A 1 108 ? 18.749  -3.678  9.653  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C   1 
ATOM   705  O O   . GLN A 1 108 ? 18.295  -3.722  10.834 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O   1 
ATOM   706  C CB  . GLN A 1 108 ? 21.063  -4.301  9.544  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB  1 
ATOM   707  C CG  . GLN A 1 108 ? 22.447  -4.001  10.061 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG  1 
ATOM   708  C CD  . GLN A 1 108 ? 23.280  -5.247  10.073 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD  1 
ATOM   709  O OE1 . GLN A 1 108 ? 23.496  -5.851  9.026  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 1 
ATOM   710  N NE2 . GLN A 1 108 ? 23.760  -5.653  11.257 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 1 
ATOM   711  N N   . SER A 1 109 ? 18.082  -4.094  8.581  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   1 
ATOM   712  C CA  . SER A 1 109 ? 16.644  -4.209  8.633  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  1 
ATOM   713  C C   . SER A 1 109 ? 16.299  -5.378  7.780  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   1 
ATOM   714  O O   . SER A 1 109 ? 16.936  -5.564  6.751  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   1 
ATOM   715  C CB  . SER A 1 109 ? 15.977  -3.012  7.987  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  1 
ATOM   716  O OG  . SER A 1 109 ? 16.182  -1.850  8.770  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  1 
ATOM   717  N N   . ILE A 1 110 ? 15.292  -6.144  8.215  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A N   1 
ATOM   718  C CA  . ILE A 1 110 ? 14.682  -7.239  7.423  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CA  1 
ATOM   719  C C   . ILE A 1 110 ? 13.212  -7.024  7.319  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A C   1 
ATOM   720  O O   . ILE A 1 110 ? 12.514  -6.771  8.334  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A O   1 
ATOM   721  C CB  . ILE A 1 110 ? 14.880  -8.626  8.112  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CB  1 
ATOM   722  C CG1 . ILE A 1 110 ? 16.373  -8.836  8.378  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG1 1 
ATOM   723  C CG2 . ILE A 1 110 ? 14.334  -9.733  7.160  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CG2 1 
ATOM   724  C CD1 . ILE A 1 110 ? 16.697  -9.982  9.316  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A CD1 1 
ATOM   725  N N   . TYR A 1 111 ? 12.712  -7.117  6.114  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   726  C CA  . TYR A 1 111 ? 11.302  -6.916  5.823  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   727  C C   . TYR A 1 111 ? 10.663  -8.197  5.261  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   728  O O   . TYR A 1 111 ? 11.241  -8.810  4.362  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   729  C CB  . TYR A 1 111 ? 11.133  -5.822  4.715  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   730  C CG  . TYR A 1 111 ? 11.806  -4.522  5.104  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   731  C CD1 . TYR A 1 111 ? 11.153  -3.594  5.919  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   732  C CD2 . TYR A 1 111 ? 13.146  -4.282  4.705  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   733  C CE1 . TYR A 1 111 ? 11.774  -2.425  6.314  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   734  C CE2 . TYR A 1 111 ? 13.768  -3.093  5.072  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   735  C CZ  . TYR A 1 111 ? 13.049  -2.178  5.858  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   736  O OH  . TYR A 1 111 ? 13.603  -1.003  6.278  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   737  N N   . PHE A 1 112 ? 9.504   -8.615  5.788  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   738  C CA  . PHE A 1 112 ? 8.992   -9.959  5.513  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   739  C C   . PHE A 1 112 ? 7.520   -10.021 5.838  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   740  O O   . PHE A 1 112 ? 6.927   -9.074  6.431  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   741  C CB  . PHE A 1 112 ? 9.855   -11.032 6.291  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   742  C CG  . PHE A 1 112 ? 9.754   -10.967 7.827  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   743  C CD1 . PHE A 1 112 ? 9.055   -11.961 8.564  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   744  C CD2 . PHE A 1 112 ? 10.420  -9.969  8.551  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   745  C CE1 . PHE A 1 112 ? 9.014   -11.918 9.974  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   746  C CE2 . PHE A 1 112 ? 10.402  -9.934  9.992  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   747  C CZ  . PHE A 1 112 ? 9.699   -10.913 10.712 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   748  N N   A THR A 1 113 ? 6.870   -11.120 5.449  0.50 17.52 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   749  N N   B THR A 1 113 ? 6.938   -11.196 5.624  0.50 18.14 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   750  C CA  A THR A 1 113 ? 5.482   -11.321 5.857  0.50 17.82 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   751  C CA  B THR A 1 113 ? 5.518   -11.361 5.710  0.50 19.58 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   752  C C   A THR A 1 113 ? 5.311   -12.665 6.562  0.50 17.88 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   753  C C   B THR A 1 113 ? 5.254   -12.697 6.456  0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   754  O O   A THR A 1 113 ? 6.187   -13.562 6.518  0.50 19.31 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   755  O O   B THR A 1 113 ? 6.088   -13.615 6.389  0.50 20.12 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   756  C CB  A THR A 1 113 ? 4.453   -11.320 4.706  0.50 17.77 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   757  C CB  B THR A 1 113 ? 4.998   -11.354 4.273  0.50 21.67 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   758  O OG1 A THR A 1 113 ? 4.754   -12.383 3.771  0.50 18.28 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   759  O OG1 B THR A 1 113 ? 5.221   -10.053 3.673  0.50 25.30 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   760  C CG2 A THR A 1 113 ? 4.324   -9.930  3.966  0.50 17.63 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   761  C CG2 B THR A 1 113 ? 3.539   -11.711 4.217  0.50 22.14 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   762  N N   . ASP A 1 114 ? 4.203   -12.741 7.277  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   763  C CA  . ASP A 1 114 ? 3.774   -14.012 7.878  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   764  C C   . ASP A 1 114 ? 3.035   -14.769 6.748  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   765  O O   . ASP A 1 114 ? 2.962   -14.270 5.587  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   766  C CB  . ASP A 1 114 ? 3.000   -13.873 9.188  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   767  C CG  . ASP A 1 114 ? 1.528   -13.472 8.990  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   768  O OD1 . ASP A 1 114 ? 0.803   -13.439 9.989  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   769  O OD2 . ASP A 1 114 ? 1.078   -13.249 7.826  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   770  N N   . PRO A 1 115 ? 2.583   -15.985 7.056  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   771  C CA  . PRO A 1 115 ? 1.980   -16.862 5.986  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   772  C C   . PRO A 1 115 ? 0.736   -16.247 5.359  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   773  O O   . PRO A 1 115 ? 0.341   -16.667 4.258  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   774  C CB  . PRO A 1 115 ? 1.588   -18.100 6.778  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   775  C CG  . PRO A 1 115 ? 2.665   -18.220 7.828  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   776  C CD  . PRO A 1 115 ? 2.873   -16.755 8.282  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   777  N N   . ASP A 1 116 ? 0.115   -15.270 6.019  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   778  C CA  . ASP A 1 116 ? -1.073  -14.602 5.465  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   779  C C   . ASP A 1 116 ? -0.823  -13.302 4.773  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   780  O O   . ASP A 1 116 ? -1.745  -12.702 4.229  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   781  C CB  . ASP A 1 116 ? -2.094  -14.422 6.561  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   782  C CG  . ASP A 1 116 ? -2.663  -15.753 7.036  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   783  O OD1 . ASP A 1 116 ? -3.596  -16.281 6.365  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   784  O OD2 . ASP A 1 116 ? -2.191  -16.291 8.024  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   785  N N   . GLY A 1 117 ? 0.391   -12.836 4.843  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   786  C CA  . GLY A 1 117 ? 0.767   -11.543 4.228  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   787  C C   . GLY A 1 117 ? 0.836   -10.384 5.204  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   788  O O   . GLY A 1 117 ? 1.021   -9.230  4.786  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   789  N N   . HIS A 1 118 ? 0.708   -10.624 6.507  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   790  C CA  . HIS A 1 118 ? 0.846   -9.476  7.441  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   791  C C   . HIS A 1 118 ? 2.258   -9.046  7.413  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   792  O O   . HIS A 1 118 ? 3.186   -9.897  7.461  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   793  C CB  . HIS A 1 118 ? 0.486   -9.838  8.889  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   794  C CG  . HIS A 1 118 ? -0.927  -10.312 9.072  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   795  N ND1 . HIS A 1 118 ? -2.001  -9.458  9.069  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   796  C CD2 . HIS A 1 118 ? -1.444  -11.589 9.305  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   797  C CE1 . HIS A 1 118 ? -3.151  -10.169 9.217  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   798  N NE2 . HIS A 1 118 ? -2.825  -11.464 9.389  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   799  N N   . LYS A 1 119 ? 2.474   -7.718  7.248  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   800  C CA  . LYS A 1 119 ? 3.835   -7.176  7.068  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   801  C C   . LYS A 1 119 ? 4.536   -6.986  8.393  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   802  O O   . LYS A 1 119 ? 3.997   -6.395  9.316  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   803  C CB  . LYS A 1 119 ? 3.773   -5.839  6.335  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   804  C CG  . LYS A 1 119 ? 3.473   -6.040  4.825  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   805  C CD  . LYS A 1 119 ? 3.699   -4.703  4.135  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   806  C CE  . LYS A 1 119 ? 2.995   -4.617  2.802  1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   807  N NZ  . LYS A 1 119 ? 3.108   -3.193  2.340  1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   808  N N   . LEU A 1 120 ? 5.701   -7.606  8.480  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   809  C CA  . LEU A 1 120 ? 6.548   -7.551  9.636  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   810  C C   . LEU A 1 120 ? 7.981   -7.053  9.309  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   811  O O   . LEU A 1 120 ? 8.465   -7.179  8.193  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   812  C CB  . LEU A 1 120 ? 6.671   -8.992  10.255 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   813  C CG  . LEU A 1 120 ? 5.267   -9.585  10.566 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   814  C CD1 . LEU A 1 120 ? 5.515   -11.053 10.963 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   815  C CD2 . LEU A 1 120 ? 4.519   -8.877  11.712 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   816  N N   . GLU A 1 121 ? 8.704   -6.556  10.323 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N   1 
ATOM   817  C CA  . GLU A 1 121 ? 10.034  -6.095  10.054 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA  1 
ATOM   818  C C   . GLU A 1 121 ? 10.872  -6.386  11.295 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C   1 
ATOM   819  O O   . GLU A 1 121 ? 10.331  -6.376  12.416 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O   1 
ATOM   820  C CB  . GLU A 1 121 ? 10.068  -4.548  9.903  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB  1 
ATOM   821  C CG  . GLU A 1 121 ? 9.116   -4.024  8.873  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG  1 
ATOM   822  C CD  . GLU A 1 121 ? 9.208   -2.520  8.615  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD  1 
ATOM   823  O OE1 . GLU A 1 121 ? 8.601   -2.125  7.591  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1 1 
ATOM   824  O OE2 . GLU A 1 121 ? 9.796   -1.710  9.390  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2 1 
ATOM   825  N N   . LEU A 1 122 ? 12.164  -6.644  11.099 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   826  C CA  . LEU A 1 122 ? 13.142  -6.668  12.214 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   827  C C   . LEU A 1 122 ? 14.128  -5.501  12.008 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   828  O O   . LEU A 1 122 ? 14.607  -5.280  10.900 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   829  C CB  . LEU A 1 122 ? 13.930  -8.016  12.216 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   830  C CG  . LEU A 1 122 ? 13.018  -9.280  12.232 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   831  C CD1 . LEU A 1 122 ? 13.953  -10.506 12.364 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   832  C CD2 . LEU A 1 122 ? 12.035  -9.242  13.351 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   833  N N   . HIS A 1 123 ? 14.457  -4.797  13.073 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A N   1 
ATOM   834  C CA  . HIS A 1 123 ? 15.473  -3.750  13.043 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CA  1 
ATOM   835  C C   . HIS A 1 123 ? 16.456  -3.864  14.153 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A C   1 
ATOM   836  O O   . HIS A 1 123 ? 16.059  -4.280  15.233 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A O   1 
ATOM   837  C CB  . HIS A 1 123 ? 14.791  -2.353  13.157 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CB  1 
ATOM   838  C CG  . HIS A 1 123 ? 13.842  -2.086  12.018 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CG  1 
ATOM   839  N ND1 . HIS A 1 123 ? 14.282  -1.658  10.787 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A ND1 1 
ATOM   840  C CD2 . HIS A 1 123 ? 12.495  -2.275  11.909 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CD2 1 
ATOM   841  C CE1 . HIS A 1 123 ? 13.214  -1.517  9.977  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A CE1 1 
ATOM   842  N NE2 . HIS A 1 123 ? 12.121  -1.895  10.676 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A NE2 1 
ATOM   843  N N   . THR A 1 124 ? 17.700  -3.456  13.932 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 118 THR A N   1 
ATOM   844  C CA  . THR A 1 124 ? 18.778  -3.586  15.004 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CA  1 
ATOM   845  C C   . THR A 1 124 ? 19.051  -2.244  15.700 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 118 THR A C   1 
ATOM   846  O O   . THR A 1 124 ? 20.015  -2.142  16.420 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 118 THR A O   1 
ATOM   847  C CB  . THR A 1 124 ? 20.082  -4.078  14.411 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CB  1 
ATOM   848  O OG1 . THR A 1 124 ? 20.515  -3.121  13.405 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 118 THR A OG1 1 
ATOM   849  C CG2 . THR A 1 124 ? 19.884  -5.415  13.709 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 118 THR A CG2 1 
ATOM   850  N N   . GLY A 1 125 ? 18.141  -1.283  15.487 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N   1 
ATOM   851  C CA  . GLY A 1 125 ? 18.216  0.025   16.132 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA  1 
ATOM   852  C C   . GLY A 1 125 ? 16.802  0.462   16.462 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C   1 
ATOM   853  O O   . GLY A 1 125 ? 15.835  0.065   15.765 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O   1 
ATOM   854  N N   . THR A 1 126 ? 16.701  1.273   17.521 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 120 THR A N   1 
ATOM   855  C CA  . THR A 1 126 ? 15.373  1.790   17.887 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CA  1 
ATOM   856  C C   . THR A 1 126 ? 14.869  2.795   16.891 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 120 THR A C   1 
ATOM   857  O O   . THR A 1 126 ? 15.627  3.398   16.100 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 120 THR A O   1 
ATOM   858  C CB  . THR A 1 126 ? 15.332  2.422   19.257 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CB  1 
ATOM   859  O OG1 . THR A 1 126 ? 16.161  3.596   19.266 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 120 THR A OG1 1 
ATOM   860  C CG2 . THR A 1 126 ? 15.683  1.433   20.321 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 120 THR A CG2 1 
ATOM   861  N N   . LEU A 1 127 ? 13.572  3.044   16.934 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   862  C CA  . LEU A 1 127 ? 13.052  4.053   15.989 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   863  C C   . LEU A 1 127 ? 13.581  5.432   16.336 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   864  O O   . LEU A 1 127 ? 13.861  6.197   15.438 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   865  C CB  . LEU A 1 127 ? 11.530  4.102   16.017 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   866  C CG  . LEU A 1 127 ? 10.827  4.183   14.642 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   867  C CD1 . LEU A 1 127 ? 9.393   4.708   14.658 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   868  C CD2 . LEU A 1 127 ? 11.499  4.629   13.377 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   869  N N   . GLU A 1 128 ? 13.713  5.698   17.638 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   870  C CA  . GLU A 1 128 ? 14.299  6.883   18.192 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   871  C C   . GLU A 1 128 ? 15.733  7.110   17.659 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   872  O O   . GLU A 1 128 ? 16.089  8.205   17.185 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   873  C CB  . GLU A 1 128 ? 14.257  6.768   19.708 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   874  N N   . ASN A 1 129 ? 16.558  6.081   17.687 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A N   1 
ATOM   875  C CA  . ASN A 1 129 ? 17.869  6.178   17.030 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CA  1 
ATOM   876  C C   . ASN A 1 129 ? 17.826  6.565   15.535 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A C   1 
ATOM   877  O O   . ASN A 1 129 ? 18.652  7.366   15.064 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A O   1 
ATOM   878  C CB  . ASN A 1 129 ? 18.678  4.872   17.288 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CB  1 
ATOM   879  C CG  . ASN A 1 129 ? 20.025  4.909   16.620 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A CG  1 
ATOM   880  O OD1 . ASN A 1 129 ? 20.911  5.589   17.110 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A OD1 1 
ATOM   881  N ND2 . ASN A 1 129 ? 20.174  4.220   15.462 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A ND2 1 
ATOM   882  N N   . ARG A 1 130 ? 16.894  6.038   14.746 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   883  C CA  . ARG A 1 130 ? 16.608  6.680   13.428 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   884  C C   . ARG A 1 130 ? 16.197  8.172   13.507 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   885  O O   . ARG A 1 130 ? 16.764  9.024   12.800 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   886  C CB  . ARG A 1 130 ? 15.590  5.879   12.619 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   887  C CG  . ARG A 1 130 ? 15.015  6.656   11.448 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   888  C CD  . ARG A 1 130 ? 14.425  5.747   10.406 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   889  N NE  . ARG A 1 130 ? 15.479  4.855   9.932  1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   890  C CZ  . ARG A 1 130 ? 15.519  4.316   8.722  1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   891  N NH1 . ARG A 1 130 ? 14.567  4.576   7.848  1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   892  N NH2 . ARG A 1 130 ? 16.513  3.510   8.388  1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   893  N N   . LEU A 1 131 ? 15.243  8.518   14.367 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A N   1 
