data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Thompson, M.K."  1 
"Goodman, M.C."   2 
"Jagessar, K."    3 
"Harp, J."        4 
"Keithly, M.E."   5 
"Cook, P.D."      6 
"Armstrong, R.N." 7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of FosB from Staphylococcus aureus with Zn and Sulfate at 1.42 Angstrom Resolution - SAD Phasing" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacillithiol-S-transferase, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and Function of the Genomically Encoded Fosfomycin Resistance Enzyme, FosB, from Staphylococcus aureus." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            53 
_citation.page_first                755 
_citation.page_last                 765 
_citation.year                      2014 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   24447055 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi4015852 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Thompson, M.K."  1 ? 
primary "Keithly, M.E."   2 ? 
primary "Goodman, M.C."   3 ? 
primary "Hammer, N.D."    4 ? 
primary "Cook, P.D."      5 ? 
primary "Jagessar, K.L."  6 ? 
primary "Harp, J."        7 ? 
primary "Skaar, E.P."     8 ? 
primary "Armstrong, R.N." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHLKSINHICFSVRNLNDSIHFYRDILLGKLLLTGKKTAYFELAGLWIALNEEKDIPRNEIHFSYTHIAFTIDDS
EFKYWHQRLKDNNVNILEGRVRDIRDRQSIYFTDPDGHKLELHTGTLENRLNYYKEAKPHMTFYK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   LYS n 
1 10  SER n 
1 11  ILE n 
1 12  ASN n 
1 13  HIS n 
1 14  ILE n 
1 15  CYS n 
1 16  PHE n 
1 17  SER n 
1 18  VAL n 
1 19  ARG n 
1 20  ASN n 
1 21  LEU n 
1 22  ASN n 
1 23  ASP n 
1 24  SER n 
1 25  ILE n 
1 26  HIS n 
1 27  PHE n 
1 28  TYR n 
1 29  ARG n 
1 30  ASP n 
1 31  ILE n 
1 32  LEU n 
1 33  LEU n 
1 34  GLY n 
1 35  LYS n 
1 36  LEU n 
1 37  LEU n 
1 38  LEU n 
1 39  THR n 
1 40  GLY n 
1 41  LYS n 
1 42  LYS n 
1 43  THR n 
1 44  ALA n 
1 45  TYR n 
1 46  PHE n 
1 47  GLU n 
1 48  LEU n 
1 49  ALA n 
1 50  GLY n 
1 51  LEU n 
1 52  TRP n 
1 53  ILE n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  ASN n 
1 57  GLU n 
1 58  GLU n 
1 59  LYS n 
1 60  ASP n 
1 61  ILE n 
1 62  PRO n 
1 63  ARG n 
1 64  ASN n 
1 65  GLU n 
1 66  ILE n 
1 67  HIS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  TYR n 
1 71  THR n 
1 72  HIS n 
1 73  ILE n 
1 74  ALA n 
1 75  PHE n 
1 76  THR n 
1 77  ILE n 
1 78  ASP n 
1 79  ASP n 
1 80  SER n 
1 81  GLU n 
1 82  PHE n 
1 83  LYS n 
1 84  TYR n 
1 85  TRP n 
1 86  HIS n 
1 87  GLN n 
1 88  ARG n 
1 89  LEU n 
1 90  LYS n 
1 91  ASP n 
1 92  ASN n 
1 93  ASN n 
1 94  VAL n 
1 95  ASN n 
1 96  ILE n 
1 97  LEU n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ARG n 
1 101 VAL n 
1 102 ARG n 
1 103 ASP n 
1 104 ILE n 
1 105 ARG n 
1 106 ASP n 
1 107 ARG n 
1 108 GLN n 
1 109 SER n 
1 110 ILE n 
1 111 TYR n 
1 112 PHE n 
1 113 THR n 
1 114 ASP n 
1 115 PRO n 
1 116 ASP n 
1 117 GLY n 
1 118 HIS n 
1 119 LYS n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 LEU n 
1 123 HIS n 
1 124 THR n 
1 125 GLY n 
1 126 THR n 
1 127 LEU n 
1 128 GLU n 
1 129 ASN n 
1 130 ARG n 
1 131 LEU n 
1 132 ASN n 
1 133 TYR n 
1 134 TYR n 
1 135 LYS n 
1 136 GLU n 
1 137 ALA n 
1 138 LYS n 
1 139 PRO n 
1 140 HIS n 
1 141 MET n 
1 142 THR n 
1 143 PHE n 
1 144 TYR n 
1 145 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Metallothiol transferase FosB" 17504.869 2   2.5.1.- ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                   96.063    6   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "ZINC ION"                      65.409    2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                           18.015    200 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS A   ? n 
A   1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A   ? n 
A   1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS A   ? n 
A   1 10  SER 10  4   4   SER SER A   ? n 
A   1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE A   ? n 
A   1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN A   ? n 
A   1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS A   ? n 
A   1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A   ? n 
A   1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS A   ? n 
A   1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE A   ? n 
A   1 17  SER 17  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A   ? n 
A   1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN A   ? n 
A   1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU A   ? n 
A   1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN A   ? n 
A   1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP A   ? n 
A   1 24  SER 24  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS A   ? n 
A   1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE A   ? n 
A   1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP A   ? n 
A   1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE A   ? n 
A   1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU A   ? n 
A   1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY A   ? n 
A   1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS A   ? n 
A   1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU A   ? n 
A   1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 39  THR 39  33  33  THR THR A   ? n 
A   1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY A   ? n 
A   1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS A   ? n 
A   1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS A   ? n 
A   1 43  THR 43  37  37  THR THR A   ? n 
A   1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR A   ? n 
A   1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A   ? n 
A   1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA A   ? n 
A   1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY A   ? n 
A   1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP A   ? n 
A   1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE A   ? n 
A   1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA A   ? n 
A   1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN A   ? n 
A   1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU A   ? n 
A   1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS A   ? n 
A   1 60  ASP 60  54  54  ASP ASP A   ? n 
A   1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A   ? n 
A   1 62  PRO 62  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A   ? n 
A   1 64  ASN 64  58  58  ASN ASN A   ? n 
A   1 65  GLU 65  59  59  GLU GLU A   ? n 
A   1 66  ILE 66  60  60  ILE ILE A   ? n 
A   1 67  HIS 67  61  61  HIS HIS A   ? n 
A   1 68  PHE 68  62  62  PHE PHE A   ? n 
A   1 69  SER 69  63  63  SER SER A   ? n 
A   1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR A   ? n 
A   1 71  THR 71  65  65  THR THR A   ? n 
A   1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS A   ? n 
A   1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE A   ? n 
A   1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE A   ? n 
A   1 76  THR 76  70  70  THR THR A   ? n 
A   1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A   ? n 
A   1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A   ? n 
A   1 80  SER 80  74  74  SER SER A   ? n 
A   1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A   ? n 
A   1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A   ? n 
A   1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR A   ? n 
A   1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP A   ? n 
A   1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A   ? n 
A   1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG A   ? n 
A   1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A   ? n 
A   1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP A   ? n 
A   1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN A   ? n 
A   1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN A   ? n 
A   1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A   ? n 
A   1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN A   ? n 
A   1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU A   ? n 
A   1 98  GLU 98  92  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 99  GLY 99  93  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 100 ARG 100 94  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 101 VAL 101 95  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 102 ARG 102 96  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 103 ASP 103 97  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 104 ILE 104 98  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 105 ARG 105 99  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 106 ASP 106 100 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 107 ARG 107 101 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A   ? n 
A   1 109 SER 109 103 103 SER SER A   ? n 
A   1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE A   ? n 
A   1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A   ? n 
A   1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE A   ? n 
A   1 113 THR 113 107 107 THR THR A   ? n 
A   1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A   ? n 
A   1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO A   ? n 
A   1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP A   ? n 
A   1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY A   ? n 
A   1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A   ? n 
A   1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS A   ? n 
A   1 124 THR 124 118 118 THR THR A   ? n 
A   1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY A   ? n 
A   1 126 THR 126 120 120 THR THR A   ? n 
A   1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A   ? n 
A   1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN A   ? n 
A   1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A   ? n 
A   1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN A   ? n 
A   1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR A   ? n 
A   1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR A   ? n 
A   1 135 LYS 135 129 129 LYS LYS A   ? n 
A   1 136 GLU 136 130 130 GLU GLU A   ? n 
A   1 137 ALA 137 131 131 ALA ALA A   ? n 
A   1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS A   ? n 
A   1 139 PRO 139 133 133 PRO PRO A   ? n 
A   1 140 HIS 140 134 134 HIS HIS A   ? n 
A   1 141 MET 141 135 135 MET MET A   ? n 
A   1 142 THR 142 136 136 THR THR A   ? n 
A   1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE A   ? n 
A   1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR A   ? n 
A   1 145 LYS 145 139 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   0   0   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   1   1   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   2   2   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   LYS 9   3   3   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  4   4   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  ILE 11  5   5   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 12  ASN 12  6   6   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 13  HIS 13  7   7   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 15  CYS 15  9   9   CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 16  PHE 16  10  10  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 17  SER 17  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 18  VAL 18  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 20  ASN 20  14  14  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 21  LEU 21  15  15  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 22  ASN 22  16  16  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 23  ASP 23  17  17  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 25  ILE 25  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 26  HIS 26  20  20  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  21  21  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  22  22  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  ARG 29  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 30  ASP 30  24  24  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 31  ILE 31  25  25  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  LEU 33  27  27  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 34  GLY 34  28  28  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 35  LYS 35  29  29  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  LEU 37  31  31  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 38  LEU 38  32  32  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 39  THR 39  33  33  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 40  GLY 40  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 41  LYS 41  35  35  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 42  LYS 42  36  36  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 43  THR 43  37  37  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 44  ALA 44  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 45  TYR 45  39  39  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 46  PHE 46  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  ALA 49  43  43  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 50  GLY 50  44  44  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  TRP 52  46  46  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 53  ILE 53  47  47  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 54  ALA 54  48  48  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 55  LEU 55  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 56  ASN 56  50  50  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  GLU 58  52  52  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 59  LYS 59  53  53  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 60  ASP 60  54  54  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 61  ILE 61  55  55  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 62  PRO 62  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 64  ASN 64  58  58  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 65  GLU 65  59  59  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 66  ILE 66  60  60  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 67  HIS 67  61  61  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 68  PHE 68  62  62  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 69  SER 69  63  63  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 70  TYR 70  64  64  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 71  THR 71  65  65  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 72  HIS 72  66  66  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 73  ILE 73  67  67  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 74  ALA 74  68  68  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 75  PHE 75  69  69  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 76  THR 76  70  70  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  72  72  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 80  SER 80  74  74  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  75  75  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  PHE 82  76  76  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 84  TYR 84  78  78  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 85  TRP 85  79  79  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 86  HIS 86  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 88  ARG 88  82  82  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  LYS 90  84  84  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 91  ASP 91  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 92  ASN 92  86  86  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 93  ASN 93  87  87  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 95  ASN 95  89  89  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 97  LEU 97  91  91  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  92  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  93  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 100 ARG 100 94  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 95  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 102 ARG 102 96  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 103 ASP 103 97  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 104 ILE 104 98  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 105 ARG 105 99  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 106 ASP 106 100 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 101 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 109 SER 109 103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 110 ILE 110 104 104 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 112 PHE 112 106 106 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 113 THR 113 107 107 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 115 PRO 115 109 109 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 116 ASP 116 110 110 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 117 GLY 117 111 111 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 118 HIS 118 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 120 LEU 120 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 HIS 123 117 117 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 124 THR 124 118 118 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 125 GLY 125 119 119 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 120 120 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 128 GLU 128 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 129 ASN 129 123 123 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 ASN 132 126 126 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 133 TYR 133 127 127 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 134 TYR 134 128 128 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 135 LYS 135 129 129 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 136 GLU 136 130 130 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 137 ALA 137 131 131 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 139 PRO 139 133 133 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 140 HIS 140 134 134 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 141 MET 141 135 135 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 142 THR 142 136 136 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 143 PHE 143 137 137 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 144 TYR 144 138 138 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 145 LYS 145 139 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1   201 2   SO4 SO4 A   ? 
C   2 SO4 1   202 3   SO4 SO4 A   ? 
D   2 SO4 1   203 4   SO4 SO4 A   ? 
E   3 ZN  1   204 1   ZN  ZN  A   ? 
B-2 2 SO4 1   201 2   SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 2 SO4 1   202 3   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 2 SO4 1   203 4   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 3 ZN  1   204 1   ZN  ZN  A-2 ? 
F   4 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 18  318 19  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 19  319 20  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 20  320 21  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 21  321 22  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 22  322 23  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 23  323 25  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 24  324 26  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 25  325 27  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 26  326 28  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 27  327 29  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 28  328 31  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 29  329 32  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 30  330 34  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 31  331 35  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 32  332 36  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 33  333 37  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 34  334 38  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 35  335 40  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 36  336 41  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 37  337 42  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 38  338 43  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 39  339 44  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 40  340 46  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 41  341 47  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 42  342 48  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 43  343 49  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 44  344 50  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 45  345 51  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 46  346 52  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 47  347 54  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 48  348 55  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 49  349 57  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 50  350 58  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 51  351 59  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 52  352 61  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 53  353 62  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 54  354 63  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 55  355 64  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 56  356 65  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 57  357 66  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 58  358 69  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 59  359 70  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 60  360 71  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 61  361 72  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 62  362 73  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 63  363 78  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 64  364 81  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 65  365 82  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 66  366 83  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 67  367 89  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 68  368 91  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 69  369 94  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 70  370 95  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 71  371 99  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 72  372 100 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 73  373 101 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 74  374 103 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 75  375 104 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 76  376 105 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 77  377 106 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 78  378 107 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 79  379 109 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 80  380 110 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 81  381 111 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 82  382 112 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 83  383 113 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 84  384 114 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 85  385 115 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 86  386 116 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 87  387 118 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 88  388 119 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 89  389 120 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 90  390 121 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 91  391 123 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 92  392 124 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 93  393 125 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 94  394 126 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 95  395 127 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 96  396 128 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 97  397 129 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 98  398 130 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 99  399 131 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 100 400 132 HOH HOH A   ? 
F-2 4 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 18  318 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 19  319 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 20  320 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 21  321 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 22  322 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 23  323 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 24  324 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 25  325 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 26  326 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 27  327 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 28  328 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 29  329 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 30  330 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 31  331 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 32  332 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 33  333 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 34  334 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 35  335 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 36  336 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 37  337 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 38  338 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 39  339 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 40  340 46  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 41  341 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 42  342 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 43  343 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 44  344 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 45  345 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 46  346 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 47  347 54  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 48  348 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 49  349 57  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 50  350 58  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 51  351 59  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 52  352 61  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 53  353 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 54  354 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 55  355 64  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 56  356 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 57  357 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 58  358 69  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 59  359 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 60  360 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 61  361 72  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 62  362 73  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 63  363 78  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 64  364 81  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 65  365 82  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 66  366 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 67  367 89  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 68  368 91  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 69  369 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 70  370 95  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 71  371 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 72  372 100 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 73  373 101 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 74  374 103 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 75  375 104 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 76  376 105 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 77  377 106 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 78  378 107 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 79  379 109 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 80  380 110 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 81  381 111 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 82  382 112 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 83  383 113 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 84  384 114 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 85  385 115 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 86  386 116 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 87  387 118 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 88  388 119 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 89  389 120 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 90  390 121 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 91  391 123 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 92  392 124 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 93  393 125 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 94  394 126 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 95  395 127 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 96  396 128 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 97  397 129 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 98  398 130 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  399 131 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 400 132 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 2 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 2 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASN A   20  ? ASP A   30  ? ASN A   14  ASP A   24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A   78  ? SER A   80  ? ASP A   72  SER A   74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A   81  ? ASN A   92  ? GLU A   75  ASN A   86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   126 ? LYS A   138 ? THR A   120 LYS A   132 1 ? 13 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASN A-2 20  ? ASP A-2 30  ? ASN A-2 14  ASP A-2 24  1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP A-2 78  ? SER A-2 80  ? ASP A-2 72  SER A-2 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU A-2 81  ? ASN A-2 92  ? GLU A-2 75  ASN A-2 86  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 126 ? LYS A-2 138 ? THR A-2 120 LYS A-2 132 1 ? 13 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 4 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA4 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 HIS A   13  ? VAL A   18  ? HIS A   7   VAL A   12  
AA1 2 LEU A   51  ? GLU A   57  ? LEU A   45  GLU A   51  
AA1 3 THR A   43  ? LEU A   48  ? THR A   37  LEU A   42  
AA1 4 LYS A   35  ? THR A   39  ? LYS A   29  THR A   33  
AA2 1 HIS A   72  ? THR A   76  ? HIS A   66  THR A   70  
AA2 2 LYS A   119 ? HIS A   123 ? LYS A   113 HIS A   117 
AA2 3 SER A   109 ? THR A   113 ? SER A   103 THR A   107 
AA2 4 ILE A   96  ? LEU A   97  ? ILE A   90  LEU A   91  
AA3 1 HIS A-2 13  ? VAL A-2 18  ? HIS A-2 7   VAL A-2 12  
AA3 2 LEU A-2 51  ? GLU A-2 57  ? LEU A-2 45  GLU A-2 51  
AA3 3 THR A-2 43  ? LEU A-2 48  ? THR A-2 37  LEU A-2 42  
AA3 4 LYS A-2 35  ? THR A-2 39  ? LYS A-2 29  THR A-2 33  
AA4 1 HIS A-2 72  ? THR A-2 76  ? HIS A-2 66  THR A-2 70  
AA4 2 LYS A-2 119 ? HIS A-2 123 ? LYS A-2 113 HIS A-2 117 
AA4 3 SER A-2 109 ? THR A-2 113 ? SER A-2 103 THR A-2 107 
AA4 4 ILE A-2 96  ? LEU A-2 97  ? ILE A-2 90  LEU A-2 91  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_656 -x+1,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 38.7551231037 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 38.1248736253 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016001 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.009962 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015897 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.026228 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
2 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 "ZINC ION"    ZN  
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   14  ? N ILE A   8   O ALA A   54  ? O ALA A   48  
AA1 2 3 O LEU A   55  ? O LEU A   49  N ALA A   44  ? N ALA A   38  
AA1 3 4 O TYR A   45  ? O TYR A   39  N LEU A   37  ? N LEU A   31  
AA2 1 2 N PHE A   75  ? N PHE A   69  O GLU A   121 ? O GLU A   115 
AA2 2 3 O LEU A   120 ? O LEU A   114 N PHE A   112 ? N PHE A   106 
AA2 3 4 O TYR A   111 ? O TYR A   105 N LEU A   97  ? N LEU A   91  
AA3 1 2 N ILE A-2 14  ? N ILE A-2 8   O ALA A-2 54  ? O ALA A-2 48  
AA3 2 3 O LEU A-2 55  ? O LEU A-2 49  N ALA A-2 44  ? N ALA A-2 38  
AA3 3 4 O TYR A-2 45  ? O TYR A-2 39  N LEU A-2 37  ? N LEU A-2 31  
AA4 1 2 N PHE A-2 75  ? N PHE A-2 69  O GLU A-2 121 ? O GLU A-2 115 
AA4 2 3 O LEU A-2 120 ? O LEU A-2 114 N PHE A-2 112 ? N PHE A-2 106 
AA4 3 4 O TYR A-2 111 ? O TYR A-2 105 N LEU A-2 97  ? N LEU A-2 91  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . HIS A   1 6   ? 36.551 30.589 11.852  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . HIS A   1 6   ? 36.555 31.662 12.896  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . HIS A   1 6   ? 35.245 32.425 13.083  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   1 
ATOM   4    O  O   . HIS A   1 6   ? 35.263 33.564 13.532  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . HIS A   1 6   ? 37.578 32.703 12.527  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . HIS A   1 6   ? 38.972 32.173 12.543  1.00 76.37 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  1 
ATOM   7    N  ND1 . HIS A   1 6   ? 39.581 31.842 13.685  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 1 
ATOM   8    C  CD2 . HIS A   1 6   ? 39.893 31.904 11.487  1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 1 
ATOM   9    C  CE1 . HIS A   1 6   ? 40.819 31.381 13.414  1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 1 
ATOM   10   N  NE2 . HIS A   1 6   ? 41.017 31.444 12.064  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 1 
ATOM   11   N  N   . HIS A   1 7   ? 34.096 31.897 12.866  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   1 
ATOM   12   C  CA  . HIS A   1 7   ? 32.861 32.694 12.790  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  1 
ATOM   13   C  C   . HIS A   1 7   ? 32.366 33.055 14.180  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   1 
ATOM   14   O  O   . HIS A   1 7   ? 32.626 32.360 15.160  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   1 
ATOM   15   C  CB  . HIS A   1 7   ? 31.864 31.864 12.056  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  1 
ATOM   16   C  CG  . HIS A   1 7   ? 32.037 31.848 10.545  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  1 
ATOM   17   N  ND1 . HIS A   1 7   ? 32.425 30.746 9.855   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 1 
ATOM   18   C  CD2 . HIS A   1 7   ? 31.723 32.801 9.601   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 1 
ATOM   19   C  CE1 . HIS A   1 7   ? 32.471 31.035 8.525   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 1 
ATOM   20   N  NE2 . HIS A   1 7   ? 32.048 32.309 8.378   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 1 
ATOM   21   N  N   . LEU A   1 8   ? 31.600 34.133 14.255  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   N   1 
ATOM   22   C  CA  . LEU A   1 8   ? 30.827 34.423 15.456  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CA  1 
ATOM   23   C  C   . LEU A   1 8   ? 29.860 33.287 15.685  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   C   1 
ATOM   24   O  O   . LEU A   1 8   ? 29.236 32.796 14.731  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   O   1 
ATOM   25   C  CB  . LEU A   1 8   ? 30.089 35.717 15.278  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CB  1 
ATOM   26   C  CG  . LEU A   1 8   ? 30.974 36.949 14.991  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CG  1 
ATOM   27   C  CD1 . LEU A   1 8   ? 30.115 38.197 15.008  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD1 1 
ATOM   28   C  CD2 . LEU A   1 8   ? 32.204 37.103 15.816  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD2 1 
ATOM   29   N  N   . LYS A   1 9   ? 29.662 32.873 16.951  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   N   1 
ATOM   30   C  CA  . LYS A   1 9   ? 28.888 31.636 17.193  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CA  1 
ATOM   31   C  C   . LYS A   1 9   ? 27.384 31.837 17.280  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   C   1 
ATOM   32   O  O   . LYS A   1 9   ? 26.588 31.021 16.773  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   O   1 
ATOM   33   C  CB  . LYS A   1 9   ? 29.363 31.006 18.482  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CB  1 
ATOM   34   C  CG  . LYS A   1 9   ? 30.852 30.558 18.412  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CG  1 
ATOM   35   C  CD  . LYS A   1 9   ? 31.300 29.989 19.768  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CD  1 
ATOM   36   C  CE  . LYS A   1 9   ? 30.181 29.221 20.502  1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CE  1 
ATOM   37   N  NZ  . LYS A   1 9   ? 30.416 28.870 21.947  1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   NZ  1 
ATOM   38   N  N   . SER A   1 10  ? 26.987 32.892 17.950  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   1 
ATOM   39   C  CA  . SER A   1 10  ? 25.547 33.077 18.260  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  1 
ATOM   40   C  C   . SER A   1 10  ? 25.418 34.492 18.776  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   1 
ATOM   41   O  O   . SER A   1 10  ? 26.403 35.109 19.143  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   1 
ATOM   42   C  CB  . SER A   1 10  ? 25.051 32.099 19.363  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  1 
ATOM   43   O  OG  . SER A   1 10  ? 25.826 32.276 20.519  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  1 
ATOM   44   N  N   A ILE A   1 11  ? 24.198 34.988 18.857  0.50 14.25 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   1 
ATOM   45   N  N   B ILE A   1 11  ? 24.211 34.983 18.840  0.50 13.11 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   1 
ATOM   46   C  CA  A ILE A   1 11  ? 23.961 36.207 19.660  0.50 13.85 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  1 
ATOM   47   C  CA  B ILE A   1 11  ? 23.972 36.205 19.601  0.50 11.74 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  1 
ATOM   48   C  C   A ILE A   1 11  ? 24.190 35.834 21.149  0.50 13.23 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   1 
ATOM   49   C  C   B ILE A   1 11  ? 24.147 35.863 21.130  0.50 12.44 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   1 
ATOM   50   O  O   A ILE A   1 11  ? 23.875 34.695 21.611  0.50 18.70 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   1 
ATOM   51   O  O   B ILE A   1 11  ? 23.753 34.751 21.596  0.50 19.12 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   1 
ATOM   52   C  CB  A ILE A   1 11  ? 22.544 36.768 19.533  0.50 19.07 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  1 
ATOM   53   C  CB  B ILE A   1 11  ? 22.583 36.757 19.293  0.50 12.50 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  1 
ATOM   54   C  CG1 A ILE A   1 11  ? 22.272 37.245 18.120  0.50 24.76 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 1 
ATOM   55   C  CG1 B ILE A   1 11  ? 22.455 38.189 19.868  0.50 13.13 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 1 
ATOM   56   C  CG2 A ILE A   1 11  ? 22.365 38.058 20.362  0.50 18.93 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 1 
ATOM   57   C  CG2 B ILE A   1 11  ? 21.481 35.793 19.768  0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 1 
ATOM   58   C  CD1 A ILE A   1 11  ? 21.705 38.653 18.203  0.50 34.60 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 1 
ATOM   59   C  CD1 B ILE A   1 11  ? 21.183 38.888 19.526  0.50 13.61 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 1 
ATOM   60   N  N   . ASN A   1 12  ? 24.808 36.759 21.862  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   1 
ATOM   61   C  CA  . ASN A   1 12  ? 25.132 36.541 23.266  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  1 
ATOM   62   C  C   . ASN A   1 12  ? 24.109 37.239 24.167  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   1 
ATOM   63   O  O   . ASN A   1 12  ? 23.556 36.634 25.118  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   1 
ATOM   64   C  CB  . ASN A   1 12  ? 26.563 37.009 23.545  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  1 
ATOM   65   C  CG  . ASN A   1 12  ? 27.011 36.638 24.907  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  1 
ATOM   66   O  OD1 . ASN A   1 12  ? 26.814 37.369 25.886  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 1 
ATOM   67   N  ND2 . ASN A   1 12  ? 27.658 35.493 24.976  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 1 
ATOM   68   N  N   . HIS A   1 13  ? 23.867 38.534 23.943  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   1 
ATOM   69   C  CA  . HIS A   1 13  ? 22.880 39.282 24.731  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  1 
ATOM   70   C  C   . HIS A   1 13  ? 22.598 40.587 24.048  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   1 
ATOM   71   O  O   . HIS A   1 13  ? 23.352 40.991 23.140  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   1 
ATOM   72   C  CB  . HIS A   1 13  ? 23.356 39.523 26.178  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  1 
ATOM   73   C  CG  . HIS A   1 13  ? 24.574 40.365 26.330  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CG  1 
ATOM   74   N  ND1 . HIS A   1 13  ? 25.874 39.820 26.376  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   ND1 1 
ATOM   75   C  CD2 . HIS A   1 13  ? 24.707 41.700 26.620  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CD2 1 
ATOM   76   C  CE1 . HIS A   1 13  ? 26.769 40.822 26.611  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CE1 1 
ATOM   77   N  NE2 . HIS A   1 13  ? 26.091 41.970 26.738  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   NE2 1 
ATOM   78   N  N   . ILE A   1 14  ? 21.564 41.273 24.518  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   1 
ATOM   79   C  CA  . ILE A   1 14  ? 21.281 42.633 24.108  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  1 
ATOM   80   C  C   . ILE A   1 14  ? 21.153 43.507 25.327  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   1 
ATOM   81   O  O   . ILE A   1 14  ? 20.591 43.043 26.313  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   1 
ATOM   82   C  CB  . ILE A   1 14  ? 19.980 42.701 23.297  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  1 
ATOM   83   C  CG1 . ILE A   1 14  ? 20.125 41.906 22.036  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 1 
ATOM   84   C  CG2 . ILE A   1 14  ? 19.529 44.130 22.970  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 1 
ATOM   85   C  CD1 . ILE A   1 14  ? 18.794 41.765 21.238  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 1 
ATOM   86   N  N   . CYS A   1 15  ? 21.644 44.730 25.261  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   N   1 
ATOM   87   C  CA  A CYS A   1 15  ? 21.439 45.643 26.349  0.50 12.01 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  1 
ATOM   88   C  CA  B CYS A   1 15  ? 21.528 45.728 26.342  0.50 11.57 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  1 
ATOM   89   C  C   . CYS A   1 15  ? 20.662 46.871 25.874  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   C   1 
ATOM   90   O  O   . CYS A   1 15  ? 20.912 47.389 24.815  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   O   1 
ATOM   91   C  CB  A CYS A   1 15  ? 22.797 46.063 26.892  0.50 13.05 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  1 
ATOM   92   C  CB  B CYS A   1 15  ? 22.881 46.387 26.657  0.50 14.30 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  1 
ATOM   93   S  SG  A CYS A   1 15  ? 22.662 47.081 28.359  0.50 19.72 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  1 
ATOM   94   S  SG  B CYS A   1 15  ? 24.154 45.360 27.417  0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  1 
ATOM   95   N  N   . PHE A   1 16  ? 19.685 47.282 26.711  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   N   1 
ATOM   96   C  CA  . PHE A   1 16  ? 18.912 48.488 26.438  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CA  1 
ATOM   97   C  C   . PHE A   1 16  ? 19.078 49.445 27.612  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   C   1 
ATOM   98   O  O   . PHE A   1 16  ? 18.936 49.022 28.799  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   O   1 
ATOM   99   C  CB  . PHE A   1 16  ? 17.407 48.169 26.421  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CB  1 
ATOM   100  C  CG  . PHE A   1 16  ? 16.941 47.452 25.200  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CG  1 
ATOM   101  C  CD1 . PHE A   1 16  ? 17.521 47.676 23.917  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD1 1 
ATOM   102  C  CD2 . PHE A   1 16  ? 15.926 46.561 25.300  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD2 1 
ATOM   103  C  CE1 . PHE A   1 16  ? 17.006 47.006 22.797  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE1 1 
ATOM   104  C  CE2 . PHE A   1 16  ? 15.379 45.923 24.198  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE2 1 
ATOM   105  C  CZ  . PHE A   1 16  ? 15.882 46.164 22.921  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CZ  1 
ATOM   106  N  N   . SER A   1 17  ? 19.244 50.714 27.322  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   1 
ATOM   107  C  CA  . SER A   1 17  ? 19.130 51.740 28.372  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  1 
ATOM   108  C  C   . SER A   1 17  ? 17.665 52.111 28.563  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   1 
ATOM   109  O  O   . SER A   1 17  ? 16.947 52.287 27.601  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   1 
ATOM   110  C  CB  . SER A   1 17  ? 19.897 53.031 27.976  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  1 
ATOM   111  O  OG  . SER A   1 17  ? 21.261 52.710 27.766  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  1 
ATOM   112  N  N   . VAL A   1 18  ? 17.273 52.268 29.840  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   1 
ATOM   113  C  CA  . VAL A   1 18  ? 15.865 52.562 30.130  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  1 
ATOM   114  C  C   . VAL A   1 18  ? 15.779 53.651 31.227  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   1 
ATOM   115  O  O   . VAL A   1 18  ? 16.686 53.777 32.021  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   1 
ATOM   116  C  CB  . VAL A   1 18  ? 15.161 51.251 30.683  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  1 
ATOM   117  C  CG1 . VAL A   1 18  ? 15.243 50.123 29.622  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 1 
ATOM   118  C  CG2 . VAL A   1 18  ? 15.726 50.792 32.037  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 1 
ATOM   119  N  N   . ARG A   1 19  ? 14.702 54.410 31.221  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   1 
ATOM   120  C  CA  . ARG A   1 19  ? 14.614 55.535 32.187  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  1 
ATOM   121  C  C   . ARG A   1 19  ? 14.111 55.067 33.545  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   1 
ATOM   122  O  O   . ARG A   1 19  ? 14.473 55.724 34.535  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   1 
ATOM   123  C  CB  . ARG A   1 19  ? 13.673 56.553 31.658  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  1 
ATOM   124  C  CG  . ARG A   1 19  ? 14.247 57.220 30.404  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  1 
ATOM   125  C  CD  . ARG A   1 19  ? 13.174 58.215 29.861  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  1 
ATOM   126  N  NE  . ARG A   1 19  ? 13.534 58.780 28.510  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  1 
ATOM   127  C  CZ  . ARG A   1 19  ? 13.093 58.349 27.358  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  1 
ATOM   128  N  NH1 . ARG A   1 19  ? 12.474 57.204 27.291  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 1 
ATOM   129  N  NH2 . ARG A   1 19  ? 13.384 59.031 26.266  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 1 
ATOM   130  N  N   . ASN A   1 20  ? 13.302 53.991 33.650  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   N   1 
ATOM   131  C  CA  . ASN A   1 20  ? 12.709 53.558 34.948  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CA  1 
ATOM   132  C  C   . ASN A   1 20  ? 12.724 52.061 34.972  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   C   1 
ATOM   133  O  O   . ASN A   1 20  ? 11.985 51.407 34.228  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   O   1 
ATOM   134  C  CB  . ASN A   1 20  ? 11.244 54.136 35.066  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CB  1 
ATOM   135  C  CG  . ASN A   1 20  ? 10.648 53.812 36.392  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CG  1 
ATOM   136  O  OD1 . ASN A   1 20  ? 10.127 52.735 36.606  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   OD1 1 
ATOM   137  N  ND2 . ASN A   1 20  ? 10.849 54.690 37.365  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   ND2 1 
ATOM   138  N  N   . LEU A   1 21  ? 13.538 51.534 35.862  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   1 
ATOM   139  C  CA  . LEU A   1 21  ? 13.698 50.088 35.901  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  1 
ATOM   140  C  C   . LEU A   1 21  ? 12.411 49.371 36.197  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   1 
ATOM   141  O  O   . LEU A   1 21  ? 12.109 48.338 35.592  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   1 
ATOM   142  C  CB  . LEU A   1 21  ? 14.763 49.762 36.931  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  1 
ATOM   143  C  CG  . LEU A   1 21  ? 15.418 48.403 36.783  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  1 
ATOM   144  C  CD1 . LEU A   1 21  ? 16.311 48.320 35.461  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 1 
ATOM   145  C  CD2 . LEU A   1 21  ? 16.271 48.157 38.059  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 1 
ATOM   146  N  N   . ASN A   1 22  ? 11.613 49.900 37.160  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   N   1 
ATOM   147  C  CA  . ASN A   1 22  ? 10.413 49.153 37.544  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CA  1 
ATOM   148  C  C   . ASN A   1 22  ? 9.376  49.131 36.405  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   C   1 
ATOM   149  O  O   . ASN A   1 22  ? 8.685  48.117 36.221  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   O   1 
ATOM   150  C  CB  . ASN A   1 22  ? 9.767  49.731 38.818  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CB  1 
ATOM   151  C  CG  . ASN A   1 22  ? 10.620 49.464 40.030  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CG  1 
ATOM   152  O  OD1 . ASN A   1 22  ? 11.512 48.558 39.999  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   OD1 1 
ATOM   153  N  ND2 . ASN A   1 22  ? 10.330 50.175 41.114  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   ND2 1 
ATOM   154  N  N   . ASP A   1 23  ? 9.247  50.179 35.622  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   N   1 
ATOM   155  C  CA  . ASP A   1 23  ? 8.366  50.140 34.446  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CA  1 
ATOM   156  C  C   . ASP A   1 23  ? 8.887  49.134 33.431  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   C   1 
ATOM   157  O  O   . ASP A   1 23  ? 8.084  48.419 32.818  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   O   1 
ATOM   158  C  CB  . ASP A   1 23  ? 8.298  51.524 33.768  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CB  1 
ATOM   159  C  CG  . ASP A   1 23  ? 7.583  52.585 34.560  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CG  1 
ATOM   160  O  OD1 . ASP A   1 23  ? 6.770  52.243 35.465  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD1 1 
ATOM   161  O  OD2 . ASP A   1 23  ? 7.788  53.793 34.228  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD2 1 
ATOM   162  N  N   . SER A   1 24  ? 10.209 49.081 33.254  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   1 
ATOM   163  C  CA  . SER A   1 24  ? 10.746 48.174 32.243  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  1 
ATOM   164  C  C   . SER A   1 24  ? 10.669 46.703 32.741  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   1 
ATOM   165  O  O   . SER A   1 24  ? 10.382 45.839 31.913  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   1 
ATOM   166  C  CB  . SER A   1 24  ? 12.179 48.563 31.973  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  1 
ATOM   167  O  OG  . SER A   1 24  ? 12.210 49.868 31.384  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  1 
ATOM   168  N  N   . ILE A   1 25  ? 10.843 46.432 34.073  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   169  C  CA  . ILE A   1 25  ? 10.650 45.076 34.545  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   170  C  C   . ILE A   1 25  ? 9.187  44.653 34.307  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   171  O  O   . ILE A   1 25  ? 8.932  43.524 33.840  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   172  C  CB  . ILE A   1 25  ? 11.008 44.970 36.045  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   173  C  CG1 . ILE A   1 25  ? 12.521 45.175 36.221  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   174  C  CG2 . ILE A   1 25  ? 10.534 43.647 36.597  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   175  C  CD1 . ILE A   1 25  ? 12.957 45.333 37.691  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   176  N  N   . HIS A   1 26  ? 8.213  45.518 34.595  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   N   1 
ATOM   177  C  CA  . HIS A   1 26  ? 6.864  45.089 34.316  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CA  1 
ATOM   178  C  C   . HIS A   1 26  ? 6.669  44.797 32.834  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   C   1 
ATOM   179  O  O   . HIS A   1 26  ? 5.993  43.783 32.504  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   O   1 
ATOM   180  C  CB  . HIS A   1 26  ? 5.899  46.271 34.739  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CB  1 
ATOM   181  C  CG  . HIS A   1 26  ? 4.438  46.023 34.328  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CG  1 
ATOM   182  N  ND1 . HIS A   1 26  ? 3.734  44.944 34.794  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   ND1 1 
ATOM   183  C  CD2 . HIS A   1 26  ? 3.661  46.739 33.476  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CD2 1 
ATOM   184  C  CE1 . HIS A   1 26  ? 2.471  45.030 34.246  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CE1 1 
ATOM   185  N  NE2 . HIS A   1 26  ? 2.419  46.123 33.471  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   NE2 1 
ATOM   186  N  N   . PHE A   1 27  ? 7.257  45.612 31.970  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   N   1 
ATOM   187  C  CA  . PHE A   1 27  ? 7.087  45.328 30.506  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CA  1 
ATOM   188  C  C   . PHE A   1 27  ? 7.704  43.984 30.084  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   C   1 
ATOM   189  O  O   . PHE A   1 27  ? 7.049  43.165 29.457  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   O   1 
ATOM   190  C  CB  . PHE A   1 27  ? 7.679  46.498 29.725  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CB  1 
ATOM   191  C  CG  . PHE A   1 27  ? 7.489  46.361 28.225  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CG  1 
ATOM   192  C  CD1 . PHE A   1 27  ? 6.316  46.760 27.607  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD1 1 
ATOM   193  C  CD2 . PHE A   1 27  ? 8.528  45.859 27.466  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD2 1 
ATOM   194  C  CE1 . PHE A   1 27  ? 6.179  46.699 26.194  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE1 1 
ATOM   195  C  CE2 . PHE A   1 27  ? 8.368  45.773 26.067  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE2 1 
ATOM   196  C  CZ  . PHE A   1 27  ? 7.244  46.215 25.475  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CZ  1 
ATOM   197  N  N   . TYR A   1 28  ? 8.982  43.784 30.425  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   N   1 
ATOM   198  C  CA  . TYR A   1 28  ? 9.688  42.607 29.890  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CA  1 
ATOM   199  C  C   . TYR A   1 28  ? 9.302  41.333 30.619  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   C   1 
ATOM   200  O  O   . TYR A   1 28  ? 9.299  40.246 29.993  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   O   1 
ATOM   201  C  CB  . TYR A   1 28  ? 11.233 42.820 29.891  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CB  1 
ATOM   202  C  CG  . TYR A   1 28  ? 11.639 43.831 28.841  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CG  1 
ATOM   203  C  CD1 . TYR A   1 28  ? 11.747 43.433 27.520  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD1 1 
ATOM   204  C  CD2 . TYR A   1 28  ? 11.887 45.141 29.138  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD2 1 
ATOM   205  C  CE1 . TYR A   1 28  ? 12.047 44.285 26.524  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE1 1 
ATOM   206  C  CE2 . TYR A   1 28  ? 12.205 46.078 28.135  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE2 1 
ATOM   207  C  CZ  . TYR A   1 28  ? 12.284 45.627 26.807  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CZ  1 
ATOM   208  O  OH  . TYR A   1 28  ? 12.549 46.479 25.791  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   OH  1 
ATOM   209  N  N   . ARG A   1 29  ? 8.951  41.425 31.899  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   1 
ATOM   210  C  CA  A ARG A   1 29  ? 8.621  40.278 32.730  0.50 11.77 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  1 
ATOM   211  C  CA  B ARG A   1 29  ? 8.617  40.234 32.603  0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  1 
ATOM   212  C  C   . ARG A   1 29  ? 7.118  39.952 32.654  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   1 
ATOM   213  O  O   . ARG A   1 29  ? 6.730  38.819 32.437  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   1 
ATOM   214  C  CB  A ARG A   1 29  ? 9.040  40.575 34.184  0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  1 
ATOM   215  C  CB  B ARG A   1 29  ? 9.212  40.246 33.990  0.50 15.75 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  1 
ATOM   216  C  CG  A ARG A   1 29  ? 9.224  39.345 34.954  0.50 11.95 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  1 
ATOM   217  C  CG  B ARG A   1 29  ? 9.166  38.850 34.484  0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  1 
ATOM   218  C  CD  A ARG A   1 29  ? 7.896  39.159 35.488  0.50 9.69  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  1 
ATOM   219  C  CD  B ARG A   1 29  ? 8.392  39.037 35.687  0.50 15.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  1 
ATOM   220  N  NE  A ARG A   1 29  ? 7.828  40.284 36.508  0.50 9.74  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  1 
ATOM   221  N  NE  B ARG A   1 29  ? 9.248  39.249 36.820  0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  1 
ATOM   222  C  CZ  A ARG A   1 29  ? 8.565  40.473 37.604  0.50 8.29  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  1 
ATOM   223  C  CZ  B ARG A   1 29  ? 9.190  38.389 37.833  0.50 18.59 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  1 
ATOM   224  N  NH1 A ARG A   1 29  ? 9.524  39.629 38.033  0.50 8.24  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 1 
ATOM   225  N  NH1 B ARG A   1 29  ? 8.342  37.552 37.584  0.50 26.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 1 
ATOM   226  N  NH2 A ARG A   1 29  ? 8.324  41.517 38.382  0.50 9.63  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 1 
ATOM   227  N  NH2 B ARG A   1 29  ? 9.890  38.354 39.082  0.50 13.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 1 
ATOM   228  N  N   . ASP A   1 30  ? 6.298  40.931 32.885  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   1 
ATOM   229  C  CA  . ASP A   1 30  ? 4.836  40.669 32.958  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  1 
ATOM   230  C  C   . ASP A   1 30  ? 4.208  40.701 31.568  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   1 
ATOM   231  O  O   . ASP A   1 30  ? 3.510  39.731 31.205  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   1 
ATOM   232  C  CB  . ASP A   1 30  ? 4.142  41.666 33.859  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  1 
ATOM   233  C  CG  . ASP A   1 30  ? 4.675  41.566 35.324  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  1 
ATOM   234  O  OD1 . ASP A   1 30  ? 4.953  40.420 35.747  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 1 
ATOM   235  O  OD2 . ASP A   1 30  ? 4.672  42.618 35.917  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 1 
ATOM   236  N  N   . ILE A   1 31  ? 4.435  41.742 30.789  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   N   1 
ATOM   237  C  CA  . ILE A   1 31  ? 3.779  41.812 29.507  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CA  1 
ATOM   238  C  C   . ILE A   1 31  ? 4.395  40.796 28.515  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   C   1 
ATOM   239  O  O   . ILE A   1 31  ? 3.637  40.074 27.846  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   O   1 
ATOM   240  C  CB  . ILE A   1 31  ? 3.734  43.240 28.993  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CB  1 
ATOM   241  C  CG1 . ILE A   1 31  ? 2.983  44.180 30.013  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG1 1 
ATOM   242  C  CG2 . ILE A   1 31  ? 3.144  43.266 27.581  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG2 1 
ATOM   243  C  CD1 . ILE A   1 31  ? 3.043  45.642 29.703  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CD1 1 
ATOM   244  N  N   . LEU A   1 32  ? 5.724  40.792 28.405  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   245  C  CA  . LEU A   1 32  ? 6.354  39.916 27.411  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   246  C  C   . LEU A   1 32  ? 6.707  38.524 27.958  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   247  O  O   . LEU A   1 32  ? 7.207  37.707 27.215  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   248  C  CB  . LEU A   1 32  ? 7.625  40.576 26.770  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   249  C  CG  . LEU A   1 32  ? 7.310  41.843 25.922  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   250  C  CD1 . LEU A   1 32  ? 8.613  42.306 25.268  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   251  C  CD2 . LEU A   1 32  ? 6.226  41.603 24.851  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   252  N  N   . LEU A   1 33  ? 6.432  38.288 29.249  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   1 
ATOM   253  C  CA  . LEU A   1 33  ? 6.577  36.988 29.865  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  1 
ATOM   254  C  C   . LEU A   1 33  ? 8.012  36.494 29.903  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   1 
ATOM   255  O  O   . LEU A   1 33  ? 8.273  35.271 29.973  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   1 
ATOM   256  C  CB  . LEU A   1 33  ? 5.608  35.992 29.254  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  1 
ATOM   257  C  CG  . LEU A   1 33  ? 4.093  36.332 29.516  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  1 
ATOM   258  C  CD1 . LEU A   1 33  ? 3.117  35.440 28.697  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 1 
ATOM   259  C  CD2 . LEU A   1 33  ? 3.774  36.250 31.047  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 1 
ATOM   260  N  N   . GLY A   1 34  ? 8.986  37.415 29.996  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   N   1 
ATOM   261  C  CA  . GLY A   1 34  ? 10.373 37.049 30.213  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   CA  1 
ATOM   262  C  C   . GLY A   1 34  ? 10.622 36.613 31.684  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   C   1 
ATOM   263  O  O   . GLY A   1 34  ? 9.729  36.783 32.545  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   O   1 
ATOM   264  N  N   . LYS A   1 35  ? 11.783 36.089 31.986  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   1 
ATOM   265  C  CA  . LYS A   1 35  ? 12.158 35.623 33.323  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  1 
ATOM   266  C  C   . LYS A   1 35  ? 13.119 36.633 33.908  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   1 
ATOM   267  O  O   . LYS A   1 35  ? 14.237 36.803 33.350  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   1 
ATOM   268  C  CB  . LYS A   1 35  ? 12.749 34.239 33.219  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  1 
ATOM   269  C  CG  . LYS A   1 35  ? 13.331 33.698 34.517  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  1 
ATOM   270  C  CD  . LYS A   1 35  ? 12.512 32.722 35.281  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CD  1 
ATOM   271  C  CE  . LYS A   1 35  ? 13.156 32.370 36.640  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CE  1 
ATOM   272  N  NZ  . LYS A   1 35  ? 12.352 32.816 37.816  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   NZ  1 
ATOM   273  N  N   . LEU A   1 36  ? 12.821 37.278 35.040  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . LEU A   1 36  ? 13.778 38.112 35.784  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . LEU A   1 36  ? 14.823 37.290 36.460  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   276  O  O   . LEU A   1 36  ? 14.491 36.391 37.241  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . LEU A   1 36  ? 13.021 38.996 36.735  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   278  C  CG  . LEU A   1 36  ? 13.923 39.989 37.531  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   279  C  CD1 . LEU A   1 36  ? 14.522 41.051 36.676  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   280  C  CD2 . LEU A   1 36  ? 13.040 40.635 38.594  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   281  N  N   . LEU A   1 37  ? 16.125 37.533 36.191  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   1 
ATOM   282  C  CA  . LEU A   1 37  ? 17.203 36.757 36.792  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  1 
ATOM   283  C  C   . LEU A   1 37  ? 18.055 37.531 37.779  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   1 
ATOM   284  O  O   . LEU A   1 37  ? 18.652 36.904 38.690  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   1 
ATOM   285  C  CB  . LEU A   1 37  ? 18.119 36.225 35.699  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  1 
ATOM   286  C  CG  . LEU A   1 37  ? 17.375 35.166 34.863  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . LEU A   1 37  ? 18.156 34.737 33.654  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . LEU A   1 37  ? 16.999 33.886 35.631  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 1 
ATOM   289  N  N   . LEU A   1 38  ? 18.110 38.870 37.675  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   1 
ATOM   290  C  CA  . LEU A   1 38  ? 19.025 39.650 38.526  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  1 
ATOM   291  C  C   . LEU A   1 38  ? 18.492 41.039 38.566  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   1 
ATOM   292  O  O   . LEU A   1 38  ? 18.045 41.555 37.525  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   1 
ATOM   293  C  CB  . LEU A   1 38  ? 20.481 39.640 37.873  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  1 
ATOM   294  C  CG  . LEU A   1 38  ? 21.542 40.472 38.538  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  1 
ATOM   295  C  CD1 . LEU A   1 38  ? 22.871 40.109 38.054  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 1 
ATOM   296  C  CD2 . LEU A   1 38  ? 21.414 41.893 38.071  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 1 
ATOM   297  N  N   . THR A   1 39  ? 18.658 41.680 39.720  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N   1 
ATOM   298  C  CA  . THR A   1 39  ? 18.479 43.126 39.755  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA  1 
ATOM   299  C  C   . THR A   1 39  ? 19.585 43.741 40.575  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C   1 
ATOM   300  O  O   . THR A   1 39  ? 20.101 43.126 41.519  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O   1 
ATOM   301  C  CB  . THR A   1 39  ? 17.102 43.607 40.322  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB  1 
ATOM   302  O  OG1 . THR A   1 39  ? 16.962 43.116 41.666  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1 1 
ATOM   303  C  CG2 . THR A   1 39  ? 15.914 43.162 39.493  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2 1 
ATOM   304  N  N   . GLY A   1 40  ? 19.923 44.970 40.273  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   1 
ATOM   305  C  CA  . GLY A   1 40  ? 20.679 45.903 41.103  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  1 
ATOM   306  C  C   . GLY A   1 40  ? 19.907 47.253 41.102  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   1 
ATOM   307  O  O   . GLY A   1 40  ? 18.805 47.370 40.536  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   1 
ATOM   308  N  N   . LYS A   1 41  ? 20.463 48.219 41.764  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   1 
ATOM   309  C  CA  . LYS A   1 41  ? 19.907 49.622 41.743  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  1 
ATOM   310  C  C   . LYS A   1 41  ? 19.631 50.146 40.375  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   1 
ATOM   311  O  O   . LYS A   1 41  ? 18.554 50.726 40.163  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   1 
ATOM   312  C  CB  . LYS A   1 41  ? 20.883 50.574 42.510  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  1 
ATOM   313  N  N   . LYS A   1 42  ? 20.504 49.742 39.414  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   1 
ATOM   314  C  CA  . LYS A   1 42  ? 20.445 50.356 38.063  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  1 
ATOM   315  C  C   . LYS A   1 42  ? 20.462 49.305 36.990  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   1 
ATOM   316  O  O   . LYS A   1 42  ? 20.709 49.629 35.809  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   1 
ATOM   317  C  CB  . LYS A   1 42  ? 21.609 51.378 37.847  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  1 
ATOM   318  C  CG  . LYS A   1 42  ? 21.625 52.514 38.881  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  1 
ATOM   319  C  CD  . LYS A   1 42  ? 22.187 53.828 38.349  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  1 
ATOM   320  C  CE  . LYS A   1 42  ? 21.192 54.985 38.575  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  1 
ATOM   321  N  NZ  . LYS A   1 42  ? 19.880 54.969 37.779  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  1 
ATOM   322  N  N   . THR A   1 43  ? 20.225 48.039 37.338  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   N   1 
ATOM   323  C  CA  . THR A   1 43  ? 20.438 46.940 36.352  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CA  1 
ATOM   324  C  C   . THR A   1 43  ? 19.305 45.928 36.502  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   C   1 
ATOM   325  O  O   . THR A   1 43  ? 18.933 45.602 37.653  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   O   1 
ATOM   326  C  CB  . THR A   1 43  ? 21.805 46.174 36.682  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CB  1 
ATOM   327  O  OG1 . THR A   1 43  ? 22.838 47.122 36.682  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   OG1 1 
ATOM   328  C  CG2 . THR A   1 43  ? 22.121 45.110 35.561  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CG2 1 
ATOM   329  N  N   . ALA A   1 44  ? 18.871 45.285 35.419  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   330  C  CA  . ALA A   1 44  ? 18.075 44.073 35.541  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   331  C  C   . ALA A   1 44  ? 18.460 43.174 34.363  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   332  O  O   . ALA A   1 44  ? 18.720 43.629 33.251  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   333  C  CB  . ALA A   1 44  ? 16.553 44.376 35.456  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   334  N  N   . TYR A   1 45  ? 18.572 41.895 34.640  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   N   1 
ATOM   335  C  CA  . TYR A   1 45  ? 18.794 40.869 33.594  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CA  1 
ATOM   336  C  C   . TYR A   1 45  ? 17.595 40.027 33.464  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   C   1 
ATOM   337  O  O   . TYR A   1 45  ? 17.006 39.593 34.504  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   O   1 
ATOM   338  C  CB  . TYR A   1 45  ? 19.961 39.963 33.896  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CB  1 
ATOM   339  C  CG  . TYR A   1 45  ? 21.366 40.549 33.827  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CG  1 
ATOM   340  C  CD1 . TYR A   1 45  ? 21.658 41.828 33.384  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD1 1 
ATOM   341  C  CD2 . TYR A   1 45  ? 22.444 39.735 34.171  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD2 1 
ATOM   342  C  CE1 . TYR A   1 45  ? 22.967 42.289 33.257  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE1 1 
ATOM   343  C  CE2 . TYR A   1 45  ? 23.734 40.167 34.080  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE2 1 
ATOM   344  C  CZ  . TYR A   1 45  ? 23.995 41.446 33.634  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CZ  1 
ATOM   345  O  OH  . TYR A   1 45  ? 25.291 41.877 33.514  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   OH  1 
ATOM   346  N  N   . PHE A   1 46  ? 17.216 39.689 32.235  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   1 
ATOM   347  C  CA  . PHE A   1 46  ? 16.154 38.769 31.898  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  1 
ATOM   348  C  C   . PHE A   1 46  ? 16.616 37.701 30.942  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   1 
ATOM   349  O  O   . PHE A   1 46  ? 17.611 37.909 30.197  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   1 
ATOM   350  C  CB  . PHE A   1 46  ? 14.988 39.466 31.142  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  1 
ATOM   351  C  CG  . PHE A   1 46  ? 14.394 40.631 31.910  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  1 
ATOM   352  C  CD1 . PHE A   1 46  ? 15.049 41.835 31.810  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 1 
ATOM   353  C  CD2 . PHE A   1 46  ? 13.278 40.493 32.714  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 1 
ATOM   354  C  CE1 . PHE A   1 46  ? 14.671 42.959 32.442  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 1 
ATOM   355  C  CE2 . PHE A   1 46  ? 12.798 41.705 33.352  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 1 
ATOM   356  C  CZ  . PHE A   1 46  ? 13.500 42.876 33.207  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  1 
ATOM   357  N  N   . GLU A   1 47  ? 15.921 36.588 30.936  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   1 
ATOM   358  C  CA  . GLU A   1 47  ? 15.977 35.696 29.800  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  1 
ATOM   359  C  C   . GLU A   1 47  ? 14.634 35.798 29.121  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   1 
ATOM   360  O  O   . GLU A   1 47  ? 13.596 35.594 29.762  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   1 
ATOM   361  C  CB  . GLU A   1 47  ? 16.278 34.248 30.230  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  1 
ATOM   362  C  CG  . GLU A   1 47  ? 16.403 33.276 29.065  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  1 
ATOM   363  C  CD  . GLU A   1 47  ? 17.076 31.964 29.395  1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  1 
ATOM   364  O  OE1 . GLU A   1 47  ? 18.346 31.914 29.397  1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 1 
ATOM   365  O  OE2 . GLU A   1 47  ? 16.330 30.977 29.598  1.00 75.71 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 1 
ATOM   366  N  N   . LEU A   1 48  ? 14.603 36.172 27.846  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A   1 48  ? 13.384 36.353 27.092  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A   1 48  ? 13.557 35.666 25.763  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A   1 48  ? 14.501 36.001 25.095  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A   1 48  ? 13.077 37.865 26.882  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A   1 48  ? 11.830 38.164 26.039  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A   1 48  ? 10.532 37.665 26.702  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A   1 48  ? 11.670 39.639 25.710  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ALA A   1 49  ? 12.687 34.700 25.394  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N   1 
ATOM   375  C  CA  . ALA A   1 49  ? 12.772 34.051 24.080  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA  1 
ATOM   376  C  C   . ALA A   1 49  ? 14.187 33.437 23.955  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C   1 
ATOM   377  O  O   . ALA A   1 49  ? 14.718 33.450 22.825  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O   1 
ATOM   378  C  CB  . ALA A   1 49  ? 12.493 35.100 23.013  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB  1 
ATOM   379  N  N   . GLY A   1 50  ? 14.747 32.923 25.061  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N   1 
ATOM   380  C  CA  . GLY A   1 50  ? 16.040 32.213 24.998  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA  1 
ATOM   381  C  C   . GLY A   1 50  ? 17.229 33.162 24.935  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C   1 
ATOM   382  O  O   . GLY A   1 50  ? 18.352 32.694 24.738  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O   1 
