data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Bythell-Douglas, R." 1 
"Bond, C.S."          2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Ni- and Zn-bound GloA2 at low resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "isomerase, hydrolase, metal binding, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The crystal structure of a homodimeric Pseudomonas glyoxalase I enzyme reveals asymmetric metallation commensurate with half-of-sites activity." 
_citation.journal_abbrev            Chemistry 
_citation.journal_volume            21 
_citation.page_first                541 
_citation.page_last                 544 
_citation.year                      2015 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   GE 
_citation.journal_id_ISSN           0947-6539 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25411134 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/chem.201405402 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Bythell-Douglas, R." 1 ? 
primary "Suttisansanee, U."   2 ? 
primary "Flematti, G.R."      3 ? 
primary "Challenor, M."       4 ? 
primary "Lee, M."             5 ? 
primary "Panjikar, S."        6 ? 
primary "Honek, J.F."         7 ? 
primary "Bond, C.S."          8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   ILE n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   SER n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  ALA n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  ARG n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  ASP n 
1 26  MET n 
1 27  ARG n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  ARG n 
1 32  ARG n 
1 33  ASP n 
1 34  TYR n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  GLY n 
1 38  ARG n 
1 39  PHE n 
1 40  THR n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLN n 
1 48  ASP n 
1 49  GLU n 
1 50  ARG n 
1 51  ALA n 
1 52  ALA n 
1 53  ALA n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  HIS n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  ASP n 
1 63  ARG n 
1 64  ASP n 
1 65  GLY n 
1 66  TYR n 
1 67  THR n 
1 68  GLN n 
1 69  GLY n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  ILE n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  GLU n 
1 81  ASP n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  VAL n 
1 85  THR n 
1 86  CYS n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ALA n 
1 90  ARG n 
1 91  ALA n 
1 92  LEU n 
1 93  GLY n 
1 94  TYR n 
1 95  ARG n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 LEU n 
1 103 MET n 
1 104 GLN n 
1 105 HIS n 
1 106 GLY n 
1 107 ARG n 
1 108 SER n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 LEU n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLN n 
1 126 LYS n 
1 127 GLY n 
1 128 THR n 
1 129 GLN n 
1 130 PHE n 
1 131 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"       14946.860 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn GLYCEROL                         92.094    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE" 163.215   1   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn "ZINC ION"                       65.409    2   ?       ? ? ? 
5 non-polymer syn "NICKEL (II) ION"                58.693    1   ?       ? ? ? 
6 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                   35.453    1   ?       ? ? ? 
7 water       nat water                            18.015    196 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A ? n 
A 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A ? n 
A 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  THR 40  40  40  THR THR A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A ? n 
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  GLY 65  65  65  GLY GLY A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  THR 67  67  67  THR THR A ? n 
A 1 68  GLN 68  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  VAL 84  84  84  VAL VAL A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 MET 103 103 103 MET MET A ? n 
A 1 104 GLN 104 104 104 GLN GLN A ? n 
A 1 105 HIS 105 105 105 HIS HIS A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A ? n 
A 1 108 SER 108 108 108 SER SER A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A ? n 
A 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 128 THR 128 128 128 THR THR A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG B ? n 
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B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
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J 7 HOH 3   303  303  HOH HOH A ? 
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K 7 HOH 91  1191 1191 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 92  1192 1192 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 93  1193 1193 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 94  1194 1194 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 95  1195 1195 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 96  1196 1196 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 97  1197 1197 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 98  1198 1198 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 99  1199 1199 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 100 1200 1200 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 101 1201 1201 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 102 1202 1202 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 103 1203 1203 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 104 1204 1204 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 105 1205 1205 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 106 1206 1206 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 107 1207 1207 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 108 1208 1208 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 109 1209 1209 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 110 1210 1210 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 111 1211 1211 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 112 1212 1212 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 113 1213 1213 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 114 1214 1214 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 115 1215 1215 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 116 1216 1216 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 117 1217 1217 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 118 1218 1218 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 119 1219 1219 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 120 1220 1220 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 121 1221 1221 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 122 1222 1222 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 123 1223 1223 HOH HOH B ? 
K 7 HOH 124 1224 1224 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                          ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                         ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                       ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                  ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"                   ?                               "Cl -1"          35.453  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                         ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                        ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                  ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                          ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                         "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                        ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                            ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                       ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                          ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                           ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                       ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NI  non-polymer         . "NICKEL (II) ION"                ?                               "Ni 2"           58.693  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                    ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                          ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                           ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
TAM non-polymer         . "TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE" ?                               "C7 H17 N O3"    163.215 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                        ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                       ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                         ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                           ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                       ?                               "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 5 ? 
H N N 6 ? 
I N N 4 ? 
J N N 7 ? 
K N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12  ? ALA A 23  ? ASP A 12  ALA A 23  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 81  ? LEU A 92  ? ASP A 81  LEU A 92  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12  ? ALA B 23  ? ASP B 12  ALA B 23  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 81  ? LEU B 92  ? ASP B 81  LEU B 92  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 LEU B 102 ? GLY B 106 ? LEU B 102 GLY B 106 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 27  ? TYR A 34  ? ARG A 27  TYR A 34  
AA1 2 PHE A 39  ? GLY A 45  ? PHE A 39  GLY A 45  
AA1 3 ALA A 54  ? ASN A 60  ? ALA A 54  ASN A 60  
AA1 4 ARG A 2   ? ARG A 9   ? ARG A 2   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLN B 125 ? LYS B 120 GLN B 125 
AA1 7 ILE B 110 ? GLU B 114 ? ILE B 110 GLU B 114 
AA1 8 VAL B 96  ? GLU B 99  ? VAL B 96  GLU B 99  
AA2 1 ARG A 95  ? LEU A 102 ? ARG A 95  LEU A 102 
AA2 2 VAL A 109 ? GLU A 114 ? VAL A 109 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? GLN A 125 ? LYS A 120 GLN A 125 
AA2 4 TYR A 72  ? VAL A 79  ? TYR A 72  VAL A 79  
AA2 5 ARG B 2   ? ARG B 9   ? ARG B 2   ARG B 9   
AA2 6 ALA B 54  ? ASN B 60  ? ALA B 54  ASN B 60  
AA2 7 PHE B 39  ? GLY B 45  ? PHE B 39  GLY B 45  
AA2 8 ARG B 27  ? TYR B 34  ? ARG B 27  TYR B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.019581 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011305 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022610 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.003052 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
NI 
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F A F A 1 
5 G A G A 1 
6 H A H A 1 
4 I B I B 1 
7 J A J A 1 
7 K B K B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 GLYCEROL                         GOL 
3 "TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE" TAM 
4 "ZINC ION"                       ZN  
5 "NICKEL (II) ION"                NI  
6 "CHLORIDE ION"                   CL  
7 water                            HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N TYR A 34  ? N TYR A 34  O PHE A 39  ? O PHE A 39  
AA1 2 3 N THR A 40  ? N THR A 40  O HIS A 59  ? O HIS A 59  
AA1 3 4 O GLU A 56  ? O GLU A 56  N SER A 6   ? N SER A 6   
AA1 4 5 N MET A 7   ? N MET A 7   O HIS B 74  ? O HIS B 74  
AA1 5 6 N ILE B 77  ? N ILE B 77  O GLU B 122 ? O GLU B 122 
AA1 6 7 O VAL B 121 ? O VAL B 121 N LEU B 113 ? N LEU B 113 
AA1 7 8 O PHE B 112 ? O PHE B 112 N THR B 97  ? N THR B 97  
AA2 1 2 N ARG A 98  ? N ARG A 98  O PHE A 112 ? O PHE A 112 
AA2 2 3 N LEU A 113 ? N LEU A 113 O VAL A 121 ? O VAL A 121 
AA2 3 4 O GLU A 122 ? O GLU A 122 N ILE A 77  ? N ILE A 77  
AA2 4 5 N ALA A 76  ? N ALA A 76  O HIS B 5   ? O HIS B 5   
AA2 5 6 N SER B 6   ? N SER B 6   O GLU B 56  ? O GLU B 56  
AA2 6 7 O LEU B 57  ? O LEU B 57  N ALA B 42  ? N ALA B 42  
AA2 7 8 O PHE B 43  ? O PHE B 43  N ARG B 30  ? N ARG B 30  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? -16.197 -14.506 -25.079 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? -15.794 -14.904 -23.740 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? -14.344 -14.550 -23.443 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? -13.556 -14.362 -24.357 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? -16.022 -16.400 -23.516 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? -17.485 -16.785 -23.437 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? -17.668 -18.549 -23.684 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? -17.786 -19.114 -22.052 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? -14.017 -14.406 -22.154 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? -12.665 -14.137 -21.674 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? -12.466 -14.508 -20.194 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? -13.428 -14.579 -19.421 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? -12.226 -12.686 -21.957 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? -12.983 -11.645 -21.158 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? -12.503 -10.291 -21.580 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? -13.248 -9.269  -20.871 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? -12.763 -8.542  -19.878 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? -11.509 -8.703  -19.480 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? -13.527 -7.647  -19.274 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . ILE A 1 3   ? -11.201 -14.728 -19.809 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A N   1 
ATOM   21   C  CA  . ILE A 1 3   ? -10.837 -15.016 -18.428 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A CA  1 
ATOM   22   C  C   . ILE A 1 3   ? -10.781 -13.656 -17.696 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A C   1 
ATOM   23   O  O   . ILE A 1 3   ? -10.120 -12.741 -18.178 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A O   1 
ATOM   24   C  CB  . ILE A 1 3   ? -9.532  -15.852 -18.339 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A CB  1 
ATOM   25   C  CG1 . ILE A 1 3   ? -9.778  -17.270 -18.893 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A CG1 1 
ATOM   26   C  CG2 . ILE A 1 3   ? -9.031  -15.920 -16.878 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A CG2 1 
ATOM   27   C  CD1 . ILE A 1 3   ? -8.527  -18.111 -19.312 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 3    ILE A CD1 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? -11.554 -13.497 -16.609 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? -11.624 -12.225 -15.881 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? -10.593 -12.070 -14.776 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? -9.917  -11.047 -14.708 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? -13.048 -11.934 -15.335 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? -14.122 -11.691 -16.403 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? -15.509 -11.725 -15.797 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? -13.870 -10.397 -17.194 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? -10.492 -13.061 -13.900 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? -9.572  -12.989 -12.778 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? -9.425  -14.323 -12.139 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? -10.238 -15.198 -12.363 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? -10.029 -11.945 -11.703 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? -11.387 -12.179 -11.113 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? -12.502 -11.469 -11.555 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? -11.761 -12.993 -10.100 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? -13.511 -11.876 -10.801 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? -13.118 -12.811 -9.926  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . SER A 1 6   ? -8.377  -14.461 -11.327 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 6    SER A N   1 
ATOM   47   C  CA  . SER A 1 6   ? -8.104  -15.588 -10.455 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 6    SER A CA  1 
ATOM   48   C  C   . SER A 1 6   ? -8.241  -15.004 -9.023  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 6    SER A C   1 
ATOM   49   O  O   . SER A 1 6   ? -7.708  -13.926 -8.747  1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 6    SER A O   1 
ATOM   50   C  CB  . SER A 1 6   ? -6.676  -16.082 -10.669 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 6    SER A CB  1 
ATOM   51   O  OG  . SER A 1 6   ? -6.416  -17.184 -9.821  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 6    SER A OG  1 
ATOM   52   N  N   . MET A 1 7   ? -8.991  -15.678 -8.145  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 7    MET A N   1 
ATOM   53   C  CA  . MET A 1 7   ? -9.173  -15.218 -6.770  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CA  1 
ATOM   54   C  C   . MET A 1 7   ? -8.365  -16.039 -5.770  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 7    MET A C   1 
ATOM   55   O  O   . MET A 1 7   ? -8.431  -17.250 -5.806  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 7    MET A O   1 
ATOM   56   C  CB  . MET A 1 7   ? -10.664 -15.165 -6.377  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CB  1 
ATOM   57   C  CG  . MET A 1 7   ? -10.912 -14.419 -5.015  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CG  1 
ATOM   58   S  SD  . MET A 1 7   ? -10.634 -15.423 -3.532  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 7    MET A SD  1 
ATOM   59   C  CE  . MET A 1 7   ? -12.237 -16.070 -3.264  1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CE  1 
ATOM   60   N  N   . LEU A 1 8   ? -7.607  -15.363 -4.883  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   61   C  CA  . LEU A 1 8   ? -6.828  -15.941 -3.779  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   62   C  C   . LEU A 1 8   ? -7.212  -15.283 -2.449  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   63   O  O   . LEU A 1 8   ? -7.392  -14.061 -2.379  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   64   C  CB  . LEU A 1 8   ? -5.305  -15.774 -3.978  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . LEU A 1 8   ? -4.671  -16.428 -5.236  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   66   C  CD1 . LEU A 1 8   ? -3.210  -16.143 -5.289  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   67   C  CD2 . LEU A 1 8   ? -4.921  -17.963 -5.294  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   68   N  N   . ARG A 1 9   ? -7.280  -16.091 -1.385  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ARG A 1 9   ? -7.570  -15.594 -0.046  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ARG A 1 9   ? -6.250  -15.280 0.653   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A C   1 
ATOM   71   O  O   . ARG A 1 9   ? -5.290  -16.063 0.601   1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ARG A 1 9   ? -8.443  -16.569 0.766   1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . ARG A 1 9   ? -9.875  -16.676 0.245   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . ARG A 1 9   ? -10.717 -17.683 1.011   1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CD  1 
ATOM   75   N  NE  . ARG A 1 9   ? -11.920 -17.990 0.247   1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NE  1 
ATOM   76   C  CZ  . ARG A 1 9   ? -12.058 -19.012 -0.595  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CZ  1 
ATOM   77   N  NH1 . ARG A 1 9   ? -11.097 -19.920 -0.715  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH1 1 
ATOM   78   N  NH2 . ARG A 1 9   ? -13.171 -19.150 -1.298  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH2 1 
ATOM   79   N  N   . VAL A 1 10  ? -6.197  -14.099 1.288   1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A N   1 
ATOM   80   C  CA  . VAL A 1 10  ? -5.003  -13.594 1.971   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CA  1 
ATOM   81   C  C   . VAL A 1 10  ? -5.318  -13.346 3.445   1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A C   1 
ATOM   82   O  O   . VAL A 1 10  ? -6.440  -12.981 3.760   1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A O   1 
ATOM   83   C  CB  . VAL A 1 10  ? -4.418  -12.332 1.241   1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CB  1 
ATOM   84   C  CG1 . VAL A 1 10  ? -3.960  -12.685 -0.170  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG1 1 
ATOM   85   C  CG2 . VAL A 1 10  ? -5.426  -11.170 1.201   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG2 1 
ATOM   86   N  N   . ALA A 1 11  ? -4.339  -13.578 4.336   1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   1 
ATOM   87   C  CA  . ALA A 1 11  ? -4.440  -13.414 5.794   1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ALA A 1 11  ? -4.317  -11.932 6.170   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   1 
ATOM   89   O  O   . ALA A 1 11  ? -4.920  -11.471 7.120   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   1 
ATOM   90   C  CB  . ALA A 1 11  ? -3.295  -14.195 6.471   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? -3.498  -11.207 5.446   1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? -3.213  -9.810  5.710   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? -3.172  -9.123  4.365   1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? -2.202  -9.301  3.601   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? -1.881  -9.696  6.477   1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? -1.442  -8.271  6.804   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? -1.844  -7.338  6.071   1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? -0.587  -8.107  7.694   1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? -4.245  -8.362  4.058   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? -4.385  -7.688  2.774   1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? -3.290  -6.665  2.503   1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? -2.793  -6.589  1.376   1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? -5.801  -7.077  2.590   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? -6.054  -6.330  1.232   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? -5.950  -7.286  -0.002  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? -7.342  -5.586  1.245   1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLU A 1 14  ? -2.892  -5.895  3.542   1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLU A 1 14  ? -1.855  -4.878  3.390   1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLU A 1 14  ? -0.538  -5.491  3.043   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLU A 1 14  ? 0.122   -4.987  2.145   1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLU A 1 14  ? -1.762  -3.924  4.606   1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLU A 1 14  ? -3.083  -3.232  4.932   1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLU A 1 14  ? -3.832  -2.711  3.726   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLU A 1 14  ? -3.230  -1.958  2.925   1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A OE1 1 
ATOM   115  O  OE2 . GLU A 1 14  ? -5.015  -3.084  3.565   1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 14   GLU A OE2 1 
ATOM   116  N  N   . ALA A 1 15  ? -0.188  -6.620  3.686   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A N   1 
ATOM   117  C  CA  . ALA A 1 15  ? 1.065   -7.335  3.411   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CA  1 
ATOM   118  C  C   . ALA A 1 15  ? 1.040   -7.871  1.949   1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A C   1 
ATOM   119  O  O   . ALA A 1 15  ? 2.015   -7.704  1.210   1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A O   1 
ATOM   120  C  CB  . ALA A 1 15  ? 1.245   -8.477  4.408   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CB  1 
ATOM   121  N  N   . ALA A 1 16  ? -0.110  -8.423  1.527   1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A N   1 
ATOM   122  C  CA  . ALA A 1 16  ? -0.328  -8.944  0.170   1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A CA  1 
ATOM   123  C  C   . ALA A 1 16  ? -0.182  -7.811  -0.849  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A C   1 
ATOM   124  O  O   . ALA A 1 16  ? 0.564   -7.972  -1.818  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A O   1 
ATOM   125  C  CB  . ALA A 1 16  ? -1.716  -9.588  0.067   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A CB  1 
ATOM   126  N  N   . LEU A 1 17  ? -0.852  -6.649  -0.609  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A N   1 
ATOM   127  C  CA  . LEU A 1 17  ? -0.767  -5.485  -1.517  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A CA  1 
ATOM   128  C  C   . LEU A 1 17  ? 0.648   -4.913  -1.638  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A C   1 
ATOM   129  O  O   . LEU A 1 17  ? 1.080   -4.551  -2.746  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A O   1 
ATOM   130  C  CB  . LEU A 1 17  ? -1.809  -4.380  -1.176  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A CB  1 
ATOM   131  C  CG  . LEU A 1 17  ? -3.282  -4.742  -1.449  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A CG  1 
ATOM   132  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -4.243  -3.656  -0.943  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A CD1 1 
ATOM   133  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -3.529  -4.990  -2.929  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 17   LEU A CD2 1 
ATOM   134  N  N   . GLU A 1 18  ? 1.390   -4.885  -0.516  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A N   1 
ATOM   135  C  CA  . GLU A 1 18  ? 2.776   -4.408  -0.543  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CA  1 
ATOM   136  C  C   . GLU A 1 18  ? 3.595   -5.282  -1.505  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A C   1 
ATOM   137  O  O   . GLU A 1 18  ? 4.361   -4.754  -2.298  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A O   1 
ATOM   138  C  CB  . GLU A 1 18  ? 3.397   -4.401  0.870   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CB  1 
ATOM   139  C  CG  . GLU A 1 18  ? 2.737   -3.411  1.827   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CG  1 
ATOM   140  C  CD  . GLU A 1 18  ? 3.092   -3.483  3.306   1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A CD  1 
ATOM   141  O  OE1 . GLU A 1 18  ? 4.019   -4.241  3.678   1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A OE1 1 
ATOM   142  O  OE2 . GLU A 1 18  ? 2.435   -2.769  4.099   1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 18   GLU A OE2 1 
ATOM   143  N  N   . PHE A 1 19  ? 3.377   -6.615  -1.481  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A N   1 
ATOM   144  C  CA  . PHE A 1 19  ? 4.082   -7.549  -2.367  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CA  1 
ATOM   145  C  C   . PHE A 1 19  ? 3.779   -7.316  -3.840  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A C   1 
ATOM   146  O  O   . PHE A 1 19  ? 4.705   -7.076  -4.623  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A O   1 
ATOM   147  C  CB  . PHE A 1 19  ? 3.818   -9.015  -1.965  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CB  1 
ATOM   148  C  CG  . PHE A 1 19  ? 4.442   -10.025 -2.911  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CG  1 
ATOM   149  C  CD1 . PHE A 1 19  ? 5.777   -10.407 -2.769  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD1 1 
ATOM   150  C  CD2 . PHE A 1 19  ? 3.691   -10.606 -3.930  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD2 1 
ATOM   151  C  CE1 . PHE A 1 19  ? 6.349   -11.346 -3.639  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE1 1 
ATOM   152  C  CE2 . PHE A 1 19  ? 4.264   -11.545 -4.797  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE2 1 
ATOM   153  C  CZ  . PHE A 1 19  ? 5.596   -11.901 -4.655  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CZ  1 
ATOM   154  N  N   . TYR A 1 20  ? 2.492   -7.357  -4.218  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A N   1 
ATOM   155  C  CA  . TYR A 1 20  ? 2.095   -7.201  -5.606  1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CA  1 
ATOM   156  C  C   . TYR A 1 20  ? 2.432   -5.859  -6.243  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A C   1 
ATOM   157  O  O   . TYR A 1 20  ? 2.841   -5.833  -7.411  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A O   1 
ATOM   158  C  CB  . TYR A 1 20  ? 0.640   -7.676  -5.860  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CB  1 
ATOM   159  C  CG  . TYR A 1 20  ? 0.496   -9.169  -5.634  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CG  1 
ATOM   160  C  CD1 . TYR A 1 20  ? 0.899   -10.082 -6.607  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD1 1 
ATOM   161  C  CD2 . TYR A 1 20  ? 0.066   -9.670  -4.407  1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD2 1 
ATOM   162  C  CE1 . TYR A 1 20  ? 0.872   -11.451 -6.368  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE1 1 
ATOM   163  C  CE2 . TYR A 1 20  ? 0.001   -11.039 -4.169  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE2 1 
ATOM   164  C  CZ  . TYR A 1 20  ? 0.387   -11.928 -5.163  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CZ  1 
ATOM   165  O  OH  . TYR A 1 20  ? 0.361   -13.279 -4.942  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A OH  1 
ATOM   166  N  N   . THR A 1 21  ? 2.306   -4.757  -5.473  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 21   THR A N   1 
ATOM   167  C  CA  . THR A 1 21  ? 2.592   -3.409  -5.982  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CA  1 
ATOM   168  C  C   . THR A 1 21  ? 4.092   -3.088  -6.032  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 21   THR A C   1 
ATOM   169  O  O   . THR A 1 21  ? 4.535   -2.554  -7.036  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 21   THR A O   1 
ATOM   170  C  CB  . THR A 1 21  ? 1.735   -2.314  -5.277  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CB  1 
ATOM   171  O  OG1 . THR A 1 21  ? 2.052   -2.267  -3.885  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 21   THR A OG1 1 
ATOM   172  C  CG2 . THR A 1 21  ? 0.237   -2.530  -5.461  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CG2 1 
ATOM   173  N  N   . ARG A 1 22  ? 4.870   -3.441  -4.987  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A N   1 
ATOM   174  C  CA  . ARG A 1 22  ? 6.320   -3.148  -4.912  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A CA  1 
ATOM   175  C  C   . ARG A 1 22  ? 7.204   -4.167  -5.595  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A C   1 
ATOM   176  O  O   . ARG A 1 22  ? 8.063   -3.777  -6.365  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A O   1 
ATOM   177  C  CB  . ARG A 1 22  ? 6.810   -3.026  -3.454  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A CB  1 
ATOM   178  C  CG  . ARG A 1 22  ? 6.043   -2.062  -2.576  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A CG  1 
ATOM   179  C  CD  . ARG A 1 22  ? 6.438   -2.270  -1.128  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A CD  1 
ATOM   180  N  NE  . ARG A 1 22  ? 5.598   -1.508  -0.205  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A NE  1 
ATOM   181  C  CZ  . ARG A 1 22  ? 5.590   -1.657  1.118   1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A CZ  1 
ATOM   182  N  NH1 . ARG A 1 22  ? 6.323   -2.607  1.693   1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A NH1 1 
ATOM   183  N  NH2 . ARG A 1 22  ? 4.798   -0.906  1.870   1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 22   ARG A NH2 1 
ATOM   184  N  N   . ALA A 1 23  ? 7.073   -5.461  -5.251  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 23   ALA A N   1 
ATOM   185  C  CA  . ALA A 1 23  ? 7.922   -6.494  -5.853  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 23   ALA A CA  1 
ATOM   186  C  C   . ALA A 1 23  ? 7.519   -6.788  -7.292  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 23   ALA A C   1 
ATOM   187  O  O   . ALA A 1 23  ? 8.383   -7.114  -8.096  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 23   ALA A O   1 
ATOM   188  C  CB  . ALA A 1 23  ? 7.901   -7.773  -5.020  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 23   ALA A CB  1 
ATOM   189  N  N   . LEU A 1 24  ? 6.224   -6.645  -7.633  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   190  C  CA  . LEU A 1 24  ? 5.738   -6.979  -8.981  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   191  C  C   . LEU A 1 24  ? 5.226   -5.849  -9.857  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   192  O  O   . LEU A 1 24  ? 4.795   -6.115  -10.975 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   193  C  CB  . LEU A 1 24  ? 4.774   -8.173  -8.945  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   194  C  CG  . LEU A 1 24  ? 5.365   -9.486  -8.360  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   195  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 4.283   -10.515 -8.112  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   196  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 6.470   -10.044 -9.239  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   197  N  N   . ASP A 1 25  ? 5.298   -4.592  -9.374  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A N   1 
ATOM   198  C  CA  . ASP A 1 25  ? 4.872   -3.387  -10.107 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A CA  1 
ATOM   199  C  C   . ASP A 1 25  ? 3.449   -3.431  -10.602 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A C   1 
ATOM   200  O  O   . ASP A 1 25  ? 3.144   -2.856  -11.641 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A O   1 
ATOM   201  C  CB  . ASP A 1 25  ? 5.869   -2.989  -11.239 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . ASP A 1 25  ? 7.277   -2.712  -10.750 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A CG  1 
ATOM   203  O  OD1 . ASP A 1 25  ? 7.423   -2.085  -9.670  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A OD1 1 
ATOM   204  O  OD2 . ASP A 1 25  ? 8.235   -3.088  -11.461 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 25   ASP A OD2 1 
ATOM   205  N  N   . MET A 1 26  ? 2.579   -4.169  -9.888  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 26   MET A N   1 
ATOM   206  C  CA  . MET A 1 26  ? 1.163   -4.210  -10.230 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CA  1 
ATOM   207  C  C   . MET A 1 26  ? 0.571   -2.954  -9.615  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 26   MET A C   1 
ATOM   208  O  O   . MET A 1 26  ? 1.087   -2.459  -8.614  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 26   MET A O   1 
ATOM   209  C  CB  . MET A 1 26  ? 0.471   -5.429  -9.556  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CB  1 
ATOM   210  C  CG  . MET A 1 26  ? 0.742   -6.741  -10.255 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CG  1 
ATOM   211  S  SD  . MET A 1 26  ? -0.369  -7.995  -9.647  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 26   MET A SD  1 
ATOM   212  C  CE  . MET A 1 26  ? 0.199   -9.407  -10.548 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CE  1 
ATOM   213  N  N   . ARG A 1 27  ? -0.518  -2.470  -10.163 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A N   1 
ATOM   214  C  CA  . ARG A 1 27  ? -1.200  -1.348  -9.541  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A CA  1 
ATOM   215  C  C   . ARG A 1 27  ? -2.531  -1.874  -8.977  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A C   1 