ATOM   894  C CA  . LEU A 1 131 ? 14.912  9.936   14.589 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CA  1 
ATOM   895  C C   . LEU A 1 131 ? 16.199  10.789  14.683 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A C   1 
ATOM   896  O O   . LEU A 1 131 ? 16.329  11.808  13.988 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A O   1 
ATOM   897  C CB  . LEU A 1 131 ? 14.033  10.160  15.829 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A CB  1 
ATOM   898  N N   . ASN A 1 132 ? 17.142  10.359  15.526 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A N   1 
ATOM   899  C CA  . ASN A 1 132 ? 18.454  11.007  15.602 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CA  1 
ATOM   900  C C   . ASN A 1 132 ? 19.173  11.006  14.250 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A C   1 
ATOM   901  O O   . ASN A 1 132 ? 19.798  11.983  13.921 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A O   1 
ATOM   902  C CB  . ASN A 1 132 ? 19.335  10.444  16.726 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CB  1 
ATOM   903  C CG  . ASN A 1 132 ? 18.794  10.759  18.118 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A CG  1 
ATOM   904  O OD1 . ASN A 1 132 ? 19.485  10.526  19.129 1.00 63.19 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A OD1 1 
ATOM   905  N ND2 . ASN A 1 132 ? 17.558  11.280  18.191 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A ND2 1 
ATOM   906  N N   . TYR A 1 133 ? 19.040  9.960   13.445 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A N   1 
ATOM   907  C CA  . TYR A 1 133 ? 19.616  9.965   12.092 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CA  1 
ATOM   908  C C   . TYR A 1 133 ? 19.109  11.081  11.160 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A C   1 
ATOM   909  O O   . TYR A 1 133 ? 19.912  11.864  10.688 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A O   1 
ATOM   910  C CB  . TYR A 1 133 ? 19.586  8.601   11.408 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A CB  1 
ATOM   911  N N   . TYR A 1 134 ? 17.807  11.140  10.868 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A N   1 
ATOM   912  C CA  . TYR A 1 134 ? 17.207  12.256  10.083 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CA  1 
ATOM   913  C C   . TYR A 1 134 ? 17.680  13.699  10.387 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A C   1 
ATOM   914  O O   . TYR A 1 134 ? 17.937  14.042  11.558 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A O   1 
ATOM   915  C CB  . TYR A 1 134 ? 15.688  12.194  10.263 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CB  1 
ATOM   916  C CG  . TYR A 1 134 ? 15.084  10.964  9.644  1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CG  1 
ATOM   917  C CD1 . TYR A 1 134 ? 15.674  10.357  8.538  1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD1 1 
ATOM   918  C CD2 . TYR A 1 134 ? 13.894  10.432  10.125 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD2 1 
ATOM   919  C CE1 . TYR A 1 134 ? 15.109  9.247   7.962  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE1 1 
ATOM   920  C CE2 . TYR A 1 134 ? 13.327  9.336   9.544  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE2 1 
ATOM   921  C CZ  . TYR A 1 134 ? 13.942  8.744   8.468  1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CZ  1 
ATOM   922  O OH  . TYR A 1 134 ? 13.349  7.650   7.887  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A OH  1 
ATOM   923  N N   . PRO A 1 139 ? 17.016  17.078  6.836  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   924  C CA  . PRO A 1 139 ? 17.058  18.287  7.626  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   925  C C   . PRO A 1 139 ? 15.776  19.101  7.495  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   926  O O   . PRO A 1 139 ? 15.486  19.892  8.401  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   927  C CB  . PRO A 1 139 ? 18.234  19.069  7.004  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   928  C CG  . PRO A 1 139 ? 18.309  18.545  5.599  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   929  C CD  . PRO A 1 139 ? 18.031  17.085  5.768  1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   930  N N   . HIS A 1 140 ? 15.022  18.941  6.386  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A N   1 
ATOM   931  C CA  . HIS A 1 140 ? 13.772  19.653  6.231  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CA  1 
ATOM   932  C C   . HIS A 1 140 ? 12.576  18.970  6.875  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A C   1 
ATOM   933  O O   . HIS A 1 140 ? 11.476  19.510  6.817  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A O   1 
ATOM   934  C CB  . HIS A 1 140 ? 13.572  20.073  4.830  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CB  1 
ATOM   935  C CG  . HIS A 1 140 ? 14.775  20.846  4.321  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CG  1 
ATOM   936  N ND1 . HIS A 1 140 ? 15.248  21.933  4.984  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A ND1 1 
ATOM   937  C CD2 . HIS A 1 140 ? 15.671  20.586  3.286  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CD2 1 
ATOM   938  C CE1 . HIS A 1 140 ? 16.364  22.373  4.363  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A CE1 1 
ATOM   939  N NE2 . HIS A 1 140 ? 16.611  21.551  3.324  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A NE2 1 
ATOM   940  N N   . MET A 1 141 ? 12.837  17.879  7.599  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 135 MET A N   1 
ATOM   941  C CA  . MET A 1 141 ? 11.785  17.358  8.482  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CA  1 
ATOM   942  C C   . MET A 1 141 ? 11.676  18.239  9.758  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 135 MET A C   1 
ATOM   943  O O   . MET A 1 141 ? 12.586  18.994  10.095 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 135 MET A O   1 
ATOM   944  C CB  . MET A 1 141 ? 12.073  15.882  8.834  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CB  1 
ATOM   945  C CG  . MET A 1 141 ? 11.872  14.941  7.622  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CG  1 
ATOM   946  S SD  . MET A 1 141 ? 12.221  13.209  8.070  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 135 MET A SD  1 
ATOM   947  C CE  . MET A 1 141 ? 10.552  12.538  8.249  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 135 MET A CE  1 
ATOM   948  N N   . THR A 1 142 ? 10.565  18.106  10.489 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N   1 
ATOM   949  C CA  . THR A 1 142 ? 10.345  18.941  11.666 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA  1 
ATOM   950  C C   . THR A 1 142 ? 10.335  18.034  12.856 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C   1 
ATOM   951  O O   . THR A 1 142 ? 9.517   17.087  12.916 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O   1 
ATOM   952  C CB  . THR A 1 142 ? 9.015   19.663  11.541 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB  1 
ATOM   953  O OG1 . THR A 1 142 ? 9.047   20.498  10.374 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1 1 
ATOM   954  C CG2 . THR A 1 142 ? 8.726   20.506  12.842 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2 1 
ATOM   955  N N   . PHE A 1 143 ? 11.249  18.254  13.781 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A N   1 
ATOM   956  C CA  . PHE A 1 143 ? 11.365  17.412  14.953 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CA  1 
ATOM   957  C C   . PHE A 1 143 ? 10.755  18.118  16.117 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A C   1 
ATOM   958  O O   . PHE A 1 143 ? 11.001  19.302  16.283 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A O   1 
ATOM   959  C CB  . PHE A 1 143 ? 12.895  17.255  15.266 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CB  1 
ATOM   960  C CG  . PHE A 1 143 ? 13.624  16.464  14.238 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CG  1 
ATOM   961  C CD1 . PHE A 1 143 ? 13.844  15.105  14.454 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD1 1 
ATOM   962  C CD2 . PHE A 1 143 ? 14.043  17.054  13.047 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CD2 1 
ATOM   963  C CE1 . PHE A 1 143 ? 14.512  14.348  13.484 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE1 1 
ATOM   964  C CE2 . PHE A 1 143 ? 14.723  16.309  12.096 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CE2 1 
ATOM   965  C CZ  . PHE A 1 143 ? 14.930  14.958  12.303 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A CZ  1 
ATOM   966  N N   . TYR A 1 144 ? 10.048  17.395  17.013 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A N   1 
ATOM   967  C CA  . TYR A 1 144 ? 9.357   18.044  18.112 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CA  1 
ATOM   968  C C   . TYR A 1 144 ? 9.928   17.694  19.461 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A C   1 
ATOM   969  O O   . TYR A 1 144 ? 10.301  16.538  19.573 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A O   1 
ATOM   970  C CB  . TYR A 1 144 ? 7.841   17.674  18.104 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CB  1 
ATOM   971  C CG  . TYR A 1 144 ? 7.159   18.293  16.963 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CG  1 
ATOM   972  C CD1 . TYR A 1 144 ? 6.423   19.458  17.151 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD1 1 
ATOM   973  C CD2 . TYR A 1 144 ? 7.209   17.728  15.657 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CD2 1 
ATOM   974  C CE1 . TYR A 1 144 ? 5.819   20.141  16.088 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE1 1 
ATOM   975  C CE2 . TYR A 1 144 ? 6.556   18.378  14.597 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CE2 1 
ATOM   976  C CZ  . TYR A 1 144 ? 5.892   19.614  14.858 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A CZ  1 
ATOM   977  O OH  . TYR A 1 144 ? 5.241   20.334  13.891 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A OH  1 
ATOM   978  N N   . HIS B 1 6   ? 18.819  -15.409 21.325 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   979  C CA  . HIS B 1 6   ? 17.932  -15.545 20.082 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   980  C C   . HIS B 1 6   ? 16.476  -15.491 20.392 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   981  O O   . HIS B 1 6   ? 15.712  -16.512 20.306 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   982  C CB  . HIS B 1 6   ? 18.073  -16.796 19.233 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   983  C CG  . HIS B 1 6   ? 19.487  -17.261 18.996 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   984  N ND1 . HIS B 1 6   ? 20.453  -16.459 18.474 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   985  C CD2 . HIS B 1 6   ? 20.038  -18.525 19.113 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   986  C CE1 . HIS B 1 6   ? 21.579  -17.177 18.296 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   987  N NE2 . HIS B 1 6   ? 21.344  -18.430 18.712 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   988  N N   . HIS B 1 7   ? 16.037  -14.279 20.642 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B N   1 
ATOM   989  C CA  . HIS B 1 7   ? 14.585  -13.989 20.712 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B CA  1 
ATOM   990  C C   . HIS B 1 7   ? 14.480  -12.576 20.212 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B C   1 
ATOM   991  O O   . HIS B 1 7   ? 15.425  -11.735 20.362 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B O   1 
ATOM   992  C CB  . HIS B 1 7   ? 14.080  -14.062 22.165 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B CB  1 
ATOM   993  C CG  . HIS B 1 7   ? 13.686  -15.454 22.594 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B CG  1 
ATOM   994  N ND1 . HIS B 1 7   ? 14.314  -16.145 23.612 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B ND1 1 
ATOM   995  C CD2 . HIS B 1 7   ? 12.670  -16.293 22.085 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B CD2 1 
ATOM   996  C CE1 . HIS B 1 7   ? 13.697  -17.384 23.715 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B CE1 1 
ATOM   997  N NE2 . HIS B 1 7   ? 12.704  -17.451 22.780 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 1   HIS B NE2 1 
ATOM   998  N N   . LEU B 1 8   ? 13.349  -12.255 19.614 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   999  C CA  . LEU B 1 8   ? 13.055  -10.870 19.311 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1000 C C   . LEU B 1 8   ? 12.898  -10.133 20.615 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1001 O O   . LEU B 1 8   ? 12.289  -10.672 21.551 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1002 C CB  . LEU B 1 8   ? 11.752  -10.775 18.526 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1003 C CG  . LEU B 1 8   ? 11.586  -11.567 17.204 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1004 C CD1 . LEU B 1 8   ? 10.272  -11.320 16.447 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1005 C CD2 . LEU B 1 8   ? 12.790  -11.486 16.302 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1006 N N   . LYS B 1 9   ? 13.411  -8.902  20.706 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B N   1 
ATOM   1007 C CA  . LYS B 1 9   ? 13.498  -8.263  22.003 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CA  1 
ATOM   1008 C C   . LYS B 1 9   ? 12.255  -7.521  22.412 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B C   1 
ATOM   1009 O O   . LYS B 1 9   ? 11.827  -7.598  23.538 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B O   1 
ATOM   1010 C CB  . LYS B 1 9   ? 14.705  -7.289  22.128 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CB  1 
ATOM   1011 C CG  . LYS B 1 9   ? 16.036  -7.925  21.808 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CG  1 
ATOM   1012 C CD  . LYS B 1 9   ? 17.201  -7.121  22.528 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CD  1 
ATOM   1013 C CE  . LYS B 1 9   ? 17.116  -5.636  22.174 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B CE  1 
ATOM   1014 N NZ  . LYS B 1 9   ? 18.192  -4.856  22.861 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 3   LYS B NZ  1 
ATOM   1015 N N   . SER B 1 10  ? 11.687  -6.737  21.479 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   1016 C CA  . SER B 1 10  ? 10.618  -5.836  21.831 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   1017 C C   . SER B 1 10  ? 9.977   -5.334  20.585 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   1018 O O   . SER B 1 10  ? 10.476  -5.523  19.456 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   1019 C CB  . SER B 1 10  ? 11.126  -4.622  22.655 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   1020 O OG  . SER B 1 10  ? 12.134  -3.899  21.860 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   1021 N N   . ILE B 1 11  ? 8.823   -4.730  20.719 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   1022 C CA  . ILE B 1 11  ? 8.252   -4.015  19.587 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   1023 C C   . ILE B 1 11  ? 9.064   -2.750  19.240 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   1024 O O   . ILE B 1 11  ? 9.560   -2.059  20.157 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   1025 C CB  . ILE B 1 11  ? 6.746   -3.719  19.852 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   1026 C CG1 . ILE B 1 11  ? 6.104   -3.324  18.530 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   1027 C CG2 . ILE B 1 11  ? 6.587   -2.735  20.991 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   1028 C CD1 . ILE B 1 11  ? 4.589   -3.369  18.479 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   1029 N N   . ASN B 1 12  ? 9.288   -2.559  17.945 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1030 C CA  . ASN B 1 12  ? 10.121  -1.436  17.460 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1031 C C   . ASN B 1 12  ? 9.129   -0.258  17.159 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1032 O O   . ASN B 1 12  ? 9.330   0.853   17.692 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1033 C CB  . ASN B 1 12  ? 10.912  -1.845  16.191 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1034 C CG  . ASN B 1 12  ? 11.936  -0.771  15.791 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1035 O OD1 . ASN B 1 12  ? 11.601  0.184   15.079 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1036 N ND2 . ASN B 1 12  ? 13.190  -0.915  16.309 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1037 N N   . HIS B 1 13  ? 8.079   -0.518  16.381 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1038 C CA  . HIS B 1 13  ? 7.042   0.474   16.134 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1039 C C   . HIS B 1 13  ? 5.930   -0.197  15.324 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1040 O O   . HIS B 1 13  ? 6.084   -1.331  14.868 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1041 C CB  . HIS B 1 13  ? 7.622   1.652   15.263 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1042 C CG  . HIS B 1 13  ? 8.048   1.258   13.854 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1043 N ND1 . HIS B 1 13  ? 9.296   0.774   13.527 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1044 C CD2 . HIS B 1 13  ? 7.335   1.295   12.674 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1045 C CE1 . HIS B 1 13  ? 9.335   0.539   12.183 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1046 N NE2 . HIS B 1 13  ? 8.166   0.867   11.674 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1047 N N   . ILE B 1 14  ? 4.820   0.494   15.140 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   1048 C CA  . ILE B 1 14  ? 3.790   0.007   14.232 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   1049 C C   . ILE B 1 14  ? 3.604   1.156   13.232 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   1050 O O   . ILE B 1 14  ? 3.871   2.322   13.560 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   1051 C CB  . ILE B 1 14  ? 2.451   -0.180  14.986 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   1052 C CG1 . ILE B 1 14  ? 2.678   -1.299  16.018 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   1053 C CG2 . ILE B 1 14  ? 1.307   -0.490  14.039 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   1054 C CD1 . ILE B 1 14  ? 1.571   -1.364  17.041 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   1055 N N   . CYS B 1 15  ? 3.163   0.803   12.047 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B N   1 
ATOM   1056 C CA  . CYS B 1 15  ? 2.930   1.768   11.000 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CA  1 
ATOM   1057 C C   . CYS B 1 15  ? 1.529   1.633   10.447 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B C   1 
ATOM   1058 O O   . CYS B 1 15  ? 1.088   0.520   10.241 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B O   1 
ATOM   1059 C CB  . CYS B 1 15  ? 3.947   1.570   9.930  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B CB  1 
ATOM   1060 S SG  . CYS B 1 15  ? 3.976   2.764   8.513  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 9   CYS B SG  1 
ATOM   1061 N N   . PHE B 1 16  ? 0.850   2.774   10.238 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B N   1 
ATOM   1062 C CA  . PHE B 1 16  ? -0.434  2.745   9.605  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CA  1 
ATOM   1063 C C   . PHE B 1 16  ? -0.455  3.707   8.388  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B C   1 
ATOM   1064 O O   . PHE B 1 16  ? 0.140   4.824   8.476  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B O   1 
ATOM   1065 C CB  . PHE B 1 16  ? -1.418  3.391   10.577 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CB  1 
ATOM   1066 C CG  . PHE B 1 16  ? -1.912  2.462   11.662 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CG  1 
ATOM   1067 C CD1 . PHE B 1 16  ? -2.300  1.154   11.366 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD1 1 
ATOM   1068 C CD2 . PHE B 1 16  ? -1.956  2.884   12.927 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CD2 1 
ATOM   1069 C CE1 . PHE B 1 16  ? -2.769  0.286   12.365 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE1 1 
ATOM   1070 C CE2 . PHE B 1 16  ? -2.434  2.020   13.980 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CE2 1 
ATOM   1071 C CZ  . PHE B 1 16  ? -2.826  0.737   13.675 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 10  PHE B CZ  1 