ATOM   383  N  N   . LEU A   1 51  ? 16.981 34.472 25.030  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   1 
ATOM   384  C  CA  . LEU A   1 51  ? 18.021 35.495 24.884  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  1 
ATOM   385  C  C   . LEU A   1 51  ? 18.212 36.227 26.219  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   1 
ATOM   386  O  O   . LEU A   1 51  ? 17.241 36.659 26.869  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   1 
ATOM   387  C  CB  . LEU A   1 51  ? 17.547 36.528 23.832  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  1 
ATOM   388  C  CG  . LEU A   1 51  ? 18.433 37.764 23.595  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  1 
ATOM   389  C  CD1 . LEU A   1 51  ? 19.751 37.482 22.994  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 1 
ATOM   390  C  CD2 . LEU A   1 51  ? 17.715 38.637 22.570  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 1 
ATOM   391  N  N   . TRP A   1 52  ? 19.460 36.457 26.600  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   N   1 
ATOM   392  C  CA  . TRP A   1 52  ? 19.814 37.289 27.739  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CA  1 
ATOM   393  C  C   . TRP A   1 52  ? 19.589 38.766 27.320  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   C   1 
ATOM   394  O  O   . TRP A   1 52  ? 20.192 39.279 26.344  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   O   1 
ATOM   395  C  CB  . TRP A   1 52  ? 21.303 37.048 28.015  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CB  1 
ATOM   396  C  CG  . TRP A   1 52  ? 21.983 37.912 29.007  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CG  1 
ATOM   397  C  CD1 . TRP A   1 52  ? 21.435 38.876 29.896  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD1 1 
ATOM   398  C  CD2 . TRP A   1 52  ? 23.416 37.874 29.266  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD2 1 
ATOM   399  N  NE1 . TRP A   1 52  ? 22.438 39.456 30.625  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   NE1 1 
ATOM   400  C  CE2 . TRP A   1 52  ? 23.680 38.917 30.247  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE2 1 
ATOM   401  C  CE3 . TRP A   1 52  ? 24.500 37.176 28.663  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE3 1 
ATOM   402  C  CZ2 . TRP A   1 52  ? 24.974 39.200 30.697  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ2 1 
ATOM   403  C  CZ3 . TRP A   1 52  ? 25.783 37.494 29.134  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ3 1 
ATOM   404  C  CH2 . TRP A   1 52  ? 26.023 38.432 30.125  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CH2 1 
ATOM   405  N  N   . ILE A   1 53  ? 18.707 39.469 28.050  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   N   1 
ATOM   406  C  CA  A ILE A   1 53  ? 18.511 40.920 27.872  0.50 10.62 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  1 
ATOM   407  C  CA  B ILE A   1 53  ? 18.442 40.887 27.856  0.50 10.67 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  1 
ATOM   408  C  C   . ILE A   1 53  ? 18.912 41.624 29.100  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   C   1 
ATOM   409  O  O   . ILE A   1 53  ? 18.521 41.251 30.224  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   O   1 
ATOM   410  C  CB  A ILE A   1 53  ? 17.036 41.247 27.610  0.50 12.23 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  1 
ATOM   411  C  CB  B ILE A   1 53  ? 16.926 41.109 27.592  0.50 13.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  1 
ATOM   412  C  CG1 A ILE A   1 53  ? 16.680 40.754 26.216  0.50 10.19 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 1 
ATOM   413  C  CG1 B ILE A   1 53  ? 16.398 40.090 26.542  0.50 13.30 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 1 
ATOM   414  C  CG2 A ILE A   1 53  ? 16.756 42.748 27.805  0.50 12.52 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 1 
ATOM   415  C  CG2 B ILE A   1 53  ? 16.742 42.569 27.175  0.50 14.00 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 1 
ATOM   416  C  CD1 A ILE A   1 53  ? 15.181 40.774 26.001  0.50 14.73 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 1 
ATOM   417  C  CD1 B ILE A   1 53  ? 16.978 40.400 25.199  0.50 16.11 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 1 
ATOM   418  N  N   . ALA A   1 54  ? 19.759 42.625 28.974  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   N   1 
ATOM   419  C  CA  . ALA A   1 54  ? 20.199 43.416 30.094  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CA  1 
ATOM   420  C  C   . ALA A   1 54  ? 19.554 44.820 29.960  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   C   1 
ATOM   421  O  O   . ALA A   1 54  ? 19.510 45.374 28.853  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   O   1 
ATOM   422  C  CB  . ALA A   1 54  ? 21.715 43.565 30.123  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CB  1 
ATOM   423  N  N   . LEU A   1 55  ? 19.096 45.361 31.055  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   424  C  CA  . LEU A   1 55  ? 18.590 46.733 31.111  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   425  C  C   . LEU A   1 55  ? 19.512 47.515 31.984  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   426  O  O   . LEU A   1 55  ? 19.872 47.034 33.128  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   427  C  CB  . LEU A   1 55  ? 17.202 46.760 31.731  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   428  C  CG  . LEU A   1 55  ? 16.203 45.859 31.029  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   429  C  CD1 . LEU A   1 55  ? 14.820 46.031 31.724  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   430  C  CD2 . LEU A   1 55  ? 16.044 46.134 29.523  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   431  N  N   . ASN A   1 56  ? 19.865 48.704 31.511  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   N   1 
ATOM   432  C  CA  A ASN A   1 56  ? 20.728 49.611 32.267  0.60 12.30 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  1 
ATOM   433  C  CA  B ASN A   1 56  ? 20.684 49.607 32.291  0.40 12.14 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  1 
ATOM   434  C  C   . ASN A   1 56  ? 19.890 50.877 32.523  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   C   1 
ATOM   435  O  O   . ASN A   1 56  ? 19.483 51.559 31.551  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   O   1 
ATOM   436  C  CB  A ASN A   1 56  ? 21.968 49.997 31.398  0.60 15.64 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  1 
ATOM   437  C  CB  B ASN A   1 56  ? 21.933 49.897 31.467  0.40 14.99 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  1 
ATOM   438  C  CG  A ASN A   1 56  ? 22.949 50.910 32.136  0.60 17.47 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  1 
ATOM   439  C  CG  B ASN A   1 56  ? 22.715 48.644 31.225  0.40 15.75 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  1 
ATOM   440  O  OD1 A ASN A   1 56  ? 23.320 50.610 33.244  0.60 21.72 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 1 
ATOM   441  O  OD1 B ASN A   1 56  ? 23.076 47.977 32.206  0.40 18.93 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 1 
ATOM   442  N  ND2 A ASN A   1 56  ? 23.282 52.059 31.548  0.60 27.56 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 1 
ATOM   443  N  ND2 B ASN A   1 56  ? 22.852 48.225 29.983  0.40 19.24 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 1 
ATOM   444  N  N   . GLU A   1 57  ? 19.657 51.243 33.781  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   1 
ATOM   445  C  CA  . GLU A   1 57  ? 18.815 52.439 34.052  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  1 
ATOM   446  C  C   . GLU A   1 57  ? 19.646 53.693 33.908  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   1 
ATOM   447  O  O   . GLU A   1 57  ? 20.712 53.838 34.563  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   1 
ATOM   448  C  CB  . GLU A   1 57  ? 18.188 52.350 35.458  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  1 
ATOM   449  C  CG  . GLU A   1 57  ? 17.064 53.392 35.649  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  1 
ATOM   450  C  CD  . GLU A   1 57  ? 16.581 53.492 37.071  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  1 
ATOM   451  O  OE1 . GLU A   1 57  ? 17.420 53.810 37.984  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 1 
ATOM   452  O  OE2 . GLU A   1 57  ? 15.383 53.176 37.309  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 1 
ATOM   453  N  N   . GLU A   1 58  ? 19.142 54.598 33.099  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   N   1 
ATOM   454  C  CA  . GLU A   1 58  ? 19.707 55.939 32.857  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CA  1 
ATOM   455  C  C   . GLU A   1 58  ? 18.528 56.875 33.010  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   C   1 
ATOM   456  O  O   . GLU A   1 58  ? 17.802 57.124 32.049  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   O   1 
ATOM   457  C  CB  . GLU A   1 58  ? 20.334 56.015 31.463  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CB  1 
ATOM   458  C  CG  . GLU A   1 58  ? 21.549 55.084 31.337  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CG  1 
ATOM   459  C  CD  . GLU A   1 58  ? 22.204 55.095 29.933  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CD  1 
ATOM   460  O  OE1 . GLU A   1 58  ? 22.155 56.136 29.245  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE1 1 
ATOM   461  O  OE2 . GLU A   1 58  ? 22.663 54.023 29.436  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE2 1 
ATOM   462  N  N   . LYS A   1 59  ? 18.346 57.450 34.186  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   N   1 
ATOM   463  C  CA  . LYS A   1 59  ? 17.130 58.226 34.489  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CA  1 
ATOM   464  C  C   . LYS A   1 59  ? 17.087 59.548 33.728  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   C   1 
ATOM   465  O  O   . LYS A   1 59  ? 16.007 60.122 33.605  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   O   1 
ATOM   466  C  CB  . LYS A   1 59  ? 17.137 58.548 35.982  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CB  1 
ATOM   467  C  CG  . LYS A   1 59  ? 16.878 57.362 36.880  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CG  1 
ATOM   468  C  CD  . LYS A   1 59  ? 16.729 57.905 38.361  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CD  1 
ATOM   469  C  CE  . LYS A   1 59  ? 16.263 56.719 39.186  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CE  1 
ATOM   470  N  NZ  . LYS A   1 59  ? 16.030 56.966 40.640  1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   NZ  1 
ATOM   471  N  N   . ASP A   1 60  ? 18.204 59.978 33.155  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   N   1 
ATOM   472  C  CA  . ASP A   1 60  ? 18.307 61.264 32.485  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CA  1 
ATOM   473  C  C   . ASP A   1 60  ? 18.217 61.204 30.965  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   C   1 
ATOM   474  O  O   . ASP A   1 60  ? 18.375 62.261 30.319  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   O   1 
ATOM   475  C  CB  . ASP A   1 60  ? 19.612 61.987 32.881  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CB  1 
ATOM   476  C  CG  . ASP A   1 60  ? 20.848 61.166 32.617  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CG  1 
ATOM   477  O  OD1 . ASP A   1 60  ? 20.795 59.952 32.270  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD1 1 
ATOM   478  O  OD2 . ASP A   1 60  ? 21.940 61.766 32.754  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD2 1 
ATOM   479  N  N   . ILE A   1 61  ? 17.849 60.046 30.366  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   1 
ATOM   480  C  CA  . ILE A   1 61  ? 17.655 60.052 28.891  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  1 
ATOM   481  C  C   . ILE A   1 61  ? 16.492 61.064 28.609  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   1 
ATOM   482  O  O   . ILE A   1 61  ? 15.391 60.901 29.143  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   1 
ATOM   483  C  CB  . ILE A   1 61  ? 17.253 58.691 28.337  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  1 
ATOM   484  C  CG1 . ILE A   1 61  ? 18.261 57.546 28.607  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 1 
ATOM   485  C  CG2 . ILE A   1 61  ? 16.972 58.851 26.797  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 1 
ATOM   486  C  CD1 . ILE A   1 61  ? 17.752 56.213 28.073  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 1 
ATOM   487  N  N   . PRO A   1 62  ? 16.709 62.067 27.717  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   1 
ATOM   488  C  CA  . PRO A   1 62  ? 15.670 63.111 27.588  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  1 
ATOM   489  C  C   . PRO A   1 62  ? 14.318 62.515 27.119  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   1 
ATOM   490  O  O   . PRO A   1 62  ? 14.326 61.750 26.145  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   1 
ATOM   491  C  CB  . PRO A   1 62  ? 16.263 64.126 26.566  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  1 
ATOM   492  C  CG  . PRO A   1 62  ? 17.753 63.963 26.735  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  1 
ATOM   493  C  CD  . PRO A   1 62  ? 17.974 62.477 27.066  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  1 
ATOM   494  N  N   . ARG A   1 63  ? 13.209 62.939 27.752  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   1 
ATOM   495  C  CA  . ARG A   1 63  ? 11.882 62.453 27.359  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  1 
ATOM   496  C  C   . ARG A   1 63  ? 11.311 63.335 26.257  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   1 
ATOM   497  O  O   . ARG A   1 63  ? 10.295 62.931 25.679  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   1 
ATOM   498  C  CB  . ARG A   1 63  ? 10.882 62.402 28.566  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  1 
ATOM   499  C  CG  . ARG A   1 63  ? 11.171 61.175 29.479  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  1 
ATOM   500  C  CD  . ARG A   1 63  ? 9.970  60.869 30.469  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  1 
ATOM   501  N  NE  . ARG A   1 63  ? 10.183 59.631 31.329  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  1 
ATOM   502  C  CZ  . ARG A   1 63  ? 9.826  58.322 31.083  1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  1 
ATOM   503  N  NH1 . ARG A   1 63  ? 9.207  57.917 29.936  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 1 
ATOM   504  N  NH2 . ARG A   1 63  ? 10.081 57.382 32.038  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 1 
ATOM   505  N  N   . ASN A   1 64  ? 11.926 64.488 25.989  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   N   1 
ATOM   506  C  CA  . ASN A   1 64  ? 11.317 65.406 25.014  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CA  1 
ATOM   507  C  C   . ASN A   1 64  ? 12.014 65.415 23.622  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   C   1 
ATOM   508  O  O   . ASN A   1 64  ? 11.876 66.345 22.819  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   O   1 
ATOM   509  C  CB  . ASN A   1 64  ? 11.285 66.824 25.605  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CB  1 
ATOM   510  C  CG  . ASN A   1 64  ? 12.695 67.380 25.874  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CG  1 
ATOM   511  O  OD1 . ASN A   1 64  ? 13.719 66.654 25.883  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   OD1 1 
ATOM   512  N  ND2 . ASN A   1 64  ? 12.729 68.629 26.218  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   ND2 1 
ATOM   513  N  N   . GLU A   1 65  ? 12.762 64.324 23.348  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   1 
ATOM   514  C  CA  . GLU A   1 65  ? 13.539 64.187 22.130  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  1 
ATOM   515  C  C   . GLU A   1 65  ? 13.269 62.798 21.566  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   1 
ATOM   516  O  O   . GLU A   1 65  ? 12.943 61.874 22.335  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   1 
ATOM   517  C  CB  . GLU A   1 65  ? 15.098 64.223 22.436  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  1 
ATOM   518  C  CG  . GLU A   1 65  ? 15.622 65.519 22.988  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  1 
ATOM   519  C  CD  . GLU A   1 65  ? 17.083 65.468 23.359  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  1 
ATOM   520  O  OE1 . GLU A   1 65  ? 17.713 64.354 23.414  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 1 
ATOM   521  O  OE2 . GLU A   1 65  ? 17.613 66.526 23.700  1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 1 
ATOM   522  N  N   . ILE A   1 66  ? 13.471 62.628 20.254  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   1 
ATOM   523  C  CA  . ILE A   1 66  ? 13.312 61.327 19.644  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  1 
ATOM   524  C  C   . ILE A   1 66  ? 14.598 60.525 19.791  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   1 
ATOM   525  O  O   . ILE A   1 66  ? 15.714 61.025 19.488  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   1 
ATOM   526  C  CB  . ILE A   1 66  ? 12.998 61.542 18.121  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  1 
ATOM   527  C  CG1 . ILE A   1 66  ? 11.667 62.250 17.943  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 1 
ATOM   528  C  CG2 . ILE A   1 66  ? 13.001 60.193 17.392  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 1 
ATOM   529  C  CD1 . ILE A   1 66  ? 11.524 63.032 16.638  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 1 
ATOM   530  N  N   . HIS A   1 67  ? 14.504 59.329 20.293  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   1 
ATOM   531  C  CA  . HIS A   1 67  ? 15.663 58.425 20.380  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  1 
ATOM   532  C  C   . HIS A   1 67  ? 15.239 57.085 19.921  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   1 
ATOM   533  O  O   . HIS A   1 67  ? 14.027 56.825 19.644  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   1 
ATOM   534  C  CB  . HIS A   1 67  ? 16.101 58.330 21.901  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  1 
ATOM   535  C  CG  . HIS A   1 67  ? 16.749 59.649 22.372  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  1 
ATOM   536  N  ND1 . HIS A   1 67  ? 17.892 60.049 21.729  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 1 
ATOM   537  C  CD2 . HIS A   1 67  ? 16.407 60.667 23.277  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 1 
ATOM   538  C  CE1 . HIS A   1 67  ? 18.279 61.266 22.268  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 1 
ATOM   539  N  NE2 . HIS A   1 67  ? 17.392 61.594 23.210  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 1 
ATOM   540  N  N   . PHE A   1 68  ? 16.209 56.173 19.806  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   N   1 
ATOM   541  C  CA  . PHE A   1 68  ? 15.906 54.761 19.486  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CA  1 
ATOM   542  C  C   . PHE A   1 68  ? 15.400 54.574 18.080  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   C   1 
ATOM   543  O  O   . PHE A   1 68  ? 14.763 53.545 17.771  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   O   1 
ATOM   544  C  CB  . PHE A   1 68  ? 14.932 54.050 20.517  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CB  1 
ATOM   545  C  CG  . PHE A   1 68  ? 15.088 54.537 21.948  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CG  1 
ATOM   546  C  CD1 . PHE A   1 68  ? 16.224 54.260 22.699  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD1 1 
ATOM   547  C  CD2 . PHE A   1 68  ? 14.087 55.316 22.516  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD2 1 
ATOM   548  C  CE1 . PHE A   1 68  ? 16.333 54.746 24.035  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE1 1 
ATOM   549  C  CE2 . PHE A   1 68  ? 14.218 55.780 23.791  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE2 1 
ATOM   550  C  CZ  . PHE A   1 68  ? 15.306 55.518 24.579  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CZ  1 
ATOM   551  N  N   . SER A   1 69  ? 15.699 55.482 17.175  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N   1 
ATOM   552  C  CA  . SER A   1 69  ? 15.125 55.429 15.806  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA  1 
ATOM   553  C  C   . SER A   1 69  ? 15.676 54.401 14.859  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C   1 
ATOM   554  O  O   . SER A   1 69  ? 14.996 54.057 13.890  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O   1 
ATOM   555  C  CB  . SER A   1 69  ? 15.368 56.828 15.059  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB  1 
ATOM   556  O  OG  . SER A   1 69  ? 14.626 57.799 15.798  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG  1 
ATOM   557  N  N   . TYR A   1 70  ? 16.896 53.964 15.113  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   N   1 
ATOM   558  C  CA  . TYR A   1 70  ? 17.686 53.361 14.052  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CA  1 
ATOM   559  C  C   . TYR A   1 70  ? 17.952 51.898 14.270  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   C   1 
ATOM   560  O  O   . TYR A   1 70  ? 18.809 51.341 13.589  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   O   1 
ATOM   561  C  CB  . TYR A   1 70  ? 18.961 54.151 13.893  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CB  1 
ATOM   562  C  CG  . TYR A   1 70  ? 18.709 55.574 13.447  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CG  1 
ATOM   563  C  CD1 . TYR A   1 70  ? 17.982 55.868 12.309  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD1 1 
ATOM   564  C  CD2 . TYR A   1 70  ? 19.151 56.604 14.290  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD2 1 
ATOM   565  C  CE1 . TYR A   1 70  ? 17.755 57.206 11.954  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE1 1 
ATOM   566  C  CE2 . TYR A   1 70  ? 18.932 57.933 13.956  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE2 1 
ATOM   567  C  CZ  . TYR A   1 70  ? 18.214 58.221 12.793  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CZ  1 
ATOM   568  O  OH  . TYR A   1 70  ? 18.043 59.583 12.461  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   OH  1 
ATOM   569  N  N   . THR A   1 71  ? 17.235 51.263 15.224  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   1 
ATOM   570  C  CA  . THR A   1 71  ? 17.397 49.817 15.488  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  1 
ATOM   571  C  C   . THR A   1 71  ? 16.004 49.270 15.725  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   1 
ATOM   572  O  O   . THR A   1 71  ? 15.174 49.960 16.354  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   1 
ATOM   573  C  CB  . THR A   1 71  ? 18.216 49.593 16.803  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  1 
ATOM   574  O  OG1 . THR A   1 71  ? 19.514 50.228 16.593  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 1 
ATOM   575  C  CG2 . THR A   1 71  ? 18.543 48.107 17.056  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 1 
ATOM   576  N  N   . HIS A   1 72  ? 15.758 48.039 15.317  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   N   1 
ATOM   577  C  CA  . HIS A   1 72  ? 14.616 47.308 15.895  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CA  1 
ATOM   578  C  C   . HIS A   1 72  ? 14.954 45.886 16.114  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   C   1 
ATOM   579  O  O   . HIS A   1 72  ? 15.784 45.337 15.391  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   O   1 
ATOM   580  C  CB  . HIS A   1 72  ? 13.236 47.520 15.217  0.60 13.70 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CB  1 
ATOM   581  C  CG  . HIS A   1 72  ? 13.048 46.794 13.992  0.60 14.54 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CG  1 
ATOM   582  N  ND1 . HIS A   1 72  ? 13.154 47.394 12.789  0.60 21.05 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   ND1 1 
ATOM   583  C  CD2 . HIS A   1 72  ? 12.606 45.488 13.749  0.60 14.04 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CD2 1 
ATOM   584  C  CE1 . HIS A   1 72  ? 12.876 46.488 11.791  0.60 14.84 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CE1 1 
ATOM   585  N  NE2 . HIS A   1 72  ? 12.542 45.316 12.386  0.60 14.31 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   NE2 1 
ATOM   586  N  N   . ILE A   1 73  ? 14.284 45.263 17.084  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   N   1 
ATOM   587  C  CA  . ILE A   1 73  ? 14.537 43.888 17.438  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CA  1 
ATOM   588  C  C   . ILE A   1 73  ? 13.231 43.161 17.292  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   C   1 
ATOM   589  O  O   . ILE A   1 73  ? 12.197 43.611 17.877  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   O   1 
ATOM   590  C  CB  . ILE A   1 73  ? 15.063 43.735 18.905  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CB  1 
ATOM   591  C  CG1 . ILE A   1 73  ? 16.274 44.704 19.163  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG1 1 
ATOM   592  C  CG2 . ILE A   1 73  ? 15.261 42.284 19.195  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG2 1 
ATOM   593  C  CD1 . ILE A   1 73  ? 17.491 44.330 18.537  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CD1 1 
ATOM   594  N  N   . ALA A   1 74  ? 13.226 42.066 16.560  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   N   1 
ATOM   595  C  CA  . ALA A   1 74  ? 12.002 41.256 16.337  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CA  1 
ATOM   596  C  C   . ALA A   1 74  ? 12.156 39.907 16.984  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   C   1 
ATOM   597  O  O   . ALA A   1 74  ? 13.202 39.287 16.941  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   O   1 
ATOM   598  C  CB  . ALA A   1 74  ? 11.792 41.014 14.823  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CB  1 
ATOM   599  N  N   . PHE A   1 75  ? 11.033 39.441 17.580  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   N   1 
ATOM   600  C  CA  . PHE A   1 75  ? 10.935 38.111 18.227  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CA  1 
ATOM   601  C  C   . PHE A   1 75  ? 9.926  37.280 17.454  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   C   1 
ATOM   602  O  O   . PHE A   1 75  ? 8.939  37.801 16.923  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   O   1 
ATOM   603  C  CB  . PHE A   1 75  ? 10.458 38.240 19.683  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CB  1 
ATOM   604  C  CG  . PHE A   1 75  ? 11.513 38.961 20.551  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CG  1 
ATOM   605  C  CD1 . PHE A   1 75  ? 12.535 38.218 21.162  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD1 1 
ATOM   606  C  CD2 . PHE A   1 75  ? 11.477 40.344 20.658  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD2 1 
ATOM   607  C  CE1 . PHE A   1 75  ? 13.587 38.833 21.896  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE1 1 
ATOM   608  C  CE2 . PHE A   1 75  ? 12.479 40.967 21.474  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE2 1 
ATOM   609  C  CZ  . PHE A   1 75  ? 13.521 40.211 22.026  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CZ  1 
ATOM   610  N  N   . THR A   1 76  ? 10.189 35.982 17.424  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   N   1 
ATOM   611  C  CA  . THR A   1 76  ? 9.258  35.033 16.733  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CA  1 
ATOM   612  C  C   . THR A   1 76  ? 8.063  34.621 17.592  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   C   1 
ATOM   613  O  O   . THR A   1 76  ? 8.257  34.257 18.781  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   O   1 
ATOM   614  C  CB  . THR A   1 76  ? 10.054 33.725 16.467  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CB  1 
ATOM   615  O  OG1 . THR A   1 76  ? 11.175 34.121 15.665  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   OG1 1 
ATOM   616  C  CG2 . THR A   1 76  ? 9.180  32.718 15.692  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CG2 1 
ATOM   617  N  N   . ILE A   1 77  ? 6.894  34.658 16.994  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   1 
ATOM   618  C  CA  . ILE A   1 77  ? 5.693  33.989 17.628  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  1 
ATOM   619  C  C   . ILE A   1 77  ? 5.105  33.087 16.536  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   1 
ATOM   620  O  O   . ILE A   1 77  ? 5.336  33.275 15.332  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   1 
ATOM   621  C  CB  . ILE A   1 77  ? 4.646  35.075 18.092  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  1 
ATOM   622  C  CG1 . ILE A   1 77  ? 4.180  35.956 16.926  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 1 
ATOM   623  C  CG2 . ILE A   1 77  ? 5.168  35.845 19.320  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 1 
ATOM   624  C  CD1 . ILE A   1 77  ? 2.885  36.685 17.277  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 1 
ATOM   625  N  N   . ASP A   1 78  ? 4.338  32.114 16.991  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   1 
ATOM   626  C  CA  . ASP A   1 78  ? 3.573  31.278 16.042  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  1 
ATOM   627  C  C   . ASP A   1 78  ? 2.472  32.090 15.395  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   1 
ATOM   628  O  O   . ASP A   1 78  ? 1.891  33.004 16.061  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   1 
ATOM   629  C  CB  . ASP A   1 78  ? 2.963  30.055 16.813  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  1 
ATOM   630  C  CG  . ASP A   1 78  ? 4.089  29.033 17.325  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  1 
ATOM   631  O  OD1 . ASP A   1 78  ? 5.074  28.746 16.588  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 1 
ATOM   632  O  OD2 . ASP A   1 78  ? 3.967  28.483 18.455  1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 1 
ATOM   633  N  N   . ASP A   1 79  ? 2.161  31.836 14.136  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   1 
ATOM   634  C  CA  . ASP A   1 79  ? 1.062  32.584 13.458  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  1 
ATOM   635  C  C   . ASP A   1 79  ? -0.223 32.509 14.295  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   1 
ATOM   636  O  O   . ASP A   1 79  ? -0.948 33.515 14.385  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   1 
ATOM   637  C  CB  . ASP A   1 79  ? 0.784  32.108 11.981  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  1 
ATOM   638  C  CG  . ASP A   1 79  ? 0.675  30.585 11.804  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  1 
ATOM   639  O  OD1 . ASP A   1 79  ? 0.720  29.779 12.790  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 1 
ATOM   640  O  OD2 . ASP A   1 79  ? 0.547  30.169 10.609  1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 1 
ATOM   641  N  N   . SER A   1 80  ? -0.514 31.342 14.892  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   N   1 
ATOM   642  C  CA  . SER A   1 80  ? -1.788 31.202 15.621  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CA  1 
ATOM   643  C  C   . SER A   1 80  ? -1.862 32.074 16.859  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   C   1 
ATOM   644  O  O   . SER A   1 80  ? -2.932 32.271 17.368  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   O   1 
ATOM   645  C  CB  . SER A   1 80  ? -1.941 29.741 16.023  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CB  1 
ATOM   646  O  OG  . SER A   1 80  ? -0.848 29.374 16.889  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   OG  1 
ATOM   647  N  N   . GLU A   1 81  ? -0.733 32.637 17.296  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   N   1 
ATOM   648  C  CA  . GLU A   1 81  ? -0.658 33.440 18.527  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CA  1 
ATOM   649  C  C   . GLU A   1 81  ? -0.786 34.937 18.222  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   C   1 
ATOM   650  O  O   . GLU A   1 81  ? -0.689 35.767 19.142  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   O   1 
ATOM   651  C  CB  . GLU A   1 81  ? 0.659  33.195 19.284  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CB  1 
ATOM   652  C  CG  . GLU A   1 81  ? 0.735  31.746 19.704  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CG  1 
ATOM   653  C  CD  . GLU A   1 81  ? 0.141  31.445 21.131  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CD  1 
ATOM   654  O  OE1 . GLU A   1 81  ? 0.387  32.313 22.060  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE1 1 
ATOM   655  O  OE2 . GLU A   1 81  ? -0.434 30.339 21.443  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE2 1 
ATOM   656  N  N   . PHE A   1 82  ? -0.969 35.315 16.967  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   1 
ATOM   657  C  CA  . PHE A   1 82  ? -0.972 36.733 16.584  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  1 
ATOM   658  C  C   . PHE A   1 82  ? -2.052 37.496 17.307  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   1 
ATOM   659  O  O   . PHE A   1 82  ? -1.789 38.551 17.924  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   1 
ATOM   660  C  CB  . PHE A   1 82  ? -1.154 36.821 15.065  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  1 
ATOM   661  C  CG  . PHE A   1 82  ? -1.015 38.222 14.551  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  1 
ATOM   662  C  CD1 . PHE A   1 82  ? -2.060 39.119 14.622  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 1 
ATOM   663  C  CD2 . PHE A   1 82  ? 0.223  38.657 14.077  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 1 
ATOM   664  C  CE1 . PHE A   1 82  ? -1.940 40.447 14.132  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 1 
ATOM   665  C  CE2 . PHE A   1 82  ? 0.342  39.914 13.530  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 1 
ATOM   666  C  CZ  . PHE A   1 82  ? -0.721 40.826 13.598  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  1 
ATOM   667  N  N   . LYS A   1 83  ? -3.314 37.006 17.282  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . LYS A   1 83  ? -4.412 37.769 17.926  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . LYS A   1 83  ? -4.200 37.777 19.476  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   1 
ATOM   670  O  O   . LYS A   1 83  ? -4.465 38.823 20.101  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . LYS A   1 83  ? -5.823 37.252 17.534  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . LYS A   1 83  ? -6.075 37.512 16.037  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  1 
ATOM   673  C  CD  . LYS A   1 83  ? -7.560 37.338 15.513  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  1 
ATOM   674  C  CE  . LYS A   1 83  ? -8.643 37.712 16.520  1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  1 
ATOM   675  N  NZ  . LYS A   1 83  ? -9.107 36.520 17.313  1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  1 
ATOM   676  N  N   . TYR A   1 84  ? -3.718 36.715 20.069  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   N   1 
ATOM   677  C  CA  . TYR A   1 84  ? -3.462 36.697 21.499  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CA  1 
ATOM   678  C  C   . TYR A   1 84  ? -2.479 37.845 21.844  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   C   1 
ATOM   679  O  O   . TYR A   1 84  ? -2.696 38.578 22.792  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   O   1 
ATOM   680  C  CB  . TYR A   1 84  ? -2.822 35.369 21.862  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CB  1 
ATOM   681  C  CG  . TYR A   1 84  ? -2.267 35.341 23.226  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CG  1 
ATOM   682  C  CD1 . TYR A   1 84  ? -3.082 35.056 24.326  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD1 1 
ATOM   683  C  CD2 . TYR A   1 84  ? -0.874 35.669 23.468  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD2 1 
ATOM   684  C  CE1 . TYR A   1 84  ? -2.545 35.098 25.615  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE1 1 
ATOM   685  C  CE2 . TYR A   1 84  ? -0.336 35.710 24.733  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE2 1 
ATOM   686  C  CZ  . TYR A   1 84  ? -1.176 35.424 25.818  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CZ  1 
ATOM   687  O  OH  . TYR A   1 84  ? -0.636 35.443 27.084  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   OH  1 
ATOM   688  N  N   . TRP A   1 85  ? -1.373 37.998 21.054  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   N   1 
ATOM   689  C  CA  . TRP A   1 85  ? -0.360 39.001 21.388  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CA  1 
ATOM   690  C  C   . TRP A   1 85  ? -0.856 40.341 21.075  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   C   1 
ATOM   691  O  O   . TRP A   1 85  ? -0.579 41.298 21.853  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   O   1 
ATOM   692  C  CB  . TRP A   1 85  ? 0.980  38.711 20.675  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CB  1 
ATOM   693  C  CG  . TRP A   1 85  ? 1.763  37.692 21.392  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CG  1 
ATOM   694  C  CD1 . TRP A   1 85  ? 1.977  36.339 21.103  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD1 1 
ATOM   695  C  CD2 . TRP A   1 85  ? 2.408  37.949 22.666  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD2 1 
ATOM   696  N  NE1 . TRP A   1 85  ? 2.693  35.754 22.118  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   NE1 1 
ATOM   697  C  CE2 . TRP A   1 85  ? 2.982  36.731 23.095  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE2 1 
ATOM   698  C  CE3 . TRP A   1 85  ? 2.571  39.116 23.452  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE3 1 
ATOM   699  C  CZ2 . TRP A   1 85  ? 3.683  36.635 24.373  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ2 1 
ATOM   700  C  CZ3 . TRP A   1 85  ? 3.280  39.026 24.627  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ3 1 
ATOM   701  C  CH2 . TRP A   1 85  ? 3.783  37.835 25.082  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CH2 1 
ATOM   702  N  N   . HIS A   1 86  ? -1.579 40.503 19.971  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N   1 
ATOM   703  C  CA  . HIS A   1 86  ? -2.095 41.834 19.676  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA  1 
ATOM   704  C  C   . HIS A   1 86  ? -2.985 42.334 20.836  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C   1 
ATOM   705  O  O   . HIS A   1 86  ? -2.893 43.465 21.267  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O   1 
ATOM   706  C  CB  . HIS A   1 86  ? -2.779 41.876 18.325  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB  1 
ATOM   707  C  CG  . HIS A   1 86  ? -3.202 43.221 17.936  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG  1 
ATOM   708  N  ND1 . HIS A   1 86  ? -2.460 44.084 17.181  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1 1 
ATOM   709  C  CD2 . HIS A   1 86  ? -4.338 43.895 18.312  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2 1 
ATOM   710  C  CE1 . HIS A   1 86  ? -3.107 45.276 17.041  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1 1 
ATOM   711  N  NE2 . HIS A   1 86  ? -4.295 45.160 17.688  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2 1 
ATOM   712  N  N   . GLN A   1 87  ? -3.890 41.450 21.273  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   N   1 
ATOM   713  C  CA  . GLN A   1 87  ? -4.809 41.798 22.334  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CA  1 
ATOM   714  C  C   . GLN A   1 87  ? -4.069 42.016 23.657  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   C   1 
ATOM   715  O  O   . GLN A   1 87  ? -4.392 42.962 24.385  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   O   1 
ATOM   716  C  CB  . GLN A   1 87  ? -5.878 40.671 22.522  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CB  1 
ATOM   717  C  CG  . GLN A   1 87  ? -7.009 41.182 23.458  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CG  1 
ATOM   718  C  CD  . GLN A   1 87  ? -7.894 42.243 22.722  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CD  1 
ATOM   719  O  OE1 . GLN A   1 87  ? -8.403 41.932 21.620  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   OE1 1 
ATOM   720  N  NE2 . GLN A   1 87  ? -7.981 43.496 23.250  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   NE2 1 
ATOM   721  N  N   . ARG A   1 88  ? -3.048 41.212 23.953  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   N   1 
ATOM   722  C  CA  . ARG A   1 88  ? -2.300 41.359 25.192  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CA  1 
ATOM   723  C  C   . ARG A   1 88  ? -1.586 42.738 25.231  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   C   1 
ATOM   724  O  O   . ARG A   1 88  ? -1.612 43.427 26.231  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   O   1 
ATOM   725  C  CB  . ARG A   1 88  ? -1.299 40.248 25.323  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CB  1 
ATOM   726  C  CG  . ARG A   1 88  ? -0.509 40.253 26.644  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CG  1 
ATOM   727  C  CD  . ARG A   1 88  ? 0.335  39.016 26.744  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CD  1 
ATOM   728  N  NE  . ARG A   1 88  ? 0.997  38.973 28.043  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NE  1 
ATOM   729  C  CZ  . ARG A   1 88  ? 0.510  38.402 29.143  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CZ  1 
ATOM   730  N  NH1 . ARG A   1 88  ? -0.703 37.790 29.117  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH1 1 
ATOM   731  N  NH2 . ARG A   1 88  ? 1.161  38.401 30.273  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH2 1 
ATOM   732  N  N   . LEU A   1 89  ? -0.968 43.152 24.108  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   1 
ATOM   733  C  CA  . LEU A   1 89  ? -0.302 44.440 24.095  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  1 
ATOM   734  C  C   . LEU A   1 89  ? -1.320 45.570 24.159  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   1 
ATOM   735  O  O   . LEU A   1 89  ? -1.142 46.491 24.933  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   1 
ATOM   736  C  CB  . LEU A   1 89  ? 0.574  44.571 22.797  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  1 
ATOM   737  C  CG  . LEU A   1 89  ? 1.697  43.571 22.685  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  1 
ATOM   738  C  CD1 . LEU A   1 89  ? 2.395  43.725 21.325  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 1 
ATOM   739  C  CD2 . LEU A   1 89  ? 2.712  43.578 23.765  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 1 
ATOM   740  N  N   . LYS A   1 90  ? -2.445 45.432 23.423  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   1 
ATOM   741  C  CA  . LYS A   1 90  ? -3.488 46.463 23.458  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  1 
ATOM   742  C  C   . LYS A   1 90  ? -4.039 46.604 24.902  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   1 
ATOM   743  O  O   . LYS A   1 90  ? -4.215 47.747 25.390  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   1 
ATOM   744  C  CB  . LYS A   1 90  ? -4.603 46.110 22.508  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  1 
ATOM   745  C  CG  . LYS A   1 90  ? -5.584 47.213 22.399  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  1 
ATOM   746  C  CD  . LYS A   1 90  ? -6.520 46.917 21.183  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  1 
ATOM   747  C  CE  . LYS A   1 90  ? -7.526 48.034 21.011  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  1 
ATOM   748  N  NZ  . LYS A   1 90  ? -8.694 47.455 20.300  1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  1 
ATOM   749  N  N   . ASP A   1 91  ? -4.350 45.478 25.559  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   1 
ATOM   750  C  CA  . ASP A   1 91  ? -4.936 45.505 26.916  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  1 
ATOM   751  C  C   . ASP A   1 91  ? -3.955 45.999 27.955  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   1 
ATOM   752  O  O   . ASP A   1 91  ? -4.379 46.335 29.051  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   1 
ATOM   753  C  CB  . ASP A   1 91  ? -5.396 44.102 27.255  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  1 
ATOM   754  C  CG  . ASP A   1 91  ? -6.767 43.720 26.500  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  1 
ATOM   755  O  OD1 . ASP A   1 91  ? -7.258 44.607 25.809  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 1 
ATOM   756  O  OD2 . ASP A   1 91  ? -7.062 42.554 26.516  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 1 
ATOM   757  N  N   . ASN A   1 92  ? -2.678 46.084 27.638  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   N   1 
ATOM   758  C  CA  . ASN A   1 92  ? -1.674 46.642 28.519  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CA  1 
ATOM   759  C  C   . ASN A   1 92  ? -1.220 48.032 28.132  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   C   1 
ATOM   760  O  O   . ASN A   1 92  ? -0.211 48.504 28.643  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   O   1 
ATOM   761  C  CB  . ASN A   1 92  ? -0.524 45.658 28.632  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CB  1 
ATOM   762  C  CG  . ASN A   1 92  ? -0.899 44.523 29.546  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CG  1 
ATOM   763  O  OD1 . ASN A   1 92  ? -1.321 43.446 29.074  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   OD1 1 
ATOM   764  N  ND2 . ASN A   1 92  ? -0.775 44.712 30.823  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   ND2 1 
ATOM   765  N  N   A ASN A   1 93  ? -1.974 48.671 27.221  0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   1 
ATOM   766  N  N   B ASN A   1 93  ? -1.999 48.714 27.287  0.50 13.28 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   1 
ATOM   767  C  CA  A ASN A   1 93  ? -1.755 50.034 26.786  0.50 15.64 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  1 
ATOM   768  C  CA  B ASN A   1 93  ? -1.724 50.070 26.939  0.50 14.55 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  1 
ATOM   769  C  C   A ASN A   1 93  ? -0.366 50.265 26.165  0.50 13.27 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   1 
ATOM   770  C  C   B ASN A   1 93  ? -0.288 50.191 26.374  0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   1 
ATOM   771  O  O   A ASN A   1 93  ? 0.182  51.371 26.119  0.50 14.19 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   1 
ATOM   772  O  O   B ASN A   1 93  ? 0.399  51.174 26.648  0.50 13.80 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   1 
ATOM   773  C  CB  A ASN A   1 93  ? -2.069 50.989 27.904  0.50 17.77 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  1 
ATOM   774  C  CB  B ASN A   1 93  ? -1.855 50.997 28.144  0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  1 
ATOM   775  C  CG  A ASN A   1 93  ? -3.495 50.885 28.280  0.50 19.63 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  1 
ATOM   776  C  CG  B ASN A   1 93  ? -2.054 52.454 27.742  0.50 22.42 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  1 
ATOM   777  O  OD1 A ASN A   1 93  ? -4.366 51.074 27.422  0.50 27.47 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 1 
ATOM   778  O  OD1 B ASN A   1 93  ? -2.649 52.773 26.728  0.50 28.98 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 1 
ATOM   779  N  ND2 A ASN A   1 93  ? -3.761 50.366 29.471  0.50 27.39 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 1 
ATOM   780  N  ND2 B ASN A   1 93  ? -1.632 53.335 28.611  0.50 29.90 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 1 
ATOM   781  N  N   . VAL A   1 94  ? 0.162  49.191 25.571  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   N   1 
ATOM   782  C  CA  . VAL A   1 94  ? 1.437  49.293 24.874  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CA  1 
ATOM   783  C  C   . VAL A   1 94  ? 1.279  50.136 23.649  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   C   1 
ATOM   784  O  O   . VAL A   1 94  ? 0.256  50.086 22.945  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   O   1 
ATOM   785  C  CB  . VAL A   1 94  ? 1.944  47.862 24.567  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CB  1 
ATOM   786  C  CG1 . VAL A   1 94  ? 3.181  47.869 23.667  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG1 1 
ATOM   787  C  CG2 . VAL A   1 94  ? 2.277  47.167 25.911  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG2 1 
ATOM   788  N  N   . ASN A   1 95  ? 2.359  50.867 23.302  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   N   1 
ATOM   789  C  CA  . ASN A   1 95  ? 2.330  51.709 22.094  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CA  1 
ATOM   790  C  C   . ASN A   1 95  ? 2.518  50.770 20.877  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   C   1 
ATOM   791  O  O   . ASN A   1 95  ? 3.615  50.259 20.629  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   O   1 
ATOM   792  C  CB  . ASN A   1 95  ? 3.506  52.721 22.209  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CB  1 
ATOM   793  C  CG  . ASN A   1 95  ? 3.682  53.557 20.997  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CG  1 
ATOM   794  O  OD1 . ASN A   1 95  ? 2.715  53.975 20.385  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   OD1 1 
ATOM   795  N  ND2 . ASN A   1 95  ? 4.950  53.853 20.672  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   ND2 1 
ATOM   796  N  N   . ILE A   1 96  ? 1.469  50.509 20.140  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   797  C  CA  . ILE A   1 96  ? 1.482  49.675 18.925  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   798  C  C   . ILE A   1 96  ? 1.466  50.623 17.714  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   799  O  O   . ILE A   1 96  ? 0.631  51.508 17.608  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   800  C  CB  . ILE A   1 96  ? 0.258  48.732 18.907  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   801  C  CG1 . ILE A   1 96  ? 0.294  47.733 20.072  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   802  C  CG2 . ILE A   1 96  ? 0.254  47.951 17.619  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   803  C  CD1 . ILE A   1 96  ? -1.045 47.029 20.226  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   804  N  N   . LEU A   1 97  ? 2.387  50.367 16.781  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   1 
ATOM   805  C  CA  . LEU A   1 97  ? 2.534  51.190 15.566  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  1 
ATOM   806  C  C   . LEU A   1 97  ? 1.598  50.732 14.457  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   1 
ATOM   807  O  O   . LEU A   1 97  ? 1.636  49.583 14.090  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   1 
ATOM   808  C  CB  . LEU A   1 97  ? 4.044  51.300 15.222  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  1 
ATOM   809  C  CG  . LEU A   1 97  ? 4.953  51.662 16.476  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  1 
ATOM   810  C  CD1 . LEU A   1 97  ? 6.472  51.462 16.368  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 1 
ATOM   811  C  CD2 . LEU A   1 97  ? 4.744  53.095 16.920  1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 1 
ATOM   812  N  N   A GLN A   1 108 ? 2.881  37.981 8.887   0.50 30.49 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   1 
ATOM   813  N  N   B GLN A   1 108 ? 3.238  37.869 8.977   0.50 30.84 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   1 
ATOM   814  C  CA  A GLN A   1 108 ? 2.488  39.205 9.571   0.50 24.80 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  1 
ATOM   815  C  CA  B GLN A   1 108 ? 2.700  39.095 9.553   0.50 23.94 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  1 
ATOM   816  C  C   A GLN A   1 108 ? 3.337  39.607 10.832  0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   1 
ATOM   817  C  C   B GLN A   1 108 ? 3.400  39.594 10.846  0.50 15.12 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   1 
ATOM   818  O  O   A GLN A   1 108 ? 4.120  38.811 11.402  0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   1 
ATOM   819  O  O   B GLN A   1 108 ? 4.170  38.832 11.457  0.50 17.98 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   1 
ATOM   820  C  CB  A GLN A   1 108 ? 0.969  39.399 9.741   0.50 34.58 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  1 
ATOM   821  C  CB  B GLN A   1 108 ? 1.200  39.185 9.641   0.50 38.31 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  1 
ATOM   822  C  CG  A GLN A   1 108 ? 0.159  38.266 10.351  0.50 33.60 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CG  1 
ATOM   823  C  CG  B GLN A   1 108 ? 0.896  40.669 9.621   0.50 34.21 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CG  1 
ATOM   824  C  CD  A GLN A   1 108 ? -1.271 38.695 10.607  0.50 36.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CD  1 
ATOM   825  C  CD  B GLN A   1 108 ? -0.556 41.027 9.751   0.50 42.09 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CD  1 
ATOM   826  O  OE1 A GLN A   1 108 ? -2.085 37.953 11.169  0.50 26.26 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   OE1 1 
ATOM   827  O  OE1 B GLN A   1 108 ? -1.435 40.179 9.693   0.50 47.85 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   OE1 1 
ATOM   828  N  NE2 A GLN A   1 108 ? -1.583 39.922 10.201  0.50 54.57 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   NE2 1 
ATOM   829  N  NE2 B GLN A   1 108 ? -0.811 42.296 9.964   0.50 48.45 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   NE2 1 
ATOM   830  N  N   . SER A   1 109 ? 3.210  40.871 11.196  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N   1 
ATOM   831  C  CA  . SER A   1 109 ? 4.025  41.438 12.246  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA  1 
ATOM   832  C  C   . SER A   1 109 ? 3.180  42.386 13.077  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C   1 
ATOM   833  O  O   . SER A   1 109 ? 2.220  42.979 12.616  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O   1 
ATOM   834  C  CB  . SER A   1 109 ? 5.205  42.269 11.620  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB  1 
ATOM   835  O  OG  . SER A   1 109 ? 6.110  41.441 10.927  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG  1 
ATOM   836  N  N   . ILE A   1 110 ? 3.636  42.536 14.342  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   N   1 
ATOM   837  C  CA  . ILE A   1 110 ? 3.081  43.550 15.242  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CA  1 
ATOM   838  C  C   . ILE A   1 110 ? 4.305  44.439 15.578  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   C   1 
ATOM   839  O  O   . ILE A   1 110 ? 5.289  43.899 16.077  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   O   1 
ATOM   840  C  CB  . ILE A   1 110 ? 2.505  42.941 16.524  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CB  1 
ATOM   841  C  CG1 . ILE A   1 110 ? 1.344  41.976 16.162  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . ILE A   1 110 ? 2.016  44.039 17.442  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG2 1 
ATOM   843  C  CD1 . ILE A   1 110 ? 0.931  41.054 17.316  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CD1 1 
ATOM   844  N  N   . TYR A   1 111 ? 4.181  45.749 15.353  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   N   1 
ATOM   845  C  CA  . TYR A   1 111 ? 5.267  46.662 15.643  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CA  1 
ATOM   846  C  C   . TYR A   1 111 ? 4.891  47.447 16.877  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   C   1 
ATOM   847  O  O   . TYR A   1 111 ? 3.746  47.925 16.975  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   O   1 
ATOM   848  C  CB  . TYR A   1 111 ? 5.478  47.639 14.498  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CB  1 
ATOM   849  C  CG  . TYR A   1 111 ? 5.813  46.897 13.202  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CG  1 
ATOM   850  C  CD1 . TYR A   1 111 ? 7.092  46.458 12.946  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD1 1 
ATOM   851  C  CD2 . TYR A   1 111 ? 4.820  46.600 12.284  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD2 1 
ATOM   852  C  CE1 . TYR A   1 111 ? 7.409  45.761 11.736  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE1 1 
ATOM   853  C  CE2 . TYR A   1 111 ? 5.112  45.900 11.106  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE2 1 
ATOM   854  C  CZ  . TYR A   1 111 ? 6.428  45.511 10.875  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CZ  1 
ATOM   855  O  OH  . TYR A   1 111 ? 6.753  44.842 9.718   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   OH  1 
ATOM   856  N  N   . PHE A   1 112 ? 5.836  47.605 17.815  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   N   1 
ATOM   857  C  CA  . PHE A   1 112 ? 5.472  48.252 19.084  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CA  1 
ATOM   858  C  C   . PHE A   1 112 ? 6.710  48.825 19.720  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   C   1 
ATOM   859  O  O   . PHE A   1 112 ? 7.797  48.568 19.243  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   O   1 
ATOM   860  C  CB  . PHE A   1 112 ? 4.698  47.285 20.033  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CB  1 
ATOM   861  C  CG  . PHE A   1 112 ? 5.461  46.060 20.466  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CG  1 
ATOM   862  C  CD1 . PHE A   1 112 ? 5.706  45.020 19.565  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD1 1 
ATOM   863  C  CD2 . PHE A   1 112 ? 5.945  45.919 21.780  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD2 1 
ATOM   864  C  CE1 . PHE A   1 112 ? 6.417  43.839 19.972  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE1 1 
ATOM   865  C  CE2 . PHE A   1 112 ? 6.595  44.754 22.206  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE2 1 
ATOM   866  C  CZ  . PHE A   1 112 ? 6.859  43.717 21.296  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CZ  1 
ATOM   867  N  N   . THR A   1 113 ? 6.567  49.551 20.812  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   N   1 
ATOM   868  C  CA  . THR A   1 113 ? 7.708  50.027 21.544  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CA  1 
ATOM   869  C  C   . THR A   1 113 ? 7.649  49.631 22.985  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   C   1 
ATOM   870  O  O   . THR A   1 113 ? 6.538  49.366 23.546  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   O   1 
ATOM   871  C  CB  . THR A   1 113 ? 7.979  51.555 21.503  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CB  1 
ATOM   872  O  OG1 . THR A   1 113 ? 6.924  52.233 22.157  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   OG1 1 
ATOM   873  C  CG2 . THR A   1 113 ? 8.084  52.065 20.128  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CG2 1 
ATOM   874  N  N   . ASP A   1 114 ? 8.809  49.510 23.624  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N   1 
ATOM   875  C  CA  . ASP A   1 114 ? 8.845  49.388 25.095  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA  1 
ATOM   876  C  C   . ASP A   1 114 ? 8.471  50.748 25.724  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C   1 
ATOM   877  O  O   . ASP A   1 114 ? 8.247  51.755 25.042  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O   1 
ATOM   878  C  CB  . ASP A   1 114 ? 10.160 48.718 25.575  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB  1 
ATOM   879  C  CG  . ASP A   1 114 ? 11.323 49.650 25.722  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG  1 
ATOM   880  O  OD1 . ASP A   1 114 ? 11.231 50.862 25.353  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1 1 
ATOM   881  O  OD2 . ASP A   1 114 ? 12.324 49.122 26.247  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2 1 
ATOM   882  N  N   . PRO A   1 115 ? 8.475  50.786 27.101  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   N   1 
ATOM   883  C  CA  . PRO A   1 115 ? 8.065  52.068 27.745  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CA  1 
ATOM   884  C  C   . PRO A   1 115 ? 8.911  53.259 27.382  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   C   1 
ATOM   885  O  O   . PRO A   1 115 ? 8.428  54.425 27.403  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   O   1 
ATOM   886  C  CB  . PRO A   1 115 ? 8.158  51.715 29.225  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CB  1 
ATOM   887  C  CG  . PRO A   1 115 ? 7.858  50.201 29.264  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CG  1 
ATOM   888  C  CD  . PRO A   1 115 ? 8.598  49.676 28.032  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CD  1 
ATOM   889  N  N   . ASP A   1 116 ? 10.199 53.007 27.023  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N   1 
ATOM   890  C  CA  . ASP A   1 116 ? 11.056 54.123 26.674  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA  1 
ATOM   891  C  C   . ASP A   1 116 ? 10.980 54.550 25.177  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C   1 
ATOM   892  O  O   . ASP A   1 116 ? 11.290 55.718 24.896  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O   1 
ATOM   893  C  CB  . ASP A   1 116 ? 12.507 53.782 26.990  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB  1 
ATOM   894  C  CG  . ASP A   1 116 ? 12.677 53.793 28.501  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG  1 
ATOM   895  O  OD1 . ASP A   1 116 ? 12.786 54.878 29.031  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1 1 
ATOM   896  O  OD2 . ASP A   1 116 ? 12.742 52.757 29.109  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2 1 
ATOM   897  N  N   . GLY A   1 117 ? 10.584 53.630 24.307  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   N   1 
ATOM   898  C  CA  . GLY A   1 117 ? 10.600 53.852 22.902  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   CA  1 
ATOM   899  C  C   . GLY A   1 117 ? 11.505 52.873 22.158  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   C   1 
ATOM   900  O  O   . GLY A   1 117 ? 11.597 53.036 20.918  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   O   1 
ATOM   901  N  N   . HIS A   1 118 ? 12.159 51.910 22.784  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   1 
ATOM   902  C  CA  . HIS A   1 118 ? 12.919 50.944 21.958  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  1 
ATOM   903  C  C   . HIS A   1 118 ? 11.971 50.221 21.075  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   1 
ATOM   904  O  O   . HIS A   1 118 ? 10.881 49.763 21.491  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   1 
ATOM   905  C  CB  . HIS A   1 118 ? 13.571 49.942 22.858  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  1 
ATOM   906  C  CG  . HIS A   1 118 ? 14.713 50.507 23.666  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  1 
ATOM   907  N  ND1 . HIS A   1 118 ? 15.955 50.686 23.120  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 1 
ATOM   908  C  CD2 . HIS A   1 118 ? 14.789 50.879 24.970  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 1 
ATOM   909  C  CE1 . HIS A   1 118 ? 16.801 51.206 24.065  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 1 
ATOM   910  N  NE2 . HIS A   1 118 ? 16.068 51.342 25.239  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 1 
ATOM   911  N  N   . LYS A   1 119 ? 12.310 50.078 19.782  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   1 
ATOM   912  C  CA  . LYS A   1 119 ? 11.403 49.535 18.786  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  1 
ATOM   913  C  C   . LYS A   1 119 ? 11.500 48.020 18.723  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   1 
ATOM   914  O  O   . LYS A   1 119 ? 12.613 47.427 18.586  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   1 
ATOM   915  C  CB  . LYS A   1 119 ? 11.751 50.126 17.405  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  1 
ATOM   916  C  CG  . LYS A   1 119 ? 11.530 51.654 17.330  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  1 
ATOM   917  C  CD  . LYS A   1 119 ? 11.992 52.152 15.926  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  1 
ATOM   918  C  CE  . LYS A   1 119 ? 11.705 53.591 15.664  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  1 
ATOM   919  N  NZ  . LYS A   1 119 ? 12.112 53.921 14.229  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  1 
ATOM   920  N  N   . LEU A   1 120 ? 10.361 47.373 18.847  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   921  C  CA  . LEU A   1 120 ? 10.272 45.921 18.920  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   922  C  C   . LEU A   1 120 ? 9.234  45.444 17.881  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   923  O  O   . LEU A   1 120 ? 8.390  46.178 17.428  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   924  C  CB  . LEU A   1 120 ? 9.806  45.481 20.343  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   925  C  CG  . LEU A   1 120 ? 10.804 45.927 21.430  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . LEU A   1 120 ? 10.194 45.614 22.815  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . LEU A   1 120 ? 12.198 45.203 21.298  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   928  N  N   . GLU A   1 121 ? 9.295  44.148 17.616  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   929  C  CA  . GLU A   1 121 ? 8.375  43.558 16.664  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   930  C  C   . GLU A   1 121 ? 8.132  42.114 17.088  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   931  O  O   . GLU A   1 121 ? 9.048  41.441 17.514  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   932  C  CB  . GLU A   1 121 ? 9.064  43.602 15.235  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   933  C  CG  . GLU A   1 121 ? 8.318  42.902 14.154  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   934  C  CD  . GLU A   1 121 ? 9.092  42.869 12.830  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   935  O  OE1 . GLU A   1 121 ? 10.147 43.552 12.725  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   936  O  OE2 . GLU A   1 121 ? 8.653  42.123 11.893  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   937  N  N   . LEU A   1 122 ? 6.901  41.664 16.843  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   938  C  CA  . LEU A   1 122 ? 6.596  40.197 16.875  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   939  C  C   . LEU A   1 122 ? 6.361  39.820 15.413  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   940  O  O   . LEU A   1 122 ? 5.590  40.433 14.754  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   941  C  CB  . LEU A   1 122 ? 5.383  39.896 17.743  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   942  C  CG  . LEU A   1 122 ? 5.427  40.439 19.168  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   943  C  CD1 . LEU A   1 122 ? 4.151  40.090 19.942  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   944  C  CD2 . LEU A   1 122 ? 6.704  39.991 19.883  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   945  N  N   . HIS A   1 123 ? 7.057  38.747 14.992  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   N   1 
ATOM   946  C  CA  . HIS A   1 123 ? 6.935  38.363 13.604  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CA  1 
ATOM   947  C  C   . HIS A   1 123 ? 6.661  36.857 13.539  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   C   1 
ATOM   948  O  O   . HIS A   1 123 ? 7.214  36.084 14.316  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   O   1 
ATOM   949  C  CB  . HIS A   1 123 ? 8.288  38.691 12.892  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CB  1 
ATOM   950  C  CG  . HIS A   1 123 ? 8.246  38.395 11.407  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CG  1 
ATOM   951  N  ND1 . HIS A   1 123 ? 7.272  38.882 10.573  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   ND1 1 
ATOM   952  C  CD2 . HIS A   1 123 ? 9.070  37.606 10.617  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CD2 1 
ATOM   953  C  CE1 . HIS A   1 123 ? 7.504  38.450 9.289   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CE1 1 
ATOM   954  N  NE2 . HIS A   1 123 ? 8.549  37.652 9.326   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   NE2 1 
ATOM   955  N  N   . THR A   1 124 ? 5.838  36.453 12.576  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   1 
ATOM   956  C  CA  . THR A   1 124 ? 5.401  35.045 12.480  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  1 
ATOM   957  C  C   . THR A   1 124 ? 6.103  34.246 11.429  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   1 
ATOM   958  O  O   . THR A   1 124 ? 5.772  33.088 11.259  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   1 
ATOM   959  C  CB  . THR A   1 124 ? 3.871  34.965 12.197  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  1 
ATOM   960  O  OG1 . THR A   1 124 ? 3.633  35.616 10.920  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 1 
ATOM   961  C  CG2 . THR A   1 124 ? 3.043  35.664 13.270  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 1 
ATOM   962  N  N   . GLY A   1 125 ? 7.084  34.799 10.738  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   N   1 
ATOM   963  C  CA  . GLY A   1 125 ? 7.780  34.066 9.653   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   CA  1 
ATOM   964  C  C   . GLY A   1 125 ? 9.328  33.920 9.851   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   C   1 
ATOM   965  O  O   . GLY A   1 125 ? 9.902  34.442 10.767  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   O   1 
ATOM   966  N  N   . THR A   1 126 ? 9.965  33.143 8.956   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   N   1 
ATOM   967  C  CA  . THR A   1 126 ? 11.383 32.952 8.949   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CA  1 
ATOM   968  C  C   . THR A   1 126 ? 12.093 33.796 7.874   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   C   1 
ATOM   969  O  O   . THR A   1 126 ? 11.444 34.387 7.015   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   O   1 
ATOM   970  C  CB  . THR A   1 126 ? 11.708 31.530 8.632   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CB  1 
ATOM   971  O  OG1 . THR A   1 126 ? 11.194 31.255 7.359   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   OG1 1 
ATOM   972  C  CG2 . THR A   1 126 ? 11.024 30.581 9.688   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CG2 1 
ATOM   973  N  N   . LEU A   1 127 ? 13.434 33.865 7.974   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   1 
ATOM   974  C  CA  . LEU A   1 127 ? 14.196 34.480 6.915   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  1 
ATOM   975  C  C   . LEU A   1 127 ? 13.890 33.813 5.555   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   1 
ATOM   976  O  O   . LEU A   1 127 ? 13.667 34.487 4.570   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   1 
ATOM   977  C  CB  . LEU A   1 127 ? 15.682 34.381 7.291   1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  1 
ATOM   978  C  CG  . LEU A   1 127 ? 16.660 34.839 6.217   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  1 
ATOM   979  C  CD1 . LEU A   1 127 ? 16.345 36.194 5.686   1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 1 
ATOM   980  C  CD2 . LEU A   1 127 ? 18.072 34.801 6.812   1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 1 
ATOM   981  N  N   . GLU A   1 128 ? 13.848 32.485 5.547   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   982  C  CA  . GLU A   1 128 ? 13.560 31.707 4.293   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   983  C  C   . GLU A   1 128 ? 12.188 32.107 3.751   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   984  O  O   . GLU A   1 128 ? 12.026 32.388 2.537   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   985  C  CB  . GLU A   1 128 ? 13.661 30.176 4.609   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   986  N  N   . ASN A   1 129 ? 11.198 32.234 4.655   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   N   1 
ATOM   987  C  CA  . ASN A   1 129 ? 9.880  32.668 4.192   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CA  1 
ATOM   988  C  C   . ASN A   1 129 ? 9.975  34.060 3.555   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   C   1 
ATOM   989  O  O   . ASN A   1 129 ? 9.370  34.337 2.515   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   O   1 
ATOM   990  C  CB  . ASN A   1 129 ? 8.919  32.774 5.358   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CB  1 
ATOM   991  C  CG  . ASN A   1 129 ? 8.488  31.484 5.975   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CG  1 
ATOM   992  O  OD1 . ASN A   1 129 ? 8.471  30.342 5.381   1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   OD1 1 
ATOM   993  N  ND2 . ASN A   1 129 ? 8.064  31.679 7.199   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   ND2 1 
ATOM   994  N  N   . ARG A   1 130 ? 10.698 34.971 4.214   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   1 
ATOM   995  C  CA  . ARG A   1 130 ? 10.803 36.330 3.665   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  1 
ATOM   996  C  C   . ARG A   1 130 ? 11.541 36.359 2.324   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   1 
ATOM   997  O  O   . ARG A   1 130 ? 11.129 37.110 1.401   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   1 
ATOM   998  C  CB  . ARG A   1 130 ? 11.524 37.213 4.676   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  1 
ATOM   999  C  CG  . ARG A   1 130 ? 11.761 38.627 4.212   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  1 
ATOM   1000 C  CD  . ARG A   1 130 ? 10.550 39.411 3.878   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  1 
ATOM   1001 N  NE  . ARG A   1 130 ? 9.645  39.580 5.013   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  1 
ATOM   1002 C  CZ  . ARG A   1 130 ? 9.825  40.504 5.975   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  1 
ATOM   1003 N  NH1 . ARG A   1 130 ? 10.869 41.347 5.994   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 1 
ATOM   1004 N  NH2 . ARG A   1 130 ? 8.925  40.625 6.918   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 1 
ATOM   1005 N  N   . LEU A   1 131 ? 12.614 35.562 2.189   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   1006 C  CA  . LEU A   1 131 ? 13.315 35.510 0.866   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   1007 C  C   . LEU A   1 131 ? 12.396 35.006 -0.223  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   1008 O  O   . LEU A   1 131 ? 12.383 35.536 -1.329  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   1009 C  CB  . LEU A   1 131 ? 14.558 34.599 0.998   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   1010 C  CG  . LEU A   1 131 ? 15.679 35.193 1.900   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   1011 C  CD1 . LEU A   1 131 ? 16.714 34.092 2.050   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1012 C  CD2 . LEU A   1 131 ? 16.317 36.469 1.319   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1013 N  N   . ASN A   1 132 ? 11.619 33.976 0.095   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   N   1 
ATOM   1014 C  CA  . ASN A   1 132 ? 10.691 33.454 -0.924  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CA  1 
ATOM   1015 C  C   . ASN A   1 132 ? 9.604  34.440 -1.266  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   C   1 
ATOM   1016 O  O   . ASN A   1 132 ? 9.220  34.593 -2.415  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   O   1 
ATOM   1017 C  CB  . ASN A   1 132 ? 10.130 32.125 -0.418  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CB  1 
ATOM   1018 C  CG  . ASN A   1 132 ? 11.133 30.994 -0.642  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CG  1 
ATOM   1019 O  OD1 . ASN A   1 132 ? 11.963 31.031 -1.605  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   OD1 1 
ATOM   1020 N  ND2 . ASN A   1 132 ? 11.103 30.011 0.200   1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   ND2 1 
ATOM   1021 N  N   . TYR A   1 133 ? 9.138  35.167 -0.258  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N   1 
ATOM   1022 C  CA  . TYR A   1 133 ? 8.159  36.268 -0.499  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA  1 
ATOM   1023 C  C   . TYR A   1 133 ? 8.768  37.291 -1.418  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C   1 
ATOM   1024 O  O   . TYR A   1 133 ? 8.098  37.724 -2.391  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O   1 
ATOM   1025 C  CB  . TYR A   1 133 ? 7.713  36.909 0.819   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB  1 
ATOM   1026 C  CG  . TYR A   1 133 ? 6.882  38.166 0.633   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG  1 
ATOM   1027 C  CD1 . TYR A   1 133 ? 5.641  38.099 0.029   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1 1 
ATOM   1028 C  CD2 . TYR A   1 133 ? 7.408  39.426 0.925   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2 1 
ATOM   1029 C  CE1 . TYR A   1 133 ? 4.887  39.265 -0.188  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1 1 
ATOM   1030 C  CE2 . TYR A   1 133 ? 6.672  40.573 0.750   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2 1 
ATOM   1031 C  CZ  . TYR A   1 133 ? 5.410  40.496 0.185   1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ  1 
ATOM   1032 O  OH  . TYR A   1 133 ? 4.715  41.654 -0.056  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH  1 
ATOM   1033 N  N   . TYR A   1 134 ? 10.011 37.752 -1.155  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   N   1 
ATOM   1034 C  CA  . TYR A   1 134 ? 10.545 38.780 -2.034  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CA  1 
ATOM   1035 C  C   . TYR A   1 134 ? 10.840 38.283 -3.442  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   C   1 
ATOM   1036 O  O   . TYR A   1 134 ? 10.792 39.077 -4.393  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   O   1 
ATOM   1037 C  CB  . TYR A   1 134 ? 11.777 39.348 -1.341  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . TYR A   1 134 ? 11.476 40.386 -0.263  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CG  1 
ATOM   1039 C  CD1 . TYR A   1 134 ? 10.206 40.895 -0.096  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD1 1 
ATOM   1040 C  CD2 . TYR A   1 134 ? 12.469 40.824 0.529   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD2 1 
ATOM   1041 C  CE1 . TYR A   1 134 ? 9.932  41.859 0.888   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE1 1 
ATOM   1042 C  CE2 . TYR A   1 134 ? 12.247 41.797 1.508   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE2 1 
ATOM   1043 C  CZ  . TYR A   1 134 ? 10.977 42.313 1.679   1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CZ  1 
ATOM   1044 O  OH  . TYR A   1 134 ? 10.784 43.278 2.615   1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   OH  1 