ATOM   216  O  O   . ARG A 1 27  ? -3.011  -2.925  -9.418  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A O   1 
ATOM   217  C  CB  . ARG A 1 27  ? -1.395  -0.181  -10.527 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A CB  1 
ATOM   218  C  CG  . ARG A 1 27  ? -2.213  -0.507  -11.763 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A CG  1 
ATOM   219  C  CD  . ARG A 1 27  ? -2.286  0.679   -12.712 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A CD  1 
ATOM   220  N  NE  . ARG A 1 27  ? -2.868  0.273   -13.989 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A NE  1 
ATOM   221  C  CZ  . ARG A 1 27  ? -4.118  0.523   -14.366 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A CZ  1 
ATOM   222  N  NH1 . ARG A 1 27  ? -4.932  1.218   -13.580 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A NH1 1 
ATOM   223  N  NH2 . ARG A 1 27  ? -4.561  0.086   -15.534 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 27   ARG A NH2 1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 28  ? -3.091  -1.180  -7.979  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 28  ? -4.391  -1.509  -7.432  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 28  ? -5.456  -1.031  -8.433  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 28  ? -5.633  0.162   -8.656  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 28  ? -4.581  -0.837  -6.069  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 28  ? -5.929  -1.088  -5.366  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 28  ? -6.062  -2.548  -4.911  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 28  ? -6.132  -0.106  -4.217  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 29  ? -6.173  -1.963  -9.020  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 29  ? -7.204  -1.620  -9.998  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 29  ? -8.508  -1.180  -9.370  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 29  ? -9.174  -0.292  -9.904  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 29  ? -7.441  -2.826  -10.960 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 29  ? -6.209  -3.263  -11.778 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 29  ? -6.449  -4.581  -12.452 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 29  ? -5.816  -2.183  -12.798 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 30  ? -8.890  -1.823  -8.255  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 30  ? -10.191 -1.613  -7.608  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 30  ? -10.135 -2.247  -6.223  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 30  ? -9.541  -3.300  -6.052  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 30  ? -11.301 -2.295  -8.474  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 30  ? -12.686 -2.504  -7.820  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 30  ? -13.782 -2.780  -8.858  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 30  ? -13.593 -4.036  -9.607  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 30  ? -14.351 -5.118  -9.477  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 30  ? -15.338 -5.144  -8.591  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 30  ? -14.109 -6.195  -10.209 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . ARG A 1 31  ? -10.670 -1.561  -5.228  1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ARG A 1 31  ? -10.718 -2.102  -3.872  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ARG A 1 31  ? -12.108 -1.840  -3.320  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A C   1 
ATOM   254  O  O   . ARG A 1 31  ? -12.648 -0.769  -3.565  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ARG A 1 31  ? -9.613  -1.501  -2.978  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . ARG A 1 31  ? -9.771  -1.885  -1.492  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . ARG A 1 31  ? -8.554  -1.635  -0.675  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CD  1 
ATOM   258  N  NE  . ARG A 1 31  ? -8.853  -1.947  0.729   1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NE  1 
ATOM   259  C  CZ  . ARG A 1 31  ? -7.943  -2.127  1.673   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CZ  1 
ATOM   260  N  NH1 . ARG A 1 31  ? -6.653  -1.977  1.398   1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NH1 1 
ATOM   261  N  NH2 . ARG A 1 31  ? -8.313  -2.449  2.904   1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NH2 1 
ATOM   262  N  N   . ARG A 1 32  ? -12.714 -2.834  -2.652  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A N   1 
ATOM   263  C  CA  . ARG A 1 32  ? -14.013 -2.672  -2.005  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A CA  1 
ATOM   264  C  C   . ARG A 1 32  ? -13.953 -3.345  -0.622  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A C   1 
ATOM   265  O  O   . ARG A 1 32  ? -13.588 -4.514  -0.526  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A O   1 
ATOM   266  C  CB  . ARG A 1 32  ? -15.207 -3.228  -2.830  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A CB  1 
ATOM   267  C  CG  . ARG A 1 32  ? -15.408 -2.733  -4.287  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A CG  1 
ATOM   268  C  CD  . ARG A 1 32  ? -16.003 -1.338  -4.409  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A CD  1 
ATOM   269  N  NE  . ARG A 1 32  ? -16.110 -0.918  -5.813  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A NE  1 
ATOM   270  C  CZ  . ARG A 1 32  ? -15.213 -0.189  -6.473  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A CZ  1 
ATOM   271  N  NH1 . ARG A 1 32  ? -14.106 0.231   -5.867  1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 32   ARG A NH1 1 
ATOM   272  N  NH2 . ARG A 1 32  ? -15.418 0.136   -7.737  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 32   ARG A NH2 1 
ATOM   273  N  N   . ASP A 1 33  ? -14.283 -2.574  0.441   1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ASP A 1 33  ? -14.300 -3.018  1.823   1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ASP A 1 33  ? -15.735 -2.994  2.265   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A C   1 
ATOM   276  O  O   . ASP A 1 33  ? -16.377 -1.956  2.146   1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ASP A 1 33  ? -13.487 -2.072  2.724   1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . ASP A 1 33  ? -11.999 -2.185  2.556   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CG  1 
ATOM   279  O  OD1 . ASP A 1 33  ? -11.483 -1.712  1.524   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD1 1 
ATOM   280  O  OD2 . ASP A 1 33  ? -11.333 -2.654  3.500   1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD2 1 
ATOM   281  N  N   . TYR A 1 34  ? -16.237 -4.119  2.767   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A N   1 
ATOM   282  C  CA  . TYR A 1 34  ? -17.638 -4.206  3.158   1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CA  1 
ATOM   283  C  C   . TYR A 1 34  ? -17.768 -4.436  4.653   1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A C   1 
ATOM   284  O  O   . TYR A 1 34  ? -17.619 -5.580  5.090   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A O   1 
ATOM   285  C  CB  . TYR A 1 34  ? -18.371 -5.322  2.375   1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . TYR A 1 34  ? -18.309 -5.152  0.876   1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . TYR A 1 34  ? -19.235 -4.355  0.204   1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . TYR A 1 34  ? -17.328 -5.789  0.123   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CD2 1 
ATOM   289  C  CE1 . TYR A 1 34  ? -19.170 -4.185  -1.177  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CE1 1 
ATOM   290  C  CE2 . TYR A 1 34  ? -17.273 -5.647  -1.263  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CE2 1 
ATOM   291  C  CZ  . TYR A 1 34  ? -18.207 -4.860  -1.909  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A CZ  1 
ATOM   292  O  OH  . TYR A 1 34  ? -18.138 -4.713  -3.273  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 34   TYR A OH  1 
ATOM   293  N  N   . PRO A 1 35  ? -18.018 -3.365  5.458   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A N   1 
ATOM   294  C  CA  . PRO A 1 35  ? -18.204 -3.574  6.911   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CA  1 
ATOM   295  C  C   . PRO A 1 35  ? -19.383 -4.528  7.210   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A C   1 
ATOM   296  O  O   . PRO A 1 35  ? -19.332 -5.273  8.183   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A O   1 
ATOM   297  C  CB  . PRO A 1 35  ? -18.433 -2.146  7.455   1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . PRO A 1 35  ? -18.874 -1.328  6.278   1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CG  1 
ATOM   299  C  CD  . PRO A 1 35  ? -18.197 -1.943  5.077   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CD  1 
ATOM   300  N  N   . GLU A 1 36  ? -20.402 -4.550  6.336   1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A N   1 
ATOM   301  C  CA  . GLU A 1 36  ? -21.608 -5.383  6.457   1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CA  1 
ATOM   302  C  C   . GLU A 1 36  ? -21.277 -6.862  6.329   1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A C   1 
ATOM   303  O  O   . GLU A 1 36  ? -21.861 -7.666  7.037   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A O   1 
ATOM   304  C  CB  . GLU A 1 36  ? -22.689 -4.991  5.427   1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CB  1 
ATOM   305  C  CG  . GLU A 1 36  ? -23.002 -3.505  5.343   1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CG  1 
ATOM   306  C  CD  . GLU A 1 36  ? -22.165 -2.676  4.376   1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CD  1 
ATOM   307  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -21.137 -3.181  3.861   1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE1 1 
ATOM   308  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -22.543 -1.505  4.136   1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE2 1 
ATOM   309  N  N   . GLY A 1 37  ? -20.322 -7.209  5.468   1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   1 
ATOM   310  C  CA  . GLY A 1 37  ? -19.901 -8.593  5.286   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  1 
ATOM   311  C  C   . GLY A 1 37  ? -18.572 -8.935  5.931   1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   1 
ATOM   312  O  O   . GLY A 1 37  ? -18.173 -10.102 5.931   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   1 
ATOM   313  N  N   . ARG A 1 38  ? -17.870 -7.921  6.479   1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A N   1 
ATOM   314  C  CA  . ARG A 1 38  ? -16.541 -8.044  7.120   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CA  1 
ATOM   315  C  C   . ARG A 1 38  ? -15.483 -8.685  6.260   1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A C   1 
ATOM   316  O  O   . ARG A 1 38  ? -14.739 -9.563  6.691   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A O   1 
ATOM   317  C  CB  . ARG A 1 38  ? -16.618 -8.668  8.512   1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CB  1 
ATOM   318  C  CG  . ARG A 1 38  ? -17.459 -7.807  9.433   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CG  1 
ATOM   319  C  CD  . ARG A 1 38  ? -17.367 -8.246  10.853  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CD  1 
ATOM   320  N  NE  . ARG A 1 38  ? -16.017 -8.159  11.395  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NE  1 
ATOM   321  C  CZ  . ARG A 1 38  ? -15.484 -7.058  11.904  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A CZ  1 
ATOM   322  N  NH1 . ARG A 1 38  ? -16.170 -5.931  11.917  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH1 1 
ATOM   323  N  NH2 . ARG A 1 38  ? -14.254 -7.078  12.404  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 38   ARG A NH2 1 
ATOM   324  N  N   . PHE A 1 39  ? -15.412 -8.226  5.034   1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A N   1 
ATOM   325  C  CA  . PHE A 1 39  ? -14.418 -8.697  4.089   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CA  1 
ATOM   326  C  C   . PHE A 1 39  ? -14.056 -7.579  3.151   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A C   1 
ATOM   327  O  O   . PHE A 1 39  ? -14.831 -6.647  2.984   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A O   1 
ATOM   328  C  CB  . PHE A 1 39  ? -14.889 -9.950  3.320   1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . PHE A 1 39  ? -15.860 -9.690  2.200   1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CG  1 
ATOM   330  C  CD1 . PHE A 1 39  ? -15.416 -9.588  0.883   1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD1 1 
ATOM   331  C  CD2 . PHE A 1 39  ? -17.223 -9.584  2.453   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CD2 1 
ATOM   332  C  CE1 . PHE A 1 39  ? -16.317 -9.384  -0.160  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE1 1 
ATOM   333  C  CE2 . PHE A 1 39  ? -18.127 -9.346  1.411   1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CE2 1 
ATOM   334  C  CZ  . PHE A 1 39  ? -17.671 -9.270  0.108   1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 39   PHE A CZ  1 
ATOM   335  N  N   . THR A 1 40  ? -12.863 -7.667  2.576   1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 40   THR A N   1 
ATOM   336  C  CA  . THR A 1 40  ? -12.355 -6.736  1.572   1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CA  1 
ATOM   337  C  C   . THR A 1 40  ? -11.874 -7.505  0.341   1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 40   THR A C   1 
ATOM   338  O  O   . THR A 1 40  ? -11.344 -8.616  0.469   1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 40   THR A O   1 
ATOM   339  C  CB  . THR A 1 40  ? -11.199 -5.917  2.131   1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CB  1 
ATOM   340  O  OG1 . THR A 1 40  ? -11.659 -5.281  3.310   1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 40   THR A OG1 1 
ATOM   341  C  CG2 . THR A 1 40  ? -10.630 -4.858  1.092   1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CG2 1 
ATOM   342  N  N   . LEU A 1 41  ? -12.063 -6.903  -0.843  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   1 
ATOM   343  C  CA  . LEU A 1 41  ? -11.535 -7.445  -2.096  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  1 
ATOM   344  C  C   . LEU A 1 41  ? -10.665 -6.372  -2.688  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   1 
ATOM   345  O  O   . LEU A 1 41  ? -11.030 -5.188  -2.655  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   1 
ATOM   346  C  CB  . LEU A 1 41  ? -12.612 -7.746  -3.141  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . LEU A 1 41  ? -13.819 -8.484  -2.712  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  1 
ATOM   348  C  CD1 . LEU A 1 41  ? -14.898 -8.256  -3.712  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 1 
ATOM   349  C  CD2 . LEU A 1 41  ? -13.503 -9.995  -2.492  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 1 
ATOM   350  N  N   . ALA A 1 42  ? -9.570  -6.799  -3.309  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N   1 
ATOM   351  C  CA  . ALA A 1 42  ? -8.643  -5.930  -4.007  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA  1 
ATOM   352  C  C   . ALA A 1 42  ? -8.227  -6.624  -5.301  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C   1 
ATOM   353  O  O   . ALA A 1 42  ? -7.790  -7.772  -5.290  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O   1 
ATOM   354  C  CB  . ALA A 1 42  ? -7.432  -5.654  -3.138  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB  1 
ATOM   355  N  N   . PHE A 1 43  ? -8.428  -5.941  -6.416  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A N   1 
ATOM   356  C  CA  . PHE A 1 43  ? -8.048  -6.409  -7.739  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CA  1 
ATOM   357  C  C   . PHE A 1 43  ? -6.773  -5.703  -8.136  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A C   1 
ATOM   358  O  O   . PHE A 1 43  ? -6.756  -4.485  -8.228  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A O   1 
ATOM   359  C  CB  . PHE A 1 43  ? -9.179  -6.142  -8.758  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CB  1 
ATOM   360  C  CG  . PHE A 1 43  ? -10.407 -6.991  -8.534  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CG  1 
ATOM   361  C  CD1 . PHE A 1 43  ? -11.387 -6.602  -7.629  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD1 1 
ATOM   362  C  CD2 . PHE A 1 43  ? -10.597 -8.169  -9.249  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD2 1 
ATOM   363  C  CE1 . PHE A 1 43  ? -12.540 -7.369  -7.454  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE1 1 
ATOM   364  C  CE2 . PHE A 1 43  ? -11.771 -8.915  -9.099  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE2 1 
ATOM   365  C  CZ  . PHE A 1 43  ? -12.718 -8.526  -8.182  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CZ  1 
ATOM   366  N  N   . VAL A 1 44  ? -5.703  -6.473  -8.338  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   367  C  CA  . VAL A 1 44  ? -4.376  -5.990  -8.740  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   368  C  C   . VAL A 1 44  ? -4.035  -6.528  -10.131 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   369  O  O   . VAL A 1 44  ? -4.573  -7.556  -10.567 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   370  C  CB  . VAL A 1 44  ? -3.271  -6.304  -7.676  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   371  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -3.448  -5.428  -6.435  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   372  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -3.237  -7.794  -7.306  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   373  N  N   . GLY A 1 45  ? -3.176  -5.811  -10.830 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   374  C  CA  . GLY A 1 45  ? -2.816  -6.174  -12.192 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   375  C  C   . GLY A 1 45  ? -2.060  -5.086  -12.907 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   376  O  O   . GLY A 1 45  ? -1.534  -4.157  -12.282 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   377  N  N   . TYR A 1 46  ? -1.986  -5.220  -14.227 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A N   1 
ATOM   378  C  CA  . TYR A 1 46  ? -1.195  -4.339  -15.080 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CA  1 
ATOM   379  C  C   . TYR A 1 46  ? -2.010  -3.515  -16.005 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A C   1 
ATOM   380  O  O   . TYR A 1 46  ? -1.585  -2.428  -16.390 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A O   1 
ATOM   381  C  CB  . TYR A 1 46  ? -0.160  -5.162  -15.882 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CB  1 
ATOM   382  C  CG  . TYR A 1 46  ? 0.780   -5.904  -14.971 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CG  1 
ATOM   383  C  CD1 . TYR A 1 46  ? 1.756   -5.227  -14.243 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD1 1 
ATOM   384  C  CD2 . TYR A 1 46  ? 0.690   -7.285  -14.820 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD2 1 
ATOM   385  C  CE1 . TYR A 1 46  ? 2.610   -5.904  -13.376 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE1 1 
ATOM   386  C  CE2 . TYR A 1 46  ? 1.540   -7.971  -13.956 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE2 1 
ATOM   387  C  CZ  . TYR A 1 46  ? 2.517   -7.281  -13.258 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CZ  1 
ATOM   388  O  OH  . TYR A 1 46  ? 3.359   -7.947  -12.398 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A OH  1 
ATOM   389  N  N   . GLN A 1 47  ? -3.127  -4.073  -16.449 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A N   1 
ATOM   390  C  CA  . GLN A 1 47  ? -4.037  -3.404  -17.368 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A CA  1 
ATOM   391  C  C   . GLN A 1 47  ? -5.394  -3.285  -16.717 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A C   1 
ATOM   392  O  O   . GLN A 1 47  ? -5.650  -3.968  -15.715 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A O   1 
ATOM   393  C  CB  . GLN A 1 47  ? -4.123  -4.187  -18.678 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . GLN A 1 47  ? -2.980  -3.887  -19.630 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A CG  1 
ATOM   395  C  CD  . GLN A 1 47  ? -3.139  -4.694  -20.894 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A CD  1 
ATOM   396  O  OE1 . GLN A 1 47  ? -2.769  -5.869  -20.954 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A OE1 1 
ATOM   397  N  NE2 . GLN A 1 47  ? -3.728  -4.089  -21.922 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 47   GLN A NE2 1 
ATOM   398  N  N   . ASP A 1 48  ? -6.265  -2.410  -17.265 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A N   1 
ATOM   399  C  CA  . ASP A 1 48  ? -7.650  -2.250  -16.782 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CA  1 
ATOM   400  C  C   . ASP A 1 48  ? -8.369  -3.611  -16.848 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A C   1 
ATOM   401  O  O   . ASP A 1 48  ? -8.108  -4.392  -17.769 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A O   1 
ATOM   402  C  CB  . ASP A 1 48  ? -8.414  -1.267  -17.679 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CB  1 
ATOM   403  C  CG  . ASP A 1 48  ? -7.925  0.165   -17.679 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CG  1 
ATOM   404  O  OD1 . ASP A 1 48  ? -7.351  0.604   -16.648 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD1 1 
ATOM   405  O  OD2 . ASP A 1 48  ? -8.164  0.869   -18.686 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD2 1 
ATOM   406  N  N   . GLU A 1 49  ? -9.275  -3.885  -15.879 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A N   1 
ATOM   407  C  CA  . GLU A 1 49  ? -10.081 -5.112  -15.810 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CA  1 
ATOM   408  C  C   . GLU A 1 49  ? -10.835 -5.409  -17.108 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A C   1 
ATOM   409  O  O   . GLU A 1 49  ? -10.996 -6.574  -17.482 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A O   1 
ATOM   410  C  CB  . GLU A 1 49  ? -11.046 -5.075  -14.615 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . GLU A 1 49  ? -10.358 -5.345  -13.285 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CG  1 
ATOM   412  C  CD  . GLU A 1 49  ? -11.295 -5.309  -12.097 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CD  1 
ATOM   413  O  OE1 . GLU A 1 49  ? -11.884 -6.365  -11.771 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE1 1 
ATOM   414  O  OE2 . GLU A 1 49  ? -11.478 -4.212  -11.522 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE2 1 
ATOM   415  N  N   . ARG A 1 50  ? -11.254 -4.355  -17.812 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A N   1 
ATOM   416  C  CA  . ARG A 1 50  ? -11.954 -4.431  -19.102 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CA  1 
ATOM   417  C  C   . ARG A 1 50  ? -11.052 -5.001  -20.202 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A C   1 
ATOM   418  O  O   . ARG A 1 50  ? -11.560 -5.600  -21.141 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A O   1 
ATOM   419  C  CB  . ARG A 1 50  ? -12.412 -3.023  -19.539 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . ARG A 1 50  ? -13.618 -2.498  -18.769 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . ARG A 1 50  ? -13.862 -1.034  -19.085 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CD  1 
ATOM   422  N  NE  . ARG A 1 50  ? -15.286 -0.695  -19.119 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NE  1 
ATOM   423  C  CZ  . ARG A 1 50  ? -16.049 -0.754  -20.209 1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CZ  1 
ATOM   424  N  NH1 . ARG A 1 50  ? -15.536 -1.157  -21.368 1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH1 1 
ATOM   425  N  NH2 . ARG A 1 50  ? -17.331 -0.420  -20.148 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH2 1 
ATOM   426  N  N   . ALA A 1 51  ? -9.735  -4.771  -20.104 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 51   ALA A N   1 
ATOM   427  C  CA  . ALA A 1 51  ? -8.730  -5.166  -21.089 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 51   ALA A CA  1 
ATOM   428  C  C   . ALA A 1 51  ? -8.039  -6.520  -20.839 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 51   ALA A C   1 
ATOM   429  O  O   . ALA A 1 51  ? -7.528  -7.128  -21.797 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 51   ALA A O   1 
ATOM   430  C  CB  . ALA A 1 51  ? -7.657  -4.086  -21.160 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 51   ALA A CB  1 
ATOM   431  N  N   . ALA A 1 52  ? -7.920  -6.937  -19.552 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 52   ALA A N   1 
ATOM   432  C  CA  . ALA A 1 52  ? -7.131  -8.110  -19.203 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 52   ALA A CA  1 
ATOM   433  C  C   . ALA A 1 52  ? -7.570  -8.767  -17.905 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 52   ALA A C   1 
ATOM   434  O  O   . ALA A 1 52  ? -8.237  -8.143  -17.074 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 52   ALA A O   1 
ATOM   435  C  CB  . ALA A 1 52  ? -5.651  -7.691  -19.069 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 52   ALA A CB  1 
ATOM   436  N  N   . ALA A 1 53  ? -7.100  -10.010 -17.705 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N   1 
ATOM   437  C  CA  . ALA A 1 53  ? -7.342  -10.786 -16.497 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA  1 
ATOM   438  C  C   . ALA A 1 53  ? -6.561  -10.148 -15.350 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C   1 
ATOM   439  O  O   . ALA A 1 53  ? -5.446  -9.656  -15.544 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O   1 
ATOM   440  C  CB  . ALA A 1 53  ? -6.913  -12.247 -16.703 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB  1 
ATOM   441  N  N   . ALA A 1 54  ? -7.158  -10.123 -14.165 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A N   1 
ATOM   442  C  CA  . ALA A 1 54  ? -6.512  -9.534  -12.993 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CA  1 
ATOM   443  C  C   . ALA A 1 54  ? -6.392  -10.571 -11.875 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A C   1 
ATOM   444  O  O   . ALA A 1 54  ? -6.880  -11.694 -11.996 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A O   1 
ATOM   445  C  CB  . ALA A 1 54  ? -7.326  -8.337  -12.506 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CB  1 
ATOM   446  N  N   . LEU A 1 55  ? -5.743  -10.184 -10.793 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A N   1 
ATOM   447  C  CA  . LEU A 1 55  ? -5.623  -10.986 -9.605  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CA  1 
ATOM   448  C  C   . LEU A 1 55  ? -6.578  -10.408 -8.517  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A C   1 
ATOM   449  O  O   . LEU A 1 55  ? -6.456  -9.245  -8.132  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A O   1 
ATOM   450  C  CB  . LEU A 1 55  ? -4.167  -11.013 -9.128  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CB  1 
ATOM   451  C  CG  . LEU A 1 55  ? -3.911  -11.745 -7.780  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CG  1 
ATOM   452  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -4.303  -13.222 -7.874  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD1 1 
ATOM   453  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -2.475  -11.614 -7.388  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD2 1 
ATOM   454  N  N   . GLU A 1 56  ? -7.541  -11.232 -8.059  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A N   1 
ATOM   455  C  CA  . GLU A 1 56  ? -8.485  -10.860 -7.012  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CA  1 
ATOM   456  C  C   . GLU A 1 56  ? -7.948  -11.385 -5.674  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A C   1 
ATOM   457  O  O   . GLU A 1 56  ? -7.748  -12.589 -5.521  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A O   1 
ATOM   458  C  CB  . GLU A 1 56  ? -9.892  -11.437 -7.303  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CB  1 
ATOM   459  C  CG  . GLU A 1 56  ? -10.944 -11.055 -6.262  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CG  1 
ATOM   460  C  CD  . GLU A 1 56  ? -12.359 -11.579 -6.444  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CD  1 
ATOM   461  O  OE1 . GLU A 1 56  ? -12.584 -12.532 -7.227  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE1 1 
ATOM   462  O  OE2 . GLU A 1 56  ? -13.238 -11.098 -5.702  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE2 1 
ATOM   463  N  N   . LEU A 1 57  ? -7.713  -10.470 -4.716  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   464  C  CA  . LEU A 1 57  ? -7.253  -10.813 -3.379  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   465  C  C   . LEU A 1 57  ? -8.418  -10.594 -2.440  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   466  O  O   . LEU A 1 57  ? -9.001  -9.508  -2.443  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   467  C  CB  . LEU A 1 57  ? -6.048  -9.949  -2.948  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . LEU A 1 57  ? -4.828  -9.937  -3.849  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   469  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -3.827  -8.802  -3.419  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   470  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -4.176  -11.342 -3.930  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   471  N  N   . THR A 1 58  ? -8.783  -11.631 -1.670  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N   1 
ATOM   472  C  CA  . THR A 1 58  ? -9.922  -11.595 -0.738  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA  1 
ATOM   473  C  C   . THR A 1 58  ? -9.409  -11.648 0.684   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 58   THR A C   1 
ATOM   474  O  O   . THR A 1 58  ? -8.601  -12.526 1.037   1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O   1 
ATOM   475  C  CB  . THR A 1 58  ? -10.897 -12.754 -1.007  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB  1 
ATOM   476  O  OG1 . THR A 1 58  ? -11.444 -12.590 -2.308  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . THR A 1 58  ? -12.037 -12.799 -0.012  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2 1 
ATOM   478  N  N   . HIS A 1 59  ? -9.889  -10.700 1.490   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A N   1 
ATOM   479  C  CA  . HIS A 1 59  ? -9.506  -10.596 2.889   1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A CA  1 
ATOM   480  C  C   . HIS A 1 59  ? -10.720 -10.643 3.812   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A C   1 
ATOM   481  O  O   . HIS A 1 59  ? -11.528 -9.708  3.852   1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A O   1 
ATOM   482  C  CB  . HIS A 1 59  ? -8.643  -9.334  3.122   1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A CB  1 
ATOM   483  C  CG  . HIS A 1 59  ? -8.189  -9.191  4.538   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A CG  1 
ATOM   484  N  ND1 . HIS A 1 59  ? -8.558  -8.096  5.311   1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A ND1 1 
ATOM   485  C  CD2 . HIS A 1 59  ? -7.468  -10.044 5.303   1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A CD2 1 
ATOM   486  C  CE1 . HIS A 1 59  ? -8.048  -8.319  6.508   1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A CE1 1 
ATOM   487  N  NE2 . HIS A 1 59  ? -7.366  -9.463  6.542   1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 59   HIS A NE2 1 
ATOM   488  N  N   . ASN A 1 60  ? -10.868 -11.753 4.504   1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A N   1 
ATOM   489  C  CA  . ASN A 1 60  ? -11.914 -11.950 5.499   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CA  1 
ATOM   490  C  C   . ASN A 1 60  ? -11.339 -11.399 6.825   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A C   1 
ATOM   491  O  O   . ASN A 1 60  ? -10.370 -11.946 7.358   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A O   1 
ATOM   492  C  CB  . ASN A 1 60  ? -12.313 -13.424 5.578   1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . ASN A 1 60  ? -12.911 -13.950 4.289   1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CG  1 
ATOM   494  O  OD1 . ASN A 1 60  ? -12.377 -14.872 3.658   1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A OD1 1 
ATOM   495  N  ND2 . ASN A 1 60  ? -14.032 -13.373 3.858   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A ND2 1 
ATOM   496  N  N   . TRP A 1 61  ? -11.887 -10.249 7.291   1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A N   1 
ATOM   497  C  CA  . TRP A 1 61  ? -11.433 -9.506  8.466   1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CA  1 
ATOM   498  C  C   . TRP A 1 61  ? -11.265 -10.359 9.720   1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A C   1 
ATOM   499  O  O   . TRP A 1 61  ? -10.383 -10.072 10.522  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A O   1 
ATOM   500  C  CB  . TRP A 1 61  ? -12.376 -8.329  8.771   1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . TRP A 1 61  ? -12.573 -7.305  7.675   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CG  1 
ATOM   502  C  CD1 . TRP A 1 61  ? -12.077 -7.340  6.404   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD1 1 
ATOM   503  C  CD2 . TRP A 1 61  ? -13.442 -6.165  7.735   1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD2 1 
ATOM   504  N  NE1 . TRP A 1 61  ? -12.530 -6.257  5.689   1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A NE1 1 
ATOM   505  C  CE2 . TRP A 1 61  ? -13.349 -5.502  6.493   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE2 1 
ATOM   506  C  CE3 . TRP A 1 61  ? -14.235 -5.597  8.752   1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE3 1 
ATOM   507  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? -14.001 -4.286  6.240   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ2 1 
ATOM   508  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? -14.890 -4.400  8.500   1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ3 1 
ATOM   509  C  CH2 . TRP A 1 61  ? -14.766 -3.755  7.257   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CH2 1 
ATOM   510  N  N   . ASP A 1 62  ? -12.087 -11.403 9.873   1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A N   1 
ATOM   511  C  CA  . ASP A 1 62  ? -12.021 -12.286 11.019  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A CA  1 
ATOM   512  C  C   . ASP A 1 62  ? -11.270 -13.622 10.788  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A C   1 
ATOM   513  O  O   . ASP A 1 62  ? -11.206 -14.415 11.709  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A O   1 
ATOM   514  C  CB  . ASP A 1 62  ? -13.416 -12.463 11.663  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . ASP A 1 62  ? -14.137 -11.133 11.863  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A CG  1 
ATOM   516  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -13.534 -10.212 12.448  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A OD1 1 
ATOM   517  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -15.249 -10.975 11.325  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 62   ASP A OD2 1 
ATOM   518  N  N   . ARG A 1 63  ? -10.697 -13.869 9.591   1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A N   1 
ATOM   519  C  CA  . ARG A 1 63  ? -9.906  -15.089 9.315   1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CA  1 
ATOM   520  C  C   . ARG A 1 63  ? -8.450  -14.695 9.475   1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A C   1 
ATOM   521  O  O   . ARG A 1 63  ? -7.961  -13.836 8.726   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A O   1 
ATOM   522  C  CB  . ARG A 1 63  ? -10.106 -15.639 7.874   1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . ARG A 1 63  ? -11.349 -16.498 7.623   1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CG  1 
ATOM   524  C  CD  . ARG A 1 63  ? -11.378 -17.850 8.330   1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CD  1 