ATOM   1072 N N   A SER B 1 17  ? -1.098  3.319   7.288  0.50 15.81 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   1073 N N   B SER B 1 17  ? -1.185  3.323   7.343  0.50 16.84 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   1074 C CA  A SER B 1 17  ? -1.337  4.281   6.202  0.50 14.95 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1075 C CA  B SER B 1 17  ? -1.448  4.168   6.171  0.50 16.80 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   1076 C C   A SER B 1 17  ? -2.649  5.032   6.534  0.50 15.59 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   1077 C C   B SER B 1 17  ? -2.718  5.005   6.472  0.50 16.50 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   1078 O O   A SER B 1 17  ? -3.641  4.447   7.052  0.50 15.09 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   1079 O O   B SER B 1 17  ? -3.757  4.443   6.917  0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   1080 C CB  A SER B 1 17  ? -1.458  3.604   4.843  0.50 16.78 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1081 C CB  B SER B 1 17  ? -1.724  3.254   4.981  0.50 20.07 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   1082 O OG  A SER B 1 17  ? -0.350  2.753   4.588  0.50 13.91 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1083 O OG  B SER B 1 17  ? -2.063  3.992   3.841  0.50 22.35 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   1084 N N   . VAL B 1 18  ? -2.665  6.321   6.213  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1085 C CA  . VAL B 1 18  ? -3.798  7.173   6.512  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1086 C C   . VAL B 1 18  ? -4.083  8.110   5.360  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1087 O O   . VAL B 1 18  ? -3.150  8.436   4.644  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1088 C CB  . VAL B 1 18  ? -3.539  8.074   7.769  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1089 C CG1 . VAL B 1 18  ? -3.209  7.205   9.039  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1090 C CG2 . VAL B 1 18  ? -2.423  9.115   7.584  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1091 N N   . ARG B 1 19  ? -5.353  8.471   5.225  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   1 
ATOM   1092 C CA  . ARG B 1 19  ? -5.741  9.384   4.114  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  1 
ATOM   1093 C C   . ARG B 1 19  ? -5.384  10.823  4.351  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   1 
ATOM   1094 O O   . ARG B 1 19  ? -5.124  11.583  3.420  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   1 
ATOM   1095 C CB  . ARG B 1 19  ? -7.220  9.287   3.898  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  1 
ATOM   1096 C CG  . ARG B 1 19  ? -7.668  7.905   3.466  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  1 
ATOM   1097 C CD  . ARG B 1 19  ? -9.165  7.951   3.229  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  1 
ATOM   1098 N NE  . ARG B 1 19  ? -9.990  7.303   4.255  1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  1 
ATOM   1099 C CZ  . ARG B 1 19  ? -10.366 7.826   5.426  1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  1 
ATOM   1100 N NH1 . ARG B 1 19  ? -9.945  9.023   5.841  1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 1 
ATOM   1101 N NH2 . ARG B 1 19  ? -11.166 7.110   6.210  1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 1 
ATOM   1102 N N   . ASN B 1 20  ? -5.447  11.267  5.585  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N   1 
ATOM   1103 C CA  . ASN B 1 20  ? -5.280  12.678  5.897  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA  1 
ATOM   1104 C C   . ASN B 1 20  ? -4.443  12.834  7.181  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C   1 
ATOM   1105 O O   . ASN B 1 20  ? -4.959  12.558  8.292  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O   1 
ATOM   1106 C CB  . ASN B 1 20  ? -6.663  13.368  6.052  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB  1 
ATOM   1107 C CG  . ASN B 1 20  ? -6.505  14.852  6.182  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG  1 
ATOM   1108 O OD1 . ASN B 1 20  ? -6.198  15.362  7.289  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1 1 
ATOM   1109 N ND2 . ASN B 1 20  ? -6.632  15.572  5.039  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2 1 
ATOM   1110 N N   . LEU B 1 21  ? -3.211  13.262  7.034  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1111 C CA  . LEU B 1 21  ? -2.312  13.329  8.117  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1112 C C   . LEU B 1 21  ? -2.821  14.267  9.245  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1113 O O   . LEU B 1 21  ? -2.688  13.922  10.446 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1114 C CB  . LEU B 1 21  ? -0.939  13.830  7.673  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1115 C CG  . LEU B 1 21  ? 0.330   13.229  8.176  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1116 C CD1 . LEU B 1 21  ? 0.331   11.752  8.499  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1117 C CD2 . LEU B 1 21  ? 1.354   13.430  7.020  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1118 N N   . ASN B 1 22  ? -3.398  15.418  8.868  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B N   1 
ATOM   1119 C CA  . ASN B 1 22  ? -3.867  16.353  9.957  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CA  1 
ATOM   1120 C C   . ASN B 1 22  ? -4.993  15.743  10.730 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B C   1 
ATOM   1121 O O   . ASN B 1 22  ? -5.067  15.934  11.983 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B O   1 
ATOM   1122 C CB  . ASN B 1 22  ? -4.282  17.735  9.397  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CB  1 
ATOM   1123 C CG  . ASN B 1 22  ? -3.044  18.547  8.959  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B CG  1 
ATOM   1124 O OD1 . ASN B 1 22  ? -3.144  19.484  8.187  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B OD1 1 
ATOM   1125 N ND2 . ASN B 1 22  ? -1.928  18.187  9.468  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASN B ND2 1 
ATOM   1126 N N   . ASP B 1 23  ? -5.901  15.033  10.083 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B N   1 
ATOM   1127 C CA  . ASP B 1 23  ? -6.954  14.369  10.846 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CA  1 
ATOM   1128 C C   . ASP B 1 23  ? -6.415  13.275  11.756 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B C   1 
ATOM   1129 O O   . ASP B 1 23  ? -6.863  13.111  12.896 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B O   1 
ATOM   1130 C CB  . ASP B 1 23  ? -7.982  13.740  9.909  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CB  1 
ATOM   1131 C CG  . ASP B 1 23  ? -8.840  14.748  9.206  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B CG  1 
ATOM   1132 O OD1 . ASP B 1 23  ? -9.375  14.295  8.162  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD1 1 
ATOM   1133 O OD2 . ASP B 1 23  ? -8.958  15.912  9.641  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 17  ASP B OD2 1 
ATOM   1134 N N   . SER B 1 24  ? -5.408  12.529  11.300 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1135 C CA  . SER B 1 24  ? -4.777  11.474  12.135 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1136 C C   . SER B 1 24  ? -3.918  12.019  13.256 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1137 O O   . SER B 1 24  ? -3.922  11.509  14.361 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1138 C CB  . SER B 1 24  ? -3.931  10.577  11.230 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1139 O OG  . SER B 1 24  ? -4.812  9.891   10.333 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1140 N N   . ILE B 1 25  ? -3.259  13.184  13.026 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1141 C CA  . ILE B 1 25  ? -2.503  13.832  14.097 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1142 C C   . ILE B 1 25  ? -3.521  14.222  15.173 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1143 O O   . ILE B 1 25  ? -3.265  14.040  16.362 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1144 C CB  . ILE B 1 25  ? -1.754  15.075  13.607 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1145 C CG1 . ILE B 1 25  ? -0.587  14.615  12.704 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1146 C CG2 . ILE B 1 25  ? -1.191  15.825  14.853 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1147 C CD1 . ILE B 1 25  ? 0.082   15.818  11.967 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1148 N N   . HIS B 1 26  ? -4.626  14.848  14.769 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B N   1 
ATOM   1149 C CA  . HIS B 1 26  ? -5.642  15.216  15.793 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CA  1 
ATOM   1150 C C   . HIS B 1 26  ? -6.113  13.953  16.545 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B C   1 
ATOM   1151 O O   . HIS B 1 26  ? -6.274  13.999  17.766 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B O   1 
ATOM   1152 C CB  . HIS B 1 26  ? -6.875  15.840  15.088 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CB  1 
ATOM   1153 C CG  . HIS B 1 26  ? -8.037  16.082  16.008 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CG  1 
ATOM   1154 N ND1 . HIS B 1 26  ? -7.940  16.870  17.086 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B ND1 1 
ATOM   1155 C CD2 . HIS B 1 26  ? -9.352  15.624  15.939 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CD2 1 
ATOM   1156 C CE1 . HIS B 1 26  ? -9.205  16.914  17.719 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B CE1 1 
ATOM   1157 N NE2 . HIS B 1 26  ? -10.046 16.157  17.005 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 20  HIS B NE2 1 
ATOM   1158 N N   . PHE B 1 27  ? -6.351  12.850  15.850 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1159 C CA  . PHE B 1 27  ? -6.876  11.603  16.532 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1160 C C   . PHE B 1 27  ? -5.824  11.053  17.534 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1161 O O   . PHE B 1 27  ? -6.119  10.822  18.709 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1162 C CB  . PHE B 1 27  ? -7.226  10.581  15.477 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1163 C CG  . PHE B 1 27  ? -7.789  9.290   16.054 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1164 C CD1 . PHE B 1 27  ? -9.153  9.258   16.430 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1165 C CD2 . PHE B 1 27  ? -6.948  8.210   16.349 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1166 C CE1 . PHE B 1 27  ? -9.722  8.046   16.974 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1167 C CE2 . PHE B 1 27  ? -7.495  7.003   16.886 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1168 C CZ  . PHE B 1 27  ? -8.872  6.952   17.209 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1169 N N   . TYR B 1 28  ? -4.591  10.792  17.042 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1170 C CA  . TYR B 1 28  ? -3.588  10.083  17.896 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1171 C C   . TYR B 1 28  ? -2.960  10.984  18.917 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1172 O O   . TYR B 1 28  ? -2.628  10.518  20.030 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1173 C CB  . TYR B 1 28  ? -2.482  9.436   17.032 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1174 C CG  . TYR B 1 28  ? -3.025  8.226   16.353 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1175 C CD1 . TYR B 1 28  ? -3.207  7.020   17.036 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1176 C CD2 . TYR B 1 28  ? -3.406  8.257   15.009 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1177 C CE1 . TYR B 1 28  ? -3.698  5.927   16.413 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1178 C CE2 . TYR B 1 28  ? -3.994  7.180   14.331 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1179 C CZ  . TYR B 1 28  ? -4.148  5.967   15.051 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1180 O OH  . TYR B 1 28  ? -4.657  4.855   14.525 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1181 N N   . ARG B 1 29  ? -2.913  12.293  18.660 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1182 C CA  . ARG B 1 29  ? -2.186  13.206  19.507 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1183 C C   . ARG B 1 29  ? -3.215  13.925  20.385 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1184 O O   . ARG B 1 29  ? -3.024  13.987  21.634 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1185 C CB  . ARG B 1 29  ? -1.208  14.216  18.760 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1186 C CG  . ARG B 1 29  ? -0.367  15.067  19.717 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1187 C CD  . ARG B 1 29  ? -1.076  16.327  20.061 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1188 N NE  . ARG B 1 29  ? -1.481  17.130  18.893 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1189 C CZ  . ARG B 1 29  ? -0.665  17.832  18.115 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1190 N NH1 . ARG B 1 29  ? 0.615   17.899  18.348 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1191 N NH2 . ARG B 1 29  ? -1.152  18.443  17.068 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1192 N N   . ASP B 1 30  ? -4.200  14.567  19.825 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1193 C CA  . ASP B 1 30  ? -5.197  15.308  20.678 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1194 C C   . ASP B 1 30  ? -6.155  14.347  21.403 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1195 O O   . ASP B 1 30  ? -6.331  14.431  22.625 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1196 C CB  . ASP B 1 30  ? -6.048  16.268  19.842 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1197 C CG  . ASP B 1 30  ? -5.238  17.381  19.106 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1198 O OD1 . ASP B 1 30  ? -5.707  17.906  18.102 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1199 O OD2 . ASP B 1 30  ? -4.162  17.756  19.517 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1200 N N   . ILE B 1 31  ? -6.785  13.420  20.682 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B N   1 
ATOM   1201 C CA  . ILE B 1 31  ? -7.845  12.595  21.331 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CA  1 
ATOM   1202 C C   . ILE B 1 31  ? -7.187  11.549  22.214 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B C   1 
ATOM   1203 O O   . ILE B 1 31  ? -7.545  11.399  23.394 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B O   1 
ATOM   1204 C CB  . ILE B 1 31  ? -8.793  12.042  20.288 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CB  1 
ATOM   1205 C CG1 . ILE B 1 31  ? -9.503  13.181  19.687 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG1 1 
ATOM   1206 C CG2 . ILE B 1 31  ? -9.839  11.083  20.968 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CG2 1 
ATOM   1207 C CD1 . ILE B 1 31  ? -10.293 12.706  18.457 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 25  ILE B CD1 1 
ATOM   1208 N N   . LEU B 1 32  ? -6.278  10.726  21.669 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1209 C CA  . LEU B 1 32  ? -5.582  9.689   22.455 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1210 C C   . LEU B 1 32  ? -4.359  10.108  23.271 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1211 O O   . LEU B 1 32  ? -3.830  9.308   24.015 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1212 C CB  . LEU B 1 32  ? -5.159  8.471   21.537 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1213 C CG  . LEU B 1 32  ? -6.352  7.817   20.821 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1214 C CD1 . LEU B 1 32  ? -5.822  6.592   20.068 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1215 C CD2 . LEU B 1 32  ? -7.342  7.305   21.936 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1216 N N   . LEU B 1 33  ? -4.019  11.422  23.209 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1217 C CA  . LEU B 1 33  ? -3.015  11.986  24.120 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1218 C C   . LEU B 1 33  ? -1.635  11.457  23.882 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1219 O O   . LEU B 1 33  ? -0.775  11.430  24.781 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1220 C CB  . LEU B 1 33  ? -3.495  11.898  25.632 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1221 C CG  . LEU B 1 33  ? -4.737  12.818  25.848 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1222 C CD1 . LEU B 1 33  ? -5.214  12.592  27.298 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1223 C CD2 . LEU B 1 33  ? -4.381  14.315  25.615 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1224 N N   . GLY B 1 34  ? -1.335  11.029  22.659 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1225 C CA  . GLY B 1 34  ? 0.016   10.646  22.319 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1226 C C   . GLY B 1 34  ? 0.876   11.891  22.112 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1227 O O   . GLY B 1 34  ? 0.388   13.042  22.241 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1228 N N   . LYS B 1 35  ? 2.169   11.662  21.851 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   1229 C CA  . LYS B 1 35  ? 3.056   12.821  21.614 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   1230 C C   . LYS B 1 35  ? 3.544   12.813  20.157 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   1231 O O   . LYS B 1 35  ? 4.094   11.799  19.726 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   1232 C CB  . LYS B 1 35  ? 4.211   12.704  22.584 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   1233 C CG  . LYS B 1 35  ? 5.145   13.930  22.446 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   1234 C CD  . LYS B 1 35  ? 6.322   13.747  23.394 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   1235 C CE  . LYS B 1 35  ? 7.149   15.056  23.420 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   1236 N NZ  . LYS B 1 35  ? 6.305   16.193  23.925 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   1237 N N   . LEU B 1 36  ? 3.398   13.945  19.470 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1238 C CA  . LEU B 1 36  ? 3.919   14.098  18.111 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1239 C C   . LEU B 1 36  ? 5.445   14.281  18.208 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1240 O O   . LEU B 1 36  ? 5.931   15.144  18.970 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1241 C CB  . LEU B 1 36  ? 3.233   15.257  17.379 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1242 C CG  . LEU B 1 36  ? 3.791   15.487  15.962 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1243 C CD1 . LEU B 1 36  ? 3.400   14.376  14.975 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1244 C CD2 . LEU B 1 36  ? 3.256   16.838  15.480 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1245 N N   . LEU B 1 37  ? 6.210   13.469  17.446 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1246 C CA  . LEU B 1 37  ? 7.650   13.536  17.651 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1247 C C   . LEU B 1 37  ? 8.365   14.122  16.399 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1248 O O   . LEU B 1 37  ? 9.475   14.667  16.513 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1249 C CB  . LEU B 1 37  ? 8.180   12.130  17.822 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1250 C CG  . LEU B 1 37  ? 7.810   11.436  19.138 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1251 C CD1 . LEU B 1 37  ? 8.354   10.014  19.054 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1252 C CD2 . LEU B 1 37  ? 8.164   12.131  20.439 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1253 N N   . LEU B 1 38  ? 7.781   13.929  15.254 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1254 C CA  . LEU B 1 38  ? 8.421   14.200  13.959 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1255 C C   . LEU B 1 38  ? 7.393   14.235  12.870 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1256 O O   . LEU B 1 38  ? 6.497   13.359  12.751 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1257 C CB  . LEU B 1 38  ? 9.517   13.078  13.637 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1258 C CG  . LEU B 1 38  ? 10.194  13.006  12.251 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1259 C CD1 . LEU B 1 38  ? 10.999  14.244  12.037 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1260 C CD2 . LEU B 1 38  ? 11.154  11.816  12.164 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1261 N N   . THR B 1 39  ? 7.577   15.159  11.912 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 33  THR B N   1 
ATOM   1262 C CA  . THR B 1 39  ? 6.788   15.055  10.697 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CA  1 
ATOM   1263 C C   . THR B 1 39  ? 7.734   15.268  9.493  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 33  THR B C   1 
