data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Thompson, M.K."  1 
"Goodman, M.C."   2 
"Jagessar, K."    3 
"Harp, J."        4 
"Keithly, M.E."   5 
"Cook, P.D."      6 
"Armstrong, R.N." 7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of FosB from Staphylococcus aureus with Zn and Sulfate at 1.15 Angstrom Resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacillithiol-S-transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Function of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Enzyme, FosB, from Staphylococcus aureus." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            53 
_citation.page_first                755 
_citation.page_last                 765 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24447055 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi4015852 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Thompson, M.K."  1 ? 
primary "Keithly, M.E."   2 ? 
primary "Goodman, M.C."   3 ? 
primary "Hammer, N.D."    4 ? 
primary "Cook, P.D."      5 ? 
primary "Jagessar, K.L."  6 ? 
primary "Harp, J."        7 ? 
primary "Skaar, E.P."     8 ? 
primary "Armstrong, R.N." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   LYS n 
1 10  SER n 
1 11  ILE n 
1 12  ASN n 
1 13  HIS n 
1 14  ILE n 
1 15  CYS n 
1 16  PHE n 
1 17  SER n 
1 18  VAL n 
1 19  ARG n 
1 20  ASN n 
1 21  LEU n 
1 22  ASN n 
1 23  ASP n 
1 24  SER n 
1 25  ILE n 
1 26  HIS n 
1 27  PHE n 
1 28  TYR n 
1 29  ARG n 
1 30  ASP n 
1 31  ILE n 
1 32  LEU n 
1 33  LEU n 
1 34  GLY n 
1 35  LYS n 
1 36  LEU n 
1 37  LEU n 
1 38  LEU n 
1 39  THR n 
1 40  GLY n 
1 41  LYS n 
1 42  LYS n 
1 43  THR n 
1 44  ALA n 
1 45  TYR n 
1 46  PHE n 
1 47  GLU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  GLY n 
1 51  LEU n 
1 52  TRP n 
1 53  ILE n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  ASN n 
1 57  GLU n 
1 58  GLU n 
1 59  LYS n 
1 60  ASP n 
1 61  ILE n 
1 62  PRO n 
1 63  ARG n 
1 64  ASN n 
1 65  GLU n 
1 66  ILE n 
1 67  HIS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  TYR n 
1 71  THR n 
1 72  HIS n 
1 73  ILE n 
1 74  ALA n 
1 75  PHE n 
1 76  THR n 
1 77  ILE n 
1 78  ASP n 
1 79  ASP n 
1 80  SER n 
1 81  GLU n 
1 82  PHE n 
1 83  LYS n 
1 84  TYR n 
1 85  TRP n 
1 86  HIS n 
1 87  GLN n 
1 88  ARG n 
1 89  LEU n 
1 90  LYS n 
1 91  ASP n 
1 92  ASN n 
1 93  ASN n 
1 94  VAL n 
1 95  ASN n 
1 96  ILE n 
1 97  LEU n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ARG n 
1 101 VAL n 
1 102 ARG n 
1 103 ASP n 
1 104 ILE n 
1 105 ARG n 
1 106 ASP n 
1 107 ARG n 
1 108 GLN n 
1 109 SER n 
1 110 ILE n 
1 111 TYR n 
1 112 PHE n 
1 113 THR n 
1 114 ASP n 
1 115 PRO n 
1 116 ASP n 
1 117 GLY n 
1 118 HIS n 
1 119 LYS n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 LEU n 
1 123 HIS n 
1 124 THR n 
1 125 GLY n 
1 126 THR n 
1 127 LEU n 
1 128 GLU n 
1 129 ASN n 
1 130 ARG n 
1 131 LEU n 
1 132 ASN n 
1 133 TYR n 
1 134 TYR n 
1 135 LYS n 
1 136 GLU n 
1 137 ALA n 
1 138 LYS n 
1 139 PRO n 
1 140 HIS n 
1 141 MET n 
1 142 THR n 
1 143 PHE n 
1 144 TYR n 
1 145 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 17504.869 2   2.5.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                   96.063    8   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                        92.094    2   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn "ZINC ION"                      65.409    2   ?       ? ? ? 
5 water       nat water                           18.015    266 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS A   ? n 
A   1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A   ? n 
A   1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS A   ? n 
A   1 10  SER 10  4   4   SER SER A   ? n 
A   1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE A   ? n 
A   1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN A   ? n 
A   1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS A   ? n 
A   1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A   ? n 
A   1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS A   ? n 
A   1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE A   ? n 
A   1 17  SER 17  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A   ? n 
A   1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN A   ? n 
A   1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU A   ? n 
A   1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN A   ? n 
A   1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP A   ? n 
A   1 24  SER 24  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS A   ? n 
A   1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE A   ? n 
A   1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP A   ? n 
A   1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE A   ? n 
A   1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU A   ? n 
A   1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY A   ? n 
A   1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS A   ? n 
A   1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU A   ? n 
A   1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 39  THR 39  33  33  THR THR A   ? n 
A   1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY A   ? n 
A   1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS A   ? n 
A   1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS A   ? n 
A   1 43  THR 43  37  37  THR THR A   ? n 
A   1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR A   ? n 
A   1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A   ? n 
A   1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA A   ? n 
A   1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY A   ? n 
A   1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP A   ? n 
A   1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE A   ? n 
A   1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA A   ? n 
A   1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN A   ? n 
A   1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU A   ? n 
A   1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS A   ? n 
A   1 60  ASP 60  54  54  ASP ASP A   ? n 
A   1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A   ? n 
A   1 62  PRO 62  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A   ? n 
A   1 64  ASN 64  58  58  ASN ASN A   ? n 
A   1 65  GLU 65  59  59  GLU GLU A   ? n 
A   1 66  ILE 66  60  60  ILE ILE A   ? n 
A   1 67  HIS 67  61  61  HIS HIS A   ? n 
A   1 68  PHE 68  62  62  PHE PHE A   ? n 
A   1 69  SER 69  63  63  SER SER A   ? n 
A   1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR A   ? n 
A   1 71  THR 71  65  65  THR THR A   ? n 
A   1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS A   ? n 
A   1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE A   ? n 
A   1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE A   ? n 
A   1 76  THR 76  70  70  THR THR A   ? n 
A   1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A   ? n 
A   1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A   ? n 
A   1 80  SER 80  74  74  SER SER A   ? n 
A   1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A   ? n 
A   1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A   ? n 
A   1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR A   ? n 
A   1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP A   ? n 
A   1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A   ? n 
A   1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG A   ? n 
A   1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A   ? n 
A   1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP A   ? n 
A   1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN A   ? n 
A   1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN A   ? n 
A   1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A   ? n 
A   1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN A   ? n 
A   1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU A   ? n 
A   1 98  GLU 98  92  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 99  GLY 99  93  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 100 ARG 100 94  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 101 VAL 101 95  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 102 ARG 102 96  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 103 ASP 103 97  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 104 ILE 104 98  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 105 ARG 105 99  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 106 ASP 106 100 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 107 ARG 107 101 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A   ? n 
A   1 109 SER 109 103 103 SER SER A   ? n 
A   1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE A   ? n 
A   1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A   ? n 
A   1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE A   ? n 
A   1 113 THR 113 107 107 THR THR A   ? n 
A   1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A   ? n 
A   1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO A   ? n 
A   1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP A   ? n 
A   1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY A   ? n 
A   1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A   ? n 
A   1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS A   ? n 
A   1 124 THR 124 118 118 THR THR A   ? n 
A   1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY A   ? n 
A   1 126 THR 126 120 120 THR THR A   ? n 
A   1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A   ? n 
A   1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN A   ? n 
A   1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A   ? n 
A   1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN A   ? n 
A   1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR A   ? n 
A   1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR A   ? n 
A   1 135 LYS 135 129 129 LYS LYS A   ? n 
A   1 136 GLU 136 130 130 GLU GLU A   ? n 
A   1 137 ALA 137 131 131 ALA ALA A   ? n 
A   1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS A   ? n 
A   1 139 PRO 139 133 133 PRO PRO A   ? n 
A   1 140 HIS 140 134 134 HIS HIS A   ? n 
A   1 141 MET 141 135 135 MET MET A   ? n 
A   1 142 THR 142 136 136 THR THR A   ? n 
A   1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE A   ? n 
A   1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR A   ? n 
A   1 145 LYS 145 139 139 LYS LYS A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  4   4   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 17  SER 17  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 39  THR 39  33  33  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 43  THR 43  37  37  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 60  ASP 60  54  54  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 62  PRO 62  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 64  ASN 64  58  58  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 65  GLU 65  59  59  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 66  ILE 66  60  60  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 67  HIS 67  61  61  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 68  PHE 68  62  62  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 69  SER 69  63  63  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 71  THR 71  65  65  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 76  THR 76  70  70  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 80  SER 80  74  74  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  92  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  93  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 100 ARG 100 94  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 95  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 102 ARG 102 96  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 103 ASP 103 97  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 104 ILE 104 98  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 105 ARG 105 99  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 106 ASP 106 100 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 101 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 109 SER 109 103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 113 THR 113 107 107 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 124 THR 124 118 118 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 120 120 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 135 LYS 135 129 129 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 136 GLU 136 130 130 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 137 ALA 137 131 131 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 139 PRO 139 133 133 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 140 HIS 140 134 134 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 141 MET 141 135 135 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 142 THR 142 136 136 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 145 LYS 145 139 139 LYS LYS A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1   201 1   SO4 SO4 A   ? 
C   2 SO4 1   202 2   SO4 SO4 A   ? 
D   2 SO4 1   203 3   SO4 SO4 A   ? 
E   2 SO4 1   204 4   SO4 SO4 A   ? 
F   3 GOL 1   205 1   GOL GOL A   ? 
G   4 ZN  1   206 1   ZN  ZN  A   ? 
B-2 2 SO4 1   201 1   SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 2 SO4 1   202 2   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 2 SO4 1   203 3   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 2 SO4 1   204 4   SO4 SO4 A-2 ? 
F-2 3 GOL 1   205 1   GOL GOL A-2 ? 
G-2 4 ZN  1   206 1   ZN  ZN  A-2 ? 
H   5 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 12  312 13  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 13  313 14  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 14  314 15  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 15  315 16  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 16  316 17  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 17  317 18  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 18  318 19  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 19  319 20  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 20  320 21  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 21  321 22  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 22  322 23  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 23  323 24  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 24  324 25  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 25  325 26  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 26  326 27  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 27  327 28  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 28  328 29  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 29  329 30  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 30  330 31  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 31  331 32  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 32  332 33  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 33  333 34  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 34  334 35  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 35  335 36  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 36  336 37  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 37  337 38  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 38  338 39  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 39  339 40  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 40  340 41  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 41  341 42  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 42  342 44  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 43  343 45  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 44  344 46  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 45  345 47  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 46  346 48  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 47  347 50  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 48  348 51  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 49  349 52  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 50  350 53  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 51  351 54  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 52  352 55  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 53  353 56  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 54  354 57  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 55  355 58  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 56  356 59  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 57  357 60  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 58  358 61  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 59  359 62  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 60  360 63  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 61  361 64  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 62  362 65  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 63  363 66  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 64  364 67  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 65  365 69  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 66  366 70  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 67  367 71  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 68  368 73  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 69  369 75  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 70  370 78  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 71  371 80  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 72  372 81  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 73  373 82  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 74  374 83  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 75  375 84  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 76  376 85  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 77  377 86  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 78  378 88  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 79  379 89  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 80  380 90  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 81  381 91  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 82  382 92  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 83  383 93  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 84  384 95  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 85  385 96  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 86  386 97  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 87  387 98  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 88  388 99  HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 89  389 106 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 90  390 107 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 91  391 108 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 92  392 109 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 93  393 110 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 94  394 111 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 95  395 112 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 96  396 113 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 97  397 114 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 98  398 115 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 99  399 116 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 100 400 117 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 101 401 119 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 102 402 122 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 103 403 126 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 104 404 127 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 105 405 128 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 106 406 129 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 107 407 130 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 108 408 131 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 109 409 132 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 110 410 133 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 111 411 137 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 112 412 138 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 113 413 139 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 114 414 140 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 115 415 141 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 116 416 143 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 117 417 145 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 118 418 146 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 119 419 147 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 120 420 152 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 121 421 153 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 122 422 154 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 123 423 155 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 124 424 156 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 125 425 157 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 126 426 158 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 127 427 159 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 128 428 160 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 129 429 161 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 130 430 162 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 131 431 163 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 132 432 164 HOH HOH A   ? 
H   5 HOH 133 433 165 HOH HOH A   ? 
H-2 5 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 12  312 13  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 13  313 14  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 14  314 15  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 15  315 16  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 16  316 17  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 17  317 18  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 18  318 19  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 19  319 20  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 20  320 21  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 21  321 22  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 22  322 23  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 23  323 24  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 24  324 25  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 25  325 26  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 26  326 27  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 27  327 28  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 28  328 29  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 29  329 30  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 30  330 31  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 31  331 32  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 32  332 33  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 33  333 34  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 34  334 35  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 35  335 36  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 36  336 37  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 37  337 38  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 38  338 39  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 39  339 40  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 40  340 41  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 41  341 42  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 42  342 44  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 43  343 45  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 44  344 46  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 45  345 47  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 46  346 48  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 47  347 50  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 48  348 51  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 49  349 52  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 50  350 53  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 51  351 54  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 52  352 55  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 53  353 56  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 54  354 57  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 55  355 58  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 56  356 59  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 57  357 60  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 58  358 61  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 59  359 62  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 60  360 63  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 61  361 64  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 62  362 65  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 63  363 66  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 64  364 67  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 65  365 69  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 66  366 70  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 67  367 71  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 68  368 73  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 69  369 75  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 70  370 78  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 71  371 80  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 72  372 81  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 73  373 82  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 74  374 83  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 75  375 84  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 76  376 85  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 77  377 86  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 78  378 88  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 79  379 89  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 80  380 90  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 81  381 91  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 82  382 92  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 83  383 93  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 84  384 95  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 85  385 96  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 86  386 97  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 87  387 98  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 88  388 99  HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 89  389 106 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 90  390 107 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 91  391 108 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 92  392 109 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 93  393 110 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 94  394 111 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 95  395 112 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 96  396 113 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 97  397 114 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 98  398 115 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 99  399 116 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 100 400 117 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 101 401 119 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 102 402 122 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 103 403 126 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 104 404 127 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 105 405 128 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 106 406 129 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 107 407 130 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 108 408 131 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 109 409 132 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 110 410 133 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 111 411 137 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 112 412 138 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 113 413 139 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 114 414 140 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 115 415 141 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 116 416 143 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 117 417 145 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 118 418 146 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 119 419 147 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 120 420 152 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 121 421 153 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 122 422 154 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 123 423 155 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 124 424 156 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 125 425 157 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 126 426 158 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 127 427 159 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 128 428 160 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 129 429 161 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 130 430 162 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 131 431 163 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 132 432 164 HOH HOH A-2 ? 
H-2 5 HOH 133 433 165 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL        "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                               "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ?                               "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 2 ? 
F   N N 3 ? 
G   N N 4 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 2 ? 
E-2 N N 2 ? 
F-2 N N 3 ? 
G-2 N N 4 ? 
H   N N 5 ? 
H-2 N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A   20  ? ASP A   30  ? ASN A   14  ASP A   24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A   78  ? SER A   80  ? ASP A   72  SER A   74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A   81  ? ASN A   92  ? GLU A   75  ASN A   86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   126 ? LYS A   138 ? THR A   120 LYS A   132 1 ? 13 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASN A-2 20  ? ASP A-2 30  ? ASN A-2 14  ASP A-2 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP A-2 78  ? SER A-2 80  ? ASP A-2 72  SER A-2 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU A-2 81  ? ASN A-2 92  ? GLU A-2 75  ASN A-2 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 126 ? LYS A-2 138 ? THR A-2 120 LYS A-2 132 1 ? 13 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 4 ? 
AA2 ? 3 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 HIS A   13  ? VAL A   18  ? HIS A   7   VAL A   12  
AA1 2 LEU A   51  ? GLU A   57  ? LEU A   45  GLU A   51  
AA1 3 THR A   43  ? LEU A   48  ? THR A   37  LEU A   42  
AA1 4 LYS A   35  ? GLY A   40  ? LYS A   29  GLY A   34  
AA2 1 HIS A   72  ? THR A   76  ? HIS A   66  THR A   70  
AA2 2 LYS A   119 ? HIS A   123 ? LYS A   113 HIS A   117 
AA2 3 SER A   109 ? THR A   113 ? SER A   103 THR A   107 
AA3 1 HIS A-2 13  ? VAL A-2 18  ? HIS A-2 7   VAL A-2 12  
AA3 2 LEU A-2 51  ? GLU A-2 57  ? LEU A-2 45  GLU A-2 51  
AA3 3 THR A-2 43  ? LEU A-2 48  ? THR A-2 37  LEU A-2 42  
AA3 4 LYS A-2 35  ? GLY A-2 40  ? LYS A-2 29  GLY A-2 34  
AA4 1 HIS A-2 72  ? THR A-2 76  ? HIS A-2 66  THR A-2 70  
AA4 2 LYS A-2 119 ? HIS A-2 123 ? LYS A-2 113 HIS A-2 117 
AA4 3 SER A-2 109 ? THR A-2 113 ? SER A-2 103 THR A-2 107 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z   1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_555 -x,y,-z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015970 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.010010 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015922 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.026196 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
2 E   A   E A 1 
3 F   A   F A 1 
4 G   A   G A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
2 E-2 A-2 E A 2 
3 F-2 A-2 F A 2 
4 G-2 A-2 G A 2 
5 H   A   H A 1 
5 H-2 A-2 H A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 GLYCEROL      GOL 
4 "ZINC ION"    ZN  
5 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   14  ? N ILE A   8   O ALA A   54  ? O ALA A   48  
AA1 2 3 O LEU A   55  ? O LEU A   49  N ALA A   44  ? N ALA A   38  
AA1 3 4 O TYR A   45  ? O TYR A   39  N LEU A   37  ? N LEU A   31  
AA2 1 2 N PHE A   75  ? N PHE A   69  O GLU A   121 ? O GLU A   115 
AA2 2 3 O LEU A   120 ? O LEU A   114 N PHE A   112 ? N PHE A   106 
AA3 1 2 N ILE A-2 14  ? N ILE A-2 8   O ALA A-2 54  ? O ALA A-2 48  
AA3 2 3 O LEU A-2 55  ? O LEU A-2 49  N ALA A-2 44  ? N ALA A-2 38  
AA3 3 4 O TYR A-2 45  ? O TYR A-2 39  N LEU A-2 37  ? N LEU A-2 31  
AA4 1 2 N PHE A-2 75  ? N PHE A-2 69  O GLU A-2 121 ? O GLU A-2 115 
AA4 2 3 O LEU A-2 120 ? O LEU A-2 114 N PHE A-2 112 ? N PHE A-2 106 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   A HIS A   1 6   ? 17.269  -1.168 -6.925  0.50 26.83  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   1 
ATOM   2    N  N   B HIS A   1 6   ? 17.504  -1.101 -7.188  0.50 47.43  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   1 
ATOM   3    C  CA  A HIS A   1 6   ? 17.043  -0.153 -5.808  0.50 23.62  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  1 
ATOM   4    C  CA  B HIS A   1 6   ? 17.148  -0.262 -5.967  0.50 35.71  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  1 
ATOM   5    C  C   A HIS A   1 6   ? 15.843  0.752  -5.897  0.50 29.56  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   1 
ATOM   6    C  C   B HIS A   1 6   ? 15.969  0.654  -6.070  0.50 33.77  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   1 
ATOM   7    O  O   A HIS A   1 6   ? 15.837  1.956  -5.578  0.50 34.51  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   1 
ATOM   8    O  O   B HIS A   1 6   ? 16.131  1.856  -5.940  0.50 44.86  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   1 
ATOM   9    C  CB  A HIS A   1 6   ? 18.250  0.694  -5.526  0.50 33.69  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  1 
ATOM   10   C  CB  B HIS A   1 6   ? 18.244  0.677  -5.501  0.50 39.45  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  1 
ATOM   11   C  CG  A HIS A   1 6   ? 19.472  -0.125 -5.154  0.50 22.25  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  1 
ATOM   12   C  CG  B HIS A   1 6   ? 19.579  0.383  -6.060  0.50 27.54  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  1 
ATOM   13   N  ND1 A HIS A   1 6   ? 19.487  -1.086 -4.186  0.50 23.90  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 1 
ATOM   14   N  ND1 B HIS A   1 6   ? 20.629  0.041  -5.300  0.50 31.50  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 1 
ATOM   15   C  CD2 A HIS A   1 6   ? 20.700  -0.156 -5.755  0.50 22.52  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 1 
ATOM   16   C  CD2 B HIS A   1 6   ? 20.013  0.325  -7.369  0.50 22.11  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 1 
ATOM   17   C  CE1 A HIS A   1 6   ? 20.712  -1.679 -4.182  0.50 25.96  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 1 
ATOM   18   C  CE1 B HIS A   1 6   ? 21.712  -0.182 -6.095  0.50 20.04  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 1 
ATOM   19   N  NE2 A HIS A   1 6   ? 21.448  -1.098 -5.137  0.50 24.35  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 1 
ATOM   20   N  NE2 B HIS A   1 6   ? 21.330  -0.037 -7.354  0.50 23.27  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 1 
ATOM   21   N  N   . HIS A   1 7   ? 14.789  0.124  -6.163  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   1 
ATOM   22   C  CA  . HIS A   1 7   ? 13.580  0.881  -6.221  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  1 
ATOM   23   C  C   . HIS A   1 7   ? 13.044  1.220  -4.870  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   1 
ATOM   24   O  O   . HIS A   1 7   ? 13.284  0.508  -3.901  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   1 
ATOM   25   C  CB  . HIS A   1 7   ? 12.549  0.022  -6.942  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  1 
ATOM   26   C  CG  . HIS A   1 7   ? 12.705  -0.043 -8.482  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  1 
ATOM   27   N  ND1 . HIS A   1 7   ? 13.140  -1.147 -9.194  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 1 
ATOM   28   C  CD2 . HIS A   1 7   ? 12.433  0.921  -9.404  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 1 
ATOM   29   C  CE1 . HIS A   1 7   ? 13.140  -0.807 -10.538 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 1 
ATOM   30   N  NE2 . HIS A   1 7   ? 12.720  0.454  -10.637 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 1 
ATOM   31   N  N   . LEU A   1 8   ? 12.273  2.284  -4.782  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   N   1 
ATOM   32   C  CA  . LEU A   1 8   ? 11.468  2.567  -3.625  1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CA  1 
ATOM   33   C  C   . LEU A   1 8   ? 10.502  1.424  -3.405  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   C   1 
ATOM   34   O  O   . LEU A   1 8   ? 9.891   0.898  -4.338  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   O   1 
ATOM   35   C  CB  . LEU A   1 8   ? 10.727  3.861  -3.781  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CB  1 
ATOM   36   C  CG  . LEU A   1 8   ? 11.604  5.117  -4.010  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CG  1 
ATOM   37   C  CD1 . LEU A   1 8   ? 10.747  6.356  -4.009  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD1 1 
ATOM   38   C  CD2 . LEU A   1 8   ? 12.911  5.260  -3.288  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD2 1 
ATOM   39   N  N   . LYS A   1 9   ? 10.315  1.024  -2.127  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   N   1 
ATOM   40   C  CA  . LYS A   1 9   ? 9.637   -0.256 -1.863  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CA  1 
ATOM   41   C  C   . LYS A   1 9   ? 8.102   -0.079 -1.797  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   C   1 
ATOM   42   O  O   . LYS A   1 9   ? 7.345   -0.917 -2.263  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   O   1 
ATOM   43   C  CB  . LYS A   1 9   ? 10.102  -0.824 -0.559  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CB  1 
ATOM   44   C  CG  . LYS A   1 9   ? 11.583  -1.201 -0.545  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CG  1 
ATOM   45   C  CD  . LYS A   1 9   ? 12.015  -1.875 0.765   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CD  1 
ATOM   46   C  CE  . LYS A   1 9   ? 11.053  -2.962 1.225   1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CE  1 
ATOM   47   N  NZ  . LYS A   1 9   ? 11.627  -3.591 2.446   1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   NZ  1 
ATOM   48   N  N   . SER A   1 10  ? 7.647   0.966  -1.101  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   1 
ATOM   49   C  CA  . SER A   1 10  ? 6.214   1.210  -0.822  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  1 
ATOM   50   C  C   . SER A   1 10  ? 6.112   2.624  -0.311  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   1 
ATOM   51   O  O   . SER A   1 10  ? 7.092   3.238  0.096   1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   1 
ATOM   52   C  CB  . SER A   1 10  ? 5.712   0.246  0.272   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  1 
ATOM   53   O  OG  . SER A   1 10  ? 6.469   0.420  1.449   1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  1 
ATOM   54   N  N   A ILE A   1 11  ? 4.885   3.116  -0.268  0.50 11.53  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   1 
ATOM   55   N  N   B ILE A   1 11  ? 4.884   3.120  -0.260  0.50 12.13  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   1 
ATOM   56   C  CA  A ILE A   1 11  ? 4.613   4.318  0.506   0.50 11.27  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  1 
ATOM   57   C  CA  B ILE A   1 11  ? 4.647   4.308  0.556   0.50 12.61  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  1 
ATOM   58   C  C   A ILE A   1 11  ? 4.756   3.976  2.018   0.50 11.17  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   1 
ATOM   59   C  C   B ILE A   1 11  ? 4.925   3.910  2.012   0.50 10.63  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   1 
ATOM   60   O  O   A ILE A   1 11  ? 4.284   2.918  2.461   0.50 16.01  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   1 
ATOM   61   O  O   B ILE A   1 11  ? 4.752   2.758  2.412   0.50 13.15  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   1 
ATOM   62   C  CB  A ILE A   1 11  ? 3.225   4.876  0.177   0.50 10.76  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  1 
ATOM   63   C  CB  B ILE A   1 11  ? 3.210   4.829  0.453   0.50 16.33  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  1 
ATOM   64   C  CG1 A ILE A   1 11  ? 3.112   6.340  0.741   0.50 11.07  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 1 
ATOM   65   C  CG1 B ILE A   1 11  ? 2.885   5.257  -0.942  0.50 23.03  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 1 
ATOM   66   C  CG2 A ILE A   1 11  ? 2.137   3.909  0.722   0.50 10.69  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 1 
ATOM   67   C  CG2 B ILE A   1 11  ? 2.984   6.151  1.210   0.50 16.74  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 1 
ATOM   68   C  CD1 A ILE A   1 11  ? 1.845   7.099  0.469   0.50 9.92   ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 1 
ATOM   69   C  CD1 B ILE A   1 11  ? 2.022   6.523  -0.909  0.50 34.14  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 1 
ATOM   70   N  N   . ASN A   1 12  ? 5.420   4.882  2.755   1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   1 
ATOM   71   C  CA  . ASN A   1 12  ? 5.770   4.664  4.191   1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  1 
ATOM   72   C  C   . ASN A   1 12  ? 4.742   5.366  5.058   1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   1 
ATOM   73   O  O   . ASN A   1 12  ? 4.174   4.752  5.981   1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   1 
ATOM   74   C  CB  . ASN A   1 12  ? 7.171   5.198  4.477   1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  1 
ATOM   75   C  CG  . ASN A   1 12  ? 7.652   4.786  5.832   1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  1 
ATOM   76   O  OD1 . ASN A   1 12  ? 7.458   5.517  6.779   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 1 
ATOM   77   N  ND2 . ASN A   1 12  ? 8.305   3.627  5.916   1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 1 
ATOM   78   N  N   . HIS A   1 13  ? 4.494   6.659  4.852   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   1 
ATOM   79   C  CA  . HIS A   1 13  ? 3.491   7.422  5.645   1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  1 
ATOM   80   C  C   . HIS A   1 13  ? 3.240   8.713  4.946   1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   1 
ATOM   81   O  O   . HIS A   1 13  ? 3.972   9.131  4.056   1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   1 
ATOM   82   C  CB  . HIS A   1 13  ? 3.929   7.617  7.112   1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  1 
ATOM   83   C  CG  . HIS A   1 13  ? 5.140   8.473  7.298   1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CG  1 
ATOM   84   N  ND1 . HIS A   1 13  ? 6.441   7.984  7.328   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   ND1 1 
ATOM   85   C  CD2 . HIS A   1 13  ? 5.254   9.785  7.664   1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CD2 1 
ATOM   86   C  CE1 . HIS A   1 13  ? 7.294   8.970  7.629   1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CE1 1 
ATOM   87   N  NE2 . HIS A   1 13  ? 6.575   10.078 7.795   1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   NE2 1 
ATOM   88   N  N   A ILE A   1 14  ? 2.187   9.420  5.419   0.50 9.59   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   1 
ATOM   89   N  N   B ILE A   1 14  ? 2.142   9.383  5.335   0.50 9.55   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   1 
ATOM   90   C  CA  A ILE A   1 14  ? 1.808   10.762 4.962   0.50 9.48   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  1 
ATOM   91   C  CA  B ILE A   1 14  ? 1.940   10.769 4.954   0.50 10.98  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  1 
ATOM   92   C  C   A ILE A   1 14  ? 1.743   11.623 6.192   0.50 10.30  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   1 
ATOM   93   C  C   B ILE A   1 14  ? 1.809   11.611 6.218   0.50 10.15  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   1 
ATOM   94   O  O   A ILE A   1 14  ? 1.251   11.157 7.225   0.50 13.04  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   1 
ATOM   95   O  O   B ILE A   1 14  ? 1.322   11.147 7.252   0.50 13.19  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   1 
ATOM   96   C  CB  A ILE A   1 14  ? 0.483   10.797 4.163   0.50 10.08  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  1 
ATOM   97   C  CB  B ILE A   1 14  ? 0.734   10.974 4.024   0.50 11.50  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  1 
ATOM   98   C  CG1 A ILE A   1 14  ? 0.699   10.013 2.892   0.50 11.57  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 1 
ATOM   99   C  CG1 B ILE A   1 14  ? -0.540  10.598 4.781   0.50 12.15  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 1 
ATOM   100  C  CG2 A ILE A   1 14  ? 0.071   12.222 3.853   0.50 11.40  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 1 
ATOM   101  C  CG2 B ILE A   1 14  ? 0.840   10.026 2.845   0.50 14.45  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 1 
ATOM   102  C  CD1 A ILE A   1 14  ? -0.499  9.919  2.006   0.50 14.66  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 1 
ATOM   103  C  CD1 B ILE A   1 14  ? -1.839  10.845 4.068   0.50 18.01  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 1 
ATOM   104  N  N   . CYS A   1 15  ? 2.211   12.850 6.112   1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   N   1 
ATOM   105  C  CA  A CYS A   1 15  ? 2.030   13.783 7.193   0.50 8.87   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  1 
ATOM   106  C  CA  B CYS A   1 15  ? 2.151   13.884 7.212   0.50 9.99   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  1 
ATOM   107  C  C   . CYS A   1 15  ? 1.296   15.037 6.789   1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   C   1 
ATOM   108  O  O   . CYS A   1 15  ? 1.560   15.593 5.713   1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   O   1 
ATOM   109  C  CB  A CYS A   1 15  ? 3.425   14.085 7.724   0.50 10.01  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  1 
ATOM   110  C  CB  B CYS A   1 15  ? 3.552   14.482 7.573   0.50 14.12  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  1 
ATOM   111  S  SG  A CYS A   1 15  ? 3.524   15.140 9.129   0.50 13.85  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  1 
ATOM   112  S  SG  B CYS A   1 15  ? 4.717   13.360 8.320   0.50 19.77  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  1 
ATOM   113  N  N   . PHE A   1 16  ? 0.367   15.492 7.633   1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   N   1 
ATOM   114  C  CA  . PHE A   1 16  ? -0.389  16.692 7.401   1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CA  1 
ATOM   115  C  C   . PHE A   1 16  ? -0.221  17.614 8.581   1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   C   1 
ATOM   116  O  O   . PHE A   1 16  ? -0.347  17.199 9.767   1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   O   1 
ATOM   117  C  CB  . PHE A   1 16  ? -1.899  16.380 7.341   1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CB  1 
ATOM   118  C  CG  . PHE A   1 16  ? -2.389  15.707 6.095   1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CG  1 
ATOM   119  C  CD1 . PHE A   1 16  ? -1.758  15.847 4.849   1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD1 1 
ATOM   120  C  CD2 . PHE A   1 16  ? -3.573  15.095 6.114   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD2 1 
ATOM   121  C  CE1 . PHE A   1 16  ? -2.306  15.266 3.705   1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE1 1 
ATOM   122  C  CE2 . PHE A   1 16  ? -4.153  14.586 4.964   1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE2 1 
ATOM   123  C  CZ  . PHE A   1 16  ? -3.505  14.674 3.763   1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CZ  1 
ATOM   124  N  N   . SER A   1 17  ? -0.123  18.934 8.317   1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   1 
ATOM   125  C  CA  . SER A   1 17  ? -0.235  19.951 9.390   1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  1 
ATOM   126  C  C   . SER A   1 17  ? -1.718  20.295 9.593   1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   1 
ATOM   127  O  O   . SER A   1 17  ? -2.434  20.467 8.608   1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   1 
ATOM   128  C  CB  . SER A   1 17  ? 0.528   21.208 9.050   1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  1 
ATOM   129  O  OG  . SER A   1 17  ? 1.887   20.909 8.796   1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  1 
ATOM   130  N  N   . VAL A   1 18  ? -2.122  20.441 10.828  1.00 7.60   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   1 
ATOM   131  C  CA  . VAL A   1 18  ? -3.538  20.696 11.150  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  1 
ATOM   132  C  C   . VAL A   1 18  ? -3.617  21.763 12.205  1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   1 
ATOM   133  O  O   . VAL A   1 18  ? -2.734  21.892 13.052  1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   1 
ATOM   134  C  CB  . VAL A   1 18  ? -4.235  19.376 11.665  1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  1 
ATOM   135  C  CG1 . VAL A   1 18  ? -4.170  18.310 10.563  1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 1 
ATOM   136  C  CG2 . VAL A   1 18  ? -3.681  18.869 12.977  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 1 
ATOM   137  N  N   . ARG A   1 19  ? -4.707  22.534 12.233  1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   1 
ATOM   138  C  CA  . ARG A   1 19  ? -4.828  23.639 13.200  1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  1 
ATOM   139  C  C   . ARG A   1 19  ? -5.303  23.177 14.574  1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   1 
ATOM   140  O  O   . ARG A   1 19  ? -4.987  23.871 15.561  1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   1 
ATOM   141  C  CB  . ARG A   1 19  ? -5.737  24.700 12.640  1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  1 
ATOM   142  C  CG  . ARG A   1 19  ? -5.190  25.361 11.399  1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  1 
ATOM   143  C  CD  . ARG A   1 19  ? -6.234  26.318 10.799  1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  1 
ATOM   144  N  NE  . ARG A   1 19  ? -5.865  26.916 9.509   1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  1 
ATOM   145  C  CZ  . ARG A   1 19  ? -6.280  26.465 8.330   1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  1 
ATOM   146  N  NH1 . ARG A   1 19  ? -6.884  25.301 8.233   1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 1 
ATOM   147  N  NH2 . ARG A   1 19  ? -6.009  27.164 7.217   1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 1 
ATOM   148  N  N   . ASN A   1 20  ? -6.101  22.126 14.657  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   N   1 
ATOM   149  C  CA  . ASN A   1 20  ? -6.736  21.706 15.922  1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CA  1 
ATOM   150  C  C   . ASN A   1 20  ? -6.727  20.215 15.970  1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   C   1 
ATOM   151  O  O   . ASN A   1 20  ? -7.466  19.521 15.228  1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   O   1 
ATOM   152  C  CB  . ASN A   1 20  ? -8.169  22.257 16.037  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CB  1 
ATOM   153  C  CG  . ASN A   1 20  ? -8.789  21.952 17.372  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CG  1 
ATOM   154  O  OD1 . ASN A   1 20  ? -9.350  20.882 17.584  1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   OD1 1 
ATOM   155  N  ND2 . ASN A   1 20  ? -8.631  22.844 18.371  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   ND2 1 
ATOM   156  N  N   A LEU A   1 21  ? -5.903  19.681 16.850  0.50 8.60   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   1 
ATOM   157  N  N   B LEU A   1 21  ? -5.908  19.633 16.867  0.50 8.95   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   1 
ATOM   158  C  CA  A LEU A   1 21  ? -5.727  18.256 16.885  0.50 8.88   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  1 
ATOM   159  C  CA  B LEU A   1 21  ? -5.787  18.129 16.898  0.50 8.93   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  1 
ATOM   160  C  C   A LEU A   1 21  ? -7.064  17.555 17.175  0.50 7.14   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   1 
ATOM   161  C  C   B LEU A   1 21  ? -7.085  17.470 17.253  0.50 7.82   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   1 
ATOM   162  O  O   A LEU A   1 21  ? -7.350  16.549 16.489  0.50 7.21   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   1 
ATOM   163  O  O   B LEU A   1 21  ? -7.366  16.389 16.779  0.50 8.36   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   1 
ATOM   164  C  CB  A LEU A   1 21  ? -4.653  17.946 17.907  0.50 9.36   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  1 
ATOM   165  C  CB  B LEU A   1 21  ? -4.724  17.660 17.912  0.50 11.75  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  1 
ATOM   166  C  CG  A LEU A   1 21  ? -4.068  16.551 17.806  0.50 8.40   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  1 
ATOM   167  C  CG  B LEU A   1 21  ? -3.310  17.715 17.419  0.50 14.23  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  1 
ATOM   168  C  CD1 A LEU A   1 21  ? -3.180  16.378 16.600  0.50 14.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 1 
ATOM   169  C  CD1 B LEU A   1 21  ? -2.363  17.365 18.578  0.50 18.20  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 1 
ATOM   170  C  CD2 A LEU A   1 21  ? -3.244  16.254 19.056  0.50 11.69  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 1 
ATOM   171  C  CD2 B LEU A   1 21  ? -3.015  16.776 16.238  0.50 14.56  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 1 
ATOM   172  N  N   . ASN A   1 22  ? -7.871  18.021 18.152  1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   N   1 
ATOM   173  C  CA  . ASN A   1 22  ? -9.101  17.306 18.518  1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CA  1 
ATOM   174  C  C   . ASN A   1 22  ? -10.100 17.257 17.370  1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   C   1 
ATOM   175  O  O   . ASN A   1 22  ? -10.774 16.235 17.165  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   O   1 
ATOM   176  C  CB  . ASN A   1 22  ? -9.712  17.892 19.771  1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CB  1 
ATOM   177  C  CG  . ASN A   1 22  ? -8.889  17.600 21.007  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CG  1 
ATOM   178  O  OD1 . ASN A   1 22  ? -8.006  16.715 20.975  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   OD1 1 
ATOM   179  N  ND2 . ASN A   1 22  ? -9.158  18.312 22.083  1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   ND2 1 
ATOM   180  N  N   . ASP A   1 23  ? -10.207 18.331 16.570  1.00 7.24   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   N   1 
ATOM   181  C  CA  . ASP A   1 23  ? -11.097 18.292 15.430  1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CA  1 
ATOM   182  C  C   . ASP A   1 23  ? -10.576 17.274 14.407  1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   C   1 
ATOM   183  O  O   . ASP A   1 23  ? -11.359 16.534 13.776  1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   O   1 
ATOM   184  C  CB  . ASP A   1 23  ? -11.139 19.656 14.729  1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CB  1 
ATOM   185  C  CG  . ASP A   1 23  ? -11.850 20.731 15.513  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CG  1 
ATOM   186  O  OD1 . ASP A   1 23  ? -12.676 20.393 16.417  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD1 1 
ATOM   187  O  OD2 . ASP A   1 23  ? -11.658 21.902 15.154  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD2 1 
ATOM   188  N  N   . SER A   1 24  ? -9.256  17.210 14.221  1.00 7.13   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   1 
ATOM   189  C  CA  . SER A   1 24  ? -8.705  16.272 13.245  1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  1 
ATOM   190  C  C   . SER A   1 24  ? -8.791  14.834 13.735  1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   1 
ATOM   191  O  O   . SER A   1 24  ? -9.043  13.939 12.916  1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   1 
ATOM   192  C  CB  . SER A   1 24  ? -7.244  16.650 12.987  1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  1 
ATOM   193  O  OG  . SER A   1 24  ? -7.181  17.954 12.417  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  1 
ATOM   194  N  N   . ILE A   1 25  ? -8.629  14.556 15.040  1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   195  C  CA  . ILE A   1 25  ? -8.823  13.220 15.531  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   196  C  C   . ILE A   1 25  ? -10.268 12.784 15.274  1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   197  O  O   . ILE A   1 25  ? -10.519 11.647 14.829  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   198  C  CB  . ILE A   1 25  ? -8.429  13.095 17.043  1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   199  C  CG1 . ILE A   1 25  ? -6.928  13.301 17.245  1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   200  C  CG2 . ILE A   1 25  ? -8.933  11.789 17.608  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   201  C  CD1 . ILE A   1 25  ? -6.545  13.536 18.697  1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   202  N  N   . HIS A   1 26  ? -11.252 13.632 15.570  1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   N   1 
ATOM   203  C  CA  . HIS A   1 26  ? -12.615 13.223 15.250  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CA  1 
ATOM   204  C  C   . HIS A   1 26  ? -12.787 12.897 13.763  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   C   1 
ATOM   205  O  O   . HIS A   1 26  ? -13.456 11.900 13.447  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   O   1 
ATOM   206  C  CB  . HIS A   1 26  ? -13.547 14.381 15.684  1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CB  1 
ATOM   207  C  CG  . HIS A   1 26  ? -14.984 14.113 15.332  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CG  1 
ATOM   208  N  ND1 . HIS A   1 26  ? -15.700 12.997 15.757  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   ND1 1 
ATOM   209  C  CD2 . HIS A   1 26  ? -15.788 14.847 14.489  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CD2 1 
ATOM   210  C  CE1 . HIS A   1 26  ? -16.933 13.073 15.186  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CE1 1 
ATOM   211  N  NE2 . HIS A   1 26  ? -17.001 14.188 14.450  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   NE2 1 
ATOM   212  N  N   . PHE A   1 27  ? -12.228 13.701 12.900  1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   N   1 
ATOM   213  C  CA  . PHE A   1 27  ? -12.356 13.437 11.457  1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CA  1 
ATOM   214  C  C   . PHE A   1 27  ? -11.727 12.119 11.062  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   C   1 
ATOM   215  O  O   . PHE A   1 27  ? -12.397 11.277 10.412  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   O   1 
ATOM   216  C  CB  . PHE A   1 27  ? -11.789 14.624 10.692  1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CB  1 
ATOM   217  C  CG  . PHE A   1 27  ? -11.941 14.479 9.187   1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CG  1 
ATOM   218  C  CD1 . PHE A   1 27  ? -13.111 14.863 8.567   1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD1 1 
ATOM   219  C  CD2 . PHE A   1 27  ? -10.910 13.976 8.438   1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD2 1 
ATOM   220  C  CE1 . PHE A   1 27  ? -13.229 14.789 7.154   1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE1 1 
ATOM   221  C  CE2 . PHE A   1 27  ? -11.022 13.903 7.010   1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE2 1 
ATOM   222  C  CZ  . PHE A   1 27  ? -12.172 14.308 6.437   1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CZ  1 
ATOM   223  N  N   . TYR A   1 28  ? -10.448 11.895 11.371  1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   N   1 
ATOM   224  C  CA  . TYR A   1 28  ? -9.752  10.716 10.883  1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CA  1 
ATOM   225  C  C   . TYR A   1 28  ? -10.146 9.459  11.582  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   C   1 
ATOM   226  O  O   . TYR A   1 28  ? -10.123 8.387  10.957  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   O   1 
ATOM   227  C  CB  . TYR A   1 28  ? -8.222  10.968 10.878  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CB  1 
ATOM   228  C  CG  . TYR A   1 28  ? -7.795  11.951 9.822   1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CG  1 
ATOM   229  C  CD1 . TYR A   1 28  ? -7.703  11.545 8.520   1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD1 1 
ATOM   230  C  CD2 . TYR A   1 28  ? -7.535  13.275 10.122  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD2 1 
ATOM   231  C  CE1 . TYR A   1 28  ? -7.361  12.444 7.486   1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE1 1 
ATOM   232  C  CE2 . TYR A   1 28  ? -7.210  14.193 9.137   1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE2 1 
ATOM   233  C  CZ  . TYR A   1 28  ? -7.143  13.790 7.809   1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CZ  1 
ATOM   234  O  OH  . TYR A   1 28  ? -6.855  14.620 6.750   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   OH  1 
ATOM   235  N  N   A ARG A   1 29  ? -10.559 9.574  12.813  0.50 10.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   1 
ATOM   236  N  N   B ARG A   1 29  ? -10.412 9.509  12.936  0.50 9.95   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   1 
ATOM   237  C  CA  A ARG A   1 29  ? -10.773 8.376  13.492  0.50 10.59  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  1 
ATOM   238  C  CA  B ARG A   1 29  ? -10.906 8.359  13.805  0.50 9.19   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  1 
ATOM   239  C  C   A ARG A   1 29  ? -12.241 7.954  13.597  0.50 8.61   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   1 
ATOM   240  C  C   B ARG A   1 29  ? -12.417 8.203  13.639  0.50 8.99   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   1 
ATOM   241  O  O   A ARG A   1 29  ? -12.573 6.752  13.491  0.50 11.06  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   1 
ATOM   242  O  O   B ARG A   1 29  ? -12.868 7.133  13.210  0.50 12.10  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   1 
ATOM   243  C  CB  A ARG A   1 29  ? -10.103 8.564  14.839  0.50 8.37   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  1 
ATOM   244  C  CB  B ARG A   1 29  ? -10.543 8.480  15.360  0.50 9.25   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  1 
ATOM   245  C  CG  A ARG A   1 29  ? -10.168 7.306  15.679  0.50 9.07   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  1 
ATOM   246  C  CG  B ARG A   1 29  ? -10.814 7.221  16.213  0.50 9.33   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  1 
ATOM   247  C  CD  A ARG A   1 29  ? -11.488 7.234  16.493  0.50 7.71   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  1 
ATOM   248  C  CD  B ARG A   1 29  ? -10.357 7.314  17.679  0.50 8.63   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  1 
ATOM   249  N  NE  A ARG A   1 29  ? -11.680 8.384  17.449  0.50 8.83   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  1 
ATOM   250  N  NE  B ARG A   1 29  ? -10.738 6.138  18.438  0.50 10.46  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  1 
ATOM   251  C  CZ  A ARG A   1 29  ? -10.938 8.554  18.544  0.50 8.32   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  1 
ATOM   252  C  CZ  B ARG A   1 29  ? -10.234 5.731  19.581  0.50 10.17  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  1 
ATOM   253  N  NH1 A ARG A   1 29  ? -10.003 7.667  18.942  0.50 8.50   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 1 
ATOM   254  N  NH1 B ARG A   1 29  ? -9.397  6.520  20.252  0.50 9.08   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 1 
ATOM   255  N  NH2 A ARG A   1 29  ? -11.162 9.646  19.305  0.50 8.17   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 1 
ATOM   256  N  NH2 B ARG A   1 29  ? -10.547 4.503  19.995  0.50 11.87  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 1 
ATOM   257  N  N   A ASP A   1 30  ? -13.126 8.909  13.784  0.50 8.35   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   1 
ATOM   258  N  N   B ASP A   1 30  ? -13.178 9.246  13.984  0.50 9.57   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   1 
ATOM   259  C  CA  A ASP A   1 30  ? -14.539 8.550  13.799  0.50 7.85   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  1 
ATOM   260  C  CA  B ASP A   1 30  ? -14.677 9.035  14.072  0.50 8.95   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  1 
ATOM   261  C  C   A ASP A   1 30  ? -15.114 8.641  12.415  0.50 7.76   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   1 
ATOM   262  C  C   B ASP A   1 30  ? -15.363 8.979  12.705  0.50 9.53   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   1 
ATOM   263  O  O   A ASP A   1 30  ? -15.707 7.638  11.944  0.50 9.59   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   1 
ATOM   264  O  O   B ASP A   1 30  ? -16.200 8.173  12.475  0.50 12.38  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   1 
ATOM   265  C  CB  A ASP A   1 30  ? -15.294 9.465  14.749  0.50 8.12   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  1 
ATOM   266  C  CB  B ASP A   1 30  ? -15.336 10.142 14.919  0.50 8.65   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  1 
ATOM   267  C  CG  A ASP A   1 30  ? -14.852 9.277  16.139  0.50 8.26   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  1 
ATOM   268  C  CG  B ASP A   1 30  ? -14.828 10.235 16.353  0.50 9.22   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  1 
ATOM   269  O  OD1 A ASP A   1 30  ? -14.629 8.141  16.593  0.50 9.05   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 1 
ATOM   270  O  OD1 B ASP A   1 30  ? -14.287 9.249  16.916  0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 1 
ATOM   271  O  OD2 A ASP A   1 30  ? -14.681 10.291 16.850  0.50 8.71   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 1 
ATOM   272  O  OD2 B ASP A   1 30  ? -15.003 11.332 16.951  0.50 9.51   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 1 
ATOM   273  N  N   . ILE A   1 31  ? -14.993 9.819  11.747  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . ILE A   1 31  ? -15.671 9.901  10.476  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . ILE A   1 31  ? -15.076 8.927  9.451   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   C   1 
ATOM   276  O  O   . ILE A   1 31  ? -15.822 8.186  8.797   1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . ILE A   1 31  ? -15.711 11.369 9.965   1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CB  1 
ATOM   278  C  CG1 . ILE A   1 31  ? -16.478 12.274 10.952  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG1 1 
ATOM   279  C  CG2 . ILE A   1 31  ? -16.337 11.408 8.580   1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG2 1 
ATOM   280  C  CD1 . ILE A   1 31  ? -16.418 13.797 10.693  1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CD1 1 
ATOM   281  N  N   . LEU A   1 32  ? -13.753 8.909  9.319   1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   282  C  CA  . LEU A   1 32  ? -13.092 8.037  8.341   1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   283  C  C   . LEU A   1 32  ? -12.757 6.667  8.909   1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   284  O  O   . LEU A   1 32  ? -12.266 5.826  8.130   1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   285  C  CB  . LEU A   1 32  ? -11.846 8.676  7.707   1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   286  C  CG  . LEU A   1 32  ? -12.102 9.951  6.898   1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . LEU A   1 32  ? -10.835 10.400 6.231   1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . LEU A   1 32  ? -13.223 9.735  5.861   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   289  N  N   . LEU A   1 33  ? -13.007 6.423  10.202  1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   1 
ATOM   290  C  CA  . LEU A   1 33  ? -12.874 5.080  10.793  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  1 
ATOM   291  C  C   . LEU A   1 33  ? -11.460 4.591  10.862  1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   1 
ATOM   292  O  O   . LEU A   1 33  ? -11.199 3.377  10.911  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   1 
ATOM   293  C  CB  . LEU A   1 33  ? -13.842 4.070  10.163  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  1 
ATOM   294  C  CG  . LEU A   1 33  ? -15.340 4.430  10.453  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  1 
ATOM   295  C  CD1 . LEU A   1 33  ? -16.285 3.534  9.618   1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 1 
ATOM   296  C  CD2 . LEU A   1 33  ? -15.667 4.292  11.960  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 1 
ATOM   297  N  N   . GLY A   1 34  ? -10.479 5.505  10.938  1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   N   1 
ATOM   298  C  CA  . GLY A   1 34  ? -9.102  5.138  11.164  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   CA  1 
ATOM   299  C  C   . GLY A   1 34  ? -8.861  4.728  12.649  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   C   1 
ATOM   300  O  O   . GLY A   1 34  ? -9.720  4.883  13.504  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   O   1 
ATOM   301  N  N   . LYS A   1 35  ? -7.671  4.263  12.911  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   1 
ATOM   302  C  CA  . LYS A   1 35  ? -7.291  3.810  14.285  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  1 
ATOM   303  C  C   . LYS A   1 35  ? -6.276  4.822  14.841  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   1 
ATOM   304  O  O   . LYS A   1 35  ? -5.204  4.988  14.263  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   1 
ATOM   305  C  CB  . LYS A   1 35  ? -6.642  2.418  14.179  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  1 
ATOM   306  C  CG  . LYS A   1 35  ? -6.021  1.822  15.420  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  1 
ATOM   307  C  CD  . LYS A   1 35  ? -6.944  1.580  16.490  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CD  1 
ATOM   308  C  CE  . LYS A   1 35  ? -6.218  0.937  17.714  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CE  1 
ATOM   309  N  NZ  . LYS A   1 35  ? -7.206  0.842  18.822  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   NZ  1 
ATOM   310  N  N   . LEU A   1 36  ? -6.605  5.452  15.991  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   311  C  CA  . LEU A   1 36  ? -5.664  6.304  16.708  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   312  C  C   . LEU A   1 36  ? -4.630  5.450  17.408  1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   313  O  O   . LEU A   1 36  ? -4.952  4.569  18.184  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   314  C  CB  . LEU A   1 36  ? -6.423  7.178  17.683  1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LEU A   1 36  ? -5.558  8.131  18.478  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   316  C  CD1 . LEU A   1 36  ? -4.908  9.201  17.603  1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   317  C  CD2 . LEU A   1 36  ? -6.374  8.738  19.592  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   318  N  N   . LEU A   1 37  ? -3.329  5.713  17.139  1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   1 
ATOM   319  C  CA  . LEU A   1 37  ? -2.235  4.961  17.734  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  1 
ATOM   320  C  C   . LEU A   1 37  ? -1.418  5.718  18.742  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   1 
ATOM   321  O  O   . LEU A   1 37  ? -0.822  5.069  19.623  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   1 
ATOM   322  C  CB  . LEU A   1 37  ? -1.311  4.442  16.639  1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  1 
ATOM   323  C  CG  . LEU A   1 37  ? -2.033  3.374  15.795  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  1 
ATOM   324  C  CD1 . LEU A   1 37  ? -1.172  3.065  14.560  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 1 
ATOM   325  C  CD2 . LEU A   1 37  ? -2.395  2.111  16.610  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 1 
ATOM   326  N  N   A LEU A   1 38  ? -1.308  7.029  18.641  0.50 9.98   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   1 
ATOM   327  N  N   B LEU A   1 38  ? -1.318  7.032  18.652  0.50 10.00  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   1 
ATOM   328  C  CA  A LEU A   1 38  ? -0.477  7.806  19.534  0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  1 
ATOM   329  C  CA  B LEU A   1 38  ? -0.432  7.822  19.472  0.50 10.12  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  1 
ATOM   330  C  C   A LEU A   1 38  ? -0.963  9.223  19.517  0.50 9.13   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   1 
ATOM   331  C  C   B LEU A   1 38  ? -0.963  9.227  19.502  0.50 9.09   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   1 
ATOM   332  O  O   A LEU A   1 38  ? -1.398  9.736  18.475  0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   1 
ATOM   333  O  O   B LEU A   1 38  ? -1.421  9.738  18.457  0.50 9.83   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   1 
ATOM   334  C  CB  A LEU A   1 38  ? 0.990   7.782  18.977  0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  1 
ATOM   335  C  CB  B LEU A   1 38  ? 0.982   7.859  18.702  0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  1 
ATOM   336  C  CG  A LEU A   1 38  ? 2.046   8.683  19.542  0.50 15.92  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  1 
ATOM   337  C  CG  B LEU A   1 38  ? 2.044   8.769  19.285  0.50 16.26  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  1 
ATOM   338  C  CD1 A LEU A   1 38  ? 3.341   7.934  19.170  0.50 18.69  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 1 
ATOM   339  C  CD1 B LEU A   1 38  ? 2.605   8.198  20.599  0.50 18.53  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 1 
ATOM   340  C  CD2 A LEU A   1 38  ? 1.936   10.067 18.923  0.50 14.96  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 1 
ATOM   341  C  CD2 B LEU A   1 38  ? 3.180   8.979  18.292  0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 1 
ATOM   342  N  N   . THR A   1 39  ? -0.810  9.886  20.663  1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N   1 
ATOM   343  C  CA  . THR A   1 39  ? -0.951  11.335 20.737  1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA  1 
ATOM   344  C  C   . THR A   1 39  ? 0.172   11.920 21.568  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C   1 
ATOM   345  O  O   . THR A   1 39  ? 0.684   11.282 22.511  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O   1 
ATOM   346  C  CB  . THR A   1 39  ? -2.286  11.836 21.294  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB  1 
ATOM   347  O  OG1 . THR A   1 39  ? -2.398  11.334 22.644  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1 1 
ATOM   348  C  CG2 . THR A   1 39  ? -3.447  11.387 20.487  1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2 1 
ATOM   349  N  N   . GLY A   1 40  ? 0.506   13.145 21.247  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   1 
ATOM   350  C  CA  . GLY A   1 40  ? 1.264   14.044 22.095  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  1 
ATOM   351  C  C   . GLY A   1 40  ? 0.439   15.325 22.131  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   1 
ATOM   352  O  O   . GLY A   1 40  ? -0.634  15.488 21.482  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   1 
ATOM   353  N  N   . LYS A   1 41  ? 1.027   16.332 22.745  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   1 
ATOM   354  C  CA  . LYS A   1 41  ? 0.421   17.654 22.784  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  1 
ATOM   355  C  C   . LYS A   1 41  ? 0.161   18.199 21.377  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   1 
ATOM   356  O  O   . LYS A   1 41  ? -0.855  18.919 21.169  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   1 
ATOM   357  C  CB  . LYS A   1 41  ? 1.380   18.630 23.586  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  1 
ATOM   358  N  N   . LYS A   1 42  ? 1.073   17.887 20.432  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   1 
ATOM   359  C  CA  . LYS A   1 42  ? 0.970   18.513 19.082  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  1 
ATOM   360  C  C   . LYS A   1 42  ? 1.071   17.463 18.023  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   1 
ATOM   361  O  O   . LYS A   1 42  ? 1.343   17.798 16.839  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   1 
ATOM   362  C  CB  . LYS A   1 42  ? 2.128   19.526 18.874  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  1 
ATOM   363  C  CG  . LYS A   1 42  ? 2.188   20.584 19.936  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  1 
ATOM   364  C  CD  . LYS A   1 42  ? 2.639   21.915 19.365  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  1 
ATOM   365  C  CE  . LYS A   1 42  ? 1.688   23.057 19.758  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  1 
ATOM   366  N  NZ  . LYS A   1 42  ? 0.374   23.173 18.992  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  1 
ATOM   367  N  N   . THR A   1 43  ? 0.827   16.201 18.328  1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   N   1 
ATOM   368  C  CA  . THR A   1 43  ? 0.975   15.140 17.340  1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CA  1 
ATOM   369  C  C   . THR A   1 43  ? -0.101  14.111 17.502  1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   C   1 
ATOM   370  O  O   . THR A   1 43  ? -0.519  13.796 18.654  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   O   1 
ATOM   371  C  CB  . THR A   1 43  ? 2.321   14.387 17.646  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CB  1 
ATOM   372  O  OG1 . THR A   1 43  ? 3.392   15.329 17.731  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   OG1 1 
ATOM   373  C  CG2 . THR A   1 43  ? 2.620   13.276 16.589  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CG2 1 
ATOM   374  N  N   . ALA A   1 44  ? -0.544  13.492 16.399  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   375  C  CA  . ALA A   1 44  ? -1.355  12.276 16.503  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   376  C  C   . ALA A   1 44  ? -0.960  11.375 15.347  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   377  O  O   . ALA A   1 44  ? -0.714  11.854 14.219  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   378  C  CB  . ALA A   1 44  ? -2.850  12.612 16.413  1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   379  N  N   . TYR A   1 45  ? -0.880  10.072 15.583  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   N   1 
ATOM   380  C  CA  . TYR A   1 45  ? -0.662  9.047  14.523  1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CA  1 
ATOM   381  C  C   . TYR A   1 45  ? -1.877  8.193  14.392  1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   C   1 
ATOM   382  O  O   . TYR A   1 45  ? -2.455  7.784  15.441  1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   O   1 
ATOM   383  C  CB  . TYR A   1 45  ? 0.537   8.145  14.793  1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CB  1 
ATOM   384  C  CG  . TYR A   1 45  ? 1.913   8.714  14.743  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . TYR A   1 45  ? 2.205   10.002 14.324  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . TYR A   1 45  ? 2.970   7.870  15.015  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD2 1 
ATOM   387  C  CE1 . TYR A   1 45  ? 3.516   10.468 14.223  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE1 1 
ATOM   388  C  CE2 . TYR A   1 45  ? 4.265   8.307  14.893  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE2 1 
ATOM   389  C  CZ  . TYR A   1 45  ? 4.532   9.582  14.485  1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CZ  1 
ATOM   390  O  OH  . TYR A   1 45  ? 5.865   9.961  14.336  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   OH  1 
ATOM   391  N  N   A PHE A   1 46  ? -2.270  7.894  13.176  0.50 8.21   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   1 
ATOM   392  N  N   B PHE A   1 46  ? -2.170  7.846  13.141  0.50 9.21   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   1 
ATOM   393  C  CA  A PHE A   1 46  ? -3.327  6.961  12.888  0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  1 
ATOM   394  C  CA  B PHE A   1 46  ? -3.257  6.962  12.761  0.50 9.30   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  1 
ATOM   395  C  C   A PHE A   1 46  ? -2.745  5.876  11.944  0.50 8.01   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   1 
ATOM   396  C  C   B PHE A   1 46  ? -2.823  5.882  11.820  0.50 10.80  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   1 
ATOM   397  O  O   A PHE A   1 46  ? -1.692  6.092  11.265  0.50 8.23   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   1 
ATOM   398  O  O   B PHE A   1 46  ? -2.005  6.117  10.975  0.50 10.91  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   1 
ATOM   399  C  CB  A PHE A   1 46  ? -4.499  7.691  12.153  0.50 8.99   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  1 
ATOM   400  C  CB  B PHE A   1 46  ? -4.282  7.706  11.916  0.50 10.74  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  1 
ATOM   401  C  CG  A PHE A   1 46  ? -4.953  8.966  12.883  0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  1 
ATOM   402  C  CG  B PHE A   1 46  ? -5.249  8.402  12.778  0.50 9.17   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  1 
ATOM   403  C  CD1 A PHE A   1 46  ? -4.268  10.166 12.756  0.50 9.72   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 1 
ATOM   404  C  CD1 B PHE A   1 46  ? -6.391  7.728  13.238  0.50 10.49  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 1 
ATOM   405  C  CD2 A PHE A   1 46  ? -6.140  8.983  13.681  0.50 7.79   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 1 
ATOM   406  C  CD2 B PHE A   1 46  ? -5.035  9.699  13.194  0.50 10.89  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 1 
ATOM   407  C  CE1 A PHE A   1 46  ? -4.667  11.273 13.475  0.50 10.94  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 1 
ATOM   408  C  CE1 B PHE A   1 46  ? -7.314  8.368  14.044  0.50 11.06  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 1 
ATOM   409  C  CE2 A PHE A   1 46  ? -6.530  10.131 14.367  0.50 7.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 1 
ATOM   410  C  CE2 B PHE A   1 46  ? -5.994  10.336 14.016  0.50 9.44   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 1 
ATOM   411  C  CZ  A PHE A   1 46  ? -5.791  11.290 14.244  0.50 8.96   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  1 
ATOM   412  C  CZ  B PHE A   1 46  ? -7.113  9.666  14.452  0.50 10.67  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  1 
ATOM   413  N  N   . GLU A   1 47  ? -3.517  4.765  11.868  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   1 
ATOM   414  C  CA  . GLU A   1 47  ? -3.474  3.845  10.743  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  1 
ATOM   415  C  C   . GLU A   1 47  ? -4.814  3.951  10.071  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   1 
ATOM   416  O  O   . GLU A   1 47  ? -5.835  3.727  10.710  1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   1 
ATOM   417  C  CB  . GLU A   1 47  ? -3.143  2.432  11.122  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  1 
ATOM   418  C  CG  . GLU A   1 47  ? -2.903  1.540  9.888   1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  1 
ATOM   419  C  CD  . GLU A   1 47  ? -2.087  0.362  10.234  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  1 
ATOM   420  O  OE1 . GLU A   1 47  ? -0.946  0.177  9.713   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 1 
ATOM   421  O  OE2 . GLU A   1 47  ? -2.617  -0.342 11.091  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 1 
ATOM   422  N  N   . LEU A   1 48  ? -4.821  4.334  8.778   1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   423  C  CA  . LEU A   1 48  ? -6.087  4.493  8.031   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   424  C  C   . LEU A   1 48  ? -5.868  3.785  6.730   1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   425  O  O   . LEU A   1 48  ? -4.936  4.085  6.018   1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   426  C  CB  . LEU A   1 48  ? -6.371  5.966  7.778   1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   427  C  CG  . LEU A   1 48  ? -7.638  6.287  6.966   1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   428  C  CD1 . LEU A   1 48  ? -8.930  5.831  7.669   1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   429  C  CD2 . LEU A   1 48  ? -7.741  7.772  6.627   1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   430  N  N   . ALA A   1 49  ? -6.738  2.817  6.391   1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N   1 
ATOM   431  C  CA  . ALA A   1 49  ? -6.641  2.105  5.077   1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA  1 
ATOM   432  C  C   . ALA A   1 49  ? -5.255  1.494  4.938   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C   1 
ATOM   433  O  O   . ALA A   1 49  ? -4.760  1.435  3.809   1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O   1 
ATOM   434  C  CB  . ALA A   1 49  ? -6.944  3.085  3.990   1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB  1 
ATOM   435  N  N   . GLY A   1 50  ? -4.680  0.984  6.035   1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N   1 
ATOM   436  C  CA  . GLY A   1 50  ? -3.368  0.353  5.996   1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA  1 
ATOM   437  C  C   . GLY A   1 50  ? -2.209  1.334  5.906   1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C   1 
ATOM   438  O  O   . GLY A   1 50  ? -1.075  0.856  5.794   1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O   1 
ATOM   439  N  N   . LEU A   1 51  ? -2.451  2.633  5.981   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   1 
ATOM   440  C  CA  . LEU A   1 51  ? -1.464  3.677  5.818   1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  1 
ATOM   441  C  C   . LEU A   1 51  ? -1.223  4.411  7.152   1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   1 