ATOM   525  N  NE  . ARG A 1 63  ? -10.322 -18.783 7.917   1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NE  1 
ATOM   526  C  CZ  . ARG A 1 63  ? -10.443 -19.674 6.936   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A CZ  1 
ATOM   527  N  NH1 . ARG A 1 63  ? -11.546 -19.714 6.198   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NH1 1 
ATOM   528  N  NH2 . ARG A 1 63  ? -9.451  -20.514 6.669   1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 63   ARG A NH2 1 
ATOM   529  N  N   . ASP A 1 64  ? -7.758  -15.317 10.435  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   530  C  CA  . ASP A 1 64  ? -6.337  -15.060 10.707  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   531  C  C   . ASP A 1 64  ? -5.445  -15.679 9.653   1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   532  O  O   . ASP A 1 64  ? -4.348  -15.168 9.434   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   533  C  CB  . ASP A 1 64  ? -5.927  -15.643 12.079  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   534  C  CG  . ASP A 1 64  ? -5.894  -14.677 13.256  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CG  1 
ATOM   535  O  OD1 . ASP A 1 64  ? -6.303  -13.502 13.082  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD1 1 
ATOM   536  O  OD2 . ASP A 1 64  ? -5.543  -15.118 14.377  1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD2 1 
ATOM   537  N  N   . GLY A 1 65  ? -5.866  -16.821 9.096   1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 65   GLY A N   1 
ATOM   538  C  CA  . GLY A 1 65  ? -5.084  -17.565 8.118   1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 65   GLY A CA  1 
ATOM   539  C  C   . GLY A 1 65  ? -5.829  -18.627 7.330   1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 65   GLY A C   1 
ATOM   540  O  O   . GLY A 1 65  ? -6.993  -18.924 7.588   1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 65   GLY A O   1 
ATOM   541  N  N   . TYR A 1 66  ? -5.135  -19.175 6.334   1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A N   1 
ATOM   542  C  CA  . TYR A 1 66  ? -5.617  -20.173 5.380   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CA  1 
ATOM   543  C  C   . TYR A 1 66  ? -4.660  -21.359 5.310   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A C   1 
ATOM   544  O  O   . TYR A 1 66  ? -3.477  -21.216 5.610   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A O   1 
ATOM   545  C  CB  . TYR A 1 66  ? -5.786  -19.523 3.973   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CB  1 
ATOM   546  C  CG  . TYR A 1 66  ? -6.848  -18.451 4.010   1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CG  1 
ATOM   547  C  CD1 . TYR A 1 66  ? -6.503  -17.107 4.191   1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD1 1 
ATOM   548  C  CD2 . TYR A 1 66  ? -8.200  -18.788 4.071   1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD2 1 
ATOM   549  C  CE1 . TYR A 1 66  ? -7.482  -16.126 4.374   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE1 1 
ATOM   550  C  CE2 . TYR A 1 66  ? -9.183  -17.819 4.261   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE2 1 
ATOM   551  C  CZ  . TYR A 1 66  ? -8.822  -16.488 4.391   1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CZ  1 
ATOM   552  O  OH  . TYR A 1 66  ? -9.804  -15.536 4.519   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A OH  1 
ATOM   553  N  N   . THR A 1 67  ? -5.185  -22.541 4.966   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 67   THR A N   1 
ATOM   554  C  CA  . THR A 1 67  ? -4.344  -23.704 4.777   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CA  1 
ATOM   555  C  C   . THR A 1 67  ? -4.037  -23.863 3.291   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 67   THR A C   1 
ATOM   556  O  O   . THR A 1 67  ? -4.936  -23.842 2.462   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 67   THR A O   1 
ATOM   557  C  CB  . THR A 1 67  ? -4.924  -24.924 5.482   1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CB  1 
ATOM   558  O  OG1 . THR A 1 67  ? -4.990  -24.641 6.870   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 67   THR A OG1 1 
ATOM   559  C  CG2 . THR A 1 67  ? -4.087  -26.166 5.295   1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CG2 1 
ATOM   560  N  N   . GLN A 1 68  ? -2.762  -23.962 2.948   1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A N   1 
ATOM   561  C  CA  . GLN A 1 68  ? -2.359  -24.205 1.564   1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CA  1 
ATOM   562  C  C   . GLN A 1 68  ? -2.359  -25.707 1.282   1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A C   1 
ATOM   563  O  O   . GLN A 1 68  ? -1.992  -26.515 2.134   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A O   1 
ATOM   564  C  CB  . GLN A 1 68  ? -0.946  -23.669 1.295   1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . GLN A 1 68  ? -0.755  -22.174 1.534   1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CG  1 
ATOM   566  C  CD  . GLN A 1 68  ? -1.218  -21.318 0.388   1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CD  1 
ATOM   567  O  OE1 . GLN A 1 68  ? -1.995  -21.739 -0.475  1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A OE1 1 
ATOM   568  N  NE2 . GLN A 1 68  ? -0.755  -20.086 0.359   1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A NE2 1 
ATOM   569  N  N   . GLY A 1 69  ? -2.751  -26.060 0.082   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   570  C  CA  . GLY A 1 69  ? -2.727  -27.438 -0.381  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   571  C  C   . GLY A 1 69  ? -1.760  -27.588 -1.542  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   572  O  O   . GLY A 1 69  ? -0.900  -26.727 -1.758  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   573  N  N   . ASP A 1 70  ? -1.899  -28.663 -2.306  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A N   1 
ATOM   574  C  CA  . ASP A 1 70  ? -1.036  -28.852 -3.475  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A CA  1 
ATOM   575  C  C   . ASP A 1 70  ? -1.784  -28.865 -4.820  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A C   1 
ATOM   576  O  O   . ASP A 1 70  ? -1.210  -29.219 -5.844  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A O   1 
ATOM   577  C  CB  . ASP A 1 70  ? -0.133  -30.078 -3.294  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A CB  1 
ATOM   578  C  CG  . ASP A 1 70  ? -0.870  -31.386 -3.142  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A CG  1 
ATOM   579  O  OD1 . ASP A 1 70  ? -0.200  -32.414 -2.978  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A OD1 1 
ATOM   580  O  OD2 . ASP A 1 70  ? -2.136  -31.379 -3.214  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 70   ASP A OD2 1 
ATOM   581  N  N   . GLY A 1 71  ? -3.041  -28.471 -4.799  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 71   GLY A N   1 
ATOM   582  C  CA  . GLY A 1 71  ? -3.889  -28.417 -5.991  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 71   GLY A CA  1 
ATOM   583  C  C   . GLY A 1 71  ? -3.664  -27.158 -6.797  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 71   GLY A C   1 
ATOM   584  O  O   . GLY A 1 71  ? -3.362  -27.213 -7.995  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 71   GLY A O   1 
ATOM   585  N  N   . TYR A 1 72  ? -3.777  -26.012 -6.142  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A N   1 
ATOM   586  C  CA  . TYR A 1 72  ? -3.522  -24.717 -6.782  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CA  1 
ATOM   587  C  C   . TYR A 1 72  ? -2.046  -24.626 -7.096  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A C   1 
ATOM   588  O  O   . TYR A 1 72  ? -1.207  -24.999 -6.271  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A O   1 
ATOM   589  C  CB  . TYR A 1 72  ? -3.958  -23.533 -5.889  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CB  1 
ATOM   590  C  CG  . TYR A 1 72  ? -3.505  -22.208 -6.461  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CG  1 
ATOM   591  C  CD1 . TYR A 1 72  ? -4.045  -21.721 -7.646  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD1 1 
ATOM   592  C  CD2 . TYR A 1 72  ? -2.444  -21.505 -5.891  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD2 1 
ATOM   593  C  CE1 . TYR A 1 72  ? -3.596  -20.534 -8.214  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE1 1 
ATOM   594  C  CE2 . TYR A 1 72  ? -1.975  -20.316 -6.460  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE2 1 
ATOM   595  C  CZ  . TYR A 1 72  ? -2.568  -19.826 -7.614  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CZ  1 
ATOM   596  O  OH  . TYR A 1 72  ? -2.141  -18.662 -8.212  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A OH  1 
ATOM   597  N  N   . GLY A 1 73  ? -1.727  -24.167 -8.298  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A N   1 
ATOM   598  C  CA  . GLY A 1 73  ? -0.338  -24.085 -8.711  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A CA  1 
ATOM   599  C  C   . GLY A 1 73  ? 0.332   -22.752 -8.486  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A C   1 
ATOM   600  O  O   . GLY A 1 73  ? 1.044   -22.569 -7.497  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A O   1 
ATOM   601  N  N   . HIS A 1 74  ? 0.154   -21.827 -9.435  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A N   1 
ATOM   602  C  CA  . HIS A 1 74  ? 0.802   -20.518 -9.381  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CA  1 
ATOM   603  C  C   . HIS A 1 74  ? 0.138   -19.517 -10.307 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A C   1 
ATOM   604  O  O   . HIS A 1 74  ? -0.747  -19.858 -11.091 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A O   1 
ATOM   605  C  CB  . HIS A 1 74  ? 2.279   -20.646 -9.817  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CB  1 
ATOM   606  C  CG  . HIS A 1 74  ? 2.460   -21.361 -11.130 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CG  1 
ATOM   607  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 2.879   -22.683 -11.176 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A ND1 1 
ATOM   608  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 2.269   -20.924 -12.394 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CD2 1 
ATOM   609  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 2.930   -23.006 -12.456 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CE1 1 
ATOM   610  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 2.588   -21.989 -13.228 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A NE2 1 
ATOM   611  N  N   . LEU A 1 75  ? 0.610   -18.275 -10.223 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A N   1 
ATOM   612  C  CA  . LEU A 1 75  ? 0.237   -17.208 -11.119 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CA  1 
ATOM   613  C  C   . LEU A 1 75  ? 1.534   -16.911 -11.883 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A C   1 
ATOM   614  O  O   . LEU A 1 75  ? 2.577   -16.708 -11.269 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A O   1 
ATOM   615  C  CB  . LEU A 1 75  ? -0.263  -15.955 -10.367 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CB  1 
ATOM   616  C  CG  . LEU A 1 75  ? -0.695  -14.759 -11.261 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CG  1 
ATOM   617  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -2.083  -15.014 -11.894 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD1 1 
ATOM   618  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -0.736  -13.453 -10.441 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD2 1 
ATOM   619  N  N   . ALA A 1 76  ? 1.479   -16.949 -13.206 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A N   1 
ATOM   620  C  CA  . ALA A 1 76  ? 2.674   -16.643 -13.972 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CA  1 
ATOM   621  C  C   . ALA A 1 76  ? 2.630   -15.229 -14.525 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A C   1 
ATOM   622  O  O   . ALA A 1 76  ? 1.609   -14.775 -15.047 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A O   1 
ATOM   623  C  CB  . ALA A 1 76  ? 2.884   -17.649 -15.082 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CB  1 
ATOM   624  N  N   . ILE A 1 77  ? 3.756   -14.548 -14.439 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A N   1 
ATOM   625  C  CA  . ILE A 1 77  ? 3.877   -13.169 -14.919 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CA  1 
ATOM   626  C  C   . ILE A 1 77  ? 5.035   -13.046 -15.916 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A C   1 
ATOM   627  O  O   . ILE A 1 77  ? 6.160   -13.486 -15.645 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A O   1 
ATOM   628  C  CB  . ILE A 1 77  ? 4.082   -12.158 -13.721 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CB  1 
ATOM   629  C  CG1 A ILE A 1 77  ? 3.028   -12.282 -12.587 0.50 18.51  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CG1 1 
ATOM   630  C  CG1 B ILE A 1 77  ? 2.857   -12.202 -12.764 0.50 18.30  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CG1 1 
ATOM   631  C  CG2 . ILE A 1 77  ? 4.322   -10.688 -14.229 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CG2 1 
ATOM   632  C  CD1 A ILE A 1 77  ? 1.627   -11.998 -12.924 0.50 18.31  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CD1 1 
ATOM   633  C  CD1 B ILE A 1 77  ? 3.092   -11.654 -11.348 0.50 18.49  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CD1 1 
ATOM   634  N  N   . GLU A 1 78  ? 4.773   -12.349 -17.015 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A N   1 
ATOM   635  C  CA  . GLU A 1 78  ? 5.789   -12.045 -18.003 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CA  1 
ATOM   636  C  C   . GLU A 1 78  ? 6.661   -10.875 -17.482 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A C   1 
ATOM   637  O  O   . GLU A 1 78  ? 6.116   -9.824  -17.202 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A O   1 
ATOM   638  C  CB  . GLU A 1 78  ? 5.112   -11.668 -19.320 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CB  1 
ATOM   639  C  CG  . GLU A 1 78  ? 6.030   -11.844 -20.515 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CG  1 
ATOM   640  C  CD  . GLU A 1 78  ? 5.428   -11.446 -21.845 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A CD  1 
ATOM   641  O  OE1 . GLU A 1 78  ? 5.018   -10.273 -21.994 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE1 1 
ATOM   642  O  OE2 . GLU A 1 78  ? 5.341   -12.319 -22.733 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A OE2 1 
ATOM   643  N  N   . VAL A 1 79  ? 8.004   -11.064 -17.352 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   1 
ATOM   644  C  CA  . VAL A 1 79  ? 8.963   -10.027 -16.900 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  1 
ATOM   645  C  C   . VAL A 1 79  ? 10.016  -9.727  -18.022 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   1 
ATOM   646  O  O   . VAL A 1 79  ? 10.330  -10.617 -18.834 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   1 
ATOM   647  C  CB  . VAL A 1 79  ? 9.653   -10.382 -15.544 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  1 
ATOM   648  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 8.641   -10.531 -14.404 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 1 
ATOM   649  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 10.523  -11.633 -15.653 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 1 
ATOM   650  N  N   . GLU A 1 80  ? 10.554  -8.492  -18.070 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A N   1 
ATOM   651  C  CA  . GLU A 1 80  ? 11.592  -8.151  -19.061 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CA  1 
ATOM   652  C  C   . GLU A 1 80  ? 12.891  -8.907  -18.728 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A C   1 
ATOM   653  O  O   . GLU A 1 80  ? 13.489  -9.514  -19.620 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A O   1 
ATOM   654  C  CB  . GLU A 1 80  ? 11.865  -6.638  -19.109 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CB  1 
ATOM   655  C  CG  . GLU A 1 80  ? 10.770  -5.821  -19.785 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CG  1 
ATOM   656  C  CD  . GLU A 1 80  ? 11.029  -4.326  -19.877 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CD  1 
ATOM   657  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 11.298  -3.697  -18.827 1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE1 1 
ATOM   658  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 10.921  -3.775  -20.998 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE2 1 
ATOM   659  N  N   . ASP A 1 81  ? 13.279  -8.912  -17.428 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A N   1 
ATOM   660  C  CA  . ASP A 1 81  ? 14.481  -9.575  -16.919 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A CA  1 
ATOM   661  C  C   . ASP A 1 81  ? 14.204  -10.225 -15.557 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A C   1 
ATOM   662  O  O   . ASP A 1 81  ? 14.069  -9.525  -14.545 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A O   1 
ATOM   663  C  CB  . ASP A 1 81  ? 15.639  -8.558  -16.830 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A CB  1 
ATOM   664  C  CG  . ASP A 1 81  ? 16.995  -9.149  -16.525 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A CG  1 
ATOM   665  O  OD1 . ASP A 1 81  ? 17.101  -9.931  -15.549 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A OD1 1 
ATOM   666  O  OD2 . ASP A 1 81  ? 17.972  -8.755  -17.192 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A OD2 1 
ATOM   667  N  N   . ALA A 1 82  ? 14.195  -11.572 -15.526 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N   1 
ATOM   668  C  CA  . ALA A 1 82  ? 13.869  -12.349 -14.327 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA  1 
ATOM   669  C  C   . ALA A 1 82  ? 14.863  -12.253 -13.174 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C   1 
ATOM   670  O  O   . ALA A 1 82  ? 14.424  -12.182 -12.024 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O   1 
ATOM   671  C  CB  . ALA A 1 82  ? 13.535  -13.788 -14.688 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB  1 
ATOM   672  N  N   . ALA A 1 83  ? 16.190  -12.188 -13.472 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   673  C  CA  . ALA A 1 83  ? 17.253  -12.003 -12.463 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   674  C  C   . ALA A 1 83  ? 17.062  -10.657 -11.723 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   675  O  O   . ALA A 1 83  ? 17.122  -10.629 -10.500 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   676  C  CB  . ALA A 1 83  ? 18.633  -12.055 -13.124 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   677  N  N   . VAL A 1 84  ? 16.768  -9.577  -12.470 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A N   1 
ATOM   678  C  CA  . VAL A 1 84  ? 16.499  -8.228  -11.948 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A CA  1 
ATOM   679  C  C   . VAL A 1 84  ? 15.261  -8.241  -10.983 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A C   1 
ATOM   680  O  O   . VAL A 1 84  ? 15.367  -7.749  -9.849  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A O   1 
ATOM   681  C  CB  . VAL A 1 84  ? 16.368  -7.194  -13.108 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A CB  1 
ATOM   682  C  CG1 . VAL A 1 84  ? 15.761  -5.871  -12.625 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A CG1 1 
ATOM   683  C  CG2 . VAL A 1 84  ? 17.722  -6.950  -13.770 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 84   VAL A CG2 1 
ATOM   684  N  N   . THR A 1 85  ? 14.113  -8.834  -11.424 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 85   THR A N   1 
ATOM   685  C  CA  . THR A 1 85  ? 12.927  -8.961  -10.560 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CA  1 
ATOM   686  C  C   . THR A 1 85  ? 13.253  -9.735  -9.265  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 85   THR A C   1 
ATOM   687  O  O   . THR A 1 85  ? 12.790  -9.333  -8.204  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 85   THR A O   1 
ATOM   688  C  CB  . THR A 1 85  ? 11.709  -9.545  -11.299 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CB  1 
ATOM   689  O  OG1 . THR A 1 85  ? 11.528  -8.883  -12.542 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 85   THR A OG1 1 
ATOM   690  C  CG2 . THR A 1 85  ? 10.423  -9.422  -10.489 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CG2 1 
ATOM   691  N  N   . CYS A 1 86  ? 14.053  -10.823 -9.351  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A N   1 
ATOM   692  C  CA  . CYS A 1 86  ? 14.466  -11.607 -8.175  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CA  1 
ATOM   693  C  C   . CYS A 1 86  ? 15.291  -10.776 -7.215  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A C   1 
ATOM   694  O  O   . CYS A 1 86  ? 14.998  -10.781 -6.023  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A O   1 
ATOM   695  C  CB  . CYS A 1 86  ? 15.217  -12.870 -8.584  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CB  1 
ATOM   696  S  SG  . CYS A 1 86  ? 14.178  -14.110 -9.381  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A SG  1 
ATOM   697  N  N   . ALA A 1 87  ? 16.333  -10.082 -7.730  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A N   1 
ATOM   698  C  CA  . ALA A 1 87  ? 17.216  -9.211  -6.928  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A CA  1 
ATOM   699  C  C   . ALA A 1 87  ? 16.407  -8.081  -6.252  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A C   1 
ATOM   700  O  O   . ALA A 1 87  ? 16.642  -7.783  -5.083  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A O   1 
ATOM   701  C  CB  . ALA A 1 87  ? 18.322  -8.633  -7.803  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 87   ALA A CB  1 
ATOM   702  N  N   . ARG A 1 88  ? 15.403  -7.516  -6.970  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A N   1 
ATOM   703  C  CA  . ARG A 1 88  ? 14.516  -6.488  -6.441  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A CA  1 
ATOM   704  C  C   . ARG A 1 88  ? 13.644  -7.110  -5.335  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A C   1 
ATOM   705  O  O   . ARG A 1 88  ? 13.533  -6.520  -4.255  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A O   1 
ATOM   706  C  CB  . ARG A 1 88  ? 13.666  -5.880  -7.572  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . ARG A 1 88  ? 12.686  -4.798  -7.109  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A CG  1 
ATOM   708  C  CD  . ARG A 1 88  ? 11.676  -4.433  -8.180  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A CD  1 
ATOM   709  N  NE  . ARG A 1 88  ? 10.802  -3.350  -7.731  1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A NE  1 
ATOM   710  C  CZ  . ARG A 1 88  ? 10.248  -2.447  -8.534  1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A CZ  1 
ATOM   711  N  NH1 . ARG A 1 88  ? 10.455  -2.495  -9.844  1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A NH1 1 
ATOM   712  N  NH2 . ARG A 1 88  ? 9.476   -1.491  -8.033  1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 88   ARG A NH2 1 
ATOM   713  N  N   . ALA A 1 89  ? 13.081  -8.324  -5.574  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A N   1 
ATOM   714  C  CA  . ALA A 1 89  ? 12.281  -9.027  -4.559  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CA  1 
ATOM   715  C  C   . ALA A 1 89  ? 13.108  -9.280  -3.294  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A C   1 
ATOM   716  O  O   . ALA A 1 89  ? 12.613  -9.032  -2.194  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A O   1 
ATOM   717  C  CB  . ALA A 1 89  ? 11.747  -10.340 -5.114  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 89   ALA A CB  1 
ATOM   718  N  N   . ARG A 1 90  ? 14.382  -9.732  -3.453  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N   1 
ATOM   719  C  CA  . ARG A 1 90  ? 15.279  -9.989  -2.304  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA  1 
ATOM   720  C  C   . ARG A 1 90  ? 15.595  -8.716  -1.522  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C   1 
ATOM   721  O  O   . ARG A 1 90  ? 15.641  -8.774  -0.301  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O   1 
ATOM   722  C  CB  . ARG A 1 90  ? 16.586  -10.674 -2.736  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . ARG A 1 90  ? 16.441  -12.165 -2.983  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG  1 
ATOM   724  C  CD  . ARG A 1 90  ? 17.807  -12.839 -3.011  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD  1 
ATOM   725  N  NE  . ARG A 1 90  ? 17.805  -14.097 -3.756  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE  1 
ATOM   726  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 17.932  -14.177 -5.072  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ  1 
ATOM   727  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 18.108  -13.081 -5.796  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1 1 
ATOM   728  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 17.900  -15.353 -5.675  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2 1 
ATOM   729  N  N   . ALA A 1 91  ? 15.798  -7.574  -2.223  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 91   ALA A N   1 
ATOM   730  C  CA  . ALA A 1 91  ? 16.090  -6.266  -1.614  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 91   ALA A CA  1 
ATOM   731  C  C   . ALA A 1 91  ? 14.925  -5.787  -0.756  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 91   ALA A C   1 
ATOM   732  O  O   . ALA A 1 91  ? 15.139  -5.113  0.252   1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 91   ALA A O   1 
ATOM   733  C  CB  . ALA A 1 91  ? 16.403  -5.243  -2.688  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 91   ALA A CB  1 
ATOM   734  N  N   . LEU A 1 92  ? 13.695  -6.189  -1.119  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A N   1 
ATOM   735  C  CA  . LEU A 1 92  ? 12.496  -5.842  -0.367  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CA  1 
ATOM   736  C  C   . LEU A 1 92  ? 12.250  -6.882  0.721   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A C   1 
ATOM   737  O  O   . LEU A 1 92  ? 11.318  -6.746  1.516   1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A O   1 
ATOM   738  C  CB  . LEU A 1 92  ? 11.288  -5.718  -1.312  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CB  1 
ATOM   739  C  CG  . LEU A 1 92  ? 11.264  -4.532  -2.280  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CG  1 
ATOM   740  C  CD1 . LEU A 1 92  ? 10.495  -4.876  -3.534  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CD1 1 
ATOM   741  C  CD2 . LEU A 1 92  ? 10.635  -3.291  -1.628  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A CD2 1 
ATOM   742  N  N   . GLY A 1 93  ? 13.107  -7.901  0.761   1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A N   1 
ATOM   743  C  CA  . GLY A 1 93  ? 13.019  -8.988  1.727   1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A CA  1 
ATOM   744  C  C   . GLY A 1 93  ? 11.921  -9.999  1.444   1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A C   1 
ATOM   745  O  O   . GLY A 1 93  ? 11.391  -10.622 2.373   1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A O   1 
ATOM   746  N  N   . TYR A 1 94  ? 11.589  -10.188 0.155   1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A N   1 
ATOM   747  C  CA  . TYR A 1 94  ? 10.606  -11.182 -0.258  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CA  1 
ATOM   748  C  C   . TYR A 1 94  ? 11.308  -12.457 -0.647  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A C   1 
ATOM   749  O  O   . TYR A 1 94  ? 12.488  -12.433 -0.972  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A O   1 
ATOM   750  C  CB  . TYR A 1 94  ? 9.691   -10.662 -1.363  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . TYR A 1 94  ? 8.747   -9.602  -0.855  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CG  1 
ATOM   752  C  CD1 . TYR A 1 94  ? 7.814   -9.889  0.142   1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CD1 1 
ATOM   753  C  CD2 . TYR A 1 94  ? 8.790   -8.303  -1.357  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CD2 1 
ATOM   754  C  CE1 . TYR A 1 94  ? 6.945   -8.913  0.618   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CE1 1 
ATOM   755  C  CE2 . TYR A 1 94  ? 7.939   -7.314  -0.872  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CE2 1 
ATOM   756  C  CZ  . TYR A 1 94  ? 7.015   -7.627  0.111   1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A CZ  1 
ATOM   757  O  OH  . TYR A 1 94  ? 6.180   -6.648  0.582   1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 94   TYR A OH  1 
ATOM   758  N  N   . ARG A 1 95  ? 10.596  -13.578 -0.557  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A N   1 
ATOM   759  C  CA  . ARG A 1 95  ? 11.146  -14.899 -0.793  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A CA  1 
ATOM   760  C  C   . ARG A 1 95  ? 11.229  -15.274 -2.264  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A C   1 
ATOM   761  O  O   . ARG A 1 95  ? 10.195  -15.333 -2.956  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A O   1 
ATOM   762  C  CB  . ARG A 1 95  ? 10.306  -15.926 -0.010  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A CB  1 
ATOM   763  C  CG  . ARG A 1 95  ? 10.959  -17.272 0.236   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A CG  1 
ATOM   764  C  CD  . ARG A 1 95  ? 10.097  -18.116 1.162   1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A CD  1 
ATOM   765  N  NE  . ARG A 1 95  ? 10.385  -17.861 2.577   1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A NE  1 
ATOM   766  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 9.659   -17.074 3.368   1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A CZ  1 
ATOM   767  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 8.579   -16.460 2.898   1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A NH1 1 
ATOM   768  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 10.004  -16.900 4.638   1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 95   ARG A NH2 1 
ATOM   769  N  N   . VAL A 1 96  ? 12.470  -15.556 -2.727  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A N   1 
ATOM   770  C  CA  . VAL A 1 96  ? 12.771  -16.092 -4.055  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CA  1 
ATOM   771  C  C   . VAL A 1 96  ? 13.046  -17.587 -3.743  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A C   1 
ATOM   772  O  O   . VAL A 1 96  ? 14.011  -17.896 -3.036  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A O   1 
ATOM   773  C  CB  . VAL A 1 96  ? 13.975  -15.400 -4.779  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CB  1 
ATOM   774  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 14.333  -16.119 -6.080  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG1 1 
ATOM   775  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 13.689  -13.924 -5.057  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG2 1 
ATOM   776  N  N   . THR A 1 97  ? 12.150  -18.486 -4.189  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N   1 
ATOM   777  C  CA  . THR A 1 97  ? 12.260  -19.933 -3.945  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA  1 
ATOM   778  C  C   . THR A 1 97  ? 13.044  -20.637 -5.048  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C   1 
ATOM   779  O  O   . THR A 1 97  ? 13.478  -21.769 -4.867  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O   1 
ATOM   780  C  CB  . THR A 1 97  ? 10.877  -20.565 -3.704  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB  1 
ATOM   781  O  OG1 . THR A 1 97  ? 10.060  -20.363 -4.860  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1 1 
ATOM   782  C  CG2 . THR A 1 97  ? 10.183  -20.015 -2.459  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2 1 
ATOM   783  N  N   . ARG A 1 98  ? 13.205  -19.973 -6.194  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A N   1 
ATOM   784  C  CA  . ARG A 1 98  ? 13.976  -20.449 -7.327  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CA  1 
ATOM   785  C  C   . ARG A 1 98  ? 14.435  -19.234 -8.115  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A C   1 
ATOM   786  O  O   . ARG A 1 98  ? 13.619  -18.514 -8.710  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A O   1 
ATOM   787  C  CB  . ARG A 1 98  ? 13.194  -21.443 -8.223  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CB  1 
ATOM   788  C  CG  . ARG A 1 98  ? 14.065  -22.060 -9.309  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CG  1 
ATOM   789  C  CD  . ARG A 1 98  ? 13.298  -22.746 -10.423 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CD  1 
ATOM   790  N  NE  . ARG A 1 98  ? 14.199  -23.312 -11.440 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NE  1 
ATOM   791  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 14.688  -22.639 -12.483 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CZ  1 
ATOM   792  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 14.354  -21.367 -12.681 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH1 1 
ATOM   793  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 15.507  -23.237 -13.340 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH2 1 
ATOM   794  N  N   . GLU A 1 99  ? 15.761  -19.007 -8.083  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N   1 
ATOM   795  C  CA  . GLU A 1 99  ? 16.463  -17.939 -8.782  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA  1 
ATOM   796  C  C   . GLU A 1 99  ? 16.333  -18.135 -10.277 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C   1 
ATOM   797  O  O   . GLU A 1 99  ? 16.250  -19.275 -10.738 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O   1 
ATOM   798  C  CB  . GLU A 1 99  ? 17.961  -17.942 -8.365  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB  1 
ATOM   799  C  CG  . GLU A 1 99  ? 18.876  -16.969 -9.113  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG  1 
ATOM   800  C  CD  . GLU A 1 99  ? 18.441  -15.512 -9.121  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD  1 
ATOM   801  O  OE1 . GLU A 1 99  ? 17.768  -15.077 -8.158  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1 1 
ATOM   802  O  OE2 . GLU A 1 99  ? 18.786  -14.802 -10.090 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2 1 
ATOM   803  N  N   . ALA A 1 100 ? 16.332  -17.015 -11.036 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A N   1 
ATOM   804  C  CA  . ALA A 1 100 ? 16.254  -17.003 -12.490 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CA  1 
ATOM   805  C  C   . ALA A 1 100 ? 17.336  -17.856 -13.140 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A C   1 
ATOM   806  O  O   . ALA A 1 100 ? 18.501  -17.832 -12.727 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A O   1 
ATOM   807  C  CB  . ALA A 1 100 ? 16.344  -15.584 -13.008 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CB  1 
ATOM   808  N  N   . GLY A 1 101 ? 16.920  -18.581 -14.168 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   809  C  CA  . GLY A 1 101 ? 17.759  -19.467 -14.955 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   810  C  C   . GLY A 1 101 ? 16.918  -20.284 -15.906 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   811  O  O   . GLY A 1 101 ? 15.689  -20.301 -15.792 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   812  N  N   . LEU A 1 102 ? 17.578  -20.954 -16.864 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   813  C  CA  . LEU A 1 102 ? 16.901  -21.818 -17.829 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   814  C  C   . LEU A 1 102 ? 16.348  -23.006 -17.065 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   815  O  O   . LEU A 1 102 ? 17.056  -23.558 -16.219 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   816  C  CB  . LEU A 1 102 ? 17.875  -22.289 -18.932 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . LEU A 1 102 ? 18.552  -21.201 -19.780 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   818  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 19.760  -21.755 -20.519 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   819  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 17.594  -20.594 -20.770 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   820  N  N   . MET A 1 103 ? 15.068  -23.352 -17.291 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 103  MET A N   1 