ATOM   1264 O O   . THR B 1 39  ? 8.766   15.954  9.639  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 33  THR B O   1 
ATOM   1265 C CB  . THR B 1 39  ? 5.732   16.119  10.613 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CB  1 
ATOM   1266 O OG1 . THR B 1 39  ? 6.390   17.421  10.605 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 33  THR B OG1 1 
ATOM   1267 C CG2 . THR B 1 39  ? 4.833   16.051  11.781 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CG2 1 
ATOM   1268 N N   . GLY B 1 40  ? 7.291   14.729  8.369  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
ATOM   1269 C CA  . GLY B 1 40  ? 7.859   14.957  7.002  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
ATOM   1270 C C   . GLY B 1 40  ? 6.729   15.117  6.028  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
ATOM   1271 O O   . GLY B 1 40  ? 5.556   15.123  6.418  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
ATOM   1272 N N   . LYS B 1 41  ? 7.030   15.218  4.719  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N   1 
ATOM   1273 C CA  . LYS B 1 41  ? 5.956   15.661  3.820  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA  1 
ATOM   1274 C C   . LYS B 1 41  ? 4.667   14.808  3.877  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C   1 
ATOM   1275 O O   . LYS B 1 41  ? 3.502   15.314  3.764  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O   1 
ATOM   1276 C CB  . LYS B 1 41  ? 6.459   15.755  2.327  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB  1 
ATOM   1277 C CG  . LYS B 1 41  ? 5.285   15.897  1.383  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG  1 
ATOM   1278 C CD  . LYS B 1 41  ? 5.601   16.430  -0.037 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD  1 
ATOM   1279 C CE  . LYS B 1 41  ? 6.376   15.411  -0.859 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE  1 
ATOM   1280 N NZ  . LYS B 1 41  ? 6.718   15.950  -2.251 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ  1 
ATOM   1281 N N   . LYS B 1 42  ? 4.893   13.511  4.001  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B N   1 
ATOM   1282 C CA  . LYS B 1 42  ? 3.760   12.586  3.974  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CA  1 
ATOM   1283 C C   . LYS B 1 42  ? 3.829   11.671  5.187  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B C   1 
ATOM   1284 O O   . LYS B 1 42  ? 3.330   10.584  5.089  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B O   1 
ATOM   1285 C CB  . LYS B 1 42  ? 3.910   11.722  2.738  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CB  1 
ATOM   1286 C CG  . LYS B 1 42  ? 3.503   12.431  1.458  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CG  1 
ATOM   1287 C CD  . LYS B 1 42  ? 2.019   12.712  1.561  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CD  1 
ATOM   1288 C CE  . LYS B 1 42  ? 1.359   12.993  0.211  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B CE  1 
ATOM   1289 N NZ  . LYS B 1 42  ? -0.104  12.703  0.340  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B NZ  1 
ATOM   1290 N N   A THR B 1 43  ? 4.406   12.134  6.292  0.50 20.07 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1291 N N   B THR B 1 43  ? 4.578   12.052  6.237  0.50 19.95 ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   1 
ATOM   1292 C CA  A THR B 1 43  ? 4.747   11.204  7.368  0.50 20.44 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1293 C CA  B THR B 1 43  ? 4.830   11.151  7.408  0.50 18.78 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  1 
ATOM   1294 C C   A THR B 1 43  ? 4.598   11.880  8.684  0.50 18.45 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1295 C C   B THR B 1 43  ? 4.732   11.836  8.715  0.50 17.72 ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   1 
ATOM   1296 O O   A THR B 1 43  ? 4.746   13.105  8.770  0.50 16.91 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1297 O O   B THR B 1 43  ? 5.165   12.988  8.864  0.50 16.94 ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   1 
ATOM   1298 C CB  A THR B 1 43  ? 6.163   10.635  7.202  0.50 22.37 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1299 C CB  B THR B 1 43  ? 6.231   10.493  7.494  0.50 19.75 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  1 
ATOM   1300 O OG1 A THR B 1 43  ? 6.274   10.039  5.903  0.50 25.26 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1301 O OG1 B THR B 1 43  ? 7.268   11.476  7.537  0.50 16.39 ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 1 
ATOM   1302 C CG2 A THR B 1 43  ? 6.433   9.538   8.242  0.50 21.49 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1303 C CG2 B THR B 1 43  ? 6.457   9.464   6.401  0.50 18.84 ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 1 
ATOM   1304 N N   . ALA B 1 44  ? 4.217   11.118  9.709  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1305 C CA  . ALA B 1 44  ? 4.271   11.612  11.104 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1306 C C   . ALA B 1 44  ? 4.545   10.480  12.053 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1307 O O   . ALA B 1 44  ? 4.152   9.339   11.829 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1308 C CB  . ALA B 1 44  ? 2.972   12.282  11.496 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1309 N N   . TYR B 1 45  ? 5.297   10.775  13.094 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1310 C CA  . TYR B 1 45  ? 5.638   9.757   14.103 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1311 C C   . TYR B 1 45  ? 5.196   10.234  15.425 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1312 O O   . TYR B 1 45  ? 5.286   11.451  15.723 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1313 C CB  . TYR B 1 45  ? 7.171   9.502   14.206 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1314 C CG  . TYR B 1 45  ? 7.784   9.067   12.877 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1315 C CD1 . TYR B 1 45  ? 7.982   7.753   12.631 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1316 C CD2 . TYR B 1 45  ? 8.075   10.010  11.865 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1317 C CE1 . TYR B 1 45  ? 8.527   7.319   11.420 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1318 C CE2 . TYR B 1 45  ? 8.622   9.592   10.639 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1319 C CZ  . TYR B 1 45  ? 8.848   8.238   10.445 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1320 O OH  . TYR B 1 45  ? 9.394   7.772   9.246  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1321 N N   . PHE B 1 46  ? 4.720   9.283   16.245 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   1 
ATOM   1322 C CA  . PHE B 1 46  ? 4.192   9.583   17.617 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  1 
ATOM   1323 C C   . PHE B 1 46  ? 4.707   8.567   18.587 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   1 
ATOM   1324 O O   . PHE B 1 46  ? 5.093   7.434   18.207 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   1 
ATOM   1325 C CB  . PHE B 1 46  ? 2.632   9.399   17.686 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  1 
ATOM   1326 C CG  . PHE B 1 46  ? 1.887   10.135  16.614 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  1 
ATOM   1327 C CD1 . PHE B 1 46  ? 1.255   11.345  16.877 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 1 
ATOM   1328 C CD2 . PHE B 1 46  ? 1.837   9.598   15.323 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 1 
ATOM   1329 C CE1 . PHE B 1 46  ? 0.518   12.004  15.889 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 1 
ATOM   1330 C CE2 . PHE B 1 46  ? 1.197   10.283  14.335 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 1 
ATOM   1331 C CZ  . PHE B 1 46  ? 0.551   11.509  14.605 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  1 
ATOM   1332 N N   . GLU B 1 47  ? 4.761   8.980   19.838 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1333 C CA  . GLU B 1 47  ? 4.853   8.013   20.901 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1334 C C   . GLU B 1 47  ? 3.455   7.937   21.587 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1335 O O   . GLU B 1 47  ? 2.938   8.981   21.964 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1336 C CB  . GLU B 1 47  ? 5.927   8.403   21.910 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1337 C CG  . GLU B 1 47  ? 6.065   7.239   22.905 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1338 C CD  . GLU B 1 47  ? 7.266   7.303   23.819 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1339 O OE1 . GLU B 1 47  ? 7.454   6.349   24.611 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1340 O OE2 . GLU B 1 47  ? 8.041   8.285   23.745 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1341 N N   . LEU B 1 48  ? 2.892   6.723   21.763 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1342 C CA  . LEU B 1 48  ? 1.533   6.570   22.394 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1343 C C   . LEU B 1 48  ? 1.648   5.355   23.332 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1344 O O   . LEU B 1 48  ? 2.042   4.266   22.850 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1345 C CB  . LEU B 1 48  ? 0.492   6.330   21.294 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1346 C CG  . LEU B 1 48  ? -0.859  6.100   21.935 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1347 C CD1 . LEU B 1 48  ? -1.373  7.431   22.555 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1348 C CD2 . LEU B 1 48  ? -1.731  5.699   20.752 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1349 N N   . ALA B 1 49  ? 1.451   5.512   24.671 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   1350 C CA  . ALA B 1 49  ? 1.407   4.245   25.515 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   1351 C C   . ALA B 1 49  ? 2.743   3.476   25.453 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   1352 O O   . ALA B 1 49  ? 2.769   2.250   25.582 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   1353 C CB  . ALA B 1 49  ? 0.280   3.304   25.095 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   1354 N N   . GLY B 1 50  ? 3.830   4.208   25.226 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1355 C CA  . GLY B 1 50  ? 5.196   3.614   25.237 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1356 C C   . GLY B 1 50  ? 5.581   3.018   23.878 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1357 O O   . GLY B 1 50  ? 6.665   2.446   23.730 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1358 N N   . LEU B 1 51  ? 4.679   3.104   22.902 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1359 C CA  . LEU B 1 51  ? 4.756   2.476   21.559 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1360 C C   . LEU B 1 51  ? 5.037   3.609   20.540 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1361 O O   . LEU B 1 51  ? 4.402   4.682   20.533 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1362 C CB  . LEU B 1 51  ? 3.391   1.832   21.199 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1363 C CG  . LEU B 1 51  ? 3.202   1.290   19.789 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1364 C CD1 . LEU B 1 51  ? 4.153   0.114   19.569 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1365 C CD2 . LEU B 1 51  ? 1.759   0.897   19.429 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1366 N N   . TRP B 1 52  ? 5.929   3.376   19.609 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1367 C CA  . TRP B 1 52  ? 6.169   4.330   18.511 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1368 C C   . TRP B 1 52  ? 5.288   4.006   17.336 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1369 O O   . TRP B 1 52  ? 5.168   2.832   16.965 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1370 C CB  . TRP B 1 52  ? 7.630   4.309   18.046 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1371 C CG  . TRP B 1 52  ? 8.449   5.188   18.953 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1372 C CD1 . TRP B 1 52  ? 9.046   6.419   18.667 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1373 C CD2 . TRP B 1 52  ? 8.780   4.909   20.348 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1374 N NE1 . TRP B 1 52  ? 9.707   6.902   19.781 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1375 C CE2 . TRP B 1 52  ? 9.573   6.052   20.820 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1376 C CE3 . TRP B 1 52  ? 8.523   3.843   21.235 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1377 C CZ2 . TRP B 1 52  ? 10.077  6.115   22.130 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1378 C CZ3 . TRP B 1 52  ? 9.026   3.923   22.564 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1379 C CH2 . TRP B 1 52  ? 9.799   5.022   22.992 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1380 N N   . ILE B 1 53  ? 4.564   5.037   16.858 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   1 
ATOM   1381 C CA  . ILE B 1 53  ? 3.603   4.804   15.781 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  1 
ATOM   1382 C C   . ILE B 1 53  ? 4.009   5.692   14.619 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   1 
ATOM   1383 O O   . ILE B 1 53  ? 4.186   6.893   14.803 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   1 
ATOM   1384 C CB  . ILE B 1 53  ? 2.216   5.180   16.249 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  1 
ATOM   1385 C CG1 . ILE B 1 53  ? 1.718   4.132   17.270 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 1 
ATOM   1386 C CG2 . ILE B 1 53  ? 1.237   5.174   15.067 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 1 
ATOM   1387 C CD1 . ILE B 1 53  ? 0.372   4.503   17.920 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 1 
ATOM   1388 N N   . ALA B 1 54  ? 4.191   5.112   13.450 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N   1 
ATOM   1389 C CA  . ALA B 1 54  ? 4.481   5.888   12.257 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA  1 
ATOM   1390 C C   . ALA B 1 54  ? 3.223   5.931   11.400 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C   1 
ATOM   1391 O O   . ALA B 1 54  ? 2.498   4.889   11.187 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O   1 
ATOM   1392 C CB  . ALA B 1 54  ? 5.624   5.259   11.486 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB  1 
ATOM   1393 N N   . LEU B 1 55  ? 2.905   7.109   10.905 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1394 C CA  . LEU B 1 55  ? 1.845   7.198   9.954  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1395 C C   . LEU B 1 55  ? 2.356   7.633   8.607  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1396 O O   . LEU B 1 55  ? 3.207   8.511   8.529  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1397 C CB  . LEU B 1 55  ? 0.844   8.253   10.421 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . LEU B 1 55  ? 0.291   8.144   11.864 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . LEU B 1 55  ? -0.677  9.380   11.972 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . LEU B 1 55  ? -0.470  6.811   11.963 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1401 N N   . ASN B 1 56  ? 1.870   6.995   7.558  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B N   1 
ATOM   1402 C CA  . ASN B 1 56  ? 2.246   7.348   6.160  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CA  1 
ATOM   1403 C C   . ASN B 1 56  ? 1.010   7.737   5.355  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B C   1 
ATOM   1404 O O   . ASN B 1 56  ? 0.042   6.989   5.269  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B O   1 
ATOM   1405 C CB  . ASN B 1 56  ? 2.869   6.118   5.465  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CB  1 
ATOM   1406 C CG  . ASN B 1 56  ? 4.225   5.685   6.042  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B CG  1 
ATOM   1407 O OD1 . ASN B 1 56  ? 4.690   4.605   5.654  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B OD1 1 
ATOM   1408 N ND2 . ASN B 1 56  ? 4.839   6.430   6.970  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 50  ASN B ND2 1 
ATOM   1409 N N   . GLU B 1 57  ? 1.004   8.964   4.815  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1410 C CA  . GLU B 1 57  ? -0.207  9.456   4.171  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1411 C C   . GLU B 1 57  ? -0.306  8.821   2.793  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1412 O O   . GLU B 1 57  ? 0.655   8.897   2.029  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1413 C CB  . GLU B 1 57  ? -0.259  11.005  4.119  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1414 C CG  . GLU B 1 57  ? -1.602  11.596  3.726  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1415 C CD  . GLU B 1 57  ? -1.559  13.135  3.649  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1416 O OE1 . GLU B 1 57  ? -2.164  13.905  4.468  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1417 O OE2 . GLU B 1 57  ? -0.855  13.571  2.719  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1418 N N   . GLU B 1 58  ? -1.463  8.227   2.451  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1419 C CA  . GLU B 1 58  ? -1.624  7.592   1.127  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1420 C C   . GLU B 1 58  ? -3.032  7.958   0.708  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1421 O O   . GLU B 1 58  ? -4.015  7.606   1.338  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1422 C CB  . GLU B 1 58  ? -1.362  6.072   1.201  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1423 C CG  . GLU B 1 58  ? -0.181  5.762   2.114  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1424 C CD  . GLU B 1 58  ? 0.452   4.391   1.943  1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1425 O OE1 . GLU B 1 58  ? 0.435   3.874   0.802  1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1426 O OE2 . GLU B 1 58  ? 1.006   3.849   2.953  1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1427 N N   . LYS B 1 59  ? -3.145  8.750   -0.357 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   1 
ATOM   1428 C CA  . LYS B 1 59  ? -4.473  9.070   -0.914 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  1 
ATOM   1429 C C   . LYS B 1 59  ? -4.819  8.040   -1.984 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   1 
ATOM   1430 O O   . LYS B 1 59  ? -5.945  7.975   -2.449 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   1 
ATOM   1431 C CB  . LYS B 1 59  ? -4.474  10.487  -1.459 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  1 
ATOM   1432 C CG  . LYS B 1 59  ? -3.825  11.494  -0.516 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  1 
ATOM   1433 C CD  . LYS B 1 59  ? -4.827  12.412  0.140  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  1 
ATOM   1434 C CE  . LYS B 1 59  ? -4.126  13.464  0.991  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  1 
ATOM   1435 N NZ  . LYS B 1 59  ? -5.122  13.950  1.992  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  1 
ATOM   1436 N N   . SER B 1 69  ? -11.701 -6.541  11.177 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   1437 C CA  . SER B 1 69  ? -11.047 -6.610  9.887  1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   1438 C C   . SER B 1 69  ? -9.965  -7.639  10.069 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   1439 O O   . SER B 1 69  ? -10.110 -8.542  10.895 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   1440 C CB  . SER B 1 69  ? -10.502 -5.240  9.422  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   1441 N N   . TYR B 1 70  ? -8.884  -7.528  9.303  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B N   1 
ATOM   1442 C CA  . TYR B 1 70  ? -7.812  -8.491  9.420  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CA  1 
ATOM   1443 C C   . TYR B 1 70  ? -6.908  -8.240  10.619 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B C   1 
ATOM   1444 O O   . TYR B 1 70  ? -5.958  -9.029  10.809 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B O   1 
ATOM   1445 C CB  . TYR B 1 70  ? -6.951  -8.541  8.160  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 64  TYR B CB  1 
ATOM   1446 N N   . THR B 1 71  ? -7.150  -7.160  11.399 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   1 
ATOM   1447 C CA  . THR B 1 71  ? -6.191  -6.796  12.452 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  1 
ATOM   1448 C C   . THR B 1 71  ? -6.777  -5.865  13.508 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   1 
ATOM   1449 O O   . THR B 1 71  ? -7.671  -5.093  13.183 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   1 
ATOM   1450 C CB  . THR B 1 71  ? -4.868  -6.238  11.880 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  1 
ATOM   1451 O OG1 . THR B 1 71  ? -3.792  -6.440  12.820 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 1 