ATOM   1045 N  N   . LYS A   1 135 ? 11.196 37.003 -3.607  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   N   1 
ATOM   1046 C  CA  . LYS A   1 135 ? 11.426 36.535 -4.947  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CA  1 
ATOM   1047 C  C   . LYS A   1 135 ? 10.168 36.685 -5.806  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   C   1 
ATOM   1048 O  O   . LYS A   1 135 ? 10.286 36.919 -6.998  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   O   1 
ATOM   1049 C  CB  . LYS A   1 135 ? 11.839 35.101 -4.920  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CB  1 
ATOM   1050 C  CG  . LYS A   1 135 ? 13.299 35.001 -4.502  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CG  1 
ATOM   1051 C  CD  . LYS A   1 135 ? 13.719 33.557 -4.377  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CD  1 
ATOM   1052 C  CE  . LYS A   1 135 ? 15.166 33.507 -3.911  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CE  1 
ATOM   1053 N  NZ  . LYS A   1 135 ? 15.632 32.079 -3.706  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   NZ  1 
ATOM   1054 N  N   . GLU A   1 136 ? 8.973  36.574 -5.189  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   1 
ATOM   1055 C  CA  . GLU A   1 136 ? 7.711  36.806 -5.902  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  1 
ATOM   1056 C  C   . GLU A   1 136 ? 7.374  38.309 -5.902  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   1 
ATOM   1057 O  O   . GLU A   1 136 ? 7.025  38.903 -6.973  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   1 
ATOM   1058 C  CB  . GLU A   1 136 ? 6.584  35.879 -5.255  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  1 
ATOM   1059 N  N   . ALA A   1 137 ? 7.431  38.950 -4.734  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N   1 
ATOM   1060 C  CA  . ALA A   1 137 ? 6.918  40.381 -4.606  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA  1 
ATOM   1061 C  C   . ALA A   1 137 ? 7.877  41.468 -5.104  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C   1 
ATOM   1062 O  O   . ALA A   1 137 ? 7.409  42.542 -5.483  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O   1 
ATOM   1063 C  CB  . ALA A   1 137 ? 6.532  40.722 -3.144  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB  1 
ATOM   1064 N  N   . LYS A   1 138 ? 9.186  41.235 -4.971  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   1 
ATOM   1065 C  CA  . LYS A   1 138 ? 10.212 42.241 -5.278  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  1 
ATOM   1066 C  C   . LYS A   1 138 ? 11.284 41.510 -6.117  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   1 
ATOM   1067 O  O   . LYS A   1 138 ? 12.463 41.370 -5.700  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   1 
ATOM   1068 C  CB  . LYS A   1 138 ? 10.764 42.794 -3.963  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . LYS A   1 138 ? 9.711  43.592 -3.157  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . LYS A   1 138 ? 10.345 44.031 -1.834  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  1 
ATOM   1071 C  CE  . LYS A   1 138 ? 9.314  44.613 -0.810  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  1 
ATOM   1072 N  NZ  . LYS A   1 138 ? 8.708  45.923 -1.187  1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  1 
ATOM   1073 N  N   . PRO A   1 139 ? 10.906 41.055 -7.314  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   N   1 
ATOM   1074 C  CA  . PRO A   1 139 ? 11.823 40.204 -8.112  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CA  1 
ATOM   1075 C  C   . PRO A   1 139 ? 13.039 40.944 -8.651  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   C   1 
ATOM   1076 O  O   . PRO A   1 139 ? 13.931 40.262 -9.149  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   O   1 
ATOM   1077 C  CB  . PRO A   1 139 ? 10.973 39.709 -9.245  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . PRO A   1 139 ? 9.921  40.771 -9.372  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CG  1 
ATOM   1079 C  CD  . PRO A   1 139 ? 9.612  41.188 -7.990  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CD  1 
ATOM   1080 N  N   . HIS A   1 140 ? 13.114 42.260 -8.569  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   N   1 
ATOM   1081 C  CA  . HIS A   1 140 ? 14.322 42.945 -9.021  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CA  1 
ATOM   1082 C  C   . HIS A   1 140 ? 15.326 43.097 -7.915  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   C   1 
ATOM   1083 O  O   . HIS A   1 140 ? 16.373 43.722 -8.131  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   O   1 
ATOM   1084 C  CB  . HIS A   1 140 ? 13.986 44.312 -9.609  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . HIS A   1 140 ? 13.092 44.212 -10.852 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CG  1 
ATOM   1086 N  ND1 . HIS A   1 140 ? 13.552 43.702 -12.056 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   ND1 1 
ATOM   1087 C  CD2 . HIS A   1 140 ? 11.715 44.500 -11.053 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CD2 1 
ATOM   1088 C  CE1 . HIS A   1 140 ? 12.558 43.712 -12.944 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CE1 1 
ATOM   1089 N  NE2 . HIS A   1 140 ? 11.438 44.197 -12.345 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   NE2 1 
ATOM   1090 N  N   . MET A   1 141 ? 15.046 42.598 -6.706  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   N   1 
ATOM   1091 C  CA  . MET A   1 141 ? 16.133 42.457 -5.724  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CA  1 
ATOM   1092 C  C   . MET A   1 141 ? 17.141 41.391 -6.225  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   C   1 
ATOM   1093 O  O   . MET A   1 141 ? 16.866 40.638 -7.191  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   O   1 
ATOM   1094 C  CB  . MET A   1 141 ? 15.555 42.062 -4.349  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CB  1 
ATOM   1095 C  CG  . MET A   1 141 ? 14.699 43.196 -3.773  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CG  1 
ATOM   1096 S  SD  . MET A   1 141 ? 14.077 42.868 -2.170  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   SD  1 
ATOM   1097 C  CE  . MET A   1 141 ? 15.420 43.727 -1.516  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CE  1 
ATOM   1098 N  N   . THR A   1 142 ? 18.327 41.358 -5.616  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   N   1 
ATOM   1099 C  CA  . THR A   1 142 ? 19.331 40.351 -5.960  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CA  1 
ATOM   1100 C  C   . THR A   1 142 ? 19.456 39.366 -4.824  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   C   1 
ATOM   1101 O  O   . THR A   1 142 ? 19.565 39.714 -3.659  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   O   1 
ATOM   1102 C  CB  . THR A   1 142 ? 20.691 41.003 -6.207  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CB  1 
ATOM   1103 O  OG1 . THR A   1 142 ? 20.518 41.935 -7.303  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   OG1 1 
ATOM   1104 C  CG2 . THR A   1 142 ? 21.719 39.947 -6.566  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CG2 1 
ATOM   1105 N  N   . PHE A   1 143 ? 19.323 38.076 -5.131  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   N   1 
ATOM   1106 C  CA  . PHE A   1 143 ? 19.264 36.973 -4.146  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CA  1 
ATOM   1107 C  C   . PHE A   1 143 ? 20.535 36.196 -4.243  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   C   1 
ATOM   1108 O  O   . PHE A   1 143 ? 20.962 35.800 -5.332  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   O   1 
ATOM   1109 C  CB  . PHE A   1 143 ? 18.046 36.060 -4.392  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CB  1 
ATOM   1110 C  CG  . PHE A   1 143 ? 16.747 36.836 -4.347  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CG  1 
ATOM   1111 C  CD1 . PHE A   1 143 ? 16.306 37.478 -5.496  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD1 1 
ATOM   1112 C  CD2 . PHE A   1 143 ? 16.044 36.975 -3.117  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD2 1 
ATOM   1113 C  CE1 . PHE A   1 143 ? 15.162 38.290 -5.490  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE1 1 
ATOM   1114 C  CE2 . PHE A   1 143 ? 14.850 37.762 -3.139  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE2 1 
ATOM   1115 C  CZ  . PHE A   1 143 ? 14.436 38.394 -4.310  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CZ  1 
ATOM   1116 N  N   . TYR A   1 144 ? 21.150 35.893 -3.098  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   N   1 
ATOM   1117 C  CA  . TYR A   1 144 ? 22.452 35.215 -3.061  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CA  1 
ATOM   1118 C  C   . TYR A   1 144 ? 22.374 33.768 -2.522  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   C   1 
ATOM   1119 O  O   . TYR A   1 144 ? 21.687 33.569 -1.511  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   O   1 
ATOM   1120 C  CB  . TYR A   1 144 ? 23.493 36.035 -2.265  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . TYR A   1 144 ? 23.786 37.376 -2.876  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CG  1 
ATOM   1122 C  CD1 . TYR A   1 144 ? 22.985 38.474 -2.645  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD1 1 
ATOM   1123 C  CD2 . TYR A   1 144 ? 24.901 37.536 -3.731  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD2 1 
ATOM   1124 C  CE1 . TYR A   1 144 ? 23.260 39.680 -3.286  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE1 1 
ATOM   1125 C  CE2 . TYR A   1 144 ? 25.147 38.670 -4.379  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE2 1 
ATOM   1126 C  CZ  . TYR A   1 144 ? 24.399 39.711 -4.150  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CZ  1 
ATOM   1127 O  OH  . TYR A   1 144 ? 24.731 40.793 -4.911  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   OH  1 
ATOM   1128 N  N   . HIS A-2 1 6   ? 2.204  30.589 26.273  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   1 
ATOM   1129 C  CA  . HIS A-2 1 6   ? 2.200  31.662 25.229  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1130 C  C   . HIS A-2 1 6   ? 3.510  32.425 25.042  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   1 
ATOM   1131 O  O   . HIS A-2 1 6   ? 3.492  33.564 24.593  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   1 
ATOM   1132 C  CB  . HIS A-2 1 6   ? 1.177  32.703 25.598  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . HIS A-2 1 6   ? -0.217 32.173 25.582  1.00 76.37 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1134 N  ND1 . HIS A-2 1 6   ? -0.826 31.842 24.440  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1135 C  CD2 . HIS A-2 1 6   ? -1.138 31.904 26.638  1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1136 C  CE1 . HIS A-2 1 6   ? -2.064 31.381 24.711  1.00 68.80 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1137 N  NE2 . HIS A-2 1 6   ? -2.262 31.444 26.061  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1138 N  N   . HIS A-2 1 7   ? 4.659  31.897 25.259  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   1 
ATOM   1139 C  CA  . HIS A-2 1 7   ? 5.894  32.694 25.335  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1140 C  C   . HIS A-2 1 7   ? 6.389  33.055 23.945  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   1 
ATOM   1141 O  O   . HIS A-2 1 7   ? 6.129  32.360 22.965  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   1 
ATOM   1142 C  CB  . HIS A-2 1 7   ? 6.891  31.864 26.069  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . HIS A-2 1 7   ? 6.718  31.848 27.580  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1144 N  ND1 . HIS A-2 1 7   ? 6.330  30.746 28.270  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1145 C  CD2 . HIS A-2 1 7   ? 7.032  32.801 28.524  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1146 C  CE1 . HIS A-2 1 7   ? 6.284  31.035 29.600  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1147 N  NE2 . HIS A-2 1 7   ? 6.707  32.309 29.747  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1148 N  N   . LEU A-2 1 8   ? 7.155  34.133 23.870  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 N   1 
ATOM   1149 C  CA  . LEU A-2 1 8   ? 7.928  34.423 22.669  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1150 C  C   . LEU A-2 1 8   ? 8.895  33.287 22.440  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 C   1 
ATOM   1151 O  O   . LEU A-2 1 8   ? 9.519  32.796 23.394  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 O   1 
ATOM   1152 C  CB  . LEU A-2 1 8   ? 8.666  35.717 22.847  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . LEU A-2 1 8   ? 7.781  36.949 23.134  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1154 C  CD1 . LEU A-2 1 8   ? 8.640  38.197 23.117  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1155 C  CD2 . LEU A-2 1 8   ? 6.551  37.103 22.309  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1156 N  N   . LYS A-2 1 9   ? 9.093  32.873 21.174  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 N   1 
ATOM   1157 C  CA  . LYS A-2 1 9   ? 9.867  31.636 20.932  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CA  1 
ATOM   1158 C  C   . LYS A-2 1 9   ? 11.371 31.837 20.845  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 C   1 
ATOM   1159 O  O   . LYS A-2 1 9   ? 12.167 31.021 21.352  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 O   1 
ATOM   1160 C  CB  . LYS A-2 1 9   ? 9.392  31.006 19.643  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . LYS A-2 1 9   ? 7.903  30.558 19.713  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CG  1 
ATOM   1162 C  CD  . LYS A-2 1 9   ? 7.455  29.989 18.357  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CD  1 
ATOM   1163 C  CE  . LYS A-2 1 9   ? 8.574  29.221 17.623  1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CE  1 
ATOM   1164 N  NZ  . LYS A-2 1 9   ? 8.339  28.870 16.178  1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1165 N  N   . SER A-2 1 10  ? 11.768 32.892 20.175  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   1 
ATOM   1166 C  CA  . SER A-2 1 10  ? 13.208 33.077 19.865  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  1 
ATOM   1167 C  C   . SER A-2 1 10  ? 13.337 34.492 19.349  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   1 
ATOM   1168 O  O   . SER A-2 1 10  ? 12.352 35.109 18.982  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   1 
ATOM   1169 C  CB  . SER A-2 1 10  ? 13.704 32.099 18.762  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  1 
ATOM   1170 O  OG  . SER A-2 1 10  ? 12.929 32.276 17.606  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  1 
ATOM   1171 N  N   A ILE A-2 1 11  ? 14.557 34.988 19.268  0.50 14.25 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   1 
ATOM   1172 N  N   B ILE A-2 1 11  ? 14.544 34.983 19.285  0.50 13.11 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   1 
ATOM   1173 C  CA  A ILE A-2 1 11  ? 14.794 36.207 18.465  0.50 13.85 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1174 C  CA  B ILE A-2 1 11  ? 14.783 36.205 18.524  0.50 11.74 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1175 C  C   A ILE A-2 1 11  ? 14.565 35.834 16.976  0.50 13.23 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   1 
ATOM   1176 C  C   B ILE A-2 1 11  ? 14.608 35.863 16.995  0.50 12.44 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   1 
ATOM   1177 O  O   A ILE A-2 1 11  ? 14.880 34.695 16.514  0.50 18.70 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   1 
ATOM   1178 O  O   B ILE A-2 1 11  ? 15.002 34.751 16.529  0.50 19.12 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   1 
ATOM   1179 C  CB  A ILE A-2 1 11  ? 16.211 36.768 18.592  0.50 19.07 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1180 C  CB  B ILE A-2 1 11  ? 16.172 36.757 18.832  0.50 12.50 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1181 C  CG1 A ILE A-2 1 11  ? 16.483 37.245 20.005  0.50 24.76 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1182 C  CG1 B ILE A-2 1 11  ? 16.300 38.189 18.257  0.50 13.13 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1183 C  CG2 A ILE A-2 1 11  ? 16.390 38.058 17.763  0.50 18.93 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1184 C  CG2 B ILE A-2 1 11  ? 17.274 35.793 18.357  0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1185 C  CD1 A ILE A-2 1 11  ? 17.050 38.653 19.922  0.50 34.60 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1186 C  CD1 B ILE A-2 1 11  ? 17.572 38.888 18.599  0.50 13.61 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1187 N  N   . ASN A-2 1 12  ? 13.947 36.759 16.263  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   1 
ATOM   1188 C  CA  . ASN A-2 1 12  ? 13.623 36.541 14.859  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  1 
ATOM   1189 C  C   . ASN A-2 1 12  ? 14.646 37.239 13.958  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   1 
ATOM   1190 O  O   . ASN A-2 1 12  ? 15.199 36.634 13.007  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   1 
ATOM   1191 C  CB  . ASN A-2 1 12  ? 12.192 37.009 14.580  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . ASN A-2 1 12  ? 11.744 36.638 13.218  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  1 
ATOM   1193 O  OD1 . ASN A-2 1 12  ? 11.941 37.369 12.239  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1194 N  ND2 . ASN A-2 1 12  ? 11.097 35.493 13.149  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1195 N  N   . HIS A-2 1 13  ? 14.888 38.534 14.182  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   1 
ATOM   1196 C  CA  . HIS A-2 1 13  ? 15.875 39.282 13.394  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1197 C  C   . HIS A-2 1 13  ? 16.157 40.587 14.077  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   1 
ATOM   1198 O  O   . HIS A-2 1 13  ? 15.403 40.991 14.985  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   1 
ATOM   1199 C  CB  . HIS A-2 1 13  ? 15.399 39.523 11.947  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1200 C  CG  . HIS A-2 1 13  ? 14.181 40.365 11.795  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1201 N  ND1 . HIS A-2 1 13  ? 12.881 39.820 11.749  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1202 C  CD2 . HIS A-2 1 13  ? 14.048 41.700 11.505  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1203 C  CE1 . HIS A-2 1 13  ? 11.986 40.822 11.514  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1204 N  NE2 . HIS A-2 1 13  ? 12.664 41.970 11.387  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1205 N  N   . ILE A-2 1 14  ? 17.191 41.273 13.607  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ILE A-2 1 14  ? 17.474 42.633 14.017  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ILE A-2 1 14  ? 17.602 43.507 12.798  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   1 
ATOM   1208 O  O   . ILE A-2 1 14  ? 18.164 43.043 11.812  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ILE A-2 1 14  ? 18.775 42.701 14.828  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1210 C  CG1 . ILE A-2 1 14  ? 18.630 41.906 16.089  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1211 C  CG2 . ILE A-2 1 14  ? 19.226 44.130 15.155  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1212 C  CD1 . ILE A-2 1 14  ? 19.961 41.765 16.887  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1213 N  N   . CYS A-2 1 15  ? 17.111 44.730 12.864  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 N   1 
ATOM   1214 C  CA  A CYS A-2 1 15  ? 17.316 45.643 11.776  0.50 12.01 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  1 
ATOM   1215 C  CA  B CYS A-2 1 15  ? 17.227 45.728 11.783  0.50 11.57 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  1 
ATOM   1216 C  C   . CYS A-2 1 15  ? 18.093 46.871 12.251  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 C   1 
ATOM   1217 O  O   . CYS A-2 1 15  ? 17.843 47.389 13.310  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 O   1 
ATOM   1218 C  CB  A CYS A-2 1 15  ? 15.958 46.063 11.233  0.50 13.05 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  1 
ATOM   1219 C  CB  B CYS A-2 1 15  ? 15.874 46.387 11.468  0.50 14.30 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  1 
ATOM   1220 S  SG  A CYS A-2 1 15  ? 16.093 47.081 9.766   0.50 19.72 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  1 
ATOM   1221 S  SG  B CYS A-2 1 15  ? 14.601 45.360 10.708  0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  1 
ATOM   1222 N  N   . PHE A-2 1 16  ? 19.070 47.282 11.414  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 N   1 
ATOM   1223 C  CA  . PHE A-2 1 16  ? 19.843 48.488 11.687  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1224 C  C   . PHE A-2 1 16  ? 19.677 49.445 10.513  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 C   1 
ATOM   1225 O  O   . PHE A-2 1 16  ? 19.819 49.022 9.326   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 O   1 
ATOM   1226 C  CB  . PHE A-2 1 16  ? 21.348 48.169 11.704  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1227 C  CG  . PHE A-2 1 16  ? 21.814 47.452 12.925  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1228 C  CD1 . PHE A-2 1 16  ? 21.234 47.676 14.208  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1229 C  CD2 . PHE A-2 1 16  ? 22.829 46.561 12.825  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1230 C  CE1 . PHE A-2 1 16  ? 21.749 47.006 15.328  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1231 C  CE2 . PHE A-2 1 16  ? 23.376 45.923 13.927  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1232 C  CZ  . PHE A-2 1 16  ? 22.873 46.164 15.204  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1233 N  N   . SER A-2 1 17  ? 19.511 50.714 10.803  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   1 
ATOM   1234 C  CA  . SER A-2 1 17  ? 19.625 51.740 9.753   1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  1 
ATOM   1235 C  C   . SER A-2 1 17  ? 21.090 52.111 9.562   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   1 
ATOM   1236 O  O   . SER A-2 1 17  ? 21.808 52.287 10.524  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   1 
ATOM   1237 C  CB  . SER A-2 1 17  ? 18.858 53.031 10.149  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  1 
ATOM   1238 O  OG  . SER A-2 1 17  ? 17.494 52.710 10.359  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  1 
ATOM   1239 N  N   . VAL A-2 1 18  ? 21.482 52.268 8.285   1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1240 C  CA  . VAL A-2 1 18  ? 22.890 52.562 7.995   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1241 C  C   . VAL A-2 1 18  ? 22.976 53.651 6.898   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1242 O  O   . VAL A-2 1 18  ? 22.069 53.777 6.104   1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1243 C  CB  . VAL A-2 1 18  ? 23.594 51.251 7.442   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1244 C  CG1 . VAL A-2 1 18  ? 23.512 50.123 8.503   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1245 C  CG2 . VAL A-2 1 18  ? 23.029 50.792 6.088   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1246 N  N   . ARG A-2 1 19  ? 24.053 54.410 6.904   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   1 
ATOM   1247 C  CA  . ARG A-2 1 19  ? 24.141 55.535 5.938   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1248 C  C   . ARG A-2 1 19  ? 24.644 55.067 4.580   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   1 
ATOM   1249 O  O   . ARG A-2 1 19  ? 24.282 55.724 3.590   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   1 
ATOM   1250 C  CB  . ARG A-2 1 19  ? 25.082 56.553 6.467   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . ARG A-2 1 19  ? 24.508 57.220 7.721   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1252 C  CD  . ARG A-2 1 19  ? 25.581 58.215 8.264   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1253 N  NE  . ARG A-2 1 19  ? 25.221 58.780 9.615   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1254 C  CZ  . ARG A-2 1 19  ? 25.662 58.349 10.767  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1255 N  NH1 . ARG A-2 1 19  ? 26.281 57.204 10.834  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1256 N  NH2 . ARG A-2 1 19  ? 25.371 59.031 11.859  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1257 N  N   . ASN A-2 1 20  ? 25.453 53.991 4.475   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 N   1 
ATOM   1258 C  CA  . ASN A-2 1 20  ? 26.046 53.558 3.177   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1259 C  C   . ASN A-2 1 20  ? 26.031 52.061 3.153   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 C   1 
ATOM   1260 O  O   . ASN A-2 1 20  ? 26.770 51.407 3.897   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 O   1 
ATOM   1261 C  CB  . ASN A-2 1 20  ? 27.511 54.136 3.059   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . ASN A-2 1 20  ? 28.107 53.812 1.733   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1263 O  OD1 . ASN A-2 1 20  ? 28.628 52.735 1.519   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1264 N  ND2 . ASN A-2 1 20  ? 27.906 54.690 0.760   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1265 N  N   . LEU A-2 1 21  ? 25.217 51.534 2.263   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   1 
ATOM   1266 C  CA  . LEU A-2 1 21  ? 25.057 50.088 2.224   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1267 C  C   . LEU A-2 1 21  ? 26.344 49.371 1.928   1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   1 
ATOM   1268 O  O   . LEU A-2 1 21  ? 26.646 48.338 2.533   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   1 
ATOM   1269 C  CB  . LEU A-2 1 21  ? 23.992 49.762 1.194   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . LEU A-2 1 21  ? 23.337 48.403 1.342   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1271 C  CD1 . LEU A-2 1 21  ? 22.444 48.320 2.664   1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1272 C  CD2 . LEU A-2 1 21  ? 22.484 48.157 0.066   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1273 N  N   . ASN A-2 1 22  ? 27.142 49.900 0.965   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 N   1 
ATOM   1274 C  CA  . ASN A-2 1 22  ? 28.342 49.153 0.581   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1275 C  C   . ASN A-2 1 22  ? 29.379 49.131 1.720   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 C   1 
ATOM   1276 O  O   . ASN A-2 1 22  ? 30.070 48.117 1.904   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 O   1 
ATOM   1277 C  CB  . ASN A-2 1 22  ? 28.988 49.731 -0.693  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . ASN A-2 1 22  ? 28.135 49.464 -1.905  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1279 O  OD1 . ASN A-2 1 22  ? 27.243 48.558 -1.874  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1280 N  ND2 . ASN A-2 1 22  ? 28.425 50.175 -2.989  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1281 N  N   . ASP A-2 1 23  ? 29.508 50.179 2.503   1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 N   1 
ATOM   1282 C  CA  . ASP A-2 1 23  ? 30.389 50.140 3.679   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1283 C  C   . ASP A-2 1 23  ? 29.868 49.134 4.694   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 C   1 
ATOM   1284 O  O   . ASP A-2 1 23  ? 30.671 48.419 5.307   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 O   1 
ATOM   1285 C  CB  . ASP A-2 1 23  ? 30.457 51.524 4.357   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . ASP A-2 1 23  ? 31.172 52.585 3.565   1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1287 O  OD1 . ASP A-2 1 23  ? 31.985 52.243 2.660   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1288 O  OD2 . ASP A-2 1 23  ? 30.967 53.793 3.897   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1289 N  N   . SER A-2 1 24  ? 28.546 49.081 4.871   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   1 
ATOM   1290 C  CA  . SER A-2 1 24  ? 28.009 48.174 5.882   1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  1 
ATOM   1291 C  C   . SER A-2 1 24  ? 28.086 46.703 5.384   1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   1 
ATOM   1292 O  O   . SER A-2 1 24  ? 28.373 45.839 6.212   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   1 
ATOM   1293 C  CB  . SER A-2 1 24  ? 26.576 48.563 6.152   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  1 
ATOM   1294 O  OG  . SER A-2 1 24  ? 26.545 49.868 6.741   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  1 
ATOM   1295 N  N   . ILE A-2 1 25  ? 27.912 46.432 4.052   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1296 C  CA  . ILE A-2 1 25  ? 28.105 45.076 3.580   1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1297 C  C   . ILE A-2 1 25  ? 29.568 44.653 3.818   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1298 O  O   . ILE A-2 1 25  ? 29.823 43.524 4.285   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1299 C  CB  . ILE A-2 1 25  ? 27.747 44.970 2.080   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1300 C  CG1 . ILE A-2 1 25  ? 26.234 45.175 1.904   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1301 C  CG2 . ILE A-2 1 25  ? 28.221 43.647 1.528   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1302 C  CD1 . ILE A-2 1 25  ? 25.798 45.333 0.434   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1303 N  N   . HIS A-2 1 26  ? 30.542 45.518 3.530   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 N   1 
ATOM   1304 C  CA  . HIS A-2 1 26  ? 31.891 45.089 3.809   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1305 C  C   . HIS A-2 1 26  ? 32.086 44.797 5.291   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 C   1 
ATOM   1306 O  O   . HIS A-2 1 26  ? 32.762 43.783 5.621   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 O   1 
ATOM   1307 C  CB  . HIS A-2 1 26  ? 32.856 46.271 3.386   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1308 C  CG  . HIS A-2 1 26  ? 34.317 46.023 3.797   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1309 N  ND1 . HIS A-2 1 26  ? 35.021 44.944 3.331   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1310 C  CD2 . HIS A-2 1 26  ? 35.094 46.739 4.649   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1311 C  CE1 . HIS A-2 1 26  ? 36.284 45.030 3.879   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1312 N  NE2 . HIS A-2 1 26  ? 36.336 46.123 4.654   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1313 N  N   . PHE A-2 1 27  ? 31.498 45.612 6.155   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 N   1 
ATOM   1314 C  CA  . PHE A-2 1 27  ? 31.668 45.328 7.619   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1315 C  C   . PHE A-2 1 27  ? 31.051 43.984 8.041   1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 C   1 
ATOM   1316 O  O   . PHE A-2 1 27  ? 31.706 43.165 8.668   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 O   1 
ATOM   1317 C  CB  . PHE A-2 1 27  ? 31.076 46.498 8.400   1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1318 C  CG  . PHE A-2 1 27  ? 31.266 46.361 9.900   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1319 C  CD1 . PHE A-2 1 27  ? 32.439 46.760 10.518  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1320 C  CD2 . PHE A-2 1 27  ? 30.227 45.859 10.659  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1321 C  CE1 . PHE A-2 1 27  ? 32.576 46.699 11.931  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1322 C  CE2 . PHE A-2 1 27  ? 30.387 45.773 12.058  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1323 C  CZ  . PHE A-2 1 27  ? 31.511 46.215 12.650  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1324 N  N   . TYR A-2 1 28  ? 29.773 43.784 7.700   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 N   1 
ATOM   1325 C  CA  . TYR A-2 1 28  ? 29.067 42.607 8.235   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1326 C  C   . TYR A-2 1 28  ? 29.453 41.333 7.506   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 C   1 
ATOM   1327 O  O   . TYR A-2 1 28  ? 29.456 40.246 8.132   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 O   1 
ATOM   1328 C  CB  . TYR A-2 1 28  ? 27.522 42.820 8.234   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . TYR A-2 1 28  ? 27.116 43.831 9.284   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1330 C  CD1 . TYR A-2 1 28  ? 27.008 43.433 10.605  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1331 C  CD2 . TYR A-2 1 28  ? 26.868 45.141 8.987   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1332 C  CE1 . TYR A-2 1 28  ? 26.708 44.285 11.601  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1333 C  CE2 . TYR A-2 1 28  ? 26.550 46.078 9.990   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1334 C  CZ  . TYR A-2 1 28  ? 26.471 45.627 11.318  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1335 O  OH  . TYR A-2 1 28  ? 26.206 46.479 12.334  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1336 N  N   . ARG A-2 1 29  ? 29.804 41.425 6.226   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   1 
ATOM   1337 C  CA  A ARG A-2 1 29  ? 30.134 40.278 5.395   0.50 11.77 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1338 C  CA  B ARG A-2 1 29  ? 30.138 40.234 5.522   0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1339 C  C   . ARG A-2 1 29  ? 31.637 39.952 5.471   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   1 
ATOM   1340 O  O   . ARG A-2 1 29  ? 32.025 38.819 5.688   1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   1 
ATOM   1341 C  CB  A ARG A-2 1 29  ? 29.715 40.575 3.941   0.50 12.86 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1342 C  CB  B ARG A-2 1 29  ? 29.543 40.246 4.135   0.50 15.75 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1343 C  CG  A ARG A-2 1 29  ? 29.531 39.345 3.171   0.50 11.95 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1344 C  CG  B ARG A-2 1 29  ? 29.589 38.850 3.641   0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1345 C  CD  A ARG A-2 1 29  ? 30.859 39.159 2.637   0.50 9.69  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1346 C  CD  B ARG A-2 1 29  ? 30.363 39.037 2.438   0.50 15.40 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1347 N  NE  A ARG A-2 1 29  ? 30.927 40.284 1.617   0.50 9.74  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1348 N  NE  B ARG A-2 1 29  ? 29.507 39.249 1.305   0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1349 C  CZ  A ARG A-2 1 29  ? 30.190 40.473 0.521   0.50 8.29  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1350 C  CZ  B ARG A-2 1 29  ? 29.565 38.389 0.292   0.50 18.59 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1351 N  NH1 A ARG A-2 1 29  ? 29.231 39.629 0.092   0.50 8.24  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1352 N  NH1 B ARG A-2 1 29  ? 30.413 37.552 0.541   0.50 26.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1353 N  NH2 A ARG A-2 1 29  ? 30.431 41.517 -0.257  0.50 9.63  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1354 N  NH2 B ARG A-2 1 29  ? 28.865 38.354 -0.957  0.50 13.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1355 N  N   . ASP A-2 1 30  ? 32.457 40.931 5.240   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   1 
ATOM   1356 C  CA  . ASP A-2 1 30  ? 33.919 40.669 5.167   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1357 C  C   . ASP A-2 1 30  ? 34.547 40.701 6.557   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   1 
ATOM   1358 O  O   . ASP A-2 1 30  ? 35.245 39.731 6.920   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   1 
ATOM   1359 C  CB  . ASP A-2 1 30  ? 34.613 41.666 4.266   1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . ASP A-2 1 30  ? 34.080 41.566 2.801   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1361 O  OD1 . ASP A-2 1 30  ? 33.802 40.420 2.378   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1362 O  OD2 . ASP A-2 1 30  ? 34.083 42.618 2.208   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1363 N  N   . ILE A-2 1 31  ? 34.320 41.742 7.336   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 N   1 
ATOM   1364 C  CA  . ILE A-2 1 31  ? 34.976 41.812 8.618   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1365 C  C   . ILE A-2 1 31  ? 34.360 40.796 9.610   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 C   1 
ATOM   1366 O  O   . ILE A-2 1 31  ? 35.118 40.074 10.279  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 O   1 
ATOM   1367 C  CB  . ILE A-2 1 31  ? 35.021 43.240 9.132   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1368 C  CG1 . ILE A-2 1 31  ? 35.772 44.180 8.112   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1369 C  CG2 . ILE A-2 1 31  ? 35.611 43.266 10.544  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1370 C  CD1 . ILE A-2 1 31  ? 35.712 45.642 8.422   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1371 N  N   . LEU A-2 1 32  ? 33.031 40.792 9.720   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1372 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? 32.401 39.916 10.714  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1373 C  C   . LEU A-2 1 32  ? 32.048 38.524 10.167  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1374 O  O   . LEU A-2 1 32  ? 31.548 37.707 10.910  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1375 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? 31.130 40.576 11.355  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1376 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? 31.445 41.843 12.203  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1377 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? 30.142 42.306 12.857  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1378 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? 32.529 41.603 13.274  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1379 N  N   . LEU A-2 1 33  ? 32.323 38.288 8.876   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 N   1 
ATOM   1380 C  CA  . LEU A-2 1 33  ? 32.178 36.988 8.260   1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1381 C  C   . LEU A-2 1 33  ? 30.743 36.494 8.222   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 C   1 
ATOM   1382 O  O   . LEU A-2 1 33  ? 30.482 35.271 8.152   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 O   1 
ATOM   1383 C  CB  . LEU A-2 1 33  ? 33.147 35.992 8.871   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . LEU A-2 1 33  ? 34.662 36.332 8.609   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1385 C  CD1 . LEU A-2 1 33  ? 35.638 35.440 9.428   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1386 C  CD2 . LEU A-2 1 33  ? 34.981 36.250 7.078   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1387 N  N   . GLY A-2 1 34  ? 29.769 37.415 8.129   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 N   1 
ATOM   1388 C  CA  . GLY A-2 1 34  ? 28.382 37.049 7.912   1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1389 C  C   . GLY A-2 1 34  ? 28.133 36.613 6.441   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 C   1 
ATOM   1390 O  O   . GLY A-2 1 34  ? 29.026 36.783 5.580   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 O   1 
ATOM   1391 N  N   . LYS A-2 1 35  ? 26.972 36.089 6.139   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   1 
ATOM   1392 C  CA  . LYS A-2 1 35  ? 26.597 35.623 4.802   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1393 C  C   . LYS A-2 1 35  ? 25.636 36.633 4.217   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   1 
ATOM   1394 O  O   . LYS A-2 1 35  ? 24.518 36.803 4.775   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   1 
ATOM   1395 C  CB  . LYS A-2 1 35  ? 26.006 34.239 4.906   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1396 C  CG  . LYS A-2 1 35  ? 25.424 33.698 3.608   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1397 C  CD  . LYS A-2 1 35  ? 26.243 32.722 2.844   1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1398 C  CE  . LYS A-2 1 35  ? 25.599 32.370 1.485   1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1399 N  NZ  . LYS A-2 1 35  ? 26.403 32.816 0.309   1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1400 N  N   . LEU A-2 1 36  ? 25.934 37.278 3.085   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1401 C  CA  . LEU A-2 1 36  ? 24.977 38.112 2.341   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1402 C  C   . LEU A-2 1 36  ? 23.932 37.290 1.665   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1403 O  O   . LEU A-2 1 36  ? 24.264 36.391 0.884   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1404 C  CB  . LEU A-2 1 36  ? 25.734 38.996 1.390   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . LEU A-2 1 36  ? 24.832 39.989 0.594   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1406 C  CD1 . LEU A-2 1 36  ? 24.233 41.051 1.449   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1407 C  CD2 . LEU A-2 1 36  ? 25.715 40.635 -0.469  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1408 N  N   . LEU A-2 1 37  ? 22.630 37.533 1.934   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 N   1 
ATOM   1409 C  CA  . LEU A-2 1 37  ? 21.552 36.757 1.333   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1410 C  C   . LEU A-2 1 37  ? 20.700 37.531 0.346   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 C   1 
ATOM   1411 O  O   . LEU A-2 1 37  ? 20.103 36.904 -0.565  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 O   1 
ATOM   1412 C  CB  . LEU A-2 1 37  ? 20.636 36.225 2.426   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . LEU A-2 1 37  ? 21.380 35.166 3.262   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . LEU A-2 1 37  ? 20.599 34.737 4.471   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . LEU A-2 1 37  ? 21.756 33.886 2.494   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1416 N  N   . LEU A-2 1 38  ? 20.645 38.870 0.450   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   1 
ATOM   1417 C  CA  . LEU A-2 1 38  ? 19.730 39.650 -0.401  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1418 C  C   . LEU A-2 1 38  ? 20.263 41.039 -0.441  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   1 
ATOM   1419 O  O   . LEU A-2 1 38  ? 20.710 41.555 0.600   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   1 
ATOM   1420 C  CB  . LEU A-2 1 38  ? 18.274 39.640 0.252   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . LEU A-2 1 38  ? 17.213 40.472 -0.413  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1422 C  CD1 . LEU A-2 1 38  ? 15.884 40.109 0.071   1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1423 C  CD2 . LEU A-2 1 38  ? 17.341 41.893 0.054   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1424 N  N   . THR A-2 1 39  ? 20.097 41.680 -1.595  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N   1 
ATOM   1425 C  CA  . THR A-2 1 39  ? 20.276 43.126 -1.630  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA  1 
ATOM   1426 C  C   . THR A-2 1 39  ? 19.170 43.741 -2.450  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C   1 
ATOM   1427 O  O   . THR A-2 1 39  ? 18.654 43.126 -3.394  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O   1 
ATOM   1428 C  CB  . THR A-2 1 39  ? 21.653 43.607 -2.197  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB  1 
ATOM   1429 O  OG1 . THR A-2 1 39  ? 21.793 43.116 -3.541  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1430 C  CG2 . THR A-2 1 39  ? 22.841 43.162 -1.368  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1431 N  N   . GLY A-2 1 40  ? 18.832 44.970 -2.148  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   1 
ATOM   1432 C  CA  . GLY A-2 1 40  ? 18.076 45.903 -2.978  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1433 C  C   . GLY A-2 1 40  ? 18.848 47.253 -2.977  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   1 
ATOM   1434 O  O   . GLY A-2 1 40  ? 19.950 47.370 -2.411  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   1 
ATOM   1435 N  N   . LYS A-2 1 41  ? 18.292 48.219 -3.639  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   1 
ATOM   1436 C  CA  . LYS A-2 1 41  ? 18.848 49.622 -3.618  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1437 C  C   . LYS A-2 1 41  ? 19.124 50.146 -2.250  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   1 
ATOM   1438 O  O   . LYS A-2 1 41  ? 20.201 50.726 -2.038  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   1 
ATOM   1439 C  CB  . LYS A-2 1 41  ? 17.872 50.574 -4.385  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1440 N  N   . LYS A-2 1 42  ? 18.251 49.742 -1.289  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   1 
ATOM   1441 C  CA  . LYS A-2 1 42  ? 18.310 50.356 0.062   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1442 C  C   . LYS A-2 1 42  ? 18.293 49.305 1.135   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   1 
ATOM   1443 O  O   . LYS A-2 1 42  ? 18.046 49.629 2.316   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   1 
ATOM   1444 C  CB  . LYS A-2 1 42  ? 17.146 51.378 0.278   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . LYS A-2 1 42  ? 17.130 52.514 -0.756  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1446 C  CD  . LYS A-2 1 42  ? 16.568 53.828 -0.224  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1447 C  CE  . LYS A-2 1 42  ? 17.563 54.985 -0.450  1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1448 N  NZ  . LYS A-2 1 42  ? 18.875 54.969 0.346   1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1449 N  N   . THR A-2 1 43  ? 18.530 48.039 0.787   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 N   1 
ATOM   1450 C  CA  . THR A-2 1 43  ? 18.317 46.940 1.773   1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CA  1 
ATOM   1451 C  C   . THR A-2 1 43  ? 19.450 45.928 1.623   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 C   1 
ATOM   1452 O  O   . THR A-2 1 43  ? 19.822 45.602 0.472   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 O   1 
ATOM   1453 C  CB  . THR A-2 1 43  ? 16.950 46.174 1.443   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CB  1 
ATOM   1454 O  OG1 . THR A-2 1 43  ? 15.917 47.122 1.443   1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1455 C  CG2 . THR A-2 1 43  ? 16.634 45.110 2.564   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1456 N  N   . ALA A-2 1 44  ? 19.884 45.285 2.706   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1457 C  CA  . ALA A-2 1 44  ? 20.680 44.073 2.584   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1458 C  C   . ALA A-2 1 44  ? 20.295 43.174 3.762   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1459 O  O   . ALA A-2 1 44  ? 20.035 43.629 4.874   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1460 C  CB  . ALA A-2 1 44  ? 22.202 44.376 2.669   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1461 N  N   . TYR A-2 1 45  ? 20.183 41.895 3.485   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 N   1 
ATOM   1462 C  CA  . TYR A-2 1 45  ? 19.961 40.869 4.531   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1463 C  C   . TYR A-2 1 45  ? 21.160 40.027 4.661   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 C   1 
ATOM   1464 O  O   . TYR A-2 1 45  ? 21.749 39.593 3.621   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 O   1 
ATOM   1465 C  CB  . TYR A-2 1 45  ? 18.794 39.963 4.229   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1466 C  CG  . TYR A-2 1 45  ? 17.389 40.549 4.298   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1467 C  CD1 . TYR A-2 1 45  ? 17.097 41.828 4.741   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1468 C  CD2 . TYR A-2 1 45  ? 16.311 39.735 3.954   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1469 C  CE1 . TYR A-2 1 45  ? 15.788 42.289 4.868   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1470 C  CE2 . TYR A-2 1 45  ? 15.021 40.167 4.045   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1471 C  CZ  . TYR A-2 1 45  ? 14.760 41.446 4.491   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1472 O  OH  . TYR A-2 1 45  ? 13.464 41.877 4.611   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1473 N  N   . PHE A-2 1 46  ? 21.539 39.689 5.890   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1474 C  CA  . PHE A-2 1 46  ? 22.601 38.769 6.227   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1475 C  C   . PHE A-2 1 46  ? 22.139 37.701 7.183   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1476 O  O   . PHE A-2 1 46  ? 21.144 37.909 7.928   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1477 C  CB  . PHE A-2 1 46  ? 23.767 39.466 6.983   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . PHE A-2 1 46  ? 24.361 40.631 6.215   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . PHE A-2 1 46  ? 23.706 41.835 6.315   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . PHE A-2 1 46  ? 25.477 40.493 5.411   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1481 C  CE1 . PHE A-2 1 46  ? 24.084 42.959 5.683   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1482 C  CE2 . PHE A-2 1 46  ? 25.957 41.705 4.773   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1483 C  CZ  . PHE A-2 1 46  ? 25.255 42.876 4.918   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1484 N  N   . GLU A-2 1 47  ? 22.834 36.588 7.189   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   1 
ATOM   1485 C  CA  . GLU A-2 1 47  ? 22.778 35.696 8.325   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1486 C  C   . GLU A-2 1 47  ? 24.121 35.798 9.004   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   1 
ATOM   1487 O  O   . GLU A-2 1 47  ? 25.159 35.594 8.363   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   1 
ATOM   1488 C  CB  . GLU A-2 1 47  ? 22.477 34.248 7.895   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . GLU A-2 1 47  ? 22.352 33.276 9.060   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1490 C  CD  . GLU A-2 1 47  ? 21.679 31.964 8.730   1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1491 O  OE1 . GLU A-2 1 47  ? 20.409 31.914 8.728   1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1492 O  OE2 . GLU A-2 1 47  ? 22.425 30.977 8.527   1.00 75.71 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1493 N  N   . LEU A-2 1 48  ? 24.152 36.172 10.279  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1494 C  CA  . LEU A-2 1 48  ? 25.371 36.353 11.033  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1495 C  C   . LEU A-2 1 48  ? 25.198 35.666 12.362  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1496 O  O   . LEU A-2 1 48  ? 24.254 36.001 13.030  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1497 C  CB  . LEU A-2 1 48  ? 25.678 37.865 11.243  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1498 C  CG  . LEU A-2 1 48  ? 26.925 38.164 12.086  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1499 C  CD1 . LEU A-2 1 48  ? 28.223 37.665 11.423  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1500 C  CD2 . LEU A-2 1 48  ? 27.085 39.639 12.415  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1501 N  N   . ALA A-2 1 49  ? 26.068 34.700 12.731  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N   1 
ATOM   1502 C  CA  . ALA A-2 1 49  ? 25.983 34.051 14.045  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1503 C  C   . ALA A-2 1 49  ? 24.568 33.437 14.170  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C   1 
ATOM   1504 O  O   . ALA A-2 1 49  ? 24.037 33.450 15.300  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O   1 
ATOM   1505 C  CB  . ALA A-2 1 49  ? 26.262 35.100 15.112  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1506 N  N   . GLY A-2 1 50  ? 24.008 32.923 13.064  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N   1 
ATOM   1507 C  CA  . GLY A-2 1 50  ? 22.715 32.213 13.127  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1508 C  C   . GLY A-2 1 50  ? 21.526 33.162 13.190  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C   1 
ATOM   1509 O  O   . GLY A-2 1 50  ? 20.403 32.694 13.387  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O   1 
ATOM   1510 N  N   . LEU A-2 1 51  ? 21.774 34.472 13.095  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   1 
ATOM   1511 C  CA  . LEU A-2 1 51  ? 20.734 35.495 13.241  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1512 C  C   . LEU A-2 1 51  ? 20.543 36.227 11.906  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   1 
ATOM   1513 O  O   . LEU A-2 1 51  ? 21.514 36.659 11.256  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   1 
ATOM   1514 C  CB  . LEU A-2 1 51  ? 21.208 36.528 14.293  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1515 C  CG  . LEU A-2 1 51  ? 20.322 37.764 14.530  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1516 C  CD1 . LEU A-2 1 51  ? 19.004 37.482 15.131  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1517 C  CD2 . LEU A-2 1 51  ? 21.040 38.637 15.555  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1518 N  N   . TRP A-2 1 52  ? 19.295 36.457 11.525  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 N   1 
ATOM   1519 C  CA  . TRP A-2 1 52  ? 18.941 37.289 10.386  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1520 C  C   . TRP A-2 1 52  ? 19.166 38.766 10.805  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 C   1 
ATOM   1521 O  O   . TRP A-2 1 52  ? 18.563 39.279 11.781  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 O   1 
ATOM   1522 C  CB  . TRP A-2 1 52  ? 17.452 37.048 10.110  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . TRP A-2 1 52  ? 16.772 37.912 9.118   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1524 C  CD1 . TRP A-2 1 52  ? 17.320 38.876 8.229   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1525 C  CD2 . TRP A-2 1 52  ? 15.339 37.874 8.859   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1526 N  NE1 . TRP A-2 1 52  ? 16.317 39.456 7.500   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1527 C  CE2 . TRP A-2 1 52  ? 15.075 38.917 7.878   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1528 C  CE3 . TRP A-2 1 52  ? 14.255 37.176 9.462   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1529 C  CZ2 . TRP A-2 1 52  ? 13.781 39.200 7.428   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1530 C  CZ3 . TRP A-2 1 52  ? 12.972 37.494 8.991   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1531 C  CH2 . TRP A-2 1 52  ? 12.732 38.432 8.000   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1532 N  N   . ILE A-2 1 53  ? 20.048 39.469 10.075  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 N   1 
ATOM   1533 C  CA  A ILE A-2 1 53  ? 20.244 40.920 10.253  0.50 10.62 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1534 C  CA  B ILE A-2 1 53  ? 20.313 40.887 10.269  0.50 10.67 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1535 C  C   . ILE A-2 1 53  ? 19.843 41.624 9.025   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 C   1 
ATOM   1536 O  O   . ILE A-2 1 53  ? 20.234 41.251 7.901   1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 O   1 
ATOM   1537 C  CB  A ILE A-2 1 53  ? 21.719 41.247 10.515  0.50 12.23 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1538 C  CB  B ILE A-2 1 53  ? 21.829 41.109 10.533  0.50 13.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1539 C  CG1 A ILE A-2 1 53  ? 22.075 40.754 11.909  0.50 10.19 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1540 C  CG1 B ILE A-2 1 53  ? 22.357 40.090 11.583  0.50 13.30 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1541 C  CG2 A ILE A-2 1 53  ? 21.999 42.748 10.320  0.50 12.52 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1542 C  CG2 B ILE A-2 1 53  ? 22.013 42.569 10.950  0.50 14.00 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1543 C  CD1 A ILE A-2 1 53  ? 23.574 40.774 12.124  0.50 14.73 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1544 C  CD1 B ILE A-2 1 53  ? 21.777 40.400 12.926  0.50 16.11 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1545 N  N   . ALA A-2 1 54  ? 18.996 42.625 9.151   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 N   1 
ATOM   1546 C  CA  . ALA A-2 1 54  ? 18.556 43.416 8.031   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1547 C  C   . ALA A-2 1 54  ? 19.201 44.820 8.165   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 C   1 
ATOM   1548 O  O   . ALA A-2 1 54  ? 19.245 45.374 9.272   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 O   1 
ATOM   1549 C  CB  . ALA A-2 1 54  ? 17.040 43.565 8.002   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1550 N  N   . LEU A-2 1 55  ? 19.659 45.361 7.070   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   1551 C  CA  . LEU A-2 1 55  ? 20.165 46.733 7.014   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1552 C  C   . LEU A-2 1 55  ? 19.243 47.515 6.141   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   1553 O  O   . LEU A-2 1 55  ? 18.883 47.034 4.997   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   1554 C  CB  . LEU A-2 1 55  ? 21.553 46.760 6.394   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . LEU A-2 1 55  ? 22.552 45.859 7.096   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1556 C  CD1 . LEU A-2 1 55  ? 23.935 46.031 6.401   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1557 C  CD2 . LEU A-2 1 55  ? 22.711 46.134 8.602   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1558 N  N   . ASN A-2 1 56  ? 18.890 48.704 6.614   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 N   1 
ATOM   1559 C  CA  A ASN A-2 1 56  ? 18.027 49.611 5.858   0.60 12.30 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1560 C  CA  B ASN A-2 1 56  ? 18.071 49.607 5.834   0.40 12.14 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1561 C  C   . ASN A-2 1 56  ? 18.865 50.877 5.602   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 C   1 
ATOM   1562 O  O   . ASN A-2 1 56  ? 19.272 51.559 6.574   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 O   1 
ATOM   1563 C  CB  A ASN A-2 1 56  ? 16.787 49.997 6.727   0.60 15.64 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1564 C  CB  B ASN A-2 1 56  ? 16.822 49.897 6.658   0.40 14.99 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1565 C  CG  A ASN A-2 1 56  ? 15.806 50.910 5.989   0.60 17.47 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1566 C  CG  B ASN A-2 1 56  ? 16.040 48.644 6.900   0.40 15.75 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1567 O  OD1 A ASN A-2 1 56  ? 15.435 50.610 4.881   0.60 21.72 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1568 O  OD1 B ASN A-2 1 56  ? 15.679 47.977 5.919   0.40 18.93 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1569 N  ND2 A ASN A-2 1 56  ? 15.473 52.059 6.577   0.60 27.56 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1570 N  ND2 B ASN A-2 1 56  ? 15.903 48.225 8.142   0.40 19.24 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1571 N  N   . GLU A-2 1 57  ? 19.098 51.243 4.344   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   1 
ATOM   1572 C  CA  . GLU A-2 1 57  ? 19.940 52.439 4.073   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1573 C  C   . GLU A-2 1 57  ? 19.109 53.693 4.217   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   1 
ATOM   1574 O  O   . GLU A-2 1 57  ? 18.043 53.838 3.562   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   1 
ATOM   1575 C  CB  . GLU A-2 1 57  ? 20.567 52.350 2.667   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1576 C  CG  . GLU A-2 1 57  ? 21.691 53.392 2.476   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1577 C  CD  . GLU A-2 1 57  ? 22.174 53.492 1.054   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1578 O  OE1 . GLU A-2 1 57  ? 21.335 53.810 0.141   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1579 O  OE2 . GLU A-2 1 57  ? 23.372 53.176 0.816   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1580 N  N   . GLU A-2 1 58  ? 19.613 54.598 5.026   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 N   1 
ATOM   1581 C  CA  . GLU A-2 1 58  ? 19.048 55.939 5.268   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1582 C  C   . GLU A-2 1 58  ? 20.227 56.875 5.115   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 C   1 
ATOM   1583 O  O   . GLU A-2 1 58  ? 20.953 57.124 6.076   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 O   1 
ATOM   1584 C  CB  . GLU A-2 1 58  ? 18.421 56.015 6.662   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . GLU A-2 1 58  ? 17.206 55.084 6.788   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1586 C  CD  . GLU A-2 1 58  ? 16.551 55.095 8.192   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1587 O  OE1 . GLU A-2 1 58  ? 16.600 56.136 8.880   1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1588 O  OE2 . GLU A-2 1 58  ? 16.092 54.023 8.689   1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1589 N  N   . LYS A-2 1 59  ? 20.409 57.450 3.939   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 N   1 
ATOM   1590 C  CA  . LYS A-2 1 59  ? 21.625 58.226 3.636   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1591 C  C   . LYS A-2 1 59  ? 21.668 59.548 4.397   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 C   1 
ATOM   1592 O  O   . LYS A-2 1 59  ? 22.748 60.122 4.520   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 O   1 
ATOM   1593 C  CB  . LYS A-2 1 59  ? 21.618 58.548 2.143   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1594 C  CG  . LYS A-2 1 59  ? 21.877 57.362 1.245   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1595 C  CD  . LYS A-2 1 59  ? 22.026 57.905 -0.236  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1596 C  CE  . LYS A-2 1 59  ? 22.492 56.719 -1.061  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1597 N  NZ  . LYS A-2 1 59  ? 22.725 56.966 -2.515  1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1598 N  N   . ASP A-2 1 60  ? 20.551 59.978 4.970   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 N   1 
ATOM   1599 C  CA  . ASP A-2 1 60  ? 20.448 61.264 5.640   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1600 C  C   . ASP A-2 1 60  ? 20.538 61.204 7.160   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 C   1 
ATOM   1601 O  O   . ASP A-2 1 60  ? 20.380 62.261 7.806   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 O   1 
ATOM   1602 C  CB  . ASP A-2 1 60  ? 19.143 61.987 5.244   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1603 C  CG  . ASP A-2 1 60  ? 17.907 61.166 5.508   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1604 O  OD1 . ASP A-2 1 60  ? 17.960 59.952 5.855   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1605 O  OD2 . ASP A-2 1 60  ? 16.815 61.766 5.371   1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1606 N  N   . ILE A-2 1 61  ? 20.906 60.046 7.759   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   1 
ATOM   1607 C  CA  . ILE A-2 1 61  ? 21.100 60.052 9.234   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1608 C  C   . ILE A-2 1 61  ? 22.263 61.064 9.516   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   1 
ATOM   1609 O  O   . ILE A-2 1 61  ? 23.364 60.901 8.982   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   1 
ATOM   1610 C  CB  . ILE A-2 1 61  ? 21.502 58.691 9.788   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1611 C  CG1 . ILE A-2 1 61  ? 20.494 57.546 9.518   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1612 C  CG2 . ILE A-2 1 61  ? 21.783 58.851 11.328  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1613 C  CD1 . ILE A-2 1 61  ? 21.003 56.213 10.052  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1614 N  N   . PRO A-2 1 62  ? 22.046 62.067 10.408  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1615 C  CA  . PRO A-2 1 62  ? 23.085 63.111 10.537  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1616 C  C   . PRO A-2 1 62  ? 24.437 62.515 11.006  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1617 O  O   . PRO A-2 1 62  ? 24.429 61.750 11.980  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1618 C  CB  . PRO A-2 1 62  ? 22.492 64.126 11.559  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . PRO A-2 1 62  ? 21.002 63.963 11.390  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1620 C  CD  . PRO A-2 1 62  ? 20.781 62.477 11.059  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1621 N  N   . ARG A-2 1 63  ? 25.546 62.939 10.373  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   1 
ATOM   1622 C  CA  . ARG A-2 1 63  ? 26.873 62.453 10.766  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1623 C  C   . ARG A-2 1 63  ? 27.444 63.335 11.868  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   1 
ATOM   1624 O  O   . ARG A-2 1 63  ? 28.460 62.931 12.446  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   1 
ATOM   1625 C  CB  . ARG A-2 1 63  ? 27.873 62.402 9.559   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1626 C  CG  . ARG A-2 1 63  ? 27.584 61.175 8.646   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1627 C  CD  . ARG A-2 1 63  ? 28.785 60.869 7.656   1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1628 N  NE  . ARG A-2 1 63  ? 28.572 59.631 6.796   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1629 C  CZ  . ARG A-2 1 63  ? 28.929 58.322 7.042   1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1630 N  NH1 . ARG A-2 1 63  ? 29.548 57.917 8.189   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1631 N  NH2 . ARG A-2 1 63  ? 28.674 57.382 6.087   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1632 N  N   . ASN A-2 1 64  ? 26.829 64.488 12.136  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 N   1 
ATOM   1633 C  CA  . ASN A-2 1 64  ? 27.438 65.406 13.111  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1634 C  C   . ASN A-2 1 64  ? 26.741 65.415 14.503  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 C   1 
ATOM   1635 O  O   . ASN A-2 1 64  ? 26.879 66.345 15.306  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 O   1 
ATOM   1636 C  CB  . ASN A-2 1 64  ? 27.470 66.824 12.520  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1637 C  CG  . ASN A-2 1 64  ? 26.060 67.380 12.251  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1638 O  OD1 . ASN A-2 1 64  ? 25.036 66.654 12.242  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1639 N  ND2 . ASN A-2 1 64  ? 26.026 68.629 11.907  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1640 N  N   . GLU A-2 1 65  ? 25.993 64.324 14.777  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   1 
ATOM   1641 C  CA  . GLU A-2 1 65  ? 25.216 64.187 15.995  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1642 C  C   . GLU A-2 1 65  ? 25.486 62.798 16.559  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   1 
ATOM   1643 O  O   . GLU A-2 1 65  ? 25.812 61.874 15.790  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   1 
ATOM   1644 C  CB  . GLU A-2 1 65  ? 23.657 64.223 15.689  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . GLU A-2 1 65  ? 23.133 65.519 15.137  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1646 C  CD  . GLU A-2 1 65  ? 21.672 65.468 14.766  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1647 O  OE1 . GLU A-2 1 65  ? 21.042 64.354 14.711  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1648 O  OE2 . GLU A-2 1 65  ? 21.142 66.526 14.425  1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1649 N  N   . ILE A-2 1 66  ? 25.284 62.628 17.871  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   1 
ATOM   1650 C  CA  . ILE A-2 1 66  ? 25.443 61.327 18.481  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1651 C  C   . ILE A-2 1 66  ? 24.157 60.525 18.334  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   1 
ATOM   1652 O  O   . ILE A-2 1 66  ? 23.041 61.025 18.637  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   1 
ATOM   1653 C  CB  . ILE A-2 1 66  ? 25.757 61.542 20.004  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1654 C  CG1 . ILE A-2 1 66  ? 27.088 62.250 20.182  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1655 C  CG2 . ILE A-2 1 66  ? 25.754 60.193 20.733  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1656 C  CD1 . ILE A-2 1 66  ? 27.231 63.032 21.487  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1657 N  N   . HIS A-2 1 67  ? 24.251 59.329 17.832  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   1 
ATOM   1658 C  CA  . HIS A-2 1 67  ? 23.092 58.425 17.745  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1659 C  C   . HIS A-2 1 67  ? 23.516 57.085 18.204  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   1 
ATOM   1660 O  O   . HIS A-2 1 67  ? 24.728 56.825 18.481  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   1 
ATOM   1661 C  CB  . HIS A-2 1 67  ? 22.654 58.330 16.224  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . HIS A-2 1 67  ? 22.006 59.649 15.753  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1663 N  ND1 . HIS A-2 1 67  ? 20.863 60.049 16.396  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1664 C  CD2 . HIS A-2 1 67  ? 22.348 60.667 14.848  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1665 C  CE1 . HIS A-2 1 67  ? 20.476 61.266 15.857  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1666 N  NE2 . HIS A-2 1 67  ? 21.363 61.594 14.915  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1667 N  N   . PHE A-2 1 68  ? 22.546 56.173 18.319  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 N   1 
ATOM   1668 C  CA  . PHE A-2 1 68  ? 22.849 54.761 18.639  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1669 C  C   . PHE A-2 1 68  ? 23.355 54.574 20.045  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 C   1 
ATOM   1670 O  O   . PHE A-2 1 68  ? 23.992 53.545 20.354  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 O   1 
ATOM   1671 C  CB  . PHE A-2 1 68  ? 23.823 54.050 17.608  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1672 C  CG  . PHE A-2 1 68  ? 23.667 54.537 16.177  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1673 C  CD1 . PHE A-2 1 68  ? 22.531 54.260 15.426  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1674 C  CD2 . PHE A-2 1 68  ? 24.668 55.316 15.609  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1675 C  CE1 . PHE A-2 1 68  ? 22.422 54.746 14.090  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1676 C  CE2 . PHE A-2 1 68  ? 24.537 55.780 14.334  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1677 C  CZ  . PHE A-2 1 68  ? 23.449 55.518 13.546  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1678 N  N   . SER A-2 1 69  ? 23.056 55.482 20.950  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N   1 
ATOM   1679 C  CA  . SER A-2 1 69  ? 23.630 55.429 22.319  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA  1 
ATOM   1680 C  C   . SER A-2 1 69  ? 23.079 54.401 23.266  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C   1 
ATOM   1681 O  O   . SER A-2 1 69  ? 23.759 54.057 24.235  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O   1 
ATOM   1682 C  CB  . SER A-2 1 69  ? 23.387 56.828 23.066  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB  1 
ATOM   1683 O  OG  . SER A-2 1 69  ? 24.129 57.799 22.327  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG  1 
ATOM   1684 N  N   . TYR A-2 1 70  ? 21.859 53.964 23.012  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 N   1 
ATOM   1685 C  CA  . TYR A-2 1 70  ? 21.069 53.361 24.073  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1686 C  C   . TYR A-2 1 70  ? 20.803 51.898 23.855  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 C   1 
ATOM   1687 O  O   . TYR A-2 1 70  ? 19.946 51.341 24.536  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 O   1 
ATOM   1688 C  CB  . TYR A-2 1 70  ? 19.794 54.151 24.232  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1689 C  CG  . TYR A-2 1 70  ? 20.046 55.574 24.678  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1690 C  CD1 . TYR A-2 1 70  ? 20.773 55.868 25.816  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1691 C  CD2 . TYR A-2 1 70  ? 19.604 56.604 23.835  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1692 C  CE1 . TYR A-2 1 70  ? 21.000 57.206 26.171  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1693 C  CE2 . TYR A-2 1 70  ? 19.823 57.933 24.169  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1694 C  CZ  . TYR A-2 1 70  ? 20.541 58.221 25.332  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1695 O  OH  . TYR A-2 1 70  ? 20.712 59.583 25.664  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1696 N  N   . THR A-2 1 71  ? 21.520 51.263 22.901  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   1 
ATOM   1697 C  CA  . THR A-2 1 71  ? 21.358 49.817 22.637  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  1 
ATOM   1698 C  C   . THR A-2 1 71  ? 22.751 49.270 22.400  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   1 
ATOM   1699 O  O   . THR A-2 1 71  ? 23.581 49.960 21.771  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   1 
ATOM   1700 C  CB  . THR A-2 1 71  ? 20.539 49.593 21.322  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  1 
ATOM   1701 O  OG1 . THR A-2 1 71  ? 19.241 50.228 21.532  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1702 C  CG2 . THR A-2 1 71  ? 20.212 48.107 21.069  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1703 N  N   . HIS A-2 1 72  ? 22.997 48.039 22.808  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 N   1 
ATOM   1704 C  CA  . HIS A-2 1 72  ? 24.139 47.308 22.230  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1705 C  C   . HIS A-2 1 72  ? 23.801 45.886 22.011  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 C   1 
ATOM   1706 O  O   . HIS A-2 1 72  ? 22.971 45.337 22.734  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 O   1 
ATOM   1707 C  CB  . HIS A-2 1 72  ? 25.519 47.520 22.908  0.60 13.70 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1708 C  CG  . HIS A-2 1 72  ? 25.707 46.794 24.133  0.60 14.54 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1709 N  ND1 . HIS A-2 1 72  ? 25.601 47.394 25.336  0.60 21.05 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1710 C  CD2 . HIS A-2 1 72  ? 26.149 45.488 24.376  0.60 14.04 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1711 C  CE1 . HIS A-2 1 72  ? 25.879 46.488 26.334  0.60 14.84 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1712 N  NE2 . HIS A-2 1 72  ? 26.213 45.316 25.739  0.60 14.31 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1713 N  N   . ILE A-2 1 73  ? 24.471 45.263 21.041  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 N   1 
ATOM   1714 C  CA  . ILE A-2 1 73  ? 24.218 43.888 20.687  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1715 C  C   . ILE A-2 1 73  ? 25.524 43.161 20.833  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 C   1 
ATOM   1716 O  O   . ILE A-2 1 73  ? 26.558 43.611 20.248  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 O   1 
ATOM   1717 C  CB  . ILE A-2 1 73  ? 23.692 43.735 19.220  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1718 C  CG1 . ILE A-2 1 73  ? 22.481 44.704 18.962  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1719 C  CG2 . ILE A-2 1 73  ? 23.494 42.284 18.930  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1720 C  CD1 . ILE A-2 1 73  ? 21.264 44.330 19.588  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1721 N  N   . ALA A-2 1 74  ? 25.529 42.066 21.565  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 N   1 
ATOM   1722 C  CA  . ALA A-2 1 74  ? 26.753 41.256 21.788  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1723 C  C   . ALA A-2 1 74  ? 26.599 39.907 21.141  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 C   1 
ATOM   1724 O  O   . ALA A-2 1 74  ? 25.553 39.287 21.184  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 O   1 
ATOM   1725 C  CB  . ALA A-2 1 74  ? 26.963 41.014 23.302  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1726 N  N   . PHE A-2 1 75  ? 27.722 39.441 20.545  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 N   1 
ATOM   1727 C  CA  . PHE A-2 1 75  ? 27.820 38.111 19.898  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1728 C  C   . PHE A-2 1 75  ? 28.829 37.280 20.671  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 C   1 
ATOM   1729 O  O   . PHE A-2 1 75  ? 29.816 37.801 21.202  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 O   1 
ATOM   1730 C  CB  . PHE A-2 1 75  ? 28.297 38.240 18.442  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1731 C  CG  . PHE A-2 1 75  ? 27.242 38.961 17.574  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1732 C  CD1 . PHE A-2 1 75  ? 26.220 38.218 16.963  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1733 C  CD2 . PHE A-2 1 75  ? 27.278 40.344 17.467  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1734 C  CE1 . PHE A-2 1 75  ? 25.168 38.833 16.229  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1735 C  CE2 . PHE A-2 1 75  ? 26.276 40.967 16.651  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1736 C  CZ  . PHE A-2 1 75  ? 25.234 40.211 16.099  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1737 N  N   . THR A-2 1 76  ? 28.566 35.982 20.701  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 N   1 
ATOM   1738 C  CA  . THR A-2 1 76  ? 29.497 35.033 21.392  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CA  1 
ATOM   1739 C  C   . THR A-2 1 76  ? 30.692 34.621 20.533  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 C   1 
ATOM   1740 O  O   . THR A-2 1 76  ? 30.498 34.257 19.344  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 O   1 
ATOM   1741 C  CB  . THR A-2 1 76  ? 28.701 33.725 21.658  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CB  1 
ATOM   1742 O  OG1 . THR A-2 1 76  ? 27.580 34.121 22.460  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1743 C  CG2 . THR A-2 1 76  ? 29.575 32.718 22.433  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1744 N  N   . ILE A-2 1 77  ? 31.861 34.658 21.131  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   1 
ATOM   1745 C  CA  . ILE A-2 1 77  ? 33.062 33.989 20.497  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1746 C  C   . ILE A-2 1 77  ? 33.650 33.087 21.589  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   1 