ATOM   442  O  O   . LEU A   1 51  ? -2.196  4.866  7.793   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   1 
ATOM   443  C  CB  . LEU A   1 51  ? -1.954  4.700  4.791   1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  1 
ATOM   444  C  CG  . LEU A   1 51  ? -1.115  5.954  4.481   1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  1 
ATOM   445  C  CD1 . LEU A   1 51  ? 0.176   5.556  3.813   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 1 
ATOM   446  C  CD2 . LEU A   1 51  ? -1.881  6.929  3.593   1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 1 
ATOM   447  N  N   . TRP A   1 52  ? 0.027   4.613  7.526   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   N   1 
ATOM   448  C  CA  . TRP A   1 52  ? 0.394   5.485  8.627   1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CA  1 
ATOM   449  C  C   . TRP A   1 52  ? 0.179   6.958  8.212   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   C   1 
ATOM   450  O  O   . TRP A   1 52  ? 0.771   7.446  7.249   1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   O   1 
ATOM   451  C  CB  . TRP A   1 52  ? 1.896   5.200  8.908   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CB  1 
ATOM   452  C  CG  . TRP A   1 52  ? 2.574   6.076  9.919   1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CG  1 
ATOM   453  C  CD1 . TRP A   1 52  ? 2.057   7.017  10.831  1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD1 1 
ATOM   454  C  CD2 . TRP A   1 52  ? 3.977   6.062  10.152  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD2 1 
ATOM   455  N  NE1 . TRP A   1 52  ? 3.053   7.594  11.523  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   NE1 1 
ATOM   456  C  CE2 . TRP A   1 52  ? 4.252   7.056  11.131  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE2 1 
ATOM   457  C  CE3 . TRP A   1 52  ? 5.068   5.342  9.567   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE3 1 
ATOM   458  C  CZ2 . TRP A   1 52  ? 5.538   7.328  11.576  1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ2 1 
ATOM   459  C  CZ3 . TRP A   1 52  ? 6.357   5.631  10.057  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ3 1 
ATOM   460  C  CH2 . TRP A   1 52  ? 6.585   6.583  11.012  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CH2 1 
ATOM   461  N  N   . ILE A   1 53  ? -0.674  7.638  8.963   1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   N   1 
ATOM   462  C  CA  A ILE A   1 53  ? -0.853  9.073  8.801   0.50 9.34   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  1 
ATOM   463  C  CA  B ILE A   1 53  ? -0.968  9.058  8.844   0.50 9.19   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  1 
ATOM   464  C  C   . ILE A   1 53  ? -0.434  9.772  10.078  1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   C   1 
ATOM   465  O  O   . ILE A   1 53  ? -0.817  9.412  11.210  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   O   1 
ATOM   466  C  CB  A ILE A   1 53  ? -2.319  9.451  8.529   0.50 9.78   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  1 
ATOM   467  C  CB  B ILE A   1 53  ? -2.493  9.343  8.698   0.50 11.83  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  1 
ATOM   468  C  CG1 A ILE A   1 53  ? -2.812  8.825  7.189   0.50 10.55  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 1 
ATOM   469  C  CG1 B ILE A   1 53  ? -3.082  8.433  7.582   0.50 13.11  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 1 
ATOM   470  C  CG2 A ILE A   1 53  ? -2.581  10.967 8.765   0.50 10.38  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 1 
ATOM   471  C  CG2 B ILE A   1 53  ? -2.686  10.812 8.300   0.50 12.22  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 1 
ATOM   472  C  CD1 A ILE A   1 53  ? -4.305  9.057  6.956   0.50 10.42  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 1 
ATOM   473  C  CD1 B ILE A   1 53  ? -2.345  8.684  6.311   0.50 17.00  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 1 
ATOM   474  N  N   . ALA A   1 54  ? 0.409   10.785 9.918   1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   N   1 
ATOM   475  C  CA  . ALA A   1 54  ? 0.892   11.596 11.009  1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CA  1 
ATOM   476  C  C   . ALA A   1 54  ? 0.257   12.973 10.917  1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   C   1 
ATOM   477  O  O   . ALA A   1 54  ? 0.288   13.590 9.816   1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   O   1 
ATOM   478  C  CB  . ALA A   1 54  ? 2.412   11.709 10.974  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CB  1 
ATOM   479  N  N   . LEU A   1 55  ? -0.237  13.511 11.994  1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   480  C  CA  . LEU A   1 55  ? -0.739  14.864 12.076  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   481  C  C   . LEU A   1 55  ? 0.130   15.697 12.974  1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   482  O  O   . LEU A   1 55  ? 0.467   15.225 14.104  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   483  C  CB  . LEU A   1 55  ? -2.156  14.886 12.631  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   484  C  CG  . LEU A   1 55  ? -3.166  14.024 11.901  1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   485  C  CD1 . LEU A   1 55  ? -4.504  14.386 12.533  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   486  C  CD2 . LEU A   1 55  ? -3.194  14.323 10.378  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   487  N  N   . ASN A   1 56  ? 0.571   16.863 12.522  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   N   1 
ATOM   488  C  CA  . ASN A   1 56  ? 1.301   17.810 13.312  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  1 
ATOM   489  C  C   . ASN A   1 56  ? 0.510   19.037 13.532  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   C   1 
ATOM   490  O  O   . ASN A   1 56  ? 0.082   19.710 12.565  1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   O   1 
ATOM   491  C  CB  . ASN A   1 56  ? 2.584   18.237 12.547  1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  1 
ATOM   492  C  CG  . ASN A   1 56  ? 3.586   17.130 12.372  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  1 
ATOM   493  O  OD1 . ASN A   1 56  ? 3.882   16.417 13.327  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 1 
ATOM   494  N  ND2 . ASN A   1 56  ? 4.212   17.037 11.204  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 1 
ATOM   495  N  N   . GLU A   1 57  ? 0.233   19.408 14.776  1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   1 
ATOM   496  C  CA  . GLU A   1 57  ? -0.615  20.580 15.057  1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  1 
ATOM   497  C  C   . GLU A   1 57  ? 0.199   21.840 14.913  1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   1 
ATOM   498  O  O   . GLU A   1 57  ? 1.239   21.999 15.551  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   1 
ATOM   499  C  CB  . GLU A   1 57  ? -1.223  20.494 16.456  1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  1 
ATOM   500  C  CG  . GLU A   1 57  ? -2.348  21.492 16.617  1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  1 
ATOM   501  C  CD  . GLU A   1 57  ? -2.852  21.582 17.986  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  1 
ATOM   502  O  OE1 . GLU A   1 57  ? -2.079  21.958 18.914  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 1 
ATOM   503  O  OE2 . GLU A   1 57  ? -4.023  21.294 18.275  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 1 
ATOM   504  N  N   . GLU A   1 58  ? -0.285  22.745 14.102  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   N   1 
ATOM   505  C  CA  . GLU A   1 58  ? 0.266   24.084 13.879  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CA  1 
ATOM   506  C  C   . GLU A   1 58  ? -0.906  25.031 14.007  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   C   1 
ATOM   507  O  O   . GLU A   1 58  ? -1.680  25.286 13.076  1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   O   1 
ATOM   508  C  CB  . GLU A   1 58  ? 0.890   24.197 12.521  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CB  1 
ATOM   509  C  CG  . GLU A   1 58  ? 2.052   23.231 12.358  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CG  1 
ATOM   510  C  CD  . GLU A   1 58  ? 2.774   23.415 11.015  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CD  1 
ATOM   511  O  OE1 . GLU A   1 58  ? 2.690   24.462 10.417  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE1 1 
ATOM   512  O  OE2 . GLU A   1 58  ? 3.254   22.506 10.393  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE2 1 
ATOM   513  N  N   . LYS A   1 59  ? -1.102  25.579 15.206  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   N   1 
ATOM   514  C  CA  . LYS A   1 59  ? -2.294  26.359 15.503  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CA  1 
ATOM   515  C  C   . LYS A   1 59  ? -2.355  27.671 14.722  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   C   1 
ATOM   516  O  O   . LYS A   1 59  ? -3.432  28.258 14.662  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   O   1 
ATOM   517  C  CB  . LYS A   1 59  ? -2.353  26.734 17.030  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CB  1 
ATOM   518  C  CG  . LYS A   1 59  ? -2.631  25.521 17.887  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CG  1 
ATOM   519  C  CD  . LYS A   1 59  ? -2.677  26.038 19.377  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CD  1 
ATOM   520  C  CE  . LYS A   1 59  ? -3.089  24.899 20.296  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CE  1 
ATOM   521  N  NZ  . LYS A   1 59  ? -2.841  25.351 21.689  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   NZ  1 
ATOM   522  N  N   . ASP A   1 60  ? -1.217  28.123 14.193  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   N   1 
ATOM   523  C  CA  . ASP A   1 60  ? -1.093  29.413 13.506  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CA  1 
ATOM   524  C  C   . ASP A   1 60  ? -1.205  29.302 12.011  1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   C   1 
ATOM   525  O  O   . ASP A   1 60  ? -1.066  30.375 11.367  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   O   1 
ATOM   526  C  CB  . ASP A   1 60  ? 0.210   30.067 13.929  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CB  1 
ATOM   527  C  CG  . ASP A   1 60  ? 1.454   29.288 13.588  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CG  1 
ATOM   528  O  OD1 . ASP A   1 60  ? 1.348   28.057 13.310  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD1 1 
ATOM   529  O  OD2 . ASP A   1 60  ? 2.556   29.852 13.697  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD2 1 
ATOM   530  N  N   . ILE A   1 61  ? -1.595  28.205 11.399  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   1 
ATOM   531  C  CA  . ILE A   1 61  ? -1.799  28.225 9.906   1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  1 
ATOM   532  C  C   . ILE A   1 61  ? -2.931  29.213 9.642   1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   1 
ATOM   533  O  O   . ILE A   1 61  ? -4.023  29.059 10.165  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   1 
ATOM   534  C  CB  . ILE A   1 61  ? -2.167  26.885 9.361   1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  1 
ATOM   535  C  CG1 . ILE A   1 61  ? -1.110  25.821 9.666   1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 1 
ATOM   536  C  CG2 . ILE A   1 61  ? -2.364  27.044 7.834   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 1 
ATOM   537  C  CD1 . ILE A   1 61  ? -1.502  24.455 9.234   1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 1 
ATOM   538  N  N   . PRO A   1 62  ? -2.753  30.259 8.792   1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   1 
ATOM   539  C  CA  . PRO A   1 62  ? -3.814  31.270 8.679   1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  1 
ATOM   540  C  C   . PRO A   1 62  ? -5.122  30.627 8.180   1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   1 
ATOM   541  O  O   . PRO A   1 62  ? -5.100  29.897 7.188   1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   1 
ATOM   542  C  CB  . PRO A   1 62  ? -3.262  32.297 7.663   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  1 
ATOM   543  C  CG  . PRO A   1 62  ? -1.710  32.171 7.896   1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  1 
ATOM   544  C  CD  . PRO A   1 62  ? -1.477  30.674 8.149   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  1 
ATOM   545  N  N   A ARG A   1 63  ? -6.270  31.014 8.788   0.50 16.02  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   1 
ATOM   546  N  N   B ARG A   1 63  ? -6.257  31.039 8.783   0.50 16.24  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   1 
ATOM   547  C  CA  A ARG A   1 63  ? -7.597  30.508 8.325   0.50 16.49  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  1 
ATOM   548  C  CA  B ARG A   1 63  ? -7.589  30.542 8.350   0.50 16.81  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  1 
ATOM   549  C  C   A ARG A   1 63  ? -8.169  31.379 7.203   0.50 15.68  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   1 
ATOM   550  C  C   B ARG A   1 63  ? -8.164  31.393 7.224   0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   1 
ATOM   551  O  O   A ARG A   1 63  ? -9.143  30.988 6.604   0.50 17.62  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   1 
ATOM   552  O  O   B ARG A   1 63  ? -9.131  31.003 6.635   0.50 17.69  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   1 
ATOM   553  C  CB  A ARG A   1 63  ? -8.630  30.401 9.507   0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  1 
ATOM   554  C  CB  B ARG A   1 63  ? -8.604  30.493 9.537   0.50 22.18  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  1 
ATOM   555  C  CG  A ARG A   1 63  ? -8.368  29.181 10.431  0.50 20.84  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  1 
ATOM   556  C  CG  B ARG A   1 63  ? -8.427  29.224 10.386  0.50 21.93  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  1 
ATOM   557  C  CD  A ARG A   1 63  ? -9.563  28.812 11.372  0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  1 
ATOM   558  C  CD  B ARG A   1 63  ? -9.636  28.925 11.307  0.50 26.70  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  1 
ATOM   559  N  NE  A ARG A   1 63  ? -9.347  27.636 12.256  0.50 16.90  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  1 
ATOM   560  N  NE  B ARG A   1 63  ? -9.291  27.876 12.288  0.50 23.37  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  1 
ATOM   561  C  CZ  A ARG A   1 63  ? -9.653  26.369 12.028  0.50 15.85  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  1 
ATOM   562  C  CZ  B ARG A   1 63  ? -8.415  28.108 13.264  0.50 24.54  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  1 
ATOM   563  N  NH1 A ARG A   1 63  ? -10.209 25.976 10.921  0.50 19.88  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 1 
ATOM   564  N  NH1 B ARG A   1 63  ? -7.856  29.276 13.343  0.50 33.45  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 1 
ATOM   565  N  NH2 A ARG A   1 63  ? -9.335  25.474 12.961  0.50 15.04  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 1 
ATOM   566  N  NH2 B ARG A   1 63  ? -8.088  27.183 14.127  0.50 29.45  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 1 
ATOM   567  N  N   . ASN A   1 64  ? -7.575  32.566 6.980   1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   N   1 
ATOM   568  C  CA  . ASN A   1 64  ? -8.110  33.558 6.001   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CA  1 
ATOM   569  C  C   . ASN A   1 64  ? -7.365  33.566 4.641   1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   C   1 
ATOM   570  O  O   . ASN A   1 64  ? -7.522  34.526 3.851   1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   O   1 
ATOM   571  C  CB  . ASN A   1 64  ? -8.165  34.938 6.644   1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CB  1 
ATOM   572  C  CG  . ASN A   1 64  ? -6.784  35.542 6.867   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CG  1 
ATOM   573  O  OD1 . ASN A   1 64  ? -5.772  34.818 6.898   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   OD1 1 
ATOM   574  N  ND2 . ASN A   1 64  ? -6.729  36.786 7.133   1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   ND2 1 
ATOM   575  N  N   . GLU A   1 65  ? -6.657  32.466 4.348   1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   1 
ATOM   576  C  CA  . GLU A   1 65  ? -5.879  32.302 3.122   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  1 
ATOM   577  C  C   . GLU A   1 65  ? -6.160  30.892 2.586   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   1 
ATOM   578  O  O   . GLU A   1 65  ? -6.507  29.998 3.368   1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   1 
ATOM   579  C  CB  . GLU A   1 65  ? -4.326  32.302 3.499   1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  1 
ATOM   580  C  CG  . GLU A   1 65  ? -3.841  33.625 4.001   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  1 
ATOM   581  C  CD  . GLU A   1 65  ? -2.365  33.577 4.406   1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  1 
ATOM   582  O  OE1 . GLU A   1 65  ? -1.770  32.437 4.521   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 1 
ATOM   583  O  OE2 . GLU A   1 65  ? -1.836  34.574 4.840   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 1 
ATOM   584  N  N   . ILE A   1 66  ? -5.931  30.749 1.282   1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   1 
ATOM   585  C  CA  . ILE A   1 66  ? -6.055  29.462 0.671   1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  1 
ATOM   586  C  C   . ILE A   1 66  ? -4.770  28.676 0.817   1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   1 
ATOM   587  O  O   . ILE A   1 66  ? -3.679  29.200 0.559   1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   1 
ATOM   588  C  CB  . ILE A   1 66  ? -6.389  29.655 -0.855  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  1 
ATOM   589  C  CG1 . ILE A   1 66  ? -7.720  30.377 -1.031  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 1 
ATOM   590  C  CG2 . ILE A   1 66  ? -6.344  28.344 -1.596  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 1 
ATOM   591  C  CD1 . ILE A   1 66  ? -7.859  31.044 -2.374  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 1 
ATOM   592  N  N   A HIS A   1 67  ? -4.857  27.472 1.337   0.50 9.24   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   1 
ATOM   593  N  N   B HIS A   1 67  ? -4.877  27.427 1.184   0.50 10.13  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   1 
ATOM   594  C  CA  A HIS A   1 67  ? -3.742  26.543 1.409   0.50 8.32   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  1 
ATOM   595  C  CA  B HIS A   1 67  ? -3.735  26.548 1.295   0.50 10.59  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  1 
ATOM   596  C  C   A HIS A   1 67  ? -4.163  25.154 0.957   0.50 7.89   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   1 
ATOM   597  C  C   B HIS A   1 67  ? -4.162  25.204 0.747   0.50 10.69  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   1 
ATOM   598  O  O   A HIS A   1 67  ? -5.355  24.885 0.688   0.50 7.31   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   1 
ATOM   599  O  O   B HIS A   1 67  ? -5.348  24.998 0.362   0.50 13.76  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   1 
ATOM   600  C  CB  A HIS A   1 67  ? -3.206  26.515 2.864   0.50 9.49   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  1 
ATOM   601  C  CB  B HIS A   1 67  ? -3.328  26.327 2.817   0.50 12.75  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  1 
ATOM   602  C  CG  A HIS A   1 67  ? -2.564  27.779 3.240   0.50 10.05  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  1 
ATOM   603  C  CG  B HIS A   1 67  ? -3.118  27.546 3.574   0.50 10.21  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  1 
ATOM   604  N  ND1 A HIS A   1 67  ? -1.437  28.203 2.667   0.50 11.16  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 1 
ATOM   605  N  ND1 B HIS A   1 67  ? -3.912  27.936 4.615   0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 1 
ATOM   606  C  CD2 A HIS A   1 67  ? -2.911  28.731 4.189   0.50 11.66  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 1 
ATOM   607  C  CD2 B HIS A   1 67  ? -2.236  28.557 3.356   0.50 13.78  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 1 
ATOM   608  C  CE1 A HIS A   1 67  ? -1.079  29.419 3.187   0.50 13.75  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 1 
ATOM   609  C  CE1 B HIS A   1 67  ? -3.451  29.115 5.068   0.50 12.51  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 1 
ATOM   610  N  NE2 A HIS A   1 67  ? -1.981  29.740 4.107   0.50 14.74  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 1 
ATOM   611  N  NE2 B HIS A   1 67  ? -2.407  29.468 4.324   0.50 15.12  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 1 
ATOM   612  N  N   . PHE A   1 68  ? -3.203  24.257 0.733   1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   N   1 
ATOM   613  C  CA  . PHE A   1 68  ? -3.467  22.887 0.433   1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CA  1 
ATOM   614  C  C   . PHE A   1 68  ? -3.966  22.704 -1.000  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   C   1 
ATOM   615  O  O   . PHE A   1 68  ? -4.567  21.682 -1.328  1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   O   1 
ATOM   616  C  CB  . PHE A   1 68  ? -4.377  22.149 1.450   1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CB  1 
ATOM   617  C  CG  . PHE A   1 68  ? -4.276  22.692 2.858   1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CG  1 
ATOM   618  C  CD1 . PHE A   1 68  ? -3.128  22.472 3.621   1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD1 1 
ATOM   619  C  CD2 . PHE A   1 68  ? -5.304  23.389 3.422   1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD2 1 
ATOM   620  C  CE1 . PHE A   1 68  ? -3.054  22.924 4.928   1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE1 1 
ATOM   621  C  CE2 . PHE A   1 68  ? -5.210  23.861 4.728   1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE2 1 
ATOM   622  C  CZ  . PHE A   1 68  ? -4.107  23.679 5.504   1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CZ  1 
ATOM   623  N  N   . SER A   1 69  ? -3.724  23.649 -1.910  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N   1 
ATOM   624  C  CA  . SER A   1 69  ? -4.328  23.606 -3.229  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA  1 
ATOM   625  C  C   . SER A   1 69  ? -3.741  22.603 -4.194  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C   1 
ATOM   626  O  O   . SER A   1 69  ? -4.421  22.236 -5.175  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O   1 
ATOM   627  C  CB  . SER A   1 69  ? -4.063  25.034 -3.928  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB  1 
ATOM   628  O  OG  . SER A   1 69  ? -4.793  26.027 -3.291  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG  1 
ATOM   629  N  N   . TYR A   1 70  ? -2.522  22.176 -3.989  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   N   1 
ATOM   630  C  CA  . TYR A   1 70  ? -1.747  21.542 -5.043  1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CA  1 
ATOM   631  C  C   . TYR A   1 70  ? -1.466  20.069 -4.831  1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   C   1 
ATOM   632  O  O   . TYR A   1 70  ? -0.606  19.489 -5.518  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   O   1 
ATOM   633  C  CB  . TYR A   1 70  ? -0.430  22.340 -5.237  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CB  1 
ATOM   634  C  CG  . TYR A   1 70  ? -0.687  23.754 -5.638  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CG  1 
ATOM   635  C  CD1 . TYR A   1 70  ? -1.395  24.081 -6.800  1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD1 1 
ATOM   636  C  CD2 . TYR A   1 70  ? -0.234  24.806 -4.819  1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD2 1 
ATOM   637  C  CE1 . TYR A   1 70  ? -1.618  25.441 -7.131  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE1 1 
ATOM   638  C  CE2 . TYR A   1 70  ? -0.445  26.120 -5.169  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE2 1 
ATOM   639  C  CZ  . TYR A   1 70  ? -1.131  26.444 -6.306  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CZ  1 
ATOM   640  O  OH  . TYR A   1 70  ? -1.271  27.760 -6.607  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   OH  1 
ATOM   641  N  N   . THR A   1 71  ? -2.155  19.449 -3.878  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   1 
ATOM   642  C  CA  . THR A   1 71  ? -2.034  18.036 -3.602  1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  1 
ATOM   643  C  C   . THR A   1 71  ? -3.402  17.460 -3.335  1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   1 
ATOM   644  O  O   . THR A   1 71  ? -4.240  18.170 -2.705  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   1 
ATOM   645  C  CB  . THR A   1 71  ? -1.172  17.801 -2.311  1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  1 
ATOM   646  O  OG1 . THR A   1 71  ? 0.086   18.480 -2.481  1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 1 
ATOM   647  C  CG2 . THR A   1 71  ? -0.937  16.325 -1.967  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 1 
ATOM   648  N  N   . HIS A   1 72  ? -3.663  16.221 -3.706  1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   N   1 
ATOM   649  C  CA  . HIS A   1 72  ? -4.836  15.509 -3.148  1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CA  1 
ATOM   650  C  C   . HIS A   1 72  ? -4.475  14.077 -2.948  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   C   1 
ATOM   651  O  O   . HIS A   1 72  ? -3.648  13.523 -3.670  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   O   1 
ATOM   652  C  CB  . HIS A   1 72  ? -6.223  15.679 -3.763  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CB  1 
ATOM   653  C  CG  . HIS A   1 72  ? -6.483  14.984 -5.052  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CG  1 
ATOM   654  N  ND1 . HIS A   1 72  ? -6.388  15.634 -6.263  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   ND1 1 
ATOM   655  C  CD2 . HIS A   1 72  ? -6.896  13.716 -5.332  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CD2 1 
ATOM   656  C  CE1 . HIS A   1 72  ? -6.693  14.771 -7.248  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CE1 1 
ATOM   657  N  NE2 . HIS A   1 72  ? -6.932  13.569 -6.684  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   NE2 1 
ATOM   658  N  N   . ILE A   1 73  ? -5.119  13.432 -1.982  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   N   1 
ATOM   659  C  CA  . ILE A   1 73  ? -4.866  12.034 -1.646  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CA  1 
ATOM   660  C  C   . ILE A   1 73  ? -6.213  11.291 -1.782  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   C   1 
ATOM   661  O  O   . ILE A   1 73  ? -7.206  11.709 -1.164  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   O   1 
ATOM   662  C  CB  . ILE A   1 73  ? -4.321  11.856 -0.220  1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CB  1 
ATOM   663  C  CG1 . ILE A   1 73  ? -3.203  12.807 0.118   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG1 1 
ATOM   664  C  CG2 . ILE A   1 73  ? -4.050  10.367 0.063   1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG2 1 
ATOM   665  C  CD1 . ILE A   1 73  ? -2.074  12.632 -0.620  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CD1 1 
ATOM   666  N  N   . ALA A   1 74  ? -6.181  10.205 -2.532  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   N   1 
ATOM   667  C  CA  . ALA A   1 74  ? -7.407  9.388  -2.739  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CA  1 
ATOM   668  C  C   . ALA A   1 74  ? -7.262  8.051  -2.082  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   C   1 
ATOM   669  O  O   . ALA A   1 74  ? -6.198  7.420  -2.111  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   O   1 
ATOM   670  C  CB  . ALA A   1 74  ? -7.578  9.142  -4.243  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CB  1 
ATOM   671  N  N   . PHE A   1 75  ? -8.371  7.574  -1.490  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   N   1 
ATOM   672  C  CA  . PHE A   1 75  ? -8.490  6.266  -0.862  1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CA  1 
ATOM   673  C  C   . PHE A   1 75  ? -9.499  5.446  -1.623  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   C   1 
ATOM   674  O  O   . PHE A   1 75  ? -10.480 5.961  -2.159  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   O   1 
ATOM   675  C  CB  . PHE A   1 75  ? -8.921  6.407  0.630   1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CB  1 
ATOM   676  C  CG  . PHE A   1 75  ? -7.847  7.051  1.451   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CG  1 
ATOM   677  C  CD1 . PHE A   1 75  ? -6.864  6.228  2.100   1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD1 1 
ATOM   678  C  CD2 . PHE A   1 75  ? -7.721  8.412  1.610   1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD2 1 
ATOM   679  C  CE1 . PHE A   1 75  ? -5.806  6.794  2.816   1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE1 1 
ATOM   680  C  CE2 . PHE A   1 75  ? -6.610  8.969  2.368   1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE2 1 
ATOM   681  C  CZ  . PHE A   1 75  ? -5.712  8.138  2.967   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CZ  1 
ATOM   682  N  N   . THR A   1 76  ? -9.279  4.126  -1.638  1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 70  THR A   N   1 
ATOM   683  C  CA  . THR A   1 76  ? -10.163 3.192  -2.319  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CA  1 
ATOM   684  C  C   . THR A   1 76  ? -11.356 2.766  -1.445  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   C   1 
ATOM   685  O  O   . THR A   1 76  ? -11.170 2.422  -0.276  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   O   1 
ATOM   686  C  CB  . THR A   1 76  ? -9.387  1.879  -2.649  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CB  1 
ATOM   687  O  OG1 . THR A   1 76  ? -8.233  2.265  -3.392  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   OG1 1 
ATOM   688  C  CG2 . THR A   1 76  ? -10.214 0.911  -3.442  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CG2 1 
ATOM   689  N  N   . ILE A   1 77  ? -12.537 2.803  -2.061  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   1 
ATOM   690  C  CA  . ILE A   1 77  ? -13.732 2.169  -1.474  1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  1 
ATOM   691  C  C   . ILE A   1 77  ? -14.321 1.250  -2.506  1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   1 
ATOM   692  O  O   . ILE A   1 77  ? -14.079 1.416  -3.723  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   1 
ATOM   693  C  CB  . ILE A   1 77  ? -14.769 3.188  -0.986  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  1 
ATOM   694  C  CG1 . ILE A   1 77  ? -15.233 4.106  -2.085  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 1 
ATOM   695  C  CG2 . ILE A   1 77  ? -14.253 3.958  0.206   1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 1 
ATOM   696  C  CD1 . ILE A   1 77  ? -16.506 4.872  -1.786  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 1 
ATOM   697  N  N   A ASP A   1 78  ? -15.109 0.288  -2.083  0.50 13.66  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   1 
ATOM   698  N  N   B ASP A   1 78  ? -15.105 0.282  -2.080  0.50 13.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   1 
ATOM   699  C  CA  A ASP A   1 78  ? -15.857 -0.541 -3.018  0.50 15.76  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  1 
ATOM   700  C  CA  B ASP A   1 78  ? -15.854 -0.505 -3.052  0.50 15.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  1 
ATOM   701  C  C   A ASP A   1 78  ? -16.933 0.292  -3.684  0.50 14.69  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   1 
ATOM   702  C  C   B ASP A   1 78  ? -16.925 0.323  -3.696  0.50 14.48  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   1 
ATOM   703  O  O   A ASP A   1 78  ? -17.546 1.162  -3.049  0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   1 
ATOM   704  O  O   B ASP A   1 78  ? -17.556 1.169  -3.051  0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   1 
ATOM   705  C  CB  A ASP A   1 78  ? -16.527 -1.688 -2.215  0.50 18.62  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  1 
ATOM   706  C  CB  B ASP A   1 78  ? -16.561 -1.704 -2.395  0.50 17.35  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  1 
ATOM   707  C  CG  A ASP A   1 78  ? -15.514 -2.732 -1.722  0.50 22.58  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  1 
ATOM   708  C  CG  B ASP A   1 78  ? -17.027 -2.692 -3.427  0.50 18.54  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  1 
ATOM   709  O  OD1 A ASP A   1 78  ? -14.518 -2.999 -2.441  0.50 23.29  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 1 
ATOM   710  O  OD1 B ASP A   1 78  ? -16.181 -3.337 -4.098  0.50 22.45  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 1 
ATOM   711  O  OD2 A ASP A   1 78  ? -15.776 -3.385 -0.695  0.50 33.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 1 
ATOM   712  O  OD2 B ASP A   1 78  ? -18.237 -2.865 -3.619  0.50 21.77  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 1 
ATOM   713  N  N   . ASP A   1 79  ? -17.245 -0.006 -4.933  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   1 
ATOM   714  C  CA  . ASP A   1 79  ? -18.309 0.671  -5.605  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  1 
ATOM   715  C  C   . ASP A   1 79  ? -19.599 0.663  -4.814  1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   1 
ATOM   716  O  O   . ASP A   1 79  ? -20.332 1.676  -4.768  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   1 
ATOM   717  C  CB  . ASP A   1 79  ? -18.577 0.169  -7.065  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  1 
ATOM   718  C  CG  . ASP A   1 79  ? -18.740 -1.315 -7.218  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  1 
ATOM   719  O  OD1 . ASP A   1 79  ? -18.744 -2.097 -6.251  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 1 
ATOM   720  O  OD2 . ASP A   1 79  ? -18.865 -1.733 -8.399  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 1 
ATOM   721  N  N   . SER A   1 80  ? -19.935 -0.465 -4.219  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   N   1 
ATOM   722  C  CA  . SER A   1 80  ? -21.238 -0.597 -3.533  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CA  1 
ATOM   723  C  C   . SER A   1 80  ? -21.317 0.292  -2.324  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   C   1 
ATOM   724  O  O   . SER A   1 80  ? -22.411 0.480  -1.785  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   O   1 
ATOM   725  C  CB  . SER A   1 80  ? -21.357 -2.028 -3.074  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CB  1 
ATOM   726  O  OG  . SER A   1 80  ? -20.306 -2.434 -2.197  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 74  SER A   OG  1 
ATOM   727  N  N   . GLU A   1 81  ? -20.165 0.802  -1.837  1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   N   1 
ATOM   728  C  CA  . GLU A   1 81  ? -20.139 1.642  -0.576  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CA  1 
ATOM   729  C  C   . GLU A   1 81  ? -20.224 3.130  -0.864  1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   C   1 
ATOM   730  O  O   . GLU A   1 81  ? -20.114 3.938  0.056   1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   O   1 
ATOM   731  C  CB  . GLU A   1 81  ? -18.837 1.364  0.175   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CB  1 
ATOM   732  C  CG  . GLU A   1 81  ? -18.693 -0.101 0.711   1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CG  1 
ATOM   733  C  CD  . GLU A   1 81  ? -19.391 -0.315 2.068   1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CD  1 
ATOM   734  O  OE1 . GLU A   1 81  ? -19.200 0.550  3.027   1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE1 1 
ATOM   735  O  OE2 . GLU A   1 81  ? -20.139 -1.320 2.250   1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE2 1 
ATOM   736  N  N   . PHE A   1 82  ? -20.420 3.511  -2.128  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   1 
ATOM   737  C  CA  . PHE A   1 82  ? -20.435 4.915  -2.494  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  1 
ATOM   738  C  C   . PHE A   1 82  ? -21.489 5.688  -1.787  1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   1 
ATOM   739  O  O   . PHE A   1 82  ? -21.215 6.723  -1.205  1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   1 
ATOM   740  C  CB  . PHE A   1 82  ? -20.553 5.019  -4.042  1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  1 
ATOM   741  C  CG  . PHE A   1 82  ? -20.475 6.388  -4.536  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  1 
ATOM   742  C  CD1 . PHE A   1 82  ? -21.573 7.258  -4.487  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 1 
ATOM   743  C  CD2 . PHE A   1 82  ? -19.275 6.854  -5.047  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 1 
ATOM   744  C  CE1 . PHE A   1 82  ? -21.435 8.588  -4.951  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 1 
ATOM   745  C  CE2 . PHE A   1 82  ? -19.151 8.131  -5.519  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 1 
ATOM   746  C  CZ  . PHE A   1 82  ? -20.222 8.967  -5.460  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  1 
ATOM   747  N  N   . LYS A   1 83  ? -22.755 5.204  -1.821  1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   1 
ATOM   748  C  CA  . LYS A   1 83  ? -23.816 5.987  -1.167  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  1 
ATOM   749  C  C   . LYS A   1 83  ? -23.656 5.989  0.354   1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   1 
ATOM   750  O  O   . LYS A   1 83  ? -23.930 7.027  0.968   1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   1 
ATOM   751  C  CB  . LYS A   1 83  ? -25.219 5.427  -1.567  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LYS A   1 83  ? -25.508 5.785  -3.010  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  1 
ATOM   753  C  CD  . LYS A   1 83  ? -27.006 5.709  -3.477  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  1 
ATOM   754  C  CE  . LYS A   1 83  ? -27.874 5.879  -2.267  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  1 
ATOM   755  N  NZ  . LYS A   1 83  ? -28.335 4.567  -1.691  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  1 
ATOM   756  N  N   . TYR A   1 84  ? -23.170 4.928  0.946   1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   N   1 
ATOM   757  C  CA  . TYR A   1 84  ? -22.878 4.889  2.375   1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CA  1 
ATOM   758  C  C   . TYR A   1 84  ? -21.908 6.022  2.734   1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   C   1 
ATOM   759  O  O   . TYR A   1 84  ? -22.152 6.782  3.685   1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   O   1 
ATOM   760  C  CB  . TYR A   1 84  ? -22.265 3.524  2.760   1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CB  1 
ATOM   761  C  CG  . TYR A   1 84  ? -21.748 3.486  4.159   1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CG  1 
ATOM   762  C  CD1 . TYR A   1 84  ? -22.574 3.169  5.238   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD1 1 
ATOM   763  C  CD2 . TYR A   1 84  ? -20.411 3.813  4.394   1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD2 1 
ATOM   764  C  CE1 . TYR A   1 84  ? -22.014 3.171  6.521   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE1 1 
ATOM   765  C  CE2 . TYR A   1 84  ? -19.876 3.852  5.682   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE2 1 
ATOM   766  C  CZ  . TYR A   1 84  ? -20.672 3.539  6.726   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CZ  1 
ATOM   767  O  OH  . TYR A   1 84  ? -20.100 3.554  7.979   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   OH  1 
ATOM   768  N  N   . TRP A   1 85  ? -20.798 6.127  1.993   1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   N   1 
ATOM   769  C  CA  . TRP A   1 85  ? -19.803 7.135  2.311   1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CA  1 
ATOM   770  C  C   . TRP A   1 85  ? -20.304 8.527  2.024   1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   C   1 
ATOM   771  O  O   . TRP A   1 85  ? -20.020 9.483  2.790   1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   O   1 
ATOM   772  C  CB  . TRP A   1 85  ? -18.462 6.815  1.616   1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CB  1 
ATOM   773  C  CG  . TRP A   1 85  ? -17.676 5.850  2.344   1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CG  1 
ATOM   774  C  CD1 . TRP A   1 85  ? -17.495 4.531  2.084   1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD1 1 
ATOM   775  C  CD2 . TRP A   1 85  ? -17.016 6.139  3.590   1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD2 1 
ATOM   776  N  NE1 . TRP A   1 85  ? -16.768 3.952  3.115   1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   NE1 1 
ATOM   777  C  CE2 . TRP A   1 85  ? -16.504 4.952  4.024   1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE2 1 
ATOM   778  C  CE3 . TRP A   1 85  ? -16.866 7.309  4.410   1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE3 1 
ATOM   779  C  CZ2 . TRP A   1 85  ? -15.791 4.876  5.295   1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ2 1 
ATOM   780  C  CZ3 . TRP A   1 85  ? -16.174 7.248  5.548   1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ3 1 
ATOM   781  C  CH2 . TRP A   1 85  ? -15.700 6.054  5.988   1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CH2 1 
ATOM   782  N  N   . HIS A   1 86  ? -20.999 8.731  0.880   1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N   1 
ATOM   783  C  CA  . HIS A   1 86  ? -21.531 10.078 0.629   1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA  1 
ATOM   784  C  C   . HIS A   1 86  ? -22.434 10.548 1.753   1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C   1 
ATOM   785  O  O   . HIS A   1 86  ? -22.306 11.661 2.222   1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O   1 
ATOM   786  C  CB  . HIS A   1 86  ? -22.210 10.087 -0.742  1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB  1 
ATOM   787  C  CG  . HIS A   1 86  ? -22.593 11.433 -1.122  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG  1 
ATOM   788  N  ND1 . HIS A   1 86  ? -21.863 12.346 -1.827  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1 1 
ATOM   789  C  CD2 . HIS A   1 86  ? -23.737 12.096 -0.742  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2 1 
ATOM   790  C  CE1 . HIS A   1 86  ? -22.541 13.512 -1.937  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1 1 
ATOM   791  N  NE2 . HIS A   1 86  ? -23.717 13.342 -1.318  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2 1 
ATOM   792  N  N   . GLN A   1 87  ? -23.330 9.641  2.206   1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   N   1 
ATOM   793  C  CA  . GLN A   1 87  ? -24.234 9.987  3.261   1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CA  1 
ATOM   794  C  C   . GLN A   1 87  ? -23.519 10.205 4.564   1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   C   1 
ATOM   795  O  O   . GLN A   1 87  ? -23.850 11.153 5.301   1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   O   1 
ATOM   796  C  CB  . GLN A   1 87  ? -25.307 8.911  3.381   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CB  1 
ATOM   797  C  CG  . GLN A   1 87  ? -26.432 9.377  4.261   1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CG  1 
ATOM   798  C  CD  . GLN A   1 87  ? -27.286 10.467 3.538   1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CD  1 
ATOM   799  O  OE1 . GLN A   1 87  ? -27.789 10.203 2.451   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   OE1 1 
ATOM   800  N  NE2 . GLN A   1 87  ? -27.405 11.683 4.105   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   NE2 1 
ATOM   801  N  N   . ARG A   1 88  ? -22.503 9.390  4.871   1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   N   1 
ATOM   802  C  CA  . ARG A   1 88  ? -21.759 9.544  6.099   1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CA  1 
ATOM   803  C  C   . ARG A   1 88  ? -21.077 10.907 6.151   1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   C   1 
ATOM   804  O  O   . ARG A   1 88  ? -21.083 11.611 7.178   1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   O   1 
ATOM   805  C  CB  . ARG A   1 88  ? -20.746 8.422  6.251   1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CB  1 
ATOM   806  C  CG  . ARG A   1 88  ? -20.024 8.448  7.605   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CG  1 
ATOM   807  C  CD  . ARG A   1 88  ? -19.106 7.233  7.706   1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CD  1 
ATOM   808  N  NE  . ARG A   1 88  ? -18.447 7.146  8.999   1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NE  1 
ATOM   809  C  CZ  . ARG A   1 88  ? -18.945 6.560  10.073  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CZ  1 
ATOM   810  N  NH1 . ARG A   1 88  ? -20.126 5.914  10.041  1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH1 1 
ATOM   811  N  NH2 . ARG A   1 88  ? -18.271 6.539  11.194  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH2 1 
ATOM   812  N  N   . LEU A   1 89  ? -20.431 11.299 5.051   1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   1 
ATOM   813  C  CA  . LEU A   1 89  ? -19.734 12.587 5.045   1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  1 
ATOM   814  C  C   . LEU A   1 89  ? -20.749 13.722 5.139   1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   1 
ATOM   815  O  O   . LEU A   1 89  ? -20.557 14.669 5.903   1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   1 
ATOM   816  C  CB  . LEU A   1 89  ? -18.893 12.699 3.725   1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  1 
ATOM   817  C  CG  . LEU A   1 89  ? -17.756 11.703 3.633   1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  1 
ATOM   818  C  CD1 . LEU A   1 89  ? -17.037 11.836 2.306   1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 1 
ATOM   819  C  CD2 . LEU A   1 89  ? -16.778 11.780 4.746   1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 1 
ATOM   820  N  N   . LYS A   1 90  ? -21.858 13.641 4.384   1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   1 
ATOM   821  C  CA  . LYS A   1 90  ? -22.894 14.712 4.428   1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  1 
ATOM   822  C  C   . LYS A   1 90  ? -23.462 14.825 5.831   1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   1 
ATOM   823  O  O   . LYS A   1 90  ? -23.646 15.943 6.380   1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   1 
ATOM   824  C  CB  . LYS A   1 90  ? -23.996 14.370 3.458   1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  1 
ATOM   825  C  CG  . LYS A   1 90  ? -24.996 15.480 3.340   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  1 
ATOM   826  C  CD  . LYS A   1 90  ? -25.881 15.194 2.110   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  1 
ATOM   827  C  CE  . LYS A   1 90  ? -27.143 16.069 2.142   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  1 
ATOM   828  N  NZ  . LYS A   1 90  ? -28.151 15.465 1.210   1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  1 
ATOM   829  N  N   . ASP A   1 91  ? -23.752 13.687 6.476   1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   1 
ATOM   830  C  CA  . ASP A   1 91  ? -24.347 13.698 7.831   1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  1 
ATOM   831  C  C   . ASP A   1 91  ? -23.406 14.178 8.916   1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   1 
ATOM   832  O  O   . ASP A   1 91  ? -23.849 14.500 10.020  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   1 
ATOM   833  C  CB  . ASP A   1 91  ? -24.882 12.334 8.139   1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  1 
ATOM   834  C  CG  . ASP A   1 91  ? -26.255 12.003 7.327   1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  1 
ATOM   835  O  OD1 . ASP A   1 91  ? -26.717 12.906 6.692   1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 1 
ATOM   836  O  OD2 . ASP A   1 91  ? -26.719 10.947 7.350   1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 1 
ATOM   837  N  N   . ASN A   1 92  ? -22.122 14.239 8.637   1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   N   1 
ATOM   838  C  CA  . ASN A   1 92  ? -21.120 14.783 9.527   1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CA  1 
ATOM   839  C  C   . ASN A   1 92  ? -20.647 16.164 9.085   1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   C   1 
ATOM   840  O  O   . ASN A   1 92  ? -19.648 16.656 9.618   1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   O   1 
ATOM   841  C  CB  . ASN A   1 92  ? -19.966 13.785 9.658   1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CB  1 
ATOM   842  C  CG  . ASN A   1 92  ? -20.350 12.632 10.544  1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CG  1 
ATOM   843  O  OD1 . ASN A   1 92  ? -20.816 11.541 10.023  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   OD1 1 
ATOM   844  N  ND2 . ASN A   1 92  ? -20.260 12.806 11.786  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   ND2 1 
ATOM   845  N  N   A ASN A   1 93  ? -21.424 16.841 8.191   0.50 11.67  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   1 
ATOM   846  N  N   B ASN A   1 93  ? -21.409 16.857 8.241   0.50 10.65  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   1 
ATOM   847  C  CA  A ASN A   1 93  ? -21.185 18.218 7.716   0.50 14.04  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  1 
ATOM   848  C  CA  B ASN A   1 93  ? -21.115 18.217 7.947   0.50 11.19  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  1 
ATOM   849  C  C   A ASN A   1 93  ? -19.806 18.418 7.099   0.50 12.81  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   1 
ATOM   850  C  C   B ASN A   1 93  ? -19.699 18.350 7.335   0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   1 
ATOM   851  O  O   A ASN A   1 93  ? -19.251 19.487 7.108   0.50 16.17  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   1 
ATOM   852  O  O   B ASN A   1 93  ? -19.072 19.380 7.491   0.50 9.73   ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   1 
ATOM   853  C  CB  A ASN A   1 93  ? -21.510 19.249 8.787   0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  1 
ATOM   854  C  CB  B ASN A   1 93  ? -21.246 19.097 9.190   0.50 12.60  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  1 
ATOM   855  C  CG  A ASN A   1 93  ? -22.933 19.078 9.239   0.50 18.28  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  1 
ATOM   856  C  CG  B ASN A   1 93  ? -21.522 20.559 8.839   0.50 17.87  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  1 
ATOM   857  O  OD1 A ASN A   1 93  ? -23.815 19.168 8.385   0.50 24.70  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 1 
ATOM   858  O  OD1 B ASN A   1 93  ? -22.054 20.906 7.788   0.50 24.54  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 1 
ATOM   859  N  ND2 A ASN A   1 93  ? -23.162 18.615 10.447  0.50 27.11  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 1 
ATOM   860  N  ND2 B ASN A   1 93  ? -21.051 21.408 9.692   0.50 23.02  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 1 
ATOM   861  N  N   . VAL A   1 94  ? -19.271 17.354 6.528   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   N   1 
ATOM   862  C  CA  . VAL A   1 94  ? -17.974 17.449 5.847   1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CA  1 
ATOM   863  C  C   . VAL A   1 94  ? -18.094 18.314 4.632   1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   C   1 
ATOM   864  O  O   . VAL A   1 94  ? -19.127 18.290 3.957   1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   O   1 
ATOM   865  C  CB  . VAL A   1 94  ? -17.476 16.034 5.550   1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CB  1 
ATOM   866  C  CG1 . VAL A   1 94  ? -16.273 15.996 4.644   1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG1 1 
ATOM   867  C  CG2 . VAL A   1 94  ? -17.185 15.274 6.865   1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG2 1 
ATOM   868  N  N   . ASN A   1 95  ? -17.060 19.061 4.302   1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   N   1 
ATOM   869  C  CA  . ASN A   1 95  ? -17.040 19.876 3.060   1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CA  1 
ATOM   870  C  C   . ASN A   1 95  ? -16.838 18.948 1.855   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   C   1 
ATOM   871  O  O   . ASN A   1 95  ? -15.765 18.440 1.611   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   O   1 
ATOM   872  C  CB  . ASN A   1 95  ? -15.854 20.799 3.202   1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CB  1 
ATOM   873  C  CG  . ASN A   1 95  ? -15.675 21.679 2.011   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CG  1 
ATOM   874  O  OD1 . ASN A   1 95  ? -16.647 22.092 1.383   1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   OD1 1 
ATOM   875  N  ND2 . ASN A   1 95  ? -14.401 21.965 1.678   1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   ND2 1 
ATOM   876  N  N   . ILE A   1 96  ? -17.916 18.707 1.113   1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   877  C  CA  . ILE A   1 96  ? -17.929 17.884 -0.110  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   878  C  C   . ILE A   1 96  ? -17.943 18.816 -1.319  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   879  O  O   . ILE A   1 96  ? -18.751 19.739 -1.365  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   880  C  CB  . ILE A   1 96  ? -19.116 16.949 -0.118  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   881  C  CG1 . ILE A   1 96  ? -19.110 15.997 1.113   1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   882  C  CG2 . ILE A   1 96  ? -19.184 16.125 -1.419  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   883  C  CD1 . ILE A   1 96  ? -20.415 15.260 1.225   1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   884  N  N   . LEU A   1 97  ? -17.036 18.543 -2.286  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   1 
ATOM   885  C  CA  . LEU A   1 97  ? -16.829 19.343 -3.548  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  1 
ATOM   886  C  C   . LEU A   1 97  ? -17.234 18.344 -4.648  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   1 
ATOM   887  O  O   . LEU A   1 97  ? -18.449 18.130 -4.835  1.00 72.84  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   1 
ATOM   888  C  CB  . LEU A   1 97  ? -15.243 19.588 -3.728  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  1 
ATOM   889  C  CG  . LEU A   1 97  ? -14.325 19.793 -2.410  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  1 
ATOM   890  C  CD1 . LEU A   1 97  ? -12.801 19.467 -2.447  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 1 
ATOM   891  C  CD2 . LEU A   1 97  ? -14.453 21.236 -1.935  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 1 
ATOM   892  N  N   . GLN A   1 108 ? -17.893 8.241  -9.783  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   1 
ATOM   893  C  CA  . GLN A   1 108 ? -17.085 7.170  -9.212  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  1 
ATOM   894  C  C   . GLN A   1 108 ? -16.160 7.698  -8.122  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   1 
ATOM   895  O  O   . GLN A   1 108 ? -15.395 6.942  -7.523  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   1 
ATOM   896  C  CB  . GLN A   1 108 ? -16.269 6.475  -10.304 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  1 
ATOM   897  N  N   . SER A   1 109 ? -16.234 9.001  -7.869  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N   1 
ATOM   898  C  CA  . SER A   1 109 ? -15.403 9.633  -6.850  1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA  1 
ATOM   899  C  C   . SER A   1 109 ? -16.235 10.566 -6.009  1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C   1 
ATOM   900  O  O   . SER A   1 109 ? -17.183 11.172 -6.456  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O   1 
ATOM   901  C  CB  . SER A   1 109 ? -14.236 10.424 -7.513  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB  1 
ATOM   902  O  OG  . SER A   1 109 ? -13.356 9.563  -8.192  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG  1 
ATOM   903  N  N   . ILE A   1 110 ? -15.810 10.698 -4.740  1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   N   1 
ATOM   904  C  CA  . ILE A   1 110 ? -16.295 11.725 -3.834  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CA  1 
ATOM   905  C  C   . ILE A   1 110 ? -15.066 12.572 -3.454  1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   C   1 
ATOM   906  O  O   . ILE A   1 110 ? -14.075 12.053 -2.991  1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   O   1 
ATOM   907  C  CB  . ILE A   1 110 ? -16.915 11.142 -2.562  1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CB  1 
ATOM   908  C  CG1 . ILE A   1 110 ? -18.029 10.128 -2.892  1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG1 1 
ATOM   909  C  CG2 . ILE A   1 110 ? -17.403 12.264 -1.640  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG2 1 
ATOM   910  C  CD1 . ILE A   1 110 ? -18.485 9.268  -1.700  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CD1 1 
ATOM   911  N  N   . TYR A   1 111 ? -15.179 13.863 -3.702  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   N   1 
ATOM   912  C  CA  . TYR A   1 111 ? -14.130 14.850 -3.392  1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CA  1 
ATOM   913  C  C   . TYR A   1 111 ? -14.520 15.643 -2.161  1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   C   1 
ATOM   914  O  O   . TYR A   1 111 ? -15.655 16.109 -2.080  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   O   1 
ATOM   915  C  CB  . TYR A   1 111 ? -13.926 15.780 -4.599  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CB  1 
ATOM   916  C  CG  . TYR A   1 111 ? -13.545 15.053 -5.885  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CG  1 
ATOM   917  C  CD1 . TYR A   1 111 ? -12.269 14.617 -6.091  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD1 1 
ATOM   918  C  CD2 . TYR A   1 111 ? -14.464 14.774 -6.852  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD2 1 
ATOM   919  C  CE1 . TYR A   1 111 ? -11.889 13.964 -7.243  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE1 1 
ATOM   920  C  CE2 . TYR A   1 111 ? -14.066 14.115 -8.038  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE2 1 
ATOM   921  C  CZ  . TYR A   1 111 ? -12.777 13.700 -8.144  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CZ  1 
ATOM   922  O  OH  . TYR A   1 111 ? -12.371 13.045 -9.304  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   OH  1 
ATOM   923  N  N   . PHE A   1 112 ? -13.592 15.789 -1.230  1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   N   1 
ATOM   924  C  CA  . PHE A   1 112 ? -13.953 16.439 0.041   1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CA  1 
ATOM   925  C  C   . PHE A   1 112 ? -12.685 16.983 0.680   1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   C   1 
ATOM   926  O  O   . PHE A   1 112 ? -11.580 16.744 0.179   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   O   1 
ATOM   927  C  CB  . PHE A   1 112 ? -14.693 15.450 0.978   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CB  1 
ATOM   928  C  CG  . PHE A   1 112 ? -13.948 14.222 1.368   1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CG  1 
ATOM   929  C  CD1 . PHE A   1 112 ? -13.676 13.156 0.476   1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD1 1 
ATOM   930  C  CD2 . PHE A   1 112 ? -13.494 14.044 2.676   1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD2 1 
ATOM   931  C  CE1 . PHE A   1 112 ? -12.973 12.023 0.896   1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE1 1 
ATOM   932  C  CE2 . PHE A   1 112 ? -12.864 12.869 3.084   1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE2 1 
ATOM   933  C  CZ  . PHE A   1 112 ? -12.594 11.837 2.193   1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CZ  1 
ATOM   934  N  N   . THR A   1 113 ? -12.830 17.677 1.812   1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 107 THR A   N   1 
ATOM   935  C  CA  . THR A   1 113 ? -11.673 18.127 2.543   1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CA  1 
ATOM   936  C  C   . THR A   1 113 ? -11.783 17.692 3.983   1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 107 THR A   C   1 
ATOM   937  O  O   . THR A   1 113 ? -12.867 17.468 4.527   1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   O   1 
ATOM   938  C  CB  . THR A   1 113 ? -11.373 19.618 2.504   1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CB  1 
ATOM   939  O  OG1 . THR A   1 113 ? -12.278 20.316 3.284   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   OG1 1 
ATOM   940  C  CG2 . THR A   1 113 ? -11.366 20.137 1.095   1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CG2 1 
ATOM   941  N  N   . ASP A   1 114 ? -10.605 17.619 4.639   1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N   1 
ATOM   942  C  CA  . ASP A   1 114 ? -10.563 17.497 6.096   1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA  1 
ATOM   943  C  C   . ASP A   1 114 ? -10.922 18.866 6.724   1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C   1 
ATOM   944  O  O   . ASP A   1 114 ? -11.180 19.843 6.036   1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O   1 
ATOM   945  C  CB  . ASP A   1 114 ? -9.262  16.877 6.569   1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB  1 
ATOM   946  C  CG  . ASP A   1 114 ? -8.072  17.776 6.714   1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG  1 
ATOM   947  O  OD1 . ASP A   1 114 ? -8.185  18.991 6.358   1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1 1 
ATOM   948  O  OD2 . ASP A   1 114 ? -7.046  17.292 7.220   1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2 1 
ATOM   949  N  N   . PRO A   1 115 ? -10.937 18.923 8.065   1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   N   1 
ATOM   950  C  CA  . PRO A   1 115 ? -11.383 20.178 8.708   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CA  1 
ATOM   951  C  C   . PRO A   1 115 ? -10.538 21.365 8.345   1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   C   1 
ATOM   952  O  O   . PRO A   1 115 ? -11.041 22.495 8.380   1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   O   1 
ATOM   953  C  CB  . PRO A   1 115 ? -11.262 19.825 10.221  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CB  1 
ATOM   954  C  CG  . PRO A   1 115 ? -11.592 18.352 10.244  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CG  1 
ATOM   955  C  CD  . PRO A   1 115 ? -10.835 17.832 9.059   1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CD  1 
ATOM   956  N  N   . ASP A   1 116 ? -9.279  21.169 8.029   1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N   1 
ATOM   957  C  CA  . ASP A   1 116 ? -8.402  22.311 7.651   1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA  1 
ATOM   958  C  C   . ASP A   1 116 ? -8.483  22.698 6.208   1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C   1 
ATOM   959  O  O   . ASP A   1 116 ? -8.165  23.847 5.879   1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O   1 
ATOM   960  C  CB  . ASP A   1 116 ? -6.968  21.903 7.984   1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB  1 
ATOM   961  C  CG  . ASP A   1 116 ? -6.742  21.912 9.468   1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG  1 
ATOM   962  O  OD1 . ASP A   1 116 ? -6.561  22.977 10.016  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1 1 
ATOM   963  O  OD2 . ASP A   1 116 ? -6.687  20.842 10.087  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2 1 
ATOM   964  N  N   . GLY A   1 117 ? -8.848  21.762 5.323   1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   N   1 
ATOM   965  C  CA  . GLY A   1 117 ? -8.794  22.014 3.909   1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   CA  1 
ATOM   966  C  C   . GLY A   1 117 ? -7.909  21.053 3.143   1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   C   1 
ATOM   967  O  O   . GLY A   1 117 ? -7.808  21.197 1.918   1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   O   1 
ATOM   968  N  N   . HIS A   1 118 ? -7.246  20.095 3.776   1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   1 
ATOM   969  C  CA  . HIS A   1 118 ? -6.485  19.095 2.984   1.00 8.03   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  1 
ATOM   970  C  C   . HIS A   1 118 ? -7.461  18.366 2.073   1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   1 
ATOM   971  O  O   . HIS A   1 118 ? -8.510  17.897 2.514   1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   1 
ATOM   972  C  CB  . HIS A   1 118 ? -5.782  18.103 3.904   1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  1 
ATOM   973  C  CG  . HIS A   1 118 ? -4.657  18.681 4.669   1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  1 
ATOM   974  N  ND1 . HIS A   1 118 ? -3.417  18.869 4.111   1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 1 
ATOM   975  C  CD2 . HIS A   1 118 ? -4.560  19.065 5.979   1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 1 
ATOM   976  C  CE1 . HIS A   1 118 ? -2.601  19.400 5.037   1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 1 
ATOM   977  N  NE2 . HIS A   1 118 ? -3.269  19.525 6.186   1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 1 
ATOM   978  N  N   . LYS A   1 119 ? -7.094  18.251 0.788   1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   1 
ATOM   979  C  CA  . LYS A   1 119 ? -7.962  17.682 -0.201  1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  1 
ATOM   980  C  C   . LYS A   1 119 ? -7.866  16.181 -0.266  1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   1 
ATOM   981  O  O   . LYS A   1 119 ? -6.779  15.581 -0.399  1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   1 
ATOM   982  C  CB  . LYS A   1 119 ? -7.648  18.285 -1.580  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  1 
ATOM   983  C  CG  . LYS A   1 119 ? -7.863  19.773 -1.647  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  1 
ATOM   984  C  CD  . LYS A   1 119 ? -7.424  20.276 -3.125  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  1 
ATOM   985  C  CE  . LYS A   1 119 ? -7.619  21.667 -3.451  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  1 
ATOM   986  N  NZ  . LYS A   1 119 ? -7.174  21.424 -4.926  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  1 
ATOM   987  N  N   . LEU A   1 120 ? -9.027  15.529 -0.189  1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   988  C  CA  . LEU A   1 120 ? -9.147  14.076 -0.123  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   989  C  C   . LEU A   1 120 ? -10.154 13.571 -1.133  1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   990  O  O   . LEU A   1 120 ? -11.015 14.333 -1.624  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   991  C  CB  . LEU A   1 120 ? -9.566  13.638 1.292   1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   992  C  CG  . LEU A   1 120 ? -8.590  14.045 2.391   1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   993  C  CD1 . LEU A   1 120 ? -9.216  13.770 3.752   1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   994  C  CD2 . LEU A   1 120 ? -7.187  13.332 2.261   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   995  N  N   . GLU A   1 121 ? -10.097 12.302 -1.475  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   996  C  CA  . GLU A   1 121 ? -11.012 11.719 -2.421  1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   997  C  C   . GLU A   1 121 ? -11.272 10.271 -2.029  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   998  O  O   . GLU A   1 121 ? -10.341 9.580  -1.564  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   999  C  CB  . GLU A   1 121 ? -10.355 11.761 -3.834  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   1000 C  CG  . GLU A   1 121 ? -11.059 11.020 -4.924  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   1001 C  CD  . GLU A   1 121 ? -10.281 11.026 -6.234  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   1002 O  OE1 . GLU A   1 121 ? -9.197  11.636 -6.376  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   1003 O  OE2 . GLU A   1 121 ? -10.779 10.310 -7.162  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   1004 N  N   . LEU A   1 122 ? -12.507 9.819  -2.215  1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   1005 C  CA  . LEU A   1 122 ? -12.821 8.377  -2.175  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   1006 C  C   . LEU A   1 122 ? -13.047 7.952  -3.643  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   1007 O  O   . LEU A   1 122 ? -13.830 8.586  -4.315  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   1008 C  CB  . LEU A   1 122 ? -14.022 8.079  -1.321  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . LEU A   1 122 ? -13.968 8.603  0.122   1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   1010 C  CD1 . LEU A   1 122 ? -15.231 8.201  0.891   1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   1011 C  CD2 . LEU A   1 122 ? -12.709 8.133  0.804   1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   1012 N  N   . HIS A   1 123 ? -12.381 6.899  -4.087  1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   N   1 
ATOM   1013 C  CA  . HIS A   1 123 ? -12.497 6.481  -5.500  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CA  1 
ATOM   1014 C  C   . HIS A   1 123 ? -12.749 5.002  -5.523  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   C   1 
ATOM   1015 O  O   . HIS A   1 123 ? -12.224 4.215  -4.748  1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   O   1 
ATOM   1016 C  CB  . HIS A   1 123 ? -11.133 6.856  -6.193  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . HIS A   1 123 ? -11.158 6.555  -7.659  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CG  1 
ATOM   1018 N  ND1 . HIS A   1 123 ? -12.139 7.043  -8.493  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   ND1 1 
ATOM   1019 C  CD2 . HIS A   1 123 ? -10.344 5.748  -8.433  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CD2 1 
ATOM   1020 C  CE1 . HIS A   1 123 ? -11.920 6.575  -9.741  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CE1 1 
ATOM   1021 N  NE2 . HIS A   1 123 ? -10.850 5.775  -9.737  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   NE2 1 
ATOM   1022 N  N   . THR A   1 124 ? -13.585 4.593  -6.487  1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   1 
ATOM   1023 C  CA  . THR A   1 124 ? -14.012 3.192  -6.592  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  1 
ATOM   1024 C  C   . THR A   1 124 ? -13.294 2.423  -7.641  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   1 
ATOM   1025 O  O   . THR A   1 124 ? -13.614 1.227  -7.775  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   1 
ATOM   1026 C  CB  . THR A   1 124 ? -15.536 3.140  -6.862  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  1 
ATOM   1027 O  OG1 . THR A   1 124 ? -15.795 3.781  -8.137  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 1 
ATOM   1028 C  CG2 . THR A   1 124 ? -16.331 3.814  -5.771  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 1 
ATOM   1029 N  N   . GLY A   1 125 ? -12.362 2.953  -8.377  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   N   1 
ATOM   1030 C  CA  . GLY A   1 125 ? -11.641 2.214  -9.397  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   CA  1 
ATOM   1031 C  C   . GLY A   1 125 ? -10.131 2.042  -9.151  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   C   1 
ATOM   1032 O  O   . GLY A   1 125 ? -9.573  2.600  -8.262  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   O   1 
ATOM   1033 N  N   . THR A   1 126 ? -9.509  1.300  -10.066 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   N   1 
ATOM   1034 C  CA  . THR A   1 126 ? -8.061  1.075  -10.084 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CA  1 
ATOM   1035 C  C   . THR A   1 126 ? -7.379  1.912  -11.139 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   C   1 
ATOM   1036 O  O   . THR A   1 126 ? -8.006  2.507  -12.019 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   O   1 
ATOM   1037 C  CB  . THR A   1 126 ? -7.787  -0.396 -10.361 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CB  1 
ATOM   1038 O  OG1 . THR A   1 126 ? -8.217  -0.648 -11.692 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   OG1 1 
ATOM   1039 C  CG2 . THR A   1 126 ? -8.561  -1.272 -9.361  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CG2 1 
ATOM   1040 N  N   . LEU A   1 127 ? -6.060  1.994  -11.036 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   1 
ATOM   1041 C  CA  . LEU A   1 127 ? -5.251  2.615  -12.104 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  1 
ATOM   1042 C  C   . LEU A   1 127 ? -5.567  1.932  -13.483 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   1 
ATOM   1043 O  O   . LEU A   1 127 ? -5.738  2.617  -14.478 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   1 
ATOM   1044 C  CB  . LEU A   1 127 ? -3.824  2.442  -11.703 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  1 
ATOM   1045 C  CG  . LEU A   1 127 ? -2.794  2.834  -12.733 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  1 
ATOM   1046 C  CD1 . LEU A   1 127 ? -2.943  4.228  -13.328 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 1 
ATOM   1047 C  CD2 . LEU A   1 127 ? -1.388  2.731  -12.110 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 1 
ATOM   1048 N  N   . GLU A   1 128 ? -5.596  0.593  -13.484 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   1049 C  CA  . GLU A   1 128 ? -5.932  -0.125 -14.713 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   1050 C  C   . GLU A   1 128 ? -7.257  0.289  -15.311 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   1051 O  O   . GLU A   1 128 ? -7.369  0.560  -16.524 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   1052 C  CB  . GLU A   1 128 ? -5.868  -1.610 -14.495 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   1053 C  CG  . GLU A   1 128 ? -6.307  -2.439 -15.756 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  1 
ATOM   1054 C  CD  . GLU A   1 128 ? -6.789  -3.890 -15.427 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  1 
ATOM   1055 O  OE1 . GLU A   1 128 ? -6.861  -4.304 -14.235 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 1 
ATOM   1056 O  OE2 . GLU A   1 128 ? -7.089  -4.698 -16.383 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 1 
ATOM   1057 N  N   . ASN A   1 129 ? -8.263  0.410  -14.425 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   N   1 
ATOM   1058 C  CA  . ASN A   1 129 ? -9.563  0.920  -14.879 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CA  1 
ATOM   1059 C  C   . ASN A   1 129 ? -9.433  2.257  -15.507 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   C   1 
ATOM   1060 O  O   . ASN A   1 129 ? -10.058 2.525  -16.546 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   O   1 
ATOM   1061 C  CB  . ASN A   1 129 ? -10.560 1.015  -13.744 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CB  1 
ATOM   1062 C  CG  . ASN A   1 129 ? -10.915 -0.282 -13.101 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CG  1 
ATOM   1063 O  OD1 . ASN A   1 129 ? -10.982 -1.378 -13.793 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   OD1 1 
ATOM   1064 N  ND2 . ASN A   1 129 ? -11.329 -0.184 -11.876 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   ND2 1 
ATOM   1065 N  N   . ARG A   1 130 ? -8.688  3.164  -14.849 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   1 
ATOM   1066 C  CA  . ARG A   1 130 ? -8.560  4.531  -15.368 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  1 
ATOM   1067 C  C   . ARG A   1 130 ? -7.824  4.553  -16.727 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   1 
ATOM   1068 O  O   . ARG A   1 130 ? -8.199  5.321  -17.632 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   1 
ATOM   1069 C  CB  . ARG A   1 130 ? -7.868  5.437  -14.324 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  1 
ATOM   1070 C  CG  . ARG A   1 130 ? -7.680  6.859  -14.783 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  1 
ATOM   1071 C  CD  . ARG A   1 130 ? -8.927  7.689  -15.051 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  1 
ATOM   1072 N  NE  . ARG A   1 130 ? -9.745  7.857  -13.872 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  1 
ATOM   1073 C  CZ  . ARG A   1 130 ? -9.509  8.744  -12.913 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  1 
ATOM   1074 N  NH1 . ARG A   1 130 ? -8.412  9.516  -12.933 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 1 
ATOM   1075 N  NH2 . ARG A   1 130 ? -10.412 8.869  -11.960 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 1 
ATOM   1076 N  N   . LEU A   1 131 ? -6.753  3.774  -16.827 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   1077 C  CA  . LEU A   1 131 ? -6.041  3.714  -18.144 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   1078 C  C   . LEU A   1 131 ? -6.955  3.233  -19.235 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   1079 O  O   . LEU A   1 131 ? -6.969  3.781  -20.333 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   1080 C  CB  . LEU A   1 131 ? -4.822  2.795  -18.044 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   1081 C  CG  . LEU A   1 131 ? -3.715  3.339  -17.078 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   1082 C  CD1 . LEU A   1 131 ? -2.644  2.280  -16.898 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1083 C  CD2 . LEU A   1 131 ? -3.086  4.638  -17.601 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1084 N  N   . ASN A   1 132 ? -7.730  2.164  -18.977 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   N   1 
ATOM   1085 C  CA  . ASN A   1 132 ? -8.648  1.697  -19.970 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CA  1 
ATOM   1086 C  C   . ASN A   1 132 ? -9.745  2.671  -20.285 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   C   1 
ATOM   1087 O  O   . ASN A   1 132 ? -10.114 2.818  -21.436 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   O   1 
ATOM   1088 C  CB  . ASN A   1 132 ? -9.253  0.370  -19.534 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . ASN A   1 132 ? -8.261  -0.758 -19.764 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CG  1 
ATOM   1090 O  OD1 . ASN A   1 132 ? -7.433  -0.753 -20.685 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   OD1 1 
ATOM   1091 N  ND2 . ASN A   1 132 ? -8.297  -1.717 -18.899 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   ND2 1 
ATOM   1092 N  N   . TYR A   1 133 ? -10.204 3.421  -19.287 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N   1 
ATOM   1093 C  CA  . TYR A   1 133 ? -11.185 4.496  -19.501 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA  1 
ATOM   1094 C  C   . TYR A   1 133 ? -10.584 5.542  -20.450 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C   1 
ATOM   1095 O  O   . TYR A   1 133 ? -11.239 5.957  -21.423 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O   1 
ATOM   1096 C  CB  . TYR A   1 133 ? -11.626 5.104  -18.143 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . TYR A   1 133 ? -12.446 6.365  -18.340 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG  1 
ATOM   1098 C  CD1 . TYR A   1 133 ? -13.718 6.309  -18.912 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1 1 
ATOM   1099 C  CD2 . TYR A   1 133 ? -11.969 7.596  -18.004 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2 1 
ATOM   1100 C  CE1 . TYR A   1 133 ? -14.470 7.465  -19.132 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1 1 
ATOM   1101 C  CE2 . TYR A   1 133 ? -12.708 8.734  -18.188 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2 1 
ATOM   1102 C  CZ  . TYR A   1 133 ? -13.963 8.666  -18.741 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ  1 
ATOM   1103 O  OH  . TYR A   1 133 ? -14.652 9.844  -18.992 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH  1 
ATOM   1104 N  N   . TYR A   1 134 ? -9.364  6.023  -20.179 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   N   1 
ATOM   1105 C  CA  . TYR A   1 134 ? -8.797  7.061  -21.038 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CA  1 
ATOM   1106 C  C   . TYR A   1 134 ? -8.470  6.568  -22.412 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   C   1 
ATOM   1107 O  O   . TYR A   1 134 ? -8.518  7.337  -23.383 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   O   1 
ATOM   1108 C  CB  . TYR A   1 134 ? -7.559  7.669  -20.348 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . TYR A   1 134 ? -7.841  8.660  -19.242 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CG  1 
ATOM   1110 C  CD1 . TYR A   1 134 ? -9.110  9.179  -19.012 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD1 1 
ATOM   1111 C  CD2 . TYR A   1 134 ? -6.869  9.038  -18.398 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD2 1 
ATOM   1112 C  CE1 . TYR A   1 134 ? -9.332  10.098 -17.937 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE1 1 
ATOM   1113 C  CE2 . TYR A   1 134 ? -7.057  9.985  -17.392 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE2 1 
ATOM   1114 C  CZ  . TYR A   1 134 ? -8.309  10.524 -17.208 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CZ  1 
ATOM   1115 O  OH  . TYR A   1 134 ? -8.489  11.446 -16.200 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   OH  1 
ATOM   1116 N  N   . LYS A   1 135 ? -8.126  5.297  -22.581 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   N   1 
ATOM   1117 C  CA  . LYS A   1 135 ? -7.889  4.816  -23.926 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CA  1 
ATOM   1118 C  C   . LYS A   1 135 ? -9.123  5.009  -24.801 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   C   1 
ATOM   1119 O  O   . LYS A   1 135 ? -8.995  5.185  -26.001 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   O   1 
ATOM   1120 C  CB  . LYS A   1 135 ? -7.410  3.391  -23.943 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . LYS A   1 135 ? -5.983  3.256  -23.408 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CG  1 
ATOM   1122 C  CD  . LYS A   1 135 ? -5.554  1.797  -23.285 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CD  1 
ATOM   1123 C  CE  . LYS A   1 135 ? -4.076  1.722  -22.877 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CE  1 
ATOM   1124 N  NZ  . LYS A   1 135 ? -3.644  0.259  -22.678 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   NZ  1 
ATOM   1125 N  N   . GLU A   1 136 ? -10.330 4.912  -24.213 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   1 
ATOM   1126 C  CA  . GLU A   1 136 ? -11.581 5.180  -24.932 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  1 
ATOM   1127 C  C   . GLU A   1 136 ? -11.946 6.645  -24.909 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   1 
ATOM   1128 O  O   . GLU A   1 136 ? -12.316 7.197  -25.938 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   1 
ATOM   1129 C  CB  . GLU A   1 136 ? -12.706 4.321  -24.310 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  1 
ATOM   1130 C  CG  . GLU A   1 136 ? -13.993 4.392  -25.063 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CG  1 
ATOM   1131 C  CD  . GLU A   1 136 ? -15.111 3.680  -24.251 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CD  1 
ATOM   1132 O  OE1 . GLU A   1 136 ? -14.766 2.962  -23.141 1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE1 1 
ATOM   1133 O  OE2 . GLU A   1 136 ? -16.299 3.788  -24.712 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE2 1 
ATOM   1134 N  N   . ALA A   1 137 ? -11.858 7.289  -23.774 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N   1 
ATOM   1135 C  CA  . ALA A   1 137 ? -12.410 8.714  -23.609 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA  1 
ATOM   1136 C  C   . ALA A   1 137 ? -11.440 9.793  -24.128 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C   1 
ATOM   1137 O  O   . ALA A   1 137 ? -11.894 10.878 -24.480 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O   1 
ATOM   1138 C  CB  . ALA A   1 137 ? -12.790 8.988  -22.124 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB  1 
ATOM   1139 N  N   . LYS A   1 138 ? -10.144 9.525  -23.981 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   1 
ATOM   1140 C  CA  . LYS A   1 138 ? -9.091  10.491 -24.312 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  1 
ATOM   1141 C  C   . LYS A   1 138 ? -8.032  9.829  -25.174 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   1 
ATOM   1142 O  O   . LYS A   1 138 ? -6.852  9.644  -24.781 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   1 
ATOM   1143 C  CB  . LYS A   1 138 ? -8.444  11.061 -23.001 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  1 
ATOM   1144 C  CG  . LYS A   1 138 ? -9.480  11.850 -22.173 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  1 
ATOM   1145 C  CD  . LYS A   1 138 ? -8.811  12.349 -20.883 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  1 
ATOM   1146 C  CE  . LYS A   1 138 ? -9.831  12.713 -19.782 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  1 
ATOM   1147 N  NZ  . LYS A   1 138 ? -11.041 13.466 -20.274 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  1 
ATOM   1148 N  N   . PRO A   1 139 ? -8.402  9.345  -26.371 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   N   1 
ATOM   1149 C  CA  . PRO A   1 139 ? -7.518  8.468  -27.143 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CA  1 
ATOM   1150 C  C   . PRO A   1 139 ? -6.289  9.177  -27.710 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   C   1 
ATOM   1151 O  O   . PRO A   1 139 ? -5.403  8.514  -28.258 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   O   1 
ATOM   1152 C  CB  . PRO A   1 139 ? -8.402  7.928  -28.273 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . PRO A   1 139 ? -9.410  9.040  -28.428 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CG  1 
ATOM   1154 C  CD  . PRO A   1 139 ? -9.703  9.522  -27.031 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CD  1 
ATOM   1155 N  N   . HIS A   1 140 ? -6.229  10.498 -27.665 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   N   1 
ATOM   1156 C  CA  . HIS A   1 140 ? -5.004  11.203 -28.084 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CA  1 
ATOM   1157 C  C   . HIS A   1 140 ? -3.960  11.304 -26.994 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   C   1 
ATOM   1158 O  O   . HIS A   1 140 ? -2.921  11.896 -27.240 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   O   1 
ATOM   1159 C  CB  . HIS A   1 140 ? -5.386  12.529 -28.722 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . HIS A   1 140 ? -6.159  12.357 -29.999 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CG  1 
ATOM   1161 N  ND1 . HIS A   1 140 ? -7.505  12.455 -30.103 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   ND1 1 
ATOM   1162 C  CD2 . HIS A   1 140 ? -5.673  12.042 -31.245 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CD2 1 
ATOM   1163 C  CE1 . HIS A   1 140 ? -7.845  12.231 -31.382 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CE1 1 
ATOM   1164 N  NE2 . HIS A   1 140 ? -6.725  11.985 -32.079 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   NE2 1 
ATOM   1165 N  N   . MET A   1 141 ? -4.214  10.792 -25.763 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   N   1 
ATOM   1166 C  CA  . MET A   1 141 ? -3.128  10.599 -24.799 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CA  1 