ATOM   821  C  CA  . MET A 1 103 ? 14.476  -24.492 -16.593 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 103  MET A CA  1 
ATOM   822  C  C   . MET A 1 103 ? 14.867  -25.796 -17.277 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 103  MET A C   1 
ATOM   823  O  O   . MET A 1 103 ? 15.008  -25.832 -18.500 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 103  MET A O   1 
ATOM   824  C  CB  . MET A 1 103 ? 12.954  -24.367 -16.430 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 103  MET A CB  1 
ATOM   825  C  CG  . MET A 1 103 ? 12.456  -25.010 -15.132 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 103  MET A CG  1 
ATOM   826  S  SD  . MET A 1 103 ? 10.734  -25.567 -15.162 1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 103  MET A SD  1 
ATOM   827  C  CE  . MET A 1 103 ? 10.952  -27.325 -14.868 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 103  MET A CE  1 
ATOM   828  N  N   . GLN A 1 104 ? 15.076  -26.848 -16.461 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A N   1 
ATOM   829  C  CA  . GLN A 1 104 ? 15.471  -28.223 -16.804 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A CA  1 
ATOM   830  C  C   . GLN A 1 104 ? 15.881  -28.522 -18.243 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A C   1 
ATOM   831  O  O   . GLN A 1 104 ? 17.079  -28.548 -18.548 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A O   1 
ATOM   832  C  CB  . GLN A 1 104 ? 14.460  -29.249 -16.263 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A CB  1 
ATOM   833  C  CG  . GLN A 1 104 ? 14.603  -29.595 -14.782 1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A CG  1 
ATOM   834  C  CD  . GLN A 1 104 ? 15.705  -28.862 -14.052 1.00 106.11 ? ? ? ? ? ? 104  GLN A CD  1 
ATOM   835  O  OE1 . GLN A 1 104 ? 15.510  -27.775 -13.489 1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 104  GLN A OE1 1 
ATOM   836  N  NE2 . GLN A 1 104 ? 16.871  -29.469 -14.008 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 104  GLN A NE2 1 
ATOM   837  N  N   . HIS A 1 105 ? 14.891  -28.759 -19.118 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A N   1 
ATOM   838  C  CA  . HIS A 1 105 ? 15.128  -29.033 -20.528 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CA  1 
ATOM   839  C  C   . HIS A 1 105 ? 14.232  -28.113 -21.352 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A C   1 
ATOM   840  O  O   . HIS A 1 105 ? 13.121  -28.479 -21.755 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A O   1 
ATOM   841  C  CB  . HIS A 1 105 ? 14.990  -30.538 -20.857 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CB  1 
ATOM   842  C  CG  . HIS A 1 105 ? 15.910  -31.412 -20.048 1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CG  1 
ATOM   843  N  ND1 . HIS A 1 105 ? 17.284  -31.392 -20.241 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A ND1 1 
ATOM   844  C  CD2 . HIS A 1 105 ? 15.625  -32.278 -19.045 1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CD2 1 
ATOM   845  C  CE1 . HIS A 1 105 ? 17.786  -32.245 -19.360 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A CE1 1 
ATOM   846  N  NE2 . HIS A 1 105 ? 16.826  -32.806 -18.621 1.00 82.87  ? ? ? ? ? ? 105  HIS A NE2 1 
ATOM   847  N  N   . GLY A 1 106 ? 14.718  -26.883 -21.501 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   848  C  CA  . GLY A 1 106 ? 14.074  -25.798 -22.232 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   849  C  C   . GLY A 1 106 ? 14.988  -24.592 -22.348 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   850  O  O   . GLY A 1 106 ? 16.034  -24.545 -21.688 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   851  N  N   . ARG A 1 107 ? 14.608  -23.619 -23.209 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A N   1 
ATOM   852  C  CA  . ARG A 1 107 ? 15.355  -22.375 -23.427 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CA  1 
ATOM   853  C  C   . ARG A 1 107 ? 14.648  -21.193 -22.712 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A C   1 
ATOM   854  O  O   . ARG A 1 107 ? 15.024  -20.029 -22.881 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A O   1 
ATOM   855  C  CB  . ARG A 1 107 ? 15.533  -22.116 -24.939 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CB  1 
ATOM   856  C  CG  . ARG A 1 107 ? 16.659  -21.126 -25.311 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CG  1 
ATOM   857  C  CD  . ARG A 1 107 ? 18.080  -21.671 -25.166 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CD  1 
ATOM   858  N  NE  . ARG A 1 107 ? 18.335  -22.824 -26.035 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NE  1 
ATOM   859  C  CZ  . ARG A 1 107 ? 18.688  -22.746 -27.317 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 107  ARG A CZ  1 
ATOM   860  N  NH1 . ARG A 1 107 ? 18.823  -21.564 -27.907 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NH1 1 
ATOM   861  N  NH2 . ARG A 1 107 ? 18.901  -23.851 -28.019 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 107  ARG A NH2 1 
ATOM   862  N  N   . SER A 1 108 ? 13.643  -21.516 -21.890 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 108  SER A N   1 
ATOM   863  C  CA  . SER A 1 108 ? 12.853  -20.551 -21.124 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 108  SER A CA  1 
ATOM   864  C  C   . SER A 1 108 ? 13.566  -20.095 -19.848 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 108  SER A C   1 
ATOM   865  O  O   . SER A 1 108 ? 13.962  -20.940 -19.047 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 108  SER A O   1 
ATOM   866  C  CB  . SER A 1 108 ? 11.505  -21.168 -20.750 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 108  SER A CB  1 
ATOM   867  O  OG  . SER A 1 108 ? 11.659  -22.396 -20.054 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 108  SER A OG  1 
ATOM   868  N  N   . VAL A 1 109 ? 13.737  -18.771 -19.658 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   869  C  CA  . VAL A 1 109 ? 14.310  -18.240 -18.420 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   870  C  C   . VAL A 1 109 ? 13.120  -18.093 -17.468 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   871  O  O   . VAL A 1 109 ? 12.147  -17.397 -17.789 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   872  C  CB  . VAL A 1 109 ? 15.145  -16.935 -18.576 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   873  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 15.481  -16.330 -17.214 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   874  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 16.425  -17.192 -19.364 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   875  N  N   . ILE A 1 110 ? 13.165  -18.818 -16.340 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A N   1 
ATOM   876  C  CA  . ILE A 1 110 ? 12.088  -18.841 -15.359 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CA  1 
ATOM   877  C  C   . ILE A 1 110 ? 12.620  -18.560 -13.944 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A C   1 
ATOM   878  O  O   . ILE A 1 110 ? 13.800  -18.757 -13.686 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A O   1 
ATOM   879  C  CB  . ILE A 1 110 ? 11.308  -20.197 -15.515 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CB  1 
ATOM   880  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 10.378  -20.132 -16.738 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG1 1 
ATOM   881  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 10.501  -20.615 -14.265 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG2 1 
ATOM   882  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 9.952   -21.475 -17.304 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CD1 1 
ATOM   883  N  N   . ALA A 1 111 ? 11.754  -18.086 -13.041 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   884  C  CA  . ALA A 1 111 ? 12.076  -17.860 -11.620 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   885  C  C   . ALA A 1 111 ? 10.819  -18.023 -10.776 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   886  O  O   . ALA A 1 111 ? 9.721   -17.805 -11.283 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   887  C  CB  . ALA A 1 111 ? 12.659  -16.468 -11.409 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   888  N  N   . PHE A 1 112 ? 10.975  -18.371 -9.486  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   889  C  CA  . PHE A 1 112 ? 9.842   -18.478 -8.590  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   890  C  C   . PHE A 1 112 ? 9.936   -17.625 -7.368  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   891  O  O   . PHE A 1 112 ? 10.933  -17.667 -6.649  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   892  C  CB  . PHE A 1 112 ? 9.555   -19.928 -8.188  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   893  C  CG  . PHE A 1 112 ? 8.761   -20.672 -9.229  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   894  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 9.393   -21.265 -10.316 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   895  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 7.378   -20.779 -9.124  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   896  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 8.655   -21.945 -11.288 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   897  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 6.638   -21.471 -10.092 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   898  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 7.283   -22.051 -11.162 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   899  N  N   . LEU A 1 113 ? 8.853   -16.896 -7.091  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A N   1 
ATOM   900  C  CA  . LEU A 1 113 ? 8.729   -16.130 -5.865  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CA  1 
ATOM   901  C  C   . LEU A 1 113 ? 7.556   -16.717 -5.127  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A C   1 
ATOM   902  O  O   . LEU A 1 113 ? 6.727   -17.427 -5.720  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A O   1 
ATOM   903  C  CB  . LEU A 1 113 ? 8.443   -14.632 -6.105  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . LEU A 1 113 ? 9.143   -13.899 -7.250  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CG  1 
ATOM   905  C  CD1 . LEU A 1 113 ? 8.562   -12.476 -7.400  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD1 1 
ATOM   906  C  CD2 . LEU A 1 113 ? 10.660  -13.834 -7.028  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 113  LEU A CD2 1 
ATOM   907  N  N   . GLU A 1 114 ? 7.485   -16.397 -3.839  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A N   1 
ATOM   908  C  CA  . GLU A 1 114 ? 6.413   -16.730 -2.941  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CA  1 
ATOM   909  C  C   . GLU A 1 114 ? 5.954   -15.406 -2.370  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A C   1 
ATOM   910  O  O   . GLU A 1 114 ? 6.784   -14.580 -1.946  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A O   1 
ATOM   911  C  CB  . GLU A 1 114 ? 6.899   -17.624 -1.798  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CB  1 
ATOM   912  C  CG  . GLU A 1 114 ? 6.628   -19.095 -2.024  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CG  1 
ATOM   913  C  CD  . GLU A 1 114 ? 6.841   -19.982 -0.810  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CD  1 
ATOM   914  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 6.718   -19.493 0.338   1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE1 1 
ATOM   915  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 7.100   -21.189 -1.016  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE2 1 
ATOM   916  N  N   . ASP A 1 115 ? 4.632   -15.192 -2.370  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   917  C  CA  . ASP A 1 115 ? 4.039   -13.995 -1.820  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   918  C  C   . ASP A 1 115 ? 3.994   -14.150 -0.280  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   919  O  O   . ASP A 1 115 ? 4.331   -15.244 0.208   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   920  C  CB  . ASP A 1 115 ? 2.666   -13.721 -2.479  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   921  C  CG  . ASP A 1 115 ? 1.455   -14.494 -1.994  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   922  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 1.612   -15.363 -1.091  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   923  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 0.337   -14.220 -2.501  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   924  N  N   . PRO A 1 116 ? 3.555   -13.130 0.515   1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   1 
ATOM   925  C  CA  . PRO A 1 116 ? 3.553   -13.293 1.985   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  1 
ATOM   926  C  C   . PRO A 1 116 ? 2.736   -14.464 2.509   1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   1 
ATOM   927  O  O   . PRO A 1 116 ? 3.077   -15.005 3.557   1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   1 
ATOM   928  C  CB  . PRO A 1 116 ? 2.990   -11.945 2.487   1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  1 
ATOM   929  C  CG  . PRO A 1 116 ? 3.370   -10.989 1.449   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  1 
ATOM   930  C  CD  . PRO A 1 116 ? 3.151   -11.755 0.157   1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  1 
ATOM   931  N  N   . ASP A 1 117 ? 1.687   -14.869 1.771   1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   932  C  CA  . ASP A 1 117 ? 0.825   -15.985 2.155   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   933  C  C   . ASP A 1 117 ? 1.337   -17.364 1.757   1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   934  O  O   . ASP A 1 117 ? 0.715   -18.367 2.124   1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   935  C  CB  . ASP A 1 117 ? -0.583  -15.781 1.605   1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   936  C  CG  . ASP A 1 117 ? -1.250  -14.656 2.322   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   937  O  OD1 . ASP A 1 117 ? -1.887  -14.919 3.354   1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   938  O  OD2 . ASP A 1 117 ? -1.061  -13.498 1.902   1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   939  N  N   . GLY A 1 118 ? 2.447   -17.406 1.025   1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A N   1 
ATOM   940  C  CA  . GLY A 1 118 ? 3.016   -18.659 0.553   1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A CA  1 
ATOM   941  C  C   . GLY A 1 118 ? 2.613   -19.027 -0.863  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A C   1 
ATOM   942  O  O   . GLY A 1 118 ? 3.106   -20.033 -1.372  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A O   1 
ATOM   943  N  N   . TYR A 1 119 ? 1.768   -18.187 -1.550  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   944  C  CA  . TYR A 1 119 ? 1.367   -18.441 -2.950  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   945  C  C   . TYR A 1 119 ? 2.544   -18.292 -3.904  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   946  O  O   . TYR A 1 119 ? 3.290   -17.322 -3.804  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   947  C  CB  . TYR A 1 119 ? 0.210   -17.528 -3.418  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   948  C  CG  . TYR A 1 119 ? -1.086  -17.751 -2.679  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   949  C  CD1 . TYR A 1 119 ? -1.810  -18.938 -2.829  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   950  C  CD2 . TYR A 1 119 ? -1.612  -16.766 -1.850  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   951  C  CE1 . TYR A 1 119 ? -3.003  -19.149 -2.137  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   952  C  CE2 . TYR A 1 119 ? -2.790  -16.974 -1.140  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   953  C  CZ  . TYR A 1 119 ? -3.492  -18.158 -1.298  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   954  O  OH  . TYR A 1 119 ? -4.676  -18.315 -0.627  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   955  N  N   . LYS A 1 120 ? 2.696   -19.247 -4.845  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A N   1 
ATOM   956  C  CA  . LYS A 1 120 ? 3.781   -19.250 -5.831  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CA  1 
ATOM   957  C  C   . LYS A 1 120 ? 3.510   -18.276 -6.970  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A C   1 
ATOM   958  O  O   . LYS A 1 120 ? 2.407   -18.239 -7.538  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A O   1 
ATOM   959  C  CB  . LYS A 1 120 ? 3.954   -20.644 -6.440  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . LYS A 1 120 ? 4.868   -21.584 -5.677  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CG  1 
ATOM   961  C  CD  . LYS A 1 120 ? 5.363   -22.698 -6.613  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CD  1 
ATOM   962  C  CE  . LYS A 1 120 ? 6.287   -23.687 -5.941  1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CE  1 
ATOM   963  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 6.688   -24.783 -6.868  1.00 97.50  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A NZ  1 
ATOM   964  N  N   . VAL A 1 121 ? 4.535   -17.514 -7.324  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A N   1 
ATOM   965  C  CA  . VAL A 1 121 ? 4.504   -16.596 -8.443  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A CA  1 
ATOM   966  C  C   . VAL A 1 121 ? 5.611   -17.041 -9.391  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A C   1 
ATOM   967  O  O   . VAL A 1 121 ? 6.786   -17.006 -9.036  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A O   1 
ATOM   968  C  CB  . VAL A 1 121 ? 4.639   -15.098 -8.035  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A CB  1 
ATOM   969  C  CG1 . VAL A 1 121 ? 4.666   -14.198 -9.280  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A CG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . VAL A 1 121 ? 3.510   -14.680 -7.094  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 121  VAL A CG2 1 
ATOM   971  N  N   . GLU A 1 122 ? 5.227   -17.406 -10.615 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A 1 122 ? 6.146   -17.827 -11.654 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A 1 122 ? 6.489   -16.634 -12.553 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A 1 122 ? 5.611   -15.986 -13.121 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A 1 122 ? 5.495   -18.976 -12.462 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A 1 122 ? 6.331   -19.536 -13.599 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A 1 122 ? 5.653   -20.723 -14.251 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 4.623   -20.527 -14.939 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 6.071   -21.863 -13.950 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   980  N  N   . LEU A 1 123 ? 7.777   -16.356 -12.686 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A N   1 
ATOM   981  C  CA  . LEU A 1 123 ? 8.271   -15.300 -13.554 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CA  1 
ATOM   982  C  C   . LEU A 1 123 ? 8.801   -15.921 -14.819 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A C   1 
ATOM   983  O  O   . LEU A 1 123 ? 9.590   -16.865 -14.769 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A O   1 
ATOM   984  C  CB  . LEU A 1 123 ? 9.374   -14.495 -12.873 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . LEU A 1 123 ? 9.077   -13.879 -11.501 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CG  1 
ATOM   986  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 10.268  -13.078 -11.054 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD1 1 
ATOM   987  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 7.788   -12.992 -11.539 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD2 1 
ATOM   988  N  N   . ILE A 1 124 ? 8.325   -15.442 -15.955 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   989  C  CA  . ILE A 1 124 ? 8.783   -15.977 -17.225 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   990  C  C   . ILE A 1 124 ? 9.336   -14.805 -18.023 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   991  O  O   . ILE A 1 124 ? 8.628   -13.827 -18.263 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   992  C  CB  . ILE A 1 124 ? 7.704   -16.799 -17.982 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   993  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 7.050   -17.901 -17.081 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   994  C  CG2 . ILE A 1 124 ? 8.304   -17.380 -19.272 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   995  C  CD1 . ILE A 1 124 ? 5.847   -18.721 -17.757 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   996  N  N   . GLN A 1 125 ? 10.619  -14.887 -18.376 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   1 
ATOM   997  C  CA  . GLN A 1 125 ? 11.286  -13.821 -19.096 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  1 
ATOM   998  C  C   . GLN A 1 125 ? 10.792  -13.686 -20.524 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   1 
ATOM   999  O  O   . GLN A 1 125 ? 10.734  -14.679 -21.247 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . GLN A 1 125 ? 12.818  -14.001 -19.028 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  1 
ATOM   1001 C  CG  . GLN A 1 125 ? 13.580  -12.729 -19.338 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  1 
ATOM   1002 C  CD  . GLN A 1 125 ? 15.033  -12.852 -18.996 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  1 
ATOM   1003 O  OE1 . GLN A 1 125 ? 15.429  -12.831 -17.818 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 1 
ATOM   1004 N  NE2 . GLN A 1 125 ? 15.861  -12.950 -20.029 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 1 
ATOM   1005 N  N   . LYS A 1 126 ? 10.416  -12.447 -20.909 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . LYS A 1 126 ? 9.970   -12.049 -22.253 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . LYS A 1 126 ? 11.007  -12.558 -23.268 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A C   1 
ATOM   1008 O  O   . LYS A 1 126 ? 12.205  -12.289 -23.136 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A O   1 
ATOM   1009 C  CB  . LYS A 1 126 ? 9.802   -10.515 -22.352 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A CB  1 
ATOM   1010 C  CG  . LYS A 1 126 ? 8.666   -9.964  -21.488 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A CG  1 
ATOM   1011 C  CD  . LYS A 1 126 ? 8.567   -8.437  -21.452 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A CD  1 
ATOM   1012 C  CE  . LYS A 1 126 ? 7.665   -7.943  -20.336 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A CE  1 
ATOM   1013 N  NZ  . LYS A 1 126 ? 6.216   -8.125  -20.639 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 126  LYS A NZ  1 
ATOM   1014 N  N   . GLY A 1 127 ? 10.527  -13.367 -24.200 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . GLY A 1 127 ? 11.334  -14.060 -25.193 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . GLY A 1 127 ? 11.000  -15.539 -25.172 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A C   1 
ATOM   1017 O  O   . GLY A 1 127 ? 11.537  -16.315 -25.969 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A O   1 
ATOM   1018 N  N   . THR A 1 128 ? 10.080  -15.926 -24.258 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 128  THR A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . THR A 1 128 ? 9.576   -17.283 -24.074 1.00 84.57  ? ? ? ? ? ? 128  THR A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . THR A 1 128 ? 8.047   -17.312 -24.280 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 128  THR A C   1 
ATOM   1021 O  O   . THR A 1 128 ? 7.284   -16.831 -23.439 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 128  THR A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . THR A 1 128 ? 10.015  -17.830 -22.713 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 128  THR A CB  1 
ATOM   1023 O  OG1 . THR A 1 128 ? 11.443  -17.791 -22.620 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 128  THR A OG1 1 
ATOM   1024 C  CG2 . THR A 1 128 ? 9.491   -19.235 -22.461 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 128  THR A CG2 1 
ATOM   1025 N  N   . MET B 1 1   ? 5.193   -5.785  -18.479 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1026 C  CA  . MET B 1 1   ? 4.713   -6.890  -17.643 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1027 C  C   . MET B 1 1   ? 3.253   -7.215  -17.932 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1028 O  O   . MET B 1 1   ? 2.453   -6.317  -18.215 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1029 C  CB  . MET B 1 1   ? 4.868   -6.567  -16.147 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1030 C  CG  . MET B 1 1   ? 6.281   -6.700  -15.636 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1031 S  SD  . MET B 1 1   ? 6.469   -6.165  -13.911 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1032 C  CE  . MET B 1 1   ? 6.834   -7.686  -13.136 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1033 N  N   . ARG B 1 2   ? 2.909   -8.502  -17.846 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B N   1 
ATOM   1034 C  CA  . ARG B 1 2   ? 1.537   -8.981  -18.006 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CA  1 
ATOM   1035 C  C   . ARG B 1 2   ? 1.325   -10.320 -17.323 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B C   1 
ATOM   1036 O  O   . ARG B 1 2   ? 2.296   -11.055 -17.093 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B O   1 
ATOM   1037 C  CB  . ARG B 1 2   ? 1.054   -8.965  -19.473 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . ARG B 1 2   ? 1.565   -10.095 -20.318 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CG  1 
ATOM   1039 C  CD  . ARG B 1 2   ? 1.187   -9.916  -21.767 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CD  1 
ATOM   1040 N  NE  . ARG B 1 2   ? 1.863   -10.941 -22.561 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NE  1 
ATOM   1041 C  CZ  . ARG B 1 2   ? 1.292   -12.059 -23.004 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CZ  1 
ATOM   1042 N  NH1 . ARG B 1 2   ? 0.001   -12.289 -22.783 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH1 1 
ATOM   1043 N  NH2 . ARG B 1 2   ? 1.999   -12.941 -23.689 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH2 1 
ATOM   1044 N  N   . ILE B 1 3   ? 0.070   -10.610 -16.951 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ILE B 1 3   ? -0.291  -11.894 -16.337 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ILE B 1 3   ? -0.346  -12.897 -17.495 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B C   1 
ATOM   1047 O  O   . ILE B 1 3   ? -1.046  -12.659 -18.470 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ILE B 1 3   ? -1.634  -11.839 -15.538 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B CB  1 
ATOM   1049 C  CG1 . ILE B 1 3   ? -1.505  -10.887 -14.307 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B CG1 1 
ATOM   1050 C  CG2 . ILE B 1 3   ? -2.062  -13.272 -15.101 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B CG2 1 
ATOM   1051 C  CD1 . ILE B 1 3   ? -2.836  -10.499 -13.513 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 3    ILE B CD1 1 
ATOM   1052 N  N   . LEU B 1 4   ? 0.407   -13.984 -17.394 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   1053 C  CA  . LEU B 1 4   ? 0.450   -15.012 -18.449 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   1054 C  C   . LEU B 1 4   ? -0.567  -16.103 -18.255 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   1055 O  O   . LEU B 1 4   ? -1.245  -16.475 -19.204 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   1056 C  CB  . LEU B 1 4   ? 1.843   -15.631 -18.541 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . LEU B 1 4   ? 2.954   -14.718 -19.072 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   1058 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 4.338   -15.374 -18.826 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   1059 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 2.775   -14.469 -20.605 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   1060 N  N   . HIS B 1 5   ? -0.648  -16.652 -17.043 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B N   1 
ATOM   1061 C  CA  . HIS B 1 5   ? -1.595  -17.721 -16.750 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CA  1 
ATOM   1062 C  C   . HIS B 1 5   ? -1.754  -17.943 -15.240 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B C   1 
ATOM   1063 O  O   . HIS B 1 5   ? -0.957  -17.460 -14.444 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B O   1 
ATOM   1064 C  CB  . HIS B 1 5   ? -1.169  -19.068 -17.453 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . HIS B 1 5   ? 0.203   -19.588 -17.107 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CG  1 
ATOM   1066 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 1.305   -19.336 -17.927 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B ND1 1 
ATOM   1067 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 0.596   -20.403 -16.100 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CD2 1 
ATOM   1068 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 2.331   -19.950 -17.361 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CE1 1 
ATOM   1069 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 1.962   -20.599 -16.256 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B NE2 1 
ATOM   1070 N  N   . SER B 1 6   ? -2.780  -18.695 -14.884 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 6    SER B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . SER B 1 6   ? -3.044  -19.261 -13.562 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 6    SER B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . SER B 1 6   ? -2.864  -20.772 -13.825 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 6    SER B C   1 
ATOM   1073 O  O   . SER B 1 6   ? -3.258  -21.253 -14.891 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 6    SER B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . SER B 1 6   ? -4.484  -19.000 -13.122 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 6    SER B CB  1 
ATOM   1075 O  OG  . SER B 1 6   ? -4.729  -19.685 -11.900 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 6    SER B OG  1 
ATOM   1076 N  N   . MET B 1 7   ? -2.213  -21.482 -12.918 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 7    MET B N   1 
ATOM   1077 C  CA  . MET B 1 7   ? -1.978  -22.920 -13.045 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CA  1 
ATOM   1078 C  C   . MET B 1 7   ? -2.734  -23.703 -11.966 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 7    MET B C   1 
ATOM   1079 O  O   . MET B 1 7   ? -2.682  -23.344 -10.788 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 7    MET B O   1 
ATOM   1080 C  CB  . MET B 1 7   ? -0.459  -23.238 -13.056 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CB  1 
ATOM   1081 C  CG  . MET B 1 7   ? -0.107  -24.703 -13.393 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CG  1 
ATOM   1082 S  SD  . MET B 1 7   ? -0.457  -25.921 -12.088 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 7    MET B SD  1 
ATOM   1083 C  CE  . MET B 1 7   ? 1.141   -26.109 -11.343 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CE  1 
ATOM   1084 N  N   . LEU B 1 8   ? -3.423  -24.779 -12.384 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1085 C  CA  . LEU B 1 8   ? -4.162  -25.725 -11.536 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1086 C  C   . LEU B 1 8   ? -3.684  -27.144 -11.858 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1087 O  O   . LEU B 1 8   ? -3.531  -27.487 -13.038 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1088 C  CB  . LEU B 1 8   ? -5.681  -25.644 -11.776 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . LEU B 1 8   ? -6.385  -24.339 -11.371 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1090 C  CD1 . LEU B 1 8   ? -7.849  -24.346 -11.776 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1091 C  CD2 . LEU B 1 8   ? -6.214  -24.026 -9.849  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1092 N  N   . ARG B 1 9   ? -3.433  -27.967 -10.809 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ARG B 1 9   ? -3.039  -29.364 -11.000 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ARG B 1 9   ? -4.322  -30.207 -11.076 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B C   1 
ATOM   1095 O  O   . ARG B 1 9   ? -5.247  -29.966 -10.310 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ARG B 1 9   ? -2.098  -29.849 -9.901  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ARG B 1 9   ? -0.751  -29.144 -9.929  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CG  1 
ATOM   1098 C  CD  . ARG B 1 9   ? 0.148   -29.683 -8.837  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CD  1 
ATOM   1099 N  NE  . ARG B 1 9   ? 1.431   -28.982 -8.810  1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NE  1 
ATOM   1100 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 1.705   -27.942 -8.031  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CZ  1 
ATOM   1101 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 0.781   -27.460 -7.200  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH1 1 
ATOM   1102 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 2.907   -27.381 -8.066  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH2 1 
ATOM   1103 N  N   . VAL B 1 10  ? -4.403  -31.124 -12.060 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B N   1 
ATOM   1104 C  CA  . VAL B 1 10  ? -5.598  -31.951 -12.332 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CA  1 
ATOM   1105 C  C   . VAL B 1 10  ? -5.279  -33.461 -12.207 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B C   1 
ATOM   1106 O  O   . VAL B 1 10  ? -4.207  -33.916 -12.634 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B O   1 
ATOM   1107 C  CB  . VAL B 1 10  ? -6.252  -31.558 -13.710 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CB  1 
ATOM   1108 C  CG1 . VAL B 1 10  ? -6.762  -30.097 -13.699 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG1 1 
ATOM   1109 C  CG2 . VAL B 1 10  ? -5.302  -31.778 -14.889 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG2 1 
ATOM   1110 N  N   . ALA B 1 11  ? -6.176  -34.225 -11.585 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   1111 C  CA  . ALA B 1 11  ? -5.960  -35.671 -11.406 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   1112 C  C   . ALA B 1 11  ? -6.124  -36.425 -12.765 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   1113 O  O   . ALA B 1 11  ? -5.405  -37.375 -13.035 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   1114 C  CB  . ALA B 1 11  ? -6.933  -36.227 -10.365 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   1115 N  N   . ASP B 1 12  ? -7.060  -35.989 -13.604 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B N   1 
ATOM   1116 C  CA  . ASP B 1 12  ? -7.301  -36.639 -14.890 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CA  1 
ATOM   1117 C  C   . ASP B 1 12  ? -7.330  -35.521 -15.951 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B C   1 
ATOM   1118 O  O   . ASP B 1 12  ? -8.284  -34.728 -15.969 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B O   1 
ATOM   1119 C  CB  . ASP B 1 12  ? -8.636  -37.416 -14.815 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . ASP B 1 12  ? -9.100  -38.157 -16.080 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CG  1 