ATOM   1452 C CG2 . THR B 1 71  ? -4.919  -4.781  11.532 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 1 
ATOM   1453 N N   . HIS B 1 72  ? -6.329  -5.921  14.774 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B N   1 
ATOM   1454 C CA  . HIS B 1 72  ? -6.691  -4.733  15.673 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CA  1 
ATOM   1455 C C   . HIS B 1 72  ? -5.579  -4.532  16.625 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B C   1 
ATOM   1456 O O   . HIS B 1 72  ? -4.736  -5.459  16.839 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B O   1 
ATOM   1457 C CB  . HIS B 1 72  ? -8.087  -4.770  16.386 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CB  1 
ATOM   1458 C CG  . HIS B 1 72  ? -8.165  -5.783  17.507 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CG  1 
ATOM   1459 N ND1 . HIS B 1 72  ? -9.034  -6.825  17.490 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B ND1 1 
ATOM   1460 C CD2 . HIS B 1 72  ? -7.383  -5.937  18.662 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CD2 1 
ATOM   1461 C CE1 . HIS B 1 72  ? -8.840  -7.604  18.579 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B CE1 1 
ATOM   1462 N NE2 . HIS B 1 72  ? -7.835  -7.072  19.300 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 66  HIS B NE2 1 
ATOM   1463 N N   . ILE B 1 73  ? -5.469  -3.305  17.200 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B N   1 
ATOM   1464 C CA  . ILE B 1 73  ? -4.463  -3.065  18.165 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CA  1 
ATOM   1465 C C   . ILE B 1 73  ? -5.162  -2.644  19.480 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B C   1 
ATOM   1466 O O   . ILE B 1 73  ? -6.013  -1.733  19.384 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B O   1 
ATOM   1467 C CB  . ILE B 1 73  ? -3.558  -1.842  17.746 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CB  1 
ATOM   1468 C CG1 . ILE B 1 73  ? -3.030  -1.981  16.313 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG1 1 
ATOM   1469 C CG2 . ILE B 1 73  ? -2.436  -1.578  18.750 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CG2 1 
ATOM   1470 C CD1 . ILE B 1 73  ? -2.136  -3.209  16.133 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 67  ILE B CD1 1 
ATOM   1471 N N   . ALA B 1 74  ? -4.742  -3.177  20.642 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B N   1 
ATOM   1472 C CA  . ALA B 1 74  ? -5.448  -2.876  21.938 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CA  1 
ATOM   1473 C C   . ALA B 1 74  ? -4.470  -2.256  22.902 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B C   1 
ATOM   1474 O O   . ALA B 1 74  ? -3.341  -2.630  22.883 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B O   1 
ATOM   1475 C CB  . ALA B 1 74  ? -5.986  -4.193  22.512 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 68  ALA B CB  1 
ATOM   1476 N N   . PHE B 1 75  ? -4.935  -1.243  23.664 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B N   1 
ATOM   1477 C CA  . PHE B 1 75  ? -4.081  -0.571  24.690 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CA  1 
ATOM   1478 C C   . PHE B 1 75  ? -4.734  -0.791  26.002 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B C   1 
ATOM   1479 O O   . PHE B 1 75  ? -5.904  -0.957  26.079 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B O   1 
ATOM   1480 C CB  . PHE B 1 75  ? -4.050  0.946   24.387 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CB  1 
ATOM   1481 C CG  . PHE B 1 75  ? -3.382  1.283   23.083 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CG  1 
ATOM   1482 C CD1 . PHE B 1 75  ? -2.008  1.430   23.040 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD1 1 
ATOM   1483 C CD2 . PHE B 1 75  ? -4.094  1.403   21.902 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CD2 1 
ATOM   1484 C CE1 . PHE B 1 75  ? -1.337  1.697   21.865 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE1 1 
ATOM   1485 C CE2 . PHE B 1 75  ? -3.413  1.639   20.659 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CE2 1 
ATOM   1486 C CZ  . PHE B 1 75  ? -2.028  1.816   20.674 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B CZ  1 
ATOM   1487 N N   . THR B 1 76  ? -3.920  -0.812  27.046 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 70  THR B N   1 
ATOM   1488 C CA  . THR B 1 76  ? -4.387  -0.974  28.458 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CA  1 
ATOM   1489 C C   . THR B 1 76  ? -4.633  0.365   29.090 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 70  THR B C   1 
ATOM   1490 O O   . THR B 1 76  ? -3.885  1.339   28.885 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 70  THR B O   1 
ATOM   1491 C CB  . THR B 1 76  ? -3.202  -1.584  29.184 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CB  1 
ATOM   1492 O OG1 . THR B 1 76  ? -3.044  -2.915  28.710 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 70  THR B OG1 1 
ATOM   1493 C CG2 . THR B 1 76  ? -3.585  -1.788  30.686 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 70  THR B CG2 1 
ATOM   1494 N N   . ILE B 1 77  ? -5.779  0.443   29.795 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   1495 C CA  . ILE B 1 77  ? -6.081  1.652   30.612 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   1496 C C   . ILE B 1 77  ? -6.430  1.090   32.016 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   1497 O O   . ILE B 1 77  ? -6.717  -0.132  32.207 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   1498 C CB  . ILE B 1 77  ? -7.224  2.492   30.036 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   1499 C CG1 . ILE B 1 77  ? -8.465  1.624   29.722 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   1500 C CG2 . ILE B 1 77  ? -6.710  3.258   28.795 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   1501 C CD1 . ILE B 1 77  ? -9.726  2.508   29.720 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   1502 N N   . ASP B 1 78  ? -6.354  1.960   33.025 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   1 
ATOM   1503 C CA  . ASP B 1 78  ? -6.769  1.543   34.388 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  1 
ATOM   1504 C C   . ASP B 1 78  ? -8.287  1.481   34.483 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   1 
ATOM   1505 O O   . ASP B 1 78  ? -8.991  2.263   33.810 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   1 
ATOM   1506 C CB  . ASP B 1 78  ? -6.299  2.671   35.309 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  1 
ATOM   1507 C CG  . ASP B 1 78  ? -4.837  2.545   35.665 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  1 
ATOM   1508 O OD1 . ASP B 1 78  ? -4.190  3.604   35.776 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 1 
ATOM   1509 O OD2 . ASP B 1 78  ? -4.323  1.399   35.839 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 1 
ATOM   1510 N N   . ASP B 1 79  ? -8.813  0.619   35.371 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1511 C CA  . ASP B 1 79  ? -10.246 0.630   35.567 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1512 C C   . ASP B 1 79  ? -10.819 2.020   35.937 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1513 O O   . ASP B 1 79  ? -11.929 2.426   35.554 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1514 C CB  . ASP B 1 79  ? -10.580 -0.367  36.688 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1515 C CG  . ASP B 1 79  ? -11.597 -1.325  36.231 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1516 O OD1 . ASP B 1 79  ? -11.181 -2.357  35.636 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1517 O OD2 . ASP B 1 79  ? -12.818 -0.981  36.330 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1518 N N   . SER B 1 80  ? -10.064 2.720   36.778 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 74  SER B N   1 
ATOM   1519 C CA  . SER B 1 80  ? -10.473 4.026   37.240 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA  1 
ATOM   1520 C C   . SER B 1 80  ? -10.550 5.084   36.160 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 74  SER B C   1 
ATOM   1521 O O   . SER B 1 80  ? -11.080 6.129   36.383 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 74  SER B O   1 
ATOM   1522 C CB  . SER B 1 80  ? -9.573  4.483   38.404 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB  1 
ATOM   1523 O OG  . SER B 1 80  ? -8.230  4.630   38.006 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG  1 
ATOM   1524 N N   . GLU B 1 81  ? -10.030 4.790   34.961 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   1 
ATOM   1525 C CA  . GLU B 1 81  ? -10.029 5.770   33.855 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  1 
ATOM   1526 C C   . GLU B 1 81  ? -10.931 5.327   32.740 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   1 
ATOM   1527 O O   . GLU B 1 81  ? -10.996 6.024   31.739 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   1 
ATOM   1528 C CB  . GLU B 1 81  ? -8.614  5.850   33.227 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  1 
ATOM   1529 C CG  . GLU B 1 81  ? -7.497  6.349   34.128 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  1 
ATOM   1530 C CD  . GLU B 1 81  ? -7.526  7.856   34.166 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  1 
ATOM   1531 O OE1 . GLU B 1 81  ? -8.001  8.433   35.170 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 1 
ATOM   1532 O OE2 . GLU B 1 81  ? -7.134  8.507   33.166 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 1 
ATOM   1533 N N   . PHE B 1 82  ? -11.650 4.210   32.941 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   1 
ATOM   1534 C CA  . PHE B 1 82  ? -12.536 3.747   31.881 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  1 
ATOM   1535 C C   . PHE B 1 82  ? -13.592 4.734   31.489 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   1 
ATOM   1536 O O   . PHE B 1 82  ? -13.839 5.024   30.275 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   1 
ATOM   1537 C CB  . PHE B 1 82  ? -13.225 2.482   32.398 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  1 
ATOM   1538 C CG  . PHE B 1 82  ? -14.002 1.781   31.337 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  1 
ATOM   1539 C CD1 . PHE B 1 82  ? -13.322 0.760   30.620 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 1 
ATOM   1540 C CD2 . PHE B 1 82  ? -15.321 2.150   30.987 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 1 
ATOM   1541 C CE1 . PHE B 1 82  ? -13.987 0.086   29.592 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 1 
ATOM   1542 C CE2 . PHE B 1 82  ? -15.972 1.443   29.944 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 1 
ATOM   1543 C CZ  . PHE B 1 82  ? -15.317 0.405   29.310 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  1 
ATOM   1544 N N   . LYS B 1 83  ? -14.344 5.301   32.492 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1545 C CA  . LYS B 1 83  ? -15.382 6.238   32.124 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1546 C C   . LYS B 1 83  ? -14.863 7.558   31.448 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1547 O O   . LYS B 1 83  ? -15.439 8.034   30.540 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1548 C CB  . LYS B 1 83  ? -16.285 6.599   33.326 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1549 C CG  . LYS B 1 83  ? -17.087 5.353   33.780 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1550 C CD  . LYS B 1 83  ? -18.192 5.818   34.747 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1551 C CE  . LYS B 1 83  ? -18.732 4.683   35.598 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1552 N NZ  . LYS B 1 83  ? -19.989 5.131   36.280 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1553 N N   . TYR B 1 84  ? -13.705 7.982   31.877 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   1 
ATOM   1554 C CA  . TYR B 1 84  ? -13.001 9.153   31.335 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  1 
ATOM   1555 C C   . TYR B 1 84  ? -12.761 8.898   29.858 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   1 
ATOM   1556 O O   . TYR B 1 84  ? -13.188 9.675   29.014 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   1 
ATOM   1557 C CB  . TYR B 1 84  ? -11.688 9.330   32.005 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  1 
ATOM   1558 C CG  . TYR B 1 84  ? -10.792 10.359  31.276 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  1 
ATOM   1559 C CD1 . TYR B 1 84  ? -10.903 11.741  31.560 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 1 
ATOM   1560 C CD2 . TYR B 1 84  ? -9.843  9.939   30.308 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 1 
ATOM   1561 C CE1 . TYR B 1 84  ? -10.090 12.674  30.871 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 1 
ATOM   1562 C CE2 . TYR B 1 84  ? -9.058  10.849  29.635 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 1 
ATOM   1563 C CZ  . TYR B 1 84  ? -9.193  12.191  29.910 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  1 
ATOM   1564 O OH  . TYR B 1 84  ? -8.333  13.031  29.233 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  1 
ATOM   1565 N N   . TRP B 1 85  ? -12.200 7.711   29.550 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B N   1 
ATOM   1566 C CA  . TRP B 1 85  ? -11.974 7.398   28.119 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CA  1 
ATOM   1567 C C   . TRP B 1 85  ? -13.186 7.202   27.276 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B C   1 
ATOM   1568 O O   . TRP B 1 85  ? -13.289 7.673   26.113 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B O   1 
ATOM   1569 C CB  . TRP B 1 85  ? -11.016 6.179   27.981 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CB  1 
ATOM   1570 C CG  . TRP B 1 85  ? -9.634  6.656   28.193 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CG  1 
ATOM   1571 C CD1 . TRP B 1 85  ? -8.850  6.488   29.288 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD1 1 
ATOM   1572 C CD2 . TRP B 1 85  ? -8.888  7.487   27.283 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CD2 1 
ATOM   1573 N NE1 . TRP B 1 85  ? -7.658  7.133   29.114 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B NE1 1 
ATOM   1574 C CE2 . TRP B 1 85  ? -7.616  7.747   27.915 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE2 1 
ATOM   1575 C CE3 . TRP B 1 85  ? -9.166  8.004   26.016 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CE3 1 
ATOM   1576 C CZ2 . TRP B 1 85  ? -6.622  8.551   27.335 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ2 1 
ATOM   1577 C CZ3 . TRP B 1 85  ? -8.158  8.805   25.447 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CZ3 1 
ATOM   1578 C CH2 . TRP B 1 85  ? -6.939  9.034   26.058 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 79  TRP B CH2 1 
ATOM   1579 N N   . HIS B 1 86  ? -14.215 6.508   27.828 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B N   1 
ATOM   1580 C CA  . HIS B 1 86  ? -15.420 6.276   27.036 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CA  1 
ATOM   1581 C C   . HIS B 1 86  ? -16.065 7.631   26.688 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B C   1 
ATOM   1582 O O   . HIS B 1 86  ? -16.478 7.861   25.493 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B O   1 
ATOM   1583 C CB  . HIS B 1 86  ? -16.363 5.330   27.845 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CB  1 
ATOM   1584 C CG  . HIS B 1 86  ? -17.549 4.826   27.071 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CG  1 
ATOM   1585 N ND1 . HIS B 1 86  ? -18.723 4.546   27.673 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B ND1 1 
ATOM   1586 C CD2 . HIS B 1 86  ? -17.729 4.599   25.728 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CD2 1 
ATOM   1587 C CE1 . HIS B 1 86  ? -19.619 4.166   26.743 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B CE1 1 
ATOM   1588 N NE2 . HIS B 1 86  ? -19.023 4.173   25.555 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 80  HIS B NE2 1 
ATOM   1589 N N   . GLN B 1 87  ? -16.135 8.531   27.708 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B N   1 
ATOM   1590 C CA  . GLN B 1 87  ? -16.723 9.866   27.521 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CA  1 
ATOM   1591 C C   . GLN B 1 87  ? -15.894 10.714  26.543 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B C   1 
ATOM   1592 O O   . GLN B 1 87  ? -16.456 11.363  25.683 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B O   1 
ATOM   1593 C CB  . GLN B 1 87  ? -16.928 10.613  28.879 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CB  1 
ATOM   1594 C CG  . GLN B 1 87  ? -17.865 11.830  28.699 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CG  1 
ATOM   1595 C CD  . GLN B 1 87  ? -19.253 11.385  28.214 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CD  1 
ATOM   1596 O OE1 . GLN B 1 87  ? -19.714 11.745  27.130 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B OE1 1 
ATOM   1597 N NE2 . GLN B 1 87  ? -19.865 10.511  28.972 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B NE2 1 
ATOM   1598 N N   . ARG B 1 88  ? -14.589 10.582  26.618 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1599 C CA  . ARG B 1 88  ? -13.695 11.371  25.741 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1600 C C   . ARG B 1 88  ? -13.880 10.965  24.312 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1601 O O   . ARG B 1 88  ? -14.009 11.811  23.364 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1602 C CB  . ARG B 1 88  ? -12.231 11.177  26.190 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1603 C CG  . ARG B 1 88  ? -11.245 12.079  25.388 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1604 C CD  . ARG B 1 88  ? -9.823  11.944  25.986 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1605 N NE  . ARG B 1 88  ? -8.893  12.884  25.330 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1606 C CZ  . ARG B 1 88  ? -8.602  14.139  25.716 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1607 N NH1 . ARG B 1 88  ? -9.195  14.690  26.827 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1608 N NH2 . ARG B 1 88  ? -7.737  14.889  24.990 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1609 N N   . LEU B 1 89  ? -13.932 9.624   24.068 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B N   1 
ATOM   1610 C CA  . LEU B 1 89  ? -14.211 9.216   22.703 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CA  1 
ATOM   1611 C C   . LEU B 1 89  ? -15.584 9.650   22.161 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B C   1 
ATOM   1612 O O   . LEU B 1 89  ? -15.719 10.123  21.006 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B O   1 
ATOM   1613 C CB  . LEU B 1 89  ? -13.995 7.710   22.536 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CB  1 
ATOM   1614 C CG  . LEU B 1 89  ? -12.619 7.184   22.962 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CG  1 
ATOM   1615 C CD1 . LEU B 1 89  ? -12.573 5.653   22.897 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD1 1 
ATOM   1616 C CD2 . LEU B 1 89  ? -11.550 7.783   22.104 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD2 1 
ATOM   1617 N N   . LYS B 1 90  ? -16.612 9.462   22.980 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B N   1 
ATOM   1618 C CA  . LYS B 1 90  ? -17.959 9.956   22.568 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CA  1 
ATOM   1619 C C   . LYS B 1 90  ? -18.009 11.477  22.317 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B C   1 
ATOM   1620 O O   . LYS B 1 90  ? -18.590 11.865  21.284 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B O   1 
ATOM   1621 C CB  . LYS B 1 90  ? -18.953 9.624   23.699 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CB  1 
ATOM   1622 C CG  . LYS B 1 90  ? -19.334 8.167   23.680 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CG  1 
ATOM   1623 C CD  . LYS B 1 90  ? -20.576 7.923   24.573 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CD  1 
ATOM   1624 C CE  . LYS B 1 90  ? -20.206 7.836   26.033 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B CE  1 
ATOM   1625 N NZ  . LYS B 1 90  ? -21.480 7.641   26.809 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 84  LYS B NZ  1 
ATOM   1626 N N   . ASP B 1 91  ? -17.409 12.247  23.231 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   1627 C CA  . ASP B 1 91  ? -17.361 13.739  23.165 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   1628 C C   . ASP B 1 91  ? -16.625 14.186  21.887 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   1629 O O   . ASP B 1 91  ? -16.756 15.313  21.464 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   1630 C CB  . ASP B 1 91  ? -16.568 14.300  24.350 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   1631 C CG  . ASP B 1 91  ? -17.362 14.337  25.660 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
ATOM   1632 O OD1 . ASP B 1 91  ? -16.756 14.662  26.661 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