ATOM   1167 C  C   . MET A   1 141 ? -2.178  9.541  -25.342 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   C   1 
ATOM   1168 O  O   . MET A   1 141 ? -2.474  8.793  -26.275 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   O   1 
ATOM   1169 C  CB  . MET A   1 141 ? -3.739  10.201 -23.461 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CB  1 
ATOM   1170 C  CG  . MET A   1 141 ? -4.563  11.357 -22.857 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CG  1 
ATOM   1171 S  SD  . MET A   1 141 ? -5.199  10.977 -21.218 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   SD  1 
ATOM   1172 C  CE  . MET A   1 141 ? -4.149  11.968 -20.298 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CE  1 
ATOM   1173 N  N   . THR A   1 142 ? -0.982  9.484  -24.752 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 136 THR A   N   1 
ATOM   1174 C  CA  . THR A   1 142 ? 0.014   8.481  -25.035 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CA  1 
ATOM   1175 C  C   . THR A   1 142 ? 0.129   7.517  -23.875 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 136 THR A   C   1 
ATOM   1176 O  O   . THR A   1 142 ? 0.244   7.898  -22.726 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   O   1 
ATOM   1177 C  CB  . THR A   1 142 ? 1.385   9.126  -25.327 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CB  1 
ATOM   1178 O  OG1 . THR A   1 142 ? 1.236   10.033 -26.420 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   OG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . THR A   1 142 ? 2.406   8.080  -25.653 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . PHE A   1 143 ? 0.023   6.218  -24.191 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   N   1 
ATOM   1181 C  CA  . PHE A   1 143 ? -0.052  5.105  -23.183 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CA  1 
ATOM   1182 C  C   . PHE A   1 143 ? 1.222   4.333  -23.257 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   C   1 
ATOM   1183 O  O   . PHE A   1 143 ? 1.606   3.901  -24.378 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   O   1 
ATOM   1184 C  CB  . PHE A   1 143 ? -1.306  4.241  -23.433 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . PHE A   1 143 ? -2.590  5.069  -23.355 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CG  1 
ATOM   1186 C  CD1 . PHE A   1 143 ? -3.055  5.705  -24.468 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD1 1 
ATOM   1187 C  CD2 . PHE A   1 143 ? -3.259  5.247  -22.113 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD2 1 
ATOM   1188 C  CE1 . PHE A   1 143 ? -4.250  6.503  -24.431 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE1 1 
ATOM   1189 C  CE2 . PHE A   1 143 ? -4.415  6.040  -22.074 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE2 1 
ATOM   1190 C  CZ  . PHE A   1 143 ? -4.894  6.670  -23.188 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CZ  1 
ATOM   1191 N  N   . TYR A   1 144 ? 1.865   4.040  -22.146 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   N   1 
ATOM   1192 C  CA  . TYR A   1 144 ? 3.158   3.390  -22.151 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CA  1 
ATOM   1193 C  C   . TYR A   1 144 ? 3.083   1.990  -21.642 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   C   1 
ATOM   1194 O  O   . TYR A   1 144 ? 2.398   1.754  -20.661 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   O   1 
ATOM   1195 C  CB  . TYR A   1 144 ? 4.192   4.146  -21.351 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CB  1 
ATOM   1196 C  CG  . TYR A   1 144 ? 4.499   5.483  -21.971 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CG  1 
ATOM   1197 C  CD1 . TYR A   1 144 ? 3.736   6.597  -21.777 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD1 1 
ATOM   1198 C  CD2 . TYR A   1 144 ? 5.591   5.620  -22.835 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD2 1 
ATOM   1199 C  CE1 . TYR A   1 144 ? 4.002   7.812  -22.487 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE1 1 
ATOM   1200 C  CE2 . TYR A   1 144 ? 5.913   6.725  -23.458 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE2 1 
ATOM   1201 C  CZ  . TYR A   1 144 ? 5.155   7.769  -23.350 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CZ  1 
ATOM   1202 O  OH  . TYR A   1 144 ? 5.558   8.824  -24.188 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   OH  1 
ATOM   1203 N  N   . LYS A   1 145 ? 3.766   1.050  -22.349 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   N   1 
ATOM   1204 C  CA  . LYS A   1 145 ? 3.963   -0.307 -21.915 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   CA  1 
ATOM   1205 C  C   . LYS A   1 145 ? 5.233   -0.313 -20.938 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   C   1 
ATOM   1206 O  O   . LYS A   1 145 ? 5.230   -1.106 -20.023 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   O   1 
ATOM   1207 C  CB  . LYS A   1 145 ? 4.143   -1.238 -23.135 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   CB  1 
ATOM   1208 N  N   A HIS A-2 1 6   ? -17.269 -1.168 6.925   0.50 26.83  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   1 
ATOM   1209 N  N   B HIS A-2 1 6   ? -17.504 -1.101 7.188   0.50 47.43  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   1 
ATOM   1210 C  CA  A HIS A-2 1 6   ? -17.043 -0.153 5.808   0.50 23.62  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1211 C  CA  B HIS A-2 1 6   ? -17.148 -0.262 5.967   0.50 35.71  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1212 C  C   A HIS A-2 1 6   ? -15.843 0.752  5.897   0.50 29.56  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   1 
ATOM   1213 C  C   B HIS A-2 1 6   ? -15.969 0.654  6.070   0.50 33.77  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   1 
ATOM   1214 O  O   A HIS A-2 1 6   ? -15.837 1.956  5.578   0.50 34.51  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   1 
ATOM   1215 O  O   B HIS A-2 1 6   ? -16.131 1.856  5.940   0.50 44.86  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   1 
ATOM   1216 C  CB  A HIS A-2 1 6   ? -18.250 0.694  5.526   0.50 33.69  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1217 C  CB  B HIS A-2 1 6   ? -18.244 0.677  5.501   0.50 39.45  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1218 C  CG  A HIS A-2 1 6   ? -19.472 -0.125 5.154   0.50 22.25  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1219 C  CG  B HIS A-2 1 6   ? -19.579 0.383  6.060   0.50 27.54  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1220 N  ND1 A HIS A-2 1 6   ? -19.487 -1.086 4.186   0.50 23.90  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1221 N  ND1 B HIS A-2 1 6   ? -20.629 0.041  5.300   0.50 31.50  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1222 C  CD2 A HIS A-2 1 6   ? -20.700 -0.156 5.755   0.50 22.52  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1223 C  CD2 B HIS A-2 1 6   ? -20.013 0.325  7.369   0.50 22.11  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1224 C  CE1 A HIS A-2 1 6   ? -20.712 -1.679 4.182   0.50 25.96  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1225 C  CE1 B HIS A-2 1 6   ? -21.712 -0.182 6.095   0.50 20.04  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1226 N  NE2 A HIS A-2 1 6   ? -21.448 -1.098 5.137   0.50 24.35  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1227 N  NE2 B HIS A-2 1 6   ? -21.330 -0.037 7.354   0.50 23.27  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1228 N  N   . HIS A-2 1 7   ? -14.789 0.124  6.163   1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   1 
ATOM   1229 C  CA  . HIS A-2 1 7   ? -13.580 0.881  6.221   1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1230 C  C   . HIS A-2 1 7   ? -13.044 1.220  4.870   1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   1 
ATOM   1231 O  O   . HIS A-2 1 7   ? -13.284 0.508  3.901   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   1 
ATOM   1232 C  CB  . HIS A-2 1 7   ? -12.549 0.022  6.942   1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . HIS A-2 1 7   ? -12.705 -0.043 8.482   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1234 N  ND1 . HIS A-2 1 7   ? -13.140 -1.147 9.194   1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1235 C  CD2 . HIS A-2 1 7   ? -12.433 0.921  9.404   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1236 C  CE1 . HIS A-2 1 7   ? -13.140 -0.807 10.538  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1237 N  NE2 . HIS A-2 1 7   ? -12.720 0.454  10.637  1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1238 N  N   . LEU A-2 1 8   ? -12.273 2.284  4.782   1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 N   1 
ATOM   1239 C  CA  . LEU A-2 1 8   ? -11.468 2.567  3.625   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1240 C  C   . LEU A-2 1 8   ? -10.502 1.424  3.405   1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 C   1 
ATOM   1241 O  O   . LEU A-2 1 8   ? -9.891  0.898  4.338   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 O   1 
ATOM   1242 C  CB  . LEU A-2 1 8   ? -10.727 3.861  3.781   1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . LEU A-2 1 8   ? -11.604 5.117  4.010   1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1244 C  CD1 . LEU A-2 1 8   ? -10.747 6.356  4.009   1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1245 C  CD2 . LEU A-2 1 8   ? -12.911 5.260  3.288   1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1246 N  N   . LYS A-2 1 9   ? -10.315 1.024  2.127   1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 N   1 
ATOM   1247 C  CA  . LYS A-2 1 9   ? -9.637  -0.256 1.863   1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CA  1 
ATOM   1248 C  C   . LYS A-2 1 9   ? -8.102  -0.079 1.797   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 C   1 
ATOM   1249 O  O   . LYS A-2 1 9   ? -7.345  -0.917 2.263   1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 O   1 
ATOM   1250 C  CB  . LYS A-2 1 9   ? -10.102 -0.824 0.559   1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . LYS A-2 1 9   ? -11.583 -1.201 0.545   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CG  1 
ATOM   1252 C  CD  . LYS A-2 1 9   ? -12.015 -1.875 -0.765  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CD  1 
ATOM   1253 C  CE  . LYS A-2 1 9   ? -11.053 -2.962 -1.225  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CE  1 
ATOM   1254 N  NZ  . LYS A-2 1 9   ? -11.627 -3.591 -2.446  1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1255 N  N   . SER A-2 1 10  ? -7.647  0.966  1.101   1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   1 
ATOM   1256 C  CA  . SER A-2 1 10  ? -6.214  1.210  0.822   1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  1 
ATOM   1257 C  C   . SER A-2 1 10  ? -6.112  2.624  0.311   1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   1 
ATOM   1258 O  O   . SER A-2 1 10  ? -7.092  3.238  -0.096  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   1 
ATOM   1259 C  CB  . SER A-2 1 10  ? -5.712  0.246  -0.272  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  1 
ATOM   1260 O  OG  . SER A-2 1 10  ? -6.469  0.420  -1.449  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  1 
ATOM   1261 N  N   A ILE A-2 1 11  ? -4.885  3.116  0.268   0.50 11.53  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   1 
ATOM   1262 N  N   B ILE A-2 1 11  ? -4.884  3.120  0.260   0.50 12.13  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   1 
ATOM   1263 C  CA  A ILE A-2 1 11  ? -4.613  4.318  -0.506  0.50 11.27  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1264 C  CA  B ILE A-2 1 11  ? -4.647  4.308  -0.556  0.50 12.61  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1265 C  C   A ILE A-2 1 11  ? -4.756  3.976  -2.018  0.50 11.17  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   1 
ATOM   1266 C  C   B ILE A-2 1 11  ? -4.925  3.910  -2.012  0.50 10.63  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   1 
ATOM   1267 O  O   A ILE A-2 1 11  ? -4.284  2.918  -2.461  0.50 16.01  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   1 
ATOM   1268 O  O   B ILE A-2 1 11  ? -4.752  2.758  -2.412  0.50 13.15  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   1 
ATOM   1269 C  CB  A ILE A-2 1 11  ? -3.225  4.876  -0.177  0.50 10.76  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1270 C  CB  B ILE A-2 1 11  ? -3.210  4.829  -0.453  0.50 16.33  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1271 C  CG1 A ILE A-2 1 11  ? -3.112  6.340  -0.741  0.50 11.07  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1272 C  CG1 B ILE A-2 1 11  ? -2.885  5.257  0.942   0.50 23.03  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1273 C  CG2 A ILE A-2 1 11  ? -2.137  3.909  -0.722  0.50 10.69  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1274 C  CG2 B ILE A-2 1 11  ? -2.984  6.151  -1.210  0.50 16.74  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1275 C  CD1 A ILE A-2 1 11  ? -1.845  7.099  -0.469  0.50 9.92   ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1276 C  CD1 B ILE A-2 1 11  ? -2.022  6.523  0.909   0.50 34.14  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1277 N  N   . ASN A-2 1 12  ? -5.420  4.882  -2.755  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   1 
ATOM   1278 C  CA  . ASN A-2 1 12  ? -5.770  4.664  -4.191  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  1 
ATOM   1279 C  C   . ASN A-2 1 12  ? -4.742  5.366  -5.058  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   1 
ATOM   1280 O  O   . ASN A-2 1 12  ? -4.174  4.752  -5.981  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   1 
ATOM   1281 C  CB  . ASN A-2 1 12  ? -7.171  5.198  -4.477  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  1 
ATOM   1282 C  CG  . ASN A-2 1 12  ? -7.652  4.786  -5.832  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  1 
ATOM   1283 O  OD1 . ASN A-2 1 12  ? -7.458  5.517  -6.779  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1284 N  ND2 . ASN A-2 1 12  ? -8.305  3.627  -5.916  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1285 N  N   . HIS A-2 1 13  ? -4.494  6.659  -4.852  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   1 
ATOM   1286 C  CA  . HIS A-2 1 13  ? -3.491  7.422  -5.645  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1287 C  C   . HIS A-2 1 13  ? -3.240  8.713  -4.946  1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   1 
ATOM   1288 O  O   . HIS A-2 1 13  ? -3.972  9.131  -4.056  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   1 
ATOM   1289 C  CB  . HIS A-2 1 13  ? -3.929  7.617  -7.112  1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1290 C  CG  . HIS A-2 1 13  ? -5.140  8.473  -7.298  1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1291 N  ND1 . HIS A-2 1 13  ? -6.441  7.984  -7.328  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1292 C  CD2 . HIS A-2 1 13  ? -5.254  9.785  -7.664  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1293 C  CE1 . HIS A-2 1 13  ? -7.294  8.970  -7.629  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1294 N  NE2 . HIS A-2 1 13  ? -6.575  10.078 -7.795  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1295 N  N   A ILE A-2 1 14  ? -2.187  9.420  -5.419  0.50 9.59   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   1 
ATOM   1296 N  N   B ILE A-2 1 14  ? -2.142  9.383  -5.335  0.50 9.55   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   1 
ATOM   1297 C  CA  A ILE A-2 1 14  ? -1.808  10.762 -4.962  0.50 9.48   ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1298 C  CA  B ILE A-2 1 14  ? -1.940  10.769 -4.954  0.50 10.98  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1299 C  C   A ILE A-2 1 14  ? -1.743  11.623 -6.192  0.50 10.30  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   1 
ATOM   1300 C  C   B ILE A-2 1 14  ? -1.809  11.611 -6.218  0.50 10.15  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   1 
ATOM   1301 O  O   A ILE A-2 1 14  ? -1.251  11.157 -7.225  0.50 13.04  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   1 
ATOM   1302 O  O   B ILE A-2 1 14  ? -1.322  11.147 -7.252  0.50 13.19  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   1 
ATOM   1303 C  CB  A ILE A-2 1 14  ? -0.483  10.797 -4.163  0.50 10.08  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1304 C  CB  B ILE A-2 1 14  ? -0.734  10.974 -4.024  0.50 11.50  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1305 C  CG1 A ILE A-2 1 14  ? -0.699  10.013 -2.892  0.50 11.57  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1306 C  CG1 B ILE A-2 1 14  ? 0.540   10.598 -4.781  0.50 12.15  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1307 C  CG2 A ILE A-2 1 14  ? -0.071  12.222 -3.853  0.50 11.40  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1308 C  CG2 B ILE A-2 1 14  ? -0.840  10.026 -2.845  0.50 14.45  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1309 C  CD1 A ILE A-2 1 14  ? 0.499   9.919  -2.006  0.50 14.66  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1310 C  CD1 B ILE A-2 1 14  ? 1.839   10.845 -4.068  0.50 18.01  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1311 N  N   . CYS A-2 1 15  ? -2.211  12.850 -6.112  1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 N   1 
ATOM   1312 C  CA  A CYS A-2 1 15  ? -2.030  13.783 -7.193  0.50 8.87   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  1 
ATOM   1313 C  CA  B CYS A-2 1 15  ? -2.151  13.884 -7.212  0.50 9.99   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  1 
ATOM   1314 C  C   . CYS A-2 1 15  ? -1.296  15.037 -6.789  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 C   1 
ATOM   1315 O  O   . CYS A-2 1 15  ? -1.560  15.593 -5.713  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 O   1 
ATOM   1316 C  CB  A CYS A-2 1 15  ? -3.425  14.085 -7.724  0.50 10.01  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  1 
ATOM   1317 C  CB  B CYS A-2 1 15  ? -3.552  14.482 -7.573  0.50 14.12  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  1 
ATOM   1318 S  SG  A CYS A-2 1 15  ? -3.524  15.140 -9.129  0.50 13.85  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  1 
ATOM   1319 S  SG  B CYS A-2 1 15  ? -4.717  13.360 -8.320  0.50 19.77  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  1 
ATOM   1320 N  N   . PHE A-2 1 16  ? -0.367  15.492 -7.633  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 N   1 
ATOM   1321 C  CA  . PHE A-2 1 16  ? 0.389   16.692 -7.401  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1322 C  C   . PHE A-2 1 16  ? 0.221   17.614 -8.581  1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 C   1 
ATOM   1323 O  O   . PHE A-2 1 16  ? 0.347   17.199 -9.767  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 O   1 
ATOM   1324 C  CB  . PHE A-2 1 16  ? 1.899   16.380 -7.341  1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . PHE A-2 1 16  ? 2.389   15.707 -6.095  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1326 C  CD1 . PHE A-2 1 16  ? 1.758   15.847 -4.849  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1327 C  CD2 . PHE A-2 1 16  ? 3.573   15.095 -6.114  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1328 C  CE1 . PHE A-2 1 16  ? 2.306   15.266 -3.705  1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1329 C  CE2 . PHE A-2 1 16  ? 4.153   14.586 -4.964  1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1330 C  CZ  . PHE A-2 1 16  ? 3.505   14.674 -3.763  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1331 N  N   . SER A-2 1 17  ? 0.123   18.934 -8.317  1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   1 
ATOM   1332 C  CA  . SER A-2 1 17  ? 0.235   19.951 -9.390  1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  1 
ATOM   1333 C  C   . SER A-2 1 17  ? 1.718   20.295 -9.593  1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   1 
ATOM   1334 O  O   . SER A-2 1 17  ? 2.434   20.467 -8.608  1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   1 
ATOM   1335 C  CB  . SER A-2 1 17  ? -0.528  21.208 -9.050  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  1 
ATOM   1336 O  OG  . SER A-2 1 17  ? -1.887  20.909 -8.796  1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  1 
ATOM   1337 N  N   . VAL A-2 1 18  ? 2.122   20.441 -10.828 1.00 7.60   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1338 C  CA  . VAL A-2 1 18  ? 3.538   20.696 -11.150 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1339 C  C   . VAL A-2 1 18  ? 3.617   21.763 -12.205 1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1340 O  O   . VAL A-2 1 18  ? 2.734   21.892 -13.052 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1341 C  CB  . VAL A-2 1 18  ? 4.235   19.376 -11.665 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1342 C  CG1 . VAL A-2 1 18  ? 4.170   18.310 -10.563 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1343 C  CG2 . VAL A-2 1 18  ? 3.681   18.869 -12.977 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1344 N  N   . ARG A-2 1 19  ? 4.707   22.534 -12.233 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   1 
ATOM   1345 C  CA  . ARG A-2 1 19  ? 4.828   23.639 -13.200 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1346 C  C   . ARG A-2 1 19  ? 5.303   23.177 -14.574 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   1 
ATOM   1347 O  O   . ARG A-2 1 19  ? 4.987   23.871 -15.561 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   1 
ATOM   1348 C  CB  . ARG A-2 1 19  ? 5.737   24.700 -12.640 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1349 C  CG  . ARG A-2 1 19  ? 5.190   25.361 -11.399 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1350 C  CD  . ARG A-2 1 19  ? 6.234   26.318 -10.799 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1351 N  NE  . ARG A-2 1 19  ? 5.865   26.916 -9.509  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1352 C  CZ  . ARG A-2 1 19  ? 6.280   26.465 -8.330  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1353 N  NH1 . ARG A-2 1 19  ? 6.884   25.301 -8.233  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1354 N  NH2 . ARG A-2 1 19  ? 6.009   27.164 -7.217  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1355 N  N   . ASN A-2 1 20  ? 6.101   22.126 -14.657 1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 N   1 
ATOM   1356 C  CA  . ASN A-2 1 20  ? 6.736   21.706 -15.922 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1357 C  C   . ASN A-2 1 20  ? 6.727   20.215 -15.970 1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 C   1 
ATOM   1358 O  O   . ASN A-2 1 20  ? 7.466   19.521 -15.228 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 O   1 
ATOM   1359 C  CB  . ASN A-2 1 20  ? 8.169   22.257 -16.037 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . ASN A-2 1 20  ? 8.789   21.952 -17.372 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1361 O  OD1 . ASN A-2 1 20  ? 9.350   20.882 -17.584 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1362 N  ND2 . ASN A-2 1 20  ? 8.631   22.844 -18.371 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1363 N  N   A LEU A-2 1 21  ? 5.903   19.681 -16.850 0.50 8.60   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   1 
ATOM   1364 N  N   B LEU A-2 1 21  ? 5.908   19.633 -16.867 0.50 8.95   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   1 
ATOM   1365 C  CA  A LEU A-2 1 21  ? 5.727   18.256 -16.885 0.50 8.88   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1366 C  CA  B LEU A-2 1 21  ? 5.787   18.129 -16.898 0.50 8.93   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1367 C  C   A LEU A-2 1 21  ? 7.064   17.555 -17.175 0.50 7.14   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   1 
ATOM   1368 C  C   B LEU A-2 1 21  ? 7.085   17.470 -17.253 0.50 7.82   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   1 
ATOM   1369 O  O   A LEU A-2 1 21  ? 7.350   16.549 -16.489 0.50 7.21   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   1 
ATOM   1370 O  O   B LEU A-2 1 21  ? 7.366   16.389 -16.779 0.50 8.36   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   1 
ATOM   1371 C  CB  A LEU A-2 1 21  ? 4.653   17.946 -17.907 0.50 9.36   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1372 C  CB  B LEU A-2 1 21  ? 4.724   17.660 -17.912 0.50 11.75  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1373 C  CG  A LEU A-2 1 21  ? 4.068   16.551 -17.806 0.50 8.40   ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1374 C  CG  B LEU A-2 1 21  ? 3.310   17.715 -17.419 0.50 14.23  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1375 C  CD1 A LEU A-2 1 21  ? 3.180   16.378 -16.600 0.50 14.27  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1376 C  CD1 B LEU A-2 1 21  ? 2.363   17.365 -18.578 0.50 18.20  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1377 C  CD2 A LEU A-2 1 21  ? 3.244   16.254 -19.056 0.50 11.69  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1378 C  CD2 B LEU A-2 1 21  ? 3.015   16.776 -16.238 0.50 14.56  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1379 N  N   . ASN A-2 1 22  ? 7.871   18.021 -18.152 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 N   1 
ATOM   1380 C  CA  . ASN A-2 1 22  ? 9.101   17.306 -18.518 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1381 C  C   . ASN A-2 1 22  ? 10.100  17.257 -17.370 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 C   1 
ATOM   1382 O  O   . ASN A-2 1 22  ? 10.774  16.235 -17.165 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 O   1 
ATOM   1383 C  CB  . ASN A-2 1 22  ? 9.712   17.892 -19.771 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . ASN A-2 1 22  ? 8.889   17.600 -21.007 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1385 O  OD1 . ASN A-2 1 22  ? 8.006   16.715 -20.975 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1386 N  ND2 . ASN A-2 1 22  ? 9.158   18.312 -22.083 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1387 N  N   . ASP A-2 1 23  ? 10.207  18.331 -16.570 1.00 7.24   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 N   1 
ATOM   1388 C  CA  . ASP A-2 1 23  ? 11.097  18.292 -15.430 1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1389 C  C   . ASP A-2 1 23  ? 10.576  17.274 -14.407 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 C   1 
ATOM   1390 O  O   . ASP A-2 1 23  ? 11.359  16.534 -13.776 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 O   1 
ATOM   1391 C  CB  . ASP A-2 1 23  ? 11.139  19.656 -14.729 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1392 C  CG  . ASP A-2 1 23  ? 11.850  20.731 -15.513 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1393 O  OD1 . ASP A-2 1 23  ? 12.676  20.393 -16.417 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1394 O  OD2 . ASP A-2 1 23  ? 11.658  21.902 -15.154 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1395 N  N   . SER A-2 1 24  ? 9.256   17.210 -14.221 1.00 7.13   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   1 
ATOM   1396 C  CA  . SER A-2 1 24  ? 8.705   16.272 -13.245 1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  1 
ATOM   1397 C  C   . SER A-2 1 24  ? 8.791   14.834 -13.735 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   1 
ATOM   1398 O  O   . SER A-2 1 24  ? 9.043   13.939 -12.916 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   1 
ATOM   1399 C  CB  . SER A-2 1 24  ? 7.244   16.650 -12.987 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  1 
ATOM   1400 O  OG  . SER A-2 1 24  ? 7.181   17.954 -12.417 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  1 
ATOM   1401 N  N   . ILE A-2 1 25  ? 8.629   14.556 -15.040 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1402 C  CA  . ILE A-2 1 25  ? 8.823   13.220 -15.531 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1403 C  C   . ILE A-2 1 25  ? 10.268  12.784 -15.274 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1404 O  O   . ILE A-2 1 25  ? 10.519  11.647 -14.829 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1405 C  CB  . ILE A-2 1 25  ? 8.429   13.095 -17.043 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1406 C  CG1 . ILE A-2 1 25  ? 6.928   13.301 -17.245 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1407 C  CG2 . ILE A-2 1 25  ? 8.933   11.789 -17.608 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1408 C  CD1 . ILE A-2 1 25  ? 6.545   13.536 -18.697 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1409 N  N   . HIS A-2 1 26  ? 11.252  13.632 -15.570 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 N   1 
ATOM   1410 C  CA  . HIS A-2 1 26  ? 12.615  13.223 -15.250 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1411 C  C   . HIS A-2 1 26  ? 12.787  12.897 -13.763 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 C   1 
ATOM   1412 O  O   . HIS A-2 1 26  ? 13.456  11.900 -13.447 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 O   1 
ATOM   1413 C  CB  . HIS A-2 1 26  ? 13.547  14.381 -15.684 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1414 C  CG  . HIS A-2 1 26  ? 14.984  14.113 -15.332 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1415 N  ND1 . HIS A-2 1 26  ? 15.700  12.997 -15.757 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1416 C  CD2 . HIS A-2 1 26  ? 15.788  14.847 -14.489 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1417 C  CE1 . HIS A-2 1 26  ? 16.933  13.073 -15.186 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1418 N  NE2 . HIS A-2 1 26  ? 17.001  14.188 -14.450 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1419 N  N   . PHE A-2 1 27  ? 12.228  13.701 -12.900 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 N   1 
ATOM   1420 C  CA  . PHE A-2 1 27  ? 12.356  13.437 -11.457 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1421 C  C   . PHE A-2 1 27  ? 11.727  12.119 -11.062 1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 C   1 
ATOM   1422 O  O   . PHE A-2 1 27  ? 12.397  11.277 -10.412 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 O   1 
ATOM   1423 C  CB  . PHE A-2 1 27  ? 11.789  14.624 -10.692 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . PHE A-2 1 27  ? 11.941  14.479 -9.187  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1425 C  CD1 . PHE A-2 1 27  ? 13.111  14.863 -8.567  1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1426 C  CD2 . PHE A-2 1 27  ? 10.910  13.976 -8.438  1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1427 C  CE1 . PHE A-2 1 27  ? 13.229  14.789 -7.154  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1428 C  CE2 . PHE A-2 1 27  ? 11.022  13.903 -7.010  1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1429 C  CZ  . PHE A-2 1 27  ? 12.172  14.308 -6.437  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1430 N  N   . TYR A-2 1 28  ? 10.448  11.895 -11.371 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 N   1 
ATOM   1431 C  CA  . TYR A-2 1 28  ? 9.752   10.716 -10.883 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1432 C  C   . TYR A-2 1 28  ? 10.146  9.459  -11.582 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 C   1 
ATOM   1433 O  O   . TYR A-2 1 28  ? 10.123  8.387  -10.957 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 O   1 
ATOM   1434 C  CB  . TYR A-2 1 28  ? 8.222   10.968 -10.878 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1435 C  CG  . TYR A-2 1 28  ? 7.795   11.951 -9.822  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1436 C  CD1 . TYR A-2 1 28  ? 7.703   11.545 -8.520  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1437 C  CD2 . TYR A-2 1 28  ? 7.535   13.275 -10.122 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1438 C  CE1 . TYR A-2 1 28  ? 7.361   12.444 -7.486  1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1439 C  CE2 . TYR A-2 1 28  ? 7.210   14.193 -9.137  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1440 C  CZ  . TYR A-2 1 28  ? 7.143   13.790 -7.809  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1441 O  OH  . TYR A-2 1 28  ? 6.855   14.620 -6.750  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1442 N  N   A ARG A-2 1 29  ? 10.559  9.574  -12.813 0.50 10.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   1 
ATOM   1443 N  N   B ARG A-2 1 29  ? 10.412  9.509  -12.936 0.50 9.95   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   1 
ATOM   1444 C  CA  A ARG A-2 1 29  ? 10.773  8.376  -13.492 0.50 10.59  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1445 C  CA  B ARG A-2 1 29  ? 10.906  8.359  -13.805 0.50 9.19   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1446 C  C   A ARG A-2 1 29  ? 12.241  7.954  -13.597 0.50 8.61   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   1 
ATOM   1447 C  C   B ARG A-2 1 29  ? 12.417  8.203  -13.639 0.50 8.99   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   1 
ATOM   1448 O  O   A ARG A-2 1 29  ? 12.573  6.752  -13.491 0.50 11.06  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   1 
ATOM   1449 O  O   B ARG A-2 1 29  ? 12.868  7.133  -13.210 0.50 12.10  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   1 
ATOM   1450 C  CB  A ARG A-2 1 29  ? 10.103  8.564  -14.839 0.50 8.37   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1451 C  CB  B ARG A-2 1 29  ? 10.543  8.480  -15.360 0.50 9.25   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1452 C  CG  A ARG A-2 1 29  ? 10.168  7.306  -15.679 0.50 9.07   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1453 C  CG  B ARG A-2 1 29  ? 10.814  7.221  -16.213 0.50 9.33   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1454 C  CD  A ARG A-2 1 29  ? 11.488  7.234  -16.493 0.50 7.71   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1455 C  CD  B ARG A-2 1 29  ? 10.357  7.314  -17.679 0.50 8.63   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1456 N  NE  A ARG A-2 1 29  ? 11.680  8.384  -17.449 0.50 8.83   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1457 N  NE  B ARG A-2 1 29  ? 10.738  6.138  -18.438 0.50 10.46  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1458 C  CZ  A ARG A-2 1 29  ? 10.938  8.554  -18.544 0.50 8.32   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1459 C  CZ  B ARG A-2 1 29  ? 10.234  5.731  -19.581 0.50 10.17  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1460 N  NH1 A ARG A-2 1 29  ? 10.003  7.667  -18.942 0.50 8.50   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1461 N  NH1 B ARG A-2 1 29  ? 9.397   6.520  -20.252 0.50 9.08   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1462 N  NH2 A ARG A-2 1 29  ? 11.162  9.646  -19.305 0.50 8.17   ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1463 N  NH2 B ARG A-2 1 29  ? 10.547  4.503  -19.995 0.50 11.87  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1464 N  N   A ASP A-2 1 30  ? 13.126  8.909  -13.784 0.50 8.35   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   1 
ATOM   1465 N  N   B ASP A-2 1 30  ? 13.178  9.246  -13.984 0.50 9.57   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   1 
ATOM   1466 C  CA  A ASP A-2 1 30  ? 14.539  8.550  -13.799 0.50 7.85   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1467 C  CA  B ASP A-2 1 30  ? 14.677  9.035  -14.072 0.50 8.95   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1468 C  C   A ASP A-2 1 30  ? 15.114  8.641  -12.415 0.50 7.76   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   1 
ATOM   1469 C  C   B ASP A-2 1 30  ? 15.363  8.979  -12.705 0.50 9.53   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   1 
ATOM   1470 O  O   A ASP A-2 1 30  ? 15.707  7.638  -11.944 0.50 9.59   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   1 
ATOM   1471 O  O   B ASP A-2 1 30  ? 16.200  8.173  -12.475 0.50 12.38  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   1 
ATOM   1472 C  CB  A ASP A-2 1 30  ? 15.294  9.465  -14.749 0.50 8.12   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1473 C  CB  B ASP A-2 1 30  ? 15.336  10.142 -14.919 0.50 8.65   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1474 C  CG  A ASP A-2 1 30  ? 14.852  9.277  -16.139 0.50 8.26   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1475 C  CG  B ASP A-2 1 30  ? 14.828  10.235 -16.353 0.50 9.22   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1476 O  OD1 A ASP A-2 1 30  ? 14.629  8.141  -16.593 0.50 9.05   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1477 O  OD1 B ASP A-2 1 30  ? 14.287  9.249  -16.916 0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1478 O  OD2 A ASP A-2 1 30  ? 14.681  10.291 -16.850 0.50 8.71   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1479 O  OD2 B ASP A-2 1 30  ? 15.003  11.332 -16.951 0.50 9.51   ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1480 N  N   . ILE A-2 1 31  ? 14.993  9.819  -11.747 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 N   1 
ATOM   1481 C  CA  . ILE A-2 1 31  ? 15.671  9.901  -10.476 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1482 C  C   . ILE A-2 1 31  ? 15.076  8.927  -9.451  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 C   1 
ATOM   1483 O  O   . ILE A-2 1 31  ? 15.822  8.186  -8.797  1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 O   1 
ATOM   1484 C  CB  . ILE A-2 1 31  ? 15.711  11.369 -9.965  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1485 C  CG1 . ILE A-2 1 31  ? 16.478  12.274 -10.952 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1486 C  CG2 . ILE A-2 1 31  ? 16.337  11.408 -8.580  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1487 C  CD1 . ILE A-2 1 31  ? 16.418  13.797 -10.693 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1488 N  N   . LEU A-2 1 32  ? 13.753  8.909  -9.319  1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1489 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? 13.092  8.037  -8.341  1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1490 C  C   . LEU A-2 1 32  ? 12.757  6.667  -8.909  1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1491 O  O   . LEU A-2 1 32  ? 12.266  5.826  -8.130  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1492 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? 11.846  8.676  -7.707  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? 12.102  9.951  -6.898  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1494 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? 10.835  10.400 -6.231  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1495 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? 13.223  9.735  -5.861  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1496 N  N   . LEU A-2 1 33  ? 13.007  6.423  -10.202 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 N   1 
ATOM   1497 C  CA  . LEU A-2 1 33  ? 12.874  5.080  -10.793 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1498 C  C   . LEU A-2 1 33  ? 11.460  4.591  -10.862 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 C   1 
ATOM   1499 O  O   . LEU A-2 1 33  ? 11.199  3.377  -10.911 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 O   1 
ATOM   1500 C  CB  . LEU A-2 1 33  ? 13.842  4.070  -10.163 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1501 C  CG  . LEU A-2 1 33  ? 15.340  4.430  -10.453 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1502 C  CD1 . LEU A-2 1 33  ? 16.285  3.534  -9.618  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1503 C  CD2 . LEU A-2 1 33  ? 15.667  4.292  -11.960 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1504 N  N   . GLY A-2 1 34  ? 10.479  5.505  -10.938 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 N   1 
ATOM   1505 C  CA  . GLY A-2 1 34  ? 9.102   5.138  -11.164 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1506 C  C   . GLY A-2 1 34  ? 8.861   4.728  -12.649 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 C   1 
ATOM   1507 O  O   . GLY A-2 1 34  ? 9.720   4.883  -13.504 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 O   1 
ATOM   1508 N  N   . LYS A-2 1 35  ? 7.671   4.263  -12.911 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   1 
ATOM   1509 C  CA  . LYS A-2 1 35  ? 7.291   3.810  -14.285 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1510 C  C   . LYS A-2 1 35  ? 6.276   4.822  -14.841 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   1 
ATOM   1511 O  O   . LYS A-2 1 35  ? 5.204   4.988  -14.263 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   1 
ATOM   1512 C  CB  . LYS A-2 1 35  ? 6.642   2.418  -14.179 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . LYS A-2 1 35  ? 6.021   1.822  -15.420 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1514 C  CD  . LYS A-2 1 35  ? 6.944   1.580  -16.490 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1515 C  CE  . LYS A-2 1 35  ? 6.218   0.937  -17.714 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1516 N  NZ  . LYS A-2 1 35  ? 7.206   0.842  -18.822 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1517 N  N   . LEU A-2 1 36  ? 6.605   5.452  -15.991 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1518 C  CA  . LEU A-2 1 36  ? 5.664   6.304  -16.708 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1519 C  C   . LEU A-2 1 36  ? 4.630   5.450  -17.408 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1520 O  O   . LEU A-2 1 36  ? 4.952   4.569  -18.184 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1521 C  CB  . LEU A-2 1 36  ? 6.423   7.178  -17.683 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . LEU A-2 1 36  ? 5.558   8.131  -18.478 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1523 C  CD1 . LEU A-2 1 36  ? 4.908   9.201  -17.603 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1524 C  CD2 . LEU A-2 1 36  ? 6.374   8.738  -19.592 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1525 N  N   . LEU A-2 1 37  ? 3.329   5.713  -17.139 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 N   1 
ATOM   1526 C  CA  . LEU A-2 1 37  ? 2.235   4.961  -17.734 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1527 C  C   . LEU A-2 1 37  ? 1.418   5.718  -18.742 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 C   1 
ATOM   1528 O  O   . LEU A-2 1 37  ? 0.822   5.069  -19.623 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 O   1 
ATOM   1529 C  CB  . LEU A-2 1 37  ? 1.311   4.442  -16.639 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . LEU A-2 1 37  ? 2.033   3.374  -15.795 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1531 C  CD1 . LEU A-2 1 37  ? 1.172   3.065  -14.560 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1532 C  CD2 . LEU A-2 1 37  ? 2.395   2.111  -16.610 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1533 N  N   A LEU A-2 1 38  ? 1.308   7.029  -18.641 0.50 9.98   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   1 
ATOM   1534 N  N   B LEU A-2 1 38  ? 1.318   7.032  -18.652 0.50 10.00  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   1 
ATOM   1535 C  CA  A LEU A-2 1 38  ? 0.477   7.806  -19.534 0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1536 C  CA  B LEU A-2 1 38  ? 0.432   7.822  -19.472 0.50 10.12  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1537 C  C   A LEU A-2 1 38  ? 0.963   9.223  -19.517 0.50 9.13   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   1 
ATOM   1538 C  C   B LEU A-2 1 38  ? 0.963   9.227  -19.502 0.50 9.09   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   1 
ATOM   1539 O  O   A LEU A-2 1 38  ? 1.398   9.736  -18.475 0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   1 
ATOM   1540 O  O   B LEU A-2 1 38  ? 1.421   9.738  -18.457 0.50 9.83   ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   1 
ATOM   1541 C  CB  A LEU A-2 1 38  ? -0.990  7.782  -18.977 0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1542 C  CB  B LEU A-2 1 38  ? -0.982  7.859  -18.702 0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1543 C  CG  A LEU A-2 1 38  ? -2.046  8.683  -19.542 0.50 15.92  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1544 C  CG  B LEU A-2 1 38  ? -2.044  8.769  -19.285 0.50 16.26  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1545 C  CD1 A LEU A-2 1 38  ? -3.341  7.934  -19.170 0.50 18.69  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1546 C  CD1 B LEU A-2 1 38  ? -2.605  8.198  -20.599 0.50 18.53  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1547 C  CD2 A LEU A-2 1 38  ? -1.936  10.067 -18.923 0.50 14.96  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1548 C  CD2 B LEU A-2 1 38  ? -3.180  8.979  -18.292 0.50 17.16  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1549 N  N   . THR A-2 1 39  ? 0.810   9.886  -20.663 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N   1 
ATOM   1550 C  CA  . THR A-2 1 39  ? 0.951   11.335 -20.737 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA  1 
ATOM   1551 C  C   . THR A-2 1 39  ? -0.172  11.920 -21.568 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C   1 
ATOM   1552 O  O   . THR A-2 1 39  ? -0.684  11.282 -22.511 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O   1 
ATOM   1553 C  CB  . THR A-2 1 39  ? 2.286   11.836 -21.294 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB  1 
ATOM   1554 O  OG1 . THR A-2 1 39  ? 2.398   11.334 -22.644 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1555 C  CG2 . THR A-2 1 39  ? 3.447   11.387 -20.487 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1556 N  N   . GLY A-2 1 40  ? -0.506  13.145 -21.247 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   1 
ATOM   1557 C  CA  . GLY A-2 1 40  ? -1.264  14.044 -22.095 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1558 C  C   . GLY A-2 1 40  ? -0.439  15.325 -22.131 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   1 
ATOM   1559 O  O   . GLY A-2 1 40  ? 0.634   15.488 -21.482 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   1 
ATOM   1560 N  N   . LYS A-2 1 41  ? -1.027  16.332 -22.745 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   1 
ATOM   1561 C  CA  . LYS A-2 1 41  ? -0.421  17.654 -22.784 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1562 C  C   . LYS A-2 1 41  ? -0.161  18.199 -21.377 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   1 
ATOM   1563 O  O   . LYS A-2 1 41  ? 0.855   18.919 -21.169 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   1 
ATOM   1564 C  CB  . LYS A-2 1 41  ? -1.380  18.630 -23.586 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1565 N  N   . LYS A-2 1 42  ? -1.073  17.887 -20.432 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   1 
ATOM   1566 C  CA  . LYS A-2 1 42  ? -0.970  18.513 -19.082 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1567 C  C   . LYS A-2 1 42  ? -1.071  17.463 -18.023 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   1 
ATOM   1568 O  O   . LYS A-2 1 42  ? -1.343  17.798 -16.839 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   1 
ATOM   1569 C  CB  . LYS A-2 1 42  ? -2.128  19.526 -18.874 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1570 C  CG  . LYS A-2 1 42  ? -2.188  20.584 -19.936 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1571 C  CD  . LYS A-2 1 42  ? -2.639  21.915 -19.365 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1572 C  CE  . LYS A-2 1 42  ? -1.688  23.057 -19.758 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1573 N  NZ  . LYS A-2 1 42  ? -0.374  23.173 -18.992 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1574 N  N   . THR A-2 1 43  ? -0.827  16.201 -18.328 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 N   1 
ATOM   1575 C  CA  . THR A-2 1 43  ? -0.975  15.140 -17.340 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CA  1 
ATOM   1576 C  C   . THR A-2 1 43  ? 0.101   14.111 -17.502 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 C   1 
ATOM   1577 O  O   . THR A-2 1 43  ? 0.519   13.796 -18.654 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 O   1 
ATOM   1578 C  CB  . THR A-2 1 43  ? -2.321  14.387 -17.646 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CB  1 
ATOM   1579 O  OG1 . THR A-2 1 43  ? -3.392  15.329 -17.731 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1580 C  CG2 . THR A-2 1 43  ? -2.620  13.276 -16.589 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1581 N  N   . ALA A-2 1 44  ? 0.544   13.492 -16.399 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1582 C  CA  . ALA A-2 1 44  ? 1.355   12.276 -16.503 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1583 C  C   . ALA A-2 1 44  ? 0.960   11.375 -15.347 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1584 O  O   . ALA A-2 1 44  ? 0.714   11.854 -14.219 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1585 C  CB  . ALA A-2 1 44  ? 2.850   12.612 -16.413 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1586 N  N   . TYR A-2 1 45  ? 0.880   10.072 -15.583 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 N   1 
ATOM   1587 C  CA  . TYR A-2 1 45  ? 0.662   9.047  -14.523 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1588 C  C   . TYR A-2 1 45  ? 1.877   8.193  -14.392 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 C   1 
ATOM   1589 O  O   . TYR A-2 1 45  ? 2.455   7.784  -15.441 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 O   1 
ATOM   1590 C  CB  . TYR A-2 1 45  ? -0.537  8.145  -14.793 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . TYR A-2 1 45  ? -1.913  8.714  -14.743 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1592 C  CD1 . TYR A-2 1 45  ? -2.205  10.002 -14.324 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1593 C  CD2 . TYR A-2 1 45  ? -2.970  7.870  -15.015 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1594 C  CE1 . TYR A-2 1 45  ? -3.516  10.468 -14.223 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1595 C  CE2 . TYR A-2 1 45  ? -4.265  8.307  -14.893 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1596 C  CZ  . TYR A-2 1 45  ? -4.532  9.582  -14.485 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1597 O  OH  . TYR A-2 1 45  ? -5.865  9.961  -14.336 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1598 N  N   A PHE A-2 1 46  ? 2.270   7.894  -13.176 0.50 8.21   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1599 N  N   B PHE A-2 1 46  ? 2.170   7.846  -13.141 0.50 9.21   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1600 C  CA  A PHE A-2 1 46  ? 3.327   6.961  -12.888 0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1601 C  CA  B PHE A-2 1 46  ? 3.257   6.962  -12.761 0.50 9.30   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1602 C  C   A PHE A-2 1 46  ? 2.745   5.876  -11.944 0.50 8.01   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1603 C  C   B PHE A-2 1 46  ? 2.823   5.882  -11.820 0.50 10.80  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1604 O  O   A PHE A-2 1 46  ? 1.692   6.092  -11.265 0.50 8.23   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1605 O  O   B PHE A-2 1 46  ? 2.005   6.117  -10.975 0.50 10.91  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1606 C  CB  A PHE A-2 1 46  ? 4.499   7.691  -12.153 0.50 8.99   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1607 C  CB  B PHE A-2 1 46  ? 4.282   7.706  -11.916 0.50 10.74  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1608 C  CG  A PHE A-2 1 46  ? 4.953   8.966  -12.883 0.50 8.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1609 C  CG  B PHE A-2 1 46  ? 5.249   8.402  -12.778 0.50 9.17   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1610 C  CD1 A PHE A-2 1 46  ? 4.268   10.166 -12.756 0.50 9.72   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1611 C  CD1 B PHE A-2 1 46  ? 6.391   7.728  -13.238 0.50 10.49  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1612 C  CD2 A PHE A-2 1 46  ? 6.140   8.983  -13.681 0.50 7.79   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1613 C  CD2 B PHE A-2 1 46  ? 5.035   9.699  -13.194 0.50 10.89  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1614 C  CE1 A PHE A-2 1 46  ? 4.667   11.273 -13.475 0.50 10.94  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1615 C  CE1 B PHE A-2 1 46  ? 7.314   8.368  -14.044 0.50 11.06  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1616 C  CE2 A PHE A-2 1 46  ? 6.530   10.131 -14.367 0.50 7.75   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1617 C  CE2 B PHE A-2 1 46  ? 5.994   10.336 -14.016 0.50 9.44   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1618 C  CZ  A PHE A-2 1 46  ? 5.791   11.290 -14.244 0.50 8.96   ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1619 C  CZ  B PHE A-2 1 46  ? 7.113   9.666  -14.452 0.50 10.67  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1620 N  N   . GLU A-2 1 47  ? 3.517   4.765  -11.868 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   1 
ATOM   1621 C  CA  . GLU A-2 1 47  ? 3.474   3.845  -10.743 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1622 C  C   . GLU A-2 1 47  ? 4.814   3.951  -10.071 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   1 
ATOM   1623 O  O   . GLU A-2 1 47  ? 5.835   3.727  -10.710 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   1 
ATOM   1624 C  CB  . GLU A-2 1 47  ? 3.143   2.432  -11.122 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1625 C  CG  . GLU A-2 1 47  ? 2.903   1.540  -9.888  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1626 C  CD  . GLU A-2 1 47  ? 2.087   0.362  -10.234 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1627 O  OE1 . GLU A-2 1 47  ? 0.946   0.177  -9.713  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1628 O  OE2 . GLU A-2 1 47  ? 2.617   -0.342 -11.091 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1629 N  N   . LEU A-2 1 48  ? 4.821   4.334  -8.778  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1630 C  CA  . LEU A-2 1 48  ? 6.087   4.493  -8.031  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1631 C  C   . LEU A-2 1 48  ? 5.868   3.785  -6.730  1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1632 O  O   . LEU A-2 1 48  ? 4.936   4.085  -6.018  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1633 C  CB  . LEU A-2 1 48  ? 6.371   5.966  -7.778  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1634 C  CG  . LEU A-2 1 48  ? 7.638   6.287  -6.966  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1635 C  CD1 . LEU A-2 1 48  ? 8.930   5.831  -7.669  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1636 C  CD2 . LEU A-2 1 48  ? 7.741   7.772  -6.627  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1637 N  N   . ALA A-2 1 49  ? 6.738   2.817  -6.391  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N   1 
ATOM   1638 C  CA  . ALA A-2 1 49  ? 6.641   2.105  -5.077  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1639 C  C   . ALA A-2 1 49  ? 5.255   1.494  -4.938  1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C   1 
ATOM   1640 O  O   . ALA A-2 1 49  ? 4.760   1.435  -3.809  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O   1 
ATOM   1641 C  CB  . ALA A-2 1 49  ? 6.944   3.085  -3.990  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1642 N  N   . GLY A-2 1 50  ? 4.680   0.984  -6.035  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N   1 
ATOM   1643 C  CA  . GLY A-2 1 50  ? 3.368   0.353  -5.996  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1644 C  C   . GLY A-2 1 50  ? 2.209   1.334  -5.906  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C   1 
ATOM   1645 O  O   . GLY A-2 1 50  ? 1.075   0.856  -5.794  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O   1 
ATOM   1646 N  N   . LEU A-2 1 51  ? 2.451   2.633  -5.981  1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   1 
ATOM   1647 C  CA  . LEU A-2 1 51  ? 1.464   3.677  -5.818  1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1648 C  C   . LEU A-2 1 51  ? 1.223   4.411  -7.152  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   1 
ATOM   1649 O  O   . LEU A-2 1 51  ? 2.196   4.866  -7.793  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   1 
ATOM   1650 C  CB  . LEU A-2 1 51  ? 1.954   4.700  -4.791  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1651 C  CG  . LEU A-2 1 51  ? 1.115   5.954  -4.481  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1652 C  CD1 . LEU A-2 1 51  ? -0.176  5.556  -3.813  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1653 C  CD2 . LEU A-2 1 51  ? 1.881   6.929  -3.593  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1654 N  N   . TRP A-2 1 52  ? -0.027  4.613  -7.526  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 N   1 
ATOM   1655 C  CA  . TRP A-2 1 52  ? -0.394  5.485  -8.627  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1656 C  C   . TRP A-2 1 52  ? -0.179  6.958  -8.212  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 C   1 
ATOM   1657 O  O   . TRP A-2 1 52  ? -0.771  7.446  -7.249  1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 O   1 
ATOM   1658 C  CB  . TRP A-2 1 52  ? -1.896  5.200  -8.908  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1659 C  CG  . TRP A-2 1 52  ? -2.574  6.076  -9.919  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1660 C  CD1 . TRP A-2 1 52  ? -2.057  7.017  -10.831 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1661 C  CD2 . TRP A-2 1 52  ? -3.977  6.062  -10.152 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1662 N  NE1 . TRP A-2 1 52  ? -3.053  7.594  -11.523 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1663 C  CE2 . TRP A-2 1 52  ? -4.252  7.056  -11.131 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1664 C  CE3 . TRP A-2 1 52  ? -5.068  5.342  -9.567  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1665 C  CZ2 . TRP A-2 1 52  ? -5.538  7.328  -11.576 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1666 C  CZ3 . TRP A-2 1 52  ? -6.357  5.631  -10.057 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1667 C  CH2 . TRP A-2 1 52  ? -6.585  6.583  -11.012 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1668 N  N   . ILE A-2 1 53  ? 0.674   7.638  -8.963  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 N   1 
ATOM   1669 C  CA  A ILE A-2 1 53  ? 0.853   9.073  -8.801  0.50 9.34   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1670 C  CA  B ILE A-2 1 53  ? 0.968   9.058  -8.844  0.50 9.19   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1671 C  C   . ILE A-2 1 53  ? 0.434   9.772  -10.078 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 C   1 
ATOM   1672 O  O   . ILE A-2 1 53  ? 0.817   9.412  -11.210 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 O   1 
ATOM   1673 C  CB  A ILE A-2 1 53  ? 2.319   9.451  -8.529  0.50 9.78   ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1674 C  CB  B ILE A-2 1 53  ? 2.493   9.343  -8.698  0.50 11.83  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1675 C  CG1 A ILE A-2 1 53  ? 2.812   8.825  -7.189  0.50 10.55  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1676 C  CG1 B ILE A-2 1 53  ? 3.082   8.433  -7.582  0.50 13.11  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1677 C  CG2 A ILE A-2 1 53  ? 2.581   10.967 -8.765  0.50 10.38  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1678 C  CG2 B ILE A-2 1 53  ? 2.686   10.812 -8.300  0.50 12.22  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1679 C  CD1 A ILE A-2 1 53  ? 4.305   9.057  -6.956  0.50 10.42  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1680 C  CD1 B ILE A-2 1 53  ? 2.345   8.684  -6.311  0.50 17.00  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1681 N  N   . ALA A-2 1 54  ? -0.409  10.785 -9.918  1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 N   1 
ATOM   1682 C  CA  . ALA A-2 1 54  ? -0.892  11.596 -11.009 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1683 C  C   . ALA A-2 1 54  ? -0.257  12.973 -10.917 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 C   1 
ATOM   1684 O  O   . ALA A-2 1 54  ? -0.288  13.590 -9.816  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 O   1 
ATOM   1685 C  CB  . ALA A-2 1 54  ? -2.412  11.709 -10.974 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1686 N  N   . LEU A-2 1 55  ? 0.237   13.511 -11.994 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   1687 C  CA  . LEU A-2 1 55  ? 0.739   14.864 -12.076 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1688 C  C   . LEU A-2 1 55  ? -0.130  15.697 -12.974 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   1689 O  O   . LEU A-2 1 55  ? -0.467  15.225 -14.104 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   1690 C  CB  . LEU A-2 1 55  ? 2.156   14.886 -12.631 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . LEU A-2 1 55  ? 3.166   14.024 -11.901 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1692 C  CD1 . LEU A-2 1 55  ? 4.504   14.386 -12.533 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1693 C  CD2 . LEU A-2 1 55  ? 3.194   14.323 -10.378 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1694 N  N   . ASN A-2 1 56  ? -0.571  16.863 -12.522 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 N   1 
ATOM   1695 C  CA  . ASN A-2 1 56  ? -1.301  17.810 -13.312 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1696 C  C   . ASN A-2 1 56  ? -0.510  19.037 -13.532 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 C   1 
ATOM   1697 O  O   . ASN A-2 1 56  ? -0.082  19.710 -12.565 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 O   1 
ATOM   1698 C  CB  . ASN A-2 1 56  ? -2.584  18.237 -12.547 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1699 C  CG  . ASN A-2 1 56  ? -3.586  17.130 -12.372 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1700 O  OD1 . ASN A-2 1 56  ? -3.882  16.417 -13.327 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1701 N  ND2 . ASN A-2 1 56  ? -4.212  17.037 -11.204 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1702 N  N   . GLU A-2 1 57  ? -0.233  19.408 -14.776 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   1 
ATOM   1703 C  CA  . GLU A-2 1 57  ? 0.615   20.580 -15.057 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1704 C  C   . GLU A-2 1 57  ? -0.199  21.840 -14.913 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   1 
ATOM   1705 O  O   . GLU A-2 1 57  ? -1.239  21.999 -15.551 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   1 
ATOM   1706 C  CB  . GLU A-2 1 57  ? 1.223   20.494 -16.456 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . GLU A-2 1 57  ? 2.348   21.492 -16.617 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1708 C  CD  . GLU A-2 1 57  ? 2.852   21.582 -17.986 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1709 O  OE1 . GLU A-2 1 57  ? 2.079   21.958 -18.914 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1710 O  OE2 . GLU A-2 1 57  ? 4.023   21.294 -18.275 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1711 N  N   . GLU A-2 1 58  ? 0.285   22.745 -14.102 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 N   1 
ATOM   1712 C  CA  . GLU A-2 1 58  ? -0.266  24.084 -13.879 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1713 C  C   . GLU A-2 1 58  ? 0.906   25.031 -14.007 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 C   1 
ATOM   1714 O  O   . GLU A-2 1 58  ? 1.680   25.286 -13.076 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 O   1 
ATOM   1715 C  CB  . GLU A-2 1 58  ? -0.890  24.197 -12.521 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . GLU A-2 1 58  ? -2.052  23.231 -12.358 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1717 C  CD  . GLU A-2 1 58  ? -2.774  23.415 -11.015 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1718 O  OE1 . GLU A-2 1 58  ? -2.690  24.462 -10.417 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1719 O  OE2 . GLU A-2 1 58  ? -3.254  22.506 -10.393 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1720 N  N   . LYS A-2 1 59  ? 1.102   25.579 -15.206 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 N   1 
ATOM   1721 C  CA  . LYS A-2 1 59  ? 2.294   26.359 -15.503 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1722 C  C   . LYS A-2 1 59  ? 2.355   27.671 -14.722 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 C   1 
ATOM   1723 O  O   . LYS A-2 1 59  ? 3.432   28.258 -14.662 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 O   1 
ATOM   1724 C  CB  . LYS A-2 1 59  ? 2.353   26.734 -17.030 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . LYS A-2 1 59  ? 2.631   25.521 -17.887 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1726 C  CD  . LYS A-2 1 59  ? 2.677   26.038 -19.377 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1727 C  CE  . LYS A-2 1 59  ? 3.089   24.899 -20.296 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1728 N  NZ  . LYS A-2 1 59  ? 2.841   25.351 -21.689 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1729 N  N   . ASP A-2 1 60  ? 1.217   28.123 -14.193 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 N   1 
ATOM   1730 C  CA  . ASP A-2 1 60  ? 1.093   29.413 -13.506 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1731 C  C   . ASP A-2 1 60  ? 1.205   29.302 -12.011 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 C   1 
ATOM   1732 O  O   . ASP A-2 1 60  ? 1.066   30.375 -11.367 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 O   1 
ATOM   1733 C  CB  . ASP A-2 1 60  ? -0.210  30.067 -13.929 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1734 C  CG  . ASP A-2 1 60  ? -1.454  29.288 -13.588 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1735 O  OD1 . ASP A-2 1 60  ? -1.348  28.057 -13.310 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1736 O  OD2 . ASP A-2 1 60  ? -2.556  29.852 -13.697 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1737 N  N   . ILE A-2 1 61  ? 1.595   28.205 -11.399 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   1 
ATOM   1738 C  CA  . ILE A-2 1 61  ? 1.799   28.225 -9.906  1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1739 C  C   . ILE A-2 1 61  ? 2.931   29.213 -9.642  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   1 
ATOM   1740 O  O   . ILE A-2 1 61  ? 4.023   29.059 -10.165 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   1 
ATOM   1741 C  CB  . ILE A-2 1 61  ? 2.167   26.885 -9.361  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1742 C  CG1 . ILE A-2 1 61  ? 1.110   25.821 -9.666  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1743 C  CG2 . ILE A-2 1 61  ? 2.364   27.044 -7.834  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1744 C  CD1 . ILE A-2 1 61  ? 1.502   24.455 -9.234  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1745 N  N   . PRO A-2 1 62  ? 2.753   30.259 -8.792  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1746 C  CA  . PRO A-2 1 62  ? 3.814   31.270 -8.679  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1747 C  C   . PRO A-2 1 62  ? 5.122   30.627 -8.180  1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1748 O  O   . PRO A-2 1 62  ? 5.100   29.897 -7.188  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1749 C  CB  . PRO A-2 1 62  ? 3.262   32.297 -7.663  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1750 C  CG  . PRO A-2 1 62  ? 1.710   32.171 -7.896  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1751 C  CD  . PRO A-2 1 62  ? 1.477   30.674 -8.149  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1752 N  N   A ARG A-2 1 63  ? 6.270   31.014 -8.788  0.50 16.02  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   1 
ATOM   1753 N  N   B ARG A-2 1 63  ? 6.257   31.039 -8.783  0.50 16.24  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   1 
ATOM   1754 C  CA  A ARG A-2 1 63  ? 7.597   30.508 -8.325  0.50 16.49  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1755 C  CA  B ARG A-2 1 63  ? 7.589   30.542 -8.350  0.50 16.81  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1756 C  C   A ARG A-2 1 63  ? 8.169   31.379 -7.203  0.50 15.68  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   1 
ATOM   1757 C  C   B ARG A-2 1 63  ? 8.164   31.393 -7.224  0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   1 
ATOM   1758 O  O   A ARG A-2 1 63  ? 9.143   30.988 -6.604  0.50 17.62  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   1 
ATOM   1759 O  O   B ARG A-2 1 63  ? 9.131   31.003 -6.635  0.50 17.69  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   1 
ATOM   1760 C  CB  A ARG A-2 1 63  ? 8.630   30.401 -9.507  0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1761 C  CB  B ARG A-2 1 63  ? 8.604   30.493 -9.537  0.50 22.18  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1762 C  CG  A ARG A-2 1 63  ? 8.368   29.181 -10.431 0.50 20.84  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1763 C  CG  B ARG A-2 1 63  ? 8.427   29.224 -10.386 0.50 21.93  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1764 C  CD  A ARG A-2 1 63  ? 9.563   28.812 -11.372 0.50 22.14  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1765 C  CD  B ARG A-2 1 63  ? 9.636   28.925 -11.307 0.50 26.70  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1766 N  NE  A ARG A-2 1 63  ? 9.347   27.636 -12.256 0.50 16.90  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1767 N  NE  B ARG A-2 1 63  ? 9.291   27.876 -12.288 0.50 23.37  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1768 C  CZ  A ARG A-2 1 63  ? 9.653   26.369 -12.028 0.50 15.85  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1769 C  CZ  B ARG A-2 1 63  ? 8.415   28.108 -13.264 0.50 24.54  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1770 N  NH1 A ARG A-2 1 63  ? 10.209  25.976 -10.921 0.50 19.88  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1771 N  NH1 B ARG A-2 1 63  ? 7.856   29.276 -13.343 0.50 33.45  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1772 N  NH2 A ARG A-2 1 63  ? 9.335   25.474 -12.961 0.50 15.04  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1773 N  NH2 B ARG A-2 1 63  ? 8.088   27.183 -14.127 0.50 29.45  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1774 N  N   . ASN A-2 1 64  ? 7.575   32.566 -6.980  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 N   1 
ATOM   1775 C  CA  . ASN A-2 1 64  ? 8.110   33.558 -6.001  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1776 C  C   . ASN A-2 1 64  ? 7.365   33.566 -4.641  1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 C   1 
ATOM   1777 O  O   . ASN A-2 1 64  ? 7.522   34.526 -3.851  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 O   1 
ATOM   1778 C  CB  . ASN A-2 1 64  ? 8.165   34.938 -6.644  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . ASN A-2 1 64  ? 6.784   35.542 -6.867  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1780 O  OD1 . ASN A-2 1 64  ? 5.772   34.818 -6.898  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1781 N  ND2 . ASN A-2 1 64  ? 6.729   36.786 -7.133  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1782 N  N   . GLU A-2 1 65  ? 6.657   32.466 -4.348  1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   1 
ATOM   1783 C  CA  . GLU A-2 1 65  ? 5.879   32.302 -3.122  1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1784 C  C   . GLU A-2 1 65  ? 6.160   30.892 -2.586  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   1 
ATOM   1785 O  O   . GLU A-2 1 65  ? 6.507   29.998 -3.368  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   1 
ATOM   1786 C  CB  . GLU A-2 1 65  ? 4.326   32.302 -3.499  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1787 C  CG  . GLU A-2 1 65  ? 3.841   33.625 -4.001  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1788 C  CD  . GLU A-2 1 65  ? 2.365   33.577 -4.406  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1789 O  OE1 . GLU A-2 1 65  ? 1.770   32.437 -4.521  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1790 O  OE2 . GLU A-2 1 65  ? 1.836   34.574 -4.840  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1791 N  N   . ILE A-2 1 66  ? 5.931   30.749 -1.282  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   1 
ATOM   1792 C  CA  . ILE A-2 1 66  ? 6.055   29.462 -0.671  1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1793 C  C   . ILE A-2 1 66  ? 4.770   28.676 -0.817  1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   1 
ATOM   1794 O  O   . ILE A-2 1 66  ? 3.679   29.200 -0.559  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   1 
ATOM   1795 C  CB  . ILE A-2 1 66  ? 6.389   29.655 0.855   1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1796 C  CG1 . ILE A-2 1 66  ? 7.720   30.377 1.031   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1797 C  CG2 . ILE A-2 1 66  ? 6.344   28.344 1.596   1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1798 C  CD1 . ILE A-2 1 66  ? 7.859   31.044 2.374   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1799 N  N   A HIS A-2 1 67  ? 4.857   27.472 -1.337  0.50 9.24   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   1 
ATOM   1800 N  N   B HIS A-2 1 67  ? 4.877   27.427 -1.184  0.50 10.13  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   1 
ATOM   1801 C  CA  A HIS A-2 1 67  ? 3.742   26.543 -1.409  0.50 8.32   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1802 C  CA  B HIS A-2 1 67  ? 3.735   26.548 -1.295  0.50 10.59  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1803 C  C   A HIS A-2 1 67  ? 4.163   25.154 -0.957  0.50 7.89   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   1 
ATOM   1804 C  C   B HIS A-2 1 67  ? 4.162   25.204 -0.747  0.50 10.69  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   1 
ATOM   1805 O  O   A HIS A-2 1 67  ? 5.355   24.885 -0.688  0.50 7.31   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   1 
ATOM   1806 O  O   B HIS A-2 1 67  ? 5.348   24.998 -0.362  0.50 13.76  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   1 
ATOM   1807 C  CB  A HIS A-2 1 67  ? 3.206   26.515 -2.864  0.50 9.49   ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1808 C  CB  B HIS A-2 1 67  ? 3.328   26.327 -2.817  0.50 12.75  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1809 C  CG  A HIS A-2 1 67  ? 2.564   27.779 -3.240  0.50 10.05  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1810 C  CG  B HIS A-2 1 67  ? 3.118   27.546 -3.574  0.50 10.21  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1811 N  ND1 A HIS A-2 1 67  ? 1.437   28.203 -2.667  0.50 11.16  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1812 N  ND1 B HIS A-2 1 67  ? 3.912   27.936 -4.615  0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1813 C  CD2 A HIS A-2 1 67  ? 2.911   28.731 -4.189  0.50 11.66  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1814 C  CD2 B HIS A-2 1 67  ? 2.236   28.557 -3.356  0.50 13.78  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1815 C  CE1 A HIS A-2 1 67  ? 1.079   29.419 -3.187  0.50 13.75  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1816 C  CE1 B HIS A-2 1 67  ? 3.451   29.115 -5.068  0.50 12.51  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1817 N  NE2 A HIS A-2 1 67  ? 1.981   29.740 -4.107  0.50 14.74  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1818 N  NE2 B HIS A-2 1 67  ? 2.407   29.468 -4.324  0.50 15.12  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1819 N  N   . PHE A-2 1 68  ? 3.203   24.257 -0.733  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 N   1 
ATOM   1820 C  CA  . PHE A-2 1 68  ? 3.467   22.887 -0.433  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1821 C  C   . PHE A-2 1 68  ? 3.966   22.704 1.000   1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 C   1 
ATOM   1822 O  O   . PHE A-2 1 68  ? 4.567   21.682 1.328   1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 O   1 
ATOM   1823 C  CB  . PHE A-2 1 68  ? 4.377   22.149 -1.450  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . PHE A-2 1 68  ? 4.276   22.692 -2.858  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1825 C  CD1 . PHE A-2 1 68  ? 3.128   22.472 -3.621  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1826 C  CD2 . PHE A-2 1 68  ? 5.304   23.389 -3.422  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1827 C  CE1 . PHE A-2 1 68  ? 3.054   22.924 -4.928  1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1828 C  CE2 . PHE A-2 1 68  ? 5.210   23.861 -4.728  1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1829 C  CZ  . PHE A-2 1 68  ? 4.107   23.679 -5.504  1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1830 N  N   . SER A-2 1 69  ? 3.724   23.649 1.910   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N   1 
ATOM   1831 C  CA  . SER A-2 1 69  ? 4.328   23.606 3.229   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA  1 
ATOM   1832 C  C   . SER A-2 1 69  ? 3.741   22.603 4.194   1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C   1 
ATOM   1833 O  O   . SER A-2 1 69  ? 4.421   22.236 5.175   1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O   1 
ATOM   1834 C  CB  . SER A-2 1 69  ? 4.063   25.034 3.928   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB  1 
ATOM   1835 O  OG  . SER A-2 1 69  ? 4.793   26.027 3.291   1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG  1 
ATOM   1836 N  N   . TYR A-2 1 70  ? 2.522   22.176 3.989   1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 N   1 
ATOM   1837 C  CA  . TYR A-2 1 70  ? 1.747   21.542 5.043   1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1838 C  C   . TYR A-2 1 70  ? 1.466   20.069 4.831   1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 C   1 
ATOM   1839 O  O   . TYR A-2 1 70  ? 0.606   19.489 5.518   1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 O   1 
ATOM   1840 C  CB  . TYR A-2 1 70  ? 0.430   22.340 5.237   1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1841 C  CG  . TYR A-2 1 70  ? 0.687   23.754 5.638   1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1842 C  CD1 . TYR A-2 1 70  ? 1.395   24.081 6.800   1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1843 C  CD2 . TYR A-2 1 70  ? 0.234   24.806 4.819   1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1844 C  CE1 . TYR A-2 1 70  ? 1.618   25.441 7.131   1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1845 C  CE2 . TYR A-2 1 70  ? 0.445   26.120 5.169   1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1846 C  CZ  . TYR A-2 1 70  ? 1.131   26.444 6.306   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1847 O  OH  . TYR A-2 1 70  ? 1.271   27.760 6.607   1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1848 N  N   . THR A-2 1 71  ? 2.155   19.449 3.878   1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   1 
ATOM   1849 C  CA  . THR A-2 1 71  ? 2.034   18.036 3.602   1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  1 
ATOM   1850 C  C   . THR A-2 1 71  ? 3.402   17.460 3.335   1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   1 
ATOM   1851 O  O   . THR A-2 1 71  ? 4.240   18.170 2.705   1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   1 
ATOM   1852 C  CB  . THR A-2 1 71  ? 1.172   17.801 2.311   1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  1 
ATOM   1853 O  OG1 . THR A-2 1 71  ? -0.086  18.480 2.481   1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1854 C  CG2 . THR A-2 1 71  ? 0.937   16.325 1.967   1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1855 N  N   . HIS A-2 1 72  ? 3.663   16.221 3.706   1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 N   1 
ATOM   1856 C  CA  . HIS A-2 1 72  ? 4.836   15.509 3.148   1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1857 C  C   . HIS A-2 1 72  ? 4.475   14.077 2.948   1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 C   1 
ATOM   1858 O  O   . HIS A-2 1 72  ? 3.648   13.523 3.670   1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 O   1 
ATOM   1859 C  CB  . HIS A-2 1 72  ? 6.223   15.679 3.763   1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . HIS A-2 1 72  ? 6.483   14.984 5.052   1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1861 N  ND1 . HIS A-2 1 72  ? 6.388   15.634 6.263   1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1862 C  CD2 . HIS A-2 1 72  ? 6.896   13.716 5.332   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1863 C  CE1 . HIS A-2 1 72  ? 6.693   14.771 7.248   1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1864 N  NE2 . HIS A-2 1 72  ? 6.932   13.569 6.684   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1865 N  N   . ILE A-2 1 73  ? 5.119   13.432 1.982   1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 N   1 
ATOM   1866 C  CA  . ILE A-2 1 73  ? 4.866   12.034 1.646   1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1867 C  C   . ILE A-2 1 73  ? 6.213   11.291 1.782   1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 C   1 
ATOM   1868 O  O   . ILE A-2 1 73  ? 7.206   11.709 1.164   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 O   1 
ATOM   1869 C  CB  . ILE A-2 1 73  ? 4.321   11.856 0.220   1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1870 C  CG1 . ILE A-2 1 73  ? 3.203   12.807 -0.118  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1871 C  CG2 . ILE A-2 1 73  ? 4.050   10.367 -0.063  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1872 C  CD1 . ILE A-2 1 73  ? 2.074   12.632 0.620   1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1873 N  N   . ALA A-2 1 74  ? 6.181   10.205 2.532   1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 N   1 
ATOM   1874 C  CA  . ALA A-2 1 74  ? 7.407   9.388  2.739   1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1875 C  C   . ALA A-2 1 74  ? 7.262   8.051  2.082   1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 C   1 
ATOM   1876 O  O   . ALA A-2 1 74  ? 6.198   7.420  2.111   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 O   1 
ATOM   1877 C  CB  . ALA A-2 1 74  ? 7.578   9.142  4.243   1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1878 N  N   . PHE A-2 1 75  ? 8.371   7.574  1.490   1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 N   1 
ATOM   1879 C  CA  . PHE A-2 1 75  ? 8.490   6.266  0.862   1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1880 C  C   . PHE A-2 1 75  ? 9.499   5.446  1.623   1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 C   1 
ATOM   1881 O  O   . PHE A-2 1 75  ? 10.480  5.961  2.159   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 O   1 
ATOM   1882 C  CB  . PHE A-2 1 75  ? 8.921   6.407  -0.630  1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . PHE A-2 1 75  ? 7.847   7.051  -1.451  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1884 C  CD1 . PHE A-2 1 75  ? 6.864   6.228  -2.100  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1885 C  CD2 . PHE A-2 1 75  ? 7.721   8.412  -1.610  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1886 C  CE1 . PHE A-2 1 75  ? 5.806   6.794  -2.816  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1887 C  CE2 . PHE A-2 1 75  ? 6.610   8.969  -2.368  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1888 C  CZ  . PHE A-2 1 75  ? 5.712   8.138  -2.967  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1889 N  N   . THR A-2 1 76  ? 9.279   4.126  1.638   1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 N   1 
ATOM   1890 C  CA  . THR A-2 1 76  ? 10.163  3.192  2.319   1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CA  1 
ATOM   1891 C  C   . THR A-2 1 76  ? 11.356  2.766  1.445   1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 C   1 
ATOM   1892 O  O   . THR A-2 1 76  ? 11.170  2.422  0.276   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 O   1 
ATOM   1893 C  CB  . THR A-2 1 76  ? 9.387   1.879  2.649   1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CB  1 
ATOM   1894 O  OG1 . THR A-2 1 76  ? 8.233   2.265  3.392   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1895 C  CG2 . THR A-2 1 76  ? 10.214  0.911  3.442   1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1896 N  N   . ILE A-2 1 77  ? 12.537  2.803  2.061   1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   1 
ATOM   1897 C  CA  . ILE A-2 1 77  ? 13.732  2.169  1.474   1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1898 C  C   . ILE A-2 1 77  ? 14.321  1.250  2.506   1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   1 
ATOM   1899 O  O   . ILE A-2 1 77  ? 14.079  1.416  3.723   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   1 
ATOM   1900 C  CB  . ILE A-2 1 77  ? 14.769  3.188  0.986   1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1901 C  CG1 . ILE A-2 1 77  ? 15.233  4.106  2.085   1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1902 C  CG2 . ILE A-2 1 77  ? 14.253  3.958  -0.206  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1903 C  CD1 . ILE A-2 1 77  ? 16.506  4.872  1.786   1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1904 N  N   A ASP A-2 1 78  ? 15.109  0.288  2.083   0.50 13.66  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   1 
ATOM   1905 N  N   B ASP A-2 1 78  ? 15.105  0.282  2.080   0.50 13.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   1 
ATOM   1906 C  CA  A ASP A-2 1 78  ? 15.857  -0.541 3.018   0.50 15.76  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1907 C  CA  B ASP A-2 1 78  ? 15.854  -0.505 3.052   0.50 15.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1908 C  C   A ASP A-2 1 78  ? 16.933  0.292  3.684   0.50 14.69  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   1 
ATOM   1909 C  C   B ASP A-2 1 78  ? 16.925  0.323  3.696   0.50 14.48  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   1 
ATOM   1910 O  O   A ASP A-2 1 78  ? 17.546  1.162  3.049   0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   1 
ATOM   1911 O  O   B ASP A-2 1 78  ? 17.556  1.169  3.051   0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   1 
ATOM   1912 C  CB  A ASP A-2 1 78  ? 16.527  -1.688 2.215   0.50 18.62  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1913 C  CB  B ASP A-2 1 78  ? 16.561  -1.704 2.395   0.50 17.35  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1914 C  CG  A ASP A-2 1 78  ? 15.514  -2.732 1.722   0.50 22.58  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1915 C  CG  B ASP A-2 1 78  ? 17.027  -2.692 3.427   0.50 18.54  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1916 O  OD1 A ASP A-2 1 78  ? 14.518  -2.999 2.441   0.50 23.29  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1917 O  OD1 B ASP A-2 1 78  ? 16.181  -3.337 4.098   0.50 22.45  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1918 O  OD2 A ASP A-2 1 78  ? 15.776  -3.385 0.695   0.50 33.65  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1919 O  OD2 B ASP A-2 1 78  ? 18.237  -2.865 3.619   0.50 21.77  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1920 N  N   . ASP A-2 1 79  ? 17.245  -0.006 4.933   1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   1 
ATOM   1921 C  CA  . ASP A-2 1 79  ? 18.309  0.671  5.605   1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1922 C  C   . ASP A-2 1 79  ? 19.599  0.663  4.814   1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   1 
ATOM   1923 O  O   . ASP A-2 1 79  ? 20.332  1.676  4.768   1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   1 
ATOM   1924 C  CB  . ASP A-2 1 79  ? 18.577  0.169  7.065   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . ASP A-2 1 79  ? 18.740  -1.315 7.218   1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1926 O  OD1 . ASP A-2 1 79  ? 18.744  -2.097 6.251   1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1927 O  OD2 . ASP A-2 1 79  ? 18.865  -1.733 8.399   1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1928 N  N   . SER A-2 1 80  ? 19.935  -0.465 4.219   1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 N   1 