ATOM   1121 O  OD1 . ASP B 1 12  ? -8.806  -37.681 -17.197 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD1 1 
ATOM   1122 O  OD2 . ASP B 1 12  ? -9.896  -39.106 -15.948 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD2 1 
ATOM   1123 N  N   . LEU B 1 13  ? -6.273  -35.430 -16.786 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1124 C  CA  . LEU B 1 13  ? -6.170  -34.402 -17.829 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1125 C  C   . LEU B 1 13  ? -7.338  -34.446 -18.815 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1126 O  O   . LEU B 1 13  ? -7.893  -33.399 -19.163 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1127 C  CB  . LEU B 1 13  ? -4.806  -34.419 -18.589 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1128 C  CG  . LEU B 1 13  ? -4.580  -33.210 -19.539 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1129 C  CD1 . LEU B 1 13  ? -4.712  -31.851 -18.793 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1130 C  CD2 . LEU B 1 13  ? -3.253  -33.286 -20.236 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1131 N  N   . GLU B 1 14  ? -7.716  -35.661 -19.259 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B N   1 
ATOM   1132 C  CA  . GLU B 1 14  ? -8.819  -35.794 -20.216 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B CA  1 
ATOM   1133 C  C   . GLU B 1 14  ? -10.147 -35.324 -19.653 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B C   1 
ATOM   1134 O  O   . GLU B 1 14  ? -10.863 -34.637 -20.368 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B O   1 
ATOM   1135 C  CB  . GLU B 1 14  ? -8.901  -37.213 -20.812 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . GLU B 1 14  ? -7.664  -37.572 -21.635 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B CG  1 
ATOM   1137 C  CD  . GLU B 1 14  ? -7.232  -36.581 -22.708 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B CD  1 
ATOM   1138 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -8.078  -36.199 -23.548 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B OE1 1 
ATOM   1139 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -6.038  -36.201 -22.721 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 14   GLU B OE2 1 
ATOM   1140 N  N   . ALA B 1 15  ? -10.458 -35.647 -18.371 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . ALA B 1 15  ? -11.706 -35.199 -17.716 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . ALA B 1 15  ? -11.771 -33.652 -17.620 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B C   1 
ATOM   1143 O  O   . ALA B 1 15  ? -12.803 -33.049 -17.920 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . ALA B 1 15  ? -11.854 -35.828 -16.329 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 15   ALA B CB  1 
ATOM   1145 N  N   . ALA B 1 16  ? -10.647 -33.044 -17.212 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 16   ALA B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . ALA B 1 16  ? -10.417 -31.610 -17.063 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 16   ALA B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . ALA B 1 16  ? -10.613 -30.909 -18.435 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 16   ALA B C   1 
ATOM   1148 O  O   . ALA B 1 16  ? -11.427 -29.980 -18.530 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 16   ALA B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . ALA B 1 16  ? -9.006  -31.383 -16.533 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 16   ALA B CB  1 
ATOM   1150 N  N   . LEU B 1 17  ? -9.929  -31.407 -19.510 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B N   1 
ATOM   1151 C  CA  . LEU B 1 17  ? -10.066 -30.828 -20.857 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B CA  1 
ATOM   1152 C  C   . LEU B 1 17  ? -11.462 -30.940 -21.372 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B C   1 
ATOM   1153 O  O   . LEU B 1 17  ? -11.982 -29.988 -21.967 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B O   1 
ATOM   1154 C  CB  . LEU B 1 17  ? -9.039  -31.364 -21.873 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . LEU B 1 17  ? -7.560  -31.035 -21.587 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B CG  1 
ATOM   1156 C  CD1 . LEU B 1 17  ? -6.643  -31.802 -22.498 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B CD1 1 
ATOM   1157 C  CD2 . LEU B 1 17  ? -7.286  -29.554 -21.686 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 17   LEU B CD2 1 
ATOM   1158 N  N   . GLU B 1 18  ? -12.123 -32.052 -21.044 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B N   1 
ATOM   1159 C  CA  . GLU B 1 18  ? -13.527 -32.260 -21.427 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B CA  1 
ATOM   1160 C  C   . GLU B 1 18  ? -14.411 -31.138 -20.815 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B C   1 
ATOM   1161 O  O   . GLU B 1 18  ? -15.239 -30.560 -21.509 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B O   1 
ATOM   1162 C  CB  . GLU B 1 18  ? -13.969 -33.663 -20.996 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B CB  1 
ATOM   1163 C  CG  . GLU B 1 18  ? -15.388 -34.033 -21.379 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B CG  1 
ATOM   1164 C  CD  . GLU B 1 18  ? -15.632 -34.572 -22.775 1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B CD  1 
ATOM   1165 O  OE1 . GLU B 1 18  ? -14.728 -34.485 -23.638 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B OE1 1 
ATOM   1166 O  OE2 . GLU B 1 18  ? -16.755 -35.074 -23.007 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 18   GLU B OE2 1 
ATOM   1167 N  N   . PHE B 1 19  ? -14.154 -30.775 -19.546 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B N   1 
ATOM   1168 C  CA  . PHE B 1 19  ? -14.903 -29.733 -18.864 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CA  1 
ATOM   1169 C  C   . PHE B 1 19  ? -14.614 -28.352 -19.458 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B C   1 
ATOM   1170 O  O   . PHE B 1 19  ? -15.549 -27.672 -19.852 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B O   1 
ATOM   1171 C  CB  . PHE B 1 19  ? -14.595 -29.754 -17.361 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CB  1 
ATOM   1172 C  CG  . PHE B 1 19  ? -15.200 -28.595 -16.602 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CG  1 
ATOM   1173 C  CD1 . PHE B 1 19  ? -16.512 -28.654 -16.143 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD1 1 
ATOM   1174 C  CD2 . PHE B 1 19  ? -14.470 -27.428 -16.383 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD2 1 
ATOM   1175 C  CE1 . PHE B 1 19  ? -17.076 -27.571 -15.453 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE1 1 
ATOM   1176 C  CE2 . PHE B 1 19  ? -15.034 -26.348 -15.690 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE2 1 
ATOM   1177 C  CZ  . PHE B 1 19  ? -16.328 -26.429 -15.221 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CZ  1 
ATOM   1178 N  N   . TYR B 1 20  ? -13.339 -27.948 -19.536 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B N   1 
ATOM   1179 C  CA  . TYR B 1 20  ? -12.967 -26.637 -20.057 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CA  1 
ATOM   1180 C  C   . TYR B 1 20  ? -13.363 -26.377 -21.509 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B C   1 
ATOM   1181 O  O   . TYR B 1 20  ? -13.809 -25.273 -21.833 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B O   1 
ATOM   1182 C  CB  . TYR B 1 20  ? -11.488 -26.286 -19.735 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CB  1 
ATOM   1183 C  CG  . TYR B 1 20  ? -11.304 -26.075 -18.245 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CG  1 
ATOM   1184 C  CD1 . TYR B 1 20  ? -11.768 -24.918 -17.625 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD1 1 
ATOM   1185 C  CD2 . TYR B 1 20  ? -10.790 -27.087 -17.435 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD2 1 
ATOM   1186 C  CE1 . TYR B 1 20  ? -11.732 -24.770 -16.241 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE1 1 
ATOM   1187 C  CE2 . TYR B 1 20  ? -10.712 -26.935 -16.052 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE2 1 
ATOM   1188 C  CZ  . TYR B 1 20  ? -11.187 -25.772 -15.460 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CZ  1 
ATOM   1189 O  OH  . TYR B 1 20  ? -11.170 -25.616 -14.099 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B OH  1 
ATOM   1190 N  N   . THR B 1 21  ? -13.269 -27.395 -22.370 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 21   THR B N   1 
ATOM   1191 C  CA  . THR B 1 21  ? -13.638 -27.209 -23.782 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CA  1 
ATOM   1192 C  C   . THR B 1 21  ? -15.147 -27.351 -24.028 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 21   THR B C   1 
ATOM   1193 O  O   . THR B 1 21  ? -15.693 -26.568 -24.784 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 21   THR B O   1 
ATOM   1194 C  CB  . THR B 1 21  ? -12.799 -28.110 -24.716 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CB  1 
ATOM   1195 O  OG1 . THR B 1 21  ? -13.140 -29.463 -24.472 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 21   THR B OG1 1 
ATOM   1196 C  CG2 . THR B 1 21  ? -11.278 -27.914 -24.552 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CG2 1 
ATOM   1197 N  N   . ARG B 1 22  ? -15.822 -28.340 -23.429 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B N   1 
ATOM   1198 C  CA  . ARG B 1 22  ? -17.251 -28.529 -23.690 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CA  1 
ATOM   1199 C  C   . ARG B 1 22  ? -18.143 -27.638 -22.838 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B C   1 
ATOM   1200 O  O   . ARG B 1 22  ? -19.031 -26.973 -23.387 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B O   1 
ATOM   1201 C  CB  . ARG B 1 22  ? -17.661 -29.992 -23.536 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . ARG B 1 22  ? -17.106 -30.925 -24.587 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CG  1 
ATOM   1203 C  CD  . ARG B 1 22  ? -17.739 -32.292 -24.449 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CD  1 
ATOM   1204 N  NE  . ARG B 1 22  ? -19.083 -32.333 -25.031 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NE  1 
ATOM   1205 C  CZ  . ARG B 1 22  ? -19.943 -33.331 -24.861 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B CZ  1 
ATOM   1206 N  NH1 . ARG B 1 22  ? -19.621 -34.373 -24.101 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH1 1 
ATOM   1207 N  NH2 . ARG B 1 22  ? -21.141 -33.288 -25.434 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 22   ARG B NH2 1 
ATOM   1208 N  N   . ALA B 1 23  ? -17.938 -27.629 -21.500 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 23   ALA B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . ALA B 1 23  ? -18.784 -26.802 -20.630 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 23   ALA B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . ALA B 1 23  ? -18.471 -25.330 -20.797 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 23   ALA B C   1 
ATOM   1211 O  O   . ALA B 1 23  ? -19.390 -24.519 -20.840 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 23   ALA B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . ALA B 1 23  ? -18.636 -27.216 -19.166 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 23   ALA B CB  1 
ATOM   1213 N  N   . LEU B 1 24  ? -17.179 -24.979 -20.902 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B N   1 
ATOM   1214 C  CA  . LEU B 1 24  ? -16.778 -23.582 -21.000 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CA  1 
ATOM   1215 C  C   . LEU B 1 24  ? -16.394 -23.061 -22.389 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B C   1 
ATOM   1216 O  O   . LEU B 1 24  ? -16.050 -21.879 -22.517 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B O   1 
ATOM   1217 C  CB  . LEU B 1 24  ? -15.689 -23.301 -19.949 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . LEU B 1 24  ? -16.209 -23.284 -18.515 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CG  1 
ATOM   1219 C  CD1 . LEU B 1 24  ? -15.056 -23.279 -17.524 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD1 1 
ATOM   1220 C  CD2 . LEU B 1 24  ? -17.197 -22.107 -18.290 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD2 1 
ATOM   1221 N  N   . ASP B 1 25  ? -16.472 -23.917 -23.432 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B N   1 
ATOM   1222 C  CA  . ASP B 1 25  ? -16.106 -23.506 -24.794 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B CA  1 
ATOM   1223 C  C   . ASP B 1 25  ? -14.670 -22.968 -24.907 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B C   1 
ATOM   1224 O  O   . ASP B 1 25  ? -14.397 -22.172 -25.799 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B O   1 
ATOM   1225 C  CB  . ASP B 1 25  ? -17.112 -22.478 -25.405 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B CB  1 
ATOM   1226 C  CG  . ASP B 1 25  ? -18.545 -22.962 -25.487 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B CG  1 
ATOM   1227 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -18.768 -24.067 -26.026 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B OD1 1 
ATOM   1228 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -19.448 -22.225 -25.027 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 25   ASP B OD2 1 
ATOM   1229 N  N   . MET B 1 26  ? -13.754 -23.403 -24.042 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 26   MET B N   1 
ATOM   1230 C  CA  . MET B 1 26  ? -12.373 -22.953 -24.198 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CA  1 
ATOM   1231 C  C   . MET B 1 26  ? -11.720 -23.693 -25.354 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 26   MET B C   1 
ATOM   1232 O  O   . MET B 1 26  ? -12.152 -24.795 -25.674 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 26   MET B O   1 
ATOM   1233 C  CB  . MET B 1 26  ? -11.556 -23.165 -22.921 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CB  1 
ATOM   1234 C  CG  . MET B 1 26  ? -11.832 -22.099 -21.847 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CG  1 
ATOM   1235 S  SD  . MET B 1 26  ? -10.851 -22.476 -20.397 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 26   MET B SD  1 
ATOM   1236 C  CE  . MET B 1 26  ? -11.488 -21.236 -19.199 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CE  1 
ATOM   1237 N  N   . ARG B 1 27  ? -10.672 -23.092 -25.953 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ARG B 1 27  ? -9.878  -23.717 -27.006 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ARG B 1 27  ? -8.673  -24.361 -26.314 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B C   1 
ATOM   1240 O  O   . ARG B 1 27  ? -8.102  -23.777 -25.376 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ARG B 1 27  ? -9.306  -22.659 -27.994 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . ARG B 1 27  ? -10.282 -21.643 -28.592 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B CG  1 
ATOM   1243 C  CD  . ARG B 1 27  ? -9.699  -20.995 -29.853 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B CD  1 
ATOM   1244 N  NE  . ARG B 1 27  ? -8.948  -19.765 -29.588 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B NE  1 
ATOM   1245 C  CZ  . ARG B 1 27  ? -7.760  -19.473 -30.115 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B CZ  1 
ATOM   1246 N  NH1 . ARG B 1 27  ? -7.150  -20.335 -30.916 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B NH1 1 
ATOM   1247 N  NH2 . ARG B 1 27  ? -7.160  -18.328 -29.818 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 27   ARG B NH2 1 
ATOM   1248 N  N   . LEU B 1 28  ? -8.239  -25.522 -26.806 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B N   1 
ATOM   1249 C  CA  . LEU B 1 28  ? -7.007  -26.119 -26.305 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CA  1 
ATOM   1250 C  C   . LEU B 1 28  ? -5.942  -25.406 -27.129 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B C   1 
ATOM   1251 O  O   . LEU B 1 28  ? -5.854  -25.611 -28.346 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B O   1 
ATOM   1252 C  CB  . LEU B 1 28  ? -6.977  -27.636 -26.515 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CB  1 
ATOM   1253 C  CG  . LEU B 1 28  ? -5.627  -28.342 -26.249 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CG  1 
ATOM   1254 C  CD1 . LEU B 1 28  ? -5.164  -28.189 -24.763 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD1 1 
ATOM   1255 C  CD2 . LEU B 1 28  ? -5.735  -29.800 -26.602 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD2 1 
ATOM   1256 N  N   . LEU B 1 29  ? -5.191  -24.502 -26.492 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B N   1 
ATOM   1257 C  CA  . LEU B 1 29  ? -4.203  -23.685 -27.209 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CA  1 
ATOM   1258 C  C   . LEU B 1 29  ? -2.857  -24.375 -27.403 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B C   1 
ATOM   1259 O  O   . LEU B 1 29  ? -2.163  -24.129 -28.396 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B O   1 
ATOM   1260 C  CB  . LEU B 1 29  ? -3.966  -22.337 -26.473 1.00 15.04  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CB  1 
ATOM   1261 C  CG  . LEU B 1 29  ? -5.208  -21.446 -26.211 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CG  1 
ATOM   1262 C  CD1 . LEU B 1 29  ? -4.915  -20.395 -25.116 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD1 1 
ATOM   1263 C  CD2 . LEU B 1 29  ? -5.702  -20.791 -27.494 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD2 1 
ATOM   1264 N  N   . ARG B 1 30  ? -2.450  -25.160 -26.411 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   1265 C  CA  . ARG B 1 30  ? -1.133  -25.766 -26.394 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   1266 C  C   . ARG B 1 30  ? -1.196  -26.910 -25.382 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   1267 O  O   . ARG B 1 30  ? -1.949  -26.852 -24.398 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   1268 C  CB  . ARG B 1 30  ? -0.120  -24.647 -25.994 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   1269 C  CG  . ARG B 1 30  ? 1.345   -24.986 -26.031 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   1270 C  CD  . ARG B 1 30  ? 2.216   -23.739 -26.103 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   1271 N  NE  . ARG B 1 30  ? 1.991   -22.772 -25.025 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   1272 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 2.702   -22.694 -23.905 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   1273 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 2.432   -21.760 -23.006 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   1274 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 3.689   -23.544 -23.677 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   1275 N  N   . ARG B 1 31  ? -0.464  -27.976 -25.662 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B N   1 
ATOM   1276 C  CA  . ARG B 1 31  ? -0.431  -29.168 -24.812 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CA  1 
ATOM   1277 C  C   . ARG B 1 31  ? 0.943   -29.839 -25.035 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B C   1 
ATOM   1278 O  O   . ARG B 1 31  ? 1.397   -29.883 -26.174 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B O   1 
ATOM   1279 C  CB  . ARG B 1 31  ? -1.571  -30.126 -25.203 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CB  1 
ATOM   1280 C  CG  . ARG B 1 31  ? -1.764  -31.233 -24.231 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CG  1 
ATOM   1281 C  CD  . ARG B 1 31  ? -2.702  -32.270 -24.782 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CD  1 
ATOM   1282 N  NE  . ARG B 1 31  ? -2.309  -33.563 -24.255 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NE  1 
ATOM   1283 C  CZ  . ARG B 1 31  ? -3.141  -34.502 -23.835 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CZ  1 
ATOM   1284 N  NH1 . ARG B 1 31  ? -4.456  -34.321 -23.910 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NH1 1 
ATOM   1285 N  NH2 . ARG B 1 31  ? -2.671  -35.633 -23.346 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NH2 1 
ATOM   1286 N  N   . ARG B 1 32  ? 1.624   -30.288 -23.960 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B N   1 
ATOM   1287 C  CA  . ARG B 1 32  ? 2.952   -30.891 -24.104 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CA  1 
ATOM   1288 C  C   . ARG B 1 32  ? 3.323   -31.902 -23.032 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B C   1 
ATOM   1289 O  O   . ARG B 1 32  ? 3.262   -31.588 -21.855 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B O   1 
ATOM   1290 C  CB  . ARG B 1 32  ? 4.038   -29.801 -24.203 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CB  1 
ATOM   1291 C  CG  . ARG B 1 32  ? 5.416   -30.332 -24.592 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CG  1 
ATOM   1292 C  CD  . ARG B 1 32  ? 6.381   -29.223 -24.927 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CD  1 
ATOM   1293 N  NE  . ARG B 1 32  ? 7.761   -29.702 -24.874 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NE  1 
ATOM   1294 C  CZ  . ARG B 1 32  ? 8.824   -28.909 -24.824 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B CZ  1 
ATOM   1295 N  NH1 . ARG B 1 32  ? 8.678   -27.590 -24.846 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NH1 1 
ATOM   1296 N  NH2 . ARG B 1 32  ? 10.041  -29.427 -24.744 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 32   ARG B NH2 1 
ATOM   1297 N  N   . ASP B 1 33  ? 3.763   -33.099 -23.442 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B N   1 
ATOM   1298 C  CA  . ASP B 1 33  ? 4.275   -34.104 -22.510 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CA  1 
ATOM   1299 C  C   . ASP B 1 33  ? 5.707   -33.695 -22.132 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B C   1 
ATOM   1300 O  O   . ASP B 1 33  ? 6.418   -33.204 -22.990 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B O   1 
ATOM   1301 C  CB  . ASP B 1 33  ? 4.291   -35.502 -23.151 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . ASP B 1 33  ? 2.963   -36.218 -23.157 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CG  1 
ATOM   1303 O  OD1 . ASP B 1 33  ? 1.965   -35.647 -22.628 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B OD1 1 
ATOM   1304 O  OD2 . ASP B 1 33  ? 2.911   -37.350 -23.670 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B OD2 1 
ATOM   1305 N  N   . TYR B 1 34  ? 6.096   -33.845 -20.848 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B N   1 
ATOM   1306 C  CA  . TYR B 1 34  ? 7.448   -33.611 -20.330 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CA  1 
ATOM   1307 C  C   . TYR B 1 34  ? 7.843   -34.970 -19.682 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B C   1 
ATOM   1308 O  O   . TYR B 1 34  ? 7.542   -35.221 -18.515 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B O   1 
ATOM   1309 C  CB  . TYR B 1 34  ? 7.496   -32.428 -19.338 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CB  1 
ATOM   1310 C  CG  . TYR B 1 34  ? 7.318   -31.083 -20.010 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CG  1 
ATOM   1311 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 8.417   -30.353 -20.452 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CD1 1 
ATOM   1312 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 6.049   -30.589 -20.296 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CD2 1 
ATOM   1313 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 8.257   -29.149 -21.136 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CE1 1 
ATOM   1314 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 5.876   -29.395 -20.990 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CE2 1 
ATOM   1315 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 6.982   -28.665 -21.383 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B CZ  1 
ATOM   1316 O  OH  . TYR B 1 34  ? 6.812   -27.470 -22.032 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 34   TYR B OH  1 
ATOM   1317 N  N   . PRO B 1 35  ? 8.419   -35.896 -20.492 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B N   1 
ATOM   1318 C  CA  . PRO B 1 35  ? 8.691   -37.258 -19.995 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CA  1 
ATOM   1319 C  C   . PRO B 1 35  ? 9.713   -37.353 -18.882 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B C   1 
ATOM   1320 O  O   . PRO B 1 35  ? 9.583   -38.242 -18.058 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B O   1 
ATOM   1321 C  CB  . PRO B 1 35  ? 9.160   -38.016 -21.250 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CB  1 
ATOM   1322 C  CG  . PRO B 1 35  ? 8.679   -37.181 -22.399 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CG  1 
ATOM   1323 C  CD  . PRO B 1 35  ? 8.784   -35.776 -21.922 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CD  1 
ATOM   1324 N  N   . GLU B 1 36  ? 10.716  -36.466 -18.866 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B N   1 
ATOM   1325 C  CA  . GLU B 1 36  ? 11.731  -36.466 -17.796 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CA  1 
ATOM   1326 C  C   . GLU B 1 36  ? 11.080  -36.084 -16.447 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B C   1 
ATOM   1327 O  O   . GLU B 1 36  ? 11.388  -36.689 -15.433 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B O   1 
ATOM   1328 C  CB  . GLU B 1 36  ? 12.913  -35.530 -18.127 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CB  1 
ATOM   1329 C  CG  . GLU B 1 36  ? 13.857  -36.052 -19.204 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CG  1 
ATOM   1330 C  CD  . GLU B 1 36  ? 14.486  -37.410 -18.935 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CD  1 
ATOM   1331 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 14.117  -38.380 -19.639 1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE1 1 
ATOM   1332 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 15.304  -37.515 -17.991 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE2 1 
ATOM   1333 N  N   . GLY B 1 37  ? 10.146  -35.140 -16.471 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   1 
ATOM   1334 C  CA  . GLY B 1 37  ? 9.446   -34.709 -15.264 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  1 
ATOM   1335 C  C   . GLY B 1 37  ? 8.222   -35.541 -14.961 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   1 
ATOM   1336 O  O   . GLY B 1 37  ? 7.639   -35.411 -13.882 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   1 
ATOM   1337 N  N   . ARG B 1 38  ? 7.809   -36.408 -15.923 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . ARG B 1 38  ? 6.603   -37.238 -15.814 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . ARG B 1 38  ? 5.332   -36.422 -15.612 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B C   1 
ATOM   1340 O  O   . ARG B 1 38  ? 4.495   -36.714 -14.762 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . ARG B 1 38  ? 6.754   -38.435 -14.859 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . ARG B 1 38  ? 7.818   -39.435 -15.373 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B CG  1 
ATOM   1343 C  CD  . ARG B 1 38  ? 7.906   -40.703 -14.564 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B CD  1 
ATOM   1344 N  NE  . ARG B 1 38  ? 6.626   -41.415 -14.470 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B NE  1 
ATOM   1345 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 6.124   -42.234 -15.396 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B CZ  1 
ATOM   1346 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 6.770   -42.436 -16.539 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B NH1 1 
ATOM   1347 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 4.956   -42.831 -15.198 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 38   ARG B NH2 1 
ATOM   1348 N  N   . PHE B 1 39  ? 5.187   -35.384 -16.437 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B N   1 
ATOM   1349 C  CA  . PHE B 1 39  ? 3.984   -34.573 -16.405 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CA  1 
ATOM   1350 C  C   . PHE B 1 39  ? 3.648   -34.120 -17.790 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B C   1 
ATOM   1351 O  O   . PHE B 1 39  ? 4.491   -34.174 -18.677 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B O   1 
ATOM   1352 C  CB  . PHE B 1 39  ? 4.079   -33.359 -15.415 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . PHE B 1 39  ? 5.082   -32.290 -15.784 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CG  1 
ATOM   1354 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 6.407   -32.387 -15.376 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD1 1 
ATOM   1355 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 4.701   -31.184 -16.537 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CD2 1 
ATOM   1356 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 7.334   -31.407 -15.724 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE1 1 
ATOM   1357 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 5.624   -30.190 -16.862 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CE2 1 
ATOM   1358 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 6.937   -30.302 -16.444 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 39   PHE B CZ  1 
ATOM   1359 N  N   . THR B 1 40  ? 2.418   -33.653 -17.958 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 40   THR B N   1 
ATOM   1360 C  CA  . THR B 1 40  ? 1.900   -33.038 -19.170 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 40   THR B CA  1 
ATOM   1361 C  C   . THR B 1 40  ? 1.313   -31.667 -18.771 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 40   THR B C   1 
ATOM   1362 O  O   . THR B 1 40  ? 0.616   -31.573 -17.753 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 40   THR B O   1 
ATOM   1363 C  CB  . THR B 1 40  ? 0.774   -33.891 -19.774 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 40   THR B CB  1 
ATOM   1364 O  OG1 . THR B 1 40  ? 1.239   -35.217 -20.002 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 40   THR B OG1 1 
ATOM   1365 C  CG2 . THR B 1 40  ? 0.208   -33.296 -21.086 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 40   THR B CG2 1 
ATOM   1366 N  N   . LEU B 1 41  ? 1.535   -30.653 -19.618 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   1 
ATOM   1367 C  CA  . LEU B 1 41  ? 0.976   -29.305 -19.496 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  1 
ATOM   1368 C  C   . LEU B 1 41  ? -0.046  -29.087 -20.594 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   1 
ATOM   1369 O  O   . LEU B 1 41  ? 0.189   -29.510 -21.715 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   1 
ATOM   1370 C  CB  . LEU B 1 41  ? 2.072   -28.234 -19.653 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . LEU B 1 41  ? 3.158   -28.182 -18.572 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  1 
ATOM   1372 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 3.982   -26.950 -18.734 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 1 
ATOM   1373 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 2.529   -28.204 -17.159 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 1 
ATOM   1374 N  N   . ALA B 1 42  ? -1.185  -28.473 -20.262 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B N   1 
ATOM   1375 C  CA  . ALA B 1 42  ? -2.214  -28.071 -21.220 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CA  1 
ATOM   1376 C  C   . ALA B 1 42  ? -2.601  -26.618 -20.925 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B C   1 
ATOM   1377 O  O   . ALA B 1 42  ? -2.711  -26.232 -19.759 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B O   1 
ATOM   1378 C  CB  . ALA B 1 42  ? -3.431  -28.986 -21.151 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CB  1 
ATOM   1379 N  N   . PHE B 1 43  ? -2.750  -25.806 -21.978 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B N   1 
ATOM   1380 C  CA  . PHE B 1 43  ? -3.142  -24.403 -21.891 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CA  1 
ATOM   1381 C  C   . PHE B 1 43  ? -4.466  -24.210 -22.593 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B C   1 
ATOM   1382 O  O   . PHE B 1 43  ? -4.570  -24.431 -23.798 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B O   1 
ATOM   1383 C  CB  . PHE B 1 43  ? -2.077  -23.485 -22.517 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . PHE B 1 43  ? -0.756  -23.600 -21.815 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CG  1 
ATOM   1385 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 0.122   -24.650 -22.109 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD1 1 
ATOM   1386 C  CD2 . PHE B 1 43  ? -0.391  -22.685 -20.837 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD2 1 
ATOM   1387 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 1.343   -24.774 -21.437 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE1 1 
ATOM   1388 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 0.845   -22.793 -20.190 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE2 1 
ATOM   1389 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 1.697   -23.848 -20.483 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CZ  1 
ATOM   1390 N  N   . VAL B 1 44  ? -5.485  -23.826 -21.829 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B N   1 
ATOM   1391 C  CA  . VAL B 1 44  ? -6.836  -23.590 -22.346 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CA  1 
ATOM   1392 C  C   . VAL B 1 44  ? -7.191  -22.121 -22.231 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B C   1 
ATOM   1393 O  O   . VAL B 1 44  ? -6.718  -21.453 -21.320 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B O   1 
ATOM   1394 C  CB  . VAL B 1 44  ? -7.920  -24.519 -21.725 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CB  1 
ATOM   1395 C  CG1 . VAL B 1 44  ? -7.737  -25.961 -22.182 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG1 1 
ATOM   1396 C  CG2 . VAL B 1 44  ? -7.950  -24.423 -20.204 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG2 1 
ATOM   1397 N  N   . GLY B 1 45  ? -8.030  -21.628 -23.130 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B N   1 
ATOM   1398 C  CA  . GLY B 1 45  ? -8.430  -20.226 -23.065 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B CA  1 
ATOM   1399 C  C   . GLY B 1 45  ? -9.288  -19.774 -24.212 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B C   1 
ATOM   1400 O  O   . GLY B 1 45  ? -9.788  -20.592 -24.980 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B O   1 
ATOM   1401 N  N   . TYR B 1 46  ? -9.497  -18.468 -24.310 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B N   1 
ATOM   1402 C  CA  . TYR B 1 46  ? -10.353 -17.915 -25.354 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CA  1 
ATOM   1403 C  C   . TYR B 1 46  ? -9.579  -17.155 -26.400 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B C   1 
ATOM   1404 O  O   . TYR B 1 46  ? -10.038 -17.058 -27.537 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B O   1 
ATOM   1405 C  CB  . TYR B 1 46  ? -11.449 -17.048 -24.743 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CB  1 
ATOM   1406 C  CG  . TYR B 1 46  ? -12.326 -17.824 -23.788 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CG  1 
ATOM   1407 C  CD1 . TYR B 1 46  ? -13.255 -18.749 -24.257 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD1 1 
ATOM   1408 C  CD2 . TYR B 1 46  ? -12.221 -17.642 -22.413 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD2 1 
ATOM   1409 C  CE1 . TYR B 1 46  ? -14.043 -19.491 -23.376 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE1 1 
ATOM   1410 C  CE2 . TYR B 1 46  ? -13.039 -18.339 -21.526 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE2 1 
ATOM   1411 C  CZ  . TYR B 1 46  ? -13.946 -19.264 -22.007 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CZ  1 
ATOM   1412 O  OH  . TYR B 1 46  ? -14.724 -19.958 -21.104 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B OH  1 
ATOM   1413 N  N   . GLN B 1 47  ? -8.391  -16.642 -26.039 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B N   1 