ATOM   1633 O OD2 . ASP B 1 91  ? -18.519 13.994  25.746 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
ATOM   1634 N N   . ASN B 1 92  ? -15.807 13.308  21.297 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B N   1 
ATOM   1635 C CA  . ASN B 1 92  ? -15.066 13.655  20.071 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CA  1 
ATOM   1636 C C   . ASN B 1 92  ? -15.618 12.974  18.810 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B C   1 
ATOM   1637 O O   . ASN B 1 92  ? -14.952 12.892  17.734 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B O   1 
ATOM   1638 C CB  . ASN B 1 92  ? -13.542 13.354  20.374 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CB  1 
ATOM   1639 C CG  . ASN B 1 92  ? -12.906 14.395  21.288 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B CG  1 
ATOM   1640 O OD1 . ASN B 1 92  ? -12.807 14.296  22.553 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B OD1 1 
ATOM   1641 N ND2 . ASN B 1 92  ? -12.490 15.483  20.675 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 86  ASN B ND2 1 
ATOM   1642 N N   . ASN B 1 93  ? -16.844 12.425  18.915 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   1 
ATOM   1643 C CA  . ASN B 1 93  ? -17.527 11.815  17.814 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  1 
ATOM   1644 C C   . ASN B 1 93  ? -16.675 10.692  17.193 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   1 
ATOM   1645 O O   . ASN B 1 93  ? -16.668 10.514  16.013 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   1 
ATOM   1646 C CB  . ASN B 1 93  ? -17.901 12.862  16.752 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  1 
ATOM   1647 C CG  . ASN B 1 93  ? -19.001 13.837  17.194 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  1 
ATOM   1648 O OD1 . ASN B 1 93  ? -19.178 14.880  16.552 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 1 
ATOM   1649 N ND2 . ASN B 1 93  ? -19.757 13.499  18.203 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 1 
ATOM   1650 N N   . VAL B 1 94  ? -15.906 9.974   18.009 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   1651 C CA  . VAL B 1 94  ? -15.100 8.847   17.440 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   1652 C C   . VAL B 1 94  ? -16.083 7.735   17.132 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   1653 O O   . VAL B 1 94  ? -17.108 7.590   17.855 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   1654 C CB  . VAL B 1 94  ? -14.087 8.413   18.517 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   1655 C CG1 . VAL B 1 94  ? -13.372 7.029   18.247 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   1656 C CG2 . VAL B 1 94  ? -13.079 9.543   18.602 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   1657 N N   . ASN B 1 95  ? -15.808 6.953   16.112 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B N   1 
ATOM   1658 C CA  . ASN B 1 95  ? -16.658 5.826   15.708 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CA  1 
ATOM   1659 C C   . ASN B 1 95  ? -16.462 4.702   16.755 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B C   1 
ATOM   1660 O O   . ASN B 1 95  ? -15.356 4.111   16.797 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B O   1 
ATOM   1661 C CB  . ASN B 1 95  ? -16.187 5.353   14.322 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CB  1 
ATOM   1662 C CG  . ASN B 1 95  ? -16.956 4.148   13.799 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CG  1 
ATOM   1663 O OD1 . ASN B 1 95  ? -16.383 3.176   13.200 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B OD1 1 
ATOM   1664 N ND2 . ASN B 1 95  ? -18.236 4.182   14.021 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B ND2 1 
ATOM   1665 N N   . ILE B 1 96  ? -17.489 4.435   17.580 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N   1 
ATOM   1666 C CA  . ILE B 1 96  ? -17.415 3.394   18.661 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA  1 
ATOM   1667 C C   . ILE B 1 96  ? -18.125 2.138   18.167 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C   1 
ATOM   1668 O O   . ILE B 1 96  ? -19.267 2.253   17.682 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O   1 
ATOM   1669 C CB  . ILE B 1 96  ? -18.004 3.894   19.980 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB  1 
ATOM   1670 C CG1 . ILE B 1 96  ? -17.159 5.126   20.405 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1 1 
ATOM   1671 C CG2 . ILE B 1 96  ? -17.941 2.776   21.032 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2 1 
ATOM   1672 C CD1 . ILE B 1 96  ? -17.625 5.888   21.639 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1 1 
ATOM   1673 N N   . LEU B 1 97  ? -17.449 1.017   18.303 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1674 C CA  . LEU B 1 97  ? -17.992 -0.271  17.884 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1675 C C   . LEU B 1 97  ? -18.451 -1.041  19.091 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1676 O O   . LEU B 1 97  ? -17.890 -0.965  20.227 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1677 C CB  . LEU B 1 97  ? -16.958 -1.086  17.117 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1678 C CG  . LEU B 1 97  ? -16.465 -0.366  15.853 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1679 C CD1 . LEU B 1 97  ? -15.154 -0.961  15.354 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1680 C CD2 . LEU B 1 97  ? -17.588 -0.322  14.818 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1681 N N   . GLU B 1 98  ? -19.499 -1.868  18.886 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   1682 C CA  . GLU B 1 98  ? -20.007 -2.741  19.971 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1683 C C   . GLU B 1 98  ? -19.054 -3.808  20.374 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1684 O O   . GLU B 1 98  ? -18.380 -4.401  19.566 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1685 C CB  . GLU B 1 98  ? -21.353 -3.409  19.535 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1686 C CG  . GLU B 1 98  ? -22.434 -2.354  19.391 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1687 C CD  . GLU B 1 98  ? -22.640 -1.607  20.681 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1688 O OE1 . GLU B 1 98  ? -22.287 -0.384  20.766 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1689 O OE2 . GLU B 1 98  ? -22.997 -2.275  21.656 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1690 N N   . GLY B 1 99  ? -18.996 -4.043  21.723 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1691 C CA  . GLY B 1 99  ? -18.274 -5.151  22.257 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1692 C C   . GLY B 1 99  ? -19.209 -6.211  22.836 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1693 O O   . GLY B 1 99  ? -20.371 -6.339  22.393 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1694 N N   . ARG B 1 100 ? -18.677 -7.025  23.728 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   1695 C CA  . ARG B 1 100 ? -19.569 -8.020  24.423 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   1696 C C   . ARG B 1 100 ? -20.580 -7.352  25.333 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   1697 O O   . ARG B 1 100 ? -20.379 -6.258  25.804 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   1698 C CB  . ARG B 1 100 ? -18.778 -9.009  25.295 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   1699 C CG  . ARG B 1 100 ? -17.707 -9.800  24.597 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   1700 C CD  . ARG B 1 100 ? -17.544 -11.179 25.225 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   1701 N NE  . ARG B 1 100 ? -16.866 -12.017 24.241 1.00 64.61 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   1702 C CZ  . ARG B 1 100 ? -16.210 -13.144 24.494 1.00 68.23 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   1703 N NH1 . ARG B 1 100 ? -16.138 -13.615 25.734 1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   1704 N NH2 . ARG B 1 100 ? -15.622 -13.795 23.486 1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   1705 N N   . VAL B 1 101 ? -21.667 -8.042  25.658 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N   1 
ATOM   1706 C CA  . VAL B 1 101 ? -22.552 -7.513  26.678 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA  1 
ATOM   1707 C C   . VAL B 1 101 ? -21.765 -7.262  27.995 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C   1 
ATOM   1708 O O   . VAL B 1 101 ? -20.902 -8.043  28.355 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O   1 
ATOM   1709 C CB  . VAL B 1 101 ? -23.749 -8.501  26.935 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB  1 
ATOM   1710 C CG1 . VAL B 1 101 ? -24.610 -7.961  28.061 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1 1 
ATOM   1711 C CG2 . VAL B 1 101 ? -24.600 -8.625  25.661 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2 1 
ATOM   1712 N N   . ARG B 1 102 ? -22.066 -6.136  28.637 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B N   1 
ATOM   1713 C CA  . ARG B 1 102 ? -21.458 -5.692  29.868 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CA  1 
ATOM   1714 C C   . ARG B 1 102 ? -19.992 -5.210  29.742 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B C   1 
ATOM   1715 O O   . ARG B 1 102 ? -19.398 -4.772  30.736 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B O   1 
ATOM   1716 C CB  . ARG B 1 102 ? -21.560 -6.806  30.945 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CB  1 
ATOM   1717 C CG  . ARG B 1 102 ? -23.035 -7.124  31.246 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CG  1 
ATOM   1718 C CD  . ARG B 1 102 ? -23.236 -7.666  32.688 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CD  1 
ATOM   1719 N NE  . ARG B 1 102 ? -22.801 -6.642  33.644 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NE  1 
ATOM   1720 C CZ  . ARG B 1 102 ? -23.589 -5.734  34.245 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B CZ  1 
ATOM   1721 N NH1 . ARG B 1 102 ? -24.898 -5.767  34.049 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH1 1 
ATOM   1722 N NH2 . ARG B 1 102 ? -23.080 -4.817  35.064 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 96  ARG B NH2 1 
ATOM   1723 N N   . ASP B 1 103 ? -19.434 -5.200  28.529 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   1 
ATOM   1724 C CA  . ASP B 1 103 ? -18.095 -4.579  28.362 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  1 
ATOM   1725 C C   . ASP B 1 103 ? -18.030 -3.123  28.830 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   1 
ATOM   1726 O O   . ASP B 1 103 ? -16.976 -2.695  29.337 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   1 
ATOM   1727 C CB  . ASP B 1 103 ? -17.643 -4.649  26.901 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  1 
ATOM   1728 C CG  . ASP B 1 103 ? -16.912 -5.968  26.562 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  1 
ATOM   1729 O OD1 . ASP B 1 103 ? -16.725 -6.812  27.512 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 1 
ATOM   1730 O OD2 . ASP B 1 103 ? -16.460 -6.198  25.383 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 1 
ATOM   1731 N N   . ILE B 1 104 ? -19.073 -2.324  28.583 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B N   1 
ATOM   1732 C CA  . ILE B 1 104 ? -19.111 -0.940  29.089 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CA  1 
ATOM   1733 C C   . ILE B 1 104 ? -19.439 -0.921  30.600 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B C   1 
ATOM   1734 O O   . ILE B 1 104 ? -18.646 -0.342  31.434 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B O   1 
ATOM   1735 C CB  . ILE B 1 104 ? -20.089 -0.063  28.300 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CB  1 
ATOM   1736 C CG1 . ILE B 1 104 ? -19.617 -0.025  26.816 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG1 1 
ATOM   1737 C CG2 . ILE B 1 104 ? -20.182 1.333   28.922 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CG2 1 
ATOM   1738 C CD1 . ILE B 1 104 ? -18.167 0.439   26.616 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 98  ILE B CD1 1 
ATOM   1739 N N   . ARG B 1 105 ? -20.616 -1.460  30.948 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1740 C CA  . ARG B 1 105 ? -21.017 -1.432  32.366 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1741 C C   . ARG B 1 105 ? -19.998 -2.014  33.334 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1742 O O   . ARG B 1 105 ? -19.864 -1.485  34.438 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1743 C CB  . ARG B 1 105 ? -22.399 -2.101  32.590 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1744 C CG  . ARG B 1 105 ? -23.555 -1.159  32.260 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   1745 C CD  . ARG B 1 105 ? -24.825 -1.931  32.053 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   1746 N NE  . ARG B 1 105 ? -24.778 -2.802  30.881 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   1747 C CZ  . ARG B 1 105 ? -25.668 -3.764  30.656 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   1748 N NH1 . ARG B 1 105 ? -26.622 -3.999  31.543 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   1749 N NH2 . ARG B 1 105 ? -25.572 -4.520  29.588 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
ATOM   1750 N N   . ASP B 1 106 ? -19.273 -3.057  32.942 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B N   1 
ATOM   1751 C CA  . ASP B 1 106 ? -18.274 -3.682  33.824 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CA  1 
ATOM   1752 C C   . ASP B 1 106 ? -16.857 -3.142  33.597 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B C   1 
ATOM   1753 O O   . ASP B 1 106 ? -15.883 -3.675  34.139 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B O   1 
ATOM   1754 C CB  . ASP B 1 106 ? -18.294 -5.190  33.687 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CB  1 
ATOM   1755 C CG  . ASP B 1 106 ? -19.498 -5.803  34.415 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B CG  1 
ATOM   1756 O OD1 . ASP B 1 106 ? -20.055 -5.090  35.250 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 
ATOM   1757 O OD2 . ASP B 1 106 ? -19.779 -6.973  34.153 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 
ATOM   1758 N N   . ARG B 1 107 ? -16.787 -2.091  32.781 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N   1 
ATOM   1759 C CA  A ARG B 1 107 ? -15.516 -1.372  32.593 0.50 18.19 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA  1 
ATOM   1760 C CA  B ARG B 1 107 ? -15.541 -1.365  32.552 0.50 18.77 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA  1 
ATOM   1761 C C   . ARG B 1 107 ? -14.437 -2.323  32.060 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C   1 
ATOM   1762 O O   . ARG B 1 107 ? -13.298 -2.400  32.617 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O   1 
ATOM   1763 C CB  A ARG B 1 107 ? -15.042 -0.702  33.931 0.50 17.92 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB  1 
ATOM   1764 C CB  B ARG B 1 107 ? -15.174 -0.543  33.826 0.50 19.64 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB  1 
ATOM   1765 C CG  A ARG B 1 107 ? -15.837 0.541   34.345 0.50 17.81 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG  1 
ATOM   1766 C CG  B ARG B 1 107 ? -16.292 0.452   34.154 0.50 20.82 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG  1 
ATOM   1767 C CD  A ARG B 1 107 ? -15.174 1.207   35.547 0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD  1 
ATOM   1768 C CD  B ARG B 1 107 ? -16.029 1.330   35.361 0.50 20.77 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD  1 
ATOM   1769 N NE  A ARG B 1 107 ? -15.352 0.381   36.766 0.50 18.67 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE  1 
ATOM   1770 N NE  B ARG B 1 107 ? -15.776 0.554   36.597 0.50 25.27 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE  1 
ATOM   1771 C CZ  A ARG B 1 107 ? -14.808 0.691   37.952 0.50 19.10 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ  1 
ATOM   1772 C CZ  B ARG B 1 107 ? -16.586 -0.279  37.269 0.50 25.45 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ  1 
ATOM   1773 N NH1 A ARG B 1 107 ? -15.028 -0.054  39.018 0.50 16.52 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 
ATOM   1774 N NH1 B ARG B 1 107 ? -16.121 -0.792  38.381 0.50 24.24 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 1 
ATOM   1775 N NH2 A ARG B 1 107 ? -13.964 1.715   38.057 0.50 18.66 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 
ATOM   1776 N NH2 B ARG B 1 107 ? -17.805 -0.655  36.894 0.50 23.30 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 1 
ATOM   1777 N N   . GLN B 1 108 ? -14.769 -3.074  30.983 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N   1 
ATOM   1778 C CA  . GLN B 1 108 ? -13.856 -4.098  30.482 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA  1 
ATOM   1779 C C   . GLN B 1 108 ? -13.146 -3.580  29.176 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C   1 
ATOM   1780 O O   . GLN B 1 108 ? -11.967 -3.620  29.089 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O   1 
ATOM   1781 C CB  . GLN B 1 108 ? -14.635 -5.375  30.128 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB  1 
ATOM   1782 C CG  . GLN B 1 108 ? -15.381 -5.944  31.334 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG  1 
ATOM   1783 C CD  . GLN B 1 108 ? -14.368 -6.524  32.280 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD  1 
ATOM   1784 O OE1 . GLN B 1 108 ? -13.485 -7.244  31.830 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1 1 
ATOM   1785 N NE2 . GLN B 1 108 ? -14.455 -6.216  33.537 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2 1 
ATOM   1786 N N   . SER B 1 109 ? -13.958 -3.151  28.221 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   1 
ATOM   1787 C CA  . SER B 1 109 ? -13.400 -2.866  26.852 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  1 
ATOM   1788 C C   . SER B 1 109 ? -14.161 -1.796  26.167 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   1 
ATOM   1789 O O   . SER B 1 109 ? -15.393 -1.790  26.294 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   1 
ATOM   1790 C CB  . SER B 1 109 ? -13.555 -4.115  25.940 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  1 
ATOM   1791 O OG  . SER B 1 109 ? -12.791 -5.174  26.502 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  1 
ATOM   1792 N N   . ILE B 1 110 ? -13.455 -0.962  25.385 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B N   1 
ATOM   1793 C CA  . ILE B 1 110 ? -14.043 -0.029  24.461 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CA  1 
ATOM   1794 C C   . ILE B 1 110 ? -13.461 -0.343  23.047 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B C   1 
ATOM   1795 O O   . ILE B 1 110 ? -12.244 -0.471  22.942 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B O   1 
ATOM   1796 C CB  . ILE B 1 110 ? -13.791 1.450   24.808 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CB  1 