ATOM   1747 O  O   . ILE A-2 1 77  ? 33.419 33.275 22.793  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   1 
ATOM   1748 C  CB  . ILE A-2 1 77  ? 34.109 35.075 20.033  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1749 C  CG1 . ILE A-2 1 77  ? 34.575 35.956 21.199  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1750 C  CG2 . ILE A-2 1 77  ? 33.587 35.845 18.805  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1751 C  CD1 . ILE A-2 1 77  ? 35.870 36.685 20.848  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1752 N  N   . ASP A-2 1 78  ? 34.417 32.114 21.134  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   1 
ATOM   1753 C  CA  . ASP A-2 1 78  ? 35.182 31.278 22.083  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1754 C  C   . ASP A-2 1 78  ? 36.283 32.090 22.730  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   1 
ATOM   1755 O  O   . ASP A-2 1 78  ? 36.864 33.004 22.064  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   1 
ATOM   1756 C  CB  . ASP A-2 1 78  ? 35.792 30.055 21.312  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1757 C  CG  . ASP A-2 1 78  ? 34.666 29.033 20.800  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1758 O  OD1 . ASP A-2 1 78  ? 33.681 28.746 21.537  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1759 O  OD2 . ASP A-2 1 78  ? 34.788 28.483 19.670  1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1760 N  N   . ASP A-2 1 79  ? 36.594 31.836 23.989  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   1 
ATOM   1761 C  CA  . ASP A-2 1 79  ? 37.693 32.584 24.667  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1762 C  C   . ASP A-2 1 79  ? 38.978 32.509 23.830  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   1 
ATOM   1763 O  O   . ASP A-2 1 79  ? 39.703 33.515 23.740  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   1 
ATOM   1764 C  CB  . ASP A-2 1 79  ? 37.971 32.108 26.144  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1765 C  CG  . ASP A-2 1 79  ? 38.080 30.585 26.321  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1766 O  OD1 . ASP A-2 1 79  ? 38.035 29.779 25.335  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1767 O  OD2 . ASP A-2 1 79  ? 38.208 30.169 27.516  1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1768 N  N   . SER A-2 1 80  ? 39.269 31.342 23.233  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 N   1 
ATOM   1769 C  CA  . SER A-2 1 80  ? 40.543 31.202 22.504  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CA  1 
ATOM   1770 C  C   . SER A-2 1 80  ? 40.617 32.074 21.266  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 C   1 
ATOM   1771 O  O   . SER A-2 1 80  ? 41.687 32.271 20.757  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 O   1 
ATOM   1772 C  CB  . SER A-2 1 80  ? 40.696 29.741 22.102  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CB  1 
ATOM   1773 O  OG  . SER A-2 1 80  ? 39.603 29.374 21.236  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 OG  1 
ATOM   1774 N  N   . GLU A-2 1 81  ? 39.488 32.637 20.829  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 N   1 
ATOM   1775 C  CA  . GLU A-2 1 81  ? 39.413 33.440 19.598  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1776 C  C   . GLU A-2 1 81  ? 39.541 34.937 19.903  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 C   1 
ATOM   1777 O  O   . GLU A-2 1 81  ? 39.444 35.767 18.983  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 O   1 
ATOM   1778 C  CB  . GLU A-2 1 81  ? 38.096 33.195 18.841  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . GLU A-2 1 81  ? 38.020 31.746 18.421  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1780 C  CD  . GLU A-2 1 81  ? 38.614 31.445 16.994  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1781 O  OE1 . GLU A-2 1 81  ? 38.368 32.313 16.065  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1782 O  OE2 . GLU A-2 1 81  ? 39.189 30.339 16.682  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1783 N  N   . PHE A-2 1 82  ? 39.724 35.315 21.158  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   1 
ATOM   1784 C  CA  . PHE A-2 1 82  ? 39.727 36.733 21.541  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1785 C  C   . PHE A-2 1 82  ? 40.807 37.496 20.818  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   1 
ATOM   1786 O  O   . PHE A-2 1 82  ? 40.544 38.551 20.201  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   1 
ATOM   1787 C  CB  . PHE A-2 1 82  ? 39.909 36.821 23.060  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . PHE A-2 1 82  ? 39.770 38.222 23.574  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1789 C  CD1 . PHE A-2 1 82  ? 40.815 39.119 23.503  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1790 C  CD2 . PHE A-2 1 82  ? 38.532 38.657 24.048  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1791 C  CE1 . PHE A-2 1 82  ? 40.695 40.447 23.993  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1792 C  CE2 . PHE A-2 1 82  ? 38.413 39.914 24.595  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1793 C  CZ  . PHE A-2 1 82  ? 39.476 40.826 24.527  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1794 N  N   . LYS A-2 1 83  ? 42.069 37.006 20.843  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   1 
ATOM   1795 C  CA  . LYS A-2 1 83  ? 43.167 37.769 20.199  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1796 C  C   . LYS A-2 1 83  ? 42.955 37.777 18.649  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   1 
ATOM   1797 O  O   . LYS A-2 1 83  ? 43.220 38.823 18.024  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   1 
ATOM   1798 C  CB  . LYS A-2 1 83  ? 44.578 37.252 20.591  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1799 C  CG  . LYS A-2 1 83  ? 44.830 37.512 22.088  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1800 C  CD  . LYS A-2 1 83  ? 46.315 37.338 22.612  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1801 C  CE  . LYS A-2 1 83  ? 47.398 37.712 21.605  1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1802 N  NZ  . LYS A-2 1 83  ? 47.862 36.520 20.812  1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1803 N  N   . TYR A-2 1 84  ? 42.473 36.715 18.056  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 N   1 
ATOM   1804 C  CA  . TYR A-2 1 84  ? 42.217 36.697 16.626  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1805 C  C   . TYR A-2 1 84  ? 41.234 37.845 16.281  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 C   1 
ATOM   1806 O  O   . TYR A-2 1 84  ? 41.451 38.578 15.333  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 O   1 
ATOM   1807 C  CB  . TYR A-2 1 84  ? 41.577 35.369 16.263  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1808 C  CG  . TYR A-2 1 84  ? 41.022 35.341 14.899  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1809 C  CD1 . TYR A-2 1 84  ? 41.837 35.056 13.799  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1810 C  CD2 . TYR A-2 1 84  ? 39.629 35.669 14.657  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1811 C  CE1 . TYR A-2 1 84  ? 41.300 35.098 12.510  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1812 C  CE2 . TYR A-2 1 84  ? 39.091 35.710 13.392  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1813 C  CZ  . TYR A-2 1 84  ? 39.931 35.424 12.307  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1814 O  OH  . TYR A-2 1 84  ? 39.391 35.443 11.041  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1815 N  N   . TRP A-2 1 85  ? 40.128 37.998 17.071  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 N   1 
ATOM   1816 C  CA  . TRP A-2 1 85  ? 39.115 39.001 16.737  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1817 C  C   . TRP A-2 1 85  ? 39.611 40.341 17.050  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 C   1 
ATOM   1818 O  O   . TRP A-2 1 85  ? 39.334 41.298 16.272  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 O   1 
ATOM   1819 C  CB  . TRP A-2 1 85  ? 37.775 38.711 17.450  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . TRP A-2 1 85  ? 36.992 37.692 16.733  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1821 C  CD1 . TRP A-2 1 85  ? 36.778 36.339 17.022  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1822 C  CD2 . TRP A-2 1 85  ? 36.347 37.949 15.459  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1823 N  NE1 . TRP A-2 1 85  ? 36.062 35.754 16.007  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1824 C  CE2 . TRP A-2 1 85  ? 35.773 36.731 15.030  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1825 C  CE3 . TRP A-2 1 85  ? 36.184 39.116 14.673  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1826 C  CZ2 . TRP A-2 1 85  ? 35.072 36.635 13.752  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1827 C  CZ3 . TRP A-2 1 85  ? 35.475 39.026 13.498  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1828 C  CH2 . TRP A-2 1 85  ? 34.972 37.835 13.043  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1829 N  N   . HIS A-2 1 86  ? 40.334 40.503 18.154  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N   1 
ATOM   1830 C  CA  . HIS A-2 1 86  ? 40.850 41.834 18.449  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1831 C  C   . HIS A-2 1 86  ? 41.740 42.334 17.289  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C   1 
ATOM   1832 O  O   . HIS A-2 1 86  ? 41.648 43.465 16.858  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O   1 
ATOM   1833 C  CB  . HIS A-2 1 86  ? 41.534 41.876 19.800  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1834 C  CG  . HIS A-2 1 86  ? 41.957 43.221 20.189  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1835 N  ND1 . HIS A-2 1 86  ? 41.215 44.084 20.944  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1836 C  CD2 . HIS A-2 1 86  ? 43.093 43.895 19.813  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1837 C  CE1 . HIS A-2 1 86  ? 41.862 45.276 21.084  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1838 N  NE2 . HIS A-2 1 86  ? 43.050 45.160 20.437  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1839 N  N   . GLN A-2 1 87  ? 42.645 41.450 16.852  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 N   1 
ATOM   1840 C  CA  . GLN A-2 1 87  ? 43.564 41.798 15.791  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1841 C  C   . GLN A-2 1 87  ? 42.824 42.016 14.468  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 C   1 
ATOM   1842 O  O   . GLN A-2 1 87  ? 43.147 42.962 13.740  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 O   1 
ATOM   1843 C  CB  . GLN A-2 1 87  ? 44.633 40.671 15.603  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . GLN A-2 1 87  ? 45.764 41.182 14.667  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1845 C  CD  . GLN A-2 1 87  ? 46.649 42.243 15.403  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1846 O  OE1 . GLN A-2 1 87  ? 47.158 41.932 16.505  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1847 N  NE2 . GLN A-2 1 87  ? 46.736 43.496 14.875  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1848 N  N   . ARG A-2 1 88  ? 41.803 41.212 14.172  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 N   1 
ATOM   1849 C  CA  . ARG A-2 1 88  ? 41.055 41.359 12.933  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1850 C  C   . ARG A-2 1 88  ? 40.341 42.738 12.894  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 C   1 
ATOM   1851 O  O   . ARG A-2 1 88  ? 40.367 43.427 11.894  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 O   1 
ATOM   1852 C  CB  . ARG A-2 1 88  ? 40.054 40.248 12.802  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . ARG A-2 1 88  ? 39.264 40.253 11.481  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1854 C  CD  . ARG A-2 1 88  ? 38.420 39.016 11.381  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1855 N  NE  . ARG A-2 1 88  ? 37.758 38.973 10.082  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1856 C  CZ  . ARG A-2 1 88  ? 38.245 38.402 8.982   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1857 N  NH1 . ARG A-2 1 88  ? 39.458 37.790 9.008   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1858 N  NH2 . ARG A-2 1 88  ? 37.594 38.401 7.852   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1859 N  N   . LEU A-2 1 89  ? 39.723 43.152 14.017  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   1 
ATOM   1860 C  CA  . LEU A-2 1 89  ? 39.057 44.440 14.030  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1861 C  C   . LEU A-2 1 89  ? 40.075 45.570 13.966  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   1 
ATOM   1862 O  O   . LEU A-2 1 89  ? 39.897 46.491 13.192  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   1 
ATOM   1863 C  CB  . LEU A-2 1 89  ? 38.181 44.571 15.328  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1864 C  CG  . LEU A-2 1 89  ? 37.058 43.571 15.440  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1865 C  CD1 . LEU A-2 1 89  ? 36.360 43.725 16.800  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1866 C  CD2 . LEU A-2 1 89  ? 36.043 43.578 14.360  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1867 N  N   . LYS A-2 1 90  ? 41.200 45.432 14.702  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   1 
ATOM   1868 C  CA  . LYS A-2 1 90  ? 42.243 46.463 14.667  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1869 C  C   . LYS A-2 1 90  ? 42.794 46.604 13.223  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   1 
ATOM   1870 O  O   . LYS A-2 1 90  ? 42.970 47.747 12.735  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   1 
ATOM   1871 C  CB  . LYS A-2 1 90  ? 43.358 46.110 15.617  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1872 C  CG  . LYS A-2 1 90  ? 44.339 47.213 15.726  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1873 C  CD  . LYS A-2 1 90  ? 45.275 46.917 16.942  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1874 C  CE  . LYS A-2 1 90  ? 46.281 48.034 17.114  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1875 N  NZ  . LYS A-2 1 90  ? 47.449 47.455 17.825  1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1876 N  N   . ASP A-2 1 91  ? 43.105 45.478 12.566  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   1 
ATOM   1877 C  CA  . ASP A-2 1 91  ? 43.691 45.505 11.209  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1878 C  C   . ASP A-2 1 91  ? 42.710 45.999 10.170  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   1 
ATOM   1879 O  O   . ASP A-2 1 91  ? 43.134 46.335 9.074   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   1 
ATOM   1880 C  CB  . ASP A-2 1 91  ? 44.151 44.102 10.870  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . ASP A-2 1 91  ? 45.522 43.720 11.625  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1882 O  OD1 . ASP A-2 1 91  ? 46.013 44.607 12.316  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1883 O  OD2 . ASP A-2 1 91  ? 45.817 42.554 11.609  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1884 N  N   . ASN A-2 1 92  ? 41.433 46.084 10.487  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 N   1 
ATOM   1885 C  CA  . ASN A-2 1 92  ? 40.429 46.642 9.606   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1886 C  C   . ASN A-2 1 92  ? 39.975 48.032 9.993   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 C   1 
ATOM   1887 O  O   . ASN A-2 1 92  ? 38.966 48.504 9.482   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 O   1 
ATOM   1888 C  CB  . ASN A-2 1 92  ? 39.279 45.658 9.493   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1889 C  CG  . ASN A-2 1 92  ? 39.654 44.523 8.579   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1890 O  OD1 . ASN A-2 1 92  ? 40.076 43.446 9.051   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1891 N  ND2 . ASN A-2 1 92  ? 39.530 44.712 7.302   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1892 N  N   A ASN A-2 1 93  ? 40.729 48.671 10.904  0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   1 
ATOM   1893 N  N   B ASN A-2 1 93  ? 40.754 48.714 10.838  0.50 13.28 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   1 
ATOM   1894 C  CA  A ASN A-2 1 93  ? 40.510 50.034 11.339  0.50 15.64 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1895 C  CA  B ASN A-2 1 93  ? 40.479 50.070 11.186  0.50 14.55 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1896 C  C   A ASN A-2 1 93  ? 39.121 50.265 11.960  0.50 13.27 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   1 
ATOM   1897 C  C   B ASN A-2 1 93  ? 39.043 50.191 11.751  0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   1 
ATOM   1898 O  O   A ASN A-2 1 93  ? 38.573 51.371 12.006  0.50 14.19 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   1 
ATOM   1899 O  O   B ASN A-2 1 93  ? 38.356 51.174 11.477  0.50 13.80 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   1 
ATOM   1900 C  CB  A ASN A-2 1 93  ? 40.824 50.989 10.221  0.50 17.77 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1901 C  CB  B ASN A-2 1 93  ? 40.610 50.997 9.981   0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1902 C  CG  A ASN A-2 1 93  ? 42.250 50.885 9.845   0.50 19.63 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1903 C  CG  B ASN A-2 1 93  ? 40.809 52.454 10.383  0.50 22.42 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1904 O  OD1 A ASN A-2 1 93  ? 43.121 51.074 10.703  0.50 27.47 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1905 O  OD1 B ASN A-2 1 93  ? 41.404 52.773 11.397  0.50 28.98 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1906 N  ND2 A ASN A-2 1 93  ? 42.516 50.366 8.654   0.50 27.39 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1907 N  ND2 B ASN A-2 1 93  ? 40.387 53.335 9.514   0.50 29.90 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1908 N  N   . VAL A-2 1 94  ? 38.593 49.191 12.554  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 N   1 
ATOM   1909 C  CA  . VAL A-2 1 94  ? 37.318 49.293 13.251  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1910 C  C   . VAL A-2 1 94  ? 37.476 50.136 14.476  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 C   1 
ATOM   1911 O  O   . VAL A-2 1 94  ? 38.499 50.086 15.180  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 O   1 
ATOM   1912 C  CB  . VAL A-2 1 94  ? 36.811 47.862 13.558  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1913 C  CG1 . VAL A-2 1 94  ? 35.574 47.869 14.458  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1914 C  CG2 . VAL A-2 1 94  ? 36.478 47.167 12.214  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1915 N  N   . ASN A-2 1 95  ? 36.396 50.867 14.823  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 N   1 
ATOM   1916 C  CA  . ASN A-2 1 95  ? 36.425 51.709 16.031  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1917 C  C   . ASN A-2 1 95  ? 36.237 50.770 17.248  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 C   1 
ATOM   1918 O  O   . ASN A-2 1 95  ? 35.140 50.259 17.496  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 O   1 
ATOM   1919 C  CB  . ASN A-2 1 95  ? 35.249 52.721 15.916  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1920 C  CG  . ASN A-2 1 95  ? 35.073 53.557 17.128  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1921 O  OD1 . ASN A-2 1 95  ? 36.040 53.975 17.740  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1922 N  ND2 . ASN A-2 1 95  ? 33.805 53.853 17.453  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1923 N  N   . ILE A-2 1 96  ? 37.286 50.509 17.985  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   1924 C  CA  . ILE A-2 1 96  ? 37.273 49.675 19.200  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1925 C  C   . ILE A-2 1 96  ? 37.289 50.623 20.411  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   1926 O  O   . ILE A-2 1 96  ? 38.124 51.508 20.517  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   1927 C  CB  . ILE A-2 1 96  ? 38.497 48.732 19.218  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1928 C  CG1 . ILE A-2 1 96  ? 38.461 47.733 18.053  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1929 C  CG2 . ILE A-2 1 96  ? 38.501 47.951 20.506  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1930 C  CD1 . ILE A-2 1 96  ? 39.800 47.029 17.899  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1931 N  N   . LEU A-2 1 97  ? 36.368 50.367 21.344  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   1 
ATOM   1932 C  CA  . LEU A-2 1 97  ? 36.221 51.190 22.559  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1933 C  C   . LEU A-2 1 97  ? 37.157 50.732 23.668  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   1 
ATOM   1934 O  O   . LEU A-2 1 97  ? 37.119 49.583 24.035  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   1 
ATOM   1935 C  CB  . LEU A-2 1 97  ? 34.711 51.300 22.903  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1936 C  CG  . LEU A-2 1 97  ? 33.802 51.662 21.649  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1937 C  CD1 . LEU A-2 1 97  ? 32.283 51.462 21.757  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1938 C  CD2 . LEU A-2 1 97  ? 34.011 53.095 21.205  1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1939 N  N   A GLN A-2 1 108 ? 35.874 37.981 29.238  0.50 30.49 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   1 
ATOM   1940 N  N   B GLN A-2 1 108 ? 35.517 37.869 29.148  0.50 30.84 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   1 
ATOM   1941 C  CA  A GLN A-2 1 108 ? 36.267 39.205 28.554  0.50 24.80 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  1 
ATOM   1942 C  CA  B GLN A-2 1 108 ? 36.055 39.095 28.572  0.50 23.94 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  1 
ATOM   1943 C  C   A GLN A-2 1 108 ? 35.418 39.607 27.293  0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   1 
ATOM   1944 C  C   B GLN A-2 1 108 ? 35.355 39.594 27.279  0.50 15.12 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   1 
ATOM   1945 O  O   A GLN A-2 1 108 ? 34.635 38.811 26.723  0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   1 
ATOM   1946 O  O   B GLN A-2 1 108 ? 34.585 38.832 26.668  0.50 17.98 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   1 
ATOM   1947 C  CB  A GLN A-2 1 108 ? 37.786 39.399 28.384  0.50 34.58 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  1 
ATOM   1948 C  CB  B GLN A-2 1 108 ? 37.555 39.185 28.484  0.50 38.31 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  1 
ATOM   1949 C  CG  A GLN A-2 1 108 ? 38.596 38.266 27.774  0.50 33.60 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CG  1 
ATOM   1950 C  CG  B GLN A-2 1 108 ? 37.859 40.669 28.504  0.50 34.21 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CG  1 
ATOM   1951 C  CD  A GLN A-2 1 108 ? 40.026 38.695 27.518  0.50 36.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CD  1 
ATOM   1952 C  CD  B GLN A-2 1 108 ? 39.311 41.027 28.374  0.50 42.09 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CD  1 
ATOM   1953 O  OE1 A GLN A-2 1 108 ? 40.840 37.953 26.956  0.50 26.26 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1954 O  OE1 B GLN A-2 1 108 ? 40.190 40.179 28.432  0.50 47.85 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1955 N  NE2 A GLN A-2 1 108 ? 40.338 39.922 27.924  0.50 54.57 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1956 N  NE2 B GLN A-2 1 108 ? 39.566 42.296 28.161  0.50 48.45 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1957 N  N   . SER A-2 1 109 ? 35.545 40.871 26.929  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N   1 
ATOM   1958 C  CA  . SER A-2 1 109 ? 34.730 41.438 25.879  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA  1 
ATOM   1959 C  C   . SER A-2 1 109 ? 35.575 42.386 25.048  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C   1 
ATOM   1960 O  O   . SER A-2 1 109 ? 36.535 42.979 25.509  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O   1 
ATOM   1961 C  CB  . SER A-2 1 109 ? 33.550 42.269 26.505  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB  1 
ATOM   1962 O  OG  . SER A-2 1 109 ? 32.645 41.441 27.198  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG  1 
ATOM   1963 N  N   . ILE A-2 1 110 ? 35.119 42.536 23.783  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 N   1 
ATOM   1964 C  CA  . ILE A-2 1 110 ? 35.674 43.550 22.883  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1965 C  C   . ILE A-2 1 110 ? 34.450 44.439 22.547  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 C   1 
ATOM   1966 O  O   . ILE A-2 1 110 ? 33.466 43.899 22.048  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 O   1 
ATOM   1967 C  CB  . ILE A-2 1 110 ? 36.250 42.941 21.601  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1968 C  CG1 . ILE A-2 1 110 ? 37.411 41.976 21.963  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1969 C  CG2 . ILE A-2 1 110 ? 36.739 44.039 20.683  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1970 C  CD1 . ILE A-2 1 110 ? 37.824 41.054 20.809  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1971 N  N   . TYR A-2 1 111 ? 34.574 45.749 22.772  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 N   1 
ATOM   1972 C  CA  . TYR A-2 1 111 ? 33.488 46.662 22.482  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CA  1 
ATOM   1973 C  C   . TYR A-2 1 111 ? 33.864 47.447 21.248  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 C   1 
ATOM   1974 O  O   . TYR A-2 1 111 ? 35.009 47.925 21.150  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 O   1 
ATOM   1975 C  CB  . TYR A-2 1 111 ? 33.277 47.639 23.627  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . TYR A-2 1 111 ? 32.942 46.897 24.923  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CG  1 
ATOM   1977 C  CD1 . TYR A-2 1 111 ? 31.663 46.458 25.179  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1978 C  CD2 . TYR A-2 1 111 ? 33.935 46.600 25.841  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1979 C  CE1 . TYR A-2 1 111 ? 31.346 45.761 26.389  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1980 C  CE2 . TYR A-2 1 111 ? 33.643 45.900 27.019  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1981 C  CZ  . TYR A-2 1 111 ? 32.327 45.511 27.250  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1982 O  OH  . TYR A-2 1 111 ? 32.002 44.842 28.407  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 OH  1 
ATOM   1983 N  N   . PHE A-2 1 112 ? 32.919 47.605 20.310  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 N   1 
ATOM   1984 C  CA  . PHE A-2 1 112 ? 33.283 48.252 19.041  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1985 C  C   . PHE A-2 1 112 ? 32.045 48.825 18.405  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 C   1 
ATOM   1986 O  O   . PHE A-2 1 112 ? 30.958 48.568 18.882  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 O   1 
ATOM   1987 C  CB  . PHE A-2 1 112 ? 34.057 47.285 18.092  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . PHE A-2 1 112 ? 33.294 46.060 17.659  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1989 C  CD1 . PHE A-2 1 112 ? 33.049 45.020 18.560  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1990 C  CD2 . PHE A-2 1 112 ? 32.810 45.919 16.345  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1991 C  CE1 . PHE A-2 1 112 ? 32.338 43.839 18.153  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1992 C  CE2 . PHE A-2 1 112 ? 32.160 44.754 15.919  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1993 C  CZ  . PHE A-2 1 112 ? 31.896 43.717 16.829  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1994 N  N   . THR A-2 1 113 ? 32.188 49.551 17.313  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 N   1 
ATOM   1995 C  CA  . THR A-2 1 113 ? 31.047 50.027 16.581  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CA  1 
ATOM   1996 C  C   . THR A-2 1 113 ? 31.106 49.631 15.140  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 C   1 
ATOM   1997 O  O   . THR A-2 1 113 ? 32.217 49.366 14.579  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 O   1 
ATOM   1998 C  CB  . THR A-2 1 113 ? 30.776 51.555 16.622  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CB  1 
ATOM   1999 O  OG1 . THR A-2 1 113 ? 31.831 52.233 15.968  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2000 C  CG2 . THR A-2 1 113 ? 30.671 52.065 17.997  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2001 N  N   . ASP A-2 1 114 ? 29.946 49.510 14.501  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N   1 
ATOM   2002 C  CA  . ASP A-2 1 114 ? 29.910 49.388 13.030  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2003 C  C   . ASP A-2 1 114 ? 30.284 50.748 12.401  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C   1 
ATOM   2004 O  O   . ASP A-2 1 114 ? 30.508 51.755 13.083  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O   1 
ATOM   2005 C  CB  . ASP A-2 1 114 ? 28.595 48.718 12.550  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2006 C  CG  . ASP A-2 1 114 ? 27.432 49.650 12.403  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2007 O  OD1 . ASP A-2 1 114 ? 27.524 50.862 12.772  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2008 O  OD2 . ASP A-2 1 114 ? 26.431 49.122 11.878  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2009 N  N   . PRO A-2 1 115 ? 30.280 50.786 11.024  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 N   1 
ATOM   2010 C  CA  . PRO A-2 1 115 ? 30.690 52.068 10.380  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2011 C  C   . PRO A-2 1 115 ? 29.844 53.259 10.743  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 C   1 
ATOM   2012 O  O   . PRO A-2 1 115 ? 30.327 54.425 10.722  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 O   1 
ATOM   2013 C  CB  . PRO A-2 1 115 ? 30.597 51.715 8.900   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2014 C  CG  . PRO A-2 1 115 ? 30.897 50.201 8.861   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2015 C  CD  . PRO A-2 1 115 ? 30.157 49.676 10.093  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2016 N  N   . ASP A-2 1 116 ? 28.556 53.007 11.102  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N   1 
ATOM   2017 C  CA  . ASP A-2 1 116 ? 27.699 54.123 11.451  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2018 C  C   . ASP A-2 1 116 ? 27.775 54.550 12.948  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C   1 
ATOM   2019 O  O   . ASP A-2 1 116 ? 27.465 55.718 13.229  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O   1 
ATOM   2020 C  CB  . ASP A-2 1 116 ? 26.248 53.782 11.135  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2021 C  CG  . ASP A-2 1 116 ? 26.078 53.793 9.624   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2022 O  OD1 . ASP A-2 1 116 ? 25.969 54.878 9.094   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2023 O  OD2 . ASP A-2 1 116 ? 26.013 52.757 9.016   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2024 N  N   . GLY A-2 1 117 ? 28.171 53.630 13.818  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N   1 
ATOM   2025 C  CA  . GLY A-2 1 117 ? 28.155 53.852 15.223  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2026 C  C   . GLY A-2 1 117 ? 27.250 52.873 15.967  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C   1 
ATOM   2027 O  O   . GLY A-2 1 117 ? 27.158 53.036 17.207  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O   1 
ATOM   2028 N  N   . HIS A-2 1 118 ? 26.596 51.910 15.341  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2029 C  CA  . HIS A-2 1 118 ? 25.836 50.944 16.167  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2030 C  C   . HIS A-2 1 118 ? 26.784 50.221 17.050  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2031 O  O   . HIS A-2 1 118 ? 27.874 49.763 16.634  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2032 C  CB  . HIS A-2 1 118 ? 25.184 49.942 15.267  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2033 C  CG  . HIS A-2 1 118 ? 24.042 50.507 14.459  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2034 N  ND1 . HIS A-2 1 118 ? 22.800 50.686 15.005  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2035 C  CD2 . HIS A-2 1 118 ? 23.966 50.879 13.155  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2036 C  CE1 . HIS A-2 1 118 ? 21.954 51.206 14.060  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2037 N  NE2 . HIS A-2 1 118 ? 22.687 51.342 12.886  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2038 N  N   . LYS A-2 1 119 ? 26.445 50.078 18.343  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   1 
ATOM   2039 C  CA  . LYS A-2 1 119 ? 27.352 49.535 19.339  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2040 C  C   . LYS A-2 1 119 ? 27.255 48.020 19.402  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   1 
ATOM   2041 O  O   . LYS A-2 1 119 ? 26.142 47.427 19.539  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   1 
ATOM   2042 C  CB  . LYS A-2 1 119 ? 27.004 50.126 20.720  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2043 C  CG  . LYS A-2 1 119 ? 27.225 51.654 20.795  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2044 C  CD  . LYS A-2 1 119 ? 26.763 52.152 22.199  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2045 C  CE  . LYS A-2 1 119 ? 27.050 53.591 22.461  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2046 N  NZ  . LYS A-2 1 119 ? 26.643 53.921 23.896  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2047 N  N   . LEU A-2 1 120 ? 28.394 47.373 19.278  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2048 C  CA  . LEU A-2 1 120 ? 28.483 45.921 19.205  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2049 C  C   . LEU A-2 1 120 ? 29.521 45.444 20.244  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2050 O  O   . LEU A-2 1 120 ? 30.365 46.178 20.697  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2051 C  CB  . LEU A-2 1 120 ? 28.949 45.481 17.782  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . LEU A-2 1 120 ? 27.951 45.927 16.695  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2053 C  CD1 . LEU A-2 1 120 ? 28.561 45.614 15.310  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2054 C  CD2 . LEU A-2 1 120 ? 26.557 45.203 16.827  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2055 N  N   . GLU A-2 1 121 ? 29.460 44.148 20.509  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2056 C  CA  . GLU A-2 1 121 ? 30.380 43.558 21.461  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2057 C  C   . GLU A-2 1 121 ? 30.623 42.114 21.037  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2058 O  O   . GLU A-2 1 121 ? 29.707 41.441 20.611  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2059 C  CB  . GLU A-2 1 121 ? 29.691 43.602 22.890  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . GLU A-2 1 121 ? 30.437 42.902 23.971  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2061 C  CD  . GLU A-2 1 121 ? 29.663 42.869 25.295  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2062 O  OE1 . GLU A-2 1 121 ? 28.608 43.552 25.400  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2063 O  OE2 . GLU A-2 1 121 ? 30.102 42.123 26.232  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2064 N  N   . LEU A-2 1 122 ? 31.854 41.664 21.282  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2065 C  CA  . LEU A-2 1 122 ? 32.159 40.197 21.250  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2066 C  C   . LEU A-2 1 122 ? 32.394 39.820 22.712  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2067 O  O   . LEU A-2 1 122 ? 33.165 40.433 23.371  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2068 C  CB  . LEU A-2 1 122 ? 33.372 39.896 20.382  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . LEU A-2 1 122 ? 33.328 40.439 18.957  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2070 C  CD1 . LEU A-2 1 122 ? 34.604 40.090 18.183  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2071 C  CD2 . LEU A-2 1 122 ? 32.051 39.991 18.242  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2072 N  N   . HIS A-2 1 123 ? 31.698 38.747 23.133  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 N   1 
ATOM   2073 C  CA  . HIS A-2 1 123 ? 31.820 38.363 24.521  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2074 C  C   . HIS A-2 1 123 ? 32.094 36.857 24.586  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 C   1 
ATOM   2075 O  O   . HIS A-2 1 123 ? 31.541 36.084 23.809  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 O   1 
ATOM   2076 C  CB  . HIS A-2 1 123 ? 30.467 38.691 25.233  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2077 C  CG  . HIS A-2 1 123 ? 30.509 38.395 26.718  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2078 N  ND1 . HIS A-2 1 123 ? 31.483 38.882 27.552  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2079 C  CD2 . HIS A-2 1 123 ? 29.685 37.606 27.508  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2080 C  CE1 . HIS A-2 1 123 ? 31.251 38.450 28.836  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2081 N  NE2 . HIS A-2 1 123 ? 30.206 37.652 28.799  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2082 N  N   . THR A-2 1 124 ? 32.917 36.453 25.549  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   1 
ATOM   2083 C  CA  . THR A-2 1 124 ? 33.354 35.045 25.645  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  1 
ATOM   2084 C  C   . THR A-2 1 124 ? 32.652 34.246 26.696  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   1 
ATOM   2085 O  O   . THR A-2 1 124 ? 32.983 33.088 26.866  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   1 
ATOM   2086 C  CB  . THR A-2 1 124 ? 34.884 34.965 25.928  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  1 
ATOM   2087 O  OG1 . THR A-2 1 124 ? 35.122 35.616 27.205  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2088 C  CG2 . THR A-2 1 124 ? 35.712 35.664 24.855  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2089 N  N   . GLY A-2 1 125 ? 31.671 34.799 27.387  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 N   1 
ATOM   2090 C  CA  . GLY A-2 1 125 ? 30.975 34.066 28.472  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2091 C  C   . GLY A-2 1 125 ? 29.427 33.920 28.274  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 C   1 
ATOM   2092 O  O   . GLY A-2 1 125 ? 28.853 34.442 27.358  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 O   1 
ATOM   2093 N  N   . THR A-2 1 126 ? 28.790 33.143 29.169  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 N   1 
ATOM   2094 C  CA  . THR A-2 1 126 ? 27.372 32.952 29.176  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CA  1 
ATOM   2095 C  C   . THR A-2 1 126 ? 26.662 33.796 30.251  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 C   1 
ATOM   2096 O  O   . THR A-2 1 126 ? 27.311 34.387 31.110  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 O   1 
ATOM   2097 C  CB  . THR A-2 1 126 ? 27.047 31.530 29.493  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CB  1 
ATOM   2098 O  OG1 . THR A-2 1 126 ? 27.561 31.255 30.766  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2099 C  CG2 . THR A-2 1 126 ? 27.731 30.581 28.437  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2100 N  N   . LEU A-2 1 127 ? 25.321 33.865 30.151  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   1 
ATOM   2101 C  CA  . LEU A-2 1 127 ? 24.559 34.480 31.210  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2102 C  C   . LEU A-2 1 127 ? 24.865 33.813 32.570  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   1 
ATOM   2103 O  O   . LEU A-2 1 127 ? 25.088 34.487 33.555  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   1 
ATOM   2104 C  CB  . LEU A-2 1 127 ? 23.073 34.381 30.834  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2105 C  CG  . LEU A-2 1 127 ? 22.095 34.839 31.908  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2106 C  CD1 . LEU A-2 1 127 ? 22.410 36.194 32.439  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2107 C  CD2 . LEU A-2 1 127 ? 20.683 34.801 31.313  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2108 N  N   . GLU A-2 1 128 ? 24.907 32.485 32.578  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2109 C  CA  . GLU A-2 1 128 ? 25.195 31.707 33.832  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2110 C  C   . GLU A-2 1 128 ? 26.567 32.107 34.374  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2111 O  O   . GLU A-2 1 128 ? 26.729 32.388 35.588  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2112 C  CB  . GLU A-2 1 128 ? 25.094 30.176 33.516  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2113 N  N   . ASN A-2 1 129 ? 27.557 32.234 33.470  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 N   1 
ATOM   2114 C  CA  . ASN A-2 1 129 ? 28.875 32.668 33.933  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2115 C  C   . ASN A-2 1 129 ? 28.780 34.060 34.570  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 C   1 
ATOM   2116 O  O   . ASN A-2 1 129 ? 29.385 34.337 35.610  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 O   1 
ATOM   2117 C  CB  . ASN A-2 1 129 ? 29.836 32.774 32.767  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . ASN A-2 1 129 ? 30.267 31.484 32.150  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2119 O  OD1 . ASN A-2 1 129 ? 30.284 30.342 32.744  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2120 N  ND2 . ASN A-2 1 129 ? 30.691 31.679 30.926  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2121 N  N   . ARG A-2 1 130 ? 28.057 34.971 33.911  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   1 
ATOM   2122 C  CA  . ARG A-2 1 130 ? 27.952 36.330 34.460  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2123 C  C   . ARG A-2 1 130 ? 27.214 36.359 35.801  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   1 
ATOM   2124 O  O   . ARG A-2 1 130 ? 27.626 37.110 36.724  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   1 
ATOM   2125 C  CB  . ARG A-2 1 130 ? 27.231 37.213 33.449  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2126 C  CG  . ARG A-2 1 130 ? 26.994 38.627 33.913  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2127 C  CD  . ARG A-2 1 130 ? 28.205 39.411 34.247  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2128 N  NE  . ARG A-2 1 130 ? 29.110 39.580 33.112  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2129 C  CZ  . ARG A-2 1 130 ? 28.930 40.504 32.150  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2130 N  NH1 . ARG A-2 1 130 ? 27.886 41.347 32.131  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2131 N  NH2 . ARG A-2 1 130 ? 29.830 40.625 31.207  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2132 N  N   . LEU A-2 1 131 ? 26.141 35.562 35.936  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2133 C  CA  . LEU A-2 1 131 ? 25.440 35.510 37.259  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2134 C  C   . LEU A-2 1 131 ? 26.359 35.006 38.348  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2135 O  O   . LEU A-2 1 131 ? 26.372 35.536 39.454  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2136 C  CB  . LEU A-2 1 131 ? 24.197 34.599 37.127  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . LEU A-2 1 131 ? 23.076 35.193 36.225  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2138 C  CD1 . LEU A-2 1 131 ? 22.041 34.092 36.075  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2139 C  CD2 . LEU A-2 1 131 ? 22.438 36.469 36.806  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2140 N  N   . ASN A-2 1 132 ? 27.136 33.976 38.030  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ASN A-2 1 132 ? 28.064 33.454 39.049  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ASN A-2 1 132 ? 29.151 34.440 39.391  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 C   1 
ATOM   2143 O  O   . ASN A-2 1 132 ? 29.535 34.593 40.540  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ASN A-2 1 132 ? 28.625 32.125 38.543  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . ASN A-2 1 132 ? 27.622 30.994 38.767  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2146 O  OD1 . ASN A-2 1 132 ? 26.792 31.031 39.730  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2147 N  ND2 . ASN A-2 1 132 ? 27.652 30.011 37.925  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2148 N  N   . TYR A-2 1 133 ? 29.617 35.167 38.383  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N   1 
ATOM   2149 C  CA  . TYR A-2 1 133 ? 30.596 36.268 38.624  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2150 C  C   . TYR A-2 1 133 ? 29.987 37.291 39.543  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C   1 
ATOM   2151 O  O   . TYR A-2 1 133 ? 30.657 37.724 40.516  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O   1 
ATOM   2152 C  CB  . TYR A-2 1 133 ? 31.042 36.909 37.306  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . TYR A-2 1 133 ? 31.873 38.166 37.492  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2154 C  CD1 . TYR A-2 1 133 ? 33.114 38.099 38.096  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2155 C  CD2 . TYR A-2 1 133 ? 31.347 39.426 37.200  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2156 C  CE1 . TYR A-2 1 133 ? 33.868 39.265 38.313  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2157 C  CE2 . TYR A-2 1 133 ? 32.083 40.573 37.375  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2158 C  CZ  . TYR A-2 1 133 ? 33.345 40.496 37.940  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2159 O  OH  . TYR A-2 1 133 ? 34.040 41.654 38.181  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2160 N  N   . TYR A-2 1 134 ? 28.744 37.752 39.280  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 N   1 
ATOM   2161 C  CA  . TYR A-2 1 134 ? 28.210 38.780 40.159  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2162 C  C   . TYR A-2 1 134 ? 27.915 38.283 41.567  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 C   1 
ATOM   2163 O  O   . TYR A-2 1 134 ? 27.963 39.077 42.518  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 O   1 
ATOM   2164 C  CB  . TYR A-2 1 134 ? 26.978 39.348 39.466  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . TYR A-2 1 134 ? 27.279 40.386 38.388  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2166 C  CD1 . TYR A-2 1 134 ? 28.549 40.895 38.221  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2167 C  CD2 . TYR A-2 1 134 ? 26.286 40.824 37.596  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2168 C  CE1 . TYR A-2 1 134 ? 28.823 41.859 37.237  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2169 C  CE2 . TYR A-2 1 134 ? 26.508 41.797 36.617  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2170 C  CZ  . TYR A-2 1 134 ? 27.778 42.313 36.446  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2171 O  OH  . TYR A-2 1 134 ? 27.971 43.278 35.510  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2172 N  N   . LYS A-2 1 135 ? 27.559 37.003 41.732  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N   1 
ATOM   2173 C  CA  . LYS A-2 1 135 ? 27.329 36.535 43.072  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2174 C  C   . LYS A-2 1 135 ? 28.587 36.685 43.931  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C   1 
ATOM   2175 O  O   . LYS A-2 1 135 ? 28.469 36.919 45.123  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O   1 
ATOM   2176 C  CB  . LYS A-2 1 135 ? 26.916 35.101 43.045  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2177 C  CG  . LYS A-2 1 135 ? 25.456 35.001 42.627  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2178 C  CD  . LYS A-2 1 135 ? 25.036 33.557 42.502  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2179 C  CE  . LYS A-2 1 135 ? 23.589 33.507 42.036  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2180 N  NZ  . LYS A-2 1 135 ? 23.123 32.079 41.831  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2181 N  N   . GLU A-2 1 136 ? 29.782 36.574 43.314  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   1 
ATOM   2182 C  CA  . GLU A-2 1 136 ? 31.044 36.806 44.027  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2183 C  C   . GLU A-2 1 136 ? 31.381 38.309 44.027  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   1 
ATOM   2184 O  O   . GLU A-2 1 136 ? 31.730 38.903 45.098  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   1 
ATOM   2185 C  CB  . GLU A-2 1 136 ? 32.171 35.879 43.380  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2186 N  N   . ALA A-2 1 137 ? 31.324 38.950 42.859  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N   1 
ATOM   2187 C  CA  . ALA A-2 1 137 ? 31.837 40.381 42.731  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2188 C  C   . ALA A-2 1 137 ? 30.878 41.468 43.229  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C   1 
ATOM   2189 O  O   . ALA A-2 1 137 ? 31.346 42.542 43.608  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O   1 
ATOM   2190 C  CB  . ALA A-2 1 137 ? 32.223 40.722 41.269  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2191 N  N   . LYS A-2 1 138 ? 29.569 41.235 43.096  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   1 
ATOM   2192 C  CA  . LYS A-2 1 138 ? 28.543 42.241 43.403  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2193 C  C   . LYS A-2 1 138 ? 27.471 41.510 44.242  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   1 
ATOM   2194 O  O   . LYS A-2 1 138 ? 26.292 41.370 43.825  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   1 
ATOM   2195 C  CB  . LYS A-2 1 138 ? 27.991 42.794 42.088  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2196 C  CG  . LYS A-2 1 138 ? 29.044 43.592 41.282  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2197 C  CD  . LYS A-2 1 138 ? 28.410 44.031 39.959  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2198 C  CE  . LYS A-2 1 138 ? 29.441 44.613 38.935  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2199 N  NZ  . LYS A-2 1 138 ? 30.047 45.923 39.312  1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2200 N  N   . PRO A-2 1 139 ? 27.849 41.055 45.439  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 N   1 
ATOM   2201 C  CA  . PRO A-2 1 139 ? 26.932 40.204 46.237  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2202 C  C   . PRO A-2 1 139 ? 25.716 40.944 46.776  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 C   1 
ATOM   2203 O  O   . PRO A-2 1 139 ? 24.824 40.262 47.274  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 O   1 
ATOM   2204 C  CB  . PRO A-2 1 139 ? 27.782 39.709 47.370  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2205 C  CG  . PRO A-2 1 139 ? 28.834 40.771 47.497  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2206 C  CD  . PRO A-2 1 139 ? 29.143 41.188 46.115  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2207 N  N   . HIS A-2 1 140 ? 25.641 42.260 46.694  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 N   1 
ATOM   2208 C  CA  . HIS A-2 1 140 ? 24.433 42.945 47.146  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2209 C  C   . HIS A-2 1 140 ? 23.429 43.097 46.040  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 C   1 
ATOM   2210 O  O   . HIS A-2 1 140 ? 22.382 43.722 46.256  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 O   1 
ATOM   2211 C  CB  . HIS A-2 1 140 ? 24.769 44.312 47.734  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2212 C  CG  . HIS A-2 1 140 ? 25.663 44.212 48.977  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2213 N  ND1 . HIS A-2 1 140 ? 25.203 43.702 50.181  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2214 C  CD2 . HIS A-2 1 140 ? 27.040 44.500 49.178  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2215 C  CE1 . HIS A-2 1 140 ? 26.197 43.712 51.069  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2216 N  NE2 . HIS A-2 1 140 ? 27.317 44.197 50.470  1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2217 N  N   . MET A-2 1 141 ? 23.709 42.598 44.831  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 N   1 
ATOM   2218 C  CA  . MET A-2 1 141 ? 22.622 42.457 43.849  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CA  1 
ATOM   2219 C  C   . MET A-2 1 141 ? 21.614 41.391 44.350  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 C   1 
ATOM   2220 O  O   . MET A-2 1 141 ? 21.889 40.638 45.316  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 O   1 
ATOM   2221 C  CB  . MET A-2 1 141 ? 23.200 42.062 42.474  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CB  1 
ATOM   2222 C  CG  . MET A-2 1 141 ? 24.056 43.196 41.898  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CG  1 
ATOM   2223 S  SD  . MET A-2 1 141 ? 24.678 42.868 40.295  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 SD  1 
ATOM   2224 C  CE  . MET A-2 1 141 ? 23.335 43.727 39.641  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CE  1 
ATOM   2225 N  N   . THR A-2 1 142 ? 20.428 41.358 43.741  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 N   1 
ATOM   2226 C  CA  . THR A-2 1 142 ? 19.424 40.351 44.085  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CA  1 
ATOM   2227 C  C   . THR A-2 1 142 ? 19.299 39.366 42.949  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 C   1 
ATOM   2228 O  O   . THR A-2 1 142 ? 19.190 39.714 41.784  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 O   1 
ATOM   2229 C  CB  . THR A-2 1 142 ? 18.064 41.003 44.332  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CB  1 
ATOM   2230 O  OG1 . THR A-2 1 142 ? 18.237 41.935 45.428  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2231 C  CG2 . THR A-2 1 142 ? 17.036 39.947 44.691  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2232 N  N   . PHE A-2 1 143 ? 19.432 38.076 43.256  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 N   1 
ATOM   2233 C  CA  . PHE A-2 1 143 ? 19.491 36.973 42.271  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2234 C  C   . PHE A-2 1 143 ? 18.220 36.196 42.368  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 C   1 
ATOM   2235 O  O   . PHE A-2 1 143 ? 17.793 35.800 43.457  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 O   1 
ATOM   2236 C  CB  . PHE A-2 1 143 ? 20.709 36.060 42.517  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2237 C  CG  . PHE A-2 1 143 ? 22.008 36.836 42.472  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2238 C  CD1 . PHE A-2 1 143 ? 22.449 37.478 43.621  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2239 C  CD2 . PHE A-2 1 143 ? 22.711 36.975 41.242  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2240 C  CE1 . PHE A-2 1 143 ? 23.593 38.290 43.615  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2241 C  CE2 . PHE A-2 1 143 ? 23.905 37.762 41.264  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2242 C  CZ  . PHE A-2 1 143 ? 24.319 38.394 42.435  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2243 N  N   . TYR A-2 1 144 ? 17.605 35.893 41.223  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 N   1 
ATOM   2244 C  CA  . TYR A-2 1 144 ? 16.303 35.215 41.186  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2245 C  C   . TYR A-2 1 144 ? 16.381 33.768 40.647  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 C   1 
ATOM   2246 O  O   . TYR A-2 1 144 ? 17.068 33.569 39.636  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 O   1 
ATOM   2247 C  CB  . TYR A-2 1 144 ? 15.262 36.035 40.390  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2248 C  CG  . TYR A-2 1 144 ? 14.969 37.376 41.001  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2249 C  CD1 . TYR A-2 1 144 ? 15.770 38.474 40.770  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2250 C  CD2 . TYR A-2 1 144 ? 13.854 37.536 41.856  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2251 C  CE1 . TYR A-2 1 144 ? 15.495 39.680 41.411  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2252 C  CE2 . TYR A-2 1 144 ? 13.608 38.670 42.504  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2253 C  CZ  . TYR A-2 1 144 ? 14.356 39.711 42.275  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2254 O  OH  . TYR A-2 1 144 ? 14.024 40.793 43.036  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 OH  1 
HETATM 2255 S  S   . SO4 B   2 .   ? 23.945 48.203 40.139  0.60 28.14 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   1 
HETATM 2256 O  O1  . SO4 B   2 .   ? 25.095 48.158 39.231  0.60 39.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  1 
HETATM 2257 O  O2  . SO4 B   2 .   ? 22.763 47.961 39.332  0.60 17.40 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  1 
HETATM 2258 O  O3  . SO4 B   2 .   ? 24.143 47.181 41.202  0.60 37.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  1 
HETATM 2259 O  O4  . SO4 B   2 .   ? 23.974 49.622 40.588  0.60 49.53 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  1 
HETATM 2260 S  S   . SO4 C   2 .   ? 18.960 57.570 18.360  0.50 17.21 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   1 
HETATM 2261 O  O1  . SO4 C   2 .   ? 19.883 56.709 17.558  0.50 16.80 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2262 O  O2  . SO4 C   2 .   ? 17.552 57.718 17.545  0.50 11.82 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2263 O  O3  . SO4 C   2 .   ? 18.847 56.901 19.683  0.50 17.41 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2264 O  O4  . SO4 C   2 .   ? 19.538 58.926 18.538  0.50 19.38 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2265 S  S   . SO4 D   2 .   ? 10.128 43.758 8.857   0.50 26.27 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   1 
HETATM 2266 O  O1  . SO4 D   2 .   ? 10.732 43.601 7.509   0.50 24.36 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2267 O  O2  . SO4 D   2 .   ? 8.980  44.717 8.818   0.50 35.55 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2268 O  O3  . SO4 D   2 .   ? 9.505  42.448 9.420   0.50 20.02 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2269 O  O4  . SO4 D   2 .   ? 10.991 44.359 9.881   0.50 25.46 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2270 ZN ZN  . ZN  E   3 .   ? 11.684 43.849 11.280  0.50 21.83 ? ? ? ? ? ? 204 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2271 S  S   . SO4 B-2 2 .   ? 14.810 48.203 -2.014  0.60 28.14 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2272 O  O1  . SO4 B-2 2 .   ? 13.660 48.158 -1.106  0.60 39.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2273 O  O2  . SO4 B-2 2 .   ? 15.992 47.961 -1.207  0.60 17.40 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2274 O  O3  . SO4 B-2 2 .   ? 14.612 47.181 -3.077  0.60 37.15 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2275 O  O4  . SO4 B-2 2 .   ? 14.781 49.622 -2.463  0.60 49.53 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2276 S  S   . SO4 C-2 2 .   ? 19.795 57.570 19.765  0.50 17.21 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2277 O  O1  . SO4 C-2 2 .   ? 18.872 56.709 20.567  0.50 16.80 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2278 O  O2  . SO4 C-2 2 .   ? 21.203 57.718 20.580  0.50 11.82 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2279 O  O3  . SO4 C-2 2 .   ? 19.908 56.901 18.442  0.50 17.41 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2280 O  O4  . SO4 C-2 2 .   ? 19.217 58.926 19.587  0.50 19.38 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2281 S  S   . SO4 D-2 2 .   ? 28.627 43.758 29.268  0.50 26.27 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2282 O  O1  . SO4 D-2 2 .   ? 28.023 43.601 30.616  0.50 24.36 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2283 O  O2  . SO4 D-2 2 .   ? 29.775 44.717 29.307  0.50 35.55 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2284 O  O3  . SO4 D-2 2 .   ? 29.250 42.448 28.705  0.50 20.02 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2285 O  O4  . SO4 D-2 2 .   ? 27.764 44.359 28.244  0.50 25.46 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2286 ZN ZN  . ZN  E-2 3 .   ? 27.071 43.849 26.845  0.50 21.83 ? ? ? ? ? ? 204 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2287 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.390  46.382 37.960  0.50 11.09 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.888 50.277 28.734  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.844 51.100 18.819  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.726  50.848 24.996  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.702 52.755 31.549  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.479  53.394 38.096  0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH F   4 .   ? 21.553 34.849 25.277  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.874  35.128 26.501  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH F   4 .   ? 5.523  49.382 32.080  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH F   4 .   ? -4.041 34.282 18.773  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH F   4 .   ? -3.156 38.310 27.637  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.460 51.975 39.047  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.486  54.405 31.905  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH F   4 .   ? 19.114 37.314 -8.007  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH F   4 .   ? 18.734 54.352 17.253  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.170  36.092 33.413  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.163  36.113 7.136   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH F   4 .   ? -4.358 38.185 25.080  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH F   4 .   ? 19.809 40.796 -9.778  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.132 35.710 38.538  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.615  53.743 36.080  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.228 65.067 18.682  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH F   4 .   ? 0.212  46.816 32.187  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH F   4 .   ? 10.363 33.920 26.863  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH F   4 .   ? 16.443 33.352 20.815  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH F   4 .   ? 18.953 44.171 -7.146  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH F   4 .   ? 16.612 49.999 20.604  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH F   4 .   ? 10.412 36.665 36.611  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH F   4 .   ? 15.383 47.791 19.291  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH F   4 .   ? 6.455  31.296 13.781  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH F   4 .   ? 13.566 32.162 27.497  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH F   4 .   ? 13.099 56.622 36.760  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH F   4 .   ? 23.241 36.082 -6.697  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH F   4 .   ? -1.066 52.134 20.349  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH F   4 .   ? 1.754  49.057 30.543  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH F   4 .   ? 15.946 46.883 41.361  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.454 61.300 31.686  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH F   4 .   ? 23.748 43.090 -5.007  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH F   4 .   ? 25.732 44.352 33.026  1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.358 44.415 -7.386  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH F   4 .   ? -6.545 43.219 19.796  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH F   4 .   ? 5.693  54.938 27.848  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.995 30.730 7.630   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.072 33.300 29.574  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.086  30.479 12.511  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.012 48.750 41.058  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH F   4 .   ? 18.405 32.333 -3.565  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.356  48.693 29.689  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH F   4 .   ? 20.110 52.129 18.617  0.50 14.97 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH F   4 .   ? 6.203  33.531 32.670  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.994 56.343 17.736  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH F   4 .   ? 24.841 34.016 -5.604  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.564  50.482 27.649  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.809 50.113 43.244  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH F   4 .   ? 8.729  34.982 35.452  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.757 58.187 21.037  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH F   4 .   ? 26.952 29.884 21.132  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.710  33.344 30.882  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH F   4 .   ? 6.504  36.259 36.570  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.532 59.385 23.430  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH F   4 .   ? 20.451 57.243 36.211  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH F   4 .   ? 19.046 34.380 -0.917  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.510  33.784 38.122  0.50 43.41 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH F   4 .   ? 18.235 44.815 43.445  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH F   4 .   ? 11.334 28.520 6.882   1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH F   4 .   ? 12.760 27.859 0.092   1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH F   4 .   ? 10.264 54.790 19.203  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH F   4 .   ? -2.428 49.826 22.790  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.577  31.840 20.009  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH F   4 .   ? 5.039  53.530 25.510  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH F   4 .   ? -1.775 49.109 31.832  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH F   4 .   ? 21.046 33.361 27.551  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.757  60.230 25.464  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH F   4 .   ? 14.575 32.880 10.381  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH F   4 .   ? 8.175  43.759 39.062  0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH F   4 .   ? -4.252 50.202 24.200  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH F   4 .   ? 1.764  46.744 14.211  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH F   4 .   ? 8.676  48.793 16.116  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.053  32.998 1.730   1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.028  32.656 -4.325  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH F   4 .   ? 19.145 33.516 20.512  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.653  36.589 5.012   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH F   4 .   ? 5.814  41.393 8.272   1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH F   4 .   ? 3.536  34.875 34.398  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH F   4 .   ? -6.425 40.618 18.782  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH F   4 .   ? -0.538 35.274 11.861  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH F   4 .   ? 10.682 31.411 25.967  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH F   4 .   ? 3.333  33.036 21.855  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH F   4 .   ? 7.591  56.185 37.722  0.50 80.34 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH F   4 .   ? 13.910 54.430 39.015  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH F   4 .   ? 20.207 63.749 24.235  1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH F   4 .   ? 16.934 60.135 16.588  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH F   4 .   ? 0.937  53.688 25.017  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2380 O  O   A HOH F   4 .   ? 7.360  29.774 1.602   0.50 34.07 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2381 O  O   B HOH F   4 .   ? 9.111  29.850 2.531   0.50 24.34 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH F   4 .   ? 9.541  33.094 -7.006  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH F   4 .   ? 5.193  52.065 31.923  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.393  52.567 29.078  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH F   4 .   ? 4.454  37.289 35.333  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH F   4 .   ? 16.724 30.786 20.496  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH F   4 .   ? 16.706 30.166 17.930  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.365 46.382 0.165   0.50 11.09 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.867 50.277 9.391   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 23.911 51.100 19.306  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.029 50.848 13.129  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 27.053 52.755 6.576   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.276 53.394 0.029   0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 17.202 34.849 12.848  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 30.881 35.128 11.624  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 33.232 49.382 6.045   1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 42.796 34.282 19.352  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 41.911 38.310 10.488  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.295 51.975 -0.922  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 29.269 54.405 6.220   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 19.641 37.314 46.132  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 20.021 54.352 20.872  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.585 36.092 4.712   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 29.592 36.113 30.989  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 43.113 38.185 13.045  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 18.946 40.796 47.903  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.623 35.710 -0.413  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.140 53.743 2.045   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 24.527 65.067 19.443  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 38.543 46.816 5.938   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 28.392 33.920 11.262  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 22.312 33.352 17.310  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 19.802 44.171 45.271  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 22.143 49.999 17.521  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 28.343 36.665 1.514   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 23.372 47.791 18.834  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 32.300 31.296 24.344  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 25.189 32.162 10.628  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 25.656 56.622 1.365   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 15.514 36.082 44.822  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 39.821 52.134 17.776  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 37.001 49.057 7.582   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 22.809 46.883 -3.236  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 24.301 61.300 6.439   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 15.007 43.090 43.132  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 13.023 44.352 5.099   1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 27.397 44.415 45.511  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 45.300 43.219 18.329  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 33.062 54.938 10.277  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 23.760 30.730 30.495  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.683 33.300 8.551   1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.669 30.479 25.614  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 24.743 48.750 -2.933  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 20.350 32.333 41.690  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.399 48.693 8.436   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 18.645 52.129 19.508  0.50 14.97 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 32.552 33.531 5.455   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.761 56.343 20.389  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 13.914 34.016 43.729  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.191 50.482 10.476  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 25.946 50.113 -5.119  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 30.026 34.982 2.673   1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.998 58.187 17.088  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 11.803 29.884 16.993  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 29.045 33.344 7.243   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 32.251 36.259 1.555   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 26.223 59.385 14.695  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 18.304 57.243 1.914   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 19.709 34.380 39.042  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.245 33.784 0.003   0.50 43.41 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 20.520 44.815 -5.320  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 27.421 28.520 31.243  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 25.995 27.859 38.033  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 28.491 54.790 18.922  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 41.183 49.826 15.335  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.178 31.840 18.116  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 33.716 53.530 12.615  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 40.530 49.109 6.293   1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 17.709 33.361 10.574  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 28.998 60.230 12.661  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 24.180 32.880 27.744  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 30.580 43.759 -0.937  0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 43.007 50.202 13.925  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 36.991 46.744 23.914  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 30.079 48.793 22.009  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.702 32.998 36.395  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 29.727 32.656 42.450  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 19.610 33.516 17.613  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.102 36.589 33.113  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 32.941 41.393 29.853  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 35.219 34.875 3.727   1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 45.180 40.618 19.343  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 39.293 35.274 26.264  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 28.073 31.411 12.158  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 35.422 33.036 16.270  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 31.164 56.185 0.403   0.50 80.34 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 24.845 54.430 -0.890  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 18.548 63.749 13.890  1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 21.821 60.135 21.537  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 37.818 53.688 13.108  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2481 O  O   A HOH F-2 4 .   ? 31.395 29.774 36.523  0.50 34.07 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2482 O  O   B HOH F-2 4 .   ? 29.644 29.850 35.594  0.50 24.34 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 29.214 33.094 45.131  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 33.562 52.065 6.202   1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.362 52.567 9.047   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 34.301 37.289 2.792   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 22.031 30.786 17.629  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH F-2 4 .   ? 22.049 30.166 20.195  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . HIS A   6   ? 0.2929 0.3602 0.9594 0.0698  0.0225  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   N   
2    C  CA  . HIS A   6   ? 0.2844 0.5381 1.0741 0.2275  -0.2171 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CA  
3    C  C   . HIS A   6   ? 0.2834 0.2028 1.0450 0.0162  0.0934  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   C   
4    O  O   . HIS A   6   ? 0.7299 0.3978 0.6194 0.2404  -0.1240 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   O   
5    C  CB  . HIS A   6   ? 0.4672 0.3934 1.3207 0.0366  -0.0979 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CB  
6    C  CG  . HIS A   6   ? 0.9850 0.9374 0.9791 0.5704  0.7712  0.3965  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CG  
7    N  ND1 . HIS A   6   ? 0.9104 0.2788 0.8020 0.0646  0.0050  -0.2071 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   ND1 
8    C  CD2 . HIS A   6   ? 0.6869 0.7519 0.7414 0.1049  0.3531  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CD2 
9    C  CE1 . HIS A   6   ? 0.9217 0.7613 0.9310 0.1348  -0.3284 -0.4043 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   CE1 
10   N  NE2 . HIS A   6   ? 0.4182 0.5139 1.2496 0.1176  0.1450  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A   NE2 
11   N  N   . HIS A   7   ? 0.2332 0.2350 0.4018 0.0799  0.0916  0.0441  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   N   
12   C  CA  . HIS A   7   ? 0.2113 0.2182 0.2277 0.0682  0.0211  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CA  
13   C  C   . HIS A   7   ? 0.2283 0.1926 0.2373 0.0616  0.0191  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   C   
14   O  O   . HIS A   7   ? 0.2401 0.3152 0.2668 0.1030  0.0258  0.0672  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   O   
15   C  CB  . HIS A   7   ? 0.2240 0.1867 0.2708 0.0133  0.0076  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CB  
16   C  CG  . HIS A   7   ? 0.3626 0.2486 0.2978 0.0903  -0.0029 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CG  