ATOM   1414 C  CA  . GLN B 1 47  ? -7.578  -15.867 -26.981 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B CA  1 
ATOM   1415 C  C   . GLN B 1 47  ? -6.173  -16.454 -27.059 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B C   1 
ATOM   1416 O  O   . GLN B 1 47  ? -5.849  -17.350 -26.268 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B O   1 
ATOM   1417 C  CB  . GLN B 1 47  ? -7.566  -14.372 -26.569 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B CB  1 
ATOM   1418 C  CG  . GLN B 1 47  ? -8.913  -13.645 -26.811 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B CG  1 
ATOM   1419 C  CD  . GLN B 1 47  ? -9.798  -13.497 -25.580 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B CD  1 
ATOM   1420 O  OE1 . GLN B 1 47  ? -9.337  -13.220 -24.462 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B OE1 1 
ATOM   1421 N  NE2 . GLN B 1 47  ? -11.111 -13.600 -25.776 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 47   GLN B NE2 1 
ATOM   1422 N  N   . ASP B 1 48  ? -5.358  -15.988 -28.033 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B N   1 
ATOM   1423 C  CA  . ASP B 1 48  ? -3.937  -16.364 -28.224 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CA  1 
ATOM   1424 C  C   . ASP B 1 48  ? -3.206  -15.984 -26.938 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B C   1 
ATOM   1425 O  O   . ASP B 1 48  ? -3.513  -14.944 -26.341 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B O   1 
ATOM   1426 C  CB  A ASP B 1 48  ? -3.274  -15.623 -29.425 0.50 22.41  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CB  1 
ATOM   1427 C  CB  B ASP B 1 48  ? -3.380  -15.594 -29.442 0.50 22.48  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CB  1 
ATOM   1428 C  CG  A ASP B 1 48  ? -1.749  -15.783 -29.715 0.50 27.82  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CG  1 
ATOM   1429 C  CG  B ASP B 1 48  ? -4.279  -15.616 -30.685 0.50 28.85  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CG  1 
ATOM   1430 O  OD1 A ASP B 1 48  ? -1.065  -16.606 -29.027 0.50 23.99  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD1 1 
ATOM   1431 O  OD1 B ASP B 1 48  ? -5.120  -16.545 -30.803 0.50 27.96  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD1 1 
ATOM   1432 O  OD2 A ASP B 1 48  ? -1.256  -15.125 -30.653 0.50 33.19  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD2 1 
ATOM   1433 O  OD2 B ASP B 1 48  ? -4.099  -14.740 -31.568 0.50 31.14  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD2 1 
ATOM   1434 N  N   . GLU B 1 49  ? -2.293  -16.859 -26.481 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . GLU B 1 49  ? -1.491  -16.673 -25.270 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . GLU B 1 49  ? -0.702  -15.363 -25.271 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B C   1 
ATOM   1437 O  O   . GLU B 1 49  ? -0.487  -14.781 -24.207 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . GLU B 1 49  ? -0.539  -17.859 -25.092 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . GLU B 1 49  ? -1.257  -19.104 -24.614 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CG  1 
ATOM   1440 C  CD  . GLU B 1 49  ? -0.327  -20.251 -24.287 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CD  1 
ATOM   1441 O  OE1 . GLU B 1 49  ? 0.000   -20.433 -23.091 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE1 1 
ATOM   1442 O  OE2 . GLU B 1 49  ? 0.080   -20.964 -25.231 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE2 1 
ATOM   1443 N  N   . ARG B 1 50  ? -0.297  -14.883 -26.476 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ARG B 1 50  ? 0.458   -13.642 -26.638 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ARG B 1 50  ? -0.433  -12.428 -26.348 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B C   1 
ATOM   1446 O  O   . ARG B 1 50  ? 0.084   -11.384 -25.967 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ARG B 1 50  ? 1.050   -13.544 -28.058 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . ARG B 1 50  ? 2.088   -14.622 -28.386 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CG  1 
ATOM   1449 C  CD  . ARG B 1 50  ? 2.679   -14.412 -29.764 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CD  1 
ATOM   1450 N  NE  . ARG B 1 50  ? 3.502   -15.546 -30.185 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NE  1 
ATOM   1451 C  CZ  . ARG B 1 50  ? 3.261   -16.292 -31.260 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CZ  1 
ATOM   1452 N  NH1 . ARG B 1 50  ? 2.223   -16.023 -32.046 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH1 1 
ATOM   1453 N  NH2 . ARG B 1 50  ? 4.062   -17.303 -31.566 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH2 1 
ATOM   1454 N  N   . ALA B 1 51  ? -1.761  -12.574 -26.511 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 51   ALA B N   1 
ATOM   1455 C  CA  . ALA B 1 51  ? -2.737  -11.499 -26.323 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 51   ALA B CA  1 
ATOM   1456 C  C   . ALA B 1 51  ? -3.467  -11.495 -24.967 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 51   ALA B C   1 
ATOM   1457 O  O   . ALA B 1 51  ? -4.037  -10.464 -24.578 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 51   ALA B O   1 
ATOM   1458 C  CB  . ALA B 1 51  ? -3.771  -11.561 -27.446 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 51   ALA B CB  1 
ATOM   1459 N  N   . ALA B 1 52  ? -3.560  -12.666 -24.303 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 52   ALA B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . ALA B 1 52  ? -4.332  -12.776 -23.066 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 52   ALA B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . ALA B 1 52  ? -3.833  -13.887 -22.169 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 52   ALA B C   1 
ATOM   1462 O  O   . ALA B 1 52  ? -3.144  -14.805 -22.632 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 52   ALA B O   1 
ATOM   1463 C  CB  . ALA B 1 52  ? -5.820  -12.975 -23.387 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 52   ALA B CB  1 
ATOM   1464 N  N   . ALA B 1 53  ? -4.170  -13.786 -20.872 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B N   1 
ATOM   1465 C  CA  . ALA B 1 53  ? -3.795  -14.773 -19.872 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CA  1 
ATOM   1466 C  C   . ALA B 1 53  ? -4.651  -16.023 -20.097 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B C   1 
ATOM   1467 O  O   . ALA B 1 53  ? -5.827  -15.929 -20.445 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B O   1 
ATOM   1468 C  CB  . ALA B 1 53  ? -4.007  -14.225 -18.452 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CB  1 
ATOM   1469 N  N   . ALA B 1 54  ? -4.052  -17.180 -19.907 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B N   1 
ATOM   1470 C  CA  . ALA B 1 54  ? -4.745  -18.452 -20.099 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CA  1 
ATOM   1471 C  C   . ALA B 1 54  ? -4.850  -19.207 -18.797 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B C   1 
ATOM   1472 O  O   . ALA B 1 54  ? -4.420  -18.721 -17.758 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B O   1 
ATOM   1473 C  CB  . ALA B 1 54  ? -3.983  -19.303 -21.115 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CB  1 
ATOM   1474 N  N   . LEU B 1 55  ? -5.351  -20.440 -18.879 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . LEU B 1 55  ? -5.409  -21.374 -17.773 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . LEU B 1 55  ? -4.460  -22.561 -18.092 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B C   1 
ATOM   1477 O  O   . LEU B 1 55  ? -4.649  -23.274 -19.081 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . LEU B 1 55  ? -6.847  -21.866 -17.570 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . LEU B 1 55  ? -7.018  -22.961 -16.511 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CG  1 
ATOM   1480 C  CD1 . LEU B 1 55  ? -6.549  -22.474 -15.113 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD1 1 
ATOM   1481 C  CD2 . LEU B 1 55  ? -8.468  -23.474 -16.498 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD2 1 
ATOM   1482 N  N   . GLU B 1 56  ? -3.465  -22.761 -17.247 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . GLU B 1 56  ? -2.505  -23.850 -17.373 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . GLU B 1 56  ? -2.943  -24.995 -16.489 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B C   1 
ATOM   1485 O  O   . GLU B 1 56  ? -3.255  -24.798 -15.297 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B O   1 
ATOM   1486 C  CB  . GLU B 1 56  ? -1.097  -23.368 -17.018 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CB  1 
ATOM   1487 C  CG  . GLU B 1 56  ? -0.050  -24.460 -17.089 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CG  1 
ATOM   1488 C  CD  . GLU B 1 56  ? 1.338   -23.989 -16.747 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CD  1 
ATOM   1489 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 1.541   -23.458 -15.632 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE1 1 
ATOM   1490 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 2.209   -24.064 -17.637 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE2 1 
ATOM   1491 N  N   . LEU B 1 57  ? -3.052  -26.185 -17.110 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N   1 
ATOM   1492 C  CA  . LEU B 1 57  ? -3.443  -27.424 -16.444 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA  1 
ATOM   1493 C  C   . LEU B 1 57  ? -2.243  -28.342 -16.364 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C   1 
ATOM   1494 O  O   . LEU B 1 57  ? -1.618  -28.628 -17.381 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O   1 
ATOM   1495 C  CB  . LEU B 1 57  ? -4.636  -28.120 -17.149 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . LEU B 1 57  ? -5.976  -27.325 -17.222 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG  1 
ATOM   1497 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -6.994  -28.045 -18.085 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1 1 
ATOM   1498 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -6.538  -27.003 -15.852 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2 1 
ATOM   1499 N  N   . THR B 1 58  ? -1.891  -28.765 -15.150 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 58   THR B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . THR B 1 58  ? -0.755  -29.666 -14.945 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . THR B 1 58  ? -1.249  -31.064 -14.543 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 58   THR B C   1 
ATOM   1502 O  O   . THR B 1 58  ? -1.930  -31.240 -13.533 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 58   THR B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . THR B 1 58  ? 0.258   -29.069 -13.930 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CB  1 
ATOM   1504 O  OG1 . THR B 1 58  ? 0.674   -27.805 -14.420 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 58   THR B OG1 1 
ATOM   1505 C  CG2 . THR B 1 58  ? 1.507   -29.930 -13.768 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CG2 1 
ATOM   1506 N  N   . HIS B 1 59  ? -0.853  -32.050 -15.304 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B N   1 
ATOM   1507 C  CA  . HIS B 1 59  ? -1.182  -33.430 -14.997 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B CA  1 
ATOM   1508 C  C   . HIS B 1 59  ? 0.103   -34.190 -14.667 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B C   1 
ATOM   1509 O  O   . HIS B 1 59  ? 0.975   -34.351 -15.525 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B O   1 
ATOM   1510 C  CB  . HIS B 1 59  ? -1.965  -34.069 -16.152 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . HIS B 1 59  ? -2.278  -35.514 -15.922 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B CG  1 
ATOM   1512 N  ND1 . HIS B 1 59  ? -1.829  -36.497 -16.795 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B ND1 1 
ATOM   1513 C  CD2 . HIS B 1 59  ? -2.868  -36.111 -14.858 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B CD2 1 
ATOM   1514 C  CE1 . HIS B 1 59  ? -2.216  -37.641 -16.269 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B CE1 1 
ATOM   1515 N  NE2 . HIS B 1 59  ? -2.817  -37.461 -15.091 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 59   HIS B NE2 1 
ATOM   1516 N  N   . ASN B 1 60  ? 0.257   -34.601 -13.406 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ASN B 1 60  ? 1.422   -35.381 -13.001 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ASN B 1 60  ? 1.023   -36.841 -13.169 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B C   1 
ATOM   1519 O  O   . ASN B 1 60  ? 0.021   -37.276 -12.584 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ASN B 1 60  ? 1.855   -35.055 -11.569 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . ASN B 1 60  ? 2.361   -33.640 -11.446 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CG  1 
ATOM   1522 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 3.403   -33.276 -11.991 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B OD1 1 
ATOM   1523 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 1.579   -32.786 -10.827 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B ND2 1 
ATOM   1524 N  N   . TRP B 1 61  ? 1.781   -37.578 -14.000 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . TRP B 1 61  ? 1.505   -38.987 -14.351 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . TRP B 1 61  ? 1.444   -39.947 -13.181 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B C   1 
ATOM   1527 O  O   . TRP B 1 61  ? 0.678   -40.910 -13.230 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . TRP B 1 61  ? 2.494   -39.528 -15.427 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . TRP B 1 61  ? 2.577   -38.733 -16.701 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CG  1 
ATOM   1530 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 1.750   -37.718 -17.094 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD1 1 
ATOM   1531 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 3.604   -38.818 -17.697 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD2 1 
ATOM   1532 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 2.195   -37.173 -18.276 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B NE1 1 
ATOM   1533 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 3.330   -37.830 -18.670 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE2 1 
ATOM   1534 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 4.744   -39.633 -17.862 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE3 1 
ATOM   1535 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 4.142   -37.646 -19.805 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ2 1 
ATOM   1536 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 5.527   -39.468 -18.994 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ3 1 
ATOM   1537 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 5.226   -38.488 -19.949 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CH2 1 
ATOM   1538 N  N   . ASP B 1 62  ? 2.220   -39.708 -12.132 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B N   1 
ATOM   1539 C  CA  . ASP B 1 62  ? 2.270   -40.650 -11.010 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B CA  1 
ATOM   1540 C  C   . ASP B 1 62  ? 1.394   -40.310 -9.815  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B C   1 
ATOM   1541 O  O   . ASP B 1 62  ? 1.557   -40.899 -8.744  1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B O   1 
ATOM   1542 C  CB  . ASP B 1 62  ? 3.728   -40.955 -10.635 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B CB  1 
ATOM   1543 C  CG  . ASP B 1 62  ? 4.542   -41.424 -11.825 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B CG  1 
ATOM   1544 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 5.625   -40.872 -12.054 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B OD1 1 
ATOM   1545 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 4.034   -42.242 -12.602 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 62   ASP B OD2 1 
ATOM   1546 N  N   . ARG B 1 63  ? 0.422   -39.402 -10.027 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B N   1 
ATOM   1547 C  CA  . ARG B 1 63  ? -0.541  -38.929 -9.030  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CA  1 
ATOM   1548 C  C   . ARG B 1 63  ? -1.946  -39.322 -9.366  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B C   1 
ATOM   1549 O  O   . ARG B 1 63  ? -2.326  -39.320 -10.530 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B O   1 
ATOM   1550 C  CB  . ARG B 1 63  ? -0.473  -37.397 -8.873  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CB  1 
ATOM   1551 C  CG  . ARG B 1 63  ? 0.785   -36.983 -8.186  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CG  1 
ATOM   1552 C  CD  . ARG B 1 63  ? 0.730   -35.604 -7.631  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CD  1 
ATOM   1553 N  NE  . ARG B 1 63  ? -0.061  -35.541 -6.410  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NE  1 
ATOM   1554 C  CZ  . ARG B 1 63  ? 0.195   -34.729 -5.396  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B CZ  1 
ATOM   1555 N  NH1 . ARG B 1 63  ? 1.244   -33.922 -5.431  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NH1 1 
ATOM   1556 N  NH2 . ARG B 1 63  ? -0.594  -34.721 -4.336  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 63   ARG B NH2 1 
ATOM   1557 N  N   . ASP B 1 64  ? -2.732  -39.628 -8.335  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . ASP B 1 64  ? -4.135  -39.997 -8.461  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . ASP B 1 64  ? -5.042  -38.830 -8.081  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B C   1 
ATOM   1560 O  O   . ASP B 1 64  ? -6.242  -38.856 -8.387  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . ASP B 1 64  ? -4.442  -41.200 -7.548  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . ASP B 1 64  ? -3.806  -42.510 -7.984  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CG  1 
ATOM   1563 O  OD1 . ASP B 1 64  ? -3.869  -42.831 -9.200  1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD1 1 
ATOM   1564 O  OD2 . ASP B 1 64  ? -3.297  -43.245 -7.103  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD2 1 
ATOM   1565 N  N   . GLY B 1 65  ? -4.475  -37.866 -7.354  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 65   GLY B N   1 
ATOM   1566 C  CA  . GLY B 1 65  ? -5.201  -36.725 -6.816  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 65   GLY B CA  1 
ATOM   1567 C  C   . GLY B 1 65  ? -4.369  -35.754 -6.003  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 65   GLY B C   1 
ATOM   1568 O  O   . GLY B 1 65  ? -3.158  -35.922 -5.829  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 65   GLY B O   1 
ATOM   1569 N  N   . TYR B 1 66  ? -5.030  -34.699 -5.550  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . TYR B 1 66  ? -4.449  -33.566 -4.824  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . TYR B 1 66  ? -5.187  -33.253 -3.541  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B C   1 
ATOM   1572 O  O   . TYR B 1 66  ? -6.347  -33.614 -3.386  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . TYR B 1 66  ? -4.429  -32.320 -5.745  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . TYR B 1 66  ? -3.548  -32.571 -6.942  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CG  1 
ATOM   1575 C  CD1 . TYR B 1 66  ? -4.079  -33.077 -8.127  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD1 1 
ATOM   1576 C  CD2 . TYR B 1 66  ? -2.159  -32.474 -6.839  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD2 1 
ATOM   1577 C  CE1 . TYR B 1 66  ? -3.256  -33.459 -9.182  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE1 1 
ATOM   1578 C  CE2 . TYR B 1 66  ? -1.330  -32.847 -7.891  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE2 1 
ATOM   1579 C  CZ  . TYR B 1 66  ? -1.883  -33.330 -9.064  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CZ  1 
ATOM   1580 O  OH  . TYR B 1 66  ? -1.065  -33.609 -10.128 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B OH  1 
ATOM   1581 N  N   . THR B 1 67  ? -4.503  -32.594 -2.619  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 67   THR B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . THR B 1 67  ? -5.094  -32.135 -1.368  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 67   THR B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . THR B 1 67  ? -5.336  -30.639 -1.572  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 67   THR B C   1 
ATOM   1584 O  O   . THR B 1 67  ? -4.376  -29.878 -1.667  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 67   THR B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . THR B 1 67  ? -4.137  -32.383 -0.185  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 67   THR B CB  1 
ATOM   1586 O  OG1 . THR B 1 67  ? -3.820  -33.777 -0.102  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 67   THR B OG1 1 
ATOM   1587 C  CG2 . THR B 1 67  ? -4.726  -31.896 1.146   1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 67   THR B CG2 1 
ATOM   1588 N  N   . GLN B 1 68  ? -6.599  -30.228 -1.650  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B N   1 
ATOM   1589 C  CA  . GLN B 1 68  ? -6.956  -28.831 -1.843  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CA  1 
ATOM   1590 C  C   . GLN B 1 68  ? -6.952  -28.097 -0.514  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B C   1 
ATOM   1591 O  O   . GLN B 1 68  ? -7.602  -28.531 0.445   1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B O   1 
ATOM   1592 C  CB  . GLN B 1 68  ? -8.361  -28.711 -2.482  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CB  1 
ATOM   1593 C  CG  . GLN B 1 68  ? -8.322  -28.714 -4.013  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CG  1 
ATOM   1594 C  CD  . GLN B 1 68  ? -9.676  -28.555 -4.693  1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CD  1 
ATOM   1595 O  OE1 . GLN B 1 68  ? -10.648 -28.002 -4.161  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B OE1 1 
ATOM   1596 N  NE2 . GLN B 1 68  ? -9.744  -28.985 -5.926  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B NE2 1 
ATOM   1597 N  N   . GLY B 1 69  ? -6.274  -26.954 -0.487  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   1598 C  CA  . GLY B 1 69  ? -6.258  -26.089 0.692   1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   1599 C  C   . GLY B 1 69  ? -7.499  -25.224 0.664   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   1600 O  O   . GLY B 1 69  ? -8.342  -25.382 -0.226  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   1601 N  N   . ASP B 1 70  ? -7.615  -24.277 1.608   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B N   1 
ATOM   1602 C  CA  . ASP B 1 70  ? -8.779  -23.407 1.649   1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B CA  1 
ATOM   1603 C  C   . ASP B 1 70  ? -8.457  -21.956 1.227   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B C   1 
ATOM   1604 O  O   . ASP B 1 70  ? -9.293  -21.064 1.401   1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B O   1 
ATOM   1605 C  CB  . ASP B 1 70  ? -9.414  -23.459 3.061   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B CB  1 
ATOM   1606 C  CG  . ASP B 1 70  ? -8.449  -23.178 4.212   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B CG  1 
ATOM   1607 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -7.444  -22.476 3.989   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B OD1 1 
ATOM   1608 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -8.686  -23.692 5.321   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 70   ASP B OD2 1 
ATOM   1609 N  N   . GLY B 1 71  ? -7.240  -21.729 0.733   1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 71   GLY B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . GLY B 1 71  ? -6.809  -20.408 0.305   1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 71   GLY B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . GLY B 1 71  ? -7.290  -20.097 -1.109  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 71   GLY B C   1 
ATOM   1612 O  O   . GLY B 1 71  ? -7.866  -19.031 -1.354  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 71   GLY B O   1 
ATOM   1613 N  N   . TYR B 1 72  ? -7.073  -21.038 -2.047  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B N   1 
ATOM   1614 C  CA  . TYR B 1 72  ? -7.471  -20.840 -3.439  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CA  1 
ATOM   1615 C  C   . TYR B 1 72  ? -8.957  -20.588 -3.600  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B C   1 
ATOM   1616 O  O   . TYR B 1 72  ? -9.783  -21.325 -3.053  1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B O   1 
ATOM   1617 C  CB  . TYR B 1 72  ? -6.963  -21.963 -4.362  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CB  1 
ATOM   1618 C  CG  . TYR B 1 72  ? -7.429  -21.756 -5.784  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CG  1 
ATOM   1619 C  CD1 . TYR B 1 72  ? -6.966  -20.679 -6.535  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD1 1 
ATOM   1620 C  CD2 . TYR B 1 72  ? -8.415  -22.568 -6.345  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD2 1 
ATOM   1621 C  CE1 . TYR B 1 72  ? -7.432  -20.437 -7.819  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE1 1 
ATOM   1622 C  CE2 . TYR B 1 72  ? -8.895  -22.328 -7.642  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE2 1 
ATOM   1623 C  CZ  . TYR B 1 72  ? -8.397  -21.255 -8.368  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CZ  1 
ATOM   1624 O  OH  . TYR B 1 72  ? -8.807  -20.973 -9.641  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B OH  1 
ATOM   1625 N  N   . GLY B 1 73  ? -9.282  -19.519 -4.318  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B N   1 
ATOM   1626 C  CA  . GLY B 1 73  ? -10.668 -19.136 -4.516  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B CA  1 
ATOM   1627 C  C   . GLY B 1 73  ? -11.369 -19.718 -5.724  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B C   1 
ATOM   1628 O  O   . GLY B 1 73  ? -12.150 -20.672 -5.613  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B O   1 
ATOM   1629 N  N   . HIS B 1 74  ? -11.161 -19.075 -6.879  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B N   1 
ATOM   1630 C  CA  . HIS B 1 74  ? -11.830 -19.443 -8.126  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CA  1 
ATOM   1631 C  C   . HIS B 1 74  ? -11.189 -18.710 -9.314  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B C   1 
ATOM   1632 O  O   . HIS B 1 74  ? -10.326 -17.849 -9.136  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B O   1 
ATOM   1633 C  CB  . HIS B 1 74  ? -13.344 -19.072 -8.034  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CB  1 
ATOM   1634 C  CG  . HIS B 1 74  ? -13.606 -17.619 -7.706  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CG  1 
ATOM   1635 N  ND1 . HIS B 1 74  ? -14.109 -17.227 -6.460  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B ND1 1 
ATOM   1636 C  CD2 . HIS B 1 74  ? -13.480 -16.518 -8.489  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CD2 1 
ATOM   1637 C  CE1 . HIS B 1 74  ? -14.271 -15.916 -6.531  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CE1 1 
ATOM   1638 N  NE2 . HIS B 1 74  ? -13.881 -15.438 -7.726  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B NE2 1 
ATOM   1639 N  N   . LEU B 1 75  ? -11.647 -19.071 -10.515 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B N   1 
ATOM   1640 C  CA  . LEU B 1 75  ? -11.314 -18.465 -11.781 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CA  1 
ATOM   1641 C  C   . LEU B 1 75  ? -12.630 -17.887 -12.279 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B C   1 
ATOM   1642 O  O   . LEU B 1 75  ? -13.632 -18.599 -12.330 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B O   1 
ATOM   1643 C  CB  . LEU B 1 75  ? -10.775 -19.527 -12.805 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CB  1 
ATOM   1644 C  CG  . LEU B 1 75  ? -10.253 -18.932 -14.132 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CG  1 
ATOM   1645 C  CD1 . LEU B 1 75  ? -8.965  -18.146 -13.906 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD1 1 
ATOM   1646 C  CD2 . LEU B 1 75  ? -9.990  -20.017 -15.164 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD2 1 
ATOM   1647 N  N   . ALA B 1 76  ? -12.654 -16.591 -12.589 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ALA B 1 76  ? -13.871 -15.974 -13.113 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ALA B 1 76  ? -13.807 -15.862 -14.615 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B C   1 
ATOM   1650 O  O   . ALA B 1 76  ? -12.758 -15.535 -15.186 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ALA B 1 76  ? -14.083 -14.600 -12.503 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CB  1 
ATOM   1652 N  N   . ILE B 1 77  ? -14.946 -16.098 -15.258 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ILE B 1 77  ? -15.069 -16.048 -16.709 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ILE B 1 77  ? -16.261 -15.187 -17.114 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B C   1 
ATOM   1655 O  O   . ILE B 1 77  ? -17.324 -15.259 -16.495 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ILE B 1 77  ? -15.135 -17.496 -17.249 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CB  1 
ATOM   1657 C  CG1 . ILE B 1 77  ? -13.689 -18.090 -17.338 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CG1 1 
ATOM   1658 C  CG2 . ILE B 1 77  ? -15.852 -17.578 -18.603 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CG2 1 
ATOM   1659 C  CD1 . ILE B 1 77  ? -13.618 -19.491 -17.117 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CD1 1 
ATOM   1660 N  N   . GLU B 1 78  ? -16.063 -14.366 -18.148 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . GLU B 1 78  ? -17.100 -13.541 -18.730 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . GLU B 1 78  ? -17.827 -14.373 -19.770 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B C   1 
ATOM   1663 O  O   . GLU B 1 78  ? -17.200 -14.964 -20.647 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . GLU B 1 78  ? -16.505 -12.283 -19.374 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . GLU B 1 78  ? -17.579 -11.317 -19.810 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CG  1 
ATOM   1666 C  CD  . GLU B 1 78  ? -16.989 -10.081 -20.437 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B CD  1 
ATOM   1667 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -16.476 -10.169 -21.575 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE1 1 
ATOM   1668 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -17.008 -9.028  -19.768 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 78   GLU B OE2 1 
ATOM   1669 N  N   . VAL B 1 79  ? -19.150 -14.424 -19.656 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   1 
ATOM   1670 C  CA  . VAL B 1 79  ? -20.010 -15.205 -20.544 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  1 
ATOM   1671 C  C   . VAL B 1 79  ? -21.068 -14.314 -21.199 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   1 
ATOM   1672 O  O   . VAL B 1 79  ? -21.502 -13.336 -20.592 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   1 
ATOM   1673 C  CB  . VAL B 1 79  ? -20.662 -16.418 -19.807 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  1 
ATOM   1674 C  CG1 . VAL B 1 79  ? -19.626 -17.469 -19.432 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 1 
ATOM   1675 C  CG2 . VAL B 1 79  ? -21.436 -15.980 -18.573 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 1 
ATOM   1676 N  N   . GLU B 1 80  ? -21.507 -14.675 -22.410 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B N   1 
ATOM   1677 C  CA  . GLU B 1 80  ? -22.569 -13.944 -23.110 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CA  1 
ATOM   1678 C  C   . GLU B 1 80  ? -23.907 -14.156 -22.443 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B C   1 
ATOM   1679 O  O   . GLU B 1 80  ? -24.647 -13.193 -22.282 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B O   1 
ATOM   1680 C  CB  . GLU B 1 80  ? -22.637 -14.316 -24.594 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CB  1 
ATOM   1681 C  CG  . GLU B 1 80  ? -21.857 -13.350 -25.471 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CG  1 
ATOM   1682 C  CD  . GLU B 1 80  ? -22.414 -11.952 -25.678 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CD  1 
ATOM   1683 O  OE1 . GLU B 1 80  ? -23.645 -11.759 -25.553 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE1 1 
ATOM   1684 O  OE2 . GLU B 1 80  ? -21.620 -11.065 -26.064 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE2 1 
ATOM   1685 N  N   . ASP B 1 81  ? -24.204 -15.395 -22.006 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B N   1 
ATOM   1686 C  CA  . ASP B 1 81  ? -25.457 -15.708 -21.313 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B CA  1 
ATOM   1687 C  C   . ASP B 1 81  ? -25.169 -16.727 -20.198 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B C   1 
ATOM   1688 O  O   . ASP B 1 81  ? -24.974 -17.918 -20.474 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B O   1 
ATOM   1689 C  CB  . ASP B 1 81  ? -26.501 -16.244 -22.321 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . ASP B 1 81  ? -27.937 -16.322 -21.837 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B CG  1 
ATOM   1691 O  OD1 . ASP B 1 81  ? -28.154 -16.395 -20.606 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B OD1 1 
ATOM   1692 O  OD2 . ASP B 1 81  ? -28.844 -16.377 -22.692 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 81   ASP B OD2 1 
ATOM   1693 N  N   . ALA B 1 82  ? -25.125 -16.250 -18.938 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . ALA B 1 82  ? -24.847 -17.118 -17.795 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . ALA B 1 82  ? -25.868 -18.275 -17.624 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C   1 
ATOM   1696 O  O   . ALA B 1 82  ? -25.450 -19.399 -17.333 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . ALA B 1 82  ? -24.709 -16.304 -16.525 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB  1 
ATOM   1698 N  N   . ALA B 1 83  ? -27.180 -18.008 -17.865 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1699 C  CA  . ALA B 1 83  ? -28.257 -19.019 -17.775 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1700 C  C   . ALA B 1 83  ? -28.038 -20.174 -18.761 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1701 O  O   . ALA B 1 83  ? -28.216 -21.334 -18.397 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1702 C  CB  . ALA B 1 83  ? -29.615 -18.371 -18.024 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1703 N  N   . VAL B 1 84  ? -27.612 -19.845 -19.997 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B N   1 
ATOM   1704 C  CA  . VAL B 1 84  ? -27.306 -20.801 -21.053 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B CA  1 
ATOM   1705 C  C   . VAL B 1 84  ? -26.084 -21.656 -20.682 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B C   1 
ATOM   1706 O  O   . VAL B 1 84  ? -26.179 -22.878 -20.784 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B O   1 
ATOM   1707 C  CB  . VAL B 1 84  ? -27.210 -20.106 -22.443 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B CB  1 
ATOM   1708 C  CG1 . VAL B 1 84  ? -26.469 -20.965 -23.473 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B CG1 1 
ATOM   1709 C  CG2 . VAL B 1 84  ? -28.600 -19.728 -22.967 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 84   VAL B CG2 1 
ATOM   1710 N  N   . THR B 1 85  ? -24.955 -21.034 -20.219 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 85   THR B N   1 
ATOM   1711 C  CA  . THR B 1 85  ? -23.733 -21.760 -19.812 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 85   THR B CA  1 
ATOM   1712 C  C   . THR B 1 85  ? -24.060 -22.736 -18.656 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 85   THR B C   1 