ATOM   1797 C CG1 . ILE B 1 110 ? -14.200 1.717   26.304 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM   1798 C CG2 . ILE B 1 110 ? -14.507 2.361   23.749 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM   1799 C CD1 . ILE B 1 110 ? -13.575 3.034   26.896 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM   1800 N N   . TYR B 1 111 ? -14.299 -0.466  22.017 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   1801 C CA  . TYR B 1 111 ? -13.804 -0.710  20.682 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   1802 C C   . TYR B 1 111 ? -14.135 0.455   19.800 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   1803 O O   . TYR B 1 111 ? -15.187 1.073   19.879 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   1804 C CB  . TYR B 1 111 ? -14.560 -1.954  20.131 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   1805 C CG  . TYR B 1 111 ? -14.250 -3.223  20.919 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   1806 C CD1 . TYR B 1 111 ? -13.068 -3.916  20.663 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   1807 C CD2 . TYR B 1 111 ? -15.034 -3.650  22.037 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   1808 C CE1 . TYR B 1 111 ? -12.744 -5.056  21.369 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   1809 C CE2 . TYR B 1 111 ? -14.652 -4.798  22.755 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   1810 C CZ  . TYR B 1 111 ? -13.519 -5.472  22.371 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   1811 O OH  . TYR B 1 111 ? -13.136 -6.615  23.045 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   1812 N N   . PHE B 1 112 ? -13.160 0.824   18.968 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1813 C CA  . PHE B 1 112 ? -13.433 1.983   18.129 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1814 C C   . PHE B 1 112 ? -12.521 1.967   16.945 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1815 O O   . PHE B 1 112 ? -11.701 1.062   16.761 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1816 C CB  . PHE B 1 112 ? -13.207 3.294   18.971 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1817 C CG  . PHE B 1 112 ? -11.819 3.402   19.629 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1818 C CD1 . PHE B 1 112 ? -10.916 4.348   19.130 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1819 C CD2 . PHE B 1 112 ? -11.443 2.619   20.723 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1820 C CE1 . PHE B 1 112 ? -9.658  4.467   19.755 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1821 C CE2 . PHE B 1 112 ? -10.185 2.726   21.312 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1822 C CZ  . PHE B 1 112 ? -9.305  3.668   20.823 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1823 N N   . THR B 1 113 ? -12.646 2.984   16.109 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   1824 C CA  . THR B 1 113 ? -11.715 3.048   14.938 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   1825 C C   . THR B 1 113 ? -11.109 4.449   14.861 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   1826 O O   . THR B 1 113 ? -11.664 5.425   15.358 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   1827 C CB  . THR B 1 113 ? -12.355 2.772   13.548 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   1828 O OG1 . THR B 1 113 ? -13.378 3.704   13.233 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   1829 C CG2 . THR B 1 113 ? -12.923 1.361   13.483 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   1830 N N   . ASP B 1 114 ? -9.955  4.482   14.168 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1831 C CA  . ASP B 1 114 ? -9.380  5.799   13.823 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1832 C C   . ASP B 1 114 ? -10.127 6.324   12.606 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1833 O O   . ASP B 1 114 ? -11.042 5.664   12.100 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1834 C CB  . ASP B 1 114 ? -7.829  5.714   13.729 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . ASP B 1 114 ? -7.290  5.119   12.387 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1836 O OD1 . ASP B 1 114 ? -6.047  5.151   12.254 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1837 O OD2 . ASP B 1 114 ? -8.085  4.654   11.566 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1838 N N   . PRO B 1 115 ? -9.772  7.554   12.109 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1839 C CA  . PRO B 1 115 ? -10.455 8.206   10.992 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1840 C C   . PRO B 1 115 ? -10.396 7.377   9.688  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1841 O O   . PRO B 1 115 ? -11.285 7.502   8.843  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1842 C CB  . PRO B 1 115 ? -9.678  9.531   10.847 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1843 C CG  . PRO B 1 115 ? -9.271  9.811   12.239 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1844 C CD  . PRO B 1 115 ? -8.787  8.452   12.722 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1845 N N   . ASP B 1 116 ? -9.463  6.448   9.620  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1846 C CA  . ASP B 1 116 ? -9.331  5.601   8.434  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1847 C C   . ASP B 1 116 ? -9.923  4.242   8.530  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1848 O O   . ASP B 1 116 ? -9.811  3.466   7.565  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1849 C CB  . ASP B 1 116 ? -7.883  5.493   8.130  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1850 C CG  . ASP B 1 116 ? -7.320  6.813   7.654  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1851 O OD1 . ASP B 1 116 ? -6.735  7.523   8.470  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1852 O OD2 . ASP B 1 116 ? -7.534  7.126   6.447  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1853 N N   . GLY B 1 117 ? -10.459 3.920   9.696  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1854 C CA  . GLY B 1 117 ? -11.009 2.591   9.904  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1855 C C   . GLY B 1 117 ? -10.134 1.588   10.595 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1856 O O   . GLY B 1 117 ? -10.510 0.435   10.702 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1857 N N   . HIS B 1 118 ? -8.938  1.949   10.993 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1858 C CA  . HIS B 1 118 ? -8.131  0.982   11.720 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1859 C C   . HIS B 1 118 ? -8.789  0.704   13.073 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1860 O O   . HIS B 1 118 ? -9.121  1.600   13.804 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1861 C CB  . HIS B 1 118 ? -6.725  1.478   11.985 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1862 C CG  . HIS B 1 118 ? -5.942  1.841   10.728 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1863 N ND1 . HIS B 1 118 ? -5.399  0.879   9.918  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1864 C CD2 . HIS B 1 118 ? -5.550  3.089   10.210 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1865 C CE1 . HIS B 1 118 ? -4.740  1.487   8.864  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1866 N NE2 . HIS B 1 118 ? -4.822  2.840   9.049  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1867 N N   A LYS B 1 119 ? -9.169  -0.545  13.344 0.50 16.01 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1868 N N   B LYS B 1 119 ? -8.799  -0.576  13.441 0.50 17.50 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   1869 C CA  A LYS B 1 119 ? -9.811  -0.850  14.636 0.50 14.84 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1870 C CA  B LYS B 1 119 ? -9.535  -1.020  14.604 0.50 16.50 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   1871 C C   A LYS B 1 119 ? -8.803  -0.921  15.801 0.50 14.05 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1872 C C   B LYS B 1 119 ? -8.679  -0.970  15.856 0.50 14.37 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   1873 O O   A LYS B 1 119 ? -7.730  -1.497  15.745 0.50 14.83 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1874 O O   B LYS B 1 119 ? -7.537  -1.479  15.888 0.50 14.97 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   1875 C CB  A LYS B 1 119 ? -10.616 -2.170  14.518 0.50 16.37 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1876 C CB  B LYS B 1 119 ? -10.113 -2.427  14.300 0.50 17.49 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   1877 C CG  A LYS B 1 119 ? -11.162 -2.714  15.824 0.50 15.95 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1878 C CG  B LYS B 1 119 ? -11.312 -2.330  13.344 0.50 19.66 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   1879 C CD  A LYS B 1 119 ? -12.284 -3.725  15.544 0.50 16.26 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1880 C CD  B LYS B 1 119 ? -11.792 -3.746  12.929 0.50 21.44 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   1881 C CE  A LYS B 1 119 ? -12.684 -4.492  16.803 0.50 16.59 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1882 C CE  B LYS B 1 119 ? -12.956 -3.722  11.923 0.50 25.56 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   1883 N NZ  A LYS B 1 119 ? -13.951 -5.326  16.690 0.50 20.58 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1884 N NZ  B LYS B 1 119 ? -13.994 -4.778  12.214 0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   1885 N N   . LEU B 1 120 ? -9.198  -0.265  16.884 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B N   1 
ATOM   1886 C CA  . LEU B 1 120 ? -8.383  -0.152  18.069 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CA  1 
ATOM   1887 C C   . LEU B 1 120 ? -9.338  -0.558  19.226 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B C   1 
ATOM   1888 O O   . LEU B 1 120 ? -10.544 -0.590  19.137 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B O   1 
ATOM   1889 C CB  . LEU B 1 120 ? -8.031  1.339   18.306 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CB  1 
ATOM   1890 C CG  . LEU B 1 120 ? -7.279  1.905   17.068 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CG  1 
ATOM   1891 C CD1 . LEU B 1 120 ? -7.155  3.453   17.271 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD1 1 
ATOM   1892 C CD2 . LEU B 1 120 ? -5.896  1.265   17.100 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B CD2 1 
ATOM   1893 N N   . GLU B 1 121 ? -8.712  -0.742  20.367 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N   1 
ATOM   1894 C CA  . GLU B 1 121 ? -9.434  -1.154  21.640 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA  1 
ATOM   1895 C C   . GLU B 1 121 ? -8.746  -0.580  22.819 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C   1 
ATOM   1896 O O   . GLU B 1 121 ? -7.521  -0.501  22.824 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O   1 
ATOM   1897 C CB  . GLU B 1 121 ? -9.428  -2.711  21.771 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB  1 
ATOM   1898 C CG  . GLU B 1 121 ? -9.718  -3.473  20.510 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG  1 
ATOM   1899 C CD  . GLU B 1 121 ? -9.783  -5.002  20.661 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD  1 
ATOM   1900 O OE1 . GLU B 1 121 ? -10.394 -5.570  19.690 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1 1 
ATOM   1901 O OE2 . GLU B 1 121 ? -9.332  -5.586  21.743 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2 1 
ATOM   1902 N N   . LEU B 1 122 ? -9.527  -0.218  23.883 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1903 C CA  . LEU B 1 122 ? -8.968  0.039   25.209 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1904 C C   . LEU B 1 122 ? -9.450  -1.099  26.118 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1905 O O   . LEU B 1 122 ? -10.615 -1.426  26.072 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1906 C CB  . LEU B 1 122 ? -9.510  1.419   25.729 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1907 C CG  . LEU B 1 122 ? -9.189  2.590   24.811 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1908 C CD1 . LEU B 1 122 ? -9.605  3.865   25.520 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1909 C CD2 . LEU B 1 122 ? -7.747  2.722   24.323 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1910 N N   . HIS B 1 123 ? -8.559  -1.678  26.913 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B N   1 
ATOM   1911 C CA  . HIS B 1 123 ? -8.999  -2.794  27.803 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CA  1 
ATOM   1912 C C   . HIS B 1 123 ? -8.450  -2.503  29.146 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B C   1 
ATOM   1913 O O   . HIS B 1 123 ? -7.343  -1.978  29.255 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B O   1 
ATOM   1914 C CB  . HIS B 1 123 ? -8.435  -4.172  27.378 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CB  1 
ATOM   1915 C CG  . HIS B 1 123 ? -9.108  -4.707  26.130 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CG  1 
ATOM   1916 N ND1 . HIS B 1 123 ? -8.522  -4.661  24.919 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B ND1 1 
ATOM   1917 C CD2 . HIS B 1 123 ? -10.382 -5.254  25.915 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CD2 1 
ATOM   1918 C CE1 . HIS B 1 123 ? -9.420  -5.095  23.948 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B CE1 1 
ATOM   1919 N NE2 . HIS B 1 123 ? -10.509 -5.448  24.539 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 117 HIS B NE2 1 
ATOM   1920 N N   . THR B 1 124 ? -9.177  -2.944  30.176 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 118 THR B N   1 
ATOM   1921 C CA  . THR B 1 124 ? -8.631  -2.758  31.537 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA  1 
ATOM   1922 C C   . THR B 1 124 ? -7.966  -4.048  31.967 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 118 THR B C   1 
ATOM   1923 O O   . THR B 1 124 ? -7.295  -4.028  32.998 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 118 THR B O   1 
ATOM   1924 C CB  . THR B 1 124 ? -9.764  -2.448  32.501 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB  1 
ATOM   1925 O OG1 . THR B 1 124 ? -10.771 -3.476  32.360 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1 1 
ATOM   1926 C CG2 . THR B 1 124 ? -10.347 -1.076  32.171 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2 1 
ATOM   1927 N N   . GLY B 1 125 ? -8.264  -5.170  31.329 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B N   1 
ATOM   1928 C CA  . GLY B 1 125 ? -7.644  -6.445  31.800 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B CA  1 
ATOM   1929 C C   . GLY B 1 125 ? -6.402  -6.754  31.011 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B C   1 
ATOM   1930 O O   . GLY B 1 125 ? -6.410  -6.415  29.835 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B O   1 
ATOM   1931 N N   . THR B 1 126 ? -5.392  -7.376  31.666 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 120 THR B N   1 
ATOM   1932 C CA  . THR B 1 126 ? -4.163  -7.944  31.041 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CA  1 
ATOM   1933 C C   . THR B 1 126 ? -4.292  -9.368  30.481 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 120 THR B C   1 
ATOM   1934 O O   . THR B 1 126 ? -5.367  -9.991  30.505 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 120 THR B O   1 
ATOM   1935 C CB  . THR B 1 126 ? -3.042  -8.187  32.062 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CB  1 
ATOM   1936 O OG1 . THR B 1 126 ? -3.498  -9.121  33.068 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 120 THR B OG1 1 
ATOM   1937 C CG2 . THR B 1 126 ? -2.563  -6.909  32.709 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 120 THR B CG2 1 
ATOM   1938 N N   . LEU B 1 127 ? -3.150  -9.872  29.984 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   1 
ATOM   1939 C CA  . LEU B 1 127 ? -3.007  -11.248 29.521 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  1 
ATOM   1940 C C   . LEU B 1 127 ? -3.207  -12.314 30.616 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   1 
ATOM   1941 O O   . LEU B 1 127 ? -3.894  -13.280 30.377 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   1 
ATOM   1942 C CB  . LEU B 1 127 ? -1.582  -11.404 28.891 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  1 
ATOM   1943 C CG  . LEU B 1 127 ? -1.153  -12.842 28.457 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  1 
ATOM   1944 C CD1 . LEU B 1 127 ? -2.203  -13.466 27.504 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 1 
ATOM   1945 C CD2 . LEU B 1 127 ? 0.206   -12.829 27.782 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 1 
ATOM   1946 N N   . GLU B 1 128 ? -2.543  -12.157 31.765 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1947 C CA  . GLU B 1 128 ? -2.758  -13.042 32.902 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1948 C C   . GLU B 1 128 ? -4.263  -13.056 33.306 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1949 O O   . GLU B 1 128 ? -4.855  -14.142 33.489 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1950 C CB  . GLU B 1 128 ? -1.826  -12.656 34.067 1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1951 C CG  . GLU B 1 128 ? -2.079  -13.393 35.387 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1952 C CD  . GLU B 1 128 ? -1.442  -14.782 35.458 1.00 71.92 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1953 O OE1 . GLU B 1 128 ? -2.200  -15.781 35.453 1.00 76.42 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1954 O OE2 . GLU B 1 128 ? -0.189  -14.885 35.525 1.00 69.79 ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1955 N N   . ASN B 1 129 ? -4.905  -11.876 33.404 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B N   1 
ATOM   1956 C CA  . ASN B 1 129 ? -6.359  -11.882 33.660 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CA  1 
ATOM   1957 C C   . ASN B 1 129 ? -7.170  -12.672 32.635 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B C   1 
ATOM   1958 O O   . ASN B 1 129 ? -8.154  -13.369 32.974 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B O   1 
ATOM   1959 C CB  . ASN B 1 129 ? -6.946  -10.461 33.748 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CB  1 
ATOM   1960 C CG  . ASN B 1 129 ? -6.167  -9.538  34.680 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CG  1 
ATOM   1961 O OD1 . ASN B 1 129 ? -6.002  -8.338  34.382 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B OD1 1 
ATOM   1962 N ND2 . ASN B 1 129 ? -5.697  -10.069 35.828 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B ND2 1 
ATOM   1963 N N   . ARG B 1 130 ? -6.814  -12.536 31.359 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   1964 C CA  . ARG B 1 130 ? -7.524  -13.299 30.328 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   1965 C C   . ARG B 1 130 ? -7.267  -14.813 30.508 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   1966 O O   . ARG B 1 130 ? -8.209  -15.653 30.415 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   1967 C CB  . ARG B 1 130 ? -7.101  -12.855 28.927 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   1968 C CG  . ARG B 1 130 ? -7.857  -13.589 27.818 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   1969 C CD  . ARG B 1 130 ? -9.378  -13.455 27.892 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   1970 N NE  . ARG B 1 130 ? -9.788  -12.046 27.950 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   1971 C CZ  . ARG B 1 130 ? -9.861  -11.250 26.876 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   1972 N NH1 . ARG B 1 130 ? -9.580  -11.724 25.668 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   1973 N NH2 . ARG B 1 130 ? -10.237 -9.986  27.006 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   1974 N N   . LEU B 1 131 ? -6.012  -15.157 30.797 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B N   1 
ATOM   1975 C CA  . LEU B 1 131 ? -5.611  -16.572 31.009 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CA  1 
ATOM   1976 C C   . LEU B 1 131 ? -6.358  -17.160 32.209 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B C   1 
ATOM   1977 O O   . LEU B 1 131 ? -7.079  -18.152 32.060 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B O   1 
ATOM   1978 C CB  . LEU B 1 131 ? -4.088  -16.725 31.197 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CB  1 
ATOM   1979 C CG  . LEU B 1 131 ? -3.386  -16.416 29.860 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CG  1 
ATOM   1980 C CD1 . LEU B 1 131 ? -1.897  -16.654 29.994 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD1 1 
ATOM   1981 C CD2 . LEU B 1 131 ? -4.009  -17.137 28.669 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 125 LEU B CD2 1 
ATOM   1982 N N   . ASN B 1 132 ? -6.225  -16.522 33.372 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B N   1 
ATOM   1983 C CA  . ASN B 1 132 ? -7.028  -16.926 34.530 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CA  1 
ATOM   1984 C C   . ASN B 1 132 ? -8.474  -17.068 34.161 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B C   1 
ATOM   1985 O O   . ASN B 1 132 ? -9.101  -18.073 34.502 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B O   1 
ATOM   1986 C CB  . ASN B 1 132 ? -6.924  -15.935 35.672 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CB  1 
ATOM   1987 C CG  . ASN B 1 132 ? -5.525  -15.781 36.157 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B CG  1 
ATOM   1988 O OD1 . ASN B 1 132 ? -5.104  -14.691 36.554 1.00 61.95 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B OD1 1 
ATOM   1989 N ND2 . ASN B 1 132 ? -4.774  -16.864 36.100 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 126 ASN B ND2 1 
ATOM   1990 N N   . TYR B 1 133 ? -9.006  -16.083 33.441 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B N   1 
ATOM   1991 C CA  . TYR B 1 133 ? -10.424 -16.086 33.150 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CA  1 
ATOM   1992 C C   . TYR B 1 133 ? -10.773 -17.304 32.320 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B C   1 
ATOM   1993 O O   . TYR B 1 133 ? -11.733 -17.997 32.640 1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B O   1 
ATOM   1994 C CB  . TYR B 1 133 ? -10.911 -14.791 32.517 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CB  1 
ATOM   1995 C CG  . TYR B 1 133 ? -12.337 -14.813 32.015 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CG  1 
ATOM   1996 C CD1 . TYR B 1 133 ? -13.414 -14.787 32.903 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD1 1 
ATOM   1997 C CD2 . TYR B 1 133 ? -12.608 -14.841 30.643 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CD2 1 
ATOM   1998 C CE1 . TYR B 1 133 ? -14.718 -14.800 32.432 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE1 1 
ATOM   1999 C CE2 . TYR B 1 133 ? -13.908 -14.856 30.162 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CE2 1 
ATOM   2000 C CZ  . TYR B 1 133 ? -14.951 -14.831 31.067 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B CZ  1 