ATOM   1929 C  CA  . SER A-2 1 80  ? 21.238  -0.597 3.533   1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CA  1 
ATOM   1930 C  C   . SER A-2 1 80  ? 21.317  0.292  2.324   1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 C   1 
ATOM   1931 O  O   . SER A-2 1 80  ? 22.411  0.480  1.785   1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 O   1 
ATOM   1932 C  CB  . SER A-2 1 80  ? 21.357  -2.028 3.074   1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CB  1 
ATOM   1933 O  OG  . SER A-2 1 80  ? 20.306  -2.434 2.197   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 OG  1 
ATOM   1934 N  N   . GLU A-2 1 81  ? 20.165  0.802  1.837   1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 N   1 
ATOM   1935 C  CA  . GLU A-2 1 81  ? 20.139  1.642  0.576   1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1936 C  C   . GLU A-2 1 81  ? 20.224  3.130  0.864   1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 C   1 
ATOM   1937 O  O   . GLU A-2 1 81  ? 20.114  3.938  -0.056  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 O   1 
ATOM   1938 C  CB  . GLU A-2 1 81  ? 18.837  1.364  -0.175  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1939 C  CG  . GLU A-2 1 81  ? 18.693  -0.101 -0.711  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1940 C  CD  . GLU A-2 1 81  ? 19.391  -0.315 -2.068  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1941 O  OE1 . GLU A-2 1 81  ? 19.200  0.550  -3.027  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1942 O  OE2 . GLU A-2 1 81  ? 20.139  -1.320 -2.250  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1943 N  N   . PHE A-2 1 82  ? 20.420  3.511  2.128   1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   1 
ATOM   1944 C  CA  . PHE A-2 1 82  ? 20.435  4.915  2.494   1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1945 C  C   . PHE A-2 1 82  ? 21.489  5.688  1.787   1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   1 
ATOM   1946 O  O   . PHE A-2 1 82  ? 21.215  6.723  1.205   1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   1 
ATOM   1947 C  CB  . PHE A-2 1 82  ? 20.553  5.019  4.042   1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . PHE A-2 1 82  ? 20.475  6.388  4.536   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1949 C  CD1 . PHE A-2 1 82  ? 21.573  7.258  4.487   1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1950 C  CD2 . PHE A-2 1 82  ? 19.275  6.854  5.047   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1951 C  CE1 . PHE A-2 1 82  ? 21.435  8.588  4.951   1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1952 C  CE2 . PHE A-2 1 82  ? 19.151  8.131  5.519   1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1953 C  CZ  . PHE A-2 1 82  ? 20.222  8.967  5.460   1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1954 N  N   . LYS A-2 1 83  ? 22.755  5.204  1.821   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   1 
ATOM   1955 C  CA  . LYS A-2 1 83  ? 23.816  5.987  1.167   1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1956 C  C   . LYS A-2 1 83  ? 23.656  5.989  -0.354  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   1 
ATOM   1957 O  O   . LYS A-2 1 83  ? 23.930  7.027  -0.968  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   1 
ATOM   1958 C  CB  . LYS A-2 1 83  ? 25.219  5.427  1.567   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1959 C  CG  . LYS A-2 1 83  ? 25.508  5.785  3.010   1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1960 C  CD  . LYS A-2 1 83  ? 27.006  5.709  3.477   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1961 C  CE  . LYS A-2 1 83  ? 27.874  5.879  2.267   1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1962 N  NZ  . LYS A-2 1 83  ? 28.335  4.567  1.691   1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1963 N  N   . TYR A-2 1 84  ? 23.170  4.928  -0.946  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 N   1 
ATOM   1964 C  CA  . TYR A-2 1 84  ? 22.878  4.889  -2.375  1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1965 C  C   . TYR A-2 1 84  ? 21.908  6.022  -2.734  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 C   1 
ATOM   1966 O  O   . TYR A-2 1 84  ? 22.152  6.782  -3.685  1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 O   1 
ATOM   1967 C  CB  . TYR A-2 1 84  ? 22.265  3.524  -2.760  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1968 C  CG  . TYR A-2 1 84  ? 21.748  3.486  -4.159  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1969 C  CD1 . TYR A-2 1 84  ? 22.574  3.169  -5.238  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1970 C  CD2 . TYR A-2 1 84  ? 20.411  3.813  -4.394  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1971 C  CE1 . TYR A-2 1 84  ? 22.014  3.171  -6.521  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1972 C  CE2 . TYR A-2 1 84  ? 19.876  3.852  -5.682  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1973 C  CZ  . TYR A-2 1 84  ? 20.672  3.539  -6.726  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1974 O  OH  . TYR A-2 1 84  ? 20.100  3.554  -7.979  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1975 N  N   . TRP A-2 1 85  ? 20.798  6.127  -1.993  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 N   1 
ATOM   1976 C  CA  . TRP A-2 1 85  ? 19.803  7.135  -2.311  1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1977 C  C   . TRP A-2 1 85  ? 20.304  8.527  -2.024  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 C   1 
ATOM   1978 O  O   . TRP A-2 1 85  ? 20.020  9.483  -2.790  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 O   1 
ATOM   1979 C  CB  . TRP A-2 1 85  ? 18.462  6.815  -1.616  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . TRP A-2 1 85  ? 17.676  5.850  -2.344  1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1981 C  CD1 . TRP A-2 1 85  ? 17.495  4.531  -2.084  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1982 C  CD2 . TRP A-2 1 85  ? 17.016  6.139  -3.590  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1983 N  NE1 . TRP A-2 1 85  ? 16.768  3.952  -3.115  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1984 C  CE2 . TRP A-2 1 85  ? 16.504  4.952  -4.024  1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1985 C  CE3 . TRP A-2 1 85  ? 16.866  7.309  -4.410  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1986 C  CZ2 . TRP A-2 1 85  ? 15.791  4.876  -5.295  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1987 C  CZ3 . TRP A-2 1 85  ? 16.174  7.248  -5.548  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1988 C  CH2 . TRP A-2 1 85  ? 15.700  6.054  -5.988  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1989 N  N   . HIS A-2 1 86  ? 20.999  8.731  -0.880  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N   1 
ATOM   1990 C  CA  . HIS A-2 1 86  ? 21.531  10.078 -0.629  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1991 C  C   . HIS A-2 1 86  ? 22.434  10.548 -1.753  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C   1 
ATOM   1992 O  O   . HIS A-2 1 86  ? 22.306  11.661 -2.222  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O   1 
ATOM   1993 C  CB  . HIS A-2 1 86  ? 22.210  10.087 0.742   1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1994 C  CG  . HIS A-2 1 86  ? 22.593  11.433 1.122   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1995 N  ND1 . HIS A-2 1 86  ? 21.863  12.346 1.827   1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1996 C  CD2 . HIS A-2 1 86  ? 23.737  12.096 0.742   1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1997 C  CE1 . HIS A-2 1 86  ? 22.541  13.512 1.937   1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1998 N  NE2 . HIS A-2 1 86  ? 23.717  13.342 1.318   1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1999 N  N   . GLN A-2 1 87  ? 23.330  9.641  -2.206  1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 N   1 
ATOM   2000 C  CA  . GLN A-2 1 87  ? 24.234  9.987  -3.261  1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2001 C  C   . GLN A-2 1 87  ? 23.519  10.205 -4.564  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 C   1 
ATOM   2002 O  O   . GLN A-2 1 87  ? 23.850  11.153 -5.301  1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 O   1 
ATOM   2003 C  CB  . GLN A-2 1 87  ? 25.307  8.911  -3.381  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2004 C  CG  . GLN A-2 1 87  ? 26.432  9.377  -4.261  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2005 C  CD  . GLN A-2 1 87  ? 27.286  10.467 -3.538  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2006 O  OE1 . GLN A-2 1 87  ? 27.789  10.203 -2.451  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2007 N  NE2 . GLN A-2 1 87  ? 27.405  11.683 -4.105  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2008 N  N   . ARG A-2 1 88  ? 22.503  9.390  -4.871  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ARG A-2 1 88  ? 21.759  9.544  -6.099  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ARG A-2 1 88  ? 21.077  10.907 -6.151  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 C   1 
ATOM   2011 O  O   . ARG A-2 1 88  ? 21.083  11.611 -7.178  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ARG A-2 1 88  ? 20.746  8.422  -6.251  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2013 C  CG  . ARG A-2 1 88  ? 20.024  8.448  -7.605  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2014 C  CD  . ARG A-2 1 88  ? 19.106  7.233  -7.706  1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2015 N  NE  . ARG A-2 1 88  ? 18.447  7.146  -8.999  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2016 C  CZ  . ARG A-2 1 88  ? 18.945  6.560  -10.073 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2017 N  NH1 . ARG A-2 1 88  ? 20.126  5.914  -10.041 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2018 N  NH2 . ARG A-2 1 88  ? 18.271  6.539  -11.194 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2019 N  N   . LEU A-2 1 89  ? 20.431  11.299 -5.051  1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   1 
ATOM   2020 C  CA  . LEU A-2 1 89  ? 19.734  12.587 -5.045  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2021 C  C   . LEU A-2 1 89  ? 20.749  13.722 -5.139  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   1 
ATOM   2022 O  O   . LEU A-2 1 89  ? 20.557  14.669 -5.903  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   1 
ATOM   2023 C  CB  . LEU A-2 1 89  ? 18.893  12.699 -3.725  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2024 C  CG  . LEU A-2 1 89  ? 17.756  11.703 -3.633  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2025 C  CD1 . LEU A-2 1 89  ? 17.037  11.836 -2.306  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2026 C  CD2 . LEU A-2 1 89  ? 16.778  11.780 -4.746  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2027 N  N   . LYS A-2 1 90  ? 21.858  13.641 -4.384  1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   1 
ATOM   2028 C  CA  . LYS A-2 1 90  ? 22.894  14.712 -4.428  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2029 C  C   . LYS A-2 1 90  ? 23.462  14.825 -5.831  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   1 
ATOM   2030 O  O   . LYS A-2 1 90  ? 23.646  15.943 -6.380  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   1 
ATOM   2031 C  CB  . LYS A-2 1 90  ? 23.996  14.370 -3.458  1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2032 C  CG  . LYS A-2 1 90  ? 24.996  15.480 -3.340  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2033 C  CD  . LYS A-2 1 90  ? 25.881  15.194 -2.110  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2034 C  CE  . LYS A-2 1 90  ? 27.143  16.069 -2.142  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2035 N  NZ  . LYS A-2 1 90  ? 28.151  15.465 -1.210  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2036 N  N   . ASP A-2 1 91  ? 23.752  13.687 -6.476  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   1 
ATOM   2037 C  CA  . ASP A-2 1 91  ? 24.347  13.698 -7.831  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2038 C  C   . ASP A-2 1 91  ? 23.406  14.178 -8.916  1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   1 
ATOM   2039 O  O   . ASP A-2 1 91  ? 23.849  14.500 -10.020 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   1 
ATOM   2040 C  CB  . ASP A-2 1 91  ? 24.882  12.334 -8.139  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . ASP A-2 1 91  ? 26.255  12.003 -7.327  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2042 O  OD1 . ASP A-2 1 91  ? 26.717  12.906 -6.692  1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2043 O  OD2 . ASP A-2 1 91  ? 26.719  10.947 -7.350  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2044 N  N   . ASN A-2 1 92  ? 22.122  14.239 -8.637  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 N   1 
ATOM   2045 C  CA  . ASN A-2 1 92  ? 21.120  14.783 -9.527  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2046 C  C   . ASN A-2 1 92  ? 20.647  16.164 -9.085  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 C   1 
ATOM   2047 O  O   . ASN A-2 1 92  ? 19.648  16.656 -9.618  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 O   1 
ATOM   2048 C  CB  . ASN A-2 1 92  ? 19.966  13.785 -9.658  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2049 C  CG  . ASN A-2 1 92  ? 20.350  12.632 -10.544 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2050 O  OD1 . ASN A-2 1 92  ? 20.816  11.541 -10.023 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2051 N  ND2 . ASN A-2 1 92  ? 20.260  12.806 -11.786 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2052 N  N   A ASN A-2 1 93  ? 21.424  16.841 -8.191  0.50 11.67  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   1 
ATOM   2053 N  N   B ASN A-2 1 93  ? 21.409  16.857 -8.241  0.50 10.65  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   1 
ATOM   2054 C  CA  A ASN A-2 1 93  ? 21.185  18.218 -7.716  0.50 14.04  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2055 C  CA  B ASN A-2 1 93  ? 21.115  18.217 -7.947  0.50 11.19  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2056 C  C   A ASN A-2 1 93  ? 19.806  18.418 -7.099  0.50 12.81  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   1 
ATOM   2057 C  C   B ASN A-2 1 93  ? 19.699  18.350 -7.335  0.50 9.81   ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   1 
ATOM   2058 O  O   A ASN A-2 1 93  ? 19.251  19.487 -7.108  0.50 16.17  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   1 
ATOM   2059 O  O   B ASN A-2 1 93  ? 19.072  19.380 -7.491  0.50 9.73   ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   1 
ATOM   2060 C  CB  A ASN A-2 1 93  ? 21.510  19.249 -8.787  0.50 15.89  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2061 C  CB  B ASN A-2 1 93  ? 21.246  19.097 -9.190  0.50 12.60  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2062 C  CG  A ASN A-2 1 93  ? 22.933  19.078 -9.239  0.50 18.28  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2063 C  CG  B ASN A-2 1 93  ? 21.522  20.559 -8.839  0.50 17.87  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2064 O  OD1 A ASN A-2 1 93  ? 23.815  19.168 -8.385  0.50 24.70  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2065 O  OD1 B ASN A-2 1 93  ? 22.054  20.906 -7.788  0.50 24.54  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2066 N  ND2 A ASN A-2 1 93  ? 23.162  18.615 -10.447 0.50 27.11  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2067 N  ND2 B ASN A-2 1 93  ? 21.051  21.408 -9.692  0.50 23.02  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2068 N  N   . VAL A-2 1 94  ? 19.271  17.354 -6.528  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 N   1 
ATOM   2069 C  CA  . VAL A-2 1 94  ? 17.974  17.449 -5.847  1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2070 C  C   . VAL A-2 1 94  ? 18.094  18.314 -4.632  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 C   1 
ATOM   2071 O  O   . VAL A-2 1 94  ? 19.127  18.290 -3.957  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 O   1 
ATOM   2072 C  CB  . VAL A-2 1 94  ? 17.476  16.034 -5.550  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2073 C  CG1 . VAL A-2 1 94  ? 16.273  15.996 -4.644  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2074 C  CG2 . VAL A-2 1 94  ? 17.185  15.274 -6.865  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2075 N  N   . ASN A-2 1 95  ? 17.060  19.061 -4.302  1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 N   1 
ATOM   2076 C  CA  . ASN A-2 1 95  ? 17.040  19.876 -3.060  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2077 C  C   . ASN A-2 1 95  ? 16.838  18.948 -1.855  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 C   1 
ATOM   2078 O  O   . ASN A-2 1 95  ? 15.765  18.440 -1.611  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 O   1 
ATOM   2079 C  CB  . ASN A-2 1 95  ? 15.854  20.799 -3.202  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . ASN A-2 1 95  ? 15.675  21.679 -2.011  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2081 O  OD1 . ASN A-2 1 95  ? 16.647  22.092 -1.383  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2082 N  ND2 . ASN A-2 1 95  ? 14.401  21.965 -1.678  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2083 N  N   . ILE A-2 1 96  ? 17.916  18.707 -1.113  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   2084 C  CA  . ILE A-2 1 96  ? 17.929  17.884 0.110   1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2085 C  C   . ILE A-2 1 96  ? 17.943  18.816 1.319   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   2086 O  O   . ILE A-2 1 96  ? 18.751  19.739 1.365   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   2087 C  CB  . ILE A-2 1 96  ? 19.116  16.949 0.118   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2088 C  CG1 . ILE A-2 1 96  ? 19.110  15.997 -1.113  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2089 C  CG2 . ILE A-2 1 96  ? 19.184  16.125 1.419   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2090 C  CD1 . ILE A-2 1 96  ? 20.415  15.260 -1.225  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2091 N  N   . LEU A-2 1 97  ? 17.036  18.543 2.286   1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   1 
ATOM   2092 C  CA  . LEU A-2 1 97  ? 16.829  19.343 3.548   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2093 C  C   . LEU A-2 1 97  ? 17.234  18.344 4.648   1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   1 
ATOM   2094 O  O   . LEU A-2 1 97  ? 18.449  18.130 4.835   1.00 72.84  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   1 
ATOM   2095 C  CB  . LEU A-2 1 97  ? 15.243  19.588 3.728   1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2096 C  CG  . LEU A-2 1 97  ? 14.325  19.793 2.410   1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2097 C  CD1 . LEU A-2 1 97  ? 12.801  19.467 2.447   1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2098 C  CD2 . LEU A-2 1 97  ? 14.453  21.236 1.935   1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2099 N  N   . GLN A-2 1 108 ? 17.893  8.241  9.783   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   1 
ATOM   2100 C  CA  . GLN A-2 1 108 ? 17.085  7.170  9.212   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2101 C  C   . GLN A-2 1 108 ? 16.160  7.698  8.122   1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   1 
ATOM   2102 O  O   . GLN A-2 1 108 ? 15.395  6.942  7.523   1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   1 
ATOM   2103 C  CB  . GLN A-2 1 108 ? 16.269  6.475  10.304  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2104 N  N   . SER A-2 1 109 ? 16.234  9.001  7.869   1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N   1 
ATOM   2105 C  CA  . SER A-2 1 109 ? 15.403  9.633  6.850   1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA  1 
ATOM   2106 C  C   . SER A-2 1 109 ? 16.235  10.566 6.009   1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C   1 
ATOM   2107 O  O   . SER A-2 1 109 ? 17.183  11.172 6.456   1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O   1 
ATOM   2108 C  CB  . SER A-2 1 109 ? 14.236  10.424 7.513   1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB  1 
ATOM   2109 O  OG  . SER A-2 1 109 ? 13.356  9.563  8.192   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG  1 
ATOM   2110 N  N   . ILE A-2 1 110 ? 15.810  10.698 4.740   1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 N   1 
ATOM   2111 C  CA  . ILE A-2 1 110 ? 16.295  11.725 3.834   1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2112 C  C   . ILE A-2 1 110 ? 15.066  12.572 3.454   1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 C   1 
ATOM   2113 O  O   . ILE A-2 1 110 ? 14.075  12.053 2.991   1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 O   1 
ATOM   2114 C  CB  . ILE A-2 1 110 ? 16.915  11.142 2.562   1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2115 C  CG1 . ILE A-2 1 110 ? 18.029  10.128 2.892   1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2116 C  CG2 . ILE A-2 1 110 ? 17.403  12.264 1.640   1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2117 C  CD1 . ILE A-2 1 110 ? 18.485  9.268  1.700   1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2118 N  N   . TYR A-2 1 111 ? 15.179  13.863 3.702   1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 N   1 
ATOM   2119 C  CA  . TYR A-2 1 111 ? 14.130  14.850 3.392   1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2120 C  C   . TYR A-2 1 111 ? 14.520  15.643 2.161   1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 C   1 
ATOM   2121 O  O   . TYR A-2 1 111 ? 15.655  16.109 2.080   1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 O   1 
ATOM   2122 C  CB  . TYR A-2 1 111 ? 13.926  15.780 4.599   1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2123 C  CG  . TYR A-2 1 111 ? 13.545  15.053 5.885   1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2124 C  CD1 . TYR A-2 1 111 ? 12.269  14.617 6.091   1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2125 C  CD2 . TYR A-2 1 111 ? 14.464  14.774 6.852   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2126 C  CE1 . TYR A-2 1 111 ? 11.889  13.964 7.243   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2127 C  CE2 . TYR A-2 1 111 ? 14.066  14.115 8.038   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2128 C  CZ  . TYR A-2 1 111 ? 12.777  13.700 8.144   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2129 O  OH  . TYR A-2 1 111 ? 12.371  13.045 9.304   1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2130 N  N   . PHE A-2 1 112 ? 13.592  15.789 1.230   1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 N   1 
ATOM   2131 C  CA  . PHE A-2 1 112 ? 13.953  16.439 -0.041  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2132 C  C   . PHE A-2 1 112 ? 12.685  16.983 -0.680  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 C   1 
ATOM   2133 O  O   . PHE A-2 1 112 ? 11.580  16.744 -0.179  1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 O   1 
ATOM   2134 C  CB  . PHE A-2 1 112 ? 14.693  15.450 -0.978  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2135 C  CG  . PHE A-2 1 112 ? 13.948  14.222 -1.368  1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2136 C  CD1 . PHE A-2 1 112 ? 13.676  13.156 -0.476  1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2137 C  CD2 . PHE A-2 1 112 ? 13.494  14.044 -2.676  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2138 C  CE1 . PHE A-2 1 112 ? 12.973  12.023 -0.896  1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2139 C  CE2 . PHE A-2 1 112 ? 12.864  12.869 -3.084  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2140 C  CZ  . PHE A-2 1 112 ? 12.594  11.837 -2.193  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2141 N  N   . THR A-2 1 113 ? 12.830  17.677 -1.812  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 N   1 
ATOM   2142 C  CA  . THR A-2 1 113 ? 11.673  18.127 -2.543  1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CA  1 
ATOM   2143 C  C   . THR A-2 1 113 ? 11.783  17.692 -3.983  1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 C   1 
ATOM   2144 O  O   . THR A-2 1 113 ? 12.867  17.468 -4.527  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 O   1 
ATOM   2145 C  CB  . THR A-2 1 113 ? 11.373  19.618 -2.504  1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CB  1 
ATOM   2146 O  OG1 . THR A-2 1 113 ? 12.278  20.316 -3.284  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2147 C  CG2 . THR A-2 1 113 ? 11.366  20.137 -1.095  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2148 N  N   . ASP A-2 1 114 ? 10.605  17.619 -4.639  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N   1 
ATOM   2149 C  CA  . ASP A-2 1 114 ? 10.563  17.497 -6.096  1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2150 C  C   . ASP A-2 1 114 ? 10.922  18.866 -6.724  1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C   1 
ATOM   2151 O  O   . ASP A-2 1 114 ? 11.180  19.843 -6.036  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O   1 
ATOM   2152 C  CB  . ASP A-2 1 114 ? 9.262   16.877 -6.569  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . ASP A-2 1 114 ? 8.072   17.776 -6.714  1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2154 O  OD1 . ASP A-2 1 114 ? 8.185   18.991 -6.358  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2155 O  OD2 . ASP A-2 1 114 ? 7.046   17.292 -7.220  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2156 N  N   . PRO A-2 1 115 ? 10.937  18.923 -8.065  1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 N   1 
ATOM   2157 C  CA  . PRO A-2 1 115 ? 11.383  20.178 -8.708  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2158 C  C   . PRO A-2 1 115 ? 10.538  21.365 -8.345  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 C   1 
ATOM   2159 O  O   . PRO A-2 1 115 ? 11.041  22.495 -8.380  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 O   1 
ATOM   2160 C  CB  . PRO A-2 1 115 ? 11.262  19.825 -10.221 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2161 C  CG  . PRO A-2 1 115 ? 11.592  18.352 -10.244 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2162 C  CD  . PRO A-2 1 115 ? 10.835  17.832 -9.059  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2163 N  N   . ASP A-2 1 116 ? 9.279   21.169 -8.029  1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N   1 
ATOM   2164 C  CA  . ASP A-2 1 116 ? 8.402   22.311 -7.651  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2165 C  C   . ASP A-2 1 116 ? 8.483   22.698 -6.208  1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C   1 
ATOM   2166 O  O   . ASP A-2 1 116 ? 8.165   23.847 -5.879  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O   1 
ATOM   2167 C  CB  . ASP A-2 1 116 ? 6.968   21.903 -7.984  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . ASP A-2 1 116 ? 6.742   21.912 -9.468  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2169 O  OD1 . ASP A-2 1 116 ? 6.561   22.977 -10.016 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2170 O  OD2 . ASP A-2 1 116 ? 6.687   20.842 -10.087 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2171 N  N   . GLY A-2 1 117 ? 8.848   21.762 -5.323  1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N   1 
ATOM   2172 C  CA  . GLY A-2 1 117 ? 8.794   22.014 -3.909  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2173 C  C   . GLY A-2 1 117 ? 7.909   21.053 -3.143  1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C   1 
ATOM   2174 O  O   . GLY A-2 1 117 ? 7.808   21.197 -1.918  1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O   1 
ATOM   2175 N  N   . HIS A-2 1 118 ? 7.246   20.095 -3.776  1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2176 C  CA  . HIS A-2 1 118 ? 6.485   19.095 -2.984  1.00 8.03   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2177 C  C   . HIS A-2 1 118 ? 7.461   18.366 -2.073  1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2178 O  O   . HIS A-2 1 118 ? 8.510   17.897 -2.514  1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2179 C  CB  . HIS A-2 1 118 ? 5.782   18.103 -3.904  1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . HIS A-2 1 118 ? 4.657   18.681 -4.669  1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2181 N  ND1 . HIS A-2 1 118 ? 3.417   18.869 -4.111  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2182 C  CD2 . HIS A-2 1 118 ? 4.560   19.065 -5.979  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2183 C  CE1 . HIS A-2 1 118 ? 2.601   19.400 -5.037  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2184 N  NE2 . HIS A-2 1 118 ? 3.269   19.525 -6.186  1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2185 N  N   . LYS A-2 1 119 ? 7.094   18.251 -0.788  1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   1 
ATOM   2186 C  CA  . LYS A-2 1 119 ? 7.962   17.682 0.201   1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2187 C  C   . LYS A-2 1 119 ? 7.866   16.181 0.266   1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   1 
ATOM   2188 O  O   . LYS A-2 1 119 ? 6.779   15.581 0.399   1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   1 
ATOM   2189 C  CB  . LYS A-2 1 119 ? 7.648   18.285 1.580   1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2190 C  CG  . LYS A-2 1 119 ? 7.863   19.773 1.647   1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2191 C  CD  . LYS A-2 1 119 ? 7.424   20.276 3.125   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2192 C  CE  . LYS A-2 1 119 ? 7.619   21.667 3.451   1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2193 N  NZ  . LYS A-2 1 119 ? 7.174   21.424 4.926   1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2194 N  N   . LEU A-2 1 120 ? 9.027   15.529 0.189   1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2195 C  CA  . LEU A-2 1 120 ? 9.147   14.076 0.123   1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2196 C  C   . LEU A-2 1 120 ? 10.154  13.571 1.133   1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2197 O  O   . LEU A-2 1 120 ? 11.015  14.333 1.624   1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2198 C  CB  . LEU A-2 1 120 ? 9.566   13.638 -1.292  1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2199 C  CG  . LEU A-2 1 120 ? 8.590   14.045 -2.391  1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2200 C  CD1 . LEU A-2 1 120 ? 9.216   13.770 -3.752  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2201 C  CD2 . LEU A-2 1 120 ? 7.187   13.332 -2.261  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2202 N  N   . GLU A-2 1 121 ? 10.097  12.302 1.475   1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2203 C  CA  . GLU A-2 1 121 ? 11.012  11.719 2.421   1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2204 C  C   . GLU A-2 1 121 ? 11.272  10.271 2.029   1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2205 O  O   . GLU A-2 1 121 ? 10.341  9.580  1.564   1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2206 C  CB  . GLU A-2 1 121 ? 10.355  11.761 3.834   1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2207 C  CG  . GLU A-2 1 121 ? 11.059  11.020 4.924   1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2208 C  CD  . GLU A-2 1 121 ? 10.281  11.026 6.234   1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2209 O  OE1 . GLU A-2 1 121 ? 9.197   11.636 6.376   1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2210 O  OE2 . GLU A-2 1 121 ? 10.779  10.310 7.162   1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2211 N  N   . LEU A-2 1 122 ? 12.507  9.819  2.215   1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2212 C  CA  . LEU A-2 1 122 ? 12.821  8.377  2.175   1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2213 C  C   . LEU A-2 1 122 ? 13.047  7.952  3.643   1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2214 O  O   . LEU A-2 1 122 ? 13.830  8.586  4.315   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2215 C  CB  . LEU A-2 1 122 ? 14.022  8.079  1.321   1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2216 C  CG  . LEU A-2 1 122 ? 13.968  8.603  -0.122  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2217 C  CD1 . LEU A-2 1 122 ? 15.231  8.201  -0.891  1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2218 C  CD2 . LEU A-2 1 122 ? 12.709  8.133  -0.804  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2219 N  N   . HIS A-2 1 123 ? 12.381  6.899  4.087   1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 N   1 
ATOM   2220 C  CA  . HIS A-2 1 123 ? 12.497  6.481  5.500   1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2221 C  C   . HIS A-2 1 123 ? 12.749  5.002  5.523   1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 C   1 
ATOM   2222 O  O   . HIS A-2 1 123 ? 12.224  4.215  4.748   1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 O   1 
ATOM   2223 C  CB  . HIS A-2 1 123 ? 11.133  6.856  6.193   1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2224 C  CG  . HIS A-2 1 123 ? 11.158  6.555  7.659   1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2225 N  ND1 . HIS A-2 1 123 ? 12.139  7.043  8.493   1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2226 C  CD2 . HIS A-2 1 123 ? 10.344  5.748  8.433   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2227 C  CE1 . HIS A-2 1 123 ? 11.920  6.575  9.741   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2228 N  NE2 . HIS A-2 1 123 ? 10.850  5.775  9.737   1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2229 N  N   . THR A-2 1 124 ? 13.585  4.593  6.487   1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   1 
ATOM   2230 C  CA  . THR A-2 1 124 ? 14.012  3.192  6.592   1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  1 
ATOM   2231 C  C   . THR A-2 1 124 ? 13.294  2.423  7.641   1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   1 
ATOM   2232 O  O   . THR A-2 1 124 ? 13.614  1.227  7.775   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   1 
ATOM   2233 C  CB  . THR A-2 1 124 ? 15.536  3.140  6.862   1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  1 
ATOM   2234 O  OG1 . THR A-2 1 124 ? 15.795  3.781  8.137   1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2235 C  CG2 . THR A-2 1 124 ? 16.331  3.814  5.771   1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2236 N  N   . GLY A-2 1 125 ? 12.362  2.953  8.377   1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 N   1 
ATOM   2237 C  CA  . GLY A-2 1 125 ? 11.641  2.214  9.397   1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2238 C  C   . GLY A-2 1 125 ? 10.131  2.042  9.151   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 C   1 
ATOM   2239 O  O   . GLY A-2 1 125 ? 9.573   2.600  8.262   1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 O   1 
ATOM   2240 N  N   . THR A-2 1 126 ? 9.509   1.300  10.066  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 N   1 
ATOM   2241 C  CA  . THR A-2 1 126 ? 8.061   1.075  10.084  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CA  1 
ATOM   2242 C  C   . THR A-2 1 126 ? 7.379   1.912  11.139  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 C   1 
ATOM   2243 O  O   . THR A-2 1 126 ? 8.006   2.507  12.019  1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 O   1 
ATOM   2244 C  CB  . THR A-2 1 126 ? 7.787   -0.396 10.361  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CB  1 
ATOM   2245 O  OG1 . THR A-2 1 126 ? 8.217   -0.648 11.692  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2246 C  CG2 . THR A-2 1 126 ? 8.561   -1.272 9.361   1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2247 N  N   . LEU A-2 1 127 ? 6.060   1.994  11.036  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   1 
ATOM   2248 C  CA  . LEU A-2 1 127 ? 5.251   2.615  12.104  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2249 C  C   . LEU A-2 1 127 ? 5.567   1.932  13.483  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   1 
ATOM   2250 O  O   . LEU A-2 1 127 ? 5.738   2.617  14.478  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   1 
ATOM   2251 C  CB  . LEU A-2 1 127 ? 3.824   2.442  11.703  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2252 C  CG  . LEU A-2 1 127 ? 2.794   2.834  12.733  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2253 C  CD1 . LEU A-2 1 127 ? 2.943   4.228  13.328  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2254 C  CD2 . LEU A-2 1 127 ? 1.388   2.731  12.110  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2255 N  N   . GLU A-2 1 128 ? 5.596   0.593  13.484  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2256 C  CA  . GLU A-2 1 128 ? 5.932   -0.125 14.713  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2257 C  C   . GLU A-2 1 128 ? 7.257   0.289  15.311  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2258 O  O   . GLU A-2 1 128 ? 7.369   0.560  16.524  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2259 C  CB  . GLU A-2 1 128 ? 5.868   -1.610 14.495  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2260 C  CG  . GLU A-2 1 128 ? 6.307   -2.439 15.756  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2261 C  CD  . GLU A-2 1 128 ? 6.789   -3.890 15.427  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2262 O  OE1 . GLU A-2 1 128 ? 6.861   -4.304 14.235  1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2263 O  OE2 . GLU A-2 1 128 ? 7.089   -4.698 16.383  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2264 N  N   . ASN A-2 1 129 ? 8.263   0.410  14.425  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 N   1 
ATOM   2265 C  CA  . ASN A-2 1 129 ? 9.563   0.920  14.879  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2266 C  C   . ASN A-2 1 129 ? 9.433   2.257  15.507  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 C   1 
ATOM   2267 O  O   . ASN A-2 1 129 ? 10.058  2.525  16.546  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 O   1 
ATOM   2268 C  CB  . ASN A-2 1 129 ? 10.560  1.015  13.744  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2269 C  CG  . ASN A-2 1 129 ? 10.915  -0.282 13.101  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2270 O  OD1 . ASN A-2 1 129 ? 10.982  -1.378 13.793  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2271 N  ND2 . ASN A-2 1 129 ? 11.329  -0.184 11.876  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2272 N  N   . ARG A-2 1 130 ? 8.688   3.164  14.849  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   1 
ATOM   2273 C  CA  . ARG A-2 1 130 ? 8.560   4.531  15.368  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2274 C  C   . ARG A-2 1 130 ? 7.824   4.553  16.727  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   1 
ATOM   2275 O  O   . ARG A-2 1 130 ? 8.199   5.321  17.632  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   1 
ATOM   2276 C  CB  . ARG A-2 1 130 ? 7.868   5.437  14.324  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2277 C  CG  . ARG A-2 1 130 ? 7.680   6.859  14.783  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2278 C  CD  . ARG A-2 1 130 ? 8.927   7.689  15.051  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2279 N  NE  . ARG A-2 1 130 ? 9.745   7.857  13.872  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2280 C  CZ  . ARG A-2 1 130 ? 9.509   8.744  12.913  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2281 N  NH1 . ARG A-2 1 130 ? 8.412   9.516  12.933  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2282 N  NH2 . ARG A-2 1 130 ? 10.412  8.869  11.960  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2283 N  N   . LEU A-2 1 131 ? 6.753   3.774  16.827  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2284 C  CA  . LEU A-2 1 131 ? 6.041   3.714  18.144  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2285 C  C   . LEU A-2 1 131 ? 6.955   3.233  19.235  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2286 O  O   . LEU A-2 1 131 ? 6.969   3.781  20.333  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2287 C  CB  . LEU A-2 1 131 ? 4.822   2.795  18.044  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2288 C  CG  . LEU A-2 1 131 ? 3.715   3.339  17.078  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2289 C  CD1 . LEU A-2 1 131 ? 2.644   2.280  16.898  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2290 C  CD2 . LEU A-2 1 131 ? 3.086   4.638  17.601  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2291 N  N   . ASN A-2 1 132 ? 7.730   2.164  18.977  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 N   1 
ATOM   2292 C  CA  . ASN A-2 1 132 ? 8.648   1.697  19.970  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2293 C  C   . ASN A-2 1 132 ? 9.745   2.671  20.285  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 C   1 
ATOM   2294 O  O   . ASN A-2 1 132 ? 10.114  2.818  21.436  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 O   1 
ATOM   2295 C  CB  . ASN A-2 1 132 ? 9.253   0.370  19.534  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2296 C  CG  . ASN A-2 1 132 ? 8.261   -0.758 19.764  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2297 O  OD1 . ASN A-2 1 132 ? 7.433   -0.753 20.685  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2298 N  ND2 . ASN A-2 1 132 ? 8.297   -1.717 18.899  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2299 N  N   . TYR A-2 1 133 ? 10.204  3.421  19.287  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N   1 
ATOM   2300 C  CA  . TYR A-2 1 133 ? 11.185  4.496  19.501  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2301 C  C   . TYR A-2 1 133 ? 10.584  5.542  20.450  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C   1 
ATOM   2302 O  O   . TYR A-2 1 133 ? 11.239  5.957  21.423  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O   1 
ATOM   2303 C  CB  . TYR A-2 1 133 ? 11.626  5.104  18.143  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2304 C  CG  . TYR A-2 1 133 ? 12.446  6.365  18.340  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2305 C  CD1 . TYR A-2 1 133 ? 13.718  6.309  18.912  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2306 C  CD2 . TYR A-2 1 133 ? 11.969  7.596  18.004  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2307 C  CE1 . TYR A-2 1 133 ? 14.470  7.465  19.132  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2308 C  CE2 . TYR A-2 1 133 ? 12.708  8.734  18.188  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2309 C  CZ  . TYR A-2 1 133 ? 13.963  8.666  18.741  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2310 O  OH  . TYR A-2 1 133 ? 14.652  9.844  18.992  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2311 N  N   . TYR A-2 1 134 ? 9.364   6.023  20.179  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 N   1 
ATOM   2312 C  CA  . TYR A-2 1 134 ? 8.797   7.061  21.038  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2313 C  C   . TYR A-2 1 134 ? 8.470   6.568  22.412  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 C   1 
ATOM   2314 O  O   . TYR A-2 1 134 ? 8.518   7.337  23.383  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 O   1 
ATOM   2315 C  CB  . TYR A-2 1 134 ? 7.559   7.669  20.348  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2316 C  CG  . TYR A-2 1 134 ? 7.841   8.660  19.242  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2317 C  CD1 . TYR A-2 1 134 ? 9.110   9.179  19.012  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2318 C  CD2 . TYR A-2 1 134 ? 6.869   9.038  18.398  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2319 C  CE1 . TYR A-2 1 134 ? 9.332   10.098 17.937  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2320 C  CE2 . TYR A-2 1 134 ? 7.057   9.985  17.392  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2321 C  CZ  . TYR A-2 1 134 ? 8.309   10.524 17.208  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2322 O  OH  . TYR A-2 1 134 ? 8.489   11.446 16.200  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2323 N  N   . LYS A-2 1 135 ? 8.126   5.297  22.581  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N   1 
ATOM   2324 C  CA  . LYS A-2 1 135 ? 7.889   4.816  23.926  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2325 C  C   . LYS A-2 1 135 ? 9.123   5.009  24.801  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C   1 
ATOM   2326 O  O   . LYS A-2 1 135 ? 8.995   5.185  26.001  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O   1 
ATOM   2327 C  CB  . LYS A-2 1 135 ? 7.410   3.391  23.943  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2328 C  CG  . LYS A-2 1 135 ? 5.983   3.256  23.408  1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2329 C  CD  . LYS A-2 1 135 ? 5.554   1.797  23.285  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2330 C  CE  . LYS A-2 1 135 ? 4.076   1.722  22.877  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2331 N  NZ  . LYS A-2 1 135 ? 3.644   0.259  22.678  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2332 N  N   . GLU A-2 1 136 ? 10.330  4.912  24.213  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   1 
ATOM   2333 C  CA  . GLU A-2 1 136 ? 11.581  5.180  24.932  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2334 C  C   . GLU A-2 1 136 ? 11.946  6.645  24.909  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   1 
ATOM   2335 O  O   . GLU A-2 1 136 ? 12.316  7.197  25.938  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   1 
ATOM   2336 C  CB  . GLU A-2 1 136 ? 12.706  4.321  24.310  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2337 C  CG  . GLU A-2 1 136 ? 13.993  4.392  25.063  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2338 C  CD  . GLU A-2 1 136 ? 15.111  3.680  24.251  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2339 O  OE1 . GLU A-2 1 136 ? 14.766  2.962  23.141  1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2340 O  OE2 . GLU A-2 1 136 ? 16.299  3.788  24.712  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2341 N  N   . ALA A-2 1 137 ? 11.858  7.289  23.774  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N   1 
ATOM   2342 C  CA  . ALA A-2 1 137 ? 12.410  8.714  23.609  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2343 C  C   . ALA A-2 1 137 ? 11.440  9.793  24.128  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C   1 
ATOM   2344 O  O   . ALA A-2 1 137 ? 11.894  10.878 24.480  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O   1 
ATOM   2345 C  CB  . ALA A-2 1 137 ? 12.790  8.988  22.124  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2346 N  N   . LYS A-2 1 138 ? 10.144  9.525  23.981  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   1 
ATOM   2347 C  CA  . LYS A-2 1 138 ? 9.091   10.491 24.312  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2348 C  C   . LYS A-2 1 138 ? 8.032   9.829  25.174  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   1 
ATOM   2349 O  O   . LYS A-2 1 138 ? 6.852   9.644  24.781  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   1 
ATOM   2350 C  CB  . LYS A-2 1 138 ? 8.444   11.061 23.001  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2351 C  CG  . LYS A-2 1 138 ? 9.480   11.850 22.173  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2352 C  CD  . LYS A-2 1 138 ? 8.811   12.349 20.883  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2353 C  CE  . LYS A-2 1 138 ? 9.831   12.713 19.782  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2354 N  NZ  . LYS A-2 1 138 ? 11.041  13.466 20.274  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2355 N  N   . PRO A-2 1 139 ? 8.402   9.345  26.371  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 N   1 
ATOM   2356 C  CA  . PRO A-2 1 139 ? 7.518   8.468  27.143  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2357 C  C   . PRO A-2 1 139 ? 6.289   9.177  27.710  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 C   1 
ATOM   2358 O  O   . PRO A-2 1 139 ? 5.403   8.514  28.258  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 O   1 
ATOM   2359 C  CB  . PRO A-2 1 139 ? 8.402   7.928  28.273  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2360 C  CG  . PRO A-2 1 139 ? 9.410   9.040  28.428  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2361 C  CD  . PRO A-2 1 139 ? 9.703   9.522  27.031  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2362 N  N   . HIS A-2 1 140 ? 6.229   10.498 27.665  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 N   1 
ATOM   2363 C  CA  . HIS A-2 1 140 ? 5.004   11.203 28.084  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2364 C  C   . HIS A-2 1 140 ? 3.960   11.304 26.994  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 C   1 
ATOM   2365 O  O   . HIS A-2 1 140 ? 2.921   11.896 27.240  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 O   1 
ATOM   2366 C  CB  . HIS A-2 1 140 ? 5.386   12.529 28.722  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2367 C  CG  . HIS A-2 1 140 ? 6.159   12.357 29.999  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2368 N  ND1 . HIS A-2 1 140 ? 7.505   12.455 30.103  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2369 C  CD2 . HIS A-2 1 140 ? 5.673   12.042 31.245  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2370 C  CE1 . HIS A-2 1 140 ? 7.845   12.231 31.382  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2371 N  NE2 . HIS A-2 1 140 ? 6.725   11.985 32.079  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2372 N  N   . MET A-2 1 141 ? 4.214   10.792 25.763  1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 N   1 
ATOM   2373 C  CA  . MET A-2 1 141 ? 3.128   10.599 24.799  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CA  1 
ATOM   2374 C  C   . MET A-2 1 141 ? 2.178   9.541  25.342  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 C   1 
ATOM   2375 O  O   . MET A-2 1 141 ? 2.474   8.793  26.275  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 O   1 
ATOM   2376 C  CB  . MET A-2 1 141 ? 3.739   10.201 23.461  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CB  1 
ATOM   2377 C  CG  . MET A-2 1 141 ? 4.563   11.357 22.857  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CG  1 
ATOM   2378 S  SD  . MET A-2 1 141 ? 5.199   10.977 21.218  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 SD  1 
ATOM   2379 C  CE  . MET A-2 1 141 ? 4.149   11.968 20.298  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CE  1 
ATOM   2380 N  N   . THR A-2 1 142 ? 0.982   9.484  24.752  1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 N   1 
ATOM   2381 C  CA  . THR A-2 1 142 ? -0.014  8.481  25.035  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CA  1 
ATOM   2382 C  C   . THR A-2 1 142 ? -0.129  7.517  23.875  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 C   1 
ATOM   2383 O  O   . THR A-2 1 142 ? -0.244  7.898  22.726  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 O   1 
ATOM   2384 C  CB  . THR A-2 1 142 ? -1.385  9.126  25.327  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CB  1 
ATOM   2385 O  OG1 . THR A-2 1 142 ? -1.236  10.033 26.420  1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2386 C  CG2 . THR A-2 1 142 ? -2.406  8.080  25.653  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2387 N  N   . PHE A-2 1 143 ? -0.023  6.218  24.191  1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 N   1 
ATOM   2388 C  CA  . PHE A-2 1 143 ? 0.052   5.105  23.183  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2389 C  C   . PHE A-2 1 143 ? -1.222  4.333  23.257  1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 C   1 
ATOM   2390 O  O   . PHE A-2 1 143 ? -1.606  3.901  24.378  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 O   1 
ATOM   2391 C  CB  . PHE A-2 1 143 ? 1.306   4.241  23.433  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2392 C  CG  . PHE A-2 1 143 ? 2.590   5.069  23.355  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2393 C  CD1 . PHE A-2 1 143 ? 3.055   5.705  24.468  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2394 C  CD2 . PHE A-2 1 143 ? 3.259   5.247  22.113  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2395 C  CE1 . PHE A-2 1 143 ? 4.250   6.503  24.431  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2396 C  CE2 . PHE A-2 1 143 ? 4.415   6.040  22.074  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2397 C  CZ  . PHE A-2 1 143 ? 4.894   6.670  23.188  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2398 N  N   . TYR A-2 1 144 ? -1.865  4.040  22.146  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 N   1 
ATOM   2399 C  CA  . TYR A-2 1 144 ? -3.158  3.390  22.151  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2400 C  C   . TYR A-2 1 144 ? -3.083  1.990  21.642  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 C   1 
ATOM   2401 O  O   . TYR A-2 1 144 ? -2.398  1.754  20.661  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 O   1 
ATOM   2402 C  CB  . TYR A-2 1 144 ? -4.192  4.146  21.351  1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2403 C  CG  . TYR A-2 1 144 ? -4.499  5.483  21.971  1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2404 C  CD1 . TYR A-2 1 144 ? -3.736  6.597  21.777  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2405 C  CD2 . TYR A-2 1 144 ? -5.591  5.620  22.835  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2406 C  CE1 . TYR A-2 1 144 ? -4.002  7.812  22.487  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2407 C  CE2 . TYR A-2 1 144 ? -5.913  6.725  23.458  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2408 C  CZ  . TYR A-2 1 144 ? -5.155  7.769  23.350  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2409 O  OH  . TYR A-2 1 144 ? -5.558  8.824  24.188  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2410 N  N   . LYS A-2 1 145 ? -3.766  1.050  22.349  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 N   1 
ATOM   2411 C  CA  . LYS A-2 1 145 ? -3.963  -0.307 21.915  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2412 C  C   . LYS A-2 1 145 ? -5.233  -0.313 20.938  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 C   1 
ATOM   2413 O  O   . LYS A-2 1 145 ? -5.230  -1.106 20.023  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 O   1 
ATOM   2414 C  CB  . LYS A-2 1 145 ? -4.143  -1.238 23.135  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 CB  1 
HETATM 2415 S  S   . SO4 B   2 .   ? -8.771  11.953 -9.961  0.50 17.98  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   1 
HETATM 2416 O  O1  . SO4 B   2 .   ? -7.497  12.141 -9.272  0.50 19.79  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  1 
HETATM 2417 O  O2  . SO4 B   2 .   ? -8.607  11.924 -11.449 0.50 15.76  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  1 
HETATM 2418 O  O3  . SO4 B   2 .   ? -9.526  10.663 -9.580  0.50 18.27  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  1 
HETATM 2419 O  O4  . SO4 B   2 .   ? -9.542  13.093 -9.458  0.50 22.32  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  1 
HETATM 2420 S  S   . SO4 C   2 .   ? 4.563   16.362 21.101  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   1 
HETATM 2421 O  O1  . SO4 C   2 .   ? 5.717   16.347 20.156  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2422 O  O2  . SO4 C   2 .   ? 3.397   16.201 20.323  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2423 O  O3  . SO4 C   2 .   ? 4.738   15.310 22.081  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2424 O  O4  . SO4 C   2 .   ? 4.760   17.742 21.759  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2425 S  S   . SO4 D   2 .   ? -8.505  24.817 -4.583  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   1 
HETATM 2426 O  O1  . SO4 D   2 .   ? -7.594  23.874 -5.195  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2427 O  O2  . SO4 D   2 .   ? -9.116  25.821 -5.495  1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2428 O  O3  . SO4 D   2 .   ? -9.533  23.885 -3.922  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2429 O  O4  . SO4 D   2 .   ? -7.757  25.413 -3.441  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2430 S  S   . SO4 E   2 .   ? -0.429  25.794 -0.741  0.50 14.05  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S   1 
HETATM 2431 O  O1  . SO4 E   2 .   ? 0.625   25.004 -1.415  0.50 14.51  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1  1 
HETATM 2432 O  O2  . SO4 E   2 .   ? -1.841  25.867 -1.528  0.50 9.03   ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2  1 
HETATM 2433 O  O3  . SO4 E   2 .   ? -0.460  25.178 0.620   0.50 21.53  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3  1 
HETATM 2434 O  O4  . SO4 E   2 .   ? 0.132   27.123 -0.610  0.50 16.41  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4  1 
HETATM 2435 C  C1  . GOL F   3 .   ? -5.384  19.691 -8.421  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1  1 
HETATM 2436 O  O1  . GOL F   3 .   ? -6.339  20.563 -7.868  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1  1 
HETATM 2437 C  C2  . GOL F   3 .   ? -4.901  19.090 -7.141  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2  1 
HETATM 2438 O  O2  . GOL F   3 .   ? -5.984  18.458 -6.453  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2  1 
HETATM 2439 C  C3  . GOL F   3 .   ? -3.574  18.301 -7.324  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3  1 
HETATM 2440 O  O3  . GOL F   3 .   ? -3.145  18.382 -8.779  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3  1 
HETATM 2441 ZN ZN  . ZN  G   4 .   ? -7.758  12.034 -7.815  0.50 34.17  ? ? ? ? ? ? 206 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2442 S  S   . SO4 B-2 2 .   ? 8.771   11.953 9.961   0.50 17.98  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2443 O  O1  . SO4 B-2 2 .   ? 7.497   12.141 9.272   0.50 19.79  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2444 O  O2  . SO4 B-2 2 .   ? 8.607   11.924 11.449  0.50 15.76  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2445 O  O3  . SO4 B-2 2 .   ? 9.526   10.663 9.580   0.50 18.27  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2446 O  O4  . SO4 B-2 2 .   ? 9.542   13.093 9.458   0.50 22.32  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2447 S  S   . SO4 C-2 2 .   ? -4.563  16.362 -21.101 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2448 O  O1  . SO4 C-2 2 .   ? -5.717  16.347 -20.156 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2449 O  O2  . SO4 C-2 2 .   ? -3.397  16.201 -20.323 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2450 O  O3  . SO4 C-2 2 .   ? -4.738  15.310 -22.081 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2451 O  O4  . SO4 C-2 2 .   ? -4.760  17.742 -21.759 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2452 S  S   . SO4 D-2 2 .   ? 8.505   24.817 4.583   1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2453 O  O1  . SO4 D-2 2 .   ? 7.594   23.874 5.195   1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2454 O  O2  . SO4 D-2 2 .   ? 9.116   25.821 5.495   1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2455 O  O3  . SO4 D-2 2 .   ? 9.533   23.885 3.922   1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2456 O  O4  . SO4 D-2 2 .   ? 7.757   25.413 3.441   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2457 S  S   . SO4 E-2 2 .   ? 0.429   25.794 0.741   0.50 14.05  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2458 O  O1  . SO4 E-2 2 .   ? -0.625  25.004 1.415   0.50 14.51  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2459 O  O2  . SO4 E-2 2 .   ? 1.841   25.867 1.528   0.50 9.03   ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2460 O  O3  . SO4 E-2 2 .   ? 0.460   25.178 -0.620  0.50 21.53  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2461 O  O4  . SO4 E-2 2 .   ? -0.132  27.123 0.610   0.50 16.41  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2462 C  C1  . GOL F-2 3 .   ? 5.384   19.691 8.421   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1  1 
HETATM 2463 O  O1  . GOL F-2 3 .   ? 6.339   20.563 7.868   1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1  1 
HETATM 2464 C  C2  . GOL F-2 3 .   ? 4.901   19.090 7.141   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2  1 
HETATM 2465 O  O2  . GOL F-2 3 .   ? 5.984   18.458 6.453   1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2  1 
HETATM 2466 C  C3  . GOL F-2 3 .   ? 3.574   18.301 7.324   1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3  1 
HETATM 2467 O  O3  . GOL F-2 3 .   ? 3.145   18.382 8.779   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3  1 
HETATM 2468 ZN ZN  . ZN  G-2 4 .   ? 7.758   12.034 7.815   0.50 34.17  ? ? ? ? ? ? 206 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2469 O  O   . HOH H   5 .   ? -4.550  19.234 -0.213  1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.955 17.444 13.045  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.718  20.886 12.573  1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH H   5 .   ? 11.556  3.251  -7.413  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.146  33.170 -0.320  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.628  22.632 -1.856  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH H   5 .   ? 2.061   3.041  6.124   1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH H   5 .   ? -22.627 6.418  8.574   1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH H   5 .   ? -9.994  22.534 12.881  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.681 19.001 5.987   1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH H   5 .   ? -12.192 4.117  14.394  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.068  20.116 19.986  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH H   5 .   ? -23.495 2.497  -0.357  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH H   5 .   ? -19.316 14.921 13.186  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.592  20.362 0.321   0.50 8.60   ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH H   5 .   ? -17.648 14.921 -4.833  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.096 16.751 10.646  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.899 21.853 17.032  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.554  18.317 9.760   1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH H   5 .   ? -9.168  22.913 0.209   1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.899 14.522 19.200  0.50 9.44   ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.185  5.488  -27.143 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.391  24.767 17.776  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.071  29.300 12.744  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.373  24.254 -1.272  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.912  0.225  8.488   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH H   5 .   ? -3.979  15.896 0.242   1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH H   5 .   ? -12.963 -0.611 -5.342  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH H   5 .   ? -23.808 6.336  6.008   1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.293 4.248  -11.944 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH H   5 .   ? -20.552 20.209 1.322   1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.961 21.477 19.089  0.50 14.84  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.459  16.936 22.084  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.233 20.179 12.902  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.404 -1.544 -6.517  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.763  18.130 1.609   1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH H   5 .   ? -17.697 17.095 11.560  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH H   5 .   ? -9.044  1.999  7.914   1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.955  1.616  1.857   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH H   5 .   ? -23.335 8.947  9.258   1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2509 O  O   A HOH H   5 .   ? -9.145  5.073  17.661  0.50 9.54   ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2510 O  O   B HOH H   5 .   ? -8.767  4.121  17.195  0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH H   5 .   ? -24.301 12.279 11.853  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.332  3.936  19.525  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH H   5 .   ? 0.927   25.419 17.295  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH H   5 .   ? 3.917   4.280  -25.828 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.901  12.576 -26.513 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.636  26.219 1.966   1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH H   5 .   ? -9.463  28.219 6.363   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH H   5 .   ? 3.551   20.508 15.253  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH H   5 .   ? 4.513   11.285 -24.079 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.299 -2.063 -16.604 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH H   5 .   ? 4.013   17.730 15.848  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.739 17.026 -2.967  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.903  27.379 4.437   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH H   5 .   ? -4.940  0.917  -8.618  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.446  -3.978 -18.974 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH H   5 .   ? 5.446   2.171  -24.745 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH H   5 .   ? -4.424  -1.186 -11.444 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.034 5.390  16.302  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH H   5 .   ? -1.128  13.031 24.389  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH H   5 .   ? -7.411  1.488  10.544  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH H   5 .   ? -9.713  1.485  12.134  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH H   5 .   ? -25.808 8.909  -0.351  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH H   5 .   ? -21.830 18.030 3.695   1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.743 4.822  -14.116 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.941 2.995  15.435  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2536 O  O   A HOH H   5 .   ? -14.911 0.016  1.005   0.50 18.07  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2537 O  O   B HOH H   5 .   ? -16.295 0.084  0.437   0.50 19.32  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.831  0.487  -22.504 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH H   5 .   ? -25.994 9.329  8.828   1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH H   5 .   ? -8.276  -3.348 -12.198 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH H   5 .   ? -12.348 1.159  -17.355 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH H   5 .   ? -20.030 3.515  -7.317  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2543 O  O   A HOH H   5 .   ? -21.052 17.332 12.550  0.50 25.61  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2544 O  O   B HOH H   5 .   ? -21.849 15.869 13.341  0.50 33.92  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH H   5 .   ? -21.398 2.685  10.097  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH H   5 .   ? -17.940 21.711 6.332   1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.515  22.426 20.114  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH H   5 .   ? 2.324   27.076 10.817  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH H   5 .   ? 7.585   -1.895 2.276   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.425 9.676  -10.770 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH H   5 .   ? -1.661  29.491 -4.724  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.072 1.128  14.885  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH H   5 .   ? 3.241   15.562 24.448  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH H   5 .   ? -25.936 11.540 0.766   1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.511 23.498 10.904  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH H   5 .   ? -12.654 4.275  17.148  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.255 1.708  13.562  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.739 3.173  16.446  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH H   5 .   ? -21.447 6.165  -7.940  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.836  32.295 14.684  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.866 18.541 8.662   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH H   5 .   ? -20.428 15.040 15.768  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH H   5 .   ? -17.265 18.286 13.930  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH H   5 .   ? 1.991   1.540  8.424   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH H   5 .   ? -23.667 18.426 5.039   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.007 20.719 10.028  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.244 21.683 6.502   1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH H   5 .   ? 2.615   -1.145 -1.278  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.880 24.395 1.736   1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH H   5 .   ? -16.390 8.125  -22.533 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.419  23.756 -7.699  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH H   5 .   ? -8.953  -0.460 6.875   1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH H   5 .   ? -8.289  -1.654 -5.396  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.262 23.794 -0.317  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.493  6.875  -28.235 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH H   5 .   ? -20.158 13.739 -4.049  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.260  2.552  -19.920 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH H   5 .   ? -5.232  27.671 21.630  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.216  12.281 -12.954 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.311  1.732  1.428   1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.662  0.424  -4.693  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH H   5 .   ? -16.022 1.250  2.761   1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH H   5 .   ? -16.872 9.520  -20.219 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.985 -1.917 -18.054 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH H   5 .   ? -10.988 22.281 -1.748  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH H   5 .   ? -6.089  32.804 10.935  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH H   5 .   ? -16.551 20.718 14.229  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH H   5 .   ? -4.962  37.845 9.579   1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH H   5 .   ? -0.424  -1.901 5.468   1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH H   5 .   ? 9.583   -3.010 3.800   1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH H   5 .   ? 6.656   15.762 10.813  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH H   5 .   ? -12.594 11.837 18.182  0.50 8.48   ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.660 1.871  19.137  0.50 43.63  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH H   5 .   ? -11.951 24.262 19.146  0.50 37.70  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH H   5 .   ? -15.811 4.274  -17.010 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.593 2.953  -15.678 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH H   5 .   ? -17.766 20.059 9.833   1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH H   5 .   ? -1.892  28.624 -8.856  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH H   5 .   ? -14.861 -1.818 3.048   1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH H   5 .   ? -13.738 23.125 8.927   1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH H   5 .   ? 1.957   1.747  3.600   1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH H   5 .   ? 4.580   -1.785 -2.751  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.308  32.810 12.061  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH H   5 .   ? -2.562  28.333 -2.405  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 4.550   19.234 0.213   1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.955  17.444 -13.045 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.718   20.886 -12.573 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -11.556 3.251  7.413   1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.146   33.170 0.320   1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.628   22.632 1.856   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -2.061  3.041  -6.124  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 22.627  6.418  -8.574  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 9.994   22.534 -12.881 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.681  19.001 -5.987  1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 12.192  4.117  -14.394 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.068   20.116 -19.986 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 23.495  2.497  0.357   1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2618 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 19.316  14.921 -13.186 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2619 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.592   20.362 -0.321  0.50 8.60   ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2620 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 17.648  14.921 4.833   1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2621 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.096  16.751 -10.646 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2622 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.899  21.853 -17.032 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2623 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.554   18.317 -9.760  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2624 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 9.168   22.913 -0.209  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2625 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.899  14.522 -19.200 0.50 9.44   ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2626 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.185   5.488  27.143  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2627 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.391   24.767 -17.776 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2628 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.071   29.300 -12.744 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2629 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.373   24.254 1.272   1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2630 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.912   0.225  -8.488  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2631 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 3.979   15.896 -0.242  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2632 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 12.963  -0.611 5.342   1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2633 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 23.808  6.336  -6.008  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2634 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.293  4.248  11.944  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2635 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 20.552  20.209 -1.322  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2636 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.961  21.477 -19.089 0.50 14.84  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2637 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.459   16.936 -22.084 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2638 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.233  20.179 -12.902 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2639 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.404  -1.544 6.517   1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2640 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.763   18.130 -1.609  1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2641 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 17.697  17.095 -11.560 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2642 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 9.044   1.999  -7.914  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2643 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.955   1.616  -1.857  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2644 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 23.335  8.947  -9.258  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2645 O  O   A HOH H-2 5 .   ? 9.145   5.073  -17.661 0.50 9.54   ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2646 O  O   B HOH H-2 5 .   ? 8.767   4.121  -17.195 0.50 14.33  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2647 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 24.301  12.279 -11.853 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2648 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.332   3.936  -19.525 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2649 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -0.927  25.419 -17.295 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2650 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -3.917  4.280  25.828  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2651 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.901   12.576 26.513  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2652 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.636   26.219 -1.966  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2653 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 9.463   28.219 -6.363  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2654 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -3.551  20.508 -15.253 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2655 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -4.513  11.285 24.079  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2656 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.299  -2.063 16.604  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2657 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -4.013  17.730 -15.848 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2658 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.739  17.026 2.967   1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2659 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.903   27.379 -4.437  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2660 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 4.940   0.917  8.618   1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2661 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.446   -3.978 18.974  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2662 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -5.446  2.171  24.745  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2663 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 4.424   -1.186 11.444  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2664 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.034  5.390  -16.302 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2665 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 1.128   13.031 -24.389 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2666 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 7.411   1.488  -10.544 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2667 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 9.713   1.485  -12.134 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2668 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 25.808  8.909  0.351   1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2669 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 21.830  18.030 -3.695  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2670 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.743  4.822  14.116  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2671 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.941  2.995  -15.435 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2672 O  O   A HOH H-2 5 .   ? 14.911  0.016  -1.005  0.50 18.07  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2673 O  O   B HOH H-2 5 .   ? 16.295  0.084  -0.437  0.50 19.32  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2674 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.831   0.487  22.504  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2675 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 25.994  9.329  -8.828  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2676 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 8.276   -3.348 12.198  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2677 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 12.348  1.159  17.355  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2678 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 20.030  3.515  7.317   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2679 O  O   A HOH H-2 5 .   ? 21.052  17.332 -12.550 0.50 25.61  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2680 O  O   B HOH H-2 5 .   ? 21.849  15.869 -13.341 0.50 33.92  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2681 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 21.398  2.685  -10.097 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2682 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 17.940  21.711 -6.332  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2683 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.515   22.426 -20.114 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2684 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -2.324  27.076 -10.817 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2685 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -7.585  -1.895 -2.276  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2686 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.425  9.676  10.770  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2687 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 1.661   29.491 4.724   1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2688 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.072  1.128  -14.885 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2689 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -3.241  15.562 -24.448 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2690 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 25.936  11.540 -0.766  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2691 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.511  23.498 -10.904 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2692 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 12.654  4.275  -17.148 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2693 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.255  1.708  -13.562 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2694 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.739  3.173  -16.446 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2695 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 21.447  6.165  7.940   1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2696 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.836   32.295 -14.684 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2697 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.866  18.541 -8.662  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2698 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 20.428  15.040 -15.768 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2699 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 17.265  18.286 -13.930 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2700 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -1.991  1.540  -8.424  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2701 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 23.667  18.426 -5.039  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2702 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.007  20.719 -10.028 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2703 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.244  21.683 -6.502  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2704 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -2.615  -1.145 1.278   1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2705 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.880  24.395 -1.736  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2706 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 16.390  8.125  22.533  1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2707 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.419   23.756 7.699   1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2708 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 8.953   -0.460 -6.875  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2709 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 8.289   -1.654 5.396   1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2710 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.262  23.794 0.317   1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2711 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.493   6.875  28.235  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2712 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 20.158  13.739 4.049   1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2713 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.260   2.552  19.920  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2714 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 5.232   27.671 -21.630 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2715 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.216   12.281 12.954  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2716 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.311   1.732  -1.428  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2717 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.662   0.424  4.693   1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2718 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 16.022  1.250  -2.761  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2719 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 16.872  9.520  20.219  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2720 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.985  -1.917 18.054  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2721 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 10.988  22.281 1.748   1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2722 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 6.089   32.804 -10.935 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 2723 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 16.551  20.718 -14.229 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 2724 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 4.962   37.845 -9.579  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 2725 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 0.424   -1.901 -5.468  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 2726 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -9.583  -3.010 -3.800  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 2727 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -6.656  15.762 -10.813 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 2728 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 12.594  11.837 -18.182 0.50 8.48   ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 2729 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.660  1.871  -19.137 0.50 43.63  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 2730 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 11.951  24.262 -19.146 0.50 37.70  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 2731 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 15.811  4.274  17.010  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 2732 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.593  2.953  15.678  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 2733 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 17.766  20.059 -9.833  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 2734 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 1.892   28.624 8.856   1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