ATOM   1713 O  O   . THR B 1 85  ? -23.576 -23.868 -18.661 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 85   THR B O   1 
ATOM   1714 C  CB  . THR B 1 85  ? -22.591 -20.767 -19.439 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 85   THR B CB  1 
ATOM   1715 O  OG1 . THR B 1 85  ? -22.398 -19.797 -20.473 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 85   THR B OG1 1 
ATOM   1716 C  CG2 . THR B 1 85  ? -21.273 -21.464 -19.129 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 85   THR B CG2 1 
ATOM   1717 N  N   . CYS B 1 86  ? -24.886 -22.275 -17.675 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . CYS B 1 86  ? -25.365 -23.027 -16.499 0.50 28.64  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . CYS B 1 86  ? -26.162 -24.253 -16.888 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B C   1 
ATOM   1720 O  O   . CYS B 1 86  ? -25.853 -25.344 -16.422 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B O   1 
ATOM   1721 C  CB  B CYS B 1 86  ? -26.143 -22.104 -15.563 0.50 30.81  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB  1 
ATOM   1722 C  CB  C CYS B 1 86  ? -26.190 -22.134 -15.585 0.50 27.78  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB  1 
ATOM   1723 S  SG  B CYS B 1 86  ? -27.000 -22.946 -14.209 0.50 35.84  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG  1 
ATOM   1724 S  SG  C CYS B 1 86  ? -25.209 -21.041 -14.550 0.50 30.69  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG  1 
ATOM   1725 N  N   . ALA B 1 87  ? -27.183 -24.066 -17.751 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 87   ALA B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ALA B 1 87  ? -28.049 -25.130 -18.263 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 87   ALA B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ALA B 1 87  ? -27.221 -26.126 -19.085 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 87   ALA B C   1 
ATOM   1728 O  O   . ALA B 1 87  ? -27.474 -27.325 -19.008 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 87   ALA B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ALA B 1 87  ? -29.182 -24.537 -19.099 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 87   ALA B CB  1 
ATOM   1730 N  N   . ARG B 1 88  ? -26.187 -25.639 -19.802 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . ARG B 1 88  ? -25.295 -26.501 -20.585 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . ARG B 1 88  ? -24.412 -27.348 -19.659 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B C   1 
ATOM   1733 O  O   . ARG B 1 88  ? -24.353 -28.561 -19.840 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . ARG B 1 88  ? -24.467 -25.663 -21.571 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B CB  1 
ATOM   1735 C  CG  . ARG B 1 88  ? -23.459 -26.446 -22.416 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B CG  1 
ATOM   1736 C  CD  . ARG B 1 88  ? -22.336 -25.524 -22.871 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B CD  1 
ATOM   1737 N  NE  . ARG B 1 88  ? -21.596 -26.066 -24.010 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B NE  1 
ATOM   1738 C  CZ  . ARG B 1 88  ? -21.731 -25.647 -25.266 1.00 98.47  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B CZ  1 
ATOM   1739 N  NH1 . ARG B 1 88  ? -22.577 -24.667 -25.559 1.00 86.91  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B NH1 1 
ATOM   1740 N  NH2 . ARG B 1 88  ? -21.017 -26.202 -26.237 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 88   ARG B NH2 1 
ATOM   1741 N  N   . ALA B 1 89  ? -23.770 -26.729 -18.637 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 89   ALA B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . ALA B 1 89  ? -22.928 -27.462 -17.666 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 89   ALA B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . ALA B 1 89  ? -23.725 -28.559 -16.910 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 89   ALA B C   1 
ATOM   1744 O  O   . ALA B 1 89  ? -23.191 -29.645 -16.625 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 89   ALA B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . ALA B 1 89  ? -22.296 -26.493 -16.672 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 89   ALA B CB  1 
ATOM   1746 N  N   . ARG B 1 90  ? -25.000 -28.274 -16.620 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . ARG B 1 90  ? -25.893 -29.209 -15.933 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . ARG B 1 90  ? -26.157 -30.427 -16.816 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C   1 
ATOM   1749 O  O   . ARG B 1 90  ? -25.942 -31.551 -16.360 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O   1 
ATOM   1750 C  CB  . ARG B 1 90  ? -27.207 -28.527 -15.515 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB  1 
ATOM   1751 C  CG  . ARG B 1 90  ? -27.040 -27.660 -14.286 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG  1 
ATOM   1752 C  CD  . ARG B 1 90  ? -28.362 -27.223 -13.693 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD  1 
ATOM   1753 N  NE  . ARG B 1 90  ? -28.238 -27.026 -12.249 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE  1 
ATOM   1754 C  CZ  . ARG B 1 90  ? -28.349 -25.850 -11.642 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ  1 
ATOM   1755 N  NH1 . ARG B 1 90  ? -28.627 -24.758 -12.342 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1 1 
ATOM   1756 N  NH2 . ARG B 1 90  ? -28.197 -25.758 -10.327 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2 1 
ATOM   1757 N  N   . ALA B 1 91  ? -26.523 -30.195 -18.100 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 91   ALA B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . ALA B 1 91  ? -26.789 -31.236 -19.102 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 91   ALA B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . ALA B 1 91  ? -25.640 -32.261 -19.208 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 91   ALA B C   1 
ATOM   1760 O  O   . ALA B 1 91  ? -25.897 -33.461 -19.343 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 91   ALA B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . ALA B 1 91  ? -27.072 -30.600 -20.458 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 91   ALA B CB  1 
ATOM   1762 N  N   . LEU B 1 92  ? -24.386 -31.779 -19.057 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B N   1 
ATOM   1763 C  CA  . LEU B 1 92  ? -23.127 -32.542 -19.094 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CA  1 
ATOM   1764 C  C   . LEU B 1 92  ? -22.770 -33.212 -17.752 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B C   1 
ATOM   1765 O  O   . LEU B 1 92  ? -21.763 -33.921 -17.654 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B O   1 
ATOM   1766 C  CB  . LEU B 1 92  ? -21.984 -31.623 -19.567 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . LEU B 1 92  ? -22.140 -30.965 -20.961 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CG  1 
ATOM   1768 C  CD1 . LEU B 1 92  ? -21.185 -29.787 -21.129 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CD1 1 
ATOM   1769 C  CD2 . LEU B 1 92  ? -21.920 -31.979 -22.088 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 92   LEU B CD2 1 
ATOM   1770 N  N   . GLY B 1 93  ? -23.583 -32.975 -16.731 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B N   1 
ATOM   1771 C  CA  . GLY B 1 93  ? -23.377 -33.573 -15.412 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B CA  1 
ATOM   1772 C  C   . GLY B 1 93  ? -22.437 -32.839 -14.472 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B C   1 
ATOM   1773 O  O   . GLY B 1 93  ? -21.953 -33.428 -13.502 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B O   1 
ATOM   1774 N  N   . TYR B 1 94  ? -22.185 -31.542 -14.723 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B N   1 
ATOM   1775 C  CA  . TYR B 1 94  ? -21.349 -30.766 -13.808 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CA  1 
ATOM   1776 C  C   . TYR B 1 94  ? -22.200 -30.025 -12.786 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B C   1 
ATOM   1777 O  O   . TYR B 1 94  ? -23.303 -29.588 -13.092 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B O   1 
ATOM   1778 C  CB  . TYR B 1 94  ? -20.451 -29.797 -14.576 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . TYR B 1 94  ? -19.561 -30.497 -15.571 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CG  1 
ATOM   1780 C  CD1 . TYR B 1 94  ? -18.569 -31.383 -15.149 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CD1 1 
ATOM   1781 C  CD2 . TYR B 1 94  ? -19.713 -30.286 -16.936 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CD2 1 
ATOM   1782 C  CE1 . TYR B 1 94  ? -17.754 -32.044 -16.066 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CE1 1 
ATOM   1783 C  CE2 . TYR B 1 94  ? -18.894 -30.929 -17.864 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CE2 1 
ATOM   1784 C  CZ  . TYR B 1 94  ? -17.929 -31.818 -17.427 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B CZ  1 
ATOM   1785 O  OH  . TYR B 1 94  ? -17.103 -32.406 -18.355 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 94   TYR B OH  1 
ATOM   1786 N  N   . ARG B 1 95  ? -21.688 -29.880 -11.572 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . ARG B 1 95  ? -22.430 -29.165 -10.543 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . ARG B 1 95  ? -22.366 -27.669 -10.754 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B C   1 
ATOM   1789 O  O   . ARG B 1 95  ? -21.308 -27.120 -11.059 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B O   1 
ATOM   1790 C  CB  . ARG B 1 95  ? -21.899 -29.502 -9.148  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . ARG B 1 95  ? -22.702 -28.822 -8.056  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . ARG B 1 95  ? -22.307 -29.279 -6.682  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B CD  1 
ATOM   1793 N  NE  . ARG B 1 95  ? -22.771 -30.632 -6.377  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B NE  1 
ATOM   1794 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -23.966 -30.932 -5.874  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B CZ  1 
ATOM   1795 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -24.864 -29.974 -5.653  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B NH1 1 
ATOM   1796 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -24.277 -32.191 -5.595  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 95   ARG B NH2 1 
ATOM   1797 N  N   . VAL B 1 96  ? -23.515 -27.028 -10.589 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B N   1 
ATOM   1798 C  CA  . VAL B 1 96  ? -23.701 -25.595 -10.617 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CA  1 
ATOM   1799 C  C   . VAL B 1 96  ? -24.234 -25.212 -9.224  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B C   1 
ATOM   1800 O  O   . VAL B 1 96  ? -25.195 -25.823 -8.744  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B O   1 
ATOM   1801 C  CB  . VAL B 1 96  ? -24.718 -25.157 -11.697 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CB  1 
ATOM   1802 C  CG1 . VAL B 1 96  ? -24.938 -23.641 -11.660 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG1 1 
ATOM   1803 C  CG2 . VAL B 1 96  ? -24.287 -25.612 -13.087 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG2 1 
ATOM   1804 N  N   . THR B 1 97  ? -23.613 -24.210 -8.582  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N   1 
ATOM   1805 C  CA  . THR B 1 97  ? -24.115 -23.649 -7.323  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA  1 
ATOM   1806 C  C   . THR B 1 97  ? -24.357 -22.189 -7.608  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C   1 
ATOM   1807 O  O   . THR B 1 97  ? -23.664 -21.622 -8.446  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O   1 
ATOM   1808 C  CB  . THR B 1 97  ? -23.182 -23.887 -6.156  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB  1 
ATOM   1809 O  OG1 . THR B 1 97  ? -21.862 -23.516 -6.538  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1 1 
ATOM   1810 C  CG2 . THR B 1 97  ? -23.215 -25.334 -5.668  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2 1 
ATOM   1811 N  N   . ARG B 1 98  ? -25.369 -21.597 -6.994  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B N   1 
ATOM   1812 C  CA  . ARG B 1 98  ? -25.698 -20.185 -7.191  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CA  1 
ATOM   1813 C  C   . ARG B 1 98  ? -25.741 -19.472 -5.846  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B C   1 
ATOM   1814 O  O   . ARG B 1 98  ? -26.239 -20.028 -4.849  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B O   1 
ATOM   1815 C  CB  . ARG B 1 98  ? -27.020 -20.003 -7.957  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CB  1 
ATOM   1816 C  CG  . ARG B 1 98  ? -27.022 -20.709 -9.301  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CG  1 
ATOM   1817 C  CD  . ARG B 1 98  ? -28.380 -20.725 -9.902  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CD  1 
ATOM   1818 N  NE  . ARG B 1 98  ? -28.634 -19.479 -10.607 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NE  1 
ATOM   1819 C  CZ  . ARG B 1 98  ? -29.841 -19.033 -10.915 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CZ  1 
ATOM   1820 N  NH1 . ARG B 1 98  ? -30.920 -19.742 -10.598 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH1 1 
ATOM   1821 N  NH2 . ARG B 1 98  ? -29.984 -17.865 -11.528 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH2 1 
ATOM   1822 N  N   . GLU B 1 99  ? -25.195 -18.243 -5.822  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . GLU B 1 99  ? -25.143 -17.433 -4.610  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . GLU B 1 99  ? -25.890 -16.131 -4.817  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C   1 
ATOM   1825 O  O   . GLU B 1 99  ? -25.633 -15.409 -5.791  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O   1 
ATOM   1826 C  CB  . GLU B 1 99  ? -23.690 -17.097 -4.217  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB  1 
ATOM   1827 C  CG  . GLU B 1 99  ? -22.697 -18.241 -4.317  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG  1 
ATOM   1828 C  CD  . GLU B 1 99  ? -22.556 -19.087 -3.076  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD  1 
ATOM   1829 O  OE1 . GLU B 1 99  ? -23.206 -18.766 -2.057  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1 1 
ATOM   1830 O  OE2 . GLU B 1 99  ? -21.774 -20.063 -3.118  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2 1 
ATOM   1831 N  N   . ALA B 1 100 ? -26.782 -15.808 -3.875  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B N   1 
ATOM   1832 C  CA  . ALA B 1 100 ? -27.506 -14.545 -3.908  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CA  1 
ATOM   1833 C  C   . ALA B 1 100 ? -27.048 -13.679 -2.716  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B C   1 
ATOM   1834 O  O   . ALA B 1 100 ? -26.771 -14.208 -1.643  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B O   1 
ATOM   1835 C  CB  . ALA B 1 100 ? -29.001 -14.797 -3.850  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CB  1 
ATOM   1836 N  N   . GLY B 1 101 ? -26.985 -12.369 -2.918  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   1837 C  CA  . GLY B 1 101 ? -26.608 -11.424 -1.869  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   1838 C  C   . GLY B 1 101 ? -25.120 -11.195 -1.678  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   1839 O  O   . GLY B 1 101 ? -24.718 -10.671 -0.636  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   1840 N  N   . LEU B 1 102 ? -24.281 -11.588 -2.666  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   1841 C  CA  . LEU B 1 102 ? -22.831 -11.348 -2.586  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   1842 C  C   . LEU B 1 102 ? -22.711 -9.846  -2.785  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   1843 O  O   . LEU B 1 102 ? -23.018 -9.349  -3.873  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   1844 C  CB  . LEU B 1 102 ? -22.013 -12.144 -3.653  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   1845 C  CG  . LEU B 1 102 ? -21.969 -13.682 -3.497  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   1846 C  CD1 . LEU B 1 102 ? -21.313 -14.374 -4.738  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   1847 C  CD2 . LEU B 1 102 ? -21.301 -14.128 -2.161  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   1848 N  N   . MET B 1 103 ? -22.440 -9.115  -1.685  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 103  MET B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . MET B 1 103 ? -22.359 -7.645  -1.702  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 103  MET B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . MET B 1 103 ? -21.385 -7.069  -2.719  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 103  MET B C   1 
ATOM   1851 O  O   . MET B 1 103 ? -21.567 -5.940  -3.153  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 103  MET B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . MET B 1 103 ? -22.291 -6.986  -0.305  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 103  MET B CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . MET B 1 103 ? -21.376 -7.667  0.658   1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 103  MET B CG  1 
ATOM   1854 S  SD  . MET B 1 103 ? -21.624 -7.138  2.364   1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 103  MET B SD  1 
ATOM   1855 C  CE  . MET B 1 103 ? -23.163 -7.995  2.803   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 103  MET B CE  1 
ATOM   1856 N  N   . GLN B 1 104 ? -20.427 -7.888  -3.174  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B N   1 
ATOM   1857 C  CA  . GLN B 1 104 ? -19.480 -7.522  -4.222  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B CA  1 
ATOM   1858 C  C   . GLN B 1 104 ? -20.114 -7.638  -5.612  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B C   1 
ATOM   1859 O  O   . GLN B 1 104 ? -19.541 -7.146  -6.579  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B O   1 
ATOM   1860 C  CB  . GLN B 1 104 ? -18.164 -8.311  -4.117  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . GLN B 1 104 ? -18.242 -9.839  -4.326  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B CG  1 
ATOM   1862 C  CD  . GLN B 1 104 ? -18.583 -10.591 -3.062  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B CD  1 
ATOM   1863 O  OE1 . GLN B 1 104 ? -19.545 -10.280 -2.351  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B OE1 1 
ATOM   1864 N  NE2 . GLN B 1 104 ? -17.814 -11.615 -2.755  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 104  GLN B NE2 1 
ATOM   1865 N  N   . HIS B 1 105 ? -21.307 -8.245  -5.713  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B N   1 
ATOM   1866 C  CA  . HIS B 1 105 ? -21.983 -8.387  -7.016  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CA  1 
ATOM   1867 C  C   . HIS B 1 105 ? -23.367 -7.674  -7.095  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B C   1 
ATOM   1868 O  O   . HIS B 1 105 ? -24.176 -7.994  -7.975  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B O   1 
ATOM   1869 C  CB  . HIS B 1 105 ? -22.040 -9.865  -7.453  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CB  1 
ATOM   1870 C  CG  . HIS B 1 105 ? -20.687 -10.493 -7.652  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CG  1 
ATOM   1871 N  ND1 . HIS B 1 105 ? -19.939 -10.269 -8.813  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B ND1 1 
ATOM   1872 C  CD2 . HIS B 1 105 ? -20.003 -11.353 -6.855  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CD2 1 
ATOM   1873 C  CE1 . HIS B 1 105 ? -18.824 -10.974 -8.663  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B CE1 1 
ATOM   1874 N  NE2 . HIS B 1 105 ? -18.817 -11.647 -7.509  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 105  HIS B NE2 1 
ATOM   1875 N  N   . GLY B 1 106 ? -23.597 -6.701  -6.201  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1876 C  CA  . GLY B 1 106 ? -24.832 -5.920  -6.140  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1877 C  C   . GLY B 1 106 ? -26.097 -6.738  -5.945  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1878 O  O   . GLY B 1 106 ? -26.284 -7.365  -4.899  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1879 N  N   . ARG B 1 107 ? -26.971 -6.745  -6.961  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B N   1 
ATOM   1880 C  CA  . ARG B 1 107 ? -28.235 -7.498  -6.948  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B CA  1 
ATOM   1881 C  C   . ARG B 1 107 ? -28.140 -8.778  -7.799  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B C   1 
ATOM   1882 O  O   . ARG B 1 107 ? -29.130 -9.514  -7.898  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B O   1 
ATOM   1883 C  CB  . ARG B 1 107 ? -29.399 -6.616  -7.452  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B CB  1 
ATOM   1884 C  CG  . ARG B 1 107 ? -29.914 -5.627  -6.416  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B CG  1 
ATOM   1885 C  CD  . ARG B 1 107 ? -30.618 -4.455  -7.080  1.00 80.65  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B CD  1 
ATOM   1886 N  NE  . ARG B 1 107 ? -31.316 -3.617  -6.104  1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B NE  1 
ATOM   1887 C  CZ  . ARG B 1 107 ? -32.583 -3.790  -5.736  1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 107  ARG B CZ  1 
ATOM   1888 N  NH1 . ARG B 1 107 ? -33.308 -4.769  -6.264  1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B NH1 1 
ATOM   1889 N  NH2 . ARG B 1 107 ? -33.135 -2.984  -4.838  1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 107  ARG B NH2 1 
ATOM   1890 N  N   . SER B 1 108 ? -26.957 -9.049  -8.410  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 108  SER B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . SER B 1 108 ? -26.787 -10.226 -9.251  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 108  SER B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . SER B 1 108 ? -26.661 -11.518 -8.441  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 108  SER B C   1 
ATOM   1893 O  O   . SER B 1 108 ? -25.960 -11.568 -7.419  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 108  SER B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . SER B 1 108 ? -25.572 -10.094 -10.165 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 108  SER B CB  1 
ATOM   1895 O  OG  . SER B 1 108 ? -25.600 -8.934  -10.977 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 108  SER B OG  1 
ATOM   1896 N  N   . VAL B 1 109 ? -27.300 -12.579 -8.951  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B N   1 
ATOM   1897 C  CA  . VAL B 1 109 ? -27.178 -13.920 -8.403  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CA  1 
ATOM   1898 C  C   . VAL B 1 109 ? -26.028 -14.487 -9.222  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B C   1 
ATOM   1899 O  O   . VAL B 1 109 ? -26.062 -14.417 -10.450 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B O   1 
ATOM   1900 C  CB  . VAL B 1 109 ? -28.497 -14.730 -8.553  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CB  1 
ATOM   1901 C  CG1 . VAL B 1 109 ? -28.258 -16.227 -8.409  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG1 1 
ATOM   1902 C  CG2 . VAL B 1 109 ? -29.553 -14.238 -7.562  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG2 1 
ATOM   1903 N  N   . ILE B 1 110 ? -24.992 -14.966 -8.565  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B N   1 
ATOM   1904 C  CA  . ILE B 1 110 ? -23.810 -15.485 -9.286  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CA  1 
ATOM   1905 C  C   . ILE B 1 110 ? -23.750 -16.987 -9.265  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B C   1 
ATOM   1906 O  O   . ILE B 1 110 ? -23.823 -17.597 -8.196  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B O   1 
ATOM   1907 C  CB  . ILE B 1 110 ? -22.488 -14.836 -8.748  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CB  1 
ATOM   1908 C  CG1 . ILE B 1 110 ? -22.551 -13.282 -8.794  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG1 1 
ATOM   1909 C  CG2 . ILE B 1 110 ? -21.194 -15.416 -9.399  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG2 1 
ATOM   1910 C  CD1 . ILE B 1 110 ? -22.568 -12.597 -10.198 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CD1 1 
ATOM   1911 N  N   . ALA B 1 111 ? -23.542 -17.579 -10.450 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1912 C  CA  . ALA B 1 111 ? -23.383 -19.022 -10.612 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1913 C  C   . ALA B 1 111 ? -21.913 -19.420 -10.588 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1914 O  O   . ALA B 1 111 ? -21.054 -18.703 -11.118 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1915 C  CB  . ALA B 1 111 ? -24.034 -19.475 -11.909 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1916 N  N   . PHE B 1 112 ? -21.636 -20.560 -9.953  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   1917 C  CA  . PHE B 1 112 ? -20.309 -21.136 -9.838  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   1918 C  C   . PHE B 1 112 ? -20.329 -22.566 -10.402 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   1919 O  O   . PHE B 1 112 ? -21.144 -23.402 -9.983  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   1920 C  CB  . PHE B 1 112 ? -19.811 -21.138 -8.381  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   1921 C  CG  . PHE B 1 112 ? -19.487 -19.764 -7.829  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   1922 C  CD1 . PHE B 1 112 ? -18.178 -19.280 -7.839  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   1923 C  CD2 . PHE B 1 112 ? -20.484 -18.962 -7.278  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   1924 C  CE1 . PHE B 1 112 ? -17.879 -18.011 -7.315  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   1925 C  CE2 . PHE B 1 112 ? -20.184 -17.696 -6.763  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   1926 C  CZ  . PHE B 1 112 ? -18.888 -17.227 -6.792  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   1927 N  N   . LEU B 1 113 ? -19.469 -22.824 -11.386 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B N   1 
ATOM   1928 C  CA  . LEU B 1 113 ? -19.361 -24.175 -11.932 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CA  1 
ATOM   1929 C  C   . LEU B 1 113 ? -18.294 -24.898 -11.144 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B C   1 
ATOM   1930 O  O   . LEU B 1 113 ? -17.310 -24.280 -10.708 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B O   1 
ATOM   1931 C  CB  . LEU B 1 113 ? -18.948 -24.164 -13.417 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . LEU B 1 113 ? -19.873 -23.522 -14.434 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CG  1 
ATOM   1933 C  CD1 . LEU B 1 113 ? -19.548 -24.023 -15.841 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD1 1 
ATOM   1934 C  CD2 . LEU B 1 113 ? -21.341 -23.765 -14.108 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 113  LEU B CD2 1 
ATOM   1935 N  N   . GLU B 1 114 ? -18.456 -26.214 -11.002 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B N   1 
ATOM   1936 C  CA  . GLU B 1 114 ? -17.471 -27.030 -10.331 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CA  1 
ATOM   1937 C  C   . GLU B 1 114 ? -16.802 -27.960 -11.351 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B C   1 
ATOM   1938 O  O   . GLU B 1 114 ? -17.482 -28.731 -12.030 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B O   1 
ATOM   1939 C  CB  . GLU B 1 114 ? -18.121 -27.788 -9.178  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . GLU B 1 114 ? -17.128 -28.420 -8.235  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CG  1 
ATOM   1941 C  CD  . GLU B 1 114 ? -17.828 -29.152 -7.109  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CD  1 
ATOM   1942 O  OE1 . GLU B 1 114 ? -18.479 -28.481 -6.275  1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE1 1 
ATOM   1943 O  OE2 . GLU B 1 114 ? -17.791 -30.402 -7.107  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE2 1 
ATOM   1944 N  N   . ASP B 1 115 ? -15.476 -27.846 -11.486 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   1945 C  CA  . ASP B 1 115 ? -14.724 -28.646 -12.453 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   1946 C  C   . ASP B 1 115 ? -14.477 -30.111 -11.942 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   1947 O  O   . ASP B 1 115 ? -14.768 -30.387 -10.765 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   1948 C  CB  . ASP B 1 115 ? -13.464 -27.882 -12.935 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . ASP B 1 115 ? -12.162 -28.140 -12.197 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   1950 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -12.204 -28.738 -11.101 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   1951 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -11.106 -27.697 -12.693 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   1952 N  N   . PRO B 1 116 ? -13.986 -31.062 -12.770 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B N   1 
ATOM   1953 C  CA  . PRO B 1 116 ? -13.779 -32.450 -12.274 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CA  1 
ATOM   1954 C  C   . PRO B 1 116 ? -12.892 -32.613 -11.037 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B C   1 
ATOM   1955 O  O   . PRO B 1 116 ? -13.007 -33.610 -10.308 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B O   1 
ATOM   1956 C  CB  . PRO B 1 116 ? -13.184 -33.173 -13.495 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CB  1 
ATOM   1957 C  CG  . PRO B 1 116 ? -13.766 -32.434 -14.676 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CG  1 
ATOM   1958 C  CD  . PRO B 1 116 ? -13.640 -30.979 -14.205 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CD  1 
ATOM   1959 N  N   . ASP B 1 117 ? -12.015 -31.641 -10.794 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   1960 C  CA  . ASP B 1 117 ? -11.111 -31.664 -9.640  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   1961 C  C   . ASP B 1 117 ? -11.669 -30.879 -8.450  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   1962 O  O   . ASP B 1 117 ? -11.033 -30.824 -7.416  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   1963 C  CB  . ASP B 1 117 ? -9.725  -31.167 -10.034 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   1964 C  CG  . ASP B 1 117 ? -9.018  -32.117 -10.965 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   1965 O  OD1 . ASP B 1 117 ? -8.430  -33.101 -10.473 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   1966 O  OD2 . ASP B 1 117 ? -9.107  -31.915 -12.183 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   1967 N  N   . GLY B 1 118 ? -12.860 -30.318 -8.602  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B N   1 
ATOM   1968 C  CA  . GLY B 1 118 ? -13.502 -29.553 -7.544  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B CA  1 
ATOM   1969 C  C   . GLY B 1 118 ? -13.181 -28.073 -7.528  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B C   1 
ATOM   1970 O  O   . GLY B 1 118 ? -13.617 -27.375 -6.606  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B O   1 
ATOM   1971 N  N   . TYR B 1 119 ? -12.433 -27.565 -8.548  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . TYR B 1 119 ? -12.106 -26.139 -8.624  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . TYR B 1 119 ? -13.323 -25.375 -9.067  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B C   1 
ATOM   1974 O  O   . TYR B 1 119 ? -14.074 -25.859 -9.911  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . TYR B 1 119 ? -10.936 -25.867 -9.560  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . TYR B 1 119 ? -9.641  -26.556 -9.182  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CG  1 
ATOM   1977 C  CD1 . TYR B 1 119 ? -9.001  -26.275 -7.975  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD1 1 
ATOM   1978 C  CD2 . TYR B 1 119 ? -9.030  -27.457 -10.054 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD2 1 
ATOM   1979 C  CE1 . TYR B 1 119 ? -7.756  -26.841 -7.667  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE1 1 
ATOM   1980 C  CE2 . TYR B 1 119 ? -7.800  -28.039 -9.752  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE2 1 
ATOM   1981 C  CZ  . TYR B 1 119 ? -7.182  -27.753 -8.545  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CZ  1 
ATOM   1982 O  OH  . TYR B 1 119 ? -6.010  -28.400 -8.252  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B OH  1 
ATOM   1983 N  N   . LYS B 1 120 ? -13.561 -24.211 -8.453  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . LYS B 1 120 ? -14.733 -23.371 -8.749  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . LYS B 1 120 ? -14.470 -22.415 -9.886  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B C   1 
ATOM   1986 O  O   . LYS B 1 120 ? -13.392 -21.823 -9.962  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . LYS B 1 120 ? -15.206 -22.584 -7.503  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . LYS B 1 120 ? -15.653 -23.474 -6.334  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CG  1 
ATOM   1989 C  CD  . LYS B 1 120 ? -17.022 -24.155 -6.570  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CD  1 
ATOM   1990 C  CE  . LYS B 1 120 ? -17.662 -24.645 -5.279  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CE  1 
ATOM   1991 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -18.816 -25.553 -5.534  1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B NZ  1 
ATOM   1992 N  N   . VAL B 1 121 ? -15.470 -22.258 -10.758 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B N   1 
ATOM   1993 C  CA  . VAL B 1 121 ? -15.434 -21.338 -11.890 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B CA  1 
ATOM   1994 C  C   . VAL B 1 121 ? -16.589 -20.330 -11.711 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B C   1 
ATOM   1995 O  O   . VAL B 1 121 ? -17.760 -20.693 -11.806 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B O   1 
ATOM   1996 C  CB  . VAL B 1 121 ? -15.491 -22.029 -13.286 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B CB  1 
ATOM   1997 C  CG1 . VAL B 1 121 ? -15.536 -20.981 -14.414 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B CG1 1 
ATOM   1998 C  CG2 . VAL B 1 121 ? -14.308 -22.982 -13.490 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 121  VAL B CG2 1 
ATOM   1999 N  N   . GLU B 1 122 ? -16.244 -19.070 -11.511 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   2000 C  CA  . GLU B 1 122 ? -17.218 -18.007 -11.354 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   2001 C  C   . GLU B 1 122 ? -17.723 -17.495 -12.692 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   2002 O  O   . GLU B 1 122 ? -16.936 -17.102 -13.558 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   2003 C  CB  . GLU B 1 122 ? -16.620 -16.891 -10.492 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   2004 C  CG  . GLU B 1 122 ? -17.481 -15.649 -10.399 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   2005 C  CD  . GLU B 1 122 ? -16.937 -14.666 -9.391  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   2006 O  OE1 . GLU B 1 122 ? -15.801 -14.174 -9.578  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   2007 O  OE2 . GLU B 1 122 ? -17.627 -14.439 -8.375  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   2008 N  N   . LEU B 1 123 ? -19.047 -17.519 -12.877 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . LEU B 1 123 ? -19.626 -17.038 -14.128 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . LEU B 1 123 ? -20.109 -15.600 -13.967 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B C   1 
ATOM   2011 O  O   . LEU B 1 123 ? -20.930 -15.316 -13.100 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B O   1 
ATOM   2012 C  CB  . LEU B 1 123 ? -20.765 -17.943 -14.628 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CB  1 
ATOM   2013 C  CG  . LEU B 1 123 ? -20.456 -19.423 -14.871 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CG  1 