17   N  ND1 . HIS A   7   ? 0.6683 0.3026 0.3713 0.0927  0.0029  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   ND1 
18   C  CD2 . HIS A   7   ? 0.3556 0.2368 0.2720 -0.0317 0.0199  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CD2 
19   C  CE1 . HIS A   7   ? 0.6077 0.3407 0.2753 0.1813  -0.0036 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   CE1 
20   N  NE2 . HIS A   7   ? 0.6142 0.2838 0.3108 0.0415  0.0129  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A   NE2 
21   N  N   . LEU A   8   ? 0.1559 0.1762 0.1798 0.0464  0.0428  0.0127  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   N   
22   C  CA  . LEU A   8   ? 0.1780 0.1928 0.1823 0.0215  0.0387  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CA  
23   C  C   . LEU A   8   ? 0.2272 0.1984 0.1900 0.0085  0.0045  0.0135  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   C   
24   O  O   . LEU A   8   ? 0.2391 0.2521 0.2045 -0.0398 0.0360  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   O   
25   C  CB  . LEU A   8   ? 0.1979 0.1621 0.1782 0.0078  0.0192  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CB  
26   C  CG  . LEU A   8   ? 0.2120 0.1699 0.2883 0.0083  -0.0564 0.0145  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CG  
27   C  CD1 . LEU A   8   ? 0.1832 0.1969 0.2137 0.0155  0.0110  0.0021  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD1 
28   C  CD2 . LEU A   8   ? 0.2071 0.2758 0.3054 0.0352  -0.0475 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A   CD2 
29   N  N   . LYS A   9   ? 0.2065 0.1907 0.1904 0.0134  0.0408  0.0135  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   N   
30   C  CA  . LYS A   9   ? 0.2225 0.1832 0.2691 -0.0082 0.0233  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CA  
31   C  C   . LYS A   9   ? 0.2490 0.2170 0.1971 -0.0227 0.0878  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   C   
32   O  O   . LYS A   9   ? 0.2678 0.2248 0.3026 -0.0372 0.0355  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   O   
33   C  CB  . LYS A   9   ? 0.2471 0.2234 0.2458 0.0346  0.0307  0.0190  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CB  
34   C  CG  . LYS A   9   ? 0.2657 0.2975 0.3911 -0.0171 -0.0275 0.1172  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CG  
35   C  CD  . LYS A   9   ? 0.5140 0.3763 0.4394 0.1702  0.0073  0.1420  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CD  
36   C  CE  . LYS A   9   ? 0.8969 0.6373 0.7766 -0.2959 0.0060  0.1800  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   CE  
37   N  NZ  . LYS A   9   ? 1.3490 0.5568 0.6751 0.2643  0.3113  0.2851  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A   NZ  
38   N  N   . SER A   10  ? 0.2068 0.1595 0.1879 0.0219  0.0629  0.0060  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
39   C  CA  . SER A   10  ? 0.1954 0.1609 0.2221 -0.0167 0.0550  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
40   C  C   . SER A   10  ? 0.1740 0.1410 0.1640 -0.0087 0.0171  0.0098  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
41   O  O   . SER A   10  ? 0.1649 0.1900 0.1785 0.0037  0.0155  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
42   C  CB  . SER A   10  ? 0.2311 0.1890 0.1926 -0.0068 0.0108  0.0162  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
43   O  OG  . SER A   10  ? 0.2587 0.2325 0.2502 -0.0192 0.0002  0.0550  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
44   N  N   A ILE A   11  ? 0.1820 0.1793 0.1801 0.0050  0.0532  0.0003  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   
45   N  N   B ILE A   11  ? 0.1784 0.1575 0.1621 0.0000  0.0530  0.0010  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   
46   C  CA  A ILE A   11  ? 0.1790 0.1816 0.1655 0.0492  -0.0120 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  
47   C  CA  B ILE A   11  ? 0.1433 0.1612 0.1415 0.0332  0.0102  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  
48   C  C   A ILE A   11  ? 0.1998 0.1482 0.1545 0.0048  0.0274  0.0037  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   
49   C  C   B ILE A   11  ? 0.1844 0.1437 0.1445 0.0140  0.0230  0.0085  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   
50   O  O   A ILE A   11  ? 0.3137 0.1802 0.2165 -0.0529 -0.0005 0.0169  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   
51   O  O   B ILE A   11  ? 0.3266 0.1963 0.2033 -0.0473 0.0288  0.0252  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   
52   C  CB  A ILE A   11  ? 0.1670 0.2487 0.3088 0.0449  -0.0078 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  
53   C  CB  B ILE A   11  ? 0.1127 0.1695 0.1924 -0.0159 0.0149  0.0212  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  
54   C  CG1 A ILE A   11  ? 0.3380 0.2561 0.3467 0.0718  -0.1084 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 
55   C  CG1 B ILE A   11  ? 0.2061 0.1803 0.1124 0.0290  -0.0346 0.0219  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 
56   C  CG2 A ILE A   11  ? 0.1769 0.1699 0.3722 0.1008  -0.0200 0.0057  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 
57   C  CG2 B ILE A   11  ? 0.1484 0.1474 0.1563 -0.0443 0.0649  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 
58   C  CD1 A ILE A   11  ? 0.4704 0.2630 0.5811 0.0722  0.1083  0.0455  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 
59   C  CD1 B ILE A   11  ? 0.1721 0.1897 0.1553 0.0411  0.0281  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 
60   N  N   . ASN A   12  ? 0.1604 0.1624 0.1288 0.0107  0.0331  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   
61   C  CA  . ASN A   12  ? 0.1491 0.1293 0.1532 0.0290  0.0263  0.0022  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  
62   C  C   . ASN A   12  ? 0.1971 0.1255 0.1432 0.0366  0.0528  0.0104  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   
63   O  O   . ASN A   12  ? 0.2039 0.1584 0.1665 0.0228  0.0523  0.0226  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   
64   C  CB  . ASN A   12  ? 0.1493 0.1970 0.1608 0.0353  0.0007  0.0177  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  
65   C  CG  . ASN A   12  ? 0.1575 0.2042 0.1747 0.0324  0.0064  0.0048  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  
66   O  OD1 . ASN A   12  ? 0.1884 0.2284 0.1653 0.0399  0.0003  0.0088  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 
67   N  ND2 . ASN A   12  ? 0.2277 0.2082 0.1993 0.0808  0.0084  0.0410  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 
68   N  N   . HIS A   13  ? 0.1497 0.1196 0.1369 0.0316  0.0322  0.0012  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   
69   C  CA  . HIS A   13  ? 0.1368 0.1351 0.1279 0.0398  0.0098  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  
70   C  C   . HIS A   13  ? 0.1455 0.1419 0.1197 0.0155  0.0385  0.0058  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   
71   O  O   . HIS A   13  ? 0.1541 0.1473 0.1468 0.0102  0.0588  0.0089  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   
72   C  CB  . HIS A   13  ? 0.1399 0.1551 0.1258 -0.0120 0.0232  0.0124  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  
73   C  CG  . HIS A   13  ? 0.1505 0.1567 0.1495 0.0004  0.0037  0.0064  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CG  
74   N  ND1 . HIS A   13  ? 0.1450 0.1819 0.1372 -0.0042 0.0181  0.0343  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   ND1 
75   C  CD2 . HIS A   13  ? 0.1801 0.1682 0.2049 -0.0095 -0.0246 0.0036  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CD2 
76   C  CE1 . HIS A   13  ? 0.1945 0.2086 0.1953 -0.0111 0.0414  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CE1 
77   N  NE2 . HIS A   13  ? 0.1813 0.2294 0.2083 -0.0102 -0.0042 0.0090  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   NE2 
78   N  N   . ILE A   14  ? 0.1413 0.1015 0.1591 0.0169  0.0423  0.0053  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
79   C  CA  . ILE A   14  ? 0.1885 0.1079 0.1193 0.0179  0.0402  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
80   C  C   . ILE A   14  ? 0.1778 0.1237 0.1430 0.0074  0.0813  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
81   O  O   . ILE A   14  ? 0.2736 0.1658 0.1396 -0.0008 0.0933  0.0336  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
82   C  CB  . ILE A   14  ? 0.2484 0.1578 0.1796 0.0561  -0.0600 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
83   C  CG1 . ILE A   14  ? 0.2243 0.2195 0.1811 0.0133  -0.0169 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
84   C  CG2 . ILE A   14  ? 0.2879 0.1819 0.2332 0.0111  0.0083  0.0339  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
85   C  CD1 . ILE A   14  ? 0.3454 0.2731 0.3351 -0.0086 -0.1208 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
86   N  N   . CYS A   15  ? 0.1673 0.1188 0.1462 0.0290  0.0390  0.0155  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   N   
87   C  CA  A CYS A   15  ? 0.1678 0.1236 0.1650 0.0340  0.0117  0.0000  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  
88   C  CA  B CYS A   15  ? 0.1707 0.1389 0.1300 0.0290  0.0340  0.0216  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CA  
89   C  C   . CYS A   15  ? 0.1306 0.1356 0.1027 0.0194  0.0426  0.0284  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   C   
90   O  O   . CYS A   15  ? 0.1451 0.1499 0.1290 0.0176  0.0415  0.0386  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   O   
91   C  CB  A CYS A   15  ? 0.1290 0.1889 0.1776 0.0749  -0.0303 0.0769  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  
92   C  CB  B CYS A   15  ? 0.1824 0.1540 0.2069 0.0089  0.0263  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   CB  
93   S  SG  A CYS A   15  ? 0.2631 0.2229 0.2632 0.0514  -0.0537 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  
94   S  SG  B CYS A   15  ? 0.2399 0.3155 0.3005 0.0626  -0.0158 0.0017  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A   SG  
95   N  N   . PHE A   16  ? 0.1123 0.1193 0.1325 0.0311  0.0223  0.0032  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   N   
96   C  CA  . PHE A   16  ? 0.1192 0.1213 0.1129 0.0338  -0.0097 0.0043  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CA  
97   C  C   . PHE A   16  ? 0.1209 0.1227 0.1103 0.0071  0.0220  0.0170  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   C   
98   O  O   . PHE A   16  ? 0.1579 0.1218 0.1065 0.0093  0.0296  0.0140  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   O   
99   C  CB  . PHE A   16  ? 0.1207 0.1660 0.1140 0.0129  0.0179  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CB  
100  C  CG  . PHE A   16  ? 0.1746 0.1432 0.1604 0.0389  0.0119  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CG  
101  C  CD1 . PHE A   16  ? 0.2592 0.2335 0.1547 -0.0092 0.0214  0.0048  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD1 
102  C  CD2 . PHE A   16  ? 0.2265 0.3666 0.2228 -0.1065 0.0635  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CD2 
103  C  CE1 . PHE A   16  ? 0.2059 0.2403 0.2519 0.0112  -0.0107 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE1 
104  C  CE2 . PHE A   16  ? 0.2593 0.5489 0.2568 -0.1619 0.1076  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CE2 
105  C  CZ  . PHE A   16  ? 0.1346 0.4085 0.1875 -0.0079 0.0370  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A   CZ  
106  N  N   . SER A   17  ? 0.1286 0.1051 0.1499 0.0236  0.0153  0.0099  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   
107  C  CA  . SER A   17  ? 0.1194 0.1178 0.1377 0.0035  0.0198  0.0044  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  
108  C  C   . SER A   17  ? 0.1135 0.1103 0.1209 0.0018  0.0089  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   
109  O  O   . SER A   17  ? 0.1315 0.1662 0.1342 0.0195  0.0040  0.0029  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   
110  C  CB  . SER A   17  ? 0.1175 0.1300 0.2329 -0.0096 0.0291  0.0064  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  
111  O  OG  . SER A   17  ? 0.1217 0.2041 0.2707 -0.0018 0.0486  0.0019  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  
112  N  N   . VAL A   18  ? 0.0886 0.1098 0.1229 -0.0010 0.0234  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   
113  C  CA  . VAL A   18  ? 0.0903 0.1057 0.1693 0.0035  0.0147  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  
114  C  C   . VAL A   18  ? 0.1352 0.1129 0.1233 -0.0063 0.0128  0.0166  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   
115  O  O   . VAL A   18  ? 0.1311 0.1279 0.1551 0.0015  -0.0064 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   
116  C  CB  . VAL A   18  ? 0.1286 0.1178 0.1302 -0.0310 0.0100  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  
117  C  CG1 . VAL A   18  ? 0.1256 0.1297 0.1648 -0.0080 -0.0074 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 
118  C  CG2 . VAL A   18  ? 0.1545 0.1117 0.1659 -0.0192 0.0196  0.0303  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 
119  N  N   . ARG A   19  ? 0.0988 0.1234 0.1387 -0.0042 0.0297  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   
120  C  CA  . ARG A   19  ? 0.1615 0.1015 0.1439 0.0189  0.0350  0.0046  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  
121  C  C   . ARG A   19  ? 0.1216 0.1362 0.1331 -0.0206 0.0136  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   
122  O  O   . ARG A   19  ? 0.1503 0.1571 0.1429 -0.0221 0.0099  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   
123  C  CB  . ARG A   19  ? 0.1337 0.1450 0.1545 -0.0023 0.0150  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  
124  C  CG  . ARG A   19  ? 0.2047 0.1583 0.1908 0.0196  0.0159  0.0205  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  
125  C  CD  . ARG A   19  ? 0.1924 0.2002 0.1745 0.0392  0.0304  0.0340  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  
126  N  NE  . ARG A   19  ? 0.2214 0.1934 0.1970 -0.0029 0.0141  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  
127  C  CZ  . ARG A   19  ? 0.1890 0.2156 0.1941 0.0003  0.0461  0.0052  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  
128  N  NH1 . ARG A   19  ? 0.2428 0.2281 0.3067 -0.0457 0.0135  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 
129  N  NH2 . ARG A   19  ? 0.1916 0.2672 0.1984 0.0171  0.0164  0.0445  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 
130  N  N   . ASN A   20  ? 0.1335 0.1301 0.1346 -0.0115 0.0434  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   N   
131  C  CA  . ASN A   20  ? 0.1668 0.1133 0.1199 0.0154  0.0436  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CA  
132  C  C   . ASN A   20  ? 0.0990 0.1077 0.1197 -0.0042 0.0157  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   C   
133  O  O   . ASN A   20  ? 0.1308 0.1389 0.1205 -0.0258 0.0108  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   O   
134  C  CB  . ASN A   20  ? 0.1727 0.1227 0.1620 0.0036  0.0566  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CB  
135  C  CG  . ASN A   20  ? 0.2066 0.1580 0.1366 -0.0485 0.0405  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   CG  
136  O  OD1 . ASN A   20  ? 0.1693 0.1360 0.1861 -0.0184 0.0411  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   OD1 
137  N  ND2 . ASN A   20  ? 0.2266 0.2053 0.2091 -0.0732 0.0482  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A   ND2 
138  N  N   . LEU A   21  ? 0.1100 0.1440 0.1312 -0.0187 0.0278  0.0133  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   
139  C  CA  . LEU A   21  ? 0.1136 0.1381 0.1386 -0.0143 0.0070  0.0090  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  
140  C  C   . LEU A   21  ? 0.1153 0.1111 0.1152 -0.0024 0.0118  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   
141  O  O   . LEU A   21  ? 0.1369 0.1316 0.1422 0.0101  0.0056  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   
142  C  CB  . LEU A   21  ? 0.1355 0.1935 0.1786 0.0049  -0.0072 0.0180  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  
143  C  CG  . LEU A   21  ? 0.2088 0.2062 0.2028 0.0134  0.0111  0.0304  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  
144  C  CD1 . LEU A   21  ? 0.2691 0.2242 0.1941 0.0158  0.0745  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 
145  C  CD2 . LEU A   21  ? 0.2450 0.2613 0.2627 0.0706  -0.0551 0.0425  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 
146  N  N   . ASN A   22  ? 0.1036 0.1275 0.1308 -0.0090 0.0175  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   N   
147  C  CA  . ASN A   22  ? 0.1030 0.1295 0.1004 -0.0154 0.0130  0.0020  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CA  
148  C  C   . ASN A   22  ? 0.1130 0.1234 0.1002 -0.0061 0.0146  0.0088  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   C   
149  O  O   . ASN A   22  ? 0.1189 0.1258 0.1291 -0.0198 0.0173  0.0021  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   O   
150  C  CB  . ASN A   22  ? 0.1425 0.1758 0.1095 0.0058  0.0228  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CB  
151  C  CG  . ASN A   22  ? 0.1456 0.1717 0.1474 0.0040  0.0141  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   CG  
152  O  OD1 . ASN A   22  ? 0.1930 0.1758 0.1398 0.0117  0.0005  0.0224  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   OD1 
153  N  ND2 . ASN A   22  ? 0.1663 0.1950 0.1498 -0.0465 0.0337  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A   ND2 
154  N  N   . ASP A   23  ? 0.1038 0.1146 0.0888 0.0260  0.0191  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   N   
155  C  CA  . ASP A   23  ? 0.1357 0.0991 0.1226 0.0078  -0.0083 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CA  
156  C  C   . ASP A   23  ? 0.0885 0.1474 0.1098 -0.0005 0.0082  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   C   
157  O  O   . ASP A   23  ? 0.1074 0.1509 0.1417 -0.0157 0.0197  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   O   
158  C  CB  . ASP A   23  ? 0.1531 0.1002 0.1598 0.0155  0.0217  0.0044  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CB  
159  C  CG  . ASP A   23  ? 0.1814 0.1673 0.1677 0.0270  0.0161  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   CG  
160  O  OD1 . ASP A   23  ? 0.2102 0.1975 0.1763 0.0225  0.0405  0.0035  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD1 
161  O  OD2 . ASP A   23  ? 0.2006 0.1686 0.2673 0.0274  0.0236  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A   OD2 
162  N  N   . SER A   24  ? 0.0951 0.1031 0.1088 0.0015  0.0262  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   
163  C  CA  . SER A   24  ? 0.0895 0.1095 0.1313 -0.0024 0.0234  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  
164  C  C   . SER A   24  ? 0.0955 0.1297 0.1053 -0.0049 0.0167  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   
165  O  O   . SER A   24  ? 0.1169 0.1386 0.1173 -0.0137 0.0172  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   
166  C  CB  . SER A   24  ? 0.0886 0.1446 0.1598 -0.0084 0.0397  0.0024  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  
167  O  OG  . SER A   24  ? 0.1551 0.1584 0.1684 -0.0313 0.0571  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  
168  N  N   . ILE A   25  ? 0.1021 0.1188 0.1150 0.0057  0.0213  0.0054  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
169  C  CA  . ILE A   25  ? 0.1252 0.1270 0.1047 -0.0111 0.0106  0.0204  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
170  C  C   . ILE A   25  ? 0.1395 0.1173 0.1205 -0.0161 0.0273  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
171  O  O   . ILE A   25  ? 0.1342 0.1200 0.1347 -0.0115 0.0504  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
172  C  CB  . ILE A   25  ? 0.1072 0.1368 0.1254 -0.0096 0.0124  0.0090  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
173  C  CG1 . ILE A   25  ? 0.1088 0.1393 0.1592 -0.0126 -0.0037 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
174  C  CG2 . ILE A   25  ? 0.1634 0.1274 0.1284 -0.0251 0.0457  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
175  C  CD1 . ILE A   25  ? 0.1686 0.1819 0.1613 -0.0023 -0.0298 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
176  N  N   . HIS A   26  ? 0.0978 0.1457 0.1188 -0.0139 0.0200  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   N   
177  C  CA  . HIS A   26  ? 0.0974 0.1598 0.1154 -0.0103 0.0248  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CA  
178  C  C   . HIS A   26  ? 0.1162 0.1252 0.1193 -0.0084 0.0259  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   C   
179  O  O   . HIS A   26  ? 0.1174 0.1534 0.1509 -0.0287 0.0425  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   O   
180  C  CB  . HIS A   26  ? 0.0938 0.2069 0.1643 0.0102  0.0167  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CB  
181  C  CG  . HIS A   26  ? 0.1270 0.2023 0.1542 -0.0025 0.0159  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CG  
182  N  ND1 . HIS A   26  ? 0.1248 0.3462 0.1556 -0.0231 0.0481  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   ND1 
183  C  CD2 . HIS A   26  ? 0.1404 0.2435 0.1558 -0.0189 0.0064  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CD2 
184  C  CE1 . HIS A   26  ? 0.1359 0.3395 0.1595 -0.0039 0.0373  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CE1 
185  N  NE2 . HIS A   26  ? 0.1555 0.2582 0.2308 -0.0316 0.0492  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   NE2 
186  N  N   . PHE A   27  ? 0.0846 0.1467 0.1082 -0.0082 0.0098  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   N   
187  C  CA  . PHE A   27  ? 0.1306 0.1502 0.1168 -0.0018 0.0236  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CA  
188  C  C   . PHE A   27  ? 0.1199 0.1414 0.1118 0.0031  0.0003  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   C   
189  O  O   . PHE A   27  ? 0.1199 0.1509 0.1532 -0.0041 0.0150  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   O   
190  C  CB  . PHE A   27  ? 0.1302 0.1462 0.0999 0.0048  0.0280  0.0105  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CB  
191  C  CG  . PHE A   27  ? 0.1106 0.1305 0.1212 -0.0032 0.0113  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CG  
192  C  CD1 . PHE A   27  ? 0.1466 0.2209 0.1656 -0.0125 -0.0222 0.0098  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD1 
193  C  CD2 . PHE A   27  ? 0.1574 0.1403 0.1303 0.0042  0.0406  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CD2 
194  C  CE1 . PHE A   27  ? 0.1713 0.2274 0.1508 -0.0117 0.0093  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE1 
195  C  CE2 . PHE A   27  ? 0.1926 0.1675 0.1581 -0.0037 -0.0157 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CE2 
196  C  CZ  . PHE A   27  ? 0.1880 0.1815 0.1549 -0.0073 0.0146  0.0124  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A   CZ  
197  N  N   . TYR A   28  ? 0.0992 0.1291 0.1566 0.0152  0.0128  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   N   
198  C  CA  . TYR A   28  ? 0.1102 0.1172 0.1633 0.0075  0.0238  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CA  
199  C  C   . TYR A   28  ? 0.1199 0.1378 0.1405 -0.0162 0.0087  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   C   
200  O  O   . TYR A   28  ? 0.1559 0.1237 0.1603 -0.0160 0.0283  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   O   
201  C  CB  . TYR A   28  ? 0.1047 0.1644 0.1535 0.0092  0.0368  0.0022  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CB  
202  C  CG  . TYR A   28  ? 0.1180 0.1338 0.1376 -0.0045 0.0293  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CG  
203  C  CD1 . TYR A   28  ? 0.1091 0.1809 0.1308 0.0017  0.0200  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD1 
204  C  CD2 . TYR A   28  ? 0.0872 0.1177 0.1907 0.0122  0.0295  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CD2 
205  C  CE1 . TYR A   28  ? 0.1368 0.1656 0.1894 -0.0030 0.0322  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE1 
206  C  CE2 . TYR A   28  ? 0.1176 0.1879 0.1337 -0.0021 0.0030  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CE2 
207  C  CZ  . TYR A   28  ? 0.1025 0.1555 0.1397 0.0093  0.0282  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   CZ  
208  O  OH  . TYR A   28  ? 0.1467 0.2044 0.1676 0.0084  0.0292  0.0020  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A   OH  
209  N  N   . ARG A   29  ? 0.1154 0.1521 0.1580 -0.0066 0.0277  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   
210  C  CA  A ARG A   29  ? 0.1413 0.1678 0.1378 -0.0131 0.0154  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  
211  C  CA  B ARG A   29  ? 0.1530 0.1716 0.1718 -0.0445 0.0289  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  
212  C  C   . ARG A   29  ? 0.1549 0.1507 0.1366 -0.0184 0.0228  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   
213  O  O   . ARG A   29  ? 0.1540 0.2086 0.2003 -0.0330 0.0412  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   
214  C  CB  A ARG A   29  ? 0.1881 0.1375 0.1630 -0.0086 -0.0495 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  
215  C  CB  B ARG A   29  ? 0.2596 0.1388 0.1999 0.0655  -0.0349 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  
216  C  CG  A ARG A   29  ? 0.1807 0.1521 0.1212 -0.0347 0.0155  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  
217  C  CG  B ARG A   29  ? 0.2403 0.2069 0.2005 -0.0155 -0.0182 0.0371  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  
218  C  CD  A ARG A   29  ? 0.1474 0.1044 0.1162 -0.0069 -0.0163 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  
219  C  CD  B ARG A   29  ? 0.1796 0.1640 0.2415 -0.0212 0.0406  0.0698  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  
220  N  NE  A ARG A   29  ? 0.1466 0.1224 0.1009 -0.0076 0.0285  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  
221  N  NE  B ARG A   29  ? 0.2090 0.1708 0.2130 -0.0026 0.0072  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  
222  C  CZ  A ARG A   29  ? 0.1411 0.1046 0.0693 0.0041  0.0380  0.0317  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  
223  C  CZ  B ARG A   29  ? 0.2405 0.2656 0.2001 0.1046  0.0385  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  
224  N  NH1 A ARG A   29  ? 0.1428 0.0542 0.1158 -0.0147 0.0089  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 
225  N  NH1 B ARG A   29  ? 0.3092 0.2249 0.4799 0.1088  0.1255  -0.1485 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 
226  N  NH2 A ARG A   29  ? 0.1249 0.1144 0.1263 0.0207  0.0196  0.0010  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 
227  N  NH2 B ARG A   29  ? 0.1869 0.2174 0.1159 0.1230  0.0816  0.0633  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 
228  N  N   . ASP A   30  ? 0.1205 0.1798 0.1078 -0.0054 0.0193  0.0382  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   N   
229  C  CA  . ASP A   30  ? 0.1114 0.2097 0.1524 -0.0174 0.0232  0.0262  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CA  
230  C  C   . ASP A   30  ? 0.1325 0.1580 0.1623 -0.0272 -0.0076 0.0157  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   C   
231  O  O   . ASP A   30  ? 0.2495 0.2408 0.2397 -0.1274 -0.0628 0.0686  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   O   
232  C  CB  . ASP A   30  ? 0.1452 0.2663 0.1138 -0.0081 0.0471  0.0181  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CB  
233  C  CG  . ASP A   30  ? 0.1807 0.2291 0.1826 -0.0205 0.0830  0.0396  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   CG  
234  O  OD1 . ASP A   30  ? 0.2363 0.4002 0.2191 0.1119  0.0880  0.1039  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD1 
235  O  OD2 . ASP A   30  ? 0.1605 0.4351 0.1727 -0.1372 0.0321  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A   OD2 
236  N  N   . ILE A   31  ? 0.0897 0.1541 0.1139 -0.0011 0.0225  0.0123  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   N   
237  C  CA  . ILE A   31  ? 0.1205 0.1358 0.1387 -0.0162 0.0055  0.0001  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CA  
238  C  C   . ILE A   31  ? 0.1180 0.1367 0.1154 -0.0224 0.0134  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   C   
239  O  O   . ILE A   31  ? 0.1390 0.1512 0.1458 -0.0374 0.0141  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   O   
240  C  CB  . ILE A   31  ? 0.1366 0.1324 0.1349 -0.0133 0.0075  0.0172  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CB  
241  C  CG1 . ILE A   31  ? 0.1561 0.1336 0.2003 0.0332  -0.0072 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG1 
242  C  CG2 . ILE A   31  ? 0.1715 0.2143 0.1697 -0.0190 -0.0335 0.0136  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG2 
243  C  CD1 . ILE A   31  ? 0.1650 0.1967 0.2672 -0.0207 0.0248  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CD1 
244  N  N   . LEU A   32  ? 0.1162 0.1396 0.1122 0.0063  0.0346  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   
245  C  CA  . LEU A   32  ? 0.1254 0.1331 0.1205 -0.0040 0.0295  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  
246  C  C   . LEU A   32  ? 0.1403 0.1381 0.1336 -0.0115 0.0347  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   
247  O  O   . LEU A   32  ? 0.1644 0.1459 0.1409 -0.0176 0.0416  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   
248  C  CB  . LEU A   32  ? 0.1457 0.1394 0.1134 -0.0297 0.0348  0.0026  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  
249  C  CG  . LEU A   32  ? 0.1248 0.1627 0.1129 -0.0111 0.0306  0.0110  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  
250  C  CD1 . LEU A   32  ? 0.1307 0.1557 0.1424 -0.0248 0.0404  0.0044  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 
251  C  CD2 . LEU A   32  ? 0.1212 0.2114 0.1582 -0.0126 -0.0012 0.0019  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 
252  N  N   . LEU A   33  ? 0.1310 0.1366 0.1323 -0.0019 0.0219  0.0216  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   
253  C  CA  . LEU A   33  ? 0.1417 0.1359 0.1338 -0.0178 -0.0012 0.0232  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  
254  C  C   . LEU A   33  ? 0.1598 0.1289 0.1370 -0.0001 0.0254  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   
255  O  O   . LEU A   33  ? 0.2059 0.1268 0.1838 -0.0119 0.0312  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   
256  C  CB  . LEU A   33  ? 0.1549 0.1643 0.1763 -0.0407 0.0184  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  
257  C  CG  . LEU A   33  ? 0.1652 0.1493 0.2117 -0.0312 0.0221  0.0146  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  
258  C  CD1 . LEU A   33  ? 0.2087 0.2573 0.3332 -0.1171 -0.0233 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 
259  C  CD2 . LEU A   33  ? 0.2016 0.2631 0.1682 -0.0349 0.0171  0.0196  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 
260  N  N   . GLY A   34  ? 0.1185 0.1485 0.1236 0.0019  0.0140  0.0038  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   N   
261  C  CA  . GLY A   34  ? 0.1417 0.1408 0.1204 0.0248  0.0050  0.0156  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   CA  
262  C  C   . GLY A   34  ? 0.1331 0.1339 0.1347 -0.0018 0.0224  0.0043  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   C   
263  O  O   . GLY A   34  ? 0.1963 0.1835 0.1427 0.0166  0.0506  0.0002  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   O   
264  N  N   . LYS A   35  ? 0.1461 0.1794 0.1426 -0.0388 -0.0241 0.0203  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   
265  C  CA  . LYS A   35  ? 0.1689 0.2313 0.1602 -0.0738 -0.0522 0.0353  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  
266  C  C   . LYS A   35  ? 0.1303 0.2238 0.1339 -0.0717 -0.0002 0.0272  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   
267  O  O   . LYS A   35  ? 0.1421 0.2049 0.1496 -0.0540 0.0396  0.0080  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   
268  C  CB  . LYS A   35  ? 0.2707 0.2007 0.2601 -0.0431 -0.0469 0.0704  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  
269  C  CG  . LYS A   35  ? 0.3425 0.3114 0.2955 -0.0810 -0.1322 0.0427  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  
270  C  CD  . LYS A   35  ? 0.6196 0.5690 0.3839 -0.0907 0.0057  0.1933  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CD  
271  C  CE  . LYS A   35  ? 0.6421 0.6631 0.2971 0.1387  0.1060  0.2028  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CE  
272  N  NZ  . LYS A   35  ? 0.4347 0.6349 0.3344 0.0747  -0.0735 0.0730  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   NZ  
273  N  N   . LEU A   36  ? 0.1826 0.1993 0.1339 -0.0459 -0.0144 0.0121  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   
274  C  CA  . LEU A   36  ? 0.1452 0.1651 0.1071 -0.0050 -0.0101 0.0338  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  
275  C  C   . LEU A   36  ? 0.1116 0.1738 0.1574 0.0050  0.0132  0.0403  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   
276  O  O   . LEU A   36  ? 0.1653 0.2291 0.1587 -0.0329 0.0156  0.0373  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   
277  C  CB  . LEU A   36  ? 0.1231 0.2101 0.1523 -0.0005 0.0209  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  
278  C  CG  . LEU A   36  ? 0.1343 0.1882 0.1198 -0.0114 0.0398  0.0165  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  
279  C  CD1 . LEU A   36  ? 0.1560 0.1994 0.1545 -0.0041 0.0307  0.0584  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 
280  C  CD2 . LEU A   36  ? 0.1183 0.2470 0.1587 0.0074  0.0407  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 
281  N  N   . LEU A   37  ? 0.0920 0.1874 0.1300 -0.0064 0.0066  0.0142  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   N   
282  C  CA  . LEU A   37  ? 0.1200 0.1690 0.1497 0.0049  0.0051  0.0082  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CA  
283  C  C   . LEU A   37  ? 0.1332 0.1505 0.1220 0.0122  0.0398  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   C   
284  O  O   . LEU A   37  ? 0.1829 0.2054 0.1630 0.0486  0.0140  0.0349  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   O   
285  C  CB  . LEU A   37  ? 0.1741 0.2422 0.2057 0.0475  0.0180  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CB  
286  C  CG  . LEU A   37  ? 0.2525 0.3266 0.3377 0.0050  0.0195  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CG  
287  C  CD1 . LEU A   37  ? 0.3188 0.5759 0.4025 0.2003  -0.0180 -0.2217 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD1 
288  C  CD2 . LEU A   37  ? 0.2946 0.3095 0.4980 -0.0127 0.0173  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A   CD2 
289  N  N   . LEU A   38  ? 0.1412 0.1422 0.1426 0.0037  0.0357  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   
290  C  CA  . LEU A   38  ? 0.1518 0.1278 0.1690 0.0074  0.0295  0.0009  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  
291  C  C   . LEU A   38  ? 0.1310 0.1345 0.1301 0.0049  -0.0089 0.0034  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   
292  O  O   . LEU A   38  ? 0.1387 0.1755 0.1296 0.0117  0.0264  0.0462  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   
293  C  CB  . LEU A   38  ? 0.1281 0.2101 0.2848 0.0182  0.0238  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  
294  C  CG  . LEU A   38  ? 0.1632 0.2607 0.3319 -0.0393 0.1042  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  
295  C  CD1 . LEU A   38  ? 0.1945 0.5361 0.5597 0.0390  0.1561  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 
296  C  CD2 . LEU A   38  ? 0.2658 0.3208 0.4788 0.0107  0.0098  0.0084  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 
297  N  N   . THR A   39  ? 0.1455 0.1457 0.1208 0.0033  0.0261  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N   
298  C  CA  . THR A   39  ? 0.1398 0.1647 0.1260 0.0075  0.0178  0.0103  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA  
299  C  C   . THR A   39  ? 0.1979 0.1719 0.1351 -0.0171 0.0036  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C   
300  O  O   . THR A   39  ? 0.2086 0.1981 0.1727 -0.0079 -0.0328 0.0150  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O   
301  C  CB  . THR A   39  ? 0.1733 0.2423 0.1251 0.0460  0.0369  0.0210  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB  
302  O  OG1 . THR A   39  ? 0.2592 0.2653 0.1527 0.0844  0.0558  0.0617  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1 
303  C  CG2 . THR A   39  ? 0.1527 0.2575 0.1949 0.0330  0.0345  0.0422  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2 
304  N  N   . GLY A   40  ? 0.2293 0.1633 0.1648 -0.0054 -0.0351 0.0097  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   
305  C  CA  . GLY A   40  ? 0.2769 0.1880 0.1868 -0.0238 -0.0556 0.0096  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  
306  C  C   . GLY A   40  ? 0.2669 0.2163 0.2580 -0.0007 -0.0309 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   
307  O  O   . GLY A   40  ? 0.2716 0.2401 0.2524 0.0019  0.0325  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   
308  N  N   . LYS A   41  ? 0.4272 0.2429 0.1689 -0.0833 -0.0492 0.0228  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   
309  C  CA  . LYS A   41  ? 0.4734 0.2769 0.1739 -0.0031 -0.0331 0.0046  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  
310  C  C   . LYS A   41  ? 0.2815 0.2856 0.2118 0.0098  -0.0749 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   
311  O  O   . LYS A   41  ? 0.3411 0.2986 0.3148 0.0690  0.0124  0.0628  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   
312  C  CB  . LYS A   41  ? 0.4623 0.3388 0.1530 -0.0243 -0.0699 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  
313  N  N   . LYS A   42  ? 0.3766 0.1631 0.1859 0.0045  -0.0339 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   N   
314  C  CA  . LYS A   42  ? 0.3105 0.1792 0.1739 0.0147  -0.0654 0.0123  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CA  
315  C  C   . LYS A   42  ? 0.2529 0.1892 0.1744 -0.0254 -0.0452 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   C   
316  O  O   . LYS A   42  ? 0.2953 0.1785 0.1904 0.0070  -0.0324 0.0265  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   O   
317  C  CB  . LYS A   42  ? 0.4534 0.2757 0.2130 -0.0752 -0.0421 0.0120  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CB  
318  C  CG  . LYS A   42  ? 0.7205 0.4027 0.4135 -0.1011 0.0144  -0.1391 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CG  
319  C  CD  . LYS A   42  ? 0.5907 0.4058 0.6058 -0.0214 -0.0413 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CD  
320  C  CE  . LYS A   42  ? 0.4731 0.4816 1.2983 -0.0084 -0.2931 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   CE  
321  N  NZ  . LYS A   42  ? 0.3592 0.4409 0.7615 -0.1447 -0.0985 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A   NZ  
322  N  N   . THR A   43  ? 0.2096 0.1544 0.1588 0.0016  -0.0217 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   N   
323  C  CA  . THR A   43  ? 0.2237 0.1533 0.1483 0.0094  -0.0368 0.0212  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CA  
324  C  C   . THR A   43  ? 0.1847 0.1414 0.1484 0.0228  -0.0094 0.0175  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   C   
325  O  O   . THR A   43  ? 0.2040 0.1827 0.1307 0.0032  0.0035  0.0227  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   O   
326  C  CB  . THR A   43  ? 0.1655 0.1970 0.3637 -0.0060 -0.0137 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CB  
327  O  OG1 . THR A   43  ? 0.2157 0.2830 0.3610 -0.0481 -0.0107 0.0336  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   OG1 
328  C  CG2 . THR A   43  ? 0.1935 0.3599 0.3128 0.0511  -0.0183 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CG2 
329  N  N   . ALA A   44  ? 0.1517 0.1343 0.1288 0.0050  -0.0034 0.0071  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   
330  C  CA  . ALA A   44  ? 0.1501 0.1503 0.1257 0.0067  0.0159  0.0113  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  
331  C  C   . ALA A   44  ? 0.1574 0.1368 0.1110 0.0087  -0.0082 0.0185  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   
332  O  O   . ALA A   44  ? 0.1880 0.1487 0.1123 -0.0007 0.0201  0.0374  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   
333  C  CB  . ALA A   44  ? 0.1452 0.1829 0.1798 0.0016  0.0257  0.0204  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  
334  N  N   . TYR A   45  ? 0.1331 0.1208 0.1477 0.0029  0.0161  0.0012  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   N   
335  C  CA  . TYR A   45  ? 0.1238 0.1287 0.1351 0.0116  0.0098  0.0120  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CA  
336  C  C   . TYR A   45  ? 0.1284 0.1603 0.1091 -0.0064 0.0182  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   C   
337  O  O   . TYR A   45  ? 0.1485 0.1651 0.1310 -0.0264 0.0378  0.0199  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   O   
338  C  CB  . TYR A   45  ? 0.1191 0.1768 0.1444 0.0221  0.0166  0.0303  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CB  
339  C  CG  . TYR A   45  ? 0.1458 0.1468 0.1632 -0.0012 0.0322  0.0221  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CG  
340  C  CD1 . TYR A   45  ? 0.1417 0.1519 0.1670 -0.0388 0.0278  0.0144  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD1 
341  C  CD2 . TYR A   45  ? 0.1531 0.2088 0.2265 0.0379  0.0441  0.0752  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CD2 
342  C  CE1 . TYR A   45  ? 0.1411 0.1752 0.1871 -0.0115 0.0409  0.0104  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE1 
343  C  CE2 . TYR A   45  ? 0.2062 0.2095 0.2937 -0.0120 0.0559  0.0627  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CE2 
344  C  CZ  . TYR A   45  ? 0.1343 0.2227 0.2600 -0.0070 0.0230  0.0625  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   CZ  
345  O  OH  . TYR A   45  ? 0.1386 0.2932 0.3073 -0.0202 0.0220  0.0543  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A   OH  
346  N  N   . PHE A   46  ? 0.1261 0.1388 0.1205 -0.0069 0.0084  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   
347  C  CA  . PHE A   46  ? 0.1460 0.1507 0.1071 -0.0072 -0.0016 0.0016  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  
348  C  C   . PHE A   46  ? 0.1589 0.1306 0.1446 -0.0165 0.0336  0.0008  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   
349  O  O   . PHE A   46  ? 0.1711 0.1549 0.1430 -0.0113 0.0470  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   
350  C  CB  . PHE A   46  ? 0.1456 0.1824 0.1513 -0.0125 0.0123  0.0202  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  
351  C  CG  . PHE A   46  ? 0.1827 0.2342 0.1126 0.0079  0.0115  0.0325  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  
352  C  CD1 . PHE A   46  ? 0.3111 0.2059 0.2865 0.0416  -0.0069 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 
353  C  CD2 . PHE A   46  ? 0.3198 0.4879 0.2035 0.1491  -0.0239 0.0926  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 
354  C  CE1 . PHE A   46  ? 0.2131 0.3122 0.3736 0.0281  0.0330  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 
355  C  CE2 . PHE A   46  ? 0.3150 0.2219 0.1752 0.0564  -0.1129 0.0185  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 
356  C  CZ  . PHE A   46  ? 0.1697 0.3337 0.2188 0.0821  0.0408  0.0049  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  
357  N  N   . GLU A   47  ? 0.1504 0.1426 0.1383 -0.0175 -0.0005 0.0037  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   
358  C  CA  . GLU A   47  ? 0.1705 0.1800 0.1319 -0.0092 -0.0170 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  
359  C  C   . GLU A   47  ? 0.1443 0.1618 0.1533 -0.0312 0.0179  0.0191  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   
360  O  O   . GLU A   47  ? 0.1802 0.2302 0.1658 -0.0537 0.0326  0.0057  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   
361  C  CB  . GLU A   47  ? 0.2653 0.2147 0.2044 0.0454  -0.0237 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  
362  C  CG  . GLU A   47  ? 0.4124 0.2445 0.2933 0.0663  -0.0876 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  
363  C  CD  . GLU A   47  ? 0.7507 0.3425 0.7364 0.2771  -0.0920 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  
364  O  OE1 . GLU A   47  ? 0.7395 0.4169 1.5082 0.2387  -0.0736 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 
365  O  OE2 . GLU A   47  ? 0.8374 0.8079 1.2311 -0.1367 -0.1941 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 
366  N  N   . LEU A   48  ? 0.1508 0.1745 0.1444 -0.0027 -0.0003 0.0026  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
367  C  CA  . LEU A   48  ? 0.1801 0.1571 0.1498 -0.0003 0.0073  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
368  C  C   . LEU A   48  ? 0.1564 0.1632 0.1519 -0.0195 0.0295  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
369  O  O   . LEU A   48  ? 0.1684 0.1552 0.1550 -0.0114 0.0470  0.0002  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
370  C  CB  . LEU A   48  ? 0.1798 0.1370 0.1816 0.0103  0.0075  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
371  C  CG  . LEU A   48  ? 0.1671 0.1546 0.1721 0.0019  0.0207  0.0290  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
372  C  CD1 . LEU A   48  ? 0.1638 0.2423 0.1655 -0.0194 0.0568  0.0099  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
373  C  CD2 . LEU A   48  ? 0.2555 0.1544 0.2279 0.0186  -0.0411 0.0144  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
374  N  N   . ALA A   49  ? 0.1738 0.1791 0.2053 -0.0139 0.0178  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N   
375  C  CA  . ALA A   49  ? 0.1815 0.2116 0.1908 0.0263  0.0296  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA  
376  C  C   . ALA A   49  ? 0.1827 0.2170 0.1959 -0.0239 -0.0097 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C   
377  O  O   . ALA A   49  ? 0.2315 0.2542 0.2130 0.0084  0.0225  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O   
378  C  CB  . ALA A   49  ? 0.2189 0.2883 0.1788 0.0430  -0.0275 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB  
379  N  N   . GLY A   50  ? 0.1796 0.1613 0.2455 -0.0365 0.0273  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N   
380  C  CA  . GLY A   50  ? 0.1876 0.1672 0.3405 0.0084  0.0319  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA  
381  C  C   . GLY A   50  ? 0.1937 0.1759 0.3290 0.0325  0.0588  0.0329  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C   
382  O  O   . GLY A   50  ? 0.1932 0.2486 0.4125 0.0342  0.0352  0.0284  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O   
383  N  N   . LEU A   51  ? 0.1709 0.1514 0.1923 -0.0204 0.0028  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
384  C  CA  . LEU A   51  ? 0.1836 0.1953 0.1670 -0.0447 0.0176  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
385  C  C   . LEU A   51  ? 0.1557 0.1621 0.1867 0.0053  0.0427  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
386  O  O   . LEU A   51  ? 0.1504 0.1842 0.1801 -0.0040 0.0527  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
387  C  CB  . LEU A   51  ? 0.2549 0.2172 0.1632 -0.0744 0.0080  0.0095  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
388  C  CG  . LEU A   51  ? 0.2406 0.2604 0.2114 -0.0530 0.0610  0.0026  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
389  C  CD1 . LEU A   51  ? 0.2873 0.3784 0.2242 -0.0159 0.1225  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
390  C  CD2 . LEU A   51  ? 0.2990 0.4156 0.2752 -0.1313 -0.0184 0.1593  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
391  N  N   . TRP A   52  ? 0.1639 0.1494 0.1468 -0.0131 0.0192  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   N   
392  C  CA  . TRP A   52  ? 0.1221 0.1227 0.1396 0.0053  0.0018  0.0025  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CA  
393  C  C   . TRP A   52  ? 0.1468 0.1269 0.1222 0.0080  0.0294  0.0193  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   C   
394  O  O   . TRP A   52  ? 0.1412 0.1551 0.1260 -0.0062 0.0363  0.0171  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   O   
395  C  CB  . TRP A   52  ? 0.1237 0.1899 0.1751 0.0020  0.0123  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CB  
396  C  CG  . TRP A   52  ? 0.1363 0.1364 0.1555 -0.0047 -0.0058 0.0053  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CG  
397  C  CD1 . TRP A   52  ? 0.1961 0.1476 0.1396 -0.0171 0.0095  0.0063  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD1 
398  C  CD2 . TRP A   52  ? 0.1546 0.1511 0.1351 0.0294  -0.0038 0.0403  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CD2 
399  N  NE1 . TRP A   52  ? 0.1496 0.1882 0.1630 0.0144  0.0179  0.0142  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   NE1 
400  C  CE2 . TRP A   52  ? 0.1416 0.1654 0.1688 0.0049  0.0056  0.0016  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE2 
401  C  CE3 . TRP A   52  ? 0.1369 0.2054 0.1463 0.0119  0.0288  0.0294  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CE3 
402  C  CZ2 . TRP A   52  ? 0.1577 0.2049 0.2108 0.0030  -0.0028 0.0126  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ2 
403  C  CZ3 . TRP A   52  ? 0.1534 0.1813 0.1526 0.0104  -0.0061 0.0564  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CZ3 
404  C  CH2 . TRP A   52  ? 0.1926 0.2290 0.1718 0.0010  0.0234  0.0168  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A   CH2 
405  N  N   . ILE A   53  ? 0.1245 0.1069 0.1494 0.0021  0.0253  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   N   
406  C  CA  A ILE A   53  ? 0.1344 0.1267 0.1422 0.0252  0.0295  0.0071  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  
407  C  CA  B ILE A   53  ? 0.1359 0.1317 0.1378 0.0251  0.0345  0.0114  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  
408  C  C   . ILE A   53  ? 0.1397 0.1290 0.1195 0.0049  0.0332  0.0153  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   C   
409  O  O   . ILE A   53  ? 0.1841 0.1467 0.1239 -0.0303 0.0464  0.0287  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   O   
410  C  CB  A ILE A   53  ? 0.1564 0.1763 0.1318 0.0423  -0.0133 0.0331  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  
411  C  CB  B ILE A   53  ? 0.1633 0.1853 0.1469 0.0493  -0.0325 0.0189  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  
412  C  CG1 A ILE A   53  ? 0.1532 0.1204 0.1136 0.0039  0.0182  0.0552  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 
413  C  CG1 B ILE A   53  ? 0.1495 0.2048 0.1510 -0.0072 -0.0452 0.0522  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 
414  C  CG2 A ILE A   53  ? 0.1550 0.1916 0.1291 0.0338  -0.0001 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 
415  C  CG2 B ILE A   53  ? 0.2148 0.1728 0.1441 0.0451  -0.0877 0.0070  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 
416  C  CD1 A ILE A   53  ? 0.1496 0.2226 0.1873 -0.0284 0.0006  0.0019  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 
417  C  CD1 B ILE A   53  ? 0.2061 0.2318 0.1742 -0.0365 0.0250  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 
418  N  N   . ALA A   54  ? 0.1564 0.1006 0.1249 0.0048  0.0190  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   N   
419  C  CA  . ALA A   54  ? 0.1493 0.0981 0.1259 0.0028  0.0241  0.0108  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CA  
420  C  C   . ALA A   54  ? 0.1810 0.1190 0.1193 0.0124  0.0179  0.0126  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   C   
421  O  O   . ALA A   54  ? 0.2427 0.1361 0.1450 0.0432  0.0557  0.0470  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   O   
422  C  CB  . ALA A   54  ? 0.1405 0.1788 0.2042 0.0007  -0.0029 0.0289  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CB  
423  N  N   . LEU A   55  ? 0.1459 0.1148 0.1170 0.0092  0.0187  0.0002  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   
424  C  CA  . LEU A   55  ? 0.1533 0.1286 0.1326 0.0216  0.0131  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  
425  C  C   . LEU A   55  ? 0.1973 0.1353 0.1117 0.0078  -0.0042 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   
426  O  O   . LEU A   55  ? 0.2915 0.1762 0.1375 -0.0170 -0.0339 0.0280  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   
427  C  CB  . LEU A   55  ? 0.1776 0.1618 0.1702 0.0522  0.0258  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  
428  C  CG  . LEU A   55  ? 0.1398 0.2470 0.1649 0.0204  0.0050  0.0049  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  
429  C  CD1 . LEU A   55  ? 0.1660 0.3795 0.2554 0.0718  0.0261  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 
430  C  CD2 . LEU A   55  ? 0.2176 0.2106 0.1846 0.0661  -0.0488 0.0131  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 
431  N  N   . ASN A   56  ? 0.1678 0.1297 0.1461 0.0235  -0.0010 0.0095  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   N   
432  C  CA  A ASN A   56  ? 0.1443 0.1580 0.1647 0.0105  -0.0093 0.0062  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  
433  C  CA  B ASN A   56  ? 0.1508 0.1569 0.1536 0.0112  -0.0023 0.0035  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CA  
434  C  C   . ASN A   56  ? 0.1578 0.1272 0.1199 -0.0120 -0.0071 0.0081  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   C   
435  O  O   . ASN A   56  ? 0.1470 0.1483 0.1370 0.0166  0.0106  0.0139  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   O   
436  C  CB  A ASN A   56  ? 0.1520 0.2140 0.2283 0.0222  0.0294  0.0041  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  
437  C  CB  B ASN A   56  ? 0.1479 0.2077 0.2138 0.0301  0.0224  0.0073  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CB  
438  C  CG  A ASN A   56  ? 0.2045 0.2505 0.2086 0.0280  -0.0314 0.0291  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  
439  C  CG  B ASN A   56  ? 0.2507 0.2147 0.1327 0.0579  0.0919  0.0072  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   CG  
440  O  OD1 A ASN A   56  ? 0.2377 0.3266 0.2609 -0.0844 -0.0873 0.0796  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 
441  O  OD1 B ASN A   56  ? 0.2395 0.1864 0.2935 0.0318  -0.0411 0.0454  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   OD1 
442  N  ND2 A ASN A   56  ? 0.3387 0.2452 0.4631 -0.0132 0.0397  0.0401  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 
443  N  ND2 B ASN A   56  ? 0.2079 0.3900 0.1331 0.1500  0.1044  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A   ND2 
444  N  N   . GLU A   57  ? 0.1674 0.1178 0.1476 0.0063  0.0000  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   
445  C  CA  . GLU A   57  ? 0.1600 0.1222 0.1455 0.0057  0.0071  0.0090  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  
446  C  C   . GLU A   57  ? 0.1557 0.1303 0.1512 -0.0034 -0.0081 0.0155  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   
447  O  O   . GLU A   57  ? 0.2042 0.1720 0.2064 -0.0159 -0.0378 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   
448  C  CB  . GLU A   57  ? 0.2081 0.1535 0.1614 0.0191  0.0474  0.0000  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  
449  C  CG  . GLU A   57  ? 0.1697 0.2177 0.1640 0.0160  0.0409  0.0109  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  
450  C  CD  . GLU A   57  ? 0.2390 0.2017 0.1690 0.0017  0.0093  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  
451  O  OE1 . GLU A   57  ? 0.2112 0.3350 0.2495 0.0100  -0.0480 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 
452  O  OE2 . GLU A   57  ? 0.2295 0.2194 0.2906 -0.0510 -0.0050 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 
453  N  N   . GLU A   58  ? 0.1703 0.1236 0.1848 -0.0046 -0.0188 0.0105  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   N   
454  C  CA  . GLU A   58  ? 0.1614 0.1295 0.2326 -0.0165 -0.0050 0.0107  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CA  
455  C  C   . GLU A   58  ? 0.1772 0.1265 0.1841 -0.0151 -0.0231 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   C   
456  O  O   . GLU A   58  ? 0.1565 0.1703 0.2107 -0.0192 -0.0262 0.0047  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   O   
457  C  CB  . GLU A   58  ? 0.1763 0.2019 0.2397 0.0225  0.0128  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CB  
458  C  CG  . GLU A   58  ? 0.1797 0.2428 0.3205 0.0281  0.0123  0.0883  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CG  
459  C  CD  . GLU A   58  ? 0.1964 0.3518 0.3702 -0.0732 -0.0013 0.0299  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   CD  
460  O  OE1 . GLU A   58  ? 0.3955 0.4276 0.5244 0.0250  0.1756  0.1548  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE1 
461  O  OE2 . GLU A   58  ? 0.3016 0.5658 0.5359 0.0499  0.0424  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A   OE2 
462  N  N   . LYS A   59  ? 0.2002 0.1462 0.2162 -0.0040 -0.0135 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   N   
463  C  CA  . LYS A   59  ? 0.2106 0.2156 0.1992 0.0264  0.0113  0.0112  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CA  
464  C  C   . LYS A   59  ? 0.2478 0.2395 0.2159 0.0110  -0.0169 0.0431  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   C   
465  O  O   . LYS A   59  ? 0.2414 0.2548 0.3241 0.0396  -0.0160 0.0012  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   O   
466  C  CB  . LYS A   59  ? 0.2487 0.2545 0.2080 0.0320  0.0384  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CB  
467  C  CG  . LYS A   59  ? 0.3015 0.2436 0.2521 0.0182  0.0411  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CG  
468  C  CD  . LYS A   59  ? 0.3519 0.3403 0.3244 -0.0023 0.0346  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CD  
469  C  CE  . LYS A   59  ? 0.6541 0.4109 0.4066 -0.2327 0.0474  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CE  
470  N  NZ  . LYS A   59  ? 1.0054 1.1906 0.6040 0.1299  0.1312  -0.6780 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   NZ  
471  N  N   . ASP A   60  ? 0.2385 0.1912 0.2095 0.0017  -0.0248 0.0232  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   N   
472  C  CA  . ASP A   60  ? 0.2863 0.1734 0.2591 -0.0536 -0.0385 0.0100  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CA  
473  C  C   . ASP A   60  ? 0.2447 0.1776 0.2424 -0.0047 -0.0335 0.0136  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   C   
474  O  O   . ASP A   60  ? 0.3331 0.2244 0.3244 -0.0447 -0.0122 0.0619  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   O   
475  C  CB  . ASP A   60  ? 0.2566 0.1987 0.3902 -0.0521 -0.0324 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CB  
476  C  CG  . ASP A   60  ? 0.2574 0.2985 0.4176 -0.0769 0.0087  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   CG  
477  O  OD1 . ASP A   60  ? 0.2605 0.3207 0.5389 -0.0615 0.0058  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD1 
478  O  OD2 . ASP A   60  ? 0.2914 0.3400 0.6246 -0.0886 -0.0764 0.0126  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A   OD2 
479  N  N   . ILE A   61  ? 0.1611 0.1996 0.2522 -0.0070 -0.0331 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   N   
480  C  CA  . ILE A   61  ? 0.1905 0.2048 0.2208 -0.0033 -0.0071 0.0133  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CA  
481  C  C   . ILE A   61  ? 0.1981 0.2372 0.2125 -0.0052 -0.0072 0.0254  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   C   
482  O  O   . ILE A   61  ? 0.1964 0.1665 0.2560 0.0153  -0.0256 0.0052  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   O   
483  C  CB  . ILE A   61  ? 0.1668 0.2151 0.2199 0.0444  -0.0404 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CB  
484  C  CG1 . ILE A   61  ? 0.2520 0.2288 0.1941 0.0599  -0.0035 0.0284  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG1 
485  C  CG2 . ILE A   61  ? 0.2050 0.2131 0.2207 0.0506  -0.0094 0.0393  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CG2 
486  C  CD1 . ILE A   61  ? 0.3831 0.1961 0.3787 0.1068  -0.0183 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A   CD1 
487  N  N   . PRO A   62  ? 0.1975 0.2235 0.2678 0.0142  -0.0284 0.0601  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   
488  C  CA  . PRO A   62  ? 0.2150 0.2098 0.2932 0.0109  -0.0469 0.0230  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  
489  C  C   . PRO A   62  ? 0.1929 0.2221 0.2059 0.0430  -0.0661 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   
490  O  O   . PRO A   62  ? 0.2139 0.2250 0.2415 0.0251  0.0229  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   
491  C  CB  . PRO A   62  ? 0.3744 0.1879 0.4161 -0.0870 -0.1099 0.0985  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  
492  C  CG  . PRO A   62  ? 0.3630 0.2921 0.4688 -0.0474 -0.1225 0.1541  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  
493  C  CD  . PRO A   62  ? 0.2358 0.2398 0.3628 -0.0617 0.0246  0.0738  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  
494  N  N   . ARG A   63  ? 0.2252 0.2820 0.3013 0.1042  -0.0099 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   
495  C  CA  . ARG A   63  ? 0.2057 0.2971 0.2021 0.0765  0.0063  0.0673  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  
496  C  C   . ARG A   63  ? 0.1866 0.2355 0.2293 0.0759  0.0142  0.0280  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   
497  O  O   . ARG A   63  ? 0.2314 0.2795 0.2600 0.0059  -0.0485 0.0549  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   
498  C  CB  . ARG A   63  ? 0.2634 0.3981 0.2136 0.1170  0.0355  0.0610  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  
499  C  CG  . ARG A   63  ? 0.3293 0.4720 0.2750 0.1064  0.0275  0.1391  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  
500  C  CD  . ARG A   63  ? 0.4914 0.3869 0.3903 0.0774  0.1638  0.1742  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  
501  N  NE  . ARG A   63  ? 0.3090 0.3569 0.3487 0.0722  0.0923  0.0990  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  
502  C  CZ  . ARG A   63  ? 0.6260 0.3936 0.4185 0.0235  -0.0228 0.0279  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  
503  N  NH1 . ARG A   63  ? 0.4860 0.3938 0.4161 -0.0676 0.0463  0.0486  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 
504  N  NH2 . ARG A   63  ? 0.2963 0.3377 0.4587 0.0746  0.0204  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 
505  N  N   . ASN A   64  ? 0.2842 0.2028 0.1997 0.0776  -0.0032 0.0066  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   N   
506  C  CA  . ASN A   64  ? 0.2987 0.1887 0.2309 0.0993  0.0046  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CA  
507  C  C   . ASN A   64  ? 0.1881 0.1987 0.2286 0.0505  -0.0090 0.0071  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   C   
508  O  O   . ASN A   64  ? 0.2487 0.1635 0.2355 0.0464  -0.0183 0.0092  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   O   
509  C  CB  . ASN A   64  ? 0.3529 0.1852 0.3380 0.0578  -0.1111 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CB  
510  C  CG  . ASN A   64  ? 0.3720 0.2184 0.3501 0.0426  -0.0900 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   CG  
511  O  OD1 . ASN A   64  ? 0.3245 0.2538 0.4688 0.0351  -0.0377 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   OD1 
512  N  ND2 . ASN A   64  ? 0.6003 0.2000 0.7200 0.0299  -0.1764 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A   ND2 
513  N  N   . GLU A   65  ? 0.2114 0.1751 0.2074 0.0612  -0.0091 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   
514  C  CA  . GLU A   65  ? 0.2357 0.1499 0.2595 0.0231  0.0407  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  
515  C  C   . GLU A   65  ? 0.2007 0.1646 0.1914 0.0396  -0.0044 0.0026  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   
516  O  O   . GLU A   65  ? 0.1884 0.1681 0.2059 0.0467  -0.0035 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   
517  C  CB  . GLU A   65  ? 0.2467 0.2285 0.3409 -0.0416 0.0268  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  
518  C  CG  . GLU A   65  ? 0.3334 0.2332 0.4004 0.0371  -0.0388 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  
519  C  CD  . GLU A   65  ? 0.3397 0.3397 0.6536 0.0584  -0.0241 0.0944  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  
520  O  OE1 . GLU A   65  ? 0.3459 0.2305 0.6091 -0.0379 -0.0174 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 
521  O  OE2 . GLU A   65  ? 0.7201 0.4049 0.9062 -0.1273 -0.2042 0.1129  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 
522  N  N   . ILE A   66  ? 0.1527 0.1697 0.2185 0.0520  -0.0284 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   
523  C  CA  . ILE A   66  ? 0.1943 0.1879 0.1897 0.0542  -0.0155 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  
524  C  C   . ILE A   66  ? 0.1485 0.1666 0.2360 0.0236  0.0329  0.0011  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   
525  O  O   . ILE A   66  ? 0.1870 0.1834 0.3239 0.0260  0.0182  0.0215  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   
526  C  CB  . ILE A   66  ? 0.2066 0.2432 0.2061 0.0271  -0.0416 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  
527  C  CG1 . ILE A   66  ? 0.2769 0.3941 0.2056 0.1215  -0.0857 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 
528  C  CG2 . ILE A   66  ? 0.4134 0.2205 0.2326 0.0518  -0.0338 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 
529  C  CD1 . ILE A   66  ? 0.4538 0.4094 0.2411 0.1264  -0.0480 0.0277  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 
530  N  N   . HIS A   67  ? 0.1417 0.1645 0.1852 0.0258  0.0066  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   
531  C  CA  . HIS A   67  ? 0.1317 0.1619 0.1989 0.0330  -0.0099 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  
532  C  C   . HIS A   67  ? 0.1379 0.1535 0.2005 0.0135  0.0070  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   
533  O  O   . HIS A   67  ? 0.1530 0.1867 0.1924 -0.0104 0.0310  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   
534  C  CB  . HIS A   67  ? 0.1820 0.1842 0.1907 0.0181  -0.0380 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  
535  C  CG  . HIS A   67  ? 0.1942 0.2286 0.2658 0.0489  -0.0126 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  
536  N  ND1 . HIS A   67  ? 0.2722 0.2228 0.4262 -0.0162 -0.0316 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 
537  C  CD2 . HIS A   67  ? 0.3231 0.2409 0.4573 0.0721  -0.1814 0.0167  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 
538  C  CE1 . HIS A   67  ? 0.3554 0.2510 0.4295 -0.0376 0.0354  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 
539  N  NE2 . HIS A   67  ? 0.2774 0.3087 0.4741 0.0842  0.0407  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 
540  N  N   . PHE A   68  ? 0.1593 0.1002 0.1999 -0.0054 0.0545  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   N   
541  C  CA  . PHE A   68  ? 0.1664 0.1433 0.1750 -0.0436 0.0485  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CA  
542  C  C   . PHE A   68  ? 0.1290 0.1599 0.1757 -0.0039 0.0338  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   C   
543  O  O   . PHE A   68  ? 0.1921 0.2091 0.2055 -0.0372 0.0297  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   O   
544  C  CB  . PHE A   68  ? 0.1794 0.1470 0.1717 -0.0489 0.0519  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CB  
545  C  CG  . PHE A   68  ? 0.1619 0.1773 0.1649 -0.0330 0.0295  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CG  
546  C  CD1 . PHE A   68  ? 0.1887 0.2142 0.1761 -0.0016 0.0257  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD1 
547  C  CD2 . PHE A   68  ? 0.2164 0.2085 0.1821 -0.0268 0.0592  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CD2 
548  C  CE1 . PHE A   68  ? 0.1953 0.2486 0.1849 0.0364  0.0604  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE1 
549  C  CE2 . PHE A   68  ? 0.1892 0.2044 0.1980 0.0060  0.0178  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CE2 
550  C  CZ  . PHE A   68  ? 0.1800 0.2260 0.2117 -0.0045 0.0563  0.0150  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A   CZ  
551  N  N   . SER A   69  ? 0.1792 0.1610 0.1562 -0.0005 0.0393  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N   
552  C  CA  . SER A   69  ? 0.1795 0.1349 0.1972 0.0441  0.0110  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA  
553  C  C   . SER A   69  ? 0.1715 0.1831 0.1647 -0.0191 0.0373  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C   
554  O  O   . SER A   69  ? 0.1797 0.2408 0.2153 -0.0074 -0.0036 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O   
555  C  CB  . SER A   69  ? 0.3028 0.1402 0.2150 0.0679  0.0151  0.0120  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB  
556  O  OG  . SER A   69  ? 0.3548 0.2293 0.3380 0.0591  0.0692  0.0000  ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG  
557  N  N   . TYR A   70  ? 0.1573 0.1242 0.1620 -0.0053 0.0549  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   N   
558  C  CA  . TYR A   70  ? 0.1354 0.1132 0.1603 -0.0407 0.0676  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CA  
559  C  C   . TYR A   70  ? 0.1476 0.1248 0.1399 -0.0222 0.0307  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   C   
560  O  O   . TYR A   70  ? 0.1448 0.1595 0.1546 -0.0019 0.0436  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   O   
561  C  CB  . TYR A   70  ? 0.1350 0.1438 0.1989 -0.0428 0.0366  0.0033  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CB  
562  C  CG  . TYR A   70  ? 0.1681 0.1568 0.1813 -0.0212 0.0492  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CG  
563  C  CD1 . TYR A   70  ? 0.1738 0.1684 0.2132 0.0168  0.0629  0.0409  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD1 
564  C  CD2 . TYR A   70  ? 0.2186 0.1699 0.2047 -0.0163 0.0541  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CD2 
565  C  CE1 . TYR A   70  ? 0.2599 0.2091 0.2308 0.0373  0.0777  0.0046  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE1 
566  C  CE2 . TYR A   70  ? 0.2386 0.1564 0.3189 -0.0167 0.0582  0.0117  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CE2 
567  C  CZ  . TYR A   70  ? 0.2935 0.1820 0.2772 -0.0067 0.0723  0.0313  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   CZ  
568  O  OH  . TYR A   70  ? 0.3599 0.1784 0.4221 0.0119  0.0890  0.0226  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A   OH  
569  N  N   . THR A   71  ? 0.1661 0.1140 0.1785 -0.0251 0.0319  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   
570  C  CA  . THR A   71  ? 0.1618 0.1501 0.1829 -0.0340 0.0470  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  
571  C  C   . THR A   71  ? 0.1443 0.1221 0.1778 -0.0234 0.0557  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   
572  O  O   . THR A   71  ? 0.1548 0.1335 0.1714 -0.0181 0.0400  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   
573  C  CB  . THR A   71  ? 0.1623 0.1725 0.2763 -0.0644 -0.0336 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  
574  O  OG1 . THR A   71  ? 0.1822 0.2624 0.2757 -0.0271 0.0245  0.0203  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 
575  C  CG2 . THR A   71  ? 0.2388 0.2014 0.2779 -0.0328 -0.0092 0.0224  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 
576  N  N   . HIS A   72  ? 0.1345 0.1165 0.1478 -0.0333 0.0337  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   N   
577  C  CA  . HIS A   72  ? 0.1384 0.1344 0.1504 -0.0282 0.0345  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CA  
578  C  C   . HIS A   72  ? 0.1349 0.1090 0.1586 -0.0159 0.0505  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   C   
579  O  O   . HIS A   72  ? 0.1549 0.1344 0.1525 -0.0119 0.0710  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   O   
580  C  CB  . HIS A   72  ? 0.1602 0.1700 0.1901 -0.0281 -0.0239 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CB  
581  C  CG  . HIS A   72  ? 0.2141 0.1794 0.1586 0.0303  0.0406  0.0080  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CG  
582  N  ND1 . HIS A   72  ? 0.3990 0.2175 0.1832 -0.0664 0.0360  0.0130  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   ND1 
583  C  CD2 . HIS A   72  ? 0.1756 0.2067 0.1511 -0.0101 -0.0011 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CD2 
584  C  CE1 . HIS A   72  ? 0.1481 0.1583 0.2574 -0.0249 0.0267  0.0006  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   CE1 
585  N  NE2 . HIS A   72  ? 0.2389 0.1338 0.1709 -0.0287 -0.0088 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A   NE2 
586  N  N   . ILE A   73  ? 0.1360 0.1407 0.1431 -0.0286 0.0300  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   N   
587  C  CA  . ILE A   73  ? 0.1119 0.1420 0.1644 -0.0372 0.0334  0.0001  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CA  
588  C  C   . ILE A   73  ? 0.1222 0.1183 0.1547 -0.0087 0.0287  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   C   
589  O  O   . ILE A   73  ? 0.1180 0.1653 0.1589 -0.0087 0.0357  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   O   
590  C  CB  . ILE A   73  ? 0.1753 0.1748 0.1996 -0.0390 -0.0033 0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CB  
591  C  CG1 . ILE A   73  ? 0.2329 0.2274 0.5159 -0.0817 0.0148  0.0020  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG1 
592  C  CG2 . ILE A   73  ? 0.2331 0.1685 0.2114 -0.0198 0.0005  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CG2 
593  C  CD1 . ILE A   73  ? 0.2770 0.3326 0.3896 -0.0360 0.0436  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A   CD1 
594  N  N   . ALA A   74  ? 0.1286 0.1264 0.1319 -0.0202 0.0200  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   N   
595  C  CA  . ALA A   74  ? 0.1063 0.1299 0.1224 -0.0172 0.0152  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CA  
596  C  C   . ALA A   74  ? 0.1072 0.1347 0.1433 -0.0162 0.0139  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   C   
597  O  O   . ALA A   74  ? 0.1352 0.1323 0.1614 -0.0069 0.0176  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   O   
598  C  CB  . ALA A   74  ? 0.1558 0.1590 0.1233 -0.0402 0.0054  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A   CB  
599  N  N   . PHE A   75  ? 0.1215 0.1363 0.1375 -0.0363 0.0216  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   N   
600  C  CA  . PHE A   75  ? 0.1462 0.1401 0.1229 -0.0373 0.0059  0.0002  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CA  
601  C  C   . PHE A   75  ? 0.1109 0.1311 0.1408 -0.0167 0.0085  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   C   
602  O  O   . PHE A   75  ? 0.1531 0.1442 0.1602 -0.0098 -0.0098 0.0069  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   O   
603  C  CB  . PHE A   75  ? 0.1609 0.1520 0.1363 -0.0173 0.0198  0.0027  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CB  
604  C  CG  . PHE A   75  ? 0.1824 0.1698 0.1464 -0.0200 0.0200  0.0071  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CG  
605  C  CD1 . PHE A   75  ? 0.1859 0.2523 0.1667 -0.0572 -0.0154 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD1 
606  C  CD2 . PHE A   75  ? 0.2896 0.1978 0.1565 -0.0624 -0.0100 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CD2 
607  C  CE1 . PHE A   75  ? 0.1900 0.3931 0.1812 -0.0863 0.0032  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE1 
608  C  CE2 . PHE A   75  ? 0.3547 0.2637 0.2975 -0.1262 -0.0849 0.0190  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CE2 
609  C  CZ  . PHE A   75  ? 0.3114 0.3106 0.2366 -0.0720 0.0128  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A   CZ  
610  N  N   . THR A   76  ? 0.1549 0.1217 0.1618 -0.0295 0.0275  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   N   
611  C  CA  . THR A   76  ? 0.1396 0.1614 0.1588 -0.0349 0.0282  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CA  
612  C  C   . THR A   76  ? 0.1216 0.1411 0.1766 -0.0213 0.0064  0.0037  ? ? ? ? ? ? 70  THR A   C   
613  O  O   . THR A   76  ? 0.1762 0.1619 0.1645 -0.0248 0.0032  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   O   
614  C  CB  . THR A   76  ? 0.1502 0.1752 0.2137 -0.0325 0.0510  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CB  
615  O  OG1 . THR A   76  ? 0.1911 0.1744 0.2466 -0.0268 0.0648  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   OG1 
616  C  CG2 . THR A   76  ? 0.1957 0.2047 0.3119 -0.0450 0.0220  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 70  THR A   CG2 
617  N  N   . ILE A   77  ? 0.1325 0.1548 0.1694 -0.0358 -0.0055 0.0067  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   
618  C  CA  . ILE A   77  ? 0.1478 0.1646 0.1940 -0.0464 0.0436  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  
619  C  C   . ILE A   77  ? 0.1869 0.1646 0.1884 -0.0221 0.0073  0.0175  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   
620  O  O   . ILE A   77  ? 0.1661 0.1767 0.2226 -0.0558 -0.0042 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   
621  C  CB  . ILE A   77  ? 0.1533 0.1615 0.2245 -0.0403 -0.0132 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  
622  C  CG1 . ILE A   77  ? 0.1556 0.1921 0.2079 -0.0037 0.0269  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 
623  C  CG2 . ILE A   77  ? 0.1305 0.2119 0.2435 -0.0380 -0.0330 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 
624  C  CD1 . ILE A   77  ? 0.1747 0.1963 0.2666 0.0170  0.0259  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 
625  N  N   . ASP A   78  ? 0.1580 0.1785 0.2830 -0.0514 0.0339  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   
626  C  CA  . ASP A   78  ? 0.1959 0.1924 0.2839 -0.0653 0.0016  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  
627  C  C   . ASP A   78  ? 0.1949 0.1616 0.2414 -0.0573 0.0008  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   
628  O  O   . ASP A   78  ? 0.1829 0.1775 0.2586 -0.0573 0.0163  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   
629  C  CB  . ASP A   78  ? 0.2431 0.2075 0.3838 -0.0684 0.0426  0.0362  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  
630  C  CG  . ASP A   78  ? 0.4066 0.4729 0.5726 0.0505  -0.0831 0.0564  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  
631  O  OD1 . ASP A   78  ? 0.5613 0.6516 0.7646 0.0613  0.1085  0.1472  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 
632  O  OD2 . ASP A   78  ? 0.8962 0.8485 0.7127 -0.0506 0.0360  0.1726  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 
633  N  N   . ASP A   79  ? 0.1950 0.2407 0.2196 -0.0685 0.0173  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   N   
634  C  CA  . ASP A   79  ? 0.2301 0.2490 0.2134 -0.0727 0.0351  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CA  
635  C  C   . ASP A   79  ? 0.1916 0.1981 0.2330 -0.0438 0.0042  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   C   