HETATM 2735 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 14.861  -1.818 -3.048  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   1 
HETATM 2736 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 13.738  23.125 -8.927  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   1 
HETATM 2737 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -1.957  1.747  -3.600  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   1 
HETATM 2738 O  O   . HOH H-2 5 .   ? -4.580  -1.785 2.751   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   1 
HETATM 2739 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.308   32.810 -12.061 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   1 
HETATM 2740 O  O   . HOH H-2 5 .   ? 2.562   28.333 2.405   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   A HIS A   6   ? 0.1400 0.3242 0.5552 0.0920  -0.0486 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   
2    N  N   B HIS A   6   ? 0.6751 0.2903 0.8368 0.1502  -0.0071 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   
3    C  CA  A HIS A   6   ? 0.2747 0.0668 0.5556 -0.0293 0.0166  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  
4    C  CA  B HIS A   6   ? 0.1714 0.5943 0.5909 0.1541  -0.1773 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  
5    C  C   A HIS A   6   ? 0.1945 0.3275 0.6008 0.0324  -0.0780 0.0031  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   
6    C  C   B HIS A   6   ? 0.2417 0.1474 0.8939 0.0617  0.0593  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   
7    O  O   A HIS A   6   ? 0.3448 0.3992 0.5670 0.2278  -0.0599 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   
8    O  O   B HIS A   6   ? 0.6028 0.1642 0.9376 -0.1014 -0.0885 0.0709  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   
9    C  CB  A HIS A   6   ? 0.1468 0.1820 0.9510 0.0165  0.0452  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  
10   C  CB  B HIS A   6   ? 0.3538 0.5026 0.6423 0.0278  0.0899  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  
11   C  CG  A HIS A   6   ? 0.2950 0.3285 0.2216 0.0404  -0.0571 0.0042  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  
12   C  CG  B HIS A   6   ? 0.3499 0.1713 0.5249 0.0108  0.0576  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  
13   N  ND1 A HIS A   6   ? 0.2332 0.3353 0.3396 -0.0132 0.0064  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 
14   N  ND1 B HIS A   6   ? 0.3257 0.4745 0.3965 0.0577  0.0849  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 
15   C  CD2 A HIS A   6   ? 0.2468 0.3777 0.2311 0.0580  -0.0987 0.0388  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 
16   C  CD2 B HIS A   6   ? 0.3145 0.1213 0.4042 0.0316  -0.1655 0.0309  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 
17   C  CE1 A HIS A   6   ? 0.3028 0.2606 0.4230 -0.0225 -0.0753 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 
18   C  CE1 B HIS A   6   ? 0.1555 0.2122 0.3937 0.0922  -0.0507 0.0199  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 
19   N  NE2 A HIS A   6   ? 0.3146 0.3227 0.2878 0.1093  -0.0702 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 
20   N  NE2 B HIS A   6   ? 0.3722 0.3090 0.2029 0.0165  0.0652  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 
21   N  N   . HIS A   7   ? 0.2350 0.1604 0.3619 0.0801  0.0314  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   
22   C  CA  . HIS A   7   ? 0.1828 0.1506 0.2512 0.0439  0.0239  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  
23   C  C   . HIS A   7   ? 0.1764 0.1624 0.2333 0.0171  0.0392  0.0304  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   
24   O  O   . HIS A   7   ? 0.2534 0.2473 0.2600 0.0795  0.0353  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   
25   C  CB  . HIS A   7   ? 0.2248 0.1517 0.2524 0.0243  0.0166  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  
26   C  CG  . HIS A   7   ? 0.2679 0.1579 0.2909 0.0544  0.0059  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  
27   N  ND1 . HIS A   7   ? 0.4138 0.2130 0.3591 0.0253  0.0443  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 
28   C  CD2 . HIS A   7   ? 0.3145 0.1492 0.2967 -0.0172 0.0321  0.0475  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 
29   C  CE1 . HIS A   7   ? 0.5809 0.2211 0.3077 0.0629  0.0212  0.0574  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 
30   N  NE2 . HIS A   7   ? 0.4422 0.2243 0.3553 0.0258  -0.0477 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 
31   N  N   . LEU A   8   ? 0.1646 0.1551 0.1676 0.0341  0.0225  0.0010  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   N   
32   C  CA  . LEU A   8   ? 0.1777 0.1620 0.1653 0.0095  0.0076  0.0113  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CA  
33   C  C   . LEU A   8   ? 0.1782 0.1600 0.1787 -0.0090 0.0110  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   C   
34   O  O   . LEU A   8   ? 0.2204 0.2097 0.1794 -0.0292 0.0061  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   O   
35   C  CB  . LEU A   8   ? 0.1664 0.1508 0.1726 0.0169  -0.0051 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CB  
36   C  CG  . LEU A   8   ? 0.1845 0.1769 0.2417 0.0081  -0.0362 0.0267  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CG  
37   C  CD1 . LEU A   8   ? 0.1778 0.1796 0.1939 0.0331  -0.0186 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD1 
38   C  CD2 . LEU A   8   ? 0.1701 0.1569 0.3382 0.0048  -0.0346 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD2 
39   N  N   . LYS A   9   ? 0.1944 0.1474 0.1763 0.0062  0.0199  0.0071  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   N   
40   C  CA  . LYS A   9   ? 0.2024 0.1317 0.2165 0.0239  0.0133  0.0078  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CA  
41   C  C   . LYS A   9   ? 0.2343 0.1540 0.1976 -0.0081 0.0452  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   C   
42   O  O   . LYS A   9   ? 0.2479 0.1690 0.2560 -0.0280 0.0392  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   O   
43   C  CB  . LYS A   9   ? 0.2262 0.1528 0.2294 0.0391  0.0175  0.0368  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CB  
44   C  CG  . LYS A   9   ? 0.2691 0.2416 0.3475 0.0291  0.0157  0.0596  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CG  
45   C  CD  . LYS A   9   ? 0.4330 0.2840 0.4977 0.1233  0.0461  0.1528  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CD  
46   C  CE  . LYS A   9   ? 0.5653 0.5676 0.7411 -0.1441 -0.0912 0.2236  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CE  
47   N  NZ  . LYS A   9   ? 1.6644 1.0142 1.8803 -0.3580 -0.6201 0.8180  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   NZ  
48   N  N   . SER A   10  ? 0.1852 0.1156 0.1755 0.0254  0.0226  0.0101  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
49   C  CA  . SER A   10  ? 0.1764 0.1394 0.1815 0.0102  0.0247  0.0146  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
50   C  C   . SER A   10  ? 0.1497 0.1239 0.1485 -0.0042 -0.0003 0.0157  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
51   O  O   . SER A   10  ? 0.1307 0.1453 0.1601 0.0113  -0.0082 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
52   C  CB  . SER A   10  ? 0.2158 0.1502 0.1768 -0.0129 -0.0080 0.0175  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
53   O  OG  . SER A   10  ? 0.2622 0.1892 0.2137 0.0110  0.0129  0.0507  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
54   N  N   A ILE A   11  ? 0.1355 0.1386 0.1640 0.0158  0.0080  0.0022  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   
55   N  N   B ILE A   11  ? 0.1381 0.1478 0.1747 0.0166  0.0104  0.0052  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   
56   C  CA  A ILE A   11  ? 0.1312 0.1493 0.1474 0.0245  0.0063  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  
57   C  CA  B ILE A   11  ? 0.1429 0.1793 0.1568 0.0336  -0.0067 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  
58   C  C   A ILE A   11  ? 0.1463 0.1210 0.1568 0.0103  0.0256  0.0118  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   
59   C  C   B ILE A   11  ? 0.1508 0.0953 0.1578 0.0011  0.0327  0.0112  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   
60   O  O   A ILE A   11  ? 0.2438 0.1575 0.2069 -0.0155 0.0166  0.0131  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   
61   O  O   B ILE A   11  ? 0.1995 0.1236 0.1764 -0.0216 0.0233  0.0279  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   
62   C  CB  A ILE A   11  ? 0.1226 0.1575 0.1288 -0.0204 -0.0283 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  
63   C  CB  B ILE A   11  ? 0.1516 0.2346 0.2342 0.0513  0.0291  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  
64   C  CG1 A ILE A   11  ? 0.1365 0.1643 0.1195 0.0365  -0.0042 0.0056  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 
65   C  CG1 B ILE A   11  ? 0.3241 0.3229 0.2278 -0.0144 -0.0287 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 
66   C  CG2 A ILE A   11  ? 0.0884 0.1328 0.1847 0.0135  0.0132  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 
67   C  CG2 B ILE A   11  ? 0.1574 0.2017 0.2767 0.0678  -0.0058 0.0241  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 
68   C  CD1 A ILE A   11  ? 0.1161 0.1427 0.1180 0.0362  0.0029  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 
69   C  CD1 B ILE A   11  ? 0.2086 0.4443 0.6441 -0.0016 -0.0936 0.0556  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 
70   N  N   . ASN A   12  ? 0.1388 0.1236 0.1293 0.0225  0.0142  0.0001  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   
71   C  CA  . ASN A   12  ? 0.1371 0.1477 0.1472 0.0403  0.0130  0.0071  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  
72   C  C   . ASN A   12  ? 0.1282 0.1329 0.1353 0.0168  0.0111  0.0340  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   
73   O  O   . ASN A   12  ? 0.1525 0.1256 0.1595 0.0170  0.0253  0.0215  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   
74   C  CB  . ASN A   12  ? 0.1434 0.1658 0.1558 0.0526  -0.0055 0.0251  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  
75   C  CG  . ASN A   12  ? 0.1324 0.1788 0.1611 0.0491  0.0028  0.0234  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  
76   O  OD1 . ASN A   12  ? 0.1658 0.1983 0.1633 0.0517  -0.0058 0.0055  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 
77   N  ND2 . ASN A   12  ? 0.1835 0.1972 0.1917 0.0788  0.0192  0.0475  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 
78   N  N   . HIS A   13  ? 0.1283 0.1190 0.1362 0.0321  0.0193  0.0194  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   
79   C  CA  . HIS A   13  ? 0.1187 0.1310 0.1174 0.0356  0.0111  0.0249  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  
80   C  C   . HIS A   13  ? 0.1289 0.1189 0.1079 0.0126  0.0237  0.0200  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   
81   O  O   . HIS A   13  ? 0.1372 0.1301 0.1330 0.0189  0.0321  0.0278  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   
82   C  CB  . HIS A   13  ? 0.1302 0.1565 0.1534 0.0060  -0.0029 0.0156  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  
83   C  CG  . HIS A   13  ? 0.1673 0.1422 0.1256 0.0259  -0.0103 0.0007  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CG  
84   N  ND1 . HIS A   13  ? 0.1347 0.2004 0.1279 0.0079  0.0029  0.0260  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   ND1 
85   C  CD2 . HIS A   13  ? 0.1863 0.1749 0.2238 0.0064  -0.0174 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CD2 
86   C  CE1 . HIS A   13  ? 0.1967 0.2581 0.1828 0.0083  0.0032  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CE1 
87   N  NE2 . HIS A   13  ? 0.1829 0.2324 0.2435 -0.0263 -0.0161 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   NE2 
88   N  N   A ILE A   14  ? 0.1265 0.1024 0.1353 0.0270  0.0160  0.0154  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
89   N  N   B ILE A   14  ? 0.1159 0.1068 0.1401 0.0154  0.0195  0.0206  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
90   C  CA  A ILE A   14  ? 0.1346 0.1043 0.1210 0.0197  0.0311  0.0267  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
91   C  CA  B ILE A   14  ? 0.1685 0.1063 0.1423 0.0499  0.0120  0.0118  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
92   C  C   A ILE A   14  ? 0.1525 0.0987 0.1400 0.0199  0.0558  0.0141  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
93   C  C   B ILE A   14  ? 0.1522 0.0924 0.1410 0.0311  0.0511  0.0180  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
94   O  O   A ILE A   14  ? 0.2387 0.1315 0.1250 -0.0090 0.0563  0.0137  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
95   O  O   B ILE A   14  ? 0.2514 0.1228 0.1268 -0.0078 0.0519  0.0139  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
96   C  CB  A ILE A   14  ? 0.1583 0.1004 0.1242 0.0149  -0.0030 0.0311  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
97   C  CB  B ILE A   14  ? 0.1384 0.1597 0.1387 0.0580  0.0321  0.0193  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
98   C  CG1 A ILE A   14  ? 0.1741 0.1130 0.1522 0.0211  0.0046  0.0240  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
99   C  CG1 B ILE A   14  ? 0.1643 0.1756 0.1217 0.0301  0.0327  0.0595  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
100  C  CG2 A ILE A   14  ? 0.2103 0.1192 0.1035 0.0502  -0.0289 0.0093  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
101  C  CG2 B ILE A   14  ? 0.2086 0.1635 0.1768 0.0364  -0.0145 0.0045  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
102  C  CD1 A ILE A   14  ? 0.2126 0.1513 0.1929 0.0357  -0.0525 0.0110  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
103  C  CD1 B ILE A   14  ? 0.2144 0.2735 0.1963 0.0626  -0.0115 0.1017  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
104  N  N   . CYS A   15  ? 0.1606 0.0924 0.1362 0.0385  0.0369  0.0130  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   N   
105  C  CA  A CYS A   15  ? 0.1226 0.0825 0.1316 0.0065  0.0202  0.0190  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  
106  C  CA  B CYS A   15  ? 0.1541 0.1055 0.1197 0.0316  0.0213  0.0275  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  
107  C  C   . CYS A   15  ? 0.1139 0.0935 0.1135 0.0102  0.0002  0.0147  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   C   
108  O  O   . CYS A   15  ? 0.1379 0.1164 0.1237 0.0309  0.0267  0.0247  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   O   
109  C  CB  A CYS A   15  ? 0.0940 0.1190 0.1671 0.0162  -0.0010 0.0465  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  
110  C  CB  B CYS A   15  ? 0.1771 0.1466 0.2124 0.0368  -0.0616 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  
111  S  SG  A CYS A   15  ? 0.1727 0.1507 0.2026 0.0146  -0.0368 0.0028  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  
112  S  SG  B CYS A   15  ? 0.1962 0.2880 0.2667 0.0799  0.0058  0.0537  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  
113  N  N   . PHE A   16  ? 0.1218 0.0875 0.1236 0.0127  0.0109  0.0026  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   N   
114  C  CA  . PHE A   16  ? 0.1171 0.0834 0.1101 0.0154  0.0053  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CA  
115  C  C   . PHE A   16  ? 0.1137 0.0874 0.1239 0.0116  0.0106  0.0251  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   C   
116  O  O   . PHE A   16  ? 0.1444 0.1016 0.1127 0.0121  0.0057  0.0102  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   O   
117  C  CB  . PHE A   16  ? 0.1204 0.1074 0.1198 0.0046  0.0064  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CB  
118  C  CG  . PHE A   16  ? 0.1075 0.1360 0.1406 0.0262  0.0116  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CG  
119  C  CD1 . PHE A   16  ? 0.1567 0.1523 0.1422 -0.0004 -0.0026 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD1 
120  C  CD2 . PHE A   16  ? 0.1671 0.2278 0.1945 -0.0576 0.0066  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD2 
121  C  CE1 . PHE A   16  ? 0.1537 0.1801 0.1650 0.0159  0.0026  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE1 
122  C  CE2 . PHE A   16  ? 0.1629 0.2396 0.1974 -0.0479 0.0159  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE2 
123  C  CZ  . PHE A   16  ? 0.1363 0.2068 0.1720 -0.0026 0.0253  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CZ  
124  N  N   . SER A   17  ? 0.1159 0.0920 0.1162 0.0084  0.0012  0.0077  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   
125  C  CA  . SER A   17  ? 0.1067 0.0906 0.1113 -0.0064 0.0096  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  
126  C  C   . SER A   17  ? 0.0916 0.0851 0.1138 0.0101  -0.0157 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   
127  O  O   . SER A   17  ? 0.1169 0.1212 0.1190 0.0147  -0.0021 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   
128  C  CB  . SER A   17  ? 0.1090 0.0963 0.1653 -0.0071 0.0123  0.0049  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  
129  O  OG  . SER A   17  ? 0.1189 0.1414 0.2224 -0.0040 0.0299  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  
130  N  N   . VAL A   18  ? 0.0933 0.0859 0.1095 -0.0009 0.0067  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   
131  C  CA  . VAL A   18  ? 0.1018 0.0876 0.1211 -0.0075 -0.0028 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  
132  C  C   . VAL A   18  ? 0.0899 0.0834 0.1159 -0.0115 -0.0043 0.0092  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   
133  O  O   . VAL A   18  ? 0.1072 0.0983 0.1392 -0.0021 -0.0135 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   
134  C  CB  . VAL A   18  ? 0.1046 0.0819 0.1379 -0.0085 0.0019  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  
135  C  CG1 . VAL A   18  ? 0.1176 0.0934 0.1721 -0.0076 0.0112  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 
136  C  CG2 . VAL A   18  ? 0.1168 0.0894 0.1441 -0.0127 0.0033  0.0106  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 
137  N  N   . ARG A   19  ? 0.1018 0.0699 0.1220 -0.0098 0.0020  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   
138  C  CA  . ARG A   19  ? 0.1066 0.0710 0.1135 -0.0048 0.0150  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  
139  C  C   . ARG A   19  ? 0.0852 0.0875 0.1318 -0.0173 0.0068  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   
140  O  O   . ARG A   19  ? 0.1382 0.1131 0.1199 -0.0336 0.0044  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   
141  C  CB  . ARG A   19  ? 0.1176 0.0833 0.1340 0.0113  0.0168  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  
142  C  CG  . ARG A   19  ? 0.1446 0.1203 0.1482 0.0164  0.0229  0.0205  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  
143  C  CD  . ARG A   19  ? 0.1570 0.1317 0.1370 0.0094  0.0105  0.0065  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  
144  N  NE  . ARG A   19  ? 0.1518 0.1351 0.1571 0.0061  -0.0034 0.0066  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  
145  C  CZ  . ARG A   19  ? 0.1622 0.1278 0.1787 -0.0114 0.0022  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  
146  N  NH1 . ARG A   19  ? 0.2069 0.1602 0.1882 -0.0382 -0.0173 0.0053  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 
147  N  NH2 . ARG A   19  ? 0.1515 0.1665 0.1762 0.0051  0.0001  0.0259  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 
148  N  N   . ASN A   20  ? 0.1009 0.1003 0.1197 -0.0185 0.0025  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   N   
149  C  CA  . ASN A   20  ? 0.1210 0.0937 0.1266 -0.0091 0.0226  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CA  
150  C  C   . ASN A   20  ? 0.1057 0.0866 0.1097 -0.0110 0.0066  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   C   
151  O  O   . ASN A   20  ? 0.1109 0.0962 0.1161 -0.0066 0.0001  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   O   
152  C  CB  . ASN A   20  ? 0.1274 0.1066 0.1388 -0.0131 0.0243  0.0020  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CB  
153  C  CG  . ASN A   20  ? 0.1155 0.0976 0.1684 0.0015  0.0205  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CG  
154  O  OD1 . ASN A   20  ? 0.1441 0.0892 0.1416 -0.0234 0.0096  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   OD1 
155  N  ND2 . ASN A   20  ? 0.2417 0.1155 0.2066 -0.0609 0.0752  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   ND2 
156  N  N   A LEU A   21  ? 0.1126 0.0930 0.1210 -0.0158 0.0046  0.0033  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   
157  N  N   B LEU A   21  ? 0.1152 0.1019 0.1227 -0.0165 0.0021  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   
158  C  CA  A LEU A   21  ? 0.0890 0.1116 0.1366 -0.0015 -0.0009 0.0156  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  
159  C  CA  B LEU A   21  ? 0.0945 0.1088 0.1356 -0.0163 -0.0203 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  
160  C  C   A LEU A   21  ? 0.0981 0.0783 0.0945 -0.0082 -0.0055 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   
161  C  C   B LEU A   21  ? 0.0947 0.0999 0.1023 0.0000  -0.0083 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   
162  O  O   A LEU A   21  ? 0.1039 0.0761 0.0937 0.0086  -0.0040 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   
163  O  O   B LEU A   21  ? 0.1046 0.0902 0.1228 0.0020  -0.0141 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   
164  C  CB  A LEU A   21  ? 0.0916 0.1318 0.1319 0.0138  -0.0066 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  
165  C  CB  B LEU A   21  ? 0.1163 0.1687 0.1613 -0.0085 -0.0240 0.0318  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  
166  C  CG  A LEU A   21  ? 0.0958 0.0942 0.1291 -0.0131 -0.0196 0.0157  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  
167  C  CG  B LEU A   21  ? 0.1172 0.1825 0.2407 0.0061  -0.0124 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  
168  C  CD1 A LEU A   21  ? 0.2194 0.1458 0.1768 0.0102  0.0424  0.0176  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 
169  C  CD1 B LEU A   21  ? 0.1664 0.2475 0.2774 0.0583  -0.0594 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 
170  C  CD2 A LEU A   21  ? 0.1208 0.1433 0.1801 0.0181  -0.0277 0.0187  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 
171  C  CD2 B LEU A   21  ? 0.1803 0.1455 0.2274 0.0657  0.1148  0.0398  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 
172  N  N   . ASN A   22  ? 0.0970 0.0919 0.1059 -0.0079 -0.0061 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   N   
173  C  CA  . ASN A   22  ? 0.0958 0.0955 0.1101 -0.0055 0.0079  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CA  
174  C  C   . ASN A   22  ? 0.0873 0.0855 0.1050 -0.0090 0.0211  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   C   
175  O  O   . ASN A   22  ? 0.1108 0.0820 0.1138 -0.0170 0.0061  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   O   
176  C  CB  . ASN A   22  ? 0.1118 0.1217 0.1072 -0.0080 0.0064  0.0004  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CB  
177  C  CG  . ASN A   22  ? 0.1285 0.1220 0.1336 -0.0014 0.0023  0.0152  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CG  
178  O  OD1 . ASN A   22  ? 0.1703 0.1362 0.1294 0.0097  -0.0219 0.0126  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   OD1 
179  N  ND2 . ASN A   22  ? 0.1550 0.1379 0.1298 -0.0348 0.0103  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   ND2 
180  N  N   . ASP A   23  ? 0.0956 0.0808 0.0987 -0.0048 0.0061  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   N   
181  C  CA  . ASP A   23  ? 0.0992 0.0886 0.1112 -0.0010 0.0080  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CA  
182  C  C   . ASP A   23  ? 0.0878 0.1004 0.1049 -0.0104 -0.0112 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   C   
183  O  O   . ASP A   23  ? 0.0862 0.1082 0.1181 -0.0044 0.0004  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   O   
184  C  CB  . ASP A   23  ? 0.1102 0.0907 0.1355 -0.0016 0.0025  0.0000  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CB  
185  C  CG  . ASP A   23  ? 0.1437 0.0989 0.1463 0.0071  0.0000  0.0024  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CG  
186  O  OD1 . ASP A   23  ? 0.1466 0.1245 0.1629 0.0227  0.0243  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD1 
187  O  OD2 . ASP A   23  ? 0.1916 0.1097 0.2073 0.0082  -0.0011 0.0080  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD2 
188  N  N   . SER A   24  ? 0.0798 0.0796 0.1114 -0.0108 0.0012  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   
189  C  CA  . SER A   24  ? 0.0882 0.0904 0.1199 -0.0089 0.0077  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  
190  C  C   . SER A   24  ? 0.0810 0.0986 0.1049 -0.0104 0.0098  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   
191  O  O   . SER A   24  ? 0.0921 0.0930 0.1157 -0.0104 0.0087  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   
192  C  CB  . SER A   24  ? 0.0949 0.0872 0.1306 -0.0093 0.0207  0.0028  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  
193  O  OG  . SER A   24  ? 0.1351 0.1052 0.1322 -0.0296 0.0261  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  
194  N  N   . ILE A   25  ? 0.0927 0.0853 0.1156 -0.0019 0.0076  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
195  C  CA  . ILE A   25  ? 0.1060 0.0833 0.1171 -0.0105 0.0159  0.0004  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
196  C  C   . ILE A   25  ? 0.1168 0.0781 0.1167 -0.0188 0.0332  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
197  O  O   . ILE A   25  ? 0.1410 0.0962 0.1281 -0.0267 0.0312  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
198  C  CB  . ILE A   25  ? 0.1307 0.0971 0.1193 -0.0066 0.0059  0.0038  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
199  C  CG1 . ILE A   25  ? 0.1259 0.1118 0.1245 0.0018  -0.0018 0.0021  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
200  C  CG2 . ILE A   25  ? 0.1677 0.1013 0.1233 -0.0200 0.0428  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
201  C  CD1 . ILE A   25  ? 0.1512 0.1228 0.1466 -0.0013 -0.0105 0.0168  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
202  N  N   . HIS A   26  ? 0.0891 0.1134 0.1337 -0.0115 0.0215  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   N   
203  C  CA  . HIS A   26  ? 0.0909 0.1434 0.1364 -0.0261 0.0255  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CA  
204  C  C   . HIS A   26  ? 0.0968 0.1155 0.1400 -0.0149 0.0211  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   C   
205  O  O   . HIS A   26  ? 0.1108 0.1403 0.1488 -0.0464 0.0235  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   O   
206  C  CB  . HIS A   26  ? 0.0852 0.1662 0.1814 -0.0218 0.0169  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CB  
207  C  CG  . HIS A   26  ? 0.1289 0.2257 0.1449 -0.0369 0.0393  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CG  
208  N  ND1 . HIS A   26  ? 0.1256 0.3141 0.1707 -0.0919 0.0334  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   ND1 
209  C  CD2 . HIS A   26  ? 0.0922 0.2452 0.2089 -0.0183 0.0286  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CD2 
210  C  CE1 . HIS A   26  ? 0.1566 0.3727 0.1777 -0.0825 0.0311  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CE1 
211  N  NE2 . HIS A   26  ? 0.1076 0.2908 0.2439 -0.0151 0.0103  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   NE2 
212  N  N   . PHE A   27  ? 0.0871 0.1149 0.1200 -0.0063 0.0037  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   N   
213  C  CA  . PHE A   27  ? 0.1000 0.1255 0.1313 -0.0069 0.0074  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CA  
214  C  C   . PHE A   27  ? 0.0916 0.1082 0.1312 -0.0125 0.0025  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   C   
215  O  O   . PHE A   27  ? 0.0971 0.1183 0.1410 -0.0165 0.0064  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   O   
216  C  CB  . PHE A   27  ? 0.1050 0.1102 0.1253 -0.0164 0.0162  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CB  
217  C  CG  . PHE A   27  ? 0.0943 0.1075 0.1509 -0.0066 -0.0036 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CG  
218  C  CD1 . PHE A   27  ? 0.1262 0.1748 0.1509 -0.0048 -0.0237 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD1 
219  C  CD2 . PHE A   27  ? 0.1309 0.1040 0.1319 -0.0095 0.0039  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD2 
220  C  CE1 . PHE A   27  ? 0.1372 0.1658 0.1645 -0.0219 -0.0157 0.0040  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE1 
221  C  CE2 . PHE A   27  ? 0.1439 0.1045 0.1448 -0.0127 -0.0116 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE2 
222  C  CZ  . PHE A   27  ? 0.1625 0.1380 0.1539 -0.0386 -0.0034 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CZ  
223  N  N   . TYR A   28  ? 0.0921 0.0946 0.1397 -0.0076 0.0055  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   N   
224  C  CA  . TYR A   28  ? 0.0961 0.1073 0.1526 0.0009  0.0156  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CA  
225  C  C   . TYR A   28  ? 0.1016 0.1071 0.1670 -0.0209 0.0099  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   C   
226  O  O   . TYR A   28  ? 0.1330 0.1024 0.1699 -0.0090 0.0048  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   O   
227  C  CB  . TYR A   28  ? 0.0861 0.1150 0.1589 -0.0053 0.0217  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CB  
228  C  CG  . TYR A   28  ? 0.0879 0.1145 0.1412 -0.0097 -0.0017 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CG  
229  C  CD1 . TYR A   28  ? 0.1206 0.1340 0.1471 -0.0015 0.0163  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD1 
230  C  CD2 . TYR A   28  ? 0.0833 0.1228 0.1370 -0.0073 0.0008  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD2 
231  C  CE1 . TYR A   28  ? 0.1159 0.1575 0.1464 -0.0035 0.0142  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE1 
232  C  CE2 . TYR A   28  ? 0.0998 0.1299 0.1410 -0.0008 0.0094  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE2 
233  C  CZ  . TYR A   28  ? 0.0993 0.1345 0.1398 0.0023  0.0133  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CZ  
234  O  OH  . TYR A   28  ? 0.1305 0.1444 0.1474 0.0056  0.0188  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   OH  
235  N  N   A ARG A   29  ? 0.1057 0.1109 0.1766 -0.0159 0.0328  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   
236  N  N   B ARG A   29  ? 0.1003 0.1060 0.1715 -0.0255 0.0101  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   
237  C  CA  A ARG A   29  ? 0.1201 0.1606 0.1214 -0.0572 0.0210  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  
238  C  CA  B ARG A   29  ? 0.0952 0.1150 0.1389 -0.0110 0.0305  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  
239  C  C   A ARG A   29  ? 0.1098 0.1076 0.1096 -0.0171 0.0079  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   
240  C  C   B ARG A   29  ? 0.1041 0.1246 0.1126 -0.0211 -0.0167 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   
241  O  O   A ARG A   29  ? 0.1294 0.1360 0.1546 -0.0409 -0.0133 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   
242  O  O   B ARG A   29  ? 0.1198 0.1544 0.1853 -0.0470 0.0310  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   
243  C  CB  A ARG A   29  ? 0.1237 0.0913 0.1028 0.0229  0.0088  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  
244  C  CB  B ARG A   29  ? 0.1068 0.1213 0.1234 -0.0250 -0.0084 0.0004  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  
245  C  CG  A ARG A   29  ? 0.1035 0.1350 0.1060 -0.0003 0.0227  0.0156  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  
246  C  CG  B ARG A   29  ? 0.1340 0.0797 0.1408 0.0148  0.0142  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  
247  C  CD  A ARG A   29  ? 0.1117 0.0734 0.1077 -0.0162 0.0254  0.0035  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  
248  C  CD  B ARG A   29  ? 0.1001 0.0950 0.1324 0.0030  0.0249  0.0007  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  
249  N  NE  A ARG A   29  ? 0.1272 0.0908 0.1173 -0.0158 0.0113  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  
250  N  NE  B ARG A   29  ? 0.1698 0.0996 0.1280 0.0018  0.0227  0.0102  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  
251  C  CZ  A ARG A   29  ? 0.1032 0.1022 0.1105 0.0039  0.0056  0.0244  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  
252  C  CZ  B ARG A   29  ? 0.1429 0.1136 0.1296 0.0000  0.0433  0.0112  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  
253  N  NH1 A ARG A   29  ? 0.1200 0.0715 0.1314 -0.0065 0.0108  0.0099  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 
254  N  NH1 B ARG A   29  ? 0.1000 0.1299 0.1152 0.0191  0.0130  0.0156  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 
255  N  NH2 A ARG A   29  ? 0.1072 0.0873 0.1156 -0.0024 0.0273  0.0233  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 
256  N  NH2 B ARG A   29  ? 0.1922 0.1151 0.1436 0.0108  0.0564  0.0280  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 
257  N  N   A ASP A   30  ? 0.1025 0.0950 0.1194 -0.0130 -0.0040 0.0101  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   
258  N  N   B ASP A   30  ? 0.1072 0.1609 0.0954 0.0167  0.0026  0.0182  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   
259  C  CA  A ASP A   30  ? 0.0979 0.1044 0.0959 -0.0031 -0.0007 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  
260  C  CA  B ASP A   30  ? 0.1055 0.1076 0.1269 -0.0155 0.0010  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  
261  C  C   A ASP A   30  ? 0.0986 0.0946 0.1015 -0.0105 0.0225  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   
262  C  C   B ASP A   30  ? 0.0910 0.1357 0.1351 -0.0328 0.0226  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   
263  O  O   A ASP A   30  ? 0.1329 0.0972 0.1340 -0.0338 0.0000  0.0009  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   
264  O  O   B ASP A   30  ? 0.1425 0.1545 0.1733 -0.0618 -0.0326 0.0000  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   
265  C  CB  A ASP A   30  ? 0.1164 0.1114 0.0804 -0.0005 0.0027  0.0047  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  
266  C  CB  B ASP A   30  ? 0.0780 0.1145 0.1359 -0.0090 0.0181  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  
267  C  CG  A ASP A   30  ? 0.1062 0.1189 0.0887 0.0114  -0.0005 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  
268  C  CG  B ASP A   30  ? 0.1224 0.0990 0.1289 -0.0083 0.0186  0.0175  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  
269  O  OD1 A ASP A   30  ? 0.1371 0.0935 0.1131 -0.0028 -0.0127 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 
270  O  OD1 B ASP A   30  ? 0.1232 0.0953 0.1137 0.0038  -0.0090 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 
271  O  OD2 A ASP A   30  ? 0.1173 0.0972 0.1162 -0.0043 0.0005  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 
272  O  OD2 B ASP A   30  ? 0.1218 0.1132 0.1261 0.0000  -0.0108 0.0153  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 
273  N  N   . ILE A   31  ? 0.1011 0.1016 0.1158 -0.0154 -0.0058 0.0050  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   N   
274  C  CA  . ILE A   31  ? 0.0963 0.1094 0.1112 -0.0122 0.0019  0.0012  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CA  
275  C  C   . ILE A   31  ? 0.1014 0.1002 0.1171 -0.0192 -0.0136 0.0081  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   C   
276  O  O   . ILE A   31  ? 0.1091 0.1144 0.1343 -0.0347 -0.0080 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   O   
277  C  CB  . ILE A   31  ? 0.1029 0.1090 0.1188 -0.0072 -0.0106 0.0007  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CB  
278  C  CG1 . ILE A   31  ? 0.1294 0.1140 0.1748 0.0168  -0.0060 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG1 
279  C  CG2 . ILE A   31  ? 0.1591 0.1344 0.1499 0.0023  -0.0331 0.0005  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG2 
280  C  CD1 . ILE A   31  ? 0.1334 0.1359 0.2082 -0.0144 -0.0093 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CD1 
281  N  N   . LEU A   32  ? 0.0938 0.1026 0.1159 -0.0105 -0.0066 0.0006  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   
282  C  CA  . LEU A   32  ? 0.1181 0.1048 0.1114 -0.0056 0.0072  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  
283  C  C   . LEU A   32  ? 0.1101 0.1041 0.1110 -0.0158 0.0022  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   
284  O  O   . LEU A   32  ? 0.1352 0.1131 0.1283 -0.0179 0.0197  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   
285  C  CB  . LEU A   32  ? 0.1145 0.0932 0.1351 -0.0276 0.0061  0.0027  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  
286  C  CG  . LEU A   32  ? 0.1287 0.1210 0.1157 -0.0254 0.0128  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  
287  C  CD1 . LEU A   32  ? 0.1358 0.1199 0.1491 -0.0220 0.0271  0.0169  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 
288  C  CD2 . LEU A   32  ? 0.1464 0.1669 0.1499 -0.0321 -0.0106 0.0418  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 
289  N  N   . LEU A   33  ? 0.1182 0.1032 0.1154 -0.0315 0.0029  0.0024  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   
290  C  CA  . LEU A   33  ? 0.1364 0.0976 0.1312 -0.0302 0.0029  0.0011  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  
291  C  C   . LEU A   33  ? 0.1407 0.0809 0.1332 -0.0064 0.0100  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   
292  O  O   . LEU A   33  ? 0.1902 0.0891 0.1783 -0.0044 0.0094  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   
293  C  CB  . LEU A   33  ? 0.1364 0.1338 0.1634 -0.0439 0.0176  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  
294  C  CG  . LEU A   33  ? 0.1465 0.1263 0.1945 -0.0389 -0.0113 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  
295  C  CD1 . LEU A   33  ? 0.1894 0.2025 0.2848 -0.0942 -0.0115 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 
296  C  CD2 . LEU A   33  ? 0.1520 0.2034 0.2188 -0.0050 0.0349  0.0291  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 
297  N  N   . GLY A   34  ? 0.1155 0.0934 0.1357 -0.0040 0.0015  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   N   
298  C  CA  . GLY A   34  ? 0.1331 0.1194 0.1196 0.0019  0.0089  0.0028  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   CA  
299  C  C   . GLY A   34  ? 0.1214 0.1049 0.1338 -0.0196 0.0031  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   C   
300  O  O   . GLY A   34  ? 0.2051 0.1413 0.1525 0.0168  0.0467  0.0069  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   O   
301  N  N   . LYS A   35  ? 0.1332 0.1578 0.1342 -0.0443 -0.0277 0.0265  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   
302  C  CA  . LYS A   35  ? 0.1743 0.2308 0.1454 -0.0821 -0.0375 0.0487  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  
303  C  C   . LYS A   35  ? 0.1382 0.1963 0.1194 -0.0713 -0.0134 0.0484  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   
304  O  O   . LYS A   35  ? 0.1494 0.1781 0.1290 -0.0574 0.0071  0.0202  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   
305  C  CB  . LYS A   35  ? 0.2619 0.1896 0.2235 -0.0836 -0.0934 0.0847  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  
306  C  CG  . LYS A   35  ? 0.3635 0.2463 0.3008 -0.1102 -0.1229 0.1248  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  
307  C  CD  . LYS A   35  ? 0.4768 0.5804 0.3348 -0.2369 -0.1523 0.1753  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CD  
308  C  CE  . LYS A   35  ? 0.4945 0.6092 0.2758 -0.1542 -0.0851 0.2266  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CE  
309  N  NZ  . LYS A   35  ? 0.4473 0.5457 0.3584 -0.1455 -0.1048 0.2051  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   NZ  
310  N  N   . LEU A   36  ? 0.1427 0.2038 0.1127 -0.0543 -0.0030 0.0377  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   
311  C  CA  . LEU A   36  ? 0.1208 0.1740 0.1097 -0.0315 -0.0197 0.0270  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  
312  C  C   . LEU A   36  ? 0.1257 0.1585 0.1090 -0.0423 -0.0079 0.0359  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   
313  O  O   . LEU A   36  ? 0.1225 0.2045 0.1394 -0.0332 -0.0057 0.0557  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   
314  C  CB  . LEU A   36  ? 0.1129 0.1874 0.1322 -0.0205 -0.0082 0.0185  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  
315  C  CG  . LEU A   36  ? 0.1145 0.1907 0.1226 -0.0023 0.0072  0.0228  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  
316  C  CD1 . LEU A   36  ? 0.1362 0.1821 0.1452 -0.0095 -0.0030 0.0482  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 
317  C  CD2 . LEU A   36  ? 0.1297 0.1933 0.1587 0.0317  0.0082  0.0137  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 
318  N  N   . LEU A   37  ? 0.1142 0.1482 0.1259 -0.0132 -0.0001 0.0096  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   
319  C  CA  . LEU A   37  ? 0.1238 0.1301 0.1372 0.0003  0.0028  0.0060  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  
320  C  C   . LEU A   37  ? 0.1048 0.1287 0.1275 0.0135  0.0111  0.0144  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   
321  O  O   . LEU A   37  ? 0.1510 0.1366 0.1506 0.0271  -0.0019 0.0203  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   
322  C  CB  . LEU A   37  ? 0.1640 0.2069 0.1645 0.0165  -0.0149 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  
323  C  CG  . LEU A   37  ? 0.2214 0.3775 0.2874 0.0276  -0.0014 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  
324  C  CD1 . LEU A   37  ? 0.2744 0.5075 0.3224 0.1811  -0.0388 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 
325  C  CD2 . LEU A   37  ? 0.3688 0.3395 0.4884 -0.0674 0.0246  -0.2298 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 
326  N  N   A LEU A   38  ? 0.1231 0.1255 0.1305 0.0001  0.0066  0.0116  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   
327  N  N   B LEU A   38  ? 0.1231 0.1270 0.1299 0.0003  0.0057  0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   
328  C  CA  A LEU A   38  ? 0.1022 0.1247 0.1456 0.0034  -0.0001 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  
329  C  CA  B LEU A   38  ? 0.1007 0.1347 0.1491 0.0157  -0.0158 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  
330  C  C   A LEU A   38  ? 0.1034 0.1163 0.1270 -0.0070 -0.0098 0.0094  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   
331  C  C   B LEU A   38  ? 0.1011 0.1180 0.1261 -0.0029 -0.0071 0.0093  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   
332  O  O   A LEU A   38  ? 0.1203 0.1363 0.1158 0.0050  -0.0025 0.0208  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   
333  O  O   B LEU A   38  ? 0.1225 0.1356 0.1153 0.0041  -0.0021 0.0243  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   
334  C  CB  A LEU A   38  ? 0.1011 0.1963 0.3546 0.0075  0.0053  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  
335  C  CB  B LEU A   38  ? 0.1546 0.2015 0.2192 0.0307  0.0195  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  
336  C  CG  A LEU A   38  ? 0.1379 0.1548 0.3121 -0.0094 0.0062  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  
337  C  CG  B LEU A   38  ? 0.1093 0.2529 0.2554 -0.0079 0.0405  0.0401  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  
338  C  CD1 A LEU A   38  ? 0.1232 0.2328 0.3537 0.0368  0.0327  0.0943  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 
339  C  CD1 B LEU A   38  ? 0.1467 0.3276 0.2296 0.1211  0.0113  0.0127  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 
340  C  CD2 A LEU A   38  ? 0.1617 0.1978 0.2087 0.0040  -0.0159 0.0433  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 
341  C  CD2 B LEU A   38  ? 0.1443 0.2657 0.2420 -0.0703 0.0571  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 
342  N  N   . THR A   39  ? 0.1238 0.1194 0.1089 0.0220  0.0028  0.0146  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N   
343  C  CA  . THR A   39  ? 0.1333 0.1308 0.1192 0.0191  -0.0002 0.0124  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA  
344  C  C   . THR A   39  ? 0.1677 0.1269 0.1167 0.0154  0.0010  0.0290  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C   
345  O  O   . THR A   39  ? 0.1809 0.1325 0.1397 0.0096  -0.0310 0.0245  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O   
346  C  CB  . THR A   39  ? 0.1565 0.1890 0.1231 0.0422  0.0114  0.0393  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB  
347  O  OG1 . THR A   39  ? 0.2238 0.2125 0.1356 0.0944  0.0307  0.0501  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1 
348  C  CG2 . THR A   39  ? 0.1263 0.2136 0.1745 0.0378  0.0203  0.0446  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2 
349  N  N   . GLY A   40  ? 0.2011 0.1295 0.1362 0.0011  -0.0363 0.0196  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   
350  C  CA  . GLY A   40  ? 0.2385 0.1509 0.1518 -0.0070 -0.0397 0.0123  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  
351  C  C   . GLY A   40  ? 0.2336 0.1653 0.1694 0.0023  -0.0403 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   
352  O  O   . GLY A   40  ? 0.2250 0.1763 0.2130 0.0240  -0.0072 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   
353  N  N   . LYS A   41  ? 0.3622 0.1535 0.1481 -0.0081 -0.0141 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   
354  C  CA  . LYS A   41  ? 0.4250 0.1663 0.1940 0.0291  -0.0371 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  
355  C  C   . LYS A   41  ? 0.3085 0.1599 0.1916 0.0112  -0.0384 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   
356  O  O   . LYS A   41  ? 0.3578 0.2102 0.2544 0.0792  0.0129  0.0181  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   
357  C  CB  . LYS A   41  ? 0.5410 0.1783 0.2152 0.0106  -0.0757 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  
358  N  N   . LYS A   42  ? 0.2928 0.1578 0.1536 0.0355  -0.0294 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   
359  C  CA  . LYS A   42  ? 0.3142 0.1090 0.1604 0.0216  -0.0557 0.0093  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  
360  C  C   . LYS A   42  ? 0.1940 0.1102 0.1550 0.0201  -0.0491 0.0024  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   
361  O  O   . LYS A   42  ? 0.2355 0.1397 0.1597 -0.0023 -0.0349 0.0328  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   
362  C  CB  . LYS A   42  ? 0.5108 0.1855 0.1929 -0.0970 -0.0799 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  
363  C  CG  . LYS A   42  ? 0.6559 0.2893 0.3513 -0.0110 -0.0306 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  
364  C  CD  . LYS A   42  ? 0.8930 0.3080 0.5589 -0.1235 -0.0814 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  
365  C  CE  . LYS A   42  ? 0.3758 0.5361 1.0644 -0.0608 -0.1779 0.1193  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  
366  N  NZ  . LYS A   42  ? 0.3061 0.2769 0.4891 -0.0084 -0.0423 0.0728  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  
367  N  N   . THR A   43  ? 0.1842 0.1080 0.1335 0.0221  -0.0239 0.0087  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   N   
368  C  CA  . THR A   43  ? 0.1543 0.1218 0.1310 0.0075  -0.0112 0.0043  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CA  
369  C  C   . THR A   43  ? 0.1480 0.1131 0.1273 0.0285  -0.0233 0.0123  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   C   
370  O  O   . THR A   43  ? 0.1671 0.1304 0.1137 0.0143  -0.0068 0.0122  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   O   
371  C  CB  . THR A   43  ? 0.1510 0.1467 0.2859 -0.0010 -0.0095 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CB  
372  O  OG1 . THR A   43  ? 0.1725 0.2111 0.2547 -0.0041 -0.0267 0.0117  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   OG1 
373  C  CG2 . THR A   43  ? 0.1721 0.2622 0.2401 0.0598  -0.0186 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CG2 
374  N  N   . ALA A   44  ? 0.1302 0.0981 0.1126 0.0179  -0.0088 0.0074  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   
375  C  CA  . ALA A   44  ? 0.1314 0.0974 0.1315 0.0012  0.0011  0.0032  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  
376  C  C   . ALA A   44  ? 0.1198 0.1109 0.1115 -0.0018 -0.0044 0.0275  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   
377  O  O   . ALA A   44  ? 0.1607 0.1102 0.1133 -0.0125 0.0102  0.0188  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   
378  C  CB  . ALA A   44  ? 0.1247 0.1413 0.1636 0.0116  0.0269  0.0031  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  
379  N  N   . TYR A   45  ? 0.1206 0.1003 0.1178 -0.0009 0.0084  0.0163  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   N   
380  C  CA  . TYR A   45  ? 0.1068 0.1114 0.1090 -0.0034 -0.0028 0.0137  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CA  
381  C  C   . TYR A   45  ? 0.1061 0.1072 0.1268 -0.0076 0.0034  0.0144  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   C   
382  O  O   . TYR A   45  ? 0.1339 0.1371 0.1358 -0.0284 0.0214  0.0227  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   O   
383  C  CB  . TYR A   45  ? 0.1187 0.1284 0.1317 0.0049  0.0114  0.0123  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CB  
384  C  CG  . TYR A   45  ? 0.1261 0.1384 0.1309 0.0190  0.0138  0.0223  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CG  
385  C  CD1 . TYR A   45  ? 0.1096 0.1524 0.1567 -0.0078 -0.0005 0.0155  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD1 
386  C  CD2 . TYR A   45  ? 0.1186 0.2014 0.2102 0.0319  0.0290  0.0370  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD2 
387  C  CE1 . TYR A   45  ? 0.1128 0.1810 0.1627 0.0078  0.0038  0.0180  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE1 
388  C  CE2 . TYR A   45  ? 0.1600 0.1802 0.2552 0.0191  0.0298  0.0467  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE2 
389  C  CZ  . TYR A   45  ? 0.1067 0.1930 0.2012 0.0069  -0.0015 0.0432  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CZ  
390  O  OH  . TYR A   45  ? 0.1165 0.2515 0.2518 0.0076  0.0088  0.0549  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   OH  
391  N  N   A PHE A   46  ? 0.1022 0.0960 0.1135 -0.0076 0.0059  0.0123  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   
392  N  N   B PHE A   46  ? 0.1012 0.1136 0.1350 0.0053  -0.0041 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   
393  C  CA  A PHE A   46  ? 0.0935 0.1113 0.1276 -0.0029 0.0063  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  
394  C  CA  B PHE A   46  ? 0.1083 0.1206 0.1244 -0.0070 -0.0031 0.0171  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  
395  C  C   A PHE A   46  ? 0.0968 0.1016 0.1057 0.0052  -0.0075 0.0202  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   
396  C  C   B PHE A   46  ? 0.1574 0.1056 0.1473 -0.0037 0.0078  0.0272  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   
397  O  O   A PHE A   46  ? 0.1148 0.0953 0.1024 0.0011  0.0012  0.0036  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   
398  O  O   B PHE A   46  ? 0.1575 0.1270 0.1298 -0.0130 -0.0098 0.0256  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   
399  C  CB  A PHE A   46  ? 0.0952 0.1311 0.1152 -0.0128 0.0132  0.0120  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  
400  C  CB  B PHE A   46  ? 0.1284 0.1288 0.1508 0.0409  -0.0042 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  
401  C  CG  A PHE A   46  ? 0.1021 0.1174 0.1129 -0.0060 0.0126  0.0077  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  
402  C  CG  B PHE A   46  ? 0.0899 0.1163 0.1422 0.0113  -0.0008 0.0121  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  
403  C  CD1 A PHE A   46  ? 0.0909 0.1091 0.1694 0.0053  0.0477  0.0232  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 
404  C  CD1 B PHE A   46  ? 0.1057 0.1436 0.1490 0.0032  0.0367  0.0178  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 
405  C  CD2 A PHE A   46  ? 0.0835 0.0977 0.1147 -0.0117 0.0057  0.0059  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 
406  C  CD2 B PHE A   46  ? 0.1699 0.1036 0.1403 0.0263  0.0191  0.0213  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 
407  C  CE1 A PHE A   46  ? 0.1037 0.1581 0.1538 0.0068  0.0394  0.0209  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 
408  C  CE1 B PHE A   46  ? 0.1414 0.1392 0.1395 -0.0111 0.0410  0.0040  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 
409  C  CE2 A PHE A   46  ? 0.0740 0.0974 0.1229 -0.0028 -0.0015 0.0085  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 
410  C  CE2 B PHE A   46  ? 0.1286 0.1089 0.1210 0.0084  0.0179  0.0173  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 
411  C  CZ  A PHE A   46  ? 0.0888 0.1028 0.1486 -0.0077 0.0207  0.0121  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  
412  C  CZ  B PHE A   46  ? 0.1341 0.1301 0.1412 -0.0292 0.0002  0.0203  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  
413  N  N   . GLU A   47  ? 0.1424 0.1127 0.1350 -0.0119 -0.0093 0.0086  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   
414  C  CA  . GLU A   47  ? 0.1698 0.1230 0.1501 0.0056  -0.0097 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  
415  C  C   . GLU A   47  ? 0.1229 0.1266 0.1514 -0.0281 0.0098  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   
416  O  O   . GLU A   47  ? 0.1517 0.1992 0.1568 -0.0558 0.0090  0.0060  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   
417  C  CB  . GLU A   47  ? 0.2679 0.1264 0.2127 0.0393  -0.0524 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  
418  C  CG  . GLU A   47  ? 0.4188 0.1969 0.2616 0.0290  -0.0333 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  
419  C  CD  . GLU A   47  ? 0.6908 0.3527 0.5164 0.2089  0.0359  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  
420  O  OE1 . GLU A   47  ? 0.6001 0.3974 1.0461 0.1622  0.0864  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 
421  O  OE2 . GLU A   47  ? 0.8688 0.2718 0.8868 0.0927  0.1795  0.1006  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 
422  N  N   . LEU A   48  ? 0.1447 0.1151 0.1372 -0.0144 0.0040  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
423  C  CA  . LEU A   48  ? 0.1478 0.1216 0.1405 -0.0167 0.0011  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
424  C  C   . LEU A   48  ? 0.1375 0.1054 0.1443 -0.0115 0.0038  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
425  O  O   . LEU A   48  ? 0.1506 0.1168 0.1448 -0.0047 0.0205  0.0027  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
426  C  CB  . LEU A   48  ? 0.1574 0.1120 0.1521 -0.0022 0.0001  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
427  C  CG  . LEU A   48  ? 0.1566 0.1374 0.1330 0.0113  0.0090  0.0120  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
428  C  CD1 . LEU A   48  ? 0.1493 0.2005 0.1543 0.0010  0.0443  0.0192  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
429  C  CD2 . LEU A   48  ? 0.2176 0.1311 0.2138 0.0055  -0.0241 0.0165  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
430  N  N   . ALA A   49  ? 0.1560 0.1294 0.1815 -0.0197 -0.0035 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N   
431  C  CA  . ALA A   49  ? 0.1589 0.1779 0.1948 0.0021  -0.0081 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA  
432  C  C   . ALA A   49  ? 0.1754 0.1289 0.1843 -0.0233 0.0079  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C   
433  O  O   . ALA A   49  ? 0.1818 0.2292 0.1860 0.0046  0.0028  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O   
434  C  CB  . ALA A   49  ? 0.1731 0.2354 0.1672 0.0257  -0.0013 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB  
435  N  N   . GLY A   50  ? 0.1965 0.1086 0.1971 -0.0101 -0.0037 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N   
436  C  CA  . GLY A   50  ? 0.1753 0.1512 0.2707 0.0063  -0.0054 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA  
437  C  C   . GLY A   50  ? 0.1672 0.1450 0.2628 0.0155  -0.0029 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C   
438  O  O   . GLY A   50  ? 0.1903 0.1841 0.4061 0.0429  0.0130  0.0221  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O   
439  N  N   . LEU A   51  ? 0.1546 0.1323 0.1701 -0.0067 -0.0060 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
440  C  CA  . LEU A   51  ? 0.1426 0.1532 0.1612 -0.0125 0.0060  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
441  C  C   . LEU A   51  ? 0.1274 0.1173 0.1606 0.0004  0.0174  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
442  O  O   . LEU A   51  ? 0.1266 0.1506 0.1477 -0.0018 0.0162  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
443  C  CB  . LEU A   51  ? 0.2105 0.1804 0.1408 -0.0554 0.0143  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
444  C  CG  . LEU A   51  ? 0.1631 0.1907 0.1989 -0.0301 0.0044  0.0099  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
445  C  CD1 . LEU A   51  ? 0.1992 0.2301 0.2740 -0.0210 0.0246  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
446  C  CD2 . LEU A   51  ? 0.2373 0.2260 0.2076 -0.0716 -0.0084 0.0622  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
447  N  N   . TRP A   52  ? 0.1302 0.1113 0.1435 0.0041  0.0122  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   N   
448  C  CA  . TRP A   52  ? 0.1282 0.0924 0.1224 0.0130  0.0025  0.0021  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CA  
449  C  C   . TRP A   52  ? 0.1073 0.1037 0.1074 0.0187  -0.0019 0.0007  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   C   
450  O  O   . TRP A   52  ? 0.1220 0.1258 0.1214 0.0152  0.0176  0.0113  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   O   
451  C  CB  . TRP A   52  ? 0.1171 0.1186 0.1495 0.0141  -0.0039 0.0095  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CB  
452  C  CG  . TRP A   52  ? 0.1141 0.1103 0.1348 0.0098  0.0062  0.0241  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CG  
453  C  CD1 . TRP A   52  ? 0.1377 0.1195 0.1332 0.0070  -0.0133 0.0188  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD1 
454  C  CD2 . TRP A   52  ? 0.1442 0.1317 0.1360 0.0135  -0.0082 0.0340  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD2 
455  N  NE1 . TRP A   52  ? 0.1205 0.1571 0.1455 0.0221  -0.0197 0.0185  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   NE1 
456  C  CE2 . TRP A   52  ? 0.1242 0.1400 0.1611 0.0086  -0.0177 0.0327  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE2 
457  C  CE3 . TRP A   52  ? 0.1265 0.1507 0.1451 0.0228  0.0164  0.0320  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE3 
458  C  CZ2 . TRP A   52  ? 0.1477 0.1911 0.1710 0.0027  -0.0115 0.0295  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ2 
459  C  CZ3 . TRP A   52  ? 0.1545 0.1742 0.1515 0.0401  0.0112  0.0467  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ3 
460  C  CH2 . TRP A   52  ? 0.1582 0.2071 0.1675 0.0088  0.0008  0.0353  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CH2 
461  N  N   . ILE A   53  ? 0.1151 0.0938 0.1291 0.0082  0.0055  0.0052  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   N   
462  C  CA  A ILE A   53  ? 0.1104 0.0995 0.1447 0.0265  0.0033  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  
463  C  CA  B ILE A   53  ? 0.1184 0.1086 0.1221 0.0087  0.0204  0.0215  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  
464  C  C   . ILE A   53  ? 0.1064 0.0950 0.1204 0.0111  0.0170  0.0043  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   C   
465  O  O   . ILE A   53  ? 0.1476 0.1234 0.1203 -0.0117 0.0239  0.0188  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   O   
466  C  CB  A ILE A   53  ? 0.1168 0.1121 0.1426 0.0200  0.0045  0.0354  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  
467  C  CB  B ILE A   53  ? 0.1451 0.1298 0.1745 0.0480  -0.0222 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  
468  C  CG1 A ILE A   53  ? 0.1258 0.1367 0.1381 0.0301  0.0203  0.0276  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 
469  C  CG1 B ILE A   53  ? 0.1648 0.1654 0.1677 -0.0095 -0.0151 0.0079  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 
470  C  CG2 A ILE A   53  ? 0.1372 0.1208 0.1361 0.0352  -0.0049 0.0178  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 
471  C  CG2 B ILE A   53  ? 0.1578 0.1683 0.1382 0.0462  -0.0241 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 
472  C  CD1 A ILE A   53  ? 0.1128 0.1221 0.1607 0.0104  -0.0165 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 
473  C  CD1 B ILE A   53  ? 0.2267 0.2272 0.1919 0.0336  0.0329  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 
474  N  N   . ALA A   54  ? 0.1237 0.0863 0.1253 0.0120  0.0086  0.0121  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   N   
475  C  CA  . ALA A   54  ? 0.1534 0.0818 0.1169 0.0035  0.0181  0.0092  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CA  
476  C  C   . ALA A   54  ? 0.1597 0.0915 0.1109 0.0031  -0.0100 0.0130  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   C   
477  O  O   . ALA A   54  ? 0.2313 0.1132 0.1344 0.0573  0.0386  0.0326  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   O   
478  C  CB  . ALA A   54  ? 0.1286 0.1289 0.1956 0.0023  -0.0075 0.0241  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CB  
479  N  N   . LEU A   55  ? 0.1343 0.0858 0.1100 0.0114  -0.0079 0.0008  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   
480  C  CA  . LEU A   55  ? 0.1371 0.0984 0.1208 0.0225  -0.0005 0.0109  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  
481  C  C   . LEU A   55  ? 0.1715 0.0961 0.1141 0.0110  -0.0093 0.0059  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   
482  O  O   . LEU A   55  ? 0.2032 0.1081 0.1423 -0.0132 -0.0327 0.0123  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   
483  C  CB  . LEU A   55  ? 0.1558 0.1588 0.1284 0.0467  -0.0023 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  
484  C  CG  . LEU A   55  ? 0.1314 0.2070 0.1547 0.0289  -0.0004 0.0096  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  
485  C  CD1 . LEU A   55  ? 0.1398 0.3101 0.2624 0.0594  0.0118  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 
486  C  CD2 . LEU A   55  ? 0.1833 0.1643 0.1518 0.0238  -0.0252 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 
487  N  N   . ASN A   56  ? 0.1475 0.0937 0.1283 0.0127  -0.0044 0.0065  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   N   
488  C  CA  . ASN A   56  ? 0.1277 0.1021 0.1497 0.0101  -0.0156 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  
489  C  C   . ASN A   56  ? 0.1292 0.0991 0.1326 0.0029  -0.0231 0.0096  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   C   
490  O  O   . ASN A   56  ? 0.1213 0.1059 0.1347 0.0068  -0.0180 0.0038  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   O   
491  C  CB  . ASN A   56  ? 0.1567 0.1716 0.1844 0.0322  -0.0099 0.0154  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  
492  C  CG  . ASN A   56  ? 0.2471 0.2467 0.2350 0.0462  0.0030  0.0660  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  
493  O  OD1 . ASN A   56  ? 0.2933 0.3638 0.2932 0.1432  0.0007  0.0939  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 
494  N  ND2 . ASN A   56  ? 0.2726 0.3171 0.3187 0.0987  0.0662  0.0287  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 
495  N  N   . GLU A   57  ? 0.1506 0.0979 0.1285 0.0040  -0.0242 0.0056  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   
496  C  CA  . GLU A   57  ? 0.1422 0.0817 0.1404 0.0019  -0.0117 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  
497  C  C   . GLU A   57  ? 0.1067 0.1213 0.1356 0.0011  -0.0357 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   
498  O  O   . GLU A   57  ? 0.1501 0.1278 0.1843 -0.0082 -0.0494 0.0013  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   
499  C  CB  . GLU A   57  ? 0.1962 0.1168 0.1439 0.0255  0.0076  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  
500  C  CG  . GLU A   57  ? 0.1638 0.1408 0.1668 0.0171  -0.0020 0.0163  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  
501  C  CD  . GLU A   57  ? 0.1423 0.1584 0.1827 -0.0328 -0.0199 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  
502  O  OE1 . GLU A   57  ? 0.1850 0.2382 0.2081 -0.0152 -0.0159 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 
503  O  OE2 . GLU A   57  ? 0.1939 0.1635 0.1841 -0.0411 -0.0215 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 
504  N  N   . GLU A   58  ? 0.1269 0.0990 0.1497 -0.0141 -0.0248 0.0069  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   N   
505  C  CA  . GLU A   58  ? 0.1248 0.0966 0.1757 -0.0122 -0.0230 0.0136  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CA  
506  C  C   . GLU A   58  ? 0.1279 0.0848 0.1610 -0.0189 -0.0206 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   C   
507  O  O   . GLU A   58  ? 0.1319 0.1062 0.1714 -0.0067 -0.0277 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   O   
508  C  CB  . GLU A   58  ? 0.1240 0.1434 0.1935 0.0048  -0.0159 0.0314  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CB  
509  C  CG  . GLU A   58  ? 0.1398 0.1469 0.2430 0.0020  0.0002  0.0294  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CG  
510  C  CD  . GLU A   58  ? 0.1774 0.1901 0.3288 -0.0359 -0.0190 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CD  
511  O  OE1 . GLU A   58  ? 0.4790 0.2591 0.4188 0.0926  0.1782  0.0767  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE1 
512  O  OE2 . GLU A   58  ? 0.1934 0.4166 0.4037 -0.0400 0.0094  -0.2131 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE2 
513  N  N   . LYS A   59  ? 0.1476 0.1253 0.1812 -0.0082 -0.0196 0.0029  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   N   
514  C  CA  . LYS A   59  ? 0.1666 0.1470 0.1784 0.0034  -0.0140 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CA  
515  C  C   . LYS A   59  ? 0.1665 0.1396 0.1979 0.0225  -0.0382 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   C   
516  O  O   . LYS A   59  ? 0.1845 0.1678 0.2499 0.0328  -0.0148 0.0027  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   O   
517  C  CB  . LYS A   59  ? 0.2482 0.1663 0.1699 0.0260  0.0058  0.0009  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CB  
518  C  CG  . LYS A   59  ? 0.2684 0.2030 0.1919 0.0014  -0.0160 0.0110  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CG  
519  C  CD  . LYS A   59  ? 0.4216 0.2548 0.1850 0.0146  0.0206  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CD  
520  C  CE  . LYS A   59  ? 0.5477 0.3099 0.2189 -0.0525 0.0467  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CE  
521  N  NZ  . LYS A   59  ? 1.0979 0.6037 0.2459 0.1359  0.0638  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   NZ  
522  N  N   . ASP A   60  ? 0.1692 0.1150 0.1787 -0.0166 -0.0349 0.0035  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   N   
523  C  CA  . ASP A   60  ? 0.2192 0.0864 0.2198 -0.0333 -0.0477 0.0074  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CA  
524  C  C   . ASP A   60  ? 0.1839 0.1247 0.1991 -0.0176 -0.0328 0.0135  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   C   
525  O  O   . ASP A   60  ? 0.2786 0.1410 0.2297 -0.0383 -0.0505 0.0305  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   O   
526  C  CB  . ASP A   60  ? 0.1805 0.1511 0.2302 -0.0333 -0.0311 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CB  
527  C  CG  . ASP A   60  ? 0.2007 0.1894 0.2845 -0.0797 -0.0366 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CG  
528  O  OD1 . ASP A   60  ? 0.1918 0.2180 0.3592 -0.0641 -0.0044 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD1 
529  O  OD2 . ASP A   60  ? 0.2160 0.2232 0.3804 -0.0567 -0.0561 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD2 
530  N  N   . ILE A   61  ? 0.1363 0.1280 0.1877 -0.0057 -0.0248 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   
531  C  CA  . ILE A   61  ? 0.1437 0.1401 0.1862 -0.0009 -0.0183 0.0298  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  
532  C  C   . ILE A   61  ? 0.1405 0.1327 0.1948 0.0034  -0.0292 0.0256  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   
533  O  O   . ILE A   61  ? 0.1467 0.1251 0.1867 0.0155  -0.0194 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   
534  C  CB  . ILE A   61  ? 0.1545 0.1339 0.1657 0.0345  -0.0139 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  
535  C  CG1 . ILE A   61  ? 0.2295 0.1630 0.1889 0.0861  0.0049  0.0288  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 
536  C  CG2 . ILE A   61  ? 0.1990 0.2025 0.1758 0.0615  -0.0132 0.0393  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 
537  C  CD1 . ILE A   61  ? 0.3722 0.1644 0.2569 0.1514  -0.0107 0.0109  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 
538  N  N   . PRO A   62  ? 0.1743 0.1349 0.2026 -0.0180 -0.0584 0.0178  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   
539  C  CA  . PRO A   62  ? 0.2302 0.1287 0.2341 0.0173  -0.0848 0.0124  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  
540  C  C   . PRO A   62  ? 0.1904 0.1768 0.1569 0.0599  -0.0568 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   
541  O  O   . PRO A   62  ? 0.1607 0.1799 0.1910 0.0229  -0.0139 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   
542  C  CB  . PRO A   62  ? 0.3428 0.1481 0.3435 -0.0640 -0.1446 0.1028  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  
543  C  CG  . PRO A   62  ? 0.3860 0.2193 0.3544 -0.1142 -0.1558 0.1389  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  
544  C  CD  . PRO A   62  ? 0.2011 0.2075 0.2458 -0.0594 -0.0382 0.0896  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  
545  N  N   A ARG A   63  ? 0.2304 0.1829 0.1953 0.1100  -0.0349 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   
546  N  N   B ARG A   63  ? 0.2316 0.1915 0.1938 0.1160  -0.0366 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   
547  C  CA  A ARG A   63  ? 0.1908 0.2481 0.1876 0.0918  -0.0083 0.0356  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  
548  C  CA  B ARG A   63  ? 0.1889 0.2506 0.1989 0.1015  -0.0039 0.0357  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  
549  C  C   A ARG A   63  ? 0.1983 0.2111 0.1863 0.0728  -0.0156 0.0053  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   
550  C  C   B ARG A   63  ? 0.2002 0.2126 0.1906 0.0755  -0.0116 0.0050  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   
551  O  O   A ARG A   63  ? 0.2028 0.2292 0.2373 0.0338  -0.0395 0.0550  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   
552  O  O   B ARG A   63  ? 0.2088 0.2285 0.2348 0.0368  -0.0404 0.0512  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   
553  C  CB  A ARG A   63  ? 0.2541 0.3520 0.2351 0.1332  0.0235  0.0902  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  
554  C  CB  B ARG A   63  ? 0.2489 0.3729 0.2207 0.1588  0.0133  0.0927  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  
555  C  CG  A ARG A   63  ? 0.2495 0.3176 0.2244 0.1106  0.0284  0.0696  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  
556  C  CG  B ARG A   63  ? 0.2648 0.3339 0.2344 0.0959  0.0287  0.0776  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  
557  C  CD  A ARG A   63  ? 0.2652 0.3158 0.2602 0.0633  0.0172  0.1242  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  
558  C  CD  B ARG A   63  ? 0.3322 0.3519 0.3301 0.0272  0.0825  0.0972  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  
559  N  NE  A ARG A   63  ? 0.1894 0.1840 0.2687 0.0006  -0.0132 0.0598  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  
560  N  NE  B ARG A   63  ? 0.2555 0.3205 0.3117 0.0463  0.0300  0.0582  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  
561  C  CZ  A ARG A   63  ? 0.1897 0.1379 0.2744 0.0390  0.0411  0.0319  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  
562  C  CZ  B ARG A   63  ? 0.2870 0.3230 0.3224 0.0858  0.0317  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  
563  N  NH1 A ARG A   63  ? 0.2013 0.3125 0.2412 -0.0313 -0.0136 0.1106  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 
564  N  NH1 B ARG A   63  ? 0.3167 0.4237 0.5304 -0.0358 0.1707  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 
565  N  NH2 A ARG A   63  ? 0.1450 0.1811 0.2451 0.0556  0.0499  0.0475  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 
566  N  NH2 B ARG A   63  ? 0.3795 0.3885 0.3506 0.1333  0.0268  0.0489  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 
567  N  N   . ASN A   64  ? 0.1971 0.1899 0.1785 0.0878  -0.0232 0.0017  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   N   
568  C  CA  . ASN A   64  ? 0.2234 0.1583 0.1855 0.1005  -0.0509 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CA  
569  C  C   . ASN A   64  ? 0.1771 0.1216 0.2108 0.0578  -0.0469 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   C   
570  O  O   . ASN A   64  ? 0.2272 0.1192 0.2017 0.0660  -0.0316 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   O   
571  C  CB  . ASN A   64  ? 0.2900 0.1473 0.2510 0.0992  -0.0797 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CB  
572  C  CG  . ASN A   64  ? 0.3683 0.1570 0.3547 0.1009  -0.0811 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CG  
573  O  OD1 . ASN A   64  ? 0.2988 0.1776 0.3728 0.0140  -0.0809 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   OD1 
574  N  ND2 . ASN A   64  ? 0.6293 0.1776 0.6478 0.0134  -0.2334 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   ND2 
575  N  N   . GLU A   65  ? 0.1931 0.1221 0.1928 0.0543  -0.0354 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   
576  C  CA  . GLU A   65  ? 0.1838 0.1238 0.1975 0.0367  0.0045  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  
577  C  C   . GLU A   65  ? 0.1328 0.1176 0.1705 0.0551  -0.0151 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   
578  O  O   . GLU A   65  ? 0.1610 0.1149 0.1777 0.0431  -0.0117 0.0125  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   
579  C  CB  . GLU A   65  ? 0.1930 0.2016 0.2585 -0.0140 0.0012  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  
580  C  CG  . GLU A   65  ? 0.2776 0.2140 0.3133 -0.0070 -0.0392 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  
581  C  CD  . GLU A   65  ? 0.2809 0.1599 0.4762 -0.0480 -0.0351 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  
582  O  OE1 . GLU A   65  ? 0.2755 0.1855 0.4805 -0.0106 -0.0708 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 
583  O  OE2 . GLU A   65  ? 0.3853 0.1930 0.4883 -0.0386 -0.0696 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 
584  N  N   . ILE A   66  ? 0.1333 0.1241 0.1701 0.0411  -0.0124 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   
585  C  CA  . ILE A   66  ? 0.1479 0.1251 0.1768 0.0433  -0.0199 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  
586  C  C   . ILE A   66  ? 0.1049 0.0991 0.1952 0.0147  -0.0044 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   
587  O  O   . ILE A   66  ? 0.1374 0.1183 0.2743 0.0221  0.0032  0.0281  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   
588  C  CB  . ILE A   66  ? 0.1949 0.1712 0.1968 0.0479  -0.0380 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  
589  C  CG1 . ILE A   66  ? 0.2377 0.2443 0.2083 0.0648  -0.0846 0.0131  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 
590  C  CG2 . ILE A   66  ? 0.3240 0.1602 0.2076 0.0497  -0.0571 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 
591  C  CD1 . ILE A   66  ? 0.3637 0.3228 0.2790 0.1459  -0.0553 0.0704  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 
592  N  N   A HIS A   67  ? 0.1009 0.1056 0.1444 0.0277  -0.0157 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   
593  N  N   B HIS A   67  ? 0.1398 0.0937 0.1513 0.0310  -0.0178 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   
594  C  CA  A HIS A   67  ? 0.0876 0.0756 0.1528 0.0082  -0.0006 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  
595  C  CA  B HIS A   67  ? 0.1136 0.1172 0.1713 0.0233  -0.0055 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  
596  C  C   A HIS A   67  ? 0.0885 0.0846 0.1265 -0.0190 0.0371  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   
597  C  C   B HIS A   67  ? 0.1326 0.1128 0.1607 0.0008  0.0141  0.0069  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   
598  O  O   A HIS A   67  ? 0.0876 0.0825 0.1073 -0.0080 0.0162  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   
599  O  O   B HIS A   67  ? 0.1427 0.1834 0.1966 -0.0047 0.0212  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   
600  C  CB  A HIS A   67  ? 0.1179 0.0893 0.1533 -0.0108 -0.0223 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  
601  C  CB  B HIS A   67  ? 0.1566 0.1285 0.1990 -0.0115 -0.0689 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  
602  C  CG  A HIS A   67  ? 0.0833 0.0842 0.2142 0.0125  -0.0151 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  
603  C  CG  B HIS A   67  ? 0.1151 0.1223 0.1506 -0.0307 0.0089  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  
604  N  ND1 A HIS A   67  ? 0.1111 0.1168 0.1959 0.0006  0.0049  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 
605  N  ND1 B HIS A   67  ? 0.1765 0.2028 0.1688 0.0331  -0.0136 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 
606  C  CD2 A HIS A   67  ? 0.1446 0.1106 0.1876 -0.0102 -0.0254 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 
607  C  CD2 B HIS A   67  ? 0.1683 0.1674 0.1877 -0.0936 -0.0051 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 
608  C  CE1 A HIS A   67  ? 0.1611 0.1226 0.2387 -0.0093 -0.0322 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 
609  C  CE1 B HIS A   67  ? 0.1876 0.1439 0.1436 0.0030  0.0250  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 
610  N  NE2 A HIS A   67  ? 0.1201 0.1909 0.2490 -0.0234 -0.0241 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 
611  N  NE2 B HIS A   67  ? 0.2176 0.1252 0.2315 0.0151  0.0296  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 
612  N  N   . PHE A   68  ? 0.1047 0.0823 0.1517 -0.0040 0.0231  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   N   
613  C  CA  . PHE A   68  ? 0.1299 0.0945 0.1359 -0.0208 0.0230  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CA  
614  C  C   . PHE A   68  ? 0.1285 0.0861 0.1502 -0.0068 0.0167  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   C   
615  O  O   . PHE A   68  ? 0.1587 0.1074 0.1586 -0.0174 0.0150  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   O   
616  C  CB  . PHE A   68  ? 0.1803 0.1004 0.1497 -0.0269 0.0325  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CB  
617  C  CG  . PHE A   68  ? 0.1401 0.0946 0.1418 -0.0125 0.0277  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CG  
618  C  CD1 . PHE A   68  ? 0.1599 0.1444 0.1507 0.0293  0.0386  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD1 
619  C  CD2 . PHE A   68  ? 0.1386 0.1471 0.1665 -0.0257 0.0216  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD2 
620  C  CE1 . PHE A   68  ? 0.1284 0.1736 0.1726 0.0280  0.0215  0.0012  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE1 
621  C  CE2 . PHE A   68  ? 0.1357 0.1449 0.1526 0.0093  0.0272  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE2 
622  C  CZ  . PHE A   68  ? 0.1309 0.1388 0.1634 -0.0081 0.0283  0.0123  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CZ  
623  N  N   . SER A   69  ? 0.1436 0.1083 0.1318 0.0032  0.0199  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N   
624  C  CA  . SER A   69  ? 0.1475 0.1112 0.1513 0.0255  0.0209  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA  
625  C  C   . SER A   69  ? 0.1230 0.1162 0.1511 -0.0130 0.0079  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C   
626  O  O   . SER A   69  ? 0.1185 0.1702 0.1624 0.0048  -0.0099 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O   
627  C  CB  . SER A   69  ? 0.2791 0.1372 0.1785 0.0847  -0.0288 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB  
628  O  OG  . SER A   69  ? 0.2943 0.1935 0.2396 0.0557  0.0421  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG  
629  N  N   . TYR A   70  ? 0.1053 0.0926 0.1259 0.0008  0.0105  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   N   
630  C  CA  . TYR A   70  ? 0.1142 0.1006 0.1321 -0.0123 0.0297  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CA  
631  C  C   . TYR A   70  ? 0.1160 0.0905 0.1147 -0.0173 0.0105  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   C   
632  O  O   . TYR A   70  ? 0.1234 0.1061 0.1208 -0.0184 0.0207  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   O   
633  C  CB  . TYR A   70  ? 0.1274 0.0979 0.1606 -0.0284 0.0274  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CB  
634  C  CG  . TYR A   70  ? 0.1360 0.1161 0.1662 -0.0114 0.0374  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CG  
635  C  CD1 . TYR A   70  ? 0.1651 0.1168 0.1877 0.0205  0.0394  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD1 
636  C  CD2 . TYR A   70  ? 0.1687 0.1072 0.2100 -0.0224 0.0320  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD2 
637  C  CE1 . TYR A   70  ? 0.2426 0.1413 0.2030 0.0480  0.0709  0.0070  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE1 
638  C  CE2 . TYR A   70  ? 0.2148 0.1135 0.2858 -0.0267 0.0590  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE2 
639  C  CZ  . TYR A   70  ? 0.2485 0.1069 0.2544 0.0331  0.0828  0.0219  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CZ  
640  O  OH  . TYR A   70  ? 0.3941 0.1179 0.3634 0.0388  0.1179  0.0362  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   OH  
641  N  N   . THR A   71  ? 0.1202 0.0896 0.1420 -0.0160 0.0211  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   
642  C  CA  . THR A   71  ? 0.1133 0.0960 0.1441 -0.0131 0.0158  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  
643  C  C   . THR A   71  ? 0.1129 0.0906 0.1235 -0.0113 0.0107  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   
644  O  O   . THR A   71  ? 0.1136 0.1052 0.1337 -0.0132 0.0197  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   
645  C  CB  . THR A   71  ? 0.0989 0.1452 0.2013 -0.0232 -0.0202 0.0235  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  
646  O  OG1 . THR A   71  ? 0.1287 0.1609 0.2329 -0.0110 0.0042  0.0201  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 
647  C  CG2 . THR A   71  ? 0.1612 0.1568 0.1909 -0.0158 -0.0009 0.0180  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 
648  N  N   . HIS A   72  ? 0.1140 0.0903 0.1321 -0.0242 0.0273  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   N   
649  C  CA  . HIS A   72  ? 0.1059 0.1314 0.1269 -0.0225 0.0341  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CA  
650  C  C   . HIS A   72  ? 0.1111 0.1006 0.1387 -0.0370 0.0370  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   C   
651  O  O   . HIS A   72  ? 0.1406 0.1191 0.1595 -0.0233 0.0601  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   O   
652  C  CB  . HIS A   72  ? 0.1621 0.1882 0.2238 -0.0063 -0.0449 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CB  
653  C  CG  . HIS A   72  ? 0.2004 0.1900 0.1810 -0.0591 -0.0014 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CG  
654  N  ND1 . HIS A   72  ? 0.2251 0.2896 0.1813 -0.0280 -0.0274 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   ND1 
655  C  CD2 . HIS A   72  ? 0.3474 0.2443 0.2158 -0.1282 0.0250  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CD2 
656  C  CE1 . HIS A   72  ? 0.2379 0.2951 0.2516 -0.0435 -0.0486 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CE1 
657  N  NE2 . HIS A   72  ? 0.3086 0.3829 0.2143 -0.1370 0.0311  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   NE2 
658  N  N   . ILE A   73  ? 0.1099 0.1131 0.1488 -0.0350 0.0235  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   N   
659  C  CA  . ILE A   73  ? 0.1045 0.1133 0.1600 -0.0330 0.0239  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CA  
660  C  C   . ILE A   73  ? 0.1028 0.0938 0.1275 -0.0179 0.0090  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   C   
661  O  O   . ILE A   73  ? 0.1024 0.1348 0.1463 -0.0243 0.0219  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   O   
662  C  CB  . ILE A   73  ? 0.1090 0.1651 0.2066 -0.0218 -0.0298 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CB  
663  C  CG1 . ILE A   73  ? 0.1477 0.2148 0.4573 -0.0141 -0.0887 0.0004  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG1 
664  C  CG2 . ILE A   73  ? 0.1668 0.1557 0.2024 -0.0374 -0.0075 0.0024  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG2 
665  C  CD1 . ILE A   73  ? 0.3445 0.2506 0.2269 -0.0647 0.0585  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CD1 
666  N  N   . ALA A   74  ? 0.1114 0.1127 0.1300 -0.0311 0.0059  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   N   
667  C  CA  . ALA A   74  ? 0.1046 0.1025 0.1208 -0.0292 0.0039  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CA  
668  C  C   . ALA A   74  ? 0.1042 0.1155 0.1212 -0.0143 0.0053  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   C   
669  O  O   . ALA A   74  ? 0.1160 0.1151 0.1472 -0.0194 0.0112  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   O   
670  C  CB  . ALA A   74  ? 0.1513 0.1448 0.1222 -0.0464 0.0111  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CB  
671  N  N   . PHE A   75  ? 0.1018 0.1194 0.1236 -0.0391 0.0083  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   N   
672  C  CA  . PHE A   75  ? 0.1118 0.1086 0.1287 -0.0387 0.0094  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CA  
673  C  C   . PHE A   75  ? 0.1056 0.1205 0.1342 -0.0295 0.0071  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   C   