ATOM   2001 O OH  . TYR B 1 133 ? -16.233 -14.836 30.608 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 127 TYR B OH  1 
ATOM   2002 N N   . TYR B 1 134 ? -9.967  -17.643 31.315 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2003 C CA  . TYR B 1 134 ? -10.371 -18.788 30.475 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2004 C C   . TYR B 1 134 ? -10.224 -20.130 31.214 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2005 O O   . TYR B 1 134 ? -10.909 -21.084 30.848 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2006 C CB  . TYR B 1 134 ? -9.671  -18.804 29.115 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2007 C CG  . TYR B 1 134 ? -10.113 -17.724 28.161 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2008 C CD1 . TYR B 1 134 ? -11.242 -16.953 28.414 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2009 C CD2 . TYR B 1 134 ? -9.412  -17.494 26.988 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2010 C CE1 . TYR B 1 134 ? -11.654 -15.964 27.545 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2011 C CE2 . TYR B 1 134 ? -9.812  -16.518 26.085 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2012 C CZ  . TYR B 1 134 ? -10.940 -15.751 26.365 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2013 O OH  . TYR B 1 134 ? -11.336 -14.751 25.499 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2014 N N   . LYS B 1 135 ? -9.373  -20.185 32.251 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N   1 
ATOM   2015 C CA  . LYS B 1 135 ? -9.064  -21.439 32.997 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA  1 
ATOM   2016 C C   . LYS B 1 135 ? -10.225 -21.973 33.850 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C   1 
ATOM   2017 O O   . LYS B 1 135 ? -11.235 -21.285 34.055 1.00 67.44 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O   1 
ATOM   2018 C CB  . LYS B 1 135 ? -7.815  -21.261 33.880 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB  1 
ATOM   2019 C CG  . LYS B 1 135 ? -6.472  -21.390 33.167 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG  1 
ATOM   2020 C CD  . LYS B 1 135 ? -5.724  -22.686 33.515 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD  1 
ATOM   2021 C CE  . LYS B 1 135 ? -6.436  -23.939 33.004 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE  1 
ATOM   2022 N NZ  . LYS B 1 135 ? -6.126  -25.192 33.753 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ  1 
ATOM   2023 N N   . MET B 1 141 ? -10.684 -25.040 26.425 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 135 MET B N   1 
ATOM   2024 C CA  . MET B 1 141 ? -9.545  -24.552 25.674 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CA  1 
ATOM   2025 C C   . MET B 1 141 ? -8.288  -25.287 26.130 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 135 MET B C   1 
ATOM   2026 O O   . MET B 1 141 ? -8.278  -25.982 27.201 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 135 MET B O   1 
ATOM   2027 C CB  . MET B 1 141 ? -9.438  -23.060 25.866 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CB  1 
ATOM   2028 C CG  . MET B 1 141 ? -10.560 -22.350 25.088 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CG  1 
ATOM   2029 S SD  . MET B 1 141 ? -10.307 -20.620 25.413 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 135 MET B SD  1 
ATOM   2030 C CE  . MET B 1 141 ? -10.294 -20.053 23.709 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 135 MET B CE  1 
ATOM   2031 N N   . THR B 1 142 ? -7.197  -25.154 25.360 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 136 THR B N   1 
ATOM   2032 C CA  . THR B 1 142 ? -6.002  -25.918 25.726 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CA  1 
ATOM   2033 C C   . THR B 1 142 ? -4.911  -25.011 26.223 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 136 THR B C   1 
ATOM   2034 O O   . THR B 1 142 ? -4.564  -24.060 25.526 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 136 THR B O   1 
ATOM   2035 C CB  . THR B 1 142 ? -5.517  -26.703 24.465 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CB  1 
ATOM   2036 O OG1 . THR B 1 142 ? -6.531  -27.655 24.096 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 136 THR B OG1 1 
ATOM   2037 C CG2 . THR B 1 142 ? -4.256  -27.440 24.778 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CG2 1 
ATOM   2038 N N   . PHE B 1 143 ? -4.409  -25.243 27.452 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B N   1 
ATOM   2039 C CA  . PHE B 1 143 ? -3.506  -24.270 28.091 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CA  1 
ATOM   2040 C C   . PHE B 1 143 ? -2.112  -24.762 28.140 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B C   1 
ATOM   2041 O O   . PHE B 1 143 ? -1.874  -25.802 28.677 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B O   1 
ATOM   2042 C CB  . PHE B 1 143 ? -3.912  -23.888 29.535 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CB  1 
ATOM   2043 C CG  . PHE B 1 143 ? -5.188  -23.139 29.610 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CG  1 
ATOM   2044 C CD1 . PHE B 1 143 ? -5.189  -21.737 29.605 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD1 1 
ATOM   2045 C CD2 . PHE B 1 143 ? -6.411  -23.819 29.635 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CD2 1 
ATOM   2046 C CE1 . PHE B 1 143 ? -6.385  -21.040 29.652 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE1 1 
ATOM   2047 C CE2 . PHE B 1 143 ? -7.613  -23.117 29.693 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CE2 1 
ATOM   2048 C CZ  . PHE B 1 143 ? -7.595  -21.723 29.698 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 137 PHE B CZ  1 
ATOM   2049 N N   . TYR B 1 144 ? -1.170  -23.991 27.583 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B N   1 
ATOM   2050 C CA  . TYR B 1 144 ? 0.226   -24.415 27.446 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CA  1 
ATOM   2051 C C   . TYR B 1 144 ? 0.962   -23.626 28.507 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B C   1 
ATOM   2052 O O   . TYR B 1 144 ? 0.450   -22.571 28.860 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B O   1 
ATOM   2053 C CB  . TYR B 1 144 ? 0.827   -24.025 26.074 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CB  1 
ATOM   2054 C CG  . TYR B 1 144 ? 0.149   -24.766 24.999 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CG  1 
ATOM   2055 C CD1 . TYR B 1 144 ? 0.639   -25.997 24.597 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD1 1 
ATOM   2056 C CD2 . TYR B 1 144 ? -1.064  -24.293 24.441 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CD2 1 
ATOM   2057 C CE1 . TYR B 1 144 ? -0.022  -26.745 23.686 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE1 1 
ATOM   2058 C CE2 . TYR B 1 144 ? -1.735  -25.032 23.495 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CE2 1 
ATOM   2059 C CZ  . TYR B 1 144 ? -1.188  -26.279 23.133 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B CZ  1 
ATOM   2060 O OH  . TYR B 1 144 ? -1.793  -27.074 22.200 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 138 TYR B OH  1 
HETATM 2061 S S   . SO4 C 2 .   ? -22.854 -2.764  27.805 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B S   1 
HETATM 2062 O O1  . SO4 C 2 .   ? -21.611 -3.162  27.140 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O1  1 
HETATM 2063 O O2  . SO4 C 2 .   ? -23.332 -1.587  27.037 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O2  1 
HETATM 2064 O O3  . SO4 C 2 .   ? -23.800 -3.933  27.754 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O3  1 
HETATM 2065 O O4  . SO4 C 2 .   ? -22.529 -2.451  29.191 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 B O4  1 
HETATM 2066 N N   . CYS D 3 .   ? -11.008 -10.681 15.285 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N   1 
HETATM 2067 C CA  . CYS D 3 .   ? -10.490 -9.303  15.538 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA  1 
HETATM 2068 C C   . CYS D 3 .   ? -11.566 -8.180  15.655 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C   1 
HETATM 2069 O O   . CYS D 3 .   ? -11.262 -7.066  16.125 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O   1 
HETATM 2070 C CB  . CYS D 3 .   ? -9.390  -8.998  14.503 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB  1 
HETATM 2071 S SG  . CYS D 3 .   ? -8.071  -10.253 14.627 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG  1 
HETATM 2072 O OXT . CYS D 3 .   ? -12.760 -8.346  15.335 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B OXT 1 
HETATM 2073 N N   . CYS E 3 .   ? 3.908   2.200   4.386  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B N   1 
HETATM 2074 C CA  . CYS E 3 .   ? 3.996   1.066   5.381  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B CA  1 
HETATM 2075 C C   . CYS E 3 .   ? 4.359   -0.198  4.648  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B C   1 
HETATM 2076 O O   . CYS E 3 .   ? 4.230   -0.104  3.407  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B O   1 
HETATM 2077 C CB  . CYS E 3 .   ? 2.689   0.876   6.144  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B CB  1 
HETATM 2078 S SG  . CYS E 3 .   ? 2.296   2.258   7.250  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B SG  1 
HETATM 2079 O OXT . CYS E 3 .   ? 4.804   -1.230  5.195  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 203 CYS B OXT 1 
HETATM 2080 C C1  . GOL F 4 .   ? -19.207 3.772   9.482  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C1  1 
HETATM 2081 O O1  . GOL F 4 .   ? -17.921 3.208   9.180  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O1  1 
HETATM 2082 C C2  . GOL F 4 .   ? -19.534 3.475   10.960 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C2  1 
HETATM 2083 O O2  . GOL F 4 .   ? -20.324 4.543   11.500 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O2  1 
HETATM 2084 C C3  . GOL F 4 .   ? -20.327 2.176   11.133 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B C3  1 
HETATM 2085 O O3  . GOL F 4 .   ? -20.990 1.986   9.876  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 204 GOL B O3  1 
HETATM 2086 O O   . HOH G 5 .   ? 2.042   -26.191 13.526 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2087 O O   . HOH G 5 .   ? 19.241  1.714   18.856 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2088 O O   . HOH G 5 .   ? 11.503  -14.588 19.880 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2089 O O   . HOH G 5 .   ? -1.576  -26.572 7.541  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2090 O O   . HOH G 5 .   ? 4.295   -21.719 8.521  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2091 O O   . HOH G 5 .   ? 20.054  -18.883 11.768 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2092 O O   . HOH G 5 .   ? 18.209  -20.645 12.767 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2093 O O   . HOH G 5 .   ? -0.164  -15.996 9.699  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2094 O O   . HOH G 5 .   ? -1.552  -20.174 5.848  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2095 O O   . HOH G 5 .   ? 6.284   -15.787 4.904  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH G 5 .   ? 9.705   -23.981 8.294  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH G 5 .   ? 1.025   -7.301  25.399 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH G 5 .   ? 10.795  22.693  10.475 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH G 5 .   ? -5.046  -25.215 11.361 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH G 5 .   ? -2.338  -18.895 8.177  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH G 5 .   ? 9.289   -21.146 20.904 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH G 5 .   ? 9.093   19.635  7.828  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH G 5 .   ? 10.336  -13.100 21.980 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH G 5 .   ? 7.837   -22.228 6.719  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH G 5 .   ? 5.017   19.695  11.533 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH G 5 .   ? 9.542   21.472  16.730 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH G 5 .   ? 7.668   -5.119  23.403 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH G 5 .   ? 24.013  -13.327 13.908 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH G 5 .   ? 0.086   -5.899  7.160  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH G 5 .   ? 7.952   -12.445 25.141 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH G 5 .   ? 12.596  -1.174  20.253 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH G 5 .   ? -4.805  -27.246 9.090  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH G 5 .   ? 18.302  -21.274 17.137 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH G 5 .   ? 14.407  -7.510  3.744  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH G 5 .   ? -3.143  -26.812 5.280  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH G 5 .   ? 5.733   -22.400 22.867 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH G 5 .   ? -5.288  -26.034 15.065 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH G 5 .   ? 1.450   -8.479  2.260  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH G 5 .   ? -5.858  -28.752 14.187 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH G 5 .   ? 1.199   -6.316  10.246 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH G 5 .   ? 0.995   -26.172 5.567  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH G 5 .   ? 18.035  2.941   14.154 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH G 5 .   ? 9.084   0.086   5.793  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH G 5 .   ? 10.354  0.770   8.784  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH G 5 .   ? 6.148   -20.140 7.825  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH G 5 .   ? 12.240  3.940   19.882 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH G 5 .   ? 8.625   -24.099 21.293 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH G 5 .   ? -7.333  -23.238 6.902  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH G 5 .   ? 24.863  -10.274 12.596 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH G 5 .   ? -5.684  -25.442 17.642 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH G 5 .   ? 0.183   -1.282  31.253 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH G 5 .   ? -8.188  -10.269 20.304 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH G 5 .   ? 2.875   -22.143 6.112  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH G 5 .   ? 9.503   -17.006 23.378 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH G 5 .   ? 8.251   -14.975 23.705 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH G 5 .   ? 20.570  -11.172 22.179 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH G 5 .   ? 25.074  -7.746  21.065 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH G 5 .   ? 13.193  -18.041 2.003  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH G 5 .   ? 7.619   -17.915 0.819  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH G 5 .   ? 7.318   -6.064  5.418  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH G 5 .   ? 3.357   -13.881 2.438  1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH H 5 .   ? -2.096  8.593   26.036 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH H 5 .   ? -6.696  10.025  7.904  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH H 5 .   ? -17.220 -0.190  22.651 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH H 5 .   ? -3.251  16.669  6.214  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH H 5 .   ? 11.762  1.564   18.621 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH H 5 .   ? -13.374 7.397   14.511 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH H 5 .   ? -9.687  13.345  13.403 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH H 5 .   ? -13.643 12.456  29.473 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH H 5 .   ? 4.761   17.505  20.124 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2151 O O   A HOH H 5 .   ? -5.103  4.383   32.469 0.50 14.56 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2152 O O   B HOH H 5 .   ? -5.746  6.885   31.471 0.50 20.44 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH H 5 .   ? -12.000 14.180  27.966 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH H 5 .   ? -13.992 4.488   35.326 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH H 5 .   ? 17.557  -10.216 19.584 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH H 5 .   ? -12.864 7.533   34.663 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH H 5 .   ? -6.094  7.610   10.898 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH H 5 .   ? 6.725   18.251  8.087  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH H 5 .   ? -17.369 -2.424  24.396 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH H 5 .   ? -0.755  15.026  23.731 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH H 5 .   ? -3.806  17.987  16.170 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH H 5 .   ? 0.639   7.984   25.778 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH H 5 .   ? -9.162  11.125  7.470  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH H 5 .   ? 2.350   16.456  20.644 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH H 5 .   ? -11.149 13.348  11.353 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH H 5 .   ? 3.445   20.470  19.162 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH H 5 .   ? -12.905 13.796  15.979 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH H 5 .   ? -12.399 16.071  18.091 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH H 5 .   ? -20.644 3.291   23.565 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH H 5 .   ? 7.694   1.106   19.884 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH H 5 .   ? -15.868 -5.584  19.113 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH H 5 .   ? -5.680  -1.675  13.743 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH H 5 .   ? -12.587 10.092  14.234 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH H 5 .   ? -10.997 11.801  15.232 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH H 5 .   ? 16.129  -11.279 23.448 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH H 5 .   ? -5.621  -2.119  33.848 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH H 5 .   ? 3.515   -0.308  25.443 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH H 5 .   ? -13.661 15.049  25.977 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH H 5 .   ? -18.872 4.496   30.417 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH H 5 .   ? -10.214 -7.925  22.136 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH H 5 .   ? -7.653  -2.703  11.642 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH H 5 .   ? 0.363   18.005  8.030  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH H 5 .   ? -19.865 0.650   23.225 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH H 5 .   ? -4.962  -27.654 28.961 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH H 5 .   ? -3.756  -27.063 21.193 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH H 5 .   ? -2.765  16.761  23.344 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH H 5 .   ? -7.452  -1.830  35.806 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH H 5 .   ? 1.600   16.327  23.277 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH H 5 .   ? 14.310  -3.740  22.862 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH H 5 .   ? 7.043   12.328  3.933  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH H 5 .   ? 7.322   0.144   22.522 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH H 5 .   ? 5.116   8.131   4.093  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH H 5 .   ? -7.902  1.298   38.512 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH H 5 .   ? -15.135 16.561  17.164 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH H 5 .   ? 13.391  1.609   13.423 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH H 5 .   ? 9.633   -1.276  22.771 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH H 5 .   ? -0.451  14.878  26.493 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH H 5 .   ? 7.855   3.230   9.280  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH H 5 .   ? 7.767   5.513   8.025  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH H 5 .   ? -18.461 7.321   30.566 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH H 5 .   ? -22.220 -10.355 24.128 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH H 5 .   ? -26.236 -3.677  35.725 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH H 5 .   ? -10.758 -5.982  29.943 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH H 5 .   ? -1.119  -4.435  29.450 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
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