636  O  O   . ASP A   79  ? 0.1958 0.2145 0.2422 -0.0458 -0.0155 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   O   
637  C  CB  . ASP A   79  ? 0.2904 0.3488 0.2528 -0.0591 0.0244  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CB  
638  C  CG  . ASP A   79  ? 0.6968 0.5124 0.5831 -0.1456 -0.1064 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   CG  
639  O  OD1 . ASP A   79  ? 0.2717 0.5264 0.7008 -0.0218 0.0476  -0.2723 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD1 
640  O  OD2 . ASP A   79  ? 0.6290 0.9691 0.8326 -0.1388 -0.0078 -0.6361 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A   OD2 
641  N  N   . SER A   80  ? 0.1529 0.2112 0.2394 -0.0634 0.0086  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   N   
642  C  CA  . SER A   80  ? 0.1979 0.2154 0.2500 -0.0721 0.0460  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CA  
643  C  C   . SER A   80  ? 0.1626 0.2059 0.2373 -0.0330 0.0331  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   C   
644  O  O   . SER A   80  ? 0.1745 0.2113 0.2450 -0.0615 0.0324  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   O   
645  C  CB  . SER A   80  ? 0.2034 0.2052 0.2575 -0.0655 0.0136  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   CB  
646  O  OG  . SER A   80  ? 0.2433 0.2240 0.2899 -0.0584 0.0211  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 74  SER A   OG  
647  N  N   . GLU A   81  ? 0.1836 0.1999 0.1920 -0.0489 0.0153  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   N   
648  C  CA  . GLU A   81  ? 0.1979 0.1901 0.1902 -0.0154 -0.0013 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CA  
649  C  C   . GLU A   81  ? 0.1231 0.1801 0.1657 -0.0349 0.0118  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   C   
650  O  O   . GLU A   81  ? 0.1610 0.1770 0.1845 -0.0324 0.0141  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   O   
651  C  CB  . GLU A   81  ? 0.2432 0.1624 0.2354 -0.0222 -0.0404 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CB  
652  C  CG  . GLU A   81  ? 0.2857 0.1964 0.2754 -0.0464 -0.0083 0.0192  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CG  
653  C  CD  . GLU A   81  ? 0.3812 0.2976 0.3321 -0.0525 -0.0088 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   CD  
654  O  OE1 . GLU A   81  ? 0.5178 0.4959 0.4832 -0.0476 -0.0612 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE1 
655  O  OE2 . GLU A   81  ? 0.5659 0.4933 0.6343 -0.2006 0.2064  0.0656  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A   OE2 
656  N  N   . PHE A   82  ? 0.1453 0.1876 0.1685 -0.0470 0.0093  0.0012  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   
657  C  CA  . PHE A   82  ? 0.1888 0.1927 0.1543 -0.0333 0.0180  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  
658  C  C   . PHE A   82  ? 0.1479 0.1444 0.1840 -0.0420 0.0167  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   
659  O  O   . PHE A   82  ? 0.1745 0.1606 0.1920 -0.0348 -0.0021 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   
660  C  CB  . PHE A   82  ? 0.2185 0.1932 0.1418 -0.0279 -0.0169 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  
661  C  CG  . PHE A   82  ? 0.2628 0.2528 0.1709 -0.0716 -0.0035 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  
662  C  CD1 . PHE A   82  ? 0.3827 0.2800 0.2835 0.0004  -0.0447 0.0224  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 
663  C  CD2 . PHE A   82  ? 0.3164 0.2906 0.2142 -0.1303 0.0141  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 
664  C  CE1 . PHE A   82  ? 0.4569 0.3026 0.3048 -0.0191 -0.0333 0.0069  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 
665  C  CE2 . PHE A   82  ? 0.4602 0.2692 0.2478 -0.0904 0.0151  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 
666  C  CZ  . PHE A   82  ? 0.4887 0.4033 0.2457 -0.0218 -0.0726 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  
667  N  N   . LYS A   83  ? 0.1407 0.1798 0.1945 -0.0522 -0.0004 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   
668  C  CA  . LYS A   83  ? 0.1783 0.1645 0.2065 -0.0412 -0.0271 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  
669  C  C   . LYS A   83  ? 0.1670 0.2210 0.2094 -0.0379 -0.0002 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   
670  O  O   . LYS A   83  ? 0.1539 0.2269 0.2338 -0.0473 0.0193  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   
671  C  CB  . LYS A   83  ? 0.1785 0.2321 0.2685 -0.0590 -0.0522 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  
672  C  CG  . LYS A   83  ? 0.2767 0.2718 0.3204 -0.0696 -0.0850 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  
673  C  CD  . LYS A   83  ? 0.3154 0.5164 0.8818 -0.1483 -0.1329 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  
674  C  CE  . LYS A   83  ? 0.6505 0.4014 1.2383 -0.1567 0.1956  -0.2315 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  
675  N  NZ  . LYS A   83  ? 0.5852 1.0155 1.1293 -0.2490 0.1879  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  
676  N  N   . TYR A   84  ? 0.1225 0.2404 0.1952 -0.0420 0.0217  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   N   
677  C  CA  . TYR A   84  ? 0.1766 0.1666 0.1986 -0.0718 -0.0032 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CA  
678  C  C   . TYR A   84  ? 0.1513 0.1645 0.1735 -0.0553 0.0413  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   C   
679  O  O   . TYR A   84  ? 0.1425 0.1604 0.1784 -0.0409 0.0187  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   O   
680  C  CB  . TYR A   84  ? 0.1583 0.1837 0.2359 -0.0693 0.0004  0.0109  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CB  
681  C  CG  . TYR A   84  ? 0.1988 0.1779 0.2309 -0.0421 0.0029  0.0165  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CG  
682  C  CD1 . TYR A   84  ? 0.2831 0.2008 0.2542 -0.0527 0.0258  0.0143  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD1 
683  C  CD2 . TYR A   84  ? 0.2289 0.1684 0.2576 -0.0285 -0.0493 0.0143  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CD2 
684  C  CE1 . TYR A   84  ? 0.3259 0.2533 0.2266 -0.0209 0.0427  0.0105  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE1 
685  C  CE2 . TYR A   84  ? 0.2653 0.1895 0.2419 -0.0470 -0.0093 0.0176  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CE2 
686  C  CZ  . TYR A   84  ? 0.3107 0.1847 0.2137 -0.0264 -0.0149 0.0210  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   CZ  
687  O  OH  . TYR A   84  ? 0.5006 0.2672 0.2846 -0.0472 -0.0854 0.0079  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A   OH  
688  N  N   . TRP A   85  ? 0.1152 0.1555 0.1648 -0.0480 0.0087  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   N   
689  C  CA  . TRP A   85  ? 0.1212 0.1430 0.1501 -0.0363 0.0125  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CA  
690  C  C   . TRP A   85  ? 0.1312 0.1678 0.1538 -0.0100 0.0086  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   C   
691  O  O   . TRP A   85  ? 0.1362 0.1576 0.1478 -0.0127 0.0141  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   O   
692  C  CB  . TRP A   85  ? 0.1303 0.1673 0.1477 -0.0139 0.0285  0.0115  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CB  
693  C  CG  . TRP A   85  ? 0.1196 0.1657 0.1627 -0.0391 0.0078  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CG  
694  C  CD1 . TRP A   85  ? 0.1281 0.1938 0.1925 -0.0347 0.0175  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD1 
695  C  CD2 . TRP A   85  ? 0.1040 0.1767 0.1808 -0.0515 0.0021  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CD2 
696  N  NE1 . TRP A   85  ? 0.1776 0.2121 0.2444 -0.0089 -0.0182 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   NE1 
697  C  CE2 . TRP A   85  ? 0.1407 0.2539 0.2115 -0.0034 0.0056  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE2 
698  C  CE3 . TRP A   85  ? 0.1358 0.2200 0.1607 -0.0612 0.0054  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CE3 
699  C  CZ2 . TRP A   85  ? 0.1679 0.3069 0.2199 -0.0337 -0.0075 0.0235  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ2 
700  C  CZ3 . TRP A   85  ? 0.1870 0.2470 0.1792 -0.0500 -0.0117 0.0036  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CZ3 
701  C  CH2 . TRP A   85  ? 0.1903 0.2866 0.1632 -0.0265 -0.0112 0.0497  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A   CH2 
702  N  N   . HIS A   86  ? 0.1282 0.1681 0.1549 -0.0288 0.0123  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N   
703  C  CA  . HIS A   86  ? 0.1754 0.1906 0.1317 0.0015  -0.0039 0.0068  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA  
704  C  C   . HIS A   86  ? 0.1777 0.1374 0.2002 0.0257  0.0102  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C   
705  O  O   . HIS A   86  ? 0.1615 0.1616 0.1887 -0.0094 0.0046  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O   
706  C  CB  . HIS A   86  ? 0.1893 0.2127 0.1864 -0.0228 -0.0659 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB  
707  C  CG  . HIS A   86  ? 0.2213 0.2452 0.2016 0.0281  -0.0406 0.0533  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG  
708  N  ND1 . HIS A   86  ? 0.4437 0.2643 0.4593 0.0214  -0.0197 0.1396  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1 
709  C  CD2 . HIS A   86  ? 0.2847 0.3207 0.2741 0.0981  0.0168  0.0271  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2 
710  C  CE1 . HIS A   86  ? 0.3280 0.2794 0.3242 -0.0046 -0.0945 0.0760  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1 
711  N  NE2 . HIS A   86  ? 0.4674 0.2908 0.4476 0.0404  0.0163  0.0294  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2 
712  N  N   . GLN A   87  ? 0.1399 0.2075 0.1719 -0.0173 0.0123  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   N   
713  C  CA  . GLN A   87  ? 0.1589 0.1835 0.1765 -0.0210 0.0133  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CA  
714  C  C   . GLN A   87  ? 0.1438 0.1736 0.1826 -0.0110 0.0123  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   C   
715  O  O   . GLN A   87  ? 0.1377 0.1977 0.1785 -0.0098 0.0325  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   O   
716  C  CB  . GLN A   87  ? 0.1544 0.2339 0.2652 -0.0568 0.0284  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CB  
717  C  CG  . GLN A   87  ? 0.1627 0.3155 0.4204 -0.0354 0.0754  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CG  
718  C  CD  . GLN A   87  ? 0.1906 0.4995 0.4791 0.0563  -0.0592 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   CD  
719  O  OE1 . GLN A   87  ? 0.3255 0.7340 0.5146 0.1639  -0.1884 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   OE1 
720  N  NE2 . GLN A   87  ? 0.3330 0.4555 0.4663 0.1329  0.0346  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A   NE2 
721  N  N   . ARG A   88  ? 0.1125 0.1891 0.1455 -0.0155 0.0144  0.0018  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   N   
722  C  CA  . ARG A   88  ? 0.1253 0.1752 0.1496 -0.0145 0.0149  0.0086  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CA  
723  C  C   . ARG A   88  ? 0.1414 0.1764 0.1548 -0.0013 0.0334  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   C   
724  O  O   . ARG A   88  ? 0.1517 0.1637 0.1476 -0.0043 0.0275  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   O   
725  C  CB  . ARG A   88  ? 0.1263 0.1818 0.1633 0.0003  -0.0066 0.0114  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CB  
726  C  CG  . ARG A   88  ? 0.1447 0.1800 0.1757 -0.0267 0.0119  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CG  
727  C  CD  . ARG A   88  ? 0.1282 0.1902 0.1877 0.0157  0.0031  0.0269  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CD  
728  N  NE  . ARG A   88  ? 0.1624 0.1544 0.2027 -0.0274 0.0296  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NE  
729  C  CZ  . ARG A   88  ? 0.1349 0.1784 0.1492 -0.0185 0.0001  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   CZ  
730  N  NH1 . ARG A   88  ? 0.1258 0.2141 0.2227 -0.0521 -0.0020 0.0191  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH1 
731  N  NH2 . ARG A   88  ? 0.1708 0.1890 0.1873 -0.0150 -0.0181 0.0095  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A   NH2 
732  N  N   . LEU A   89  ? 0.1289 0.1480 0.1386 -0.0138 0.0206  0.0154  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   
733  C  CA  . LEU A   89  ? 0.1417 0.1489 0.1304 -0.0226 0.0292  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  
734  C  C   . LEU A   89  ? 0.1384 0.1593 0.1583 -0.0228 0.0033  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   
735  O  O   . LEU A   89  ? 0.1269 0.1583 0.1615 -0.0205 0.0240  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   
736  C  CB  . LEU A   89  ? 0.1497 0.1400 0.1343 -0.0014 0.0256  0.0169  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  
737  C  CG  . LEU A   89  ? 0.1109 0.1636 0.1450 -0.0124 0.0026  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  
738  C  CD1 . LEU A   89  ? 0.1828 0.2680 0.1550 -0.0207 0.0667  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 
739  C  CD2 . LEU A   89  ? 0.1496 0.2165 0.1541 0.0050  -0.0217 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 
740  N  N   . LYS A   90  ? 0.1337 0.1856 0.1576 0.0027  0.0105  0.0132  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   N   
741  C  CA  . LYS A   90  ? 0.1517 0.1942 0.1947 -0.0130 0.0078  0.0103  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CA  
742  C  C   . LYS A   90  ? 0.1306 0.1621 0.2340 0.0343  0.0022  0.0098  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   C   
743  O  O   . LYS A   90  ? 0.1497 0.2068 0.2308 0.0247  -0.0231 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   O   
744  C  CB  . LYS A   90  ? 0.1439 0.2595 0.2109 0.0134  -0.0193 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CB  
745  C  CG  . LYS A   90  ? 0.2493 0.3256 0.3526 0.0316  -0.0704 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CG  
746  C  CD  . LYS A   90  ? 0.3328 0.5558 0.4935 0.1919  -0.1903 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CD  
747  C  CE  . LYS A   90  ? 0.3335 0.5868 0.7556 0.2116  -0.2566 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   CE  
748  N  NZ  . LYS A   90  ? 0.6271 1.2997 1.1141 0.2804  -0.6482 -0.4499 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A   NZ  
749  N  N   . ASP A   91  ? 0.1365 0.1935 0.1682 0.0067  -0.0003 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   
750  C  CA  . ASP A   91  ? 0.1480 0.2246 0.1723 0.0227  0.0138  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  
751  C  C   . ASP A   91  ? 0.1234 0.2358 0.1726 -0.0111 0.0465  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   
752  O  O   . ASP A   91  ? 0.1369 0.2822 0.1841 -0.0338 0.0336  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   
753  C  CB  . ASP A   91  ? 0.1559 0.2818 0.2143 -0.0088 0.0229  0.0011  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  
754  C  CG  . ASP A   91  ? 0.2280 0.2786 0.1995 -0.0020 0.0168  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  
755  O  OD1 . ASP A   91  ? 0.1753 0.5483 0.4099 -0.0610 -0.0411 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 
756  O  OD2 . ASP A   91  ? 0.3635 0.4325 0.3309 -0.1610 0.1332  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 
757  N  N   . ASN A   92  ? 0.1094 0.1979 0.1686 -0.0017 0.0044  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   N   
758  C  CA  . ASN A   92  ? 0.1363 0.1646 0.1553 0.0069  -0.0049 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CA  
759  C  C   . ASN A   92  ? 0.1530 0.1685 0.1586 0.0080  0.0282  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   C   
760  O  O   . ASN A   92  ? 0.1583 0.2293 0.1810 -0.0239 0.0191  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   O   
761  C  CB  . ASN A   92  ? 0.1111 0.1826 0.1515 0.0057  0.0157  0.0019  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CB  
762  C  CG  . ASN A   92  ? 0.1353 0.1596 0.1382 -0.0019 -0.0121 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   CG  
763  O  OD1 . ASN A   92  ? 0.1835 0.2038 0.2097 -0.0104 0.0308  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   OD1 
764  N  ND2 . ASN A   92  ? 0.1556 0.1960 0.1243 -0.0352 -0.0089 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A   ND2 
765  N  N   A ASN A   93  ? 0.1345 0.2038 0.1792 0.0206  0.0327  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   
766  N  N   B ASN A   93  ? 0.1335 0.2025 0.1683 0.0122  0.0364  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   
767  C  CA  A ASN A   93  ? 0.1811 0.1789 0.2340 -0.0116 0.0380  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  
768  C  CA  B ASN A   93  ? 0.1658 0.1717 0.2152 0.0068  0.0423  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  
769  C  C   A ASN A   93  ? 0.1506 0.1560 0.1975 0.0162  0.0158  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   
770  C  C   B ASN A   93  ? 0.1432 0.1630 0.1458 -0.0059 0.0140  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   
771  O  O   A ASN A   93  ? 0.1751 0.1649 0.1991 0.0132  0.0192  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   
772  O  O   B ASN A   93  ? 0.1632 0.1759 0.1851 -0.0203 -0.0088 0.0041  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   
773  C  CB  A ASN A   93  ? 0.2232 0.2204 0.2313 0.0150  0.0647  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  
774  C  CB  B ASN A   93  ? 0.1699 0.1933 0.2732 0.0192  0.0658  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  
775  C  CG  A ASN A   93  ? 0.1914 0.2903 0.2641 0.0014  0.0278  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  
776  C  CG  B ASN A   93  ? 0.3156 0.2138 0.3224 -0.0442 0.0129  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  
777  O  OD1 A ASN A   93  ? 0.2035 0.4964 0.3438 0.1113  0.0809  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 
778  O  OD1 B ASN A   93  ? 0.3841 0.3178 0.3991 0.1670  0.0618  0.0114  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 
779  N  ND2 A ASN A   93  ? 0.3744 0.3815 0.2845 0.0415  0.1401  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 
780  N  ND2 B ASN A   93  ? 0.4294 0.3649 0.3415 0.0079  -0.0736 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 
781  N  N   . VAL A   94  ? 0.1490 0.1811 0.1677 0.0071  0.0513  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   N   
782  C  CA  . VAL A   94  ? 0.1361 0.1756 0.1579 0.0043  0.0390  0.0047  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CA  
783  C  C   . VAL A   94  ? 0.1699 0.2184 0.1834 0.0143  0.0449  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   C   
784  O  O   . VAL A   94  ? 0.1953 0.2272 0.1832 0.0114  0.0193  0.0036  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   O   
785  C  CB  . VAL A   94  ? 0.1323 0.1705 0.1620 -0.0041 0.0393  0.0059  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CB  
786  C  CG1 . VAL A   94  ? 0.1195 0.2063 0.2108 -0.0135 0.0411  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG1 
787  C  CG2 . VAL A   94  ? 0.1322 0.1916 0.1935 -0.0104 0.0256  0.0167  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG2 
788  N  N   . ASN A   95  ? 0.1730 0.1763 0.1896 0.0047  0.0448  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   N   
789  C  CA  . ASN A   95  ? 0.1988 0.1987 0.1903 0.0175  0.0102  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CA  
790  C  C   . ASN A   95  ? 0.1881 0.1827 0.1656 0.0308  0.0312  0.0127  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   C   
791  O  O   . ASN A   95  ? 0.1882 0.2577 0.1835 0.0417  0.0182  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   O   
792  C  CB  . ASN A   95  ? 0.2448 0.2046 0.2789 -0.0124 0.0306  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CB  
793  C  CG  . ASN A   95  ? 0.3675 0.2038 0.3463 0.0486  0.0405  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   CG  
794  O  OD1 . ASN A   95  ? 0.3969 0.3222 0.3303 0.0264  0.1004  0.0625  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   OD1 
795  N  ND2 . ASN A   95  ? 0.4067 0.2974 0.3942 0.0648  0.1691  0.0434  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A   ND2 
796  N  N   . ILE A   96  ? 0.1927 0.1898 0.1941 0.0115  0.0125  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   
797  C  CA  . ILE A   96  ? 0.1940 0.2504 0.1933 0.0175  0.0316  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  
798  C  C   . ILE A   96  ? 0.2485 0.2665 0.2512 0.0788  0.0169  0.0201  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   
799  O  O   . ILE A   96  ? 0.3173 0.3067 0.2843 0.1316  0.0563  0.0664  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   
800  C  CB  . ILE A   96  ? 0.1874 0.2828 0.2027 -0.0011 0.0066  0.0353  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  
801  C  CG1 . ILE A   96  ? 0.1744 0.2640 0.2376 -0.0178 0.0102  0.0539  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 
802  C  CG2 . ILE A   96  ? 0.1931 0.2710 0.2260 0.0265  -0.0172 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 
803  C  CD1 . ILE A   96  ? 0.1787 0.2654 0.3352 -0.0181 -0.0066 0.0098  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 
804  N  N   . LEU A   97  ? 0.2829 0.2236 0.2390 0.0532  0.0311  0.0230  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   
805  C  CA  . LEU A   97  ? 0.4192 0.1754 0.3485 0.0655  0.0526  0.0826  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  
806  C  C   . LEU A   97  ? 0.6618 0.3072 0.4249 -0.1399 0.0931  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   
807  O  O   . LEU A   97  ? 0.5616 0.3099 0.3028 -0.0552 -0.0491 0.0455  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   
808  C  CB  . LEU A   97  ? 0.4511 0.3405 0.3281 -0.0126 0.1852  0.0332  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  
809  C  CG  . LEU A   97  ? 0.4204 0.3151 0.7398 -0.1201 0.0504  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  
810  C  CD1 . LEU A   97  ? 0.5206 0.4667 0.4791 -0.0934 0.0237  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 
811  C  CD2 . LEU A   97  ? 0.5574 0.4213 0.6579 -0.1425 0.1996  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 
812  N  N   A GLN A   108 ? 0.4780 0.2805 0.4000 0.0312  -0.1553 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   
813  N  N   B GLN A   108 ? 0.5156 0.2980 0.3581 0.0839  -0.2119 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   N   
814  C  CA  A GLN A   108 ? 0.3712 0.3266 0.2443 -0.0842 -0.0733 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  
815  C  CA  B GLN A   108 ? 0.4139 0.2444 0.2512 -0.0004 -0.0724 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CA  
816  C  C   A GLN A   108 ? 0.1812 0.1874 0.2025 -0.0132 -0.0323 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   
817  C  C   B GLN A   108 ? 0.1841 0.1880 0.2023 -0.0087 -0.0328 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   C   
818  O  O   A GLN A   108 ? 0.2588 0.2376 0.2013 0.0371  -0.0167 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   
819  O  O   B GLN A   108 ? 0.2508 0.2360 0.1961 0.0406  -0.0168 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   O   
820  C  CB  A GLN A   108 ? 0.5327 0.4472 0.3338 0.0275  -0.0202 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  
821  C  CB  B GLN A   108 ? 0.5204 0.5268 0.4083 0.1249  0.0017  -0.2047 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CB  
822  C  CG  A GLN A   108 ? 0.5444 0.4362 0.2960 0.0637  0.1271  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CG  
823  C  CG  B GLN A   108 ? 0.5383 0.5122 0.2491 0.0360  -0.2528 0.0606  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CG  
824  C  CD  A GLN A   108 ? 0.5022 0.4610 0.4189 -0.1336 0.1031  0.0549  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CD  
825  C  CD  B GLN A   108 ? 0.4810 0.5285 0.5895 -0.0824 -0.1569 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   CD  
826  O  OE1 A GLN A   108 ? 0.4121 0.3499 0.2355 -0.1765 -0.0210 0.0471  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   OE1 
827  O  OE1 B GLN A   108 ? 0.5512 0.5804 0.6862 -0.1153 0.1979  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   OE1 
828  N  NE2 A GLN A   108 ? 0.8417 0.5517 0.6798 0.0772  -0.0319 0.0202  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   NE2 
829  N  NE2 B GLN A   108 ? 0.6220 0.4735 0.7451 -0.0091 -0.3348 0.2378  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A   NE2 
830  N  N   . SER A   109 ? 0.2462 0.1952 0.1771 -0.0393 -0.0114 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N   
831  C  CA  . SER A   109 ? 0.2050 0.1813 0.1414 -0.0413 -0.0021 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA  
832  C  C   . SER A   109 ? 0.1510 0.1745 0.1501 -0.0026 -0.0055 0.0013  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C   
833  O  O   . SER A   109 ? 0.2361 0.2084 0.1657 0.0171  -0.0500 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O   
834  C  CB  . SER A   109 ? 0.2246 0.2293 0.2575 -0.0454 0.0502  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB  
835  O  OG  . SER A   109 ? 0.3156 0.2441 0.3310 -0.0378 0.0863  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG  
836  N  N   . ILE A   110 ? 0.1666 0.1979 0.1409 -0.0264 -0.0081 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   N   
837  C  CA  . ILE A   110 ? 0.1397 0.2004 0.1510 -0.0377 0.0252  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CA  
838  C  C   . ILE A   110 ? 0.1435 0.1475 0.1350 0.0019  -0.0258 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   C   
839  O  O   . ILE A   110 ? 0.1304 0.1290 0.1856 -0.0046 -0.0246 0.0202  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   O   
840  C  CB  . ILE A   110 ? 0.1375 0.2004 0.1700 -0.0366 0.0123  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CB  
841  C  CG1 . ILE A   110 ? 0.1821 0.2281 0.2106 -0.0593 -0.0156 0.0032  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG1 
842  C  CG2 . ILE A   110 ? 0.1945 0.2331 0.1839 -0.0116 0.0289  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CG2 
843  C  CD1 . ILE A   110 ? 0.2147 0.2758 0.2168 -0.0775 0.0104  0.0327  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A   CD1 
844  N  N   . TYR A   111 ? 0.1543 0.1603 0.1360 -0.0256 0.0113  0.0068  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   N   
845  C  CA  . TYR A   111 ? 0.1731 0.1360 0.1290 -0.0332 0.0160  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CA  
846  C  C   . TYR A   111 ? 0.1461 0.1676 0.1135 0.0099  0.0020  0.0091  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   C   
847  O  O   . TYR A   111 ? 0.1290 0.1773 0.1675 -0.0011 -0.0186 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   O   
848  C  CB  . TYR A   111 ? 0.2327 0.1849 0.1336 -0.0167 0.0328  0.0368  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CB  
849  C  CG  . TYR A   111 ? 0.1954 0.1960 0.1979 -0.0371 0.0330  0.0085  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CG  
850  C  CD1 . TYR A   111 ? 0.3009 0.2224 0.2274 0.0265  0.1168  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD1 
851  C  CD2 . TYR A   111 ? 0.3094 0.3050 0.1814 -0.0578 0.0132  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD2 
852  C  CE1 . TYR A   111 ? 0.3894 0.2469 0.1830 0.0182  0.0842  0.0401  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE1 
853  C  CE2 . TYR A   111 ? 0.3815 0.2927 0.2053 -0.0530 0.0720  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE2 
854  C  CZ  . TYR A   111 ? 0.4129 0.4033 0.1694 -0.0296 0.1239  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CZ  
855  O  OH  . TYR A   111 ? 0.5649 0.3689 0.2521 0.0246  0.1246  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   OH  
856  N  N   . PHE A   112 ? 0.1464 0.1419 0.1156 -0.0073 -0.0004 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   N   
857  C  CA  . PHE A   112 ? 0.1270 0.1307 0.1200 -0.0077 0.0024  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CA  
858  C  C   . PHE A   112 ? 0.1096 0.1586 0.1376 -0.0073 0.0066  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   C   
859  O  O   . PHE A   112 ? 0.1144 0.2103 0.1687 0.0085  0.0063  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   O   
860  C  CB  . PHE A   112 ? 0.1242 0.1762 0.1406 -0.0012 0.0127  0.0186  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CB  
861  C  CG  . PHE A   112 ? 0.1209 0.1508 0.1487 -0.0231 0.0280  0.0155  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CG  
862  C  CD1 . PHE A   112 ? 0.1569 0.1643 0.1367 -0.0219 0.0236  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD1 
863  C  CD2 . PHE A   112 ? 0.1136 0.1718 0.1338 -0.0221 -0.0036 0.0127  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CD2 
864  C  CE1 . PHE A   112 ? 0.1509 0.1659 0.1433 -0.0286 0.0204  0.0000  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE1 
865  C  CE2 . PHE A   112 ? 0.1370 0.1393 0.1683 -0.0027 0.0352  0.0031  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CE2 
866  C  CZ  . PHE A   112 ? 0.1450 0.1717 0.1404 -0.0226 0.0320  0.0150  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A   CZ  
867  N  N   . THR A   113 ? 0.1483 0.1773 0.1411 0.0171  0.0070  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   N   
868  C  CA  . THR A   113 ? 0.1454 0.1699 0.1275 0.0005  0.0149  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CA  
869  C  C   . THR A   113 ? 0.1314 0.1547 0.1361 0.0042  0.0117  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   C   
870  O  O   . THR A   113 ? 0.1294 0.2008 0.1419 -0.0143 0.0247  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   O   
871  C  CB  . THR A   113 ? 0.1677 0.2018 0.1713 0.0098  0.0388  0.0340  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CB  
872  O  OG1 . THR A   113 ? 0.3809 0.1902 0.3281 0.0029  0.1916  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 107 THR A   OG1 
873  C  CG2 . THR A   113 ? 0.1824 0.1988 0.1641 0.0009  0.0239  0.0246  ? ? ? ? ? ? 107 THR A   CG2 
874  N  N   . ASP A   114 ? 0.1306 0.1694 0.1179 0.0032  -0.0004 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N   
875  C  CA  . ASP A   114 ? 0.1247 0.1423 0.1285 -0.0072 0.0154  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA  
876  C  C   . ASP A   114 ? 0.1025 0.1703 0.1291 -0.0003 0.0095  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C   
877  O  O   . ASP A   114 ? 0.1324 0.1679 0.1580 -0.0018 0.0224  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O   
878  C  CB  . ASP A   114 ? 0.1076 0.1748 0.1765 -0.0019 0.0060  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB  
879  C  CG  . ASP A   114 ? 0.1377 0.1390 0.1404 0.0079  0.0259  0.0044  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG  
880  O  OD1 . ASP A   114 ? 0.1316 0.1490 0.1405 -0.0013 0.0265  0.0037  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1 
881  O  OD2 . ASP A   114 ? 0.1495 0.2021 0.1623 0.0008  0.0240  0.0145  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2 
882  N  N   . PRO A   115 ? 0.1083 0.1569 0.1356 -0.0122 0.0153  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   N   
883  C  CA  . PRO A   115 ? 0.1504 0.1638 0.1455 0.0032  0.0182  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CA  
884  C  C   . PRO A   115 ? 0.1765 0.1922 0.1901 0.0016  0.0260  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   C   
885  O  O   . PRO A   115 ? 0.1988 0.2091 0.2445 -0.0028 0.0617  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   O   
886  C  CB  . PRO A   115 ? 0.1654 0.1904 0.1524 -0.0170 0.0360  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CB  
887  C  CG  . PRO A   115 ? 0.1742 0.1835 0.1654 -0.0114 0.0343  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CG  
888  C  CD  . PRO A   115 ? 0.1694 0.1626 0.1244 0.0032  0.0314  0.0051  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A   CD  
889  N  N   . ASP A   116 ? 0.1383 0.1381 0.1538 -0.0056 0.0171  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N   
890  C  CA  . ASP A   116 ? 0.1758 0.1469 0.1723 -0.0189 0.0203  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA  
891  C  C   . ASP A   116 ? 0.1623 0.1505 0.1629 -0.0267 0.0176  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C   
892  O  O   . ASP A   116 ? 0.2097 0.1753 0.1943 -0.0184 0.0406  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O   
893  C  CB  . ASP A   116 ? 0.1551 0.2012 0.1683 0.0069  0.0290  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB  
894  C  CG  . ASP A   116 ? 0.1534 0.1946 0.1860 -0.0099 0.0433  0.0192  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG  
895  O  OD1 . ASP A   116 ? 0.3381 0.2388 0.2039 -0.0623 0.0275  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1 
896  O  OD2 . ASP A   116 ? 0.1762 0.2371 0.1984 0.0201  0.0141  0.0205  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2 
897  N  N   . GLY A   117 ? 0.1594 0.1587 0.1334 0.0250  0.0116  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   N   
898  C  CA  . GLY A   117 ? 0.1536 0.1438 0.1293 0.0333  0.0188  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   CA  
899  C  C   . GLY A   117 ? 0.1207 0.1098 0.1329 0.0081  -0.0016 0.0022  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   C   
900  O  O   . GLY A   117 ? 0.1617 0.1611 0.1425 -0.0062 0.0106  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A   O   
901  N  N   . HIS A   118 ? 0.1004 0.0924 0.1335 -0.0008 0.0091  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   
902  C  CA  . HIS A   118 ? 0.0971 0.1097 0.1170 0.0006  0.0096  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  
903  C  C   . HIS A   118 ? 0.1173 0.1037 0.1232 -0.0363 0.0222  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   
904  O  O   . HIS A   118 ? 0.1213 0.1661 0.1246 -0.0381 0.0249  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   
905  C  CB  . HIS A   118 ? 0.1149 0.1229 0.1360 0.0013  0.0024  0.0036  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  
906  C  CG  . HIS A   118 ? 0.1044 0.1479 0.1266 -0.0157 0.0179  0.0149  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  
907  N  ND1 . HIS A   118 ? 0.1080 0.1637 0.1643 -0.0104 0.0356  0.0012  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 
908  C  CD2 . HIS A   118 ? 0.1197 0.1415 0.1190 -0.0187 -0.0087 0.0130  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 
909  C  CE1 . HIS A   118 ? 0.1508 0.2339 0.1364 0.0290  0.0006  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 
910  N  NE2 . HIS A   118 ? 0.1397 0.1607 0.1217 -0.0210 -0.0006 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 
911  N  N   . LYS A   119 ? 0.1373 0.1329 0.1038 -0.0086 0.0060  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   N   
912  C  CA  . LYS A   119 ? 0.1384 0.1249 0.1020 -0.0341 0.0193  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CA  
913  C  C   . LYS A   119 ? 0.1065 0.1203 0.1197 -0.0171 0.0138  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   C   
914  O  O   . LYS A   119 ? 0.1187 0.1383 0.1743 -0.0133 0.0292  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   O   
915  C  CB  . LYS A   119 ? 0.1412 0.1640 0.1156 -0.0025 0.0013  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CB  
916  C  CG  . LYS A   119 ? 0.1884 0.1493 0.1694 -0.0163 -0.0014 0.0353  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CG  
917  C  CD  . LYS A   119 ? 0.2890 0.2032 0.1783 -0.0802 -0.0426 0.0614  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CD  
918  C  CE  . LYS A   119 ? 0.3083 0.3197 0.2960 -0.0382 -0.0350 0.0789  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   CE  
919  N  NZ  . LYS A   119 ? 0.3762 0.6298 0.2746 -0.1304 -0.0548 0.1635  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A   NZ  
920  N  N   . LEU A   120 ? 0.1069 0.1288 0.1075 -0.0233 0.0107  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   
921  C  CA  . LEU A   120 ? 0.1369 0.1449 0.1273 -0.0069 0.0273  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  
922  C  C   . LEU A   120 ? 0.1214 0.1022 0.1039 -0.0062 0.0196  0.0067  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   
923  O  O   . LEU A   120 ? 0.1231 0.1333 0.1454 0.0059  0.0014  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   
924  C  CB  . LEU A   120 ? 0.1250 0.1758 0.1003 -0.0283 0.0046  0.0027  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  
925  C  CG  . LEU A   120 ? 0.1126 0.1947 0.0965 -0.0166 0.0099  0.0029  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  
926  C  CD1 . LEU A   120 ? 0.1554 0.2108 0.1035 -0.0271 0.0240  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 
927  C  CD2 . LEU A   120 ? 0.1283 0.2670 0.1778 0.0070  0.0010  0.0218  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 
928  N  N   . GLU A   121 ? 0.1250 0.1150 0.1081 -0.0249 0.0138  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   
929  C  CA  . GLU A   121 ? 0.1370 0.1380 0.0918 -0.0293 0.0060  0.0005  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  
930  C  C   . GLU A   121 ? 0.1202 0.1401 0.1191 -0.0152 0.0036  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   
931  O  O   . GLU A   121 ? 0.1142 0.1385 0.1379 -0.0194 0.0096  0.0021  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   
932  C  CB  . GLU A   121 ? 0.1564 0.1554 0.1109 -0.0167 0.0243  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  
933  C  CG  . GLU A   121 ? 0.2021 0.1645 0.1407 -0.0362 0.0051  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  
934  C  CD  . GLU A   121 ? 0.1583 0.2385 0.1727 -0.0668 0.0236  0.0150  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  
935  O  OE1 . GLU A   121 ? 0.1919 0.2322 0.1764 -0.0640 0.0439  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 
936  O  OE2 . GLU A   121 ? 0.2072 0.2409 0.1855 -0.0518 0.0113  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 
937  N  N   . LEU A   122 ? 0.1170 0.1374 0.1262 -0.0275 0.0146  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   
938  C  CA  . LEU A   122 ? 0.0989 0.1389 0.1364 -0.0272 0.0224  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  
939  C  C   . LEU A   122 ? 0.1369 0.1536 0.1363 -0.0081 -0.0075 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   
940  O  O   . LEU A   122 ? 0.1551 0.1884 0.1583 0.0150  -0.0169 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   
941  C  CB  . LEU A   122 ? 0.1261 0.1511 0.1202 -0.0169 0.0395  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  
942  C  CG  . LEU A   122 ? 0.1132 0.1721 0.1280 -0.0122 0.0296  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  
943  C  CD1 . LEU A   122 ? 0.1399 0.2190 0.1965 -0.0415 0.0682  0.0256  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 
944  C  CD2 . LEU A   122 ? 0.1522 0.2035 0.1547 0.0045  -0.0024 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 
945  N  N   . HIS A   123 ? 0.1663 0.1353 0.1377 -0.0363 0.0185  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   N   
946  C  CA  . HIS A   123 ? 0.1766 0.1563 0.1394 -0.0359 0.0121  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CA  
947  C  C   . HIS A   123 ? 0.1585 0.1690 0.1448 -0.0070 0.0088  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   C   
948  O  O   . HIS A   123 ? 0.1661 0.1655 0.1531 -0.0206 -0.0025 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   O   
949  C  CB  . HIS A   123 ? 0.1741 0.1653 0.1462 -0.0547 0.0292  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CB  
950  C  CG  . HIS A   123 ? 0.1977 0.1864 0.1566 -0.0401 -0.0113 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CG  
951  N  ND1 . HIS A   123 ? 0.2048 0.2395 0.1914 -0.0331 0.0308  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   ND1 
952  C  CD2 . HIS A   123 ? 0.1978 0.2340 0.1507 -0.0312 0.0358  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CD2 
953  C  CE1 . HIS A   123 ? 0.2557 0.2548 0.2054 -0.0056 0.0351  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   CE1 
954  N  NE2 . HIS A   123 ? 0.2256 0.2538 0.1595 -0.0161 0.0220  0.0067  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A   NE2 
955  N  N   . THR A   124 ? 0.2047 0.1873 0.1543 -0.0649 -0.0194 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   
956  C  CA  . THR A   124 ? 0.2102 0.1813 0.1927 -0.0574 -0.0113 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  
957  C  C   . THR A   124 ? 0.2681 0.2352 0.2158 -0.0758 0.0317  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   
958  O  O   . THR A   124 ? 0.4002 0.2160 0.3202 -0.0612 0.0319  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   
959  C  CB  . THR A   124 ? 0.2154 0.2777 0.2157 -0.0620 -0.0102 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  
960  O  OG1 . THR A   124 ? 0.2813 0.3145 0.2353 -0.0561 -0.0503 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 
961  C  CG2 . THR A   124 ? 0.2056 0.2656 0.3102 -0.0360 0.0031  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 
962  N  N   . GLY A   125 ? 0.2506 0.2604 0.2170 -0.1029 0.0330  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   N   
963  C  CA  . GLY A   125 ? 0.2712 0.2335 0.2547 -0.0052 0.0162  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   CA  
964  C  C   . GLY A   125 ? 0.2563 0.2566 0.2335 -0.0736 -0.0029 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   C   
965  O  O   . GLY A   125 ? 0.3307 0.3185 0.2501 -0.0350 -0.0560 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A   O   
966  N  N   . THR A   126 ? 0.2604 0.2700 0.2531 -0.0274 0.0534  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   N   
967  C  CA  . THR A   126 ? 0.2595 0.2157 0.2601 -0.0102 0.0215  0.0033  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CA  
968  C  C   . THR A   126 ? 0.2423 0.2720 0.2145 -0.0066 0.0136  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   C   
969  O  O   . THR A   126 ? 0.2283 0.2116 0.2123 -0.0286 0.0093  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   O   
970  C  CB  . THR A   126 ? 0.3485 0.2064 0.2979 -0.0460 0.0268  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CB  
971  O  OG1 . THR A   126 ? 0.3362 0.2973 0.2887 -0.0221 0.0129  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 120 THR A   OG1 
972  C  CG2 . THR A   126 ? 0.4294 0.2810 0.3674 -0.0533 0.0580  0.0683  ? ? ? ? ? ? 120 THR A   CG2 
973  N  N   . LEU A   127 ? 0.2405 0.2205 0.2074 -0.0266 0.0106  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   
974  C  CA  . LEU A   127 ? 0.2339 0.2405 0.1925 -0.0081 0.0037  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  
975  C  C   . LEU A   127 ? 0.2551 0.1962 0.1949 0.0123  0.0161  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   
976  O  O   . LEU A   127 ? 0.2306 0.2198 0.2072 0.0022  0.0211  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   
977  C  CB  . LEU A   127 ? 0.2383 0.2448 0.2634 -0.0013 -0.0303 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  
978  C  CG  . LEU A   127 ? 0.2146 0.3785 0.2757 0.0409  0.0008  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  
979  C  CD1 . LEU A   127 ? 0.2313 0.3111 0.2189 -0.0225 0.0405  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 
980  C  CD2 . LEU A   127 ? 0.2137 0.4559 0.3378 0.1306  -0.0429 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 
981  N  N   . GLU A   128 ? 0.3294 0.1868 0.2558 0.0013  0.0112  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   
982  C  CA  . GLU A   128 ? 0.2837 0.2212 0.3054 0.0460  -0.0475 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  
983  C  C   . GLU A   128 ? 0.2646 0.2439 0.2328 -0.0148 -0.0048 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   
984  O  O   . GLU A   128 ? 0.3147 0.2386 0.2388 -0.0408 0.0149  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   
985  C  CB  . GLU A   128 ? 0.4237 0.2200 0.3343 0.0219  -0.0018 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  
986  N  N   . ASN A   129 ? 0.2617 0.2198 0.2430 -0.0381 0.0236  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   N   
987  C  CA  . ASN A   129 ? 0.2910 0.2710 0.2438 -0.0094 0.0350  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CA  
988  C  C   . ASN A   129 ? 0.2640 0.2740 0.1889 -0.0587 -0.0414 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   C   
989  O  O   . ASN A   129 ? 0.1932 0.2611 0.2253 -0.0637 -0.0052 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   O   
990  C  CB  . ASN A   129 ? 0.3502 0.1980 0.2400 -0.0513 0.0596  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CB  
991  C  CG  . ASN A   129 ? 0.3710 0.2336 0.2946 -0.0698 0.0618  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   CG  
992  O  OD1 . ASN A   129 ? 0.4974 0.2641 0.3281 -0.0771 0.0060  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   OD1 
993  N  ND2 . ASN A   129 ? 0.3226 0.2724 0.2846 -0.0832 0.0158  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A   ND2 
994  N  N   . ARG A   130 ? 0.1996 0.2105 0.2027 -0.0430 0.0462  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   
995  C  CA  . ARG A   130 ? 0.2221 0.2134 0.1652 -0.0216 0.0158  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  
996  C  C   . ARG A   130 ? 0.2055 0.2299 0.1955 -0.0182 0.0202  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   
997  O  O   . ARG A   130 ? 0.1639 0.2308 0.2236 -0.0285 0.0278  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   
998  C  CB  . ARG A   130 ? 0.2105 0.2265 0.2405 -0.0402 -0.0293 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  
999  C  CG  . ARG A   130 ? 0.1968 0.2643 0.2430 -0.0543 -0.0180 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  
1000 C  CD  . ARG A   130 ? 0.2531 0.2469 0.2847 -0.0740 -0.0280 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  
1001 N  NE  . ARG A   130 ? 0.2621 0.3094 0.2889 0.0037  -0.0416 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  
1002 C  CZ  . ARG A   130 ? 0.2349 0.3371 0.2627 -0.0556 0.0594  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  
1003 N  NH1 . ARG A   130 ? 0.2833 0.2696 0.3464 -0.0746 0.0315  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 
1004 N  NH2 . ARG A   130 ? 0.3657 0.3257 0.3726 0.0254  0.1848  0.0493  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 
1005 N  N   . LEU A   131 ? 0.1872 0.2274 0.2256 -0.0434 0.0069  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   
1006 C  CA  . LEU A   131 ? 0.2106 0.2696 0.1999 -0.0076 -0.0117 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  
1007 C  C   . LEU A   131 ? 0.2399 0.2519 0.2136 -0.0202 0.0206  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   
1008 O  O   . LEU A   131 ? 0.2205 0.3195 0.2289 -0.0739 -0.0085 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   
1009 C  CB  . LEU A   131 ? 0.1922 0.2480 0.2359 -0.0237 -0.0208 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  
1010 C  CG  . LEU A   131 ? 0.1830 0.2750 0.2445 0.0012  -0.0269 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  
1011 C  CD1 . LEU A   131 ? 0.1871 0.2869 0.2798 0.0073  -0.0404 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 
1012 C  CD2 . LEU A   131 ? 0.2762 0.2651 0.2753 -0.0927 0.0192  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 
1013 N  N   . ASN A   132 ? 0.2249 0.3074 0.2285 -0.0557 0.0197  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   N   
1014 C  CA  . ASN A   132 ? 0.2422 0.2781 0.2761 -0.0405 -0.0312 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CA  
1015 C  C   . ASN A   132 ? 0.2252 0.2604 0.2353 -0.0519 0.0084  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   C   
1016 O  O   . ASN A   132 ? 0.2414 0.3627 0.2501 -0.0845 -0.0272 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   O   
1017 C  CB  . ASN A   132 ? 0.2863 0.2314 0.3341 -0.0561 -0.0249 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CB  
1018 C  CG  . ASN A   132 ? 0.2811 0.3592 0.2687 -0.0044 -0.0527 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   CG  
1019 O  OD1 . ASN A   132 ? 0.3846 0.4240 0.4550 -0.0235 0.1144  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   OD1 
1020 N  ND2 . ASN A   132 ? 0.4256 0.3548 0.2865 -0.0896 -0.0894 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A   ND2 
1021 N  N   . TYR A   133 ? 0.1640 0.2717 0.2628 -0.0763 0.0081  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N   
1022 C  CA  . TYR A   133 ? 0.2358 0.3036 0.2762 -0.0380 -0.0181 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA  
1023 C  C   . TYR A   133 ? 0.1730 0.2775 0.2909 0.0097  -0.0103 0.0003  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C   
1024 O  O   . TYR A   133 ? 0.1558 0.3523 0.2555 -0.0311 0.0084  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O   
1025 C  CB  . TYR A   133 ? 0.1914 0.3352 0.3559 0.0116  0.1059  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB  
1026 C  CG  . TYR A   133 ? 0.1901 0.4082 0.4407 0.0613  0.1034  0.0005  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG  
1027 C  CD1 . TYR A   133 ? 0.2716 0.5960 0.4311 0.0908  0.0047  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1 
1028 C  CD2 . TYR A   133 ? 0.3794 0.4433 0.3071 0.1502  0.0526  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2 
1029 C  CE1 . TYR A   133 ? 0.3228 0.4630 0.6756 -0.0105 0.1967  0.0704  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1 
1030 C  CE2 . TYR A   133 ? 0.2848 0.4645 0.4469 0.1444  -0.0519 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2 
1031 C  CZ  . TYR A   133 ? 0.2854 0.5200 0.3713 0.1109  0.0698  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ  
1032 O  OH  . TYR A   133 ? 0.3318 0.5737 0.5397 0.1568  -0.0074 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH  
1033 N  N   . TYR A   134 ? 0.1813 0.2456 0.2472 -0.0236 0.0245  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   N   
1034 C  CA  . TYR A   134 ? 0.1998 0.2480 0.2447 -0.0255 -0.0042 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CA  
1035 C  C   . TYR A   134 ? 0.1647 0.2759 0.2563 -0.0019 -0.0157 0.0231  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   C   
1036 O  O   . TYR A   134 ? 0.1584 0.2921 0.2769 -0.0243 0.0114  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   O   
1037 C  CB  . TYR A   134 ? 0.1973 0.2811 0.2223 -0.0586 0.0051  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CB  
1038 C  CG  . TYR A   134 ? 0.1827 0.3006 0.2781 -0.0334 -0.0050 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CG  
1039 C  CD1 . TYR A   134 ? 0.2883 0.3983 0.3719 0.1120  -0.0070 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD1 
1040 C  CD2 . TYR A   134 ? 0.2299 0.3689 0.2458 -0.0944 -0.0144 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CD2 
1041 C  CE1 . TYR A   134 ? 0.3952 0.4180 0.3333 0.0820  0.0097  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE1 
1042 C  CE2 . TYR A   134 ? 0.3222 0.4520 0.3331 -0.0380 0.0492  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CE2 
1043 C  CZ  . TYR A   134 ? 0.3966 0.3045 0.2548 0.0158  0.0501  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   CZ  
1044 O  OH  . TYR A   134 ? 0.3645 0.4567 0.3599 -0.0029 0.0312  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A   OH  
1045 N  N   . LYS A   135 ? 0.1718 0.2828 0.2331 -0.0386 0.0000  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   N   
1046 C  CA  . LYS A   135 ? 0.2322 0.3587 0.2223 0.0012  -0.0039 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CA  
1047 C  C   . LYS A   135 ? 0.2103 0.4155 0.2561 -0.0362 0.0087  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   C   
1048 O  O   . LYS A   135 ? 0.2750 0.4106 0.2707 0.0061  -0.0283 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   O   
1049 C  CB  . LYS A   135 ? 0.2339 0.3254 0.2880 -0.0290 0.0146  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CB  
1050 C  CG  . LYS A   135 ? 0.2769 0.2599 0.3239 -0.0317 -0.0220 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CG  
1051 C  CD  . LYS A   135 ? 0.3187 0.2027 0.4199 -0.0522 0.0195  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CD  
1052 C  CE  . LYS A   135 ? 0.2913 0.2420 0.4751 -0.0345 -0.0047 0.0069  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   CE  
1053 N  NZ  . LYS A   135 ? 0.4413 0.2492 0.5544 -0.0250 -0.0298 0.0642  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A   NZ  
1054 N  N   . GLU A   136 ? 0.2038 0.4222 0.2399 -0.0154 0.0015  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   
1055 C  CA  . GLU A   136 ? 0.2365 0.4341 0.3759 0.0025  -0.0759 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  
1056 C  C   . GLU A   136 ? 0.1697 0.4079 0.2690 -0.0610 0.0271  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   
1057 O  O   . GLU A   136 ? 0.2492 0.4581 0.3551 -0.0530 -0.0620 0.0164  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   
1058 C  CB  . GLU A   136 ? 0.3906 0.4290 0.3334 -0.0930 0.0281  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  
1059 N  N   . ALA A   137 ? 0.1821 0.2855 0.3469 -0.0642 0.0153  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   N   
1060 C  CA  . ALA A   137 ? 0.2118 0.3424 0.2781 -0.0132 0.0006  0.0215  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CA  
1061 C  C   . ALA A   137 ? 0.1480 0.3514 0.4119 0.0069  0.0513  0.0666  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   C   
1062 O  O   . ALA A   137 ? 0.2072 0.3709 0.4408 -0.0010 -0.0088 0.0404  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   O   
1063 C  CB  . ALA A   137 ? 0.2310 0.4095 0.3182 -0.0027 0.0340  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A   CB  
1064 N  N   . LYS A   138 ? 0.1370 0.4324 0.3233 -0.0493 0.0050  0.0299  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   
1065 C  CA  . LYS A   138 ? 0.1899 0.3280 0.2658 -0.0029 -0.0106 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  
1066 C  C   . LYS A   138 ? 0.1596 0.3332 0.2591 -0.0299 -0.0226 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   
1067 O  O   . LYS A   138 ? 0.1398 0.3476 0.2574 -0.0549 -0.0099 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   
1068 C  CB  . LYS A   138 ? 0.1906 0.4074 0.2635 -0.0276 0.0313  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  
1069 C  CG  . LYS A   138 ? 0.2665 0.3652 0.3550 -0.0035 0.0998  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  
1070 C  CD  . LYS A   138 ? 0.3993 0.5392 0.5368 0.1145  0.0855  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  
1071 C  CE  . LYS A   138 ? 0.5572 0.6745 0.5242 0.1279  0.2047  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  
1072 N  NZ  . LYS A   138 ? 0.7832 0.7623 1.0996 0.3552  0.1946  -0.2048 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  
1073 N  N   . PRO A   139 ? 0.1936 0.3778 0.2693 -0.0651 -0.0414 0.0126  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   N   
1074 C  CA  . PRO A   139 ? 0.2174 0.3898 0.2981 -0.0677 -0.0081 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CA  
1075 C  C   . PRO A   139 ? 0.2063 0.3359 0.2724 -0.0236 -0.0555 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   C   
1076 O  O   . PRO A   139 ? 0.2504 0.5068 0.2894 -0.0214 0.0092  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   O   
1077 C  CB  . PRO A   139 ? 0.2414 0.5429 0.3456 -0.0666 -0.0197 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CB  
1078 C  CG  . PRO A   139 ? 0.2474 0.5105 0.3060 -0.0087 -0.0806 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CG  
1079 C  CD  . PRO A   139 ? 0.1551 0.5465 0.2902 -0.0529 -0.0416 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A   CD  
1080 N  N   . HIS A   140 ? 0.1675 0.3454 0.2253 -0.0219 -0.0111 0.0356  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   N   
1081 C  CA  . HIS A   140 ? 0.1141 0.4209 0.2463 -0.0236 0.0060  0.0175  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CA  
1082 C  C   . HIS A   140 ? 0.1749 0.2931 0.2159 -0.0349 0.0013  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   C   
1083 O  O   . HIS A   140 ? 0.1807 0.3147 0.2123 -0.0228 0.0219  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   O   
1084 C  CB  . HIS A   140 ? 0.2365 0.4815 0.3135 -0.0484 -0.0007 0.0951  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CB  
1085 C  CG  . HIS A   140 ? 0.2196 0.8932 0.3042 -0.0292 -0.0171 0.1952  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CG  
1086 N  ND1 . HIS A   140 ? 0.2227 1.0975 0.3080 -0.1643 -0.0609 0.1208  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   ND1 
1087 C  CD2 . HIS A   140 ? 0.2003 1.1372 0.6857 -0.1246 -0.1151 0.2977  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CD2 
1088 C  CE1 . HIS A   140 ? 0.4917 1.1532 0.2588 0.0609  -0.1940 0.1013  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   CE1 
1089 N  NE2 . HIS A   140 ? 0.3898 1.2743 0.8029 0.1029  -0.0280 0.1413  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A   NE2 
1090 N  N   . MET A   141 ? 0.1721 0.2564 0.1786 0.0032  0.0021  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   N   
1091 C  CA  . MET A   141 ? 0.1746 0.1954 0.1618 -0.0049 0.0155  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CA  
1092 C  C   . MET A   141 ? 0.1707 0.1716 0.1870 -0.0130 -0.0040 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   C   
1093 O  O   . MET A   141 ? 0.1273 0.2620 0.1835 -0.0187 -0.0124 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   O   
1094 C  CB  . MET A   141 ? 0.1598 0.2806 0.1777 -0.0080 -0.0127 0.0123  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CB  
1095 C  CG  . MET A   141 ? 0.2117 0.3140 0.2606 0.0300  0.0892  0.0176  ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CG  
1096 S  SD  . MET A   141 ? 0.2268 0.3829 0.2850 -0.0140 0.0464  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   SD  
1097 C  CE  . MET A   141 ? 0.2560 0.3067 0.6329 -0.0863 -0.0746 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 135 MET A   CE  
1098 N  N   . THR A   142 ? 0.1435 0.1651 0.1516 0.0004  -0.0009 0.0046  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   N   
1099 C  CA  . THR A   142 ? 0.1489 0.1564 0.1519 -0.0179 -0.0256 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CA  
1100 C  C   . THR A   142 ? 0.1368 0.1648 0.1344 -0.0308 -0.0170 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   C   
1101 O  O   . THR A   142 ? 0.1584 0.1741 0.1378 -0.0255 -0.0065 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   O   
1102 C  CB  . THR A   142 ? 0.1751 0.1775 0.1475 -0.0380 0.0067  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CB  
1103 O  OG1 . THR A   142 ? 0.1470 0.2526 0.1538 -0.0381 0.0246  0.0014  ? ? ? ? ? ? 136 THR A   OG1 
1104 C  CG2 . THR A   142 ? 0.1725 0.2038 0.1716 -0.0062 0.0044  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 136 THR A   CG2 
1105 N  N   . PHE A   143 ? 0.1970 0.1561 0.1797 -0.0417 0.0075  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   N   
1106 C  CA  . PHE A   143 ? 0.1618 0.1651 0.2180 -0.0474 0.0007  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CA  
1107 C  C   . PHE A   143 ? 0.1818 0.1984 0.1928 -0.0404 0.0022  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   C   
1108 O  O   . PHE A   143 ? 0.2681 0.2660 0.1927 0.0261  0.0415  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   O   
1109 C  CB  . PHE A   143 ? 0.1888 0.2181 0.3008 -0.0700 -0.0413 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CB  
1110 C  CG  . PHE A   143 ? 0.1887 0.2171 0.2528 -0.0701 -0.0339 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CG  
1111 C  CD1 . PHE A   143 ? 0.1839 0.2505 0.2686 -0.0186 -0.0197 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD1 
1112 C  CD2 . PHE A   143 ? 0.2393 0.2705 0.2694 -0.0114 0.0051  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD2 
1113 C  CE1 . PHE A   143 ? 0.1972 0.2538 0.3233 -0.0515 0.0272  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE1 
1114 C  CE2 . PHE A   143 ? 0.1942 0.3425 0.3601 0.0017  0.0247  0.0301  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE2 
1115 C  CZ  . PHE A   143 ? 0.1565 0.2653 0.3467 -0.0432 0.0184  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CZ  
1116 N  N   . TYR A   144 ? 0.1752 0.1829 0.1903 -0.0210 -0.0033 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   N   
1117 C  CA  . TYR A   144 ? 0.1712 0.1915 0.2317 -0.0111 0.0077  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CA  
1118 C  C   . TYR A   144 ? 0.3370 0.2334 0.2832 -0.0299 0.0094  0.0743  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   C   
1119 O  O   . TYR A   144 ? 0.3849 0.2745 0.4055 0.0113  0.0661  0.0750  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   O   
1120 C  CB  . TYR A   144 ? 0.1737 0.2003 0.1718 -0.0258 0.0027  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CB  
1121 C  CG  . TYR A   144 ? 0.1626 0.2041 0.1528 -0.0208 0.0096  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CG  
1122 C  CD1 . TYR A   144 ? 0.1644 0.2464 0.1835 -0.0037 -0.0145 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD1 
1123 C  CD2 . TYR A   144 ? 0.1279 0.2232 0.1578 0.0029  -0.0036 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CD2 
1124 C  CE1 . TYR A   144 ? 0.1987 0.2133 0.2561 -0.0056 -0.0454 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE1 
1125 C  CE2 . TYR A   144 ? 0.1883 0.2594 0.2502 -0.0517 -0.0528 0.0280  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CE2 
1126 C  CZ  . TYR A   144 ? 0.2152 0.2496 0.2815 -0.0785 -0.0537 0.0343  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   CZ  
1127 O  OH  . TYR A   144 ? 0.2380 0.3424 0.4786 -0.1238 -0.1390 0.1253  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A   OH  
1128 N  N   . HIS A-2 6   ? 0.2929 0.3602 0.9594 0.0698  0.0225  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 N   
1129 C  CA  . HIS A-2 6   ? 0.2844 0.5381 1.0741 0.2275  -0.2171 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CA  
1130 C  C   . HIS A-2 6   ? 0.2834 0.2028 1.0450 0.0162  0.0934  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 C   
1131 O  O   . HIS A-2 6   ? 0.7299 0.3978 0.6194 0.2404  -0.1240 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 O   
1132 C  CB  . HIS A-2 6   ? 0.4672 0.3934 1.3207 0.0366  -0.0979 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CB  
1133 C  CG  . HIS A-2 6   ? 0.9850 0.9374 0.9791 0.5704  0.7712  0.3965  ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CG  
1134 N  ND1 . HIS A-2 6   ? 0.9104 0.2788 0.8020 0.0646  0.0050  -0.2071 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 ND1 
1135 C  CD2 . HIS A-2 6   ? 0.6869 0.7519 0.7414 0.1049  0.3531  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CD2 
1136 C  CE1 . HIS A-2 6   ? 0.9217 0.7613 0.9310 0.1348  -0.3284 -0.4043 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 CE1 
1137 N  NE2 . HIS A-2 6   ? 0.4182 0.5139 1.2496 0.1176  0.1450  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A-2 NE2 
1138 N  N   . HIS A-2 7   ? 0.2332 0.2350 0.4018 0.0799  0.0916  0.0441  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 N   
1139 C  CA  . HIS A-2 7   ? 0.2113 0.2182 0.2277 0.0682  0.0211  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CA  
1140 C  C   . HIS A-2 7   ? 0.2283 0.1926 0.2373 0.0616  0.0191  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 C   
1141 O  O   . HIS A-2 7   ? 0.2401 0.3152 0.2668 0.1030  0.0258  0.0672  ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 O   
1142 C  CB  . HIS A-2 7   ? 0.2240 0.1867 0.2708 0.0133  0.0076  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CB  
1143 C  CG  . HIS A-2 7   ? 0.3626 0.2486 0.2978 0.0903  -0.0029 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CG  
1144 N  ND1 . HIS A-2 7   ? 0.6683 0.3026 0.3713 0.0927  0.0029  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 ND1 
1145 C  CD2 . HIS A-2 7   ? 0.3556 0.2368 0.2720 -0.0317 0.0199  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CD2 
1146 C  CE1 . HIS A-2 7   ? 0.6077 0.3407 0.2753 0.1813  -0.0036 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 CE1 
1147 N  NE2 . HIS A-2 7   ? 0.6142 0.2838 0.3108 0.0415  0.0129  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 1   HIS A-2 NE2 
1148 N  N   . LEU A-2 8   ? 0.1559 0.1762 0.1798 0.0464  0.0428  0.0127  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 N   
1149 C  CA  . LEU A-2 8   ? 0.1780 0.1928 0.1823 0.0215  0.0387  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CA  
1150 C  C   . LEU A-2 8   ? 0.2272 0.1984 0.1900 0.0085  0.0045  0.0135  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 C   
1151 O  O   . LEU A-2 8   ? 0.2391 0.2521 0.2045 -0.0398 0.0360  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 O   
1152 C  CB  . LEU A-2 8   ? 0.1979 0.1621 0.1782 0.0078  0.0192  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CB  
1153 C  CG  . LEU A-2 8   ? 0.2120 0.1699 0.2883 0.0083  -0.0564 0.0145  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CG  
1154 C  CD1 . LEU A-2 8   ? 0.1832 0.1969 0.2137 0.0155  0.0110  0.0021  ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD1 
1155 C  CD2 . LEU A-2 8   ? 0.2071 0.2758 0.3054 0.0352  -0.0475 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A-2 CD2 
1156 N  N   . LYS A-2 9   ? 0.2065 0.1907 0.1904 0.0134  0.0408  0.0135  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 N   
1157 C  CA  . LYS A-2 9   ? 0.2225 0.1832 0.2691 -0.0082 0.0233  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CA  
1158 C  C   . LYS A-2 9   ? 0.2490 0.2170 0.1971 -0.0227 0.0878  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 C   
1159 O  O   . LYS A-2 9   ? 0.2678 0.2248 0.3026 -0.0372 0.0355  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 O   
1160 C  CB  . LYS A-2 9   ? 0.2471 0.2234 0.2458 0.0346  0.0307  0.0190  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CB  
1161 C  CG  . LYS A-2 9   ? 0.2657 0.2975 0.3911 -0.0171 -0.0275 0.1172  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CG  
1162 C  CD  . LYS A-2 9   ? 0.5140 0.3763 0.4394 0.1702  0.0073  0.1420  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CD  
1163 C  CE  . LYS A-2 9   ? 0.8969 0.6373 0.7766 -0.2959 0.0060  0.1800  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 CE  
1164 N  NZ  . LYS A-2 9   ? 1.3490 0.5568 0.6751 0.2643  0.3113  0.2851  ? ? ? ? ? ? 3   LYS A-2 NZ  
1165 N  N   . SER A-2 10  ? 0.2068 0.1595 0.1879 0.0219  0.0629  0.0060  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
1166 C  CA  . SER A-2 10  ? 0.1954 0.1609 0.2221 -0.0167 0.0550  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
1167 C  C   . SER A-2 10  ? 0.1740 0.1410 0.1640 -0.0087 0.0171  0.0098  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
1168 O  O   . SER A-2 10  ? 0.1649 0.1900 0.1785 0.0037  0.0155  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
1169 C  CB  . SER A-2 10  ? 0.2311 0.1890 0.1926 -0.0068 0.0108  0.0162  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
1170 O  OG  . SER A-2 10  ? 0.2587 0.2325 0.2502 -0.0192 0.0002  0.0550  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
1171 N  N   A ILE A-2 11  ? 0.1820 0.1793 0.1801 0.0050  0.0532  0.0003  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   
1172 N  N   B ILE A-2 11  ? 0.1784 0.1575 0.1621 0.0000  0.0530  0.0010  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   
1173 C  CA  A ILE A-2 11  ? 0.1790 0.1816 0.1655 0.0492  -0.0120 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  
1174 C  CA  B ILE A-2 11  ? 0.1433 0.1612 0.1415 0.0332  0.0102  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  
1175 C  C   A ILE A-2 11  ? 0.1998 0.1482 0.1545 0.0048  0.0274  0.0037  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   
1176 C  C   B ILE A-2 11  ? 0.1844 0.1437 0.1445 0.0140  0.0230  0.0085  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   
1177 O  O   A ILE A-2 11  ? 0.3137 0.1802 0.2165 -0.0529 -0.0005 0.0169  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   
1178 O  O   B ILE A-2 11  ? 0.3266 0.1963 0.2033 -0.0473 0.0288  0.0252  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   
1179 C  CB  A ILE A-2 11  ? 0.1670 0.2487 0.3088 0.0449  -0.0078 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  
1180 C  CB  B ILE A-2 11  ? 0.1127 0.1695 0.1924 -0.0159 0.0149  0.0212  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  
1181 C  CG1 A ILE A-2 11  ? 0.3380 0.2561 0.3467 0.0718  -0.1084 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 
1182 C  CG1 B ILE A-2 11  ? 0.2061 0.1803 0.1124 0.0290  -0.0346 0.0219  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 
1183 C  CG2 A ILE A-2 11  ? 0.1769 0.1699 0.3722 0.1008  -0.0200 0.0057  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 
1184 C  CG2 B ILE A-2 11  ? 0.1484 0.1474 0.1563 -0.0443 0.0649  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 
1185 C  CD1 A ILE A-2 11  ? 0.4704 0.2630 0.5811 0.0722  0.1083  0.0455  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 
1186 C  CD1 B ILE A-2 11  ? 0.1721 0.1897 0.1553 0.0411  0.0281  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 
1187 N  N   . ASN A-2 12  ? 0.1604 0.1624 0.1288 0.0107  0.0331  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   
1188 C  CA  . ASN A-2 12  ? 0.1491 0.1293 0.1532 0.0290  0.0263  0.0022  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  
1189 C  C   . ASN A-2 12  ? 0.1971 0.1255 0.1432 0.0366  0.0528  0.0104  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   
1190 O  O   . ASN A-2 12  ? 0.2039 0.1584 0.1665 0.0228  0.0523  0.0226  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   
1191 C  CB  . ASN A-2 12  ? 0.1493 0.1970 0.1608 0.0353  0.0007  0.0177  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  
1192 C  CG  . ASN A-2 12  ? 0.1575 0.2042 0.1747 0.0324  0.0064  0.0048  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  
1193 O  OD1 . ASN A-2 12  ? 0.1884 0.2284 0.1653 0.0399  0.0003  0.0088  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 
1194 N  ND2 . ASN A-2 12  ? 0.2277 0.2082 0.1993 0.0808  0.0084  0.0410  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 
1195 N  N   . HIS A-2 13  ? 0.1497 0.1196 0.1369 0.0316  0.0322  0.0012  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   
1196 C  CA  . HIS A-2 13  ? 0.1368 0.1351 0.1279 0.0398  0.0098  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  
1197 C  C   . HIS A-2 13  ? 0.1455 0.1419 0.1197 0.0155  0.0385  0.0058  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   
1198 O  O   . HIS A-2 13  ? 0.1541 0.1473 0.1468 0.0102  0.0588  0.0089  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   
1199 C  CB  . HIS A-2 13  ? 0.1399 0.1551 0.1258 -0.0120 0.0232  0.0124  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  
1200 C  CG  . HIS A-2 13  ? 0.1505 0.1567 0.1495 0.0004  0.0037  0.0064  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CG  
1201 N  ND1 . HIS A-2 13  ? 0.1450 0.1819 0.1372 -0.0042 0.0181  0.0343  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 ND1 
1202 C  CD2 . HIS A-2 13  ? 0.1801 0.1682 0.2049 -0.0095 -0.0246 0.0036  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CD2 
1203 C  CE1 . HIS A-2 13  ? 0.1945 0.2086 0.1953 -0.0111 0.0414  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CE1 
1204 N  NE2 . HIS A-2 13  ? 0.1813 0.2294 0.2083 -0.0102 -0.0042 0.0090  ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 NE2 
1205 N  N   . ILE A-2 14  ? 0.1413 0.1015 0.1591 0.0169  0.0423  0.0053  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
1206 C  CA  . ILE A-2 14  ? 0.1885 0.1079 0.1193 0.0179  0.0402  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
1207 C  C   . ILE A-2 14  ? 0.1778 0.1237 0.1430 0.0074  0.0813  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
1208 O  O   . ILE A-2 14  ? 0.2736 0.1658 0.1396 -0.0008 0.0933  0.0336  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
1209 C  CB  . ILE A-2 14  ? 0.2484 0.1578 0.1796 0.0561  -0.0600 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
1210 C  CG1 . ILE A-2 14  ? 0.2243 0.2195 0.1811 0.0133  -0.0169 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
1211 C  CG2 . ILE A-2 14  ? 0.2879 0.1819 0.2332 0.0111  0.0083  0.0339  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
1212 C  CD1 . ILE A-2 14  ? 0.3454 0.2731 0.3351 -0.0086 -0.1208 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
1213 N  N   . CYS A-2 15  ? 0.1673 0.1188 0.1462 0.0290  0.0390  0.0155  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 N   
1214 C  CA  A CYS A-2 15  ? 0.1678 0.1236 0.1650 0.0340  0.0117  0.0000  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  
1215 C  CA  B CYS A-2 15  ? 0.1707 0.1389 0.1300 0.0290  0.0340  0.0216  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CA  
1216 C  C   . CYS A-2 15  ? 0.1306 0.1356 0.1027 0.0194  0.0426  0.0284  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 C   
1217 O  O   . CYS A-2 15  ? 0.1451 0.1499 0.1290 0.0176  0.0415  0.0386  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 O   
1218 C  CB  A CYS A-2 15  ? 0.1290 0.1889 0.1776 0.0749  -0.0303 0.0769  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  
1219 C  CB  B CYS A-2 15  ? 0.1824 0.1540 0.2069 0.0089  0.0263  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 CB  
1220 S  SG  A CYS A-2 15  ? 0.2631 0.2229 0.2632 0.0514  -0.0537 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  
1221 S  SG  B CYS A-2 15  ? 0.2399 0.3155 0.3005 0.0626  -0.0158 0.0017  ? ? ? ? ? ? 9   CYS A-2 SG  
1222 N  N   . PHE A-2 16  ? 0.1123 0.1193 0.1325 0.0311  0.0223  0.0032  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 N   
1223 C  CA  . PHE A-2 16  ? 0.1192 0.1213 0.1129 0.0338  -0.0097 0.0043  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CA  
1224 C  C   . PHE A-2 16  ? 0.1209 0.1227 0.1103 0.0071  0.0220  0.0170  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 C   
1225 O  O   . PHE A-2 16  ? 0.1579 0.1218 0.1065 0.0093  0.0296  0.0140  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 O   
1226 C  CB  . PHE A-2 16  ? 0.1207 0.1660 0.1140 0.0129  0.0179  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CB  
1227 C  CG  . PHE A-2 16  ? 0.1746 0.1432 0.1604 0.0389  0.0119  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CG  
1228 C  CD1 . PHE A-2 16  ? 0.2592 0.2335 0.1547 -0.0092 0.0214  0.0048  ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD1 
1229 C  CD2 . PHE A-2 16  ? 0.2265 0.3666 0.2228 -0.1065 0.0635  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CD2 
1230 C  CE1 . PHE A-2 16  ? 0.2059 0.2403 0.2519 0.0112  -0.0107 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE1 
1231 C  CE2 . PHE A-2 16  ? 0.2593 0.5489 0.2568 -0.1619 0.1076  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CE2 
1232 C  CZ  . PHE A-2 16  ? 0.1346 0.4085 0.1875 -0.0079 0.0370  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A-2 CZ  
1233 N  N   . SER A-2 17  ? 0.1286 0.1051 0.1499 0.0236  0.0153  0.0099  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   
1234 C  CA  . SER A-2 17  ? 0.1194 0.1178 0.1377 0.0035  0.0198  0.0044  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  
1235 C  C   . SER A-2 17  ? 0.1135 0.1103 0.1209 0.0018  0.0089  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   
1236 O  O   . SER A-2 17  ? 0.1315 0.1662 0.1342 0.0195  0.0040  0.0029  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   
1237 C  CB  . SER A-2 17  ? 0.1175 0.1300 0.2329 -0.0096 0.0291  0.0064  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  
1238 O  OG  . SER A-2 17  ? 0.1217 0.2041 0.2707 -0.0018 0.0486  0.0019  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  
1239 N  N   . VAL A-2 18  ? 0.0886 0.1098 0.1229 -0.0010 0.0234  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   
1240 C  CA  . VAL A-2 18  ? 0.0903 0.1057 0.1693 0.0035  0.0147  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  
1241 C  C   . VAL A-2 18  ? 0.1352 0.1129 0.1233 -0.0063 0.0128  0.0166  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   
1242 O  O   . VAL A-2 18  ? 0.1311 0.1279 0.1551 0.0015  -0.0064 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   
1243 C  CB  . VAL A-2 18  ? 0.1286 0.1178 0.1302 -0.0310 0.0100  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  
1244 C  CG1 . VAL A-2 18  ? 0.1256 0.1297 0.1648 -0.0080 -0.0074 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 
1245 C  CG2 . VAL A-2 18  ? 0.1545 0.1117 0.1659 -0.0192 0.0196  0.0303  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 
1246 N  N   . ARG A-2 19  ? 0.0988 0.1234 0.1387 -0.0042 0.0297  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   
1247 C  CA  . ARG A-2 19  ? 0.1615 0.1015 0.1439 0.0189  0.0350  0.0046  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  
1248 C  C   . ARG A-2 19  ? 0.1216 0.1362 0.1331 -0.0206 0.0136  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   
1249 O  O   . ARG A-2 19  ? 0.1503 0.1571 0.1429 -0.0221 0.0099  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   
1250 C  CB  . ARG A-2 19  ? 0.1337 0.1450 0.1545 -0.0023 0.0150  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  
1251 C  CG  . ARG A-2 19  ? 0.2047 0.1583 0.1908 0.0196  0.0159  0.0205  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  
1252 C  CD  . ARG A-2 19  ? 0.1924 0.2002 0.1745 0.0392  0.0304  0.0340  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  
1253 N  NE  . ARG A-2 19  ? 0.2214 0.1934 0.1970 -0.0029 0.0141  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  
1254 C  CZ  . ARG A-2 19  ? 0.1890 0.2156 0.1941 0.0003  0.0461  0.0052  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  
1255 N  NH1 . ARG A-2 19  ? 0.2428 0.2281 0.3067 -0.0457 0.0135  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 
1256 N  NH2 . ARG A-2 19  ? 0.1916 0.2672 0.1984 0.0171  0.0164  0.0445  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 
1257 N  N   . ASN A-2 20  ? 0.1335 0.1301 0.1346 -0.0115 0.0434  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 N   
1258 C  CA  . ASN A-2 20  ? 0.1668 0.1133 0.1199 0.0154  0.0436  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CA  
1259 C  C   . ASN A-2 20  ? 0.0990 0.1077 0.1197 -0.0042 0.0157  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 C   