674  O  O   . PHE A   75  ? 0.1368 0.1102 0.1502 -0.0258 -0.0192 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   O   
675  C  CB  . PHE A   75  ? 0.1362 0.1367 0.1246 -0.0541 0.0178  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CB  
676  C  CG  . PHE A   75  ? 0.1554 0.1278 0.1420 -0.0435 0.0229  0.0005  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CG  
677  C  CD1 . PHE A   75  ? 0.1633 0.1763 0.1441 -0.0410 -0.0005 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD1 
678  C  CD2 . PHE A   75  ? 0.2417 0.1495 0.1414 -0.0400 -0.0061 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD2 
679  C  CE1 . PHE A   75  ? 0.1725 0.2126 0.1830 -0.0516 -0.0255 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE1 
680  C  CE2 . PHE A   75  ? 0.2212 0.1378 0.2278 -0.0468 -0.0408 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE2 
681  C  CZ  . PHE A   75  ? 0.2036 0.1777 0.1979 -0.0472 -0.0033 0.0083  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CZ  
682  N  N   . THR A   76  ? 0.1231 0.1138 0.1417 -0.0437 0.0055  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   N   
683  C  CA  . THR A   76  ? 0.1259 0.1133 0.1642 -0.0336 0.0043  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CA  
684  C  C   . THR A   76  ? 0.1295 0.1230 0.1462 -0.0300 -0.0036 0.0032  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   C   
685  O  O   . THR A   76  ? 0.1356 0.1326 0.1570 -0.0280 -0.0074 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   O   
686  C  CB  . THR A   76  ? 0.1450 0.1386 0.1886 -0.0364 0.0368  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CB  
687  O  OG1 . THR A   76  ? 0.1616 0.1477 0.2214 -0.0322 0.0431  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   OG1 
688  C  CG2 . THR A   76  ? 0.1615 0.1637 0.2338 -0.0530 0.0257  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CG2 
689  N  N   . ILE A   77  ? 0.1171 0.1191 0.1712 -0.0373 -0.0015 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   
690  C  CA  . ILE A   77  ? 0.1086 0.1522 0.1850 -0.0532 -0.0030 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  
691  C  C   . ILE A   77  ? 0.1296 0.1390 0.1949 -0.0455 0.0028  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   
692  O  O   . ILE A   77  ? 0.1614 0.1448 0.1995 -0.0582 -0.0050 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   
693  C  CB  . ILE A   77  ? 0.1169 0.1464 0.1850 -0.0330 -0.0037 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  
694  C  CG1 . ILE A   77  ? 0.1296 0.1446 0.2256 -0.0145 0.0027  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 
695  C  CG2 . ILE A   77  ? 0.1430 0.1519 0.2086 -0.0452 0.0047  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 
696  C  CD1 . ILE A   77  ? 0.1406 0.1646 0.2792 -0.0279 -0.0011 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 
697  N  N   A ASP A   78  ? 0.1372 0.1421 0.2394 -0.0617 0.0158  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   
698  N  N   B ASP A   78  ? 0.1371 0.1415 0.2398 -0.0622 0.0149  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   
699  C  CA  A ASP A   78  ? 0.1605 0.1551 0.2830 -0.0757 -0.0128 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  
700  C  CA  B ASP A   78  ? 0.1587 0.1549 0.2811 -0.0719 -0.0143 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  
701  C  C   A ASP A   78  ? 0.1434 0.1629 0.2518 -0.0667 -0.0102 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   
702  C  C   B ASP A   78  ? 0.1423 0.1577 0.2500 -0.0722 -0.0116 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   
703  O  O   A ASP A   78  ? 0.1387 0.1616 0.2439 -0.0632 0.0256  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   
704  O  O   B ASP A   78  ? 0.1389 0.1610 0.2444 -0.0642 0.0259  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   
705  C  CB  A ASP A   78  ? 0.2130 0.1484 0.3458 -0.0708 0.0399  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  
706  C  CB  B ASP A   78  ? 0.1825 0.1540 0.3225 -0.0443 0.0357  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  
707  C  CG  A ASP A   78  ? 0.2659 0.1991 0.3928 -0.1276 0.0076  0.0184  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  
708  C  CG  B ASP A   78  ? 0.1875 0.1772 0.3396 -0.0424 0.0401  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  
709  O  OD1 A ASP A   78  ? 0.3138 0.1673 0.4035 -0.0247 0.0226  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 
710  O  OD1 B ASP A   78  ? 0.2219 0.2479 0.3831 -0.0736 0.0305  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 
711  O  OD2 A ASP A   78  ? 0.4144 0.3827 0.4811 0.0055  0.0231  0.0903  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 
712  O  OD2 B ASP A   78  ? 0.2214 0.2307 0.3749 -0.0685 0.0200  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 
713  N  N   . ASP A   79  ? 0.1465 0.1721 0.2252 -0.0450 -0.0026 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   
714  C  CA  . ASP A   79  ? 0.1832 0.1921 0.2047 -0.0632 0.0026  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  
715  C  C   . ASP A   79  ? 0.1647 0.1782 0.2213 -0.0645 -0.0178 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   
716  O  O   . ASP A   79  ? 0.1604 0.1769 0.2306 -0.0727 -0.0168 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   
717  C  CB  . ASP A   79  ? 0.2465 0.3142 0.2453 -0.0810 0.0645  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  
718  C  CG  . ASP A   79  ? 0.3959 0.4256 0.4641 -0.1053 0.0086  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  
719  O  OD1 . ASP A   79  ? 0.2357 0.3945 0.5076 -0.0686 0.0095  -0.2733 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 
720  O  OD2 . ASP A   79  ? 0.3661 0.8164 0.7215 -0.0817 -0.0358 -0.6110 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 
721  N  N   . SER A   80  ? 0.1492 0.1777 0.2023 -0.0611 -0.0007 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   N   
722  C  CA  . SER A   80  ? 0.1706 0.1441 0.2100 -0.0785 0.0328  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CA  
723  C  C   . SER A   80  ? 0.1381 0.1546 0.2447 -0.0729 0.0180  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   C   
724  O  O   . SER A   80  ? 0.1501 0.1907 0.2344 -0.0832 0.0243  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   O   
725  C  CB  . SER A   80  ? 0.1523 0.1800 0.2353 -0.0306 -0.0046 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CB  
726  O  OG  . SER A   80  ? 0.2064 0.1754 0.2719 -0.0488 0.0082  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   OG  
727  N  N   . GLU A   81  ? 0.1481 0.1500 0.1997 -0.0543 0.0008  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   N   
728  C  CA  . GLU A   81  ? 0.1346 0.1631 0.1837 -0.0290 -0.0130 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CA  
729  C  C   . GLU A   81  ? 0.1344 0.1581 0.1639 -0.0504 -0.0068 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   C   
730  O  O   . GLU A   81  ? 0.1383 0.1577 0.1696 -0.0465 -0.0035 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   O   
731  C  CB  . GLU A   81  ? 0.2154 0.1503 0.2117 -0.0429 -0.0402 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CB  
732  C  CG  . GLU A   81  ? 0.2833 0.1789 0.2350 -0.0551 -0.0188 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CG  
733  C  CD  . GLU A   81  ? 0.3839 0.2629 0.3150 -0.0480 -0.0287 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CD  
734  O  OE1 . GLU A   81  ? 0.4870 0.4241 0.3061 -0.0244 -0.0387 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE1 
735  O  OE2 . GLU A   81  ? 0.4520 0.3535 0.4301 -0.0766 0.0673  0.0006  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE2 
736  N  N   . PHE A   82  ? 0.1327 0.1515 0.1647 -0.0548 -0.0009 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   
737  C  CA  . PHE A   82  ? 0.1597 0.1601 0.1925 -0.0779 0.0126  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  
738  C  C   . PHE A   82  ? 0.1501 0.1472 0.1533 -0.0674 -0.0048 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   
739  O  O   . PHE A   82  ? 0.1472 0.1472 0.1644 -0.0637 -0.0069 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   
740  C  CB  . PHE A   82  ? 0.1957 0.1724 0.1560 -0.0751 0.0111  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  
741  C  CG  . PHE A   82  ? 0.2477 0.2116 0.1789 -0.1154 0.0019  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  
742  C  CD1 . PHE A   82  ? 0.3582 0.2551 0.2198 -0.0131 -0.0290 0.0004  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 
743  C  CD2 . PHE A   82  ? 0.3131 0.2590 0.2440 -0.1782 0.0344  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 
744  C  CE1 . PHE A   82  ? 0.4083 0.2982 0.2181 -0.0330 -0.0288 0.0081  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 
745  C  CE2 . PHE A   82  ? 0.3416 0.2634 0.2115 -0.1522 0.0137  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 
746  C  CZ  . PHE A   82  ? 0.4488 0.2551 0.2699 -0.0679 -0.0747 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  
747  N  N   . LYS A   83  ? 0.1322 0.1510 0.2007 -0.0576 -0.0224 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   
748  C  CA  . LYS A   83  ? 0.1349 0.1514 0.2155 -0.0256 -0.0271 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  
749  C  C   . LYS A   83  ? 0.1209 0.1607 0.2117 -0.0511 -0.0193 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   
750  O  O   . LYS A   83  ? 0.1331 0.1561 0.2148 -0.0424 -0.0017 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   
751  C  CB  . LYS A   83  ? 0.1625 0.2206 0.2799 -0.0482 -0.0573 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  
752  C  CG  . LYS A   83  ? 0.2233 0.2499 0.3402 -0.0732 -0.0653 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  
753  C  CD  . LYS A   83  ? 0.3046 0.2980 0.7195 -0.0707 -0.0918 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  
754  C  CE  . LYS A   83  ? 0.2159 0.7993 0.8756 -0.1069 -0.0871 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  
755  N  NZ  . LYS A   83  ? 0.6990 0.9862 1.0575 -0.1532 0.0622  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  
756  N  N   . TYR A   84  ? 0.1180 0.1515 0.1899 -0.0450 0.0098  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   N   
757  C  CA  . TYR A   84  ? 0.1487 0.1338 0.1755 -0.0657 0.0065  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CA  
758  C  C   . TYR A   84  ? 0.1272 0.1276 0.1499 -0.0425 0.0126  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   C   
759  O  O   . TYR A   84  ? 0.1190 0.1352 0.1719 -0.0402 0.0171  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   O   
760  C  CB  . TYR A   84  ? 0.1898 0.1340 0.2144 -0.0621 0.0143  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CB  
761  C  CG  . TYR A   84  ? 0.2130 0.1185 0.2032 -0.0582 0.0143  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CG  
762  C  CD1 . TYR A   84  ? 0.2451 0.1670 0.2257 -0.0370 0.0215  0.0151  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD1 
763  C  CD2 . TYR A   84  ? 0.2221 0.1268 0.2314 -0.0306 -0.0128 0.0003  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD2 
764  C  CE1 . TYR A   84  ? 0.3021 0.2363 0.2344 -0.0457 0.0292  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE1 
765  C  CE2 . TYR A   84  ? 0.2631 0.1548 0.2609 -0.0073 -0.0122 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE2 
766  C  CZ  . TYR A   84  ? 0.3119 0.1466 0.2230 -0.0107 -0.0190 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CZ  
767  O  OH  . TYR A   84  ? 0.4903 0.2003 0.2585 -0.0099 -0.0788 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   OH  
768  N  N   . TRP A   85  ? 0.1070 0.1180 0.1495 -0.0377 0.0012  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   N   
769  C  CA  . TRP A   85  ? 0.1094 0.1126 0.1478 -0.0351 -0.0119 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CA  
770  C  C   . TRP A   85  ? 0.1035 0.1281 0.1410 -0.0388 -0.0010 0.0000  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   C   
771  O  O   . TRP A   85  ? 0.1172 0.1238 0.1382 -0.0376 0.0000  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   O   
772  C  CB  . TRP A   85  ? 0.0984 0.1277 0.1494 -0.0289 0.0137  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CB  
773  C  CG  . TRP A   85  ? 0.1014 0.1358 0.1537 -0.0332 0.0016  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CG  
774  C  CD1 . TRP A   85  ? 0.1373 0.1374 0.1938 -0.0062 -0.0168 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD1 
775  C  CD2 . TRP A   85  ? 0.1012 0.1636 0.1563 -0.0311 0.0042  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD2 
776  N  NE1 . TRP A   85  ? 0.1425 0.1497 0.2582 0.0006  -0.0375 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   NE1 
777  C  CE2 . TRP A   85  ? 0.1246 0.1607 0.1772 -0.0087 -0.0080 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE2 
778  C  CE3 . TRP A   85  ? 0.1208 0.2061 0.1585 -0.0544 -0.0052 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE3 
779  C  CZ2 . TRP A   85  ? 0.1538 0.2050 0.2334 -0.0372 -0.0375 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ2 
780  C  CZ3 . TRP A   85  ? 0.1562 0.2158 0.1633 -0.0596 -0.0226 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ3 
781  C  CH2 . TRP A   85  ? 0.1744 0.2371 0.1610 -0.0472 -0.0377 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CH2 
782  N  N   . HIS A   86  ? 0.1201 0.1330 0.1326 -0.0298 0.0016  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N   
783  C  CA  . HIS A   86  ? 0.1427 0.1358 0.1252 -0.0257 -0.0172 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA  
784  C  C   . HIS A   86  ? 0.1422 0.1312 0.1436 -0.0211 -0.0176 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C   
785  O  O   . HIS A   86  ? 0.1442 0.1408 0.1641 -0.0270 -0.0109 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O   
786  C  CB  . HIS A   86  ? 0.1561 0.1756 0.1571 -0.0185 -0.0322 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB  
787  C  CG  . HIS A   86  ? 0.1945 0.2246 0.1908 0.0030  -0.0665 0.0312  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG  
788  N  ND1 . HIS A   86  ? 0.2896 0.3098 0.4928 -0.0119 -0.1279 0.1524  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1 
789  C  CD2 . HIS A   86  ? 0.3046 0.2921 0.2849 0.1295  -0.0295 0.0496  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2 
790  C  CE1 . HIS A   86  ? 0.2771 0.2480 0.2969 -0.0243 -0.1100 0.0941  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1 
791  N  NE2 . HIS A   86  ? 0.3869 0.3071 0.4083 0.1196  -0.0913 0.0463  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2 
792  N  N   . GLN A   87  ? 0.1119 0.1543 0.1648 -0.0239 -0.0040 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   N   
793  C  CA  . GLN A   87  ? 0.1177 0.1620 0.1818 -0.0318 -0.0017 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CA  
794  C  C   . GLN A   87  ? 0.1191 0.1389 0.1719 -0.0288 0.0047  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   C   
795  O  O   . GLN A   87  ? 0.1177 0.1546 0.1611 -0.0143 0.0189  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   O   
796  C  CB  . GLN A   87  ? 0.1425 0.2048 0.2399 -0.0734 0.0088  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CB  
797  C  CG  . GLN A   87  ? 0.1769 0.3048 0.3186 -0.0212 0.0585  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CG  
798  C  CD  . GLN A   87  ? 0.2133 0.4260 0.3117 0.0310  -0.0212 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CD  
799  O  OE1 . GLN A   87  ? 0.3009 0.6665 0.3530 0.1546  -0.0836 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   OE1 
800  N  NE2 . GLN A   87  ? 0.2488 0.4236 0.2954 0.0554  -0.0778 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   NE2 
801  N  N   . ARG A   88  ? 0.1054 0.1419 0.1530 -0.0272 0.0048  0.0004  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   N   
802  C  CA  . ARG A   88  ? 0.1144 0.1267 0.1500 -0.0155 0.0044  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CA  
803  C  C   . ARG A   88  ? 0.1198 0.1321 0.1308 -0.0066 0.0041  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   C   
804  O  O   . ARG A   88  ? 0.1409 0.1305 0.1241 -0.0112 0.0078  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   O   
805  C  CB  . ARG A   88  ? 0.1293 0.1328 0.1696 -0.0264 -0.0060 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CB  
806  C  CG  . ARG A   88  ? 0.1305 0.1215 0.1702 -0.0247 -0.0116 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CG  
807  C  CD  . ARG A   88  ? 0.1214 0.1363 0.1918 -0.0115 -0.0086 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CD  
808  N  NE  . ARG A   88  ? 0.1226 0.1272 0.1740 -0.0121 -0.0059 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NE  
809  C  CZ  . ARG A   88  ? 0.1136 0.1228 0.1572 -0.0099 -0.0248 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CZ  
810  N  NH1 . ARG A   88  ? 0.1088 0.1724 0.1879 -0.0410 -0.0155 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH1 
811  N  NH2 . ARG A   88  ? 0.1467 0.1504 0.1772 -0.0103 -0.0181 0.0037  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH2 
812  N  N   . LEU A   89  ? 0.1065 0.1306 0.1243 -0.0176 0.0023  0.0002  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   
813  C  CA  . LEU A   89  ? 0.1193 0.1017 0.1485 -0.0081 0.0218  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  
814  C  C   . LEU A   89  ? 0.1061 0.1181 0.1360 -0.0292 -0.0066 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   
815  O  O   . LEU A   89  ? 0.1091 0.1268 0.1540 -0.0181 0.0095  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   
816  C  CB  . LEU A   89  ? 0.1253 0.1184 0.1239 -0.0138 0.0064  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  
817  C  CG  . LEU A   89  ? 0.1141 0.1342 0.1338 -0.0138 0.0005  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  
818  C  CD1 . LEU A   89  ? 0.1473 0.2148 0.1538 0.0061  0.0140  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 
819  C  CD2 . LEU A   89  ? 0.1321 0.1689 0.1693 0.0024  -0.0136 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 
820  N  N   . LYS A   90  ? 0.1196 0.1437 0.1433 -0.0012 -0.0011 0.0121  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   
821  C  CA  . LYS A   90  ? 0.1232 0.1440 0.1676 -0.0081 -0.0058 0.0033  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  
822  C  C   . LYS A   90  ? 0.1163 0.1421 0.1791 0.0204  -0.0252 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   
823  O  O   . LYS A   90  ? 0.1551 0.1413 0.1930 0.0294  -0.0254 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   
824  C  CB  . LYS A   90  ? 0.1462 0.1986 0.1863 0.0006  -0.0255 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  
825  C  CG  . LYS A   90  ? 0.2254 0.2538 0.3017 0.0469  -0.0745 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  
826  C  CD  . LYS A   90  ? 0.3089 0.3409 0.4099 0.0430  -0.1540 0.0088  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  
827  C  CE  . LYS A   90  ? 0.4308 0.6013 0.4359 0.2201  -0.2178 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  
828  N  NZ  . LYS A   90  ? 0.4802 1.1030 0.7084 0.1894  -0.2748 -0.1738 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  
829  N  N   . ASP A   91  ? 0.1091 0.1634 0.1754 0.0045  -0.0068 0.0027  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   
830  C  CA  . ASP A   91  ? 0.1067 0.1756 0.1768 -0.0105 -0.0083 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  
831  C  C   . ASP A   91  ? 0.1031 0.1514 0.1872 0.0073  0.0064  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   
832  O  O   . ASP A   91  ? 0.1175 0.2174 0.1853 -0.0233 0.0258  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   
833  C  CB  . ASP A   91  ? 0.1848 0.2348 0.1838 -0.0835 0.0422  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  
834  C  CG  . ASP A   91  ? 0.1786 0.2486 0.2097 -0.0431 0.0266  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  
835  O  OD1 . ASP A   91  ? 0.2057 0.4265 0.3235 -0.0443 -0.0242 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 
836  O  OD2 . ASP A   91  ? 0.1976 0.4085 0.2839 -0.0700 -0.0253 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 
837  N  N   . ASN A   92  ? 0.0948 0.1567 0.1455 0.0093  0.0027  0.0007  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   N   
838  C  CA  . ASN A   92  ? 0.0999 0.1407 0.1513 -0.0082 -0.0144 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CA  
839  C  C   . ASN A   92  ? 0.1265 0.1326 0.1571 0.0021  0.0130  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   C   
840  O  O   . ASN A   92  ? 0.1344 0.1615 0.1661 -0.0234 -0.0030 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   O   
841  C  CB  . ASN A   92  ? 0.1051 0.1353 0.1519 -0.0085 -0.0124 0.0097  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CB  
842  C  CG  . ASN A   92  ? 0.1158 0.1285 0.1306 -0.0109 -0.0059 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CG  
843  O  OD1 . ASN A   92  ? 0.1535 0.1431 0.1720 -0.0139 0.0036  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   OD1 
844  N  ND2 . ASN A   92  ? 0.1268 0.1296 0.1217 -0.0207 -0.0116 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   ND2 
845  N  N   A ASN A   93  ? 0.1259 0.1439 0.1736 0.0307  0.0267  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   
846  N  N   B ASN A   93  ? 0.1240 0.1232 0.1574 -0.0046 0.0093  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   
847  C  CA  A ASN A   93  ? 0.1675 0.1342 0.2315 0.0156  0.0463  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  
848  C  CA  B ASN A   93  ? 0.1360 0.1122 0.1769 0.0185  0.0214  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  
849  C  C   A ASN A   93  ? 0.1515 0.1418 0.1931 0.0232  0.0142  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   
850  C  C   B ASN A   93  ? 0.1351 0.1027 0.1346 -0.0122 0.0100  0.0008  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   
851  O  O   A ASN A   93  ? 0.1893 0.1722 0.2526 0.0027  0.0241  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   
852  O  O   B ASN A   93  ? 0.1177 0.0956 0.1562 0.0016  0.0148  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   
853  C  CB  A ASN A   93  ? 0.2198 0.1104 0.2733 0.0176  0.0854  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  
854  C  CB  B ASN A   93  ? 0.1432 0.1654 0.1702 0.0030  0.0333  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  
855  C  CG  A ASN A   93  ? 0.1997 0.2349 0.2599 0.0040  0.0598  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  
856  C  CG  B ASN A   93  ? 0.2189 0.1672 0.2926 0.0035  0.0494  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  
857  O  OD1 A ASN A   93  ? 0.2133 0.4171 0.3078 0.0046  0.0963  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 
858  O  OD1 B ASN A   93  ? 0.3755 0.2064 0.3503 0.1157  0.0391  0.0143  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 
859  N  ND2 A ASN A   93  ? 0.2845 0.4632 0.2820 -0.0161 0.1493  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 
860  N  ND2 B ASN A   93  ? 0.3919 0.1878 0.2948 0.0413  -0.0411 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 
861  N  N   . VAL A   94  ? 0.1261 0.1253 0.1585 0.0116  0.0061  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   N   
862  C  CA  . VAL A   94  ? 0.1217 0.1131 0.1581 0.0066  0.0179  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CA  
863  C  C   . VAL A   94  ? 0.1254 0.1455 0.1729 0.0020  0.0010  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   C   
864  O  O   . VAL A   94  ? 0.1473 0.1817 0.1733 0.0011  0.0048  0.0139  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   O   
865  C  CB  . VAL A   94  ? 0.1140 0.1174 0.1562 -0.0147 0.0162  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CB  
866  C  CG1 . VAL A   94  ? 0.1324 0.1199 0.1764 -0.0147 0.0240  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG1 
867  C  CG2 . VAL A   94  ? 0.1252 0.1579 0.1775 -0.0079 0.0088  0.0088  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG2 
868  N  N   . ASN A   95  ? 0.1544 0.1197 0.1758 -0.0095 0.0225  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   N   
869  C  CA  . ASN A   95  ? 0.1883 0.1189 0.1951 0.0030  0.0396  0.0167  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CA  
870  C  C   . ASN A   95  ? 0.1638 0.1507 0.1716 0.0289  0.0339  0.0309  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   C   
871  O  O   . ASN A   95  ? 0.1624 0.2180 0.1840 0.0366  0.0081  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   O   
872  C  CB  . ASN A   95  ? 0.2389 0.1309 0.2356 -0.0293 0.0624  0.0038  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CB  
873  C  CG  . ASN A   95  ? 0.2984 0.1569 0.3040 -0.0065 0.0833  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CG  
874  O  OD1 . ASN A   95  ? 0.3661 0.2347 0.3361 0.0006  0.0845  0.0944  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   OD1 
875  N  ND2 . ASN A   95  ? 0.3731 0.1957 0.4351 0.0677  0.2143  0.1001  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   ND2 
876  N  N   . ILE A   96  ? 0.1693 0.1739 0.2040 0.0235  0.0158  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   
877  C  CA  . ILE A   96  ? 0.1484 0.1867 0.1994 0.0245  0.0185  0.0205  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  
878  C  C   . ILE A   96  ? 0.2095 0.1874 0.2425 0.0534  -0.0024 0.0443  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   
879  O  O   . ILE A   96  ? 0.3053 0.2280 0.2797 0.1057  0.0372  0.0550  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   
880  C  CB  . ILE A   96  ? 0.1654 0.2098 0.2039 0.0073  -0.0231 0.0078  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  
881  C  CG1 . ILE A   96  ? 0.1497 0.2106 0.2267 -0.0037 -0.0114 0.0391  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 
882  C  CG2 . ILE A   96  ? 0.1980 0.2324 0.2087 0.0157  -0.0240 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 
883  C  CD1 . ILE A   96  ? 0.1974 0.2342 0.3044 -0.0162 -0.0182 0.0633  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 
884  N  N   . LEU A   97  ? 0.2687 0.1833 0.2301 0.0557  0.0342  0.0453  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   
885  C  CA  . LEU A   97  ? 0.4608 0.1936 0.3200 0.0746  0.1066  0.1027  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  
886  C  C   . LEU A   97  ? 1.0422 0.5238 0.3664 0.0534  -0.0980 0.1307  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   
887  O  O   . LEU A   97  ? 1.3220 0.9998 0.4456 -0.3593 -0.0573 0.0755  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   
888  C  CB  . LEU A   97  ? 0.4268 0.4531 0.3435 -0.0278 0.1979  0.0393  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  
889  C  CG  . LEU A   97  ? 0.4888 0.3041 0.5172 0.0700  -0.0116 0.1113  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  
890  C  CD1 . LEU A   97  ? 0.6248 0.3458 0.2662 -0.1322 -0.0553 0.0016  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 
891  C  CD2 . LEU A   97  ? 0.7790 0.4617 0.3906 -0.1043 0.1798  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 
892  N  N   . GLN A   108 ? 0.3436 0.3495 0.2371 -0.0530 -0.0610 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   
893  C  CA  . GLN A   108 ? 0.2643 0.2768 0.2837 -0.0094 -0.0671 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  
894  C  C   . GLN A   108 ? 0.1944 0.1713 0.1690 -0.0143 -0.0399 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   
895  O  O   . GLN A   108 ? 0.2622 0.1806 0.1868 -0.0132 -0.0302 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   
896  C  CB  . GLN A   108 ? 0.2850 0.2527 0.2690 -0.0203 -0.0474 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  
897  N  N   . SER A   109 ? 0.1789 0.1818 0.1467 -0.0156 -0.0416 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N   
898  C  CA  . SER A   109 ? 0.1625 0.1773 0.1512 -0.0341 -0.0200 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA  
899  C  C   . SER A   109 ? 0.1428 0.1431 0.1448 -0.0140 -0.0333 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C   
900  O  O   . SER A   109 ? 0.1954 0.1927 0.1693 -0.0002 -0.0621 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O   
901  C  CB  . SER A   109 ? 0.2018 0.1881 0.2476 -0.0425 0.0271  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB  
902  O  OG  . SER A   109 ? 0.2640 0.2137 0.3450 -0.0248 0.0830  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG  
903  N  N   . ILE A   110 ? 0.1431 0.1517 0.1283 -0.0367 -0.0227 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   N   
904  C  CA  . ILE A   110 ? 0.1344 0.1454 0.1451 -0.0199 -0.0212 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CA  
905  C  C   . ILE A   110 ? 0.1296 0.1138 0.1228 -0.0179 -0.0053 0.0000  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   C   
906  O  O   . ILE A   110 ? 0.1162 0.1362 0.1681 -0.0192 -0.0274 0.0014  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   O   
907  C  CB  . ILE A   110 ? 0.1195 0.1739 0.1510 -0.0436 -0.0094 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CB  
908  C  CG1 . ILE A   110 ? 0.1464 0.1864 0.1839 -0.0451 -0.0225 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG1 
909  C  CG2 . ILE A   110 ? 0.1690 0.2004 0.1596 -0.0518 0.0233  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG2 
910  C  CD1 . ILE A   110 ? 0.1797 0.2271 0.2221 -0.0785 -0.0005 0.0225  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CD1 
911  N  N   . TYR A   111 ? 0.1272 0.1421 0.1169 -0.0207 -0.0179 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   N   
912  C  CA  . TYR A   111 ? 0.1452 0.1367 0.1179 -0.0324 0.0023  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CA  
913  C  C   . TYR A   111 ? 0.1122 0.1359 0.1343 -0.0111 -0.0162 0.0109  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   C   
914  O  O   . TYR A   111 ? 0.1252 0.1535 0.1524 0.0018  -0.0214 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   O   
915  C  CB  . TYR A   111 ? 0.2109 0.1489 0.1305 -0.0151 0.0049  0.0044  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CB  
916  C  CG  . TYR A   111 ? 0.2329 0.1700 0.1628 -0.0166 0.0087  0.0291  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CG  
917  C  CD1 . TYR A   111 ? 0.3229 0.2241 0.2083 0.0663  0.0957  0.0454  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD1 
918  C  CD2 . TYR A   111 ? 0.3432 0.2629 0.1418 -0.0650 0.0185  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD2 
919  C  CE1 . TYR A   111 ? 0.3991 0.2280 0.2277 0.0559  0.1227  0.0620  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE1 
920  C  CE2 . TYR A   111 ? 0.3600 0.2545 0.1605 -0.0031 0.0248  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE2 
921  C  CZ  . TYR A   111 ? 0.4054 0.2761 0.1903 0.0002  0.0907  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CZ  
922  O  OH  . TYR A   111 ? 0.6499 0.2744 0.2206 0.0382  0.1454  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   OH  
923  N  N   . PHE A   112 ? 0.1051 0.1298 0.1224 -0.0229 -0.0109 0.0006  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   N   
924  C  CA  . PHE A   112 ? 0.1046 0.1479 0.1214 -0.0229 -0.0003 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CA  
925  C  C   . PHE A   112 ? 0.0939 0.1367 0.1358 -0.0128 0.0125  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   C   
926  O  O   . PHE A   112 ? 0.1002 0.1487 0.1609 -0.0132 -0.0028 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   O   
927  C  CB  . PHE A   112 ? 0.0943 0.1390 0.1520 -0.0136 -0.0049 0.0063  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CB  
928  C  CG  . PHE A   112 ? 0.1069 0.1421 0.1244 -0.0448 0.0040  0.0037  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CG  
929  C  CD1 . PHE A   112 ? 0.1569 0.1452 0.1255 -0.0417 0.0168  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD1 
930  C  CD2 . PHE A   112 ? 0.1060 0.1384 0.1249 -0.0091 0.0117  0.0023  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD2 
931  C  CE1 . PHE A   112 ? 0.1487 0.1221 0.1431 -0.0461 0.0235  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE1 
932  C  CE2 . PHE A   112 ? 0.1284 0.1236 0.1615 -0.0235 0.0210  0.0080  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE2 
933  C  CZ  . PHE A   112 ? 0.1437 0.1207 0.1519 -0.0294 0.0187  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CZ  
934  N  N   . THR A   113 ? 0.1085 0.1358 0.1352 -0.0124 0.0004  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   N   
935  C  CA  . THR A   113 ? 0.1193 0.1333 0.1347 -0.0375 -0.0062 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CA  
936  C  C   . THR A   113 ? 0.0920 0.1319 0.1388 -0.0145 0.0043  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   C   
937  O  O   . THR A   113 ? 0.1037 0.1561 0.1353 -0.0274 0.0103  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   O   
938  C  CB  . THR A   113 ? 0.1706 0.1551 0.1557 -0.0183 0.0302  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CB  
939  O  OG1 . THR A   113 ? 0.3028 0.1368 0.2771 -0.0253 0.1082  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   OG1 
940  C  CG2 . THR A   113 ? 0.1541 0.1416 0.1785 -0.0159 -0.0120 0.0017  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CG2 
941  N  N   . ASP A   114 ? 0.1052 0.1526 0.1276 -0.0162 0.0035  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N   
942  C  CA  . ASP A   114 ? 0.1021 0.1433 0.1345 -0.0212 -0.0019 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA  
943  C  C   . ASP A   114 ? 0.0960 0.1297 0.1295 -0.0096 -0.0111 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C   
944  O  O   . ASP A   114 ? 0.1043 0.1464 0.1312 -0.0080 -0.0046 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O   
945  C  CB  . ASP A   114 ? 0.1013 0.1161 0.1685 0.0000  -0.0037 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB  
946  C  CG  . ASP A   114 ? 0.0985 0.1169 0.1191 -0.0069 0.0099  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG  
947  O  OD1 . ASP A   114 ? 0.1101 0.1220 0.1324 -0.0086 0.0045  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1 
948  O  OD2 . ASP A   114 ? 0.1149 0.1319 0.1482 -0.0075 0.0048  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2 
949  N  N   . PRO A   115 ? 0.1012 0.1303 0.1275 -0.0107 0.0000  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   N   
950  C  CA  . PRO A   115 ? 0.1242 0.1385 0.1345 -0.0019 0.0215  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CA  
951  C  C   . PRO A   115 ? 0.1217 0.1127 0.1512 0.0169  0.0089  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   C   
952  O  O   . PRO A   115 ? 0.1405 0.1521 0.2157 0.0031  0.0462  0.0047  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   O   
953  C  CB  . PRO A   115 ? 0.1481 0.1513 0.1431 -0.0090 0.0276  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CB  
954  C  CG  . PRO A   115 ? 0.1585 0.1522 0.1444 -0.0247 0.0289  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CG  
955  C  CD  . PRO A   115 ? 0.1314 0.1395 0.1463 -0.0144 0.0060  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CD  
956  N  N   . ASP A   116 ? 0.1034 0.1135 0.1321 -0.0104 0.0010  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N   
957  C  CA  . ASP A   116 ? 0.1160 0.1234 0.1271 -0.0148 0.0016  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA  
958  C  C   . ASP A   116 ? 0.1169 0.1053 0.1478 -0.0017 -0.0052 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C   
959  O  O   . ASP A   116 ? 0.1402 0.1238 0.1471 -0.0047 0.0095  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O   
960  C  CB  . ASP A   116 ? 0.1309 0.1425 0.1157 -0.0188 0.0011  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB  
961  C  CG  . ASP A   116 ? 0.1260 0.1311 0.1477 -0.0296 0.0103  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG  
962  O  OD1 . ASP A   116 ? 0.2501 0.1370 0.1678 -0.0432 -0.0189 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1 
963  O  OD2 . ASP A   116 ? 0.1599 0.1577 0.1351 0.0086  -0.0057 0.0072  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2 
964  N  N   . GLY A   117 ? 0.1206 0.1217 0.1276 0.0016  -0.0063 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   N   
965  C  CA  . GLY A   117 ? 0.1238 0.1269 0.1125 0.0102  0.0008  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   CA  
966  C  C   . GLY A   117 ? 0.0991 0.1031 0.1170 -0.0143 -0.0070 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   C   
967  O  O   . GLY A   117 ? 0.1245 0.1182 0.1285 -0.0058 0.0019  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   O   
968  N  N   . HIS A   118 ? 0.0885 0.1017 0.1232 -0.0087 0.0010  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   
969  C  CA  . HIS A   118 ? 0.1040 0.0857 0.1153 -0.0077 0.0016  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  
970  C  C   . HIS A   118 ? 0.0909 0.0936 0.1295 -0.0176 0.0095  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   
971  O  O   . HIS A   118 ? 0.1081 0.1232 0.1314 -0.0318 0.0082  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   
972  C  CB  . HIS A   118 ? 0.1074 0.0959 0.1236 -0.0070 0.0070  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  
973  C  CG  . HIS A   118 ? 0.0988 0.0968 0.1250 -0.0050 0.0062  0.0020  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  
974  N  ND1 . HIS A   118 ? 0.0992 0.1278 0.1230 -0.0054 0.0038  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 
975  C  CD2 . HIS A   118 ? 0.1156 0.1007 0.1217 -0.0049 -0.0052 0.0029  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 
976  C  CE1 . HIS A   118 ? 0.1170 0.1562 0.1216 -0.0123 -0.0105 0.0079  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 
977  N  NE2 . HIS A   118 ? 0.1170 0.1157 0.1184 -0.0044 -0.0026 0.0015  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 
978  N  N   . LYS A   119 ? 0.0975 0.1109 0.1040 -0.0154 -0.0007 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   
979  C  CA  . LYS A   119 ? 0.1098 0.1008 0.1252 -0.0157 0.0055  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  
980  C  C   . LYS A   119 ? 0.0918 0.1101 0.1213 -0.0182 0.0233  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   
981  O  O   . LYS A   119 ? 0.0959 0.1099 0.1582 -0.0240 0.0171  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   
982  C  CB  . LYS A   119 ? 0.1381 0.1203 0.1142 -0.0124 0.0042  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  
983  C  CG  . LYS A   119 ? 0.1446 0.1316 0.1615 -0.0090 -0.0173 0.0214  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  
984  C  CD  . LYS A   119 ? 0.3599 0.1597 0.2408 -0.0878 -0.1320 0.0209  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  
985  C  CE  . LYS A   119 ? 0.2517 0.2612 0.3038 0.0087  -0.0355 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  
986  N  NZ  . LYS A   119 ? 0.2599 0.6001 0.2250 -0.0581 0.0037  0.1712  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  
987  N  N   . LEU A   120 ? 0.0999 0.1002 0.1250 -0.0278 0.0010  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   
988  C  CA  . LEU A   120 ? 0.0952 0.1193 0.1302 -0.0284 0.0021  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  
989  C  C   . LEU A   120 ? 0.0856 0.1076 0.1060 -0.0183 0.0038  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   
990  O  O   . LEU A   120 ? 0.1143 0.1252 0.1311 -0.0178 -0.0047 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   
991  C  CB  . LEU A   120 ? 0.1043 0.1327 0.1152 -0.0288 0.0000  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  
992  C  CG  . LEU A   120 ? 0.1040 0.1377 0.1151 -0.0139 0.0047  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  
993  C  CD1 . LEU A   120 ? 0.1382 0.1845 0.1255 -0.0300 0.0127  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 
994  C  CD2 . LEU A   120 ? 0.1179 0.2059 0.1539 0.0175  -0.0028 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 
995  N  N   . GLU A   121 ? 0.1082 0.0988 0.1198 -0.0355 -0.0024 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   
996  C  CA  . GLU A   121 ? 0.1268 0.1073 0.1159 -0.0492 0.0005  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  
997  C  C   . GLU A   121 ? 0.0973 0.1174 0.1080 -0.0354 -0.0067 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   
998  O  O   . GLU A   121 ? 0.1075 0.1120 0.1300 -0.0263 -0.0093 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   
999  C  CB  . GLU A   121 ? 0.1531 0.1088 0.1249 -0.0503 0.0095  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  
1000 C  CG  . GLU A   121 ? 0.1626 0.1628 0.1423 -0.0569 0.0016  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  
1001 C  CD  . GLU A   121 ? 0.1697 0.1762 0.1338 -0.0374 0.0057  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  
1002 O  OE1 . GLU A   121 ? 0.2097 0.2533 0.1496 -0.0894 0.0317  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 
1003 O  OE2 . GLU A   121 ? 0.1975 0.2096 0.1512 -0.0429 -0.0012 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 
1004 N  N   . LEU A   122 ? 0.1038 0.1013 0.1163 -0.0342 -0.0077 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   
1005 C  CA  . LEU A   122 ? 0.1052 0.1171 0.1330 -0.0479 -0.0032 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  
1006 C  C   . LEU A   122 ? 0.1051 0.1184 0.1413 -0.0149 -0.0211 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   
1007 O  O   . LEU A   122 ? 0.1436 0.1435 0.1558 0.0061  -0.0318 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   
1008 C  CB  . LEU A   122 ? 0.1124 0.1368 0.1451 -0.0354 0.0066  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  
1009 C  CG  . LEU A   122 ? 0.1251 0.1255 0.1410 -0.0262 0.0097  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  
1010 C  CD1 . LEU A   122 ? 0.1361 0.1858 0.1892 -0.0444 0.0464  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 
1011 C  CD2 . LEU A   122 ? 0.1488 0.1821 0.1258 -0.0161 -0.0050 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 
1012 N  N   . HIS A   123 ? 0.1390 0.1182 0.1297 -0.0337 0.0101  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   N   
1013 C  CA  . HIS A   123 ? 0.1500 0.1329 0.1324 -0.0429 0.0023  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CA  
1014 C  C   . HIS A   123 ? 0.1376 0.1277 0.1354 -0.0352 0.0027  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   C   
1015 O  O   . HIS A   123 ? 0.1706 0.1332 0.1522 -0.0359 -0.0115 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   O   
1016 C  CB  . HIS A   123 ? 0.1774 0.1614 0.1540 -0.0583 0.0211  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CB  
1017 C  CG  . HIS A   123 ? 0.1785 0.1749 0.1644 -0.0470 -0.0158 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CG  
1018 N  ND1 . HIS A   123 ? 0.1960 0.2110 0.1710 -0.0259 0.0044  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   ND1 
1019 C  CD2 . HIS A   123 ? 0.1956 0.1896 0.1578 -0.0438 0.0095  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CD2 
1020 C  CE1 . HIS A   123 ? 0.2323 0.1856 0.1759 -0.0340 0.0009  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CE1 
1021 N  NE2 . HIS A   123 ? 0.2080 0.2207 0.1564 -0.0274 0.0036  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   NE2 
1022 N  N   . THR A   124 ? 0.1857 0.1504 0.1465 -0.0563 -0.0162 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   
1023 C  CA  . THR A   124 ? 0.2000 0.1398 0.1878 -0.0675 -0.0212 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  
1024 C  C   . THR A   124 ? 0.2186 0.1800 0.1892 -0.0781 -0.0059 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   
1025 O  O   . THR A   124 ? 0.3299 0.1888 0.2573 -0.0965 0.0689  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   
1026 C  CB  . THR A   124 ? 0.2011 0.2203 0.1737 -0.0831 -0.0350 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  
1027 O  OG1 . THR A   124 ? 0.2171 0.2718 0.2311 -0.0534 -0.0573 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 
1028 C  CG2 . THR A   124 ? 0.1961 0.2282 0.2574 -0.0551 -0.0006 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 
1029 N  N   . GLY A   125 ? 0.2324 0.2295 0.1780 -0.0888 0.0142  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   N   
1030 C  CA  . GLY A   125 ? 0.2249 0.2224 0.2025 -0.0585 0.0189  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   CA  
1031 C  C   . GLY A   125 ? 0.2145 0.2104 0.2132 -0.0628 -0.0051 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   C   
1032 O  O   . GLY A   125 ? 0.2561 0.2440 0.2326 -0.0266 -0.0532 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   O   
1033 N  N   . THR A   126 ? 0.2448 0.2195 0.1970 -0.0423 0.0026  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   N   
1034 C  CA  . THR A   126 ? 0.2201 0.1901 0.2361 -0.0177 0.0167  0.0108  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CA  
1035 C  C   . THR A   126 ? 0.2204 0.1790 0.1919 -0.0452 -0.0203 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   C   
1036 O  O   . THR A   126 ? 0.1844 0.1737 0.1865 -0.0430 0.0039  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   O   
1037 C  CB  . THR A   126 ? 0.3245 0.2130 0.2310 -0.0094 0.0383  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CB  
1038 O  OG1 . THR A   126 ? 0.3368 0.1819 0.2364 -0.0391 0.0301  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   OG1 
1039 C  CG2 . THR A   126 ? 0.4279 0.2422 0.2351 -0.0593 -0.0056 0.0390  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CG2 
1040 N  N   . LEU A   127 ? 0.2067 0.1752 0.1925 -0.0310 -0.0010 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   
1041 C  CA  . LEU A   127 ? 0.1800 0.1619 0.2074 -0.0013 -0.0202 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  
1042 C  C   . LEU A   127 ? 0.1899 0.1481 0.1776 0.0048  0.0053  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   
1043 O  O   . LEU A   127 ? 0.1762 0.1835 0.1770 -0.0097 -0.0099 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   
1044 C  CB  . LEU A   127 ? 0.1930 0.2103 0.2139 0.0102  -0.0225 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  
1045 C  CG  . LEU A   127 ? 0.1853 0.2714 0.2399 -0.0078 0.0087  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  
1046 C  CD1 . LEU A   127 ? 0.1818 0.2525 0.1920 -0.0277 0.0167  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 
1047 C  CD2 . LEU A   127 ? 0.1521 0.3513 0.2857 0.0504  -0.0027 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 
1048 N  N   . GLU A   128 ? 0.2766 0.1482 0.2017 -0.0073 -0.0096 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   
1049 C  CA  . GLU A   128 ? 0.2586 0.1496 0.2601 0.0086  -0.0377 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  
1050 C  C   . GLU A   128 ? 0.2293 0.1549 0.2024 -0.0276 -0.0150 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   
1051 O  O   . GLU A   128 ? 0.2720 0.1814 0.2020 -0.0268 -0.0184 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   
1052 C  CB  . GLU A   128 ? 0.3539 0.1512 0.2692 -0.0183 0.0096  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  
1053 C  CG  . GLU A   128 ? 0.5960 0.1917 0.2930 -0.0120 -0.0415 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  
1054 C  CD  . GLU A   128 ? 1.3565 0.2294 0.6211 -0.1016 0.0123  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  
1055 O  OE1 . GLU A   128 ? 1.4263 0.4961 0.7828 -0.2477 0.2288  0.0227  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 
1056 O  OE2 . GLU A   128 ? 0.8807 0.3310 0.4133 0.0086  -0.1214 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 
1057 N  N   . ASN A   129 ? 0.2188 0.1683 0.2097 -0.0307 0.0019  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   N   
1058 C  CA  . ASN A   129 ? 0.2092 0.1789 0.2095 -0.0368 0.0017  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CA  
1059 C  C   . ASN A   129 ? 0.1866 0.1743 0.1997 -0.0381 -0.0089 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   C   
1060 O  O   . ASN A   129 ? 0.1655 0.2087 0.2162 -0.0676 0.0008  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   O   
1061 C  CB  . ASN A   129 ? 0.2662 0.2049 0.2048 -0.0641 0.0312  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CB  
1062 C  CG  . ASN A   129 ? 0.3209 0.2277 0.1856 -0.0788 0.0174  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CG  
1063 O  OD1 . ASN A   129 ? 0.3812 0.2163 0.2598 -0.0963 0.0100  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   OD1 
1064 N  ND2 . ASN A   129 ? 0.2877 0.1967 0.2259 -0.0889 0.0212  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   ND2 
1065 N  N   . ARG A   130 ? 0.1580 0.1628 0.2041 -0.0460 0.0216  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   
1066 C  CA  . ARG A   130 ? 0.1626 0.1651 0.1885 -0.0269 -0.0043 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  
1067 C  C   . ARG A   130 ? 0.1415 0.1648 0.1810 -0.0299 -0.0081 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   
1068 O  O   . ARG A   130 ? 0.1602 0.1909 0.1872 -0.0386 -0.0091 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   
1069 C  CB  . ARG A   130 ? 0.1508 0.1743 0.2068 -0.0402 -0.0172 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  
1070 C  CG  . ARG A   130 ? 0.2022 0.1857 0.2109 -0.0627 -0.0242 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  
1071 C  CD  . ARG A   130 ? 0.2355 0.1976 0.2378 -0.0433 -0.0319 0.0051  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  
1072 N  NE  . ARG A   130 ? 0.1796 0.2268 0.2756 -0.0486 -0.0066 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  
1073 C  CZ  . ARG A   130 ? 0.2061 0.2048 0.2325 -0.0341 0.0027  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  
1074 N  NH1 . ARG A   130 ? 0.2206 0.2007 0.2605 -0.0557 0.0380  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 
1075 N  NH2 . ARG A   130 ? 0.2983 0.2957 0.3385 -0.0336 0.1362  0.0200  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 
1076 N  N   . LEU A   131 ? 0.1495 0.2194 0.1769 -0.0480 0.0034  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   
1077 C  CA  . LEU A   131 ? 0.1502 0.2023 0.1969 -0.0497 -0.0198 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  
1078 C  C   . LEU A   131 ? 0.1599 0.2035 0.1824 -0.0455 -0.0021 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   
1079 O  O   . LEU A   131 ? 0.1633 0.2311 0.1977 -0.0300 -0.0089 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   
1080 C  CB  . LEU A   131 ? 0.1560 0.2074 0.1964 -0.0224 -0.0202 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  
1081 C  CG  . LEU A   131 ? 0.1558 0.2275 0.1968 -0.0056 0.0005  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  
1082 C  CD1 . LEU A   131 ? 0.1758 0.2696 0.2409 -0.0203 -0.0207 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 
1083 C  CD2 . LEU A   131 ? 0.1924 0.2213 0.2847 -0.0753 -0.0104 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 
1084 N  N   . ASN A   132 ? 0.1522 0.2217 0.1937 -0.0540 -0.0230 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   N   
1085 C  CA  . ASN A   132 ? 0.1786 0.2465 0.1964 -0.0645 0.0060  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CA  
1086 C  C   . ASN A   132 ? 0.1462 0.2525 0.1946 -0.0442 -0.0232 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   C   
1087 O  O   . ASN A   132 ? 0.1898 0.2679 0.2146 -0.0471 -0.0303 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   O   
1088 C  CB  . ASN A   132 ? 0.2217 0.2083 0.2402 -0.0406 -0.0073 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CB  
1089 C  CG  . ASN A   132 ? 0.2480 0.2382 0.1816 -0.0220 -0.0516 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CG  
1090 O  OD1 . ASN A   132 ? 0.3131 0.2798 0.2668 0.0260  0.0156  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   OD1 
1091 N  ND2 . ASN A   132 ? 0.3113 0.1996 0.2177 -0.0312 -0.0363 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   ND2 
1092 N  N   . TYR A   133 ? 0.1355 0.2233 0.2337 -0.0391 0.0079  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N   
1093 C  CA  . TYR A   133 ? 0.1391 0.2605 0.2390 -0.0256 -0.0135 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA  
1094 C  C   . TYR A   133 ? 0.1296 0.2323 0.2179 -0.0128 -0.0051 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C   
1095 O  O   . TYR A   133 ? 0.1423 0.2691 0.2289 -0.0166 -0.0083 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O   
1096 C  CB  . TYR A   133 ? 0.1747 0.2853 0.2660 -0.0014 0.0548  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB  
1097 C  CG  . TYR A   133 ? 0.1686 0.3400 0.2700 0.0198  0.0474  0.0099  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG  
1098 C  CD1 . TYR A   133 ? 0.1938 0.5160 0.3350 0.0859  0.0281  0.0287  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1 
1099 C  CD2 . TYR A   133 ? 0.2504 0.3575 0.3218 0.0508  -0.0144 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2 
1100 C  CE1 . TYR A   133 ? 0.2211 0.3965 0.4681 0.0247  0.0441  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1 
1101 C  CE2 . TYR A   133 ? 0.2722 0.4221 0.4367 0.0942  -0.0988 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2 
1102 C  CZ  . TYR A   133 ? 0.2277 0.3203 0.3261 0.0725  0.0032  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ  
1103 O  OH  . TYR A   133 ? 0.3629 0.4010 0.4170 0.1323  0.0240  0.0039  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH  
1104 N  N   . TYR A   134 ? 0.1281 0.2309 0.2107 -0.0211 0.0162  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   N   
1105 C  CA  . TYR A   134 ? 0.1435 0.1952 0.1998 -0.0265 -0.0101 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CA  
1106 C  C   . TYR A   134 ? 0.1407 0.2242 0.1973 -0.0077 -0.0117 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   C   
1107 O  O   . TYR A   134 ? 0.1262 0.2498 0.2177 -0.0073 0.0021  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   O   
1108 C  CB  . TYR A   134 ? 0.1432 0.2109 0.2055 -0.0254 0.0069  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CB  
1109 C  CG  . TYR A   134 ? 0.1861 0.2174 0.2017 -0.0249 -0.0231 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CG  
1110 C  CD1 . TYR A   134 ? 0.2603 0.3422 0.3424 0.0691  -0.0172 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD1 
1111 C  CD2 . TYR A   134 ? 0.2067 0.2682 0.2095 -0.0544 -0.0067 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD2 
1112 C  CE1 . TYR A   134 ? 0.2928 0.3509 0.2309 0.0162  -0.0052 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE1 
1113 C  CE2 . TYR A   134 ? 0.2691 0.3230 0.2375 -0.0578 0.0090  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE2 
1114 C  CZ  . TYR A   134 ? 0.2847 0.2560 0.2423 -0.0014 -0.0020 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CZ  
1115 O  OH  . TYR A   134 ? 0.3592 0.4197 0.3214 -0.0301 0.0474  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   OH  
1116 N  N   . LYS A   135 ? 0.1437 0.2352 0.2166 -0.0388 0.0335  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   N   
1117 C  CA  . LYS A   135 ? 0.1691 0.2422 0.2267 0.0080  -0.0236 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CA  
1118 C  C   . LYS A   135 ? 0.1873 0.2449 0.2158 -0.0297 -0.0101 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   C   
1119 O  O   . LYS A   135 ? 0.2235 0.3561 0.2105 -0.0015 -0.0194 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   O   
1120 C  CB  . LYS A   135 ? 0.1889 0.2251 0.2241 -0.0173 0.0150  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CB  
1121 C  CG  . LYS A   135 ? 0.1960 0.1694 0.2262 -0.0208 0.0145  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CG  
1122 C  CD  . LYS A   135 ? 0.2446 0.1657 0.2714 -0.0366 0.0074  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CD  
1123 C  CE  . LYS A   135 ? 0.2210 0.1838 0.3347 -0.0492 0.0055  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CE  
1124 N  NZ  . LYS A   135 ? 0.3132 0.1712 0.3722 -0.0291 0.0010  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   NZ  
1125 N  N   . GLU A   136 ? 0.1735 0.2738 0.2199 -0.0253 0.0020  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   
1126 C  CA  . GLU A   136 ? 0.1427 0.3915 0.2992 -0.0315 -0.0342 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  
1127 C  C   . GLU A   136 ? 0.1627 0.3763 0.2059 -0.0205 -0.0374 0.0088  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   
1128 O  O   . GLU A   136 ? 0.2120 0.3181 0.3388 -0.0168 -0.0902 0.0350  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   
1129 C  CB  . GLU A   136 ? 0.1933 0.4899 0.3476 -0.1104 -0.0275 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  
1130 C  CG  . GLU A   136 ? 0.1809 0.4250 0.4316 -0.0292 -0.0046 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CG  
1131 C  CD  . GLU A   136 ? 0.5110 0.8842 0.7327 -0.1426 0.3538  -0.2532 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CD  
1132 O  OE1 . GLU A   136 ? 0.1741 1.3273 1.9254 -0.4371 -0.1388 0.5864  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE1 
1133 O  OE2 . GLU A   136 ? 0.5403 0.8836 1.2473 0.0340  0.4118  0.0280  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE2 
1134 N  N   . ALA A   137 ? 0.1425 0.2738 0.2525 -0.0269 -0.0117 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N   
1135 C  CA  . ALA A   137 ? 0.1384 0.3228 0.2802 0.0031  -0.0049 0.0166  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA  
1136 C  C   . ALA A   137 ? 0.1177 0.2764 0.3104 0.0293  0.0346  0.0386  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C   
1137 O  O   . ALA A   137 ? 0.1665 0.2749 0.3478 0.0312  0.0002  0.0355  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O   
1138 C  CB  . ALA A   137 ? 0.1919 0.3426 0.2657 -0.0178 0.0449  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB  
1139 N  N   . LYS A   138 ? 0.1330 0.2658 0.2281 -0.0094 -0.0066 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   
1140 C  CA  . LYS A   138 ? 0.1378 0.2782 0.2632 -0.0038 0.0284  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  
1141 C  C   . LYS A   138 ? 0.1200 0.3177 0.2152 -0.0030 -0.0293 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   
1142 O  O   . LYS A   138 ? 0.1358 0.2599 0.2186 -0.0191 -0.0168 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   
1143 C  CB  . LYS A   138 ? 0.1850 0.2944 0.2679 -0.0272 0.0426  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  
1144 C  CG  . LYS A   138 ? 0.1981 0.3039 0.2980 0.0197  0.0582  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  
1145 C  CD  . LYS A   138 ? 0.3263 0.3078 0.3655 0.0383  0.0269  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  
1146 C  CE  . LYS A   138 ? 0.5184 0.6212 0.3559 0.0396  0.0991  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  
1147 N  NZ  . LYS A   138 ? 1.0696 0.9458 0.7374 0.5173  0.0266  -0.2372 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  
1148 N  N   . PRO A   139 ? 0.1501 0.3172 0.2203 -0.0202 -0.0223 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   N   
1149 C  CA  . PRO A   139 ? 0.1744 0.3533 0.1846 -0.0326 -0.0253 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CA  
1150 C  C   . PRO A   139 ? 0.1683 0.3117 0.2409 -0.0367 -0.0270 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   C   
1151 O  O   . PRO A   139 ? 0.2120 0.4064 0.2661 0.0045  -0.0292 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   O   
1152 C  CB  . PRO A   139 ? 0.1932 0.4544 0.2723 -0.0569 -0.0713 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CB  
1153 C  CG  . PRO A   139 ? 0.1883 0.4371 0.2722 -0.0158 -0.0842 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CG  
1154 C  CD  . PRO A   139 ? 0.1249 0.4601 0.2554 -0.0374 -0.0405 0.0011  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CD  
1155 N  N   . HIS A   140 ? 0.1287 0.3177 0.1755 -0.0264 -0.0197 0.0187  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   N   
1156 C  CA  . HIS A   140 ? 0.1164 0.3452 0.2152 -0.0347 -0.0090 0.0169  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CA  
1157 C  C   . HIS A   140 ? 0.1011 0.2337 0.1821 -0.0047 -0.0078 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   C   
1158 O  O   . HIS A   140 ? 0.1285 0.2416 0.1883 -0.0110 -0.0087 0.0057  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   O   
1159 C  CB  . HIS A   140 ? 0.1701 0.3876 0.3189 -0.0124 -0.0345 0.1367  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CB  
1160 C  CG  . HIS A   140 ? 0.1646 0.6183 0.3335 -0.0257 -0.0834 0.1542  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CG  
1161 N  ND1 . HIS A   140 ? 0.2118 0.8893 0.4535 -0.0533 -0.0774 0.2368  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   ND1 
1162 C  CD2 . HIS A   140 ? 0.2133 0.7924 0.2250 -0.1200 -0.0489 0.0597  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CD2 
1163 C  CE1 . HIS A   140 ? 0.2774 1.1632 0.4181 -0.1292 -0.1035 0.2903  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CE1 
1164 N  NE2 . HIS A   140 ? 0.3198 1.6671 0.2562 0.0109  -0.1358 0.1007  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   NE2 
1165 N  N   . MET A   141 ? 0.1459 0.1852 0.1535 0.0023  -0.0004 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   N   
1166 C  CA  . MET A   141 ? 0.1154 0.1843 0.1427 -0.0166 -0.0095 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CA  
1167 C  C   . MET A   141 ? 0.1345 0.1359 0.1477 -0.0210 -0.0237 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   C   
1168 O  O   . MET A   141 ? 0.1213 0.1865 0.1700 -0.0158 -0.0222 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   O   
1169 C  CB  . MET A   141 ? 0.1267 0.2047 0.1699 -0.0167 0.0058  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CB  
1170 C  CG  . MET A   141 ? 0.1592 0.2679 0.1988 -0.0178 0.0549  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CG  
1171 S  SD  . MET A   141 ? 0.1975 0.3155 0.2044 -0.0468 0.0379  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   SD  
1172 C  CE  . MET A   141 ? 0.3107 0.2982 0.2455 -0.0601 -0.0395 0.0059  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CE  
1173 N  N   . THR A   142 ? 0.1060 0.1292 0.1363 -0.0255 -0.0094 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   N   
1174 C  CA  . THR A   142 ? 0.1190 0.1243 0.1287 -0.0148 -0.0079 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CA  
1175 C  C   . THR A   142 ? 0.1002 0.1219 0.1343 -0.0351 0.0039  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   C   
1176 O  O   . THR A   142 ? 0.1352 0.1395 0.1243 -0.0308 -0.0009 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   O   
1177 C  CB  . THR A   142 ? 0.1013 0.1494 0.1449 -0.0264 -0.0057 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CB  
1178 O  OG1 . THR A   142 ? 0.1258 0.1801 0.1396 -0.0235 0.0000  0.0002  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   OG1 
1179 C  CG2 . THR A   142 ? 0.0999 0.1847 0.1763 -0.0032 -0.0050 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CG2 
1180 N  N   . PHE A   143 ? 0.1477 0.1368 0.1441 -0.0325 -0.0076 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   N   
1181 C  CA  . PHE A   143 ? 0.1513 0.1312 0.1568 -0.0250 -0.0120 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CA  
1182 C  C   . PHE A   143 ? 0.1600 0.1471 0.1682 -0.0273 0.0125  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   C   
1183 O  O   . PHE A   143 ? 0.1989 0.1700 0.1734 0.0063  0.0029  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   O   
1184 C  CB  . PHE A   143 ? 0.1599 0.1418 0.2238 -0.0487 -0.0191 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CB  
1185 C  CG  . PHE A   143 ? 0.1385 0.1564 0.2450 -0.0425 -0.0121 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CG  
1186 C  CD1 . PHE A   143 ? 0.1488 0.1696 0.2585 -0.0493 -0.0307 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD1 
1187 C  CD2 . PHE A   143 ? 0.1623 0.1979 0.2532 -0.0243 0.0077  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD2 
1188 C  CE1 . PHE A   143 ? 0.1280 0.2318 0.2763 -0.0483 0.0050  0.0131  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE1 
1189 C  CE2 . PHE A   143 ? 0.1829 0.2417 0.3093 -0.0127 0.0337  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE2 
1190 C  CZ  . PHE A   143 ? 0.1447 0.2142 0.3233 -0.0456 0.0379  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CZ  
1191 N  N   . TYR A   144 ? 0.1546 0.1484 0.1650 -0.0207 -0.0173 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   N   
1192 C  CA  . TYR A   144 ? 0.1875 0.1474 0.1921 -0.0028 -0.0149 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CA  
1193 C  C   . TYR A   144 ? 0.1993 0.2031 0.2583 -0.0147 -0.0257 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   C   
1194 O  O   . TYR A   144 ? 0.3199 0.1862 0.3256 0.0032  0.0350  0.0511  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   O   
1195 C  CB  . TYR A   144 ? 0.1576 0.1664 0.1558 -0.0239 -0.0249 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CB  
1196 C  CG  . TYR A   144 ? 0.1259 0.1616 0.1351 -0.0004 -0.0165 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CG  
1197 C  CD1 . TYR A   144 ? 0.1326 0.1692 0.2065 0.0121  -0.0224 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD1 
1198 C  CD2 . TYR A   144 ? 0.1393 0.1973 0.1805 -0.0042 -0.0017 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD2 
1199 C  CE1 . TYR A   144 ? 0.1592 0.1710 0.2292 0.0177  -0.0580 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE1 
1200 C  CE2 . TYR A   144 ? 0.1595 0.2384 0.1862 -0.0374 -0.0396 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE2 
1201 C  CZ  . TYR A   144 ? 0.1644 0.1811 0.2457 -0.0513 -0.0375 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CZ  
1202 O  OH  . TYR A   144 ? 0.1848 0.2119 0.2979 -0.0344 -0.0525 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   OH  
1203 N  N   . LYS A   145 ? 0.3469 0.1633 0.3875 0.0228  0.0003  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   N   
1204 C  CA  . LYS A   145 ? 0.4620 0.2115 0.4913 0.0048  -0.0170 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   CA  
1205 C  C   . LYS A   145 ? 0.5643 0.3144 0.3098 0.2272  -0.0616 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   C   
1206 O  O   . LYS A   145 ? 0.6844 0.6456 0.5511 0.1627  -0.1389 0.0502  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   O   
1207 C  CB  . LYS A   145 ? 0.5921 0.2313 0.4743 0.0527  0.0358  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A   CB  
1208 N  N   A HIS A-2 6   ? 0.1400 0.3242 0.5552 0.0920  -0.0486 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   
1209 N  N   B HIS A-2 6   ? 0.6751 0.2903 0.8368 0.1502  -0.0071 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   
1210 C  CA  A HIS A-2 6   ? 0.2747 0.0668 0.5556 -0.0293 0.0166  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  
1211 C  CA  B HIS A-2 6   ? 0.1714 0.5943 0.5909 0.1541  -0.1773 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  
1212 C  C   A HIS A-2 6   ? 0.1945 0.3275 0.6008 0.0324  -0.0780 0.0031  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   
1213 C  C   B HIS A-2 6   ? 0.2417 0.1474 0.8939 0.0617  0.0593  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   
1214 O  O   A HIS A-2 6   ? 0.3448 0.3992 0.5670 0.2278  -0.0599 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   
1215 O  O   B HIS A-2 6   ? 0.6028 0.1642 0.9376 -0.1014 -0.0885 0.0709  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   
1216 C  CB  A HIS A-2 6   ? 0.1468 0.1820 0.9510 0.0165  0.0452  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  
1217 C  CB  B HIS A-2 6   ? 0.3538 0.5026 0.6423 0.0278  0.0899  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  
1218 C  CG  A HIS A-2 6   ? 0.2950 0.3285 0.2216 0.0404  -0.0571 0.0042  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  
1219 C  CG  B HIS A-2 6   ? 0.3499 0.1713 0.5249 0.0108  0.0576  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  
1220 N  ND1 A HIS A-2 6   ? 0.2332 0.3353 0.3396 -0.0132 0.0064  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 
1221 N  ND1 B HIS A-2 6   ? 0.3257 0.4745 0.3965 0.0577  0.0849  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 
1222 C  CD2 A HIS A-2 6   ? 0.2468 0.3777 0.2311 0.0580  -0.0987 0.0388  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 
1223 C  CD2 B HIS A-2 6   ? 0.3145 0.1213 0.4042 0.0316  -0.1655 0.0309  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 
1224 C  CE1 A HIS A-2 6   ? 0.3028 0.2606 0.4230 -0.0225 -0.0753 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 
1225 C  CE1 B HIS A-2 6   ? 0.1555 0.2122 0.3937 0.0922  -0.0507 0.0199  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 
1226 N  NE2 A HIS A-2 6   ? 0.3146 0.3227 0.2878 0.1093  -0.0702 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 
1227 N  NE2 B HIS A-2 6   ? 0.3722 0.3090 0.2029 0.0165  0.0652  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 
1228 N  N   . HIS A-2 7   ? 0.2350 0.1604 0.3619 0.0801  0.0314  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   
1229 C  CA  . HIS A-2 7   ? 0.1828 0.1506 0.2512 0.0439  0.0239  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  
1230 C  C   . HIS A-2 7   ? 0.1764 0.1624 0.2333 0.0171  0.0392  0.0304  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   
1231 O  O   . HIS A-2 7   ? 0.2534 0.2473 0.2600 0.0795  0.0353  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   
1232 C  CB  . HIS A-2 7   ? 0.2248 0.1517 0.2524 0.0243  0.0166  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  
1233 C  CG  . HIS A-2 7   ? 0.2679 0.1579 0.2909 0.0544  0.0059  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  
1234 N  ND1 . HIS A-2 7   ? 0.4138 0.2130 0.3591 0.0253  0.0443  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 
1235 C  CD2 . HIS A-2 7   ? 0.3145 0.1492 0.2967 -0.0172 0.0321  0.0475  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 
1236 C  CE1 . HIS A-2 7   ? 0.5809 0.2211 0.3077 0.0629  0.0212  0.0574  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 
1237 N  NE2 . HIS A-2 7   ? 0.4422 0.2243 0.3553 0.0258  -0.0477 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 
1238 N  N   . LEU A-2 8   ? 0.1646 0.1551 0.1676 0.0341  0.0225  0.0010  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 N   
1239 C  CA  . LEU A-2 8   ? 0.1777 0.1620 0.1653 0.0095  0.0076  0.0113  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CA  
1240 C  C   . LEU A-2 8   ? 0.1782 0.1600 0.1787 -0.0090 0.0110  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 C   
1241 O  O   . LEU A-2 8   ? 0.2204 0.2097 0.1794 -0.0292 0.0061  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 O   
1242 C  CB  . LEU A-2 8   ? 0.1664 0.1508 0.1726 0.0169  -0.0051 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CB  
1243 C  CG  . LEU A-2 8   ? 0.1845 0.1769 0.2417 0.0081  -0.0362 0.0267  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CG  
1244 C  CD1 . LEU A-2 8   ? 0.1778 0.1796 0.1939 0.0331  -0.0186 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD1 
1245 C  CD2 . LEU A-2 8   ? 0.1701 0.1569 0.3382 0.0048  -0.0346 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD2 
1246 N  N   . LYS A-2 9   ? 0.1944 0.1474 0.1763 0.0062  0.0199  0.0071  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 N   
1247 C  CA  . LYS A-2 9   ? 0.2024 0.1317 0.2165 0.0239  0.0133  0.0078  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CA  
1248 C  C   . LYS A-2 9   ? 0.2343 0.1540 0.1976 -0.0081 0.0452  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 C   
1249 O  O   . LYS A-2 9   ? 0.2479 0.1690 0.2560 -0.0280 0.0392  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 O   
1250 C  CB  . LYS A-2 9   ? 0.2262 0.1528 0.2294 0.0391  0.0175  0.0368  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CB  
1251 C  CG  . LYS A-2 9   ? 0.2691 0.2416 0.3475 0.0291  0.0157  0.0596  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CG  
1252 C  CD  . LYS A-2 9   ? 0.4330 0.2840 0.4977 0.1233  0.0461  0.1528  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CD  
1253 C  CE  . LYS A-2 9   ? 0.5653 0.5676 0.7411 -0.1441 -0.0912 0.2236  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CE  
1254 N  NZ  . LYS A-2 9   ? 1.6644 1.0142 1.8803 -0.3580 -0.6201 0.8180  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 NZ  
1255 N  N   . SER A-2 10  ? 0.1852 0.1156 0.1755 0.0254  0.0226  0.0101  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
1256 C  CA  . SER A-2 10  ? 0.1764 0.1394 0.1815 0.0102  0.0247  0.0146  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
1257 C  C   . SER A-2 10  ? 0.1497 0.1239 0.1485 -0.0042 -0.0003 0.0157  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
1258 O  O   . SER A-2 10  ? 0.1307 0.1453 0.1601 0.0113  -0.0082 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
1259 C  CB  . SER A-2 10  ? 0.2158 0.1502 0.1768 -0.0129 -0.0080 0.0175  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
1260 O  OG  . SER A-2 10  ? 0.2622 0.1892 0.2137 0.0110  0.0129  0.0507  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
1261 N  N   A ILE A-2 11  ? 0.1355 0.1386 0.1640 0.0158  0.0080  0.0022  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   
1262 N  N   B ILE A-2 11  ? 0.1381 0.1478 0.1747 0.0166  0.0104  0.0052  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   
1263 C  CA  A ILE A-2 11  ? 0.1312 0.1493 0.1474 0.0245  0.0063  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  
1264 C  CA  B ILE A-2 11  ? 0.1429 0.1793 0.1568 0.0336  -0.0067 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  
1265 C  C   A ILE A-2 11  ? 0.1463 0.1210 0.1568 0.0103  0.0256  0.0118  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   
1266 C  C   B ILE A-2 11  ? 0.1508 0.0953 0.1578 0.0011  0.0327  0.0112  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   
1267 O  O   A ILE A-2 11  ? 0.2438 0.1575 0.2069 -0.0155 0.0166  0.0131  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   
1268 O  O   B ILE A-2 11  ? 0.1995 0.1236 0.1764 -0.0216 0.0233  0.0279  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   
1269 C  CB  A ILE A-2 11  ? 0.1226 0.1575 0.1288 -0.0204 -0.0283 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  
1270 C  CB  B ILE A-2 11  ? 0.1516 0.2346 0.2342 0.0513  0.0291  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  
1271 C  CG1 A ILE A-2 11  ? 0.1365 0.1643 0.1195 0.0365  -0.0042 0.0056  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 
1272 C  CG1 B ILE A-2 11  ? 0.3241 0.3229 0.2278 -0.0144 -0.0287 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 
1273 C  CG2 A ILE A-2 11  ? 0.0884 0.1328 0.1847 0.0135  0.0132  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 
1274 C  CG2 B ILE A-2 11  ? 0.1574 0.2017 0.2767 0.0678  -0.0058 0.0241  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 
1275 C  CD1 A ILE A-2 11  ? 0.1161 0.1427 0.1180 0.0362  0.0029  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 
1276 C  CD1 B ILE A-2 11  ? 0.2086 0.4443 0.6441 -0.0016 -0.0936 0.0556  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 
1277 N  N   . ASN A-2 12  ? 0.1388 0.1236 0.1293 0.0225  0.0142  0.0001  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   
1278 C  CA  . ASN A-2 12  ? 0.1371 0.1477 0.1472 0.0403  0.0130  0.0071  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  
1279 C  C   . ASN A-2 12  ? 0.1282 0.1329 0.1353 0.0168  0.0111  0.0340  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   
1280 O  O   . ASN A-2 12  ? 0.1525 0.1256 0.1595 0.0170  0.0253  0.0215  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   
1281 C  CB  . ASN A-2 12  ? 0.1434 0.1658 0.1558 0.0526  -0.0055 0.0251  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  
1282 C  CG  . ASN A-2 12  ? 0.1324 0.1788 0.1611 0.0491  0.0028  0.0234  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  
1283 O  OD1 . ASN A-2 12  ? 0.1658 0.1983 0.1633 0.0517  -0.0058 0.0055  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 
1284 N  ND2 . ASN A-2 12  ? 0.1835 0.1972 0.1917 0.0788  0.0192  0.0475  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 
1285 N  N   . HIS A-2 13  ? 0.1283 0.1190 0.1362 0.0321  0.0193  0.0194  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   
1286 C  CA  . HIS A-2 13  ? 0.1187 0.1310 0.1174 0.0356  0.0111  0.0249  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  
1287 C  C   . HIS A-2 13  ? 0.1289 0.1189 0.1079 0.0126  0.0237  0.0200  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   
1288 O  O   . HIS A-2 13  ? 0.1372 0.1301 0.1330 0.0189  0.0321  0.0278  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   
1289 C  CB  . HIS A-2 13  ? 0.1302 0.1565 0.1534 0.0060  -0.0029 0.0156  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  
1290 C  CG  . HIS A-2 13  ? 0.1673 0.1422 0.1256 0.0259  -0.0103 0.0007  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CG  
1291 N  ND1 . HIS A-2 13  ? 0.1347 0.2004 0.1279 0.0079  0.0029  0.0260  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 ND1 
1292 C  CD2 . HIS A-2 13  ? 0.1863 0.1749 0.2238 0.0064  -0.0174 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CD2 
1293 C  CE1 . HIS A-2 13  ? 0.1967 0.2581 0.1828 0.0083  0.0032  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CE1 
1294 N  NE2 . HIS A-2 13  ? 0.1829 0.2324 0.2435 -0.0263 -0.0161 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 NE2 
1295 N  N   A ILE A-2 14  ? 0.1265 0.1024 0.1353 0.0270  0.0160  0.0154  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
1296 N  N   B ILE A-2 14  ? 0.1159 0.1068 0.1401 0.0154  0.0195  0.0206  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
1297 C  CA  A ILE A-2 14  ? 0.1346 0.1043 0.1210 0.0197  0.0311  0.0267  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
1298 C  CA  B ILE A-2 14  ? 0.1685 0.1063 0.1423 0.0499  0.0120  0.0118  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
1299 C  C   A ILE A-2 14  ? 0.1525 0.0987 0.1400 0.0199  0.0558  0.0141  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
1300 C  C   B ILE A-2 14  ? 0.1522 0.0924 0.1410 0.0311  0.0511  0.0180  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
1301 O  O   A ILE A-2 14  ? 0.2387 0.1315 0.1250 -0.0090 0.0563  0.0137  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
1302 O  O   B ILE A-2 14  ? 0.2514 0.1228 0.1268 -0.0078 0.0519  0.0139  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
1303 C  CB  A ILE A-2 14  ? 0.1583 0.1004 0.1242 0.0149  -0.0030 0.0311  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
1304 C  CB  B ILE A-2 14  ? 0.1384 0.1597 0.1387 0.0580  0.0321  0.0193  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
1305 C  CG1 A ILE A-2 14  ? 0.1741 0.1130 0.1522 0.0211  0.0046  0.0240  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
1306 C  CG1 B ILE A-2 14  ? 0.1643 0.1756 0.1217 0.0301  0.0327  0.0595  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
1307 C  CG2 A ILE A-2 14  ? 0.2103 0.1192 0.1035 0.0502  -0.0289 0.0093  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
1308 C  CG2 B ILE A-2 14  ? 0.2086 0.1635 0.1768 0.0364  -0.0145 0.0045  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
1309 C  CD1 A ILE A-2 14  ? 0.2126 0.1513 0.1929 0.0357  -0.0525 0.0110  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
1310 C  CD1 B ILE A-2 14  ? 0.2144 0.2735 0.1963 0.0626  -0.0115 0.1017  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
1311 N  N   . CYS A-2 15  ? 0.1606 0.0924 0.1362 0.0385  0.0369  0.0130  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 N   
1312 C  CA  A CYS A-2 15  ? 0.1226 0.0825 0.1316 0.0065  0.0202  0.0190  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  
1313 C  CA  B CYS A-2 15  ? 0.1541 0.1055 0.1197 0.0316  0.0213  0.0275  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  
1314 C  C   . CYS A-2 15  ? 0.1139 0.0935 0.1135 0.0102  0.0002  0.0147  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 C   
1315 O  O   . CYS A-2 15  ? 0.1379 0.1164 0.1237 0.0309  0.0267  0.0247  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 O   
1316 C  CB  A CYS A-2 15  ? 0.0940 0.1190 0.1671 0.0162  -0.0010 0.0465  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  
1317 C  CB  B CYS A-2 15  ? 0.1771 0.1466 0.2124 0.0368  -0.0616 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  
1318 S  SG  A CYS A-2 15  ? 0.1727 0.1507 0.2026 0.0146  -0.0368 0.0028  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  
1319 S  SG  B CYS A-2 15  ? 0.1962 0.2880 0.2667 0.0799  0.0058  0.0537  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  
1320 N  N   . PHE A-2 16  ? 0.1218 0.0875 0.1236 0.0127  0.0109  0.0026  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 N   
1321 C  CA  . PHE A-2 16  ? 0.1171 0.0834 0.1101 0.0154  0.0053  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CA  
1322 C  C   . PHE A-2 16  ? 0.1137 0.0874 0.1239 0.0116  0.0106  0.0251  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 C   
1323 O  O   . PHE A-2 16  ? 0.1444 0.1016 0.1127 0.0121  0.0057  0.0102  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 O   
1324 C  CB  . PHE A-2 16  ? 0.1204 0.1074 0.1198 0.0046  0.0064  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CB  
1325 C  CG  . PHE A-2 16  ? 0.1075 0.1360 0.1406 0.0262  0.0116  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CG  
1326 C  CD1 . PHE A-2 16  ? 0.1567 0.1523 0.1422 -0.0004 -0.0026 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD1 
1327 C  CD2 . PHE A-2 16  ? 0.1671 0.2278 0.1945 -0.0576 0.0066  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD2 
1328 C  CE1 . PHE A-2 16  ? 0.1537 0.1801 0.1650 0.0159  0.0026  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE1 
1329 C  CE2 . PHE A-2 16  ? 0.1629 0.2396 0.1974 -0.0479 0.0159  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE2 
1330 C  CZ  . PHE A-2 16  ? 0.1363 0.2068 0.1720 -0.0026 0.0253  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CZ  
1331 N  N   . SER A-2 17  ? 0.1159 0.0920 0.1162 0.0084  0.0012  0.0077  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   
1332 C  CA  . SER A-2 17  ? 0.1067 0.0906 0.1113 -0.0064 0.0096  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  
1333 C  C   . SER A-2 17  ? 0.0916 0.0851 0.1138 0.0101  -0.0157 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   
1334 O  O   . SER A-2 17  ? 0.1169 0.1212 0.1190 0.0147  -0.0021 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   
1335 C  CB  . SER A-2 17  ? 0.1090 0.0963 0.1653 -0.0071 0.0123  0.0049  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  
1336 O  OG  . SER A-2 17  ? 0.1189 0.1414 0.2224 -0.0040 0.0299  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  
1337 N  N   . VAL A-2 18  ? 0.0933 0.0859 0.1095 -0.0009 0.0067  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   
1338 C  CA  . VAL A-2 18  ? 0.1018 0.0876 0.1211 -0.0075 -0.0028 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  
1339 C  C   . VAL A-2 18  ? 0.0899 0.0834 0.1159 -0.0115 -0.0043 0.0092  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   
1340 O  O   . VAL A-2 18  ? 0.1072 0.0983 0.1392 -0.0021 -0.0135 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   
1341 C  CB  . VAL A-2 18  ? 0.1046 0.0819 0.1379 -0.0085 0.0019  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  
1342 C  CG1 . VAL A-2 18  ? 0.1176 0.0934 0.1721 -0.0076 0.0112  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 
1343 C  CG2 . VAL A-2 18  ? 0.1168 0.0894 0.1441 -0.0127 0.0033  0.0106  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 
1344 N  N   . ARG A-2 19  ? 0.1018 0.0699 0.1220 -0.0098 0.0020  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   
1345 C  CA  . ARG A-2 19  ? 0.1066 0.0710 0.1135 -0.0048 0.0150  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  
1346 C  C   . ARG A-2 19  ? 0.0852 0.0875 0.1318 -0.0173 0.0068  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   
1347 O  O   . ARG A-2 19  ? 0.1382 0.1131 0.1199 -0.0336 0.0044  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   
1348 C  CB  . ARG A-2 19  ? 0.1176 0.0833 0.1340 0.0113  0.0168  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  
1349 C  CG  . ARG A-2 19  ? 0.1446 0.1203 0.1482 0.0164  0.0229  0.0205  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  
1350 C  CD  . ARG A-2 19  ? 0.1570 0.1317 0.1370 0.0094  0.0105  0.0065  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  
1351 N  NE  . ARG A-2 19  ? 0.1518 0.1351 0.1571 0.0061  -0.0034 0.0066  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  
1352 C  CZ  . ARG A-2 19  ? 0.1622 0.1278 0.1787 -0.0114 0.0022  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  
1353 N  NH1 . ARG A-2 19  ? 0.2069 0.1602 0.1882 -0.0382 -0.0173 0.0053  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 
1354 N  NH2 . ARG A-2 19  ? 0.1515 0.1665 0.1762 0.0051  0.0001  0.0259  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 
1355 N  N   . ASN A-2 20  ? 0.1009 0.1003 0.1197 -0.0185 0.0025  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 N   
1356 C  CA  . ASN A-2 20  ? 0.1210 0.0937 0.1266 -0.0091 0.0226  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CA  
1357 C  C   . ASN A-2 20  ? 0.1057 0.0866 0.1097 -0.0110 0.0066  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 C   
1358 O  O   . ASN A-2 20  ? 0.1109 0.0962 0.1161 -0.0066 0.0001  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 O   
1359 C  CB  . ASN A-2 20  ? 0.1274 0.1066 0.1388 -0.0131 0.0243  0.0020  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CB  
1360 C  CG  . ASN A-2 20  ? 0.1155 0.0976 0.1684 0.0015  0.0205  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CG  
1361 O  OD1 . ASN A-2 20  ? 0.1441 0.0892 0.1416 -0.0234 0.0096  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 OD1 
1362 N  ND2 . ASN A-2 20  ? 0.2417 0.1155 0.2066 -0.0609 0.0752  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 ND2 
1363 N  N   A LEU A-2 21  ? 0.1126 0.0930 0.1210 -0.0158 0.0046  0.0033  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   
1364 N  N   B LEU A-2 21  ? 0.1152 0.1019 0.1227 -0.0165 0.0021  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   
1365 C  CA  A LEU A-2 21  ? 0.0890 0.1116 0.1366 -0.0015 -0.0009 0.0156  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  
1366 C  CA  B LEU A-2 21  ? 0.0945 0.1088 0.1356 -0.0163 -0.0203 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  
1367 C  C   A LEU A-2 21  ? 0.0981 0.0783 0.0945 -0.0082 -0.0055 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   
1368 C  C   B LEU A-2 21  ? 0.0947 0.0999 0.1023 0.0000  -0.0083 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   
1369 O  O   A LEU A-2 21  ? 0.1039 0.0761 0.0937 0.0086  -0.0040 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   
1370 O  O   B LEU A-2 21  ? 0.1046 0.0902 0.1228 0.0020  -0.0141 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   
1371 C  CB  A LEU A-2 21  ? 0.0916 0.1318 0.1319 0.0138  -0.0066 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  
1372 C  CB  B LEU A-2 21  ? 0.1163 0.1687 0.1613 -0.0085 -0.0240 0.0318  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  
1373 C  CG  A LEU A-2 21  ? 0.0958 0.0942 0.1291 -0.0131 -0.0196 0.0157  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  