ATOM   2014 C  CD1 . LEU B 1 123 ? -21.685 -20.123 -15.427 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD1 1 
ATOM   2015 C  CD2 . LEU B 1 123 ? -19.259 -19.622 -15.880 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD2 1 
ATOM   2016 N  N   . ILE B 1 124 ? -19.571 -14.701 -14.774 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   2017 C  CA  . ILE B 1 124 ? -19.950 -13.302 -14.776 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   2018 C  C   . ILE B 1 124 ? -20.548 -12.998 -16.153 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   2019 O  O   . ILE B 1 124 ? -19.899 -13.173 -17.192 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   2020 C  CB  . ILE B 1 124 ? -18.803 -12.357 -14.339 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   2021 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -18.460 -12.596 -12.832 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   2022 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -19.186 -10.866 -14.592 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   2023 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -17.094 -12.261 -12.384 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   2024 N  N   . GLN B 1 125 ? -21.832 -12.650 -16.143 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   1 
ATOM   2025 C  CA  . GLN B 1 125 ? -22.591 -12.276 -17.318 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  1 
ATOM   2026 C  C   . GLN B 1 125 ? -21.959 -10.989 -17.916 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   1 
ATOM   2027 O  O   . GLN B 1 125 ? -21.794 -10.011 -17.189 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   1 
ATOM   2028 C  CB  . GLN B 1 125 ? -24.049 -12.013 -16.866 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  1 
ATOM   2029 C  CG  . GLN B 1 125 ? -24.960 -11.386 -17.909 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  1 
ATOM   2030 C  CD  . GLN B 1 125 ? -25.288 -12.372 -18.975 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  1 
ATOM   2031 O  OE1 . GLN B 1 125 ? -26.026 -13.345 -18.766 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 1 
ATOM   2032 N  NE2 . GLN B 1 125 ? -24.710 -12.150 -20.126 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 1 
ATOM   2033 N  N   . LYS B 1 126 ? -21.613 -11.009 -19.231 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . LYS B 1 126 ? -21.070 -9.859  -19.971 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . LYS B 1 126 ? -22.101 -8.719  -19.895 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B C   1 
ATOM   2036 O  O   . LYS B 1 126 ? -23.281 -8.937  -20.204 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . LYS B 1 126 ? -20.823 -10.234 -21.449 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . LYS B 1 126 ? -20.048 -9.173  -22.242 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B CG  1 
ATOM   2039 C  CD  . LYS B 1 126 ? -19.891 -9.517  -23.726 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B CD  1 
ATOM   2040 C  CE  . LYS B 1 126 ? -18.872 -10.606 -24.001 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B CE  1 
ATOM   2041 N  NZ  . LYS B 1 126 ? -18.923 -11.078 -25.412 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 126  LYS B NZ  1 
ATOM   2042 N  N   . GLY B 1 127 ? -21.651 -7.559  -19.421 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . GLY B 1 127 ? -22.478 -6.369  -19.249 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . GLY B 1 127 ? -22.520 -5.881  -17.815 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 127  GLY B C   1 
ATOM   2045 O  O   . GLY B 1 127 ? -22.760 -6.662  -16.892 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B O   1 
HETATM 2046 C  C1  . GOL C 2 .   ? -18.191 -0.828  -0.488  0.50 31.39  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A C1  1 
HETATM 2047 O  O1  . GOL C 2 .   ? -16.954 -0.127  -0.536  0.50 34.02  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A O1  1 
HETATM 2048 C  C2  . GOL C 2 .   ? -19.191 -0.127  0.402   0.50 30.73  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A C2  1 
HETATM 2049 O  O2  . GOL C 2 .   ? -19.845 0.912   -0.329  0.50 30.89  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A O2  1 
HETATM 2050 C  C3  . GOL C 2 .   ? -18.510 0.463   1.615   0.50 30.15  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A C3  1 
HETATM 2051 O  O3  . GOL C 2 .   ? -17.340 1.171   1.234   0.50 29.89  ? ? ? ? ? ? 201  GOL A O3  1 
HETATM 2052 C  C   . TAM D 3 .   ? 3.096   -23.480 -1.442  1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C   1 
HETATM 2053 C  C1  . TAM D 3 .   ? 2.961   -24.871 -2.094  1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C1  1 
HETATM 2054 C  C2  . TAM D 3 .   ? 1.742   -22.822 -1.131  1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C2  1 
HETATM 2055 C  C3  . TAM D 3 .   ? 3.981   -23.581 -0.182  1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C3  1 
HETATM 2056 C  C4  . TAM D 3 .   ? 2.593   -26.072 -1.206  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C4  1 
HETATM 2057 C  C5  . TAM D 3 .   ? 0.641   -23.094 -2.153  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C5  1 
HETATM 2058 C  C6  . TAM D 3 .   ? 4.388   -22.283 0.521   1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A C6  1 
HETATM 2059 N  N   . TAM D 3 .   ? 3.766   -22.624 -2.435  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A N   1 
HETATM 2060 O  O4  . TAM D 3 .   ? 1.372   -25.869 -0.478  1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A O4  1 
HETATM 2061 O  O5  . TAM D 3 .   ? -0.132  -21.926 -2.433  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A O5  1 
HETATM 2062 O  O6  . TAM D 3 .   ? 3.420   -21.950 1.524   1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 202  TAM A O6  1 
HETATM 2063 ZN ZN  . ZN  E 4 .   ? -14.207 -13.442 -8.390  1.00 19.73  ? ? ? ? ? 2 203  ZN  A ZN  1 
HETATM 2064 C  C1  . GOL F 2 .   ? 5.624   -24.010 -16.041 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A C1  1 
HETATM 2065 O  O1  . GOL F 2 .   ? 4.624   -23.812 -15.052 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A O1  1 
HETATM 2066 C  C2  . GOL F 2 .   ? 5.113   -23.504 -17.368 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A C2  1 
HETATM 2067 O  O2  . GOL F 2 .   ? 4.378   -22.298 -17.170 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A O2  1 
HETATM 2068 C  C3  . GOL F 2 .   ? 6.160   -23.324 -18.445 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A C3  1 
HETATM 2069 O  O3  . GOL F 2 .   ? 6.963   -22.175 -18.198 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 204  GOL A O3  1 
HETATM 2070 NI NI  . NI  G 5 .   ? 3.107   -22.001 -15.311 1.00 19.23  ? ? ? ? ? 2 205  NI  A NI  1 
HETATM 2071 CL CL  . CL  H 6 .   ? -6.818  -10.384 9.002   1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 206  CL  A CL  1 
HETATM 2072 ZN ZN  . ZN  I 4 .   ? -17.266 -12.933 -7.160  0.70 20.58  ? ? ? ? ? 2 1001 ZN  B ZN  1 
HETATM 2073 O  O   . HOH J 7 .   ? -3.579  -6.828  -15.720 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 301  HOH A O   1 
HETATM 2074 O  O   . HOH J 7 .   ? -3.677  -17.623 -10.000 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 302  HOH A O   1 
HETATM 2075 O  O   . HOH J 7 .   ? 4.676   -17.458 3.768   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 303  HOH A O   1 
HETATM 2076 O  O   . HOH J 7 .   ? -0.085  -17.421 -6.889  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 304  HOH A O   1 
HETATM 2077 O  O   . HOH J 7 .   ? 3.713   -24.477 -9.164  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 305  HOH A O   1 
HETATM 2078 O  O   . HOH J 7 .   ? 17.261  -13.123 -16.010 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 306  HOH A O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH J 7 .   ? -5.120  -0.762  -19.563 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 307  HOH A O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH J 7 .   ? 0.858   -21.570 -4.840  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 308  HOH A O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH J 7 .   ? -10.595 -8.490  -15.538 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 309  HOH A O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH J 7 .   ? -1.004  -11.806 3.786   1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 310  HOH A O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH J 7 .   ? -5.569  -11.223 -19.972 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 311  HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH J 7 .   ? -9.758  -1.427  -14.172 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 312  HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH J 7 .   ? -12.878 -9.101  -13.039 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 313  HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH J 7 .   ? 4.446   -7.252  2.126   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 314  HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH J 7 .   ? -0.126  -12.484 -0.268  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 315  HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH J 7 .   ? -9.090  -5.511  4.751   1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 316  HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH J 7 .   ? 10.652  -23.092 -5.765  1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 317  HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH J 7 .   ? 0.836   -1.191  -14.721 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 318  HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH J 7 .   ? -9.423  -10.725 -19.973 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 319  HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH J 7 .   ? 12.281  -7.595  -15.280 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 320  HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH J 7 .   ? -11.241 -1.196  -16.404 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 321  HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH J 7 .   ? -2.499  -17.349 4.956   1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 322  HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.414 -4.023  13.222  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 323  HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH J 7 .   ? -17.459 -2.930  -7.567  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 324  HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH J 7 .   ? -9.981  -3.903  7.573   1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 325  HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH J 7 .   ? 20.368  -10.956 -5.747  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 326  HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH J 7 .   ? 11.384  -5.959  -11.822 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 327  HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.480 -5.958  -16.718 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 328  HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH J 7 .   ? -13.720 -15.985 1.052   1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 329  HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH J 7 .   ? -0.352  -16.805 6.743   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 330  HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH J 7 .   ? -13.110 0.000   0.000   0.50 13.15  ? ? ? ? ? ? 331  HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH J 7 .   ? -6.466  -6.505  -15.324 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 332  HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH J 7 .   ? -16.800 -7.537  -8.149  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 333  HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH J 7 .   ? -10.957 -1.420  5.644   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 334  HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH J 7 .   ? -1.446  1.479   -7.249  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 335  HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH J 7 .   ? 7.866   -13.415 0.141   1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 336  HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH J 7 .   ? 9.747   -6.458  -16.045 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 337  HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH J 7 .   ? -6.656  -3.809  5.161   1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 338  HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH J 7 .   ? -0.439  -14.885 -7.012  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 339  HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH J 7 .   ? -4.022  -10.572 -17.946 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 340  HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH J 7 .   ? -18.280 -4.888  10.665  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 341  HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH J 7 .   ? 2.404   -24.773 -6.482  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 342  HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH J 7 .   ? 3.907   -0.375  4.313   1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 343  HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH J 7 .   ? -5.104  0.126   -0.070  0.50 13.85  ? ? ? ? ? ? 344  HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.074 -12.734 8.094   1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 345  HOH A O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH J 7 .   ? 9.043   -5.718  -10.415 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 346  HOH A O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH J 7 .   ? -4.708  -8.472  8.894   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 347  HOH A O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH J 7 .   ? -19.687 -2.940  -4.570  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 348  HOH A O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH J 7 .   ? -8.107  -18.875 10.271  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 349  HOH A O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH J 7 .   ? -13.184 1.127   -8.933  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 350  HOH A O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH J 7 .   ? 17.386  -5.699  -9.133  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 351  HOH A O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH J 7 .   ? 20.653  -14.841 -12.073 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 352  HOH A O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.532 -13.022 -3.727  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 353  HOH A O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH J 7 .   ? -13.523 -19.260 3.444   1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 354  HOH A O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH J 7 .   ? -2.770  -8.832  -21.254 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 355  HOH A O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH J 7 .   ? -11.244 -1.508  -12.129 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 356  HOH A O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH J 7 .   ? 5.006   -9.098  4.157   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 357  HOH A O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH J 7 .   ? -0.686  -1.916  1.291   1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 358  HOH A O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH J 7 .   ? -2.979  -0.224  -1.589  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 359  HOH A O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH J 7 .   ? 9.399   0.515   -1.069  0.50 26.91  ? ? ? ? ? ? 360  HOH A O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH J 7 .   ? -8.422  -13.124 5.410   1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 361  HOH A O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.663 -4.362  -13.491 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 362  HOH A O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH J 7 .   ? 5.150   -25.250 -11.393 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 363  HOH A O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH J 7 .   ? -14.684 -5.907  -22.012 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 364  HOH A O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH J 7 .   ? 3.844   -6.735  -21.406 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 365  HOH A O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH J 7 .   ? 12.166  1.448   -1.937  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 366  HOH A O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH J 7 .   ? 18.974  -12.347 -8.937  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 367  HOH A O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH J 7 .   ? 7.879   -20.347 -26.972 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 368  HOH A O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH J 7 .   ? 6.653   -27.728 -8.772  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 369  HOH A O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH J 7 .   ? -4.969  -6.238  6.167   1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 370  HOH A O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH J 7 .   ? -18.840 -14.101 -25.951 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 371  HOH A O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH J 7 .   ? -1.048  -24.890 -3.813  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 372  HOH A O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.575 -12.149 -7.404  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 1101 HOH B O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH K 7 .   ? -17.433 -13.699 -5.173  1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 1102 HOH B O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.608 -23.013 -13.266 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 1103 HOH B O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH K 7 .   ? -4.546  -25.993 -2.900  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 1104 HOH B O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.888  -8.303  -17.682 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 1105 HOH B O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.459 -30.181 -13.857 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 1106 HOH B O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH K 7 .   ? -11.816 -23.534 -6.122  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 1107 HOH B O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH K 7 .   ? -9.283  -14.544 -21.973 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 1108 HOH B O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.302   -37.556 -11.745 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 1109 HOH B O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH K 7 .   ? -14.789 -18.717 -4.498  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 1110 HOH B O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH K 7 .   ? 11.022  -33.616 -20.379 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 1111 HOH B O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.259 -34.082 -17.599 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 1112 HOH B O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH K 7 .   ? -18.821 -30.916 -11.430 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 1113 HOH B O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.514  -23.489 -1.392  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 1114 HOH B O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH K 7 .   ? -9.337  -34.217 -13.372 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 1115 HOH B O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.997 -32.199 -8.721  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 1116 HOH B O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.540  -13.615 -20.142 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 1117 HOH B O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.978 -36.204 -12.314 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 1118 HOH B O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.089   -21.114 -20.280 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 1119 HOH B O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH K 7 .   ? -3.413  -39.638 -13.712 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 1120 HOH B O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.177  -19.401 -11.153 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 1121 HOH B O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.560  -16.043 -21.774 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 1122 HOH B O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.780  -16.614 -23.038 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 1123 HOH B O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH K 7 .   ? 7.542   -32.856 -12.292 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 1124 HOH B O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH K 7 .   ? -12.781 -26.339 -28.009 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 1125 HOH B O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH K 7 .   ? 0.509   -34.303 -24.736 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 1126 HOH B O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH K 7 .   ? -9.624  -23.817 -2.080  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 1127 HOH B O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.467   -34.938 -12.071 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 1128 HOH B O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.964  -35.090 -11.796 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 1129 HOH B O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH K 7 .   ? -26.597 -23.216 -5.019  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 1130 HOH B O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH K 7 .   ? -24.690 -15.884 -0.890  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 1131 HOH B O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH K 7 .   ? -13.105 -21.251 -3.208  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 1132 HOH B O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH K 7 .   ? -13.958 -31.102 -26.463 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 1133 HOH B O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH K 7 .   ? -8.715  -32.014 -1.078  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 1134 HOH B O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.421  -23.190 7.306   1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 1135 HOH B O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.424  -9.386  -22.269 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 1136 HOH B O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH K 7 .   ? -4.891  -16.890 -23.721 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 1137 HOH B O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH K 7 .   ? -11.961 -21.089 2.294   1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 1138 HOH B O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.374   -26.338 -22.542 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 1139 HOH B O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.306 -25.171 -4.397  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 1140 HOH B O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.952  -13.868 -29.856 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 1141 HOH B O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH K 7 .   ? -23.441 -16.052 -12.948 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 1142 HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.387   -18.703 -20.265 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 1143 HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH K 7 .   ? -24.740 -12.718 -5.322  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 1144 HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.755 -28.752 0.647   1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 1145 HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.295  -39.111 -5.338  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 1146 HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.158  -36.725 -19.444 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 1147 HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH K 7 .   ? -11.436 -39.682 -18.501 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 1148 HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.842  -11.389 -21.080 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 1149 HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH K 7 .   ? -14.244 -33.031 -6.779  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 1150 HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH K 7 .   ? -17.578 -13.235 0.413   1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 1151 HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.329  -39.953 -11.718 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1152 HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH K 7 .   ? -20.938 -10.985 0.286   1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1153 HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH K 7 .   ? -23.522 -11.899 1.338   1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 1154 HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.607   -25.993 -25.367 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 1155 HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH K 7 .   ? -23.162 -12.334 -13.587 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 1156 HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.269  -38.161 -17.918 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 1157 HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH K 7 .   ? -21.740 -33.781 -6.172  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1158 HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH K 7 .   ? -20.634 -25.307 -8.183  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 1159 HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.960 -22.613 -10.475 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 1160 HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH K 7 .   ? -23.227 -17.983 -22.447 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 1161 HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH K 7 .   ? 0.408   -5.502  -19.435 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 1162 HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.969  -21.149 -28.374 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 1163 HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH K 7 .   ? -22.888 -8.697  -15.124 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 1164 HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH K 7 .   ? -19.952 -35.147 -15.950 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 1165 HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH K 7 .   ? 8.981   -40.822 -18.340 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 1166 HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH K 7 .   ? -25.189 -13.987 -12.985 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 1167 HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH K 7 .   ? -30.295 -21.608 -16.723 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 1168 HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH K 7 .   ? -31.755 -16.798 -21.674 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 1169 HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.301  -37.421 -22.246 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 1170 HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.396  -30.749 -6.549  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 1171 HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.043 -35.640 -10.824 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 1172 HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH K 7 .   ? 3.707   -3.398  -16.652 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 1173 HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.975  -34.098 -7.204  1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 1174 HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH K 7 .   ? -8.763  -10.764 -22.939 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 1175 HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH K 7 .   ? -7.491  -40.452 -18.714 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1176 HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH K 7 .   ? -25.978 -28.911 -9.535  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 1177 HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH K 7 .   ? 11.372  -39.716 -16.401 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1178 HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH K 7 .   ? -1.952  -13.354 -32.418 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 1179 HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH K 7 .   ? -26.603 -11.332 -13.629 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 1180 HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH K 7 .   ? -28.707 -12.721 -11.374 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 1181 HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH K 7 .   ? -27.961 -11.959 -23.349 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 1182 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH K 7 .   ? -0.013  -18.970 -21.104 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 1183 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH K 7 .   ? -20.827 -17.104 -23.713 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 1184 HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH K 7 .   ? -12.799 -18.971 -28.257 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 1185 HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH K 7 .   ? -30.145 -10.944 -10.213 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 1186 HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH K 7 .   ? -28.128 -23.804 -8.138  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 1187 HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH K 7 .   ? -9.548  -18.774 -33.544 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 1188 HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.375   -24.015 -21.579 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 1189 HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.784 -9.930  -8.870  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 1190 HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.109 -35.408 -9.341  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 1191 HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH K 7 .   ? -15.670 -35.517 -15.422 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 1192 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH K 7 .   ? -2.219  -19.200 -28.597 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 1193 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH K 7 .   ? 8.074   -32.500 -25.213 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 1194 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH K 7 .   ? -6.222  -32.955 -25.972 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 1195 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH K 7 .   ? -9.945  -27.412 -28.830 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 1196 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH K 7 .   ? -8.855  -31.627 -25.860 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 1197 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH K 7 .   ? 4.080   -17.778 -22.022 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 1198 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.897   -32.943 -7.469  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 1199 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH K 7 .   ? -11.123 -32.516 -24.453 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 1200 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH K 7 .   ? -12.675 -32.140 -4.736  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 1201 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH K 7 .   ? 3.671   -29.772 -10.418 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 1202 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.581   -28.285 -13.348 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 1203 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH K 7 .   ? -21.743 -5.198  -9.049  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 1204 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH K 7 .   ? -12.512 -37.916 -20.291 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 1205 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH K 7 .   ? 8.146   -42.797 -10.981 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 1206 HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH K 7 .   ? 2.953   -26.318 -14.333 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 1207 HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH K 7 .   ? 0.890   -39.309 -23.842 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 1208 HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH K 7 .   ? -10.452 -34.575 -23.200 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 1209 HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH K 7 .   ? -18.372 -32.998 -20.733 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 1210 HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH K 7 .   ? -28.083 -10.672 -5.033  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 1211 HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH K 7 .   ? -19.748 -30.018 -4.511  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 1212 HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH K 7 .   ? -28.044 -15.011 -18.116 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 1213 HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH K 7 .   ? -5.502  -36.898 -26.312 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1214 HOH B O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.305   -30.604 -12.337 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 1215 HOH B O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH K 7 .   ? 5.338   -43.751 -18.713 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 1216 HOH B O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH K 7 .   ? -27.525 -16.747 -12.000 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 1217 HOH B O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH K 7 .   ? 9.887   -32.050 -22.994 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 1218 HOH B O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH K 7 .   ? -17.810 -16.823 -2.580  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 1219 HOH B O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH K 7 .   ? 3.331   -27.580 -27.302 0.50 30.36  ? ? ? ? ? ? 1220 HOH B O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH K 7 .   ? -21.977 -29.074 -28.758 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 1221 HOH B O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH K 7 .   ? -17.754 -26.889 -27.067 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 1222 HOH B O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH K 7 .   ? 16.204  -36.004 -22.298 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 1223 HOH B O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH K 7 .   ? -29.841 -28.176 -18.258 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 1224 HOH B O   1 
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