1260 O  O   . ASN A-2 20  ? 0.1308 0.1389 0.1205 -0.0258 0.0108  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 O   
1261 C  CB  . ASN A-2 20  ? 0.1727 0.1227 0.1620 0.0036  0.0566  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CB  
1262 C  CG  . ASN A-2 20  ? 0.2066 0.1580 0.1366 -0.0485 0.0405  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 CG  
1263 O  OD1 . ASN A-2 20  ? 0.1693 0.1360 0.1861 -0.0184 0.0411  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 OD1 
1264 N  ND2 . ASN A-2 20  ? 0.2266 0.2053 0.2091 -0.0732 0.0482  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A-2 ND2 
1265 N  N   . LEU A-2 21  ? 0.1100 0.1440 0.1312 -0.0187 0.0278  0.0133  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   
1266 C  CA  . LEU A-2 21  ? 0.1136 0.1381 0.1386 -0.0143 0.0070  0.0090  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  
1267 C  C   . LEU A-2 21  ? 0.1153 0.1111 0.1152 -0.0024 0.0118  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   
1268 O  O   . LEU A-2 21  ? 0.1369 0.1316 0.1422 0.0101  0.0056  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   
1269 C  CB  . LEU A-2 21  ? 0.1355 0.1935 0.1786 0.0049  -0.0072 0.0180  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  
1270 C  CG  . LEU A-2 21  ? 0.2088 0.2062 0.2028 0.0134  0.0111  0.0304  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  
1271 C  CD1 . LEU A-2 21  ? 0.2691 0.2242 0.1941 0.0158  0.0745  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 
1272 C  CD2 . LEU A-2 21  ? 0.2450 0.2613 0.2627 0.0706  -0.0551 0.0425  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 
1273 N  N   . ASN A-2 22  ? 0.1036 0.1275 0.1308 -0.0090 0.0175  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 N   
1274 C  CA  . ASN A-2 22  ? 0.1030 0.1295 0.1004 -0.0154 0.0130  0.0020  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CA  
1275 C  C   . ASN A-2 22  ? 0.1130 0.1234 0.1002 -0.0061 0.0146  0.0088  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 C   
1276 O  O   . ASN A-2 22  ? 0.1189 0.1258 0.1291 -0.0198 0.0173  0.0021  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 O   
1277 C  CB  . ASN A-2 22  ? 0.1425 0.1758 0.1095 0.0058  0.0228  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CB  
1278 C  CG  . ASN A-2 22  ? 0.1456 0.1717 0.1474 0.0040  0.0141  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 CG  
1279 O  OD1 . ASN A-2 22  ? 0.1930 0.1758 0.1398 0.0117  0.0005  0.0224  ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 OD1 
1280 N  ND2 . ASN A-2 22  ? 0.1663 0.1950 0.1498 -0.0465 0.0337  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 16  ASN A-2 ND2 
1281 N  N   . ASP A-2 23  ? 0.1038 0.1146 0.0888 0.0260  0.0191  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 N   
1282 C  CA  . ASP A-2 23  ? 0.1357 0.0991 0.1226 0.0078  -0.0083 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CA  
1283 C  C   . ASP A-2 23  ? 0.0885 0.1474 0.1098 -0.0005 0.0082  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 C   
1284 O  O   . ASP A-2 23  ? 0.1074 0.1509 0.1417 -0.0157 0.0197  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 O   
1285 C  CB  . ASP A-2 23  ? 0.1531 0.1002 0.1598 0.0155  0.0217  0.0044  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CB  
1286 C  CG  . ASP A-2 23  ? 0.1814 0.1673 0.1677 0.0270  0.0161  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 CG  
1287 O  OD1 . ASP A-2 23  ? 0.2102 0.1975 0.1763 0.0225  0.0405  0.0035  ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD1 
1288 O  OD2 . ASP A-2 23  ? 0.2006 0.1686 0.2673 0.0274  0.0236  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 17  ASP A-2 OD2 
1289 N  N   . SER A-2 24  ? 0.0951 0.1031 0.1088 0.0015  0.0262  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   
1290 C  CA  . SER A-2 24  ? 0.0895 0.1095 0.1313 -0.0024 0.0234  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  
1291 C  C   . SER A-2 24  ? 0.0955 0.1297 0.1053 -0.0049 0.0167  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   
1292 O  O   . SER A-2 24  ? 0.1169 0.1386 0.1173 -0.0137 0.0172  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   
1293 C  CB  . SER A-2 24  ? 0.0886 0.1446 0.1598 -0.0084 0.0397  0.0024  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  
1294 O  OG  . SER A-2 24  ? 0.1551 0.1584 0.1684 -0.0313 0.0571  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  
1295 N  N   . ILE A-2 25  ? 0.1021 0.1188 0.1150 0.0057  0.0213  0.0054  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
1296 C  CA  . ILE A-2 25  ? 0.1252 0.1270 0.1047 -0.0111 0.0106  0.0204  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
1297 C  C   . ILE A-2 25  ? 0.1395 0.1173 0.1205 -0.0161 0.0273  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
1298 O  O   . ILE A-2 25  ? 0.1342 0.1200 0.1347 -0.0115 0.0504  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
1299 C  CB  . ILE A-2 25  ? 0.1072 0.1368 0.1254 -0.0096 0.0124  0.0090  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
1300 C  CG1 . ILE A-2 25  ? 0.1088 0.1393 0.1592 -0.0126 -0.0037 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
1301 C  CG2 . ILE A-2 25  ? 0.1634 0.1274 0.1284 -0.0251 0.0457  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
1302 C  CD1 . ILE A-2 25  ? 0.1686 0.1819 0.1613 -0.0023 -0.0298 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
1303 N  N   . HIS A-2 26  ? 0.0978 0.1457 0.1188 -0.0139 0.0200  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 N   
1304 C  CA  . HIS A-2 26  ? 0.0974 0.1598 0.1154 -0.0103 0.0248  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CA  
1305 C  C   . HIS A-2 26  ? 0.1162 0.1252 0.1193 -0.0084 0.0259  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 C   
1306 O  O   . HIS A-2 26  ? 0.1174 0.1534 0.1509 -0.0287 0.0425  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 O   
1307 C  CB  . HIS A-2 26  ? 0.0938 0.2069 0.1643 0.0102  0.0167  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CB  
1308 C  CG  . HIS A-2 26  ? 0.1270 0.2023 0.1542 -0.0025 0.0159  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CG  
1309 N  ND1 . HIS A-2 26  ? 0.1248 0.3462 0.1556 -0.0231 0.0481  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 ND1 
1310 C  CD2 . HIS A-2 26  ? 0.1404 0.2435 0.1558 -0.0189 0.0064  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CD2 
1311 C  CE1 . HIS A-2 26  ? 0.1359 0.3395 0.1595 -0.0039 0.0373  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CE1 
1312 N  NE2 . HIS A-2 26  ? 0.1555 0.2582 0.2308 -0.0316 0.0492  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 NE2 
1313 N  N   . PHE A-2 27  ? 0.0846 0.1467 0.1082 -0.0082 0.0098  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 N   
1314 C  CA  . PHE A-2 27  ? 0.1306 0.1502 0.1168 -0.0018 0.0236  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CA  
1315 C  C   . PHE A-2 27  ? 0.1199 0.1414 0.1118 0.0031  0.0003  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 C   
1316 O  O   . PHE A-2 27  ? 0.1199 0.1509 0.1532 -0.0041 0.0150  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 O   
1317 C  CB  . PHE A-2 27  ? 0.1302 0.1462 0.0999 0.0048  0.0280  0.0105  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CB  
1318 C  CG  . PHE A-2 27  ? 0.1106 0.1305 0.1212 -0.0032 0.0113  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CG  
1319 C  CD1 . PHE A-2 27  ? 0.1466 0.2209 0.1656 -0.0125 -0.0222 0.0098  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD1 
1320 C  CD2 . PHE A-2 27  ? 0.1574 0.1403 0.1303 0.0042  0.0406  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CD2 
1321 C  CE1 . PHE A-2 27  ? 0.1713 0.2274 0.1508 -0.0117 0.0093  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE1 
1322 C  CE2 . PHE A-2 27  ? 0.1926 0.1675 0.1581 -0.0037 -0.0157 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CE2 
1323 C  CZ  . PHE A-2 27  ? 0.1880 0.1815 0.1549 -0.0073 0.0146  0.0124  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A-2 CZ  
1324 N  N   . TYR A-2 28  ? 0.0992 0.1291 0.1566 0.0152  0.0128  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 N   
1325 C  CA  . TYR A-2 28  ? 0.1102 0.1172 0.1633 0.0075  0.0238  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CA  
1326 C  C   . TYR A-2 28  ? 0.1199 0.1378 0.1405 -0.0162 0.0087  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 C   
1327 O  O   . TYR A-2 28  ? 0.1559 0.1237 0.1603 -0.0160 0.0283  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 O   
1328 C  CB  . TYR A-2 28  ? 0.1047 0.1644 0.1535 0.0092  0.0368  0.0022  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CB  
1329 C  CG  . TYR A-2 28  ? 0.1180 0.1338 0.1376 -0.0045 0.0293  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CG  
1330 C  CD1 . TYR A-2 28  ? 0.1091 0.1809 0.1308 0.0017  0.0200  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD1 
1331 C  CD2 . TYR A-2 28  ? 0.0872 0.1177 0.1907 0.0122  0.0295  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CD2 
1332 C  CE1 . TYR A-2 28  ? 0.1368 0.1656 0.1894 -0.0030 0.0322  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE1 
1333 C  CE2 . TYR A-2 28  ? 0.1176 0.1879 0.1337 -0.0021 0.0030  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CE2 
1334 C  CZ  . TYR A-2 28  ? 0.1025 0.1555 0.1397 0.0093  0.0282  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 CZ  
1335 O  OH  . TYR A-2 28  ? 0.1467 0.2044 0.1676 0.0084  0.0292  0.0020  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A-2 OH  
1336 N  N   . ARG A-2 29  ? 0.1154 0.1521 0.1580 -0.0066 0.0277  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   
1337 C  CA  A ARG A-2 29  ? 0.1413 0.1678 0.1378 -0.0131 0.0154  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  
1338 C  CA  B ARG A-2 29  ? 0.1530 0.1716 0.1718 -0.0445 0.0289  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  
1339 C  C   . ARG A-2 29  ? 0.1549 0.1507 0.1366 -0.0184 0.0228  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   
1340 O  O   . ARG A-2 29  ? 0.1540 0.2086 0.2003 -0.0330 0.0412  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   
1341 C  CB  A ARG A-2 29  ? 0.1881 0.1375 0.1630 -0.0086 -0.0495 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  
1342 C  CB  B ARG A-2 29  ? 0.2596 0.1388 0.1999 0.0655  -0.0349 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  
1343 C  CG  A ARG A-2 29  ? 0.1807 0.1521 0.1212 -0.0347 0.0155  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  
1344 C  CG  B ARG A-2 29  ? 0.2403 0.2069 0.2005 -0.0155 -0.0182 0.0371  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  
1345 C  CD  A ARG A-2 29  ? 0.1474 0.1044 0.1162 -0.0069 -0.0163 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  
1346 C  CD  B ARG A-2 29  ? 0.1796 0.1640 0.2415 -0.0212 0.0406  0.0698  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  
1347 N  NE  A ARG A-2 29  ? 0.1466 0.1224 0.1009 -0.0076 0.0285  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  
1348 N  NE  B ARG A-2 29  ? 0.2090 0.1708 0.2130 -0.0026 0.0072  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  
1349 C  CZ  A ARG A-2 29  ? 0.1411 0.1046 0.0693 0.0041  0.0380  0.0317  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  
1350 C  CZ  B ARG A-2 29  ? 0.2405 0.2656 0.2001 0.1046  0.0385  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  
1351 N  NH1 A ARG A-2 29  ? 0.1428 0.0542 0.1158 -0.0147 0.0089  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 
1352 N  NH1 B ARG A-2 29  ? 0.3092 0.2249 0.4799 0.1088  0.1255  -0.1485 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 
1353 N  NH2 A ARG A-2 29  ? 0.1249 0.1144 0.1263 0.0207  0.0196  0.0010  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 
1354 N  NH2 B ARG A-2 29  ? 0.1869 0.2174 0.1159 0.1230  0.0816  0.0633  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 
1355 N  N   . ASP A-2 30  ? 0.1205 0.1798 0.1078 -0.0054 0.0193  0.0382  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 N   
1356 C  CA  . ASP A-2 30  ? 0.1114 0.2097 0.1524 -0.0174 0.0232  0.0262  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CA  
1357 C  C   . ASP A-2 30  ? 0.1325 0.1580 0.1623 -0.0272 -0.0076 0.0157  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 C   
1358 O  O   . ASP A-2 30  ? 0.2495 0.2408 0.2397 -0.1274 -0.0628 0.0686  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 O   
1359 C  CB  . ASP A-2 30  ? 0.1452 0.2663 0.1138 -0.0081 0.0471  0.0181  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CB  
1360 C  CG  . ASP A-2 30  ? 0.1807 0.2291 0.1826 -0.0205 0.0830  0.0396  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 CG  
1361 O  OD1 . ASP A-2 30  ? 0.2363 0.4002 0.2191 0.1119  0.0880  0.1039  ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD1 
1362 O  OD2 . ASP A-2 30  ? 0.1605 0.4351 0.1727 -0.1372 0.0321  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A-2 OD2 
1363 N  N   . ILE A-2 31  ? 0.0897 0.1541 0.1139 -0.0011 0.0225  0.0123  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 N   
1364 C  CA  . ILE A-2 31  ? 0.1205 0.1358 0.1387 -0.0162 0.0055  0.0001  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CA  
1365 C  C   . ILE A-2 31  ? 0.1180 0.1367 0.1154 -0.0224 0.0134  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 C   
1366 O  O   . ILE A-2 31  ? 0.1390 0.1512 0.1458 -0.0374 0.0141  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 O   
1367 C  CB  . ILE A-2 31  ? 0.1366 0.1324 0.1349 -0.0133 0.0075  0.0172  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CB  
1368 C  CG1 . ILE A-2 31  ? 0.1561 0.1336 0.2003 0.0332  -0.0072 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG1 
1369 C  CG2 . ILE A-2 31  ? 0.1715 0.2143 0.1697 -0.0190 -0.0335 0.0136  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG2 
1370 C  CD1 . ILE A-2 31  ? 0.1650 0.1967 0.2672 -0.0207 0.0248  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CD1 
1371 N  N   . LEU A-2 32  ? 0.1162 0.1396 0.1122 0.0063  0.0346  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   
1372 C  CA  . LEU A-2 32  ? 0.1254 0.1331 0.1205 -0.0040 0.0295  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  
1373 C  C   . LEU A-2 32  ? 0.1403 0.1381 0.1336 -0.0115 0.0347  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   
1374 O  O   . LEU A-2 32  ? 0.1644 0.1459 0.1409 -0.0176 0.0416  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   
1375 C  CB  . LEU A-2 32  ? 0.1457 0.1394 0.1134 -0.0297 0.0348  0.0026  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  
1376 C  CG  . LEU A-2 32  ? 0.1248 0.1627 0.1129 -0.0111 0.0306  0.0110  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  
1377 C  CD1 . LEU A-2 32  ? 0.1307 0.1557 0.1424 -0.0248 0.0404  0.0044  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 
1378 C  CD2 . LEU A-2 32  ? 0.1212 0.2114 0.1582 -0.0126 -0.0012 0.0019  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 
1379 N  N   . LEU A-2 33  ? 0.1310 0.1366 0.1323 -0.0019 0.0219  0.0216  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 N   
1380 C  CA  . LEU A-2 33  ? 0.1417 0.1359 0.1338 -0.0178 -0.0012 0.0232  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CA  
1381 C  C   . LEU A-2 33  ? 0.1598 0.1289 0.1370 -0.0001 0.0254  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 C   
1382 O  O   . LEU A-2 33  ? 0.2059 0.1268 0.1838 -0.0119 0.0312  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 O   
1383 C  CB  . LEU A-2 33  ? 0.1549 0.1643 0.1763 -0.0407 0.0184  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CB  
1384 C  CG  . LEU A-2 33  ? 0.1652 0.1493 0.2117 -0.0312 0.0221  0.0146  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CG  
1385 C  CD1 . LEU A-2 33  ? 0.2087 0.2573 0.3332 -0.1171 -0.0233 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD1 
1386 C  CD2 . LEU A-2 33  ? 0.2016 0.2631 0.1682 -0.0349 0.0171  0.0196  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD2 
1387 N  N   . GLY A-2 34  ? 0.1185 0.1485 0.1236 0.0019  0.0140  0.0038  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 N   
1388 C  CA  . GLY A-2 34  ? 0.1417 0.1408 0.1204 0.0248  0.0050  0.0156  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 CA  
1389 C  C   . GLY A-2 34  ? 0.1331 0.1339 0.1347 -0.0018 0.0224  0.0043  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 C   
1390 O  O   . GLY A-2 34  ? 0.1963 0.1835 0.1427 0.0166  0.0506  0.0002  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 O   
1391 N  N   . LYS A-2 35  ? 0.1461 0.1794 0.1426 -0.0388 -0.0241 0.0203  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   
1392 C  CA  . LYS A-2 35  ? 0.1689 0.2313 0.1602 -0.0738 -0.0522 0.0353  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  
1393 C  C   . LYS A-2 35  ? 0.1303 0.2238 0.1339 -0.0717 -0.0002 0.0272  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   
1394 O  O   . LYS A-2 35  ? 0.1421 0.2049 0.1496 -0.0540 0.0396  0.0080  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   
1395 C  CB  . LYS A-2 35  ? 0.2707 0.2007 0.2601 -0.0431 -0.0469 0.0704  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  
1396 C  CG  . LYS A-2 35  ? 0.3425 0.3114 0.2955 -0.0810 -0.1322 0.0427  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  
1397 C  CD  . LYS A-2 35  ? 0.6196 0.5690 0.3839 -0.0907 0.0057  0.1933  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CD  
1398 C  CE  . LYS A-2 35  ? 0.6421 0.6631 0.2971 0.1387  0.1060  0.2028  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CE  
1399 N  NZ  . LYS A-2 35  ? 0.4347 0.6349 0.3344 0.0747  -0.0735 0.0730  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 NZ  
1400 N  N   . LEU A-2 36  ? 0.1826 0.1993 0.1339 -0.0459 -0.0144 0.0121  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   
1401 C  CA  . LEU A-2 36  ? 0.1452 0.1651 0.1071 -0.0050 -0.0101 0.0338  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  
1402 C  C   . LEU A-2 36  ? 0.1116 0.1738 0.1574 0.0050  0.0132  0.0403  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   
1403 O  O   . LEU A-2 36  ? 0.1653 0.2291 0.1587 -0.0329 0.0156  0.0373  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   
1404 C  CB  . LEU A-2 36  ? 0.1231 0.2101 0.1523 -0.0005 0.0209  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  
1405 C  CG  . LEU A-2 36  ? 0.1343 0.1882 0.1198 -0.0114 0.0398  0.0165  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  
1406 C  CD1 . LEU A-2 36  ? 0.1560 0.1994 0.1545 -0.0041 0.0307  0.0584  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 
1407 C  CD2 . LEU A-2 36  ? 0.1183 0.2470 0.1587 0.0074  0.0407  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 
1408 N  N   . LEU A-2 37  ? 0.0920 0.1874 0.1300 -0.0064 0.0066  0.0142  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 N   
1409 C  CA  . LEU A-2 37  ? 0.1200 0.1690 0.1497 0.0049  0.0051  0.0082  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CA  
1410 C  C   . LEU A-2 37  ? 0.1332 0.1505 0.1220 0.0122  0.0398  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 C   
1411 O  O   . LEU A-2 37  ? 0.1829 0.2054 0.1630 0.0486  0.0140  0.0349  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 O   
1412 C  CB  . LEU A-2 37  ? 0.1741 0.2422 0.2057 0.0475  0.0180  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CB  
1413 C  CG  . LEU A-2 37  ? 0.2525 0.3266 0.3377 0.0050  0.0195  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CG  
1414 C  CD1 . LEU A-2 37  ? 0.3188 0.5759 0.4025 0.2003  -0.0180 -0.2217 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD1 
1415 C  CD2 . LEU A-2 37  ? 0.2946 0.3095 0.4980 -0.0127 0.0173  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A-2 CD2 
1416 N  N   . LEU A-2 38  ? 0.1412 0.1422 0.1426 0.0037  0.0357  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   
1417 C  CA  . LEU A-2 38  ? 0.1518 0.1278 0.1690 0.0074  0.0295  0.0009  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  
1418 C  C   . LEU A-2 38  ? 0.1310 0.1345 0.1301 0.0049  -0.0089 0.0034  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   
1419 O  O   . LEU A-2 38  ? 0.1387 0.1755 0.1296 0.0117  0.0264  0.0462  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   
1420 C  CB  . LEU A-2 38  ? 0.1281 0.2101 0.2848 0.0182  0.0238  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  
1421 C  CG  . LEU A-2 38  ? 0.1632 0.2607 0.3319 -0.0393 0.1042  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  
1422 C  CD1 . LEU A-2 38  ? 0.1945 0.5361 0.5597 0.0390  0.1561  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 
1423 C  CD2 . LEU A-2 38  ? 0.2658 0.3208 0.4788 0.0107  0.0098  0.0084  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 
1424 N  N   . THR A-2 39  ? 0.1455 0.1457 0.1208 0.0033  0.0261  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N   
1425 C  CA  . THR A-2 39  ? 0.1398 0.1647 0.1260 0.0075  0.0178  0.0103  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA  
1426 C  C   . THR A-2 39  ? 0.1979 0.1719 0.1351 -0.0171 0.0036  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C   
1427 O  O   . THR A-2 39  ? 0.2086 0.1981 0.1727 -0.0079 -0.0328 0.0150  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O   
1428 C  CB  . THR A-2 39  ? 0.1733 0.2423 0.1251 0.0460  0.0369  0.0210  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB  
1429 O  OG1 . THR A-2 39  ? 0.2592 0.2653 0.1527 0.0844  0.0558  0.0617  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1 
1430 C  CG2 . THR A-2 39  ? 0.1527 0.2575 0.1949 0.0330  0.0345  0.0422  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2 
1431 N  N   . GLY A-2 40  ? 0.2293 0.1633 0.1648 -0.0054 -0.0351 0.0097  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   
1432 C  CA  . GLY A-2 40  ? 0.2769 0.1880 0.1868 -0.0238 -0.0556 0.0096  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  
1433 C  C   . GLY A-2 40  ? 0.2669 0.2163 0.2580 -0.0007 -0.0309 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   
1434 O  O   . GLY A-2 40  ? 0.2716 0.2401 0.2524 0.0019  0.0325  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   
1435 N  N   . LYS A-2 41  ? 0.4272 0.2429 0.1689 -0.0833 -0.0492 0.0228  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   
1436 C  CA  . LYS A-2 41  ? 0.4734 0.2769 0.1739 -0.0031 -0.0331 0.0046  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  
1437 C  C   . LYS A-2 41  ? 0.2815 0.2856 0.2118 0.0098  -0.0749 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   
1438 O  O   . LYS A-2 41  ? 0.3411 0.2986 0.3148 0.0690  0.0124  0.0628  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   
1439 C  CB  . LYS A-2 41  ? 0.4623 0.3388 0.1530 -0.0243 -0.0699 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  
1440 N  N   . LYS A-2 42  ? 0.3766 0.1631 0.1859 0.0045  -0.0339 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 N   
1441 C  CA  . LYS A-2 42  ? 0.3105 0.1792 0.1739 0.0147  -0.0654 0.0123  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CA  
1442 C  C   . LYS A-2 42  ? 0.2529 0.1892 0.1744 -0.0254 -0.0452 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 C   
1443 O  O   . LYS A-2 42  ? 0.2953 0.1785 0.1904 0.0070  -0.0324 0.0265  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 O   
1444 C  CB  . LYS A-2 42  ? 0.4534 0.2757 0.2130 -0.0752 -0.0421 0.0120  ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CB  
1445 C  CG  . LYS A-2 42  ? 0.7205 0.4027 0.4135 -0.1011 0.0144  -0.1391 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CG  
1446 C  CD  . LYS A-2 42  ? 0.5907 0.4058 0.6058 -0.0214 -0.0413 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CD  
1447 C  CE  . LYS A-2 42  ? 0.4731 0.4816 1.2983 -0.0084 -0.2931 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 CE  
1448 N  NZ  . LYS A-2 42  ? 0.3592 0.4409 0.7615 -0.1447 -0.0985 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 36  LYS A-2 NZ  
1449 N  N   . THR A-2 43  ? 0.2096 0.1544 0.1588 0.0016  -0.0217 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 N   
1450 C  CA  . THR A-2 43  ? 0.2237 0.1533 0.1483 0.0094  -0.0368 0.0212  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CA  
1451 C  C   . THR A-2 43  ? 0.1847 0.1414 0.1484 0.0228  -0.0094 0.0175  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 C   
1452 O  O   . THR A-2 43  ? 0.2040 0.1827 0.1307 0.0032  0.0035  0.0227  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 O   
1453 C  CB  . THR A-2 43  ? 0.1655 0.1970 0.3637 -0.0060 -0.0137 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CB  
1454 O  OG1 . THR A-2 43  ? 0.2157 0.2830 0.3610 -0.0481 -0.0107 0.0336  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 OG1 
1455 C  CG2 . THR A-2 43  ? 0.1935 0.3599 0.3128 0.0511  -0.0183 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CG2 
1456 N  N   . ALA A-2 44  ? 0.1517 0.1343 0.1288 0.0050  -0.0034 0.0071  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   
1457 C  CA  . ALA A-2 44  ? 0.1501 0.1503 0.1257 0.0067  0.0159  0.0113  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  
1458 C  C   . ALA A-2 44  ? 0.1574 0.1368 0.1110 0.0087  -0.0082 0.0185  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   
1459 O  O   . ALA A-2 44  ? 0.1880 0.1487 0.1123 -0.0007 0.0201  0.0374  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   
1460 C  CB  . ALA A-2 44  ? 0.1452 0.1829 0.1798 0.0016  0.0257  0.0204  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  
1461 N  N   . TYR A-2 45  ? 0.1331 0.1208 0.1477 0.0029  0.0161  0.0012  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 N   
1462 C  CA  . TYR A-2 45  ? 0.1238 0.1287 0.1351 0.0116  0.0098  0.0120  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CA  
1463 C  C   . TYR A-2 45  ? 0.1284 0.1603 0.1091 -0.0064 0.0182  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 C   
1464 O  O   . TYR A-2 45  ? 0.1485 0.1651 0.1310 -0.0264 0.0378  0.0199  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 O   
1465 C  CB  . TYR A-2 45  ? 0.1191 0.1768 0.1444 0.0221  0.0166  0.0303  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CB  
1466 C  CG  . TYR A-2 45  ? 0.1458 0.1468 0.1632 -0.0012 0.0322  0.0221  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CG  
1467 C  CD1 . TYR A-2 45  ? 0.1417 0.1519 0.1670 -0.0388 0.0278  0.0144  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD1 
1468 C  CD2 . TYR A-2 45  ? 0.1531 0.2088 0.2265 0.0379  0.0441  0.0752  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CD2 
1469 C  CE1 . TYR A-2 45  ? 0.1411 0.1752 0.1871 -0.0115 0.0409  0.0104  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE1 
1470 C  CE2 . TYR A-2 45  ? 0.2062 0.2095 0.2937 -0.0120 0.0559  0.0627  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CE2 
1471 C  CZ  . TYR A-2 45  ? 0.1343 0.2227 0.2600 -0.0070 0.0230  0.0625  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 CZ  
1472 O  OH  . TYR A-2 45  ? 0.1386 0.2932 0.3073 -0.0202 0.0220  0.0543  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2 OH  
1473 N  N   . PHE A-2 46  ? 0.1261 0.1388 0.1205 -0.0069 0.0084  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   
1474 C  CA  . PHE A-2 46  ? 0.1460 0.1507 0.1071 -0.0072 -0.0016 0.0016  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  
1475 C  C   . PHE A-2 46  ? 0.1589 0.1306 0.1446 -0.0165 0.0336  0.0008  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   
1476 O  O   . PHE A-2 46  ? 0.1711 0.1549 0.1430 -0.0113 0.0470  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   
1477 C  CB  . PHE A-2 46  ? 0.1456 0.1824 0.1513 -0.0125 0.0123  0.0202  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  
1478 C  CG  . PHE A-2 46  ? 0.1827 0.2342 0.1126 0.0079  0.0115  0.0325  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  
1479 C  CD1 . PHE A-2 46  ? 0.3111 0.2059 0.2865 0.0416  -0.0069 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 
1480 C  CD2 . PHE A-2 46  ? 0.3198 0.4879 0.2035 0.1491  -0.0239 0.0926  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 
1481 C  CE1 . PHE A-2 46  ? 0.2131 0.3122 0.3736 0.0281  0.0330  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 
1482 C  CE2 . PHE A-2 46  ? 0.3150 0.2219 0.1752 0.0564  -0.1129 0.0185  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 
1483 C  CZ  . PHE A-2 46  ? 0.1697 0.3337 0.2188 0.0821  0.0408  0.0049  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  
1484 N  N   . GLU A-2 47  ? 0.1504 0.1426 0.1383 -0.0175 -0.0005 0.0037  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   
1485 C  CA  . GLU A-2 47  ? 0.1705 0.1800 0.1319 -0.0092 -0.0170 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  
1486 C  C   . GLU A-2 47  ? 0.1443 0.1618 0.1533 -0.0312 0.0179  0.0191  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   
1487 O  O   . GLU A-2 47  ? 0.1802 0.2302 0.1658 -0.0537 0.0326  0.0057  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   
1488 C  CB  . GLU A-2 47  ? 0.2653 0.2147 0.2044 0.0454  -0.0237 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  
1489 C  CG  . GLU A-2 47  ? 0.4124 0.2445 0.2933 0.0663  -0.0876 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  
1490 C  CD  . GLU A-2 47  ? 0.7507 0.3425 0.7364 0.2771  -0.0920 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  
1491 O  OE1 . GLU A-2 47  ? 0.7395 0.4169 1.5082 0.2387  -0.0736 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 
1492 O  OE2 . GLU A-2 47  ? 0.8374 0.8079 1.2311 -0.1367 -0.1941 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 
1493 N  N   . LEU A-2 48  ? 0.1508 0.1745 0.1444 -0.0027 -0.0003 0.0026  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
1494 C  CA  . LEU A-2 48  ? 0.1801 0.1571 0.1498 -0.0003 0.0073  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
1495 C  C   . LEU A-2 48  ? 0.1564 0.1632 0.1519 -0.0195 0.0295  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
1496 O  O   . LEU A-2 48  ? 0.1684 0.1552 0.1550 -0.0114 0.0470  0.0002  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
1497 C  CB  . LEU A-2 48  ? 0.1798 0.1370 0.1816 0.0103  0.0075  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
1498 C  CG  . LEU A-2 48  ? 0.1671 0.1546 0.1721 0.0019  0.0207  0.0290  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
1499 C  CD1 . LEU A-2 48  ? 0.1638 0.2423 0.1655 -0.0194 0.0568  0.0099  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
1500 C  CD2 . LEU A-2 48  ? 0.2555 0.1544 0.2279 0.0186  -0.0411 0.0144  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
1501 N  N   . ALA A-2 49  ? 0.1738 0.1791 0.2053 -0.0139 0.0178  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N   
1502 C  CA  . ALA A-2 49  ? 0.1815 0.2116 0.1908 0.0263  0.0296  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA  
1503 C  C   . ALA A-2 49  ? 0.1827 0.2170 0.1959 -0.0239 -0.0097 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C   
1504 O  O   . ALA A-2 49  ? 0.2315 0.2542 0.2130 0.0084  0.0225  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O   
1505 C  CB  . ALA A-2 49  ? 0.2189 0.2883 0.1788 0.0430  -0.0275 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB  
1506 N  N   . GLY A-2 50  ? 0.1796 0.1613 0.2455 -0.0365 0.0273  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N   
1507 C  CA  . GLY A-2 50  ? 0.1876 0.1672 0.3405 0.0084  0.0319  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA  
1508 C  C   . GLY A-2 50  ? 0.1937 0.1759 0.3290 0.0325  0.0588  0.0329  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C   
1509 O  O   . GLY A-2 50  ? 0.1932 0.2486 0.4125 0.0342  0.0352  0.0284  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O   
1510 N  N   . LEU A-2 51  ? 0.1709 0.1514 0.1923 -0.0204 0.0028  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
1511 C  CA  . LEU A-2 51  ? 0.1836 0.1953 0.1670 -0.0447 0.0176  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
1512 C  C   . LEU A-2 51  ? 0.1557 0.1621 0.1867 0.0053  0.0427  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
1513 O  O   . LEU A-2 51  ? 0.1504 0.1842 0.1801 -0.0040 0.0527  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
1514 C  CB  . LEU A-2 51  ? 0.2549 0.2172 0.1632 -0.0744 0.0080  0.0095  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
1515 C  CG  . LEU A-2 51  ? 0.2406 0.2604 0.2114 -0.0530 0.0610  0.0026  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
1516 C  CD1 . LEU A-2 51  ? 0.2873 0.3784 0.2242 -0.0159 0.1225  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
1517 C  CD2 . LEU A-2 51  ? 0.2990 0.4156 0.2752 -0.1313 -0.0184 0.1593  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
1518 N  N   . TRP A-2 52  ? 0.1639 0.1494 0.1468 -0.0131 0.0192  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 N   
1519 C  CA  . TRP A-2 52  ? 0.1221 0.1227 0.1396 0.0053  0.0018  0.0025  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CA  
1520 C  C   . TRP A-2 52  ? 0.1468 0.1269 0.1222 0.0080  0.0294  0.0193  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 C   
1521 O  O   . TRP A-2 52  ? 0.1412 0.1551 0.1260 -0.0062 0.0363  0.0171  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 O   
1522 C  CB  . TRP A-2 52  ? 0.1237 0.1899 0.1751 0.0020  0.0123  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CB  
1523 C  CG  . TRP A-2 52  ? 0.1363 0.1364 0.1555 -0.0047 -0.0058 0.0053  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CG  
1524 C  CD1 . TRP A-2 52  ? 0.1961 0.1476 0.1396 -0.0171 0.0095  0.0063  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD1 
1525 C  CD2 . TRP A-2 52  ? 0.1546 0.1511 0.1351 0.0294  -0.0038 0.0403  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CD2 
1526 N  NE1 . TRP A-2 52  ? 0.1496 0.1882 0.1630 0.0144  0.0179  0.0142  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 NE1 
1527 C  CE2 . TRP A-2 52  ? 0.1416 0.1654 0.1688 0.0049  0.0056  0.0016  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE2 
1528 C  CE3 . TRP A-2 52  ? 0.1369 0.2054 0.1463 0.0119  0.0288  0.0294  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CE3 
1529 C  CZ2 . TRP A-2 52  ? 0.1577 0.2049 0.2108 0.0030  -0.0028 0.0126  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ2 
1530 C  CZ3 . TRP A-2 52  ? 0.1534 0.1813 0.1526 0.0104  -0.0061 0.0564  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CZ3 
1531 C  CH2 . TRP A-2 52  ? 0.1926 0.2290 0.1718 0.0010  0.0234  0.0168  ? ? ? ? ? ? 46  TRP A-2 CH2 
1532 N  N   . ILE A-2 53  ? 0.1245 0.1069 0.1494 0.0021  0.0253  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 N   
1533 C  CA  A ILE A-2 53  ? 0.1344 0.1267 0.1422 0.0252  0.0295  0.0071  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  
1534 C  CA  B ILE A-2 53  ? 0.1359 0.1317 0.1378 0.0251  0.0345  0.0114  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  
1535 C  C   . ILE A-2 53  ? 0.1397 0.1290 0.1195 0.0049  0.0332  0.0153  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 C   
1536 O  O   . ILE A-2 53  ? 0.1841 0.1467 0.1239 -0.0303 0.0464  0.0287  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 O   
1537 C  CB  A ILE A-2 53  ? 0.1564 0.1763 0.1318 0.0423  -0.0133 0.0331  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  
1538 C  CB  B ILE A-2 53  ? 0.1633 0.1853 0.1469 0.0493  -0.0325 0.0189  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  
1539 C  CG1 A ILE A-2 53  ? 0.1532 0.1204 0.1136 0.0039  0.0182  0.0552  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 
1540 C  CG1 B ILE A-2 53  ? 0.1495 0.2048 0.1510 -0.0072 -0.0452 0.0522  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 
1541 C  CG2 A ILE A-2 53  ? 0.1550 0.1916 0.1291 0.0338  -0.0001 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 
1542 C  CG2 B ILE A-2 53  ? 0.2148 0.1728 0.1441 0.0451  -0.0877 0.0070  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 
1543 C  CD1 A ILE A-2 53  ? 0.1496 0.2226 0.1873 -0.0284 0.0006  0.0019  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 
1544 C  CD1 B ILE A-2 53  ? 0.2061 0.2318 0.1742 -0.0365 0.0250  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 
1545 N  N   . ALA A-2 54  ? 0.1564 0.1006 0.1249 0.0048  0.0190  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 N   
1546 C  CA  . ALA A-2 54  ? 0.1493 0.0981 0.1259 0.0028  0.0241  0.0108  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CA  
1547 C  C   . ALA A-2 54  ? 0.1810 0.1190 0.1193 0.0124  0.0179  0.0126  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 C   
1548 O  O   . ALA A-2 54  ? 0.2427 0.1361 0.1450 0.0432  0.0557  0.0470  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 O   
1549 C  CB  . ALA A-2 54  ? 0.1405 0.1788 0.2042 0.0007  -0.0029 0.0289  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CB  
1550 N  N   . LEU A-2 55  ? 0.1459 0.1148 0.1170 0.0092  0.0187  0.0002  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   
1551 C  CA  . LEU A-2 55  ? 0.1533 0.1286 0.1326 0.0216  0.0131  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  
1552 C  C   . LEU A-2 55  ? 0.1973 0.1353 0.1117 0.0078  -0.0042 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   
1553 O  O   . LEU A-2 55  ? 0.2915 0.1762 0.1375 -0.0170 -0.0339 0.0280  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   
1554 C  CB  . LEU A-2 55  ? 0.1776 0.1618 0.1702 0.0522  0.0258  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  
1555 C  CG  . LEU A-2 55  ? 0.1398 0.2470 0.1649 0.0204  0.0050  0.0049  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  
1556 C  CD1 . LEU A-2 55  ? 0.1660 0.3795 0.2554 0.0718  0.0261  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 
1557 C  CD2 . LEU A-2 55  ? 0.2176 0.2106 0.1846 0.0661  -0.0488 0.0131  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 
1558 N  N   . ASN A-2 56  ? 0.1678 0.1297 0.1461 0.0235  -0.0010 0.0095  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 N   
1559 C  CA  A ASN A-2 56  ? 0.1443 0.1580 0.1647 0.0105  -0.0093 0.0062  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  
1560 C  CA  B ASN A-2 56  ? 0.1508 0.1569 0.1536 0.0112  -0.0023 0.0035  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CA  
1561 C  C   . ASN A-2 56  ? 0.1578 0.1272 0.1199 -0.0120 -0.0071 0.0081  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 C   
1562 O  O   . ASN A-2 56  ? 0.1470 0.1483 0.1370 0.0166  0.0106  0.0139  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 O   
1563 C  CB  A ASN A-2 56  ? 0.1520 0.2140 0.2283 0.0222  0.0294  0.0041  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  
1564 C  CB  B ASN A-2 56  ? 0.1479 0.2077 0.2138 0.0301  0.0224  0.0073  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CB  
1565 C  CG  A ASN A-2 56  ? 0.2045 0.2505 0.2086 0.0280  -0.0314 0.0291  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  
1566 C  CG  B ASN A-2 56  ? 0.2507 0.2147 0.1327 0.0579  0.0919  0.0072  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 CG  
1567 O  OD1 A ASN A-2 56  ? 0.2377 0.3266 0.2609 -0.0844 -0.0873 0.0796  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 
1568 O  OD1 B ASN A-2 56  ? 0.2395 0.1864 0.2935 0.0318  -0.0411 0.0454  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 OD1 
1569 N  ND2 A ASN A-2 56  ? 0.3387 0.2452 0.4631 -0.0132 0.0397  0.0401  ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 
1570 N  ND2 B ASN A-2 56  ? 0.2079 0.3900 0.1331 0.1500  0.1044  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 50  ASN A-2 ND2 
1571 N  N   . GLU A-2 57  ? 0.1674 0.1178 0.1476 0.0063  0.0000  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   
1572 C  CA  . GLU A-2 57  ? 0.1600 0.1222 0.1455 0.0057  0.0071  0.0090  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  
1573 C  C   . GLU A-2 57  ? 0.1557 0.1303 0.1512 -0.0034 -0.0081 0.0155  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   
1574 O  O   . GLU A-2 57  ? 0.2042 0.1720 0.2064 -0.0159 -0.0378 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   
1575 C  CB  . GLU A-2 57  ? 0.2081 0.1535 0.1614 0.0191  0.0474  0.0000  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  
1576 C  CG  . GLU A-2 57  ? 0.1697 0.2177 0.1640 0.0160  0.0409  0.0109  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  
1577 C  CD  . GLU A-2 57  ? 0.2390 0.2017 0.1690 0.0017  0.0093  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  
1578 O  OE1 . GLU A-2 57  ? 0.2112 0.3350 0.2495 0.0100  -0.0480 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 
1579 O  OE2 . GLU A-2 57  ? 0.2295 0.2194 0.2906 -0.0510 -0.0050 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 
1580 N  N   . GLU A-2 58  ? 0.1703 0.1236 0.1848 -0.0046 -0.0188 0.0105  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 N   
1581 C  CA  . GLU A-2 58  ? 0.1614 0.1295 0.2326 -0.0165 -0.0050 0.0107  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CA  
1582 C  C   . GLU A-2 58  ? 0.1772 0.1265 0.1841 -0.0151 -0.0231 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 C   
1583 O  O   . GLU A-2 58  ? 0.1565 0.1703 0.2107 -0.0192 -0.0262 0.0047  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 O   
1584 C  CB  . GLU A-2 58  ? 0.1763 0.2019 0.2397 0.0225  0.0128  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CB  
1585 C  CG  . GLU A-2 58  ? 0.1797 0.2428 0.3205 0.0281  0.0123  0.0883  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CG  
1586 C  CD  . GLU A-2 58  ? 0.1964 0.3518 0.3702 -0.0732 -0.0013 0.0299  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 CD  
1587 O  OE1 . GLU A-2 58  ? 0.3955 0.4276 0.5244 0.0250  0.1756  0.1548  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE1 
1588 O  OE2 . GLU A-2 58  ? 0.3016 0.5658 0.5359 0.0499  0.0424  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A-2 OE2 
1589 N  N   . LYS A-2 59  ? 0.2002 0.1462 0.2162 -0.0040 -0.0135 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 N   
1590 C  CA  . LYS A-2 59  ? 0.2106 0.2156 0.1992 0.0264  0.0113  0.0112  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CA  
1591 C  C   . LYS A-2 59  ? 0.2478 0.2395 0.2159 0.0110  -0.0169 0.0431  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 C   
1592 O  O   . LYS A-2 59  ? 0.2414 0.2548 0.3241 0.0396  -0.0160 0.0012  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 O   
1593 C  CB  . LYS A-2 59  ? 0.2487 0.2545 0.2080 0.0320  0.0384  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CB  
1594 C  CG  . LYS A-2 59  ? 0.3015 0.2436 0.2521 0.0182  0.0411  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CG  
1595 C  CD  . LYS A-2 59  ? 0.3519 0.3403 0.3244 -0.0023 0.0346  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CD  
1596 C  CE  . LYS A-2 59  ? 0.6541 0.4109 0.4066 -0.2327 0.0474  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CE  
1597 N  NZ  . LYS A-2 59  ? 1.0054 1.1906 0.6040 0.1299  0.1312  -0.6780 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 NZ  
1598 N  N   . ASP A-2 60  ? 0.2385 0.1912 0.2095 0.0017  -0.0248 0.0232  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 N   
1599 C  CA  . ASP A-2 60  ? 0.2863 0.1734 0.2591 -0.0536 -0.0385 0.0100  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CA  
1600 C  C   . ASP A-2 60  ? 0.2447 0.1776 0.2424 -0.0047 -0.0335 0.0136  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 C   
1601 O  O   . ASP A-2 60  ? 0.3331 0.2244 0.3244 -0.0447 -0.0122 0.0619  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 O   
1602 C  CB  . ASP A-2 60  ? 0.2566 0.1987 0.3902 -0.0521 -0.0324 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CB  
1603 C  CG  . ASP A-2 60  ? 0.2574 0.2985 0.4176 -0.0769 0.0087  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 CG  
1604 O  OD1 . ASP A-2 60  ? 0.2605 0.3207 0.5389 -0.0615 0.0058  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD1 
1605 O  OD2 . ASP A-2 60  ? 0.2914 0.3400 0.6246 -0.0886 -0.0764 0.0126  ? ? ? ? ? ? 54  ASP A-2 OD2 
1606 N  N   . ILE A-2 61  ? 0.1611 0.1996 0.2522 -0.0070 -0.0331 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 N   
1607 C  CA  . ILE A-2 61  ? 0.1905 0.2048 0.2208 -0.0033 -0.0071 0.0133  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CA  
1608 C  C   . ILE A-2 61  ? 0.1981 0.2372 0.2125 -0.0052 -0.0072 0.0254  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 C   
1609 O  O   . ILE A-2 61  ? 0.1964 0.1665 0.2560 0.0153  -0.0256 0.0052  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 O   
1610 C  CB  . ILE A-2 61  ? 0.1668 0.2151 0.2199 0.0444  -0.0404 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CB  
1611 C  CG1 . ILE A-2 61  ? 0.2520 0.2288 0.1941 0.0599  -0.0035 0.0284  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG1 
1612 C  CG2 . ILE A-2 61  ? 0.2050 0.2131 0.2207 0.0506  -0.0094 0.0393  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CG2 
1613 C  CD1 . ILE A-2 61  ? 0.3831 0.1961 0.3787 0.1068  -0.0183 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A-2 CD1 
1614 N  N   . PRO A-2 62  ? 0.1975 0.2235 0.2678 0.0142  -0.0284 0.0601  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   
1615 C  CA  . PRO A-2 62  ? 0.2150 0.2098 0.2932 0.0109  -0.0469 0.0230  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  
1616 C  C   . PRO A-2 62  ? 0.1929 0.2221 0.2059 0.0430  -0.0661 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   
1617 O  O   . PRO A-2 62  ? 0.2139 0.2250 0.2415 0.0251  0.0229  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   
1618 C  CB  . PRO A-2 62  ? 0.3744 0.1879 0.4161 -0.0870 -0.1099 0.0985  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  
1619 C  CG  . PRO A-2 62  ? 0.3630 0.2921 0.4688 -0.0474 -0.1225 0.1541  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  
1620 C  CD  . PRO A-2 62  ? 0.2358 0.2398 0.3628 -0.0617 0.0246  0.0738  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  
1621 N  N   . ARG A-2 63  ? 0.2252 0.2820 0.3013 0.1042  -0.0099 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   
1622 C  CA  . ARG A-2 63  ? 0.2057 0.2971 0.2021 0.0765  0.0063  0.0673  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  
1623 C  C   . ARG A-2 63  ? 0.1866 0.2355 0.2293 0.0759  0.0142  0.0280  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   
1624 O  O   . ARG A-2 63  ? 0.2314 0.2795 0.2600 0.0059  -0.0485 0.0549  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   
1625 C  CB  . ARG A-2 63  ? 0.2634 0.3981 0.2136 0.1170  0.0355  0.0610  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  
1626 C  CG  . ARG A-2 63  ? 0.3293 0.4720 0.2750 0.1064  0.0275  0.1391  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  
1627 C  CD  . ARG A-2 63  ? 0.4914 0.3869 0.3903 0.0774  0.1638  0.1742  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  
1628 N  NE  . ARG A-2 63  ? 0.3090 0.3569 0.3487 0.0722  0.0923  0.0990  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  
1629 C  CZ  . ARG A-2 63  ? 0.6260 0.3936 0.4185 0.0235  -0.0228 0.0279  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  
1630 N  NH1 . ARG A-2 63  ? 0.4860 0.3938 0.4161 -0.0676 0.0463  0.0486  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 
1631 N  NH2 . ARG A-2 63  ? 0.2963 0.3377 0.4587 0.0746  0.0204  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 
1632 N  N   . ASN A-2 64  ? 0.2842 0.2028 0.1997 0.0776  -0.0032 0.0066  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 N   
1633 C  CA  . ASN A-2 64  ? 0.2987 0.1887 0.2309 0.0993  0.0046  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CA  
1634 C  C   . ASN A-2 64  ? 0.1881 0.1987 0.2286 0.0505  -0.0090 0.0071  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 C   
1635 O  O   . ASN A-2 64  ? 0.2487 0.1635 0.2355 0.0464  -0.0183 0.0092  ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 O   
1636 C  CB  . ASN A-2 64  ? 0.3529 0.1852 0.3380 0.0578  -0.1111 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CB  
1637 C  CG  . ASN A-2 64  ? 0.3720 0.2184 0.3501 0.0426  -0.0900 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 CG  
1638 O  OD1 . ASN A-2 64  ? 0.3245 0.2538 0.4688 0.0351  -0.0377 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 OD1 
1639 N  ND2 . ASN A-2 64  ? 0.6003 0.2000 0.7200 0.0299  -0.1764 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 58  ASN A-2 ND2 
1640 N  N   . GLU A-2 65  ? 0.2114 0.1751 0.2074 0.0612  -0.0091 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   
1641 C  CA  . GLU A-2 65  ? 0.2357 0.1499 0.2595 0.0231  0.0407  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  
1642 C  C   . GLU A-2 65  ? 0.2007 0.1646 0.1914 0.0396  -0.0044 0.0026  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   
1643 O  O   . GLU A-2 65  ? 0.1884 0.1681 0.2059 0.0467  -0.0035 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   
1644 C  CB  . GLU A-2 65  ? 0.2467 0.2285 0.3409 -0.0416 0.0268  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  
1645 C  CG  . GLU A-2 65  ? 0.3334 0.2332 0.4004 0.0371  -0.0388 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  
1646 C  CD  . GLU A-2 65  ? 0.3397 0.3397 0.6536 0.0584  -0.0241 0.0944  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  
1647 O  OE1 . GLU A-2 65  ? 0.3459 0.2305 0.6091 -0.0379 -0.0174 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 
1648 O  OE2 . GLU A-2 65  ? 0.7201 0.4049 0.9062 -0.1273 -0.2042 0.1129  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 
1649 N  N   . ILE A-2 66  ? 0.1527 0.1697 0.2185 0.0520  -0.0284 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   
1650 C  CA  . ILE A-2 66  ? 0.1943 0.1879 0.1897 0.0542  -0.0155 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  
1651 C  C   . ILE A-2 66  ? 0.1485 0.1666 0.2360 0.0236  0.0329  0.0011  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   
1652 O  O   . ILE A-2 66  ? 0.1870 0.1834 0.3239 0.0260  0.0182  0.0215  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   
1653 C  CB  . ILE A-2 66  ? 0.2066 0.2432 0.2061 0.0271  -0.0416 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  
1654 C  CG1 . ILE A-2 66  ? 0.2769 0.3941 0.2056 0.1215  -0.0857 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 
1655 C  CG2 . ILE A-2 66  ? 0.4134 0.2205 0.2326 0.0518  -0.0338 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 
1656 C  CD1 . ILE A-2 66  ? 0.4538 0.4094 0.2411 0.1264  -0.0480 0.0277  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 
1657 N  N   . HIS A-2 67  ? 0.1417 0.1645 0.1852 0.0258  0.0066  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   
1658 C  CA  . HIS A-2 67  ? 0.1317 0.1619 0.1989 0.0330  -0.0099 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  
1659 C  C   . HIS A-2 67  ? 0.1379 0.1535 0.2005 0.0135  0.0070  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   
1660 O  O   . HIS A-2 67  ? 0.1530 0.1867 0.1924 -0.0104 0.0310  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   
1661 C  CB  . HIS A-2 67  ? 0.1820 0.1842 0.1907 0.0181  -0.0380 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  
1662 C  CG  . HIS A-2 67  ? 0.1942 0.2286 0.2658 0.0489  -0.0126 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  
1663 N  ND1 . HIS A-2 67  ? 0.2722 0.2228 0.4262 -0.0162 -0.0316 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 
1664 C  CD2 . HIS A-2 67  ? 0.3231 0.2409 0.4573 0.0721  -0.1814 0.0167  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 
1665 C  CE1 . HIS A-2 67  ? 0.3554 0.2510 0.4295 -0.0376 0.0354  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 
1666 N  NE2 . HIS A-2 67  ? 0.2774 0.3087 0.4741 0.0842  0.0407  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 
1667 N  N   . PHE A-2 68  ? 0.1593 0.1002 0.1999 -0.0054 0.0545  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 N   
1668 C  CA  . PHE A-2 68  ? 0.1664 0.1433 0.1750 -0.0436 0.0485  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CA  
1669 C  C   . PHE A-2 68  ? 0.1290 0.1599 0.1757 -0.0039 0.0338  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 C   
1670 O  O   . PHE A-2 68  ? 0.1921 0.2091 0.2055 -0.0372 0.0297  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 O   
1671 C  CB  . PHE A-2 68  ? 0.1794 0.1470 0.1717 -0.0489 0.0519  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CB  
1672 C  CG  . PHE A-2 68  ? 0.1619 0.1773 0.1649 -0.0330 0.0295  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CG  
1673 C  CD1 . PHE A-2 68  ? 0.1887 0.2142 0.1761 -0.0016 0.0257  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD1 
1674 C  CD2 . PHE A-2 68  ? 0.2164 0.2085 0.1821 -0.0268 0.0592  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CD2 
1675 C  CE1 . PHE A-2 68  ? 0.1953 0.2486 0.1849 0.0364  0.0604  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE1 
1676 C  CE2 . PHE A-2 68  ? 0.1892 0.2044 0.1980 0.0060  0.0178  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CE2 
1677 C  CZ  . PHE A-2 68  ? 0.1800 0.2260 0.2117 -0.0045 0.0563  0.0150  ? ? ? ? ? ? 62  PHE A-2 CZ  
1678 N  N   . SER A-2 69  ? 0.1792 0.1610 0.1562 -0.0005 0.0393  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N   
1679 C  CA  . SER A-2 69  ? 0.1795 0.1349 0.1972 0.0441  0.0110  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA  
1680 C  C   . SER A-2 69  ? 0.1715 0.1831 0.1647 -0.0191 0.0373  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C   
1681 O  O   . SER A-2 69  ? 0.1797 0.2408 0.2153 -0.0074 -0.0036 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O   
1682 C  CB  . SER A-2 69  ? 0.3028 0.1402 0.2150 0.0679  0.0151  0.0120  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB  
1683 O  OG  . SER A-2 69  ? 0.3548 0.2293 0.3380 0.0591  0.0692  0.0000  ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG  
1684 N  N   . TYR A-2 70  ? 0.1573 0.1242 0.1620 -0.0053 0.0549  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 N   
1685 C  CA  . TYR A-2 70  ? 0.1354 0.1132 0.1603 -0.0407 0.0676  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CA  
1686 C  C   . TYR A-2 70  ? 0.1476 0.1248 0.1399 -0.0222 0.0307  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 C   
1687 O  O   . TYR A-2 70  ? 0.1448 0.1595 0.1546 -0.0019 0.0436  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 O   
1688 C  CB  . TYR A-2 70  ? 0.1350 0.1438 0.1989 -0.0428 0.0366  0.0033  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CB  
1689 C  CG  . TYR A-2 70  ? 0.1681 0.1568 0.1813 -0.0212 0.0492  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CG  
1690 C  CD1 . TYR A-2 70  ? 0.1738 0.1684 0.2132 0.0168  0.0629  0.0409  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD1 
1691 C  CD2 . TYR A-2 70  ? 0.2186 0.1699 0.2047 -0.0163 0.0541  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CD2 
1692 C  CE1 . TYR A-2 70  ? 0.2599 0.2091 0.2308 0.0373  0.0777  0.0046  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE1 
1693 C  CE2 . TYR A-2 70  ? 0.2386 0.1564 0.3189 -0.0167 0.0582  0.0117  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CE2 
1694 C  CZ  . TYR A-2 70  ? 0.2935 0.1820 0.2772 -0.0067 0.0723  0.0313  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 CZ  
1695 O  OH  . TYR A-2 70  ? 0.3599 0.1784 0.4221 0.0119  0.0890  0.0226  ? ? ? ? ? ? 64  TYR A-2 OH  
1696 N  N   . THR A-2 71  ? 0.1661 0.1140 0.1785 -0.0251 0.0319  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   
1697 C  CA  . THR A-2 71  ? 0.1618 0.1501 0.1829 -0.0340 0.0470  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  
1698 C  C   . THR A-2 71  ? 0.1443 0.1221 0.1778 -0.0234 0.0557  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   
1699 O  O   . THR A-2 71  ? 0.1548 0.1335 0.1714 -0.0181 0.0400  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   
1700 C  CB  . THR A-2 71  ? 0.1623 0.1725 0.2763 -0.0644 -0.0336 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  
1701 O  OG1 . THR A-2 71  ? 0.1822 0.2624 0.2757 -0.0271 0.0245  0.0203  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 
1702 C  CG2 . THR A-2 71  ? 0.2388 0.2014 0.2779 -0.0328 -0.0092 0.0224  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 
1703 N  N   . HIS A-2 72  ? 0.1345 0.1165 0.1478 -0.0333 0.0337  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 N   
1704 C  CA  . HIS A-2 72  ? 0.1384 0.1344 0.1504 -0.0282 0.0345  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CA  
1705 C  C   . HIS A-2 72  ? 0.1349 0.1090 0.1586 -0.0159 0.0505  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 C   
1706 O  O   . HIS A-2 72  ? 0.1549 0.1344 0.1525 -0.0119 0.0710  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 O   
1707 C  CB  . HIS A-2 72  ? 0.1602 0.1700 0.1901 -0.0281 -0.0239 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CB  
1708 C  CG  . HIS A-2 72  ? 0.2141 0.1794 0.1586 0.0303  0.0406  0.0080  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CG  
1709 N  ND1 . HIS A-2 72  ? 0.3990 0.2175 0.1832 -0.0664 0.0360  0.0130  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 ND1 
1710 C  CD2 . HIS A-2 72  ? 0.1756 0.2067 0.1511 -0.0101 -0.0011 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CD2 
1711 C  CE1 . HIS A-2 72  ? 0.1481 0.1583 0.2574 -0.0249 0.0267  0.0006  ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 CE1 
1712 N  NE2 . HIS A-2 72  ? 0.2389 0.1338 0.1709 -0.0287 -0.0088 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 66  HIS A-2 NE2 
1713 N  N   . ILE A-2 73  ? 0.1360 0.1407 0.1431 -0.0286 0.0300  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 N   
1714 C  CA  . ILE A-2 73  ? 0.1119 0.1420 0.1644 -0.0372 0.0334  0.0001  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CA  
1715 C  C   . ILE A-2 73  ? 0.1222 0.1183 0.1547 -0.0087 0.0287  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 C   
1716 O  O   . ILE A-2 73  ? 0.1180 0.1653 0.1589 -0.0087 0.0357  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 O   
1717 C  CB  . ILE A-2 73  ? 0.1753 0.1748 0.1996 -0.0390 -0.0033 0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CB  
1718 C  CG1 . ILE A-2 73  ? 0.2329 0.2274 0.5159 -0.0817 0.0148  0.0020  ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG1 
1719 C  CG2 . ILE A-2 73  ? 0.2331 0.1685 0.2114 -0.0198 0.0005  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CG2 
1720 C  CD1 . ILE A-2 73  ? 0.2770 0.3326 0.3896 -0.0360 0.0436  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A-2 CD1 
1721 N  N   . ALA A-2 74  ? 0.1286 0.1264 0.1319 -0.0202 0.0200  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 N   
1722 C  CA  . ALA A-2 74  ? 0.1063 0.1299 0.1224 -0.0172 0.0152  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CA  
1723 C  C   . ALA A-2 74  ? 0.1072 0.1347 0.1433 -0.0162 0.0139  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 C   
1724 O  O   . ALA A-2 74  ? 0.1352 0.1323 0.1614 -0.0069 0.0176  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 O   
1725 C  CB  . ALA A-2 74  ? 0.1558 0.1590 0.1233 -0.0402 0.0054  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 68  ALA A-2 CB  
1726 N  N   . PHE A-2 75  ? 0.1215 0.1363 0.1375 -0.0363 0.0216  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 N   
1727 C  CA  . PHE A-2 75  ? 0.1462 0.1401 0.1229 -0.0373 0.0059  0.0002  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CA  
1728 C  C   . PHE A-2 75  ? 0.1109 0.1311 0.1408 -0.0167 0.0085  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 C   
1729 O  O   . PHE A-2 75  ? 0.1531 0.1442 0.1602 -0.0098 -0.0098 0.0069  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 O   
1730 C  CB  . PHE A-2 75  ? 0.1609 0.1520 0.1363 -0.0173 0.0198  0.0027  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CB  
1731 C  CG  . PHE A-2 75  ? 0.1824 0.1698 0.1464 -0.0200 0.0200  0.0071  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CG  
1732 C  CD1 . PHE A-2 75  ? 0.1859 0.2523 0.1667 -0.0572 -0.0154 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD1 
1733 C  CD2 . PHE A-2 75  ? 0.2896 0.1978 0.1565 -0.0624 -0.0100 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CD2 
1734 C  CE1 . PHE A-2 75  ? 0.1900 0.3931 0.1812 -0.0863 0.0032  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE1 
1735 C  CE2 . PHE A-2 75  ? 0.3547 0.2637 0.2975 -0.1262 -0.0849 0.0190  ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CE2 
1736 C  CZ  . PHE A-2 75  ? 0.3114 0.3106 0.2366 -0.0720 0.0128  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 69  PHE A-2 CZ  
1737 N  N   . THR A-2 76  ? 0.1549 0.1217 0.1618 -0.0295 0.0275  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 N   
1738 C  CA  . THR A-2 76  ? 0.1396 0.1614 0.1588 -0.0349 0.0282  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CA  
1739 C  C   . THR A-2 76  ? 0.1216 0.1411 0.1766 -0.0213 0.0064  0.0037  ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 C   
1740 O  O   . THR A-2 76  ? 0.1762 0.1619 0.1645 -0.0248 0.0032  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 O   
1741 C  CB  . THR A-2 76  ? 0.1502 0.1752 0.2137 -0.0325 0.0510  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CB  
1742 O  OG1 . THR A-2 76  ? 0.1911 0.1744 0.2466 -0.0268 0.0648  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 OG1 
1743 C  CG2 . THR A-2 76  ? 0.1957 0.2047 0.3119 -0.0450 0.0220  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 70  THR A-2 CG2 
1744 N  N   . ILE A-2 77  ? 0.1325 0.1548 0.1694 -0.0358 -0.0055 0.0067  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   
1745 C  CA  . ILE A-2 77  ? 0.1478 0.1646 0.1940 -0.0464 0.0436  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  
1746 C  C   . ILE A-2 77  ? 0.1869 0.1646 0.1884 -0.0221 0.0073  0.0175  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   
1747 O  O   . ILE A-2 77  ? 0.1661 0.1767 0.2226 -0.0558 -0.0042 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   
1748 C  CB  . ILE A-2 77  ? 0.1533 0.1615 0.2245 -0.0403 -0.0132 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  
1749 C  CG1 . ILE A-2 77  ? 0.1556 0.1921 0.2079 -0.0037 0.0269  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 
1750 C  CG2 . ILE A-2 77  ? 0.1305 0.2119 0.2435 -0.0380 -0.0330 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 
1751 C  CD1 . ILE A-2 77  ? 0.1747 0.1963 0.2666 0.0170  0.0259  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 
1752 N  N   . ASP A-2 78  ? 0.1580 0.1785 0.2830 -0.0514 0.0339  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   
1753 C  CA  . ASP A-2 78  ? 0.1959 0.1924 0.2839 -0.0653 0.0016  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  
1754 C  C   . ASP A-2 78  ? 0.1949 0.1616 0.2414 -0.0573 0.0008  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   
1755 O  O   . ASP A-2 78  ? 0.1829 0.1775 0.2586 -0.0573 0.0163  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   
1756 C  CB  . ASP A-2 78  ? 0.2431 0.2075 0.3838 -0.0684 0.0426  0.0362  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  
1757 C  CG  . ASP A-2 78  ? 0.4066 0.4729 0.5726 0.0505  -0.0831 0.0564  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  
1758 O  OD1 . ASP A-2 78  ? 0.5613 0.6516 0.7646 0.0613  0.1085  0.1472  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 
1759 O  OD2 . ASP A-2 78  ? 0.8962 0.8485 0.7127 -0.0506 0.0360  0.1726  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 
1760 N  N   . ASP A-2 79  ? 0.1950 0.2407 0.2196 -0.0685 0.0173  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 N   
1761 C  CA  . ASP A-2 79  ? 0.2301 0.2490 0.2134 -0.0727 0.0351  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CA  
1762 C  C   . ASP A-2 79  ? 0.1916 0.1981 0.2330 -0.0438 0.0042  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 C   
1763 O  O   . ASP A-2 79  ? 0.1958 0.2145 0.2422 -0.0458 -0.0155 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 O   
1764 C  CB  . ASP A-2 79  ? 0.2904 0.3488 0.2528 -0.0591 0.0244  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CB  
1765 C  CG  . ASP A-2 79  ? 0.6968 0.5124 0.5831 -0.1456 -0.1064 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 CG  
1766 O  OD1 . ASP A-2 79  ? 0.2717 0.5264 0.7008 -0.0218 0.0476  -0.2723 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD1 
1767 O  OD2 . ASP A-2 79  ? 0.6290 0.9691 0.8326 -0.1388 -0.0078 -0.6361 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A-2 OD2 
1768 N  N   . SER A-2 80  ? 0.1529 0.2112 0.2394 -0.0634 0.0086  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 N   
1769 C  CA  . SER A-2 80  ? 0.1979 0.2154 0.2500 -0.0721 0.0460  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CA  
1770 C  C   . SER A-2 80  ? 0.1626 0.2059 0.2373 -0.0330 0.0331  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 C   
1771 O  O   . SER A-2 80  ? 0.1745 0.2113 0.2450 -0.0615 0.0324  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 O   
1772 C  CB  . SER A-2 80  ? 0.2034 0.2052 0.2575 -0.0655 0.0136  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 CB  
1773 O  OG  . SER A-2 80  ? 0.2433 0.2240 0.2899 -0.0584 0.0211  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 74  SER A-2 OG  
1774 N  N   . GLU A-2 81  ? 0.1836 0.1999 0.1920 -0.0489 0.0153  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 N   
1775 C  CA  . GLU A-2 81  ? 0.1979 0.1901 0.1902 -0.0154 -0.0013 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CA  
1776 C  C   . GLU A-2 81  ? 0.1231 0.1801 0.1657 -0.0349 0.0118  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 C   
1777 O  O   . GLU A-2 81  ? 0.1610 0.1770 0.1845 -0.0324 0.0141  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 O   
1778 C  CB  . GLU A-2 81  ? 0.2432 0.1624 0.2354 -0.0222 -0.0404 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CB  
1779 C  CG  . GLU A-2 81  ? 0.2857 0.1964 0.2754 -0.0464 -0.0083 0.0192  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CG  
1780 C  CD  . GLU A-2 81  ? 0.3812 0.2976 0.3321 -0.0525 -0.0088 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 CD  
1781 O  OE1 . GLU A-2 81  ? 0.5178 0.4959 0.4832 -0.0476 -0.0612 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE1 
1782 O  OE2 . GLU A-2 81  ? 0.5659 0.4933 0.6343 -0.2006 0.2064  0.0656  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A-2 OE2 
1783 N  N   . PHE A-2 82  ? 0.1453 0.1876 0.1685 -0.0470 0.0093  0.0012  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   
1784 C  CA  . PHE A-2 82  ? 0.1888 0.1927 0.1543 -0.0333 0.0180  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  
1785 C  C   . PHE A-2 82  ? 0.1479 0.1444 0.1840 -0.0420 0.0167  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   
1786 O  O   . PHE A-2 82  ? 0.1745 0.1606 0.1920 -0.0348 -0.0021 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   
1787 C  CB  . PHE A-2 82  ? 0.2185 0.1932 0.1418 -0.0279 -0.0169 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  
1788 C  CG  . PHE A-2 82  ? 0.2628 0.2528 0.1709 -0.0716 -0.0035 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  
1789 C  CD1 . PHE A-2 82  ? 0.3827 0.2800 0.2835 0.0004  -0.0447 0.0224  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 
1790 C  CD2 . PHE A-2 82  ? 0.3164 0.2906 0.2142 -0.1303 0.0141  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 
1791 C  CE1 . PHE A-2 82  ? 0.4569 0.3026 0.3048 -0.0191 -0.0333 0.0069  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 
1792 C  CE2 . PHE A-2 82  ? 0.4602 0.2692 0.2478 -0.0904 0.0151  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 
1793 C  CZ  . PHE A-2 82  ? 0.4887 0.4033 0.2457 -0.0218 -0.0726 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  
1794 N  N   . LYS A-2 83  ? 0.1407 0.1798 0.1945 -0.0522 -0.0004 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   
1795 C  CA  . LYS A-2 83  ? 0.1783 0.1645 0.2065 -0.0412 -0.0271 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  
1796 C  C   . LYS A-2 83  ? 0.1670 0.2210 0.2094 -0.0379 -0.0002 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   
1797 O  O   . LYS A-2 83  ? 0.1539 0.2269 0.2338 -0.0473 0.0193  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   
1798 C  CB  . LYS A-2 83  ? 0.1785 0.2321 0.2685 -0.0590 -0.0522 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  
1799 C  CG  . LYS A-2 83  ? 0.2767 0.2718 0.3204 -0.0696 -0.0850 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  
1800 C  CD  . LYS A-2 83  ? 0.3154 0.5164 0.8818 -0.1483 -0.1329 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  
1801 C  CE  . LYS A-2 83  ? 0.6505 0.4014 1.2383 -0.1567 0.1956  -0.2315 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  
1802 N  NZ  . LYS A-2 83  ? 0.5852 1.0155 1.1293 -0.2490 0.1879  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  
1803 N  N   . TYR A-2 84  ? 0.1225 0.2404 0.1952 -0.0420 0.0217  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 N   
1804 C  CA  . TYR A-2 84  ? 0.1766 0.1666 0.1986 -0.0718 -0.0032 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CA  
1805 C  C   . TYR A-2 84  ? 0.1513 0.1645 0.1735 -0.0553 0.0413  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 C   
1806 O  O   . TYR A-2 84  ? 0.1425 0.1604 0.1784 -0.0409 0.0187  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 O   
1807 C  CB  . TYR A-2 84  ? 0.1583 0.1837 0.2359 -0.0693 0.0004  0.0109  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CB  
1808 C  CG  . TYR A-2 84  ? 0.1988 0.1779 0.2309 -0.0421 0.0029  0.0165  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CG  
1809 C  CD1 . TYR A-2 84  ? 0.2831 0.2008 0.2542 -0.0527 0.0258  0.0143  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD1 
1810 C  CD2 . TYR A-2 84  ? 0.2289 0.1684 0.2576 -0.0285 -0.0493 0.0143  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CD2 
1811 C  CE1 . TYR A-2 84  ? 0.3259 0.2533 0.2266 -0.0209 0.0427  0.0105  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE1 
1812 C  CE2 . TYR A-2 84  ? 0.2653 0.1895 0.2419 -0.0470 -0.0093 0.0176  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CE2 
1813 C  CZ  . TYR A-2 84  ? 0.3107 0.1847 0.2137 -0.0264 -0.0149 0.0210  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 CZ  
1814 O  OH  . TYR A-2 84  ? 0.5006 0.2672 0.2846 -0.0472 -0.0854 0.0079  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A-2 OH  
1815 N  N   . TRP A-2 85  ? 0.1152 0.1555 0.1648 -0.0480 0.0087  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 N   
1816 C  CA  . TRP A-2 85  ? 0.1212 0.1430 0.1501 -0.0363 0.0125  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CA  
1817 C  C   . TRP A-2 85  ? 0.1312 0.1678 0.1538 -0.0100 0.0086  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 C   
1818 O  O   . TRP A-2 85  ? 0.1362 0.1576 0.1478 -0.0127 0.0141  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 O   
1819 C  CB  . TRP A-2 85  ? 0.1303 0.1673 0.1477 -0.0139 0.0285  0.0115  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CB  
1820 C  CG  . TRP A-2 85  ? 0.1196 0.1657 0.1627 -0.0391 0.0078  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CG  
1821 C  CD1 . TRP A-2 85  ? 0.1281 0.1938 0.1925 -0.0347 0.0175  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD1 
1822 C  CD2 . TRP A-2 85  ? 0.1040 0.1767 0.1808 -0.0515 0.0021  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CD2 
1823 N  NE1 . TRP A-2 85  ? 0.1776 0.2121 0.2444 -0.0089 -0.0182 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 NE1 
1824 C  CE2 . TRP A-2 85  ? 0.1407 0.2539 0.2115 -0.0034 0.0056  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE2 
1825 C  CE3 . TRP A-2 85  ? 0.1358 0.2200 0.1607 -0.0612 0.0054  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CE3 
1826 C  CZ2 . TRP A-2 85  ? 0.1679 0.3069 0.2199 -0.0337 -0.0075 0.0235  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ2 
1827 C  CZ3 . TRP A-2 85  ? 0.1870 0.2470 0.1792 -0.0500 -0.0117 0.0036  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CZ3 
1828 C  CH2 . TRP A-2 85  ? 0.1903 0.2866 0.1632 -0.0265 -0.0112 0.0497  ? ? ? ? ? ? 79  TRP A-2 CH2 
1829 N  N   . HIS A-2 86  ? 0.1282 0.1681 0.1549 -0.0288 0.0123  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N   
1830 C  CA  . HIS A-2 86  ? 0.1754 0.1906 0.1317 0.0015  -0.0039 0.0068  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA  
1831 C  C   . HIS A-2 86  ? 0.1777 0.1374 0.2002 0.0257  0.0102  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C   
1832 O  O   . HIS A-2 86  ? 0.1615 0.1616 0.1887 -0.0094 0.0046  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O   
1833 C  CB  . HIS A-2 86  ? 0.1893 0.2127 0.1864 -0.0228 -0.0659 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB  
1834 C  CG  . HIS A-2 86  ? 0.2213 0.2452 0.2016 0.0281  -0.0406 0.0533  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG  
1835 N  ND1 . HIS A-2 86  ? 0.4437 0.2643 0.4593 0.0214  -0.0197 0.1396  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1 
1836 C  CD2 . HIS A-2 86  ? 0.2847 0.3207 0.2741 0.0981  0.0168  0.0271  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2 
1837 C  CE1 . HIS A-2 86  ? 0.3280 0.2794 0.3242 -0.0046 -0.0945 0.0760  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1 
1838 N  NE2 . HIS A-2 86  ? 0.4674 0.2908 0.4476 0.0404  0.0163  0.0294  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2 
1839 N  N   . GLN A-2 87  ? 0.1399 0.2075 0.1719 -0.0173 0.0123  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 N   
1840 C  CA  . GLN A-2 87  ? 0.1589 0.1835 0.1765 -0.0210 0.0133  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CA  
1841 C  C   . GLN A-2 87  ? 0.1438 0.1736 0.1826 -0.0110 0.0123  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 C   
1842 O  O   . GLN A-2 87  ? 0.1377 0.1977 0.1785 -0.0098 0.0325  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 O   
1843 C  CB  . GLN A-2 87  ? 0.1544 0.2339 0.2652 -0.0568 0.0284  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CB  
1844 C  CG  . GLN A-2 87  ? 0.1627 0.3155 0.4204 -0.0354 0.0754  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CG  
1845 C  CD  . GLN A-2 87  ? 0.1906 0.4995 0.4791 0.0563  -0.0592 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 CD  
1846 O  OE1 . GLN A-2 87  ? 0.3255 0.7340 0.5146 0.1639  -0.1884 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 OE1 
1847 N  NE2 . GLN A-2 87  ? 0.3330 0.4555 0.4663 0.1329  0.0346  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A-2 NE2 
1848 N  N   . ARG A-2 88  ? 0.1125 0.1891 0.1455 -0.0155 0.0144  0.0018  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 N   
1849 C  CA  . ARG A-2 88  ? 0.1253 0.1752 0.1496 -0.0145 0.0149  0.0086  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CA  
1850 C  C   . ARG A-2 88  ? 0.1414 0.1764 0.1548 -0.0013 0.0334  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 C   
1851 O  O   . ARG A-2 88  ? 0.1517 0.1637 0.1476 -0.0043 0.0275  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 O   
1852 C  CB  . ARG A-2 88  ? 0.1263 0.1818 0.1633 0.0003  -0.0066 0.0114  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CB  
1853 C  CG  . ARG A-2 88  ? 0.1447 0.1800 0.1757 -0.0267 0.0119  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CG  
1854 C  CD  . ARG A-2 88  ? 0.1282 0.1902 0.1877 0.0157  0.0031  0.0269  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CD  
1855 N  NE  . ARG A-2 88  ? 0.1624 0.1544 0.2027 -0.0274 0.0296  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NE  
1856 C  CZ  . ARG A-2 88  ? 0.1349 0.1784 0.1492 -0.0185 0.0001  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 CZ  
1857 N  NH1 . ARG A-2 88  ? 0.1258 0.2141 0.2227 -0.0521 -0.0020 0.0191  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH1 
1858 N  NH2 . ARG A-2 88  ? 0.1708 0.1890 0.1873 -0.0150 -0.0181 0.0095  ? ? ? ? ? ? 82  ARG A-2 NH2 
1859 N  N   . LEU A-2 89  ? 0.1289 0.1480 0.1386 -0.0138 0.0206  0.0154  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   
1860 C  CA  . LEU A-2 89  ? 0.1417 0.1489 0.1304 -0.0226 0.0292  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  
1861 C  C   . LEU A-2 89  ? 0.1384 0.1593 0.1583 -0.0228 0.0033  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   
1862 O  O   . LEU A-2 89  ? 0.1269 0.1583 0.1615 -0.0205 0.0240  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   
1863 C  CB  . LEU A-2 89  ? 0.1497 0.1400 0.1343 -0.0014 0.0256  0.0169  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  
1864 C  CG  . LEU A-2 89  ? 0.1109 0.1636 0.1450 -0.0124 0.0026  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  
1865 C  CD1 . LEU A-2 89  ? 0.1828 0.2680 0.1550 -0.0207 0.0667  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 
1866 C  CD2 . LEU A-2 89  ? 0.1496 0.2165 0.1541 0.0050  -0.0217 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 
1867 N  N   . LYS A-2 90  ? 0.1337 0.1856 0.1576 0.0027  0.0105  0.0132  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 N   
1868 C  CA  . LYS A-2 90  ? 0.1517 0.1942 0.1947 -0.0130 0.0078  0.0103  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CA  
1869 C  C   . LYS A-2 90  ? 0.1306 0.1621 0.2340 0.0343  0.0022  0.0098  ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 C   
1870 O  O   . LYS A-2 90  ? 0.1497 0.2068 0.2308 0.0247  -0.0231 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 O   
1871 C  CB  . LYS A-2 90  ? 0.1439 0.2595 0.2109 0.0134  -0.0193 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CB  
1872 C  CG  . LYS A-2 90  ? 0.2493 0.3256 0.3526 0.0316  -0.0704 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CG  
1873 C  CD  . LYS A-2 90  ? 0.3328 0.5558 0.4935 0.1919  -0.1903 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CD  
1874 C  CE  . LYS A-2 90  ? 0.3335 0.5868 0.7556 0.2116  -0.2566 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 CE  
1875 N  NZ  . LYS A-2 90  ? 0.6271 1.2997 1.1141 0.2804  -0.6482 -0.4499 ? ? ? ? ? ? 84  LYS A-2 NZ  
1876 N  N   . ASP A-2 91  ? 0.1365 0.1935 0.1682 0.0067  -0.0003 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   
1877 C  CA  . ASP A-2 91  ? 0.1480 0.2246 0.1723 0.0227  0.0138  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  
1878 C  C   . ASP A-2 91  ? 0.1234 0.2358 0.1726 -0.0111 0.0465  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   
1879 O  O   . ASP A-2 91  ? 0.1369 0.2822 0.1841 -0.0338 0.0336  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   
1880 C  CB  . ASP A-2 91  ? 0.1559 0.2818 0.2143 -0.0088 0.0229  0.0011  ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  
1881 C  CG  . ASP A-2 91  ? 0.2280 0.2786 0.1995 -0.0020 0.0168  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  