1374 C  CG  B LEU A-2 21  ? 0.1172 0.1825 0.2407 0.0061  -0.0124 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  
1375 C  CD1 A LEU A-2 21  ? 0.2194 0.1458 0.1768 0.0102  0.0424  0.0176  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 
1376 C  CD1 B LEU A-2 21  ? 0.1664 0.2475 0.2774 0.0583  -0.0594 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 
1377 C  CD2 A LEU A-2 21  ? 0.1208 0.1433 0.1801 0.0181  -0.0277 0.0187  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 
1378 C  CD2 B LEU A-2 21  ? 0.1803 0.1455 0.2274 0.0657  0.1148  0.0398  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 
1379 N  N   . ASN A-2 22  ? 0.0970 0.0919 0.1059 -0.0079 -0.0061 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 N   
1380 C  CA  . ASN A-2 22  ? 0.0958 0.0955 0.1101 -0.0055 0.0079  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CA  
1381 C  C   . ASN A-2 22  ? 0.0873 0.0855 0.1050 -0.0090 0.0211  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 C   
1382 O  O   . ASN A-2 22  ? 0.1108 0.0820 0.1138 -0.0170 0.0061  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 O   
1383 C  CB  . ASN A-2 22  ? 0.1118 0.1217 0.1072 -0.0080 0.0064  0.0004  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CB  
1384 C  CG  . ASN A-2 22  ? 0.1285 0.1220 0.1336 -0.0014 0.0023  0.0152  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CG  
1385 O  OD1 . ASN A-2 22  ? 0.1703 0.1362 0.1294 0.0097  -0.0219 0.0126  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 OD1 
1386 N  ND2 . ASN A-2 22  ? 0.1550 0.1379 0.1298 -0.0348 0.0103  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 ND2 
1387 N  N   . ASP A-2 23  ? 0.0956 0.0808 0.0987 -0.0048 0.0061  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 N   
1388 C  CA  . ASP A-2 23  ? 0.0992 0.0886 0.1112 -0.0010 0.0080  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CA  
1389 C  C   . ASP A-2 23  ? 0.0878 0.1004 0.1049 -0.0104 -0.0112 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 C   
1390 O  O   . ASP A-2 23  ? 0.0862 0.1082 0.1181 -0.0044 0.0004  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 O   
1391 C  CB  . ASP A-2 23  ? 0.1102 0.0907 0.1355 -0.0016 0.0025  0.0000  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CB  
1392 C  CG  . ASP A-2 23  ? 0.1437 0.0989 0.1463 0.0071  0.0000  0.0024  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CG  
1393 O  OD1 . ASP A-2 23  ? 0.1466 0.1245 0.1629 0.0227  0.0243  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD1 
1394 O  OD2 . ASP A-2 23  ? 0.1916 0.1097 0.2073 0.0082  -0.0011 0.0080  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD2 
1395 N  N   . SER A-2 24  ? 0.0798 0.0796 0.1114 -0.0108 0.0012  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   
1396 C  CA  . SER A-2 24  ? 0.0882 0.0904 0.1199 -0.0089 0.0077  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  
1397 C  C   . SER A-2 24  ? 0.0810 0.0986 0.1049 -0.0104 0.0098  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   
1398 O  O   . SER A-2 24  ? 0.0921 0.0930 0.1157 -0.0104 0.0087  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   
1399 C  CB  . SER A-2 24  ? 0.0949 0.0872 0.1306 -0.0093 0.0207  0.0028  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  
1400 O  OG  . SER A-2 24  ? 0.1351 0.1052 0.1322 -0.0296 0.0261  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  
1401 N  N   . ILE A-2 25  ? 0.0927 0.0853 0.1156 -0.0019 0.0076  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
1402 C  CA  . ILE A-2 25  ? 0.1060 0.0833 0.1171 -0.0105 0.0159  0.0004  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
1403 C  C   . ILE A-2 25  ? 0.1168 0.0781 0.1167 -0.0188 0.0332  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
1404 O  O   . ILE A-2 25  ? 0.1410 0.0962 0.1281 -0.0267 0.0312  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
1405 C  CB  . ILE A-2 25  ? 0.1307 0.0971 0.1193 -0.0066 0.0059  0.0038  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
1406 C  CG1 . ILE A-2 25  ? 0.1259 0.1118 0.1245 0.0018  -0.0018 0.0021  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
1407 C  CG2 . ILE A-2 25  ? 0.1677 0.1013 0.1233 -0.0200 0.0428  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
1408 C  CD1 . ILE A-2 25  ? 0.1512 0.1228 0.1466 -0.0013 -0.0105 0.0168  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
1409 N  N   . HIS A-2 26  ? 0.0891 0.1134 0.1337 -0.0115 0.0215  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 N   
1410 C  CA  . HIS A-2 26  ? 0.0909 0.1434 0.1364 -0.0261 0.0255  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CA  
1411 C  C   . HIS A-2 26  ? 0.0968 0.1155 0.1400 -0.0149 0.0211  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 C   
1412 O  O   . HIS A-2 26  ? 0.1108 0.1403 0.1488 -0.0464 0.0235  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 O   
1413 C  CB  . HIS A-2 26  ? 0.0852 0.1662 0.1814 -0.0218 0.0169  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CB  
1414 C  CG  . HIS A-2 26  ? 0.1289 0.2257 0.1449 -0.0369 0.0393  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CG  
1415 N  ND1 . HIS A-2 26  ? 0.1256 0.3141 0.1707 -0.0919 0.0334  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 ND1 
1416 C  CD2 . HIS A-2 26  ? 0.0922 0.2452 0.2089 -0.0183 0.0286  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CD2 
1417 C  CE1 . HIS A-2 26  ? 0.1566 0.3727 0.1777 -0.0825 0.0311  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CE1 
1418 N  NE2 . HIS A-2 26  ? 0.1076 0.2908 0.2439 -0.0151 0.0103  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 NE2 
1419 N  N   . PHE A-2 27  ? 0.0871 0.1149 0.1200 -0.0063 0.0037  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 N   
1420 C  CA  . PHE A-2 27  ? 0.1000 0.1255 0.1313 -0.0069 0.0074  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CA  
1421 C  C   . PHE A-2 27  ? 0.0916 0.1082 0.1312 -0.0125 0.0025  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 C   
1422 O  O   . PHE A-2 27  ? 0.0971 0.1183 0.1410 -0.0165 0.0064  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 O   
1423 C  CB  . PHE A-2 27  ? 0.1050 0.1102 0.1253 -0.0164 0.0162  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CB  
1424 C  CG  . PHE A-2 27  ? 0.0943 0.1075 0.1509 -0.0066 -0.0036 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CG  
1425 C  CD1 . PHE A-2 27  ? 0.1262 0.1748 0.1509 -0.0048 -0.0237 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD1 
1426 C  CD2 . PHE A-2 27  ? 0.1309 0.1040 0.1319 -0.0095 0.0039  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD2 
1427 C  CE1 . PHE A-2 27  ? 0.1372 0.1658 0.1645 -0.0219 -0.0157 0.0040  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE1 
1428 C  CE2 . PHE A-2 27  ? 0.1439 0.1045 0.1448 -0.0127 -0.0116 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE2 
1429 C  CZ  . PHE A-2 27  ? 0.1625 0.1380 0.1539 -0.0386 -0.0034 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CZ  
1430 N  N   . TYR A-2 28  ? 0.0921 0.0946 0.1397 -0.0076 0.0055  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 N   
1431 C  CA  . TYR A-2 28  ? 0.0961 0.1073 0.1526 0.0009  0.0156  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CA  
1432 C  C   . TYR A-2 28  ? 0.1016 0.1071 0.1670 -0.0209 0.0099  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 C   
1433 O  O   . TYR A-2 28  ? 0.1330 0.1024 0.1699 -0.0090 0.0048  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 O   
1434 C  CB  . TYR A-2 28  ? 0.0861 0.1150 0.1589 -0.0053 0.0217  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CB  
1435 C  CG  . TYR A-2 28  ? 0.0879 0.1145 0.1412 -0.0097 -0.0017 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CG  
1436 C  CD1 . TYR A-2 28  ? 0.1206 0.1340 0.1471 -0.0015 0.0163  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD1 
1437 C  CD2 . TYR A-2 28  ? 0.0833 0.1228 0.1370 -0.0073 0.0008  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD2 
1438 C  CE1 . TYR A-2 28  ? 0.1159 0.1575 0.1464 -0.0035 0.0142  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE1 
1439 C  CE2 . TYR A-2 28  ? 0.0998 0.1299 0.1410 -0.0008 0.0094  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE2 
1440 C  CZ  . TYR A-2 28  ? 0.0993 0.1345 0.1398 0.0023  0.0133  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CZ  
1441 O  OH  . TYR A-2 28  ? 0.1305 0.1444 0.1474 0.0056  0.0188  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 OH  
1442 N  N   A ARG A-2 29  ? 0.1057 0.1109 0.1766 -0.0159 0.0328  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   
1443 N  N   B ARG A-2 29  ? 0.1003 0.1060 0.1715 -0.0255 0.0101  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   
1444 C  CA  A ARG A-2 29  ? 0.1201 0.1606 0.1214 -0.0572 0.0210  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  
1445 C  CA  B ARG A-2 29  ? 0.0952 0.1150 0.1389 -0.0110 0.0305  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  
1446 C  C   A ARG A-2 29  ? 0.1098 0.1076 0.1096 -0.0171 0.0079  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   
1447 C  C   B ARG A-2 29  ? 0.1041 0.1246 0.1126 -0.0211 -0.0167 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   
1448 O  O   A ARG A-2 29  ? 0.1294 0.1360 0.1546 -0.0409 -0.0133 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   
1449 O  O   B ARG A-2 29  ? 0.1198 0.1544 0.1853 -0.0470 0.0310  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   
1450 C  CB  A ARG A-2 29  ? 0.1237 0.0913 0.1028 0.0229  0.0088  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  
1451 C  CB  B ARG A-2 29  ? 0.1068 0.1213 0.1234 -0.0250 -0.0084 0.0004  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  
1452 C  CG  A ARG A-2 29  ? 0.1035 0.1350 0.1060 -0.0003 0.0227  0.0156  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  
1453 C  CG  B ARG A-2 29  ? 0.1340 0.0797 0.1408 0.0148  0.0142  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  
1454 C  CD  A ARG A-2 29  ? 0.1117 0.0734 0.1077 -0.0162 0.0254  0.0035  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  
1455 C  CD  B ARG A-2 29  ? 0.1001 0.0950 0.1324 0.0030  0.0249  0.0007  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  
1456 N  NE  A ARG A-2 29  ? 0.1272 0.0908 0.1173 -0.0158 0.0113  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  
1457 N  NE  B ARG A-2 29  ? 0.1698 0.0996 0.1280 0.0018  0.0227  0.0102  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  
1458 C  CZ  A ARG A-2 29  ? 0.1032 0.1022 0.1105 0.0039  0.0056  0.0244  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  
1459 C  CZ  B ARG A-2 29  ? 0.1429 0.1136 0.1296 0.0000  0.0433  0.0112  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  
1460 N  NH1 A ARG A-2 29  ? 0.1200 0.0715 0.1314 -0.0065 0.0108  0.0099  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 
1461 N  NH1 B ARG A-2 29  ? 0.1000 0.1299 0.1152 0.0191  0.0130  0.0156  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 
1462 N  NH2 A ARG A-2 29  ? 0.1072 0.0873 0.1156 -0.0024 0.0273  0.0233  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 
1463 N  NH2 B ARG A-2 29  ? 0.1922 0.1151 0.1436 0.0108  0.0564  0.0280  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 
1464 N  N   A ASP A-2 30  ? 0.1025 0.0950 0.1194 -0.0130 -0.0040 0.0101  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   
1465 N  N   B ASP A-2 30  ? 0.1072 0.1609 0.0954 0.0167  0.0026  0.0182  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   
1466 C  CA  A ASP A-2 30  ? 0.0979 0.1044 0.0959 -0.0031 -0.0007 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  
1467 C  CA  B ASP A-2 30  ? 0.1055 0.1076 0.1269 -0.0155 0.0010  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  
1468 C  C   A ASP A-2 30  ? 0.0986 0.0946 0.1015 -0.0105 0.0225  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   
1469 C  C   B ASP A-2 30  ? 0.0910 0.1357 0.1351 -0.0328 0.0226  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   
1470 O  O   A ASP A-2 30  ? 0.1329 0.0972 0.1340 -0.0338 0.0000  0.0009  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   
1471 O  O   B ASP A-2 30  ? 0.1425 0.1545 0.1733 -0.0618 -0.0326 0.0000  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   
1472 C  CB  A ASP A-2 30  ? 0.1164 0.1114 0.0804 -0.0005 0.0027  0.0047  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  
1473 C  CB  B ASP A-2 30  ? 0.0780 0.1145 0.1359 -0.0090 0.0181  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  
1474 C  CG  A ASP A-2 30  ? 0.1062 0.1189 0.0887 0.0114  -0.0005 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  
1475 C  CG  B ASP A-2 30  ? 0.1224 0.0990 0.1289 -0.0083 0.0186  0.0175  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  
1476 O  OD1 A ASP A-2 30  ? 0.1371 0.0935 0.1131 -0.0028 -0.0127 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 
1477 O  OD1 B ASP A-2 30  ? 0.1232 0.0953 0.1137 0.0038  -0.0090 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 
1478 O  OD2 A ASP A-2 30  ? 0.1173 0.0972 0.1162 -0.0043 0.0005  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 
1479 O  OD2 B ASP A-2 30  ? 0.1218 0.1132 0.1261 0.0000  -0.0108 0.0153  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 
1480 N  N   . ILE A-2 31  ? 0.1011 0.1016 0.1158 -0.0154 -0.0058 0.0050  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 N   
1481 C  CA  . ILE A-2 31  ? 0.0963 0.1094 0.1112 -0.0122 0.0019  0.0012  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CA  
1482 C  C   . ILE A-2 31  ? 0.1014 0.1002 0.1171 -0.0192 -0.0136 0.0081  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 C   
1483 O  O   . ILE A-2 31  ? 0.1091 0.1144 0.1343 -0.0347 -0.0080 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 O   
1484 C  CB  . ILE A-2 31  ? 0.1029 0.1090 0.1188 -0.0072 -0.0106 0.0007  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CB  
1485 C  CG1 . ILE A-2 31  ? 0.1294 0.1140 0.1748 0.0168  -0.0060 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG1 
1486 C  CG2 . ILE A-2 31  ? 0.1591 0.1344 0.1499 0.0023  -0.0331 0.0005  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG2 
1487 C  CD1 . ILE A-2 31  ? 0.1334 0.1359 0.2082 -0.0144 -0.0093 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CD1 
1488 N  N   . LEU A-2 32  ? 0.0938 0.1026 0.1159 -0.0105 -0.0066 0.0006  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   
1489 C  CA  . LEU A-2 32  ? 0.1181 0.1048 0.1114 -0.0056 0.0072  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  
1490 C  C   . LEU A-2 32  ? 0.1101 0.1041 0.1110 -0.0158 0.0022  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   
1491 O  O   . LEU A-2 32  ? 0.1352 0.1131 0.1283 -0.0179 0.0197  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   
1492 C  CB  . LEU A-2 32  ? 0.1145 0.0932 0.1351 -0.0276 0.0061  0.0027  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  
1493 C  CG  . LEU A-2 32  ? 0.1287 0.1210 0.1157 -0.0254 0.0128  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  
1494 C  CD1 . LEU A-2 32  ? 0.1358 0.1199 0.1491 -0.0220 0.0271  0.0169  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 
1495 C  CD2 . LEU A-2 32  ? 0.1464 0.1669 0.1499 -0.0321 -0.0106 0.0418  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 
1496 N  N   . LEU A-2 33  ? 0.1182 0.1032 0.1154 -0.0315 0.0029  0.0024  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 N   
1497 C  CA  . LEU A-2 33  ? 0.1364 0.0976 0.1312 -0.0302 0.0029  0.0011  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CA  
1498 C  C   . LEU A-2 33  ? 0.1407 0.0809 0.1332 -0.0064 0.0100  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 C   
1499 O  O   . LEU A-2 33  ? 0.1902 0.0891 0.1783 -0.0044 0.0094  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 O   
1500 C  CB  . LEU A-2 33  ? 0.1364 0.1338 0.1634 -0.0439 0.0176  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CB  
1501 C  CG  . LEU A-2 33  ? 0.1465 0.1263 0.1945 -0.0389 -0.0113 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CG  
1502 C  CD1 . LEU A-2 33  ? 0.1894 0.2025 0.2848 -0.0942 -0.0115 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD1 
1503 C  CD2 . LEU A-2 33  ? 0.1520 0.2034 0.2188 -0.0050 0.0349  0.0291  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD2 
1504 N  N   . GLY A-2 34  ? 0.1155 0.0934 0.1357 -0.0040 0.0015  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 N   
1505 C  CA  . GLY A-2 34  ? 0.1331 0.1194 0.1196 0.0019  0.0089  0.0028  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 CA  
1506 C  C   . GLY A-2 34  ? 0.1214 0.1049 0.1338 -0.0196 0.0031  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 C   
1507 O  O   . GLY A-2 34  ? 0.2051 0.1413 0.1525 0.0168  0.0467  0.0069  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 O   
1508 N  N   . LYS A-2 35  ? 0.1332 0.1578 0.1342 -0.0443 -0.0277 0.0265  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   
1509 C  CA  . LYS A-2 35  ? 0.1743 0.2308 0.1454 -0.0821 -0.0375 0.0487  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  
1510 C  C   . LYS A-2 35  ? 0.1382 0.1963 0.1194 -0.0713 -0.0134 0.0484  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   
1511 O  O   . LYS A-2 35  ? 0.1494 0.1781 0.1290 -0.0574 0.0071  0.0202  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   
1512 C  CB  . LYS A-2 35  ? 0.2619 0.1896 0.2235 -0.0836 -0.0934 0.0847  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  
1513 C  CG  . LYS A-2 35  ? 0.3635 0.2463 0.3008 -0.1102 -0.1229 0.1248  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  
1514 C  CD  . LYS A-2 35  ? 0.4768 0.5804 0.3348 -0.2369 -0.1523 0.1753  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CD  
1515 C  CE  . LYS A-2 35  ? 0.4945 0.6092 0.2758 -0.1542 -0.0851 0.2266  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CE  
1516 N  NZ  . LYS A-2 35  ? 0.4473 0.5457 0.3584 -0.1455 -0.1048 0.2051  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 NZ  
1517 N  N   . LEU A-2 36  ? 0.1427 0.2038 0.1127 -0.0543 -0.0030 0.0377  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   
1518 C  CA  . LEU A-2 36  ? 0.1208 0.1740 0.1097 -0.0315 -0.0197 0.0270  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  
1519 C  C   . LEU A-2 36  ? 0.1257 0.1585 0.1090 -0.0423 -0.0079 0.0359  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   
1520 O  O   . LEU A-2 36  ? 0.1225 0.2045 0.1394 -0.0332 -0.0057 0.0557  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   
1521 C  CB  . LEU A-2 36  ? 0.1129 0.1874 0.1322 -0.0205 -0.0082 0.0185  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  
1522 C  CG  . LEU A-2 36  ? 0.1145 0.1907 0.1226 -0.0023 0.0072  0.0228  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  
1523 C  CD1 . LEU A-2 36  ? 0.1362 0.1821 0.1452 -0.0095 -0.0030 0.0482  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 
1524 C  CD2 . LEU A-2 36  ? 0.1297 0.1933 0.1587 0.0317  0.0082  0.0137  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 
1525 N  N   . LEU A-2 37  ? 0.1142 0.1482 0.1259 -0.0132 -0.0001 0.0096  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 N   
1526 C  CA  . LEU A-2 37  ? 0.1238 0.1301 0.1372 0.0003  0.0028  0.0060  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CA  
1527 C  C   . LEU A-2 37  ? 0.1048 0.1287 0.1275 0.0135  0.0111  0.0144  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 C   
1528 O  O   . LEU A-2 37  ? 0.1510 0.1366 0.1506 0.0271  -0.0019 0.0203  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 O   
1529 C  CB  . LEU A-2 37  ? 0.1640 0.2069 0.1645 0.0165  -0.0149 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CB  
1530 C  CG  . LEU A-2 37  ? 0.2214 0.3775 0.2874 0.0276  -0.0014 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CG  
1531 C  CD1 . LEU A-2 37  ? 0.2744 0.5075 0.3224 0.1811  -0.0388 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD1 
1532 C  CD2 . LEU A-2 37  ? 0.3688 0.3395 0.4884 -0.0674 0.0246  -0.2298 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD2 
1533 N  N   A LEU A-2 38  ? 0.1231 0.1255 0.1305 0.0001  0.0066  0.0116  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   
1534 N  N   B LEU A-2 38  ? 0.1231 0.1270 0.1299 0.0003  0.0057  0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   
1535 C  CA  A LEU A-2 38  ? 0.1022 0.1247 0.1456 0.0034  -0.0001 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  
1536 C  CA  B LEU A-2 38  ? 0.1007 0.1347 0.1491 0.0157  -0.0158 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  
1537 C  C   A LEU A-2 38  ? 0.1034 0.1163 0.1270 -0.0070 -0.0098 0.0094  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   
1538 C  C   B LEU A-2 38  ? 0.1011 0.1180 0.1261 -0.0029 -0.0071 0.0093  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   
1539 O  O   A LEU A-2 38  ? 0.1203 0.1363 0.1158 0.0050  -0.0025 0.0208  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   
1540 O  O   B LEU A-2 38  ? 0.1225 0.1356 0.1153 0.0041  -0.0021 0.0243  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   
1541 C  CB  A LEU A-2 38  ? 0.1011 0.1963 0.3546 0.0075  0.0053  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  
1542 C  CB  B LEU A-2 38  ? 0.1546 0.2015 0.2192 0.0307  0.0195  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  
1543 C  CG  A LEU A-2 38  ? 0.1379 0.1548 0.3121 -0.0094 0.0062  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  
1544 C  CG  B LEU A-2 38  ? 0.1093 0.2529 0.2554 -0.0079 0.0405  0.0401  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  
1545 C  CD1 A LEU A-2 38  ? 0.1232 0.2328 0.3537 0.0368  0.0327  0.0943  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 
1546 C  CD1 B LEU A-2 38  ? 0.1467 0.3276 0.2296 0.1211  0.0113  0.0127  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 
1547 C  CD2 A LEU A-2 38  ? 0.1617 0.1978 0.2087 0.0040  -0.0159 0.0433  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 
1548 C  CD2 B LEU A-2 38  ? 0.1443 0.2657 0.2420 -0.0703 0.0571  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 
1549 N  N   . THR A-2 39  ? 0.1238 0.1194 0.1089 0.0220  0.0028  0.0146  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N   
1550 C  CA  . THR A-2 39  ? 0.1333 0.1308 0.1192 0.0191  -0.0002 0.0124  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA  
1551 C  C   . THR A-2 39  ? 0.1677 0.1269 0.1167 0.0154  0.0010  0.0290  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C   
1552 O  O   . THR A-2 39  ? 0.1809 0.1325 0.1397 0.0096  -0.0310 0.0245  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O   
1553 C  CB  . THR A-2 39  ? 0.1565 0.1890 0.1231 0.0422  0.0114  0.0393  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB  
1554 O  OG1 . THR A-2 39  ? 0.2238 0.2125 0.1356 0.0944  0.0307  0.0501  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1 
1555 C  CG2 . THR A-2 39  ? 0.1263 0.2136 0.1745 0.0378  0.0203  0.0446  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2 
1556 N  N   . GLY A-2 40  ? 0.2011 0.1295 0.1362 0.0011  -0.0363 0.0196  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   
1557 C  CA  . GLY A-2 40  ? 0.2385 0.1509 0.1518 -0.0070 -0.0397 0.0123  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  
1558 C  C   . GLY A-2 40  ? 0.2336 0.1653 0.1694 0.0023  -0.0403 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   
1559 O  O   . GLY A-2 40  ? 0.2250 0.1763 0.2130 0.0240  -0.0072 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   
1560 N  N   . LYS A-2 41  ? 0.3622 0.1535 0.1481 -0.0081 -0.0141 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   
1561 C  CA  . LYS A-2 41  ? 0.4250 0.1663 0.1940 0.0291  -0.0371 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  
1562 C  C   . LYS A-2 41  ? 0.3085 0.1599 0.1916 0.0112  -0.0384 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   
1563 O  O   . LYS A-2 41  ? 0.3578 0.2102 0.2544 0.0792  0.0129  0.0181  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   
1564 C  CB  . LYS A-2 41  ? 0.5410 0.1783 0.2152 0.0106  -0.0757 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  
1565 N  N   . LYS A-2 42  ? 0.2928 0.1578 0.1536 0.0355  -0.0294 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   
1566 C  CA  . LYS A-2 42  ? 0.3142 0.1090 0.1604 0.0216  -0.0557 0.0093  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  
1567 C  C   . LYS A-2 42  ? 0.1940 0.1102 0.1550 0.0201  -0.0491 0.0024  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   
1568 O  O   . LYS A-2 42  ? 0.2355 0.1397 0.1597 -0.0023 -0.0349 0.0328  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   
1569 C  CB  . LYS A-2 42  ? 0.5108 0.1855 0.1929 -0.0970 -0.0799 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  
1570 C  CG  . LYS A-2 42  ? 0.6559 0.2893 0.3513 -0.0110 -0.0306 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  
1571 C  CD  . LYS A-2 42  ? 0.8930 0.3080 0.5589 -0.1235 -0.0814 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  
1572 C  CE  . LYS A-2 42  ? 0.3758 0.5361 1.0644 -0.0608 -0.1779 0.1193  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  
1573 N  NZ  . LYS A-2 42  ? 0.3061 0.2769 0.4891 -0.0084 -0.0423 0.0728  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  
1574 N  N   . THR A-2 43  ? 0.1842 0.1080 0.1335 0.0221  -0.0239 0.0087  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 N   
1575 C  CA  . THR A-2 43  ? 0.1543 0.1218 0.1310 0.0075  -0.0112 0.0043  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CA  
1576 C  C   . THR A-2 43  ? 0.1480 0.1131 0.1273 0.0285  -0.0233 0.0123  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 C   
1577 O  O   . THR A-2 43  ? 0.1671 0.1304 0.1137 0.0143  -0.0068 0.0122  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 O   
1578 C  CB  . THR A-2 43  ? 0.1510 0.1467 0.2859 -0.0010 -0.0095 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CB  
1579 O  OG1 . THR A-2 43  ? 0.1725 0.2111 0.2547 -0.0041 -0.0267 0.0117  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 OG1 
1580 C  CG2 . THR A-2 43  ? 0.1721 0.2622 0.2401 0.0598  -0.0186 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CG2 
1581 N  N   . ALA A-2 44  ? 0.1302 0.0981 0.1126 0.0179  -0.0088 0.0074  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   
1582 C  CA  . ALA A-2 44  ? 0.1314 0.0974 0.1315 0.0012  0.0011  0.0032  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  
1583 C  C   . ALA A-2 44  ? 0.1198 0.1109 0.1115 -0.0018 -0.0044 0.0275  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   
1584 O  O   . ALA A-2 44  ? 0.1607 0.1102 0.1133 -0.0125 0.0102  0.0188  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   
1585 C  CB  . ALA A-2 44  ? 0.1247 0.1413 0.1636 0.0116  0.0269  0.0031  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  
1586 N  N   . TYR A-2 45  ? 0.1206 0.1003 0.1178 -0.0009 0.0084  0.0163  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 N   
1587 C  CA  . TYR A-2 45  ? 0.1068 0.1114 0.1090 -0.0034 -0.0028 0.0137  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CA  
1588 C  C   . TYR A-2 45  ? 0.1061 0.1072 0.1268 -0.0076 0.0034  0.0144  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 C   
1589 O  O   . TYR A-2 45  ? 0.1339 0.1371 0.1358 -0.0284 0.0214  0.0227  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 O   
1590 C  CB  . TYR A-2 45  ? 0.1187 0.1284 0.1317 0.0049  0.0114  0.0123  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CB  
1591 C  CG  . TYR A-2 45  ? 0.1261 0.1384 0.1309 0.0190  0.0138  0.0223  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CG  
1592 C  CD1 . TYR A-2 45  ? 0.1096 0.1524 0.1567 -0.0078 -0.0005 0.0155  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD1 
1593 C  CD2 . TYR A-2 45  ? 0.1186 0.2014 0.2102 0.0319  0.0290  0.0370  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD2 
1594 C  CE1 . TYR A-2 45  ? 0.1128 0.1810 0.1627 0.0078  0.0038  0.0180  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE1 
1595 C  CE2 . TYR A-2 45  ? 0.1600 0.1802 0.2552 0.0191  0.0298  0.0467  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE2 
1596 C  CZ  . TYR A-2 45  ? 0.1067 0.1930 0.2012 0.0069  -0.0015 0.0432  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CZ  
1597 O  OH  . TYR A-2 45  ? 0.1165 0.2515 0.2518 0.0076  0.0088  0.0549  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 OH  
1598 N  N   A PHE A-2 46  ? 0.1022 0.0960 0.1135 -0.0076 0.0059  0.0123  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   
1599 N  N   B PHE A-2 46  ? 0.1012 0.1136 0.1350 0.0053  -0.0041 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   
1600 C  CA  A PHE A-2 46  ? 0.0935 0.1113 0.1276 -0.0029 0.0063  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  
1601 C  CA  B PHE A-2 46  ? 0.1083 0.1206 0.1244 -0.0070 -0.0031 0.0171  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  
1602 C  C   A PHE A-2 46  ? 0.0968 0.1016 0.1057 0.0052  -0.0075 0.0202  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   
1603 C  C   B PHE A-2 46  ? 0.1574 0.1056 0.1473 -0.0037 0.0078  0.0272  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   
1604 O  O   A PHE A-2 46  ? 0.1148 0.0953 0.1024 0.0011  0.0012  0.0036  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   
1605 O  O   B PHE A-2 46  ? 0.1575 0.1270 0.1298 -0.0130 -0.0098 0.0256  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   
1606 C  CB  A PHE A-2 46  ? 0.0952 0.1311 0.1152 -0.0128 0.0132  0.0120  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  
1607 C  CB  B PHE A-2 46  ? 0.1284 0.1288 0.1508 0.0409  -0.0042 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  
1608 C  CG  A PHE A-2 46  ? 0.1021 0.1174 0.1129 -0.0060 0.0126  0.0077  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  
1609 C  CG  B PHE A-2 46  ? 0.0899 0.1163 0.1422 0.0113  -0.0008 0.0121  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  
1610 C  CD1 A PHE A-2 46  ? 0.0909 0.1091 0.1694 0.0053  0.0477  0.0232  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 
1611 C  CD1 B PHE A-2 46  ? 0.1057 0.1436 0.1490 0.0032  0.0367  0.0178  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 
1612 C  CD2 A PHE A-2 46  ? 0.0835 0.0977 0.1147 -0.0117 0.0057  0.0059  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 
1613 C  CD2 B PHE A-2 46  ? 0.1699 0.1036 0.1403 0.0263  0.0191  0.0213  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 
1614 C  CE1 A PHE A-2 46  ? 0.1037 0.1581 0.1538 0.0068  0.0394  0.0209  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 
1615 C  CE1 B PHE A-2 46  ? 0.1414 0.1392 0.1395 -0.0111 0.0410  0.0040  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 
1616 C  CE2 A PHE A-2 46  ? 0.0740 0.0974 0.1229 -0.0028 -0.0015 0.0085  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 
1617 C  CE2 B PHE A-2 46  ? 0.1286 0.1089 0.1210 0.0084  0.0179  0.0173  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 
1618 C  CZ  A PHE A-2 46  ? 0.0888 0.1028 0.1486 -0.0077 0.0207  0.0121  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  
1619 C  CZ  B PHE A-2 46  ? 0.1341 0.1301 0.1412 -0.0292 0.0002  0.0203  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  
1620 N  N   . GLU A-2 47  ? 0.1424 0.1127 0.1350 -0.0119 -0.0093 0.0086  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   
1621 C  CA  . GLU A-2 47  ? 0.1698 0.1230 0.1501 0.0056  -0.0097 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  
1622 C  C   . GLU A-2 47  ? 0.1229 0.1266 0.1514 -0.0281 0.0098  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   
1623 O  O   . GLU A-2 47  ? 0.1517 0.1992 0.1568 -0.0558 0.0090  0.0060  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   
1624 C  CB  . GLU A-2 47  ? 0.2679 0.1264 0.2127 0.0393  -0.0524 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  
1625 C  CG  . GLU A-2 47  ? 0.4188 0.1969 0.2616 0.0290  -0.0333 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  
1626 C  CD  . GLU A-2 47  ? 0.6908 0.3527 0.5164 0.2089  0.0359  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  
1627 O  OE1 . GLU A-2 47  ? 0.6001 0.3974 1.0461 0.1622  0.0864  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 
1628 O  OE2 . GLU A-2 47  ? 0.8688 0.2718 0.8868 0.0927  0.1795  0.1006  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 
1629 N  N   . LEU A-2 48  ? 0.1447 0.1151 0.1372 -0.0144 0.0040  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
1630 C  CA  . LEU A-2 48  ? 0.1478 0.1216 0.1405 -0.0167 0.0011  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
1631 C  C   . LEU A-2 48  ? 0.1375 0.1054 0.1443 -0.0115 0.0038  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
1632 O  O   . LEU A-2 48  ? 0.1506 0.1168 0.1448 -0.0047 0.0205  0.0027  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
1633 C  CB  . LEU A-2 48  ? 0.1574 0.1120 0.1521 -0.0022 0.0001  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
1634 C  CG  . LEU A-2 48  ? 0.1566 0.1374 0.1330 0.0113  0.0090  0.0120  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
1635 C  CD1 . LEU A-2 48  ? 0.1493 0.2005 0.1543 0.0010  0.0443  0.0192  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
1636 C  CD2 . LEU A-2 48  ? 0.2176 0.1311 0.2138 0.0055  -0.0241 0.0165  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
1637 N  N   . ALA A-2 49  ? 0.1560 0.1294 0.1815 -0.0197 -0.0035 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N   
1638 C  CA  . ALA A-2 49  ? 0.1589 0.1779 0.1948 0.0021  -0.0081 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA  
1639 C  C   . ALA A-2 49  ? 0.1754 0.1289 0.1843 -0.0233 0.0079  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C   
1640 O  O   . ALA A-2 49  ? 0.1818 0.2292 0.1860 0.0046  0.0028  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O   
1641 C  CB  . ALA A-2 49  ? 0.1731 0.2354 0.1672 0.0257  -0.0013 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB  
1642 N  N   . GLY A-2 50  ? 0.1965 0.1086 0.1971 -0.0101 -0.0037 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N   
1643 C  CA  . GLY A-2 50  ? 0.1753 0.1512 0.2707 0.0063  -0.0054 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA  
1644 C  C   . GLY A-2 50  ? 0.1672 0.1450 0.2628 0.0155  -0.0029 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C   
1645 O  O   . GLY A-2 50  ? 0.1903 0.1841 0.4061 0.0429  0.0130  0.0221  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O   
1646 N  N   . LEU A-2 51  ? 0.1546 0.1323 0.1701 -0.0067 -0.0060 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
1647 C  CA  . LEU A-2 51  ? 0.1426 0.1532 0.1612 -0.0125 0.0060  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
1648 C  C   . LEU A-2 51  ? 0.1274 0.1173 0.1606 0.0004  0.0174  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
1649 O  O   . LEU A-2 51  ? 0.1266 0.1506 0.1477 -0.0018 0.0162  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
1650 C  CB  . LEU A-2 51  ? 0.2105 0.1804 0.1408 -0.0554 0.0143  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
1651 C  CG  . LEU A-2 51  ? 0.1631 0.1907 0.1989 -0.0301 0.0044  0.0099  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
1652 C  CD1 . LEU A-2 51  ? 0.1992 0.2301 0.2740 -0.0210 0.0246  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
1653 C  CD2 . LEU A-2 51  ? 0.2373 0.2260 0.2076 -0.0716 -0.0084 0.0622  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
1654 N  N   . TRP A-2 52  ? 0.1302 0.1113 0.1435 0.0041  0.0122  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 N   
1655 C  CA  . TRP A-2 52  ? 0.1282 0.0924 0.1224 0.0130  0.0025  0.0021  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CA  
1656 C  C   . TRP A-2 52  ? 0.1073 0.1037 0.1074 0.0187  -0.0019 0.0007  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 C   
1657 O  O   . TRP A-2 52  ? 0.1220 0.1258 0.1214 0.0152  0.0176  0.0113  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 O   
1658 C  CB  . TRP A-2 52  ? 0.1171 0.1186 0.1495 0.0141  -0.0039 0.0095  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CB  
1659 C  CG  . TRP A-2 52  ? 0.1141 0.1103 0.1348 0.0098  0.0062  0.0241  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CG  
1660 C  CD1 . TRP A-2 52  ? 0.1377 0.1195 0.1332 0.0070  -0.0133 0.0188  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD1 
1661 C  CD2 . TRP A-2 52  ? 0.1442 0.1317 0.1360 0.0135  -0.0082 0.0340  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD2 
1662 N  NE1 . TRP A-2 52  ? 0.1205 0.1571 0.1455 0.0221  -0.0197 0.0185  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 NE1 
1663 C  CE2 . TRP A-2 52  ? 0.1242 0.1400 0.1611 0.0086  -0.0177 0.0327  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE2 
1664 C  CE3 . TRP A-2 52  ? 0.1265 0.1507 0.1451 0.0228  0.0164  0.0320  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE3 
1665 C  CZ2 . TRP A-2 52  ? 0.1477 0.1911 0.1710 0.0027  -0.0115 0.0295  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ2 
1666 C  CZ3 . TRP A-2 52  ? 0.1545 0.1742 0.1515 0.0401  0.0112  0.0467  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ3 
1667 C  CH2 . TRP A-2 52  ? 0.1582 0.2071 0.1675 0.0088  0.0008  0.0353  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CH2 
1668 N  N   . ILE A-2 53  ? 0.1151 0.0938 0.1291 0.0082  0.0055  0.0052  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 N   
1669 C  CA  A ILE A-2 53  ? 0.1104 0.0995 0.1447 0.0265  0.0033  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  
1670 C  CA  B ILE A-2 53  ? 0.1184 0.1086 0.1221 0.0087  0.0204  0.0215  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  
1671 C  C   . ILE A-2 53  ? 0.1064 0.0950 0.1204 0.0111  0.0170  0.0043  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 C   
1672 O  O   . ILE A-2 53  ? 0.1476 0.1234 0.1203 -0.0117 0.0239  0.0188  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 O   
1673 C  CB  A ILE A-2 53  ? 0.1168 0.1121 0.1426 0.0200  0.0045  0.0354  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  
1674 C  CB  B ILE A-2 53  ? 0.1451 0.1298 0.1745 0.0480  -0.0222 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  
1675 C  CG1 A ILE A-2 53  ? 0.1258 0.1367 0.1381 0.0301  0.0203  0.0276  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 
1676 C  CG1 B ILE A-2 53  ? 0.1648 0.1654 0.1677 -0.0095 -0.0151 0.0079  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 
1677 C  CG2 A ILE A-2 53  ? 0.1372 0.1208 0.1361 0.0352  -0.0049 0.0178  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 
1678 C  CG2 B ILE A-2 53  ? 0.1578 0.1683 0.1382 0.0462  -0.0241 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 
1679 C  CD1 A ILE A-2 53  ? 0.1128 0.1221 0.1607 0.0104  -0.0165 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 
1680 C  CD1 B ILE A-2 53  ? 0.2267 0.2272 0.1919 0.0336  0.0329  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 
1681 N  N   . ALA A-2 54  ? 0.1237 0.0863 0.1253 0.0120  0.0086  0.0121  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 N   
1682 C  CA  . ALA A-2 54  ? 0.1534 0.0818 0.1169 0.0035  0.0181  0.0092  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CA  
1683 C  C   . ALA A-2 54  ? 0.1597 0.0915 0.1109 0.0031  -0.0100 0.0130  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 C   
1684 O  O   . ALA A-2 54  ? 0.2313 0.1132 0.1344 0.0573  0.0386  0.0326  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 O   
1685 C  CB  . ALA A-2 54  ? 0.1286 0.1289 0.1956 0.0023  -0.0075 0.0241  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CB  
1686 N  N   . LEU A-2 55  ? 0.1343 0.0858 0.1100 0.0114  -0.0079 0.0008  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   
1687 C  CA  . LEU A-2 55  ? 0.1371 0.0984 0.1208 0.0225  -0.0005 0.0109  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  
1688 C  C   . LEU A-2 55  ? 0.1715 0.0961 0.1141 0.0110  -0.0093 0.0059  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   
1689 O  O   . LEU A-2 55  ? 0.2032 0.1081 0.1423 -0.0132 -0.0327 0.0123  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   
1690 C  CB  . LEU A-2 55  ? 0.1558 0.1588 0.1284 0.0467  -0.0023 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  
1691 C  CG  . LEU A-2 55  ? 0.1314 0.2070 0.1547 0.0289  -0.0004 0.0096  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  
1692 C  CD1 . LEU A-2 55  ? 0.1398 0.3101 0.2624 0.0594  0.0118  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 
1693 C  CD2 . LEU A-2 55  ? 0.1833 0.1643 0.1518 0.0238  -0.0252 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 
1694 N  N   . ASN A-2 56  ? 0.1475 0.0937 0.1283 0.0127  -0.0044 0.0065  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 N   
1695 C  CA  . ASN A-2 56  ? 0.1277 0.1021 0.1497 0.0101  -0.0156 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  
1696 C  C   . ASN A-2 56  ? 0.1292 0.0991 0.1326 0.0029  -0.0231 0.0096  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 C   
1697 O  O   . ASN A-2 56  ? 0.1213 0.1059 0.1347 0.0068  -0.0180 0.0038  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 O   
1698 C  CB  . ASN A-2 56  ? 0.1567 0.1716 0.1844 0.0322  -0.0099 0.0154  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  
1699 C  CG  . ASN A-2 56  ? 0.2471 0.2467 0.2350 0.0462  0.0030  0.0660  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  
1700 O  OD1 . ASN A-2 56  ? 0.2933 0.3638 0.2932 0.1432  0.0007  0.0939  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 
1701 N  ND2 . ASN A-2 56  ? 0.2726 0.3171 0.3187 0.0987  0.0662  0.0287  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 
1702 N  N   . GLU A-2 57  ? 0.1506 0.0979 0.1285 0.0040  -0.0242 0.0056  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   
1703 C  CA  . GLU A-2 57  ? 0.1422 0.0817 0.1404 0.0019  -0.0117 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  
1704 C  C   . GLU A-2 57  ? 0.1067 0.1213 0.1356 0.0011  -0.0357 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   
1705 O  O   . GLU A-2 57  ? 0.1501 0.1278 0.1843 -0.0082 -0.0494 0.0013  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   
1706 C  CB  . GLU A-2 57  ? 0.1962 0.1168 0.1439 0.0255  0.0076  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  
1707 C  CG  . GLU A-2 57  ? 0.1638 0.1408 0.1668 0.0171  -0.0020 0.0163  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  
1708 C  CD  . GLU A-2 57  ? 0.1423 0.1584 0.1827 -0.0328 -0.0199 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  
1709 O  OE1 . GLU A-2 57  ? 0.1850 0.2382 0.2081 -0.0152 -0.0159 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 
1710 O  OE2 . GLU A-2 57  ? 0.1939 0.1635 0.1841 -0.0411 -0.0215 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 
1711 N  N   . GLU A-2 58  ? 0.1269 0.0990 0.1497 -0.0141 -0.0248 0.0069  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 N   
1712 C  CA  . GLU A-2 58  ? 0.1248 0.0966 0.1757 -0.0122 -0.0230 0.0136  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CA  
1713 C  C   . GLU A-2 58  ? 0.1279 0.0848 0.1610 -0.0189 -0.0206 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 C   
1714 O  O   . GLU A-2 58  ? 0.1319 0.1062 0.1714 -0.0067 -0.0277 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 O   
1715 C  CB  . GLU A-2 58  ? 0.1240 0.1434 0.1935 0.0048  -0.0159 0.0314  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CB  
1716 C  CG  . GLU A-2 58  ? 0.1398 0.1469 0.2430 0.0020  0.0002  0.0294  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CG  
1717 C  CD  . GLU A-2 58  ? 0.1774 0.1901 0.3288 -0.0359 -0.0190 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CD  
1718 O  OE1 . GLU A-2 58  ? 0.4790 0.2591 0.4188 0.0926  0.1782  0.0767  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE1 
1719 O  OE2 . GLU A-2 58  ? 0.1934 0.4166 0.4037 -0.0400 0.0094  -0.2131 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE2 
1720 N  N   . LYS A-2 59  ? 0.1476 0.1253 0.1812 -0.0082 -0.0196 0.0029  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 N   
1721 C  CA  . LYS A-2 59  ? 0.1666 0.1470 0.1784 0.0034  -0.0140 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CA  
1722 C  C   . LYS A-2 59  ? 0.1665 0.1396 0.1979 0.0225  -0.0382 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 C   
1723 O  O   . LYS A-2 59  ? 0.1845 0.1678 0.2499 0.0328  -0.0148 0.0027  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 O   
1724 C  CB  . LYS A-2 59  ? 0.2482 0.1663 0.1699 0.0260  0.0058  0.0009  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CB  
1725 C  CG  . LYS A-2 59  ? 0.2684 0.2030 0.1919 0.0014  -0.0160 0.0110  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CG  
1726 C  CD  . LYS A-2 59  ? 0.4216 0.2548 0.1850 0.0146  0.0206  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CD  
1727 C  CE  . LYS A-2 59  ? 0.5477 0.3099 0.2189 -0.0525 0.0467  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CE  
1728 N  NZ  . LYS A-2 59  ? 1.0979 0.6037 0.2459 0.1359  0.0638  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 NZ  
1729 N  N   . ASP A-2 60  ? 0.1692 0.1150 0.1787 -0.0166 -0.0349 0.0035  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 N   
1730 C  CA  . ASP A-2 60  ? 0.2192 0.0864 0.2198 -0.0333 -0.0477 0.0074  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CA  
1731 C  C   . ASP A-2 60  ? 0.1839 0.1247 0.1991 -0.0176 -0.0328 0.0135  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 C   
1732 O  O   . ASP A-2 60  ? 0.2786 0.1410 0.2297 -0.0383 -0.0505 0.0305  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 O   
1733 C  CB  . ASP A-2 60  ? 0.1805 0.1511 0.2302 -0.0333 -0.0311 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CB  
1734 C  CG  . ASP A-2 60  ? 0.2007 0.1894 0.2845 -0.0797 -0.0366 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CG  
1735 O  OD1 . ASP A-2 60  ? 0.1918 0.2180 0.3592 -0.0641 -0.0044 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD1 
1736 O  OD2 . ASP A-2 60  ? 0.2160 0.2232 0.3804 -0.0567 -0.0561 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD2 
1737 N  N   . ILE A-2 61  ? 0.1363 0.1280 0.1877 -0.0057 -0.0248 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   
1738 C  CA  . ILE A-2 61  ? 0.1437 0.1401 0.1862 -0.0009 -0.0183 0.0298  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  
1739 C  C   . ILE A-2 61  ? 0.1405 0.1327 0.1948 0.0034  -0.0292 0.0256  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   
1740 O  O   . ILE A-2 61  ? 0.1467 0.1251 0.1867 0.0155  -0.0194 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   
1741 C  CB  . ILE A-2 61  ? 0.1545 0.1339 0.1657 0.0345  -0.0139 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  
1742 C  CG1 . ILE A-2 61  ? 0.2295 0.1630 0.1889 0.0861  0.0049  0.0288  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 
1743 C  CG2 . ILE A-2 61  ? 0.1990 0.2025 0.1758 0.0615  -0.0132 0.0393  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 
1744 C  CD1 . ILE A-2 61  ? 0.3722 0.1644 0.2569 0.1514  -0.0107 0.0109  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 
1745 N  N   . PRO A-2 62  ? 0.1743 0.1349 0.2026 -0.0180 -0.0584 0.0178  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   
1746 C  CA  . PRO A-2 62  ? 0.2302 0.1287 0.2341 0.0173  -0.0848 0.0124  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  
1747 C  C   . PRO A-2 62  ? 0.1904 0.1768 0.1569 0.0599  -0.0568 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   
1748 O  O   . PRO A-2 62  ? 0.1607 0.1799 0.1910 0.0229  -0.0139 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   
1749 C  CB  . PRO A-2 62  ? 0.3428 0.1481 0.3435 -0.0640 -0.1446 0.1028  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  
1750 C  CG  . PRO A-2 62  ? 0.3860 0.2193 0.3544 -0.1142 -0.1558 0.1389  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  
1751 C  CD  . PRO A-2 62  ? 0.2011 0.2075 0.2458 -0.0594 -0.0382 0.0896  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  
1752 N  N   A ARG A-2 63  ? 0.2304 0.1829 0.1953 0.1100  -0.0349 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   
1753 N  N   B ARG A-2 63  ? 0.2316 0.1915 0.1938 0.1160  -0.0366 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   
1754 C  CA  A ARG A-2 63  ? 0.1908 0.2481 0.1876 0.0918  -0.0083 0.0356  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  
1755 C  CA  B ARG A-2 63  ? 0.1889 0.2506 0.1989 0.1015  -0.0039 0.0357  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  
1756 C  C   A ARG A-2 63  ? 0.1983 0.2111 0.1863 0.0728  -0.0156 0.0053  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   
1757 C  C   B ARG A-2 63  ? 0.2002 0.2126 0.1906 0.0755  -0.0116 0.0050  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   
1758 O  O   A ARG A-2 63  ? 0.2028 0.2292 0.2373 0.0338  -0.0395 0.0550  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   
1759 O  O   B ARG A-2 63  ? 0.2088 0.2285 0.2348 0.0368  -0.0404 0.0512  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   
1760 C  CB  A ARG A-2 63  ? 0.2541 0.3520 0.2351 0.1332  0.0235  0.0902  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  
1761 C  CB  B ARG A-2 63  ? 0.2489 0.3729 0.2207 0.1588  0.0133  0.0927  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  
1762 C  CG  A ARG A-2 63  ? 0.2495 0.3176 0.2244 0.1106  0.0284  0.0696  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  
1763 C  CG  B ARG A-2 63  ? 0.2648 0.3339 0.2344 0.0959  0.0287  0.0776  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  
1764 C  CD  A ARG A-2 63  ? 0.2652 0.3158 0.2602 0.0633  0.0172  0.1242  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  
1765 C  CD  B ARG A-2 63  ? 0.3322 0.3519 0.3301 0.0272  0.0825  0.0972  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  
1766 N  NE  A ARG A-2 63  ? 0.1894 0.1840 0.2687 0.0006  -0.0132 0.0598  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  
1767 N  NE  B ARG A-2 63  ? 0.2555 0.3205 0.3117 0.0463  0.0300  0.0582  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  
1768 C  CZ  A ARG A-2 63  ? 0.1897 0.1379 0.2744 0.0390  0.0411  0.0319  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  
1769 C  CZ  B ARG A-2 63  ? 0.2870 0.3230 0.3224 0.0858  0.0317  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  
1770 N  NH1 A ARG A-2 63  ? 0.2013 0.3125 0.2412 -0.0313 -0.0136 0.1106  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 
1771 N  NH1 B ARG A-2 63  ? 0.3167 0.4237 0.5304 -0.0358 0.1707  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 
1772 N  NH2 A ARG A-2 63  ? 0.1450 0.1811 0.2451 0.0556  0.0499  0.0475  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 
1773 N  NH2 B ARG A-2 63  ? 0.3795 0.3885 0.3506 0.1333  0.0268  0.0489  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 
1774 N  N   . ASN A-2 64  ? 0.1971 0.1899 0.1785 0.0878  -0.0232 0.0017  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 N   
1775 C  CA  . ASN A-2 64  ? 0.2234 0.1583 0.1855 0.1005  -0.0509 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CA  
1776 C  C   . ASN A-2 64  ? 0.1771 0.1216 0.2108 0.0578  -0.0469 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 C   
1777 O  O   . ASN A-2 64  ? 0.2272 0.1192 0.2017 0.0660  -0.0316 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 O   
1778 C  CB  . ASN A-2 64  ? 0.2900 0.1473 0.2510 0.0992  -0.0797 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CB  
1779 C  CG  . ASN A-2 64  ? 0.3683 0.1570 0.3547 0.1009  -0.0811 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CG  
1780 O  OD1 . ASN A-2 64  ? 0.2988 0.1776 0.3728 0.0140  -0.0809 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 OD1 
1781 N  ND2 . ASN A-2 64  ? 0.6293 0.1776 0.6478 0.0134  -0.2334 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 ND2 
1782 N  N   . GLU A-2 65  ? 0.1931 0.1221 0.1928 0.0543  -0.0354 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   
1783 C  CA  . GLU A-2 65  ? 0.1838 0.1238 0.1975 0.0367  0.0045  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  
1784 C  C   . GLU A-2 65  ? 0.1328 0.1176 0.1705 0.0551  -0.0151 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   
1785 O  O   . GLU A-2 65  ? 0.1610 0.1149 0.1777 0.0431  -0.0117 0.0125  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   
1786 C  CB  . GLU A-2 65  ? 0.1930 0.2016 0.2585 -0.0140 0.0012  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  
1787 C  CG  . GLU A-2 65  ? 0.2776 0.2140 0.3133 -0.0070 -0.0392 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  
1788 C  CD  . GLU A-2 65  ? 0.2809 0.1599 0.4762 -0.0480 -0.0351 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  
1789 O  OE1 . GLU A-2 65  ? 0.2755 0.1855 0.4805 -0.0106 -0.0708 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 
1790 O  OE2 . GLU A-2 65  ? 0.3853 0.1930 0.4883 -0.0386 -0.0696 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 
1791 N  N   . ILE A-2 66  ? 0.1333 0.1241 0.1701 0.0411  -0.0124 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   
1792 C  CA  . ILE A-2 66  ? 0.1479 0.1251 0.1768 0.0433  -0.0199 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  
1793 C  C   . ILE A-2 66  ? 0.1049 0.0991 0.1952 0.0147  -0.0044 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   
1794 O  O   . ILE A-2 66  ? 0.1374 0.1183 0.2743 0.0221  0.0032  0.0281  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   
1795 C  CB  . ILE A-2 66  ? 0.1949 0.1712 0.1968 0.0479  -0.0380 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  
1796 C  CG1 . ILE A-2 66  ? 0.2377 0.2443 0.2083 0.0648  -0.0846 0.0131  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 
1797 C  CG2 . ILE A-2 66  ? 0.3240 0.1602 0.2076 0.0497  -0.0571 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 
1798 C  CD1 . ILE A-2 66  ? 0.3637 0.3228 0.2790 0.1459  -0.0553 0.0704  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 
1799 N  N   A HIS A-2 67  ? 0.1009 0.1056 0.1444 0.0277  -0.0157 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   
1800 N  N   B HIS A-2 67  ? 0.1398 0.0937 0.1513 0.0310  -0.0178 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   
1801 C  CA  A HIS A-2 67  ? 0.0876 0.0756 0.1528 0.0082  -0.0006 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  
1802 C  CA  B HIS A-2 67  ? 0.1136 0.1172 0.1713 0.0233  -0.0055 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  
1803 C  C   A HIS A-2 67  ? 0.0885 0.0846 0.1265 -0.0190 0.0371  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   
1804 C  C   B HIS A-2 67  ? 0.1326 0.1128 0.1607 0.0008  0.0141  0.0069  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   
1805 O  O   A HIS A-2 67  ? 0.0876 0.0825 0.1073 -0.0080 0.0162  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   
1806 O  O   B HIS A-2 67  ? 0.1427 0.1834 0.1966 -0.0047 0.0212  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   
1807 C  CB  A HIS A-2 67  ? 0.1179 0.0893 0.1533 -0.0108 -0.0223 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  
1808 C  CB  B HIS A-2 67  ? 0.1566 0.1285 0.1990 -0.0115 -0.0689 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  
1809 C  CG  A HIS A-2 67  ? 0.0833 0.0842 0.2142 0.0125  -0.0151 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  
1810 C  CG  B HIS A-2 67  ? 0.1151 0.1223 0.1506 -0.0307 0.0089  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  
1811 N  ND1 A HIS A-2 67  ? 0.1111 0.1168 0.1959 0.0006  0.0049  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 
1812 N  ND1 B HIS A-2 67  ? 0.1765 0.2028 0.1688 0.0331  -0.0136 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 
1813 C  CD2 A HIS A-2 67  ? 0.1446 0.1106 0.1876 -0.0102 -0.0254 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 
1814 C  CD2 B HIS A-2 67  ? 0.1683 0.1674 0.1877 -0.0936 -0.0051 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 
1815 C  CE1 A HIS A-2 67  ? 0.1611 0.1226 0.2387 -0.0093 -0.0322 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 
1816 C  CE1 B HIS A-2 67  ? 0.1876 0.1439 0.1436 0.0030  0.0250  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 
1817 N  NE2 A HIS A-2 67  ? 0.1201 0.1909 0.2490 -0.0234 -0.0241 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 
1818 N  NE2 B HIS A-2 67  ? 0.2176 0.1252 0.2315 0.0151  0.0296  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 
1819 N  N   . PHE A-2 68  ? 0.1047 0.0823 0.1517 -0.0040 0.0231  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 N   
1820 C  CA  . PHE A-2 68  ? 0.1299 0.0945 0.1359 -0.0208 0.0230  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CA  
1821 C  C   . PHE A-2 68  ? 0.1285 0.0861 0.1502 -0.0068 0.0167  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 C   
1822 O  O   . PHE A-2 68  ? 0.1587 0.1074 0.1586 -0.0174 0.0150  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 O   
1823 C  CB  . PHE A-2 68  ? 0.1803 0.1004 0.1497 -0.0269 0.0325  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CB  
1824 C  CG  . PHE A-2 68  ? 0.1401 0.0946 0.1418 -0.0125 0.0277  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CG  
1825 C  CD1 . PHE A-2 68  ? 0.1599 0.1444 0.1507 0.0293  0.0386  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD1 
1826 C  CD2 . PHE A-2 68  ? 0.1386 0.1471 0.1665 -0.0257 0.0216  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD2 
1827 C  CE1 . PHE A-2 68  ? 0.1284 0.1736 0.1726 0.0280  0.0215  0.0012  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE1 
1828 C  CE2 . PHE A-2 68  ? 0.1357 0.1449 0.1526 0.0093  0.0272  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE2 
1829 C  CZ  . PHE A-2 68  ? 0.1309 0.1388 0.1634 -0.0081 0.0283  0.0123  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CZ  
1830 N  N   . SER A-2 69  ? 0.1436 0.1083 0.1318 0.0032  0.0199  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N   
1831 C  CA  . SER A-2 69  ? 0.1475 0.1112 0.1513 0.0255  0.0209  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA  
1832 C  C   . SER A-2 69  ? 0.1230 0.1162 0.1511 -0.0130 0.0079  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C   
1833 O  O   . SER A-2 69  ? 0.1185 0.1702 0.1624 0.0048  -0.0099 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O   
1834 C  CB  . SER A-2 69  ? 0.2791 0.1372 0.1785 0.0847  -0.0288 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB  
1835 O  OG  . SER A-2 69  ? 0.2943 0.1935 0.2396 0.0557  0.0421  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG  
1836 N  N   . TYR A-2 70  ? 0.1053 0.0926 0.1259 0.0008  0.0105  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 N   
1837 C  CA  . TYR A-2 70  ? 0.1142 0.1006 0.1321 -0.0123 0.0297  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CA  
1838 C  C   . TYR A-2 70  ? 0.1160 0.0905 0.1147 -0.0173 0.0105  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 C   
1839 O  O   . TYR A-2 70  ? 0.1234 0.1061 0.1208 -0.0184 0.0207  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 O   
1840 C  CB  . TYR A-2 70  ? 0.1274 0.0979 0.1606 -0.0284 0.0274  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CB  
1841 C  CG  . TYR A-2 70  ? 0.1360 0.1161 0.1662 -0.0114 0.0374  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CG  
1842 C  CD1 . TYR A-2 70  ? 0.1651 0.1168 0.1877 0.0205  0.0394  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD1 
1843 C  CD2 . TYR A-2 70  ? 0.1687 0.1072 0.2100 -0.0224 0.0320  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD2 
1844 C  CE1 . TYR A-2 70  ? 0.2426 0.1413 0.2030 0.0480  0.0709  0.0070  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE1 
1845 C  CE2 . TYR A-2 70  ? 0.2148 0.1135 0.2858 -0.0267 0.0590  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE2 
1846 C  CZ  . TYR A-2 70  ? 0.2485 0.1069 0.2544 0.0331  0.0828  0.0219  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CZ  
1847 O  OH  . TYR A-2 70  ? 0.3941 0.1179 0.3634 0.0388  0.1179  0.0362  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 OH  
1848 N  N   . THR A-2 71  ? 0.1202 0.0896 0.1420 -0.0160 0.0211  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   
1849 C  CA  . THR A-2 71  ? 0.1133 0.0960 0.1441 -0.0131 0.0158  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  
1850 C  C   . THR A-2 71  ? 0.1129 0.0906 0.1235 -0.0113 0.0107  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   
1851 O  O   . THR A-2 71  ? 0.1136 0.1052 0.1337 -0.0132 0.0197  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   
1852 C  CB  . THR A-2 71  ? 0.0989 0.1452 0.2013 -0.0232 -0.0202 0.0235  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  
1853 O  OG1 . THR A-2 71  ? 0.1287 0.1609 0.2329 -0.0110 0.0042  0.0201  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 
1854 C  CG2 . THR A-2 71  ? 0.1612 0.1568 0.1909 -0.0158 -0.0009 0.0180  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 
1855 N  N   . HIS A-2 72  ? 0.1140 0.0903 0.1321 -0.0242 0.0273  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 N   
1856 C  CA  . HIS A-2 72  ? 0.1059 0.1314 0.1269 -0.0225 0.0341  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CA  
1857 C  C   . HIS A-2 72  ? 0.1111 0.1006 0.1387 -0.0370 0.0370  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 C   
1858 O  O   . HIS A-2 72  ? 0.1406 0.1191 0.1595 -0.0233 0.0601  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 O   
1859 C  CB  . HIS A-2 72  ? 0.1621 0.1882 0.2238 -0.0063 -0.0449 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CB  
1860 C  CG  . HIS A-2 72  ? 0.2004 0.1900 0.1810 -0.0591 -0.0014 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CG  
1861 N  ND1 . HIS A-2 72  ? 0.2251 0.2896 0.1813 -0.0280 -0.0274 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 ND1 
1862 C  CD2 . HIS A-2 72  ? 0.3474 0.2443 0.2158 -0.1282 0.0250  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CD2 
1863 C  CE1 . HIS A-2 72  ? 0.2379 0.2951 0.2516 -0.0435 -0.0486 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CE1 
1864 N  NE2 . HIS A-2 72  ? 0.3086 0.3829 0.2143 -0.1370 0.0311  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 NE2 
1865 N  N   . ILE A-2 73  ? 0.1099 0.1131 0.1488 -0.0350 0.0235  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 N   
1866 C  CA  . ILE A-2 73  ? 0.1045 0.1133 0.1600 -0.0330 0.0239  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CA  
1867 C  C   . ILE A-2 73  ? 0.1028 0.0938 0.1275 -0.0179 0.0090  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 C   
1868 O  O   . ILE A-2 73  ? 0.1024 0.1348 0.1463 -0.0243 0.0219  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 O   
1869 C  CB  . ILE A-2 73  ? 0.1090 0.1651 0.2066 -0.0218 -0.0298 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CB  
1870 C  CG1 . ILE A-2 73  ? 0.1477 0.2148 0.4573 -0.0141 -0.0887 0.0004  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG1 
1871 C  CG2 . ILE A-2 73  ? 0.1668 0.1557 0.2024 -0.0374 -0.0075 0.0024  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG2 
1872 C  CD1 . ILE A-2 73  ? 0.3445 0.2506 0.2269 -0.0647 0.0585  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CD1 
1873 N  N   . ALA A-2 74  ? 0.1114 0.1127 0.1300 -0.0311 0.0059  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 N   
1874 C  CA  . ALA A-2 74  ? 0.1046 0.1025 0.1208 -0.0292 0.0039  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CA  
1875 C  C   . ALA A-2 74  ? 0.1042 0.1155 0.1212 -0.0143 0.0053  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 C   
1876 O  O   . ALA A-2 74  ? 0.1160 0.1151 0.1472 -0.0194 0.0112  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 O   
1877 C  CB  . ALA A-2 74  ? 0.1513 0.1448 0.1222 -0.0464 0.0111  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CB  
1878 N  N   . PHE A-2 75  ? 0.1018 0.1194 0.1236 -0.0391 0.0083  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 N   
1879 C  CA  . PHE A-2 75  ? 0.1118 0.1086 0.1287 -0.0387 0.0094  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CA  
1880 C  C   . PHE A-2 75  ? 0.1056 0.1205 0.1342 -0.0295 0.0071  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 C   
1881 O  O   . PHE A-2 75  ? 0.1368 0.1102 0.1502 -0.0258 -0.0192 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 O   
1882 C  CB  . PHE A-2 75  ? 0.1362 0.1367 0.1246 -0.0541 0.0178  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CB  
1883 C  CG  . PHE A-2 75  ? 0.1554 0.1278 0.1420 -0.0435 0.0229  0.0005  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CG  
1884 C  CD1 . PHE A-2 75  ? 0.1633 0.1763 0.1441 -0.0410 -0.0005 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD1 
1885 C  CD2 . PHE A-2 75  ? 0.2417 0.1495 0.1414 -0.0400 -0.0061 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD2 
1886 C  CE1 . PHE A-2 75  ? 0.1725 0.2126 0.1830 -0.0516 -0.0255 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE1 
1887 C  CE2 . PHE A-2 75  ? 0.2212 0.1378 0.2278 -0.0468 -0.0408 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE2 
1888 C  CZ  . PHE A-2 75  ? 0.2036 0.1777 0.1979 -0.0472 -0.0033 0.0083  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CZ  
1889 N  N   . THR A-2 76  ? 0.1231 0.1138 0.1417 -0.0437 0.0055  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 N   
1890 C  CA  . THR A-2 76  ? 0.1259 0.1133 0.1642 -0.0336 0.0043  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CA  
1891 C  C   . THR A-2 76  ? 0.1295 0.1230 0.1462 -0.0300 -0.0036 0.0032  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 C   
1892 O  O   . THR A-2 76  ? 0.1356 0.1326 0.1570 -0.0280 -0.0074 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 O   
1893 C  CB  . THR A-2 76  ? 0.1450 0.1386 0.1886 -0.0364 0.0368  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CB  
1894 O  OG1 . THR A-2 76  ? 0.1616 0.1477 0.2214 -0.0322 0.0431  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 OG1 
1895 C  CG2 . THR A-2 76  ? 0.1615 0.1637 0.2338 -0.0530 0.0257  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CG2 
1896 N  N   . ILE A-2 77  ? 0.1171 0.1191 0.1712 -0.0373 -0.0015 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   
1897 C  CA  . ILE A-2 77  ? 0.1086 0.1522 0.1850 -0.0532 -0.0030 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  
1898 C  C   . ILE A-2 77  ? 0.1296 0.1390 0.1949 -0.0455 0.0028  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   
1899 O  O   . ILE A-2 77  ? 0.1614 0.1448 0.1995 -0.0582 -0.0050 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   
1900 C  CB  . ILE A-2 77  ? 0.1169 0.1464 0.1850 -0.0330 -0.0037 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  
1901 C  CG1 . ILE A-2 77  ? 0.1296 0.1446 0.2256 -0.0145 0.0027  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 
1902 C  CG2 . ILE A-2 77  ? 0.1430 0.1519 0.2086 -0.0452 0.0047  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 
1903 C  CD1 . ILE A-2 77  ? 0.1406 0.1646 0.2792 -0.0279 -0.0011 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 
1904 N  N   A ASP A-2 78  ? 0.1372 0.1421 0.2394 -0.0617 0.0158  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   
1905 N  N   B ASP A-2 78  ? 0.1371 0.1415 0.2398 -0.0622 0.0149  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   
1906 C  CA  A ASP A-2 78  ? 0.1605 0.1551 0.2830 -0.0757 -0.0128 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  
1907 C  CA  B ASP A-2 78  ? 0.1587 0.1549 0.2811 -0.0719 -0.0143 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  
1908 C  C   A ASP A-2 78  ? 0.1434 0.1629 0.2518 -0.0667 -0.0102 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   
1909 C  C   B ASP A-2 78  ? 0.1423 0.1577 0.2500 -0.0722 -0.0116 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   
1910 O  O   A ASP A-2 78  ? 0.1387 0.1616 0.2439 -0.0632 0.0256  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   
1911 O  O   B ASP A-2 78  ? 0.1389 0.1610 0.2444 -0.0642 0.0259  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   
1912 C  CB  A ASP A-2 78  ? 0.2130 0.1484 0.3458 -0.0708 0.0399  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  
1913 C  CB  B ASP A-2 78  ? 0.1825 0.1540 0.3225 -0.0443 0.0357  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  
1914 C  CG  A ASP A-2 78  ? 0.2659 0.1991 0.3928 -0.1276 0.0076  0.0184  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  
1915 C  CG  B ASP A-2 78  ? 0.1875 0.1772 0.3396 -0.0424 0.0401  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  
1916 O  OD1 A ASP A-2 78  ? 0.3138 0.1673 0.4035 -0.0247 0.0226  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 
1917 O  OD1 B ASP A-2 78  ? 0.2219 0.2479 0.3831 -0.0736 0.0305  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 
1918 O  OD2 A ASP A-2 78  ? 0.4144 0.3827 0.4811 0.0055  0.0231  0.0903  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 
1919 O  OD2 B ASP A-2 78  ? 0.2214 0.2307 0.3749 -0.0685 0.0200  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 
1920 N  N   . ASP A-2 79  ? 0.1465 0.1721 0.2252 -0.0450 -0.0026 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   
1921 C  CA  . ASP A-2 79  ? 0.1832 0.1921 0.2047 -0.0632 0.0026  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  
1922 C  C   . ASP A-2 79  ? 0.1647 0.1782 0.2213 -0.0645 -0.0178 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   
1923 O  O   . ASP A-2 79  ? 0.1604 0.1769 0.2306 -0.0727 -0.0168 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   
1924 C  CB  . ASP A-2 79  ? 0.2465 0.3142 0.2453 -0.0810 0.0645  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  
1925 C  CG  . ASP A-2 79  ? 0.3959 0.4256 0.4641 -0.1053 0.0086  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  
1926 O  OD1 . ASP A-2 79  ? 0.2357 0.3945 0.5076 -0.0686 0.0095  -0.2733 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 
1927 O  OD2 . ASP A-2 79  ? 0.3661 0.8164 0.7215 -0.0817 -0.0358 -0.6110 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 
1928 N  N   . SER A-2 80  ? 0.1492 0.1777 0.2023 -0.0611 -0.0007 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 N   
1929 C  CA  . SER A-2 80  ? 0.1706 0.1441 0.2100 -0.0785 0.0328  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CA  
1930 C  C   . SER A-2 80  ? 0.1381 0.1546 0.2447 -0.0729 0.0180  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 C   
1931 O  O   . SER A-2 80  ? 0.1501 0.1907 0.2344 -0.0832 0.0243  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 O   
1932 C  CB  . SER A-2 80  ? 0.1523 0.1800 0.2353 -0.0306 -0.0046 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CB  
1933 O  OG  . SER A-2 80  ? 0.2064 0.1754 0.2719 -0.0488 0.0082  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 OG  
1934 N  N   . GLU A-2 81  ? 0.1481 0.1500 0.1997 -0.0543 0.0008  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 N   
1935 C  CA  . GLU A-2 81  ? 0.1346 0.1631 0.1837 -0.0290 -0.0130 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CA  
1936 C  C   . GLU A-2 81  ? 0.1344 0.1581 0.1639 -0.0504 -0.0068 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 C   
1937 O  O   . GLU A-2 81  ? 0.1383 0.1577 0.1696 -0.0465 -0.0035 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 O   
1938 C  CB  . GLU A-2 81  ? 0.2154 0.1503 0.2117 -0.0429 -0.0402 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CB  
1939 C  CG  . GLU A-2 81  ? 0.2833 0.1789 0.2350 -0.0551 -0.0188 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CG  
1940 C  CD  . GLU A-2 81  ? 0.3839 0.2629 0.3150 -0.0480 -0.0287 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CD  
1941 O  OE1 . GLU A-2 81  ? 0.4870 0.4241 0.3061 -0.0244 -0.0387 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE1 
1942 O  OE2 . GLU A-2 81  ? 0.4520 0.3535 0.4301 -0.0766 0.0673  0.0006  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE2 
1943 N  N   . PHE A-2 82  ? 0.1327 0.1515 0.1647 -0.0548 -0.0009 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   
1944 C  CA  . PHE A-2 82  ? 0.1597 0.1601 0.1925 -0.0779 0.0126  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  
1945 C  C   . PHE A-2 82  ? 0.1501 0.1472 0.1533 -0.0674 -0.0048 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   
1946 O  O   . PHE A-2 82  ? 0.1472 0.1472 0.1644 -0.0637 -0.0069 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   
1947 C  CB  . PHE A-2 82  ? 0.1957 0.1724 0.1560 -0.0751 0.0111  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  
1948 C  CG  . PHE A-2 82  ? 0.2477 0.2116 0.1789 -0.1154 0.0019  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  
1949 C  CD1 . PHE A-2 82  ? 0.3582 0.2551 0.2198 -0.0131 -0.0290 0.0004  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 
1950 C  CD2 . PHE A-2 82  ? 0.3131 0.2590 0.2440 -0.1782 0.0344  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 
1951 C  CE1 . PHE A-2 82  ? 0.4083 0.2982 0.2181 -0.0330 -0.0288 0.0081  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 
1952 C  CE2 . PHE A-2 82  ? 0.3416 0.2634 0.2115 -0.1522 0.0137  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 
1953 C  CZ  . PHE A-2 82  ? 0.4488 0.2551 0.2699 -0.0679 -0.0747 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  
1954 N  N   . LYS A-2 83  ? 0.1322 0.1510 0.2007 -0.0576 -0.0224 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   
1955 C  CA  . LYS A-2 83  ? 0.1349 0.1514 0.2155 -0.0256 -0.0271 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  
1956 C  C   . LYS A-2 83  ? 0.1209 0.1607 0.2117 -0.0511 -0.0193 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   
1957 O  O   . LYS A-2 83  ? 0.1331 0.1561 0.2148 -0.0424 -0.0017 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   
1958 C  CB  . LYS A-2 83  ? 0.1625 0.2206 0.2799 -0.0482 -0.0573 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  
1959 C  CG  . LYS A-2 83  ? 0.2233 0.2499 0.3402 -0.0732 -0.0653 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  
1960 C  CD  . LYS A-2 83  ? 0.3046 0.2980 0.7195 -0.0707 -0.0918 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  
1961 C  CE  . LYS A-2 83  ? 0.2159 0.7993 0.8756 -0.1069 -0.0871 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  
1962 N  NZ  . LYS A-2 83  ? 0.6990 0.9862 1.0575 -0.1532 0.0622  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  
1963 N  N   . TYR A-2 84  ? 0.1180 0.1515 0.1899 -0.0450 0.0098  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 N   
1964 C  CA  . TYR A-2 84  ? 0.1487 0.1338 0.1755 -0.0657 0.0065  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CA  
1965 C  C   . TYR A-2 84  ? 0.1272 0.1276 0.1499 -0.0425 0.0126  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 C   
1966 O  O   . TYR A-2 84  ? 0.1190 0.1352 0.1719 -0.0402 0.0171  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 O   
1967 C  CB  . TYR A-2 84  ? 0.1898 0.1340 0.2144 -0.0621 0.0143  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CB  
1968 C  CG  . TYR A-2 84  ? 0.2130 0.1185 0.2032 -0.0582 0.0143  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CG  
1969 C  CD1 . TYR A-2 84  ? 0.2451 0.1670 0.2257 -0.0370 0.0215  0.0151  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD1 
1970 C  CD2 . TYR A-2 84  ? 0.2221 0.1268 0.2314 -0.0306 -0.0128 0.0003  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD2 
1971 C  CE1 . TYR A-2 84  ? 0.3021 0.2363 0.2344 -0.0457 0.0292  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE1 
1972 C  CE2 . TYR A-2 84  ? 0.2631 0.1548 0.2609 -0.0073 -0.0122 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE2 
1973 C  CZ  . TYR A-2 84  ? 0.3119 0.1466 0.2230 -0.0107 -0.0190 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CZ  
1974 O  OH  . TYR A-2 84  ? 0.4903 0.2003 0.2585 -0.0099 -0.0788 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 OH  
1975 N  N   . TRP A-2 85  ? 0.1070 0.1180 0.1495 -0.0377 0.0012  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 N   
1976 C  CA  . TRP A-2 85  ? 0.1094 0.1126 0.1478 -0.0351 -0.0119 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CA  
1977 C  C   . TRP A-2 85  ? 0.1035 0.1281 0.1410 -0.0388 -0.0010 0.0000  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 C   
1978 O  O   . TRP A-2 85  ? 0.1172 0.1238 0.1382 -0.0376 0.0000  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 O   
1979 C  CB  . TRP A-2 85  ? 0.0984 0.1277 0.1494 -0.0289 0.0137  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CB  
1980 C  CG  . TRP A-2 85  ? 0.1014 0.1358 0.1537 -0.0332 0.0016  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CG  
1981 C  CD1 . TRP A-2 85  ? 0.1373 0.1374 0.1938 -0.0062 -0.0168 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD1 
1982 C  CD2 . TRP A-2 85  ? 0.1012 0.1636 0.1563 -0.0311 0.0042  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD2 
1983 N  NE1 . TRP A-2 85  ? 0.1425 0.1497 0.2582 0.0006  -0.0375 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 NE1 
1984 C  CE2 . TRP A-2 85  ? 0.1246 0.1607 0.1772 -0.0087 -0.0080 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE2 
1985 C  CE3 . TRP A-2 85  ? 0.1208 0.2061 0.1585 -0.0544 -0.0052 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE3 
1986 C  CZ2 . TRP A-2 85  ? 0.1538 0.2050 0.2334 -0.0372 -0.0375 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ2 
1987 C  CZ3 . TRP A-2 85  ? 0.1562 0.2158 0.1633 -0.0596 -0.0226 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ3 
1988 C  CH2 . TRP A-2 85  ? 0.1744 0.2371 0.1610 -0.0472 -0.0377 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CH2 
1989 N  N   . HIS A-2 86  ? 0.1201 0.1330 0.1326 -0.0298 0.0016  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N   
1990 C  CA  . HIS A-2 86  ? 0.1427 0.1358 0.1252 -0.0257 -0.0172 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA  
1991 C  C   . HIS A-2 86  ? 0.1422 0.1312 0.1436 -0.0211 -0.0176 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C   
1992 O  O   . HIS A-2 86  ? 0.1442 0.1408 0.1641 -0.0270 -0.0109 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O   
1993 C  CB  . HIS A-2 86  ? 0.1561 0.1756 0.1571 -0.0185 -0.0322 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB  
1994 C  CG  . HIS A-2 86  ? 0.1945 0.2246 0.1908 0.0030  -0.0665 0.0312  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG  
1995 N  ND1 . HIS A-2 86  ? 0.2896 0.3098 0.4928 -0.0119 -0.1279 0.1524  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1 
1996 C  CD2 . HIS A-2 86  ? 0.3046 0.2921 0.2849 0.1295  -0.0295 0.0496  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2 
1997 C  CE1 . HIS A-2 86  ? 0.2771 0.2480 0.2969 -0.0243 -0.1100 0.0941  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1 
1998 N  NE2 . HIS A-2 86  ? 0.3869 0.3071 0.4083 0.1196  -0.0913 0.0463  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2 
1999 N  N   . GLN A-2 87  ? 0.1119 0.1543 0.1648 -0.0239 -0.0040 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 N   
2000 C  CA  . GLN A-2 87  ? 0.1177 0.1620 0.1818 -0.0318 -0.0017 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CA  
2001 C  C   . GLN A-2 87  ? 0.1191 0.1389 0.1719 -0.0288 0.0047  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 C   
2002 O  O   . GLN A-2 87  ? 0.1177 0.1546 0.1611 -0.0143 0.0189  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 O   
2003 C  CB  . GLN A-2 87  ? 0.1425 0.2048 0.2399 -0.0734 0.0088  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CB  
2004 C  CG  . GLN A-2 87  ? 0.1769 0.3048 0.3186 -0.0212 0.0585  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CG  
2005 C  CD  . GLN A-2 87  ? 0.2133 0.4260 0.3117 0.0310  -0.0212 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CD  
2006 O  OE1 . GLN A-2 87  ? 0.3009 0.6665 0.3530 0.1546  -0.0836 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 OE1 
2007 N  NE2 . GLN A-2 87  ? 0.2488 0.4236 0.2954 0.0554  -0.0778 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 NE2 
2008 N  N   . ARG A-2 88  ? 0.1054 0.1419 0.1530 -0.0272 0.0048  0.0004  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 N   
2009 C  CA  . ARG A-2 88  ? 0.1144 0.1267 0.1500 -0.0155 0.0044  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CA  
2010 C  C   . ARG A-2 88  ? 0.1198 0.1321 0.1308 -0.0066 0.0041  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 C   
2011 O  O   . ARG A-2 88  ? 0.1409 0.1305 0.1241 -0.0112 0.0078  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 O   
2012 C  CB  . ARG A-2 88  ? 0.1293 0.1328 0.1696 -0.0264 -0.0060 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CB  
2013 C  CG  . ARG A-2 88  ? 0.1305 0.1215 0.1702 -0.0247 -0.0116 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CG  
2014 C  CD  . ARG A-2 88  ? 0.1214 0.1363 0.1918 -0.0115 -0.0086 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CD  
2015 N  NE  . ARG A-2 88  ? 0.1226 0.1272 0.1740 -0.0121 -0.0059 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NE  
2016 C  CZ  . ARG A-2 88  ? 0.1136 0.1228 0.1572 -0.0099 -0.0248 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CZ  
2017 N  NH1 . ARG A-2 88  ? 0.1088 0.1724 0.1879 -0.0410 -0.0155 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH1 
2018 N  NH2 . ARG A-2 88  ? 0.1467 0.1504 0.1772 -0.0103 -0.0181 0.0037  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH2 
2019 N  N   . LEU A-2 89  ? 0.1065 0.1306 0.1243 -0.0176 0.0023  0.0002  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   
2020 C  CA  . LEU A-2 89  ? 0.1193 0.1017 0.1485 -0.0081 0.0218  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  
2021 C  C   . LEU A-2 89  ? 0.1061 0.1181 0.1360 -0.0292 -0.0066 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   
2022 O  O   . LEU A-2 89  ? 0.1091 0.1268 0.1540 -0.0181 0.0095  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   
2023 C  CB  . LEU A-2 89  ? 0.1253 0.1184 0.1239 -0.0138 0.0064  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  
2024 C  CG  . LEU A-2 89  ? 0.1141 0.1342 0.1338 -0.0138 0.0005  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  
2025 C  CD1 . LEU A-2 89  ? 0.1473 0.2148 0.1538 0.0061  0.0140  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 
2026 C  CD2 . LEU A-2 89  ? 0.1321 0.1689 0.1693 0.0024  -0.0136 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 
2027 N  N   . LYS A-2 90  ? 0.1196 0.1437 0.1433 -0.0012 -0.0011 0.0121  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   
2028 C  CA  . LYS A-2 90  ? 0.1232 0.1440 0.1676 -0.0081 -0.0058 0.0033  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  
2029 C  C   . LYS A-2 90  ? 0.1163 0.1421 0.1791 0.0204  -0.0252 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   
2030 O  O   . LYS A-2 90  ? 0.1551 0.1413 0.1930 0.0294  -0.0254 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   
2031 C  CB  . LYS A-2 90  ? 0.1462 0.1986 0.1863 0.0006  -0.0255 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  
2032 C  CG  . LYS A-2 90  ? 0.2254 0.2538 0.3017 0.0469  -0.0745 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  
2033 C  CD  . LYS A-2 90  ? 0.3089 0.3409 0.4099 0.0430  -0.1540 0.0088  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  
2034 C  CE  . LYS A-2 90  ? 0.4308 0.6013 0.4359 0.2201  -0.2178 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  
2035 N  NZ  . LYS A-2 90  ? 0.4802 1.1030 0.7084 0.1894  -0.2748 -0.1738 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  
2036 N  N   . ASP A-2 91  ? 0.1091 0.1634 0.1754 0.0045  -0.0068 0.0027  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   
2037 C  CA  . ASP A-2 91  ? 0.1067 0.1756 0.1768 -0.0105 -0.0083 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  
2038 C  C   . ASP A-2 91  ? 0.1031 0.1514 0.1872 0.0073  0.0064  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   
2039 O  O   . ASP A-2 91  ? 0.1175 0.2174 0.1853 -0.0233 0.0258  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   
2040 C  CB  . ASP A-2 91  ? 0.1848 0.2348 0.1838 -0.0835 0.0422  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  
2041 C  CG  . ASP A-2 91  ? 0.1786 0.2486 0.2097 -0.0431 0.0266  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  
2042 O  OD1 . ASP A-2 91  ? 0.2057 0.4265 0.3235 -0.0443 -0.0242 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 
2043 O  OD2 . ASP A-2 91  ? 0.1976 0.4085 0.2839 -0.0700 -0.0253 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 
2044 N  N   . ASN A-2 92  ? 0.0948 0.1567 0.1455 0.0093  0.0027  0.0007  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 N   
2045 C  CA  . ASN A-2 92  ? 0.0999 0.1407 0.1513 -0.0082 -0.0144 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CA  
2046 C  C   . ASN A-2 92  ? 0.1265 0.1326 0.1571 0.0021  0.0130  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 C   
2047 O  O   . ASN A-2 92  ? 0.1344 0.1615 0.1661 -0.0234 -0.0030 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 O   
2048 C  CB  . ASN A-2 92  ? 0.1051 0.1353 0.1519 -0.0085 -0.0124 0.0097  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CB  
2049 C  CG  . ASN A-2 92  ? 0.1158 0.1285 0.1306 -0.0109 -0.0059 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CG  
2050 O  OD1 . ASN A-2 92  ? 0.1535 0.1431 0.1720 -0.0139 0.0036  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 OD1 
2051 N  ND2 . ASN A-2 92  ? 0.1268 0.1296 0.1217 -0.0207 -0.0116 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 ND2 
2052 N  N   A ASN A-2 93  ? 0.1259 0.1439 0.1736 0.0307  0.0267  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   
2053 N  N   B ASN A-2 93  ? 0.1240 0.1232 0.1574 -0.0046 0.0093  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   
2054 C  CA  A ASN A-2 93  ? 0.1675 0.1342 0.2315 0.0156  0.0463  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  
2055 C  CA  B ASN A-2 93  ? 0.1360 0.1122 0.1769 0.0185  0.0214  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  
2056 C  C   A ASN A-2 93  ? 0.1515 0.1418 0.1931 0.0232  0.0142  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   
2057 C  C   B ASN A-2 93  ? 0.1351 0.1027 0.1346 -0.0122 0.0100  0.0008  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   
2058 O  O   A ASN A-2 93  ? 0.1893 0.1722 0.2526 0.0027  0.0241  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   
2059 O  O   B ASN A-2 93  ? 0.1177 0.0956 0.1562 0.0016  0.0148  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   
2060 C  CB  A ASN A-2 93  ? 0.2198 0.1104 0.2733 0.0176  0.0854  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  
2061 C  CB  B ASN A-2 93  ? 0.1432 0.1654 0.1702 0.0030  0.0333  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  
2062 C  CG  A ASN A-2 93  ? 0.1997 0.2349 0.2599 0.0040  0.0598  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  
2063 C  CG  B ASN A-2 93  ? 0.2189 0.1672 0.2926 0.0035  0.0494  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  
2064 O  OD1 A ASN A-2 93  ? 0.2133 0.4171 0.3078 0.0046  0.0963  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 
2065 O  OD1 B ASN A-2 93  ? 0.3755 0.2064 0.3503 0.1157  0.0391  0.0143  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 
2066 N  ND2 A ASN A-2 93  ? 0.2845 0.4632 0.2820 -0.0161 0.1493  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 
2067 N  ND2 B ASN A-2 93  ? 0.3919 0.1878 0.2948 0.0413  -0.0411 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 
2068 N  N   . VAL A-2 94  ? 0.1261 0.1253 0.1585 0.0116  0.0061  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 N   
2069 C  CA  . VAL A-2 94  ? 0.1217 0.1131 0.1581 0.0066  0.0179  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CA  
2070 C  C   . VAL A-2 94  ? 0.1254 0.1455 0.1729 0.0020  0.0010  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 C   
2071 O  O   . VAL A-2 94  ? 0.1473 0.1817 0.1733 0.0011  0.0048  0.0139  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 O   
2072 C  CB  . VAL A-2 94  ? 0.1140 0.1174 0.1562 -0.0147 0.0162  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CB  
2073 C  CG1 . VAL A-2 94  ? 0.1324 0.1199 0.1764 -0.0147 0.0240  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG1 
2074 C  CG2 . VAL A-2 94  ? 0.1252 0.1579 0.1775 -0.0079 0.0088  0.0088  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG2 
2075 N  N   . ASN A-2 95  ? 0.1544 0.1197 0.1758 -0.0095 0.0225  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 N   
2076 C  CA  . ASN A-2 95  ? 0.1883 0.1189 0.1951 0.0030  0.0396  0.0167  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CA  
2077 C  C   . ASN A-2 95  ? 0.1638 0.1507 0.1716 0.0289  0.0339  0.0309  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 C   
2078 O  O   . ASN A-2 95  ? 0.1624 0.2180 0.1840 0.0366  0.0081  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 O   
2079 C  CB  . ASN A-2 95  ? 0.2389 0.1309 0.2356 -0.0293 0.0624  0.0038  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CB  
2080 C  CG  . ASN A-2 95  ? 0.2984 0.1569 0.3040 -0.0065 0.0833  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CG  
2081 O  OD1 . ASN A-2 95  ? 0.3661 0.2347 0.3361 0.0006  0.0845  0.0944  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 OD1 
2082 N  ND2 . ASN A-2 95  ? 0.3731 0.1957 0.4351 0.0677  0.2143  0.1001  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 ND2 
2083 N  N   . ILE A-2 96  ? 0.1693 0.1739 0.2040 0.0235  0.0158  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   
2084 C  CA  . ILE A-2 96  ? 0.1484 0.1867 0.1994 0.0245  0.0185  0.0205  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  
2085 C  C   . ILE A-2 96  ? 0.2095 0.1874 0.2425 0.0534  -0.0024 0.0443  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   
2086 O  O   . ILE A-2 96  ? 0.3053 0.2280 0.2797 0.1057  0.0372  0.0550  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   
2087 C  CB  . ILE A-2 96  ? 0.1654 0.2098 0.2039 0.0073  -0.0231 0.0078  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  
2088 C  CG1 . ILE A-2 96  ? 0.1497 0.2106 0.2267 -0.0037 -0.0114 0.0391  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 
2089 C  CG2 . ILE A-2 96  ? 0.1980 0.2324 0.2087 0.0157  -0.0240 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 
2090 C  CD1 . ILE A-2 96  ? 0.1974 0.2342 0.3044 -0.0162 -0.0182 0.0633  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 
2091 N  N   . LEU A-2 97  ? 0.2687 0.1833 0.2301 0.0557  0.0342  0.0453  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   
2092 C  CA  . LEU A-2 97  ? 0.4608 0.1936 0.3200 0.0746  0.1066  0.1027  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  
2093 C  C   . LEU A-2 97  ? 1.0422 0.5238 0.3664 0.0534  -0.0980 0.1307  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   
2094 O  O   . LEU A-2 97  ? 1.3220 0.9998 0.4456 -0.3593 -0.0573 0.0755  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   
2095 C  CB  . LEU A-2 97  ? 0.4268 0.4531 0.3435 -0.0278 0.1979  0.0393  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  
2096 C  CG  . LEU A-2 97  ? 0.4888 0.3041 0.5172 0.0700  -0.0116 0.1113  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  
2097 C  CD1 . LEU A-2 97  ? 0.6248 0.3458 0.2662 -0.1322 -0.0553 0.0016  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 
2098 C  CD2 . LEU A-2 97  ? 0.7790 0.4617 0.3906 -0.1043 0.1798  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 
2099 N  N   . GLN A-2 108 ? 0.3436 0.3495 0.2371 -0.0530 -0.0610 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   
2100 C  CA  . GLN A-2 108 ? 0.2643 0.2768 0.2837 -0.0094 -0.0671 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  
2101 C  C   . GLN A-2 108 ? 0.1944 0.1713 0.1690 -0.0143 -0.0399 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   
2102 O  O   . GLN A-2 108 ? 0.2622 0.1806 0.1868 -0.0132 -0.0302 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   
2103 C  CB  . GLN A-2 108 ? 0.2850 0.2527 0.2690 -0.0203 -0.0474 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  
2104 N  N   . SER A-2 109 ? 0.1789 0.1818 0.1467 -0.0156 -0.0416 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N   
2105 C  CA  . SER A-2 109 ? 0.1625 0.1773 0.1512 -0.0341 -0.0200 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA  
2106 C  C   . SER A-2 109 ? 0.1428 0.1431 0.1448 -0.0140 -0.0333 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C   
2107 O  O   . SER A-2 109 ? 0.1954 0.1927 0.1693 -0.0002 -0.0621 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O   
2108 C  CB  . SER A-2 109 ? 0.2018 0.1881 0.2476 -0.0425 0.0271  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB  
2109 O  OG  . SER A-2 109 ? 0.2640 0.2137 0.3450 -0.0248 0.0830  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG  
2110 N  N   . ILE A-2 110 ? 0.1431 0.1517 0.1283 -0.0367 -0.0227 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 N   
2111 C  CA  . ILE A-2 110 ? 0.1344 0.1454 0.1451 -0.0199 -0.0212 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CA  
2112 C  C   . ILE A-2 110 ? 0.1296 0.1138 0.1228 -0.0179 -0.0053 0.0000  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 C   
2113 O  O   . ILE A-2 110 ? 0.1162 0.1362 0.1681 -0.0192 -0.0274 0.0014  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 O   
2114 C  CB  . ILE A-2 110 ? 0.1195 0.1739 0.1510 -0.0436 -0.0094 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CB  
2115 C  CG1 . ILE A-2 110 ? 0.1464 0.1864 0.1839 -0.0451 -0.0225 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG1 
2116 C  CG2 . ILE A-2 110 ? 0.1690 0.2004 0.1596 -0.0518 0.0233  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG2 
2117 C  CD1 . ILE A-2 110 ? 0.1797 0.2271 0.2221 -0.0785 -0.0005 0.0225  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CD1 
2118 N  N   . TYR A-2 111 ? 0.1272 0.1421 0.1169 -0.0207 -0.0179 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 N   
2119 C  CA  . TYR A-2 111 ? 0.1452 0.1367 0.1179 -0.0324 0.0023  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CA  
2120 C  C   . TYR A-2 111 ? 0.1122 0.1359 0.1343 -0.0111 -0.0162 0.0109  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 C   
2121 O  O   . TYR A-2 111 ? 0.1252 0.1535 0.1524 0.0018  -0.0214 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 O   
2122 C  CB  . TYR A-2 111 ? 0.2109 0.1489 0.1305 -0.0151 0.0049  0.0044  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CB  
2123 C  CG  . TYR A-2 111 ? 0.2329 0.1700 0.1628 -0.0166 0.0087  0.0291  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CG  
2124 C  CD1 . TYR A-2 111 ? 0.3229 0.2241 0.2083 0.0663  0.0957  0.0454  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD1 
2125 C  CD2 . TYR A-2 111 ? 0.3432 0.2629 0.1418 -0.0650 0.0185  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD2 
2126 C  CE1 . TYR A-2 111 ? 0.3991 0.2280 0.2277 0.0559  0.1227  0.0620  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE1 
2127 C  CE2 . TYR A-2 111 ? 0.3600 0.2545 0.1605 -0.0031 0.0248  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE2 
2128 C  CZ  . TYR A-2 111 ? 0.4054 0.2761 0.1903 0.0002  0.0907  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CZ  
2129 O  OH  . TYR A-2 111 ? 0.6499 0.2744 0.2206 0.0382  0.1454  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 OH  
2130 N  N   . PHE A-2 112 ? 0.1051 0.1298 0.1224 -0.0229 -0.0109 0.0006  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 N   
2131 C  CA  . PHE A-2 112 ? 0.1046 0.1479 0.1214 -0.0229 -0.0003 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CA  
2132 C  C   . PHE A-2 112 ? 0.0939 0.1367 0.1358 -0.0128 0.0125  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 C   
2133 O  O   . PHE A-2 112 ? 0.1002 0.1487 0.1609 -0.0132 -0.0028 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 O   
2134 C  CB  . PHE A-2 112 ? 0.0943 0.1390 0.1520 -0.0136 -0.0049 0.0063  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CB  
2135 C  CG  . PHE A-2 112 ? 0.1069 0.1421 0.1244 -0.0448 0.0040  0.0037  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CG  
2136 C  CD1 . PHE A-2 112 ? 0.1569 0.1452 0.1255 -0.0417 0.0168  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD1 
2137 C  CD2 . PHE A-2 112 ? 0.1060 0.1384 0.1249 -0.0091 0.0117  0.0023  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD2 
2138 C  CE1 . PHE A-2 112 ? 0.1487 0.1221 0.1431 -0.0461 0.0235  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE1 
2139 C  CE2 . PHE A-2 112 ? 0.1284 0.1236 0.1615 -0.0235 0.0210  0.0080  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE2 
2140 C  CZ  . PHE A-2 112 ? 0.1437 0.1207 0.1519 -0.0294 0.0187  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CZ  
2141 N  N   . THR A-2 113 ? 0.1085 0.1358 0.1352 -0.0124 0.0004  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 N   
2142 C  CA  . THR A-2 113 ? 0.1193 0.1333 0.1347 -0.0375 -0.0062 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CA  
2143 C  C   . THR A-2 113 ? 0.0920 0.1319 0.1388 -0.0145 0.0043  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 C   
2144 O  O   . THR A-2 113 ? 0.1037 0.1561 0.1353 -0.0274 0.0103  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 O   
2145 C  CB  . THR A-2 113 ? 0.1706 0.1551 0.1557 -0.0183 0.0302  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CB  
2146 O  OG1 . THR A-2 113 ? 0.3028 0.1368 0.2771 -0.0253 0.1082  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 OG1 
2147 C  CG2 . THR A-2 113 ? 0.1541 0.1416 0.1785 -0.0159 -0.0120 0.0017  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CG2 
2148 N  N   . ASP A-2 114 ? 0.1052 0.1526 0.1276 -0.0162 0.0035  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N   
2149 C  CA  . ASP A-2 114 ? 0.1021 0.1433 0.1345 -0.0212 -0.0019 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA  
2150 C  C   . ASP A-2 114 ? 0.0960 0.1297 0.1295 -0.0096 -0.0111 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C   
2151 O  O   . ASP A-2 114 ? 0.1043 0.1464 0.1312 -0.0080 -0.0046 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O   
2152 C  CB  . ASP A-2 114 ? 0.1013 0.1161 0.1685 0.0000  -0.0037 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB  
2153 C  CG  . ASP A-2 114 ? 0.0985 0.1169 0.1191 -0.0069 0.0099  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG  
2154 O  OD1 . ASP A-2 114 ? 0.1101 0.1220 0.1324 -0.0086 0.0045  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1 
2155 O  OD2 . ASP A-2 114 ? 0.1149 0.1319 0.1482 -0.0075 0.0048  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2 
2156 N  N   . PRO A-2 115 ? 0.1012 0.1303 0.1275 -0.0107 0.0000  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 N   
2157 C  CA  . PRO A-2 115 ? 0.1242 0.1385 0.1345 -0.0019 0.0215  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CA  
2158 C  C   . PRO A-2 115 ? 0.1217 0.1127 0.1512 0.0169  0.0089  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 C   
2159 O  O   . PRO A-2 115 ? 0.1405 0.1521 0.2157 0.0031  0.0462  0.0047  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 O   
2160 C  CB  . PRO A-2 115 ? 0.1481 0.1513 0.1431 -0.0090 0.0276  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CB  
2161 C  CG  . PRO A-2 115 ? 0.1585 0.1522 0.1444 -0.0247 0.0289  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CG  
2162 C  CD  . PRO A-2 115 ? 0.1314 0.1395 0.1463 -0.0144 0.0060  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CD  
2163 N  N   . ASP A-2 116 ? 0.1034 0.1135 0.1321 -0.0104 0.0010  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N   
2164 C  CA  . ASP A-2 116 ? 0.1160 0.1234 0.1271 -0.0148 0.0016  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA  
2165 C  C   . ASP A-2 116 ? 0.1169 0.1053 0.1478 -0.0017 -0.0052 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C   
2166 O  O   . ASP A-2 116 ? 0.1402 0.1238 0.1471 -0.0047 0.0095  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O   
2167 C  CB  . ASP A-2 116 ? 0.1309 0.1425 0.1157 -0.0188 0.0011  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB  
2168 C  CG  . ASP A-2 116 ? 0.1260 0.1311 0.1477 -0.0296 0.0103  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG  
2169 O  OD1 . ASP A-2 116 ? 0.2501 0.1370 0.1678 -0.0432 -0.0189 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1 
2170 O  OD2 . ASP A-2 116 ? 0.1599 0.1577 0.1351 0.0086  -0.0057 0.0072  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2 
2171 N  N   . GLY A-2 117 ? 0.1206 0.1217 0.1276 0.0016  -0.0063 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N   
2172 C  CA  . GLY A-2 117 ? 0.1238 0.1269 0.1125 0.0102  0.0008  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA  
2173 C  C   . GLY A-2 117 ? 0.0991 0.1031 0.1170 -0.0143 -0.0070 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C   
2174 O  O   . GLY A-2 117 ? 0.1245 0.1182 0.1285 -0.0058 0.0019  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O   
2175 N  N   . HIS A-2 118 ? 0.0885 0.1017 0.1232 -0.0087 0.0010  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   
2176 C  CA  . HIS A-2 118 ? 0.1040 0.0857 0.1153 -0.0077 0.0016  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  
2177 C  C   . HIS A-2 118 ? 0.0909 0.0936 0.1295 -0.0176 0.0095  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   
2178 O  O   . HIS A-2 118 ? 0.1081 0.1232 0.1314 -0.0318 0.0082  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   
2179 C  CB  . HIS A-2 118 ? 0.1074 0.0959 0.1236 -0.0070 0.0070  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  
2180 C  CG  . HIS A-2 118 ? 0.0988 0.0968 0.1250 -0.0050 0.0062  0.0020  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  
2181 N  ND1 . HIS A-2 118 ? 0.0992 0.1278 0.1230 -0.0054 0.0038  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 
2182 C  CD2 . HIS A-2 118 ? 0.1156 0.1007 0.1217 -0.0049 -0.0052 0.0029  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 
2183 C  CE1 . HIS A-2 118 ? 0.1170 0.1562 0.1216 -0.0123 -0.0105 0.0079  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 
2184 N  NE2 . HIS A-2 118 ? 0.1170 0.1157 0.1184 -0.0044 -0.0026 0.0015  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 
2185 N  N   . LYS A-2 119 ? 0.0975 0.1109 0.1040 -0.0154 -0.0007 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   
2186 C  CA  . LYS A-2 119 ? 0.1098 0.1008 0.1252 -0.0157 0.0055  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  
2187 C  C   . LYS A-2 119 ? 0.0918 0.1101 0.1213 -0.0182 0.0233  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   
2188 O  O   . LYS A-2 119 ? 0.0959 0.1099 0.1582 -0.0240 0.0171  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   
2189 C  CB  . LYS A-2 119 ? 0.1381 0.1203 0.1142 -0.0124 0.0042  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  
2190 C  CG  . LYS A-2 119 ? 0.1446 0.1316 0.1615 -0.0090 -0.0173 0.0214  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  
2191 C  CD  . LYS A-2 119 ? 0.3599 0.1597 0.2408 -0.0878 -0.1320 0.0209  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  
2192 C  CE  . LYS A-2 119 ? 0.2517 0.2612 0.3038 0.0087  -0.0355 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  
2193 N  NZ  . LYS A-2 119 ? 0.2599 0.6001 0.2250 -0.0581 0.0037  0.1712  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  
2194 N  N   . LEU A-2 120 ? 0.0999 0.1002 0.1250 -0.0278 0.0010  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   
2195 C  CA  . LEU A-2 120 ? 0.0952 0.1193 0.1302 -0.0284 0.0021  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  
2196 C  C   . LEU A-2 120 ? 0.0856 0.1076 0.1060 -0.0183 0.0038  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   
2197 O  O   . LEU A-2 120 ? 0.1143 0.1252 0.1311 -0.0178 -0.0047 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   
2198 C  CB  . LEU A-2 120 ? 0.1043 0.1327 0.1152 -0.0288 0.0000  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  
2199 C  CG  . LEU A-2 120 ? 0.1040 0.1377 0.1151 -0.0139 0.0047  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  
2200 C  CD1 . LEU A-2 120 ? 0.1382 0.1845 0.1255 -0.0300 0.0127  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 
2201 C  CD2 . LEU A-2 120 ? 0.1179 0.2059 0.1539 0.0175  -0.0028 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 
2202 N  N   . GLU A-2 121 ? 0.1082 0.0988 0.1198 -0.0355 -0.0024 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   
2203 C  CA  . GLU A-2 121 ? 0.1268 0.1073 0.1159 -0.0492 0.0005  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  
2204 C  C   . GLU A-2 121 ? 0.0973 0.1174 0.1080 -0.0354 -0.0067 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   
2205 O  O   . GLU A-2 121 ? 0.1075 0.1120 0.1300 -0.0263 -0.0093 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   
2206 C  CB  . GLU A-2 121 ? 0.1531 0.1088 0.1249 -0.0503 0.0095  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  
2207 C  CG  . GLU A-2 121 ? 0.1626 0.1628 0.1423 -0.0569 0.0016  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  
2208 C  CD  . GLU A-2 121 ? 0.1697 0.1762 0.1338 -0.0374 0.0057  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  
2209 O  OE1 . GLU A-2 121 ? 0.2097 0.2533 0.1496 -0.0894 0.0317  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 
2210 O  OE2 . GLU A-2 121 ? 0.1975 0.2096 0.1512 -0.0429 -0.0012 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 
2211 N  N   . LEU A-2 122 ? 0.1038 0.1013 0.1163 -0.0342 -0.0077 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   
2212 C  CA  . LEU A-2 122 ? 0.1052 0.1171 0.1330 -0.0479 -0.0032 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  
2213 C  C   . LEU A-2 122 ? 0.1051 0.1184 0.1413 -0.0149 -0.0211 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   
2214 O  O   . LEU A-2 122 ? 0.1436 0.1435 0.1558 0.0061  -0.0318 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   
2215 C  CB  . LEU A-2 122 ? 0.1124 0.1368 0.1451 -0.0354 0.0066  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  
2216 C  CG  . LEU A-2 122 ? 0.1251 0.1255 0.1410 -0.0262 0.0097  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  
2217 C  CD1 . LEU A-2 122 ? 0.1361 0.1858 0.1892 -0.0444 0.0464  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 
2218 C  CD2 . LEU A-2 122 ? 0.1488 0.1821 0.1258 -0.0161 -0.0050 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 
2219 N  N   . HIS A-2 123 ? 0.1390 0.1182 0.1297 -0.0337 0.0101  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 N   
2220 C  CA  . HIS A-2 123 ? 0.1500 0.1329 0.1324 -0.0429 0.0023  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CA  
2221 C  C   . HIS A-2 123 ? 0.1376 0.1277 0.1354 -0.0352 0.0027  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 C   
2222 O  O   . HIS A-2 123 ? 0.1706 0.1332 0.1522 -0.0359 -0.0115 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 O   
2223 C  CB  . HIS A-2 123 ? 0.1774 0.1614 0.1540 -0.0583 0.0211  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CB  
2224 C  CG  . HIS A-2 123 ? 0.1785 0.1749 0.1644 -0.0470 -0.0158 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CG  
2225 N  ND1 . HIS A-2 123 ? 0.1960 0.2110 0.1710 -0.0259 0.0044  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 ND1 
2226 C  CD2 . HIS A-2 123 ? 0.1956 0.1896 0.1578 -0.0438 0.0095  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CD2 
2227 C  CE1 . HIS A-2 123 ? 0.2323 0.1856 0.1759 -0.0340 0.0009  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CE1 
2228 N  NE2 . HIS A-2 123 ? 0.2080 0.2207 0.1564 -0.0274 0.0036  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 NE2 
2229 N  N   . THR A-2 124 ? 0.1857 0.1504 0.1465 -0.0563 -0.0162 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   
2230 C  CA  . THR A-2 124 ? 0.2000 0.1398 0.1878 -0.0675 -0.0212 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  
2231 C  C   . THR A-2 124 ? 0.2186 0.1800 0.1892 -0.0781 -0.0059 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   
2232 O  O   . THR A-2 124 ? 0.3299 0.1888 0.2573 -0.0965 0.0689  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   
2233 C  CB  . THR A-2 124 ? 0.2011 0.2203 0.1737 -0.0831 -0.0350 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  
2234 O  OG1 . THR A-2 124 ? 0.2171 0.2718 0.2311 -0.0534 -0.0573 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 
2235 C  CG2 . THR A-2 124 ? 0.1961 0.2282 0.2574 -0.0551 -0.0006 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 
2236 N  N   . GLY A-2 125 ? 0.2324 0.2295 0.1780 -0.0888 0.0142  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 N   
2237 C  CA  . GLY A-2 125 ? 0.2249 0.2224 0.2025 -0.0585 0.0189  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 CA  
2238 C  C   . GLY A-2 125 ? 0.2145 0.2104 0.2132 -0.0628 -0.0051 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 C   
2239 O  O   . GLY A-2 125 ? 0.2561 0.2440 0.2326 -0.0266 -0.0532 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 O   
2240 N  N   . THR A-2 126 ? 0.2448 0.2195 0.1970 -0.0423 0.0026  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 N   
2241 C  CA  . THR A-2 126 ? 0.2201 0.1901 0.2361 -0.0177 0.0167  0.0108  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CA  
2242 C  C   . THR A-2 126 ? 0.2204 0.1790 0.1919 -0.0452 -0.0203 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 C   
2243 O  O   . THR A-2 126 ? 0.1844 0.1737 0.1865 -0.0430 0.0039  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 O   
2244 C  CB  . THR A-2 126 ? 0.3245 0.2130 0.2310 -0.0094 0.0383  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CB  
2245 O  OG1 . THR A-2 126 ? 0.3368 0.1819 0.2364 -0.0391 0.0301  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 OG1 
2246 C  CG2 . THR A-2 126 ? 0.4279 0.2422 0.2351 -0.0593 -0.0056 0.0390  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CG2 
2247 N  N   . LEU A-2 127 ? 0.2067 0.1752 0.1925 -0.0310 -0.0010 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   
2248 C  CA  . LEU A-2 127 ? 0.1800 0.1619 0.2074 -0.0013 -0.0202 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  
2249 C  C   . LEU A-2 127 ? 0.1899 0.1481 0.1776 0.0048  0.0053  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   
2250 O  O   . LEU A-2 127 ? 0.1762 0.1835 0.1770 -0.0097 -0.0099 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   
2251 C  CB  . LEU A-2 127 ? 0.1930 0.2103 0.2139 0.0102  -0.0225 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  
2252 C  CG  . LEU A-2 127 ? 0.1853 0.2714 0.2399 -0.0078 0.0087  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  
2253 C  CD1 . LEU A-2 127 ? 0.1818 0.2525 0.1920 -0.0277 0.0167  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 
2254 C  CD2 . LEU A-2 127 ? 0.1521 0.3513 0.2857 0.0504  -0.0027 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 
2255 N  N   . GLU A-2 128 ? 0.2766 0.1482 0.2017 -0.0073 -0.0096 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   
2256 C  CA  . GLU A-2 128 ? 0.2586 0.1496 0.2601 0.0086  -0.0377 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  
2257 C  C   . GLU A-2 128 ? 0.2293 0.1549 0.2024 -0.0276 -0.0150 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   
2258 O  O   . GLU A-2 128 ? 0.2720 0.1814 0.2020 -0.0268 -0.0184 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   
2259 C  CB  . GLU A-2 128 ? 0.3539 0.1512 0.2692 -0.0183 0.0096  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  
2260 C  CG  . GLU A-2 128 ? 0.5960 0.1917 0.2930 -0.0120 -0.0415 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  
2261 C  CD  . GLU A-2 128 ? 1.3565 0.2294 0.6211 -0.1016 0.0123  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  
2262 O  OE1 . GLU A-2 128 ? 1.4263 0.4961 0.7828 -0.2477 0.2288  0.0227  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 
2263 O  OE2 . GLU A-2 128 ? 0.8807 0.3310 0.4133 0.0086  -0.1214 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 
2264 N  N   . ASN A-2 129 ? 0.2188 0.1683 0.2097 -0.0307 0.0019  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 N   
2265 C  CA  . ASN A-2 129 ? 0.2092 0.1789 0.2095 -0.0368 0.0017  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CA  
2266 C  C   . ASN A-2 129 ? 0.1866 0.1743 0.1997 -0.0381 -0.0089 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 C   
2267 O  O   . ASN A-2 129 ? 0.1655 0.2087 0.2162 -0.0676 0.0008  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 O   
2268 C  CB  . ASN A-2 129 ? 0.2662 0.2049 0.2048 -0.0641 0.0312  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CB  
2269 C  CG  . ASN A-2 129 ? 0.3209 0.2277 0.1856 -0.0788 0.0174  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CG  
2270 O  OD1 . ASN A-2 129 ? 0.3812 0.2163 0.2598 -0.0963 0.0100  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 OD1 
2271 N  ND2 . ASN A-2 129 ? 0.2877 0.1967 0.2259 -0.0889 0.0212  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 ND2 
2272 N  N   . ARG A-2 130 ? 0.1580 0.1628 0.2041 -0.0460 0.0216  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   
2273 C  CA  . ARG A-2 130 ? 0.1626 0.1651 0.1885 -0.0269 -0.0043 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  
2274 C  C   . ARG A-2 130 ? 0.1415 0.1648 0.1810 -0.0299 -0.0081 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   
2275 O  O   . ARG A-2 130 ? 0.1602 0.1909 0.1872 -0.0386 -0.0091 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   
2276 C  CB  . ARG A-2 130 ? 0.1508 0.1743 0.2068 -0.0402 -0.0172 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  
2277 C  CG  . ARG A-2 130 ? 0.2022 0.1857 0.2109 -0.0627 -0.0242 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  
2278 C  CD  . ARG A-2 130 ? 0.2355 0.1976 0.2378 -0.0433 -0.0319 0.0051  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  
2279 N  NE  . ARG A-2 130 ? 0.1796 0.2268 0.2756 -0.0486 -0.0066 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  
2280 C  CZ  . ARG A-2 130 ? 0.2061 0.2048 0.2325 -0.0341 0.0027  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  
2281 N  NH1 . ARG A-2 130 ? 0.2206 0.2007 0.2605 -0.0557 0.0380  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 
2282 N  NH2 . ARG A-2 130 ? 0.2983 0.2957 0.3385 -0.0336 0.1362  0.0200  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 
2283 N  N   . LEU A-2 131 ? 0.1495 0.2194 0.1769 -0.0480 0.0034  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   
2284 C  CA  . LEU A-2 131 ? 0.1502 0.2023 0.1969 -0.0497 -0.0198 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  
2285 C  C   . LEU A-2 131 ? 0.1599 0.2035 0.1824 -0.0455 -0.0021 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   
2286 O  O   . LEU A-2 131 ? 0.1633 0.2311 0.1977 -0.0300 -0.0089 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   
2287 C  CB  . LEU A-2 131 ? 0.1560 0.2074 0.1964 -0.0224 -0.0202 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  
2288 C  CG  . LEU A-2 131 ? 0.1558 0.2275 0.1968 -0.0056 0.0005  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  
2289 C  CD1 . LEU A-2 131 ? 0.1758 0.2696 0.2409 -0.0203 -0.0207 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 
2290 C  CD2 . LEU A-2 131 ? 0.1924 0.2213 0.2847 -0.0753 -0.0104 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 
2291 N  N   . ASN A-2 132 ? 0.1522 0.2217 0.1937 -0.0540 -0.0230 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 N   
2292 C  CA  . ASN A-2 132 ? 0.1786 0.2465 0.1964 -0.0645 0.0060  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CA  
2293 C  C   . ASN A-2 132 ? 0.1462 0.2525 0.1946 -0.0442 -0.0232 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 C   
2294 O  O   . ASN A-2 132 ? 0.1898 0.2679 0.2146 -0.0471 -0.0303 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 O   
2295 C  CB  . ASN A-2 132 ? 0.2217 0.2083 0.2402 -0.0406 -0.0073 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CB  
2296 C  CG  . ASN A-2 132 ? 0.2480 0.2382 0.1816 -0.0220 -0.0516 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CG  
2297 O  OD1 . ASN A-2 132 ? 0.3131 0.2798 0.2668 0.0260  0.0156  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 OD1 
2298 N  ND2 . ASN A-2 132 ? 0.3113 0.1996 0.2177 -0.0312 -0.0363 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 ND2 
2299 N  N   . TYR A-2 133 ? 0.1355 0.2233 0.2337 -0.0391 0.0079  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N   
2300 C  CA  . TYR A-2 133 ? 0.1391 0.2605 0.2390 -0.0256 -0.0135 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA  
2301 C  C   . TYR A-2 133 ? 0.1296 0.2323 0.2179 -0.0128 -0.0051 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C   
2302 O  O   . TYR A-2 133 ? 0.1423 0.2691 0.2289 -0.0166 -0.0083 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O   
2303 C  CB  . TYR A-2 133 ? 0.1747 0.2853 0.2660 -0.0014 0.0548  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB  
2304 C  CG  . TYR A-2 133 ? 0.1686 0.3400 0.2700 0.0198  0.0474  0.0099  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG  
2305 C  CD1 . TYR A-2 133 ? 0.1938 0.5160 0.3350 0.0859  0.0281  0.0287  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1 
2306 C  CD2 . TYR A-2 133 ? 0.2504 0.3575 0.3218 0.0508  -0.0144 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2 
2307 C  CE1 . TYR A-2 133 ? 0.2211 0.3965 0.4681 0.0247  0.0441  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1 
2308 C  CE2 . TYR A-2 133 ? 0.2722 0.4221 0.4367 0.0942  -0.0988 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2 
2309 C  CZ  . TYR A-2 133 ? 0.2277 0.3203 0.3261 0.0725  0.0032  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ  
2310 O  OH  . TYR A-2 133 ? 0.3629 0.4010 0.4170 0.1323  0.0240  0.0039  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH  
2311 N  N   . TYR A-2 134 ? 0.1281 0.2309 0.2107 -0.0211 0.0162  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 N   
2312 C  CA  . TYR A-2 134 ? 0.1435 0.1952 0.1998 -0.0265 -0.0101 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CA  
2313 C  C   . TYR A-2 134 ? 0.1407 0.2242 0.1973 -0.0077 -0.0117 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 C   
2314 O  O   . TYR A-2 134 ? 0.1262 0.2498 0.2177 -0.0073 0.0021  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 O   
2315 C  CB  . TYR A-2 134 ? 0.1432 0.2109 0.2055 -0.0254 0.0069  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CB  
2316 C  CG  . TYR A-2 134 ? 0.1861 0.2174 0.2017 -0.0249 -0.0231 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CG  
2317 C  CD1 . TYR A-2 134 ? 0.2603 0.3422 0.3424 0.0691  -0.0172 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD1 
2318 C  CD2 . TYR A-2 134 ? 0.2067 0.2682 0.2095 -0.0544 -0.0067 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD2 
2319 C  CE1 . TYR A-2 134 ? 0.2928 0.3509 0.2309 0.0162  -0.0052 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE1 
2320 C  CE2 . TYR A-2 134 ? 0.2691 0.3230 0.2375 -0.0578 0.0090  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE2 
2321 C  CZ  . TYR A-2 134 ? 0.2847 0.2560 0.2423 -0.0014 -0.0020 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CZ  
2322 O  OH  . TYR A-2 134 ? 0.3592 0.4197 0.3214 -0.0301 0.0474  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 OH  
2323 N  N   . LYS A-2 135 ? 0.1437 0.2352 0.2166 -0.0388 0.0335  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N   
2324 C  CA  . LYS A-2 135 ? 0.1691 0.2422 0.2267 0.0080  -0.0236 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA  
2325 C  C   . LYS A-2 135 ? 0.1873 0.2449 0.2158 -0.0297 -0.0101 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C   
2326 O  O   . LYS A-2 135 ? 0.2235 0.3561 0.2105 -0.0015 -0.0194 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O   
2327 C  CB  . LYS A-2 135 ? 0.1889 0.2251 0.2241 -0.0173 0.0150  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB  
2328 C  CG  . LYS A-2 135 ? 0.1960 0.1694 0.2262 -0.0208 0.0145  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG  
2329 C  CD  . LYS A-2 135 ? 0.2446 0.1657 0.2714 -0.0366 0.0074  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD  
2330 C  CE  . LYS A-2 135 ? 0.2210 0.1838 0.3347 -0.0492 0.0055  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE  
2331 N  NZ  . LYS A-2 135 ? 0.3132 0.1712 0.3722 -0.0291 0.0010  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ  
2332 N  N   . GLU A-2 136 ? 0.1735 0.2738 0.2199 -0.0253 0.0020  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   
2333 C  CA  . GLU A-2 136 ? 0.1427 0.3915 0.2992 -0.0315 -0.0342 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  
2334 C  C   . GLU A-2 136 ? 0.1627 0.3763 0.2059 -0.0205 -0.0374 0.0088  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   
2335 O  O   . GLU A-2 136 ? 0.2120 0.3181 0.3388 -0.0168 -0.0902 0.0350  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   
2336 C  CB  . GLU A-2 136 ? 0.1933 0.4899 0.3476 -0.1104 -0.0275 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  
2337 C  CG  . GLU A-2 136 ? 0.1809 0.4250 0.4316 -0.0292 -0.0046 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG  
2338 C  CD  . GLU A-2 136 ? 0.5110 0.8842 0.7327 -0.1426 0.3538  -0.2532 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD  
2339 O  OE1 . GLU A-2 136 ? 0.1741 1.3273 1.9254 -0.4371 -0.1388 0.5864  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 
2340 O  OE2 . GLU A-2 136 ? 0.5403 0.8836 1.2473 0.0340  0.4118  0.0280  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 
2341 N  N   . ALA A-2 137 ? 0.1425 0.2738 0.2525 -0.0269 -0.0117 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N   
2342 C  CA  . ALA A-2 137 ? 0.1384 0.3228 0.2802 0.0031  -0.0049 0.0166  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA  
2343 C  C   . ALA A-2 137 ? 0.1177 0.2764 0.3104 0.0293  0.0346  0.0386  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C   
2344 O  O   . ALA A-2 137 ? 0.1665 0.2749 0.3478 0.0312  0.0002  0.0355  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O   
2345 C  CB  . ALA A-2 137 ? 0.1919 0.3426 0.2657 -0.0178 0.0449  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB  
2346 N  N   . LYS A-2 138 ? 0.1330 0.2658 0.2281 -0.0094 -0.0066 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   
2347 C  CA  . LYS A-2 138 ? 0.1378 0.2782 0.2632 -0.0038 0.0284  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  
2348 C  C   . LYS A-2 138 ? 0.1200 0.3177 0.2152 -0.0030 -0.0293 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   
2349 O  O   . LYS A-2 138 ? 0.1358 0.2599 0.2186 -0.0191 -0.0168 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   
2350 C  CB  . LYS A-2 138 ? 0.1850 0.2944 0.2679 -0.0272 0.0426  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  
2351 C  CG  . LYS A-2 138 ? 0.1981 0.3039 0.2980 0.0197  0.0582  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  
2352 C  CD  . LYS A-2 138 ? 0.3263 0.3078 0.3655 0.0383  0.0269  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  
2353 C  CE  . LYS A-2 138 ? 0.5184 0.6212 0.3559 0.0396  0.0991  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  
2354 N  NZ  . LYS A-2 138 ? 1.0696 0.9458 0.7374 0.5173  0.0266  -0.2372 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  
2355 N  N   . PRO A-2 139 ? 0.1501 0.3172 0.2203 -0.0202 -0.0223 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 N   
2356 C  CA  . PRO A-2 139 ? 0.1744 0.3533 0.1846 -0.0326 -0.0253 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CA  
2357 C  C   . PRO A-2 139 ? 0.1683 0.3117 0.2409 -0.0367 -0.0270 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 C   
2358 O  O   . PRO A-2 139 ? 0.2120 0.4064 0.2661 0.0045  -0.0292 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 O   
2359 C  CB  . PRO A-2 139 ? 0.1932 0.4544 0.2723 -0.0569 -0.0713 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CB  
2360 C  CG  . PRO A-2 139 ? 0.1883 0.4371 0.2722 -0.0158 -0.0842 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CG  
2361 C  CD  . PRO A-2 139 ? 0.1249 0.4601 0.2554 -0.0374 -0.0405 0.0011  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CD  
2362 N  N   . HIS A-2 140 ? 0.1287 0.3177 0.1755 -0.0264 -0.0197 0.0187  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 N   
2363 C  CA  . HIS A-2 140 ? 0.1164 0.3452 0.2152 -0.0347 -0.0090 0.0169  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CA  
2364 C  C   . HIS A-2 140 ? 0.1011 0.2337 0.1821 -0.0047 -0.0078 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 C   
2365 O  O   . HIS A-2 140 ? 0.1285 0.2416 0.1883 -0.0110 -0.0087 0.0057  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 O   
2366 C  CB  . HIS A-2 140 ? 0.1701 0.3876 0.3189 -0.0124 -0.0345 0.1367  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CB  
2367 C  CG  . HIS A-2 140 ? 0.1646 0.6183 0.3335 -0.0257 -0.0834 0.1542  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CG  
2368 N  ND1 . HIS A-2 140 ? 0.2118 0.8893 0.4535 -0.0533 -0.0774 0.2368  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 ND1 
2369 C  CD2 . HIS A-2 140 ? 0.2133 0.7924 0.2250 -0.1200 -0.0489 0.0597  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CD2 
2370 C  CE1 . HIS A-2 140 ? 0.2774 1.1632 0.4181 -0.1292 -0.1035 0.2903  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CE1 
2371 N  NE2 . HIS A-2 140 ? 0.3198 1.6671 0.2562 0.0109  -0.1358 0.1007  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 NE2 
2372 N  N   . MET A-2 141 ? 0.1459 0.1852 0.1535 0.0023  -0.0004 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 N   
2373 C  CA  . MET A-2 141 ? 0.1154 0.1843 0.1427 -0.0166 -0.0095 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CA  
2374 C  C   . MET A-2 141 ? 0.1345 0.1359 0.1477 -0.0210 -0.0237 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 C   
2375 O  O   . MET A-2 141 ? 0.1213 0.1865 0.1700 -0.0158 -0.0222 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 O   
2376 C  CB  . MET A-2 141 ? 0.1267 0.2047 0.1699 -0.0167 0.0058  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CB  
2377 C  CG  . MET A-2 141 ? 0.1592 0.2679 0.1988 -0.0178 0.0549  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CG  
2378 S  SD  . MET A-2 141 ? 0.1975 0.3155 0.2044 -0.0468 0.0379  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 SD  
2379 C  CE  . MET A-2 141 ? 0.3107 0.2982 0.2455 -0.0601 -0.0395 0.0059  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CE  
2380 N  N   . THR A-2 142 ? 0.1060 0.1292 0.1363 -0.0255 -0.0094 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 N   
2381 C  CA  . THR A-2 142 ? 0.1190 0.1243 0.1287 -0.0148 -0.0079 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CA  
2382 C  C   . THR A-2 142 ? 0.1002 0.1219 0.1343 -0.0351 0.0039  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 C   
2383 O  O   . THR A-2 142 ? 0.1352 0.1395 0.1243 -0.0308 -0.0009 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 O   
2384 C  CB  . THR A-2 142 ? 0.1013 0.1494 0.1449 -0.0264 -0.0057 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CB  
2385 O  OG1 . THR A-2 142 ? 0.1258 0.1801 0.1396 -0.0235 0.0000  0.0002  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 OG1 
2386 C  CG2 . THR A-2 142 ? 0.0999 0.1847 0.1763 -0.0032 -0.0050 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CG2 
2387 N  N   . PHE A-2 143 ? 0.1477 0.1368 0.1441 -0.0325 -0.0076 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 N   
2388 C  CA  . PHE A-2 143 ? 0.1513 0.1312 0.1568 -0.0250 -0.0120 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CA  
2389 C  C   . PHE A-2 143 ? 0.1600 0.1471 0.1682 -0.0273 0.0125  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 C   
2390 O  O   . PHE A-2 143 ? 0.1989 0.1700 0.1734 0.0063  0.0029  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 O   
2391 C  CB  . PHE A-2 143 ? 0.1599 0.1418 0.2238 -0.0487 -0.0191 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CB  
2392 C  CG  . PHE A-2 143 ? 0.1385 0.1564 0.2450 -0.0425 -0.0121 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CG  
2393 C  CD1 . PHE A-2 143 ? 0.1488 0.1696 0.2585 -0.0493 -0.0307 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD1 
2394 C  CD2 . PHE A-2 143 ? 0.1623 0.1979 0.2532 -0.0243 0.0077  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD2 
2395 C  CE1 . PHE A-2 143 ? 0.1280 0.2318 0.2763 -0.0483 0.0050  0.0131  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE1 
2396 C  CE2 . PHE A-2 143 ? 0.1829 0.2417 0.3093 -0.0127 0.0337  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE2 
2397 C  CZ  . PHE A-2 143 ? 0.1447 0.2142 0.3233 -0.0456 0.0379  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CZ  
2398 N  N   . TYR A-2 144 ? 0.1546 0.1484 0.1650 -0.0207 -0.0173 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 N   
2399 C  CA  . TYR A-2 144 ? 0.1875 0.1474 0.1921 -0.0028 -0.0149 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CA  
2400 C  C   . TYR A-2 144 ? 0.1993 0.2031 0.2583 -0.0147 -0.0257 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 C   
2401 O  O   . TYR A-2 144 ? 0.3199 0.1862 0.3256 0.0032  0.0350  0.0511  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 O   
2402 C  CB  . TYR A-2 144 ? 0.1576 0.1664 0.1558 -0.0239 -0.0249 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CB  
2403 C  CG  . TYR A-2 144 ? 0.1259 0.1616 0.1351 -0.0004 -0.0165 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CG  
2404 C  CD1 . TYR A-2 144 ? 0.1326 0.1692 0.2065 0.0121  -0.0224 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD1 
2405 C  CD2 . TYR A-2 144 ? 0.1393 0.1973 0.1805 -0.0042 -0.0017 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD2 
2406 C  CE1 . TYR A-2 144 ? 0.1592 0.1710 0.2292 0.0177  -0.0580 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE1 
2407 C  CE2 . TYR A-2 144 ? 0.1595 0.2384 0.1862 -0.0374 -0.0396 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE2 
2408 C  CZ  . TYR A-2 144 ? 0.1644 0.1811 0.2457 -0.0513 -0.0375 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CZ  
2409 O  OH  . TYR A-2 144 ? 0.1848 0.2119 0.2979 -0.0344 -0.0525 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 OH  
2410 N  N   . LYS A-2 145 ? 0.3469 0.1633 0.3875 0.0228  0.0003  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 N   
2411 C  CA  . LYS A-2 145 ? 0.4620 0.2115 0.4913 0.0048  -0.0170 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 CA  
2412 C  C   . LYS A-2 145 ? 0.5643 0.3144 0.3098 0.2272  -0.0616 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 C   
2413 O  O   . LYS A-2 145 ? 0.6844 0.6456 0.5511 0.1627  -0.1389 0.0502  ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 O   
2414 C  CB  . LYS A-2 145 ? 0.5921 0.2313 0.4743 0.0527  0.0358  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 139 LYS A-2 CB  
2415 S  S   . SO4 B   .   ? 0.2512 0.2215 0.2103 -0.0341 0.0295  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   
2416 O  O1  . SO4 B   .   ? 0.3741 0.2186 0.1590 -0.0970 -0.0418 0.0384  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  
2417 O  O2  . SO4 B   .   ? 0.2377 0.2247 0.1363 -0.0161 0.0128  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  
2418 O  O3  . SO4 B   .   ? 0.3518 0.1876 0.1547 -0.0351 0.0466  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  
2419 O  O4  . SO4 B   .   ? 0.3703 0.2185 0.2592 0.0212  0.1337  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  
2420 S  S   . SO4 C   .   ? 0.3304 0.3686 0.3331 -0.0491 -0.0553 0.0246  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   
2421 O  O1  . SO4 C   .   ? 0.2652 0.9311 0.5719 -0.1305 0.0550  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  
2422 O  O2  . SO4 C   .   ? 0.2498 0.2714 0.1946 -0.0234 -0.0595 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  
2423 O  O3  . SO4 C   .   ? 0.5869 0.6972 0.4337 -0.0895 -0.2068 0.2323  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  
2424 O  O4  . SO4 C   .   ? 0.6405 0.4257 0.4658 -0.0726 -0.0891 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  
2425 S  S   . SO4 D   .   ? 0.4700 0.5855 0.3772 0.1609  -0.0143 0.0105  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   
2426 O  O1  . SO4 D   .   ? 0.3902 0.5807 0.4831 0.1184  -0.1439 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  
2427 O  O2  . SO4 D   .   ? 0.5639 1.2761 0.7121 0.2761  -0.0499 0.5142  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  
2428 O  O3  . SO4 D   .   ? 0.9583 0.7528 0.7162 0.0122  0.2513  0.3417  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  
2429 O  O4  . SO4 D   .   ? 0.6337 0.4079 0.2698 -0.0778 -0.0968 0.0580  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  
2430 S  S   . SO4 E   .   ? 0.1871 0.1538 0.1927 -0.0353 0.0463  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S   
2431 O  O1  . SO4 E   .   ? 0.0712 0.1670 0.3131 0.0155  0.0457  0.0221  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1  
2432 O  O2  . SO4 E   .   ? 0.0887 0.0954 0.1588 -0.0449 0.0370  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2  
2433 O  O3  . SO4 E   .   ? 0.3052 0.2365 0.2762 0.0637  0.0743  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3  
2434 O  O4  . SO4 E   .   ? 0.1967 0.1421 0.2846 -0.0440 0.0724  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4  
2435 C  C1  . GOL F   .   ? 0.2452 0.5307 0.5183 0.0826  0.1186  0.1622  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1  
2436 O  O1  . GOL F   .   ? 0.4522 0.5336 0.7109 -0.0315 0.0326  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1  
2437 C  C2  . GOL F   .   ? 0.2316 0.3400 0.4874 0.0314  -0.0572 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2  
2438 O  O2  . GOL F   .   ? 0.5384 0.4147 0.3937 0.0973  0.0606  0.1271  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2  
2439 C  C3  . GOL F   .   ? 0.2737 0.2624 0.2587 -0.0243 -0.0084 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3  
2440 O  O3  . GOL F   .   ? 0.2830 0.2945 0.3069 -0.1088 0.1067  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3  
2441 ZN ZN  . ZN  G   .   ? 0.4425 0.3306 0.5251 -0.0573 0.0712  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 206 ZN  A   ZN  
2442 S  S   . SO4 B-2 .   ? 0.2512 0.2215 0.2103 -0.0341 0.0295  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   
2443 O  O1  . SO4 B-2 .   ? 0.3741 0.2186 0.1590 -0.0970 -0.0418 0.0384  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  
2444 O  O2  . SO4 B-2 .   ? 0.2377 0.2247 0.1363 -0.0161 0.0128  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  
2445 O  O3  . SO4 B-2 .   ? 0.3518 0.1876 0.1547 -0.0351 0.0466  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  
2446 O  O4  . SO4 B-2 .   ? 0.3703 0.2185 0.2592 0.0212  0.1337  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  
2447 S  S   . SO4 C-2 .   ? 0.3304 0.3686 0.3331 -0.0491 -0.0553 0.0246  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   
2448 O  O1  . SO4 C-2 .   ? 0.2652 0.9311 0.5719 -0.1305 0.0550  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  
2449 O  O2  . SO4 C-2 .   ? 0.2498 0.2714 0.1946 -0.0234 -0.0595 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  
2450 O  O3  . SO4 C-2 .   ? 0.5869 0.6972 0.4337 -0.0895 -0.2068 0.2323  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  
2451 O  O4  . SO4 C-2 .   ? 0.6405 0.4257 0.4658 -0.0726 -0.0891 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  
2452 S  S   . SO4 D-2 .   ? 0.4700 0.5855 0.3772 0.1609  -0.0143 0.0105  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   
2453 O  O1  . SO4 D-2 .   ? 0.3902 0.5807 0.4831 0.1184  -0.1439 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  
2454 O  O2  . SO4 D-2 .   ? 0.5639 1.2761 0.7121 0.2761  -0.0499 0.5142  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  
2455 O  O3  . SO4 D-2 .   ? 0.9583 0.7528 0.7162 0.0122  0.2513  0.3417  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  
2456 O  O4  . SO4 D-2 .   ? 0.6337 0.4079 0.2698 -0.0778 -0.0968 0.0580  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  
2457 S  S   . SO4 E-2 .   ? 0.1871 0.1538 0.1927 -0.0353 0.0463  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S   
2458 O  O1  . SO4 E-2 .   ? 0.0712 0.1670 0.3131 0.0155  0.0457  0.0221  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1  
2459 O  O2  . SO4 E-2 .   ? 0.0887 0.0954 0.1588 -0.0449 0.0370  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2  
2460 O  O3  . SO4 E-2 .   ? 0.3052 0.2365 0.2762 0.0637  0.0743  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3  
2461 O  O4  . SO4 E-2 .   ? 0.1967 0.1421 0.2846 -0.0440 0.0724  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4  
2462 C  C1  . GOL F-2 .   ? 0.2452 0.5307 0.5183 0.0826  0.1186  0.1622  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1  
2463 O  O1  . GOL F-2 .   ? 0.4522 0.5336 0.7109 -0.0315 0.0326  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1  
2464 C  C2  . GOL F-2 .   ? 0.2316 0.3400 0.4874 0.0314  -0.0572 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2  
2465 O  O2  . GOL F-2 .   ? 0.5384 0.4147 0.3937 0.0973  0.0606  0.1271  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2  
2466 C  C3  . GOL F-2 .   ? 0.2737 0.2624 0.2587 -0.0243 -0.0084 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3  
2467 O  O3  . GOL F-2 .   ? 0.2830 0.2945 0.3069 -0.1088 0.1067  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3  
2468 ZN ZN  . ZN  G-2 .   ? 0.4425 0.3306 0.5251 -0.0573 0.0712  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 206 ZN  A-2 ZN  
2469 O  O   . HOH H   .   ? 0.1144 0.1196 0.1394 -0.0130 0.0256  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   
2470 O  O   . HOH H   .   ? 0.1147 0.2693 0.1884 0.0177  -0.0016 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   
2471 O  O   . HOH H   .   ? 0.1158 0.1199 0.1526 -0.0173 -0.0069 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   
2472 O  O   . HOH H   .   ? 0.1894 0.1392 0.1816 0.0212  0.0226  0.0186  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   
2473 O  O   . HOH H   .   ? 0.2047 0.1627 0.3309 0.0612  0.0506  0.0354  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   
2474 O  O   . HOH H   .   ? 0.1797 0.2307 0.1843 -0.0175 -0.0328 0.0172  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   
2475 O  O   . HOH H   .   ? 0.1732 0.1903 0.2633 -0.0005 0.0484  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   
2476 O  O   . HOH H   .   ? 0.1509 0.2448 0.2408 -0.0386 -0.0015 0.0481  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   
2477 O  O   . HOH H   .   ? 0.2154 0.1793 0.2022 0.0335  -0.0042 0.0034  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   
2478 O  O   . HOH H   .   ? 0.1446 0.1879 0.1958 -0.0194 0.0240  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   
2479 O  O   . HOH H   .   ? 0.2545 0.1563 0.2149 -0.0159 0.0228  0.0003  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   
2480 O  O   . HOH H   .   ? 0.1884 0.1692 0.1674 -0.0468 0.0290  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   
2481 O  O   . HOH H   .   ? 0.1651 0.1648 0.2325 -0.0591 0.0076  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   
2482 O  O   . HOH H   .   ? 0.1885 0.2121 0.2387 0.0093  -0.0187 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   
2483 O  O   . HOH H   .   ? 0.1435 0.0438 0.1393 0.0007  -0.0618 0.0061  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   
2484 O  O   . HOH H   .   ? 0.2013 0.2442 0.2408 0.0328  -0.0592 0.0077  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   
2485 O  O   . HOH H   .   ? 0.1654 0.2708 0.2223 0.0081  -0.0088 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   
2486 O  O   . HOH H   .   ? 0.2693 0.2080 0.2208 0.0783  0.0578  0.0345  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   
2487 O  O   . HOH H   .   ? 0.1277 0.1878 0.1373 -0.0049 -0.0060 0.0081  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   
2488 O  O   . HOH H   .   ? 0.1836 0.2105 0.2613 0.0006  -0.0227 0.0608  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   
2489 O  O   . HOH H   .   ? 0.1340 0.0748 0.1497 -0.0123 0.0282  0.0251  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   
2490 O  O   . HOH H   .   ? 0.2960 0.2206 0.2035 -0.0533 -0.0562 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   
2491 O  O   . HOH H   .   ? 0.2739 0.2397 0.2896 -0.0945 0.0872  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   
2492 O  O   . HOH H   .   ? 0.2571 0.3573 0.2078 0.0559  -0.0126 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   
2493 O  O   . HOH H   .   ? 0.2004 0.3404 0.2534 -0.0485 -0.0332 0.0496  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   
2494 O  O   . HOH H   .   ? 0.4124 0.3547 0.3055 0.0663  0.0771  0.0766  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   
2495 O  O   . HOH H   .   ? 0.1721 0.1881 0.2423 -0.0063 -0.0158 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   
2496 O  O   . HOH H   .   ? 0.3030 0.3076 0.3959 -0.0798 0.0704  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   
2497 O  O   . HOH H   .   ? 0.1631 0.2111 0.2345 -0.0482 0.0332  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   
2498 O  O   . HOH H   .   ? 0.2065 0.2946 0.1802 0.0063  0.0074  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   
2499 O  O   . HOH H   .   ? 0.2479 0.3619 0.5203 0.1227  -0.0366 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   
2500 O  O   . HOH H   .   ? 0.1585 0.2046 0.2006 0.0018  0.0176  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   
2501 O  O   . HOH H   .   ? 0.2132 0.2797 0.2963 0.0247  -0.0510 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   
2502 O  O   . HOH H   .   ? 0.2582 0.3109 0.3590 0.0430  -0.0801 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   
2503 O  O   . HOH H   .   ? 0.2799 0.6376 0.3811 0.0749  -0.0405 -0.2655 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   
2504 O  O   . HOH H   .   ? 0.1440 0.2145 0.1563 -0.0026 0.0222  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   
2505 O  O   . HOH H   .   ? 0.1705 0.4987 0.3189 0.0780  -0.0551 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   
2506 O  O   . HOH H   .   ? 0.1819 0.1960 0.4512 -0.0138 0.0758  0.0296  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   
2507 O  O   . HOH H   .   ? 0.1919 0.3241 0.3145 0.0343  0.0203  0.1202  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   
2508 O  O   . HOH H   .   ? 0.2111 0.2739 0.1409 -0.0059 0.0159  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   
2509 O  O   A HOH H   .   ? 0.1281 0.1101 0.1242 0.0181  0.0000  0.0068  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   
2510 O  O   B HOH H   .   ? 0.1674 0.2004 0.1764 -0.0148 0.0983  0.0388  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   
2511 O  O   . HOH H   .   ? 0.1901 0.2105 0.2026 -0.0190 -0.0107 0.0005  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   
2512 O  O   . HOH H   .   ? 0.1701 0.3752 0.2115 -0.0560 0.0032  0.1107  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   
2513 O  O   . HOH H   .   ? 0.2777 0.2386 0.2211 0.0242  -0.0629 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   
2514 O  O   . HOH H   .   ? 0.2585 0.2216 0.1783 -0.0362 0.0453  0.0093  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   
2515 O  O   . HOH H   .   ? 0.3199 0.4408 0.4360 0.0551  0.1778  0.1237  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   
2516 O  O   . HOH H   .   ? 0.2048 0.2702 0.3041 0.0209  0.0471  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   
2517 O  O   . HOH H   .   ? 0.3847 0.3490 0.3565 -0.0835 -0.1057 0.1119  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   
2518 O  O   . HOH H   .   ? 0.2532 0.3979 0.4075 0.1042  -0.0704 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   
2519 O  O   . HOH H   .   ? 0.2058 0.1905 0.1987 -0.0030 0.0082  0.0115  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   
2520 O  O   . HOH H   .   ? 0.4719 0.3027 0.2702 -0.1391 0.0948  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   
2521 O  O   . HOH H   .   ? 0.2639 0.4324 0.2930 -0.0172 -0.0009 0.0874  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   
2522 O  O   . HOH H   .   ? 0.2688 0.3369 0.2854 -0.0836 -0.0385 0.0449  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   
2523 O  O   . HOH H   .   ? 0.3332 0.1926 0.2221 -0.0011 -0.0370 0.0379  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   
2524 O  O   . HOH H   .   ? 0.4509 0.2665 0.3143 -0.0128 -0.0962 0.0222  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   
2525 O  O   . HOH H   .   ? 0.4785 0.2705 0.3894 0.0850  -0.1156 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   
2526 O  O   . HOH H   .   ? 0.3368 0.2521 0.4749 0.0062  0.1434  0.0382  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   
2527 O  O   . HOH H   .   ? 0.4137 0.3014 0.3187 0.1008  -0.0168 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   
2528 O  O   . HOH H   .   ? 0.2406 0.2314 0.5273 -0.0270 -0.1204 0.0703  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   
2529 O  O   . HOH H   .   ? 0.4405 0.5182 0.3093 0.1212  0.0259  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   
2530 O  O   . HOH H   .   ? 0.4644 0.3224 0.3176 -0.1745 0.1357  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   
2531 O  O   . HOH H   .   ? 0.3130 0.1736 0.7670 -0.0311 -0.1696 0.0888  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   
2532 O  O   . HOH H   .   ? 0.3615 0.3420 0.4024 0.0206  -0.1032 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   
2533 O  O   . HOH H   .   ? 0.1714 0.2883 0.6998 0.0133  -0.0110 0.0881  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   
2534 O  O   . HOH H   .   ? 0.3186 0.6186 0.2337 0.1574  0.0077  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   
2535 O  O   . HOH H   .   ? 0.3020 0.3073 0.8066 0.0652  0.0537  0.1407  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   
2536 O  O   A HOH H   .   ? 0.2375 0.2197 0.2293 -0.0388 -0.0082 0.0117  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   
2537 O  O   B HOH H   .   ? 0.2434 0.2522 0.2382 -0.0177 -0.0329 0.0513  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   
2538 O  O   . HOH H   .   ? 0.2493 0.3455 1.0292 -0.0362 0.0923  0.0784  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   
2539 O  O   . HOH H   .   ? 0.2332 0.5620 0.4108 0.0621  -0.0707 -0.2755 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   
2540 O  O   . HOH H   .   ? 0.6344 0.1868 0.5069 -0.0688 0.1060  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   
2541 O  O   . HOH H   .   ? 0.2683 0.3459 0.4717 -0.1152 -0.0754 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   
2542 O  O   . HOH H   .   ? 0.6679 0.4137 0.2948 0.0374  0.0495  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   
2543 O  O   A HOH H   .   ? 0.3057 0.3678 0.2993 -0.0163 0.0192  0.0299  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   
2544 O  O   B HOH H   .   ? 0.4488 0.4053 0.4347 0.0828  0.2868  0.0398  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   
2545 O  O   . HOH H   .   ? 0.9182 0.3568 0.2645 -0.2683 -0.0330 0.0406  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   
2546 O  O   . HOH H   .   ? 0.6279 0.3082 0.4892 -0.0839 0.2434  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   
2547 O  O   . HOH H   .   ? 0.3649 0.3490 0.5347 -0.1446 0.1390  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   
2548 O  O   . HOH H   .   ? 0.7151 0.2533 0.4742 -0.0460 0.1932  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   
2549 O  O   . HOH H   .   ? 0.5581 0.2811 0.5553 0.0942  -0.0254 0.1441  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   
2550 O  O   . HOH H   .   ? 0.4562 0.4959 0.3991 0.0207  0.1553  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   
2551 O  O   . HOH H   .   ? 0.5986 0.2796 0.4716 0.0728  0.0149  0.0220  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   
2552 O  O   . HOH H   .   ? 0.3477 0.5081 0.7550 -0.0313 -0.0856 0.3592  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   
2553 O  O   . HOH H   .   ? 0.3816 0.6147 0.3975 -0.1289 -0.1005 0.0162  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   
2554 O  O   . HOH H   .   ? 0.4125 0.4471 0.4820 0.0443  -0.0875 0.0797  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   
2555 O  O   . HOH H   .   ? 0.4402 0.3189 0.3020 0.0302  -0.0282 0.0626  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   
2556 O  O   . HOH H   .   ? 0.2885 0.2589 0.3329 -0.0725 -0.0232 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   
2557 O  O   . HOH H   .   ? 0.5665 0.2152 0.4016 -0.0719 -0.1424 0.0235  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   
2558 O  O   . HOH H   .   ? 0.2434 0.2738 0.3508 -0.0183 -0.0243 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   
2559 O  O   . HOH H   .   ? 0.4645 0.4993 0.2950 -0.2507 -0.0443 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   
2560 O  O   . HOH H   .   ? 0.3451 0.2906 0.3307 -0.0522 -0.0390 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   
2561 O  O   . HOH H   .   ? 0.3249 0.3230 0.2215 0.0071  -0.0359 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   
2562 O  O   . HOH H   .   ? 0.3052 0.3077 0.2925 -0.0786 0.0261  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   
2563 O  O   . HOH H   .   ? 0.2812 0.3054 0.2680 -0.0319 0.0037  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   
2564 O  O   . HOH H   .   ? 0.5879 0.2528 0.3128 0.0452  -0.0122 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   
2565 O  O   . HOH H   .   ? 0.3693 0.3295 0.4713 0.0721  -0.0516 0.0330  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   
2566 O  O   . HOH H   .   ? 0.2958 0.3672 0.3283 0.0190  0.0158  0.0268  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   
2567 O  O   . HOH H   .   ? 0.7537 0.2185 0.5697 -0.0425 -0.1754 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   
2568 O  O   . HOH H   .   ? 0.4132 0.3823 0.6865 -0.0510 -0.0271 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   
2569 O  O   . HOH H   .   ? 0.4908 0.4293 0.3991 0.2160  0.0683  0.0246  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   
2570 O  O   . HOH H   .   ? 0.2178 2.4979 0.6192 0.0935  -0.3352 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   
2571 O  O   . HOH H   .   ? 1.0391 0.4984 0.2008 -0.2932 -0.0378 0.0790  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   
2572 O  O   . HOH H   .   ? 0.3975 0.3451 0.6933 -0.0213 0.0398  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   
2573 O  O   . HOH H   .   ? 0.3648 0.3793 0.5107 0.0275  0.0917  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   
2574 O  O   . HOH H   .   ? 0.3803 0.6234 0.6956 -0.1379 -0.0211 0.4225  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   
2575 O  O   . HOH H   .   ? 0.3618 0.4031 0.3203 -0.0005 -0.0205 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   
2576 O  O   . HOH H   .   ? 0.3329 0.4358 0.5507 -0.0609 -0.0937 0.0365  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   
2577 O  O   . HOH H   .   ? 0.7270 0.3036 0.4784 -0.2382 0.2158  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   
2578 O  O   . HOH H   .   ? 0.7542 0.3353 0.9813 0.0732  0.0080  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   
2579 O  O   . HOH H   .   ? 0.2516 0.3613 0.8632 -0.0017 0.0757  -0.2084 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   
2580 O  O   . HOH H   .   ? 0.2992 0.5805 0.6695 -0.0038 0.0256  0.0570  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   
2581 O  O   . HOH H   .   ? 0.8321 0.3433 0.5128 0.2026  0.1379  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   
2582 O  O   . HOH H   .   ? 0.7846 0.3065 0.4782 0.2020  -0.2861 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   
2583 O  O   . HOH H   .   ? 0.6582 0.4193 0.5974 0.1165  -0.2962 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   
2584 O  O   . HOH H   .   ? 0.3972 0.4559 0.9732 -0.1018 0.1294  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   
2585 O  O   . HOH H   .   ? 0.2934 0.6871 0.2759 -0.0764 -0.0151 0.0782  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   
2586 O  O   . HOH H   .   ? 0.8101 0.2936 0.3636 0.0787  0.0207  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   
2587 O  O   . HOH H   .   ? 0.4080 0.5710 0.4043 0.1754  0.0418  0.0511  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   
2588 O  O   . HOH H   .   ? 0.6658 0.4714 0.3622 0.0163  -0.2372 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   
2589 O  O   . HOH H   .   ? 1.0051 0.6085 1.9318 0.1839  0.3732  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   
2590 O  O   . HOH H   .   ? 0.3303 0.6143 1.4214 0.0008  -0.1244 0.1176  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   
2591 O  O   . HOH H   .   ? 0.4855 0.8746 0.4689 0.3234  0.0676  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   
2592 O  O   . HOH H   .   ? 0.1069 0.0828 0.1325 0.0066  -0.0072 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   
2593 O  O   . HOH H   .   ? 0.5364 0.7547 0.3663 -0.2025 0.1479  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   
2594 O  O   . HOH H   .   ? 0.4563 0.3039 0.6719 0.0248  0.1161  -0.2282 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   
2595 O  O   . HOH H   .   ? 0.4741 0.8870 0.2766 -0.3677 -0.0206 0.0190  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   
2596 O  O   . HOH H   .   ? 0.4493 0.4505 0.3645 -0.0586 0.0243  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   
2597 O  O   . HOH H   .   ? 0.3935 0.5333 0.3921 -0.0283 -0.0262 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   
2598 O  O   . HOH H   .   ? 0.7068 0.2935 0.4638 0.1520  -0.0127 0.0639  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   
2599 O  O   . HOH H   .   ? 0.4623 0.3979 0.8221 0.0822  -0.2571 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   
2600 O  O   . HOH H   .   ? 0.2800 0.4693 0.5875 0.0409  0.1424  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   
2601 O  O   . HOH H   .   ? 0.7584 0.2314 0.3187 -0.0186 0.0538  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   
2602 O  O   . HOH H   .   ? 0.4748 0.3491 0.6689 -0.1589 -0.1119 0.0846  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   
2603 O  O   . HOH H   .   ? 0.4655 0.2636 0.3319 -0.0040 -0.0606 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   
2604 O  O   . HOH H   .   ? 0.4450 0.3381 0.4247 0.0427  0.0944  0.1325  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   
2605 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1144 0.1196 0.1394 -0.0130 0.0256  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   
2606 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1147 0.2693 0.1884 0.0177  -0.0016 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   
2607 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1158 0.1199 0.1526 -0.0173 -0.0069 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   
2608 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1894 0.1392 0.1816 0.0212  0.0226  0.0186  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   
2609 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2047 0.1627 0.3309 0.0612  0.0506  0.0354  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   
2610 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1797 0.2307 0.1843 -0.0175 -0.0328 0.0172  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   
2611 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1732 0.1903 0.2633 -0.0005 0.0484  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   
2612 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1509 0.2448 0.2408 -0.0386 -0.0015 0.0481  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   
2613 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2154 0.1793 0.2022 0.0335  -0.0042 0.0034  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   
2614 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1446 0.1879 0.1958 -0.0194 0.0240  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   
2615 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2545 0.1563 0.2149 -0.0159 0.0228  0.0003  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   
2616 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1884 0.1692 0.1674 -0.0468 0.0290  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   
2617 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1651 0.1648 0.2325 -0.0591 0.0076  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   
2618 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1885 0.2121 0.2387 0.0093  -0.0187 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   
2619 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1435 0.0438 0.1393 0.0007  -0.0618 0.0061  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   
2620 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2013 0.2442 0.2408 0.0328  -0.0592 0.0077  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   
2621 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1654 0.2708 0.2223 0.0081  -0.0088 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   
2622 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2693 0.2080 0.2208 0.0783  0.0578  0.0345  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   
2623 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1277 0.1878 0.1373 -0.0049 -0.0060 0.0081  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   
2624 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1836 0.2105 0.2613 0.0006  -0.0227 0.0608  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   
2625 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1340 0.0748 0.1497 -0.0123 0.0282  0.0251  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   
2626 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2960 0.2206 0.2035 -0.0533 -0.0562 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   
2627 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2739 0.2397 0.2896 -0.0945 0.0872  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   
2628 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2571 0.3573 0.2078 0.0559  -0.0126 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   
2629 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2004 0.3404 0.2534 -0.0485 -0.0332 0.0496  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   
2630 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4124 0.3547 0.3055 0.0663  0.0771  0.0766  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   
2631 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1721 0.1881 0.2423 -0.0063 -0.0158 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   
2632 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3030 0.3076 0.3959 -0.0798 0.0704  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   
2633 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1631 0.2111 0.2345 -0.0482 0.0332  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   
2634 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2065 0.2946 0.1802 0.0063  0.0074  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   
2635 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2479 0.3619 0.5203 0.1227  -0.0366 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   
2636 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1585 0.2046 0.2006 0.0018  0.0176  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   
2637 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2132 0.2797 0.2963 0.0247  -0.0510 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   
2638 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2582 0.3109 0.3590 0.0430  -0.0801 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   
2639 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2799 0.6376 0.3811 0.0749  -0.0405 -0.2655 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   
2640 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1440 0.2145 0.1563 -0.0026 0.0222  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   
2641 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1705 0.4987 0.3189 0.0780  -0.0551 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   
2642 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1819 0.1960 0.4512 -0.0138 0.0758  0.0296  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   
2643 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1919 0.3241 0.3145 0.0343  0.0203  0.1202  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   
2644 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2111 0.2739 0.1409 -0.0059 0.0159  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   
2645 O  O   A HOH H-2 .   ? 0.1281 0.1101 0.1242 0.0181  0.0000  0.0068  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   
2646 O  O   B HOH H-2 .   ? 0.1674 0.2004 0.1764 -0.0148 0.0983  0.0388  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   
2647 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1901 0.2105 0.2026 -0.0190 -0.0107 0.0005  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   
2648 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1701 0.3752 0.2115 -0.0560 0.0032  0.1107  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   
2649 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2777 0.2386 0.2211 0.0242  -0.0629 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   
2650 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2585 0.2216 0.1783 -0.0362 0.0453  0.0093  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   
2651 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3199 0.4408 0.4360 0.0551  0.1778  0.1237  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   
2652 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2048 0.2702 0.3041 0.0209  0.0471  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   
2653 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3847 0.3490 0.3565 -0.0835 -0.1057 0.1119  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   
2654 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2532 0.3979 0.4075 0.1042  -0.0704 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   
2655 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2058 0.1905 0.1987 -0.0030 0.0082  0.0115  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   
2656 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4719 0.3027 0.2702 -0.1391 0.0948  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   
2657 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2639 0.4324 0.2930 -0.0172 -0.0009 0.0874  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   
2658 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2688 0.3369 0.2854 -0.0836 -0.0385 0.0449  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   
2659 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3332 0.1926 0.2221 -0.0011 -0.0370 0.0379  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   
2660 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4509 0.2665 0.3143 -0.0128 -0.0962 0.0222  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   
2661 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4785 0.2705 0.3894 0.0850  -0.1156 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   
2662 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3368 0.2521 0.4749 0.0062  0.1434  0.0382  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   
2663 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4137 0.3014 0.3187 0.1008  -0.0168 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   
2664 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2406 0.2314 0.5273 -0.0270 -0.1204 0.0703  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   
2665 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4405 0.5182 0.3093 0.1212  0.0259  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   
2666 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4644 0.3224 0.3176 -0.1745 0.1357  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   
2667 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3130 0.1736 0.7670 -0.0311 -0.1696 0.0888  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   
2668 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3615 0.3420 0.4024 0.0206  -0.1032 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   
2669 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1714 0.2883 0.6998 0.0133  -0.0110 0.0881  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   
2670 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3186 0.6186 0.2337 0.1574  0.0077  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   
2671 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3020 0.3073 0.8066 0.0652  0.0537  0.1407  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   
2672 O  O   A HOH H-2 .   ? 0.2375 0.2197 0.2293 -0.0388 -0.0082 0.0117  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   
2673 O  O   B HOH H-2 .   ? 0.2434 0.2522 0.2382 -0.0177 -0.0329 0.0513  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   
2674 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2493 0.3455 1.0292 -0.0362 0.0923  0.0784  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   
2675 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2332 0.5620 0.4108 0.0621  -0.0707 -0.2755 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   
2676 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.6344 0.1868 0.5069 -0.0688 0.1060  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   
2677 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2683 0.3459 0.4717 -0.1152 -0.0754 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   
2678 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.6679 0.4137 0.2948 0.0374  0.0495  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   
2679 O  O   A HOH H-2 .   ? 0.3057 0.3678 0.2993 -0.0163 0.0192  0.0299  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   
2680 O  O   B HOH H-2 .   ? 0.4488 0.4053 0.4347 0.0828  0.2868  0.0398  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   
2681 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.9182 0.3568 0.2645 -0.2683 -0.0330 0.0406  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   
2682 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.6279 0.3082 0.4892 -0.0839 0.2434  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   
2683 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3649 0.3490 0.5347 -0.1446 0.1390  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   
2684 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7151 0.2533 0.4742 -0.0460 0.1932  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   
2685 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.5581 0.2811 0.5553 0.0942  -0.0254 0.1441  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   
2686 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4562 0.4959 0.3991 0.0207  0.1553  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   
2687 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.5986 0.2796 0.4716 0.0728  0.0149  0.0220  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   
2688 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3477 0.5081 0.7550 -0.0313 -0.0856 0.3592  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   
2689 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3816 0.6147 0.3975 -0.1289 -0.1005 0.0162  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   
2690 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4125 0.4471 0.4820 0.0443  -0.0875 0.0797  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   
2691 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4402 0.3189 0.3020 0.0302  -0.0282 0.0626  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   
2692 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2885 0.2589 0.3329 -0.0725 -0.0232 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   
2693 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.5665 0.2152 0.4016 -0.0719 -0.1424 0.0235  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   
2694 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2434 0.2738 0.3508 -0.0183 -0.0243 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   
2695 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4645 0.4993 0.2950 -0.2507 -0.0443 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   
2696 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3451 0.2906 0.3307 -0.0522 -0.0390 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   
2697 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3249 0.3230 0.2215 0.0071  -0.0359 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   
2698 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3052 0.3077 0.2925 -0.0786 0.0261  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   
2699 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2812 0.3054 0.2680 -0.0319 0.0037  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   
2700 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.5879 0.2528 0.3128 0.0452  -0.0122 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   
2701 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3693 0.3295 0.4713 0.0721  -0.0516 0.0330  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   
2702 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2958 0.3672 0.3283 0.0190  0.0158  0.0268  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   
2703 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7537 0.2185 0.5697 -0.0425 -0.1754 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   
2704 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4132 0.3823 0.6865 -0.0510 -0.0271 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   
2705 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4908 0.4293 0.3991 0.2160  0.0683  0.0246  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   
2706 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2178 2.4979 0.6192 0.0935  -0.3352 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   
2707 O  O   . HOH H-2 .   ? 1.0391 0.4984 0.2008 -0.2932 -0.0378 0.0790  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   
2708 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3975 0.3451 0.6933 -0.0213 0.0398  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   
2709 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3648 0.3793 0.5107 0.0275  0.0917  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   
2710 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3803 0.6234 0.6956 -0.1379 -0.0211 0.4225  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   
2711 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3618 0.4031 0.3203 -0.0005 -0.0205 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   
2712 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3329 0.4358 0.5507 -0.0609 -0.0937 0.0365  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   
2713 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7270 0.3036 0.4784 -0.2382 0.2158  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   
2714 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7542 0.3353 0.9813 0.0732  0.0080  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   
2715 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2516 0.3613 0.8632 -0.0017 0.0757  -0.2084 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   
2716 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2992 0.5805 0.6695 -0.0038 0.0256  0.0570  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   
2717 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.8321 0.3433 0.5128 0.2026  0.1379  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   
2718 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7846 0.3065 0.4782 0.2020  -0.2861 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   
2719 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.6582 0.4193 0.5974 0.1165  -0.2962 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   
2720 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3972 0.4559 0.9732 -0.1018 0.1294  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   
2721 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2934 0.6871 0.2759 -0.0764 -0.0151 0.0782  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   
2722 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.8101 0.2936 0.3636 0.0787  0.0207  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   
2723 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4080 0.5710 0.4043 0.1754  0.0418  0.0511  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   
2724 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.6658 0.4714 0.3622 0.0163  -0.2372 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   
2725 O  O   . HOH H-2 .   ? 1.0051 0.6085 1.9318 0.1839  0.3732  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   
2726 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3303 0.6143 1.4214 0.0008  -0.1244 0.1176  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   
2727 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4855 0.8746 0.4689 0.3234  0.0676  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   
2728 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.1069 0.0828 0.1325 0.0066  -0.0072 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   
2729 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.5364 0.7547 0.3663 -0.2025 0.1479  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   
2730 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4563 0.3039 0.6719 0.0248  0.1161  -0.2282 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   
2731 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4741 0.8870 0.2766 -0.3677 -0.0206 0.0190  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   
2732 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4493 0.4505 0.3645 -0.0586 0.0243  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   
2733 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.3935 0.5333 0.3921 -0.0283 -0.0262 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   
2734 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7068 0.2935 0.4638 0.1520  -0.0127 0.0639  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   
2735 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4623 0.3979 0.8221 0.0822  -0.2571 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   
2736 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.2800 0.4693 0.5875 0.0409  0.1424  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   
2737 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.7584 0.2314 0.3187 -0.0186 0.0538  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   
2738 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4748 0.3491 0.6689 -0.1589 -0.1119 0.0846  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   
2739 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4655 0.2636 0.3319 -0.0040 -0.0606 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   
2740 O  O   . HOH H-2 .   ? 0.4450 0.3381 0.4247 0.0427  0.0944  0.1325  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   
# 