1882 O  OD1 . ASP A-2 91  ? 0.1753 0.5483 0.4099 -0.0610 -0.0411 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 
1883 O  OD2 . ASP A-2 91  ? 0.3635 0.4325 0.3309 -0.1610 0.1332  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 
1884 N  N   . ASN A-2 92  ? 0.1094 0.1979 0.1686 -0.0017 0.0044  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 N   
1885 C  CA  . ASN A-2 92  ? 0.1363 0.1646 0.1553 0.0069  -0.0049 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CA  
1886 C  C   . ASN A-2 92  ? 0.1530 0.1685 0.1586 0.0080  0.0282  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 C   
1887 O  O   . ASN A-2 92  ? 0.1583 0.2293 0.1810 -0.0239 0.0191  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 O   
1888 C  CB  . ASN A-2 92  ? 0.1111 0.1826 0.1515 0.0057  0.0157  0.0019  ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CB  
1889 C  CG  . ASN A-2 92  ? 0.1353 0.1596 0.1382 -0.0019 -0.0121 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 CG  
1890 O  OD1 . ASN A-2 92  ? 0.1835 0.2038 0.2097 -0.0104 0.0308  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 OD1 
1891 N  ND2 . ASN A-2 92  ? 0.1556 0.1960 0.1243 -0.0352 -0.0089 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A-2 ND2 
1892 N  N   A ASN A-2 93  ? 0.1345 0.2038 0.1792 0.0206  0.0327  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   
1893 N  N   B ASN A-2 93  ? 0.1335 0.2025 0.1683 0.0122  0.0364  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   
1894 C  CA  A ASN A-2 93  ? 0.1811 0.1789 0.2340 -0.0116 0.0380  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  
1895 C  CA  B ASN A-2 93  ? 0.1658 0.1717 0.2152 0.0068  0.0423  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  
1896 C  C   A ASN A-2 93  ? 0.1506 0.1560 0.1975 0.0162  0.0158  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   
1897 C  C   B ASN A-2 93  ? 0.1432 0.1630 0.1458 -0.0059 0.0140  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   
1898 O  O   A ASN A-2 93  ? 0.1751 0.1649 0.1991 0.0132  0.0192  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   
1899 O  O   B ASN A-2 93  ? 0.1632 0.1759 0.1851 -0.0203 -0.0088 0.0041  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   
1900 C  CB  A ASN A-2 93  ? 0.2232 0.2204 0.2313 0.0150  0.0647  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  
1901 C  CB  B ASN A-2 93  ? 0.1699 0.1933 0.2732 0.0192  0.0658  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  
1902 C  CG  A ASN A-2 93  ? 0.1914 0.2903 0.2641 0.0014  0.0278  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  
1903 C  CG  B ASN A-2 93  ? 0.3156 0.2138 0.3224 -0.0442 0.0129  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  
1904 O  OD1 A ASN A-2 93  ? 0.2035 0.4964 0.3438 0.1113  0.0809  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 
1905 O  OD1 B ASN A-2 93  ? 0.3841 0.3178 0.3991 0.1670  0.0618  0.0114  ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 
1906 N  ND2 A ASN A-2 93  ? 0.3744 0.3815 0.2845 0.0415  0.1401  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 
1907 N  ND2 B ASN A-2 93  ? 0.4294 0.3649 0.3415 0.0079  -0.0736 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 
1908 N  N   . VAL A-2 94  ? 0.1490 0.1811 0.1677 0.0071  0.0513  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 N   
1909 C  CA  . VAL A-2 94  ? 0.1361 0.1756 0.1579 0.0043  0.0390  0.0047  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CA  
1910 C  C   . VAL A-2 94  ? 0.1699 0.2184 0.1834 0.0143  0.0449  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 C   
1911 O  O   . VAL A-2 94  ? 0.1953 0.2272 0.1832 0.0114  0.0193  0.0036  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 O   
1912 C  CB  . VAL A-2 94  ? 0.1323 0.1705 0.1620 -0.0041 0.0393  0.0059  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CB  
1913 C  CG1 . VAL A-2 94  ? 0.1195 0.2063 0.2108 -0.0135 0.0411  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG1 
1914 C  CG2 . VAL A-2 94  ? 0.1322 0.1916 0.1935 -0.0104 0.0256  0.0167  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG2 
1915 N  N   . ASN A-2 95  ? 0.1730 0.1763 0.1896 0.0047  0.0448  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 N   
1916 C  CA  . ASN A-2 95  ? 0.1988 0.1987 0.1903 0.0175  0.0102  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CA  
1917 C  C   . ASN A-2 95  ? 0.1881 0.1827 0.1656 0.0308  0.0312  0.0127  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 C   
1918 O  O   . ASN A-2 95  ? 0.1882 0.2577 0.1835 0.0417  0.0182  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 O   
1919 C  CB  . ASN A-2 95  ? 0.2448 0.2046 0.2789 -0.0124 0.0306  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CB  
1920 C  CG  . ASN A-2 95  ? 0.3675 0.2038 0.3463 0.0486  0.0405  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 CG  
1921 O  OD1 . ASN A-2 95  ? 0.3969 0.3222 0.3303 0.0264  0.1004  0.0625  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 OD1 
1922 N  ND2 . ASN A-2 95  ? 0.4067 0.2974 0.3942 0.0648  0.1691  0.0434  ? ? ? ? ? ? 89  ASN A-2 ND2 
1923 N  N   . ILE A-2 96  ? 0.1927 0.1898 0.1941 0.0115  0.0125  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   
1924 C  CA  . ILE A-2 96  ? 0.1940 0.2504 0.1933 0.0175  0.0316  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  
1925 C  C   . ILE A-2 96  ? 0.2485 0.2665 0.2512 0.0788  0.0169  0.0201  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   
1926 O  O   . ILE A-2 96  ? 0.3173 0.3067 0.2843 0.1316  0.0563  0.0664  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   
1927 C  CB  . ILE A-2 96  ? 0.1874 0.2828 0.2027 -0.0011 0.0066  0.0353  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  
1928 C  CG1 . ILE A-2 96  ? 0.1744 0.2640 0.2376 -0.0178 0.0102  0.0539  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 
1929 C  CG2 . ILE A-2 96  ? 0.1931 0.2710 0.2260 0.0265  -0.0172 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 
1930 C  CD1 . ILE A-2 96  ? 0.1787 0.2654 0.3352 -0.0181 -0.0066 0.0098  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 
1931 N  N   . LEU A-2 97  ? 0.2829 0.2236 0.2390 0.0532  0.0311  0.0230  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   
1932 C  CA  . LEU A-2 97  ? 0.4192 0.1754 0.3485 0.0655  0.0526  0.0826  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  
1933 C  C   . LEU A-2 97  ? 0.6618 0.3072 0.4249 -0.1399 0.0931  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   
1934 O  O   . LEU A-2 97  ? 0.5616 0.3099 0.3028 -0.0552 -0.0491 0.0455  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   
1935 C  CB  . LEU A-2 97  ? 0.4511 0.3405 0.3281 -0.0126 0.1852  0.0332  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  
1936 C  CG  . LEU A-2 97  ? 0.4204 0.3151 0.7398 -0.1201 0.0504  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  
1937 C  CD1 . LEU A-2 97  ? 0.5206 0.4667 0.4791 -0.0934 0.0237  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 
1938 C  CD2 . LEU A-2 97  ? 0.5574 0.4213 0.6579 -0.1425 0.1996  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 
1939 N  N   A GLN A-2 108 ? 0.4780 0.2805 0.4000 0.0312  -0.1553 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   
1940 N  N   B GLN A-2 108 ? 0.5156 0.2980 0.3581 0.0839  -0.2119 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 N   
1941 C  CA  A GLN A-2 108 ? 0.3712 0.3266 0.2443 -0.0842 -0.0733 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  
1942 C  CA  B GLN A-2 108 ? 0.4139 0.2444 0.2512 -0.0004 -0.0724 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CA  
1943 C  C   A GLN A-2 108 ? 0.1812 0.1874 0.2025 -0.0132 -0.0323 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   
1944 C  C   B GLN A-2 108 ? 0.1841 0.1880 0.2023 -0.0087 -0.0328 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 C   
1945 O  O   A GLN A-2 108 ? 0.2588 0.2376 0.2013 0.0371  -0.0167 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   
1946 O  O   B GLN A-2 108 ? 0.2508 0.2360 0.1961 0.0406  -0.0168 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 O   
1947 C  CB  A GLN A-2 108 ? 0.5327 0.4472 0.3338 0.0275  -0.0202 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  
1948 C  CB  B GLN A-2 108 ? 0.5204 0.5268 0.4083 0.1249  0.0017  -0.2047 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CB  
1949 C  CG  A GLN A-2 108 ? 0.5444 0.4362 0.2960 0.0637  0.1271  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CG  
1950 C  CG  B GLN A-2 108 ? 0.5383 0.5122 0.2491 0.0360  -0.2528 0.0606  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CG  
1951 C  CD  A GLN A-2 108 ? 0.5022 0.4610 0.4189 -0.1336 0.1031  0.0549  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CD  
1952 C  CD  B GLN A-2 108 ? 0.4810 0.5285 0.5895 -0.0824 -0.1569 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 CD  
1953 O  OE1 A GLN A-2 108 ? 0.4121 0.3499 0.2355 -0.1765 -0.0210 0.0471  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 OE1 
1954 O  OE1 B GLN A-2 108 ? 0.5512 0.5804 0.6862 -0.1153 0.1979  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 OE1 
1955 N  NE2 A GLN A-2 108 ? 0.8417 0.5517 0.6798 0.0772  -0.0319 0.0202  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 NE2 
1956 N  NE2 B GLN A-2 108 ? 0.6220 0.4735 0.7451 -0.0091 -0.3348 0.2378  ? ? ? ? ? ? 102 GLN A-2 NE2 
1957 N  N   . SER A-2 109 ? 0.2462 0.1952 0.1771 -0.0393 -0.0114 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N   
1958 C  CA  . SER A-2 109 ? 0.2050 0.1813 0.1414 -0.0413 -0.0021 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA  
1959 C  C   . SER A-2 109 ? 0.1510 0.1745 0.1501 -0.0026 -0.0055 0.0013  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C   
1960 O  O   . SER A-2 109 ? 0.2361 0.2084 0.1657 0.0171  -0.0500 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O   
1961 C  CB  . SER A-2 109 ? 0.2246 0.2293 0.2575 -0.0454 0.0502  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB  
1962 O  OG  . SER A-2 109 ? 0.3156 0.2441 0.3310 -0.0378 0.0863  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG  
1963 N  N   . ILE A-2 110 ? 0.1666 0.1979 0.1409 -0.0264 -0.0081 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 N   
1964 C  CA  . ILE A-2 110 ? 0.1397 0.2004 0.1510 -0.0377 0.0252  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CA  
1965 C  C   . ILE A-2 110 ? 0.1435 0.1475 0.1350 0.0019  -0.0258 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 C   
1966 O  O   . ILE A-2 110 ? 0.1304 0.1290 0.1856 -0.0046 -0.0246 0.0202  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 O   
1967 C  CB  . ILE A-2 110 ? 0.1375 0.2004 0.1700 -0.0366 0.0123  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CB  
1968 C  CG1 . ILE A-2 110 ? 0.1821 0.2281 0.2106 -0.0593 -0.0156 0.0032  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG1 
1969 C  CG2 . ILE A-2 110 ? 0.1945 0.2331 0.1839 -0.0116 0.0289  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CG2 
1970 C  CD1 . ILE A-2 110 ? 0.2147 0.2758 0.2168 -0.0775 0.0104  0.0327  ? ? ? ? ? ? 104 ILE A-2 CD1 
1971 N  N   . TYR A-2 111 ? 0.1543 0.1603 0.1360 -0.0256 0.0113  0.0068  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 N   
1972 C  CA  . TYR A-2 111 ? 0.1731 0.1360 0.1290 -0.0332 0.0160  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CA  
1973 C  C   . TYR A-2 111 ? 0.1461 0.1676 0.1135 0.0099  0.0020  0.0091  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 C   
1974 O  O   . TYR A-2 111 ? 0.1290 0.1773 0.1675 -0.0011 -0.0186 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 O   
1975 C  CB  . TYR A-2 111 ? 0.2327 0.1849 0.1336 -0.0167 0.0328  0.0368  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CB  
1976 C  CG  . TYR A-2 111 ? 0.1954 0.1960 0.1979 -0.0371 0.0330  0.0085  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CG  
1977 C  CD1 . TYR A-2 111 ? 0.3009 0.2224 0.2274 0.0265  0.1168  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD1 
1978 C  CD2 . TYR A-2 111 ? 0.3094 0.3050 0.1814 -0.0578 0.0132  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD2 
1979 C  CE1 . TYR A-2 111 ? 0.3894 0.2469 0.1830 0.0182  0.0842  0.0401  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE1 
1980 C  CE2 . TYR A-2 111 ? 0.3815 0.2927 0.2053 -0.0530 0.0720  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE2 
1981 C  CZ  . TYR A-2 111 ? 0.4129 0.4033 0.1694 -0.0296 0.1239  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CZ  
1982 O  OH  . TYR A-2 111 ? 0.5649 0.3689 0.2521 0.0246  0.1246  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 OH  
1983 N  N   . PHE A-2 112 ? 0.1464 0.1419 0.1156 -0.0073 -0.0004 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 N   
1984 C  CA  . PHE A-2 112 ? 0.1270 0.1307 0.1200 -0.0077 0.0024  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CA  
1985 C  C   . PHE A-2 112 ? 0.1096 0.1586 0.1376 -0.0073 0.0066  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 C   
1986 O  O   . PHE A-2 112 ? 0.1144 0.2103 0.1687 0.0085  0.0063  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 O   
1987 C  CB  . PHE A-2 112 ? 0.1242 0.1762 0.1406 -0.0012 0.0127  0.0186  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CB  
1988 C  CG  . PHE A-2 112 ? 0.1209 0.1508 0.1487 -0.0231 0.0280  0.0155  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CG  
1989 C  CD1 . PHE A-2 112 ? 0.1569 0.1643 0.1367 -0.0219 0.0236  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD1 
1990 C  CD2 . PHE A-2 112 ? 0.1136 0.1718 0.1338 -0.0221 -0.0036 0.0127  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CD2 
1991 C  CE1 . PHE A-2 112 ? 0.1509 0.1659 0.1433 -0.0286 0.0204  0.0000  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE1 
1992 C  CE2 . PHE A-2 112 ? 0.1370 0.1393 0.1683 -0.0027 0.0352  0.0031  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CE2 
1993 C  CZ  . PHE A-2 112 ? 0.1450 0.1717 0.1404 -0.0226 0.0320  0.0150  ? ? ? ? ? ? 106 PHE A-2 CZ  
1994 N  N   . THR A-2 113 ? 0.1483 0.1773 0.1411 0.0171  0.0070  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 N   
1995 C  CA  . THR A-2 113 ? 0.1454 0.1699 0.1275 0.0005  0.0149  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CA  
1996 C  C   . THR A-2 113 ? 0.1314 0.1547 0.1361 0.0042  0.0117  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 C   
1997 O  O   . THR A-2 113 ? 0.1294 0.2008 0.1419 -0.0143 0.0247  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 O   
1998 C  CB  . THR A-2 113 ? 0.1677 0.2018 0.1713 0.0098  0.0388  0.0340  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CB  
1999 O  OG1 . THR A-2 113 ? 0.3809 0.1902 0.3281 0.0029  0.1916  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 OG1 
2000 C  CG2 . THR A-2 113 ? 0.1824 0.1988 0.1641 0.0009  0.0239  0.0246  ? ? ? ? ? ? 107 THR A-2 CG2 
2001 N  N   . ASP A-2 114 ? 0.1306 0.1694 0.1179 0.0032  -0.0004 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N   
2002 C  CA  . ASP A-2 114 ? 0.1247 0.1423 0.1285 -0.0072 0.0154  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA  
2003 C  C   . ASP A-2 114 ? 0.1025 0.1703 0.1291 -0.0003 0.0095  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C   
2004 O  O   . ASP A-2 114 ? 0.1324 0.1679 0.1580 -0.0018 0.0224  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O   
2005 C  CB  . ASP A-2 114 ? 0.1076 0.1748 0.1765 -0.0019 0.0060  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB  
2006 C  CG  . ASP A-2 114 ? 0.1377 0.1390 0.1404 0.0079  0.0259  0.0044  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG  
2007 O  OD1 . ASP A-2 114 ? 0.1316 0.1490 0.1405 -0.0013 0.0265  0.0037  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1 
2008 O  OD2 . ASP A-2 114 ? 0.1495 0.2021 0.1623 0.0008  0.0240  0.0145  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2 
2009 N  N   . PRO A-2 115 ? 0.1083 0.1569 0.1356 -0.0122 0.0153  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 N   
2010 C  CA  . PRO A-2 115 ? 0.1504 0.1638 0.1455 0.0032  0.0182  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CA  
2011 C  C   . PRO A-2 115 ? 0.1765 0.1922 0.1901 0.0016  0.0260  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 C   
2012 O  O   . PRO A-2 115 ? 0.1988 0.2091 0.2445 -0.0028 0.0617  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 O   
2013 C  CB  . PRO A-2 115 ? 0.1654 0.1904 0.1524 -0.0170 0.0360  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CB  
2014 C  CG  . PRO A-2 115 ? 0.1742 0.1835 0.1654 -0.0114 0.0343  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CG  
2015 C  CD  . PRO A-2 115 ? 0.1694 0.1626 0.1244 0.0032  0.0314  0.0051  ? ? ? ? ? ? 109 PRO A-2 CD  
2016 N  N   . ASP A-2 116 ? 0.1383 0.1381 0.1538 -0.0056 0.0171  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N   
2017 C  CA  . ASP A-2 116 ? 0.1758 0.1469 0.1723 -0.0189 0.0203  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA  
2018 C  C   . ASP A-2 116 ? 0.1623 0.1505 0.1629 -0.0267 0.0176  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C   
2019 O  O   . ASP A-2 116 ? 0.2097 0.1753 0.1943 -0.0184 0.0406  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O   
2020 C  CB  . ASP A-2 116 ? 0.1551 0.2012 0.1683 0.0069  0.0290  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB  
2021 C  CG  . ASP A-2 116 ? 0.1534 0.1946 0.1860 -0.0099 0.0433  0.0192  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG  
2022 O  OD1 . ASP A-2 116 ? 0.3381 0.2388 0.2039 -0.0623 0.0275  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1 
2023 O  OD2 . ASP A-2 116 ? 0.1762 0.2371 0.1984 0.0201  0.0141  0.0205  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2 
2024 N  N   . GLY A-2 117 ? 0.1594 0.1587 0.1334 0.0250  0.0116  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 N   
2025 C  CA  . GLY A-2 117 ? 0.1536 0.1438 0.1293 0.0333  0.0188  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 CA  
2026 C  C   . GLY A-2 117 ? 0.1207 0.1098 0.1329 0.0081  -0.0016 0.0022  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 C   
2027 O  O   . GLY A-2 117 ? 0.1617 0.1611 0.1425 -0.0062 0.0106  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A-2 O   
2028 N  N   . HIS A-2 118 ? 0.1004 0.0924 0.1335 -0.0008 0.0091  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   
2029 C  CA  . HIS A-2 118 ? 0.0971 0.1097 0.1170 0.0006  0.0096  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  
2030 C  C   . HIS A-2 118 ? 0.1173 0.1037 0.1232 -0.0363 0.0222  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   
2031 O  O   . HIS A-2 118 ? 0.1213 0.1661 0.1246 -0.0381 0.0249  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   
2032 C  CB  . HIS A-2 118 ? 0.1149 0.1229 0.1360 0.0013  0.0024  0.0036  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  
2033 C  CG  . HIS A-2 118 ? 0.1044 0.1479 0.1266 -0.0157 0.0179  0.0149  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  
2034 N  ND1 . HIS A-2 118 ? 0.1080 0.1637 0.1643 -0.0104 0.0356  0.0012  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 
2035 C  CD2 . HIS A-2 118 ? 0.1197 0.1415 0.1190 -0.0187 -0.0087 0.0130  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 
2036 C  CE1 . HIS A-2 118 ? 0.1508 0.2339 0.1364 0.0290  0.0006  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 
2037 N  NE2 . HIS A-2 118 ? 0.1397 0.1607 0.1217 -0.0210 -0.0006 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 
2038 N  N   . LYS A-2 119 ? 0.1373 0.1329 0.1038 -0.0086 0.0060  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 N   
2039 C  CA  . LYS A-2 119 ? 0.1384 0.1249 0.1020 -0.0341 0.0193  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CA  
2040 C  C   . LYS A-2 119 ? 0.1065 0.1203 0.1197 -0.0171 0.0138  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 C   
2041 O  O   . LYS A-2 119 ? 0.1187 0.1383 0.1743 -0.0133 0.0292  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 O   
2042 C  CB  . LYS A-2 119 ? 0.1412 0.1640 0.1156 -0.0025 0.0013  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CB  
2043 C  CG  . LYS A-2 119 ? 0.1884 0.1493 0.1694 -0.0163 -0.0014 0.0353  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CG  
2044 C  CD  . LYS A-2 119 ? 0.2890 0.2032 0.1783 -0.0802 -0.0426 0.0614  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CD  
2045 C  CE  . LYS A-2 119 ? 0.3083 0.3197 0.2960 -0.0382 -0.0350 0.0789  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 CE  
2046 N  NZ  . LYS A-2 119 ? 0.3762 0.6298 0.2746 -0.1304 -0.0548 0.1635  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A-2 NZ  
2047 N  N   . LEU A-2 120 ? 0.1069 0.1288 0.1075 -0.0233 0.0107  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   
2048 C  CA  . LEU A-2 120 ? 0.1369 0.1449 0.1273 -0.0069 0.0273  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  
2049 C  C   . LEU A-2 120 ? 0.1214 0.1022 0.1039 -0.0062 0.0196  0.0067  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   
2050 O  O   . LEU A-2 120 ? 0.1231 0.1333 0.1454 0.0059  0.0014  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   
2051 C  CB  . LEU A-2 120 ? 0.1250 0.1758 0.1003 -0.0283 0.0046  0.0027  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  
2052 C  CG  . LEU A-2 120 ? 0.1126 0.1947 0.0965 -0.0166 0.0099  0.0029  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  
2053 C  CD1 . LEU A-2 120 ? 0.1554 0.2108 0.1035 -0.0271 0.0240  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 
2054 C  CD2 . LEU A-2 120 ? 0.1283 0.2670 0.1778 0.0070  0.0010  0.0218  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 
2055 N  N   . GLU A-2 121 ? 0.1250 0.1150 0.1081 -0.0249 0.0138  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   
2056 C  CA  . GLU A-2 121 ? 0.1370 0.1380 0.0918 -0.0293 0.0060  0.0005  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  
2057 C  C   . GLU A-2 121 ? 0.1202 0.1401 0.1191 -0.0152 0.0036  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   
2058 O  O   . GLU A-2 121 ? 0.1142 0.1385 0.1379 -0.0194 0.0096  0.0021  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   
2059 C  CB  . GLU A-2 121 ? 0.1564 0.1554 0.1109 -0.0167 0.0243  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  
2060 C  CG  . GLU A-2 121 ? 0.2021 0.1645 0.1407 -0.0362 0.0051  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  
2061 C  CD  . GLU A-2 121 ? 0.1583 0.2385 0.1727 -0.0668 0.0236  0.0150  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  
2062 O  OE1 . GLU A-2 121 ? 0.1919 0.2322 0.1764 -0.0640 0.0439  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 
2063 O  OE2 . GLU A-2 121 ? 0.2072 0.2409 0.1855 -0.0518 0.0113  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 
2064 N  N   . LEU A-2 122 ? 0.1170 0.1374 0.1262 -0.0275 0.0146  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   
2065 C  CA  . LEU A-2 122 ? 0.0989 0.1389 0.1364 -0.0272 0.0224  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  
2066 C  C   . LEU A-2 122 ? 0.1369 0.1536 0.1363 -0.0081 -0.0075 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   
2067 O  O   . LEU A-2 122 ? 0.1551 0.1884 0.1583 0.0150  -0.0169 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   
2068 C  CB  . LEU A-2 122 ? 0.1261 0.1511 0.1202 -0.0169 0.0395  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  
2069 C  CG  . LEU A-2 122 ? 0.1132 0.1721 0.1280 -0.0122 0.0296  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  
2070 C  CD1 . LEU A-2 122 ? 0.1399 0.2190 0.1965 -0.0415 0.0682  0.0256  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 
2071 C  CD2 . LEU A-2 122 ? 0.1522 0.2035 0.1547 0.0045  -0.0024 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 
2072 N  N   . HIS A-2 123 ? 0.1663 0.1353 0.1377 -0.0363 0.0185  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 N   
2073 C  CA  . HIS A-2 123 ? 0.1766 0.1563 0.1394 -0.0359 0.0121  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CA  
2074 C  C   . HIS A-2 123 ? 0.1585 0.1690 0.1448 -0.0070 0.0088  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 C   
2075 O  O   . HIS A-2 123 ? 0.1661 0.1655 0.1531 -0.0206 -0.0025 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 O   
2076 C  CB  . HIS A-2 123 ? 0.1741 0.1653 0.1462 -0.0547 0.0292  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CB  
2077 C  CG  . HIS A-2 123 ? 0.1977 0.1864 0.1566 -0.0401 -0.0113 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CG  
2078 N  ND1 . HIS A-2 123 ? 0.2048 0.2395 0.1914 -0.0331 0.0308  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 ND1 
2079 C  CD2 . HIS A-2 123 ? 0.1978 0.2340 0.1507 -0.0312 0.0358  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CD2 
2080 C  CE1 . HIS A-2 123 ? 0.2557 0.2548 0.2054 -0.0056 0.0351  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 CE1 
2081 N  NE2 . HIS A-2 123 ? 0.2256 0.2538 0.1595 -0.0161 0.0220  0.0067  ? ? ? ? ? ? 117 HIS A-2 NE2 
2082 N  N   . THR A-2 124 ? 0.2047 0.1873 0.1543 -0.0649 -0.0194 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   
2083 C  CA  . THR A-2 124 ? 0.2102 0.1813 0.1927 -0.0574 -0.0113 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  
2084 C  C   . THR A-2 124 ? 0.2681 0.2352 0.2158 -0.0758 0.0317  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   
2085 O  O   . THR A-2 124 ? 0.4002 0.2160 0.3202 -0.0612 0.0319  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   
2086 C  CB  . THR A-2 124 ? 0.2154 0.2777 0.2157 -0.0620 -0.0102 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  
2087 O  OG1 . THR A-2 124 ? 0.2813 0.3145 0.2353 -0.0561 -0.0503 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 
2088 C  CG2 . THR A-2 124 ? 0.2056 0.2656 0.3102 -0.0360 0.0031  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 
2089 N  N   . GLY A-2 125 ? 0.2506 0.2604 0.2170 -0.1029 0.0330  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 N   
2090 C  CA  . GLY A-2 125 ? 0.2712 0.2335 0.2547 -0.0052 0.0162  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 CA  
2091 C  C   . GLY A-2 125 ? 0.2563 0.2566 0.2335 -0.0736 -0.0029 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 C   
2092 O  O   . GLY A-2 125 ? 0.3307 0.3185 0.2501 -0.0350 -0.0560 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A-2 O   
2093 N  N   . THR A-2 126 ? 0.2604 0.2700 0.2531 -0.0274 0.0534  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 N   
2094 C  CA  . THR A-2 126 ? 0.2595 0.2157 0.2601 -0.0102 0.0215  0.0033  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CA  
2095 C  C   . THR A-2 126 ? 0.2423 0.2720 0.2145 -0.0066 0.0136  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 C   
2096 O  O   . THR A-2 126 ? 0.2283 0.2116 0.2123 -0.0286 0.0093  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 O   
2097 C  CB  . THR A-2 126 ? 0.3485 0.2064 0.2979 -0.0460 0.0268  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CB  
2098 O  OG1 . THR A-2 126 ? 0.3362 0.2973 0.2887 -0.0221 0.0129  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 OG1 
2099 C  CG2 . THR A-2 126 ? 0.4294 0.2810 0.3674 -0.0533 0.0580  0.0683  ? ? ? ? ? ? 120 THR A-2 CG2 
2100 N  N   . LEU A-2 127 ? 0.2405 0.2205 0.2074 -0.0266 0.0106  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   
2101 C  CA  . LEU A-2 127 ? 0.2339 0.2405 0.1925 -0.0081 0.0037  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  
2102 C  C   . LEU A-2 127 ? 0.2551 0.1962 0.1949 0.0123  0.0161  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   
2103 O  O   . LEU A-2 127 ? 0.2306 0.2198 0.2072 0.0022  0.0211  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   
2104 C  CB  . LEU A-2 127 ? 0.2383 0.2448 0.2634 -0.0013 -0.0303 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  
2105 C  CG  . LEU A-2 127 ? 0.2146 0.3785 0.2757 0.0409  0.0008  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  
2106 C  CD1 . LEU A-2 127 ? 0.2313 0.3111 0.2189 -0.0225 0.0405  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 
2107 C  CD2 . LEU A-2 127 ? 0.2137 0.4559 0.3378 0.1306  -0.0429 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 
2108 N  N   . GLU A-2 128 ? 0.3294 0.1868 0.2558 0.0013  0.0112  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   
2109 C  CA  . GLU A-2 128 ? 0.2837 0.2212 0.3054 0.0460  -0.0475 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  
2110 C  C   . GLU A-2 128 ? 0.2646 0.2439 0.2328 -0.0148 -0.0048 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   
2111 O  O   . GLU A-2 128 ? 0.3147 0.2386 0.2388 -0.0408 0.0149  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   
2112 C  CB  . GLU A-2 128 ? 0.4237 0.2200 0.3343 0.0219  -0.0018 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  
2113 N  N   . ASN A-2 129 ? 0.2617 0.2198 0.2430 -0.0381 0.0236  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 N   
2114 C  CA  . ASN A-2 129 ? 0.2910 0.2710 0.2438 -0.0094 0.0350  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CA  
2115 C  C   . ASN A-2 129 ? 0.2640 0.2740 0.1889 -0.0587 -0.0414 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 C   
2116 O  O   . ASN A-2 129 ? 0.1932 0.2611 0.2253 -0.0637 -0.0052 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 O   
2117 C  CB  . ASN A-2 129 ? 0.3502 0.1980 0.2400 -0.0513 0.0596  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CB  
2118 C  CG  . ASN A-2 129 ? 0.3710 0.2336 0.2946 -0.0698 0.0618  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 CG  
2119 O  OD1 . ASN A-2 129 ? 0.4974 0.2641 0.3281 -0.0771 0.0060  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 OD1 
2120 N  ND2 . ASN A-2 129 ? 0.3226 0.2724 0.2846 -0.0832 0.0158  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 123 ASN A-2 ND2 
2121 N  N   . ARG A-2 130 ? 0.1996 0.2105 0.2027 -0.0430 0.0462  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   
2122 C  CA  . ARG A-2 130 ? 0.2221 0.2134 0.1652 -0.0216 0.0158  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  
2123 C  C   . ARG A-2 130 ? 0.2055 0.2299 0.1955 -0.0182 0.0202  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   
2124 O  O   . ARG A-2 130 ? 0.1639 0.2308 0.2236 -0.0285 0.0278  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   
2125 C  CB  . ARG A-2 130 ? 0.2105 0.2265 0.2405 -0.0402 -0.0293 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  
2126 C  CG  . ARG A-2 130 ? 0.1968 0.2643 0.2430 -0.0543 -0.0180 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  
2127 C  CD  . ARG A-2 130 ? 0.2531 0.2469 0.2847 -0.0740 -0.0280 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  
2128 N  NE  . ARG A-2 130 ? 0.2621 0.3094 0.2889 0.0037  -0.0416 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  
2129 C  CZ  . ARG A-2 130 ? 0.2349 0.3371 0.2627 -0.0556 0.0594  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  
2130 N  NH1 . ARG A-2 130 ? 0.2833 0.2696 0.3464 -0.0746 0.0315  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 
2131 N  NH2 . ARG A-2 130 ? 0.3657 0.3257 0.3726 0.0254  0.1848  0.0493  ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 
2132 N  N   . LEU A-2 131 ? 0.1872 0.2274 0.2256 -0.0434 0.0069  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   
2133 C  CA  . LEU A-2 131 ? 0.2106 0.2696 0.1999 -0.0076 -0.0117 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  
2134 C  C   . LEU A-2 131 ? 0.2399 0.2519 0.2136 -0.0202 0.0206  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   
2135 O  O   . LEU A-2 131 ? 0.2205 0.3195 0.2289 -0.0739 -0.0085 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   
2136 C  CB  . LEU A-2 131 ? 0.1922 0.2480 0.2359 -0.0237 -0.0208 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  
2137 C  CG  . LEU A-2 131 ? 0.1830 0.2750 0.2445 0.0012  -0.0269 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  
2138 C  CD1 . LEU A-2 131 ? 0.1871 0.2869 0.2798 0.0073  -0.0404 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 
2139 C  CD2 . LEU A-2 131 ? 0.2762 0.2651 0.2753 -0.0927 0.0192  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 
2140 N  N   . ASN A-2 132 ? 0.2249 0.3074 0.2285 -0.0557 0.0197  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 N   
2141 C  CA  . ASN A-2 132 ? 0.2422 0.2781 0.2761 -0.0405 -0.0312 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CA  
2142 C  C   . ASN A-2 132 ? 0.2252 0.2604 0.2353 -0.0519 0.0084  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 C   
2143 O  O   . ASN A-2 132 ? 0.2414 0.3627 0.2501 -0.0845 -0.0272 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 O   
2144 C  CB  . ASN A-2 132 ? 0.2863 0.2314 0.3341 -0.0561 -0.0249 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CB  
2145 C  CG  . ASN A-2 132 ? 0.2811 0.3592 0.2687 -0.0044 -0.0527 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 CG  
2146 O  OD1 . ASN A-2 132 ? 0.3846 0.4240 0.4550 -0.0235 0.1144  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 OD1 
2147 N  ND2 . ASN A-2 132 ? 0.4256 0.3548 0.2865 -0.0896 -0.0894 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 126 ASN A-2 ND2 
2148 N  N   . TYR A-2 133 ? 0.1640 0.2717 0.2628 -0.0763 0.0081  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N   
2149 C  CA  . TYR A-2 133 ? 0.2358 0.3036 0.2762 -0.0380 -0.0181 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA  
2150 C  C   . TYR A-2 133 ? 0.1730 0.2775 0.2909 0.0097  -0.0103 0.0003  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C   
2151 O  O   . TYR A-2 133 ? 0.1558 0.3523 0.2555 -0.0311 0.0084  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O   
2152 C  CB  . TYR A-2 133 ? 0.1914 0.3352 0.3559 0.0116  0.1059  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB  
2153 C  CG  . TYR A-2 133 ? 0.1901 0.4082 0.4407 0.0613  0.1034  0.0005  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG  
2154 C  CD1 . TYR A-2 133 ? 0.2716 0.5960 0.4311 0.0908  0.0047  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1 
2155 C  CD2 . TYR A-2 133 ? 0.3794 0.4433 0.3071 0.1502  0.0526  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2 
2156 C  CE1 . TYR A-2 133 ? 0.3228 0.4630 0.6756 -0.0105 0.1967  0.0704  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1 
2157 C  CE2 . TYR A-2 133 ? 0.2848 0.4645 0.4469 0.1444  -0.0519 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2 
2158 C  CZ  . TYR A-2 133 ? 0.2854 0.5200 0.3713 0.1109  0.0698  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ  
2159 O  OH  . TYR A-2 133 ? 0.3318 0.5737 0.5397 0.1568  -0.0074 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH  
2160 N  N   . TYR A-2 134 ? 0.1813 0.2456 0.2472 -0.0236 0.0245  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 N   
2161 C  CA  . TYR A-2 134 ? 0.1998 0.2480 0.2447 -0.0255 -0.0042 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CA  
2162 C  C   . TYR A-2 134 ? 0.1647 0.2759 0.2563 -0.0019 -0.0157 0.0231  ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 C   
2163 O  O   . TYR A-2 134 ? 0.1584 0.2921 0.2769 -0.0243 0.0114  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 O   
2164 C  CB  . TYR A-2 134 ? 0.1973 0.2811 0.2223 -0.0586 0.0051  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CB  
2165 C  CG  . TYR A-2 134 ? 0.1827 0.3006 0.2781 -0.0334 -0.0050 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CG  
2166 C  CD1 . TYR A-2 134 ? 0.2883 0.3983 0.3719 0.1120  -0.0070 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD1 
2167 C  CD2 . TYR A-2 134 ? 0.2299 0.3689 0.2458 -0.0944 -0.0144 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CD2 
2168 C  CE1 . TYR A-2 134 ? 0.3952 0.4180 0.3333 0.0820  0.0097  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE1 
2169 C  CE2 . TYR A-2 134 ? 0.3222 0.4520 0.3331 -0.0380 0.0492  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CE2 
2170 C  CZ  . TYR A-2 134 ? 0.3966 0.3045 0.2548 0.0158  0.0501  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 CZ  
2171 O  OH  . TYR A-2 134 ? 0.3645 0.4567 0.3599 -0.0029 0.0312  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A-2 OH  
2172 N  N   . LYS A-2 135 ? 0.1718 0.2828 0.2331 -0.0386 0.0000  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 N   
2173 C  CA  . LYS A-2 135 ? 0.2322 0.3587 0.2223 0.0012  -0.0039 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CA  
2174 C  C   . LYS A-2 135 ? 0.2103 0.4155 0.2561 -0.0362 0.0087  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 C   
2175 O  O   . LYS A-2 135 ? 0.2750 0.4106 0.2707 0.0061  -0.0283 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 O   
2176 C  CB  . LYS A-2 135 ? 0.2339 0.3254 0.2880 -0.0290 0.0146  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CB  
2177 C  CG  . LYS A-2 135 ? 0.2769 0.2599 0.3239 -0.0317 -0.0220 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CG  
2178 C  CD  . LYS A-2 135 ? 0.3187 0.2027 0.4199 -0.0522 0.0195  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CD  
2179 C  CE  . LYS A-2 135 ? 0.2913 0.2420 0.4751 -0.0345 -0.0047 0.0069  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 CE  
2180 N  NZ  . LYS A-2 135 ? 0.4413 0.2492 0.5544 -0.0250 -0.0298 0.0642  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A-2 NZ  
2181 N  N   . GLU A-2 136 ? 0.2038 0.4222 0.2399 -0.0154 0.0015  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   
2182 C  CA  . GLU A-2 136 ? 0.2365 0.4341 0.3759 0.0025  -0.0759 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  
2183 C  C   . GLU A-2 136 ? 0.1697 0.4079 0.2690 -0.0610 0.0271  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   
2184 O  O   . GLU A-2 136 ? 0.2492 0.4581 0.3551 -0.0530 -0.0620 0.0164  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   
2185 C  CB  . GLU A-2 136 ? 0.3906 0.4290 0.3334 -0.0930 0.0281  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  
2186 N  N   . ALA A-2 137 ? 0.1821 0.2855 0.3469 -0.0642 0.0153  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 N   
2187 C  CA  . ALA A-2 137 ? 0.2118 0.3424 0.2781 -0.0132 0.0006  0.0215  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CA  
2188 C  C   . ALA A-2 137 ? 0.1480 0.3514 0.4119 0.0069  0.0513  0.0666  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 C   
2189 O  O   . ALA A-2 137 ? 0.2072 0.3709 0.4408 -0.0010 -0.0088 0.0404  ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 O   
2190 C  CB  . ALA A-2 137 ? 0.2310 0.4095 0.3182 -0.0027 0.0340  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A-2 CB  
2191 N  N   . LYS A-2 138 ? 0.1370 0.4324 0.3233 -0.0493 0.0050  0.0299  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   
2192 C  CA  . LYS A-2 138 ? 0.1899 0.3280 0.2658 -0.0029 -0.0106 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  
2193 C  C   . LYS A-2 138 ? 0.1596 0.3332 0.2591 -0.0299 -0.0226 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   
2194 O  O   . LYS A-2 138 ? 0.1398 0.3476 0.2574 -0.0549 -0.0099 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   
2195 C  CB  . LYS A-2 138 ? 0.1906 0.4074 0.2635 -0.0276 0.0313  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  
2196 C  CG  . LYS A-2 138 ? 0.2665 0.3652 0.3550 -0.0035 0.0998  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  
2197 C  CD  . LYS A-2 138 ? 0.3993 0.5392 0.5368 0.1145  0.0855  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  
2198 C  CE  . LYS A-2 138 ? 0.5572 0.6745 0.5242 0.1279  0.2047  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  
2199 N  NZ  . LYS A-2 138 ? 0.7832 0.7623 1.0996 0.3552  0.1946  -0.2048 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  
2200 N  N   . PRO A-2 139 ? 0.1936 0.3778 0.2693 -0.0651 -0.0414 0.0126  ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 N   
2201 C  CA  . PRO A-2 139 ? 0.2174 0.3898 0.2981 -0.0677 -0.0081 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CA  
2202 C  C   . PRO A-2 139 ? 0.2063 0.3359 0.2724 -0.0236 -0.0555 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 C   
2203 O  O   . PRO A-2 139 ? 0.2504 0.5068 0.2894 -0.0214 0.0092  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 O   
2204 C  CB  . PRO A-2 139 ? 0.2414 0.5429 0.3456 -0.0666 -0.0197 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CB  
2205 C  CG  . PRO A-2 139 ? 0.2474 0.5105 0.3060 -0.0087 -0.0806 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CG  
2206 C  CD  . PRO A-2 139 ? 0.1551 0.5465 0.2902 -0.0529 -0.0416 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A-2 CD  
2207 N  N   . HIS A-2 140 ? 0.1675 0.3454 0.2253 -0.0219 -0.0111 0.0356  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 N   
2208 C  CA  . HIS A-2 140 ? 0.1141 0.4209 0.2463 -0.0236 0.0060  0.0175  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CA  
2209 C  C   . HIS A-2 140 ? 0.1749 0.2931 0.2159 -0.0349 0.0013  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 C   
2210 O  O   . HIS A-2 140 ? 0.1807 0.3147 0.2123 -0.0228 0.0219  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 O   
2211 C  CB  . HIS A-2 140 ? 0.2365 0.4815 0.3135 -0.0484 -0.0007 0.0951  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CB  
2212 C  CG  . HIS A-2 140 ? 0.2196 0.8932 0.3042 -0.0292 -0.0171 0.1952  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CG  
2213 N  ND1 . HIS A-2 140 ? 0.2227 1.0975 0.3080 -0.1643 -0.0609 0.1208  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 ND1 
2214 C  CD2 . HIS A-2 140 ? 0.2003 1.1372 0.6857 -0.1246 -0.1151 0.2977  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CD2 
2215 C  CE1 . HIS A-2 140 ? 0.4917 1.1532 0.2588 0.0609  -0.1940 0.1013  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 CE1 
2216 N  NE2 . HIS A-2 140 ? 0.3898 1.2743 0.8029 0.1029  -0.0280 0.1413  ? ? ? ? ? ? 134 HIS A-2 NE2 
2217 N  N   . MET A-2 141 ? 0.1721 0.2564 0.1786 0.0032  0.0021  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 N   
2218 C  CA  . MET A-2 141 ? 0.1746 0.1954 0.1618 -0.0049 0.0155  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CA  
2219 C  C   . MET A-2 141 ? 0.1707 0.1716 0.1870 -0.0130 -0.0040 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 C   
2220 O  O   . MET A-2 141 ? 0.1273 0.2620 0.1835 -0.0187 -0.0124 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 O   
2221 C  CB  . MET A-2 141 ? 0.1598 0.2806 0.1777 -0.0080 -0.0127 0.0123  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CB  
2222 C  CG  . MET A-2 141 ? 0.2117 0.3140 0.2606 0.0300  0.0892  0.0176  ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CG  
2223 S  SD  . MET A-2 141 ? 0.2268 0.3829 0.2850 -0.0140 0.0464  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 SD  
2224 C  CE  . MET A-2 141 ? 0.2560 0.3067 0.6329 -0.0863 -0.0746 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 135 MET A-2 CE  
2225 N  N   . THR A-2 142 ? 0.1435 0.1651 0.1516 0.0004  -0.0009 0.0046  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 N   
2226 C  CA  . THR A-2 142 ? 0.1489 0.1564 0.1519 -0.0179 -0.0256 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CA  
2227 C  C   . THR A-2 142 ? 0.1368 0.1648 0.1344 -0.0308 -0.0170 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 C   
2228 O  O   . THR A-2 142 ? 0.1584 0.1741 0.1378 -0.0255 -0.0065 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 O   
2229 C  CB  . THR A-2 142 ? 0.1751 0.1775 0.1475 -0.0380 0.0067  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CB  
2230 O  OG1 . THR A-2 142 ? 0.1470 0.2526 0.1538 -0.0381 0.0246  0.0014  ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 OG1 
2231 C  CG2 . THR A-2 142 ? 0.1725 0.2038 0.1716 -0.0062 0.0044  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 136 THR A-2 CG2 
2232 N  N   . PHE A-2 143 ? 0.1970 0.1561 0.1797 -0.0417 0.0075  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 N   
2233 C  CA  . PHE A-2 143 ? 0.1618 0.1651 0.2180 -0.0474 0.0007  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CA  
2234 C  C   . PHE A-2 143 ? 0.1818 0.1984 0.1928 -0.0404 0.0022  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 C   
2235 O  O   . PHE A-2 143 ? 0.2681 0.2660 0.1927 0.0261  0.0415  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 O   
2236 C  CB  . PHE A-2 143 ? 0.1888 0.2181 0.3008 -0.0700 -0.0413 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CB  
2237 C  CG  . PHE A-2 143 ? 0.1887 0.2171 0.2528 -0.0701 -0.0339 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CG  
2238 C  CD1 . PHE A-2 143 ? 0.1839 0.2505 0.2686 -0.0186 -0.0197 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD1 
2239 C  CD2 . PHE A-2 143 ? 0.2393 0.2705 0.2694 -0.0114 0.0051  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD2 
2240 C  CE1 . PHE A-2 143 ? 0.1972 0.2538 0.3233 -0.0515 0.0272  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE1 
2241 C  CE2 . PHE A-2 143 ? 0.1942 0.3425 0.3601 0.0017  0.0247  0.0301  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE2 
2242 C  CZ  . PHE A-2 143 ? 0.1565 0.2653 0.3467 -0.0432 0.0184  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CZ  
2243 N  N   . TYR A-2 144 ? 0.1752 0.1829 0.1903 -0.0210 -0.0033 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 N   
2244 C  CA  . TYR A-2 144 ? 0.1712 0.1915 0.2317 -0.0111 0.0077  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CA  
2245 C  C   . TYR A-2 144 ? 0.3370 0.2334 0.2832 -0.0299 0.0094  0.0743  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 C   
2246 O  O   . TYR A-2 144 ? 0.3849 0.2745 0.4055 0.0113  0.0661  0.0750  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 O   
2247 C  CB  . TYR A-2 144 ? 0.1737 0.2003 0.1718 -0.0258 0.0027  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CB  
2248 C  CG  . TYR A-2 144 ? 0.1626 0.2041 0.1528 -0.0208 0.0096  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CG  
2249 C  CD1 . TYR A-2 144 ? 0.1644 0.2464 0.1835 -0.0037 -0.0145 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD1 
2250 C  CD2 . TYR A-2 144 ? 0.1279 0.2232 0.1578 0.0029  -0.0036 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CD2 
2251 C  CE1 . TYR A-2 144 ? 0.1987 0.2133 0.2561 -0.0056 -0.0454 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE1 
2252 C  CE2 . TYR A-2 144 ? 0.1883 0.2594 0.2502 -0.0517 -0.0528 0.0280  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CE2 
2253 C  CZ  . TYR A-2 144 ? 0.2152 0.2496 0.2815 -0.0785 -0.0537 0.0343  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 CZ  
2254 O  OH  . TYR A-2 144 ? 0.2380 0.3424 0.4786 -0.1238 -0.1390 0.1253  ? ? ? ? ? ? 138 TYR A-2 OH  
2255 S  S   . SO4 B   .   ? 0.2748 0.4061 0.3882 0.0006  -0.0422 0.0068  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   
2256 O  O1  . SO4 B   .   ? 0.2619 0.5950 0.6305 0.0211  0.0512  -0.1755 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  
2257 O  O2  . SO4 B   .   ? 0.2065 0.2417 0.2128 -0.0215 -0.0482 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  
2258 O  O3  . SO4 B   .   ? 0.4796 0.4774 0.4542 -0.0217 -0.1857 0.1134  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  
2259 O  O4  . SO4 B   .   ? 0.7602 0.4150 0.7065 -0.0545 -0.0046 0.0346  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  
2260 S  S   . SO4 C   .   ? 0.2017 0.2252 0.2268 -0.0081 0.0481  0.0089  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   
2261 O  O1  . SO4 C   .   ? 0.1856 0.2733 0.1795 0.0105  0.0230  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  
2262 O  O2  . SO4 C   .   ? 0.1545 0.1487 0.1456 -0.0474 0.0668  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  
2263 O  O3  . SO4 C   .   ? 0.1830 0.2603 0.2179 0.0702  -0.0353 0.0071  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  
2264 O  O4  . SO4 C   .   ? 0.2853 0.1939 0.2570 -0.0416 0.0097  0.0159  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  
2265 S  S   . SO4 D   .   ? 0.3511 0.3396 0.3074 -0.0081 0.0578  0.0093  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S   
2266 O  O1  . SO4 D   .   ? 0.3615 0.2861 0.2777 -0.0637 0.1171  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1  
2267 O  O2  . SO4 D   .   ? 0.4837 0.3854 0.4815 0.1180  0.1734  0.1217  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2  
2268 O  O3  . SO4 D   .   ? 0.3356 0.2698 0.1553 -0.0537 0.0311  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3  
2269 O  O4  . SO4 D   .   ? 0.4176 0.3993 0.1503 -0.1110 -0.0556 0.0755  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4  
2270 ZN ZN  . ZN  E   .   ? 0.2951 0.2639 0.2705 -0.0186 0.0240  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 204 ZN  A   ZN  
2271 S  S   . SO4 B-2 .   ? 0.2748 0.4061 0.3882 0.0006  -0.0422 0.0068  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   
2272 O  O1  . SO4 B-2 .   ? 0.2619 0.5950 0.6305 0.0211  0.0512  -0.1755 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  
2273 O  O2  . SO4 B-2 .   ? 0.2065 0.2417 0.2128 -0.0215 -0.0482 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  
2274 O  O3  . SO4 B-2 .   ? 0.4796 0.4774 0.4542 -0.0217 -0.1857 0.1134  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  
2275 O  O4  . SO4 B-2 .   ? 0.7602 0.4150 0.7065 -0.0545 -0.0046 0.0346  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  
2276 S  S   . SO4 C-2 .   ? 0.2017 0.2252 0.2268 -0.0081 0.0481  0.0089  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   
2277 O  O1  . SO4 C-2 .   ? 0.1856 0.2733 0.1795 0.0105  0.0230  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  
2278 O  O2  . SO4 C-2 .   ? 0.1545 0.1487 0.1456 -0.0474 0.0668  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  
2279 O  O3  . SO4 C-2 .   ? 0.1830 0.2603 0.2179 0.0702  -0.0353 0.0071  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  
2280 O  O4  . SO4 C-2 .   ? 0.2853 0.1939 0.2570 -0.0416 0.0097  0.0159  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  
2281 S  S   . SO4 D-2 .   ? 0.3511 0.3396 0.3074 -0.0081 0.0578  0.0093  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S   
2282 O  O1  . SO4 D-2 .   ? 0.3615 0.2861 0.2777 -0.0637 0.1171  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1  
2283 O  O2  . SO4 D-2 .   ? 0.4837 0.3854 0.4815 0.1180  0.1734  0.1217  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2  
2284 O  O3  . SO4 D-2 .   ? 0.3356 0.2698 0.1553 -0.0537 0.0311  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3  
2285 O  O4  . SO4 D-2 .   ? 0.4176 0.3993 0.1503 -0.1110 -0.0556 0.0755  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4  
2286 ZN ZN  . ZN  E-2 .   ? 0.2951 0.2639 0.2705 -0.0186 0.0240  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 204 ZN  A-2 ZN  
2287 O  O   . HOH F   .   ? 0.1329 0.1459 0.1423 0.0360  0.0351  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   
2288 O  O   . HOH F   .   ? 0.1394 0.2568 0.1682 0.0079  0.0225  0.0100  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   
2289 O  O   . HOH F   .   ? 0.1410 0.1629 0.1520 -0.0284 0.0362  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   
2290 O  O   . HOH F   .   ? 0.1662 0.2332 0.2081 -0.0227 0.0251  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   
2291 O  O   . HOH F   .   ? 0.1592 0.1652 0.1812 -0.0240 -0.0039 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   
2292 O  O   . HOH F   .   ? 0.1875 0.2763 0.1839 -0.0002 0.0417  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   
2293 O  O   . HOH F   .   ? 0.2043 0.2646 0.3722 -0.0065 0.1075  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   
2294 O  O   . HOH F   .   ? 0.1962 0.1692 0.1895 -0.0154 0.0357  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   
2295 O  O   . HOH F   .   ? 0.1420 0.3259 0.2286 0.0288  0.0223  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   
2296 O  O   . HOH F   .   ? 0.1936 0.2218 0.2494 -0.0603 0.0080  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   
2297 O  O   . HOH F   .   ? 0.1692 0.3173 0.2425 -0.0326 0.0016  0.0528  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   
2298 O  O   . HOH F   .   ? 0.2450 0.2425 0.1633 -0.0767 0.0327  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   
2299 O  O   . HOH F   .   ? 0.2487 0.2468 0.2691 0.0120  0.0334  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   
2300 O  O   . HOH F   .   ? 0.3446 0.2590 0.2053 -0.0287 -0.0220 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   
2301 O  O   . HOH F   .   ? 0.2226 0.2704 0.2011 -0.0428 -0.0135 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   
2302 O  O   . HOH F   .   ? 0.2530 0.2260 0.2418 -0.0282 0.0271  0.0186  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   
2303 O  O   . HOH F   .   ? 0.2376 0.3196 0.2487 -0.0045 0.0306  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   
2304 O  O   . HOH F   .   ? 0.1820 0.2699 0.2523 -0.0218 0.0396  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   
2305 O  O   . HOH F   .   ? 0.2464 0.3258 0.1772 -0.0345 0.0236  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   
2306 O  O   . HOH F   .   ? 0.1707 0.4459 0.2583 -0.0185 -0.0016 0.1311  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   
2307 O  O   . HOH F   .   ? 0.3210 0.3315 0.2301 0.0566  0.0923  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   
2308 O  O   . HOH F   .   ? 0.2430 0.2505 0.3162 0.0234  0.0638  0.0357  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   
2309 O  O   . HOH F   .   ? 0.2087 0.2854 0.2743 -0.0083 0.0006  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   
2310 O  O   . HOH F   .   ? 0.1984 0.2347 0.5398 0.0100  0.0993  0.0718  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   
2311 O  O   . HOH F   .   ? 0.2340 0.3209 0.3189 0.0302  0.0374  0.0788  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   
2312 O  O   . HOH F   .   ? 0.2243 0.2871 0.2826 -0.0067 0.0191  0.0304  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   
2313 O  O   . HOH F   .   ? 0.2127 0.3130 0.1868 -0.0040 0.0572  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   
2314 O  O   . HOH F   .   ? 0.2022 0.3646 0.2431 -0.0600 0.0027  0.1299  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   
2315 O  O   . HOH F   .   ? 0.2569 0.2815 0.3060 -0.0080 -0.0062 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   
2316 O  O   . HOH F   .   ? 0.4156 0.3519 0.3772 -0.1271 0.0828  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   
2317 O  O   . HOH F   .   ? 0.4112 0.3906 0.3690 0.0092  0.0986  0.0934  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   
2318 O  O   . HOH F   .   ? 0.3440 0.3640 0.4251 -0.1245 0.1710  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   
2319 O  O   . HOH F   .   ? 0.3164 0.2718 0.2495 -0.0521 0.0586  0.0227  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   
2320 O  O   . HOH F   .   ? 0.2671 0.3865 0.5489 0.1134  -0.0353 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   
2321 O  O   . HOH F   .   ? 0.1971 0.4531 0.3757 0.0463  0.0120  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   
2322 O  O   . HOH F   .   ? 0.3973 0.4904 0.3172 0.0333  0.1468  0.0688  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   
2323 O  O   . HOH F   .   ? 0.3460 0.4016 0.2748 0.0461  -0.0175 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   
2324 O  O   . HOH F   .   ? 0.3297 0.3135 0.2767 -0.0320 0.0361  0.0177  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   
2325 O  O   . HOH F   .   ? 0.2974 0.3399 0.8795 -0.0316 0.0186  0.1240  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   
2326 O  O   . HOH F   .   ? 0.2983 0.4143 0.5054 0.0242  0.1590  0.0516  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   
2327 O  O   . HOH F   .   ? 0.3847 0.5798 0.5387 0.1461  -0.0030 0.0388  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   
2328 O  O   . HOH F   .   ? 0.3666 0.4877 0.7599 0.1082  0.1847  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   
2329 O  O   . HOH F   .   ? 0.4444 0.3068 0.4773 0.0943  -0.0220 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   
2330 O  O   . HOH F   .   ? 0.4654 0.3933 0.4271 -0.1804 0.1397  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   
2331 O  O   . HOH F   .   ? 0.3779 0.6261 0.3871 0.0565  0.0658  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   
2332 O  O   . HOH F   .   ? 0.2100 0.4121 0.3029 -0.0252 0.0426  0.0420  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   
2333 O  O   . HOH F   .   ? 0.3964 0.5385 0.9239 -0.1284 0.1628  0.0897  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   
2334 O  O   . HOH F   .   ? 0.2001 0.2984 0.2857 0.0197  0.0152  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   
2335 O  O   . HOH F   .   ? 0.1796 0.0771 0.3118 0.0114  -0.0912 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   
2336 O  O   . HOH F   .   ? 0.5117 0.2621 0.4497 -0.0008 -0.0566 0.0331  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   
2337 O  O   . HOH F   .   ? 0.2301 0.4067 0.3270 -0.0237 -0.0257 0.0305  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   
2338 O  O   . HOH F   .   ? 0.3823 0.3253 0.5401 -0.0119 0.1973  0.0146  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   
2339 O  O   . HOH F   .   ? 0.3847 0.3999 0.2547 0.0362  0.0211  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   
2340 O  O   . HOH F   .   ? 0.2401 0.4400 0.3082 0.0021  0.0385  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   
2341 O  O   . HOH F   .   ? 0.2292 0.4026 0.3982 -0.0535 0.0155  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   
2342 O  O   . HOH F   .   ? 0.2831 0.4288 0.4778 0.0481  0.1838  0.0324  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   
2343 O  O   . HOH F   .   ? 0.4918 0.3377 0.5231 0.0645  -0.0388 0.1209  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   
2344 O  O   . HOH F   .   ? 0.3240 0.2882 0.6886 -0.0354 -0.1662 0.0541  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   
2345 O  O   . HOH F   .   ? 0.4080 0.2087 0.7180 -0.0663 -0.2665 0.0745  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   
2346 O  O   . HOH F   .   ? 0.4159 0.3136 0.3829 -0.0133 -0.0484 0.1261  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   
2347 O  O   . HOH F   .   ? 0.2747 0.3240 0.3245 -0.0017 -0.0830 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   
2348 O  O   . HOH F   .   ? 0.4968 0.3294 0.5790 -0.1228 0.1720  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   
2349 O  O   . HOH F   .   ? 0.4883 0.7718 0.3890 -0.0003 0.1477  0.0027  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   
2350 O  O   . HOH F   .   ? 0.5404 0.4611 0.3035 0.1111  0.1010  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   
2351 O  O   . HOH F   .   ? 0.7748 0.2545 0.5575 -0.1473 0.1272  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   
2352 O  O   . HOH F   .   ? 0.5272 0.4332 0.4178 0.0118  -0.1224 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   
2353 O  O   . HOH F   .   ? 0.2323 0.2387 0.3151 0.0041  -0.0006 0.0757  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   
2354 O  O   . HOH F   .   ? 0.2573 0.3341 0.6257 0.0049  0.0250  0.0781  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   
2355 O  O   . HOH F   .   ? 0.4963 0.3496 0.3566 -0.0376 0.0899  0.0644  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   
2356 O  O   . HOH F   .   ? 0.7634 0.3358 0.5161 -0.1348 0.0403  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   
2357 O  O   . HOH F   .   ? 0.4582 0.5937 0.4448 0.0977  -0.0048 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   
2358 O  O   . HOH F   .   ? 0.6569 0.3417 0.5197 0.0901  -0.0692 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   
2359 O  O   . HOH F   .   ? 0.4379 0.4139 0.4296 -0.1200 -0.1614 0.1567  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   
2360 O  O   . HOH F   .   ? 0.6371 0.3604 0.3820 0.0516  -0.1145 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   
2361 O  O   . HOH F   .   ? 0.1442 0.1442 0.1216 -0.0150 0.0164  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   
2362 O  O   . HOH F   .   ? 0.3718 0.4363 0.4896 0.0789  -0.0636 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   
2363 O  O   . HOH F   .   ? 0.2118 0.2700 0.2579 0.0376  -0.0569 0.0064  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   
2364 O  O   . HOH F   .   ? 0.3327 0.3784 0.3671 -0.1385 -0.0887 0.0751  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   
2365 O  O   . HOH F   .   ? 0.2752 0.4285 0.4384 -0.1082 -0.0291 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   
2366 O  O   . HOH F   .   ? 0.3964 0.4307 0.4513 -0.0470 -0.0232 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   
2367 O  O   . HOH F   .   ? 0.3916 0.5788 0.5740 -0.0088 -0.0579 0.0317  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   
2368 O  O   . HOH F   .   ? 0.3236 0.5923 0.2821 0.1129  0.0225  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   
2369 O  O   . HOH F   .   ? 0.4875 0.4032 0.3462 0.0412  0.0677  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   
2370 O  O   . HOH F   .   ? 0.3296 0.3680 0.7331 0.0691  0.0757  0.0875  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   
2371 O  O   . HOH F   .   ? 0.4089 0.3889 0.4867 0.0528  -0.1296 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   
2372 O  O   . HOH F   .   ? 0.5369 0.5355 0.2832 -0.0644 -0.0486 0.0248  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   
2373 O  O   . HOH F   .   ? 0.5240 0.3794 0.6359 -0.0483 0.0218  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   
2374 O  O   . HOH F   .   ? 0.6834 0.3183 0.4819 0.1278  -0.2244 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   
2375 O  O   . HOH F   .   ? 0.4408 0.2312 2.3806 -0.1684 0.1580  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   
2376 O  O   . HOH F   .   ? 0.4198 0.6278 0.5920 -0.2257 0.2730  -0.2006 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   
2377 O  O   . HOH F   .   ? 0.4348 0.4456 0.8170 0.0138  -0.0028 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   
2378 O  O   . HOH F   .   ? 0.4512 0.3299 0.6386 0.0098  0.1766  0.0890  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   
2379 O  O   . HOH F   .   ? 0.9111 0.3139 0.5596 -0.1213 0.3047  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   
2380 O  O   A HOH F   .   ? 0.4280 0.3112 0.5551 -0.0737 -0.0053 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   
2381 O  O   B HOH F   .   ? 0.4215 0.2273 0.2758 -0.1305 0.0476  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   
2382 O  O   . HOH F   .   ? 0.6387 0.4220 0.5222 0.1017  -0.2490 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   
2383 O  O   . HOH F   .   ? 0.3188 0.3871 0.3814 0.0857  -0.0655 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   
2384 O  O   . HOH F   .   ? 0.4163 0.4415 0.4058 0.0236  -0.0182 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   
2385 O  O   . HOH F   .   ? 0.3194 0.3630 0.5856 0.0313  -0.0973 0.0871  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   
2386 O  O   . HOH F   .   ? 0.4727 0.4864 0.5552 0.0863  -0.0400 0.0084  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   
2387 O  O   . HOH F   .   ? 0.5166 0.4918 0.6474 0.1112  0.1352  0.0334  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   
2388 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1329 0.1459 0.1423 0.0360  0.0351  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   
2389 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1394 0.2568 0.1682 0.0079  0.0225  0.0100  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   
2390 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1410 0.1629 0.1520 -0.0284 0.0362  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   
2391 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1662 0.2332 0.2081 -0.0227 0.0251  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   
2392 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1592 0.1652 0.1812 -0.0240 -0.0039 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   
2393 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1875 0.2763 0.1839 -0.0002 0.0417  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   
2394 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2043 0.2646 0.3722 -0.0065 0.1075  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   
2395 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1962 0.1692 0.1895 -0.0154 0.0357  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   
2396 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1420 0.3259 0.2286 0.0288  0.0223  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   
2397 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1936 0.2218 0.2494 -0.0603 0.0080  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   
2398 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1692 0.3173 0.2425 -0.0326 0.0016  0.0528  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   
2399 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2450 0.2425 0.1633 -0.0767 0.0327  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   
2400 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2487 0.2468 0.2691 0.0120  0.0334  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   
2401 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3446 0.2590 0.2053 -0.0287 -0.0220 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   
2402 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2226 0.2704 0.2011 -0.0428 -0.0135 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   
2403 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2530 0.2260 0.2418 -0.0282 0.0271  0.0186  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   
2404 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2376 0.3196 0.2487 -0.0045 0.0306  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   
2405 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1820 0.2699 0.2523 -0.0218 0.0396  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   
2406 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2464 0.3258 0.1772 -0.0345 0.0236  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   
2407 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1707 0.4459 0.2583 -0.0185 -0.0016 0.1311  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   
2408 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3210 0.3315 0.2301 0.0566  0.0923  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   
2409 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2430 0.2505 0.3162 0.0234  0.0638  0.0357  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   
2410 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2087 0.2854 0.2743 -0.0083 0.0006  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   
2411 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1984 0.2347 0.5398 0.0100  0.0993  0.0718  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   
2412 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2340 0.3209 0.3189 0.0302  0.0374  0.0788  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   
2413 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2243 0.2871 0.2826 -0.0067 0.0191  0.0304  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   
2414 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2127 0.3130 0.1868 -0.0040 0.0572  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   
2415 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2022 0.3646 0.2431 -0.0600 0.0027  0.1299  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   
2416 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2569 0.2815 0.3060 -0.0080 -0.0062 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   
2417 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4156 0.3519 0.3772 -0.1271 0.0828  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   
2418 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4112 0.3906 0.3690 0.0092  0.0986  0.0934  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   
2419 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3440 0.3640 0.4251 -0.1245 0.1710  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   
2420 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3164 0.2718 0.2495 -0.0521 0.0586  0.0227  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   
2421 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2671 0.3865 0.5489 0.1134  -0.0353 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   
2422 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1971 0.4531 0.3757 0.0463  0.0120  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   
2423 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3973 0.4904 0.3172 0.0333  0.1468  0.0688  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   
2424 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3460 0.4016 0.2748 0.0461  -0.0175 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   
2425 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3297 0.3135 0.2767 -0.0320 0.0361  0.0177  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   
2426 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2974 0.3399 0.8795 -0.0316 0.0186  0.1240  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   
2427 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2983 0.4143 0.5054 0.0242  0.1590  0.0516  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   
2428 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3847 0.5798 0.5387 0.1461  -0.0030 0.0388  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   
2429 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3666 0.4877 0.7599 0.1082  0.1847  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   
2430 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4444 0.3068 0.4773 0.0943  -0.0220 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   
2431 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4654 0.3933 0.4271 -0.1804 0.1397  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   
2432 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3779 0.6261 0.3871 0.0565  0.0658  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   
2433 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2100 0.4121 0.3029 -0.0252 0.0426  0.0420  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   
2434 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3964 0.5385 0.9239 -0.1284 0.1628  0.0897  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   
2435 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2001 0.2984 0.2857 0.0197  0.0152  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   
2436 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1796 0.0771 0.3118 0.0114  -0.0912 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   
2437 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5117 0.2621 0.4497 -0.0008 -0.0566 0.0331  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   
2438 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2301 0.4067 0.3270 -0.0237 -0.0257 0.0305  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   
2439 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3823 0.3253 0.5401 -0.0119 0.1973  0.0146  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   
2440 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3847 0.3999 0.2547 0.0362  0.0211  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   
2441 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2401 0.4400 0.3082 0.0021  0.0385  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   
2442 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2292 0.4026 0.3982 -0.0535 0.0155  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   
2443 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2831 0.4288 0.4778 0.0481  0.1838  0.0324  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   
2444 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4918 0.3377 0.5231 0.0645  -0.0388 0.1209  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   
2445 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3240 0.2882 0.6886 -0.0354 -0.1662 0.0541  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   
2446 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4080 0.2087 0.7180 -0.0663 -0.2665 0.0745  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   
2447 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4159 0.3136 0.3829 -0.0133 -0.0484 0.1261  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   
2448 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2747 0.3240 0.3245 -0.0017 -0.0830 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   
2449 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4968 0.3294 0.5790 -0.1228 0.1720  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   
2450 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4883 0.7718 0.3890 -0.0003 0.1477  0.0027  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   
2451 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5404 0.4611 0.3035 0.1111  0.1010  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   
2452 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.7748 0.2545 0.5575 -0.1473 0.1272  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   
2453 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5272 0.4332 0.4178 0.0118  -0.1224 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   
2454 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2323 0.2387 0.3151 0.0041  -0.0006 0.0757  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   
2455 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2573 0.3341 0.6257 0.0049  0.0250  0.0781  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   
2456 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4963 0.3496 0.3566 -0.0376 0.0899  0.0644  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   
2457 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.7634 0.3358 0.5161 -0.1348 0.0403  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   
2458 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4582 0.5937 0.4448 0.0977  -0.0048 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   
2459 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.6569 0.3417 0.5197 0.0901  -0.0692 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   
2460 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4379 0.4139 0.4296 -0.1200 -0.1614 0.1567  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   
2461 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.6371 0.3604 0.3820 0.0516  -0.1145 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   
2462 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.1442 0.1442 0.1216 -0.0150 0.0164  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   
2463 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3718 0.4363 0.4896 0.0789  -0.0636 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   
2464 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2118 0.2700 0.2579 0.0376  -0.0569 0.0064  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   
2465 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3327 0.3784 0.3671 -0.1385 -0.0887 0.0751  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   
2466 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.2752 0.4285 0.4384 -0.1082 -0.0291 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   
2467 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3964 0.4307 0.4513 -0.0470 -0.0232 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   
2468 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3916 0.5788 0.5740 -0.0088 -0.0579 0.0317  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   
2469 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3236 0.5923 0.2821 0.1129  0.0225  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   
2470 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4875 0.4032 0.3462 0.0412  0.0677  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   
2471 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3296 0.3680 0.7331 0.0691  0.0757  0.0875  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   
2472 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4089 0.3889 0.4867 0.0528  -0.1296 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   
2473 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5369 0.5355 0.2832 -0.0644 -0.0486 0.0248  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   
2474 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5240 0.3794 0.6359 -0.0483 0.0218  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   
2475 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.6834 0.3183 0.4819 0.1278  -0.2244 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   
2476 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4408 0.2312 2.3806 -0.1684 0.1580  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   
2477 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4198 0.6278 0.5920 -0.2257 0.2730  -0.2006 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   
2478 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4348 0.4456 0.8170 0.0138  -0.0028 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   
2479 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4512 0.3299 0.6386 0.0098  0.1766  0.0890  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   
2480 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.9111 0.3139 0.5596 -0.1213 0.3047  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   
2481 O  O   A HOH F-2 .   ? 0.4280 0.3112 0.5551 -0.0737 -0.0053 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   
2482 O  O   B HOH F-2 .   ? 0.4215 0.2273 0.2758 -0.1305 0.0476  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   
2483 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.6387 0.4220 0.5222 0.1017  -0.2490 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   
2484 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3188 0.3871 0.3814 0.0857  -0.0655 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   
2485 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4163 0.4415 0.4058 0.0236  -0.0182 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   
2486 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.3194 0.3630 0.5856 0.0313  -0.0973 0.0871  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   
2487 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.4727 0.4864 0.5552 0.0863  -0.0400 0.0084  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   
2488 O  O   . HOH F-2 .   ? 0.5166 0.4918 0.6474 0.1112  0.1352  0.0334  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   
# 
